JPH0223879A - L−グルタミンの精製方法 - Google Patents
L−グルタミンの精製方法Info
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- JPH0223879A JPH0223879A JP63170962A JP17096288A JPH0223879A JP H0223879 A JPH0223879 A JP H0223879A JP 63170962 A JP63170962 A JP 63170962A JP 17096288 A JP17096288 A JP 17096288A JP H0223879 A JPH0223879 A JP H0223879A
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07C—ACYCLIC OR CARBOCYCLIC COMPOUNDS
- C07C231/00—Preparation of carboxylic acid amides
- C07C231/22—Separation; Purification; Stabilisation; Use of additives
- C07C231/24—Separation; Purification
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は医薬品原料等に利用されているL−グルタミン
(L−Gin)の精製方法に関するものである。
(L−Gin)の精製方法に関するものである。
L−グルタミンは合成法も開発されているが、最近では
発酵法の開発が進み発酵法によって効率よく製造される
ようになってきている。このLグルタミンは温度、pH
などによって分解してピロリドンカルボン酸(PCA)
に変わりやすく、−旦PCAに変わるとL−グルタミン
に戻すことは実用上不可能に近いので、その精製には注
意を要する。
発酵法の開発が進み発酵法によって効率よく製造される
ようになってきている。このLグルタミンは温度、pH
などによって分解してピロリドンカルボン酸(PCA)
に変わりやすく、−旦PCAに変わるとL−グルタミン
に戻すことは実用上不可能に近いので、その精製には注
意を要する。
従来、L−グルタミン発酵液からL−グルタミンを単離
する方法としては、発酵液を直接又は予め遠心式もしく
は濾過式の菌体分離機で除菌してから強酸性カチオン交
換樹脂に接触させてL−グルタミンを吸着させ、アルカ
リで溶離して晶析するいわゆる樹脂法が一般的に行われ
ていた。この方法は、L−グルタミン発酵液中の不純物
、例えば夾雑アミノ酸、L−グルタミン分解物であるP
CA、菌体、可溶性蛋白質、無機塩類、残糊類等の大部
分が樹脂非吸着液中に除去され、L−グルタミンの単離
精製手段としては優れた方法であった。
する方法としては、発酵液を直接又は予め遠心式もしく
は濾過式の菌体分離機で除菌してから強酸性カチオン交
換樹脂に接触させてL−グルタミンを吸着させ、アルカ
リで溶離して晶析するいわゆる樹脂法が一般的に行われ
ていた。この方法は、L−グルタミン発酵液中の不純物
、例えば夾雑アミノ酸、L−グルタミン分解物であるP
CA、菌体、可溶性蛋白質、無機塩類、残糊類等の大部
分が樹脂非吸着液中に除去され、L−グルタミンの単離
精製手段としては優れた方法であった。
しかしながら、この方法は樹脂の再生、洗浄等のために
多量の水を必要とするので、排水処理の負荷が膨大なも
のとなっていた。又、樹脂処理での吸着、溶離において
、酸、アルカリとの接触によるL−グルタミンの化学的
分解が多いため発酵液からのL−グルタミン回収率が低
い等、工業的に大きな問題があった。
多量の水を必要とするので、排水処理の負荷が膨大なも
のとなっていた。又、樹脂処理での吸着、溶離において
、酸、アルカリとの接触によるL−グルタミンの化学的
分解が多いため発酵液からのL−グルタミン回収率が低
い等、工業的に大きな問題があった。
〔課題を解決するための手段]
本発明者らは、排水処理負荷軽減と、L−グルタミン発
酵液から分離されるL−グルタミンの高品質及び回収率
向上を達成すべく鋭意研究した結果、■、−グルタミン
発酵液から濃縮晶析又は直接冷却晶析で取り上げたL−
グルタミン結晶を活性型のアニオン交換樹脂で処理する
ことにより、高品質のL−グルタミンを、高回収率で単
離出来ることを見出し本発明を完成するに至った。
酵液から分離されるL−グルタミンの高品質及び回収率
向上を達成すべく鋭意研究した結果、■、−グルタミン
発酵液から濃縮晶析又は直接冷却晶析で取り上げたL−
グルタミン結晶を活性型のアニオン交換樹脂で処理する
ことにより、高品質のL−グルタミンを、高回収率で単
離出来ることを見出し本発明を完成するに至った。
すなわち、本発明は、40g/ 1以上のL−グルタミ
ンを含有する発酵液又はそれから菌体を分離した液をP
H5,6±0.5で、濃縮して、又は濃縮しもしくは濃
縮せずに2〜30℃の温度に冷却して70g/!以上の
L−グルタミン濃度のL−グルタミン結晶スラリーを得
、該結晶を母液から分離し、分離した結晶を溶解してO
H型のアニオン交換樹脂に接触させて不純物を吸着除去
することを特徴とするL−グルタミンの精製方法に関す
るものである。
ンを含有する発酵液又はそれから菌体を分離した液をP
H5,6±0.5で、濃縮して、又は濃縮しもしくは濃
縮せずに2〜30℃の温度に冷却して70g/!以上の
L−グルタミン濃度のL−グルタミン結晶スラリーを得
、該結晶を母液から分離し、分離した結晶を溶解してO
H型のアニオン交換樹脂に接触させて不純物を吸着除去
することを特徴とするL−グルタミンの精製方法に関す
るものである。
発酵液はそこに生産蓄積されるL−グルタミンの濃度が
40g/ 1.以上のものである。L−グルタミンの濃
度が40g/ 42未満の発酵液は晶析しても晶析率が
高くならずかつ得られる結晶の純度も低いため実用的で
ない。発酵液は晶析を行うに先立って菌体を分離するな
ど実質的にL−グルタミンを回収するものでない処理を
施すことができる。
40g/ 1.以上のものである。L−グルタミンの濃
度が40g/ 42未満の発酵液は晶析しても晶析率が
高くならずかつ得られる結晶の純度も低いため実用的で
ない。発酵液は晶析を行うに先立って菌体を分離するな
ど実質的にL−グルタミンを回収するものでない処理を
施すことができる。
発酵液又はそれから菌体を分離した液はplI5.6±
0,5で濃縮晶析あるいは冷却晶析してL−グルタミン
結晶を析出させる。発酵液のpHは通常中性付近である
からpH調整は普通は塩酸等の酸を加えることによって
行われる。pH調整は濃縮あるいは冷却の前に行うこと
が好ましいが、必要により濃縮あるいは冷却の途中で行
うこともできる。濃縮はL−グルタミンが70g/ 1
以上で適当な晶析率が得られる濃度までであり、発酵液
のL−グルタミン濃度が70g/ 42以上あるときは
濃縮が不要な場合もある。一方、冷却晶析は2〜30℃
の範囲内の適当な温度まで冷却することによって行う。
0,5で濃縮晶析あるいは冷却晶析してL−グルタミン
結晶を析出させる。発酵液のpHは通常中性付近である
からpH調整は普通は塩酸等の酸を加えることによって
行われる。pH調整は濃縮あるいは冷却の前に行うこと
が好ましいが、必要により濃縮あるいは冷却の途中で行
うこともできる。濃縮はL−グルタミンが70g/ 1
以上で適当な晶析率が得られる濃度までであり、発酵液
のL−グルタミン濃度が70g/ 42以上あるときは
濃縮が不要な場合もある。一方、冷却晶析は2〜30℃
の範囲内の適当な温度まで冷却することによって行う。
この温度は発酵液の性状、設定晶析率などによって異な
る。また、発酵液の性状等により、あるいは濃縮と結晶
分離が連続的に行なえるような装置の場合には冷却晶析
が行われない場合もある。適当な晶析率は得られた結晶
をアニオン交換樹脂処理後常法による精製を行うことに
よって所定純度が得られる晶析率であり、これは発酵液
の性状、L−グルタミンの用途等に応じて定まる製品純
度のほか、晶析装置その他の装置、晶析条件等によって
異なる。
る。また、発酵液の性状等により、あるいは濃縮と結晶
分離が連続的に行なえるような装置の場合には冷却晶析
が行われない場合もある。適当な晶析率は得られた結晶
をアニオン交換樹脂処理後常法による精製を行うことに
よって所定純度が得られる晶析率であり、これは発酵液
の性状、L−グルタミンの用途等に応じて定まる製品純
度のほか、晶析装置その他の装置、晶析条件等によって
異なる。
得られた結晶スラリーは固液分離して結晶と母液に分け
、結晶は通常少量の水で1〜数回洗浄する。固液分離装
置はハツチ式の遠心機のほか連続分離方式のものであっ
てもよい。
、結晶は通常少量の水で1〜数回洗浄する。固液分離装
置はハツチ式の遠心機のほか連続分離方式のものであっ
てもよい。
結晶は水溶液にしてOH型のアニオン交換樹脂に接触さ
せる。アニオン交換樹脂は強塩基性アニオン交換樹脂例
えば、IRA−430、IRA−904(以上、ローム
・アント′・ハース社)、PA−416、SΔ−21八
、(以上、三菱化成社)など、又は中、弱塩基性アニオ
ン交換樹脂、例えば、IRA−35、IRA−45、T
RA−68、IRA−93(以上、ローム・アンド・ハ
ース社)、−八l01WA−21、WA−30(以上、
三菱化成社)のいずれであってもよいが、中塩基性ある
いは弱塩基性のものが好ましい。イオン交換樹脂の量は
結晶を溶解した溶液中の不純物を必要程度除去しうる量
であり、これは製品結晶純度等に応じて定まる。このイ
オン交換樹脂量は適当な不純物例えばグルタミン酸、P
CA等を指標として設定することができる。樹脂は槽に
入れてL−グルタミン溶液と混合する槽方式でもよいが
通常利用されている塔方式が簡便である。塔は単基方式
であっても連塔方式であってもよい。
せる。アニオン交換樹脂は強塩基性アニオン交換樹脂例
えば、IRA−430、IRA−904(以上、ローム
・アント′・ハース社)、PA−416、SΔ−21八
、(以上、三菱化成社)など、又は中、弱塩基性アニオ
ン交換樹脂、例えば、IRA−35、IRA−45、T
RA−68、IRA−93(以上、ローム・アンド・ハ
ース社)、−八l01WA−21、WA−30(以上、
三菱化成社)のいずれであってもよいが、中塩基性ある
いは弱塩基性のものが好ましい。イオン交換樹脂の量は
結晶を溶解した溶液中の不純物を必要程度除去しうる量
であり、これは製品結晶純度等に応じて定まる。このイ
オン交換樹脂量は適当な不純物例えばグルタミン酸、P
CA等を指標として設定することができる。樹脂は槽に
入れてL−グルタミン溶液と混合する槽方式でもよいが
通常利用されている塔方式が簡便である。塔は単基方式
であっても連塔方式であってもよい。
し−グルタミンの分解を少なくするために、樹脂に接触
させるL−グルタミン水溶液の温度は0〜40℃程度そ
してpHは5.6±0.5程度にするのがよい。
させるL−グルタミン水溶液の温度は0〜40℃程度そ
してpHは5.6±0.5程度にするのがよい。
アニオン交換樹脂に接触させて不純物を除去したL−グ
ルタミン水溶液はアニオン交換樹脂を分離後常法により
精製して製品とする。精製方法としては、例えば活性炭
等で脱色処理したのち必要により濃縮し冷却晶析すれば
よい。
ルタミン水溶液はアニオン交換樹脂を分離後常法により
精製して製品とする。精製方法としては、例えば活性炭
等で脱色処理したのち必要により濃縮し冷却晶析すれば
よい。
L−グルタミン発酵液を、濃縮晶析、又は冷却晶析して
L−グルタミンを取り上げた後の母液中には溶解度相当
のL−グルタミンと、不純物であるL−グルタミン酸、
PCA、菌体、可溶性蛋白質、無機塩、糖類等が含まれ
ているので、L−グルタミン収率を高めるために母液中
のL−グルタミンを回収することが好ましい。この回収
方法については例えば公知のウルトラフィルトレージョ
ン(UF)膜処理により、結晶成長阻害物質である可溶
性蛋白質、菌体等の高分子物質を除去した後、通常の濃
縮晶析によりL−グルタミン結晶を取り上げる。このL
−グルタミン結晶は、L−グルタミン発酵液を濃縮晶析
又は直接冷却晶析で取り上げたL−グルタミン結晶と混
合して、もしくは単独で前記と同様のアニオン交換樹脂
処理により精製し、L−グルタミン製品を得る。この母
液から結晶成長阻害物質を除去することによって母液か
らもL−グルタミンを高い純度で回収することができ全
体としてL−グルタミンの収率を高め、本性を実用価値
が高い方法にすることができる。
L−グルタミンを取り上げた後の母液中には溶解度相当
のL−グルタミンと、不純物であるL−グルタミン酸、
PCA、菌体、可溶性蛋白質、無機塩、糖類等が含まれ
ているので、L−グルタミン収率を高めるために母液中
のL−グルタミンを回収することが好ましい。この回収
方法については例えば公知のウルトラフィルトレージョ
ン(UF)膜処理により、結晶成長阻害物質である可溶
性蛋白質、菌体等の高分子物質を除去した後、通常の濃
縮晶析によりL−グルタミン結晶を取り上げる。このL
−グルタミン結晶は、L−グルタミン発酵液を濃縮晶析
又は直接冷却晶析で取り上げたL−グルタミン結晶と混
合して、もしくは単独で前記と同様のアニオン交換樹脂
処理により精製し、L−グルタミン製品を得る。この母
液から結晶成長阻害物質を除去することによって母液か
らもL−グルタミンを高い純度で回収することができ全
体としてL−グルタミンの収率を高め、本性を実用価値
が高い方法にすることができる。
〔作用]
一般的に発酵液から結晶を直接取り上げる直晶法は、樹
脂法に較べると晶析時の純度が低下するので、直晶法の
成否を左右する要件のひとつとして低純度のL−グルタ
ミンを効果的に精製する処理方法の確立が必要である。
脂法に較べると晶析時の純度が低下するので、直晶法の
成否を左右する要件のひとつとして低純度のL−グルタ
ミンを効果的に精製する処理方法の確立が必要である。
発明者らはL−グルタミン発酵液から、濃縮晶析又は直
接冷却晶析で得られた低純度L−グルタミン中の不純物
について種々調べた結果、発酵副生物の夾雑アミノ酸、
L−グルタミン分解物のPCA、無機塩類、蛋白質、I
J!類が主な不純物であることを見出した。そして、該
物質を除去する方法を、種々の角度から鋭意研究し、ア
ニオン交換樹脂を適用した効果的精製方法を確立した。
接冷却晶析で得られた低純度L−グルタミン中の不純物
について種々調べた結果、発酵副生物の夾雑アミノ酸、
L−グルタミン分解物のPCA、無機塩類、蛋白質、I
J!類が主な不純物であることを見出した。そして、該
物質を除去する方法を、種々の角度から鋭意研究し、ア
ニオン交換樹脂を適用した効果的精製方法を確立した。
従来、低純度のL−グルタミンの精製方法は、再結晶法
によって行われていたが、この方法では、不純物である
L−グルタミン酸、PCAが濃縮晶析又は冷却晶析中に
L−グルタミン結晶中に取り込まれて除去効果が悪く再
結段数が増加するため、経済性の点で成立しにくかった
。しかるに本発明の方法においては、アニオン交換樹脂
で処理するため、L−グルタミン酸、PCAがほぼ完全
に吸着除去され、しかも無機塩類も除去できることにな
るので品質が著しく改善され、直晶法の問題点が一挙に
解決された。
によって行われていたが、この方法では、不純物である
L−グルタミン酸、PCAが濃縮晶析又は冷却晶析中に
L−グルタミン結晶中に取り込まれて除去効果が悪く再
結段数が増加するため、経済性の点で成立しにくかった
。しかるに本発明の方法においては、アニオン交換樹脂
で処理するため、L−グルタミン酸、PCAがほぼ完全
に吸着除去され、しかも無機塩類も除去できることにな
るので品質が著しく改善され、直晶法の問題点が一挙に
解決された。
〔実施例]
実施例I
L−Gln42g/f を含有する発酵液50ffを
35%塩酸を用いてpH5,6に調整した。これをL−
Gln濃度120g/ lまで濃縮晶析を行った後、5
°(: /hrsで5℃まで冷却晶析を行った。スラリ
ーをスーパーデカンタ−P4Yにて、L−Gln結晶(
NO,1)を菌体及びその他の不純物を含む母液から分
離した。
35%塩酸を用いてpH5,6に調整した。これをL−
Gln濃度120g/ lまで濃縮晶析を行った後、5
°(: /hrsで5℃まで冷却晶析を行った。スラリ
ーをスーパーデカンタ−P4Yにて、L−Gln結晶(
NO,1)を菌体及びその他の不純物を含む母液から分
離した。
菌体及びその他の不純物を含むスーパーデカンタ−分離
母液48fを加温し、中空糸型UF膜(公称分画分子1
6000)を用いて濾過を行って菌体及び他の高分子物
質の除去をした。得られた澄明な濾過液を濃縮晶析した
。
母液48fを加温し、中空糸型UF膜(公称分画分子1
6000)を用いて濾過を行って菌体及び他の高分子物
質の除去をした。得られた澄明な濾過液を濃縮晶析した
。
仕上げのL−G Ini度は230g/ lであった。
濃縮スラリーを晶析槽に移し、撹拌しつつ45℃から2
0℃まで冷却し、このスラリーをバスケット型遠心分離
機に入れて母液を分離した。ハスケア)内の結晶のケー
キを結晶重量の約40%の水で洗浄し、L−Gln結晶
(No、2)を分離した。
0℃まで冷却し、このスラリーをバスケット型遠心分離
機に入れて母液を分離した。ハスケア)内の結晶のケー
キを結晶重量の約40%の水で洗浄し、L−Gln結晶
(No、2)を分離した。
L−グルタミンの回収量はNO,1結晶1.2kg、
No。
No。
2結晶0.6kgであり、L−グルタミン発酵液からの
回収率は85.7%であった。
回収率は85.7%であった。
次に、L−GlnNo、1結晶0.6kgとNo、2結
晶0.3kgを合わせて40℃に加温溶解し、L−G
1nfi度40g/I!、pH4,8の水溶液を得た。
晶0.3kgを合わせて40℃に加温溶解し、L−G
1nfi度40g/I!、pH4,8の水溶液を得た。
この溶解液を、中塩基性アニオン交換樹脂、アンバーラ
イトIRA−68(OH]型0.5I!、を充填した塔
に貫流し、不純物であるL−Gln、PCA、5O4−
等を吸着除去した。樹脂塔貫流液に活性炭45gを加え
て40″Cで脱色した後、ヌッチェで濾過して脱色液2
3nを得た。
イトIRA−68(OH]型0.5I!、を充填した塔
に貫流し、不純物であるL−Gln、PCA、5O4−
等を吸着除去した。樹脂塔貫流液に活性炭45gを加え
て40″Cで脱色した後、ヌッチェで濾過して脱色液2
3nを得た。
脱色液を濃縮晶析し、スラリーを冷却して、LGln精
製結晶0.8kg (発酵液からの回収率76%)を得
た。
製結晶0.8kg (発酵液からの回収率76%)を得
た。
なお、各L−Gln結晶中の不純物含量は下記の如くで
あった。
あった。
L−Gin回収量はNO,1結晶1.5kg、 No、
2結晶1.6kgであり、L−グルタミン発酵液からの
回収率は83.8%であった。
2結晶1.6kgであり、L−グルタミン発酵液からの
回収率は83.8%であった。
N001結晶とNo、2結晶を合わせて実施例1と同様
に、中塩基性アニオン交換樹脂に貫流後、脱色濾過し、
濃縮及び冷却晶析を経て、L−Gin精製結晶2.7k
g(L−Gin発酵液からの回収率73%)を得た。
に、中塩基性アニオン交換樹脂に貫流後、脱色濾過し、
濃縮及び冷却晶析を経て、L−Gin精製結晶2.7k
g(L−Gin発酵液からの回収率73%)を得た。
各L−Gin結晶中の不純物含量は下記の如くであった
。
。
実施例2
L−GIn74 g/l を含有する。発酵液50f
を35%塩酸を用いてpH5,6に調整した。これを撹
拌機付晶析槽で5℃/hrsで5℃まで冷却し、5℃で
4時間熟成して冷却晶析した。得られたスラリーをスー
パーデカンタ−P4Yで分離して、L−Gin結晶(N
O,1)を得た。
を35%塩酸を用いてpH5,6に調整した。これを撹
拌機付晶析槽で5℃/hrsで5℃まで冷却し、5℃で
4時間熟成して冷却晶析した。得られたスラリーをスー
パーデカンタ−P4Yで分離して、L−Gin結晶(N
O,1)を得た。
スーパーデカンタ−母液は、実施例1と同様に処理して
、L Gin結晶(No、2)を取り上げた。
、L Gin結晶(No、2)を取り上げた。
比較例1
実施例1で取り上げた、L−Gin結晶(NO,1)0
.6kg及び(No、2) 0.3kgを混合し、通常
の方法で再結晶を行った。即ち、L−Gln 40gl
14度に溶解し、温度40℃にて活性炭をL−C;In
に対し5%加え脱色濾過を行った。
.6kg及び(No、2) 0.3kgを混合し、通常
の方法で再結晶を行った。即ち、L−Gln 40gl
14度に溶解し、温度40℃にて活性炭をL−C;In
に対し5%加え脱色濾過を行った。
脱色液を濃縮晶析し、その後、5℃まで冷却してL−G
In精製結晶0.81kg (L−グルタミン発酵液か
らの回収率77%)を得た。
In精製結晶0.81kg (L−グルタミン発酵液か
らの回収率77%)を得た。
各L−Gln結晶中の不純物は下記の如くであった。
比較例2
L−Gln42g/42 を含有する発酵液50fを
デラバルで除菌し、得られた除菌液をpH1,8に調整
した。この液を強酸性カチオン交換樹脂(Duolit
eC−20) 5042に貫流してL−Glnを樹脂に
吸着させた。樹脂吸着の際にGluの一部、PCA、可
溶性蛋白質、無機塩、糖類等は喝着されないで除去され
た。
デラバルで除菌し、得られた除菌液をpH1,8に調整
した。この液を強酸性カチオン交換樹脂(Duolit
eC−20) 5042に貫流してL−Glnを樹脂に
吸着させた。樹脂吸着の際にGluの一部、PCA、可
溶性蛋白質、無機塩、糖類等は喝着されないで除去され
た。
水押し洗浄の後、0.5N −NH,OHによりL−G
lnを溶離した。得られた溶離?&6iを濃縮晶析した
。
lnを溶離した。得られた溶離?&6iを濃縮晶析した
。
仕上げ濃度は450g/ ffであった。5℃まで冷却
後バスケット型遠心分離機で分離し、L−Gin結晶(
NO,1) 1.6kg (回収率76%)を得た。母
液を更に濃縮し冷却したが新たなL−Gin結晶は得ら
れなかった。このL−Gln結晶(NO,1)を比較例
1と同様の再結晶法で精製し、L−Gin精製結晶1.
44kg(L−グルタミン発酵液からの回収率68.6
%)を得た。
後バスケット型遠心分離機で分離し、L−Gin結晶(
NO,1) 1.6kg (回収率76%)を得た。母
液を更に濃縮し冷却したが新たなL−Gin結晶は得ら
れなかった。このL−Gln結晶(NO,1)を比較例
1と同様の再結晶法で精製し、L−Gin精製結晶1.
44kg(L−グルタミン発酵液からの回収率68.6
%)を得た。
各L−Gln結晶中の不純物は下記の如くであった。
(発明の効果〕
本発明、の方法を導入することにより発酵液からのL−
グルタミンの収率を高めるとともに特に不純物であるグ
ルタミン酸の混入量を減少させて高純度品を得ることが
できた。また、水の使用量を大幅に節減することができ
た。
グルタミンの収率を高めるとともに特に不純物であるグ
ルタミン酸の混入量を減少させて高純度品を得ることが
できた。また、水の使用量を大幅に節減することができ
た。
Claims (1)
- 40g/l以上のL−グルタミンを含有する発酵液又は
それから菌体を分離した液をpH5.6±0.5で、濃
縮して、又は濃縮しもしくは濃縮せずに2〜30℃の温
度に冷却して70g/l以上のL−グルタミン濃度のL
−グルタミン結晶スラリーを得、該結晶を母液から分離
し、分離した結晶を溶解してOH型のアニオン交換樹脂
に接触させて不純物を吸着除去することを特徴とするL
−グルタミンの精製方法
Priority Applications (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63170962A JP2668956B2 (ja) | 1988-07-11 | 1988-07-11 | L−グルタミンの精製方法 |
DE68911609T DE68911609T2 (de) | 1988-07-11 | 1989-07-05 | Verfahren zur Reinigung von L-Glutamin. |
EP89306826A EP0351127B1 (en) | 1988-07-11 | 1989-07-05 | Method of purifying L-glutamine |
IE892234A IE892234L (en) | 1988-07-11 | 1989-07-11 | Method for purifying l-glutamine |
US07/378,042 US4966994A (en) | 1988-07-11 | 1989-07-11 | Method for purifying L-glutamine |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63170962A JP2668956B2 (ja) | 1988-07-11 | 1988-07-11 | L−グルタミンの精製方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0223879A true JPH0223879A (ja) | 1990-01-26 |
JP2668956B2 JP2668956B2 (ja) | 1997-10-27 |
Family
ID=15914603
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP63170962A Expired - Lifetime JP2668956B2 (ja) | 1988-07-11 | 1988-07-11 | L−グルタミンの精製方法 |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4966994A (ja) |
EP (1) | EP0351127B1 (ja) |
JP (1) | JP2668956B2 (ja) |
DE (1) | DE68911609T2 (ja) |
IE (1) | IE892234L (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN103755586A (zh) * | 2013-12-24 | 2014-04-30 | 山东民强生物科技股份有限公司 | 一种l-谷氨酰胺的制备方法 |
CN118702592A (zh) * | 2024-08-29 | 2024-09-27 | 地奥集团成都药业股份有限公司 | 一种从谷氨酰胺发酵液中提取谷氨酰胺的方法 |
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Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0930294A4 (en) * | 1996-08-28 | 2000-09-27 | Ajinomoto Kk | PROCESS FOR THE PURIFICATION OF N-ACYLAMINO ACID AMIDES |
JP5448588B2 (ja) * | 2009-06-12 | 2014-03-19 | 株式会社トクヤマ | L−カルノシンの精製方法 |
CN102924321B (zh) * | 2012-11-30 | 2015-12-09 | 通辽梅花生物科技有限公司 | 一种从发酵液中提取谷氨酰胺的方法 |
CN103232362B (zh) * | 2013-04-26 | 2014-07-02 | 新疆阜丰生物科技有限公司 | 一种l-谷氨酰胺提取的工艺 |
CN103467333B (zh) * | 2013-09-09 | 2015-04-08 | 东辰控股集团有限公司 | 一种两步结晶从发酵液中提纯l-谷氨酰胺的方法 |
CN104860838A (zh) * | 2015-04-29 | 2015-08-26 | 宁夏诚志万胜生物工程有限公司 | 一种从谷氨酰胺发酵液中分离提取谷氨酰胺的方法 |
CN109438274B (zh) * | 2018-11-19 | 2021-09-28 | 廊坊梅花生物技术开发有限公司 | 从谷氨酰胺粗母液中回收谷氨酰胺的方法 |
Family Cites Families (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3206506A (en) * | 1962-10-26 | 1965-09-14 | Int Minerals & Chem Corp | Separation of acetylglutamine |
DE1276582B (de) * | 1965-03-01 | 1968-09-05 | Kyowa Hakko Kogyo Kk | Verfahren zur biotechnischen Herstellung von L-Glutamin |
JPS5317675B2 (ja) * | 1972-12-16 | 1978-06-09 | ||
JPS5146838B2 (ja) * | 1973-12-29 | 1976-12-11 | ||
CH622004A5 (ja) * | 1975-04-10 | 1981-03-13 | Pfeifer & Langen | |
US5017480A (en) * | 1987-08-10 | 1991-05-21 | Ajimomoto Co., Inc. | Process for recovering L-amino acid from fermentation liquors |
-
1988
- 1988-07-11 JP JP63170962A patent/JP2668956B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1989
- 1989-07-05 EP EP89306826A patent/EP0351127B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1989-07-05 DE DE68911609T patent/DE68911609T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1989-07-11 IE IE892234A patent/IE892234L/xx unknown
- 1989-07-11 US US07/378,042 patent/US4966994A/en not_active Expired - Lifetime
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN103755586A (zh) * | 2013-12-24 | 2014-04-30 | 山东民强生物科技股份有限公司 | 一种l-谷氨酰胺的制备方法 |
CN103755586B (zh) * | 2013-12-24 | 2016-04-06 | 山东民强生物科技股份有限公司 | 一种l-谷氨酰胺的制备方法 |
CN118702592A (zh) * | 2024-08-29 | 2024-09-27 | 地奥集团成都药业股份有限公司 | 一种从谷氨酰胺发酵液中提取谷氨酰胺的方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE68911609T2 (de) | 1994-07-21 |
EP0351127B1 (en) | 1993-12-22 |
DE68911609D1 (de) | 1994-02-03 |
US4966994A (en) | 1990-10-30 |
IE892234L (en) | 1990-01-11 |
EP0351127A2 (en) | 1990-01-17 |
JP2668956B2 (ja) | 1997-10-27 |
EP0351127A3 (en) | 1991-07-03 |
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