ES2426420T3 - Péptidos de queratina bioactivos - Google Patents
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Abstract
Un péptido aislado con la secuencia de aminoácidos LNVEV.
Description
Péptidos de queratina bioactivos
Referencia cruzada a solicitudes relacionadas
La presente solicitud reivindica prioridad respecto de la solicitud provisional de los EE.UU. número 60/352.396, en trámite junto con la presente, presentada el 28 de enero de 2002.
Declaración con respecto a investigación o desarrollo patrocinado por el gobierno federal
N/A
Antecedentes de la invención
Las heridas crónicas pueden estar causadas por una diversidad de eventos, que incluyen cirugía, reposo en cama prolongado y lesiones traumáticas. Las heridas de espesor parcial pueden incluir quemaduras de segundo grado, abrasiones y sitios donantes de injerto de piel. La curación de estas heridas puede ser problemática, especialmente en casos de diabetes mellitus o trastornos inmunitarios crónicos. Las heridas de espesor total no tienen nada de piel que quede y pueden ser el resultado de traumatismo, diabetes (por ejemplo úlceras de pierna) y enfermedad de estasis venosa, lo que puede causar úlceras de espesor completo de las extremidades inferiores. Las heridas de espesor completo tienen a curarse muy lentamente o no lo hacen del todo. La técnica de cuidados de heridas correcta que incluye el uso de apósitos para heridas es extremadamente importante para el tratamiento con éxito de heridas crónicas. Las heridas crónicas afectan a una cantidad estimada de cuatro millones de personas al año, dando como resultado costes de asistencia sanitaria del orden de millardos de dólares. T. Phillips, O. Kehinde y H. Green, "Treatment of Skin Ulcers with Cultivated Epidermal Allografts", J. Am. Acad. Dermatol, v. 21, págs. 191-199 (1989).
El procedimiento de curación de heridas implica una serie compleja de interacciones biológicas al nivel celular que pueden agruparse en tres fases: homeostasis e inflamación; formación de tejidos de granulación y reepitelización; y remodelación. R.A.F. Clark, "Cutaneous Tissue Repair: Basic Biological Considerations", J. Am. Acad. EE.UU. vol. 13, págs. 701-725, (1985). Los queratinocitos (células epidérmicas que elaboran y contienen queratina) migran desde los bordes de la herida para cubrir la herida. Los factores de crecimiento tales como el factor de crecimiento transformante-� (TGF-�) juegan un papel crítico en estimular el proceso de migración. La migración tiene lugar óptimamente debajo de la cobertura de una fase húmeda. Se ha encontrado que las queratinas son necesarias para reepitelización. Específicamente, los tipos de queratina K5 y K14 se han encontrado en las células epidémicas inferiores, generadoras y los tipos K1 y K10 se han encontrado en las células diferenciadas, superiores. I.K. Cohen,
R.F. Diegleman y W.J. Lindblad, eds., Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects, W.W. Saunders Company, 1992. Se cree que los tipos de queratina K6 y K10 están presentes en heridas que se están curando, pero no en piel normal. Las queratinas son proteínas estructurales principales de todos los tipos de células epiteliales y parecen jugar un papel principal en la curación de heridas.
Aunque no son ideales para heridas crónicas, actualmente están en el mercado varios apósitos para heridas, incluyendo apósitos oclusivos, apósitos no adherentes, apósitos absorbentes y apósitos en forma de láminas, espumas, polvos y geles. S. Thomas, Wound Management and Dressing, The Pharmaceutical Press, Londres, 1990.
Se han hecho intentos para proporcionar apósitos mejorados que ayudarían en los procesos de curación de heridas usando materiales biológicos tales como factores de crecimiento. Estos productos biológicos han demostrado ser muy costosos y debido a la falta de un vehículo de administración adecuado, han mostrado relevancia clínica mínima en acelerar los procesos de curación de heridas crónicas en relación a su coste. En casos de heridas de espesor total graves, se usan a menudo autoinjertos (injertos de piel del cuerpo del paciente). Aunque el injerto es no antigénico, debe recogerse de un sitio donante del cuerpo del paciente, creando una herida adicional. Además, la disponibilidad de tejido autólogo puede no ser adecuada. Los aloinjertos (injertos de piel de donantes distintos del paciente) se usan también cuando los sitios donadores no son una opción. Los aloinjertos proporcionan esencialmente un "apósito para heridas" que proporciona una fase permeable a agua, húmeda, pero se rechazan por el paciente, usualmente en dos semanas y no llegan a ser parte de la epidermis nueva.
El documento WO-A-00/76437 divulga que una preparación peptídica de queratina preparada disolviendo cabello en peróxido de hidrógeno al 2 % durante cinco horas seguido por extracción de fenol estimula proliferación de fibroblastos dérmicos humanos.
Sumario
La presente divulgación surge del descubrimiento sorprendente de que ciertos péptidos derivados de proteínas de queratina presentan actividad biológica. La actividad de estos péptidos se ha demostrado por su capacidad de estimular el crecimiento de fibroblastos dérmicos comparable con factores de crecimiento de fibroblastos conocidos. Las composiciones que contienen los péptidos son así útiles en el tratamiento de afecciones que implican tejido epitelial y piel dañados, envejecidos o enfermos. Debido a la actividad similar a citocinas de los péptidos, las composiciones que contienen estos péptidos se contempla también que son útiles en estimulación de crecimiento
celular o tisular en aplicaciones que incluyen, pero no están limitadas a crecimiento tisular y reparación tisular incluyendo tejido cutáneo y tejido óseo. Las secuencias de aminoácidos de los péptidos activos indican que los péptidos están derivados de una región de 39 aminoácidos que aparece en diversas proteínas de queratina del cabello humano y de la lana de oveja. Este segmento conservado contiene cambios aminoacídicos individuales en varias localizaciones en la secuencia consenso. Las composiciones incluyen péptidos de 4 a 39 aminoácidos de longitud que incorporan cada una de las variaciones de secuencia.
La presente invención se define en las reivindicaciones y se refiere a una composición que incluye uno o más péptidos biológicamente activos y en la que los péptidos son desde aproximadamente 4 hasta aproximadamente 39 aminoácidos de longitud y se dan como secuencias contiguas en los péptidos divulgados en el presente documento como SEC ID N.ºs: 1-32. Los péptidos pueden elaborarse por cualesquiera medios conocidos en la técnica, incluyendo aislamiento a partir de fuentes naturales, producción recombinatoria o síntesis química. Las fuentes naturales incluirían proteínas de queratina que se dan de forma natural en entre otros, cabello humano, pelo de animales, lana, pelaje, uñas, pezuñas, cuernos, picos, piel y plumas. Los péptidos producidos recombinantemente se pueden expresar también en una célula huésped bacteriana o en una célula huésped eucariota.
La presente invención también se refiere a una molécula de ácido nucleico que codifica cualquiera de los péptidos divulgados en el presente documento y descritos en el párrafo anterior y más específicamente, a una molécula de ácido nucleico que codifica cualquier péptido desde 4 hasta aproximadamente 30 aminoácidos que se da como una secuencia de aminoácidos contiguos en los péptidos designados en el presente documento como SEC ID N.ºs: 1-32. Tales péptidos incluyen todos los péptidos divulgados en el presente documento como SEC ID N.ºs: 1-4469, de forma inclusiva. Las secuencias o moléculas de ácidos nucleicos aislados pueden ser fragmentos de secuencias de ácidos nucleicos que se dan en la naturaleza que codifican proteínas de queratina, por ejemplo, o pueden ser variaciones de tales secuencias que codifican los péptidos divulgados debido a redundancias en el código genético. Alternativamente, las moléculas de ácidos nucleicos pueden sintetizarse químicamente en base a las secuencias de aminoácidos deseadas a expresarse. Las secuencias o moléculas de ácidos nucleicos aisladas están contenidas preferentemente en vectores, incluyendo vectores de expresión capaces de dirigir expresión de los péptidos en una célula huésped apropiada. La célula huésped puede ser preferentemente una célula bacteriana o una célula eucariota. La presente invención se refiere también a vectores que contienen los segmentos de ácidos nucleicos descritos y las células huésped que contienen esos vectores.
Los péptidos pueden estar contenidos en, o pueden combinarse con vehículos farmacéuticamente aceptables. Como se usa en el presente documento, "vehículo farmacéuticamente aceptable" incluye cualquiera y todos los disolventes, medios de dispersión, revestimientos, agentes antibacterianos y antifúngicos, agentes isotónicos y retardantes de la absorción y similares. El uso de tales medios y agentes para sustancias farmacéuticamente activas se conoce bien en la técnica. Salvo en la medida en que cualesquiera medios o agentes convencionales sean incompatibles con los ingredientes peptídicos, se contempla su uso en las composiciones terapéuticas o cosméticas.
Las composiciones farmacéuticas se formulan preferentemente para administración a sujetos veterinarios o humanos y pueden formularse opcionalmente para administración oral, tópica u óptica. De forma similar, las composiciones reivindicadas pueden formularse para implantación, revestidas sobre una superficie a implantarse o contenidas dentro de un implante. Adicionalmente, en ciertas realizaciones preferidas, las composiciones se formulan para aplicación a heridas. En ciertas realizaciones, las composiciones reivindicadas se formulan para aplicación a piel quemada, envejecida, arrugada, o dañada y son también útiles en el alivio de dolor, quemazón o picor. En ciertas realizaciones, las composiciones que contienen péptidos de la presente invención según se definen en las reivindicaciones se formulan para el tratamiento de tejido epitelial gastrointestinal, anal, vaginal, de oído, de ojo, de pulmón, nasal, oral o urogenital, incluyendo, pero no limitado a, por ejemplo, el tratamiento de enfermedad de Crohn, injertos de piel o úlceras, incluyendo úlceras diabéticas.
La actividad biológica de los péptidos divulgados puede ser cualquier actividad que sea beneficiosa como una herramienta de investigación o para el beneficio de un receptor humano o animal de las formulaciones, incluyendo activación o inhibición del crecimiento celular, o actividad similar a citocinas. La actividad similar a citocinas es preferentemente diferenciación celular, proliferación celular, adhesión celular, efecto en morfología celular, migración celular, respuesta inflamatoria, angiogénesis, muerte celular o similares. Los péptidos divulgados pueden combinarse también con otros factores de crecimiento con el fin de potenciar la actividad de la piel dañada, por ejemplo. Un composición puede contener cualquiera de los péptidos derivados de los péptidos designados como SEC ID N.º: 1-32 en combinación con un factor de crecimiento tal como factor de crecimiento epidérmico (EGF), factor de crecimiento transformante-alfa (TGF-a), factor de crecimiento de fibroblastos (FGF), factor de crecimiento epidérmico (KGF), factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGF) o una mezcla de estos en cualquier combinación.
Las composiciones pueden contener los péptidos descritos en los que el péptido o péptidos están presentes en una cantidad efectiva para inhibir el crecimiento microbiano. Se ha observado por el autor de la presente invención que las soluciones que contienen los péptidos divulgados pueden guardarse "en la estantería" durante periodos de tiempo prolongados sin que lleguen a contaminarse con crecimiento microbiano. Las composiciones están contempladas, por lo tanto, para ser efectivas en inhibición de contaminación microbiana o crecimiento microbiano.
Las composiciones de la presente invención según se definen en las reivindicaciones pueden formularse como
cosméticos. Las preparaciones cosméticas pueden estar en forma de un polvo, loción, hidrogel, aceite, emulsión, pasta, barniz o crema. Los cosméticos pueden contener opcionalmente un agente colorante y/o una fragancia.
Las composiciones de la presente invención según se definen en las reivindicaciones se pueden usar con beneficio en virtualmente todas las categorías de cosméticos cutáneos tanto para hombres como para mujeres. Estos incluirían, pero no se limitan a preparaciones formuladas como humectantes, desodorantes, preparaciones antienvejecimiento/reparadoras de piel, agentes de limpieza y tónicos, preparaciones para el cuidado de los ojos, preparaciones para el cuidado de los labios, preparaciones para el cuidado de las uñas de las manos o de los pies, preparaciones para el cuidado del cuero cabelludo, preparaciones de protección solar y preparaciones para las manos y para el cuerpo. Además, productos de mantenimiento para daños cutáneos tales como exfoliaciones químicas, quemadura solar, irritación depilatoria, cortes y abrasiones de afeitado con cuchilla, irritación del cuero cabelludo debida a la permanente y al alisamiento del cabello y similares que incluyan los péptidos divulgados llenarían un vacío muy necesario en el área de los cosméticos. Muchos productos de maquillaje basados en agua pueden reforzarse con las composiciones divulgadas para proporcionar terapia cutánea durante su uso diario. Las composiciones peptídicas encontrarán también uso en productos de cuidado del cabello, tales como champú, por ejemplo. Debido a los beneficios para la piel, se contempla que los champús y los acondicionadores son un modo efectivo para administrar los péptidos al cuero cabelludo.
Las composiciones que incluyen los péptidos divulgados en el presente documento pueden incluir también un armazón de crecimiento de células o de tejidos. El armazón de crecimiento de tejidos puede definirse preferentemente como un implante espinal, armazón de crecimiento óseo, armazón para el crecimiento de tejido epitelial, un vendaje, una lámina sin tejer o una lámina tejida. Puede ser preferible para las láminas sin tejer o tejidas derivarse de queratina o contener queratinas naturales, incluyendo, pero no limitadas a almohadillas de lana, queratina tejida, queratina unida a láminas poliméricas, o queratina reticulada. Adicionalmente, el armazón de crecimiento de tejidos puede incluir una envoltura que contiene el péptido o péptidos revestidos o enlazados a una superficie de un implante metálico, de silicona o polimérico.
Descripción detallada
La presente invención se define en las reivindicaciones y se refiere a una nueva familia de péptidos biológicamente activos derivados de recursos abundantes y renovables. En un número significativo de estudios de cultivos celulares in vitro, el autor de la presente invención ha mostrado que la actividad de proliferación celular de los péptidos derivados de queratina imita la mayoría de todos los factores de crecimiento conocidos, incluyendo FGF, KGF, EGF y PDGF. Los estudios in vivo en animales han mostrado que estos péptidos son anti-irritantes potentes y que promueven y/o aceleran la curación de las heridas. Además, estos péptidos, cuando se aplican de forma tópica sobre voluntarios humanos, restauran significativamente las propiedades de barrera de la piel y rejuvenecen la piel envejecida. En base a estos hallazgos tempranos, se concluye que estos péptidos derivados de queratina son activadores celulares "potentes" que llevan a cabo tanto proliferación celular como diferenciación celular en mamíferos y que tienen usos múltiples en las áreas médica y cosmética.
Cuando se aíslan de fuentes naturales tales como cabello humano o lana, los péptidos biológicamente activos pueden proporcionar una o varias fracciones peptídicas solubles a partir de cada materia prima. Estas afecciones parecen diferir unas de otras más en su peso molecular promedio y en su solubilidad en ácidos. Todas las fracciones son fácilmente solubles en el intervalo de pH próximo a la neutralidad usado para el formulario de la mayoría de los cosméticos. En los estudios de cultivos celulares con fibroblastos humanos, las preparaciones peptídicas presentaron activación significativa de proliferación celular a una concentración desde 100 hasta 0,001 μg/ml. En base a los datos y las actividades de péptidos bioactivos conocidos, se contempla que las composiciones peptídicas están activas en el intervalo desde 0,0001 hasta 0,00001 μg/ml. Aunque las formulaciones cosméticas específicas pueden afectar la administración de estos péptidos a la piel y/o a través de la piel, este resultado de cultivos celulares in vitro sugiere que una concentración útil de los péptidos para la activación celular podría ser menos del 1 %, o menos del 0,4 %, menos del 0,1 %, menos del 0,01 % o incluso menos del 0,001 %.
Además de los estudios in vitro e in vivo mencionados anteriormente, se ha recogido información anecdótica adicional con respecto a los péptidos divulgados cuando estaban disponibles oportunidades para experimentación humana. A partir de estos estudios, se contempla que las composiciones peptídicas sean tanto antiinflamatorias como antimicrobianas y que medien dolor en sitios de curación de heridas. Además, la aplicación de las composiciones peptídicas a quemaduras cutáneas, incluyendo quemaduras químicas y quemadura solar, acelera la curación y minimiza la incomodidad.
La presente invención según se define en las reivindicaciones surge del descubrimiento sorprendente de que ciertos fragmentos peptídicos divulgados en el presente documento tienen actividades biológicas beneficiosas, demostradas principalmente en estudios in vitro por su efecto sobre el crecimiento de ciertos tipos de células biológicas y en particular de células fibroblásticas dérmicas. Debido a la capacidad de ciertas de las composiciones que contienen péptidos divulgadas para estimular o para inhibir el crecimiento de las células fibroblásticas, las composiciones encuentran utilidad particular en aplicaciones que implican curación de envejecimiento, daño o patologías de tejidos epiteliales y conectivos.
Las propiedades similares a citocinas de las composiciones peptídicas se pueden usar para promover curación, reparación y crecimiento celular en tejido queratinoso generalmente. Los péptidos se pueden usar para tratar piel dañada y heridas cutáneas incluyendo, por ejemplo, sarpullidos, incluyendo dermatitis del pañal, quemaduras incluyendo quemadura solar, cortes, abrasiones, punciones, llagas incluyendo úlceras de decúbito, úlceras incluyendo úlceras diabéticas y otras heridas o irritaciones cutáneas. Las composiciones peptídicas se pueden usar también para tratar envejecimiento, piel debilitada o dañada, incluyendo, por ejemplo, piel arrugada. Las aplicaciones particulares incluyen el tratamiento de tejido dañado en la piel externa, o en capas epidérmicas, en tejidos orales, pulmonares, gastro-intestinales o espinales.
El péptido que contiene composiciones puede formularse como un polvo, loción, hidrogel, aceite, emulsión, pasta, crema, o gel para aplicación a la piel o gomas, o puede formularse como un aerosol, un implante, un revestimiento de implante o un material de formación de armazón para el crecimiento de tejidos. Por ejemplo, las composiciones peptídicas pueden estar contenidas en un material de lámina tejida o no tejida, o pueden adsorberse en un hidrogel contenido en un material de envoltura biocompatible.
Preparación de péptidos
Los péptidos divulgados pueden aislarse a partir de fuentes que se dan en la naturaleza tales como cabello humano
o lana de oveja, por ejemplo. Siguen los procedimientos preferidos de preparar una composición de muestra pequeña que contenga los péptidos principales. Se entiende, por supuesto, que esta preparación puede hacerse a una escala mucho mayor con el fin de obtener cantidades más grandes, comerciales de la composición.
Procedimientos generales de producir las composiciones que contienen péptidos a partir de un sustrato de queratina incluyen oxidar el sustrato de queratina con un agente oxidante, para romper sustancialmente los enlaces disulfuro que hacen a las queratinas insolubles e inertes. Ejemplos de agentes de oxidación que se pueden usar incluyen, pero no se limitan a, peróxido de hidrógeno, ácido peracético, percarbonatos, persulfatos, dióxido de cloro, peróxidos de sodio y calcio, perboratos e hipoclorito. El cabello oxidado se filtra, el filtrado se recoge y se neutraliza con base. Los péptidos solubles en agua del filtrado neutralizado pueden precipitarse a partir de la solución mezclando el filtrado con un disolvente orgánico miscible en agua tal como metanol. Alternativamente la queratina oxidada puede estar totalmente o parcialmente disuelta en base acuosa diluida, filtrada para retirar sólidos y el filtrado puede precipitarse por acidificación o añadiendo un no disolvente miscible tal como un etanol o metanol, para obtener una fracción mayor del material de queratina. El precipitado se recogió con filtración y el filtrado recogido se secó.
Sigue un protocolo más específico:
Procedimiento en caliente
- •
- 100 g de peso de sustrato de queratina troceada lavada (cabello, lana sin blanquear limpiada, o lana sin teñir,
� 0,64-1,27 cm (0,25-0,5 pulgadas) de longitud) dentro de un matraz de RB de 3 litros que contiene un ensamblaje de agitación y adaptador de gases
- •
- Añadir 1.565 ml de H2O destilada, desionizada (DI)
- •
- Añadir 110 ml de H2O2 al 30 %
- •
- Calentar a reflujo con agitación
- •
- Agitar a reflujo durante � 2 horas
- •
- Retirar manta calefactora
- •
- Continuar agitando y enfriar a < 50 ºC permite depositar y filtrar usando embudo de Buchner y papel de filtro rápido
- •
- Aclarar filtrado dos veces con 250 ml de H2O DI caliente (50 ºC)
- •
- Guardar filtrante de queratina oxidada (Intermedio A) para procesamiento adicional posterior
- •
- Permitir filtrar para enfriar a � temperatura ambiente
- •
- Neutralizar filtrado a pH = 7,0-6,02 con NH4OH � 3N
- •
- Concentrar con aspirador de vacío a � 165 ml.
- •
- Enfriar hasta cerca de la congelación
- •
- Precipitar en 1 l de MeOH frío de congelador
- •
- Filtrar inmediatamente en embudo de Buchner con papel de filtro medio-rápido, lavar filtrante con partes de 2250 ml de MeOH frío de congelador
Alternativamente:
- •
- Almacenar la mezcla completa durante toda una noche en congelado permitiendo precipitar para depositar
- •
- Decantar MeOH en exceso
• Filtrar la mezcla que queda en embudo de Buchner con papel de filtro medio-rápido, lavar filtrante con partes 5 de 2-250 ml de MeOH frío de congelador
- •
- Secar filtrante o papel de filtro durante toda una noche en un horno a vacío
- •
- Raspar cuidadosamente el material secado del papel de filtro dentro de un mortero y moler si es necesario con una mano de mortero
- •
- Pesar producto en una jarra de vidrio marcada con una tapa recubierta con teflón, registrar rendimiento de
10 SKP (péptido de queratina soluble) en % en base a sustrato de queratina y almacenar el producto a temperatura ambiente.
Rendimientos peptídicos potenciados
• Poner filtrante de queratina oxidada (Intermedio A del Procedimiento en Caliente anterior) en un matraz de 5 l, añadir 4 l de hidróxido de amonio 0,1 N y agitar durante 24 horas a temperatura ambiente.
15 • Filtrar solución y descargar filtrante.
- •
- Para filtrar, añadir ácido acético glacial gota a gota con agitación constante a pH 4 causando que precipiten péptidos insolubles en ácidos. Filtrar con embudo de Buchner y guardar filtrado (fracción gamma soluble en ácidos).
- •
- Lavar filtrado (fracción alfa insoluble en ácidos) con 1 l de agua y rechazar lavados. Redisolver filtrante en 2 l
20 de hidróxido de amonio 0,01 N y añadir esta solución con agitación constante a 4 l de etanol conteniendo 10 ml de ácido acético. Filtrar con embudo de Buchner y descargar filtrado.
- •
- Lavar filtrante con 1 l de etanol y secar filtrante (péptidos alfa) en un horno al vacío caliente.
- •
- Raspar cuidadosamente material secado del papel de filtro y almacenar en una jarra de vidrio marcada "péptido alfa".
25 • Tomar filtrado gamma soluble en ácidos de la primera etapa y concentrarlo al vacío hasta aproximadamente 200 ml. Verter concentrado en 2 l de etanol con agitación constante para precipitar péptidos gamma.
- •
- Recuperar péptidos gamma por filtración con un embudo de Buchner y descartar filtrado.
- •
- Suspender filtrante en 1 l de etanol y agitar durante 2 horas para disolver acetato de amonio residual. Filtrar con embudo de Buchner, descartar filtrante y secar filtrante en un horno al vacío caliente.
30 • Raspar cuidadosamente material secado del papel de filtro y almacenar en una jarra de vidrio marcada "péptido gamma".
Los péptidos en las composiciones divulgadas pueden sintetizarse químicamente por procedimientos bien conocidos en la técnica. La síntesis de péptidos en fase sólida implica un ensamblaje etapa a etapa de una cadena peptídica mientras está unida a un soporte o a una resina peptídica en fase sólida. Hay dos procedimientos generalmente bien
35 conocidos de síntesis en fase sólida de péptidos.
El primero, conocido como el procedimiento de Merrifield, utiliza un soporte sólido o resina que sostiene el aminoácido C-terminal por el grupo carboxilo según se sintetiza el péptido por la unión de aminoácidos o residuos peptídicos como bloques de construcción. El extremo N-terminal del péptido unido a resina se desbloquea y se añaden los aminoácidos N-protegidos, usualmente con un agente de acoplamiento. Los agentes de activación se
40 pueden usar para mejorar la velocidad y la selectividad. Después de que se forma el enlace peptídico, el grupo protegido se retira y el ciclo se repite, si se desea, hasta que todos los aminoácidos se han añadido al péptido en el orden deseado.
El segundo procedimiento de síntesis química es la "síntesis de reactivo polimérico", también conocida como el procedimiento de "Merrifield inverso". Esta técnica implica reactivos unidos a soportes sólidos en una serie de
45 columnas y hacer pasar los residuos aminoacídicos o peptídicos a través de las columnas para formar el péptido o la secuencia de aminoácidos.
Los péptidos pueden producirse de forma recombinante a partir de moléculas de ácidos nucleicos aisladas que codifican los péptidos divulgados. Por ejemplo, la presente divulgación proporciona vectores de clonación recombinante y de expresión que contienen ADN, así como células huésped que contienen los vectores 50 recombinantes. Los vectores de expresión que comprenden ADN pueden usarse para preparar los péptidos divulgados por el ADN. Un procedimiento para producir péptidos comprende cultivar células huésped transformadas con un vector de expresión recombinante que codifica el péptido, en condiciones que promueven expresión del
péptido, después de recuperar los péptidos expresados del cultivo. El trabajador experto reconocerá que el procedimiento para purificar los péptidos expresados variará de acuerdo con factores tales como el tipo de células huésped empleado y el nivel de pureza requerido para la preparación particular. Se entiende que las composiciones peptídicas de la presente invención pueden ser de cualquier pureza útil, incluyendo extractos en bruto o cultivo de tejidos.
Se puede emplear cualquier sistema de expresión adecuado. Los vectores incluyen un ADN que codifica un péptido de la invención, enlazado de manera operable a secuencias de nucleótidos reguladoras de transcripción o de traducción tales como aquellas derivadas de un gen de mamíferos, microbiano, vírico, o de insectos. Ejemplos de secuencias reguladoras incluyen promotores transcripcionales, operadores, o potenciadores, un sitio de unión al ribosoma del ARNm y otras secuencias apropiadas que controlan la iniciación y la terminación de transcripción y traducción. Las secuencias de nucleótidos están enlazadas operativamente cuando la secuencia reguladora está relacionada funcionalmente con la secuencia de ADN. Así, una secuencia de nucleótidos de promotor está unida operativamente a una secuencia de ADN si la secuencia de nucleótidos de promotor controla la transcripción de la secuencia de ADN. Un origen de replicación que confiere la capacidad de replicar en las células huésped deseadas y un gen de selección por el que se identifican los transformantes se incorporan generalmente en el vector de expresión.
Además, una secuencia que codifica un péptido señal apropiado (nativo o heterólogo) puede incorporarse en vectores de expresión. Una secuencia de ADN para un péptido señal (líder de secreción) puede fusionarse en fase a la secuencia de ácido nucleico de la invención de forma que el ADN se transcribe inicialmente y el ARNm se traduce, en una proteína de fusión que comprende el péptido señal. Un péptido señal que es funcional en las células huésped deseadas potencia la secreción extracelular del péptido. El péptido señal se escinde del péptido tras la secreción de péptido desde la célula.
Las células huésped adecuadas para expresión de péptidos incluyen procariotas, levaduras o células eucariotas superiores. Las células huésped procariotas, tales como células bacterianas se prefieren generalmente para usar como células huésped. Los vectores de clonación y de expresión adecuados para usar con huéspedes bacterianos, fúngicos, de levaduras y de mamíferos se describen en Pouwels y cols. Cloning Vectors: A Laboratory Manual, Elsevier, Nueva York, (1985). Los sistemas de traducción de células libres se pueden emplear también para producir péptidos usando ARN derivados de las construcciones de ADN divulgadas en el presente documento.
Los procariotas incluyen organismos gram-negativos o gram-positivos. Las células huésped procariotas adecuadas para transformación incluyen, por ejemplo, E. coli, Bacillus subtilis, Salmonella typhimurium y diversas otras especies dentro de los géneros Pseudomonas, Streptomyces y Staphylococcus. En una célula huésped procariota, tal como E. coli, un péptido puede incluir un residuo de metionina N-terminal para facilitar expresión del péptido recombinante en la célula huésped procariota. La Met N-terminal puede escindirse del péptido recombinante expresado.
Los vectores de expresión para usar en células huésped procariotas generalmente comprenden uno o más genes marcadores seleccionables fenotípicos. Un gen marcador seleccionable fenotípico es, por ejemplo, un gen que codifica una proteína que confiere resistencia a antibióticos o que suministra un requerimiento autótrofo. Los ejemplos de vectores de expresión útiles para células huésped procariotas incluyen aquellos derivados de plásmidos comercialmente disponibles tales como el vector de clonación pBR322 (ATCC 37017). pBR322 contiene genes para resistencia a ampicilina y a tetraciclina y así proporciona medios simples para identificar células transformadas. Un promotor apropiado y una secuencia de ADN se insertan en el vector pBR322. Otros vectores comercialmente disponibles incluyen, por ejemplo, pKK223-3 (Pharmacia Fine Chemicals, Uppsala, Suecia) y pGEM1 (Promega Biotec, Madison, WI, EE.UU.).
Secuencias promotoras usadas comúnmente para vectores de expresión de células huésped incluyen 3-lactamasa (penicilinasa), sistema promotor de lactosa (Chang y cols., Nature 275: 615, 1978; y Goeddel y cols., Nature 281: 544 , 1979), sistema promotor de triptófano (Trp) (Goeddel y cols., Nucl. Acids Res. 8: 4057, 1980; y documento EP-A36776) y promotor de tac (Maniatis, Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, pág. 412, 1982). Un sistema de expresión de células huésped procariotas particularmente útil incluye un promotor XPL de fago y una secuencia represora termolábil cI857ts. Vectores plasmídicos disponibles a partir de la American Type Culture Collection que incorporan derivados del promotor XPL incluyen plásmido pHUB2 (residente en E. coli cepa JMB9, ATCC 37092) y pPLc28 (residente en E. coli RR1, ATCC 53082).
Alternativamente, los péptidos se pueden expresar en células huésped de levaduras, del género Saccharomyces (por ejemplo, S. cerevisiae). Se pueden emplear también otros géneros de levaduras, tales como Pichia o Kluyveromyces. Los vectores de levadura a menudo contienen una secuencia de origen de replicación de un plásmido de levaduras 2JUL, una secuencia que se replica autónomamente (ARS), una región promotora, secuencias para poliadenilación, secuencias para terminación de transcripción y un gen marcador seleccionable. Las secuencias promotoras adecuadas para vectores de levaduras incluyen, entre otras cosas, promotores para metalotioneína, 3-fosfoglicerato cinasa (Hitzeman y cols., J. Biol. Chem. 255: 2073, 1980) u otras enzimas glucolíticas (Hess y cols., J. Adv. Enzyme Reg. 7: 149, 1968; y Holland y cols., Biochem. 17: 4900, 1978), tales como enolasa, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa, hexocinasa, piruvato decarboxilasa, fosfofructocinasa, glucosa-6-fosfato isomerasa, 3-fosfoglicerato mutasa, piruvato cinasa, triosafosfato isomerasa, fosfoglucosa isomerasa y glucocinasa. Otros vectores y promotores
adecuados para usar en expresión de levaduras se describen adicionalmente en Hitzeman, documento EPA-73.657. Otra alternativa es el promotor de ADH2 reprimible por glucosa descrito por Russell y cols. (J. Biol. Chem. 258: 2674, 1982) y Beier y cols. (Nature 300: 724, 1982). Vectores lanzadera replicables tanto en levadura como en E. coli pueden construirse insertando secuencias de ADN desde pBR322 para selección y replicación en E. coli (gen Ampr y origen de replicación) dentro de los vectores de levadura descritos anteriormente.
La secuencia líder del factor-a de levaduras se puede emplear para dirigir la secreción del péptido. La secuencia líder del factor-a está insertada a menudo entre la secuencia del promotor y la secuencia del gen estructural. Véase, por ejemplo, Kurjan y cols., Cell 30: 933, 1982 y Bitter y cols., Proc. Natl. Acad. Sci. EE.UU. 81: 5330, 1984. Otras secuencias líder adecuadas para facilitar la secreción de péptidos recombinantes a partir de huéspedes de levadura se conocen por aquellos expertos en la técnica. Una secuencia líder se puede modificar cerca de su extremo 3’ para contener uno o más sitios de restricción. Esto facilitará la fusión de la secuencia líder al gen estructural.
Los protocolos de transformación de levaduras se conocen por aquellos expertos en la técnica. Un protocolo tal se describe por Hinnen y cols., Proc. Natl. Acad. Sci. EE.UU. 75: 1929, 1978. El protocolo de Hinnen y cols. selecciona los transformantes Trp+ en un medio selectivo, en el que el medio selectivo consiste en base nitrogenada de levaduras al 0,67 %, casaminoácidos al 0,5 %, glucosa al 2 %, 10 mg/ml de adenina y 20 mg/ml de uracilo.
Células huésped de levaduras transformadas por vectores que contienen una secuencia promotora de ADH2 se pueden cultivar para inducir expresión en un medio "rico". Un ejemplo de un medio rico es uno que consiste en extracto de levaduras al 1%, peptona al 2 % y glucosa al 1 % suplementada con 80 mg/ml de adenina y 80 mg/ml de uracilo. Tiene lugar desrepresión del promotor ADH2 cuando la glucosa está agotada del medio.
También se pueden emplear sistemas de cultivo de células huésped de mamíferos e insectos para expresar procedimientos recombinantes. Los sistemas de baculovirus para producción de proteínas heterólogas en células de insecto se revisan por Luckow y Summers, Bio/Technology, 6: 47, (1988). También se pueden emplear líneas celulares establecidas de origen mamífero. Los ejemplos de líneas de células huésped de mamífero adecuadas incluyen la línea COS-7 de células renales de mono (ATCC CRL 1651) (Gluzman y cols., 1981, Cell 23: 175), células L, células C127, células 3T3 (ATCC CCL 163), células ováricas de hámster chino (CHO), células HeLa y las líneas celulares BHK (ATCC CRL 10) y la línea celular CV1/EBNA derivada de la línea de células renales de mono verde africano CV1 (ATCC CCL 70) según se describen por McMahan y cols. (EMBO J. 10: 2821, 1991).
Se han descrito procedimientos establecidos para introducir ADN en células de mamífero (Kaufman, R.J., Large Scale Mammalian Cell Culture, 1990, págs. 15-69). Los protocolos adicionales que usan reactivos comercialmente disponibles, tales como reactivo lipídico Lipofectamina (Gibco/BRL) o reactivo lipídico Lipofectamina-Plus, se pueden usar para transfectar células (Felgner y cols., Proc. Natl. Acad. Sci. EE.UU. 84: 7413-7417, 1987). Además, se puede usar electroporación para transfectar células de mamífero usando procedimientos convencionales, tales como aquellos en Sambrook y cols. (Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2ª ed., vol. 1-3, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989). La selección de transformantes estables se puede llevar a cabo usando procedimientos conocidos en la técnica, tales como, por ejemplo, resistencia a fármacos citotóxicos. Kaufman y cols., Meth. in Enzymology 185: 487-511, 1990, describe varios esquemas de selección tales como resistencia a dihidrofolato reductasa (DHFR). Una cepa de huésped adecuada para selección de DHFR puede ser cepa de DX-B 11 de CHO, que es deficiente en DHFR (Urlaub y Chasin, Proc. Natl. Acad. Sci. EE.UU. 77: 4216-4220, 1980). Un plásmido que expresa el ADNc de DHFR se puede introducir en la cepa DX-B11 y solamente las células que contienen el plásmido pueden crecer en los medios selectivos apropiados. Otros ejemplos de marcadores seleccionables que pueden incorporarse dentro de un vector de expresión incluyen ADNc que confiere resistencia a antibióticos, tales como G418 e higromicina B. Las células que albergan el vector se pueden seleccionar sobre la base de la resistencia a estos compuestos.
Las secuencias de control transcripcional y traduccional para los vectores de expresión de células huésped de mamífero se pueden escindir de genomas víricos. Las secuencias promotoras y las secuencias potenciadoras comúnmente usadas se derivan de virus de polioma, adenovirus 2, virus de simio 40 (SV40) y citomegalovirus humano. Las secuencias de ADN derivadas del genoma viral del SV40, por ejemplo, sitios de origen de SV40, de promotor temprano y tardío, de potenciador, de ayuste y de poliadenilación se pueden usar para proporcionar otros elementos genéticos para expresión de una secuencia de genes estructurales en una célula huésped de mamífero. Los promotores temprano y tardío víricos son particularmente útiles debido a que ambos se obtienen fácilmente a partir de un genoma vírico tal como un fragmento, que puede contener también un origen vírico de replicación (Fiers y cols., Nature 273: 113, 1978; Kaufman, Meth. in Enzymology, 1990). Se pueden usar también fragmentos menores y mayores de SV40, dado que se incluye la secuencia de aproximadamente 250 pb que se extiende desde el sitio Hind III hacia el sitio Bgl I localizada en el sitio de origen de replicación vírica de SV40.
Las secuencias de control adicionales que mostraron incrementar la expresión de genes heterólogos de vectores de expresión de mamíferos incluyen elementos tales como el elemento de secuencia que incrementa la expresión (EASE) derivado de células CHO (Morris y cols., Animal Cell Technology, 1997, páginas 529-534 y Solicitud PCT WO 97/25420) y los ARN del líder tripartito (TPL) y del gen VA de adenovirus 2 (Gingeras y cols., J. Biol. Chem. 257: 13475-13491, 1982). Las secuencias de sitios de entrada a ribosoma interno (IRES) de origen vírico permiten que se traduzcan eficazmente ARNm dicistrónicos (Oh y Sarnow, Current Opinion in Genetics and Development 3: 295-300,
1993; Ramesh y cols., Nucleic Acids Research 24: 2697-2700, 1996). La expresión de un ADNc heterólogo como parte de un ARNm dicistrónico seguido por el gen para un marcador seleccionable (por ejemplo DHFR) ha mostrado mejorar transfectabilidad del huésped y expresión del ADNc heterólogo (Kaufman, Meth. in Enzymology, 1990). Vectores de expresión ejemplares que emplean ARNm dicistrónico son pTR-DC/GFP descritos por Mosser y cols., Biotechniques 22: 150-161, 1997 y p2A5I descrito por Morris y cols., Animal Cell Technology, 1997, páginas 529-534.
Un vector de expresión elevada útil, pCAVNOT, se ha descrito por Mosley y cols., Cell 59: 335-348, 1989. Se pueden construir otros vectores de expresión para usar en células huésped de mamíferos como se divulga por Okayama y Berg (Mol. Cell. Biol. 3: 280, 1983). Un sistema útil para expresión de nivel alto estable de ADNc de mamíferos en células epiteliales mamarias murinas C127 se puede construir sustancialmente según se describe por Cosman y cols. (Mol. Immunol. 23: 935, 1986). Un vector de expresión elevada útil, PMLSV N1/N4, descrito por Cosman y cols., Nature 312: 768, 1984, se ha depositado como ATCC 39890. Se describen vectores de expresión de mamíferos adicionales en el documento EP-A-0367566 y en el documento WO 91/18982. En aún otra alternativa, los vectores pueden derivarse de retrovirus.
La divulgación también incluye procedimientos de aislamiento y purificación de los péptidos. El péptido "aislado" abarcado por esta invención según se define en las reivindicaciones es un péptido que no está en un ambiente idéntico a un ambiente en el que dicho péptido se pueda encontrar en la naturaleza. Los péptidos "purificados" o fragmentos de los mismos abarcados por esta invención están esencialmente libres de asociación con otras proteínas o polipéptidos, por ejemplo, como un producto de purificación de sistemas de expresión recombinantes tal como aquellos descritos anteriormente o como un producto purificado a partir de una fuente no recombinante tal como células y/o tejidos que se dan en la naturaleza, o como péptidos aislados a partir de las proteínas de queratina nativas en las que ellos se dan.
La purificación de péptidos o fragmentos recombinantes se puede llevar a cabo usando fusiones de péptidos o fragmentos con otro polipéptido para ayudar en la purificación de péptidos o fragmentos de la invención. Tales compañeros de fusión pueden incluir el poli-His u otros péptidos de identificación antigénica descritos anteriormente como los restos Fc.
Composiciones farmacéuticas
Se proporcionan en el presente documento composiciones que comprenden una cantidad efectiva de un péptido de la presente invención, en combinación con otros componentes tales como diluyente, vehículo o excipiente fisiológicamente aceptables. El péptido se puede formular de acuerdo con procedimientos conocidos usados para preparar composiciones farmacéuticamente útiles. Se puede combinar en mezcla, bien como el único active material
o con otros materiales activos conocidos adecuados para una indicación dada, con diluyentes farmacéuticamente aceptables (por ejemplo, solución salina, Tris-HCl, acetato y soluciones tamponadas con fosfato), conservantes (por ejemplo, timerosal, alcohol bencílico, parabenos), emulsionantes, solubilizadores, coadyuvantes y/o vehículos. Un péptido puede estar formulado en una composición en una forma neutra o salina. Las sales farmacéuticamente aceptables, incluyen las sales de adición de ácidos (formadas con los grupos amino libres del péptido) y las que se forman con ácidos inorgánicos, tales como, por ejemplo, ácidos clorhídrico o fosfórico, o ácidos orgánicos tales como ácido acético, oxálico, tartárico, mandélico y similares. Las sales formadas con los grupos carboxilo libres también se pueden derivar de bases inorgánicas tales como, por ejemplo, hidróxidos de sodio, potasio, amonio, calcio o de hierro y bases orgánicas tales como isopropilamina, trimetilamina, histidina, procaína y similares. Las composiciones divulgadas en el presente documento se pueden formular en cualquier vehículo de administración adecuado, incluyendo, pero no limitado a hidrogeles, lociones, soluciones acuosas, soluciones no acuosas, medios no tejidos, medios tejidos, armazones tisulares o celulares y polvos. Las formulaciones adecuadas para composiciones farmacéuticas incluyen aquellas descritas en Remington’s Pharmaceutical Sciences, 16ª ed. 1980, Mack Publishing Company, Easton, PA.
Además, tales composiciones pueden formar complejos con polioxietilenglicol (PEG), iones metálicos, o pueden incorporarse en compuestos poliméricos tales como ácido poliláctico, ácido poliglicólico, hidrogeles, dextrano, etc., o pueden incorporarse en liposomas, microemulsiones, micelas, vesículas unilamelares o multilamelares, fantasmas eritrocíticos o esferoblastos. Tales composiciones influirán en el estado físico, la solubilidad, la estabilidad, la velocidad de liberación in vivo y la velocidad de eliminación in vivo y así se eligen de acuerdo con la aplicación deseada.
Las composiciones de la invención según se definen en las reivindicaciones se pueden administrar de cualquier manera adecuada, por ejemplo, tópicamente, parenteralmente o por inhalación. El término "parenteral" incluye inyección, por ejemplo, por vías subcutánea, intravenosa, o intramuscular, incluyendo también administración localizada, por ejemplo, en un sitio de enfermedad o lesión. Se contempla también la liberación sostenida a partir de implantes. Alguien experto en la técnica pertinente reconocerá que las dosificaciones adecuadas variarán, dependiendo de factores tales como la naturaleza del trastorno a tratarse, el peso corporal del paciente y la condición general y la vía de administración. Las dosis preliminares se pueden determinar de acuerdo con las pruebas en animales y la escala de las dosificaciones para administración humana se lleva a cabo de acuerdo con prácticas aceptadas en la técnica.
En ciertas realizaciones preferidas de uso, las composiciones que contienen péptidos pueden formularse como un polvo para situarse sobre una herida, por ejemplo. El polvo peptídico puede formularse también en cualquier solución basada en agua, crema, gel, u otro vehículo para aplicación conveniente a una herida. Además, una solución peptídica podría incorporarse dentro de o aplicarse sobre un apósito para heridas polimérico o una lámina de apósito para heridas de queratina para aplicación a una herida. En ensayos in vitro, se mostró que las composiciones que contienen los péptidos divulgados potencian la proliferación de queratinocitos cutáneos humanos, fibroblastos dérmicos humanos y células endoteliales microvasculares, demostrando así la eficacia de los péptidos en aplicaciones de curación de heridas.
El péptido puede añadirse también como un estimulante de crecimiento celular a un armazón tisular modificado tal como la lámina descrita en la patente de los EE.UU. N.º: 6.110.487. Se considera que los péptidos aceleran reparación de la piel dañada por el sol o por el clima. El péptido se puede mezclar con una loción vehículo tal como lanolina y aplicarse a la piel. El péptido se puede añadir también a cosméticos para impartir una propiedad de curación de la piel al cosmético. Se cree que las bases cosméticas son adecuadas para inclusión de péptidos realizada de acuerdo con la presente invención.
En ciertas realizaciones, las composiciones de péptidos de la invención según se definen en las reivindicaciones pueden estar incluidas en, unidas a, o adheridas a otros productos, incluyendo apósitos para heridas, láminas o películas tejidas o no tejidas, preparaciones de hidrogel, armazones de manipulación tisulares, implantes, o materiales metálicos o poliméricos. Tales materiales se describen en patentes de los EE.UU. de propiedad conjunta N.ºs: 5.358.935, 5.932.552, 6.274.163, 6.124.265, 6,432,435, 6,316,598, 6,371,984, 6.274.155, 6.270.793, 6.461.628 y Solicitud de Patente de los EE.UU. de N.º de serie 09/815,387.
Composiciones que contienen péptidos
En estudios anteriores, las composiciones en bruto que contienen los péptidos divulgados se han usado para investigar los efectos mitógenos en queratinocitos después de 3 días de exposición. Concentraciones peptídicas de 0,5 a 10 ug/ml producen incrementos en densidades ópticas (DO) a 530 nanómetros (nm) de más del 20 % comparadas con los controles negativos. Una excepción fue la concentración de 5 ug/ml que produjo una respuesta mayor por encima del 15 %. El control positivo en estos estudios, factor de crecimiento epidérmico (EGF25), produjo incremento de más del 20 % en proliferación celular. En un estudio similar, después de 5 días de exposición la proliferación de queratinocitos fue del 25 % o mayor para concentraciones peptídicas de 0,5 a 10 ug/ml. El control positivo, EGF25, también produjo un incremento mayor del 25 %.
Se llevó a cabo un segundo grupo de estudios que puso a prueba el efecto biológico de las composiciones peptídicas en fibroblastos dérmicos humanos después de tres y cinco días de exposición. Después de tres días de exposición, la composición peptídica produjo un incremento mayor en proliferación celular a concentraciones entre 0,5 y 10 !g/ml. El control positivo, factor de crecimiento de fibroblastos bovinos (bFGF25), produjo un incremento mayor del 30 % en la proliferación celular. Después de cinco días de exposición, las composiciones peptídicas a una concentración de 0,5 a 10 ug/ml produjeron incrementos en proliferación celular de entre el 9 % y el 12 %. El control positivo produjo un incremento mayor del 13 %.
Las pruebas realizadas in vitro relacionadas confirmaron que el efecto mitógeno de las composiciones peptídicas en fibroblastos dérmicos se incrementó con la concentración hasta casi el 150 % del control negativo a concentración de
1.000 ug/ml. Las composiciones con mayor pureza incrementaron el efecto mitógeno hasta por encima del 1.000 % del control negativo. El control positivo en estos estudios, factor de crecimiento derivado de plaquetas (PDGF), incrementó el efecto mitógeno hasta cerca del 700 % del control negativo.
La presente divulgación incluye preparaciones refinadas adicionales que se pueden separar en dos componentes distintos, el primero, alfa-queratosa comprende aproximadamente el 60 % de los péptidos y es soluble en agua e insoluble en ácidos. La gamma queratosa es tanto soluble en ácidos como soluble en agua. Las composiciones que contienen mezclas de los péptidos divulgados a diversas concentraciones de las fracciones alfa y gamma de cabello y lana se añadieron a a cultivos celulares fibroblásticos dérmicos durante tres y cinco días. La respuesta celular se midió usando técnicas de densidad óptica (DO490) para cuantificar la proliferación celular. En todos los casos las concentraciones más altas produjeron una respuesta de proliferación celular mayor que las concentraciones inferiores después de tres días de exposición. La concentración de 100 ug/ml de los péptidos del cabello y la lana produjeron aproximadamente un incremento del 35 % y del 30 % en proliferación celular respectivamente comparadas con el control negativo.
Los fibroblastos dérmicos humanos se expusieron también a las fracciones alfa y gamma de los productos de las composiciones peptídicas de cabello y lana durante cinco días. El control negativo fue solución salina y FGF se usó como un control positivo. Las composiciones que contienen las fracciones alfa y gamma de los péptidos de cabello y lana a concentraciones de 1 y 10 ug/ml produjeron un incremento de entre el 30 % y el 60 % comparadas con el control.
Las composiciones de péptidos indicadas antes se fraccionaron y se obtuvieron las secuencias de aminoácidos usando espectrometría de masas en tandem (EM/EM). Basándose en los dados de secuencias de aminoácidos y en
la comparación con proteínas conocidas del cabello y de la queratina de la lana, se localizaron los péptidos en una región conservada de proteínas de cabello humano y de queratina de lana de oveja. Por medio de estas comparaciones de secuencias, se muestra que los péptidos bioactivos derivan de la siguiente secuencia de consenso conservada:
EVNTLR(C/S)(Q/P)LGDRLNVEVD(A/T)APTVDLN(Q/R)VLNETR(S/N) QYEAL Por tanto, las composiciones de péptidos de la presente divulgación pueden contener cualquiera de los péptidos siguientes en cualquier combinación. EVNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 1 EVNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 2 EVNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 3 EVNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 4 EVNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 5 EVNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6 EVNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 7 EVNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 8 EVNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 9 EVNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 10 EVNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 11 EVNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 12 EVNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 13 EVNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 14 EVNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 15 EVNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 16 EVNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 17 EVNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 18 EVNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 19 EVNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 20 EVNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 21 EVNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 22 EVNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 23 EVNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 24 EVNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 25 EVNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 26 EVNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 27 EVNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 28 EVNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 29 EVNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 30 EVNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 31 EVNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 32 EVNT, SEC ID N.º: 33; VNTL, SEC ID N.º: 34; NTLR, SEC ID N.º: 35; TLRC, SEC ID N.º: 36; TLRS, SEC ID N.º: 37; LRCQ, SEC ID N.º: 38; LRCP, SEC ID N.º: 39; LRSQ, SEC ID N.º: 40; LRSP, SEC ID N.º: 41; RCQL, SEC ID N.º: 42, RSQL, SEC ID N.º: 43; RCPL, SEC ID N.º: 44; RSPL, SEC ID N.º: 45; CQLG, SEC ID N.º: 46; CPLG, SEC ID N.º: 47; SQLG, SEC ID N.º: 48; SPLG, SEC ID N.º: 49; QLGD, SEC ID N.º: 50; PLGD, SEC ID N.º: 51; LGDR, SEC ID N.º: 52;GDRL, SEC ID N.º: 53; DRLN, SEC ID N.º: 54; RLNV, SEC ID N.º: 55; LNVE, SEC ID N.º: 56; NVEV, SEC ID N.º: 57; VEVD, SEC ID N.º: 58; EVDA, SEC ID N.º: 59; EVDT, SEC ID N.º: 60; VDAA, SEC ID N.º: 61; VDTA, SEC ID N.º: 62; DAAP, SEC ID N.º: 63; DTAP, SEC ID N.º: 64; AAPT, SEC ID N.º: 65; TATP, SEC ID N.º: 66; APTV, SEC ID N.º: 67; PTVD, SEC ID N.º: 68; TVDL, SEC ID N.º: 69; VDLN, SEC ID N.º: 70; DLNQ, SEC ID N.º: 71; DLNR, SEC ID N.º: 72; LNQV, SEC ID N.º: 73; LNRV, SEC ID N.º: 74; NQVL, SEC ID N.º: 75; NRVL, SEC ID N.º: 76; QVLN, SEC ID N.º: 77; RVLN, SEC ID N.º: 78; VLNE, SEC ID N.º: 79; LNET, SEC ID N.º: 80; NETR, SEC ID N.º: 81; ETRS, SEC ID N.º: 82; ETRN, SEC ID N.º: 83; TRSQ, SEC ID N.º: 84; TRNQ, SEC ID N.º: 85; RSQY, SEC ID N.º: 86; RNQY, SEC ID N.º: 87; SQYE, SEC ID N.º: 88; NQYE, SEC ID N.º: 89; QYEA, SEC ID N.º: 90; YEAL, SEC ID N.º: 91; EVNTL, SEC ID N.º: 92; VNTLR, SEC ID N.º: 93; NTLRC, SEC ID N.º: 94; NTLRS, SEC ID N.º: 95; TLRCQ, SEC ID N.º: 96; TLRSQ; SEC ID N.º: 97; TLRCP98; TLRSP; SEC ID N.º: 99; LRCPL, SEC ID N.º: 100; LRCPL, SEC ID N.º: 101; LRSQL, SEC ID N.º: 102; LRSPL, SEC ID N.º: 103; RCQLG, SEC ID N.º: 104; RCPLG, SEC ID N.º: 105; RSQLG, SEC ID N.º: 106; RSPLG, SEC ID N.º: 107; CQLGD, SEC ID N.º: 108; CPLGD, SEC ID N.º: 109; SQLGD, SEC ID N.º: 110; SPLGD, SEC ID N.º: 111; QLGDR, SEC ID N.º: 112; PLGDR, SEC ID N.º: 112; LGDRL, SEC ID N.º: 113;
GDRLN, SEC ID N.º: 114; DRLNV, SEC ID N.º: 115; RLNVE, SEC ID N.º: 116; LNVEV, SEC ID N.º: 117; NVEVD, SEC ID N.º: 118; VEVDA, SEC ID N.º: 119; VEVDT, SEC ID N.º: 120; EVDAA, SEC ID N.º: 121; EVDTA, SEC ID N.º: 122; VDAAP, SEC ID N.º: 123; VDTAP, SEC ID N.º: 124; DAAPT, SEC ID N.º: 125; DTAPT, SEC ID N.º: 126; AAPTV, SEC ID N.º: 127; TAPTV, SEC ID N.º: 128; APTVD, SEC ID N.º: 129; PTVDL, SEC ID N.º: 130; TVDLN, SEC ID N.º: 131; VDLNQ, SEC ID N.º: 132; VDLNR, SEC ID N.º: 133; DLNQV, SEC ID N.º: 134; DLNRV, SEC ID N.º: 135; LNQVL, SEC ID N.º: 136; LNRVL, SEC ID N.º: 137; NQVLN, SEC ID N.º: 138; NRVLN, SEC ID N.º: 139; QVLNE, SEC ID N.º: 140; RVLNE, SEC ID N.º: 141; VLNET, SEC ID N.º: 142; LNETR, SEC ID N.º: 143; NETRS, SEC ID N.º: 144; NETRN, SEC ID N.º: 145; ETRSQ, SEC ID N.º: 146; ETRNQ, SEC ID N.º: 147; TRSQY, SEC ID N.º: 148; TRNQY, SEC ID N.º: 149; RSQYE, SEC ID N.º: 150; RNQYE, SEC ID N.º: 151; SQYEA, SEC ID N.º: 152; NQYEA, SEC ID N.º: 153; QYEAL, SEC ID N.º: 154; EVNTLR, SEC ID N.º: 155; VNTLRC, SEC ID N.º: 156; VNTLRS, SEC ID N.º: 157; NTLRCQ, SEC ID N.º: 158; NTLRCP, SEC ID N.º: 159; NTLRSQ, SEC ID N.º: 160; NTLRSP, SEC ID N.º: 161; TLRCQL, SEC ID N.º: 162; TLRCPL, SEC ID N.º: 163; TLRSQL, SEC ID N.º: 164; TLRSPL, SEC ID N.º: 165; LRCQLG, SEC ID N.º: 166; LRCPLG, SEC ID N.º: 167; LRSQLG, SEC ID N.º: 168; LRSPLG, SEC ID N.º: 169; RCQLGD, SEC ID N.º: 170; RCPLGD, SEC ID N.º: 171; RSQLGD, SEC ID N.º: 172; RSPLGD, SEC ID N.º: 173; CQLGDR, SEC ID N.º: 174; CPLGDR, SEC ID N.º: 175; SQLGDR, SEC ID N.º: 176; SPLGDR, SEC ID N.º: 177; QLGDRL, SEC ID N.º: 178; PLGDRL, SEC ID N.º: 179; LGDRLN, SEC ID N.º: 180; GDRLNV, SEC ID N.º: 181; DRLNVE, SEC ID N.º: 182; RLNVEV, SEC ID N.º: 183; LNVEVD, SEC ID N.º: 184; NVEVDA, SEC ID N.º: 185; NVEVDT, SEC ID N.º: 186; VEVDAA, SEC ID N.º: 187; VEVDTA, SEC ID N.º: 188; EVDAAP, SEC ID N.º: 189; EVDTAP, SEC ID N.º: 190; VDAAPT, SEC ID N.º: 191; VDTAPT, SEC ID N.º: 192; DAAPTV, SEC ID N.º: 193; DTAPTV, SEC ID N.º: 194; AAPTVD, SEC ID N.º: 195; TAPTVD, SEC ID N.º: 196; APTVDL, SEC ID N.º: 197; PTVDLN, SEC ID N.º: 198; TVDLNQ, SEC ID N.º: 199; TVDLNR, SEC ID N.º: 200; VDLNQV, SEC ID N.º: 201; VDLNRV, SEC ID N.º: 202; DLNQVL, SEC ID N.º: 203; DLNRVL, SEC ID N.º: 204; LNQVLN, SEC ID N.º: 205; LNRVLN, SEC ID N.º: 206; NQVLNE, SEC ID N.º: 207; NRVLNE, SEC ID N.º: 208; QVLNET, SEC ID N.º: 209; RVLNET, SEC ID N.º: 210; VLNETR, SEC ID N.º: 211; LNETRS, SEC ID N.º: 212; LNETRN, SEC ID N.º: 213; NETRSQ, SEC ID N.º: 214; NETRNQ, SEC ID N.º: 215; ETRSQY, SEC ID N.º: 216; ETRNQY, SEC ID N.º: 217; TRSQYE, SEC ID N.º: 218; TRNQYE, SEC ID N.º: 219; RSQYEA, SEC ID N.º: 220; RNQYEA, SEC ID N.º: 221; SQYEAL, SEC ID N.º: 222; NQYEAL, SEC ID N.º: 223; EVNTLRC, SEC ID N.º: 224; EVNTLRS, SEC ID N.º: 225; VNTLRCQ, SEC ID N.º: 226; VNTLRCP, SEC ID N.º: 227; VNTLRSQ, SEC ID N.º: 228; VNTLRSP, SEC ID N.º: 229; NTLRCQL, SEC ID N.º: 230; NTLRCPL231; NTLRSQL, SEC ID N.º: 232; NTLRSPL, SEC ID N.º: 233; TLRCQLG, SEC ID N.º: 234; TLRCPLG, SEC ID N.º: 235; TLRSQLG, SEC ID N.º: 236; TLRSPLG, SEC ID N.º: 237; LRCQLGD, SEC ID N.º: 238; LRCPLGD, SEC ID N.º: 239; LRSQLGD, SEC ID N.º: 240; LRSPLGD, SEC ID N.º: 241; RCQLGDR, SEC ID N.º: 242 RCPLGDR, SEC ID N.º: 243; RSQLGDR, SEC ID N.º: 244; RSPLGDR, SEC ID N.º: 245; CQLGDRL, SEC ID N.º: 246; CPLGDRL, SEC ID N.º: 247; SQLGDRL, SEC ID N.º: 248; SPLGDRL, SEC ID N.º: 249; QLGDRLN, SEC ID N.º: 250; PLGDRLN, SEC ID N.º: 251; LGDRLNV, SEC ID N.º: 252; GDRLNVE, SEC ID N.º: 253; DRLNVEV, SEC ID N.º: 254; RLNVEVD, SEC ID N.º: 255; LNVEVDA, SEC ID N.º: 256; LNVEVDT, SEC ID N.º: 257; NVEVDAA, SEC ID N.º: 258; NVEVDTA, SEC ID N.º: 259; VEVDAAP, SEC ID N.º: 260; VEVDTAP, SEC ID N.º: 261; EVDAAPT, SEC ID N.º: 262; EVDTAPT, SEC ID N.º: 263; VDAAPTV, SEC ID N.º: 264; VDTAPTV, SEC ID N.º: 265; DAAPTVD, SEC ID N.º: 266; DTAPTVD, SEC ID N.º: 267; AAPTVDL, SEC ID N.º: 268; TAPTVDL, SEC ID N.º: 269; APTVDLN, SEC ID N.º: 270; PTVDLNQ, SEC ID N.º: 271; PTVDLNR, SEC ID N.º: 272; TVDLNQV, SEC ID N.º: 273; TVDLNRV, SEC ID N.º: 274; VDLNQVL, SEC ID N.º: 275; VDLNRVL, SEC ID N.º: 276; DLNQVLN, SEC ID N.º: 277; DLNRVLN, SEC ID N.º: 278; LNQVLNE, SEC ID N.º: 279; LNRVLNE, SEC ID N.º: 280; NQVLNET, SEC ID N.º: 281; NRVLNET, SEC ID N.º: 282; QVLNETR, SEC ID N.º: 283; RVLNETR, SEC ID N.º: 284; VLNETRS, SEC ID N.º: 285; VLNETRN, SEC ID N.º: 286; LNETRSQ, SEC ID N.º: 287; LNETRNQ, SEC ID N.º: 288; NETRSQY, SEC ID N.º: 289; NETRNQY, SEC ID N.º: 290; ETRSQYE, SEC ID N.º: 291; ETRNQYE, SEC ID N.º: 292; TRSQYEA, SEC ID N.º: 293; TRNQYEA, SEC ID N.º: 294; RSQYEAL, SEC ID N.º: 295; RNQYEAL, SEC ID N.º: 296; EVNTLRCQ, SEC ID N.º: 297; EVNTLRCP, SEC ID N.º: 298; EVNTLRSQ, SEC ID N.º: 299; EVNTLRSP, SEC ID N.º: 300; VNTLRCQL, SEC ID N.º: 301; VNTLRCPL, SEC ID N.º: 302; VNTLRSQL, SEC ID N.º: 303; VNTLRSPL, SEC ID N.º: 304; NTLRCQLG, SEC ID N.º: 305; NTLRCPLG, SEC ID N.º: 306; NTLRSQLG, SEC ID N.º: 307; NTLRSPLG, SEC ID N.º: 308; TLRCQLGD, SEC ID N.º: 309; TLRCPLGD, SEC ID N.º: 310; TLRSQLGD, SEC ID N.º: 311; TLRSPLGD, SEC ID N.º: 312; LRCQLGDR, SEC ID N.º: 313; LRCPLGDR, SEC ID N.º: 314; LRSQLGDR, SEC ID N.º: 315; LR-SPLGDR, SEC ID N.º: 316; RCQLGDRL, SEC ID N.º: 317; RCPLGDRL, SEC ID N.º: 318; RSQLGDRL, SEC ID N.º: 319; RSPLGDRL, SEC ID N.º: 320; CQLGDRLN, SEC ID N.º: 321; CPLGDRLN, SEC ID N.º: 322; SQLGDRLN, SEC ID N.º: 323; SPLGDRLN, SEC ID N.º: 324; QLGDRLNV, SEC ID N.º: 325; PLGDRLNV, SEC ID N.º: 326; LGDRLNVE, SEC ID N.º: 327; GDRLNVEV, SEC ID N.º: 328; DRLNVEVD, SEC ID N.º: 329; RLNVEVDA, SEC ID N.º: 330; RL-NVEVDT, SEC ID N.º: 331; LNVEVDAA, SEC ID N.º: 332; LNVEVDTA, SEC ID N.º: 333; NVEVDAAP, SEC ID N.º: 334; NVEVDTAP, SEC ID N.º: 335; VEVDAAPT, SEC ID N.º: 336; VEVDTAPT, SEC ID N.º: 337; EVDAAPTV, SEC ID N.º: 338; EVDTAPTV, SEC ID N.º: 339; VDAAPTVD, SEC ID N.º: 340; VDTAPTVD, SEC ID N.º: 341; DAAPTVDL, SEC
ID N.º: 342; DTAPTVDL, SEC ID N.º: 343; AAPTVDLN, SEC ID N.º: 344; TAPTVDLN, SEC ID N.º: 345; APTVDLNQ, SEC ID N.º: 346; APTVDLNR, SEC ID N.º: 347; PTVDLNQV, SEC ID N.º: 348; PTVDLNRV, SEC ID N.º: 349; TVDLNQVL, SEC ID N.º: 350; TVDLNRVL, SEC ID N.º: 351; VDLNQVLN, SEC ID N.º: 352; VDLNRVLN, SEC ID N.º: 353; DLNQVLNE, SEC ID N.º: 354; DLNRVLNE, SEC ID N.º: 355; LNQVLNET, SEC ID N.º: 356; LNRVLNET, SEC ID N.º: 357; NQVLNETR, SEC ID N.º: 358; NRVLNETR, SEC ID N.º: 359; QVLNETRS, SEC ID N.º: 360; QVLNETRN, SEC ID N.º: 361; RVLNE-TRS, SEC ID N.º: 362; RVLNETRN, SEC ID N.º: 363; VLNETRSQ, SEC ID N.º: 364; VLNETRNQ, SEC ID N.º: 365; LNETRSQY, SEC ID N.º: 366; LNETRNQY, SEC ID N.º: 367; NETRSQYE, SEC ID N.º: 368; NETRNQYE, SEC ID N.º: 369; ETRSQYEA, SEC ID N.º: 370; ETRNQYEA, SEC ID N.º: 371; TRSQYEAL, SEC ID N.º: 372; TRNQYEAL, SEC ID N.º: 373; EVNTLRCQL, SEC ID N.º: 374; EVNTLRCPL, SEC ID N.º: 375; EVNTLRSQL, SEC ID N.º: 376; EVNTLRSPL, SEC ID N.º: 377; VNTLRCQLG, SEC ID N.º: 378; VNTLRCPLG, SEC ID N.º: 379; VNTLRSQLG, SEC ID N.º: 380; VNTLRSPLG, SEC ID N.º: 381; NTLRCQLGD, SEC ID N.º: 382; NTLRCPLGD, SEC ID N.º: 383; NTLRSQLGD, SEC ID N.º: 384; NTLRSPLGD, SEC ID N.º: 385; TLRCQLGDR, SEC ID N.º: 386; TLRCPLGDR, SEC ID N.º: 387; TLR-SQLGDR, SEC ID N.º: 388; TLRSPLGDR, SEC ID N.º: 389; LRCQLGDRL, SEC ID N.º: 390; LRCPLGDRL, SEC ID N.º: 391; LRSQLGDRL, SEC ID N.º: 392; LRSPLGDRL, SEC ID N.º: 393; RCQLGDRLN, SEC ID N.º: 394; RCPLGDRLN, SEC ID N.º: 395; RSQLGDRLN, SEC ID N.º: 396; RSPLGDRLN, SEC ID N.º: 397; CQLGDRLNV, SEC ID N.º: 398; CPLGDRLNV, SEC ID N.º: 399; SQLGDRLNV, SEC ID N.º: 400; SPLGDRLNV, SEC ID N.º: 401; QLGDRLNVE, SEC ID N.º: 402; PLGDRLNVE, SEC ID N.º: 403; LGDRLNVEV, SEC ID N.º: 404; GDRLNVEVD, SEC ID N.º: 405; DRLNVEV-DA, SEC ID N.º: 406; DRLNVEVDT, SEC ID N.º: 407; RLNVEVDAA, SEC ID N.º: 408; RLNVEVDTA, SEC ID N.º: 409; LNVEVDAAP, SEC ID N.º: 410; LNVEVDTAP, SEC ID N.º: 411; NVEVDTAPT, SEC ID N.º: 412; NVEVDAAPT, SEC ID N.º: 413; VEVDAAPTV, SEC ID N.º: 414; VEVDTAPTV, SEC ID N.º: 415; EVDAAPTVD, SEC ID N.º: 416; EVDTAPTVD, SEC ID N.º: 417; VDAAPTVDL, SEC ID N.º: 418; VDTAPTVDL, SEC ID N.º: 419; DAAPTVDLN, SEC ID N.º: 420; DTAP-TVDLN, SEC ID N.º: 421; AAPTVDLNQ, SEC ID N.º: 422; AAPTVDLNR, SEC ID N.º: 423; TAPTVDLNQ, SEC ID N.º: 424; TAPTVDLNR, SEC ID N.º: 425; APTVDLNQV, SEC ID N.º: 426; APTVDLNRV, SEC ID N.º: 427; PTVDLNQVL, SEC ID N.º: 428; PTVDLNRVL, SEC ID N.º: 429; TVDLNQVLN, SEC ID N.º: 430; TVDLNRVLN, SEC ID N.º: 431; VDL-NQVLNE, SEC ID N.º: 432; VDLNRVLNE, SEC ID N.º: 433; DLNQVLNET, SEC ID N.º: 434; DLNRVLNET, SEC ID N.º: 435; LNQVLNETR, SEC ID N.º: 436; LNRVLNETR, SEC ID N.º: 437; NQVLNETRS, SEC ID N.º: 438; NQVLNETRN, SEC ID N.º: 439; NRVLNETRS, SEC ID N.º: 440; NRVLNETRN, SEC ID N.º: 441; QVLNETRSQ, SEC ID N.º: 442; QVLNETRNQ, SEC ID N.º: 443; RVLNETRSQ, SEC ID N.º: 444; RVLNETRNQ, SEC ID N.º: 445; VLNETRSQY, SEC ID N.º: 446; VLNETRNQY, SEC ID N.º: 447; LNETRSQYE, SEC ID N.º: 448; LNETRNQYE, SEC ID N.º: 449; NETRSQ-YEA, SEC ID N.º: 450; NETRNQYEA, SEC ID N.º: 451; 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SEC ID N.º: 539; NETRNQYEAL, SEC ID N.º: 540; EVNTLRCQLGD, SEC ID N.º: 541; EVNTLRCPLGD, SEC ID N.º: 542; EVNTLRSQLGD, SEC ID N.º: 543; EVNTLRSPLGD, SEC ID N.º: 544; VNTLRCQLGDR, SEC ID N.º: 545; VNTLRCPLGDR, SEC ID N.º: 546; VNTLRSQLGDR, SEC ID N.º: 547; VNTLR-SPLGDR, SEC ID N.º: 548; NTLRCQLGDRL, SEC ID N.º: 549; NTLRCPLGDRL, SEC ID N.º: 550; NTLRSQLGDRL, SEC ID N.º: 551; NTLRSPLGDRL, SEC ID N.º: 552; TLRCQLGDRLN, SEC ID N.º: 553; TLRCPLGDRLN, SEC ID N.º: 554; TLRSQLGDRLN, SEC ID N.º: 555; TLRSPLGDRLN, SEC ID N.º: 556; LRCQLGDRLNV, SEC ID N.º: 557; LRC-PLGDRLNV, SEC ID N.º: 558; LRSQLGDRLNV, SEC ID N.º: 559; LRSPLGDRLNV, SEC ID N.º: 560; RCQLGDRLNVE, SEC ID N.º: 561; RCPLGDRLNVE, SEC ID N.º: 562; RSQLGDRLNVE, SEC ID N.º: 563; RSPLGDRLNVE, SEC ID N.º: 564; CQLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 565; CPLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 566; SQLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 567; SPLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 568; QLGDRLNVEVD, SEC ID N.º: 569; PLGDRLNVEVD, SEC ID N.º: 570; LGDRL-NVEVDA, SEC ID N.º: 571; LGDRLNVEVDT, SEC ID N.º: 572; 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TLRCPLGDRL-NV, SEC ID N.º: 640; TLRSQLGDRLNV, SEC ID N.º: 641; TLRSPLGDRLNV, SEC ID N.º: 642; LRCQLGDRLNVE, SEC ID N.º: 643; LRCPLGDRLNVE, SEC ID N.º: 644; LRSQLGDRLNVE, SEC ID N.º: 645; LRSPLGDRLNVE, SEC ID N.º: 646; RCQLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 647; RCPLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 648; RSQLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 649; RSPLGDRLNVEV, SEC ID N.º: 650; CQLGDRLNVEVD, SEC ID N.º: 651; CPLGDRLNVEVD, SEC ID N.º: 652; SQLGDRLNVEVD, SEC ID N.º: 653; SPLGDRLNVEVD, SEC ID N.º: 654; QLGDRLNVEVDA, SEC ID N.º: 655; QLGDRL-NVEVDT, SEC ID N.º: 656; PLGDRLNVEVDA, SEC ID N.º: 657; PLGDRLNVEVDT, SEC ID N.º: 658; LGDRLNVEVDAA, SEC ID N.º: 659; LGDRLNVEVDTA, SEC ID N.º: 660; GDRLNVEVDAAP, SEC ID N.º: 661; GDRLNVEVDTAP, SEC ID N.º: 662; DRLNVEVDAAPT, SEC ID N.º: 663; DRLNVEVDTAPT, SEC ID N.º: 664; RLNVEVDAAPTV, SEC ID N.º: 665; RLNVEVDTAPTV, SEC ID N.º: 666; LNVEVDAAPTVD, SEC ID N.º: 667; LNVEVDTAPTVD, SEC ID N.º: 668; NVEVDAAPTVDL, SEC ID N.º: 669; NVEVDTAPTVDL, SEC ID N.º: 670; VEVDAAPTVDLN, SEC ID N.º: 671; VEVD-TAPTVDLN, SEC ID N.º: 672; 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EVNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6225 EVNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6226 EVNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6227 EVNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6228 EVNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6229 EVNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6230 EVNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6231 EVNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6232 EVNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6233 EVNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6234 EVNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQVEA, SEC ID N.º: 6235 EVNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6236 EVNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6237 EVNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEA, SEC ID N.º: 6238 VNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6239 VNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6240 VNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6241 VNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6242 VNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6243 VNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6244 VNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6245 VNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6246 VNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6247
VNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6248 VNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6249 VNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6250 VNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6251 VNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6252 VNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6253 VNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRSQYEAL, SEC ID N.º: 6254 VNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6255 VNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6256 VNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6257 VNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6258 VNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6259 VNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6260 VNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6261 VNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNQVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6262 VNTLRCQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6263 VNTLRSQLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6264 VNTLRCPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6265 VNTLRSPLGDRLNVEVDAAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6266 VNTLRCQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6267 VNTLRSQLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6268 VNTLRCPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6269
VNTLRSPLGDRLNVEVDTAPTVDLNRVLNETRNQYEAL, SEC ID N.º: 6270
Como es bien conocido en la técnica, el uso de la designación (C/S) significa que el aminoácido en dicha posición puede ser C o S, (Q/P) significa que el aminoácido en dicha posición puede ser Q o P, (A/TS) significa que el aminoácido en dicha posición puede ser A o T, (Q/R) significa que el aminoácido en dicha posición puede ser Q o R y (S/N) significa que el aminoácido en dicha posición puede ser S o N. También se sobreentiende que los términos terminal C o terminal carboxilo se usan de forma indistinta y se usan en el presente documento como se hace normalmente en la técnica. Un aminoácido está compuesto de un átomo de carbono conocido como el carbono a al que está unido un ácido carboxílico a, una amina a y una cadena lateral. En la polimerización de enlaces peptídicos, el grupo amino a de un aminoácido se une al grupo ácido carboxílico a de un aminoácido adyacente en el polímero peptídico. Así, el polímero incluye un ácido carboxílico a libre en un extremo C-terminal (terminal carboxilo) y un grupo amino a libre en el extremo opuesto (el extremo N-terminal o terminal amino). Cualquiera de los péptidos divulgados en el presente documento se puede modificar para aumentar la estabilidad y actividad de las composiciones, como es bien conocido en la técnica. Tales modificaciones incluirán, aunque sin limitación, unión de grupos acetilo o amida a los extremos apropiados de los péptidos.
También se sobreentiende que un experto en la técnica comprenderá que los péptidos se divulgan usando las abreviaturas de aminoácidos de una letra como sigue:
A = Ala = alanina
R = Arg = arginina
N = Asp = asparagina
D = Asp = ácido aspártico
C = Cys = cisteína
E = Glu = ácido glutámico
Q = Gln = glutamina
G = Gly = glicina
H = His = histidina
I = Ile = isoleucina
L = Leu = leucina
K = Lys = lisina
M = Met = metionina
F = Phe = fenilalanina
P = Pro = prolina
S = Ser = serina
T = Thr = treonina
W = Trp = triptófano
Y = Tyr = tirosina
V = Val = valina
Los siguientes ejemplos se incluyen para demostrar el efecto mitógeno de péptidos sobre fibroblastos humanos. Los expertos en la técnica apreciarán que las técnicas divulgadas en los ejemplos siguientes representan técnicas descubiertas por el inventor para el correcto funcionamiento en la práctica de la invención y, así, puede considerarse que constituyen modos preferentes para su puesta en práctica.
Ejemplo 1
Se sintetizaron por medios químicos péptidos seleccionados derivados de la secuencia de consenso de queratina y se usaron para demostrar la actividad biológica de los péptidos. Se cultivaron fibroblastos dérmicos de un ser humano adulto normales en medio de crecimiento de fibroblastos (CloneticsTM/BioWhittaker, San Diego, CA, USA). Se sembraron células de 5 pases en pocillos de placas de 96 pocillos a 5 X 103 células/pocillo. Se prepararon soluciones de péptidos de prueba a aproximadamente 1,5 mg/ml en agua estéril. Se añadieron pequeños volúmenes de NH4OH 0,1 N, gota a gota, a soluciones de péptidos para solubilizar totalmente los péptidos como se recomienda por el fabricante (New England Peptide, Inc., Fitchburg, MS, USA). El volumen de NH4OH añadido a la solución se registró y se usó para ajustar la concentración inicial. Las soluciones se diluyeron en serie en medio de cultivo de fibroblastos de 100 - 0,001 μg/ml, a continuación se añadieron a las células y se cultivaron durante 5 días. El día 3, se extrajeron medios de prueba y de control de cada pocillo por vacío y se reemplazaron por soluciones de prueba y de control nuevas. Las muestras se evaluaron en 4 pocillos replicados. Apréciese que en cada placa, los pocillos se seleccionaron al azar para su uso como controles de referencia para contemplar cualquier variación en el crecimiento de las células entre placas. Después de 5 días, se valoró la proliferación celular por medios espectrofotométricos usando el ensayo de proliferación celular Cell Titer96® Cell Proliferation Assay (Promega Corp., Madison, WI, USA). Los valores de absorbancia se normalizaron respecto a los controles de referencia y se expresaron como incremento (valores positivos) o disminución (valores negativos) porcentual de la proliferación.
Efectos mitógenos de 19 péptidos sobre fibroblastos humanos en cultivo durante 5 días
- Péptidos para los estudioscultivos celulares
- de Concentración (ug/ml)
- Péptido
- Acidez PM 100 10 1 0,1 0,01 0,001
- H2N-VEVDAA-OH
- ácido 2x 602 -9,5% -1,3% -4,7% -9,0% 2,3% 11,0%
- H2N-SPLGD-OH
- ácido 1x 487 -4,3% -1,2% 1,5% -4,2% 1,7% 11,8%
- H2N-LGDRL-OH
- ácido/base 572 -3,8% -3,1% -4,8% 0,6% 0,0% 10,3%
- H2N-DLNRVL-OH
- ácido/base 728 -1,2% -3,5% -2,8% -0,4% 11,5% 14,4%
- H2N-DLNQ-OH
- ácido 1x 488 -3,6% -0,7% -0,8% 2,6% 8,9% 15,9%
- H2N-VDTAPTV-OH
- ácido 1x 701 -5,5% 5,5% 0,7% 1,2% 7,9% 10,4%
- H2N-AAPTV-OH
- neutro 457 -5,9% -5,9% 2,8% 0,3% -0,2% 11,0%
- H2N-AAPTVD-OH
- ácido 1x 572 1,6% -2,0% 1,7% -1,1% 7,9% 11,6%
- H2N-DAAPTV-OH
- ácido 1x 572 -2,7% -6,1% 3,5% 7,5% 9,5% -3,0%
- H2N-TAPTV-OH
- neutro 487 0,7% -2,7% 8,2% 9,4% -1,2% 5,2%
- H2N-DTAPTV-OH
- ácido 1x 602 7,6% 2,2% 2,9% 6,7% 2,5% 3,2%
- H2N-TAPTVD-OH
- ácido 1x 602 6,9% 4,0% 2,1% -0,5% -0,9% 0,3%
- H2N-APTVDLN-OH
- ácido 1x 728 6,7% 8,1% -6,0% 2,8% 3,9% 1,2%
(continuación)
- H2N-VDTAPT-OH
- ácido 1x 602 4,4% -0,1% 2,5% 6,8% 4,2% 9,0%
- H2N-EVDAAPT-OH
- ácido 2x 701 4,1% 16,5% 7,1% 5,4% 8,9% 6,5%
- H2N-VDAAPT-OH
- ácido 1x 572 13,3% 6,2% 4,5% -3,6% 2,9% 1,6%
- H2N-RLNVEV-OH
- ácido/base 728 10,6% 6,4% 1,9% -4,3% -6,0% -2,6%
- H2N-LNVEV-OH
- ácido 1x 572 13,9% 15,9% -11,4% -10,8% 0,9% -1,0%
- H2N-TLRSP-OH
- básico 1x 572 18,8% 14,7% 6,6% 7,7% 1,9% 4,7%
- FC de fibroblastos
- 70,3%
Se sobreentiende que las concentraciones de prueba pueden optimizarse adicionamente para determinar la concentración óptima de cada formulación de péptido para la activación o inhibición de la proliferación celular. Sin
10 embargo, los datos contenidos en el presente ejemplo demuestran la actividad de las composiciones de péptidos en el ensayo de fibroblastos. Los datos de prueba demuestran además actividad similar para péptidos que contienen secuencias de aminoácidos temáticas LGD, DLN, APTV, SEC ID N.º: 67, o LNVEV, SEC ID N.º: 117.
Claims (26)
- REIVINDICACIONES
- 1.
- Un péptido aislado con la secuencia de aminoácidos LNVEV.
-
- 2.
- Un péptido de la reivindicación 1, en el que el péptido comprende un acetilo unido al extremo N-terminal.
-
- 3.
- Un péptido de la reivindicación 1, en el que el péptido comprende un acetilo unido al extremo C-terminal.
-
- 4.
- Un péptido de la reivindicación 1 en una composición formulada como polvo, loción, hidrogel, aceite, emulsión, pasta, barniz o crema.
-
- 5.
- Uso del péptido de la reivindicación 1 en la elaboración de un apósito para heridas en el que el péptido está contenido en, o unido a, el apósito para heridas.
-
- 6.
- Uso de la reivindicación 5, en el que el apósito para heridas es un apósito en forma de lámina, película o tejido.
-
- 7.
- Uso de la reivindicación 6, en el que el apósito es una lámina que comprende un producto derivado de queratina.
-
- 8.
- Uso de la reivindicación 5, en el que el apósito para heridas es un vendaje adhesivo.
-
- 9.
- Uso de la reivindicación 5, en el que el apósito comprende tejido de lana o algodón.
-
- 10.
- Uso de la reivindicación 5, en el que el apósito es una lámina de queratina tejida.
-
- 11.
- Uso de la reivindicación 5, en el que el apósito es una lámina o película no tejida que comprende una queratina insoluble en agua.
-
- 12.
- Uso de un péptido de la reivindicación 1 en la fabricación de un armazón tisular modificado en el que el péptido está contenido en, o unido a, un armazón tisular modificado.
-
- 13.
- Uso de la reivindicación 12, en el que el armazón tisular modificado comprende un material insoluble al menos una parte del cual se obtiene de un producto de queratina.
-
- 14.
- Uso de un péptido de la reivindicación 1 en la fabricación de un material de hidrogel en el que el péptido está contenido en, o asociado con, un hidrogel.
-
- 15.
- Uso de un péptido de la reivindicación 1 en la fabricación de una composición para aplicación tópica a la piel de un ser humano o animal formulada como una loción, gel, pasta, crema o solución acuosa.
-
- 16.
- Uso de la reivindicación 15, en el que la composición está formulada para aplicación tópica a tejido epitelial dañado.
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- 17.
- Uso de la reivindicación 16, en el que el tejido epitelial dañado es una herida, un sarpullido, dermatitis del pañal, una quemadura, una quemadura solar, un corte, una abrasión, una punción, una llaga, una escara de decúbito, una úlcera, o piel arrugada.
-
- 18.
- Uso de la reivindicación 16, en el que el tejido epitelial es tejido epitelial cutáneo, nasal, oral, gastrointestinal, anal, vaginal, de oído, de ojo, de pulmón, o urogenital.
-
- 19.
- Uso de la reivindicación 16, en el que la concentración peptídica es desde aproximadamente 100 μg/ml hasta aproximadamente 1 x 10-6 μg/ml.
-
- 20.
- Uso de la reivindicación 15, en el que la composición es fabricada para aplicación cosmética a la piel.
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- 21.
- Uso de la reivindicación 20, en el que la composición es un humectante, un desodorante, una preparación antienvejecimiento/reparadora de la piel, un agente de limpieza, un tónico, una composición para el cuidado de los ojos, una composición para el cuidado de los labios, una composición para el cuidado de las uñas de las manos, una composición para el cuidado de las uñas de los pies, una composición para el cuidado del cuero cabelludo, una composición de protección solar, una composición para el cuidado de las manos,o una composición para el cuerpo.
-
- 22.
- Uso de la reivindicación 20, en el que la composición es un producto de pos-tratamiento para una agresión cutánea.
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- 23.
- Uso de la reivindicación 22, en el que la agresión cutánea es una exfoliación química, una quemadura solar, una irritación depilatoria, un corte por el afeitado, una abrasión, o una irritación del cuero cabelludo debida a tratamiento del cabello.
-
- 24.
- Uso de la reivindicación 20, en el que la composición es un maquillaje basado en agua.
-
- 25.
- Uso de la reivindicación 20, en el que la composición es un producto para el cuidado del cabello.
-
- 26.
- Uso de la reivindicación 25, en el que la composición es un champú o un acondicionador para el cabello.
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