DE2335464A1

DE2335464A1 - Verfahren zur herstellung eines aromas

Info

Publication number: DE2335464A1
Application number: DE19732335464
Authority: DE
Inventors: Juergen Dr Scheide
Original assignee: Haarmann and Reimer GmbH
Current assignee: Haarmann and Reimer GmbH
Priority date: 1973-07-12
Filing date: 1973-07-12
Publication date: 1975-01-30
Also published as: BE817539A; BR7405735D0; FR2236423A1; JPS5036671A; NL7409477A

Description

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Aromatisierung von Lebensmitteln und zur Herstellung der dazu verwendeten Aromatisierungsmittel.

Verfahren, um Lebensmittelneinen fleischigen Geschmack zu verleihen, sind bekannt.

Beispielsweise können für diesen Zweck wässrige ü'leischextrakte verwendet werden, was jedoch den Nachteil hat, daß die Qualität solcher Extrakte nicht reproduzierbar ist und sehr stark in Abhängigkeit vom verwendeten Ausgangsmaterial und den Herstellungsbedingungen schwanken. Die geringe Intensität des Aromas solcher Fleischextrakte erschwert die Ein-

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Satzmöglichkeit und weiterhin schränkt deren viskose Beschaffenheit die Vprwendungsmöglichkeiten stark ein.

Es ist weiterhin bekannt Eiweißhydrolysate, welche zum größten Teil bis zu den einzelnen Aminosäurebestandteilen aufgespaltene Proteine (vgl.Ullmann, Bd.18, S.750) enthalten, zu verwenden. Der Geschmack solcher Produkte ist jedoch unbefriedigend und kann allenfalls als fleischähnlich bezeichnet werden und wird im allgemeinen als "Hydroysat^u-Geschmack charakterisiert.

Auch die bekannten künstlichen Fleischaromen, welche z. B. unter Verwendung von Aminosäuren, Proteine oder Abbauprodukte der Proteine mit Reaktionspartnern z.B. aus der Klasse der Kohlenhydrate und Fette umgesetzt werden, sind geschmacklich unbefriedigend (es fehlt der arteigene Geschmack des zubereiteten Fleisches) und haben den typischen Hydrolysat-Geschmack.

In DAS 2 129 168 ist ein Verfahren zur Herstellung konzentrierter wässriger Aromen auf Fleischbasis beschrieben, wobei durch Wärmebehandlung denaturierte Fleischproteine, die in einer Fett-Wasser-Phase vorliegen, einer Behandlung mit proteolytischen Enzymen unterworfen werden.

Dieses Verfahren hat den entschiedenen Nachteil, daß für die Gewinnung eines Fleischaromas lediglich die bei der Wärmebehandlung in die Fett-Wasser-Phase übergegangenen löslichen Fleischproteine für die Gewinnung eines Fleischaromas herangezogen werden. Der lauptanteil der Fleischproteine wird in Form eines wasserunlöslichen Rückstandes abgetrennt und wird nicht für die Aromabildung verwertet. Die Ausnützung der Fleischproteine ist damit, wie durch Vergleichsversuche gefunden wurde, unvollkommen.Weiterhin ist der Geschmack der so hergestellten Produkte je nach Gewichtsverhältnis von Fleisch zu Knochen mehr oder weniger leimig bzw. brenzlich.

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Es wurde nun ein Verfahren zur Herstellung von Aromatisierungsmitteln auf Fleischbasis durch Proteolyse gefunden, das dadurch gekennzeichnet ist, daß natürliche, native !Fleischproproteine in einer gegebenenfalls mehrstufigen Behandlung mit proteolytischen Enzymen partiell abgebaut werden.

Als natürliche, native tierische Fleischprodukte, welche als Ausgangsmaterial Verwendung finden,seien beispielsweise genannt:

Alle die in Warmblütern und Kaltblütern enthaltenen proteinhaltigen Materialien, wie z. B, Muskelfleisch, Bindegewebe, Innereien, Knochenmark, Rückenmark, Gehirnsubstanz, proteinhaltige Körperflüssigkeiten (z. B. Blut, Milch) und der Ovarieninhalt (z. B. Eier von Geflügel, Fischrogen usw.) bzw. Testesinhalt (z. B. Fischmilch, Spermien). Selbstverständlich können auch die proteinhaltigen Folgeprodukte, die beim mechanischen Aufarbeiten der vorgenannten Substanzen anfallen, wie z. B. Blutplasma, Serum oder Fleischsaft eingesetzt werden. Bevorzugt werden Muskelfleisch oder Innereien, wie z. B. Leber verwendet.

Als proteolytische Enzyme, welche nach dem erfindungsgemäßen Verfahren Verwendung finden, seien bevorzugt die Enzyme Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Kathepsin, Papain, besonders bevorzugt Trypsin und Pepsin genannt.

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Die Enzyme können in gereinigter Form oder in der Form, wie sie ζ. B. bei der Isolierung aus natürlichen Quellen, z. B. Pankreas, anfallen, verwendet werden.

Es hat sich als besonders vorteilhaft erwiesen, wenn die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhaltenen Protein-Bruchstücke ein Molgewicht in der Größenordnung von ca. 1000 bis 10 000 aufweisen, bevorzugt von ca. 2000 bis 6500. Es eignen sich demnach alle proteolytischen Enzyme für das erfindungsgemäße Verfahren, die Protein zu Protein-Bruchstücken abbauen können, deren Molgewicht zwischen 1000 und 13 000, bevorzugt zwischen 2000 und 6500 liegt.

Die Größe der beim Abbau von Proteinen erhaltenen Peptide ist durch die Aminosäureequenz im Ausgangsprotein und durch die Wirkspezifität der verwendeten Enzyme bestimmt. So werden z. B. durch Trypsin die im Ausgangsmaterial enthaltenen Proteine im allgemeinen am Carboxylende basischer Aminosäuren hydrolysiert durch Pepsin, dagegen an der Carboxyl- oder Aminogruppe aromatischer Aminosäuren.

Das erfindungsgemäße Verfahren wird in der Weise durchgeführt, daß man die proteinhaltigen Ausgangsmaterialien erforderlichenfalls (z. B. beim festen Protein) mechanisch zerkleinert (z. B. im Fleischwolf, Cutter oder Kolloidmühle) und in eine wässrige Lösung oder Suspension überführt. Für das erfindungsgemäße Verfahren hat es sich als zweckmäßig erwiesen, dabei das Gewichtsverhältnis von Protein (definiert als Gehalt an Stickstoff in Gev.% multipliziert mit dem Faktor 6,25) zu Wasser zwischen 2 : 1 und 2 : 60, bevorzugt zwischen 2 : 20 und 2 : 40, einzuhalten

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Die Proteolyse dieser Lösung bzw. Suspension kann z. B. in einem Reaktionsgefäß, das mit einer Einrichtung zur Temperaturregelung, einer Vorriehtung zum Durchmischen und Bewegen der Reaktionsmischung, z. B. Rührer sowie einer Umpumpvorrichtung und einer Dosiereinrichtung zum Beschicken und Entleeren ausgestattet ist, erfolgen.

Temperaturen, bei denen die Proteolyse erfolgt, liegen im allgemeinen zwischen ca. 15° und 70⁰C, bevorzugt zwischen 30° und 60⁰C. Dabei hat es sich als besonders vorteilhaft erwiesen, jeweils bei dem Temperaturoptimum des verwendeten Enzyms zu arbeiten, z. B. bei Verwendung von Trypsin bei Temperaturen von 35 bis 50 C, bevorzugt von 40 bis 48⁰C, bei Verwendung von Pepsin bei Temperaturen von 38 bis 60⁰C, bevorzugt von 40 bis 50⁰G.

Der enzymatische Abbau wird im allgemeinen bei einem pH-Wert zwischen ca. 1 und 10 durchgeführt, bevorzugt zwischen ca. 1,5 und 8,0. Dabei hat es sich als besonders vorteilhaft erwiesen, jeweils bei dem p'H-Bptimum des verwendeten Enzyms zu arbeiten, z. B. bei Verwendung von Pepsin bei einem pH-Wert von ca.. 1,8 bis 2,0, bei Verwendung von Trypsin bei einem pH-Wert von 6,5 bis 8,0, bei Verwendung von Chymotrypsin bei einem pH-Wert von 7,5 bis 9,0,'bei Verwendung von Papsin bei einem pH-Wert von 4,5 bis 5,5.

Die Proteolyse nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erfordert im allgemeinen ca.2 bis 30 Stunden, bevorzugt ca. 8 bis 20 Stunden.

Nach Beendigung des enzymatischen Abbaus muß das verwendete Enzym inaktiviert werden, z. B. nach an sich bekannten

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Methoden durch Behandeln mit Wärme, Säure, Basen oder durch Auswaschen der Enzyme. Die Inaktivierung der verwedeten Enzyme kann beispielsweise durch Erhitzen des Reaktionsgemisches auf Temperaturen zwischen 80⁰C und 200⁰C erfolgen, wobei abhängig von der gewählten Temperatur im allgemeinen Erhitzungszeiten zwischen 1 Sekunde und 50 Minuten ausreichend sind.

Bei der zur Inaktivierung der verwendeten Enzyme nötigen Nachbehandlung können Sekundärreaktionen auftreten, die gegebenenfalls die Eigenschaften der Fleischaromen günstig beeinflussen, z. B. durch Hemmung unerwünschten Mikrobenwachstums, Farbveränderungen usw.

In einer speziellen Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrenswird das proteinhaltige Ausgangsmaterial einer mehrstufigen Behandlung mit mindestens zwei proteolytischen Enzymen unterworfen, welche nacheinander eingesetzt werden. Bevorzugt werden dabei Kombinationen von Enzymsystemen verwendet, wie sie in tierischen Organismen vorkommen, wie z. B. die Enzymsysteme Trypsin-Pepsin, Trypsin-Cathepsin, Chymotrypsin-Pepsin, Ohymotrypsin-Cathepsin oder Chymotrypsin-Trypsin-Pepsin verwendet, bevorzugt findes das System Trypsin-Pepsin Verwendung.

In speziellen Fällen, in denen sich die Wirkung der gemäß der vorgenannten speziellen Ausführung in Kombination verwendeten Enzjjrn· von den Reaktionsbedingungen, insbesondere Temperatur bzw. pH-Wert abhängig ist, können vorteilhafterweise die Verwendung findenden Enzyme gleichzeitig eingesetzt werden und der zeitliche Ablauf der aufeinanderfolgenden Reaktionsstufen durch entsprechende Variationen der Reaktionsbedingungen gesteuert werden.

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Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhaltenen Aromatisierungsmittel eignen sich in ausgezeichneter Weise zur Aromatisierung von Lebensmitteln, wobei den Lebensmitteln der artspezifischeuGeschmack des als Ausgangsmaterialcverwendeten Fleischproteins verliefen wird.

Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hergestellten Pleischaromen besitzen natürlichen Fleischgeschmack, der sich signifikant vom Geschmack von Pflanzeneiweiß- und Tiereiweißhydrolysaten sowie vom Geschmack von Fleischextrakten unterscheidet.

Der Fleischgeschmack der erfindungsgemäß hergestellten Fleischaromen ist um das zwei- bis vierfache intensiver als der Fleischgeschmack des zubereiteten natürlichen Fleisches und um das 1 bis 2-fache intensiver als der Fleischgeschmack des nach der DAS 2 129 168 erhaltenen Fleischaromas bezogen auf die Gewichtsmenge (definiert als Gehalt an Stickstoff in Gew.-^ multipliziert mit dem Faktor 6,25) des eingesetzten Fleischproteins. Die Naturidentität der nach dem erfindungsgemäeßen Verfahren erhaltenen Produkte ist sehr groß. Die Produkte sind praktisch nicht unterscheidbar von konventionell hergestellten Bouillons.

Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren hergestellten Aromatisierungsmittel eignen sich zur Aromatisierung von Nahrungsmitteln für die menschliche und tierische Ernährung, wie Fleisch und Fleischprodukte, wie z. B. Schinken, Würste, Pasteten, Fleischkonserven, Wuretkonserven, Trocken- und Fertigsuppen, Soßen, FeinkoserZeugnissen, wie z. B. Mayonaisen, Fleisch- und Wurstsalate, Snackerzeugnisse, wie z. B. Kartoffelchips, Flips, Tierfutter, wie z. B. Hundekuchen, »Pet foods*-Konserven, Backwaren und Teig, wie z.B. Brot, Brezeln, Fertiggerichte, wie z.B. Fertiggemüse aller Art, Gemüsekonserven, Fisch, Fischkonserven, Fischmarinaden, Räucherfisch, Muscheln, Krebse.

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Die erfindungsgemäß erhaltenen Fleischaromen können gegebenenfalls mit weiteren Geschmacksmitteln wie z. B. Mononatriumglutamat, Dinatriuminosinat, Dinatriumguanylat, Cystein, Cystin, Methionin sowie Gewürzen und Trägerstoffen wie z. B. Kochsalz, Glukose oder Latose vermischt werden.

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Beispiel 1

20,0 kg fett- und sehnenarmes Rindfleisch (Schabefleisch-Qualität) wurden mit Hilfe eines Fleischwolfes (Lochscheibe von 6 mm 0) zerkleinert, mit 20,0 kg Eiswasser bestehend aus 50 Teilen Scherbeneis und 50 Teilen Trinkwasser gemischt und anschließend mittels einer Kolloidmühle feinstzerkleinert und homogenisiert. Nach Zusatz von weiteren 40,0 kg Trinkwasser wurde die homogeniserte Pleischsuspension zur Proteolyse in einen mit Rühr-, Pump-, Heiz- und Kühleinrichtungen versehenen Rührbehälter gepumpt. Das Gemisch wurde mit 0,02 kg kristallisiertem Trypsin versetzt und auf eine Temperatur von 40⁰C erhitzt und unter ständigem, langsamen Rühren während einer Dauer von 8 Stunden einer Temperatur von 38 bis 42⁰G und einem pH-Wert zwischen 6,5 bis 7,0 proteolysiert. Danach wurde es mit chemisch reiner Salzsäure bis zu einem pH-Wert von 1,8 bis 2,0 angesäuert (pH-Wertbestimmung erfolgte mittels einer Glaselektrode). Das Gemisch wurde dann mit 0,02 kg kristallisierten Pepsin versetzt unter Beibehaltung der Temperatur von 38 bis 42⁰C weitere 16 Stunden proteolysiert. Nach dieser Zeit war das gesamte native Fleisch bis auf geringe Restmengen (ca. 1 Gew.-^ des Fleisches) solubilisiert.

Das auf der Lösung schwimmende Fett (ca. 3 Gew.-$ des Fleisches) wurde dann abgetrennt und das verbleibende Produkt durch Zugabe von chemisch reiner Natronlauge auf einen pH-Wert von 5,0 gebracht und zur Inaktrierung der verwendeten Enzyme für ca. 7 Minuten auf eine Temperatur von 90⁰C erhitzt.

Das mittlere Molekulargewicht des so erhaltenen Produktes lag bei Mw = 4.700 g/mol. (Das Molgewicht wurde ermittelt

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mit Hilfe der analytischen Ultrazentrifuge (Model E., Beckmann, München) nach der Methode des Sedimentationsgleich gewichtes. Als Lösungsmittel bei der Bestimmung diente eine Lösung von 0,02 m Phosphatpuffer (pH = 7,4) t- 9 g/1 NaCl, die Temperatur betrug 20⁰G. Pur das zur Auswertung der Messungen notwendige partielle spezifische Volumen der Proben wurde der Literaturwert für Rinderserumalbumin von 0,730 ml/g verwendet (J. Brandrup und JB.H. Immergut, Polymer-Handbook, New York - London - Sydney 1966, S. IV 1H).

Die erfindungsgemäß erhaltene wässrige Pleischaroma-Lösung wurde mit Hilfe der Sprühtrocknung in ein Trockenprodukt überführt, wobei ca. 4>5 kg PIeischaroinakonzentrat als Trockenprodukt erhalten wurden.

Beispiel 2

20,0 kg fett- und sehenarmes Rindfleisch wurden wie in Beispiel 1 beschrieben, aufgearbeitet, wobei nach der Inaktivierung der proteolytischen Enzyme als weitere geachmack gebende Zusätze 19,0 kg Mononatriumglutamat, 0,5 kg Dinatriuminosinat und 0,5 kg Dinatriumguanylat in der Lösung aufgelöst, wurden und die resultierende G-eschmackato fflösung mit Hilfe der Sprühtrocknung in ein Trockenprodukt übergeführt wurde. Es wurden ca. 25 kg Trockenprodukt erhalten.

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Beispiel 3

20,0 kg fett- und sehnenarmes Rindfleisch (Schabefleisch-Qualität) wurden, wie in Beispiel 1 beschrieben, aufgearbeitet, wobei vor der Inaktivierung der proteolytischen Enzyme 19,0 kg Mononatriumglutamat, 0,5 kg Dinatriuminosinat und 0,5 kg Dinatriumguanylat der Lösung zugesetzt wurden und diese dann für 3 Minuten auf 140⁰C erhitzt wurde. Danach war keine proteolytische Aktivität mehr feststellbar. Die Lösung wurde anschließend mit Hilfe der Sprühtrocknung in ein Trockenprodukt übergeführt, wobei ca. 25 kg Trockenprodukt erhalten wurden. Zur Erzielung einer besseren Rieselfähigkeit wurde das erfindungsgemäße Trockenprodukt mit Lactose im Verhältnis 1 Teil erfindungsgemäßes Produkt und 2 Teile Lactose gemischt.

Beispiel 4

20,0 kg fett- und sehnenarmes, hautfreies und rohes Hühnerfleisch von der Brust und von der Keule wurden mit Hilfe eines Fleischwolfes (Lochscheibe von 6 mm 0) zerkleinert, mit 20,0 kg Eiswasser, bestehend aus 50 Teilen Scherbeneis und 50 Teilen Trinkwasser, gemischt und anschließend mittels einer Kolloidmühle feinstzerkleinert und homogenisiert. Nach Zusatz von weiteren 40,0 kg Trinkwasser wurde die homogenisierte Fleischsuspension in einen mit Rühr-, Pump-, Heiz- und Kühleinrichtungen versehenen Rührbehälter gepumpt und mit chemisch reiner Salzsäure angesäuert, bis der pH-Wert 1,8 bis 2,0 erreicht hatte. Das Gemisch wurde mit 0,02 kg kristallisiertem Pepsin versetzt und auf eine Temperatur von 40⁰C erhitzt und unter ständigem langsamen Rühren während 16 Stunden bei einer Temperatur von 38 bis 42⁰C proteolysiert.

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Danach wurde der pH-Wert durch Zugabe von chemisch reiner Natronlauge auf 5,0 eingestellt. Das auf der Lösung schwimmende Fett (ungefähr 5 Gew.-$ des Fleisches) wurde abgetrennt. Zur Inaktivierung des verwendeten Enzyms wurde das verbleibende Produkt für 5 Minuten auf 12O⁰C erhitzt.

Das Molekulargewicht des so erhaltenen Produktes wurde mit Hilfe der Gelchromatographie an einem Dextrangel der Ausschlußgrenze 100.000 (Sephadex G 100) bestimmt, womit Stoffgemische mit Molgewichten von 1.000 bis 100.000 getrennt werden. Die Gelchromatogranime wurden von der 0,2 #igen Lösung ermittelt. Aus dem normierten Gelchromatogramm der erfindungsgemäßen Aromastoffe des Hühnerfleisches ergab sich im Vergleich mit Eichproteinen, daß das Molgewicht kleiner als ca. 1 3.000 ist.

Beispiel 5

Zur Durchführung eines Geschmacks- und Intensitätsvergleiches des Produktes nach Beispiel 1 mit herkömmlich natürlichen Aromastoffen des Fleisches wurde eine Rinderboullion hergestellt, indem 500 g frisches Rindfleisch in 2 Liter Wasser eineinhalb Stunden gekocht wurde. Die verdampfte Wassermenge wurde innerhalb dieses Zeitraumes mehrmals ergänzt. Die erhaltene Fleischbrühe wurde filtriert, auf etwa 10⁰C abgekühlt

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und durch Zentrifugieren von Rinderfett befreit. Danach wurden 20 g Kochsalz zugefügt und mit Wasser auf 2 Liter ergänzt (bei 20⁰C). Diese fettfreie Rindfleischbrühe, die in 1 Liter die G-eschmacksstoffe aus 250 g Rindfleisch, enthielt, diente als Kontrollprobe A.

Eine wässrige Lösung des nach Beispiel 1 hergestellten Aromatisierungsmittels, die ebenfalls in 1 Liter die Aromastoffe aus 250 g Fleisch enthielt, wurde einer Geschmacksprüfung im Vergleich zur oben erwähnten herkömmlich hergestellten Kontrollprobe unterworfen, an der insgesamt 5.geschulte Prüfer teilnahmen. Alle 5 Prüfer stellten fest, daß die erfindungsgemäß hergestellte Lösung einen hervorragenden fleischigen Geschmack nach Rindfleischbrühe besaß, der mit der Kontrollprobe übereinstimmte, jedoch die Kontrollprobe in der Geschmacksintensität um ein Vielfaches übertraf (siehe Tabelle 1 auf Seite .J5).

Zur Ermittlung der Geschmacksstärke wurde eine Verdünnungsreihe angesetzt und einem Testgrenium von 25 geschulten Prüfern zur Entscheidung vorgelegt. Es sollte diejenige Verdünnung der nach Beispiel 1 erhaltenen Lösung B ermittelt werden, die mit der Kontrollprobe A identisch war. Es wurden die nachstehenden Verdünnungen vorgenommen und zur Prüfung gestellt. Der Kochsalzgehalt wurde jeweils auf 1 $> der Testlösungsn eingestellt.

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Tabelle

Geschmacksvergleich von herkömmlich gewonnenen Aromastoffen des Fleisches mit den erfindungsgemäß gewonnenen Aromastoffen

Prüfer	Herkömmlich herge stellte Kontrollprobe (Kontrollprobe A)	Lösung nach Beispiel 1 (Lösung B)	Geschmack	Intensität	gleich stark	3tärker	viel stärker
Nr.	Aromastoffe aus 25Og	Aromastoffe aus					X
1	Fleisch in 1 Liter Wasser (NaCl-Gehalt 1 Ji)	20 kg Fleisch in 80 kg Wasser (= 25Og in 1 Liter) (NaCl-Gehalt 1#)		Lösung B ist gegenüber Lösung A:		X
2	250 ml	250 ml	A=B,jedoch B noch wür ziger	schwächer			X
3	250 ml	250 ml	A = B				X
4	250 ml	250 ml	A=B₁B jed. kräftiger fleischig			X
5	250 ml	250 ml	A und B = Boullion; B ist stärker
250 ml	250 ml	A und B typisch Boullion

HB

Erfindungsgem. Fleischaroma- Lösung B	Wasser zusatz	Gesamt menge	Proben Nr.
250 ml 250 ml ; 250 ml	500 ml 621 ml 600 ml	750 ml 875 ml 800 ml	I II III

Die Temperatur aller Proben wurde genau kontrolliert und betrug 60⁰G.

Insgesamt nahmen 23 Prüfer an der Prüfung teil. Dabei ergab sich die nachstehende Rangfolge:

Probe	III	an	1.	Stelle	mit	insgesamt	40	Punkten
Probe	II	an	2.	Stelle	mit	insgesamt	47	Punkten
Probe	I	an	3.	Stelle	mit	insgesamt	51	Punkten

Dies besagt, daß die Probe III in der Intensität des Rindfleischaromas der Kontrollprobe nahezu gleich ist, was bedeutet, daß eine vierfache Intensität der erfindungsgemäß hergestellten Rindfleischaromastoffe gegenüber der Konzentration nach der herkömmlichen Methode vorliegt.

Beispiel 6

0,7 g des Trockenproduktes aus Beispiel 2 wurden in 1 Liter Wasser, in dem 10 g Kochsalz enthalten waren, aufgelöst, auf 60⁰G temperiert und von 5 geschulten Prüfern verkostet. Alle 5 Prüfer waren übereinstimmend der Meinung, daß die Testlösung kräftigen und typischen Geschmack nach Rindfleischbrühe besaß.

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Beispiel 7

2 g des Trockenproduktes aus Beispiel 3 wurden in 1 Liter Wasser, das 10 g Kochsalz enthielt, aufgelöst, auf 60 C temperiert und von 5 geschulten Prüfern verkostet. Der Geschmack wurde als typisch und kräftig nach Rindfleischbrühe, mit einem Nachgeschmack nach Bratensauce bezeichnet.

Beispiel 8

Zur Durchführung eines Geschmacks- und Intensitätsvergleiches mit der nach Beispiel 4 erhaltenen wässrigen Fleischaromenlösung wurde eine Hühnerbrühe hergestellt, indem 500 g rohes Hühnerfleisch in 2 Liter Wasser eineinhalb Stunden gekocht und aufgearbeitet wurde - wie in Beispiel 5 beschrieben. Die fettfreie Hühnerbrühe, die in 1 Liter die Geschmacksstoffe aus 250 g Hühnerfleisch enthielt, diente als Kontrollprobe A.

Der Geschmacksvergleich, der mit 5 geschulten Prüfern mit der wässrigen Fleischaroma-Lösung aus Beispiel 4 durchgeführt wurde, ergab, daß die erfindungsgemäße Lösung aus Beispiel 4 einen typischen und sehr kräftigen Geschmack nach Hühnerbrühe ergab. Die Intensität wurde gegenüber der Kontrollprobe A als wesentlich stärker beurteilt.

Bei der Prüfung der Geschmacksintensität, die wie in Beispiel 5 beschrieben, jedoch mit 19 Prüfern durchgeführt wurde, ergab sich, daß eine dreifache bis dreieinhalbfache Intensität der erfindungsgemäßen Hühnerfleischaromastoffe gegen-rüber der Konzentration der Kontrollprobe A vorlag.

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Claims

233546/. Patentansprüche:

1. Verfahren zur Herstellung von Aromatisierungsmitteln auf Fleischbasis durch Proteolyse, dadurch gekennzeichnet, daß natürliche native Fleischproteine in einer gegebenenfalls mehrstufigen Behandlung mit proteolytischen Enzymen partiell abgebaut werden.

2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß

als Ausgangsmaterial Muskelfleisch, Bindegewebe, Innereien, Knochenmark, Rückenmark, Gehirnsubstanz, proteinhaltige Körperflüssigkeit, Ovarien- bzw. Testesinhalt oder Folgeprodukte, die beim mechanischen Aufarbeiten der vorgenannten Substanzen anfallen, verwendet werden.

3. Verfahren nach den Ansprüchen 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß die proteinhaltigen Ausgangsmaterialien mittels proteolytischer Enzyme zu Bruchstücken der Proteine mit einem Molgewicht von 1000 bis 13 000 abgebaut werden.

4. Verfahren nach den Ansprüchen 1 und 2, dadurch gekennzeichnet, daß die proteinhaltigen Ausgangsmaterialien mittels proteolytischer Enzyme zu Bruchstücken der Proteine mit einem Molgewicht von 2000 bis 6500 abgebaut werden.

5. Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß als proteolytische Enzyme Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Kathepsin oder Papain Verwendung finden.

6. Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß als proteolytische Enzyme Trypsin oder Pepsin verwendet werden.

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7. Verfahren nach Anspruch 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß die Enzyme nach der Proteolyse inaktiviert werden.

8. Verfahren nach Anspruch 1 bis 7, dadurch gekennzeichnet, daß die Enzyme nach der Proteolyse durch Hitzebehandlung inaktiviert werden.

9. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß eine zweistufige Behandlung mit proteolytischen Enzymen erfolgt, mit einem Enzymsystem, wie es in tierischen Organismen vorkommt.

10. Verfahren nach den Ansprüchen 1, 8 und 9, dadurch gekennzeichnet, daß die Enzymsysteme Trypsin-Pepsin, Trypsin-Cathepsin, Chymotrypsin-Cathepsin oder Chymotrypsin-Trypsin-Pepsin Anwendung findet.

11. Verfahren zur Aromatisierung bzw. Geschmacksverbesserung von Lebensmitteln, dadurch gekennzeichnet, daß den Lebensmitteln die gemäß Ansprüche 1 bis 10 partiell abgebauten Fleischproteine einverleibt werden.

12. Aromatisierungsmittel bzw. Geschmacksverbesserungsmittel für Lebensmittel, hergestellt nach einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 11.

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