PL105363B1 - Srodek do wiazania wirusa zapalenia watroby - Google Patents

Srodek do wiazania wirusa zapalenia watroby Download PDF

Info

Publication number
PL105363B1
PL105363B1 PL1976191019A PL19101976A PL105363B1 PL 105363 B1 PL105363 B1 PL 105363B1 PL 1976191019 A PL1976191019 A PL 1976191019A PL 19101976 A PL19101976 A PL 19101976A PL 105363 B1 PL105363 B1 PL 105363B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
water
permeable matrix
conjugate
agarose
measure according
Prior art date
Application number
PL1976191019A
Other languages
English (en)
Other versions
PL191019A1 (pl
Original Assignee
Kabi Ab
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from SE7507854A external-priority patent/SE417613B/xx
Priority claimed from SE7605632A external-priority patent/SE421076B/xx
Application filed by Kabi Ab filed Critical Kabi Ab
Publication of PL191019A1 publication Critical patent/PL191019A1/pl
Publication of PL105363B1 publication Critical patent/PL105363B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N7/00Viruses; Bacteriophages; Compositions thereof; Preparation or purification thereof
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K35/00Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
    • A61K35/12Materials from mammals; Compositions comprising non-specified tissues or cells; Compositions comprising non-embryonic stem cells; Genetically modified cells
    • A61K35/14Blood; Artificial blood
    • A61K35/16Blood plasma; Blood serum
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61LMETHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
    • A61L2/00Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor
    • A61L2/0005Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor for pharmaceuticals, biologicals or living parts
    • A61L2/0082Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor for pharmaceuticals, biologicals or living parts using chemical substances
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61LMETHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
    • A61L2/00Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor
    • A61L2/02Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor using physical phenomena
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61LMETHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
    • A61L2/00Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor
    • A61L2/16Methods or apparatus for disinfecting or sterilising materials or objects other than foodstuffs or contact lenses; Accessories therefor using chemical substances
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/576Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for hepatitis
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2730/00Reverse transcribing DNA viruses
    • C12N2730/00011Details
    • C12N2730/10011Hepadnaviridae
    • C12N2730/10111Orthohepadnavirus, e.g. hepatitis B virus
    • C12N2730/10151Methods of production or purification of viral material
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/82Hepatitis associated antigens and antibodies
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/825Pretreatment for removal of interfering factors from sample
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/806Antigenic peptides or proteins
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/82Proteins from microorganisms
    • Y10S530/826Viruses
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S530/00Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
    • Y10S530/827Proteins from mammals or birds
    • Y10S530/829Blood
    • Y10S530/83Plasma; serum

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Developmental Biology & Embryology (AREA)
  • Communicable Diseases (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest srodek do wiaza¬ nia wirusa zapalenia watroby, który stosuje sie w celu usuniecia wirusa z materialu biologiczne¬ go lub zatezenia go w celach diagnostycznych.Wirus zapalenia watroby typu B, znany takze jako wirus wszczepiennego zapalenia watroby, (roz¬ przestrzenia sie poprzez substancje biologiczne, takie jak krew, osocze, surowica, mocz i stolec.Moze on byc wiec rozprzestrzeniany poprzez frak¬ cje osocza, uzywane do celów leczniczych. Moze on takze byc obecny w wodzie scieków kanaliza¬ cyjnych i w innych rodzajach scieków, zawiera¬ jacych substancje biologiczne.Wirus zapalenia watroby typu B moze byc wy¬ krywany metodami immunologicznymi, dostosowa¬ nymi do budowy antygenu otoczkowego HBgAg, zwanego takze antygenem Australia /antygen Au/.Dotychczas stosowane sa nastepujace sposoby wykrywania antygenu Au: sposób z uzyciem ra- dioimmunologicznego zestawu Ausria II 125 Abbott Laboratories, Stany Zjednoczone Ameryki, sposób oparty na zjawisku odwrotnym do hemaglutyina- cji, z uzyciem zestawu Hepainosticon, Organon, OSS, Holandia, siposób oparty na zjawisku immu- nodyfuzji, ID, Berg i inni, Vox Sang., tom 2-2 i/19.7(2/, str. 1 i sposób oparty na zjawisku immu- noelefetroosmoforazy, IEOP, Hanssoin i Johnson, Vox Saig., tom 21 /li97ity, str. 5(31.Sposród testów, stosowanych do badania próbek krwi, najwyzsza czulosc wykazuje test Ausria. Je- go dokladnosc mozna zwiekszyc przez wykonanie innymi sposobami testów dodatkowych.Wykorzystujac w praktyce szpitalnej tylko tych dawców krwi, którzy wedlug najczulszych metod badania nie przebyli wirusowego zapalenia watro¬ by, mozna znacznie zmniejszyc ryzyko rozprzestrze¬ niania sie tej choroby. Przy takim postepowaniu znaczna ilosc dostepnej krwi pozostaje nie wyko¬ rzystana. Przemyslowy rozdzial plazmy na frakcje z selektywnym usuwaniem wirusa zapalenia wa¬ troby, przy uzyciu odpowiednich do tego celu sub¬ stancji, zwieksza podaz do szpitali surowicy krwi, plazmy oraz jej frakcji.Chociaz czulosc bada przez wprowadzenie techniki radioimmunologicz- nej, niebezpieczenstwo niewykrycia wirusa nadal istnieje. Zatezenie wirusa zapalenia watroby przy uzyciu srodka wedlug wynalazku znacznie zmniej¬ sza to niebezpieczenstwo.Na zjezdzie American Chemical Society w sierp¬ niu 1972 w Nowym Jorku, S. E. Charm i B. L.Wong przedstawili sposób usuwania wirusa zapa¬ lenia watroby z plazmy krwi z zastosowaniem przeciwcial tego wirusa, wyizolowanych z krwi kozy. Badania zostaly opublikowane w Biotech.Bioeng., tom 16 /197(4/, str. 593. Mozliwosci stoso¬ wania sposobu sa ograniczone iloscia dostepnych przeciwcial. Sposób ten niesie ponadto ryzyko prze¬ nikniecia materialu immunogenicznego z nosicie- 105 363 %105 363 la przeciwcial do frakcji osocza ludzkiego, które maja byc stosowane w szpitalnictwie.Srodek wedlug wynalazku nie ma wad znanych dotychczas technik, a zawarte w nim materialy sa latwe do otrzymania w skali technicznej, ogól¬ nie znanymi metodami syntezy, przy czym nie za¬ wieraja one materialu irnmunogenicznego, ich po¬ winowactwo do wirusa zapalenia watroby jest wy¬ sokie i wybiórcze, a reakcja miedzy nimi a wiru¬ sem szybka i nieodwracalna. Po zwiazaniu wirusa ze srodkiem wedlug wynalazku niebezpieczenstwo przecieku zakazonego materialu przestaje istniec.Srodek do wiazania wirusa zapalenia watroby zawiera przepuszczalny dla wody material matry- 7cy~rRóry stanowi lnierozpuszczalny w wodzie zel iwysókóczasteczkowfego weglowodanu lub tworzy- twa sztucznego, ewentualnie czlon oddzielajacy i 'sprz&zftwy %ia^powierzchni hydrofobowy ligand w postaci 'eweffaiaffiii podstawionego lancucha we¬ glowego o wiecej niz 7 atomach wegla lub skon¬ densowanego ukladu pierscieniowego.Substancje czynna srodka otrzymuje sie wiec przez sprzezenie odpowiedniego ligandu z zeluja¬ cym materialem matrycy.Sposród badanych wiazan kowalencyjnych /czlo¬ nów oddzielajacych/ równowazne i z punktu widze¬ nia wlasciwosci srodka scisle podporzadkowane strukturze ligandu okazaly sie nastepujace: _0—C/=NH/—NH—, —O—C—/=NE/-NH—NH, —NH—/CH2/2_,r-NH—, ^C—O—NH— i —NH— —GO—.Rodzaj materialu przepuszczalnej dla wody ma¬ trycy, tj. poliamidu, takiego jak poliakrylamid lub weglowodanu, takiego jak celuloza lub agaroza, ewentualnie poprzecznie usieciowanych przez dwu- epoksyd, dwualdehyd glutarowy, dwuwinylosulfon, dwubromopropanol lub epichlorohydryne ma mniejsze znaczenie niz typ ligandu.W wysokim stopniu decydujacym powinowac¬ twie do wirusa zapalenia watroby jest hydrofo¬ bowy charakter ligandu, co ilustruje tablica, pod¬ sumowujaca wyniki badan nad usuwaniem wiru¬ sa z plazmy krwi ludzkiej. Powinowactwo srod¬ ka do wirusa badano wyzej podanymi metodami immunologicznymi. Symbol „—" oznacza silne i calkowite zwiazanie wirusa ze srodkiem, wyraza¬ jace sie niewykrywaniem go w plazmie po po¬ traktowaniu jej srodkiem. Symbol „+" oznacza pozostanie w plazmie nieznacznych ilosci antygenu Au, a symbol „++" oznacza niezmieniona lub nieznacznie zmieniona ilosc antygenu Au w plaz¬ mie po potraktowaniu jej srodkiem.Dane ujete w tablicy odnosza sie do wyników, uzyskanych przy uzyciu tej samej matrycy i zmiennym jedynie ligandzie, chyba ze zaznaczono jaka matryca zostala uzyta. grodek wedlug wynala2fcu jest ilustrowany po¬ nizszymi (przykladami: Przyklad I. Usuwanie antygenu Au z plaz¬ my przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sepha- rose/yetylenodwuamma — kwas oktyloburszty- nowy/.Sporzadzanie zelu.Aktywacje zelu Sepharose przeprowadza sie, sta¬ rannie przemywajac woda 100 ml produktu Sepha- Tablica Wiazanie wirusa zapalenia watroby z wysoce Au — dodatniej plazmy krwi ludzkiej 40 45 50 55 65 Ligand /lancuch weglowodorowy i ewentualnie czlon oddzielajacy/ i Matryca — agaroza Sepharose 4B /Pharmacia Fine Chemicals, Uppsala,, Szwecja/ — heksyloamoa — glicylo-norleucyna — glicylo-DL-fenyloalanina — cyklopentyloamina — cykloheptyloamina — fenyloetyloamina — heksameitylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas benzoeso¬ wy — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas heksano- karboksylowy — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas burszty¬ nowy — heksametylenodwuamina ,/czlon oddzielajacy/ — kwas ftalowy — oktyloamina — decyloamina — dodecyloamina | — oktadecyloamina 1 — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas oktylo- bursztynowy — cysteamina /czlon oddzielaja¬ cy/ — kwas oktylobursztynowy /iprzyklad XI/ — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas naftylo- oetowy /przyklad XII/ — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — wodorobur- sztynian cholesterolu /przyklad XIII/ — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas cholowy /przyklad XIV/ Matryca — agaroza /Sepharose 4B/ w rózny sposób poprzecznie usie- ciowana — etylenodwuamina /czlon od¬ dzielajacy/ — kwas oktylobur¬ sztynowy /przyklad 1/ ^- butylenodwuamina /czlon od¬ dzielajacy/ — kwas oktylobur¬ sztynowy /przyklad 1/ — heksametynenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas oktylo¬ bursztynowy /przyklad fy — heksametylenodwuamina /czlon oddzielajacy/ — kwas dodecy- lobursztynowy /przyklad 11/ 1 — kaprylohydrazyd /przyklad III/ — tetradecyloamina /przyklad VI/ Antygen Au w plazmie po zabiegu 1 ^ + + + + + + + + + + + + + + + + + + + + — i — — — — — — — «=— — — — — — |5 c.d. tablicy 1 — 2-aminododekan /przyklad VII/ — etylenodwuamina /czlon od¬ dzielajacy/ — kwas deoeno-O- -karboksylowy-1 /przyiklad VIIfy Matryca — poliakrylamid /bio-Rad, Richmond, Kalifornia, Stany Zjed¬ noczone Aimeryikij/ — propylen /czlon oddzielajacy/ — decyloamina ,/przyklad X/ 2 1 — rose 4B /Pharmacia Fins Chemicals, Uppsala, Szwecja/. Nadmiar cieczy odsacza sie pod zmniej¬ szonym cisnieniem, a zel przenosi do roztworu 4 g bromku cyjanu w 100 ml wody. Zel równowazy sie w ciagu 15 minut, przy mieszaniu i chlodze¬ niu lodem a nastepnie aktywuje w ciagu 6—7 minut przy wartosci pH=ll. Wartosc pH utrzy¬ muje sie na stalym poziomie, dodajac 4 N roztwo¬ ru wodorotlenku sodu.W celu sprzezenia z etylenodwuamina, aktywo¬ wany zel przemywa sie na szklanym saczku zim¬ nym 0,5 M roztworem wodoroweglanu sodu i obo¬ jetnego weglanu sodu o wartosci pH=9,8, a na¬ stepnie przenosi do roztworu 10 g etylenodwuami- ny w 100 ml destylowanej wody, doprowadzonego stezonym kwasem solnym do wartosci pH=9,8.Mieszanine reakcyjna miesza sie w ciagu 20 godzin w temperaturze pokojowej, a otrzymany zel prze¬ mywa sie dokladnie. ml zelu z naniesionym czlonem oddzielaja¬ cym zawiesza sie w 20 ml dioksanu. Mieszajac w temperaturze pokojowej wkrapla sie do zawie¬ siny swiezy roztwór 6 g bezwodnika kwasu okty- lobursztynowego w 60 ml dioksanu. Wartosc pH utrzymuje sie w zakresie 7,5—8 dodatkiem roz¬ cienczonego roztworu wodorotlenku sodu. Adsor¬ bent dokladnie przemywa sie kolejno dioksanem, mieszanina 2:1 dioksanu z woda, 1 M roztworem chlorku sodu i buforem o skladzie 0,05 M TRIS, 0,02 M cytrynianu sodu i 0,10 M chlorku sodu o wartosci pH=7,5. Bufor ten przyjmuje sie za bufor testowy. Wydajnosc sprzegania w odniesie¬ niu do kwasu oktylobursztynowego, okreslona ma¬ gnetycznym rezonansem protonowym /100 MHzi/, wynosi 4,8°/o.Etylenodwuamine mozna zastapic 1,4-dwuamino- butanem lub l,6Hdwuaminoheksanem, uzyskujac równowazne wyniki.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:64 wedlug IEOP i 1:32 wedlug ID. Miano odnosi sie do standardu antygenu.Do kazdej z 6 probówek testowych dodaje sie po 2 ml plazmy z antygenem Au i po 2 ml za¬ wiesiny 3 czesci zawiesiny adsorbentu, dokladnie zrównowazonej z buforem testowym i 1 czesci te¬ go samego buforu. Próbki wstrzasa sie odpowied¬ nio w ciagu 1, 2, 5, 10, 20 i 30 minut, a nastepnie odwirowuje zel. Supematanty, badane na obec¬ nosc antygenu Au sposobami ID, IEOP i Hepano- sticon, daja odczyn ujemny.Przyklad II. Usuwanie antygenu Au z plaz- 363 6 my przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sepha- rose/ /hetaametylenodwuamina — kwas dodecylo- bursztynowy/.Sporzadzanie zelu.W celu poprzecznego usieciowania Sepharose, 100 ml zelu miesza sie z 2 ml epichlorohydryny i 0,5 g borowodorku sodu. Calosc intensywnie miesza sie w ciagu 1 godziny w temperaturze 80°C. Zel dokladnie przemywa sie ciepla woda i miesza z roztworem 0,25 g borowodorku sodu w 50 ml 2 M wodorotlenku sodu. Mieszanine ogrze¬ wa sie 1 godzine w autoklawie w temperaturze 120°C, a nastepnie przemywa sie zel zasadowym roztworem borowodorku sodu. Z kolei powolnym dodawaniem kwasu doprowadza sie wartosc pH mieszaniny do 4 i przemywa zel duza iloscia wody.Osadzenie szesciometylenodwuaminy dokonuje sie w sposób, opisany w przykladzie I. » ml zelu z osadizonym 'na nim czlonem od- 2§ dzielajacym przenosi sie na saczek szklany, prze¬ mywa mieszanina 2:1 dioksanu z woda, suszy przez saczenie pod zmniejszonym cisnieniem i prze¬ nosi do swiezego roztworu 1 g kwasu do decylo- bursztynowego i 1,5 g rozpuszczalnego w wodzie karbodwuimidu, p-tóluenosulfonianu N-cyklohek- sylo-N^^-metylomwfoIinoetyloi/lkartKKiwuimidu w 60 ml mieszaniny 2:1 dioksanu z woda. Calosc miesza sie w ciagu godziny w temperaturze po¬ kojowej, a nastepnie przenosi na szklany saczek IS i dokladnie przemywa kolejno dioksanem, miesza¬ nina 2:1' dioksanu z woda, 1 M roztworem chlorku sodu, woda i buforem testowym.Wydajnosc sprzegania w odniesieniu do zastoso¬ wanych kwasów tluszczowych, okreslona magme- tycznym rezonansem protonowym /100 MHz/, wy¬ nosi 2,0%.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au 1 mianie 1:128 4# wedlug ID i IEOP. Kolumne /d=l,6 h—1,0 cm/ wypelnia sie pochodna zelu, zrównowazona z bu¬ forem testowym. Przez zel przepompowuje sie 7 ml plazmy z szybkoscia 5 ml/godz. Nastepnie przez "kolumne przepompowuje sie bufor testowy 45 do wyplukania, calosci materialu bialkowego, co okresla sie za pomoca spektrometrii w nadfiole¬ cie. Eluat ma odczyn ujemny na antygen Au, we* dlug ID, IEOP i Hepanosticon. Równiez po dzie¬ sieciokrotnym zatezeniu dializa cisnieniowa eluat M pozostaje ujemny w próbie na wirusa zapalenia watroby.Przyklad III. Usuwanie antygenu Au z plaz¬ my przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sepha- rose/^kapryiohydrazyd. 55 Sporzadzenie zelu.Na drodze hydrazynolizy przeprowadza sie ka- prylan etylu w odpowiedni hydrazyd. W tym celu ml estru etylowego miesza sie z 10 ml IH^/o wodzianu hydrazyny. Jako rozpuszczalnik dodaje •o sie etanol do wyklarowania mieszaniny reakcyj¬ nej, po czym pozostawia roztwór na okres 15 go¬ dzin w temperaturze pokojowej. Wykrystalizowa¬ ny hydrazyd odsacza sie, przemywa woda z lodem i mieszanina metanolu z woda /1:L/ o temperatu- 55 rze pokojowej.105 363 Sepharose 4B aktywuje sie, jak w przykladzie I.Zel przemywa sie roztworem czynnika sprzega¬ jacego i przesacza pod zmniejszonym cisnieniem.Sprzeganie wykonuje sie przez przeniesienie akty¬ wowanego zelu do 100 ml nasyconego roztworu kaprylohydrazydu w dwumetyloformamidzie /DMF/ i 0,2 M weglanie sodu /1:1/. W czasie reakcji sprzegania wartosc pH pozostaje niezmieniona.Reakcje prowadzi sie mieszajac calosc w ciagu 15 godzin w temperaturze pokojowej. Otrzymany pro¬ dukt dokladnie przemywa sie DMF, mieszanina DMF-woda /l:lj/, 1 M chlorkiem sodu, woda i bu¬ forem testowym.Wydajnosc sprzegania w odniesieniu do hydra¬ zydu, okreslona magnetycznym rezonansem pro¬ tonowym /lOOMHg/ wynosi 2,2%.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:128 wedlug ID i IEOP. Do 2 ml zawiesiny, skladaja¬ cej sie z 3 czesci dokladnie sedymentowanego ad- sorfoenta, równowazonego buforem testowym i 1 czesci tego samego buforu, dodaje sie 2 ml plazmy o dodatnim odczynie na antygen Au. Mieszanine lagodnie miesza sie w ciagu 30 minut, po czym odwirowuje zel. Supernatant ma odczyn ujemny na antygen Au, wedlug ID, IEOP i Hepanosti- con.Przyklad IV. Usuwanie antygenu Au z roz¬ tworu albuminy przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sepharose/ — etylenodwuamina — kwas oktylobursztynowy/.Sporzadzanie zelu.Zel sporzadza sie, jak w przykladzie I.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie roztwór albuminy o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:64 wedlug ID i IEOP, otrzymany przez frakcjonowanie plazmy o dodatnim odczynie na antygen Au. Adsorpcje przeprowadza sie na partiach materialu, wedlug przykladu III. Super¬ natant ma odczyny ujemny na antygen Au, we¬ dlug ID, IEOP i Hepanosticon.Przyklad V. Usuwanie antygenu Au z kon¬ centratu czynnika koagulujacego, przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sep,harose/-/etylenodwu- amina — kwas oktylobursztynowyi/.Sporzadzanie zelu.Zel sporzadza sie, jak w przykladzie I.Próba z antygenem Au.Stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na an¬ tygen Au, frakcjonujac koncentrat czynników ko- agulujacycn II, VII, IX i X. Sporzadza sie 1%. roztwór bialka i mianie antygenu Au 1:32 wedlug ID. Na saczek szklany ze zlozem 5 ml zelu zrów¬ nowazonego z buforem testowym dodaje sie 10 ml testowego roztworu bialka i przemywa zel bufo¬ rem testowym w ilosci 3X5 mi. Eluaty maja od¬ czyn ujemny na antygen Au wedlug ID, IEÓP i Hepanosticon.Przyklad VI. Usuwanie antygenu Au z plaz¬ my przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sep- harosey-tetradecyloamina.Sporzadzanie zelu.Sepharose aktywuje sie wedlug przykladu I.Dla przeprowadzenia reakcji sprzegania, 100 ml Sepharose, aktywowanej bromkiem cyjanu, rów¬ nowaznej 9,5% etanolem i wysuszonej przez sacze¬ nie pod zmniejszonym cisnieniem, dodaje sie do ,5 roztworu 22 g tetradecyloaminy w 100 ml 95% etanolu. Calosc miesza sie w ciagu 48 godzin w temperaturze pokojowej. Zel przemywa sie kolej¬ no 96%'etanolem, mieszanina 1:1 etanolu z woda, 1 M chlorkiem sodu, woda i buforem testowym. . 10 Wydajnosc sprzegania, okreslona magnetycznym rezonansem protonowym wynosi 4,3%.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:128 u wedlug ID i IEOP. Na saczek szklany ze zlozem ml zelu zrównowazonego buforem wprowadza sie 35 ml Jplazmy. Material przemywa sie bufo¬ rem testowym w ilosci" 3X10 ml, a eluaty bada na obecnosc antygenu Au. Odczyn wszystkich eluatów jest ujemny wedlug ID, IEOP, Hepanosticon i Ausria.Przyklad VII. Usuwanie antygenu Au z plaz¬ my przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sepha- rose/-2-aminododekan. j5 Sporzadzanie zelu.Na dodekanon-2 dziala sie hydroksyloamina, o- trzymujac odpowiedni oksym, który katalitycznie uwodornia sie z eliminacja wody, otrzymujac od¬ powiednia amine. Sepharose przygotowuje sie w sposób, opisany w (przykladzie I.W celu przeprowadzenia reakcji sprzegania, 100 ml zelu aktywowanego bromkiem cyjanu przemy¬ wa sie 95% etanolem, suszy przez saczenie pod zmniejszonym cisnieniem i dodaje do roztworu w 10 g 2-aminododekanu w 100 ml 95% etanolu.Calosc miesza sie w ciagu 48 godzin w tempe¬ raturze pokojowej, dokladnie przemywa zel cieplym 95% etanolem, mieszanina 1:1 etanolu z woda, 1 M roztworem chlorku sodu, woda i buforem testo¬ wo wym.Wydajnosc sprzegania, okreslona magnetycznym rezonansem protonowym, wynosi 1,0%.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o 45 dodatnim odczynie na antygen Au d mianie 1:128 wedlug ID i IEOP. Próbe przeprowadza sie spo¬ sobem, opisanym w przykladzie III. Supernatant daje odczyn ujemny w próbie "wedlug ID, IEOP i Hepanosticon. 50 Przyklad VIII. Usuwanie antygenu Au z plazmy przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Se- pharose/-/etylenodwuamina-ikwas deceno-9-karbo- ksylowy-1.Sporzadzanie zelu. 55 Sepharose, sprzezona z etylenodwuamina spo¬ rzadza sie wedlug przykladu I. Do swiezego roz¬ tworu 1,85 g kwasu decylenokarboksylowego i*2 g dwucykloheksylokarbodwuimidu w 100 ml dioksa¬ nu dodaje sie 100 ml konjugatu Sepharose-etyle- 60 nodwuamina, a nastepnie przeprowadza sie równo¬ wazenie dioksanem i saczenie pod zmniejszonym cisnieniem. Zawiesine zelu miesza sie w ciagu 15 godzin w temperatuTze pokojowej, przemywa diok¬ sanem, mieszanina l:h dioksanu z woda, 1 M roz- 65 tworem chlorku sodu i buforem testowym. \105 363 9 10 Wydajnosc sprzegania w odniesieniu do ikwasów tluszczowych, oznaczona magnetycznym .rezonan¬ sem protonowym /100 MHz/, wynosi 2,3f/«.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o odczynie dodatnim w stosunku do antygenu Au i mianie 1:128 wedlug ID i IEOP. Próbe przepro¬ wadza sie wedlug przykladu III. Supernatant ma odczyn ujemny -w stosunku do antygenu Au, we¬ dlug ID, IEOP i Hepanosticon.Przyklad IX. Usuwanie antygenu Au z koncentratu plazminogenu przez adsorpcje na kon¬ jugacie agaroza i/Sepharose/^kaprylohydrazyd.Sporzadzanie zelu.Konjugat zelu sporzadza sie wedlug przykladu III.Próba z antygenem Au.Do 2 ml roztworu plazminogenu dodaje sie 0,5 ml wysoce Au-dodatniej plazmy; mieszanina jest wysoce Au-dodatnia wedlug TD i Ausria. Przepusz- sza sie ja przez 4 cm kolumne, wypelniona 10 ml konjugatu zelu, zrównowazonego testowym bufo¬ rem. Frakcje zbiera sie i poddaje badaniu. Eluat, zawierajacy plazminogen, jest Au-ujemny przy ba¬ daniach wedlug ID i Ausria.Przyklad X. Usuwanie antygenu Au z plaz¬ my przez adsorpcje na konjugacie poliakrylamid- -/propylen-decyloakiina/.Sporzadzanie zelu^ Poliakrylamid, Biógel P 300 ,/Bio-rad, Richmond, Kalifornia, Stany Zjednoczone Ameryki), specznia sie w wodzie i dokladnie przemywa 0,05 M bufo¬ rem fosrbrantrsodu o wartosci pH=7,0. W celu aktywacji, 20 mil zawiesiny zelu w buforze /0,5 g suchego zelu w 25 ml buforu/ miesza sie z 0,5 ml dwualdehydu glutarowego i inkubuje w tempera¬ turze 37°C w ciagu 18 godzin. Nastepnie zel do¬ kladnie przemywa sie dioksanem, mieszanina 3:2 dioitosanu z iwoda, woda i buforem testowym.Sprzeganie 'dokonuje sie przez dodanie suchego zelu do roztworu 3 g decyloaaniny w 30 ml mie¬ szaniny dioiksanu i wody /60—40°/«/ o wartosci pH=8. Skladniki miesza sie w temperaturze 4°C w ciagu 18 godzin, a nastepnie zel przemywa sie dioksanem, dioksanem z woda /60—40°/ty, woda i buforem testowym.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o odczynie dodatnim na antygen Au i mianie 1:128 wedlug ID i IEOP. Próbe przeprowadza sie, jak w przykladzie III. Supernatant jest Au-ujemny wedlug ID, IEOP i Hapanostin.Przyklad XI.. Usuwanie antygenu Au z plaz¬ my przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Sepha- rose/-/cysteamina-ikwas oktylobursztynowy/.Sporzadzanie zelu.Konjugat Sepharose-cysteamina, otrzymany we¬ dlug przykladu%I, poddaje sie w ciagu godziny re¬ dukcji 0,05 M meTikaptoetanolem w 0,1 M buforze weglanowym o wartosci pH=8,5. Zel przemywa sie duza objetoscia buforu weglanowego, wody i dioksanu. Przemyty produlbt, 25 ml, dodaje sie do roztworu 1,2 g kwasu oktylobursztynowego w 40 ml dioksanu. Po dwóch godzinach mieszania w temperaturze pokojowej dodaje sie 1,84 g dwu* 40 45 50 55 60 cykioheksylokarbodwuimidu, a po nastepnych dwóch godzinach przemywa zel dioksanem. Pro¬ cedure powtarza sie, a nastepnie przemywa zel duza objetoscia didksanu, mieszaniny dioksanu z woda i 0,1 M roztworem weglanu* o wartosci ,pH=8,9. Pozostale grupy tiolowe blokuje sie, trak¬ tujac zel w ciagu 45 minut 60 mg jodoacetamidu.W koncu przemywa sie zel buforem testowym.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:32 wedlug ID. Adsorpcje przeprowadza sie na partiach materialu, wedlug przykladu III. Supernatant jest Au-ujemny wedlug ID, IEOP i Hepanosticon.Przyklad XII. Usuwanie antygenu Au z plazmy przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Se- pharose/-|/heksametylenodwuamina-ikwas 1-naftylo- oetowy/.Sporzadzanie zelu.Konjugat Sapharose-heksametylenodwuamina o- trzymuje sie wedlug przykladu I. ml zelu z czlonem oddzielajacym przenosi sie na saczek szklany i przemywa mieszanina diok¬ san-woda /3:ty, suszy przez saczenie pod zmniej¬ szonym cisnieniem i przenosi do swiezo sporza¬ dzonego roztworu 1,1 g kwasu 1-naftylooctow.egfifc w 30 ml mieszaniny dioksan-woda /3:2/. Do za¬ wiesiny dodaje sie 2,65 g rozpuszczalnego w wo¬ dzie karbcKiwuimidu-lp-toluenosulfonian N-cyklo- heteylo-N'H[|3VN-metylom)orfolinoetylo(/]-karbodwu- imidu podczas mieszania, a nastepnie rozcienczo¬ nym kwasem solnym doprowadza ,pH do wartosci 4,8. Po godzinie utrzymywania w temperaturze po¬ kojowej dodaje sie nastepna porcje 2,65 g roz¬ puszczalnego w wodzie kartoodwuimidu. Calosc miesza sie w ciagu nastepnej godziny, przenosi na saczek szklany i dokladnie przemywa dioksa¬ nem, mieszanina dioksan-woda tworem chlorku sodu, woda i buforem testowym.Wydajnosc sprzegania w stosumku do kwasu i- -naftylooctowego, oznaczona magnetycznym rezo¬ nansem protonowymi ,/100 MHz/, wynosi 3,0^/t.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:64 wedlug IEOP. Adsorpcje przeprowadza sie partia¬ mi, wedlug przykladu III. Supernatant ma odczyn ujemny na antygen Au, wedlug ID, IEOP i He¬ panosticon.Przyklad XIII. Usuwanie antygenu Au z plazmy przez adsorpcje na konjugacie agaroza /Se- pharose/yheksametylanodwuaminaHwodoroburszty- nian cholesterolu/.Sporzadzanie zelu.Konjugant Sepharose-heksametylenodwuamina sporzadza sie wedlug przykladu I. ml zelu z czlonem oddzielajacym przenosi sie na szklany saczek i i przemywa dioksanem, % trójetyloamina w dioksanie i ponownie diok-; sanem, suszy przez saczenie pod zmniejszonym cis¬ nieniem i przenosi do swiezo sporzadzonego roz¬ tworu 0,5l g wodorobursztynianu cholesterolu w ml dioksanu. Reakcje inicjuje sie dodaniem: 0,35 g dwucyikloheksylokarbodwuimidu w 1 ml dioksanu. Sprzeganie prowadzi sie przy mieszaniu105 363 , U w temperaturze pokojowej. Po uplywie dwóch go¬ dzin dodaje sie nastepna porcje karbodwuimidu, a po dalszych dwóch godzinach sprzezony zel prze¬ mywa sie duza objetoscia dioksanu, mieszaniny dioksanu z woda, woda i buforem testowym.Próba z antygenem Au.Jako .material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:128 wedlug IEOP. Absorpcje przeprowadza sie partia¬ mi materialu, wedlug przykladu III. Supernatant ma ujemny odczyn na antygen Au, wedlug ID, IEOP i Hepanosticon.Przyklad XIV. Usuwanie antygenu Au z plazmy przez adsorpcje na konjugaeie agaroza /Sepharose/-/heksametylenodwuamina-kwas cholo¬ wy/.Sporzadzanie zelu.Konjugat Sepharose-heksametylenodwuamina o- trzymuje sie wedlug przykladu I. sprzeganie konjugatu Sepharose-heksaetyleno- dwuamina z kwasem cholowym przeprowadza sie wedlug przykladu XIII, z tym, ze 0,5 g kwasu cholowego rozpuszcza sie w 100 ml dioksanu.Wydajnosc sprzegania w stosunku do kwasu cholowego, oznaczona magnetycznym rezonansem protonowym /llOO MHzj/, wynosi 5,8*/o.Próba z antygenem Au.Jako material wyjsciowy stosuje sie plazme o dodatnim odczynie na antygen Au i mianie 1:32 wedlug ID. Adsorpcje przeprowadza sie na partiach materialu, wedlug przykladu III. Supernatant ma odczyn ujemny na antygen Au, wedlug ID, IEOP i Hepanosticon. PL

Claims (15)

  1. Zastrzezenia patentowe 1. Srodek do wiazania wirusa zapalenia watro¬ by, znamienny tym, ze zawiera przepuszczalny dla wody material matrycy, który stanowi nierozpusz¬ czalny w wodzie zel wysokoczasteczkowego we¬ glowodanu lufo tworzywa sztucznego, ewentualnie jako czlon oddzielajacy uklad —O—Cy=NIfy—NH—, —O—C/=NH/^NH—NH—, -^NH-^/CH^/2.6—NH—, —C^O—NH— lub —NH—CO— i sprzezony hydro¬ fobowy ligand w postaci ewentualnie podstawio¬ nego lancucha weglowego o wiecej niz 7 atomach wegla lufo skondensowanego ukladu pierscieniowe¬ go.
  2. 2. Srodek wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako przepuszczalny dla wody material matrycy zawiera wysokoczasteczkowy weglowodan lub two- 10 15 20 25 30 35 40 45 50 12 rzywo poliamidowe, korzystnie poprzecznie usiecio- wane dwuepoksydem, dwualdehydem glutarowym, dwuwinylosuilfonem, dwubromopropanolem lub epi- chlorohydryna.
  3. 3. Srodek wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat zelu agarozy.
  4. 4. Srodek wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat poliakryloamidu.
  5. 5. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza-/etylenodwuamima-kwas oktylo- bursztynowy/.
  6. 6. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agarozayheksametylenodwuamina-kwas dodecylobursztynowy/.
  7. 7. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza — kaprylohydrazyd.
  8. 8. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza — tetradecyloamina.
  9. 9. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce — zawiera konjugat agaroza — 2-aminododekan.
  10. 10. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza-/etylenodwuamina-kwas deceno- -9-karboksylowy-V-
  11. 11. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza-/cysteamina-kwas oktyloburszty- nowy/.
  12. 12. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza-heksametylenodwuamina-kwas 1- -naftylooctowy/.
  13. 13. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza — /heksametylenodwuamina- -cholesterol/.
  14. 14. Srodek wedlug zastrz. 3, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat agaroza — /heksametylenodwuamina- -kwas cholowy/.
  15. 15. Srodek wedlug zastrz. 4, znamienny tym, ze jako przepuszczalna dla wody matryce zawiera konjugat poliaikrylamid-/propylen-decyloamina/. Bltk 1540/79 r. 90 egz. A4 Cena 45 zl PL
PL1976191019A 1975-07-09 1976-07-08 Srodek do wiazania wirusa zapalenia watroby PL105363B1 (pl)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
SE7507854A SE417613B (sv) 1975-07-09 1975-07-09 Forfarande for separation eller koncentrering av hepatitvirus ur blandningar av biologiskt material
SE7605632A SE421076B (sv) 1976-05-18 1976-05-18 Forfarande for separation eller koncentrering av hepatitvirus ur blandningar av biologiskt material

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL191019A1 PL191019A1 (pl) 1978-04-24
PL105363B1 true PL105363B1 (pl) 1979-10-31

Family

ID=26656635

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1976191019A PL105363B1 (pl) 1975-07-09 1976-07-08 Srodek do wiazania wirusa zapalenia watroby

Country Status (20)

Country Link
US (1) US4168300A (pl)
JP (1) JPS5210416A (pl)
AT (1) AT355215B (pl)
AU (1) AU510068B2 (pl)
CA (1) CA1076956A (pl)
CH (1) CH630115A5 (pl)
CS (1) CS223818B2 (pl)
DE (1) DE2630753A1 (pl)
DK (1) DK148874C (pl)
ES (1) ES449670A1 (pl)
FI (1) FI55868C (pl)
FR (1) FR2317309A1 (pl)
GB (1) GB1531558A (pl)
IE (1) IE43952B1 (pl)
IL (1) IL49752A (pl)
IT (1) IT1062511B (pl)
NL (1) NL7607647A (pl)
NO (1) NO148339C (pl)
NZ (1) NZ181384A (pl)
PL (1) PL105363B1 (pl)

Families Citing this family (38)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SE420977B (sv) * 1976-03-18 1981-11-16 Kabi Ab Forfarande for rening och isolering av hepatitvirus for vaccinframstellning
SE452336B (sv) * 1978-06-16 1987-11-23 Boehringer Mannheim Gmbh Forfarande for pavisning av sjukdomsalstrande mikroorganismer vilka adsorberats extrakorporalt pa en selektivt bindande adsorbent
US4282315A (en) * 1979-09-13 1981-08-04 Corning Glass Works Preparation of enriched whole virus radioligand
US4478914B1 (en) * 1980-01-24 1997-06-17 Roger W Giese Process for applying multiple layers of a protein and a ligand extender to a surface and to the multiple layer system
US4282287A (en) * 1980-01-24 1981-08-04 Giese Roger W Biochemical avidin-biotin multiple-layer system
USRE31712E (en) * 1980-01-24 1984-10-23 Biochemical avidin-biotin multiple-layer system
US4440679A (en) * 1980-03-05 1984-04-03 Cutter Laboratories, Inc. Pasteurized therapeutically active protein compositions
US4411795A (en) * 1980-03-10 1983-10-25 Baxter Travenol Laboratories, Inc. Particle adsorption
US4381239A (en) * 1981-02-10 1983-04-26 Tanabe Seiyaku Co., Ltd. Method for reducing the pyrogen content of or removing pyrogens from substances contaminated therewith
US4488969A (en) * 1982-02-09 1984-12-18 Amf Incorporated Fibrous media containing millimicron-sized particulates
US4511473A (en) * 1982-02-09 1985-04-16 Amf Incorporated Fibrous media containing millimicron-sized particulates
US4596660A (en) * 1982-07-23 1986-06-24 Amf Inc. Fibrous media containing millimicron-sized particulates
US4434093A (en) 1982-07-26 1984-02-28 Ortho Diagnostic Systems Inc. Methods for preparation of HBs Ag free gamma globulins
JPS5961887U (ja) * 1982-10-15 1984-04-23 三菱化学株式会社 コ−クス自動選別装置
US4515714A (en) * 1983-03-09 1985-05-07 Juridicial Foundation, The Chemo-Semo-Sero-Therapeutic Research Institute Method for purification of hepatitis B virus surface antigen
US4627915A (en) * 1983-04-06 1986-12-09 Asahi Kasei Kogyo Kabushiki Kaisha Absorbent of autoantibody and immune complexes, adsorbing device and blood purifying apparatus comprising the same
WO1984004696A1 (en) * 1983-05-31 1984-12-06 Baxter Travenol Lab Particle adsorption
US4820805A (en) * 1983-07-14 1989-04-11 New York Blood Center, Inc. Undenatured virus-free trialkyl phosphate treated biologically active protein derivatives
US4764369A (en) * 1983-07-14 1988-08-16 New York Blood Center Inc. Undenatured virus-free biologically active protein derivatives
US4563303A (en) * 1984-04-14 1986-01-07 Judicial Foundation The Chemosero-Therapeutic Research Institute Method for purification of filamentous hemagglutinin
JPS6147185A (ja) * 1984-08-09 1986-03-07 Chemo Sero Therapeut Res Inst 日本脳炎ウイルスの精製方法
JPS6147186A (ja) * 1984-08-09 1986-03-07 Chemo Sero Therapeut Res Inst インフルエンザウイルスの精製方法
JPS6147187A (ja) * 1984-08-10 1986-03-07 Chemo Sero Therapeut Res Inst 狂犬病ウイルスの精製方法
JPS61103895A (ja) * 1984-10-26 1986-05-22 Green Cross Corp:The HBsAgの精製方法
CA1244349A (en) * 1985-06-26 1988-11-08 Jen-Chang Hsia Purification of hemoglobin and modified hemoglobin by affinity chromatography
ES2033938T3 (es) * 1987-01-21 1993-04-01 Abbott Laboratories Un ensayo de neutralizacion para confirmar la presencia de un ligando en una muestra biologica.
US4869826A (en) * 1987-09-01 1989-09-26 Process Biotechnology, Inc. Cellular adsorbents for removal of viral contaminants from blood and complex protein solutions
JP2729484B2 (ja) * 1988-04-28 1998-03-18 株式会社ミドリ十字 アンチトロンビン−▲iii▼の精製方法
JP2852307B2 (ja) * 1989-02-09 1999-02-03 吉富製薬株式会社 ウイルスの除去された蛋白質製剤の製造法
US5274081A (en) * 1989-09-20 1993-12-28 Immuno A.G. Complex suitable for carrying out a method of purifying pre-S hepatitis B surface antigen
US5576175A (en) * 1989-09-20 1996-11-19 Immuno Aktiengesellschaft Complex suitable for carrying out a method of purifying pre-S hepatitis B surface antigen
US5221483A (en) * 1990-06-29 1993-06-22 Coulter Corporation Process and apparatus for removal of DNA, viruses and endotoxins
US5076933A (en) * 1990-06-29 1991-12-31 Coulter Corporation Process and apparatus for removal of dna and viruses
DK1386660T3 (da) * 1996-08-30 2009-12-21 Upfront Chromatography As Isolering af immunoglobuliner
WO2009132330A2 (en) * 2008-04-25 2009-10-29 Biotrove, Inc. Separation cartridges and methods for fabrication and use thereof
CN106138851A (zh) * 2016-09-08 2016-11-23 四川聚豪生物科技有限公司 一种可有效治疗乙肝的汤剂药物及其制备方法
CN109896976B (zh) * 2019-02-27 2022-07-12 宁波大学 一种十六代酰肼羧酸钠引发剂及其制备与使用方法
CN109867737B (zh) * 2019-02-27 2022-03-18 宁波大学 一种双子型酰肼阴离子引发剂及其制备与使用方法

Family Cites Families (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3425962A (en) * 1966-12-28 1969-02-04 Bristol Myers Co Salt of a diethylaminoethyl cross-linked dextran anion exchanger
US3636191A (en) * 1969-10-08 1972-01-18 Cancer Res Inst Vaccine against viral hepatitis and process
GB1392181A (en) * 1971-04-16 1975-04-30 Rech Et Dapplications Soc Gen Fixation of nitrogenous materials
US3852157A (en) * 1971-05-14 1974-12-03 Syva Corp Compounds for enzyme amplification assay
SE361320B (pl) * 1972-03-14 1973-10-29 Exploaterings Ab Tbf
JPS5533442B2 (pl) * 1972-09-14 1980-08-30
ZA74350B (en) * 1973-01-30 1974-11-27 Baxter Laboratories Inc Fractionation of blood
SE413986B (sv) * 1973-03-23 1980-07-07 Exploaterings Ab Tbf Sett att separera amfipatiska emnen innehallande bade hydrofila och hydrofoba grupper samt gelprodukt for genomforande av separationen
US3951937A (en) * 1973-12-20 1976-04-20 The Community Blood Council Of Greater New York, Inc. Large scale purification of hepatitis type B antigen using polyethylene glycol
US3994870A (en) * 1974-01-31 1976-11-30 The Community Blood Council Of Greater New York, Inc. Purification of hepatitis B surface antigen
CS171963B1 (pl) * 1974-02-01 1976-11-29
US4000098A (en) * 1974-08-16 1976-12-28 Palo Alto Medical Research Foundation Separation of proteins by hydrophobic adsorption
US3992517A (en) * 1975-02-19 1976-11-16 Pfizer Inc. Detection of hepatitis B surface antigen by latex agglutination
US3976767A (en) * 1975-04-14 1976-08-24 The New York Blood Center Purification of hepatitis B surface antigen by chromatography on agarose containing aminoalkyl residues

Also Published As

Publication number Publication date
NO148339C (no) 1983-09-21
IT1062511B (it) 1984-10-20
DE2630753A1 (de) 1977-01-20
NZ181384A (en) 1978-12-18
NL7607647A (nl) 1977-01-11
IE43952L (en) 1977-01-09
ES449670A1 (es) 1978-02-01
FR2317309A1 (fr) 1977-02-04
DK148874C (da) 1986-04-14
IE43952B1 (en) 1981-07-15
IL49752A (en) 1979-07-25
CA1076956A (en) 1980-05-06
PL191019A1 (pl) 1978-04-24
US4168300A (en) 1979-09-18
NO762392L (pl) 1977-01-11
CH630115A5 (de) 1982-05-28
ATA500576A (de) 1979-07-15
DK308476A (da) 1977-01-10
FI55868C (fi) 1979-10-10
CS223818B2 (en) 1983-11-25
AT355215B (de) 1980-02-25
JPS641444B2 (pl) 1989-01-11
DK148874B (da) 1985-11-04
IL49752A0 (en) 1976-08-31
GB1531558A (en) 1978-11-08
JPS5210416A (en) 1977-01-26
FR2317309B1 (pl) 1979-06-01
NO148339B (no) 1983-06-13
FI55868B (fi) 1979-06-29
AU1568476A (en) 1978-01-12
DE2630753C2 (pl) 1989-01-19
FI761997A (pl) 1977-01-10
AU510068B2 (en) 1980-06-05

Similar Documents

Publication Publication Date Title
PL105363B1 (pl) Srodek do wiazania wirusa zapalenia watroby
Siegel et al. Concentration of dissolved amino acids from saline waters by ligand-exchange chromatography
Ankel et al. Antiviral effect of interferon covalently bound to sepharose
CA1188612A (en) Recovery
US4138287A (en) Purifying and isolating method for hepatitis virus to use in preparing vaccine
JP4709452B2 (ja) エンドトキシンの体外除去方法
JPH11502544A (ja) ポリアミドの重合性変性体
US11577218B2 (en) High-loading and alkali-resistant protein a magnetic bead and method of use thereof
US4162192A (en) Method for purification of HBs antigen
IE45678B1 (en) Tissue specific protein and process for preparing same
CN109641950A (zh) 制备免疫球蛋白组合物的方法
CN104448101B (zh) 一种β-受体激动剂复合模板分子印迹聚合物的制备方法及应用
FI60875B (fi) Foerfarande foer isolering och vidare rening av placentaspecifikt pp5-glykoprotein
EP0434354B1 (en) Separation material for blood coagulation factor, preparation and use thereof
CN101407538B (zh) 一种zp120的固相合成方法
Myers et al. Separation of glomerular basement membrane substances by sodium dodecylsulfate disc gel electrophoresis and gel filtration
Kirby et al. The effects of chymotrypsin and of ADP on the binding site for bovine factor VIII on human platelets
Tlaskalová et al. Receptor-specific fractionation of immunocompetent cells and purification of antibodies on hydroxyalkyl methacrylate immunosorbents
Allen et al. [28] Vitamin B12
RU2068703C1 (ru) Способ получения магноиммуносорбентов
JP3890625B2 (ja) スーパー抗原吸着材料
CN101745116A (zh) 用于治疗威尔森氏症的铜离子鳌合吸附介质的制备方法
BE843598A (fr) Compositions ayant une affinité pour le virus d'hépatite et procéd´d'élimination de l'hépatite
Müller-Schulte et al. Removal of β2-microglobulin using grafted affinity adsorbents as therapeutic approach for the treatment of hemodialysis patients
JPS62267236A (ja) 血液製剤から血液型抗体を除去する方法

Legal Events

Date Code Title Description
RECP Rectifications of patent specification