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Die
vorliegende, hier offenbarte Erfindung stellt ein Verfahren zur
Herstellung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag verglichen
mit einer entsprechenden Pflanze vom Wildtyp bereit, bei dem man
eine oder mehrere Aktivitäten in einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt. Die vorliegende Erfindung
betrifft weiterhin Nukleinsäuren, die eines oder mehrere
Merkmale einer transgenen Pflanze verstärken oder verbessern, und
Zellen, Nachkommen, Samen und Pollen, die sich von diesen Pflanzen
oder Teilen ableiten, sowie Herstellungsverfahren und Verfahren
zur Anwendung solcher Pflanzenzellen bzw. Pflanzen, Nachkommen,
Samen oder Pollen. Dieses verbesserte Merkmal/diese verbesserten
Merkmale zeigt/zeigen sich in einem erhöhten Ertrag, vorzugsweise
durch die Verbesserung eines oder mehrerer Ertragsmerkmale, z. B.
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen.
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Unter
Freilandbedingungen hängt die Leistung von Pflanzen zum
Beispiel hinsichtlich Wachstum, Entwicklung, Aufbau von Biomasse
und Samenbildung von der Fähigkeit der Pflanze, zahlreiche
Umweltbedingungen, -veränderungen und -stressfaktoren zu
tolerieren bzw. sich daran anzupassen, ab. Seit Anbeginn der Landwirtschaft
und des Gartenbaus besteht ein Bedarf, bei der Kultivierung von
Pflanzen Pflanzenmerkmale zu verbessern. Durch Zuchtstrategien werden
die Kulturpflanzeneigenschaften zum Widerstehen gegen biotische
und abiotische Stressfaktoren, zur Verbesserung der Effizienz der
Nährstoffausnutzung und zur Veränderung anderer
den Pflanzen eigener kulturpflanzenspezifischer Ertragsparameter
gefördert, d. h. die Erhöhung des Ertrags durch
die Anwendung von technischen Fortschritten. Pflanzen sind sesshafte
Organismen und müssen infolgedessen dazu fähig
sein, mit verschiedenen Umweltstressfaktoren zu leben. Biotische Stressfaktoren
wie Pflanzenschädlinge und Pathogene einerseits und abiotische
Umweltstressfaktoren andererseits sind bedeutende limitierende Faktoren
des Wachstums und der Produktivität von Pflanzen (Boyer, Plant
Productivity and Environment, Science 218, 443–448 (1982); Bohnert
et al., Adaptations to Environmental Stresses, Plant Cell 7 (7),
1099–1111 (1995)), die so der Kultivierung und
der geographischen Verteilung von Pflanzen Grenzen setzen. Den verschiedenen
Stressfaktoren ausgesetzte Pflanzen haben typischerweise geringe
Erträge an Pflanzenmaterial wie Samen, Früchten
oder Produkten. Durch abiotische und biotische Stressfaktoren bewirkte
Verluste an Kulturpflanzen und Kulturpflanzenertragsverluste stellen
einen wichtigen ökonomischen und politischen Faktor dar
und tragen insbesondere in vielen unterentwickelten Ländern
zu Nahrungsmittelknappheit bei. Bei den heutzutage herkömmlichen
Verfahren zum Herbeiführen von Verbesserungen bei Kulturpflanzen
und Gartenpflanzen wendet man selektive Zuchtverfahren an, um Pflanzen
mit wünschenswerten Charakteristika zu identifizieren.
Durch Fortschritte in der Molekularbiologie ist es inzwischen möglich,
das Germplasma von Pflanzen auf eine spezifische Weise zu modifizieren.
Die Modifikation eines einzelnen Gens zum Beispiel führte
in mehreren Fällen zu einer signifikanten Steigerung z.
B. der Stresstoleranz (Wang et al., 2003) sowie
anderer Ertragsmerkmale. Es besteht ein Bedarf, Gene zu identifizieren,
die Resistenz gegen verschiedene Kombinationen von Stressfaktoren
verleihen oder die unter suboptimalen Wachstumsbedingungen einen
verbesserten Ertrag verleihen. Es besteht immer noch ein Bedarf,
Gene zu identifizieren, die dazu in der Lage sind, insgesamt den
Ertrag von Pflanzen zu verbessern.
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Es
besteht somit ein Bedarf, Gene zu identifizieren, die einer Pflanze
einen erhöhten Ertrag verleihen.
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Gemäß einer
ersten Ausführungsform stellt die vorliegende Erfindung
somit ein Verfahren zur Herstellung einer Pflanze mit erhöhtem
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden Pflanze vom Wildtyp,
bereit, welches wenigstens den folgenden Schritt umfasst: Erhöhen
oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alcoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Aammoniumtransporter, einem
Aquaporin, einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransoprtsystems,
einer Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase,
einem B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-specifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem inorganichen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, eine molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltrasnferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylgrucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein.
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Der
Ausdruck ”Ertrag” bezieht sich, so wie er hier
verwendet wird, allgemein auf ein messbares Produkt von einer Pflanze,
insbesondere einer Kulturpflanze. Ertrag und Ertragszunahme (im
Vergleich zu einer nicht transformierten Ausgangspflanze bzw. einer
Pflanze vom Wildtyp) lässt sich auf eine Reihe von Wegen messen,
und es versteht sich, dass es einem Fachmann möglich ist,
angesichts der jeweiligen Ausführungsformen, der jeweils
betroffenen Kulturpflanze und dem speziellen betreffenden Zweck
bzw. der betreffenden Anwendung die korrekte Bedeutung zu bestimmen.
Vorzugsweise lassen sich die bevorzugten gesteigerten oder verbesserten
Ertragscharakteristika einer hier beschriebenen Pflanze gemäß der
vorliegenden Erfindung in Abwesenheit oder Gegenwart von Stressbedingungen
erzielen. Die Bedeutung von ”Ertrag” hängt
somit vor allem von der interessierenden Kulturpflanze und der vorgesehenen
Verwendung ab, und es versteht sich, dass der Fachmann sich in jedem
betreffenden Fall von den Einzelheiten der Beschreibung her darüber
klar sein wird, was gemeint ist. Für die Zwecke der Beschreibung
der vorliegenden Erfindung bezieht sich gesteigerter oder erhöhter „Ertrag” auf
einen oder mehrere Ertragsparameter, ausgewählt aus der
Gruppe bestehend aus Biomasseertrag, Ertrag an Trockenbiomasse,
Ertrag an oberirdischer Trockenbiomasse, Ertrag an unterirdischer
Trockenbiomasse, Ertrag an Frischgewichtbiomasse, Ertrag an oberirdischer
Frischgewichtbiomasse, Ertrag an unterirdischer Frischgewichtbiomasse,
gesteigerter Ertrag an Erntegut, entweder Trockengewicht oder Frischgewicht
oder beides, entweder oberirdisch oder unterirdisch oder beides,
gesteigerter Ertrag an Kulturpflanzenfrüchten, entweder
Trockengewicht oder Frischgewicht oder beides, entweder oberirdisch oder
unterirdisch oder beides, und vorzugsweise gesteigerter Ertrag an
Samen, entweder Trockengewicht oder Frischgewicht oder beides, entweder
oberirdisch oder unterirdisch oder beides. Der Ausdruck ”Ertrag” bezieht
sich, so wie er hier verwendet wird, allgemein auf ein messbares
Produkt von einer Pflanze, insbesondere einer Kulturpflanze. Ertrag
und Ertragszunahme (im Vergleich zu einer nicht transformierten
Ursprungspflanze bzw. einer Pflanze vom Wildtyp) lässt
sich auf eine Reihe von Wegen messen. Es versteht sich, dass es
einem Fachmann möglich ist, angesichts der jeweiligen Ausführungsformen,
der jeweils betroffenen Kulturpflanze und dem speziellen betreffenden
Zweck bzw. der betreffenden Anwendung die korrekte Bedeutung zu
bestimmen.
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So
stellt die vorliegende Erfindung zum Beispiel Verfahren zur Herstellung
transgener Pflanzenzellen oder Pflanzen bereit, die ein erhöhtes
Ertragsmerkmal zeigen können, z. B. eine erhöhte
Toleranz gegenüber Umweltstress und/oder einen erhöhten
intrinsischen Ertrag und/oder eine erhöhte der Pflanze
eigene Biomasseproduktion verglichen mit einer entsprechenden (z.
B. nicht transformierten) Pflanze vom Wildtyp oder Ausgangspflanze,
bei dem man eine oder mehrere der oben erwähnten Aktivitäten
erhöht oder erzeugt.
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Gemäß einer
Ausführungsform bezieht sich eine Erhöhung des
Ertrags auf einen erhöhten Erntegutertrag, einen erhöhten
Biomasseertrag und/oder einen erhöhten Samenertrag. Gemäß einer
Ausführungsform bezieht sich „Ertrag”,
so wie er hier beschrieben wird, auf den Erntegutertrag einer Pflanze.
Der Ertrag einer Pflanze kann jeweils von der betreffenden Pflanze/Kulturpflanze
von Interesse sowie deren jeweils vorgesehener Verwendung (wie Nahrungsmittelproduktion,
Futterproduktion, der Produktion von verarbeiteten Nahrungsmitteln,
der Produktion von Biotreibstoff, Biogas oder Alkohol oder dergleichen)
von Interesse abhängen. Gemäß einer Ausführungsform
wird Ertrag als Ernteindex (ausgedrückt als Verhältnis
des Gewichts der entsprechenden erntbaren Teile dividiert durch
die Gesamtbiomasse), das Gewicht der erntbaren Teile pro Fläche
(Hektar, Quadratmeter oder dergleichen); und dergleichen berechnet.
Gemäß einer Ausführungsform bezieht sich „Ertrag” auf
Biomasseertrag, z. B. auf Trockengewicht-Biomasseertrag und/oder
Frischgewicht-Biomasseertrag. Biomasseertrag bezieht sich auf die
oberirdischen oder unterirdischen Teile einer Pflanze, je nach den
speziellen Umständen (Testbedingungen, spezielle Pflanze
von Interesse, Anwendung von Interesse und dergleichen). Gemäß einer
Ausführungsform bezieht sich Biomasseertrag auf die oberirdischen
und unterirdischen Teile. Der Biomasseertrag kann als Frischgewicht,
als Trockengewicht oder auf einer feuchtigkeitsangepassten Basis
berechnet werden. Der Biomasseertrag kann auf einer Pro-Pflanze-Basis
oder bezogen auf eine spezielle Fläche (z. B. Biomasseertrag
pro Hektar/Quadratmeter oder dergleichen) berechnet werden. Bei
anderen Ausführungsformen bezieht sich ”Ertrag” auf
den Samenertrag, der sich anhand eines oder mehrerer der folgenden
Parameter bestimmen lässt: Anzahl an Samen oder Anzahl
an gefüllten Samen (pro Pflanze oder pro Fläche
(Hektar/Quadratmeter oder dergleichen)); Samenfülltrate
(Verhältnis zwischen der Anzahl an gefüllten Samen
und der Gesamtanzahl an Samen); Anzahl an Blüten pro Pflanze;
Samenbiomasse oder Gesamtsamengewicht (pro Pflanze oder pro Fläche
(Hektar/Quadratmeter oder dergleichen)); „Thousand Kernel
Weight” (TKW; extrapoliert aus der Anzahl gezählter
gefüllter Samen und deren Gesamtgewicht; eine Erhöhung
des TKW kann auf eine erhöhte Samengröße,
ein erhöhtes Samengewicht, eine erhöhte Embryogröße
und/oder einen erhöhten Endosperm zurückzuführen
sein). Auch andere Parameter, die eine Messung des Samenertrags
erlauben, sind im Stand der Technik bekannt. Der Samenertrag lässt
sich auf Trockengewichtsbasis oder auf Frischgewichtsbasis oder
typischerweise auf einer feuchtigkeitsangepassten Basis, z. B. bei
einer Feuchtigkeit von 15,5 Prozent, bestimmen.
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Dieser
erhöhte Ertrag gemäß der vorliegenden
Erfindung lässt sich typischerweise erzielen, indem man,
im Vergleich zu einer Ursprungspflanze bzw. einer Pflanze vom Wildtyp,
eines oder mehrere der Ertragsmerkmale einer Pflanze steigert oder
verbessert. Zu diesen Ertragsmerkmalen einer Pflanze, deren Verbesserung
zu einem erhöhten Ertrag führt, zählen,
ohne dass dies als Einschränkung gelten soll, die Erhöhung
der der Pflanze eigenen Ertragskapazität, eine verbesserte
Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder eine erhöhte
Toleranz gegenüber Stress, insbesondere eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Stress.
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Dementsprechend
handelt es sich gemäß einer Ausführungsform
bei dem eine Erhöhung des Ertrags der Pflanze verleihenden
Ertragsmerkmal um eine Erhöhung der der Pflanze eigenen
Ertragskapazität, die sich zum Beispiel in einer Verbesserung
des spezifischen (intrinsischen) Samenertrags (z. B. hinsichtlich
einer erhöhten Samen-/Korngröße, einer
erhöhten Ährenzahl, einer erhöhten Anzahl
an Samen pro Ähre, einer Verbesserung der Samenfüllung,
einer Verbesserung der Samenzusammensetzung, Embryo- und/oder Endospermverbesserungen
oder dergleichen); Modifikation und Verbesserung der inhärenten Wachstums-
und Entwicklungsmechanismen einer Pflanze (wie Pflanzenhöhe,
Pflanzenwachstumsrate, Anzahl an Schoten, Position der Schoten an
der Pflanze, Anzahl an Internodien, Häufigkeit von Aufplatzen
der Schoten, Effizienz der Nodulation und Stickstofffixierung, Effizienz
der Kohlenstoffassimilation, Verbesserung der Wachstumskraft der
Keimlinge/der frühen Wachstumskraft, verbesserte Keimungseffizienz
(unter Stress- oder Nicht-Stress-Bedingungen), Verbesserung der
Pflanzenarchitektur, Zellzyklusmodifikationen, Photosynthesemodifikationen, verschiedene
Signalpfadmodifikationen, Modifikation der Steuerung der Transkription,
Modifikation der Steuerung der Translation, Modifikation von Enzymaktivitäten
und dergleichen); und/oder dergleichen zeigen kann. Dementsprechend
handelt es sich gemäß einer Ausführungsform
bei dem eine Erhöhung des Ertrags der Pflanze verleihenden
Ertragsmerkmal um eine Verbesserung oder Erhöhung der Stresstoleranz
einer Pflanze, die sich zum Beispiel in einer verbesserten oder
erhöhten Toleranz einer Pflanze gegenüber Stress,
insbesondere abiotischem Stress, zeigen kann. In der vorliegenden
Anmeldung bezieht sich abiotischer Stress im Allgemeinen auf abiotische
Umweltbedingungen, denen eine Pflanze typischerweise ausgesetzt
ist, einschließlich Bedingungen, die typischerweise als
Bedingungen von ”abiotischem Stress” bezeichnet
werden, einschließlich, jedoch nicht darauf beschränkt,
Dürre (Toleranz gegenüber Dürre lässt
sich als Ergebnis einer verbesserten Effizienz der Wasserausnutzung
erzielen), Bedingungen von Hitze, niedrigen Temperaturen und Kälte
(wie Frostbedingungen und Bedingungen von kühlen Temperaturen),
Versalzung, osmotischer Stress, Schatten, hohe Pflanzendichte, mechanischer
Stress, oxidativer Stress und dergleichen.
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Dementsprechend
wird bei einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
eine Erhöhung des Ertrags der Pflanze vermittelt, indem
man die „Effizienz der Nährstoffausnutzung einer
Pflanze” erhöht, z. B. indem man die Ausnutzungseffizienz
von Nährstoffen einschließlich, jedoch nicht darauf
beschränkt, Phosphor, Kalium und Stickstoff, verbessert.
Es besteht zum Beispiel ein Bedarf an Pflanzen, die dazu fähig
sind, Stickstoff effizienter auszunutzen, so dass für das
Wachstum weniger Stickstoff benötigt wird, was somit zu
einem verbesserten Ertragsniveau unter Stickstoffmangelbedingungen
führt. Weiterhin lassen sich mit den gegenwärtigen
bzw. standardgemäßen Niveaus an Stickstoffaufwand
höhere Erträge erzielen. Dementsprechend wird
bei einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung der
Pflanzenertrag erhöht, indem man die Effizienz der Stickstoffausnutzung
einer Pflanze oder eines Teils davon erhöht. Es ist somit
eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung, eine Pflanze bereitzustellen,
die eine gesteigerte Effizienz der Stickstoffausnutzung zeigt und/oder
unter Bedingungen mit eingeschränkter Stickstoffversorgung
einen erhöhten Ertrag zeigt, verglichen mit einer entsprechenden
Pflanze vom Wildtyp. Aufgrund der hohen Kosten von Stickstoffdünger
im Verhältnis zu den Erlösen aus landwirtschaftlichen
Produkten und darüber hinaus seiner abträglichen
Wirkung auf die Umwelt ist es wünschenswert, Strategien
zu entwickeln, um den Stickstoffeintrag zu reduzieren und/oder die
Stickstoffaufnahme und/oder die Verwertung des zur Verfügung
stehenden Stickstoffs zu optimieren und gleichzeitig einen optimalen
Ertrag, eine optimale Produktivität und eine optimale Qualität
an Pflanzen, vorzugsweise kultivierten Pflanzen, z. B. Kulturpflanzen,
zu bewahren. Ebenfalls wünschenswert ist es, den gleichen
Ertrag an Kulturpflanzen mit einen geringeren Einsatz an Düngemitteln
und/oder einen höheren Ertrag auf Böden mit ähnlicher
oder sogar schlechterer Qualität zu erzielen. Eine gesteigerte
NUE der Pflanze lässt sich gemäß der
folgenden Methode bestimmen und quantifizieren:
Transformierte
Pflanzen werden in Töpfen in einer Wachstumskammer (Svalöf
Weibull, Svalöv, Schweden) herangezogen. Handelt es sich
bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden Samen davon
in Töpfe ausgesät, die eine 1:1 (v:v) Mischung
von nährstoffarmem Boden („Einheitserde Typ 0”,
30% Lehm, Tantau, Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die
Keimung wird durch eine 4-tägige Dunkelperiode bei 4°C
induziert. Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen
herangezogen. In dem Fall, dass es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis
thaliana handelt, sind die Standardwachstumsbedingungen folgende: Lichtperiode
von 16 Stunden Licht und 8 Stunden Dunkelheit, 20°C, 60%
relative Luftfeuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE.
Handelt es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden
sie jeden zweiten Tag mit einer stickstoffarmen Nährstofflösung
gegossen. Nach 9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach
einer Gesamtzeit von 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet
und anhand des Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen,
vorzugsweise der Rosetten, eingestuft. Bei einer weiteren Ausführungsform
wird die Toleranz gegenüber Dürre nach der in
den Beispielen beschriebenen Methode bestimmt. Dementsprechend betrifft
die vorliegende Erfindung in einer Ausführungsform ein
Verfahren zur Erhöhung des Ertrags, welches die folgenden
Schritte umfasst:
- (a) Messen des Stickstoffgehalts
im Boden und
- (b) Bestimmen, ob der Stickstoffgehalt im Boden optimal oder
suboptimal für das Wachstum einer Ursprungspflanze oder
einer Pflanze vom Wildtyp, zum Beispiel einer Kulturpflanze, ist
und
- (c1) Heranziehen der erfindungsgemäßen Pflanze
in diesem Boden, wenn der Stickstoffgehalt suboptimal für
das Wachstum der Ursprungspflanze oder der Pflanze vom Wildtyp ist,
oder
- (c2) Heranziehen der erfindungsgemäßen Pflanze
in dem Boden und Vergleich des Ertrags mit dem Ertrag einer Standardpflanze,
einer Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp und Auswahl
und Heranziehen der Pflanze, die den höchsten Ertrag zeigt,
wenn der Stickstoffgehalt optimal für die Ursprungspflanze bzw.
die Pflanze vom Wildtyp ist.
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Bei
einer weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man die Stresstoleranz(en)
der Pflanze erhöht. Im Allgemeinen kann der Ausdruck „erhöhte
Toleranz gegenüber Stress” als das Überleben
von Pflanzen und/oder eine höhere Ertragsproduktion unter
Stressbedingungen, verglichen mit einer nicht transformierten Pflanze
vom Wildtyp bzw. Ausgangspflanze, definiert werden. Während
ihres Lebenszyklus ist eine Pflanze im Allgemeinen verschiedenen
Umweltbedingungen ausgesetzt. Hier werden alle solchen Bedingungen,
die unter gewissen Umständen einen Einfluss auf den Pflanzenertrag haben,
als ”Stress”bedingung bezeichnet. Umweltstressfaktoren
können allgemein in biotische und abiotische (Umwelt-)Stressfaktoren
unterteilt werden. Ungünstige Nährstoffbedingungen werden
manchmal auch als „Umweltstress” bezeichnet. Die
vorliegende Erfindung zieht auch Lösungen für
diese Art von Umweltstress in Betracht, die sich zum Beispiel auf
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung
beziehen. Bei einer weiteren Ausführungsform der vorliegenden
Erfindung wird der Pflanzenertrag erhöht, indem man die
Toleranz(en) einer Pflanze oder eines Teils davon gegenüber
abiotischem Stress erhöht. Für die Zwecke der
Beschreibung der vorliegenden Erfindung werden die Ausdrücke „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Stress”, „gesteigterte
Resistenz gegen abiotischen Umweltstress”, „gesteigerte
Toleranz gegenüber Umweltstress”, „verbesserte
Anpassung an Umweltstress” und andere Variationen davon
sowie Ausdrücke mit einer ähnlichen Bedeutung
austauschbar verwendet und beziehen sich ohne Einschränkung
auf eine Verbesserung der Toleranz gegenüber einem oder
mehreren der wie hier beschriebenen abiotischen Umweltstressfaktoren,
verglichen mit einer entsprechenden Ursprungspflanze bzw. Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon. Der Ausdruck Toleranz(en) gegenüber
abiotischem Stress bezieht sich zum Beispiel auf Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, Toleranz gegenüber Dürre,
Toleranz gegenüber Hitze, Toleranz gegenüber Salzstress
und andere. Stresstoleranz in Pflanzen wie Toleranz gegenüber
Stress durch niedrige Temperaturen, Dürre, Hitze und Salz können
ein gemeinsames, für das Pflanzenwachstum wichtiges Element,
nähmlich die Verfügbarkeit von Wasser, haben.
Pflanzen sind während ihres Lebenszyklus typischerweise
Bedingungen von verringertem Wassergehalt in der Umwelt ausgesetzt.
Die Schutzstrategien sind ähnlich denen für die
Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen.
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Dementsprechend
bezieht sich bei einer Ausführungsform der vorliegenden
Erfindung dieses Ertragsmerkmal auf eine erhöhte Effizienz
der Wasserausnutzung der erfindungsgemäßen Pflanze
und/oder eine erhöhte Toleranz der erfindungsgemäßen
Pflanze gegenüber Dürrebedingungen. Gemäß einer
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung bezieht sich
der Ausdruck Dürrestress auf einen Umweltstress, der einen Wassermangel
in Pflanzen oder eine verminderte Wasserversorgung von Pflanzen
zur Folge hat, einschließlich einem sekundären
Stress durch niedrige Temperaturen und/oder Salz und/oder einem
primären Stress während einer Dürre oder
Hitzewelle, z. B. Austrocknung usw. Eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürrebedingungen lässt sich
nach der folgenden Methode bestimmen und quantifizieren. Transformierte
Pflanzen werden einzeln in Töpfen in einer Wachstumskammer
(York Industriekälte GmbH, Mannheim, Deutschland) kultiviert. Die
Keimung wird induziert. In dem Fall, dass es sich bei den Pflanzen
um Arabidopsis thaliana handelt, werden die ausgesäten
Samen bei 4°C im Dunkeln 3 Tage lang gehalten, um die Keimung
zu induzieren. Anschließend werden die Bedingungen 3 Tage
lang zu 20°C/6°C Tages/Nacht-Temperatur mit einem 16/8h-Tag-Nacht-Zyklus
bei 150 μE/m2s verändert.
Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen
herangezogen. In dem Fall, dass es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis
thaliana handelt, sind die Standardwachstumsbedingungen folgende:
Lichtperiode von 16 Stunden Licht und 8 Stunden Dunkelheit, 20°C,
60% relative Luftfeuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von
200 μE. Die Pflanzen werden wachsen gelassen und kultiviert,
bis sie Blätter entwickeln. In dem Fall, dass es sich bei
den Pflanzen um Arabidopsis thaliana handelt, werden sie täglich
bewässert, bis sie ungefähr 3 Wochen alt waren.
Beginnend zu dieser Zeit wurde eine Dürre durch Wasserentzug
herbeigeführt. Nachdem die nicht-transformierten Wildtyp-Pflanzen
sichtbare Symptome einer Schädigung aufzeigen, beginnt
die Auswertung, und die Pflanzen werden hinsichtlich Symptomen von
Dürresymptomen und hinsichtlich des Biomasseproduktion-Vergleichs
mit Wildtyp- und Nachbarpflanzen 5–6 Tage lang nacheinander
bewertet. Bei einer weiteren Ausführungsform wird die Toleranz
gegenüber Dürre, z. B. Toleranz gegenüber
zyklischer Dürre, nach der in den Beispielen beschriebenen
Methode bestimmt. Bei einer bevorzugten Ausführungsform
handelt es sich bei der Toleranz gegenüber Dürre
um eine Toleranz gegenüber zyklischer Dürre. Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung in einer Ausführungsform
ein Verfahren zur Erhöhung des Ertrags, welches die folgenden
Schritte umfasst:
- (a) Bestimmen, ob die Wasserversorgung
in der Pflanzfläche optimal oder suboptimal für
das Wachstum einer Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp,
zum Beispiel einer Kulturpflanze, ist und/oder Bestimmen der visuellen
Symptome von Verletzungen von Pflanzen, die in der Pflanzfläche
wachsen, und
- (b1) Heranziehen der erfindungsgemäßen Pflanze
in diesem Boden, wenn die Wasserversorgung suboptimal für
das Wachstum einer Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp
ist oder visuelle Symptome von Dürre bei einer Standardpflanze,
eine Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp, die in der Pflanzfläche
wachsen, festgestellt werden können, oder
- (b2) Heranziehen der erfindungsgemäßen Pflanze
in dem Boden und Vergleich des Ertrags mit dem Ertrag einer Standardpflanze,
einer Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp und Auswahl
und Heranziehen der Pflanze, die den höchsten Ertrag zeigt,
wenn die Wasserversorgung optimal für die Ursprungspflanze
bzw. die Pflanze vom Wildtyp ist.
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Zu
den sichtbaren Schädigungssymptomen gehören eines
oder eine beliebige Kombination von zwei, drei oder mehreren der
folgenden Merkmale:
- a) Welken,
- b) Braunfärbung der Blätter,
- c) Abnahme des Turgordrucks, was ein Herunterhängen
von Blättern bzw. Nadelstängeln und Blüten
zur Folge hat,
- d) Herunterhängen und/oder Abwerfen von Blättern
oder Nadeln,
- e) die Blätter sind grün, aber im Vergleich
zu den Kontrollen leicht zum Boden hin abgewinkelt,
- f) die Blattkanten haben begonnen, sich nach innen zu falten
(einzudrehen),
- g) vorzeitiges Abwerfen von Blättern oder Nadeln,
- h) Verlust von Chlorophyll in den Blättern oder Nadeln
und/oder Vergilbung.
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Bei
einer weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
handelt es sich bei diesem Ertragsmerkmal der erfindungsgemäßen
Pflanze um eine erhöhte Toleranz dieser Pflanze gegenüber
Bedingungen von Hitze.
-
Bei
einer anderen Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
handelt es sich bei diesem Ertragsmerkmal der erfindungsgemäßen
Pflanze um eine erhöhte Toleranz dieser Pflanze gegenüber
niedrigen Temperaturen, wozu z. B. Frosttoleranz und eine Toleranz
gegenüber kühlen Temperaturen zählt.
Niedrige Temperaturen beeinträchtigen eine Vielzahl von
biologischen Prozessen. Sie verzögern oder inhibieren nahezu
alle metabolischen und zellulären Prozesse. Die Reaktion
von Pflanzen auf niedrige Temperaturen ist eine wichtige Determinante
ihres ökologischen Bereichs. Das Problem, die niedrigen
Temperaturen ertragen zu müssen, wird dadurch verschlimmert,
dass es erforderlich ist, die Wachstumsperiode über den
in hohen Breitengraden oder großen Höhen anzutreffenden
kurzen Sommer hinaus zu verlängern. Die meisten Pflanzen
haben Anpassungsstrategien entwickelt, um sich gegen niedrige Temperaturen
zu schützen. Im Allgemeinen kann man die Anpassung an niedrige
Temperaturen in eine Toleranz gegenüber kühlen
Temperaturen und eine Frosttoleranz unterteilen. Eine Toleranz gegenüber
kühlen Temperaturen findet man in der Natur in Arten aus
gemäßigten oder borealen Zonen, und sie ermöglicht
das Überleben und ein verbessertes Wachstum bei niedrigen
Temperaturen, jedoch Nicht-Frost-Temperaturen. Arten aus tropischen
oder subtropischen Zonen sind empfindlich gegenüber kühlen
Temperaturen und zeigen häufig ein Welken, Chlorose oder
Nekrose, ein verlangsamtes Wachstum und sogar Absterben bei Temperaturen
um etwa 10°C während eines oder mehrerer Entwicklungsstadien.
Dementsprechend bezieht sich eine verbesserte oder gesteigerte ”Abkühlungstoleranz”,
oder Abwandlungen hiervon, auf eine verbesserte Adaptierung an niedrige,
jedoch Nicht-Frost-Temperaturen um 10°C, vorzugsweise Temperaturen
zwischen 1 bis 18°C, weiter bevorzugt 4–14°C,
und am stärksten bevorzugt 8 bis 12°C, was hierin
nachstehend als eine ”Abkühlungstemperatur” bezeichnet
wird. Eine Frosttoleranz ermöglicht ein Überleben
bei Temperaturen von um null Grad bis insbesondere Temperaturen
von unter null Grad. Man nimmt an, dass dies durch ein Verfahren
gefordert wird, das als Kälteakklimatisierung bezeichnet wird
und das bei niedrigen Temperaturen, jedoch Nicht-Frost-Temperaturen,
stattfindet und für eine erhöhte Frosttoleranz
bei Temperaturen von unter null Grad sorgt. Darüber hinaus
haben die meisten Arten aus gemäßigten Regionen
Lebenszyklen, die an die saisonalen Temperaturveränderungen
angepasst sind. Bei diesen Pflanzen können niedrige Temperaturen über
den Prozess der Stratifizierung und Vernalisierung auch eine wichtige
Rolle bei der Pflanzenentwicklung spielen. Es wird offensichtlich,
dass eine klare Unterscheidung zwischen bzw. Definition von Toleranz
gegenüber kühlen Temperaturen und Frosttoleranz
schwierig ist, und dass die Prozesse überlappend oder miteinander
verbunden sein können. Eine verbesserte oder gesteigerte ”Frosttoleranz”,
oder Abwandlungen hiervon, bezieht sich hier auf eine verbesserte
Adaptierung an Temperaturen nahe oder unter null, nämlich
vorzugsweise Temperaturen unterhalb von 4°C, weiter bevorzugt
unter 3 oder 2°C, und besonders bevorzugt bei oder unter
0 (null)°C oder unterhalb von –4°C, oder
sogar extrem geringe Temperaturen bis hinab zu –10°C
oder tiefer, was hierin als ”Frosttemperatur” bezeichnet
wird. „Verbesserte Anpassung” an Umweltstress
wie z. B. Frosttemperaturen und/oder kühle Temperaturen
bezieht sich hier auf eine verbesserte Pflanzenleistung, die zu
einem erhöhten Ertrag, insbesondere hinsichtlich eines
oder mehrerer der oben ausführlicher definierten Ertragsmerkmale,
führt. Dementsprechend kann die erfindungsgemäße Pflanze
bei einer Ausführungsform ein frühes Keimlingswachstum
zeigen, nachdem eine gegenüber kühlen Temperaturen
empfindliche Pflanze vom Wildtyp oder Ursprungspflanze niedrigen
Temperaturen ausgesetzt wurde, wodurch bei einer weiteren Ausführungsform
die Samenkeimungsraten verbessert werden. Der Prozess der Samenkeimung
hängt stark von der Umwelttemperatur ab, und die Eigenschaften
der Samen bestimmen das Aktivitätsniveau und die Leistung
während der Keimung und dem Auflaufen der Keimlinge, wenn
man sie niedrigen Temperaturen aussetzt. Das erfindungsgemäße
Verfahren stellt gemäß einer Ausführungsform eine
Pflanze bereit, die unter kühlen Bedingungen eine reduzierte
Verzögerung der Blattentwicklung zeigt. Gemäß einer
Ausführungsform betrifft das Verfahren gemäß der
Erfindung eine Herstellung toleranter wichtiger Kulturpflanzen,
z. B. Mais, Bohnen, Reis, Sojabohnen, Baumwolle, Tomaten, Bananen,
Gurken und Kartoffeln, da die meisten wichtigen Kulturpflanzen gegenüber
kühlen Temperaturen empfindlich sind. Eine gesteigerte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen lässt sich zum
Beispiel nach der folgenden Methode bestimmen:
Transformierte
Pflanzen werden in Blumentöpfen in einer Wachstumskammer
(z. B. York, Mannheim, Deutschland) herangezogen. Handelt es sich
bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana, so werden die Samen davon in
Töpfe eingesät, die eine 3,5:1 (v:v) Mischung
an nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland)
und Sand enthalten. Die Pflanzen werden unter standardmäßigen
Wachstumsbedingungen wachsen gelassen. In dem Fall, dass es sich
bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana handelt, sind die Standardwachstumsbedingungen
folgende: Lichtperiode von 16 Stunden Licht und 8 Stunden Dunkelheit,
20°C, 60% relative Luftfeuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte
von 200 μmol/m2s. Die Pflanzen
werden herangezüchtet und kultiviert. In dem Fall, dass
es sich bei den Pflanzen um Arabidopsis thaliana handelt, werden
sie jeden zweiten Tag bewässert. Nach 9 bis 10 Tagen werden
die Pflanzen vereinzelt. Kälte (z. B. Abkühlen
bei 11–12°C) wird 14 Tage nach der Aussaat bis
zum Ende des Experiments angewandt. Nach einer Gesamtwachstumsperiode
von 29 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des
Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen, im Fall von
Arabidopsis vorzugsweise der Rosetten, eingestuft.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung in einer Ausführungsform
ein Verfahren zur Erhöhung des Ertrags, welches die folgenden
Schritte umfasst:
- (a) Bestimmen, ob die Temperatur
in der Pflanzfläche optimal oder suboptimal für
das Wachstum einer Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp
ist, zum Beispiel einer Kulturpflanze, und
- (b1) Heranziehen der erfindungsgemäßen Pflanze
in diesem Boden, wenn die Temperatur suboptimal niedrig für
das Wachstum einer auf dieser Fläche wachsenden Ursprungspflanze
oder Pflanze vom Wildtyp ist, oder
- (b2) Heranziehen der erfindungsgemäßen Pflanze
in dem Boden und Vergleich des Ertrags mit dem Ertrag einer Standardpflanze,
einer Ursprungspflanze oder einer Pflanze vom Wildtyp und Auswahl
und Heranziehen der Pflanze, die den höhsten Ertrag zeigt,
wenn die Temperatur optimal für die Ursprungspflanze bzw. die
Pflanze vom Wildtyp ist.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung kann
es sich bei diesem Ertragsmerkmal auch um eine erhöhte
Versalzungstoleranz (Salztoleranz), eine Toleranz gegenüber
osmotischem Stress, eine erhöhte Schattentoleranz, eine
erhöhte Toleranz gegenüber einer hohen Pflanzendichte,
eine erhöhte Toleranz gegenüber mechanischen Stressfaktoren,
und/oder eine erhöhte Toleranz gegenüber oxidativem
Stress handeln.
-
Dementsprechend
wird bei einer Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
der Ertrag erhöht, indem man eines oder mehrere der wie
hier definierten Ertragsmerkmale verbessert.
-
Die
vorliegende Erfindung stellt somit ein Verfahren zur Herstellung
einer transgenen Pflanze mit einem erhöhten Ertragsmerkmal,
verglichen mit einer entsprechenden Ursprungspflanze oder Pflanze
vom Wildtyp bereit, bei dem man eine oder mehrere Aktivitäten
(„Aktivitäten”), ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease, einer
Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein,
einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer
Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase,
einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase, einem
Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem
Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer
Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
erhöht oder erzeugt.
-
Gemäß einer
Ausführungsform stellt die vorliegende Erfindung somit
ein Verfahren zur Herstellung einer Pflanze mit einer erhöhten
Stressresistenz, insbesondere Resistenz gegenüber abiotischem
Stress, verglichen mit einer entsprechenden Ursprungspflanze oder
Pflanze vom Wildtyp bereit, bei dem man eine oder mehrere dieser
Aktivitäten erhöht oder erzeugt. Bei einer anderen
Ausführungsform handelt es sich bei der gemäß den
Verfahren der vorliegenden Erfindung erzielten Resistenz gegen abiotischen
Stress, die von der erfindungsgemäßen transgenen
Pflanze gezeigt wird, um eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber kühlen Temperaturen. Bei einer anderen
Ausführungsform handelt es sich bei der gemäß den
Verfahren der vorliegenden Erfindung erzielten Resistenz gegen abiotischen
Stress, die von der erfindungsgemäßen transgenen
Pflanze gezeigt wird, um eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
zyklischer Dürre.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform stellt die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zur Herstellung einer Pflanze mit einem erhöhten
intrinsischen Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden Ursprungspflanze oder
Pflanze vom Wildtyp bereit, bei dem man eine oder mehrere dieser
Aktivitäten erhöht oder erzeugt.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform stellt die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zur Herstellung einer Pflanze mit einer erhöhten
Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer
entsprechenden Ursprungspflanze oder Pflanze vom Wildtyp bereit,
bei dem man eine oder mehrere dieser Aktivitäten erhöht
oder erzeugt. Bei einer anderen Ausführungsform handelt
es sich bei der gemäß den Verfahren der vorliegenden Erfindung
erzielten und durch die transgene Pflanze der Erfindung gezeigte
Effizienz der Nährstoffausnutzung um eine erhöhte
Effizienz der Stickstoffausnutzung.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird
somit ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanze, von
Nachkommen, Samen und/oder Pollen, die/das sich von solch einer Pflanze
ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, insbesondere eine Toleranz gegenüber
kühlen Temperaturen, zeigen, bei dem man eine oder mehrere
dieser Aktivitäten erhöht oder erzeugt.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird
somit ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanze, von
Nachkommen, Samen und/oder Pollen, die/das sich von solch einer Pflanze
ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen sowie Effizienz der Stickstoffausnutzung
(NUE) und/oder einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder
eine Toleranz gegenüber zyklischer Dürre, insbesondere
eine Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen, und
eine Toleranz gegenüber Dürre, zeigen, bei dem
man eine oder mehrere dieser Aktivitäten erhöht
oder erzeugt.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird
somit ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanze, von
Nachkommen, Samen und/oder Pollen, die/das sich von solch einer Pflanze
ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen sowie Effizienz der Stickstoffausnutzung
(NUE) und eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre oder einen erhöhten intrinsischen Ertrag,
insbesondere eine Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen,
und eine Toleranz gegenüber Dürre und eine erhöhte
Biomasse, zeigen, bei dem man eine oder mehrere dieser Aktivitäten erhöht
oder erzeugt.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird
somit ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanze, von
Nachkommen, Samen und/oder Pollen, die/das sich von solch einer Pflanze
ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen sowie Effizienz der Stickstoffausnutzung
(NUE) oder eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre und einen erhöhten intrinsischen Ertrag,
insbesondere eine Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen,
und eine Toleranz gegenüber Dürre und eine erhöhte
Biomasse, zeigen, bei dem man eine oder mehrere dieser Aktivitäten erhöht
oder erzeugt.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird
somit ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanze, von
Nachkommen, Samen und/oder Pollen, die/das sich von solch einer Pflanze
ableitet/ableiten, bereitgestellt, die jeweils verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen sowie Effizienz der Stickstoffausnutzung
(NUE) und eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre und einen erhöhten intrinsischen Ertrag,
insbesondere eine Toleranz gegenüber kühlen Temperaturen,
und eine Toleranz gegenüber Dürre und eine erhöhte
Biomasse, zeigen, bei dem man eine oder mehrere dieser Aktivitäten
erhöht oder erzeugt.
-
Weiterhin
stellt die vorliegende Erfindung gemäß einer Ausführungsform
eine transgene Pflanze bereit, die verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Ursprungspflanze oder -pflanzenzelle bzw.
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp eines oder mehrere mit einem
erhöhten Ertrag in Zusammenhang stehende Merkmale zeigt,
bei dem man eine oder mehrere aus der oben erwähnten Gruppe
von Aktivitäten ausgewählte Aktivitäten
erhöht oder erzeugt.
-
Weiterhin
betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung
einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden Pflanze vom Wildtyp, welches wenigstens einen
der Schritte umfasst, die aus der aus den folgenden Punkten bestehenden
Gruppe ausgewählt sind:
- (i) Erhöhen
oder Erzeugen der Aktivität eines Polypeptids, umfassend
ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder wenigstens ein Polypeptidmotiv,
wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II bzw. Tabelle IV aufgeführt; oder
- (ii) Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines
Expressionsprodukts eines Nukleinsäuremoleküls,
umfassend ein Polynukleotid, wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle
I aufgeführt, und
- (iii) Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität
eines funktionellen Äquivalents von (i) oder (ii).
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird die Erhöhung oder Erzeugung
einer oder mehrerer Aktivitäten durch eine oder mehrere
Nukleinsäuresequenzen verliehen, die ein Polynukleotid,
ausgewählt aus der wie in Tabelle 1, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Gruppe, umfassen. Dementsprechend wird die Erhöhung oder
Erzeugung einer oder mehrerer Aktivitäten zum Beispiel
durch eines oder mehrere Expressionsprodukte dieses Nukleinsäuremoleküls,
z. B. Proteine, verliehen. Dementsprechend wird bei der oben beschriebenen
vorliegenden Erfindung die Erhöhung oder Erzeugung dieser
einen Aktivität oder dieser mehreren Aktivitäten
zum Beispiel durch ein oder mehrere Protein(e) verliehen, die jeweils
ein aus der wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten Gruppe
ausgewähltes Polypeptid umfassen.
-
Für
die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung werden die
Proteine mit einer Aktivität, ausgewählt aus der
Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase, einer
Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
Proteinen, die ein Polypeptid umfassen, das von einer oder mehreren
wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen
kodiert wird, oder Proteinen, die ein wie in Tabelle II, Spalten
5 und 7, gezeigtes Polypeptid umfassen, auch als „Yield
Related Proteins” bzw. „YRPs” bezeichnet.
-
Dementsprechend
werden die Gene der vorliegenden Erfindung bzw. die gemäß der
vorliegenden Erfindung verwendeten Gene, die für ein Protein
mit einer Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe
bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
kodieren, die für ein Protein kodieren, das ein Polypeptid
umfasst, das von einer wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Nukleinsäuresequenz kodiert wird, und/oder die für
ein Protein kodieren, das ein wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7,
gezeigtes Polypeptid umfasst, auch als „für YRP
kodierende Gene” bezeichnet.
-
Die
vorliegende Erfindung stellt somit gemäß einer
Ausführungsform ein Verfahren zur Herstellung einer Pflanze
mit einer erhöhten Ausbeute, verglichen mit einer entsprechenden
Ursprungspflanze oder Pflanze vom Wildtyp bereit, bei dem man eine
oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe
bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
erhöht oder erzeugt, was durch eine oder mehrere Nukleinsäuresequenzen,
die ein Polynukleotid, ausgewählt aus der wie in Tabelle
I, Spalten 5 oder 7, gezeigten Gruppe, umfassen, oder durch ein
oder mehrere Proteine, die jeweils ein Polypeptid umfassen, das
durch eine oder mehrere aus der wie in Tabelle I, Spalte 5 oder
7, gezeigten Gruppe ausgewählte Nukleinsäuresequenzen
kodiert wird, oder durch ein oder mehrere Proteine, die jeweils
ein aus der wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten Gruppe
ausgewähltes Polypeptid umfassen, verliehen wird. Wie erwähnt
kann die Ertragserhöhung durch ein oder mehrere Ertragsmerkmale
vermittelt werden. Das erfindungsgemäße Verfahren
betrifft somit die Herstellung einer Pflanze, die ein oder mehrere Ertragsmerkmale
zeigt.
-
Das
erfindungsgemäße Verfahren stellt somit ein Verfahren
zur Herstellung einer Pflanze bereit, die eine erhöhte
Effizienz der Nährstoffausnutzung, z. B. Effizienz der
Stickstoffausnutzung (NUE), eine erhöhte Stressresistenz,
insbesonders Resistenz gegen abiotischen Stress, eine erhöhte
Effizienz der Nährstoffausnutzung, eine erhöhte
Effizienz der Wasserausnutzung und/oder eine erhöhte Stressresistenz,
insbesonders Resistenz gegen abiotischen Stress, insbesondere Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen oder Toleranz gegenüber
Dürre oder einen erhöhten intrinsischen Ertrag
zeigt.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird diese Aktivität, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus:
einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, dem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein,
einem Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein
erhöht, indem man die Menge und/oder spezifische Aktivität
eines oder mehrerer Proteine mit dieser Aktivität erhöht, z.
B. eines oder mehrerer der wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten
Polypeptide.
-
Die
vorliegende Erfindung betrifft weiterhin ein Verfahren zur Herstellung
einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden Ursprungspflanze oder Pflanze vom Wildtyp,
bei dem man
- (a) in einem Kern einer Pflanzenzelle,
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon eine oder mehrere
Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe bestehend
aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein, erhöht
oder erzeugt; und
- (b) die Pflanzenzelle, die Pflanze oder den Teil davon unter
Bedingungen kultiviert oder heranzieht, die die Entwicklung der
Pflanzenzelle, der Pflanze oder des Teils davon erlauben, und
- (c) eine Pflanze regeneriert, die einen erhöhten Ertrag,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Ursprungspflanze oder Pflanze vom Wildtyp zeigt;
- (d) und gegebenenfalls die Pflanze oder einen Teil davon mit
erhöhtem Ertrag, vorzugsweise verbesserter Effizienz der
Nährstoffausnutzung und/oder Resistenz gegen abiotischen
Stress, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, die/das sichtbare Symptome von Mängeln und/oder
Absterben zeigt, auswählt.
-
Die
vorliegende Erfindung betrifft außerdem ein Verfahren zur
Identifikation einer Pflanze mit einem erhöhten Ertrag,
bei dem man eine Population von einem oder mehreren Kernen von Pflanzenzellen,
Pflanzenzellen, Pflanzengeweben oder Pflanzen oder Teilen davon
auf eine Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend
aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden Protein
des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase, einer
Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein
(NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden
Protein zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen
Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer
Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase,
einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase, einem
Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem
Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem
SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
untersucht, das Ausmaß der Aktivität mit dem Ausmaß der
Aktivität in einer Referenz vergleicht; einen oder mehrere Kerne
von Pflanzenzellen, Pflanzenzellen, Pflanzengewebe oder Pflanzen
oder Teile davon mit einer im Vergleich zur Referenz erhöhten
Aktivität identifiziert und gegebenenfalls eine Pflanze
aus dem identifizierten Kern einer Pflanzenzelle, der identifizierten
Zelle bzw. dem identifizierten Gewebe herstellt.
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Gemäß einer
weiteren Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
außerdem ein Verfahren zur Identifikation einer Pflanze
mit einem erhöhten Ertrag, bei dem man eine Population
von einem oder mehreren Kernen von Pflanzenzellen, Pflanzenzellen,
Pflanzengeweben oder Pflanzen oder Teilen davon auf das Expressionsniveau
einer Nukleinsäure untersucht, die für ein Polypeptid
kodiert, das eine Aktivität, ausgewählt aus der
Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen und
Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase, einem
die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase, einem
Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
verleiht, das Expressionsniveau mit einer Referenz vergleicht; einen
oder mehrere Kerne von Pflanzenzellen, Pflanzenzellen, Pflanzengewebe
oder Pflanzen oder Teile davon mit einem im Vergleich zur Referenz
erhöhten Expressionsniveau identifiziert und gegebenenfalls
eine Pflanze aus dem identifizierten Kern einer Pflanzenzelle, der identifizierten
Zelle bzw. dem identifizierten Gewebe herstellt.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zum Erhöhen des Ertrags einer Population
von Pflanzen, bei dem man die Wachstumstemperatur(en) in der Pflanzfläche prüft,
die Temperaturen mit der optimalen Wachstumstemperatur einer Pflanzenart
oder einer Sorte, die für das Pflanzen in Betracht gezogen
wird, vergleicht und die erfindungsgemäße Pflanze
pflanzt und heranzieht, wenn die Wachstumstemperatur für
das Pflanzen und Heranziehen der für das Pflanzen in Betracht
gezogenen Pflanzenart oder oder Sorte nicht optimal ist. Das Verfahren
kann in Teilen oder als Ganzes einmal oder mehrmals wiederholt werden.
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Gemäß einer
Ausführungsform war es Aufgabe der vorliegenden Erfindung,
ein Verfahren zur Verbesserung der Anpassung an Umweltstress, insbesondere
der Anpassung an niedrige Temperaturen, d. h. zur Steigerung der
Toleranz eines photosynthetisch aktiven Organismus gegenüber
niedrigen Temperaturen einschließlich, jedoch nicht darauf
beschränkt, der Steigerung der Toleranz gegenüber
kühlen Temperaturen und/oder der Frosttoleranz, was sich
alleine oder insgesamt in einer solchen erhöhten Anpassung
an abiotischen Stress zeigt, und/oder ein Verfahren für
einen erhöhten Ertrag unter Bedingungen von abiotischem Stress,
insbesondere niedrigen Temperaturen, zu entwickeln. Es wurde gefunden,
dass diese Aufgabe durch die Bereitstellung eines hier beschriebenen
Verfahrens gemäß der vorliegenden Erfindung gelöst
wird.
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Eine
weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist die Bereitstellung
einer Pflanzenzelle und/oder einer Pflanze mit einer verbesserten
Toleranz gegenüber abiotischem Umwelstress, insbesondere
niedrigen Temperaturen, und/oder mit einem erhöhten Ertrag
unter Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp bzw. einer Ausgangspflanzenzelle
und/oder Ausgangspflanze. Es wurde gefunden, dass diese Aufgabe
durch die Bereitstellung einer hier beschriebenen Pflanzenzelle
und/oder Pflanze gemäß der vorliegenden Erfindung
gelöst wird.
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Gemäß einer
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden diese
Merkmale durch ein Verfahren für eine gesteigerte Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress in einem photosynthetisch
aktiven Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, verglichen mit einem
entsprechenden (nicht transformierten) photosynthetisch aktiven
Organismus vom Wildtyp oder photosynthetisch aktiven Ausgangsorganismus,
erzielt. „Verbesserte Anpassung” an Umwelstress
wie z. B. Frosttemperaturen und/oder kühle Temperaturen
bezieht sich auf eine verbesserte Pflanzenleistung. Dementsprechend
bezieht sich, für die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden
Erfindung, der Ausdruck ”niedrige Temperatur” mit
Bezug auf Stress durch niedrige Temperaturen auf einen photosynthetisch
aktiven Organismus, vorzugsweise eine Pflanze und ganz besonders
bevorzugt eine Kulturpflanze, auf eine beliebige der wie oben beschriebenen
Niedertemperaturbedingungen, vorzugsweise wie oben definierte kühle
Temperaturen und/oder Frosttemperaturen, je nach Zusammenhang.
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Bei
einer weiteren Ausführungsform bedeutet „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” bei
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit wie oben erwähnten Bedingungen von abiotischem Umweltstress,
z. B. Niedertemperaturbedingungen einschließlich kühlen
Temperaturen und Frosttemperaturen oder Dürre, einen gesteigerten
Ertrag zeigt, z. B. einen wie oben erwähnten Ertrag, z.
B. einen Samenertrag oder einen Biomasseertrag, verglichen mit einem
entsprechenden (nicht transformierten) photosynthetisch aktiven
Organismus vom Wildtyp oder einem photosynthetisch aktiven Ausgangsorganismus.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet
der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven Organismus,
dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze,
bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress
wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich kühlen
Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an Trockenbiomasse zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet
der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven Organismus,
dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze,
bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress
wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich kühlen
Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an oberirdischer Trockenbiomasse
zeigt. Gemäß einer Ausführungsform davon
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an unterirdischer Trockenbiomasse
zeigt. Gemäß einer anderen Ausführungsform
davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an Frischgewichtbiomasse
zeigt. Gemäß einer Ausführungsform davon
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an oberirdischer Frischgewichtbiomasse
zeigt. Gemäß einer Ausführungsform davon
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an unterirdischer
Frischgewichtbiomasse zeigt. Gemäß einer anderen
Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an erntbaren Teilen einer Pflanze zeigt. Gemäß einer
Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an trockenen erntbaren Teilen einer Pflanze zeigt. Gemäß einer
Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an trockenen oberirdischen erntbaren Teilen einer Pflanze
zeigt. Gemäß einer Ausführungsform davon
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an unterirdischen
trockenen erntbaren Teilen einer Pflanze zeigt. Gemäß einer
anderen Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an erntbaren Teilen einer Pflanze (Frischgewicht) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet
der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven Organismus,
dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze,
bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress
wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich kühlen
Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an oberirdischen erntbaren
Teilen einer Pflanze (Frischgewicht) zeigt. Gemäß einer
Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch aktive
Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit
Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an unterirdischen erntbaren Teilen einer Pflanze (Frischgewicht)
zeigt. Gemäß einer weiteren Ausführungsform
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine
Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an Kulturpflanzenfrüchten
zeigt. Gemäß einer weiteren Ausführungsform
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem
Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an den
frischen Kulturpflanzenfrüchten zeigt. Gemäß einer
Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an den trockenen Kulturpflanzenfrüchten zeigt. Gemäß einer
Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen
einschließlich kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten
Ertrag an Korntrockengewicht zeigt. Gemäß einer
weiteren Ausführungsform bedeutet der Ausdruck „gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress” in
einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass der photosynthetisch
aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, bei einer Konfrontation
mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich
kühlen Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit
einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an Samen
zeigt. Gemäß einer Ausführungsform davon
bedeutet der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress
wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich kühlen
Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an Samen (Frischgewicht) zeigt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet
der Ausdruck „gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress” in einem photosynthetisch aktiven Organismus, dass
der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze,
bei einer Konfrontation mit Bedingungen von abiotischem Umweltstress
wie Niedertemperaturbedingungen einschließlich kühlen
Temperaturen und Frosttemperaturen, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp einen gesteigerten Ertrag an trockenen Samen zeigt.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden
diese Merkmale durch ein Verfahren für einen erhöhten
Ertrag unter Bedingungen von Umweltstress, insbesondere Bedingungen
von abiotischem Umweltstress, in einem photosynthetisch aktiven
Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, verglichen mit einem entsprechenden
(nicht transformierten) photosynthetisch aktiven Organismus vom
Wildtyp oder photosynthetisch aktiven Ausgangsorganismus, erzielt.
Gemäß einer Ausführungsform davon bedeutet der
Ausdruck „erhöhter Ertrag”, dass der
photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise eine Pflanze, unter
Bedingungen von abiotischem Umweltstress, verglichen mit dem entsprechenden
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp einen erhöhten
Ertrag, z. B. eine erhöhte Wachstumsrate, zeigt. Eine erhöhte
Wachstumsrate kann sich unter anderem in einer erhöhten
Biomasseproduktion der gesamten Pflanze oder in einer erhöhten
Biomasseproduktion der oberirdischen Teile einer Pflanze oder in
einer erhöhten Biomasseproduktion der unterirdischen Teile
einer Pflanze oder in einer erhöhten Biomasseproduktion
von Teilen einer Pflanze wie Stängeln, Blättern,
Blüten, Früchten und/oder Samen widerspiegeln
oder diese verleihen. Gemäß einer Ausführungsform
davon schließt erhöhter Ertrag höhere
Fruchterträge, höhere Samenerträge, eine
höhere Produktion an frischem Material und/oder eine höhere
Produktion an Trockenmaterial ein. Gemäß einer
anderen Ausführungsform davon bedeutet der Ausdruck „erhöhter
Ertrag”, dass der photosynthetisch aktive Organismus, vorzugsweise
eine Pflanze, unter Bedingungen von abiotischem Umweltstress, verglichen
mit dem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp ein verlängertes Wachstum
zeigt. Ein verlängertes Wachstum umfasst Überleben
und/oder fortgesetztes Wachstum des photosynthetisch aktiven Organismus,
vorzugsweise einer Pflanze, zu dem Zeitpunkt, wo der nicht transformierte
photosynthetisch aktive Organismus vom Wildtyp sichtbare Anzeichen
von Mängeln und/oder Absterben zeigt.
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Dementsprechend
stellt die vorliegende Erfindung gemäß einer bevorzugten
Ausführungsform ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen
Pflanzenzelle mit einem erhöhten Ertrag, z. B. Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp bereit, bei
dem man eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
erhöht oder erzeugt.
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Gemäß einer
Ausführungsform der Erfindung werden die Proteine mit einer
Aktivität, ausgewählt aus der Gruppe bestehend
aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen und
Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase, einem
die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase, einem
Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
und die wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten Polypeptide
als ”LTRRP” oder ”Yield Related Proteins” (”YRPs”) bezeichnet.
Beide Ausdrücke sollen die gleiche Bedeutung haben und
sind austauschbar.
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Gemäß einer
anderen bevorzugten Ausführungsform zeigt ein photosynthetisch
aktiver Organismus, insbesondere eine Pflanze, unter Bedingungen
von abiotischem Umweltstress, eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress oder ein anderes Ertragsmerkmal.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung
das Bedürfnis, neue, einzigartige Gene zu identifizieren,
die bei der Expression oder Überexpression von endogenen
und/oder exogenen Genen dazu in der Lage sind, einem photosynthetisch
aktiven Organismus, vorzugsweise Pflanzen, einen erhöhten
Ertrag, z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel
einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder anderen erhöhten
Ertragsmerkmalen zu verleihen.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende
Erfindung das Bedürfnis, neue, einzigartige Gene zu identifizieren,
die bei der Expression oder Überexpression von endogenen
Genen dazu in der Lage sind, einem photosynthetisch aktiven Organismus,
vorzugsweise Pflanzen, einen erhöhten Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder anderen erhöhten
Ertragsmerkmalen zu verleihen.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform davon befriedigt die vorliegende
Erfindung das Bedürfnis, neue, einzigartige Gene zu identifizieren,
die bei der Expression oder Überexpression von exogenen
Genen dazu in der Lage sind, einem photosynthetisch aktiven Organismus,
vorzugsweise Pflanzen, einen erhöhten Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal zu verleihen.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform befriedigt die vorliegende Erfindung
das Bedürfnis, neue einzigartige Gene, die dazu in der
Lage sind, bei der Expression oder Überexpression endogener
und/oder exogener Gene photosynthetisch aktiven Organismen, vorzugsweise
Pflanzen, eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress in Kombination mit einer Erhöhung des Ertrags
zu verleihen, zu identifizieren.
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Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung
eines zum Beispiel transgenen photosynthetisch aktiven Organismus
oder eines Teils davon, oder einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder eines Teils davon, zum Beispiel für die Erzeugung
einer solchen Pflanze, mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einem entsprechenden,
zum Beispiel nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp oder einem Teil davon, oder einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon, bei dem man
- (a)
eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus
der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer
2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend), einem
Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein
in einem photosynthetisch aktiven Organismus oder einem Teil davon,
z. B. einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon,
erhöht oder erzeugt, und
- (b) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil
davon, z. B. eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon,
unter Bedingungen heranzieht, die die Entwicklung eines photosynthetisch
aktiven Organismus oder eines Teils davon, z. B. einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einem entsprechenden,
zum Beispiel nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon erlauben.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zur Herstellung eines Kerns einer transgenen Pflanzenzelle,
einer transgenen Pflanzenzelle, einer transgenen Pflanze oder eines
Teils davon, welches zu einem erhöhten Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanzenzelle vom
Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil davon führt,
bei dem man
- (a) in diesem Kern einer Pflanzenzelle,
dieser Pflanzenzelle, dieser Pflanze oder einem Teil davon eine
oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe
bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein, erhöht
oder erzeugt;
- (b) eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon unter
Bedingungen, vorzugsweise in Gegenwart oder Abwesenheit von Nährstoffmangel
und/oder abiotischem Stress, heranzieht, die die Entwicklung einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon mit einem erhöhten
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon erlauben, und
- (c) die Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen Teil davon mit
erhöhtem Ertrag, vorzugsweise verbesserter Effizienz der
Nährstoffausnutzung und/oder Resistenz gegen abiotischen
Stress, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, die/das unter diesen Bedingungen sichtbare Symptome von Mängeln
und/oder Absterben zeigt, auswählt.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Verfahren zur Herstellung eines z. B. transgenen photosynthetisch
aktiven Organismus oder eines Teils davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit erhöhten Ertragsmerkmalen, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einem entsprechenden
z. B. nicht transformierten photosynthetisch aktiven Organismus vom
Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, bei dem man
- (a)
eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus
der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer
2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein,
einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein
in einem photosynthetisch aktiven Organismus oder einem Teil davon,
z. B. einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon,
erhöht oder erzeugt,
- (b) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil
davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen
Teil davon, zusammen mit einem z. B. nicht transformierten photosynthetisch
aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise
einer Pflanze, unter Bedingungen von abiotischem Umweltstress heranzieht,
- (c) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil
davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen
Teil davon, mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, auswählt, nachdem
der z. B. nicht transformierte, photosynthetisch aktive Organismus
vom Wildtyp oder ein Teil davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle,
eine Pflanze oder ein Teil davon, sichtbare Symptome von Mängeln
und/oder Absterben zeigt.
-
Gemäß einer
Ausführungsform bezieht sich in der gesamten Beschreibung
abiotischer Umweltstress auf Stress durch niedrige Temperaturen.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Verfahren zur Herstellung eines z. B. transgenen photosynthetisch
aktiven Organismus oder eines Teils davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, z. B. für die Erzeugung
dieser Pflanze, mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem anderen erhöhten Ertragsmerkmal,
verglichen mit einem entsprechenden z. B. nicht transformierten
photosynthetisch aktiven Organismus vom Wildtyp oder einem Teil
davon, vorzugsweise einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon, bei dem man
- (a) die Aktivität
eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins, oder eines
durch die wie in Tabelle I, Spalte 5, gezeigten Nukleinsäuresequenzen
kodierten Proteins in einem photosynthetisch aktiven Organismus
oder einem Teil davon, vorzugsweise einem Kern einer Pflanzenzelle,
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon, erhöht
oder erzeugt
und
- (b) den photosynthetisch aktiven Organismus oder einen Teil
davon, vorzugsweise eine Pflanzenzelle, eine Pflanze oder einen
Teil davon, unter Bedingungen heranzieht, die die Entwicklung einer
Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einem entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, photosynthetisch aktiven Organismus
vom Wildtyp oder einem Teil davon, vorzugsweise einer Pflanze, erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird diese Aktivität, z. B. die
Aktivität des wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins
oder des durch wie in Tabelle I, Spalte 5, gezeigte Nukleinsäuresequenzen
kodierten Proteins in dem wie in Tabelle II oder Tabelle I in Spalte
6 angegebenen Teil einer Zelle erhöht.
-
Das
erfindungsgemäße Verfahren umfasst gemäß einer
Ausführungsform die folgenden Schritte:
- (i)
Erhöhen oder Erzeugen der Expression wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls
und/oder
- (ii) Erhöhen oder Erzeugen der Expression eines Expressionsprodukts
wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls und/oder
- (iii) Erhöhen oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten
eines durch wenigstens ein Nukleinsäuremolekül
kodierten Expressionsprodukts,
wobei das Nukleinsäuremolekül
ein Nukleinsäuremolekül umfasst, welches ausgewählt
ist aus der Gruppe bestehend aus: - (a) einem
Nukleinsäuremolekül, das für das in Spalte
5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptid kodiert;
- (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekül;
- (c) einem Nukleinsäuremolekül, welches als
Folge der Degeneration des genetischen Kodes von einer in Spalte
5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein
kann und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens
30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz
eines Polynukleotids, das das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte
Nukleinsäuremolekül umfasst und verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag verleiht;
- (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid mit wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz
des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) kodiert wird, kodiert und die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst und verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (f) einem Nukleinsäuremolekül, welches unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) hybridisiert und verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen
Pflanze oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen
Antikörpern gegen ein Polypeptid, das durch eines der Nukleinsäuremoleküle
von (a) bis (e) kodiert wird und die Aktivität aufweist,
die durch das Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst, isoliert werden kann;
- (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder ein oder mehrere
Polypeptidmotive wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst
und vorzugsweise die Aktivität aufweist, die durch ein
Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid
umfasst;
- (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die
durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben
wird, und verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (j) einem Nukleinsäuremolekül, welches ein
Polynukleotid umfasst, das man erhält, indem man eine cDNA-Bibliothek
oder eine genomische Bibliothek unter Verwendung der Primer aus
Spalte 7 von Tabelle III amplifiziert, und vorzugsweise die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid
umfasst, wiedergegeben wird; und
- (k) einem Nukleinsäuremolekül, welches erhältlich
ist, indem man eine geeignete Nukleinsäurebibliothek unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine
komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls
von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon, mit wenigstens
15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500
nt, 1000 nt, 1500 nt, 2000 nt oder 3000 nt eines Nukleinsäuremoleküls,
das komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten
Nukleinsäuremolekülsequenz ist und für
ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die
durch ein Protein, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes
Polypeptid umfasst, wiedergegeben wird, screent.
-
Die
vorliegende Erfindung betrifft weiterhin ein Verfahren zur Herstellung
einer transgenen Pflanze mit erhöhtem Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanze vom
Wildtyp, bei dem man eine Pflanzenzelle oder den Kern einer Pflanzenzelle
oder ein Pflanzengewebe so transformiert, dass solch eine Pflanze
gebildet wird, mit einem Nukleinsäuremolekül,
welches ein Nukleinsäuremolekül umfasst, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus:
- (a) einem Nukleinsäuremolekül,
das für das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte
Polypeptid kodiert;
- (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremolekül;
- (c) einem Nukleinsäuremolekül, welches als
Folge der Degeneration des genetischen Kodes von einer in Spalte
5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein
kann und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens
30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz
eines Polynukleotids, das das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte
Nukleinsäuremolekül umfasst und verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag verleiht;
- (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid mit wenigstens etwa 30% Identität mit der
Aminosäuresequenz des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) kodiert wird, kodiert und die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst und verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (f) einem Nukleinsäuremolekül, welches unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) hybridisiert und verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen
Pflanze oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen
Antikörpern gegen ein Polypeptid, das durch eines der Nukleinsäuremoleküle
von (a) bis (e) kodiert wird und die Aktivität aufweist,
die durch das Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst, isoliert werden kann;
- (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder ein oder mehrere
Polypeptidmotive wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst
und vorzugsweise die Aktivität aufweist, die durch ein
Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid
umfasst;
- (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die
durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben
wird, und verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer transgenen Pflanze oder einem Teil
davon, einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (j) einem Nukleinsäuremolekül, welches ein
Polynukleotid umfasst, das man erhält, indem man eine cDNA-Bibliothek
oder eine genomische Bibliothek unter Verwendung der Primer aus
Spalte 7 von Tabelle III amplifiziert, und vorzugsweise die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid
umfasst, wiedergegeben wird; und
- (k) einem Nukleinsäuremolekül, welches erhältlich
ist, indem man eine geeignete Nukleinsäurebibliothek unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine
komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls
von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon, mit wenigstens
50 nt eines Nukleinsäuremoleküls, das komplementär
zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz
ist und für ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität
aufweist, die durch ein Protein, welches wie in Spalte 5 von Tabelle
II gezeigtes Polypeptid umfasst, wiedergegeben wird, screent.
und
eine transgene Pflanze mit erhöhtem Ertrag aus diesem transformierten
Kern einer Pflanzenzelle, dieser transformierten Pflanzenzelle bzw.
diesem transformierten Pflanzengewebe regeneriert.
-
Eine
Modifikation, d. h. eine Erhöhung, kann durch endogene
oder exogene Faktoren bewirkt werden. So kann zum Beispiel eine
Erhöhung der Aktivität in einem Organismus oder
einem Teil davon herbeigeführt werden, indem man ein Genprodukt
oder eine Vorstufe davon oder einen Aktivator oder einen Agonisten
zum Medium oder der Nahrung gibt, oder sie kann herbeigeführt
werden, indem man diese Gegenstände transient oder stabil
in einen Organismus einführt. Weiterhin lässt
sich eine solche Erhöhung durch die Einführung
der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz
oder des kodierten Proteins in das korrekte Zellkompartiment, zum Beispiel
in den Kern bzw. das Zytoplasma oder in Plastide entweder durch
Transformation und/oder durch Targeting erzielen. Für die
Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung sollen die Ausdrücke „zytoplasmatisch” und „nicht
gezielt” bedeuten, dass die erfindungsgemäße
Nukleinsäure ohne Zusatz einer nicht-natürlichen,
für ein Transitpeptid kodierenden Sequenz exprimiert wird.
Eine nicht-natürliche, für ein Transitpeptid kodierende
Sequenz ist eine Sequenz, die nicht ein natürlicher Teil
der erfindungsgemäßen Nukleinsäure, z. B.
der in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuren,
ist, sondern vielmehr durch Schritte molekularer Manipulation wie
zum Beispiel in den Beispielen unter ”plastid targeted
expression” beschrieben angefügt wurde. Die Ausdrücke „zytoplasmatisch” und „nicht
gezielt” sollen daher eine gezielte Lokalisation in einem
Zellkompartiment für die Produkte der erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenzen aufgrund der Eigenschaften ihrer
natürlich vorkommenden Sequenz vor dem Hintergrund des
transgenen Organismus nicht ausschließen. Die subzelluläre
Lokation des von den angefügten Sequenzen abgeleiteten
reifen Polypeptids lässt sich von einem Fachman für
den Organismus (die Pflanze) unter Anwendung von Softwareprogrammen
wie TargetP (Emanuelsson et al., (2000), Predicting sub-cellular
localization of Proteins based an their N-terminal amino acid sequence.,
J. Mol. Biol. 300, 1005–1016.), ChloroP (Emanuelsson
et al. (1999), ChloroP, a neural network-based method for predicting
chloroplast transit peptides and their cleavage sites., Protein
Science, 8: 978–984) oder anderen prädiktiven
Softwareprogrammen (Emanuelsson et al. (2007), Locating
proteins in the cell using TargetP, SignalP, and related tools.,
Nature Protocols 2, 953–971) vorhersagen.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Herstellung
einer z. B. transgenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines Teils
davon, mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem anderen erhöhten Ertragsmerkmal,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze oder einem Teil davon,
bei dem man
- (a) eine oder mehrere Aktivitäten,
ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein des Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend), einem
Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein
in einer Organelle, insbesondere im Plastid einer Pflanzenzelle,
erhöht oder erzeugt, und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird eine Aktivität, die wie hier
offenbart durch ein in Tabelle II gezeigtes Polypeptid verliehen
wird, im Plastid, z. B. einer Organelle, erhöht oder erzeugt,
wenn in Spalte 6 von Tabelle I jeweils der Ausdruck „plastidisch” für
dieses Polypeptid aufgeführt ist.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zur Herstellung einer z. B. transgenen Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a) eine
oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe
bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase, einem
Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden Protein
des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase, einer
Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
im Zytoplasma einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt,
und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird eine Aktivität, die wie hier
offenbart durch ein in Tabelle II gezeigtes Polypeptid verliehen
wird, im Zytoplasma erhöht oder erzeugt, wenn in Spalte
6 von Tabelle I jeweils der Ausdruck „zytoplasmatisch” für
dieses Polypeptid aufgeführt ist.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird die Aktivität vom SLR1348,
die wie hier offenbart durch ein in Tabelle II gezeigtes Polypeptid
verliehen wird, als hit 44 in den Mitochondrien erhöht
oder erzeugt.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Verfahren zur Herstellung einer z. B. transgenen Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Düne und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a) die
Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Nukleinsäuresequenzen, in dem wie in Spalte 6 dieser Tabellen
gezeigten zellulären Kompartiment erhöht oder
erzeugt, und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Verfahren zur Herstellung einer z. B. transgenen Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a) die
Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Nukleinsäuresequenzen, in einer Organelle, insbesondere
dem Plastid einer Pflanzenzelle, erhöht oder erzeugt, und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird eine Aktivität eines in Tabelle
II gezeigten Polypeptids im Plastid erhöht oder erzeugt,
wenn in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „Plastid” für
dieses Polypeptid aufgeführt ist.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Verfahren zur Herstellung einer z. B. transgenen Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a) die
Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Nukleinsäuresequenzen, im Zytoplasma einer Pflanzenzelle
erhöht oder erzeugt, und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird eine Aktivität eines in Tabelle
II gezeigten Polypeptids im Zytoplasma erhöht oder erzeugt,
wenn in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „Zytoplasma” für
dieses Polypeptid aufgeführt ist. Gemäß einer
Ausführungsform wird eine Aktivität eines in Tabelle
II gezeigten Polypeptids im Zytoplasma und anderen Kompartimenten,
z. B. Plastiden und/oder Mitochondrien, einer Pflanzenzelle erhöht oder
erzeugt, wenn in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „Zytoplasma” für
dieses Polypeptid aufgeführt ist.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Verfahren zur Herstellung einer z. B. transgenen Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a) die
Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Nukleinsäuresequenzen, in den Mitochondrien einer Pflanzenzelle
erhöht oder erzeugt, und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird eine Aktivität eines in Tabelle
II gezeigten Polypeptids in den Mitochondrien erhöht oder
erzeugt, wenn in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „Mitochondrien” für
dieses Polypeptid aufgeführt ist.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zur Herstellung einer z. B. transgenen Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag,
z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a1) eine
oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus der Gruppe
bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase, einem
Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden Protein
des Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase, einer
Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
in einer Organelle einer Pflanzenzelle erhöht oder erzeugt,
und
- (a2) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte
3, gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte
5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, die sich an
eine für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz
anschließen, in einer Pflanzenzelle erhöht oder
erzeugt; oder
- (a3) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte
3, gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte
5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, die sich an
eine für eine Organellenlokalisierungssequenz, insbesondere
eine Chloroplastlokalisierungssequenz, kodierende Nukleinsäuresequenz
anschließen, in einer Pflanzenzelle erhöht oder
erzeugt, und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen heranzieht, die die
Entwicklung einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. mit
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp erlauben.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
ein Verfahren zur Herstellung einer transgenen Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder eines Teils davon, mit erhöhtem Ertrag, z.
B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum
Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber Düne
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen
erhöhten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle vom Wildtyp, einer Pflanze
oder einem Teil davon, bei dem man
- (a1) die
Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigten
Nukleinsäuresequenzen, in einer Organelle einer Pflanze
durch die Transformation der Organelle erhöht oder erzeugt,
oder
- (a2) die Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte
3, gezeigten Proteins, kodiert durch die wie in Tabelle I, Spalte
5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen, im Plastid einer
Pflanze oder in einem oder mehreren Teilen davon durch die Transformation
der Plastide erhöht oder erzeugt; und
- (b) die Pflanzenzelle unter Bedingungen, die die Entwicklung
einer Pflanze mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress und/oder einem erhöhten Ertrag,
verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze
vom Wildtyp, erlauben, heranzieht.
-
Infolgedessen
betrifft die vorliegende Erfindung auch ein Verfahren zur Herstellung
einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, z. B. auf Grundlage
eines erhöhten oder verbesserten Ertragsmerkmals, verglichen
mit einer entsprechenden Pflanze vom Wildtyp, welches wenigstens
einen der folgenden Schritte, ausgewählt aus der Gruppe
bestehend aus:
- (i) Erhöhen oder Erzeugen
der Aktivität eines Polypeptids, umfassend ein Polypeptid,
eine Konsensussequenz oder wenigstens ein Polypeptidmotiv, wie in
Spalte 5 oder 7 von Tabelle II bzw. Tabelle IV aufgeführt; oder
- (ii) Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines
Expressionsprodukts eines Nukleinsäuremoleküls,
umfassend ein Polynukleotid, wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle
I aufgeführt, und
- (iii) Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität
eines funktionellen Äquivalents von (i) oder (ii) umfasst.
-
Im
Prinzip kann die für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz
aus einem beliebigen Organismus wie Mikroorganismen wie Algen oder
Pflanzen, die Plastide, vorzugsweise Chloroplasten, enthalten, isoliert
werden. Bei einem „Transitpeptid” handelt es sich
um eine Aminosäuresequenz, deren kodierende Nukleinsäuresequenz
zusammen mit dem entsprechenden Strukturgen translatiert wird. Dies
bedeutet, dass das Transitpeptid ein integraler Teil des translatierten
Proteins ist und eine aminoterminale Verlängerung des Proteins
bildet. Beide werden als sogenanntes ”Präprotein” translatiert.
Im Allgemeinen wird das Transitpeptid während oder unmittelbar
nach dem Importieren des Proteins in die korrekte Zellorganelle
wie z. B. ein Plastid vom Präprotein abgespalten, wodurch
man das reife Protein erhält. Das Transitpeptid sorgt für
die korrekte Lokalisierung des reifen Proteins, indem es den Transport
des Proteins durch intrazelluläre Membranen vermittelt.
Für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenzen
können aus einer Nukleinsäuresequenz stammen,
die für ein Protein kodiert, welches letztlich im Plastid
residiert und aus einem Organismus, ausgewählt aus der
aus den Gattungen Acetabularia, Arabidopsis, Brassica, Capsicum,
Chlamydomonas, Cururbita, Dunaliella, Euglena, Flaveria, Glycine,
Helianthus, Hordeum, Lemna, Lolium, Lycopersion, Malus, Medicago,
Mesembryanthemum, Nicotiana, Oenotherea, Oryza, Petunia, Phaseolus,
Physcomitrella, Pinus, Pisum, Raphanus, Silene, Sinapis, Solanum,
Spinacea, Stevia, Synechococcus, Triticum und Zea bestehenden Gruppe, stammt.
-
Solche
Transitpeptide, die im erfindungsgemäßen Verfahren
förderlich zur Anwendung gelangen, sind zum Beispiel von
einer Nukleinsäuresequenz abgeleitet, die für
ein Protein, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Ribulosebisphosphatcarboxylase/oxygenase,
5-Enolpyruvyl-shikimate-3-phosphatsynthase, Acetolactatsynthase,
dem ribosomalen Chloroplastenprotein CS17, dem Cs-Protein, Ferredoxin,
Plastocyanin, Ribulosebisphosphatcarboxylaseactivase, Tryptophansynthase,
dem Acylträgerprotein, dem Chaperonin-60 aus Plastiden,
Cytochrom c552, dem 22-kDA Hitzeschockprotein,
dem 33-kDa Oxygen-Evolving Enhancer Protein 1, der γ-Untereinheit
von ATP-Synthase, der d-Untereinheit von ATP-Synthase, dem chlorophyll-a/b-bindenden
Protein II-1, dem Oxygen-Evolving Enhancer Protein 2, dem Oxygen-Evolving
Enhancer Protein 3, dem Photosystem I: P21, dem Photosystem I: P28,
dem Photosystem I: P30, dem Photosystem I: P35, dem Photosystem
I: P37, Glycerin-3-phosphatacyltransferasen, dem chlorophyll-a/b-bindenden
Protein, dem CAB2-Protein, Hydroxymethylbilansynthase, Pyruvatorthophosphatdikinase,
dem CAB3-Protein, dem Ferritin aus Plastiden, Ferritin, dem Early
Light-Inducible Protein, Glutamat-1-semialdehydaminotransferase,
Protochlorophyllidreduktase, der stärkekorngebundenen Amylasesynthase,
dem lichtsammelnden chlorophyll-a/b-bindenden Protein des Photosystems
II, dem Majorpollenallergen Lol p 5a, der ClpB ATP-abhängigen Protease
aus Plastiden, Superoxiddismutase, Ferredoxin-NADP-oxidoreduktase,
dem 28-kDa Ribonukleoprotein, dem 31-kDa Ribonukleoprotein, dem
33-kDa Ribonukleoprotein, Acetolactatsynthase, der CF0-Untereinheit
1 der ATP-Synthase, der CF0-Untereinheit
2 der ATP-Synthase, der CF0-Untereinheit
3 der ATP-Synthase, der CF0-Untereinheit
4 der ATP-Synthase, Cytochrom f, ADP-Glucosepyrophosphorylase, Glutaminsynthase, Glutaminsynthase
2, Carboanhydrase, dem GapA-Protein, dem Hitzeschockprotein hsp21,
dem Phosphattranslokator, der ClpA ATP-abhängigen Protease
aus Plastiden, dem ribosomalen Protein CL24 aus Plastiden, dem ribosomalen
Protein CL9 aus Plastiden, dem ribosomalen Protein PsCL18 aus Plastiden,
dem ribosomalen Protein PsCL25 aus Plastiden, DAHP-Synthase, Stärkephosphorylase,
dem Acylträgerprotein II aus Wurzeln, Betainaldehyddehydrogenase,
dem GapB-Protein, Glutaminsynthetase 2, Phosphoribulokinase, Nitritreduktase,
dem ribosomalen Protein L12, dem ribosomalen Protein L13, dem ribosomalen
Protein L21, dem ribosomalen Protein L35, dem ribosomalen Protein
L40, dem Triosephosphat-3-phosphoglyeratphosphattranslokator, der
ferredoxinabhängigen Glutamatsynthase, Glyceraldehyd-3-phosphatdehydrogenase,
der NADP-abhängigen Malatdecarboxylase und NADP-Malatdehydrogenase,
kodiert.
-
Gemäß einer
Ausführungsform leitet sich die für ein Transitpeptid
kodierende Nukleinsäuresequenz von einer Nukleinsäuresequenz
ab, die für ein Protein kodiert, das letztlich im Plastid
residiert und aus einem Organismus, ausgewählt aus der
Gruppe bestehend aus den Arten Acetabularia mediterranea, Arabidopsis thaliana,
Brassica campestris, Brassica napus, Capsicum annuum, Chlamydomonas
reinhardtii, Cururbita moschata, Dunaliella salina, Dunaliella tertiolecta,
Euglena gracilis, Flaveria trinervia, Glycine max, Helianthus annuus,
Hordeum vulgare, Lemna gibba, Lolium perenne, Lycopersion esculentum,
Malus domestica, Medicago falcata, Medicago sativa, Mesembryanthemum
crystallinum, Nicotiana plumbaginifolia, Nicotiana sylvestris, Nicotiana
tabacum, Oenotherea hookeri, Oryza sativa, Petunia hybrida, Phaseolus
vulgaris, Physcomitrella patens, Pinus tunbergii, Pisum sativum,
Raphanus sativus, Silene pratensis, Sinapis alba, Solanum tuberosum,
Spinacea oleracea, Stevia rebaudiana, Synechococcus, Synechocystis,
Triticum aestivum und Zea mays, stammt.
-
Nukleinsäuresequenzen
sind die für die von Heijne et al. (Plant Molecular
Biology Reporter, 9 (2), 104, (1991)) offenbarten Transitpeptide
kodierenden, die hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden
Erfindung werden. In Tabelle V sind einige Beispiele für
die von Heijne et al. offenbarten Transitpeptidsequenzen gezeigt.
Gemäß der Offenbarung der Erfindung, insbesondere
in den Beispielen, ist es dem Fachmann möglich, andere
von Heijne et al. offenbarten, Nukleinsäuresequenzen
mit den in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen
in Verbindung zu setzen, z. B. bei Nukleinsäuremolekülen,
bei denen in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck ”plastidisch” aufgeführt
ist. Die für Transitpeptide kodierenden Nukleinsäuresequenzen
leiten sich von der Gattung Spinacia ab, wie das Chlorplast 30S-ribosomale
Protein PSrp-1, das Acylträgerprotein II aus Wurzeln, das
Acylträgerprotein, die γ-Untereinheit der ATP-Synthase,
die d-Untereinheit der ATP-Synthase, Cytochrom f, Ferredoxin I,
Ferredoxin-NADP-oxidoreduktase (= FNR), Nitritreduktase, Phosphoribulokinase,
Plastocyanin oder Carboanhydrase. Dem Fachmann wird bewusst sein,
dass sich verschiedene andere für Transitpeptide kodierende
Nukleinsäuresequenzen leicht aus in Plastiden befindlichen Proteinen,
die als Vorstufen von nukleären Genen exprimiert werden
und dann in die Plastide wandern, isolieren lassen. Solche für
Transitpeptide kodierenden Sequenzen lassen sich für die
Konstruktion anderer Expressionskonstrukte verwenden. Die im erfindungsgemäßen
Verfahren vorteilhaft verwendeten Transitpeptide, die zu den erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenzen und Proteinen zählen, haben
typischerweise eine Länge von 20 bis 120 Aminosäuren,
vorzugsweise 25 bis 110, 30 bis 100 oder 35 bis 90 Aminosäuren,
besonders bevorzugt 40 bis 85 Aminosäuren und ganz besonders
bevorzugt 45 bis 80 Aminosäuren und wirken posttranslational,
indem sie das Protein zum Plastid, vorzugsweise dem Chloroplast,
dirigieren. Die für solche Transitpeptide kodierenden Nukleinsäuresequenzen
befinden sich upstream von der Nukleinsäuresequenz, die
für das reife Protein kodiert. Für die korrekte
molekulare Anbindung der für das Transitpeptid kodierenden
Nukleinsäure an die für das Targetprotein kodierende
Nukleinsäure ist es manchmal erforderlich, zusätzliche
Basenpaare an der benachbarten Position einzuführen, die
Sequenzen bilden, die von Restriktionsenzymen erkannt werden, was
für die molekulare Anbindung der verschiedenen Nukleinsäuremoleküle
von Nutzen ist. Diese Vorgehensweise kann dazu führen,
dass am N-Terminus des reifen importierten Proteins einige wenige
zusätzliche Aminosäuren vorhanden sind, die gewöhnlich
und vorzugsweise die Funktion des Proteins nicht beeinträchtigen.
In jedem Fall sind die zusätzlichen Basenpaare an der angrenzenden
Position, die Sequenzen bilden, die von Restriktionsenzymen erkannt
werden, mit Vorsicht auszuwählen, um die Bildung von Stoppcodons
oder Codons, die für Aminosäuren mit einem starken
Einfluss auf die Proteinfaltung wie z. B. Prolin, kodieren, zu vermeiden.
Vorzugsweise kodieren diese zusätzlichen Codons für
kleine, strukturell flexible Aminosäuren wie Glycin oder
Alanin.
-
Wie
oben erwähnt können die für die wie in
Tabelle II, Spalte 3 oder 5, gezeigten Proteine und ihre wie in
Tabelle I, Spalte 7, offenbarten Homologa kodierenden Nukleinsäuresequenzen
mit einer Nukleinsäuresequenz verbunden werden, die für
ein Transitpeptid kodiert, z. B. wenn bei dem Nukleinsäuremolekül
in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist. Diese für ein Transitpeptid kodierende Nukleinsäuresequenz
sorgt für den Transport des Proteins zur betreffenden Organelle,
insbesondere dem Plastid. Die Nukleinsäuresequenz des zu
exprimierenden Gens und die für das Transitpeptid kodierende
Nukleinsäuresequenz sind operativ miteinander verbunden.
Das Transitpeptid ist daher im Leserahmen an die für die
wie in Tabelle II, Spalte 3 oder 5, gezeigten Proteine und ihre
wie in Tabelle I, Spalte 5, offenbarten Homologa kodierende Nukleinsäuresequenz
kondensiert, z. B. wenn bei dem Nukleinsäuremolekül
in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist.
-
Erfindungsgemäß steht
der Ausdruck ”Organelle” zum Beispiel für ”Mitochondrien” oder
vorzugsweise ”Plastid” (in der gesamten Beschreibung
schließt der Plural den Singular mit ein und umgekehrt).
Erfindungsgemäß soll der Ausdruck ”Plastid” verschiedene
Formen an Plastiden mit umfassen, einschließlich Proplastiden,
Chloroplasten, Chromoplasten, Gerontoplasten, Leukoplasten, Amyloplasten,
Elaioplasten und Etioplasten, vorzugsweise Chloroplasten. Alle haben
als gemeinsamen Vorfahren die obenerwähnten Proplasten.
-
Andere
Transitpeptide wurden von Schmidt et al. (J. Biol. Chem.
268 (36), 27447 (1993)), Della-Cioppa et al. (Plant.
Physiol. 84, 965 (1987)), de Castro Silva Filho
et al. (Plant Mol. Biol. 30, 769 (1996)), Zhao
et al. (J. Biol. Chem. 270 (11), 6081 (1995)), Römer
et al. (Biochem. Biophys. Res. Commun. 196 (3), 1414 (1993)), Keegstra
et al. (Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 40, 471 (1989)), Lubben
et al. (Photosynthesis Res. 17, 173 (1988)) und Lawrence
et al. (J. Biol. Chem. 272 (33), 20357 (1997)) offenbart.
Ein allgemeiner Übersichtsartikel über Targeting
wurde von Kermode Allison R. in Critical Reviews in Plant
Science 15 (4), 285 (1996) unter dem Titel "Mechanisms
of Intracellular Protein Transport and Targeting in Plant Cells" veröffentlicht.
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Bevorzugte
Transitpeptidsequenzen, die beim erfindungsgemäßen
Verfahren zur Anwendung kommen und die zu den erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenzen zählen, sind im Allgemeinen
reich an hydroxylierten Aminosäureresten (Serin und Threonin),
wobei diese beiden Reste im Allgemeinen 20–35% des Ganzen
ausmachen. Sie haben häufig eine aminoterminale Region
ohne Gly und Pro und ohne geladene Reste. Weiterhin weisen sie eine
Reihe kleiner hydrophober Aminosäuren wie Valin und Alanin
auf, und im Allgemeinen fehlen saure Aminosäuren. Darüber
hinaus haben sie im Allgemeinen eine mittlere Region, die reich
an Ser, Thr, Lys und Arg ist. Insgesamt haben sie sehr häufig
eine positive Nettoladung.
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Alternativ
dazu können für die Transitpeptide kodierende
Nukleinsäuresequenzen entweder teilweise oder ganz chemisch
synthetisiert werden, gemäß der Struktur von im
Stand der Technik offenbarten Transitpeptidsequenzen. Diese natürlichen
oder chemisch synthetisierten Sequenzen können direkt oder über
eine Linker-Nukleinsäuresequenz, die typischerweise eine
Länge von weniger als 500 Basenpaaren, vorzugsweise weniger
als 450, 400, 350, 300, 250 oder 200 Basenpaaren, besonders bevorzugt
weniger als 150, 100, 90, 80, 70, 60, 50, 40 oder 30 Basenpaaren
und ganz besonders bevorzugt weniger als 25, 20, 15, 12, 9, 6 oder 3
Basenpaaren aufweist und sich im Leserahmen mit der kodierenden
Sequenz befindet, an die für das reife Protein kodierenden
Sequenzen gebunden werden. Weiterhin bevorzugte, für Transitpeptide
kodierende Nukleinsäuresequenzen können Sequenzen
umfassen, die aus mehr als einer biologischen und/oder chemischen
Quelle stammen, und können eine Nukleinsäuresequenz
einschließen, die sich von der aminoterminalen Region des
reifen Proteins ableitet, das in seinem nativen Zustand an das Transitpeptid
gebunden ist. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform
der Erfindung hat diese aminoterminale Region des reifen Proteins typischerweise
eine Länge von weniger als 150 Aminosäuren, vorzugsweise
weniger als 140, 130, 120, 110, 100 oder 90 Aminosäuren,
besonders bevorzugt weniger als 80, 70, 60, 50, 40, 35, 30, 25 oder
20 Aminosäuren und ganz besonders bevorzugt weniger als
19, 18, 17, 16, 15, 14, 13, 12, 11 oder 10 Aminosäuren.
Es sind jedoch auch noch kürzere oder längere
Abschnitte möglich. Darüber hinaus können
auch Targetsequenzen, die den Transport von Proteinen zu anderen
Zellkompartimenten wie der Vakuole, dem endoplasmischen Retikulum,
dem Golgi-Komplex, Glyoxysomen, Peroxisomen oder Mitochondrien vermitteln,
Teil der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz
sein.
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Bei
den aus diesen erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen
translatierten Proteinen handelt es sich um eine Art von Fusionsproteinen,
was bedeutet, dass die Nukleinsäuresequenzen, die für
das Transitpeptid, zum Beispiel eines der in Tabelle V gezeigten,
zum Beispiel das letzte der Tabelle, kodieren, mit den in Tabelle
I, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen verbunden
sind, z. B. wenn bei dem Nukleinsäuremolekül in
Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist. Dem Fachmann ist es möglich, diese Sequenzen funktionell
zu verbinden. Vorteilhafterweise wird der Transitpeptidteil während
des Transports, vorzugsweise in die Plastide, von dem in Tabelle
II, Spalten 5 und 7, gezeigten Teil des Proteins abgespalten. Alle
der in der letzten Zeile der Tabelle V gezeigten Produkte der Spaltung
des bevorzugten Transitpeptids haben vorzugsweise die N-terminalen Aminosäuresequenzen
QIA CSS oder QIA EFQLTT vor dem Start-Methionin des in Tabelle II,
Spalten 5 und 7, erwähnten Proteins. Es können
sich auch andere kurze Aminosäuresequenzen mit einem Bereich
von 1 bis 20 Aminosäuren, vorzugsweise 2 bis 15 Aminosäuren,
besonders bevorzugt 3 bis 10 Aminosäuren, ganz besonders
bevorzugt 4 bis 8 Aminosäuren, vor dem Start-Methionin
des in Tabelle II, Spalten 5 und 7, erwähnten Proteins
befinden. Bei der Aminosäuresequenz QIA CSS stammen die
drei Aminosäuren vor dem Start-Methionin aus der LIC-Kassette
(LIC = ligation independent cloning). Diese kurze Aminosäuresequenz
wird für die Expression von Escherichia coli-Genen bevorzugt.
Bei der Aminosäuresequenz QIA EFQLTT stammen die sechs
Aminosäuren vor dem Start-Methionin aus der LIC-Kassette.
Diese kurze Aminosäuresequenz wird für die Expression
von Saccharomyces cerevisiae-Genen bevorzugt. Dem Fachmann ist bekannt,
dass sich auch andere kurze Sequenzen für die Expression
der in Tabelle, Spalten 5 und 7, erwähnten Gene eignen.
Weiterhin ist sich der Fachmann der Tatsache bewusst, dass es bei der
Expression der Gene solcher kurzen Sequenzen nicht bedarf. Tabelle V: Beispiele für von
Heijne et al. offenbarte Transitpeptide
| Trans
Pep | Organismus | Transitpeptid | SEQ
ID NO: | Referenz |
| 1 | Acetabularia mediterranea | MASIMMNKSVVLSKECAKPLATPKVTLNKRGFATTIATKNREMMVWQPFNNKMFETFSFLPP | 17 | Mol.
Gen. Genet. 218, 445 (1989) |
| 2 | Arabidopsis thaliana | MAASLQSTATFLQSAKIATAPSRGSSHLRSTQAVGKSFGLETSSARLTCSFQSDFKDFTGKCSDAVKIAGFALATSALVVSGASAEGAPK | 18 | EMBO
J. 8, 3187 (1989) |
| 3 | Arabidopsis thaliana | MAQVSRICNGVQNPSLICNLSKSSQRKSPLSVSLKTQQHPRAYPISSSWGLKKSGMTLIGSELRPLKVMSSVSTAEKASEIVLQPIREISGLIKLP | 19 | Mol.
Gen. Genet. 210, 437 (1987) |
| 4 | Arabidopsis thaliana | MAAATTTTTTSSSISFSTKPSPSSSKSPLPISRFSLPFSLNPNKSSSSSRRRGIKSSSPSSISAVLNTTTNVTTTPSPTKPTKPETFISRFAPDQPRKGA | 20 | Plant
Physiol. 85, 1110 (1987) |
| 5 | Arabidopsis thaliana | MITSSLTCSLQALKLSSPFAHGSTPLSSLSKPNSFPNHRMPALVPV | 21 | J.
Biol. Chem. 265, 2763 (1990) |
| 6 | Arabidopsis thaliana | MASLLGTSSSAIWASPSLSSPSSKPSSSPICFRPGKLFGSKLNAGIQIRPKKNRSRYHVSVMNVATEINSTEQVVGKFDSKKSARPVYPFAAI | 22 | EMBO
J. 9, 1337 (1990) |
| 7 | Arabidopsis thaliana | MASTALSSAIVGTSFIRRSPAPISLRSLPSANTQSLFGLKSGTARGGRVVAM | 23 | Plant
Physiol. 93, 572 (1990) |
| 8 | Arabidopsis thaliana | MAASTMALSSPAFAGKAVNLSPAASEVLGSGRVTNRKTV | 24 | Nucl.
Acids Res. 14, 4051 (1986) |
| 9 | Arabidopsis thaliana | MAAITSATVTIPSFTGLKLAVSSKPKTLSTISRSSSATRAPPKLALKSSLKDFGVIAVATAASIVLAGNAMAMEVLLGSDDGSLAFVPSEFT | 25 | Gene
65, 59 (1988) |
| 10 | Arabidopsis thaliana | MAAAVSTVGAINRAPLSLNGSGSGAVSAPASTFLGKKVVTVSRFAQSNKKSNGSFKVLAVKEDKQTDGDRWRGLAYDTSDDQIDI | 26 | Nucl.
Acids Res. 17, 2871 (1989) |
| 11 | Arabidopsis thaliana | MKSSMLSSTAWTSPAQATMVAPFTGLKSSASFPVTRKANNDITSITSNGGRVSC | 27 | Plant
Mol. Biol. 11, 745 (1988) |
| 12 | Arabidopsis thaliana | MAASGTSATFRASVSSAPSSSSQLTHLKSPFKAVKYTPLPSSRSKSSSFSVSCTIAKDPPVLMAAGSDPALWQRPDSFGRFGKFGGKYVPE | 28 | Proc.
Natl. Acad. Sci. USA, 86, 4604 (1989) |
| 13 | Brassica
campestris | MSTTFCSSVCMQATSLAATTRISFQKPALVSTTNLSFNLRRSIPTRFSISCAAKPETVEKVSKIVKKQLSLKDDQKVVAE | 29 | Nucl.
Acids Res. 15, 7197 (1987) |
| 14 | Brassica
napus | MATTFSASVSMQATSLATTTRISFQKPVLVSNHGRTNLSFNLSRTRLSISC | 30 | Eur.
J. Biochem. 174, 287 (1988) |
| 15 | Chlamydomonas
reinhardtii | MQALSSRVNIAAKPQRAQRLVVRAEEVKAAPKKEVGPKRGSLVK | 31 | Plant
Mol. Biol. 12, 463 (1989) |
| 16 | Cucurbita
moschata | MAELIQDKESAQSAATAAAASSGYERRNEPAHSRKFLEVRSEEELLSCIKK | 32 | FEBS
Lett. 238, 424 (1988) |
| 17 | Spinacea
oleracea | MSTINGCLTSISPSRTQLKNTSTLRPTFIANSRVNPSSSVPPSLIRNQPVFAAPAPIITPTL | 33 | J.
Biol. Chem. 265, (10) 5414 (1990) |
| 18 | Spinacea
oleracea | MTTAVTAAVSFPSTKTTSLSARCSSVISPDKISYKKVPLYYRNVSATGKMGPIRAQIASDVEAPPPAPAKVEKMS | 34 | Curr.
Genet. 13, 517 (1988) |
| 19 | Spinacea
oleracea | MTTAVTAAVSFPSTKTTSLSARSSSVISPDKISYKKVPLYYRNVSATGKMGPIRA | 35 | |
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Alternativ
zum Targeting der in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen,
vorzugsweise von Sequenzen, die allgemein im Kern kodiert sind,
mit Hilfe der zum Beispiel in Tabelle V erwähnten Targetingsequenzen
alleine oder in Kombination mit anderen Targetingsequenzen, vorzugsweise
in die Plastide, können die erfindungsgemäßen
Nukleinsäuren direkt in das Plastidgenom eingeführt
werden, z. B. bei denen in Spalte 6 von Tabelle II der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist. Bei einer bevorzugten Ausführungsform werden die in
Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen
daher direkt in Plastide eingeführt und dort exprimiert,
insbesondere wenn in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist.
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Im
Rahmen der vorliegenden Beschreibung bedeutet der Ausdruck „eingeführt” das
Einführen einer Nukleinsäuresequenz in den Organismus
mittels einer „Transfektion”, „Transduktion” oder
vorzugsweise durch „Transformation”. Ein Plastid
wie z. B. ein Chloroplast wurde durch eine exogene (vorzugsweise
fremde) Nukleinsäuresequenz ”transformiert”,
wenn die Nukleinsäuresequenz in das Plastid eingeführt
wurde, was bedeutet, dass diese Sequenz die Membran bzw. die Membranen
des Plastids durchdrungen hat. Die fremde DNA kann in die das Genom
des Plastids bildende Plastid-DNA integriert sein (kovalent damit
verbunden sein) oder nicht integriert bleiben (z. B. indem sie einen
Chloroplasten-Replikationsursprung einschließen). ”Stabil” integrierte
DNA-Sequenzen sind die, die über Plastidreplikation weitervererbt
werden, wodurch neue Plastide mit den Merkmalen der integrierten
DNA-Sequenz an die Nachkommenschaft weitergegeben werden.
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Für
die Expression ist der Fachmann mit verschiedenen Methoden zur Einführung
der Nukleinsäuresequenzen in verschiedene Organellen wie
die bevorzugten Plastide vertraut. Solche Methoden wurden zum Beispiel
von
Maiga P. (Annu. Rev. Plant Biol. 55, 289 (2004)),
Evans T. (
WO 2004/040973 ),
McBride K. E. et al. (
US 5,455,818 ),
Daniell H. et al. (
US 5,932,479 und
US 5,693,507 ) und Straub
J. M. et al. (
US 6,781,033 ) offenbart.
Eine bevorzugte Methode ist die Transformation von aus Mikrosporen
gewonnenem Hypokotyl- oder Kotyledongewebe (die grün sind
und zahlreiche Plastide enthalten) Blattgewebe und die anschließende
Regeneration von Sprossen aus diesem transformierten Pflanzenmaterial
auf einem selektiven Medium. Als Methoden zur Transformation sind
die Bombardierung des Pflanzenmaterials oder der Einsatz von unabhängig
replizierenden Shuttle-Vektoren dem Fachmann gut bekannt. Eine durch
PEG vermittelte Transformation der Plastide oder eine Agrobacterium-Transformation
mit binären Vektoren ist jedoch ebenfalls möglich.
Nützliche Marker für die Transformation von Plastiden
sind positive Selektionsmarker, zum Beispiel die Gene für
Chloramphenicol-, Streptomycin-, Kanamycin-, Neomycin-, Amikamycin-,
Spectinomycin-, Triazin- und/oder Lincomycintoleranz. Für
eine weitere Selektion eignen sich als zusätzliche Marker
in der Literatur häufig als sekundäre Marker angeführte
Gene, die für eine Toleranz gegenüber Herbiziden
wie Phosphinothricin (= Glufosinat, BASTA
TM,
Liberty
TM, kodiert durch das bar-Gen), Glyphosat
(= N-(Phosphonomethyl)glycin, Roundup
TM,
kodiert durch das 5-Enolpyruvylshikimat-3-phosphatsynthasegen =
epsps), Sulfonylharnstoffe (wie Staple
TM,
kodiert durch das Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen)), Imidazolinone
[= IMI, wie Imazethapyr, Imazamox, Clearfield
TM,
kodiert durch das Acetohydroxysäuresynthasegen (AHAS-Gen),
das auch als Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen) bekannt ist], oder
Bromoxynil (= Buctril
TM, kodiert durch das
oxy-Gen) kodieren, oder Gene, die für Antibiotika wie Hygromycin
oder G418 kodieren. Solche sekundären Marker eignen sich
in den Fällen, bei denen die meisten Genomkopien transformiert
sind. Darüber hinaus sind auch negative Selektionsmarker
wie die bakterielle Cytosindeaminase (kodiert durch das codA-Gen)
für die Transformation von Plastiden geeignet. Somit wird
gemäß einer Ausführungsform eine Aktivität,
die hier als durch ein in Tabelle II gezeigtes Polypeptid verliehen
wird, erhöht oder erzeugt, indem man das in Tabelle II
offenbarte Polypetid oder ein Polypeptid, das die gleiche Aktivität
verleiht, mit einem wie hier beschriebenen Targeting-Signal verbindet,
wenn in Spalte 6 von Tabelle II für dieses Polypeptid der
Ausdruck „plastidisch” aufgeführt ist.
Das beschriebene Polypeptid kann zum Beispiel an das in Tabelle
VII gezeigte Targeting-Signal gebunden sein. Dementsprechend kodiert bei
dem erfindungsgemäßen Verfahren zur Herstellung
einer transgenen Pflanze mit erhöhtem Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanze vom
Wildtyp, bei dem man eine Pflanzenzelle oder den Kern einer Pflanzenzelle
oder ein Pflanzengewebe mit dem erwähnten Nukleinsäuremolekül transformiert,
dieses aus der erwähnten Gruppe ausgewählte Nukleinsäuremolekül
für ein diese Aktivität verleihendes Polypeptid,
das an ein wie hier erwähntes Targeting-Signal, z. B. wie
in Tabelle VII erwähnt, gebunden ist, z. B. wenn in Spalte
6 von Tabelle II für das kodierte Polypeptid der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt ist.
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Um
die Möglichkeiten zur Identifizierung von Transformanten
zu erhöhen, ist es außerdem wünschenswert,
Reportergene zu verwenden, bei denen es sich nicht um die obenerwähnten
Toleranzgene handelt, oder diese zusätzlich zu diesen Genen
zu verwenden. Reportergene sind zum Beispiel die Gene für β-Galactosidase, β-Glucuronidase
(GUS), alkalische Phosphatase und/oder für das grün
fluoreszierende Protein (green-fluorescent protein, GFP).
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Bei
der Transformation der Plastide ist der spezifische Transgenfluss
zwischen Arten blockiert, da viele Arten wie Mais, Baumwolle und
Reis eine streng maternale Vererbung von Plastiden aufweisen. Dadurch,
dass man die in Tabelle I, Spalten 5 und 7, z. B. wenn in Spalte
6 von Tabelle I für das Nukleinsäuremolekül
der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist, angeführten Gene oder aktive Fragmente davon in die
Plastide von Pflanzen gibt, kommen diese Gene nicht in den Pollen
dieser Pflanzen vor.
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Eine
weitere Ausführungsform der Erfindung betrifft die Verwendung
von sogenannten „Chloroplastlokalisierungssequenzen”,
bei denen eine erste RNA-Sequenz bzw. ein erstes RNA-Molekül
dazu fähig ist, eine zweite RNA-Sequenz wie z. B. eine
von den in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen transkribierte RNA-Sequenz
oder eine für ein wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigtes
Protein kodierende Sequenz von einer externen Umgebung in eine Zelle
oder von außerhalb eines Plastids in einen Chloroplast
zu transportieren bzw. zu begleiten („chaperoning”).
Gemäß einer Ausführungsform ist das Chloroplastlokalisierungssignal im
Wesentlichen ähnlich oder komplementär zu einer
vollständigen bzw. intakten Viroidsequenz, z. B. wenn für das
Polypeptid in Spalte 6 von Tabelle II der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist. Das Chloroplastlokalisierungssignal kann durch eine DNA-Sequenz
kodiert sein, die in die Chloroplastlokalisierung-RNA transkribiert wird.
Der Ausdruck „Viroid” bezieht sich auf ein natürlich
vorkommendes einzelsträngiges RNA-Molekül (Flores,
C. R. Acad Sci III. 324 (10), 943 (2001)). Viroide enthalten
in der Regel etwa 200–500 Nukleotide und liegen im Allgemeinen
als kreisförmige Moleküle vor. Beispiele für
Viroide, die Chloroplastlokalisierungssignale enthalten, schließen
ASBVd, PLMVd, CChMVd und ELVd ein, sind jedoch nicht hierauf beschränkt.
Die Viroidsequenz oder ein funktioneller Teil davon kann so mit
den in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen oder einer
für ein wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigtes Protein
kodierenden Sequenz kondensiert sein, dass die Viroidsequenz eine
aus einer der wie in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen
oder einer für ein wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7,
gezeigtes Protein kodierenden Sequenz transkribierte Sequenz in
die Chloroplasten transportiert, z. B. wenn in Spalte 6 von Tabelle
I oder II für das Nukleinsäuremolekül
oder Polynukleotid der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform
verwendet man ein modifiziertes ASBVd (Navarro et al., Virology.
268 (1), 218 (2000)).
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Gemäß einer
weiteren besonderen Ausführungsform wird das in den Plastiden
zu exprimierende Protein, wie z. B. die in Tabelle II, Spalten 5
und 7, gezeigten Proteine, z. B. wenn in Spalte 6 von Tabelle II
für das Polypeptid der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist, durch verschiedene Nukleinsäuren kodiert. Eine solche Methode
ist in
WO 2004/040973 ,
die hiermit durch Verweis Bestandteil der vorliegenden Anmeldung
wird, offenbart.
WO 2004/040973 lehrt
eine Methode, die die Translokation einer einem Gen oder Genfragment
entsprechenden RNA in das Chloroplast mittels einer Chloroplastlokalisierungssequenz
betrifft. Die Gene, die in der Pflanze oder den Pflanzenzellen exprimiert
werden sollen, werden in Nukleinsäurefragmente gespalten, die
in verschiedene Kompartimente in der Pflanze, z. B. den Kern, die
Plastide und/oder die Mitochondrien, eingeführt werden.
Zusätzlich werden Pflanzenzellen beschrieben, bei denen
der Chloroplast ein Ribozym enthält, das an einem Ende
mit einer RNA fusioniert ist, die für ein Fragment eines
im erfindungsgemäßen Verfahren verwendeten Proteins
kodiert, so dass das Ribozym die translozierte Fusions-RNA zu der
für das Genfragment kodierenden RNA trans-spleißen
kann, zur Bildung und je nach Fall Wiedervereinigung der Nukleinsäurefragmente
zu einer intakten, für ein funktionelles, zum Beispiel
wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, offenbartes Protein kodierenden
mRNA.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform der Erfindung werden die wie in
Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten, im erfindungsgemäßen
Verfahren eingesetzten Nukleinsäuresequenzen z. B. wenn
in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt
ist, in Plastide transformiert, die metabolisch aktiv sind. Diese Plastide
sollten vorzugsweise in der interessierenden Pflanze bzw. im interessierenden
Pflanzengewebe, ganz besonders bevorzugt in den in grünem
Pflanzengewebe wie Blättern oder Kotyledonen oder in Samen
anzutreffenden Chloroplasten, eine hohe Kopienzahl aufrechterhalten.
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Gemäß einer
anderen Ausführungsform der Erfindung werden die wie in
Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten, im erfindungsgemäßen
Verfahren eingesetzten Nukleinsäuresequenzen z. B. wenn
in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „mitochondrisch” aufgeführt
ist, in Mitochondrien transformiert, die metabolisch aktiv sind.
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Um
eine gute Expression in den Plastiden zu erzielen, werden die wie
in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleinsäuresequenzen
z. B. wenn in Spalte 6 von Tabelle I der Ausdruck „plastidisch” aufgeführt ist,
vorzugsweise unter Verwendung eines Promotors und eines Terminators,
die in Plastiden aktiv sind, bevorzugt eines Chloroplastenpromotors,
in eine Expressionskassette eingeführt. Beispiele für
solche Promotoren schließen den psbA-Promotor aus dem Gen
von Spinat oder Erbse, den rbcL-Promotor und den atpB-Promotor aus
Mais ein.
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Die
Begriffe „umfassen”/„umfassend” und
grammatikalische Variationen davon, falls in dieser Beschreibung
verwendet, verstehen sich zur Bezeichnung des Vorliegens der angegebenen
Merkmale, ganzen Zahlen, Schritte oder Komponenten oder Gruppen
davon, aber schließen das Vorliegen oder die Hinzufügung von
einem oder mehreren anderen Merkmalen, ganzen Zahlen, Schritten,
Komponenten oder Gruppen davon nicht aus.
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Gemäß der
Erfindung bezieht sich der Ausdruck „Pflanzenzelle” bzw.
der Ausdruck „Organismus”, so wie er hier verstanden
wird, immer auf eine Pflanzenzelle oder eine Organelle davon, vorzugsweise
ein Plastid, besonders bevorzugt einen Chloroplasten. So, wie der
Begriff hier verwendet wird, soll „Pflanze” nicht
nur eine ganze Pflanze sondern auch Teile davon einschließen,
d. h. eine oder mehrere Zellen und Gewebe einschließlich
zum Beispiel Blättern, Stängeln, Sprossen, Wurzeln,
Blüten, Früchten und Samen.
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Überraschenderweise
wurde gefunden, dass die transgene Expression des wie in Tabelle
II, Spalte 3, gezeigten Saccaromyces cerevisiae-, E. coli-, Synechocystis-
oder A. thaliana-Proteins in einer Pflanze wie A. thaliana zum Beispiel
der transgenen Pflanzenzelle, Pflanze oder einen Teil davon, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten
Ertrag, z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel
einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre,
einer erhöhten Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einem anderen erhöhten Ertragsmerkmal verleiht.
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Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 39 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 38 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 38 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 39 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 39 gezeigt umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pyrimidindeaminase/reduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
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Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 39 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 38 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 38 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 39 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 39 gezeigt umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pyrimidindeaminase/reduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,361-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
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Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 39 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 38 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 38 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 39 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 39 gezeigt umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pyrimidindeaminase/reduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,610-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 39 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 38 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 38 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 39 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 38 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 39 gezeigt umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pyrimidindeaminase/reduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,168-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 148 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 147 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 147 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 148 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 147 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 148 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 148 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 147 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 147 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 148 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 147 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 148 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,357-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 148 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 147 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 147 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 148 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 147 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 148 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,209-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 148 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 147 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 147 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 148 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 147 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 148 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,088-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 173 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 172 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 172 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 173 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 172 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 173 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 173 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 172 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 172 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 173 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 172 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 173 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,353-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 173 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 172 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 172 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 173 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 172 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 173 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,457-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 173 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 172 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 172 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 173 umfasst, erhöht oder erzeugt wird,
z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 172 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 173 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,191-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 383 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 382 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
382 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 383 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 382 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 383 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 383 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 382 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
382 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 383 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 382 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 383 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,575-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 383 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 382 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
382 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 383 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 382 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 383 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,370-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 383 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 382 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
382 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 383 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 382 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 383 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,306-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
406 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 407 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „DNA-
und proteinbindendes Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma, ein erhöhter
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
406 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 407 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „DNA-
und proteinbindendes Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma
eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z.
B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,300-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
406 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 407 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „DNA-
und proteinbindendes Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma, ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter
Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit
von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,340-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 918 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 917 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
917 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 918 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 917 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 918 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 918 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 917 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
917 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 918 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 917 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 918 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,697-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 918 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 917 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
917 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 918 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 917 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 918 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,469-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 918 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 917 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
917 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 918 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 917 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 918 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,369-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 953 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 952 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
952 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 953 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 952 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 953 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aquaporin” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 953 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 952 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
952 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 953 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 952 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 953 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aquaporin” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,353-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 953 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 952 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
952 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 953 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 952 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 953 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aquaporin” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,525-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 953 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 952 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
952 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 953 umfasst, erhöht oder
erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 952 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 953 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aquaporin” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,162-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 1321 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1320 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1320 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1321 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1320 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1321 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „anorganischer
Phosphattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung im Zytoplasma, ein erhöhter Ertrag,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 1321 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1320 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1320 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1321 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1320 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1321 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „anorganischer
Phosphattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,405-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 1321 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1320 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1320 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1321 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1320 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1321 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „anorganischer
Phosphattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird eine erhöhte Effizienz der
Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,597-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 1321 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1320 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1320 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1321 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1320 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1321 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „anorganischer
Phosphattransporter” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter
Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit
von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,327-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 1649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1648 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1649 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 1649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1648 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1649 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,808-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 1649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1648 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1649 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,593-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 1649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 1648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
1648 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 1649 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 1648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 1649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,214-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 2066 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2065 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2065 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2066 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2065 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2066 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNR040W-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2066 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2065 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2065 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2066 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2065 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2066 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNR040W-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,390-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2066 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2065 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2065 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2066 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2065 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2066 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNR040W-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,069-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2066 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2065 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2065 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2066 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2065 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2066 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNR040W-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,496-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Bedingungen von abiotischem Stress, z. B. unter Dürrebedingungen
verliehen, insbesondere Bedingungen von zyklischer Dürre,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 2082 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2081 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2081 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2082 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2081 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2082 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2082 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2081 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2081 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2082 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2081 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2082 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,451-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2082 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2081 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2081 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2082 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid
oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle
I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül
SEQ ID NO.: 2081 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 2082
gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die
Aktivität „Glutaminsynthetase” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,237-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2082 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2081 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
2081 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 2082 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2081 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2082 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,236-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 2407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2406 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2407 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Formiatacetyltransferase
1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil
davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung in Plastiden und/oder im Zytoplasma, ein erhöhter
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2406 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2407 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Formiatacetyltransferase
1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil
davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Insbesondere wird bei der Expression unter
der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,391-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2406 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2407 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Formiatacetyltransferase 1” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere
wird bei der Expression unter der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz
eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,397-fach, zum
Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2406 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2407 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Formiatacetyltransferase
1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil
davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden und/oder im Zytoplasma
ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird bei der Expression unter
der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,260-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon. Insbesondere wird bei der Expression ohne Kombinieren dieser
Sequenz bzw. dieses Moleküls mit einer weiteren Targeting-
bzw. Signalsequenz, z. B. ohne eine weitere Target-Sequenz oder
Signalsequenz, eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,286-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2407 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2406 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2406 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2407 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2406 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2407 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Formiatacetyltransferase
1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil
davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden eine erhöhte
Toleranz gegenüber Dürre, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer Dürre
verliehen. Insbesondere wird bei der Expression unter der Kontrolle
einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,276-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Bedingungen von abiotischem Stress verliehen, z. B.
unter Dürrebedingungen, insbesondere Bedingungen von zyklischer
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 2565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2564 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2565 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2564 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2565 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Hydratase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2564 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2565 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2564 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2565 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Hydratase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,224-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2564 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2565 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2564 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2565 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Hydratase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,244-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Bedingungen von abiotischem Stress verliehen, z. B.
unter Dürrebedingungen, insbesondere Bedingungen von zyklischer
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 2842 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2841 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2841 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2842 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2841 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2842 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2842 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2841 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2841 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2842 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2841 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2842 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,462-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2842 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2841 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2841 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2842 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2841 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2842 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,140-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2842 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2841 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2841 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2842 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2841 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2842 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,133-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2842 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2841 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2841 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2842 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2841 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2842 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,192-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Bedingungen von abiotischem Stress verliehen, z. B.
unter Dürrebedingungen, insbesondere Bedingungen von zyklischer
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 2880 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2879 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2879 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2880 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2879 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2880 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminomethyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2880 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2879 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2879 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2880 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2879 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2880 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminomethyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,289-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2880 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2879 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2879 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2880 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2879 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2880 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminomethyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,104-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 2880 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 2879 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 2879 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 2880 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 2879 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 2880 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminomethyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,233-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Bedingungen von abiotischem Stress verliehen, z. B.
unter Dürrebedingungen, insbesondere Bedingungen von zyklischer
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 3110 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3109 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3109 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3110 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3109 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3110 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Phosphoträgerprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3110 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3109 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3109 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3110 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3109 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3110 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Phosphoträgerprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,304-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3110 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3109 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3109 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3110 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3109 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3110 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Phosphoträgerprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,160-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 3404 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3403 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3403 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3404 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3403 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3404 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Zwei-Modul-Transportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3404 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3403 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3403 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3404 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3403 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3404 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Zwei-Modul-Transportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,696-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3404 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3403 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3403 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3404 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3403 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3404 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Zwei-Modul-Transportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,435-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3404 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3403 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3403 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3404 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3403 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3404 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Zwei-Modul-Transportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer
Dürre verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,128-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Bedingungen von abiotischem Stress verliehen, z. B.
unter Dürrebedingungen, insbesondere Bedingungen von zyklischer
Dürre, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 3442 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3441 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3441 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3442 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3441 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3442 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „GTP-bindendes
Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung im Zytoplasma ein erhöhter Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3442 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3441 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 3441 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 3442 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3441 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3442 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „GTP-bindendes
Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,611-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 3979 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3978 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
3978 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 3979 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3978 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3979 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3979 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3978 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
3978 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 3979 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3978 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3979 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,274-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3979 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3978 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
3978 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 3979 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3978 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3979 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,305-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 3979 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 3978 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
3978 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 3979 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 3978 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 3979 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,476-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4048 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4047 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4047 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4048 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4047 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4048 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „yer175w-a-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4048 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4047 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4047 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4048 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4047 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4048 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „yer175w-a-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
2,340-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4048 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4047 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4047 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4048 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4047 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4048 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „yer175w-a-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,370-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4052 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4051 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4051 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4052 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4051 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4052 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hexosetransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4052 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4051 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4051 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4052 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4051 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4052 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hexosetransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,271-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4052 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4051 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4051 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4052 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4051 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4052 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hexosetransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,256-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4052 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4051 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4051 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4052 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4051 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4052 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hexosetransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,398-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4052 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4051 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4051 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4052 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4051 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4052 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hexosetransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Toleranz gegenüber zyklischer Dürre
verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach
bis 1,324-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
von abiotischem Stress verliehen, z. B. unter Dürrebedingungen,
insbesondere Bedingungen von zyklischer Dürre, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4132 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4131 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4131 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4132 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4131 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4132 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4132 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4131 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4131 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4132 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4131 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4132 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,215-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4218 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4217 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4217 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4218 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4217 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4218 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Lanosterolsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4218 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4217 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4217 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4218 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4217 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4218 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Lanosterolsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,387-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4492 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4491 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4491 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4492 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4491 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4492 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „yhr213w-a-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4492 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4491 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4491 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4492 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4491 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4492 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „yhr213w-a-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,570-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4492 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4491 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4491 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4492 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4491 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4492 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „yhr213w-a-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,407-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4496 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4495 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4495 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4496 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4495 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4496 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4496 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4495 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4495 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4496 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4495 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4496 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,523-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4496 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4495 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4495 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4496 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4495 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4496 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,498-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4496 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4495 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4495 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4496 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4495 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4496 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,383-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4559 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4558 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4558 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4559 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4558 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4559 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „die
Transkription steuerndes Protein” in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt
wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden ein erhöhter
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder
einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4559 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4558 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4558 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4559 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4558 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4559 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „die Transkription
steuerndes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,296-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4559 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4558 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4558 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4559 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4558 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4559 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „die Transkription
steuerndes Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,175-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4590 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4589 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4589 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4590 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4589 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4590 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glykogensyntheseinitiatorprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4590 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4589 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4589 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4590 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4589 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4590 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glykogensyntheseinitiatorprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,48-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4590 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4589 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4589 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4590 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4589 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4590 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glykogensyntheseinitiatorprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,065-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 4623 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4622 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4622 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4623 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4622 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4623 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aspartataminotransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4623 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4622 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4622 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4623 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4622 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4623 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aspartataminotransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,848-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4623 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4622 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4622 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4623 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4622 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4623 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aspartataminotransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,172-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 4623 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 4622 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
4622 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 4623 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 4622 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 4623 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aspartataminotransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,329-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 5071 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5070 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5070 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5071 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5070 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5071 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YML079W-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
und/oder im Zytoplasma ein erhöhter Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5071 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5070 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5070 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5071 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5070 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5071 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YML079W-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird bei der Expression
unter der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,331-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5071 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5070 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5070 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5071 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5070 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5071 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YMR157C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird bei der Expression ohne Kombinieren dieser Sequenz
bzw. dieses Moleküls mit einer weiteren Targeting- bzw.
Signalsequenz, z. B. ohne eine weitere wie hier beschriebene heterologe
Target-Sequenz oder Signalsequenz, eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,057-fach (zytoplasmatisch), zum Beispiel plus
wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5071 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5070 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5070 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5071 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5070 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5071 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YMR157C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird bei der Expression unter
der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,066-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 5103 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5102 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5102 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5103 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5102 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5103 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YMR157C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5103 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5102 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5102 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5103 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5102 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5103 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YMR157C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,267-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5103 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5102 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5102 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5103 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5102 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5103 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YMR157C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,211-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 5116 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5115 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5115 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5116 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5115 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5116 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNL024C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5116 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5115 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5115 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5116 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5115 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5116 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNL024C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,376-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5116 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5115 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5115 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5116 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5115 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5116 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „YNL024C-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,068-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 5160 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5159 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5159 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5160 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5159 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5160 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
und/oder im Zytoplasma, ein erhöhter Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5160 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5159 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5159 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5160 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5159 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5160 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird bei
der Expression unter der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz
eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,300-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5160 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5159 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5159 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5160 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5159 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5160 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Bei der Expression ohne Kombinieren dieser Sequenz bzw. dieses Moleküls
mit einer weiteren Targeting- bzw. Signalsequenz, z. B. ohne eine
weitere wie hier beschriebene heterologe Target-Sequenz oder Signalsequenz,
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,172-fach
(zytoplasmatisch), zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter
Stickstoffmangelbedingungen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5160 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5159 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5159 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5160 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5159 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5160 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird bei der Expression unter
der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,091-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 5747 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5746 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5746 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5747 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5746 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5747 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit
von TORC1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung im Zytoplasma ein erhöhter Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5747 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5746 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5746 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5747 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5746 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5747 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit
von TORC1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 2,471-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5747 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5746 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5746 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5747 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5746 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5747 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit
von TORC1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,169-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5747 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5746 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5746 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5747 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5746 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5747 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit
von TORC1” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter
Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit
von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,326-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 5757 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5756 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5756 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5757 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid
oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle
I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül
SEQ ID NO.: 5756 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 5757
gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5757 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5756 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5756 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5757 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5756 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5757 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,303-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 5757 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 5756 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
5756 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 5757 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 5756 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 5757 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,219-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 6087 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6086 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6086 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6087 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6086 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6087 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Hydratase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6087 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6086 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6086 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6087 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6086 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6087 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Hydratase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,336-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6087 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6086 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6086 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6087 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6086 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6087 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Hydratase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,117-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 6582 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6581 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6581 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6582 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6581 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6582 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B1906-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6582 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6581 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6581 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6582 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6581 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6582 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B1906-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,290-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6582 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6581 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6581 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6582 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6581 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6582 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B1906-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,321-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6582 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6581 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6581 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6582 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6581 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6582 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B1906-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,092-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 6610 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6609 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6609 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6610 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6609 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6610 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „CoA-Transferase-ähnliches
Protein (NAD(P)-bindend)” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma ein erhöhter
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6610 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6609 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6609 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6610 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6609 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6610 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „CoA-Transferase-ähnliches
Protein (NAD(P)-bindend)” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma
eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,328-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6610 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6609 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6609 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6610 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6609 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6610 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „CoA-Transferase-ähnliches
Protein (NAD(P)-bindend)” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,261-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6610 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6609 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6609 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6610 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6609 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6610 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „CoA-Transferase-ähnliches
Protein (NAD(P)-bindend)” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma
ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie
Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,121-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 6950 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6949 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6949 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6950 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6949 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6950 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6950 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6949 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6949 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6950 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6949 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6950 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,230-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6950 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6949 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6949 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6950 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6949 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6950 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,202-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 6950 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 6949 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 6949 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 6950 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 6949 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 6950 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,074-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 7079 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7078 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7078 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7079 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7078 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7079 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pirin-ähnliches
Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung im Zytoplasma ein erhöhter Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7079 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7078 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7078 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7079 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7078 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7079 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pirin-ähnliches
Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung
des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,381-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7079 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7078 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7078 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7079 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7078 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7079 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pirin-ähnliches
Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,533-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7079 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7078 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7078 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7079 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7078 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7079 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Pirin-ähnliches
Protein” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem
Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere bei einer
Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter
Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit
von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,082-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie
Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 7271 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7270 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7270 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7271 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7270 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7271 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hitzeschockprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7271 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7270 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7270 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7271 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7270 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7271 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hitzeschockprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,394-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7271 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7270 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7270 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7271 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7270 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7271 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Hitzeschockprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,191-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 7468 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7467 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7467 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7468 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7467 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7468 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B3410-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7468 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7467 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7467 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7468 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7467 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7468 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B3410-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,420-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7468 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7467 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7467 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7468 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7467 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7468 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B3410-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,286-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7468 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7467 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7467 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7468 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7467 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7468 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „B3410-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,167-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 7493 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7492 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7492 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7493 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7492 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7493 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Regulator
der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7493 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7492 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7492 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7493 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7492 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7493 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,489-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7493 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7492 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7492 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7493 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7492 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7493 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,232-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7493 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7492 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7492 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7493 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7492 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7493 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter
Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit
von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,137-fach, zum
Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 7592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7591 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7592 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7591 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7592 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutathion-S-transferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7591 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7592 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7591 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7592 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutathion-S-transferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,293-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7591 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7592 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7591 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7592 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutathion-S-transferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,406-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7591 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7592 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7591 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7592 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutathion-S-transferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,208-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 7671 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7670 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7670 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7671 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7670 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7671 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Serinacetyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Mitochondrien
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7671 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7670 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7670 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7671 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7670 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7671 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Serinacetyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Mitochondrien eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,413-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7671 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7670 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7670 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7671 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7670 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7671 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Serinacetyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Mitochondrien eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,268-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 7671 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 7670 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 7670 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 7671 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 7670 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 7671 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Serinacetyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Mitochondrien ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,376-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 8237 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8236 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
8236 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 8237 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8236 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8237 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminosäurepermease” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8237 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8236 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
8236 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 8237 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8236 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8237 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminosäurepermease” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,298-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder
einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8237 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8236 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
8236 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 8237 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8236 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8237 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Aminosäurepermease” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,156-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 8564 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8563 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Arabidopsis
thaliana-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
8563 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 8564 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8563 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8564 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit
des Signalosomkomplexes” in einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird,
insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma ein erhöhter
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8564 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8563 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Arabidopsis
thaliana-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
8563 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 8564 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8563 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8564 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit des
Signalosomkomplexes” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,610-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8564 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8563 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Arabidopsis
thaliana-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
8563 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 8564 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8563 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8564 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Untereinheit des
Signalosomkomplexes” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,385-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 8649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8648 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8649 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Multidrug-Resistenzprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8648 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8649 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Multidrug-Resistenzprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,293-fach, zum Beispiel plus
wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8648 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8649 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Multidrug-Resistenzprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,616-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8649 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8648 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8648 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8649 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8648 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8649 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Multidrug-Resistenzprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,401-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 8761 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8760 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8760 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8761 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8760 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8761 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „ATP-bindendes
Protein des Arabinosetransportsystems” in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt
wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden ein erhöhter
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8761 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8760 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8760 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8761 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8760 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8761 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „ATP-bindendes
Protein des Arabinosetransportsystems” in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt
wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden
eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,341-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8761 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8760 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8760 beziehungsweise Polypeptid-SEQ
ID NO. 8761 umfasst, erhöht oder erzeugt wird, z. B. wenn
die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8760 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8761 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „ATP-bindendes
Protein des Arabinosetransportsystems” in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt
wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,318-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8761 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8760 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8760 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8761 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8760 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8761 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „ATP-bindendes
Protein des Arabinosetransportsystems” in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder erzeugt
wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids in Plastiden
ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,136-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 8862 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8861 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8861 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8862 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8861 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8862 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Precorrin-6y-Methylase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8862 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8861 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8861 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8862 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8861 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8862 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Precorrin-6y-Methylase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,310-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8862 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8861 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8861 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8862 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8861 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8862 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Precorrin-6y-Methylase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,582-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 8862 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 8861 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 8861 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 8862 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 8861 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 8862 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Precorrin-6y-Methylase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,178-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9047 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9046 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9046 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9047 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9046 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9047 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cobalttransportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9047 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9046 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9046 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9047 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9046 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9047 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cobalttransportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,415-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9047 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9046 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9046 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9047 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9046 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9047 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cobalttransportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,432-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9047 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9046 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9046 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9047 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9046 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9047 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cobalttransportprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,383-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9281 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9280 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9280 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9281 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9280 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9281 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „SLR1094-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9281 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9280 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9280 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9281 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9280 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9281 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „SLR1094-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,352-fach, mm Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9281 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9280 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9280 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9281 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9280 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9281 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „SLR1094-Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen.
-
Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,104-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen
(intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9308 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9307 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9307 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9308 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9307 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9308 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9308 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9307 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9307 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9308 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9307 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9308 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,361-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9308 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9307 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9307 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9308 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9307 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9308 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,441-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9308 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9307 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Synechocystis
sp.-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 9307 beziehungsweise
Polypeptid-SEQ ID NO. 9308 umfasst, erhöht oder erzeugt
wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9307 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9308 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Oxidoreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,103-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9431 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9430 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9430 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9431 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9430 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9431 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cardiolipinsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9431 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9430 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9430 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9431 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9430 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9431 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cardiolipinsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,503-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9431 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9430 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9430 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9431 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9430 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9431 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Cardiolipinsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,200-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9480 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9479 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9479 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9480 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9479 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9480 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ethanolaminkinase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma,
ein erhöhter Ertrag verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9480 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9479 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9479 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9480 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das Polypeptid
oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie in Tabelle
I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile wie das Nukleinsäuremolekül
SEQ ID NO.: 9479 beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 9480
gezeigt umfasst, erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die
Aktivität „Ethanolaminkinase” in einer
Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,167-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9480 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9479 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9479 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9480 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9479 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9480 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ethanolaminkinase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,117-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9501 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9500 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9500 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9501 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9500 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9501 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9501 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9500 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9500 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9501 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9500 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9501 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,306-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder
einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9501 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9500 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9500 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9501 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9500 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9501 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Enoyl-CoA-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,229-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9554 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9553 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9553 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9554 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9553 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9554 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9554 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9553 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9553 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9554 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9553 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9554 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,276-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9554 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9553 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9553 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9554 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9553 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9554 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,226-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9554 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9553 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9553 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9554 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9553 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9554 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,276-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 9575 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9574 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9574 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9575 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9574 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9575 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Transketolase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9575 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9574 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9574 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9575 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9574 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9575 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Transketolase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,287-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 9575 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 9574 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
9574 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 9575 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 9574 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 9575 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Transketolase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,245-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 10405 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10404 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10404
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10405 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10404 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 10405 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10405 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10404 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10404
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10405 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10404
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10405 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,585-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10405 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10404 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10404
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10405 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10404
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10405 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,166-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen verliehen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10405 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10404 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10404
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10405 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10404
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10405 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,200-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 10504 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10503 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10503
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10504 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10503 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 10504 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Multiple-Drug-Resistenzprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10504 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10503 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10503
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10504 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10503
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10504 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Multiple-Drug-Resistenzprotein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,426-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 10592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10591
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10592 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10591 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 10592 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10591
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10592 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10591
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10592 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine
Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,480-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10591
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10592 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10591
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10592 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,339-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10592 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10591 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 10591
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10592 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10591
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10592 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,188-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 10935 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10934 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
10934 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10935 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10934
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10935 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 10935 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 10934 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
10934 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 10935 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 10934
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 10935 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,429-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 11462 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11461 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11461 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11462 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11461
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11462 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Alkoholacetyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11462 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11461 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11461 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11462 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11461
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11462 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Alkoholacetyltransferase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,416-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 11502 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11501 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11501 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11502 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11501
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11502 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „thiolspezifische
Monooxygenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder
einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung im Zytoplasma ein erhöhter Ertrag,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11502 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11501 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11501 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11502 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11501
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11502 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „thiolspezifische
Monooxygenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder
einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, insbesondere
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,621-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11502 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11501 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11501 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11502 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11501
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11502 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „thiolspezifische
Monooxygenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder
einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma eine erhöhte
Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird eine
erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,330-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11502 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11501 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11501 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11502 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11501
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11502 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „thiolspezifische
Monooxygenase” in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder
einem Teil davon erhöht oder erzeugt wird, insbesondere
bei einer Lokalisierung des Polypeptids im Zytoplasma ein erhöhter
intrinsischer Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Gemäß einer
Ausführungsform wird ein erhöhter Ertrag unter
Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit
von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen. Insbesondere
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,258-fach, zum
Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 11565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11564
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11565 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11564 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 11565 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11564
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11565 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11564
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11565 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,230-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11564
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11565 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11564
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11565 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,202-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11565 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11564 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11564
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11565 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11564
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11565 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,074-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 11696 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11695 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11695
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11696 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11695 beziehungsweise
das Polypeptid SEQ ID NO.: 11696 gezeigt umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11696 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11695 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11695
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11696 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11695
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11696 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,353-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11696 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11695 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11695
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11696 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11695
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11696 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,457-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11696 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11695 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Escherichia
coli-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise eines
Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO. 11695
beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11696 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11695
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11696 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glycerindehydrogenase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,191-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 11908 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11907 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11907 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11908 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11907
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11908 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11908 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11907 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11907 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11908 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11907
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11908 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,1-fach bis 1,697-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Bedingungen niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit
einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11908 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11907 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11907 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11908 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11907
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11908 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen. Insbesondere wird
eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,469-fach, zum
Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11908 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11907 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11907 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11908 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11907
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11908 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,369-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 11945 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11944 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11944 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11945 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11944
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11945 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11945 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11944 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11944 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11945 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11944
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11945 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis
1,808-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen
niedriger Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11945 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11944 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11944 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11945 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11944
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11945 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,593-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 11945 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 11944 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
11944 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 11945 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 11944
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 11945 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Ammoniumtransporter” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht oder
erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie
Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,214-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 12358 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12357 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12357 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12358 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12357
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12358 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung in Plastiden
und/oder im Zytoplasma ein erhöhter Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 12358 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12357 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12357 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12358 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12357
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12358 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen. Insbesondere wird bei
der Expression unter der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz
eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,300-fach, zum Beispiel
plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger Temperaturen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 12358 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12357 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12357 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12358 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12357
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12358 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Bei der Expression ohne Kombinieren dieser Sequenz bzw. dieses Moleküls
mit einer weiteren Targeting- bzw. Signalsequenz, z. B. ohne eine
weitere wie hier beschriebene heterologe Target-Sequenz oder Signalsequenz,
wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis 1,172-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 12358 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12357 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12357 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12358 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12357
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12358 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Argininosuccinatsynthase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
in Plastiden ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird bei der Expression unter
der Kontrolle einer plastidischen Signalsequenz eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,091-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon
unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen, z. B.
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Dementsprechend
wird gemäß einer Ausführungsform, wenn
die Aktivität eines Polypeptids gemäß der
Polypeptid-SEQ ID NO.: 12937 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12936 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12936 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12937 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12936
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12937 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung im Zytoplasma
ein erhöhter Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden
nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 12937 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12936 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12936 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12937 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12936
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12937 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, insbesondere eine erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verglichen mit einer
entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,1-fach bis 1,451-fach,
zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Bedingungen niedriger
Temperaturen verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht
modifizierten, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom
Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 12937 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12936 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12936 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12937 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12936
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12937 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon verliehen. Gemäß einer Ausführungsform
wird eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung verliehen.
Insbesondere wird eine Ertragserhöhung von 1,05-fach bis
1,237-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100% davon unter Stickstoffmangelbedingungen
verliehen, verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform wird, wenn die Aktivität
eines Polypeptids gemäß der Polypeptid-SEQ ID
NO.: 12937 beziehungsweise kodiert durch ein Nukleinsäuremolekül,
das die Nukleinsäure-SEQ ID NO.: 12936 umfasst, oder eines
Homologs dieses Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
Polypeptids, z. B. im Fall der Aktivität des Saccharomyces
cerevisiae-Nukleinsäuremoleküls beziehungsweise
eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure-SEQ ID NO.
12936 beziehungsweise Polypeptid-SEQ ID NO. 12937 umfasst, erhöht
oder erzeugt wird, z. B. wenn die Aktivität eines Nukleinsäuremoleküls
oder eines Polypeptids, welches die Nukleinsäure oder das
Polypeptid oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv wie
in Tabelle I, II bzw. IV, Spalte 7, in der jeweils gleichen Zeile
wie das Nukleinsäuremolekül SEQ ID NO.: 12936
beziehungsweise das Polypeptid SEQ ID NO.: 12937 gezeigt umfasst,
erhöht oder erzeugt wird, oder wenn die Aktivität „Glutaminsynthetase” in
einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon erhöht
oder erzeugt wird, insbesondere bei einer Lokalisierung des Polypeptids
im Zytoplasma ein erhöhter intrinsischer Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verliehen.
Gemäß einer Ausführungsform wird ein
erhöhter Ertrag unter Standardbedingungen (intrinsischer
Ertrag) verliehen, z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie Stressbedingungen. Insbesondere wird eine Ertragserhöhung
von 1,05-fach bis 1,236-fach, zum Beispiel plus wenigstens 100%
davon unter Standardbedingungen (intrinsischer Ertrag) verliehen,
z. B. in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie Stressbedingungen,
verglichen mit einer entsprechenden nicht modifizierten, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Die
oben angegebenen Verhältnisse beziehen sich insbesondere
auf einen erhöhten Ertrag, der tatsächlich als
Erhöhung der Biomasse, insbesondere als Frischgewicht-Biomasse
der oberirdischen Teile, gemessen wird.
-
Für
die Zwecke der Erfindung ist es beabsichtigt, dass der Plural in
der Regel den Singular einschließt und umgekehrt.
-
Wenn
nicht anderweitig angegeben, sind die Begriffe ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül” im
vorliegenden Kontext austauschbar. Wenn nicht anderweitig angegeben,
sind die Begriffe ”Peptid”, ”Polypeptid” und ”Protein” im
vorliegenden Kontext austauschbar. Der Begriff ”Sequenz” kann
Polynukleotide, Nukleinsäuren, Nukleinsäuremoleküle,
Peptide, Polypeptide und Proteine betreffen, abhängig vom Zusammenhang,
in dem der Begriff ”Sequenz” verwendet wird. Die
Begriffe ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” oder ”Nukleinsäuremolekül(e)”,
wie hierin verwendet, beziehen sich auf eine polymere Form von Nukleotiden
von beliebiger Länge, entweder Ribonukleotide oder Desoxyribonukleotide.
Die Begriffe betreffen lediglich die Primärstruktur des
Moleküls.
-
So
schließen die Begriffe ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” oder ”Nukleinsäuremolekül(e)”,
wie hierin verwendet, doppel- und einzelsträngige DNA und/oder
RNA ein. Sie beinhalten außerdem bekannte Arten von Modifikationen,
zum Beispiel Methylierung, ”Caps” und Substitutionen von
einem oder mehreren der natürlich vorkommenden Nukleotide
mit einem Analog. Vorzugsweise umfasst die DNA- oder RNA-Sequenz
eine kodierende Sequenz, die das hierin definierte Polypeptid kodiert.
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Eine ”kodierende
Sequenz” ist eine Nukleotidsequenz, welche in eine RNA
transkribiert wird, z. B. eine regulatorische RNA, wie eine miRNA,
eine ta-siRNA, ein Cosuppressionsmolekül, eine RNAi, ein
Ribozym etc., oder in eine mRNA, die in ein Polypeptid translatiert
wird, wenn sie unter die Steuerung von geeigneten regulatorischen
Sequenzen gebracht wird. Die Grenzen der kodierenden Sequenz werden
von einem Translations-Startcodon am 5'-Terminus und einem Translations-Stoppcodon
am 3'-Terminus festgelegt. Eine kodierende Sequenz kann, ohne jedoch
darauf eingeschränkt zu sein, mRNA, cDNA, rekombinante
Nukleotidsequenzen oder genomische DNA einschließen, während
Introns unter gewissen Umständen ebenfalls vorhanden sein
können.
-
Wie
im vorliegenden Kontext verwendet, kann ein Nukleinsäuremolekül
auch die untranslatierte Sequenz umfassen, die sich am 3'-Ende und
am 5'-Ende der kodierenden Genregion befindet, beispielsweise mindestens
500, vorzugsweise 200, besonders bevorzugt 100 Nukleotide der Sequenz
stromaufwärts vom 5'-Ende der kodierenden Region, und mindestens
100, vorzugsweise 50, besonders bevorzugt 20 Nukleotide der Sequenz
stromabwärts vom 3'-Ende der kodierenden Genregion. Für
den Fall, dass zum Beispiel die Technologie mit Antisense, RNAi,
snRNA, dsRNA, siRNA, miRNA, ta-siRNA, Cosuppressionsmolekül,
Ribozym etc. angewandt wird, können sowohl kodierende Regionen
als auch die 5'- und/oder 3'-Regionen vorteilhaft verwendet werden.
Allerdings ist es häufig vorteilhaft, für Klonierungs-
und Expressionszwecke lediglich die kodierende Region zu wählen.
-
”Polypeptid” bezieht
sich auf ein Aminosäurepolymer (Aminosäuresequenz)
und bezieht sich nicht auf eine spezifische Länge des Moleküls.
Somit fallen Peptide und Oligopeptide mit unter die Definition von
Polypeptid. Dieser Begriff betrifft oder beinhaltet auch post-translationale
Modifikationen des Polypeptids, zum Beispiel Glykosylierungen, Acetylierungen,
Phosphorylierungen und dergleichen. Innerhalb der Definition sind beispielsweise
Polypeptide, die ein oder mehrere Analoga einer Aminosäure
enthalten (einschließlich zum Beispiel unnatürlicher
Aminosäuren, etc.), und Polypeptide mit substituierten
Bindungen sowie sonstigen im Fachgebiet bekannten, sowohl natürlich
vorkommenden als auch nicht-natürlich vorkommenden, Modifikationen
inbegriffen.
-
Es
versteht sich, dass der in dieser Beschreibung verwendete Begriff ”Tabelle
I” den Inhalt von Tabelle I A und Tabelle I B bezeichnet.
Der in dieser Beschreibung verwendete Begriff ”Tabelle
II” soll herangezogen werden, um den Inhalt von Tabelle
II A und Tabelle II B zu bezeichnen. Der in dieser Beschreibung
verwendete Begriff ”Tabelle I A” soll herangezogen
werden, um den Inhalt von Tabelle I A zu bezeichnen. Der in dieser
Beschreibung verwendete Begriff ”Tabelle I B” soll
den Inhalt von Tabelle I B bezeichnen. Der in dieser Beschreibung
verwendete Begriff ”Tabelle II A” soll den Inhalt
von Tabelle II A bezeichnen. Der in dieser Beschreibung verwendete
Begriff ”Tabelle II B” soll den Inhalt von Tabelle
II B bezeichnen. In einer bevorzugten Ausführungsform bedeutet
der Begriff ”Tabelle I” die Tabelle I B. In einer
bevorzugten Ausführungsform bedeutet der Begriff ”Tabelle
II” die Tabelle II B.
-
Die
Begriffe ”umfassen” oder ”umfassend” und
grammatikalische Variationen davon, falls in dieser Beschreibung
verwendet, verstehen sich zur Bezeichnung des Vorliegens der angegebenen
Merkmale, ganzen Zahlen, Schritte oder Komponenten oder Gruppen
davon, aber schließen das Vorliegen oder die Hinzufügung von
einem oder mehreren anderen Merkmalen, ganzen Zahlen, Schritten,
Komponenten oder Gruppen davon nicht aus.
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Gemäß der
Erfindung hat ein Protein oder Polypeptid die ”Aktivität
eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins”,
wenn seine de novo-Aktivität oder seine erhöhte
Expression direkt oder indirekt zu einem erhöhten Ertrag,
z. B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder anderen erhöhten
Ertragsmerkmalen, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon führt und diese verleiht und das Protein die
obenerwähnten Aktivitäten eines wie in Tabelle
II, Spalte 3, gezeigten Proteins hat. In der gesamten Beschreibung
ist die Aktivität oder vorzugsweise die biologische Aktivität
eines solchen Proteins oder Polypeptids oder eines für
ein solches Protein oder Polypeptid kodierenden Nukleinsäuremoleküls
bzw. einer für ein solches Protein oder Polypeptid kodierenden
Nukleinsäuresequenz identisch oder ähnlich, wenn es
noch über die biologische oder enzymatische Aktivität
eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins oder wenigstens
10% der ursprünglichen enzymatischen Aktivität,
vorzugsweise 20%, 30%, 40%, 50%, besonders bevorzugt 60%, 70%, 80%,
ganz besonders bevorzugt 90%, 95%, 98%, 99% verfügt, verglichen
mit einem wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Protein von S.
cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis sp. oder A. thaliana.
Gemäß einer anderen Ausführungsform beträgt
die biologische oder enzymatische Aktivität eines wie in
Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins wenigstens 101% der ursprünglichen
enzymatischen Aktivität, vorzugsweise 110%, 120%, %, 150%,
besonders bevorzugt 150%, 200%, 300%, verglichen mit einem wie in Tabelle
II, Spalte 3, gezeigten Protein von S. cerevisiae oder E. coli oder
Synechocystis sp. oder A. thaliana.
-
Die
Ausdrücke „erhöht”, „gesteigert”, „ausgeweitet”, „verstärkt”, „verbessert” oder „erweitert” beziehen sich
auf eine entsprechende Veränderung einer Eigenschaft in
einer Pflanze, einem Organismus, einem Teil eines Organismus wie
einem Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten
usw. oder in einer Zelle und sind austauschbar. Vorzugsweise ist
die Gesamtaktivität im Volumen erhöht oder verstärkt
in Fällen, bei denen die Erhöhung bzw. Verstärkung
mit der Erhöhung bzw. Verstärkung einer Aktivität
eines Genprodukts in Zusammenhang steht, unabhängig davon,
ob die Menge an Genprodukt oder die spezifische Aktivität
des Genprodukts oder beide erhöht oder verstärkt
sind oder ob die Menge, Stabilität oder Translationseffizienz
der für das Genprodukt kodierenden Nukleinsäuresequenz
bzw. des für das Genprodukt kodierenden Gens erhöht
oder verstärkt ist. Der Ausdruck „Erhöhung” bezieht
sich auf eine entsprechende Veränderung einer Eigenschaft
in einem Organismus oder in einem Teil einer Pflanze, einem Organismus
wie einem Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern, Blüten
usw. oder in einer Zelle. Vorzugsweise ist die Gesamtaktivität
im Volumen erhöht in Fällen, bei denen die Erhöhung
mit der Erhöhung einer Aktivität eines Genprodukts
in Zusammenhang steht, unabhängig davon, ob die Menge an
Genprodukt oder die spezifische Aktivität des Genprodukts
oder beide erhöht oder verstärkt sind oder ob
die Menge, Stabilität oder Translationseffizienz der für
das Genprodukt kodierenden Nukleinsäuresequenz bzw. des
für das Genprodukt kodierenden Gens erhöht oder
verstärkt ist. Unter „Veränderung einer
Eigenschaft” versteht man, dass die Aktivität,
das Expressionsniveau oder die Menge eines Genprodukts oder der
Metabolitengehalt in einem spezifischen Volumen im Verhältnis
zu einem entsprechenden Volumen einer Kontrolle, einer Referenz
oder eines Wildtyps verändert ist, einschließlich
der de novo-Erzeugung der Aktivität oder Expression. Der
Ausdruck „Erhöhung” schließt
die Veränderung dieser Eigenschaft nur in Teilen des Gegenstands
der vorliegenden Erfindung ein; so kann sich die Modifikation zum
Beispiel in einem Kompartiment einer Zelle wie einer Organelle oder
in einem Teil einer Pflanze wie Gewebe, Samen, Wurzeln, Blättern,
Blüten usw. finden, jedoch nicht nachweisbar sein, wenn
man den gesamten Gegenstand, d. h. die gesamte Zelle oder Pflanze,
untersucht. Dementsprechend bedeutet der Ausdruck „Erhöhung”,
dass die spezifische Aktivität eines Enzyms sowie die Menge
einer Verbindung oder eines Metaboliten, z. B. eines Polypeptids,
eines Nukleinsäuremoleküls der Erfindung oder
einer kodierenden mRNA oder DNA vom Volumen her erhöht
sein kann.
-
Folglich
sind die Begriffe „Wildtyp”, „Kontrolle” oder „Referenz” austauschbar
und können eine Zelle oder ein Teil von Organismen, wie
eine Organelle wie z. B. ein Chloroplast oder ein Gewebe, oder ein
Organismus, insbesondere eine Pflanze, sein, welche(r) nicht gemäß dem
hierin beschriebenen Verfahren gemäß der Erfindung
modifiziert oder behandelt worden ist. Dementsprechend entspricht
die Zelle oder ein Teil von Organismen wie eine Organelle wie z.
B. ein Chloroplast oder ein Gewebe, oder ein Organismus, insbesondere
eine Pflanze, die/der als Wildtyp, Kontrolle oder Referenz verwendet
wird, der Zelle, dem Organismus, der Pflanze oder dem Teil davon
soweit wie möglich und ist in jeder anderen Eigenschaft
mit Ausnahme des Ergebnisses des erfindungsgemäßen
Verfahrens mit dem Gegenstand der Erfindung so identisch wie möglich. Daher
wird der Wildtyp, die Kontrolle oder die Referenz identisch oder
bestmöglich identisch behandelt, womit besagt wird, dass
nur Bedingungen oder Eigenschaften verschieden sein könnten,
welche die Qualität der getesteten Eigenschaft nicht beeinflussen.
Vorzugsweise wird jeder Vergleich unter analogen Bedingungen durchgeführt.
Der Ausdruck „analoge Bedingungen” bedeutet, dass
alle Bedingungen wie zum Beispiel Kultivierungs- bzw. Wachstumsbedingungen,
Boden, Nährstoff, Wassergehalt des Bodens, Temperatur,
Feuchtigkeit oder Umgebungsluft oder Boden, Assaybedingungen (wie
Pufferzusammensetzung, Temperatur, Substrate, Pathogenstamm, Konzentrationen
und dergleichen) zwischen den zu vergleichenden Experimenten gleichgehalten
werden. Bei der ”Referenz”, ”Kontrolle” oder
dem ”Wildtyp” handelt es sich vorzugsweise um ein
Subjekt, z. B. eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe, einen Organismus,
insbesondere eine Pflanze, das nicht gemäß dem
hierin beschriebenen Verfahren der Erfindung modifiziert oder behandelt
worden ist und in jedweder anderen Eigenschaften so ähnlich
zum Subjekt der Erfindung ist, wie möglich. Die Referenz,
Kontrolle oder der Wildtyp ist hinsichtlich seines Genoms, Transkriptoms,
Proteoms oder Metaboloms so ähnlich wie möglich
zum Subjekt der vorliegenden Erfindung. Vorzugsweise bezieht sich
der Begriff „Referenz-”, „Kontroll-” oder „Wildtyp-”Organelle,
-Zelle, -Gewebe oder -Organismus, insbesondere -Pflanze, auf eine
Organelle, Zelle, ein Gewebe oder einen Organismus, insbesondere
eine Pflanze, welche(s,r) zu der Organelle, Zelle, dem Gewebe oder
Organismus, insbesondere Pflanze, der vorliegenden Erfindung, oder
einem Teil davon, beinahe genetisch identisch ist, und zwar vorzugsweise
zu 95%, weiter bevorzugt zu 98%, noch weiter bevorzugt zu 99,00%,
insbesondere 99,10%, 99,30%, 99,50%, 99,70%, 99,90%, 99,99%, 99,999%
oder mehr. Am meisten bevorzugt handelt es sich bei der „Referenz”,
der „Kontrolle” bzw. dem „Wildtyp” um
einen Gegenstand, z. B. eine Organelle, eine Zelle, ein Gewebe oder
einen Organismus, insbesondere eine Pflanze, die/das/der genetisch
identisch ist mit dem Organismus, insbesondere der Pflanze, der
Zelle, einem Gewebe, oder einer Organelle, der/die/das gemäß dem
Verfahren der Erfindung verwendet wird, wobei allerdings die verantwortlichen
bzw. Aktivität verleihenden Nukleinsäuremoleküle
oder das durch sie kodierte Genprodukt gemäß dem
Verfahren der Erfindung ergänzt, manipuliert, ausgetauscht
oder eingeführt ist/sind.
-
Kann
eine Kontrolle, eine Referenz bzw. ein Wildtyp, die bzw. der sich
vom Gegenstand der vorliegenden Erfindung nur dadurch unterscheidet,
dass sie/er nicht Gegenstand des erfindungsgemäßen
Verfahrens ist, nicht bereitgestellt werden, so kann es sich bei
einer Kontrolle, einer Referenz bzw. einem Wildtyp um einen Organismus
handeln, bei dem die Ursache für die Modulation einer die
im Vergleich zu einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder einen
erhöhten Ertrag verleihenden Aktivität oder die
Expression des wie hier beschriebenen Nukleinsäuremoleküls
der Erfindung zurück- oder abgeschaltet worden ist, z. B.
durch Eliminieren der Expression des verantwortlichen Genprodukts,
z. B. durch Antisense-Inhibierung, durch Deaktivierung eines Aktivators
oder Agonisten, durch Aktivierung eines Inhibitors oder Antagonisten, durch
Inhibierung durch Zugabe hemmender Antikörper, durch Zugabe
von Wirkstofffen wie z. B. Hormonen, durch Einführung negativ
dominanter Mutanten usw. Eine Genproduktion kann zum Beispiel eliminiert
werden, indem man deaktivierende Punktmutationen einführt,
die eine Inhibierung der enzymatischen Aktivität oder eine
Destabilisierung oder eine Inhibierung der Fähigkeit zur
Bindung von Kofaktoren usw. zur Folge haben.
-
Folglich
ist das bevorzugte Referenzsubjekt das Ausgangssubjekt des vorliegenden
Verfahrens der Erfindung. Vorzugsweise werden die Referenz und der
Gegenstand der Erfindung nach Standardisierung und Normalisierung
z. B. auf die Menge an Gesamt-RNA, -DNA oder -Protein oder der Aktivität
oder Expression von Referenzgenen wie Haushaltsgenen wie z. B. Ubiquitin,
Aktin oder ribosomalen Proteinen miteinander verglichen.
-
Die
Erhöhung bzw. Modulation gemäß der vorliegenden
Erfindung kann konstitutiv sein, z. B. aufgrund einer stabilen permanenten
transgenen Expression oder einer stabilen Mutation in dem entsprechenden
endogenen Gen, das für das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung kodiert, oder einer Modulation der Expression oder
des Verhaltens eines Gens, das die Expression des Polypeptids der
Erfindung verleiht, oder transient, z. B. aufgrund einer transienten
Transformation oder eines zeitweiligen Zusatzes eines Modulators
wie einem Agonisten oder Antagonisten, oder induzierbar, z. B. nach
einer Transformation mit einem induzierbaren Konstrukt, das das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung unter der Kontrolle
eines induzierbaren Promotors trägt, und Zugabe des Induktors,
z. B. Tetracyclin, oder wie hier unten beschrieben. Die Erhöhung
in der Aktivität des Polypeptids beläuft sich
in einer Zelle, einem Gewebe, einer Organelle, einem Organ oder
einem Organismus, vorzugsweise einer Pflanze, oder einem Teil davon
bevorzugt auf wenigstens 5%, vorzugsweise auf wenigstens 20% oder
auf wenigstens 50%, besonders bevorzugt auf wenigstens 70%, 80%,
90% oder mehr, ganz besonders bevorzugt auf wenigstens 100%, 150%
oder 200%, am meisten bevorzugt auf wenigstens 250% oder mehr im
Vergleich zur Kontrolle, zur Referenz bzw. zum Wildtyp. Gemäß einer
Ausführungsform bedeutet der Ausdruck Erhöhung
die Erhöhung der Menge in Bezug auf das Gewicht des Organismus
oder eines Teils davon (w/w).
-
Gemäß einer
Ausführungsform tritt die Erhöhung der Aktivität
des Polypeptids in einer Organelle wie einem Plastid auf. Gemäß einer
anderen Ausführungsform tritt die Erhöhung der
Aktivität des Polypeptids im Zytoplasma auf.
-
Die
spezifische Aktivität eines durch ein Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptids oder des Polypeptids
der vorliegenden Erfindung lässt sich wie in den Beispielen
beschrieben untersuchen. Insbesondere die Expression eines betreffenden
Proteins in einer Zelle, z. B. einer Pflanzenzelle, im Vergleich
zu einer Kontrolle ist ein einfacher Test und kann wie im Stand
der Technik beschrieben durchgeführt werden.
-
Der
Ausdruck „Erhöhung” schließt
ein, dass eine Verbindung oder eine Aktivität, insbesondere
eine Aktivität, de novo in eine Zelle, das Zytoplasma oder
ein subzelluläres Kompartiment oder eine Organelle eingeführt
wird, oder dass die Verbindung oder die Aktivität, insbesondere
eine Aktivität, zuvor nicht nachweisbar war, also in anderen
Worten „erzeugt” wurde.
-
Dementsprechend
umfasst im Folgenden der Ausdruck „Erhöhen” auch
den Ausdruck „Erzeugen” oder „Stimulieren”.
Die erhöhte Aktivität manifestiert sich in einem
erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten Ertragsmerkmal,
zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem anderen erhöhten
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon.
-
Die
Sequenz von B0414 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Pyrimidindeaminase/-reduktase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Pyrimidindeaminase/reduktase” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B0414 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0414 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0414 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0414 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Pyrimidindeaminase/reduktase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Pyrimidindeaminase/reduktase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B2931 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Oxidoreduktase beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Oxidoreduktase” aus Escherichia coli oder
einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B2931 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2931 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2931 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2931 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Oxidoreduktase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Oxidoreduktase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3945 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Glycerindehydrogenase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Glycerindehydrogenase” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3945 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3945 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3945 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3945 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Glycerindehydrogenase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Glycerindehydrogenase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yel004w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporters” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yel004w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yel004w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yel004w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yel004w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yer177w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als DNA- und proteinbindendes Protein zur Steuerung des Proteoms auf
der posttranskriptionellen Ebene beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „DNA- und proteinbindenden Proteins zur Steuerung
des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yer177w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yer177w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yer177w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yer177w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „DNA-
und proteinbindendes Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als ein „DNA-
und proteinbindendes Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene” beschriebenen Aktivität
handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yhr204w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als für den Abbau von Glykoproteinen benötigtes
Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden
Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigten Proteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yhr204w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr204w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr204w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr204w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „für den
Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yll053c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Aquaporin beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren der
vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts
mit der Aktivität eines „Aquaporins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yll053c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yll053c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yll053c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yll053c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Aquaporin” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen ist
und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Aquaporin” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yml123c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als anorganischer Phosphattransporter beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „anorganischen Phosphattransporters” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yml123c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yml123c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yml123c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yml123c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „anorganischer
Phosphattransporter” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „anorganischer
Phosphattransporter” beschriebenen Aktivität handelt,
zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ynl142w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Ammoniumtransporter beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Ammoniumtransporters” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ynl142w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl142w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl142w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl142w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Ammoniumtransporter” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Ammoniumtransporter” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ynr040w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als YNR040W-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren
der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines ”YNR040W-Proteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ynr040w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynr040w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynr040w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynr040w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Düne und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „YNR040W-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „YNR040W-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ypr035w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Glutaminsynthetase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Glutaminsynthetase” aus Saccharomyces cerevisiae
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ypr035w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr035w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr035w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr035w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Glutaminsynthetase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Glutaminsynthetase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B0903 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Formiatacetyltransferase 1 beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Formiatacetyltransferase 1” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B0903 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0903 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0903 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0903 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine verbesserte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine verbesserte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Formiatacetyltransferase
1” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt
es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül.
Gemäß einer Ausführungsform wird das
Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt
mit einer als „Formiatacetyltransferase 1” beschriebenen
Aktivität handelt, wie in Spalte 6 von Tabelle 1 angeführt,
z. B. plastidisch oder plastidisch und/oder zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B1393 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Enoyl-CoA-Hydratase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Hydratase” aus Escherichia coli
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B1393 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1393 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1393 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1393 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Enoyl-CoA-Hydratase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Enoyl-CoA-Hydratase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B2704 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente
beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden
Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „Proteins
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B2704 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2704 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2704 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2704 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität bei
dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B2905 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Aminomethyltransferase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Aminomethyltransferase” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B2905 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2905 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2905 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2905 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Aminomethyltransferase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Aminomethyltransferase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3206 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Phosphoträgerprotein beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Phosphoträgerproteins” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3206 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3206 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3206 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3206 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Phosphoträgerprotein” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Phosphoträgerprotein” beschriebenen Aktivität
handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3659 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Zwei-Modul-Transportprotein beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Zwei-Modul-Transportproteins” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3659 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3659 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3659 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3659 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Zwei-Modul-Transportprotein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Zwei-Modul-Transportprotein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3871 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als GTP-bindendes Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „GTP-bindenden Proteins” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3871 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3871 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3871 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3871 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, mm Beispiel einer erhöhten
Toleranz gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz der
Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder
einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere für
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „GTP-bindendes
Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt
es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebenen
Molekül. Gemäß einer Ausführungsform
wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt
mit einer als „GTP-bindendes Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ydr142c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptors” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ydr142c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ydr142c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ydr142c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ydr142c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yer175w-a aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in
Spalte 5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z.
B. Sequenzen aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al.,
Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht,
Sequenzen aus E. coli wurden in Blattner et al., Science
277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder
ihre Aktivität wurde als yer175w-a-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität eines ”yer175w-a-Proteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yer175w-a steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yer175w-a steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yer175w-a steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yer175w-a steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Yer175w-a-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Yer175w-a-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ygr289c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Hexosetransporter beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Hexosetransporters” aus Saccharomyces cerevisiae
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ygr289c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ygr289c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ygr289c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ygr289c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Hexosetransporter” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Hexosetransporter” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yhr044c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yhr044c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr044c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr044c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr044c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YHR072W aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Lanosterolsynthase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Lanosterolsynthase” aus Saccharomyces cerevisiae
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YHR072W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YHR072W steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YHR072W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YHR072W steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Lanosterolsynthase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Lanosterolsynthase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yhr213w-a aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in
Spalte 5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z.
B. Sequenzen aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al.,
Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht,
Sequenzen aus E. coli wurden in Blattner et al., Science
277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder
ihre Aktivität wurde als Yhr213w-a-Protein beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität eines ”Yhr213w-a-Proteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yhr213w-a steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr213w-a steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr213w-a steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr213w-a steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „yhr213w-a-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „yhr213w-a-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yil053w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als (DL)-Glycerin-3-phosphatase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle 1 gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yil053w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yil053w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yil053w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yil053w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yjl103c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als die Transkription steuerndes Protein beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines ”die Transkription steuernden Proteins” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yjl103c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yjl103c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yjl103c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yjl103c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „die
Transkription steuerndes Protein” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „die
Transkription steuerndes Protein” beschriebenen Aktivität
handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yjl137c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Glykogensyntheseinitiatorprotein beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines ”Glykogensyntheseinitiatorproteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yjl137c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yjl137c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yjl137c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yjl137c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Glykogensyntheseinitiatorprotein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Glykogensyntheseinitiatorprotein” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ylr027c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Aspartataminotransferase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität
eines Genprodukts mit der Aktivität einer „Aspartataminotransferase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ylr027c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ylr027c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ylr027c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ylr027c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Aspartataminotransferase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Aspartataminotransferase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yml079w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als YML079W-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren
der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines ”YML079W-Proteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yml079w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yml079w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yml079w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yml079w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „YML079W-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „YML079W-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, wie in Spalte 6 von Tabelle 1 angeführt,
z. B. plastidisch oder zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ymr157c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als YMR157C-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren
der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines ”YMR157C-Proteins” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ymr157c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ymr157c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ymr157c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ymr157c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „YMR157C-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „YMR157C-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ynl024c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als YNL024C-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines ”YNL024C-Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ynl024c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl024c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl024c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl024c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „YNL024C-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „YNL024C-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yol058w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Argininosuccinatsynthase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität
eines Genprodukts mit der Aktivität einer „Argininosuccinatsynthase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yol058w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yol058w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yol058w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yol058w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Argininosuccinatsynthase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Argininosuccinatsynthase” beschriebenen
Aktivität handelt, wie in Spalte 6 von Tabelle 1 angeführt,
z. B. plastidisch oder zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ypl180w aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Untereinheit von TORC1 beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität
eines Genprodukts mit der Aktivität einer ”Untereinheit
von TORC1” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ypl180w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypl180w steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypl180w steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypl180w steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Untereinheit
von TORC1” beschriebenen Aktivität; bevorzugt
handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes
beschriebene Molekül. Gemäß einer Ausführungsform
wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt
mit einer als ”Untereinheit von TORC1” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ypr167c aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ypr167c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr167c steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr167c steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr167c steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B0036 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Enoyl-CoA-Hydratase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Hydratase” aus Escherichia coli
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B0036 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0036 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0036 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B0036 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Enoyl-CoA-Hydratase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Enoyl-CoA-Hydratase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B1906 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als B1906-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „B1906-Proteins” aus Escherichia coli oder
einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B1906 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B 1906 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B 1906 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1906 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „B1906-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „B1906-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B2371 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als CoA-Transferase-ähnliches Protein (NAD(P)-bindend)
beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden
Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „CoA-Transferase-ähnlichen
Proteins (NAD(P)-bindend)” aus Escherichia coli oder einem
funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog davon,
z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts
eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül, welches
wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2371 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2371 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2371 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2371 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „CoA-Transferase-ähnliches
Protein (NAD(P)-bindend)” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses
Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „CoA-Transferase-ähnliches
Protein (NAD(P)-bindend)” beschriebenen Aktivität
handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B2881 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als molybdänbindende Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität einer „molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B2881 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2881 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2881 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2881 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3106 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Pirin-ähnliches Protein beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Pirin-ähnlichen Proteins” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3106 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3106 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3106 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3106 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Pirin-ähnliches
Protein” beschriebenen Aktivität; bevorzugt handelt
es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene
Molekül. Gemäß einer Ausführungsform
wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt
mit einer als „Pirin-ähnliches Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3400 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Hitzeschockprotein beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Hitzeschockproteins” aus Escherichia coli
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3400 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3400 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3400 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3400 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Hitzeschockprotein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Hitzeschockprotein” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3410 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als B3410-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „B3410-Proteins” aus Escherichia coli oder
einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3410 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3410 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3410 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3410 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „B3410-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „B3410-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B4209 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung
beschrieben. Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden
Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „Regulators
der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses 84209 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses 84209 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses 84209 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B4209 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Regulator
der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Regulator
der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von SLL1545 aus Synechocystis sp., z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Glutathion-S-transferase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Glutathion-S-transferase” aus Synechocystis
sp. oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses SLL1545 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL1545 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL1545 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL1545 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Glutathion-S-transferase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Glutathion-S-transferase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von SLR1348 aus Synechocystis sp., z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Serinacetyltransferase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Serinacetyltransferase” aus Synechocystis
sp. oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses SLR1348 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1348 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1348 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1348 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Serinacetyltransferase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Serinacetyltransferase” beschriebenen
Aktivität handelt, in Mitochondrien erhöht.
-
Die
Sequenz von YGR191W aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Aminosäurepermease beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Aminosäurepermease” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YGR191W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YGR191W steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YGR191W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YGR191W steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Aminosäurepermease” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Aminosäurepermease” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von AT1G22920 aus Arabidopsis thaliana, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Untereinheit des Signalosomkomplexes beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Untereinheit des Signalosomkomplexes” aus
Arabidopsis thaliana oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses AT1G22920 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses AT1G22920 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses AT1G22920 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses AT1G22920 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Untereinheit
des Signalosomkomplexes” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Untereinheit
des Signalosomkomplexes” beschriebenen Aktivität
handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B1600 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Multidrug-Resistenzprotein beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Multidrug-Resistenzproteins” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B1600 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1600 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1600 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1600 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Multidrug-Resistenzprotein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Multidrug-Resistenzprotein” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B1900 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als ATP-bindendes Protein des Arabinosetransportsystems beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung oder
Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „ATP-bindenden Proteins des Arabinosetransportsystems” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B1900 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1900 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1900 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1900 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „ATP-bindendes
Protein des Arabinosetransportsystems” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses
Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „ATP-bindendes
Protein des Arabinosetransportsystems” beschriebenen Aktivität
handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von SLL0099 aus Synechocystis sp., z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Precorrin-6y-Methylase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Precorrin-6y-Methylase” aus Synechocystis
sp. oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses SLL0099 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL0099 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL0099 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL0099 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Precorrin-6y-Methylase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Precorrin-6y-Methylase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von SLL0383 aus Synechocystis sp., z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Cobalttransportprotein beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Cobalttransportproteins” aus Synechocystis
sp. oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses SLL0383 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL0383 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL0383 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLL0383 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Cobalttransportprotein” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Cobalttransportprotein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von SLR1094 aus Synechocystis sp., z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht, und ihre Aktivität
wurde als SLR1094-Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „SLR1094-Proteins” aus Synechocystis sp.
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses SLR1094 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1094 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1094 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1094 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „SLR1094-Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „SLR1094-Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von SLR1520 aus Synechocystis sp., z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht, und ihre Aktivität
wurde als Oxidoreduktase beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Oxidoreduktase” aus Synechocystis sp. oder
einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses SLR1520 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1520 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1520 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses SLR1520 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Oxidoreduktase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Oxidoreduktase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YDL142C aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Cardiolipinsynthetase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Cardiolipinsynthetase” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YDL142C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YDL142C steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YDL142C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YDL142C steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Cardiolipinsynthetase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Cardiolipinsynthetase” beschriebenen Aktivität
handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YDR147W aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Ethanolaminkinase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Ethanolaminkinase” aus Saccharomyces cerevisiae
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YDR147W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YDR147W steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YDR147W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YDR147W steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Ethanolaminkinase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Ethanolaminkinase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YLR284C aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Enoyl-CoA-Isomerase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Isomerase” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YLR284C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YLR284C steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YLR284C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YLR284C steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Enoyl-CoA-Isomerase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Enoyl-CoA-Isomerase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YPL148C aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität einer „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YPL148C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YPL148C steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YPL148C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YPL148C steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YPR074C aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Transketolase beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Transketolase” aus Saccharomyces cerevisiae
oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem Homolog
davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines
Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YPR074C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YPR074C steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YPR074C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YPR074C steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Transketolase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Transketolase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B1008 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität einer „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B1008 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1008 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1008 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1008 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten
Toleranz gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz der
Nährstoffausnutzung, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder
einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere für
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B1529 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Multiple-Drug-Resistenzprotein beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „Multiple-Drug-Resistenzproteins” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B1529 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1529 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1529 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B1529 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Multiple-Drug-Resistenzprotein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Multiple-Drug-Resistenzprotein” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3347 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5 von
Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität
eines Genprodukts mit der Aktivität einer „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3347 steht, oder ein funktionelles Äquivalent oder
ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3347 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3347 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3347 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Düne und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” beschriebenen
Aktivität handelt, plastidisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YBR176W aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YBR176W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YBR176W steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YBR176W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YBR176W steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YGR177C aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Alkoholacetyltransferase beschrieben. Dementsprechend
umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität
eines Genprodukts mit der Aktivität einer „Alkoholacetyltransferase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YGR177C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YGR177C steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YGR177C steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YGR177C steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Alkoholacetyltransferase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Alkoholacetyltransferase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von YHR176W aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in Spalte
5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als thiolspezifische Monooxygenase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „thiolspezifischen Monooxygenase” aus Saccharomyces
cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent davon oder
einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses YHR176W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YHR176W steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YHR176W steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses YHR176W steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „thiolspezifische
Monooxygenase” beschriebenen Aktivität; bevorzugt
handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b) dieses Absatzes
beschriebene Molekül. Gemäß einer Ausführungsform
wird das Molekül, dessen Aktivität bei dem erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist und bei dem es sich um das Genprodukt
mit einer als „thiolspezifische Monooxygenase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B2881_2 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997)veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als molybdänbindende Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen beschrieben. Dementsprechend umfasst das
Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer Ausführungsform
die Erhöhung oder Erzeugung der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität einer „molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” aus
Escherichia coli oder einem funktionellen Äquivalent davon
oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B2881_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2881_2 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2881_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B2881_2 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „molybdänbindende
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von B3945_2 aus Escherichia coli, z. B. wie in Spalte 5
von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z. B. Sequenzen
aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al., Science 274
(5287), 546 (1996) veröffentlicht, Sequenzen aus
E. coli wurden in Blattner et al., Science 277 (5331), 1453
(1997) veröffentlicht), und/oder ihre Aktivität
wurde als Glycerindehydrogenase beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
einer „Glycerindehydrogenase” aus Escherichia
coli oder einem funktionellen Äquivalent davon oder einem
Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a)
eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses B3945_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3945_2 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3945_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses B3945_2 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Glycerindehydrogenase” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Glycerindehydrogenase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yhr204w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in
Spalte 5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z.
B. Sequenzen aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al.,
Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht,
Sequenzen aus E. coli wurden in Blattner et al., Science
277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder
ihre Aktivität wurde als für den Abbau von Glykoproteinen
benötigtes Protein beschrieben. Dementsprechend umfasst
das Verfahren der vorliegenden Erfindung gemäß einer
Ausführungsform die Erhöhung oder Erzeugung der
Aktivität eines Genprodukts mit der Aktivität
eines „für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Proteins” aus Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yhr204w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr204w_2 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr204w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yhr204w_2 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigten Protein” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „für den
Abbau von Glykoproteinen benötigtes Protein” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Ynl142w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in
Spalte 5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z.
B. Sequenzen aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al.,
Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht,
Sequenzen aus E. coli wurden in Blattner et al., Science
277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder
ihre Aktivität wurde als Ammoniumtransporter beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität eines „Ammoniumtransporters” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ynl142w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl142w_2 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl142w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ynl142w_2 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Ammoniumtransporter” beschriebenen Aktivität;
bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt (a) oder (b)
dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Ammoniumtransporter” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Die
Sequenz von Yol058w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in
Spalte 5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z.
B. Sequenzen aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al.,
Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht,
Sequenzen aus E. coli wurden in Blattner et al., Science
277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder
ihre Aktivität wurde als Argininosuccinatsynthase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität einer „Argininosuccinatsynthase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Yol058w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yol058w_2 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yol058w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Yol058w_2 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als ”Argininosuccinatsynthase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Argininosuccinatsynthase” beschriebenen
Aktivität handelt, wie in Spalte 6 von Tabelle 1 angeführt,
z. B. plastidisch oder zytoplasmatisch, erhöht.
-
Die
Sequenz von Ypr035w_2 aus Saccharomyces cerevisiae, z. B. wie in
Spalte 5 von Tabelle I gezeigt, wurde veröffentlicht (z.
B. Sequenzen aus S. cerevisiae wurden in Goffeau et al.,
Science 274 (5287), 546 (1996) veröffentlicht,
Sequenzen aus E. coli wurden in Blattner et al., Science
277 (5331), 1453 (1997) veröffentlicht), und/oder
ihre Aktivität wurde als Glutaminsynthetase beschrieben.
Dementsprechend umfasst das Verfahren der vorliegenden Erfindung
gemäß einer Ausführungsform die Erhöhung
oder Erzeugung der Aktivität eines Genprodukts mit der
Aktivität einer „Glutaminsynthetase” aus
Saccharomyces cerevisiae oder einem funktionellen Äquivalent
davon oder einem Homolog davon, z. B. die Erhöhung
- (a) eines Genprodukts eines Gens, das das Nukleinsäuremolekül,
welches wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigt ist und in der gleichen
entsprechenden Zeile wie dieses Ypr035w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle I gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte
7 von Tabelle I B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr035w_2 steht, umfasst; oder
- (b) eines ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv
wie in Spalte 5 von Tabelle II beziehungsweise in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfassenden Polypeptids, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr035w_2 steht, oder ein funktionelles Äquivalent
oder ein Homolog davon wie in Spalte 7 von Tabelle II gezeigt, vorzugsweise
ein Homolog oder funktionelles Äquivalent wie in Spalte 7
von Tabelle II B gezeigt, welches in der gleichen entsprechenden
Zeile wie dieses Ypr035w_2 steht,
wie hier erwähnt,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines
oder mehrerer Ertragsmerkmale, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, wie erwähnt, insbesondere
für eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und einen erhöhten
Ertrag. Dementsprechend handelt es sich bei einer Ausführungsform
bei dem Molekül, dessen Aktivität im erfindungsgemäßen
Verfahren zu erhöhen ist, um das Genprodukt mit einer als „Glutaminsynthetase” beschriebenen
Aktivität; bevorzugt handelt es sich dabei um das in Abschnitt
(a) oder (b) dieses Absatzes beschriebene Molekül. Gemäß einer
Ausführungsform wird das Molekül, dessen Aktivität
bei dem erfindungsgemäßen Verfahren zu erhöhen
ist und bei dem es sich um das Genprodukt mit einer als „Glutaminsynthetase” beschriebenen
Aktivität handelt, zytoplasmatisch erhöht.
-
Überraschenderweise
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
wenigstens eines Gens, das eine Aktivität, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem Arabinosetransportsystem, einem ATP-bindenden Protein, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem
GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
verleiht, oder eines eine in Spalte 5 von Tabelle I beschriebene
Nukleinsäuresequenz enthaltenden Gens in einer Pflanze,
z. B. A. thaliana, den transformierten Pflanzen, verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanze vom Wildtyp
einen erhöhten Ertrag, z. B. mit einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal, insbesondere eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, oder einen erhöhten Ertrag, oder
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress
und einen erhöhten Ertrag, verleiht.
-
Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 38 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Pyrimidindeaminase/-reduktase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit der Aktivität einer „Pyrimidindeaminase/-reduktase”,
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 38 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw.
Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 38 umfasst,
welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität einer „Pyrimidindeaminase/-reduktase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 147 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Oxidoreduktase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Oxidoreduktase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 147 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
147 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Oxidoreduktase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 172 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glycerindehydrogenase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Glycerindehydrogenase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID
NO.: 172 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
172 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glycerindehydrogenase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 382 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporters” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum
Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporters” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 382 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
382 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporters”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde
beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 406 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „DNA- und proteinbindenden Proteins zur Steuerung
des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „DNA- und
proteinbindenden Proteins zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen
Ebene” und kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 406 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
406 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „DNA- und proteinbindenden Proteins zur Steuerung
des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 917 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigten Proteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, mm Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „für
den Abbau von Glykoproteinen benötigten Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 917 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
917 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „ für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Proteins”, einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel
erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 952
umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „Aquaporins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Aquaporins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 952 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
952 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Aquaporins”, einen erhöhten Ertrag,
zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 1320 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „anorganischen Phosphattransporters” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „anorganischen
Phosphattransporters” und kodiert durch ein Gen, das die
Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1320 umfasst, A. thaliana
eine Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, z. B.
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1320 umfasst, welches
wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität eines „anorganischen
Phosphattransporters”, einen erhöhten Ertrag,
zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 1648 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Ammoniumtransporters” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Ammoniumtransporters” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 1648 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 1648
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Ammoniumtransporters”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 2065 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „YNR040W-Proteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum
Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „YNR040W-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 2065 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
2065 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „YNR040W-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 2081 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glutaminsynthetase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Glutaminsynthetase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 2081 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
2081 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glutaminsynthetase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass
man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 2406 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Formiatacetyltransferase 1” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit der
Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Formiatacetyltransferase
1” und kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 2406 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
2406 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden oder in Plastiden und/oder im Zytoplasma von
A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität einer „Formiatacetyltransferase
1”, einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2564 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Enoyl-CoA-Hydratase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Enoyl-CoA-Hydratase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 2564 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
2564 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Hydratase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 2841 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Proteins einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Proteins einer
Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente” und kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
2841 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
2841 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Proteins einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der
Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das
die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2879 umfasst, A. thaliana
zum Beispiel mit der Aktivität einer „Aminomethyltransferase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Aminomethyltransferase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 2879 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw.
Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 2879 umfasst,
welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität einer „Aminomethyltransferase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3109 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „Phosphoträgerproteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität eines „Phosphoträgerproteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 3109 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
3109 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Phosphoträgerproteins”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3403 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „Zwei-Modul-Transportproteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Zwei-Modul-Transportproteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 3403 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw.
Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3403 umfasst,
welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität eines „Zwei-Modul-Transportproteins”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3441 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „GTP-bindenden
Proteins” einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts mit dieser Aktivität
eines „GTP-bindenden Proteins” und kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3441 umfasst,
A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw.
Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 3441 umfasst,
welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität eines „GTP-bindenden
Proteins”, einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel
erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
3978 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptors” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptors” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 3978 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
3978 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptors”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4047 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „yer175w-a-Proteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „yer175w-a-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4047 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
4047 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „yer175w-a-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 4051 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Hexosetransporters” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Hexosetransporters” und kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
4051 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4051
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Hexosetransporters”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 4131 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4131 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
4131 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4217 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Lanosterolsynthase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum
Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Lanosterolsynthase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4217 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4217
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Lanosterolsynthase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 4491 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „yhr213w-a-Proteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „yhr213w-a-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4491 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
4491 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „yhr213w-a-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4495 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „(DL)-Glycerin-3-phosphatase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4495 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
4495 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „(DL)-Glycerin-3-phosphatase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 4558 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „die Transkription steuernden Proteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „die Transkription
steuernden Proteins” und kodiert durch ein Gen, das die
Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4558 umfasst, A. thaliana
eine Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, z. B.
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4558 umfasst, welches
wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. in Plastiden
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität eines „die
Transkription steuernden Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 4589 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Glykogensyntheseinitiatorproteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Glykogensyntheseinitiatorproteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 4589 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4589
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Glykogensyntheseinitiatorproteins”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 4622 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Aspartataminotransferase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Aspartataminotransferase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID
NO.: 4622 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
4622 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Aspartataminotransferase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 5070 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „YML079W-Proteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „YML079W-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5070 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
5070 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden oder im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel
mit der Aktivität eines „YML079W-Proteins”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5102 umfasst, A. thaliana
zum Beispiel mit der Aktivität eines „YMR157C-Proteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „YMR157C-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5102 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
5102 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „YMR157C-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5115 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „YNL024C-Proteins” einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit der Aktivität eines „YNL024C-Proteins”,
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5115 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
5115 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „YNL024C-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 5159 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Argininosuccinatsynthase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Argininosuccinatsynthase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5159 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
5159 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden oder im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel
mit der Aktivität einer „Argininosuccinatsynthase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 5746 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Untereinheit
von TORC1” einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Untereinheit von
TORC1” und kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 5746 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
5746 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Untereinheit von TORC1”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5756 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit der Aktivität einer „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase”,
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 5756 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
5756 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der
Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das
die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6086 umfasst, A. thaliana
zum Beispiel mit der Aktivität einer „Enoyl-CoA-Hydratase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Enoyl-CoA-Hydratase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 6086 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
6086 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Hydratase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 6581 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „B1906-Proteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „B1906-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 6581 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
6581 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „B1906-Proteins”, einen erhöhten Ertrag,
zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 6609 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „CoA-Transferase-ähnlichen Proteins (NAD(P)-bindend)” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität eines „CoA-Transferase-ähnlichen
Proteins (NAD(P)-bindend)” und kodiert durch ein Gen, das
die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6609 umfasst, A. thaliana
eine Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, z. B.
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 6609 umfasst, welches
wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität eines „CoA-Transferase-ähnlichen
Proteins (NAD(P)-bindend)”, einen erhöhten Ertrag,
zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts,
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 6949 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen” einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 6949 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
6949 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen”, einen erhöhten Ertrag,
zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts,
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 7078 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Pirin-ähnlichen Proteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität eines „Pirin-ähnlichen
Proteins” und kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 7078 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
7078 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Pirin-ähnlichen Proteins”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7270 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „Hitzeschockproteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Hitzeschockproteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 7270 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
7270 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Hitzeschockproteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass
man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 7467 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „B3410-Proteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
mm Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität eines „B3410-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 7467 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
7467 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „B3410-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 7492 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „Regulators
der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Regulators
der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 7492 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
7492 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Regulators der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 7591 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Glutathion-S-transferase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Glutathion-S-transferase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 7591 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
7591 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glutathion-S-transferase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 7670 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Serinacetyltransferase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit der
Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Serinacetyltransferase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 7670 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
7670 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Mitochondrien von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Serinacetyltransferase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 8236 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Aminosäurepermease” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Aminosäurepermease” und kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
8236 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8236
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Aminosäurepermease”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 8563 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Untereinheit des Signalosomkomplexes” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Untereinheit
des Signalosomkomplexes” und kodiert durch ein Gen, das
die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8563 umfasst, A. thaliana
eine Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, z. B.
eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8563 umfasst, welches
wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. im Zytoplasma
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität einer „Untereinheit
des Signalosomkomplexes”, einen erhöhten Ertrag,
zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts,
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 8648 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Multidrug-Resistenzproteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität eines „Multidrug-Resistenzproteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 8648 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
8648 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Multidrug-Resistenzproteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 8760 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „ATP-bindenden Proteins des Arabinosetransportsystems” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „ATP-bindenden
Proteins des Arabinosetransportsystems” und kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8760 umfasst,
A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 8760 umfasst, welches
wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. in Plastiden
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität eines „ATP-bindenden
Proteins des Arabinosetransportsystems”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 8861 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Precorrin-6y-Methylase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Precorrin-6y-Methylase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 8861 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
8861 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Precorrin-6y-Methylase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 9046 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Cobalttransportproteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Cobalttransportproteins” und kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9046 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9046
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Cobalttransportproteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 9280 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „SLR1094-Proteins” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum
Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „SLR1094-Proteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9280 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9280 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „SLR1094-Proteins”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9307 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Oxidoreduktase” einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Oxidoreduktase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9307 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9307 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Oxidoreduktase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 9430 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Cardiolipinsynthetase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Cardiolipinsynthetase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9430 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9430 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Cardiolipinsynthetase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 9479 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Ethanolaminkinase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Ethanolaminkinase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9479 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9479 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Ethanolaminkinase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 9500 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Isomerase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Enoyl-CoA-Isomerase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9500 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9500 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Enoyl-CoA-Isomerase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9553 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 9553 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9553 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9574 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Transketolase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Transketolase” und kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
9574 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 9574 umfasst,
welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z. B. in Plastiden
von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität einer „Transketolase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10404 umfasst, A.
thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 10404 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
10404 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10503 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität eines „Multiple-Drug-Resistenzproteins” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität eines „Multiple-Drug-Resistenzproteins” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 10503 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10503
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Multiple-Drug-Resistenzproteins”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10591 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen dieser Aktivität eines Genprodukts
mit der Aktivität einer „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 10591 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
10591 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10934 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 10934 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp.
Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw.
Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch
ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 10934
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 11461 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Alkoholacetyltransferase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Alkoholacetyltransferase” und kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
11461 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 11461
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Alkoholacetyltransferase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 11501 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „thiolspezifischen Monooxygenase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „thiolspezifischen
Monooxygenase” und kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 11501 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
11501 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „thiolspezifischen Monooxygenase”, einen
erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 11564 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 11564 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
11564 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 11695 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Glycerindehydrogenase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Glycerindehydrogenase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 11695 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
11695 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glycerindehydrogenase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 11907 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Proteins” einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp.
Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw.
Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts mit dieser Aktivität
eines „für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Proteins” und kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 11907 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 11907
umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist, z.
B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Proteins”, einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel
erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
verleiht. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
11944 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Ammoniumtransporters” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität eines „Ammoniumtransporters” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 11944 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
11944 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
eines „Ammoniumtransporters”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere wurde beobachtet,
dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität
eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz
SEQ ID NO.: 12357 umfasst, A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Argininosuccinatsynthase” einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man
durch Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines
Genprodukts mit dieser Aktivität einer „Argininosuccinatsynthase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 12357 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
12357 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. in Plastiden oder im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel
mit der Aktivität einer „Argininosuccinatsynthase”,
einen erhöhten Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, verleiht. Insbesondere
wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen bzw. Erzeugen
der Aktivität eines Genprodukts, kodiert durch ein Gen,
das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.: 12936 umfasst,
A. thaliana zum Beispiel mit der Aktivität einer „Glutaminsynthetase” einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, verglichen mit der
Kontrolle vom Wildtyp. Weiterhin wurde beobachtet, dass man durch
Erhöhen bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts
mit dieser Aktivität einer „Glutaminsynthetase” und
kodiert durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ
ID NO.: 12936 umfasst, A. thaliana eine Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht, verglichen mit der Kontrolle vom
Wildtyp. Insbesondere wurde beobachtet, dass man durch Erhöhen
bzw. Erzeugen der Aktivität eines Genprodukts, kodiert
durch ein Gen, das die Nukleinsäuresequenz SEQ ID NO.:
12936 umfasst, welches wie in Tabelle I, Spalte 6, lokalisiert ist,
z. B. im Zytoplasma von A. thaliana, zum Beispiel mit der Aktivität
einer „Glutaminsynthetase”, einen erhöhten
Ertrag, zum Beispiel erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verleiht.
-
Es
wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen oder
Erzeugen der Aktivität eines von einem in Tabelle VIIIa
gezeigten Nukleinsäuremolekül abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls
in A. thaliana eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
z. B. eine erhöhte Effizienz der Stickstoffausnutzung,
verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer
Ausführungsform wird somit ein in Tabelle VIIIa aufgeführtes
Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes
Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden
Erfindung zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung,
z. B. der Erhöhung der Effizienz der Stickstoffausnutzung,
der Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp eingesetzt.
Es wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen oder
Erzeugen der Aktivität eines von einem in Tabelle VIIIb gezeigten
Nukleinsäuremolekül abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls
in A. thaliana eine erhöhte Toleranz gegenüber
Stress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp,
verlieh. Gemäß einer Ausführungsform
wird somit ein in Tabelle VIIIb aufgeführtes Nukleinsäuremolekül
oder dessen in Tabelle I aufgeführtes Homolog oder das
Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden Erfindung zur
Erhöhung der Toleranz gegenüber Stress, z. B.
der Erhöhung der Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp
eingesetzt. Es wurde weiterhin beobachtet, dass man durch Erhöhen
oder Erzeugen der Aktivität eines von einem in Tabelle
VIIIc gezeigten Nukleinsäuremolekül abgeleiteten
Nukleinsäuremoleküls in A. thaliana eine erhöhte
Toleranz gegenüber Stress, z. B. eine erhöhte
Toleranz gegenüber zyklischer Dürre, verglichen
mit der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer
Ausführungsform wird somit ein in Tabelle VIIIc aufgeführtes
Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes
Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden
Erfindung zur Erhöhung der Toleranz gegenüber
Stress, z. B. der Erhöhung der Toleranz gegenüber
zyklischer Dürre, einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle
vom Wildtyp eingesetzt. Es wurde weiterhin beobachtet, dass man
durch Erhöhen oder Erzeugen der Aktivität eines
von einem in Tabelle VIIId gezeigten Nukleinsäuremolekül
abgeleiteten Nukleinsäuremoleküls in A. thaliana
einen erhöhten intrinsischen Ertrag, z. B. eine erhöhte Biomasse
unter Standardbedingungen, z. B. eine erhöhte Biomasse
unter Nicht-Mangel- oder Nicht-Stress-Bedingungen, verglichen mit
der Kontrolle vom Wildtyp, verlieh. Gemäß einer
Ausführungsform wird somit ein in Tabelle VIIId aufgeführtes
Nukleinsäuremolekül oder dessen in Tabelle I aufgeführtes
Homolog oder das Expressionsprodukt in dem Verfahren der vorliegenden
Erfindung zur Erhöhung des intrinsischen Ertrags, z. B.
zur Erhöhung des Ertrags unter Standardbedingungen, z.
B. eine erhöhte Biomasse unter Nicht-Mangel- oder Nicht-Stress-Bedingungen,
einer Pflanze verglichen mit der Kontrolle vom Wildtyp eingesetzt.
-
Der
Ausdruck ”Expression” bezieht sich auf die Transkription
und/oder Translation eines codogenen Gensegmentes oder Gens. In
der Regel handelt es sich bei dem erhaltenen Produkt um eine mRNA
oder ein Protein. Expressionsprodukte können jedoch auch
funktionelle RNAs wie zum Beispiel Antisense, Nukleinsäuren,
tRNAs, snRNAs, rRNAs, RNAi, siRNA, Ribozyme usw. einschließen.
Die Expression kann systemisch, lokal oder zeitweilig erfolgen,
zum Beispiel eingeschränkt auf bestimmte Zelltypen, Gewebe,
Organe oder Organellen oder Zeitperioden.
-
Gemäß einer
Ausführungsform umfasst das Verfahren der vorliegenden
Erfindung einen oder mehrere der folgenden Schritte
- (a) die Stabilisierung eines Proteins, das die erhöhte
Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung
mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem Arabinosetransportsystem, einem ATP-bindenden Protein, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, dem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
verleiht und einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen Ertrag
und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes Ertragsmerkmal,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht;
- (b) die Stabilisierung einer mRNA, die die erhöhte
Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung kodierten Proteins oder dessen Homologe verleiht,
oder einer mRNA, die für das Polypeptid der vorliegenden
Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus den unter (a) erwähnten Aktivitäten,
kodiert und einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon, verleiht;
- (c) die Erhöhung der spezifischen Aktivität
eines Proteins, das die erhöhte Expression eines durch
das Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodierten
Proteins oder des Polypeptids der vorliegenden Erfindung verleiht
oder die inhibitorische Regulation des Polypeptids der Erfindung
vermindert;
- (d) die Erzeugung oder Erhöhung der Expression eines
endogenen oder künstlichen Transkriptionsfaktors, der die
Expression eines Proteins vermittelt, welches die erhöhte
Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung kodierten Proteins oder des Polypeptids der Erfindung
mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus den unter (a) erwähnten Aktivitäten,
verleiht und einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon, verleiht;
- (e) die Stimulierung der Aktivität eines Proteins,
welches die erhöhte Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung kodierten Proteins oder eines Polypeptids
der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität,
ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den unter (a) erwähnten
Aktivitäten, verleiht und einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht durch Hinzufügen
eines oder mehrerer exogener induzierender Faktoren zu einem Organismus
oder Teilen davon;
- (f) die Expression eines transgenen Gens, das für ein
Protein kodiert, welches die erhöhte Expression eines durch
das Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung
kodierten Polypeptids oder eines Polypeptids der vorliegenden Erfindung
mit der hier erwähnten Aktivität, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus den unter (a) erwähnten Aktivitäten,
verleiht und einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht; und/oder
- (g) die Erhöhung der Kopienzahl eines Gens, welches
die erhöhte Expression eines Nukleinsäuremoleküls, das
für ein durch das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung kodiertes Polypeptid oder das Polypeptid
der vorliegenden Erfindung mit der hier erwähnten Aktivität,
ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus den unter (a) erwähnten
Aktivitäten, kodiert und einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht;
- (h) die Erhöhung der Expression des endogenen Gens,
das für das Polypeptid der Erfindung oder seine Homologe
kodiert, durch Zugabe von positiven Expressionselementen oder durch
Entfernen von negativen Expressionselementen; so lassen sich z.
B. mit homologer Rekombination entweder positive Regulationselemente,
wie für Pflanzen der 35S-Enhancer, in den Promotor einführen
oder Repressorelemente aus regulatorischen Regionen entfernen. Weiterhin
lassen sich Methoden zur Genumwandlung anwenden, um Repressorelemente
zu stören oder um die Aktivität positiver Elemente
zu verstärken – positive Elemente lassen sich
durch T-DNA oder Transposonmutagenese ungezielt in Pflanzen einführen,
und die Linien, bei denen die positiven Elemente in der Nähe
eines erfindungsgemäßen Gens integriert worden
sind und deren Expression daher verstärkt ist, können
identifiziert werden; und/oder
- (i) die Modulierung der Wachstumsbedingungen der Pflanze derart,
dass die Expression oder Aktivität des für das
Protein der Erfindung kodierenden Gens oder das Protein selbst verbessert
ist;
- (j) die Auswahl von Organismen mit besonders hoher Aktivität
des Proteins der Erfindung aus natürlichen oder aus mutagenisierten
Quellen und deren Züchtung in die Zielorganismen, z. B.
die Elite-Kulturpflanzen.
-
Vorzugsweise
handelt es sich bei der mRNA um das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung, und/oder das Protein, das die erhöhte
Expression eines durch das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung alleine oder in Verbindung mit einer
Transitnukleinsäuresequenz bzw. einer für das
Transitpeptid kodierenden Nukleinsäuresequenz kodierten
Proteins oder des Polypeptids mit der hier erwähnten Aktivität
verleiht, z. B. einen erhöhten Ertrag, z. B. mit einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung, einem
erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon nach Erhöhen
der Expression oder Aktivität des kodierten Polypeptids
verleiht oder die Aktivität eines Polypeptids mit einer
Aktivität wie das in Tabelle II Spalte 3 gezeigte Protein
oder dessen Homologe hat.
-
Im
Allgemeinen korreliert die Menge an mRNA oder Polypeptid in einer
Zelle oder einem Kompartiment eines Organismus mit der Menge an
kodiertem Protein und somit mit der Gesamtaktivität des
kodierten Proteins in diesem Volumen. Diese Korrelation ist nicht
immer linear, und die Aktivität in dem Volumen hängt von
der Stabilität der Moleküle oder dem Vorhandensein
aktivierender oder inhibierender Kofaktoren ab. Weiterhin sind Produkt-
und Eduktinhibierungen von Enzymen gut bekannt und in Lehrbüchern,
z. B. Stryer, Biochemistry, beschrieben.
-
Im
Allgemeinen korreliert die Menge an mRNA, Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül
in einer Zelle oder einem Kompartiment eines Organismus mit der
Menge an kodiertem Protein und somit mit der Gesamtaktivität
des kodierten Proteins in diesem Volumen. Diese Korrelation ist
nicht immer linear, sondern die Aktivität in dem Volumen
ist abhängig von der Stabilität der Moleküle,
dem Abbau der Moleküle oder der Gegenwart von aktivierenden
oder inhibierenden Cofaktoren. Weiterhin sind Produkt- und Eduktinhibierungen
von Enzymen gut bekannt, z. B. Zinser et al. „Enzyminhibitoren"/Enzyme
inhibitors".
-
Die
Aktivität der obenerwähnten Proteine und/oder
Polypeptide, die durch das Nukleinsäuremolekül der
vorliegenden Erfindung kodiert werden, lässt sich auf verschiedene
Weisen erhöhen. So wird zum Beispiel die Aktivität
in einem Organismus oder in einem Teil davon wie einer Zelle erhöht,
indem man die Anzahl an Genprodukten erhöht, z. B. durch
Erhöhen der Expressionsrate, wie der Einführung
eines stärkeren Promotors, oder durch Erhöhen
der Stabilität der exprimierten mRNA, wodurch die Translationsrate
erhöht wird, und/oder durch Erhöhen der Stabilität
des Genprodukts, wodurch die Anzahl der zerfallenen Proteine reduziert wird.
Weiterhin kann man die Aktivität oder den Umsatz von Enzymen
so beeinflussen, dass eine Abnahme oder Zunahme der Reaktionsrate
oder eine Modifikation (Abnahme oder Zunahme) der Affinität
zum Substrat resultiert. Eine Mutation im katalytischen Zentrum
eines Polypeptids der Erfindung, z. B. einem Enzym, kann die Umsatzrate
des Enzyms modulieren, ein Eliminieren einer essentiellen Aminosäure
zum Beispiel kann eine verminderte oder vollständig abgeschaltete
Aktivität des Enzyms zur Folge haben, oder die Deletion
oder Mutation von Regulator-Bindungsstellen kann eine negative Regulation
wie eine Rückkopplungsinhibierung (oder eine Substratinhibierung,
wenn die Substratkonzentration ebenfalls erhöht wird) reduzieren.
Die spezifische Aktivität eines Enzyms der vorliegenden
Erfindung lässt sich so erhöhen, dass die Umsatzrate
erhöht ist oder die Bindung eines Kofaktors verbessert
ist. Durch eine Verbesserung der Stabilität der kodierenden
mRNA oder des Proteins lässt sich auch die Aktivität
eines Genprodukts erhöhen. Die Stimulierung der Aktivität
fällt ebenfalls unter den Umfang des Ausdrucks ”erhöhte
Aktivität”.
-
Außerdem
kann man die Regulation der obenerwähnten Nukleinsäuresequenzen
so modifizieren, dass die Genexpression erhöht wird. Dies
lässt sich vorteilhaft mit Hilfe von heterologen regulatorischen
Sequenzen erreichen, oder indem man die vorhandenen natürlichen
regulatorischen Seqenzen modifiziert, zum Beispiel mutiert. Die
vorteilhaften Methoden können auch miteinander kombiniert
werden.
-
Im
Allgemeinen lässt sich eine Aktivität eines Genprodukts
in einem Organismus oder einem Teil davon, insbesondere in einer
Pflanzenzelle oder einer Organelle einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder einem Pflanzengewebe oder einem Teil davon oder in einem Mikroorganismus
erhöhen, indem man die Menge an spezifisch kodierender
mRNA oder des entsprechenden Proteins in diesem Organismus oder
einem Teil davon erhöht. ”Menge an Protein oder
mRNA” ist so zu verstehen, dass damit die Molekülzahl
an Polypeptiden oder mRNA-Molekülen in einem Organismus,
insbesondere einer Pflanze, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment
gemeint ist. Eine ”Erhöhung” der Menge
eines Proteins bedeutet die quantitative Erhöhung der Molekülzahl
dieses Proteins in einem Organismus, insbesondere einer Pflanze,
einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment wie einer
Organelle wie z. B. einem Plastid oder Mitochondrien oder einem
Teil davon – zum Beispiel durch eine der hier unten beschriebenen
Methoden – im Vergleich zu einem Wildtyp, einer Kontrolle
oder einer Referenz.
-
Die
Erhöhung der Molekülzahl beläuft sich
vorzugsweise auf wenigstens 1%, vorzugsweise auf mehr als 10%, besonders
bevorzugt auf 30% oder mehr, insbesondere bevorzugt auf 50%, 70%
oder mehr, ganz insbesondere bevorzugt auf 100%, ganz besonders
bevorzugt auf 500% oder mehr. Eine denovo-Expression wird jedoch
ebenfalls als Gegenstand der vorliegenden Erfindung betrachtet.
-
Eine
Modifikation, d. h. eine Erhöhung, kann durch endogene
oder exogene Faktoren bewirkt werden. So kann zum Beispiel eine
Erhöhung der Aktivität in einem Organismus oder
einem Teil davon herbeigeführt werden, indem man ein Genprodukt
oder eine Vorstufe davon oder einen Aktivator oder einen Agonisten
zum Medium oder der Nahrung gibt, oder sie kann herbeigeführt
werden, indem man diese Gegenstände transient oder stabil
in einen Organismus einführt. Weiterhin lässt
sich eine solche Erhöhung durch die Einführung
der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz
oder des kodierten Proteins in das korrekte Zellkompartiment, zum Beispiel
in den Kern oder das Zytoplasma oder in Plastide entweder durch
Transformation und/oder durch Targeting erzielen.
-
Für
die Zwecke der Beschreibung der vorliegenden Erfindung soll der
Ausdruck „zytoplasmatisch” bedeuten, dass die
erfindungsgemäße Nukleinsäure ohne Zusatz
einer nicht-natürlichen, für ein Transitpeptid
kodierenden Sequenz exprimiert wird. Eine nicht-natürliche,
für ein Transitpeptid kodierende Sequenz ist eine Sequenz,
die nicht ein natürlicher Teil der erfindungsgemäßen
Nukleinsäure ist, sondern vielmehr durch Schritte molekularer
Manipulation, wie zum Beispiel in den Beispielen unter ”plastid
targeted expression” beschrieben, angefügt wurde.
Der Ausdruck „zytoplasmatisch” soll daher eine
gezielte Lokalisierung der Produkte der erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenzen in einem beliebigen Zellkompartiment
aufgrund ihrer natürlich vorkommenden Sequenzeigenschaften
nicht ausschließen.
-
Gemäß einer
Ausführungsform erreicht man den erhöhten Ertrag,
z. B. das erhöhte Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle in der
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, z. B. in einer Zelle,
einem Gewebe, einem Organ, einer Organelle, dem Zytoplasma usw.,
indem man die endogene Konzentration des Polypeptids der Erfindung
erhöht. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung
gemäß einer Ausführungsform der vorliegenden
Erfindung ein Verfahren, bei dem man die Genkopienzahl eines für
das Polynukleotid oder Nukleinsäuremolekül der
Erfindung kodierenden Gens erhöht. Weiterhin lässt
sich die endogene Konzentration des Polypeptids der Erfindung zum Beispiel
erhöhen, indem man die transkriptionelle oder translationale
Regulation des Polypeptids modifiziert.
-
Gemäß einer
Ausführungsform lässt sich der erhöhte
Ertrag, z. B. das erhöhte Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
ein erhöhter intrinsischer Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal in der Pflanze oder einem
Teil davon durch gezielte oder zufällige Mutagenese der
endogenen erfindungsgemäßen Gene verändern.
So lassen sich zum Beispiel mit homologer Rekombination entweder
positive Regulationselemente, wie für Pflanzen der 35S-Enhancer,
in den Promotor einführen oder Repressorelemente aus regulatorischen
Regionen entfernen. Darüber hinaus können bei
der Genumwandlung wie z. B. von Kochevenko und Willmitzer
(Plant Physiol. 132 (1), 174 (2003)) und in den darin angeführten
Literaturstellen beschriebene Methoden angewendet werden, um Repressorelemente
zu stören oder um die Aktivität positiver regulatorischer
Elemente zu verstärken. Weiterhin lassen sich positive
Elemente durch t-DNA oder Transposonmutagenese ungezielt in (Pflanzen-)Genome
einführen, und die Linien, bei denen die positiven Elemente in
der Nähe eines erfindungsgemäßen Gens
integriert worden sind und deren Expression daher verstärkt
ist, können identifiziert werden. Die Aktivierung von Pflanzengenen
durch statistische Integrationen von Enhancer-Elementen wurde von Hayashi
et al. (Science 258, 1350 (1992)) oder Weigel et
al. (Plant Physiol. 122, 1003 (2000)) und anderen dort
zitierten beschrieben. Reverse genetische Strategien zur Identifizierung
von Insertionen (die gegebenenfalls die Aktivierungselemente tragen)
in der Nähe der interessierenden Gene wurden verschiedentlich
beschrieben, z. B. Krysan et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)); Sessions
et al. (Plant Cell 14, 2985 (2002)); Young et al.
(Plant Physiol. 125, 513 (2001)); Koprek et al.
(Plant J. 24, 253 (2000)); Jeon et al. (Plant J. 22,
561 (2000)); Tissier et al. (Plant Cell 11, 1841
(1999)); Speulmann et al. (Plant Cell 11, 1853 (1999)).
Kurz gesagt, wird Material aus allen Pflanzen einer großen
durch T-DNA oder Transposon mutagenisierten Pflanzenpopulation geerntet
und genomische DNA wird präpariert. Die genomische DNA
wird dann nach spezifischen Architekturen wie zum Beispiel in Krysan
et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)) beschrieben gepoolt.
Die Pools der genomischen DNAs werden dann mittels spezifischer
Multiplex-PCR-Reaktionen, mit denen die Kombination des insertierten
Mutagens (z. B. T-DNA oder Transposon) und des interessierenden
Gens nachgewiesen wird, gescreent. Daher werden PCR-Reaktionen an
den DNA-Pools mit spezifischen Kombinationen von T-DNA- oder Transposon-Border-Primern
und genspezifischen Primern ausgeführt. Allgemeine Richtlinien
für die Entwicklung von Primern finden sich wiederum bei Krysan
et al. (Plant Cell 11, 2283 (1999)). Ein erneutes Screening
von DNA-Pools mit geringeren Konzentrationen führt zur
Identifizierung von einzelnen Pflanzen, bei denen das interessierende
Gen durch das insertierte Mutagen aktiviert ist. Die Verstärkung
von positiven regulatorischen Elementen oder die Störung
oder Schwächung von negativen regulatorischen Elementen
lässt sich auch durch herkömmliche Mutagenesetechniken
erreichen: Die Herstellung von chemisch oder durch Strahlung mutierten
Populationen ist ein herkömmliches, dem Fachmann bekanntes
Verfahren. Methoden für Pflanzen wurden von Koorneef
et al. (Mutat Res. Mar. 93 (1) (1982)) und in den darin
angeführten Literaturstellen und von Lightner und
Caspar in „Methods in Molecular Biology" Band
82 beschrieben. Bei diesen Techniken induziert man gewöhnlich
Punktmutationen, die sich in jedem bekannten Gen unter Anwendung von
Methoden wie TILLING (Colbert et al., Plant Physiol, 126,
(2001)) identifizieren lassen.
-
Dementsprechend
lässt sich das Expressionsniveau erhöhen, wenn
die endogenen Gene, die für ein Polypeptid kodieren, das
eine erhöhte Expression des Polypeptids der vorliegenden
Erfindung verleiht, insbesondere Gene, die das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung umfassen, durch homologe Rekombination,
Tilling-Ansätze oder Genumwandlung modifiziert werden.
Es ist außerdem möglich, wie hier erwähnt den
erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen
Erkennungssequenzen zuzufügen.
-
Falls
gewünscht sind regulatorische Sequenzen zusätzlich
zu einer Targetsequenz oder einem Teil davon operativ an die kodierende
Region eines endogenen Proteins gebunden und steuern dessen Transkription und
Translation oder die Stabilität bzw. den Abbau der kodierenden
mRNA oder des exprimierten Proteins. Zum Modifizieren und zur Steuerung
der Expression kann man Promotor, UTRs, Spleißstellen,
Verarbeitungssignale, Polyadenylierungsstellen, Terminatoren, Enhancer,
Repressoren, posttranskriptionelle oder posttranslationale Modifikationstellen
verändern, hinzufügen oder ergänzen.
Die Aktivierung von Pflanzengenen durch statistische Integrationen
von Enhancer-Elementen zum Beispiel wurde von Hayashi et
al. (Science 258, 1350 (1992)) oder Weigel et al.
(Plant Physiol. 122, 1003 (2000)) und anderen dort zitierten
beschrieben. Man kann zum Beispiel die Expressionsniveaus des endogenen
Proteins modulieren, indem man den endogenen Promotor durch einen
stärkeren transgenen Promotor ersetzt oder die endogene
3'UTR durch eine 3'UTR ersetzt, die für eine bessere Stabilität
sorgt, ohne dabei die kodierende Region zu ändern. Weiterhin
lässt sich die transkriptionelle Regulation wie in den
Beispielen beschrieben durch Einführen eines künstlichen
Transkriptionsfaktors modulieren. Alternative Promotoren, Terminatoren
und UTR sind unten beschrieben.
-
Die
Aktivierung eines endogenen Polypeptids mit der obenerwähnten
Aktivität, z. B. mit der Aktivität eines wie in
Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins oder des Polypeptids der
Erfindung, z. B. die Verleihung eines erhöhten Ertrags,
z. B. eines erhöhten Ertragsmerkmals, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder eines erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmals, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon, nach einer erhöhten Expression oder
Aktivität im Zytoplasma und/oder in einer Organelle wie
z. B. einem Plastid lässt sich auch erhöhen, indem
man einen synthetischen Transkriptionsfaktor einführt,
der in unmittelbarer Nähe zur kodierenden Region des für
das wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigte Protein kodierenden Gens
bindet und dessen Transkription aktiviert. Es lässt sich
ein chimäres Zinkfingerprotein konstruieren, welches eine
spezifische DNA-bindende Domäne und eine Aktivierungsdomäne
z. B. die VP16-Domäne des Herpes-Simplex-Virus umfasst.
Die spezifische Bindungsdomäne kann an die regulatorische
Region des für das wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigte
Protein kodierenden Gens binden. Die Expression des chimären
Transkriptionsfaktors in einem Organismus, insbesondere in einer
Pflanze, hat eine spezifische Expression des wie in Tabelle II,
Spalte 3, gezeigten Proteins zur Folge. Die Methoden dafür
sind dem Fachmann bekannt und/oder z. B. in
WO 01/52620 ,
Oriz, Proc.
Natl. Acad. Sci. USA, 99, 13290 (2002) oder
Guan,
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 13296 (2002) offenbart.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform des Verfahrens gemäß der
Erfindung werden Organismen verwendet, bei denen eines der obenerwähnten
Gene, oder eine der obenerwähnten Nukleinsäuren,
auf eine Weise mutiert ist, dass die Aktivität des kodierten
Genprodukts verglichen mit den nicht mutierten Proteinen weniger
oder überhaupt nicht durch zelluläre Faktoren
beeinflusst wird. Gut bekannte Regulationsmechanismen der Enzymaktivität
sind zum Beispiel Substratinhibierung oder Rückkopplungsregulationsmechanismen. Wege
und Techniken zur Einführung von Substitutionen, Deletierungen
und Additionen einer oder mehrerer Basen, Nukleotide oder Aminosäuren
einer entsprechenden Sequenz sind hier unten in den entsprechenden Absätzen
und den dort angeführten Literaturstellen beschrieben,
z. B. in Sambrook et al., Molecular Cloning, Cold Spring
Harbour, NY, 1989. Dem Fachmann wird es möglich
sein, Regulationsdomänen und Bindungsstellen von Regulatoren
zu identifizieren, indem er die Sequenz des Nukleinsäuremoleküls
der vorliegenden Erfindung oder des Expressionsprodukts davon mit
Hilfe von Computersoftware, die Algorithmen zur Identifizierung
von Bindungsstellen und regulatorischen Domänen umfasst,
mit dem Stand der Technik vergleicht oder indem er systematisch
Mutationen in ein Nukleinsäuremolekül oder in
ein Protein einführt und Assays auf diese Mutationen, die
eine erhöhte spezifische Aktivität oder eine erhöhte
Aktivität pro Volumen, insbesondere pro Zelle, bewirken,
durchführt.
-
Es
kann daher von Vorteil sein, in einem Organismus ein von einem evolutionär
entfernt verwandten Organismus abgeleitetes Nukleinsäuremolekül
der Erfindung oder ein Polypeptid der Erfindung zu exprimieren,
wie z. B. bei der Verwendung eines prokaryontischen Gens in einem
eukaryontischen Wirt, da in diesen Fällen die Regulationsmechanismen
der Wirtszelle die Aktivität (zellular oder spezifisch)
des Gens oder seines Expressionsprodukts nicht abschwächen.
-
Die
Mutation wird so eingeführt, dass der erhöhte
Ertrag, z. B. das erhöhte Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
ein erhöhter intrinsischer Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, nicht beeinträchtigt
werden.
-
Weniger
Einfluss auf die Regulation eines Gens oder dessen Genprodukt ist
so zu verstehen, dass damit eine verminderte Regulation der enzymatischen
Aktivität gemeint ist, die eine erhöhte spezifische
oder zelluläre Aktivität des Gens bzw. dessen
Produkts zur Folge hat. Eine Erhöhung der enzymatischen
Aktivität ist so zu verstehen, dass damit eine enzymatische
Aktivität gemeint ist, die im Vergleich zum Ausgangsorganismus
um wenigstens 10%, vorteilhafterweise wenigstens 20, 30 oder 40%,
besonders vorteilhaft um wenigstens 50, 60 oder 70% erhöht
ist. Dies manifestiert sich in einem erhöhten Ertrag, z.
B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Durch
die Erfindung ist es möglich, die obigen Methoden auf eine
solche Weise durchzuführen, dass der Ertrag, z. B. ein
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
die Effizienz der Nährstoffausnutzung, der intrinsische
Ertrag und/oder andere erwähnte Ertragsmerkmale, erhöht
wird, wobei insbesondere die Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen erhöht wird. Gemäß einer
weiteren Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich,
die obigen Methoden so durchzuführen, dass die Toleranz
gegenüber abiotischem Stress, insbesondere die Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder Effizienz der
Wasserausnutzung, und gleichzeitig die Effizienz der Nährstoffausnutzung, insbesondere
die Effizienz der Stickstoffausnutzung, erhöht wird. Gemäß einer
anderen Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich,
die obigen Methoden so durchzuführen, dass der Ertrag in
Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie in Abwesenheit von
Stressbedingungen erhöht wird. Gemäß einer
weiteren Ausführungsform ist es durch die Erfindung möglich,
die obigen Methoden so durchzuführen, dass die Effizienz
der Nährstoffausnutzung, insbesondere die Effizienz der
Stickstoffausnutzung, und der Ertrag in Abwesenheit von Nährstoffmangel
sowie in Abwesenheit von Stressbedingungen erhöht wird.
Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform
ist es durch die Erfindung möglich, die obigen Methoden
so durchzuführen, dass die Toleranz gegenüber
abiotischem Stress, insbesondere die Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder Effizienz der Wasserausnutzung,
und gleichzeitig die Effizienz der Nährstoffausnutzung,
insbesondere die Effizienz der Stickstoffausnutzung, und der Ertrag
in Abwesenheit von Nährstoffmangel sowie in Abwesenheit
von Stressbedingungen erhöht wird.
-
Die
Erfindung ist nicht auf spezifische Nukleinsäuren, spezifische
Polypeptide, spezifische Zelltypen, spezifische Wirtszellen, spezifische
Bedingungen oder spezifische Methoden usw. als solche eingeschränkt, sondern
kann variieren, und zahlreiche Modifikationen und Variationen davon
werden dem Fachmann offensichtlich sein. Es versteht sich außerdem,
dass die hier verwendete Terminologie lediglich zum Zweck der Beschreibung
spezifischer Ausführungsformen dient und nicht einschränkend
verstanden werden soll.
-
Die
vorliegende Erfindung betrifft außerdem isolierte Nukleinsäuren,
die ein Nukleinsäuremolekül, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus:
- (a) einem Nukleinsäuremolekül,
das für das in Spalte 7 von Tabelle II B, Anwendung Nr.
1 gezeigte Polypeptid kodiert;
- (b) einem in Spalte 7 von Tabelle IB, Anwendung Nr. 1 gezeigten
Nukleinsäuremolekül;
- (c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge
der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder
7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, abgeleitet werden kann und, verglichen
mit einer entsprechenden z. B. nicht transformierten Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens
30% Identität, vorzugsweise wenigstens 40%, 50%, 60%, 70%,
75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5%, mit der Nukleinsäuremolekülsequenz
eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle
I, Anwendung Nr. 1, gezeigte Nukleinsäuremolekül
umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden z. B. nicht transformierten
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität, vorzugsweise wenigstens
40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%,
99,5%, mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül
von (a), (b), (c) oder (d) kodierten Polypeptids hat und die durch
ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1, gezeigtes
Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül
wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen mit einer
entsprechenden z. B. nicht transformierten Pflanzenzelle oder Pflanze
vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem
Nukleinsäuremolekül von (a), (b), (c), (d) oder
- (e) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert
und, verglichen mit einer entsprechenden z. B. nicht transformierten
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen
Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle
von (a), (b), (c), (d), (e) oder
- (f) kodiertes Polypeptid isoliert werden kann und die durch
ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1 gezeigtes
Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül
wiedergegebene Aktivität hat;
- (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere
der wie in Spalte 7 von Tabelle IV, Anwendung Nr. 1, gezeigten Polypeptidmotive
umfasst und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle
II oder IV, Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein
wiedergegebene Aktivität hat;
- (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II,
Anwendung Nr. 1, gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität
hat und, verglichen mit einer entsprechenden z. B. nicht transformierten
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (j) einem Nukleinsäuremolekül, welches ein
Polynukleotid umfasst, das man erhält, indem man eine cDNA-Bibliothek
oder eine genomische Bibliothek unter Verwendung der Primer aus
Spalte 7 von Tabelle III, Anwendung Nr. 1, amplifiziert, und z.
B. die Aktivität aufweist, die durch ein Protein, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV, Anwendung Nr. 1, gezeigtes
Polypetid umfasst, wiedergegeben wird; und
- (k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening
einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek, insbesondere
einer cDNA-Bibliothek und/oder einer genomischen Bibliothek, unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine
komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls
von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon mit wenigstens
15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt, 500 nt,
750 nt oder 1000 nt eines Nukleinsäuremoleküls
komplementär zu einer in (a) bis (e) charakterisierten
Nukleinsäuremolekülsequenz, die für ein
Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II,
Anwendung Nr. 1 gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebenen
Aktivität kodiert, erhältlich ist, enthalten.
Gemäß einer
Ausführungsform unterscheidet sich das Nukleinsäuremolekül
gemäß (a), (b), (c), (d), (e), (f), (g), (h),
(i), (j) und (k) in wenigstens einem oder mehreren Nukleotiden von
der in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I A, Anwendung Nr. 1, gezeigten
Sequenz und kodiert vorzugsweise für ein Protein, das sich
in wenigstens einer oder mehreren Aminosäuren von den in
Spalte 5 oder 7 von Tabelle II A, Anwendung Nr. 1 gezeigten Proteinsequenzen
unterscheidet.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die Erfindung Homologe der obenerwähnten
Sequenzen, die sich vorteilhaft zum Beispiel aus Hefe, Pilzen, Viren,
Algen, Bakterien wie Acetobacter (subgen. Acetobacter) aceti; Acidithiobacillus
ferrooxidans; Acinetobacter sp.; Actinobacillus sp; Aeromonas salmonicida;
Agrobacterium tumefaciens; Aquifex aeolicus; Arcanobacterium pyogenes;
Aster yellows phytoplasma; Bacillus sp.; Bifidobacterium sp.; Borrelia
burgdorferi; Brevibacterium linens; Brucella melitensis; Buchnera
sp.; Butyrivibrio fibrisolvens; Campylobacter jejuni; Caulobacter
crescentus; Chlamydia sp.; Chlamydophila sp.; Chlorobium limicola;
Citrobacter rodentium; Clostridium sp.; Comamonas testosteroni;
Corynebacterium sp.; Coxiella burnetii; Deinococcus radiodurans;
Dichelobacter nodosus; Edwardsiella ictaluri; Enterobacter sp.;
Erysipelothrix rhusiopathiae; E. coli; Flavobacterium sp.; Francisella
tularensis; Frankia sp. CpI1; Fusobacterium nucleatum; Geobacillus
stearothermophilus; Gluconobacter oxydans; Haemophilus sp.; Helicobacter
pylori; Klebsiella pneumoniae; Lactobacillus sp.; Lactococcus lactis;
Listeria sp.; Mannheimia haemolytica; Mesorhizobium loti; Methylophaga
thalassica; Microcystis aeruginosa; Microscilla sp. PRE1; Moraxella
sp. TA144; Mycobacterium sp.; Mycoplasma sp.; Neisseria sp.; Nitrosomonas
sp.; Nostoc sp. PCC 7120; Novosphingobium aromaticivorans; Oenococcus
oeni; Pantoea citrea; Pasteurella multocida; Pediococcus pentosaceus;
Phormidium foveolarum; Phytoplasma sp.; Plectonema boryanum; Prevotella
ruminicola; Propionibacterium sp.; Proteus vulgaris; Pseudomonas
sp.; Ralstonia sp.; Rhizobium sp.; Rhodococcus equi; Rhodothermus
marinus; Rickettsia sp.; Riemerella anatipestifer; Ruminococcus
flavefaciens; Salmonella sp.; Selenomonas ruminantium; Serratia entomophila;
Shigella sp.; Sinorhizobium meliloti; Staphylococcus sp.; Streptococcus
sp.; Streptomyces sp.; Synechococcus sp.; Synechocystis sp. PCC
6803; Thermotoga maritima; Treponema sp.; Ureaplasma urealyticum;
Vibrio cholerae; Vibrio parahaemolyticus; Xylella fastidiosa; Yersinia
sp.; Zymomonas mobilis, vorzugsweise Salmonella sp. oder E. coli,
oder Pflanzen, vorzugsweise aus Hefen wie aus den Gattungen Saccharomyces,
Pichia, Candida, Hansenula, Torulopsis oder Schizosaccharomyces oder
Pflanzen wie A. thaliana, Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale,
Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Borretsch, Sonnenblume,
Lein, Schlüsselblume, Raps, Canola und Ölrübsen,
Maniok, Pfeffer, Sonnenblume, Tagetes, nachtschattenartigen Pflanzen
wie Kartoffel, Tabak, Aubergine und Tomate, Vicia-Arten, Erbse,
Luzerne, buschartigen Pflanzen wie Kaffee, Kakao, Tee, Salix-Arten,
Bäumen wie Ölpalme, Kokosnuss, ausdauernden Gräser wie
Roggengras und Schwingel, und Futterpflanzen wie Luzerne und Klee
und aus Fichte, Kiefer oder Tanne isolieren lassen. Besonders bevorzugt
lassen sich Homologe der obenerwähnten Sequenzen aus S.
cerevisiae, E. coli oder Synechocystis sp. oder Pflanzen, vorzugsweise
Brassica napus, Glycine max, Zea mays, Baumwolle oder Oryza sativa,
isolieren.
-
Die
Proteine der vorliegenden Erfindung werden vorzugsweise durch rekombinante
DNA-Techniken hergestellt. So wird zum Beispiel ein für
das Protein kodierendes Nukleinsäuremolekül in
einen Expressionsvektor kloniert, zum Beispiel in einen binären
Vektor, der Expressionsvektor wird in eine Wirtszelle eingeführt, zum
Beispiel den A. thaliana-Wildtyp NASC N906 oder eine andere wie
unten in den Beispielen beschriebene Pflanzenzelle, und das Protein
wird in dieser Wirtszelle exprimiert. Beispiele für binäre
Vektoren sind pBIN19, pBI101, pBinAR, pGPTV, pCAMBIA, pBIB-HYG,
pBecks, pGreen oder pPZP (Hajukiewicz, P. et al., Plant
Mol. Biol. 25, 989 (1994), und Hellens et al, Trends
in Plant Science 5, 446 (2000)).
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird das Protein der vorliegenden Erfindung
vorzugsweise in einem Kompartiment der Zelle, z. B. in den Plastiden,
produziert. Wege zur Einführung von Nukleinsäuren
in Plastide und zur Produktion von Proteinen in diesem Kompartiment
sind dem Fachmann bekannt und werden ebenfalls in der vorliegenden
Anmeldung beschrieben. Gemäß einer Ausführungsform
handelt es sich bei dem erfindungsgemäßen Polypeptid
um ein Protein, das nach der Expression wie in Spalte 6 von Tabelle
II lokalisiert ist, z. B. nicht gezielt, im Zytosol oder Zytoplasma
oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder
beiden; für eine Lokalisierung in Plastiden wird es zum
Beispiel wie oben beschrieben mit einem Transitpeptid kondensiert.
Gemäß einer anderen Ausführungsform wird
das Protein der vorliegenden Erfindung ohne ein weiteres Targeting-Signal
(z. B. wie hier erwähnt) produziert, z. B. im Zytoplasma
der Zelle. Wege zur Produktion von Proteinen im Zytoplasma sind
dem Fachmann bekannt. Wege zur Produktion von Proteinen ohne künstliches
Targeting sind dem Fachmann bekannt.
-
Die
erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen
oder das Genkonstrukt werden/wird vorteilhafterweise zusammen mit
mindestens einem Reportergen in eine Expressionskassette kloniert,
die mittels eines Vektors oder direkt in das Genom in den Organismus
eingeführt wird. Dieses Reportergen sollte ein leichtes
Nachweisen über einen Wachstums-Assay, einen Fluoreszenz-Assay,
einen chemischen Assay, einen Biolumineszenz-Assay oder einen Toleranz-Assay,
oder über eine photometrische Messung ermöglichen.
Zu Beispielen für Reportergene, die zu erwähnen
sind, zählen Gene für Toleranz gegenüber
Antibiotika oder Herbiziden, Hydrolasegene, Fluoreszenzproteingene,
Biolumineszenzgene, Zuckermetabolismusgene oder Nukleotidmetabolismusgene,
oder Biosynthesegene wie das Ura3-Gen, das Ilv2-Gen, das Luziferasegen,
das β-Galactosidasegen, das gfp-Gen, das 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase-Gen,
das β-Glucuronidasegen, das β-Lactamasegen, das
Neomycinphosphotransferasegen, das Hygromycinphosphotransferasegen,
ein Gen für eine mutierte Acetohydroxysäuresynthase
(AHAS), das auch als Acetolactatsynthasegen (ALS-Gen) bekannt ist,
ein Gen für ein D-Aminosäuren metabolisierendes
Enzym oder das BASTA-Gen (= Glufosinattoleranzgen). Diese Gene ermöglichen
die einfache Messung und Quantifizierung der Transkriptionsaktivität
und somit der Expression der Gene. Auf diese Weise lassen sich Genompositionen
identifizieren, die eine abweichende Produktivität zeigen.
-
Gemäß einer
bevorzugten Ausführungsform enthält ein Nukleinsäurekonstrukt,
zum Beispiel eine Expressionskassette, upstream, d. h. am 5'-Ende
der kodierenden Sequenz, einen Promotor, und downstream, d. h. am
3'-Ende, ein Polyadenylierungssignal, und gegebenenfalls noch andere
regulatorische Elemente, die operativ an die dazwischenliegende
kodierende Sequenz mit einer der wie in Tabelle I, Spalten 5 und
7, gezeigten Nukleinsäure-SEQ ID NO gebunden sind. Mit
operativer Bindung ist die aufeinanderfolgende Anordnung von Promotor,
kodierender Sequenz, Terminator und gegebenenfalls anderen regulatorischen
Elementen in einer solchen Weise, dass alle der regulatorischen
Elemente ihre Funktion bei der Expression der kodierenden Sequenz
in angemessener Weise erfüllen können, gemeint.
Die für die operative Bindung bevorzugten Sequenzen sind
Erkennungssequenzen, mit denen die subzelluläre Lokalisierung
in Plastiden sichergestellt wird. Es können jedoch auch
Erkennungssequenzen, mit denen die subzelluläre Lokalisierung
im Mitochondrium, im endoplasmischen Retikulum (= ER), im Zellkern,
in Ölkörperchen oder in anderen Kompartimenten
sichergestellt wird, eingesetzt werden, ebenso wie Translationspromotoren
wie die 5'-Leitsequenz im Tabakmosaikvirus (Gallie et al.,
Nucl. Acids Res. 15 8693 (1987)).
-
Ein
Nukleinsäurekonstrukt, zum Beispiel eine Expressionskassette,
kann zum Beispiel einen konstitutiven Promotor oder einen gewebespezifischen
Promotor (vorzugsweise den USP- oder Napin-Promotor) des zu exprimierenden
Gens und das ER-Retentionssignal enthalten. Für das ER-Retentionssignal
verwendet man vorzugsweise die KDEL-Aminosäuresequenz (Lysin,
Asparaginsäure, Glutaminsäure, Leucin) oder die KKX-Aminosäuresequenz
(Lysin-Lysin-X-Stop, wobei X jede andere bekannte Aminosäure
bedeutet).
-
Zur
Expression in einem Wirtsorganismus, zum Beispiel einer Pflanze,
insertiert man die Expressionskassette vorteilhafterweise in einen
Vektor wie beispielsweise ein Plasmid, einen Phagen oder andere
DNA, die eine optimale Expression von Genen in dem Wirtsorganismus
erlaubt. Beispiele für geeignete Plasmide sind: in E. coli
pLG338, pACYC184, die pBR-Reihe wie z. B. pBR322, die pUC-Reihe
wie z. B. pUC18 oder pUC19, die M113mp-Reihe, pKC30, pRep4, pHS1,
pHS2, pPLc236, pMBL24, pLG200, pUR290, pIN-III
113-B1, λgt11
oder pBdCI; in Streptomyces pIJ101, pIJ364, pIJ702 oder pIJ361;
in Bacillus pUB110, pC194 oder pBD214; in Corynebacterium pSA77
oder pAJ667; in Pilzen pALS1, pIL2 oder pBB116; andere vorteilhafte Pilzvektoren
wurden von
Romans M. A. et al., Yeast 8, 423 (1992) und
von
van den Hondel, C. A. M. J. J. et al. [(1991) "Heterologous
gene expression in filamentous fungi"] sowie in
"More
Gene Manipulations" in "Fungi" in Bennet
J. W. & Lasure
L. L., Hrsg., S. 396–428, Academic Press, San Diego,
und in
"Gene transfer systems and vector development
for filamentous fungi" [van den Hondel, C. A. M. J. J. & Punt, P. J. (1991)
in: Applied Molecular Genetics of Fungi, Peberdy J. F. et al., Hrsg.,
S. 1–28, Cambridge University Press: Cambridge].
Beispiele für vorteilhafte Hefepromotoren sind 2 μM,
pAG-1, YEp6, YEp13 oder pEMBLYe23. Beispiele für Algen- oder
Pflanzenpromotoren sind pLGV23, pGHlac
+,
pBIN19, pAK2004, pVKH oder pDH51 (siehe
Schmidt, R. und
Willmitzer, L., Plant Cell Rep. 7, 583 (1988))). Die oben
angeführten Vektoren bzw. Derivate der oben angeführten
Vektoren sind eine kleine Auswahl aus den möglichen Plasmiden.
Weitere Plasmide sind dem Fachmann gut bekannt und finden sich zum
Beispiel in dem Buch
"Cloning Vektors" (Hrsg.
Pouwels P. H. et al. Elsevier, Amsterdam-New York-Oxford, 1985,
ISBN 0 444 904018). Geeignete Pflanzenvektoren sind unter
anderem in
"Methods in Plant Molecular Biology
and Biotechnology" (CRC Press, Kap. 6/7, S. 71–119) beschrieben.
Vorteilhafte Vektoren sind als Shuttle-Vektoren oder binäre
Vektoren bekannt, die in E. coli und Agrobacterium replizieren.
-
Mit
Vektoren sind mit Ausnahme von Plasmiden alle anderen dem Fachmann
bekannten Vektoren gemeint, wie zum Beispiel Phagen, Viren wie SV40,
CMV, Baculovirus, Adenovirus, Transposonen, IS-Elemente, Phasmide,
Phagemide, Cosmide, lineare oder zirkuläre DNA. Diese Vektoren
können autonom im Wirtsorganismus repliziert werden oder
chromosomal repliziert werden, wobei die chromosomale Replikation
bevorzugt ist.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform des Vektors kann die erfindungsgemäße
Expressionskassette auch vorteilhaft in Form einer linearen DNA
in die Organismen eingeführt und durch heterologe oder
homologe Rekombination in das Genom des Wirtsorganismus integriert
werden. Diese lineare DNA kann sich aus einem linearisierten Plasmid
oder nur aus der Expressionskassette als Vektor oder den erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen
zusammensetzen.
-
Gemäß einer
weiteren vorteilhaften Ausführungsform kann die erfindungsgemäße
Nukleinsäuresequenz auch alleine in einen Organismus eingeführt
werden.
-
Wenn
zusätzlich zu der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenz
weitere Gene in den Organismus eingeführt werden sollen,
können jeweils alle zusammen mit einem Reportergen in einem
einzelnen Vektor oder jedes einzelne Gen mit einem Reportergen in
einem Vektor in den Organismus eingeführt werden, wobei die
verschiedenen Vektoren gleichzeitig oder nacheinander eingeführt
werden können.
-
Der
Vektor enthält vorteilhafterweise wenigstens eine Kopie
der erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen
und/oder der erfindungsgemäßen Expressionskassette
(= Genkonstrukt).
-
Die
Erfindung stellt weiterhin einen isolierten rekombinanten Expressionsvektor
bereit, der eine für ein wie in Tabelle II, Spalte 5 oder
7, gezeigtes Polypeptid kodierende Nukleinsäure enthält,
wobei die Expression des Vektors in einer Wirtszelle zu einem erhöhten
Ertrag, z. B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
Wirtszellensorte vom Wildtyp führt. So, wie er hier verwendet
wird, bezieht sich der Ausdruck ”Vektor” auf ein
Nukleinsäuremolekül, das dazu in der Lage ist,
eine andere Nukleinsäure, an die es gebunden ist, zu transportieren.
Ein Typ von Vektor ist ein ”Plasmid”, was sich
auf eine zirkuläre doppelsträngige DNA-Schleife
bezieht, in die zusätzliche DNA-Segmente ligiert werden
können. Ein anderer Vektortyp ist ein viraler Vektor, bei
dem zusätzliche DNA-Segmente in das virale Genom ligiert
werden können. Bestimmte Vektoren sind zur autonomen Replikation
in einer Wirtszelle, in die sie eingeführt worden sind,
in der Lage (z. B. bakterielle Vektoren mit einem bakteriellen Replikationsursprung
und episomale Säugetiervektoren). Andere Vektoren (z. B.
nicht-episomale Säugetiervektoren) werden, wenn sie in
die Wirtszelle eingebracht werden, in das Genom einer Wirtszelle
oder einer Organelle integriert, und sie replizieren sich somit zusammen
mit dem Genom des Wirts bzw. der Organelle. Außerdem sind
bestimmte Vektoren dazu fähig, die Expression von Genen,
mit denen sie operativ verbunden sind, zu steuern. Solche Vektoren
werden hier als ”Expressionsvektoren” bezeichnet.
Im Allgemeinen liegen Expressionsvektoren, die bei rekombinanten DNA-Techniken
von Nutzen sind, häufig in Form von Plasmiden vor. In der
vorliegenden Beschreibung können ”Plasmid” und ”Vektor” austauschbar
verwendet werden, da es sich bei dem Plasmid um die am häufigsten verwendete
Form von Vektor handelt. Die Erfindung soll jedoch auch solche anderen
Formen von Expressionsvektoren wie virale Vektoren (z. B. replikationsdefektive
Retroviren, Adenoviren und adenoassoziierte Viren), die äquivalente
Funktionen erfüllen, einschließen.
-
Die
rekombinanten Expressionsvektoren der Erfindung enthalten eine Nukleinsäure
der Erfindung in einer Form, die für die Expression der
Nukleinsäure in einer Wirtszelle geeignet ist, was heißt,
dass die rekombinanten Expressionsvektoren eine oder mehrere auf
Grundlage der für die Expression zu verwendenden Wirtszellen
ausgewählte regulatorische Sequenzen einschließen,
die operativ mit der zu exprimierenden Nukleinsäuresequenz
verbunden sind. So, wie der Ausdruck hier in Bezug auf einen rekombinanten
Expressionsvektor verwendet wird, soll „operativ gebunden” bedeuten,
dass die Nukleotidsequenz von Interesse auf eine Weise an die regulatorische(n)
Sequenz(en) gebunden ist, die die Expression der Nukleotidsequenz
(z. B. in einem in-vitro-Transkriptions/Translationssystem oder,
wenn der Vektor in eine Wirtszelle eingeführt wird, in
einer Wirtszelle) erlaubt. Der Ausdruck „regulatorische
Sequenz” soll Promotoren, Enhancer und andere Elemente
zur Steuerung der Expression (z. B. Polyadenylierungssignale) einschließen.
Solche regulatorischen Sequenzen sind zum Beispiel in Goeddel,
Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic
Press, San Diego, CA (1990) und Gruber und Crosby,
in: Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Hrsg.
Glick und Thompson, Kapitel 7, 89–108, CRC Press: Boca
Raton, Florida einschließlich den darin aufgeführten
Literaturstellen beschrieben. Zu den regulatorischen Sequenzen zählen
die, die in vielen Arten von Wirtszellen die konstitutive Expression
einer Nukleotidsequenz steuern, und die, die die Expression der Nukleotidsequenz
nur in bestimmten Wirtszellen oder unter bestimmten Bedingungen
steuern. Dem Fachmann wird klar sein, dass die Entwicklung des Expressionsvektors
von Faktoren wie der Wahl der zu transformierenden Wirtszelle, dem
gewünschten Expressionsniveau des Polypeptids usw. abhängen
kann. Die Expressionsvektoren der Erfindung können in Wirtszellen
eingeführt werden, um so Polypeptide oder Peptide einschließlich
Fusionspolypeptide oder -peptide zu produzieren, die durch wie hier
beschriebene Nukleinsäuren kodiert werden (z. B. LTRRPs,
mutierte Formen von LTRRPs, Fusionspolypeptide, „Yield
Related Proteins” or „YRPs” usw.).
-
Die
rekombinanten Expressionsvektoren der Erfindung können
für die Expression des Polypeptids der Erfindung in Pflanzenzellen
entwickelt sein. So können zum Beispiel LTRRP- oder YRP-Gene
in Pflanzenzellen exprimiert werden (siehe Schmidt R., und
Willmitzer L., Plant Cell Rep. 7 (1988); Plant
Molecular Biology and Biotechnology, C Press, Boca Raton, Florida,
Chapter 6/7, S. 71–119 (1993); White F.
F., Jenes B. et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic
Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg.. Kung und Wu R.,
128–43, Academic Press: 1993; Potrykus,
Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42, 205 (1991) und die
darin angeführten Literaturstellen). Geeignete Wirtszellen
werden weiter in Goeddel, Gene Expression Technology: Methods
in Enzymology 185, Academic Press: San Diego, CA (1990) diskutiert.
Alternativ dazu kann man den rekombinanten Expressionsvektor in
vitro transkribieren und translatieren, zum Beispiel unter Einsatz
von regulatorischen Sequenzen des T7-Promotors und T7-Polymerase.
-
Die
Expression von Polypeptiden in Prokaryonten wird am häufigsten
mit Vektoren, die konstitutive oder induzierbare Promotoren enthalten,
die die Expression entweder von Fusions- oder von Nicht-Fusionspolypeptiden
steuern, durchgeführt. Fusionsvektoren addieren eine gewisse
Anzahl an Aminosäuren an ein darin kodiertes Polypeptid,
gewöhnlich am Aminoterminus des rekombinanten Polypeptids,
jedoch auch am C-Terminus oder fusioniert in geeigneten Regionen
in den Polypeptiden. Solche Fusionsvektoren dienen typischerweise
drei Zwecken: 1) zur Erhöhung der Expression eines rekombinanten
Polypeptids; 2) zur Erhöhung der Löslichkeit eines
rekombinanten Polypeptids und 3) zur Unterstützung bei
der Aufreinigung eines rekombinanten Polypeptids, indem sie als
Ligand bei der Affinitätsaufreinigung wirken. Häufig
wird bei Fusionsexpressionsvektoren eine Stelle für die
proteolytische Spaltung an dem Verbindungspunkt zwischen der Fusionseinheit
und dem rekombinanten Polypeptid eingeführt, um die Abtrennung
des rekombinanten Polypeptids von der Fusionseinheit im Anschluss
an die Aufreinigung des Fusionspolypeptids zu ermöglichen.
Solche Enzyme und ihre entsprechenden Erkennungssequenzen schließen
Faktor Xa, Thrombin und Enterokinase ein.
-
Die
Pflanzenexpressionskassette kann beispielsweise in dem pRT-Transformationsvektor
((a) Toepfer et al., Methods Enzymol. 217, 66 (1993),
(b) Toepfer et al., Nucl. Acids. Res. 15, 5890 (1987))
installiert werden. Alternativ dazu kann man einen rekombinanten
Vektor (= Expressionsvektor) auch in vitro transkribieren und translatieren,
z. B. unter Verwendung des T7-Promotors und der T7-RNA-Polymerase.
-
In
Prokaryonten eingesetzte Expressionsvektoren bedienen sich häufig
induzierbarer Systeme mit und ohne Fusionsproteinen oder Fusionsoligopeptiden,
wobei diese Fusionen sowohl N-terminal als auch C-terminal oder
in anderen brauchbaren Domänen eines Proteins erfolgen
können. Solche Fusionsvektoren dienen gewöhnlich
den folgenden Zwecken: 1) zur Erhöhung der RNA-Expressionsrate;
2) zur Erhöhung der erzielbaren Proteinsyntheserate; 3)
zur Erhöhung der Löslichkeit des Proteins; 4)
oder zur Vereinfachung der Aufreinigung mittels einer Bindungssequenz,
die sich für die Affinitätschromatographie verwenden
lässt. Stellen für eine proteolytische Spaltung
werden häufig auch über Fusionsproteine eingeführt,
was es erlaubt, einen Teil des Fusionsproteins abzuspalten und aufzureinigen.
Solche Erkennungssequenzen für Proteasen werden erkannt,
z. B. Faktor Xa, Thrombin und Enterokinase.
-
Typische
vorteilhafte Fusions- und Expressionsvektoren sind pGEX (Pharmacia
Biotech Inc; Smith D. B. und Johnson K. S., Gene 67, 31
(1988)), pMAL (New England Biolabs, Beverly, MA) und pRIT5
(Pharmacia, Piscataway, NJ), die Glutathion-S-transferase (GST),
das maltosebindende Protein bzw. Protein A enthalten.
-
Gemäß einer
Ausführungsform wird die kodierende Sequenz des Polypeptids
der Erfindung in einen pGEX-Expressionsvektor kloniert, wodurch
ein Vektor geschaffen wird, der für ein Fusionspolypeptid
kodiert, welches, vom N-Terminus zum C-Terminus, GST-Thrombinspaltstelle-X-Polypeptid
enthält. Das Fusionspolypeptid kann durch Affinitätschromatographie
unter Verwendung von Glutathion-Agarose-Harz aufgereinigt werden.
Rekombinante PK LTRRP oder YRP unfusioniert von GST lässt
sich durch Spaltung des Fusionspolypeptids mit Thrombin zurückgewinnen.
Andere Beispiele für E. coli-Expressionsvektoren sind pTrc-(Amann et
al., Gene 69, 301 (1988)) und pET-Vektoren (Studier
et al., Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic
Press, San Diego, California (1990) 60–89; Stratagene,
Amsterdam, Niederlande).
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Die
Expression des Target-Gens vom pTrc-Vektor beruht auf der Wirts-RNA-Polymerasetranskription von
einem Hybrid-trp-lac-Fusionspromotor. Die Expression des Target-Gens
vom pET 11d-Vektor beruht auf der Transkription von einem T7 gn10-lac-Fusionspromotor,
vermittelt durch eine gemeinsam exprimierte virale RNA-Polymerase
(T7 gn1). Diese virale Polymerase wird durch den Wirtsstamm BL21(DE3)
oder HMS174(DE3) aus einem residierenden 1-Prophagen, der ein T7
gn1-Gen unter der transkriptionellen Kontrolle des lacUV 5-Promotors
trägt, bereitgestellt.
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Gemäß einer
weiteren Ausführungsform der vorliegenden Erfindung werden
die LTRRPs oder YRPs in Pflanzen und Pflanzenzellen wie einzelligen
Pflanzenzellen (z. B. Algen) (siehe Falciatore et al., Marine
Biotechnology 1 (3), 239 (1999) und die darin aufgeführten
Literaturstellen) und Pflanzenzellen aus höheren Pflanzen
(z. B. die Spermatophyten, wie Kulturpflanzen) exprimiert, zum Beispiel
um Pflanzen aus den Pflanzenzellen zu regenerieren. Ein wie in Tabelle
II, Spalte 5 oder 7, gezeigtes, für LTRRP oder YRP kodierendes Nukleinsäuremolekül
lässt sich auf beliebige Weise einschließlich
Transfektion, Transformation oder Transduction, Elektroporation,
Bombardierung mit Partikeln, Agroinfektion und dergleichen in eine
Pflanzenzelle „einführen”. Eine dem Fachmann
bekannte Transformationsmethode ist das Eintauchen einer blühenden Pflanze
in eine Agrobacteria-Lösung, wobei das Agrobacterium die
Nukleinsäure der Erfindung enthält, gefolgt vom
Züchten der transformierten Gameten.
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Andere
geeignete Methoden zur Transformierung oder Transfizierung von Wirtszellen
einschließlich Pflanzenzellen finden sich in Sambrook,
et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring Harbor
Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor,
NY, 1989, und anderen Laborhandbüchern wie Methods
in Molecular Biology, 1995, Band 44, Agrobacterium protocols, Hrsg.:
Gartland und Davey, Humana Press, Totowa, New Jersey. Da
eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder
ein erhöhter Ertrag ein allgemeines Merkmal ist, das in
einer Vielzahl verschiedener Pflanzen wie Mais, Weizen, Roggen,
Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne, Erdnuss, Baumwolle, Raps
und Canola, Maniok, Pfeffer, Sonnenblume und Tagetes, nachtschattenartige
Pflanzen wie Kartoffel, Tabak, Aubergine, und Tomate, Vicia-Arten,
Erbse, Luzerne, buschartigen Pflanzen (Kaffee, Kakao, Tee), Salix-Arten,
Bäumen (Ölpalme, Kokosnuss), ausdauernden Gräsern,
und Futterpflanzen vererbt werden soll, sind diese Kulturpflanzen auch
die bevorzugten Target-Pflanzen für einen genetischen Eingriff
als eine weitere Ausführungsform der vorliegenden Erfindung.
Zu den Futterkulturpflanzen zählen, wobei diese Aufzählung
nicht einschränkend ist, Weizengras, Kanarisches Glanzgras,
Holub/Sumpftrespe, Deutsches Weidelgras, Wiesenrispengras, Wiesenknäuelgras,
Luzerne, Salfoin, Gewöhnlicher Hornklee, Schweden-Klee,
Wiesenklee/Roter Klee und Honigklee.
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Gemäß einer
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung wird die Transfektion
eines für LTRRP oder YRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder
7, gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls in
eine Pflanze durch einen durch Agrobacterium vermittelten Gentransfer
erzielt. Die durch Agrobacterium vermittelte Pflanzentransformation
kann zum Beispiel unter Verwendung des GV3101(pMP90)-(
Koncz
und Schell, Mol. Gen. Genet. 204, 383 (1986)) oder LBA4404-(Clontech)Stamms
von Agrobacterium tumefaciens durchgeführt werden. Die Transformation
kann gemäß Standardtransformations- und -regenerationstechniken
erfolgen (
Deblaere et al., Nucl. Acids Res. 13, 4777 (1994),
Gelvin,
Stanton B. und Schilperoort Robert A, Plant Molecular Biology Manual,
2. Aufl. – Dordrecht: Kluwer Academic Publ., 1995. – in
Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P ISBN 0-7923-2731-4;
Glick
Bernard R., Thompson John E., Methods in Plant Molecular Biology
and Biotechnology, Boca Raton: CRC Press, 1993 360 S., ISBN 0-8493-5164-2).
Raps zum Beispiel kann durch Kotyledon- oder Hypokotyltransformation
(
Moloney et al., Plant Cell Report 8, 238 (1989);
De
Block et al., Plant Physiol. 91, 694 (1989)) transformiert
werden. Die Verwendung von Antibiotika für Agrobacterium
und Pflanzenselektion hängt von dem für die Transformation
verwendeten binären Vektor und dem Agrobacterium-Stamm
ab. Die Rapsselektion erfolgt normalerweise unter Einsatz von Kanamycin
als selektierbarem Pflanzenmacker. Ein durch Agrobacterium vermittelter
Gentransfer auf Flachs kann zum Beispiel unter Anwendung einer von
Mlynarova et
al., Plant Cell Report 13, 282 (1994) beschriebenen Technik
durchgeführt werden. Darüber hinaus kann die Transformation
von Sojabohne zum Beispiel unter Anwendung einer in der
europäischen Patentschrift
Nr. 424 047 ,
US-Patentschrift
Nr. 5,322,783 ,
europäischen
Patentschrift Nr. 397 687 ,
US-Patentschrift
Nr. 5,376,543 , oder
US-Patentschrift
Nr. 5,169,770 beschriebenen Technik durchgeführt
werden. Die Transformation von Mais lässt sich durch Partikelbombardierung,
polyethylenglykolvermittelte DNA-Aufnahme oder durch die Siliziumcarbidfasertechnik
(siehe zum Beispiel,
Freeling und Walbot "The maize
handbook" Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7)
erreichen. Ein spezielles Beispiel einer Mais-Transformation findet
sich in der
US-Patentschrift
Nr. 5,990,387 , und ein spezielles Beispiel einer Weizen-Transformation
findet sich in der PCT-Anmeldung Nr.
WO
93/07256 .
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Gemäß der
vorliegenden Erfindung kann das eingeführte, für
LTRRP oder YRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7, gezeigt kodierende
Nukleinsäuremolekül in der Pflanzenzelle stabil
gehalten werden, wenn es in ein nicht chromosomales autonomes Replikon
eingebaut oder in die Pflanzenchromosomen oder das Genom der Organelle
integriert wird. Alternativ dazu kann das eingeführte LTRRP
oder YRP auf einem extrachromosomalen, nicht replizierenden Vektor
vorliegen und transient exprimiert werden bzw. transient aktiv sein.
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Gemäß einer
Ausführungsform kann man einen homologen rekombinanten
Mikroorganismus herstellen, bei dem das LTRRP oder YRP in ein Chromosom
integriert ist, ein Vektor wird hergestellt, welcher wenigstens
einen Teil eines für LTRRP oder YRP wie in Tabelle II,
Spalte 5 oder 7, gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls
enthält, in den eine Deletion, Addition oder Substitution
eingeführt wurde, um so das LTRRP- oder YRP-Gen zu verändern,
z. B. funktionell zu stören. Zum Beispiel handelt es sich
bei dem LTRRP- oder YRP-Gen um ein Hefegen wie ein Gen von S. cerevisiae,
oder von Synechocystis, oder ein bakterielles Gen wie ein E.coli-Gen,
es kann jedoch auch ein Homolog aus einer verwandten Pflanze oder
sogar aus einer Säugetier- oder Insektenquelle sein. Der
Vektor kann so beschaffen sein, dass bei der homologen Rekombination das
endogene, für LTRRP oder YRP wie in Tabelle II, Spalte
5 oder 7, gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül mutiert
oder anderweitig verändert ist, aber immer noch für
ein funktionelles Polypeptid kodiert (z. B. kann die upstream befindliche
regulatorische Region verändert sein, wodurch die Expression
des endogenen LTRRP oder YRP geändert wird). Gemäß einer
bevorzugten Ausführungsform wird die biologische Aktivität
des Proteins der Erfindung bei der homologen Rekombination erhöht.
Zur Bildung einer Punktmutation über eine homologe Rekombination
kann man bei einer als Chimeraplastie bekannten Technik DNA-RNA-Hybride
einsetzen (Cole-Strauss et al., Nucleic Acids Research 27
(5), 1323 (1999) und Kmiec, Gene Therapy American
Scientist. 87 (3), 240 (1999)). Vorschriften für
die homologe Rekombination in Physcomitrella patens sind ebenfalls
im Stand der Technik gut bekannt und werden hier für eine
Verwendung in Betracht gezogen.
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Wogegen
der veränderte Teil des für LTRRP oder YRP wie
in Tabelle II, Spalte 5 oder 7, gezeigt kodierenden Nukleinsäuremoleküls
im Vektor für die homologe Rekombination an seinem 5'-
und 3'-Ende durch ein zusätzliches Nukleinsäuremolekül
des LTRRP- oder YRP-Gens flankiert wird, um zu ermöglichen,
dass eine homologe Rekombination zwischen dem auf dem Vektor befindlichen
exogenen LTRRP- oder YRP-Gen und einem endogenen LTRRP- oder YRP-Gen
in einem Mikroorganismus oder einer Pflanze stattfinden kann. Das
zusätzliche flankierende LTRRP- oder YRP-Nukleinsäuremolekül
weist eine Länge auf, die für eine erfolgreiche
homologe Rekombination mit dem endogenen Gen ausreicht. Typischerweise
schließt der Vektor mehrere hundert Basenpaare bis zu Kilobasen
flankierender DNA ein (sowohl am 5'- als auch am 3'-Ende). Siehe z.
B. Thomas K. R., und Capecchi M. R., Cell 51, 503 (1987) für
eine Beschreibung von Vektoren für die homologe Rekombination
oder Strepp et al., PNAS, 95 (8), 4368 (1998) zur
cDNA-basierten Rekombination in Physcomitrella patens. Der Vektor
wird in einen Mikroorganismus oder eine Pflanzenzelle eingeführt
(z. B. durch polyethylenglykolvermittelte DNA), und Zellen, in denen
sich das eingeführte LTRRP- oder YRP-Gen homolog mit dem
endogenen LTRRP- oder YRP-Gen rekombiniert hat, werden nach im Stand
der Technik bekannten Methoden selektiert.
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Ob
es in einem extrachromosomalen, nicht replizierenden Vektor oder
einem in ein Chromosom integrierten Vektor vorliegt – das
für LTRRP oder YRP wie in Tabelle II, Spalte 5 oder 7,
gezeigt kodierende Nukleinsäuremolekül residiert
vorzugsweise in einer Pflanzenexpressionskassette. Eine Pflanzenexpressionskassette
enthält vorzugsweise regulatorische Sequenzen, die dazu
in der Lage sind, die Genexpression in Pflanzenzellen zu steuern,
die operativ gebunden sind, so dass jede Sequenz ihre Funktion erfüllen
kann, zum Beispiel die Termination der Transkription durch Polyadenylierungssignale.
Bevorzugte Polyadenylierungssignale sind diejenigen, die aus Agrobacterium
tumefaciens t-DNA stammen, wie das als Octopinsynthase bekannte Gen
3 des Ti-Plasmids pTiACH5 (Gielen et al., EMBO J. 3, 835
(1984)) oder funktionelle Äquivalente davon, es
eignen sich jedoch auch alle anderen in Pflanzen funktionell aktiven
Terminatoren. Da die Expression von Pflanzengenen sehr häufig
nicht auf die transkriptionellen Ebenen beschränkt ist,
enthält eine Pflanzen-Expressionskassette vorzugsweise
auch andere funktionsfähig verbundene Sequenzen wie Translationsenhancer,
beispielsweise die Overdrive-Sequenz, welche die 5'-untranslatierte
Leader-Sequenz aus Tabakmosaikvirus, die das Polypeptid/RNA-Verhältnis
erhöht, enthält (Gallie et al., Nucl.
Acids Research 15, 8693 (1987)). Beispiele für
Pflanzenexpressionsvektoren schließen die, die in: Becker
D. et al., Plant Mol. Biol. 20, 1195 (1992); und Bevan
M. W., Nucl. Acid. Res. 12, 8711 (1984); und "Vectors
for Gene Transfer in Higher Plants" in: Transgenic Plants,
Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg.. Kung und R. Wu, Academic
Press, 1993, S. 15–38 ausführlich beschrieben
sind, ein.
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”Transformation” ist
hier als ein Verfahren zur Einführung von heterologer DNA
in eine Pflanzenzelle, in Pflanzengewebe oder in eine Pflanze definiert.
Sie kann unter natürlichen oder künstlichen Bedingungen stattfinden,
unter Einsatz verschiedener im Stand der Technik gut bekannter Methoden.
Transformation kann auf einer beliebigen bekannten Methode zur Insertion
fremder Nukleinsäuresequenzen in eine prokaryontische oder
eukaryontische Wirtszelle beruhen. Die Methode wird entsprechend
der zu transformierenden Wirtszelle ausgewählt und kann,
wobei dies nicht ausschließend ist, eine virale Infektion,
eine Elektroporation, eine Lipofektion und eine Bombardierung mit
Partikeln einschließen. Zu diesen ”transformierten” Zellen
zählen stabil transformierte Zellen, bei denen die insertierte
DNA dazu in der Lage ist, entweder als ein autonom replizierendes
Plasmid oder als Teil des Wirtschromosoms zu replizieren. Sie können
auch Zellen einschließen, die die insertierte DNA oder
RNA über begrenzte Zeiträume transient exprimieren.
Transformierte Pflanzenzellen, Pflanzengewebe oder Pflanzen sind
so zu verstehen, dass sie nicht nur das Endprodukt des Transformationsprozesses
umfassen, sondern auch die transgene Nachkommenschaft davon.
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Die
Ausdrücke ”transformiert,” ”transgen” und ”rekombinant” beziehen
sich auf einen Wirtsorganismus, z. B. ein Bakterium oder eine Pflanze,
in den ein heterologes Nukleinsäuremolekül eingeführt
wurde. Das Nukleinsäuremolekül kann stabil in
das Genom des Wirts integriert sein oder das Nukleinsäuremolekül
kann auch als extrachromosomales Molekül vorliegen. Ein
solches extrachromosomales Molekül kann autoreplizierend
sein. Transformierte Zellen, Gewebe oder Pflanzen sind so zu verstehen,
dass sie nicht nur das Endprodukt des Transformationsprozesses umfassen,
sondern auch die transgene Nachkommenschaft davon. Ein ”nicht
transformierter”, ”nicht transgener” oder ”nicht
rekombinanter” Wirt bezieht sich auf einen Organismus vom
Wildtyp, z. B. ein Bakterium oder eine Pflanze, der das heterologe
Nukleinsäuremolekül nicht enthält.
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Der
Ausdruck ”transgene Pflanze” bezieht sich, so
wie er hier verwendet wird, auf eine Pflanze, die eine fremde Nukleotidsequenz
enthält, die entweder in ihr nukleares Genom oder ein organellares
Genom insertiert ist. Er umfasst weiterhin die Nachkommengenerationen,
d. h. die T1-, T2- und sich daran anschließende Generationen
oder die BC1-, BC2- und sich daran anschließende Generationen
sowie Kreuzungen davon mit nicht transgenen oder anderen transgenen
Pflanzen.
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Der
Wirtsorganismus (= transgene Organismus) enthält vorteilhafterweise
wenigstens eine Kopie der erfindungsgemäßen Nukleinsäure
und/oder des erfindungsgemäßen Nukleinsäurekonstrukts.
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Im
Prinzip lassen sich alle Pflanzen als Wirtsorganismus verwenden.
Bevorzugte transgene Pflanzen sind zum Beispiel ausgewählt
aus den Familien Aceraceae, Anacardiaceae, Apiaceae, Asteraceae,
Brassicaceae, Cactaceae, Cucurbitaceae, Euphorbiaceae, Fabaceae,
Malvaceae, Nymphaeaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Salicaceae, Solanaceae,
Arecaceae, Bromeliaceae, Cyperaceae, Iridaceae, Liliaceae, Orchidaceae,
Gentianaceae, Labiaceae, Magnoliaceae, Ranunculaceae, Carifolaceae,
Rubiaceae, Scrophulariaceae, Caryophyllaceae, Ericaceae, Polygonaceae,
Violaceae, Juncaceae oder Poaceae, und vorzugsweise aus einer Pflanze,
gewählt aus der Gruppe der Familien Apiaceae, Asteraceae,
Brassicaceae, Cucurbitaceae, Fabaceae, Papaveraceae, Rosaceae, Solanaceae,
Liliaceae oder Poaceae. Bevorzugt werden Nutzpflanzen, wie etwa
Pflanzen, die in vorteilhafter Weise ausgewählt werden
aus der Gruppe der Gattung Erdnuss, Ölraps, Canola, Sonnenblume,
Saflor, Olive, Sesam, Haselnuss, Mandel, Avocado, Lorbeer, Gartenkürbis/Kürbis, Leinsamen,
Soja, Pistazie, Borretsch, Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Sorghum
und Hirse, Triticale, Reis, Gerste, Cassava bzw. Maniokstrauch,
Kartoffel, Zuckerrübe, Aubergine, Alfalfa und winterharten
Gräsern und Viehfutterpflanzen, Ölpalme, Gemüsepflanzen
(Kohlarten, Wurzelgemüse, Knollengemüse, Bohnengemüse
bzw. Hülsenfrüchte, Fruchtgemüse, Zwiebelgemüse,
Blattgemüse und Stängelgemüse), Buchweizen,
Jerusalm-Artischocke, Saubohne, Wicken, Linse, Buschbohne, Lupine,
Klee und Luzerne, um nur einige von ihnen zu erwähnen.
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Gemäß einer
Ausführungsform der Erfindung sind transgene Pflanzen aus
der aus Getreide, Sojabohne, Raps (einschließlich Ölraps,
insbesondere Canola und Winterraps), Baumwolle, Zuckerrohr und Kartoffel, insbesondere
Mais, Soja, Raps (einschließlich Ölraps, insbesondere
Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis bestehenden Gruppe
ausgewählt.
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Gemäß einer
Ausführungsform der Erfindung handelt es sich bei der transgenen
Pflanze um eine gymnosperme Pflanze, insbesondere eine Fichte, Kiefer
oder Tanne.
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Gemäß einer
Ausführungsform ist die Wirtspflanze aus den Familien Aceraceae,
Anacardiaceae, Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cactaceae, Cucurbitaceae,
Euphorbiaceae, Fabaceae, Malvaceae, Nymphaeaceae, Papaveraceae,
Rosaceae, Salicaceae, Solanaceae, Arecaceae, Bromeliaceae, Cyperaceae,
Iridaceae, Liliaceae, Orchidaceae, Gentianaceae, Labiaceae, Magnoliaceae,
Ranunculaceae, Carifolaceae, Rubiaceae, Scrophulariaceae, Caryophyllaceae,
Ericaceae, Polygonaceae, Violaceae, Juncaceae oder Poaceae und vorzugsweise
aus einer Pflanze, ausgewählt aus der Gruppe der Familien
Apiaceae, Asteraceae, Brassicaceae, Cucurbitaceae, Fabaceae, Papaveraceae,
Rosaceae, Solanaceae, Liliaceae oder Poaceae, ausgewählt.
Bevorzugt als Wirtspflanzen sind Kulturpflanzen und insbesondere
die obenerwähnten Pflanzen, wie die obenerwähnten
Familien und Gattungen, zum Beispiel bevorzugt die Arten Anacardium
occidentale, Calendula officinalis, Carthamus tinctorius, Cichorium
intybus, Cynara scolymus, Helianthus annus, Tagetes lucida, Tagetes
erecta, Tagetes tenuifolia; Daucus carota; Corylus avellana, Corylus
colurna, Borago officinalis; Brassica napus, Brassica rapa ssp.,
Sinapis arvensis Brassica juncea, Brassica juncea var. juncea, Brassica
juncea var. crispifolia, Brassica juncea var. foliosa, Brassica
nigra, Brassica sinapioides, Melanosinapis communis, Brassica oleracea,
Arabidopsis thaliana, Anana comosus, Ananas ananas, Bromelia comosa,
Carica papaya, Cannabis sative, Ipomoea batatus, Ipomoea pandurata,
Convolvulus batatas, Convolvulus tiliaceus, Ipomoea fastigiata,
Ipomoea tiliacea, Ipomoea triloba, Convolvulus panduratus, Beta
vulgaris, Beta vulgaris var. altissima, Beta vulgaris var. vulgaris,
Beta maritima, Beta vulgaris var. perennis, Beta vulgaris var. conditiva,
Beta vulgaris var. esculenta, Cucurbita maxima, Cucurbita mixta,
Cucurbita pepo, Cucurbita moschata, Olea europaea, Manihot utilissima,
Janipha manihot, Jatropha manihot., Manihot aipil, Manihot dulcis,
Manihot manihot, Manihot melanobasis, Manihot esculenta, Ricinus
communis, Pisum sativum, Pisum arvense, Pisum humile, Medicago sativa,
Medicago falcata, Medicago varia, Glycine max Dolichos soja, Glycine
gracilis, Glycine hispida, Phaseolus max, Soja hispida, Soja max,
Cocos nucifera, Pelargonium grossularioides, Oleum cocoas, Laurus
nobilis, Persea americana, Arachis hypogaea, Linum usitatissimum,
Linum humile, Linum austriacum, Linum bienne, Linum angustifolium,
Linum catharticum, Linum flavum, Linum grandiflorum, Adenolinum
grandiflorum, Linum lewisii, Linum narbonense, Linum perenne, Linum
perenne var. lewisii, Linum pratense, Linum trigynum, Punica granatum,
Gossypium hirsutum, Gossypium arboreum, Gossypium barbadense, Gossypium
herbaceum, Gossypium thurberi, Musa nana, Musa acuminata, Musa paradisiaca,
Musa spp., Elaeis guineensis, Papaver orientale, Papaver rhoeas,
Papaver dubium, Sesamum indicum, Piper aduncum, Piper amalago, Piper
angustifolium, Piper auritum, Piper betel, Piper cubeba, Piper longum,
Piper nigrum, Piper retrofractum, Artanthe adunca, Artanthe elongata,
Peperomia elongata, Piper elongatum, Steffensia elongata, Hordeum
vulgare, Hordeum jubatum, Hordeum murinum, Hordeum secalinum, Hordeum
distichon Hordeum aegiceras, Hordeum hexastichon., Hordeum hexastichum,
Hordeum irregulare, Hordeum sativum, Hordeum secalinum, Avena sativa, Avena
fatua, Avena byzantina, Avena fatua var. sativa, Avena hybrida,
Sorghum bicolor, Sorghum halepense, Sorghum saccharatum, Sorghum
vulgare, Andropogon drummondii, Holcus bicolor, Holcus sorghum,
Sorghum aethiopicum, Sorghum arundinaceum, Sorghum caffrorum, Sorghum
cernuum, Sorghum dochna, Sorghum drummondii, Sorghum durra, Sorghum
guineense, Sorghum lanceolatum, Sorghum nervosum, Sorghum saccharatum,
Sorghum subglabrescens, Sorghum verticilliflorum, Sorghum vulgare,
Holcus halepensis, Sorghum miliaceum Hirse, Panicum militaceum,
Zea mays, Triticum aestivum, Triticum durum, Triticum turgidum,
Triticur hybernum, Triticum macha, Triticum sativum oder Triticum
vulgare, Cofea spp., Coffea arabica, Coffea canephora, Coffea liberica,
Capsicum annuum, Capsicum annuum var. glabriusculum, Capsicum frutescens,
Capsicum annuum, Nicotiana tabacum, Solanum tuberosum, Solanum melongena,
Lycopersicon esculentum, Lycopersicon lycopersicum., Lycopersicon
pyriforme, Solanum integrifolium, Solanum lycopersicum Theobroma Kakao
oder Camellia sinensis. Anacardiaceae wie die Gattungen Pistacia,
Mangifera, Anacardium, z. B. die Spezies Pistacia vera [Pistazie],
Mangifer indica [Mango] oder Anacardium occidentale [Cashew]; Asteraceae wie
die Gattungen Calendula, Carthamus, Centaurea, Cichorium, Cynara,
Helianthus, Lactuca, Locusta, Tagetes, Valeriana, z. B. die Spezies
Calendula officinalis [Ringelblume], Carthamus tinctorius [Färberdistel,
Saflor], Centaurea cyanus [Kornblume], Cichorium intybus [Gemeine
Wegwarte], Cynara scolymus [Artischocke], Helianthus annus [Sonnenblume],
Lactuca sativa, Lactuca crispa, Lactuca esculenta, Lactuca scariota
L. ssp. sativa, Lactuca scariola L. var. integrata, Lactuca scariola
L. var. integrifolia, Lactuca sativa subsp. romana, Locusta communis,
Valeriana locusta [Feldsalat], Tagetes lucida, Tagetes erecta oder
Tagetes tenuifolia [Gewürztagetes]; Apiaceae wie die Gattungen
Daucus, z. B. die Spezies Daucus carota [Karotte]; Betulaceae wie die
Gattungen Corylus, z. B. die Spezies Corylus avellana oder Corylus
colurna [Haselnuss]; Boraginaceae wie die Gattungen Borago, z. B.
die Spezies Borago officinalis [Borretsch]; Brassicaceae wie die
Gattungen Brassica, Melanosinapis, Sinapis, Arabadopsis, z. B. die
Spezies Brassica napus, Brassica rapa ssp. [Canola, Ölsamenraps,
Rübsamen], Sinapis arvensis Brassica juncea, Brassica juncea
var. juncea, Brassica juncea var. crispifolia, Brassica juncea var.
foliosa, Brassica nigra, Brassica sinapioides, Melanosinapis communis
[Senf], Brassica oleracea [Futterrübe] oder Arabidopsis
thaliana; Bromeliaceae, wie die Gattung Anana, Bromelia, z. B. die
Spezies Anana comosus, Ananas ananas oder Bromelia comosa [Ananas];
Caricaceae, wie die Gattung Carica, z. B. die Spezies Carica papaya
[Papaya]; Cannabaceae, wie die Gattung Cannabis, z. B. die Spezies Cannabis
sative [Hanf], Convolvulaceae, wie die Gattung Ipomea, Convolvulus,
z. B. die Spezies Ipomoea batatus, Ipomoea pandurata, Convolvulus
batatas, Convolvulus tiliaceus, Ipomoea fastigiata, Ipomoea tiliacea, Ipomoea
triloba oder Convolvulus panduratus [Süsskartoffel, Prunkwinde,
Wildkartoffel], Chenopodiaceae, wie die Gattung Beta, d. h. die
Spezies Beta vulgaris, Beta vulgaris var. altissima, Beta vulgaris
var. Vulgaris, Beta maritima, Beta vulgaris var. perennis, Beta
vulgaris var. conditiva oder Beta vulgaris var. esculenta [Zuckerrübe];
Cucurbitaceae wie die Gattungen Cucubita, z. B. die Spezies Cucurbita
maxima, Cucurbita mixta, Cucurbita pepo oder Cucurbita moschata
[Kürbis]; Elaeagnaceae wie die Gattungen Elaeagnus, z.
B. die Spezies Olea europaea [Olive]; Ericaceae wie die Gattung
Kalmia, z. B. die Spezies Kalmia latifolia, Kalmia angustifolia, Kalmia
microphylla, Kalmia polifolia, Kalmia occidentalis, Cistus chamaerhodendros
oder Kalmia lucida [Berglorbeer, Breitblättrige Lorbeerrose,
Schmalblättrige Lorbeerrose, Poleiblättrige Lorbeerrose,
Sumpf-Kalmie, Alpen-Lorbeerrose]; Euphorbiaceae wie die Gattungen
Manihot, Janipha, Jatropha, Ricinus, z. B. die Spezies Manihot utilissima,
Janipha manihot, Jatropha manihot., Manihot aipil, Manihot dulcis,
Manihot manihot, Manihot melanobasis, Manihot esculenta [Maniok,
Pfeilwurz, Tapioka, Cassava] oder Ricinus communis [Rizinusbohne,
Hundsbaum, Läusebaum, Kreuzbaum, Christuspalme, Wunderbaum];
Fabaceae wie die Gattungen Pisum, Albizia, Cathormion, Feuillea,
Inga, Pithecolobium, Acacia, Mimosa, Medicajo, Glycine, Dolichos, Phaseolus,
Soja, z. B. die Spezies Pisum sativum, Pisum arvense, Pisum humile
[Erbse], Albizia berteriana, Albizia julibrissin, Albizia lebbeck,
Acacia berteriana, Acacia littoralis, Albizia berteriana, Albizzia
berteriana, Cathormion berteriana, Feuillea berteriana, Inga fragrans,
Pithecellobium berterianum, Pithecellobium fragrans, Pithecolobium
berterianum, Pseudalbizzia berteriana, Acacia julibrissin, Acacia
nemu, Albizia nemu, Feuilleea julibrissin, Mimosa julibrissin, Mimosa
speciosa, Sericanrda julibrissin, Acacia lebbeck, Acacia macrophylla,
Albizia lebbek, Feuilleea lebbeck, Mimosa lebbeck, Mimosa speciosa
[Federbaum, Schirmakazie, Seidenakazie], Medicago sativa, Medicago
falcata, Medicago varia [Luzerne] Glycine max Dolichos soja, Glycine
gracilis, Glycine hispida, Phaseolus max, Soja hispida oder Soja
max [Sojabohne]; Geraniaceae wie die Gattungen Pelargonium, Cocos,
Oleum, z. B. die Spezies Cocos nucifera, Pelargonium grossularioides
oder Oleum cocois [Kokosnuss]; Gramineae wie die Gattungen Saccharum,
z. B. die Spezies Saccharum officinarum; Juglandaceae wie die Gattungen
Juglans, Wallia, z. B. die Spezies Juglans regia, Juglans ailanthifolia, Juglans
sieboldiana, Juglans cinerea, Wallia cinerea, Juglans bixbyi, Juglans
californica, Juglans hindsii, Juglans intermedia, Juglans jamaicensis,
Juglans major, Juglans microcarpa, Juglans nigra oder Wallia nigra [Echte
Walnuss, Schwarznuss, Gemeine Walnuss, Persische Walnuss, Weiße
Walnuss, Butternuss, Schwarze Walnuss]; Lauraceae wie die Gattungen
Persea, Laurus, z. B. die Spezies Laurus nobilis [Lorbeer], Persea americana
Persea americana, Persea gratissima oder Persea Persea [Avocado];
Leguminosae wie die Gattungen Arachis, z. B. die Spezies Arachis
hypogaea [Erdnuss]; Linaceae wie die Gattungen Linum, Adenolinum,
z. B. die Spezies Linum usitatissimum, Linum humile, Linum austriacum,
Linum bienne, Linum angustifolium, Linum catharticum, Linum flavum,
Linum grandiflorum, Adenolinum grandiflorum, Linum lewisii, Linum narbonense,
Linum perenne, Linum perenne var. lewisii, Linum pratense oder Linum
trigynum [Flachs, Lein]; Lythrarieae wie die Gattungen Punica, z.
B. die Spezies Punica granatum [Granatapfel]; Malvaceae wie die Gattungen
Gossypium, z. B. die Spezies Gossypium hirsutum, Gossypium arboreum,
Gossypium barbadense, Gossypium herbaceum oder Gossypium thurberi
[Baumwolle]; Musaceae wie die Gattungen Musa, z. B. die Spezies
Musa nana, Musa acuminata, Musa paradisiaca, Musa spp. [Banane];
Onagraceae, wie die Gattung Camissonia, Oenothera, z. B. die Spezies
Oenothera biennis oder Camissonia brevipes [Primel, Nachtkerze]; Palmae,
wie die Gattung Elacis, z. B. die Spezies Elaeis guineensis [Ölpalme];
Papaveraceae, wie die Gattung Papaver, z. B. die Spezies Papaver
orientale, Papaver rhoeas, Papaver dubium [Mohn, Türkenmohn,
Klatschmohn, Mohnblume, Feldmohn, Klatschrose, Feldmohn, Saat-Mohn,
Ackermohn]; Pedaliaceae, wie die Gattung Sesamum, z. B. die Spezies
Sesamum indicum [Sesam]; Piperaceae, wie die Gattung Piper, Artanthe, Peperomia,
Steffensia, z. B. die Spezies Piper aduncum, Piper amalago, Piper
angustifolium, Piper auritum, Piper betel, Piper cubeba, Piper longum,
Piper nigrum, Piper retrofractum, Artanthe adunca, Artanthe elongata, Peperomia
elongata, Piper elongatum, Steffensia elongata. [Cayenne-Pfeffer,
Wilder Pfeffer]; Poaceae, wie die Gattung Hordeum, Secale, Avena,
Sorghum, Andropogon, Holcus, Panicum, Oryza, Zea, Triticum, z. B.
die Spezies Hordeum vulgare, Hordeum jubatum, Hordeum murinum, Hordeum
secalinum, Hordeum distichon Hordeum aegiceras, Hordeum hexastichon.,
Hordeum hexastichum, Hordeum irregulare, Hordeum sativum, Hordeum
secalinum [Gerste, Graupen, Mähnengerste, Mäusegerste,
Wiesengerste], Secale cereale [Roggen], Avena sativa, Avena fatua,
Avena byzantina, Avena fatua var. sativa, Avena hybrida [Hafer],
Sorghum bicolor, Sorghum halepense, Sorghum saccharatum, Sorghum
vulgare, Andropogon drummondii, Holcus bicolor, Holcus sorghum,
Sorghum aethiopicum, Sorghum arundinaceum, Sorghum caffrorum, Sorghum
cernuum, Sorghum dochna, Sorghum drummondii, Sorghum durra, Sorghum
guineense, Sorghum lanceolatum, Sorghum nervosum, Sorghum saccharatum,
Sorghum subglabrescens, Sorghum verticilliflorum, Sorghum vulgare,
Holcus halepensis, Sorghum miliaceum Hirse, Panicum militaceum [Sorghum,
Hirse], Oryza sativa, Oryza latifolia [Reis], Zea mays [corn, Mais]
Triticum aestivum, Triticum durum, Triticum turgidum, Triticum hybernum, Triticum
macha, Triticum sativum oder Triticum vulgare [Weizen, Ackerweizen,
Gemeiner Weizen], Proteaceae, wie die Gattung Macadamia, z. B. die
Spezies Macadamia intergrifolia [Macademia]; Rubiaceae, wie die Gattung
Coffea, z. B. die Spezies Cofea spp., Coffea arabica, Coffea canephora
oder Coffea liberica [Kaffee]; Scrophulariaceae, wie die Gattung
Verbascum, z. B. die Spezies Verbascum blattaria, Verbascum chaixii,
Verbascum densiflorum, Verbascum lagurus, Verbascum longifolium,
Verbascum lychnitis, Verbascum nigrum, Verbascum olympicum, Verbascum
phlomoides, Verbascum phoenicum, Verbascum pulverulentum oder Verbascum
thapsus [Königskerze, Schaben-Königskerze, Chaix-Königskerze,
Großblütige Königskerze, Seidenhaar-Königskerze,
Langblättrige Königskerze, Mehlige Königskerze,
Schwarze Königskerze, Kandelaber-Königskerze,
Windblumen-Königskerze, Violette Königskerze,
Flockige Königskerze, Himmelbrand]; Solanaceae, wie die
Gattung Capsicum, Nicotiana, Solanum, Lycopersicon, z. B. die Spezies
Capsicum annuum, Capsicum annuum var. glabriusculum, Capsicum frutescens
[Pfeffer], Capsicum annuum [Paprika], Nicotiana tabacum, Nicotiana
alata, Nicotiana attenuata, Nicotiana glauca, Nicotiana langsdorffii,
Nicotiana obtusifolia, Nicotiana quadrivalvis, Nicotiana repanda,
Nicotiana rustica, Nicotiana sylvestris [Tabak], Solanum tuberosum [Kartoffel],
Solanum melongena [Aubergine] (Lycopersicon esculentum, Lycopersicon
lycopersicum., Lycopersicon pyriforme, Solanum integrifolium oder
Solanum lycopersicum [Tomate]; Sterculiaceae, wie die Gattung Theobroma,
z. B. die Spezies Theobroma cacao [Kakao]; Theaceae, wie die Gattung
Camellia, z. B. die Spezies Camellia sinensis) [Tee].
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Die
Einführung der erfindungsgemäßen Nukleinsäuren,
der Expressionskassette oder des Vektors in Organismen, zum Beispiel
Pflanzen, kann im Prinzip nach allen dem Fachmann bekannten Methoden
erfolgen. Die Einführungs der Nukleinsäuresequenzen
führt zur Entstehung von rekombinanten bzw. transgenen Organismen.
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Wenn
nicht anders angegeben sind die Ausdrücke ”Polynukleotide”, ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül”,
so wie sie hier verwendet werden, austauschbar. Außer es
ist anderslautend angegeben, sind die Begriffe ”Peptid”, ”Polypeptid” und ”Protein” im
vorliegenden Kontext austauschbar. Der Begriff ”Sequenz” kann Polynukleotide,
Nukleinsäuren, Nukleinsäuremoleküle,
Peptide, Polypeptide und Proteine betreffen, abhängig vom
Zusammenhang, in dem der Begriff ”Sequenz” verwendet
wird. Die Begriffe ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” oder ”Nukleinsäuremolekül(e)”,
wie hierin verwendet, beziehen sich auf eine polymere Form von Nukleotiden
von beliebiger Länge, entweder Ribonukleotide oder Desoxyribonucleotide.
Die Begriffe betreffen lediglich die Primärstruktur des
Moleküls.
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Somit
schließen die Ausdrücke ”Gen(e)”, ”Polynukleotid”, ”Nukleinsäuresequenz”, ”Nukleotidsequenz” bzw. ”Nukleinsäuremolekül(e)”,
so wie sie hier verwendet werden, doppel- und einzelsträngige
DNA und/oder RNA ein. Sie beinhalten außerdem bekannte
Arten von Modifikationen, zum Beispiel Methylierung, ”Caps” und Substitutionen
von einem oder mehreren der natürlich vorkommenden Nukleotide
mit einem Analog. Vorzugsweise umfasst die erfindungsgemäße
DNA- bzw. RNA-Sequenz eine kodierende Sequenz, die für
ein hier definiertes Polypeptid kodiert.
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Die
erfindungsgemäßen Gene, die für eine
Aktivität ausgewählt aus der Gruppe bestehend
aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem Arabinosetransportsystem,
einem ATP-bindenden Protein, einer Argininosuccinatsynthase, einer
Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer
Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, dem Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase,
einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase, einem
Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem
Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein
kodieren, werden auch als „LTRRP-Gene” oder austauschbare „YRP-Gene” bezeichnet.
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Eine ”kodierende
Sequenz” ist eine Nukleotidsequenz, die in mRNA transkribiert
wird und/oder in ein Polypeptid translatiert wird, wenn sie sich
unter der Kontrolle von entsprechenden regulatorischen Sequenzen befindet.
Die Grenzen der kodierenden Sequenzen werden von einem Translations-Startcodon
am 5'-Terminus und einem Translations-Stoppcodon am 3'-Terminus
festgelegt. Die Tripletts taa, tga und tag stehen für die
(gewöhnlichen) Stopp-Codons, die austauschbar sind. Eine
kodierende Sequenz kann, ohne jedoch darauf eingeschränkt
zu sein, mRNA, cDNA, rekombinante Nukleotidsequenzen oder genomische
DNA einschließen, während Introns unter gewissen
Umständen ebenfalls vorhanden sein können.
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Der
Transfer von Fremdgenen in das Genom einer Pflanze wird Transformation
genannt. Bei der Ausführung derselbigen werden Verfahren,
welche für die Transformation und Regeneration von Pflanzen
aus Pflanzengeweben oder Pflanzenzellen beschrieben wurden, für
transiente oder stabile Transformation eingesetzt. Geeignete Methoden
sind die Protoplasttransformation durch poly(ethylenglykol)-induzierte
DNA-Aufnahme, die ”biolistische” Methode unter
Einsatz der Genkanone – die als Partikelbombardierungsmethode
bezeichnet wird, die Elektroporation, die Inkubation von getrockneten
Embryos in DNA-Lösung, die Mikroinjektion und der durch
Agrobacterium vermittelte Gentransfer. Diese Methoden sind beispielhaft
in Jenes B. et al., Techniques for Gene Transfer, in: Transgenic
Plants, Band 1, Engineering and Utilization, Hrsg.. Kung S. D und Wu
R., Academic Press (1993) 128–143 und in Potrykus,
Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Molec. Biol. 42, 205 (1991) beschrieben.
Die zu exprimierenden Nukleinsäuren bzw. das zu exprimierende
Konstrukt werden/wird vorzugsweise in einen Vektor kloniert, der
sich für die Transformation von Agrobakterium tumefaciens
eignet, zum Beispiel pBin19 (Bevan et al., Nucl. Acids Res.
12, 8711 (1984)). Durch einen derartigen Vektor transformierte
Agrobakterien können dann auf die bekannte Weise für
die Transformation von Pflanzen, insbesondere von Nutzpflanzen,
wie zum Beispiel Tabakpflanzen, verwendet werden, beispielsweise
durch Baden von zerstampften Blättern oder zerhackten Blättern
in einer Agrobakterienlösung und danach Kultivieren derselben
in geeigneten Medien. Die Transformation von Pflanzen mittels Agrobacterium
tumefaciens ist beispielsweise von Höfgen und Willmitzer
in Nucl. Acid Res. 16, 9877 (1988) beschrieben oder ist
unter anderem aus White F. F., Vectors for Gene Transfer
in Higher Plants; in Transgenic Plants, Band 1, Engineering and
Utilization, Hrsg. Kung S. D. und Wu R., Academic Press, 1993, S.
15–38 bekannt.
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Durch
einen erfindungsgemäßen Expressionsvektor transformierte
Agrobakterien können gleichermaßen in bekannter
Weise zur Transformation von Pflanzen wie Testpflanzen wie z. B.
Arabidopsis oder Kulturpflanzen wie Getreide, Mais, Hafer, Roggen,
Gerste, Weizen, Sojabohne, Reis, Baumwolle, Zuckerrübe,
Canola, Sonnenblume, Flachs, Hanf, Kartoffeln, Tabak, Tomaten, Karotten,
Paprika, Raps, Tapioka, Cassava, Pfeilwurz, Tagetes, Luzerne, Salat
und den verschiedenen Baum-, Nuss- und Kletterpflanzenarten, insbesondere ölhaltigen
Kulturpflanzen wie Sojabohne, Erdnuss, der Rizinusölpflanze,
Sonnenblume, Mais, Baumwolle, Flachs, Raps, Kokosnuss, Ölpalme,
Färberdistel (Carthamus tinctorius) oder Kokoabohne oder
insbesondere in Mais, Weizen, Sojabohne, Reis, Baumwolle und Canola
eingesetzt werden, zum Beispiel indem man gestoßene Blätter
oder gehackte Blätter in einer Agrobakterium-Lösung
badet und sie dann in geeigneten Medien kultiviert.
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Die
genetisch modifizierten Pflanzenzellen können nach allen
dem Fachmann bekannten Methoden regeneriert werden. Geeignete Methoden
finden sich in den oben angeführten Publikationen von Kung
S. D. und Wu R., Potrykus oder Höfgen und Willmitzer.
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Dementsprechend
betrifft ein weiterer Aspekt der Erfindung transgene Organismen,
die durch wenigstens eine erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz,
wenigstens eine erfindungsgemäße Expressionskassette oder
wenigstens einen erfindungsgemäßen Vektor transformiert
sind, sowie Zellen, Zellkulturen, Gewebe, Teile – wie zum
Beispiel Blätter, Wurzeln usw. im Fall von Pflanzenorganismen – oder
von solchen Organismen gewonnenes Reproduktionsmaterial. Die Ausdrücke ”Wirtsorganismus”, ”Wirtszelle”, ”rekombinanter (Wirts)Organismus” und ”transgene
(Wirts)Zelle” werden hier austauschbar verwendet. Natürlich
beziehen sich diese Ausdrücke nicht nur auf den betreffenden
Wirtsorganismus oder die betreffende Target-Zelle, sondern auch
auf die Nachkommen oder potentiellen Nachkommen dieser Organismen
bzw. Zellen. Da aufgrund von Mutation oder Umwelteinflüssen
in nachfolgenden Generationen bestimmte Modifikationen auftreten
können, müssen diese Nachkommen nicht notwendigerweise
mit der Elternzelle identisch sein, fallen jedoch dennoch unter
den Ausdruck, so wie er hier verwendet wird.
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Für
die Zwecke der Erfindung bedeutet ”transgen” oder ”rekombinant” in
Bezug zum Beispiel auf eine Nukleinsäuresequenz, eine Expressionskassette
(= Genkonstrukt, Nukleinsäurekonstrukt) oder einen Vektor, die/der
die erfindungsgemäße Nukleinsäuresequenz
enthält, oder einen durch die erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenzen, die erfindungsgemäße
Expressionskassette oder den erfindungsgemäßen
Vektor transformierten Organismus alle die Konstruktionen, die durch
gentechnische Methoden hergestellt wurden und in denen man entweder
- (a) die in Tabelle I, Anwendung Nr. 1, Spalte
5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuresequenz oder ihre Derivate oder
Teile davon oder
- (b) eine funktionell an die unter (a) beschriebene Nukleinsäuresequenz
gebundene genetische Kontrollsequenz, zum Beispiel eine 3'- und/oder
5'-genetische Kontrollsequenz wie einen Promotor oder Terminator, oder
- (c) (a) und (b);
nicht in ihrer natürlichen
genetischen Umgebung findet oder diese durch gentechnische Methoden
modifiziert wurden, wobei es sich bei der Modifikation beispielsweise
um eine Substitution, Addition, Deletion, Inversion oder Insertion
eines oder mehrerer Nukleotidreste handeln kann. Mit natürlich
genetischer Umgebung ist der natürliche genome oder chromosomale
Locus im Ursprungsorganismus oder im Wirtsorganismus oder das Vorkommen
in einer genomischen Bibliothek gemeint. Bei einer genomischen Bibliothek
bleibt die natürliche genetische Umgebung der Nukleinsäuresequenz
vorzugsweise wenigstens teilweise erhalten. Die Umgebung grenzt
wenigstens an einer Seite an die Nukleinsäuresequenz und
hat eine Sequenzlänge von wenigstens 50 bp, vorzugsweise
wenigstens 500 bp, besonders bevorzugt wenigstens 1,000 bp, ganz
besonders bevorzugt wenigstens 5,000 bp. Eine natürlich
vorkommende Expressionskassette – zum Beispiel die natürlich
vorkommende Kombination des natürlichen Promotors der erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenz mit dem entsprechenden Gen – wird
zu einer transgenen Expressionskassette, wenn man letzteres durch
unnatürliche synthetische (”künstliche”)
Methoden wie zum Beispiel eine Mutagenation modifiziert. Geeignete
Methoden sind beispielsweise in US
5,565,350 oder WO 00/15815 beschrieben.
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Geeignete
Organismen bzw. Wirtsorganismen für die Nukleinsäure,
die Expressionskassette oder den Vektor gemäß der
Erfindung sind vorteilhafterweise im Prinzip alle Organismen, die
sich für die Expression von wie oben beschriebenen rekombinanten
Genen eignen. Als weitere Beispiele können Pflanzen wie
Arabidopsis, Asteraceae wie Calendula oder Kulturpflanzen wie Sojabohne,
Erdnuss, Rizinusölpflanze, Sonnenblume, Flachs, Mais, Baumwolle,
Flachs, Raps, Kokosnuss, Ölpalme, Färberdistel
(Carthamus tinctorius) oder Kokoabohne erwähnt werden.
Gemäß einer Ausführungsform der Erfindung
sind die Wirtspflanzen für die Nukleinsäure, die
Expressionskassette oder den Vektor gemäß der
Erfindung ausgewählt aus der Gruppe, die Mais, Soja, Raps
(einschließlich Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen
und Reis umfasst.
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Ein
weiterer Gegenstand der Erfindung betrifft die Verwendung eines
Nukleinsäurekonstrukts, z. B. einer Expressionskassette,
das eine oder mehrere DNA-Sequenzen, die für eines oder
mehrere der in Tabelle II gezeigten Polypeptide kodieren oder eines
oder mehrere der wie in Tabelle I gezeigten Nukleinsäuremoleküle umfassen
oder kodieren, oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen zur Transformation
von Pflanzenzellen, Geweben oder Teilen von Pflanzen enthält.
Hierbei können je nach gewähltem Promotor die
in Tabelle I oder II gezeigten Nukleinsäuremoleküle
oder Sequenzen spezifisch in den Blättern, in den Samen,
in den Nodi, in Wurzeln, im Stängel oder in anderen Teilen
der Pflanze exprimiert werden. Diese transgenen Pflanzen, die die z.
B. wie in Tabelle I gezeigten Sequenzen überproduzieren,
und das reproduktive Material davon sind zusammen mit den Pflanzenzellen,
Geweben oder Teilen davon ein weiterer Gegenstand der vorliegenden
Erfindung. Die erfindungsgemäße Expressionskassette
oder die erfindungsgemäßen Nukleinsäuresequenzen
oder das erfindungsgemäße Konstrukt mit Nukleinsäuremolekülen
oder Sequenzen gemäß Tabelle I kann/können
außerdem zur Transformation der oben beispielhaft angeführten
Organismen wie Bakterien, Hefen, filamentösen Pilze und
Pflanzen eingesetzt werden.
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Im
Rahmen der vorliegenden Erfindung bezieht sich erhöhter
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
ein erhöhter intrinsischer Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, zum Beispiel auf das
künstlich erworbene Merkmal eines erhöhten Ertrages,
z. B. eines erhöhten Ertragsmerkmals, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
eines erhöhten intrinsischen Ertrags und/oder eines erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmals, im Vergleich zu den
nicht genetisch modifizierten Ausgangspflanzen, z. B. das durch
genetische Modifikation des Zielorganismus und aufgrund einer funktionellen Überexpression
eines oder mehrerer Polypeptide/Polypeptidsequenzen der Tabelle
II, die z. B. durch die entsprechenden, wie in Tabelle I, Spalte
5 oder 7, gezeigten Nukleinsäuremoleküle kodiert
werden, und/oder Homologen in den erfindungsgemäßen
Organismen, vorteilhafterweise in der transgenen erfindungsgemäßen Pflanze
oder der gemäß dem erfindungsgemäßen
Verfahren hergestellten Pflanze, erworbene Merkmal, wenigstens für
die Dauer wenigstens einer Pflanzengeneration.
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Eine
konstitutive Expression der Polypeptidsequenzen der Tabelle II,
kodiert durch das entsprechende, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder
7, gezeigte Nukleinsäuremolekül und/oder Homologe
ist außerdem vorteilhaft. Andererseits könnte
auch eine induzierbare Expression wünschenswert sein. Die
Expression der Polypeptidsequenzen der Erfindung kann entweder direkt
in das Zytoplasma oder in die Organellen, vorzugsweise die Plastide
der Wirtszellen, vorzugsweise der Pflanzenzellen, erfolgen. Die
Effizienz der Expression der Sequenzen der Tabelle II, kodiert durch
das entsprechende, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuremolekül
und/oder Homologe lässt sich zum Beispiel in vitro durch
Sprossmeristempropagierung bestimmen. Darüber hinaus lassen
sich eine Expression der Sequenzen der Tabelle II, kodiert durch
das entsprechende, wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte Nukleinsäuremolekül
und/oder in der Art und dem Niveau modifizierte Homologe und ihre
Wirkung auf den Ertrag, z. B. auf ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
insbesondere eine erhöhte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung, jedoch
auch auf die Leistung der Stoffwechselpfade, an Testpflanzen in
Gewächshausversuchen untersuchen.
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Ein
weiterer Gegenstand der Erfindung umfasst transgene Organismen wie
transgene Pflanzen, die durch eine Expressionskassette transformiert
wurden, die wie in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, gezeigte erfindungsgemäße
Sequenzen oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen enthält,
sowie transgene Zellen, Gewebe, Teile und Reproduktionsmaterial
solcher Pflanzen. Besonders bevorzugt sind in diesem Fall transgene
Kulturpflanzen wie beispielsweise Gerste, Weizen, Roggen, Hafer,
Mais, Sojabohne, Reis, Baumwolle, Zuckerrübe, Raps und
Canola, Sonnenblume, Flachs, Hanf, Distel, Kartoffeln, Tabak, Tomaten,
Tapioka, Cassava, Pfeilwurz, Luzerne, Salat und die verschiedenen
Baum-, Nuss- und Kletterpflanzenarten. Gemäß einer
Ausführungsform der Erfindung sind transgene Pflanzen,
die durch eine Expressionskassette transformiert wurden, die wie
in Tabelle I, Spalte 5 oder 7, insbesondere in Tabelle IIB, gezeigte
erfindungsgemäße Nukleinsäuremoleküle
oder Sequenzen oder damit hybridisierende DNA-Sequenzen enthält
oder umfasst, aus der Mais, Soja, Raps (einschließlich
Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis umfassenden Gruppe
ausgewählt.
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Für
die Zwecke der Erfindung sind Pflanzen mono- und dikotyledone Pflanzen,
Mose oder Algen, insbesondere Pflanzen, zum Beispiel gemäß einer
Ausführungsform monokotyledone Pflanzen, oder gemäß einer
anderen Ausführungsform dikotyledone Pflanzen. Eine weitere
erfindungsgemäße Ausführungsform sind wie
oben beschriebene transgene Pflanzen, die eine erfindungsgemäße
Nukleinsäuresequenz oder ein erfindungsgemäßes
Nukleinsäurekonstrukt oder eine erfindungsgemäße
Expressionskassette enthalten.
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Transgen
bedeutet jedoch auch, dass die erfindungsgemäßen
Nukleinsäuren sich in ihrer natürlichen Position
im Genom eines Organismus befinden, dass die Sequenz, z. B. die
kodierende Sequenz oder eine regulatorische Sequenz, zum Beispiel
die Promotorsequenz, jedoch im Vergleich zur natürlichen
Sequenz modifiziert worden ist. Vorzugsweise ist transgen/rekombinant
so zu verstehen, dass damit gemeint ist, dass die Transkription
einer oder mehrerer der in Tabelle I gezeigten Nukleinsäuren
bzw. eines oder mehrerer der in Tabelle I gezeigten Moleküle
an einer nicht-natürlichen Position im Genom auftritt.
Gemäß einer Ausführungsform erfolgt die
Expression der Nukleinsäuren bzw. Moleküle homolog.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform
erfolgt die Expression der Nukleinsäuren bzw. Moleküle
heterolog. Diese Expression kann transient oder von einer stabil
in das Genom integrierten Sequenz aus erfolgen. Der gemäß der
Erfindung verwendete Ausdruck ”transgene Pflanzen” bezieht
sich auch auf die Nachkommenschaft einer transgenen Pflanze, zum
Beispiel die T1, T2,
T3 und darauf folgende Pflanzengenerationen
oder die BC1, BC2,
BC3 und darauf folgende Pflanzengenerationen.
Somit können die transgenen Pflanzen gemäß der
Erfindung aufgezogen bzw. kultiviert und geselbstet oder mit anderen
Individuen gekreuzt werden, um weitere transgene Pflanzen gemäß der
Erfindung zu erhalten. Transgene Pflanzen können ebenfalls
erhalten werden, indem man transgene Pflanzenzellen vegetativ vermehrt.
Die vorliegende Erfindung betrifft außerdem transgenes
Pflanzenmaterial, welches aus einer transgenen Pflanzenpopulation
gemäß der Erfindung abgeleitet werden kann. Derartiges
Material umfasst Pflanzenzellen und bestimmte Gewebe, Organe und
Teile von Pflanzen in allen ihren Ausprägungen, wie etwa
Samen, Blätter, Antheren, Fasern, Knollen, Wurzeln, Wurzelhaare,
Stängel bzw. Halme, Embryo, Kalli, Kotyledonen, Petiolen,
abgeerntetes Material, Pflanzengewebe, Fortpflanzungsgewebe und
Zellkulturen, welche aus der eigentlichen transgenen Pflanze abgeleitet
sind und/oder zum Hervorbringen der transgenen Pflanze verwendet
werden können. Jedwede gemäß der Erfindung
erhaltene transformierte Pflanze kann in einem herkömmlichen
Züchtungsschema oder in einer In-vitro-Pflanzenvermehrung
verwendet werden, um mehr transformierte Pflanzen mit den gleichen
Charakteristika herzustellen, und/oder kann verwendet werden, um
das gleiche Charakteristikum in anderen Varietäten derselben
oder einer verwandten Spezies einzuführen. Derartige Pflanzen
sind ebenfalls Teil der Erfindung. Aus den transformierten Pflanzen
erhaltene Samen umfassen genetisch ebenfalls dasselbe Charakteristikum
und sind Teil der Erfindung. Wie bereits erwähnt ist die vorliegende
Erfindung im Prinzip auf alle Pflanzen einschließlich Kulturpflanzen
anwendbar, die sich mit einer dem Fachmann bekannten Transformationsmethode
transformieren lassen.
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Vorteilhafte
induzierbare Pflanzenpromotoren sind beispielsweise der PRP1-Promotor
(
Ward et al., Plant. Mol. Biol. 22361 (1993)),
ein durch Benzolsulfonamid induzierbarer Promotor (
EP 388 186 ), ein durch Tetracyclin
induzierbarer Promotor (
Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992)),
ein durch Salicylsäure induzierbarer Promotor (
WO 95/19443 ), ein durch
Abscidinsäure induzierbarer Promotor (
EP 335 528 ) und ein durch Ethanol oder
Cyclohexanon induzierbarer Promotor (
WO
93/21334 ). Andere Beispiele für Pflanzenpromotoren,
die vorteilhaft eingesetzt werden können, sind der Promotor
der zytoplasmatischen FBPase aus Kartoffel, der ST-LSI-Promotor
aus Kartoffel (
Stockhaus et al., EMBO J. 8, 2445 (1989)),
der Promotor von Phosphoribosylpyrophosphatamidotransferase aus
Glycine max (siehe auch Genbank-Zugangsnummer U87999) oder ein nodienspezifischer
Promotor, wie in
EP 249 676 beschrieben.
Besonders vorteilhaft sind die Promotoren, die eine Expression beim
Einsetzen der Bedingungen von abiotischem Stress sicherstellen.
Besonders vorteilhaft sind die Promotoren, die eine Expression beim
Einsetzen der Bedingungen niedriger Temperaturen, z. B. beim Einsetzen
wie oben definierter kühler Temperaturen und/oder Frosttemperaturen,
sicherstellen, z. B. für die Expression von wie in Tabelle
VIIIb gezeigten Nukleinsäuremolekülen. Vorteilhaft
sind die Promotoren, die eine Expression unter Bedingungen einer
eingeschränkten Verfügbarkeit von Nährstoffen,
z. B. dem Einsetzen eingeschränkter Stickstoffquellen,
wenn der Stickstoff des Bodens oder der Nährstoff erschöpft
ist, sicherstellen, z. B. für die Expression von Nukleinsäuremolekülen
oder ihren Genprodukten, wie in Tabelle VIIIa gezeigt. Besonders
vorteilhaft sind die Promotoren, die eine Expression beim Einsetzen
von Wassermangel, wie oben definiert, sicherstellen, z. B. für
die Expression von Nukleinsäuremolekülen oder
ihren Genprodukten, wie in Tabelle VIIIc gezeigt. Besonders vorteilhaft
sind die Promotoren, die eine Expression beim Einsetzen von Standard-Wachstumsbedingungen,
z. B. unter Bedingungen ohne Stress und bereitgestellten Mangelnährstoffen, sicherstellen,
z. B. für die Expression von Nukleinsäuremolekülen
oder ihren Genprodukten, wie in Tabelle VIIIc gezeigt.
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Solche
Promotoren sind dem Fachmann bekannt oder lassen sich aus Genen
isolieren, die unter den oben erwähnten Bedingungen induziert
werden. Gemäß einer Ausführungsform können
für monokotyledone oder dikotyledone Pflanzen samenspezifische
Promotoren verwendet werden.
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Im
Prinzip kann man alle natürlichen Promotoren mit ihren
Regulationssequenzen verwenden, wie die oben namentlich für
die erfindungsgemäße Expressionskassette und die
erfindungsgemäße Methode erwähnten. Darüber
hinaus können auch synthetische Promotoren vorteilhaft
zur Anwendung gelangen. Bei der Herstellung einer Expressionskassette
können verschiedene DNA-Fragmente so manipuliert werden,
dass man eine Nukleotidsequenz erhält, die brauchbar in
der richtigen Richtung liest und mit einem korrekten Leserahmen
ausgestattet ist. Zum Verbinden der DNA-Fragmente (= erfindungsgemäße
Nukleinsäuren) miteinander können an die Fragmente
Adaptoren oder Linker angebunden werden. Die Promotor- und die Terminatorregionen
können zweckmäßigerweise in der Transkriptionsrichtung
mit einem Linker oder Polylinker bereitgestellt werden, der einen
oder mehrere Restriktionsstellen für die Insertierung dieser
Sequenz enthält. Im Allgemeinen hat der Linker 1 bis 10,
meistens 1 bis 8, vorzugsweise 2 bis 6, Restriktionsstellen. Im
Allgemeinen beträgt sie Größe des Linkers
in der regulatorischen Region weniger als 100 bp, häufig
weniger als 60 bp, jedoch wenigstens 5 bp. Der Promotor kann zum
Wirtsorganismus, zum Beispiel zur Wirtspflanze, sowohl nativ bzw.
homolog als auch fremd bzw. heterolog sein. In der 5'-3'-Transkriptionsrichtung
enthält die Expressionskassette den Promotor, eine in Tabelle
I gezeigte DNA-Sequenz und eine Region für die Termination
der Transkription. Verschiedene Terminationsregionen können
in jeder gewünschten Weise gegeneinander ausgetauscht werden.
-
So,
wie sie hier auch verwendet werden, sollen die Ausdrücke ”Nukleinsäure” und ”Nukleinsäuremolekül” DNA-Moleküle
(z. B. cDNA oder genomische DNA) und RNA-Moleküle (z. B.
mRNA) und unter Verwendung von Nukleotidanaloga erzeugte Analoga
der DNA oder RNA einschließen. Dieser Ausdruck umfasst
auch nicht translatierte Sequenzen, die sich sowohl am 3'- als auch
am 5'-Ende der kodierenden Region des Gens befinden: wenigstens
etwa 1000 Nukleotide der Sequenz upstream vom 5'-Ende der kodierenden
Region und wenigstens etwa 200 Nukleotide der Sequenz downstream
vom 3'-Ende der kodierenden Region des Gens. Das Nukleinsäuremolekül
kann einzelsträngig oder doppelsträngig sein,
ist jedoch vorzugsweise doppelsträngige DNA. Ein ”isoliertes” Nukleinsäuremolekül
ist eines, das im Wesentlichen von anderen Nukleinsäuremolekülen,
die in der natürlichen Quelle der Nukleinsäure
vorhanden sind, getrennt ist. Dies bedeutet, dass andere Nukleinsäuremoleküle
in einer Menge von weniger als 5%, bezogen auf das Gewicht der gewünschten Nukleinsäure,
vorzugsweise weniger als 2 Gew.-%, besonders bevorzugt weniger als
1 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-%, vorhanden
sind. Vorzugsweise ist eine ”isolierte” Nukleinsäure
frei von einigen der Sequenzen, die die Nukleinsäure natürlich
flankieren (d. h. Sequenzen, die sich an dem 5'- und 3'-Ende der
Nukleinsäure befinden) in der genomischen DNA des Organismus,
von dem sich die Nukleinsäure ableitet. So kann zum Beispiel
in verschiedenen Ausführungsformen das isolierte, für
das ertragserhöhende, zum Beispiel mit Resistenz gegen
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehende
Protein (LTRRP oder YRP) kodierende Nukleinsäuremolekül
weniger als etwa 5 kb, 4 kb, 3 kb, 2 kb, 1 kb, 0,5 kb oder 0,1 kb
Nukleotidsequenzen, die das Nukleinsäuremolekül
in der genomischen DNA der Zelle, aus der sich die Nukleinsäure
ableitet, natürlich flankieren, enthalten. Außerdem
kann ein ”isoliertes” Nukleinsäuremolekül,
wie ein cDNA-Molekül, frei von einigen der anderen zellulären
Materialien, mit denen es natürlich assoziiert ist, oder
Kulturmedium, wenn es durch rekombinante Techniken hergestellt wurde,
oder chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien, wenn es chemisch
synthetisiert wurde, sein.
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Ein
Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung,
z. B. ein Nukleinsäuremolekül, das für
ein LTRRP oder YRP oder einen Teil davon, das Pflanzen einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder eine
erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder
eine gesteigerte Toleranz gegenüber zyklischer Dürre
verleiht, kodiert, kann unter Anwendung von molekularbiologischen
Standardtechniken und den hier bereitgestellten Sequenzinformationen
isoliert werden. So kann zum Beispiel eine für das LTRRP
oder YRP kodierende A. thaliana-cDNA aus einer A. thaliana-c-DNA-Bibliothek
isoliert werden, oder eine für das LTRRP oder YRP kodierende
Synechocystis sp.-, A. thaliana-, Brassica napus-, Glycine max-,
Zea mays- oder Oryza sativa-cDNA kann aus einer Synechocystis sp.-,
A. thaliana-, Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- bzw. Oryza
sativa-c-DNA-Bibliothek isoliert werden, wobei alle oder ein Teil
einer der in Tabelle I gezeigten Sequenzen verwendet werden. Außerdem
lässt sich ein Nukleinsäuremolekül, das
alle oder einen Teil einer der in Tabelle I gezeigten Sequenzen
umfasst, durch die Polymerasekettenreaktion unter Verwendung von
auf dieser Sequenz basierend entwickelten Oligonukleotidprimern
isolieren. So kann man zum Beispiel mRNA aus Pflanzenzellen isolieren
(z. B. durch die Guanidiniumthiocyanat-Extraktionsvorschrift von Chirgwin
et al., Biochemistry 18, 5294 (1979)), und cDNA lässt
sich unter Verwendung von reverser Transkriptase (z. B. Moloney
MLV reverse Transkriptase, erhältlich von Gibco/BRL, Bethesda,
MD; oder AMV reverse Transkriptase, erhältlich von Seikagaku
America, Inc., St. Petersburg, FL) herstellen. Synthetische Oligonukleotidprimer
für die Amplifikation durch Polymerasekettenreaktion lassen
sich auf Basis einer der in Tabelle I gezeigten Nukleotidsequenzen
entwickeln. Ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung
kann mit cDNA oder alternativ dazu mit genomischer DNA als Schablone
und entsprechenden Oligonukleotidprimern gemäß Standard-PCR-Amplifikationstechniken
amplifiziert werden. Das so amplifizierte Nukleinsäuremolekül
kann in einen geeigneten Vektor kloniert und durch DNA-Sequenzanalyse
charakterisiert werden. Weiterhin lassen sich einer für
das LTRRP oder YRP kodierenden Nukleotidsequenz entsprechende Oligonukleotide durch
synthetische Standardtechniken, z. B. unter Einsatz eines automatischen
DNA-Synthesizers, herstellen. Gemäß einer Ausführungsform
umfasst ein isoliertes Nukleinsäuremolekül der
Erfindung eine der in Tabelle I gezeigten, für das LTRRP
oder YRP kodierenden Nukleotidsequenzen oder -moleküle
(d. h. die ”kodierende Region”), sowie eine 5'-untranslatierte
Sequenz und 3'-untranslatierte Sequenz. Außerdem kann das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung nur einen Teil
der kodierenden Region einer der Sequenzen oder Moleküle
der Nukleinsäure von Tabelle I, zum Beispiel ein Fragment,
das als Sonde oder Primer verwendet werden kann, oder ein Fragment,
das für einen biologisch aktiven Teil eines LTRRP oder
YRP kodiert, umfassen.
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Teile
von Proteinen, die durch die LTRRP- oder YRP-kodierenden Nukleinsäuremoleküle
der Erfindung kodiert werden, sind vorzugsweise die hier beschriebenen
biologisch aktiven Teile. So, wie er hier verwendet wird, soll der
Ausdruck ”biologisch aktiver Teil von” einem LTRRP
oder YRP einen Teil, z. B. eine Domäne/ein Motiv, eines
mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten oder
gesteigerten Ertragsmerkmal, z. B. einer erhöhten Resistenz
gegen oder Toleranz gegenüber niedrige Temperaturen, in
Zusammenhang stehenden Proteins einschließen, das zu einer
gesteigerten Effizienz der Nährstoffausnutzung, z. B. NUE-Effizienz, und/oder
einem erhöhten intrinsischen Ertrag in einer Pflanze beiträgt.
Um herauszufinden, ob ein LTRRP oder YRP oder ein biologisch aktiver
Teil davon zu einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
oder gesteigerten Ertragsmerkmal, z. B. einer erhöhten
Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, in
Zusammenhang stehendes Protein führt, das zu einer gesteigerten
Effizienz der Nährstoffausnutzung, z. B. NUE-Effizienz,
und/oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag in einer Pflanze
führt, kann man eine Analyse einer das LTRRP oder YRP enthaltenden
Pflanze durchführen. Solche Analysemethoden sind dem Fachmann gut
bekannt, wie in den Beispielen im Detail ausgeführt. Genauer
gesagt kann man für biologisch aktive Teile einer LTRRP
oder YRP kodierende Nukleinsäurefragmente herstellen, indem
man einen Teil einer der Sequenzen der Nukleinsäure aus
Tabelle I isoliert, den kodierten Teil des LTRRP oder YRP oder Peptids
exprimiert (z. B. durch rekombinante Expression in vitro) und die
Aktivität des kodierten Teils des LTRRP oder YRP bzw. Peptids
feststellt. Biologisch aktive Teile eines LTRRP oder YRP fallen
unter den Schutzbereich der vorliegenden Erfindung und schließen
Peptide ein, die Aminosäuresequenzen enthalten, die sich
von der Aminosäuresequenz eines für das LTRRP
oder YRP kodierenden Gens oder der Aminosäuresequenz eines
zum LTRRP oder YRP homologen Proteins ableiten, die weniger Aminosäuren
einschließen als das vollständige LTRRP oder YRP
bzw. das vollständige zum LTRRP oder YRP homologe Protein
und wenigstens einen Teil der enzymatischen oder biologischen Aktivität
eines LTRRP oder YRP zeigt. Typischerweise umfassen biologisch aktive
Teile (z. B. Peptide mit einer Länge von zum Beispiel 5,
10, 15, 20, 30, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 50, 100 oder mehr Aminosäuren)
eine Domäne oder ein Motiv mit wenigstens einer Aktivität
eines LTRRP oder YRP. Außerdem lassen sich andere biologisch
aktive Teile, in denen andere Regionen des Proteins deletiert sind,
durch rekombinante Techniken herstellen und auf eine oder mehrere
der hier beschriebenen Aktivitäten untersuchen. Vorzugsweise
schließen die biologisch aktiven Teile eines LTRRP oder
YRP eine oder mehrere ausgewählte Domänen/Motive
oder Teile davon mit biologischer Aktivität ein. Der Ausdruck ”biologisch
aktiver Teil” oder ”biologische Aktivität” bezeichnet
ein wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigtes Polypeptid oder einen
Teil dieses Polypeptids, der immer noch über wenigstens
10% oder 20%, vorzugsweise 30%, 40%, 50% oder 60%, besonders bevorzugt
70%, 75%, 80%, 90% oder 95%, der enzymatischen oder biologischen
Aktivität des natürlichen bzw. Ausgangsenzyms
bzw. -proteins verfügt.
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In
dem Verfahren gemäß der Erfindung können
Nukleinsäuresequenzen oder -moleküle verwendet werden,
welche, falls geeignet, synthetische, nicht-natürliche
oder modifizierte Nukleotidbasen enthalten, die in DNA oder RNA
eingebaut werden können. Die synthetischen, nicht-natürlichen
oder modifizierten Basen können zum Beispiel die Stabilität
des Nukleinsäuremoleküls außerhalb oder
innerhalb einer Zelle erhöhen. Die Nukleinsäuremoleküle
der Erfindung können die gleichen Modifikationen wie obenerwähnt
enthalten.
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So,
wie er im vorliegenden Zusammenhang verwendet wird, kann der Ausdruck ”Nukleinsäuremolekül” auch
die/das am 3'- und am 5'-Ende der kodierenden Genregion befindliche
nicht translatierte Sequenz/Molekül, zum Beispiel wenigstens
500, vorzugsweise 200, besonders bevorzugt 100, Nukleotide der Sequenz
upstream vom 5'-Ende der kodierenden Region und wenigstens 100,
vorzugsweise 50, besonders bevorzugt 20, Nukleotide der Sequenz
downstream vom 3'-Ende der kodierenden Genregion, einschließen.
Es ist häufig vorteilhaft, für Klonierungs- und
Expressionzwecke nur die kodierende Region auszuwählen.
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Vorzugsweise
ist das im Verfahren gemäß der Erfindung verwendete
Nukleinsäuremolekül oder das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung ein isoliertes Nukleinsäuremolekül.
Gemäß einer Ausführungsform handelt es
sich bei dem erfindungsgemäßen Nukleinsäuremolekül
um das im erfindungsgemäßen Verfahren verwendete
Nukleinsäuremolekül.
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Ein ”isoliertes” Polynukleotid
oder Nukleinsäuremolekül ist von anderen Polynukleotiden
oder Nukleinsäuremolekülen getrennt, welche in
der natürlichen Quelle des Nukleinsäuremoleküls
vorhanden sind. Ein isoliertes Nukleinsäuremolekül
kann ein chromosomales Fragment von mehreren kb, oder, vorzugsweise,
ein Molekül, das nur die kodierende Region des Gens umfasst,
sein. Dementsprechend kann ein isoliertes Nukleinsäuremolekül
der Erfindung chromosomale Regionen umfassen, die an 5' und 3' angrenzen,
oder weitere angrenzende chromosomale Regionen, umfasst jedoch vorzugsweise
keine solchen Sequenzen, die die Nukleinsäuremolekülsequenz
im genomischen oder chromosomalen Kontext im Organismus, aus dem
das Nukleinsäuremolekül stammt, natürlich
flankieren (zum Beispiel Sequenzen, die an die für die
5'- und 3'-UTRs des Nukleinsäuremoleküls kodierenden
Regionen angrenzen). In verschiedenen Ausführungsformen
kann das im Verfahren gemäß der Erfindung verwendete,
isolierte Nukleinsäuremolekül zum Beispiel weniger
als ungefähr 5 kb, 4 kb, 3 kb, 2 kb, 1 kb, 0,5 kb oder
0,1 kb Nukleotidsequenzen umfassen, welche in natürlicher
Weise das Nukleinsäuremolekül in der genomischen
DNA der Zelle flankieren, aus der das Nukleinsäuremolekül
stammt.
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Die
in dem Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküle,
zum Beispiel die Polynukleotide der Erfindung oder ein Teil davon,
lassen sich unter Anwendung von molekularbiologischen Standardtechniken
und der hier bereitgestellten Sequenzinformationen isolieren. Außerdem
können beispielsweise eine homologe Sequenz oder homologe,
konservierte Sequenzregionen auf DNA- oder Aminosäure-Ebene
mit Hilfe von Vergleichsalgorithmen identifiziert werden. Erstere
kann/können als Hybridisierungssonden unter standardmäßigen
Hybridisierungstechniken (zum Beispiel denjenigen, beschrieben in Sambrook
et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2. Aufl., Cold Spring
Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor,
NY, 1989) zum Isolieren weiterer Nukleinsäuresequenzen
verwendet werden, welche in diesem Verfahren nützlich sind.
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Ein
eine komplette Sequenz des im Verfahren eingesetzten Nukleinsäuremoleküls,
zum Beispiel des Polynukleotids der Erfindung, umfassendes Nukleinsäuremolekül
oder ein Teil davon lässt sich zusätzlich durch
die Polymerasekettenreaktion isolieren, wobei auf dieser Sequenz
oder Teilen davon basierende Oligonukleotidprimer verwendet werden.
So kann man zum Beispiel ein die komplette Sequenz oder einen Teil
davon umfassendes Nukleinsäuremolekül durch Polymerasekettenreaktion
unter Einsatz von Oligonukleotidprimern, die auf Grundlage dieser
Sequenz selbst erzeugt wurden, isolieren. Zum Beispiel lässt
sich mRNA aus Zellen isolieren (zum Beispiel mittels der Guanidiniumthiocyanat-Extraktionsmethode
von Chirgwin et al., Biochemistry 18, 5294 (1979)),
und die cDNA lässt sich unter Verwendung von reverser Transkriptase
(z. B. Moloney MLV reverse Transkriptase, erhältlich von
Gibco/BRL, Bethesda, MD; oder AMV reverse Transkriptase, erhältlich
von Seikagaku America, Inc., St. Petersburg, FL) herstellen.
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Synthetische
Oligonukleotidprimer für die Amplifikation, z. B. wie in
Tabelle III, Spalte 7 gezeigt, lassen sich mittels einer Polymerasekettenreaktion
auf Basis der hier gezeigten Sequenz, zum Beispiel der in Tabelle I,
Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenz oder den von Tabelle II, Spalten
5 und 7 abgeleiteten Sequenzen, herstellen.
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Außerdem
ist es möglich, konserviertes Protein zu identifizieren,
indem man Proteinsequenzabgleichungen mit dem durch die Nukleinsäuremoleküle
der vorliegenden Erfindung kodierten Polypeptid, insbesondere mit
den durch das wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, gezeigte Nukleinsäuremolekül,
von dem sich konservierte Regionen und daraus wiederum degenerierte
Primer ableiten lassen, kodierten Sequenzen durchführt.
Konservierte Regionen sind diejenigen, welche eine sehr geringe
Variation an der Aminosäure in einer jeweiligen Position
von mehreren Homologen unterschiedlicher Herkunft aufzeigen. Die
in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigte(n) Konsensussequenz und Polypeptidmotive
werden aus diesen Alignments hergeleitet. Außerdem ist
es möglich, konservierte Regionen von verschiedenen Organismen
zu identifizieren, indem man Proteinsequenzabgleichungen mit dem
durch die Nukleinsäure der vorliegenden Erfindung kodierten
Polypeptid, insbesondere mit den durch das in Spalte 5 oder 7 von
Tabelle II gezeigte Polypeptidmolekül, von dem sich konservierte
Regionen und daraus wiederum degenerierte Primer ableiten lassen,
kodierten Sequenzen durchführt. Gemäß einer
vorteilhaften Ausführungsform wird in der Methode der vorliegenden
Erfindung die Aktivität eines Polypeptids erhöht,
das eine Konsensussequenz oder ein in Tabelle IV, Spalte 7 gezeigtes
Polypeptidmotiv umfasst bzw. daraus besteht, und in einer anderen
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Polypeptid, das eine Konsensussequenz oder ein in Tabelle IV, Spalte
7 gezeigtes Polypeptidmotiv umfasst bzw. daraus besteht, wobei 20
oder weniger, vorzugsweise weniger als 15 oder 10, vorzugsweise
weniger als 9, 8, 7, oder 6, besonders bevorzugt weniger als 5 oder
4, noch mehr bevorzugt weniger als 3, noch mehr bevorzugt weniger
als 2, noch mehr bevorzugt 0 der angegebenen Aminosäurepositionen
durch eine beliebige Aminosäure ersetzt werden können.
Gemäß einer Ausführungsform sind nicht
mehr als 15%, vorzugsweise 10%, noch mehr bevorzugt 5%, 4%, 3%,
oder 2%, am meisten bevorzugt 1% oder 0% der durch einen Buchstaben
bezeichneten Aminosäureposition durch eine andere Aminosäure
ersetzt. Gemäß einer Ausführungsform
sind 20 oder weniger, vorzugsweise weniger als 15 oder 10, vorzugsweise
weniger als 9, 8, 7, oder 6, besonders bevorzugt weniger als 5 oder
4, noch mehr bevorzugt weniger als 3, noch mehr bevorzugt weniger
als 2, noch mehr bevorzugt 0 Aminosäuren in eine Konsensussequenz
oder ein Proteinmotiv insertiert. Die Konsensussequenz wurde aus
einem Mehrfach-Alignment der Sequenzen, wie sie in Tabelle II aufgelistet
sind, abgeleitet. Die Buchstaben stehen für den Ein-Buchstaben-Aminosäurekode
und zeigen, dass die Aminosäuren in wenigstens 80% der
abgeglichenen Proteine konserviert sind, während der Buchstabe
X für Aminosäuren steht, die nicht in wenigstens
80% der abgeglichenen Sequenzen konserviert sind. Die Konsensussequenz beginnt
mit der ersten konservierten Aminosäure im Alignment und
endet mit der letzten konservierten Aminosäure im Alignment
der betrachteten Sequenzen. Die Anzahl von angezeigten X gibt die
Distanzen zwischen konservierten Aminosäureresten an, wobei
Y-x(21,23)-F beispielsweise bedeutet, dass konservierte Tyrosin- und
Phenylalaninreste beim Alignment durch minimal 21 und maximal 23
Aminosäurereste beim Alignment in allen betrachteten Sequenzen
voneinander getrennt sind. Konservierte Domänen wurden
aus allen Sequenzen identifiziert und sind unter Anwendung einer
Untergruppe der standardmäßigen Prosite-Notation
beschrieben, wobei z. B. das Muster Y-x(21,23)-[FW] bedeutet, dass
ein konserviertes Tyrosin durch minimal 21 und maximal 23 Aminosäurereste
von entweder einem Phenylalanin oder Tryptophan getrennt ist. Die
Muster mussten mit wenigstens 80% der untersuchten Proteine übereinstimmen.
Konservierte Muster wurden mit dem Softwareprogramm MEME Version
3.5.1 oder per Hand identifiziert. MEME wurde von Timothy
L. Bailey und Charles Elkan, Dept. of Computer Science and Engineering,
University of California, San Diego, USA entwickelt und
wurde von Timothy L. Bailey und Charles Elkan (Fitting a
mixture model by expectation maximization to discover motifs in
biopolymers, Proceedings of the Second International Conference
an Intelligent Systems for Molecular Biology, S. 28–36,
AAAI Press, Menlo Park, Kalifornien, 1994) beschrieben.
Der Quelltext für das Standalone-Programm ist vom San Diego
Supercomputer Center (http://meme.sdsc.edu) öffentlich
verfügbar. Zum Identifizieren von gemeinsamen Motiven in
allen Sequenzen mit dem Software-Tool MEME wurden die folgenden
Einstellungen verwendet: -maxsize 500000, -nmotifs 15, -evt 0.001,
-maxw 60, -distance 1e – 3, -minsites, Anzahl von Sequenzen,
die für die Analyse verwendet werden. Die Eingabesequenzen
für MEME waren nicht-alignierte Sequenzen im Fasta-Format.
Andere Parameter wurden in den Standardeinstellungen in dieser Softwareversion
verwendet. Prosite-Muster für konservierte Domänen
wurden mit dem Software-Werkzeug Pratt, Version 2.1, oder manuell
erzeugt. Pratt wurde von Inge Jonassen, Dept. of Informatics, Universität
Bergen, Norwegen, entwickelt und wurde von Jonassen
et al. (I. Jonassen, J. F. Collins und D. G. Higgins, Finding flexible
patterns in unaligned protein sequences, Protein Science 4 (1995),
S. 1587–1595; I. Jonassen, Effizient discovery
of conserved patterns using a pattern graph, eingereicht bei CABIOS
Febr. 1997] beschrieben. Der Quelltext (ANSI C) für
das Standalone-Programm ist öffentlich verfügbar,
z. B. bei etablierten Bioinformatik-Zentren, wie dem EBI (Europäisches
Bioinformatik-Institut). Zum Erzeugen von Mustern mit dem Software-Tool
Pratt wurden die folgenden Einstellungen verwendet: PL (max. Muster-Länge):
100, PN (max. Anz. an Mustersymbolen): 100, PX (max. Anz. aufeinanderfolgender
x's): 30, FN (max. Anz. flexibler Spacer): 5, FL (max. Flexibilität):
30, FP (max. Flex. Produkt): 10, ON (max. Anzahl an Mustern): 50.
Die Eingabesequenzen für Pratt waren einzelne Regionen
der Proteinsequenzen, welche eine hohe Ähnlichkeit aufwiesen, wie
identifiziert mit dem Software-Werkzeug MEME. Die Minimumanzahl
an Sequenzen, welche mit den erzeugten Mustern übereinstimmen
müssen (CM, min. Anz. von Seq., die Übereinstimmung
zeigen müssen) wurde auf mindestens 80% der eingegebenen
Sequenzen eingestellt. Hier nicht angeführte Parameter
wurden in ihren vorgegebenen Einstellungen verwendet. Mit den Prosite-Mustern
der konservierten Domänen kann man nach Proteinsequenzen,
die diesem Muster entsprechen, suchen. Verschiedene etablierte Bioinformationszentren
bieten öffentliche Internetportale an, bei denen man mit
diesen Muster Datenbanksuchen durchführen kann (z. B. PIR
(Protein Information Resource, am Georgetown University Medical
Center) oder ExPASy (Expert Protein Analysis System)). Alternativ
dazu ist Standalone-Software verfügbar, wie etwa das Programm
Fuzzpro, welches ein Teil des EMBOSS Software-Pakets ist. Beispielsweise
gestattet das Programm Fuzzpro nicht nur die Suche nach einer exakten
Muster-Protein-Übereinstimmung, sondern ermöglicht
es auch, verschiedene Mehrdeutigkeiten bei der durchgeführten
Suche vorzugeben bzw. einzustellen. Die Abgleichung erfolgte mit
der Software ClustalW (Version 1.83) und wurde von Thompson
et al. (Nucleic Acids Research 22, 4673 (1994)) beschrieben.
Der Quelltext für das Standalone-Programm ist vom European
Molecular Biology Laboratory; Heidelberg, Deutschland, öffentlich
verfügbar. Die Analyse wurde unter Verwendung der Standardparameter
von ClustalW v1.83 durchgeführt (Lücken-Öffnungs-Strafwert:
10,0; Lücken-Erweiterungs-Strafwert: 0,2; Proteinmatrix:
Gonnet; Protein/DNA endgap: –1; Protein/DNA-Lückendistanz:
4).
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Degenerierte
Primer können dann in der PCR zur Amplifizierung von Fragmenten
neuer Proteine mit der obenerwähnten Aktivität,
die z. B. die Erhöhung des Ertrags, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, insbesondere eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen, Toleranz gegenüber Zyklischer Dürre,
Effizienz von Wasserverbrauch eine erhöhte Effizienz der
Nährstoffausnutzung (z. B. Stickstoffausnutzung) und/oder
einen erhöhten intrinsischen Ertrag verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleihen, nach Erhöhen
der Expression oder Aktivität oder mit der Aktivität
eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Proteins oder weiteren
funktionellen Homologen des Polypeptids der Erfindung aus anderen
Organismen Verwendung finden.
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Diese
Fragmente können dann als Hybridisierungssonde zum Isolieren
der vollständigen Gensequenz verwendet werden. Als Alternative
können die fehlenden 5'- und 3'-Sequenzen mit Hilfe von
RACE-PCR isoliert werden. Ein Nukleinsäuremolekül
gemäß der Erfindung kann unter Verwendung von
cDNA oder, als Alternative, genomischer DNA als Matrize und von
geeigneten Oligonukleotid-Primern unter Befolgung von standardmäßigen
PCR-Amplifikationstechniken amplifiziert werden. Das derartig amplifizierte
Nukleinsäuremolekül kann in einen geeigneten Vektor
kloniert und mittels DNA-Sequenzanalyse charakterisiert werden.
Oligonukleotide, welche einem der im Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküle
entsprechen, können durch standardmäßige
Syntheseverfahren, zum Beispiel unter Verwendung eines automatischen
DNA-Synthesizers, erzeugt werden.
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Nukleinsäuremoleküle,
welche für das Verfahren gemäß der Erfindung
vorteilhaft sind, können basierend auf ihrer Homologie
zu den hierin offenbarten Nukleinsäuremolekülen
unter Verwendung der Sequenzen oder eines Teils davon oder für
die Erzeugung einer Hybridisierungssonde und gemäß Standardhybridisierungstechniken
unter stringenten Hybridisierungsbedingungen isoliert werden. In
diesem Zusammenhang ist es zum Beispiel möglich, ein oder
mehrere isolierte Nukleinsäuremoleküle mit einer
Länge von wenigstens 15, 20, 25, 30, 35, 40, 50, 60 oder
mehr Nukleotiden, vorzugsweise wenigstens 15, 20 oder 25 Nukleotiden,
die unter stringenten Bedingungen mit den oben beschriebenen Nukleinsäuremolekülen
hybridisieren, insbesondere mit denen, die eine Nukleotidsequenz
des Nukleinsäuremoleküls, das im Verfahren der
Erfindung verwendet wird oder für ein in der Erfindung
verwendetes Protein kodiert, oder des Nukleinsäuremoleküls
der Erfindung umfassen, einzusetzen. Nukleinsäuremoleküle
mit 30, 50, 100, 250 oder mehr Nukleotiden können ebenfalls
verwendet werden.
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Der
Begriff ”Homologie” bedeutet, dass die jeweiligen
Nukleinsäuremoleküle oder kodierten Proteine funktionell
und/oder strukturell äquivalent sind. Die Nukleinsäuremoleküle,
welche homolog zu den oben beschriebenen Nukleinsäuremolekülen
sind und welche Derivate der Nukleinsäuremoleküle
sind, sind beispielsweise Variationen der Nukleinsäuremoleküle,
welche Modifikationen mit der gleichen biologischen Funktion repräsentieren,
insbesondere Proteine mit der gleichen oder im wesentlichen der
gleichen biologischen Funktion kodieren. Sie können natürlich
vorkommende Variationen, wie Sequenzen aus anderen Pflanzenvarietäten oder
-spezies, oder Mutationen sein. Diese Mutationen können
natürlich vorkommen oder sie können durch Mutagenesetechniken
erhalten werden. Die allelischen Variationen können natürlich
vorkommende allelische Varianten sowie synthetisch hergestellte
oder gentechnisch erzeugte Varianten sein. Strukturelle Äquivalente lassen
sich zum Beispiel identifizieren, indem man die Bindung des Polypeptids
an Antikörper testet, oder durch computergestützte
Vorhersagen. Strukturäquivalente weisen ähnliche
immunologische Charakteristika auf, wobei sie zum Beispiel ähnliche
Epitope enthalten.
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Mit ”Hybridisieren” ist
gemeint, dass derartige Nukleinsäuremoleküle unter
herkömmlichen Hybridisierungsbedingungen, vorzugsweise
unter stringenten Bedingungen, hybridisieren, wie z. B. beschrieben
von Sambrook (Molecular Cloning; A Laboratory Manual, 2.
Ausgabe, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor,
NY (1989)) oder in Current Protocols in Molecular
Biology, John Wiley & Sons,
N. Y. (1989), 6.3.1–6.3.6.
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Gemäß der
Erfindung können sowohl DNA- als auch RNA-Moleküle
der Nukleinsäure der Erfindung als Sonden verwendet werden.
Ferner können, als Matrize zur Identifizierung von funktionellen
Homologen, sowohl Northern-Blot-Assays als auch Southern-Blot-Assays
durchgeführt werden. Der Northern-Blot-Assay liefert vorteilhafterweise
weitere Informationen über das exprimierte Genprodukt:
z. B. Expressionsmuster, Auftreten der Verabreitungsschritte wie
Spleißen und Capping, usw. Der Southern-Blot-Assay liefert
zusätzliche Informationen über die chromosomale
Lokalisierung und Organisation des für das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung kodierenden Gens.
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Ein
bevorzugtes, nicht einschränkendes Beispiel für
stringente Hydridisierungsbedingungen sind Hybridisierungen in 6 × Natriumchlorid/Natriumcitrat
(= SSC) bei ungefähr 45°C, gefolgt von einem oder
mehreren Waschschritten in 0,2 × SSC, 0,1% SDS bei 50 bis
65°C, zum Beispiel bei 50°C, 55°C oder
60°C. Der Fachmann weiß, dass diese Hybridisierungsbedingungen
sich in Abhängigkeit vom Typ der Nukleinsäure
unterscheiden und, zum Beispiel wenn organische Lösungsmittel
vorhanden sind, hinsichtlich der Temperatur und der Konzentration
des Puffers. Die Temperatur unter ”Standard-Hybridisierungsbedingungen” liegt
zum Beispiel in Abhängigkeit vom Typ der Nukleinsäure
zwischen 42°C und 58°C, vorzugsweise zwischen
45°C und 50°C in einem wässrigen Puffer
mit einer Konzentration von 0,1 ×, 0,5 ×, 1 ×,
2 ×, 3 ×, 4 × oder 5 × SSC (pH
7,2). Wenn organische(s) Lösungsmittel im oben erwähnten
Puffer vorhanden ist/sind, beispielsweise 50% Formamid, beläuft
sich die Temperatur unter Standardbedingungen auf ungefähr
40°C, 42°C oder 45°C. Die Hybridisierungsbedingungen
für DNA:DNA-Hybride sind beispielsweise bevorzugt 0,1 × SSC
und 20°C, 25°C, 30°C, 35°C,
40°C oder 45°C, vorzugsweise zwischen 30°C
und 45°C. Die Hybridisierungsbedingungen für DNA:RNA-Hybride
sind beispielsweise bevorzugt 0,1 × SSC und 30°C,
35°C, 40°C, 45°C, 50°C oder
55°C, vorzugsweise zwischen 45°C und 55°C.
Die oben erwähnten Hybridisierungstemperaturen werden zum
Beispiel für eine Nukleinsäure von ungefähr
100 bp (= Basenpaare) Länge und mit einem G + C-Gehalt
von 50% in Abwesenheit von Formamid ermittelt. Der Fachmann weiß,
wie man die erforderlichen Hybridisierungsbedingungen mit der Hilfe
von Lehrbüchern ermittelt, zum Beispiel denjenigen, welche
oben erwähnt wurden, oder aus den folgenden Lehrbüchern:
Sambrook
et al., "Molecular Cloning", Cold Spring Harbor
Laboratory, 1989;
Harnes und Higgins (Hrsg.) 1985, "Nucleic
Acids Hybridization: A Practical Approach", IRL Press bei
Oxford University Press, Oxford;
Brown (Hrsg.)
1991, "Essential Molecular Biology: A Practical Approach",
IRL Press bei Oxford University Press, Oxford.
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Ein
weiteres Beispiel einer derartigen stringenten Hybridisierungsbedingung
ist die Hybridisierung bei 4 × SSC bei 65°C, gefolgt
von Waschen in 0,1 × SSC bei 65°C während
einer Stunde. Alternativ dazu erfolgt eine beispielhafte stringente
Hybridisierungsbedingung in 50% Formamid, 4 × SSC bei 42°C.
Ferner können die Bedingungen während des Waschschrittes
aus dem Bereich von Bedingungen ausgewählt werden, der von
Niederstringenzbedingungen (ungefähr 2 × SSC bei
50°C) und Hochstringenzbedingungen (ungefähr 0,2 × SSC
bei 50°C, vorzugsweise bei 65°C) begrenzt wird
(20 × SSC: 0,3M Natriumcitrat, 3M NaCl, pH 7,0). Zusätzlich
kann die Temperatur während des Waschschritts von niederstringenten
Bedingungen bei Raumtemperatur, ungefähr 22°C,
auf höherstringente Bedingungen bei ungefähr 65°C
erhöht werden. Die Parameter Salzkonzentration und Temperatur
können beide gleichzeitig variiert werden, oder ansonsten
kann einer der beiden Parameter konstant gehalten werden, während
man den anderen variiert. Denaturierungsmittel, zum Beispiel Formamid
oder SDS, können ebenfalls während der Hybridisierung
verwendet werden. In Gegenwart von 50% Formamid erfolgt die Hybridisierung
vorzugsweise bei 42°C. Relevante Faktoren wie 1) Dauer
der Behandlung, 2) Salzbedingungen, 3) Tensidbedingungen, 4) Kompetitor-DNAs,
5) Temperatur und 6) gewählte Sonde können von
Fall zu Fall kombiniert werden, so dass hier nicht alle Möglichkeiten
aufgeführt werden können. So werden in einer bevorzugten
Ausführungsform Northern-Blots mit Rothi-Hybri-Quick-Puffer
(Roth, Karlsruhe) 2 h bei 68°C vorhybridisiert. Die Hybridsierung
mit einer radioaktiv markierten Sonde erfolgt über Nacht
bei 68°C. Die anschließenden Waschschritte werden
bei 68°C mit 1 × SSC durchgeführt. Bei
den Southern-Blot-Assays wird die Membran 2 h bei 68°C
mit Rothi-Hybri-Quick-Puffer (Roth, Karlsruhe) vorhybridisiert.
Die Hybridisierung mit einer radioaktiv markierten Sonde erfolgt über
Nacht bei 68°C. Anschließend wird der Hybridisierungspuffer
verworfen und der Filter kurz mit 2 × SSC; 0,1% SDS gewaschen.
Nachdem der Waschpuffer verworfen wurde, wird neuer 2 × SSC;
0,1% SDS-Puffer zugegeben, und es wird 15 Minuten lang bei 68°C
inkubiert. Dieser Waschschritt wird zweimal durchgeführt,
worauf sich ein zusätzlicher 10-minütiger Waschschritt
mit 1 × SSC; 0,1% SDS bei 68°C anschließt.
-
Einige
Beispiele für Bedingungen zur DNA-Hybridisierung (Southern-Blot-Assays)
und Waschschritte sind unten gezeigt:
- (1) Hybridisierungsbedingungen
können zum Beispiel aus den folgenden Bedingungen ausgewählt
werden:
(a) 4 × SSC bei 65°C,
(b) 6 × SSC
bei 45°C,
(c) 6 × SSC, 100 mg/ml DNA aus
denaturiertem fragmentiertem Fischsperma bei 68°C,
(d)
6 × SSC, 0,5% SDS, 100 mg/ml DNA aus denaturiertem Lachssperma
bei 68°C,
(e) 6 × SSC, 0,5% SDS, 100 mg/ml
DNA aus denaturiertem fragmentiertem Lachssperma, 50% Formamid bei
42°C,
(f) 50% Formamid, 4 × SSC bei 42°C,
(g)
50% (v/v) Formamid, 0,1% Rinderserumalbumin, 0,1% Ficoll, 0,1% Polyvinylpyrrolidon,
50 mM Natriumphosphatpuffer pH 6,5, 750 mM NaCl, 75 mM Natriumcitrat
bei 42°C,
(h) 2 × oder 4 × SSC bei
50°C (niederstringente Bedingung), oder
(i) 30 bis
40% Formamid, 2 × oder 4 × SSC bei 42°C
(niederstringente Bedingung).
- (2) Waschschritte können beispielsweise aus den folgenden
Bedingungen ausgewählt sein:
(a) 0,015 M NaCl/0,0015
M Natriumcitrat/0,1% SDS bei 50°C.
(b) 0,1 × SSC
bei 65°C.
(c) 0,1 × SSC, 0,5% SDS bei 68°C.
(d)
0,1 × SSC, 0,5% SDS, 50% Formamid bei 42°C.
(e)
0,2 × SSC, 0,1% SDS bei 42°C.
(f) 2 × SSC
bei 65°C (niederstringente Bedingung).
-
Polypeptide
mit der obenerwähnten Aktivität, d. h. Polypeptide,
die die Erhöhung des Ertrags, z. B. ein wie hier erwähntes
erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine gesteigerte Toleranz
gegenüber abiotischem Stress, z. B. Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, z. B. mit erhöhter Effizienz der
Nährstoffausnutzung, und/oder Effizienz der Wasserausnutzung
und/oder erhöhtem intrinsischen Ertrag, verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleihen, die aus
anderen Organismen abgeleitet sind, können durch andere
DNA-Sequenzen kodiert sein, die mit den in Tabelle I, Spalten 5
und 7, gezeigten Sequenzen unter niederstringenten Hybridisierungsbedingungen
hybridisieren und die bei der Expression für Peptide kodieren,
die den erhöhten Ertrag, z. B. ein wie hier erwähntes
erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine gesteigerte Toleranz
gegenüber abiotischem Stress, z. B. Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen oder eine gesteigerte Toleranz gegenüber
Kälte, z. B. mit erhöhter Effizienz der Nährstoffausnutzung,
und/oder Effizienz der Wasserausnutzung und/oder erhöhtem
intrinsischen Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B.
nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder
einem Teil davon, verleihen.
-
Weiterhin
müssen einige Anwendungen bei niederstringenten Hybridisierungsbedingungen
durchgeführt werden, ohne dass sich dadurch irgendwelche
Konsequenzen für die Spezifität der Hybridisierung
ergeben. So könnte man zum Beispiel für eine Southern-Blot-Analyse
der gesamt-DNA als Sonde ein Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung verwenden und niederstringent waschen
(55°C in 2 × SSPE, 0,1% SDS). Die Hybridisierungsanalyse
könnte ein einfaches Muster nur mit Genen, die für
Polypeptide der vorliegenden Erfindung oder für im Verfahren
der Erfindung verwendete Polypeptide kodieren, z. B. mit der hier
erwähnten Aktivität der Steigerung der Ertragerhöhung,
z. B. eines wie hier erwähnten erhöhten Ertragsmerkmals,
z. B. einer erhöhten Toleranz gegenüber abiotischem Stress,
z. B. einer erhöhten Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
oder einer erhöhten Toleranz gegenüber Kälte,
z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
und/oder Effizienz der Wasserausnutzung und/oder einem erhöhten
intrinsischen Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B.
nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder
einem Teil davon. Ein weiteres Beispiel für solche niederstringenten
Hybridisierungsbedingungen ist 4 × SSC bei 50°C
oder die Hybridisierung mit 30 bis 40% Formamid bei 42°C.
Solche Moleküle schließen die ein, bei denen es
sich um Fragmente, Analoga oder Derivate des Polypeptids der Erfindung
oder des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids handelt
und die sich zum Beispiel in Bezug auf eine oder mehrere Aminosäuren-
und/oder Nukleotiddeletionen, -insertionen, -substitutionen, -additionen
und/oder -rekombinationen oder andere im Stand der Technik bekannte
Modifikationen entweder alleine oder in Kombination von den oben
beschriebenen Aminosäuresequenzen oder ihrer/ihren zugrundeliegenden
Nukleotidsequenz(en) unterscheiden. Bevorzugt wendet man jedoch
hochstringente Hybridisierungsbedingungen an.
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Die
Hybridisierung sollte in vorteilhafter Weise mit Fragmenten von
mindestens 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35 oder 40 bp, vorteilhafterweise
mindestens 50, 60, 70 oder 80 bp, vorzugsweise mindestens 90, 100
oder 110 bp durchgeführt werden. Am stärksten
bevorzugt sind Fragmente mit wenigstens 15, 20, 25 oder 30 bp. Bevorzugt
sind auch Hybridisierungen mit mindestens 100 bp oder 200, insbesondere
bevorzugt mindestens 400 bp Länge. In einer besonders bevorzugten
Ausführungsform sollte die Hybridisierung mit der gesamten Nukleinsäuresequenz
bei den oben beschriebenen Bedingungen durchgeführt werden.
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Die
Begriffe ”Fragment”, ”Fragment einer
Sequenz” oder ”Teil einer Sequenz” bedeuten
eine trunkierte bzw. verkürzte Sequenz der betreffenden
Originalsequenz. Die gekürzte Sequenz (Nukleinsäure-
oder Proteinsequenz) kann in ihrer Länge stark schwanken;
die Mindestgröße ist eine Sequenz mit einer Größe,
die ausreicht, um eine Sequenz bereitzustellen, die wenigstens eine
vergleichbare Funktion und/oder Aktivität der betreffenden
Originalsequenz bzw. des betreffenden Originalmoleküls
aufweist oder mit dem Nukleinsäuremolekül der
Erfindung oder dem im Verfahren der Erfindung verwendeten Nukleinsäuremolekül
unter stringenten Bedingungen hybridisiert, während die
maximal Größe nicht kritisch ist. Bei einigen
Anwendungen ist die maximale Größe nicht wesentlich
größer als die, die erforderlich ist, um die gewünschte
Aktivität und/oder Funktion(en) der Originalsequenz bereitzustellen.
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Typischerweise
wird das trunkierte Aminosäuremolekül im Bereich
von etwa 5 bis etwa 310 Aminosäuren Länge liegen.
Noch typischer wird die Sequenz jedoch eine Länge von maximal
etwa 250 Aminosäuren, vorzugsweise maximal etwa 200 oder
100 Aminosäuren, aufweisen. Es ist gewöhnlich
wünschenswert, Sequenzen mit wenigstens etwa 10, 12 oder
15 Aminosäuren, bis zu einem Maximum von etwa 20 oder 25
Aminosäuren, auszuwählen.
-
Der
Begriff ”Epitop” bezieht sich auf spezifische
immunreaktive Stellen innerhalb eines Antigens, welche ebenfalls
als antigene Determinanten bekannt sind. Diese Epitope können
eine lineare Anordnung von Monomeren in einer polymeren Zusammensetzung – wie
etwa Aminosäuren in einem Protein – sein oder
aus einer komplexeren Sekundär- oder Tertiärstruktur
bestehen, oder diese umfassen. Der Fachmann wird erkennen, dass
immunogene (d. h. Substanzen, die zum Hervorrufen einer Immunantwort
befähigt sind) Antigene sind; allerdings sind manche Antigene,
wie etwa Haptene, keine Immunogene, sondern können durch
Kopplung an ein Trägermolekül immunogen gemacht
werden. Der Begriff ”Antigen” beinhaltet Bezugnahmen
auf eine Substanz, gegen die ein Antikörper erzeugt werden
kann und/oder gegen die der Antikörper spezifisch immunreaktiv
ist.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung ein
Epitop des Polypeptids der vorliegenden Erfindung bzw. des im Verfahren
der vorliegenden Erfindung verwendeten Polypeptids und verleiht einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein wie hier erwähntes
erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Stress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen oder eine gesteigerte Toleranz gegenüber
Kälte, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der
Nährstoffausnutzung und/oder einer erhöhten Effizienz
der Wasserausnutzung und/oder einem erhöhten intrinsischen
Ertrag usw., verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon.
-
Der
Ausdruck ”eine oder mehrere Aminosäuren” bezieht
sich auf wenigstens eine Aminosäure, jedoch nicht mehr
als die Anzahl an Aminosäuren, die eine Homologie von unter
50% Identität zur Folge haben würde. Vorzugsweise
ist die Identität mehr als 70% oder 80%, weiter bevorzugt
sind 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95%, noch weiter bevorzugt
sind 96%, 97%, 98% oder 99% Identität.
-
Weiterhin
umfasst das Nukleinsäuremolekül der Erfindung
ein Nukleinsäuremolekül, bei dem es sich um ein
Komplement zu einer der Nukleotidsequenzen der obenerwähnten
Nukleinsäuremoleküle oder eines Teils davon handelt.
Ein Nukleinsäuremolekül oder seine Sequenz, das/die
komplementär zu einer der in Tabelle I, Spalten 5 und 7,
gezeigten Nukleotidmoleküle bzw. -sequenzen ist, ist eines/eine,
das/die ausreichend komplementär zu einer der in Tabelle
I, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleotidmoleküle bzw. -sequenzen
ist, so dass es/sie mit einer der in Tabelle I, Spalten 5 und 7,
gezeigten Nukleotidsequenzen unter Bildung eines stabilen Duplex
hybridisieren kann. Vorzugsweise wird die Hybridisierung unter stringenten
Hybridisierungsbedingungen durchgeführt. Allerdings ist
ein Komplement von einer der hierin offenbarten Sequenzen vorzugsweise ein
Sequenzkomplement dazu, in Übereinstimmung mit der dem
Fachmann gut bekannten Basenpaarung von Nukleinsäuremolekülen.
So paaren sich zum Beispiel die Basen A und G mit den Basen T und
U bzw. C, und umgekehrt. Modifikationen der Basen können
den Basenpaarungs-Partner beeinflussen.
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Das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfasst eine
Nukleotidsequenz, die wenigstens etwa 30%, 35%, 40% oder 45%, vorzugsweise
wenigstens etwa 50%, 55%, 60% oder 65%, besonders bevorzugt wenigstens
etwa 70%, 80% oder 90%, und ganz besonders bevorzugt wenigstens
etwa 95%, 97%, 98%, 99% oder mehr homolog zu einer in Tabelle I,
Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenz oder einem Teil davon
ist und vorzugsweise die obenerwähnte Aktivität
aufweist, insbesondere eine ertragserhöhende Aktivität,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, nach der Erhöhung
der Aktivität oder einer Aktivität eines wie in Tabelle
I gezeigten Gens oder eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
Genprodukts, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder
Zytoplasma oder in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien
oder beiden, vorzugsweise in Plastiden. Gemäß einer
Ausführungsform werden die in Tabelle I, Spalte 6, mit „plastidisch” gekennzeichneten
Nukleinsäuremoleküle bzw. durch diese Nukleinsäuremoleküle
kodierten Genprodukte in Kombination mit einem wie hier beschriebenen
Targeting-Signal exprimiert.
-
Das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfasst eine
Nukleotidsequenz bzw. ein Nukleotidmolekül, die/das mit
einer der in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen
oder einem Teil davon vorzugsweise unter wie hier definierten stringenten
Bedingungen hybridisiert und für ein Protein mit der obenerwähnten
Aktivität kodiert, welches verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon z. B. einen erhöhten Ertrag, z. B.
ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht, zum Beispiel
durch Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem
Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden,
und gegebenenfalls die Aktivität, ausgewählt aus
der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer
2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein eines Arabinasetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
verleiht.
-
Außerdem
kann das Nukleinsäuremolekül der Erfindung nur
einen Teil der kodierenden Region einer der in Tabelle I, Spalten
5 und 7, gezeigten Sequenzen aufweisen, zum Beispiel ein Fragment,
das als Sonde oder Primer verwendet werden kann oder ein Fragment,
das für einen biologisch aktiven Teil des Polypeptids der
vorliegenden Erfindung oder eines im Verfahren der vorliegenden
Erfindung verwendeten Polypeptids kodiert, d. h. eines Polypeptids
mit der obenerwähnten Aktivität, das z. B. einen
erhöhten Ertrag, z. B. mit einem erhöhten Ertragsmerkmal,
zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, verleiht, wenn dessen
Aktivität erhöht wird, zum Beispiel durch Expression
entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem Plastid oder
Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden. Die durch
Klonieren des für das vorliegende, für das erfindungsgemäße
Protein kodierenden Gens bestimmten Nukleotidsequenzen ermöglichen
die Herstellung von Sonden und Primer, die auf die Identifizierung
und/oder Klonierung ihrer Homologe in anderen Zelltypen und Organismen
zugeschnitten sind. Die Sonde/der Primer umfasst typischerweise
im Wesentlichen gereinigtes Oligonukleotid. Das Oligonukleotid umfasst
typischerweise eine Region einer Nukleotidsequenz, die unter stringenten
Bedingungen mit wenigstens etwa 12, 15, vorzugsweise etwa 20 oder
25, besonders bevorzugt etwa 40, 50 oder 75, aufeinanderfolgenden
Nukleotiden eines Sense-Strangs einer der z. B. in Tabelle I, Spalten
5 und 7, angeführten Sequenzen, einer Antisense-Sequenz
einer der z. B. in Tabelle I, Spalten 5 und 7, angeführten
Sequenzen oder natürlich vorkommenden Mutanten davon hybridisiert.
Auf einem Nukleotid der Erfindung basierende Primer können
in PCR-Reaktionen zum Klonieren von Homologen des Polypeptids der Erfindung
oder des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids verwendet
werden, z. B. als die in den Beispielen der vorliegenden Erfindung
beschriebenen Primer, z. B. wie in den Beispielen gezeigt. Eine PCR
mit den in Tabelle III, Spalte 7, gezeigten Primern führt
zu einem Fragment des wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten Genprodukts.
-
Primersets
sind austauschbar. Dem Fachmann ist bekannt, wie man diese Primer
kombiniert, um zu dem gewünschten Produkt zu gelangen,
z. B. in einem Klon der vollständigen Länge oder
einer Teilsequenz. Auf den Sequenzen des Nukleinsäuremoleküls
der Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten
Nukleinsäuremoleküls basierende Sonden lassen
sich einsetzen, um Transkripte oder für diese kodierende
genomische Sequenzen oder homologe Proteine nachzuweisen. Die Sonde
kann ferner eine daran gebundene Markierungsgruppe umfassen, wobei
die Markierungsgruppe z. B. ein radioaktives Isotop, eine fluoreszierende
Verbindung, ein Enzym oder ein Enzym-Cofaktor sein kann. Solche
Sonden können als Teil eines Testkits für genomische
Marker zur Identifizierung von Zellen, die ein Polypeptid der Erfindung
oder ein im Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendetes Polypeptid
exprimieren, verwendet werden, wie z. B. durch die Messung einer
Konzentration eines kodierenden Nukleinsäuremoleküls
in einer Probe von Zellen, z. B. indem man mRNA-Konzentrationen
nachweist oder bestimmt, ob ein die Sequenz des Polynukleotids der Erfindung
oder des in den Verfahren der vorliegenden Erfindung verwendeten
Polynukleotids enthaltendes genomisches Gen mutiert oder deletiert
worden ist.
-
Das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung kodiert für
ein Polypeptid oder einen Teil davon, der eine Aminosäuresequenz
einschließt, die ausreichend homolog mit der in Tabelle
II, Spalten 5 und 7, gezeigten Aminosäuresequenz ist, so
dass das Protein oder der Teil davon die Fähigkeit beibehält,
zur Erhöhung des Ertrags, z. B. der Erhöhung eines
Ertragsmerkmals, zum Beispiel der Steigerung der Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel der Erhöhung der
Toleranz gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder zur Erhöhung der Effizienz
der Nährstoffausnutzung, zur Erhöhung des intrinsischen
Ertrags und/oder eines anderen erwähnten Ertragsmerkmals,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, beizutragen;
dies schließt insbesondere die Erhöhung der wie
oben erwähnten oder wie in den Beispielen beschriebenen
Aktivität in Pflanzen ein.
-
So,
wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”ausreichend
homolog” auf Proteine oder Teile davon mit Aminosäuresequenzen,
die eine Mindestzahl an mit einer in Tabelle II, Spalten 5 und 7,
gezeigten Aminosäuresequenz identischen oder äquivalenten
Aminosäureresten (z. B. einen Aminosäurerest mit
einer ähnlichen Seitenkette wie ein Aminosäurerest
in einer der Sequenzen des Polypeptids der vorliegenden Erfindung)
einschließen, so dass das Protein oder der Teil davon dazu
fähig ist, zur Erhöhung des Ertrags, z. B. der
Erhöhung eines Ertragsmerkmals, zum Beispiel der Steigerung
der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
der Erhöhung der Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung,
zur Erhöhung des intrinsischen Ertrags und/oder eines anderen
erwähnten Ertragsmerkmals, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon, beizutragen. Für Beispiele mit der
Aktivität eines wie in Tabelle II, Spalte 3, gezeigten
und wie hier beschriebenen Proteins.
-
Gemäß einer
Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung eine Nukleinsäure, die für
einen Teil des Proteins der vorliegenden Erfindung kodiert. Das
Protein ist wenigstens etwa 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise
wenigstens etwa 55%, 60%, 65% oder 70%, und besonders bevorzugt
wenigstens etwa 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93% oder 94% und ganz
besonders bevorzugt wenigstens etwa 95%, 97%, 98%, 99% oder mehr
homolog zu einer ganzen Aminosäuresequenz aus Tabelle II,
Spalten 5 und 7 und hat die obenerwähnte Aktivität,
z. B. verleiht sie einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon, zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder
in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden,
vorzugsweise in Plastiden.
-
Teile
von durch das Nukleinsäuremolekül der Erfindung
kodierten Proteinen sind vorzugsweise biologisch aktiv, vorzugsweise
mit der obenerwähnten kommentierten Aktivität,
z. B. indem sie nach Erhöhung der Aktivität einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen.
-
Wie
hier erwähnt soll der Ausdruck „biologisch aktiver
Teil” einen Teil, z. B. eine Domäne/ein Motiv, einschließen,
der einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon, verleiht oder eine immunologische Aktivität
hat, so dass er an einen Antikörper bindet, der spezifisch
an das Polypeptid der vorliegenden Erfindung oder ein im Verfahren
der vorliegenden Erfindung für einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein anderes
erhöhtes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon, verwendetes Polypeptid bindet.
-
Die
Erfindung betrifft weiterhin Nukleinsäuremoleküle,
die sich aufgrund der Degeneration des genetischen Kodes von einer
der in Tabelle I A, Spalten 5 und 7, gezeigten Nukleotidsequenzen
(und Teilen davon) unterscheiden und somit für ein Polypeptid
der vorliegenden Erfindung, insbesondere ein Polypeptid mit der obenerwähnten
Aktivität, z. B. wie die durch die in Tabelle II, Spalten
5 und 7, gezeigte Sequenz wiedergegebenen Polypeptide oder die funktionellen
Homologe kodieren. Vorteilhafterweise umfasst oder (gemäß einer anderen
Ausführungsform) hat, das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung eine Nukleotidsequenz, die für ein Protein,
welches eine in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigte Aminosäuresequenz
umfasst oder (gemäß einer anderen Ausführungsform)
hat, oder die funktionellen Homologen kodiert. Gemäß noch
einer weiteren Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung für ein Protein vollständiger Länge,
das im Wesentlichen homolog zu einer in Tabelle II, Spalten 5 und
7, gezeigten Aminosäuresequenz oder den funktionellen Homologen
ist. In einer Ausführungsform jedoch besteht das Nukleinsäuremolekül
der vorliegenden Erfindung nicht aus der in Tabelle I, vorzugsweise
Tabelle IA, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenz.
-
Darüber
hinaus wird es der Fachmann auf dem Gebiet richtig verstehen, dass
die DNA-Sequenzpolymorphismen, welche zu Änderungen in
den Aminosäuresequenzen führen, innerhalb einer
Population vorkommen können. Solche genetischen Polymorphismen
beim für das Polypeptid der Erfindung kodierenden oder das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung enthaltenden
Gen können aufgrund der natürlichen Variation
zwischen Individuen in einer Population vorhanden sein.
-
So,
wie sie hier verwendet werden, beziehen sich die Ausdrücke ”Gen” und ”rekombinantes
Gen” auf Nukleinsäuremoleküle, die einen
offenen Leserahmen enthalten, der für das Polypeptid der
Erfindung kodiert, oder die das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung umfassen oder die für das im Verfahren der
vorliegenden Erfindung verwendete Polypeptid kodieren, vorzugsweise
aus einer Kulturpflanze oder aus einem Mikroorganismus, der sich
für das Verfahren der Erfindung eignet. Solche natürlichen
Variationen können typischerweise eine 1–5%ige
Varianz in der Nukleotidsequenz des Gens zur Folge haben. Alle diese
Nukleotidvariationen und die resultierenden Aminosäurepolymorphismen
in Genen, die für ein Polypeptid der Erfindung kodieren
oder ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung umfassen,
die auf die natürliche Variation zurückzuführen
sind und die die beschriebene funktionelle Aktivität nicht
verändern, sollen mit in den Schutzumfang der Erfindung
fallen.
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Nukleinsäuremoleküle,
die den natürlichen Variantenhomologen eines Nukleinsäuremoleküls
der Erfindung entsprechen und bei denen es sich auch um eine cDNA
handeln kann, können auf Grundlage ihrer Homologie mit
den hier offenbarten Nukleinsäuremolekülen isoliert
werden, wobei man das Nukleinsäuremolekül der
Erfindung oder einen Teil davon als eine Hybridisierungssonde gemäß den
Standard-Hybridisierungtechniken unter stringenten Hybridisierungsbedingungen
verwendet.
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Dementsprechend
hat gemäß einer anderen Ausführungsform
ein Nukleinsäuremolekül der Erfindung eine Länge
von wenigstens 15, 20, 25 oder 30 Nukleotiden. Vorzugsweise hybridisiert
es unter stringenten Bedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül,
das eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls
der vorliegenden Erfindung oder des im Verfahren der vorliegenden
Erfindung verwendeten Nukleinsäuremoleküls, z. B.
vorzugsweise die in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigte Sequenz,
umfasst. Das Nukleinsäuremolekül hat vorzugsweise
eine Länge von wenigstens 20, 30, 50, 100, 250 oder mehr
Nukleotiden.
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Der
Begriff ”hybridisiert unter stringenten Bedingungen” ist
oben stehend definiert. Gemäß einer Ausführungsform
soll der Ausdruck ”hybridisiert unter stringenten Bedingungen” Hybridisierungs-
und Waschbedingungen beschreiben, bei denen Nukleotidsequenzen,
die wenigstens 30%, 40%, 50% oder 65% identisch zueinander sind,
typischerweise miteinander hybridisiert bleiben. Vorzugsweise sind
die Bedingungen so, dass die Sequenzen, die wenigstens etwa 70%,
besonders bevorzugt wenigstens etwa 75% oder 80%, und ganz besonders
bevorzugt wenigstens etwa 85%, 90% oder 95% oder mehr identisch
zueinander sind, typischerweise miteinander hybridisiert bleiben.
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Vorzugsweise
entspricht das Nukleinsäuremolekül der Erfindung,
das unter stringenten Bedingungen mit einer in Tabelle I, Spalten
5 und 7, gezeigten Sequenz hybridisiert, einem natürlich
vorkommenden Nukleinsäuremolekül der Erfindung.
So wie hier verwendet bezieht sich ”natürlich
vorkommendes” Nukleinsäuremolekül auf
ein RNA- oder DNA-Molekül mit einer in der Natur vorkommenden
Nukleotidsequenz (die z. B. für ein natürliches
Protein kodiert). Vorzugsweise kodiert das Nukleinsäuremolekül
für ein natürliches Protein mit der obenerwähnten
Aktivität, das nach der Erhöhung der Expression
oder Aktivität davon oder der Aktivität eines Proteins
der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten
Proteins, zum Beispiel durch Expression der Nukleinsäuresequenz
des Genprodukts im Zytosol und/oder in einer Organelle wie einem
Plastid oder Mitochondrien, vorzugsweise in Plastiden, z. B. einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum
Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal verleiht.
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Dem
Fachmann wird weiterhin bewusst sein, dass zusätzlich zu
den natürlich vorkommenden Varianten der Sequenzen des
Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls der Erfindung
sowie des im Verfahren der Erfindung verwendeten Polypeptids oder
Nukleinsäuremoleküls, die in der Population vorhanden
sein können, Veränderungen durch Mutation in eine
Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls, das
für das Polypeptid der Erfindung oder das im Verfahren
der vorliegenden Erfindung verwendete Polypeptid kodiert, eingeführt werden
können, wodurch es zu Veränderungen in der Aminosäuresequenz
des kodierten Polypeptids kommt, ohne dass die funktionelle Fähigkeit
des Polypeptids beeinträchtig wird und vorzugsweise die
Aktivität nicht abnimmt.
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So
kann man zum Beispiel in einer Sequenz des Nukleinsäuremoleküls
der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten
Nukleinsäuremoleküls, z. B. wie in Tabelle I,
Spalten 5 und 7, gezeigt, Nukleotidsubstitutionen vornehmen, die
zu Aminosäuresubstitutionen bei ”nicht essentiellen” Aminosäureresten
führen.
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Ein ”nicht
essentieller” Aminosäurerest ist ein Rest, der
in der Wildtyp-Sequenz geändert werden kann, ohne dass
sich die Aktivität des Polypeptids ändert, während
ein ”essentieller” Aminosäurerest für
eine wie obenerwähnte Aktivität benötigt
wird, was z. B. zu einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Düne und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem erhöhten anderen erwähnten
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht
transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem
Teil davon in einem Organismus führt, nachdem die Aktivität
des Polypeptids erhöht wurde. Andere Aminosäurereste
jedoch (z. B. die, die in der Domäne mit der besagten Aktivität
nicht konserviert oder nur teilweise konserviert sind) können
nicht essentiell für die Aktivität sein und sind
daher wahrscheinlich Veränderungen zugänglich,
ohne dass dabei die Aktivität verändert wird.
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Ferner
weiß der Fachmann auf dem Gebiet, dass sich die Codon-Verwendung
zwischen Organismen unterscheiden kann. Daher kann er die Codon-Verwendung
im Nukleinsäuremolekül der vorliegenden Erfindung
an die Verwendung des Organismus oder des Zellkompartiments, zum
Beispiel des Plastids oder der Mitochondrien, in dem/in denen das
Polynukleotid bzw. Polypeptid exprimiert wird, anpassen.
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Dementsprechend
betrifft die Erfindung Nukleinsäuremoleküle, die
für ein Polypeptid mit der obenerwähnten Aktivität
kodieren, in einem Organismus oder Teilen davon, zum Beispiel durch
Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem
Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden,
die Veränderungen bei den Aminosäureresten enthalten,
die nicht essentiell für diese Aktivität sind.
Solche Polypeptide unterscheiden sich in der Aminosäuresequenz
von einer in den in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen
enthaltenen Sequenz, haben aber immer noch die hier beschriebene
Aktivität. Das Nukleinsäuremolekül kann
eine für ein Polypeptid kodierende Nukleotidsequenz umfassen,
wobei das Polypeptid eine Aminosäuresequenz umfasst, die
wenigstens etwa 50% identisch zu einer in Tabelle II, Spalten 5
und 7, gezeigten Aminosäuresequenz ist und nach der Erhöhung
ihrer Aktivität dazu in der Lage ist, zur Erhöhung des
Ertrags, z. B. zur Erhöhung eines Ertragsmerkmals, zum
Beispiel zur Steigerung der Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel zur Erhöhung der Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung,
zur Erhöhung des intrinsischen Ertrags und/oder zur Erhöhung
eines anderen erwähnten Ertragsmerkmals, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, beizutragen, z. B. dessen
Expression zum Beispiel durch Expression entweder im Zytosol oder
in einer Organelle wie einem Plastid oder Mitochondrien oder beiden,
vorzugsweise in Plastiden. Vorzugsweise ist das durch das Nukleinsäuremolekül
kodierte Protein wenigstens etwa 60% identisch mit der in Tabelle
II, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenz, besonders bevorzugt wenigstens
etwa 70% identisch mit einer der in Tabelle II, Spalten 5 und 7,
gezeigten Sequenzen, noch mehr bevorzugt wenigstens etwa 80%, 90%,
95% homolog zu der in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenz,
und ganz besonders bevorzugt wenigstens etwa 96%, 97%, 98% oder
99% identisch mit der in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten
Sequenz.
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Zur
Bestimmung der prozentualen Homologie (= Identität, hier
austauschbar verwendet) von zwei Aminosäuresequenzen oder
von zwei Nukleinsäuremolekülen werden die Sequenzen
für einen optimalen Vergleich untereinander geschrieben
(man kann zum Beispiel Lücken in die Sequenz eines Proteins
oder einer Nukleinsäure einfügen, um eine optimale
Ausrichtung mit dem anderen Protein bzw. der anderen Nukleinsäure zu
erzielen).
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Dann
werden die Aminosäurereste oder Nukleinsäuremoleküle
an den entsprechenden Aminosäurepositionen bzw. Nukleotidpositionen
verglichen. Ist eine Position in einer Sequenz durch den gleichen
Aminosäurerest bzw. das gleiche Nukleinsäuremolekül
wie die entsprechende Position in der anderen Sequenz belegt, so
sind die Moleküle in dieser Position homolog (d. h. Aminosäure-
oder Nukleinsäure-”homologie” wie im vorliegenden
Zusammenhang verwendet entspricht einer Aminosäure- bzw.
Nukleinsäure”identität”). Die
prozentuale Homologie zwischen den beiden Sequenzen ist eine Funktion
der Zahl an identischen Positionen, die von den Sequenzen geteilt
werden (d. h. % Homologie = Anzahl an identischen Positionen/Gesamtanzahl
an Positionen × 100). Die Ausdrücke ”Homologie” und ”Identität” sind
somit als Synonyme anzusehen.
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Zur
Bestimmung der prozentualen Homologie (= Identität) von
zwei oder mehr Aminosäuren oder von zwei oder mehr Nukleotidsequenzen
wurden mehrere Computersoftware-Programme entwickelt. Die Homologie
von zwei oder mehr Sequenzen lässt sich zum Beispiel mit
der fasta-Software berechnen, die in der vorliegenden Erfindung
in Version fasta 3 verwendet wurde (W. R. Pearson und D.
J. Lipman, PNAS 85, 2444 (1988); W. R. Pearson,
Methods in Enzymology 183, 63 (1990); W. R. Pearson
und D. J. Lipman, PNAS 85, 2444 (1988); W. R. Pearson,
Enzymology 183, 63 (1990)). Ein anderes nützliches
Programm für die Berechnung von Homologien verschiedener
Sequenzen ist das standardmäßige Blast-Programm,
welches in der Biomax-Pedant-Software (Biomax, München,
Bundesrepublik Deutschland) enthalten ist. Dieses führt
unglücklicherweise manchmal zu suboptimalen Ergebnissen,
da Blast nicht immer vollständige Sequenzen der Datenbanksequenz
(Subject) und der Suchsequenz (Query) beinhaltet. Da dieses Programm
nichtsdestoweniger sehr effizient ist, kann es für den
Vergleich einer gewaltigen Anzahl von Sequenzen verwendet werden.
Die folgenden Einstellungen werden typischerweise für einen
derartigen Vergleich von Sequenzen verwendet: -p Program Name [String];
-d Database [String]; default = nr; -i Query File [File In]; default
= stdin; -e Expectation value (E) [Real]; default = 10.0; -m alignment
view options: 0 = pairwise; 1 = query-anchored showing identities; 2
= query-anchored no identities; 3 = flat query-anchored, show identities;
4 = flat query-anchored, no identities; 5 = query-anchored no identities
and blunt ends; 6 = flat query-anchored, no identities and blunt
ends; 7 = XML Blast Output; 8 = tabular; 9 tabular with comment
lines [Integer]; default = 0; -o BLAST report Output File [File
Out] Optional; default = stdout; -F Filter query sequence (DUST
with blastn, SEG with others) [String]; default = T; -G Cost to
open a gap (zero invokes default behavior) [Integer]; default =
0; -E Cost to extend a gap (zero invokes default behavior) [Integer];
default = 0; -X X dropoff value for gapped alignment (in bits) (zero invokes
default behavior); blastn 30, megablast 20, tblastx 0, all others
15 [Integer]; default = 0; -I Show GI's in deflines [T/F]; default
= F; -q Penalty for a nucleotide mismatch (blastn only) [Integer];
default = –3; -r Reward for a nucleotide match (blastn
only) [Integer]; default = 1; -v Number of database sequences to
show one-line descriptions for (V) [Integer]; default = 500; -b
Number of database sequence to show alignments for (B) [Integer];
default = 250; -f Threshold for extending hits, default if zero;
blastp 11, blastn 0, blastx 12, tblastn 13; tblastx 13, megablast
0 [Integer]; default = 0; -g Perfom gapped alignment (not available
with tblastx) [T/F]; default = T; -Q Query Genetic code to use [Integer];
default = 1; -D DB Genetic code (for tblast[nx] only) [Integer]; default
= 1; -a Number of processors to use [Integer]; default = 1; -O SeqAlign
file [File Out] Optional; -J Believe the query defline [T/F]; default
= F; -M Matrix [String]; default = BLOSUM62; -W Word size, default
if zero (blastn 11, megablast 28, all others 3) [Integer]; default
= 0; -z Effective length of the database (use zero for the real
size) [Real]; default = 0; -K Number of best hits from a region
to keep (off by default, if used a value of 100 is recommended)
[Integer]; default = 0; -P 0 for multiple hit, 1 for single hit
[Integer]; default = 0; -Y Effective length of the search space
(use zero for the real size) [Real]; default = 0; -S Query strands
to search against database (for blast[nx], and tblastx); 3 is both,
1 is top, 2 is bottom [Integer]; default = 3; -T Produce HTML Output
[T/F]; default = F; –1 Restrict search of database to list
of GI's [String] Optional; -U Use lower case filtering of FASTA
sequence [T/F] Optional; default = F; -y X dropoff value for ungapped
extensions in bits (0.0 invokes default behavior); blastn 20, megablast
10, all others 7 [Real]; default = 0.0; -Z X dropoff value for final gapped
alignment in bits (0.0 invokes default behavior); blastn/megablast
50, tblastx 0, all others 25 [Integer]; default = 0; -R PSI-TBLASTN
checkpoint file [File In] Optional; -n MegaBlast search [T/F]; default
= F; -L Location an query sequence [String] Optional; -A Multiple
Hits window size, default if zero (blastn/megablast 0, all others
40 [Integer]; default = 0; -w Frame shift penalty (OOF algorithm
for blastx) [Integer]; default = 0; -t Length of the largest intron
allowed in tblastn for linking HSPs (0 disables linking) [Integer];
default = 0.
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Ergebnisse
von hoher Qualität werden durch Verwenden des Algorithmus
von Needleman und Wunsch oder Smith und Waterman erreicht. Deshalb
werden Programme, die auf den genannten Algorithmen basieren, bevorzugt.
Vorteilhafterweise können die Vergleiche von Sequenzen
mit dem Programm PileUp (J. Mol. Evolution., 25, 351 (1987), Higgins
et al., CABIOS 5, 151 (1989)) oder vorzugsweise mit den
Programmen „Gap” und „Needle”,
welche beide auf den Algorithmen von Needleman und Wunsch basieren
(J. Mol. Biol. 48; 443 (1970)), sowie „Best-Fit”,
welches auf dem Algorithmus von Smith und Waterman basiert (Adv.
Appl. Math. 2; 482 (1981)), durchgeführt werden. „Gap” and „BestFit” sind
Teil des GCG-Software-Pakets [Genetics Computer Group, 575
Science Drive, Madison, Wisconsin, USA 53711 (1991); Altschul
et al. (Nucleic Acids Res. 25, 3389) (1997)), „Needle” ist
Teil der The European Molecular Biology Open Software Suite (EMBOSS) (Trends
in Genetics 16 (6), 276 (2000)). Deshalb werden die Berechnungen
zur Bestimmung der Prozentsätze der Sequenzhomologie vorzugsweise
mit den Programmen ”Gap” oder ”Needle” über
den gesamten Bereich der Sequenzen hinweg durchgeführt.
Die folgenden Standardeinstellungen für den Vergleich von
Nukleinsäuresequenzen wurden für ”Needle” verwendet:
Matrix: EDNAFULL, Gap_penalty: 10,0, Extend_penalty: 0.5. Die folgenden
Standardeinstellungen für den Vergleich von Nukleinsäuresequenzen
wurden für ”Gap” verwendet: Lücken-Gewichtung:
50, Längen-Gewichtung: 3, mittlere Übereinstimmung:
10,000, mittlere Fehlpaarung: 0.000.
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So
ist zum Beispiel eine Sequenz, die 80% Homologie mit der Sequenz
SEQ ID NO: 38 auf der Nukleinsäureebene hat, so zu verstehen,
dass hiermit eine Sequenz gemeint ist, die beim Vergleich mit der
Sequenz SEQ ID NO: 38 mittels des obigen Programms ”Needle” mit
dem obigen Parametersatz 80% Homologie aufweist.
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Homologie
zwischen zwei Polypeptiden ist so zu verstehen, dass damit die Identität
der Aminosäuresequenz über jeweils die gesamte
Sequenzlänge gemeint ist, die durch Vergleich mit Hilfe
des obigen ”Needle”-Programms unter Verwendung
von Matrix: EBLOSUM62, Gap_penalty: 8.0, Extend_penalty: 2.0 berechnet wird.
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Zum
Beispiel versteht es sich, dass eine Sequenz, welche eine 80%ige
Homologie mit der Sequenz SEQ-ID NR.: 39 auf dem Proteinniveau aufweist,
eine Sequenz bedeutet, welche bei einem Vergleich zur Sequenz SEQ-ID
NR.: 39 mittels des obigen Programms ”Needle” mit
dem obigen Parametersatz 80% Homologie aufweist.
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Von
der wie in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen
Nukleinsäuresequenz durch Substitution, Insertion oder
Deletion abgeleitete funktionelle Äquivalente haben eine
Homologie von wenigstens 30%, 35%, 40%, 45% oder 50%, vorzugsweise
wenigstens 55%, 60%, 65% oder 70%, bevorzugt wenigstens 80%, besonders
bevorzugt wenigstens 85% oder 90%, 91%, 92%, 93% oder 94%, ganz
besonders bevorzugt wenigstens 95%, 97%, 98% oder 99% mit einem
der wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen
Polypeptide und kodieren für Polypeptide mit im Wesentlichen
den gleichen Eigenschaften wie das wie in Tabelle II, Spalten 5
und 7, gezeigte Polypeptid. Funktionelle Äquivalente, die
sich durch Substitution, Insertion oder Deletion von einem der wie
in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen
Polypeptide ableiten, haben eine Homologie von wenigstens 30%, 35%,
40%, 45% oder 50%, vorzugsweise wenigstens 55%, 60%, 65% oder 70%,
bevorzugt wenigstens 80%, besonders bevorzugt wenigstens 85% oder
90%, 91%, 92%, 93% oder 94%, ganz besonders bevorzugt wenigstens
95%, 97%, 98% oder 99% mit einem der wie in Tabelle II, Spalten
5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen Polypeptide
und zeichnen sich durch im Wesentlichen die gleichen Eigenschaften
wie das wie in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigte Polypeptid
aus.
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”Im
Wesentlichen die gleichen Eigenschaften” eines funktionellen Äquivalents
ist vor allem so zu verstehen, dass das funktionelle Äquivalent
die obenerwähnte Aktivität hat, zum Beispiel bei
der Expression entweder im Zytosol oder in einer Organelle wie einem
Plastid oder Mitochondrien oder beiden, vorzugsweise in Plastiden,
und dabei die Menge an Protein, die Aktivität oder die
Funktion dieses funktionellen Äquivalents in einem Organismus,
z. B. einem Mikroorganismus, einer Pflanze oder pflanzlichem oder
tierischem Gewebe, Pflanzen- oder Tierzellen oder einem Teil davon
erhöht.
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Ein
Nukleinsäuremolekül, das für ein Homolog
zu einer Proteinsequenz aus Tabelle II, Spalten 5 und 7 kodiert,
lässt sich erzeugen, indem man eine oder mehrere Nukleotidsubstitutionen,
-additionen oder -deletionen in eine Nukleotidsequenz des Nukleinsäuremoleküls
der vorliegenden Erfindung einführt, insbesondere aus Tabelle
I, Spalten 5 und 7, so dass eine oder mehrere Aminosäuresubstitutionen,
-additionen bzw. -deletionen in das kodierte Protein eingeführt
werden. Mutationen lassen sich durch Standardtechniken wie zielgerichtete
Mutagenese und PCR-vermittelte Mutagenese in die kodierenden Sequenzen
von Tabelle I, Spalten 5 und 7 einführen.
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Vorzugsweise
führt man bei einem oder mehren der vorhergesagten nicht
essentiellen Aminosäurereste konservative Aminosäuresubstitutionen
durch. Eine ”konservative Aminosäuresubstitution” ist
eine solche, bei welcher der Aminosäurerest mit einem Aminosäurerest
ersetzt wird, der eine ähnliche Seitenkette enthält.
Familien von Aminosäureresten mit ähnlichen Seitenketten
sind im Stand der Technik definiert. Diese Familien schließen
Aminosäuren mit basischen Seitenketten (z. B. Lysin, Arginin,
Histidin), sauren Seitenketten (z. B. Asparaginsäure, Glutaminsäure),
ungeladenen polaren Seitenketten (z. B. Glycin, Asparagin, Glutamin, Serin,
Threonin, Tyrosin, Cystein), nicht polaren Seitenketten (z. B. Alanin,
Valin, Leucin, Isoleucin, Prolin, Phenylalanin, Methionin, Tryptophan),
beta-verzweigten Seitenketten (z. B. Threonin, Valin, Isoleucin)
und aromatischen Seitenketten (z. B. Tyrosin, Phenylalanin, Tryptophan,
Histidin) ein.
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Somit
wird ein vorhergesagter nicht essentieller Aminosäurerest
in einem Polypeptid der Erfindung oder einem im Verfahren der Erfindung
verwendeten Polypeptid vorzugsweise durch einen anderen Aminosäurerest
aus der gleichen Familie ersetzt. Alternativ dazu kann man gemäß einer
anderen Ausführungsform Mutationen zufällig entlang
einer kodierenden Sequenz oder einem Teil davon eines Nukleinsäuremoleküls
der Erfindung oder eines im Verfahren der Erfindung verwendeten
Nukleinsäuremoleküls einführen, wie z.
B. durch Sättigungsmutagenese, und die erhaltenen Mutanten können
auf die hier beschriebene Aktivität gescreent werden, um
Mutanten zu identifizieren, die die obenerwähnte Aktivität
beibehalten oder sogar erhöht haben, z. B. einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleihen.
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Nach
der Mutagenese einer der hier gezeigten Sequenzen kann das kodierte
Protein rekombinant exprimiert werden, und die Aktivität
des Proteins kann zum Beispiel unter Anwendung von hier beschriebenen Assays
(siehe Beispiele) bestimmt werden.
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Die
größte Homologie des im erfindungsgemäßen
Verfahren verwendeten Nukleinsäuremoleküls wurde
für die folgenden Dateieinträge durch eine Gap-Suche
gefunden.
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Homologe
der verwendeten Nukleinsäuresequenzen mit der in Tabelle
I, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenz umfassen auch allelische Varianten
mit wenigstens ungefähr 30%, 35%, 40% oder 45% Homologie, vorzugsweise
wenigstens ungefähr 50%, 60% oder 70%, besonders bevorzugt
wenigstens ungefähr 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95% und
besonders bevorzugt wenigstens ungefähr 96%, 97%, 98%,
99% oder mehr Homologie mit einer der gezeigten Nukleotidsequenzen
oder der obenerwähnten abgeleiteten Nukleinsäuresequenzen
oder ihren Homologen, Derivaten oder Analoga oder Teilen von diesen.
Allelische Varianten umfassen insbesondere funktionelle Varianten,
die sich durch Deletion, Insertion oder Substitution von Nukleotiden
der gezeigten Sequenzen, vorzugsweise aus Tabelle I, Spalten 5 und
7, oder von den abgeleiteten Nukleinsäuresequenzen erhalten
lassen, wobei jedoch die Enzymaktivität oder die biologische
Aktivität der resultierenden synthetisierten Proteine vorteilhafterweise
erhalten oder erhöht werden sollte.
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Gemäß einer
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung umfasst das
Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das im
Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül
die in einer der Spalten 5 und 7 von Tabelle I gezeigten Sequenzen.
Vorzugsweise umfasst das Nukleinsäuremolekül so
wenig wie möglich andere, nicht in einer der Spalten 5
und 7 von Tabelle I gezeigte Nukleotide. Gemäß einer
Ausführungsform umfasst das Nukleinsäuremolekül
weniger als 500, 400, 300, 200, 100, 90, 80, 70, 60, 50 oder 40
weitere Nukleotide. Gemäß einer weiteren Ausführungsform
umfasst das Nukleinsäuremolekül weniger als 30,
20 oder 10 weitere Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform
ist das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül
identisch mit den in Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten Sequenzen.
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Ebenfalls
bevorzugt kodiert das im Verfahren der Erfindung verwendete Nukleinsäuremolekül
für ein Polypeptid, das die in Tabelle II, Spalten 5 und
7, gezeigte Sequenz umfasst. Gemäß einer Ausführungsform kodiert
das Nukleinsäuremolekül für weniger als
150, 130, 100, 80, 60, 50, 40 oder 30 weitere Aminosäuren. Gemäß einer
weiteren Ausführungsform umfasst das kodierte Polypeptid
weniger als 20, 15, 10, 9, 8, 7, 6 oder 5 weitere Aminosäuren.
Gemäß einer im erfindungsgemäßen
Verfahren verwendeten Ausführungsform ist das kodierte
Polypeptid identisch zu den in Tabelle II, Spalten 5 und 7, gezeigten
Sequenzen.
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Gemäß einer
Ausführungsform kodiert das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung oder das im Verfahren verwendete Nukleinsäuremolekül
für ein Polypeptid, das die in Tabelle II, Spalten 5 und
7, gezeigte Sequenz umfasst, mit weniger als 100 weiteren Nukleotiden.
Gemäß einer weiteren Ausführungsform
umfasst dieses Nukleinsäuremolekül weniger als
30 weitere Nukleotide. Gemäß einer Ausführungsform
ist das in dem Verfahren verwendete Nukleinsäuremolekül
identisch zu einer kodierenden Sequenz der in Tabelle I, Spalten
5 und 7, gezeigten Sequenzen.
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Polypeptide
(= Proteine), die noch über die essentielle biologische
oder enzymatische Aktivität des Polypeptids der vorliegenden
Erfindung verfügen und, verglichen mit einer entsprechenden
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon, einen erhöhten Ertrag, z. B. ein
erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleihen, d. h. deren
Aktivität im Wesentlichen nicht reduziert ist, sind Polypeptide
mit wenigstens 10% oder 20%, vorzugsweise 30% oder 40%, besonders
bevorzugt 50% oder 60%, ganz besonders bevorzugt 80% oder 90% oder
mehr der biologischen Aktivität bzw. Enzymaktivität
des Wildtyps; vorzugsweise ist die Aktivität im Vergleich
mit der Aktivität eines in Tabelle II, Spalten 5 und 7,
gezeigten Polypeptids, exprimiert unter identischen Bedingungen,
im Wesentlichen nicht reduziert.
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Homologe
von Tabelle I, Spalten 5 und 7 oder von den abgeleiteten Sequenzen
von Tabelle II, Spalten 5 und 7 schließen auch gekürzte
Sequenzen, cDNA, einzelsträngige DNA oder RNA der kodierenden
und nicht kodierenden DNA-Sequenz ein. Homologe dieser Sequenzen
sind auch so zu verstehen, dass damit Derivate gemeint sind, die
nicht kodierende Regionen enthalten, wie zum Beispiel UTRs, Terminatoren,
Enhancer oder Promotorvarianten. Die Promotoren upstream von den
angegebenen Nukleotidsequenzen können durch eine oder mehrere
Nukleotidsubstitutionen, -insertionen und/oder -deletionen modifiziert
sein, ohne dass jedoch die Funktionalität oder Aktivität
der Promotoren, der offenen Leserahmen (open reading frame, ORF)
oder der 3'-regulatorischen Region wie Terminatoren oder andere
3'-regulatorische Regionen, die weit von ORF entfernt sind, beeinträchtigt
ist. Es ist weiterhin möglich, dass die Aktivität
der Promotoren durch die Modifikation ihrer Sequenz erhöht
ist, oder dass sie vollständig durch aktivere Promotoren
ersetzt sind, selbst Promotoren aus heterologen Organismen. Geeignete
Promotoren sind dem Fachmann auf dem Gebiet bekannt und sind hierin nachstehend
erwähnt.
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Zusätzlich
zu den für die oben beschriebenen LTRRP oder YRPs kodierenden
Nukleinsäuremolekülen betrifft ein anderer Aspekt
der Erfindung negative Regulatoren der Aktivität eines
Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt aus
der Gruppe gemäß Tabelle I, Spalten 5 und/oder
7, vorzugsweise Spalte 7. Man nimmt an, dass Antisense-Polynukleotide
dazu die herunterregulierende Aktivität dieser negativen
Regulatoren inhibieren, indem sie sich spezifisch an das Target-Polynukleotid
binden und Transkription, Spleißen, Transport, Translation und/oder
Stabilität des Target-Polynukleotids stören. Methoden
zum Targeting des Antisense-Polynukleotids auf die chromosomale
DNA, auf ein primäres RNA-Transkript oder auf eine prozessierte
mRNA sind im Stand der Technik beschrieben. Vorzugsweise schließen
die Target-Regionen Spleißstellen, Translationsinitiationscodons,
Translationsterminationscodons und andere Sequenzen im offenen Leserahmen
ein.
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Der
Ausdruck „antisense” bezieht sich für
die Zwecke der Erfindung auf eine Nukleinsäure, die ein
Polynukleotid umfasst, das ausreichend komplementär zu
einem ganzen oder einem Teil eines Gens, primären Transkripts
oder prozessierter mRNA ist, so dass die Expression des endogenen
Gens gestört wird. „Komplementäre” Polynukleotide
sind solche, die zur Basenpaarung gemäß den Standard-Komplementaritätsregeln von
Watson-Crick fähig sind. Spezifisch bilden Purine Basepaare
mit Pyrimidinen unter Bildung einer Kombination von Guanin gepaart
mit Cytosin (G:C) und Adenin gepaart mit entweder Thymin (A:T) im
Fall von DNA oder Adenin gepaart mit Uracil (A:U) im Fall von RNA.
Es versteht sich, dass zwei Polynukleotide miteinander hybridisieren
können, selbst wenn sie nicht vollständig komplementär
zueinander sind, vorausgesetzt, dass jedes wenigstens eine Region
aufweist, die im Wesentlichen komplementär zu der anderen
ist. Der Ausdruck ”Antisense-Nukleinsäure” schließt
einzelsträngige RNA- sowie doppelsträngige DNA-Expressionskassetten ein,
die transkribiert werden können, wodurch man eine Antisense-RNA
erhält. ”Aktive” Antisense-Nukleinsäuren
sind Antisense-RNA-Moleküle, die dazu in der Lage sind,
selektiv mit einem negativen Regulator der Aktivität eines
Nukleinsäuremoleküls, das für ein Polypeptid
mit wenigstens 80% Sequenzidentität mit dem aus der Gruppe
gemäß Tabelle II, Spalten 5 und/oder 7, vorzugsweise
Spalte 7, ausgewählten Polypeptid kodiert, zu hybridisieren.
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Die
Antisense-Nukleinsäure kann komplementär zu einem
ganzen negativen Regulatorstrang oder zu nur einem Teil davon sein.
Gemäß einer Ausführungsform ist das Antisense-Nukleinsäuremolekül
antisense zu einer ”nicht kodierenden Region” des
kodierenden Strangs einer für ein LTRRP oder YRP kodierenden
Nukleotidsequenz. Der Ausdruck ”nicht kodierende Region” bezieht
sich auf die kodierende Region flankierende 5'- und 3'-Sequenzen,
die nicht in Aminosäuren translatiert werden (d. h. die
auch als 5'- und 3'-untranslatierte Regionen bezeichnet werden).
Das Antisense-Nukleinsäuremolekül kann komplementär
zu nur einem Teil der nicht kodierenden Region der LTRRP- oder YRP-mRNA
sein. So kann das Antisense-Oligonukleotid zum Beispiel komplementär
zur die Translation-Startstelle der LTRRP- oder YRP-mRNA umgebenden
Region sein. Ein Antisense-Oligonukleotid kann zum Beispiel eine
Länge von etwa 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45 oder 50
Nukleotiden haben. Typischerweise enthalten die Antisense-Moleküle
der vorliegenden Erfindung eine RNA mit 60–100% Sequenzidentität
mit wenigstens 14 aufeinanderfolgenden Nukleotiden einer nicht kodierenden
Region einer der Nukleinsäuren aus Tabelle I. Vorzugsweise
beträgt die Sequenzidentität wenigstens 70%, besonders
bevorzugt wenigstens 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 98% und ganz besonders
bevorzugt 99%.
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Eine
Antisense-Nukleinsäure der Erfindung lässt sich
durch chemische Synthese und enzymatische Ligationsreaktionen unter
Anwendung von im Stand der Technik bekannnten Vorschriften konstruieren.
So kann eine Antisense-Nukleinsäure (z. B. ein Antisense-Oligonukleotid)
zum Beispiel unter Verwendung von natürlich vorkommenden
Nukleotiden oder verschieden modifizierten Nukleotiden, die so beschaffen
sind, dass sie die biologische Stabilität der Moleküle
erhöhen oder die physikalische Stabilität der
zwischen den Antisense- und Sense-Nukleinsäuren gebildeten
Duplex erhöhen, chemisch synthetisiert werden; man kann
z. B. Phosphorothioatderivate und acridinsubstituierte Nukleotide
einsetzen. Beispiele für modifizierte Nukleotide, die zur
Bildung der Antisense-Nukleinsäure verwendet werden können,
schließen 5-Fluoruracil, 5-Bromuracil, 5-Chloruracil, 5-Ioduracil,
Hypoxanthin, Xanthin, 4-Acetylcytosin, 5-(Carboxyhydroxylmethyl)uracil,
5-Carboxymethylaminomethyl-2-thiouridin, 5-Carboxymethylaminomethyluracil,
Dihydrouracil, beta-D-Galactosylcheosin, Inosin, N6-Isopentenyladenin,
1-Methylguanin, 1-Methylinosin, 2,2-Dimethylguanin, 2-Methyladenin, 2-Methylguanin,
3-Methylcytosin, 5-Methylcytosin, N6-Adenin, 7-Methylguanin, 5-Methylaminomethyluracil, 5-Methoxyaminomethyl-2-thiouracil,
beta-D-Mannosylcheosin, 5'-Methoxycarboxymethyluracil, 5-Methoxyuracil,
2-Methylthio-N6-isopentenyladenin, Uracil-5-oxyessigsäure
(v), Wybutoxosin, Pseudouracil, Cheosin, 2-Thiocytosin, 5-Methyl-2-thiouracil,
2-Thiouracil, 4-Thiouracil, 5-Methyluracil, Uracil-5-oxyessigsäuremethylester,
5-Methyl-2-thiouracil, 3-(3-Amino-3-N-2-carboxypropyl)uracil, (acp3)w
und 2,6-Diaminopurin ein. Alternativ dazu kann man die Antisense-Nukleinsäure
biologisch mit einem Expressionsvektor herstellen, in den eine Nukleinsäure
in einer Antisense-Richtung subkloniert wurde (d. h. die von der
insertierten Nukleinsäure transkribierte RNA hat eine Antisense-Orientierung
zu einer betreffenden Target-Nukleinsäure, im nächsten Unterabschnitt
eingehender beschrieben).
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Gemäß noch
einer anderen Ausführungsform handelt es sich bei dem Antisense-Nukleinsäuremolekül der
Erfindung um ein alpha-anomeres Nukleinsäuremolekül.
Ein alpha-anomeres Nukleinsäuremolekül bildet spezifisch
doppelsträngige Hybride mit komplementärer RNA,
bei welchen, im Gegensatz zu den gewöhnlichen b-Einheiten,
die Stränge parallel zueinander verlaufen (Gaultier
et al., Nucleic Acids. Res. 15, 6625 (1987)). Das Antisense-Nukleinsäuremolekül
kann auch ein 2'-o-Methylribonukleotid (Inoue et al., Nucleic Acids
Res. 15, 6131 (1987)) oder ein chimäres RNA-DNA-Analogon
(Inoue et al., FEBS Lett. 215, 327 (1987)) enthalten.
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Die
Antisense-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung werden
typischerweise an eine Zelle verabreicht oder in situ erzeugt, so
dass sie mit zellulärer mRNA und/oder genomischer DNA hybridisieren
oder daran binden. Die Hybridisierung kann durch herkömmliche Nukleotidkomplementarität
unter Bildung eines stabilen Duplex erfolgen oder, zum Beispiel
im Fall eines Antisense-Nukleinsäuremoleküls,
das an DNA-Duplexe bindet, über spezifische Wechselwirkungen
in der großen Furche der Doppelhelix. Das Antisense-Molekül
kann so modifiziert sein, dass es spezifisch an einen Rezeptor oder
ein auf einer ausgewählten Zelloberfläche exprimiertes
Antigen bindet, z. B. indem man das Antisense-Nukleinsäuremolekül
an ein Peptid oder einen Antikörper bindet, das/der an
einen Zelloberflächenrezeptor oder -antigen bindet. Das
Antisense-Nukleinsäuremolekül kann auch mit den
hier beschriebenen Vektoren an Zellen verabreicht werden. Um ausreichende
intrazelluläre Konzentrationen der Antisense-Moleküle
zu erreichen, sind Vektorkonstrukte, in denen sich das Antisense-Nukleinsäuremolekül
unter der Kontrolle eines starken prokaryontischen, viralen oder
eukaryontischen (einschließlich Pflanzen-)Promotors befindet,
bevorzugt.
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Als
Alternative zu Antisense-Polynukleotiden kann man Ribozyme, Sense-Polynukleotide
oder doppelsträngige RNA (dsRNA) einsetzen, um die Expression
eines LTRRP- oder YRP-Polypeptids zu reduzieren. Mit ”Ribozym” ist
ein katalytisches Enzym auf RNA-Basis mit Ribonukleaseaktivität
gemeint, das dazu in der Lage ist, eine einzelsträngige
Nukleinsäure, wie eine mRNA, zu der es eine komplementäre
Region aufweist, zu spalten. Ribozyme (z. B. in
Haselhoff
und Gerlach, Nature 334, 585 (1988), beschriebene Hammerkopf-Ribozyme)
lassen sich verwenden, um LTRRP- oder YRP-mRNA-Transkripte katalytisch
zu spalten und somit die Translation von LTRRP- oder YRP-mRNA zu
inhibieren. Ein Ribozym mit Spezifität für eine
für das LTRRP oder YRP kodierende Nukleinsäure
lässt sich auf Grundlage der wie hier offenbarten Nukleotidsequenz
einer LTRRP- oder YRP-cDNA oder auf Grundlage einer gemäß in
der vorliegenden Erfindung gelehrter Methoden isolierten heterologen
Sequenz entwickeln. So kann man zum Beispiel ein Derivat einer Tetrahymena
L-19 IVS-RNA konstruieren, bei der die Nukleotidsequenz des aktiven
Zentrums komplementär zur zu spaltenden Nukleotidsequenz
in einer für das LTRRP oder YRP kodierenden mRNA ist, siehe
z. B. die
US-Patentschriften Nr.
4,987,071 und
5,116,742 an
Cech et al. Alternativ dazu kann man mit LTRRP- oder YRP-mRNA eine
katalytische RNA mit einer spezifischen Ribonukleaseaktivität
aus einem Pool von RNA-Molekülen selektieren, siehe z.
B.
Bartel D., und Szostak J. W., Science 261, 1411 (1993).
Bei bevorzugten Ausführungsformen enthält das
Ribozym einen Teil mit wenigstens 7, 8, 9, 10, 12, 14, 16, 18 oder
20 Nukleotiden und besonders bevorzugt 7 oder 8 Nukleotiden, der
100% komplementär zu einem Teil der Target-RNA ist. Methoden
zur Herstellung von Ribozymen sind dem Fachmann bekannt, siehe z.
B. die
US-Patentschriften Nr.
6,025,167 ;
5,773,260 und
5,496,698 .
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Der
Ausdruck ”dsRNA” bezieht sich, so wie er hier
verwendet wird, auf RNA-Hybride, die zwei Stränge RNA umfassen.
Die dsRNAs können in der Struktur linear oder zirkulär
sein. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform
ist die dsRNA spezifisch für ein Polynukleotid, das entweder
für das Polypeptid gemäß Tabelle II oder
ein Polypeptid mit wenigstens 70% Sequenzidentität mit
einem Polypeptid gemäß Tabelle II kodiert. Die hybridisierenden
RNAs können im Wesentlichen oder vollständig komplementär
sein. Mit ”im Wesentlichen komplementär” ist
gemeint, dass, wenn die beiden hybridisierenden RNAs unter Verwendung
des BLAST-Programms wie oben beschrieben optimal ausgerichtet sind,
die hybridisierenden Teile wenigstens 95% komplementär
sind. Vorzugsweise hat die dsRNA eine Länge von wenigstens
100 Basenpaaren. Typischerweise haben die hybridisierenden RNAs
die gleiche Länge, ohne überhängende
5'- oder 3'-Enden und ohne Lücken. Es können jedoch
bei den Methoden der Erfindung dsRNAs mit 5'- oder 3'-Überhängen
von bis zu 100 Nukleotiden verwendet werden.
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Die
dsRNA kann Ribonukleotide oder Ribonukleotidanaloga wie 2'-O-Methyl-ribosylreste
oder Kombinationen davon enthalten, siehe z. B. die
US-Patentschriften Nr. 4,130,641 und
4,024,222 . Eine dsRNA-Polyriboinosinsäure:Polyribocytidylsäure
ist in der
US-Patentschrift 4,283,393 beschrieben.
Methoden zur Herstellung und Anwendung von dsRNA sind im Stand der
Technik bekannt. Eine Methode beinhaltet die gleichzeitige Transkription
von zwei komplementären DNA-Strängen entweder
in vivo oder in einer einzelnen in-vitro-Reaktionsmischung, siehe
z. B. die
US-Patentschrift Nr.
5,795,715 . Gemäß einer Ausführungsform
kann dsRNA direkt durch Standard-Transformationsvorschriften in
eine Pflanze oder Pflanzenzelle eingeführt werden. Alternativ
dazu kann dsRNA in einer Pflanzenzelle exprimiert werden, indem
man zwei komplementäre RNAs transkribiert.
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Andere
Methoden zur Inhibierung der endogenen Genexpression wie die Tripelhelixbildung
(
Moser et al., Science 238, 645 (1987), und
Cooney
et al., Science 241, 456 (1988)) und Kosuppression (
Napoli
et al., The Plant Cell 2, 279 (1990)) sind im Stand der
Technik bekannt. Teil-cDNAs und vollständige cDNAs wurden für
die Kosuppression von endogenen Pflanzengenen verwendet, siehe z.
B. die
US-Patentschriften Nr. 4,801,340 ,
5,034,323 ,
5,231,020 , und
5,283,184 ;
Van der Kroll et
al., The Plant Cell 2, 291, (1990);
Smith et al.,
Mol. Gen. Genetics 224, 477 (1990), und
Napoli
et al., The Plant Cell 2, 279 (1990).
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Man
nimmt an, dass bei der Sense-Suppression durch die Einführung
eines Sense-Polynukleotids die Transkription des entsprechenden
Target-Gens blockiert wird. Das Sense-Polynukleotid hat eine Sequenzidentität
von wenigstens 65% mit dem Gen oder der RNA der Target-Pflanze.
Vorzugsweise beträgt die prozentuale Identität
wenigstens 80%, 90%, 95% oder mehr. Das eingeführte Sense-Polynukleotid
braucht, bezogen auf das Target-Gen oder -Transkript, nicht die
volle Länge aufzuweisen. Vorzugsweise hat das Sense-Polynukleotid
eine Sequenzidentität von wenigstens 65% mit wenigstens
100 aufeinanderfolgenden Nukleotiden einer der wie in Tabelle I,
Anwendung Nr. 1 gezeigten Nukleinsäuren. Die Identitätsregionen
können Introns und/oder Exons und nicht translatierte Regionen
umfassen. Das eingeführte Sense-Polynukleotid kann transient
in der Pflanzenzelle vorhanden sein oder stabil in ein Pflanzenchromosom
oder ein extrachromosomales Replikon integriert sein.
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Ein
weiterer Gegenstand der Erfindung ist ein Expressionsvektor, der
ein Nukleinsäuremolekül umfasst, welches ein Nukleinsäuremolekül,
ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus:
- (a)
einem Nukleinsäuremolekül, das für das
in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1 gezeigte Polypeptid
kodiert;
- (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr. 1,
gezeigten Nukleinsäuremolekül;
- (c) einem Nukleinsäuremolekül, das, als Folge
der Degeneration des genetischen Kodes, von einer in Spalte 5 oder
7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein kann
und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens
30% Identität, vorzugsweise wenigstens 40%, 50%, 60%, 70%,
75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% mit der Nukleinsäuremolekülsequenz
eines Polynukleotids, welches das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle
I gezeigte Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine
erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung, einen
erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das wenigstens 30% Identität, vorzugsweise wenigstens
40%, 50%, 60%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%,
99,5%, mit der Aminosäuresequenz des durch das Nukleinsäuremolekül
von (a), (b), (c) oder (d) kodierten Polypeptids hat und die durch
ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid umfassendes
Nukleinsäuremolekül wiedergegebene Aktivität
hat und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (f) einem Nukleinsäuremolekül, das mit einem
Nukleinsäuremolekül von (a), (b), (c), (d) oder
(e) unter stringenten Hybridisierungsbedingungen hybridisiert und,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen
Antikörpern gegen ein durch eines der Nukleinsäuremoleküle
von (a), (b), (c), (d), (e) oder (f) kodiertes Polypeptid isoliert
werden kann und die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle I,
Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polynukleotid umfassendes Nukleinsäuremolekül
wiedergegebene Aktivität hat;
- (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder eines oder mehrere
der wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigten Polypeptidmotive umfasst
und vorzugsweise die durch ein ein wie in Spalte 5 von Tabelle II
oder IV gezeigtes Polypeptid umfassendes Protein wiedergegebene Aktivität
hat;
- (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II
gezeigtes Protein wiedergegebene Aktivität hat und, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verleiht;
- (j) einem Nukleinsäuremolekül, welches ein
Polynukleotid umfasst, das man erhält, indem man eine cDNA-Bibliothek
oder eine genomische Bibliothek unter Verwendung der Primer aus
Spalte 7 von Tabelle III amplifiziert, und zum Beispiel die Aktivität
aufweist, die durch ein Protein, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle
II oder IV gezeigtes Polypetid umfasst, wiedergegeben wird; und
- (k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screening
einer geeigneten Nukleinsäure-Bibliothek, insbesondere
einer cDNA-Bibliothek und/oder einer genomischen Bibliothek, unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, die eine
komplementäre Sequenz eines Nukleinsäuremoleküls
von (a) oder (b) umfasst, oder mit einem Fragment davon mit wenigstens
15 nt, vorzugsweise 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt, 500 nt,
750 oder 1000 nt, eines Nukleinsäuremoleküls komplementär
zu einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz,
die für ein Polypeptid mit der durch ein ein wie in Spalte
5 von Tabelle II, Anwendung Nr. 1, gezeigtes Polypeptid umfassendes
Protein wiedergegebenen Aktivität kodiert, erhältlich
ist, umfasst.
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Die
Erfindung stellt weiterhin einen isolierten rekombinanten Expressionsvektor
bereit, der eine für LTRRP oder YRP kodierende Nukleinsäure
wie oben beschrieben enthält, wobei die Expression des
Vektors bzw. der für LTRRP oder YRP kodierenden Nukleinsäure
in einer Wirtszelle zu einem erhöhten Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen erwähnten Ertragsmerkmal, verglichen mit dem entsprechenden,
z. B. nicht tranformierten, Wildtyp der Wirtszelle, führt.
So, wie er hier verwendet wird, bezieht sich der Ausdruck ”Vektor” auf
ein Nukleinsäuremolekül, das dazu in der Lage
ist, eine andere Nukleinsäure, an die es gebunden ist,
zu transportieren. Ein Typ von Vektor ist ein ”Plasmid”,
was sich auf eine zirkuläre doppelsträngige DNA-Schleife bezieht,
in die zusätzliche DNA-Segmente ligiert werden können.
Ein anderer Vektortyp ist ein viraler Vektor, bei dem zusätzliche
DNA-Segmente in das virale Genom ligiert werden können.
Weitere mögliche Typen von Vektoren sind linearisierte
Nukleinsäuresequenzen wie Transposone, bei denen es sich
um Teile von DNA handelt, die sich kopieren und insertieren können.
Es wurden 2 Typen von Transposonen gefunden: einfache Transposone,
die als Insertionssequenzen bekannt sind, und zusammengesetzte Transposone,
die mehrere Gene zusätzlich zu den für die Transposition
erforderlichen Genen aufweisen können. Bestimmte Vektoren sind
zu einer autonomen Replikation in einer Wirtszelle, in die sie eingeführt
wurden, fähig (z. B. bakterielle Vektoren mit einem bakteriellen
Replikationsursprung und episomale Säugetiervektoren).
Andere Vektoren (z. B. nicht-episomale Säugetiervektoren)
werden bei der Einführung in eine Wirtszelle in das Genom
der Wirtszelle integriert und werden somit zusammen mit dem Wirtsgenom
repliziert. Außerdem sind bestimmte Vektoren dazu fähig,
die Expression von Genen, mit denen sie operativ verbunden sind,
zu steuern. Solche Vektoren werden hier als ”Expressionsvektoren” bezeichnet.
Im Allgemeinen liegen Expressionsvektoren, die bei rekombinanten
DNA-Techniken von Nutzen sind, häufig in Form von Plasmiden
vor. In der vorliegenden Beschreibung können ”Plasmid” und ”Vektor” austauschbar
verwendet werden, da es sich bei dem Plasmid um die am häufigsten
verwendete Form von Vektor handelt. Die Erfindung soll jedoch auch
solche anderen Formen von Expressionsvektoren wie virale Vektoren
(z. B. replikationsdefektive Retroviren, Adenoviren und adenoassoziierte
Viren) einschließen, die äquivalente Funktionen
erfüllen.
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Eine
Pflanzen-Expressionskassette enthält vorzugsweise regulatorische
Sequenzen, die dazu in der Lage sind, die Genexpression in Pflanzenzellen
zu steuern und die operativ gebunden sind, so dass jede Sequenz
ihre Funktion erfüllen kann, zum Beispiel die Terminierung
der Transkription durch Polyadenylierungssignale. Bevorzugte Polyadenylierungssignale
sind die, die aus Agrobacterium tumefaciens-t-DNA stammen, wie das
als Octopinsynthase bekannte Gen 3 des Ti-Plasmids pTiACH5 (Gielen
et al., EMBO J. 3, 835 1(984)) oder funktionelle Äquivalente
davon, es eignen sich jedoch auch alle anderen Terminatoren, die
in Pflanzen funktionell aktiv sind. Da die Pflanzengenexpression
sehr häufig nicht auf die transkriptionellen Ebenen beschränkt
ist, enthält eine Pflanzenexpressionskassette vorzugsweise
andere operativ gebundene Sequenzen wie Translations-Enhancer wie
z. B. die Overdrive-Sequenz, die die 5'-untranslatierte Leitsequenz
aus dem Tabakmosaikvirus enthält und das Protein:RNA-Verhältnis
verbessert (Gallie et al., Nucl. Acids Research 15, 8693
(1987)).
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Die
Pflanzengenexpression muss operativ mit einem geeigneten Promotor
verbunden sein, der für die Genexpression in einer zeit-,
zell oder gewebespezifischen Weise verantwortlich ist. Bevorzugt
sind Promotoren, die für eine konstitutive Expression (
Benfey
et al., EMBO J. 8, 2195 (1989)) sorgen, wie die, die sich
von Pflanzenviren wie 35S CaMV (
Franck et al., Cell 21,
285 (1980)) oder 19S CaMV (siehe auch
US-Patentschrift Nr. 5352605
und PCT-Anmeldung
Nr.
WO 84/02913 ) ableiten,
oder Pflanzenpromotoren wie die aus der kleinen Untereinheit von
Rubisco, beschrieben in der
US-Patentschrift
Nr. 4,962,028 .
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Zusätzliche
vorteilhafte regulatorische Sequenzen befinden sich zum Beispiel
in Pflanzenpromotoren wie CaMV/35S (
Franck et al., Cell
21 285 (1980)), PRP1 (
Ward et al., Plant. Mol.
Biol. 22, 361 (1993)), SSU, OCS, lib4, usp, STLS1, B33,
LEB4, nos oder im Ubiquitin-, Napin- oder Phaseolin-Promotor. Ebenfalls
vorteilhaft in diesem Zusammenhang sind induzierbare Promotoren
wie die in
EP 388 186 (benzylsulfonamidinduzierbar),
(
Gatz et al., Plant J. 2, 397 (1992) (tetracyclininduzierbar),
EP-A-0 335 528 (abszisinsäureinduzierbar) oder
WO 93/21334 (ethanol- oder
cyclohexenolinduzierbar) beschriebenen Promotoren. Weitere brauchbare Pflanzenpromotoren
sind der zytoplasmatische FBPase-Promotor oder der ST-LSI-Promotor
der Kartoffel (
Stockhaus et al., EMBO J. 8, 2445 (1989)),
der Phosphoribosylpyrophosphatamidotransferase-Promotor von Glycine
max (Genbank Zugangs-Nr. U87999) oder der in
EP-A-0 249 676 beschriebene
knotenspezifische Promotor. Weitere besonders vorteilhafte Promotoren
sind samenspezifische Promotoren, die für Monokotyledone
oder Dikotyledone verwendet werden können und in
US 5,608,152 (Napin-Promotor
aus Raps),
WO 98/45461 (Phaseolin-Promotor
aus Arabidopsis),
US 5,504,200 (Phaseolin-Promotor
aus Phaseolus vulgaris),
WO
91/13980 (Bce4-Promotor aus Brassica) und
Baeumlein
et al., Plant J., 2 (2), 233 (1992) (LEB4-Promotor aus
Leguminosen) beschrieben sind. Diese Promotoren eignen sich für
dikotyledone Pflanzen. Die folgenden Promotoren eignen sich zum
Beispiel für Monokotyledone: der lpt-2- oder lpt-1-Promotor
aus Gerste (
WO 95/15389 und
WO 95/23230 ) oder der Hordein-Promotor
aus Gerste. Andere brauchbare Promotoren sind in
WO 99/16890 beschrieben. Im Prinzip
können alle natürlichen Promotoren mit ihren regulatorischen
Sequenzen wie die obenerwähnten für das neue Verfahren
verwendet werden. Es ist außerdem möglich und
vorteilhaft, zusätzlich synthetische Promotoren einzusetzen.
-
Das
Genkonstrukt kann auch weitere Gene umfassen, die in die Organismen
zu insertieren sind und die zum Beispiel an der Toleranz gegenüber
Stress und der Erhöhung des Ertrags beteiligt sind. Es
ist möglich und vorteilhaft, regulatorische Gene wie Gene
für Induktoren, Repressoren oder Enzyme, die durch ihrer
enzymatische Aktivität in die Regulation eingreifen, oder
eines oder mehrere oder alle Gene eines Biosynthesepfades in Wirtsorganismen
zu insertieren und exprimieren. Diese Gene können vom Ursprung
her heterolog oder homolog sein. Die insertierten Gene können
ihren eigenen Promotor haben oder sich ansonsten unter der Kontrolle
des gleichen Promotors wie die Sequenzen der Nukleinsäure
von Tabelle I oder ihrer Homologe befinden. Das Genkonstrukt umfasst
vorteilhafterweise, für die Expression der anderen vorhandenen
Gene, zusätzliche 3'- und/oder 5'-terminale regulatorische
Sequenzen zur Steigerung der Expression, die je nach ausgewähltem
Wirtsorganismus und Gen oder ausgewählten Genen für
eine optimale Expression ausgewählt sind.
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Diese
regulatorischen Sequenzen sollen wie oben erwähnt eine
spezifische Expression der Gene und der Proteinexpression ermöglichen.
Dies kann je nach Wirtsorganismus zum Beispiel bedeuten, dass das
Gen erst nach einer Induktion exprimiert oder überexprimiert
wird, oder dass es sofort exprimiert und/oder überexprimiert
wird. Die regulatorischen Sequenzen oder Faktoren können
außerdem vorzugsweise eine vorteilhafte Wirkung auf die
Expression der eingeführten Gene haben und sie somit erhöhen.
Es ist auf diese Weise möglich, die regulatorischen Elemente
vorteilhaft auf der Ebene der Transkription zu verstärken,
indem man starke Transkriptionssignale wie Promotoren und/oder Enhancer
einsetzt. Zusätzlich ist es auch möglich, die
Translation zu verstärken, indem man zum Beispiel die Stabilität
der mRNA verbessert.
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Andere
bevorzugte Sequenzen für eine Verwendung in Pflanzengenexpressionskassetten
sind Erkennungssequenzen, die benötigt werden, um das Genprodukt
in sein entsprechendes Zellkompartiment (ein Übersichtsartikel
findet sich bei Kermode, Crit. Rev. Plant Sci. 15 (4), 285
(1996) und den darin angeführten Literaturstellen)
wie die Vakuole, den Kern, alle Typen von Plastiden wie Amyloplaste,
Chloroplaste, Chromoplaste, den extrazellulären Raum, Mitochondrien,
das endoplasmatische Retikulum, Ölkörperchen,
Peroxisome und andere Kompartimente von Pflanzenzellen zu lenken.
Die Pflanzengenexpression kann auch durch einen induzierbaren Promotor
(ein Übersichtsartikel findet sich bei Gatz, Annu.
Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 48, 89 (1997) begünstigt
werden. Chemisch induzierbare Promotoren sind dann insbesondere
geeignet, wenn die Genexpression auf eine zeitspezifische Weise
erfolgen soll.
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In
Tabelle VI sind mehrere Beispiele für Promotoren aufgeführt,
die zur Regulation der Transkription der kodierenden Nukleinsäuresequenzen
der vorliegenden Erfindung verwendet werden können. Tab. VI: Beispiele für gewebespezifische
und induzierbare Promotoren in Pflanzen
| Expression | Referenz |
| Cor78 – kälte-,
dürre-, salz-, ABA-, wundinduzierbar | Ishitani,
et al., Plant Cell 9, 1935 (1997), Yamaguchi-Shinozaki
und Shinozaki, Plant Cell 6, 251 (1994) |
| Rci2A – kälte-,
dehydratationsinduzierbar | Capel
et al., Plant Physiol 115, 569 (1997) |
| Rd22 – Dürre,
Salz | Yamaguchi-Shinozaki
und Shinozaki, Mol. Gen. Genet. 238, 17 (1993) |
| Cor15A – Kälte,
Dehydratation, ABA | Baker
et al., Plant Mol. Biol. 24, 701 (1994) |
| GH3 – auxininduzierbar | Liu
et al., Plant Cell 6, 645 (1994) |
| ARSK1 – Wurzel,
salzinduzierbar | Hwang
und Goodman, Plant J. 8, 37 (1995) |
| PtxA – Wurzel,
salzinduzierbar | GenBank
Zugangsnr. X67427 |
| SbHRGP3 – wurzelspezifisch | Ahn
et al., Plant Cell 8, 1477 (1998). |
| KST1 – wächterzellenspezifisch | Plesch
et al., Plant Journal. 28(4), 455 – (2001) |
| KAT1 – wächterzellenspezifisch | Plesch
et al., Gene 249, 83 (2000), Nakamura et al., Plant
Physiol. 109, 371 (1995) |
| salicylsäureinduzierbar | PCT-Anmeldung
Nr. WO 95/19443
|
| tetracyclininduzierbar | Gatz
et al., Plant J. 2, 397 (1992) |
| ethanolinduzierbar | PCT-Anmeldung
Nr. WO 93/21334
|
| pathogeninduzierbar
PRP1 | Ward
et al., Plant. Mol. Biol. 22, 361 – (1993) |
| hitzeinduzierbar
hsp80 | US-Patentschrift Nr. 5,187,267 |
| kälteinduzierbar
alpha-Amylase | PCT-Anmeldung
Nr. WO 96/12814
|
| wundinduzierbar
pinII | europäische Patentschrift
Nr. 375 091 |
| RD29A – salzinduzierbar | Yamaguchi-Shinozalei
et al. Mol. Gen. Genet. 236, 331 (1993) |
| plastidspezifische
virale RNA-Polymerase | PCT-Anmeldung
Nr. WO 95/16783 , PCT-Anmeldung
Nr. WO 97/06250
|
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Andere
Promotoren, z. B. der Superpromotor (
Ni et al., Plant Journal
7, 661 (1995)), der Ubiquitin-Promotor (
Callis
et al., J. Biol. Chem., 265, 12486 (1990);
US 5,510,474 ;
US 6,020,190 ;
Kawalleck et
al., Plant. Molecular Biology, 21, 673 (1993)) oder der
34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) haben sich
in ähnlicher Weise als brauchbar für die vorliegende
Erfindung erwiesen und sind dem Fachmann bekannt. Promotoren mit
Entwicklungsstadiumpreferenz werden vorzugsweise in bestimmten Entwicklungsstadien
exprimiert. Gewebe- und organbevorzugte Promotoren schließen
die ein, die vorzugsweise in bestimmten Geweben oder Organen wie
Blättern, Wurzeln, Samen oder Xylem exprimiert werden.
Beispiele für gewebebevorzugte und organbevorzugte Promotoren
schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist,
fruchtbevorzugte, samenanlagenbevorzugte, in männlichen
Geweben bevorzugte, samenbevorzugte, integumentbevorzugte, knollenbevorzugte,
stielbevorzugte, perikarpbevorzugte und blattbevorzugte, stigmabevorzugte,
pollenbevorzugte, staubbeutelbevorzugte, petalbevorzugte, sepalumbevorzugte,
blütenstielbevorzugte, schotenbevorzugte, stängelbevorzugte,
wurzelbevorzugte Promotoren und dergleichen ein. Samenbevorzugte
Promotoren werden vorzugsweise während der Samenentwicklung
und/oder Keimung exprimiert. Samenbevorzugte Promotoren können
zum Beispiel embryobevorzugte, endospermbevorzugte und samenmantelbevorzugte
sein, siehe
Thompson et al., BioEssays 10, 108 (1989).
Beispiele für samenbevorzugte Promotoren schließen,
wobei diese Aufzählung nicht einschränkend ist,
Cellulosesynthase (celA), Cim1, gamma-Zein, Globulin-1, Mais 19
kD-Zein (cZ19B1), und dergleichen ein.
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Andere
für die Expressionskassetten der Erfindung brauchbare Promotoren
schließen, wobei diese Aufzählung nicht einschränkend
ist, den Promotor des Major Chlorophyll a/b Binding Protein, die
Histon-Promotoren, den Ap3-Promotor, den β-Conglycin-Promotor,
den Napin-Promotor, den Lectin-Promotor aus der Sojabohne, den 15kD-Zein-Promotor
aus Mais, den 22kD-Zein-Promotor, den 27kD-Zein-Promotor, den g-Zein-Promotor,
die Waxy-, Shrunken-1-, Shrunken-2- und Bronze-Promotoren, den Zml3-Promotor
(
US-Patentschrift Nr. 5,086,169
),
die Polygalacturonase-Promotoren (PG) aus Mais (
US-Patentschrift Nos. 5,412,085 und
5,545,546 ), und den SGB6-Promotor
(
US-Patentschrift Nr. 5,470,359 ),
sowie synthetische oder andere natürliche Promotoren ein.
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Eine
zusätzliche Flexibilität bei der Steuerung der
heterologen Genexpression in Pflanzen lässt sich durch
die Verwendung von DNA-bindenden Domänen und Reaktionselementen
aus heterologen Quellen (d. h. DNA-Bindungsdomänen aus
nicht pflanzlichen Quellen) erzielen. Ein Beispiel für
eine solche heterologe DNA-Bindungsdomaine ist die LexA-DNA-Bindungsdomäne
(Brent und Ptashne, Cell 43, 729 (1985)).
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Die
Erfindung stellt weiterhin einen rekombinanten Expressionsvektor
bereit, der ein LTRRP- oder YRP-DNA-Molekül der Erfindung
umfasst, das in einer Antisense-Orientierung in den Expressionsvektor
kloniert ist. Das heißt, das DNA-Molekül ist operativ
mit einer regulatorischen Sequenz auf eine Weise verbunden, die
die Expression (durch Transkription des DNA-Moleküls) eines
RNA-Moleküls, das antisense zu einer LTRRP- oder YRP-mRNA
ist, erlaubt. Es können regulatorische Sequenzen ausgewählt
werden, die operativ an ein Nukleinsäuremolekül
gebunden sind, das in der Antisense-Orientierung kloniert wurde,
und die die kontinuierliche Expression des Antisense-RNA-Moleküls
in verschiedenen Zelltypen steuern. So können zum Beispiel
virale Promotoren und/oder Enhancer, oder regulatorische Sequenzen
ausgewählt werden, die die konstitutive, gewebespezifische
oder zelltypspezifische Expression von Antisense-RNA steuern. Der
Antisense-Expressionsvektor kann in Form eines rekombinanten Plasmids,
Phagemids oder eines abgeschwächten Virus vorliegen, in
welchem Antisense-Nukleinsäuren unter der Kontrolle einer
hocheffizienten regulatorischen Region produziert werden. Die Aktivität
der regulatorischen Region lässt sich mit dem Zelltyp bestimmen,
in den der Vektor eingeführt wird. Eine Diskussion der
Steuerung der Genexpression mit Antisense-Genen findet sich bei Weintraub
H. et al., Reviews – Trends in Genetics, Band 1(1), 23
(1986) und Mol et al., FEBS Letters 268, 427 (1990).
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Ein
weiterer Aspekt der Erfindung betrifft isolierte LTRRP oder YRPs
und biologisch aktive Teile davon. Ein ”isoliertes” oder ”aufgereinigtes” Polypeptid
oder ein biologisch aktiver Teil davon ist frei von einigem des zellulären
Materials, wenn die Produktion durch rekombinante DNA-Techniken
erfolgte, oder chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien, wenn
es chemisch synthetisiert wurde. Der Ausdruck ”im Wesentlichen
frei von zellulärem Material” schließt
Zubereitungen von LTRRP oder YRP ein, bei denen das Polypeptid von
einigen der zellulären Komponenten der Zelle, in denen
es natürlich oder rekombinant produziert wird, abgetrennt ist.
Gemäß einer Ausführungsform schließt
der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von zellulärem
Material” Zubereitungen von LTRRP oder YRP mit weniger
als etwa 30% (Trockengewicht) an Nicht-LTRRP- oder -YRP-Material
(hier auch als ein ”kontaminierendes Polypeptid” bezeichnet),
besonders bevorzugt weniger als etwa 20% an Nicht-LTRRP- oder -YRP-Material,
weiter besonders bevorzugt weniger als etwa 10% an Nicht-LTRRP-
oder -YRP-Material, und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa
5% an Nicht-LTRRP- oder -YRP-Material, ein.
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Wird
das LTRRP oder YRP oder der biologisch aktive Teil davon rekombinant
produziert, so ist es ebenfalls vorzugsweise im Wesentlichen frei
von Kulturmedium, d. h. das Kulturmedium macht weniger als etwa
20%, besonders bevorzugt weniger als etwa 10%, und ganz besonders
bevorzugt weniger als etwa 5% des Volumens der Polypeptidzubereitung
aus. Der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von chemischen
Vorstufen oder anderen Chemikalien” schließt Zubereitungen
eines LTRRP oder YRP ein, in denen das Polypeptid von chemischen
Vorstufen oder anderen an der Synthese des Polypeptids beteiligten
Chemikalien abgetrennt ist. Gemäß einer Ausführungsform
schließt der Ausdruck ”im Wesentlichen frei von
chemischen Vorstufen oder anderen Chemikalien” Zubereitungen
eines LTRRP oder YRP mit weniger als etwa 30% (Trockengewicht) an chemischen
Vorstufen oder Nicht-LTRRP- oder -YRP-Chemikalien, besonders bevorzugt
weniger als etwa 20% an chemischen Vorstufen oder Nicht-LTRRP- oder
-YRP-Chemikalien, weiter besonders bevorzugt weniger als etwa 10%
an chemischen Vorstufen oder Nicht-LTRRP- oder -YRP-Chemikalien,
und ganz besonders bevorzugt weniger als etwa 5% an chemischen Vorstufen
oder Nicht-LTRRP- oder -YRP-Chemikalien ein. Bei bevorzugten Ausführungsformen
sind in den isolierten Polypeptiden oder biologisch aktiven Teilen
davon keine kontaminierenden Polypeptide aus dem gleichen Organismus,
aus dem das LTRRP oder YRP abgeleitet ist, vorhanden. Typischerweise
werden solche Polypeptide durch rekombinante Expression von zum
Beispiel einem S. cerevisiae-, E.coli- oder A. thaliana-, Brassica
napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-LTRRP oder -YRP
in einem Mikororganismus wie S. cerevisiae, E. coli, C. glutamicum,
Wimperntierchen, Algen, Pilzen oder Pflanzen produziert, mit der
Maßgabe, dass das Polypeptid in einem Organismus rekombinant
exprimiert wird, der sich vom Originalorganismus unterscheidet.
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Die
hier beschriebenen Nukleinsäuremoleküle, Polypeptide,
Polypeptidhomologe, Fusionspolypeptide, Primer, Vektoren und Wirtszellen
können bei einer oder mehreren der folgenden Methoden zur
Anwendung kommen: Identifizierung von S. cerevisiae, E. coli or
A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa
und verwandten Organismen; Kartierung von Genomen von mit S. cerevisiae,
E. coli verwandten Organismen; Identifizierung und Lokalisierung
von betreffenden Saccharomyces cerevisiae-, E. coli- oder A. thaliana-,
Brassica napus-, Glycine max-, Zea mays- oder Oryza sativa-Sequenzen;
Evolutionsstudien; Bestimmung der für die Funktion erforderlichen
LTRRP- oder YRP-Regionen; Modulation einer LTRRP- oder YRP-Aktivität;
Modulation des Metabolismus einer oder mehrerer Zellfunktionen;
Modulation des transmembranen Transports einer oder mehrerer Verbindungen;
Modulation des Ertrags, z. B. eines Ertragsmerkmals, zum Beispiel
der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
der Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, der Toleranz
gegenüber Dürre, der Effizienz der Wasserausnutzung,
der Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder des intrinsischen
Ertrags; und Modulation der Expression von LTRRP- oder YRP-Nukleinsäuren.
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Die
LTRRP- oder YRP-Nukleinsäuremoleküle der Erfindung
eignen sich auch für Evolutionsstudien und Polypeptidstrukturuntersuchungen.
Die metabolischen Vorgänge und Transportprozesse, bei denen
die Moleküle der Erfindung eine Rolle spielen, werden von
einer Vielzahl verschiedener prokaryontischer und eukaryontischer
Zellen genutzt; durch einen Vergleich der Sequenzen der Nukleinsäuremoleküle
der vorliegenden Erfindung mit denen, die für ähnliche
Enzyme aus anderen Organismen kodieren, kann man die evolutionären
Verwandtschaftsbeziehungen der Organismen bewerten. In ähnlicher
Weise erlaubt ein solcher Vergleich eine Abschätzung davon,
welche Regionen der Sequenz konserviert sind und welche nicht, was
dabei helfen kann, die Regionen des Polypeptids zu bestimmen, die
für die Funktion des Enzyms wesentlich sind. Diese Art
von Bestimmung ist bei Polypeptidentwicklungsstudien von Nutzen
und kann darauf hindeuten, was das Polypeptid hinsichtlich einer
Mutagenese tolerieren kann, ohne die Funktionsfähigkeit
zu verlieren.
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Eine
Manipulation der LTRRP- oder YRP-Nukleinsäuremoleküle
der Erfindung kann zur Folge haben, dass SRPs produziert werden,
die sich in ihrer Funktion von den LTRRP oder YRPs des Wildtyps
unterscheiden. Diese Polypeptide können eine verbesserte
Effizienz oder Aktivität aufweisen, in einer größeren
Anzahl als gewöhnlich in der Zelle vorhanden sein oder
eine verminderte Effizienz oder Aktivität aufweisen.
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Es
gibt eine Reihe von Mechanismen, durch die eine Abänderung
eines LTRRP oder YRP der Erfindung einen direkten Einfluss auf den
Ertrag, z. B. ein Ertragsmerkmal, zum Beispiel die Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel die Toleranz gegenüber Dürre
und/oder die Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder die Effizienz der Nährstoffausnutzung, den intrinsischen
Ertrag und/oder ein anderes erwähntes Ertragsmerkmal haben
kann.
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Die
Auswirkung der genetischen Modifikation in Pflanzen auf den Ertrag,
z. B. ein Ertragsmerkmal, zum Beispiel die Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel die Toleranz gegenüber
Dürre und/oder die Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen und/oder die Effizienz der Nährstoffausnutzung,
den intrinsischen Ertrag und/oder ein anderes erwähntes
Ertragsmerkmal lässt sich abschätzen, indem man
die modifizierte Pflanze unter weniger als geeigneten Bedingungen
heranzieht und dann die Wachstumscharakteristika und/oder den Metabolismus
der Pflanze analysiert. Solche Analysetechniken sind dem Fachmann
gut bekannt und schließen Trockengewicht, Frischgewicht,
Polypeptidsynthese, Kohlenhydratsynthese, Lipidsynthese, Evapotranspirationsraten,
allgemeine Erträge an Pflanze und/oder Erntegut, Blühleistung,
Reproduktion, Samenansatz, Wurzelwachstum, Respirationsraten, Photosyntheseraten
usw. ein (Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory
Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17; Rehm
et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery
and purification, Seite 469–714, VCH: Weinheim; Belter
P. A. et al., 1988, Bioseparations: downstream processing for biotechnology,
John Wiley and Sons; Kennedy J. F., und Cabral
J. M. S., 1992, Recovery processes for biological materials, John
Wiley and Sons; Shaeiwitz J. A. und Henry J. D.,
1988, Biochemical separations, in Ulmann's Encyclopedia of Industrial
Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim;
und Dechow F. J., 1989, Separation and purification techniques
in biotechnology, Noyes Publications).
-
So
kann man zum Beispiel Hefe-Expressionsvektoren, die die hier offenbarten
Nukleinsäuren oder Fragmente davon umfassen, unter Anwendung
von Standardprotokollen konstruieren und in S. cerevisiae transformieren.
Die erhaltenen transgenen Zellen können dann auf Erzeugung
oder Veränderung ihres Ertrages, z. B. ihrer Ertragsmerkmale,
zum Beispiel ihrer Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel ihrer Toleranz gegenüber Dürre und/oder
ihrer Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
ihrer Effizienz der Nährstoffausnutzung, ihres intrinsischen
Ertrags und/oder eines anderen erwähnten Ertragsmerkmals,
untersucht werden. In ähnlicher Weise können Pflanzen-Expressionsvektoren,
die die hier offenbarten Nukleinsäuren oder Fragmente davon
umfassen, unter Anwendung von Standardprotokollen konstruiert und
in eine geeignete Pflanzenzelle wie Arabidopsis, Soja, Raps, Mais,
Baumwolle, Reis, Weizen, Medicago truncatula usw. transformiert
werden. Die erhaltenen transgenen Zellen und/oder daraus abgeleiteten
Pflanzen können dann auf Erzeugung oder Veränderung
ihres Ertrages, z. B. ihrer Ertragsmerkmale, zum Beispiel ihrer Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel ihrer
Toleranz gegenüber Dürre und/oder ihrer Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder ihrer Effizienz
der Nährstoffausnutzung, ihres intrinsischen Ertrags und/oder
eines anderen erwähnten Ertragsmerkmals, untersucht werden.
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Die
Entwicklung eines oder mehrerer Gene gemäß Tabelle
I, die für das LTRRP oder YRP von Tabelle II der Erfindung
kodieren, kann auch zu LTRRP oder YRPs mit abgeänderten
Aktivitäten führen, was eine indirekte und/oder
direkte Auswirkung auf die Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress von Algen, Pflanzen, Wimperntierchen oder Pilzen oder
anderen Mikroorganismen wie C. glutamicum hat.
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Darüber
hinaus kann man mit den hier offenbarten Sequenzen oder Fragmenten
davon Knockout-Mutationen in den Genomen verschiedener Organismen
wie Bakterien, Säugetierzellen, Hefezellen und Pflanzenzellen
produzieren (
Girke, T., The Plant Journal 15, 39 (1998)).
Die erhaltenen Knockout-Zellen können dann auf ihre Fähigkeit
bzw. Kapazität zur Erhöhung des Ertrags, z. B.
zur Erhöhung eines Ertragsmerkmals, zum Beispiel zur Steigerung
der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
zur Erhöhung der Toleranz gegenüber Dürre
und/oder der Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung,
zur Erhöhung des intrinsischen Ertrags und/oder eines anderen
erwähnten Ertragsmerkmals, ihre Reaktion auf verschiedene
Bedingungen von abiotischem Umweltstress und die Auswirkung auf
den Phänotyp und/oder Gentyp der Mutation untersucht werden.
Zu anderen Methoden der Gendesaktivierung siehe die
US-Patentschrift Nr. 6,004,804 und
Puttaraju
et al., Nature Biotechnology 17, 246 (1999).
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Die
obenerwähnten Mutagenesestrategien für LTRRP oder
YRPs, die zu einem erhöhten Ertrag führen, z.
B. zur Erhöhung eines Ertragsmerkmals, zum Beispiel zur
Steigerung der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel zur Erhöhung der Toleranz gegenüber
Dürre und/oder der Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen und/oder zur Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung,
zur Erhöhung des intrinsischen Ertrags und/oder zur Erhöhung
eines anderen erwähnten Ertragsmerkmals, sollen nicht einschränkend
sein; Variationen dieser Strategien werden für den Fachmann
offensichtlich sein. Durch Anwendung solcher Strategien und unter
Einbau der hier offenbarten Mechanismen können die Nukleinsäure-
und Polypeptidmoleküle der Erfindung eingesetzt werden,
um Algen, Wimperntierchen, Pflanzen, Pilze oder andere Mikroorganismen
wie C. glutamicum, die mutierte LTRRP- oder YRP-Nukleinsäure-
und Polypeptidmoleküle exprimieren, zu erzeugen, so dass
die Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder
der Ertrag verbessert wird.
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Die
vorliegende Erfindung stellt außerdem Antikörper
bereit, die spezifisch an ein durch eine hier beschriebene Nukleinsäure
kodiertes LTRRP oder YRP oder einen Teil davon binden. Antikörper
lassen sich nach vielen gut bekannten Methoden herstellen (siehe
z. B. Harlow and Lane, "Antibodies; A Laboratory
Manual", Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor,
New York, (1988)). Kurz gesagt kann aufgereinigtes Antigen
einem Tier in einer Menge und in zeitlichen Abständen,
die ausreichen, um eine Immunreaktion auszulösen, injiziert
werden. Antikörper können entweder direkt aufgereinigt
werden, oder man kann aus dem Tier Milzzellen gewinnen. Die Zellen
können dann mit einer unsterblichen Zelllinie fusioniert
und auf Antikörpersekretion gescreent werden. Mit den Antikörpern
kann man Bibliotheken von Nukleinsäureklonen auf das Antigen sezernierende
Zellen screenen. Diese positiven Klone können dann sequenziert
werden. Siehe zum Beispiel Kelly et al., Bio/Technology
10, 163 (1992); Bebbington et al., Bio/Technology
10, 169 (1992).
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Die
Begriffe ”selektiv binden” und ”spezifisch
binden” beziehen sich beim Polypeptid auf eine Bindungsreaktion,
die in Gegenwart des Polypeptid in einer heterogenen Population
von Polypeptiden und anderen Biologika determinativ ist. Somit binden
unter festgelegten Immunoassaybedingungen die spezifizierten, an
ein bestimmtes Polypeptid gebundenen Antikörper nicht in
signifikanter Menge an andere in der Probe vorhandene Polypeptide.
Für eine selektive Bindung eines Antikörpers unter
solchen Bedingungen kann ein Antikörper erforderlich sein,
der auf Basis seiner Spezifität für ein bestimmtes
Polypeptid ausgewählt wurde. Für die Auswahl von
selektiv an ein bestimmtes Polypeptid bindenden Antikörpern
stehen verschiedene Immunoassayformate zur Verfügung. So
werden zum Beispiel Festphasen-ELISA-Immunoassays routinemäßig
zur Selektion von mit einem Polypeptid selektiv immunreaktiven Antikörpern
eingesetzt. Siehe Harlow und Lane, "Antibodies,
A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Publications,
New York, (1988) für eine Beschreibung von Immunoassayformaten
und Bedingungen, die angewendet werden können, um eine
selektive Bindung zu bestimmen.
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In
einigen Fällen ist es wünschenswert, monoklonale
Antikörper aus verschiedenen Wirten herzustellen. Eine
Beschreibung von Techniken zur Herstellung solcher monoklonalen
Antiköper findet sich in Stites et al., Hrsg., "Basic
and Clinical Immunology," (Lange Medical Publications,
Los Altos, Kalif., 4. Auflage) und den darin angeführten
Literaturstellen, und in Harlow und Lane, "Antibodies,
A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Publications,
New York, (1988).
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Die
Genexpression in Pflanzen wird reguliert durch die Wechselwirkung
von Proteintranskriptionsfaktoren mit spezifischen Nukleotidsequenzen
innerhalb der regulatorischen Region eines Gens. Ein Beispiel für Transkriptionsfaktoren
sind Polypeptide, die Zinkfingermotive (ZF-Motive) enthalten. Jedes
ZF-Modul ist ungefähr 30 Aminosäuren lang und
um ein Zinkion herum gefaltet. Die DNA-Erkennungsdomäne
eines ZF-Proteins ist eine a-helikale Struktur, die sich in die
große Furche der DNA-Doppelhelix einschiebt. Das Modul
enthält drei Aminosäuren, die an die DNA binden,
wobei jede Aminosäure mit einem einzelnen Basenpaar in
der Target-DNA-Sequenz in Kontakt steht. ZF-Motive sind in einer
modular wiederholten Weise unter Ausbildung eines Satzes von Fingern,
die eine benachbarte DNA-Sequenz erkennen, angeordnet. So erkennt
zum Beispiel ein dreifingriges ZF-Motiv 9 Bp an DNA. Es wurde gezeigt,
dass Hunderte von Proteinen ZF-Motive enthalten, mit zwischen 2
und 37 ZF-Modulen in jedem Protein (
Isalan M. et al., Biochemistry
37 (35), 12026 (1998);
Moore M. et al., Proc. Natl.
Acad. Sci. USA 98 (4), 1432 (2001) und
Moore M.
et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 (4), 1437 (2001);
US-Patentschriften US 6,007,988 und
US 6,013,453 ).
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Die
regulatorische Region eines Pflanzengens enthält viele
kurze DNA-Sequenzen (cis-acting elements), die als Erkennungsdomänen
für Transkriptionsfaktoren einschließlich ZF-Proteinen
dienen. Ähnliche Erkennungsdomänen in verschiedenen
Genen ermöglichen die koordinierte Expression mehrerer
für Enzyme in einem metabolischen Pfad kodierender Gene
durch gemeinsame Transkriptionsfaktoren. Durch Variationen bei den
Erkennungsdomänen zwischen Mitgliedern einer Genfamilie
kommt es zu Unterschieden bei der Genexpression in der gleichen
Genfamilie, zum Beispiel zwischen Geweben und Entwicklungsstadien
und als Reaktion auf Umwelteinflüsse. Typische ZF-Proteine
enthalten nicht nur eine DNA-Erkennungsdomäne, sondern auch
eine funktionelle Domäne, die es dem ZF-Protein ermöglicht,
die Transkription eines spezifischen Gens zu aktivieren oder zu
unterdrücken. Experimentell wurde mit einer Aktivierungsdomäne
die Transkription des Target-Gens aktiviert (
US-Patentschrift 5,789,538 und Patentanmeldung
WO 95/19431 ), es ist jedoch
auch möglich, eine Transkriptionsrepressordomäne
an den ZF anzubinden und somit die Transkription zu inhibieren (Patentanmeldungen
WO 00/47754 und
WO 01/002019 ). Es wurde
beschrieben, dass eine enzymatische Funktion wie Nukleinsäurespaltung
an den ZF gebunden werden kann (Patentanmeldung
WO 00/20622 ).
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Die
Erfindung stellt eine Methode bereit, die es dem Fachmann ermöglicht,
die regulatorische Region eines oder mehrerer für das LTRRP
oder YRP kodierender Gene aus dem Genom einer Pflanzenzelle zu isolieren
und an eine funktionelle Domäne, die mit der regulatorischen
Region des Gens in Wechselwirkung tritt, gebundene Zinkfinger-Transkriptionfaktoren
zu entwickeln. Die Wechselwirkung des Zinkfingerproteins mit dem
Pflanzengen kann so zugeschnitten sein, dass die Expression des
Gens abgeändert ist, wodurch vorzugsweise ein erhöhter
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
ein erhöhter intrinsischer Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verliehen wird.
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Die
Erfindung stellt insbesondere eine Methode zur Herstellung einer
transgenen Pflanze einer für ein LTRRP oder YRP kodierenden
Nukleinsäure bereit, wobei die Expression der Nukleinsäure(n)
in der Pflanze zu einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem erhöhten anderen erwähnten
Ertragsmerkmal, verglichen mit einer Pflanze vom Wildtyp führt,
bei dem man: (a) eine Pflanzenzelle mit einem Expressionsvektor,
der eine für ein LTRRP oder YRP kodierende Nukleinsäure
umfasst, transformiert, und (b) aus der Pflanzenzelle eine transgene
Pflanze mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem
Umwelstress und/oder einem erhöhten Ertrag, verglichen
mit einer Pflanze vom Wildtyp erzeugt. Für eine solche
Pflanzentransformation kann man sich binärer Vektoren wie
pBinAR bedienen (Höfgen und Willmitzer, Plant Science
66, 221 (1990)). Geeignete binäre Vektoren sind
außerdem zum Beispiel pBIN19, pBI101, pGPTV oder pPZP (Hajukiewicz
P. et al., Plant Mol. Biol., 25, 989 (1994)).
-
Die
Konstruktion der binären Vektoren kann durch Ligation der
cDNA in die t-DNA erfolgen. 5' zur cDNA aktiviert ein Pflanzenpromotor
die Transkription der cDNA. Eine Polyadenylierungssequenz befindet sich
3' zur cDNA. Eine gewebespezifische Expression kann durch Einsatz
eines wie oben angeführten gewebespezifischen Promotors
erreicht werden. Darüber hinaus kann man auch alle anderen
Promotorelemente verwenden. Für eine konstitutive Expression
in der gesamten Pflanze kann man sich des CaMV 35S-Promotors bedienen.
Das exprimierte Protein kann mit einem Signalpeptid gezielt in einem
zellulären Kompartiment exprimiert werden, zum Beispiel
in Plastiden, Mitochondrien oder dem endoplasmatischen Retikulum
(Kermode, Crit. Rev. Plant Sci. 4 (15), 285 (1996)).
Das Signalpeptid wird 5' im Leserahmen in die cDNA kloniert, um eine
subzelluläre Lokalisierung des Fusionsproteins zu erreichen.
Dem Fachmann wird bewusst sein, dass der verwendete Promotor operativ
an die Nukleinsäure gebunden sein sollte, so dass der Promotor
die Transkription der Nukleinsäure bewirkt, was die Synthese
einer mRNA zur Folge hat, die für ein Polypeptid kodiert.
-
Alternative
Methoden zur Transfektion schließen den direkten Transfer
von DNA in sich entwickelnde Blumen mittels Elektroporation oder
durch Agrobacterium vermittelten Gentransfer ein. Die durch Agrobacterium
vermittelte Pflanzentransformation kann zum Beispiel unter Verwendung
des GV3101(pMP90)-(
Koncz und Schell, Mol. Gen. Genet. 204,
383 (1986)) oder LBA4404-(
Ooms et al., Plasmid,
7, 15 (1982);
Hoekema et al., Nature, 303, 179
(1983))Stamms von Agrobacterium tumefaciens durchgeführt
werden. Die Transformation kann gemäß Standardtransformations-
und -regenerationstechniken erfolgen (
Deblaere et al., Nucl.
Acids. Res. 13, 4777 (1994);
Gelvin und Schilperoort,
Plant Molecular Biology Manual, 2. Aufl. – Dordrecht: Kluwer Academic
Publ., 1995. – in Sect., Ringbuc Zentrale Signatur: BT11-P
ISBN 0-7923-2731-4;
Glick B. R. und Thompson J.
E., Methods in Plant Molecular Biology and Biotechnology, Boca Raton:
CRC Press, 1993. – 360 S., ISBN 0-8493-5164-2).
Raps zum Beispiel kann durch Kotyledon- oder Hypokotyltransformation
(
Moloney et al., Plant Cell Reports 8, 238 (1989);
De
Block et al., Plant Physiol. 91, 694 (1989)) transformiert
werden. Die Verwendung von Antibiotika für Agrobacterium
und Pflanzenselektion hängt von dem für die Transformation
verwendeten binären Vektor und dem Agrobacterium-Stamm
ab. Die Rapsselektion erfolgt normalerweise unter Einsatz von Kanamycin
als selektierbarem Pflanzenmarker. Ein durch Agrobacterium vermittelter
Gentransfer auf Flachs kann zum Beispiel unter Anwendung einer von
Mlynarova
et al., Plant Cell Report 13, 282 (1994)) beschriebenen
Technik durchgeführt werden. Darüber hinaus kann
die Transformation von Sojabohne zum Beispiel unter Anwendung einer
in der
europäischen Patentschrift
Nr. 424 047 ,
US-Patentschrift
Nr. 5,322,783 ,
europäischen
Patentschrift Nr. 397 687 ,
US-Patentschrift
Nr. 5,376,543 oder
US-Patentschrift
Nr. 5,169,770 beschriebenen Technik durchgeführt
werden. Die Transformation von Mais lässt sich durch Partikelbombardierung,
polyethylenglykolvermittelte DNA-Aufnahme oder durch die Siliciumcarbidfasertechnik
(siehe zum Beispiel
Freeling und Walbot "The maize
handbook" Springer Verlag: New York (1993) ISBN 3-540-97826-7)
erreichen. Ein spezielles Beispiel einer Mais-Transformation findet
sich in der
US-Patentschrift Nr.
5,990,387 , und ein spezielles Beispiel einer Weizen-Transformation
findet sich in der PCT-Anmeldung Nr.
WO
93/07256 .
-
Durch
Heranziehen der modifizierten Pflanzen unter Bedingungen mit definierter
Stickstoffversorgung, bei einer besonderen Ausführungsform
unter Bedingungen von abiotischem Umweltstress, und anschließendes
Screening und Analysieren der Wachstumscharakteristika und/oder
metabolischen Aktivität kann man die Wirkung der genetischen
Modifikation in Pflanzen auf eine Erhöhung des Ertrags,
z. B. eine Erhöhung eines Ertragsmerkmals, zum Beispiel
eine Steigerung der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine Erhöhung der Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine Erhöhung der Effizienz der Nährstoffausnutzung,
eine Erhöhung des intrinsischen Ertrags und/oder eine Erhöhung
eines anderen erwähnten Ertragsmerkmals untersuchen. Solche
Analysetechniken sind dem Fachmann gut bekannt. Sie schließen
neben Screening (
Römpp Lexikon Biotechnologie,
Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1992, "screening" S.
701) Trockengewicht, Frischgewicht, Proteinsynthese, Kohlenhydratsynthese,
Lipidsynthese, Evapotranspirationsraten, allgemeine Erträge
an Pflanze und/oder Erntegut, Blühleistung, Reproduktion,
Samenansatz, Wurzelwachstum, Respirationsraten, Photosyntheseraten
usw. ein (
Applications of HPLC in Biochemistry in: Laboratory
Techniques in Biochemistry and Molecular Biology, Band 17;
Rehm
et al., 1993 Biotechnology, Band 3, Kapitel III: Product recovery
and purification, Seite 469–714, VCH: Weinheim;
Belter,
P. A. et al., 1988 Bioseparations: downstream processing for biotechnology, John
Wiley and Sons;
Kennedy J. F. und Cabral J. M.
S., 1992 Recovery processes for biological materials, John Wiley
and Sons;
Shaeiwitz J. A. und Henry J. D., 1988
Biochemical separations, in: Ullmann's Encyclopedia of Industrial
Chemistry, Band B3, Kapitel 11, Seite 1–27, VCH: Weinheim;
und
Dechow F. J. (1989) Separation and purification techniques
in biotechnology, Noyes Publications).
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung eine
Methode zur Identifizierung eines Genprodukts, welches, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Zelle vom
Wildtyp in einer Zelle eines Organismus, zum Beispiel einer Pflanze,
einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein anderes
erhöhtes Ertragsmerkmal verleiht, welches die folgenden
Schritte umfasst:
- (a) In-Kontakt-Bringen, z.
B. Hybridisieren, einiger oder aller Nukleinsäuremoleküle
einer Probe, z. B. Zellen, Gewebe, Pflanzen oder Mikroorganismen
oder einer Nukleinsäurebibliothek, welche ein Kandidatengen
enthalten kann, das für ein Genprodukt kodiert, das einen
erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten i verleiht, mit einem wie in Spalte 5 oder
7 von Tabelle I A oder B gezeigten Nukleinsäuremolekül
oder einem funktionellen Homolog davon;
- (b) Identifizieren der Nukleinsäuremoleküle,
welche unter gelockerten stringenten Bedingungen mit dem Nukleinsäuremolekül
hybridisieren, insbesondere an die Nukleinsäuremolekülsequenz,
wie aufgeführt in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, und gegebenenfalls
isolieren des Volllängen-cDNA-Klons oder vollständigen genomischen
Klons;
- (c) Identifizieren der Kandidaten-Nukleinsäuremoleküle
oder eines Fragments davon in Wirtszellen, vorzugsweise in einer
Pflanzenzelle;
- (d) Erhöhen der Expression der identifizierten Nukleinsäuremoleküle
in den Wirtszellen, für die gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress und/oder ein erhöhter Ertrag gewünscht
werden;
- (e) Untersuchung des Ausmaßes an gesteigerter Toleranz
gegenüber abiotischem Umweltstress und/oder erhöhtem
Ertrag bei den Wirtszellen; und
- (f) Identifizieren des Nukleinsäuremoleküls
und seines Genprodukts, welches der Wirtszelle verglichen mit dem
Wildtyp einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes
Ertragsmerkmal verleiht.
-
Entspannte
Hybridisierungsbedingungen sind wie folgt: nach den Standard-Hybridisierungsvorschriften
können Waschschritte bei nieder- bis mittelstringenten
Bedingungen gewöhnlich mit Waschbedingungen von 40°–55°C
und Salzbedingungen zwischen 2 × SSC und 0,2 × SSC
mit 0,1% SDS im Vergleich zu stringenten Waschbedingungen wie z.
B. 60° bis 68°C mit 0,1% SDS durchgeführt
werden. Weitere Beispiele können in den oben aufgeführten
Bezugsstellen für die stringenten Hybridisierungsbedingungen gefunden
werden. Gewöhnlich werden Waschschritte mit zunehmender
Stringenz und Dauer wiederholt, bis man ein brauchbares Signal:Rausch-Verhältnis
feststellt und hängen von vielen Faktoren wie dem Target,
z. B. dessen Reinheit, GC-Gehalt, Größe usw.,
der Sonde, z. B. deren Länge, ob es eine RNA- oder eine
DNA-Sonde ist, den Salzbedingungen, der Wasch- oder Hybridisierungstemperatur,
der Wasch- oder Hybridisierungsdauer usw. ab.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
eine Methode zur Identifizierung eines Genprodukts, dessen Expression
einer Zelle einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einen erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes Ertragsmerkmal
verleiht, welches die folgenden Schritte umfasst:
- (a)
Identifizieren eines Nukleinsäuremoleküls in einem
Organismus, welches wenigstens 20%, vorzugsweise 25%, besonders
bevorzugt 30%, noch mehr bevorzugt sind 35%, 40% oder 50%, noch
mehr bevorzugt sind 60%, 70% oder 80%, am meisten bevorzugt sind
90% oder 95% oder mehr homolog zu dem Nukleinsäuremolekül
ist, das für ein Protein kodiert, welches das wie in Spalte
5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptidmolekül umfasst
oder eine Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte
7 von Tabelle IV gezeigt umfasst oder durch ein Nukleinsäuremolekül,
welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr.
1, gezeigtes Polynukleotid oder ein Homolog davon wie hier beschrieben
umfasst, kodiert wird, zum Beispiel mittels Homologiesuche in einer
Datenbank;
- (b) Steigerung der Expression der identifizierten Nukleinsäuremoleküle
in den Wirtszellen;
- (c) Untersuchung des Ausmaßes der Steigerung des erhöhten
Ertrags, z. B. eines erhöhten Ertragsmerkmals, zum Beispiel
einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal in den Wirtszellen; und
- (d) Identifizieren der Wirtszelle, in welcher die gesteigerte
Expression zu einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem erhöhten anderen erwähnten
Ertragsmerkmal in der Wirtszelle im Vergleich zu einem Wildtyp führt.
-
Ferner
kann das hierin offenbarte Nukleinsäuremolekül,
insbesondere das Nukleinsäuremolekül, wie aufgeführt
in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I A oder B, ausreichend homolog zu
den Sequenzen aus verwandten Arten sein, sodass diese Nukleinsäuremoleküle
als Marker für die Konstruktion einer genomischen Karte
in verwandten Organismen oder für Assoziationskartierung
dienen können. Weiterhin können natürliche
Variationen in den genomischen Regionen, die den hier offenbarten
Nukleinsäuren, insbesondere dem in Spalte 5 oder 7 von
Tabelle I A oder B, gezeigten Nukleinsäuremolekül,
oder Homologen davon entsprechen, zu Variationen bei der Aktivität
der hier offenbarten Proteine führen, insbesondere den
Proteinen, die wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II A oder B gezeigte
Polypeptide umfassen oder die Konsensussequenz oder das Polypeptidmotiv
wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfassen, und ihren Homologen,
und in Folge zu natürlichen Variationen bei einem erhöhten
Ertrag, z. B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel
einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal.
-
Als
Folge kommt es gegebenenfalls auch zu natürlichen Variationen
in Form aktiverer allelischer Varianten, die bereits zu einer relativen
Erhöhung beim Ertrag, z. B. einem erhöhten Ertragsmerkmal,
zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
führen. Verschiedene Varianten des hier offenbarten Nukleinsäuremoleküls,
insbesondere der Nukleinsäure, die das wie in Spalte 5 oder
7 von Tabelle I A oder B gezeigte Nukleinsäuremolekül
umfasst, die verschiedenen Niveaus an Ertragserhöhung,
z. B. verschiedenen Niveaus an einem erhöhten Ertragsmerkmal,
zum Beispiel einer unterschiedlichen gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem erhöhten anderen erwähnten
Ertragsmerkmal, entsprechen, lassen sich identifizieren und für
die markerunterstützte Züchtung auf einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes Ertragsmerkmal,
anwenden.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung eine Methode zur Züchtung
von Pflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen Ertragsmerkmal, bei der man
- (a) eine
erste Pflanzensorte mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz
der Nährstoffausnutzung, einem erhöhten intrinsischen
Ertrag und/oder einem erhöhten anderen Ertragsmerkmal,
basierend auf einer erhöhten Expression einer wie hier
offenbarten Nukleinsäure der Erfindung, insbesondere einem
Nukleinsäuremolekül, welches ein wie in Spalte
5 oder 7 von Tabelle I A oder B gezeigtes Nukleinsäuremolekül
umfasst, oder einem Polypeptid, welches ein wie in Spalte 5 oder
7 von Tabelle II A oder B gezeigtes Polypeptid umfasst oder eine
Konsensussequenz oder ein Polypeptidmotiv wie in Spalte 7 von Tabelle
IV gezeigt umfasst, oder einem Homolog davon wie hier beschrieben,
auswählt;
- (b) das Ausmaß der Erhöhung des Ertrags, z.
B. eines erhöhten Ertragsmerkmals, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einem erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder einem erhöhten
anderen Ertragsmerkmal, mit dem Expressionsniveau oder der genomischen
Struktur eines für dieses Polypeptid oder dieses Nukleinsäuremolekül
kodierenden Gens assoziiert;
- (c) die erste Pflanzensorte mit einer zweiten Pflanzesorte kreuzt,
die in dem Ausmaß ihrer Erhöhung des Ertrags,
z. B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer
gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel einer erhöhten Toleranz gegenüber
Dürre und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
signifikant verschieden ist; und
- (d) anhand des Expressionsniveaus des Polypeptids oder Nukleinsäuremoleküls
oder der genomischen Struktur der Gene, die für dieses
Polypeptid oder Nukleinsäuremolekül der Erfindung
kodieren, feststellt, welche der Nachkommenschaftssorten ein erhöhtes
Ausmaß an erhöhtem Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel eine erhöhte Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder eine erhöhte Effizienz
der Nährstoffausnutzung und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, hat.
-
Gemäß einer
Ausführungsform ist das Expressionsniveau des Gens gemäß Schritt
(b) erhöht.
-
Noch
eine andere Ausführungsform der Erfindung betrifft ein
Verfahren zur Identifizierung einer Verbindung, die einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder ein erhöhtes anderes erwähntes Ertragsmerkmal,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder einer Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon in einer Pflanzenzelle,
einer Pflanze oder einem Teil davon, einer Pflanze oder einem Teil
davon verleiht, welches die folgenden Schritte umfasst:
- (a) Kultivieren einer Pflanzenzelle, einer Pflanze oder eines
Teils davon, wodurch man eine Pflanze erhält, die das wie
in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte oder durch ein das wie
in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte Polynukleotid umfassendes
Nukleinsäuremolekül oder ein Homolog davon wie
hier beschrieben kodierte Polypeptid oder ein für dieses
Polypeptid kodierendes Polynukleotid exprimiert und einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung,
einen erhöhten intrinsischen Ertrag und/oder ein erhöhtes
anderes erwähntes Ertragsmerkmal, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon einer nicht transformierten
Pflanzenzelle vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, und Bereitstellen
eines Ablesesystems, das dazu in der Lage ist, unter geeigneten
Bedingungen, die eine Wechselwirkung des Polypeptids mit diesem
Ablesesystem in Gegenwart einer chemischen Verbindung oder einer
Probe, die eine Mehrzahl an chemischen Verbindungen enthält,
erlauben, mit dem Polypeptid in Wechselwirkung zu treten und dazu in
der Lage ist, ein nachweisbares Signal als Reaktion auf die Bindung
einer chemischen Verbindung an das Polypeptid bereitzustellen, unter
Bedingungen, die die Expression dieses Ablesesystems und des wie in
Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigten oder durch ein Nukleinsäuremolekül,
welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I, Anwendung Nr.
1, gezeigtes Polynukleotid umfasst, oder eines Homologs davon, wie
hier beschrieben, kodierten Proteins ermöglichen; und
- (b) Feststellen, ob es sich bei der chemischen Verbindung um
einen wirksamen Agonisten handelt, indem man das Vorhandensein oder
das Fehlen oder die Verminderung oder Zunahme eines durch dieses
Ablesesystem produzierten Signals detektiert.
-
Die
Verbindung kann chemisch synthetisiert oder mikrobiologisch hergestellt
und/oder beispielsweise in Proben enthalten sein, z. B. Zellextrakten
aus z. B. Pflanzen, Tieren oder Mikroorganismen, z. B. Pathogenen.
Ferner kann/können die Verbindung(en) im Fachgebiet bekannt
sein, wobei von ihr/ihnen jedoch bislang nicht bekannt war, dass
sie fähig zum Unterdrücken des Polypeptids der
vorliegenden Erfindung ist/sind. Die Reaktionsmischung kann ein
zellfreier Extrakt sein oder kann eine Zell- oder Gewebekultur umfassen.
Geeignete Ansätze bzw. Einrichtungen für das Verfahren
zur Identifizierung einer Verbindung der Erfindung sind dem Fachmann
auf dem Gebiet bekannt und sind zum Beispiel allgemein in Alberts
et al., Molecular Biology of the Cell, dritte Auflage (1994), insbesondere
Kapitel 17, beschrieben. Die Verbindungen können
z. B. der Reaktionsmischung, dem Kulturmedium, zugesetzt werden,
in die Zelle injiziert werden oder auf die Pflanze aufgesprüht
werden.
-
Wird
in dem Verfahren eine Probe identifiziert, die eine Verbindung enthält,
so ist es entweder möglich, die Verbindung aus der Originalprobe,
von der festgestellt wurde, dass sie die Verbindung enthält,
die dazu in der Lage ist, den Ertrag, z. B. ein Ertragsmerkmal,
zum Beispiel Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress,
zum Beispiel Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder eine
erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder
ein erhöhtes anderes erwähntes Ertragsmerkmal,
verglichen mit einem entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Wildtyp zu aktivieren, zu steigern oder zu erhöhen, zu
isolieren, oder man kann die Originalprobe weiter unterteilen, zum
Beispiel, wenn sie aus mehreren verschiedenen Verbindungen besteht,
um die Anzahl verschiedener Substanzen pro Probe zu verringern,
und die Methode mit den Unterteilungen der Originalprobe wiederholen.
Abhängig von der Komplexität der Proben können
die oben beschriebenen Schritte mehrmals durchgeführt werden,
vorzugsweise bis die gemäß dem Verfahren identifizierte
Probe nur eine beschränkte Anzahl an Substanzen oder nur
noch eine Substanz enthält. Vorzugsweise enthält
die Probe Substanzen mit ähnlichen chemischen und/oder
physikalischen Eigenschaften, und am stärksten bevorzugt
sind die Substanzen identisch. Vorzugsweise wird die gemäß dem oben
beschriebenen Verfahren identifizierte Verbindung, oder ihr Derivat,
ferner in einer Form aufbereitet, die für die Anwendung
in der Pflanzenzucht oder der Zell- und Gewebekultur von Pflanzen
geeignet ist.
-
Bei
den Verbindungen, die gemäß diesem Verfahren getestet
und identifiziert werden können, kann es sich um Expressionsbibliotheken,
z. B. cDNA-Expressionsbibliotheken, Peptide, Proteine, Nukleinsäuren,
Antikörper, kleine organische Verbindungen, Hormone, Peptidomimetika,
PNAs oder dergleichen handeln (Milner, Nature Medicine 1,
879 (1995); Hupp, Cell 83, 237 (1995); Gibbs,
Cell 79, 193 (1994), und oben angeführte Literaturstellen).
Die Verbindungen können außerdem funktionale Derivate
oder Analoga von bekannten Inhibitoren oder Aktivatoren sein. Methoden
zur Herstellung chemischer Derivate und Analoga sind dem Fachmann
gut bekannt und zum Beispiel in Beilstein, Handbook of Organic
Chemistry, Springer, New York Inc., 175 Fifth Avenue, New York,
N.Y. 10010 U.S.A. und Organic Synthesis, Wiley, New York, USA,
beschrieben. Ferner können die Derivate und Analoge hinsichtlich
ihrer Effekte gemäß im Fachgebiet bekannter Methoden
getestet werden. Darüber hinaus können Peptidomimetika
und/oder computerunterstütztes Design von passenden Derivaten
und Analogen, zum Beispiel gemäß der oben beschriebenen
Methoden, eingesetzt werden. Die Zelle oder das Gewebe, welches
im Verfahren verwendet werden kann, ist vorzugsweise eine Wirtszelle,
Pflanzenzelle oder ein Pflanzengewebe der Erfindung, welche(s) in
den Ausführungsformen hierin oben beschrieben ist. Somit
betrifft die Erfindung gemäß einer weiteren Ausführungsform
eine gemäß der Methode zur Identifizierung eines
Agonisten der Erfindung erhaltene oder identifizierte Verbindung,
wobei es sich bei dieser Verbindung um einen Antagonisten des Polypeptids
der vorliegenden Erfindung handelt. Folglich betrifft die vorliegende
Erfindung, in einer Ausführungsform, ferner eine Verbindung,
identifiziert durch die Methode zum Identifizieren einer Verbindung
der vorliegenden Erfindung.
-
Gemäß einer
Ausführungsform betrifft die Erfindung einen Antikörper,
der spezifisch die Verbindung oder den Agonisten der vorliegenden
Erfindung erkennt.
-
Die
Erfindung betrifft außerdem eine diagnostische Zusammensetzung,
die mindestens eines aus den/dem/der zuvor erwähnten Nukleinsäuremolekülen,
Antisense-Nukleinsäuremolekül, RNAi, snRNA, dsRNA,
siRNA, miRNA, ta-siRNA, Cosuppressionsmolekül, Ribozym,
Vektoren, Proteine, Antikörpern oder Verbindungen der Erfindung,
und gegebenenfalls geeignete Nachweismittel umfasst.
-
Die
diagnostische Zusammensetzung der vorliegenden Erfindung ist für
die Isolierung von mRNA aus einer Zelle und das Inkontaktbringen
der so erhaltenen mRNA mit einer Sonde, einschließlich
einer Nukleinsäuresonde, wie oben beschrieben, unter Hybridisierungsbedingungen,
das Nachweisen der Gegenwart von an die Sonde hybridisierter mRNA,
und dadurch das Nachweisen der Expression des Proteins in der Zelle
geeignet. Weitere Methoden zum Nachweis der Gegenwart eines Proteins
gemäß der vorliegenden Erfindung umfassen im Fachgebiet
allgemein bekannte Immuntechniken, zum Beispiel den Enzyme-Linked-Immunoadsorbent-Assay.
Ferner ist es möglich, die Nukleinsäuremoleküle
gemäß der Erfindung als molekulare Marker oder
Primer in der Pflanzenzucht zu verwenden. Geeignete Mittel bzw.
Methoden zum Nachweis sind einem Fachmann auf dem Gebiet gut bekannt,
z. B. Puffer und Lösungen für Hybridisierungs-Assays,
z. B. die obenerwähnten Lösungen und Puffer, und
ferner sind Mittel für Southern-, Western-, Northern- etc.
-Blots, wie z. B. beschrieben in Sambrook et al.,
bekannt. In einer Ausführungsform enthält die
diagnostische Zusammensetzung PCR-Primer, entworfen zum spezifischen
Nachweisen der Gegenwart oder der Expressionshöhe des Nukleinsäuremoleküls,
das im Verfahren der Erfindung reduziert werden soll, z. B. des
Nukleinsäuremoleküls der Erfindung, oder zum Unterscheiden
zwischen verschiedenen Varianten oder Allelen des Nukleinsäuremoleküls der
Erfindung, oder desjenigen, dessen Aktivität im Verfahren
der Erfindung reduziert werden soll.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
ein Kit, welches das Nukleinsäuremolekül, den
Vektor, die Wirtszelle, das Polypeptid, oder das Antisense, die
RNAi, die snRNA, die dsRNA, die siRNA, die miRNA, die ta-siRNA,
das Kosuppressionsmolekül oder das Ribozymmolekül,
oder das virale Nukleinsäuremolekül, den Antikörper,
die Pflanzenzelle, die Pflanze oder das Pflanzengewebe, den erntbaren
Teil, das Fortpflanzungsmaterial und/oder die Verbindung und/oder
den Agonisten, identifiziert gemäß der Methode
der Erfindung, umfasst.
-
Die
Verbindungen des Kits der vorliegenden Erfindung können
in Behältern, wie Gefäßen, gegebenenfalls
mit/in Puffern und/oder Lösung, verpackt sein. Geeignetenfalls
könnten eine oder mehrere der Komponenten in ein und demselben
Behälter verpackt sein. Zusätzlich dazu oder alternativ
dazu könnten eine oder mehrere der Komponenten an einem
festen Träger, wie z. B. einem Nitrozellulosefilter, einer
Glasplatte, einem Chip oder einer Nylonmembran oder an die Vertiefung
einer Mikrotiterplatte, absorbiert sein. Das Kit kann für ein
beliebiges aus den hierin beschriebenen Verfahren und Ausführungsformen,
z. B. für die Herstellung der Wirtszellen, transgenen Pflanzen,
pharmazeutischen Zusammensetzungen, den Nachweis von homologen Sequenzen,
die Identifizierung von Antagonisten oder Agonisten, als Nahrungsmittel
oder Futtermittel oder als Ergänzung davon, oder als Zusatz
zum Behandeln von Pflanzen etc., zur Anwendung kommen. Weiterhin kann
das Kit Anweisungen zur Anwendung des Kits bei einer dieser Ausführungsformen
enthalten. In einer Ausführungsform umfasst das Kit ferner
ein Nukleinsäuremolekül, kodierend ein oder mehrere
von dem zuvor erwähnten Protein und/oder einen Antikörper,
einen Vektor, eine Wirtszelle, eine Antisense-Nukleinsäure,
eine Pflanzenzelle oder Pflanzengewebe oder eine Pflanze. Gemäß einer
anderen Ausführungsform umfasst das Kit PCR-Primer zum
Nachweis und zur Unterscheidung des im Verfahren der Erfindung zu
vermindernden Nukleinsäuremoleküls, z. B. des
Nukleinsäuremoleküls der Erfindung.
-
Gemäß einer
weiteren Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
eine Methode zur Herstellung einer agrikulturellen Zusammensetzung,
die das Nukleinsäuremolekül zur Verwendung gemäß dem
Verfahren der Erfindung, das Nukleinsäuremolekül
der Erfindung, den Vektor der Erfindung, das Antisense, die RNAi,
die snRNA, die dsRNA, die siRNA, die miRNA, die ta-siRNA, das Kosuppressionsmolekül,
das Ribozym oder den Antikörper der Erfindung, das virale
Nukleinsäuremolekül der Erfindung oder das Polypeptid
der Erfindung bereitstellt oder die die Schritte der erfindungsgemäßen
Methode zur Identifizierung dieser Verbindung oder dieses Agonisten
umfasst; und die Formulierung des Nukleinsäuremoleküls,
des Vektors oder des Polypeptids der Erfindung oder des Agonisten,
oder der gemäß den Methoden bzw. Verfahren der
vorliegenden Erfindung oder unter Verwendung des Gegenstands der
vorliegenden Erfindung identifizierten Verbindung in einer als Agrikulturzusammensetzung
für Pflanzen anwendbaren Form bereitstellt.
-
Gemäß einer
anderen Ausführungsform betrifft die vorliegende Erfindung
eine Methode zur Herstellung der Kulturzusammensetzung für
Pflanzen, welche die Schritte der Methode der vorliegenden Erfindung umfasst;
und die Formulierung der identifizierten Verbindung in einer als
Agrikulturzusammensetzung annehmbaren Form. Unter ”annehmbar
als landwirtschaftliche Zusammensetzung” versteht man,
dass eine derartige Zusammensetzung in Übereinstimmung
mit den Gesetzen steht, welche den Gehalt an Fungiziden, Pflanzennährstoffen,
Herbiziden etc., regulieren. Vorzugsweise ist eine derartige Zusammensetzung
für geschützte Pflanzen sowie Tiere (einschließlich
Menschen), welche diese aufnehmen, gefahrlos.
-
In
dieser Anmeldung wird auf verschiedene Veröffentlichungen
verwiesen. Die Offenbarungen aller dieser Veröffentlichungen
und der in diesen Veröffentlichungen angeführten
Literaturstellen werden hiermit in ihrer Gesamtheit durch Verweis
zur eingehenderen Beschreibung des Stands der Technik, auf den sich
diese Erfindung bezieht, Bestandteil der vorliegenden Anmeldung.
Es versteht sich auch, dass das Obengesagte bevorzugte Ausführungsformen
der vorliegenden Erfindung betrifft und dass zahlreiche Änderungen
und Variationen daran vorgenommen werden können, ohne den
Schutzbereich der Erfindung zu verlassen. Die Erfindung wird durch
die folgenden Beispiele näher erläutert, wobei
diese in keiner Weise als einschränkend ausgelegt werden
sollen. Es versteht sich vielmehr im Gegenteil, dass verschiedene
andere Ausführungsformen, Modifikationen und Äquivalente
davon, die für den Fachmann nach dem Lesen der vorliegenden
Beschreibung naheliegend sind, nicht vom Gedanken der vorliegenden
Erfindung und/oder dem Umfang der Ansprüche abweichen.
Gemäß einer Ausführungsform führt
der erhöhte Ertrag zur Erhöhung der Produktion
eines spezifischen Inhaltsstoffes einschließlich, ohne
Einschränkung, eines gesteigerten und/oder verbesserten
Zuckergehalts oder einer gesteigerten und/oder verbesserten Zuckerzusammensetzung,
eines gesteigerten und/oder verbesserten Stärkegehalts
oder einer gesteigerten und/oder verbesserten Stärkezusammensetzung,
eines gesteigerten und/oder verbesserten Ölgehalts oder
einer gesteigerten und/oder verbesserten Ölzusammensetzung
(wie eines gesteigerten Samenölgehalts), eines gesteigerten
und/oder verbesserten Proteingehalts oder einer gesteigerten und/oder
verbesserten Proteinzusammensetzung (wie eines gesteigerten Samenproteingehalts),
eines gesteigerten und/oder verbesserten Vitamingehalts und/oder
einer gesteigerten und/oder verbesserten Vitaminzusammensetzung,
oder dergleichen.
-
Durch
Verweis Bestandteil der vorliegenden Erfindung sind weiterhin die
folgenden Anmeldungen, von denen die vorliegenden Anmeldung die
Priorität beansprucht:
EP
07116983.3 ,
EP 07119635.6 ,
08153046.1 ,
EP 08157331.3 und
EP 08162290.4 .
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Methode zur Herstellung
einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon,
mit gesteigerter Toleranz und/oder Resistenz gegenüber
abiotischem Umweltstress und/oder einem erhöhten Ertrag,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei
der man in dieser Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon
eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt aus
der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer
2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein eines Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein,
einem GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden
Untereinheit von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem
Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase,
einem die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase,
einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
erhöht oder erzeugt.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Methode zur Herstellung
einer trangenen Pflanzenzelle, einer Pflanze oder einem Teil davon
mit gesteigerter Toleranz gegenüber und/oder Resistenz
gegen abiotischen Umweltstress und/oder erhöhtem Ertrag,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei
der man in dieser Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon
eine oder mehrere Aktivitäten wenigstens eines Polypeptids erhöht
oder erzeugt, das ein Polypeptid, ausgewählt aus der folgenden
Gruppe umfasst:
- (i) ein Polypeptid, umfassend
ein Polypeptid, eine Konsensussequenz oder wenigstens ein Polypeptidmotiv wie
in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II bzw. Tabelle IV gezeigt; oder
- (ii) ein Expressionsprodukt eines Nukleinsäuremoleküls,
welches ein wie in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst,
- (iii) oder ein funktionelles Äquivalent von (i) oder
(ii).
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung
weiterhin eine Methode zur Herstellung einer trangenen Pflanzenzelle
oder Pflanze oder einem Teil davon mit gesteigerter Toleranz gegenüber
und/oder Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder erhöhtem
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei
der man in dieser Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon
eine oder mehrere Aktivitäten erhöht oder erzeugt,
indem man die Expression wenigstens eines Nukleinsäuremoleküls
erhöht, das ein Nukleinsäuremolekül,
ausgewählt aus der folgenden Gruppe umfasst: - (a) ein Nukleinsäuremolekül, das für
das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II gezeigte Polypeptid kodiert;
- (b) ein in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigtes Nukleinsäuremolekül;
- (c) ein Nukleinsäuremolekül, welches als Folge
der Degeneration des genetischen Kodes von einer in Spalte 5 oder
7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein kann
und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag
verleiht;
- (d) ein Nukleinsäuremolekül mit wenigstens
30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz
eines Polynukleotids, das das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte
Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine gesteigerte
Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen abiotischen
Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (e) ein Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid mit wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz
des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) kodiert wird, kodiert und die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag
verleiht;
- (f) ein Nukleinsäuremolekül, welches unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon, eine gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder
Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten
Ertrag verleiht;
- (g) ein Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen
Antikörpern gegen ein Polypeptid, das durch eines der Nukleinsäuremoleküle
von (a) bis (e) kodiert wird und die Aktivität aufweist,
die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst, isoliert werden kann;
- (h) ein Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder ein oder mehrere
Polypeptidmotive wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst
und vorzugsweise die Aktivität aufweist, die durch ein
Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid
umfasst;
- (i) ein Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die
durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben
wird, und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (j) ein Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid
umfasst, das durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer
genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von
Tabelle III, welche an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA
beginnen, erhalten wird, und das vorzugsweise die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül repräsentiert
wird, das ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV aufgeführtes
Polynukleotid umfasst; und
- (k) ein Nukleinsäuremolekül, das durch Screenen
einer geeigneten Nukleinsäurebibliothek unter stringenten
Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, umfassend eine komplementäre
Sequenz von einem Nukleinsäuremolekül von (a)
oder (b), oder mit einem Fragment davon, enthaltend mindestens 15
nt, bevorzugt 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines
Nukleinsäuremoleküls, komplementär zu
einer in (a) bis (d) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz,
erhältlich ist und ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität
aufweist, repräsentiert durch ein Protein, umfassend ein
Polypeptid, wie aufgeführt in Spalte 5 von Tabelle II.
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch die erfindungsgemäße
Methode, bei der man eine oder mehrere Aktivitäten, ausgewählt
aus der Gruppe bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase,
einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase,
einer Alkoholacetyltransferase, einer Aminosäurepermease,
einer Aminomethyltransferase, einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin,
einem ATP-bindenden Protein eines Arabinosetransportsystems, einer
Argininosuccinatsynthase, einer Aspartataminotransferase, einem
B1906-Protein, einem B3410-Protein, einer Cardiolipinsynthetase,
einem CoA-Transferase-ähnlichen Protein (NAD(P)-bindend),
einem Cobalttransportprotein, einem DNA- und proteinbindenden Protein
zur Steuerung des Proteoms auf der posttranskriptionellen Ebene,
einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer Ethanolaminkinase,
einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen
Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase,
einer Glycerindehydrogenase, einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem
GTP-bindenden Protein, einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter,
einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase, einem anorganischen
Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase, einer molybdänbindenden Untereinheit
von Aldehydoxidasen und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
erhöht oder erzeugt. Dementsprechend betrifft die vorliegende
Erfindung auch eine transgene Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen
Teil davon mit gesteigerter Toleranz gegenüber und/oder
Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem erhöhten
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon. Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch die von einer monokotyledonen
Pflanze abgeleitete erfindungsgemäße transgene
Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen Teil davon. Dementsprechend betrifft
die vorliegende Erfindung auch die von einer dikotyledonen Pflanze
abgeleitete erfindungsgemäße transgene Pflanzenzelle
oder Pflanze oder einen Teil davon. Dementsprechend betrifft die
vorliegende Erfindung auch die erfindungsgemäße
transgene Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen Teil davon, wobei
die Pflanze ausgewählt ist aus der Gruppe bestehend aus
Mais, Weizen, Roggen, Hafer, Triticale, Reis, Gerste, Sojabohne,
Erdnuss, Baumwolle, Raps einschließlich Canola und Winterraps,
Maniok, Pfeffer, Sonnenblume, Flachs, Borretsch, Safflor (Färberdistel),
Lein, Schlüsselblume, Raps, Rübsen, Tagetes, nachtschattenartige Pflanzen
einschließlich Kartoffel, Tabak, Aubergine und Tomate,
Vicia-Arten, Erbse, Luzerne, Kaffee, Kakao, Tee, Salix-Arten, Ölpalme,
Kokosnuss, ausdauernde Gräser, Futterpflanzen und Arabidopsis
thaliana. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch
die erfindungsgemäße transgene Pflanzenzelle oder Pflanze
oder einen Teil davon, wobei die Pflanze ausgewählt ist
aus der Gruppe bestehend aus Mais, Soja, Raps (einschließlich
Canola und Winterraps), Baumwolle, Weizen und Reis. Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch einen von einer erfindungsgemäßen
transgenen Pflanze produzierten Samen, wobei der Samen genetisch
homozygot ist für ein Transgen, welches eine gesteigerte
Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen abiotischen
Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht. Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch ein isoliertes Nukleinsäuremolekül,
das ein Nukleinsäuremolekül umfasst, das aus der
folgenden Gruppe ausgewählt ist: - (a)
einem Nukleinsäuremolekül, das für das
in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II B gezeigte Polypeptid kodiert;
- (b) einem in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I B gezeigten Nukleinsäuremolekül;
- (c) einem Nukleinsäuremolekül, welches als
Folge der Degeneration des genetischen Kodes von einer in Spalte
5 oder 7 von Tabelle II gezeigten Polypeptidsequenz abgeleitet sein
kann und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag
verleiht;
- (d) einem Nukleinsäuremolekül mit wenigstens
30% Identität mit der Nukleinsäuremolekülsequenz
eines Polynukleotids, das das in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I gezeigte
Nukleinsäuremolekül umfasst und, verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine gesteigerte
Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen abiotischen
Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (e) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid mit wenigstens 30% Identität mit der Aminosäuresequenz
des Polypeptids, das durch das Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) kodiert wird, kodiert und die Aktivität
aufweist, die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag
verleiht;
- (f) einem Nukleinsäuremolekül, welches unter
stringenten Hybridisierungsbedingungen mit einem Nukleinsäuremolekül
von (a) bis (c) hybridisiert und, verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon, eine gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder
Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten
Ertrag verleiht;
- (g) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das mit Hilfe von monoklonalen oder polyklonalen
Antikörpern gegen ein Polypeptid, das durch eines der Nukleinsäuremoleküle
von (a) bis (e) kodiert wird und die Aktivität aufweist,
die durch ein Nukleinsäuremolekül wiedergegeben
wird, welches ein wie in Spalte 5 von Tabelle I gezeigtes Polynukleotid
umfasst, isoliert werden kann;
- (h) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Konsensussequenz oder ein oder mehrere
Polypeptidmotive wie in Spalte 7 von Tabelle IV gezeigt umfasst
und vorzugsweise die Aktivität aufweist, die durch ein
Nukleinsäuremolekül wiedergegeben wird, welches
ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV gezeigtes Polynukleotid
umfasst;
- (i) einem Nukleinsäuremolekül, das für
ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität aufweist, die
durch ein wie in Spalte 5 von Tabelle II gezeigtes Protein wiedergegeben
wird, und, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag verleiht;
- (j) einem Nukleinsäuremolekül, das ein Polynukleotid
umfasst, das durch Amplifizieren einer cDNA-Bibliothek oder einer
genomischen Bibliothek unter Verwendung der Primer in Spalte 7 von
Tabelle III, welche an ihrem 5'-Ende nicht mit den Nukleotiden ATA
beginnen, erhalten wird und das vorzugsweise die Aktivität aufweist,
die durch ein Nukleinsäuremolekül repräsentiert
wird, das ein wie in Spalte 5 von Tabelle II oder IV aufgeführtes
Polynukleotid umfasst; und
- (k) einem Nukleinsäuremolekül, das durch Screenen
einer geeigneten Nukleinsäurebibliothek unter stringenten
Hybridisierungsbedingungen mit einer Sonde, umfassend eine komplementäre
Sequenz von einem Nukleinsäuremolekül von (a)
oder (b), oder mit einem Fragment davon, enthaltend mindestens 15
nt, bevorzugt 20 nt, 30 nt, 50 nt, 100 nt, 200 nt oder 500 nt eines
Nukleinsäuremoleküls, komplementär zu
einer in (a) bis (e) charakterisierten Nukleinsäuremolekülsequenz,
erhältlich ist und ein Polypeptid kodiert, das die Aktivität
aufweist, repräsentiert durch ein Protein, umfassend ein
Polypeptid, wie aufgeführt in Spalte 5 von Tabelle II;
wobei
das Nukleinsäuremolekül gemäß (a)
bis (k) wenigstens in einem oder mehreren Nukleotiden von der Sequenz,
wie aufgeführt in Spalte 5 oder 7 von Tabelle I A, verschieden
ist und vorzugsweise ein Protein kodiert, das sich wenigstens in
einer oder mehreren Aminosäuren von den Proteinsequenzen,
wie aufgeführt in Spalte 5 oder 7 von Tabelle II A, unterscheidet.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch ein Nukleinsäurekonstrukt,
welches die Expression dieses erfindungsgemäßen
Nukleinsäuremoleküls verleiht und welches ein
oder mehrere Regulationselemente umfasst, wobei die Expression der
Nukleinsäure in einer Wirtszelle, verglichen mit einer
entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder
Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon zu einer gesteigerten
Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen abiotischen
Umweltstress und/oder einem erhöhten Ertrag führt.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch einen Vektor,
welcher das erfindungsgemäße Nukleinsäuremolekül
oder das erfindungsgemäße Nukleinsäurekonstrukt
umfasst, wobei die Expression der kodierenden Nukleinsäure
in einer Wirtszelle, verglichen mit einer entsprechenden, z. B.
nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder
einem Teil davon zu einer gesteigerten Toleranz gegenüber
und/oder Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem
erhöhten Ertrag führt. Dementsprechend betrifft
die vorliegende Erfindung auch eine Wirtszelle, die mit dem erfindungsgemäßen
Vektor oder dem erfindungsgemäße Nukleinsäuremolekül
oder dem erfindungsgemäßen Nukleinsäurekonstrukt
stabil oder transient transformiert wurde und welche aufgrund der Transformation,
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag
zeigt. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch ein
Verfahren zur Herstellung eines Polypeptids, bei dem das Polypeptid
in einer erfindungsgemäßen Wirtszelle exprimiert
wird. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch ein
durch das erfindungsgemäße Verfahren hergestelltes
oder durch das erfindungsgemäße Nukleinsäuremolekül
kodiertes Polypeptid, wobei sich das Polypeptid in einer oder mehreren
Aminosäuren von der in Tabelle II gezeigten Sequenz unterscheidet.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch einen Antikörper,
der spezifisch an das erfindungsgemäße Polypeptid
bindet.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch Pflanzengewebe, Fortpflanzungsmaterial, Erntegut
oder eine Pflanze, das/die die erfindungsgemäße
Wirtszelle enthält.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch ein Verfahren zur Identifizierung
einer Verbindung, die einer Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen
Teil davon, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon eine
gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen
abiotischen Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag
verleiht, wobei das Verfahren die folgenden Schritte umfasst:
- (a) Kultivieren einer Pflanzenzelle, einer
Pflanze oder eines Teils davon, wodurch man eine Pflanze erhält, die
das von dem erfindungsgemäßen Nukleinsäuremolekül
kodierte Polypeptid exprimiert und verglichen mit einer entsprechenden,
z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon eine gesteigerte Toleranz gegenüber
und/oder Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einen
erhöhten Ertrag verleiht; einer nicht transformierten Pflanze
vom Wildtyp oder eines Teils davon und eines Ablesesystems, das
dazu in der Lage ist, unter geeigneten Bedingungen, die eine Wechselwirkung
des Polypeptids mit diesem Ablesesystem in Gegenwart einer Verbindung
oder einer Probe, die eine Mehrzahl an Verbindungen enthält,
erlauben, mit dem Polypeptid in Wechselwirkung zu treten und dazu
in der Lage ist, ein nachweisbares Signal als Reaktion auf die Bindung
einer Verbindung an das Polypeptid bereitzustellen, unter Bedingungen,
die die Expression dieses Ablesesystems und des von dem erfindungsgemäßen
Nukleinsäuremolekül kodierten Polypeptids, welches
verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon eine gesteigerte
Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen abiotischen
Umweltstress und/oder einen erhöhten Ertrag verleiht, ermöglichen;
einer nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp oder einen Teil
davon;
- (b) Feststellen, ob es sich bei der Verbindung um einen wirksamen
Agonisten handelt, indem man das Vorhandensein oder das Fehlen oder
die Zunahme eines durch dieses Ablesesystem produzierten Signals
detektiert.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Methode zur Herstellung
einer landwirtschaftlichen Zusammensetzung, welche die Schritte
der erfindungsgemäßen Methode und die Formulierung der
bei dieser erfindungsgemäßen Methode zur Identifikation
einer solchen Verbindung identifizierten Verbindung in einer für
eine Anwendung in der Landwirtschaft unbedenklichen Form umfasst.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Zusammensetzung, welche
das erfindungsgemäße Nukleinsäuremolekül,
das erfindungsgemäße Polypeptid, das erfindungsgemäße
Nukleinsäurekonstrukt, den erfindungsgemäßen
Vektor, die erfindungsgemäße Verbindung, den erfindungsgemäßen
Antikörper und gegebenenfalls einen landwirtschaftlich
unbedenklichen Träger umfasst.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch ein wie in Tabelle II, vorzugsweise
Tabelle II B, gezeigtes isoliertes Polypeptid, ausgewählt
aus Hefe, vorzugsweise Saccharomyces cerevisiae, oder E. coli.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Methode zur Herstellung
einer transgenen Pflanzenzelle oder Pflanze oder einem Teil davon
mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber und/oder Resistenz
gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem erhöhten
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden nicht transformierten
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon, bei
der die gesteigerte Toleranz gegenüber und/oder Resistenz
gegen abiotischen Umweltstress und/oder der erhöhte Ertrag
durch die Expression eines durch eine erfindungsgemäße
Nukleinsäure kodierten Polypeptids erhöht wird,
was zu einer gesteigerten Toleranz gegenüber und/oder Resistenz
gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem erhöhten
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon führt,
bei der man
- (a) eine Pflanzenzelle oder einen
Teil einer Pflanze mit einem erfindungsgemäßen
Vektor tranformiert und
- (b) aus der Pflanzenzelle oder dem Teil einer Pflanze eine transgene
Pflanze mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber und/oder
Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem erhöhten
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanze vom Wildtyp erzeugt.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Methode zur Herstellung
einer transgenen Pflanze mit einem erhöhten Ertrag, verglichen
mit einer entsprechenden nicht transformierten Pflanze vom Wildtyp
unter Bedingungen niedriger Temperaturen durch Erhöhen
oder Erzeugen einer oder mehrerer Aktivitäten, ausgewählt
aus der Gruppe der „Low Temperature Resistance/Tolerance-related-Proteine” (LTRRP)
bestehend aus einer (DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase,
einer 3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem ATP-bindenden
Protein eines Arabinosetransportsystems, einer Argininosuccinatsynthase,
einer Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase, einer
Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem Protein
einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer Glutaminsynthetase,
einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase, einem
Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein, einem
Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen
und Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem
Multiple-Drug-Resistenzprotein, einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase,
einer Oxidoreduktase, einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase,
einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor, einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase,
einem Phosphoträgerprotein, einem Pirin-ähnlichen
Protein, einer Precorrin-6y-Methylase, einem für den Abbau
von Glykoproteinen benötigten Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase,
einem Regulator der Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung,
einer Serinacetyltransferase, einer Untereinheit des Signalosomkomplexes,
einem SLR1094-Protein, einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen
Monooxygenase, einem die Transkription steuernden Protein, einer
Transketolase, einem Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine erfindungsgemäße
Methode, bei der man:
- (a) eine Pflanzenzelle
oder einen Teil einer Pflanze mit einem erfindungsgemäßen
Vektor tranformiert und
- (b) aus der Pflanzenzelle oder dem Teil einer Pflanze eine transgene
Pflanze mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber und/oder
Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem erhöhten
Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten,
Pflanze vom Wildtyp erzeugt.
Dementsprechend betrifft
die vorliegende Erfindung auch eine Verwendung eines für
ein LTRRP kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt
aus der die erfindungsgemäße Nukleinsäure
umfassenden Gruppe zur Herstellung einer Pflanzenzelle, einer Pflanze
oder eines Teils davon mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber
und/oder Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem
erhöhten Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z.
B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil einer Pflanze vom Wildtyp. Dementsprechend betrifft
die vorliegende Erfindung auch eine Verwendung eines für
ein LTRRP kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt
aus der die erfindungsgemäßen Nukleinsäuren
umfassenden Gruppe oder Teilen davon als Marker zur Auswahl von
Pflanzen oder Pflanzenzellen mit einer gesteigerten Toleranz gegenüber
und/oder Resistenz gegen abiotischen Umweltstress und/oder einem
erhöhten Ertrag, verglichen mit einer entsprechenden, z.
B. nicht transformierten, Pflanzenzelle oder Pflanze vom Wildtyp
oder einem Teil davon.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Verwendung eines für
ein LTRRP kodierenden Nukleinsäuremoleküls, ausgewählt
aus der die erfindungsgemäße Nukleinsäure
umfassenden Gruppe oder Teilen davon als Marker zum Nachweis von
Toleranz gegenüber Stress in Pflanzen oder Pflanzenzellen.
Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch eine transgene
Pflanzenzelle, die ein Nukleinsäuremolekül enthält,
welches für ein Polypeptid mit einer Aktivität,
ausgewählt aus der Gruppe von LTRRP bestehend aus einer
(DL)-Glycerin-3-phosphatase, einer 2-Desoxyglucose-6-phosphatphosphatase, einer
3-Methyl-2-oxobutanoat-Hydroxymethyltransferase, einer Alkoholacetyltransferase,
einer Aminosäurepermease, einer Aminomethyltransferase,
einem Ammoniumtransporter, einem Aquaporin, einem Arabinosetransportsystem,
einem ATP-bindenden Protein, einer Argininosuccinatsynthase, einer
Aspartataminotransferase, einem B1906-Protein, einem B3410-Protein,
einer Cardiolipinsynthetase, einem CoA-Transferase-ähnlichen
Protein (NAD(P)-bindend), einem Cobalttransportprotein, einem DNA-
und proteinbindenden Protein zur Steuerung des Proteoms auf der
posttranskriptionellen Ebene, einer Enoyl-CoA-Hydratase, einer Enoyl-CoA-Isomerase,
einer Ethanolaminkinase, einer Formiatacetyltransferase 1, einem
Protein einer Glucit/Sorbit-spezifischen Enzym-IIA-Komponente, einer
Glutaminsynthetase, einer Glutathion-S-transferase, einer Glycerindehydrogenase,
einem Glykogensyntheseinitiatorprotein, einem GTP-bindenden Protein,
einem Hitzeschockprotein, einem Hexosetransporter, einer Holo-[Acylträgerprotein]-Synthase,
einem anorganischen Phosphattransporter, einer Lanosterolsynthase,
einer molybdänbindenden Untereinheit von Aldehydoxidasen und
Xanthindehydrogenasen, einem Multidrug-Resistenzprotein, einem Multiple-Drug-Resistenzprotein,
einer NADH-Dehydrogenase/NAD(P)H-Nitroreduktase, einer Oxidoreduktase,
einer Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase, einem Peroxisomal-Targeting-Signal-2-Rezeptor,
einer Phosphoadenosinphosphosulfatreduktase, einem Phosphoträgerprotein,
einem Pirin-ähnlichen Protein, einer Precorrin-6y-Methylase,
einem für den Abbau von Glykoproteinen benötigten
Protein, einer Pyrimidindeaminase/-reduktase, einem Regulator der
Zellmorphogenese und der NO-Signalvermittlung, einer Serinacetyltransferase,
einer Untereinheit des Signalosomkomplexes, einem SLR1094-Protein,
einer Untereinheit von TORC1, einer thiolspezifischen Monooxygenase, einem
die Transkription steuernden Protein, einer Transketolase, einem
Zwei-Modul-Transportprotein, einem Uridindiphosphat-N-acetylglucosamintransporter,
einem yer175w-a-Protein, einem yhr213w-a-Protein, einem YML079W-Protein,
einem YMR157C-Protein, einem YNL024C-Protein und einem YNR040W-Protein,
kodiert, wobei dieses Polypeptid eine gesteigerte Toleranz gegenüber
und/oder Resistenz gegen abiotischen Umweltstress verglichen mit
einer entsprechenden, z. B. nicht transformierten, Pflanzenzelle
oder Pflanze vom Wildtyp oder einem Teil davon verleiht, vorzugsweise,
wenn das Polypeptid überexprimiert wird. Dementsprechend betrifft
die vorliegende Erfindung auch die Methode, die transgene Pflanzenzelle
oder Pflanze oder einen Teil davon, das Saatgut, das isolierte Nukleinsäurekonstrukt,
den Vektor, die Wirtszelle, das Verfahren, das Polypeptid, den Antikörper,
das Pflanzengewebe, das Fortpflanzungsmaterial, das Erntegut oder
die geerntete Pflanze, die Zusammensetzung, das isolierte Polypeptid
oder die Verwendung gemäß der Erfindung, wobei die
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress ausgewählt
ist aus der aus Toleranz gegenüber Salzstress, Dürrestress,
Hitzestress und/oder Stress durch niedrige Temperaturen bestehenden
Gruppe. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch
die Methode, die transgene Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen
Teil davon, das Saatgut, das isolierte Nukleinsäurekonstrukt,
den Vektor, die Wirtszelle, das Verfahren, das Polypeptid, den Antikörper,
das Pflanzengewebe, das Fortpflanzungsmaterial, das Erntegut oder
die geerntete Pflanze, die Zusammensetzung, das isolierte Polypeptid
oder die Verwendung gemäß der Erfindung, wobei sich
bei der Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress um
Stress durch niedrige Temperaturen handelt.
-
Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch die Methode, die transgene
Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen Teil davon, das Saatgut, das
isoliertes Nukleinsäurekonstrukt, den Vektor, die Wirtszelle,
das Verfahren, das Polypeptid, den Antikörper, das Pflanzengewebe,
das Fortpflanzungsmaterial, das Erntegut oder die geerntete Pflanze,
die Zusammensetzung, das isolierte Polypeptid oder die Verwendung
gemäß der Erfindung, wobei es sich bei der Toleranz
gegenüber und/oder Resistenz gegen Stress durch niedrige Temperaturen
um Toleranz gegenüber und/oder Resistenz gegen Stress durch
kühle Temperaturen und/oder Stress durch Frosttemperaturen
handelt. Dementsprechend betrifft die vorliegende Erfindung auch
die Methode, die transgene Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen
Teil davon, das Saatgut, das isolierte Nukleinsäurekonstrukt,
den Vektor, die Wirtszelle, das Verfahren, das Polypeptid, den Antikörper,
das Pflanzengewebe, das Fortpflanzungsmaterial, das Erntegut oder
die geerntete Pflanze, die Zusammensetzung, das isolierte Polypeptid
oder die Verwendung gemäß der Erfindung, wobei
sich die Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen darin
zeigt, dass der Prozentsatz an keimenden Samen unter solchen Bedingungen
niedriger Temperaturen höher ist als bei den (nicht transformierten)
Ausgangsorganismen bzw. Organismen vom Wildtyp. Dementsprechend
betrifft die vorliegende Erfindung auch eine Methode, eine transgene
Pflanzenzelle oder Pflanze oder einen Teil davon, ein Saatgut, ein
isoliertes Nukleinsäurekonstrukt, einen Vektor, eine Wirtszelle,
ein Verfahren, ein Polypeptid, einen Antikörper, ein Pflanzengewebe,
ein Fortpflanzungsmaterial, ein Erntegut oder eine geerntete Pflanze,
eine Zusammensetzung, ein isoliertes Polypeptid oder eine Verwendung
gemäß der Erfindung, wobei es sich bei der niedrigen
Temperatur um eine Temperatur handelt, die wachstumseinschränkend wäre,
verglichen mit einem (nicht transformierten) Ausgangsorganismus
bzw. Organismus vom Wildtyp.
-
Beispiel 1:
Entwicklung von Arabidopsis-Pflanzen
mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer erhöhten Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten Effizienz der
Nährstoffausnutzung und/oder einem erhöhten anderen
erwähnten Ertragsmerkmal durch Überexprimieren
der Gene für das YLR-Protein, z. B. durch Exprimieren der
Gene der vorliegenden Erfindung.
-
Klonieren
der wie in Tabelle I, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen
Sequenzen zur Expression in Pflanzen. Wenn nicht anders angegeben,
werden die in Sambrook et al., Molecular Cloning: A laboratory
manual, Cold Spring Harbor 1989, Cold Spring Harbor Laboratory Press,
beschriebenen Standardverfahren angewendet.
-
Die
in der Tabelle I, Spalte 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen
Sequenzen wurden mittels PCR amplifiziert, wie in dem Protokoll
für die Pfu Ultra-, Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase
(Stratagene) beschrieben. Die Zusammensetzung für das Protokoll
der Pfu Ultra-, Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase war wie
folgt: 1 × PCR-Puffer (Stratagene), jeweils 0,2 mM der
dNTP, 100 ng genomische DNA von Saccharomyces cerevisiae (Stamm
S288C; Research Genetics, Inc., jetzt Invitrogen), Escherichia coli
(Stamm MG1655; E. coli Genetic Stock Center), Synechocystis sp.
(Stamm PCC6803), Azotobacter vinelandii (Stamm N. R. Smith, 16),
Thermus thermophilus (HB8) oder 50 ng cDNA von verschiedenen Geweben
und Entwicklungsstadien von Arabidopsis thaliana (Ökotyp
Columbia), Physcomitrella patens, Glycine max (Sorte Resnick), oder
Zea mays (Sorte B73, Moll, A188), 50 pmol Vorwärts-Primer,
50 pmol Revers-Primer, mit oder ohne 1 M Betain, 2.5 u Pfu Ultra-,
Pfu Turbo- oder Herculase-DNA-Polymerase.
-
Die
Amplifikationszyklen waren wie folgt:
1 Zyklus von 2–3
Minuten bei 94–95°C, gefolgt von 25–36
Zyklen von 30–60 Sekunden bei 94–95°C,
30–45 Sekunden bei 50–60°C und 210–480
Sekunden bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus von 5–10
Minuten bei 72°C, dann 4–16°C – vorzugsweise
für Saccharomyces cerevisiae;
Escherichia coli, Synechocystis
sp., Acetobacter vinelandii, Thermus thermophilus.
-
Bei
Arabidopsis thaliana, Brassica napus, Glycine max, Oryza sativa,
Physcomitrella patens, Zea mays waren die Amplifikationszyklen wie
folgt:
1 Zyklus von 30 Sekunden bei 94°C, 30 Sekunden
bei 61°C, 15 Minuten bei 72°C, dann 2 Zyklen von
30 Sekunden bei 94°C, 30 Sekunden bei 60°C, 15
Minuten bei 72°C, dann 3 Zyklen von 30 Sekunden bei 94°C,
30 Sekunden bei 59°C, 15 Minuten bei 72°C, dann
4 Zyklen von 30 Sekunden bei 94°C, 30 Sekunden bei 58°C, 15
Minuten bei 72°C, dann 25 Zyklen von 30 Sekunden bei 94°C,
30 Sekunden bei 57°C, 15 Minuten bei 72°C, dann
1 Zyklus von 10 Minuten bei 72°C,
dann schließlich
4–16°C.
-
RNA
wurden mit dem RNeasy Plant Kit gemäß dem Standardprotokoll
(Qiagen) erzeugt, und doppelsträngige cDNA wurde gemäß dem
Standardprotokoll (Invitrogen) mit Superscript II Reverse Transkriptase produziert.
-
ORF-spezifische
Primer-Paare für die zu exprimierenden Gene sind in Tabelle
III, Spalte 7, gezeigt. Die folgenden Adaptorsequenzen wurden für
Klonierungszwecke zu Saccharomyces cerevisiae-ORF-spezifischen Primern
(siehe Tabelle III) hinzugefügt:
- i)
Vorwärts-Primer: 5'-GGAATTCCAGCTGACCACC-3'
SEQ ID
NO: 7
- ii) Revers-Primer: 5'-GATCCCCGGGAATPGCCAPG-3'
SEQ ID NO:
8
Diese Adaptorsequenzen ermöglichen das Klonieren
des ORF in verschiedene die Resgen-Adaptoren enthaltende Vektoren,
siehe Tabellenspalte E von Tabelle VII. Die folgenden Adaptorsequenzen
wurden für Klonierungszwecke zu Saccharomyces cerevisiae-,
Escherichia coli-, Synechocystis sp.-, Azotobacter vinelandii-, Thermus
thermophilus-, Arabidopsis thaliana-, Brassica napus-, Glycine max-,
Oryza sativa-, Physcomitrella patens- oder Zea mays-ORF-spezifischen
Primern hinzugefügt: - iii) Vorwärts-Primer:
5'-TTGCTCTTCC-3'
SEQ ID NO: 9
- iiii) Revers-Primer: 5'-TTGCTCTTCG-3'
SEQ ID NO: 10
Die
Adaptorsequenzen ermöglichen das Klonieren des ORF in verschiedene
die Colic-Adaptoren enthaltende Vektoren, siehe Tabellenspalte E
von Tabelle VII. Daher wurden zur Amplifikation und Klonierung von
Saccharomyces cerevisiae SEQ ID NO: 382 ein Primer, bestehend aus
der Adaptorsequenz i) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO:
398, und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptorsequenz ii)
und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 399, verwendet. Zur
Amplifikation und Klonierung von Escherichia coli SEQ ID NO: 38
wurden ein Primer, bestehend aus der Adaptorsequenz iii) und der
ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 136, und ein zweiter Primer,
bestehend aus der Adaptorsequenz iiii) und der ORF-spezifischen
Sequenz SEQ ID NO: 137, verwendet. Zur Amplifikation und Klonierung
von Synechocystis sp. SEQ ID NO: 7591 wurden ein Primer, bestehend
aus der Adaptorsequenz iii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID
NO: 7667, und ein zweiter Primer, bestehend aus der Adaptorsequenz
iiii) und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 7668, verwendet.
Zur Amplifikation und Klonierung von Arabidopsis thaliana SEQ ID
NO: 8563 wurden ein Primer, bestehend aus der Adaptorsequenz iii)
und der ORF-spezifischen Sequenz SEQ ID NO: 8639, und ein zweiter
Primer, bestehend aus der Adaptorsequenz iiii) und der ORF-spezifischen
Sequenz SEQ ID NO: 8640, verwendet.
-
Anhand
dieser Beispiele kann jede in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5,
offenbarte Sequenz durch Fusionieren der Adaptorsequenzen mit den
in der Tabelle III, Spalte 7, aufgeführten entsprechenden
spezifischen Primersequenzen kloniert werden, wobei die betreffenden
in Tabelle VII gezeigten Vektoren eingesetzt werden. Tabelle VII. Überblick über
die verschiedenen zum Klonieren der ORFs verwendeten Vektoren mit
ihren SEQIDs (Spalte A), ihren Vektornamen (Spalte B), den Promotoren,
die sie für die Expression der ORFs enthalten (Spalte C),
den zusätzlichen künstlichen Erkennungssequenzen
(Spalte D), der Adaptorsequenz (Spalte E), dem durch den in Spalte
B erwähnten Promotor verliehenen Expressionstyp (Spalte
F) und der Nummer der Figur (Spalte G).
| A | B | C | D | E | F | G |
| SeqID | Vektorname | Promotorname | Target-Sequenz | Adaptorsequenz | Expressionstyp | Figur |
| 1 | VC-MME220-1 | Super | | Colic | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 1a |
| 2 | VC-MME221-1 | PcUbi | | Colic | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 2a |
| 3 | VC-MME354-1 | Super | FNR | Resgen | auf
Plastide gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in grünen Geweben | 3a |
| 5 | VC-MME432-1 | Super | FNR | Colic | auf
Plastide gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in grünen Geweben | 4a |
| 15 | VC-MME489-1p | Super | | Resgen | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 5a |
| 16 | pMTX0270p | Super | | Colic | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 6 |
| 6054 | pMTX155 | Big35S | | Resgen | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 7 |
| 6055 | VC-MME354-1QCZ | Super | FNR | Resgen | auf
Plastide gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in grünen Geweben | 3b |
| 6057 | VC-MME356-1QCZ | Super | IVD | Resgen | auf
Mitochondrien gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in
grünen Geweben | 8 |
| 6059 | VC-MME301-1QCZ | USP | | Resgen | nicht zielgesteuerte
Expression vorzugsweise in Samen | 9 |
| 6060 | pMTX461korrp | USP | FNR | Resgen | auf
Plastide gerichtete Expression vorzugsweise in Samen | 10 |
| 6062 | VC-MME462-1QCZ | USP | IVD | Resgen | auf
Mitochondrien gerichtete Expression vorzugsweise in Samen | 11 |
| 6064 | VC-MME220-1qcz | Super | | Colic | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 1b |
| 6065 | VC-MME432-1qcz | Super | FNR | Colic | auf
Plastide gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in grünen Geweben | 4b |
| 6067 | VC-MME431-1qcz | Super | IVD | Colic | auf
Mitochondrien gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in
grünen Geweben | 12 |
| 6069 | VC-MME221-1qcz | PcUbi | | Colic | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 2b |
| 6070 | pMTX447korr | PcUbi | FNR | Colic | auf
Plastide gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in grünen Geweben | 13 |
| 6072 | VC-MME445-1qcz | PcUbi | IVD | Colic | auf
Mitochondrien gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise in
grünen Geweben | 14 |
| 6074 | VC-MME289-1qcz | USP | | Colic | nicht zielgesteuerte
Expression vorzugsweise in Samen | 15 |
| 6075 | VC-MME464-1qcz | USP | FNR | Colic | auf
Plastide gerichtete Expression vorzugsweise in Samen | 16 |
| 6077 | VC-MME465-1qcz | USP | IVD | Colic | auf
Mitochondrien gerichtete Expression vorzugsweise in Samen | 17 |
| 6079 | VC-MME489-1QCZ | Super | | Resgen | nicht
zielgesteuerte konstitutive Expression vorzugsweise in grünen
Geweben | 5b |
-
Beispiel 1b):
Konstruktion binärer
Vektoren für die nicht zielgesteuerte Expression von Proteinen.
-
„Nicht
zielgesteuerte” Expression bedeutet in diesem Zusammenhang,
dass an den zu exprimierenden ORF keine zusätzliche Erkennungssequenz
angefügt wurde.
-
Für
die nicht zielgesteuerte Expression wurden die folgenden binären
Vektoren zur Klonierung verwendet: VC-MME220-1 SEQ ID NO 1 (1a) und VC-MME220-1qcz SEQ ID NO 6064 (1b), VC-MME221-1 SEQ ID NO 2 (2a) und VC-MME221-1qcz SEQ ID NO 6069 (2b) beziehungsweise VC-MME489-1p SEQ ID NO 15
(5a) und VC-MME489-1QCZ SEQ ID NO: 6079 (5b). Bei den zur Klonierung der Erkennungssequenz
verwendeten binären Vektoren handelte es sich um VC-MME489-1p
SEQ ID NO 15 (5a) und VC-MME489-1QCZ SEQ
ID NO: 6079 (5b) beziehungsweise pMTX0270p
SEQ ID NO 16 (6). Andere brauchbare binäre
Vektoren sind dem Fachmann bekannt; einen Übersichtsartikel
zu binären Vektoren und ihrer Verwendung findet sich in Hellens
R., Mullineaux P. und Klee H., (Trends in Plant Science, 5 (10),
446 (2000)). Solche Vektoren müssen gleichermaßen
mit entsprechenden Promotoren und Erkennungssequenzen ausgestattet
sein.
-
Beispiel 1c):
Amplifikation der plastidischen
Erkennungssequenz des Gens FNR aus Spinacia oleracea und Konstruktion des
Vektors für die auf Plastide gerichtete Expression vorzugsweise
in grünen Geweben oder vorzugsweise in Samen.
-
Zur
Amplifikation der Erkennungssequenz des FNR-Gens aus S. oleracea
wurde genomische DNA aus Blättern von 4 Wochen alten S.
oleracea-Pflanzen extrahiert (DNeasy Plant Mini Kit, Qiagen, Hilden).
Die gDNA wurde als Matrize für eine PCR verwendet. Zur
Ermöglichung der Klonierung der Transitsequenz in den Vektor
VC-MME489-1p, VC-MME489-1QCZ und VC-MME301-1QCZ wurde eine EcoRI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz
sowohl zu dem Vorwärts- als auch zu dem Revers-Primer hinzugefügt,
wohingegen zur Klonierung in die Vektoren pMPX0270p, VC-MME220-1,
VC-MME220-1qcz, VC-MME221-1, VC-MME221-1qcz und VC-MME289-1qcz eine
PmeI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz zu dem Vorwärts-Primer
und eine NcoI-Stelle zu dem Revers-Primer hinzugefügt wurde.
-
-
Die
aus genomischer DNA von Spinat amplifizierte, resultierende Sequenz
SEQ ID NO: 36 umfasste eine 5'UTR (Bp 1-165) und die kodierende
Region (Bp 166-273 und 351-419). Die kodierende Sequenz ist durch
eine Intronsequenz von Bp 274 bis Bp 350 unterbrochen.
-
-
-
Das
mit den Primern FNR5EcoResgen und FNR3EcoResgen erhaltene PCR-Fragment
wurde mit EcoRI gespalten und in die Vektoren VC-MME489-1p oder
VC-MME489-1QCZ und VC-MME301-1QCZ ligiert, die ebenfalls mit EcoRI
gespalten worden waren. Die korrekte Orientierung der FNR-Erkennungssequenz
wurde durch Sequenzierung überprüft. Bei den in
diesem Ligationsschritt erzeugten Vektoren handelte es sich um VC-MME354-1
oder VC-MME354-1QCZ beziehungsweise pMTX461korrp.
-
Das
mit den Primern FNR5PmeColic und FNR3NcoColic erhaltene PCR-Fragment
wurde mit PmeI und NcoI gespalten und in die Vektoren pMTX0270p,
VC-MME220-1 oder VC-MME220-1qcz, VC-MME221-1 oder VC-MME221-1qcz
und VC-MME289-1qcz ligiert, die mit SmaI und NcoI gespalten worden
waren. Bei den in diesem Ligierungsschritt erzeugten Vektoren handelte
es sich um VC-MME432-1 oder VC-MME432-1qcz, VC-MME464-1qcz beziehungsweise
pMTX447korrp. Für die auf Plastide gerichtete konstitutive
Expression in vorzugsweise grünen Geweben wurde ein künstlicher
Promotor A(ocs)3AmasPmas Promotor (Super-Promotor)) (
Ni
et al,. Plant Journal 7, 661 (1995),
WO 95/14098 ) zusammen mit dem Vektor
VC-MME354-1 oder VC-MME354-1QCZ für ORFs aus Saccharomyces
cerevisiae und zusammen mit dem Vektor VC-MME432-1 oder VC-MME432-1qcz
für ORFs aus Escherichia coli verwendet, was jeweils eine „in-frame”-Fusion
der FNR-Erkennungssequenz mit den ORFs zur Folge hatte.
-
Für
die auf Plastide gerichtete Expression vorzugsweise in Samen wurde
der USP-Promotor (Bäumlein et al., Mol Gen Genet.
225 (3): 459–67 (1991)) zusammen mit dem Vektor
pMTX461korrp für ORFs aus Saccharomyces cerevisiae zusammen
mit dem Vektor VC-MME464-1qcz für ORFs aus Escherichia
coli verwendet, was jeweils eine „in-frame”-Fusion
der FNR-Erkennungssequenz mit den ORFs zur Folge hatte.
-
Für
die auf Plastide gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise
in grünen Geweben und Samen wurde der PcUbi-Promotor zusammen
mit dem Vektor pMTX447korr für ORFs aus Saccharomyces cerevisiae, Escherichia
coli, Synechocystis sp., Azotobacter vinelandii, Thermus thermophilus,
Arabidopsis thaliana, Brassica napus, Glycine max, Oryza sativa,
Physcomitrella patens oder Zea mays verwendet, was jeweils eine „in-frame”-Fusion
der FNR-Erkennungssequenz mit den ORFs zur Folge hatte.
-
Beispiel 1d)
Konstruktion binärer
Vektoren für die auf Mitochondrien gerichtete Expression
von Proteinen.
-
Amplifikation
der mitochondrialen Erkennungssequenz des Gens IVD aus Arabidopsis
thaliana und Konstruktion des Vektors für die auf Mitochondrien
gerichtete Expression vorzugsweise in grünen Geweben oder
vorzugsweise in Samen. Zur Amplifikation der Erkennungssequenz des
IVD-Gens aus A. thaliana wurde genomische DNA aus Blättern
von A. thaliana-Pflanzen extrahiert (DNeasy Plant Mini Kit, Qiagen,
Hilden). Die gDNA wurde als Matrize für die PCR verwendet.
Zur Ermöglichung der Klonierung der Transitsequenz in die Vektoren
VC-MME489-1QCZ und VC-MME301-1QCZ wurde eine EcoRI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz
sowohl zu dem Vorwärts- als auch zu dem Revers-Primer hinzugefügt,
wohingegen zur Klonierung in die Vektoren VC-MME220-1qcz, VC-MME221-1qcz
und VC-MME289-1qcz eine PmeI-Restriktionsenzym-Erkennungssequenz
zu dem Vorwärts-Primer und eine NcoI-Stelle zu dem Revers-Primer
hinzugefügt wurde.
Das mit
den Primern IVD5EcoResgen und ND3EcoResgen erhaltene PCR-Fragment
wurde mit EcoRI gespalten und in die Vektoren VC-MME489-1QCZ und
VC-MME301-1QCZ ligiert, die ebenfalls mit EcoRI gespalten worden
waren. Die korrekte Orientierung der IVD-Erkennungssequenz wurde
durch Sequenzierung überprüft. Bei den in diesem
Ligierungsschritt erzeugten Vektoren handelte es sich um VC-MME356-1QCZ
bzw. VC-MME462-1QCZ. Das mit den Primern ND5PmeColic and IVD3NcoColic
erhaltene PCR-Fragment wurde mit PmeI und NcoI gespalten und in
die Vektoren VC-MME220-1qcz, VC-MME221-1qcz und VC-MME289-1qcz ligiert,
die mit SmaI und NcoI gespalten worden waren. Bei den in diesem
Ligierungsschritt erzeugten Vektoren handelte es sich um VC-MME431-1qcz,
VC-MME465-1qcz beziehungsweise VC-MME445-1qcz. Für die
auf Mitochondrien gerichtete konstitutive Expression in vorzugsweise
grünen Geweben wurde ein künstlicher Promotor
A(ocs)3AmasPmas Promotor (Super-Promotor)) (
Ni et al,. Plant
Journal 7, 661 (1995),
WO
95/14098 ) zusammen mit dem Vektor VC-MME356-1QCZ für
ORFs aus Saccharomyces cerevisiae und zusammen mit dem Vektor VC-MME431-1qcz
für ORFs aus Escherichia coli verwendet, was jeweils eine „in-frame”-Fusion
der IVD-Sequenz mit den betreffenden ORFs zur Folge hatte. Für
die auf Mitochondrien gerichtete Expression vorzugsweise in Samen
wurde der USP-Promotor (
Bäumlein et al., Mol Gen Genet.
225(3): 459–67 (1991)) zusammen mit dem Vektor
VC-MME462-1QCZ für ORFs aus Saccharomyces cerevisiae zusammen
mit dem Vektor VC-MME465-1qcz für ORFs aus Escherichia
coli verwendet, was jeweils eine „in-frame”-Fusion
der IVD-Sequenz mit den betreffenden ORFs zur Folge hatte. Für
die auf Mitochondrien gerichtete konstitutive Expression vorzugsweise
in grünen Geweben und Samen wurde der PcUbi-Promotor zusammen
mit dem Vektor VC-MME445-1qcz für ORFs aus Saccharomyces
cerevisiae, Escherichia coli, Synechocystis sp., Azotobacter vinelandii,
Thermus thermophilus, Arabidopsis thaliana, Brassica napus, Glycine max,
Oryza sativa, Physcomitrella patens oder Zea mays verwendet, was
jeweils eine „in-frame”-Fusion der IVD-Sequenz
mit den betreffenden ORFs zur Folge hatte.
-
Andere
brauchbare binäre Vektoren sind dem Fachmann bekannt; einen Übersichtsartikel
zu binären Vektoren und ihrer Verwendung findet sich in Hellens
R., Mullineaux P. und Klee H., (Trends in Plant Science, 5 (10),
446 (2000)). Solche Vektoren müssen gleichermaßen
mit entsprechenden Promotoren und Erkennungssequenzen ausgestattet
sein.
-
Beispiel 1e)
Klonieren von wie in
Tabelle I, Spalten 5 und 7, gezeigten erfindungsgemäßen
Sequenzen in die verschiedenen Expressionsvektoren.
-
Zum
Klonieren der ORFs der SEQ ID NO: 382 aus S. cerevisiae in Vektoren
mit der Resgen-Adaptorsequenz wurde die betreffende Vektor-DNA mit
dem Restriktionsenzym NcoI behandelt. Zur Klonierung der ORFs aus
Saccharomyces cerevisiae in Vektoren mit der Colic-Adaptorsequenz
wurde die betreffende Vektor-DNA mit den Restriktionsenzymen PacI
und NcoI gemäß dem Standardprotokoll (MBI Fermentas)
behandelt. Zur Klonierung der ORFs aus Escherichia coli, Synechocystis
sp., Azotobacter vinelandii, Thermus thermophilus, Arabidopsis thaliana,
Brassica napus, Glycine max, Oryza sativa, Physcomitrella patens
oder Zea mays wurde die Vektor-DNA mit den Restriktionsenzymen PacI
und NcoI gemäß dem Standardprotokoll (MBI Fermentas)
behandelt. In allen Fällen wurde die Reaktion durch 20
minütige Desaktivierung bei 70°C gestoppt und
gemäß dem Standardprotokoll (Qiagen bzw. Macherey-Nagel) über
QIAquick- oder NucleoSpin Extract II-Säulen gereinigt.
Dann wurde das PCR-Produkt, das den amplifizierten ORF mit den betreffenden
Adaptorsequenzen und der Vektor-DNA darstellt, gemäß dem
Standardprotokoll (MBI Fermentas) mit T4 DNA-Polymerase behandelt,
so dass Einzelstrangüberhänge erhalten wurden,
und zwar mit den Parametern 1 Einheit T4 DNA-Polymerase bei 37°C
für 2–10 Minuten für den Vektor und 1–2
Einheiten T4 DNA-Polymerase bei 15–17°C für
10–60 Minuten für das PCR-Produkt mit der SEQ
ID NO: 382. Die Reaktion wurde durch Zugabe von Hochsalzpuffer abgestoppt
und über QIAquick- oder NucleoSpin Extract II-Säulen
gemäß dem Standardprotokoll (Qiagen bzw. Macherey-Nagel)
aufgereinigt. Der Fachmann kann nach diesem Beispiel sämtliche
in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, aufgeführten Sequenzen
klonieren.
-
Etwa
30–60 ng präparierter Vektor und eine definierte
Menge des präparierten Amplifikats wurden gemischt und
bei 65°C für 15 Minuten lang hybridisiert gefolgt
von 37°C 0,1°C/1 Sekunde, gefolgt von 37°C
10 Minuten, gefolgt von 0,1°C/1 Sekunde, dann 4–10°C.
Die ligierten Konstrukte wurden in dem gleichen Reaktionsgefäß durch
Zugabe kompetenter E. coli-Zellen (Stamm DH5alpha) und Inkubation
für 20 Minuten bei 1°C, und einem anschließenden
Hitzeschock für 90 Sekunden bei 42°C sowie Abkühlen
auf 1–4°C transformiert. Dann wurde Vollmedium
(SOC) zugegeben und das Gemisch wurde für 45 Minuten bei
37°C inkubiert. Das gesamte Gemisch wurde anschließend
auf eine Agarplatte mit 0,05 mg/ml Kanamycin plattiert und über
Nacht bei 37°C inkubiert.
-
Das
Ergebnis des Klonierungsschritts wurde durch Amplifikation mit Hilfe
der Primer verifiziert, die stromaufwärts und stromabwärts
der Integrationsstelle binden, so dass die Amplifikation der Insertion
ermöglicht wurde. Die Amplifikationen erfolgten wie in
dem Protokoll der Taq DNA-Polymerase (Gibco-BRL) beschrieben. Die
Amplifikationszyklen waren wie folgt:
1 Zyklus von 1–5
Minuten bei 94°C, gefolgt von 35 Zyklen mit jeweils 15–60
Sekunden bei 94°C, 15–60 Sekunden bei 50–66°C
und 5–15 Minuten bei 72°C, gefolgt von 1 Zyklus
von 10 Minuten bei 72°C, dann 4–16°C.
-
Mehrere
Kolonien wurden überprüft, jedoch wurde nur die
Kolonie, für die ein PCR-Produkt mit der erwarteten Größe
nachgewiesen wurde, in den folgenden Schritten verwendet. Ein Teil
dieser positiven Kolonie wurde in ein Reaktionsgefäß überführt,
das mit Vollmedium (LB), das mit Kanamycin angereichert war, gefüllt war,
und über Nacht bei 37°C inkubiert. Die Plasmidzubereitung
erfolgte wie im Qiaprep- bzw. NucleoSpin Multi-96 Plus-Standardprotokoll
(Qiagen bzw. Macherey-Nagel) angegeben.
-
Herstellung transgener Pflanzen, die SEQ
ID NO: 382 oder eine andere, in Tabelle I, vorzugsweise Spalte 5, aufgeführte
Sequenz exprimieren
-
1–5
ng isolierte Plasmid-DNA wurde durch Elektroporation oder Transformation
in kompetente Zellen von Agrobacterium tumefaciens, Stamm GV 3101
pMP90 (Koncz und Schell, Mol. Gen. Gent. 204, 383, 1986), transformiert.
Danach wurde Vollmedium (YEP) zugegeben und das Gemisch wurde für
3 Stunden bei 28°C in ein frisches Reaktionsgefäß überführt.
Anschließend wurde das gesamte Reaktionsgemisch auf YEP-Agarplatten
plattiert, die mit den entsprechenden Antibiotika, beispielsweise
Rifampicin (0,1 mg/ml), Gentamycin (0,025 mg/ml) und Kanamycin (0,05
mg/ml), angereichert waren, und 48 Stunden lang bei 28°C
inkubiert. Die Agrobakterien, die das Plasmidkonstrukt enthielten,
wurden dann zur Transformation von Pflanzen verwendet.
-
Mit
Hilfe einer Pipettenspitze wurde eine Kolonie von der Agarplatte
gepickt und in 3 ml flüssigem TB-Medium aufgenommen, das
auch geeignete Antibiotika, wie oben beschrieben, enthielt. Die
Vorkultur wurde 48 Std. bei 28°C und 120 U/min gezüchtet.
400 ml LB-Medium, das die gleichen Antibiotika wie oben enthielt,
wurde für die Hauptkultur verwendet. Die Vorkultur wurde
in die Hauptkultur überführt. Sie wurde 18 Std. bei
28°C und 120 U/min gezüchtet. Nach Zentrifugation
bei 4000 U/min wurde das Pellet in Infiltrationsmedium (MS-Medium,
10% Saccharose) resuspendiert.
-
Zum
Anziehen der Pflanzen für die Transformation wurden Wannen
(Piki Saat 80, grün, mit Siebboden versehen, 30 × 20 × 4,5
cm, von Wiesauplast, Kunststofftechnik, Deutschland) bis zur Hälfte
mit einem GS 90-Substrat (Standardboden, Werkverband E.V., Deutschland)
gefüllt. Die Wannen wurden über Nacht mit 0,05%
Proplant-Lösung (Chimac-Apriphar, Belgien) gegossen. Samen
von A. thaliana C24 (Nottingham Arabidopsis Stock Centre, UK; NASC
Stock N906) wurden über die Wanne verteilt, und zwar etwa
1000 Samen pro Wanne. Die Wannen wurden mit einer Haube abgedeckt
und in der Stratifikationseinheit (8 h, 110 μmol/m2s1, 22°C;
16 h, Dunkelheit, 6°C) untergebracht. Nach 5 Tagen wurden
die Wannen in einer Kammer mit kurztaggesteuerter Umgebung (8 h,
130 μmol/m2s1,
22°C; 16 Std., Dunkelheit 20°C) untergebracht,
wo sie etwa 10 Tage verblieben, bis sich die ersten echten Blätter
gebildet hatten.
-
Die
Keimlinge wurden in Töpfe überführt,
die das gleiche Substrat enthielten (Teku Töpfe, 7 cm,
LC Serie, hergestellt von Pöppelmann GmbH & Co, Deutschland).
Für jeden Topf wurden fünf Pflanzen ausgestochen.
Die Töpfe wurden dann in die Kammer mit kurztaggesteuerter
Umgebung zurückgestellt, damit die Pflanzen weiter wachsen
konnten. Nach 10 Tagen wurden die Pflanzen in das Gewächshaus
(ergänzende Beleuchtung 16 h, 340 μE/m2s, 22°C; 8 h, Dunkelheit, 20°C) überführt,
wo sie weitere 17 Tage wachsen konnten.
-
Für
die Transformation wurden 6 Wochen alte Arabidopsis-Pflanzen, die
gerade zu blühen begonnen hatten, 10 Sekunden lang in die
vorstehend beschriebene Agrobakteriensuspension getaucht, die vorher
mit 10 μl Silwett L77 (Crompton S. A., Osi Specialties,
Schweiz) behandelt worden war. Das entsprechende Verfahren ist in Clough
J. C. und Bent A. F. (Plant J. 16, 735 (1998)) beschrieben.
Die Pflanzen wurden anschließend 18 Stunden lang in einer
Feuchtkammer untergebracht. Danach wurden die Töpfe zurück
in das Gewächshaus gestellt, damit die Pflanzen weiter
wachsen konnten. Die Pflanzen verblieben weitere 10 Wochen im Gewächshaus,
bis die Samen erntereif waren. Je nach dem Toleranzmarker, der
zur Selektion der transformierten Pflanzen verwendet wurde, wurden
die geernteten Samen im Gewächshaus ausgepflanzt und einer Sprühselektion
unterzogen oder ansonsten zuerst sterilisiert und dann auf Agarplatten
gezüchtet, die mit dem entsprechenden Selektionsmittel
angereichert waren. Da der Vektor das Bar-Gen als Toleranzmarker
enthielt, wurden die Jungpflanzen viermal in einem Abstand von 2
bis 3 Tagen mit 0,02% BASTA® besprüht,
und man ließ die transformierten Pflanzen Samen bilden.
Die Samen transgener A. thaliana-Pflanzen wurden in einem Gefrierschrank
(bei –20°C) aufbewahrt.
-
Screening
von Pflanzen (Arabidopsis) auf Wachstum bei begrenztem Stickstoffvorrat
Beim Screening kamen zwei verschiedene Vorschriften zur Anwendung:
- – Vorschrift 1). Pro transgenem Konstrukt
wurden 4 unabhängige transgene Linie (= Ereignisse) getestet (22–28
Pflanzen pro Konstrukt). Arabidopsis thaliana Samen werden in Töpfe
ausgesät, die eine 1:1 (v:v) Mischung von nährstoffarmem
Boden (”Einheitserde Typ 0”, 30% Lehm, Tantau,
Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die Keimung wird durch
eine 4-tägige Dunkelperiode bei 4°C induziert.
Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen
(Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C,
60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE)
herangezogen. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, unter
anderem werden sie jeden zweiten Tag mit einer stickstoffarmen Nährstofflösung
gegossen. Die stickstoffarme Nährstofflösung enthält
z. B. neben Wasser
| Mineralnährstoff | Endkonzentration |
| KCl | 3,00
mM |
| MgSO4 × 7 H2O | 0,5
mM |
| CaCl2 × 6 H2O | 1,5
mM |
| K2SO4
| 1,5
mM |
| NaH2PO4
| 1,5
mM |
| Fe-EDTA | 40 μM |
| H3BO3
| 25 μM |
| MnSO4 × H2O | 1 μM |
| ZnSO4 × 7 H2O | 0,5 μM |
| Cu2SO4 × 5
H2O | 0,3 μM |
| Na2MoO4 × 2
H2O | 0,05 μM |
-
Nach
9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach einer Gesamtzeit
von 28 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des
Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen eingestuft.
Die Zunahme an Biomasse wird als Verhältnis des Frischgewichts
der oberirdischen Teile der betreffenden transgenen Pflanze und
der nicht transgenen Pflanze vom Wildtyp gemessen.
- – Vorschrift 2). Beim Screening von transgenen Pflanzen
wurde eine spezielle Kulturvorrichtung verwendet. Um einen hohen
Durchsatz zu erzielen, werden Pflanzen auf Agarplatten mit einem
begrenzten Stickstoffvorrat (adaptiert von Estelle und Somerville,
1987) auf Biomasseproduktion gescreent. Diese Screening-Pipeline
umfasst zwei Ebenen. Transgene Linien werden auf einer nächsten
Ebene getestet, wenn die Produktion von Biomasse im Vergleich zu
Pflanzen vom Wildtyp signifikant verbessert ist. Bei jeder Ebene wird
die Anzahl an Wiederholungstests und die statistische Stringenz
erhöht.
Beim Aussäen werden die Samen
mit Hilfe eines Zahnstochers aus den Eppendorf-Röhrchen
entnommen und auf die obenerwähnten Agarplatten mit begrenztem
Stickstoffvorrat (0,05 mM KNO3) gegeben.
Insgesamt werden auf jeder Platte (12 × 12 cm) ungefähr
15–30 Samen verteilt. Nach dem Säen der Samen
werden die Platten 2–4 Tage lang im Dunkeln bei 4°C
stratifiziert. Nach dem Stratifizieren werden die Testpflanzen 22
bis 25 Tage lang bei einem 16-h-Licht, 8-h-Dunkelheit-Rhythmus bei
20°C, einer Luftfeuchtigkeit von 60% und einer CO2-Konzentration von ungefähr 400
ppm herangezogen. Die verwendeten Lichtquellen erzeugen ein Licht, das
dem Farbspektrum der Sonne ähnelt, mit einer Lichtintensität
von ungefähr 100 μE/m2s.
Nach 10 bis 11 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Ein verbessertes
Wachstum unter Stickstoffmangelbedingungen wird nach 20–25
Tagen Wachstum anhand der Biomasseproduktion von Sprossen und Wurzeln
der transgenen Pflanzen im Vergleich zu Wildtyp-Kontrollpflanzen
bewertet. Transgene Linien, die eine signifikant verbesserte Biomasseproduktion
im Vergleich zu Pflanzen vom Wildtyp zeigen, werden auf der nächsten
Stufe dem folgenden Experiment auf Boden unterzogen, wie in Vorschrift
1 beschrieben, wobei jedoch pro Konstrukt 3–6 Linien getestet
wurden (bis zu 60 Pflanzen pro Konstrukt).
-
Die
Biomasseproduktion von transgenem, unter eingeschränkter
Stickstoffversorgung herangezogenem Arabidopsis thaliana ist in
Tabelle VIIIa gezeigt: Biomasseproduktion wurde durch Wiegen von
Pflanzenrosetten gemessen. Die Zunahme an Biomasse wurde als Verhältnis
des Durchschnittsgewichts transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht
von Wildtyp-Kontrollpflanzen des Wildtyps aus dem gleichen Experiment berechnet.
Angeführt ist die mittlere Zunahme der Biomasse von transgenen
Konstrukten (Signifikanzwert < 0,3
und Zunahme an Biomasse > 5%
(Verhältnis > 1,05)) Tabelle
VII-A (NUE):
| SeqID | Ziel | Genort | Zunahme
an Biomasse |
| 38 | zytoplasmatisch | B0414 | 1,610 |
| 147 | zytoplasmatisch | B2931 | 1,209 |
| 172 | zytoplasmatisch | B3945 | 1,457 |
| 382 | zytoplasmatisch | Yel004w | 1,370 |
| 917 | zytoplasmatisch | Yhr204w | 1,469 |
| 952 | zytoplasmatisch | Yll053c | 1,525 |
| 1320 | zytoplasmatisch | Yml123c | 1,597 |
| 1648 | zytoplasmatisch | Ynl142w | 1,593 |
| 2081 | zytoplasmatisch | Ypr035w | 1,237 |
| 2406 | plastidisch | B0903 | 1,397 |
| 2841 | plastidisch | B2704 | 1,140 |
| 3978 | plastidisch | Ydr142c | 1,305 |
| 4051 | plastidisch | Ygr289c | 1,256 |
| 4495 | zytoplasmatisch | Yil053w | 1,498 |
| 4622 | zytoplasmatisch | Ylr027c | 1,172 |
| 5070 | zytoplasmatisch | Yml079w | 1,057 |
| 5159 | zytoplasmatisch | Yol058w | 1,172 |
| 5746 | zytoplasmatisch | Ypl180w | 1,169 |
| 6581 | zytoplasmatisch | B1906 | 1,321 |
| 6609 | zytoplasmatisch | B2371 | 1,261 |
| 6949 | zytoplasmatisch | B2881 | 1,202 |
| 7078 | zytoplasmatisch | B3106 | 1,533 |
| 7467 | zytoplasmatisch | B3410 | 1,286 |
| 7492 | plastidisch | B4209 | 1,232 |
| 7591 | zytoplasmatisch | SLL1545 | 1,406 |
| 7670 | mitochondrisch | SLR1348 | 1,268 |
| 8648 | plastidisch | B1600 | 1,616 |
| 8760 | plastidisch | B1900 | 1,318 |
| 8861 | zytoplasmatisch | SLL0099 | 1,582 |
| 9046 | zytoplasmatisch | SLL0383 | 1,432 |
| 9307 | zytoplasmatisch | SLR1520 | 1,441 |
| 9479 | zytoplasmatisch | YDR147W | 1,117 |
| 9553 | plastidisch | YPL148C | 1,226 |
| 10404 | plastidisch | B1008 | 1,166 |
| 10591 | plastidisch | B3347 | 1,339 |
| 11501 | zytoplasmatisch | YHR176W | 1,330 |
| 11564 | zytoplasmatisch | B2881_2 | 1,202 |
| 11695 | zytoplasmatisch | B3945_2 | 1,457 |
| 11907 | zytoplasmatisch | Yhr204w_2 | 1,469 |
| 11944 | zytoplasmatisch | Ynl142w_2 | 1,593 |
| 12357 | zytoplasmatisch | Yol058w_2 | 1,172
(zytoplasmatisch) |
| 12936 | zytoplasmatisch | Ypr035w_2 | 1,237 |
-
Pflanzen-Screening
hinsichtlich Wachstum unter Niedertemperatur-Bedingungen In einem
Standardexperiment wurde Erdboden als eine Mischung von 3,5:1 (v/v)
an nährstoffreicher Erde (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland)
und Sand zubereitet. Blumentöpfe wurden mit dem Erdgemisch befüllt
und in Wannen gebracht. Wasser wurde den Wannen zugesetzt, damit
die Erdmischung eine angemessene Menge an Wasser für die
Aussaat-Prozedur aufnimmt. Die Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen
wurden in die Blumentöpfe eingesät (6 cm Durchmesser).
Blumentöpfe wurden gesammelt, bis sie eine Wanne für
die Wachstumskammer füllten. Dann wurde die gefüllte
Wanne mit einer transparenten Haube abgedeckt und in das Regalsystem
der vorgekühlten (4°C–5°C) Wachstumskammer überführt.
Die Stratifikation wurde während eines Zeitraums von 2–3
Tagen im Dunklen bei 4°C–5°C etabliert.
Die Keimung der Samen und das Wachstum wurden bei einer Wachstumsbedingung
von 20°C, 60% relative Feuchtigkeit, 16 h-Lichtperiode
und Beleuchtung mit Fluoreszenzlicht bei 200 μmol/m2s initiiert.
Die Hauben wurden 7 Tage nach dem Säen entfernt. Die BASTA-Selektion wurde
am Tag 9 nach der Aussaat durch Besprühen der Blumentöpfe
mit den Pflänzchen von oben vorgenommen. Demgemäß wurde
eine Lösung von 0,07% (v/v) BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium)
in Leitungswasser versprüht. Transgene Ereignisse und Wildtyp-Kontrollpflanzen
waren zufallsmäßig in der Kammer verteilt. Die
Anordnung der Wannen innerhalb der Kammern wurde an Arbeitstagen
ab dem Tag 7 nach dem Einsäen verändert. Das Bewässern
erfolgte alle zwei Tage, nachdem die Hauben von den Wannen entfernt
worden waren. Die Pflanzen wurden 12–13 Tage nach der Aussaat
durch Entfernen des Überschusses an Keimlingen, wobei nur
ein Keimling in einem Blumentopf übergelassen wurde, vereinzelt.
Kälte (Kühlen auf 11°C–12°C)
wurde 14 Tage nach der Aussaat bis zum Ende des Experiments angewandt.
Zum Messen der Biomasseleistung wurde das Pflanzenfrischgewicht
zur Erntezeit (29–30 Tage nach der Aussaat) durch Abschneiden
der Sprosse und Wiegen derselben ermittelt. Neben dem Wiegen wurde
im Falle von Pflanzen, welche von der Wildtypkontrolle abweichen,
eine Phänotyp-Information hinzugefügt. Die Pflanzen
waren bei der Ernte im Stadium vor dem Aufblühen und vor
dem Wachstum des Blütenstands. Signifikanzwerte für
die statistische Signifikanz der Biomasse-Änderungen wurden
durch Anwenden des t-Tests nach Student (Parameter: zweiseitige,
ungleiche Varianz) berechnet. Drei aufeinanderfolgende Experimente
wurden durchgeführt. Im ersten Experiment wurde ein Individuum
aus jeder transformierten Linie getestet. Im zweiten Experiment,
wurde das Ereignis, das im ersten Experiment als abkühlungstolerant
oder -resistent ermittelt wurde, d. h. einen erhöhten Ertrag,
in diesem Fall eine erhöhte Biomasseproduktion, im Vergleich
zum Wildtyp aufzeigte, einem Bestätigungs-Screening gemäß den
gleichen experimentellen Verfahrensweisen unterzogen. In diesem
Experiment wurden max. 10 Pflanzen jedes toleranten oder resistenten
Ereignisses kultiviert, behandelt und bewertet, wie zuvor. In den
ersten zwei Experimenten wurde Abkühlungs-Toleranz oder
Toleranz und Biomasseproduktion mit Wildtyp-Pflanzen verglichen,
Im dritten Experiment wurden bis zu 20 Replikate jedes bestätigten toleranten
Ereignisses, d. h. diejenigen, die im zweiten Experiment als tolerant
oder resistent bewertet worden waren, wachsen gelassen, behandelt
und bewertet, wie zuvor. Die Ergebnisse hiervon sind in der Tabelle
VIII zusammengefasst.
-
Tabelle VIIIB: Biomasseproduktion von
transgenen A. thaliana nach Herbeiführung von Abkühlungsstress.
-
Biomasseproduktion
wurde durch Wiegen von Pflanzenrosetten gemessen. Der Biomassezuwachs wurde
als Verhältnis des durchschnittlichen Gewichts für
trangene Pflanzen im Vergleich zum durchschnittlichen Gewicht von
Wildtyp-Kontrollpflanzen berechnet. Der minimale und maximale Biomassezuwachs,
beobachtet innerhalb der Gruppe von transgenen Ereignissen, ist
für einen Genort angegeben, wobei alle Ereignisse einen
Signifikanzwert < 0,1
und einen Biomassezuwachs > 1,1
zeigen. Tabelle
VIII-B (LT mit min/max Werten)
| SeqID | Ziel | Genort | Biomassezu | Biomassezu |
| | | | wachs
min. | wachs
max. |
| 38 | zytoplasmatisch | B0414 | 1,334 | 1,361 |
| 147 | zytoplasmatisch | B2931 | 1,209 | 1,357 |
| 172 | zytoplasmatisch | B3945 | 1,192 | 1,353 |
| 382 | zytoplasmatisch | Yel004w | 1,368 | 1,575 |
| 406 | zytoplasmatisch | Yer177w | 1,222 | 1,300 |
| 917 | zytoplasmatisch | Yhr204w | 1,383 | 1,697 |
| 952 | zytoplasmatisch | Yll053c | 1,302 | 1,353 |
| 1320 | zytoplasmatisch | Yml123c | 1,311 | 1,405 |
| 1648 | zytoplasmatisch | Ynl142w | 1,380 | 1,808 |
| 2065 | zytoplasmatisch | Ynr040w | 1,276 | 1,390 |
| 2081 | zytoplasmatisch | Ypr035w | 1,370 | 1,451 |
| 2406 | plastidisch | B0903 | 1,326 | 1,391 |
| 2564 | zytoplasmatisch | B1393 | 1,186 | 1,224 |
| 2841 | plastidisch | B2704 | 1,233 | 1,462 |
| 2879 | zytoplasmatisch | B2905 | 1,246 | 1,289 |
| 3109 | plastidisch | B3206 | 1,193 | 1,304 |
| 3403 | zytoplasmatisch | B3659 | 1,325 | 1,696 |
| 3441 | zytoplasmatisch | B3871 | 1,233 | 1,611 |
| 3978 | plastidisch | Ydr142c | 1,205 | 1,274 |
| 4047 | zytoplasmatisch | Yer175w-a | 1,502 | 2,340 |
| 4051 | plastidisch | Ygr289c | 1,218 | 1,271 |
| 4131 | plastidisch | Yhr044c | 1,215 | 1,215 |
| 4217 | zytoplasmatisch | YHR072W | 1,387 | 1,387 |
| 4491 | zytoplasmatisch | Yhr213w-a | 1,284 | 1,570 |
| 4495 | zytoplasmatisch | Yil053w | 1,463 | 1,523 |
| 4558 | plastidisch | Yjl103c | 1,269 | 1,296 |
| 4589 | plastidisch | Yjl137c | 1,395 | 1,48 |
| 4622 | zytoplasmatisch | Ylr027c | 1,342 | 1,848 |
| 5070 | plastidisch | Yml079w | 1,296 | 1,331 |
| 5102 | plastidisch | Ymr157c | 1,190 | 1,267 |
| 5115 | plastidisch | Ynl024c | 1,191 | 1,376 |
| 5159 | plastidisch | Yol058w | 1,235 | 1,300 |
| 5746 | zytoplasmatisch | Ypl180w | 1,247 | 2,471 |
| 5756 | plastidisch | Ypr167c | 1,295 | 1,303 |
| 6086 | plastidisch | B0036 | 1,220 | 1,336 |
| 6581 | zytoplasmatisch | B1906 | 1,137 | 1,290 |
| 6609 | zytoplasmatisch | B2371 | 1,207 | 1,328 |
| 6949 | zytoplasmatisch | B2881 | 1,157 | 1,230 |
| 7078 | zytoplasmatisch | B3106 | 1,241 | 1,381 |
| 7270 | plastidisch | B3400 | 1,176 | 1,394 |
| 7467 | zytoplasmatisch | B3410 | 1,168 | 1,420 |
| 7492 | plastidisch | B4209 | 1,112 | 1,489 |
| 7591 | zytoplasmatisch | SLL1545 | 1,248 | 1,293 |
| 7670 | mitochondrisch | SLR1348 | 1,349 | 1,413 |
| 8236 | plastidisch | YGR191W | 1,159 | 1,298 |
| 8563 | zytoplasmatisch | AT1G22920 | 1,149 | 1,610 |
| 8648 | plastidisch | B1600 | 1,276 | 1,293 |
| 8760 | plastidisch | B1900 | 1,264 | 1,341 |
| 8861 | zytoplasmatisch | SLL0099 | 1,199 | 1,310 |
| 9046 | zytoplasmatisch | SLL0383 | 1,158 | 1,415 |
| 9280 | zytoplasmatisch | SLR1094 | 1,122 | 1,352 |
| 9307 | zytoplasmatisch | SLR1520 | 1,284 | 1,361 |
| 9430 | zytoplasmatisch | YDL142C | 1,187 | 1,503 |
| 9479 | zytoplasmatisch | YDR147W | 1,142 | 1,167 |
| 9500 | plastidisch | YLR284C | 1,150 | 1,306 |
| 9553 | plastidisch | YPL148C | 1,127 | 1,276 |
| 9574 | plastidisch | YPR074C | 1,222 | 1,287 |
| 10404 | plastidisch | B1008 | 1,512 | 1,585 |
| 10503 | plastidisch | B1529 | 1,119 | 1,426 |
| 10591 | plastidisch | B3347 | 1,136 | 1,480 |
| 10934 | zytoplasmatisch | YBR176W | 1,132 | 1,429 |
| 11461 | zytoplasmatisch | YGR177C | 1,229 | 1,416 |
| 11501 | zytoplasmatisch | YHR176W | 1,167 | 1,621 |
| 11564 | zytoplasmatisch | B2881_2 | 1,157 | 1,230 |
| 11695 | zytoplasmatisch | B3945_2 | 1,192 | 1,353 |
| 11907 | zytoplasmatisch | Yhr204w_2 | 1,383 | 1,697 |
| 11944 | zytoplasmatisch | Ynl142w_2 | 1,380 | 1,808 |
| 12357 | plastidisch | Yol058w_2 | 1,235 | 1,300 |
| 12936 | zytoplasmatisch | Ypr035w_2 | 1,370 | 1,451 |
-
Screening von Pflanzen auf Wachstum unter
zyklischen Dürrebedingungen
-
In
dem Assay mit zyklischen Dürrebedingungen werden die Pflanzen
wiederholtem Stress ausgesetzt, ohne dass dies zur Austrockung führt.
In einem Standardexperiment wird Boden als 1:1(v/v)-Gemisch von nährstoffreichem
Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt.
Töpfe (6 cm Durchmesser) wurden mit diesem Gemisch gefüllt
und in Wannen gestellt. In die Wannen wurde Wasser gegeben, so dass
das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das
Säverfahren aufnehmen konnte (Tag 1) und anschließend
wurden Samen von transgenen A. thaliana-Pflanzen und ihre Wildtypkontrollen
in Töpfe gesät. Dann wurde die gefüllte
Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte
(4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt.
Die Stratifizierung wurde über einen Zeitraum von 3 Tagen
im Dunkeln bei 4°C–5°C oder alternativ
für 4 Tage im Dunkeln bei 4°C etabliert. Die Keimung der
Samen und das Wachstum wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C,
60% relativer Feuchtigkeit, 16 Photoperiode und Belichtung mit Fluoreszenzlicht
bei 200 μmol/m2s eingeleitet. Die Deckel wurden 7–8
Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte
am Tag 10 oder Tag 11 (9 oder 10 Tage nach der Aussaat) durch Besprühen
der Töpfe mit den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment
wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183
g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser einmal versprüht
oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung
dreimal versprüht. Die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden
nur mit Leitungswasser (anstelle von in Leitungswasser gelöstem
BASTA) besprüht, aber ansonsten identisch behandelt. Die
Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt,
indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden
und ein Keimling im Boden belassen wurde. Die transgenen Ereignisse
und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über
die Kammer verteilt. Die Versorgung mit Wasser war während
des gesamten Experiments einschränkt, und die Pflanzen
wurden Zyklen mit Dürre und erneuter Bewässerung
ausgesetzt. Die Bewässerung erfolgte am Tag 1 (vor der
Aussaat), am Tag 14 oder Tag 15, am Tag 21 oder Tag 22 und schließlich
am Tag 27 oder Tag 28. Zur Messung der Biomasseproduktion wurde
das Frischgewicht der Pflanzen einen Tag nach der abschließenden
Bewässerung (am Tag 28 oder Tag 29) bestimmt, indem die
Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Neben dem Wiegen wurde
Phänotyp-Information im Falle solcher Pflanzen hinzugefügt,
die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden. Die Pflanzen waren
bei der Ernte im Stadium vor dem Aufblühen und vor dem
Wachstum des Blütenstands. Signifikanzwerte für
die statistische Signifikanz der Biomasse-Änderungen wurden
durch Anwenden des t-Tests nach Student (Parameter: zweiseitige,
ungleiche Varianz) berechnet. Bis zu fünf Linien (Ereignisse)
pro transgenem Konstrukt wurden in aufeinander folgenden Stufen
(bis zu 4) des Experiments getestet. Nur Konstrukte, die eine positive
Leistung zeigten, wurden auf der nächsten Stufe des Experiments
untersucht. Gewöhnlich wurden bei der ersten Stufe fünf
Pflanzen pro Konstrukt und bei den darauf folgenden Stufen 30–60
Pflanzen getestet. Die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben
bewertet. Gezeigt sind die Daten von Konstrukten, die bei wenigstens
zwei aufeinander folgenden Stufen des Experiments eine erhöhte
Biomasseleistung zeigten.
-
Die
Biomasseproduktion von transgenem A. thaliana, das sich unter Wachstumsbedingungen
zyklischer Dürre entwickelt hatte, ist in Tabelle VIIIc
gezeigt: Biomasseproduktion wurde durch Wiegen von Pflanzenrosetten
gemessen. Die Zunahme an Biomasse wurde als Verhältnis
des Durchschnittsgewichts transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht
von Pflanzen des Wildtyps aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt
ist die mittlere Zunahme der Biomasse von transgenen Konstrukten
(Signifikanzwert < 0,3
und Zunahme an Biomasse > 5%
(Verhältnis > 1,05)) Tabelle
VIII-C (ZD)
| SeqID | Ziel | Genort | Zunahme
an Biomasse |
| 2065 | zytoplasmatisch | Ynr040w | 1,496 |
| 2406 | plastidisch | B0903 | 1,276 |
| 2564 | zytoplasmatisch | B1393 | 1,244 |
| 2841 | plastidisch | B2704 | 1,192 |
| 2879 | zytoplasmatisch | B2905 | 1,233 |
| 3403 | zytoplasmatisch | B3659 | 1,128 |
| 4051 | plastidisch | Ygr289c | 1,324 |
-
Screening
von Pflanzen auf Ertragszunahme unter standardisierten Wachstumsbedingungen
In diesem Experiment wurde ein Screening von Pflanzen auf Ertragszunahme
(in diesem Fall: Zunahme an Biomasseertrag) unter standardisierten
Wachstumsbedingungen in Abwesenheit von erheblichem abiotischen
Stress durchgeführt. In einem Standardexperiment wird Boden
als 3,5:1(v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90,
Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt. Alternativ
wurden die Pflanzen auf nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau,
Deutschland) herangezogen. Blumentöpfe wurden mit dem Erdgemisch befüllt
und in Wannen gebracht. Wasser wurde den Wannen zugesetzt, damit
die Erdmischung eine angemessene Menge an Wasser für die
Aussaat-Prozedur aufnimmt. Die Samen für transgene A. thaliana-Pflanzen
und ihre nicht-transgenen Wildtypkontrollen wurden in Töpfe
(6 cm Durchmesser) gesät. Dann wurde die gefüllte Wanne
mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte
(4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt.
Die Stratifikation wurde während eines Zeitraums von 3–4
Tagen im Dunklen bei 4°C–5°C etabliert.
Die Keimung der Samen und das Wachstum wurden bei einer Wachstumsbedingung von
20°C, 60% relative Feuchtigkeit, 16 h-Lichtperiode und
Beleuchtung mit Fluoreszenzlicht bei ungefähr 200 μmol/m2s
initiiert. Die Deckel wurden 7–8 Tage nach der Aussaat
abgenommen. Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 10 oder Tag 11
(9 oder 10 Tage nach der Aussaat) durch Besprühen der Töpfe
mit den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment wurde
eine 0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l
Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser einmal versprüht
oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung dreimal
versprüht. Die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden nur mit
Leitungswasser (anstelle von in Leitungswasser gelöstem
BASTA) besprüht, aber ansonsten identisch behandelt. Die
Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt,
indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden
und ein Keimling im Boden belassen wurde. Die transgenen Ereignisse
und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über
die Kammer verteilt. Gewässert wurde alle zwei Tage nach
dem Entfernen der Deckel bei einem Standardexperiment oder alternativ
dazu jeden Tag. Zum Messen der Biomasseleistung wurde das Pflanzenfrischgewicht
zur Erntezeit (24–29 Tage nach der Aussaat) durch Abschneiden
der Sprosse und Wiegen derselben ermittelt. Die Pflanzen waren bei
der Ernte im Stadium vor dem Aufblühen und vor dem Wachstum
des Blütenstands. Transgene Pflanzen wurden mit den nicht
transgenen Wildtyp-Kontrollpflanzen verglichen. Signifikanzwerte
für die statistische Signifikanz der Biomasse-Änderungen
wurden durch Anwenden des t-Tests nach Student (Parameter: zweiseitige,
ungleiche Varianz) berechnet. Zwei verschiedene Arten experimenteller
Vorschriften wurden durchgeführt:
- – Vorschrift
1). Pro transgenem Konstrukt wurden 3–4 unabhängige
transgene Linen (= Ereignisse) getestet (22–30 Pflanzen
pro Konstrukt), und die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben
bewertet.
- – Vorschrift 2). Bis zu fünf Linien pro transgenem
Konstrukt wurden in aufeinander folgenden Stufen (bis zu 4) des
Experiments getestet. Nur Konstrukte, die eine positive Leistung
zeigten, wurden auf der nächsten Stufe des Experiments
untersucht. Gewöhnlich wurden bei der ersten Stufe fünf
Pflanzen pro Konstrukt und bei den darauf folgenden Stufen 30–60
Pflanzen getestet. Die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben
bewertet. Gezeigt sind die Daten aus dieser Art von Experiment (Vorschrift
2) von Konstrukten, die bei wenigstens zwei aufeinander folgenden
Stufen des Experiments eine erhöhte Biomasseleistung zeigten.
-
In
Tabelle VIIId ist die Biomasseproduktion von unter Standardbedingungen
herangezogenem transgenem A. thaliana gezeigt: Biomasseproduktion
wurde durch Wiegen von Pflanzenrosetten gemessen. Die Zunahme an
Biomasse wurde als Verhältnis des Durchschnittsgewichts
transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht von Kontrollpflanzen
des Wildtyps aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt
ist die mittlere Zunahme der Biomasse von transgenen Konstrukten
(Signifikanzwert < 0,3
und Zunahme an Biomasse > 5% (Verhältnis > 1,05)) Tabelle
VIII-D (BM):
| SeqID | Ziel | Genort | Zunahme
an Biomasse |
| 38 | zytoplasmatisch | B0414 | 1,168 |
| 147 | zytoplasmatisch | B2931 | 1,088 |
| 172 | zytoplasmatisch | B3945 | 1,191 |
| 382 | zytoplasmatisch | Yel004w | 1,306 |
| 406 | zytoplasmatisch | Yer177w | 1,340 |
| 917 | zytoplasmatisch | Yhr204w | 1,369 |
| 952 | zytoplasmatisch | Yll053c | 1,162 |
| 1320 | zytoplasmatisch | Yml123c | 1,327 |
| 1648 | zytoplasmatisch | Ynl142w | 1,214 |
| 2065 | zytoplasmatisch | Ynr040w | 1,069 |
| 2081 | zytoplasmatisch | Ypr035w | 1,236 |
| 2406 | plastidisch | B0903 | 1,260 |
| 2406 | zytoplasmatisch | B0903 | 1,286 |
| 2841 | plastidisch | B2704 | 1,133 |
| 2879 | zytoplasmatisch | B2905 | 1,104 |
| 3109 | plastidisch | B3206 | 1,160 |
| 3403 | zytoplasmatisch | B3659 | 1,435 |
| 3978 | plastidisch | Ydr142c | 1,476 |
| 4047 | zytoplasmatisch | Yer175w-a | 1,370 |
| 4051 | plastidisch | Ygr289c | 1,398 |
| 4491 | zytoplasmatisch | Yhr213w-a | 1,407 |
| 4495 | zytoplasmatisch | Yil053w | 1,383 |
| 4558 | plastidisch | Yjl103c | 1,175 |
| 4589 | plastidisch | Yjl137c | 1,065 |
| 4622 | zytoplasmatisch | Ylr027c | 1,329 |
| 5070 | plastidisch | Yml079w | 1,066 |
| 5102 | plastidisch | Ymr157c | 1,211 |
| 5115 | plastidisch | Ynl024c | 1,068 |
| 5159 | plastidisch | Yol058w | 1,091 |
| 5746 | zytoplasmatisch | Ypl180w | 1,326 |
| 5756 | plastidisch | Ypr167c | 1,219 |
| 6086 | plastidisch | B0036 | 1,117 |
| 6581 | zytoplasmatisch | B1906 | 1,092 |
| 6609 | zytoplasmatisch | B2371 | 1,121 |
| 6949 | zytoplasmatisch | B2881 | 1,074 |
| 7078 | zytoplasmatisch | B3106 | 1,082 |
| 7270 | plastidisch | B3400 | 1,191 |
| 7467 | zytoplasmatisch | B3410 | 1,167 |
| 7492 | plastidisch | B4209 | 1,137 |
| 7591 | zytoplasmatisch | SLL1545 | 1,208 |
| 7670 | mitochondrisch | SLR1348 | 1,376 |
| 8236 | plastidisch | YGR191W | 1,156 |
| 8563 | zytoplasmatisch | AT1G22920 | 1,385 |
| 8648 | plastidisch | B1600 | 1,401 |
| 8760 | plastidisch | B1900 | 1,136 |
| 8861 | zytoplasmatisch | SLL0099 | 1,178 |
| 9046 | zytoplasmatisch | SLL0383 | 1,383 |
| 9280 | zytoplasmatisch | SLR1094 | 1,104 |
| 9307 | zytoplasmatisch | SLR1520 | 1,103 |
| 9430 | zytoplasmatisch | YDL142C | 1,200 |
| 9500 | plastidisch | YLR284C | 1,229 |
| 9553 | plastidisch | YPL148C | 1,276 |
| 9574 | plastidisch | YPR074C | 1,245 |
| 10404 | plastidisch | B1008 | 1,200 |
| 10591 | plastidisch | B3347 | 1,188 |
| 11501 | zytoplasmatisch | YHR176W | 1,258 |
| 11564 | zytoplasmatisch | B2881_2 | 1,074 |
| 11695 | zytoplasmatisch | B3945_2 | 1,191 |
| 11907 | zytoplasmatisch | Yhr204w_2 | 1,369 |
| 11944 | zytoplasmatisch | Ynl142w_2 | 1,214 |
| 12357 | plastidisch | Yol058w_2 | 1,091 |
| 12936 | zytoplasmatisch | Ypr035w_2 | 1,236 |
-
Beispiel 2:
Gentechnische Herstellung
von Arabidopsis-Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z.
B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder
einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal, durch Überexpression
von für das ertragserhöhende, z. B. LTRRP- oder
YRP-, Protein, z. B. mit der Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber
niedrige(n) Temperaturen in Zusammenhang stehende Protein, kodierenden
Genen aus Saccharomyces cerevisiae oder Synechocystis oder E. coli
unter Einsatz von gewebespezifischen Promotoren und/oder stressinduzierbaren
Promotoren.
-
Transgene
Arabidopsis-Pflanzen werden wie in Beispiel 1 so produziert, dass
sie die für das LTRRP oder YRP, z. B. ertragserhöhende,
z. B. mit der Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber
niedrige(n) Temperaturen kodierenden Transgene unter der Kontrolle
eines gewebespezifischen Promotors und/oder eines stressinduzierbaren
Promotors exprimieren.
-
Die
Pflanzen der T2-Generation werden produziert und unter den Stressbedingungen,
vorzugsweise Bedingungen niedriger Temperaturen, herangezogen. Die
Biomasseproduktion wird nach einer Gesamtzeit von 29 bis 30 Tagen
beginnend mit dem Säen bestimmt. Die transgene Arabidopsis-Pflanze
produziert mehr Biomasse als die nicht transgenen Kontrollpflanzen.
-
Beispiel 3:
Eine Überexpression
des ertragserhöhenden, z. B. LTRRP- oder YRP-Proteins,
z. B. mit Resistenz gegen bzw. Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen in Zusammenhang stehenden Proteins, z. B. mit Stress
in Zusammenhang stehenden Genen aus S. cerevisiae oder E. coli oder
Synechocystis hat eine Toleranz gegenüber multiplen abiotischen
Stressfaktoren zur Folge
-
Pflanzen,
die eine Toleranz für einen abiotischen Stressfaktor aufweisen,
zeigen oft eine Toleranz für einen anderen Umweltstressfaktor.
Dieses Phänomen der Kreuztoleranz ist auf der Ebene des
Mechanismus noch unklar (McKersie and Leshem, 1994).
Trotzdem kann man vernünftigerweise erwarten, dass Pflanzen, die
aufgrund der Expression eines Transgens eine gesteigerte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, z. B. kühlen
Temperaturen und/oder Frosttemperaturen, haben, auch eine Toleranz
gegenüber Dürre und/oder Salz und/oder anderen
abiotischen Stressfaktoren aufweisen könnten. Diese Hypothese
wird dadurch gestützt, dass die Expression mehrerer Gene
durch mehrere abiotische Stressfaktoren einschließlich
niedrigen Temperaturen, Dürre, Salz, Osmotikum, ABA usw.,
hinauf- oder herunterreguliert wird (z. B. Hong et al.,
Plant Mol Biol 18, 663 (1992); Jagendorf und Takabe,
Plant Physiol 127, 1827 (2001)); Mizoguchi et al.,
Proc Natl Acad Sci U S A 93, 765 (1996); Zhu, Curr
Opin Plant Biol 4, 401 (2001)).
-
Zur
Bestimmung der Salztoleranz werden Samen von A. thaliana sterilisiert
(100% Bleichmittel, 0,1% Triton X zweimal für fünf
Minuten und fünfmaliges Spülen mit ddH2O). Die Samen wurden auf nichtselektive Medien
(1/2 MS, 0,6% Phytagar, 0,5g/1 MES, 1% Saccharose, 2 μg/ml
Benamyl) ausplattiert. Man ließ die Samen etwa 10 Tage
lang auskeimen. Im 4-5-Blattstadium wurden transgene Pflanzen in
Töpfe mit 5,5 cm Durchmesser eingetopft und man ließ sie
etwa sieben Tage lang wachsen (22°C, Dauerlicht), wobei
nach Bedarf gewässert wurde. Zu Beginn des Assays werden
zwei Liter 100 mM NaCl und 1/8 MS zu der Wanne unter den Töpfen
zugegeben. Zu der Wanne, die die Kontrollpflanzen enthält,
werden drei Liter 1/8 MS hinzugefügt. Die Konzentrationen
der NaCl-Anreicherung werden schrittweise alle 4 Tage um 50 mM bis
auf 200 mM erhöht. Nach der Salzbehandlung mit 200 mM werden
die Frische und das Überleben und die Biomasseproduktion der
Pflanzen bestimmt.
-
Zur
Bestimmung der Toleranz gegenüber Dürre werden
Samen der transgenen und Niedrige-Temperatur-Linien gekeimt, und
man lässt sie etwa 10 Tage bis zum 4-5-Blattstadium wie
oben heranwachsen. Die Pflanzen werden dann auf Dürrebedingungen
umgestellt und können durch das Blüte- und das
Samenansatz-Entwicklungsstadium herangezogen werden. Die Photosynthese
kann unter Verwendung der Chlorophyll-Fluoreszenz als Indikator
für die Photosynthesefähigkeit und die Unversehrtheit
der Photosysteme gemessen werden. Das Überleben und die
Pflanzen-Biomasseproduktion wird als Indikator für den
Samenertrag bestimmt. Pflanzen, die eine Toleranz gegen Salinität
oder niedrige Temperaturen besitzen, weisen höhere Überlebensraten
und eine höhere Biomasseproduktion, einschließlich
höherem Samenertrag und höherer Trockensubstanzproduktion,
auf als empfindliche Pflanzen.
-
Beispiel 4:
Gentechnische Herstellung
von Luzernepflanzen mit einem erhöhtem Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
z. B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber abiotischem
Umweltstress und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion,
durch Überexpression von für das ertragserhöhende,
z. B. LTRRP- oder YRP-, Protein kodierenden Genen, z. B. mit Resistenz
gegen und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
in Zusammenhang stehenden Genen, aus S. cerevisiae oder E. coli
oder Synechocystis.
-
Ein
regenerierender Klon von Luzerne (Medicago sativa) wird unter Anwendung
von Methoden aus dem Stand der Technik (z. B. McKersie et
al., Plant Physiol 119, 839 (1999)) transformiert. Die
Regeneration und Transformation von Alfalfa ist genotyp-abhängig,
und deswegen wird eine regenerierende Pflanze benötigt.
Verfahren zum Erhalten von regenerierenden Pflanzen sind beschrieben
worden. Sie können zum Beispiel aus dem Kultivar Rangelander
(Agriculture Canada) oder anderen im Handel erhältlichen
Luzernesorten wie von Brown D. C. W. und Atanassov A. (Plant
Cell Tissue Organ Culture 4, 111 (1985)) beschrieben ausgewählt werden.
Alternativ dazu wählt man die RA3-Sorte (University of
Wisconsin) für die Verwendung in der Gewebekultur (Walker
et al., Am. J. Bot. 65, 654 (1978)).
-
Blattstielexplantate
werden gemeinsam mit einer Übernachtkultur von Agrobacterium
tumefaciens C58C1 pMP90 (
McKersie et al., Plant Physiol
119, 839 (1999)) oder LBA4404, die einen binären
Vektor enthalten, kultiviert. Für die Pflanzentransformation
wurden viele verschiedene binäre Vektorsysteme beschrieben (z.
B.
An G., in Agrobacterium Protocols, Methods in Molecular
Biology, Band 44, S. 47–62,
Gartland K.
M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey).
Viele basieren auf dem von
Bevan (Nucleic Acid Research.
12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine
Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken
Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält.
Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei
Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor,
der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens
reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden,
darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym
(AHAS-Enzym) kodiert (
US-Patentschriften
5,7673,666 und
6,225,105 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor
(GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt.
-
Die
Explantate werden 3 Tage lang im Dunkeln auf SH-Induktionsmedium,
das 288 mg/l Pro, 53 mg/l Thioprolin, 4,35 g/l K2SO4 und 100 μm Acetosyringinon enthält,
gezüchtet. Die Explantate werden in Murashige-Skoog-Medium
(Murashige und Skoog, 1962) von halber Stärke
gewaschen und auf dem gleichen SH-Induktionsmedium ohne Acetosyringinon,
aber mit einem geeigneten Selektionsmittel und geeignetem Antibiotikum
zum Inhibieren des Wachstums von Agrobacterium, ausplattiert. Nach
mehreren Wochen werden somatische Embryos auf BOi2Y-Entwicklungsmedium,
das keine Wachstumsregulatoren, keine Antibiotika, und 50 g/l Saccharose
enthält, überführt. Somatische Embryos werden
anschließend auf Murashige-Skoog-Medium von halber Stärke
keimen gelassen. Bewurzelte Setzlinge werden in Blumentöpfe überführt
und in einem Treibhaus wachsen gelassen.
-
Es
werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und Experimenten
mit niedrigen Temperaturen unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
1 beschrieben. Für die Beurteilung der Ertragserhöhung
werden z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
Biomasseproduktion, intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion
und/oder Samenertrag mit Pflanzen, denen das Transgen fehlt, z.
B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp, verglichen.
-
Beispiel 5:
Gentechnische Herstellung
von Weidelgraspflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B.
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
z. B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer
erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression
von für das ertragserhöhende, z. B. LTRRP- oder
YRP-, Protein kodierenden Genen, z. B. mit Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, aus S. cerevisiae
oder E. coli oder Synechocystis.
-
Samen
verschiedener Weidelgrassorten können als Quellen von Explantaten
für die Transformation verwendet werden, einschließlich
der handelsüblichen Sorte Gunne, die von der Firma Svalöf
Weibull Samenhandel erhältlich ist, oder die Sorte Affinity.
Die Samen werden nacheinander 1 Minute lang mit 1% Tween-20 und
60 Minuten lang mit 100% Bleichmittel oberflächensterilisiert,
3mal jeweils 5 Minuten lang mit deionisiertem und destilliertem
H2O gespült und anschließend
3–4 Tage lang auf feuchtem, sterilem Filterpapier im Dunkeln
keimen gelassen. Die Setzlinge werden ferner 1 Minute lang mit 1%
Tween-20, 5 Minuten mit 75% Bleichmittel, sterilisiert und dreimal
mit dd H2O jeweils 5 Minuten lang gespült.
-
Die
oberflächensterilisierten Samen werden auf das Kallusinduktionsmedium
umgesetzt, das Murashige und Skoog-Basalsalze und Vitamine, 20 g/l
Saccharose, 150 mg/l Asparagin, 500 mg/l Casein-Hydrolysat, 3 g/l
Phytagel, 10 mg/l BAP und 5 mg/l Dicamba enthält. Die Platten
werden 4 Wochen lang im Dunklen bei 25°C für die
Samenkeimung und zur Induktion von embryogenem Kallus inkubiert.
-
Nach
4 Wochen auf dem Kallusinduktionsmedium werden die Sprosse und Wurzeln
der Keimlinge abgeschnitten, der Kallus wird auf frisches Medium
umgesetzt, weitere 4 Wochen lang kultiviert und dann 2 Wochen lang
auf MSO-Medium ins Licht umgesetzt. Mehrere (11–17 Wochen
alte) Kallusstückchen werden entweder durch ein 10-Mesh-Sieb
gesiebt und auf Kallusinduktionsmedium gesetzt oder in 100 ml flüssiges
Weidelgras-Kallusinduktionsmedium (dasselbe Medium wie für
die Kallusinduktion, mit Agar) in einem 250 ml-Kolben gezüchtet.
Der Kolben wird in Folie eingewickelt und im Dunklen bei 23°C
eine Woche lang bei 175 U/min geschüttelt. Durch Sieben
der Flüssigkultur durch ein 40-Mesh-Sieb werden die Zellen
gesammelt. Die auf dem Sieb gesammelte Fraktion wird auf festem
Weidelgras-Kallusinduktionsmedium ausplattiert und darauf 1 Woche
lang im Dunkeln bei 25°C kultiviert. Der Kallus wird dann
auf MS-Medium mit 1% Saccharose umgesetzt und darauf 2 Wochen lang
gezüchtet.
-
Die
Transformation kann entweder mit Agrobacterium oder mit Teilchenbeschussverfahren
durchgeführt werden. Es wird ein Expressionsvektor hergestellt,
der einen konstitutiven Pflanzenpromotor und die cDNA des Gens in
einem pUC-Vektor enthält. Die Plasmid-DNA wird aus E. coli-Zellen
mit Hilfe des Qiagen-Kits gemäß den Anweisungen
des Herstellers präpariert. Ungefähr 2 g embryogener
Kallus werden in der Mitte eines sterilen Filterpapiers in einer
Petri-Wanne verteilt. Ein Aliquot flüssiges MSO mit 10
g/l Saccharose wird auf das Filterpapier gegeben. Goldpartikel (Größe
1,0 μm) werden mit der Plasmid-DNA entsprechend dem Verfahren
von Sanford et al., 1993, beschichtet und in den
embryogenen Kallus unter Verwendung der folgenden Parameter eingebracht:
500 μg Teilchen und 2 μg DNA je Schuß,
1300 psi und eine Zieldistanz von 8,5 cm von der Stoppingplatte
zur Kallus-Platte, sowie 1 Schuß je Kallus-Platte.
-
Nach
dem Beschuß werden die Kalli zurück zu frischem
Kallus-Entwicklungsmedium überführt und während
eines Zeitraums von 1 Woche im Dunklen bei Raumtemperatur gehalten.
Der Kallus wird dann nach Wachstumsbedingungen im Licht bei 25°C
mit dem geeigneten Selektionsmittel, z. B. 250 nM Arsenal, 5 mg/l PPT
oder 50 mg/l Kanamycin, umgestellt, so dass die Differenzierung
des Embryos eingeleitet wird. Sprosse, die gegen das Selektionsmittel
resistent sind, erscheinen und werden nach der Bewurzelung auf Boden
umgesetzt.
-
Proben
der primären transgenen Pflanzen (T0) werden durch PCR
analysiert, um die Gegenwart von T-DNA zu bestätigen. Diese
Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung, in welcher DNA
einer Elektrophorese auf einem 1%igen Agarosegel unterzogen und
auf eine positiv geladene Nylonmembran (Roche Diagnostics) überführt
wird, bestätigt. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche
Diagnostics) wird verwendet, um eine Digoxigenin-markierte Sonde
durch PCR herzustellen, wobei es gemäß den Empfehlungen
des Herstellers angewandt wird.
-
Transgene
T0-Weidelgraspflanzen werden durch Exzision von Sprossen vegetativ
vermehrt. Die transplantierten Sprosse werden 2 Monate lang im Gewächshaus
gehalten, bis sie sich gut entwickelt haben. Die Sprosse werden
entlaubt und 2 Wochen lang wachsen gelassen.
-
Es
werden Pflanzen der Ti- bzw. T2-Generation produziert und Experimenten
mit niedrigen Temperaturen unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
1 beschrieben. Für die Beurteilung der Ertragserhöhung
werden z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
Biomasseproduktion, intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion
und/oder Samenertrag mit Pflanzen, denen das Transgen fehlt, z.
B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp, verglichen.
-
Beispiel 6:
Gentechnische Herstellung
von Sojabohnenpflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B.
einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
z. B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer
erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression
von für das ertragserhöhende, z. B. LTRRP- oder
YRP-, Protein kodierenden Genen, z. B. mit Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, aus S. cerevisiae
oder E. coli oder Synechocystis.
-
Soja
wird entsprechend der folgenden Modifikation des Verfahrens, das
im Texas A&M-Patent
US 5,164,310 beschrieben
ist, transformiert. Mehrere im Handel erhältliche Soja-Sorten
sind der Transformation durch dieses Verfahren zugänglich. Üblicherweise
wird die (von der Illinois Seed Foundation erhältliche)
Sorte Jack für die Transformation verwendet. Die Samen
werden durch Eintauchen in 70% (v/v) Ethanol während 6 Minuten
und in 25% kommerziellem Bleichmittel (NaOCl), ergänzt
mit 0,1% (v/v) Tween, während 20 Minuten sterilisiert,
gefolgt von viermaligem Spülen mit sterilem doppeltdestilliertem
Wasser. Sieben Tage alte Keimlinge werden vermehrt, indem die Keimwurzel,
das Hypokotyl und ein Keimblatt von jedem Keimling entfernt werden.
Dann wird das Epikotyl mit einem Keimblatt auf frisches Keimungsmedium
in Petrischalen überführt und drei Wochen lang
bei 25°C unter einer 16-stündigen Photoperiode
(ca. 100 μmol/m
2s) inkubiert. Die
Achselknoten (mit einer Länge von etwa 4 mm) wurden von
3–4 Wochen alten Pflanzen abgeschnitten. Die Achselknoten
werden herausgeschnitten und in Agrobacterium LBA4404-Kultur inkubiert.
-
Für
die Transformation von Pflanzen sind viele unterschiedliche binäre
Vektorsysteme beschrieben worden (z. B.
An, G., in Agrobacterium
Protocols. Methods in Molecular Biology Band. 44, S. 47–62,
Gartland K.
M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey).
Viele basieren auf dem von
Bevan (Nucleic Acid Research.
12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine
Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken
Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält.
Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei
Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor,
der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens
reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergen verwenden,
darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym
(AHAS-Enzym) kodiert (
US-Patentschriften 5,7673,666 und
6,225,105 ). In ähnlicher
Weise lässt sich mit verschiedenen Promotoren das Merkmalsgen, welches
für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte, Gewebe-
oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern. Im vorliegenden
Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern M59930
und X16673) für die konstitutive Expression des Merkmalsgens
gesorgt.
-
Nach
der Cokultivierungsbehandlung werden die Explantate gewaschen und
auf Selektionsmedien umgesetzt, die mit 500 mg/l Timentin angereichert
sind. Sprosse werden herausgeschnitten und auf ein Spross-Elongationsmedium
gebracht. Sprosse, die länger als 1 cm sind, werden zwei
bis vier Wochen lang auf Bewurzelungsmedium gesetzt, bevor sie in
Erde umgepflanzt werden.
-
Die
primären transgenen Pflanzen (T0) werden durch PCR analysiert,
um die Gegenwart von T-DNA zu bestätigen. Diese Ergebnisse
werden durch Southern-Hybridisierung, in welcher DNA einer Elektrophorese auf
einem 1%igen Agarosegel unterzogen und auf eine positiv geladene
Nylonmembran (Roche Diagnostics) überführt wird,
bestätigt. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche Diagnostics)
wird verwendet, um eine Digoxigenin-markierte Sonde durch PCR herzustellen,
wobei es gemäß den Empfehlungen des Herstellers
angewandt wird.
-
Es
werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und Experimenten
mit niedrigen Temperaturen unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
1 beschrieben. Für die Beurteilung der Ertragserhöhung
werden z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
Biomasseproduktion, intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion
und/oder Samenertrag mit Pflanzen, denen das Transgen fehlt, z.
B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp, verglichen.
-
Beispiel 7:
Gentechnische Herstellung
von Raps-/Canola-Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z.
B. einem erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel einer
erhöhten Toleranz gegenüber Dürre und/oder
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer
erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder
einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal, z.
B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer
erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression
von für das ertragserhöhende, z. B. LTRRP- oder
YRP-, Protein kodierenden Genen, z. B. mit Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, aus S. cerevisiae
oder E. coli oder Synechocystis.
-
Keimblatt-Blattstiele
und Hypokotyle 5- bis 6-Tage-alter junger Keimlinge werden als Explante
für die Gewebekultur verwendet und gemäß
Babic
et al. (Plant Cell Rep 17, 183 (1998)) transformiert. Das
kommerzielle Kultivar Westar (Agriculture Canada) ist die Standardvarietät,
die für die Transformation herangezogen wird, aber es können
andere Varietäten verwendet werden. Für die Transformation
von Canola kann man Agrobacterium tumefaciens LBA4404 mit einem
binären Vektor verwenden. Für die Transformation
von Pflanzen sind viele unterschiedliche binäre Vektorsysteme
beschrieben worden (z. B.
An G., in Agrobacterium Protocols.
Methods in Molecular Biology Band. 44, S. 47–62,
Gartland
K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey).
Viele basieren auf dem von
Bevan (Nucleic Acid Research.
12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine
Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz
aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält.
Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei
Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor,
der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens
reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden,
darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym
(AHAS-Enzym) kodiert (
US-Patentschriften
5,7673,666 und
6,225,105 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor
(GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt.
-
Canola-Samen
werden in 70% Ethanol während 2 min, und dann in 30% Clorox
mit einem Tropfen Tween-20 während 10 min oberflächensterilisiert,
woran sich drei Spülungen mit sterilisiertem destilliertem Wasser
anschließen. Die Samen werden dann in vitro 5 Tage lang
auf MS-Medium der halben Stärke ohne Hormone, 1% Saccharose,
0,7% Phytagar bei 23°C, 16 Std. Licht keimen gelassen.
Die Kotyledonenblattstielexplantate mit dem daran befindlichen Keimblatt
werden aus den In-vitro-Keimlingen herauspräpariert und
mit Agrobacterium beimpft, indem man das abgeschnittene Ende des
Blattstielexplantats in die Bakterienlösung taucht. Die
Explantate werden dann bei 23°C, 16 Std. Licht 2 Tage lang
auf MSBAP-3-Medium, das 3 mg/l BAP, 3% Saccharose, 0,7% Phytagar
enthält, gezüchtet. Nach zweitägiger
Cokultur mit Agrobacterium werden die Blattstielexplantate 7 Tage
lang auf MSBAP-3-Medium umgesetzt, das 3 mg/l BAP, Cefotaxim, Carbenicillin oder
Timentin (300 mg/l) enthält, und dann bis zur Sprossregeneration
auf MSBAP-3-Medium mit Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin und
Selektionsmittel gezüchtet. Als die Sprosse eine Länge
von 5–10 mm hatten, wurden sie abgeschnitten und auf Sprossverlängerungsmedium
(MSBAP-0,5 mit 0,5 mg/l BAP) umgesetzt. Sprosse mit einer Länge
von etwa 2 cm werden für die Wurzelinduktion auf Wurzelmedium
(MSO) umgesetzt.
-
Proben
der primären transgenen Pflanzen (T0) werden durch PCR
analysiert, um die Gegenwart von T-DNA zu bestätigen. Diese
Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung, in welcher DNA
einer Elektrophorese auf einem 1%igen Agarosegel unterzogen und
auf eine positiv geladene Nylonmembran (Roche Diagnostics) überführt
wird, bestätigt. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche
Diagnostics) wird verwendet, um eine Digoxigenin-markierte Sonde
durch PCR herzustellen, wobei es gemäß den Empfehlungen
des Herstellers angewandt wird.
-
Es
werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und Experimenten
mit niedrigen Temperaturen unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
1 beschrieben. Für die Beurteilung der Ertragserhöhung
werden z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
Biomasseproduktion, intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion
und/oder Samenertrag mit Pflanzen, denen das Transgen fehlt, z.
B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp, verglichen.
-
Beispiel 8:
Gentechnische Herstellung
von Maispflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
z. B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer
erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression
von für das ertragserhöhende, z. B. LTRRP- oder YRP-,
Protein kodierenden Genen, z. B. mit Resistenz gegen und/oder Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden
Genen, aus S. cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis.
-
Die
Transformation von Mais (Zea Mays L.) wird mit einer Modifikation
des von
Ishida et al. (Nature Biotech 14745 (1996)) beschriebenen
Verfahrens durchgeführt. Die Transformation in Mais ist
genotypabhängig, und nur spezielle Gentypen sind für
eine Transformation und Regeneration geeignet. Die Inzuchtlinie
A188 (University of Minnesota) oder Hybride mit A188 als einem Elter
sind gute Quellen für Donormaterial für die Transformation
(
Fromm et al. Biotech 8, 833 (1990)), aber es können
auch andere Genotypen erfolgreich verwendet werden. Ähren
werden ungefähr 11 Tage nach der Bestäubung (DAP)
von Maispflanzen geerntet, wenn die Länge von unreifen
Embryos etwa 1 bis 1,2 mm beträgt. Unreife Embryos werden
mit Agrobacterium tumefaciens, welche ”superbinäre” Vektoren
tragen, cokultiviert, und transgene Pflanzen werden durch Organogenese
gewonnen. Das super-binäre Vektorsystem von Japan Tobacco
ist in den WO-Patenten
WO 94/00977 und
WO 95/06722 beschrieben.
Vektoren werden wie beschrieben konstruiert. Verschiedene Selektionsmarkergene
können verwendet werden, einschließlich des Maisgens,
das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-Enzym (AHAS-Enzym)
kodiert (
US-Patent 6,025,541 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank
Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt.
-
Herausgeschnittene
Embryos werden auf Kallusinduktionsmedium, dann Maisregenerationsmedium, das
Imidazolinon als Selektionsmittel enthält, wachsen gelassen.
Die Petrischalen werden im Licht 2–3 Wochen lang bei 25°C
oder, bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen
Sprosse werden von jedem Embryo auf Mais-Wurzelmedium überführt
und 2–3 Wochen lang bei 25°C inkubiert, bis sich
Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden in Erde im Gewächshaus
umgepflanzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz
gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv
für die Transgene sind.
-
Die
transgenen T1-Pflanzen werden dann gemäß des im
Beispiel 1 beschriebenen Verfahrens auf ihre verbesserte Toleranz
gegenüber Stress wie z. B. Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen und/oder erhöhte Biomasseproduktion
hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der
T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für das Transgen
in einem Verhältnis von 3:1. Diejenigen Nachkommen, die
eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten, sind tolerant gegenüber
dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber Stress wie Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion
als diejenigen Nachkommen, die die Transgen nicht enthalten.
-
Es
werden Pflanzen der T1- bzw. T2-Generation produziert und Experimenten
mit niedrigen Temperaturen unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
2 beschrieben. Für die Beurteilung der Ertragserhöhung
werden z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
Biomasseproduktion, intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion
und/oder Samenertrag z. B. mit entsprechenden nicht transgenen Pflanzen
vom Wildtyp verglichen.
-
Homozygote
T2-Pflanzen zeigten ähnliche Phänotypen. Hybridpflanzen
(F1-Nachkommenschaft) von homozygoten transgenen Pflanzen und nicht-transgenen
Pflanzen zeigten ebenfalls einen erhöhten Ertrag, z. B.
ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel eine gesteigerte
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
eine erhöhte Toleranz gegenüber Dürre
und/oder eine erhöhte Effizienz der Nährstoffausnutzung und/oder
ein erhöhtes anderes erwähntes Ertragsmerkmal,
z. B. eine gesteigerte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen.
-
Beispiel 9
Gentechnische Herstellung
von Weizenpflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber abiotischem Umweltstress, zum Beispiel
einer erhöhten Toleranz gegenüber Dürre
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder
einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
und/oder einem erhöhten anderen erwähnten Ertragsmerkmal,
z. B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer
erhöhten Biomasseproduktion, durch Überexpression
von für das ertragserhöhende, z. B. LTRRP- oder YRP-,
Protein kodierenden Genen, z. B. mit Resistenz gegen und/oder Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden
Genen, aus S. cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis.
-
Die
Transformation von Weizen wird mit Hilfe des Verfahrens durchgeführt,
das von
Ishida et al. (Nature Biotech. 14745 (1996)) beschrieben
wurde. In der Transformation wird gewöhnlich das Kultivar
Bobwhite (erhältlich von CYMMIT, Mexiko) verwendet. Unreife
Embryos werden mit Agrobacterium tumefaciens, welche ”superbinäre” Vektoren
tragen, cokultiviert, und transgene Pflanzen werden durch Organogenese
gewonnen. Das superbinäre Vektorsystem von Japan Tobacco
ist in den WO-Patenten
WO 94/00977 und
WO 95/06722 beschrieben.
Vektoren werden wie beschrieben konstruiert. Verschiedene Selektionsmarkergene
können verwendet werden, einschließlich des Maisgens,
das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-Enzym (AHAS-Enzym)
kodiert (
US-Patent 6,025,541 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive, entwicklungsgesteuerte,
Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt, steuern.
Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank Zugangsnummern
M59930 und X16673) für die konstitutive Expression des
Merkmalsgens gesorgt.
-
Nach
Inkubation mit Agrobacterium werden die Embryonen auf Kallusinduktionsmedium,
dann Regenerationsmedium mit Imidazolinon als einem Selektionsmittel,
wachsen gelassen. Die Petrischalen werden im Licht 2–3
Wochen lang bei 25°C oder, bis sich Sprosse entwickeln,
inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf
Wurzelmedium überführt und 2–3 Wochen
lang bei 25°C inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die
bewurzelten Sprosse werden in Erde im Gewächshaus umgepflanzt.
T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die
Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv für
die Transgene sind.
-
Die
transgenen T1-Pflanzen werden dann gemäß des im
Beispiel 2 beschriebenen Verfahrens auf ihre gesteigerte Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder erhöhte
Biomasseproduktion hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen
mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für
das Transgen in einem Verhältnis von 3:1. Diejenigen Nachkommen,
die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten, sind tolerant
gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, zum Beispiel
eine gesteigerte Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion verglichen mit
denjenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten. Homozygote
T2-Pflanzen zeigen ähnliche Phänotypen.
-
Zur
Untersuchung der Ertragserhöhung werden z. B. Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion, intrinsischer
Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit
z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und mit einer
höheren Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
können eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder
eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten
Samenertrag bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen z. B. mit
entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp.
-
Beispiel 10
Identifikation identischer
und heterologer Gene
-
Gensequenzen
können dazu verwendet werden, identische oder heterologe
Gene aus cDNA- oder genomischen Banken zu identifizieren. Identische
Gene (z. B. Volllängen-cDNA-Klone) können über
Nukleinsäurehybridisierung isoliert werden, wobei zum Beispiel
cDNA-Banken eingesetzt werden. Je nach der Häufigkeit des
interessierenden Gens werden 100 000 bis zu 1 000 000 rekombinante
Bakteriophagen ausplattiert und auf Nylonmembranen übertragen.
Nach Denaturierung mit Alkali wird die DNA auf der Membran immobilisiert,
z. B. durch UV-Vernetzung. Die Hybridisierung erfolgt unter hochstringenten
Bedingungen. In wässriger Lösung werden Hybridisierung
und Waschen bei einer Ionenstärke von 1 M NaCl und einer
Temperatur von 68°C durchgeführt. Die Hybridisierungssonden
werden z. B. durch radioaktive (32P) Nick-Transkriptionsmarkierung
(High Prime, Roche, Mannheim, Deutschland) hergestellt. Die Signale
werden durch Autoradiographie ermittelt.
-
Teilweise
identische oder heterologe Gene, die verwandt, aber nicht identisch
sind, können analog zu dem vorstehend beschriebenen Verfahren
unter Verwendung von Hybridisierungs- und Waschbedingungen mit niedriger
Stringenz identifiziert werden. Für die wässrige
Hybridisierung wird die Ionenstärke in der Regel bei 1
M NaCl gehalten, während die Temperatur nach und nach von
68 auf 42°C gesenkt wird.
-
Die
Isolation von Gensequenzen mit einer Homologie (oder Sequenzidentität/-ähnlichkeit)
in nur einer bestimmten Domäne (zum Beispiel 10–20
Aminosäuren) kann unter Verwendung synthetischer radioaktiv
markierter Oligonukleotidsonden erfolgen. Radioaktiv markierte Oligonukleotide
werden durch Phosphorylierung des 5'-Endes zweier komplementärer
Oligonukleotide mit T4-Polynukleotidkinase hergestellt. Die komplementären
Oligonukleotide werden aneinander hybridisiert und unter Bildung
von Konkatemeren ligiert. Die doppelsträngigen Konkatemere
werden dann beispielsweise mittels Nick-Transkription radioaktiv
markiert. Die Hybridisierung erfolgt gewöhnlich bei Bedingungen
einer niedrigen Stringenz mit hohen Oligonukleotidkonzentrationen.
-
Oligonukleotid-Hybridisierungslösung:
-
- 6 × SSC
- 0,01 M Natriumphosphat
- 1 mM EDTA (pH 8)
- 0,5% SDS
- 100 μg/ml denaturierte Lachssperma-DNA
- 0,1% fettfreie Trockenmilch
-
Während
der Hybridisierung wird die Temperatur schrittweise bis auf 5–10°C
unter die geschätzte Tm des Oligonukleotids
oder bis auf Raumtemperatur gesenkt, worauf die Waschschritte und
die Autoradiographie durchgeführt werden. Das Waschen erfolgt
mit niedriger Stringenz, beispielsweise durch 3 Waschschritte mit 4 × SSC.
Weitere Einzelheiten sind in Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular
Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory
Press, oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current
Protocols in Molecular Biology," John Wiley & Sons,
beschrieben.
-
Beispiel 11:
Identifikation identischer
Gene durch Screening von Expressionsbibliotheken mit Antikörpern
-
Man
kann cDNA-Klone dazu verwenden, rekombinantes Polypeptid zum Beispiel
in E. coli herzustellen (z. B. Qiagen QIAexpress pQE-System). Die
rekombinanten Polypeptide werden dann gewöhnlich über Ni-NTA-Affinitätschromatographie
(Qiagen) affinitätsgereinigt. Die rekombinanten Polypeptide
werden dann für die Herstellung spezifischer Antikörper
verwendet, indem zum Beispiel Standardtechniken für die
Immunisierung von Kaninchen eingesetzt werden. Die Antikörper
werden unter Verwendung einer Ni-NTA-Säule, die mit dem
rekombinanten Antigen gesättigt wurde, affinitätsgereinigt,
wie von Gu et al., BioTechniques 17, 257 (1994) beschrieben.
Der Antikörper kann dann für das Screening von
Expressions-cDNA-Bibliotheken verwendet werden, so dass identische
oder heterologe Gene über ein immunologisches Screening
identifiziert werden (Sambrook, J. et al., 1989, "Molecular
Cloning: A Laboratory Manual," Cold Spring Harbor Laboratory
Press oder Ausubel, F. M. et al., 1994, "Current
Protocols in Molecular Biology", John Wiley & Sons).
-
Beispiel 12:
In-vivo-Mutagenese
-
Die
In-vivo-Mutagenese von Mikroorganismen kann durch Passage von Plasmid-DNA
(oder einer anderen Vektor-DNA) durch E. coli oder andere Mikroorganismen
(z. B. Bacillus spp. oder Hefen, wie S. cerevisiae) erfolgen, bei
denen die Fähigkeiten, die Unversehrtheit ihrer genetischen
Information aufrecht zu erhalten, gestört sind. Übliche
Mutator-Stämme haben Mutationen in den Genen für
das DNA-Reparatursystem (z. B. mutHLS, mutD, mutT usw.; als Literaturstelle
siehe Rupp W. D., DNA repair mechanisms, in: E. coli and
Salmonella, S. 2277–2294, ASM, 1996, Washington.).
Solche Stämme sind dem Fachmann gut bekannt. Die Verwendung
solcher Stämme ist zum Beispiel in Greener A. und
Callahan M., Strategies 7, 32 (1994) veranschaulicht. Der
Transfer mutierter DNA-Moleküle in Pflanzen erfolgt vorzugsweise
nach einer Selektion und nach Testen in Mikroorganismen. Transgene
Pflanzen werden anhand verschiedener Beispiele im Beispielteil dieses
Dokuments hergestellt.
-
Beispiel 13:
Gentechnische Herstellung
von Arabidopsis-Pflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, z. B. einer gesteigerten Toleranz
gegenüber Stress, vorzugsweise einer gesteigerten Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten
Biomasseproduktion durch Überexpression von LTRRP- oder
YRP-kodierenden Genen zum Beispiel aus A. thaliana, Brassica napus,
Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa unter Verwendung gewebespezifischer
oder stressinduzierbarer Promotoren.
-
Transgene
Arabidopsis-Pflanzen, die LTRRP-Gene oder YRP-Gene, z. B. für
mit Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen in Zusammenhang stehende Proteine kodierenden Genen,
zum Beispiel aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays
und Oryza sativa, überexprimieren, werden wie im Beispiel
1 beschrieben hergestellt, so dass die für das LTRRP bzw.
YRP kodierenden Transgene unter der Kontrolle eines gewebespezifischen
oder stressinduzierbaren Promotors exprimiert werden. Die Pflanzen
der T2-Generation werden produziert und unter Stress- oder Nicht-Stress-Bedingungen,
z. B. Bedingungen niedriger Temperaturen, herangezogen. Pflanzen
mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer gesteigerten Toleranz gegenüber
Stress, z. B. niedrigen Temperaturen, oder mit einer erhöhten
Effizienz der Nährstoffausnutzung oder einem erhöhten
intrinsischen Ertrag, zeigen eine erhöhte Biomasseproduktion
und/oder eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen
erhöhten Samenertrag bei niedrigen Temperaturen, verglichen
mit Pflanzen, denen das Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden
nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp.
-
Beispiel 14:
Gentechnische Herstellung
von Luzernepflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion durch Überexpression
von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, zum Beispiel von mit einer Resistenz
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen in Zusammenhang
stehenden Genen, zum Beispiel aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine
max, Zea mays oder Oryza sativa.
-
Ein
regenerierender Klon von Luzerne (Medicago sativa) wird unter Anwendung
der Methode von
McKersie et al., (Plant Physiol 119, 839
(1999)) transformiert. Die Regeneration and Transformation
von Alfalfa ist genotyp-abhängig, und deswegen wird eine
regenerierende Pflanze benötigt. Verfahren zum Erhalten
von regenerierenden Pflanzen sind beschrieben worden. Sie können
zum Beispiel aus dem Kultivar Rangelander (Agriculture Canada) oder
anderen im Handel erhältlichen Luzernesorten wie von
Brown
und Atanassov (Plant Cell Tissue Organ Culture 4, 111 (1985)) beschrieben
ausgewählt werden. Alternativ dazu wählte man
die RA3-Sorte (University of Wisconsin) für die Verwendung
in der Gewebekultur (
Walker et al., Am. J. Bot. 65, 54 (1978)).
Blattstielexplantate werden gemeinsam mit einer Übernachtkultur
von Agrobacterium tumefaciens C58C1 pMP90 (
McKersie et al.,
Plant Physiol 119, 839 (1999)) oder LBA4404, die einen
binären Vektor enthalten, kultiviert. Für die
Transformation von Pflanzen sind viele unterschiedliche binäre
Vektorsysteme beschrieben worden (z. B.
An G., in Agrobacterium
Protocols. Methods in Molecular Biology Band. 44, S. 47–62,
Gartland
K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey).
Viele basieren auf dem von
Bevan (Nucleic Acid Research.
12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine
Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken
Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält.
Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei
Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor,
der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens
reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden,
darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym
(AHAS-Enzym) kodiert (
US-Patentschriften
5,7673,666 und
6,225,105 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor
(GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt. Die Explantate werden 3 Tage
lang im Dunkeln auf SH-Induktionsmedium, das 288 mg/l Pro, 53 mg/l
Thioprolin, 4,35 g/l K
2SO
4 und
100 μm Acetosyringinon enthält, gezüchtet.
Die Explantate wurden in Murashige-Skoog-Medium (
Murashige
und Skoog, 1962) von halber Stärke gewaschen und
auf dem gleichen SH-Induktionsmedium ohne Acetosyringinon, aber
mit einem geeigneten Selektionsmittel und geeignetem Antibiotikum
zum Inhibieren des Wachstums von Agrobacterium, ausplattiert. Nach
mehreren Wochen werden somatische Embryos auf BOi2Y-Entwicklungsmedium,
das keine Wachstumsregulatoren, keine Antibiotika, und 50 g/l Saccharose
enthält, überführt. Somatische Embryos
werden anschließend auf Murashige-Skoog-Medium von halber
Stärke keimen gelassen. Bewurzelte Setzlinge werden in
Blumentöpfe überführt und in einem Treibhaus
wachsen gelassen. Die transgenen T0-Pflanzen werden durch Nodienabschnitte
vermehrt, und man lässt sie in Turface-Wachstumsmedium
wurzeln. Pflanzen der T1- oder T2-Generation werden herangezogen
und Experimenten unter Stress- oder Nicht-Stress-Bedingungen, z.
B. niedrigen Temperaturen, unterzogen, wie in den vorherigen Beispielen beschrieben.
Zur Untersuchung der Ertragserhöhung werden z. B. Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion, intrinsischer
Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit
z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und z. B. mit
einer höheren Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
können eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder
eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten
Samenertrag bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen mit Pflanzen,
denen dieses Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden nicht transgenen
Pflanzen vom Wildtyp.
-
Beispiel 15:
Gentechnische Herstellung
von Weidelgraspflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion
durch Überexpression von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, zum
Beispiel von mit einer Resistenz und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden gegen, zum Beispiel
aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza
sativa.
-
Samen
verschiedener Weidelgrassorten können als Quellen von Explantaten
für die Transformation verwendet werden, einschließlich
der handelsüblichen Sorte Gunne, die von der Firma Svalöf
Weibull Samenhandel erhältlich ist, oder die Sorte Affinity.
Die Samen werden nacheinander 1 Minute lang mit 1% Tween-20 und
60 Minuten lang mit 100% Bleichmittel oberflächensterilisiert,
3mal jeweils 5 Minuten lang mit deionisiertem und destilliertem
H2O gespült und anschließend
3–4 Tage lang auf feuchtem, sterilem Filterpapier im Dunkeln
keimen gelassen. Die Keimlinge werden weiterhin 1 Minute lang mit
1% Tween-20 und 5 Minuten lang mit 75% Bleichmittel sterilisiert
und 3mal jeweils 5 min mit doppelt destilliertem H2O
gespült. Die oberflächensterilisierten Samen werden
auf das Kallusinduktionsmedium umgesetzt, das Murashige und Skoog-Basalsalze und
Vitamine, 20 g/l Saccharose, 150 mg/l Asparagin, 500 mg/l Casein-Hydrolysat,
3 g/l Phytagel, 10 mg/l BAP und 5 mg/l Dicamba enthält.
Die Platten werden 4 Wochen lang im Dunklen bei 25°C für
die Samenkeimung und zur Induktion von embryogenem Kallus inkubiert.
Nach 4 Wochen auf dem Kallusinduktionsmedium werden die Sprosse
und Wurzeln der Keimlinge abgeschnitten, der Kallus wird auf frisches
Medium umgesetzt, weitere 4 Wochen lang kultiviert und dann 2 Wochen
lang auf MSO-Medium ins Licht umgesetzt. Mehrere (11–17
Wochen alte) Kallusstückchen werden entweder durch ein
10-Mesh-Sieb gesiebt und auf Kallusinduktionsmedium gesetzt oder
in 100 ml flüssiges Weidelgras-Kallusinduktionsmedium (dasselbe
Medium wie für die Kallusinduktion, mit Agar) in einem
250 ml-Kolben gezüchtet. Der Kolben wird in Folie eingewickelt
und im Dunklen bei 23°C eine Woche lang bei 175 U/min geschüttelt.
Durch Sieben der Flüssigkultur durch ein 40-Mesh-Sieb werden
die Zellen gesammelt. Die auf dem Sieb gesammelte Fraktion wird
auf festem Weidelgras-Kallusinduktionsmedium ausplattiert und darauf
1 Woche lang im Dunkeln bei 25°C kultiviert. Der Kallus
wird dann auf MS-Medium mit 1% Saccharose umgesetzt und darauf 2
Wochen lang gezüchtet. Die Transformation kann entweder
mit Agrobacterium oder mit Teilchenbeschussverfahren durchgeführt
werden. Es wird ein Expressionsvektor hergestellt, der einen konstitutiven
Pflanzenpromotor und die cDNA des Gens in einem pUC-Vektor enthält.
Die Plasmid-DNA wird aus E. coli-Zellen mit Hilfe des Qiagen-Kits
gemäß den Anweisungen des Herstellers präpariert.
Ungefähr 2 g embryogener Kallus werden in der Mitte eines
sterilen Filterpapiers in einer Petri-Wanne verteilt. Ein Aliquot
von flüssigem MSO mit 10 g/l Saccharose wird dem Filterpapier
zugesetzt. Goldpartikel (Größe 1,0 μm)
werden mit der Plasmid-DNA entsprechend dem Verfahren von Sanford
et al., 1993, beschichtet und in den embryogenen Kallus
unter Verwendung der folgenden Parameter eingebracht: 500 μg
Teilchen und 2 μg DNA je Schuß, 1300 psi und eine
Zieldistanz von 8,5 cm von der Stoppingplatte zur Kallus-Platte,
sowie 1 Schuß je Kallus-Platte. Nach dem Beschuß werden
die Kalli zurück zu frischem Kallus-Entwicklungsmedium überführt
und während eines Zeitraums von 1 Woche im Dunklen bei
Raumtemperatur gehalten. Der Kallus wird dann nach Wachstumsbedingungen
im Licht bei 25°C mit dem geeigneten Selektionsmittel,
z. B. 250 nM Arsenal, 5 mg/l PPT oder 50 mg/l Kanamycin, umgestellt.
Sprosse, die gegen das Selektionsmittel resistent sind, erscheinen
und werden, nach der Wurzelbildung, in Erdboden überführt.
Proben der primären transgenen Pflanzen (T0) werden durch
PCR analysiert, um die Gegenwart von T-DNA zu bestätigen.
Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung, in welcher
DNA einer Elektrophorese auf einem 1%igen Agarosegel unterzogen
und auf eine positiv geladene Nylonmembran (Roche Diagnostics) überführt
wird, bestätigt. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche
Diagnostics) wird verwendet, um eine Digoxigenin-markierte Sonde
durch PCR herzustellen, wobei es gemäß den Empfehlungen
des Herstellers angewandt wird. Transgene T0-Weidelgraspflanzen
werden durch Exzision von Sprossen vegetativ vermehrt. Die transplantierten
Sprosse werden 2 Monate lang im Gewächshaus gehalten, bis
sie sich gut entwickelt haben. Pflanzen der T1- oder T2-Generation
werden herangezogen und Experimenten unter Stress- oder Nicht-Stress-Bedingungen,
z. B. niedrigen Temperaturen, unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
1 beschrieben. Zur Untersuchung der Ertragserhöhung werden
z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion,
intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag
mit z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und mit einer höheren
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, können
eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder eine erhöhte
Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten Samenertrag
bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen mit Pflanzen, denen
dieses Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden nicht transgenen
Pflanzen vom Wildtyp.
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Beispiel 16:
Gentechnische Herstellung
von Sojabohnenpflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion
durch Überexpression von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, zum
Beispiel von mit einer Resistenz und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, zum Beispiel
aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza
sativa.
-
Soja
wird entsprechend der folgenden Modifikation des Verfahrens, das
im Texas A&M-Patent
US 5,164,310 beschrieben
ist, transformiert. Mehrere im Handel erhältliche Soja-Sorten
sind der Transformation durch dieses Verfahren zugänglich. Üblicherweise
wird die (von der Illinois Seed Foundation erhältliche)
Sorte Jack für die Transformation verwendet. Die Samen
werden durch Eintauchen in 70% (v/v) Ethanol während 6 Minuten
und in 25% kommerziellem Bleichmittel (NaOCl), ergänzt
mit 0,1% (v/v) Tween, während 20 Minuten sterilisiert,
gefolgt von viermaligem Spülen mit sterilem doppeltdestilliertem
Wasser. Sieben Tage alte Keimlinge werden vermehrt, indem die Keimwurzel,
das Hypokotyl und ein Keimblatt von jedem Keimling entfernt werden.
Dann wird das Epikotyl mit einem Keimblatt auf frisches Keimungsmedium
in Petrischalen überführt und drei Wochen lang
bei 25°C unter einer 16-stündigen Photoperiode
(ca. 100 μmol/ms) inkubiert. Achselknoten (ungefähr
4 mm Länge) werden von 3–4 Wochen alten Pflanzen
abgeschnitten. Die Achselknoten werden herausgeschnitten und in
Agrobacterium LBA4404-Kultur inkubiert. Für die Transformation
von Pflanzen sind viele unterschiedliche binäre Vektorsysteme
beschrieben worden (z. B.
An G., in Agrobacterium Protocols.
Methods in Molecular Biology Band. 44, S. 47–62,
Gartland
K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey).
Viele basieren auf dem von
Bevan (Nucleic Acid Research.
12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine
Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken
Grenzsequenz aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält.
Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei
Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor,
der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens
reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden,
darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym
(AHAS-Enzym) kodiert (
US-Patentschriften
5,7673,666 und
6,225,105 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor
(GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt.
-
Nach
der Cokultivierungsbehandlung werden die Explantate gewaschen und
auf Selektionsmedien umgesetzt, die mit 500 mg/l Timentin angereichert
sind. Sprosse werden herausgeschnitten und auf ein Spross-Elongationsmedium
gebracht. Sprosse, die länger als 1 cm sind, werden zwei
bis vier Wochen lang auf Bewurzelungsmedium gesetzt, bevor sie in
Erde umgepflanzt werden. Die primären transgenen Pflanzen
(T0) werden durch PCR analysiert, um die Gegenwart von T-DNA zu
bestätigen. Diese Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung,
in welcher DNA einer Elektrophorese auf einem 1%igen Agarosegel
unterzogen und auf eine positiv geladene Nylonmembran (Roche Diagnostics) überführt
wird, bestätigt. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche
Diagnostics) wird verwendet, um eine Digoxigenin-markierte Sonde
durch PCR herzustellen, wobei es gemäß den Empfehlungen
des Herstellers angewandt wird. Sojabohnenpflanzen, die LTRRP-Gene
oder YRP-Gene, z. B. mit Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehende Gene aus A. thaliana,
Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimieren,
zeigen einen erhöhten Ertrag und haben zum Beispiel höhere
Samenerträge. Pflanzen der T1- oder T2-Generation werden
herangezogen und Experimenten unter Stress- und Nicht-Stress-Bedingungen,
z. B. niedrigen Temperaturen, unterzogen, z. B. wie oben in Beispiel
1 beschrieben. Zur Untersuchung der Ertragserhöhung werden
z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion,
intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag
mit z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und mit einer
höheren Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
können eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder
eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten
Samenertrag bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen mit Pflanzen,
denen dieses Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden nicht transgenen
Pflanzen vom Wildtyp.
-
Beispiel 17:
Gentechnische Herstellung
von Raps-/Canola-Pflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion
durch Überexpression von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, zum
Beispiel von mit einer Resistenz und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, zum Beispiel
aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza
sativa.
-
Keimblatt-Blattstiele
und Hypokotyle 5- bis 6-Tage-alter junger Keimlinge werden als Explantate
für die Gewebekultur verwendet und gemäß
Babic
et al. (Plant Cell Rep 17, 183 (1998)) transformiert. Das
kommerzielle Kultivar Westar (Agriculture Canada) ist die Standardvarietät,
die für die Transformation verwendet wird, aber es können
andere Varietäten verwendet werden. Agrobacterium tumefaciens
LBA4404, enthaltend einen binären Vektor, werden für
die Transformation von Canola eingesetzt. Für die Transformation
von Pflanzen sind viele unterschiedliche binäre Vektorsysteme
beschrieben worden (z. B.
An G., in Agrobacterium Protocols.
Methods in Molecular Biology Band. 44, S. 47–62,
Gartland
K. M. A. und Davey M. R. Hrsg. Humana Press, Totowa, New Jersey).
Viele basieren auf dem von
Bevan (Nucleic Acid Research.
12, 8711 (1984)) beschriebenen Vektor pBIN19, der eine
Pflanzengenexpressionskassette, flankiert von der rechten und linken Grenzsequenz
aus dem Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens, enthält.
Eine Pflanzengenexpressionskassette besteht aus mindestens zwei
Genen – einem Selektionsmarkergen und einem Pflanzenpromotor,
der die Transkription der cDNA oder der genomischen DNA des Merkmalsgens
reguliert. Man kann verschiedene Selektionsmarkergene verwenden,
darunter das Arabidopsis-Gen, das für ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym
(AHAS-Enzym) kodiert (
US-Patentschriften
5,7673,666 und
6,225,105 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor
(GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt. Canola-Samen werden in 70%
Ethanol während 2 min, und dann in 30% Clorox mit einem
Tropfen Tween-20 während 10 min oberflächensterilisiert,
woran sich drei Spülungen mit sterilisiertem destilliertem
Wasser anschließen. Die Samen werden dann in vitro für
5 Tage lang auf MS-Medium der halben Stärke ohne Hormone,
1% Saccharose, 0,7% Phytagar bei 23°C, 16 Std. Licht keimen
gelassen. Die Kotyledonenblattstielexplantate mit dem daran befindlichen
Keimblatt werden aus den In-vitro-Keimlingen herauspräpariert
und mit Agrobacterium beimpft, indem man das abgeschnittene Ende
des Blattstielexplantats in die Bakterienlösung taucht.
Die Explantate werden dann bei 23°C, 16 Std. Licht 2 Tage
lang auf MSBAP-3-Medium, das 3 mg/l BAP, 3% Saccharose, 0,7% Phytagar
enthält, gezüchtet. Nach zwei Tagen Cokultivation
mit Agrobacterium, werden die Petiolen-Explantate zu MSBAP-3-Medium,
enthaltend 3 mg/l BAP, Cefotaxim, Carbenicillin oder Timentin (300
mg), während 7 Tagen transferiert und dann auf MSBAP-3-Medium
mit Cefotaxim, Carbenicillin, oder Timentin und Selektionsmittel
bis zur Sprossregeneration kultiviert. Als die Sprosse eine Länge
von 5–10 mm hatten, wurden sie abgeschnitten und auf Sprossverlängerungsmedium
(MSBAP-0,5 mit 0,5 mg/l BAP) umgesetzt. Sprosse mit einer Länge
von etwa 2 cm werden für die Wurzelinduktion auf Wurzelmedium
(MSO) umgesetzt.
-
Proben
der primären transgenen Pflanzen (T0) werden durch PCR
analysiert, um die Gegenwart von T-DNA zu bestätigen. Diese
Ergebnisse werden durch Southern-Hybridisierung, in welcher DNA
einer Elektrophorese auf einem 1%igen Agarosegel unterzogen und
auf eine positiv geladene Nylonmembran (Roche Diagnostics) überführt
wird, bestätigt. Das PCR DIG Probe Synthesis-Kit (Roche
Diagnostics) wird verwendet, um eine Digoxigenin-markierte Sonde
durch PCR herzustellen, wobei es gemäß den Empfehlungen
des Herstellers angewandt wird. Die transgenen Pflanzen werden dann
gemäß dem in Beispiel 2 beschriebenen Verfahren
auf ihren erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, z. B. eine höhere Toleranz gegenüber
Stress, z. B. eine erhöhte Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder eine erhöhte Biomasseproduktion untersucht.
Man findet, dass transgener Raps/Canola, der LTRRP-Gene oder YRP-Gene,
z. B. Gene, die mit einer Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehen, aus Brassica napus,
Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa überexprimiert,
einen erhöhten Ertrag zeigt, zum Beispiel einen erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine höhere
Toleranz gegenüber Stress, z. B. mit gesteigerter Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder erhöhter
Biomasseproduktion, verglichen mit Pflanzen ohne das Transgen, z.
B. entsprechenden nicht transgenen Kontrollpflanzen.
-
Beispiel 18:
Gentechnische Herstellung
von Maispflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion durch Überexpression
von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, z. B. Genen, die mit Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen in Zusammenhang stehen, zum Beispiel aus
A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays oder Oryza sativa.
-
Die
Transformation von Mais (Zea mays L.) wird mit einer Modifikation
des von
Ishida et al. (Nature Biotech 14745 (1996)) beschriebenen
Verfahrens durchgeführt. Die Transformation in Mais ist
genotypabhängig, und nur spezielle Gentypen sind für
eine Transformation und Regeneration geeignet. Die Inzuchtlinie
A188 (University of Minnesota) oder Hybride mit A188 als einem Elter
sind gute Quellen für Donormaterial für die Transformation
(
Fromm et al. Biotech 8, 833 (1990)), aber es können
auch andere Gentypen erfolgreich verwendet werden. Ähren
werden ungefähr 11 Tage nach der Bestäubung (DAP)
von Maispflanzen geerntet, wenn die Länge von unreifen
Embryos etwa 1 bis 1,2 mm beträgt. Unreife Embryos werden
mit Agrobacterium tumefaciens, welche ”superbinäre” Vektoren
tragen, cokultiviert, und transgene Pflanzen werden durch Organgenese
gewonnen. Das superbinäre Vektorsystem von Japan Tobacco
ist in den WO-Patenten
WO 94/00977 und
WO 95/06722 beschrieben.
Vektoren werden wie beschrieben konstruiert. Verschiedene Selektionsmarkergene
können verwendet werden, einschließlich des Maisgens,
das ein mutiertes Acetohydroxysäuresynthaseenzym (AHAS-Enzym)
kodiert (
US-Patent 6,025,541 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription
sorgt, steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor
(GenBank Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt.
-
Herausgeschnittene
Embryos werden auf Kallusinduktionsmedium, dann Maisregenerationsmedium, das
Imidazolinon als Selektionsmittel enthält, wachsen gelassen.
Die Petrischalen werden im Licht 2–3 Wochen lang bei 25°C
oder, bis sich Sprosse entwickeln, inkubiert. Die grünen
Sprosse werden von jedem Embryo auf Mais-Wurzelmedium überführt
und 2–3 Wochen lang bei 25°C inkubiert, bis sich
Wurzeln entwickeln. Die bewurzelten Sprosse werden in Erde im Gewächshaus
umgepflanzt. T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz
gegen die Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv
für die Transgen sind. Die transgenen T1-Pflanzen werden
dann gemäß des im Beispiel 2 beschriebenen Verfahrens
auf erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
z. B. eine höhere Toleranz gegenüber Stress, z.
B. mit gesteigerter Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
und/oder erhöhte Biomasseproduktion hin untersucht. Die
T1-Generation von Pflanzen mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen
Locus segregiert für das Transgen in einem Verhältnis
von 1:2:1. Diejenigen Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des
Transgens enthalten (3/4 der Nachkommenschaft), sind tolerant gegenüber
dem Imidazolinon-Herbizid und zeigen einen erhöhten Ertrag,
z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine höhere
Toleranz gegenüber Stress, z. B. mit gesteigerter Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen und/oder einer erhöhten
Biomasseproduktion verglichen mit denjenigen Nachkommen, die die
Transgene nicht enthalten. Tolerante Pflanzen haben höhere
Samenerträge. Homozygote T2-Pflanzen zeigten ähnliche
Phänotypen. Hybridpflanzen (F1-Nachkommenschaft) von homozygoten
transgenen Pflanzen und nicht-transgenen Pflanzen zeigten ebenfalls
einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal,
z. B. eine höhere Toleranz gegenüber Stress, z.
B. mit gesteigerter Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen
und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion.
-
Beispiel 19:
Gentechnische Herstellung
von Weizenpflanzen mit erhöhtem Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten Toleranz gegenüber
Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion durch Überexpression
von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, zum Beispiel von mit einer Resistenz
und/oder Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen in Zusammenhang
stehenden Genen, zum Beispiel aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine
max, Zea mays oder Oryza sativa.
-
Die
Transformation von Weizen wird mit Hilfe des Verfahrens durchgeführt,
das von
Ishida et al. (Nature Biotech. 14745 (1996)) beschrieben
wurde. In der Transformation wird gewöhnlich das Kultivar
Bobwhite (erhältlich von CYMMIT, Mexiko) verwendet. Unreife
Embryos werden mit Agrobacterium tumefaciens, welche ”superbinäre” Vektoren
tragen, cokultiviert, und transgene Pflanzen werden durch Organogenese
gewonnen. Das superbinäre Vektorsystem von Japan Tobacco
ist in den WO-Patenten
WO 94/00977 und
WO 95/06722 beschrieben.
Vektoren werden wie beschrieben konstruiert. Verschiedene Selektionsmarkergene
können verwendet werden, einschließlich des Maisgens,
das ein mutiertes Acetohydroxysäure-Synthase-Enzym (AHAS) kodiert
(
US-Patent 6,025,541 ).
In ähnlicher Weise lässt sich mit verschiedenen
Promotoren das Merkmalsgen, welches für eine konstitutive,
entwicklungsgesteuerte, Gewebe- oder Umwelt-Regulation der Gentranskription sorgt,
steuern. Im vorliegenden Beispiel wird mit dem 34S-Promotor (GenBank
Zugangsnummern M59930 und X16673) für die konstitutive
Expression des Merkmalsgens gesorgt.
-
Nach
Inkubation mit Agrobacterium werden die Embryonen auf Kallusinduktionsmedium,
dann Regenerationsmedium mit Imidazolinon als einem Selektionsmittel,
wachsen gelassen. Die Petrischalen werden im Licht 2–3
Wochen lang bei 25°C oder, bis sich Sprosse entwickeln,
inkubiert. Die grünen Sprosse werden von jedem Embryo auf
Wurzelmedium überführt und 2–3 Wochen
lang bei 25°C inkubiert, bis sich Wurzeln entwickeln. Die
bewurzelten Sprosse werden in Erde im Gewächshaus umgepflanzt.
T1-Samen werden von Pflanzen gewonnen, die eine Toleranz gegen die
Imidazolinon-Herbizide aufweisen und in der PCR positiv für
die Transgene sind.
-
Die
transgenen T1-Pflanzen werden dann gemäß des im
Beispiel 2 beschriebenen Verfahrens auf ihren erhöhten
Ertrag, z. B. ein erhöhtes Ertragsmerkmal, z. B. eine höhere
Toleranz gegenüber Stress, z. B. mit gesteigerter Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, und/oder erhöhte
Biomasseproduktion hin untersucht. Die T1-Generation von Pflanzen
mit Insertionen der T-DNA an einem einzigen Locus segregiert für
das Transgen in einem Verhältnis von 1:2:1. Diejenigen
Nachkommen, die eine oder zwei Kopien des Transgens enthalten (3/4
der Nachkommenschaft), sind tolerant gegenüber dem Imidazolinon-Herbizid
und zeigen einen erhöhten Ertrag, z. B. ein erhöhtes
Ertragsmerkmal, z. B. eine höhere Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit gesteigerter Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion
verglichen mit denjenigen Nachkommen, die die Transgene nicht enthalten.
-
Zur
Untersuchung der Ertragserhöhung werden z. B. Toleranz
gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion, intrinsischer
Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag mit
z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und mit einer
höheren Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
können eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder
eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten
Samenertrag bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen mit Pflanzen,
denen dieses Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden nicht transgenen
Pflanzen vom Wildtyp.
-
Beispiel 20:
Gentechnische Herstellung
von Reispflanzen mit erhöhtem Ertrag under Bedingungen
von transientem und wiederholtem abiotischem Stress, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion
durch Überexpression von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, z.
B. mit Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, durch Überexpression
von mit Stress in Zusammenhang stehenden Genen aus Saccharomyces
cerevisiae oder E. coli oder Synechocystis.
Reistransformation
-
Agrobacterium,
das den erfindungsgemäßen Expressionsvektor enthält,
wird zur Transformation von Oryza-sativa-Pflanzen verwendet. Reife
trockene Samen der japonica-Reissorte Nipponbare werden entspelzt.
Die Sterilisation erfolgt durch einminütiges Inkubieren
in 70%igem Ethanol und anschließend 30 Minuten in 0,2%
HgCl2, wonach 6 mal je 15 Minuten mit sterilem
destilliertem Wasser gewaschen wird. Anschließend werden
die sterilen Samen auf einem Medium, das 2,4-D (Kallusinduktionsmedium)
enthielt, zur Keimung gebracht. Nach vierwöchiger Inkubation
im Dunkeln werden embryogene, von Scutellum stammende Kalli herauspräpariert
und auf dem gleichen Medium vermehrt. Nach zwei Wochen werden die
Kalli durch Subkultur auf dem gleichen Medium weitere 2 Wochen lang
vervielfacht oder vermehrt. Embryogene Kallusstückchen wurden
auf frischem Medium 3 Tage vor der Cokultivierung subkultiviert
(um die Zellteilungsaktivität zu fördern). Für
die Cokultivierung verwendet man den Agrobacterium-Stamm LBA4404.
Agrobacterium wird auf AB-Medium mit den entsprechenden Antibiotika überimpft
und 3 Tage lang bei 28°C kultiviert. Anschließend werden
die Bakterien gewonnen und bis zum Erreichen einer Dichte (OD600)
von ungefähr 1 in flüssigem Cokultivierungsmedium
suspendiert. Anschließend wird die Suspension in eine Petrischale überführt,
und die Kalli werden 15 Minuten lang in die Suspension eingetaucht.
Dann werden die Kallusgewebe auf einem Papierfilter trocken getupft
und auf ein verfestigtes Cokultivierungsmedium umgesetzt und 3 Tage
lang im Dunkeln bei 25°C inkubiert. Die cokultivierten
Kalli werden 4 Wochen im Dunkeln bei 28°C in Gegenwart
eines Selektionsmittels auf 2,4-D-haltigem Medium herangezogen.
Während dieses Zeitraums entwickeln sich rasch wachsende
resistente Kallusinseln. Nach dem Umsetzen dieses Materials auf
ein Regenerationsmedium und Inkubation im Hellen wird das embryogene
Potential freigesetzt, und in den nächsten 4 bis 5 Wochen
entwickeln sich Sprosse. Die Sprosse werden aus den Kalli herauspräpariert
und 2 bis 3 Wochen lang auf auxinhaltigem Medium inkubiert, von
dem sie in Erde umgesetzt werden. Abgehärtete Sprosse werden
im Gewächshaus unter hoher Feuchtigkeit und im Kurztag
herangezogen. Pro Konstrukt werden ungefähr 35 unabhängige
T0-Reistransformanten erzeugt. Die Primärtransformanten
werden von einer Gewebekulturkammer in ein Gewächshaus
umgesetzt. Nach einer quantitativen PCR-Analyse zur Überprüfung
der Kopienzahl des T-DNA-Inserts werden nur transgene Ein-Kopien-Pflanzen
mit Toleranz für die Selektionsmittel zurückbehalten,
um T1-Samen zu ernten. Die Samen werden dann 3 bis 5 Monate nach
dem Umsetzen geerntet. Das Verfahren ergibt Ein-Locus-Transformanten
mit einer Rate von über 50% (Aldemita und Hodges
1996, Chan et al. 1993, Hiei et al.
1994). Zur Untersuchung der Ertragserhöhung werden
z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion,
intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag
mit z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Toleranz gegenüber
Stress, z. B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und mit einer
höheren Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
können eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder
eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten
Samenertrag bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen mit Pflanzen,
denen dieses Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden nicht transgenen
Pflanzen vom Wildtyp. Für den Assay mit zyklischer Dürre
werden die Pflanzen z. B. wiederholtem Stress ausgesetzt, ohne dass
dies zur Austrocknung führt. Während des Experiments
wird die Versorgung mit Wasser eingeschränkt, und die Pflanzen
werden Zyklen von Dürre und erneuter Bewässerung
ausgesetzt. Zum Messen der Biomasseproduktion wird das Frischgewicht
der Pflanzen einen Tag nach dem letzten Bewässern bestimmt,
indem man die Sprosse abschneidet und sie wiegt.
-
Beispiel 21:
Gentechnische Herstellung
von Reispflanzen mit erhöhtem Ertrag unter Bedingungen
von transientem und wiederholtem abiotischem Stress, z. B. einem
erhöhten Ertragsmerkmal, zum Beispiel einer gesteigerten
Toleranz gegenüber Stress, vorzugsweise Toleranz gegenüber
niedrigen Temperaturen, und/oder einer erhöhten Biomasseproduktion
durch Überexpression von LTRRP-Genen oder YRP-Genen, z.
B. mit Resistenz gegen und/oder Toleranz gegenüber niedrigen
Temperaturen in Zusammenhang stehenden Genen, durch Überexpression
von mit Ertrag und Stress in Zusammenhang stehenden Genen aus zum
Beispiel aus A. thaliana, Brassica napus, Glycine max, Zea mays
oder Oryza sativa.
Reistransformation
-
Agrobacterium,
das den erfindungsgemäßen Expressionsvektor enthält,
wird zur Transformation von Oryza-sativa-Pflanzen verwendet. Reife
trockene Samen der japonica-Reissorte Nipponbare werden entspelzt.
Die Sterilisation erfolgt durch einminütiges Inkubieren
in 70%igem Ethanol und anschließend 30 Minuten in 0,2%
HgCl2, wonach 6 mal je 15 Minuten mit sterilem
destilliertem Wasser gewaschen wird. Anschließend werden
die sterilen Samen auf einem Medium, das 2,4-D (Kallusinduktionsmedium)
enthielt, zur Keimung gebracht. Nach vierwöchiger Inkubation
im Dunkeln werden embryogene, von Scutellum stammende Kalli herauspräpariert
und auf dem gleichen Medium vermehrt. Nach zwei Wochen werden die
Kalli durch Subkultur auf dem gleichen Medium weitere 2 Wochen lang
vervielfacht oder vermehrt. Embryogene Kallusstückchen wurden
auf frischem Medium 3 Tage vor der Cokultivierung subkultiviert
(um die Zellteilungsaktivität zu fördern). Für
die Cokultivierung verwendet man den Agrobacterium-Stamm LBA4404.
Agrobacterium wird auf AB-Medium mit den entsprechenden Antibiotika überimpft
und 3 Tage lang bei 28°C kultiviert. Anschließend werden
die Bakterien gewonnen und bis zum Erreichen einer Dichte (OD600)
von ungefähr 1 in flüssigem Cokultivierungsmedium
suspendiert. Anschließend wird die Suspension in eine Petrischale überführt,
und die Kalli werden 15 Minuten lang in die Suspension eingetaucht.
Dann werden die Kallusgewebe auf einem Papierfilter trocken getupft
und auf ein verfestigtes Cokultivierungsmedium umgesetzt und 3 Tage
lang im Dunkeln bei 25°C inkubiert. Die cokultivierten
Kalli werden 4 Wochen im Dunkeln bei 28°C in Gegenwart
eines Selektionsmittels auf 2,4-D-haltigem Medium herangezogen.
Während dieses Zeitraums entwickeln sich rasch wachsende
resistente Kallusinseln. Nach dem Umsetzen dieses Materials auf
ein Regenerationsmedium und Inkubation im Hellen wird das embryogene
Potential freigesetzt, und in den nächsten 4 bis 5 Wochen
entwickeln sich Sprosse. Die Sprosse werden aus den Kalli herauspräpariert
und 2 bis 3 Wochen lang auf auxinhaltigem Medium inkubiert, von
dem sie in Erde umgesetzt werden. Abgehärtete Sprosse werden
im Gewächshaus unter hoher Feuchtigkeit und im Kurztag
herangezogen. Pro Konstrukt werden ungefähr 35 unabhängige
T0-Reistransformanten erzeugt. Die Primärtransformanten
werden von einer Gewebekulturkammer in ein Gewächshaus
umgesetzt. Nach einer quantitativen PCR-Analyse zur Überprüfung
der Kopienzahl des T-DNA-Inserts werden nur transgene Ein-Kopien-Pflanzen
mit Toleranz für die Selektionsmittel zurückbehalten,
um T1-Samen zu ernten. Die Samen werden dann 3 bis 5 Monate nach
dem Umsetzen geerntet. Das Verfahren ergibt Ein-Locus-Transformanten
mit einer Rate von über 50% (Aldemita und Hodges
1996, Chan et al. 1993, Hiei et al.
1994). Zur Untersuchung der Ertragserhöhung werden
z. B. Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen, Biomasseproduktion,
intrinsischer Ertrag und/oder Trockenmasseproduktion und/oder Samenertrag
mit z. B. entsprechenden nicht transgenen Pflanzen vom Wildtyp verglichen.
Pflanzen mit einem erhöhten Ertrag, z. B. einem erhöhten
Ertragsmerkmal, z. B. einer höheren Stresstoleranz, z.
B. mit einer erhöhten Effizienz der Nährstoffausnutzung
oder einem erhöhten intrinsischen Ertrag, und z. B. mit
einer höheren Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen,
können eine erhöhte Biomasseproduktion und/oder
eine erhöhte Trockenmasseproduktion und/oder einen erhöhten
Samenertrag bei niedrigen Temperaturen zeigen, verglichen mit Pflanzen, denen
dieses Transgen fehlt, z. B. mit entsprechenden nicht transgenen
Pflanzen vom Wildtyp. Für den Assay mit zyklischer Dürre
werden die Pflanzen z. B. wiederholtem Stress ausgesetzt, ohne dass
dies zur Austrocknung führt. Während des Experiments
wird die Versorgung mit Wasser eingeschränkt, und die Pflanzen
werden Zyklen von Dürre und erneuter Bewässerung
ausgesetzt. Zum Messen der Biomasseproduktion wird das Frischgewicht
der Pflanzen einen Tag nach dem letzten Bewässern bestimmt,
indem man die Sprosse abschneidet und sie wiegt. Bei einem äquivalenten
Grad an Dürrestress sind tolerante Pflanzen dazu in der
Lage, ihr normales Wachstum wieder aufzunehmen, während
empfindliche Pflanzen abgestorben sind oder erhebliche Schäden
davongetragen haben, die kürzere Blätter und eine
geringere Trockenmasse zur Folge haben.
-
Beispiel 22:
Screening von Pflanzen
auf Wachstum unter zyklischen Dürrebedingungen
-
In
dem Assay mit zyklischen Dürrebedingungen werden die Pflanzen
wiederholtem Stress ausgesetzt, ohne dass dies zur Austrockung führt.
In einem Standardexperiment wird Boden als 1:1(v/v)-Gemisch von nährstoffreichem
Boden (GS90, Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt.
Töpfe (6 cm Durchmesser) wurden mit diesem Gemisch gefüllt
und in Wannen gestellt. In die Wannen wurde Wasser gegeben, so dass
das Bodengemisch eine angemessene Menge Wasser für das
Säverfahren aufnehmen konnte (Tag 1) und anschließend
wurden Samen von transgenen A. thaliana-Pflanzen und ihre Wildtypkontrollen
in Töpfe gesät. Dann wurde die gefüllte
Wanne mit einem transparenten Deckel abgedeckt und in eine vorgekühlte
(4°C–5°C) und abgedunkelte Wachstumskammer überführt.
Die Stratifizierung wurde über einen Zeitraum von 3 Tagen
im Dunkeln bei 4°C–5°C oder alternativ
für 4 Tage im Dunkeln bei 4°C etabliert. Die Keimung der
Samen und das Wachstum wurde bei Wachstumsbedingungen von 20°C,
60% relativer Feuchtigkeit, 16 h Photoperiode und Belichtung mit
Fluoreszenzlicht bei 200 μmol/m2s eingeleitet. Die Deckel
wurden 7–8 Tage nach der Aussaat abgenommen. Eine BASTA-Selektion
erfolgte am Tag 10 oder Tag 11 (9 oder 10 Tage nach der Aussaat)
durch Besprühen der Töpfe mit den Pflänzchen
von oben. Im Standardexperiment wurde eine 0,07%ige (v/v) Lösung
von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium) in Leitungswasser
einmal versprüht oder alternativ wurde eine 0,02%ige (v/v)
BASTA-Lösung dreimal versprüht. Die Wildtyp-Kontrollpflanzen
wurden nur mit Leitungswasser (anstelle von in Leitungswasser gelöstem
BASTA) besprüht, aber ansonsten identisch behandelt. Die
Pflanzen wurden 13–14 Tage nach der Aussaat vereinzelt,
indem die überschüssigen Keimlinge entfernt wurden
und ein Keimling im Boden belassen wurde. Die transgenen Ereignisse
und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden gleichmäßig über
die Kammer verteilt. Die Versorgung mit Wasser war während
des gesamten Experiments einschränkt, und die Pflanzen
wurden Zyklen mit Dürre und erneuter Bewässerung
ausgesetzt. Die Bewässerung erfolgte am Tag 1 (vor der
Aussaat), am Tag 14 oder Tag 15, am Tag 21 oder Tag 22 und schließlich
am Tag 27 oder Tag 28. Zur Messung der Biomasseproduktion wurde
das Frischgewicht der Pflanzen einen Tag nach der abschließenden
Bewässerung (am Tag 28 oder Tag 29) bestimmt, indem die
Sprosse abgeschnitten und gewogen wurden. Neben dem Wiegen wurde
Phänotyp-Information im Falle solcher Pflanzen hinzugefügt,
die sich von der Wildtypkontrolle unterschieden. Die Pflanzen waren
bei der Ernte im Stadium vor dem Aufblühen und vor dem
Wachstum des Blütenstands. Signifikanzwerte für
die statistische Signifikanz der Biomasse-Änderungen wurden
durch Anwenden des t-Tests nach Student (Parameter: zweiseitige,
ungleiche Varianz) berechnet. Bis zu fünf Linien (Ereignisse)
pro transgenem Konstrukt wurden in aufeinander folgenden Stufen
(bis zu 4) des Experiments getestet. Nur Konstrukte, die eine positive
Leistung zeigten, wurden auf der nächsten Stufe des Experiments
untersucht. Gewöhnlich wurden bei der ersten Stufe fünf
Pflanzen pro Konstrukt und bei den darauf folgenden Stufen 30–60
Pflanzen getestet. Die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben
bewertet. Gezeigt sind die Daten von Konstrukten, die bei wenigstens
zwei aufeinander folgenden Stufen des Experiments eine erhöhte
Biomasseleistung zeigten.
-
Die
Biomasseproduktion von transgenem A. thaliana, das sich unter Wachstumsbedingungen
zyklischer Dürre entwickelt hatte, ist in Tabelle VIIc
gezeigt: Biomasseproduktion wurde durch Wiegen von Pflanzenrosetten
gemessen. Die Zunahme an Biomasse wurde als Verhältnis
des Durchschnittsgewichts transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht
von Pflanzen des Wildtyps aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt
ist die mittlere Zunahme der Biomasse von transgenen Konstrukten
(Signifikanzwert < 0,3
und Zunahme an Biomasse > 5%
(Verhältnis > 1,05))
-
Beispiel 23:
Screening von Pflanzen
auf Ertragszunahme unter standardisierten Wachstumsbedingungen (intrinsischer
Ertrag)
-
In
diesem Experiment wurde ein Screening von Pflanzen auf Ertragszunahme
(in diesem Fall: Zunahme an Biomasseertrag) unter standardisierten
Wachstumsbedingungen in Abwesenheit von erheblichem abiotischen
Stress durchgeführt. In einem Standardexperiment wird Boden
als 3,5:1(v/v)-Gemisch von nährstoffreichem Boden (GS90,
Tantau, Wansdorf, Deutschland) und Quarzsand hergestellt. Alternativ
wurden die Pflanzen auf nährstoffreichem Boden (GS90, Tantau,
Deutschland) herangezogen. Blumentöpfe wurden mit dem Erdgemisch
befüllt und in Wannen gebracht. Wasser wurde den Wannen
zugesetzt, damit die Erdmischung eine angemessene Menge an Wasser
für die Aussaat-Prozedur aufnimmt. Die Samen für
transgene A. thaliana-Pflanzen und ihre nicht-transgenen Wildtypkontrollen
wurden in Töpfe (6 cm Durchmesser) gesät. Dann
wurde die gefüllte Wanne mit einem transparenten Deckel
abgedeckt und in eine vorgekühlte (4°C–5°C) und
abgedunkelte Wachstumskammer überführt. Die Stratifikation
wurde während eines Zeitraums von 3–4 Tagen im
Dunklen bei 4°C–5°C etabliert. Die Keimung
der Samen und das Wachstum wurden bei einer Wachstumsbedingung von
20°C, 60% relative Feuchtigkeit, 16 h-Lichtperiode und
Beleuchtung mit Fluoreszenzlicht bei ungefähr 200 μmol/m2s
initiert. Die Deckel wurden 7–8 Tage nach der Aussaat abgenommen.
Eine BASTA-Selektion erfolgte am Tag 10 oder Tag 11 (9 oder 10 Tage
nach der Aussaat) durch Besprühen der Töpfe mit
den Pflänzchen von oben. Im Standardexperiment wurde eine
0,07%ige (v/v) Lösung von BASTA-Konzentrat (183 g/l Glufosinat-Ammonium)
in Leitungswasser einmal versprüht oder alternativ wurde
eine 0,02%ige (v/v) BASTA-Lösung dreimal versprüht.
Die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden nur mit Leitungswasser (anstelle von
in Leitungswasser gelöstem BASTA) besprüht, aber
ansonsten identisch behandelt. Die Pflanzen wurden 13–14
Tage nach der Aussaat vereinzelt, indem die überschüssigen
Keimlinge entfernt wurden und ein Keimling im Boden belassen wurde.
Die transgenen Ereignisse und die Wildtyp-Kontrollpflanzen wurden
gleichmäßig über die Kammer verteilt.
Gewässert wurde alle zwei Tage nach dem Entfernen der Deckel
bei einem Standardexperiment oder alternativ dazu jeden Tag. Zum
Messen der Biomasseleistung wurde das Pflanzenfrischgewicht zur
Erntezeit (24–29 Tage nach der Aussaat) durch Abschneiden
der Sprosse und Wiegen derselben ermittelt. Die Pflanzen waren bei
der Ernte im Stadium vor dem Aufblühen und vor dem Wachstum
des Blütenstands. Transgene Pflanzen wurden mit den nicht
transgenen Wildtyp-Kontrollpflanzen verglichen. Signifikanzwerte
für die statistische Signifikanz der Biomasse-Änderungen
wurden durch Anwenden des t-Tests nach Student (Parameter: zweiseitige,
ungleiche Varianz) berechnet. Zwei verschiedene Arten experimenteller
Vorschriften wurden durchgeführt:
- – Vorschrift
1). Pro transgenem Konstrukt wurden 3–4 unabhängige
transgene Linen (= Ereignisse) getestet (22–30 Pflanzen
pro Konstrukt), und die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben
bewertet.
- – Vorschrift 2). Bis zu fünf Linien pro transgenem
Konstrukt wurden in aufeinander folgenden Stufen (bis zu 4) des
Experiments getestet. Nur Konstrukte, die eine positive Leistung
zeigten, wurden auf der nächsten Stufe des Experiments
untersucht. Gewöhnlich wurden bei der ersten Stufe fünf
Pflanzen pro Konstrukt und bei den darauf folgenden Stufen 30–60
Pflanzen getestet. Die Biomasseleistung wurde wie oben beschrieben
bewertet. Gezeigt sind die Daten aus dieser Art von Experiment (Vorschrift
2) von Konstrukten, die bei wenigstens zwei aufeinander folgenden
Stufen des Experiments eine erhöhte Biomasseleistung zeigten.
-
In
Tabelle VIIId ist die Biomasseproduktion von unter Standardbedingungen
herangezogenem transgenem A. thaliana gezeigt: Biomasseproduktion
wurde durch Wiegen von Pflanzenrosetten gemessen. Die Zunahme an
Biomasse wurde als Verhältnis des Durchschnittsgewichts
transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht von Wildtyp-Kontrollpflanzen
aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt ist die
mittlere Zunahme der Biomasse von transgenen Konstrukten (Signifikanzwert < 0,3 und Zunahme
an Biomasse > 5% (Verhältnis > 1,05))
-
Beispiel 24:
Screening von Pflanzen
(Arabidopsis) auf Wachstum bei begrenztem Stickstoffvorrat
-
Beim
Screening kamen zwei verschiedene Vorschriften zur Anwendung:
- – Vorschrift 1). Pro transgenem Konstrukt
wurden 4 unabhängige transgene Linie (= Ereignisse) getestet (22–28
Pflanzen pro Konstrukt). Arabidopsis thaliana Samen werden in Töpfe
ausgesät, die eine 1:1 (v:v) Mischung von nährstoffarmem
Boden (”Einheitserde Typ 0”, 30% Lehm, Tantau,
Wansdorf Deutschland) und Sand enthalten. Die Keimung wird durch
eine 4-tägige Dunkelperiode bei 4°C induziert.
Anschließend werden die Pflanzen unter Standardwachstumsbedingungen
(Photoperiode mit 16 h Licht und 8 h Dunkelheit, 20°C,
60% relative Feuchtigkeit, und eine Photonenflussdichte von 200 μE)
herangezogen. Die Pflanzen werden herangezogen und kultiviert, unter
anderem werden sie jeden zweiten Tag mit einer stickstoffarmen Nährstofflösung
gegossen. Die stickstoffarme Nährstofflösung enthält
z. B. neben Wasser
| Mineralnährstoff | Endkonzentration |
| KCl | 3,00
mM |
| MgSO4 × 7 H2O | 0,5
mM |
| CaCl2 × 6 H2O | 1,5
mM |
| K2SO4
| 1,5
mM |
| NaH2PO4
| 1,5
mM |
| Fe-EDTA | 40 μM |
| H3BO3
| 25 μM |
| MnSO4 × H2O | 1 μM |
| ZnSO4 × 7 H2O | 0,5 μM |
| Cu2SO4 × 5
H2O | 0,3 μM |
| Na2MoO4 × 2
H2O | 0,05 μM |
-
Nach
9 bis 10 Tagen werden die Pflanzen vereinzelt. Nach einer Gesamtzeit
von 28 bis 31 Tagen werden die Pflanzen geerntet und anhand des
Frischgewichts der oberirdischen Teile der Pflanzen eingestuft.
Die Zunahme an Biomasse wird als Verhältnis des Frischgewichts
der oberirdischen Teile der betreffenden transgenen Pflanze und
der nicht transgenen Pflanze vom Wildtyp gemessen.
- – Vorschrift 2). Beim Screening von transgenen Pflanzen
wurde eine spezielle Kulturvorrichtung verwendet. Um einen hohen
Durchsatz zu erzielen, werden Pflanzen auf Agarplatten mit einem
begrenzten Stickstoffvorrat (adaptiert von Estelle und Somerville,
1987) auf Biomasseproduktion gescreent. Diese Screening-Pipeline
umfasst zwei Ebenen. Transgene Linien werden auf einer nächsten
Ebene getestet, wenn die Produktion von Biomasse im Vergleich zu
Pflanzen vom Wildtyp signifikant verbessert ist. Bei jeder Ebene wird
die Anzahl an Wiederholungstests und die statistische Stringenz
erhöht.
Beim Aussäen werden die Samen
mit Hilfe eines Zahnstochers aus den Eppendorf-Röhrchen
entnommen und auf die obenerwähnten Agarplatten mit begrenztem
Stickstoffvorrat (0,05 mM KNO3) gegeben.
Insgesamt werden auf jeder Platte (12 × 12 cm) ungefähr
15–30 Samen verteilt.
-
Nach
dem Säen der Samen werden die Platten 2–4 Tage
lang im Dunkeln bei 4°C stratifiziert. Nach dem Stratifizieren
werden die Testpflanzen 22 bis 25 Tage lang bei einem 16-h-Licht,
8-h-Dunkelheit-Rhythmus bei 20°C, einer Luftfeuchtigkeit
von 60% und einer CO2-Konzentration von
ungefähr 400 ppm herangezogen. Die verwendeten Lichtquellen
erzeugen ein Licht, das dem Farbspektrum der Sonne ähnelt,
mit einer Lichtintensität von ungefähr 100 μE/m2s. Nach 10 bis 11 Tagen werden die Pflanzen
vereinzelt. Ein verbessertes Wachstum unter Stickstoffmangelbedingungen
wird nach 20–25 Tagen Wachstum anhand der Biomasseproduktion
von Sprossen und Wurzeln der transgenen Pflanzen im Vergleich zu
Wildtyp-Kontrollpflanzen Wildtyp bewertet. Transgene Linien, die
eine signifikant verbesserte Biomasseproduktion im Vergleich zu
Pflanzen vom Wildtyp zeigen, werden auf der nächsten Stufe
dem folgenden Experiment auf Boden unterzogen, wie in Vorschrift
1 beschrieben, wobei jedoch pro Konstrukt 3–6 Linien getestet
wurden (bis zu 60 Pflanzen pro Konstrukt).
-
Die
Biomasseproduktion von transgenem, unter eingeschränkter
Stickstoffversorgung herangezogenem Arabidopsis thaliana ist in
Tabelle VIIIa gezeigt: Biomasseproduktion wurde durch Wiegen von
Pflanzenrosetten gemessen. Die Zunahme an Biomasse wurde als Verhältnis
des Durchschnittsgewichts transgener Pflanzen zum Durchschnittsgewicht
von Wildtyp-Kontrollpflanzen aus dem gleichen Experiment berechnet. Angeführt
ist die mittlere Zunahme der Biomasse von transgenen Konstrukten
(Signifikanzwert < 0,3
und Zunahme an Biomasse > 5%
(Verhältnis > 1,05))
-
Figuren:
-
1a und b. Vektor VC-MME220-1 (SEQ ID NO: 1) oder
VC-MME220-1qcz (SEQ ID NO: 6064), der zur Klonierung des interessierenden
Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
-
2a und b. Vektor VC-MME221-1 (SEQ ID NO: 2) oder
VC-MME221-1qcz (SEQ ID NO: 6069), der zur Klonierung des interessierenden
Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
-
3a und b. Vektor VC-MME354-1 (SEQ ID NO: 3) oder
VC-MME354-1QCZ (SEQ ID NO: 6055), der zur Klonierung des interessierenden
Gens für die auf Plastide gerichtete Expression verwendet
wurde.
-
4a und b. Vektor VC-MME432-1 (SEQ ID NO: 5) oder
VC-MME432-1qcz (SEQ ID NO: 6065), der zur Klonierung des interessierenden
Gens für die auf Plastide gerichtete Expression verwendet
wurde.
-
5a und b. Vektor VC-MME489-1p (SEQ ID NO: 15)
oder VC-MME489-1QCZ (SEQ ID NO: 6079), der zur Klonierung des interessierenden
Gens für die Expression ohne Zielsteuerung und zur Klonierung
einer Erkennungssequenz verwendet wurde.
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6 Vektor
pMTX0270p SEQ ID NO: 16), der zur Klonierung einer Erkennungssequenz
verwendet wurde.
-
7.
Vektor pMTX155 (SEQ ID NO: 6054), der zur Klonierung des interessierenden
Gens für die Expression ohne Zielsteuerung verwendet wurde.
-
8.
Vektor VC-MME356-1QCZ (SEQ ID NO: 6057), der für die auf
Mitochondrien gerichtete Expression verwendet wurde.
-
9.
Vektor VC-MME301-1QCZ (SEQ ID NO: 6059), der für die Expression
ohne Zielsteuerung vorzugsweise in Samen verwendet wurde.
-
10. Vektor pMTX461korrp (SEQ ID NO: 6060), der
für die auf Plastide gerichtete Expression vorzugsweise
in Samen verwendet wurde.
-
11. Vektor VC-MME462-1QCZ (SEQ ID NO: 6062), der
für die auf Mitochondrien gerichtete Expression vorzugsweise
in Samen verwendet wurde.
-
12. Vektor VC-MME431-1qcz (SEQ ID NO: 6067), der
für die auf Mitochondrien gerichtete Expression verwendet
wurde.
-
13. Vektor pMTX447korr (SEQ ID NO: 6070), der
für die auf Plastide gerichtete Expression verwendet wurde.
-
14. Vektor VC-MME445-1qcz (SEQ ID NO: 6072), der
für die auf Mitochondrien gerichtete Expression verwendet
wurde.
-
15. Vektor VC-MME289-1qcz (SEQ ID NO: 6074), der
für die Expression ohne Zielsteuerung vorzugsweise in Samen
verwendet wurde.
-
16. Vektor VC-MME464-1qcz (SEQ ID NO: 6075), der
für die auf Plastide gerichtete Expression vorzugsweise
in Samen verwendet wurde.
-
17. Vektor VC-MME465-1qcz (SEQ ID NO: 6077), der
für die auf Mitochondrien gerichtete Expression vorzugsweise
in Samen verwendet wurde.
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Die
vorliegende, hier offenbarte Erfindung stellt eine Methode zur Herstellung
einer Pflanze mit erhöhtem Ertrag, verglichen mit einer
entsprechenden Pflanze vom Wildtyp bereit, bei dem man eine oder
mehrere Aktivitäten in einer Pflanze oder einem Teil davon
erhöht oder erzeugt. Die vorliegende Erfindung betrifft
weiterhin Nukleinsäuren, die eines oder mehrere Merkmale
einer transgenen Pflanze verstärken oder verbessern, und
Zellen, Nachkommen, Samen und Pollen, die/das sich von diesen Pflanzen
oder Teilen ableiten, sowie Herstellungsmethoden und Methoden zur
Anwendung solcher Pflanzenzellen bzw. Pflanzen, Nachkommen, Samen
oder Pollen. Dieses verbesserte Merkmal/diese verbesserten Merkmale
zeigt/zeigen sich in einem erhöhten Ertrag, vorzugsweise
durch die Verbesserung eines oder mehrerer Ertragsmerkmale, z. B.
Toleranz gegenüber niedrigen Temperaturen.
-
Es folgt ein
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ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
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