JPS58170488A - 発酵法によるｌ−アスパラギン酸の製造法 - Google Patents
発酵法によるｌ−アスパラギン酸の製造法Info
- Publication number
- JPS58170488A JPS58170488A JP5293882A JP5293882A JPS58170488A JP S58170488 A JPS58170488 A JP S58170488A JP 5293882 A JP5293882 A JP 5293882A JP 5293882 A JP5293882 A JP 5293882A JP S58170488 A JPS58170488 A JP S58170488A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- aspartic acid
- brevibacterium
- acid
- producing
- aspartate
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は発酵法によるＬ−アスパラギン酸の製造法に関
する。
する。
一従来、微生物を用いてＬ−アスパラギン酸を製造する
方法としては７マール酸やマレイン酸の如き前駆物質に
微生物を作用させてＬ−アスパラギｙｖを製造する方法
が開発さ・れている。
方法としては７マール酸やマレイン酸の如き前駆物質に
微生物を作用させてＬ−アスパラギｙｖを製造する方法
が開発さ・れている。
一方、糖類等の縦素源から発酵法によって直接Ｌ−アス
パラギン緻を製造するＬ−アスパラギン酸のｌｉｔ接発
酵法については、ブレビバクテリウム栖に輌するＬ−グ
ルタンン酸簀求性変異株を使用する方法（％公開５１−
２４５９２号公報）、あるいはブレビバクテリウム楓に
属し６−シメチルアミノプリンに１性を有する変異株を
使用する方法（％公開５３−２０５９３号公報）勢が知
られている。
パラギン緻を製造するＬ−アスパラギン酸のｌｉｔ接発
酵法については、ブレビバクテリウム栖に輌するＬ−グ
ルタンン酸簀求性変異株を使用する方法（％公開５１−
２４５９２号公報）、あるいはブレビバクテリウム楓に
属し６−シメチルアミノプリンに１性を有する変異株を
使用する方法（％公開５３−２０５９３号公報）勢が知
られている。
本発明者寺はよ多収率の尚いＬ−アスバ２ギン畝生産菌
ｔ−錦尋すべく櫨々研究を電ねた結果、ブレビバクテリ
ウム楓に椙するＬ−グルタミン酸生産菌から誘導したク
エン酸合成酵素活性が低くかつアスパラギ／＃ｋによる
明害の弱いホスホエノールピルビン酸（以下ＰＩＣＰと
略す）カルボキシラーゼを有する変異株が高収率でＬ−
アスパラギン酸を生麺することを発見し本発明を完成し
た。
ｔ−錦尋すべく櫨々研究を電ねた結果、ブレビバクテリ
ウム楓に椙するＬ−グルタミン酸生産菌から誘導したク
エン酸合成酵素活性が低くかつアスパラギ／＃ｋによる
明害の弱いホスホエノールピルビン酸（以下ＰＩＣＰと
略す）カルボキシラーゼを有する変異株が高収率でＬ−
アスパラギン酸を生麺することを発見し本発明を完成し
た。
グルタミン酸生産菌は元来アスパラギン酸も少菫生産し
ており、クエン酸合成酵素を低くすることは、そのアス
パラギン酸生成比率を高めることに役立ってお夛、これ
をＬ−アスパラギン酸生成を制御しているＰＭ！Ｐカル
ボキシラーゼＯＬ−アスパラギンば生産を高め九と考え
られる。
ており、クエン酸合成酵素を低くすることは、そのアス
パラギン酸生成比率を高めることに役立ってお夛、これ
をＬ−アスパラギン酸生成を制御しているＰＭ！Ｐカル
ボキシラーゼＯＬ−アスパラギンば生産を高め九と考え
られる。
本発明に於て使用される変異株はプレビバクテリクム＾
ＫＩＩ１４シ、クエン酸合成酵素活性が低く、Ｌ−アス
パラギン酸による阻害の弱いＰＩＦ−カルボキシラーゼ
を有しかつＬ−アスパラギン酸生重能を有する麦異株で
あ・如、具体的には次の変異株が代表株として挙けられ
る。
ＫＩＩ１４シ、クエン酸合成酵素活性が低く、Ｌ−アス
パラギン酸による阻害の弱いＰＩＦ−カルボキシラーゼ
を有しかつＬ−アスパラギン酸生重能を有する麦異株で
あ・如、具体的には次の変異株が代表株として挙けられ
る。
ブレビバクテリウム・７ラパムムＪ １１８４０シＭＲ
Ｍ−Ｐ６’ｌＧλ この変異株ム、７１１８４０はブレビバクテリウム輌Ｏ
Ｌ−グルタミン＃Ｉ２要求性変異株プレビバクテリクム
・フラパムムＪ １１８！４１！１ＲＭ−Ｐ ｂｖｃｌ
から鋳導され九復帰変異株であって、そのクエン酸合成
酵素活性は原野生株ブレビバクテリウム・７ラバムムＴ
ＯＯ１４０６７の約１４．に低下し、又ｐｕｐ−カルボ
キシラーゼＯＬ−アスパラギン酸による阻害が親株の４
まで弱くなった変異株であってＬ−アスパラギン酸を著
量生産する能力を有する変異体である。
Ｍ−Ｐ６’ｌＧλ この変異株ム、７１１８４０はブレビバクテリウム輌Ｏ
Ｌ−グルタミン＃Ｉ２要求性変異株プレビバクテリクム
・フラパムムＪ １１８！４１！１ＲＭ−Ｐ ｂｖｃｌ
から鋳導され九復帰変異株であって、そのクエン酸合成
酵素活性は原野生株ブレビバクテリウム・７ラバムムＴ
ＯＯ１４０６７の約１４．に低下し、又ｐｕｐ−カルボ
キシラーゼＯＬ−アスパラギン酸による阻害が親株の４
まで弱くなった変異株であってＬ−アスパラギン酸を著
量生産する能力を有する変異体である。
本発明の変異株の親株としては、上記Ｌ−グルタミン酸
資水性変異株の他に従来からいわゆる＝す不７オームの
Ｌ−グルタミン酸生産菌として知られている値生物を親
株とし、これに通常の変異妨碍操作、例えは紫外−照射
、あるいはＮ−メチル−Ｎｏ−ニトロ−Ｎ−二トロンク
アニジンｌｔ下、ｌＩＧと略す。）４！の変異酵発剤で
変異処理する方法によってｖｊ４することもできる。
資水性変異株の他に従来からいわゆる＝す不７オームの
Ｌ−グルタミン酸生産菌として知られている値生物を親
株とし、これに通常の変異妨碍操作、例えは紫外−照射
、あるいはＮ−メチル−Ｎｏ−ニトロ−Ｎ−二トロンク
アニジンｌｔ下、ｌＩＧと略す。）４！の変異酵発剤で
変異処理する方法によってｖｊ４することもできる。
上記コリネフォームのＬ−グルタミン酸生産菌としては
次のような微生物が使用される。
次のような微生物が使用される。
ブレビバクテリウム・デイバリカタム ＡＴＯＯ１
４０２０ブレビバクテリウム・フラバム Ａ
ＴＯｏ １４０１ブレビバクテリウム・２クト７工Ａ
メンタム ムＴＯ０１３８６９ブレビバクテリウム・ロ
ゼラム ＡＴＣ＋０ １３８２５コリネバク
テリウム・アセトアシドフイラムＡＴＯＯ１５９９０以
下の実験例１及び２にて本発明の変異株の具体的ａｓ尋
法及びＦＩＥＦ−カルボキシラーゼのＬ −アスパラギ
ン酸による阻害の程度及びクエン酸合成酵素活性を示す
。
４０２０ブレビバクテリウム・フラバム Ａ
ＴＯｏ １４０１ブレビバクテリウム・２クト７工Ａ
メンタム ムＴＯ０１３８６９ブレビバクテリウム・ロ
ゼラム ＡＴＣ＋０ １３８２５コリネバク
テリウム・アセトアシドフイラムＡＴＯＯ１５９９０以
下の実験例１及び２にて本発明の変異株の具体的ａｓ尋
法及びＦＩＥＦ−カルボキシラーゼのＬ −アスパラギ
ン酸による阻害の程度及びクエン酸合成酵素活性を示す
。
＊−例１
ブレビバクテリウム・７ラバムＡＴＣＣ！ １４０６７
より籾尋し九し−グルタミン酸費求性（クエン酸合成活
性低下）変異株ムＪ１１８Ｂ！％（ＦＩＲＭ−アロ９≦
／）を第１表に示す斜面寒天培地で培養し、生育した菌
体を集めてＶ、）Ｍリン酸緩衝＊ （Ｉｌｆ！ ７．０
）に懸濁した。
より籾尋し九し−グルタミン酸費求性（クエン酸合成活
性低下）変異株ムＪ１１８Ｂ！％（ＦＩＲＭ−アロ９≦
／）を第１表に示す斜面寒天培地で培養し、生育した菌
体を集めてＶ、）Ｍリン酸緩衝＊ （Ｉｌｆ！ ７．０
）に懸濁した。
ペプトン １０
酵母エキス １０
塩化ナトリウム ５
グルコース ５
Ｌ−グルメイン酸ナトリウム １０この懸濁液に
５００ ｓｔ／ｄＱ） ＮＧを加え、３０Ｃに１５分間
保持した。このように変異処理した菌体を同緩衝箪で洗
滌し良後、第２表に示す最少寒天平板培地に接種し３１
．５Ｃで培養し、寒天培地上に生育したコロニーをｏＩ
帰変異株として採堆し友。
５００ ｓｔ／ｄＱ） ＮＧを加え、３０Ｃに１５分間
保持した。このように変異処理した菌体を同緩衝箪で洗
滌し良後、第２表に示す最少寒天平板培地に接種し３１
．５Ｃで培養し、寒天培地上に生育したコロニーをｏＩ
帰変異株として採堆し友。
第２表 最少培地組成
グルコース ２ｏ ＃硫酸アンモニウ
ム １０ ｌＫＨ，ＰＯ４１０＃ Ｍｇ８０． ・７Ｈ，００，４１ Ｆｅ８０４−７Ｈ，０１０”９ Ｍｎ８０４・４Ｈ，０８，１１ ビオチン ３ｏ μｔプサイミン塩
酸塩 １００．＃ このようにして得られた復帰変異株の内がら、クエン酸
合成酵素活性が低く、Ｌ−アスパラギン酸による阻害の
豹＃）ｐ：ｃｐ−カルボキシ２−ゼを１し、かつＬ−ア
スパラギン酸を＾収率で蓄積する莢菓株ムＪ１１８１Ｆ
Ｄを選択した。
ム １０ ｌＫＨ，ＰＯ４１０＃ Ｍｇ８０． ・７Ｈ，００，４１ Ｆｅ８０４−７Ｈ，０１０”９ Ｍｎ８０４・４Ｈ，０８，１１ ビオチン ３ｏ μｔプサイミン塩
酸塩 １００．＃ このようにして得られた復帰変異株の内がら、クエン酸
合成酵素活性が低く、Ｌ−アスパラギン酸による阻害の
豹＃）ｐ：ｃｐ−カルボキシ２−ゼを１し、かつＬ−ア
スパラギン酸を＾収率で蓄積する莢菓株ムＪ１１８１Ｆ
Ｄを選択した。
実験例２
／？！ｒ困株を■■■■１１ベプトンーーーーー培地で
２６時間、又は第３表に示すＬ−アスパラギンば生産用
培地で４０時間、夫々３０ＣＫて振盪培書した。
２６時間、又は第３表に示すＬ−アスパラギンば生産用
培地で４０時間、夫々３０ＣＫて振盪培書した。
グルコース ３６ を
尿 嵩 １０ＫＭ、Ｐｏ、
ｌ ＭｇＯ１１７Ｈ，ＯＯ，４ ν・８０．・７！１，０ １０ ｆｆ
Ｍｎ８０．−４Ｈ，０８１ サイアミン塩酸塩 １００ ｓｌビオチン
１１ カザ建ノ＃１ １ ｔ Ｌ−グルタミ図波ナトリウ？ ０ １ ６ＭＨＯ１丁 属！ へ丁１１ｇ３り４４．ｆＩ；Ｉ牟力Ｏ 得られ九曲体を洗浄した＠ ！ｉ ｍＭｇ０１． 、３
０−グリセロールを含む０． Ｉ Ｍ ＴＲＢ−ＮＩＯ
Ｈ験摘液（ｐｕｔ、ｓ）に＠濁し、これに超音波照射に
ｓｃ。
ｌ ＭｇＯ１１７Ｈ，ＯＯ，４ ν・８０．・７！１，０ １０ ｆｆ
Ｍｎ８０．−４Ｈ，０８１ サイアミン塩酸塩 １００ ｓｌビオチン
１１ カザ建ノ＃１ １ ｔ Ｌ−グルタミ図波ナトリウ？ ０ １ ６ＭＨＯ１丁 属！ へ丁１１ｇ３り４４．ｆＩ；Ｉ牟力Ｏ 得られ九曲体を洗浄した＠ ！ｉ ｍＭｇ０１． 、３
０−グリセロールを含む０． Ｉ Ｍ ＴＲＢ−ＮＩＯ
Ｈ験摘液（ｐｕｔ、ｓ）に＠濁し、これに超音波照射に
ｓｃ。
２０分間）して菌体を破砕し九。次いで遠心分離（１，
６００ｒｐｎ、 ６０分間）して得た上清を、同緩衝敵
で平倫化したセフ１デツクスＧ−５０力２ムを用いてゲ
ル濾過を行い、活性区分を果めて酵３に液とした。
６００ｒｐｎ、 ６０分間）して得た上清を、同緩衝敵
で平倫化したセフ１デツクスＧ−５０力２ムを用いてゲ
ル濾過を行い、活性区分を果めて酵３に液とした。
この酵素液を用いて下記に示す組成の反応液を調製し、
２２Ｃにて酵素反応を行い、反応液の３４０ ｎｍに於
る吸光度の減少の初速度を画定してＰＥＰ−カルボキシ
ラーゼ活性を求め丸。尚、対照トシてはホスホエノール
ピルビン酸を除いた反応液を用いた。
２２Ｃにて酵素反応を行い、反応液の３４０ ｎｍに於
る吸光度の減少の初速度を画定してＰＥＰ−カルボキシ
ラーゼ活性を求め丸。尚、対照トシてはホスホエノール
ピルビン酸を除いた反応液を用いた。
トリス−ＭＣＩ−伽敵ｐＨ７，４０，１ＭＭｎ８０．
３．３ ｍＭｌｌＡＤＨ０，１
５麺 ＮａＨＣ０，１０ｍＭ ホスホエノールピルビンＭ２ ｍＭアセチル−ＣＯ
ム ０．１１リンゴ酸脱水素酵素
１０ μを酵素液（蛋白質として）
１００〜２００ｓ＃Ｌ−アスパラギン酸による
阻害度の絢定には上記の反応液に１０ｍＭのＬ−アスパ
ラギン皺を添加して同様の反応を行い無添加の場合と比
較し友。
３．３ ｍＭｌｌＡＤＨ０，１
５麺 ＮａＨＣ０，１０ｍＭ ホスホエノールピルビンＭ２ ｍＭアセチル−ＣＯ
ム ０．１１リンゴ酸脱水素酵素
１０ μを酵素液（蛋白質として）
１００〜２００ｓ＃Ｌ−アスパラギン酸による
阻害度の絢定には上記の反応液に１０ｍＭのＬ−アスパ
ラギン皺を添加して同様の反応を行い無添加の場合と比
較し友。
一方、クエン酸合成酵素活性の測定は以下の様にして行
なった。
なった。
７０ＣＭ）リス−塩酸緩衝液（Ｉ）Ｈ８，０）、０．１
ｍＭ、オキザロ酢酸、０９０５ｍＭアセチル−００ム
、０．０５ ｍＭＤＴＮＢ （翫ｓ−−ジチオービス−
（２−二トロ安息査酸））及び酵素液（蛋白質として１
００〜２ｏｏｓｔ）を含む反応液（ｌＷＪ）の４１１ｎ
ｍｌＣ於ける吸光度の増加の初速度を２１〜２３Ｃにて
測定した。
ｍＭ、オキザロ酢酸、０９０５ｍＭアセチル−００ム
、０．０５ ｍＭＤＴＮＢ （翫ｓ−−ジチオービス−
（２−二トロ安息査酸））及び酵素液（蛋白質として１
００〜２ｏｏｓｔ）を含む反応液（ｌＷＪ）の４１１ｎ
ｍｌＣ於ける吸光度の増加の初速度を２１〜２３Ｃにて
測定した。
この様にして測定した。ＰＩＰカルボキシラーゼの活性
及びそのＬ−アスパラギン＃による阻害腹、及びクエン
酸合成酵素活性の結果を第４表に示す。
及びそのＬ−アスパラギン＃による阻害腹、及びクエン
酸合成酵素活性の結果を第４表に示す。
第４＃！
ムＴＯ０１４０８７１１０９９１００※’ １１５
峯ＸＩ、−アスパラギン蝋生意培地で生育し九菌体を使
用した。
峯ＸＩ、−アスパラギン蝋生意培地で生育し九菌体を使
用した。
第４表に示すように、親株のムＪ １１８３５のクエン
酸合成酵；４ｃ清性レベルはその親株であるムＴｏ。
酸合成酵；４ｃ清性レベルはその親株であるムＴｏ。
１４６０７よシも著しく低下しているが、ＤＩＦ−カル
ボキシラーゼ活性レベル及びアスパラギン酸による阻告
度には変化がなく１両株共に強い阻害がみられた。一方
ＡＪ１１８３＠よす鱒尋された復帰友異体であるＡ、ｒ
ｌ１８４０のクエン酸合成酵素活性レベルはＡＪ１１８
３１１と同様に低く、またＰＩｉＰカルホキシラーゼの
レベルにも変化がなかったが、ＰｋＰ−カルボキシラー
ゼのＬ−アスパラギン酸による阻害は着しく籾められて
いる。
ボキシラーゼ活性レベル及びアスパラギン酸による阻告
度には変化がなく１両株共に強い阻害がみられた。一方
ＡＪ１１８３＠よす鱒尋された復帰友異体であるＡ、ｒ
ｌ１８４０のクエン酸合成酵素活性レベルはＡＪ１１８
３１１と同様に低く、またＰＩｉＰカルホキシラーゼの
レベルにも変化がなかったが、ＰｋＰ−カルボキシラー
ゼのＬ−アスパラギン酸による阻害は着しく籾められて
いる。
これらの倣生物をもちいて、Ｌ−アスパラギン酸を主族
せしめるには炭素源・窒１ｇ源・無機塩類および使用す
る倣生物が要求する栄寮物質を含有する通電の栄誉培地
をもちいて、Ｌ−グルタミン咳生差と同様の方法で行な
う。もちいられる炭素源としては、グルコース、シェー
クロース、及びこれらを含有する糖蜜、デングン加水分
解液などのｔＳ知、酢酸、プロピオン酸などの有機酸エ
タノール、グロパノールなどのアルコール類、辰化水索
などが使用できる。窒素源としてはアンモニウム塩、ア
ンモニアガス、尿素、アンモニアその他が使用できる。
せしめるには炭素源・窒１ｇ源・無機塩類および使用す
る倣生物が要求する栄寮物質を含有する通電の栄誉培地
をもちいて、Ｌ−グルタミン咳生差と同様の方法で行な
う。もちいられる炭素源としては、グルコース、シェー
クロース、及びこれらを含有する糖蜜、デングン加水分
解液などのｔＳ知、酢酸、プロピオン酸などの有機酸エ
タノール、グロパノールなどのアルコール類、辰化水索
などが使用できる。窒素源としてはアンモニウム塩、ア
ンモニアガス、尿素、アンモニアその他が使用できる。
貴求ビオチンは制＠蓋添加するか、まえは、ペニシリン
等の抗生物質、 Ｔｖ＠ｅｎ ６０等の界面活性剤を更
に添加する。
等の抗生物質、 Ｔｖ＠ｅｎ ６０等の界面活性剤を更
に添加する。
本発酵の条件は通気培養がよく、発酵温度は２０〜４０
Ｃ％発酵日数は通常２〜４日である。
Ｃ％発酵日数は通常２〜４日である。
発酵開始時および培養中のｐＨは５．Ｏ〜９．０がよく
、ｐＨの＃４贅には無機あるいは有機の酸性あるいはア
ルカリ性物買、史には尿素、炭酸カルシウム、アンモニ
アガスなどを使用することができる。発酵液からのＬ−
アスパラギン酸の採取は通常、イオン交換樹脂法、その
他公知の方法を組合わせる１ことによシ行なわれ、培地
の梅類によっては直接晶析法によシ行なうことができる
。
、ｐＨの＃４贅には無機あるいは有機の酸性あるいはア
ルカリ性物買、史には尿素、炭酸カルシウム、アンモニ
アガスなどを使用することができる。発酵液からのＬ−
アスパラギン酸の採取は通常、イオン交換樹脂法、その
他公知の方法を組合わせる１ことによシ行なわれ、培地
の梅類によっては直接晶析法によシ行なうことができる
。
以下、実施例にて説明する。
実施例！
第３表のＬ−アスパラギン酸生産用培地を５０ｄづつ、
５００ｔＪ容の振盪用フラスコに分注し、１１５Ｃでｌ
Ｏ分間加熱殺１した。 ヒの培地にあらかしめ第１表の
ブイヨン摩天斜面培地上に生育せしめた菌株を一白金耳
接樵し、３０Ｃにて４８時間伽−培検査た。培ｌｔ液中
のＬ−アミノ緻の蓄積ｉＩｔ′をバイオアッセイ法で測
定した。その結果倉＄５六に示す。
５００ｔＪ容の振盪用フラスコに分注し、１１５Ｃでｌ
Ｏ分間加熱殺１した。 ヒの培地にあらかしめ第１表の
ブイヨン摩天斜面培地上に生育せしめた菌株を一白金耳
接樵し、３０Ｃにて４８時間伽−培検査た。培ｌｔ液中
のＬ−アミノ緻の蓄積ｉＩｔ′をバイオアッセイ法で測
定した。その結果倉＄５六に示す。
Ｋ５懺
ＡＴＯＣ１４０６７１，１３，Ｉ
ＡＪ １１８３Ｑ ４．９
１３．６ＡＪｌ夏８４０１０．１２
８．１ 第５表に示すようにムＪ１１８４０の培養液中には１０
．１１／ｊの＃匿でＬ−アスパラギン酸が生成斎慎され
ているが、この量は親株ムＪ１１８ＢＳによる畜積重（
４、ｅ ＃／ｌ ）の約２倍に相当する。
１３．６ＡＪｌ夏８４０１０．１２
８．１ 第５表に示すようにムＪ１１８４０の培養液中には１０
．１１／ｊの＃匿でＬ−アスパラギン酸が生成斎慎され
ているが、この量は親株ムＪ１１８ＢＳによる畜積重（
４、ｅ ＃／ｌ ）の約２倍に相当する。
ＡＪ１１８４０の培重懸了液から菌体を除い九Ｐ液１ｊ
を強酸性陽イオン交換樹脂（アンバー２イトエＲ−１２
０）に加えて、Ｌ−アスパラギン酸を吸着せしめ、樹脂
塔を水洗した後、ｏ、ｉＮ塩版で溶出した。Ｌ−アスパ
ラギン酸を含む画分を集め、減圧下で濃縮し、低温に一
夜放置し、Ｌ−アスパラギン酸の結晶を析出せしめた。
を強酸性陽イオン交換樹脂（アンバー２イトエＲ−１２
０）に加えて、Ｌ−アスパラギン酸を吸着せしめ、樹脂
塔を水洗した後、ｏ、ｉＮ塩版で溶出した。Ｌ−アスパ
ラギン酸を含む画分を集め、減圧下で濃縮し、低温に一
夜放置し、Ｌ−アスパラギン酸の結晶を析出せしめた。
次いでこれをＰ別後水洗し、４．０ＩＤＬ−アスパラギ
ン酸の結晶を採取した。
ン酸の結晶を採取した。
特許出願人 昧の累株式会社
Claims (1)
- ブレビバクテリウム属′に輌し、クエン蒙合成酵本活性
が低く、”−アスパラギン酸による阻書の弱いホスホエ
ノールピルビン咳カルポキシツーゼを有し、かつＬ−ア
スパラギン酸生厳能を有する変異株を培養し、培養液中
に生成蓄積したＬ−アスパラギン酸を採取することを特
徴とする発酵法によるＬ−アスパラギン酸の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5293882A JPS58170488A (ja) | 1982-03-31 | 1982-03-31 | 発酵法によるｌ−アスパラギン酸の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5293882A JPS58170488A (ja) | 1982-03-31 | 1982-03-31 | 発酵法によるｌ−アスパラギン酸の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58170488A true JPS58170488A (ja) | 1983-10-07 |
Family
ID=12928805
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5293882A Pending JPS58170488A (ja) | 1982-03-31 | 1982-03-31 | 発酵法によるｌ−アスパラギン酸の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58170488A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2016526927A (ja) * | 2014-06-23 | 2016-09-08 | シージェイ チェイルジェダング コーポレイション | Ｏ−アセチルホモセリンを生産する微生物及びそれを用いてｏ−アセチルホモセリンを生産する方法 |
| WO2023095896A1 (ja) * | 2021-11-26 | 2023-06-01 | Dic株式会社 | 遺伝子組換え微生物、及びアスパラギン酸を生産する方法 |
-
1982
- 1982-03-31 JP JP5293882A patent/JPS58170488A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2016526927A (ja) * | 2014-06-23 | 2016-09-08 | シージェイ チェイルジェダング コーポレイション | Ｏ−アセチルホモセリンを生産する微生物及びそれを用いてｏ−アセチルホモセリンを生産する方法 |
| US10465217B2 (en) | 2014-06-23 | 2019-11-05 | Cj Cheiljedang Corporation | Microorganism producing O-acetyl homoserine and the method of producing O-acetyl homoserine using the same |
| US10815509B2 (en) | 2014-06-23 | 2020-10-27 | Cj Cheiljedang Corporation | Microorganism producing O-acetyl homoserine and the method of producing O-acetyl homoserine using the same |
| WO2023095896A1 (ja) * | 2021-11-26 | 2023-06-01 | Dic株式会社 | 遺伝子組換え微生物、及びアスパラギン酸を生産する方法 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JPH0693839B2 (ja) | Ｌ−２−アミノ−４−（ヒドロキシメチルホスフィニル）酪酸の製造方法 | |
| JPH0488994A (ja) | 発酵法によるｌ―グルタミン酸の製造法 | |
| JP3301140B2 (ja) | 発酵法によるｌ−グルタミン酸の製造法 | |
| JPS5816872B2 (ja) | コリネバクテリウム・グルタミクム変異株 | |
| JP3016883B2 (ja) | 発酵法による５’−キサンチル酸の製造法 | |
| JPH04365493A (ja) | 発酵法によるｌ−グルタミン酸の製造法 | |
| JPH0632626B2 (ja) | 発酵法によるｌ―スレオニンの製造法 | |
| JPH07112438B2 (ja) | 生育の改善されたアミノ酸生産菌を用いた発酵法によるアミノ酸の製造方法 | |
| JPS58170488A (ja) | 発酵法によるｌ−アスパラギン酸の製造法 | |
| JPS60180597A (ja) | 発酵法によるｌ−スレオニンの製法 | |
| JPH01296994A (ja) | Ｌ−グルタミン酸の製造法 | |
| JPH0378114B2 (ja) | ||
| JP3289349B2 (ja) | 発酵法によるｄ−アラニンの製造法 | |
| JPH0313874B2 (ja) | ||
| JPH0594A (ja) | 発酵法によるアントラニル酸の製造法 | |
| JPH0313875B2 (ja) | ||
| JPS593198B2 (ja) | 発酵法によるｏ−メチルホモセリンの製造法 | |
| JPH055476B2 (ja) | ||
| JPS6318478B2 (ja) | ||
| JPH0346114B2 (ja) | ||
| JPS63254990A (ja) | 発酵法によるｌ−スレオニンの製造法 | |
| JPH0313873B2 (ja) | ||
| JPS62205782A (ja) | ピルビン酸キナ−ゼ低下または欠失変異株の分離方法 | |
| JPS6374487A (ja) | 発酵法によるｌ−スレオニンの製造法 | |
| JPS61260891A (ja) | 発酵法によるｌ−スレオニンの製造方法 |