DE3851067T2 - Verfahren zur herstellung von l-tryptophan. - Google Patents

Verfahren zur herstellung von l-tryptophan.

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Description

  • Diese Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von L-Tryptophan. Insbesondere betrifft diese Erfindung ein Verfahren zur kontinuierlichen Herstellung von L-Tryptophan unter Verwendung einer unbeweglichen Enzymquelle.
  • L-Tryptophan ist eine Art Aminosäure und wird in der Medizin als Bestandteil von Transfusionsflüssigkeiten benutzt. Weiterhin wird derzeit die Verwendung von L-Tryptophan als Additiv zu Viehfutter weiterentwickelt, wodurch sich eine Vielzahl von Anwendungsmöglichkeiten ergibt.
  • Normalerweise wurde L-Tryptophan bisher durch eine Enzymreaktion unter Verwendung eines Enzyms wie Tryptophansynthetase und Tryptophanase hergestellt. Diese Verfahren, bei denen eine unbewegliche Enzymquelle verwendet wird, sind interessant, da die Trennung des L-Tryptophans von der unbeweglichen Enzymquelle und die Reinigung desselben einfach sind.
  • Wenn L-Tryptophan auf industrieller Ebene unter Verwendung einer unbeweglichen Enzymquelle hergestellt wird, wobei in Produktionen in kleinerem Rahmen ein diskontinuierliches Verfahren angewandt werden kann, ist in Produktionen in großem Umfang ein kontinuierliches, in vieler Hinsicht vorteilhaftes Verfahren erforderlich.
  • Der Erfolg eines kontinuierlichen Verfahrens hängt davon ab, ob die Lebensdauer der Aktivität der unbeweglichen Enzymquelle in ausreichendem Maße verlängert werden kann oder nicht. Es wird versucht, die Lebensdauer der Aktivität der unbeweglichen Enzymquelle durch Verbesserung der unbeweglichen Enzymquelle als solche und/oder durch die geeignete Auswahl der Reaktionsbedingungen zu verlängern.
  • Obgleich unter Anwendung der genetischen Rekombinationstechnik und ähnlichen Techniken an einer Verbesserung der unbeweglichen Enzymquelle oder des Enzyms als solches gearbeitet wird, wurden noch keine zufriedenstellenden Ergebnisse erzielt. Wenn die unbewegliche Enzymquelle oder das Enzym als solches verbessert wird, so hängt die Verlängerung der Lebensdauer der Aktivität in großem Maße von der richtigen Wahl der langwierigen Reaktionsbedingungen ab.
  • Bisher wurde die Verlängerung der Lebensdauer des unbeweglichen Enzyms noch nicht erreicht.
  • Daher liegt ein Ziel der vorliegenden Erfindung darin, ein Verfahren zur Herstellung von L-Tryptophan aus L-serin und Indol zur Verfügung zu stellen, welches die Lebensdauer der Aktivität der unbeweglichen Enzymquelle verlängert.
  • Bei der vorliegenden Erfindung handelt es sich um ein Verfahren zur kontinuierlichen Herstellung von L-Tryptophan durch Reagieren von Indol und L-serin unter Verwendung einer unbeweglichen Enzymquelle, dadurch gekennzeichnet, daß die Molzahl von L-serin in dem Reaktionsgemisch zu jedem Zeitpunkt größer als die Molgesamtzahlen von Indol und L-Tryptophan in dem Reaktionsgemisch ist.
  • Durch das Verfahren der vorliegenden Erfindung kann die Lebensdauer der unbeweglichen Enzymquelle ungeachtet der Menge des angesammelten L-Tryptophans verlängert werden, so daß L-Tryptophan kontinuierlich über eine lange Zeit aus Indol und L-serin hergestellt werden kann. Weiterhin kann die Konzentration des hergestellten L-Tryptophans höher sein als in herkömmlichen Verfahren.
  • Der Begriff "unbewegliche Enzymquelle", so wie er hier verwendet wird, bedeutet unbewegliche Tryptophansynthetase, Tryptophanase oder unbeweglicher Mikroorganismus, der zumindest eines dieser Enzyme erzeugt. Bekannte Mikroorganismen, die Tryptophansynthetase erzeugen, sind Escherichia coli MT-10232 (FERM BP-19), Escherichia coli MT-10242 (FERM BP-20) und Neurospora crassa (ATCC 14692). Bekannte Mikroorganismen, die Tryptophanase erzeugen, sind Proteus bulgaris (IFO 3167), Escherichia coli (IAM 1268), Aerobacter aerogenes (IFO 12019) und Klebsiella pneumoniae (ATCC 8724). Die Methode zur Herstellung der unbeweglichen Enzymquelle, d. h. die Methode, das Enzym oder den Mikroorganismus unbeweglich zu machen, ist in der Technik gut bekannt. Beispielsweise kann das Enzym oder der Mikroorganismus nach der bekannten, herkömmlichen Methode in einem Alginat, wie Calciumalginat und Aluminiumalginat, oder in einem Träger, wie Carrageenan, unbeweglich gemacht werden.
  • Bei dem Verfahren der vorliegenden Erfindung ist die Molzahl von L-serin in dem Reaktionsgemisch größer als die Molgesamtzahlen von Indol und L-Tryptophan. Obgleich das Ergebnis gemäß der vorliegenden Erfindung auch erreicht werden kann, wenn die Molzahl von L-serin nur leicht größer ist als die Molgesamtzahlen von Indol und L-Tryptophan und in Fällen, in denen die Konzentration des hergestellten L-Tryptophans hoch ist, beispielsweise in dem Fall, in dem L-Tryptophan kontinuierlich unter Verwendung von Mehrfachreaktionsgefäßen hergestellt wird oder in dem Fall, in dem L-Tryptophan kontinuierlich durch Zirkulation des Reaktionsgemischs in einem Reaktionsgefäß hergestellt wird, um die Lebensdauer der unbeweglichen Enzymquelle ausreichend zu verlängern, damit sie für die Industrie geeignet ist, so ist doch die Molzahl von L-serin in dem Reaktionsgemisch vorzugsweise 1,2 mal die Molgesamtzahl von Indol und L-Tryptophan. Da Indol außerdem die Enzymaktivität beträchtlich stärker hemmt als L-Tryptophan, ist die Molzahl von L-serin in dem Reaktionsgemisch vorzugsweise 1,5 mal größer als die Molzahl von Indol allein. Selbst wenn die Molzahl von L-serin viel größer ist als die Molgesamtzahl von Indol und L-Tryptophan, wird das Ergebnis der vorliegenden Erfindung nicht abträglich beeinflußt. Die überschüssige Molzahl von L-serin kann also entsprechend gewählt werden, so daß sie für die Wiedergewinnung und Rückfuhrung des unreagierten L-serins geeignet ist. Vom praktischen Gesichtspunkt aus gesehen sollte die Molzahl von L-serin nicht mehr als 10 mal die Molgesamtzahl von Indol und L-Tryptophan sein. Es ist anzumerken, daß racemisches Serin in dem Verfahren gemäß der vorliegenden Erfindung verwendet werden kann, solange die Menge des L-serins in dem racemischen Serin in den in der vorliegenden Erfindung definierten Bereich fällt. Außerdem muß L-Tryptophan selbstverständlich nicht in dem Ausgangsgemisch enthalten sein.
  • Obgleich keine Einschränkungen bestehen, sollte die Reaktion vorzugsweise bei einer Temperatur von 25 bis 60ºC erfolgen. Um die Enzymreaktionsgeschwindigkeit zu steigern und gleichzeitig die Löslichkeit des L-Tryptophans zu fördern, wird die Reaktion vorzugsweise bei einer hohen Temperatur innerhalb eines akzeptablen Rahmens durchgeführt.
  • Da L-Tryptophan ein Anipholyt ist und die Löslichkeit von dem pH-Wert abhängt, wird bevorzugt, den pH-Wert in dem für die Enzymaktivität akzeptablen Rahmen höher oder niedriger als seinen isoelektrischen Punkt einzustellen, um so die Konzentration des angesammelten L-Tryptophans zu steigern. In vielen Fällen kann der pH-Wert des Reaktionsgemischs also von dem optimalen pH-Wert des Enzyms abweichen und die Lebensdauer der unbeweglichen Enzymquelle dadurch verlängert werden. Der pH-Wert des Reaktionsgemischs liegt normalerweise zwischen 6 und 11, vorzugsweise zwischen 6,5 und 10,0.
  • In dem Verfahren gemäß der vorliegenden Erfindung können Coenzyme, wie Pyridoxalphosphat zu dem Reaktionsgemisch hinzugegeben werden. Außerdem können in Fällen, in denen Calciumalginat oder Aluminiumalginat als Unbeweglichkeitsträger verwendet wird, Calciumionen oder Aluminiumionen vorhanden sein, um das Zerbrechen des Gels zu verhindern.
  • Die Reaktion kann mittels Wiederholung des diskontinuierlichen Verfahrens oder unter Verwendung eines Tankreaktorgefäßes mittels kontinuierlichen Strömens des Reaktionsgemischs oder unter Verwendung eines Festbettreaktionsgefäßes oder eines Fließbettreaktionsgefäßes mittels kontinuierlichen Strömens des Reaktionsgemischs durchgeführt werden. Auch können diese Arten von Reaktionsgefäßen kombiniert werden. Beispielsweise kann das Speisereaktionsgemisch, das sowohl Indol und L-Tryptophan als auch L-serin über die Molgesamtzahl hinaus enthält, und wahlweise der obengenannte Bestandteil zur Förderung der Enzymaktivität mit der vorgeschriebenen Strömungsgeschwindigkeit und Temperatur in ein Reaktionsgefäß gegeben werden; das erzeugte Reaktionsgemisch, das das neue, in dem Reaktionsgefäß erzeugte L-Tryptophan enthält, kann dem Reaktionsgefäß kontinuierlich mit der gleichen Strömungsgeschwindigkeit, in der das Speisereaktionsgemisch hinzugegeben wurde, entzogen werden. Bei der besonders bevorzugten Ausführung der Erfindung erfolgt, wie in nachstehendem Beispiel 3 beschrieben, die Reaktion in einer Vielzahl von reihenweise miteinander verbundenen und mit Rührern versehenen Tankreaktorgefäßen, wobei das Ziel der vorliegenden Erfindung in jedem Reaktionsbad erreicht wird. In diesem Verfahren wird dem zweiten oder einem folgenden Reaktionsgefäß das erzeugte Reaktionsgemisch aus dem vorherigen Reaktionsgefäß zugeführt. Sollte in diesem Fall das Ziel der vorliegenden Erfindung in einem Reaktionsgefäß nicht erreicht werden, wird zusätzliches L-serin zu dem in dem vorherigen Reaktionsgefäß erzeugten Reaktionsgemisch in das Reaktionsgefäß gegeben.
  • Durch das Verfahren der vorliegenden Erfindung ist es möglich, die Herstellung von L-Tryptophan aus Indol und L-serin 200 Stunden lang ungeachtet des in dem Reaktionsgemisch aufgelösten L-Tryptophans fortzusetzen und so die Lebensdauer der unbeweglichen Enzymquelle erheblich zu verlängern. Weiterhin kann durch das Verfahren der vorliegenden Erfindung die Konzentration des L-Tryptophans höher als in herkömmlichen Verfahren werden. Beispielsweise kann durch kontinuierliche Herstellung von L-Tryptophan unter Verwendung der später beschriebenen Vielzahl von Reaktionsgefäßen oder durch kontinuierliche Herstellung von L-Tryptophan mittels Zirkulation des Reaktionsgemischs in einem einzigen Reaktionsgefäß eine L-Tryptophan-Konzentration von 10 g/l oder mehr erreicht werden, was für die industrielle Produktion von L-Tryptophan besonders vorteilhaft ist.
  • Es folgt eine detailliertere Beschreibung der vorliegenden Erfindung anhand von Beispielen.
  • Beispiel 1 Herstellung einer unbeweglichen Enzymquelle
  • Tryptophansynthetase erzeugende Bakterien, Escherichia coli MT-10232 (FERM BP- 19), wurden in 100 ml Kulturnährboden mit der in Tabelle 1 dargestellten Zusammensetzung, der sich in einem 500 ml Gefäß befand, eingeimpft und der entstandene Kulturnährboden wurde 24 Stunden lang inkubiert. Zweihundert Milliliter (zwei Gefäße) der Kultur wurden in 15 Liter Kulturnährboden mit der in Tabelle 2 dargestellten Zusammensetzung, der sich in einem 30 Liter Gärungsstandgefäß befand, eingeimpft und der entstandene Kulturnährboden wurde 30 Stunden bei 35ºC, pH 6,8 (angereichert mit 28% Salmiakgeist) inkubiert.
  • Tabelle 1 Zusammensetzung des Kulturnährbodens
  • Ehrlich's Meat Extrakt 10 g
  • Polypepton 10 g
  • NaCl 5 g
  • Aufgelöst in 1 Liter destilliertem Wasser (pH 6,8)
  • Tabelle 2 Zusammensetzung des Wachstumsnährstoffes
  • Glucose 10 g
  • (NH&sub4;)&sub2; SO&sub4; 1,5 g
  • MgSO&sub4; 7H&sub2;O 1 g
  • Polypepton 0,5 g
  • Nährhefe 0,5 g
  • L-Tryptophan 0,15 g
  • Tensid (Adecanol LG-805, hergestellt von Asahi Denka Co., Ltd.)
  • Aufgelöst in 1 Liter destilliertem Wasser (pH 6,8)
  • Nach Fertigstellung der Kultur wurde der Kulturnährboden geschleudert, um 600 g Naßgewicht Bakterienzellen zu erhalten. Die Bakterienzellen wurden in ein verschlossenes Gefäß gegeben, bei 4ºC in einem Eisschrank aufbewahrt und für die Herstellung der unbeweglichen Enzymquelle verwendet.
  • Ein Teil der oben beschriebenen nassen Bakterienzellen und ein Teil physiologisches Saline wurden unter Verwendung eines Rührers vermischt. Außerdem wurden 7,76 Gewichtsteile destilliertes Wasser und 0,24 Gewichtsteile Natriumalginat (NSPLL hergestellt von Kibun Food Chemifa, Co., Ltd.) unter Verwendung eines Rührers vermischt und der pH-Wert desselben wurde bei 8,5 dem Natriumhydroxid angeglichen.
  • Zwei Teile der Suspension der Zellen und 8 Teile der Natriumalginatlösung wurden unter Verwendung eines Rührers vermischt, das erzeugte Gemisch wurde in eine Spritze gegeben und von einer Nadelspitze mit einem Innendurchmesser von 0,5 mm bis 0,8 mm in eine Gelierungslösung getropft.
  • Bei der Gelierungslösung handelte es sich um eine 0,5 M wässerige Calciumchlorid- Dihydratlösung, deren pH-Wert bei 8,5 der 6 N Kaliumhydroxidlösung angeglichen, bei 10ºC aufbewahrt und in der Menge von 10 Teilen benutzt wurde.
  • Tabelle 2 Zusammensetzung des Wachstumsnährstoffes
  • Glucose 10 g
  • (NH&sub4;)&sub2; SO&sub4; 1,5 g
  • MgSO&sub4; 7H&sub2;O 1 g
  • Polypepton 0,5 g
  • Nährhefe 0,5 g
  • L-Tryptophan 0,15 g
  • Tensid (Adecanol LG-805, hergestellt von Asahi Denka Co., Ltd.)
  • Aufgelöst in 1 Liter destilliertem Wasser (pH 6,8)
  • Nach Fertigstellung der Kultur wurde der Kulturnährboden geschleudert, um 600 g Naßgewicht Bakterienzellen zu erhalten. Die Bakterienzellen wurden in ein verschlossenes Gefäß gegeben, bei 4ºC in einem Eisschrank aufbewahrt und für die Herstellung der unbeweglichen Enzymquelle verwendet.
  • Ein Teil der oben beschriebenen nassen Bakterienzellen und ein Teil physiologisches Saline wurden unter Verwendung eines Rührers vermischt. Außerdem wurden 7,76 Gewichtsteile destilliertes Wasser und 0,24 Gewichtsteile Natriumalginat (NSPLL hergestellt von Kibun Food Chemifa, Co., Ltd.) unter Verwendung eines Rührers vermischt und der pH-Wert desselben wurde bei 8,5 dem Natriumhydroxid angeglichen.
  • Zwei Teile der Suspension der Zellen und 8 Teile der Natriumalginatlösung wurden unter Verwendung eines Rührers vermischt, das erzeugte Gemisch wurde in eine Spritze gegeben und von einer Nadelspitze mit einem Innendurchmesser von 0,5 mm bis 0,8 mm in eine Gelierungslösung getropft.
  • Bei der Gelierungslösung handelte es sich um eine 0,5 M wässerige Calciumchlorid- Dihydratlösung, deren pH-Wert bei 8,5 der 6 N Kaliumhydroxidlösung angeglichen, bei 10ºC aufbewahrt und in der Menge von 10 Teilen benutzt wurde.
  • Die durch Hineintropfen des Gemischs in die Gelierungslösung gebildeten Partikel wurden durch Rühren in der Gelierungslösung ungefähr 1 Stunde gereift, um eine unbewegliche Enzymquelle zu erhalten.
  • Synthesereaktion von L-Tryptophan
  • Es wurden vier Lösungen A, B, C und D mit der gleichen Zusammensetzung, jedoch mit Ausnahme der in Tabelle 3 dargestellten L-serin-Konzentration, hergestellt und der pH- Wert wurde bei 8,5 angeglichen. 100 ml einer jeden Lösung und 50 ml der oben beschriebenen unbeweglichen Bakterienzellen wurden in ein 500 ml Glasreaktionsgefäß mit Rührer gegeben. Das Reaktionsgefäß wurde in ein warmes Wasserbad gestellt, um die Temperatur des Reaktionsgefäßes bei 35ºC zu halten. Die Lösung mit der gleichen Zusammensetzung wie die Lösung in jedem der Reaktionsgefäße wurde kontinuierlich mit einer Strömungsgeschwindigkeit von 50 ml hinzugegeben und das Reaktionsgemisch wurde dem Reaktionsgefäß mit der gleichen Strömungsgeschwindigkeit kontinuierlich entzogen. Dem Reaktionsgemisch wurden in bestimmten Zeitabständen Stichproben entnommen. Die Konzentrationen von L-Tryptophan, von verbleibendem Indol und verbleibendem L-serin wurden unter Verwendung der Flüssigkeitschromatographie bestimmt. Die Menge des in dem Reaktionsgefäß neu hergestellten L-Tryptophans wurde unter Berücksichtigung des hinzugefügten Indols bestimmt, weiterhin wurde der Zeitraum, in dem sich diese Menge auf 50% verringert, d. h. die halbe Lebensdauer der Enzymaktivität, bestimmt. Dies geht aus Tabelle 3 als die Lebensdauer des Enzyms hervor. Tabelle 3 Konzentration des Bestandteils Lösung A Lösung B Lösung C Lösung D (g/l) Indol L-Tryptophan Calciumchlorid-Dihydrat Pyridoxalphosphat L-serin Molverhältnis von L-serin zur Gesamtzahl von Indol und L-Tryptophan Lebensdauer (Stunden)
  • Beispiel 2
  • Es wurde die gleiche kontinuierliche Reaktion wie in Beispiel 1 wiederholt, jedoch mit der Ausnahme, daß sich das Speisereaktionsgemisch aus 30 g/l L-Tryptophan, 2 g/l Indol, 2,5 g/l Calciumchlorid-Dihydrat, 10 mg/l Pyridoxalphosphat und 70 g/l L-serin zusammensetzte, d. h. ungefähr 4 mal die Molgesamtzahlen von Indol und L-Tryptophan. Der pH-Wert des Reaktionsgemischs betrug 10,0 und die Reaktionstemperatur 40ºC. Innerhalb von 650 Stunden verringerte sich die Menge des L-Tryptophans auf 50%.
  • Beispiel 3
  • In diesem Beispiel entsprachen sowohl die Methode zur Herstellung der unbeweglichen Enzymquelle, die Art des Reaktionsgefäßes, die Menge des Gemischs in dem Reaktionsgefäß als auch die Menge der unbeweglichen Enzyme denen in Beispiel 1. Jedoch wurden in diesem Beispiel 4 Reaktionsgefäße hintereinander über Rohre verbunden und nur das Gemisch aus dem vorherigen Reaktionsgefäß wurde in das folgende Reaktionsgefäß gegeben.
  • Das Reaktionsgemisch mit der in Tabelle 4 dargestellten Zusammensetzung wurde mit einer Geschwindigkeit von 48 ml/Std. in das erste Reaktionsgefäß gegeben und eine Indol-Lösung in Methanol mit einer Konzentration von 62,5 g/l wurde tropfenweise mit einer Geschwindigkeit von 2 ml/Std. in das erste Reaktionsgefäß und vierte Reaktionsgefäß gegeben. Außerdem wurde in das dritte Reaktionsgefäß kontinuierlich L-serin- Pulver mit einer Geschwindigkeit von 0,655 g/Std. zwecks Synthesereaktion von L-Tryptophan hinzugegeben. Weiterhin wurde zum Zwecke des Vergleichs das gleiche Verfahren ausgeführt, jedoch ohne daß L-serin in das dritte Reaktionsgefäß gegeben wurde. Obgleich die Reaktion unter den in der vorliegenden Erfindung genannten Bedingungen erfolgte, war in diesem Fall die Menge von L-serin in dem vierten Reaktionsgefäß geringer als die der vorliegenden Erfindung entsprechende unterste Begrenzung.
  • Tabelle 4
  • L-serin 11,7 g/l
  • Pyridoxalphosphat 0,01 g/l
  • Calciumchlorid-Dihydrat 1,5 g/l
  • pH 8,5 g
  • Die Lebensdauer des Enzyms in jedem Reaktionsgefäß ist Tabelle 5 zu entnehmen. Weiterhin ist Tabelle 5 das Molverhältnis von L-serin zu Indol und das Molverhältnis von L-serin zu der Gesamtzahl von Indol und L-Tryptophan am Einlaß eines jeden Reaktionsgefäßes zu entnehmen. Tabelle 5 Erster Schritt Zweiter Schritt Dritter Schritt Vierter Schritt (Vergleichsbeispiel) Menge des hinzugegebenen L-Tryptophans (g/Std.) Menge des hinzugegebenen Indols (g/Std.) Menge des hinzugegebenen L-serins (g/Std.) Molverhältnis von L-serin/Indol Molverhältnis von L-serin zu Indol + L-Tryptophan Lebensdauer der unbeweglichen Enzyme (Std.)
  • Erfolgt die Reaktion nur unter Verwendung des ersten Reaktionsgefäßes, auch wenn L-serin im Übermaß vorhanden ist, so beträgt die maximale Hinzufügungsmenge von Indol in das Speisereaktionsgemisch 0,125 g/Std. und die maximale Herstellung von L-Tryptophan in dem Reaktionsgemisch 0,2179 g/Std. mit einer Konzentration von 4,36 g/l. Dies ist für industrielle Verfahren nicht ausreichend.
  • In diesem Beispiel ist zu sehen, daß, wenn die Reaktion kontinuierlich gemäß den Bedingungen der vorliegenden Erfindung ausgeführt wird (d. h. wenn zusätzliches L-serin in das dritte Reaktionsgefäß gegeben wird), die Lebensdauer der unbeweglichen Zellen erheblich verlängert werden kann. Wird jedoch kein zusätzliches L-serin in das dritte Reaktionsgefäß gegeben, fällt das Molverhältnis von L-serin zu Indol und L-Tryptophan aus dem Rahmen der vorliegenden Erfindung, so daß die Lebensdauer der unbeweglichen Zellen nicht zufriedenstellend verlängert werden kann.
  • Das Verfahren der vorliegenden Erfindung kann für die industrielle, kontinuierliche Herstellung von L-Tryptophan verwendet werden, das als Bestandteil in Transfusionsflüssigkeiten oder als Additiv zu Viehfutter nützlich ist.

Claims (3)

1. Verfahren zur kontinuierlichen Herstellung von L-Tryptophan durch Reagieren von Indol und L-serin unter Verwendung einer unbeweglichen Enzymquelle, dadurch gekennzeichnet, daß die Molzahl von L-serin in dem Reaktionsgemisch zu jedem Zeitpunkt größer als die Molgesamtzahlen von Indol und L-Tryptophan in dem Reaktionsgemisch ist.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Molzahl von L-serin nicht weniger ist als 1,2 mal die Molgesamtzahlen von Indol und L-Tryptophan und nicht weniger ist als 1,5 mal die Molzahl von Indol.
3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Reaktion in einer Vielzahl von Reaktionsgefäßen erfolgt, wobei die in Anspruch 1 genannte Bedingung hinsichtlich der Molzahl von L-serin in jedem Reaktionsgefäß erfüllt wird und das erzeugte Reaktionsgemisch aus dem ersten Reaktionsgefäß in ein zweites oder folgendes Reaktionsgefäß gefüllt wird und, falls es für die in Anspruch 1 genannte Bedingung hinsichtlich der Molzahl von L-serin erforderlich ist, L-serin in das zweite oder folgende Reaktionsgefäß nachgefüllt wird.
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