DE2643012A1 - Verfahren zum aufloesen von maschinenleimleder, hautlappen, falzspaenen und dergleichen - Google Patents

Verfahren zum aufloesen von maschinenleimleder, hautlappen, falzspaenen und dergleichen

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DE2643012A1 DE19762643012 DE2643012A DE2643012A1 DE 2643012 A1 DE2643012 A1 DE 2643012A1 DE 19762643012 DE19762643012 DE 19762643012 DE 2643012 A DE2643012 A DE 2643012A DE 2643012 A1 DE2643012 A1 DE 2643012A1
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Description

Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Palzspänen und dergleichen
Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspänen und dergleichen durch enzymatisch^ Hydrolyse, um das flüssige Hydrolysat danach biologisch abbauen oder gegebenenfalls zu gewerblich verwertbaren Produkten weiterverwenden zu können.
Der durch Proteinasen bewirkte enzymatische Abbau von Häuten und dergl. ist bekannt, wobei im allgemeinen die gewerbliche Verwertung der dabei entstehenden Produkte Ziel des Vorgehens ist. Bereits I915 wurde mit dem DRP 305 184 vorgeschlagen, die als
"Leimleder" bezeichneten Teile von tierischen Häuten, die nach der Enthaarung in den Gerbereien abgeschnitten wurden, weil sie für die Lederverarbeitung unbrauchbar sind, derart zu nutzen, daß die mit verdünnter Ä'tznatronlösung behandelten Abfälle der Einwirkung proteolytischer Enzyme unterworfen und anschließend in üblicher Weise zu Leim verkocht wurden.
Gewisse technische Schwierigkeiten bereitet vor allem die Auflösung der kollagenhaltigen Hautsegmente. Es galt die Auffassung, daß die intakten helicalen Bereiche des Kollagens nur von Enzymen des Kollagenase-Typs gespalten und damit zur Auflösung gebracht werden könnten.
Es wurde bereits vorgeschlagen, gewisse Typen von neutralen und/oder alkalischen Proteinasen, die nicht kollagenaseartig wirken, zur Herstellung eines partiellen Hydrolysats aus Hautstücken zu verwenden (DOS 22 52 28I).
— 2 —
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ιΌΓΐιΤΙ 9RA^m?
GmbH Darmstadt _o^_ 4PH>?U U
Bei der Auflösung von Abfallstoffen der Lederindustrie steht die Notwendigkeit im Vordergrund, Verfahren zu finden, die sich mit einem Minimum an technischen Maßnahmen und unter möglichst geringer Belastung der Umwelt durchführen lassen. Es wurde gefunden, daß Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspäne und dergl. (d.h. im wesentlichen kollagenhaltige, nicht unmittelbar zur Weiterverarbeitung geeignete Produkte aus der Lederindustrie) durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme aufgelöst werden .können, wenn solche Proteinasen verwendet werden, deren Wirkungsoptimum im stark alkalischen Bereich, d.h. bei einem pH von 9-15 liegt und die enzymatische Reaktion in Gegenwart von Harnstoff durchgeführt wird. Im besonderen kommen Proteinasen in Betracht, deren Wirkungsoptimum bei pH 9 - H liegt. Dabei spielt die Herkunft der alkalischen Proteinasen keine entscheidende Rolle. Es können somit aus höheren Tieren und Pflanzen wie auch aus Mikroorganismen gewonnene Enzyme verwendet werden.
Besonders genannt sei die Klasse der alkalischen Proteinasen bakterieller Herkunft, wie z.B. die aus Bacillus-Stämmen isolierten Enzyme, an erster Stelle die Subtilisine. Innerhalb der Subtilisine sind die der Gruppe B von besonderem Interesse (vgl. P.D.Boyer, H.Lardy u. K.Myrbäck: The Enzymes 5. Auflage, Band III, S. 566, Academic Press New York, 1973).
in/
Ebenfalls bevorzugt sind stark alkalische Proteasen, die aus
licheniformis J ,
Bacillus MMMMi, Bacillus alcalophilus, Bacillus cereus, Bacillus mycoides gewonnen werden. Gegebenenfalls können auch gewisserer Klasse der schwach alkalischen bis neutralen Proteinasen zugerechnete Enzyme (d.h. proteolytische Enzyme, deren Wirkungsoptimum im pH-Bereich 6-8 liegt), die aber bei pH 9 genügende Stabilität aufweisen, wie z.B. die neutrale Bakterienproteinase aus Streptomyces griseus, von Anfang an neben den stark alkalischen Proteinasen eingesetzt werden.
+'in dem für das verwendete Enzym optimalen pH-Bereich
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föhm
GmbH Darmstadt - -^-*- O C L O Π 1
Die Verwendung von Harnstoff zur Denaturierung von Proteinen ist bekannt. Bei der Gewinnung der Haare von Häuten mit Hilfe einer bakteriellen Proteinase wird die Vorbehandlung des Substrats mit u.a. Natriumperborat und Harnstoff beschrieben. (DOS 25 33 598)
Es ist bekannt, daß Proteinasen teilweise durch Harnstoff von einer gewissen Schwellenkonzentration ab wirkungsmäßig beeinträchtigt bzw. denaturiert werden. Diese Schwellenkonzentration ist in aller Regel oberhalb eines Harnstoffgehalts von 1 Mol/l anzusetzen. Andererseits war nicht zu erwarten, daß Harnstoff in Konzentrationen wesentlich unterhalb dieses Schwellenwerts, beispielsweise unterhalb 0,1 Mol/l, die Enzymreaktion überhaupt, sei es im positiven oder im negativen Sinne, beeinflussen würde.
Es muß daher als außerordentlich überraschend betrachtet werden, daß bei dem erfindungsgemäßen Verfahren die enzymatisch^ Auflösung von Hautabfällen und dergl. mittels alkalischer Proteinasen durch Zusatz von Harnstoff in Konzentrationen wesentlich unterhalb des genannten Schwellenwerts sowohl hinsichtlich der Abbaugeschwindigkeit als auch des Abbaugrades in technisch höchst erwünschter Weise gefördert wird. Der bevorzugte Bereich liegt bei Harnstoffzusätzen zum enzymatischen Ansatz von 0,01 bis 0,03 Mol/l, besonders bei 0,0j5 bis 0,075 Mol/l, speziell bei 0,05 bis 0,07 Mol/l.
Die Reaktionstemperatur ist bei dem erfindungsgemäßen Verfahren nicht eigentlich kritisch, jedoch werden die Kenndaten (Temperaturoptimum, Stabilitätsgrenze usw.) der einzelnen zur Verfügung stehenden Enzyme zweckmäßig eingehalten. Im allgemeinen werden Reaktionstemperatüren zwischen 20 und 6o°C, bei Verwendung der Subtilisine zweckmäßigerweise der Bereich zwischen 35 und 4o°C, eingehalten.
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röhm
GmbH Darmstadt - J^- OR/ *·}f\ A *)
Die zur Anwendung kommende Menge an Enzym richtet sich nach Art und Aktivität des Enzyms. In der Regel wird sie bei 0,03 bis 3*0^- oezogen auf das Gewicht des Substrats - liefen.
Besonders interessant ist die Möglichkeit, sowohl unvorbehandeltes als vorbehandeltes, d.h. ganz oder teilweise denaturiertes Hautmaterial als Substrat zu verwenden. Im übrigen richtet sich die Durchführung des erfindungsgemäßen enzymatischen Verfahrens nach den für die einzelnen Enzyme vorliegenden Erfahrungen.
Der gewünschte pH-Wert wird beispielsweise durch Zugabe geeigneter Agentien eingestellt, etwa durch Zugabe von Natronlauge, Kalilauge, Natrium- bzw. Kaliumcarbonat, gegebenenfalls durch Verwendung entsprechender Pufferlösungen. Das erfindungsgemäße Verfahren hat u.a. den Vorteil, daß die durchweg in alkalischem Milieu vorbereiteten Häute direkt der enzymatischen Hydrolyse zugeführt werden können.
Das Verfahren kann erfindungsgemäß in folgender Weise durchgeführt werden:
Wird von nicht vorbehandeltem Gut ausgegangen, so können die aufzulösenden Hautabfälle wie Hautlappen, Falzspäne usw. durch Eintauchen oder Suspendieren direkt in das Hydrolysemedium mit alkalischem pH eingebracht werden. Nach dem Einbringen des Guts und nach Überprüfung und gegebenenfalls Einstellen des pH und der Temperatur auf die gewünschten Werte wird der Harnstoff und - nach dessen Auflösung und gleichmäßiger Verteilung - die benötigte Enzymmenge zugegeben.
Während der enzymatischen Reaktion kann auf übliche Weise, beispielsweise durch Rotieren, Rühren usw., für Durcimischung des Ansatzes gesorgt werden.
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GmbH Darmstadt - Jif -. ο C; i *i ff "t Tf
Mit fortschreitendem Hydrolysegrad wird sich (wej;en der Freisetzung von Oligomeren und/oder Monomeren aus dem Protein) der pH der Lösung auf den Wert 8,5 hin bewegen» Die Reaktion kann bis zur möglichst weitgehenden Auflösung des Guts fortgesetzt werden. Dabei liegen die Reaktionszeiten (eti«ia bei Verwendung der alkalischen Proteinasen gemäß den erläuternden Beispielen) im allgemeinen unter 3 Stunden, in der Regel bei 1 - 2 Stunden.
Gegebenenfalls können ungelöste Anteile mechanisch, d.h. mittels Filtrieren, Sieben, Dekantieren usw., von der Lösung abgetrennt werden.
Ein wichtiger Aspekt des vorliegenden Verfahrens ist die Möglichkeit, das Hydrolysat nach Abschluß der Reaktion biologisch abbauen und als unbedenkliches Abwasser in den Vorfluter oder die öffentlichen Abwasserkanäle entlassen zu können.
Falls jedoch eine Weiterverwendung des Hydrolysats beabsichtigt ist, kann die Aufarbeitung des Enzymansatzes in der üblichen Weise erfolgen, beispielsweise durch Erhitzen auf > 80°C zur Inaktivierung des Enzyms, Konzentration durch Wasserentzug, Sprühtrocknung usw. Bei Einhaltung der angegebenen Bedingungen liegen die Hydrolyseprodukte in einem für gewisse Aspekte der Weiterverarbeitung interessanten Molgewichtsbereich vor.
So fallen bei der Hydrolyse von Maschinenleimleder mit alkalischer Proteinase aus Bacillus subtilis in Anwesenheit von 0,035 Mol/l Harnstoff im wesentlichen Peptide mit einer Kettenlänge < 10 an.
Als ein weiterer wertvoller Aspekt des erfindungsgemäßen Verfahrens hat sich überraschenderweise herausgestellt, daß sich die nach Wasserentzug in Pulverform erhaltenen Hydrolyseprodukte im allgemeinen wenig bis überhaupt nicht hygroskopisch verhalten.
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föhm
GmbH Darmstadt JcT
Arbeitet man hingegen mit Harnstoffzusätzen zum enzymatischen Ansatz die größer sind als z.B. 0,16 molar, so reagiert das Hydrolyseprodukt, dem das Wasser entzogen wurde, nach den vorliegenden Beobachtungen hygroskopisch.
Das Verfahren gemäß der vorliegenden Erfindung gestattet somit die Beseitigung von Hautabfällen und dergl. in sehr kurzer Zeit mit relativ geringem Energieaufwand und mit einem Minimum an technischen Maßnahmen.
Das Verfahren ist darüber hinaus ökologisch völlig unbedenklich, da die Hydrolyseprodukte weiterverwendet oder direkt in den Vorfluter oder die öffentlichen Abwassersysterne entlassen werden können.
Eine spezielle Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens besteht darin, daß die enzymatische Auflösung in erster Stufe im wesentlichen wie oben beschrieben, d.h. unter Verwendung einer oder mehrerer alkalischer Proteinasen in Anwesenheit von Harnstoff durchgeführt und nach Ablauf einer gewissen Periode (beispielsweise wenn infolge der Eigenacidität der Hydrolyseprodukte der pH des Ansatzes unter das Wirkungs** bzw. Stabilitätsoptimum der verwendeten alkalischen Proteinasen abgesunken ist) in zweiter Stufe oder in einer oder mehreren weiteren Stufen durch Zugabe schwach alkalischer, neutraler oder gegebenenfalls saurer Proteinasen vervollständigt wird.
Als Richtwert für den Beginn der zweiten Verfahrensstufe, an dem die schwach alkalischen, neutralen bzw. sauren Proteinasen zugesetzt werden, kann ein pH von ca. 8,5 angesehen werden. Selbstverständlich können die Bedingungen zur Anwendung der zweiten oder weiteren Verfahrensstufen auch durch Zugabe von enzymatisch unbedenklichen Säuren, sauren Salzen, Puffern usw. willkürlich herbeigeführt werden.
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föhm
GmbH Darmstadt — %. - ODi Ofl1
*%, ib4oü \
In jedem Falle empfiehlt sich die Einstellung eines pH-Wertes nahe beim Wirkungsoptimum der jeweils verwendeten schwach alkalischen, neutralen bzw. sauren Proteinasen. Gegebenenfalls muß auch die Temperatur den Wirkungsbedingungen der gewählten Enzyme angeglichen werden.
Proteinasen, die erfindungsgemäß in der zweiten bzw. weiteren Stufe verwendet werden können, sind beispielsweise die Pankreasprote'inasen, sowie Bakterien- und Pilzproteinasen mit einem Wirkungsoptimum unterhalb ca. pH 8,5 - 9, wie z.B. der Pronase-Komplex aus Streptomyces griseus, sowie die Enzyme aus Bacillus natto, Bacillus cereus und Bacillus mycoides, die Enzyme aus Aspergillus (Asp. saitoi und Asp. oryzae), Paec. varioti, Rhiz. chinensis, Mucor pusillus u.a., weiter pflanzliche Proteinasen wie Papain, Picin, Bromelain u.a.. Durchführung und Aufarbeitung des Enzymansatzes in der zweiten und gegebenenfalls weiteren Verfahrensstufe kann ebenfalls in der für die Enzyme bekannten Weise erfolgen. Die Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens in zwei oder mehr Stufen bietet, wenn die letztere mit geeigneten Proteinasen, deren pH-Optimum unter 8 liegt, durchgeführt wird, zusätzliche Vorteile. Die Reaktionsdauer für die enzymatische Hydrolyse in zweiter Stufe liegt in der Regel unterhalb 5 Stunden, im allgemeinen bei etwa vier Stunden (wiederum in Abhängigkeit von Art und Aktivität der verwendeten Enzyme), so daß mit einer Gesamtreaktionsdauer von in der Regel unter 8 Stunden, im allgemeinen unter 6 Stunden auch für die zweistufige und eventuell weitere Stufen enthaltende Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens gerechnet werden kann.
Weiter bietet die Umsetzung in einem sauren Reaktionsmedium die Möglichkeit, den vorhandenen Harnstoff ganz oder teilweise durch Zusatz von Urease (Aktivitätsmaximum zwischen pH 6 und 7) unter Bildung völlig unbedenklicher Ammoniumsalze abzubauen.
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föhm
Bei dem Verfahren gemäß der vorliegenden Erfindung können an sich bekannte Zusätze zu der enzymatischen Reaktion, wie Aktivatoren, Stabilisatoren^, ä. verwendet werden. Die proteolytische Wirksamkeit von Enzymen wird gebräuchlicherweise nach der Anson-Hämoglobin-Methode (M.L.Anson J.Gen.Physiol. 22, 79 (1939)) bzw. nach der Löhlein-Volhard-Methode (Die Löhlein-Volhard'sche Methode zur Bestimmung der proteolytischen Aktivität Gerbereichem. Taschenbuch, Dresden-Leipzig 1955) als "LVE" (Löhlein-Volhard-Einheit) bestimmt. Unter einer Löhlein-Volhard-Einheit ist diejenige Enzymmenge zu verstehen, die unter den spezifischen Bedingungen der Methode 1,725 mg Casein verdaut. .
Weiter werden in den nachfolgenden Beispielen für die Aktivitätsbestimmung der im sauren Bereich wirksamen Enzyme Einheiten verwendet, die aus der Anson-Methode abgeleitet sind. Diese werden als "Proteinase-Units(Hämoglobin)" U™ bezeichnet. Eine UHb entspricht der Enzymmenge, welche die Freisetzung von trichloressigsäure-löslichen Bruchstücken aus Hämoglobin äquivalent 1 uMol Tyrosin pro Minute bei 37° C (gemessen bei 280 nm) katalysiert. 1 mUHb = ΙΟ"5 UHb.
Die nachstehenden Beispiele erläutern das erfindungsgemäße Verfahren, ohne daß der nachgesuchte Schutz auf eben diese Ausführungsform beschränkt sein soll.
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föhm
Beispiele Beispiel 1 - Ein-Stufen-Verfahren
1 kg eines im Fleischwolf zerkleinerten Leimfleisohes von Kalbfellen wird in ein 2 1-Becherglas eingewogen. Μημμμμ
. Anschließend ο
fPMBHHHHHBHBHHHHV wird im Wasserbad auf 50 C erwärmt.
Der pH-Wert liegt zunächst bei 10,0. Danach setzt man unter Rühren
licheniformis 1 g Alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus MHi
mit 9000 LVE
4. g Harnstoff
5 g Ammonsulfat
zu. Nach 1-stündigem Rühren ist das Material zu über 90'% hydrolysiert. Nach Abtrennen des Hautfettes sowie des Rückstandes erhält man 750 bis 800 g reines Hydrolysat. Dieses hat zwischen 8 bis 10 % Trockensubstanz.
Beispiel 2 - Ein-Stufen-Verfahren
1 kg im Fleischwolf zerkleinerte Rindspaltblöße wird in ein 2 1-Beeherglas eingewogen.
wird η
Unter Rühren^/Lm Wasserbad auf 50 C erwärmt.
Nach Einwirken dieser Temperatur setzt man
1 g Alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus subtilis mit 9000 LVE
4 g Harnstoff
5 g Ammonsulfat
zu. Nach 2-stündigem Rühren sind 95 % des eingewogenen Materials hydrolysiert. Im Vergleich hierzu beobachtet man bei nur durch Erwärmen behandeltem Rindspalt, daß nach dieser Zeit erst ca. 15 % des eingewogenen Materials in Lösung gegangen sind.
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röhm
GmbH Darmstadt - JtgT - *} C / O Π "\ *>
/5t
Während der 2-stündigen Behandlungsdauer fällt der pH-Wert von 9i5 auf 7*5· Am Ende der Behandlung wird die Dichte des Hydrolysats mit 7,5° Be bei 200C bestimmt. Nach Abtrennung des Rückstandes werden 6θΟ bis 65Ο g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 19 bis 20 fo erhalten.
Beispiel 3 - Zwei-Stufen-Verfahren
1 kg im Fleischwolf zerkleinertes Leimleder von Rindshäuten wird in ein 2 1-Becherglas eingewogen. MHMBBPHB
__ wird ο
ΒΗΒΒΗΒΒΒΒΒΒΗΒΒΒΒΒΙ Ohne Bewegung/im Wasserbad auf 50 C erwärmt. Nun gibt man
0,5 g Alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus
alkalophilus mit 9000 LVE
2,0 g Harnstoff
2,5 g Ammonsulfat
zu. Danach läßt man 1 Stunde bei 500C reagieren. Während dieser Zeit senkt sich der pH-Wert des enzymatischen Ansatzes von 9,0 auf 7,0. Man erreicht einen Umsatz von 60 bis 70 % des eingewogenen Materials. Nun setzt man
0,2 g Papain mit I60 mUHb/mg (bei pH -7,5) 0,12g Pilzproteinase aus Aspergillus sfiftoi
mit 3OOO LVE
1,0 g Ammonsulfat
7,0 g Schwefelsäure 98 ^ig technisch, 1:10 verdünnt
zu und behandelt weitere 4 Stunden ohne Bewegung im Wasserbad. Nach 5-stündiger Behandlungsdauer ist ein Gesamtumsatz von 90 % erreicht. Nach Abtrennung des Hautfettes, sowie des Rückstandes wurden 807 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 9,5 bis 10 % erhalten.
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röhm
Beispiel 4 - Ein-Stufen-Verfahren
In ein 2 1-Becherglas wird 1 kg natives Leimfleisch von Rinds-
Dann
häuten eingewogen. liHHlHHHHHHHHiHlHHM/wird unter Bewegung im Wasserbad auf 5O°C erwärmt. Hierzu benötigt man 1 Stunde. Anschließend gibt man
0,8 g neutrale Bakterienproteinase aus Streptomyces
griseus mit 7000 LVE
1,0 g Alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus
subtilis mit 9000 LVE
8,0 g Harnstoff
10,0 g Ammonsulfat
zu und bewegt weitere 35 Stunden bei 50°C. Man erhält nach Abtrennung von Fett und Rückstand im Scheidetrichter 750 bis 800 g Hydrolysat mit 9,0 bis 10 fo Trockensubstanz. Der pH-Wert des Hydrolysats fällt von anfänglich 9*0 während der Behandlungsdauer auf 7*5·
Beispiel 5 - Zwei-Stufen-Verfahren
In ein 2 1-Becherglas wird 1 kg natives Leimfleisch von Rinds-
__ ES
häuten eingewogen. HM^pHHHHHiMiHW wird ohne Bewegung im Wasserbad auf 500C erwärmt. Hierzu ist 1 Stunde erforderlich. Der Ansatz hat zunächst einen pH-Wert von Dann gibt man
licheniformis
1 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus HHHB mit 9000 LVE
4 g Harnstoff
5 g Ammonsulfat
zu. Nach 1 Stunde Reaktionszeit sind 40 % des eingewogenen Leimfleisches hydrolysiert. In der zweiten Verfahrensstufe wird bei pH 5,0 weitergearbeitet. Hierbei gibt man
0,4 g Papain mit l6o mUHb/mg (bei pH -7,5) 0,25 g Pilzproteinase aus Aspergillus oryzae mit 3000 LVE
1,0 g !Aiahionsulfat
11,0 g Schwefelsäure 98 $ig, technisch, 1: 10 verdünnt
809813/Q225 zu· - 12 -
röhm
GmbH Darmstadt _ 10, _ OR/ Qfl1
Naoh weiterer 4-stündiger Reaktionszeit bei 50°C wird ein Umsatz von 90 % erreicht. Es werden 800 g Hydrolysat mit einem Trockensubstanzgehalt von 10 % erhalten.
Beispiel 6 - Ein-Stufen-Verfahren
500 g Chromfalzspäne werden in ein 2 1-Becherglas eingewogen. Sie werden zunächst mit 1000 axt? Wasser versetzt, in dem vorher 20 g Ätznatron gelöst wurden. Das Material wird zur Denaturierung 1 Stunde auf 10O0C erhitzt.
Danach werden
2,0 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus
subtilis mit 9000 LVE
8,0 g Harnstoff
10,0 g Ammonsulfat
zugegeben und im Wasserbad 2 Stunden bei einer Reaktionstemperatur von 500C belassen.
Es wird ein Umsatz von 90 %, bezogen auf die Einwaage, erhalten. Das Gewicht des gewonnenen Hydrolysats betrug 1200 bis I300 g mit einer Trockensubstanz von 17 bis l8 %.
Beispiel 7 - Ein-Stufen-Verfahren
500 g chromgegerbtes Spaltleder wurde in ein 2 1-Becherglas eingewogen. Dazu werden 500 g Wasser, in dem 20 g Ätznatron aufgelöst wurde, gegeben. Zur Denaturierung wird zunächst 1 Stunde auf 100°C erwärmt. Die enzymatische Hydrolyse erfolgt durch Erwärmen im Wasserbad bei 500C mit
2,0 g alkalischer Bakterienproteinase aus Bacillus
cereus mit 9000 LVE
8,0 g Harnstoff
10,0 g Ammonsulfat
Nach einer Behandlungsdauer von 2 Stunden sind 70 bis 75 % des eingewogenen Materials hydrolysiert.
809813/0225
- 13 -
iöhm
GmbH Darmstadt J^j Beispiel 8 - Ein-Stufen-Verfahren
1000 g Äscherbrühe werden in ein Becherglas von 2 1 Inhalt eingewogen. Im Wasserbad wird auf 500C erwärmt und danach
1,0 g alkalische Bakterienproteinase aus Bacillus
mycoides mit 9000 LVE 4,0 g Harnstoff 5,0 g Ammonsulfat
zugegeben. Der pH-Wert beträgt anfänglich 13,0. Nach einer Reaktionszeit von 2 Stunden wird der Rückstand im Scheidetrichter abgetrennt. Es werden 900 g Hydrolysat erhalten.
8 09813/022 5

Claims (12)

röhm Patentansprüche
1. Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspänen und dergl. durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme,
dadurch gekennzeichnet,
daß man alkalische Proteinasen mit einem Wirkungsoptimum zwischen pH 9 und 13 verwendet und die enzymatische Reaktion ' in Gegenwart von Harnstoff durchführt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man die enzymatische Reaktion bei Harnstoffkonzentrationen oberhalb 0,01 Mol/l und unterhalb 1 Mol/l durchführt.
3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß man die enzymatische Reaktion bei einer Harnstoffkonzentration zwischen 0,01 und 0,08 Mol/l durchführt.
4. Verfahren zum Auflösen von Maschinenleimleder, Hautlappen, Falzspänen und dergl. durch Hydrolyse mittels proteolytischer Enzyme gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man in erster Stufe alkalische Proteinasen der gekennzeichneten Art in Gegenwart von Harnstoff verwendet und die Hydrolyse in zweiter Stufe oder in einer oder mehreren weiteren Stufen durch Zugabe schwach alkalischer, neutraler oder gegebenenfalls saurer Proteinasen vervollständigt.
5· Verfahren gemäß Ansprüchen 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, daß als alkalische Proteinasen die aus Bacillus-Stämmen gewonnenen Proteasen verwendet werden.
' in dem für das verwendete Enzym optimalen pH-Bereich
- 15 809813/0225
ORIGINAL
GmbH Darmstadt ^f
6. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß als alkalische Proteinase eine solche verwendet wird, die aus Bacillus subtilis gewonnen wurde.
7. Verfahren gemäß Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß man ein Subtilisin der Gruppe B verwendet.
8. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 5j dadurch gekennzeichnet,
daß als alkalische Proteinase eine solche verwendet wird, die
ligheniformis
aus Bacillus frtHBB gewonnen wurde.
9. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß als alkalische Proteinase eine solche verwendet wird, die aus Bacillus alcalophilus gewonnen wurde.
10. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 5* dadurch gekennzeichnet, daß als alkalische Proteinase eine solche verwendet wird, die aus Bacillus cereus gewonnen wurde.
11. Verfahren gemäß den Ansprüchen 1 bis 5* dadurch gekennzeichnet, daß als alkalische Proteinase eine solche verwendet wird, die aus Bacillus mycoides gewonnen wurde.
12. Verfahren gemäß Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß die zweite Verfahrensstufe durchgeführt wird, wenn das Hydrolysemedium einen pH-Wert von ca. 8,5 erreicht hat.
1J>. Verfahren gemäß den Ansprüchen 4 und 12, dadurch gekennzeichnet, daß in der zweiten Verfahrensstufe Papain zusammen mit einer
±n/
Pilzprotesse aus Aspergillus verwendet wird.
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