JP4790605B2 - エクソ特異的アミラーゼポリペプチド、これらのポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法 - Google Patents
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Description
本願は、「エクソ特異的 アミラーゼ ポリペプチド、これらのポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法」(管理番号 NO.GC807P) のタイトルでベルグ他により、2003年7月7日に出願された、USSN60/485,616 及び「これらポリペプチド及びその使用方法をコードする、熱安定性のある アミラーゼ ポリペプチド、これらのポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法」(管理番号 NO.GC806P) のタイトルで2003年7月7日に出願されたUSSN60/485,413に基づく優先権の利益を主張するものである。これらの出願は2003年7月7日に出願された「ポリペプチド」(管理番号 NO.P.016939USO)のタイトルの出願USSN60/485,539に関連するものである。
本発明は、アミラーゼ ポリペプチド、ポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法に関する。本発明のアミラーゼは、従来に比して、より有用な品質を備えるように改良されている。特に本発明のアミラーゼは改変されたエクソ特異性(exospecificity)を示す。
本願発明は、改変されたエクソ特異性を持つポリペプチドに係る。
まず、第一の特徴として、本発明は、親ポリペプチドに由来するPS4変異体(PS4 variant)を有するポリペプチドを提供する。親酵素は、配列番号1または、配列番号5に記載のアミノ酸配列を持つエクソアミラーゼのような、シュードモナス サッカロフィリア (Pseudomonas saccharophilia)マルトース非生成性エクソアミラーゼ(non-maltogenic exoamylase)である。親酵素は、好ましくは、配列番号7,または11に記載のアミノ酸配列を有するポリペプチドのようなシュードモナス ストチェリ(Pseudomonas stutzeri)マルトース非生成性エクソアミラーゼである。PS4ファミリーの他のメンバーも親酵素として用いることができる。
G134R, A141P I157L
最初の特徴として、本発明は、親ポリペプチドに由来するPS4変異体を含むポリペプチドを提供する。親酵素は、好ましくは、マルトース非生成性エクソアミラーゼ、好ましくは、細菌マルトース非生成性エクソアミラーゼ酵素である。親酵素は、好ましくはマルトース非生成性エクソアミラーゼ活性を示すポリペプチドである。
第二の特徴は、本発明は核酸を提供する。核酸は、上で述べたように、親ポリペプチドに由来するPS4変異体を含むポリペプチドをコードする。
発明の第3の特徴は、変異ポリポリペプチドおよびこれらの組成物についての使用についてのみならず、マルトース非生成性エクソアミラーゼ活性を持つポリペプチドの変異体であるポリペプチドを含む組成物を提供する。ここで組成物とは、他の組成物を含有するポリペプチド変異体を含む。
第4の特徴として、本発明はPS4変異ポリペプチドを含むベクター、PS4変異ポリペプチドを含む細胞、及びPS4変異ポリペプチドを発現する方法を提供する。
アスペルギラス オリジー(Aspergillus oryzae) TAKA アミラーゼ、リゾムコールミーヘイ アスパラギン酸プロティナーゼ、(Rhizomucor miehei aspartic proteinase)、アスペルギラス ニジェール(Aspergillus niger)中性α-アミラーゼ、アスペルギラス ニジェール(Aspergillus niger) 酸安定性α-アミラーゼ、アスペルギラス ニジェール グルコアミラーゼ(Aspergillus niger glucoamylase,)、リゾムコールミーヘイリパーゼ(Rhizomucor miehei lipase) リパーゼ、アスペルギラス オリジーアルカリプロテアーゼ(Aspergullus oryzae alkaline protease)、アスペルギラス オリジートリオース フォスフェートイソメラーゼ(Aspergilus oryzae triose phosphate isomerase),または アスペルギラス ニドランアセトアミラーゼ(Aspergillus nidulans acetamidase)。イースト種に置ける発現の適当なプロモータの例としては、これに限定するものではないが、サッカロミーセス セレヴィジー(Saccharomyces cerevisiae)のGal 1, Gal 2のプロモータ、及びピキア パストリス(Pichia pastoris) AOX1 またはAOX2 プロモータがある。
以下の記載、及び例示において、文意より他の意に解されない限り、PS4変異ポリペプチドの投与量は、小麦粉の百万分の一(1グラム当たり百万分の一グラム)とする。例えば、表2中の「1D34」はsSac-D34の百万分の一の部分をいう。
シュードモナス サッカロフィリアはLB培地上で一夜生成され、染色体DNAは標準的方法(Sambrook J, 1989)により分離される。PS4オープンリーディングフレーム(読み取り枠)(Zhou etal., 1989)を含む2190 bp断片は、プライマーP1およびP2(表3参照)を用いるPCRにより、シュードモナス サッカロフィリア染色体DNAから増幅される。得られる断片は、プライマーP3およびP4と共に、入れ子PCRにおいて鋳型(template)としてもちいられ、そのシグナル配列なしでPS4オープンリーディングフレームを増幅し、遺伝子の5’末端にNcoIサイト、および3’末端のBamHIサイトに導入する。NcoIサイトとともに、N末端メチオニンにコドンが導入され、PS4の細胞内発現を可能にする。1605bp断片はpCRBLUNT TOPO(インビトロゲン社)に複製され、構成物の完全性が、配列分析により確かめられる。大腸菌(E.coli Bacillus)シャトルベクターpDP66K(Penninga et al.,1996)は、P32プロモータおよびctgaseシグナル配列のコントロール下で、PS4が発現するように修飾される。結果として得られるプラスミドpCSmtaを、B.subtilisに形質転換する。
突然変異は、2つの方法によりmta遺伝子に導入される。2段階のPCRをベースとする方式、またはQuick Exchange 法(QE)である。便宜のために、mta遺伝子は3つの部分に分割される。すなわち、PvuI-FspI, FspI-PstI, PstI-AspI断片であり、以下、それぞれ断片1,2および3という。
PS4変異体は、Quick Chang(登録商標)マルチ部位特異的突然変異誘発セット(ストラテジーン社)の製作者のプロトコールに、述べたような幾つかの改変を加えたものを用い生成した。
− 3ml. LB(22g/l Lennox L Broth Base, Sigma) + 抗生物質0.05μg/ml,カナマイシン、Sigma)を10ml Falcon管に入れる
− 37℃、約200rpmで培養する
− 遠心力(5000rpm/5分)で細胞を沈降させる
− 培地を排出する
− QIAGEN Plasmid Mini Purification Protocol を用いてds-DNA鋳型を準備する
PCRミックス
2.5μl 10XQuick Change(登録商標)マルチ反応緩衝液
0. 75μl QuickSolution
X μl プライマ(プライマ長さ 28-35bp→10pmol)
(プライマ長さ 24-27bp→7pmol)
(プライマ長さ 20-23bp→5pmol)
1μl dNTP ミックス
X μl ds-DNA鋳型(200ng)
1μl Quick Change(登録商標) Multi酵素ブレンド(2.5U/μl)(PfuTurbo DNAポリメラーゼ)
Xμl dH2O (最終容量25μl)
全ての組成物をピペットで混合し、反応物をすばやく沈降させる
変性35サイクル(96℃/分)
プライマアニーリング(62.8℃/分)
エロンゲーション(65℃/15分)
その後4℃で保持
PCR管を装置に入れる前に、PCR装置の覆いを105℃に、板を95℃に余熱する(eppendorf 熱サイクル)
1. 各増幅反応に対し2μlのDpn I制限酵素(10U/μl)を加え、ピペットで混合し、混合物を沈降させる
2. 37℃で最長3時間培養する
1. XL10-Gold 細胞を氷上で溶かす。突然変異反応当り各45μl細胞を予冷したFalcon試験管に分ける
2. 水浴槽の栓(42℃)を開栓し、試験管を予熱するために槽にNZY+培養液とともに浸す
3. 2μlのβ-メルカプトエタノール混合液を各試験管に加える。掻き混ぜて、静かに栓を抜き、氷上で10分培養する、2分ごとに掻き混ぜる。
pPD77に用いるベクターシステムはpCRbluntTOPOLII (インビトロゲン社) に基づくものである。ゼオシン レジスタンス カセット(zeocin resistance cassette)はpmlIにより除去されており、393bp断片は除かれている。次にpCCベクター(P32−ssCGTase-PS4-tt)の発現カセットはベクターに挿入されている。
関係する突然変異(MSDMにより作られる)を含むプラスミドは制限酵素NcoIおよびHind III(Biolabs)により切断される:
3μgプラスミドDNA、Xμl 10x緩衝剤2、NcoI 10単位、HindIII 20単位、37℃で2時間培養する
1%のアガロースゲルで分解を進める。1293bp(PS4 遺伝子)サイズの断片をゲルから切断し、Qiagen ゲル精製キットを用いて精製する。
ベクターの数の2倍の挿入量を用いる
例.2μl 挿入(PS4遺伝子)
1μl ベクター
5μl T4 DNA連結緩衝液 2x濃度
1μl dH2O
1μl T4 DNA リガーゼ
5分/RTで連結する
製造者のプロトコール(インビトロゲン社)に従い、連結物を用いてOne Shot TOPOコンピテント細胞を形質転換する。形質転換において、5μl連結物を用いる。
枯草菌(系統 DB104A;Smith et al., 1988; Gene 70, 351-361)は次の手順により変異pCSプラスミドにより形質転換される。
2xSMM リッター当たり:342gショ糖(1M);4.72g マレアート
ナトリウム(Sodium Maleate)(0.04M), 8:12g MgCl2, 6H2O(0.04M);濃縮NaOH でpH6.5、50mlに分配し、10分間加圧滅菌する
4xYT(1/2 NaCl) 2g イースト菌エキス+3.2g Tryptone+0.5g NaCl(100ml当り)
SMMP 2xSMPP、および等容量の4xYTを混合
PEG 10gポリエチレングリコール6000(BDH)、または8000(Sigma)を SMM 25ml中にとり(10分間加圧滅菌する)
寒天 4%Difco 最小培地寒天、15分間加圧滅菌する。
カザミノ酸 5%(w/v)液、15分間加圧滅菌する。
250ml コハク酸ナトリウム
50ml カザミノ酸
25ml イーストエキス
50ml リン酸緩衝液
15ml グルコース
10ml MgCl2
100ml 溶融寒天
適量の抗生物質を加える:クロラムフェニコール、およびテトラサイクリン、5ug/ml; エリトロマイシン, 1ug/ml. DM3培地にカナマイシンを使うことは問題がある:250ug/mlの濃度が必要となる。
1. 全工程を通じて、界面活性剤を含まないプラスチック、またはガラス機器を使用する。
5. ピペットで浮遊物を除き、細胞を5mlのSMMP+5mgリソザイム中で、再懸濁する
、消毒済みフィルターを使用する。
プロトプラストは、用いられる状態になっている。(一部は(例えば、0.15ml)は後の使用のために−80℃で冷凍保存することができる(グリセロール添加は不要)。形質転換効率は減少することとなるが、冷凍プロトプラストから、ug当りDNAから106の形質転換細胞が得られる。
1. 450ulのPEGを小試験管にとる。
シェイクフラスコの基質は以下の通りに準備する:
成分 %(w/v)
水 −
イーストエキス 2
大豆粉 2
NaCl 0.5
リン酸2カリウム 0.5
消泡剤 0.05
基質は、加圧減菌される前に、4Nの硫酸、または水酸化ナトリウムによりpH6.8になるよう調整される。100mlの基質が、整流装置を一つ持つ500mlフラスコに入れられ、30分間加圧減菌される。その後、6mlの殺菌済みデキストロースシロップが加えられる。デキストロースシロップは、50%w/vデキストロース1容量に対し、水1容量をミックスして作り、それを20分間加圧減菌したものを用いる。
Betamyl 分析(assay)
Betamyl 一単位は、1分当たり、PNP結合した、マルトペンタオース0.0351mモルを分解する活性と定義される。したがって、1分当たり0.0351mモルPNPは過剰のαグルコシダーゼにより、アッセイミックスに放出される。アッセイミックスは50ul 50mlクエン酸ナトリウム、5mMの2塩化カルシウム(CaCl2),pH6.5、25ul酵素サンプルおよび25ul Betamyl 基質(Glc5-PNP およびαグルコシダーゼ)アイルランドのMegazyme製(10mlの水に1瓶を溶解)を含む。ミックスは、40℃で30分培養し、150ul,4%Tris. を加えた後停止する。420nmでELISA-readerを用い吸収度を測定し、Betamyl活性を、アッセイした酵素サンプルのBetamyl 単位/mlで活性=420xdに基づき計算する。
エンドアミラーゼ分析は、製造者(Pharmacia & Upjohn Diagnostics AB)によるPhadebas アッセイと同一である。
エクソ特異性を評価するためにPhadebas活性に対するエクソアミラーゼ活性の比率を用いた。
PSac-D14, PSac-D20,および PSac-D34変異体について精製したタンパク質のマイクログラム当たり10Betamyl単位の平均比活性度を、Bradford(1976,Anal. Biochem. 72, 248)に従い測定した。この比活性度は、応用試験例において用いた投与量を算出するために用いられる。
t1/2は酵素の半分の活性が、規定する熱条件の下で、不活性となる時間(分)と定義される。酵素の半減期を決定するために、サンプルを60℃から90℃の間の一定の温度で1−10分間の間加熱する。半減期は、Betamylアッセイの残留に基づき計算する。
パン生地は、30.0℃でFarinographで作られる。10.00gの改良小麦粉が計量され、Farinographに加えられる。1分間攪拌した後、参照/サンプル(参照=緩衝液、または水、サンプル=酵素+緩衝液、または水)が消毒したピペットにより練り桶の孔を通して添加される。30秒後、小麦粉は、同様にまた、練り桶の孔を通して、淵から擦り落とされる。サンプルは7分間練られる。
モデルとなるパンの身を、実施例8に従い、準備し計量する。表2に示すように、PS4変異体は、コントロールに比べ、示差走査熱量測定法で測定したパンを焼いた後のアミロペクチンの後退抑制効果が強いことが分る。PS4変異体は明白な投与効果を示している。
パン焼きテストを標準白パンのスポンジおよび米国トーストのパン生地調理法に従い行った。生パンスポンジは、Sisco Mills USAの「All Purpose Classic」小麦粉1600g、水950g、大豆あぶら40g、および乾燥イースト32gを用いた。スポンジはHobart スパイラルミキサーにより、低速で1分間、続いて、速度2で3分間混合した。スポンジはその後、まず35℃、85%RHで2.5時間で、続いて5℃で0.5時間発酵させた。
予備試験スピード 2mm/s
本試験スピード 2mm/s
後試験スピード 10mm/s
破断試験距離 1%
距離 40%
負荷 0.098N
時間 5秒
カウント 5
荷重計 5kg
引金タイプ(trigger type) 自動−0.01N
結果は、図表3 および4に示す。
デニッシュロールは、デニッシュ改良小麦粉(Cerealia製)2000gを圧搾酵母120g、塩32g、ショ糖32gを用いたパン生地をベースにする。水は事前に適量用意して、パン生地に加える。
Claims (54)
- 配列番号1,5,7,または11からなる群より選択されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと少なくとも90%の同一性を有し、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位における置換を含むアミノ酸配列を含む、マルトース非生成性エクソアミラーゼ(non-maltogenic exoamylase)であって、該157位における置換がI157Lであり、該マルトース非生成性エクソアミラーゼが、該親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、マルトース非生成性エクソアミラーゼ。
- 前記アミノ酸配列が、配列番号1と少なくとも95%同一である請求項1に記載のエクソアミラーゼ。
- 前記アミノ酸配列が、配列番号5と少なくとも95%同一である請求項1に記載のエクソアミラーゼ。
- 前記アミノ酸配列が、配列番号7と少なくとも95%同一である請求項1に記載のエクソアミラーゼ。
- 前記アミノ酸配列が、配列番号11と少なくとも95%同一である請求項1に記載のエクソアミラーゼ。
- 以下のマルトース非生成エクソアミラーゼ:
(a)該マルトース非生成エクソアミラーゼは、配列番号2-4bまたは4cのうちの少なくとも一つと少なくとも90%同一であり、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位におけるI157Lの置換を含むアミノ酸配列を含み、かつ、該マルトース非生成エクソアミラーゼは、配列番号1に示されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、マルトース非生成エクソアミラーゼ;または
(b)該マルトース非生成エクソアミラーゼは、配列番号8-10のうちの少なくとも一つと少なくとも90%同一であり、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位におけるI157Lの置換を含むアミノ酸配列を含み、かつ、該マルトース非生成エクソアミラーゼは、配列番号7に示されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、マルトース非生成性エクソアミラーゼ。 - G4D,N33Y,D34N,G70D,K71R,G87S,A99V,K108R,V113I,G121D,G134R,A141P,G158D,Y171S,L178F,A179T,G188A,Y198F,A199V,G223A,V290I,H307L,I315V,S334P,D343E,S399P,A405Fおよび A405Eから選択される少なくとも一つの置換をさらに含む、請求項1または6に記載のエクソアミラーゼ。
- 33,34,71,87,121,134,141,178,179,223,307,334 および 343から選択される位置において、少なくとも一つのさらなる置換をさらに含む、請求項1または6に記載のエクソアミラーゼ。
- 少なくとも一つのさらなる置換がN33Y,D34N,K71R,G87S,G121D,G134R,A141P,L178F,A179T,G223A,H307L,S334P,およびD343Eから選択される請求項8に記載のエクソアミラーゼ。
- 前記108、158、171、および 188から選択される位置において、さらに少なくとも一つのさらなる置換を含む請求項8に記載のエクソアミラーゼ。
- 少なくとも一つのさらなる置換がK108R、G158D、Y171S、およびG188Aから選択される請求項10に記載のエクソアミラーゼ。
- 以下:
- 以下:
- 以下:
N33Y,D34N,G134R,A141P,I157L,L178F,A179T,G223A,H307L および S334P;
N33Y,D34N,G87S,G121D,G134R,A141P,I157L,L178F,A179T,G223A,H307L および、S334P;
および
N33Y,D34N,G87S,G121D,G134R,A141P,I157L,L178F,A179T,G223A,H307L および S334P
の中から選択される置換の組み合わせを含む、請求項3に記載のエクソアミラーゼ。 - アミラーゼが、配列番号2,3,4,4a,4b,4c,8,9,および 10から選択される一つのアミノ酸配列を含む、請求項6に記載のエクソアミラーゼ。
- エクソアミラーゼが、シュードモナス属(Pseudomonas sp.)に由来する請求項1または6に記載のエクソアミラーゼ。
- シュードモナス属が、シュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)、およびシュードモナス・ストツェリ(Pseudomonas stutzeri)から選択される請求項16に記載のエクソアミラーゼ。
- 以下のエクソ特異的・マルトース非生成性エクソアミラーゼ(exo-specific non-maltogenic exoamylase):
(a)該マルトース非生成性エクソアミラーゼは、配列番号1,5,7または11のいずれかと90%の同一性を有し、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位におけるI157Lの置換を含むアミノ酸配列を含み、かつ、該マルトース非生成性エクソアミラーゼは、配列番号1、5、7または11に示されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、マルトース非生成性エクソアミラーゼ;または
(b)該マルトース非生成性エクソアミラーゼは、配列番号2-4bまたは4cのうちの少なくとも一つと少なくとも90%同一であり、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位におけるI157Lの置換を含むアミノ酸配列を含み、かつ、該マルトース非生成性エクソアミラーゼは、配列番号1に示されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、マルトース非生成性エクソアミラーゼ;または
(c)該マルトース非生成性エクソアミラーゼは、配列番号8-10のうちの少なくとも一つと少なくとも90%同一であり、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位におけるI157Lの置換を含むアミノ酸配列を含み、かつ、該マルトース非生成性エクソアミラーゼは、配列番号7に示されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、マルトース非生成性エクソアミラーゼ
をコードする核酸。 - 請求項18に記載の核酸を含むベクター。
- 請求項19に記載のベクターを含む宿主細胞。
- 請求項1〜17のいずれか1項に記載のエクソアミラーゼを含む食品製品の製造のための組成物。
- さらなる成分、または、さらなる酵素、あるいはその両方を含む、請求項21に記載の組成物。
- 前記さらなる酵素が、オキシドレダクターゼ、ヒドロラーゼ、リパーゼ、エステラーゼ、グリコシダーゼ、アミラーゼ、プルラナーゼ、キシラナーゼ、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、でんぷん分解酵素、プロテアーゼおよびリポキシゲナーゼからなる群より選択される、請求項22に記載の組成物。
- 前記酵素がバシラス種に由来するマルトース生成性アミラーゼである、請求項22に記載の組成物。
- 前記酵素が、EP 120 693に開示されるバシラス由来のマルトース生成性α−アミラーゼ、または、α−アミラーゼ活性を有するその変異体、相同物もしくは変異種、あるいは、これらを含む組成物である、請求項22〜24に記載の組成物。
- 小麦粉、水を含む任意のパン生地成分、または、他の成分、もしくは添加物、もしくはパン生地を改良する組成物が追加される、請求項21〜25に記載の組成物。
- 食品製品の製造における、または、食品成分としての、請求項1〜17に記載のエクソアミラーゼの使用。
- 前記食品製品がパン生地製品を含む、請求項27に記載の使用。
- 前記食品製品が油で焼いた、油で揚げた(deep fried)、ローストした、焼いた、蒸気で蒸した、または茹でたパン生地製品を含む、請求項27または28に記載の使用。
- 前記食品製品がパン製品を含む、請求項27に記載の使用。
- 食品製品を製造するための方法であって、以下:
(a)でんぷん媒体を準備する工程;
(b)該でんぷん媒体に、請求項1〜17のいずれかに記載のエクソアミラーゼを加える工程
を包含する、方法。 - パン製品を作るためのプロセスであって、以下:
(a)でんぷん媒体を準備する工程;
(b)該でんぷん媒体に、請求項1〜17に記載のPS4変異エクソアミラーゼを加える工程;および
(c)工程(b)の間または後に、該でんぷん媒体に熱を適用して、パン製品を製造する工程
を包含する、プロセス。 - 請求項1〜17のいずれかに記載のPS4変異エクソアミラーゼと、少なくとも一つのさらなるパン生地成分またはパン生地添加物とを含む、パン生地改良組成物。
- パン製品の容積を増すための、請求項1〜17に記載のエクソアミラーゼの使用。
- でんぷんの有害な老化を遅らせまたは速度を遅らせるための、食品製品における請求項1〜17に記載のエクソアミラーゼの使用。
- 適合性のある宿主細胞に請求項19に記載のベクターを導入し、そして、該ベクターの複製を引き起こす条件下で該宿主細胞を増殖させる工程を包含する、請求項1〜17に記載のエクソアミラーゼを発現させる方法。
- PCRを用いて親ポリペプチドにアミノ酸置換を導入することによる、請求項1〜17に記載のエクソアミラーゼを作る方法。
- マルトース非生成性エクソアミラーゼポリペプチドをコードするヌクレオチド配列における、一つ以上の対応するコドンの変化を誘導することによる、請求項1〜17に記載のエクソアミラーゼを作る方法。
- マルトース非生成性エクソアミラーゼ中に存在する一つ以上のドメインを欠く、請求項1〜17のいずれか1項に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、該エクソアミラーゼは、前記親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、エクソアミラーゼ。
- 前記でんぷん結合ドメインを欠く請求項1〜17のいずれか1項に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、該でんぷん結合ドメインは、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、429位の後のアミノ酸に対応し、ここで、該エクソアミラーゼは、前記親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、エクソアミラーゼ。
- 請求項1〜17または39〜40のいずれかに記載のエクソアミラーゼであって、ここで、55℃〜95℃またはそれ以上の高温にて、半減期が前記親酵素と比較して10%またはそれ以上延長される、エクソアミラーゼ。
- 請求項41に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、55℃〜95℃またはそれ以上の高温にて、前記エクソアミラーゼの半減期が前記親酵素と比較して50%またはそれ以上延長される、エクソアミラーゼ。
- 請求項41に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、55℃〜95℃またはそれ以上の高温にて、前記エクソアミラーゼの半減期が前記親酵素と比較して100%またはそれ以上延長される、エクソアミラーゼ。
- 前記高温が80℃である、請求項41〜43のいずれかに記載のエクソアミラーゼ。
- 前記親ポリペプチドと比較してより高いpH安定性を有する、請求項1〜17または39〜44のいずれかに記載のエクソアミラーゼ。
- 同一のpH条件下で前記親ポリペプチドと比較した場合に、10%またはそれよりも長い半減期を有する、請求項1〜17または39〜45のいずれかに記載のエクソアミラーゼ。
- 請求項46に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、前記エクソアミラーゼが、同一のpH条件下で前記親ポリペプチドと比較した場合に、50%またはそれよりも長い半減期を有する、エクソアミラーゼ。
- 請求項46に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、前記エクソアミラーゼが、同一のpH条件下で前記親ポリペプチドと比較した場合に、100%またはそれよりも長い半減期を有する、エクソアミラーゼ。
- 前記親酵素と比較して増加したエクソ特異性を有する、請求項1〜17または39〜48のいずれかに記載のエクソアミラーゼ。
- 同一の条件下で前記親ポリペプチドと比較した場合に、10%またはそれよりも高いエクソ特異性指数を有する、請求項1〜17または39〜49のいずれかに記載のエクソアミラーゼ。
- 請求項50に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、前記エクソアミラーゼが、同一の条件下で前記親ポリペプチドと比較した場合に、50%またはそれよりも高いエクソ特異性指数を有する、エクソアミラーゼ。
- 請求項50に記載のエクソアミラーゼであって、ここで、前記エクソアミラーゼが、同一の条件下で前記親ポリペプチドと比較した場合に、100%またはそれよりも高いエクソ特異性指数を有する、エクソアミラーゼ。
- 配列番号1,5,7または11からなる群より選択されるアミノ酸配列からなる親ポリペプチドと95%の同一性を有し、かつ、配列番号1として示されるシュードモナス・サッカロフィリア(Pseudomonas saccharophilia)の配列の位置番号付けに関して、157位における少なくとも一つの置換を含むアミノ酸配列を含むエクソ特異的・マルトース非生成性エクソアミラーゼ(exo-specific non-maltogenic exoamylase)をコードする核酸であって、該157位における置換がI157Lであり、該マルトース非生成性エクソアミラーゼが、該親ポリペプチドと比較してより高い熱安定性を有する、核酸。
- でんぷん結合ドメインのようなドメインを欠く、請求項39または40に記載のエクソアミラーゼをコードする核酸。
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ZA (1) | ZA200509800B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011041575A (ja) * | 2003-07-07 | 2011-03-03 | Genencor Internatl Inc | エクソ特異的アミラーゼポリペプチド、これらのポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法 |
Families Citing this family (52)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6936289B2 (en) | 1995-06-07 | 2005-08-30 | Danisco A/S | Method of improving the properties of a flour dough, a flour dough improving composition and improved food products |
DE69904941T3 (de) | 1998-07-21 | 2008-01-31 | Danisco A/S | Lebensmittel |
AU2002339115B2 (en) | 2001-05-18 | 2007-03-15 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Method of preparing a dough with an enzyme |
US7955814B2 (en) | 2003-01-17 | 2011-06-07 | Danisco A/S | Method |
DE602004030000D1 (de) | 2003-01-17 | 2010-12-23 | Danisco | Verfahren zur in-situ-herstellung eines emulgators in einem nahrungsmittel |
US20050196766A1 (en) | 2003-12-24 | 2005-09-08 | Soe Jorn B. | Proteins |
EP1953223A1 (en) * | 2003-06-13 | 2008-08-06 | Danisco A/S | Variant pseudomonas polypeptides having a non-maltogenic exoamylase activity and their use in preparing food products |
US8143048B2 (en) * | 2003-07-07 | 2012-03-27 | Danisco A/S | Exo-specific amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof |
US7718408B2 (en) | 2003-12-24 | 2010-05-18 | Danisco A/S | Method |
GB0716126D0 (en) | 2007-08-17 | 2007-09-26 | Danisco | Process |
US7906307B2 (en) | 2003-12-24 | 2011-03-15 | Danisco A/S | Variant lipid acyltransferases and methods of making |
GB0405637D0 (en) | 2004-03-12 | 2004-04-21 | Danisco | Protein |
CN104357424A (zh) * | 2004-07-07 | 2015-02-18 | 杜邦营养生物科学有限公司 | 多肽 |
BRPI0511835A (pt) | 2004-07-16 | 2008-01-08 | Danisco | enzima lipolìtica e seus usos na indústria alimentìcia |
US20070141693A1 (en) * | 2005-07-07 | 2007-06-21 | Berg Casper T | Polypeptide |
US8030050B2 (en) | 2005-07-07 | 2011-10-04 | Danisco A/S | Modified amylases from Pseudomonas species |
CA2656313C (en) * | 2006-06-19 | 2018-07-03 | Danisco A/S | Ps4 exoamylase h307k/r variant |
AU2007344910B2 (en) | 2007-01-25 | 2013-03-28 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Production of a lipid acyltransferase from transformed Bacillus licheniformis cells |
US8318451B2 (en) * | 2008-01-02 | 2012-11-27 | Danisco Us Inc. | Process of obtaining ethanol without glucoamylase using Pseudomonas saccharophila G4-amylase variants thereof |
ES2658645T3 (es) | 2009-01-16 | 2018-03-12 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Generación enzimática de lípidos funcionales a partir de extracto de fibra de cereal |
WO2010115754A1 (en) | 2009-03-31 | 2010-10-14 | Danisco A/S | Prevention of extract darkening and malodor formation during solubilization of plant cell wall material |
DK2432875T3 (en) | 2009-05-19 | 2016-12-19 | Dupont Nutrition Biosci Aps | Amylasepolypeptide |
JP2012527230A (ja) * | 2009-05-19 | 2012-11-08 | デュポン ニュートリション バイオサイエンシーズ エーピーエス | 使用 |
CN102459581B (zh) | 2009-06-25 | 2014-10-29 | 杜邦营养生物科学有限公司 | 蛋白质 |
WO2011114251A1 (en) | 2010-03-18 | 2011-09-22 | Danisco A/S | Foodstuff |
ES2681692T3 (es) | 2010-03-29 | 2018-09-14 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Polipéptidos que tienen actividad transgalactosilante |
MX2014007603A (es) | 2011-12-26 | 2014-09-12 | Dupont Nutrition Biosci Aps | Uso de enzima exoamilasa. |
CA2870773A1 (en) | 2012-04-25 | 2013-10-31 | Novozymes A/S | Method of baking |
BR122021002223B1 (pt) | 2012-06-08 | 2023-03-28 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | Composição compreendendo polipeptídeo com atividade de transgalactosilação |
JP6325535B2 (ja) | 2012-06-27 | 2018-05-16 | ノボザイムス アクティーゼルスカブ | 米の調理方法 |
US20140106053A1 (en) * | 2012-10-11 | 2014-04-17 | Noel Rudie | Egg Substitute |
AU2014222655A1 (en) * | 2013-03-01 | 2015-09-17 | Dsm Ip Assets B.V. | Combination of an aplha-amylase and a G4-forming amylase |
WO2015086027A1 (en) | 2013-12-09 | 2015-06-18 | Carlsberg A/S | Stable haze for beverages |
BR112016013485A2 (pt) | 2013-12-11 | 2017-10-03 | Dupont Nutrition Biosci Aps | Método para preparar um produto lácteo tendo teor estável de galacto-oligossacarídeo(s) |
EP3915384A1 (en) | 2014-11-07 | 2021-12-01 | DuPont Nutrition Biosciences ApS | Recombinant host cell expressing beta-galactosidase and/or transgalactosylating activity deficient in cellulase |
AU2017369532B2 (en) | 2016-11-30 | 2022-03-24 | Novozymes A/S | Method of baking |
AU2018222787B2 (en) | 2017-02-20 | 2023-05-25 | Novozymes A/S | Lipolytic enzyme for use in baking |
US20210120827A1 (en) * | 2017-03-27 | 2021-04-29 | Nagase Chemtex Corporation | Bread quality improving agent and/or quality improving composition |
WO2018187524A1 (en) | 2017-04-07 | 2018-10-11 | Dupont Nutrition Biosciences Aps | BACILLUS HOST CELLS PRODUCING β-GALACTOSIDASES AND LACTASES IN THE ABSENCE OF P-NITROBENZYLESTERASE SIDE ACTIVITY |
DK3641550T3 (da) | 2017-06-22 | 2021-07-05 | Novozymes As | Fremgangsmåde til forbedring af strækbarhed af dej under anvendelse af gamma-glutamyltranspeptidase |
CA3073989A1 (en) | 2017-08-29 | 2019-03-07 | Novozymes A/S | Baker's yeast expressing anti-staling/freshness amylases |
EP3461350A1 (en) | 2017-09-28 | 2019-04-03 | DuPont Nutrition Biosciences ApS | A food composition with enhanced shelf stability |
EP3801034A1 (en) | 2018-06-04 | 2021-04-14 | Novozymes A/S | Solid enzymatic article for use in baking |
US20230147687A1 (en) | 2018-06-12 | 2023-05-11 | Novozymes A/S | Less Added Sugar in Baked Products |
WO2021116198A1 (en) | 2019-12-09 | 2021-06-17 | Novozymes A/S | Baking additive |
WO2022090562A1 (en) | 2020-11-02 | 2022-05-05 | Novozymes A/S | Baked and par-baked products with thermostable amg variants from penicillium |
WO2022251109A1 (en) | 2021-05-24 | 2022-12-01 | Danisco Us Inc. | Compositions and methods for enhanced protein production in bacillus cells |
JPWO2024005093A1 (ja) | 2022-06-28 | 2024-01-04 | ||
CA3237825A1 (en) | 2022-06-28 | 2024-01-04 | Mizkan Holdings Co., Ltd. | Starch-containing swollen composition and production method therefor, fermented composition and production method therefor, and fermented and enzyme-treated composition and production method therefor |
WO2024088549A1 (en) | 2022-10-24 | 2024-05-02 | Novozymes A/S | Baking method with thermostable amg variant and alpha-amylase |
WO2024088550A1 (en) | 2022-10-24 | 2024-05-02 | Novozymes A/S | Baking method for pulse protein fortified bread employing thermostable amyloglucosidase variante (ec 3.2.1.3) |
WO2024118096A1 (en) | 2022-11-30 | 2024-06-06 | Novozymes A/S | Baking at low-ph with thermostable glucoamylase variants |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH01117784A (ja) * | 1987-07-08 | 1989-05-10 | Hayashibara Biochem Lab Inc | マルトテトラオ−ス生成アミラ−ゼ活性を有するポリペプチドとその用途 |
JPH05500612A (ja) * | 1989-09-27 | 1993-02-12 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | 抗老化プロセスおよび薬剤 |
JP2002509720A (ja) * | 1998-04-01 | 2002-04-02 | ダニスコ アクティーゼルスカブ | 非マルトース生成エキソアミラーゼ類及び澱粉の劣化を遅延することへのそれらの使用 |
WO2002068589A2 (en) * | 2001-02-21 | 2002-09-06 | Diversa Corporation | Enzymes having alpha amylase activity and methods of use thereof |
Family Cites Families (30)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CA1171374A (en) | 1981-04-13 | 1984-07-24 | Takeda Chemical Industries, Ltd. | Pseudo-aminosugars, their production and use |
DK135983D0 (da) | 1983-03-25 | 1983-03-25 | Novo Industri As | Maltogen amylaseenzymprodukt og fremgangsmade til dets fremstilling og anvendelse |
US4683202A (en) | 1985-03-28 | 1987-07-28 | Cetus Corporation | Process for amplifying nucleic acid sequences |
JPH02222686A (ja) * | 1989-02-27 | 1990-09-05 | Natl Food Res Inst | マルトテトラオース生成酵素遺伝子 |
US5023094A (en) | 1989-08-10 | 1991-06-11 | Gist-Brocades N.V. | Retarding the firming of bread crumb during storage |
DE4017595A1 (de) | 1990-05-31 | 1991-12-05 | Consortium Elektrochem Ind | Maltopentaose produzierende amylasen |
JP3389666B2 (ja) | 1993-01-29 | 2003-03-24 | 日産自動車株式会社 | エポキシ樹脂系接着性組成物 |
JPH06279746A (ja) | 1993-03-26 | 1994-10-04 | Dainippon Ink & Chem Inc | 磁気記録媒体用結合剤 |
JP3533239B2 (ja) | 1994-03-01 | 2004-05-31 | 株式会社林原生物化学研究所 | マルトヘキサオース・マルトヘプタオース生成アミラーゼとその製造方法並びに用途 |
ES2329528T3 (es) | 1995-02-03 | 2009-11-26 | Novozymes A/S | Metodo para diseñar mutantes alfa-amilasa con propiedades determinadas. |
US6093562A (en) | 1996-02-05 | 2000-07-25 | Novo Nordisk A/S | Amylase variants |
JP2787764B2 (ja) | 1995-03-27 | 1998-08-20 | 株式会社林原生物化学研究所 | マルトテトラオースとそれを含有する飲食物 |
CA2308119C (en) | 1997-10-30 | 2014-06-03 | Novo Nordisk A/S | .alpha.-amylase mutants |
DK2316929T3 (en) | 1998-02-27 | 2016-07-25 | Novozymes As | Maltogenic alpha-amylase variants |
JP4220611B2 (ja) | 1999-02-25 | 2009-02-04 | 花王株式会社 | 変異α−アミラーゼ |
WO2000058447A1 (en) * | 1999-03-30 | 2000-10-05 | Danisco A/S | Non-maltogenic exoamylase from b. clausii and its use in retarding rerogradation of a starch product |
EP2009098A1 (en) | 1999-07-09 | 2008-12-31 | Novozymes A/S | Glucoamylase variant |
US7358063B2 (en) * | 2001-07-19 | 2008-04-15 | Sysmex Corporation | Method of detecting PS2V |
US20030134395A1 (en) | 2001-12-19 | 2003-07-17 | Shetty Jayarama K. | Process for hydrolyzing starch without pH adjustment |
CA2515340C (en) * | 2003-03-06 | 2016-04-26 | Diversa Corporation | Amylases, nucleic acids encoding them and methods for making and using them |
EP1953223A1 (en) * | 2003-06-13 | 2008-08-06 | Danisco A/S | Variant pseudomonas polypeptides having a non-maltogenic exoamylase activity and their use in preparing food products |
US8143048B2 (en) | 2003-07-07 | 2012-03-27 | Danisco A/S | Exo-specific amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof |
US7776576B2 (en) | 2003-07-07 | 2010-08-17 | Danisco A/S | Thermostable amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof |
US20060008888A1 (en) | 2004-07-07 | 2006-01-12 | Kragh Karsten M | Polypeptide |
US20060073583A1 (en) | 2004-09-22 | 2006-04-06 | Kragh Karsten M | Polypeptide |
US20060018997A1 (en) | 2004-07-07 | 2006-01-26 | Kragh Karsten M | Polypeptide |
US20060008890A1 (en) | 2004-07-07 | 2006-01-12 | Kragh Karsten M | Polypeptide |
CN104357424A (zh) | 2004-07-07 | 2015-02-18 | 杜邦营养生物科学有限公司 | 多肽 |
US20070141693A1 (en) | 2005-07-07 | 2007-06-21 | Berg Casper T | Polypeptide |
US8030050B2 (en) | 2005-07-07 | 2011-10-04 | Danisco A/S | Modified amylases from Pseudomonas species |
-
2004
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- 2004-07-07 EP EP04744138A patent/EP1641925B1/en not_active Expired - Lifetime
-
2005
- 2005-12-02 ZA ZA2005/09800A patent/ZA200509800B/en unknown
-
2006
- 2006-09-27 US US11/528,999 patent/US7833770B2/en active Active
-
2007
- 2007-09-19 US US11/857,691 patent/US8663966B2/en active Active
-
2010
- 2010-10-27 JP JP2010241564A patent/JP5320372B2/ja not_active Expired - Fee Related
-
2011
- 2011-02-08 US US13/023,061 patent/US8129511B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2011-05-06 AU AU2011202098A patent/AU2011202098B2/en not_active Ceased
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH01117784A (ja) * | 1987-07-08 | 1989-05-10 | Hayashibara Biochem Lab Inc | マルトテトラオ−ス生成アミラ−ゼ活性を有するポリペプチドとその用途 |
JPH05500612A (ja) * | 1989-09-27 | 1993-02-12 | ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ | 抗老化プロセスおよび薬剤 |
JP2002509720A (ja) * | 1998-04-01 | 2002-04-02 | ダニスコ アクティーゼルスカブ | 非マルトース生成エキソアミラーゼ類及び澱粉の劣化を遅延することへのそれらの使用 |
WO2002068589A2 (en) * | 2001-02-21 | 2002-09-06 | Diversa Corporation | Enzymes having alpha amylase activity and methods of use thereof |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011041575A (ja) * | 2003-07-07 | 2011-03-03 | Genencor Internatl Inc | エクソ特異的アミラーゼポリペプチド、これらのポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法 |
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP4790605B2 (ja) | エクソ特異的アミラーゼポリペプチド、これらのポリペプチドをコードする核酸、及びその使用方法 | |
JP2007529996A5 (ja) | ||
US8809032B2 (en) | Exo-specific amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof | |
JP5890665B2 (ja) | ポリペプチド | |
US20060008888A1 (en) | Polypeptide | |
US20060008890A1 (en) | Polypeptide | |
US20060073583A1 (en) | Polypeptide | |
MXPA06000188A (en) | Thermostable amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof | |
MXPA06000189A (en) | Exo-specific amylase polypeptides, nucleic acids encoding those polypeptides and uses thereof |
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