KR20180099723A - 항-tl1a/항-tnf-알파 이중특이적 항원 결합 단백질 및 그의 용도 - Google Patents

항-tl1a/항-tnf-알파 이중특이적 항원 결합 단백질 및 그의 용도 Download PDF

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Abstract

본 발명은 이중 특이성 항원 결합 단백질(예를 들어, 항체)을 포함하는 TL1A를 TL1A 및 TNF-α에 결합시키는 항원 결합 단백질에 관한 것이다. 이러한 이중 특이성 항체는 사량체 면역글로불린 형식일 수 있으며, 이때 항체 중 하나의 중쇄-경쇄쌍은 TL1A로 향하고, 다른 하나는 TNF-α로 향한다. 이중 특이성 항원 결합 단백질은 또한 IgG-scFv 융합에 포함될 수 있으며, 이때 하나의 항원으로 항하는 통상적인 사량체 항체는 다른 항원으로 향하는 단일 쇄 Fv 단위의 쌍에 융합된다. 이중 특이성 항원 결합 단백질은 또한 IgG-Fab 융합에 포함될 수 있으며, 이때 하나의 항원에 결합하는 Fab 분자는 다른 항원으로 향하는 통상적인 사량체 항체의 각각의 중쇄에 융합된다. 본 발명은 추가로 항-TL1A 결합 단백질 및 항-TL1A/항-TNF-알파 항원 결합 단백질, 및 이의 약제학적 제형의 용도에 관한 것이다.

Description

항-TL1A/항-TNF-알파 이중특이적 항원 결합 단백질 및 그의 용도
관련 출원에 대한 상호 참조
본 출원은 2016년 9월 15일자로 출원된 국제 특허 출원 PCT/US2016/052006, 및 2015년 12월 16일자로 출원된 미국 가출원 특허 제62/268,432호 및 2016년 5월 6일자로 출원된 미국 가출원 특허 제62/333,063호의 유익을 주장한다. 각각의 앞서 언급한 출원은 본 명세서에 그의 전문이 참고로 포함된다.
기술분야
본 발명은 생물 약제학, 특히 치료적 항원 결합 단백질, 이의 사용 방법, 이의 약제학적 조성물 및 이의 제조 방법에 관한 것이다. 특히, 본 발명은 사이토카인 TL1A 및 TNF-α에 결합할 수 있는 치료적 항원 결합 단백질에 관한 것이다.
서열 목록의 간단한 설명
본 명세서에 개시된 핵산 및/또는 아미노산 서열을 포함하는 서열번호 1 내지 서열번호 2136을 포함하는, 명칭이 "A-1937-WO-PCT_ST25.txt"인 서열목록이 본 명세서에 전체가 참고로 포함된다. 서열목록은 본 명세서에서 EFS를 통해 ASCII 텍스트 형식으로 제출되고, 따라서 논문과 이의 컴퓨터 판독 가능한 형태를 둘 다 구성한다. 서열목록은 2016년 11월 22일에 PatentIn을 이용하여 처음 생성되었고, 용량이 3.45 MB이다.
사이토카인은 면역계에 관해 다양한 생물학적 효과를 매개하는 가용성의 작은 단백질이다. 이러한 생물학적 효과는 면역 세포 증식, 발생, 분화 및/또는 이동의 유도; 다수의 세포 유형의 성장 및 분화의 조절; 면역 세포의 국소 또는 전신 축적을 통한 면역 반응; 및 숙주-보호 효과를 포함한다. 예를 들어, 문헌[Arai et al., Annu. Rev. Biochem. 59:783 (1990); Mosmann, Curr. Opin. Immunol. 3:311(1991); Paul et al., Cell,76:241(1994))]. 이러한 면역 효과는, 상기 효과가 과도한 그리고/또는 만성 염증을 야기할 때, 자가면역 장애(예컨대 다발성 경화증) 및 암/신생물 질환에서와 같이 병리학적 결과를 생성할 수 있다. 문헌[Oppenheim et al., eds., Cytokine Reference, Academic Press, San Diego, Calif. (2001); von Andrian et al., New Engl. J. Med., 343:1020 (2000); Davidson et al., New Engl. J. Med., 345:340 (2001); Lu et al., Mol. Cancer Res., 4:221 (2006); Dalgleish et al., Cancer Treat Res., 130:1 (2006)].
TLIA(TNFSF15)는 T 세포 활성화에 연루된 TNF-α 패밀리 구성원인 사이토카인이다(Richard et al., J Leukoc Biol. 2015 Sep, 98(3):333-45). 이는 TNFRSF25로서도 알려진 사멸 수용체 3(Death Receptor 3: DR3)에 대한 리간드이다. TL1A는 주로 단핵구, 수지상 세포 및 내피세포에서 낮은 기저 수준으로 발현되지만, 면역 복합체 및 사이토카인 및 미생물 자극 후에 고도로 유도된다. 다중 게놈-와이드 관련 연구(genome-wide association studies: GWAS)는 다양한 민족 집단에서 크론병과 관련된 TL1A 단일 뉴클레오타이드 다형성(single nucleotide polymorphism: SNP)을 입증하였다. 추가로, TL1A 염증성 장 질환(IBD) 위험 SNP는 크론병 중증도와 관련되는 것으로 보고되었다(Hirano, IBD 19: 526, 2013). 전임상 연구에서, TL1A 단백질 치료는 대장염 경향이 있는 mdr1a-/- 마우스에서 대장염 발생을 악화시켰지만, 야생형 마우스에서는 그렇지 않았다. 전체적으로, 인간 게놈 데이터 및 전임상 대장염 모델 데이터는 TL1A가 IBD 발생에서 중요한 역할을 하며, 그의 차단이 IBD 치료에 대해 유익할 것임을 입증한다.
종양 괴사 인자-α(TNFα)는 다양한 생리적 및 병리적 과정의 조절에 연루되는 사이토카인이다(Buetler, et al., J Rheumatol Suppl. 57: 16-21, 1999). 종양 퇴행, 패혈성 쇼크, 악액질, 및 다수의 염증 및 자가면역 병태에 연루되어 있다. 문헌[Fransen et al. (June 1985), "Molecular cloning of mouse tumor necrosis factor cDNA and its eukaryotic expression,"　Nucleic Acids Res .　13　(12): 4417-29; 　Kriegler et al. (April 1988), "A novel form of TNF-α/cachectin is a cell surface cytotoxic transmembrane protein: ramifications for the complex physiology of TNF-α,"　Cell　53　(1): 45-53]. TNF-α 저해제는 류마티스 관절염, 건선성관절염, 소아 특발성 관절염, 강직성 척추염, 판상형 건선, 크론병 및 궤양성 대장염을 치료하기 위해 승인된 치료제의 부류이다(Sethi et al., Adv Exp Med Biol. 2009;647:37-51). TNF-α 저해제는 에타너셉트, 아달리무맙, 세르톨리주맙 페골, 인플릭시맙 및 골리무맙을 포함한다.
대략 50%의 환자는 TNF 저해제에 의한 치료에 반응한다. 그러나, 해당 환자의 대략 40%만이 치료 1년 후에 반응을 유지한다. 따라서, 지속 가능한 반응과 함께 큰 효과 크기를 갖는 치료제에 대한 강한 필요가 있다. 본 발명자들은 다중 염증 경로의 표적화, 예컨대 TNF 및 TL1A가 기대된 안전성 프로파일에 의해 더 큰 효과 크기를 달성할 가능성이 있다는 가설을 세웠다.
본 발명은 항원 결합 단백질, 특히 TL1A에 특이적으로 결합하는 전체 인간 항체의 발생에 관한 것이다. 바람직한 항원 결합 단백질은 인간과 사이노몰거스 TL1A 둘 다에 대한 강한 결합 친화도를 가지며, TL1A 매개 NF-κB 활성화 및 T 세포 활성화를 차단시킨다. 이들 항원 결합 단백질은 염증성 장 질환(IBD) 및 기타 자가면역 및 염증 병태의 치료를 위한 치료제로서 사용될 가능성을 가진다.
본 발명은 추가로 이중 특이성 항원 결합 단백질, 특히 이중 특이성 항체에 관한 것이다. 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 TL1A 결합 독립체(binding entity) 및 TNF-α 결합 독립체를 포함한다. TL1A 차단 단백질 및 TNF-α차단 단백질은 사이토카인 IFNγ, IL-5, IL-6, IL-8 및 IL-10의 유도 저해를 측정하는 연구에서 상이한 효과를 가진다. TL1A(그러나 TNF-α는 아님)는 생체내 T 세포 활성화를 유도한다. TL1A 및 TNF-α는 인간 말초 혈액 단핵구(PBMC)에서의 상이한 세포 유형에서 NF-κB를 유도한다. TL1A 및 TNF-α는 인간 PBMC에서 상이한 사이토카인을 추가로 유도한다. TL1A 및 TNF-α는 상이한 세포 유형에서를 제외하고 일부 동일한 유전자를 유도한다(전혈 중의 TL1A 및 NCM460 세포 중의 TNF-α에 의해 유도된 16개의 중복 유전자; 전혈 중의 TL1A 및 PBMC 중의 TNF-α)에 의해 유도된 13개의 중복 유전자). 염증성 장 질환(IBD)과 TL1A의 강한 유전자 관련이 있으며, 항-TNF 제제는 IBD의 치료를 위해 임상적으로 승인되어 있다. 따라서 이러한 이중 특이성 항원 결합 단백질은 IBD 및 기타 자가면역 및 염증 병태의 치료에 유용하다. 이들 및 다른 이유로, TL1A 및 TNF-α에 특이적으로 결합하는 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 이점이 있다.
이러한 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 한 가지 형식은 이형이량체 면역글로불린(이형 Ig)이다. 이러한 이형 Ig 항원 결합 단백질은 TL1A와 관련된 하나의 중쇄-경쇄쌍 및 TNF-α와 관련된 다른 것을 가진다.
이러한 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 다른 형식은 IgG-scFv 분자이다. IgG-scFv에서, 하나의 표적에 특이적으로 결합하는 항체의 각각의 중쇄는 다른 표적에 특이적으로 결합하는 단일쇄 항체(scFv)에 연결된다. scFv 부분은 직접적으로 또는 펩타이드 링커를 통해 IgG 부분의 중쇄에 연결될 수 있다. IgG-scFv 형식에서, IgG는 TL1A로 향하고 scFv 부분은 TNF-α로 향하거나 또는 그 반대이다. IgG-scFv 형식에서 이중 특이성 항원 결합 단백질은 그들의 표적 항원 둘 다에 대해 2가가 되는 이점을 가진다.
이러한 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 추가적인 형식은 IgG-Fab 분자이다. 이 형식에서, 항원 결합 단백질은 하나의 표적에 결합하는 Fab 분자가 다른 표적에 결합하는 IgG 분자의 각각의 중쇄에 융합하도록 구조를 가진다. Fab 부분의 하나의 쇄는 IgG 부분의 중쇄의 C-말단에 직접적으로 또는 펩타이드 링커를 통해 연결될 수 있다. 얻어진 분자는 4가 및 이중 특이성이 되는 이점을 가진다. IgG-Fab 형식의 모든 변형은 바람직하게는 본 명세서에서 이후의 표 21.2A 및 21.2B의 CDR 서열을 포함한다. IgG-Fab 분자의 바람직한 중쇄 및 경쇄 서열은 본 명세서에서 이후에 표 21.1에서 나타난다.
이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 다른 형식은 본 발명의 범주 내이다. 하나의 이러한 형식은 IgG-Fab 분자이다. 이런 형식에서, 하나의 표적에 특이적으로 결합하는 항체의 각각의 중쇄는 다른 표적에 특이적으로 결합하는 Fab 단편에 연결된다. IgG-Fab 형식에서, IgG는 TL1A로 향하고 Fab 부분은 TNF-α로 향하거나 또는 그 반대이다. IgG-Fab 형식에서 이중 특이성 항원 결합 단백질은 그들의 표적 항원 둘 다에 대해 2가가 되는 이점을 가진다. 본 발명의 범주 내의 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 다른 형식은 이하에 기재된다.
본 발명은 또한 본 발명의 TL1A-특이적 항원 결합 단백질을 암호화하는 단리된 핵산뿐만 아니라 핵산을 포함하는 벡터, 벡터를 포함하는 숙주 세포, 및 TL1A-특이적 항원 결합 단백질을 제조 및 이용하는 방법에 관한 것이다.
본 발명은 또한 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질을 암호화하는 단리된 핵산뿐만 아니라 핵산을 포함하는 벡터, 벡터를 포함하는 숙주 세포, 및 이중 특이성 항원 결합 단백질을 제조 및 이용하는 방법에 관한 것이다.
다른 실시형태에서, 본 발명은 TL1A-특이적 항원 결합 단백질, 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물 및 항-TL1A 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함하는 키트뿐만 아니라 항-TL1A 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함하는 제조 물품을 제공한다.
본 명세서에 기재된 TL1A-특이적 항원 결합 단백질 및 이중 특이성 항원 결합 단백질은 TL1A과 관련된 병태 및/또는, 이중 특이성 항원 결합 단백질의 경우에, TNF-α와 관련된 병태의 치료를 위한 약제학적 조성물 또는 의약의 제조에서 사용될 수 있다. 따라서, 본 발명은 또한 TL1A-특이적 항원 결합 단백질 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용 가능한 희석제, 부형제 또는 담체를 포함하는 약제학적 조성물을 제공한다.
본 발명은 추가로 TL1A-특이적 항원 결합 단백질을 이용하는 치료 방법에 관한 것이다. 본 발명의 TL1A-특이적 항원 결합 단백질은 전염증 사이토카인 TL1A의 저해에 유용하다. 항체는 TL1A의 전염증 효과를 감소시키거나, 제한하거나, 중화시키거나 또는 차단하기 위해 사용될 수 있다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본 발명은 TL1A-특이적 항원 결합 단백질을 이용하는 IBD 및 기타 자가면역 또는 염증 병태의 치료에 관한 것이다.
본 발명은 추가로 이중 특이성 항원 결합 단백질을 이용하는 치료 방법에 관한 것이다. 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 전염증 사이토카인, TL1A 및 TNF-α의 저해에 유용하다. 이중 특이성 결합 단백질은 TL1A의 전염증 효과를 감소시키거나, 제한하거나, 중화시키거나 또는 차단하기 위해 사용될 수 있다. 마찬가지로, 본 명세서의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 TNF-α의 전염증 효과를 감소시키거나, 제한하거나, 중화시키거나 또는 차단하기 위해 사용될 수 있다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본 발명은 TL1A-특이적/TNF-특이적 항원 결합 단백질 항원 결합 단백질을 이용하는 IBD 및 기타 자가면역 또는 염증 병태의 치료에 관한 것이다.
도 1은 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 항원 결합 단백질을 생성하기 위해 사용되는 4개의 이중 특이성 이형 Ig 형식의 개략적 표현을 도시한 도면. 나타낸 바와 같이, 하나의 항원으로 향하는 중쇄는 상이한 항원으로 향하는 중쇄에 이황화 결합된다. 각각의 항원에 대한 경쇄는 대응하는 항원에 대한 중쇄에 이황화 결합된다. 도 1은 중쇄 및 경쇄가 중쇄 및 경쇄의 정확한 결합을 돕기 위해 전하 돌연변이를 포함하는 바람직한 실시형태를 나타낸다. 카바트-Eu 넘버링 계획은 각각의 쇄 내에서 그리고 본 명세서 전체적으로 모든 서열에 대해 전하쌍 돌연변이의 위치를 나타내기 위해 사용된다. 이런 IgG-유사 이중 특이성 항원 결합 단백질 형식은 2개의 상이한 경쇄 및 2개의 상이한 중쇄를 포함하는 이형사량체이다. HC1 및 LC1은 하나의 Fab 결합 아암의 중쇄 및 경쇄를 각각 지칭하고, HC2 및 LC2는 제2 Fab 결합 아암의 중쇄 및 경쇄를 각각 지칭한다. 예를 들어, 개략도에서, HC1 및 LC1은 항-TL1A 수용체 결합 아암에 대응하고, HC2 및 LC2는 항-TNF-α 결합 아암에 대응한다. 그러나, HC1 및 LC1이 항-TNF-α 결합 아암에 대응하고, HC2 및 LC2가 항-TL1A 수용체 결합 아암에 대응하도록 2개의 결합 아암은 전환될 수 있다.
도 2는 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 항원 결합 단백질을 생성하기 위해 사용되는 IgG-scFv 형식의 개략적 표현을 도시한 도면. 나타낸 바와 같이, 구조는 하나의 항원으로 향하는 전체 사량체 IgG를 혼입한다. 글리신-세린 링커에 의해 함께 연결되는 제2 항체로부터의 가변 도메인을 포함하는 단일쇄 가변 단편(scFv)은 변형된 중쇄를 생성하기 위해 펩타이드 링커를 통해 제1 항체 중쇄의 카복실 말단에 융합된다. scFv 내의 가변 도메인의 VH-VL 배향을 나타내지만, 가변 도메인은 또한 VL-VH 배향에서 조직화될 수 있다. 완전 분자는 제1 항체로부터의 2개의 중쇄(그러나 하나의 독특한 중쇄 서열) 및 2개의 경쇄(그러나 하나의 독특한 경쇄 서열)를 포함하는 다량체이다.
도 3은 항- TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 MabSelect SuRe 친화도 크로마토그래피를 도시한 도면. 이는 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 대표적인 FPLC 단백질 A 친화도 포획 크로마토그램을 도시한 도면. 단백질은 100mM 아세트산(전도도: 검정색 추적선, 파선), pH 3.6의 단계 구배로 용리되고, A280(검정색 추적선, 실선)에 기반하여 풀링되었다.
도 4는 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 대표적인 FPLC SP 고성능 세파로스 정제 크로마토그램을 도시한 도면. 단백질을 증가된 염 구배(전도도: 검정색 추적선, 파선)로 용리시키고, A280 용리 프로파일(검정색 추적선, 실선) 및 분획의 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip) 분석에 기반하여 풀링하였다.
도 5는 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 대표적인 FPLC SP 고성능 세파로스 정제 크로마토그램을 도시한 도면. 단백질을 감소된 황산암모늄 구배(전도도: 검정색 추적선, 파선)로 용리시키고, A280 용리 프로파일(검정색 추적선, 실선) 및 분획의 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip) 분석에 기반하여 풀링하였다.
도 6은 TL1A/TNF-α 이형-Ig의 캘리퍼 분석을 도시한 도면. 이는 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 비환원 및 환원 캘리퍼 분석을 나타낸다.
도 7은 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 SE-HPLC 분석을 도시한 도면. 이는 280 ㎚에서 흡광도를 관찰하여, 1㎖/분으로 50mM NaH2PO4, 250mM NaCl, pH 6.9 중의 Sepax Zenix-C SEC-300 칼럼(7.8 x 300㎜) 상에 주입된 30㎍의 최종 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig 생성물 상의 크기 배제 크로마토그래피를 나타낸다(검정색 추적선).
도 8은 비환원 이형-Ig(이론적 질량: 145495 Da)의 LC-MS를 도시한 도면. 도 8은 애질런트(Agilent) 6230 ESI-TOF 질량 분석계를 구비한, 애질런트 조박스 300SB-C8 칼럼(2.1 x 50㎜ 3.5㎛) 및 0.1% TFA 및 90% n-프로판올/0.1% TFA(각각 이동상 A 및 B)의 이동상을 이용하는 역상 HPLC 구배로부터 용리된 20㎍ 비-환원 항-TL1A/항-TNF-α 이형-Ig의 질량 분석을 나타낸다.
도 9는 100mM TRIS, pH 8 중에서 30분 동안 제한된 라이실 엔도프로테이나제 C 분해 후 20㎍ TL1A/TNF-α 이형-Ig의 질량 분석을 도시한 도면. 애질런트 조박스 300SB-C8 칼럼(2.1 x 50㎜ 3.5㎛) 및 0.1% TFA 및 90% n-프로판올/0.1% TFA의 이동상(각각 이동상 A 및 B) 및 애질런트 6230 ESI-TOF 질량 분석계 상에서 질량 검출을 이용하여 역상 HPLC를 수행하였다. TL1A Fab, TNF Fab 및 Fc에 대한 이론적 질량은 각각 47350 Da, 48002 Da 및 50175 Da이다.
도 10은 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv의 MabSelect SuRe 친화도 크로마토그래피에 관한 것이다. 이는 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv의 대표적인 FPLC 단백질 A 친화도 포획 크로마토그램을 도시한 도면. 단백질은 100mM 아세트산, pH 3.6의 단계 구배로 용리되고, A280(검정색 추적선)에 기반하여 풀링되었다.
도 11은 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv의 SP 세포로스 고성능 크로마토그래피를 도시한 도면. 이는 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv의 대표적인 FPLC 슈퍼덱스 200(Superdex 200) 정제 크로마토그램을 도시한 도면. 단백질을 완충제의 등용매 구배로 용리시키고 나서, 분획의 A280 용리 프로파일(검정색 추적선) 및 SE-HPLC 분획에 기반하여 풀링하였다.
도 12는 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv의 비환원 및 환원 캘리퍼 분석을 도시한 도면.
도 13은 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv의 SE-HPLC 분석을 도시한 도면. 이는 280 ㎚에서 흡광도를 관찰하여, 1㎖/분으로 50mM NaH2PO4, 250mM NaCl, pH 6.9 중의 세팍스 제닉스(Sepax Zenix)-C SEC-300 칼럼(7.8 x 300㎜) 상에 주입된 30㎍의 최종 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv 생성물 상의 크기 배제 크로마토그래피를 나타낸다.
도 14는 IdeS 프로테아제 분해된 Ig-scFv를 도시한 도면. 0.1% TFA 및 90% n-프로판올/0.1% TFA의 이동상(각각 이동상 A 및 B) 및 애질런트 6230 ESI-TOF 질량 분석계 상에서 검출 이용하는 애질런트 조박스 300SB 칼럼(2.1 x 50㎜, 3.5㎛) 상의 역상 HPLC를 이용하는 20㎍ Ig-scFv의 질량 분석을 나타낸다.
도 15는 TL1A SNP의 유전형질분석(genotyping)을 도시한 도면. 발현과 관련된 잠재적 TL1A 유전자형을 평가하기 위해, 퀴아젠(Qiagen)으로부터의 겐트라 퓨어진 조직 키트(Gentra Puregene Tissue kit)를 이용하여 건강한 PBMC 공여자로부터 게놈 DNA(gDNA)를 단리시켰다. 라이프테크(LifeTech)로부터의 rs7848647, rs6478109, rs6478108, 및 rs3810936 분석에 대한 TaqMan SNP 유전형질분석 및 바이오-라드(Bio-Rad) 점적 디지털 PCR 플랫폼 상의 표준 프로토콜을 이용하여 게놈 DNA를 유전형질분석하였다. 위험 대립유전자만이 모두 4개의 유전형질분석된 SNP(rs7848647, rs6478109, rs6478108 및 rs3810936)에 존재한다면 공여자는 동형 접합적 위험 단산형으로 고려되었다. 비위험 대립유전자만이 모두 4개의 유전형질분석된 SNP에 존재한다면 공여자는 동형 접합적 비위험 단산형으로 고려되었다. 위험과 비위험 대립유전자가 둘 다 모두 4개의 유전형질분석된 SNP에 존재한다면 공여자는 이형 접합적 비위험 단산형으로 고려되었다. "재조합체"로 고려된 공여자는 rs7848647, rs6478109 및 rs6478108에서 동형접합적 위험 대립유전자만을 갖지만, rs3810936에서 이형접합적이었다(위험 및 비위험대립유전자가 존재함).
도 16A 및 도 16B는 이형접합적 PBMC AEI 연구에서 비위험 대립유전자보다 TL1A 위험 대립유전자의 더 높은 배수의 유도를 나타낸다. 기저 수준에서 그리고 다양한 시점에 면역 복합체 자극 후 이형접합적 PBMC에서 위험 대 비위험 대립유전자 사용 빈도를 동의 SNP (rs3810936) 대립 유전자 특이적 형광 프로브를 이용하여 점적 디지트 PCR(ddPCR)에 의해 시험하였다. 위험 대립유전자의 복제물/㎖를 비-위험 대립유전자의 복제물/㎖로 나눔으로써 대립유전자 발현 비를 계산하였다. 각각의 대립유전자의 총 복제수를 cDNA의 유입량(복제물/ng)에 의해 정규화하고, 기준에서(0시간) 관심 대상의 시점에 복제수/ng을 복제수/ng으로 나눔으로써 각각의 시점에 각각의 대립유전자의 배수-유도를 계산하였다.
도 17은 프로모터 및 인트론 내 TL1A SNP가 대립 유전자 발현 불균형 조절에 기여한다는 것을 도시한 도면. 본 발명자(들)는 rs6478109와 동의 SNP rs3810936 사이의 재조합에 기인할 가능성이 있는, rs7848647, rs6478109, 및 rs6478108에서 위험 대립유전자에 대해 동형접합적이지만 rs3810936에서 이형접합적인 소수의 공여자를 동정하였다. 동의 SNP (rs3810936) 대립 유전자 특이적 형광 프로브를 이용하여 점적 디지트 PCR(ddPCR)에 의해 이형접합적 또는 재조합 공여자 PBMC에서 위험 대 비위험 대립유전자의 빈도를 시험하였다. 이형접합적 공여자에 비해, 면역 복합체 자극 전에 또는 후에 이들 재조합 개체에서 대립 유전자 발현 불균형은 검출되지 않았다.
도 18A 및 도 18B는 TL1A 위험 SNP는 발현 양적 형질 좌위(eQTL)와 관련되며, 동형 접합적 TL1A 위험 대립유전자, 동형 접합적 비위험 대립유전자 또는 이형접합적 대립유전자를 갖는 PBMC 공여자를 면역 복합체로 처리하였다는 것을 도시한 도면. 각각의 공여자에서 TL1A (TNFSF15)의 총 발현은 PCR에 의해 결정되었다. 간략하게, 각각의 샘플로부터의 cDNA를 프로브(Probes)(바이오-라드)및 프라임 타임(PrimeTime)(등록상표) qPCR 분석 ID Hs.PT.56a.41003970에 대해 ddPCRTM Supermix와 혼합하였다. QX100(상표명) 점적 생성기(바이오-라드)를 이용하여 각각의 반응에 대해 점적을 생성하였고, C1000 터치(C1000 Touch)(상표명) 열 순환기(바이오-라드) 상에서 열 순환시켰다. 증폭 후에, 점적 형광을 QX100(상표명) 점적 판독기(바이오-라드) 상에서 판독하였다. 퀀타소프트 소프트웨어(QuantaSoft software)(바이오-라드)를 이용하여 데이터를 분석하였고, TL1A의 복제물/㎕을 결정하고 나서, 유입 cDNA의 양(복제물/ng)에 대해 정규화시켰다. 상이한 TNFSF15 단상형 사이의 TL1A 발현 수준의 차이에 대한 P 값을 스튜던트 t 검정을 이용하여 결정하였다. 기저 수준에서, TL1A 위험 SNP에 대해 동형 접합적인 공여자로부터의 PBMC는 비-위험 동형 접합적 공여자에 비해 더 낮은 TL1A mRNA를 가진다. 그러나, 면역 복합체 자극 후에, TL1A 위험 SNP에 동형 접합적인 공여자로부터의 PBMC는 비위험 동형 접합적 공여자에 비해 더 높은 TL1A 발현을 가진다.
도 19A 및 도 19B는 TL1A 동의 SNP 대립 유전자 발현 불균형의 세포 유형 특이적 조절을 나타낸다. 다양한 공여자로부터의 HUVEC 세포는 이전에 기재한 바와 같이 유전형질분석하였다. 다양한 공여자로부터의 유전형질분석된 HUVEC 세포를 다양한 시점에 IL-1로 처리하였다. 각각의 대립유전자의 총 복제수를 앞서 기재한 바와 같이 측정하였다. 위험 대립유전자의 복제물/㎖를 비-위험 대립유전자의 복제물/㎖로 나눔으로써 대립유전자 발현 비를 계산하였다. IL-1 처리가 있는 또는 처리가 없는 HUVEC 세포에서 대립 유전자 발현 불균형은 관찰되지 않았다.
도 20A 및 도 20B는 항-TL1A 단클론성 항체에 의한 예방적 처리가 mdr1a-/- 마우스에서 자발적 대장염 발생을 저해한다는 것을 도시한 도면. 마우스(n=10, 6 내지 7주령)를 상이한 그룹으로 무작위화하고, 500㎍의 항-마우스 TL1A 항체, 항-IL23p19 항체, 항-마우스 IL17RA 항체, 또는 마우스 아이소타입 대조군으로 1주 1회 복강내로 처리하거나 또는 8주 동안 1주 1회 처리가 없었다. 항문 염증 및 분변 점조도를 평가함으로써 임상 질환 활성을 모니터링하였다. 장의 절편에 조직병리 분석을 실시하였다. mIgG1 그룹에 비교하여 던넷(Dunett)과 함께 일원 ANOVA를 이용하여 통계학적 분석을 수행하였다.
도 21A 및 도 21B는 mdr1a+ 마우스에서 TL1A가 대장염을 악화시켰다는 것을 도시한 도면. 6 내지 8주령의 Mdr1a-/- 마우스 또는 야생형 대조군 마우스에 150㎍의 재조합 mFc-TL1A 융합 단백질로 1주 1회 또는 4주 동안 매주 3회 아이소타입 대조군을 복강내로 처리하였다. 앞서 기재한 바와 같이 항문 염증 및 분변 점조도를 평가함으로써 임상 질환 활성을 모니터링하였다. 4주 처리 후에, 마우스를 희생시키고, 장의 절편에 조직병리학적 분석을 실시하였다. mIgG1 그룹에 비교하여 던넷(Dunett)과 함께 일원 ANOVA를 이용하여 통계학적 분석을 수행하였다.
도 22A 내지 도 22F는 Fc-TL1A 시험감염 mdr1a-/- 마우스로부터의 프로프리아층에서 증가된 염증 세포를 도시한 도면. 6 내지 8주령의 Mdr1a-/- 마우스 또는 야생형 대조군 마우스에 150㎍의 재조합 mFc-TL1A 융합 단백질로 1주 1회 또는 4주 동안 매주 3회 아이소타입 대조군을 복강내로 처리하였다. 프로프리아층 림프구를 단리시키고, 표면 항원에 대해 염색하고 나서, FACS에 의해 분석하였다. mdr1a-/- 마우스에서 TL1A 시험감염은 프로프리아층에서 증가된 염증 세포를 초래하였다.
도 23A 내지 도 23e는 마우스에서 TL1A 및 TNF에 의한 별개의 사이토카인 유도를 도시한 도면. TL1A 및 TNF 시험감염이 유사한 또는 상이한 약력학적 효과를 초래하는지의 여부를 평가하기 위해, C57Bl/6 마우스(8주, 암컷)를 항 마우스 TL1A, 항 마우스 TNF-α 또는 PBS의 500㎍/마우스로 처음에 복강내로 주사하였다. 4시간 후에, 이어서, 마우스에 TL1A의 100㎍/마우스 또는 TNF-α의 10㎍/마우스로 시험감염시키거나 또는 시험감염시키지 않았다. 24시간 후에 혈청을 수집하였다. MSD에 의해 사이토카인을 측정하였다(IL-22를 ELISA에 의해 측정하였다).
도 24A 내지 도 24F는 인간 PBMC에서 TL1A 및 TNF 처리에 의한 별개의 사이토카인 유도를 도시한 도면. 인간 혈액으로부터 신선하게 단리시킨 PBMC를 100ng/㎖의 인간 TL1A 또는 TNF-α의 존재 하에 배지(10% FBS, 2mM 글루타민, 1mM 피루브산나트륨, 5 X 10-5 M 2-ME, 및 항생제로 보충한 RPMI1640)에서 배양시켰다. 72시간 후에 상청액을 수집하였다. MSD에 의해 상청액 중의 사이토카인을 측정하였다(IL-22를 ELISA에 의해 측정하였다).
도 25는 본 발명 내의 항-TL1A 항-TNF-α 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 이중 특이성 IgG-Fab 형식의 개략적 표현을 도시한 도면. 이 형식에서, 제2 항체(예를 들어, 중쇄(VH2-CH1)로부터의 Fab 단편의 하나의 폴리펩타이드 쇄는 펩타이드 링커를 통해 제1 항체의 각각의 중쇄의 카복실 말단에 융합되어 변형된 중쇄를 생성한다. 완전한 분자는 2개의 변형된 중쇄, 제1 항체로부터의 2개의 경쇄, 및 제2 항체로부터의 Fab 단편의 다른 절반을 포함하는 2개의 폴리펩타이드 쇄(예를 들어, 경쇄(VL2-CL))를 포함하는 동종육량체이다. 전하쌍 돌연변이(원으로 표시함)는 제1 항체의 Fab 영역(Fab 1) 및/또는 제2 항체의 Fab 영역(Fab 2) 내로 도입되어 정확한 중쇄-경쇄 짝짓기를 촉진시킬 수 있다.
도 26은 면역글로불린 도메인 크로스오버를 이용하는 본 발명 내의 항-TL1A 항-TNF-α 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 이중 특이성 IgG-Fab 형식의 개략적 표현을 도시한 도면. IgG-Fab 형식의 이 변형에서, 제2 항체(예를 들어, 중쇄(VH2-CH1)로부터의 Fab 단편의 하나의 폴리펩타이드 쇄는 펩타이드 링커를 통해 제1 항체 CH1 도메인 대신 CL을 포함하는 중쇄의 카복실 말단에 융합되어 변형된 중쇄를 생성한다. 이런 방법으로, Fab 1의 CH1 및 CL 도메인은 "교환된다". 이 교환은 본 명세서에서 Fab1 교환 또는 N-말단의 교환으로서 지칭된다. 완전한 분자는 2개의 변형된 중쇄, CL 도메인 대신 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체로부터의 2개의 경쇄, 및 제2 항체로부터의 Fab 단편의 다른 절반을 포함하는 2개의 폴리펩타이드 쇄(예를 들어, 경쇄(VL2-CL))를 포함하는 동종육량체이다. 전하쌍 돌연변이(원으로 표시함)는 제1 항체의 Fab 영역(Fab 1) 및/또는 제2 항체의 Fab 영역(Fab 2) 내로 도입되어 정확한 중쇄-경쇄쌍을 촉진시킬 수 있다. IgG-Fab 분자는 나타내지는 않았지만, 본 발명의 범주 내이며, 이때 (i) Fab 2의 CH1 및 CL 도메인은 Fab 1의 도메인 대신 교환되거나(본 명세서에서 Fab 2 교환 또는 C-말단 교환으로서 지칭됨) 또는 (ii) Fab 1의 CH1과 CL 도메인은 둘 다 교환되며, Fab 2의 CH1 및 CL 도메인은 교환된다(본 명세서에서 이중 교환으로서 지칭됨).
도 27은 도메인 교환 형식에 기반하여 IgG-Fab의 발현 역가를 비교하는 도면.
도 28은 전하쌍 돌연변이(들)의 유형에 기반하여 IgG-Fab의 발현 역가를 비교하는 도면.
도 29는 도메인 교환 형식에 기반하여 IgG-Fab의 순도를 비교하는 도면.
도 30은 도메인 교환 형식에 기반하여 IgG-Fab의 항-TL1A 효력을 비교하는 도면.
도 31는 도메인 교환 형식에 기반하여 IgG-Fab의 항-TNF-α 효력을 비교하는 도면.
도 32는 전하쌍 돌연변이(들)의 유형에 기반하여 IgG-Fab의 항-TL1A 효력을 비교하는 도면.
도 33은 전하쌍 돌연변이(들)의 유형에 기반하여 IgG-Fab의 항-TNF-α 효력을 비교하는 도면.
용어의 정의
다음의 설명에서, 다수의 용어를 광범위하게 사용한다. 본 발명의 이해를 용이하게 하기 위해 다음의 정의를 제공한다.
달리 구체화되지 않는 한, 단수의 용어, 및 "적어도 하나"는 상호 호환적으로 사용되며, 하나 이상을 의미한다.
본 명세서에서 사용되는 "결합 독립체"는 구체화된 표적 항원에 특이적으로 결합하는 임의의 단량체 또는 다량체 단백질 또는 단백질 단편을 의미한다. 용어 "결합 독립체"는 항체 및 이의 결합 부분, 예컨대 면역학적으로 기능성인 단편을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 펩티바디 및 펩타이드는 결합 독립체의 다른 예이다. 본 명세서에서 사용되는 항체 또는 면역글로불린쇄(중쇄 또는 경쇄) 결합 독립체의 "면역학적으로 기능성인 단편" (또는 단순히 "단편")이라는 용어는 (해당 부분이 얻어지거나 또는 합성되는 방법과 상관없이) 전장쇄 중에 존재하는 적어도 일부의 아미노산이 없지만, 여전히 항원에 특이적으로 결합할 수 있는 항체의 부분을 포함하는 결합 독립체의 종이다. 이러한 단편은 그들이 표적 항원에 결합하고 주어진 에피토프에 대한 결합을 위해 무손상 항체를 포함하는 다른 결합 독립체와 경쟁할 수 있다는 점에서 생물학적으로 활성이다. 일부 실시형태에서, 단편은 중화 단편이다. 일부 실시형태에서, 단편은 표적 항원(TL1A 또는 TNF-α)과 그의 수용체 사이의 상호작용 가능성을 차단하거나 또는 감소시킬 수 있다. 일 양상에서, 이러한 단편은 전장 경쇄 또는 중쇄에 존재하는 적어도 하나의 CDR을 보유할 것이며, 일부 실시형태에서 단일 중쇄 및/또는 경쇄 또는 이의 부분을 포함할 것이다. 이들 생물학적으로 활성인 단편은 재조합 DNA 기법에 의해 생성될 수 있거나, 또는 무손상 항체를 포함하는 결합 독립체의 효소적 또는 화학적 절단에 의해 생성될 수 있다. 면역학적으로 기능성인 면역글로불린 단편은 Fab, 다이어바디(동일한 쇄 상의 2개의 도메인 사이에서 짝짓기를 허용하기에 너무 짧은 짧은 펩타이드 링커를 통해 연결된 경쇄 가변 도메인과 동일한 폴리펩타이드 상의 중쇄 가변 도메인), Fab', F(ab')2, Fv, 도메인 항체 및 단일쇄 항체를 포함하지만, 이들로 제한되지 않으며, 인간, 마우스, 래트, 낙타 또는 토끼를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 임의의 포유류 공급원으로부터 유래될 수 있다. 본 명세서에 개시된 결합 독립체의 기능성 부분, 예를 들어, 하나 이상의 CDR은 신체 내 특정 표적으로 향하는 치료제를 생성하도록 제2 단백질에 또는 소분자에 공유결합되어, 2작용성 치료적 특성을 갖거나, 또는 연장된 혈청 반감기를 가질 수 있다는 것이 추가로 상정된다. 당업자에 의해 인식될 바와 같이, 결합 독립체는 비단백질 성분을 포함할 수 있다. 본 개시내용의 일부 부문에서, 결합 독립체의 예는 본 명세서에서 "숫자/글자/숫자"에 대해 명명되며(예를 들어, 23B3), 일부 결합 독립체는 추가적인 글자/숫자 조합에 의해 추가로 식별된다(예를 들어, VH4). 이들 경우에, 정확한 명칭은 구체적 항체를 나타낸다. 즉, 23B3로 명명된 결합 독립체는 일정한 정도의 서열 동일성을 가질 수 있지만, (본 명세서에서 그들이 명확하게 동일한 것으로 교시되지 않는 한) 23B3 VH4로 명명된 항체와 동일하지는 않다.
TL1A 결합 독립체"는 인간 TL1A에 특이적으로 결합하는 결합 독립체; 즉, 인간 TL1A가 표적 항원인 결합 독립체이다.
"TNF-α 결합 독립체"는 인간 TNF-α에 특이적으로 결합하는 결합 독립체; 즉, 인간 TNF-α가 표적 항원인 결합 독립체이다.
"항원 결합 단백질"는 그것이 결합하는 다른 분자(항원)에 대해 강한 친화도를 갖는 항원-결합 영역 또는 항원-결합 부분을 포함하는 단백질 또는 폴리펩타이드를 지칭한다.　 항원-결합 단백질은 항체, 펩티도바디, 항체 단편, 항체 유도체, 항체 유사체, 융합 단백질, 및 키메라 항원 수용체(CAR)를 포함하는 항원 수용체를 포함한다.　
"항체"(Ab) 및 "면역글로불린"(Ig)은 동일한 구조적 특징을 갖는 당단백질이다. 항체는 특정 항원에 대해 결합 특이성을 나타내지만, 면역글로불린은 항원 특이성을 결여하는 항체와 다른 항체-유사 분자를 둘 다 포함한다. 후자 종류의 폴리펩타이드는, 예를 들어, 림프계에 의해 낮은 수준에서 그리고 골수종에 의해 증가된 수준에서 생성된다. 따라서, 본 명세서에서 사용되는 용어 "항체" 또는 "항체 펩타이드(들)"는 무손상 항체, 본 명세서에 개시된 항체와 특이적 결합을 위해 경쟁하는 항체, 또는 특이적 결합을 위해 무손상 항체와 경쟁하는 이의 항원-결합 단편을 지칭하며, 키메라, 인간화된, 완전한 인간, 및 이중 특이성 항체를 포함한다. 특정 실시형태에서, 항원-결합 단편은, 예를 들어, 재조합 DNA 기법에 의해 생성된다. 추가적인 실시형태에서, 항원-결합 단편은 무손상 항체의 효소적 또는 화학적 절단에 의해 생성된다. 항원-결합 단편은 Fab, Fab', F(ab)2, F(ab')2, Fv, 및 단일쇄 항체를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
본 명세서에서 사용되는 용어 "단리된 항체"는 그의 천연 환경의 성분으로부터 동정 및 분리되고/되거나 회수된 항체를 지칭한다. 천연 환경의 오염물질 성분은 항체에 대해 사용되는 진단 또는 치료 용도를 방해하는 물질이며, 효소, 호르몬 및 다른 단백질성 또는 비단백질성 용질을 포함할 수 있다. 바람직한 실시형태에서, 상기 항체는 (1) 로우리(Lowry) 방법에 의해 결정되는 95중량% 초과, 및 가장 바람직하게는 99중량%로, (2) 교반 컵 서열분석기의 사용에 의해 N-말단의 또는 내부 아미노산 서열의 적어도 15개 잔기를 얻기에 충분한 정도로, 또는 (3) 쿠마씨(Coomassie) 블루 또는 바람직하게는 은 염색을 이용하여 환원 또는 비환원 조건 하에 SDS-PAGE에 의해 균질성에 대해 정제될 것이다. 단리된 항체는 재조합 세포 내에서 항체를 인시추로 포함하는데, 항체의 천연 환경의 적어도 하나의 성분이 존재하지 않을 것이기 때문이다. 그러나, 보통 단리된 항체는 적어도 하나의 정제 단계에 의해 제조될 것이다.
용어 "작용제"는 다른 분자의 활성, 활성화 또는 기능을 증가시키는 단백질, 폴리펩타이드, 펩타이드, 항체, 항체 단편, 거대 분자 또는 소분자(10kD 미만)를 포함하는 임의의 화합물을 지칭한다.
용어 "길항제"는 다른 분자의 활성, 활성화 또는 기능을 감소시키는 단백질, 폴리펩타이드, 펩타이드, 항체, 항체 단편, 거대 분자 또는 소분자(10kD 미만)를 포함하는 임의의 화합물을 지칭한다.
항원 또는 다른 폴리펩타이드의 "결합(하는)"이라는 용어는 수용체에 대한 본 발명의 리간드 폴리펩타이드의 결합; 리간드에 대한 본 발명의 수용체 폴리펩타이드의 결합; 항원 또는 에피토프에 대한 본 발명의 항체의 결합; 항체에 대한 본 발명의 항원 또는 에피토프의 결합; 항-유전자형 항체에 대한 본 발명의 항체의 결합; 리간드에 대한 본 발명의 항-유전자형 항체의 결합; 수용체에 대한 본 발명의 항-유전자형 항체의 결합; 리간드, 수용체 또는 항체 등에 대한 본 발명의 항-항-유전자형 항체의 결합을 포함한다.
"이중 특이성" 항원 결합 단백질은 관심 대상의 제1 표적 분자에 특이적으로 결합하는 제1 항원 결합 단백질(예를 들어, 항체)과 관심 대상의 제2 표적 분자에 특이적으로 결합하는 제2 항원 결합 단백질(예를 들어, 항체) 둘 다로부터 유래된 결합 독립체를 갖는 분자이다. 이중 특이성 항원 결합 단백질은 하이브리도마의 융합 또는 Fab' 단편의 연결을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 다양한 방법에 의해 생성될 수 있다. 예를 들어, 본 명세서에 참고로 포함되는 문헌[Songsivilai et al., Clin. Exp. Immunol., 79:315-321 (1990); Kostelny et al., J. Immunol., 148:1547-1553 (1992)] 참조. 도 1 및 도 2에 도시된 형식의 분자는 본 정의에 따르는 이중 특이성 항원 결합 단백질이다. 본 정의 내의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 다양한 추가적인 형식은 WO 2014/159725; WO 2013/041687; 미국 특허 제8,945,553호; 미국 특허 제8,945,553호; 미국 특허 제8,258,268호; 미국 특허 출원 제2012/ 0195900호; 국제 특허 출원 WO 2012/088302; 미국 가출원 특허 제62/218,977호; 문헌[Fischer and Leger (2007), Pathobiology 74:3-14; van Spriel et al. (2000), Immunology Today 21(8): 391-7; Kufer et al. (2004), Trends in Biotechnology 22(5): 238-44; Byrne et al. (2013), Trends in Biotechnology 31(11): 621-31; Muller and Kontermann (2010), Biodrugs 24(2): 89-98; Chames and Baty (2009), http://dx.doi.org/10.4161/mabs.1.6.10015; Kontermann (2012), http://dx.doi.org/10.4161/mabs.4.2.19000; Holliger et al. (1993), Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90: 6444-8; Speiss et al., Mol. Immunol. (2015), 67: 95-106, http://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2015.01.003; Holliger et al. (1993), Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90: 6444-8; Speiss et al., Mol. Immunol. (2015), http://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2015.01.003; Ridgway et al, (1996), Protein Eng. 9: 617; Gunasekaran et al (2010), J. Biol. Chem. 285:19637; Davis (2010), Protein Eng. Des. & Sel. 23:195; DiGiammarino et al. (2012), Methods Mol. Biol. 899:145, 2012); Lindhofer et al. (1995), J. Immunol. 155: 219: Schaefer et al. (2011), Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108: 11187]; Regula et al, 미국 특허 출원 제2010/0322934호; 문헌[Bostrom et al. (2009), Science 323:1610; 미국 특허 출원 제2011/0076722호; 문헌[Rossi et al. (2008), Cancer Res. 68:8384]에 개시되어 있으며; 이들 각각은 본 명세서에 참고로 포함된다.
용어 "에피토프"는 항체가 특이적으로 결합하는 항원의 부분을 지칭한다. 따라서, 용어 "에피토프"는 면역글로불린 또는 T-세포 수용체에 특이적으로 결합할 수 있는 임의의 단백질 결정소를 포함한다. 에피토프 결정소는 보통 분자, 예컨대 아미노산 또는 당 측쇄의 화학적으로 활성인 표면 그룹화로 이루어지며, 보통 특정 3차원 구조적 특징뿐만 아니라 특정 하전 특징을 가진다. 더 구체적으로는, 본 명세서에서 사용되는 용어 "IL-17 에피토프", "TNF-α 에피토프" 및/또는 "TNF-α/p19 에피토프"는 동물에서, 바람직하게는 포유류에서, 그리고 가장 바람직하게는 마우스 또는 인간에서 항원 또는 면역원성 활성을 갖는 대응하는 폴리펩타이드의 부분을 지칭한다. 면역원성 활성을 갖는 에피토프는, 예를 들어, 동물에서 항체 반응을 유발하는 IL-17A 또는 IL-17F 또는 TNF-α/p19 폴리펩타이드의 부분이다. 항원 활성을 갖는 에피토프는, 항체가 당업계에 공지된 임의의 방법에 의해, 예를 들어, 면역분석, 프로테아제 분해, 결정학 또는 HID-교환에 의해 결정되는 바와 같이 면역특이적으로 결합하는, 예를 들어, IL-17A 또는 IL-17F 또는 TNF-α/p19 폴리펩타이드의 부분이다. 항원성 에피토프는 반드시 면역원성일 필요는 없다. 이러한 에피토프는 천연에서 선형일 수 있거나 또는 불연속 에피토프일 수 있다. 따라서, 본 명세서에서 사용되는 용어 "입체배좌 에피토프"는 파괴되지 않은 일련의 아미노산 이외의 항원의 아미노산 사이의 공간적 관계에 의해 형성되는 불연속 에피토프를 지칭한다.
용어 "면역글로불린"은 면역글로불린 유전자에 의해 실질적으로 암호화되는 하나 이상의 폴리펩타이드로 이루어진 단백질을 지칭한다. 면역글로불린의 하나의 형태는 항체의 기본적 구조적 단위를 구성한다. 이 형태는 사량체이며, 면역글로불린 쇄의 2개의 동일한 쌍으로 이루어지는데, 각각의 쌍은 하나의 경쇄 및 하나의 중쇄를 가진다. 각각의 쌍에서, 경쇄 및 중쇄 가변 영역은 함께 항원에 결합하는 것을 초래하며, 불변 영역은 항체 효과기 기능을 초래한다.
전장 면역글로불린 "경쇄"(약 25 Kd 또는 약 214개의 아미노산)은 NH2-말단에서 가변 영역 유전자(약 110개의 아미노산) 및 COOH-말단에서 카파 또는 람다 불변 영역 유전자에 의해 암호화된다. 전장 면역글로불린 "중쇄"(약 50 Kd 또는 약 446개의 아미노산)는 가변 영역 유전자 (약 116개의 아미노산) 및 다른 앞서 언급한 불변 영역 유전자 중 하나(약 330개의 아미노산)에 의해 유사하게 암호화된다. 중쇄는 감마, 뮤, 알파, 델타 또는 엡실론으로서 분류되고, 각각 IgG(예컨대, IgG1, IgG2, IgG3 및 IgG4), IgM, IgA, IgD 및 IgE로서 항체의 아이소타입을 정한다. 경쇄 및 중쇄 내에서, 가변 및 불변 영역은 약 12개 이상의 아미노산의 "J" 영역에 의해 결합되고, 중쇄는 또한 약 10개 이상의 아미노산의 "D" 영역을 포함한다. (일반적으로 문헌[Fundamental Immunology (Paul, W., ed., 2nd Edition, Raven Press, NY (1989)), Chapter 7] 참조(모든 목적을 위해 전문이 참고로 포함됨)).
면역글로불린 경쇄 또는 중쇄 가변 영역은 3개의 초가변 영역에 의해 중단되는 "프레임워크" 영역으로 이루어진다. 따라서, 용어 "초가변 영역"은 항원 결합을 초래하는 항체의 아미노산 잔기를 지칭한다. 초가변 영역은 "상보성 결정 영역" 또는 "CDR"으로부터의 아미노산 잔기(Kabat et al., Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5th Edition, Public Health Service, National Institutes of Health, Bethesda, Md. (1991)) 및/또는 "초가변 루프"로부터의 해당 잔기(Chothia et al., J. Mol. Biol. 196: 901-917 (1987))(이들 둘 다 본 명세서에 참고로 포함됨)를 포함한다. "프레임워크 영역" 또는 "FR" 잔기는 본 명세서에 정의된 바와 같은 초가변 영역 이외의 해당 가변 도메인 잔기이다. 상이한 경쇄 또는 중쇄의 프레임워크 영역 서열은 종 내에서 상대적으로 보존된다. 따라서, "인간 프레임워크 영역"은 천연 유래 인간 면역글로불린의 프레임워크 영역과 실질적으로 동일한(약 85% 이상, 보통 90 내지 95% 이상) 프레임워크 영역이다. 구성성분 경쇄 및 중쇄의 조합된 프레임워크 영역인 항체의 프레임워크 영역은 CDR의 위치를 정하고 정렬시키는 작용을 한다. CDR은 주로 항원의 에피토프에 대한 결합을 초래한다. 따라서, 용어 "인간화된" 면역글로불린은 인간 프레임워크 영역 및 비-인간(보통 마우스 또는 래트) 면역글로불린으로부터의 하나 이상의 CDR을 포함하는 면역글로불린을 지칭한다. CDR을 제공하는 비-인간 면역글로불린은 "공여자"로 불리며, 프레임워크를 제공하는 인간 면역글로불린은 "수용자"로 불린다. 불변 영역은 존재할 필요는 없지만, 존재한다면, 그들은 인간 면역글로불린 불변 영역과 실질적으로 동일하여야 하며, 즉, 적어도 약 85 내지 90%, 바람직하게는 약 95% 이상 동일하여야 한다. 따라서, 가능하게는 CDR을 제외하고 인간화된 면역글로불린의 모든 부분은 천연 인간 면역글로불린 서열의 대응하는 부분과 실질적으로 동일하다. 추가로, 인간 프레임워크 영역 내 하나 이상의 잔기는 최적의 항원-결합 친화도 및 특이성을 보유하기 위해 모 서열로 다시 돌연변이될 수 있다. 이런 방법으로, 비-인간 모 항체로부터의 특정 프레임워크 잔기는 모 항체의 결합 특성을 보유하는 한편 그의 면역원성을 최소화하기 위해 인간화된 항체에 보유된다. 본 명세서에서 사용되는 용어 "인간 프레임워크 영역"은 이러한 복귀 돌연변이를 갖는 영역을 포함한다. "인간화항체"는 인간화된 경쇄 및 인간화된 중쇄 면역글로불린을 포함하는 항체이다. 예를 들어, 인간화된 항체는, 예를 들어, 키메라 항체의 전체 가변 영역이 비인간이기 때문에, 상기 정의한 바와 같은 전형적인 키메라 항체를 포함하지 않는다.
본 명세서에서 사용되는 용어 "변형된 중쇄"는 면역글로불린 중쇄, 특히 인간 IgG1 또는 인간 IgG2 중쇄, 및 기능성 항체 단편(예를 들어, Fab 또는 scFv) 또는 이의 부분(예를 들어, 면역글로불린 경쇄 또는 Fd 단편)을 포함하는 융합 단백질을 지칭하되, 단편 또는 이의 부분은 선택적으로 펩타이드 링커를 통해 그의 N-말단에서 중쇄의 C-말단으로 융합된다.
용어 "인간화된" 면역글로불린은 인간 프레임워크 영역 및 비-인간(예를 들어, 마우스, 래트 또는 토끼) 면역글로불린으로부터의 하나 이상의 CDR을 포함하는 면역글로불린을 지칭한다. CDR을 제공하는 비-인간 면역글로불린은 "공여자"로 불리며, 프레임워크를 제공하는 인간 면역글로불린은 "수용자"로 불린다. 불변 영역은 존재할 필요는 없지만, 존재한다면, 그들은 인간 면역글로불린 불변 영역과 실질적으로 동일하여야 하며, 즉, 적어도 약 85 내지 90%, 바람직하게는 약 95% 이상 동일하여야 한다. 따라서, 가능하게는 CDR 및 가능하게는 프레임워크 영역 내 소수의 복귀 돌연변이 아미노산 잔기(예를 들어, 1 내지 15개의 잔기)를 제외하고 인간화된 면역글로불린의 모든 부분은 천연 인간 면역글로불린 서열의 대응하는 부분과 실질적으로 동일하다. "인간화항체"는 인간화된 경쇄 및 인간화된 중쇄 면역글로불린을 포함하는 항체이다. 예를 들어, 인간화된 항체는, 예를 들어, 키메라 항체의 전체 가변 영역이 비인간이기 때문에, 상기 정의한 바와 같은 전형적인 키메라 항체를 포함하지 않는다.
용어 "인간 항체" 및 "전체 인간 항체"는 각각 인간 면역글로불린 라이브러리로부터 또는 하나 이상의 인간 면역글로불린에 대한 유전자 이식 동물로부터 단리된 항체를 포함하는 인간 면역글로불린의 아미노산 서열을 갖고, 내인성 면역글로불린; 예를 들어, 제노마우스 항체 및 쿠체르라파티(Kucherlapati) 등의 미국 특허 제5,939,598호에 기재된 바와 같은 항체를 발현시키지 않는 항체를 지칭한다.
용어 "유전자 변형 항체"는 아미노산 서열이 천연 항체와 다른 항체를 의미한다. 항체의 생성에서 재조합 DNA 기법의 적절함 때문에, 천연 항체에서 발견되는 아미노산 서열로 국한될 필요는 없으며; 항체는 목적으로 하는 특징을 얻도록 재설계될 수 있다. 가능한 변형은 다수이며, 예를 들어, 가변 및/또는 불변 영역의 단지 하나 또는 소수의 아미노산의 변화로부터 완전한 재설계까지의 범위이다. 불변 영역의 변화는, 일반적으로, 상보체 고정, 막과의 상호작용 및 다른 효과기 기능과 같은 특징을 개선시키거나 또는 변경시키기 위해 이루어질 것이다. 가변 영역의 변화는 항원 결합 특징을 개선시키기 위해 이루어질 것이다.
"Fab 단편"은 하나의 경쇄 및 CH1 및 하나의 중쇄의 가변 영역을 포함한. Fab 분자의 중쇄는 다른 중쇄 분자와의 이황화 결합을 형성할 수 없다.
"Fab' 단편"은 하나의 경쇄와 하나의 중쇄를 포함하는데, 이는 쇄간 이황화 결합이 두 중쇄 사이에 형성되어 F(ab')2 분자를 형성할 수 있도록 CH1과 CH2 도메인 사이에 더 많은 불변 영역을 포함한다.
"F(ab')2 단편"은 2개의 경쇄와 2개의 중쇄를 포함하는데, 이는 쇄간 이황화 결합이 2개의 중쇄 사이에 형성되도록, CH1과 CH2 도메인 사이에 불변 영역의 일부를 포함한다.
용어 "천연 Fc"는 단량체 형태이든 또는 다량체 형태이든, 전체 항체의 분해로부터 초래된 비-항원 결합 단편의 서열을 포함하는 분자 또는 서열을 지칭한다. 천연 Fc의 본래 면역글로불린 공급원은 바람직하게는 인간 유래이며, IgG1, IgG2 및 IgG4가 바람직하긴 하지만, 임의의 면역글로불린일 수 있다. 천연 Fc는 공유(즉, 이황화결합) 및 비공유 결합에 의해 이량체 또는 다량체 형성에 연결될 수 있는 단량체 폴리펩타이드를 구성한다. 천연 Fc 분자의 단량체 서브유닛 사이의 분자가 이황화결합 수는 분류(예를 들어, IgG, IgA, IgE) 또는 하위분류(예를 들어, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgGA2)에 따라서 1 내지 4의 범위이다. 천연 Fc의 하나의 예는 IgG의 파파인 분해로부터 초래되는 이황화결합 이량체이다(문헌[Ellison et al. (1982), Nucleic Acids Res. 10: 4071-9] 참조). 본 명세서에서 사용되는 용어 "천연 Fc"는 단량체, 이량체 및 다량체 형태에 대해 포괄적이다.
용어 "변이체"는 천연 Fc로부터 변형되지만, 구조(salvage) 수용체인 FcRn에 대한 결합 부위를 여전히 포함하는 분자 또는 서열을 지칭한다. 국제 특허 출원 WO 97/34631(공개된 1997년 9월 25일) 및 WO 96/32478는 예시적인 Fc 변이체뿐만 아니라 구조 수용체와의 상호작용을 기재하며, 이는 본 명세서에 참조로 포함된다. 따라서, 용어 "Fc 변이체"는 비-인간 천연 Fc로부터 인간화된 분자 또는 서열을 포함한다. 더 나아가, 천연 Fc는 그들이 본 발명의 융합 분자에 대해 필요로 하지 않는 구조적 특징 또는 생물학적 활성을 제공하기 때문에 제공될 수 있는 부위를 포함한다. 따라서, 용어 "Fc 변이체"는 (1) 이황화결합 형성, (2) 선택된 숙주 세포와의 부적합성 (3) 선택된 숙주 세포에서 발현 시 N-말단의 이질성, (4) 글리코실화, (5) 상보체와의 상호작용, (6) 구조 수용체 이외의 Fc 수용체에 대한 결합, 또는 (7) 항체-의존적 세포의 세포독성(ADCC)에 영향을 미치거나 또는 연루된 하나 이상의 천연 Fc 부위 또는 잔기를 결여하는 분자 또는 서열을 포함한다. Fc 변이체는 본 명세서에서 이후에 추가로 상세하게 기재된다.
용어 "Fc 도메인"은 상기 정의한 바와 같은 천연 Fc 및 Fc 변이체 분자 및 서열을 포함한다. Fc 변이체 및 천연 Fc에서와 같이, 용어 "Fc 도메인"은 전체 항체로부터 분해되든 또는 다른 수단에 의해 생성되든, 분자를 단량체 또는 다량체 형태로 포함한다.
Fc 도메인을 포함하는 Fc 도메인 또는 분자에 적용되는 용어 "다량체"는 공유적으로, 비공유적으로, 또는 공유와 비공유 상호작용 둘 다에 의해 결합된 2개 이상의 폴리펩타이드를 갖는 분자를 지칭한다. IgG 분자는 전형적으로 이량체; IgM, 오량체; IgD, 이량체; 및 IgA, 단량체, 이량체, 삼량체 또는 사량체를 형성한다. 다량체는 서열을 이용함으로써 그리고 Fc의 천연 Ig 공급원의 활성을 야기함으로써 또는 이러한 천연 Fc를 (이하에 나타내는 바와 같이) 유도체화함으로써 형성될 수 있다.
Fc 도메인 또는 Fc 도메인을 포함하는 분자에 적용되는 "이량체"라는 용어는 공유적으로 또는 비공유적으로 결합된 2개의 폴리펩타이드 쇄를 갖는 분자를 지칭한다. 따라서, 본 발명의 범주 내의 예시적인 이량체는 도 2에 나타내는 바와 같다.
용어 "Fv 단편" 및 "단일 쇄 항체"는 중쇄와 경쇄 둘 다로부터의 항체 가변 영역을 포함하지만, 불변 영역을 결여하는 폴리펩타이드를 지칭한다. 전체 항체와 같이, 이는 특정 항원에 선택적으로 결합할 수 있다. 단지 약 25kDa의 분자량으로, Fv 단편은 2개의 중쇄 단백질 및 2개의 경쇄로 구성되는 공통 항체(150 내지 160 kD)보다 훨씬 더 작고, Fab 단편(약 50kDa, 하나의 경쇄 및 절반의 중쇄)보다 훨씬 더 작다.
"단일 도메인 항체"는 단일 도메인 Fv 단위, 예를 들어, VH 또는 VL로 이루어진 항체 단편이다. 전체 항체와 같이, 이는 특정 항원에 선택적으로 결합할 수 있다. 단지 12 내지 15kDa의 분자량으로, 단일-도메인 항체는 2개의 중쇄 단백질 및 2개의 경쇄로 구성된 공통 항체(150 내지 160kDa)보다 훨씬 작고, Fab 단편(약 50kDa, 하나의 경쇄 및 절반의 중쇄) 및 단일쇄 가변 단편(약 25kDa, 2개의 가변 도메인, 경쇄로부터의 하나 및 중쇄로부터의 하나)보다 훨씬 더 작다. 제1 단일-도메인 항체는 낙타에서 발견되는 중쇄 항체로부터 조작되었다. 단일 도메인 항체에 대한 대부분의 연구는 현재 중쇄 가변 도메인에 기반하지만, 경쇄 가변 도메인 및 경쇄로부터 유래된 나노바디는 또한 표적 에피토프에 특이적으로 결합하는 것으로 나타났다.
본 명세서에서 사용되는 용어 "단클론성 항체"는 하이브리도마 기법을 통해 생성된 항체이지만, 이들로 제한되지 않는다. 용어 "단클론성 항체"는 임의의 진핵생물, 원핵생물 또는 파지 클론을 포함하는 단일 클론으로부터 유래된 항체를 지칭하며, 그것이 생성된 방법은 아니다.
일부 실시형태에서, 항-TL1A 결합 도메인이 유래된 항-TL1A 항원 결합 단백질, 이중 특이성 항원 결합 단백질 또는 이중 하나의 기능성 단편은 TNF 슈퍼패밀리 리간드에 대해 인간 TL1A를 선택적으로 저해한다. 특정 수용체의 저해 분석에서 항체의 IC50이 다른 "기준" 리간드 또는 수용체의 저해 분석에서의 IC50보다 적어도 50배 더 낮을 때, 항체 또는 이의 기능성 단편은 다른 수용체 또는 리간드에 비해 특정 수용체 또는 리간드를 "선택적으로 저해한다". "IC50"은 생물학적 또는 생화학적 기능의 50% 저해를 달성하는 데 필요한 용량/농도이다. 방사성 리간드를 이용하여, IC50은 방사성 리간드의 특정 결합의 50%를 대신하는 경쟁 리간드의 농도이다. 임의의 특정 물질 또는 길항제에 대한 IC50은 용량 반응 곡선을 구성함으로써 그리고 특정 기능성 분석에서 작용제 활성을 반전시키는 데 상이한 농도의 약물 또는 길항제의 효과를 시험함으로써 결정될 수 있다. IC50 값은 작용제의 최대 생물학적 반응의 절반을 저해하는 데 필요한 농도를 결정함으로써 주어진 길항제 또는 약물에 대해 계산될 수 있다. 따라서, 임의의 기능성 분석, 예컨대 본 명세서에서 이후의 실시예 14에 기재된 분석에서 인간 TL1A 수용체를 활성화시킴에 있어서 TL1A의 최대 생물학적 반응의 절반을 저해하는 데 필요한 항체 또는 단편의 농도를 결정함으로써 임의의 항-TL1A 항체 또는 이의 기능성 단편에 대한 IC50 값이 계산될 수 있다. 특정 리간드 또는 수용체를 선택적으로 저해하는 항체 또는 이의 기능성 단편은 해당 리간드 또는 수용체에 대해 중화 항체 또는 중화 단편이 되는 것으로 이해된다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TL1A 결합 도메인이 유래된 항-TL1A 항체 또는 이의 기능성 단편은 인간 TL1A의 중화 항체 또는 단편이다.
임의의 항-TL1A 항체 또는 이의 기능성 단편의 가변 영역 또는 CDR 영역은 본 명세서에 기재된 임의의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TL1A 결합 독립체를 구성하기 위해 사용될 수 있다. 마찬가지로, 임의의 항-TNF-α 항체 또는 이의 기능성 단편의 가변 영역 또는 CDR 서열은 본 명세서에 기재된 임의의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TNF-α 결합 독립체를 구성하기 위해 사용될 수 있다. 예를 들어, 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TL1A 결합 도메인은 미국 특허 제7,820,798호; 미국 특허 출원 제2008/0003221호; 미국 특허 제8,263,743호; 미국 특허 출원 제2011/0217310호; 미국 특허 출원 제2012/0263718호; 미국 특허 출원 제2014/0308271호; WO2012/161856; WO2013/044298; WO2005/018571; 미국 특허 출원 제2014/0120109호; 미국 특허 제6,521,422호; 미국 특허 출원 제2014/0255302; 및 미국 특허 출원 제2015/0132311호에 기재된 임의의 항-인간 TL1A 항체로부터의 VH 및/또는 VL 영역 또는 하나 이상의 CDR을 포함할 수 있으며; 이들 각각은 그의 전문이 본 명세서에 참고로 포함된다. 일부 실시형태에서, 항-TL1A 결합 독립체가 유래된 항-TL1A 항체는 막 언급한 참고문헌 중 하나 이상에 기재된 인간 항-TL1A 항체 중 하나 이상 또는 이하에 기재되는 인간 항-TL1A 항체 중 하나 이상을 교차 차단한다. 용어 "교차 차단한다", "교차차단된" 및 "교차 차단하는"은 다른 항체의 결합 또는 표적 (예를 들어, 인간 TL1A)에 대한 결합 단편을 방해하는 항체의 능력을 의미하기 위해 본 명세서에서 상호 호환적으로 사용된다. 항체 또는 결합 단편이 표적(예를 들어, 인간 TL1A)에 대해 다른 것의 결합을 방해할 수 있고 그에 따라 그것이 교차 차단하는 것으로 언급될 수 있는 정도는 경쟁 결합 분석을 이용하여 결정될 수 있다. 일부 실시형태에서, 교차 차단 항체 또는 이의 결합 단편은 약 40% 내지 100%, 예컨대 약 60% 내지 약 100%, 구체적으로 바람직하게는 약 70% 내지 100%, 더 구체적으로 바람직하게는 약 80% 내지 100%의 기준 항체의 인간 TL1A 결합을 감소시킨다. 교차 차단을 검출하기 위한 특히 적합한 정량적 분석은 표면 플라즈몬 공명 기법을 이용하여 상호작용 정도를 측정하는 비아코어(Biacore) 기계를 사용한다. 다른 적합한 정량적 교차 차단 분석은 인간 TL1A에 대한 그들의 결합에 대해 항체 사이의 경쟁을 측정하기 위한 FACS-기반 접근을 이용한다. 이러한 교차 차단에 관한 예시적인 분석은 본 명세서에 참고로 포함된 미국 특허 출원 제2015/0132311호, 실시예 2, 단락 [0922] 내지 [0924]에서 나타난다.
용어 "핵산" 또는 "핵산 분자"는 폴리뉴클레오타이드, 예컨대 데옥시리보핵산(DNA) 또는 리보핵산(RNA), 올리고뉴클레오타이드, 중합효소 연쇄 반응(PCR)에 의해 생성되는 단편, 및 임의의 결찰, 절단, 엔도뉴클레아제 작용 및 엑소뉴클레아제 작용에 의해 생성되는 단편에 관한 것이다. 핵산 분자는 천연 유래 뉴클레오타이드(예컨대 DNA 및 RNA), 또는 천연 유래 뉴클레오타이드의 유사체(예를 들어, 천연 유래 뉴클레오타이드의 알파-거울상체 형태), 또는 둘 다의 조합인 단량체로 구성될 수 있다. 변형된 뉴클레오타이드는 당 모이어티에서 그리고/또는 피리미딘 또는 퓨린 염기 모이어티에서 변경을 가질 수 있다. 이러한 변형은, 예를 들어, 하나 이상의 하이드록실기의 할로겐, 알킬기, 아민, 및 아지도기로 대체를 포함하거나 또는 당은 에터 또는 에스터로서 작용기화될 수 있다. 게다가, 전체 당 모이어티는 입체적으로 그리고 전자적으로 유사한 구조, 예컨대 아자-당 및 탄소환식 당 유사체로 대체될 수 있다. 염기 모이어티에서 변형의 예는 알킬화된 퓨린 및 피리미딘, 아실화된 퓨린 또는 피리미딘, 또는 다른 잘 공지된 복소환식 치환체를 포함한다. 핵산 단량체는 포스포다이에스터 결합 또는 이러한 연결의 유사체에 의해 연결될 수 있다. 포스포다이에스터 결합의 유사체는 포스포로티오에이트, 포스포로다이티오에이트, 포스포로셀레노에이트, 포스포로다이셀레노에이트, 포스포로아닐로티오에이트, 포스포르아닐리데이트, 포스포르아미데이트 등을 포함한다. 용어 "핵산 분자"는 또한 폴리아마이드 골격에 부착된 천연 유래 또는 변형된 핵산을 포함하는 소위 "펩타이드 핵산"을 포함한다. 핵산은 단일 가닥 또는 이중 가닥 중 하나 일 수 있다.
용어 "핵산 분자의 상보체"는 기준 뉴클레오타이드 서열에 비해 상보성 뉴클레오타이드 서열 및 반전된 배향을 갖는 핵산 분자를 지칭한다.
용어 "축퇴 뉴클레오타이드 서열"은 폴리펩타이드를 암호화하는 기준 핵산 분자에 비해 하나 이상의 축퇴 코돈을 포함하는 뉴클레오타이드 서열을 의미한다. 축퇴 코돈은 뉴클레오타이드의 상이한 트리플렛을 포함하지만, 동일한 아미노산 잔기를 암호화한다(즉, GAU 및 GAC 트리플렛은 각각 Asp를 암호화함).
"단리된 핵산 분자"는 유기체의 게놈 DNA에서 통합되지 않은 핵산 분자이다. 예를 들어, 세포의 게놈 DNA로부터 분리된 성장 인자를 암호화하는 DNA 분자는 단리된 DNA 분자이다. 단리된 핵산 분자의 다른 예는 유기체의 게놈에서 통합되지 않은 화학적으로 합성된 핵산 분자이다. 특정 종으로부터 단리된 핵산 분자는 해당 종으로부터의 염색체의 완전한 DNA 분자보다 더 작다.
"핵산 분자 작제물"은 천연에서 존재하지 않는 배열에서 조합되고 병치된 핵산의 세그먼트를 포함하기 위해 인간 개재를 통해 변형된 단일- 또는 이중-가닥 중 하나인 핵산 분자이다.
"상보성 DNA(cDNA)"는 효소 역전사효소에 의해 mRNA 주형으로부터 형성된 단일-가닥 DNA 분자이다. 전형적으로, mRNA의 부분에 상보적인 프라이머는 역 전사의 개시를 위해 사용된다. 당업자는 또한 이러한 단일-가닥 DNA 분자 및 그의 상보성 DNA 가닥으로 이루어진 이중-가닥 DNA 분자를 지칭하기 위해 용어 "cDNA"를 사용한다. 용어 "cDNA"는 또한 RNA 주형으로부터 합성된 cDNA 분자 클론을 지칭한다.
"프로모터"는 구조적 유전자의 전사를 지시하는 뉴클레오타이드 서열이다. 전형적으로, 프로모터는 구조적 유전자의 전사 시작 부위에 근접한 유전자의 5' 비-암호 영역에 위치된다. 전사 개시에서 작용하는 프로모터 내의 서열 구성요소는 종종 공통 뉴클레오타이드 서열을 특징으로 한다. 이들 프로모터 구성요소는 RNA 중합효소 결합 부위, TATA 서열, CAAT 서열, 분화-특이적 구성요소(DSE; McGehee et al., Mol. Endocrinol., 7:551 (1993)), 환식 AMP 반응 구성요소(CRE), 혈청 반응 구성요소(SRE; Treisman, Seminars in Cancer Biol., 1:47 (1990)), 글루코코르티코이드 반응 구성요소(GRE), 및 다른 전사 인자, 예컨대 CRE/ATF에 대한 결합 부위(O'Reilly et al., J. Biol. Chem.,267:19938(1992)), AP2(Ye et al., J. Biol. Chem., 269:25728 (1994)), SP1, cAMP 반응 구성요소 결합 단백질(CREB; Loeken, Gene Expr., 3:253 (1993)) 및 옥타머 인자(일반적으로, 문헌[Watson et al., eds., Molecular Biology of the Gene, 4th Edition, The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. (1987), 및 Lemaigre et al., Biochem. J.,303:1(1994)] 참조)를 포함한다. 프로모터가 유도성 프로모터라면, 전사 속도는 유도제에 대한 반응에서 증가된다. 대조적으로, 프로모터가 구성적 프로모터라면 전사 속도는 유도제에 의해 조절되지 않는다. 억제성 프로모터가 또한 공지되어 있다.
"조절 구성요소"는 코어 프로모터의 활성을 조절하는 뉴클레오타이드 서열이다. 예를 들어, 조절 구성요소는 배타적으로 또는 우선적으로 특히 세포, 조직 또는 세포기관에서 전사를 가능하게 하는 세포 인자와 결합하는 뉴클레오타이드 서열을 포함할 수 있다. 이들 유형의 조절 구성요소는 정상적으로는 "세포-특이적", "조직-특이적" 또는 "세포기관-특이적" 방식으로 발현된 유전자와 관련된다.
"인핸서"는 전사 시작 부위에 대해 인핸서의 거리 또는 배향과 상관없이 전사 효율을 증가시킬 수 있는 조절 구성요소의 유형이다.
"이종성 DNA"는 주어진 숙주 세포 내에서 자연적으로 존재하지 않는 DNA 분자 또는 DNA 분자의 집단을 지칭한다. 숙주 DNA가 비숙주 DNA(즉, 외인성 DNA)와 조합되는 한, 특정 숙주에 대해 이종성인 DNA 분자는 숙주 세포 종(즉, 내인성 DNA)로부터 유래되는 DNA를 포함할 수 있다. 예를 들어, 전사 프로모터를 포함하는 숙주 DNA 세그먼트에 작동 가능하게 연결된 폴리펩타이드를 암호화하는 비숙주 DNA 세그먼트를 포함하는 DNA 분자는 이종성 DNA 분자인 것으로 고려된다. 대조적으로, 이종성 DNA 분자는 외인성 프로모터와 작동 가능하게 연결된 내인성 유전자를 포함할 수 있다. 다른 예시로서, 해당 DNA 분자가 야생형 유전자를 결여하는 돌연변이체 내에 도입된다면, 야생형 세포로부터 유래된 유전자를 포함하는 DNA 분자는 이종성 DNA인 것으로 고려된다.
"발현 벡터"는 숙주 세포에서 발현되는 유전자를 암호화하는 핵산 분자이다. 전형적으로, 발현 벡터는 전사 프로모터, 유전자 및 전사 종결자를 포함한다. 유전자 발현은 보통 프로모터의 제어 하에 놓이고, 이러한 유전자는 프로모터에 "작동 가능하게 연결"되는 것으로 언급된다. 유사하게, 조절 구성요소가 코어 프로모터의 활성을 조절한다면, 조절 구성요소 및 코어 프로모터는 작동 가능하게 연결된다.
"재조합 숙주"는 이종성 핵산 분자, 예컨대 클로닝 벡터 또는 발현 벡터를 포함하는 세포이다. 본 내용에서, 재조합 숙주의 예는 발현 벡터로부터 본 발명의 길항제를 생성하는 세포이다. 대조적으로, 이러한 길항제는 상기 길항제의 "천연 공급원"이고, 발현 벡터를 결여하는 세포에 의해 생성될 수 있다.
용어 "아미노-말단" 및 "카복시-말단"은 폴리펩타이드 내의 위치를 나타내기 위해 본 명세서에서 사용된다. 문맥이 허용하는 경우, 이들 용어는 근위 또는 상대적 위치를 나타내기 위해 폴리펩타이드의 특정 서열 또는 부분에 대해 사용된다. 예를 들어, 폴리펩타이드 내에서 기준 서열에 대해 카복실-말단에 위치된 특정 서열은 기준 서열의 카복실 말단에 대해 근위에 위치되지만, 완전한 폴리펩타이드의 카복실 말단에서 필수적이지는 않다.
"융합 단백질" 적어도 2개의 유전자의 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자에 의해 발현되는 혼성 단백질이다. 예를 들어, 융합 단백질은 친화도 기질에 결합하는 폴리펩타이드와 융합되는 IL-17RA 폴리펩타이드의 적어도 일부를 포함할 수 있다. 이러한 융합 단백질은 친화도 크로마토그래피를 이용하여 다량의 IL-17A를 단리시키기 위한 수단을 제공한다.
용어 "수용체"는 "리간드"로 칭해지는 생활성 분자에 결합하는 세포-결합 단백질을 의미한다. 이 상호작용은 세포 상에서 리간드의 효과를 매개한다. 수용체는 결합된 막, 사이토콜 또는 핵; 단량체(예를 들어, 갑상선 자극 호르몬 수용체, 베타-아드레날린 수용체) 또는 다량체(예를 들어, PDGF 수용체, 성장 호르몬 수용체, IL-3 수용체, GM-CSF 수용체, G-CSF 수용체, 에리스로포이에틴 수용체 및 IL-6 수용체)일 수 있다. 막-결합 수용체는 세포외 리간드-결합 도메인 및 전형적으로 신호 형질도입에 연루된 세포내 효과기를 포함하는 다중-도메인 구조를 특징으로 한다. 특정 막-결합 수용체에서, 세포외 리간드-결합 도메인 및 세포내 효과기 도메인은 완전한 기능성 수용체를 포함하는 별개의 폴리펩타이드에 위치된다. 일반적으로 수용체에 대한 리간드의 결합은 세포 내 효과기 도메인과 다른 분자(들)의 상호작용을 야기하는 수용체에서 입체배좌 변화를 초래하는데, 이는 결국 세포 대사에서의 변경을 야기한다. 수용체-리간드 상호작용에 종종 연결된 대사 사건은 유전자 전사, 인산화, 탈인산화, 환식 AMP 생성에서의 증가, 세포 칼슘의 가동성, 막 지질의 가동성, 세포 북착, 이노시톨 지질의 가수분해 및 인지질의 가수분해를 포함한다.
용어 "발현"은 유전자 산물의 생합성을 지칭한다. 예를 들어, 구조적 유전자의 경우에, 발현은 mRNA로 구조적 유전자의 전사 및 하나 이상의 폴리펩타이드로 mRNA의 번역을 수반한다.
용어 "상보체/항-상보체 쌍"은 적절한 조건 하에서 비공유적으로 결합된, 안정한 쌍을 형성하는 비동일 모이어티를 나타낸다. 예를 들어, 바이오틴 및 아비딘(또는 스트렙타비딘)은 상보체/항-상보체 쌍의 모범적 구성원이다. 다른 예시적인 상보체/항-상보체 쌍은 수용체/리간드 쌍, 항체/항원(또는 햅텐 또는 에피토프) 쌍, 센스/안티센스 폴리뉴클레오타이드 쌍 등을 포함한다. 상보체/항-상보체 쌍의 후속적 해리가 바람직한 경우, 상보체/항-상보체 쌍은 바람직하게는 결합 친화도가 109 M-1 미만이다
"검출 가능한 표지"는 진단에 유용한 분자를 생성하기 위해 항체 모이어티에 접합될 수 있는 분자 또는 원자이다. 검출 가능한 표지의 예는 킬레이터, 광활성제, 방사성 동위원소, 형광 제제, 상자성 이온 또는 다른 마커 모이어티를 포함한다.
용어 "친화도 태그"는 제2 폴리펩타이드의 정제 또는 검출을 제공하기 위해 또는 기질에 대한 제2 폴리펩타이드의 부착을 위한 부위를 제공하기 위해 제2 폴리펩타이드에 부착될 수 있는 폴리펩타이드 세그먼트를 나타내기 위해 본 명세서에서 사용된다. 원칙적으로, 항체 또는 다른 특정 결합제가 이용 가능한 임의의 펩타이드 또는 단백질은 친화도 태그로서 사용될 수 있다. 친화도 태그는 폴리히스티딘 관, 단백질 A(Nilsson et al., EMBO J., 4:1075 (1985); Nilsson et al., Methods Enzymol., 198:3 (1991)), 글루타티온 S 트랜스퍼라제(Smith et al., Gene, 67:31 (1988)), Glu-Glu 친화도 태그(Grusse㎚eyer et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82:7952 (1985)), 기질 P, FLAG(등록상표) 펩타이드(Hopp et al., Biotechnology, 6:1204 (1988)), 스트렙타비딘 결합 펩타이드 또는 다른 항원성 에피토프 또는 결합 도메인을 포함한다. 일반적으로, 문헌[Ford et al., Protein Expression and Purification, 2:95 (1991)] 참조. 친화도 태그를 암호화하는 DNA 분자는 상업적 공급업자(예를 들어, 뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 파마시아 바이오테크(Pharmacia Biotech)로부터 입수 가능하다.
용어 "산성 잔기"는 산성기를 포함하는 측쇄를 갖는 아미노산 잔기를 지칭한다. 예시적인 산성 잔기는 D 및 E를 포함한다.
용어 "아마이드 잔기"는 산성기의 아마이드 유도체를 포함하는 측쇄를 갖는 아미노산을 지칭한다. 예시적인 잔기는 N 및 Q를 포함한다.
용어 "방향족 잔기"는 방향족기를 포함하는 측쇄를 갖는 아미노산 잔기를 지칭한다. 예시적인 방향족 잔기를 F, Y 및 W를 포함한다.
용어 "염기성 잔기"는 염기성기를 포함하는 측쇄를 갖는 아미노산 잔기를 지칭한다. 예시적인 염기성 잔기는 H, K 및 R을 포함한다.
용어 "친수성 잔기"는 극성기를 포함하는 측쇄를 갖는 아미노산 잔기를 지칭한다. 예시적인 친수성 잔기는 C, S, T, N 및 Q를 포함한다.
용어 "비작용성 잔기"는 산성, 염기성 또는 방향족기를 결여하는 측쇄를 갖는 아미노산 잔기를 지칭한다. 예시적인 비작용성 아미노산 잔기는 M, G, A, V, I, L 및 노르류신(Nle)을 포함한다.
문헌[Kabat et al. (1991), Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5th Ed. Public Health Service, National Institutes of Health, Bethesda, MD]에서와 같은 EU 지표와 AHo 넘버링 계획(Honegger and Pl
Figure pct00001
uckthun (2001), J Mol Biol . 8;309(3): 657-70)은 둘 다 본 발명에서 사용될 수 있다. 주어진 항체의 아미노산 위치 및 CDR 및 FR은 시스템 중 하나를 이용하여 동정될 수 있다. 예를 들어, EU 중쇄 위치 39, 44, 183, 356, 357, 370, 392, 399 및 409는 각각 AHo 중쇄 위치 46, 51, 230, 484, 485, 501, 528, 535 및 551과 동등하다. 유사하게, EU 경쇄 위치 38, 100 및 176은 각각 AHO 경쇄 위치 46 141 및 230과 동등하다. 이하의 표 (i), (ii) 및 (iii)은, 예를 들어, IgG-Fab 이중 특이성 항원 결합 단백질의 정확한 조립을 돕기 위해 전하 위치의 v1, v2 및 v3 형태에 대해 넘버링 위치 사이의 동등함을 입증한다.
Figure pct00002
본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질 형식
본 발명의 일 양상은 신규한 TL1A-특이적 항원 결합 단백질 및 항체에 관한 것이다. 이러한 항체는 TL1A 생물학적 활성의 저해에 의한 치료를 받을 수 있는 당업계에 공지되고 본 명세서에서 이후에 기재되는 병태를 치료하는 데 유용하다.
본 발명의 다른 양상은 하나의 경쇄-중쇄쌍이 TL1A에 특이적으로 결합하고, 다른 경쇄-중쇄쌍은 TNF-α에 결합하는 이중 특이성 항원 결합 단백질에 관한 것이다. 이러한 이중 특이성 항원 결합 단백질은 전체 항체(도 1 참조) 또는 F(ab')2 단편일 수 있다. 본 발명의 이런 양상에서, TL1A 결합 독립체는 TL1A에 대해 1가이고, TNF-α 결합 독립체는 TNF-α에 대해 1가이다.
다른 이중 특이성 항원 결합 단백질 실시형태에서, TL1A 결합 독립체 및 TNF-α 결합 독립체는 본 명세서에서 IgG-scFv로서 지칭되는 전체 구조에서 배열된다. 본 실시형태에서, 제1 결합 독립체는 항체의 구조-- 즉, 면역글로불린 쇄의 2개 쌍을 가지며, 각각의 쌍은 하나의 경쇄 및 하나의 중쇄를 가진다. 제2 결합 독립체는 Fv 단위 쌍의 구조를 포함하며-- 즉, 쌍의 각각의 구성원은 중쇄로부터의 가변 도메인 및 단일 쇄로서 직렬로 연결된 경쇄로부터의 가변 도메인을 가진다. IgG-scFv 입체배치에서, 각각의 Fv 단위는 제1 결합 독립체의 중쇄 불변 도메인(Fc)의 C-말단에 공유 결합된다(도 2 참조). 각각의 Fv 단위는 직접적으로 또는 링커를 통해 제1 결합 독립체의 Fc 도메인에 연결될 수 있다. 본 발명의 본 실시형태에서, 각각의 결합 독립체는 그의 표적 항원에 대해 2가이다. 바람직한 실시형태에서, TL1A 결합 독립체는 항체의 구조를 가지고, TNF-α 결합 독립체는 Fv 단위 쌍의 구조를 가진다.
본 발명은 추가로 정확한 중쇄-중쇄 및 중쇄-경쇄 짝짓기를 돕기 위해 돌연변이를 갖는 이중 특이성 항체에 관한 것이다. 이러한 돌연변이는 미국 특허 제8,592,562호; WO 2009/089004; WO 2006/106905; WO 2014/4082179; WO 2014/081955; 문헌[Speiss et al., Mol. Immunol. (2015)], http://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2015.01.003에 기재되어 있으며; 이들 각각은 본 명세서에 참고로 포함된다.
본 발명은 추가로 당업계에 공지된 다른 이중 특이성 항원 결합 단백질 형식에 배열된 TL1A 결합 독립체 및 TNF-α 결합 독립체에 관한 것이다. 구체적으로는, 본 발명은 WO 2014/159 725; WO 2013/041687; 미국 특허 제8,945,553호; 미국 특허 제8,945,553호; 미국 특허 제8,258,268호; 미국 특허 출원 제2012/ 0195900호; 국제 특허 출원 WO 2012/088 302; 미국 가출원 특허 제62/218,977호; 문헌[Fischer and Leger (2007), Pathobiology 74:3-14; van Spriel et al. (2000), Immunology Today 21(8): 391-7; Kufer et al. (2004), Trends in Biotechnology 22(5): 238-44; Byrne et al. (2013), Trends in Biotechnology 31(11): 621-31; Muller and Kontermann (2010), Biodrugs 24(2): 89-98; Chames and Baty (2009)], http://dx.doi.org/10.4161/mabs.1.6.10015; Kontermann (2012), http://dx.doi.org/10.4161/mabs.4.2.19000; Holliger et al. (1993), Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90: 6444-8; Speiss et al., Mol. Immunol. (2015), http://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2015.01.003; 2009년 7월 16일자로 공개된 WO2009/089004; 문헌[Holliger et al. (1993), Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90: 6444-8; Speiss et al., Mol. Immunol. (2015), http://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2015.01.003; Ridgway et al, (1996), Protein Eng. 9: 617; Gunasekaran et al (2010), J. Biol. Chem. 285:19637; Davis (2010), Protein Eng. Des. & Sel. 23:195; DiGiammarino et al. (2012), Methods Mol. Biol. 899:145, 2012); Lindhofer et al. (1995), J. Immunol. 155: 219: Schaefer et al. (2011), Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108: 11187]; Regula et al, 미국 특허 출원 제2010/0322934호; 문헌[Bostrom et al. (2009), Science 323:1610]; 미국 특허 출원 제2011/0076722호; 문헌[Rossi et al. (2008), Cancer Res. 68:8384]에 기재된 형식으로 TL1A 및 TNF-α 결합 독립체에 관한 것이며; 이들 각각은 본 명세서에 참고로 포함된다.
바람직한 실시형태
항원 결합 단백질 및 결합 독립체의 아미노산 서열은 바람직하게는 TL1A 및 TNF-α에 대해 인간 및/또는 인간화된 단클론성 항체의 서열에 기반한다. 본 발명은 또한 본 명세서에서 이후에 제시되는 서열에 대해 적어도 90%, 적어도 95%, 또는 적어도 99% 서열 동일성을 갖는 서열을 갖는 서열을 포함한다. 다음의 표에 나타낸 아미노산 서열은 임의의 형식으로 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함하는 본 발명의 항원 결합 단백질에 바람직하다.
TL1A-특이적 항원 결합 단백질
TL1A-특이적 항원 결합 단백질 및 항원 결합 독립체는 바람직하게는 본 명세서에 개시된 바람직한 TL1A 항체로부터 유래된 상보성 결정 영역(CDR)을 포함한다. 표 A는 그들이 유래된 바람직한 항체와 함께 바람직한 CDR 서열을 나타낸다. 전체적으로, LCDR1, LCDR2 및 LCDR3은 경쇄 CDR을 지칭하며; HCDR1, HCDR2 및 HCDR3은 중쇄 CDR을 지칭하고, 전체적으로, 각각의 서열에 대한 서열 식별 번호(서열번호)는 표에서 서열 다음의 삽입 어구에 나타난다.
Figure pct00003
Figure pct00004
Figure pct00005
각각의 앞서 언급한 서열은 서열목록에서 그것 바로 앞에 있는 핵산 서열에 의해 암호화된다. 전체적으로, 항체 9C8 및 3B3으로부터의 서열이 바람직하다.
본 발명의 항원 결합 단백질에서, 이성질화 부위를 피하는 것이 바람직하다. 2-아미노산 서열 DG, DH, DS 및 DT는 공지된 이성질화 부위이다. 본 발명은 CDR의 서열을 포함하는 공급원 항체 서열이 이성질화 부위를 제거하도록 변형된 항원 결합 단백질에 관한 것이다. 상기를 고려하여, 본 발명은 항원 결합 단백질에 관한 것이되, HCDR2는 서열 VISYDXNNKLYTDXVKG(서열번호 204)를 갖는 공급원 항체 3C6으로부터의 HCDR2의 변형된 형태이고 각각의 X는 독립적으로 G, H, S 또는 T 이외의 잔기(즉, A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W 또는 Y)이며, A가 바람직하다. 본 발명은 추가로 항원 결합 단백질에 관한 것이되, HCDR2는 공급원 항체 3C6으로부터의 HCDR2의 변형된 형태이고, 이때 산성 잔기는 이성질화 부위를 제거하기 위해 D는 E로 대체되어, 서열 VISYEGNNKLYTESVKG(서열번호 678)를 야기한다. 본 발명은 추가로 항원 결합 단백질에 관한 것이되, HCDR3은 서열 EDGDXYYRYGMDV(서열번호 676)를 갖는 공급원 항체 23B3으로부터의 HCDR3의 변형된 형태이다. 본 발명은 추가로 항원 결합 단백질에 관한 것이되, 공급원 항체 23B3으로부터의 HCDR3의 이성질화 부위는 산성 잔기 D를 E로 대체함으로써 제거되어, 서열 EEGESYYRYGMDV(서열번호 657)를 야기한다.
본 발명의 항원 결합 단백질에서, 탈아마이드화 부위를 피하는 것이 바람직하다. 2-아미노산 서열 NG, NH, NS 및 NT는 공지된 탈아마이드화 부위이다. 본 발명은 CDR의 서열을 포함하는 공급원 항체 서열이 탈아마이드화 부위를 제거하도록 변형된 항원 결합 단백질에 관한 것이다. 탈아마이드 부위를 제거하기 위한 한 가지 방법은 부위 NG, NH, NS 및 NT에서의 제2 아미노산 잔기를 G, H, S, 또는 T 이외의 잔기(즉, A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W 또는 Y)로 대체하는 것이다. 탈아마이드 부위를 제거하기 위한 바람직한 방법은 NG, NH, NS 및 NT에서 N을 Q로 대체하는 것이다. 상기를 고려하여, 본 발명은 표 A에 열거된 것에 추가로 다음의 서열을 갖는 항원 결합 단백질에 관한 것이다:
LCDR3은 공급원 항체 3C6의 서열의 변형에 기반하여 서열 LQHQSYPPT(서열번호 631)을 가질 수 있고;
HCDR1은 공급원 항체 23B3 VH4의 서열의 변형에 기반하여 서열 TQSVAWN(서열번호 632)을 가질 수 있으며;
HCDR2는 각각 공급원 항체 9C8 및 3B3으로부터의 서열의 변형에 기반하여 서열 YIYYSGQTKYNPSLKS (서열번호 633) 또는 EIQHAGQTNYNPSLKS (서열번호 677)을 가질 수 있다.
본 발명의 항원 결합 단백질은 추가로 산성 잔기의 다른 산성 잔기로의 치환, 아마이드 잔기의 다른 아마이드 잔기로의 치환, 및 마찬가지로 방향족 잔기, 염기성 잔기, 친수성 잔기, 비작용성 잔기, 중성 극성 잔기 및 극성 소수성 잔기로의 치환으로부터 초래될 수 있다. 공급원 항체 CDR의 비작용성 잔기의 이러한 치환은 표 B에 나타낸 본 발명의 서열을 초래하되, 각각의 X는 독립적으로 M, G, A, V, I 또는 L이다.
Figure pct00006
Figure pct00007
Figure pct00008
Figure pct00009
Figure pct00010
Figure pct00011
Figure pct00012
또한 표 A에 나타낸 항체에 관한 CDR 생식계열 서열을 포함하는 항원 결합 단백질이 바람직하다. 이러한 서열을 표 C에 나타낸다.
Figure pct00013
Figure pct00014
Figure pct00015
Figure pct00016
Figure pct00017
추가로 표 D에 나타낸 바와 같은 바람직한 항-TL1A 항체의 가변 도메인 서열을 포함하는 항원 결합 단백질이 바람직하다. 전체적으로, 표 D에 나타내는 바와 같은 "VH"는 중쇄의 가변 도메인을 지칭하고, "VL"은 경쇄의 가변 도메인을 지칭한다. 본 발명 내의 분자는 안정성 또는 다른 기능성을 위한 절단 또는 치환 또는 핫스팟(hotspot)(아미노산의 화학적 또는 물리적 변형)의 제거를 포함하는, 표 D에 나타내는 서열로의 변형을 혼입할 수 있다. 또한 표 D에 나타낸 서열과의 적어도 90% 서열 동일성을 갖는 분자가 본 발명에 포함된다.
Figure pct00018
Figure pct00019
Figure pct00020
Figure pct00021
Figure pct00022
각각의 앞서 언급한 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드 서열 바로 앞에 있는 뉴클레오타이드 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다. 항체 9C8 및 3B3으로부터의 서열이 바람직하다.
표 E에 나타낸 전체 항-TL1A 항체 서열은 항-TL1A 항체에 대해 바람직하다. LC는 항체 경쇄를 지칭하며, HC는 중쇄를 지칭한다. 또한 표 E의 경쇄와 중쇄 중 하나 또는 둘 다와 적어도 90% 서열 동일성을 갖는 분자가 본 발명에 포함된다.
Figure pct00023
표 E에서 각각의 아미노산 서열은 서열목록에서 그것 바로 앞에 있는 핵산 서열에 의해 암호화된다. 항체 9C8 및 3B3으로부터의 서열이 바람직하다.
앞서 언급한 항-TL1A 항체 서열은 본 명세서에 기재된 임의의 형식에서 이중 특이성 항원 단백질에서 사용될 수 있다. 바람직하게는, 이러한 서열은 본 명세서에 기재된 바와 같은 이형 Ig 항원 결합 단백질 및 IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질에서 사용된다.
이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질
본 발명은 추가로 TL1A-특이적 결합 독립체를 포함하는 도 1에 나타낸 바와 같은 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질에 관한 것이다. 구조적으로, 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질은 하기를 포함한다:
(a) TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 상이한 항원으로 향하는 중쇄 가변 도메인(예를 들어, TNF-α), 및 상이한 항원으로 향하는 결합 독립체 경쇄 가변 도메인으로부터 분리된 경쇄에 포함된 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인;
(b) TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인, 상이한 항원으로 향하는 중쇄 가변 도메인, 및 상이한 항원으로 향하는 경쇄 가변 도메인으로부터 분리된 중쇄에 포함된 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인;
(c) 상기 상이한 항원으로 향하는 경쇄 도메인, TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인으로부터 분리된 중쇄에 포함된 상이한 항원으로 향하는 중쇄 가변 도메인;
(d) TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인을 포함하는 경쇄에 공유 결합된 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄;
(e) 상이한 항원으로 향하는 경쇄 가변 도메인을 포함하는 경쇄에 공유 결합된 상기 상이한 항원으로 향하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄; 및
(f) 상이한 항원으로 향하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄에 공유 결합된 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄.
이러한 이형 Ig 이중 특이성 항체에 대해, TL1A-특이적 결합 독립체는 표 A에 열거된 CDR 중 하나 이상을 포함하는 것이 바람직하다. 표 D의 가변 영역 도메인이 사용될 수 있지만, TL1A 결합 독립체는 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질의 정확한 조립을 돕는 하전된 아미노산을 포함하는 것이 바람직하다(도 1 참조). 이형 Ig 이중 특이성 항체에 바람직한 가변 영역 서열은 표 F에 나타낸다. 앞에서와 같이, 표 F의 VL은 경쇄 가변 영역을 지칭하고, VH는 중쇄 가변 영역을 지칭한다. 서열목록으로부터의 서열번호는 표 F에서 각각의 서열 다음에 나타난다.
Figure pct00024
표 F에서 각각의 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드 바로 앞에 있는 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다.
TNF-특이적 결합 독립체와 함께, 바람직하게는 TL1A-특이적 결합 독립체와 함께 이형 IgG 분자는 본 발명의 범주 내이다. TNF-특이적 결합 독립체는 바람직하게는 항체 3.2(본 명세서에서 이후에 기재함), 234(본 명세서에서 이후에 기재함), 세르톨리주맙, 아달리무맙, 인플릭시맙, 골리무맙, 및 본 명세서에 참고로 포함된 미국 특허 제7,285,269호에 개시된 항체의 CDR 또는 가변 도메인의 하나 이상의 서열을 포함한다. 본 명세서 전체적으로, "세르톨리주맙"은 세르톨리주맙 페골로부터 유래된 가변 영역 서열을 갖는 항체를 지칭한다. 이러한 CDR에 기반한 바람직한 서열을 표 G에 나타낸다.
Figure pct00025
표 G에서 각각의 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드 바로 앞에 있는 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다. 표 G의 서열은 임의의 이중 특이성 항원 결합 단백질 형식, 바람직하게는 이형 Ig 또는 IgG-scFv 형식으로, 그리고 바람직하게는 TL1A 항원 결합 독립체와 함께 사용될 수 있다.
이중 특이성 항원 결합 단백질의 TNF 결합 독립체는 더 바람직하게는 선택된 항-TNF 항체의 가변 영역 서열을 포함한다. 이러한 가변 영역의 서열은 표 H에 제시된다. 앞에서와 같이, VL은 경쇄의 가변 영역을 지칭하고, VH는 중쇄의 가변 영역을 지칭한다. 본 발명은 추가로 표 H에 나타낸 임의의 서열에 대해 적어도 90% 동일한 서열을 갖는 분자를 포함한다.
Figure pct00026
각각의 앞서 언급한 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드 서열 바로 앞에 있는 뉴클레오타이드 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다.
바람직한 항-TL1A/항-TNF 이형 IgG 이중 특이성 항체를 표 I에 나타낸다. 이형 Ig 분자 표기는 이형 Ig 분자를 구성하기 위해 사용되는 모 항체에 대해 앞서 언급한 표기에 기반한다. "세르톨리주맙/3B3 변이체"로 표기된 분자는, 예를 들어, 본 명세서에서 세르톨리주맙 및 3B3 변이체로 표기된 항체로부터의 서열을 갖는 폴리펩타이드를 사용한다. 앞에서와 같이, VL은 경쇄의 가변 영역을 지칭하고, VH는 중쇄의 가변 영역을 지칭한다. 이러한 분자는 안정화를 위해 추가적인 이황화결합을 제공하도록 서열 내로 치환되는 시스테인 분자인 "C 클램프"를 포함할 수 있다. 이러한 시스테인 치환은 카바트 넘버링 계획으로 VH 내 위치 44에서 그리고 VL 내 위치 100에서 VL-VH 계면에 도입된다. 안정성을 위해 추가적인 치환이 이루어질 수 있거나 또는 다른 작용성이 도입될 수 있다. 본 발명의 실시형태는 표 I에 나타낸 임의의 서열에 대해 적어도 90% 서열 동일성을 갖는 분자를 포함한다.
Figure pct00027
Figure pct00028
각각의 앞서 언급한 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드의 아미노산 서열 바로 앞에 있는 뉴클레오타이드 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다.
표 J는 본 발명에 따르는 바람직한 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질의 전체 경쇄 및 중쇄 서열을 열거한다. 열거된 조합이든 아니든 열거된 서열은 모든 이형 Ig 분자에 대해 바람직하다. 열거된 조합은 추가로 바람직하다. 분자 표기에서 "Var"은 변이체를 지칭한다. 이러한 분자는, 예를 들어 본 명세서에 참고로 포함된 2009년 7월 16일자로 공개된 WO 2009/089004에 기재된 바와 같이 조립을 돕기 위해 변화 변이체를 포함할 수 있다.
Figure pct00029
Figure pct00030
Figure pct00031
Figure pct00032
Figure pct00033
Figure pct00034
Figure pct00035
Figure pct00036
표 J-1에서 주목하는 것을 제외하고, 각각의 앞서 언급한 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드의 아미노산 서열 바로 앞에 있는 뉴클레오타이드 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다.
Figure pct00037
Figure pct00038
IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질
IgG-scFv 항원 결합 단백질은 도 2에 나타낸 구조를 가진다. 이러한 분자는 IgG-scFv 분자의 제1 항원 결합 독립체를 포함하는 항체(분자의 IgG 부분)의 중쇄 및 경쇄를 포함한다. 이러한 분자는 추가로 제2 항체의 중쇄 가변 도메인 및 경쇄 가변 도메인을 하나의 쇄 내에서 갖는 scFv--a 융합 단백질을 포함한다. 분자의 이런 scFv 부분은 IgG-scFv 분자의 제2 항원 결합 독립체를 포함한다. scFv 부분은 분자의 IgG 부분의 각각의 중쇄에 융합된다.
본 명세서의 IgG-scFv 항원 결합 단백질은 본 명세서에서 상기 기재한 바와 같은 항-TL1A 결합 독립체, 특히 항-TL1A 결합 독립체의 아미노산 서열을 포함한다. 바람직한 IgG-scFv 항원 결합 단백질은 표 A, B 및 C에 기재한 바와 같은 항-TL1A CDR의 서열을 포함하며, 표 A의 서열이 가장 바람직하다. 가장 바람직한 IgG-scFv 항원 결합 단백질은 표 D의 항-TL1A 가변 도메인 서열을 포함한다. 또한 표 E의 전체 항체 서열을 갖는 IgG-scFv 항원 결합 단백질이 바람직하다.
본 명세서는 추가로 항-TNF-α 항원 결합 독립체를 포함하고, 바람직하게는 표 G에 기재하는 바와 같은 CDR 서열을 포함하는 IgG-scFv 분자에 관한 것이다. 추가로 H에 기재된 바와 같은 항-TNF-α 가변 도메인의 서열을 포함하는 IgG-scFv 분자가 바람직하다. 추가로 K에 기재된 바와 같은 항-TNF-α 항체의 전체 아미노산 서열을 포함하는 IgG-scFv 분자가 바람직하다.
Figure pct00039
표 K에서 각각의 아미노산 서열은 서열목록에서 그것 바로 앞에 있는 핵산 서열에 의해 암호화된다.
특정 실시형태에서, IgG 부분의 중쇄는 펩타이드 링커를 통해 scFv 부분에 융합된다. 특정 실시형태에서, 펩타이드 링커는 (Gly3Ser)2, (Gly4Ser)2, (Gly3Ser)3, (Gly4Ser)3, (Gly3Ser)4, (Gly4Ser)4, (Gly3Ser)5, (Gly4Ser)5, (Gly3Ser)6 및 (Gly4Ser)6으로 이루어진 군으로부터 선택된 서열을 포함한다.
추가로 표 L 및 M에 개시한 바와 같은 중쇄 및 경쇄 서열을 갖는 IgG-scFv 항원 결합 단백질이 바람직하다. 표 L 및 M에서 중쇄 서열은 분자의 IgG 부분의 중쇄에 융합된 분자의 ScFv 부분을 포함한다. 이들 표의 왼쪽 열의 분자 표기에서, IgG-scFv 분자가 언급한 항체의 중쇄 및 경쇄 서열을 포함하도록 제1 항체 명칭은 분자의 IgG 부분을 식별한다. 중쇄 서열이 본 명세서에 앞서 개시한 바와 같은 중쇄 가변 도메인 및 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하도록 제2 항체 명칭은 분자의 scFv 부분을 식별한다. 따라서, "아달리무맙 IgG-9C8 scFv"는 항체 9C8의 중쇄 가변 도메인 및 경쇄 가변 도메인에 융합된 아달리무맙의 경쇄 및 아달리무맙의 중쇄를 포함한다. 표 L 및 M의 분자 표기에서 "CC"는 시스테인 클램프를 지칭하며; 그들의 표기에 CC를 포함하는 분자는 추가적인 시스테인 이황화결합을 갖도록 변형되었다. 이러한 시스테인 치환은 카바트 넘버링 계획으로 VH 내 위치 44에서 그리고 VL 내 위치 100에서 VL-VH 계면에 도입된다. 표 L의 "Var"은 변이체를 의미한다.
Figure pct00040
Figure pct00041
표 L에서 각각의 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드 바로 앞에 있는 뉴클레오타이드 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다.
Figure pct00042
표 M에서 각각의 폴리펩타이드는 서열목록에서 폴리펩타이드 바로 앞에 있는 뉴클레오타이드 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다.
IgG-Fab 이중 특이성 항원 결합 단백질
IgG-Fab 형식에서, 이중 특이성, 다가 항원 결합 단백질은 (i) 제1 항체로부터의 제1 중쇄(VH2-CH1-CH2-CH3)를 포함하는 제1 폴리펩타이드로서, 상기 제1 중쇄는 그의 카복실 말단에서(선택적으로 펩타이드 링커를 통해) 제2 항체의 VH2-CH1 도메인을 포함하는 폴리펩타이드에 융합되어 변형된 중쇄를 형성하는, 상기 제1 폴리펩타이드, (ii) 제1 항체(VL1-CL)로부터의 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드 및 (iii) 제2 항체의 VL2-CL 도메인을 포함하는 제3 폴리펩타이드를 포함한다. 제1 항체의 CL 및 CH1 도메인은 일부 실시형태에서 제1 폴리펩타이드와 제2 폴리펩타이드 사이에서 전환("교환")될 수 있다. 이러한 실시형태에서, 제2 폴리펩타이드는 VL1-CH1을 포함하는 반면, 제1 폴리펩타이드는 그의 C-말단에서 선택적으로 펩타이드 링커를 통해 VH2-CH1에 융합된 VH1-CL-CH2-CH3과 함께 VH1-CL-CH2-CH3-VH2-CH1을 포함한다. 제3 폴리펩타이드는 VL2-CL을 포함한다. 대안적으로, 제2 항체의 CL 및 CH1 도메인은 일부 실시형태에서 제1 폴리펩타이드와 제3 폴리펩타이드 사이에서 전환될 수 있다. 이러한 실시형태에서, 제3 폴리펩타이드는 VL2-CH1을 포함하는 한편, 제1 폴리펩타이드는 VH1-CH1-CH2-CH3-VH2-CL을 포함하되, VH1-CH1-CH2-CH1은 그의 C-말단에서 선택적으로 펩타이드 링커를 통해 VH2-CL에 융합된다. 제2 폴리펩타이드는 VL1-CL을 포함한다. 또 다른 실시형태에서, 항체 둘 다의 CL 및 CH1 도메인은 제1, 제2와 제3 폴리펩타이드 사이에서 전환된다. 이러한 실시형태에서, 제1 폴리펩타이드는 그의 C-말단에서 VH2-CL에 선택적으로 융합된 VH1-CL-CH2-CH3과 함께 VH1-CL-CH2-CH3-VH2-CL을 포함하고, 제2 폴리펩타이드는 VL1-CH1을 포함하며, 그리고 제3 폴리펩타이드는 VL2-CH1을 포함한다. 이러한 IgG-Fab 분자는 본 발명의 범주 내이며, 이때 제1 항체는 TL1A 결합 독립체를 포함하고, 제2 항체는 TNF-α 결합 독립체를 포함한다. 마찬가지로, 또한 이러한 IgG-Fab 분자는 본 발명의 범주 내이며, 이때 제1 항체는 TNF-α 결합 독립체를 포함하고, 제2 항체는 TL1A 결합 독립체를 포함한다. 마지막 2개의 문장과 동일한 의미를 가진다는 표현은 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함한다는 것이다.
본 발명 내의 IgG-Fab 형식의 일 양상에서, 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질은 a) 제1 항체(VH1)의 제1 중쇄로서, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 그리고 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체(VH2)의 제2 중쇄를 포함하는 모이어티의 N-말단에 융합되되, 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합하는, 상기 제1 중쇄; b) a)의 제1 항체의 2개의 경쇄; 및 c) a)의 제2 항체의 2개의 경쇄를 포함한다. 본 발명 내에서, 제1 항체는 TL1A에 특이적으로 결합하고, 제2 항체는 TNF-α에 특이적으로 결합할 수 있거나 또는 그 반대이다.
본 발명 내의 IgG-Fab 형식의 다른 양상에서, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 (i) 제1 경쇄 면역글로불린 가변 영역(VL1) 및 제1 중쇄 면역글로불린 가변 영역(VH1)을 포함하는 제1 항원에 특이적으로 결합하는 제1 결합 도메인; (ii) 제2 경쇄 면역글로불린 가변 영역(VL2) 및 제2 중쇄 면역글로불린 가변 영역(VH2)을 포함하는 제2 항원에 특이적으로 결합하는 제2 결합 도메인; 및 (iii) 인간 면역글로불린 Fc 영역을 포함하되, 결합 도메인 중 하나는 Fc 영역의 아미노 말단에 위치되고, 다른 결합 도메인은 Fc 영역의 카복실 말단에 위치되되, 카복실-말단 결합 도메인은 Fab이고, 펩타이드 링커를 통해 Fc 영역의 카복실 말단에 융합되고, 그리고 Fab는 Fab의 VH 영역의 아미노 말단을 통해 Fc 영역에 융합된다. 본 발명 내에서, 제1 항원은 TL1A이고, 제2 항원은 TNF-α일 수 있거나 또는 그 반대일 수 있다.
IgG-Fab 형식의 다른 양상에서, 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질은 하기를 포함한다:
a) 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드로서, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되며, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되되; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된(예를 들어, 양으로 하전된) 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 (바람직하게는 상기 i)과 반대로 하전됨) 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하되, 상기 하전은 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대인, 상기 제1 폴리펩타이드; 및
b) a)의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드로서, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하되, 위치 38에서 하전은 위치 39에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대이며; 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대이고; 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대인, 상기 제2 폴리펩타이드; 그리고
c) a)의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드로서, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하되, 위치 38에서 하전은 위치 39에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기와 반대이며; 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대이고; 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기와 반대인, 상기 제3 폴리펩타이드.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
카복실-말단 결합 도메인이 Fab 단편인 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 일부 실시형태에서, Fc 영역의 아미노 말단에 위치된 결합 도메인(즉, 아미노-말단 결합 도메인)은 또한 Fab 단편이다. 아미노-말단 Fab 단편은 본 명세서에 기재된 펩타이드 링커 또는 면역글로불린 힌지 영역을 통해 Fc 영역의 아미노 말단에 융합될 수 있다. 일부 실시형태에서, 아미노-말단 Fab 단편은 인간 IgG1 힌지 영역을 통해 Fc 영역의 아미노 말단에 결합된다. 다른 실시형태에서, 아미노-말단 Fab 단편은 인간 IgG2 힌지 영역을 통해 Fc 영역의 아미노 말단에 결합된다. 일 실시형태에서, 아미노-말단 Fab 단편은 Fab의 CH1 영역의 카복실 말단을 통해 Fc 영역에 융합된다.
일부 실시형태에서, 제2 표적에 특이적으로 결합하는 제2 항체로부터의 Fab 단편의 하나의 폴리펩타이드 쇄(예를 들어, 중쇄 (VH2-CH1))가 제1 항체의 중쇄의 카복실 말단에 융합되는 경우 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 제1 표적에 특이적으로 결합하는 제1 항체를 포함한다. 이중 특이성 항원 결합 단백질은 이러한 실시형태에서 또한 제2 항체로부터의 Fab 단편의 다른 절반을 포함하는 폴리펩타이드 쇄(예를 들어, 경쇄(VL2-CL))를 포함한다. 이런 형식은 본 명세서에서 "IgG-Fab" 형식으로서 지칭되고, 분자의 이런 유형의 하나의 실시형태는 도 25에서 개략적으로 나타낸다. 따라서, 특정 실시형태에서, 본 발명은 (i) 제1 항체로부터의 경쇄, (ii) 제1 항체로부터의 중쇄로서, 상기 중쇄는 그의 카복실 말단에서 펩타이드 링커를 통해 제2 항체의 VH-CH1 도메인을 포함하는 제1 폴리펩타이드에 융합되어 변형된 중쇄를 형성하는, 상기 중쇄 및 (iii) 제2 항체의 VL-CL 도메인을 포함하는 제2 폴리펩타이드를 포함하는 이중 특이성, 다가 항원 결합 단백질을 포함한다. 이량체화될 때, 이중특이성 항원 결합 단백질은 2개의 변형된 중쇄, 제1 항체로부터의 2개의 경쇄, 및 제2 항체로부터의 Fab 단편의 다른 절반을 포함하는 2개의 폴리펩타이드 쇄(Fd 단편)를 포함하는 동종육량체이다. 일 실시형태에서, 중쇄의 카복실 말단에 융합된 제1 폴리펩타이드는 제2 항체로부터의 VH 및 CH1 도메인을 포함하고, 제2 폴리펩타이드는 제2 항체로부터의 VL 및 CL 도메인을 포함한다.
특정 실시형태에서, 본 발명의 항원 결합 단백질은 (i) 제1 표적 항원에 특이적으로 결합하는 제1 결합 도메인, (ii) 제2 표적 항원에 특이적으로 결합하는 제2 결합 도메인, 및 (iii) 인간 면역글로불린 Fc 영역을 포함하되, 결합 도메인 중 하나는 Fc 영역의 아미노 말단에 위치되고, 다른 결합 도메인은 Fc 영역의 카복실 말단에 위치된다. 일부 이러한 실시형태에서, 각각의 제1 결합 도메인 및 제2 결합 도메인은 면역글로불린 가변 영역을 포함한다. 예를 들어, 특정 실시형태에서, 제1 결합 도메인은 항-제1 표적 항원 항체로부터의 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 중쇄 가변 영역(VH1)을 포함하고, 제2 결합 도메인은 항-제2 표적 항원 항체로부터의 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함한다.
본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질의 특정 실시형태에서, Fc 영역의 아미노 말단에 위치된 결합 도메인(즉, 아미노-말단 결합 도메인)은 본 명세서에 기재된 펩타이드 링커를 통해 또는 면역글로불린 힌지 영역을 통해 Fc 영역의 아미노 말단에 융합된 Fab 단편이다. "면역글로불린 힌지 영역"은 면역글로불린 중쇄의 CH1 도메인과 CH2 도메인을 연결하는 아미노산 서열을 지칭한다. 인간 IgG1의 힌지 영역은 일반적으로 약 Glu216 또는 약 Cys226, 내지 약 Pro230의 아미노산 서열로서 정의된다. 다른 IgG 아이소타입의 힌지 영역은 동일한 위치에서 중쇄간 이황화결합을 형성하는 처음 그리고 마지막 시스테인 잔기를 위치시킴으로써 IgG1 서열에 의해 정렬될 수 있고, 당업자에 의해 결정될 수 있다. 일부 실시형태에서, 아미노-말단 결합 도메인은 인간 IgG1 힌지 영역을 통해 Fc 영역의 아미노 말단에 결합된다. 다른 실시형태에서, 아미노-말단 결합 도메인은 인간 IgG2 힌지 영역을 통해 Fc 영역의 아미노 말단에 결합된다. 일 실시형태에서, 아미노-말단 결합 도메인(예를 들어, Fab 단편)은 Fab의 CH1 영역의 카복실 말단을 통해 Fc 영역에 융합된다.
본 발명의 항원 결합 단백질의 일부 실시형태에서, Fc 영역의 카복실 말단에 위치된 결합 도메인(즉, 카복실-말단 결합 도메인)은 Fab 단편이다. 이러한 실시형태에서, Fab는 Fab 단편의 VH 영역의 아미노 말단을 통한 펩타이드 링커를 통해 Fc 영역의 카복시 말단(예를 들어, CH3 도메인의 카복실 말단)에 융합되거나 또는 달리 연결된다. 따라서, 일 실시형태에서, 얻어진 융합 단백질이 N-말단으로부터 C-말단까지, CH2 도메인, CH3 도메인, 펩타이드 링커, VH 영역 및 CH1 영역을 포함하도록 Fab는 Fab의 VH 영역의 아미노 말단을 통해 Fc 영역에 융합된다.
특정 실시형태에서, 본 발명의 항원 결합 단백질의 제1 중쇄는 펩타이드 링커를 통해 VH2에 융합된다. 특정 실시형태에서, 펩타이드 링커는 (Gly3Ser)2, (Gly4Ser)2, (Gly3Ser)3, (Gly4Ser)3, (Gly3Ser)4, (Gly4Ser)4, (Gly3Ser)5, (Gly4Ser)5, (Gly3Ser)6 및 (Gly4Ser)6으로 이루어진 군으로부터 선택된 서열을 포함한다. 이들 서열은 또한 다음과 같이 기재될 수 있다:
Figure pct00043
카복실-말단 Fab에 Fc 영역을 결합시키는 펩타이드 링커는 본 명세서에 기재된 임의의 펩타이드 링커일 수 있다. 특정 실시형태에서, 카복실-말단 Fab 단편에 Fc 영역을 결합시키는 펩타이드 링커는 길이가 적어도 5개의 아미노산이다. 다른 실시형태에서, 카복실-말단 Fab 단편에 Fc 영역을 결합시키는 펩타이드 링커는 길이가 적어도 8개의 아미노산이다. 카복실-말단 Fab 단편에 Fc 영역을 결합시키는데 특히 적합한 펩타이드 링커는 글리신-세린 링커, 예컨대 (GlyxSer)n이되, 여기서, x=3 또는 4이고, n= 2, 3, 4, 5 또는 6이다. 일 실시형태에서, 카복실-말단 Fab 단편에 Fc 영역을 연결하는 펩타이드 링커는 L10 (G4S)2 링커이다. 다른 실시형태에서, 카복실-말단 Fab 단편에 Fc 영역을 연결하는 펩타이드 링커는 L9 또는 G3SG4S 링커 (GGGSGGGGS, 서열번호 946)이다.
쇄 돌연변이
특정 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 효과기 기능을 제거하기 위해 변형된 인간 IgG1 항체로부터의 Fc 영역을 포함한다. 이러한 변형된 IgG1 Fc 영역은 치환 R292C 및 V302C를 포함한다. 이러한 실시형태에서, Fc 영역은 또한 치환 N297G(SEFL2 스캐폴드로서 알려짐)을 포함할 수 있다.
바람직한 실시형태는 추가로 이형 IgG 이중 특이성 항원 결합 단백질의 정확한 조립을 돕기 위해 중쇄 및 경쇄에서 돌연변이를 포함한다. 동종이량체 형성을 제외하고 이형이량체 형성을 촉진시키기 위한 접근은 정전기적 조종 장치를 이용하는 것을 수반한다(본 명세서에 전문이 참고로 포함된 문헌[Gunasekaran et al. (2010), J. Biol. Chem., Vol. 285: 19637-19646] 참조). 이 접근은 2개의 상이한 중쇄가 정전기적 인력을 야기하는 반대의 전하를 통해 결합되도록 각각의 중쇄 내 CH3에서 하전된 잔기를 도입하거나 또는 이용하는 것을 수반한다. 동일한 중쇄의 동종이량체화는 동일한 중쇄가 동일한 전하를 갖기 때문에 선호되지 않으며, 따라서 접근하지 못하게 된다. 이 동일한 정전기적 조종 기법은 결합 계면에서의 정확한 경쇄 - 중쇄쌍에서 반대의 하전을 갖는 잔기를 도입함으로써 비동족 중쇄와 경쇄를 잘못짝짓는 것을 방지하기 위해 사용될 수 있다. 이형이량체 및 정확한 경쇄-중쇄 짝짓기를 촉진시키기 위한 정전기적 조종 기법 및 적합한 전하쌍 돌연변이는 WO2009/089004 및 WO2014/081955에 기재되어 있으며, 이들 둘 다 본 명세서에 그들의 전문이 참고로 포함된다.
본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질이 제1 표적 항원에 특이적으로 결합하는 제1 항체로부터의 제1 경쇄(LC1) 및 제1 중쇄(HC1) 및 제2 표적에 특이적으로 결합하는 제2 항체로부터의 제2 경쇄(LC2) 및 제2 중쇄(HC2)를 포함하는 이형이량체 항체인 실시형태에서, HC1 또는 HC2는 양으로 하전된 아미노산을 음으로 하전된 아미노산으로 대체하는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 예를 들어, 일 실시형태에서, 야생형 인간 IgG 아미노산 서열 내 하나 이상의 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, 라이신, 히스티딘 및 알기닌)이 CH3 도메인 내 대응하는 위치(들)에서 하나 이상의 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, 아스파르트산 및 글루탐산)으로 대체되도록 HC1의 CH3 도메인 또는 HC2의 CH3 도메인은 야생형 IgG 아미노산 서열과 상이한 아미노산 서열을 포함한다. 이들 및 다른 실시형태에서, 370, 392 및 409(EU 넘버링 시스템)으로부터 선택된 하나 이상의 위치에서 아미노산(예를 들어, 라이신)은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, 아스파르트산 및 글루탐산)으로 대체된다. 아미노산 서열 내 아미노산 치환은 전형적으로 본 명세서에서 특정 위치에서의 아미노산 잔기에 대해 한 글자 약어로 표기된 다음, 관심 대상의 본래 서열에 대한 수치적 아미노산 위치가 표기되고, 이어서, 치환되는 아미노산에 대한 한 글자 기호가 표기된다. 예를 들어, "T30D"은 관심 대상의 본래 서열에 대해 아미노산 위치 30에서 트레오닌 잔기의 아스파르트산 잔기에 의한 치환을 기호화한다. 다른 예에서, "S218G"은 관심 대상의 본래 아미노산에 대해 아미노산 위치 218에서 세린 잔기의 글리신 잔기에 의한 치환을 기호화한다.
특정 실시형태에서, 이형이량체 항체의 HC1 또는 HC2는 음으로 하전된 아미노산을 양으로 하전된 아미노산으로 대체하기 위해 하나 이상의 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 예를 들어, 일 실시형태에서, 야생형 인간 IgG 아미노산 서열 내 하나 이상의 음으로 하전된 아미노산이 CH3 도메인 내 대응하는 위치(들)에서 하나 이상의 양으로 하전된 아미노산으로 대체되도록 HC1의 CH3 도메인 또는 HC2의 CH3 도메인은 야생형 IgG 아미노산 서열과 상이한 아미노산 서열을 포함한다. 이들 및 다른 실시형태에서, CH3 도메인의 356, 357 및 399(EU 넘버링 시스템)으로부터 선택된 하나 이상의 위치에서 아미노산(예를 들어, 아스파르트산 또는 글루탐산)은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, 라이신, 히스티딘 및 알기닌)이다.
특정 실시형태에서, 이형이량체 항체는 위치 392 및 409에서 음으로 하전된 아미노산을 포함하는 제1 중쇄(예를 들어, K392D 및 K409D 치환), 및 위치 356 및 399에서 양으로 하전된 아미노산을 포함하는 제2 중쇄(예를 들어, E356K 및 D399K 치환)을 포함한다. 다른 특정 실시형태에서, 이형이량체 항체는 위치 392, 409 및 370에서 음으로 하전된 아미노산을 포함하는 제1 중쇄(예를 들어, K392D, K409D 및 K370D 치환), 및 위치 356, 399 및 357에서 양으로 하전된 아미노산을 포함하는 제2 중쇄(예를 들어, E356K, D399K 및 E357K 치환)를 포함한다. 관련된 실시형태에서, 제1 중쇄는 항-제1 표적 항원 항체로부터 유래되고, 제2 중쇄는 항-제2 표적 항원 항체로부터 유래된다.
특정 중쇄와 그의 동족 경쇄의 결합을 용이하게 하기 위해, 중쇄와 경쇄는 둘 다 상보성 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 본 명세서에서 사용되는 바와 같은 "상보성 아미노산 치환"은 다른 쇄에서의 음으로 하전된 아미노산 치환과 짝지어진 양으로 하전된 아미노산에 대한 치환을 지칭한다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 중쇄는 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고, 대응하는 경쇄는 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산을 포함하되, 중쇄 내로 도입된 하전된 아미노산은 경쇄 내로 도입된 아미노산의 반대의 전하를 가진다. 특정 실시형태에서, 하나 이상의 양으로 하전된 잔기(예를 들어, 라이신, 히스티딘 또는 알기닌)는 제1 경쇄(LC1) 내로 도입될 수 있고, 하나 이상의 음으로 하전된 잔기(예를 들어, 아스파르트산 또는 글루탐산)은 LC1/HC1의 결합 계면에서 동반 중쇄(HC1) 내로 도입될 수 있는 반면, 하나 이상의 음으로 하전된 잔기(예를 들어, 아스파르트산 또는 글루탐산)는 제2 경쇄(LC2) 내로 도입될 수 있고, 하나 이상의 양으로 하전된 잔기(예를 들어, 라이신, 히스티딘 또는 알기닌)은 LC2/HC2의 결합 계면에서 동반 중쇄(HC2) 내로 도입될 수 있다. 정전기적 상호작용은 계면 인력에서 반대로 하전된 잔기(극성)로서 LC1이 HC1과 짝지어지고 LC2가 HC2와 짝지어지도록 향하게 할 것이다. 계면(예를 들어, LC1/HC2 및 LC2/HC1)에서 동일하게 하전된 잔기(극성)를 갖는 중쇄/경쇄 쌍을 접근하지 못하게 하여 원치않는 HC/LC 짝짓기의 억제를 초래할 것이다.
이들 및 다른 실시형태에서, 중쇄의 CH1 도메인 또는 경쇄의 CL 도메인은 야생형 IgG 아미노산 서열에서 하나 이상의 양으로 하전된 아미노산이 하나 이상의 음으로 하전된 아미노산으로 대체되도록 야생형 IgG 아미노산 서열과 상이한 아미노산 서열을 포함한다. 대안적으로, 야생형 IgG 아미노산 서열 내 하나 이상의 음으로 하전된 아미노산이 하나 이상의 양으로 하전된 아미노산으로 대체되도록 중쇄의 CH1 도메인 또는 경쇄의 CL 도메인은 야생형 IgG 아미노산 서열과 상이한 아미노산 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, F126, P127, L128, A141, L145, K147, D148, H168, F170, P171, V173, Q175, S176, S183, V185 및 K213로부터 선택된 EU 위치에서 이형이량체 항체 내 제1 중쇄 및/또는 제2 중쇄의 CH1 도메인에서 하나 이상의 아미노산은 하전된 아미노산으로 대체된다. 특정 실시형태에서, 음으로- 또는 양으로-하전된 아미노산으로 치환을 위한 중쇄 잔기는 S183(EU 넘버링 시스템)이다. 일부 실시형태에서, S183은 양으로 하전된 아미노산으로 치환된다. 대안의 실시형태에서, S183은 음으로 하전된 아미노산으로 치환된다. 예를 들어, 일 실시형태에서, S183은 제1 중쇄에서 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, S183E)으로 치환되고, S183은 제2 중쇄에서 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, S183K)으로 치환된다.
경쇄가 카파 경쇄인 실시형태에서, F116, F118, S121, D122, E123, Q124, S131, V133, L135, N137, N138, Q160, S162, T164, S174 및 S176으로부터 선택된 위치(카파 경쇄에서 EU 넘버링)에서 이형이량체 항체 내 제1 경쇄 및/또는 제2 경쇄의 CL 도메인 내 하나 이상의 아미노산은 하전된 아미노산으로 대체된다. 경쇄가 람다 경쇄인 실시형태에서, T116, F118, S121, E123, E124, K129, T131, V133, L135, S137, E160, T162, S165, Q167, A174, S176 및 Y178로부터 선택된 위치(람다 쇄에서의 EU 넘버링)에서 이형이량체 항체 내 제1 경쇄 및/또는 제2 경쇄의 CL 도메인 내 하나 이상의 아미노산은 하전된 아미노산으로 대체된다. 일부 실시형태에서, 음으로- 또는 양으로 하전된 아미노산으로 치환을 위한 잔기는 카파 또는 람다 경쇄 중 하나의 CL 도메인의 S176 (EU 넘버링 시스템)이다. 특정 실시형태에서, CL 도메인의 S176은 양으로 하전된 아미노산으로 대체된다. 대안의 실시형태에서, CL 도메인의 S176은 음으로 하전된 아미노산으로 대체된다. 일 실시형태에서, S176은 제1 경쇄에서 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, S176K)으로 치환되고, S176은 제2 경쇄에서 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, S176E)로 치환된다.
CH1 및 CL 도메인 내 상보성 아미노산 치환에 추가로 또는 대안으로서, 이형이량체 항체 내 경쇄 및 중쇄의 가변 영역은 하전된 아미노산을 도입하기 위해 하나 이상의 상보성 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 야생형 IgG 아미노산 서열 내 하나 이상의 양으로 하전된 아미노산이 하나 이상의 음으로 하전된 아미노산으로 대체되도록 이형이량체 항체의 중쇄의 VH 영역 또는 경쇄의 VL 영역은 야생형 IgG 아미노산 서열과 상이한 아미노산 서열을 포함한다. 대안적으로, 야생형 IgG 아미노산 서열 내 하나 이상의 음으로 하전된 아미노산이 하나 이상의 양으로 하전된 아미노산으로 대체되도록 중쇄의 VH 영역 또는 경쇄의 VL 영역은 야생형 IgG 아미노산 서열과 상이한 아미노산 서열을 포함한다.
VH 영역 내의 V 영역 계면 잔기(즉, VH 및 VL 영역의 조립을 매개하는 아미노산 잔기)는 EU 위치 1, 3, 35, 37, 39, 43, 44, 45, 46, 47, 50, 59, 89, 91 및 93을 포함한다. VH 영역 내 이들 계면 잔기 중 하나 이상은 하전된(양으로- 또는 음으로-하전된) 아미노산으로 치환될 수 있다. 특정 실시형태에서, 제1 중쇄 및/또는 제2 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 39에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산, 예를 들어, 라이신으로 치환될 수 있다. 대안의 실시형태에서, 제1 중쇄 및/또는 제2 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 39에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산, 예를 들어, 글루탐산으로 치환될 수 있다. 일부 실시형태에서, 제1 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 39에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, G39E)으로 치환되고, 제2 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 39에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, G39K)으로 치환된다. 일부 실시형태에서, 제1 중쇄 및/또는 제2 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 44에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산, 예를 들어, 라이신으로 치환될 수 있다. 대안의 실시형태에서, 제1 중쇄 및/또는 제2 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 44에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산, 예를 들어, 글루탐산으로 치환될 수 있다. 특정 실시형태에서, 제1 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 44에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, G44E)으로 치환되고, 제2 중쇄의 VH 영역 내 EU 위치 44에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, G44K)으로 치환된다.
VL 영역 내의 V 영역 계면 잔기(즉, VH 및 VL 영역의 조립을 매개하는 아미노산 잔기)는 EU 위치 32, 34, 35, 36, 38, 41, 42, 43, 44, 45, 46, 48, 49, 50, 51, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 85, 87, 89, 90, 91 및 100을 포함한다. VL 영역 내 하나 이상의 계면 잔기는 하전된 아미노산, 바람직하게는 동족 중쇄의 VH 영역 내로 도입된 것과 반대의 전하를 갖는 아미노산으로 치환될 수 있다. 일부 실시형태에서, 제1 중쇄 및/또는 제2 경쇄의 VL 영역 내 EU 위치 100에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산, 예를 들어, 라이신으로 치환될 수 있다. 대안의 실시형태에서, 제1 중쇄 및/또는 제2 경쇄의 VL 영역 내 EU 위치 100에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산, 예를 들어, 글루탐산으로 치환될 수 있다. 특정 실시형태에서, 제1 경쇄의 VL 영역 내 EU 위치 100에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, G100K)으로 치환되고, 제2 경쇄의 VL 영역 내 EU 위치 100에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, G100E)으로 치환된다.
특정 실시형태에서, 본 발명의 이형이량체 항체는 제1 중쇄 및 제2 중쇄 및 제1 경쇄 및 제2 경쇄를 포함하되, 제1 중쇄는 위치 44(EU), 183(EU), 392(EU) 및 409(EU)에서 아미노산 치환을 포함하고, 제2 중쇄는 위치 44(EU), 183(EU), 356(EU) 및 399(EU)에서 아미노산 치환을 포함하되, 상기 제1 경쇄 및 제2 경쇄는 위치 100(EU) 및 176(EU)에서 아미노산 치환을 포함하고, 아미노산 치환은 상기 위치에서 하전된 아미노산을 도입한다. 관련된 실시형태에서, 제1 중쇄의 위치 44(EU)에서 글리신은 글루탐산으로 대체되고, 제2 중쇄의 위치44(EU)에서 글리신은 라이신으로 대체되며, 제1 경쇄의 위치 100(EU)에서 글리신은 라이신으로 대체되고, 제2 경쇄의 위치 100(EU)에서 글리신은 글루탐산으로 대체되며, 제1 경쇄의 위치 176(EU)에서 세린은 라이신으로 대체되고, 제2 경쇄의 위치 176 (EU)에서 세린은 글루탐산으로 대체되고, 제1 중쇄의 위치 183(EU)에서 세린은 글루탐산으로 대체되며, 제1 중쇄의 위치 392(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되고, 제1 중쇄의 위치 409(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되고, 제2 중쇄의 위치 183(EU)에서 세린은 라이신으로 대체되며, 제2 중쇄의 위치 356(EU)에서 글루탐산은 라이신으로 대체되고, 그리고/또는 제2 중쇄의 위치 399(EU)에서 아스파르트산은 라이신으로 대체된다.
다른 실시형태에서, 본 발명의 이형이량체 항체는 제1 중쇄 및 제2 중쇄 및 제1 경쇄 및 제2 경쇄를 포함하되, 제1 중쇄는 위치 183(EU), 392(EU) 및 409(EU)에서 아미노산 치환을 포함하고, 제2 중쇄는 위치 183(EU), 356(EU) 및 399(EU)에서 아미노산 치환을 포함하되, 상기 제1 경쇄 및 제2 경쇄는 위치 176(EU)에서 아미노산 치환을 포함하고, 아미노산 치환은 상기 위치에서 하전된 아미노산을 도입한다. 관련된 실시형태에서, 제1 경쇄의 위치 176(EU)에서 세린은 라이신으로 대체되고, 제2 경쇄의 위치 176 (EU)에서 세린은 글루탐산으로 대체되고, 제1 중쇄의 위치 183(EU)에서 세린은 글루탐산으로 대체되며, 제1 중쇄의 위치 392(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되고, 제1 중쇄의 위치 409(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되고, 제2 중쇄의 위치 183(EU)에서 세린은 라이신으로 대체되며, 제2 중쇄의 위치 356(EU)에서 글루탐산은 라이신으로 대체되고, 그리고/또는 제2 중쇄의 위치 399(EU)에서 아스파르트산은 라이신으로 대체된다.
또 다른 실시형태에서, 본 발명의 이형이량체 항체는 제1 중쇄 및 제2 중쇄 및 제1 경쇄 및 제2 경쇄를 포함하되, 제1 중쇄는 위치 183(EU), 392(EU), 409(EU) 및 370(EU)에서 아미노산 치환을 포함하고, 제2 중쇄는 위치 183(EU), 356(EU), 399(EU) 및 357(EU)에서 아미노산 치환을 포함하되, 상기 제1 경쇄 및 제2 경쇄는 위치 176(EU)에서 아미노산 치환을 포함하고, 아미노산 치환은 상기 위치에서 하전된 아미노산을 도입한다. 관련된 실시형태에서, 제1 경쇄의 위치 176(EU)에서 세린은 라이신으로 대체되고, 제2 경쇄의 위치 176 (EU)에서 세린은 글루탐산으로 대체되고, 제1 중쇄의 위치 183(EU)에서 세린은 글루탐산으로 대체되며, 제1 중쇄의 위치 392(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되고, 제1 중쇄의 위치 409(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되며, 제1 중쇄의 위치 370(EU)에서 라이신은 아스파르트산으로 대체되고, 제2 중쇄의 위치 183(EU)에서 세린은 라이신으로 대체되며, 제2 중쇄의 위치 356(EU)에서 글루탐산은 라이신으로 대체되고, 제2 중쇄의 위치 399(EU)에서 아스파르트산은 라이신으로 대체되며, 그리고/또는 제2 중쇄의 위치 357(EU)에서 글루탐산은 라이신으로 대체된다.
임의의 불변 도메인은 이형이량체 항체의 정확한 조립을 용이하게 하기 위해 상기 기재한 전하쌍 돌연변이 중 하나 이상을 포함하도록 변형될 수 있다.
본 발명의 이형이량체 항체는 또한 중쇄(들) 및/또는 경쇄(들)를 포함하는 항체를 포함하며, 여기서 1, 2, 3, 4 또는 5개의 아미노산 잔기는, 중쇄 및 경쇄, 예를 들어, 항체가 발현되는 숙주 세포 유형으로부터 초래된 번역후 변형에 기인하여, 중쇄 및 경쇄 중 임의의 하나에 대해 N-말단 또는 C-말단 또는 둘 다 결여된다. 예를 들어, 중국 햄스터 난소(CHO) 세포는 항체 중쇄로부터 C-말단 라이신을 빈번하게 절단한다.
본 명세서에 기재된 바와 같은 전하쌍 돌연변이 또는 상보성 아미노산 치환은 제1 항체(Fab 1) 또는 제2 항체(Fab 2)의 Fab 영역 내로 도입되어 정확한 중쇄-경쇄 짝짓기를 촉진시킬 수 있다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, Fab 1에서 VL 도메인의 EU 위치 38에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, 글루탐산)으로 대체되고, Fab 1에서 VH 도메인의 EU 위치 39에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, 라이신)으로 대체된다. 다른 실시형태에서, Fab 1에서 VL 도메인의 EU 위치 38에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, 라이신)으로 대체되고, Fab 1에서 VH 도메인의 EU 위치 39에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, 글루탐산)으로 대체된다. 특정 실시형태에서, Fab 2에서 VL 도메인의 EU 위치 38에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, 글루탐산)으로 대체되고, Fab 2에서 VH 도메인의 EU 위치 39에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, 라이신)으로 대체된다. 다른 실시형태에서, Fab 2에서 VL 도메인의 EU 위치 38에서 아미노산은 양으로 하전된 아미노산(예를 들어, 라이신)으로 대체되고, Fab 2에서 VH 도메인의 EU 위치 39에서 아미노산은 음으로 하전된 아미노산(예를 들어, 글루탐산)으로 대체된다.
제2 항체로부터 VH-CH1 영역(즉, Fd 단편)이 제1 항체의 중쇄에 융합되는 실시형태에서, 제1 항체로부터의 중쇄는 S183E 돌연변이(EU 넘버링)를 포함하고, 제1 항체로부터의 경쇄는 S176K 돌연변이(EU 넘버링)를 포함하며, 제2 항체로부터의 경쇄는 S176E 돌연변이(EU 넘버링)를 포함하고, 제2 항체로부터의 Fd 영역(제1 항체로부터의 중쇄의 C-말단에 융합됨)은 S183K 돌연변이(EU 넘버링)를 포함한다. 다른 실시형태에서, 제1 항체로부터의 중쇄는 G44E 돌연변이(EU) 및 S183E 돌연변이(EU 넘버링)을 포함하고, 제1 항체로부터의 경쇄는 G100K 돌연변이(EU) 및 S176K 돌연변이(EU 넘버링)를 포함하며, 제2 항체로부터의 경쇄는 G100E 돌연변이(EU) 및 S176E 돌연변이(EU 넘버링)를 포함하고, 제2 항체로부터의 Fd 영역(제1 항체로부터의 중쇄의 C-말단에 융합됨)은 G44K 돌연변이(EU) 및 S183K 돌연변이(EU 넘버링)를 포함한다. 정확한 중쇄/경쇄쌍이 반대의 전하를 갖도록 대응하는 경쇄 또는 중쇄 상의 전하가 또한 반전된다면, 앞서 언급한 예에서의 전하는 반전될 수 있다.
일 실시형태에서, 본 발명은 하기를 포함하는 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질에 관한 것이다:
a) 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드로서, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되며, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되되; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된(예를 들어, 양으로 하전된) 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 반대로 하전된(예를 들어, 음으로 하전된) 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제1 폴리펩타이드; 및
b) a)의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드로서, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제2 폴리펩타이드; 및
c) a)의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드로서, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제3 폴리펩타이드.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
"에 대응한다"는 그것이 VH2 및 제2 CH1 도메인에 관한 것이라면, VH2 및 제2 CH1 도메인의 아미노산 잔기가 링커가 없는 경우에 제1 중쇄의 C-말단으로부터 계수화된다는 것을 의미한다. 펩타이드 링커가 있다면, VH2 및 제2 CH1 도메인의 아미노산 잔기는 펩타이드 링커의 C-말단으로부터 계수화된다. 사례 중 어떤 것도 제1 중쇄의 N-말단으로부터 계수화된 아미노산 잔기가 아니다. 오히려, VH2 및 제2 CH1 도메인에 대해, VH2 도메인의 제1 아미노산 잔기에서 계수화를 시작한다. 아미노산 잔기의 계수화는 EU 또는 AHo 관례를 이용하여 수행된다.
특정 실시형태에서: a) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q39K, G44K 및 S183K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고; b) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q39E, G44E 및 S183E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하며; c) VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q38E, G100E 및 S176E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q38K, G100K 및 S176K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 VH1은 Q39K 돌연변이를 포함하고, 제1 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하며; b) EU 넘버링을 이용하여 VH2는 Q39E 돌연변이를 포함하고, 제2 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 VL1은 Q38E 돌연변이를 포함하고, 제1 CL 도메인은 S176E를 포함하며; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 VL2는 Q38K 돌연변이를 포함하고, 제2 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 제1 CH1 도메인은 G44K 및 S183K 돌연변이를 포함하고; b) EU 넘버링을 이용하여 제2 CH1 도메인은 G44E 및 S183E 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 제1 CL 도메인은 G100E 및 S176E 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 제2 CL 도메인은 G100K 및 S176K 돌연변이를 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명은 하기를 포함하는 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질에 관한 것이다:
a) 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드로서, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되며, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되되; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제1 폴리펩타이드; 및
b) a)의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드로서, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제2 폴리펩타이드; 및
c) a)의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드로서, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제3 폴리펩타이드.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
특정 실시형태에서: a) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q39E, G44E, 및 S183E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고; b) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q39K, G44K 및 S183K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하며; c) VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q38K, G100K, 및 S176K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 Q38E, G100E 및 S176E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 제1 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하고; b) EU 넘버링을 이용하여 제2 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 제1 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 제2 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 VH1은 Q39E 돌연변이를 포함하고, 제1 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하며; b) EU 넘버링을 이용하여 VH2는 Q39K 돌연변이를 포함하고, 제2 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 VL1은 Q38K 돌연변이를 포함하고, 제1 CL 도메인은 S176K를 포함하며; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 VL2는 Q38E 돌연변이를 포함하고, 제2 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 제1 CH1 도메인은 G44E 및 S183E 돌연변이를 포함하고; b) EU 넘버링을 이용하여 제2 CH1 도메인은 G44K 및 S183K 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 제1 CL 도메인은 G100K 및 S176K 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 제2 CL 도메인은 G100E 및 S176E 돌연변이를 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명은 하기를 포함하는 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질에 관한 것이다:
a) 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드로서, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되며, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되되; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하되, 상기 하전은 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대인, 상기 제1 폴리펩타이드; 및
b) a)의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드로서, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하며; 여기서
위치 38에서 하전은 위치 39에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대이며; 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대이고; 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대인, 상기 제2 폴리펩타이드; 및
c) a)의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드로서, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하며, 여기서
위치 38에서 하전은 위치 39에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기와 반대이며; 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대이고; 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대인, 상기 제3 폴리펩타이드.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 VH1은 Q39E 돌연변이를 포함하고, 제1 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하며; b) EU 넘버링을 이용하여 VH2는 Q39K 돌연변이를 포함하고, 제2 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 VL1은 Q38K 돌연변이를 포함하고, 제1 CL 도메인은 S176E를 포함하며; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 VL2는 Q38E 돌연변이를 포함하고, 제2 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 제1 CH1 도메인은 G44E 및 S183K 돌연변이를 포함하고; b) EU 넘버링을 이용하여 제2 CH1 도메인은 G44K 및 S183E 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 제1 CL 도메인은 G100K 및 S176E 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 제2 CL 도메인은 G100E 및 S176K 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 VH1은 Q39K 돌연변이를 포함하고, 제1 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하며; b) EU 넘버링을 이용하여 VH2는 Q39E 돌연변이를 포함하고, 제2 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 VL1은 Q38E 돌연변이를 포함하고, 제1 CL 도메인은 S176K를 포함하며; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 VL2는 Q38K 돌연변이를 포함하고, 제2 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함한다.
특정 실시형태에서: a) EU 넘버링을 이용하여 제1 CH1 도메인은 G44K 및 S183E 돌연변이를 포함하고; b) EU 넘버링을 이용하여 제2 CH1 도메인은 G44E 및 S183K 돌연변이를 포함하며; c) EU 넘버링을 이용하여 제1 CL 도메인은 G100E 및 S176K 돌연변이를 포함하고; 그리고 d) EU 넘버링을 이용하여 제2 CL 도메인은 G100K 및 S176E 돌연변이를 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명은 하기 단계들을 포함하는 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질을 제조하기 위한 방법에 관한 것이다:
1) 숙주 세포에서 공동 발현시키는 단계;
a) 제1 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제1 폴리뉴클레오타이드는 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드를 암호화하고, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되되, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되는, 상기 제1 폴리뉴클레오타이드; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
b) 제2 폴리뉴클레오타이드로서, 제2 폴리뉴클레오타이드는 a)의 제1 항체의 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드를 암호화하고, 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제2 폴리뉴클레오타이드; 그리고
c) 제3 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제3 폴리뉴클레오타이드는 a)의 제2 항체의 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드를 암호화하고, 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제3 폴리뉴클레오타이드.
2) 상기 폴리펩타이드가 생성되는 조건 하에서 상기 숙주 세포를 배양시키는 단계; 및
3) 상기 숙주 세포로부터 항원 결합 단백질을 회수하는 단계.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
일 실시형태에서, 본 발명은 하기 단계들을 포함하는 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질을 제조하기 위한 방법에 관한 것이다:
1) 숙주 세포에서 공동 발현시키는 단계;
a) 제1 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제1 폴리뉴클레오타이드는 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드를 암호화하고, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되되, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되는, 상기 제1 폴리뉴클레오타이드; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
b) 제2 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제2 폴리뉴클레오타이드는 a)의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드를 암호화하고, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제2 폴리뉴클레오타이드; 및
c) 제3 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제3 폴리뉴클레오타이드는 a)의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드를 암호화하고, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제3 폴리뉴클레오타이드;
2) 상기 폴리펩타이드가 생성되는 조건 하에서 상기 숙주 세포를 배양시키는 단계; 및
3) 상기 숙주 세포로부터 항원 결합 단백질을 회수하는 단계.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
일 실시형태에서, 본 발명은 하기 단계들을 포함하는 이중 특이성, 4가 항원 결합 단백질을 제조하기 위한 방법에 관한 것이다:
1) 숙주 세포에서 공동 발현시키는 단계;
a) 제1 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제1 폴리뉴클레오타이드는 제1 중쇄 가변 영역(VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드를 암호화하고, 제1 항체는 제1 항원에 특이적으로 결합하고, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역(VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되되, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 상기 제2 항체는 제2 항원에 특이적으로 결합되는, 상기 제1 폴리뉴클레오타이드; 여기서
i) VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고; 그리고
ii) VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하되, 상기 하전은 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대이고; 그리고
b) 제2 폴리뉴클레오타이드로서, 제2 폴리뉴클레오타이드는 a)의 제1 항체의 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드를 암호화하고, 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역(VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제2 폴리뉴클레오타이드, 여기서
위치 38에서 하전은 위치 39에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대이며; 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대이고; 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대이며; 그리고
c) 제3 폴리뉴클레오타이드로서, 상기 제3 폴리뉴클레오타이드는 a)의 제2 항체의 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드를 암호화하고, 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역(VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고; 그리고 상기 VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용하여 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하기 위해 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는, 상기 제3 폴리뉴클레오타이드; 여기서
위치 38에서 하전은 위치 39에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기와 반대이며; 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대이고; 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대이며;
2) 상기 폴리펩타이드가 생성되는 조건 하에서 상기 숙주 세포를 배양시키는 단계; 및
3) 상기 숙주 세포로부터 항원 결합 단백질을 회수하는 단계.
본 발명 내에서, 상기 a)의 하위 단락에서 제1 항원은 TL1A 및 TNF-α 중 하나일 수 있고, 제2 항원은 다른 하나일 수 있다. 이 동일한 결합 특이성을 시작하는 다른 방법은 하위단락 a)의 제1 항체가 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것으로 언급된다.
추가적으로 또는 대안적으로, 정확한 중쇄-경쇄 짝짓기는 카복실-말단 Fab 결합 도메인 내 CH1 및 CL 도메인을 교환함으로써 용이하게 될 수 있다. 예로서, 중쇄의 카복실 말단에 융합된 제1 폴리펩타이드는 제2 항체로부터의 VL 도메인 및 CH1 도메인을 포함할 수 있고, 제2 폴리펩타이드는 제2 항체로부터의 VH 도메인 및 CL 도메인을 포함할 수 있다. 다른 실시형태에서, 중쇄의 카복실 말단에 융합된 제1 폴리펩타이드는 제2 항체로부터의 VH 도메인 및 CL 도메인을 포함할 수 있고, 제2 폴리펩타이드는 제2 항체로부터의 VL 도메인 및 CH1 도메인을 포함할 수 있다.
본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질의 중쇄 불변 영역 또는 Fc 영역은 항원 결합 단백질의 글리코실화 및/또는 효과기 기능에 영향을 미치는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 면역글로불린의 Fc 영역의 기능 중 하나는 면역글로불린이 그의 표적에 결합할 때, 면역계와 상호 연락하는 것이다. 이는 통상적으로 "효과기 기능"으로서 지칭된다. 상호연락은 항체-의존적 세포의 세포독성(ADCC), 항체-의존적 세포의 식세포작용(ADCP), 및/또는 상보체 의존적 세포독성(CDC)을 야기한다. ADCC 및 ADCP는 면역계의 세포 표면 상에서 Fc 수용체에 대한 Fc 영역의 결합을 통해 매개된다. CDC는 상보체 시스템, 예를 들어, C1q의 단백질과 Fc의 결합을 통해 매개된다. 일부 실시형태에서, 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 항원 결합 단백질의 ADCC 활성, CDC 활성, ADCP 활성 및/또는 클리어런스 또는 반감기를 포함하는, 효과기 기능을 향상시키기 위해 불변 영역에서 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다. 효과기 기능을 향상시킬 수 있는 예시적인 아미노산 치환(EU 넘버링)은 E233L, L234I, L234Y, L235S, G236A, S239D, F243L, F243V, P247I, D280H, K290S, K290E, K290N, K290Y, R292P, E294L, Y296W, S298A, S298D, S298V, S298G, S298T, T299A, Y300L, V305I, Q311M, K326A, K326E, K326W, A330S, A330L, A330M, A330F, I332E, D333A, E333S, E333A, K334A, K334V, A339D, A339Q, P396L 또는 임의의 앞서 언급한 것들의 조합을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
다른 실시형태에서, 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 효과기 기능을 감소시키기 위해 불변 영역에서 하나 이상의 아미노산 치환을 포함한다. 효과기 기능을 감소시킬 수 있는 예시적인 아미노산 치환(EU 넘버링)은 C220S, C226S, C229S, E233P, L234A, L234V, V234A, L234F, L235A, L235E, G237A, P238S, S267E, H268Q, N297A, N297G, V309L, E318A, L328F, A330S, A331S, P331S 또는 임의의 앞서 언급한 것의 조합을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
이형 Ig 분자의 정확한 조립을 돕기 위한 예시적인 치환을 도 1에 나타낸다. 이형 Ig 형식에 대한 바람직한 치환을 도 1의 (v2)에서 그리고 표 N에서 나타낸다. 표 N의 모든 위치는 EU 넘버링에 따른다.
Figure pct00044
도 26에 대해 본 명세서에 기재된 바와 같은 IgG-Fab 형식뿐만 아니라 CH/CL 도메인 교환을 위한 바람직한 하전된 아미노산을 표 O에 나타낸다. 표 O의 "Fab 1" 및 "Fab 2"는 도 25 및 도 26에 도시한 바와 같다. Fab 1은 IgG-Fab 분자의 N-말단에 있으며, Fab 2는 그의 C-말단에 있다. Fab에서 하전된 아미노산의 정체 및 위치는 표 O에 열거하는 도메인의 우측에 나타낸다. 모든 위치는 EU 넘버링에 따른다.
Figure pct00045
결합 친화도 및 생물학적 활성
본 발명의 앞서 언급한 양상의 다른 실시형태에서, 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질 또는 IgG-scFv 항원 결합 단백질의 항-TL1A 항체(또는 이의 항원-결합 단편) 또는 TL1A 결합 독립체는 적어도 1 x 10-10 M-1, 적어도 5 x 10-10 M-1, 적어도 1 x 10 -10 M-1, 적어도 5 x 10-10 M-1, 적어도 8 x 10-10 M-1, 또는 적어도 1 x 10-10 M-1의 결합 친화도 (KD1)로 TL1A에 결합하되, 결합 친화도는 표면 플라즈몬 공명, 예컨대 비아코어(Biacore)에 의해 측정된다. 더 구체적으로는, 본 발명은 다음의 실시형태에 관한 것이다:
항-TL1A 항체(또는 이의 항원-결합 단편)는, 항체가 약 1 내지 약 5 KD pM의 결합 친화도로 SCM5 센서 칩 상에 고정될 때 인간 TL1A에 또는 항체가 약 1-10 내지 약 7.5-10 M-1 KD의 결합 친화도로 SCM5 센서칩 상에 고정될 때 사이노몰거스 TL1A에 결합한다;
항원 결합 단백질이 약 1-10 내지 약 5-10 M-1 KD pM, 바람직하게는 약 10 내지 약 12 pM의 결합 친화도로 SCM5 센서칩 상에 고정될 때, 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TNF-α 결합 독립체는 인간 TNF-α에 결합한다;
항원 결합 단백질이 약 2-10 내지 약 6.5-10 M-1 KD, 바람직하게는 약 10 내지 약 11 pM의 결합 친화도로 SCM5 센서칩 상에 고정될 때, 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TL1A 결합 독립체는 인간 TL1A에 결합한다;
항원 결합 단백질이 약 4.5-10 내지 약 7.5-10 M-1 KD pM, 바람직하게는 약 10 내지 약 20 pM의 결합 친화도로 SCM5 센서칩 상에 고정될 때, IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질의 항-TNF-α 결합 독립체는 인간 TNF-α에 결합한다;
항원 결합 단백질이 약 1.5 내지 약 160 pM KD의 결합 친화도로 SCM5 센서칩 상에 고정될 때, IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질의 TL1A 결합 독립체는 인간 TL1A에 결합한다.
TL1A 및 TNF-α 결합에 대한 추가적인 상세한 설명은 본 명세서에서 이후의 실시예 13 및 15에서 나타난다.
본 발명의 앞서 언급한 양상의 다른 실시형태에서, IgG-Fab 이중 특이성 항원 결합 단백질의 TNF-α 결합 독립체는 1 x 10-10 M-1, 적어도 5 x 10-10 M-1, 적어도 1 x 10 -10 M-1, 적어도 5 x 10-10 M-1, 적어도 8 x 10-10 M-1, 또는 적어도 1 x 10-10 M-1의 결합 친화도(KD1)로 TNF-α 삼량체에 결합하되, 결합 친화도는 표면 플라즈몬 공명, 예컨대 비아코어에 의해 측정된다.
본 발명의 앞서 언급한 양상의 다른 실시형태에서:
항-TL1A 항체(또는 이의 항원-결합 단편)는 약 0.08 내지 약 3 nM의 IC50으로 TF-1 NF-κB 리포터 세포주에서 인간 TL1A를 중화시키거나 저해하고, 약 0.375 내지 약 10 nM의 IC50으로 TF-1 NF-κB 리포터 세포주에서 사이노몰거스 TL1A TL1A를 중화시키거나 또는 저해하며;
이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질의 TNF-α 결합 독립체는 약 50 내지 550 pM의 IC50(약 50 내지 약 110 pM이 바람직함)으로 TF-1 NF-κB 리포터 세포주에서 인간 TNF-α를 중화시키거나 또는 저해하고;
이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질의 TL1A 결합 독립체는 약 45 내지 약 3500 pM의 IC50(약 45 내지 약 190 pM이 바람직함)으로 TF-1 NF-κB 리포터 세포주에서 인간 TL1A를 중화시키거나 또는 저해하고;
IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질의 TNF-α 결합 독립체는 약 20 내지 75 pM의 IC50으로 TF-1 NF-κB 리포터 세포주에서 가용성 인간 TNF-α를 중화시키거나 또는 저해하고; 그리고
IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질의 TL1A 결합 독립체는 약 19 내지 약 200 pM의 IC50으로 TF-1 NF-κB 리포터 세포주에서 인간 TL1A를 중화시키거나 또는 저해한다.
TL1A 저해 및 TNF-α 저해에 대한 추가적인 상세한 설명은 본 명세서에서 이후에 실시예 14 및 16에서 나타난다.
면역접합체, 유도체, 변이체
본 발명의 항체 및 이중특이성 항체는 단독으로 또는 치료제(예를 들어, 세포독성제)와 면역접합체로서 사용될 수 있다. 일부 실시형태에서, 제제는 화학치료제이다. 일부 실시형태에서, 상기 제제는 납-212, 비스무트-212, 아스타틴-211, 아이오딘-131, 스칸듐-47, 루테늄-186, 루테늄-188, 이트륨-90, 아이오딘-123, 아이오딘-125, 브로민-77, 인듐-111, 및 핵분열성 핵종, 예컨대 붕소-10 또는 악티나이드를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 방사성동위원소이다. 다른 실시형태에서, 제제는 리신, 아브린, 변형된 슈도모나스(Pseudomonas) 장독소 A, 슈도모나스(Pseudomonas) 외독소, 칼리케아마이신, 아드리아마이신, 5-플루오로유라실, 디프테리아 독소 등을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 독소 또는 세포독성 약물이다. 이러한 제제에 대한 항체의 접합 방법은 문헌에 공지되어 있으며, 직접 및 간접 접합을 포함한다.
적합한 검출 가능한 분자는 본 발명의 항체 및 이중 특이성 항체에 직접적으로 또는 간접적으로 부착될 수 있다. 적합한 검출 가능한 분자는 방사성 핵종, 효소, 기질, 보조 인자, 저해제, 형광 마커, 화학발광 마커, 자기 입자 등을 포함한다. 검출 가능한 또는 세포독성 분자의 간접 부착을 위해, 검출 가능한 또는 세포독선 분자는 상보성/항-상보성 쌍의 구성원과 접합될 수 있으며, 여기서, 다른 구성원은 결합 폴리펩타이드 또는 항체 부분에 결합된다. 이들 목적을 위해, 바이오틴/스트렙타비딘은 예시적인 상보성/항-상보성 쌍이다.
이중 특이성 항체 및 본 발명의 항체는 또한 공유 부착이 항체가 그의 에피토프에 결합하는 것을 막지 않도록 항체에 임의의 유형의 분자의 공유 부착에 의해 변형되는 유도체를 포함한다. 적합한 유도체의 예는 푸코실화, 글리코실화, 아세틸화, 페길화, 포스포릴화 또는 아마이드화된 항체 또는 이중 특이성 항체를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 본 발명의 항체 및 이중 특이성 항체 및 유도체는 공지된 보호기/차단기, 단백질 분해 절단, 세포 리간드 또는 다른 단백질에 대한 결합 등에 의해 그 자체가 유도체화될 수 있다. 본 발명의 일부 실시형태에서, 항체 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질의 적어도 하나의 중쇄는 페길화(PEGylated)된다. 일부 실시형태에서, 페길화는 N-연결되거나 또는 아미노산(예를 들어, 라이신)의 측쇄를 통해 연결된다.
글리코실화는 항체, 특히 IgG1 항체의 효과기 기능에 기여할 수 있다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본 발명의 항원 결합 단백질은 결합 단백질의 글리코실화의 수준 또는 유형에 영향을 미치는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 폴리펩타이드의 글리코실화는 전형적으로 N-연결 또는 O-연결 중 하나이다. N-연결은 아스파라긴 잔기의 측쇄에 대한 탄수화물 모이어티의 부착을 지칭한다. 트라이-펩타이드 서열 아스파라긴-X-세린 및 아스파라긴-X-트레오닌(여기서, X는 프롤린을 제외한 임의의 아미노산임)은 아스파라긴 측쇄에 대한 탄수화물 모이어티의 효소 부착에 대한 인식 서열이다. 따라서, 폴리펩타이드에서 이들 트라이-펩타이드 서열 중 하나의 존재는 잠재적 글리코실화 부위를 생성한다. O-연결된 글리코실화는, 5-하이드록시프롤린 또는 5-하이드록시라이신이 또한 사용될 수 있지만, 하이드록시아미노산, 가장 통상적으로는 세린 또는 트레오닌에 대한 당 N-아세틸갈락토사민, 갈락토스, 또는 자일로스 중 하나의 부착을 지칭한다.
특정 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질의 글리코실화는 하나 이상의 글리코실화 부위를, 예를 들어, 결합 단백질의 Fc 영역에 첨가함으로써 증가된다. 항체 결합 단백질에 대한 글리코실화 부위의 첨가는 그것이 (N-연결 글리코실화 부위에 대해) 상기 기재한 트라이-펩타이드 서열을 포함하도록 아미노산 서열을 변경함으로써 편리하게 달성될 수 있다. 변경은 또한 (O-연결 글리코실화 부위에 대해) 시작 서열에 대해 하나 이상의 세린 또는 트레오닌 잔기의 첨가 또는 치환에 의해 이루어질 수 있다. 용이함을 위해, 항원 결합 단백질 아미노산 서열은 DNA 수준의 변화를 통해, 특히 목적으로 하는 아미노산으로 번역될 코돈이 생성되도록 사전선택된 염기에서 폴리펩타이드를 암호화하는 DNA를 돌연변이시킴으로써 변경될 수 있다.
본 발명은 또한 개선된 ADCC 활성을 나타내는 푸코실화가 없거나 또는 감소된 항원 결합 단백질을 포함하는, 변경된 효과기 활성을 초래하는 변경된 탄수화물 구조를 갖는 항원 결합 단백질의 생성을 포함한다. 다양한 방법은 푸코실화를 감소시키기 위해 또는 제거하기 위해 당업계에 공지되어 있다. 예를 들어, ADCC 효과기 활성은 FcγRIII 수용체에 대한 항체 분자의 결합에 의해 매개되는데, 이는 CH2 도메인의 N297 잔기에서 N-연결된 글리코실화의 탄수화물 구조에 의존하는 것으로 나타났다. 비푸코실화된 항체는 증가된 친화도로 이 수용체에 결합하고, 천연, 푸코실화 항체보다 더 효율적으로 Fcγ매개 효과기 기능을 촉발한다. 예를 들어, 알파-1,6-푸코실 트랜스퍼라제 효소가 넉아웃된 CHO 세포에서 비푸코실화된 항체의 재조합체 생성은 100-배 증가된 ADCC 활성을 갖는 항체를 초래한다(문헌[Yamane-Ohnuki et al., Biotechnol Bioeng. 87(5):614-22, 2004] 참조). 푸코실화 경로에서 알파-1,6-푸코실 트랜스퍼라제 효소 또는 다른 효소의 활성 감소를 통해, 예를 들어 siRNA 또는 안티센스 RNA 처리, 효소(들)를 넉아웃시키도록 세포주를 조작, 또는 선택적 글리코실화 저해제와 함께 배양을 통해 유사한 효과가 달성될 수 있다(문헌[Rothman et al., Mol Immunol. 26(12):1113-23, 1989] 참조). 일부 숙주 세포 균주, 예를 들어, Lec13 또는 래트 하이브리도마 YB2/0 세포주는 더 낮은 푸코실화 수준을 갖는 항체를 자연적으로 생성한다(문헌[Shields et al., J Biol Chem. 277(30):26733-40, 2002 및 Shinkawa et al., J Biol Chem. 278(5):3466-73, 2003] 참조). 예를 들어, GnTIII 효소를 과발현시키는 세포에서 항체를 재조합적으로 생성하는 것을 통한 이등분된 탄수화물 수준의 증가는 또한 ADCC 활성을 증가시키는 것으로 결정되었다(문헌[Umana et al., Nat Biotechnol. 17(2):176-80, 1999] 참조).
다른 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질의 글리코실화는, 예를 들어, 결합 단백질의 Fc 영역으로부터 하나 이상의 글리코실화 부위를 제거함으로써 감소 또는 제거된다. N-연결된 글리코실화 부위를 제거하거나 또는 변경시키는 아미노산 치환은 항원 결합 단백질의 N-연결 글리코실화를 감소시키거나 또는 제거할 수 있다. 특정 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 위치 N297(EU 넘버링), 예컨대 N297Q, N297A 또는 N297G에서 돌연변이를 포함한다. 일 특정 실시형태에서, 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 N297G 돌연변이를 갖는 인간 IgG1 항체로부터의 Fc 영역을 포함한다. N297 돌연변이를 포함하는 분자의 안정성을 개선시키기 위해, 분자의 Fc 영역은 추가로 조작될 수 있다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, Fc 영역 내 하나 이상의 아미노산은 이량체 상태로 이황화결합 형성을 촉진시키기 위해 시스테인으로 치환된다. 따라서 IgG1 Fc 영역의 V259, A287, R292, V302, L306, V323 또는 I332 (EU 넘버링)에 대응하는 잔기는 시스테인으로 치환될 수 있다. 일 실시형태에서, 잔기의 특정 쌍은 그들이 우선적으로 서로 이황화 결합을 형성하여, 이황화결합 스크램블링을 제한하거나 또는 방지하도록 시스테인으로 치환된다. 특정 실시형태에서 쌍은 A287C 및 L306C, V259C 및 L306C, R292C 및 V302C, 및 V323C 및 I332C를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 특정 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 R292C 및 V302C에서 돌연변이를 갖는 인간 IgG1 항체로부터의 Fc 영역을 포함한다. 이러한 실시형태에서, Fc 영역은 또한 N297G 돌연변이를 포함할 수 있다.
혈청 반감기를 증가시키기 위한 본 발명의 항원 결합 단백질의 변형은 또한, 예를 들어, 구조 수용체 결합 에피토프의 혼입 또는 첨가에 의해(예를 들어, 적절한 영역의 돌연변이에 의해 또는 펩타이드 태그 내로 혼입시키고, 이어서, 말단 또는 중간에서 항원 결합 단백질에 융합됨으로써, 예를 들어, DNA 또는 펩타이드 합성에 의해; 예를 들어, WO96/32478 참조) 또는 PEG 또는 다당류 중합체를 포함하는 다른 수용성 중합체와 같은 분자를 첨가함으로써, 바람직하게 될 수 있다. 구조 수용체 결합 에피토프는 바람직하게는 Fc 영역의 1개 또는 2개의 루프로부터의 임의의 하나 이상의 아미노산 잔기가 항원 결합 단백질 내 유사한 위치로 전달되는 영역을 구성한다. 일 실시형태에서, Fc 영역의 1 또는 2개의 루프로부터의 3개 이상의 잔기가 전달된다. 일 실시형태에서, 에피토프는 Fc 영역(예를 들어, IgG Fc 영역)의 CH2 도메인으로부터 취해지며, 항원 결합 단백질의 CH1, CH3 또는 VH 영역, 또는 하나 초과의 이러한 영역에 전달된다. 대안적으로, 에피토프는 Fc 영역의 CH2 도메인으로부터 취해지고, 항원 결합 단백질의 CL 영역 또는 VL 영역, 또는 둘 다에 전달된다. Fc 변이체 및 그들의 구조 수용체와의 상호작용의 설명에 대해 국제 특허 출원 WO 97/34631 및 WO 96/32478을 참조.
이중 특이성 항체 및 본 발명의 항체는 그들의 생물학적 특성을 보유하는 단일 또는 다중 아미노산 치환, 결실, 첨가, 또는 대체를 갖는(예를 들어, TL1A 및/또는 TNF-α의 그들의 각각의 수용체에 대한 결합을 차단하고, TL1A 및 TNF-α의 생물학적 특성을 저해하는) 변이체를 포함한다. 당업자는 단일 또는 다중 아미노산 치환, 결실, 첨가 또는 대체를 갖는 변이체를 생성할 수 있다. 이들 변이체는 특히 하기를 포함할 수 있다: (a) 하나 이상의 아미노산 잔기가 보존적 또는 비보존적 아미노산으로 치환된 변이체, (b) 하나 이상의 아미노산이 폴리펩타이드로부터 첨가 또는 결실된 변이체, (c) 하나 이상의 아미노산이 치환체 기를 포함하는 변이체, 및 (d) 폴리펩타이드가 다른 펩타이드 또는 폴리펩타이드, 예컨대 융합 상대, 단백질 태그 또는 폴리펩타이드에 유용한 특성을 부여할 수 있는 다른 화학적 모이어티, 예를 들어, 항체에 대해 에피토프, 폴리히스티딘 서열, 바이오틴 모이어티 등과 융합되는 변이체. 본 발명의 항체 및 이중 특이성 항체는 하나의 종으로부터의 아미노산 잔기가 보존 또는 비보존 위치에서 다른 종에서의 대응하는 잔기로 치환되는 변이체를 포함할 수 있다. 다른 실시형태에서, 비보존적 위치에서 아미노산 잔기는 보존적 또는 비보존적 잔기로 치환된다. 유전적(억제, 결실, 돌연변이 등), 화학적 및 효소적 기법을 포함하는 이들 변이체를 얻기 위한 기법은 당업자에게 공지되어 있다.
핵산, 벡터, 숙주 세포
본 발명은 또한, 예를 들어, 본 명세서에 개시된 이중 특이성 항체의 경쇄, 경쇄 가변 영역, 경쇄 불변 영역, 중쇄, 중쇄 가변 영역, 중쇄 불변 영역, 링커, 및 임의의 그리고 모든 성분 및 이들의 조합을 포함하는 본 발명의 이중 특이성 항체를 암호화하는 단리된 핵산을 포함한다. 본 발명의 핵산은 본 발명의 핵산에 대해 적어도 80%, 더 바람직하게는 적어도 약 90%, 더 바람직하게는 적어도 약 95%, 및 가장 바람직하게는 적어도 약 98% 상동성을 갖는 핵산을 포함한다. 특정 서열을 언급할 때 용어 "유사성 백분율", "동일성 백분율" 및 "상동성 백분율"은 위스콘신 유니버시티(University of Wisconsin) GCG(등록상표) 소프트웨어 프로그램에서 제시되는 바와 같이 사용된다. 본 발명의 핵산은 또한 상보성 핵산을 포함한다. 일부 예에서, 서열을 정렬될 때 완전히 상보성(미스매치 없음)일 것이다. 다른 예에서, 서열에서 약 20%까지의 미스매치가 있을 수 있다. 본 발명의 일부 실시형태에서 본 발명의 항체의 중쇄와 경쇄를 둘 다 암호화하는 핵산이 제공된다.
본 발명의 핵산은 다른 유전적 서열 또는 구성요소(DNA 또는 RNA 중 하나)가 부착된 서열 또는 구성요소의 복제를 초래하기 위해 삽입될 수 있는 벡터, 예컨대 플라스미드, 코스미드, 바크미드(bacmid), 파지, 인공 염색체(BAC, YAC) 또는 바이러스 내로 클로닝될 수 있다. 일부 실시형태에서, 발현 벡터는 구성적으로 활성인 프로모터 세그먼트(예컨대, 이하로 제한되는 것은 아니지만, CMV, SV40, 신장 인자 또는 LTR 서열) 또는 유도성 프로모터 서열, 예컨대 스테로이드 유도성 pIND 벡터(인비트로젠(Invitrogen))을 포함하며, 여기서 핵산의 발현은 조절될 수 있다. 본 발명의 발현 벡터는 추가로 조절 서열, 예를 들어, 내부 리보솜 유입 부위를 포함할 수 있다. 발현 벡터는, 예를 들어, 형질감염에 의해 세포 내로 도입될 수 있다.
IgG-Fab 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대해, 각각의 3개의 구성성분을 암호화하는 핵산은 동일한 발현 벡터 내로 클로닝될 수 있다. 일부 실시형태에서, IgG-Fab 분자의 경쇄를 암호화하는 핵산 및 제2 폴리펩타이드(C-말단 Fab 도메인의 다른 절반을 포함함)를 암호화하는 핵산은 하나의 발현 벡터 내로 클로닝되는 반면, 변형된 중쇄(중쇄 및 Fab 도메인의 절반을 포함하는 융합 단백질)를 암호화하는 핵산은 제2 발현 벡터 내로 클로닝된다. 특정 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질의 모든 성분은 동일한 숙주 세포 집단으로부터 발현된다. 예를 들어, 하나 이상의 성분이 별개의 발현 벡터 내로 클로닝된다고 해도, 하나의 세포가 이중 특이성 항원 결합 단백질의 모든 구성성분을 생성하도록 숙주 세포는 발현 벡터 둘 다에 의해 공동 형질감염된다.
다른 실시형태에서, 본 발명은 다음의 작동 가능하게 연결된 구성요소; 전사 프로모터; 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 중쇄를 암호화하는 제1 핵산 분자; 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 경쇄를 암호화하는 제2 핵산 분자; 및 전사 종결자를 포함하는 발현 벡터를 제공한다. 다른 실시형태에서, 본 발명은 다음의 작동 가능하게 연결된 구성요소; 제1 전사 프로모터; 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 중쇄를 암호화하는 제1 핵산 분자; 제1 전사 종결자; 제2 전사 프로모터; 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 경쇄를 암호화하는 제2 핵산 분자; 및 제2 전사 종결자를 포함하는 발현 벡터를 제공한다.
분비 신호 펩타이드 서열은 또한, 선택적으로, 발현된 폴리펩타이드가 원한다면 세포로부터의 관심 대상의 폴리펩타이드의 더 손쉬운 단리를 위해 재조합 숙주 세포에 의해 분비될 수 있도록, 관심 대상의 암호 서열에 작동 가능하게 연결된 발현 벡터에 의해 암호화될 수 있다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 신호 펩타이드 서열은 표 E, 표 J, 표 K 및 표 L에 열거된 임의의 폴리펩타이드 서열의 아미노 말단에 현수/융합될 수 있다. 특정 실시형태에서, MKHLWFFLLLVAAPRWVLS(서열번호 499)의 아미노산 서열을 갖는 신호 펩타이드는 표 D, 표 I, 표 J 및 표 K의 임의의 폴리펩타이드 서열의 아미노 말단에 융합된다. 다른 실시형태에서, METPAQLLFLLLLWLPDTTG (서열번호 501)의 아미노산 서열을 갖는 신호 펩타이드는 표 E, 표 J, 표 K 및 표 L의 임의의 폴리펩타이드 서열의 아미노 말단에 융합된다. 또 다른 실시형태에서, MDMRVPAQLLGLLLLWLRGARC(서열번호 503)의 아미노산 서열을 갖는 신호 펩타이드는 표 E, 표 J, 표 K 및 표 L의 임의의 폴리펩타이드 서열의 아미노 말단에 융합된다. 각각의 앞서 언급한 신호 펩타이드는 서열목록에서 그것 바로 앞에 있는 서열을 갖는 핵산에 의해 암호화된다. 본 명세서에 기재된 폴리펩타이드 서열의 아미노 말단에 융합될 수 있는 다른 적합한 신호 펩타이드 서열은 하기를 포함한다: MEAPAQLLFLLLLWLPDTTG (서열번호 504), MEWTWRVLFLVAAATGAHS (서열번호 505), 및 MEWSWVFLFFLSVTTGVHS (서열번호 506). 다른 신호 펩타이드는 당업자에게 공지되어 있으며, 예를 들어, 특정 숙주 세포에서의 발현을 용이하게 하거나 또는 최적화하기 위해 표 E, 표 J, 표 K 및 표 L에 열거된 임의의 폴리펩타이드 쇄에 융합될 수 있다.
이러한 벡터를 포함하고 중쇄 및 경쇄를 발현시키는 재조합 숙주 세포가 또한 제공된다.
항체-생성 세포 및 이중 특이성 항원 결합 단백질 생성 세포는 이중 특이성 항원 결합 단백질 형식에 따라서, 중쇄, 경쇄를 암호화하는 핵산, 중쇄-scFv 작제물, 중쇄-Fab 중쇄 가변 도메인 작제물 및 Fab 경쇄 가변 도메인을 포함한다. 이러한 핵산은 당업계에 공지된 기법에 따라 본 발명의 항체 또는 이중 특이성 항체를 생성하기 위해 사용될 수 있다. 본 발명은, 일 실시형태에서, 중쇄 및 경쇄를 발현시키는 재조합 숙주 세포 또는 상기 언급한 다른 작제물을 배양시키는 단계 및 이중 특이성 항원 결합 단백질 또는 세포에 의해 생성된 항체를 단리시키는 단계를 포함하는 이중 특이성 항원 결합 단백질 또는 항체를 생성하는 방법을 제공한다.
재조합 숙주 세포는 원핵 세포, 예를 들어 이콜라이(E. coli) 세포 또는 진핵 세포, 예를 들어 포유류 세포 또는 효모 세포일 수 있다. 효모 세포는 사카로마이세스 세레비시애(Saccharomyces cerevisiae), 쉬조사카로마이세스 폼베(Schizosaccharomyces pombe), 및 피키아 파스토리스(Pichia pastoris) 세포를 포함한다. 포유류 세포는 VERO, HeLa, 중국 햄스터 난소(CHO), W138, 새끼 햄스터 신장(BHK), COS-7, MDCK, 인간 배아 신장 계통 293, 정상 개 신장 세포주, 정상 고양이 신장 세포주, 원숭이 신장 세포, 아프리카 그린 원숭이 신장 세포, COS 세포, 및 비종양원성 마우스 근아세포 G8 세포, 섬유아세포 세포주, 골수종 세포주, 마우스 NIH/3T3 세포, LMTK31 세포, 마우스 세르톨리 세포, 인간 자궁 암종 세포, 버팔로 래트 간 세포, 인간 폐 세포, 인간 간 세포, 마우스 유선 종양 세포, TRI 세포, MRC 5 세포, 및 FS4 세포를 포함한다. 본 발명의 항체-생성 및 이중 특이성 항원 결합 단백질-생성 세포는 또한, 예를 들어, 스포돕테라 프루기페르다(Spodoptera frugiperda) 세포와 같은 공지된 임의의 곤충 발현 세포주를 포함한다. 바람직한 실시형태에서, 세포는 포유류 세포이다. 가장 바람직한 실시형태에서, 포유류 세포는 CHO 세포이다.
항체-생성 세포는 바람직하게는 TL1A 및 TNF-α 결합 경쟁자가 실질적으로 없다. 바람직한 실시형태에서, 항체-생성 세포는 약 10중량% 미만, 바람직하게는 약 5중량% 미만, 더 바람직하게는 약 1중량% 미만, 더 바람직하게는 약 0.5중량% 미만, 더 바람직하게는 약 0.1중량% 미만, 및 가장 바람직하게는 0중량%의 TL1A 또는 TNF-α 결합 경쟁자를 포함한다. 일부 실시형태에서, 생성된 항체 및 이중 특이성 항체는 TL1A 및 TNF경쟁자가 실질적으로 없다. 바람직한 실시형태에서, 생성된 항체 및 이중 특이성 항체는 TL1A와 TNF-α 결합 경쟁자 둘 다의 약 10중량% 미만, 바람직하게는 약 5중량% 미만, 더 바람직하게는 약 1% 미만, 더 바람직하게는 약 0.5중량% 미만, 더 바람직하게는 약 0.1중량% 미만, 및 가장 바람직하게는 0%를 포함한다.
정제
항체 정제 방법은 당업계에 공지되어 있으며, 본 발명의 항체 및 이중 특이성 항체의 생성에 의해 사용될 수 있다. 본 발명의 일부 실시형태에서, 항체 정제를 위한 방법은 여과, 친화도 칼럼 크로마토그래피, 양이온 교환 크로마토그래피, 음이온 교환 크로마토그래피 및 농도를 포함한다. 여과 단계는 바람직하게는 한외여과, 및 더 바람직하게는 한외여과 및 정용여과를 포함한다. 여과는 바람직하게는 적어도 약 5 내지 50배, 더 바람직하게는 10 내지 30배, 및 가장 바람직하게는 14 내지 27회 수행된다. 친화도 칼럼 크로마토그래피는, 예를 들어, 프로셉(PROSEP)(등록상표) 친화도 크로마토그래피(매사추세츠주 빌러리카에 소재한 밀리포어(Millipore))를 이용하여 수행될 수 있다. 바람직한 실시형태에서, 친화도 크로마토그래피 단계는 프로셉(등록상표)-vA 칼럼 크로마토그래피를 포함한다. 용리액은 용매 세정제 중에서 세척될 수 있다. 양이온 교환 크로마토그래피는, 예를 들어, SP-세파로스 양이온 교환 크로마토그래피를 포함할 수 있다. 음이온 교환 크로마토그래피는, 예를 들어, Q-세파로스 패스트 플로(Fast Flow) 음이온 교환을 포함할 수 있지만, 이들로 제한되지 않는다. 음이온 교환 단계는 바람직하게는 비-결합이고, 이에 의해 DNA 및 BSA를 포함하는 오염물질의 제거를 허용한다. 항체 생성물은 바람직하게는, 예를 들어, Pall DV 20 나노필터를 이용하여 나노여과된다. 항체 생성물은, 예를 들어, 한외여과 및 정용여과를 이용하여 농축될 수 있다. 상기 방법은 응집물을 제거학 위해 크기 배제 크로마토그래피 단계를 추가로 포함할 수 있다. 정제의 추가적인 매개변수는 본 명세서에서 이후의 작업 실시예에서 나타난다.
이중 특이성 항체, 항체 또는 항원-결합 단편은 또한, 예를 들어 항체 및 항체 단편의 화학적 결합에 의해 당업계에 공지된 다른 방법에 의해 생성될 수 있다.
본 발명의 단일특이성 및 이중 특이성 항체의 용도
본 발명의 이중 특이성 항체 및 단일 특이성 항체는, 예를 들어, 전염증 사이토카인, 예컨대 TL1A 및 TNF-α의 저해에 유용하다. 본 발명의 이중 특이성 항체 및 단일 특이성 항체는 염증 장애 및 자가면역 질환, 예컨대 염증성 장 질환(IBD), 크론병(CD), 궤양성 대장염(UC), 과민성 장 증후군(IBS), 방광 증후군/간질성 방광염, 비뇨기 장 기능부전, 패혈증, 포도막염, 뇌척수염, 중증 근무력증, 쇼그렌 증후군(SS), 피부경화증, 다발성 경화증(MS), 낭성 섬유증 (CF), 만성 신장 질환의 염증(CKD), 건선(Pso), 건선성관절염(PsA), 강직성 척추염(AS), 류마티스 관절염 (RA), 소아 류마티스 관절염(JRA), 골관절염(OA), 척추관절증, 원발 경화성 담관염, 원발성 담즙성 간경화증, 죽상동맥경화증, 비장종대, 만성 신장 질환에서의 염증(CKD), 아토피 피부염(AD), 습진 피부염, 접촉성 피부염 전신 경화증, 전신 홍반성 루프스(SLE), 루푸스 신염(LN), 피부 홍반 루푸스, 자가면역 갑상선염, IgA 신장병증, 당뇨병성 신장 질환, 항호중구 세포질 항체(ANCA)-관련 혈관염(AAV), 미세변화병(지질성 신증), 국소 분절 사구체 경화증(FSGS), 신성 전신성 섬유증(NSF), 신원성 섬유 피부 질환, 섬유성 담즙 울체성 간염, 호산성 근막염(슐만 증후군), 결절성 점액 수종(구진 점액증), 피부경화증, 경화성 위축성 태선, 염증성 폐손상, 예컨대 특발성 폐섬유증, 천식, 만성 폐쇄성 폐질환(COPD), 기도 과민반응성, 만성 기관지염, 알레르기성 천식, 습진, 헬리코박터 파일로리(Helicobacter pylori) 감염, 복강내 유착 및/또는 (예를 들어, 감염, 손상 등으로부터의) 복막 염증의 결과로서 농양, 신장 증후군, 특발성 탈수초성 다발신경병증, 길랑-바레 증후군, 이식거부, 기관 동종이식 거부반응, (예를 들어, 이식물, 예컨대 혈액, 골수, 신장, 췌장, 간, 동소성 간, 폐, 심장, 장, 소장, 대장, 흉선, 동종이계 줄기 세포, 감소된 강도의 동종이계, 뼈, 힘줄, 각막, 피부, 심장 판막, 정맥, 동맥, 혈관, 위 및 고환으로부터의) 이식편대 숙주 질환(GVHD), IgA 신장병증, 당뇨병성 신장 질환, 진성 당뇨병, 미세변화병(지질성 신증), 신성 전신성 섬유증(NSF), 신원성 섬유 피부 질환, 섬유성 담즙 울체성 간염, 호산성 근막염(슐만 증후군), 결절성 점액 수종(구진점액증), 피부경화증, 경화성 위축성 태선, 타카츠키(Takatsuki) 질환(또는 PEP 증후군), 신장 증후군, POEM 증후군, 크로-후카세 증후군, 신장 증후군, 항호중구 세포질 항체, 혈관염, 일시적 동맥염 및 다발성-골수종-유도 용해성 뼈 질환, 스트렙토코커스(streptococcal) 세포벽(SCW)-유발 관절염, 치은염/치주염, 단순포진 기질 각막염, 글루텐 민감성 장질환 재협착증, 카와사키 질환, 및 면역-매개 신질환을 치료하기 위해 사용될 수 있다. 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항체 및 단일특이성 항체는 또한 혈관신생을 포함하는 암을 치료하기 위해 사용될 수 있다.
일 실시형태에서, 본 발명은 본 발명의 치료적 유효량의 단일 특이성 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질을 투여함으로써 앞서 언급한 질환 및 장애의 치료가 필요한 포유류에서 이들 질환 및 장애 중 하나 이상을 치료하는 방법에 관한 것이다. 바람직한 실시형태에서, 포유류는 인간이다. 다른 바람직한 실시형태에서, 질환 또는 장애는 IBD, CD 또는 UC이다.
본 발명은 추가로 상승된 수준의 TL1A 또는/(이중 특이성 항체의 경우에) TNF-α의 존재를 특징으로 하는 염증 질환의 치료에서, 그리고 상승된 수준의 TL1A 및/또는 TNF-α의 존재를 특징으로 하는 암의 치료에서의 본 발명의 이중 특이성 및 단일 특이성 항체의 용도에 관한 것이다.
따라서, 일 실시형태에서, 본 발명은 치료적 유효량의 본 발명의 이중 특이성 또는 단일 특이성 항체를 이러한 치료가 필요한 포유류에게 투여하는 단계를 포함하는 이러한 치료가 필요한 포유류에서 하나 이상의 전염증 사이토카인, 예를 들어, TL1A 및 TNF-α를 저해하는 방법을 제공한다. 바람직한 실시형태에서, 포유류는 인간이다. 상기 방법은 TL1A 또는 TNF-α의 상승된 발현 또는 활성을 특징으로 하는 장애를 치료하기 위해 사용될 수 있다. 단일 특이성 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질은 동일한 제형으로 또는 별개로 다른 약제학적 제제와 함께 투여될 수 있다.
다른 실시형태에서, 본 발명은 본 명세서에 기재된 바와 같은 단일 특이성 또는 이중 특이성 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용 가능한 담체를 포함하는 조성물을 제공한다. 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함하는 약제학적 조성물은 약제학적으로 유요한 조성물을 제조하기 위한 공지된 방법에 따라 제형화될 수 있고, 이에 의해 치료적 항체는 약제학적으로 허용 가능한 담체와 혼합물로 조합된다. 조성물은 그의 투여가 수용 환자에 의해 용인될 수 있다면, "약제학적으로 허용 가능한 담체"를 포함하는 것으로 언급된다. 멸균 인산염-완충 식염수는 약제학적으로 허용 가능한 담체의 일 예이다. 다른 적합한 담체는 당업자에게 잘 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌[Getman), ed., Remington's Pharmaceutical Sciences, 19th Edition, Mack Publishing Company (1995)] 참조.
약제학적 용도를 위해, 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 비경구, 특히 정맥내 또는 피하, 통상적인 방법에 따른 전달을 위해 제형화된다. 정맥내 투여는 볼루스 주사, 제어 방출에 의해, 예를 들어 미니-펌프 또는 다른 적절한 기법을 이용하여, 또는 1 내지 몇 시간의 전형적인 기간에 걸친 주입에 의할 수 있다. 일반적으로, 약제학적 제형은 약제학적으로 허용 가능한 담체, 예컨대 식염수, 완충 식염수, 수 중의 5% 덱스트로스 등과 조합하여 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함할 것이다. 제형은 추가로 1종 이상의 부형제, 보존제, 가용화제, 완충제, 바이알 표면 상에서의 단백질 상실을 방지하기 위한 알부민 등을 포함할 수 있다. 이러한 조합 요법을 이용할 때, 이중 특이성 항체를 포함하는 항체는 단일 제형으로 조합될 수 있거나 또는 별개의 제형으로 투여될 수 있다. 제형화 방법은 당업계에 잘 공지되어 있고, 본 명세서에 참고로 포함된, 예를 들어, 문헌[Gennaro, ed., Remington's Pharmaceutical Sciences, Mack Publishing Co., Easton Pa. (1990)]에 개시되어 있다. 치료적 용량은 일반적으로 0.1 내지 100㎎/환자 체중㎏/일, 바람직하게는 0.5 내지 20㎎/㎏/일의 범위일 것이며, 정확한 용량은 허용되는 표준에 따라 치료될 병태의 특성 및 중증도, 환자 특성 등을 고려하여 임상의에 의해 결정된다. 용량의 결정은 당업자 수준 이내이다. 가장 통상적으로, 항체는 1주 이하에 걸쳐, 종종 1 내지 3일의 기간에 걸쳐 투여될 것이다. 일반적으로, 투여되는 항체의 투약량은 환자의 연령, 체중, 신장, 성별, 일반적인 의학적 병태 및 이전의 의학적 이력과 같은 인자에 따라서 다를 것이다. 전형적으로, 더 낮은 또는 더 높은 투약량이 또한 상황이 지시하는 대로 투여될 수 있지만, 약 1pg/㎏ 내지 10㎎/㎏ (제제의 양/환자의 체중) 범위인 항체의 투약량을 수용자에게 제공하는 것이 바람직할 수 있다.
대상체에 대한 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질의 투여는 정맥내, 동맥내, 복강내, 근육내, 피하, 흉막내, 척추 강내, 국부 카테터를 통한 관류에 의해, 또는 직접적인 병변내 주사에 의할 수 있다. 주사에 의한 치료적 항체를 투여할 때, 투여는 연속 주입에 의하거나 또는 단일 또는 다중 볼루스에 의할 수 있다.
추가적인 투여 경로는 경로, 점막, 폐 및 경피를 포함한다. 경구 전달은 폴리에스터 미소구체, 제인(zein) 미소구체, 프로테노이드 미소구체, 폴리사이아노아크릴레이트 미소구체 및 지질계 시스템에 적합하다(예를 들어, 문헌[DiBase et al., "Oral Delivery of Microencapsulated Proteins", Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 255-288, Plenum Press (1997)] 참조). 비강내 전달의 실현 가능성은 이러한 인슐린 투여 방식에 의해 예시된다(예를 들어, 문헌[Hinchcliffe et al., Adv. Drug Deliv. Rev.,35:199(1999)] 참조). 본 발명의 항체를 포함하는 건조 또는 액체 입자가 제조될 수 있고, 건조-분말 살포기, 액체 에어로졸 생성기 또는 네뷸라이저의 도움으로 흡입될 수 있다(예를 들어, 문헌[Pettit et al., TIBTECH, 16:343 (1998); Patton et al., Adv. Drug Deliv. Rev., 35:235 (1999)]). 이 접근은 AERX(등록상표) 당뇨병 관리 시스템에 의해 설명되는데, 이는 에어로졸화된 인슐린을 폐 내로 전달하는 소형 전자 흡입기이다. 연구는 48,000kDa만큼 큰 단백질이 경피 투여의 실행가능성을 설명하는 저주파수 초음파의 도움으로 치료 농도에서 피부를 가로질러 전달되었다는 것을 나타내었다(Mitragotri et al., Science, 269:850 (1995)). 전기천공법을 이용하는 경피 전달은 IL-17 및 TNF-α/p19 결합 활성을 갖는 분자를 투여하기 위한 다른 수단을 제공한다(Potts et al., Pharm. Biotechnol., 10:213 (1997)).
요법의 목적을 위해, 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용 가능한 담체를 포함하는 조성물은 치료적 유효량으로 환자에게 투여된다. 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용 가능한 단체의 조합물은 투여되는 양이 생리적으로 유의하다면, "치료적 유효량"으로 투여되는 것으로 언급된다. 제제는 그의 존재가 수용 환자의 생리에서의 검출 가능한 변화를 초래한다면, 생리적으로 유의하다. 예를 들어, 염증을 치료하기 위한 제제는 그의 존재가 염증 반응을 완화시킨다면 생리적으로 유의하다. 효과적인 치료는 다양한 방법으로 평가될 수 있다. 일 실시형태에서, 효과적인 치료는 감소된 염증에 의해 결정된다. 다른 실시형태에서, 효과적인 치료는 염증의 저해에 의해 표시된다. 또 다른 실시형태에서, 효과적인 요법은 체중 증가, 원기회복, 감소된 통증, 잘 자람, 및 더 양호한 건강상태의 환자로부터의 주관적 적응증과 같은 징후를 포함하는 환자의 증가된 웰빙에 의해 측정된다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질을 포함하는 약제학적 조성물은 액체 형태로, 에어로졸로 또는 실선 형태로 제공될 수 있다. 액체 형태는 주사용 용액 및 경구 현탁액에 의해 예시된다. 예시적인 고체 형태는 캡슐, 정제 및 제어 방출 형태를 포함한다. 후자의 형태는 미니 삼투 펌프 및 이식물에 의해 예시된다(Bremer et al., Pharm. Biotechnol., 10:239 (1997); Ranade, "Implants in Drug Delivery", in Ranade et al., eds., Drug Delivery Systems, pp. 95-123, CRC Press (1995); Bremer et al., "Protein Delivery with Infusion Pumps", Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 239-254, Plenum Press (1997); Yewey et al., "Delivery of Proteins from a Controlled Release Injectable Implant", Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 93-117, Plenum Press (1997).
리포좀은 대상체에게 정맥내로, 복강내로, 척추강내, 근육내, 피하 또는 경구 투여를 통해, 흡입 또는 비강내 투여로 치료적 폴리펩타이드를 전달하기 위한 하나의 수단을 제공한다. 리포좀은 수성 구획을 둘러싸는 하나 이상의 지질 이중층으로 이루어진 미시적 소수포이다(일반적으로, 문헌[Bakker-Woudenberg et al., Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis., 12(Suppl. 1):561 (1993), Kim, Drugs, 46:618 (1993), 및 Ranade, "Site-Specific Drug Delivery Using Liposomes as Carriers", Ranade et al., eds., Drug Delivery Systems, pp. 3-24, CRC Press (1995)] 참조). 리포좀은 세포막과 조성이 유사하고, 그 결과 리포좀은 안전하게 투여되며, 생체 분해 가능하다. 제조 방법에 따라서, 리포좀은 단일라멜라 또는 다중라멜라일 수 있고, 리포좀은 직경이 0.02 .mu.m 내지 10 .mu.m 초과 범위인 크기로 다를 수 있다. 다양한 제제는 리포좀에서 캡슐화될 수 있다: 이중층 내 소수성 제제 구획 및 내부 수성 공간(들) 내의 친수성 제제 구획(예를 들어, 문헌[Machy et al., Liposomes in Cell Biology and Pharmacology, John Libbey (1987), 및 Ostro et al., American J. Hosp. Pharm.,46:1576(1989)] 참조). 게다가, 리포좀 크기, 이중층의 수, 지질 조성뿐만 아니라 리포좀의 전하 및 표면 특징을 달리함으로써 캡슐화된 제제의 치료적 이용 가능성을 제어하는 것이 가능하다.
리포좀은 사실상 임의의 유형의 세포를 흡수하고, 이어서, 캡슐화된 제제를 서서히 방출할 수 있다. 대안적으로, 흡수된 리포좀은 식세포인 세포에 의해 흡수될 수 있다. 내포작용 다음에 리포좀 지질의 리포좀 내 분해 및 캡슐화된 제제의 방출이 이어진다(Scherphof et al., Ann. N.Y. Acad. Sci.,446:368(1985)). 정맥내 투여 후에, 작은 리포좀(0.1 내지 1.0 .mu.m)은 전형적으로 원칙적으로 간 및 비장에 위치된 세망내피계의 세포에 의해 취해지는 반면, 3.0 .mu.m보다 더 큰 리포좀은 폐에 침착된다. 세망내피계의 세포에 의한 더 작은 리포좀의 우선적인 흡수는 대식세포에 그리고 간의 종양에 화학치료제를 전달하기 위해 사용되었다.
세망내피계는 거대 용량의 리포좀 입자에 의한 포화 또는 약학적 수단에 의한 선택적 대식세포 비활성화에 의해 피할 수 있다(Claassen et al., Biochim. Biophys. Acta, 802:428 (1984)). 추가로, 당지질- 또는 폴리에틸렌 글리콜-유도체화된 인지질의 리포좀 막 내로의 혼입은 세망내피계에 의해 상당히 감소된 흡수를 초래하는 것으로 나타났다(Allen et al., Biochim. Biophys. Acta, 1068:133 (1991); Allen et al., Biochim. Biophys. Acta, 1150:9 (1993)).
리포좀은 또한 인지질 조성물을 달리함으로써 또는 수용체 또는 리간드를 리포좀 내로 삽입함으로써 특정 세포 또는 기관을 표적화하기 위해 제조될 수 있다. 예를 들어, 고함량의 비이온성 계면활성제에 의해 제조된 리포좀은 간을 표적화하기 위해 사용되었다(Hayakawa et al., Japanese Patent No. 04-244,018; Kato et al., Biol. Pharm. Bull., 16:960 (1993)). 이들 제형은 메탄올 중에서 대두 포스파티딜콜린, .알파.-토코페롤과 에톡실화된 수소화된 피마자유(HCO-60)를 혼합하고, 진공하에 혼합물을 농축시킨 다음 물을 이용하여 혼합물을 재구성함으로써 제조되었다. 대두-유래 스테릴글루코사이드 혼합물(SG) 및 콜레스테롤(Ch)과 함께 다이팔미토일포스파티딜콜린(DPPC)의 리포좀 제형은 또한 간을 표적화하는 것으로 나타났다(Shimizu et al., Biol. Pharm. Bull., 20:881 (1997)).
대안적으로, 다양한 표적화 리간드는 리포좀, 예컨대 항체, 항체 단편, 탄수화물, 비타민 및 수송 단백질의 표면에 결합될 수 있다. 예를 들어, 리포좀은 분지된 유형 갈락토실지질 유도체에 의해 변형되어 아시알로당단백질(갈락토스) 수용체를 표적화할 수 있는데, 이는 간 세포의 표면 상에서 배타적으로 발현된다(Kato et al., Crit. Rev. Ther. Drug Carrier Syst., 14:287 (1997); Murahashi et al., Biol. Pharm. Bull., 20:259 (1997)). 유사하게, 문헌[Wu et al., Hepatology, 27:772 (1998)]은 아시알로페투인에 의한 리포좀 표지가 단축된 리포좀 혈장 반감기를 야기하고, 간세포에 의한 아시알로페투인-표지 리포좀의 흡수를 크게 향상시켰다는 것을 나타내었다. 다른 한편으로, 분지된 유형 갈락토실지질 유도체를 포함하는 리포좀의 간 축적은 아시알로페투인의 사전주사에 의해 저해될 수 있다(Murahashi et al., Biol. Pharm. Bull., 20:259 (1997)). 폴리아코니틸화된 인간 혈청 알부민 리포좀은 간 세포에 리포좀을 표적화하기 위한 다른 접근을 제공한다(Kamps et al., Proc. Nat'l Acad. Sci. USA,94:11681(1997)). 게다가, 게호(Geho) 등의 미국 특허 제4,603,044호는 간의 전문화된 대사 세포와 관련된 간담즙성 수용체에 대해 특이성을 갖는 간세포-관련 리포좀 소수포 전달 시스템을 기재한다.
조직 표적화에 대한 더 일반적인 접근에서, 표적 세포는 표적 세포에 의해 발현되는 리간드에 특이적인 바이오틴일화된 항체로 사전표지된다(Harasym et al., Adv. Drug Deliv. Rev., 32: 99 (1998)). 유리 항체의 혈장 제거 후에, 스트렙타비딘-접합 리포좀이 투여된다. 다른 접근에서, 표적화 항체는 리포좀에 직접 부착된다(Harasym et al., Adv. Drug Deliv. Rev., 32: 99 (1998)).
항체는 단백질 마이크로캡슐화의 표준 기법을 이용하여 리포좀 내에서 캡슐화될 수 있다(예를 들어, 문헌[Anderson et al., Infect. Immun., 31:1099 (1981), Anderson et al., Cancer Res., 50:1853 (1990), 및 Cohen et al., Biochim. Biophys. Acta, 1063:95 (1991), Alving et al. "Preparation and Use of Liposomes in Immunological Studies", in Gregoriadis, ed., Liposome Technology, 2nd Edition, Vol. III, p. 317, CRC Press (1993), Wassef et al., Meth. Enzymol., 149:124 (1987)] 참조). 상기 언급한 바와 가타이, 치료적으로 유용한 리포좀은 다양한 성분을 함유할 수 있다. 예를 들어, 리포좀은 폴리(에틸렌 글리콜)의 지질 유도체를 포함할 수 있다(Allen et al., Biochim. Biophys. Acta, 1150:9 (1993)).
분해성 중합체 미소구체는 치료 단백질의 높은 전신 수준을 유지하도록 설계되었다. 미소구체는 분해성 중합체, 예컨대 폴리(락타이드-코-글리콜라이드)(PLG), 폴리무수물, 폴리(오쏘 에스터), 비생분해성 에틸비닐 아세테이트 중합체로부터 제조되며, 이때 단백질은 중합체에 갇힌다(Gombotz et al., Bioconjugate Chem., 6:332 (1995); Ranade, "Role of Polymers in Drug Delivery", Ranade et al., eds., Drug Delivery Systems, pp. 51-93, CRC Press (1995); Roskos et al., "Degradable Controlled Release Systems Useful for Protein Delivery", Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 45-92, Plenum Press (1997); Bartus et al., Science, 281:1161 (1998); Putney et al., Nature Biotechnology, 16:153 (1998); Putney, Curr. Opin. Chem. Biol.,2:548(1998)). 폴리에틸렌 글리콜 (PEG)-코팅된 나노구체는 또한 치료 단백질의 정맥내 투여를 위한 담체를 제공할 수 있다(예를 들어, 문헌[Gref et al., Pharm. Biotechnol., 10:167 (1996)] 참조.
제형은 또한 치료 중인 특정 적응증, 바람직하게는 서로 유해하게 영향을 미치는 상보성 활성을 갖는 것에 필요한 하나 초과의 활성 화합물을 함유할 수 있다. 대안적으로, 또는 추가로, 상기 조성물은, 예를 들어, 세포독성제, 사이토카인, 화학치료제 또는 성장 저해제와 같이 그의 기능을 향상시키는 제제를 포함할 수 있다. 이러한 분자는 의도된 목적에 효과적인 양으로 조합하여 적합하게 제공된다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 조합 요법으로 투여되고, 즉, 다른 제제, 예를 들어 병리학적 병태 또는 장애, 예컨대 자가면역 장애 및 염증 질환을 치료하는 데 유용한 치료제와 조합하여 투여된다. 본 문맥에서 용어 "조합하여"는 제제가 동시에 또는 순차적으로 실질적으로 동시에 주어진다는 것을 의미한다. 순차적으로 주어진다면, 제2 화합물의 투여의 개시 시, 두 화합물 중 첫 번째는 바람직하게는 치료 부위에서 유효한 농도로 여전히 검출 가능하다.
예를 들어, 조합 요법은 본 명세서에 이하에 상세하게 기재하는 바와 같은 하나 이상의 추가적인 제제, 예를 들어, 하나 이상의 사이토카인 및 성장 인자 저해제, 면역억제제, 항-염증 제제, 대사 저해제, 효소 저해제 및/또는 세포독성 또는 세포정지제와 공동 제형화되고/되거나 공동투여되는 본 발명의 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체를 포함할 수 있다. 더 나아가, 본 명세서에 기재된 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체는 본 명세서에 기재된 치료제 중 2 이상과 조합하여 사용될 수 있다. 이러한 조합 치료는 유리하게는 투여되는 치료제의 더 낮은 투약량을 이용할 수 있고, 따라서, 다양한 단일요법과 관련된 가능한 독성 또는 합병증을 피할 수 있다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합하여 사용되는 바람직한 치료제는 염증 반응의 상이한 단계에서 방해하는 해당 제제이다. 일 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체는 하나 이상의 추가적인 제제, 예컨대 다른 사이토카인 또는 성장 인자 길항제(예를 들어, 가용성 수용체, 펩타이드 저해제, 소분자, 리간드 융합); 또는 다른 표적에 결합하는 항체 또는 항원 결합 단편(예를 들어, 다른 사이토카인 또는 성장 인자, 그들의 수용체 도는 다른 세포 표면 분자에 결합하는 항체); 및 항-염증 사이토카인 또는 이의 작용제와 공동 제형화되고/되거나 공동 투여될 수 있다. 본 명세서에 기재된 항체와 조합하여 사용될 수 있는 제제의 비제한적 예는 하나 이상의 인터류킨(IL) 또는 그들의 수용체의 길항제, 예를 들어, IL-1, IL-2, IL-6, IL-7, IL-8, IL-12, IL-13, IL-15, IL-16, IL17A-F, IL-18, IL-20, IL-21, IL-22, IL-25 및 IL-31의 길항제; 사이토카인 또는 성장인자 또는 그들의 수용체, 예컨대, LT, EMAP-II, GM-CSF, FGF및 PDGF의 길항제를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 본 발명의 항체는 또한, 예를 들어, 세포 표면 분자, 예컨대 CD2, CD3, CD4, CD8, CD20(예를 들어, CD20 저해제 리툭시맙(리툭산(RITUXAN)(등록상표)), CD25, CD28, CD30, CD40, CD45, CD69, CD80 (B7.1), CD86 (B7.2), CD90, 또는 CD154(gp39 또는 CD40L), 또는 LFA-1/ICAM-1 및 VLA-4/VCAM-1을 포함하는 그들의 리간드에 대한 항체의 저해제와 조합될 수 있다(Yusuf-Makagiansar et al., Med. Res. Rev., 22:146-167 (2002)). 본 명세서에 기재된 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체와 조합하여 사용될 수 있는 바람직한 길항제는 IL-1, IL-6, IL-12, TNF-α, IL-15, IL-18, IL-20, IL-22 및 IL-31의 길항제를 포함한다.
해당 제제의 예는 IL-12(바람직하게는 인간 IL-12)에 결합하는 IL-12 길항제, 예컨대 키메라, 인간화된, 인간 또는 시험관내-생성 항체(또는 이의 항원 결합 단편), 예를 들어, WO 00/56772; IL-12 수용체 저해제에 개시된 항체, 예를 들어, 인간 IL-12 수용체에 대한 항체; 및 IL-12 수용체, 예를 들어, 인간 IL-12 수용체의 가용성 단편을 포함한다. IL-15 길항제의 예는 IL-15 또는 그의 수용체에 대한 항체(또는 이의 항원 결합 단편), 예를 들어, IL-15 수용체, 및 IL-15-결합 단백질의 인간 IL-15 또는 그의 수용체, 가용성 단편에 대한 키메라, 인간화된, 인간 또는 시험관내-생성 항체를 포함한다. IL-17 길항제의 예는 브로달루맙, 세쿠키누맙 및 익세키주맙을 포함한다. IL-18 길항제의 예는 인간 IL-18, IL-18 수용체의 가용성 단편, 및 IL-18 결합 단백질(IL-18BP)에 대한 항체, 예를 들어, 키메라, 인간화된, 인간 또는 시험관내 생성 항체(또는 이의 항원 결합 단편)를 포함한다. IL-1 길항제의 예는 인터류킨-1-전환 효소(ICE) 저해제, 예컨대 Vx740, IL-1 길항제, 예를 들어, IL-1 RA(아나킨라, 키너렛(Kineret)(등록상표)), sIL1RII, 및 항-IL-1 수용체 항체(또는 이의 항원 결합 단편)를 포함한다.
다른 실시형태에서, 하나 이상의 항체, 예를 들어, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항체는 다음 중 하나 이상과 조합하여 투여될 수 있다: IL-13 길항제, 예를 들어, 가용성 IL-13 수용체(sIL-13) 및/또는 IL-13에 대한 항체; IL-2 길항제, 예를 들어, DAB 486-IL-2 및/또는 DAB 389-IL-2(IL-2 융합 단백질, 세라겐(Seragen)), 및/또는 IL-2R에 대한 항체, 예를 들어, 항-Tac(인간화된 항-IL-2R, 프로테인 디자인 랩스(Protein Design Labs)). 또 다른 조합은 비고갈 항-CD4 저해제(DEC-CE9.1/SB 210396; 비-고갈 영장류화된 항-CD4 항체; IDEC/SmithKline)와 조합한 하나 이상의 항체, 예를 들어, 본 발명의 이중 특이성 항체, 길항적 소분자 및/또는 저해 항체를 포함한다. 또 다른 바람직한 조합은 항체, 가용성 수용체 또는 길항적 리간드를 포함하는 공동자극 경로 CD80 (B7.1) 또는 CD86(B7.2)의 길항제뿐만 아니라; p-셀렉틴 당단백질 리간드(PSGL), 항-염증 사이토카인, 예를 들어, IL-4(DNAX/Schering); IL-10(SCH 52000; 재조합 IL-10 DNAX/Schering); IL-13 및 TGF-베타, 및 이의 작용제(예를 들어, 작용제 항체)를 포함한다.
다른 실시형태에서, 하나 이상의 항체, 예를 들어, 본 발명의 이중 특이성 항체는 하나 이상의 항-염증 약물, 면역억제제 또는 대사 또는 효소 저해제와 공동제형화되고/되거나 공동투여될 수 있다. 본 명세서에 기재된 항체와 조합하여 사용될 수 있는 약물 또는 저해제의 비제한적 예는, 비스테로이드성 항-염증 약물(들)(NSAID), 예를 들어, 이부프로펜, 네티답, 나프록센, 멜록시캄, 피록시캄, 디클로페낙 및 인도메타신; 설파살라진; 코르티코스테로이드, 예컨대 프레드니솔론; 사이토카인 억제성 항-염증 약물(들)(CSAID); 뉴클레오타이드 생합성의 저해제, 예를 들어, 퓨린 생합성의 저해제, 엽산 길항제(예를 들어, 메토트렉세이트(N-[4-[[(2,4-다이아미노-6-프테리딘일)메틸]메틸아미노]벤조일]-글루탐산); 및 피리미딘 생합성의 저해제, 예를 들어, 다이하이드로오로테이트 탈수소효소(DHODH) 저해제 중 하나 이상을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 하나 이상의 항체, 예를 들어, 본 발명의 이중 특이성 항체와 조합하여 사용하기 위한 바람직한 치료제는 NSAID, CSAID, (DHODH) 저해제(예를 들어, 레플루노마이드), 및 엽산 길항제(예를 들어, 메토트렉세이트)를 포함한다.
추가적인 저해제의 예는 코르티코스테로이드(경구, 흡입 및 국소 주사); 면역억제제, 예를 들어, 사이클로스포린, 타크로리무스(FK-506); 및 mTOR 저해제, 예를 들어, 시롤리무스(라파마이신--라파문(RAPAMUNE)(등록상표) 또는 라파마이신 유도체, 예를 들어, 가용성 라파마이신 유도체(예를 들어, 에스터 라파마이신 유도체, 예를 들어, CCI-779); 전염증 사이토카인, 예컨대 IL-1(예를 들어, IRAK, NIK, IKK, p38 또는 MAP 키나제 저해제)에 의한 신호전달을 방해하는 제제; COX2 저해제, 예를 들어, 셀레콕십, 로페콕십 및 이들의 변이체; 포스포다이에스터라제 저해제, 예를 들어, R973401(포스포다이에스터라제 IV형 저해제); 포스포리파제 저해제, 예를 들어, 사이토졸 포스포리파제 2 (cPLA2)의 저해제(예를 들어, 트라이플루오로메틸 케톤 유사체); 혈관내피 성장인자 또는 성장 인자 수용체의 저해제, 예를 들어, VEGF 저해제 및/또는 VEGF-R 저해제; 및 혈관신생의 저해제 중 하나 이상을 포함한다. 본 발명의 항체와 조합하여 사용하기 위한 바람직한 치료제는 면역억제제, 예를 들어, 사이클로스포린, 타크로리무스(FK-506); mTOR 저해제, 예를 들어, 시롤리무스(라파마이신) 또는 라파마이신 유도체, 예를 들어, 가용성 라파마이신 유도체(예를 들어, 에스터 라파마이신 유도체, 예를 들어, CCI-779); COX2 저해제, 예를 들어, 셀레콕십 및 이의 변이체; 및 포스포리파제 저해제, 예를 들어, 사이토졸 포스포리파제 2(cPLA2)의 저해제, 예를 들어, 트라이플루오로메틸 케톤 유사체이다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합될 수 있는 추가적인 치료제의 예는 다음 중 하나 이상을 포함한다: 6-머캅토퓨린(6-MP); 아자티오프린 설파살라진; 메살라진; 올살라진; 클로로퀸/하이드록시클로로퀸(플라쿠에닐(PLAQUENIL)(등록상표)); 펜실라민; 아우로티오르날레이트(근육내 및 경구); 아자티오프린; 콜히친; 베타-2 아드레노수용체 작용제(살부타몰, 테르부탈린, 살메트랄); 잔틴(테오필린, 아미노필린); 크로모글리케이트; 네도크로밀; 케토티펜; 이프라트로퓸 및 옥시트로퓸; 마이코페놀레이트 모페틸; 아데노신 작용제; 항혈전증제; 상보체 저해제; 및 아드레날린성 제제.
본 발명의 항-TL1A 항체는 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대해 본 명세서에서 언급한 것과 동일한 조건의 치료를 위해 TNF-α 길항제와 조합될 수 있다. 이러한 TNF-α 길항제는, 예를 들어, 에타너셉트, 아달리무맙, 인플릭시맙, 골리무맙, 및 세르톨리주맙 페골을 포함한다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합될 수 있는 관절염 장애(예를 들어, 류마티스 관절염, 염증 관절염, 류마티스 관절염, 소아 류마티스 관절염, 골관절염 및 건선성관절염)를 치료하거나 또는 예방하기 위한 제제의 비제한적 예는 다음 중 하나 이상을 포함한다: 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-12 길항제; NSAID; CSAID; 본 명세서에 기재된 바와 같은 비고갈 항-CD4 항체; 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-2 길항제; 항-염증 사이토카인, 예를 들어, IL-4, IL-10, IL-13 및 TGF-α, 또는 이의 작용제; 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-1 또는 IL-1 수용체 길항제; 본 명세서에 기재된 바와 같은 포스포다이에스터라제 저해제; 본 명세서에 기재된 바와 같은 Cox-2 저해제; 일로프로스트: 메토트렉세이트; 탈리도마이드 및 탈리도마이드-관련 약물(예를 들어, 셀겐(Celgen)); 레플루노마이드; 플라스미노겐 활성화의 저해제, 예를 들어, 트라넥삼산; 사이토카인 저해제, 예를 들어, T-614; 프로스타글란딘 E1; 아자티오프린; 인터류킨-1 전환 효소(ICE)의 저해제; zap-70 및/또는 1 ck 저해제(타이로신 키나제 zap-70 또는 1 ck의 저해제); 본 명세서에 기재된 바와 같은 혈관내피성장인자 또는 혈관내피성장인자 수용체의 저해제; 본 명세서에 기재된 바와 같은 혈관신생의 저해제; 코르티코스테로이드 항-염증 약물(예를 들어, SB203580); TNF-α 전환효소 저해제; IL-1; IL-13; IL-17 저해제; 금; 페니실라민; 클로로퀸; 하이드록시클로로퀸; 클로람부실; 사이클로포스파마이드; 사이클로스포린; 전신 림프절 조사; 항흉선세포 글로불린; CD5-독소; 경구로 투여된 펩타이드 및 콜라겐; 로벤자리트 2나트륨; 사이토카인 조절제(CRA) HP228 및 HP466(호프텐 파마슈티칼스 인코포레이티드(Houghten Pharmaceuticals, Inc.)); ICAM-1 안티센스 포스포로티오에이트 올리고데옥시뉴클레오타이드(ISIS 2302; 이시스 파마슈티칼스 인코포레이티드(Isis Pharmaceuticals, Inc.)); 가용성 상보체 수용체 1(TP 10; T 셀 사이언시즈 인코포레이티드(T Cell Sciences, Inc.)); 프레드니손; 오르고테인; 글리코사미노글리칸 폴리설페이트; 미노사이클린(미노신(MINOCIN)(등록상표)); 항-IL2R 항체; 해양 및 식물 지질(어류 및 식물 종자 지방산); 아우라노핀; 페닐부타존; 메클로페남산; 플루페남산; 정맥내 면역 글로불린; 질레우톤; 마이코페놀산(RS-61443); 카크롤리무스(FK-506); 시롤리무스(라파마이신); 아미프릴로스(테라펙틴); 클라드리빈(2-클로로데옥시아데노신); 및 아자리빈. 바람직한 조합물은 메토트렉세이트 또는 레플루노마이드, 그리고 중증등 또는 중증의 류마티스 관절염 사례에서, 사이클로스포린과 조합하여 본 발명의 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체를 포함한다.
관절염 장애를 치료하기 위해 본 발명의 하나 이상의 항원 결합 단백질, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합하여 사용하기 위한 바람직한 저해제의 예는 IL-12, IL-15, IL-18, IL-22의 길항제; T 세포 및 B 세포-고갈 제제(예를 들어, 항-CD4 또는 항-CD22 항체); 소분자 저해제, 예를 들어, 메토트렉세이트 및 레플루노마이드; 시롤리무스(라파마이신) 및 이의 유사체, 예를 들어, CCI-779; cox-2 및 cPLA2 저해제; NSAID; p38 저해제, TPL-2, Mk-2 및 NFκB 저해제; RAGE 또는 가용성 RAGE; P-셀렉틴 또는 PSGL-1 저해제(예를 들어, 소분자 저해제, PSGL-1에 대한 항체, P-셀렉틴에 대한 항체); 에스트로겐 수용체 베타(ERB) 작용제 또는 ERB-NFκB 길항제를 포함한다. 본 발명의 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체와 공동 투여되고/되거나 공동제형화될 수 있는 가장 바람직한 추가적인 치료제는 메토트렉세이트, 레플루노마이드 또는 시롤리무스(라파마이신) 또는 이들의 유사체, 예를 들어, CCI-779 중 하나 이상을 포함한다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합될 수 있는 염증 질환 또는 장애(예를 들어, IBD, CD, UC, IBS)를 치료 또는 예방하기 위한 제제의 비제한적 예는 다음을 포함한다: 부데노사이드; 표피생장인자; 코르티코스테로이드; 사이클로스포린; 설파살라진; 아미노살리실레이트; 6-머캅토퓨린; 아자티오프린; 메트로니다졸; 리폭시게나제 저해제; 메살라민; 올살라진; 발살라자이드; 항산화제; 트롬복산 저해제; IL-1 수용체 길항제; 항-IL-1 단클론성 항체; 항-IL-6 단클론성 항체(예를 들어, 항-IL-6 수용체 항체 및 항-IL-6 항체); 성장인자; 엘라스타제 저해제; 피리딘일-이미다졸 화합물; IL-4, IL-10, IL-13 및/또는 TGF.베타. 사이토카인 또는 이들의 작용제(예를 들어, 작용제 항체); IL-11; 프레드니솔론, 덱사메타손 또는 부데소나이드의 글루쿠로나이드- 또는 덱스트란-접합 프로드러그; ICAM-1 안티센스 포스포로티오에이트 올리고데옥시뉴클레오타이드(ISIS 2302; 이시스 파마슈티칼스 인코포레이티드); 가용성 상보체 수용체 1(TP10; T 셀 사이언시즈 인코포레이티드); 서방출 메살라진; 메토트렉세이트; 혈소판 활성화 인자(PAF)의 길항제; 시프로플록사신; 및 리그노카인.
본 발명의 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체와 조합될 수 있는 다발성 경화증을 치료하거나 또는 예방하기 위한 제제의 비제한적 예는 다음을 포함한다: 인터페론, 예를 들어, 인터페론-α(예를 들어, 아보넥스(AVONEX)(등록상표), 바이오겐(Biogen)) 및 인터페론-1b(베타세론(BETASERON)(등록상표), 카이론(Chiron)/버렉스(Berlex)); 공중합체 1(Cop-1; 코팍손(COPAXONE)(등록상표), 테바 파마슈티칼 인더스트리즈 인코포레이티드(Teva Pharmaceutical Industries, Inc.)); 다이메틸 푸마레이트(예를 들어, BG-12; 바이오겐); 고압산소; 정맥내 면역글로불린; 클라드리빈; 코르티코스테로이드; 프레드니솔론; 메틸프레드니솔론; 아자티오프린; 사이클로포스파마이드; 사이클로스포린; 사이클로스포린 A, 메토트렉세이트; 4-아미노피리딘; 및 티자니딘. 본 발명의 항체와 조합하여 사용될 수 있는 추가적인 길항제는 다른 인간 사이토카인 또는 성장 인자, 예를 들어, LT, IL-1, IL-2, IL-6, EL-7, IL-8, IL-12 IL-15, IL-16, IL-18, EMAP-11, GM-CSF, FGF 및 PDGF에 대한 항체 또는 이의 길항제를 포함한다. 본 명세서에 기재된 항체는 세포 표면 분자, 예컨대 CD2, CD3, CD4, CD8, CD25, CD28, CD30, CD40, CD45, CD69, CD80, CD86, CD90 또는 다른 리간드에 대한 항체와 조합될 수 있다. 본 발명의 하나 이상의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체는 또한 제제, 예컨대 메토트렉세이트, 사이클로스포린, FK506, 라파마이신, 마이코페놀레이트 모페틸, 레플루노마이드, NSAID, 예를 들어, 이부프로펜, 코르티코스테로이드, 예컨대 프레드니솔론, 포스포다이에스터라제 저해제, 아데노신 작용제, 항혈전제, 상보체 저해제, 아드레날린제, 본 명세서에 기재된 바와 같은 전염증 사이토카인에 의한 신호전달을 방해하는 제제, IL-1b 전환 효소 저해제(예를 들어, Vx740), 항-P7, PSGL, TACE 저해제, T-세포 신호전달 저해제, 예컨대 키나제 저해제, 메탈로프로테이나제 저해제, 설파살라진, 아자티오프린, 6-머캅토퓨린, 안지오텐신 전환효소 저해제, 본 명세서에 기재된 바와 같은 가용성 사이토카인 수용체 및 이의 유도체, 및 항-염증 사이토카인(예를 들어, IL-4, IL-10, IL-13 및 TGF)와 조합될 수 있다.
본 발명의 항체와 조합될 수 있는 다발성 경화증에 재한 치료제의 바람직한 예는 다이메틸 푸마레이트(예를 들어, BG-12; 바이오겐), 인터페론-베타, 예를 들어, IFN-β-1a 및 IFN-β-1b; COPAXONE®, 코르티코스테로이드, IL-1 저해제, CD40 리간드 및 CD80에 대한 항체, IL-12 길항제를 포함한다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합될 수 있는 건선을 치료 또는 예방하기 위한 제제의 비제한적 예는 다음을 포함한다: 코르티코스테로이드; 비타민. D3 및 이의 유사체; 레티노이드(예를 들어, 소리아탄); 메토트렉세이트; 사이클로스포린, 6-티오구아닌; 아큐탄; 하이드레아; 하이드록시유레아; 설파살라진; 마이코페놀레이트 모페틸; 아자티오프린; 타크롤리무스; 퓨마르산 에스터; 생물제제, 예컨대 아메바이브(AMEVIVE)(등록상표), 랍티바 유스테키누맙, 및 XP-828L; 광요법; 및 광화학요법(예를 들어, 소랄렌 및 조합된 자외선 광요법).
항체, 예를 들어, 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합될 수 있는 염증성 기도/호흡기 질환(예를 들어, 만성 폐쇄성 폐 장애, 천식)을 치료 또는 예방하기 위한 제제의 비제한적 예는 다음을 포함한다: 베타2-아드레날린수용체 작용제(예를 들어, 살부타몰(알부테롤), 레발부테롤, 테르부탈린, 비톨테롤); 장기 작용성 베타2-아드레날린 수용체 작용제(예를 들어, 살메테롤, 포르모테롤, 밤부테롤); 아드레날린 작용제(예를 들어, 흡입 에피네프린 및 에페드린 정제); 항콜린제 의약(예를 들어, 이프라트로퓸 브로마이드); 흡입 스테로이드와 장기 작용성 기관지 확장제의 조합(예를 들어, 플루티카손/살메테롤(미국에서 ADVAIR(등록상표) 및 영국에서 세레타이드(Seretide))) 또는 부데소나이드/포르모테롤(심비코트(SYMBICORT)(등록상표))); 흡입 글루코코르티코이드(예를 들어, 시클레소나이드, 베클로메타손, 부데소나이드, 플루니솔라이드, 플루티카손, 모메타손, 트리암시놀론); 류코트라이엔 변형제(예를 들어, 몬테류카스트, 자피르루카스트, 프란루카스트 및 질류톤); 비만 세포 안정제(예를 들어, 크로모글리케이트(크로몰린) 및 네도크로밀); 항무스카린제/항콜린제(예를 들어, 이프라트로퓸, 옥시트로퓸, 티오트로퓸); 메틸잔틴(예를 들어, 테오필린, 아미노필린); 항히스타민; IgE 차단제(예를 들어, 오말리주맙); M3 무스카린 길항제(항콜린제) (예를 들어, 이프라트로퓸, 티오트로퓸); 크로몬(예를 들어, 크로모글리케이트, 네도크로밀); 잔틴(예를 들어, 테오필린); IL-17 저해제(예를 들어, 브로달루맙, 세쿠키누맙, 익세키주맙), IL-4 저해제; 및 IL-13 저해제를 포함한다.
일 실시형태에서, 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 면역 반응, 예를 들어, 이식 거부를 조절하는 데 수반되는 다른 표적과 관련된 하나 이상의 항체와 조합하여 사용될 수 있다.
본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질과 조합될 수 있는 면역 반응을 치료 또는 예방하기 위한 제제의 비제한적 예는 다음을 포함한다: CD25(인터류킨-2 수용체-α), CD11a (LFA-1), CD54 (ICAM-1), CD4, CD45, CD28/CTLA4 (CD80 (B7.1), 예를 들어, CTLA4 Ig(아바타셉, 오렌시아(ORENCIA)(등록상표)), ICOSL, ICOS 및/또는 CD86(B7.2)을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 다른 세포 표면 분자에 대한 항체. 또 다른 실시형태에서, 본 발명의 항체는 하나 이상의 일반적 면역억제제, 예컨대 사이클로스포린 A 또는 FK506과 조합하여 사용된다.
다른 실시형태에서, 항체는 자가면역 장애, 염증 질환 등에 대해 백신 보조제로서 사용된다. 이들 유형의 장애의 치료를 위한 보조제의 조합은 표적화된 자기-항원으로부터의 매우 다양한 항원, 즉, 자가면역에 연루된 자가항원, 예를 들어, 수초 염기성 단백질; 염증 자기-항원(예를 들어, 아밀로이드 펩타이드 단백질) 또는 이식 항원(예를 들어, 동종항원)과 조합하여 사용하는 데 적합하다. 항원은 단백질로부터 유래된 펩타이드 또는 폴리펩타이드뿐만 아니라 임의의 다음의 단편을 포함할 수 있다: 당류, 단백질, 폴리뉴클레오타이드 또는 올리고뉴클레오타이드, 자가항원, 아밀로이드 펩타이드 단백질, 이식 항원, 알레르겐, 또는 다른 거대분자 성분. 일부 예에서, 하나 초과의 항원이 항원성 조성물에 포함된다.
예를 들어, 본 발명의 보조제 조합물을 함유하는 척추동물 숙주에서 알레르겐에 대한 반응을 완화시키기 위한 바람직한 백신은 알레르겐 또는 이의 단편을 함유하는 것을 포함한다. 이러한 알레르겐의 예는 본 명세서에 전문이 참고로 포함된 미국 특허 제5,830,877호 및 PCT 공개 WO 99/51259에 기재되어 있고, 화분, 곤충 독, 동물털, 진균 포자 및 약물(예컨대 페니실린)을 포함한다. 백신은 알레르기 반응의 알려진 원인인 IgE 항체의 생성을 방해한다. 다른 예에서, 본 발명의 보조제 조합을 함유하는 척추동물 숙주에서의 아밀로이드 침착을 특징으로 하는 질환을 예방 또는 치료하기 위한 바람직한 백신은 아밀로이드 펩타이드 단백질(APP)의 부분을 함유하는 것을 포함한다. 이 질환은 알츠하이머병, 아밀로이드증 또는 아밀로이드생성 질환으로서 다양하게 지칭된다. 따라서, 본 발명의 백신은 본 발명의 보조제 조합물 + A.베타. 펩타이드뿐만 아니라 A 펩타이드의 단편 및 A 펩타이드 또는 이의 단편에 대한 항체를 포함한다.
다른 실시형태에서, 약제학적 조성물은 본 발명의 항체, 이중 특이성 항원 결합 단백질 또는 항원-결합 단편을 포함하는 용기를 포함하는 키트로서 공급될 수 있다. 본 발명의 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체는 단일 또는 다회 용량을 위한 주입 가능한 용액의 형태로 또는 주사 전에 구성될 멸균 분말로서 제공될 수 있다. 대안적으로, 이러한 키트는 건조-분말 살포기, 액체 에어로졸 발생기, 또는 항원 결합 단백질 (예를 들어, 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 항원 결합 단백질)의 투여를 위한 네뷸라이저를 포함할 수 있다. 이러한 키트는 추가로 약제학적 조성물의 적응증 및 용법에 대한 정보를 추가로 포함할 수 있다. 게다가, 이러한 정보는 항체 조성물은 TL1A 및 TNF-α에 대해 알려진 과민성을 갖는 환자에서 사용이 금지된다는 언급을 포함할 수 있다.
추가 실시형태에서, 본 발명은 (a) 본 명세서에 기재된 바와 같은 항체, 이중 특이성 항원 결합 단백질 또는 항원-결합 단편을 포함하는 물질의 조성물; (b) 상기 조성물을 포함하는 용기; 및 (c) 상기 용기에 부착된 라벨, 또는 면역 관련 질환의 치료에서 상기 항체의 사용에 관해 상기 용기에 포함된 포장 삽입물을 포함하는 제조 물품을 제공한다.
다른 양상에서, 조성물은, 예를 들어, 추가로 항체 또는 항-염증, 세포독성 또는 화학치료제일 수 있는 추가적인 활성 성분을 포함한다. 바람직하게는, 조성물은 멸균이다.
본 명세서에 기재된 바와 같은 항체, 예를 들어, 이중 특이성 항체는 또한, 예를 들어, IBS, IBD, CD, UC를 포함하는 면역-관련 및 염증 질환의 치료를 위한 약제 및 의약을 제조하는 데 유용하다. 구체적 양상에서, 이러한 약제 및 의약은 치료적 유효량의 본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편을 약제학적으로 허용 가능한 담체와 함께 포함한다. 실시형태에서, 혼합물은 멸균이다.
본 발명의 이중 특이성 항원 결합 단백질은 생물학적 샘플에서 TL1A 및/또는 TNF-α의 검출 및 TL1A 수용체 DR3 및/또는 TNF-α 수용체를 발현시키는 세포 또는 조직의 동정에 유용하다. 예를 들어, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 진단 분석, 예를 들어, 조직 또는 세포에서 TL1A 및/또는 TNF-α 결합 및/또는 발현을 검출하고/하거나 정량화하기 위한 결합 분석에서 사용될 수 있다. 추가로, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 그의 수용체 DR3과 복합체를 형성하는 것으로부터 TL1A를 저해함으로써, 세포 또는 조직에서 TL1A 또는 DR3의 생물학적 활성을 조절할 수 있다. 마찬가지로, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 TNF-α가 그의 수용체와 복합체를 형성하는 것을 저해함으로써, 세포 또는 조직에서 TNF-α 또는 그의 수용체의 생물학적 활성을 조절할 수 있다. 조절될 수 있는 예시적인 활성은 염증의 저해 및/또는 감소시키는 것을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 TL1A 및/또는 TNF-α와 관련된 질환 및/또는 병태를 검출하거나, 진단하거나 또는 모니터링하기 위한 진단 목적을 위해 사용될 수 있다. 또한 당업자에게 공지된 고전적 면역조직학적 방법을 이용하여 샘플 내 TL1A 및/또는 TNF-α의 존재의 검출을 위한 방법이 제공된다. 예를 들어, 문헌[Tijssen (1993), Practice and Theory of Enzyme Immunoassays, Vol 15 (Eds R.H. Burdon and P.H. van Knippenberg, Elsevier, Amsterdam); Zola (1987), Monoclonal Antibodies: A Manual of Techniques, pp. 147-158 (CRC Press, Inc.); Jalkanen et al. (1985), J. Cell. Biol. 101:976-985; Jalkanen et al. (1987), J. CellBiol. 105:3087-3096] 참조. TL1A 및/또는 TNF-α 중 하나의 검출은 생체내 또는 시험관내 수행될 수 있다.
본 명세서에 제공된 진단 용도는 TL1A 및/또는 TNF-α의 발현 및 그들의 수용체에 대한 이들 리간드의 결합을 검출하기 위한 항원 결합 단백질의 용도를 포함한다. 리간드 존재의 검출에서 유용한 방법의 예는 면역분석, 예컨대 효소 결합 면역 흡착 측정법(ELISA) 및 방사면역측정법(RIA)을 포함한다.
진단 용도를 위해, 항원 결합 단백질은 전형적으로 검출 가능한 표지기로 표지될 것이다. 적합한 표지기는 다음을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다: 방사성동위원소 또는 방사성핵종(예를 들어, 3H, 14C, 15N, 35S, 90Y, 99Tc, 111In, 125I, 131I), 형광기(예를 들어, FITC, 로다민, 란탄족 인광체), 효소기(예를 들어, 겨자무과산화효소, β갈락토시다제, 루시퍼라제, 알칼리성 포스파타제), 화학발광기, 바이오틴일기, 또는 2차 리포터(예를 들어, 류신 지퍼쌍 서열, 2차 항체에 대한 결합 부위, 금속 결합 도메인, 에피토프 태그)에 의해 인식되는 사전결정된 폴리펩타이드 에피토프. 일부 실시형태에서, 표지기는 잠재적 입체 장애를 감소시키기 위한 다양한 길이의 스페이서 아암을 통해 항원 결합 단백질에 결합된다. 단백질을 표지하기 위한 다양한 방법은 당업계에 공지되어 있고, 사용될 수 있다.
다른 실시형태에서, 본 명세서에 기재된 이중 특이성 항원 결합 단백질은 TL1A 및/또는 TNF-α를 발현시키는 세포 또는 세포들을 동정하기 위해 사용될 수 있다. 구체적 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 표지기로 표지되고, TL1A 및/또는 TNF-α에 표지된 항원 결합 단백질의 결합이 검출된다. 추가 구체적 실시형태에서, TL1A 및/또는 TNF-α에 대한 항원 결합 단백질의 결합이 생체내에서 검출된다. 추가 구체적 실시형태에서, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 단리되고, 당업계에 공지된 기법을 이용하여 측정된다. 예를 들어, 문헌[Harlow and Lane, 1988, Antibodies: A Laboratory Manual, New York: Cold Spring Harbor (ed. 1991 and periodic supplements); John E. Coligan, ed., 1993, Current Protocols In Immunology New York: John Wiley & Sons] 참조.
본 발명의 다른 양상은 TL1A 및/또는 TNF-α에 대한 결합에 대해 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질과 경쟁하는 시험 분자의 존재를 검출하는 것을 제공한다. 한 가지 이러한 분석의 예는 시험 분자의 존재 또는 부재 하에 TL1A 및/또는 TNF-α의 양을 함유하는 용액 중의 유리 항원 결합 단백질의 양을 검출하는 단계를 수반한다. 유리 항원 결합 단백질(즉, TL1A 및/또는 TNF-α에 결합되지 않는 항원 결합 단백질) 양의 증가는 시험 분자가 TL1A 및/또는 TNF-α 결합에 대해 이중 특이성 항원 결합 단백질과 경쟁할 수 있다는 것을 나타낼 것이다. 일 실시형태에서, 항원 결합 단백질은 표지기로 표지된다. 대안적으로, 시험 분자는 표지되면, 유리 시험 분자의 양은 항원 결합 단백질의 존재 및 부재 하에 모니터링된다.
작업 실시예
본 발명은 본 발명의 범주를 예시하지만, 제한하지는 않는 다음의 작업 실시예에 의해 추가로 예시된다
실시예 1
제노마우스(등록상표) 항-TL1A 단클론성 항체의 제조
마우스 균주
인간 TL1A에 대한 완전 인간 항체는 제노마우스(등록상표) 유전자이식 마우스를 면역화함으로써 생성하였다. 본 명세서에 전문이 참고로 포함된 미국 특허 제6,114,598호; 제6, 162,963호; 제6,833,268호; 제7,049,426호; 제7,064,244호; 문헌[Green et al. (1994), Nature Genetics 7:13-21; Mendez et al. (1997), Nature Genetics 15:146-156; Green and Jakobovitis (1998), J. Ex. Med, 188:483-495; Kellerman and Green (2002), Current Opinion in Biotechnology 13, 593-597];이들 각각은 그의 전문이 참고로 포함됨. XMG1-KL, XMG2-K, XMG2-K/Balbc, XMG2-KL, XMG4-K 및 XMG4-KL 제노마우스(등록상표) 균주로부터의 동물을 모든 면역화를 위해 사용하였다.
TL1A 면역원의 생성
293HEK 세포를 대응하는 cDNA로 형질감염시킴으로써 처음 22개의 아미노산이 VK1 신호 펩타이드인 N-말단 His 태그(H6)를 함유하는 TL1A 폴리펩타이드를 생성하였다. 통상적으로 사용되는 폴리His 태그를 사용하여 검출 및 후속적 정제를 용이하게 하였다.
프리스타일(FreeStyle) 293 배지(인비트로젠)에서 3 ml PEI/㎎ DNA와 함께 0.5㎎/ℓ DNA(0.4㎎/ℓ 빈 pTT5 벡터와 함께 pTT5 벡터에서 0.1㎎/ℓ His-TL1A) (Durocher et al. (2002) NRCC, Nucleic Acids. Res. 30, e9)로 9.48x105개 세포/㎖로 293-6E 세포를 형질감염시켰다. 형질감염 1시간 후에 트리톤 N1을 배양물에 첨가하였다. 7일 동안 0.1% 플루로닉 F68 및 50㎍/㎖ 제네티신으로 보충한 프리스타일 293 발현 배지에서 현탁액 중에서 세포를 성장시키고, 정제를 위해 채취하였다.
실시예 2
TL1A의 생성
293HEK 세포를 대응하는 cDNA로 형질감염시킴으로써 처음 22개의 아미노산이 VK1 신호 펩타이드인 N-말단 His 태그(H6)를 함유하는 TL1A 폴리펩타이드를 생성하였다. 통상적으로 사용되는 폴리His 태그를 사용하여 검출 및 후속적 정제를 용이하게 하였다.
프리스타일(FreeStyle) 293 배지(인비트로젠)에서 3 ml PEI/㎎ DNA와 함께 0.5㎎/ℓ DNA(0.4㎎/ℓ 빈 pTT5 벡터와 함께 pTT5 벡터에서 0.1㎎/ℓ His-TL1A)(Durocher et al. NRCC, Nucleic Acids. Res. (2002) 30, e9)로 9.48x105개 세포/㎖로 293-6E 세포를 형질감염시켰다. 형질감염 1시간 후에 트리톤 N1을 배양물에 첨가하였다. 7일 동안 0.1% 플루로닉 F68 및 50㎍/㎖ 제네티신으로 보충한 프리스타일 293 발현 배지에서 현탁액 중에서 세포를 성장시키고, 정제를 위해 채취하였다.
면역화
세포 및 재조합 인간 TL1A 가용성 단백질 또는 이의 조합물 상에서 발현시킨 재조합 인간 TL1A를 포함하는 TL1A 항원의 하나 이상의 적합한 형태를 이용하여 면역화를 수행한다.
적합한 양의 면역원(즉, 복부에 대한 주사에 의해 전달되는 10㎍의 단백질)을 제노마우스(등록상표)에서 초기 면역화를 위해 사용한다. 초기 면역화 후에, 면역원(즉, 2 x 10 e6개 세포 또는 5㎍의 단백질)의 후속적 부스트 면역화를 스케줄 중에 그리고 마우스에서 항-TL1A 항체의 적합한 역가를 유도하는 데 필수적인 지속기간 동안 투여한다. 　임의의 적합한 방법, 예를 들어, 효소 면역분석 또는 형광 활성화 세포 분류(FACS)에 의해 역가를 결정한다.
다중 면역원 및 면역화 경로를 사용하여 항-인간 TL1A 면역 반응을 생성하였다. 유전적 면역화를 위해, 마우스를 제조업자의 설명서(캘리포니아주 허큘러스에 소재한 바이오라드)에 따라 헬리오스 진 건 시스템(Helios Gene Gun system)을 이용하여 6 내지 8주에 걸쳐 12 내지 16회 면역화시켰다. 간략하게, 야생형 인간 또는 사이노몰거스 TL1A를 암호화하는 발현 벡터를 금 비드(캘리포니아주 허큘러스에 소재한 바이오라드) 상에 코팅시키고 나서, 면도한 마우스 복부의 표피에 전달하였다. 세포 기반 면역화를 위해, 인간 TL1A를 암호화시키는 발현 벡터로 안정하게 형질감염시킨 현탁액 적합화된 CHO-K1 세포주(캘리포니아주 칼스베드에 소재한 인비트로젠)로 마우스를 면역화시켰다. 피하와 복강내 주사를 교대로 한 프로토콜을 이용하여 6 내지 8주에 걸쳐 10 내지 12회로 황산알루미늄 칼륨(뉴저지주 깁스타운에 소재한 EMD 케미칼스 인코포레이티드(EMD Chemicals Inc.)) 및 CpG-ODN(앨라배마주 헌츠빌에 소재한 유로핀스 EWG 오페론 엘엘씨(Eurofins MWG Operon LLC))로부터 제조한 명반과 혼합한 세포를 이용하여 동물을 면역화시켰다. 초기 부스트는 4x106개의 세포를 포함한 반면, 후속적 부스트는 2x106개의 세포를 함유하였다. 가용성, 재조합 단백질 면역화를 위해, 인간 및 사이노몰거스 TL1A 세포외 도메인(TL1A 서열의 아미노산 72 내지 251)의 6x His-태그된, 삼량체 형태로 마우스를 면역화시켰다. 피하 주사를 이용하여 4 내지 8주에 걸쳐 8 내지 12회로 명반 및 CpG-ODN과 혼합한 재조합 단백질을 이용하여 동물을 면역화시켰다. 초기 부스트는 10㎍을 포함하는 반면, 후속적 부스트는 5㎍을 포함하였다. 아큐리(Accuri) 또는 FacsCalibur(BD 바이오사이언시즈(BD Biosciences)) 유세포분석기 상에서의 살아있는 세포 FACS 분석에 의해 인간 TL1A-특이적 혈청 역가를 모니터링하였다. 인간 및 사이노몰거스 TL1A와 관련된 가장 높은 항원-특이적 혈청 역가를 갖는 동물을 희생시키고 나서, 하이브리도마 생성을 위해 사용하였다(Kohler and Milstein, 1975).
실시예 3
단클론성 항체의 제조
하이브리도마 생성
적합한 역가를 나타내는 동물을 동정하고, 배수 림프절로부터 림프구를 얻고 나서, 필요하다면, 각각의 코호트에 대해 풀링시켰다. 　(각각의 면역화 코호트로부터의) 풀링한 림프구를 적합한 배지(예를 들어, 둘베코 변형 이글 배지(Dulbecco's Modified Eagle Medium: DMEM); 캘리포니아주 칼스베드에 소재한 인비트로젠)에서 분쇄함으로써 림프 조직으로부터 분리시켰다.　 적합한 방법을 이용하여 B 세포를 선택 및/또는 확장시킬 수 있고, 당업계에 공지된 기법을 이용하여 적합한 융합 상대; 예를 들어, 비분비 골수종 P3X63Ag8.653 세포(American Type Culture Collection CRL 1580; Kearney et al , J. Immunol. 123, 1979, 1548-1550)와 융합시켰다. 표준 방법을 이용하여 B 세포를 선택 및/또는 확장시키고, 당업계에 공지된 기법을 이용하여 적합한 융합 상대와 융합시켰다.
하나의 적합한 융합 방법에서, 림프구를 1:4의 비로 융합 상대 세포와 혼합한다.　 세포 혼합물을 4분 동안 400 x g에서 원심분리함으로써 부드럽게 펠렛화시키고, 상청액을 버리고 나서, 세포 혼합물을 (예를 들어, 1 ml 피펫을 이용함으로써) 부드럽게 혼합하였다. PEG/DMSO(폴리에틸렌 글리콜/다이메틸 설폭사이드; 미주리주 세인트루이스에 소재한 시그마 알드리치(Sigma-Aldrich)로부터 얻을 수 있음; 1백만개의 림프구 당 1 ml)를 이용하여 융합을 유도한다.　 1분에 걸쳐 부드럽게 교반시키면서 PEG/DMSO를 서서히 첨가한 후에 1분 동안 혼합시킨다. 　이어서, IDMEM(글루타민 없이 DMEM; 2㎖/1백만개의 B세포)를 부드럽게 교반시키면서 2분에 걸쳐 첨가한 후에, 추가적인 IDMEM(8㎖/1백만개의 B-세포)을 3분에 걸쳐 첨가한다.
융합 세포를 부드럽게 펠렛화하고 나서(400 x g, 6분), 1백만개의 B 세포 당 20 ml 선택 배지(예를 들어, 아자세린 및 하이포크산틴[HA] 및 필요하다면 다른 보충 물질을 함유하는 DMEM)에서 재현탁시켰다. 세포를 20 내지 30분 동안 37 C에서 인큐베이션시키고, 이어서, 200 ml 선택 배지에서 재현탁시키고 나서, 96-웰 플레이팅 전에 T175 플라스크에서 3 내지 4일 동안 배양시켰다.
얻어진 콜로니의 클론성을 최대화하기 위해 표준 기법을 이용하여 96-웰 플레이트 내로 세포를 분포시킨다.　 며칠의 배양 후에, 상청액을 수집하고 나서, 인간 TL1A에 대한 결합의 확인, 다른 종의 TL1A(예를 들어, 사이노몰거스 원숭이 TL1A)와의 교차 반응성 평가, 및 TL1A의 활성을 저해하는 능력을 포함하는, 이하의 예에서 상술하는 선별 분석을 실시하였다.　 양성 세포를 추가로 선택하고 나서, 표준 클로닝 및 서브클로닝 기법을 실시한다.　 클론 계통을 시험관내에서 확장시킬 수 있고, 분석을 위해 분비된 인간 항체를 얻었다.
이런 방식으로, 마우스를 대략 2개월의 기간에 걸쳐 총 15회 면역화 동안 재조합 인간 TL1A 가용성 단백질로 면역화시키고; TL1A-특이적 항체를 분비하는 몇몇 하이브리도마 세포주를 얻고 나서, 항체를 추가로 특성규명하였다.　 이의 서열을 서열목록 및 표 A, 표 C 및 표 D에서 제시하고, 이들 항체를 이용하는 다양한 시험의 결과를 본 명세서에 나타낸다.
본 명세서의 표 A 내지 표 E는 이 작업 실시예에 따라 제조한 항-TL1A 항체의 서열을 나타낸다.
실시예 4
하이브리도마 풀의 항원 풍부화
선택 면역 조직 채취로부터의 융합된 하이브리도마 풀을 FACS-기반 풍부화를 위한 물질의 공급원으로서 사용하였다. 천연(전장, 세포 상)에 특이적인 항체를 발현시키는 하이브리도마를 풍부화시키기 위해 인간 TL1A 막을 TL1A cDNA 작제물을 일시적으로 발현시키는 293T 세포로부터 제조하였다. 293펙틴(293Fectin)(상표명)(써모피셔사이언티픽 인코포레이티드(ThermoFisher Scientific Inc.)) 세포를 이용하는 형질감염 24시간 후에 제조업자의 권장사항(써모피셔 사이언티픽 인코포레이티드(ThermoFisher Scientific Inc.))에 따라 E-Z 연결 NHS-LC-LC- 바이오틴을 이용하여 바이오틴일화시켰다. 바이오틴일화 후에, 세포를 바늘 및 주사기를 이용하여 균질화시켜 막 단편을 형성하고, "막 프레파라트(membrane prep)"로서 지칭하였다. 이어서, 바이오틴일화된 막 프레파라트를 사용하여 표준 바이오틴-스트렙타비딘 화학을 통해 관심 대상의 표적에 특이적인 표면 항체를 발현시키는 하이브리도마를 검출하였다.
관심 대상의 항원에 대해 하이브리도마 풀을 풍부화시키기 위해, 그들을 막 프레파라트 프로브와 함께 처음 인큐베이션시켰다. 이어서, 비결합 프로브를 세척하고 나서, 표면 IgG(Gt 항-인간 Fc 2차 항체에 접합된 알렉사(Alexa) 488을 이용; 잭슨 이뮤노리서치(Jackson ImmunoResearch)) 및 바이오틴일화된 막 프레파라트 TL1A 프로브(알렉사 플루오르 647 접합 스트렙타비딘; 잭슨 이뮤노리서치)의 동시 검출에 의해 항원-특이적 하이브리도마를 동정하였다. 아큐리 유세포분석기 상에서의 FACS 분석에 의해 표면 IgG 및 결합 항원을 발현시키는 하이브리도마를 검출하였다. 이중 양성 사건을 FACS 아리아(Aria) 세포 분류기(BD 바이오사이언시즈) 상의 384-웰 플레이트에 단일 세포로서 분류하였다. 며칠의 배양 후에, 단클론성 항체를 함유하는 하이브리도마 상청액을 수집하고 나서, 이하의 실시예에 기재하는 선별 분석에서 사용하였다.
실시예 5
TL1A-특이적 결합 항체의 초기 선택
제조업자에 의해 설정된 프로토콜에 따라 huTL1A cDNA를 발현시키는 발현 벡터, 깁코(Gibco)(상표명) Opti-MEM(등록상표) 배지(깁코(Gibco), 카탈로그 번호 31985088) 및 293펙틴(상표명) 시약(인비트로젠, 카탈로그 번호 12347019)를 이용하는 형질감염에 의해 숙주 인간 배아 신장 293 세포 상에서 인간 TL1A를 발현시켰다. FMAT 8200 선별 시스템(몰레큘러 디바이스(Molecular Devices)) 및 셀인사이트(CellInsight)(상표명) 고함량 이미징 플랫폼(High Content Imaging Platform)(써모피셔 사이언티픽(ThermoFisher Scientific))을 이용하여 huTL1A-특이적 단클론성 항체의 존재에 대해 하이브리도마 상청액을 선별하였다. huTL1A 양성 웰(즉, 부적절한 하이브리도마 상청액에 대해 신호를 갖는 것)의 수를 표 5.1에서 제시한다. 셀인사이트(CellInsight) 선별을 위해, 15㎕/웰의 하이브리도마 상청액(및 양성 및 음성 대조군)을 검정색의, 384-웰, 깨끗한 바닥 플레이트(코닝(Corning) 카탈로그 번호 3712)에 첨가한 다음에 TL1A/293T 세포, 핵 훽스트(Hoescht) 염색(피어스(Pierce), 카탈로그 번호 62249) 및 알렉사 488-염소 항-인간 IgG (H+L)(잭슨(Jackson), 카탈로그 번호 109-545-088)의 혼합물의 30㎕/웰을 첨가하였다. 실온에서 3시간의 인큐베이션 후에, 플레이트를 아쿠아맥스(AquaMax) 4000 플레이트 세척기(384-웰 세포 세척물 헤드에 적합화) 상에서 2회 세척하고 나서, 제조업자의 권장사항에 따라 셀인사이트(CellInsight) 기기 상에서 판독하였다. FMAT-기반 선별을 위해, 20㎕/웰의 하이브리도마 상청액(및 양성 및 음성 대조군)을 검정색의, 384-웰, 깨끗한 바닥 플레이트에 첨가한 다음, TL1A/293T 세포, 293T 모 세포 및 Cy5-염소 항-인간 IgG(Fc)(잭슨, 카탈로그 번호 109-075)의 혼합물의 40㎕/웰을 첨가하였다. 실온에서 3시간의 인큐베이션 후에, 제조업자의 권장사항에 따라 FMAT 8200 시스템 상에서 플레이트를 판독하였다.
Figure pct00046
실시예 6
TL1A 수용체-리간드 차단 항체의 동정
1시간 동안 실온에서 1㎖의 PBS pH 8.5에서 100㎍/㎖의 NHS LC LC 바이오틴(피어스(Pierce), 카탈로그 번호 21338)과 100㎍ huTL1A(실시예 2에 기재한 바와 같이 제조)를 반응시킴으로써 바이오틴일화된 huTL1A를 제조하였다. 5kDa 아미콘 울트라 스핀(Amicon Ultra spin) 칼럼(밀리포어, 카탈로그 번호 UFC8 005)를 이용하여 한외여과에 의해 비반응 바이오틴을 제거하였다. huTL1A-결합 항체를 함유하는 하이브리도마 상청액을 ELISA-기반 수용체-리간드 분석을 통해 인간 사멸 수용체 3(huDR3)에 대한 huTL1A 결합을 차단하는 그들의 능력에 대해 분석하였다. ELISA 플레이트(코닝 카탈로그 번호 3702)를 코팅 완충제(1x PBS/0.05% 아자이드) 중에서 인간 DR3-Fc 키메라(1㎍/㎖)(알앤디 시스템즈(R&D Systems), 카탈로그 번호 943-D3)의 40㎕/웰로 코팅시키고, 이어서, 4℃에서 밤새 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 3회 세척하고 나서, 90㎕ 희석액(1x PBS/1% 우유)으로 30분 동안 실온에서 차단시켰다. 15㎕의 항-TL1A 하이브리도마 상청액을 사전 차단시킨 DR3 ELISA 플레이트에 첨가하기 전에 실온에서 2시간 동안 분석 희석물 중의 96-웰 저장 플레이트(시그마, 카탈로그 번호 P6866)에서 45㎕의 바이오틴일화된 TL1A(30ng/㎖ 최종)와 함께 사전인큐베이션시켰다. 이어서, 분석 플레이트를 1시간 동안 실온에서 인큐베이션시켰다. 후속적으로 샘플 플레이트를 3회 세척한 후에 40㎕/웰의 스트렙타비딘-HRP(피어스, 카탈로그 번호 21126)을 첨가하고, 실온에서 다른 1시간 인큐베이션시켰다. 플레이트를 추가 3회 세척하고 나서, 40㎕ TMB(네오겐(Neogen), 카탈로그 번호 308177)를 첨가하였다. TMB 반응을 실온에서 30분 동안 인큐베이션시키고, 이어서, 40㎕/웰의 1N 염산으로 퀀칭시켰다. 최종적으로, 450 ㎚의 파장에서 ELISA 플레이트 판독기 상에서 플레이트를 판독하였다. 컷오프를 음성 대조군인 부적절한 ESN(고갈 상청액)의 38% 미만의 신호로 설정하였다. huTL1A-DR3 상호작용(이 컷오프로서 정의함)을 차단할 수 있는 샘플 수를 표 6.1에 나타낸다.
Figure pct00047
실시예 7
TL1A 기능성 차단 분석
TL1A 기능성 활성을 차단할 수 있는 하이브리도마에 대한 선별을 위해, 1차 T 세포로부터의 IFNγ 방출 또는 TF1 세포에서의 NF-κB 리포터 분석을 사용하였다. IFNγ 방출 분석을 위해, TL1A에 특이적인 하이브리도마 상청액의 존재 또는 부재 하에 정제된 1차 인간 T 세포(바이올로지컬 스페셜티 코포레이션(Biological Speciality Corp.), 카탈로그 번호 215-01-10)를 가용성 인간 TL1A로 자극하였다.　 37℃에서 72시간 동안 96-웰 둥근 바닥 플레이트에서 항-TL1A 항체를 함유하는 하이브리도마 상청액의 존재 하에 8 내지 16ng/㎖ 인간 TL1A(암젠), 1 내지 2ng/㎖ IL-12(페프로테크(Peprotech)) 및 0.5 내지 1ng/㎖ IL-18(알앤디 시스템즈(R&D Systems))로 2 x 105개의 1차 인간 T 세포를 자극하였다.　 이어서, 배양 상청액을 제조업자의 설명서(알앤디 시스템즈(R&D Systems))에 따라 ELISA에 의해 IFN 수준에 대해 시험하였다.　TL1A 반응성 리포터 분석을 위해, TF-1 NF-κB 리포터 세포주(암젠)를 가용성 또는 막결합 인간 TL1A 또는 가용성 사이노몰거스 원숭이 TL1A로 자극하였다.　 37℃에서 밤새 96 또는 384-웰 플레이트에서 연속 희석시킨 하이브리도마 상청액(또는 대조군)의 존재 하에 104 내지 105　TF-1 NF-κB 리포터 세포와 함께 0.2 내지 3 nM 또는 2 내지 20nM의 가용성 인간 또는 사이노몰거스 원숭이 TL1A(각각)를 인큐베이션시켰다.　 막-결합 TL1A에 대한 시험 샘플에 대해, TF-1 NF-κB 리포터 세포주를 인간 TL1A-발현 AM1D 세포와 함께 공동배양시킴으로써 활성 분석을 수행하였다.　 37℃에서 밤새 384-웰 플레이트에서 105개의 TF-1 NF-κB 리포터 세포 및 103개의 AM1D 세포를 5㎍/㎖의 항-TL1A 항체(또는 대조군)의 존재 하에 공동 배양시켰다.　 제조업자의 권장사항(프로메가)에 따라 스테디-글로 루시퍼라제 분석 시스템(Steady-Glo Luciferase Assay System)을 이용하여 각각의 웰에서 리포터 신호를 결정하였다.
실시예 8
TL1A 수용체-리간드 차단 항체의 분자 구조(Rescue) 및 서열분석
퀴아젠 RNeasy 미니 또는 인비트로젠 mRNA 캐처(catcher) 플러스 키트를 이용하여 TL1A-중화 항체-생성 하이브리도마 세포를 함유하는 웰로부터 RNA(총 또는 mRNA)를 정제하였다. 역전사를 통한 cDNA 합성, 다음에 중합효소 연쇄 반응(RT-PCR)을 이용하여 항체 중쇄 및 경쇄 가변 영역(V) 유전자를 증폭시키기 위해 정제된 RNA를 사용하였다. 퀴아젠 일 단계 역전사효소 PCR 키트(퀴아젠)를 이용하여 전체 인간 항체 감마 중쇄를 얻었다. RNA 주형으로부터 제1 cDNA를 생성하기 위해, 그리고 이어서 다중복합 PCR을 이용하여 감마 중쇄의 가변 영역을 증폭시키기 위해 이 방법을 사용하였다(완전한 프라이머 목록에 대해 표 8.1, 각각 서열번호 1191 내지 1252 참조). 5' 감마 쇄-특이적 프라이머를 항체 중쇄의 신호 서열로 어닐링시키는 한편, 3' 프라이머를 감마 불변 도메인의 영역으로 어닐링시켰다. 퀴아젠 일 단계 역전사효소 PCR 키트(퀴아젠)를 이용하여 전체 인간 카파 경쇄를 얻었다. RNA 주형으로부터 제1 cDNA를 생성하기 위해, 그리고 이어서 다중복합 PCR을 이용하여 카파 경쇄의 가변 영역을 증폭시키기 위해 이 방법을 사용하였다. 5' 카파 경쇄-특이적 프라이머를 항체 경쇄의 신호 서열로 어닐링시키는 한편, 3' 프라이머를 카파 불변 도메인의 영역으로 어닐링시켰다. 퀴아젠 일 단계 역전사효소 PCR 키트(퀴아젠)를 이용하여 전체 인간 람다 경쇄를 얻었다. RNA 주형으로부터 제1 cDNA를 생성하기 위해, 그리고 이어서 다중복합 PCR을 이용하여 람다 경쇄의 가변 영역을 증폭시키기 위해 이 방법을 사용하였다. 5' 람다 경쇄-특이적 프라이머를 경쇄의 신호 서열로 어닐링시키는 한편, 3' 프라이머를 람다 불변 도메인의 영역으로 어닐링시켰다.
증폭된 cDNA를 엔도뉴클레아제 I 및 알칼리성 포스파타제를 이용하여 효소적으로 정제하고, 정제된 PCR 산물을 직접적으로 서열분석하였다. 대응하는 핵산 서열로부터 생물정보학적으로 아미노산 서열을 유추하였다. 임의의 관찰된 돌연변이가 PCR의 결과가 아니라는 것을 확인하기 위해 각각의 하이브리도마 샘플에 대해 2회의 추가적인, 독립적 RT-PCR 증폭 및 서열분석 주기를 완료하였다. 이어서, 유도된 아미노산 서열을 분석하여 항체의 생식계열 서열 유래를 결정하고, 생식계열 서열로부터의 편차를 확인하였다. 서열분석한 항체의 CDR에 대응하는 아미노산 서열을 정렬하고 나서, 이들 정렬을 사용하여 유사성에 따라 클론을 그룹화하였다.
Figure pct00048
Figure pct00049
실시예 9
이형 Ig 작제물의 제조
2개의 상이한 항체의 공동 발현을 통한 이중 특이성 항체의 생성은 잘못 짝지어진 중쇄 및 경쇄로 주로 이루어진 오염물질을 야기한다. 정확하게 짝지어진 경쇄와 관련된 2개의 상이한 중쇄를 갖는 바람직한 이중 특이성, 이형사량체는 단지 소량의 조립될 수 있는 조합물의 총 량이다. 오염물질은 주로 2가지 상이한 이유에 기인하여 생긴다. 첫 번째 이유는 항체의 Fc 영역에서 함께 생기는 중쇄가 동종이량체화되어, 통상적인 단일 특이성 항체를 야기하거나, 또는 이형이량체화되어 잠재적인 이중 특이성 항체를 야기할 수 있다는 것이다. 두 번째 이유는 경쇄가 무차별적이며, 중쇄 중 하나와 짝지어져서, 목적으로 하는 표적에 대한 결합을 보유하지 않을 수도 있는 잘못 짝지어진 경쇄-중쇄 Fab 조립체를 야기할 수 있다는 것이다. 이들 이유로, 이중 특이성 조작은 2단계 과정이다. 첫 번째 목표는 중쇄의 동종이량체화를 방지하고 이형이량체화를 조장하는 것이다. 이는, 예를 들어, 노브-인투-홀(knobs-into-hole) 또는 전하쌍 돌연변이 전략을 이용하여 항체의 Fc 영역을 조작하는 것을 통해 달성될 수 있다. 두 번째 목표는 경쇄가 단지 그의 동족 중쇄와 특이적으로 결합되는 방법으로 경쇄-중쇄 계면을 조작하는 것이다.
"이형-Ig" 플랫폼 기법(예를 들어, WO2009089004 및 WO2014081955, 이들 둘 다 그들의 전문이 본 명세서에 참고로 포함됨)은 상기 언급한 짝짓기 문제를 극복하기 위해 정전 조종 기계를 이용한다. 구체적으로는, 중쇄 이형이량체화 및 정확한 경쇄-중쇄 결합을 유도하기 위해 하전된 잔기가 도입 또는 이용된다. Fc 영역의 CH3 도메인 내 전하쌍 돌연변이(CPM)는 정전기적 인력을 야기하는 반대의 전하를 통해 2개의 상이한 중쇄의 이형이량체화를 유도하고(예를 들어, WO2009089004 및 미국 특허 제8,592,562호 참조); 2개의 동일한 중쇄 조합은 동일한 병치된 전하를 가지며, 따라서 접근하지 못하게 된다.
정확한 중쇄-경쇄 짝짓기는 HC/LC 결합 계면에서 또는 HC1/HC2 결합 계면에서 CPM에 의해 용이하게 된다(도 1 참조). 정확한 중쇄-경쇄 조합은 반대의 전하를 가질 것이고, 따라서 서로 끌어당기는 반면, 부정확한 중쇄-경쇄 조합은 반발을 야기하는 병치된 동일한 전하를 가질 것이다. 도 1에서, 정확하게 조립된 이형-Ig 분자는 이형사량체가 발현 시스템에 의해 생성되는 대다수의 성분이 되도록 2개의 상이한 중쇄 및 2개의 상이한 경쇄를 포함하는 바람직한 이형이량체의 조립을 유도하는 2 또는 3개의 HC1/HC2 CPM 및 2 내지 4개의 HC/LC CPM을 가진다. 항-TL1A/항-TNF-α 이형 Ig-s를 암호화하는 DNA는 항-TL1A(또는 항-TNF-α) 중쇄 및 항-TNF-α(또는 항-TL1A) Fab에 대한 단편 암호를 포함한다. DNA는 pTT5.1 벡터 내로 클로닝되었다. 이어서, 이들 발현 벡터는 인간 293 6E 세포에서 이중특이성인 항-TL1A/항-TNF-α를 형질감염 및 발현시키기 위해 사용하였다.
고속대량 클로닝, 발현 및 정제를 이용하여 표 J에 기재한 바와 같은 이형 Ig 분자를 조작하기 위해 항-TNF-α 항체 3.2, 234 및 세르톨리주맙을 항-TL1A 항체 3B3, 2G11, 23B3 VH3, 23B3 VH4 및 3C6와 함께 사용하였다. 각각의 이중 특이성 이형 Ig 분자는 IgG1 효과기 기능 스캐폴드 또는 IgG2 스캐폴드를 이용하여 도 1에 나타낸 4개의 형식 중 하나를 가졌다. 바람직한 IgG 분자는 도 1(v2)에 나타낸 전하 돌연변이를 혼입하며, 이는 표 M에 나타낸다. IgG1 효과기 무기능 스캐폴드는 치환 R292C 및 V302C를 포함하고, 또한 치환 N297G(또한 SEFL2 스캐폴드로서 알려짐)을 포함할 수 있다.
실시예 10
항-TL1A/항-TNFα 이형-Ig 분자의 발현 및 정제 방법
293-6E 세포의 일시적 형질감염을 통해 이형-Ig 발현을 수행하였다. 형질감염 하루 전에 N-1 배양물을 20 L 웨이브 백(Wave bag)에서 프리스타일 F-17 배지(써모 피셔) 내 8.5 E5 vc/㎖로 총 9L 용적의 배양물과 36℃ 내지 37℃, 5% CO2, 0.2 LPM 오버레이로 설정하였다. 이어서, 형질감염 복합체를 프리스타일 F-17 배지와 혼합함으로써 제조하고 나서, 1:1:1:1 플라스미드 DNA 쇄 비로 0.5㎎/ℓ 형질감염 DNA와 함께 사전가온시켰다. 형질감염 복합체(배지+DNA+PEI 시약) 용적은 10%의 최종 배양 용적이었다. 형질감염 후 4시간에, 이스톨레이트(yeastolate) 및 글루코스의 공급물을 첨가하였다. 2.11 E6 세포/㎖ 및 78.2% 생존도로 제6일에 배양물을 채취하였다. 84.0㎎/ℓ에서 포르테바이오 옥텟 큐 시스템(ForteBio Octet Q 시스템)을 이용하여 발현 역가를 측정하였다. 원심분리에 의해 조건화 배지를 채취하고 나서, 연동 펌프를 이용하는 0.2㎛ 셀룰로스 아세테이트 필터를 이용하여 여과시켰다.
정제를 위해, 세척 완충제로서 2가 양이온(캘리포니아주 칼스베드에 소재한 인비트로젠)이 없는 둘베코 PBS 및 용리 완충제로서 100mM 아세트산, pH 3.6을 이용하여 MabSelect SuRe 크로마토그래피(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈(GE Life Sciences))에 의해 이형-Ig 분자를 친화도 포획하였다(도 3). 주위 온도에서 모든 분리를 수행하였다. 크로마토그램에 기반하여 용리 피크를 풀링하고, 2 M 트리스 염기를 이용하여 pH 7.0으로 중화시키고 나서, 5-용적 물로 희석시키고, 0.22㎛ 셀룰로스 아세테이트 필터를 통해 여과시켰다. 절반의 항체 종을 제거하기 위해, 이어서, 샘플을 SP-HP 세파로스 칼럼(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈) 상에 장입시키고, 8 칼럼 용적의 SP-완충제 A(20mM 인산나트륨, pH 7.0)를 이용하여 세척한 다음에 60% SP-완충제 B에 대한 20 칼럼 용적 구배(20mM 인산나트륨, 1 M NaCl, pH 7.0)를 이용하여 용리시켰다(도 4). 분획의 크로마토그램 및 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip)(매사추세츠주 월섬에 소재한 퍼킨 엘머) 분석에 기반하여 풀을 생성하였다. 동일한 용적의 2X HIC 완충제(200mM 인산나트륨, 1.5 M 황산암모늄, pH 7.0)를 이용하여 풀을 조건화하고, 0.22㎛ 셀룰로스 아세테이트 필터를 통해 여과시켰다. 잘못 짝지어진 종을 제거하기 위해, 샘플을 뷰틸-HP 세파로스 칼럼(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈) 상에 장입시키고, 8 칼럼 용적의 뷰틸-완충제 A(50mM 인산나트륨, 0.75 M 황산암모늄, pH 7.0)으로 세척한 후에, 100% 뷰틸-완충제 B(50mM 인산나트륨, pH 7.0)의 20칼럼 용적 구배를 이용하여 용리시켰다(도 5). 비환원 및 환원 조건 하에서 분획의 크로마토그램 및 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip)(매사추세츠주 월섬에 소재한 퍼킨 엘머) 분석에 기반하여 풀을 생성하였다. 10kDa 컷오프 막을 갖는 슬라이드-A-용해기 투석 카세트(일리노이주 락포드에 소재한 피어스(Pierce))를 이용하여 대략 30 용적의 10mM 아세트산나트륨, 9% 수크로스, pH 5.2에 대해 풀을 정용여과시키고, 10kDa 컷오프 막을 갖는 비바스핀-20(Vivaspin-20) 원심분리 농축기(독일 괴팅겐에 소재한 사르토리우스 스테딤 바이오테크(Sartorius Stedim Biotech))를 이용하여 추가로 농축시켰다. 이어서, 농축 물질을 0.8/0.2㎛ 셀룰로스 아세테이트 필터를 통해 여과시키고, 대략 212,000의 흡광계수를 이용하여 280㎚에서의 흡광도에 의해 농도를 결정하였다. 환원(2% 2-머캅토에탄올을 이용) 및 비환원(25mM 아이오도아세트아마이드) 조건 하에 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip) 조건에 의해 샘플 순도를 결정하였다(도 6). 18초에 걸쳐 50mM 인산나트륨, 250mM NaCl, pH 6.9에서 등용매 용리로 제닉스(Zenix)-C SEC-300 칼럼(델라웨어주 뉴어크에 소재한 세팍스 테크놀로지즈(Sepax Technologies))을 이용하여 분석 SEC를 수행하였다(도 7).
이형-Ig 완전성을 평가하고 중쇄-경쇄 짝짓기를 확인하기 위해, 이형-Ig 이형-Ig Fab의 (단편 항원 결합) 영역을 생성하기 위해 제한된 리실 엔도프로테이나제(버지니아주 리치몬드에 소재한 와코(Wako)) 분해 후에 비환원 이형-Ig뿐만 아니라 이형-Ig 상에서 LC-MS를 수행하였다. 비환원 이형-Ig의 분석을 30㎍ 천연 이형-Ig 샘플의 단순한 희석, 0.1% TFA 중의 1:1, 및 20㎍ 주입에 의해 수행하였다. 100mM 트리스의 존재 하에 1:400 효소/기질 비를 이용하여 리실 엔도프로테이나제의 존재 하에 이형-Ig의 인큐베이션에 의해 Fab 분석을 달성하고, 30분 동안 37℃에서 pH8로 조절하였다. 이어서, 동일 용적의 0.1% TFA 중의 희석에 의해 반응을 중단시켰다. 리실 엔도프로테이나제 C에 의한 항체의 초기 절단은 서열 모티프 SCDK/THTCPPC에서 라이신 후에 힌지 이황화물 바로 위에서이며 Fab 및 Fc 단편을 수득한다.
Zorbax 300SB-C8, 2.1 x 50㎜ 3.5㎛ 칼럼(캘리포니아주 산타 클라라에 소재한 애질런트(Agilent))을 구비한 애질런트 6230 ESI-TOF 질량 분석계 및 1260 4차 HPLC 시스템을 이용하여 질량 분석을 수행하였다. 이동상 A는 0.1% TFA로 이루어지고, 이동상 B는 수 중에서 90% n-프로판올, 0.1% TFA로 이루어진다. 비환원 이형-Ig의 분석을 위한 크로마토그래피 구배 조건은 다음과 같았다: 1분 동안 20% 이동상 B; 1 내지 9분, 20 내지 70% B; 9 내지 10분, 70 내지 100% B; 10 내지 11분, 100% B. 칼럼 온도를 75℃에서 유지하고, 다음 샘플의 주입 전 7분 동안 20% 이동상 B에서 칼럼 후 평형상태를 수행하였다. ESI-TOF 설정은 다음과 같았다: 모세관 전압, 5900V; 기체 온도, 340℃; 건조 기체, 13ℓ/분; 네뷸라이저 압력, 25 psig; 단편화기 전압 460V 및 스키머 전압, 95V(도 8).
역상 HPLC 칼럼 상에 20㎍을 주입하고, 다음의 LC 구배를 이용함으로써 라이실 엔도프로테이나제 C로 분해시킨 이형-Ig의 분석을 수행하였다: 2% 이동상을 2분 동안; 2 내지 12분, 2 내지 45% B; 12 내지 16분, 45 내지 90% B; 16 내지 17분 90% B에서 보유하였다. 칼럼 온도를 75℃에서 유지하고, 다음 샘플의 주입 전 7분 동안 20% 이동상 B에서 칼럼 후 평형상태를 수행하였다(도 9).
실시예 11
IgG-ScFv 작제물의 제조
각각의 항-TL1A / 항-TNF-α IgG-scFv 항원 결합 단백질은 2개의 항원 결합 도메인(TL1A와 관련된 하나 및 TNF-α와 관련된 다른 하나)으로 이루어진다. 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv를 암호화하는 DNA는 항-TL1A(또는 항-TNF-α) 중쇄(HC)를 암호화하는 단편을 포함하며, 이때 C-말단은 생물물리적 특성을 개선시키기 위한 목적을 위해 시스테인 클램프에 의해 또는 시스테인 클램프 없이 항-TNF-α(또는 항-TL1A) 항체 단일 쇄 Fv(scFv)에 융합된다(도 2 참조). 시스테인 클램프를 도입하기 위해, 위치 44(카바트 넘버링) VH 및 VL에서 100(카바트 넘버링)을 시스테인으로 돌연변이시켰다. DNA는 pTT5.1 벡터 내로 클로닝되었다. 이어서, 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성을 형질 감염시키고 발현시키기 위해 인간 293-6E　세포에서 이들 발현 벡터를 사용하였다. 생성된 항-TL1A/항-TNF-α IgG-scFv 항원 결합 단백질에 대한 전체 서열을 표 L 및 표 M에 나타낸다.
실시예 12
항-TL1A/항-TNFα IgG-scFv 분자를 정제하기 위한 방법
일시적 293 생성을 통해 IgG-ScFv 발현을 수행하였다. 형질감염 하루 전에, 프리스타일 F-17 배지(써모 피셔)에서 각각 8.5E5 vc/㎖로 2.250ℓ 배양물의 총 용적으로 8개의 5L 톰슨 초 수율 플라스크(Thompson Ultra Yield flask)에서 배양물을 설치하였다. 배양물을 36℃ 내지 37℃, 5% CO2에서 유지하고, 120 RPM에서 진탕시켰다. 20%의 암호 플라스미드 및 80% 빈 pTT5 벡터 및 PEI를 이용하여 10% 최종 배양물 용적으로 프리스타일 F-17 배지를 0.5㎎/ℓ DNA와 혼합함으로써 형질감염 복합체를 제조하고, 4시간 후에 효소 용해물 및 글루코스 공급물을 각각의 플라스크에 첨가하였다. 형질감염 6일 후에, 원심분리를 통해 세포를 채취하고 나서, 풀링하고, 여과시켰다. 25㎎/ℓ에서 포르테 바이오 옥텟(Forte Bio Octet)에 의해 평균 역가를 측정하였다.
세척 완충제로서 2가 양이온(캘리포니아주 칼스베드에 소재한 인비트로젠)이 없는 둘베코 PBS 및 용리 완충제로서 100mM 아세트산, pH 3.6을 이용하여 MabSelect SuRe 크로마토그래피(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈(GE Life Sciences))에 의해 IgG-scFv 분자를 친화도 포획하였다(도 10). 주위 온도에서 친화도 분리를 수행하였다. 크로마토그램에 기반하여 용리 피크를 풀링시키고, 2 M 트리스 염기를 이용하여 pH 7.0으로 중화시키고 나서, 1 용적 10mM 시트르산염, 75mM 라이신, 4% 트레할로스, pH 7.0으로 희석시키고, 30kDa 컷오프 막을 갖는 비바셀(Vivacell)-100 원심분리 농축기(독일 괴팅겐에 소재한 사르토리우스 스테딤 바이오테크(Sartorius Stedim Biotech))를 이용하여 대략 20 ㎎/㎖로 농축시켰다. 고분자량 응집물을 제거하기 위해, 샘플을 0.8/0.2-㎛ 셀룰로스 아세테이트 필터를 통해 여과시키고, 이어서, 10mM 시트르산염, 75mM 라이신, 4% 트레할로스, pH 7.0로 평형상태로 만든 수퍼덱스(Superdex) 200 분취 등급 칼럼(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈) 상에 장입하고 나서, 동일한 완충제를 이용하는 등용매 구배로 용리시켰다(도 11). 대략 7℃에서 겔 여과 분리를 수행하였다. 제닉스(Zenix)-C SEC-300 칼럼(델라웨어주 뉴어크에 소재한 세팍스 테크놀로지즈(Sepax Technologies))을 이용하는 분획의 크로마토그램 및 분석 SEC에 기반하여 풀을 제조하였다. 풀을 30kDa 컷오프 막을 갖는 비바스핀-20 원심분리 농축기(독일 괴팅겐에 소재한 사르토리우스 스테딤 바이오테크)를 이용하여 추가로 농축시키고 나서, 0.8/0.2-㎛ 셀룰로스 아세테이트 필터를 통해 여과시켰다. 대략 341,000의 흡광계수를 이용하여 280㎚에서의 흡광도에 의해 농도를 결정하였다. 환원(2% 2-머캅토에탄올을 이용) 및 비환원(25mM 아이오도아세트아마이드) 조건 하에 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip) 조건에 의해 샘플 순도를 결정하였다(도 12). 18초에 걸쳐 50mM 인산나트륨, 250mM NaCl, pH 6.9에서 등용매 용리로 제닉스(Zenix)-C SEC-300 칼럼(델라웨어주 뉴어크에 소재한 세팍스 테크놀로지즈(Sepax Technologies))을 이용하여 분석 SEC를 수행하였다(도 13).
Ig-scFvs, 200kDa 이상의 큰 크기에 기인하여, 정확한 질량은 ESI-TOF 질량 분석에 의해 달성되지 않았다. 질량을 확인하고 양을 평가하기 위해, 서열 모티프, CPPCPAPELLG/GP 내 글리신 사이의 IgG 힌지 이황화물 바로 아래를 절단하여 scFv에 C-말단으로 융합된 (Fab)2 및 Fc를 수득하는 프로테아제(위스콘신주 메디슨에 소재한 프로메가(Promega))를 이용하는 분해 후에 Ig-scFv를 분석하였다. 37℃에서 1시간 동안 1:10 효소 기질비를 이용하여 IdeS 프로테아제의 존재 하에 Ig-scFv를 인큐베이션시켰다. 이어서, 샘플을 0.1% TFA 중에서 1:1로 희석시키고, 20㎍을 LC-MS 상에 주사하였다.
Zorbax 300SB-C8, 2.1 x 50㎜ 3.5㎛ 칼럼(캘리포니아주 산타 클라라)을 구비한 애질런트 6230 ESI-TOF 질량 분석계 및 1260 4차 HPLC 시스템을 이용하여 질량 분석을 수행하였다. 이동상 A는 0.1% TFA로 이루어지고, 이동상 B는 수 중에서 90% n-프로판올, 0.1% TFA로 이루어진다. 20㎍을 주입하고, 다음의 LC 구배를 이용함으로써 IdeS 프로테아제로 분해시킨 Ig-scFv의 분석을 수행하였다: 2% 이동상을 2분 동안; 2 내지 12분, 2 내지 45% B; 12 내지 16분, 45 내지 90% B; 16 내지 17분 90% B에서 보유하였다. 칼럼 온도를 75℃에서 유지하고, 다음 샘플의 주입 전 7분 동안 20% 이동상 B에서 칼럼 후 평형상태를 수행하였다(도 14).
실시예 13
TL1A 결합 분석
아민 결합을 이용하여 SCM5 센서칩 상에 염소 항-인간 Fc(잭슨 랩(Jackson Lab), 카탈로그 번호 109-005-098)를 처음 고정시켰다. 항-TL1A 단클론성 항체, Fab 단편(항-huFab 항체, GE 헬스케어 카탈로그 번호 28-9583-25를 이용) 또는 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 분자를 10㎕/분으로 1분 동안 칩에 주사하였다. 샘플 완충제(PBS, 0.005% P20, 0.1㎎/㎖ BSA) 중의 0.78 내지 25nM의 다양한 농도의 인간 또는 사이노몰거스 TL1A 단백질을 3분 결합, 10분 해리를 위한 50㎕/분의 유속으로 주사하였다. BIA평가 소프트웨어 상에서 1:1 결합 모델을 이용하여 온(On) 속도, 오프(off) 속도 및 평형 해리 상수를 계산하였다.
표 13.1 내지 13.3은 항-TL1A 항체, 이형 Ig 이중 특이성 항체, 및 IgG-scFv 이중 특이성 항체에 대한 항-TL1A 결합 데이터를 나타낸다.
Figure pct00050
Figure pct00051
Figure pct00052
실시예 14
TL1A 활성 분석
TF-1 NF-κB 리포터 세포주를 이용하여 TL1A 활성 분석을 수행하였다. 간략하게, 37℃에서 밤새 96-웰 플레이트에서 연속 희석시킨 항-TL1A 항체 또는 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 분자의 존재 하에 104개의 TF-1 NF-κB 리포터 세포와 함께 30ng/㎖(EC90)의 인간 또는 사이노몰거스 원숭이 TL1A를 인큐베이션시켰다. 각각의 웰을 50㎕의 스테디-글로(Steady-glo) 루시퍼라제 시험 용액(프로메가)으로 보충하였다. 플레이트를 덮고 나서, 10분 동안 진탕시키면서 인큐베이션시켰다. 루시퍼라제 활성을 마이크로베타 판독기에 의해 분석하였다.
표 14.1 내지 표 14.3은 인간과 사이노몰거스 원숭이 TL1A 둘 다에 의한 항-TL1A 품질 제어(QC) 및 항-TL1A 항체, 이형 Ig 이중 특이성 항체, IgG-scFv 이중 특이성 항체, 및 Fab에 대한 활성 데이터를 나타낸다.
Figure pct00053
Figure pct00054
Figure pct00055
실시예 15
TNF-α 결합 분석
아민 결합을 이용하여 SCM5 센서칩 상에 염소 항-인간 Fc를 처음 고정시켰다. 항-TNF 단클론성 항체, Fab 단편 또는 TL1A/TNF 이중 특이성을 10㎕/분으로 1분 동안 칩에 주사하였다. 샘플 완충제(PBS, 0.005% P20, 0.1 ㎎/㎖ BSA) 중의 0.78 내지 25nM의 다양한 농도의 인간 또는 사이노몰거스 TNF 단백질을 3분 결합, 10분 해리를 위한 50㎕/분의 유속으로 주사하였다. BIA평가 소프트웨어 상에서 1:1 결합 모델을 이용하여 온(on) 속도, 오프(off) 속도 및 평형 해리 상수를 계산하였다.
표 15.1 내지 표 15.3은 항-TNF-α 항체, 이형 Ig 이중 특이성 항체, IgG-scFv 이중 특이성 항체, 및 IgG-Fab 이중 특이성 항체에 대한 TNF-α 결합 활성 데이터를 나타낸다.
Figure pct00056
Figure pct00057
Figure pct00058
실시예 16
TNF-α 활성 분석
TF-1 NF-κB 리포터 세포주를 이용하여 TNF-α 활성 분석을 수행하였다. 간략하게, 37℃에서 밤새 96-웰 플레이트에서 연속 희석시킨 항-TNF-α 항체 또는 TL1A/TNF 이중 특이성 분자의 존재 하에 104개의 TF-1 NF-κB 리포터 세포와 함께 1ng/㎖(EC90)의 인간 또는 사이노몰거스 원숭이 TNF-α를 인큐베이션시켰다. 50㎕의 스테디-글로 루시퍼라제 시험 용액(프로메가)을 각각의 웰에 첨가하였다. 플레이트를 덮고 나서, 10분 동안 진탕시키면서 인큐베이션시켰다. 루시퍼라제 활성을 마이크로베타 판독기에 의해 분석하였다.
표 16.1은 항-TNF 항체에 대한 항-TNF-α QC 및 활성 데이터를 나타낸다. 표 14.2 및 표 14.3은 각각 이형 Ig 이중 특이성 항원 결합 단백질, 및 IgG-scFv 이중 특이성 항원 결합 단백질에 대한 항-TNF-α 결합 활성을 나타낸다.
Figure pct00059
실시예 17
이중특이성 분자 활성
이중 특이성 항원 결합 단백질의 인간 및 사이노몰거스 원숭이 TL1A 및 TNF-α 결합 활성을 실시예 13 및 15에 기재한 바와 같이 결정하였다. 데이터를 표 17.1에 나타낸다
Figure pct00060
이중 특이성 항원 결합 단백질의 인간 및 사이노몰거스 원숭이 TL1A 및 TNF-α 차단 활성을 실시예 14 및 16에 기재한 바와 같이 결정하였다. 데이터를 표 17.2에 나타낸다.
Figure pct00061
실시예 18
SNP 유전형질분석
발현과 관련된 잠재적 TL1A 유전자형을 평가하기 위해, 퀴아젠(Qiagen)으로부터의 겐트라 퓨어진 조직 키트(Gentra Puregene Tissue kit)를 이용하여 건강한 PBMC 공여자로부터 게놈 DNA(gDNA)를 단리시켰다. 라이프테크(LifeTech)로부터의 rs7848647, rs6478109, rs6478108, 및 rs3810936 분석에 대한 TaqMan SNP 유전형질분석 및 바이오-라드(Bio-Rad) 점적 디지털 PCR 플랫폼 상의 표준 프로토콜을 이용하여 게놈 DNA를 유전형질분석하였다. 간략하게, 각각의 공여자로부터의 10 ng의 gDNA를 프로브(바이오-라드)에 대해 ddPCR(상표명) 슈퍼믹스 및 관심대상의 각각의 SNP에 대해 택맨(TaqMan) SNP 유전형질분석 분석(라이프 테크(LifeTech))과 혼합하였다. QX100(상표명) 점적 생성기 (바이오-라드)를 이용하여 각각의 반응에 대해 점적을 생성하였고, C1000 터치(상표명) 열 순환기(바이오-라드) 상에서 열 순환시켰다. 증폭 후에, 점적 형광을 QX100(상표명) 점적 판독기(바이오-라드) 상에서 판독하였고, 퀀타소프트 소프트웨어(바이오-라드)를 이용하여 데이터를 분석하였다. 위험 대립유전자만이 모두 4개의 유전형질분석된 SNP(rs7848647, rs6478109, rs6478108 및 rs3810936)에 존재한다면 공여자는 동형 접합적 위험 단산형으로 고려되었다. 비위험 대립유전자만이 모두 4개의 유전형질분석된 SNP에 존재한다면 공여자는 동형 접합적 비위험 단산형으로 고려되었다. 위험과 비위험 대립유전자가 둘 다 모두 4개의 유전형질분석된 SNP에 존재한다면 공여자는 이형 접합적 비위험 단산형으로 고려되었다. "재조합체"로 고려된 공여자는 rs7848647, rs6478109 및 rs6478108에서 동형접합적 위험 대립유전자만을 갖지만, rs3810936에서 이형접합적이었다(위험 및 비위험 대립유전자가 존재함).
TL1A 유전자의 엑손4에서 동의SNP (rs3810936)의 존재는 본 발명자들이 대립 유전자 발현 불균형(AEI) 연구에서 대립 유전자 특이적 형광 프로브를 이용하여 점적 디지트 PCR(ddPCR)에 의해 위험 대립유전자 대 비-위험 대립유전자 발현을 추적하는 것을 가능하게 하였다. 기저 수준에서 또는 면역 복합체 자극 후에 이형접합적 PBMC에서 위험 대 비-위험 대립유전자의 빈도를 다양한 시점에 평가하였다. 간략하게, TL1A 유전자형에 대한 PBMC 이형접합체를 다양한 길이의 시간 동안 면역 복합체로 처리하였다. 이어서, 퀴아젠으로부터의 칼럼 상의 DNase I 분해를 이용하는 RNeasy 미니 키트를 이용하여 PBMC로부터 RNA를 단리시켰다. 각각의 샘플로부터의 RNA를 제조업자의 설명서(라이프 테크(LifeTech))에 따라 고용량 cDNA 역전사 키트를 이용하여 cDNA로 전환시켰다. 바이오-라드 점적 디지털 PCR 플랫폼 상에서 rs3810936(라이프 테크) 및 표준 프로토콜에 특이적인 택맨 SNP 유전형질분석 분석을 이용하여 rs3810936에서 대립유전자-특이적 발현을 결정하였다. 간략하게, 퀀타소프트 소프트웨어에 의해 각각의 샘플에 대해 계수화한 양성 점적의 수를 최소화함으로써 정확성을 증가시키기 위해 유입 cDNA의 양을 각각의 시점에 TNFSF15 발현에 대해 처음 최적화시켰다. 　샘플 당 cDNA의 최적의 양을 프로브(바이오-라드)에 대해 ddPCR(상표명) 슈퍼믹스 및 rs3810936에 대해 택맨 SNP 유전형질분석 분석(라이프 테크)과 혼합하였다. QX100(상표명) 점적 생성기 (바이오-라드)를 이용하여 각각의 반응에 대해 점적을 생성하였고, C1000 터치(상표명) 열 순환기(바이오-라드) 상에서 열 순환시켰다. 증폭 후에, 점적 형광을 QX100(상표명) 점적 판독기(바이오-라드) 상에서 판독하였다. 퀀타소프트 소프트웨어(바이오-라드)를 이용하여 데이터를 분석하고 나서, rs3810936에서 각각의 대립유전자의 복제물/㎖를 결정하였다. 위험 대립유전자의 복제물/㎖를 비-위험 대립유전자의 복제물/㎖로 나눔으로써 대립유전자 발현 비를 계산하였다. 각각의 대립유전자의 총 복제수를 cDNA의 유입량(복제물/ng)에 의해 정규화하고, 기준에서(0시간) 관심 대상의 시점에 복제수/ng을 복제수/ng으로 나눔으로써 각각의 시점에 각각의 대립유전자의 배수-유도를 계산하였다. 대립 유전자 발현 불균형 연구에서 이형접합적 PBMC 내 비-위험 대립유전자에 비해 면역 복합체 치료 후 PBMC에서 TL1A 위험 대립유전자의 더 높은 유도가 관찰되었다.
본 발명자(들)는 rs6478109와 동의 SNP rs3810936 사이의 재조합에 기인할 가능성이 있는, rs7848647, rs6478109, 및 rs6478108에서 위험 대립유전자에 대해 동형접합적이지만 rs3810936에서 이형접합적인 소수의 공여자를 동정하였다. 이들 공여자는 동의 SNP rs381093에서 이형접합적이기 때문에, 본 발명자(들)는 위험 대립유전자 및 비-위험 대립유전자 용법을 추적하고, 대립 유전자 발현 불균형가 이들 공여자에서 여전히 보유되었는지의 여부를 평가할 수 있었다. 흥미롭게도, 이형접합적 공여자에 비해, 면역 복합체 자극 전에 또는 후에 이들 재조합 개체에서 대립 유전자 발현 불균형은 검출되지 않았다. 이는 동의 SNP rs381093 그 자체가 대립 유전자 불균형 조절을 초래하지 않는다는 것을 입증한다. 조절 SNP는 rs7848647, rs6478109, rs6478108 및/또는 동의 SNP rs3810936에 대한 다른 SNP 5'으로부터 유래될 가능성이 있다.
TL1A 대립 유전자 발현 불균형 데이터가 발현 양적 형질 좌위(eQTL)와 상관관계가 있는지의 여부를 평가하기 위해, 동형 접합적 TL1A 위험 대립유전자, 동형 접합적 비-위험 대립유전자 또는 이형접합적 대립유전자를 갖는 PBMC 공여자를 면역 복합체로 처리하였다. 각각의 샘플로부터 RNA를 단리시키고, 이어서, 앞서 기재한 바와 같이 cDNA로 전환시켰다. 각각의 공여자에서 TL1A (TNFSF15)의 총 발현은 PCR에 의해 결정되었다. 간략하게, 각각의 샘플로부터의 cDNA를 프로브(Probes)(바이오-라드)및 프라임 타임(PrimeTime)(등록상표) qPCR 분석 ID Hs.PT.56a.41003970에 대해 ddPCRTM Supermix와 혼합하였다. QX100(상표명) 점적 생성기(바이오-라드)를 이용하여 각각의 반응에 대해 점적을 생성하였고, C1000 터치(상표명) 열 순환기(바이오-라드) 상에서 열 순환시켰다. 증폭 후에, 점적 형광을 QX100(상표명) 점적 판독기(바이오-라드) 상에서 판독하였다. 퀀타소프트 소프트웨어(QuantaSoft software)(바이오-라드)를 이용하여 데이터를 분석하였고, TL1A의 복제물/㎕을 결정하고 나서, 유입 cDNA의 양(복제물/ng)에 대해 정규화시켰다. 상이한 TNFSF15 단상형 사이의 TL1A 발현 수준의 차이에 대한 P 값을 스튜던트 t 검정을 이용하여 결정하였다. TL1A는 PBMC에서 매우 낮은 기저 수준으로 발현시키지만, 면역 복합체 자극 후에 강하게 유도된다. 매우 낮은 복제수일지라도, 위험 대립유전자 대 자극이 없는 비-위험 대립유전자의 더 낮은 비를 입증하는 대립 유전자 발현 불균형과 일치되게, 기저 수준에서 TL1A 위험 SNP에 대한 공여자 동형 접합체로부터의 PBMC는 비위험 동형 접합적 공여자에 비해 더 낮은 TL1A mRNA를 가진다. 그러나, 면역 복합체 자극 후에, TL1A 위험 SNP에 동형 접합적인 공여자로부터의 PBMC는 비위험 동형 접합적 공여자에 비해 더 높은 TL1A 발현을 가진다. 이들 데이터는 종합하면, TL1A 위험 SNP가 더 높은 TL1A 유도를 조절한다는 것을 입증하였다. 본 발명자(들)는 염증 병태, 예컨대 IBD에서, TL1A 위험 SNP를 운반하는 공여자는 자극, 예컨대 사이토카인, 옵소닌화 또는 비옵소닌화된 미생물과 만날 때 더 높은 TL1A 유도를 만날 가능성이 있다는 것을 추측한다. 따라서, TL1A 위험 SNP는 TL1A 저해제 또는 항-TL1A/항-TNF-α 이중 특이성 저해제에 대한 환자 계층화를 위해 사용할 수 있었다.
TL1A 유전자형-매개 발현 조절이 조직-특이적인지의 여부를 평가하기 위해, 다양한 공여자로부터의 HUVEC 세포는 이전에 기재한 바와 같이 유전형질분석하였다. 다양한 공여자로부터의 유전형질분석된 HUVEC 세포를 다양한 시점에 IL-1로 처리하였다. 각각의 대립유전자의 총 복제수를 앞서 기재한 바와 같이 측정하였다. 위험 대립유전자의 복제물/㎖를 비-위험 대립유전자의 복제물/㎖로 나눔으로써 대립유전자 발현 비를 계산하였다. IL-1 처리가 있는 또는 처리가 없는 HUVEC 세포에서 대립 유전자 발현 불균형은 관찰되지 않았다.
실시예 19
마우스 IBD 모델
IBD에서 TL1A의 역할을 평가하기 위해, 일련의 전임상 실험을 마우스 IBD 모델에서 수행하였다. TL1A 저해 효과를 마우스 mdr1a-/- 자발적 대장염 모델에서 평가하였다. Mdr1a 유전자는 P-당단백질 170에 대한 다재 약물 내성 유전자를 암호화한다. mdr1a 유전자의 넉아웃을 가진 마우스는 쇠약해진 장의 장벽 때문에 12주령부터 자발적 대장염이 발생하는 경향이 있다. 질병 과정은 장 미생물에 의해 영향 받는다. 본 발명자들의 실험에서, 암컷 Mdr1a-/- 또는 야생형 FVB 대조군을 4 내지 6주령에 타코닉(Taconic)으로부터 얻는다. 동물 체중 및 임상 질환 활성을 주기적으로 모니터링하였다. 임상 질환 활성 스코어는 항문 염증(0=없음, 1=경증, 2=중등증, 3=중증, 4=직장 탈출증) 및 분변 점조도(0=정상, 1=수분/끈적임, 2=부드러움, 3=설사, 4=혈변)를 평가하여 얻은 스코어의 요약을 이용하여 도달되었다. 마우스(n=10, 6 내지 7주령)를 기준 임상 질환 활성 측정에 기반하여 상이한 그룹으로 무작위화하고, 500㎍의 항-마우스 TL1A 항체, 항-IL23p19 항체, 항-마우스 IL17RA 항체, 또는 마우스 아이소타입 대조군으로 1주 1회 복강내로 처리하거나 또는 8주 동안 1주 1회 처리가 없었다. 이어서, 마우스를 희생시키고, 장의 절편을 취하고 나서, 병리학자에 의한 질환에 대한 스코어링 전에 H&E 염색을 위해 처리하였다. 조직병리학에 기반하여 다음의 스코어를 할당하였다: 0 = 정상; 1 = 최소, 단핵 침윤물 및/또는 상피조직 비대/과형성; 2 = 경증, 단핵구 침윤물 및/또는 상피조직 비대/과형성; 3 = 중등증, 단핵구 침윤물 및/또는 희귀한 움 농양과 함께 상피조직 비대/과형성; 4 = 현저함, 3과 동일 + 흔한 움 농양 및 움 탈락 및/또는 병소 궤양; 5 = 중증, 4와 동일하지만, 큰 면적의 움 탈락 및/또는 광대한 면적의 궤양. mIgG1 그룹에 비교하여 던넷(Dunett)과 함께 일원 ANOVA를 이용하여 통계학적 분석을 수행하였다. 결론적으로, 항-TL1A mAb 항체에 의한 예방적 처리가 mdr1a-/- 마우스에서 자발적 대장염 발생을 저해하였다.
본 발명자(들)는 또한 TL1A 단백질에 의한 시험감염이 쇠약해진 장의 장벽 때문에 12주령부터 자발적 대장염이 발생하는 경향이 있는 mdr1a-/- 마우스에서 대장염 발생을 악화시키는지의 여부를 평가하였다. 6 내지 8주령의 Mdr1a-/- 마우스 또는 야생형 대조군 마우스에 150㎍의 재조합 mFc-TL1A 융합 단백질로 1주 1회 또는 4주 동안 매주 3회 아이소타입 대조군을 복강내로 처리하였다. 앞서 기재한 바와 같이 항문 염증 및 분변 점조도를 평가함으로써 임상 질환 활성을 모니터링하였다. 4주 치료 후에, 마우스를 희생시키고, 장의 절편을 취하고 나서, 앞서 기재한 바와 같은 질환에 대한 스코어링 전에 H&E 염색을 위해 처리하였다. mIgG1 그룹에 비교하여 던넷(Dunett)과 함께 일원 ANOVA를 이용하여 통계학적 분석을 수행하였다. TL1A 단백질의 시험감염은 mdr1a-/- 마우스에서 대장염 발생을 심하게 악화시켰지만, 야생형 마우스에서는 그렇지 않았다.
본 발명자(들)는 추가로 mdr1a-/- 마우스 대 야생형 마우스에서 프로프리아층 림프구에서의 TL1A 시험감염의 영향을 시험하였다. 간략하게, 프로프리아층 림프구를 앞서 기재한 바와 같이 단리시켰다(D'Souza WN et al., JI, V168:5566-5572, 2002). 간략하게, 장을 단리시키고, 세로로 개방 절단하고 나서, 완충제로 세정하고 0.5 cm 조각으로 절단하였다. 이어서, 그들을 EDTA 중에서 2회 세척하고 나서, 상청액을 폐기하였다. 조각을 RPMI로 세척하고 나서, 30분 동안 콜라게나제/DNase에서 인큐베이션시켰다. 단리된 세포는 퍼콜 구배를 통해 퍼졌고, 간기에 수집한 세포를 표면 항원에 대해 염색하고 나서, FACS에 의해 분석하였다. mdr1a-/- 마우스에서 TL1A 시험감염은 프로프리아층에서 증가된 염증 세포를 초래하였다.
실시예 20
약력학적 연구
TL1A 및 TNF 시험감염이 유사한 또는 상이한 약력학적 효과를 초래하는지의 여부를 평가하기 위해, C57Bl/6 마우스(8주, 암컷)를 항 마우스 TL1A, 항 마우스 TNF-α 또는 PBS의 500㎍/마우스로 처음에 복강내로 주사하였다. 4시간 후에, 이어서, 마우스에 TL1A의 100㎍/마우스 또는 TNF-α의 10㎍/마우스로 시험감염시키거나 또는 시험감염시키지 않았다. 24시간 후에 혈청을 수집하였다. MSD에 의해 사이토카인을 측정하였다(IL-22를 ELISA에 의해 측정하였다). 마우스에서 TL1A 또는 TNF 단백질에 의한 시험감염은 별개의 사이토카인 유도를 초래하였다. TL1A 시험감염은 주로 IFN-γ 및 IL-5를 유도한 반면, TNF 시험감염은 IL-6, IL-8 및 IL-10을 유도하였다.
본 발명자(들)는 인간 PBMC에서 TL1A 또는 TNF 처리에 의한 사이토카인 유도를 평가하였다. 간략하게, 인간 혈액으로부터 신선하게 단리시킨 PBMC를 100ng/㎖의 인간 TL1A 또는 TNF-α의 존재 하에 배지(10% FBS, 2mM 글루타민, 1mM 피루브산나트륨, 5 X 10-5 M 2-ME, 및 항생제로 보충한 RPMI1640)에서 배양시켰다. 72시간 후에 상청액을 수집하였다. MSD에 의해 상청액 중의 사이토카인을 측정하였다(IL-22를 ELISA에 의해 측정하였다). 마우스 시험감염 실험과 유사하게, 인간 PBMC에 의한 TL1A의 처리는 IFN-γ, IL-5 및 IL-22의 유도를 초래한 반면, TNF 처리는 IL-8, IL-10 및 MCP-1의 증가를 초래하였다. 따라서, TL1A 및 TNF는 인간 PBMC에서 별개의 사이토카인 프로파일을 유도한다.
실시예 21
IgG-Fab 분자
항-TNFα 및 항-TL1A 항체의 서브세트를 이용하여 이중 특이성 항원 결합 단백질을 준비하였다. 이런 IgG-Fab 형식의 일부 실시형태에서, 제2 항체로부터의 VH-CH1 도메인을 포함하는 폴리펩타이드를 펩타이드 링커를 통해 제1 항체의 중쇄의 카복실-말단에 융합되어 변형된 중쇄를 형성한다. 제1 항체로부터의 Fab 단편의 남아있는 도메인(즉, VL-CL 도메인)을 포함하는 폴리펩타이드를 제1 항체 및 변형된 중쇄와 함께 공동발현시켜 완전한 분자를 생성한다. 전체 분자의 조립체는 이량체화된 면역글로불린 Fc 영역의 아미노 말단측 상에 위치된 제1 항원에 대해 2개의 항원 결합 도메인 및 이량체화된 Fc 영역의 카복실 말단측 상에 위치된 제2 항원에 대해 2개의 항원 결합 도메인을 갖는 4가 결합 단백질을 생성한다.
TNFα/TL1A IgG-Fab는 2개의 항원 결합 도메인으로 이루어지는데, 하나는 TNFα로 향하고, 다른 하나가 TL1A로 향한다. TNFα/TL1A IgG-Fab 분자를 암호화하는 DNA 분자는 항- TNFα(또는 항- TL1A) 항체 경쇄, 항- TNFα(또는 항-TL1A) 항체 중쇄를 암호화하는 단편을 포함하며, 이때 C-말단은 (i) 항-TL1A(또는 항-TNFα) 항체 경쇄 또는 (ii) 항-TL1A(또는 항-TNFα) Fd(VH-CH1), 및 카복시-말단 결합 도메인을 완전하게 하기 위해 Fab 단편의 다른 절반을 포함하는 제3 폴리펩타이드; 예를 들어, (i) 항-TL1A(또는 항-TNFα) Fd 또는 (ii) 항-TL1A(또는 항- TNFα) 항체 경쇄에 융합된다. IgG-Fab 이중 특이성 분자는 각각의 Fab 영역(도 3에 도시한 바와 같은 Fab 1 및 Fab 2)의 CH1 및 CL 도메인 내로 도입되는 전하쌍 돌연변이를 포함한다. 전하쌍은 항-TNFAR 경쇄/VHCH1(Fd) 쌍 및 항-TL1A 경쇄/VHCH1 (Fd) 쌍의 우선적인 조립체를 허용하도록 설계된다. 생성된 IgG-Fab 분자의 서브세트에 대해 경쇄/VHCH1(Fd)쌍의 정확한 짝짓기를 촉진시키기 위한 추가적인 접근으로서, 2 항체의 중쇄의 카복실-말단에 융합된 폴리펩타이드가 제1 항체로부터의 VL 및 CH1 영역에 포함되고, 제2 폴리펩타이드가 제1 항체로부터의 VH 및 CL 영역에 포함되도록 카복실-말단 Fab(즉, Fab 2) 내 CL 및 CH1 영역은 교환되었다. 표 21.1 및 21.3에 열거된 분자, 표 21.2A 및 표 21.2B에 열거된 VL 및 VH CDR 및 표 21.4에 열거된 순도를 참조한다. DNA 분자는 합성된 gBlock에 의해 생성되고, pTT5.1 벡터 내로 클로닝되었다. 형질감염을 위해 그리고 인간 293-6E 세포 내 TNFα/TL1A 이중 특이성 분자를 발현시키기 위해 이들 발현 벡터를 사용하였다. 144개의 상이한 IgG-Fab 이중 특이성 분자가 생성되었다. 각각의 분자에 대한 전체 서열을 표 21.1 및 서열목록에 제시한다.
대형 오토샘플러(LFAS, 캘리포니아주 사우전드 오크스에 소재한 암젠 인코포레이티드(A㎎en, Inc.))를 이용하여 MabSelect SuRe 크로마토그래피(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈)에 의해 포획한 친화도 크로마토그래피를 이용하여 IgG-Fab 분자를 정제하였다. 2가 양이온이 없는 둘베코 인산염 완충 식염수(D-PBS, 뉴욕주 그랜드 아일랜드에 소재한 라이프 테크놀로지즈(Life Technologies))로 평형상태로 만든 1 mL HiTrap MabSelect SuRe 칼럼(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈) 상에 정화시킨, 조건화된 배지를 장입하였다. MabSelect 칼럼을 8 칼럼 용적의 D-PBS로 세척하고 나서, 100mM 아세트산, pH 3.6로 용리시켰다. 단백질 A 용출액이 280㎚에서 5 mAU 초과의 흡광도를 가질 때, 용리액을 HiTrap 탈염 칼럼(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 라이프 사이언시즈) 상에 직접 장입하고, 1.2 칼럼 용적의 10mM 아세트산나트륨, 150mM NaCl, pH 5.0을 이용하여 전개시켰다. When 탈염 용출액이 280㎚에서 3 mAU 초과의 흡광도를 가질 때, 샘플 수집이 촉발되었고, 96-웰 딥웰 차단에서 분획을 각각 최대 2 mL로 수집하였다. 환원(2% 2-머캅토에탄올을 이용) 및 비환원(25mM 아이오도아세트아마이드) 조건 하에 캘리퍼 랩칩(Caliper LabChip) 조건에 의해 샘플 순도를 결정하였다. 8초에 걸쳐 50mM 인산나트륨, 250mM NaCl, pH 6.9에서 등용매 용리로 제닉스(Zenix)-C SEC-300 칼럼(델라웨어주 뉴어크에 소재한 세팍스 테크놀로지즈(Sepax Technologies))을 이용하여 분석 SEC를 수행하였다.
IgG-Fab 분자를 그들의 발현능력(역가 및 회수) 및 활성에 대해 시험하였다. 결과를 도 27 내지 도 33 및 표 21.3에 나타낸다. 표 21.3에서 그리고 전체적으로, "ada"는 아달리무맙을 지칭한다.
TF-1 NF-κB 리포터 세포주를 이용하여 TL1A 활성 분석을 수행하였다. 간략하게, 37℃에서 밤새 96-웰 플레이트에서 연속 희석시킨 항-TL1A 항체 또는 TL1A/TNF-α 이중 특이성 분자의 존재 하에 104개의 TF-1 NF-κB 리포터 세포와 함께 30ng/㎖(EC90)의 인간 또는 사이노몰거스 원숭이 TL1A를 인큐베이션시켰다. 각각의 웰을 50㎕의 스테디-글로(Steady-glo) 루시퍼라제 시험 용액(프로메가)으로 보충하였다. 플레이트를 덮고 나서, 10분 동안 진탕시키면서 인큐베이션시켰다. 루시퍼라제 활성을 마이크로베타 판독기에 의해 분석하였다.
TF-1 NF-κB 리포터 세포주를 이용하여 TNFα 활성 분석을 수행하였다. 간략하게, 37℃에서 밤새 96-웰 플레이트에서 연속 희석시킨 항-TNF-α 항체 또는 TL1A/TNFα 이중 특이성 분자의 존재 하에 104개의 TF-1 NF-κB 리포터 세포와 함께 1ng/㎖(EC90)의 인간 또는 사이노몰거스 원숭이 TNF-α를 인큐베이션시켰다. 50㎕의 스테디-글로 루시퍼라제 시험 용액(프로메가)을 각각의 웰에 첨가하였다. 플레이트를 덮고 나서, 10분 동안 진탕시키면서 인큐베이션시켰다. 루시퍼라제 활성을 마이크로베타 판독기에 의해 분석하였다.
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Figure pct00063
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앞서 언급한 아미노산 서열을 서열목록에서 그들 바로 앞에 있는 핵산 서열에 의해 암호화한다.
앞서 언급한 것의 VL 및 VH의 CDR 서열은 이하의 표 21.2A 및 표 21.2B에 나타낸 바와 같다.
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Figure pct00081
본 명세서에 논의되고 인용되는 모든 간행물, 특허 및 특허 출원은 그들의 전문이 본 명세서에 참고로 포함된다. 개시된 발명은 특정 방법, 프로토콜 및 물질로 제한되지 않는데, 이들이 변할 수 있기 때문이라는 것이 이해된다. 또한 본 명세서에서 사용되는 용어는 단지 특정 실시형태를 기재하기 위한 목적을 위한 것이며 첨부되는 청구범위의 범주를 제한하는 것으로 의도되지 않는다는 것이 이해된다.
당업자는 단지 일상적인 실험, 본 명세서에 기재된 본 발명의 특정 실시형태와 동등한 다수의 동등물을 이용하는 것을 인식하거나 또는 확인할 수 있다. 이러한 동등물은 다음의 청구범위에 의해 포함되는 것으로 의도된다.
약어
본 명세서 전체적으로 사용되는 약어는 다음과 같이 정의한다.
aa, AA 아미노산
AEI 대립 유전자 발현 불균형
ANOVA 분산분석
BSA 소 혈청 알부민
CDR 상보성 결정 영역
CHO 중국 햄스터 난소 세포
CPM 전하쌍 돌연변이
DMEM 둘베코 변형 이글 배지
DMSO 다이메틸 설폭사이드
ELISA 효소 결합 면역 흡착 분석
eQTL 발현 양적 형질 좌위
ESI-TOF 전자분무 이온화 시간 비행
ESN 고갈된 상청액
FACS 형광-활성화 세포 분류
FBS 소 태아 혈청
FPLC 고속 단백질 액체 크로마토그래피
FVB 프렌드 백혈병 바이러스 1b(Fv1b) 대립유전자에 근친교배한 마우스의 균주
H&E 헤마톡실린 및 에오신
HA 하이포크산틴
HIC 소수성 상호작용 크로마토그래피
HPLC 고성능 액체 크로마토그래피
HRP 겨자무 과산화 효소
HUVEC 인간 제정맥 상피 세포
IBD 염증성 장 질환
IDMEM 글루타민이 없는 DMEM
IFN 인터페론
IL 인터류킨
MCP 단핵구 화학주성 단백질
MSD 거대분자 구조 데이터베이스
NA 핵산
PBMC 말초 혈액 단핵 세포
PBS 인산염-완충 식염수
PCR 중합효소 연쇄 반응
PEG 폴리에틸렌 글리콜
PEI 폴리에틸렌이민
QTL 양적 형질 좌위
RPMI 로즈웰 파크 기념 연구소에서 개발한 배지
RT-PCR 실온에서의 중합효소 연쇄 반응
SNP 단일 뉴클레오타이드 다형성
TFA 트라이플루오로아세트산
TL1A TNF-유사 리간드 1A(TNFSF15)
TMB 테트라메틸벤젠
TNF 종양 괴사 인자-α
SEQUENCE LISTING <110> AMGEN INC. HSU, Hailing KANNAN, Gunasekaran WALKER, Kenneth W. HORTTER, Michelle BELOUSKI, Edward J. <120> ANTI-TL1A/ANTI-TNF-ALPHA BISPECIFIC ANTIGEN BINDING PROTEINS AND USES THEREOF <130> A-1937-WO-PCT <150> 62/268,432 <151> 2015-12-16 <150> 62/333,063 <151> 2016-05-06 <150> PCT/US2016/052006 <151> 2016-09-15 <160> 2136 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 324 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1 gatatccaaa tgacacaatc accatcgtcg ctttcagcgt ctgttggcga ccgtgtgacg 60 attacctgtc gcgcgtccca gggaatccgg aattacctcg catggtatca gcaaaaaccc 120 ggaaaagcac cgaagctcct gatctatgcc gcctcgactc ttcagagtgg tgtgccgtcg 180 aggtttagcg ggtccgggtc aggtacggac tttactctca caatttccag cctgcagccc 240 gaagatgtag ctacctatta ctgccagaga tacaaccgag cgccttacac attcggacaa 300 gggacaaaag tcgagatcaa gcgt 324 <210> 2 <211> 107 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 2 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Tyr 20 25 30 Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 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Asp 20 25 30 Leu Gly Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Arg Leu Ile 35 40 45 Tyr Asp Ala Ser Ser Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Pro 85 90 95 Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys 100 105 <210> 7 <211> 369 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 7 caggtgcagc tggtggagtc tgggggaggc gtggtccagc ctgggaggtc cctgagactc 60 tcctgtgcag cctctggatt caccttcagt agctatggca tgcactgggt ccgccaggct 120 ccaggcaagg ggctggagtg ggtggcagtc atatcatatg atggaaataa taaactctat 180 acagactccg tgaagggccg attcaccatc tccagagacg attccaagag cacgctgtat 240 ctgcaaatga acagcctgag agctgaggac acggctgtgt attactgtgc gagagatcca 300 acagtaactc tctactacta ctacggtatg gacgtctggg gccaagggac cacggtcacc 360 gtctcctca 369 <210> 8 <211> 123 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 8 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys 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cccgaggaca cggctgtgta ttactgtgca 300 agagaggatg gggatagcta ctaccgctac ggtatggacg tctggggcca agggaccacg 360 gtcaccgtct cctca 375 <210> 20 <211> 125 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 20 Gln Val Gln Leu Gln Gln Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Gln 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Val Ile Ser Gly Asp Ser Val Ser Thr Asn 20 25 30 Ser Val Ala Trp Asn Trp Ile Arg Gln Ser Pro Ser Arg Gly Leu Glu 35 40 45 Trp Leu Gly Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala 50 55 60 Val Ser Val Lys Ser Arg Ile Thr Ile Asn Pro Asp Thr Ser Lys Asn 65 70 75 80 Gln Phe Ser Leu Gln Leu Asn Ser Val Thr Pro Glu Asp Thr Ala Val 85 90 95 Tyr Tyr Cys Ala Arg Glu Asp Gly Asp Ser Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met 100 105 110 Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser 115 120 125 <210> 21 <211> 324 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 21 gaaattgtgt tgacgcagtc tccaggcacc ctgtctttgt ctccagggga aagagccacc 60 ctctcctgca gggccagtca gagtgttaga agcagttact tagcctggta ccagcagaaa 120 cctggccagg ctcccaggct cctcatctat ggtgcatcca gcagggccac tggcatccca 180 gacaggttca gtggcagtgg gtctgggaca gacttcactc tcaccatcag cagactggag 240 cctgaagatt ttgcagtgta ttactgtcag cagtatggta gctcacctac cttcggccaa 300 gggacacgac tggagattaa acga 324 <210> 22 <211> 107 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 22 Glu Ile Val Leu Thr Gln Ser Pro Gly Thr Leu Ser Leu Ser Pro Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Gln Ser Val Arg Ser Ser 20 25 30 Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu 35 40 45 Ile Tyr Gly Ala Ser Ser Arg Ala Thr Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser 50 55 60 Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Arg Leu Glu 65 70 75 80 Pro Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Gly Ser Ser Pro 85 90 95 Thr Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys 100 105 <210> 23 <211> 360 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 23 caggtgcagt tacagcagtg gggcgcagga ctgttgaagc cttcggagac cctgtccctc 60 acctgcgctg tccatggtgg gtccttcagt ggttactact ggaactggat ccgccagccc 120 ccagggaagg ggctggagtg gattggggaa atcaatcatg ctggaaacac caactacaac 180 ccgtccctca agagtcgagt caccatatca ttagacacgt ccaagaacca gttctccctg 240 acgctgacct ctgtgaccgc cgcggacacg gctgtgtatt actgtgcgag aggatattgt 300 agaagtacca cctgctactt tgactactgg ggccagggaa ccctggtcac cgtctcctca 360 <210> 24 <211> 120 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 24 Gln Val Gln Leu Gln Gln Trp Gly Ala Gly Leu Leu Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Ala Val His Gly Gly Ser Phe Ser Gly Tyr 20 25 30 Tyr Trp Asn Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile 35 40 45 Gly Glu Ile Asn His Ala Gly Asn Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys 50 55 60 Ser Arg Val Thr Ile Ser Leu Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe Ser Leu 65 70 75 80 Thr Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala 85 90 95 Arg Gly Tyr Cys Arg Ser Thr Thr Cys Tyr Phe Asp Tyr Trp Gly Gln 100 105 110 Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser 115 120 <210> 25 <211> 342 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 25 gacatccaga tgacccagtc tccaagctcc ctgtctgcgt ctgtgggcga tagggtcacc 60 atcacttgca ggtccagcca 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cctctcactc 60 acctgtacca tctccgggga cagtgtctct accaacagtg ttgcttggaa ctggatcagg 120 cagcccccag ggaaaggcct tgagtggata ggaaggacat actacaggtc caagtggtat 180 aatgattatg cagtttctct gaaaagtcga gtaaccatca gcccagacac atccaagaac 240 cagttctccc tgaagctgag ctctgtgact gccgcggaca cggctgtgta ttactgtgca 300 agagaggatg gggatagcta ctaccgctac ggtatggacg tctggggcca agggaccacg 360 gtcaccgtct cctca 375 <210> 28 <211> 125 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 28 Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Ile Ser Gly Asp Ser Val Ser Thr Asn 20 25 30 Ser Val Ala Trp Asn Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu 35 40 45 Trp Ile Gly Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala 50 55 60 Val Ser Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Pro Asp Thr Ser Lys Asn 65 70 75 80 Gln Phe Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val 85 90 95 Tyr Tyr Cys Ala Arg Glu Asp Gly Asp Ser Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met 100 105 110 Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr 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caagaaccag gtcagcctga cctgcctggt caaaggcttc 1140 tatcccagcg acatcgccgt ggagtgggag agcaatgggc agccggagaa caactacaag 1200 accacgcctc ccgtgctgga ctccgacggc tccttcttcc tctatagcaa gctcaccgtg 1260 gacaagagca ggtggcagca ggggaacgtc ttctcatgct ccgtgatgca tgaggctctg 1320 cacaaccact acacgcagaa gagcctctcc ctgtctccgg gtaaa 1365 <210> 72 <211> 455 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 72 Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Ile Ser Gly Asp Ser Val Ser Thr Asn 20 25 30 Ser Val Ala Trp Asn Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu 35 40 45 Trp Ile Gly Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala 50 55 60 Val Ser Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Pro Asp Thr Ser Lys Asn 65 70 75 80 Gln Phe Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val 85 90 95 Tyr Tyr Cys Ala Arg Glu Asp Gly Asp Ser Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met 100 105 110 Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr 115 120 125 Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu 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ccctagtcac cgtctccagt 360 gcctccacca agggcccatc ggtcttcccc ctggcaccct cctccaagag cacctctggg 420 ggcacagcgg ccctgggctg cctggtcaag gactacttcc ccgaaccggt gacggtgtcg 480 tggaactcag gcgccctgac cagcggcgtg cacaccttcc cggctgtcct acagtcctca 540 ggactctact ccctcgagag cgtggtgacc gtgccctcca gcagcttggg cacccagacc 600 tacatctgca acgtgaatca caagcccagc aacaccaagg tggacaagaa agttgagccc 660 aaatcttgtg acaaaactca cacatgccca ccgtgcccag cacctgaact cctgggggga 720 ccgtcagtct tcctcttccc cccaaaaccc aaggacaccc tcatgatctc ccggacccct 780 gaggtcacat gcgtggtggt ggacgtgagc cacgaagacc ctgaggtcaa gttcaactgg 840 tacgtggacg gcgtggaggt gcataatgcc aagacaaagc cgtgcgagga gcagtacggc 900 agcacgtacc gttgcgtcag cgtcctcacc gtcctgcacc aggactggct gaatggcaag 960 gagtacaagt gcaaggtctc caacaaagcc ctcccagccc ccatcgagaa aaccatctcc 1020 aaagccaaag ggcagccccg agaaccacag gtgtacaccc tgcccccatc ccggaaggag 1080 atgaccaaga accaggtcag cctgacctgc ctggtcaaag gcttctatcc cagcgacatc 1140 gccgtggagt gggagagcaa tgggcagccg gagaacaact acaagaccac gcctcccgtg 1200 ctgaagtccg acggctcctt cttcctctat agcaagctca ccgtggacaa gagcaggtgg 1260 cagcagggga acgtcttctc atgctccgtg atgcatgagg ctctgcacaa ccactacacg 1320 cagaagagcc tctccctgtc tccgggtaaa 1350 <210> 130 <211> 469 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 130 Met Lys His Leu Trp Phe Phe Leu Leu Leu Val Ala Ala Pro Arg Trp 1 5 10 15 Val Leu Ser Gln Val Gln Leu Gln Gln Trp Gly Ala Gly Leu Leu Lys 20 25 30 Pro Ser Glu Thr Leu Ser Leu Thr Cys Ala Val His Gly Gly Ser Phe 35 40 45 Ser Gly Tyr Tyr Trp Asn Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu 50 55 60 Glu Trp Ile Gly Glu Ile Asn His Ala Gly Ile Thr Asn Tyr Asn Pro 65 70 75 80 Ser Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Leu Asp Thr Ser Lys Asn Gln 85 90 95 Phe Ser Leu Lys Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr 100 105 110 Tyr Cys Ala Arg Gly Tyr Cys Arg Ser Thr Thr Cys Tyr Phe Asp Tyr 115 120 125 Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly 130 135 140 Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly 145 150 155 160 Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val 165 170 175 Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe 180 185 190 Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Glu Ser Val Val 195 200 205 Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val 210 215 220 Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Lys Val Glu Pro Lys 225 230 235 240 Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu 245 250 255 Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr 260 265 270 Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val 275 280 285 Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val 290 295 300 Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser 305 310 315 320 Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu 325 330 335 Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala 340 345 350 Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys 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tagaaatcaa acgtacggta gcggccccat ctgtcttcat cttcccgcca 360 tctgatgagc agttgaaatc tggaactgcc tctgttgtgt gcctgctgaa taacttctat 420 cccagagagg ccaaagtaca gtggaaggtg gataacgccc tccaatcggg taactcccag 480 gagagtgtca cagagcagga cagcaaggac agcacctaca gcctcgagag caccctgacg 540 ctgagcaaag cagactacga gaaacacaaa gtctacgcct gcgaagtcac ccatcagggc 600 ctgagctcac cagtaacaaa aagctttaat agaggagagt gt 642 <210> 132 <211> 236 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 132 Met Asp Met Arg Val Pro Ala Gln Leu Leu Gly Leu Leu Leu Leu Trp 1 5 10 15 Leu Arg Gly Ala Arg Cys Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser 20 25 30 Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser 35 40 45 Gln Asn Val Gly Thr Asn Val Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys 50 55 60 Ala Pro Lys Ala Leu Ile Tyr Ser Ala Ser Phe Leu Tyr Ser Gly Val 65 70 75 80 Pro Tyr Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr 85 90 95 Ile Ser Ser Leu Gln Pro Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln 100 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ggaatggatg ggttggatta atacttacat tggagagcct 240 atttatgctg acagcgtcaa gggcagattc acgttctctc tagacacatc caagtcaaca 300 gcatacctcc aaatgaatag cctgagagca gaggacaccg cagtgtacta ttgtgctaga 360 ggatacagat cttatgccat ggactactgg ggccagggta ccctagtcac cgtctctagt 420 gcctccacca agggcccatc ggtcttcccc ctggcaccct cctccaagag cacctctggg 480 ggcacagcgg ccctgggctg cctggtcaag gactacttcc ccgaaccggt gacggtgtcg 540 tggaactcag gcgccctgac cagcggcgtg cacaccttcc cggctgtcct acagtcctca 600 ggactctact ccctcaagag cgtggtgacc gtgccctcca gcagcttggg cacccagacc 660 tacatctgca acgtgaatca caagcccagc aacaccaagg tggacaagaa agttgagccc 720 aaatcttgtg acaaaactca cacatgccca ccgtgcccag cacctgaact cctgggggga 780 ccgtcagtct tcctcttccc cccaaaaccc aaggacaccc tcatgatctc ccggacccct 840 gaggtcacat gcgtggtggt ggacgtgagc cacgaagacc ctgaggtcaa gttcaactgg 900 tacgtggacg gcgtggaggt gcataatgcc aagacaaagc cgtgcgagga gcagtacggc 960 agcacgtacc gttgcgtcag cgtcctcacc gtcctgcacc aggactggct gaatggcaag 1020 gagtacaagt gcaaggtctc caacaaagcc ctcccagccc ccatcgagaa aaccatctcc 1080 aaagccaaag ggcagccccg agaaccacag gtgtacaccc tgcccccatc ccgggaggag 1140 atgaccaaga accaggtcag cctgacctgc ctggtcaaag gcttctatcc cagcgacatc 1200 gccgtggagt gggagagcaa tgggcagccg gagaacaact acgacaccac gcctcccgtg 1260 ctggactccg acggctcctt cttcctctat agcgacctca ccgtggacaa gagcaggtgg 1320 cagcagggga acgtcttctc atgctccgtg atgcatgagg ctctgcacaa ccactacacg 1380 cagaagagcc tctccctgtc tccgggtaaa 1410 <210> 136 <211> 470 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 136 Met Asp Met Arg Val Pro Ala Gln Leu Leu Gly Leu Leu Leu Leu Trp 1 5 10 15 Leu Arg Gly Ala Arg Cys Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly 20 25 30 Leu Val Gln Pro Gly Gly Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly 35 40 45 Tyr Val Phe Thr Asp Tyr Gly Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly 50 55 60 Lys Gly Leu Glu Trp Met Gly Trp Ile Asn Thr Tyr Ile Gly Glu Pro 65 70 75 80 Ile Tyr Ala Asp Ser Val Lys Gly Arg Phe Thr Phe Ser Leu Asp Thr 85 90 95 Ser Lys Ser Thr Ala Tyr Leu 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Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly 305 310 315 320 Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp 325 330 335 Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro 340 345 350 Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu 355 360 365 Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn 370 375 380 Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile 385 390 395 400 Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Asp Thr 405 410 415 Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Asp 420 425 430 Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys 435 440 445 Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu 450 455 460 Ser Leu Ser Pro Gly Lys 465 470 <210> 137 <211> 1344 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 137 caggtgcagc tgcaggagtc gggcccagga ctggtgaagc cttcggagac cctgtccctc 60 acctgcactg tctctggtgg ctccatcagt agttacttct ggagctggat ccggcagccc 120 ccagggaagg gactggagtg gattgggtat atctattaca gtgggagcac caactacaac 180 ccctccctca agagtcgagt caccatgtca atagacacgt ccaagaacca gttctccctg 240 aagctgagct ctgtgaccgc tgcggacacg gccgtgtatt actgtgcgag agaaattggg 300 agctactacg gctttgacta ctggggccag ggaaccctgg tcaccgtctc cagtgcctcc 360 accaagggcc catcggtctt ccccctggca ccctcctcca agagcacctc tgggggcaca 420 gcggccctgg gctgcctggt caaggactac ttccccgaac cggtgacggt gtcgtggaac 480 tcaggcgccc tgaccagcgg cgtgcacacc ttcccggctg tcctacagtc ctcaggactc 540 tactccctcg agagcgtggt gaccgtgccc tccagcagct tgggcaccca gacctacatc 600 tgcaacgtga atcacaagcc cagcaacacc aaggtggaca agaaagttga gcccaaatct 660 tgtgacaaaa ctcacacatg cccaccgtgc ccagcacctg aactcctggg gggaccgtca 720 gtcttcctct tccccccaaa acccaaggac accctcatga tctcccggac ccctgaggtc 780 acatgcgtgg tggtggacgt gagccacgaa gaccctgagg tcaagttcaa ctggtacgtg 840 gacggcgtgg aggtgcataa tgccaagaca aagccgtgcg aggagcagta cggcagcacg 900 taccgttgcg tcagcgtcct caccgtcctg caccaggact ggctgaatgg caaggagtac 960 aagtgcaagg tctccaacaa agccctccca gcccccatcg agaaaaccat ctccaaagcc 1020 aaagggcagc cccgagaacc acaggtgtac accctgcccc catcccggaa ggagatgacc 1080 aagaaccagg tcagcctgac ctgcctggtc aaaggcttct atcccagcga catcgccgtg 1140 gagtgggaga gcaatgggca gccggagaac aactacaaga ccacgcctcc cgtgctgaag 1200 tccgacggct ccttcttcct ctatagcaag ctcaccgtgg acaagagcag gtggcagcag 1260 gggaacgtct tctcatgctc cgtgatgcat gaggctctgc acaaccacta cacgcagaag 1320 agcctctccc tgtctccggg taaa 1344 <210> 138 <211> 467 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 138 Met Lys His Leu Trp Phe Phe Leu Leu Leu Val Ala Ala Pro Arg Trp 1 5 10 15 Val Leu Ser Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys 20 25 30 Pro Ser Glu Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile 35 40 45 Ser Ser Tyr Phe Trp Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu 50 55 60 Glu Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro 65 70 75 80 Ser Leu Lys Ser Arg Val Thr Met Ser Ile Asp Thr Ser Lys Asn Gln 85 90 95 Phe Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr 100 105 110 Tyr Cys Ala Arg Glu Ile Gly Ser Tyr Tyr Gly Phe Asp Tyr Trp Gly 115 120 125 Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser 130 135 140 Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala 145 150 155 160 Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val 165 170 175 Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala 180 185 190 Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Glu Ser Val Val Thr Val 195 200 205 Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His 210 215 220 Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys 225 230 235 240 Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly 245 250 255 Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met 260 265 270 Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His 275 280 285 Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val 290 295 300 His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr Tyr 305 310 315 320 Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly 325 330 335 Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile 340 345 350 Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val 355 360 365 Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Lys Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser 370 375 380 Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu 385 390 395 400 Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro 405 410 415 Val Leu Lys Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val 420 425 430 Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met 435 440 445 His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser 450 455 460 Pro Gly Lys 465 <210> 139 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 139 cgggcaagtc aggacatcag aaatgattta ggc 33 <210> 140 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 140 Arg Ala Ser Gln Asp Ile Arg Asn Asp Leu Gly 1 5 10 <210> 141 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Homo sapiens <400> 161 gtctcctact tgtctacagc ttcgtcgctc gactat 36 <210> 162 <211> 12 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 162 Val Ser Tyr Leu Ser Thr Ala Ser Ser Leu Asp Tyr 1 5 10 <210> 163 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 163 agctatggca tgcac 15 <210> 164 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 164 Ser Tyr Gly Met His 1 5 <210> 165 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 165 gtcatatcat atgatggaaa taataaactc tatacagact ccgtgaaggg c 51 <210> 166 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 166 Val Ile Ser Tyr Asp Gly Asn Asn Lys Leu Tyr Thr Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 167 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 167 ccaacagtaa ctctctacta ctactacggt atggacgtc 39 <210> 168 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 168 Pro Thr Val Thr Leu Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 169 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 169 agttacttct ggagc 15 <210> 170 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 170 Ser Tyr Phe Trp Ser 1 5 <210> 171 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 171 tatatctatt acagtgggag caccaactac aacccctccc tcaagagt 48 <210> 172 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 172 Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 173 <211> 30 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 173 gaaattggga gctactacgg ctttgactac 30 <210> 174 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 174 Glu Ile Gly Ser Tyr Tyr Gly Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 175 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 175 agttacttct ggagc 15 <210> 176 <211> 214 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 176 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asn Val Gly Thr Asn 20 25 30 Val Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Ala Leu Ile 35 40 45 Tyr Ser Ala Ser Phe Leu Tyr Ser Gly Val Pro Tyr Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Asn Ile Tyr Pro Leu 85 90 95 Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala Ala 100 105 110 Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser Gly 115 120 125 Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu Ala 130 135 140 Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser Gln 145 150 155 160 Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu Glu 165 170 175 Ser Thr Leu Glu Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val Tyr 180 185 190 Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys Ser 195 200 205 Phe Asn Arg Gly Glu Cys 210 <210> 177 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 177 tatatctatt acagtgggaa caccaaatac aacccctccc tcaagagt 48 <210> 178 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 178 Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Asn Thr Lys Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 179 <211> 30 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 179 gaaactggga gctactacgg ctttgactac 30 <210> 180 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 180 Glu Thr Gly Ser Tyr Tyr Gly Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 181 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 181 accaacagtg ttgcttggaa c 21 <210> 182 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 182 Thr Asn Ser Val Ala Trp Asn 1 5 <210> 183 <211> 54 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 183 aggacatact acaggtccaa gtggtataat gattatgcag tttctgtgaa aagt 54 <210> 184 <211> 18 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 184 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala Val Ser Val 1 5 10 15 Lys Ser <210> 185 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 185 gaggatgggg atagctacta ccgctacggt atggacgtc 39 <210> 186 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 186 Glu Asp Gly Asp Ser Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 187 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 187 ggttactact ggaac 15 <210> 188 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 188 Gly Tyr Tyr Trp Asn 1 5 <210> 189 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 189 gaaatcaatc atgctggaaa caccaactac aacccgtccc tcaagagt 48 <210> 190 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 190 Glu Ile Asn His Ala Gly Asn Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 191 <211> 36 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 191 ggatattgta gaagtaccac ctgctacttt gactac 36 <210> 192 <211> 12 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 192 Gly Tyr Cys Arg Ser Thr Thr Cys Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 193 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 193 accaacagtg ttgcttggaa c 21 <210> 194 <211> 214 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 194 Glu Ile Val Leu Thr Gln Ser Pro Gly Thr Leu Ser Leu Ser Pro Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Gln Ser Val Arg Ser Ser 20 25 30 Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Lys Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu 35 40 45 Ile Tyr Gly Ala Ser Ser Arg Ala Thr Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser 50 55 60 Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Arg Leu Glu 65 70 75 80 Pro Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Gly Ser Ser Pro 85 90 95 Thr Phe Gly Gln Gly Thr Arg Leu Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala Ala 100 105 110 Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser Gly 115 120 125 Thr Ala Lys Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu Ala 130 135 140 Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser Gln 145 150 155 160 Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu Lys 165 170 175 Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val Tyr 180 185 190 Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys Ser 195 200 205 Phe Asn Arg Gly Glu Cys 210 <210> 195 <211> 54 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 195 aggacatact acaggtccaa gtggtataat gattatgcag tttctctgaa aagt 54 <210> 196 <211> 18 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 196 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala Val Ser Leu 1 5 10 15 Lys Ser <210> 197 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 197 gaggatgggg atagctacta ccgctacggt atggacgtc 39 <210> 198 <211> 450 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 198 Gln Val Gln Leu Gln Gln Ser Gly Ala Gly Leu Leu Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Ala Val His Gly Gly Ser Phe Ser Gly Tyr 20 25 30 Tyr Trp Asn Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile 35 40 45 Gly Glu Ile Asn His Ala Gly Asn Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys 50 55 60 Ser Arg Val Thr Ile Ser Leu Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe Ser Leu 65 70 75 80 Thr Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala 85 90 95 Arg Gly Tyr Cys Arg Ser Thr Thr Cys Tyr Phe Asp Tyr Trp Gly Gln 100 105 110 Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val 115 120 125 Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala 130 135 140 Leu Gly Cys Leu Val Glu Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser 145 150 155 160 Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val 165 170 175 Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Glu Ser Val Val Thr Val Pro 180 185 190 Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys 195 200 205 Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp 210 215 220 Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly 225 230 235 240 Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile 245 250 255 Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu 260 265 270 Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His 275 280 285 Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr Gly Ser Thr Tyr Arg 290 295 300 Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys 305 310 315 320 Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu 325 330 335 Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr 340 345 350 Thr Leu Pro Pro Ser Arg Lys Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu 355 360 365 Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp 370 375 380 Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val 385 390 395 400 Leu Lys Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp 405 410 415 Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His 420 425 430 Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro 435 440 445 Gly Lys 450 <210> 199 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 199 accaacagtg ttgcttggaa c 21 <210> 200 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 200 Thr Asn Ser Val Ala Trp Asn 1 5 <210> 201 <211> 54 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 201 aggacatact acaggtccaa gtggtataat gattatgcag tttctgtgaa aggt 54 <210> 202 <211> 18 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 202 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala Val Ser Val 1 5 10 15 Lys Gly <210> 203 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 203 gaggatgggg atagctacta ccgctacggt atggacgtc 39 <210> 204 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <223> Each X is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> misc_feature <222> (6)..(6) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> misc_feature <222> (14)..(14) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 204 Val Ile Ser Tyr Asp Xaa Asn Asn Lys Leu Tyr Thr Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 205 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 205 agctatgaca tgcac 15 <210> 206 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 206 Ser Tyr Asp Met His 1 5 <210> 207 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 207 gttatatcat atgatggaag tattaaatac tatgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 208 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 208 Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Ile Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 209 <211> 45 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 209 gaggtccgta gtgggagcta ctactattac tacagtatgg acgtc 45 <210> 210 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 210 Glu Val Arg Ser Gly Ser Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Ser Met Asp Val 1 5 10 15 <210> 211 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 211 agctactgga tcggc 15 <210> 212 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 212 Ser Tyr Trp Ile Gly 1 5 <210> 213 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 213 atcatctatc ttggtgactc agataccaga tacagcccgt ccttccaagg c 51 <210> 214 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 214 Ile Ile Tyr Leu Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 215 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 215 agtaactggg gtcttgacta c 21 <210> 216 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 216 Ser Asn Trp Gly Leu Asp Tyr 1 5 <210> 217 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 217 gactatggaa tgaat 15 <210> 218 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 218 Asp Tyr Gly Met Asn 1 5 <210> 219 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 219 tggattaata cttacattgg agagcctatt tatgctgaca gcgtcaaggg c 51 <210> 220 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 220 Trp Ile Asn Thr Tyr Ile Gly Glu Pro Ile Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 221 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 221 ggatacagat cttatgccat ggactac 27 <210> 222 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 222 Gly Tyr Arg Ser Tyr Ala Met Asp Tyr 1 5 <210> 223 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 223 Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Tyr Leu Ala 1 5 10 <210> 224 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 224 Ala Ala Ser Thr Leu Gln Ser 1 5 <210> 225 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 225 Gln Lys Tyr Asn Ser Ala Pro Trp Thr 1 5 <210> 226 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 226 Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Asp Leu Gly 1 5 10 <210> 227 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 227 Glu Ile Gln His Ser Gly Ile Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 228 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 228 Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Trp Thr 1 5 <210> 229 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 229 Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser Ser Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 230 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 230 Xaa Gln His Ser Xaa Xaa Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 231 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 231 Gln Gln Ser Tyr Ser Thr Pro Trp Thr 1 5 <210> 232 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 232 Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser Ser Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 233 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 233 Xaa Gln His Asn Ser Tyr Pro Pro Thr 1 5 <210> 234 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 234 Gln Gln Ser Tyr Ser Thr Pro Tyr Thr 1 5 <210> 235 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 235 Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu 1 5 10 15 Ala <210> 236 <211> 708 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 236 atggacatga gagtgcctgc acagctgctg ggcctgctgc tgctgtggct gagaggcgcc 60 agatgcgaca tccagatgac ccagtctcca tcctccctat ctgcatctgt aggagacaga 120 gtcaccatca cttgccgggc aagtcagagc attaacaact atttaaattg gtatcagcag 180 aaaccaggga aagcccctaa gctcctgatc tatgctacat ccagtttgca aagtggggtc 240 ccatcaaggt tcagtggcag tggatctggg acagatttct ctctcaccat cagcagtctg 300 caacctgaag attttgcaac ttacttctgt caacagagtt acagtacccc tcggacgttc 360 ggccaaggga ccaaggtgga gatcaaacga acggtggctg caccatctgt cttcatcttc 420 ccgccatctg atgagcagtt gaaatctgga actgcctctg ttgtgtgcct gctgaataac 480 ttctatccca gagaggccaa agtacagtgg aaggtggata acgccctcca atcgggtaac 540 tcccaggaga gtgtcacaga gcaggacagc aaggacagca cctacagcct caagagcacc 600 ctgacgctga gcaaagcaga ctacgagaaa cacaaagtct acgcctgcga agtcacccat 660 cagggcctga gctcgcccgt cacaaagagc ttcaacaggg gagagtgt 708 <210> 237 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 237 Gln Gln Tyr Tyr Ser Thr Pro Leu Thr 1 5 <210> 238 <211> 12 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 238 Arg Ala Ser Gln Ser Val Ser Ser Ser Tyr Leu Ala 1 5 10 <210> 239 <211> 236 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 239 Met Asp Met Arg Val Pro Ala Gln Leu Leu Gly Leu Leu Leu Leu Trp 1 5 10 15 Leu Arg Gly Ala Arg Cys Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser 20 25 30 Leu Ser Ala Ser Val Gly Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser 35 40 45 Gln Ser Ile Asn Asn Tyr Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys 50 55 60 Ala Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Ala Thr Ser Ser Leu Gln Ser Gly Val 65 70 75 80 Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Ser Leu Thr 85 90 95 Ile Ser Ser Leu Gln Pro Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln 100 105 110 Ser Tyr Ser Thr Pro Arg Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile 115 120 125 Lys Arg Thr Val Ala Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp 130 135 140 Glu Gln Leu Lys Ser Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn 145 150 155 160 Phe Tyr Pro Arg Glu Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu 165 170 175 Gln Ser Gly Asn Ser Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp 180 185 190 Ser Thr Tyr Ser Leu Lys Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr 195 200 205 Glu Lys His Lys Val Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser 210 215 220 Ser Pro Val Thr Lys Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys 225 230 235 <210> 240 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 240 Gln Gln Tyr Gly Ser Ser Pro Ile Thr 1 5 <210> 241 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 241 Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Tyr Leu Ala 1 5 10 <210> 242 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 242 Ala Ala Ser Thr Leu Gln Ser 1 5 <210> 243 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 243 Gln Lys Tyr Asn Ser Ala Pro Leu Thr 1 5 <210> 244 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 244 Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Asp Leu Gly 1 5 10 <210> 245 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 245 Ala Ala Ser Ser Leu Gln Ser 1 5 <210> 246 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 246 Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Leu Thr 1 5 <210> 247 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 247 Thr Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ala Gly Tyr Asp Val His 1 5 10 <210> 248 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 248 Gly Asn Ser Asn Arg Pro Ser 1 5 <210> 249 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 249 Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Leu Ser Gly Val Val 1 5 10 <210> 250 <211> 1365 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 250 caggtacagt tgcaggagtc aggtccagga ctggtgaagc cctcggagac cctctcactc 60 acctgtacca tctccgggga cagtgtctct accaacagtg ttgcttggaa ctggatcagg 120 cagcccccag ggaaaggcct tgagtggata ggaaggacat actacaggtc caagtggtat 180 aatgattatg cagtttctct gaaaagtcga gtaaccatca gcccagacac atccaagaac 240 cagttctccc tgaagctgag ctctgtgact gccgcggaca cggctgtgta ttactgtgca 300 agagaggatg gggatagcta ctaccgctac ggtatggacg tctggggcca agggaccacg 360 gtcaccgtct ccagtgcctc caccaagggc ccatcggtct tccccctggc accctcctcc 420 aagagcacct ctgggggcac agcggccctg ggctgcctgg tcaaggacta cttccccgaa 480 ccggtgacgg tgtcgtggaa ctcaggcgcc ctgaccagcg gcgtgcacac cttcccggct 540 gtcctacagt cctcaggact ctactccctc gagagcgtgg tgaccgtgcc ctccagcagc 600 ttgggcaccc agacctacat ctgcaacgtg aatcacaagc ccagcaacac caaggtggac 660 aagaaagttg agcccaaatc ttgtgacaaa actcacacat gcccaccgtg cccagcacct 720 gaactcctgg ggggaccgtc agtcttcctc ttccccccaa aacccaagga caccctcatg 780 atctcccgga cccctgaggt cacatgcgtg gtggtggacg tgagccacga agaccctgag 840 gtcaagttca actggtacgt ggacggcgtg gaggtgcata atgccaagac aaagccgtgc 900 gaggagcagt acggcagcac gtaccgttgc gtcagcgtcc tcaccgtcct gcaccaggac 960 tggctgaatg gcaaggagta caagtgcaag gtctccaaca aagccctccc agcccccatc 1020 gagaaaacca tctccaaagc caaagggcag ccccgagaac cacaggtgta caccctgccc 1080 ccatcccgga aggagatgac caagaaccag gtcagcctga cctgcctggt caaaggcttc 1140 tatcccagcg acatcgccgt ggagtgggag agcaatgggc agccggagaa caactacaag 1200 accacgcctc ccgtgctgaa gtccgacggc tccttcttcc tctatagcaa gctcaccgtg 1260 gacaagagca ggtggcagca ggggaacgtc ttctcatgct ccgtgatgca tgaggctctg 1320 cacaaccact acacgcagaa gagcctctcc ctgtctccgg gtaaa 1365 <210> 251 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 251 Gly Ile Ser Trp Asn Ser Gly Ser Ile Gly Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 252 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <220> <221> misc_feature <222> (2)..(2) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 252 Val Xaa Gln Leu Val Tyr Phe Asp 1 5 <210> 253 <211> 455 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 253 Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Ile Ser Gly Asp Ser Val Ser Thr Asn 20 25 30 Ser Val Ala Trp Asn Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu 35 40 45 Trp Ile Gly Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Ala 50 55 60 Val Ser Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Pro Asp Thr Ser Lys Asn 65 70 75 80 Gln Phe Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val 85 90 95 Tyr Tyr Cys Ala Arg Glu Asp Gly Asp Ser Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met 100 105 110 Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr 115 120 125 Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys Ser Thr Ser 130 135 140 Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu 145 150 155 160 Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His 165 170 175 Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Glu Ser 180 185 190 Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr Tyr Ile Cys 195 200 205 Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Lys Val Glu 210 215 220 Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro 225 230 235 240 Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys 245 250 255 Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val 260 265 270 Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp 275 280 285 Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln Tyr 290 295 300 Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp 305 310 315 320 Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu 325 330 335 Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg 340 345 350 Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Lys Glu Met Thr Lys 355 360 365 Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp 370 375 380 Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys 385 390 395 400 Thr Thr Pro Pro Val Leu Lys Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser 405 410 415 Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser 420 425 430 Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser 435 440 445 Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys 450 455 <210> 254 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 254 Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 255 <211> 12 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 255 Thr Thr Val Thr Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp 1 5 10 <210> 256 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 256 Ser Tyr Tyr Trp Ser 1 5 <210> 257 <211> 726 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 257 atggacatga gagtgcctgc acagctgctg ggcctgctgc tgctgtggct gagaggcgcc 60 agatgcgaca tccagatgac ccagtctcca agctccctgt ctgcgtctgt gggcgatagg 120 gtcaccatca cttgcaggtc cagccagagt gtgttataca gctccaacaa taagaactac 180 ttagtttggt accagcagaa accaggaaag gttcctaaac tgctcattta ctgggcatct 240 acccgggaat ccggggtccc tagtcgattc agtggcagcg ggtctgggac agatttcact 300 ctcaccatca gcagcctgca gcctgaagat gtggcaactt attactgtca gcaatattat 360 aagactcctc tcactttcgg cggagggacc aaggtggaga tcaaacgaac ggtggctgca 420 ccatctgtct tcatcttccc gccatctgat gagcagttga aatctggaac tgcctctgtt 480 gtgtgcctgc tgaataactt ctatcccaga gaggccaaag tacagtggaa ggtggataac 540 gccctccaat cgggtaactc ccaggagagt gtcacagagc aggacagcaa ggacagcacc 600 tacagcctca agagcaccct gacgctgagc aaagcagact acgagaaaca caaagtctac 660 gcctgcgaag tcacccatca gggcctgagc tcgcccgtca caaagagctt caacagggga 720 gagtgt 726 <210> 258 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 258 Tyr Ser Gly Ser Tyr Tyr Tyr Phe Asp 1 5 <210> 259 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 259 Ser Tyr Tyr Trp Ser 1 5 <210> 260 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 260 Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 261 <211> 6 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 261 Leu Thr Gly Tyr Phe Asp 1 5 <210> 262 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 262 Ser Asn Ser Ala Ala Trp Asn 1 5 <210> 263 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 263 cgggcaagtc agagcattaa caactattta aat 33 <210> 264 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 264 Arg Asp Gly Tyr Asn Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp 1 5 10 <210> 265 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 265 Gly Tyr Tyr Trp Ser 1 5 <210> 266 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 266 Glu Ile Asn His Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 267 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 267 Gly Tyr Cys Ser Ser Thr Ser Cys Tyr Thr Tyr Phe Asp 1 5 10 <210> 268 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 268 Ser Gly Ser Tyr Tyr Trp Ser 1 5 <210> 269 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 269 Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 270 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 270 Arg Asp Gly Tyr Asn Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp 1 5 10 <210> 271 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 271 Ser Asn Tyr Met Ser 1 5 <210> 272 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 272 Val Ile Tyr Ser Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys Gly 1 5 10 15 <210> 273 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 273 Arg Asp Gly Tyr Asn Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp 1 5 10 <210> 274 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 274 Ser Tyr Ala Met His 1 5 <210> 275 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 275 Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 276 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 276 Glu Tyr Ser Ser Ser Ser Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp 1 5 10 <210> 277 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 277 Ser Tyr Trp 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cgggaggaga tgaccaagaa ccaggtcagc ctgacctgcc tggtcaaagg cttctatccc 1200 agcgacatcg ccgtggagtg ggagagcaat gggcagccgg agaacaacta caagaccacg 1260 cctcccgtgc tggactccga cggctccttc ttcctctata gcaagctcac cgtggacaag 1320 agcaggtggc agcaggggaa cgtcttctca tgctccgtga tgcatgaggc tctgcacaac 1380 cactacacgc agaagagcct ctccctgtct ccgggtggtg gcggatcggg aggtggcgga 1440 tcccaggtac agttgcagga gtcaggtcca ggactggtga agccctcgga gaccctctca 1500 ctcacctgta ccatctccgg ggacagtgtc tctaccaaca gtgttgcttg gaactggatt 1560 aggcagcccc cagggaaagg ccttgagtgg ataggaagga catactacag gtccaagtgg 1620 tataatgatt atgcagtttc tctgaaaagt cgagtaacca tcagcccaga cacatccaag 1680 aaccagttct ccctgaagct gagctctgtg actgccgcgg acacggctgt gtattactgt 1740 gcaagagagg atggggatag ctactaccgc tacggtatgg acgtctgggg ccaagggacc 1800 acggtcaccg tctcctcagg aggcggagga tctggtggcg gtggttctgg cggcggaggc 1860 tccgacatcc agatgaccca gtctccaagc tccctgtctg cgtctgtggg cgatagggtc 1920 accatcactt gcaggtccag ccagagtgtg ttatacagct ccaacaataa gaactactta 1980 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cccaggtgca gttacagcag tcgggcgcag gactgttgaa gccttcggag 1500 accctgtccc tcacctgcgc tgtccatggt gggtccttca gtggttacta ctggaactgg 1560 attcgccagc caccagggaa ggggctagag tggattgggg aaatcaatca tgctggaaac 1620 accaactaca acccgtccct caagagtcga gtcaccatat cattagacac gtccaagaac 1680 cagttctccc tgacgctgac ctctgtgacc gccgcggaca cggctgtgta ttactgtgcg 1740 agaggatatt gtagaagtac cacctgctac tttgactact ggggccaggg aaccctagtc 1800 accgtctcct caggaggcgg aggatctggt ggcggtggtt ctggcggcgg aggctccgaa 1860 attgtgttga cgcagtctcc aggcaccctg tctttgtctc caggggaaag agccaccctc 1920 tcctgcaggg ccagtcagag tgttagaagc agttacttag cctggtacca gcagaaacct 1980 ggccaggctc ccaggctcct catctatggt gcatccagca gggccactgg catcccagac 2040 aggttcagtg gcagtgggtc tgggacagac ttcactctca ccatcagcag actggagcct 2100 gaagattttg cagtgtatta ctgtcagcag tatggtagct cacctacctt cggccaaggg 2160 acacgactgg agattaaacg a 2181 <210> 435 <211> 705 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 435 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser 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tgcaacgtga atcacaagcc cagcaacacc aaggtggaca agaaagttga gcccaaatct 720 tgtgacaaaa ctcacacatg cccaccgtgc ccagcacctg aactcctggg gggaccgtca 780 gtcttcctct tccccccaaa acccaaggac accctcatga tctcccggac ccctgaggtc 840 acatgcgtgg tggtggacgt gagccacgaa gaccctgagg tcaagttcaa ctggtacgtg 900 gacggcgtgg aggtgcataa tgccaagaca aagccgtgcg aggagcagta cggcagcacg 960 taccgttgcg tcagcgtcct caccgtcctg caccaggact ggctgaatgg caaggagtac 1020 aagtgcaagg tctccaacaa agccctccca gcccccatcg agaaaaccat ctccaaagcc 1080 aaagggcagc cccgagaacc acaggtgtac accctgcccc catcccggga ggagatgacc 1140 aagaaccagg tcagcctgac ctgcctggtc aaaggcttct atcccagcga catcgccgtg 1200 gagtgggaga gcaatgggca gccggagaac aactacgaca ccacgcctcc cgtgctggac 1260 tccgacggct ccttcttcct ctatagcgac ctcaccgtgg acaagagcag gtggcagcag 1320 gggaacgtct tctcatgctc cgtgatgcat gaggctctgc acaaccacta cacgcagaag 1380 agcctctccc tgtctccggg taaa 1404 <210> 554 <211> 1350 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 554 caggtgcagt tacagcagtg gggcgcagga ctgttgaagc cttcggagac cctgtccctc 60 acctgcgctg tccatggtgg gtccttcagt ggttactact ggaactggat ccgcgagcca 120 ccagggaagg ggctagagtg gattggggaa atcaatcatg ctggaatcac caactacaac 180 ccgtccctca agagtcgagt caccatatca ttagacacgt ccaagaacca gttctccctg 240 aagctgacct ctgtgaccgc cgcggacacg gctgtgtatt actgtgcgag aggatattgt 300 agaagtacca cctgctactt tgactactgg ggccagggaa ccctagtcac cgtctctagt 360 gcctccacca agggcccatc ggtcttcccc ctggcaccct cctccaagag cacctctggg 420 ggcacagcgg ccctgggctg cctggtcaag gactacttcc ccgaaccggt gacggtgtcg 480 tggaactcag gcgccctgac cagcggcgtg cacaccttcc cggctgtcct acagtcctca 540 ggactctact ccctcgagag cgtggtgacc gtgccctcca gcagcttggg cacccagacc 600 tacatctgca acgtgaatca caagcccagc aacaccaagg tggacaagaa agttgagccc 660 aaatcttgtg acaaaactca cacatgccca ccgtgcccag cacctgaact cctgggggga 720 ccgtcagtct tcctcttccc cccaaaaccc aaggacaccc tcatgatctc ccggacccct 780 gaggtcacat gcgtggtggt ggacgtgagc cacgaagacc ctgaggtcaa gttcaactgg 840 tacgtggacg gcgtggaggt gcataatgcc aagacaaagc cgtgcgagga gcagtacggc 900 agcacgtacc gttgcgtcag cgtcctcacc gtcctgcacc aggactggct gaatggcaag 960 gagtacaagt gcaaggtctc caacaaagcc ctcccagccc ccatcgagaa aaccatctcc 1020 aaagccaaag ggcagccccg agaaccacag gtgtacaccc tgcccccatc ccggaaggag 1080 atgaccaaga accaggtcag cctgacctgc ctggtcaaag gcttctatcc cagcgacatc 1140 gccgtggagt gggagagcaa tgggcagccg gagaacaact acaagaccac gcctcccgtg 1200 ctgaagtccg acggctcctt cttcctctat agcaagctca ccgtggacaa gagcaggtgg 1260 cagcagggga acgtcttctc atgctccgtg atgcatgagg ctctgcacaa ccactacacg 1320 cagaagagcc tctccctgtc tccgggtaaa 1350 <210> 555 <211> 450 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 555 Gln Val Gln Leu Gln Gln Trp Gly Ala Gly Leu Leu Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Ala Val His Gly Gly Ser Phe Ser Gly Tyr 20 25 30 Tyr Trp Asn Trp Ile Arg Glu Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile 35 40 45 Gly Glu Ile Asn His Ala Gly Ile Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys 50 55 60 Ser Arg Val Thr Ile Ser Leu Asp Thr 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gcagttatat catatgatgg aagtattaaa 240 tactatgcag actccgtgaa gggccgattc accatctcca gagacaattc caagaacacg 300 ctgtatctgc aagtgaacag cctgagagct gaggacacgg ctgtgtatta ctgtgcgaga 360 gaggtccgta gtgggagcta ctactattac tacagtatgg acgtctgggg ccaagggacc 420 ttggtcaccg tctctagtgc ctccaccaag ggcccatcgg tcttccccct ggcaccctcc 480 tccaagagca cctctggggg cacagcggcc ctgggctgcc tggtcaagga ctacttcccc 540 gaaccggtga cggtgtcgtg gaactcaggc gccctgacca gcggcgtgca caccttcccg 600 gctgtcctac agtcctcagg actctactcc ctcaagagcg tggtgaccgt gccctccagc 660 agcttgggca cccagaccta catctgcaac gtgaatcaca agcccagcaa caccaaggtg 720 gacaagaaag ttgagcccaa atcttgtgac aaaactcaca catgcccacc gtgcccagca 780 cctgaactcc tggggggacc gtcagtcttc ctcttccccc caaaacccaa ggacaccctc 840 atgatctccc ggacccctga ggtcacatgc gtggtggtgg acgtgagcca cgaagaccct 900 gaggtcaagt tcaactggta cgtggacggc gtggaggtgc ataatgccaa gacaaagccg 960 tgcgaggagc agtacggcag cacgtaccgt tgcgtcagcg tcctcaccgt cctgcaccag 1020 gactggctga atggcaagga gtacaagtgc aaggtctcca acaaagccct cccagccccc 1080 atcgagaaaa ccatctccaa agccaaaggg cagccccgag aaccacaggt gtacaccctg 1140 cccccatccc gggaggagat gaccaagaac caggtcagcc tgacctgcct ggtcaaaggc 1200 ttctatccca gcgacatcgc cgtggagtgg gagagcaatg ggcagccgga gaacaactac 1260 gacaccacgc ctcccgtgct ggactccgac ggctccttct tcctctatag cgacctcacc 1320 gtggacaaga gcaggtggca gcaggggaac gtcttctcat gctccgtgat gcatgaggct 1380 ctgcacaacc actacacgca gaagagcctc tccctgtctc cgggtaaa 1428 <210> 622 <211> 708 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 622 atggacatga gggtgcccgc tcagctcctg gggctcctgc tgctgtggct gagaggtgcg 60 cgctgtgaca tccagatgac ccagtctcca tcctccctgt ctgcatctgt aggagacaga 120 gtcaccatca cttgccgggc aagtcaggac atcagaaatg atttaggctg gtatcaggag 180 aaaccaggga aagcccctaa gctcctgatc tatgctgcgt ccagtttgca aagtggggtc 240 ccatcaaggt tcagcggcag tggatctggg ccagaattca ctctcacaat cagcagcctg 300 cagcctgaag attttgcaac ttattactgt ctacaacata atagttatcc gctcactttc 360 ggcggaggga ccaaggtgga gatcaaacgt acggtggctg caccatctgt cttcatcttc 420 ccgccatctg atgagcagtt gaaatctgga actgcctctg ttgtgtgcct gctgaataac 480 ttctatccca gagaggccaa agtacagtgg aaggtggata acgccctcca atcgggtaac 540 tcccaggaga gtgtcacaga gcaggacagc aaggacagca cctacagcct cgagagcacc 600 ctgacgctga gcaaagcaga ctacgagaaa cacaaagtct acgcctgcga agtcacccat 660 cagggcctga gctcgcccgt cacaaagagc ttcaacaggg gagagtgt 708 <210> 623 <211> 454 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 623 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr 20 25 30 Asp Met His Trp Val Arg Lys Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ala Val Ile Ser Tyr Asp Gly Ser Ile Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Val Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Glu Val Arg Ser Gly Ser Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Ser Met Asp 100 105 110 Val Trp 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Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu Pro 325 330 335 Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu 340 345 350 Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn 355 360 365 Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile 370 375 380 Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Asp Thr 385 390 395 400 Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Asp 405 410 415 Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys 420 425 430 Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu 435 440 445 Ser Leu Ser Pro Gly Lys 450 <210> 624 <211> 1428 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 624 atggacatga gggtgcccgc tcagctcctg gggctcctgc tgctgtggct gagaggtgcg 60 cgctgtcagg tgcagttggt ggagtctggg ggaggcgtgg tccagcctgg gaggtccctg 120 agactctcct gtgcagcctc tggattcacc ttcagtagct atgacatgca ctgggtccgc 180 aaggctccag gcaaggggct ggagtgggtg gcagttatat catatgatgc aagtattaaa 240 tactatgcag aatccgtgaa gggccgattc accatctcca gagacaattc caagaacacg 300 ctgtatctgc aagtgaacag cctgagagct gaggacacgg ctgtgtatta ctgtgcgaga 360 gaggtccgta gtgggagcta ctactattac tacagtatgg acgtctgggg ccaagggacc 420 ttggtcaccg tctctagtgc ctccaccaag ggcccatcgg tcttccccct ggcaccctcc 480 tccaagagca cctctggggg cacagcggcc ctgggctgcc tggtcaagga ctacttcccc 540 gaaccggtga cggtgtcgtg gaactcaggc gccctgacca gcggcgtgca caccttcccg 600 gctgtcctac agtcctcagg actctactcc ctcaagagcg tggtgaccgt gccctccagc 660 agcttgggca cccagaccta catctgcaac gtgaatcaca agcccagcaa caccaaggtg 720 gacaagaaag ttgagcccaa atcttgtgac aaaactcaca catgcccacc gtgcccagca 780 cctgaactcc tggggggacc gtcagtcttc ctcttccccc caaaacccaa ggacaccctc 840 atgatctccc ggacccctga ggtcacatgc gtggtggtgg acgtgagcca cgaagaccct 900 gaggtcaagt tcaactggta cgtggacggc gtggaggtgc ataatgccaa gacaaagccg 960 tgcgaggagc agtacggcag cacgtaccgt tgcgtcagcg tcctcaccgt cctgcaccag 1020 gactggctga atggcaagga gtacaagtgc aaggtctcca acaaagccct cccagccccc 1080 atcgagaaaa ccatctccaa agccaaaggg cagccccgag aaccacaggt gtacaccctg 1140 cccccatccc gggaggagat gaccaagaac caggtcagcc tgacctgcct ggtcaaaggc 1200 ttctatccca gcgacatcgc cgtggagtgg gagagcaatg ggcagccgga gaacaactac 1260 gacaccacgc ctcccgtgct ggactccgac ggctccttct tcctctatag cgacctcacc 1320 gtggacaaga gcaggtggca gcaggggaac gtcttctcat gctccgtgat gcatgaggct 1380 ctgcacaacc actacacgca gaagagcctc tccctgtctc cgggtaaa 1428 <210> 625 <211> 708 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 625 atggacatga gggtgcccgc tcagctcctg gggctcctgc tgctgtggct gagaggtgcg 60 cgctgtgaca tccagatgac ccagtctcca tcctccctgt ctgcatctgt aggagacaga 120 gtcaccatca cttgccgggc aagtcaggac atcagaaatg atttaggctg gtatcaggag 180 aaaccaggga aagcccctaa gctcctgatc tatgctgcgt ccagtttgca aagtggggtc 240 ccatcaaggt tcagcggcag tggatctggg acagaattca ctctcacaat cagcagcctg 300 cagcctgaag attttgcaac ttattactgt ctacaacata atagttatcc gctcactttc 360 ggcggaggga ccaaggtgga gatcaaacgt acggtggctg caccatctgt cttcatcttc 420 ccgccatctg atgagcagtt gaaatctgga actgcctctg ttgtgtgcct gctgaataac 480 ttctatccca gagaggccaa agtacagtgg aaggtggata acgccctcca atcgggtaac 540 tcccaggaga gtgtcacaga gcaggacagc aaggacagca cctacagcct cgagagcacc 600 ctgacgctga gcaaagcaga ctacgagaaa cacaaagtct acgcctgcga agtcacccat 660 cagggcctga gctcgcccgt cacaaagagc ttcaacaggg gagagtgt 708 <210> 626 <211> 454 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 626 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr 20 25 30 Asp Met His Trp Val Arg Lys Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ala Val Ile Ser Tyr Asp Ala Ser Ile Lys Tyr Tyr Ala Glu Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Val Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Glu Val Arg Ser Gly Ser Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Ser Met Asp 100 105 110 Val Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val 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Ser Asn Lys Ala Leu Pro 325 330 335 Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu 340 345 350 Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn 355 360 365 Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile 370 375 380 Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Asp Thr 385 390 395 400 Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Asp 405 410 415 Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys 420 425 430 Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu 435 440 445 Ser Leu Ser Pro Gly Lys 450 <210> 627 <211> 642 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 627 gaaattgtgt tgacgcagtc tccaggcacc ctgtctttgt ctccagggga aagagccacc 60 ctctcctgca gggccagtca gagtgttaga agcagttact tagcctggta ccagaagaaa 120 cctggccagg ctcccaggct cctcatctat ggtgcatcca gcagggccac tggcatccca 180 gacaggttca gtggcagtgg gtctgggaca gacttcactc tcaccatcag cagactggag 240 cctgaagatt ttgcagtgta ttactgtcag cagtatggta gctcacctac cttcggccaa 300 gggacacgac tggagattaa acgaacggtg gctgcaccat ctgtcttcat cttcccgcca 360 tctgatgagc agttgaaatc tggtaccgcc aaagttgtgt gcctgctgaa taacttctat 420 cccagagagg ccaaagtaca gtggaaggtg gataacgccc tccaatcggg taactcccag 480 gagagtgtca cagagcagga cagcaaggac agcacctaca gcctcaagag caccctgacg 540 ctgagcaaag cagactacga gaaacacaaa gtctacgcct gcgaagtcac ccatcagggc 600 ctgagctcgc ccgtcacaaa gagcttcaac aggggagagt gt 642 <210> 628 <211> 642 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 628 gacattcaaa tgacccagag cccatccagc ctgagcgcat ctgtaggaga ccgggtcacc 60 atcacttgta aagccagtca gaacgtaggt actaacgtag cctggtatca ggaaaaacca 120 ggtaaagccc caaaagccct catctacagt gcctctttcc tctatagtgg tgtaccatac 180 aggttcagcg gatccggtag tggtactgat ttcaccctca cgatcagtag cctccagcca 240 gaagatttcg ccacttatta ctgtcaacag tataacatct acccactcac attcggtcag 300 ggtactaaag tagaaatcaa acgtacggta gcggccccat ctgtcttcat cttcccgcca 360 tctgatgagc agttgaaatc tggaactgcc gaagttgtgt gcctgctgaa taacttctat 420 cccagagagg ccaaagtaca gtggaaggtg gataacgccc tccaatcggg taactcccag 480 gagagtgtca cagagcagga cagcaaggac agcacctaca gcctcgagag caccctgacg 540 ctgagcaaag cagactacga gaaacacaaa gtctacgcct gcgaagtcac ccatcagggc 600 ctgagctcac cagtaacaaa aagctttaat agaggagagt gt 642 <210> 629 <211> 1350 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 629 caggtgcagt tacagcagtc gggcgcagga ctgttgaagc cttcggagac cctgtccctc 60 acctgcgctg tccatggtgg gtccttcagt ggttactact ggaactggat ccgcgagcca 120 ccagggaagg ggctagagtg gattggggaa atcaatcatg ctggaaacac caactacaac 180 ccgtccctca agagtcgagt caccatatca ttagacacgt ccaagaacca gttctccctg 240 acgctgacct ctgtgaccgc cgcggacacg gctgtgtatt actgtgcgag aggatattgt 300 agaagtacca cctgctactt tgactactgg ggccagggaa ccctagtcac cgtctctagt 360 gcctccacca agggcccatc ggtcttcccc ctggcaccct cctccaagag cacctctggg 420 ggcacagcgg ccctgggctg cctggtcgag gactacttcc ccgaaccggt gacggtgtcg 480 tggaactcag gcgccctgac cagcggcgtg cacaccttcc cggctgtcct acagtcctca 540 ggactctact ccctcgagag cgtggtgacc gtgccctcca gcagcttggg cacccagacc 600 tacatctgca acgtgaatca caagcccagc aacaccaagg tggacaagaa agttgagccc 660 aaatcttgtg acaaaactca cacatgccca ccgtgcccag cacctgaact cctgggggga 720 ccgtcagtct tcctcttccc cccaaaaccc aaggacaccc tcatgatctc ccggacccct 780 gaggtcacat gcgtggtggt ggacgtgagc cacgaagacc ctgaggtcaa gttcaactgg 840 tacgtggacg gcgtggaggt gcataatgcc aagacaaagc cgtgcgagga gcagtacggc 900 agcacgtacc gttgcgtcag cgtcctcacc gtcctgcacc aggactggct gaatggcaag 960 gagtacaagt gcaaggtctc caacaaagcc ctcccagccc ccatcgagaa aaccatctcc 1020 aaagccaaag ggcagccccg agaaccacag gtgtacaccc tgcccccatc ccggaaggag 1080 atgaccaaga accaggtcag cctgacctgc ctggtcaaag gcttctatcc cagcgacatc 1140 gccgtggagt gggagagcaa tgggcagccg gagaacaact acaagaccac gcctcccgtg 1200 ctgaagtccg acggctcctt cttcctctat agcaagctca ccgtggacaa gagcaggtgg 1260 cagcagggga acgtcttctc atgctccgtg atgcatgagg ctctgcacaa ccactacacg 1320 cagaagagcc tctccctgtc tccgggtaaa 1350 <210> 630 <211> 642 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 630 gacattcaaa tgacccagag cccatccagc ctgagcgcat ctgtaggaga ccgggtcacc 60 atcacttgta aagccagtca gaacgtaggt actaacgtag cctggtatca ggaaaaacca 120 ggtaaagccc caaaagccct catctacagt gcctctttcc tctatagtgg tgtaccatcc 180 aggttcagcg gatccggtag tggtactgat ttcaccctca cgatcagtag cctccagcca 240 gaagatttcg ccacttatta ctgtcaacag tataacatct acccactcac attcggtcag 300 ggtactaaag tagaaatcaa acgtacggta gcggccccat ctgtcttcat cttcccgcca 360 tctgatgagc agttgaaatc tggaactgcc gaagttgtgt gcctgctgaa taacttctat 420 cccagagagg ccaaagtaca gtggaaggtg gataacgccc tccaatcggg taactcccag 480 gagagtgtca cagagcagga cagcaaggac agcacctaca gcctcgagag caccctgacg 540 ctgagcaaag cagactacga gaaacacaaa gtctacgcct gcgaagtcac ccatcagggc 600 ctgagctcac cagtaacaaa aagctttaat agaggagagt gt 642 <210> 631 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 631 Leu Gln His Gln Ser Tyr Pro Pro Thr 1 5 <210> 632 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 632 Thr Gln Ser Val Ala Trp Asn 1 5 <210> 633 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 633 Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Gln Thr Lys Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 634 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 634 Glu Ile Asn His Ala Gly Gln Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 635 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 635 Arg Thr Ser Gln Asp Xaa Arg Asp Asp Leu Xaa 1 5 10 <210> 636 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 636 Asp Xaa Ser Ser Leu Gln Ser 1 5 <210> 637 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 637 Xaa Gln His Gln Ser Tyr Pro Pro Thr 1 5 <210> 638 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <400> 638 Xaa Gln His Asn Xaa Tyr Pro Pro Thr 1 5 <210> 639 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(4) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 639 Ser Tyr Xaa Xaa His 1 5 <210> 640 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(15) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 640 Xaa Xaa Ser Tyr Asp Xaa Asn Asn Lys Xaa Tyr Thr Asp Xaa Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 641 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(11) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 641 Pro Thr Xaa Thr Xaa Tyr Tyr Tyr Tyr Xaa Xaa Asp Val 1 5 10 <210> 642 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 642 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Asn Asn Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 643 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 643 Xaa Thr Ser Ser Xaa Gln Ser 1 5 <210> 644 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 644 Tyr Xaa Tyr Tyr Ser Xaa Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 645 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(3) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 645 Glu Xaa Xaa Ser Tyr Tyr Xaa Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 646 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(3) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 646 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Asn Asn Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 647 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 647 Xaa Xaa Ser Ser Xaa Gln Ser 1 5 <210> 648 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 648 Tyr Xaa Tyr Tyr Ser Xaa Gln Thr Lys Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 649 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <400> 649 Tyr Xaa Tyr Tyr Ser Xaa Asn Xaa Lys Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 650 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 650 Glu Thr Xaa Ser Tyr Tyr Xaa Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 651 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(17) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 651 Lys Ser Ser Gln Ser Val Xaa Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Xaa 1 5 10 15 Xaa <210> 652 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 652 Trp Xaa Ser Thr Arg Glu Ser 1 5 <210> 653 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 653 Gln Gln Tyr Tyr Lys Thr Pro Xaa Thr 1 5 <210> 654 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(5) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 654 Thr Asn Xaa Xaa Xaa Trp Asn 1 5 <210> 655 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(5) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 655 Thr Asn Xaa Xaa Xaa Trp Asn 1 5 <210> 656 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 656 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Xaa Val Ser Xaa 1 5 10 15 Lys Ser <210> 657 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(11) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 657 Glu Asp Xaa Asp Ser Tyr Tyr Arg Tyr Xaa Xaa Asp Val 1 5 10 <210> 658 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(17) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 658 Arg Ser Ser Gln Ser Val Xaa Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Xaa 1 5 10 15 Xaa <210> 659 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 659 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Xaa Xaa Ser Xaa 1 5 10 15 Lys Ser <210> 660 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (18)..(18) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 660 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Trp Tyr Asn Asp Tyr Xaa Xaa Ser Val 1 5 10 15 Lys Xaa <210> 661 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(12) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 661 Arg Xaa Ser Gln Ser Val Arg Ser Ser Tyr Xaa Xaa 1 5 10 <210> 662 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 662 Xaa Xaa Ser Ser Arg Xaa Thr 1 5 <210> 663 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 663 Gln Gln Tyr Xaa Ser Ser Pro Thr 1 5 <210> 664 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 664 Xaa Tyr Tyr Trp Asn 1 5 <210> 665 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic pol,ypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 665 Glu Xaa Gln His Xaa Xaa Gln Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 666 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 666 Glu Xaa Asn His Xaa Xaa Asn Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 667 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 667 Xaa Tyr Cys Arg Ser Thr Thr Cys Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 668 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(12) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 668 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Arg Ser Ser Tyr Xaa Xaa 1 5 10 <210> 669 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 669 Xaa Xaa Ser Tyr Asp Xaa Asn Asn Lys Xaa Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 670 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 670 Arg Xaa Ser Gln Xaa Xaa Ser Asn Asp Xaa 1 5 10 <210> 671 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(12) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently M, G, A, V, I, or L <400> 671 Asp Glu Thr Glu Thr Xaa Tyr Tyr Tyr Tyr Xaa Xaa Asp Xaa 1 5 10 <210> 672 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 672 Gly Tyr Cys Ser Ser Thr Ser Cys Tyr Thr Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 673 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 673 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser 1 5 <210> 674 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 674 Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Leu Thr 1 5 <210> 675 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 675 Gly Thr Thr Gly Thr Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 676 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L <400> 676 Glu Asp Gly Asp Xaa Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 677 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 677 Glu Ile Gln His Ala Gly Gln Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 678 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 678 Val Ile Ser Tyr Glu Gly Asn Asn Lys Leu Tyr Thr Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 679 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <400> 679 Xaa Xaa Ser Tyr Glu Xaa Asn Asn Lys Leu Tyr Thr Glu Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 680 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 680 Glu Glu Gly Glu Ser Tyr Tyr Arg Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 681 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I or L. <400> 681 Glu Glu Xaa Glu Ser Tyr Tyr Arg Tyr Xaa Xaa Asp Xaa 1 5 10 <210> 682 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 682 aggtctagtc agagcctcct gtatagtaat ggatacaact atttggat 48 <210> 683 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 683 Arg Ser Ser Gln Ser Leu Leu Tyr Ser Asn Gly Tyr Asn Tyr Leu Asp 1 5 10 15 <210> 684 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 684 ttgggttcta gtcgggcctc c 21 <210> 685 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 685 Leu Gly Ser Ser Arg Ala Ser 1 5 <210> 686 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 686 atgcaacctc tacaaactcc gctcact 27 <210> 687 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 687 Met Gln Pro Leu Gln Thr Pro Leu Thr 1 5 <210> 688 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 688 aagtccagtc agaatatttt atacagctcc aacaataaaa actacttagc t 51 <210> 689 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 689 Lys Ser Ser Gln Asn Ile Leu Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu 1 5 10 15 Ala <210> 690 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 690 tgggcatcta cccgggaatc c 21 <210> 691 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 691 Val Met Ser Tyr Asp Xaa Asn Asn Lys Leu Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 692 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 692 caacaatatt atagtattcc gtggacg 27 <210> 693 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 693 Gln Gln Tyr Tyr Ser Ile Pro Trp Thr 1 5 <210> 694 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 694 aagtccagcc agagtgtttt atacagctcc aacaataaaa actacttagc t 51 <210> 695 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 695 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 10 <210> 696 <211> 42 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 696 actgggagca gctccaacat cggggcaggt tataatgttc ac 42 <210> 697 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 697 Thr Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ala Gly Tyr Asn Val His 1 5 10 <210> 698 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 698 ggtaacaaca atcggccctc a 21 <210> 699 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 699 Gly Asn Asn Asn Arg Pro Ser 1 5 <210> 700 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 700 cagtcctatg acagcagcct gagtggttgg gtg 33 <210> 701 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 701 Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Leu Ser Gly Trp Val 1 5 10 <210> 702 <211> 42 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 702 actgggagca gctccaacat cggggcaggt tatgatgtac ac 42 <210> 703 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 703 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser 1 5 10 <210> 704 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 704 ggtaacagcc atcggccctc a 21 <210> 705 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 705 Gly Asn Ser His Arg Pro Ser 1 5 <210> 706 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 706 cagtcctatg acagcagcct gagtggttat gtc 33 <210> 707 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 707 Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Leu Ser Gly Tyr Val 1 5 10 <210> 708 <211> 42 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 708 actgggagcg gctccaacat cggggcaggt tatgatgtac ac 42 <210> 709 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 709 Thr Gly Ser Gly Ser Asn Ile Gly Ala Gly Tyr Asp Val His 1 5 10 <210> 710 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 710 ggtaatagtc atcggccctc a 21 <210> 711 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 711 Xaa Xaa Ser Tyr Glu Xaa Asn Asn Lys Xaa Tyr Xaa Glu Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 712 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 712 cgggcaagtc agagctttag cagttattta aat 33 <210> 713 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 713 Arg Ala Ser Gln Ser Phe Ser Ser Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 714 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 714 gctgcatcca gtttgcaaag t 21 <210> 715 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 715 Val Met Ser Tyr Glu Gly Asn Asn Lys Leu Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 716 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 716 caacagagtt acagtacccc tcgcagt 27 <210> 717 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 717 Gln Gln Ser Tyr Ser Thr Pro Arg Ser 1 5 <210> 718 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 718 cgggcaagtc agagcgttac cagctattta aat 33 <210> 719 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 719 Arg Ala Ser Gln Ser Val Thr Ser Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 720 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 720 actgcatcca gtttgcaaag t 21 <210> 721 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 721 Thr Ala Ser Ser Leu Gln Ser 1 5 <210> 722 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 722 tctgaaagca actccgacat cggaactaat gctgtaaac 39 <210> 723 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 723 Ser Glu Ser Asn Ser Asp Ile Gly Thr 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Gln Gln Ser Tyr Ser Asn Pro Gln Glu Cys Ser 1 5 10 <210> 734 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 734 cgggcaagtc agggcattag aaatgactta ggc 33 <210> 735 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 735 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser 1 5 10 15 <210> 736 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 736 gctgcatccg gtttacaagg t 21 <210> 737 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 737 Ala Ala Ser Gly Leu Gln Gly 1 5 <210> 738 <211> 30 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 738 ctacagcata atagttaccc cacgtggacg 30 <210> 739 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 739 Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Thr Trp Thr 1 5 10 <210> 740 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 740 cgggcaagtc agagcattag ttactattta aat 33 <210> 741 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 741 Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser Tyr Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 742 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 742 gctgcatcca gtttacaaag t 21 <210> 743 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 743 Arg Ser Ser Gln Ser Leu Leu Tyr Ser Gln Gly Tyr Asn Tyr Leu Asp 1 5 10 15 <210> 744 <211> 24 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 744 caacagagtt acagttccat cacc 24 <210> 745 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 745 Gln Gln Ser Tyr Ser Ser Ile Thr 1 5 <210> 746 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 746 cgggcaagtc agaacattag cagctattta aat 33 <210> 747 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 747 Arg Ala Ser Gln Asn Ile Ser Ser Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 748 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 748 actgcatcca gtttgcaaag t 21 <210> 749 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 749 Thr Ala Ser Ser Leu Gln Ser 1 5 <210> 750 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 750 caacagagtt acagtaaccc tcctgagagc agt 33 <210> 751 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 751 Gln Gln Ser Tyr Ser Asn Pro Pro Glu Ser Ser 1 5 10 <210> 752 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 752 aggtctagtc aaagcctcgt atacagtgac ggaaacacct acttgaat 48 <210> 753 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 753 Arg Ser Ser Gln Ser Leu Val Tyr Ser Asp Gly Asn Thr Tyr Leu Asn 1 5 10 15 <210> 754 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 754 aaggtttcta actgggactc t 21 <210> 755 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 755 Lys Val Ser Asn Trp Asp Ser 1 5 <210> 756 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 756 atgcaaggta cacactggcc t 21 <210> 757 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 757 Met Gln Gly Thr His Trp Pro 1 5 <210> 758 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 758 cgggcaagtc agagcattag cagctattta aat 33 <210> 759 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 759 Arg Ser Ser Gln Ser Xaa Xaa Tyr Ser Asn Xaa Tyr Asn Tyr Xaa Asp 1 5 10 15 <210> 760 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 760 gctgcatcca ggttgcaaag t 21 <210> 761 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 761 Ala Ala Ser Arg Leu Gln Ser 1 5 <210> 762 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 762 caacagagtg acagtacccc gatcacc 27 <210> 763 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 763 Gln Gln Ser Asp Ser Thr Pro Ile Thr 1 5 <210> 764 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 764 gctgcatcca gtttacaaag t 21 <210> 765 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 765 Arg Ser Ser Gln Ser Xaa Xaa Tyr Ser Gln Xaa Tyr Asn Tyr Xaa Asp 1 5 10 15 <210> 766 <211> 24 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 766 caacagagtt tcagtaccat cacc 24 <210> 767 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 767 Gln Gln Ser Phe Ser Thr Ile Thr 1 5 <210> 768 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 768 ggtgcatccc gtttgcaaag t 21 <210> 769 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 769 Gly Ala Ser Arg Leu Gln Ser 1 5 <210> 770 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 770 caacagagtg acactacccc gatcacc 27 <210> 771 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 771 Gln Gln Ser Asp Thr Thr Pro Ile Thr 1 5 <210> 772 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 772 cgggcaagtc agagcattag ccactattta aat 33 <210> 773 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 773 Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser His Tyr Leu Asn 1 5 10 <210> 774 <211> 24 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 774 caacagagtt tcagtagcat cacc 24 <210> 775 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 775 Gln Gln Ser Phe Ser Ser Ile Thr 1 5 <210> 776 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 776 acctattaca tgagc 15 <210> 777 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 777 Thr Tyr Tyr Met Ser 1 5 <210> 778 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 778 tccattagta gtagtagtag tttcatatac tacgcagact cagtgaaggg c 51 <210> 779 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 779 Ser Ile Ser Ser Ser Ser Ser Phe Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 780 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 780 gaccgtatag cagcacctgg tacatactac tactacggta tggacgtc 48 <210> 781 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 781 Asp Arg Ile Ala Ala Pro Gly Thr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 15 <210> 782 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 782 acttatggca tgcac 15 <210> 783 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 783 Thr Tyr Gly Met His 1 5 <210> 784 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 784 gttatttggt atgatggaag taataaagac tatgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 785 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 785 Val Ile Trp Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Asp Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 786 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 786 gaggaaaggg attcgtacta ccattacggg atggacgtc 39 <210> 787 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 787 Glu Glu Arg Asp Ser Tyr Tyr His Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 788 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 788 agttatggca tgcac 15 <210> 789 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 789 Xaa Xaa Ser Ser Arg Xaa Ser 1 5 <210> 790 <211> 39 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 790 gaggaaaggg attcctacta ccactacggt atggacgtc 39 <210> 791 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 791 agctatgtca tgagc 15 <210> 792 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 792 Ser Tyr Val Met Ser 1 5 <210> 793 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 793 gttattagtg gtagtggtgg tagcacatac tacgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 794 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 794 Val Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 795 <211> 42 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 795 ggtggtacca actattacta ctactactcc ggtatggacg tc 42 <210> 796 <211> 14 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 796 Gly Gly Thr Asn Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Ser Gly Met Asp Val 1 5 10 <210> 797 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 797 aactatgcca tgagc 15 <210> 798 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 798 Asn Tyr Ala Met Ser 1 5 <210> 799 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 799 gttattagtg gtagaggtgg tagcacatac tacgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 800 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 800 Val Ile Ser Gly Arg Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 801 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 801 gacgggtata gcagtgcctg gtactttgac tac 33 <210> 802 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 802 Asp Gly Tyr Ser Ser Ala Trp Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 803 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 803 aactatgcca tgaac 15 <210> 804 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 804 Asn Tyr Ala Met Asn 1 5 <210> 805 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 805 gtcattagtg gtcgtggtgg tagtacatac tatgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 806 <211> 33 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 806 gacgggtata gcagtgcctg gttctttgac tac 33 <210> 807 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 807 Asp Gly Tyr Ser Ser Ala Trp Phe Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 808 <211> 21 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 808 agcagcagtg ctacttggaa c 21 <210> 809 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 809 Ser Ser Ser Ala Thr Trp Asn 1 5 <210> 810 <211> 54 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 810 aggacatacc agaggtccaa gtggaataat gattatgcag tatctgtgaa aagt 54 <210> 811 <211> 18 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 811 Arg Thr Tyr Gln Arg Ser Lys Trp Asn Asn Asp Tyr Ala Val Ser Val 1 5 10 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Pro Asp Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 822 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 822 gagggtatag cagtggctct tacctac 27 <210> 823 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 823 Glu Gly Ile Ala Val Ala Leu Thr Tyr 1 5 <210> 824 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 824 ggttactact ggagc 15 <210> 825 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 825 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 1 5 10 15 Gly Gly Gly Ser 20 <210> 826 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 826 gaaatcaatc atagtggaag aaccaactac aacccgtccc tcaagagt 48 <210> 827 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 827 Glu Ile Asn His Ser Gly Arg Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 828 <211> 30 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 828 gacagtggct ggcacttttc ttttgatatc 30 <210> 829 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 829 Asp Ser Gly Trp His Phe Ser Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 830 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 830 agctatggca tgcac 15 <210> 831 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 831 gttatatggt ttgatggaag taatgaatac tatgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 832 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 832 Val Ile Trp Phe Asp Gly Ser Asn Glu Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 833 <211> 30 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 833 gagcgatggt tcggggagtt attagactac 30 <210> 834 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 834 Glu Arg Trp Phe Gly Glu Leu Leu Asp Tyr 1 5 10 <210> 835 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 835 agctatgcca tgagc 15 <210> 836 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 836 Ser Tyr Ala Met Ser 1 5 <210> 837 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 837 ggtattagtg gtggtggtgg tagcacatac tacgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 838 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 838 Gly Ile Ser Gly Gly Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 839 <211> 24 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 839 gaaatggctg gggcttttga tatc 24 <210> 840 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 840 Glu Met Ala Gly Ala Phe Asp Ile 1 5 <210> 841 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 841 gggtactact ggagc 15 <210> 842 <211> 48 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 842 gaaatcaatc ctgttggaag aaccaactac aaaccgtccc tcaagagt 48 <210> 843 <211> 16 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 843 Glu Ile Asn Pro Val Gly Arg Thr Asn Tyr Lys Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 844 <211> 30 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 844 gacaatgggt ggcactatgc ttttgatatc 30 <210> 845 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 845 Asp Asn Gly Trp His Tyr Ala Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 846 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 846 gcctactata tgcac 15 <210> 847 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 847 Ala Tyr Tyr Met His 1 5 <210> 848 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 848 tggatcaacc ctaacagtgg tggcacaaac tatgcacaga agtttcgggg c 51 <210> 849 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 849 Trp Ile Asn Pro Asn Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Arg 1 5 10 15 Gly <210> 850 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 850 ggcggcagct gggagggttt tgactac 27 <210> 851 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 851 Gly Gly Ser Trp Glu Gly Phe Asp Tyr 1 5 <210> 852 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 852 ggtattagtg gtagtggtgg tagcagatac tacgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 853 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 853 Gly Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Arg Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 854 <211> 24 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 854 gaagtggctg gggcttttga tatc 24 <210> 855 <211> 8 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 855 Glu Val Ala Gly Ala Phe Asp Ile 1 5 <210> 856 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 856 ggctactata tgcac 15 <210> 857 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 857 Gly Tyr Tyr Met His 1 5 <210> 858 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 858 tggatcatcc ctaacagtgg tggcacaaat tatgcccaga agtttcaggg c 51 <210> 859 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 859 Trp Ile Ile Pro Asn Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 860 <211> 27 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 860 ggcagcagct gggagggatt tgactac 27 <210> 861 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 861 Gly Ser Ser Trp Glu Gly Phe Asp Tyr 1 5 <210> 862 <211> 15 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 862 agttatgcca tgagt 15 <210> 863 <211> 51 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 863 ggtattagtg gtagaggtgg tagcacatac tacgcagact ccgtgaaggg c 51 <210> 864 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 864 Gly Ile Ser Gly Arg Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 865 <211> 339 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 865 gatattgtga tgactcagtc tccactctcc ctgcccgtca cccctggaga gccggcctcc 60 atctcctgca ggtctagtca gagcctcctg tatagtaatg gatacaacta tttggattgg 120 tacctgcaga agccagggca gtctccacag ctcctgatct atttgggttc tagtcgggcc 180 tccggggtcc ctgacaggtt cagtggcagt ggatcaggca cagattttac actgaaaatc 240 agcagagtgg aggctgagga tgttggggtt tattactgca tgcaacctct acaaactccg 300 ctcactttcg gcggagggac caaggtggag atcaaacga 339 <210> 866 <211> 112 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 866 Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Leu Ser Leu Pro Val Thr Pro Gly 1 5 10 15 Glu Pro Ala Ser Ile Ser Cys Arg Ser Ser Gln Ser Leu Leu Tyr Ser 20 25 30 Asn Gly Tyr Asn Tyr Leu Asp Trp Tyr Leu Gln Lys Pro Gly Gln Ser 35 40 45 Pro Gln Leu Leu Ile Tyr Leu Gly Ser Ser Arg Ala Ser Gly Val Pro 50 55 60 Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Lys Ile 65 70 75 80 Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Val Tyr Tyr Cys Met Gln Pro 85 90 95 Leu Gln Thr Pro Leu Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys 100 105 110 <210> 867 <211> 375 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 867 gaggtgcagc tggtggagtc tgggggaggc ctggtcaagc ctggggggtc cctgagactc 60 tcctgtgcag cctctgaatt caccttcagt acctattaca tgagctgggt ccgccaggct 120 ccagggaagg ggctggagtg ggtctcatcc attagtagta gtagtagttt catatactac 180 gcagactcag tgaagggccg attcaccatc tccagagaca acgccaagaa ctcactgtat 240 ctgcaaatga acagcctgag agccgaggac acggctgtat attactgtgc gagagaccgt 300 atagcagcac ctggtacata ctactactac ggtatggacg tctggggcca agggaccacg 360 gtcaccgtct cctca 375 <210> 868 <211> 125 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 868 Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Lys Pro Gly Gly 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Glu Phe Thr Phe Ser Thr Tyr 20 25 30 Tyr Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ser Ser Ile Ser Ser Ser Ser Ser Phe Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Asp Arg Ile Ala Ala Pro Gly Thr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met 100 105 110 Asp Val Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser 115 120 125 <210> 869 <211> 342 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 869 gacatcgtga tgacccagtc tccagactcc ctggctgtgt ctctgggcga gagggccacc 60 atcaactgca agtccagtca gaatatttta tacagctcca acaataaaaa ctacttagct 120 tggtaccagc agaaaccagg acagcctcct agcctgctca tttactgggc atctacccgg 180 gaatccgggg tccctgaccg attcagtggc agcgggtctg ggacagattt cactctcacc 240 ctcagcagcc tgcaggctga agatgtggca gtttatttct gtcaacaata ttatagtatt 300 ccgtggacgt tcggccaagg gaccaaggtg gaaatcaaac ga 342 <210> 870 <211> 113 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 870 Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Asn Ile Leu Tyr Ser 20 25 30 Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln 35 40 45 Pro Pro Ser Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val 50 55 60 Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr 65 70 75 80 Leu Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val Ala Val Tyr Phe Cys Gln Gln 85 90 95 Tyr Tyr Ser Ile Pro Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile 100 105 110 Lys <210> 871 <211> 366 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 871 caggtgcagt tggtggagtc tgggggaggc gtggtccagc ctgggaggtc cctgagactc 60 tcctgtgcag cgtctggatt caccttcagt acttatggca tgcactgggt ccgccaggct 120 ccaggcaagg ggctggagtg ggtggcagtt atttggtatg atggaagtaa taaagactat 180 gcagactccg tgaagggccg attcaccgtc tccagagaca attccaggga cacgttgtat 240 ctgcaaatga acagcctgag agccgaggac acggctgtgt attactgtgc gagagaggaa 300 agggattcgt actaccatta cgggatggac gtctggggcc aagggaccac ggtcaccgtc 360 tcttca 366 <210> 872 <211> 122 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 872 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Thr Tyr 20 25 30 Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ala Val Ile Trp Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Asp Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Val Ser Arg Asp Asn Ser Arg Asp Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Glu Glu Arg Asp Ser Tyr Tyr His Tyr Gly Met Asp Val Trp 100 105 110 Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser 115 120 <210> 873 <211> 342 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 873 gacatcgtga tgacccagtc tccagactcc ctgactgtgt ctctgggcga gggggccacc 60 atcaactgca agtccagcca gagtgtttta tacagctcca acaataaaaa ctacttagct 120 tggtaccagc agaaaccagg acagcctcct agcctgctca tttactgggc atctacccgg 180 gaatccgggg tccctgaccg attcagtggc agcgggtctg ggacagattt cactctcacc 240 atcagcagcc tgcaggctga agatgtggca gtttattact gtcaacaata ttatagtatt 300 ccgtggacgt tcggccaagg gaccaaggtg gaaatcaaac ga 342 <210> 874 <211> 113 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 874 Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Thr Val Ser Leu Gly 1 5 10 15 Glu Gly Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser 20 25 30 Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln 35 40 45 Pro Pro Ser Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val 50 55 60 Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr 65 70 75 80 Ile Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln 85 90 95 Tyr Tyr Ser Ile Pro Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile 100 105 110 Lys <210> 875 <211> 366 <212> DNA 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Synthetic polypeptide <400> 939 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 1 5 10 15 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 20 25 <210> 940 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 940 Xaa Gln Pro Xaa Gln Thr Pro Xaa Thr 1 5 <210> 941 <211> 24 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 941 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser 1 5 10 15 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Ser 20 <210> 942 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 942 Gln Gln Ser Tyr Ser Thr Pro Ile Thr 1 5 <210> 943 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 943 Lys Val Ser Asn Arg Asp Ser 1 5 <210> 944 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 944 Met Gln Gly Thr His Trp Pro Leu Thr 1 5 <210> 945 <211> 25 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 945 Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 1 5 10 15 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 20 25 <210> 946 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 946 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser 1 5 <210> 947 <211> 13 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 947 Ser Gly Ser Ser Ser Asn Ile Gly Ser Asn Thr Val Asn 1 5 10 <210> 948 <211> 7 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 948 Ser Asn Asn Gln Arg Pro Ser 1 5 <210> 949 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 949 Ala Ala Trp Asp Asp Ser Leu Asn Gly Val Val 1 5 10 <210> 950 <211> 5 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 950 Ser Tyr Ser Met Asn 1 5 <210> 951 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 951 Ser Ile Ser Ser Ser Ser Ser Tyr Ile Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 952 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 952 Gly Ile Ala Ala Ala Gly Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 15 <210> 953 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 953 Val Ile Trp Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 954 <211> 15 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 954 Glu Tyr Ser Ser Ser Ser Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Gly Met Asp Val 1 5 10 15 <210> 955 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 955 Thr Tyr Tyr Xaa Ser 1 5 <210> 956 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 956 Ala Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 957 <211> 33 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 957 cgcgcgtccc agggaatccg gaattacctc gca 33 <210> 958 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 958 Arg Asp Gly Tyr Asn Tyr Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 959 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 959 gccgcctcga ctcttcagag t 21 <210> 960 <211> 27 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 960 cagagataca accgagcgcc ttacaca 27 <210> 961 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 961 Gly Ile Ala Val Ala Gly Asn Trp Phe Asp Pro 1 5 10 <210> 962 <211> 42 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 962 actgggagca gttccaacat cggggcaggt tatgatgtac ac 42 <210> 963 <211> 17 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 963 Trp Ile Asn Pro Asn Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 964 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 964 Ser Ile Ala Ala Arg Ala Glu Tyr Phe Gln His 1 5 10 <210> 965 <400> 965 000 <210> 966 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 966 Asp Tyr Gly Asp Tyr Asp Ala Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 967 <211> 9 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 967 Arg Trp Leu Gln Leu Tyr Phe Asp Tyr 1 5 <210> 968 <211> 11 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 968 Val Glu Met Ala Thr Ile Asp Ala Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 969 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 969 Gly Tyr Ser Tyr Gly Tyr Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 970 <211> 10 <212> PRT <213> Homo sapiens - Amino acids <400> 970 Ser Ile Ala Ala Arg Asp Ala Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 971 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 971 Ser Ile Ser Ser Ser Ser Ser Phe Ile Tyr Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 972 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 972 Ser Ile Ser Ser Ser Ser Ser Phe Ile Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 973 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 973 Ser Xaa Ser Ser Ser Ser Ser Phe Xaa Tyr Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 974 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 974 Ser Xaa Ser Ser Ser Ser Ser Phe Xaa Tyr Tyr Xaa Glu Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 975 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 975 Ser Xaa Ser Ser Ser Ser Ser Phe Xaa Tyr Tyr Xaa Asp Xaa Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 976 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 976 Asp Arg Xaa Xaa Xaa Pro Xaa Thr Tyr Tyr Tyr Tyr Xaa Xaa Asp Xaa 1 5 10 15 <210> 977 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 977 Lys Ser Ser Gln Asn Xaa Leu Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Xaa 1 5 10 15 Xaa <210> 978 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 978 Gln Gln Tyr Tyr Ser Xaa Pro Trp Thr 1 5 <210> 979 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 979 Thr Tyr Xaa Xaa His 1 5 <210> 980 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 980 Val Ile Trp Tyr Asp Xaa Ser Asn Lys Asp Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 981 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 981 Val Ile Trp Tyr Glu Gly Ser Asn Lys Asp Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 982 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 982 Xaa Xaa Trp Tyr Asp Xaa Ser Asn Lys Asp Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 983 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 983 Xaa Xaa Trp Tyr Asp Xaa Ser Asn Lys Asp Tyr Xaa Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 984 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 984 Xaa Xaa Trp Tyr Glu Xaa Ser Asn Lys Asp Tyr Xaa Glu Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Gly <210> 985 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 985 Glu Glu Arg Asp Ser Tyr Tyr His Tyr Xaa Xaa Asp Xaa 1 5 10 <210> 986 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 986 Lys Ser Ser Gln Ser Xaa Xaa Tyr Ser Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Xaa 1 5 10 15 Xaa <210> 987 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 987 Thr Xaa Ser Ser Ser Asn Xaa Xaa Xaa Xaa Tyr Asn Xaa His 1 5 10 <210> 988 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 988 Xaa Asn Asn Asn Arg Pro Ser 1 5 <210> 989 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 989 Gln Ser Tyr Asp Xaa Ser Leu Ser Gly Trp Val 1 5 10 <210> 990 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 990 Gln Ser Tyr Glu Ser Ser Leu Ser Gly Trp Val 1 5 10 <210> 991 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 991 Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Xaa Ser Xaa Trp Xaa 1 5 10 <210> 992 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 992 Gln Ser Tyr Asp Xaa Ser Xaa Ser Xaa Trp Val 1 5 10 <210> 993 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 993 Gln Ser Tyr Glu Ser Ser Xaa Ser Xaa Trp Val 1 5 10 <210> 994 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 994 Ser Tyr Xaa Xaa Ser 1 5 <210> 995 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 995 Val Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 996 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 996 Val Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 997 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 997 Xaa Xaa Ser Xaa Ser Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 998 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 998 Xaa Xaa Ser Xaa Ser Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Xaa Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 999 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 999 Xaa Xaa Ser Xaa Ser Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Glu Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1000 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1000 Xaa Xaa Thr Asn Tyr Tyr Tyr Tyr Tyr Ser Xaa Xaa Asp Xaa 1 5 10 <210> 1001 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1001 Thr Xaa Ser Ser Ser Asn Xaa Xaa Xaa Xaa Tyr Asp Xaa His 1 5 10 <210> 1002 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa may be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <400> 1002 Xaa Asn Xaa His Arg Pro Ser 1 5 <210> 1003 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1003 Gly Gln Ser His Arg Pro Ser 1 5 <210> 1004 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1004 Xaa Gln Ser His Arg Pro Ser 1 5 <210> 1005 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1005 Gln Ser Tyr Asp Xaa Ser Leu Ser Gly Tyr Val 1 5 10 <210> 1006 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1006 Ser Tyr Glu Ser Ser Leu Ser Gly Tyr Val 1 5 10 <210> 1007 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1007 Gln Ser Tyr Asp Ser Ser Xaa Ser Xaa Tyr Xaa 1 5 10 <210> 1008 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1008 Gln Ser Tyr Asp Xaa Ser Xaa Ser Xaa Tyr Xaa 1 5 10 <210> 1009 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1009 Gln Ser Tyr Glu Ser Ser Xaa Ser Xaa Tyr Xaa 1 5 10 <210> 1010 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1010 Asn Tyr Xaa Xaa Ser 1 5 <210> 1011 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1011 Xaa Xaa Ser Xaa Arg Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1012 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1012 Asp Xaa Tyr Ser Ser Ala Trp Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1013 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1013 Glu Gly Tyr Ser Ser Ala Trp Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1014 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1014 Asp Xaa Tyr Ser Ser Xaa Trp Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1015 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1015 Glu Xaa Tyr Ser Ser Xaa Trp Tyr Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1016 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1016 Thr Xaa Ser Xaa Ser Asn Xaa Xaa Xaa Xaa Tyr Asp Xaa His 1 5 10 <210> 1017 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1017 Asn Tyr Xaa Xaa Asn 1 5 <210> 1018 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1018 Asp Xaa Tyr Ser Ser Ala Trp Phe Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1019 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1019 Glu Gly Tyr Ser Ser Ala Trp Phe Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1020 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1020 Asp Xaa Tyr Ser Ser Xaa Trp Phe Phe Asp Tyr 1 5 10 <210> 1021 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1021 Arg Xaa Ser Gln Ser Phe Ser Ser Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 1022 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1022 Ser Ser Ser Xaa Thr Trp Asn 1 5 <210> 1023 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1023 Arg Thr Tyr Gln Arg Ser Lys Trp Asn Asn Asp Tyr Xaa Xaa Ser Xaa 1 5 10 15 Lys Ser <210> 1024 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1024 Glu Xaa Xaa Xaa Xaa Pro Arg Trp Phe Asp Pro 1 5 10 <210> 1025 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> misc_feature <222> (6)..(6) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> misc_feature <222> (10)..(10) <223> Xaa can be any naturally occurring amino acid <400> 1025 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Thr Ser Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 1026 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1026 Thr Xaa Ser Ser Xaa Gln Ser 1 5 <210> 1027 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1027 Ser Asn Ser Xaa Thr Trp Asn 1 5 <210> 1028 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1028 Ser Gln Ser Ala Thr Trp Asn 1 5 <210> 1029 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1029 Ser Gln Ser Xaa Thr Trp Asn 1 5 <210> 1030 <211> 18 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1030 Arg Thr Tyr Tyr Arg Ser Lys Xaa Tyr Asn Asp Tyr Xaa Xaa Ser Xaa 1 5 10 15 Lys Ser <210> 1031 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(12) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <400> 1031 Ser Glu Ser Asn Xaa Asp Xaa Xaa Thr Asn Xaa Xaa Asn 1 5 10 <210> 1032 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1032 Ser Glu Ser Gln Ser Asp Ile Gly Thr Asn Ala Val Asn 1 5 10 <210> 1033 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1033 Ser Glu Ser Gln Ser Asp Xaa Xaa Thr Asn Xaa Xaa Asn 1 5 10 <210> 1034 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1034 Xaa Thr Trp Asp Asp Asn Xaa Asn Xaa Pro Xaa 1 5 10 <210> 1035 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1035 Ala Thr Trp Asp Asp Asn Leu Gln Gly Pro Leu 1 5 10 <210> 1036 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1036 Xaa Thr Trp Asp Asp Asn Xaa Gln Xaa Pro Xaa 1 5 10 <210> 1037 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1037 Xaa Phe Tyr Xaa His 1 5 <210> 1038 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1038 Trp Ile Asn Pro Asp Xaa Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 1039 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1039 Trp Ile Asn Pro Glu Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 1040 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1040 Trp Xaa Asn Pro Asp Ser Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Xaa <210> 1041 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1041 Trp Xaa Asn Pro Asp Xaa Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Xaa <210> 1042 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1042 Trp Xaa Asn Pro Glu Ser Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Xaa <210> 1043 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1043 Glu Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Thr Tyr 1 5 <210> 1044 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1044 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Ser Ser Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 1045 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1045 Xaa Tyr Tyr Trp Ser 1 5 <210> 1046 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <400> 1046 Glu Xaa Asn Xaa Ser Xaa Arg Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 1047 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1047 Glu Ile Gln His Ser Gly Arg Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser 1 5 10 15 <210> 1048 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1048 Glu Xaa Gln His Ser Xaa Arg Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 1049 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1049 Asp Xaa Gly Trp His Phe Ser Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 1050 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1050 Glu Ser Gly Trp His Phe Ser Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 1051 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1051 Asp Ser Xaa Trp His Phe Ser Phe Asp Xaa 1 5 10 <210> 1052 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1052 Glu Ser Xaa Trp His Phe Ser Phe Asp Xaa 1 5 10 <210> 1053 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1053 Arg Xaa Ser Gln Xaa Xaa Arg Asn Asp Leu Xaa 1 5 10 <210> 1054 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1054 Xaa Xaa Ser Xaa Xaa Gln Xaa 1 5 <210> 1055 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1055 Xaa Gln His Asn Ser Tyr Pro Thr Trp Thr 1 5 10 <210> 1056 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1056 Leu Gln His Gln Ser Tyr Pro Thr Trp Thr 1 5 10 <210> 1057 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1057 Xaa Gln His Gln Ser Tyr Pro Thr Trp Thr 1 5 10 <210> 1058 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1058 Val Ile Trp Phe Asp Xaa Ser Asn Glu Tyr Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1059 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1059 Val Ile Trp Phe Glu Gly Ser Asn Glu Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1060 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1060 Val Ile Trp Phe Asp Gly Ser Asn Glu Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1061 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1061 Val Ile Trp Phe Glu Gly Ser Asn Glu Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1062 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1062 Xaa Trp Phe Asp Xaa Ser Asn Glu Tyr Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys Xaa 1 5 10 15 <210> 1063 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1063 Glu Arg Trp Phe Xaa Glu Xaa Xaa Asp Tyr 1 5 10 <210> 1064 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1064 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Ser Tyr Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 1065 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1065 Gln Gln Ser Tyr Ser Ser Xaa Thr 1 5 <210> 1066 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1066 Gly Ile Ser Gly Gly Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1067 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1067 Gly Ile Ser Gly Gly Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1068 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1068 Xaa Xaa Ser Xaa Xaa Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1069 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1069 Xaa Xaa Ser Xaa Xaa Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Xaa Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1070 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1070 Xaa Xaa Ser Xaa Xaa Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Glu Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1071 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1071 Glu Xaa Xaa Xaa Xaa Phe Asp Xaa 1 5 <210> 1072 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1072 Arg Xaa Ser Gln Asn Xaa Ser Ser Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 1073 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1073 Thr Xaa Ser Ser Xaa Gln Ser 1 5 <210> 1074 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1074 Glu Xaa Asn Pro Xaa Xaa Arg Thr Asn Tyr Lys Pro Ser Xaa Lys Ser 1 5 10 15 <210> 1075 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1075 Asp Asn Xaa Trp His Tyr Xaa Phe Asp Xaa 1 5 10 <210> 1076 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1076 Asp Gln Gly Trp His Tyr Ala Phe Asp Ile 1 5 10 <210> 1077 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1077 Asp Gln Xaa Trp His Tyr Xaa Phe Asp Xaa 1 5 10 <210> 1078 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1078 Arg Ser Ser Gln Ser Xaa Xaa Tyr Ser Asp Xaa Asn Thr Tyr Xaa Asn 1 5 10 15 <210> 1079 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1079 Arg Ser Ser Gln Ser Leu Val Tyr Ser Asp Gly Gln Thr Tyr Leu Asn 1 5 10 15 <210> 1080 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1080 Arg Ser Ser Gln Ser Xaa Xaa Tyr Ser Asp Xaa Gln Thr Tyr Xaa Asn 1 5 10 15 <210> 1081 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1081 Lys Val Ser Asn Trp Asp Xaa 1 5 <210> 1082 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1082 Lys Val Ser Asn Trp Glu Ser 1 5 <210> 1083 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1083 Lys Xaa Ser Asn Trp Asp Ser 1 5 <210> 1084 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1084 Lys Xaa Ser Asn Trp Asp Xaa 1 5 <210> 1085 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1085 Lys Xaa Ser Asn Trp Glu Ser 1 5 <210> 1086 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1086 Xaa Gln Xaa Thr His Trp Pro 1 5 <210> 1087 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1087 Xaa Tyr Tyr Xaa His 1 5 <210> 1088 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Xaa may independently be M, G, A, V, I, or L <400> 1088 Trp Xaa Asn Pro Asn Xaa Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Arg 1 5 10 15 Xaa <210> 1089 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1089 Trp Ile Asn Pro Gln Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Arg 1 5 10 15 Gly <210> 1090 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1090 Trp Xaa Asn Pro Gln Ser Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Arg 1 5 10 15 Xaa <210> 1091 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1091 Xaa Xaa Ser Trp Glu Xaa Phe Asp Tyr 1 5 <210> 1092 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1092 Xaa Xaa Ser Arg Xaa Gln Ser 1 5 <210> 1093 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1093 Gln Gln Ser Asp Ser Thr Pro Xaa Thr 1 5 <210> 1094 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1094 Gln Gln Ser Phe Ser Thr Xaa Thr 1 5 <210> 1095 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1095 Gly Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Arg Tyr Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1096 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1096 Xaa Xaa Ser Xaa Ser Xaa Xaa Ser Arg Tyr Tyr Xaa Asp Ser Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1097 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(15) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1097 Xaa Xaa Ser Xaa Ser Xaa Xaa Ser Arg Tyr Tyr Xaa Asp Xaa Xaa Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1098 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1098 Xaa Xaa Ser Arg Xaa Gln Ser 1 5 <210> 1099 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1099 Gln Gln Ser Asp Xaa Thr Pro Ile Thr 1 5 <210> 1100 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1100 Gln Gln Ser Asp Thr Thr Pro Xaa Thr 1 5 <210> 1101 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1101 Gln Gln Ser Asp Xaa Thr Pro Xaa Thr 1 5 <210> 1102 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa may be A, C, D, E, F, I, K, L, M, N, P, Q, R, V, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1102 Trp Xaa Xaa Pro Asn Xaa Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Xaa <210> 1103 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1103 Trp Ile Ile Pro Gln Ser Gly Gly Thr Asn Tyr Ala Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Gly <210> 1104 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(3) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(8) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1104 Trp Xaa Xaa Pro Gln Ser Xaa Xaa Thr Asn Tyr Xaa Gln Lys Phe Gln 1 5 10 15 Xaa <210> 1105 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1105 Xaa Ser Ser Trp Glu Xaa Phe Asp Tyr 1 5 <210> 1106 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1106 Arg Xaa Ser Gln Ser Xaa Ser His Tyr Xaa Asn 1 5 10 <210> 1107 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1107 Gln Gln Ser Phe Ser Ser Xaa Thr 1 5 <210> 1108 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1108 Gly Ile Ser Gly Arg Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1109 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1109 Gly Ile Ser Gly Arg Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1110 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1110 Xaa Xaa Ser Xaa Arg Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1111 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1111 Xaa Xaa Ser Xaa Arg Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Asp Xaa Val Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1112 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(2) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(7) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Each Xaa is independently selected from M, G, A, V, I and L. <400> 1112 Xaa Xaa Ser Xaa Arg Xaa Xaa Ser Thr Tyr Tyr Xaa Glu Ser Val Lys 1 5 10 15 Xaa <210> 1113 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1113 Arg Ser Ser Gln Ser Leu Leu His Ser Asn Gly Tyr Asn Tyr Leu Asp 1 5 10 15 <210> 1114 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1114 Ala Ile Ser Gly Ser Gly Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 1115 <211> 645 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1115 gacatccaga tgacccagtc tccatcctcc ctgtctgcat ctgtaggaga cagagtcacc 60 atcacttgcc gggcaagtca gggcattaga aatgacttag gctggtatca ggagaaacca 120 gggaaagccc ctaagcgcct gatctatgct gcatccggtt tacaaggtgg ggacccatca 180 aggttcagcg gcagtggatc tgggacagaa ttcactctca caatcagcag cctgcagcct 240 gaagattttg caacttatta ctgtctacag cataatagtt accccacgtg gacgttcggc 300 caagggacca aggtggaaat caaacgaact gtggctgcac catctgtctt catcttcccg 360 ccatctgatg agcagttgaa atctggaact gctagcgttg tgtgcctgct gaataacttc 420 tatcccagag aggccaaagt acagtggaag gtggataacg ccctccaatc gggtaactcc 480 caggagagtg tcacagagca ggacagcaag gacagcacct acagcctcag cagcaccctg 540 acgctgagca aagcagacta cgagaaacac aaagtctacg cctgcgaagt cacccatcag 600 ggcctgagct cgcccgtcac aaagagcttc aacaggggag agtgt 645 <210> 1116 <211> 215 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1116 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Asp 20 25 30 Leu Gly Trp Tyr Gln Glu Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Arg Leu Ile 35 40 45 Tyr Ala Ala Ser Gly Leu Gln Gly Gly Asp Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Leu Gln His Asn Ser Tyr Pro Thr 85 90 95 Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala 100 105 110 Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser 115 120 125 Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu 130 135 140 Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser 145 150 155 160 Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu 165 170 175 Ser Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val 180 185 190 Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys 195 200 205 Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys 210 215 <210> 1117 <211> 1335 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1117 caggtgcagc tggtggagtc cggggcaggc gtggtccagc ctgggaggtc cctgagactc 60 tcctgtgcag cgtctggatt caccttcagt agctatggca tgcactgggt ccgccaggct 120 ccaggcatgg ggctggagtg ggtggcagtt atatggtttg atggaagtaa tgaatactat 180 gcagactccg tgaagggccg attcaccatc tccagagaca attccaagaa cacgctgtat 240 ctgcaaatga acagcctgag agccgaggac acggctgtgt attactgtgc gagagagcga 300 tggttcgggg agttattaga ctactggggc cagggaaccc tggtcaccgt ctcctcagcc 360 tccaccaagg gcccatcggt cttccccctg gcgccctgct ctagaagcac ctccgagagc 420 acagcggccc tgggctgcct ggtcaaggac tacttccccg aaccggtgac ggtgtcgtgg 480 aactcaggcg ctctgaccag cggcgtgcac accttcccag ctgtcctaca gtcctcagga 540 ctctactccc tcagcagcgt ggtgaccgtg ccctccagca acttcggcac ccagacctac 600 acatgcaacg tagatcacaa gcccagcaac accaaggtgg acaagacagt tgagcgcaaa 660 tgttgtgtcg agtgcccacc gtgcccagca ccacctgtgg caggaccgtc agtcttcctc 720 ttccccccaa aacccaagga caccctcatg atctcccgga cccctgaggt cacgtgcgtg 780 gtggtggacg tgagccacga agaccccgag gtccagttca actggtacgt ggacggcgtg 840 gaggtgcata atgccaagac aaagccacgg gaggagcagt tcaacagcac gttccgtgtg 900 gtcagcgtcc tcaccgttgt gcaccaggac tggctgaacg gcaaggagta caagtgcaag 960 gtctccaaca aaggcctccc agcccccatc gagaaaacca tctccaaaac caaagggcag 1020 ccccgagaac cacaggtgta caccctgccc ccatcccggg aggagatgac caagaaccag 1080 gtcagcctga cctgcctggt caaaggcttc taccccagcg acatcgccgt ggagtgggag 1140 agcaatgggc agccggagaa caactacaag accacacctc ccatgctgga ctccgacggc 1200 tccttcttcc tctacagcaa gctcaccgtg gacaagagca ggtggcagca ggggaacgtc 1260 ttctcatgct ccgtgatgca tgaggctctg cacaaccact acacgcagaa gagcctctcc 1320 ctgtctccgg gtaaa 1335 <210> 1118 <211> 445 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1118 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Ala Gly Val Val Gln Pro Gly Arg 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Tyr 20 25 30 Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Met Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ala Val Ile Trp Phe Asp Gly Ser Asn Glu Tyr Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Glu Arg Trp Phe Gly Glu Leu Leu Asp Tyr Trp Gly Gln Gly 100 105 110 Thr Leu Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe 115 120 125 Pro Leu Ala Pro Cys Ser Arg Ser Thr Ser Glu Ser Thr Ala Ala Leu 130 135 140 Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp 145 150 155 160 Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu 165 170 175 Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser 180 185 190 Ser Asn Phe Gly Thr Gln Thr Tyr Thr Cys Asn Val Asp His Lys Pro 195 200 205 Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Thr Val Glu Arg Lys Cys Cys Val Glu 210 215 220 Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Pro Val Ala Gly Pro Ser Val Phe Leu 225 230 235 240 Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu 245 250 255 Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Gln 260 265 270 Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys 275 280 285 Pro Arg Glu Glu Gln Phe Asn Ser Thr Phe Arg Val Val Ser Val Leu 290 295 300 Thr Val Val His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys 305 310 315 320 Val Ser Asn Lys Gly Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys 325 330 335 Thr Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser 340 345 350 Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys 355 360 365 Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln 370 375 380 Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Met Leu Asp Ser Asp Gly 385 390 395 400 Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln 405 410 415 Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn 420 425 430 His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys 435 440 445 <210> 1119 <211> 660 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1119 gacatcgtga tgacccagtc tccagactcc ctggctgtgt ctctgggcga gagggccacc 60 atcaactgca agtccagtca gaatatttta tacagctcca acaataaaaa ctacttagct 120 tggtaccagc agaaaccagg acagcctcct agcctgctca tttactgggc atctacccgg 180 gaatccgggg tccctgaccg attcagtggc agcgggtctg ggacagattt cactctcacc 240 ctcagcagcc tgcaggctga agatgtggca gtttatttct gtcaacaata ttatagtatt 300 ccgtggacgt tcggccaagg gaccaaggtg gaaatcaaac gaactgtggc tgcaccatct 360 gtcttcatct tcccgccatc tgatgagcag ttgaaatctg gaactgctag cgttgtgtgc 420 ctgctgaata acttctatcc cagagaggcc aaagtacagt ggaaggtgga taacgccctc 480 caatcgggta actcccagga gagtgtcaca gagcaggaca gcaaggacag cacctacagc 540 ctcagcagca ccctgacgct gagcaaagca gactacgaga aacacaaagt ctacgcctgc 600 gaagtcaccc atcagggcct gagctcgccc gtcacaaaga gcttcaacag gggagagtgt 660 <210> 1120 <211> 220 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1120 Asp Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Asp Ser Leu Ala Val Ser Leu Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Ile Asn Cys Lys Ser Ser Gln Asn Ile Leu Tyr Ser 20 25 30 Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln 35 40 45 Pro Pro Ser Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val 50 55 60 Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr 65 70 75 80 Leu Ser Ser Leu Gln Ala Glu Asp Val Ala Val Tyr Phe Cys Gln Gln 85 90 95 Tyr Tyr Ser Ile Pro Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile 100 105 110 Lys Arg Thr Val Ala Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp 115 120 125 Glu Gln Leu Lys Ser Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn 130 135 140 Phe Tyr Pro Arg Glu Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu 145 150 155 160 Gln Ser Gly Asn Ser Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp 165 170 175 Ser Thr Tyr Ser Leu Ser Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr 180 185 190 Glu Lys His Lys Val Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser 195 200 205 Ser Pro Val Thr Lys Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys 210 215 220 <210> 1121 <211> 1344 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1121 caggtgcagt tggtggagtc tgggggaggc gtggtccagc ctgggaggtc cctgagactc 60 tcctgtgcag cgtctggatt caccttcagt acttatggca tgcactgggt ccgccaggct 120 ccaggcaagg ggctggagtg ggtggcagtt atttggtatg atggaagtaa taaagactat 180 gcagactccg tgaagggccg attcaccgtc tccagagaca attccaggga cacgttgtat 240 ctgcaaatga acagcctgag agccgaggac acggctgtgt attactgtgc gagagaggaa 300 agggattcgt actaccatta cgggatggac gtctggggcc aagggaccac ggtcaccgtc 360 tcttcagcct ccaccaaggg cccatcggtc ttccccctgg cgccctgctc tagaagcacc 420 tccgagagca cagcggccct gggctgcctg gtcaaggact acttccccga accggtgacg 480 gtgtcgtgga actcaggcgc tctgaccagc ggcgtgcaca ccttcccagc tgtcctacag 540 tcctcaggac tctactccct cagcagcgtg gtgaccgtgc cctccagcaa cttcggcacc 600 cagacctaca catgcaacgt agatcacaag cccagcaaca ccaaggtgga caagacagtt 660 gagcgcaaat gttgtgtcga gtgcccaccg tgcccagcac cacctgtggc aggaccgtca 720 gtcttcctct tccccccaaa acccaaggac accctcatga tctcccggac ccctgaggtc 780 acgtgcgtgg tggtggacgt gagccacgaa gaccccgagg tccagttcaa ctggtacgtg 840 gacggcgtgg aggtgcataa tgccaagaca aagccacggg aggagcagtt caacagcacg 900 ttccgtgtgg tcagcgtcct caccgttgtg caccaggact ggctgaacgg caaggagtac 960 aagtgcaagg tctccaacaa aggcctccca gcccccatcg agaaaaccat ctccaaaacc 1020 aaagggcagc cccgagaacc acaggtgtac accctgcccc catcccggga ggagatgacc 1080 aagaaccagg tcagcctgac ctgcctggtc aaaggcttct accccagcga catcgccgtg 1140 gagtgggaga gcaatgggca gccggagaac aactacaaga ccacacctcc catgctggac 1200 tccgacggct ccttcttcct ctacagcaag ctcaccgtgg acaagagcag gtggcagcag 1260 gggaacgtct tctcatgctc cgtgatgcat gaggctctgc acaaccacta cacgcagaag 1320 agcctctccc tgtctccggg taaa 1344 <210> 1122 <211> 448 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1122 Gln Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Val Val Gln Pro Gly Arg 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Thr Tyr 20 25 30 Gly Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ala Val Ile Trp Tyr Asp Gly Ser Asn Lys Asp Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Val Ser Arg Asp Asn Ser Arg Asp Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Arg Glu Glu Arg Asp Ser Tyr Tyr His Tyr Gly Met Asp Val Trp 100 105 110 Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro 115 120 125 Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Cys Ser Arg Ser Thr Ser Glu Ser Thr 130 135 140 Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr 145 150 155 160 Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro 165 170 175 Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser Leu Ser Ser Val Val Thr 180 185 190 Val Pro Ser Ser Asn Phe Gly Thr Gln Thr Tyr Thr Cys Asn Val Asp 195 200 205 His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys Thr Val Glu Arg Lys Cys 210 215 220 Cys Val Glu Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Pro Val Ala Gly Pro Ser 225 230 235 240 Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg 245 250 255 Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro 260 265 270 Glu Val Gln Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala 275 280 285 Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Phe Asn Ser Thr Phe Arg Val Val 290 295 300 Ser Val Leu Thr Val Val His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr 305 310 315 320 Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Gly Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr 325 330 335 Ile Ser Lys Thr Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu 340 345 350 Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys 355 360 365 Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser 370 375 380 Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Met Leu Asp 385 390 395 400 Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser 405 410 415 Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala 420 425 430 Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys 435 440 445 <210> 1123 <211> 651 <212> DNA <213> Homo sapiens <400> 1123 cagtctgtgc tgacgcagcc gccctcagtg tctggggccc cagggcagag ggtcaccatc 60 tcctgcactg ggagcggctc caacatcggg gcaggttatg atgtacactg gtaccagcag 120 cttccaggaa cagcccccaa actcctcatc tatggtaata gtcatcggcc ctcagggatc 180 cctgaccgat tctctggctc caagtctggc acctcagcct ccctggccat cactgggctc 240 caggctgagg atgaggctga ttattactgc cagtcctatg acagcagcct gagtggttat 300 gtcttcggaa ctgggaccaa ggtcaccgtc ctaggtcagc ccaaggctgc cccctcggtc 360 actctgttcc cgccctctag cgaggagctt caagccaaca aggccacact ggtgtgtctc 420 ataagtgact tctacccggg agccgtgaca gtggcctgga aggcagatag cagccccgtc 480 aaggcgggag tggagaccac cacaccctcc aaacaaagca acaacaagta cgcggccagc 540 agctatctga gcctgacgcc tgagcagtgg aagtcccaca gaagctacag ctgccaggtc 600 acgcatgaag ggagcaccgt ggagaagaca gtggccccta cagaatgttc a 651 <210> 1124 <211> 217 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1124 Gln Ser Val Leu Thr Gln Pro Pro Ser Val Ser Gly Ala Pro Gly Gln 1 5 10 15 Arg Val Thr Ile Ser Cys Thr Gly Ser Gly Ser Asn Ile Gly Ala Gly 20 25 30 Tyr Asp Val His Trp Tyr Gln Gln Leu Pro Gly Thr Ala Pro Lys Leu 35 40 45 Leu Ile Tyr Gly Asn Ser His Arg Pro Ser Gly Ile Pro Asp Arg Phe 50 55 60 Ser Gly Ser Lys Ser Gly Thr Ser Ala Ser Leu Ala Ile Thr Gly Leu 65 70 75 80 Gln Ala Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys Gln Ser Tyr Asp Ser Ser 85 90 95 Leu Ser Gly Tyr Val Phe Gly Thr Gly Thr Lys Val Thr Val Leu Gly 100 105 110 Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro Ser Ser Glu 115 120 125 Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile Ser Asp Phe 130 135 140 Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser Ser Pro Val 145 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cgtggtgacc gtgccctcca gcaacttcgg cacccagacc 600 tacacatgca acgtagatca caagcccagc aacaccaagg tggacaagac agttgagcgc 660 aaatgttgtg tcgagtgccc accgtgccca gcaccacctg tggcaggacc gtcagtcttc 720 ctcttccccc caaaacccaa ggacaccctc atgatctccc ggacccctga ggtcacgtgc 780 gtggtggtgg acgtgagcca cgaagacccc gaggtccagt tcaactggta cgtggacggc 840 gtggaggtgc ataatgccaa gacaaagcca cgggaggagc agttcaacag cacgttccgt 900 gtggtcagcg tcctcaccgt tgtgcaccag gactggctga acggcaagga gtacaagtgc 960 aaggtctcca acaaaggcct cccagccccc atcgagaaaa ccatctccaa aaccaaaggg 1020 cagccccgag aaccacaggt gtacaccctg cccccatccc gggaggagat gaccaagaac 1080 caggtcagcc tgacctgcct ggtcaaaggc ttctacccca gcgacatcgc cgtggagtgg 1140 gagagcaatg ggcagccgga gaacaactac aagaccacac ctcccatgct ggactccgac 1200 ggctccttct tcctctacag caagctcacc gtggacaaga gcaggtggca gcaggggaac 1260 gtcttctcat gctccgtgat gcatgaggct ctgcacaacc actacacgca gaagagcctc 1320 tccctgtctc cgggtaaa 1338 <210> 1126 <211> 446 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1126 Glu Val Gln Leu Leu 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gggcaagtca gagcattagc agctatttaa attggtatca gcagaaacca 120 gggaaagccc ctaagttcct gatctatgct gcatccaggt tgcaaagtgg ggtcccatca 180 aggttcagtg gcagtggatc tgggacagat ttcactctca ccatcagtag tctgcaacct 240 gaagattttg caacttacta ctgtcaacag agtgacagta ccccgatcac cttcggccaa 300 gggacacgac tggagattaa acgaactgtg gctgcaccat ctgtcttcat cttcccgcca 360 tctgatgagc agttgaaatc tggaactgct agcgttgtgt gcctgctgaa taacttctat 420 cccagagagg ccaaagtaca gtggaaggtg gataacgccc tccaatcggg taactcccag 480 gagagtgtca cagagcagga cagcaaggac agcacctaca gcctcagcag caccctgacg 540 ctgagcaaag cagactacga gaaacacaaa gtctacgcct gcgaagtcac ccatcagggc 600 ctgagctcgc ccgtcacaaa gagcttcaac aggggagagt gt 642 <210> 1188 <211> 214 <212> PRT <213> Homo sapiens <400> 1188 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Ser Ile Ser Ser Tyr 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Phe Leu Ile 35 40 45 Tyr Ala Ala Ser Arg Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser 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<220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1205 caccatggag tttgggctta gctgg 25 <210> 1206 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1206 caccatggag ttttggctga gctgg 25 <210> 1207 <211> 28 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1207 caccatgaaa cacctgtggt tcttcctc 28 <210> 1208 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1208 caccatgaag cacctgtggt tcttcc 26 <210> 1209 <211> 31 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1209 caccatgaaa catctgtggt tcttccttct c 31 <210> 1210 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1210 caccatgggg tcaaccgcca tcc 23 <210> 1211 <211> 28 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1211 caccatgtct gtctccttcc tcatcttc 28 <210> 1212 <211> 28 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1212 gctgagggag tagagtcctg aggactgt 28 <210> 1213 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1213 caccatggac atgagggtcc ccg 23 <210> 1214 <211> 24 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1214 caccatggac atgagggtcc ctgc 24 <210> 1215 <211> 24 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1215 caccatggac atgagggtcc tcgc 24 <210> 1216 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1216 caccatgagg ctccctgctc agc 23 <210> 1217 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1217 caccatgagg ctccttgctc agcttc 26 <210> 1218 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1218 caccatggaa accccagcgc agc 23 <210> 1219 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1219 caccatggaa gccccagcgc ag 22 <210> 1220 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1220 caccatggaa gccccagctc ag 22 <210> 1221 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1221 caccatggaa ccatggaagc cccag 25 <210> 1222 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1222 caccatggtg ttgcagaccc aggtc 25 <210> 1223 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1223 caccatgggg tcccaggttc acc 23 <210> 1224 <211> 28 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1224 caccatgttg ccatcacaac tcattggg 28 <210> 1225 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1225 caccatggtg tccccgttgc aattc 25 <210> 1226 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1226 acccgattgg agggcgttat ccacc 25 <210> 1227 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1227 caccatggcc tggtcccctc tc 22 <210> 1228 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1228 caccatggcc tggtctcctc tcc 23 <210> 1229 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1229 caccatggcc agcttccctc tcc 23 <210> 1230 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1230 caccatggcc ggcttccctc tc 22 <210> 1231 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1231 caccatgacc tgctcccctc tcc 23 <210> 1232 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1232 caccatggcc tgggctctgc tc 22 <210> 1233 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1233 caccatggcc tgggctctgc tg 22 <210> 1234 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1234 caccatggca tggatccctc tcttc 25 <210> 1235 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1235 caccatggcc tggaccgctc tc 22 <210> 1236 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1236 caccatggcc tggacccctc tc 22 <210> 1237 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1237 caccatggcc tggatccctc tcc 23 <210> 1238 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1238 caccatggcc tggaccgttc tcc 23 <210> 1239 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1239 caccatggca tgggccacac tcc 23 <210> 1240 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1240 caccatggcc tggatccctc tac 23 <210> 1241 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1241 caccatggcc tgggtctcct tctac 25 <210> 1242 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1242 caccatggcc tggacccaac tcc 23 <210> 1243 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1243 caccatggct tggaccccac tcc 23 <210> 1244 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1244 caccatggcc tggactcctc tcc 23 <210> 1245 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1245 caccatggcc tggactcctc ttcttc 26 <210> 1246 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1246 caccatggcc tggactcttc tccttc 26 <210> 1247 <211> 23 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1247 caccatggcc tgggctccac tac 23 <210> 1248 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1248 caccatggcc tggactcctc tctttc 26 <210> 1249 <211> 26 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1249 caccatggcc tggatgatgc ttctcc 26 <210> 1250 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1250 caccatggcc tgggctcctc tg 22 <210> 1251 <211> 22 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1251 caccatgccc tgggctctgc tc 22 <210> 1252 <211> 25 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <220> <221> misc_feature <222> (8)..(8) <223> K is G or T. <400> 1252 ggagggtktg gtggtctcca ctccc 25 <210> 1253 <211> 642 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polynucleotide <400> 1253 gatatccaaa tgacacaatc accatcgtcg ctttcagcgt ctgttggcga ccgtgtgacg 60 attacctgtc gcgcgtccca gggaatccgg aattacctcg catggtatca gcaaaaaccc 120 ggaaaagcac cgaagctcct gatctatgcc gcctcgactc ttcagagtgg tgtgccgtcg 180 aggtttagcg ggtccgggtc aggtacggac tttactctca caatttccag cctgcagccc 240 gaagatgtag ctacctatta ctgccagaga tacaaccgag cgccttacac attcggacaa 300 gggacaaaag tcgagatcaa gcgtacggtg gctgcaccat ctgtcttcat cttcccgcca 360 tctgatgagc agttgaaatc tggaactgcc tctgttgtgt gcctgctgaa taacttctat 420 cccagagagg ccaaagtaca gtggaaggtg gataacgccc tccaatcggg taactcccag 480 gagagtgtca cagagcagga cagcaaggac agcacctaca gcctcgaaag caccctgacg 540 ctgagcaaag cagactacga gaaacacaaa gtctacgcct gcgaagtcac ccatcagggc 600 ctgagctcgc ccgtcacaaa gagcttcaac aggggagagt gt 642 <210> 1254 <211> 214 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1254 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Asn Tyr 20 25 30 Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Ala Ala Ser Thr Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro 65 70 75 80 Glu Asp Val Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Arg Tyr Asn Arg Ala Pro Tyr 85 90 95 Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala Ala 100 105 110 Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser 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gaggtcaagt tcaactggta cgtggacggc 840 gtggaggtgc ataatgccaa gacaaagccg tgtgaggagc agtacggcag cacgtaccgt 900 tgtgtcagcg tcctcaccgt cctgcaccag gactggctga atggcaagga gtacaagtgc 960 aaggtctcca acaaagccct cccagccccc atcgagaaaa ccatctccaa agccaaaggg 1020 cagccccgag aaccacaggt gtacaccctg cccccatccc gggaggagat gaccaagaac 1080 caggtcagcc tgacctgcct ggtcaaaggc ttctatccca gcgacatcgc cgtggagtgg 1140 gagagcaatg ggcagccgga gaacaactac aagaccacgc ctcccgtgct ggactccgac 1200 ggctccttct tcctctatag caagctcacc gtggacaaga gcaggtggca gcaggggaac 1260 gtcttctcat gctccgtgat gcatgaggct ctgcacaacc actacacgca gaagagcctc 1320 tccctgtctc cgggtggtgg cggatcggga ggtggcggat cccaggtgca gttacagcag 1380 tcgggcgcag gactgttgaa gccttcggag accctgtccc tcacctgcgc tgtccatggt 1440 gggtccttca gtggttacta ctggaactgg attcgccagc caccagggaa ggggctagag 1500 tggattgggg aaatcaatca tgctggaaac accaactaca acccgtccct caagagtcga 1560 gtcaccatat cattagacac gtccaagaac cagttctccc tgacgctgac ctctgtgacc 1620 gccgcggaca cggctgtgta ttactgtgcg 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caagttcaac 840 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgtga ggagcagtac 900 ggcagcacgt accgttgtgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 960 aaggagtaca agtgcaaggt ctccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1020 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1080 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1140 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1200 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1260 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1320 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggt ggtggcggat cgggaggtgg cggatccgag 1380 gtgcagctgg tgcagtctgg agcagaggtg aaaaagcccg gggagtctct gaagatctcc 1440 tgtaagactt ctgaatacag ctttaccagc tactggatcg gctgggtgcg ccagatgccc 1500 gggaaaggcc tggagtggat ggggatcatc tatcttggtg actcagatac cagatacagc 1560 ccgtccttcc aaggccaggt caccatctca gccgacaagt ccatcagtac cgcctacctg 1620 cagtggagca gcctgaaggc ctcggacacc gccatgtatt actgtgcgag aagtaactgg 1680 ggtcttgact actggggcca gggaaccctg gtcaccgtct ctagtcagcc caaggccaac 1740 cccactgtca ctctgttccc gccctcctct gaggagctcc aagccaacaa ggccacacta 1800 gtgtgtctga tcagtgactt ctacccggga gctgtgacag tggcctggaa ggcagatggc 1860 agccccgtca aggcgggagt ggagaccacc aaaccctcca aacagagcaa caacaagtac 1920 gcggccgaga gctacctgag cctgacgccc gagcagtgga agtcccacag aagctacagc 1980 tgccaggtca cgcatgaagg gagcaccgtg gagaagacag tggcccctac agaatgttca 2040 <210> 1524 <211> 680 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1524 Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Tyr 20 25 30 Phe Trp Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile 35 40 45 Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Gln Thr Lys Tyr Asn Pro Ser Leu Lys 50 55 60 Ser Arg Val Thr Ile Ser Ile Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe Ser Leu 65 70 75 80 Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala 85 90 95 Arg Glu Thr 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cccaaatctt gtgacaaaac tcacacatgc ccaccgtgcc cagcacctga actcctgggg 720 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 780 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 840 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgtga ggagcagtac 900 ggcagcacgt accgttgtgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 960 aaggagtaca agtgcaaggt ctccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1020 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1080 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1140 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1200 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1260 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1320 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggt ggtggcggat cgggaggtgg cggatcccag 1380 gtacagttgc aggagtcagg tccaggactg gtgaagccct cggagaccct ctcactcacc 1440 tgtaccatct ccggggacag tgtctctacc aacagtgttg cttggaactg gattaggaag 1500 cccccaggga 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1620 gccgcggaca cggctgtgta ttactgtgcg agaggatatt gtagaagtac cacctgctac 1680 tttgactact ggggccaggg aaccctagtc accgtctcct cagcctccac caagggccca 1740 tcggtcttcc ccctggcacc ctcctccaag agcacctctg ggggcacagc ggccctgggc 1800 tgcctggtca aggactactt ccccgaaccg gtgacggtgt cgtggaactc aggcgccctg 1860 accagcggcg tgcacacctt cccggctgtc ctacagtcct caggactcta ctccctcgag 1920 agcgtggtga ccgtgccctc cagcagcttg ggcacccaga cctacatctg caacgtgaat 1980 cacaagccca gcaacaccaa ggtggacaag aaagttgagc ccaaatcttg t 2031 <210> 1564 <211> 677 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1564 Glu Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Glu 1 5 10 15 Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Thr Ser Glu Tyr Ser Phe Thr Ser Tyr 20 25 30 Trp Ile Gly Trp Val Arg Lys Met Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met 35 40 45 Gly Ile Ile Tyr Leu Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe 50 55 60 Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr Ala Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Trp Ser Ser Leu Lys Ala Ser 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1380 cagctggtgc agtctggagc agaggtgaaa aagcccgggg agtctctgaa gatctcctgt 1440 aagacttctg aatacagctt taccagctac tggatcggct gggtgcgcaa gatgcccggg 1500 aaaggcctgg agtggatggg gatcatctat cttggtgact cagataccag atacagcccg 1560 tccttccaag gccaggtcac catctcagcc gacaagtcca tcagtaccgc ctacctgcag 1620 tggagcagcc tgaaggcctc ggacaccgcc atgtattact gtgcgagaag taactggggt 1680 cttgactact ggggccaggg aaccctggtc accgtctcta gtgcctccac caagggccca 1740 tcggtcttcc ccctggcacc ctcctccaag agcacctctg ggggcacagc ggccctgggc 1800 tgcctggtca aggactactt ccccgaaccg gtgacggtgt cgtggaactc aggcgccctg 1860 accagcggcg tgcacacctt cccggctgtc ctacagtcct caggactcta ctccctcgag 1920 agcgtggtga ccgtgccctc cagcagcttg ggcacccaga cctacatctg caacgtgaat 1980 cacaagccca gcaacaccaa ggtggacaag aaagttgagc ccaaatcttg t 2031 <210> 1588 <211> 677 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 1588 Gln Val Gln Leu Gln Gln Ser Gly Ala Gly Leu Leu Lys Pro Ser Glu 1 5 10 15 Thr Leu Ser Leu Thr Cys Ala Val His Gly Gly Ser 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gactggctga atggcaagga gtacaagtgc 960 aaggtctcca acaaagccct cccagccccc atcgagaaaa ccatctccaa agccaaaggg 1020 cagccccgag aaccacaggt gtacaccctg cccccatccc gggaggagat gaccaagaac 1080 caggtcagcc tgacctgcct ggtcaaaggc ttctatccca gcgacatcgc cgtggagtgg 1140 gagagcaatg ggcagccgga gaacaactac aagaccacgc ctcccgtgct ggactccgac 1200 ggctccttct tcctctatag caagctcacc gtggacaaga gcaggtggca gcaggggaac 1260 gtcttctcat gctccgtgat gcatgaggct ctgcacaacc actacacgca gaagagcctc 1320 tccctgtctc cgggtggtgg cggatcggga ggtggcggat cccaggtgca gctgcaggag 1380 tcgggcccag gactggtgaa gccttcggag accctgtccc tcacctgcac tgtctctggt 1440 ggctccatca gtagttactt ctggagctgg attcggaagc ccccaggtaa gggactggag 1500 tggattggct atatctatta cagtgggcag accaaataca acccctccct caagagtcga 1560 gtcaccatat caatagacac gtccaagaac cagttctccc tgaagctgag ctctgtgacc 1620 gctgcggaca cggccgtgta ttactgtgcg agagaaactg ggagctacta cggctttgac 1680 tactggggcc agggaaccct ggtcaccgtc tcctcaactg tggctgcacc atctgtcttc 1740 atcttcccgc catctgatga gcagttgaaa 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agcaagctca ccgtggacaa gagcaggtgg 1260 cagcagggga acgtcttctc atgctccgtg atgcatgagg ctctgcacaa ccactacacg 1320 cagaagagcc tctccctgtc tccgggtggt ggcggatcgg gaggtggcgg atccgaggta 1380 caactggtgg aatcaggtgg aggtttggtg cagccgggga gatcgctcag gcttagctgt 1440 gcggcatcgg ggtttacttt cgatgattat gcgatgcatt gggtccggaa agcgcctgga 1500 aaagggctcg agtgggtttc cgccattacg tggaatagcg gacacatcga ttatgcagac 1560 agtgtggagg gcagattcac aatctcacga gacaatgcta agaacagcct gtaccttcag 1620 atgaactcac ttcgcgcgga agataccgcc gtatactact gcgccaaagt ctcctacttg 1680 tctacagctt cgtcgctcga ctattggggt caaggaacgt tggtcaccgt ctctagtact 1740 gtggctgcac catctgtctt catcttcccg ccatctgatg agcagttgaa atctggaact 1800 gcctctgttg tgtgcctgct gaataacttc tatcccagag aggccaaagt acagtggaag 1860 gtggataacg ccctccaatc gggtaactcc caggagagtg tcacagagca ggacagcaag 1920 gacagcacct acagcctcga aagcaccctg acgctgagca aagcagacta cgagaaacac 1980 aaagtctacg cctgcgaagt cacccatcag ggcctgagct cgcccgtcac aaagagcttc 2040 aacaggggag agtgt 2055 <210> 1724 <211> 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gtcagcctga cctgcctggt caaaggcttc 1140 tatcccagcg acatcgccgt ggagtgggag agcaatgggc agccggagaa caactacaag 1200 accacgcctc ccgtgctgga ctccgacggc tccttcttcc tctatagcaa gctcaccgtg 1260 gacaagagca ggtggcagca ggggaacgtc ttctcatgct ccgtgatgca tgaggctctg 1320 cacaaccact acacgcagaa gagcctctcc ctgtctccgg gtggtggcgg atcgggaggt 1380 ggcggatccg aggtgcagct ggtgcagtct ggagcagagg tgaaaaagcc cggggagtct 1440 ctgaagatct cctgtaagac ttctgaatac agctttacca gctactggat cggctgggtg 1500 cgccagatgc ccgggaaagg cctggagtgg atggggatca tctatcttgg tgactcagat 1560 accagataca gcccgtcctt ccaaggccag gtcaccatct cagccgacaa gtccatcagt 1620 accgcctacc tgcagtggag cagcctgaag gcctcggaca ccgccatgta ttactgtgcg 1680 agaagtaact ggggtcttga ctactggggc aagggaaccc tggtcaccgt ctctagtgcc 1740 tccaccaagg gcccatcggt cttccccctg gcaccctcct ccaagagcac ctctgggggc 1800 acagcggccc tgggctgcct ggtcaaggac tacttccccg aaccggtgac ggtgtcgtgg 1860 aactcaggcg ccctgaccag cggcgtgcac accttcccgg ctgtcctaca gtcctcagga 1920 ctctactccc tcgagagcgt ggtgaccgtg 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acccaaggac accctcatga tctcccggac ccctgaggtc 780 acatgcgtgg tggtggacgt gagccacgaa gaccctgagg tcaagttcaa ctggtacgtg 840 gacggcgtgg aggtgcataa tgccaagaca aagccgtgtg aggagcagta cggcagcacg 900 taccgttgtg tcagcgtcct caccgtcctg caccaggact ggctgaatgg caaggagtac 960 aagtgcaagg tctccaacaa agccctccca gcccccatcg agaaaaccat ctccaaagcc 1020 aaagggcagc cccgagaacc acaggtgtac accctgcccc catcccggga ggagatgacc 1080 aagaaccagg tcagcctgac ctgcctggtc aaaggcttct atcccagcga catcgccgtg 1140 gagtgggaga gcaatgggca gccggagaac aactacaaga ccacgcctcc cgtgctggac 1200 tccgacggct ccttcttcct ctatagcaag ctcaccgtgg acaagagcag gtggcagcag 1260 gggaacgtct tctcatgctc cgtgatgcat gaggctctgc acaaccacta cacgcagaag 1320 agcctctccc tgtctccggg tggtggcgga tcgggaggtg gcggatccca ggtgcagtta 1380 cagcagtcgg gcgcaggact gttgaagcct tcggagaccc tgtccctcac ctgcgctgtc 1440 catggtgggt ccttcagtgg ttactactgg aactggattc gccagccacc agggaagggg 1500 ctagagtgga ttggggaaat caatcatgct ggaaacacca actacaaccc gtccctcaag 1560 agtcgagtca ccatatcatt agacacgtcc aagaaccagt tctccctgac gctgacctct 1620 gtgaccgccg cggacacggc tgtgtattac tgtgcgagag gatattgtag aagtaccacc 1680 tgctactttg actactgggg caagggaacc ctagtcaccg tctcctcaac tgtggctgca 1740 ccatctgtct tcatcttccc gccatctgat gagcagttga aatctggaac tgcctctgtt 1800 gtgtgcctgc tgaataactt ctatcccaga gaggccaaag tacagtggaa ggtggataac 1860 gccctccaat cgggtaactc ccaggagagt gtcacagagc aggacagcaa ggacagcacc 1920 tacagcctcg aaagcaccct gacgctgagc aaagcagact acgagaaaca caaagtctac 1980 gcctgcgaag tcacccatca gggcctgagc tcgcccgtca caaagagctt caacagggga 2040 gagtgt 2046 <210> 2064 <211> 682 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 2064 Glu Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Glu 1 5 10 15 Ser Leu Lys Ile Ser Cys Lys Thr Ser Glu Tyr Ser Phe Thr Ser Tyr 20 25 30 Trp Ile Gly Trp Val Arg Gln Met Pro Gly Lys Lys Leu Glu Trp Met 35 40 45 Gly Ile Ile Tyr Leu Gly Asp Ser Asp Thr Arg Tyr Ser Pro Ser Phe 50 55 60 Gln Gly Gln Val Thr Ile Ser Ala Asp Lys Ser Ile Ser Thr 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300 cctctcactt tcggcgaagg gaccaaggtg gagatcaaac gagcctccac caagggccca 360 tcggtcttcc ccctggcacc ctcctccaag agcacctctg ggggcacagc ggccctgggc 420 tgcctggtca aggactactt ccccgaaccg gtgacggtgt cgtggaactc aggcgccctg 480 accagcggcg tgcacacctt cccggctgtc ctacagtcct caggactcta ctccctcgaa 540 agcgtggtga ccgtgccctc cagcagcttg ggcacccaga cctacatctg caacgtgaat 600 cacaagccca gcaacaccaa ggtggacaag aaagttgagc ccaaatcttg t 651 <210> 2116 <211> 217 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic polypeptide <400> 2116 Asp Ile Gln Met Thr Gln Ser Pro Ser Ser Leu Ser Ala Ser Val Gly 1 5 10 15 Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Arg Ser Ser Gln Ser Val Leu Tyr Ser 20 25 30 Ser Asn Asn Lys Asn Tyr Leu Val Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys 35 40 45 Val Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Trp Ala Ser Thr Arg Glu Ser Gly Val 50 55 60 Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr 65 70 75 80 Ile Ser Ser Leu Gln Pro Glu Asp Val Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln 85 90 95 Tyr Tyr Lys Thr Pro Leu Thr Phe Gly Glu Gly Thr Lys Val Glu Ile 100 105 110 Lys Arg Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser 115 120 125 Ser Lys Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys 130 135 140 Asp Tyr Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu 145 150 155 160 Thr Ser Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu 165 170 175 Tyr Ser Leu Glu Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr 180 185 190 Gln Thr Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val 195 200 205 Asp Lys Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys 210 215 <210> 2117 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2117 gctgcatcca gtttgcaaag t 21 <210> 2118 <211> 27 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2118 caacagagtt acagtacccc tcggacg 27 <210> 2119 <211> 51 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2119 aggtccagcc agagtgtgtt atacagctcc aacaataaga actacttagt t 51 <210> 2120 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2120 tgggcatcta cccgggaatc c 21 <210> 2121 <211> 27 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2121 cagcaatatt ataagactcc tctcact 27 <210> 2122 <211> 15 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2122 gattatgcga tgcat 15 <210> 2123 <211> 51 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2123 gccattacgt ggaatagcgg acacatcgat tatgcagaca gtgtggaggg c 51 <210> 2124 <211> 36 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2124 gtctcctact tgtctacagc ttcgtcgctc gactat 36 <210> 2125 <211> 15 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2125 agctactgga tcggc 15 <210> 2126 <211> 51 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2126 atcatctatc ttggtgactc agataccaga tacagcccgt ccttccaagg c 51 <210> 2127 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2127 agtaactggg gtcttgacta c 21 <210> 2128 <211> 15 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2128 ggttactact ggaac 15 <210> 2129 <211> 48 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2129 gaaatcaatc atgctggaaa caccaactac aacccgtccc tcaagagt 48 <210> 2130 <211> 36 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2130 ggatattgta gaagtaccac ctgctacttt gactac 36 <210> 2131 <211> 15 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2131 agttacttct ggagc 15 <210> 2132 <211> 48 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2132 tatatctatt acagtgggca gaccaaatac aacccctccc tcaagagt 48 <210> 2133 <211> 30 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2133 gaaactggga gctactacgg ctttgactac 30 <210> 2134 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2134 accaacagtg ttgcttggaa c 21 <210> 2135 <211> 54 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2135 aggacatact acaggtccaa gtggtataat gattatgcag tttctctgaa aagt 54 <210> 2136 <211> 39 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic oligonucleotide <400> 2136 gaggatgggg atagctacta ccgctacggt atggacgtc 39

Claims (135)

  1. TL1A 결합 독립체(binding entity), 및 TL1A 결합 독립체가 아닌 제2 결합 독립체를 포함하는 항원 결합 단백질이며,
    a. TL1A 결합 독립체는 1 또는 2개의 경쇄 가변 도메인 및 1 또는 2개의 중쇄 가변 도메인을 갖고,
    b. TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 LCDR1, LCDR2 및 LCDR3을 포함하며,
    c. TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 HCDR1, HCDR2 및 HCDR3을 포함하고,
    d. HCDR1은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 164, 170, 182, 188, 777, 783, 792, 798, 804, 809, 815, 819, 265, 836, 847, 857, 639, 654, 655, 632, 664, 955, 979, 994, 1010, 1017, 1022, 1027, 1028, 1029, 1037, 1045, 1087, 253, 256, 259, 262, 268, 271, 265 및 950)로부터 선택된 서열을 갖고,
    e. HCDR2는 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 779, 785, 794, 800, 811, 817, 821, 827, 832, 838, 843, 849, 853, 859, 864, 640, 204, 678, 679, 644, 648, 649, 633, 656, 659, 660, 665, 666, 677, 114, 227, 230, 691, 715, 669, 711, 971, 972, 973, 974, 975, 980, 981, 982, 983, 984, 995, 996, 997, 998, 0999, 1011, 1023, 1030, 1038, 1039, 1040, 1041, 1042, 1046, 1047, 1048, 1058, 1059, 1060, 1061, 1062, 1066, 1067, 1068, 1069, 1070, 1074, 1088, 1089, 1090, 1095, 1096, 1097, 1102, 1103, 1104, 1108, 1109, 1110, 1111, 1112, 254, 260, 184, 269, 272, 266, 951, 953, 956 및 963)로부터 선택된 서열을 갖고,
    f. HCDR3 서열은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 641, 645, 650, 657, 676, 657, 667, 671, 255, 258, 261, 264, 267, 270, 273, 672 및 675)로부터 선택되는 것인
    항원 결합 단백질.
  2. 제1항에 있어서, HCDR3은 표 A (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 781, 787, 796, 802, 807, 813, 823, 829, 834, 840, 845, 851, 855 및 861)로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  3. 제2항에 있어서, HCDR3은 항체 및 9C8 및 3B3 (서열번호 180 및 192)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  4. 제2항에 있어서,
    a. HCDR1은 표 A (서열번호 164, 170, 182, 188, 777, 783, 792, 798, 804, 809, 815, 819, 265, 836, 847 및 857)로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. HCDR2는 표 A (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 779, 785, 794, 800, 811, 817, 821, 827, 832, 838, 843, 849, 853, 859 및 864)로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  5. 제3항에 있어서,
    a. HCDR1은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 170 및 188)으로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. HCDR2는 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 178 및 190)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  6. 제1항에 있어서,
    a. LCDR1은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 683, 689, 235, 697, 146, 709, 713, 719, 723, 229, 226, 741, 747, 753, 773, 635, 642, 646, 651, 658, 661, 668, 759, 743, 765, 977, 986, 987, 1001, 1016, 1021, 1025, 1031, 1032, 1033, 1044, 1053, 1064, 1072, 1078, 1079, 1080, 1106, 226, 229, 232, 235, 241, 238, 1113, 146 및 947)로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. LCDR2는 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 235, 699, 705, 721, 725, 731, 737, 749, 755, 761, 769, 636, 643, 647, 652, 662, 789, 988, 1001, 1002, 1004, 1026, 1054, 1073, 1081, 1082, 1083, 1084, 1085, 1092, 1098, 242, 935, 148, 948 및 943)로부터 선택된 서열을 갖고,
    c. LCDR3은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 687, 693, 701, 707, 717, 727, 733, 739, 745, 751, 757, 763, 767, 771, 775, 637, 638, 631, 653, 663, 637, 233, 940, 978, 989, 990, 991, 992, 993, 1005, 1006, 1007, 1008, 1009, 1034, 1035, 1036, 1055, 1056, 1057, 1065, 1086, 1093, 1094, 1099, 1100, 1101, 1107, 228, 231, 234, 237, 243, 240, 674, 936, 938, 701, 707, 949, 942 및 944)로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  7. 제2항에 있어서, LCDR3은 표 A (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 687, 693, 701, 707, 717, 727, 733, 739, 745, 751, 757, 763, 767, 771 및 775)로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  8. 제3항에 있어서, LCDR3은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 263 및 126)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  9. 제7항에 있어서,
    a. LCDR1은 표 A (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 683, 689, 235, 697, 146, 709, 713, 719, 723, 229, 226, 741, 747, 753 및 773)로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. LCDR2는 표 A (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 685, 699, 705, 721, 725, 731, 737, 749, 755, 761 및 769)로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  10. 제8항에 있어서,
    a. LCDR1은 항체 및 9C8 및 3B3 (서열번호 110 및 122)으로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. LCDR2는 항체 및 9C8 및 3B3 (서열번호 112 및 124)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  11. 제1항에 있어서, 중쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 8, 12, 16, 20, 24, 28, 32, 495, 497, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 926, 930 및 934)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  12. 제1항에 있어서, 중쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 8, 12, 16, 20, 24, 28, 32, 495, 497, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 926, 930 및 934)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  13. 제1항에 있어서, 중쇄 가변 도메인은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 16 및 24)으로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  14. 제1항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  15. 제1항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  16. 제11항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  17. 제12항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  18. 제13항에 있어서, 경쇄 가변 도메인 서열은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 14 및 22)으로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  19. 제1항에 있어서, 표 E (서열번호 52, 56, 60, 64, 68, 72, 76, 457, 461, 1118, 1122, 1126, 1130, 1134, 1138, 1142, 1146, 1150, 1154, 1158, 1162, 1166, 1170, 1174, 1178, 1182, 1186 및 1190)로부터 선택된 중쇄 서열을 갖는 중쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  20. 제1항에 있어서, 표 E (서열번호 66, 54, 58, 62, 66, 70, 74, 455, 459, 1116, 1120, 1124, 1128, 1132, 1136, 1140, 1144, 1148, 1152, 1156, 1160, 1164, 1168, 1172, 1176, 1180, 1184 및 1188)로부터 선택된 경쇄 서열을 갖는 경쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  21. 제1항에 있어서, 표 E로부터 선택된 항체의 하기 서열번호의 경쇄 및 중쇄 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 50 및 52,
    b. 54 및 56,
    c. 58 및 60,
    d. 62 및 64,
    e. 66 및 68,
    f. 70 및 72,
    g. 74 및 76,
    h. 455 및 457,
    i. 459 및 461,
    j. 1116 및 1118,
    k. 1120 및 1122,
    l. 1124 및 1126,
    m. 1128 및 1130,
    n. 1132 및 1134,
    o. 1136 및 1138,
    p. 1140 및 1142,
    q. 1144 및 1146,
    r. 1148 및 1150,
    s. 1152 및 1154,
    t. 1156 및 1158,
    u. 1160 및 1162,
    v. 1164 및 1166,
    w. 1168 및 1170,
    x. 1172 및 1174,
    y. 1176 및 1178,
    z. 1180 및 1182,
    aa. 1184 및 1186, 및
    bb. 1188 및 1190.
  22. 제1항 내지 제21항 중 어느 한 항에 있어서, 제2 결합 독립체는 TNF-α 결합 독립체인 항원 결합 단백질.
  23. 제22항에 있어서,
    a. TNF-α 결합 독립체는 1 또는 2개의 경쇄 가변 도메인 및 1 또는 2개의 중쇄 가변 도메인을 갖고,
    b. TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 LCDR1, LCDR2 및 LCDR3을 포함하며,
    c. TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 HCDR1, HCDR2 및 HCDR3을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  24. 제23항에 있어서, TNF-α 결합 독립체 HCDR3은 표 G (서열번호 162, 222, 210 및 216)로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  25. 제23항에 있어서, TNF-α 결합 독립체 HCDR3은 세르톨리주맙 (서열번호 222)으로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  26. 제24항에 있어서,
    a. TNF-α 결합 독립체 HCDR1은 표 G (서열번호 158, 218, 206 및 212)로부터 선택된 서열을 포함하고,
    b. TNF-α 결합 독립체 HCDR2는 표 G (서열번호 160, 220, 208 및 214)로부터 선택된 서열을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  27. 제26항에 있어서, TNF 결합 독립체 경쇄 서열은
    a. 표 G (서열번호 92, 152, 140 및 146)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    b. 표 G (서열번호 94, 154, 112 및 148)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    c. 표 G (서열번호 96, 156, 144 및 150)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  28. 제23항에 있어서, TNF 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 표 H (서열번호 4, 44, 318, 40 및 36)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  29. 제23항에 있어서, TNF 결합 독립체 중쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 4, 44, 318, 40 및 36)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열인 항원 결합 단백질.
  30. 제23항에 있어서, TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 표 H (서열번호 2, 42, 38 및 34)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  31. 제23항에 있어서, TNF 결합 독립체 경쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 2, 42, 38 및 34)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열인 항원 결합 단백질.
  32. 제28항에 있어서, TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 표 H (서열번호 2, 42, 38 및 34)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  33. 제29항에 있어서, TNF 결합 독립체 경쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 2, 42, 38 및 34)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열인 항원 결합 단백질.
  34. 제23항에 있어서, 표 I의 항원 결합 단백질로부터 선택된 하기 서열번호의 가변 영역 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 42, 286, 288, 및 290,
    b. 42, 44, 292, 및 294,
    c. 42, 44, 296, 및 298,
    d. 42, 44, 300 및 302,
    e. 42, 44, 304, 및 306,
    f. 42, 44, 308, 및 310,
    g. 312, 314, 288, 및 290,
    h. 312, 314, 292, 및 294,
    i. 312, 314, 300 및 302,
    j. 312, 314, 304, 및 306,
    k. 312, 314, 308, 및 310,
    l. 42, 318, 288, 및 290,
    m. 42, 318, 292, 및 294,
    n. 42, 318, 296, 및 298,
    o. 42, 318, 304, 및 306,
    p. 42, 318, 308, 및 310,
    q. 320, 322, 288, 및 290,
    r. 320, 322, 292, 및 294,
    s. 320, 322, 31, 및 298,
    t. 320, 322, 300, 및 302,
    u. 320, 322, 304, 및 306, 또는
    v. 320, 322, 308, 및 310.
  35. 제23항에 있어서,
    a. 중쇄 및 경쇄는 IgG1, IgG2 또는 IgG4이고,
    b. 항원 결합 단백질은 하나의 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 하나의 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인, 하나의 TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 하나의 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인을 포함하고,
    c. TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인과 별개의 경쇄에 포함되고,
    d. TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인, TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인과 별개의 중쇄에 포함되고,
    e. TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 TNF-α 결합 독립체 경쇄 도메인, TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인과 별개의 중쇄에 포함되고,
    f. TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄는 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인을 포함하는 경쇄에 공유 결합되며,
    g. TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄는 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인을 포함하는 경쇄에 공유 결합되며,
    h. TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄는 TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인을 포함하는 중쇄에 공유 결합되는 것인
    항원 결합 단백질.
  36. 제35항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 635, 642, 646, 651, 658, 661, 668, 226, 229, 232, 235, 241, 및 238)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 636, 643, 647, 652, 662, 227, 230, 233, 242 및 473)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 637, 638, 631, 653, 663, 228, 231, 234, 237, 243, 240 및 674)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    b. TL1A 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 164, 170, 182, 188, 639, 654, 655, 632, 664, 253, 256, 259, 262, 268, 271 및 265)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 640, 204, 644, 648, 633, 656, 659, 660, 665, 666, 114, 669, 254, 172, 260, 184, 269, 272, 266 및 254)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 641, 645, 650, 657, 676, 657, 667, 671, 255, 258, 261, 264, 267, 270, 273, 672 및 675)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하며,
    c. TNF-α 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 G (서열번호 92, 152, 140 및 146)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 G (서열번호 94, 154, 112 및 148)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 G (서열번호 96, 156, 144 및 150)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    d. TNF-α 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 G (서열번호 158, 218, 206 및 212)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 G (서열번호 160, 220, 208 및 214)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 G (서열번호 162, 222, 210 및 216)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  37. 제36항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467 및 469)로부터 선택된 LCDR1 서열, 및
    ii. 표 A (서열번호 100, 106, 112, 118 및 124)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 A (서열번호 102, 108, 263, 120 및 126)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    b. TL1A 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A (서열번호 164, 170, 182 및 188)로부터 선택된 HCDR1 서열, 및
    ii. 표 A (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483 및 485)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 A (서열번호 168, 174, 180, 186, 192 및 489)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  38. 제35항에 있어서, 표 I의 항원 결합 단백질로부터 선택된 하기 서열번호의 가변 영역 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 42, 286, 288, 및 290,
    b. 42, 44, 292, 및 294,
    c. 42, 44, 296, 및 298,
    d. 42, 44, 300 및 302,
    e. 42, 44, 304, 및 306,
    f. 42, 44, 308, 및 310,
    g. 312, 314, 288, 및 290,
    h. 312, 314, 292, 및 294,
    i. 312, 314, 300 및 302,
    j. 312, 314, 304, 및 306,
    k. 312, 314, 308, 및 310,
    l. 42, 318, 288, 및 290,
    m. 42, 318, 292, 및 294,
    n. 42, 318, 296, 및 298,
    o. 42, 318, 304, 및 306,
    p. 42, 318, 308, 및 310,
    q. 320, 322, 288, 및 290,
    r. 320, 322, 292, 및 294,
    s. 320, 322, 31, 및 298,
    t. 320, 322, 300, 및 302,
    u. 320, 322, 304, 및 306, 또는
    v. 320, 322, 308, 및 310.
  39. 제38항에 있어서, 표 J의 항원 결합 단백질로부터 선택된 하기 서열번호의 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    i. 132, 136, 134, 및 130,
    j. 132, 136, 239, 및 138,
    k. 132, 136, 253, 및 323,
    l. 132, 136, 327, 및 325,
    m. 132, 136, 331, 및 329,
    n. 132, 136, 335, 및 329,
    o. 337, 339, 134, 및 130,
    p. 337, 339, 323, 및 253,
    q. 337, 339, 327, 및 325,
    r. 337, 339, 331, 및 329,
    s. 337, 339, 335, 및 329,
    t. 132, 316, 239, 및 138,
    u. 132, 316, 323, 및 253,
    v. 132, 316, 335, 및 329,
    w. 132, 316, 331, 및 329,
    x. 333, 316, 134, 및 130,
    y. 333, 316, 239, 및 138,
    z. 333, 463, 323, 및 253,
    aa. 333, 463, 331, 및 329,
    bb. 333, 463, 335, 및 329,
    cc. 341, 343, 134, 및 130,
    dd. 341, 343, 239, 및 138,
    ee. 341, 343, 323, 및 253,
    ff. 341, 343, 327, 및 325,
    gg. 341, 343, 331, 및 329,
    hh. 341, 343, 335, 및 329,
    ii. 510, 514, 512, 및 555,
    jj. 510, 514, 541, 및 558,
    kk. 510, 514, 539, 및 562,
    ll. 510, 514, 543, 및 565,
    mm. 510, 514, 543, 및 568,
    nn. 510, 514, 544, 및 568,
    oo. 542, 571, 512, 및 555,
    pp. 542, 571, 541, 및 558,
    qq. 542, 571, 539, 및 562,
    rr. 542, 571, 543, 및 565,
    ss. 542, 571, 543, 및 568,
    tt. 542, 571, 544, 및 568,
    uu. 510, 573, 512, 및 555,
    vv. 510, 573, 541, 및 558,
    ww. 510, 573, 539, 및 562,
    xx. 510, 573, 543, 및 568,
    yy. 510, 573, 544, 및 568,
    zz. 540, 573, 512, 및 555,
    aaa. 540, 573, 541, 및 558,
    bbb. 540, 573, 539, 및 562,
    ccc. 540, 573, 543, 및 568,
    ddd. 540, 573, 544, 및 568,
    eee. 540, 487, 512, 및 555,
    fff. 540, 487, 541, 및 558,
    ggg. 540, 487, 539, 및 562,
    hhh. 540, 487, 543, 및 568,
    iii. 540, 487, 544, 및 568,
    jjj. 518, 522, 512, 및 555,
    kkk. 518, 522, 541, 및 558,
    lll. 518, 522, 539, 및 562,
    mmm. 518, 522, 543, 및 565,
    nnn. 5l8, 522, 543, 및 568,
    ooo. 518, 522, 544, 및 568,
    ppp. 545, 578, 546, 및 579,
    qqq. 545, 578, 548, 및 562,
    rrr. 545, 578, 549, 및 585,
    sss. 545, 578, 550, 및 588,
    ttt. 545, 578, 551, 및 591,
    uuu. 545, 578, 552, 및 591,
    vvv. 547, 595, 546, 및 579,
    www. 547, 595, 548, 및 582,
    xxx. 547, 595, 549, 및 585,
    yyy. 547, 595, 550, 및 588,
    zzz. 547, 595, 551, 및 591,
    aaaa. 547, 595, 552, 및 591,
    bbbb. 132, 599, 134, 및 598,
    cccc. 132, 599, 239, 및 601,
    dddd. 132, 599, 323, 및 603,
    eeee. 132, 599, 327, 및 605,
    ffff. 132, 599, 331, 및 607,
    gggg. 132, 599, 335, 및 607,
    hhhh. 337, 609, 134, 및 598,
    iiii. 337, 609, 239, 및 601,
    jjjj. 337, 609, 323, 및 603,
    kkkk. 337, 609, 327, 및 605,
    llll. 337, 609, 335, 및 607,
    mmmm. 132, 611, 134, 및 598,
    nnnn. 132, 611, 239, 및 601,
    oooo. 132, 611, 323, 및 603,
    pppp. 132, 611, 331, 및 607,
    qqqq. 132, 611, 335, 및 607,
    rrrr. 333, 611, 134, 및 598,
    ssss. 333, 611, 239, 및 601,
    tttt. 333, 611, 323, 및 603,
    uuuu. 333, 611, 331, 및 607,
    vvvv. 333, 611, 335, 및 607,
    wwww. 333, 613, 134, 및 598,
    xxxx. 333, 613, 239, 및 601,
    yyyy. 333, 613, 323, 및 603,
    zzzz. 333, 613, 335, 및 607,
    aaaaa. 341, 615, 134, 및 598,
    bbbbb. 341, 615, 239, 및 601,
    ccccc. 341, 615, 323, 및 603,
    ddddd. 341, 615, 327, 및 605,
    eeeee. 341, 615, 331, 및 607,
    fffff. 341, 615, 335, 및 607,
    ggggg. 333, 613, 331, 및 607,
    hhhhh. 132, 463, 239, 및 138,
    iiiii. 132, 463, 331, 및 329,
    jjjjj. 132, 463, 335, 및 320,
    kkkkk. 510, 487, 512, 및 555,
    lllll. 510, 487, 541, 및 558,
    mmmmm. 510, 487, 543, 및 568,
    nnnnn. 510, 487, 544, 및 568,
    ooooo. 132, 613, 134, 및 598,
    ppppp. 132, 613, 323, 및 603,
    qqqqq. 132, 613, 331, 및 607,
    rrrrr. 132, 613, 335, 및 607,
    sssss. 132, 463, 134, 및 130,
    ttttt. 540, 616, 512, 및 508,
    uuuuu. 540, 620, 512, 및 508,
    vvvvv. 540, 616, 541, 및 558,
    wwwww. 540, 616, 539, 및 562,
    xxxxx. 540, 620, 539, 및 562,
    yyyyy. 538, 623, 512, 및 502,
    zzzzz. 537, 626, 512, 및 508,
    aaaaaa. 546 ,514, 194, 및 535,
    bbbbbb. 536, 616, 194, 및 535,
    cccccc. 536, 620, 194, 및 535,
    dddddd. 546, 487, 194, 및 535,
    eeeeee. 471, 136, 473, 및 198,
    ffffff. 176, 136, 520, 및 198,
    gggggg. 475, 477, 520, 및 198,
    hhhhhh. 471, 463, 473, 및 198,
    iiiiii. 176, 463, 473, 및 198,
    jjjjjj. 471, 465, 473, 및 198,
    kkkkkk. 176, 463, 570, 및 198,
    llllll. 471, 465, 473, 및 198,
    mmmmmm. 176, 465, 520, 및 198,
    nnnnnn. 510, 514, 512, 및 508,
    oooooo. 518, 522, 512, 및 508,
    pppppp. 540, 616, 512, 및 508,
    qqqqqq. 540, 620, 512, 및 508, 및
    rrrrrr. 537, 626, 512, 및 508.
  40. 제39항에 있어서, iPS 번호 376543의 서열 (서열번호 510, 516, 512, 및 508)을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  41. 제35항에 있어서,
    a. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 K392D 및 K409D를 포함하고 다른 중쇄는 치환 E356K 및 D399K를 포함하거나, 또는
    b. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 K392D, K409D 및 K370D를 포함하고 다른 중쇄는 치환 E356K, D399K 및 E357K를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  42. 제35항에 있어서,
    a. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 S176K를 포함하거나, 또는
    b. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 Q39K 및 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 Q39E 및 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 Q38E 및 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 Q38K 및 S176K를 포함하거나, 또는
    c. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 G44K 및 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 G44E 및 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 G100E 및 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 G100K 및 S176K를 포함하거나, 또는
    d. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 S176K를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  43. 제41항에 있어서,
    a. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 S176K를 포함하거나, 또는
    b. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 Q39K 및 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 Q39E 및 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 Q38E 및 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 Q38K 및 S176K를 포함하거나, 또는
    c. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 G44K 및 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 G44E 및 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 G100E 및 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 G100K 및 S176K를 포함하거나, 또는
    d. 하나의 중쇄는 EU 넘버링을 이용할 때 치환 S183K를 포함하고 다른 중쇄는 치환 S183E를 포함하며, 하나의 경쇄는 치환 S176E를 포함하고 다른 경쇄는 치환 S176K를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  44. 제35항에 있어서, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 EU 넘버링을 이용할 때 치환 R292C, V302C 및 N297G를 포함하는 2개의 IgG1 중쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  45. 제41항에 있어서, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 EU 넘버링을 이용할 때 치환 R292C, V302C 및 N297G를 포함하는 2개의 IgG1 중쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  46. 제40항에 있어서, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 EU 넘버링을 이용할 때 치환 R292C, V302C 및 N297G를 포함하는 2개의 IgG1 중쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  47. 제43항에 있어서, 이중 특이성 항원 결합 단백질은 EU 넘버링을 이용할 때 치환 R292C, V302C 및 N297G를 포함하는 2개의 IgG1 중쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  48. 제23항에 있어서,
    a. 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고:
    b. 중쇄 및 경쇄는 IgG1, IgG2 또는 IgG4 불변 도메인을 포함하며,
    c. 항원 결합 단백질은 2개의 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 2개의 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인, 2개의 TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 2개의 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인을 포함하고,
    d. 각각의 경쇄는 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하며,
    e. 각각의 중쇄는 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인 서열, TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인 서열 및 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  49. 제48항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 635, 642, 646, 651, 658, 661, 668, 226, 229, 232, 235, 241, 및 238)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 636, 643, 647, 652, 662, 227, 230, 233, 242 및 473)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 637, 638, 631, 653, 663, 228, 231, 234, 237, 243, 240 및 674)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하며,
    b. TL1A 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 164, 170, 182, 188, 639, 654, 655, 632, 664, 253, 256, 259, 262, 268, 271 및 265)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 640, 204, 644, 648, 633, 656, 659, 660, 665, 666, 114, 669, 254, 172, 260, 184, 269, 272, 266 및 254)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 641, 645, 650, 657, 676, 657, 667, 671, 255, 258, 261, 264, 267, 270, 273, 672 및 675)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하고,
    c. TNF-α 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 G (서열번호 92, 152, 140 및 146)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 G (서열번호 94, 154, 112 및 148)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 G (서열번호 96, 156, 144 및 150)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    d. TNF-α 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 G (서열번호 158, 218, 206 및 212)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 G (서열번호 160, 220, 208 및 214)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 G (서열번호 162, 222, 210 및 216)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  50. 제49항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467 및 469)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 A (서열번호 100, 106, 112, 118 및 124)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 A (서열번호 102, 108, 263, 120 및 126)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    b. TL1A 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A (서열번호 164, 170, 182 및 188)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 A (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483 및 485)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 A (서열번호 168, 174, 180, 186, 192 및 489)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  51. 제48항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 8, 12, 16, 20, 24, 28 및 32)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열을 포함하고,
    b. TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26 및 30)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하고,
    c. TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 2, 42, 38 및 34)로부터 선택되고,
    d. TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 4, 44, 318, 40 및 36)로부터 선택되는 것인
    항원 결합 단백질.
  52. 제48항에 있어서, 카바트에서와 같이 넘버링하여 항-TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 위치 44에서 시스테인 잔기를 포함하고, 항-TNF-α 경쇄 결합 도메인은 위치 100에서 시스테인 잔기를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  53. 제48항에 있어서, 표 L로부터 선택된 항원 결합 단백질의 하기 서열번호의 중쇄 및 경쇄 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 355 및 447,
    b. 357 및 447,
    c. 359 및 447,
    d. 361 및 447,
    e. 363 및 447,
    f. 365 및 58,
    g. 367 및 70,
    h. 369 및 70,
    i. 371 및 70,
    j. 373 및 70,
    k. 375 및 70,
    l. 377 및 70,
    m. 391 및 467,
    n. 391 및 66,
    o. 395 및 66,
    p. 397 및 66,
    q. 399 및 66,
    r. 401 및 66,
    s. 403 및 66,
    t. 405 및 66
    u. 407 및 447,
    v. 409 및 447,
    w. 411 및 66,
    x. 413 및 66,
    y. 415 및 66,
    z. 417 및 66,
    aa. 419 및 70,
    bb. 421 및 70,
    cc. 423 및 70, 및
    dd. 425 및 70.
  54. 제48항에 있어서,
    a. 경쇄 서열은 서열번호 453을 포함하고 중쇄 서열은 서열번호 441을 포함하거나,
    b. 경쇄 서열은 서열번호 451을 포함하고 중쇄 서열은 서열번호 433을 포함하거나, 또는
    c. 경쇄 서열은 서열번호 453을 포함하고 중쇄 서열은 서열번호 445을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  55. 제23항에 있어서,
    a. 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고:
    b. 중쇄 및 경쇄는 IgG1, IgG2 또는 IgG4 불변 도메인을 포함하며,
    c. 항원 결합 단백질은 2개의 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 2개의 TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인, 2개의 TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인, 및 2개의 TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인을 포함하고,
    d. 각각의 경쇄는 TNF-α 결합 독립체 경쇄 서열을 포함하며,
    e. 각각의 중쇄는 TNF-α 결합 독립체 중쇄 서열, TL1A 결합 독립체 중쇄 결합 도메인 서열 및 TL1A 결합 독립체 경쇄 결합 도메인 서열을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  56. 제55항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 635, 642, 646, 651, 658, 661, 668, 226, 229, 232, 235, 241, 및 238)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 636, 643, 647, 652, 662, 227, 230, 233, 242 및 473)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 637, 638, 631, 653, 663, 228, 231, 234, 237, 243, 240 및 674)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고
    b. TL1A 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 164, 170, 182, 188, 639, 654, 655, 632, 664, 253, 256, 259, 262, 268, 271 및 265)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 640, 204, 644, 648, 633, 656, 659, 660, 665, 666, 114, 669, 254, 172, 260, 184, 269, 272, 266 및 254)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 641, 645, 650, 657, 676, 657, 667, 671, 255, 258, 261, 264, 267, 270, 273, 672 및 675)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하며,
    c. TNF-α 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 G (서열번호 92, 152, 140 및 146)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 G (서열번호 94, 154, 112 및 148)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 G (서열번호 96, 156, 144 및 150)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    d. TNF-α 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 G (서열번호 158, 218, 206 및 212)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 G (서열번호 160, 220, 208 및 214)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 G (서열번호 162, 222, 210 및 216)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  57. 제56항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 경쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467 및 469)로부터 선택된 LCDR1 서열,
    ii. 표 A (서열번호 100, 106, 112, 118 및 124)로부터 선택된 LCDR2 서열, 및
    iii. 표 A (서열번호 102, 108, 263, 120 및 126)로부터 선택된 LCDR3 서열
    을 포함하고,
    b. TL1A 결합 독립체 중쇄 서열은 하기 i 내지 iii
    i. 표 A (서열번호 164, 170, 182 및 188)로부터 선택된 HCDR1 서열,
    ii. 표 A (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483 및 485)로부터 선택된 HCDR2 서열, 및
    iii. 표 A (서열번호 168, 174, 180, 186, 192 및 489)로부터 선택된 HCDR3 서열
    을 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  58. 제55항에 있어서,
    a. TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 8, 12, 16, 20, 24, 28 및 32)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열을 포함하고,
    b. TL1A 결합 독립체 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26 및 30)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하고,
    c. TNF-α 결합 독립체 경쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 2, 42, 38 및 34)로부터 선택되고,
    d. TNF-α 결합 독립체 중쇄 가변 도메인 서열은 표 H (서열번호 4, 44, 318, 40 및 36)로부터 선택되는 것인
    항원 결합 단백질.
  59. 제55항에 있어서, 카바트에서와 같이 넘버링하여 TL1A 결합 독립체 중쇄 가변 도메인은 위치 44에서 시스테인 잔기를 포함하고, TL1A 결합 독립체 경쇄 결합 도메인은 위치 100에서 시스테인 잔기를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  60. 제55항에 있어서, 표 M으로부터 선택된 항원 결합 단백질의 하기 서열번호의 중쇄 및 경쇄 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 82 및 46,
    b. 284 및 46,
    c. 286 및 46,
    d. 441 및 453
    e. 312 및 46,
    f. 445 및 453,
    g. 314 및 84,
    h. 320 및 84,
    i. 322 및 84,
    j. 345 및 84,
    k. 347 및 78,
    l. 349 및 78,
    m. 351 및 78,
    n. 353 및 78,
    o. 379 및 46,
    p. 381 및 46,
    q. 383 및 84,
    r. 385 및 84,
    s. 387 및 78,
    t. 389 및 78,
    u. 433 및 451,
    v. 427 및 449,
    w. 429 및 449,
    x. 431 및 451,
    y. 433 및 451,
    z. 435 및 451,
    aa. 437 및 451,
    bb. 439 및 453,
    cc. 441 및 453,
    dd. 443 및 453, 및
    ee. 445 및 453.
  61. 제55항에 있어서, 하기 서열번호를 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 441 및 453,
    b. 433 및 451, 또는
    c. 445 및 453.
  62. 제1항 내지 제61항 및 제105항 내지 제135항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 암호화하는 하나 이상의 단리된 핵산.
  63. 제62항의 핵산(들)을 포함하는 하나 이상의 발현 벡터.
  64. 제63항의 하나 이상의 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포.
  65. a. 항원 결합 단백질의 발현을 허용하는 조건 하에 제64항의 숙주 세포를 배양하는 단계, 및
    b. 배양물로부터 상기 항원 결합 단백질을 회수하는 단계
    를 포함하는, 항원 결합 단백질의 제조 방법.
  66. 제1항 내지 제61항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용 가능한 희석제, 부형제 또는 담체를 포함하는 약제학적 조성물.
  67. TL1A 및/또는 TNF-α와 관련된 병태의 치료가 필요한 환자에서 이를 치료하는 방법으로서, 상기 환자에게 유효량의 제1항 내지 제61항 및 제105항 내지 제135항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 투여하는 단계를 포함하는, 치료 방법.
  68. 제67항에 있어서, 병태는 염증성 장 질환, 크론병, 또는 궤양성 대장염인 치료 방법.
  69. TL1A와 관련된 병태의 치료가 필요한 환자에서 이를 치료하기 위한 의약의 제조에서의 제1항 내지 제61항 및 제105항 내지 제135항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질의 용도.
  70. 제68항에 있어서, 병태는 염증성 장 질환, 크론병, 또는 궤양성 대장염인 항원 결합 단백질의 용도.
  71. TL1A 및/또는 TNF-α와 관련된 병태의 치료가 필요한 환자에서 이를 치료하기 위한 방법에 사용하기 위한 제1항 내지 제61항 및 제105항 내지 제135항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질.
  72. 제71항에 있어서, 병태는 염증성 장 질환, 크론병, 또는 궤양성 대장염인 항원 결합 단백질.
  73. TL1A에 특이적인 항원 결합 단백질로서,
    a. 항원 결합 단백질은 1 또는 2개의 경쇄 가변 도메인 및 1 또는 2개의 중쇄 가변 도메인을 갖고,
    b. 경쇄 가변 도메인은 LCDR1, LCDR2 및 LCDR3을 포함하며,
    c. 중쇄 가변 도메인은 HCDR1, HCDR2 및 HCDR3을 포함하고,
    d. HCDR1은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 164, 170, 182, 188, 777, 783, 792, 798, 804, 809, 815, 819, 265, 836, 847, 857, 639, 654, 655, 632, 664, 955, 979, 994, 1010, 1017, 1022, 1027, 1028, 1029, 1037, 1045, 1087, 253, 256, 259, 262, 268, 271, 265 및 950)로부터 선택된 서열을 갖고,
    e. HCDR2는 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 779, 785, 794, 800, 811, 817, 821, 827, 832, 838, 843, 849, 853, 859, 864, 640, 204, 678, 679, 644, 648, 649, 633, 656, 659, 660, 665, 666, 677, 114, 227, 230, 691, 715, 669, 711, 971, 972, 973, 974, 975, 980, 981, 982, 983, 984, 995, 996, 997, 998, 0999, 1011, 1023, 1030, 1038, 1039, 1040, 1041, 1042, 1046, 1047, 1048, 1058, 1059, 1060, 1061, 1062, 1066, 1067, 1068, 1069, 1070, 1074, 1088, 1089, 1090, 1095, 1096, 1097, 1102, 1103, 1104, 1108, 1109, 1110, 1111, 1112, 254, 260, 184, 269, 272, 266, 951, 953, 956, 및 963)로부터 선택된 서열을 갖고,
    f. HCDR3 서열은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 641, 645, 650, 657, 676, 657, 667, 671, 255, 258, 261, 264, 267, 270, 273, 672 및 675)로부터 선택되는 것인
    항원 결합 단백질.
  74. 제73항에 있어서, HCDR3은 표 A (서열번호 168, 174, 180, 186, 192, 489, 781, 787, 796, 802, 807, 813, 823, 829, 834, 840, 845, 851, 855 및 861)로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  75. 제73항에 있어서, HCDR3은 항체 및 9C8 및 3B3 (서열번호 180 및 192)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  76. 제74항에 있어서,
    a. HCDR1은 표 A (서열번호 164, 170, 182, 188, 777, 783, 792, 798, 804, 809, 815, 819, 265, 836, 847 및 857)로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. HCDR2는 표 A (서열번호 166, 172, 178, 184, 190, 196, 202, 483, 485, 779, 785, 794, 800, 811, 817, 821, 827, 832, 838, 843, 849, 853, 859 및 864)로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  77. 제75항에 있어서,
    a. HCDR1은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 170 및 188)으로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. HCDR2는 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 178 및 190)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  78. 제73항에 있어서, LCDR3은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 687, 693, 701, 707, 717, 727, 733, 739, 745, 751, 757, 763, 767, 771, 775, 637, 638, 631, 653, 663, 637, 233, 940, 978, 989, 990, 991, 992, 993, 1005, 1006, 1007, 1008, 1009, 1034, 1035, 1036, 1055, 1056, 1057, 1065, 1086, 1093, 1094, 1099, 1100, 1101, 1107, 228, 231, 234, 237, 243, 240, 674, 936, 938, 701, 707, 949, 942 및 944)로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  79. 제76항에 있어서, LCDR3은 표 A (서열번호 102, 108, 263, 120, 126, 687, 693, 701, 707, 717, 727, 733, 739, 745, 751, 757, 763, 767, 771 및 775)로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  80. 제77항에 있어서, LCDR3은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 263 및 126)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인 항원 결합 단백질.
  81. 제78항에 있어서,
    a. LCDR1은 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 683, 689, 235, 697, 146, 709, 713, 719, 723, 229, 226, 741, 747, 753, 773, 635, 642, 646, 651, 658, 661, 668, 759, 743, 765, 977, 986, 987, 1001, 1016, 1021, 1025, 1031, 1032, 1033, 1044, 1053, 1064, 1072, 1078, 1079, 1080, 1106, 226, 229, 232, 235, 241, 238, 1113, 146 및 947)로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. LCDR2는 표 A, 표 B 및 표 C (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 235, 699, 705, 721, 725, 731, 737, 749, 755, 761, 769, 636, 643, 647, 652, 662, 789, 988, 1001, 1002, 1004, 1026, 1054, 1073, 1081, 1082, 1083, 1084, 1085, 1092, 1098, 242, 935, 148, 948 및 943)로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  82. 제79항에 있어서,
    a. LCDR1은 표 A (서열번호 98, 104, 110, 116, 122, 128, 467, 469, 683, 689, 235, 697, 146, 709, 713, 719, 723, 229, 226, 741, 747, 753 및 773)로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. LCDR2는 표 A (서열번호 100, 106, 112, 118, 124, 685, 699, 705, 721, 725, 731, 737, 749, 755, 761 및 769)로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  83. 제80항에 있어서,
    a. LCDR1은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 110 및 122)으로부터 선택된 서열을 갖고,
    b. LCDR2는 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 112 및 124)으로부터 선택된 서열을 갖는 것인
    항원 결합 단백질.
  84. 제73항에 있어서, 중쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 8, 12, 16, 20, 24, 28, 32, 495, 497, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 926, 930 및 934)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  85. 제73항에 있어서, 중쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 8, 12, 16, 20, 24, 28, 32, 495, 497, 868, 872, 876, 880, 884, 888, 892, 896, 900, 904, 908, 912, 916, 920, 926, 930 및 934)로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  86. 제73항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  87. 제73항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  88. 제84항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열에 대해 적어도 약 90% 동일한 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  89. 제85항에 있어서, 경쇄 가변 도메인은 표 D (서열번호 6, 10, 14, 18, 22, 26, 30, 491, 493, 866, 870, 874, 878, 882, 886, 890, 894, 898, 902, 906, 910, 914, 918, 922, 924, 928 및 932)로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  90. 제73항에 있어서,
    a. 경쇄 가변 도메인 서열은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 14 및 22)으로부터 선택된 경쇄 가변 도메인 서열을 포함하고,
    b. 중쇄 가변 도메인은 항체 9C8 및 3B3 (서열번호 16 및 24)으로부터 선택된 중쇄 가변 도메인 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  91. 제73항에 있어서, 표 E (서열번호 52, 56, 60, 64, 68, 72, 76, 457, 461, 1118, 1122, 1126, 1130, 1134, 1138, 1142, 1146, 1150, 1154, 1158, 1162, 1166, 1170, 1174, 1178, 1182, 1186 및 1190)로부터 선택된 중쇄 서열을 갖는 중쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  92. 제73항에 있어서, 표 E (서열번호 66, 54, 58, 62, 66, 70, 74, 455, 459, 1116, 1120, 1124, 1128, 1132, 1136, 1140, 1144, 1148, 1152, 1156, 1160, 1164, 1168, 1172, 1176, 1180, 1184 및 1188)로부터 선택된 경쇄 서열을 갖는 경쇄를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  93. 제73항에 있어서, 표 E로부터 선택된 항체의 하기 서열번호의 경쇄 및 중쇄 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 50 및 52,
    b. 54 및 56,
    c. 58 및 60,
    d. 62 및 64,
    e. 66 및 68,
    f. 70 및 72,
    g. 74 및 76,
    h. 455 및 457,
    i. 459 및 461,
    j. 1116 및 1118,
    k. 1120 및 1122,
    l. 1124 및 1126,
    m. 1128 및 1130,
    n. 1132 및 1134,
    o. 1136 및 1138,
    p. 1140 및 1142,
    q. 1144 및 1146,
    r. 1148 및 1150,
    s. 1152 및 1154,
    t. 1156 및 1158,
    u. 1160 및 1162,
    v. 1164 및 1166,
    w. 1168 및 1170,
    x. 1172 및 1174,
    y. 1176 및 1178,
    z. 1180 및 1182,
    aa. 1184 및 1186, 및
    bb. 1188 및 1190.
  94. 제73항 내지 제93항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 암호화하는 하나 이상의 단리된 핵산.
  95. 제94항의 핵산(들)을 포함하는 하나 이상의 발현 벡터.
  96. 제95항의 하나 이상의 발현 벡터를 포함하는 숙주 세포.
  97. a. 항원 결합 단백질의 발현을 허용하는 조건 하에 제96항의 숙주 세포를 배양하는 단계, 및
    b. 배양물로부터 상기 항원 결합 단백질을 회수하는 단계
    를 포함하는, 항원 결합 단백질의 제조 방법.
  98. 제73항 내지 제93항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용 가능한 희석제, 부형제 또는 담체를 포함하는 약제학적 조성물.
  99. TL1A와 관련된 병태의 치료가 필요한 환자에서 이를 치료하는 방법으로서, 상기 환자에게 유효량의 제73항 내지 제93항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질을 투여하는 단계를 포함하는, 치료 방법.
  100. 제99항에 있어서, 병태는 염증성 장 질환, 크론병, 또는 궤양성 대장염인 치료 방법.
  101. TL1A와 관련된 병태의 치료가 필요한 환자에서 이를 치료하기 위한 의약의 제조에서의 제73항 내지 제93항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질의 용도.
  102. 제101항에 있어서, 병태는 염증성 장 질환, 크론병, 또는 궤양성 대장염인 항원 결합 단백질의 용도.
  103. TL1A와 관련된 병태의 치료가 필요한 환자에서 이를 치료하기 위한 방법에 사용하기 위한 제73항 내지 제93항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질.
  104. 제103항에 있어서, 병태는 염증성 장 질환, 크론병, 또는 궤양성 대장염인 항원 결합 단백질.
  105. 제23항에 있어서,
    a. 제1 중쇄 가변 영역 (VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드이며, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역 (VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되고, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고 제2 항체는 다른 하나를 포함하며, 여기서
    i. VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고,
    ii. VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는 것인
    제1 폴리펩타이드, 및
    b. a.의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드이며, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역 (VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고, VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는
    제2 폴리펩타이드, 및
    c. a.의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드이며, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역 (VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고, VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는 제3 폴리펩타이드
    를 포함하는 항원 결합 단백질.
  106. 제105항에 있어서, 제1 중쇄는 펩타이드 링커를 통해 VH2에 융합되는 것인 항원 결합 단백질.
  107. 제106항에 있어서, 펩타이드 링커는 (Gly3Ser)2, (Gly4Ser)2, (Gly3Ser)3, (Gly4Ser)3, (Gly3Ser)4, (Gly4Ser)4, (Gly3Ser)5, (Gly4Ser)5, (Gly3Ser)6 및 (Gly4Ser)6으로 이루어진 군으로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  108. 제105항에 있어서,
    a. VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q39K, G44K 및 S183K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고,
    b. VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q39E, G44E 및 S183E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고,
    c. VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q38E, G100E 및 S176E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고,
    d. VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q38K, G100K 및 S176K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  109. 제108항에 있어서,
    a. 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S183K 돌연변이를 포함하고,
    b. 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S183E 돌연변이를 포함하고,
    c. 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S176E 돌연변이를 포함하고,
    d. 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S176K 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  110. 제108항에 있어서,
    a. EU 넘버링을 이용할 때 VH1은 Q39K 돌연변이를 포함하고 제1 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하고,
    b. EU 넘버링을 이용할 때 VH2는 Q39E 돌연변이를 포함하고 제2 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하며,
    c. EU 넘버링을 이용할 때 VL1은 Q38E 돌연변이를 포함하고 제1 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함하고,
    d. EU 넘버링을 이용할 때 VL2는 Q38K 돌연변이를 포함하고 제2 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  111. 제108항에 있어서,
    a. 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44K 및 S183K 돌연변이를 포함하고,
    b. 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44E 및 S183E 돌연변이를 포함하고,
    c. 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100E 및 S176E 돌연변이를 포함하고,
    d. 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100K 및 S176K 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  112. 제23항에 있어서,
    a. 제1 중쇄 가변 영역 (VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드이며, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역 (VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되고, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 및 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하며, 제2 항체는 다른 하나를 포함하며, 여기서
    i. VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고,
    ii. VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는 것인
    제1 폴리펩타이드, 및
    b. a.의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드이며, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역 (VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고, VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 양으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는
    제2 폴리펩타이드, 및
    c. a.의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드이며, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역 (VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고, VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 음으로 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하는 제3 폴리펩타이드
    를 포함하는 항원 결합 단백질.
  113. 제112항에 있어서, 제1 중쇄는 펩타이드 링커를 통해 VH2에 융합되는 항원 결합 단백질.
  114. 제113항에 있어서, 펩타이드 링커는 (Gly3Ser)2, (Gly4Ser)2, (Gly3Ser)3, (Gly4Ser)3, (Gly3Ser)4, (Gly4Ser)4, (Gly3Ser)5, (Gly4Ser)5, (Gly3Ser)6 및 (Gly4Ser)6으로 이루어진 군으로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  115. 제112항에 있어서,
    a. VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q39E, G44E 및 S183E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고,
    b. VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q39K, G44K 및 S183K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하며,
    c. VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q38K, G100K 및 S176K로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하고,
    d. VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 Q38E, G100E 및 S176E로 이루어진 군으로부터 선택된 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  116. 제115항에 있어서,
    a. 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S183E 돌연변이를 포함하고,
    b. 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S183K 돌연변이를 포함하고,
    c. 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S176K 돌연변이를 포함하고,
    d. 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 S176E 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  117. 제115항에 있어서,
    a. EU 넘버링을 이용할 때 VH1은 Q39E 돌연변이를 포함하고 제1 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하고,
    b. EU 넘버링을 이용할 때 VH2는 Q39K 돌연변이를 포함하고 제2 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하고,
    c. EU 넘버링을 이용할 때 VL1은 Q38K 돌연변이를 포함하고 제1 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함하고,
    d. EU 넘버링을 이용할 때 VL2는 Q38E 돌연변이를 포함하고 제2 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  118. 제115항에 있어서,
    a. 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44E 및 S183E 돌연변이를 포함하고,
    b. 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44K 및 S183K 돌연변이를 포함하며,
    c. 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100K 및 S176K 돌연변이를 포함하고,
    d. 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100E 및 S176E 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  119. 제23항에 있어서,
    a. 제1 중쇄 가변 영역 (VH1) 및 제1 CH1 도메인을 포함하는 제1 항체의 제1 중쇄를 포함하는 제1 폴리펩타이드이며, 제1 중쇄는 그의 C-말단을 통해 제2 항체의 제2 중쇄 가변 영역 (VH2)을 포함하는 폴리펩타이드의 N-말단에 융합되고, VH2는 그의 C-말단을 통해 제2 CH1 도메인의 N-말단에 융합되고, 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 및 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고 제2 항체는 다른 하나를 포함하며, 여기서
    i. VH1 또는 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39, 44 및 183로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고,
    ii. VH2 또는 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39, 44 및 183에 대응하는 잔기로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고, 여기서의 하전은 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대인
    제1 폴리펩타이드, 및
    b. a.의 제1 항체의 제1 경쇄를 포함하는 제2 폴리펩타이드이며, 제1 경쇄는 제1 경쇄 가변 영역 (VL1) 및 제1 CL 영역을 포함하고, VL1 또는 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고, 여기서
    i. 위치 38에서의 하전은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 39에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기와 반대이며, EU 넘버링을 이용할 때 위치 100에서의 하전은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 44에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대이고, 위치 176에서의 하전은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 183에서 제1 중쇄의 VH1 또는 제1 CH1의 치환된 잔기의 반대인
    제2 폴리펩타이드, 및
    c. a.의 제2 항체의 제2 경쇄를 포함하는 제3 폴리펩타이드이며, 제2 경쇄는 제2 경쇄 가변 영역 (VL2) 및 제2 CL 영역을 포함하고, VL2 또는 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 위치 38, 100 및 176으로 이루어진 군으로부터 선택된 잔기에서 하전된 아미노산을 도입하는 적어도 하나의 아미노산 치환을 포함하고, 여기서
    i. 위치 38에서의 하전은 위치 39에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기와 반대이며, 위치 100에서의 하전은 위치 44에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대이고, 위치 176에서의 하전은 위치 183에서 제2 중쇄의 VH2 또는 제2 CH1의 치환된 잔기의 반대인
    제3 폴리펩타이드
    를 포함하는 항원 결합 단백질.
  120. 제119항에 있어서, 제1 중쇄는 펩타이드 링커를 통해 VH2에 융합되는 것인 항원 결합 단백질.
  121. 제120항에 있어서, 펩타이드 링커는 (Gly3Ser)2, (Gly4Ser)2, (Gly3Ser)3, (Gly4Ser)3, (Gly3Ser)4, (Gly4Ser)4, (Gly3Ser)5, (Gly4Ser)5, (Gly3Ser)6 및 (Gly4Ser)6으로 이루어진 군으로부터 선택된 서열을 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  122. 제119항에 있어서,
    a. EU 넘버링을 이용할 때 VH1은 Q39E 돌연변이를 포함하고 제1 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하고,
    b. EU 넘버링을 이용할 때 VH2는 Q39K 돌연변이를 포함하고 제2 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하고,
    c. EU 넘버링을 이용할 때 VL1은 Q38K 돌연변이를 포함하고 제1 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함하고,
    d. EU 넘버링을 이용할 때 VL2는 Q38E 돌연변이를 포함하고 제2 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  123. 제122항에 있어서,
    a. 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44E 및 S183K 돌연변이를 포함하고,
    b. 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44K 및 S183E 돌연변이를 포함하며,
    c. 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100K 및 S176E 돌연변이를 포함하고,
    d. 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100E 및 S176K 돌연변이를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  124. 제122항에 있어서,
    a. EU 넘버링을 이용할 때 VH1은 Q39K 돌연변이를 포함하고 제1 CH1 도메인은 S183E 돌연변이를 포함하고,
    b. EU 넘버링을 이용할 때 VH2는 Q39E 돌연변이를 포함하고 제2 CH1 도메인은 S183K 돌연변이를 포함하며,
    c. EU 넘버링을 이용할 때 VL1은 Q38E 돌연변이를 포함하고 제1 CL 도메인은 S176K 돌연변이를 포함하고,
    d. EU 넘버링을 이용할 때 VL2는 Q38K 돌연변이를 포함하고 제2 CL 도메인은 S176E 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  125. 제122항에 있어서,
    a. 제1 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44K 및 S183E 돌연변이를 포함하고,
    b. 제2 CH1 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G44E 및 S183K 돌연변이를 포함하며,
    c. 제1 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100E 및 S176K 돌연변이를 포함하고,
    d. 제2 CL 도메인은 EU 넘버링을 이용할 때 G100K 및 S176E 돌연변이를 포함하는 것인
    항원 결합 단백질.
  126. 제23항에 있어서,
    a. 제1 항체로부터의 제1 중쇄(VH2-CH1-CH2-CH3)를 포함하는 제1 폴리펩타이드이며, 제1 중쇄는 그의 카복실 말단에서 (선택적으로 펩타이드 링커를 통해) 제2 항체의 VH2-CH1 도메인을 포함하는 폴리펩타이드에 융합되는 것인 제1 폴리펩타이드,
    b. 제1 항체로부터의 경쇄(VL1-CL)를 포함하는 제2 폴리펩타이드, 및
    c. 제2 항체의 VL2-CL 도메인을 포함하는 제3 폴리펩타이드
    를 포함하고, 여기서 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 및 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  127. 제126항에 있어서,
    a. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하거나,
    b. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하거나, 또는
    c. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 141에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 51에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 51에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 141에서 K를 포함하고,
    여기서 모든 위치는 EU 넘버링에 따르는 것인 항원 결합 단백질.
  128. 제23항에 있어서,
    a. 카복실 말단에서 (선택적으로 펩타이드 링커를 통해) 제2 항체의 VH2-CH1 도메인을 포함하는 폴리펩타이드에 융합된 제1 항체의 VH1-CL-CH2-CH3 도메인을 포함하는 제1 폴리펩타이드,
    b. 제1 항체로부터의 경쇄(VL1-CH1)를 포함하는 제2 폴리펩타이드, 및
    c. 제2 항체의 VL2-CL 도메인을 포함하는 제3 폴리펩타이드
    를 포함하고, 여기서 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  129. 제128항에 있어서,
    a. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하거나,
    b. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하거나, 또는
    c. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 141에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 51에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 51에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 141에서 K를 포함하고,
    여기서 모든 위치는 EU 넘버링에 따르는 것인 항원 결합 단백질.
  130. 제23항에 있어서,
    a. 제1 항체의 제1 중쇄(VH1-CH1-CH2-CH3)를 포함하는 제1 폴리펩타이드이며, 제1 중쇄는 그의 카복실 말단에서 (선택적으로 펩타이드 링커를 통해) 제2 항체의 VH2-CL 도메인을 포함하는 폴리펩타이드에 융합되는 것인 제1 폴리펩타이드,
    b. 제1 항체로부터의 경쇄(VL1-CL)를 포함하는 제2 폴리펩타이드, 및
    c. 제2 항체의 VL2-CH1 도메인을 포함하는 제3 폴리펩타이드
    를 포함하고, 여기서 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고, 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  131. 제130항에 있어서,
    a. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며,
    b. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하거나, 또는
    c. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 141에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 51에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 51에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 141에서 K를 포함하고,
    여기서 모든 위치는 EU 넘버링에 따르는 것인 항원 결합 단백질.
  132. 제23항에 있어서,
    a. 카복실 말단에서 (선택적으로 펩타이드 링커를 통해) 제2 항체의 VH2-CL 도메인을 포함하는 폴리펩타이드에 융합된 제1 항체의 VH1-CL-CH2-CH3 도메인을 포함하는 제1 폴리펩타이드,
    b. 제1 항체로부터의 VL1-CH1 도메인을 포함하는 제2 폴리펩타이드, 및
    c. 제2 항체의 VL2-CH1 도메인을 포함하는 제3 폴리펩타이드
    를 포함하고, 여기서 제1 항체는 TL1A 결합 독립체 또는 TNF-α 결합 독립체 중 하나를 포함하고 제2 항체는 다른 하나를 포함하는 것인 항원 결합 단백질.
  133. 제132항에 있어서,
    a. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하고, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하며,
    b. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 46에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 46에서 K를 포함하거나, 또는
    c. 제1 항체로부터의 CL은 위치 230에서 K를 포함하고, 제1 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 E를 포함하며, 제1 항체로부터의 VL은 위치 141에서 E를 포함하고, 제1 항체로부터의 VH는 위치 51에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 CL은 위치 230에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 CH1은 위치 230에서 K를 포함하고, 제2 항체로부터의 VL은 위치 51에서 E를 포함하며, 제2 항체로부터의 VH는 위치 141에서 K를 포함하고,
    여기서 모든 위치는 EU 넘버링에 따르는 것인 항원 결합 단백질.
  134. 제105항, 제112항, 제119항, 제126항, 제128항, 제130항 및 제132항 중 어느 한 항에 있어서, 하기 a 및 b를 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 표 21.2A의 하기 서열번호로부터 선택된 CDRL1, CDRL2 및 CDRL3 아미노산 서열:
    i. 92, 110, 122, 128, 및 146,
    ii. 112, 118, 124, 148, 및 242,
    iii. 96, 108, 120, 126 및 150, 및
    b. 표 21.2B의 하기 서열번호로부터 선택된 CDRH1, CDRH2 및 CDRH3 아미노산 서열:
    i. 158, 170, 182, 188 및 212,
    ii. 160, 190, 196, 214 및 633,
    iii. 162, 180, 186, 192 및 216.
  135. 제105항, 제112항, 제119항, 제126항, 제128항, 제130항 및 제132항 중 어느 한 항에 있어서, 표 21.1로부터 선택된 항원 결합 단백질의 하기 서열번호의 서열을 포함하는 항원 결합 단백질:
    a. 1254, 1256, 및 1258,
    b. 1260, 1262, 및 1264,
    c. 1266, 1268, 및 1270,
    d. 1272, 1274, 및 1276,
    e. 1278, 1280, 및 1282,
    f. 1284, 1286, 및 1288,
    g. 1290, 1292, 및 1294,
    h. 1296, 1298, 및 1300,
    i. 1302, 1304, 및 1306,
    j. 1308, 1310, 및 1312,
    k. 1314, 1316, 및 1318,
    l. 1320, 1322, 및 1324,
    m. 1326, 1328, 및 1330,
    n. 1332, 1334, 및 1336,
    o. 1338, 1340, 및 1342,
    p. 1344, 1346, 및 1348,
    q. 1350, 1352, 및 1354,
    r. 1356, 1358, 및 1360,
    s. 1362, 1364, 및 1366,
    t. 1368, 1370, 및 1372,
    u. 1374, 1376, 및 1378,
    v. 1380, 1382, 및 1384,
    w. 1386, 1388, 및 1390,
    x. 1392, 1394, 및 1396,
    y. 1398, 1400, 및 1402,
    z. 1404, 1406, 및 1408,
    aa. 1410, 1412, 및 1414,
    bb. 1416, 1418, 및 1420,
    cc. 1422, 1424, 및 1426,
    dd. 1428, 1430, 및 1432,
    ee. 1434, 1436, 및 1438,
    ff. 1440, 1442, 및 1444,
    gg. 1446, 1448, 및 1450,
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