CH629245A5 - Verfahren zum aufloesen von kollagenhaltigen produkten aus der lederindustrie durch enzymatische hydrolyse. - Google Patents
Verfahren zum aufloesen von kollagenhaltigen produkten aus der lederindustrie durch enzymatische hydrolyse. Download PDFInfo
- Publication number
- CH629245A5 CH629245A5 CH1160677A CH1160677A CH629245A5 CH 629245 A5 CH629245 A5 CH 629245A5 CH 1160677 A CH1160677 A CH 1160677A CH 1160677 A CH1160677 A CH 1160677A CH 629245 A5 CH629245 A5 CH 629245A5
- Authority
- CH
- Switzerland
- Prior art keywords
- alkaline
- bacillus
- proteinases
- urea
- proteinase
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 43
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 title description 5
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 title description 5
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 33
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 33
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 claims description 28
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 25
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 25
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 25
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 23
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 claims description 23
- 108010051873 alkaline protease Proteins 0.000 claims description 17
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 12
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 12
- 239000010985 leather Substances 0.000 claims description 10
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 claims description 7
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 7
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims description 6
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims description 6
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 claims description 6
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 claims description 6
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 6
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 6
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 claims description 6
- 241000193755 Bacillus cereus Species 0.000 claims description 4
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 claims description 4
- 241000194106 Bacillus mycoides Species 0.000 claims description 4
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 claims description 4
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 claims description 4
- 241000193375 Bacillus alcalophilus Species 0.000 claims description 3
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims description 2
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims description 2
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 claims 1
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 claims 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 13
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 12
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 10
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 10
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 10
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 9
- 239000000463 material Substances 0.000 description 9
- 239000000047 product Substances 0.000 description 9
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 8
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 6
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 5
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 5
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 5
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 5
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 5
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 5
- FFBHFFJDDLITSX-UHFFFAOYSA-N benzyl N-[2-hydroxy-4-(3-oxomorpholin-4-yl)phenyl]carbamate Chemical compound OC1=C(NC(=O)OCC2=CC=CC=C2)C=CC(=C1)N1CCOCC1=O FFBHFFJDDLITSX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 235000011121 sodium hydroxide Nutrition 0.000 description 4
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 3
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 3
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 3
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 3
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 3
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 3
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 101000693530 Staphylococcus aureus Staphylokinase Proteins 0.000 description 2
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 2
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L potassium carbonate Substances [K+].[K+].[O-]C([O-])=O BWHMMNNQKKPAPP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 2
- 230000007306 turnover Effects 0.000 description 2
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- 241000228251 Aspergillus phoenicis Species 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 1
- VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N Chromium Chemical compound [Cr] VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000029816 Collagenase Human genes 0.000 description 1
- 108060005980 Collagenase Proteins 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 108090000270 Ficain Proteins 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 241000235525 Rhizomucor pusillus Species 0.000 description 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 1
- 108010046334 Urease Proteins 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 150000003863 ammonium salts Chemical class 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 1
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 229960002424 collagenase Drugs 0.000 description 1
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 1
- 230000018044 dehydration Effects 0.000 description 1
- 238000006297 dehydration reaction Methods 0.000 description 1
- 230000035617 depilation Effects 0.000 description 1
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 1
- 235000019836 ficin Nutrition 0.000 description 1
- POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N ficin Chemical compound FI=CI=N POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 1
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 238000007654 immersion Methods 0.000 description 1
- 230000001771 impaired effect Effects 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 1
- 210000001331 nose Anatomy 0.000 description 1
- 238000010915 one-step procedure Methods 0.000 description 1
- 229910000027 potassium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000010865 sewage Substances 0.000 description 1
- 238000007873 sieving Methods 0.000 description 1
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L sodium carbonate Substances [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000029 sodium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 description 1
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000009827 uniform distribution Methods 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C02—TREATMENT OF WATER, WASTE WATER, SEWAGE, OR SLUDGE
- C02F—TREATMENT OF WATER, WASTE WATER, SEWAGE, OR SLUDGE
- C02F3/00—Biological treatment of water, waste water, or sewage
- C02F3/34—Biological treatment of water, waste water, or sewage characterised by the microorganisms used
- C02F3/342—Biological treatment of water, waste water, or sewage characterised by the microorganisms used characterised by the enzymes used
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
- A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
- A23J3/342—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins of collagen; of gelatin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08H—DERIVATIVES OF NATURAL MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08H1/00—Macromolecular products derived from proteins
- C08H1/06—Macromolecular products derived from proteins derived from horn, hoofs, hair, skin or leather
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- C09H—PREPARATION OF GLUE OR GELATINE
- C09H1/00—Pretreatment of collagen-containing raw materials for the manufacture of glue
- C09H1/04—Pretreatment of collagen-containing raw materials for the manufacture of glue of hides, hoofs, or leather scrap
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/832—Bacillus
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/832—Bacillus
- Y10S435/834—Bacillus cereus
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/832—Bacillus
- Y10S435/836—Bacillus licheniformis
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/832—Bacillus
- Y10S435/839—Bacillus subtilis
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/911—Microorganisms using fungi
- Y10S435/913—Aspergillus
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Water Supply & Treatment (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Environmental & Geological Engineering (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Hydrology & Water Resources (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Biodiversity & Conservation Biology (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Zoology (AREA)
- Treatment And Processing Of Natural Fur Or Leather (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Adhesives Or Adhesive Processes (AREA)
- Processing Of Solid Wastes (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
Description
Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf ein Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Produkten aus der Lederindustrie durch enzymatische Hydrolyse, um das flüssige Hydrolysat danach biologisch abbauen oder gegebenenfalls zu gewerblich verwertbaren Produkten weiterverwenden zu können.
Der durch Proteinasen bewirkte enzymatische Abbau von Häuten und dgl. ist bekannt, wobei im allgemeinen die gewerbliche Verwertung der dabei entstehenden Produkte Ziel des Vorgehens ist. Bereits 1915 wurde mit dem DRP 303 184 vorgeschlagen, die als «Leimleder» bezeichneten Teile von tierischen Häuten, die nach der Enthaarung in den Gerbereien abgeschnitten wurden, weil sie für die Lederverarbeitung unbrauchbar sind, derart zu nutzen, dass die mit verdünnter Ätznatronlösung behandelten Abfälle der Einwirkung proteolytischer Enzyme unterworfen und anschliessend in üblicher Weise zu Leim verkocht wurden.
Gewisse technische Schwierigkeiten bereitet vor allem die Auflösung der kollagenhaltigen Hautsegmente. Es galt die Auffassung, dass die intakten helicalen Bereiche des Kollagens nur von Enzymen des Kollagenase-Typs gespalten und damit zur Auflösung gebracht werden könnten.
Es wurde bereits vorgeschlagen, gewisse Typen von neutralen und/oder alkalischen Proteinasen, die nicht kollage-naseartig wirken, zur Herstellung eines partiellen Hydrolysats aus Hautstücken zu verwenden (DE-OS 22 52 281).
Bei der Auflösung von Abfallstoffen der Lederindustrie steht die Notwendigkeit im Vordergrund, Verfahren zu finden, die sich mit einem Minimum an technischen Massnahmen und unter möglichst geringer Belastung der Umwelt durchführen lassen. Es wurde gefunden, dass Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspäne und dgl., d.h. kollagen-haltige, nicht unmittelbar zur Weiterverarbeitung geeignete Produkte aus der Lederindustrie, durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme aufgelöst werden können, wenn solche Proteinasen verwendet werden, deren Wirkungsoptimum im stark alkalischen Bereich, d.h. bei einem pH-Wert von 9-13 liegt, und die enzymatische Reaktion in dem für das verwendete Enzym optimalen pH-Bereich in Gegenwart von Harnstoff durchgeführt wird. Im besonderen kommen Proteinasen in Betracht, deren Wirkungsoptimum bei pH-Wert 9-11 liegt. Dabei spielt die Herkunft der alkalischen Proteinasen keine entscheidende Rolle. Es können somit aus höheren Tieren und Pflanzen wie auch aus Mikroorganismen gewonnene Enzyme verwendet werden.
Besonders genannt sei die Klasse der alkalischen Proteinasen bakterieller Herkunft, wie z.B. die aus Bacillus-Stäm-men isolierten Enzyme, an erster Stelle die Subtilisine. Innerhalb der Subtilisine sind die der Gruppe B von besonderem Interesse (vgl. P.D. Boyer, H. Lardy u. K. Myrbäck: «The Enzymes», 3. Auflage, Band III, S. 566, Academic Press New York, 1973).
Ebenfalls bevorzugt sind stark alkalische Proteinasen, die aus Bacillus licheniformis, Bacillus alcalophilus, Bacillus cereus, Bacillus mycoides gewonnen werden. Gegebenenfalls können auch gewisse, der Klasse der schwach alkalischen bis neutralen Proteinase zugerechnete Enzyme (d.h. proteolytische Enzyme, deren Wirkungsoptimum im p'H-Bereich 6-8 liegt), die aber bei pH-Wert 9 genügende Stabilität aufweisen, wie z.B. die neutrale Bakterienproteinase aus Streptomy-ces griseus, von Anfangs an neben den stark alkalischen Proteinasen eingesetzt werden.
Die Verwendung von Harnstoff zur Denaturierung von Proteinen ist bekannt. Bei der Gewinnung der Haare von Häuten mit Hilfe einer bakteriellen Protsinase wird die Vorbehandlung des Substrats mit u.a. Natriumperborat und Harnstoff beschrieben (DE-OS 25 33 598).
Es ist bekannt, dass Proteinasen teilweise durch Harnstoff von einer gewissen Schwellenkonzentration ab wirkungsmäs-sig beeinträchtigt bzw. denaturiert werden. Diese Schwellenkonzentration ist in aller Regel oberhalb eines Harnstoffgehalts von 1 Mol/1 anzusetzen. Andererseits war nicht zu erwarten, dass Harnstoff in Konzentrationen wesentlich unterhalb dieses Schwellenwerts, beispielsweise unterhalb 0,1 Mol/I, die Enzymreaktion überhaupt, sei es im positiven oder im negativen Sinne, beeinflussen würde.
Es muss daher als ausserordentlich überraschend betrachtet werden, dass bei dem erfindungsgemässen Verfahren die enzymatische Auflösung von Hautabfällen und dgl. mittels alkalischer Proteinasen durch Zusatz von Harnstoff in Konzentrationen wesentlich unterhalb des genannten Schwellenwerts, sowohl hinsichtlich der Abbaugeschwindigkeit als auch des Abbaugrades, in technisch höchst erwünschter Weise gefördert wird. Der bevorzugte Bereich liegt bei Harnstoffzusätzen zum enzymatischen Ansatz von 0,01 bis 0,08 Mol/1, besonders bei 0,03 bis 0,075 Mol/1, speziell bei 0,05 bis 0,07 Mol/1.
Die Reaktionstemperatur ist bei dem erfindungsgemässen Verfahren nicht eigentlich kritisch, jedoch werden die Kenndaten (Temperaturoptimum, Stabilitätsgrenze usw.) der ein5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
zelnen zur Verfügung stehenden Enzyme zweckmässig eingehalten. Im allgemeinen werden Reaktionstemperaturen zwischen 20 und 60°C, bei Verwendung der Subtilisine zweckmässigerweise der Bereich zwischen 35 und 40°C, eingehalten.
Die zur Anwendung kommende Menge Enzym richtet sich nach Art und Aktivität des Enzyms. In der Regel wird sie bei 0,03 bis 3,0% — bezogen auf das Gewicht des Substrats — liegen.
Besonders interessant ist die Möglichkeit, sowohl unvor-behandeltes als vorbehandeltes, d.h. ganz oder teilweise denaturiertes Hautmaterial ais Substrat zu verwenden. Im übrigen richtet sich die Ausführung des erfindungsgemässen enzymatischen Verfahrens zweckmässig nach den für die einzelnen Enzyme vorliegenden Erfahrungen.
Der gewünschte pH-Wert wird beispielsweise durch Zugabe geeigneter Agentien eingestellt, etwa durch Zugabe von Natronlauge, Kalilauge, Natrium- bzw. Kaliumcarbonat, gegebenenfalls durch Verwendung entsprechender Pufferlösungen. Das erfindungsgemässe Verfahren hat u.a. den Vorteil, dass die durchweg in alkalischem Milieu vorbereiteten Häute direkt der enzymatischen Hydrolyse zugeführt werden können.
Das erfindungsgemässe Verfahren kann in folgender Weise durchgeführt werden:
Wird von nicht vorbehandeltem Gut ausgegangen, so können die aufzulösenden Hautabfälle wie Hautlappen, Falzspäne usw. durch Eintauchen oder Suspendieren direkt in das Hydrolysemedium mit alkalischem pH-Wert eingebracht werden. Nach dem Einbringen des Guts und nach Überprüfung und gegebenenfalls Einstellen des pH-Wertes und der Temperatur auf die gewünschten Werte, wird der Harnstoff und — nach dessen Auflösung und gleichmässiger Verteilung — die benötigte Enzymmenge zugegeben.
Während der enzymatischen Reaktion kann auf übliche Weise, beispielsweise durch Rotieren, Rühren usw., für Durchmischung des Ansatzes gesorgt werden.
Mit fortschreitendem Hydrolysegrad wird sich (wegen der Freisetzung von Oligomeren und/oder Monomeren aus dem Protein) der pH-Wert der Lösung auf 8,5 hin bewegen. Die Reaktion kann bis zur möglichst weitgehenden Auflösung des Guts fortgesetzt werden. Dabei liegt die Reaktionsdauer (etwa bei Verwendung der alkalischen Proteinasen gemäss den erläuternden Beispielen) im allgemeinen unter 3 Stunden, in der Regel bei 1-2 Stunden.
Gegebenenfalls können ungelöste Anteile mechanisch, d.h. mittels Filtrieren, Sieben, Dekantieren usw., von der Lösung abgetrennt werden.
Ein wichtiger Aspekt des beschriebenen Verfahrens ist die Möglichkeit, das Hydrolysat nach Abschluss der Reaktion biologisch abbauen und als unbedenkliches Abwasser in den Vorfluter oder die öffentlichen Abwasserkanäle entlassen zu können.
Falls jedoch eine Weiter ver wendung des Hydrolysats beabsichtigt ist, kann die Aufarbeitung des Enzymansatzes in der üblichen Weise erfolgen, beispielsweise durch Erhitzen auf >80°C zur Inaktivierung des Enzyms, Konzentration durch Wasserentzug, Sprühtrocknung usw. Bei Einhaltung der angegebenen Bedingungen liegen die Hydrolyseprodukte in einem für gewisse Aspekte der Weiterverarbeitung interessanten Molgewichtsbereich vor.
So fallen bei der Hydrolyse von Maschinenleimleder mit alkalischer Proteinase aus Bacillus subtilis in Anwesenheit von 0,033 Mol/1 Harnstoff im wesentlichen Peptide mit einer Kettenlänge < 10 an.
Als ein weiterer wertvoller Aspekt des beschriebenen Verfahrens hat sich überraschenderweise herausgestellt, dass sich nach Wasserentzug in Pulverform erhaltene Hydrolyseprodukte im allgemeinen wenig bis überhaupt nicht hygroskopisch verhalten. Arbeitet man hingegen mit Harnstoffzusätzen zum enzymatischen Ansatz die grösser sind als z.B. 0,16 molar, so reagiert das Hydrolyseprodukt, dem das Wasser entzogen wurde, nach den vorliegenden Beobachtungen hygro-5 skopisch.
Das beschriebene Verfahren gestattet somit die Beseitigung von Hautabfällen und dgl. in sehr kurzer Zeit bei relativ geringem Energieaufwand und einem Minimum an technischen Massnahmen.
10 Das Verfahren ist darüber hinaus ökologisch völlig unbedenklich, da die Hydrolyseprodukte weiterverwendet oder direkt in den Vorfluter oder die öffentlichen Abwassersysteme entlassen werden können.
Eine spezielle Ausführungsform des erfindungsgemässen 15 Verfahrens besteht darin, dass die enzymatische Auflösung in erster Stufe wie beschrieben, d.h. unter Verwendung einer oder mehrerer alkalischer Proteinasen in Anwesenheit von Harnstoff durchgeführt und nach Ablauf einer gewissen Periode (beispielsweise wenn infolge der Eigenacidität der 20 Hydrolyseprodukte der p'H-Wert des Ansatzes unter das Wir-kungs- bzw. Stabilitätsoptimum der verwendeten alkalischen Proteinasen abgesunken ist) in einer zweiten Stufe oder mehreren weiteren Stufen durch Zugabe schwach alkalischer, neutraler oder gegebenenfalls saurer Proteinasen vervollstän-25 digt wird.
Als Richtwert für den Beginn der zweiten Verfahrensstufe, an dem die schwach alkalischen, neutralen bzw. sauren Proteinasen zugesetzt werden, kann ein pH-Wert von 8,5 angesehen werden. Selbstverständlich können die Bedingungen 30 zur Anwendung der zweiten oder weiteren Verfahrensstufe(n) auch durch Zugabe von enzymatisch unbedenklichen Säuren, sauren Salzen, Puffern usw. willkürlich herbeigeführt werden.
In jedem Falle empfiehlt sich die Einstellung eines pH-Wertes nahe beim Wirkungsoptimum der jeweils verwendeten 35 schwach alkalischen, neutralen bzw. sauren Proteinasen. Gegebenenfalls muss auch die Temperatur den Wirkungsbedingungen der gewählten Enzyme angeglichen werden.
Proteinasen, die in der zweiten bzw. weiteren Stufe(n) verwendet werden können, sind beispielsweise die Pankreas-40 Proteinasen, sowie Bakterien- und Pilzproteinasen mit einem Wirkungsoptimum unterhalb pH-Wert 8,5-9, wie z.B. der Proteinase-Komplex aus Streptomyces griseus, sowie die Enzyme aus Bacillus natto, Bacillus cereus und Bacillus mycoides, die Enzyme aus Aspergillus (Asp. saitoi und Asp. 45 oryzae), Paec. varioti, Rhiz. chinensis, Mucor pusillus u.a., weiter pflanzliche Proteinasen wie Papain, Ficin, Bromelain u.a. Durchführung und Aufarbeitung des Enzymansatzes in der zweiten und gegebenenfalls weiteren Verfahrensstufe kann ebenfalls in der für die Enzyme bekannten Weise erfol-50 gen. Die Ausführung des beschriebenen Verfahrens in zwei oder mehr Stufen bietet, wenn die letztere mit geeigneten Proteinasen, deren pH-Optimum unter 8 liegt, durchgeführt wird, zusätzliche Vorteile. Die Reaktionsdauer für die enzymatische Hydrolyse in zweiter Stufe liegt in der Regel unter-55 halb 5 Stunden, im allgemeinen bei etwa vier Stunden (wiederum in Abhängigkeit von Art und Aktivität der verwendeten Enzyme), so dass mit einer Gesamtreaktionsdauer von in der Regel unter 8 Stunden, im allgemeinen unter 6 Stunden auch für die zweistufige und eventuell weitere Stufen ent-60 haltende Ausführungsform des erfindungsgemässen Verfahrens gerechnet werden kann.
Weiter bietet die Umsetzung in einem sauren Reaktionsmedium die Möglichkeit, den vorhandenen Harnstoff ganz oder teilweise durch Zusatz von Urease (Aktivitätsmaximum 65 zwischen pH-Wert 6 und 7) unter Bildung völlig unbedenklicher Ammoniumsalze abzubauen.
Bei dem beschriebenen Verfahren können an sich bekannte Zusätze zu der enzymatischen Reaktion, wie Akti
629245
4
vatoren, Stabilisatoren, u.ä. verwendet werden. Die proteolytische Wirksamkeit von Enzymen wird gebräuchlicherweise nach der Anson-Hämoglobin-Methode (M.L. Anson J. Gen. Physiol. 22, 79 (1939)) bzw. nach der Löhlein-Volhard-Me-thode (Die Löhlein-Volhard'sche Methode zur Bestimmimg der proteolytischen Aktivität, Gerbereichem. Taschenbuch, Dresden-Leipzig 1955) als «LVE» (Löhlein-Volhard-Einheit) bestimmt. Unter einer Löhlein-Volhard-Einheit ist diejenige Enzymmenge zu verstehen, die unter den spezifischen Bedingungen der Methode 1,725 mg Casein verdaut.
Weiter werden in den nachfolgenden Beispielen für die Aktivitätsbestimmung der im sauren Bereich wirksamen Enzyme Einheiten verwendet, die aus der Anson-Methode abgeleitet sind. Diese werden als «Proteinase-Units(Hämoglobin)» UHb bezeichnet. Eine UHb entspricht der Enzymmenge, welche die Freisetzung von in Trichloressigsäure löslichen Bruchstücken aus Hämoglobin äquivalent 1 (x Mol Tyrosin pro Minute bei 37°C (gemessen bei 280 nm) katalysiert. 1 mUHb
= io-3uHb.
Die nachstehenden Beispiele erläutern Ausführungsformen des erfindungsgemässen Verfahrens. Prozentuale Konzentrationsangaben sind gewichtsmässig.
Beispiele
Beispiel 1 - Ein-Stufen-Verfahren 1 kg eines im Fleischwolf zerkleinerten Leimfleisches von Kalbfellen wird in ein 2 1-Becherglas eingewogen.
Anschliessend wird im Wasserbad auf 50°C erwärmt. Der pH-Wert liegt zunächst bei 10,0.
Danach setzt man unter Rühren
1 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus licheniformis mit 9000 LVE
4 g Harnstoff
5 g Ammonsulfat zu. Nach 1 stündigem Rühren ist das Material zu über 90% hydrolysiert. Nach Abtrennen des Hautfettes sowie des Rückstandes erhält man 750 bis 800 g reines Hydrolysat. Dieses hat 8 bis 10% Trockensubstanz.
Beispiel 2 - Ein-Stufen-Verfahren 1 kg im Fleischwolf zerkleinerte Rindspaltblösse wird in ein 2 1-Becherglas eingewogen.
Unter Rühren wird im Wasserbad auf 50°C erwärmt. Nach Einwirken dieser Temperatur setzt man
1 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus subtilis mit 9000 LVE
4 g Harnstoff
5 g Ammonsulfat zu. Nach 2stündigem Rühren sind 95% des eingewogenen Materials hydrolysiert. Im Vergleich hierzu beobachtet man bei nur durch Erwärmen behandeltem Rindspalt, dass nach dieser Zeit erst ca. 15% des eingewogenen Materials in Lösung gegangen sind.
Während der 2stündigen Behandlungsdauer fällt der pH-Wert von 9,5 auf 7,5. Am Ende der Behandlung wird die Dichte des Hydrolysats mit 7,5° Bé bei 20°C bestimmt. Nach Abtrennung des Rückstandes werden 600 bis 650 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 19 bis 20% erhalten.
Beispiel 3 - Zwei-Stufen-Verfahren 1 kg im Fleischwolf zerkleinertes Leimleder von Rindshäuten wird in ein 2 I-Becherglas eingewogen.
Ohne Bewegung wird im Wasserbad auf 50°C erwärmt. Nun gibt man
0,5 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus alcalophilus mit 9000 LVE 2,0 g Harnstoff 2,5 g Ammonsulfat zu. Danach lässt man 1 Stunde lang bei 50°C reagieren: Während dieser Zeit senkt sich der p'H-Wert des enzymatischen Ansatzes von 9,0 auf 7,0. Man erreicht einen Umsatz von 60 bis 70% des eingewogenen Materials. Nun setzt man
0,2 g Papain mit 160 mUHb/mg (bei pH-Wert bis 7,5) 0,12 g Pilzproteinase aus Aspergillus saitoi mit 3000 LVE 1,0 g Ammonsulfat
7,0 g Schwefelsäure 98% ig technisch, 1:10 verdünnt zu und behandelt weitere 4 Stunden lang ohne Bewegung im Wasserbad. Nach 5stündiger Behandlungsdauer ist ein Gesamtumsatz von 90% erreicht. Nach Abtrennung des Hautfettes, sowie des Rückstandes wurden 807 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 9,5 bis 10% erhalten.
Beispiel 4 - Ein-Stufen-Verfahren In ein 2 1-Becherglas wird 1 kg natives Leimfleisch von Rindshäuten eingewogen. Dann wird unter Bewegung im Wasserbad auf 50°C erwärmt. Hierzu benötigt man 1 Stunde. Anschliessend gibt man
0,8
g neutrale Bakterienproteinase aus Streptomyces
griseus mit 7000 LVE
1,0
g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus subtilis
mit 9000 LVE
8,0
g
Harnstoff
10,0
g
Ammonsulfat zu und bewegt weitere 3 Stunden lang bei 50°C. Man erhält nach Abtrennung von Fett und Rückstand im Scheidetrichter 750 bis 800 g Hydrolysat mit 9,0 bis 10% Trockensubstanz. Der pH-Wert des Hydrolysats fällt von anfänglich 9,0 während der Behandlungsdauer auf 7,5.
Beispiel 5 - Zwei-Stufen-Verfahren In ein 21-Becherglas wird 1 kg natives Leimfleisch von Rindshäuten eingewogen. Es wird ohne Bewegung im Wasserbad auf 50°C erwärmt. Hierzu ist 1 Stunde erforderlich. Der Ansatz hat zunächst einen pH-Wert von 9,8-10.
Dann gibt man
1 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus licheniformis mit 9000 LVE
4 g Harnstoff
5 g Ammonsulfat zu. Nach 1 Stunde Reaktionsdauer sind 40% des eingewogenen Leimfleisches hydrolysiert. In der zweiten Verfahrensstufe wird bei pH-Wert 5,0 weitergearbeitet. Hierbei gibt man
0,4 g Papain mit 160 mUHb/mg (bei pH-Wert bis 7,5) 0,25 g Pilzproteinase aus Aspergillus oryzae mit 3000 LVE 1,0 g Ammonsulfat
11,0 g Schwefelsäure 98%ig, technisch, 1:10 verdünnt zu.
Nach weiterer 4stündiger Reaktionsdauer bei 50°C wird ein Umsatz von 90% erreicht. Es werden 800 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 10% erhalten.
i
5
10
15
20
25
30
35
40
45
50
55
60
65
5
629245
Beispiel 6 - Ein-Stufen-Verfahren 500 g Chromfalzspäne werden in ein 2 1-Becherglas eingewogen. Sie werden zunächst mit 1000 cm3 Wasser versetzt, in dem vorher 20 g Ätznatron gelöst wurden. Das Material wird zur Denaturierung 1 Stunde lang auf 100°C erhitzt. Danach werden
2,0 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus subtilis mit 9000 LVE 8,0 g Harnstoff 10,0 g Ammonsulfat zugegeben und im Wasserbad 2 Stunden lang bei einer Reaktionstemperatur von 50°C belassen.
Es wird ein Umsatz von 90%, bezogen auf die Einwaage, erhalten. Das Gewicht des gewonnenen Hydrolysats betrug 1200 bis 1300 g mit einer Trockensubstanz von 17 bis 18%.
Beispiel 7 - Ein-Stufen-Verfahren 500 g chromgegerbtes Spaltleder wurde in ein 2 1-Becher-glas eingewogen. Dazu werden 500 g Wasser in dem 20 g Ätznatron aufgelöst wurde, gegeben. Zur Denaturierung wird zunächst 1 Stunde lang auf 100°C erwärmt. Die enzymatische Hydrolyse erfolgt durch Erwärmen im Wasserbad bei 500°C mit
2,0 g alkalischer Bakterienproteinase aus Bacillus cereus s mit 9000 LVE
8,0 g Harnstoff 10,0 g Ammonsulfat.
Nach einer Behandlungsdauer von 2 Stunden sind 70 bis io 75 % des eingewogenen Materials hydrolysiert.
Beispiel 8 - Ein-Stufen-Verfahren
1000 g Äscherbrühe werden in ein Becherglas von 2 1 Inhalt eingewogen. Im Wasserbad wird auf 50°C erwärmt und 15 danach werden
1,0 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus mycoides mit 9000 LVE 4,0 g Harnstoff 20 5,0 g Ammonsulfat zugegeben. Der pH-Wert beträgt anfänglich 13,0.
Nach einer Reaktionsdauer von 2 Stunden wird der Rückstand im Scheidetrichter abgetrennt. Es werden 900 g Hydrolysat erhalten.
v
Claims (11)
1. Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen, nicht unmittelbar zur Weiterverarbeitung geeigneten Produkten aus der Lederindustrie durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme, dadurch gekennzeichnet, dass man alkalische Proteinasen mit einem Wirkungsoptikum bei einem pH-Wert 9-13 verwendet und die enzymatische Reaktion in einem für das verwendete Enzym optimalen pH-Bereich in Gegenwart von Harnstoff ausführt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet dass man die enzymatische Reaktion bei einer Harnstoffkonzentration oberhalb 0,01 Mol/1 und unterhalb 1 Mol/I, vorzugsweise zwischen 0,01 und 0,08 Mol/1, ausführt.
2
PATEN TAN SPRÜ CHE
3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass man als alkalische Proteinasen aus Bacillus-Stämmen gewonnene Proteasen verwendet.
4. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man eine aus Bacillus subtilis gewonnene alkalische Proteinase, vorzugsweise ein Subtilisin der Gruppe B, verwendet.
5. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man eine aus Bacillus licheniformis gewonnene alkalische Proteinase verwendet.
6. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man eine aus Bacillus alcalophilus gewonnene alkalische Proteinase verwendet.
7. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man eine aus Bacillus cereus gewonnene alkalische Proteinase verwendet.
8. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass man eine aus Bacillus mycoides gewonnene alkalische Proteinase verwendet.
9. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass man die Hydrolyse in einer zweiten Stufe oder in mehreren weiteren Stufen durch Zugabe schwach alkalischer, neutraler oder gegebenenfalls saurer Proteinasen vervollständigt.
10. Verfahren nach Anspruch 9, dadurch gekennzeichnet, dass man die zweite Verfahrensstufe ausführt, wenn das Hydrolysemedium den pH-Wert 8,5 erreicht hat.
11. Verfahren nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, dass man in der zweiten Verfahrensstufe Papsin zusammen mit einer Pilzproteinase aus Aspergillus verwendet.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2643012A DE2643012C2 (de) | 1976-09-24 | 1976-09-24 | Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspänen und dergleichen |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CH629245A5 true CH629245A5 (de) | 1982-04-15 |
Family
ID=5988755
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CH1160677A CH629245A5 (de) | 1976-09-24 | 1977-09-22 | Verfahren zum aufloesen von kollagenhaltigen produkten aus der lederindustrie durch enzymatische hydrolyse. |
Country Status (14)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4210721A (de) |
| JP (1) | JPS5341401A (de) |
| AR (1) | AR211484Q (de) |
| AT (1) | AT356240B (de) |
| BR (1) | BR7706353A (de) |
| CA (1) | CA1096794A (de) |
| CH (1) | CH629245A5 (de) |
| DE (1) | DE2643012C2 (de) |
| ES (1) | ES462498A1 (de) |
| FR (1) | FR2365616A1 (de) |
| GB (1) | GB1535637A (de) |
| IT (1) | IT1091230B (de) |
| NL (1) | NL187025C (de) |
| SE (1) | SE428216B (de) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2813075A1 (de) * | 1978-03-25 | 1979-10-11 | Roehm Gmbh | Aufbereitungsverfahren von kollagenhaltigem rohmaterial |
| DE3013912A1 (de) * | 1980-04-11 | 1981-10-29 | Röhm GmbH, 6100 Darmstadt | Polymerprodukte zur behandlung von bloessen und leder |
| FR2516927B1 (fr) * | 1981-11-26 | 1986-05-23 | Merieux Fond | Procede de preparation industrielle de materiaux collageniques a partir de tissus placentaires humains, materiaux collageniques humains obtenus, leur application comme biomateriaux |
| US4908220A (en) * | 1988-03-31 | 1990-03-13 | North Carolina State University | Feather-lysate, a hydrolyzed feather feed ingredient and animal feeds containing the same |
| US4959311A (en) * | 1988-03-31 | 1990-09-25 | North Carolina State University | Method of degrading keratinaceous material and bacteria useful therefore |
| BRPI0902991A2 (pt) * | 2009-08-24 | 2010-06-29 | Novaprom Food Ingredients Ltda | processo para extração da proteìna de colágeno proveniente da pele de bovinos |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE675522C (de) * | 1937-06-23 | 1939-05-10 | Dr Werner Stauf | Verfahren zur Herstellung von Hautleim |
| US3034852A (en) * | 1960-01-26 | 1962-05-15 | Japan Leather Mfg Co Ltd | Solubilization of insoluble collagen fibers and reconstitution thereof |
| US3530037A (en) * | 1967-03-20 | 1970-09-22 | Tomio Nishihara | Method for solubilization of collagen fibers with proteolytic enzymes |
| IT1011668B (it) * | 1973-04-28 | 1977-02-10 | Roehm Gmbh | Procedimento di purga delle pelli |
| DE2335464A1 (de) * | 1973-07-12 | 1975-01-30 | Haarmann & Reimer Gmbh | Verfahren zur herstellung eines aromas |
| FR2247166A1 (en) * | 1973-10-10 | 1975-05-09 | Centre Techn Cuir | Prepn of protein mixtures derived from blood and fibres - used as cattle foodstuffs and elastomer binders |
| FR2283226A1 (fr) * | 1974-07-30 | 1976-03-26 | Opi | Procede de recuperation de poils par mise en solution de la peau |
-
1976
- 1976-09-24 DE DE2643012A patent/DE2643012C2/de not_active Expired
-
1977
- 1977-08-03 AT AT570377A patent/AT356240B/de not_active IP Right Cessation
- 1977-09-06 FR FR7726930A patent/FR2365616A1/fr active Granted
- 1977-09-07 AR AR269122A patent/AR211484Q/es unknown
- 1977-09-12 GB GB37968/77A patent/GB1535637A/en not_active Expired
- 1977-09-19 US US05/834,423 patent/US4210721A/en not_active Expired - Lifetime
- 1977-09-20 CA CA287,061A patent/CA1096794A/en not_active Expired
- 1977-09-20 ES ES462498A patent/ES462498A1/es not_active Expired
- 1977-09-22 NL NLAANVRAGE7710392,A patent/NL187025C/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-09-22 CH CH1160677A patent/CH629245A5/de not_active IP Right Cessation
- 1977-09-22 JP JP11449977A patent/JPS5341401A/ja active Granted
- 1977-09-23 BR BR7706353A patent/BR7706353A/pt unknown
- 1977-09-23 SE SE7710693A patent/SE428216B/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-09-23 IT IT69105/77A patent/IT1091230B/it active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NL187025C (nl) | 1991-05-01 |
| US4210721A (en) | 1980-07-01 |
| JPS5341401A (en) | 1978-04-14 |
| DE2643012C2 (de) | 1982-05-19 |
| NL7710392A (nl) | 1978-03-29 |
| FR2365616B1 (de) | 1981-11-27 |
| AT356240B (de) | 1980-04-10 |
| SE428216B (sv) | 1983-06-13 |
| NL187025B (nl) | 1990-12-03 |
| JPS6225354B2 (de) | 1987-06-02 |
| IT1091230B (it) | 1985-07-06 |
| ES462498A1 (es) | 1978-07-16 |
| BR7706353A (pt) | 1978-07-18 |
| GB1535637A (en) | 1978-12-13 |
| AR211484Q (es) | 1977-12-30 |
| CA1096794A (en) | 1981-03-03 |
| ATA570377A (de) | 1979-09-15 |
| SE7710693L (sv) | 1978-03-25 |
| FR2365616A1 (fr) | 1978-04-21 |
| DE2643012A1 (de) | 1978-03-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4220723A (en) | Enzymatic treatment of proteinaceous animal waste products | |
| DE2813075C2 (de) | ||
| DE2705670B2 (de) | Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Elastin-Hydrolysaten | |
| DE2709035C2 (de) | Verfahren zum Auflösen von kollagenhaltigen Abfallstoffen der Lederherstellung | |
| CA1108542A (en) | Hydrolysis process | |
| DE2643012C2 (de) | Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspänen und dergleichen | |
| DE2917376A1 (de) | Enzymatisches verfahren zur haargewinnung und zum gleichzeitigen hautaufschluss | |
| DE2705671C3 (de) | Verfahren zum Aufarbeiten von Hautabfällen | |
| US5271912A (en) | Enzymatic processing of materials containing chromium and protein | |
| WO2002036801A2 (de) | Extrudiertes proteinhydrolysat, verfahren zu dessen herstellung und dessen verwendung | |
| US5094946A (en) | Enzymatic processing of materials containing chromium and protein | |
| EP1304389B1 (de) | Enzymatisches enthaarungsmittel für die verwendung beim gerben zur lederherstellung und verfahren zur enzymatischen enthaarungsbehandlung | |
| US5602002A (en) | Process for the production of low-chromium protein hydrolyzates | |
| DE102007013950A1 (de) | Eine neue Protease für industrielle Anwendungen | |
| Kumari et al. | Production of glue from tannery effluent by physical, chemical and biological methods | |
| DE2756739C2 (de) | Verfahren zum Aufarbeiten von Tierkörper-, Knochen- und Fleischabfällen | |
| DE3513253C2 (de) | Verfahren zur raschen enzymatischen Enthaarung von Häuten | |
| DE2831338C2 (de) | Verfahren zur Herstellung eines weitgehend hämfreien, partiell hydrolysierten Blut-Eiweißprodukts und Blut-Eiweißprodukt | |
| DE10106541B4 (de) | Enzympräparat und dessen Verwendung in der Gerberei | |
| DE4035839A1 (de) | Protease als wirkenzym enthaltende, tensidfreie feste enzympraeparate | |
| DE2842918A1 (de) | Verfahren zum enzymatischen abbau von blut | |
| DD243715A1 (de) | Enzymatische gewinnung von proteinhydrosaten | |
| EP0464531B1 (de) | Enzymatische Beizpräparate | |
| DE2535926A1 (de) | Verfahren zur herstellung von einzellproteinpraeparaten mit verbesserter dispergierbarkeit | |
| DE3440750A1 (de) | Verfahren zum hautaufschluss von grossviehhaeuten und kalbfellen |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PL | Patent ceased |