JP5138368B2 - アミノ酸の製造法 - Google Patents
アミノ酸の製造法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP5138368B2 JP5138368B2 JP2007513027A JP2007513027A JP5138368B2 JP 5138368 B2 JP5138368 B2 JP 5138368B2 JP 2007513027 A JP2007513027 A JP 2007513027A JP 2007513027 A JP2007513027 A JP 2007513027A JP 5138368 B2 JP5138368 B2 JP 5138368B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amino acid
- medium
- crystals
- particle size
- crystal
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/06—Alanine; Leucine; Isoleucine; Serine; Homoserine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/08—Lysine; Diaminopimelic acid; Threonine; Valine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/14—Glutamic acid; Glutamine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/22—Tryptophan; Tyrosine; Phenylalanine; 3,4-Dihydroxyphenylalanine
Landscapes
- Organic Chemistry (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Description
上記した発酵生産法においては、その生産効率を高めるための様々な技術が開発されており、その1つとして培地の温度およびpHの調整、または界面活性剤を培養液に添加することにより培養液中にL−アミノ酸を晶析せしめ、もって培養液中のL−アミノ酸の濃度を一定量以下に維持させ、L−アミノ酸の高濃度蓄積による生産性の阻害を回避する方法が知られている(特許文献1)。
以上のように、アミノ酸の発酵生産法において、アミノ酸を培地中に晶析させながら培養する方法は優れているが、さらなる効率の良い方法が求められている。
アミノ酸発酵、学会出版センター、1986年
(1)平均粒子径が1〜120μmのアミノ酸の結晶を該アミノ酸の結晶濃度が0.5g/l以上となるように培地に添加した後、該培地中で該アミノ酸を生産する能力を有する微生物を培養し、該培地中に該アミノ酸の結晶を生成、蓄積させ、培養物中から該アミノ酸の結晶を採取することを特徴とするアミノ酸の製造方法。
(2)培地中のアミノ酸の結晶の総表面積が0.02m2/lとなるようにアミノ酸の結晶を培地に添加した後、該培地中で該アミノ酸を生産する能力を有する微生物を培養し、該培地中に該アミノ酸の結晶を生成、蓄積させ、培養物中から該アミノ酸の結晶を採取することを特徴とするアミノ酸の製造方法。
(3)添加するアミノ酸の結晶が0.06m2/cm3以上の比表面積を有するアミノ酸の結晶である、上記(1)または(2)の方法。
(4)生成、蓄積させるアミノ酸の結晶の平均粒子径が15μm以上である上記(1)〜(3)のいずれか1つの方法。
(5)培養物中からアミノ酸を採取する方法がアミノ酸を生産する微生物と蓄積させたアミノ酸の結晶を、それらの粒子径の差に基づいて分離することを特徴とする上記(1)〜(4)のいずれか1つの方法。
(6)培養物中からアミノ酸を採取する方法がアミノ酸を生産する微生物と蓄積させたアミノ酸の結晶を、それらの比重の差に基づいて分離することを特徴とする上記(1)〜(4)のいずれか1つの方法。
(7)アミノ酸がL−グルタミン、L−バリン、L−ロイシン、L−イソロイシン、L−フェニルアラニン、L−チロシンまたはL−トリプトファンである上記(1)〜(6)のいずれか1つの方法。
本発明の製造方法に用いられる微生物は、アミノ酸を生産する能力を有する微生物であれば特に制限はなく、該微生物は自然から分離された微生物であってもよいし、また人為的にアミノ酸の生産性が改善された微生物であってもよい。
人為的にアミノ酸の生産性が改善された微生物とは、
(a)アミノ酸の生合成を制御する機構の少なくとも1つを緩和または解除する方法、
(b)アミノ酸の生合成に関与する酵素の少なくとも1つを発現強化する方法、
(c)アミノ酸の生合成に関与する酵素遺伝子の少なくとも1つのコピー数を増加させる方法、
(d)アミノ酸の生合成経路から該アミノ酸以外の代謝産物へ分岐する代謝経路の少なくとも1つを弱化または遮断する方法、および
(e)野生型株に比べ、アミノ酸のアナログに対する耐性度が高い細胞株を選択する方法、
などの方法を単独または組み合わせて用いて取得される微生物をあげることができる。
原核生物としては、エシェリヒア(Escherichia)属、セラチア(Serratia)属、バチルス属、ブレビバクテリウム(Brevibacterium)属、コリネバクテリウム(Corynebacterium)属、ミクロバクテリウム属(Microbacterium)、シュードモナス(Pseudomonas)属、アグロバクテリウム(Agrobacterium)属、アリシクロバチルス属(Alicyclobacillus)、アナベナ(Anabena)属、アナシスティス(Anacystis)属、アスロバクター(Arthrobacter)属、アゾトバクター(Azotobacter)属、クロマチウム(Chromatium)属、エルビニア(Erwinia)属、メチロバクテリウム(Methylobacterium)属、フォルミディウム(Phormidium)属、ロドバクター(Rhodobacter)属、ロドシュードモナス(Rhodopseudomonas)属、ロドスピリウム(Rhodospirillum)属、セネデスムス(Scenedesmus)属、ストレプトマイセス(Streptomyces)属、シネコッカス(Synechoccus)属、ザイモモナス(Zymomonas)属等に属する微生物、例えば、エシェリヒア・コリ、バチルス・サチリス(Bacillus subtilis)、バチルス・メガテリウム(Bacillus megaterium)、バチルス・アミロリケファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens)、バチルス・コアギュランス(Bacillus coagulans)、バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)、バチルス・プミルス(Bacillus pumilus)、ブレビバクテリウム・アンモニアゲネス(Brevibacterium ammoniagenes)、ブレビバクテリウム・イマリオフィルム(Brevibacterium immariophilum)、ブレビバクテリウム・サッカロリティカム(Brevibacterium saccharolyticum)、ブレビバクテリウム・フラバム(Brevibacterium flavum)、ブレビバクテリウム・ラクトファーメンタム(Brevibacterium lactofermentum)、コリネバクテリウム・グルタミカム(Corynebacterium glutamicum)、コリネバクテリウム・アセトアシドフィルム(Corynebacterium acetoacidophilum)、ミクロバクテリウム・アンモニアフィルム(Microbacterium ammoniaphilum)、セラチア・フィカリア(Serratia ficaria)、セラチア・フォンチコラ(Serratia fonticola)、セラチア・リケファシエンス(Serratia liquefaciens)、セラチア・マルセッセンス(Serratia marcescens)、シュードモナス・エルギノーサ(Pseudomonas aeruginosa)、シュードモナス・プチダ(Pseudomonas putida)、アグロバクテリウム・ラジオバクター(Agrobacterium radiobacter)、アグロバクテリウム・リゾジーンズ(Agrobacterium rhizogenes)、アグロバクテリウム・ルビ(Agrobacterium rubi)、アナベナ・シリンドリカ(Anabaena cylindrica)、アナベナ・ドリオルム(Anabaenadoliolum)、アナベナ・フロスアクア(Anabaena flos−aquae)、アースロバクター・オーレッセンス(Arthrobacter aurescens)、アースロバクター・シトレウス(Arthrobacter citreus)、アースロバクター・グロブフォルミス(Arthrobacter globformis)、アースロバクター・ヒドロカーボグルタミカス(Arthrobacter hydrocarboglutamicus)、アースロバクター・ミソレンス(Arthrobacter mysorens)、アースロバクター・ニコチアナ(Arthrobacter nicotianae)、アースロバクター・パラフィネウス(Arthrobacter paraffineus)、アースロバクター・プロトフォルミエ(Arthrobacter protophormiae)、アースロバクター・ロセオパラフィナス(Arthrobacter roseoparaffinus)、アースロバクター・スルフレウス(Arthrobacter sulfureus)、アースロバクター・ウレアファシエンス(Arthrobacter ureafaciens)、クロマチウム・ブデリ(Chromatium buderi)、クロマチウム・テピダム(Chromatium tepidum)、クロマチウム・ビノサム(Chromatium vinosum)、クロマチウム・ワーミンギ(Chromatium warmingii)、クロマチウム・フルビアタティレ(Chromatium fluviatile)、エルビニア・ウレドバラ(Erwinia uredovora)、エルビニア・カロトバラ(Erwinia carotovora)、エルビニア・アナス(Erwinia ananas)、エルビニア・ヘリコラ(Erwinia herbicola)、エルビニア・パンクタタ(Erwinia punctata)、エルビニア・テレウス(Erwinia terreus)、メチロバクテリウム・ロデシアナム(Methylobacterium rhodesianum)、メチロバクテリウム・エクソトルクエンス(Methylobacterium extorquens)、フォルミディウム・エスピー(Phormidium sp.)ATCC29409、ロドバクター・カプスラタス(Rhodobacter capsulatus)、ロドバクター・スフェロイデス(Rhodobacter sphaeroides)、ロドシュードモナス・ブラスチカ(Rhodopseudomonas blastica)、ロドシュードモナス・マリナ(Rhodopseudomonas marina)、ロドシュードモナス・パルストリス(Rhodopseudomonas palustris)、ロドスピリウム・リブラム(Rhodospirillum rubrum)、ロドスピリウム・サレキシゲンス(Rhodospirillum salexigens)、ロドスピリウム・サリナラム(Rhodospirillum salinarum)、ストレプトマイセス・アンボファシエンス(Streptomyces ambofaciens)、ストレプトマイセス・オーレオファシエンス(Streptomyces aureofaciens)、ストレプトマイセス・アウレウス(Streptomyces aureus)、ストレプトマイセス・フンジシディカス(Streptomyces fungicidicus)、ストレプトマイセス・グリセオクロモゲナス(Streptomyces griseochromogenes)、ストレプトマイセス・グリセウス(Streptomyces griseus)、ストレプトマイセス・リビダンス(Streptomyces lividans)、ストレプトマイセス・オリボグリセウス(Streptomyces olivogriseus)、ストレプトマイセス・ラメウス(Streptomyces rameus)、ストレプトマイセス・タナシエンシス(Streptomyces tanashiensis)、ストレプトマイセス・ビナセウス(Streptomyces vinaceus)、ザイモモナス・モビリス(Zymomonas mobilis)等をあげることができ、好ましい原核生物としては、エシェリヒア属、セラチア属、バチルス属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属、シュードモナス属またはストレプトマイセス属等に属する細菌、例えば上記したエシェリヒア属、セラチア属、バチルス属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属、シュードモナス属またはストレプトマイセス属等に属する種をあげることができ、より好ましい細菌としてはエシェリヒア・コリ、コリネバクテリウム・グルタミクム、コリネバクテリウム・アンモニアゲネス、コリネバクテリウム・ラクトファーメンタム、コリネバクテイルム・フラバム、コリネバクテリウム・エフィカシス、ブレビバクテリウム・フラバム、ブレビバクテリウム、ラクトファーメンタム、バチルス・サチルス、バチルス・メガテリウム、セラチア・マルセッセンス、シュードモナス・プチダ、シュードモナス・エルギノーサ、ストレプトマイセス・セリカラーまたはストレプトミセス・リビダンスをあげることができ、特に好ましくはエシェリヒア・コリ、コリネバクテリウム・グルタミカム、ブレビバクテリウム・アンモニアゲネスをあげることができ、より具体的にはL−グルタミンを生産する能力を有するFERM P−4806、ATCC14751およびATCC14752など、L−バリンを生産する能力を有するATCC13005およびATCC19561など、L−ロイシンを生産する能力を有するFERM BP−4704およびATCC21302など、L−イソロイシンを生産する能力を有するFERM BP−3757およびATCC14310など、L−フェニルアラニンを生産する能力を有するATCC13281およびATCC21669など、L−チロシンを生産する能力を有するATCC21652など、およびL−トリプトファンを生産する能力を有するDSM10118、DSM10121、DSM10123およびFERM BP−1777などをあげることができる。
2.本発明のアミノ酸の製造方法
本発明のアミノ酸の製造方法としては、(1)平均粒子径が1〜120μmのアミノ酸の結晶を該アミノ酸の結晶濃度が0.5g/l以上となるように培地に添加した後、該培地中で上記1の該アミノ酸を生産する能力を有する微生物を培養し、該培地中に該アミノ酸の結晶を生成、蓄積させ、培養物中から該アミノ酸の結晶を採取することを特徴とするアミノ酸の製造方法、および(2)培地中のアミノ酸の結晶の総表面積が0.02m2/l以上となるようにアミノ酸の結晶を培地に添加した後、該培地中で上記1の該アミノ酸を生産する能力を有する微生物を培養し、該培地中に該アミノ酸の結晶を生成、蓄積させ、培養物中から該アミノ酸の結晶を採取することを特徴とするアミノ酸の製造方法をあげることができる。
すなわち、該微生物が資化し得る炭素源、窒素源、無機塩類等を含有し、該微生物の培養を効率的に行える培地、好ましくは液体培地であれば、天然培地、合成培地のいずれも用いることができる。
窒素源としては、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム、リン酸アンモニウム等の無機酸もしくは有機酸のアンモニウム塩、その他の含窒素化合物、並びに、ペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスティープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕および大豆粕加水分解物、各種発酵菌体、およびその消化物等を用いることができる。
上記(1)の製造方法で添加するアミノ酸の結晶は、平均粒子径が1〜120μmであり、結晶濃度が0.5g/l以上の培地をあたえるアミノ酸の結晶であれば、添加するアミノ酸の結晶の平均粒子径、量、アミノ酸の種類および結晶形の種類などに制限はないが、添加するアミノ酸の結晶の平均粒子径としては、1〜120μm、好ましくは2〜110μm、より好ましくは5〜70μm、さらに好ましくは7〜50μm、特に好ましくは10〜35μm、最も好ましくは11〜13μmをあげることができる。
また、上記した添加するアミノ酸の結晶の平均粒子径と添加量の組み合わせとしては、平均粒子径が1〜120μmであり、結晶濃度が0.5g/l以上の培地をあたえる組み合わせであれば特に制限はないが、平均粒子径が1〜120μmで結晶濃度が0.5g/l以上、好ましくは平均粒子径が2〜110μmで結晶濃度が2〜30g/l、より好ましくは平均粒子径が5〜70μmで結晶濃度が3〜25g/l、さらに好ましくは平均粒子径が7〜50μmで結晶濃度が4〜22g/l、特に好ましくは平均粒子径が10〜35μmで結晶濃度が5〜20g/l、最も好ましくは平均粒子径が11〜13μmで結晶濃度が5.5〜16.5g/lの培地をあたえる組み合わせをあげることができる。
培地中のアミノ酸の濃度が過飽和にあるときにアミノ酸の結晶を添加する場合のアミノ酸の結晶としては、添加時の培地量から計算したときの総表面積が0.02m2/l以上、好ましくは0.08〜70m2/l、より好ましくは0.2〜23m2/l、さらに好ましくは0.4〜15m2/l、特に好ましくは0.7〜9.3m2/l、最も好ましくは2.0〜7.0m2/lであるアミノ酸の結晶をあげることができる。
さらに、上記(1)および(2)の製造方法において、添加するアミノ酸の結晶は、平均比表面積が0.06m2/cm3以上のアミノ酸の結晶、好ましくは0.07〜7.2m2/cm3、より好ましくは0.07〜1.43m2/cm3、さらに好ましくは0.1〜1.0m2/cm3、特に好ましくは0.14〜0.72m2/cm3のアミノ酸の結晶をあげることができる。
アミノ酸の結晶の総表面積は、アミノ酸の結晶の比表面積と添加する量とから計算することができる。
また、培養中必要に応じて、アンピシリンやテトラサイクリン等の抗生物質を培地に添加してもよい。
本発明の製造方法において、培養物中のアミノ酸の結晶を採取する方法としては、通常のアミノ酸の精製方法であればいずれの方法でもよく、好ましくは培養終了後の培養物中の菌体とアミノ酸の結晶を直接、それらの粒子径、並びに比重の差を利用してアミノ酸の結晶を分離、精製する方法をあげることができる。
上記採取方法により、十分に精製されたアミノ酸の結晶を高い回収率で得ることができるが、必要に応じて、さらに活性炭やイオン交換樹脂などを用いる通常の方法あるいは、有機溶媒による抽出、結晶化、薄層クロマトグラフィー、高速液体クロマトグラフィー等により精製することができる。
コリネバクテリウム・グルタミカムATCC14752を、生産培地[250g/Lグルコース、30g/L NH4Cl、1.0g/L K2HPO4、1.0g/L KH2PO4、0.5g/L MgSO4・7H2O、20mg/L FeSO4、2mg/L MnSO4・4H2O、10μg/L ビオチン、1mg/L サイアミン塩酸塩、pH6.8]が入っている500L容ジャーファーメンター中で、適宜pH、培養温度を調整しながら培養した。培養開始後、培地中のL−グルタミンの濃度がその飽和溶解度に達した後であり、培地中にL−グルタミンの結晶が析出する前に、平均粒子径40μmのL−グルタミンの結晶を、培地中に結晶濃度が16.5g/lとなるように添加した。その後、培養を継続し、培地中でL−グルタミンの結晶を成長させつつ培養を継続した。培養開始から約96時間で培養を終了することで、90g/lのL−グルタミンを含有する培養物を210L取得した。巴工業(株)製デカンタ(PTM006型)を用いて、該培養物から6.2kgのL−グルタミン結晶を分離、取得した。この結晶の平均粒子径は62μmであった。この際、培地中に析出した結晶のデカンタによる回収率は98.9%であった。
培養中に添加する結晶として、平均粒子径が図1に示す粒子径であるL−グルタミンの結晶を用いる以外は、実施例1と同様の方法で培養し、L−グルタミンの結晶を取得した。また、L−グルタミンの結晶の比表面積は、セイシン企業株式会社製SK LASER MICRON SIZER LMS−24(レーザー回折・散乱式粒度分布測定装置)を用いて測定した。ただし、L−グルタミンの結晶の比表面積の測定に際しては、該結晶は球状、且つ相似系と仮定し計算した。
図1にあるとおり、培地中に結晶を添加しない場合は、培地中に微細な結晶が析出するため、遠心分離による結晶回収率が低下し、また添加するアミノ酸の粒子径は小さい方が結晶回収率が上昇する傾向にあることがわかった。また、結晶を添加した場合は、培養終了時に得られる培地中のアミノ酸の結晶の平均粒子径はいずれも30μm以上であった。さらに、デカンタで分離した結晶をバスケット型遠心分離機で脱液し、乾燥して得られた結晶の含量(乾物含量)は、総表面積の大きな結晶を添加することにより向上することもわかった。
Claims (4)
- アミノ酸を生産する能力を有する微生物を培地に培養し、該培地中の該アミノ酸濃度が飽和溶解度に達した後であって、該培地中に該アミノ酸の結晶が析出する前に、平均粒子径が7〜50μmの該アミノ酸の結晶を該アミノ酸の結晶濃度が0.5g/l以上となるように該培地に添加した後、該培地中で該微生物を培養し、該培地中に添加した該アミノ酸の結晶を平均粒子径が30μm以上の該アミノ酸の結晶に成長、蓄積させ、培養物中から菌体と該アミノ酸の結晶を、それらの粒子径または比重の差に基づいて分離することにより、該アミノ酸の結晶を採取することを特徴とするアミノ酸の製造方法。
- アミノ酸を生産する能力を有する微生物を培地に培養し、該培地中の該アミノ酸濃度が飽和溶解度に達した後であって、該培地中に該アミノ酸の結晶が析出する前に、該培地中の該アミノ酸の結晶の総表面積が0.02m2/l以上となるように平均粒子径が7〜50μmの該アミノ酸の結晶を該培地に添加した後、該培地中で該微生物を培養し、該培地中に添加した該アミノ酸の結晶を平均粒子径が30μm以上の該アミノ酸の結晶に成長、蓄積させ、培養物中から菌体と該アミノ酸の結晶を、それらの粒子径または比重の差に基づいて分離することにより、該アミノ酸の結晶を採取することを特徴とするアミノ酸の製造方法。
- 添加するアミノ酸の結晶が0.06m2/cm3以上の比表面積を有するアミノ酸の結晶である、請求項1または請求項2記載の方法。
- アミノ酸がL−グルタミン、L−バリン、L−ロイシン、L−イソロイシン、L−フェニルアラニン、L−チロシンまたはL−トリプトファンである請求項1〜3のいずれか1項に記載の製造法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2007513027A JP5138368B2 (ja) | 2005-04-12 | 2006-04-12 | アミノ酸の製造法 |
Applications Claiming Priority (4)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2005114254 | 2005-04-12 | ||
JP2005114254 | 2005-04-12 | ||
JP2007513027A JP5138368B2 (ja) | 2005-04-12 | 2006-04-12 | アミノ酸の製造法 |
PCT/JP2006/307725 WO2006109830A1 (ja) | 2005-04-12 | 2006-04-12 | アミノ酸の製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPWO2006109830A1 JPWO2006109830A1 (ja) | 2008-11-20 |
JP5138368B2 true JP5138368B2 (ja) | 2013-02-06 |
Family
ID=37087096
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2007513027A Active JP5138368B2 (ja) | 2005-04-12 | 2006-04-12 | アミノ酸の製造法 |
Country Status (9)
Country | Link |
---|---|
US (2) | US7888078B2 (ja) |
EP (1) | EP1870476B1 (ja) |
JP (1) | JP5138368B2 (ja) |
KR (1) | KR101357345B1 (ja) |
CN (1) | CN101155927B (ja) |
BR (1) | BRPI0610516A2 (ja) |
ES (1) | ES2483990T3 (ja) |
TW (1) | TWI361834B (ja) |
WO (1) | WO2006109830A1 (ja) |
Families Citing this family (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
TWI361834B (en) | 2005-04-12 | 2012-04-11 | Kyowa Hakko Bio Co Ltd | A method for producing amino acids |
JP2010110216A (ja) | 2007-02-20 | 2010-05-20 | Ajinomoto Co Inc | L−アミノ酸または核酸の製造方法 |
US9227916B2 (en) | 2011-09-12 | 2016-01-05 | Kyowa Hakko Bio Co., Ltd. | Process for producing amino acid |
KR102402639B1 (ko) | 2017-11-24 | 2022-05-26 | 삼성전자주식회사 | 전자 장치 및 그의 통신 방법 |
CN113025667B (zh) * | 2020-12-31 | 2022-10-25 | 安徽华恒生物科技股份有限公司 | 一种氨基酸发酵培养基的制备方法及其应用 |
Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS62288A (ja) * | 1985-03-09 | 1987-01-06 | Sanraku Inc | 発酵法によるl−アミノ酸の製造方法 |
JPS62265254A (ja) * | 1986-05-14 | 1987-11-18 | Showa Denko Kk | 難水溶性アミノ酸の晶析方法 |
JPH03147794A (ja) * | 1989-11-06 | 1991-06-24 | Showa Denko Kk | L‐トリプトファンの分離法 |
JPH03216195A (ja) * | 1990-01-22 | 1991-09-24 | Ajinomoto Co Inc | アミノ酸・核酸およびその誘導体の精製方法 |
JPH05304971A (ja) * | 1992-01-30 | 1993-11-19 | Ajinomoto Co Inc | L−フェニルアラニンの製造法 |
JP2002238593A (ja) * | 2001-02-20 | 2002-08-27 | Ajinomoto Co Inc | L−グルタミン酸の製造法 |
WO2004111258A1 (ja) * | 2003-06-10 | 2004-12-23 | Ajinomoto Co., Inc. | L−グルタミン酸の製造法 |
Family Cites Families (23)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS5375387A (en) | 1976-12-13 | 1978-07-04 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | Preparation of l-citrulline |
JPS572690A (en) | 1980-06-05 | 1982-01-08 | Kyowa Hakko Kogyo Co Ltd | Preparation of l-proline by fermentation method |
JPS5927691B2 (ja) | 1980-08-28 | 1984-07-07 | 株式会社丸山製作所 | 多槽タンク成形方法 |
JP2734107B2 (ja) | 1989-08-16 | 1998-03-30 | 株式会社明電舎 | 画像データの芯線化処理方法 |
JPH03239905A (ja) | 1990-02-16 | 1991-10-25 | Sumitomo Metal Ind Ltd | 管棒材の外径測定装置 |
JP3074781B2 (ja) | 1991-03-12 | 2000-08-07 | 味の素株式会社 | 発酵法によるl−リジンの製造法 |
JP3057457B2 (ja) | 1991-06-21 | 2000-06-26 | 本田技研工業株式会社 | 摺動部材 |
FR2686898B1 (fr) | 1992-01-30 | 1996-09-20 | Ajinomoto Kk | Methode de production de la l-phenylalanine. |
JP2697996B2 (ja) | 1992-06-17 | 1998-01-19 | 日華化学株式会社 | 染料固着剤 |
JPH0659228A (ja) | 1992-08-12 | 1994-03-04 | Toshiba Corp | 液晶表示素子の製造方法 |
JP3528205B2 (ja) * | 1993-07-30 | 2004-05-17 | 味の素株式会社 | L−3,4−ジヒドロキシフェニルアラニンの製造方法 |
JPH07121228A (ja) | 1993-10-22 | 1995-05-12 | Mazda Motor Corp | 生産設備の生産情報確認方法 |
US6280980B1 (en) * | 1996-11-08 | 2001-08-28 | Solutia Inc. | Process for the production of L-aspartic acid |
JP4066543B2 (ja) | 1998-01-12 | 2008-03-26 | 味の素株式会社 | 発酵法によるl−セリンの製造法 |
JP3651002B2 (ja) | 1998-09-25 | 2005-05-25 | 味の素株式会社 | アミノ酸生産菌の構築方法及び構築されたアミノ酸生産菌を用いる醗酵法によるアミノ酸の製造法 |
HU225541B1 (en) | 1998-09-25 | 2007-03-28 | Ajinomoto Kk | Process for producing l-amino acids by fermentation and amino acid-producing bacterium strains |
EP1094047A1 (en) * | 1999-10-22 | 2001-04-25 | Technische Universiteit Delft | Crystallisation of materials from aqueous solutions |
JP2002238592A (ja) * | 2001-02-20 | 2002-08-27 | Ajinomoto Co Inc | L−グルタミン酸の製造法 |
CN1429812A (zh) * | 2002-01-03 | 2003-07-16 | 刘世斋 | 一种谷氨酸提取方法 |
US20050176115A1 (en) * | 2002-07-23 | 2005-08-11 | Nippon Soda Co., Ltd. | Process for the production of methionine |
KR20060015582A (ko) * | 2003-05-07 | 2006-02-17 | 아지노모토 가부시키가이샤 | L-글루탐산의 제조법 |
JP4368159B2 (ja) * | 2003-07-24 | 2009-11-18 | ユニチカ株式会社 | リン酸塩を含む排水の処理方法 |
TWI361834B (en) | 2005-04-12 | 2012-04-11 | Kyowa Hakko Bio Co Ltd | A method for producing amino acids |
-
2006
- 2006-04-11 TW TW095112814A patent/TWI361834B/zh active
- 2006-04-12 EP EP06731671.1A patent/EP1870476B1/en not_active Revoked
- 2006-04-12 WO PCT/JP2006/307725 patent/WO2006109830A1/ja active Application Filing
- 2006-04-12 US US11/908,048 patent/US7888078B2/en not_active Ceased
- 2006-04-12 BR BRPI0610516-5A patent/BRPI0610516A2/pt active IP Right Grant
- 2006-04-12 ES ES06731671.1T patent/ES2483990T3/es active Active
- 2006-04-12 JP JP2007513027A patent/JP5138368B2/ja active Active
- 2006-04-12 US US14/329,255 patent/USRE45723E1/en active Active
- 2006-04-12 CN CN2006800115441A patent/CN101155927B/zh active Active
- 2006-04-12 KR KR1020077023213A patent/KR101357345B1/ko active IP Right Grant
Patent Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS62288A (ja) * | 1985-03-09 | 1987-01-06 | Sanraku Inc | 発酵法によるl−アミノ酸の製造方法 |
JPS62265254A (ja) * | 1986-05-14 | 1987-11-18 | Showa Denko Kk | 難水溶性アミノ酸の晶析方法 |
JPH03147794A (ja) * | 1989-11-06 | 1991-06-24 | Showa Denko Kk | L‐トリプトファンの分離法 |
JPH03216195A (ja) * | 1990-01-22 | 1991-09-24 | Ajinomoto Co Inc | アミノ酸・核酸およびその誘導体の精製方法 |
JPH05304971A (ja) * | 1992-01-30 | 1993-11-19 | Ajinomoto Co Inc | L−フェニルアラニンの製造法 |
JP2002238593A (ja) * | 2001-02-20 | 2002-08-27 | Ajinomoto Co Inc | L−グルタミン酸の製造法 |
WO2004111258A1 (ja) * | 2003-06-10 | 2004-12-23 | Ajinomoto Co., Inc. | L−グルタミン酸の製造法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN101155927A (zh) | 2008-04-02 |
TWI361834B (en) | 2012-04-11 |
EP1870476A4 (en) | 2011-11-16 |
KR20070121729A (ko) | 2007-12-27 |
BRPI0610516A2 (pt) | 2012-11-27 |
USRE45723E1 (en) | 2015-10-06 |
EP1870476A1 (en) | 2007-12-26 |
WO2006109830A1 (ja) | 2006-10-19 |
US7888078B2 (en) | 2011-02-15 |
KR101357345B1 (ko) | 2014-02-11 |
ES2483990T3 (es) | 2014-08-08 |
CN101155927B (zh) | 2012-03-07 |
EP1870476B1 (en) | 2014-07-16 |
US20090081739A1 (en) | 2009-03-26 |
JPWO2006109830A1 (ja) | 2008-11-20 |
TW200716755A (en) | 2007-05-01 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP4796495B2 (ja) | ジペプチドの製造法 | |
JP5138368B2 (ja) | アミノ酸の製造法 | |
WO2010090330A1 (ja) | L-アミノ酸の製造法 | |
EP1233071B1 (en) | Organic nitrogen-containing composition and fertilizer comprising the same | |
CN102741406A (zh) | 用于产生莽那亭的方法 | |
JP2004222657A (ja) | 2r−モナティンの製造方法 | |
JP5155149B2 (ja) | アミノ酸の精製方法 | |
JP5119435B2 (ja) | 光学純度の高いポリ−γ−グルタミン酸の製造方法 | |
WO2022014196A1 (ja) | テアニン生産菌の作製法 | |
JP2004135664A (ja) | アイチュリンaおよびその同族体の製造法 | |
BRPI0610516B1 (pt) | Process for producing an aminoacid | |
WO2007119369A1 (ja) | アミノ酸の精製方法 | |
KR102377745B1 (ko) | 신규 프로모터 및 이의 용도 | |
JP5345800B2 (ja) | 乳酸の製造方法 | |
US8058037B2 (en) | Protein and DNA encoding the protein | |
JPWO2007119370A1 (ja) | アミノ酸の精製方法 | |
JP2001145499A (ja) | ナフチルアラニンの製造法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A711 | Notification of change in applicant |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A712 Effective date: 20081017 |
|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20090317 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20111026 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20111222 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20120403 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20120601 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20120710 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20120723 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20121030 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20121114 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 5138368 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20151122 Year of fee payment: 3 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |