RU2007122413A - Снижение содержания белковых примесей в композициях, содержащих интересующий витамин к-зависимый белок - Google Patents
Снижение содержания белковых примесей в композициях, содержащих интересующий витамин к-зависимый белок Download PDFInfo
- Publication number
- RU2007122413A RU2007122413A RU2007122413/13A RU2007122413A RU2007122413A RU 2007122413 A RU2007122413 A RU 2007122413A RU 2007122413/13 A RU2007122413/13 A RU 2007122413/13A RU 2007122413 A RU2007122413 A RU 2007122413A RU 2007122413 A RU2007122413 A RU 2007122413A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- protein
- vitamin
- interest
- factor
- composition
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/745—Blood coagulation or fibrinolysis factors
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
- C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
- C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
- C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
- C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
Claims (76)
1. Способ уменьшения содержания одного или более чем одного белка-контаминанта в композиции, содержащей представляющий интерес витамин К-зависимый белок, включающий по меньшей мере стадии (1) контактирования исходной композиции с твердофазным веществом, которое способно связывать один или более чем один белок-контаминант и/или представляющий интерес витамин К-зависимый белок, и (2) сбора получающейся вторичной композиции, содержащей представляющий интерес витамин К-зависимый белок, в результате чего уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен в указанной получающейся вторичной композиции по сравнению с указанной исходной композицией по меньшей мере в 2 раза, например по меньшей мере в 5 раз, например по меньшей мере в 10 раз, например по меньшей мере в 20 раз, например по меньшей мере в 50 раз, например по меньшей мере в 100 раз.
2. Способ по п.1, где общее содержание белков-контаминантов в получающейся вторичной композиции, содержащей представляющий интерес витамин К-зависимый белок, составляет самое большее 100 млн-1.
3. Способ по п.1, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой витамин К-зависимый фактор свертывания крови, выбранный из полипептидов фактора VII, полипептидов фактора IX, полипептидов фактора Х и активированного белка С.
4. Способ по п.1, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора IX.
5. Способ по п.1, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII, такой как человеческий фактор VIIa дикого типа.
6. Способ по п.5, где полипептид фактора VII содержит аминокислотную замену, выбранную из P10Q и К32Е.
7. Способ по п.1, где преобладающее количество белков-контаминантов составляют полипептиды, содержащие Gla-домен, в частности белок S, и где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
8. Способ по п.1, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 10 раз, или по меньшей мере в 25 раз, или по меньшей мере в 50 раз, например, по меньшей мере в 100 раз, или по меньшей мере в 250 раз, или по меньшей мере в 500 раз, или по меньшей мере в 750 раз, или по меньшей мере в 1000 раз, или по меньшей мере в 2000 раз, или по меньшей мере в 5000 раз.
9. Способ по п.1, где общее содержание белков-контаминантов в получающейся вторичной композиции, содержащей представляющий интерес витамин К-зависимый белок, составляет самое большее 100 млн-1, например самое большее 50 млн-1, например самое большее 10 млн-1, например самое большее 5 млн-1, например самое большее 2 млн-1, например самое большее 1 млн-1.
10. Способ по п.1, где общее содержание белков-контаминантов в исходной композиции составляет по меньшей мере 500 млн-1.
11. Способ по п.1, где общее содержание контаминантов белка S в исходной композиции составляет по меньшей мере 500 млн-1.
12. Способ уменьшения содержания одного или более чем одного контаминанта белка S в композиции, содержащей полипептид фактора VII, включающий по меньшей мере стадии (1) контактирования исходной композиции с твердофазным веществом, которое способно связывать контаминант(ы) белка S и/или полипептид фактора VII, и (2) сбора получающейся вторичной композиции, содержащей полипептид фактора VII, в результате чего уровень контаминанта(ов) белка S, выраженный в виде миллионных долей относительно полипептида фактора VII, уменьшен по меньшей мере в 2 раза, например в 5 раз.
13. Способ по п.1 или 12, где твердофазное вещество связывает относительно большее количество белка-контаминанта по сравнению с представляющим интерес витамин К-зависимым белком.
14. Способ по п.13, где твердофазное вещество специфически связывает по меньшей мере один из контаминантов, например, за счет высокого аффинитета или путем ковалентного связывания указанного(ых) контаминанта(ов), например путем образования дисульфидных связей с тиольными группировками указанного(ых) контаминанта(ов).
15. Способ по п.13, где твердофазное вещество несет моноклональные антитела против по меньшей мере одного из белков-контаминантов.
16. Способ по п.15, где композиция, содержащая представляющий интерес витамин К-зависимый белок, представляет собой компонент супернатанта клеточной культуры.
17. Способ по п.14, где твердофазное вещество несет иммобилизованный белок С.
18. Способ по п.1 или 12, где твердофазное вещество связывает относительно большее количество представляющего интерес витамин К-зависимого белка по сравнению с белком(ами)-контаминантом(ами).
19. Способ по п.18, где твердофазное вещество специфически связывает представляющий интерес витамин К-зависимый белок.
20. Способ по п.18, где твердофазное вещество несет моноклональные антитела против представляющего интерес витамин К-зависимого белка или его аналога.
21. Способ по п.18, где твердофазное вещество представляет собой триазиновый лиганд, обладающий аффинностью к представляющему интерес витамин К-зависимому белку или его аналогу.
22. Способ по п.18, где твердофазное вещество несет ингибитор указанного представляющего интерес витамин К-зависимого белка, или несет металл, который способен образовывать хелатные комплексы с указанным представляющим интерес витамин К-зависимым белком, или несет иммобилизованный тканевый фактор (тромбопластин), или несет иммобилизованный гепарин.
23. Способ по п.22, где ингибитор указанного представляющего интерес витамин К-зависимого белка представляет собой ингибитор бензамидин- или гуанидин-типа, такой как ингибиторы, содержащие мотив -C(=N-Z1-R1)-NH-Z2-R2, где
Z1 и Z2 независимо выбраны из группы, состоящей из -O-, -S-, -NRH- и одинарной связи, где RH выбран из группы, состоящей из водорода, C1-4-алкила, арила и арилметила, и R1 и R2 независимо выбраны из группы, состоящей из водорода, возможно замещенного C1-6-алкила, возможно замещенного С2-6-алкенила, возможно замещенного арила, возможно замещенного гетероциклила, или
Z2 и R2 являются такими, как определено выше, и -C=N-Z1-R1 образует часть гетероциклического кольца, или
Z1 и R1 являются такими, как определено выше, и -C-NH-Z2-R2 образует часть гетероциклического кольца, или
-C(=N-Z1-R1)-NH-Z2-R2 образует гетероциклическое кольцо, где Z1, R1, R2, Z2 представляет собой бирадикал.
24. Способ по п.1 или 12, где твердофазное вещество представляет собой вещество хроматографической матрицы.
25. Способ по п.1 или 12, где твердофазное вещество связано с мембраной.
26. Способ по п.22, где твердофазное вещество представляет собой анионообменное вещество.
27. Способ по п.26, где элюцию с анионообменного вещества выполняют путем увеличения концентрации соли кальция, такой как CaCl2.
28. Способ по п.26, где элюцию с анионообменного вещества выполняют путем увеличения концентрации соли магния, такой как MgCl2.
29. Способ по п.24, где твердофазное вещество представляет собой катионообменное вещество.
30. Способ по п.24, где твердофазное вещество представляет собой гидроксиапатит.
31. Способ по п.24, где твердофазное вещество представляет собой гидрофобное твердофазное вещество.
32. Способ уменьшения содержания одного или более чем одного белка-контаминанта в композиции (в частности в супернатанте клеточной культуры), содержащей представляющий интерес витамин К-зависимый белок, включающий стадию (1) контактирования исходной композиции с твердофазным веществом, несущим моноклональные антитела против по меньшей мере одного из белков-контаминантов, и (2) отделения получающейся вторичной композиции от указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить композицию, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 5 раз.
33. Способ по п.32, где моноклональное антитело представляет собой моноклональное антитело против белка-контаминанта, выбранного из белков клетки-хозяина, таких как белки-контаминанты, содержащие Gla-домен, в частности против белка-контаминанта, выбранного из GAS-6, белка S, фактора II (протромбина), тромбина, фактора Х/Ха, фактора IX/IXa, белка С, фактора VII/VIIa, белка Z, трансмембранного Gla-белка 1, трансмембранного Gla-белка 2, трансмембранного Gla-белка 3, трансмембранного Gla-белка 4, матриксного Gla-белка и остеокальцина, более конкретно против белка S.
34. Способ по п.26, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой витамин К-зависимый фактор свертывания крови, выбранный из полипептидов фактора VII, полипептидов фактора IX, полипептидов фактора Х и активированного белка С.
35. Способ по п.29, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора IX.
36. Способ по п.29, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
37. Способ по п.32, где преобладающее количество белков-контаминантов составляют полипептиды, содержащие Gla-домен, в частности белок S, и где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
38. Способ по п.32, где преобладающее количество белков-контаминантов составляет белок S хомяка.
39. Способ по п.32, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 10 раз, или по меньшей мере в 25 раз, или по меньшей мере в 50 раз, например, по меньшей мере в 100 раз, или по меньшей мере в 250 раз, или по меньшей мере в 500 раз, или по меньшей мере в 750 раз, или по меньшей мере в 1000 раз, или по меньшей мере в 2000 раз.
40. Способ по п.32, где общее содержание белков-контаминантов в получающейся вторичной композиции составляет самое большее 100 млн-1.
41. Способ по п.32, где общее содержание контаминантов белка S в получающейся вторичной композиции составляет самое большее 100 млн-1.
42. Способ по п.32, где общее содержание белков-контаминантов в исходной композиции составляет по меньшей мере 500 млн-1.
43. Способ по п.32, где общее содержание контаминантов белка S в исходной композиции составляет по меньшей мере 500 млн-1.
44. Способ уменьшения содержания контаминантов белка S в композиции, такой как супернатант клеточной культуры, содержащей полипептид фактора VII, включающий стадию (1) контактирования исходной композиции, такой как супернатант клеточной культуры, с твердофазным веществом, несущим моноклональные антитела против контаминанта(ов) белка S, и (2) отделения получающейся вторичной композиции от указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить композицию, где уровень контаминанта(ов) белка S, выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес полипептида фактора VII, уменьшен по меньшей мере в 50 раз.
45. Способ уменьшения содержания белков-контаминантов в композиции, содержащей представляющий интерес витамин К-зависимый белок, включающий стадию (1) контактирования исходной композиции с твердофазным веществом, несущим иммобилизованный белок С, и (2) отделения получающейся вторичной композиции от указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить композицию, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 5 раз.
46. Способ по п.45, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой витамин К-зависимый фактор свертывания крови, выбранный из полипептидов фактора VII, полипептидов фактора IX, полипептидов фактора Х и активированного белка С.
47. Способ по п.46, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора IX.
48. Способ по п.46, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
49. Способ по любому из пп.45-48, где преобладающее количество белков-контаминантов составляют полипептиды, содержащие Gla-домен, в частности белок S, и где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
50. Способ по любому из пп.45-48, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 10 раз, или по меньшей мере в 25 раз, или по меньшей мере в 50 раз, например, по меньшей мере в 100 раз, или по меньшей мере в 250 раз, или по меньшей мере в 500 раз, или по меньшей мере в 750 раз, или по меньшей мере в 1000 раз, или по меньшей мере в 2000 раз.
51. Способ по любому из пп.45-48, где общее содержание белков-контаминантов в указанной получающейся вторичной композиции составляет самое большее 100 млн-1.
52. Способ по любому из пп.45-48, где общее содержание контаминантов белка S в указанной получающейся вторичной композиции составляет самое большее 100 млн-1.
53. Способ по любому из пп.45-48, где общее содержание белков-контаминантов в указанной исходной композиции составляет по меньшей мере 500 млн-1.
54. Способ по любому из пп.45-48, где общее содержание контаминантов белка S в указанной исходной композиции составляет по меньшей мере 500 млн-1
55. Способ уменьшения содержания белка S в композиции, содержащей полипептид фактора VII, включающий стадию (1) контактирования исходной композиции с твердофазным веществом, несущим иммобилизованный белок С, и (2) отделения получающейся вторичной композиции от указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить композицию, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 10 раз.
56. Способ уменьшения содержания одного или более чем одного белка-контаминанта в супернатанте клеточной культуры, содержащем представляющий интерес витамин К-зависимый белок, включающий стадию (1) контактирования супернатанта клеточной культуры с твердофазным веществом, несущим моноклональные антитела против представляющего интерес витамин К-зависимого белка или его аналога, (2) возможно промывания указанного твердофазного вещества и (3) элюирования представляющего интерес витамин К-зависимого белка с указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить получающуюся композицию, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 5 раз.
57. Способ по п.56, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой витамин К-зависимый фактор свертывания крови, выбранный из полипептидов фактора VII, полипептидов фактора IX, полипептидов фактора Х и активированного белка С.
58. Способ по п.57, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора IX.
59. Способ по п.57, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
60. Способ по любому из пп.56-59, где преобладающее количество белков-контаминантов составляют полипептиды, содержащие Gla-домен, в частности белок S, и где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
61. Способ по любому из пп.56-59, где уровень белка(ов)-контаминанта(ов), выраженный в виде миллионных долей относительно представляющего интерес витамин К-зависимого белка, уменьшен по меньшей мере в 10 раз, или по меньшей мере в 25 раз, или по меньшей мере в 50 раз, например, по меньшей мере в 100 раз, или по меньшей мере в 250 раз, или по меньшей мере в 500 раз, или по меньшей мере в 750 раз, или по меньшей мере в 1000 раз, или по меньшей мере в 2000 раз.
62. Способ по любому из пп.56-59, где общее содержание белков-контаминантов в указанной конечной композиции составляет самое большее 100 млн-1.
63. Способ по любому из пп.56-59, где общее содержание контаминантов белка S в указанной получающейся композиции составляет самое большее 100 млн-1.
64. Способ по любому из пп.56-59, где общее содержание белков-контаминантов в супернатанте клеточной культуры составляет по меньшей мере 500 млн-1.
65. Способ по любому из пп.56-59, где общее содержание контаминантов белка S в супернатанте клеточной культуры составляет по меньшей мере 500 млн-1.
66. Способ уменьшения содержания белков-контаминантов в супернатанте клеточной культуры, содержащем полипептид фактора VII, включающий стадию (1) контактирования супернатанта клеточной культуры с твердофазным веществом, несущим моноклональные антитела против полипептида фактора VII или его аналога, (2) возможно промывания указанного твердофазного вещества и (3) элюирования полипептида фактора VII с указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить получающуюся композицию, где уровень белков-контаминантов, выраженный в виде миллионных долей относительно полипептида фактора VII, уменьшен по меньшей мере в 100 раз.
67. Способ уменьшения содержания белка S в супернатанте клеточной культуры, содержащем полипептид фактора VII, включающий стадию (1) контактирования супернатанта клеточной культуры с твердофазным веществом, несущим моноклональные антитела против полипептида фактора VII или его аналога, (2) возможно промывания указанного твердофазного вещества и (3) элюирования полипептида фактора VII с указанного твердофазного вещества, с тем чтобы получить получающуюся композицию, где уровень белка S, выраженный в виде миллионных долей относительно полипептида фактора VII, уменьшен по меньшей мере в 100 раз.
68. Композиция, содержащая представляющий интерес витамин К-зависимый белок, продуцированный в условиях клеточной культуры, где общее содержание белков-контаминантов составляет самое большее 100 млн-1, исходя из содержания представляющего интерес витамин К-зависимого белка.
69. Композиция по п.68, где содержание белков-контаминантов находится в диапазоне 0,01-100 млн-1, например в диапазоне 0,01-50 млн-1, например, 0,05-25 млн-1, или 0,05-20 млн-1, или 0,05-15 млн-1, или 0,05-10 млн-1, или 0,05-5 млн-1.
70. Композиция, содержащая полипептид фактора VII, полученный из бессывороточной культуры клеток, не принадлежащих человеку, где общее содержание контаминантов белка S составляет самое большее 100 млн-1, исходя из содержания полипептида фактора VII.
71. Композиция, содержащая полипептид фактора IX, полученный из бессывороточной культуры клеток, не принадлежащих человеку, где общее содержание контаминантов белка S составляет самое большее 100 млн-1, исходя из содержания полипептида фактора IX.
72. Композиция по любому из пп.67-71, где содержание контаминантов белка S находится в диапазоне 0,01-100 млн-1, например, в диапазоне 0,01-50 млн-1, например, 0,05-25 млн-1, или 0,05-20 млн-1, или 0,05-15 млн-1, или 0,05-10 млн-1, или 0,05-5 млн-1.
73. Композиция по любому из пп.67-71, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой витамин К-зависимый фактор свертывания крови, выбранный из полипептидов фактора VII, полипептидов фактора IX, полипептидов фактора Х и активированного белка С.
74. Композиция по п.73, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора IX.
75. Композиция по п.73, где представляющий интерес витамин К-зависимый белок представляет собой полипептид фактора VII.
76. Композиция, содержащая полипептид фактора VII, продуцированный в условиях клеточной культуры, где общее содержание контаминантов белка S составляет самое большее 100 млн-1, например находится в диапазоне 0,01-100 млн-1, исходя из содержания полипептида фактора VII.
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DKPA200402008 | 2004-12-23 | ||
DKPA200402008 | 2004-12-23 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2007122413A true RU2007122413A (ru) | 2009-01-27 |
RU2460735C2 RU2460735C2 (ru) | 2012-09-10 |
Family
ID=36168465
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2007122413/10A RU2460735C2 (ru) | 2004-12-23 | 2005-12-23 | Снижение содержания белковых примесей в композициях, содержащих интересующий витамин к-зависимый белок |
Country Status (13)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US9187549B2 (ru) |
EP (2) | EP2360171A1 (ru) |
JP (2) | JP2008525381A (ru) |
KR (2) | KR20130128013A (ru) |
CN (1) | CN101098883B (ru) |
AU (1) | AU2005318106B2 (ru) |
BR (1) | BRPI0519626A2 (ru) |
CA (1) | CA2592054A1 (ru) |
ES (1) | ES2395544T3 (ru) |
MX (1) | MX2007007356A (ru) |
PL (1) | PL1831242T3 (ru) |
RU (1) | RU2460735C2 (ru) |
WO (1) | WO2006067230A1 (ru) |
Families Citing this family (27)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP2360171A1 (en) | 2004-12-23 | 2011-08-24 | Novo Nordisk Health Care AG | Reduction of the content of protein contaminants in compositions comprising a vitamin K-dependent protein of interest |
EP1904528B1 (en) | 2005-07-13 | 2012-10-31 | Novo Nordisk Health Care AG | Host cell protein knock-out cells for production of therapeutic proteins |
AT502691A1 (de) * | 2005-10-24 | 2007-05-15 | Univ Fuer Weiterbildung Krems | Extrakorporales blut- oder plasmareinigungssystem |
GB0710321D0 (en) * | 2007-05-30 | 2007-07-11 | Nhs Blood & Transplant | Method |
US9956272B2 (en) | 2007-05-30 | 2018-05-01 | Bio Products Laboratory Limited | Methods for preparing factor X, activated factor X, inactivated factor X and inactivated factor Xa, and pharmaceutical compositions comprising same |
CN101730707B (zh) * | 2007-07-11 | 2014-12-17 | 诺沃-诺迪斯克有限公司 | 使用混合式或多模式树脂来纯化因子ⅷ |
TWI465247B (zh) | 2008-04-11 | 2014-12-21 | Catalyst Biosciences Inc | 經修飾的因子vii多肽和其用途 |
WO2010063717A1 (en) * | 2008-12-02 | 2010-06-10 | Novo Nordisk A/S | Polypeptide purification |
FR2946348B1 (fr) * | 2009-06-05 | 2011-08-05 | Lab Francais Du Fractionnement | Procede de preparation d'une composition de complexe prothrombique a haut degre de purete |
US8129139B2 (en) * | 2009-07-13 | 2012-03-06 | Allergan, Inc. | Process for obtaining botulinum neurotoxin |
PL3715356T3 (pl) | 2009-12-18 | 2024-03-11 | Csl Limited | Sposób oczyszczania polipeptydów |
BR112012017696A2 (pt) | 2010-01-18 | 2017-10-03 | Novo Nordisk Healthcare Ag | Purificação de fatores de coagulação de sangue |
AU2011234521B2 (en) * | 2010-03-30 | 2015-04-23 | Octapharma Ag | A process for purifying Vitamin K dependent proteins such as coagulation factor IX |
MX336728B (es) * | 2010-04-29 | 2016-01-27 | Baxter Int | Metodo de purificacion para proteinas de union de cation divalente en resina de intercambio anionico. |
EP2652491B1 (en) | 2010-12-15 | 2017-11-29 | Baxalta GmbH | Eluate collection using conductivity gradient |
CN102161701A (zh) * | 2011-01-28 | 2011-08-24 | 上海兴迪金生物技术有限公司 | 从细胞培养液或血浆组分中分离纯化高纯度活化凝血七因子的方法 |
JP2011172602A (ja) * | 2011-06-15 | 2011-09-08 | Jcr Pharmaceuticals Co Ltd | 組換え体ヒトfshの製造方法 |
PL2748179T3 (pl) * | 2011-10-14 | 2022-04-11 | Takeda Pharmaceutical Company Limited | Oczyszczanie białka metodą anionowej chromatografii jonowymiennej |
ES2700933T3 (es) * | 2011-10-14 | 2019-02-20 | Baxalta GmbH | Purificación de proteínas mediante cromatografía de intercambio aniónico |
JP6571011B2 (ja) | 2013-03-15 | 2019-09-04 | バクスアルタ インコーポレイテッド | 陰イオン交換クロマトグラフィーによるビタミンk依存性タンパク質の精製方法 |
WO2014181549A1 (ja) | 2013-05-10 | 2014-11-13 | 株式会社デンソー | 燃料噴射制御装置および燃料噴射システム |
JP5750471B2 (ja) * | 2013-05-22 | 2015-07-22 | Jcrファーマ株式会社 | 組換え体ヒトfshの製造方法 |
WO2016207328A1 (en) * | 2015-06-24 | 2016-12-29 | Glycotope Gmbh | PROCESS FOR THE PURIFICATION OF γ-CARBOXYLATED POLYPEPTIDES |
WO2018165936A1 (zh) * | 2017-03-16 | 2018-09-20 | 深圳先进技术研究院 | 调节能量代谢的多肽及其用途 |
WO2018165933A1 (zh) * | 2017-03-16 | 2018-09-20 | 深圳先进技术研究院 | 调节糖代谢的多肽及其用途 |
EP3590528A1 (en) * | 2018-07-06 | 2020-01-08 | Octapharma AG | Fx activation process and its use in the preparation of a fxa composition |
US20210069306A1 (en) | 2019-08-15 | 2021-03-11 | Catalyst Biosciences, Inc. | Modified factor vii polypeptides for subcutaneous administration and on-demand treatment |
Family Cites Families (52)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0118256B1 (en) * | 1983-03-04 | 1992-05-13 | Scripps Clinic And Research Foundation | Immunoadsorbent, and method of recovering vitamin-k dependent protein therewith |
US5055557A (en) * | 1983-03-04 | 1991-10-08 | Scripps Clinic & Research Foundation | Ultrapurification of factor IX and other vitamin K-dependent proteins |
GR860984B (en) | 1985-04-17 | 1986-08-18 | Zymogenetics Inc | Expression of factor vii and ix activities in mammalian cells |
US4721572A (en) * | 1985-07-12 | 1988-01-26 | Miles Laboratories, Inc. | Purfication of blood clotting factors and other blood proteins on non-carbohydrate sulfated matrices |
JPH0759600B2 (ja) * | 1986-12-15 | 1995-06-28 | 帝人株式会社 | ヒト・プロテインsに対するモノクローナル抗体 |
JPH01231893A (ja) * | 1988-03-14 | 1989-09-18 | Fuji Yakuhin Kogyo Kk | 抗ヒトプロテインsモノクローナル抗体およびその利用 |
US4981952A (en) | 1988-10-04 | 1991-01-01 | Eli Lilly And Company | Method for the purification of vitamin K-dependent proteins |
US5077214A (en) | 1989-07-07 | 1991-12-31 | The Texas A&M University System | Use of baculovirus early promoters for expression of foreign genes in stably transformed insect cells |
JP2824430B2 (ja) | 1989-08-02 | 1998-11-11 | 財団法人化学及血清療法研究所 | 血液凝固第▲vii▼因子または活性型血液凝固第▲vii▼因子の調製方法 |
US5580560A (en) | 1989-11-13 | 1996-12-03 | Novo Nordisk A/S | Modified factor VII/VIIa |
AT402261B (de) * | 1991-01-25 | 1997-03-25 | Immuno Ag | Komplex enthaltend den gerinnungsfaktor ix |
PT658168E (pt) * | 1992-08-27 | 2001-04-30 | Sanquin Bloedvoorziening | Anticorpos especificos para uma proteina hemostatica sua utilizacao para isolamento da proteina intacta composicoes hemostaticas desprovidas de produtos de clivagem proteolitica da proteina |
DK38293D0 (da) * | 1993-03-31 | 1993-03-31 | Novo Nordisk As | Fremstilling af proteiner |
DE4342132C1 (de) * | 1993-12-10 | 1994-11-03 | Octapharma Ag | Verfahren zur Herstellung virusinaktivierte Vitamin K abhängige Plasmakomponenten sowie Protein C und Protein S enthaltender Mittel durch Membran-Chromatographie |
DE4406515C1 (de) * | 1994-02-28 | 1995-10-19 | Immuno Ag | Verfahren zur Isolierung und Reinigung Vitamin K-abhängiger Proteine |
GB9519197D0 (en) | 1995-09-20 | 1995-11-22 | Affinity Chromatography Ltd | Novel affinity ligands and their use |
US6117996A (en) | 1995-09-20 | 2000-09-12 | Novo Nordisk A/S | Triazine based ligands and use thereof |
DE19538715A1 (de) | 1995-10-18 | 1997-04-30 | Behringwerke Ag | Verfahren zur Reinigung von Faktor VII und aktiviertem Faktor VII |
JP3745805B2 (ja) * | 1995-10-24 | 2006-02-15 | 日本ケミカルリサーチ株式会社 | トロンボモジュリンの精製方法 |
PT1754718E (pt) | 1996-04-24 | 2011-07-13 | Univ Michigan | Factor viii resistente à inactivação |
US6747003B1 (en) | 1997-10-23 | 2004-06-08 | Regents Of The University Of Minnesota | Modified vitamin K-dependent polypeptides |
US6693075B1 (en) | 1997-10-23 | 2004-02-17 | Regents Of The University Of Minnesota | Modified vitamin K-dependent polypeptides |
US7247708B2 (en) | 1997-10-23 | 2007-07-24 | Regents Of The University Of Minnesota | Modified vitamin K-dependent polypeptides |
US6017882A (en) | 1997-10-23 | 2000-01-25 | Regents Of The University Of Minnesota | Modified vitamin K-dependent polypeptides |
JP2000143692A (ja) * | 1998-11-11 | 2000-05-26 | Fujimori Kogyo Co Ltd | モノクローナル抗体によって精製されたトロンビン基質または阻害剤の精製方法 |
EP2348044A1 (en) | 1999-03-15 | 2011-07-27 | Novo Nordisk A/S | Ion exchange chromatography of GLP-1, analogs and derivatives thereof |
WO2001004287A1 (en) | 1999-07-07 | 2001-01-18 | Maxygen Aps | A method for preparing modified polypeptides |
JP4451514B2 (ja) | 1999-08-24 | 2010-04-14 | 財団法人化学及血清療法研究所 | 血液凝固第vii因子改変体 |
DE60138364D1 (de) | 2000-02-11 | 2009-05-28 | Bayer Healthcare Llc | Gerinnungsfaktor vii oder viia konjugate |
SE0000675D0 (sv) * | 2000-03-02 | 2000-03-02 | Protease Ab | Monoclonal antibodies |
JP2001247599A (ja) * | 2000-03-07 | 2001-09-11 | Fujimori Kogyo Co Ltd | ポリペプチド、それを用いた血液凝固因子吸着体、該吸着体を用いた血液凝固因子の精製方法、および該ポリペプチドを含有する血栓形成予防剤 |
US6952212B2 (en) | 2000-03-24 | 2005-10-04 | Telefonaktiebolaget Lm Ericsson (Publ) | Frame decimation for structure from motion |
EP1282693B1 (en) | 2000-05-03 | 2010-10-20 | Novo Nordisk Health Care AG | Human coagulation factor vii variants |
US20030211094A1 (en) | 2001-06-26 | 2003-11-13 | Nelsestuen Gary L. | High molecular weight derivatives of vitamin k-dependent polypeptides |
US6423826B1 (en) | 2000-06-30 | 2002-07-23 | Regents Of The University Of Minnesota | High molecular weight derivatives of vitamin K-dependent polypeptides |
HUP0301246A3 (en) | 2000-09-13 | 2005-12-28 | Novo Nordisk Healthcare Ag | Human coagulation factor vii variants |
BR0114374A (pt) * | 2000-10-02 | 2003-12-30 | Novo Nordisk As | Preparação compreendendo uma pluralidade de polipeptìdeos de fator vii, métodos para a determinação do padrão de glicoforma de fator vii e de polipeptìdeos relacionados com fator vii, e para a produção da dita preparação, formulação farmacêutica, métodos para o tratamento de uma sìndrome responsiva a fator vii, para a prevenção de sangramento indesejado, para a prevenção de coagulação sanguìnea indesejada, e para prevenção de reações mediadas por fator de tecido, e, uso da preparação |
AU2002218029A1 (en) | 2000-11-09 | 2002-05-21 | The Scripps Research Institute | Modified factor viia |
RU2321633C2 (ru) * | 2001-02-16 | 2008-04-10 | Ново Нордиск Хелт Кэр Аг | Способ получения витамин к-зависимых белков |
EP1373493B1 (en) | 2001-03-22 | 2013-07-31 | Novo Nordisk Health Care AG | Coagulation factor vii derivative |
ATE532858T1 (de) | 2001-09-27 | 2011-11-15 | Novo Nordisk Healthcare Ag | Menschliche gerinnungsfaktor-vii-polypeptide |
CA2460206C (en) | 2001-10-02 | 2012-01-24 | Novo Nordisk Health Care Ag | Method for production of recombinant proteins in eukaryote cells |
US7795210B2 (en) | 2001-10-10 | 2010-09-14 | Novo Nordisk A/S | Protein remodeling methods and proteins/peptides produced by the methods |
US7265084B2 (en) | 2001-10-10 | 2007-09-04 | Neose Technologies, Inc. | Glycopegylation methods and proteins/peptides produced by the methods |
US7125843B2 (en) | 2001-10-19 | 2006-10-24 | Neose Technologies, Inc. | Glycoconjugates including more than one peptide |
NZ532027A (en) | 2001-10-10 | 2008-09-26 | Neose Technologies Inc | Remodeling and glycoconjugation of peptides |
US7265085B2 (en) | 2001-10-10 | 2007-09-04 | Neose Technologies, Inc. | Glycoconjugation methods and proteins/peptides produced by the methods |
NZ536340A (en) | 2002-04-30 | 2006-09-29 | Maxygen Holdings Ltd | Factor VII or VIIa polypeptide variants with N-glycosylation |
AU2003223754B2 (en) | 2002-04-30 | 2007-08-16 | Merck Sharp & Dohme Corp. | 4-azasteroid derivatives as androgen receptor modulators |
JP4597678B2 (ja) | 2002-09-25 | 2010-12-15 | ノボ ノルディスク ヘルス ケア アクチェンゲゼルシャフト | ヒト凝固因子viiポリペプチド |
DK1549677T3 (da) | 2002-09-30 | 2011-07-18 | Bayer Healthcare Llc | FVII- eller FVIIa-varianter med forøget koagulationsaktivitet |
EP2360171A1 (en) | 2004-12-23 | 2011-08-24 | Novo Nordisk Health Care AG | Reduction of the content of protein contaminants in compositions comprising a vitamin K-dependent protein of interest |
-
2005
- 2005-12-23 EP EP10181026A patent/EP2360171A1/en not_active Withdrawn
- 2005-12-23 CN CN2005800464861A patent/CN101098883B/zh not_active Expired - Fee Related
- 2005-12-23 PL PL05850495T patent/PL1831242T3/pl unknown
- 2005-12-23 ES ES05850495T patent/ES2395544T3/es active Active
- 2005-12-23 EP EP05850495A patent/EP1831242B1/en not_active Not-in-force
- 2005-12-23 KR KR1020137028328A patent/KR20130128013A/ko not_active Application Discontinuation
- 2005-12-23 RU RU2007122413/10A patent/RU2460735C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2005-12-23 KR KR1020077015934A patent/KR101364001B1/ko not_active IP Right Cessation
- 2005-12-23 US US11/722,644 patent/US9187549B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2005-12-23 AU AU2005318106A patent/AU2005318106B2/en not_active Ceased
- 2005-12-23 MX MX2007007356A patent/MX2007007356A/es active IP Right Grant
- 2005-12-23 JP JP2007547543A patent/JP2008525381A/ja not_active Withdrawn
- 2005-12-23 CA CA002592054A patent/CA2592054A1/en not_active Abandoned
- 2005-12-23 BR BRPI0519626-4A patent/BRPI0519626A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2005-12-23 WO PCT/EP2005/057145 patent/WO2006067230A1/en active Application Filing
-
2012
- 2012-12-19 JP JP2012277078A patent/JP5866274B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
MX2007007356A (es) | 2007-08-14 |
CN101098883A (zh) | 2008-01-02 |
CN101098883B (zh) | 2013-01-23 |
JP2008525381A (ja) | 2008-07-17 |
EP2360171A1 (en) | 2011-08-24 |
BRPI0519626A2 (pt) | 2009-02-25 |
WO2006067230A1 (en) | 2006-06-29 |
US20080207880A1 (en) | 2008-08-28 |
KR20070100732A (ko) | 2007-10-11 |
EP1831242B1 (en) | 2012-09-26 |
JP5866274B2 (ja) | 2016-02-17 |
PL1831242T3 (pl) | 2013-04-30 |
RU2460735C2 (ru) | 2012-09-10 |
AU2005318106A1 (en) | 2006-06-29 |
KR20130128013A (ko) | 2013-11-25 |
AU2005318106B2 (en) | 2011-11-03 |
CA2592054A1 (en) | 2006-06-29 |
JP2013100300A (ja) | 2013-05-23 |
KR101364001B1 (ko) | 2014-02-17 |
US9187549B2 (en) | 2015-11-17 |
EP1831242A1 (en) | 2007-09-12 |
ES2395544T3 (es) | 2013-02-13 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2007122413A (ru) | Снижение содержания белковых примесей в композициях, содержащих интересующий витамин к-зависимый белок | |
JP5323072B2 (ja) | 混合方式又は多様式樹脂を使用する第viii因子の精製 | |
Dahlbäck | Interaction between vitamin K-dependent protein S and the complement protein, C4b-binding protein | |
Burnouf‐Radosevich et al. | Chromatographic preparation of a therapeutic highly purified von Willebrand factor concentrate from human cryoprecipitate | |
PT2300497E (pt) | Processo de purificação do factor viii de coagulação | |
JP5788803B2 (ja) | ポリペプチド精製 | |
CA2793136A1 (en) | A process for purifying vitamin k dependent proteins such as coagulation factor ix | |
NO323861B1 (no) | Fremgangsmate ved utvinning av hoyren vWF eller faktor VIII/vWF-kompleks | |
Sugo et al. | Protein C in bovine plasma after warfarin treatment. Purification, partial characterization, and beta-hydroxyaspartic acid content. | |
WO2008135568A1 (en) | Chromatography process for obtaining a fviii/vwf complex with different ratios between the two proteins, for use in haemophilia a treatment and in von willebrand disease | |
RU2012133474A (ru) | Очистка факторов свертывания крови | |
MXPA06014318A (es) | Proceso para aislamiento de proteinas. | |
AU2017218581B2 (en) | Method of separating factor VIII from blood products | |
Oh et al. | Purification of recombinant human B‐domain‐deleted factor VIII using anti‐factor VIII monoclonal antibody selected by the surface plasmon resonance biosensor | |
AU2014230101B2 (en) | Purification method for vitamin K dependent proteins by anion exchange chromatography | |
JP5067917B2 (ja) | Adamts13の分離精製方法 | |
WO2004050904A1 (en) | Prothrombin purification |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20181224 |