KR960006119B1 - 전분 액화용 알파-아밀라아제 혼합물 - Google Patents

전분 액화용 알파-아밀라아제 혼합물 Download PDF

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Abstract

내용 없음

Description

전분 액화용 알파-아밀라아제 혼합물
본 발명은 전분 가수분해 효소에 관한 것이다. 더 상세히는 본 발명은 신규한 α-아밀라아제 조성물에 관한 것이며 전분의 설탕, 특히 고프룩토오스콘시럽(HFCS)으로의 전면적인 효소학적 전환을 위한 그들의 이용에 관한 것이다.
HFCS는 높은 DX 시럽으로부터 제조된다, 용어 DX는 시럽의 전조물질(DS)을 기준으로 계산된 덱스트로오스(D-글루코오스) 의 중량퍼센트를 의미 한다.
일반적으로 전분의 높은 DX 시럽으로의 전환을 위해 일반적으로 채택된 전면적인 효소학적 과정은 두단계 과정이다.
제1단계는 액화, 즉 전분의 올리고 당류의 혼합물, 소위 말토 덱스트린으로의 가수분해이다. 이 방법은 적어도 75℃의 온도에서 바람직하게는 약 90℃에서 α-아밀라아제에 의해 또는 전분 슬러리를 α-아밀라아제의 단일투여량으로 보통 105-110℃로 적어도 몇분간 가열한 다음 적어도 1시간동안 약 90℃로 유지시키는 제트-쿠킹법에 의해 촉매 작용된다.
전면적인 액화 젤라틴화의 제1단계에서 전분슬러리의 기계적신닝(thinning)이 실행된다. 더 이상의 분해(덱스트린화)가 방법의 제2단계에서 일어난다. 제트-쿠킹법에 관해서 참고 문헌은 미국특허 제3, 912, 590호를 든다.
각종 미생물, 특히 세균성 α-아일라아제는 액화과정용으로 시종 구입되는데, 예를들면 BANTM(
Figure kpo00001
Figure kpo00002
로부터)가 덴마아크 노보 인두스트리사에 의해 공급되고 있다.
바실러스 스테아로서모필러스
Figure kpo00003
)로부터의 α-아밀라아제는 미국특허 제2,695,683호 및 제4, 284, 722호에 명시되어 있다. 바실러스 스테아로서모필러스 α-아밀라아제(THERMOLASETM)는 엔자임 디벨롭먼트 코오퍼레이션(Enzyme Development Corporation, NY, USA.)으로부터 구입된다. BAN α-아밀라아제는 약 85℃까지만 안정하고 따라서 제트쿠킹법에는 거의 적합하지 않은데 비하여 TERMAMYL과 바실러스 스테아로서모필러스 α-아밀라아제는 둘다 그들이 열안정성이기 때문에 전분액화의 이 거의 세계적으로 바람직한 방식에 잘 적합된다. 말토덱스트린을 덱스트로오스로 전환시키는 곧이은 당화단계는 글루코아밀라아제 효소에 의해 대부분 촉매작용된다. 보통 아스퍼질러스(
Figure kpo00004
) 또는 리조퍼스(
Figure kpo00005
)종으로부터 유도된 상용 글루코아밀라아제 제제는 여러 제조업자로부터 구입되며, 예를들면 덴마아크 노보인두스트리사에 의해 제조된 아스퍼질러스 니거(
Figure kpo00006
Figure kpo00007
)로부터 얻은 제품인 AMGTM200L로서 구입된다.
바실러스 스테아로서모필러스 α-아밀라아제는 바실러스 리세니포르미스(
Figure kpo00008
) 효소보다 어떤 이점들을 갖는데, 그 중에서도 특히, 높은 비활성도(specific activity), 낮은 pH-최적치 및 최종덱스트로오스시럽의 DX에 있어서 알맞은 개선의 이점을 갖는다
액화는 공업적 이용환경같이 보이게 하는 실험실규모의 비교연구로부터의 아래의 표로 나타낸 시험결과는 제트-쿠킹 조건하의 TERMAMYL α-아밀라아제가 Ca++의 높은 수준의 존재하에도 6보다 더 낮은 pH 값에서 빠르게 비활성화되는 반면에, THERMOLASE α-아밀라아제는 pH 5.5까지 또는 그 이하에서도 TERMAMYL 효소(이하 참조)의 활성과 등효능인 투여량 수준에서 실질적인 활성을 유지한다.
그러나, 데이타는 또한 THERMOLASE로의 액화는 TERMAMYL의 등효능 투여량과 비교하여 당화단계의 완결후 측정된 침전물의 형성에 있어서 상당한 증가를 일으킴을 나타낸다. 침전물 형성은 글루코오스의 궁극적인 손실을 일으킴은 별문제로 하고도 글루코오스시럽의 곧이은 여과를 또한 심각하게 방해할 수 있기 때문에 바람직하지 못하다.
명백하게,α-아밀라아제에 대한 보통의 투여량 범위로 사용될 때 THERMOLASE로의 액화와 관련된침전물의 부당한 형성의 문제는 THERMOLASE 투여량을 두배로 함으로써 회피될 수 있다.
그러나,α-아밀라아제의 이러한 과도한 투여량은 경제적 이유로 바람직하지 못하며, 보통의 투여량 수준은 40-80NU/g DS의 범위이다.
Figure kpo00009
* 불량한 액화결과를 동반함.
** pH 5.5에서 보통의 Ca++수준의 두배가 TERMAMYL
Figure kpo00010
를 안정화시키기 위해 사용되었다.
본 발명의 목적은 제트쿠킹 조건하에 침전물의 부당한 형성을 일으키지 않고 5 내지 6의 pH 범위에서 그의 활성을 유지하는 α-아밀라아제 제제를 고안하는 것이다. 본 발명에 따라 이 목적은 리세니포르미스와 스테아로서모필러스 α-아밀라아제의 적합한 혼합물로 액화과정을 수행함으로써 충족될 수 있다,
게다가, 구성효소 자체로 얻은 DX 백분율과 비교하여 본 발명의 아밀라아제 혼합물을 사용함으로써 얻은 최종시럽의 DX의 작으나 중요한 증가는 두아밀라아제를 합함으로써 얻은 놀라운 상승효과를 나타낸다.
본 발명을 요약하면 다음과 같다.
본 발명의 제1관점에 따르면 바실러스 리세니포르미스와 바실러스 스테아로서모필러스로부터 유도된α-아일라아제의 혼합물로 이루어지는 α-아밀라아제 조성물을 제공하는데,α-아밀라아제 혼합물은 NU(이하 참조)로 측정된 100%의 혼합물의 총 α-아밀라아제 활성을 기준으로 바실러스리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU로 측정된 활성도 10 내지 90%를 포함한다.
본 발명의 바람직한 구체예에서 α-아밀라아제 혼합물은 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU로 측정된 활성도 25 내지 50%를 포함한다.
본 발명의 더 이상의 관점에 따르면 바실러스 리세니포르미스와 바실러스 스테아로서모필러스로부터 유도된 α-아밀라아제의 혼합물로 이루어지는 α-아밀라아제 조성물로 액화과정을 수행함으로써 전분 또는 전분낟알의 슬러리를 액화시키는 방법을 제공하는데, α-아밀라아제 혼합물은 NU로 측정된 100%의 혼합물의 총 α-아밀라아제 활성도를 기준으로 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU로 측정된 활성도10 내지 90%, 바람직하게는 25 내지 50%를 포함한다
액화 과정을 수행하는 한 바람직한 방식에서 α-아밀라아제 조성물의 투여량 수준은 전분슬러리의 10ONU/g DS를 초과하지 않는다.
발명의 더 바람직한 구체예에 따르면,40 내지 80NU/g DS의 범위의 α-아밀라아제 조성물의 투여량으로 수행된다.
여전히 더 바람직한 구체예에 따르면 액화과정은 1 내지 60분간 100℃ 내지 115℃의 범위의 온도에서 제트쿠팅시키고, 이어서 30 내지 120분간 90℃ 내지 100℃의 범위로 유지되도록 온모를 감소시킴으로써 수행되는네, 그후 이렇게 액화된 전분은 노화에 대해 안정하며, pH는 과정을 통해 5 5 내지 6,0으로 유지된다.
발명을 상세히 설명하면 다음과 같다.
이미 위에 제시한 바와같이, 혼합물의 바실러스리세니포르미스 α-아밀라아제는 TERMAMYL
Figure kpo00011
일 수있고 또는 어떠한 바실러스 리세니포르미스 유도된 α-아밀라아제 상당물일 수 있다.
바실러스 스테아로서모필러스로부터의 한 α-아밀라아제는 THERMOLASETM로서 시중 구입된다. 같은종으로부터 유도된 THERMOLASE와 구별할 수 없는 것으로 믿어지는 또 : α-아밀라아제는 미국특허 제2,695,863호에 기재된 바와같온 ATCC No.7954로서 확인되는 미생물에 의해 제조된다. 게다가,α-아밀라아제는 내부명칭 BPS-3을 준 바실러스 스테아로서모필러스주의 배양에 의해 본 발명자에 의해 제조되었다. 효소화학특성과 면역화학특징에 관하여 BPS-3 α-아밀라아제는 THERMOLASE와 동일함이 입증되었다. 이 α- 아밀라아제 샘플은 본 출원일에 1년 이상 앞서 덴마아크 노보 인두스트리사(NOVO INDUSTRI A/S)에 신청하여 구입될 수 있다.
DEXTROZYMETM은 당화실험에 일상적으로 사용되었다. 그것은 글루코아밀라아제와, 산성친화성이고 열안정성인 α-1, 6-글루코시다제(펄룰라나제)의 혼합물이면 덴마아크 노보 인두스트리사에 의해 공급된다. 효소혼합물은 제조업자에 신청하여 구입되는 소책자(B 320a-GB)에 더 상세히 기재되어 있다.
α-아밀라아제 활성도의 측정(assay)
활성도 표준 NU(이겻은 NOVO α-아밀라아제 유니트의 약자임)는 37℃, pH 5.6 및 0.0043 M Ca++에서 7 내지 20분의 반응시간에 걸쳐 가수분해하는 효소의 양이다.
분석법을 기술한 책자 AF 9은 덴마아크 노보 인두스트리사에 신청시 구입할 수 있다 90 내지 110℃의전분액화 조작온도 범위에서 THERMOLASETM은 약 1.7의 인자만큼 TERMAMYL
Figure kpo00012
보다 더 활성임이 발견되었다. 전분액화온도에서 TERMAMYL
Figure kpo00013
과 THERMOLASETM을 비교한 위의 표에 나타낸 시험연구결과는 동일 활성도 수준의 연구였다. 즉,50NU/g DS의 THERMOLASETM은 이용의 조건에서 85NU/g DS의 TERMAMYL
Figure kpo00014
만큼 효과적이다.
효소학적 전분 가수분해와 본래 항상 연관되어 왔던 문제는 액화가 수행되어야 하는 pH 수준이다.
전분은 그대로 전분 액화과정을 위해 pH 3.0 내지 5.0에서 슬러리로 된다. 직접 액화된 대부분의 낟알슬러러(이러한 것은 양조, 증류 및 연료 에탄올공정에서 사용됨)는 5. 0 내지 6.0의 천연 pH를 가지나 상당한완충용량을 포함한다. 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제는 pH 6. 0 내지 6. 5에서 가장 잘 사용된다. 이 효소가 6.0 이하의 pH에서만 사용될 때, 액화결과는 급격히 나빠진다. 게다가 이 효소가 6.2보다 높은pH값에서 사용될 때, 바람직하지 못한 양의 부산물, 주로 말토오스가 생성된다.
그러므로 높은 프록토오스시럽산업에서, 전분슬러리의 pH는 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제로의 액화전에 pH 6.0 내지 6.5까지 조절되어, 이로써 시럽의 염함량을 불가피하게 증가시키고 따라서 최종시럽을 예를들어서 이온교환에 의해 탈염시킴에 의한 비용을 초래하였다.
바실러스 스테아로서모필러스 α-아밀라아제는 pH 5. 5 내지 6. 0에서 잘 작용할 수 있다. 전분액화가 이pH 범위에서 수행될 때 말토오스 형성은 실질적으로 제거되고 색 및 유기산 형성은 감소된다. 이 α-아밀라아제의 사용은 궁극적인 덱스트로오스 수율에 있어서 알맞은 개선과 같은 다른 이점을 제안한다. 그러나,이미 지적한 바와같이, 바실러스 스톄아로서모필러스 α-아밀라아제의 40 내지 80NU/g 건조전분으로 액화된 전분으로부터 만든 글루코오스시럽은 고수준의 침전물을 지니고 따라서 불량하게 여과한다.
본 발명자는 침전물 형성에 관하여 어떤 이론 또는 설명은 하지 않으나, 본 발명의 α-아밀라아제 조성물을 사용함으로써 관찰된 그 안의 놀라운 낙하는 각각의 효소의 효소특이성과 작용패턴의 차이에 기인할수있다.
전분은 큰 착물분자(분자량 1000kD 이상)로 형성되어 있다. 두 α-아밀라아제는 각각 덜 우선적이거나 또는 다른 것에 의해 더 느리게 공격된 부위에서 가장 빠르게 공격하면서, 전분분자의 다른 부분들을 우선적으로 공격하여 이로써, 각 효소는 다른 효소에 의한 직접 공격에 더 민감한 단편을 빠르게 투하하는 것으로 상상된다. 전분분자는 무정형 영역과 높은 결정성 영역을 둘다 지니는 것으로 공지되어 있다. 결정성 영역은 무정형 영역보다 가수분해에 더 저항성이나 이웃하는 무정헝 영역에서 결합이 끊어지면 공격에 비교적 더 영향받기 쉽게 된다. 그때 결정성 영역이 붕괴됨에 따라 더 많은 가수분해 가능부위가 노출된다.
액화는 본질상 글루코오스 중합체 사슬의 α-1,4-결합상에서 α-아밀라아제에 의한 엔도-공격인데, 이것은 젤라틴화된 전분의 점성을 상당히 낮춘다.
pH 6.5에서(바실러스 리세니포르미스효소에 대한 죄적지와 가까움) 원래 활성도의 대략 85%가 2차 액화후 남는다. 대략 pH 5.8의 바실러스 스테아로서모필러스 효소에 대한 pH 최적치에서 2차 액화의 말기에 남아있는 활성도는 95 내지 100%이다.
Figure kpo00015
Figure kpo00016
바실러스 스테아로서모필러스 α-아밀라아제로의 전분액화를 가져오는 높은 침전물 수준은 1차 액화의 직접 생성물에서는 관찰되지 않는다.
침전물은 덱스트린화 단계의 동안에 덱스트린 용액에서 발생될 수 있다. 명백히, 바실러스 스테아로서모필러스 효소로의 액화에 의해 발생된 어떤 전분단편은 불용성 생성물로 된다. 침전물의 분석은 탄수화물 및 지질부분의 존재를 가리킨다. 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제가 pH 6.0 보다 더 낮은 pH에서 사용될 때 보통 수준 이상의 침전물도 또한 시럽용액에서 나타난다. 그러나, pH 5. 5 내지 6.0에서 두 효소각각에 의한 전분으로부터 발생된 침전물중의 다당류는 같지 않다.
바실러스 스테아로서모필러스 α-아밀라아제의 보통의 효소 투여량 보다 더 큰 투여량으로의 전분액화는 침전물의 형성을 감소시키고, pH 6. 0 내지 6. 5에서 바실러스리세니포르미스 효소로 한 액화는 낮은 침전물수준을 생성하기 때문에 전분분자에서의 효소학적으로 가수분해 가능한 결합(또는 결합들의 세트)을 끓지못함은 침전물의 발생의 기초를 이루는 것으로 믿어진다.
본 발명을 더 이해하기 위해 다음의 구체적 실시예를 제시한다.
(실시예 1)
NU의 활성도 25% TERMAMYL α-아밀라아제를 함유하는 α-아밀라아제 조성물로 한 pH 5.8에서의 액화
액화과정은 35% DS를 항유하는 전분슬러리로 행해졌다. 전분은 스탈레이(Staley, corn starch,1ot F29032 8521)에 의해 공급되었다. 모든 실험에서 Ca++의 농도를 40ppm으로 조절하기 위해 CaC12·2H2O가사용되었다. BPS-3 α-아밀라아제로 한 실험에는 TERMAMYL의 열 함량을 맞추기 위해 NaC1을 가했다(슬러리의 최종 전도도는 200μs이었다).
제트-쿠킹조건은 105℃에서 체류시간 5분이었고, 이어서 95℃까지 플래시 냉각시켜 병행한 2차 액화실험은 각각 60분과 90분후 완결되었다. 결과 말토덱스트린을 60℃에서와 pH 4 3에서 DEXTROZYMETM150/50L(로트번호 AMPP)로 당화시켰다. 투여량은 0.18 아밀로글루코시다제 단위 및 0.062 퍼룰라나제 단위이었고 둘다 말토덱스트린 DS의 g당이었다. 침전물 부피와 글루코오스시럽의 DX를 48시간 동안 당화후 구하였다.
TERMAMYL
Figure kpo00017
과 BPS-3 α_아밀라아제만으로 행한 비교용 실험에 대한 것을 포함한 결과를 다음의 표에 제시한다.
[표 I]
Figure kpo00018
Figure kpo00019
표1의 데이타는 아일라아제 혼합물로 한 실험에 대한 DX 값이 별개의 효소로 행한 실험에서 얻은 것보다 상당히 더 높다. 혼합된 효소액화로부터 만든 시럽의 침전물 수준은 BPS-3 촉매된 액화로부터의 침전물 수준보다 상당히 더 낮다.
(실시예 2)
NU의 활성도 50% TERMAMYL α-아밀라아제를 함유하는 α-아밀라아제 조성물로 한 pH 5,8에서의액화
실시예 1의 액화 및 당화조건은 50/50 혼합물이 사용되고 각 효소만을 사용하였다. 아래에 표로 나타낸 결과는 THERMOLASE만으로 한 허용할 수 없는 높은 수준의 침전물을 나타낸다.
최종시럽의 DX 값의 비교는 혼합물에서 아밀라아제 상승효과를 다시 나다낸다.
[표 II]
Figure kpo00020
(실시예 3)
글루코오스시럽의 여과력
실시예 2를 2차 액화단계에서 유지시간 90분으로 반복하였다.
당화결과(여기서 포함시키지 않음)는 실시예 2에 제공된 데이타와 일치하였다.
시럽에 대한 여과율은 여과시험잎법에 의해 확인되었고 결과는 m1/사이클로 약 20여과사이클의 평균으로서 보고 된다. 불용성 시럽의 비율을 DS의 중량퍼센트로서 측정하였다. 결과를 아래에 표로 나타낸다.
[표 Ⅲ]
Figure kpo00021
(실시예 4)
NU의 활성도 50% TERMAMYL
Figure kpo00022
α-아밀라제를 함유하는 α-아밀라제 조성물로 한 pH 5.5에서의 액화
실시예 2에서의 몇가지 실험을 pH 5.8 대신 pH 5.5에서 반복하였다. 결과는 아래 표에 나타내었다.
[표 IV]
Figure kpo00023
두가지 2차액화 시간에서 약 절반량의 침전물이 혼합물에서 관찰되었다.

Claims (7)

  1. 바실러스 리세니포르미스와 바실러스 스테아로서모필러스로부터 유도된 α-아밀라아제의 혼합물로 이루어지며, 상기 α-아밀라아제 혼합물은 NU로 측정된 100%의 혼합물의 총 α-아밀라아제 활성도를 기준으로 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU에 있어서 측정된 활성도 10 내지 90%를 함유하는 것을 특징으로 하는 α-아밀라아제 조성물.
  2. 제1항에 있어서,α-아밀라아제 혼합물은 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU로 측정된활성도 25 내지 50%를 함유하는 것을 특징으로 하는 α-아밀라아제 조성물.
  3. 바실러스 리세니포르미스와 바실러스 스테아로서모필러스로부터 유도된 α-아밀라아제의 혼합물로 이루어지며, 상기 α-아밀라아제 혼합물은 NU로 측정된 100%의 혼합물의 총 α-아밀라아제 활성도를 기준으로 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU로 측정된 활성도 10 내지 90%를 함유하는 α-아밀라아제 조성물로 액화과정을 수행하는 것을 특징으로 하는 전분 또는 전분낟알 등의 슬러리를 액화시키는 방법.
  4. 제3항에 있어서,α-아밀라아제 혼합물을 NU로 측정된 100%의 혼합물의 총 α-아밀라아제 활성도를 기준으로 바실러스 리세니포르미스 α-아밀라아제의 NU로 측정된 활성도 25 내지 50%를 함유하는 것을 특징으로 하는 방법.
  5. 제3항 또는 제4항에 있어서,α-아밀라아제 조성물의 투여량 수준은 전분 슬러리의 건조 고체(DS)g당 100NU를 초과하지 않는 것을 특징으로 하는 방법.
  6. 제5항에 있어서,α-아밀라아제 조성물의 투여량은 g DS당 40 내지 80NU의 범위인 것을 특징으로하는 방법.
  7. 제3항, 제4항 및 제6항 중 어느 한 항에 있어서, 액화는 100 내지 115℃ 범위의 온도에서 1 내지60분간 제트-쿠킹시키고, 이어서 온도를 90 내지 100℃로 감소시키고 반응혼합물을 30 내지 120분간 유지시킴으로써 행하여 그후 이렇게 액화된 전분은 노화에 대해 안정하며, pH는 과정을 통해 5.5 내지 6.0으로유지되는 것을 특징으로 하는 방법.
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Families Citing this family (68)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1989010970A1 (en) * 1988-05-02 1989-11-16 Inglett George E Enzymatic production of maltohexaose-rich compositions
US5266467A (en) * 1988-05-02 1993-11-30 The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture Enzymatic production of maltohexaose-rich compositions
DE3909096A1 (de) * 1989-03-20 1990-09-27 Garabed Antranikian Alpha-amylase
NZ250048A (en) * 1992-10-28 1994-10-26 Enzyme Bio Systems Ltd Production of maltodextrins by selective hydrolysation of starches by enzymatic methods
ATE305031T1 (de) 1994-03-29 2005-10-15 Novozymes As Alkalische amylase aus bacellus
KR970707294A (ko) * 1994-10-27 1997-12-01 혼 마가렛 에이. 녹말의 당화에서 단당류 수준을 증가시키는 방법 및 이에 유용한 효소(a method for increasing monosaccharide levels in the saccharification of starch and enzymes useful therefor)
AR000862A1 (es) 1995-02-03 1997-08-06 Novozymes As Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del
ES2432519T3 (es) 1996-04-30 2013-12-04 Novozymes A/S Mutantes de alfa-amilasa
AU5861996A (en) * 1996-05-15 1997-12-05 Procter & Gamble Company, The Detergent compositions comprising a combination of alpha-amylases for malodor stripping
KR20010015754A (ko) 1997-10-13 2001-02-26 한센 핀 베네드, 안네 제헤르, 웨이콥 마리안느 α-아밀라제 변이체
CA2845178A1 (en) 1997-10-30 1999-05-14 Novozymes A/S .alpha.-amylase mutants
WO1999043794A1 (en) 1998-02-27 1999-09-02 Novo Nordisk A/S Maltogenic alpha-amylase variants
JP2002505885A (ja) * 1998-03-09 2002-02-26 ノボザイムス アクティーゼルスカブ デンプンからのグルコースシロップの酵素的調製
EP2290060B1 (en) 1999-03-30 2016-12-07 Novozymes A/S Alpha-amylase variants
JP4750284B2 (ja) 1999-03-31 2011-08-17 ノボザイムス アクティーゼルスカブ アルカリα−アミラーゼ活性を有するポリペプチド及びそれらをコードする核酸
EP2011864B1 (en) 1999-03-31 2014-12-31 Novozymes A/S Polypeptides having alkaline alpha-amylase activity and nucleic acids encoding same
JP5571274B2 (ja) 2000-03-08 2014-08-13 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 改変された特性を有する変異体
EP2204446A1 (en) 2000-08-01 2010-07-07 Novozymes A/S Alpha-amylase mutants with altered properties
EP1975229A3 (en) 2000-10-13 2009-03-18 Novozymes A/S Alpha-amylase variant with altered properties
AU2002254876A1 (en) 2001-05-15 2002-11-25 Novozymes A/S Alpha-amylase variant with altered properties
US6926917B2 (en) 2002-10-16 2005-08-09 Nestec Ltd. Dry pet food with increased palatability and method of production
EP1675941B1 (en) 2003-06-25 2013-05-22 Novozymes A/S Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same
CN1260252C (zh) 2004-01-15 2006-06-21 华南理工大学 一种控制淀粉糖分子量分布的方法
CN1273610C (zh) 2004-01-15 2006-09-06 华南理工大学 一种祛除低聚糖中单糖成分的方法
EP1781790B1 (en) 2004-07-05 2015-10-14 Novozymes A/S Alpha-amylase variants with altered properties
CA2592083C (en) 2004-12-22 2017-02-21 Novozymes A/S Hybrid enzymes consisting of an endo-amylase first amino acid sequence and a carbohydrate-binding module as second amino acid sequence
US20080280328A1 (en) 2005-11-18 2008-11-13 Novozymes A/S Glucoamylase Variants
CA2704791A1 (en) 2007-11-05 2009-05-14 Danisco Us Inc. Variants of bacillus sp. ts-23 alpha-amylase with altered properties
RU2499044C2 (ru) 2007-11-05 2013-11-20 ДАНИСКО ЮЭс ИНК. Варианты альфа-амилазы с измененными свойствами
US20090238923A1 (en) 2007-11-05 2009-09-24 Danisco Us Inc., Genencor Division Variants of bacillus licheniformis alpha-amylase with increased thermostability and/or decreased calcium dependence
US10526627B2 (en) * 2007-11-30 2020-01-07 Corn Products Development, Inc Method for producing high molecular weight reduced viscosity starch pastes
CN101970634B (zh) 2008-02-04 2014-01-22 丹尼斯科美国公司 具有改变性质的TS23α-淀粉酶变体
WO2009149130A2 (en) 2008-06-06 2009-12-10 Danisco Us Inc. Geobacillus stearothermophilus alpha-amylase (amys) variants with improved properties
CA2738447C (en) * 2008-09-25 2019-01-08 Danisco Us Inc. Alpha-amylase blends and methods for using said blends
CN103923895A (zh) 2009-04-01 2014-07-16 丹尼斯科美国公司 包含具有改变的性质的α-淀粉酶变体的组合物和方法
WO2011080353A1 (en) 2010-01-04 2011-07-07 Novozymes A/S Stabilization of alpha-amylases towards calcium depletion and acidic ph
EP2357220A1 (en) 2010-02-10 2011-08-17 The Procter & Gamble Company Cleaning composition comprising amylase variants with high stability in the presence of a chelating agent
CN102869759B (zh) 2010-02-10 2015-07-15 诺维信公司 在螯合剂存在下具有高稳定性的变体和包含变体的组合物
MX353621B (es) 2011-06-30 2018-01-22 Novozymes As Variantes de alfa-amilasa.
EP4253534A3 (en) 2011-10-17 2024-02-07 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
CA2852601C (en) 2011-10-17 2023-05-23 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
GB2499463B (en) * 2012-01-31 2014-04-02 Verenium Corp Reduced sugar syrups and methods of making reduced sugar syrups
CA2915336C (en) 2013-07-17 2024-03-12 Novozymes A/S Pullulanase chimeras and polynucleotides encoding same
EP3415624B1 (en) 2014-01-22 2021-08-04 Novozymes A/S Pullulanase variants and polynucleotides encoding same
WO2015143144A1 (en) 2014-03-19 2015-09-24 Novozymes A/S Method for enhancing activity of an x143 polypeptide
EP3550015B1 (en) 2014-04-10 2021-11-10 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
EP3209788B1 (en) 2014-10-23 2019-06-05 Novozymes A/S Glucoamylase variants and polynucleotides encoding same
WO2016087327A1 (en) 2014-12-01 2016-06-09 Novozymes A/S Polypeptides having pullulanase activity comprising the x25, x45 and cbm41 domains
ES2891339T3 (es) 2015-10-14 2022-01-27 Novozymes As Variantes de glucoamilasa y polinucleótidos que codifican las mismas
MX2018007485A (es) 2015-12-30 2018-08-01 Novozymes As Variantes de enzimas y polinucleotidos que las codifican.
EP3452497B1 (en) 2016-05-03 2021-02-17 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding the same
US11186833B2 (en) 2016-05-09 2021-11-30 Novozymes A/S Variant polypeptides with improved performance and use of the same
CN109642225A (zh) 2016-07-21 2019-04-16 诺维信公司 丝氨酸蛋白酶变体以及对其进行编码的多核苷酸
WO2018017105A1 (en) 2016-07-21 2018-01-25 Fornia Biosolutions, Inc. G24 glucoamylase compositions and methods
EP3487995B1 (en) 2016-07-21 2021-05-26 Novozymes A/S Serine protease variants and polynucleotides encoding same
EP3272767B1 (en) 2016-07-21 2020-11-25 Fornia BioSolutions, Inc. G24 glucoamylase compositions and methods
US9598680B1 (en) 2016-08-05 2017-03-21 Fornia Biosolutions, Inc. G16 glucoamylase compositions and methods
CN110177873A (zh) 2016-11-29 2019-08-27 诺维信公司 α-淀粉酶变体以及对其进行编码的多核苷酸
CN110651048A (zh) 2017-04-11 2020-01-03 诺维信公司 葡糖淀粉酶变体和编码它们的多核苷酸
WO2019046232A1 (en) 2017-08-30 2019-03-07 Novozymes A/S COMBINED USE OF ENDOPROTEASE OF FAMILY M35 AND EXOPROTEASE OF FAMILY S53 IN FERMENTATION OF STARCH
WO2019113415A1 (en) 2017-12-08 2019-06-13 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
WO2019113413A1 (en) 2017-12-08 2019-06-13 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
CA3096900A1 (en) 2018-04-09 2019-10-17 Novozymes A/S Polypeptides having alpha-amylase activity and polynucleotides encoding same
US10808234B2 (en) 2018-05-04 2020-10-20 Fornia Biosolutions, Inc. Variant amylase enzyme compositions and methods
EP3688151A1 (en) 2018-12-21 2020-08-05 Fornia BioSolutions, Inc. Variant g6p g7p glucoamylase compositions and methods
AU2020242303A1 (en) 2019-03-21 2021-06-24 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
US20230142991A1 (en) 2020-02-10 2023-05-11 Novozymes A/S Alpha-amylase variants and polynucleotides encoding same
WO2022132794A1 (en) 2020-12-14 2022-06-23 Basf Se Method of starch processing

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR1024371A (fr) * 1949-09-17 1953-04-01 Procédé pour l'amélioration des propriétés enzymatiques des amylases
US4284722A (en) * 1978-08-16 1981-08-18 Cpc International Inc. Heat and acid-stable alpha-amylase enzymes and processes for producing the same

Also Published As

Publication number Publication date
CA1283376C (en) 1991-04-23
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FI873027A (fi) 1988-01-10
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FI873027A0 (fi) 1987-07-08
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ES2052565T3 (es) 1994-07-16
EP0252730B1 (en) 1992-09-16
KR880001811A (ko) 1988-04-27
DE3781732T2 (de) 1993-03-25
ATE80657T1 (de) 1992-10-15
JPS63102694A (ja) 1988-05-07
DK166460B1 (da) 1993-05-24

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