KR20230027300A - Il-10 뮤테인 및 이의 융합 단백질 - Google Patents

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이안 폴츠
마리사 목
빅터 미치 루나
밍 장
샤론 완버그
타피아 감즈 오즐렘 캄드르
티모시 피. 라일리
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암젠 인크
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Abstract

본 개시내용은 일반적으로 단량체로서 안정적인 IL-10의 뮤테인, TREM-1에 결합하는 항원 결합 단백질, 및 IL-10 뮤테인과 항원 결합 모이어티, 예를 들어 항-TREM-1 항체를 포함하는 항원 결합 단백질, 및 이의 조성물에 관한 것이다. 본 개시내용은 또한 상기 조성물을 사용하여 염증성 질환, 예컨대 염증성 장 질환 또는 궤양성 대장염을 치료하는 방법을 제공한다.

Description

IL-10 뮤테인 및 이의 융합 단백질
관련 출원에 대한 상호 참조
본 출원은 2020년 6월 26일에 출원한 미국 가출원 63/045,041 및 2020년 12월 14일 출원한 미국 가출원 63/199,218의 우선권 이익을 주장하며, 이들은 본 명세서에 전문이 참조에 의해 포함된다.
개시내용의 분야
본 개시내용은 염증성 병태, 예컨대 염증성 장 질환의 치료를 위한 인터류킨-10의 뮤테인, 및 IL-10 및 항원 결합 모이어티, 예컨대 항-TREM-1 또는 항-PD-1 항체를 포함하는 항원 결합 단백질에 관한 것이다.
전자적으로 제출된 자료의 참조에 의한 포함
본 개시내용의 일부인 서열목록은 명세서와 함께 동시에 텍스트 파일로 제출된다. 서열목록을 포함하는 텍스트 파일의 명칭은 "55384_Seqlisting.txt"이며, 이는 2021년 6월 22일에 생성되었고, 크기가 5,726,194 바이트이다. 서열목록의 주제는 본 명세서에 전문이 참조에 의해 포함된다.
인터류킨-10(IL-10)은 다양한 면역조절 과정에 관여하는 중요한 사이토카인이다(문헌[Ouyang and O'Garra, Immunity, 50(4):871-891 2019] 참조). 구체적으로, IL-10은 면역계 세포 유형에 따라 면역억제 또는 면역자극 효과를 가진다. IL-10은 단핵구 및 조직 대식세포에서 염증성 사이토카인, MHCII, CD86 및 ICAM의 상향조절을 억제한다. IL-10은 또한 Treg 세포 억제 활성을 향상시키는 것으로 보고되어 있다. 그러나, IL-10은 또한 CD8+ T 세포 활성화 및 B 세포 활성화를 자극한다. 염증성 장 질환(IBD)과 IL-10의 강력한 유전적 연관성이 있다. IL-10, IL-10R1, 또는 IL-10R2 동형접합체 기능 상실 돌연변이가 있는 환자에서는 중증 영아 IBD가 발병하였다(Kotlarz, Gastroenterology, 2012; Glocker, NEM, 2009). IL10 rs3024505는 또한, RAF 0.16, 또는 1.46, p 값 10-42로 GWAS에서 IBD와 연관이 있는 것으로 보고되어 있다(Jostins L, 2012). PEG화된 IL-10은 크론병 연구에서 아마도 용량-제한 독성으로 인해 높지 않은 효능을 나타내었다(Schreiber et al., Gastroenterology 119:1461, 2000). 골수 세포에 IL-10R1 녹아웃을 가지는 마우스를 사용한 이전 연구는 골수 세포에 대한 IL-10의 항염증 활성이 대장염 발병을 제어하는 데 중요하다는 것을 나타내었다(Zigmond et al., Immunity, 40(5):720-33, 2014).
본 개시내용은 단량체로서 안정적이고 염증성 질환의 치료에 유용한 IL-10의 뮤테인을 제공한다. IL-10 뮤테인은 단핵구 및 대식세포에서 IL-10 억제 활성을 유지/복구하고, CD8+ T 세포 및 B 세포의 IL-10 자극을 감소시키는 것으로 고려된다. 본 개시내용은 또한 염증성 질환의 치료에 유용한 TREM-1에 대한 항체를 제공한다. 추가 양태에서, 본 개시내용은 염증성 질환을 치료하는 데 유용한, IL-10 뮤테인 및 항원 결합 모이어티, 예컨대 항-TREM-1 또는 항-PD-1 항체를 포함하는 항원 결합 단백질을 제공한다.
서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 인간 인터류킨-10(IL-10) 뮤테인이 본 명세서에서 제공되며, 여기서 상기 IL-10 뮤테인은 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 가진다. 다양한 구현예에서, 본 개시내용의 IL-10 뮤테인은 나선 A, 나선 F 또는 나선 루프 AB에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 95% 동일하다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 아미노산 서열은 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일하다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q63, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, 또는 N160 중 하나 이상에서 돌연변이 및/또는 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 돌연변이는 서열번호 2의 R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, 또는 I87A이며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 돌연변이는 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D이며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, IL10 뮤테인은 표 16 또는 표 17 또는 표 21, 및 본 명세서의 개시내용에 제시된 바와 같은 IL10 돌연변이의 조합을 포함한다. 다양한 구현예에서, 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)이다. 다양한 구현예에서, 특정 IL-10 뮤테인의 아미노산 서열은 서열번호 3 내지 10, 및 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2540, 및 2777 내지 2791에 제시되어 있다.
다양한 구현예에서, 본 개시내용은 서열번호 3 내지 10 또는 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 또는 2540 및 2777 내지 2791에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 인간 인터류킨-10(IL-10) 뮤테인을 제공한다. 다양한 구현예에서, 뮤테인은 본 명세서에 기재된 뮤테인 서열과 적어도 95%, 96%, 97%, 98%, 또는 99% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 야생형(wt) IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-α 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시킨다. 다양한 구현예에서, 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화를 감소시키면서 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 항원 결합 단백질을 골수 세포, B 세포, 또는 T 세포로 표적화하는 결합 모이어티에 융합된다. 다양한 구현예에서, 결합 단백질은 골수 세포, CD8+ T 세포, CD4+ T 세포, 또는 B 세포 상의 세포 표면 단백질에 결합한다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 반감기 연장 모이어티를 추가로 포함한다. 다양한 구현예에서, 반감기 연장 모이어티는 Fc 도메인이다. 다양한 구현예에서, 반감기 연장 모이어티는 폴리에틸렌 글리콜(PEG) 등이다.
다양한 구현예에서, 뮤테인은 이량체이다. 다양한 구현예에서, 뮤테인 이량체는 2개의 상이한 뮤테인 단량체를 포함한다. 다양한 구현예에서, 뮤테인 이량체는 동일한 뮤테인 단량체를 포함한다.
본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자가 추가로 제공된다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인의 폴리뉴클레오타이드 서열은 서열번호 11 내지 18에 제시되어 있다.
본 개시내용은 또한 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 IL-10 뮤테인을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자를 포함하는 발현 벡터를 고려한다.
IL-10 뮤테인을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 또는 벡터를 포함하는 재조합 숙주 세포가 본 명세서에서 제공된다. 다양한 구현예에서, 숙주 세포는 포유동물 세포이다. 다양한 구현예에서, 숙주 세포는 CHO 세포이다. 또한, 숙주 세포를 배양하는 단계 및 IL-10 뮤테인을 회수하는 단계를 포함하는, IL-10 뮤테인을 생산하기 위해 숙주 세포를 사용하는 방법, 및 상기 방법에 의해 생산된 IL-10 뮤테인이 제공된다.
본 개시내용은 또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 약제학적 조성물을 제공한다. 약제학적 조성물은 멸균 약제학적 조성물일 수 있음이 고려된다.
또 다른 양태에서, 본 개시내용은 단리된 항원 결합 단백질을 제공하며, 여기서 항원 결합 단백질은:
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 골수 세포 상에 발현되는 TrIgGering 수용체 1(TrIgGering Receptor Expressed on Myeloid cells 1; TREM-1)에 결합하고;
c. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2191로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
d. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 30, 50, 70, 110, 150, 170, 또는 290에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 31, 51, 71, 111, 151, 171, 또는 291에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 32, 52, 72, 112, 152, 172, 또는 292에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 36, 56, 76, 116, 156, 176, 또는 296에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 37, 57, 77, 117, 157, 177, 또는 297에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 38, 58, 78, 118, 158, 178, 또는 298에 제시되어 있다.
다양한 구현예에서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 50 또는 110에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 51 또는 111에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 52 또는 112에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 56 또는 116에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 57 또는 117에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 58 또는 118에 제시되어 있다.
또한 본 명세서에 개시된 TREM-1 항체 중쇄 및 경쇄 CDR의 컨센서스 서열 및/또는 가변 영역 서열이 고려된다. 예를 들어, 다양한 구현예에서, TREM-1 항체는
X1ASQSX2X3X4NLA(서열번호 2199)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 V 또는 I이고, X3은 N 또는 S이고, X4는 S, H, I, V 또는 A임);
QASX1DIX2X3X4LN(서열번호 2204)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 R, S, N 또는 F이고, X3은 K 또는 N이고, X4는 H, Y 또는 D임);
RASQSVNSNLA(서열번호 2212);
QASQDIRKHLN(서열번호 2213);
RASQDISSNLN(서열번호 2214);
QASQDIHLN(서열번호 2215);
RASQGIRKWLA(서열번호2216)
RASQSVNSNLA(서열번호 2217) 및
SGDKLGERVS(서열번호 2218)
로 이루어진 군으로부터 선택되는 LCDR1 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는
GAX1X2RAT(서열번호 2200)(여기서, X1은 S 또는 Y이고, X2는 T 또는 I임);
X1X2X3X4LET(서열번호 2206)(여기서, X1은 D, G 또는 H이고, X2는 A, V 또는 T이고, X3은 S, A 또는 Y이고, X4는 T 또는 N임);
GASTRAT(서열번호 2219);
DASNLET(서열번호 2220); 및
AASRLQS(서열번호 2221)
로 이루어진 군으로부터 선택되는 LCDR2 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는
QX1X2X3X4X5X6PX7T(서열번호 2201)(여기서, X1은 Q, H 또는 E이고, X2는 F 또는 Y이고, X3은 K, Y 또는 I이고, X4는 N, T, L, I, 또는 M이고; X5는 W, F, H 또는 Y이고, X6은 부재하거나 P이고; X7은 W, N, Y, H 또는 L임);
QX1YX3X4X5PX6T(서열번호 2207)(여기서, X1은 Q 또는 H이고, X2는 D, A 또는 G이고, X3은 N 또는 K이고; X4는 L 또는 I이고, X5는 I 또는 L임);
QQFKNWPPT(서열번호 2222);
QHYDNLPIT(서열번호 2223);
LQAHGFPWT(서열번호 2224);
QQYDNLPLT(서열번호 2225) 및
QFWPPWT(서열번호 2226)
로 이루어진 군으로부터 선택되는 LCDR3 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는
X1X2X3MX4(서열번호 2202)(여기서, X1은 A, R, T 또는 S이고, X2는 Y 또는 N이고, X3은 A 또는 W이고, X4는 S 또는 N임);
X1YDIN(서열번호 2208)(여기서, X1은 R 또는 S임);
GYYX1H(서열번호 2723)(여기서, X1은 M 또는 I임);
AYAMS(서열번호 2227);
RYDIN(서열번호 2228); 및
SYWMS(서열번호 2229)
로 이루어진 군으로부터 선택되는 HCDR1 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는
X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10X11X12VKG(서열번호 2205)(여기서, X1은 T, E, 또는 S이고, X2는 부재하거나 M, V, 또는 I이고, X3은 S, R 또는 K이고, X4는 G 또는 Q이고, X5는 S, D 또는 H이고, X6은 G, S, L, 또는 A이고, X7은 S, G, 또는 R이고, X8은 T, S, P 또는 E이고, X9는 T 또는 I이고, X10은 A 또는 V이고, X11은 D 또는 E이고, X12는 S 또는 A임);
X1X2NPX3X4GX5X6GX7X8X9X10FX11X12(서열번호 2209)(여기서, X1은 W 또는 R이고, X2는 M 또는 L이고, X3은 N, Q, 또는 K이고, X4는 S, A, 또는 R이고, X5는 N, 또는 Q이고, X6은 S, A, 또는 T이고, X7은 S, Q, 또는 Y이고, X8은 V 또는 T이고, X9는 Q 또는 K이고, X10은 K 또는 N이고, X11은 R 또는 Q이고, X12는 G 또는 D임);
TSGSGSTTYYADSVKG(서열번호 2230);
WMNPNSGNSSVQKFRG(서열번호 2231);
NIKQDGSEEYYVDSVKG(서열번호 2232); 및
TSGSGTYYADSVKG(서열번호 2669)
로 이루어진 군으로부터 선택되는 HCDR2 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는
X1X2X3X4X5X6X7FX8YYX9(서열번호 2203)(여기서, X1은 V, E, A 또는 G이고, X2는 A, F, Y 또는 G이고, X3은 G, S, Y 또는 W이고, X4는 S 또는 R이고, X5는 부재하거나 N이고, X6은 F, S, Y이거나 부재하고, X7은 L 또는 F이거나 부재하고, X8은 D 또는 E이고, X9는 Y, H 또는 S임);
X1X2X3X4X5X6X7X8X9X10X11X12FX13X14(서열번호 2210)(여기서, X1은 G, L 또는 R이고, X2는 G, I, 또는 R이고, X3은 Y, R, I, G, 또는 A이고, X4는 T, S, Y, 또는 V이고, X5는 S 또는 Y이고, X6은 S, A, I, 또는 R이고, X7은 W, A, 또는 S이고, X8은 부재하거나 S이고, X9는 부재하거나 F, W, 또는 Y이고, X10은 R, S, H, K, 또는 E이고, X11은 W, H, Y, 또는 F이고, X12는 Y, V, A, 또는 S이고, X13은 D 또는 Q이고, X14는 L, Y, I, 또는 H임);
VAGSNFLFDY(서열번호 2670);
GGYTSSWRWYFDL(서열번호 2671);
GGYTSSWSRWYFDL(서열번호 2672); 및
DYGDSFDY(서열번호 2673)
로 이루어진 군으로부터 선택되는 HCDR3 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, 단리된 항원 결합 단백질이 본 명세서에서 제공되며, 여기서 항원 결합 단백질은
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
c. i. 아미노산 서열 X1ASQSX2X3X4NLA(서열번호 2199)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 V 또는 I이고, X3은 N 또는 S이고, X4는 S, H, I, V 또는 A임)를 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 GAX1X2RAT(서열번호 2200)(여기서, X1은 S 또는 Y이고, X2는 T 또는 I임)를 포함하는 경쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 QX1X2X3X4X5X6PX7T(서열번호 2201)(여기서, X1은 Q, H 또는 E이고, X2는 F 또는 Y이고, X3은 K, Y 또는 I이고, X4는 N, T, L, I, 또는 M이고; X5는 W, F, H 또는 Y이고, X6은 부재하거나 P이고; X7은 W, N, Y, H 또는 L임)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
d. i. 아미노산 서열 X1X2X3MX4(서열번호 2202)(여기서, X1은 A, R, T 또는 S이고, X2는 Y 또는 N이고, X3은 A 또는 W이고, X4는 S 또는 N임)를 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10X11X12VKG(서열번호 2205)(여기서, X1는 T, E, 또는 S이고, X2는 부재하거나 M, V, 또는 I이고, X3은 S, R 또는 K이고, X4는 G 또는 Q이고, X5는 S, D 또는 H이고, X6은 G, S, L, 또는 A이고, X7은 S, G, 또는 R이고, X8은 T, S, P 또는 E이고, X9는 T 또는 I이고, X10은 A 또는 V이고, X11은 D 또는 E이고, X12는 S 또는 A임)를 포함하는 중쇄 CDR2;
iii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7FX8YYX9(서열번호 2203)(여기서, X1은 V, E, A 또는 G이고, X2는 A, F, Y 또는 G이고, X3은 G, S, Y 또는 W이고, X4는 S 또는 R이고, X5는 부재하거나 N이고, X6은 F, S, Y이거나 부재하고, X7은 L 또는 F이거나 부재하고, X8은 D 또는 E이고, X9는 Y, H 또는 S임)를 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은
a. i. 아미노산 서열 RASQSVNSNLA(서열번호 2212)를 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 GASTRAT(서열번호 2219)를 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 아미노산 서열 QQFKNWPPT(서열번호 2222)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i 아미노산 서열 AYAMS(서열번호 2227)를 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 TSGSGSTTYYADSVKG(서열번호 2230)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 VAGSNFLFDY(서열번호 2670)를 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 본 개시내용은 단리된 항원 결합 단백질을 제공하며, 여기서 항원 결합 단백질은
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
c. i. 아미노산 서열 QASX1DIX2X3X4LN(서열번호 2204)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 R, S, N 또는 F이고, X3은 K 또는 N이고, X4는 H, Y 또는 D임)을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 X1X2X3X4LET(서열번호 2206)(여기서, X1은 D, G 또는 H이고, X2는 A, V 또는 T이고, X3은 S, A 또는 Y이고, X4는 T 또는 N임)를 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 아미노산 서열 QX1YX3X4X5PX6T(서열번호 2207)(여기서, X1은 Q 또는 H이고, X2는 D, A 또는 G이고, X3은 N 또는 K이고; X4는 L 또는 I이고, X5는 I 또는 L임)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
d. i. 아미노산 서열 X1YDIN(서열번호 2208)(여기서, X1은 R 또는 S임)을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 X1X2NPX3X4GX5X6GX7X8X9X10FX11X12(서열번호 2209)(여기서, X1은 W 또는 R이고, X2는 M 또는 L이고, X3은 N, Q, 또는 K이고, X4는 S, A, 또는 R이고, X5는 N, 또는 Q이고, X6은 S, A, 또는 T이고, X7은 S, Q, 또는 Y이고, X8은 V 또는 T이고, X9는 Q 또는 K이고, X10은 K 또는 N이고, X11은 R 또는 Q이고, X12는 G 또는 D임)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7X8X9X10X11X12FX13X14(서열번호 2210)(여기서, X1은 G, L 또는 R이고, X2는 G, I, 또는 R이고, X3은 Y, R, I, G, 또는 A이고, X4는 T, S, Y, 또는 V이고, X5는 S 또는 Y이고, X6은 S, A, I, 또는 R이고, X7은 W, A, 또는 S이고, X8은 부재하거나 S이고, X9는 부재하거나 F, W, 또는 Y이고, X10은 R, S, H, K, 또는 E이고, X11은 W, H, Y, 또는 F이고, X12는 Y, V, A, 또는 S이고, X13은 D 또는 Q이고, X14는 L, Y, I, 또는 H임)를 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은
a. i. 아미노산 서열 QASQDIRKHLN(서열번호 2213)을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 DASNLET(서열번호 2220)를 포함하는 경쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 QHYDNLPIT(서열번호 2223)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 아미노산 서열 RYDIN(서열번호 2228)을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 WMNPNSGNSSVQKFRG(서열번호 2231)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 GGYTSSWRWYFDL(서열번호 2671) 또는 GGYTSSWSRWYFDL(서열번호 2672)을 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 본 개시내용은 단리된 항원 결합 단백질을 제공하며, 여기서 항원 결합 단백질은
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 골수 세포 상에 발현되는 TrIgGering 수용체 1(TREM-1)에 결합하고;
c. i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 또는
xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질은
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
v) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
vi) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3); 또는
vii) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 단백질은 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3); 또는 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3)로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102, 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM-1 항원-결합 부분은
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180, 및 300으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180 및 300으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
a. i. 서열번호 61 및 121로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 62 및 122로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 101에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 102에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vii) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인;
viii) 서열번호 201에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 202에 제시된 중쇄 가변 도메인;
x) 서열번호 221에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 222에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xi) 서열번호 241에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 242에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xii) 서열번호 261에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 262에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiii) 서열번호 281에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 282에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiv) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xv) 서열번호 2185에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 2186에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는
vii) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, 아미노산 서열은 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186, 및 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185와 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일할 수 있다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185에 제시된 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 62 및 122로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 서열번호 61 및 121로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-항원-결합 단백질의 하나 이상의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질의 하나 이상의 경쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다.
일부 경우에, 본 명세서에 개시된 서열은 재조합 생산에 유용한 N-말단 신호 서열을 포함할 수 있다. 신호 서열이 결여된 항-TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질의 서열이 본 명세서에서 고려된다. 예시적인 신호 서열은 MDMRVPAQLLGLLLLWLRGARC(서열번호 2674); MAWALLLLTLLTQGTGSWASYEL(서열번호 2675), 및 이와 같은 신호 서열을 인코딩하는 핵산을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 단백질은 상기 경쇄 가변 영역에 부착된 인간 경쇄 불변 영역을 추가로 포함한다.
다양한 구현예에서, 중쇄 불변 영역은 IgG, IgM, IgA, IgD, IgE의 중쇄 불변 영역, 이의 단편, 이의 조합, 및 이의 변형으로부터 선택되며, 여기서 1 내지 10개의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다.
다양한 구현예에서, 본 명세서에 기재된 항-TREM-1 항원-결합 단백질은 TREM-1에 대한 TREM-1 리간드의 결합을 억제한다.
또한 서열번호 20의 서열을 가지는 인간 TREM-1 단백질에 대한 결합에 대해 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질과 경쟁하는 항원 결합 단백질이 고려된다.
다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체, 모노클로날 항체, 재조합 항체, Fab, F(ab')2, Fab2, 1가 IgG, scFv, scFv-Fc, IgG1 항체, IgG2 항체, IgG3 항체, 및 IgG4 항체로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질은 IgG2 항체이다. 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질은 IgG1 항체이다. 다양한 구현예에서, IgG1 항체는 IGg1z 또는 IgG1z-SEFL2 항체이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 1가 IgG이다.
다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 인간 항체이다.
또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질의 중쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자, 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질의 경쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자, 및 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질의 중쇄 및 경쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자가 제공된다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280 및 300, 및 2184로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 폴리뉴클레오타이드 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183에 제시된 경쇄 가변 영역 폴리뉴클레오타이드 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180, 및 300으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 폴리뉴클레오타이드 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 폴리뉴클레오타이드 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 폴리뉴클레오타이드 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질은 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 폴리뉴클레오타이드 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질 중쇄 및/또는 경쇄의 핵산 분자를 포함하는 발현 벡터가 추가로 고려된다.
본 개시내용은 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질 또는 항체의 중쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 핵산 분자; 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 경쇄 또는 항-TREM-1 항체를 인코딩하는 핵산 분자; 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항체의 중쇄 및 경쇄 핵산 분자를 인코딩하는 핵산 분자; 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항체의 중쇄 및/또는 경쇄를 인코딩하는 핵산 분자를 포함하는 벡터를 포함하는 재조합 숙주 세포를 제공한다. 다양한 구현예에서, 숙주 세포는 포유동물 세포이다. 다양한 구현예에서, 숙주 세포는 CHO 세포이다.
숙주 세포를 배양하는 단계 및 상기 항원-결합 단백질을 회수하는 단계를 포함하는, 항원-결합 단백질을 생산하기 위해 숙주 세포를 사용하는 방법, 및 상기 방법에 의해 생산된 항원-결합 단백질이 추가로 제공된다.
또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 멸균 약제학적 조성물이 제공된다.
항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질이 추가로 고려되며, 여기서
a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고,
b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고,
c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2와 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고,
d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합된다.
다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 C-말단에 융합된다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 N-말단에 융합된다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원 결합 모이어티의 N 및 C 말단에 융합된다. 다양한 구현예에서, IL-10 모이어티는 항원 결합 모이어티의 내부 부위에서 융합된다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 중쇄 및/또는 경쇄에 융합된다. 다양한 구현예에서, 중쇄 및/또는 경쇄는 변형되거나 조작된 중쇄 또는 경쇄이다.
또한
(a) 식 A-L-M 또는 M-L-A를 가지는 폴리펩타이드 서열
(여기서,
i) A는 서열번호 20에 제시된 TREM-1 단백질에 결합하는 IgG 항체의 면역글로불린 중쇄이고,
ii) L은 4 내지 20개의 아미노산을 포함하는 링커 펩타이드이고
iii) M은 서열번호 2에 제시된 wt IL-10과 적어도 90%의 서열 동일성을 가지는 IL-10의 뮤테인임); 및
(b) 서열번호 20에 제시된 TREM-1 단백질에 결합하는 IgG 항체의 면역글로불린 경쇄
를 포함하는 항원 결합 단백질이 제공되며, 여기서 (a)의 면역글로불린 중쇄 및 (b)의 면역글로불린 경쇄는 TREM-1에 결합하는 IgG 항체 모이어티를 형성하고, 단백질은 (a)의 폴리펩타이드의 1개 또는 2개의 분자 및 (b)의 경쇄의 1개 또는 2개의 분자를 포함하고, 선택적으로 (a)의 단지 1개의 폴리펩타이드만이 M 모이어티를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 wt IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-α 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시킨다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서:
a. 항원-결합 모이어티는 항체이고
b. IL-10 모이어티는 항체의 각각의 중쇄에 융합된다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 모이어티는 단량체이다. 다양한 구현예에서 항원 결합 단백질은 2개의 상이한 뮤테인 단량체를 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 2개의 동일한 뮤테인 단량체를 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고 각각의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 독립적으로 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 A에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 F에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은, 예를 들어 wt IL-10과 비교하여 인간 대상체에서 CD8+ T 세포 자극 및/또는 B 세포 자극이 결여되어 있다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 wt IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-α 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시킨다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질, 예를 들어 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질, 예를 들어 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제하지만, 여전히 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화가 결여되어 있다.
다양한 구현예에서, CD8+ 세포 및/또는 B 세포 상의 세포 표면 단백질에 대한 항원 결합 파트너에 융합된 IL-10 뮤테인을 가지는 항원 결합 단백질은 인간 대상체에서 CD8+ T 세포 자극의 수준 및/또는 B 세포 자극의 수준을 향상시킨다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q63, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, N160 중 하나 이상에서 돌연변이 및/또는 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산을 독립적으로 포함한다.
다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, 또는 I87A로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에의 추가의 아미노산을 포함한다.
다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, 또는 I87A로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)이다. 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)이다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 95% 동일하다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인의 아미노산 서열은 서열번호 3 내지 10에 제시되어 있다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인의 아미노산 서열은 서열번호 3 내지 10 및 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 2540 및 2777 내지 2791에 제시되어 있다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 항원-결합 모이어티의 적어도 하나의 C-말단에 융합된 적어도 하나의 링커를 포함하고 IL-10 모이어티는 각각의 링커의 C-말단에 공유 결합된다. 다양한 구현예에서, 링커는 4 내지 18개 아미노산 길이이다. 다양한 구현예에서, 링커는 6개 아미노산 길이이다. 다양한 구현예에서, 링커는 3-mer, 4-mer, 5-mer, 6-mer, 7-mer 또는 8-mer 펩타이드이다. 다양한 구현예에서, 링커는 GS 잔기를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 "매립된" IL-10 뮤테인을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 (a) 항-TREM1 결합 모이어티의 Fab 부분, (b) TREM1-결합 모이어티의 Fab 부분의 C-말단에 융합된 적어도 하나의 G4 링커, (c) 각각의 링커의 C-말단에 공유 결합된 IL-10 모이어티를 포함하며; 또 다른 G4 링커는 IL10 모이어티의 C-말단에 융합되고; Fc 영역은 이 두 번째 G4 링커의 C-말단에 공유 부착되어 있다. 고려되는 추가적인 링커는 상세한 설명에 추가로 기재되어 있다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질 내의 항원 결합 모이어티는 항원 결합 단백질의 항체 부분의 상기 중쇄 가변 영역에 부착된 인간 중쇄 불변 영역을 추가로 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 항원 결합 단백질의 항체 부분의 상기 경쇄 가변 영역에 부착된 인간 경쇄 불변 영역을 추가로 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체, 모노클로날 항체, 재조합 항체, Fab, F(ab')2, Fab2, 1가 IgG, scFv, scFv-Fc, IgG1 항체, IgG2 항체, IgG3 항체, 및 IgG4 항체로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 IgG이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 IgG2 항체이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 IgG1 항체이다. 항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항체는 IgG1z 또는 IgG1z-SEFL2 항체이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 1가 IgG이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티의 중쇄 불변 영역은 IgG, IgM, IgA, IgD, IgE의 중쇄 불변 영역, 이의 단편, 이의 조합, 및 이의 변형으로부터 선택되며, 여기서 1 내지 10개의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 불변 영역 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 서열번호 22에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 PD-1에 결합한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 적어도 10-8 M의 결합 친화도로 인간 TREM-1에 결합한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 모이어티는 적어도 10-8 M 내지 10-15 M 또는 10-8 M 내지 10-12 M, 또는 10-8 M, 10-9 M, 10-10 M, 10-11 M, 10-12 M, 10-13 M, 10-14 M, 또는 10-15 M의 결합 친화도로 항원에 결합한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 모이어티는 다음을 포함한다:
a. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2191로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2 서열;
iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3 서열
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2 서열; 및
iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3 서열
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 모이어티는
a. 서열번호 30, 50, 70, 110, 150, 170, 또는 290에 제시된 경쇄 CDR1 서열;
b. 서열번호 31, 51, 71, 111, 151, 171, 또는 291에 제시된 경쇄 CDR2 서열;
c. 서열번호 32, 52, 72, 112, 152, 172, 또는 292에 제시된 경쇄 CDR3 서열;
d. 서열번호 36, 56, 76, 116, 156, 176, 또는 296에 제시된 중쇄 CDR1 서열;
e. 서열번호 37, 57, 77, 117, 157, 177, 또는 297에 제시된 중쇄 CDR2 서열; 및
f. 서열번호 38, 58, 78, 118, 158, 178, 또는 298에 제시된 중쇄 CDR3 서열
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 모이어티는
a. 서열번호 50 또는 110에 제시된 경쇄 CDR1 서열;
b. 서열번호 51 또는 111에 제시된 경쇄 CDR2 서열;
c. 서열번호 52 또는 112에 제시된 경쇄 CDR3 서열;
d. 서열번호 56 또는 116에 제시된 중쇄 CDR1 서열;
e. 서열번호 57 또는 117에 제시된 중쇄 CDR2 서열; 및
f. 서열번호 58 또는 118에 제시된 중쇄 CDR3 서열
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 및
xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
v) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
vi) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3); 및
vii) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3); 및 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3)로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180, 및 300으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180, 및 300으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는
a. i. 서열번호 61 및 121로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 62 및 122로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 아미노산 서열은 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185, 및 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186과 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일할 수 있다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원 결합 모이어티는 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 101에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 102에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 141에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 142에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vii) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
viii) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ix) 서열번호 201에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 202에 제시된 중쇄 가변 도메인;
x) 서열번호 221에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 222에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xi) 서열번호 241에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 242에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xii) 서열번호 261에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 262에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiii) 서열번호 281에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 282에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiv) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xv) 서열번호 2185에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 2186에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vii) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질은 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질은 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질은 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질은 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2726 내지 2776 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질은 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 및 2605에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질은 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 표 10, 표 11, 표 13A, 또는 표 13B에 제시된 바와 같은 중쇄 및 경쇄 쌍을 가지거나, 표 16, 표 17 또는 표 22에 제시된 중쇄 항원 결합 단백질을 이용한다.
특정 항원 결합 단백질 중쇄 및 경쇄의 핵산 서열은 서열번호 303 내지 526(2가) 및 서열번호 527 내지 862(1가)에 제시되어 있다. TREM-1 변이체 항체 중쇄 가변 영역의 핵산 서열은 서열번호 1884, 1886, 1888, 1890, 1892, 1894, 1896, 1898, 1900, 1902, 1904, 1906, 1908, 1910, 1912, 1914, 1916, 1918, 1920, 1922, 1924, 1926, 1928, 1930, 1932, 1934, 1936, 1938, 1940, 1942, 1944, 1946, 1948, 1950, 1952, 1954, 1956, 1958, 1960, 1962, 1964, 1966, 1968, 1970, 1972, 1974, 1976, 1978, 1980, 1982, 1984, 1986, 1988, 1990, 1992, 1994, 1996, 1998, 2000, 2002, 2004, 2006, 및 2008에 제시되어 있고, 또한 서열번호 2012, 2014, 2016, 2018, 2020, 2022, 2024, 2026, 2028, 2030, 2032, 2034, 2036, 2038, 2040, 2042, 2044, 2046, 2048, 2050, 2052, 2054, 2056, 2058, 2060, 2062, 2064, 2066, 2068, 2070, 2072, 2074, 2076, 2078, 2080, 2082, 2084, 2086, 2088, 2090, 2092, 2094, 2096, 2098, 2100, 2102, 2104, 2106, 2108, 2110, 2112, 2114, 2116, 2118, 2120, 2122, 2124, 2126, 2128, 2130, 2132, 2134, 및 2136에 제시되어 있으며; TREM-1 변이체 항체 경쇄 가변 영역 뉴클레오타이드 서열은 서열번호 2606, 2607, 2608, 2609, 2610, 2611, 2612, 2613, 2614, 2615, 2616, 2617, 2618, 2619, 2620, 2621, 2622, 2623, 2624, 2625, 2626, 2627, 2628, 2629, 2630, 2631, 2632, 2633, 2634, 2635, 2636, 2637, 2638, 2639, 2640, 2641, 2642, 2643, 2644, 2645, 2646, 2647, 2648, 2649, 2650, 2651, 2652, 2653, 2654, 2655, 2656, 2657, 2658, 2659, 2660, 2661, 2662, 2663, 2664, 2665, 2666, 2667, 2668에 제시되어 있고, 또한 서열번호 2234, 2236, 2238, 2240, 2242, 2244, 2246, 2248, 2250, 2252, 2254, 2256, 2258, 2260, 2262, 2264, 2266, 2268, 2270, 2272, 2274, 2276, 2278, 2280, 2282, 2284, 2286, 2288, 2290, 2292, 2294, 2296, 2298, 2300, 2302, 2304, 2306, 2308, 2310, 2312, 2314, 2316, 2318, 2320, 2322, 2324, 2326, 2328, 2330, 2332, 2334, 2336, 2338, 2340, 2342, 2344, 2346, 2348, 2350, 2352, 2354, 2356, 및 2358에 제시되어 있다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-항원-결합 단백질의 하나 이상의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질의 하나 이상의 경쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 단백질은 상기 경쇄 가변 영역에 부착된 인간 경쇄 불변 영역을 추가로 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고: 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고; 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고; 각각의 경쇄는 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 중쇄 및/또는 경쇄 가변 영역의 변이체가 본 명세서에서 제공된다. TREM-1 항체 중쇄 가변 영역 변이체 서열은 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 2007, 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 2135, 2726 내지 2776 및 표 10, 표 11, 표 13A, 표 13B 및 표 22에 제시되어 있다.
TREM-1 항체 경쇄 가변 영역 변이체 서열은 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605, 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 2357, 표 10 및 표 11에 제시되어 있다. TREM-1-IL-10 항원 결합 단백질은 본 명세서에 개시된 바와 같은 TREM-1 항체 변이체 중쇄 및/또는 경쇄 서열을 포함하는 것으로 고려된다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 1가일 수 있다. 다양한 구현예에서 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 1087, 1090, 1093, 1096, 1105, 1108, 1111, 1114, 1117, 1123, 1126, 1129, 1132, 1138, 1141, 1147, 1150, 1153, 1156, 1159, 1162, 1165, 1168, 1171, 1174, 1177, 1180, 1183, 1186, 1189, 1192, 1195, 1198, 1201, 1204 ,1207, 1210, 1213, 1216, 1219, 1222, 1225, 1228, 1231, 1237, 1240, 1243, 1246, 1252, 1255, 1258, 1261, 1264, 1267, 1270, 1273, 1276, 1279, 1285, 1288, 1294, 1297, 1300, 1303, 1309, 1312, 1315, 1318, 1321, 1324, 1333, 1336, 1342, 1345, 1348, 1351, 1354, 1357, 1360, 1363, 1366, 1369, 1372, 1375, 1378, 1381, 1384, 1387, 1390, 1393, 1396, 1399, 1402, 1408, 1411, 1414, 1417, 및 1420으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 경쇄는 서열번호 1088, 1091, 1094, 1097, 1106, 1109, 1112, 1115, 1118, 1124, 1127, 1130, 1133, 1139, 1142, 1148, 1151, 1154, 1157, 1160, 1163, 1166, 1169, 1172, 1175, 1178, 1181, 1184, 1187, 1190, 1193, 1196, 1199, 1202, 1205 ,1208, 1211, 1214, 1217, 1220, 1223, 1226, 1229, 1232, 1238, 1241, 1244, 1247, 1253, 1256, 1259, 1262, 1265, 1268, 1271, 1274, 1277, 1280, 1286, 1289, 1295, 1298, 1301, 1304, 1310, 1313, 1316, 1319, 1322, 1325, 1334, 1337, 1343, 1346, 1349, 1352, 1355, 1358, 1361, 1364, 1367, 1370, 1373, 1376, 1379, 1382, 1385, 1388, 1391, 1394, 1397, 1400, 1403, 1409, 1412, 1415, 1418 및 1421로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 1가 항원 결합 단백질은, 예를 들어 서열번호 1089, 1092, 1095, 1098, 1107, 1110, 1113, 1116, 1119, 1125, 1128, 1131, 1134, 1140, 1143, 1149, 1152, 1155, 1158, 1161, 1164, 1167, 1170, 1173, 1176, 1179, 1182, 1185, 1188, 1191, 1194, 1197, 1200, 1203, 1206, 1209, 1212, 1215, 1218, 1221, 1224, 1227, 1230, 1233, 1239, 1242, 1245, 1248, 1254, 1257, 1260, 1263, 1266, 1269, 1272, 1275, 1278, 1281, 1287, 1290, 1296, 1299, 1302, 1305, 1311, 1314, 1317, 1320, 1323, 1326, 1335, 1338, 1344, 1347, 1350, 1353, 1356, 1359, 1362, 1365, 1368, 1371, 1374, 1377, 1380, 1383, 1386, 1389, 1392, 1395, 1398, 1401, 1404, 1410, 1413, 1416, 1419 및 1422에 제시된 바와 같은, Fc 영역을 추가로 포함한다. 1가 항원 결합 단백질, 및 Fc 영역은 표 13B에 제시된 바와 같이 조립되거나 매칭될 수 있다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 항원 결합 단백질은 1개 또는 2개의 경쇄 및 1개 또는 2개의 중쇄를 포함하고: 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고; 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 2137, 2139, 2141, 2143, 2145, 2147, 2149, 2151, 2153, 2155, 2157, 2159, 2161, 2163, 2165, 2167, 2169, 2171, 2173, 2175, 2177, 2179, 2181, 2359, 2361, 2363, 2365, 2367, 2369, 2371, 2373, 2375, 2377, 2379, 2381, 2383, 2385, 2387, 2389, 2391, 2393, 2395, 2397, 2399, 2401, 2403, 2405, 2407, 2409, 2411, 2143, 2415, 2417, 2419, 2421, 2423, 2425, 2427, 2429, 2431, 2433, 2435, 2437, 2439, 2441, 2443, 2445, 2447, 2449, 2451, 2453, 2455, 2457, 2459, 2461, 2463, 2465, 2467, 2469, 2471, 2473, 2475, 2477, 2479, 2481, 2483, 2485, 2487, 2489, 2491, 2493, 2495, 2497, 2498, 2499, 2501, 2503, 2505, 2507, 2509, 2511, 2513, 2515, 2517, 2519, 2521, 2523, 2525, 2527, 2529, 2531, 2533, 2535, 2537, 2539, 및 2726 내지 2776, 및 표 16 또는 표 17 또는 표 21 또는 표 22에 제시된 바와 같은 아미노산 서열로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2137, 2139, 2141, 2143, 2145, 2147, 2149, 2151, 2153, 2155, 2157, 2159, 2161, 2163, 2165, 2167, 2169, 2171, 2173, 2175, 2177, 2179, 2181, 2359, 2361, 2363, 2365, 2367, 2369, 2371, 2373, 2375, 2377, 2379, 2381, 2383, 2385, 2387, 2389, 2391, 2393, 2395, 2397, 2399, 2401, 2403, 2405, 2407, 2409, 2411, 2143, 2415, 2417, 2419, 2421, 2423, 2425, 2427, 2429, 2431, 2433, 2435, 2437, 2439, 2441, 2443, 2445, 2447, 2449, 2451, 2453, 2455, 2457, 2459, 2461, 2463, 2465, 2467, 2469, 2471, 2473, 2475, 2477, 2479, 2481, 2483, 2485, 2487, 2489, 2491, 2493, 2495, 2497, 2498, 2499, 2501, 2503, 2505, 2507, 2509, 2511, 2513, 2515, 2517, 2519, 2521, 2523, 2525, 2527, 2529, 2531, 2533, 2535, 2537, 및 2539로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질의 중쇄 부분은 상응하는 경쇄 클론, 예를 들어 항체 61B12(서열번호 105(단, 신호 서열이 결여되어 있음), 또는 서열번호 2552, TREM1_61B12.001_huIgGz SEFL2 경쇄, 또는 서열번호 1042, 1044, 1046, 1048, 1052, 1054), 또는 서열번호 2233 내지 2358, 표 10 또는 표 11에 제시된 것과 쌍을 형성한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2726 내지 2776 중 어느 하나에 제시된 서열과 적어도 90% 동일한 중쇄 아미노산 서열을 가진다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2726 내지 2776 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2727 내지 2732 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다. 다양한 구현예에서, 중쇄는 상응하는 경쇄 클론, 예를 들어 클론 63F8.001(단, 신호 서열이 결여되어 있음)에 대한 서열번호 976 또는 서열번호 2554, 및 64D7.001(단, 신호 서열이 결여되어 있음)에 대한 서열번호 992 또는 서열번호 2555와 쌍을 형성한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2727 또는 2728의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 976 또는 서열번호 2554에 제시된 경쇄 아미노산 서열, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 클론 63F8 또는 63F8.001에 대한 다른 경쇄 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2729, 2730, 2731 또는 2732의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 992 또는 서열번호 2555에 제시된 경쇄 아미노산 서열 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 64D7 또는 64D7.001에 대한 다른 경쇄 서열을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 TREM-1에 대한 TREM-1 리간드(들)의 결합을 억제한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 뮤테인 모이어티를 포함하며, 여기서
a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고,
b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고,
c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2와 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고,
d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합되고,
e. 항원-결합 모이어티는 인간 TREM-1 단백질에 대한 결합에 대해 본 명세서에 기재된 항-TREM-1 항원 결합 모이어티와 경쟁한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 인간 항체이다.
또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질의 중쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자, 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질의 경쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자, 및 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질의 중쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하고 항원 결합 단백질의 경쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 추가로 포함하는 단리된 핵산 분자가 제공된다.
본 개시내용은 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질을 인코딩하는 핵산 분자 또는 분자들을 포함하는 발현 벡터 또는 벡터들을 제공한다.
또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질을 포함하는 핵산 분자, 또는 상기 핵산을 포함하는 벡터를 포함하는 재조합 숙주 세포가 고려된다. 다양한 구현예에서, 숙주 세포는 포유동물 세포이다. 다양한 구현예에서, 숙주 세포는 CHO 세포이다. 본 개시내용은 숙주 세포를 배양하는 단계 및 상기 항체를 회수하는 단계를 포함하는, 항원 결합 단백질을 생산하기 위해 본 명세서에 기재된 숙주 세포를 사용하는 방법을 제공하고, 상기 방법에 의해 생산된 항원 결합 단백질을 제공한다.
본 개시내용은 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 약제학적 조성물을 고려한다. 또한 본 개시내용의 IL-10 뮤테인을 포함하는 약제학적 조성물이 제공된다. 본 개시내용의 항-TREM-1 항체 또는 항체 단편을 포함하는 약제학적 조성물이 추가로 제공된다. 약제학적 조성물은 멸균 약제학적 조성물인 것으로 고려된다.
일 양태에서, 본 개시내용은 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인 또는 IL-10 뮤테인을 포함하는 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법을 제공한다.
관련 양태에서, 본 개시내용은 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법을 제공한다. 다양한 구현예에서, 방법은 항-TREM-1 항원 결합 단백질과 함께 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-IL-10 뮤테인을 투여하는 단계를 추가로 포함한다. 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 및 IL-10 뮤테인은 동일한 조성물 또는 상이한 조성물로 투여된다.
또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법이 제공된다. 다양한 구현예에서, 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질 또는 상기 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법이 제공된다.
다양한 구현예에서, 염증성 질환은 염증성 장 질환, 궤양성 대장염, 크론병, 과민성 대장 증후군, 류마티스 관절염, 건선, 건선성 관절염, 또는 사이토카인 방출 증후군(CRS)으로 이루어진 군으로부터 선택된다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 염증성 장 질환이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 궤양성 대장염이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 크론병이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 과민성 대장 증후군이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 류마티스 관절염이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 건선이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 건선성 관절염이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 사이토카인 방출 증후군이다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인을 이용한 치료는 wt IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-알파 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시킨다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질, 예를 들어 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질을 이용한 치료는 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질, 예를 들어 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질을 이용한 치료는 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화를 감소시키면서 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, 치료는 대상체에서 CD8+ T 세포 자극 및/또는 B 세포 자극 없이 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, 치료는 대상체에서 TNF-α의 수준을 감소시킨다.
다양한 구현예에서, 치료는 정맥내 또는 피하로 투여된다. 다양한 구현예에서, 치료는 매주 1회, 2주마다 1회, 3주마다 1회, 4주마다 1회, 매월 1회, 3개월마다 1회, 또는 6개월마다 1회 투여된다.
다양한 구현예에서, 방법은 1개 또는 2개의 추가적인 치료제를 투여하는 단계를 포함한다. 다양한 구현예에서, 추가적인 치료제는 코르티코스테로이드, NSAID, 진통제, 면역억제제, 항염증제, TNFα 억제제, IL-12/IL-23 억제제, IL-17 및 IFN-γ로부터 선택된다.
본 개시내용은 또한 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인을 포함하는 조성물을 제공한다. 특정 구현예에서, 본 개시내용은 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인을 포함하는 조성물의 용도를 제공한다.
염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물이 추가로 고려된다. 특정 구현예에서, 본 개시내용은 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함하는 조성물의 용도를 제공한다.
염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-IL-10 뮤테인과 조합된 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물이 또한 고려된다. 다양한 구현예에서, 본 개시내용은 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-IL-10 뮤테인과 조합된 본 명세서에 기재된 바와 같은 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물의 용도를 제공한다.
또한 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질, 예를 들어 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물이 고려된다. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 단백질, 예를 들어 항-TREM-1/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물의 용도가 추가로 고려된다.
다양한 구현예에서, 염증성 질환은 염증성 장 질환, 궤양성 대장염, 크론병, 과민성 대장 증후군, 류마티스 관절염, 건선, 건선성 관절염, 또는 사이토카인 방출 증후군(CRS)이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 궤양성 대장염이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 크론병이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 과민성 대장 증후군이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 류마티스 관절염이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 건선이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 건선성 관절염이다. 일 구현예에서, 염증성 질환은 사이토카인 방출 증후군이다.
본 명세서에 기재된 각각의 특징 또는 구현예, 또는 조합은 본 발명의 임의의 양태의 비제한적이고 예시적인 예이며, 이에 따라 본 명세서에 기재된 임의의 다른 특징 또는 구현예, 또는 조합과 조합 가능함을 의미하는 것으로 이해된다. 예를 들어, 특징이 "일 구현예", "일부 구현예", "특정 구현예", "추가 구현예", "예시적인 특정 구현예", 및/또는 "다른 구현예"와 같은 언어로 기재되는 경우, 이러한 유형의 각각의 구현예는 모든 가능한 조합을 열거할 필요 없이 본 명세서에 기재된 임의의 다른 특징, 또는 특징의 조합과 조합되고자 하는 특징의 비-제한적인 예이다. 이와 같은 특징 또는 특징의 조합은 본 발명의 임의의 양태에 적용된다. 범위 내에 속하는 값의 예가 개시되는 경우, 이러한 예 중 임의의 것은 범위의 가능한 종점으로 고려되고, 이와 같은 종점 사이의 임의의 그리고 모든 수치가 고려되며, 상한 및 하한 종점의 임의의 그리고 모든 조합이 구상된다.
본 명세서에서 제목은 독자의 편의를 위한 것이며 제한하고자 함이 아니다. 본 발명의 추가적인 양태, 구현예, 및 변형은 상세한 설명 및/또는 도면 및/또는 청구범위로부터 명백할 것이다.
도 1a 내지 도 1c는 2가 및 1가 항-TREM1 mAb/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질의 예시적인 개략도를 나타낸다. 도 1d는 항원 결합 단백질에 대한 IL-10 뮤테인 부착 위치를 예시한다.
도 2는 2가 및 1가 TREM-1 결합이 둘 다 단핵구 활성화의 IL-10 뮤테인 억제를 현저하게 향상시켰음을 나타낸다.
도 3a 및 도 3b는 항-TREM-1 mAb/IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질이 CD8+ T 세포(도 3a) 및 B 세포(도 3b) 활성화를 자극하지 않았음을 예시한다.
도 4a 내지 도 4h는 TREM-1 결합이 상이한 융합 단백질 작제물에 대한 단핵구 활성화의 IL-10 뮤테인 억제를 현저하게 향상시켰음을 예시한다.
도 5a 및 도 5b는 TNF 수준에 의해 입증된 바와 같이 인간(도 5a) 또는 마우스(도 5b) 단핵구에 대한 IL-10 뮤테인 효능이 항체 또는 IL-10 뮤테인 단독과 비교하여 융합 단백질의 TREM-1 결합을 통해 개선됨을 나타낸다.
도 6a 내지 도 6d는 TNF 알파 방출에 의해 측정될 때 인간(도 6c 및 도 6d) 또는 사이노(cyno)(도 6a 및 도 6b) PBMC에서 항-인간 TREM-1 항체에 의한 리간드(PGLYRP1/PGN) 매개 TREM-1 신호전달의 억제를 나타낸다.
도 7은 비장 타이로신 키나제(pSYK)의 인산화에 의해 측정될 때 인간 TREM-1/DAP12를 과발현하는 세포주에서 리간드(PGLYRP1/PGN) 매개 신호전달의 항-인간 TREM-1 Fab에 의한 억제를 나타낸다.
본 개시내용은 IL-10 뮤테인 및 IL-10 뮤테인을 포함하는 항원 결합 단백질을 제공한다. 본 개시내용에 따른 항원 결합 단백질/융합 단백질은 염증성 질환, 예컨대 염증성 장 질환, 크론병, 궤양성 대장염 또는 류마티스 관절염을 치료하는 데 유용한 면역 세포에 대한 개선된 표적화 및 세포 활성 및 사이토카인 반응의 조절을 나타낸다. 따라서, 골수 세포에 대한 IL-10 억제 활성을 표적으로 하면 부작용을 유발하지 않으면서 염증성 장 질환(IBD)에 대한 효과적인 치료를 제공할 수 있다. 본 명세서에서 고려되는 IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 IL-10 뮤테인을 염증 세포로 표적화할 수 있는 항원 결합 모이어티를 포함한다. 적합한 항원 결합 모이어티는 항-TREM-1 항체 및 항-PD-1 항체를 포함한다.
정의
용어 "폴리펩타이드 결합제" 또는 "항원 결합 단백질"은 항원, 예를 들어 표적 또는 이의 신호전달 파트너에 특이적으로 결합할 수 있거나, 측정가능한 결합 친화도로 항원에 결합할 수 있는 폴리펩타이드를 지칭한다. 폴리펩타이드 결합제의 예는 선택적으로 다른 펩타이드 모이어티 또는 비-펩타이드 모이어티에 접합된, 항체, 펩티바디, 폴리펩타이드 및 펩타이드를 포함한다. 폴리펩타이드 결합제가 결합할 수 있는 항원은 항체 반응을 유발할 수 있거나, 비-특이적 결합보다 더 큰 검출가능한 결합 친화도로 폴리펩타이드 결합제에 결합할 수 있는 임의의 단백질성 또는 비-단백질성 분자를 포함한다. 조절 폴리펩타이드 결합제가 결합하는 항원은 표적, 표적의 신호전달 파트너, 및/또는 표적 및 이의 신호전달 파트너를 포함하는 복합체를 포함할 수 있다. 본 명세서에서 고려되는 바와 같은 항원 결합 단백질은 다른 폴리펩타이드의 일부분, 예를 들어 융합 단백질의 일부로서 이종성 모이어티를 추가로 포함할 수 있다. 이 경우에, 항원 결합 단백질은 IL-10 뮤테인 및 항원 결합 모이어티, 예컨대 항원 결합 모이어티 또는 이의 단편에 융합되거나, 이에 연결되거나, 이와 순차적으로 있는 항체 또는 이의 항원 결합 단편을 포함할 수 있다
용어 "항체"는 가장 넓은 의미로 사용되며 완전히 조립된 항체, 사량체 항체, 모노클로날 항체, 폴리클로날 항체, 다중특이성 항체(예를 들어, 이중특이성 항체), 항원에 결합할 수 있는 항체 단편(예를 들어, Fab', F'(ab)2, Fv, 단일 사슬 항체, 디아바디), 및 원하는 생물학적 활성을 나타내는 한 전술한 것을 포함하는 재조합 펩타이드를 포함한다. "면역글로불린" 또는 "사량체 항체"는, 각각 가변 영역 및 불변 영역을 포함하는, 2개의 중쇄 및 2개의 경쇄로 이루어진 사량체 당단백질이다. 항원-결합 부분은 재조합 DNA 기법에 의해 또는 온전한 항체의 효소적 또는 화학적 절단에 의해 생산될 수 있다. 항체 단편 또는 항원-결합 부분은 특히 Fab, Fab', F(ab')2, Fv, 도메인 항체(dAb), 상보성 결정 영역(CDR) 단편, CDR-그래프팅 항체, 단일-사슬 항체(scFv), 단일 사슬 항체 단편, 키메라 항체, 디아바디, 트리아바디, 테트라바디, 미니바디, 선형 항체; 킬레이트화 재조합 항체, 트리바디 또는 바이바디, 인트라바디, 나노바디, 소형 모듈 면역약제(SMIP), 항원-결합-도메인 면역글로불린 융합 단백질, 낙타화(camelized) 항체, VHH 함유 항체, 또는 이의 변이체 또는 유도체, 및 항체가 원하는 생물학적 활성을 유지하는 한, 1개, 2개, 3개, 4개, 5개 또는 6개의 CDR 서열과 같은 폴리펩타이드에 대한 특이적 항원 결합을 부여하기에 충분한 면역글로불린의 적어도 일부분을 포함하는 폴리펩타이드를 포함한다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이 용어 "1가 IgG"는 단일 항원-결합 단편(Fab)이 Fc 내의 CH3 도메인의 돌연변이를 통해 이종이량체화하도록 조작된 완전한 불변 도메인 단편(Fc)에 융합된 IgG를 지칭한다. 1가 IgG는 또한 "하나의 팔이 있는(armed)" 항체로도 알려져 있다.
"모노클로날 항체"는 실질적으로 균질한 항체 집단으로부터 얻은 항체를 지칭하며, 즉 집단을 구성하는 개별 항체는 소량으로 존재할 수 있는 가능한 자연 발생 돌연변이를 제외하고는 동일하다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이 "항체 변이체"는 천연 항체 가변 영역 도메인의 가변 영역에 적어도 하나의 아미노산 치환, 결실, 또는 삽입을 포함하는 항체 폴리펩타이드 서열을 지칭한다. 변이체는 변형되지 않은 항체와 실질적으로 상동성이거나 실질적으로 동일할 수 있다.
"단리된" 항체는 자연 환경의 구성요소로부터 확인되고 분리 및 회수된 항체이다. 자연 환경의 오염 구성요소는 항체에 대한 진단 또는 치료 용도를 방해하는 물질이며, 효소, 호르몬, 및 기타 단백질성 또는 비-단백질성 용질을 포함할 수 있다. 바람직한 구현예에서, 항체는 (1) 로리 방법(Lowry method)에 의해 결정될 때 항체의 95 중량% 초과, 가장 바람직하게는 99 중량% 초과로, (2) 스피닝 컵 시쿼네이터(sequenator)의 사용에 의해 N-말단 또는 내부 아미노산 서열의 적어도 15개 잔기를 얻기 충분한 정도로, 또는 (3) 쿠마시 블루 또는 바람직하게는 은 염색, 또는 HPLC 방법을 사용하여 환원 또는 비환원 조건 하에서 SDS-PAGE에 의한 균질성으로 정제될 것이다. 단리된 항체는 항체의 자연 환경의 적어도 하나의 구성요소가 존재하지 않을 것이므로, 재조합 세포 내의 동일계내에 항체를 포함한다. 그러나, 일반적으로 단리된 항체는 적어도 하나의 정제 단계에 의해 준비될 것이다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이 "중쇄 가변 영역"은 상기 항체 중쇄 가변 도메인의 적어도 하나의 상보성 결정 영역(CDR)을 포함하는 항체 분자의 영역을 지칭한다. 중쇄 가변 영역은 상기 항체 중쇄의 1개, 2개, 또는 3개의 CDR을 포함할 수 있다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이 "경쇄 가변 영역"은 상기 항체 경쇄 가변 도메인의 적어도 하나의 상보성 결정 영역(CDR)을 포함하는 항체 분자의 영역을 지칭한다. 경쇄 가변 영역은 항체에 따라 카파 또는 람다 경쇄일 수 있는 상기 항체 경쇄의 1개, 2개 또는 3개의 CDR을 포함할 수 있다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이, "특이적으로 결합하는" 항체는 "항원 특이적"이거나, 항원 표적에 "특이적"이거나, 항원과 "면역반응성"이며, 유사한 서열의 다른 항원보다 더 큰 친화도로 항원에 결합하는 본 발명의 항체 또는 폴리펩타이드 결합제를 지칭한다. 일 양태에서, 본 발명의 항원 결합 단백질, 또는 이의 단편, 변이체, 또는 유도체는 다른, 즉 비인간 종의 유사한 항원에 대한 결합 친화도와 비교하여 인간 항원에 더 큰 친화도로 결합할 것이지만, 표적의 오솔로그를 인식하고 결합하는 폴리펩타이드 결합제는 본 발명의 범주 내에 있다.
용어 "에피토프"는 하나 이상의 항원 결합 영역에서 선택적 결합제에 의해 인식되고 이에 의해 결합될 수 있는 임의의 분자 부분을 지칭한다. 에피토프는 보통 아미노산 또는 탄수화물 측쇄와 같은 분자의 화학적 활성 표면 그룹으로 이루어지며, 특정 전하 특성뿐만 아니라 특정 3차원 구조 특성을 가진다. 본 명세서에서 사용되는 바와 같은 에피토프는 연속적이거나 비-연속적일 수 있다.
본 발명의 폴리펩타이드 결합제 및 폴리펩타이드와 관련하여 사용될 때 용어 "유도체"는 유비퀴틴화, 치료제 또는 진단제에 대한 접합, 표지화(예를 들어, 방사성 핵종 또는 다양한 효소를 이용함), PEG화(폴리에틸렌 글리콜을 이용한 유도체화)와 같은 공유 중합체 부착 및 오르니틴과 같은 아미노산의 화학적 합성에 의한 삽입 또는 치환과 같은 기법에 의해 화학적으로 변형된 폴리펩타이드를 지칭하며, 이는 일반적으로 인간 단백질에서 발생하지 않는다. 유도체는 본 발명의 유도체화되지 않은 분자의 결합 특성을 유지한다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이 "링커"는 2개의 폴리펩타이드를 연결하는 펩타이드를 지칭한다. 링커는 길이가 1 내지 80개 아미노산일 수 있다. 일부 구현예에서, 링커는 2 내지 40, 3 내지 40, 3 내지 30, 또는 3 내지 20개 아미노산 길이일 수 있다. 일부 구현예에서, 링커는 18, 17, 16, 15, 14, 13, 12, 11, 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4 또는 3개 아미노산 길이의 펩타이드일 수 있다. 다른 구현예에서, 링커는 3 내지 25, 3 내지 18, 5 내지 20, 6 내지 18, 또는 10 내지 20개 아미노산 길이일 수 있다. 다른 구현예에서, 링커는 약, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 또는 30개 아미노산 길이일 수 있다. 많은 경우에, 링커에는 유리 시스테인 잔기가 결여되어 있고(즉, 따라서 이황화 결합에 관여하지 않음), 또한 N-글리코실화 부위(즉, Asn - Xxx - Ser/Thr, 여기서 X는 프롤린을 제외한 임의의 아미노산일 수 있음)도 포함하지 않는다. 특정 구현예에서, 서열 G3SG2(서열번호 2676) 또는 G4S(서열번호 2725)를 가지는 펩타이드는 항-TREM-1 항원 결합 단백질과 IL-10 뮤테인 사이의 링커이다. 다른 적합한 링커의 예는 특히 G2, G3, G3S(서열번호 2705), G3P(서열번호 2706), G3Q(서열번호 2707), 및 G5(서열번호 2705)를 포함한다. 전술한 링커에서 각각의 대문자는 아미노산에 대한 종래의 한 문자 코드를 지칭하며 각각의 숫자는 링커에서 아미노산의 일렬 반복 수를 지칭한다. 예를 들어, "G3SG2(서열번호 2676)"는 서열 Gly-Gly-Gly-Ser-Gly-Gly(서열번호 2676)을 가지는 링커를 지칭한다. "G4S"는 서열 Gly-Gly-Gly-Gly-Ser(서열번호 2725)을 가지는 링커를 지칭한다.
질환을 치료하는 데 사용되는 약물의 "치료적 유효량"은 질환의 중증도를 감소시키거나, 질환 또는 이의 치료와 연관된 하나 이상의 증상의 중증도를 감소시키거나, 치료된 상태에 따라 어느 정도의 빈도로 발생할 수 있는 더 심각한 증상 또는 더 심각한 질환의 발병을 지연시킬 수 있는 양이다.
본 명세서에 언급된 임의의 질환의 "치료"는 질환의 적어도 하나의 증상의 완화, 질환의 중증도의 감소, 또는 일부 경우에 질환을 동반하거나 적어도 하나의 다른 질환을 야기할 수 있는 더 심각한 증상으로의 질환 진행의 지연 또는 예방을 포함한다. 치료는 질환이 완전히 치유됨을 의미할 필요는 없다. 유용한 치료제는 단지 질환의 중증도를 감소시키거나, 질환 또는 그 치료와 연관된 하나 이상의 증상의 중증도를 감소시키거나, 치료된 상태에 따라 어느 정도의 빈도로 발생할 수 있는 더 심각한 증상 또는 더 심각한 질환의 발병을 지연시키기만 하면 된다. 예를 들어, 질환이 염증성 장 질환인 경우, 치료법으로서 사용되는 치료제는 장 내 별개 염증 부위의 수 또는 이환된 장의 전체 범위를 감소시킬 수 있다. 이는 통증 및/또는 종창을 감소시키고/시키거나, 설사, 변비, 또는 구토와 같은 증상을 감소시키고/시키거나 장 천공을 예방할 수 있다.
"대상체"는 포유동물 및 비-포유동물을 포함한다. 포유동물의 예는 포유동물 종류의 임의의 구성원, 즉 인간, 비-인간 영장류, 예컨대 침팬지, 및 기타 유인원 및 원숭이 종; 농장 동물, 예컨대 소, 말, 양, 염소, 돼지; 가축, 예컨대 토끼, 개, 및 고양이; 설치류, 예컨대 래트, 마우스 및 기니 피그를 포함하는 실험실 동물 등을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 비-포유동물의 예는 조류, 어류 등을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 상기 용어는 특정 연령 또는 성별을 나타내지 않는다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같이 "골수 세포"는 골수 계통의 혈액 전구 세포로부터 유래된 면역 세포의 하위군을 지칭하며, 과립구, 단핵구, 대식세포, 수지상 세포(DC)를 포함한다. 골수 세포는, 종종 식세포 및 항원 제시 세포(APC) 기능을 가지는 보호 면역에서 중요한 기능을 한다. 예를 들어, 문헌[de Kleer et al., Front. Immunol., 5:423, 2014]을 참조한다.
인터류킨-10
인터류킨-10(IL-10)은 다양한 면역조절 과정에 관여하는 염증성 사이토카인이다. IL-10은 2개의 IL-10 수용체-1(IL10R1) 및 2개의 IL-10 수용체-2(IL-10R2) 단백질로 이루어진 수용체 복합체를 통해 신호를 전달한다. IL-10의 생물학적 활성 형태는 IL-10R1/IL-10R2에 결합하고 Jak1/Tyk2 및 stat3 경로를 통해 신호를 전달하는 동종이량체이다. IL-10은 IL-10R2와 비교하여 IL-10R1에 대해 더 높은 친화도를 가진다. IL-10은 18개 아미노산 신호 펩타이드를 포함하는 178개 아미노산 단백질로 발현된다. IL-10 동종이량체 2차 구조는 각각의 도메인에 6개의 α-나선, 즉 A, B, C, D, E 및 F 나선으로 구성된 나선-회전-나선 도메인 스왑을 나타낸다. 인간 IL-10의 뉴클레오타이드 및 아미노산 서열은 각각 서열번호 1 및 서열번호 2에 제시되어 있다. 서열번호 2는 신호 서열이 결여된 성숙한 인간 IL-10을 나타낸다.
인간 IL-10(hIL-10) 및 엡스타인 바 바이러스 IL-10(vIL-10)은 약 83%의 서열 동일성과 유사한 2차 구조를 공유한다. vIL-10은 염증성 사이토카인 생산을 억제하고 대식세포에서 MHC II 발현을 억제하며 T 세포 증식을 방지한다. vIL-10은 흉선 세포 및 비만 세포 증식을 공동 자극하지 않고 B 세포 MHC 클래스 II 발현을 유도하지 않으며 세포 표면 IL-10R1에 대해 더 낮은 친화도를 가진다. Ala87(인간의 Ile)은 vIL-10의 감소된 면역자극 활성과 관련된 핵심 잔기이다.
인간 IL-10과 사이노몰구스(cynomolgus) 원숭이의 IL-10(사이노(cyno) IL-10)은 대략 96% 서열 동일성을 공유하는 반면, 인간과 사이노 IL-10R1은 대략 93% 서열 동일성을 공유한다. 인간과 사이노 IL-10R1 사이의 결합 계면에는 4개의 아미노산 차이가 있다. I45T 및 E46G는 IL-10의 AB 루프와 상호작용하는 루프에 있지만 상호작용은 주로 주요 사슬이다. A189T 및 S192T는 나선 A와 상호작용하는 루프에 있지만 IL-10과 직접 상호작용하지 않는다. IL-10에서는 인간과 사이노 IL-10에 있어서 IL-10R1 결합 계면 근처에 2개의 아미노산 차이가 있고, 인간의 N21 및 L46은 둘 다 IL-10/IL-10R1 상호작용 표면에 인접해 있다.
이전 연구는 골수 세포의 IL-10 억제가 염증성 장 질환(IBD)의 치료에 충분하다는 것을 나타내었다. 그러나, IL-10의 임상적 효능은 용량 제한 독성에 의해 저하되었다. 이 문제를 회피하기 위해, IBD의 치료를 위한 면역억제 특성을 여전히 유지하면서 전신 부작용을 최소화하기 위해 감소된 활성을 가지도록 설계된 IL-10의 뮤테인이 본 명세서에서 제공된다. 활성이 약화된 IL-10 뮤테인을 이용한 치료는 사이토카인의 면역자극 효과 중 일부를 완화할 수 있다. 바람직한 면역억제 효과의 가능한 감소를 해결하기 위해, IL-10 뮤테인을 표적화 모이어티(예를 들어, 항체)에 융합시켜 단핵구, 조절 T 세포, 및 CD4+ T 세포의 국소 농도를 증가시킨다.
IL-10의 뮤테인은 나선 A, 나선 F 및 AB 루프에서 IL-10R1과 상호작용하는 부위 Ia 및 나선 A, 나선 F, AB 루프, 나선 B, 나선 C, CD 루프, 및 나선 E에서 IL-10R1과 상호작용하는 부위 Ib를 포함하는, IL-10 단백질의 상이한 섹션에서 표적화되었다. 뮤테인은 다음 잔기 중 하나 이상에서의 변화를 포함한다: 부위 Ia(나선 A), K34, T35, Q38; 부위 Ia(나선 F), I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145; 부위 Ib(나선 A), H14, F15, M22, P20, L23, R24, R27, D28; 부위 Ib(F), E151, M154, M156, K157, N160; 부위 Ia(AB 루프), M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49; 나선 B, F56, K57, Y59; 나선 C, L60, E67, Q70, M77, M79; CD 루프, N82, Q83, D84, P85, D86, I87; 나선 D, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116; 또는 나선 E, A127, K130.
특정 IL-10 뮤테인의 아미노산 서열은 서열번호 3 내지 10, 및 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 2540, 및 2777 내지 2791, 및 표 1, 표 16, 표 17 및 표 21에 제시되어 있다.
본 명세서에 기재된 IL-10 뮤테인 및 항원 결합 단백질은 당업계에 알려진 방법에 의해 결합 친화도에 대해 스크리닝될 수 있다. 예를 들어, 겔-이동 분석, 웨스턴 블롯, 방사성 표지 경쟁 분석, 크로마토그래피에 의한 공동 분획화, 공침전, 가교결합, ELISA, 표면 플라즈몬 공명(SPR), KinExA 등이 사용될 수 있으며, 이들은, 예를 들어 문헌[Current Protocols in Molecular Biology (1999) John Wiley & Sons, NY]에 기재되어 있으며, 이는 본 명세서에 전문이 참조에 의해 포함된다.
본 개시내용의 IL-10 뮤테인은 바람직하게는 wt IL-10 활성과 비교하여 감소된 효능을 가진다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 wt IL-10과 비교하여 약 10배 내지 약 5000배 감소된 효능을 가진다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 약 10배 내지 1000배 적은 효능, 약 50배 내지 500배 적은 효능, 약 100배 내지 500배 또는 그 이상 감소된 효능을 가진다. 다양한 구현예에서, 효능은 LPS 자극 분석에서 측정된다. 일부 구현예에서, 분석 판독값은 단핵구/골수 세포에서 LPS-유도된 TNFα 생산이다.
항원 결합 단백질 및 항체
면역글로불린 가변 도메인은 3개의 초가변 영역 또는 CDR에 의해 연결된 비교적 보존된 프레임워크 영역(FR)의 동일한 일반 구조를 나타낸다. N-말단에서 C-말단으로, 경쇄 및 중쇄 둘 다 도메인 FR1, CDR1, FR2, CDR2, FR3, CDR3 및 FR4를 포함한다. 각각의 도메인에 대한 아미노산의 할당은 문헌[Kabat, Sequences of Proteins of Immunological Interest, National Institutes of Health, Bethesda, Md. (1987 및 1991)], 또는 문헌[Chothia & Lesk, J. Mol. Biol. 196:901-917, 1987; Chothia et al., Nature 342:878-883, 1989]의 정의에 따른다.
항체의 초가변 영역은 항원-결합을 담당하는 항체의 CDR 아미노산 잔기를 지칭한다. 초가변 영역은 CDR의 아미노산 잔기(예를 들어, 문헌[Kabat et al., Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5th Ed. Public Health Service, National Institutes of Health, Bethesda, Md. (1991)]에 기재된 바와 같은 경쇄 가변 도메인의 잔기 24 내지 34(L1), 50 내지 56(L2) 및 89 내지 97(L3) 및 중쇄 가변 도메인의 잔기 31 내지 35(H1), 50 내지 65(H2) 및 95 내지 102(H3)) 및/또는 초가변 루프의 잔기(예를 들어, 문헌[Chothia et al., J. Mol.Biol. 196:901-917 (1987)]에 기재된 바와 같은 경쇄 가변 도메인의 잔기 26 내지 32(L1), 50 내지 52(L2) 및 91 내지 96(L3) 및 중쇄 가변 도메인의 잔기 26 내지 32(H1), 53 내지 55(H2) 및 96 내지 101(H3))를 포함한다. CDR은 또한 ImMunoGenTics(IMGT) 넘버링(Lefranc, M.-P., The Immunologist, 7, 132-136 (1999); Lefranc, M.-P. et al., Dev. Comp. Immunol., 27, 55-77 (2003))에 따라 확인되고 넘버링되었으며, 이는 경쇄 및 중쇄 가변 도메인에서 CDR 위치를 다음과 같이 기재한다: CDR1, 대략 잔기 27 내지 38; CDR2, 대략 잔기 56 내지 65; 및 CDR3, 대략 잔기 105 내지 116(생식세포계열) 또는 잔기 105 내지 117(재배열). 일 구현예에서, CDR은 본 명세서에 개시된 것과 대략 유사한 길이의 항체 중쇄 또는 경쇄의 경쇄 가변 도메인에서 대략 잔기 26 내지 31(L1), 49 내지 51(L2) 및 88 내지 98(L3) 및 중쇄 가변 도메인에서 대략 잔기 26 내지 33(H1), 51 내지 58(H2) 및 97 내지 110(H3)에 위치하는 것으로 고려된다. 그러나, 당업자는 CDR 잔기의 실제 위치가 특정 항체의 서열이 확인될 때 상기 기재된 예상 잔기와 다를 수 있음을 이해한다. 본 명세서에 개시된 바와 같은 CDR은 Kabat 방법론(Kabat and Wu, 1991)에 따라 정의되고 Amgen 참조 넘버링을 사용하여 넘버링된다. Amgen 참조 넘버링은 문헌[Honegger and Plueckthun, J Mol Biol. 309(3):657-70, 2001]에 기재된 항체 가변 영역에 대한 Honegger 및 Plueckthun 넘버링 시스템에 기초한 구조 기반 넘버링 시스템이다. 다양한 구현예에서, 조작된 IgG1 항체가 고려된다. 다양한 구현예에서, 항체는 본 명세서에 기재된 바와 같은 IgG1z 또는 IgG1z-SEFL2 항체이다.
프레임워크 영역(또는 FR) 잔기는 초가변 영역 잔기 이외의 가변 도메인 잔기이다.
하기에 기재된 바와 같이, 본 명세서에서 고려되는 본 명세서에 기재된 모노클로날, 인간, 인간화, 및 기타 항체를 포함하는 항체는 통상적으로 재조합적으로 또는 시험관내 또는 생체내에서 유전자 코드를 조작하는 다른 방법을 통해 생성되며, 따라서 반드시 자연에서 발견되는 특정 항체를 반영하는 것은 아니다.
다양한 구현예에서, IL-10 또는 IL-10 뮤테인이 특정 세포 유형으로 유도되도록 항원 결합 단백질은 세포 표면 단백질에 특이적으로 결합한다. 이와 같은 관심이 있는 세포 유형은 골수 세포, CD8+ T 세포, CD4+ T 세포, 및 B 세포를 포함한다. 항원 결합 단백질은 IL-10 모이어티가 골수 세포로; CD8+ T의 경우 PD1, CD8, LAG3, NKG2D, NKG7 또는 다른 CD8+T 세포 표면 단백질로 향하도록 TREM-1에 특이적으로 결합할 수 있고; CD4+ T 세포의 경우 CD4 또는 기타 CD4+ T 세포 표면 단백질, 예컨대 CD30, OX40, 41BB, ICOS에 결합할 수 있고; B 세포의 경우 CD20, CD19 또는 기타 B 세포 표면 단백질, 예컨대 BAFFR에 결합할 수 있다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 면역 관문 조절에서 역할을 하는 세포 표면 단백질에 특이적으로 결합한다. 이와 같은 면역 관문 조절제는 PD-1, CTLA4, CD28, CD80, CD86 등을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 다른 기관 또는 조직보다 특정 조직 또는 기관(예를 들어, 장 또는 폐)에서 더 많이 발현되는 세포 표면 단백질에 특이적으로 결합한다. 이와 같은 조직-특이적 또는 기관-특이적 세포 표면 단백질은 장의 MAdCAM1, 폐의 계면활성제 또는 RAGE를 포함한다. 이와 같은 항원 결합 단백질을 가지는 IL-10 뮤테인의 융합 단백질은 염증성 질환, 예컨대 IBD, 천식, 및 만성 폐쇄성 폐장애(COPD)를 치료하는 데 유용하다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 암이 없는 세포보다 종양/암 세포에서 더 많이 발현되는 세포 표면 단백질에 특이적으로 결합한다. 이와 같은 종양/암-특이적 항원은 BCMA, CD19, CD20, CD22, CD70, CD123, CEA, CDH3, CLDN6, CLL1, CS1, DCAF4L2, FLT3, GABRP, MageB2, MART-1, MSLN, MUC1(예를 들어, MUC1-C), MUC12, MUC13, MUC16, mutFGFR3, PRSS21, PSMA, RNF43, STEAP1, STEAP2, TM4SF5, PD-1, CTLA4, EGFR, VEGF, OX40, 또는 FcRL5를 포함한다.
항-TREM-1 항원 결합 단백질
TREM-1 신호전달을 특성화하기 위한 이전 연구는 수용체의 리간드 활성화를 모방하기 위해 TREM-1의 효현제 항체를 이용하였다(Tessarz et al., Immunol Lett 116(2):111-6, 2008; Vandestienne et al., J Clin Invest 131(2):e142468, 2021). 유인(decoy) 펩타이드가 또한 TREM-1 활성을 조절하기 위해 시도되었다(예를 들어, 국제 특허 공개 WO 2014037565A 참조).
본 개시내용은 표적 특이적 항체를 인코딩하는 아미노산 분자의 사용을 포함한다. 본 명세서에 기재된 항-TREM-1 항원 결합 단백질은 인간 TREM-1 및 이의 리간드의 상호작용을 차등적으로 조절한다.
일부 구현예에서, 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186에 제시된 중쇄 가변 영역과 적어도 약 65%, 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 동일한 아미노산 서열 및/또는 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185에 제시된 경쇄 가변 영역과 적어도 약 65%, 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 동일한 아미노산 서열 아미노산 서열을 가지는 폴리펩타이드를 포함하는 항원 결합 단백질이 제공되며, 항체는 HCDR1, HCDR2, HCDR3, LCDR1, LCDR2 또는 LCDR3 중 적어도 1, 2, 3, 4, 5개 또는 전부를 추가로 포함한다. 일부 구현예에서, 경쇄 가변 영역에 대한 동일성 백분율을 가지는 아미노산 서열은 경쇄 CDR 중 1, 2 또는 3개를 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 중쇄 가변 영역에 대한 동일성 백분율을 가지는 아미노산 서열은 중쇄 CDR 중 1, 2 또는 3개를 포함할 수 있다.
다른 구현예에서, 상기 제시된 항체 서열 또는 CDR의 중쇄 가변 영역에서 3개 모든 HCDR과 적어도 약 65%, 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 동일한 아미노산 서열을 가지는 폴리펩타이드를 포함하는 항원 결합 단백질이 제공되며: 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196에 제시되어 있고; 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197에 제시되어 있고; 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198에 제시되어 있다.
관련 구현예에서, 상기 제시된 항체 서열 또는 CDR의 경쇄 가변 영역에서 3개 모든 LCDR과 적어도 약 65%, 70%, 75%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 그 이상 동일한 아미노산 서열을 가지는 폴리펩타이드를 포함하는 항원 결합 단백질이 제공되며: 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190에 제시되어 있고; 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2191에 제시되어 있고; 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192에 제시되어 있다.
본 개시내용의 항체는 항체의 CDR 영역에서 1개, 또는 2개 이상의 아미노산 치환, 예를 들어 비-보존적 또는 보존적 치환을 가질 수 있는 것으로 고려된다. 또한 본 명세서에 개시된 TREM-1 항체 중쇄 및 경쇄 CDR 및/또는 가변 영역 서열의 컨센서스 서열이 고려된다. 예를 들어, TREM-1 항체 또는 항원 결합 단백질/융합 단백질은 다음 서열을 포함할 수 있다. 다양한 구현예에서, TREM-1 항체는 X1ASQSX2X3X4NLA(서열번호 2199)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 V 또는 I이고, X3은 N 또는 S이고, X4는 S, H, I, V 또는 A임); QASX1DIX2X3X4LN(서열번호 2204)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 R, S, N 또는 F이고, X3은 K 또는 N이고, 여기서 X4는 H, Y 또는 D임); RASQSVNSNLA(서열번호 2212); QASQDIRKHLN(서열번호 2213); RASQDISSNLN(서열번호 2214); QASQDIHLN(서열번호 2215); RASQGIRKWLA(서열번호 2216) 또는 RASQSVNSNLA(서열번호 2217) 및 SGDKLGERVS(서열번호 2218)로 이루어진 군으로부터 선택되는 LCDR1 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는 GAX1X2RAT(서열번호 2200)(여기서, X1은 S 또는 Y이고, X2는 T 또는 I임); 아미노산 서열 X1X2X3X4LET(서열번호 2206)(여기서, X1은 D, G 또는 H이고, X2는 A, V 또는 T이고, X3은 S, A 또는 Y이고, X4는 T 또는 N임); GASTRAT(서열번호 2219); DASNLET(서열번호 2220); 및 AASRLQS(서열번호 2221)로 이루어진 군으로부터 선택되는 LCDR2 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는 QX1X2X3X4X5X6PX7T(서열번호 2201)(여기서, X1은 Q, H 또는 E이고, X2는 F 또는 Y이고, X3은 K, Y 또는 I이고, X4는 N, T, L, I, 또는 M이고; X5는 W, F, H 또는 Y이고, X6은 부재하거나 P이고; X7은 W, N, Y, H 또는 L임); QX1YX3X4X5PX6T(서열번호 2207)(여기서, X1은 Q 또는 H이고, X2는 D, A 또는 G이고, X3은 N 또는 K이고; X4는 L 또는 I이고, X5는 I 또는 L임); QQFKNWPPT(서열번호 2222); QHYDNLPIT(서열번호 2223); LQAHGFPWT(서열번호 2224); QQYDNLPLT(서열번호 2225) 및 QFWPPWT(서열번호 2226)로 이루어진 군으로부터 선택되는 LCDR3 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는 X1X2X3MX4(서열번호 2202)(여기서, X1은 A, R, T 또는 S이고, X2는 Y 또는 N이고, X3은 A 또는 W이고, X4는 S 또는 N임); 서열 X1YDIN(서열번호 2208)(여기서, X1은 R 또는 S임); GYYX1H(서열번호 2723)(여기서, X1은 M 또는 I임); AYAMS(서열번호 2227); RYDIN(서열번호 2228); 및 SYWMS(서열번호 2229)로 이루어진 군으로부터 선택되는 HCDR1 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는 X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10X11X12VKG(서열번호 2205)(여기서, X1은 T, E, 또는 S이고, X2는 부재하거나 M, V, 또는 I이고, X3은 S, R 또는 K이고, X4는 G 또는 Q이고, X5는 S, D 또는 H이고, X6은 G, S, L, 또는 A이고, X7은 S, G, 또는 R이고, X8은 T, S, P 또는 E이고, X9는 T 또는 I이고, X10은 A 또는 V이고, X11은 D 또는 E이고, X12는 S 또는 A임); X1X2NPX3X4GX5X6GX7X8X9X10FX11X12(서열번호 2209)(여기서, X1은 W 또는 R이고, X2는 M 또는 L이고, X3은 N, Q, 또는 K이고, X4는 S, A, 또는 R이고, X5는 N, 또는 Q이고, X6은 S, A, 또는 T이고, X7은 S, Q, 또는 Y이고, X8은 V 또는 T이고, X9는 Q 또는 K이고, X10은 K 또는 N이고, X11 R 또는 Q이고, X12는 G 또는 D임); TSGSGSTTYYADSVKG(서열번호 2230); WMNPNSGNSSVQKFRG(서열번호 2231); NIKQDGSEEYYVDSVKG(서열번호 2232); 및 TSGSGTYYADSVKG(서열번호 2669)로 이루어진 군으로부터 선택되는 HCDR2 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체는 X1X2X3X4X5X6X7FX8YYX9(서열번호 2203)(여기서, X1은 V, E, A 또는 G이고, X2는 A, F, Y 또는 G이고, X3은 G, S, Y 또는 W이고, X4는 S 또는 R이고, X5는 부재하거나 N이고, X6은 F, S, Y이거나 부재하고, X7은 L 또는 F이거나 부재하고, X8은 D 또는 E이고, X9는 Y, H 또는 S임); X1X2X3X4X5X6X7X8X9X10X11X12FX13X14(서열번호 2210)(여기서, X1은 G, L 또는 R이고, X2는 G, I, 또는 R이고, X3은 Y, R, I, G, 또는 A이고, X4는 T, S, Y, 또는 V이고, X5는 S 또는 Y이고, X6은 S, A, I, 또는 R이고, X7은 W, A, 또는 S이고, X8은 부재하거나 S이고, X9는 부재하거나 F, W, 또는 Y이고, X10은 R, S, H, K, 또는 E이고, X11은 W, H, Y, 또는 F이고, X12는 Y, V, A, 또는 S이고, X13은 D 또는 Q이고, X14는 L, Y, I, 또는 H임); VAGSNFLFDY(서열번호 2670); GGYTSSWRWYFDL(서열번호 2671); GGYTSSWSRWYFDL(서열번호 2672); 및 DYGDSFDY(서열번호 2673)로 이루어진 군으로부터 선택되는 HCDR3 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 영역을 가지는 서열을 포함하는 항원 결합 도메인을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 및
xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
v) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
vi) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3); 및
vii) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은 경쇄 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3); 및 중쇄 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3)로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
관련 구현예에서, 프레임워크의 잔기는 변경된다. 변경될 수 있는 중쇄 프레임워크 영역은 중쇄 CDR 잔기를 둘러싸는 H-FR1, H-FR2, H-FR3 및 H-FR4로 지정된 영역 내에 있고, 변경될 수 있는 경쇄 프레임워크 영역의 잔기는 경쇄 CDR 잔기를 둘러싸는 L-FR1, L-FR2, L-FR3 및 L-FR4로 지정된 영역 내에 있다. 프레임워크 영역 내의 아미노산은, 예를 들어 인간 프레임워크 또는 인간 컨센서스 프레임워크에서 확인된 임의의 적합한 아미노산으로 대체될 수 있다. 프레임워크 영역이 변경될 수 있지만, 본 명세서에 기재된 항원 결합 단백질 또는 항체가 모 항체의 CDR, LCDR1 내지 3 및/또는 HCDR-3을 보유하는 것이 추가로 고려된다.
항체 단편은 온전한 전장 항체의 일부, 바람직하게는 온전한 항체의 항원 결합 또는 가변 영역을 포함한다. 항체 단편의 예는 Fab, Fab', F(ab')2, Fcab 및 Fv 단편; 디아바디; 선형 항체; 단일-사슬 항체 분자(예를 들어, scFv); 다중특이성 항체 단편, 예컨대 이중특이성, 삼중특이성 등의 항체(예를 들어, 디아바디, 트리아바디, 테트라바디); 미니바디; 킬레이트화 재조합 항체; 트리바디 또는 바이바디; 인트라바디; 나노바디; 결합-도메인 면역글로불린 융합 단백질; 낙타화 항체; VHH 함유 항체; 및 항체 단편으로부터 형성된 다른 폴리펩타이드를 포함한다. 예를 들어 문헌[Holliger & Hudson, 2005 Nat. Biotech. 23:1126-36; Eyer & Hruska, Veterinarni Medicina 57:439-513, 2012]을 참조한다.
본 개시내용의 항원 결합 화합물은 바람직하게는 표면 플라즈몬 공명 또는 KinexA에 의해 측정될 때 TREM-1에 대해 10-8, 10-9, 10-10, 10-11, 10-12, 10-13, 10-14, 10-15 M 이하의 결합 친화도를 유지한다. 본 개시내용의 항원 결합 화합물은 TREM-1에 대해 10-9 내지 10-12, 또는 10-10 내지 10-13, 또는 10-10 내지 10-15 M의 결합 친화도를 가진다. SPR 분석은, 예를 들어 25
Figure pct00001
예를 들어, 실온)에서, 표준 방법을 사용하여 수행된다.
다양한 구현예에서, 항체는 IgG1 항체이다. 특정 구현예에서, 항체는 IgG1z 항체이다.
서열번호 26, 46, 66, 86, 106, 126, 146, 166, 186, 206, 226, 246, 266, 286 및 2186에 제시된 중쇄 아미노산 서열; 및 서열번호 25, 45, 65, 85, 105, 125, 145, 165, 185, 205, 225, 245, 265, 285 및 2185에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는 TREM-1에 결합하는 전장 항체의 예가 본 명세서에서 제공된다.
IL-10을 포함하는 항원 결합 단백질
IL-10 뮤테인과 면역 세포의 하위집단을 표적으로 하는 항체 또는 다른 결합 단백질 사이의 항원 결합 단백질이 본 명세서에서 추가로 고려된다. 예시적인 항체 또는 항원 결합 단백질은 TREM-1을 표적으로 하는 항체 또는 결합 단백질 또는 표적 관문 억제제, 예컨대 PD-1, PD-L1, PD-L2, CTLA4, TNFα를 표적으로 하는 항체 또는 결합 단백질, 또는 IL-12/IL-23을 표적으로 하는 항체 또는 결합 단백질을 포함한다.
관문 억제제에 대한 항체는 PD-1 항체, 예컨대 펨브롤리주맙(KEYTRUDA®, Merck Sharp & Dohme Corp.), 니볼루맙(Opdivo®, Bristol-Myers Squibb), 및 미국 특허 8,735,553; 8,617,546; 8,008,449; 8,741,295; 8,552,154; 8,354,509; 8,779,105; 7,563,869; 8,287,856; 8,927,697; 8,088,905; 7,595,048; 8,168,179; 6,808,710; 7,943,743; 8,246,955; 및 8,217,149 및 국제 특허 공개 WO 2019/140196에 기재된 PD-1에 대한 항체; 항-CTLA-4 항체, 예컨대 이필리무맙(YERVOY®) 및 트레멜리무맙, 및 항-PD-L1 항체, 예컨대 더발루맙을 포함하지만 이에 제한되지 않는다.
IL-10 뮤테인/항-TREM-1 항체 항원 결합 단백질의 예시적인 서열은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085, 및 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086에 제시되어 있다. 추가적인 TREM-1 중쇄-IL10 항원 결합 단백질은 서열번호 2137, 2139, 2141, 2143, 2145, 2147, 2149, 2151, 2153, 2155, 2157, 2159, 2161, 2163, 2165, 2167, 2169, 2171, 2173, 2175, 2177, 2179, 2181, 2359, 2361, 2363, 2365, 2367, 2369, 2371, 2373, 2375, 2377, 2379, 2381, 2383, 2385, 2387, 2389, 2391, 2393, 2395, 2397, 2399, 2401, 2403, 2405, 2407, 2409, 2411, 2143, 2415, 2417, 2419, 2421, 2423, 2425, 2427, 2429, 2431, 2433, 2435, 2437, 2439, 2441, 2443, 2445, 2447, 2449, 2451, 2453, 2455, 2457, 2459, 2461, 2463, 2465, 2467, 2469, 2471, 2473, 2475, 2477, 2479, 2481, 2483, 2485, 2487, 2489, 2491, 2493, 2495, 2497, 2498, 2499, 2501, 2503, 2505, 2507, 2509, 2511, 2513, 2515, 2517, 2519, 2521, 2523, 2525, 2527, 2529, 2531, 2533, 2535, 2537, 2539 및 2726 내지 2776에 제시되어 있다.
1가 항-TREM-1 항체 항원 결합 단백질의 예는 아미노산 서열번호 1087 내지 1422 및 표 13B에 제시되어 있다.
IL-10 뮤테인 및 항-TREM-1 항체를 포함하는 항원 결합 단백질을 인코딩하는 핵산은 서열번호 303 내지 862에 제시되어 있고, TREM-1 변이체 항체 중쇄 가변 영역은 서열번호 2012, 2014, 2016, 2018, 2020, 2022, 2024, 2026, 2028, 2030, 2032, 2034, 2036, 2038, 2040, 2042, 2044, 2046, 2048, 2050, 2052, 2054, 2056, 2058, 2060, 2062, 2064, 2066, 2068, 2070, 2072, 2074, 2076, 2078, 2080, 2082, 2084, 2086, 2088, 2090, 2092, 2094, 2096, 2098, 2100, 2102, 2104, 2106, 2108, 2110, 2112, 2114, 2116, 2118, 2120, 2122, 2124, 2126, 2128, 2130, 2132, 2134, 및 2136에 제시되어 있고, TREM-1 변이체 항체 경쇄 가변 영역은 서열번호 2234, 2236, 2238, 2240, 2242, 2244, 2246, 2248, 2250, 2252, 2254, 2256, 2258, 2260, 2262, 2264, 2266, 2268, 2270, 2272, 2274, 2276, 2278, 2280, 2282, 2284, 2286, 2288, 2290, 2292, 2294, 2296, 2298, 2300, 2302, 2304, 2306, 2308, 2310, 2312, 2314, 2316, 2318, 2320, 2322, 2324, 2326, 2328, 2330, 2332, 2334, 2336, 2338, 2340, 2342, 2344, 2346, 2348, 2350, 2352, 2354, 2356, 및 2358에 제시되어 있다.
항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질이 본 명세서에서 제공되며, 여기서 a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고, b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고, c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2와 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고, d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합된다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 C-말단에 융합된다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: a. 항원-결합 모이어티는 항체이고 b. IL-10 모이어티는 항체의 각각의 중쇄에 융합된다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 모이어티는 단량체이다. 다양한 구현예에서 항원 결합 단백질은 2개의 상이한 뮤테인 단량체를 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 2개의 동일한 뮤테인 단량체를 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질에 대하여: 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고 각각의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 독립적으로 포함한다.
다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 A에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 F에 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함한다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 wt IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-α 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시킨다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화를 감소시키면서 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다.
다양한 구현예에서, 치료는 대상체에서 CD8+ T 세포 자극 및/또는 B 세포 자극 없이 단핵구에서 TNF-α 생산을 억제한다.
다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q3, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, N160 중 하나 이상에서 돌연변이 및/또는 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산을 독립적으로 포함한다.
다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 95% 동일하다. 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, 또는 I87A로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)이다. 선택적으로, IL-10 뮤테인은 표 1, 표 16, 표 17 또는 표 21에 제시된 바와 같은 돌연변이의 조합을 가진다.
다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 95% 동일하다. 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 N10, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, 또는 I87A로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 각각의 IL-10 뮤테인은 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함한다. 다양한 구현예에서, 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)이다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인의 아미노산 서열은 서열번호 3 내지 10 및 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2540 및 2777 내지 2791에 제시되어 있다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 항원-결합 모이어티의 적어도 하나의 C-말단에 융합된 적어도 하나의 링커를 포함하고 IL-10 뮤테인 모이어티는 각각의 링커의 C-말단에 공유 결합된다. 다양한 구현예에서, 링커는 4 내지 18개 아미노산 길이이다. 다양한 구현예에서, 링커는 6개 아미노산 길이이다. 다양한 구현예에서, 링커는 3-mer, 4-mer, 5-mer, 6-mer, 7-mer 또는 8-mer 펩타이드이다. 다양한 구현예에서, 링커는 GS 잔기를 포함한다. 사용이 고려되는 추가적인 링커는 하기에 기재되어 있다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 항원 결합 단백질의 항체 부분의 상기 중쇄 가변 영역에 부착된 인간 중쇄 불변 영역을 추가로 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 항원 결합 단백질의 항체 부분의 상기 경쇄 가변 영역에 부착된 인간 경쇄 불변 영역을 추가로 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체, 모노클로날 항체, 재조합 항체, Fab, F(ab')2, Fab2, 1가 IgG, scFv, scFv-Fc, IgG1 항체, IgG2 항체, IgG3 항체, 및 IgG4 항체로 이루어진 군으로부터 선택된다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 IgG이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 IgG2 항체이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 IgG1 항체이다. 다양한 구현예에서, 항체는 IgG1z 항체이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 1가 IgG이다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티의 중쇄 불변 영역은 IgG, IgM, IgA, IgD, IgE의 중쇄 불변 영역, 이의 단편, 이의 조합, 및 이의 변형으로부터 선택되며, 여기서 1 내지 10개의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 불변 영역 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 서열번호 22에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 PD-1에 결합한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합한다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 적어도 10-8 M의 결합 친화도로 인간 TREM-1에 결합한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 모이어티는 10-8 M 내지 10-15 M 또는 10-8 M 내지 10-12 M, 또는 10-8 M, 10-9 M, 10-10 M, 10-11 M, 10-12 M, 10-13 M, 10-14 M, 또는 10-15 M의 결합 친화도로 이의 항원에 결합한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 모이어티는
a. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2191로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 30, 50, 70, 110, 150, 170, 또는 290에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 31, 51, 71, 111, 151, 171, 또는 291에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 32, 52, 72, 112, 152, 172, 또는 292에 제시되어 있고
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 36, 56, 76, 116, 156, 176, 또는 296에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 37, 57, 77, 117, 157, 177, 또는 297에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 38, 58, 78, 118, 158, 178, 또는 298에 제시되어 있다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 50 또는 110에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 51 또는 111에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 52 또는 112에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 56 또는 116에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 57 또는 117에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 58 또는 118에 제시되어 있다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 및
xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 서열 세트를 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열; 및
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2186으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 119, 159, 179, 및 299로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180, 및 300으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 120, 160, 180 및 300으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는
a. i. 서열번호 61 및 121로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 핵산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 59 및 119로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 62 및 122로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 60 및 120으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 항원 결합 단백질의 항-TREM1 항원-결합 부분은
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 101에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 102에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 141에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 142에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vii) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
viii) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ix) 서열번호 201에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 202에 제시된 중쇄 가변 도메인;
x) 서열번호 221에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 222에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xi) 서열번호 241에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 242에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xii) 서열번호 261에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 262에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiii) 서열번호 281에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 282에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiv) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는
xv) 서열번호 2185에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 2186에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 아미노산 서열은 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185, 및 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186과 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일할 수 있다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원 결합 모이어티는 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원-결합 모이어티는 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원 결합 모이어티는 서열번호 42, 62, 82, 122, 142, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 중쇄 아미노산 서열 및 서열번호 41, 61, 81, 121, 141, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 경쇄 아미노산 서열을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항원 결합 모이어티는 서열번호 62 및 122로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 61 및 121로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 경쇄 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085로부터 선택되는 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086으로부터 선택되는 경쇄 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, TREM-1 항체 중쇄 및/또는 경쇄 가변 영역의 변이체가 본 명세서에서 제공된다. TREM-1 항체 중쇄 가변 영역 변이체 서열은 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 2007, 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 2135 및 표 10 및 표 11에 제시되어 있고, TREM-1 항체 경쇄 가변 영역 변이체 서열은 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605, 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 2357, 표 10 및 표 11에 제시되어 있다. TREM-1 -IL-10 항원 결합 단백질은 본 명세서에 개시된 바와 같은 TREM-1 항체 변이체 중쇄 및/또는 경쇄 서열을 포함하는 것으로 고려된다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-항원-결합 단백질의 하나 이상의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다. 다양한 구현예에서, 항원-결합 단백질의 하나 이상의 경쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체된다.
다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원 결합 단백질은 상기 경쇄 가변 영역에 부착된 인간 경쇄 불변 영역을 추가로 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고: 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고; 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고; 각각의 경쇄는 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 1가일 수 있다. 다양한 구현예에서 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 1087, 1090, 1093, 1096, 1105, 1108, 1111, 1114, 1117, 1123, 1126, 1129, 1132, 1138, 1141, 1147, 1150, 1153, 1156, 1159, 1162, 1165, 1168, 1171, 1174, 1177, 1180, 1183, 1186, 1189, 1192, 1195, 1198, 1201, 1204 ,1207, 1210, 1213, 1216, 1219, 1222, 1225, 1228, 1231, 1237, 1240, 1243, 1246, 1252, 1255, 1258, 1261, 1264, 1267, 1270, 1273, 1276, 1279, 1285, 1288, 1294, 1297, 1300, 1303, 1309, 1312, 1315, 1318, 1321, 1324, 1333, 1336, 1342, 1345, 1348, 1351, 1354, 1357, 1360, 1363, 1366, 1369, 1372, 1375, 1378, 1381, 1384, 1387, 1390, 1393, 1396, 1399, 1402, 1408, 1411, 1414, 1417, 및 1420으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 경쇄는 서열번호 1088, 1091, 1094, 1097, 1106, 1109, 1112, 1115, 1118, 1124, 1127, 1130, 1133, 1139, 1142, 1148, 1151, 1154, 1157, 1160, 1163, 1166, 1169, 1172, 1175, 1178, 1181, 1184, 1187, 1190, 1193, 1196, 1199, 1202, 1205 ,1208, 1211, 1214, 1217, 1220, 1223, 1226, 1229, 1232, 1238, 1241, 1244, 1247, 1253, 1256, 1259, 1262, 1265, 1268, 1271, 1274, 1277, 1280, 1286, 1289, 1295, 1298, 1301, 1304, 1310, 1313, 1316, 1319, 1322, 1325, 1334, 1337, 1343, 1346, 1349, 1352, 1355, 1358, 1361, 1364, 1367, 1370, 1373, 1376, 1379, 1382, 1385, 1388, 1391, 1394, 1397, 1400, 1403, 1409, 1412, 1415, 1418 및 1421로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 1가 항원 결합 단백질은, 예를 들어 서열번호 1089, 1092, 1095, 1098, 1107, 1110, 1113, 1116, 1119, 1125, 1128, 1131, 1134, 1140, 1143, 1149, 1152, 1155, 1158, 1161, 1164, 1167, 1170, 1173, 1176, 1179, 1182, 1185, 1188, 1191, 1194, 1197, 1200, 1203, 1206, 1209, 1212, 1215, 1218, 1221, 1224, 1227, 1230, 1233, 1239, 1242, 1245, 1248, 1254, 1257, 1260, 1263, 1266, 1269, 1272, 1275, 1278, 1281, 1287, 1290, 1296, 1299, 1302, 1305, 1311, 1314, 1317, 1320, 1323, 1326, 1335, 1338, 1344, 1347, 1350, 1353, 1356, 1359, 1362, 1365, 1368, 1371, 1374, 1377, 1380, 1383, 1386, 1389, 1392, 1395, 1398, 1401, 1404, 1410, 1413, 1416, 1419 및 1422에 제시된 바와 같은, Fc 영역을 추가로 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고: 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고; 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 2007, 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 2135 및 표 10, 표 11, 표 16, 및 표 17에 제시된 서열로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고; 각각의 경쇄는 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605, 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 2357, 및 표 10 및 표 11에 제시된 서열로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다. 항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고: 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고; 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 경쇄는 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서: 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고: 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고; 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고, 각각의 경쇄는 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함한다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2726 내지 2776 중 어느 하나에 제시된 서열과 적어도 90% 동일한 중쇄 아미노산 서열을 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2726 내지 2776 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가진다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2727 내지 2732로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄-IL-10 모이어티 아미노산 서열을 가진다.
다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2727 또는 2728의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 976 또는 서열번호 2554에 제시된 경쇄 아미노산 서열 또는 다른 63F8 또는 63F8.001 경쇄를 포함한다. 다양한 구현예에서, 항원 결합 단백질은 서열번호 2729, 2730, 2731 또는 2732의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 992 또는 서열번호 2555에 제시된 경쇄 아미노산 서열 또는 64D7 또는 64D7.001 경쇄를 포함한다.
항원 결합 단백질의 다양한 구현예에서, 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는 TREM-1 리간드에 대한 TREM-1의 결합을 억제한다.
다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 N-말단에 융합된다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원 결합 모이어티의 N 및 C 말단에 융합된다. 다양한 구현예에서, IL-10 모이어티는 항원 결합 모이어티의 내부 부위에서 융합되며, 예를 들어 IL-10 모이어티는 중쇄의 CH1 도메인과 힌지 영역 사이에서 또는 본 명세서에 참조에 의해 포함된 미국 특허 8,008,453에 기재된 부위에서 융합된다. 다양한 구현예에서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 중쇄 및/또는 경쇄에 융합된다. 다양한 구현예에서, 중쇄 및/또는 경쇄는 변형되거나 조작된 중쇄 또는 경쇄이다.
핵산 분자
본 개시내용은 또한 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인을 인코딩하는 단리된 핵산, 항원 결합 단백질, 및 예를 들어 IL-10 뮤테인 서열, 항원 결합 단백질 경쇄, 경쇄 가변 영역, 경쇄 불변 영역, 항원 결합 단백질 중쇄, 중쇄 가변 영역, 중쇄 불변 영역, 링커, 융합 단백질, 및 이의 임의의 및 모든 구성요소 및 조합을 포함하는, 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 제공한다. 본 발명의 핵산은 본 발명의 핵산과 적어도 80%, 더 바람직하게는 적어도 약 90%, 더 바람직하게는 적어도 약 95%, 가장 바람직하게는 적어도 약 98% 상동성을 가지는 핵산을 포함한다. 특정 서열을 지칭할 때 용어 "유사성 백분율", "동일성 백분율" 및 "상동성 백분율"은 위스콘신 대학교(University of Wisconsin) GCG® 소프트웨어 프로그램에 제시된 바와 같이 사용된다. 본 개시내용의 핵산은 또한 상보적 핵산을 포함한다. 일부 경우에, 서열은 정렬될 때 완전히 상보적(미스매치 없음)일 것이다. 다른 경우에, 서열에 최대 약 20%의 미스매치가 존재할 수 있다. 본 발명의 일부 구현예에서, 본 개시내용의 항체의 중쇄 및 경쇄를 둘 다 인코딩하는 핵산이 제공된다.
본 개시내용의 핵산은 플라스미드, 코스미드, 박미드, 파지, 인공 염색체(BAC, YAC) 또는 바이러스와 같은 벡터로 클로닝될 수 있으며, 여기에 또 다른 유전자 서열 또는 요소(DNA 또는 RNA)가 삽입되어 부착된 서열 또는 요소의 복제를 일으킬 수 있다. 일부 구현예에서, 발현 벡터는 구성적으로 활성인 프로모터 분절(예컨대, CMV, SV40, 연장 인자 또는 LTR 서열(그러나 이에 제한되지 않음)) 또는 유도성 프로모터 서열, 예컨대 스테로이드 유도성 pIND 벡터(Invitrogen)를 포함하며, 여기서 핵산의 발현이 조절될 수 있다. 본 발명의 발현 벡터는, 조절 서열, 예를 들어 내부 리보솜 진입 부위를 추가로 포함할 수 있다. 발현 벡터는, 예를 들어 형질감염에 의해 세포 내로 도입될 수 있다.
또한 다음의 작동가능하게 연결된 요소를 포함하는 발현 벡터가 제공된다; 전사 프로모터; IL-10 뮤테인, 본 개시내용의 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 중쇄, 또는 융합 단백질을 인코딩하는 제1 핵산 분자; 본 개시내용의 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 경쇄를 인코딩하는 제2 핵산 분자; 및 전사 종결자. 또 다른 구현예에서, 본 개시내용은 다음의 작동가능하게 연결된 요소를 포함하는 발현 벡터를 제공한다; 제1 전사 프로모터; IL-10 뮤테인, 본 개시내용의 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원 결합 단편의 중쇄, 또는 이의 융합 단백질을 인코딩하는 제1 핵산 분자; 제1 전사 종결자; 제2 전사 프로모터, 선택적으로, 본 개시내용의 항원 결합 단백질, 항체 또는 항원-결합 단편의 경쇄를 인코딩하는 제2 핵산 분자; 및 제2 전사 종결자.
분비 신호 펩타이드 서열은 또한, 선택적으로 관심이 있는 코딩 서열에 작동가능하게 연결된 발현 벡터에 의해 인코딩될 수 있어서, 발현된 폴리펩타이드는, 원하는 경우, 세포로부터 관심이 있는 폴리펩타이드의 보다 용이한 단리를 위해, 재조합 숙주 세포에 의해 분비될 수 있다. 예를 들어, 일부 구현예에서, 신호 펩타이드 서열은 본 명세서에 기재된 임의의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질, 항체 또는 이의 항원 결합 단편 또는 융합 단백질 폴리펩타이드 서열의 아미노 말단에 추가/융합될 수 있다.
이와 같은 벡터를 포함하고 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 중쇄 및 경쇄, 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 발현하는 재조합 숙주 세포가 또한 제공된다. 재조합 숙주 세포는 원핵 세포, 예를 들어 이. 콜라이(E. coli) 세포, 또는 진핵 세포, 예를 들어 포유동물 세포 또는 효모 세포일 수 있다. 효모 세포는 사카로마이세스 세레비지애(Saccharomyces cerevisiae), 스키조사카로마이세스 폼베( Schizosaccharomyces pombe ), 및 피치아 파스토리스( Pichia pastoris ) 세포를 포함한다. 포유동물 세포는 VERO, HeLa, 중국 햄스터 난소(CHO), W138, 아기 햄스터 신장(BHK), COS-7, MDCK, 인간 배아 신장 세포주 293, 정상 개 신장 세포주, 정상 고양이 신장 세포주, 원숭이 신장 세포, 아프리카 녹색 원숭이 신장 세포, COS 세포, 및 비-종양형성 마우스 근원세포 G8 세포, 섬유아세포 세포주, 골수종 세포주, 마우스 NIH/3T3 세포, LMTK31 세포, 마우스 세르톨리 세포, 인간 자궁경부암종 세포, 버팔로 래트 간 세포, 인간 폐 세포, 인간 간 세포, 마우스 유선 종양 세포, TRI 세포, MRC 5 세포, 및 FS4 세포를 포함한다. 본 개시내용의 재조합 단백질-생산 세포는 또한, 예를 들어 스포돕테라 프루기페르다( Spodoptera frugiperda ) 세포와 같은 알려진 임의의 곤충 발현 세포주를 포함한다. 일 구현예에서, 세포는 포유동물 세포이다. 특정 구현예에서, 포유동물 세포는 CHO 세포이다.
단백질 정제 방법은 당업계에 알려져 있고 세포 배양 배지로부터 재조합 단백질을 회수하기 위해 본 명세서에서 이용된다. 예를 들어, 단백질 및 항체 정제 방법은 당업계에 알려져 있고 본 개시내용의 항체 생산과 함께 이용될 수 있다. 일부 구현예에서, 단백질 및 항체 정제 방법은 여과, 친화성 컬럼 크로마토그래피, 양이온 교환 크로마토그래피, 음이온 교환 크로마토그래피, 및 농축을 포함한다. 여과 단계는 한외여과, 및 선택적으로 한외여과 및 정용여과를 포함할 수 있다. 여과는 바람직하게는 적어도 약 5 내지 50회, 더 바람직하게는 10 내지 30회, 가장 바람직하게는 14 내지 27회 수행된다. 친화성 컬럼 크로마토그래피는, 예를 들어 PROSEP® 친화성 크로마토그래피(Millipore, 미국 매사추세츠주 빌레리카 소재)를 사용하여 수행될 수 있다. 다양한 구현예에서, 친화성 크로마토그래피 단계는 PROSEP®-vA 컬럼 크로마토그래피를 포함한다. 용출액은 용매 세제로 세척될 수 있다. 양이온 교환 크로마토그래피는, 예를 들어 SP-세파로스 양이온 교환 크로마토그래피를 포함할 수 있다. 음이온 교환 크로마토그래피는, 예를 들어 Q-세파로스 패스트 플로우 음이온 교환(Q-Sepharose Fast Flow Anion Exchange)을 포함할 수 있지만 이에 제한되지 않는다. 음이온 교환 단계는 바람직하게는 비-결합이어서, DNA 및 BSA를 포함하는 오염 물질의 제거가 가능하다. 항체 생성물은 바람직하게는, 예를 들어 Pall DV 20 나노필터를 사용하여 나노여과된다. 항체 생성물은, 예를 들어 한외여과 및 정용여과를 사용하여 농축될 수 있다. 방법은 응집체를 제거하기 위한 크기 배제 크로마토그래피 단계를 추가로 포함할 수 있다.
다양한 구현예에서, 서열번호 11 내지 18에 제시된 뉴클레오타이드 서열은 본 명세서의 IL-10 뮤테인 또는 이의 단편 또는 이의 변이체를 발현하는 데 유용하다.
일부 구현예에서, 상이한 핵산 분자는 표적 특이적 항체의 중쇄 가변 영역 및 경쇄 가변 영역을 인코딩한다. 다른 구현예에서, 동일한 핵산 분자는 표적 특이적 항체의 중쇄 및 경쇄 가변 영역을 인코딩한다. 일 구현예에서, 핵산은 본 개시내용의 표적 특이적 항체뿐만 아니라, 본 명세서에 기재된 핵산에 의해 인코딩되는 임의의 폴리펩타이드를 인코딩한다.
일부 구현예에서, 핵산 분자는 서열번호 42, 62, 82, 102, 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186에 제시된 VH 아미노산 서열과 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일한 VH 아미노산 서열을 인코딩한다. 본 개시내용의 핵산 분자는 본 명세서에 기재된 바와 같은 매우 엄격한 조건 하에서 서열번호 42, 62, 82, 102, 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302, 및 2186의 중쇄 가변 영역 아미노산 서열을 인코딩하는 핵산 서열에 혼성화하거나 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184 중 어느 하나의 중쇄 가변 영역 핵산 서열을 가지는 핵산을 추가로 포함한다.
일부 구현예에서, 핵산 분자는 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185에 제시된 VL 아미노산 서열과 적어도 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99% 동일한 VL 아미노산 서열을 인코딩한다. 본 개시내용의 핵산 분자는 본 명세서에 기재된 바와 같은 매우 엄격한 조건 하에서 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185의 경쇄 가변 영역 아미노산 서열을 인코딩하는 핵산 서열에 혼성화하거나 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183 중 어느 하나의 경쇄 가변 영역 핵산 서열을 가지는 핵산을 추가로 포함한다.
일 양태에서, 본 개시내용의 핵산 분자는 본 명세서에 제시된 항-TREM-1 항원 결합 단백질의 VL 아미노산 서열 또는 이의 일부를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함한다. 관련 양태에서, VL 아미노산 서열은 컨센서스 서열이다. 일부 구현예에서, 핵산은 상기 항체의 경쇄 CDR의 아미노산 서열을 인코딩한다. 일부 구현예에서, 상기 부분은 LCDR1 내지 CDR3을 포함하는 인접 부분이다. 관련 양태에서, LCDR1 내지 3 아미노산 서열은 컨센서스 서열이다. 일 구현예에서, 상기 부분은, 선택적으로 상이한 인간 또는 인간 컨센서스 프레임워크를 가지고, 선택적으로 총 3개의 CDR에 1개, 또는 최대 2개, 또는 최대 3개의 돌연변이가 있는, 경쇄 CDR1, CDR2 또는 CDR3 영역 중 적어도 1, 2 또는 3개를 포함한다.
일 양태에서, 본 개시내용의 핵산 분자는 본 명세서에 제시된 항-TREM-1 항원 결합 단백질의 VH 아미노산 서열 또는 이의 일부를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함한다. 관련 양태에서, VH 아미노산 서열은 컨센서스 서열이다. 일부 구현예에서, 핵산은 상기 항체의 중쇄 CDR의 아미노산 서열을 인코딩한다. 일부 구현예에서, 상기 부분은 HCDR1 내지 CDR3을 포함하는 인접 부분이다. 관련 양태에서, HCDR1 내지 3 아미노산 서열은 컨센서스 서열이다. 일 구현예에서, 상기 부분은, 선택적으로 상이한 인간 또는 인간 컨센서스 프레임워크를 가지고, 선택적으로 총 3개의 CDR에 1개, 또는 최대 2개, 또는 최대 3개의 돌연변이가 있는, 중쇄 CDR1, CDR2 또는 CDR3 영역 중 적어도 1, 2 또는 3개를 포함한다.
특정 항원 결합 단백질 중쇄 및 경쇄의 핵산 서열은 서열번호 303 내지 526(2가) 및 서열번호 527 내지 862(1가)에 제시되어 있다. TREM-1 변이체 항체 중쇄 가변 영역의 핵산 서열은 서열번호 2012, 2014, 2016, 2018, 2020, 2022, 2024, 2026, 2028, 2030, 2032, 2034, 2036, 2038, 2040, 2042, 2044, 2046, 2048, 2050, 2052, 2054, 2056, 2058, 2060, 2062, 2064, 2066, 2068, 2070, 2072, 2074, 2076, 2078, 2080, 2082, 2084, 2086, 2088, 2090, 2092, 2094, 2096, 2098, 2100, 2102, 2104, 2106, 2108, 2110, 2112, 2114, 2116, 2118, 2120, 2122, 2124, 2126, 2128, 2130, 2132, 2134, 및 2136에 제시되어 있고 TREM-1 변이체 항체 경쇄 가변 영역 뉴클레오타이드 서열은 서열번호 2234, 2236, 2238, 2240, 2242, 2244, 2246, 2248, 2250, 2252, 2254, 2256, 2258, 2260, 2262, 2264, 2266, 2268, 2270, 2272, 2274, 2276, 2278, 2280, 2282, 2284, 2286, 2288, 2290, 2292, 2294, 2296, 2298, 2300, 2302, 2304, 2306, 2308, 2310, 2312, 2314, 2316, 2318, 2320, 2322, 2324, 2326, 2328, 2330, 2332, 2334, 2336, 2338, 2340, 2342, 2344, 2346, 2348, 2350, 2352, 2354, 2356, 및 2358에 제시되어 있다.
예시적인 구현예에서, 본 개시내용의 항체는 인간 카파(
Figure pct00002
) 또는 인간 람다(
Figure pct00003
) 경쇄 또는 이로부터 유래된 아미노산 서열, 또는 인간 중쇄 또는 이로부터 유래된 서열, 또는 중쇄 및 경쇄를 둘 다 함께 단일 사슬, 이량체, 삼량체 또는 다른 형태로 포함한다.
링커
링커 또는 스페이서는 공유 결합 또는 비-공유 결합에 의해 2개의 분자를 연결하는 데 사용되는 펩타이드 또는 기타 모이어티를 포함한다. 단량체 형태의 적절한 접힘을 위한 IL-10 서열의 안정성 및 증가된 간격을 제공하기 위해 본 명세서에서 펩타이드 모이어티가 IL-10 뮤테인 폴리펩타이드 내에서 고려된다. 또한 항원 결합 단백질의 항원 결합 모이어티와 이것이 융합되는 IL-10 단량체/뮤테인 사이의 연결 또는 스페이서를 제공하는 본 개시내용의 항원 결합 단백질에서 사용하기 위해 펩타이드 모이어티가 본 명세서에서 또한 고려된다.
Fc 영역을 IL-10 뮤테인에 연결하는 펩타이드 링커는 본 명세서에 기재된 임의의 펩타이드 링커일 수 있다. 일부 구현예에서, 링커는 2 내지 40, 3 내지 40, 3 내지 30, 또는 3 내지 20개 아미노산 길이일 수 있다. 다양한 구현예에서, 링커는 3 내지 25, 4 내지 18, 4 내지 20, 5 내지 20, 6 내지 18, 또는 10 내지 20개 아미노산 길이일 수 있다. 다양한 구현예에서, 링커는 약, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 또는 30개 아미노산 길이일 수 있다. 다양한 구현예에서, 링커는 4 내지 18개 아미노산 길이일 수 있다. 특정 구현예에서, IL-10 뮤테인에 Fc 영역을 연결하는 펩타이드 링커는 길이가 적어도 4개 아미노산, 적어도 5개 아미노산, 또는 적어도 6개 아미노산이다. 다른 구현예에서, 카르복실-말단 Fab 단편에 Fc 영역을 연결하는 펩타이드 링커는 길이가 적어도 8개 아미노산이다.
일부 구현예에서, 링커는 항원 결합 단백질에서 항원 결합 모이어티의 중쇄의 C 말단에 부착될 수 있다. 다양한 구현예에서, 링커는 3-mer, 4-mer, 5-mer, 6-mer, 7-mer, 8-mer, 또는 반복되는 3-, 4-, 5- 또는 6-mer이다. 예시적인 링커는 Gly-Gly-Gly-Gly(서열번호 2677), Gly-Gly, Gly-Gly-Gly, Gly-Gly-Gly-Ser(서열번호 2705), Gly-Gly-Gly-Pro(서열번호 2706), Gly-Gly-Gly-Gln(서열번호 2707), Gly-Gly-Gly-Gly-Gly(서열번호 2708), Gly-Gly-Gly-Gly-Ser(서열번호 2725), (Gly3Ser)2(서열번호 2709), (Gly4Ser)2(서열번호 2710), (Gly3Ser)3(서열번호 2711), (Gly4Ser)3(서열번호 2712), (Gly3Ser)4(서열번호 2713), (Gly4Ser)4(서열번호 2714), (Gly3Ser)5(서열번호 2715), (Gly4Ser)5(서열번호 2716), (Gly3Ser)6(서열번호 2717), (Gly4Ser)6(서열번호 2718), Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-Gly-Gly-Ser-Gly-Ser-Ser-Ala-Ser-Ser-Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-His-Leu(서열번호 2719), Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-Gly-Gly-Ser-Gly-Ser-Val-Ala-Ser-Ser-Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-His-Leu(서열번호 2720), Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-Gly-Gly-Ser-Gly-Ser-Ser-Ala-Ser-Ser-Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-His-Leu(서열번호 2721), Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-Gly-Gly-Ser-Gly-Ser-Gly-Ala-SeGGGr-Ser-Gly-Ser-Gly-Ser-Ala-Thr-Gly-Ser(서열번호 2722)뿐만 아니라, 실시예에 제시된 링커를 포함한다.
링커 또는 스페이서 펩타이드 모이어티가 또한 안정성을 위해 IL-10 뮤테인에 삽입된다. 예를 들어, 4 내지 8개 아미노산의 서열이 야생형 IL-10 또는 IL-10 뮤테인의 DE 나선 루프 내에 추가될 수 있다. 다양한 구현예에서, 링커는 길이가 3, 4, 5, 6, 7, 또는 8개 아미노산이다. 다양한 구현예에서, 링커는 6개의 아미노산이다. 다양한 구현예에서, 링커는 서열 GGGSGG(서열번호 2676)를 가진다.
유도체
적합한 검출가능한 분자는 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 융합 단백질에 직접적으로 또는 간접적으로 부착될 수 있다. 적합한 검출가능한 분자는 방사성 핵종, 효소, 기질, 보조인자, 억제제, 형광 마커, 화학발광 마커, 자기 입자 등을 포함한다. 검출가능한 분자 또는 세포독성 분자의 간접적인 부착을 위해, 검출가능한 분자 또는 세포독성 분자는 상보적/항-상보적 쌍의 구성원과 접합될 수 있으며, 여기서 다른 구성원은 결합 폴리펩타이드 또는 항체 부분에 결합된다. 이러한 목적을 위해, 비오틴/스트렙타비딘은 예시적인 상보적/항-상보적 쌍이다.
본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 또한, 예를 들어 공유 부착이 항체가 에피토프에 결합하는 것을 방해하지 않도록 항체에 대한 임의의 유형의 분자의 공유 부착에 의해 변형된 유도체를 포함한다. 적합한 유도체의 예는 푸코실화, 글리코실화, 아세틸화, PEG화, 인산화, 또는 아미드화된 유도체를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질 및 이의 유도체는 그 자체가 알려진 보호/차단 기, 단백질분해 절단, 세포 리간드 또는 다른 단백질에 대한 연결 등에 의해 유도체화될 수 있다. 본 개시내용의 일부 구현예에서, IL-10 뮤테인 또는 항원 결합 단백질 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 적어도 하나의 중쇄는 PEG화된다. 일부 구현예에서, PEG화는 N-연결되거나 아미노산(예를 들어, 리신)의 측쇄를 통해 연결된다.
글리코실화는 항체, 특히 IgG1 항체의 이펙터 기능에 기여할 수 있다. 따라서, 일부 구현예에서, 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 결합 단백질의 글리코실화의 수준 또는 유형에 영향을 미치는 하나 이상의 아미노산 치환을 포함할 수 있다. 폴리펩타이드의 글리코실화는 통상적으로 N-연결 또는 O-연결된다. N-연결은 아스파라긴 잔기의 측쇄에 대한 탄수화물 모이어티의 부착을 지칭한다. 트리-펩타이드 서열인 아스파라긴-X-세린 및 아스파라긴-X-트레오닌(여기서, X는 프롤린을 제외한 임의의 아미노산임)은 아스파라긴 측쇄에 대한 탄수화물 모이어티의 효소적 부착을 위한 인식 서열이다. 따라서, 폴리펩타이드에서 이들 트리-펩타이드 서열 중 어느 하나의 존재는 잠재적인 글리코실화 부위를 형성한다. O-연결 글리코실화는 하이드록시아미노산, 가장 일반적으로는 세린 또는 트레오닌에 대한 당 N-아세틸갈락토사민, 갈락토스, 또는 자일로스 중 하나의 부착을 지칭하지만, 5-하이드록시프롤린 또는 5-하이드록시리신도 또한 사용될 수 있다.
특정 구현예에서, 본 명세서에 기재된 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 글리코실화는, 예를 들어 결합 단백질의 Fc 영역에 하나 이상의 글리코실화 부위를 추가함으로써 증가된다. 항원 결합 단백질에 대한 글리코실화 부위의 추가는 아미노산 서열이 하나 이상의 상기 기재된 트리-펩타이드 서열을 포함하도록 아미노산 서열을 변경함으로써 편리하게 달성될 수 있다(N-연결된 글리코실화 부위의 경우). 변경은 또한 하나 이상의 세린 또는 트레오닌 잔기를 출발 서열에 추가하거나 치환함으로써 이루어질 수 있다(O-연결된 글리코실화 부위의 경우). 용이하게 하기 위해, 항원 결합 단백질 아미노산 서열은, 특히 원하는 아미노산으로 번역될 코돈이 생성되도록 미리 선택된 염기에서 표적 폴리펩타이드를 인코딩하는 DNA를 돌연변이시킴으로써 DNA 수준에서의 변화를 통해 변경될 수 있다.
본 개시내용은 또한, 개선된 ADCC 활성을 나타내는 푸코실화가 부재하거나 감소된 항원 결합 단백질을 포함하여, 변경된 이펙터 활성을 초래하는 변경된 탄수화물 구조를 가지는 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 생산을 포함한다. 푸코실화를 감소시키거나 제거하기 위한 다양한 방법이 당업계에 알려져 있다. 예를 들어, ADCC 이펙터 활성은 FcγRIII 수용체에 대한 항체 분자의 결합에 의해 매개되며, 이는 CH2 도메인의 N297 잔기에서 N-연결 글리코실화의 탄수화물 구조에 의존하는 것으로 나타났다. 비-푸코실화 항체는 증가된 친화도로 이 수용체에 결합하고 천연 푸코실화 항체보다 더 효율적으로 FcγRIII-매개 이펙터 기능을 촉발한다. 예를 들어, 알파-1,6-푸코실 트랜스퍼라제 효소가 녹아웃된 CHO 세포에서 비-푸코실화 항체의 재조합 생산은 ADCC 활성이 100배 증가된 항체를 생성한다(문헌[Yamane-Ohnuki et al., Biotechnol Bioeng. 87(5):614-22, 2004] 참조). 예를 들어, siRNA 또는 안티센스 RNA 처리, 효소(들)를 녹아웃시키기 위한 세포주의 조작, 또는 선택적 글리코실화 억제제와 함께 배양함으로써, 푸코실화 경로에서 알파-1,6-푸코실 트랜스퍼라제 효소 또는 다른 효소의 활성 감소를 통해 유사한 효과가 달성될 수 있다(문헌[Rothman et al., Mol Immunol. 26(12):1113-23, 1989] 참조). 일부 숙주 세포 계통, 예를 들어 Lec13 또는 래트 하이브리도마 YB2/0 세포주는 더 낮은 푸코실화 수준을 가지는 항체를 천연적으로 생산한다(문헌[Shields et al., J Biol Chem. 277(30):26733-40, 2002 및 Shinkawa et al., J Biol Chem. 278(5):3466-73, 2003] 참조). 예를 들어 GnTIII 효소를 과발현하는 세포에서 항체를 재조합적으로 생산함으로써, 양분된 탄수화물의 수준 증가는 또한 ADCC 활성을 증가시키는 것으로 밝혀졌다(문헌[Umana et al., Nat Biotechnol. 17(2):176-80, 1999] 참조).
다른 구현예에서, 예를 들어 결합 단백질의 Fc 영역으로부터 하나 이상의 글리코실화 부위를 제거함으로써, 본 명세서에 기재된 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 글리코실화는 감소되거나 제거된다. N-연결된 글리코실화 부위를 제거하거나 변경하는 아미노산 치환은 항원 결합 단백질의 N-연결 글리코실화를 감소시키거나 제거할 수 있다. 특정 구현예에서, 본 명세서에 기재된 이중특이성 항원 결합 단백질은 위치 N297(EU 넘버링)에서 돌연변이, 예컨대 N297Q, N297A, 또는 N297G를 포함한다. 일 특정 구현예에서, 본 발명의 이중특이성 항원 결합 단백질은 N297G 돌연변이가 있는 인간 IgG1 항체 유래의 Fc 영역을 포함한다. N297 돌연변이를 포함하는 분자의 안정성을 개선시키기 위해, 분자의 Fc 영역이 추가로 조작될 수 있다. 예를 들어, 일부 구현예에서, Fc 영역의 하나 이상의 아미노산은 이량체 상태에서 이황화 결합 형성을 촉진하기 위해 시스테인으로 치환된다. 따라서 IgG1 Fc 영역의 V259, A287, R292, V302, L306, V323, 또는 I332(EU 넘버링)에 해당하는 잔기는 시스테인으로 치환될 수 있다. 일 구현예에서, 잔기의 특정 쌍은 이들이 우선적으로 서로 이황화 결합을 형성하도록 시스테인으로 치환되어, 이황화 결합 스크램블링을 제한하거나 방지한다. 특정 구현예에서, 쌍은 A287C와 L306C, V259C와 L306C, R292C와 V302C, 및 V323C와 I332C를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 특정 구현예에서, 본 명세서에 기재된 이중특이성 항원 결합 단백질은 R292C 및 V302C에서 돌연변이가 있는 인간 IgG1 항체 유래의 Fc 영역을 포함한다. 이와 같은 구현예에서, Fc 영역은 또한 N297G 돌연변이를 포함할 수 있다.
예를 들어 구제(salvage) 수용체 결합 에피토프의 포함 또는 추가에 의한(예를 들어, 적절한 영역의 돌연변이에 의한 또는 에피토프를 이후에 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질에 말단 또는 중간에서, 예를 들어 DNA 또는 펩타이드 합성에 의해, 융합되는 펩타이드 태그에 통합시킴으로써; 예를 들어 WO96/32478 참조) 또는 PEG 또는 다당류 중합체를 포함하는 다른 수용성 중합체와 같은 분자의 추가에 의한, 혈청 반감기를 증가시키기 위한 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 변형이 또한 바람직할 수 있다. 구제 수용체 결합 에피토프는 바람직하게는 Fc 영역의 1개 또는 2개 루프 유래의 임의의 하나 이상의 아미노산 잔기가 항원 결합 단백질의 유사한 위치로 전달되는 영역을 구성한다. 일 구현예에서, Fc 영역의 1개 또는 2개 루프 유래의 3개 이상의 잔기가 전달된다. 일 구현예에서, 에피토프는 Fc 영역(예를 들어, IgG Fc 영역)의 CH2 도메인으로부터 취해지고, IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 CH1, CH3, 또는 VH 영역, 또는 하나 초과의 이와 같은 영역으로 전달된다. 대안적으로, 에피토프는 Fc 영역의 CH2 도메인으로부터 취해지고, 항원 결합 단백질의 CL 영역 또는 VL 영역, 또는 둘 다로 전달된다. Fc 변이체 및 구제 수용체와의 상호작용에 대한 설명은 국제 출원 WO 97/34631 및 WO 96/32478을 참조한다.
본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 및 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티 단백질을 포함하는 항원 결합 단백질은 이의 생물학적 특성을 유지하는 단일 또는 다중 아미노산 치환, 결실, 추가, 또는 대체를 가지는 변이체를 포함한다. 당업자는 단일 또는 다중 아미노산 치환, 결실, 추가, 또는 대체를 가지는 변이체를 생산할 수 있다. 이들 변이체는 특히, (a) 하나 이상의 아미노산 잔기가 보존적 또는 비-보존적 아미노산으로 치환된 변이체, (b) 하나 이상의 아미노산이 폴리펩타이드에 추가되거나 폴리펩타이드로부터 결실된 변이체, (c) 하나 이상의 아미노산이 치환기를 포함하는 변이체, 및 (d) 폴리펩타이드가, 예를 들어 항체에 대한 에피토프, 폴리히스티딘 서열, 비오틴 모이어티 등과 같은 폴리펩타이드에 대항 유용한 특성을 부여할 수 있는, 융합 파트너, 단백질 태그 또는 다른 화학적 모이어티와 같은 다른 펩타이드 또는 폴리펩타이드와 융합되는 변이체를 포함할 수 있다. 본 발명의 항체 및 이중특이성 항체는 하나의 종 유래의 아미노산 잔기가 보존 또는 비-보존 위치에서 다른 종의 상응하는 잔기로 치환된 변이체를 포함할 수 있다. 다른 구현예에서, 비-보존 위치의 아미노산 잔기는 보존적 또는 비-보존적 잔기로 치환된다. 유전적(억제, 결실, 돌연변이 등), 화학적, 및 효소적 기법을 포함하여, 이들 변이체를 얻기 위한 기법은 당업자에게 알려져 있다.
치료 방법
IL-10은 골수 세포로부터의 TNFα 및 IL-23 생산과 같은 염증성 사이토카인을 강력하게 억제한다. TNFα와 IL-23은 둘 다 염증성 장 질환의 치료를 위한 검증된 표적이다. IL-10은 또한 MHCII, CD86 및 ICAM1의 유도 억제를 포함하여 항원 제시 세포를 억제한다. IL-10은 또한 CD8+ T 세포와 B 세포를 활성화하지만, EC50이 더 높기 때문에 임상 연구에서 IL-10의 용량 제한 독성에 기여할 가능성이 있다. rhIL-10은 불량한 PK(t1/2 = 2.5 내지 4시간)를 가지며 임상에서 세포 유형 선택성을 달성할 수 없었다. 고용량의 rhIL-10은 CD8+ T 세포 및 B 세포를 자극하는 반면, 저용량은 불충분한 조직 및 골수 세포 커버리지를 나타낸다. 골수 세포 특이적 IL-10R1 KO 마우스는 IL-10 KO 마우스와 유사한 대장염을 발생시키며, 이는 골수 세포의 IL-10 억제가 염증성 장 질환(IBD)의 치료에 충분함을 시사한다(Zigmond et al., Immunity 40(5):720-33, 2014). 따라서, 본 명세서에서 IL-10을 항-TREM-1 mAb/IL10 뮤테인 이중특이성 접근법 또는 다른 표적화 모이어티를 통해 골수 세포에 표적화하는 것이 CD8+ 세포 및 B 세포에 대한 자극 활성 없이 골수 세포에 충분한 항염증 활성에 도달할 수 있다고 가정한다.
IL-10, IL-10R1, 또는 IL-10R2 동형접합 기능 상실 돌연변이가 있는 인간 환자에서는 중증 영아 IBD가 발병하였다(Kotlarz et al., Gastroenterology, 143: 347-355, 2012; Glocker, NEJM, 61(21):2033-45, 2009). IL-10은 IBD와 연관된 유전적 돌연변이 중 하나이다(GWAS 유전자좌, rs3024505 RAF 0.16, 또는 1.46, p 값 10-42, Jostins et al., Nature 491:119-124, 2012, deCODE rs3024505 IBD 또는 1.13, p 값 0.024).
골수 세포 상에 발현되는 촉발 수용체 1(TREM1, TREM-1)은 호중구, 단핵구 및 대식세포 세포에서 발현되는 Ig 패밀리 구성원이다. TREM-1 KO 마우스는 생존 가능하고 DSS 대장염 및 T 세포 전이 대장염으로부터 보호되기 때문에 TREM-1 억제는 IBD 치료에 바람직할 수 있다(Weber, PLoS Pathog, 10(1):1003900, 2014). TREM-1-Fc 융합체를 이용한 치료는 마우스에서 LPS 접종 후 생존을 개선시키고 TNFα 유도를 감소시켰다(Bouchon, Nature, 410:1103-7, 2001). TREM-1은 염증이 생긴 IBD 조직에서 발현이 증가하였고(Schenk et al., J Clin Invest. 117:3097-3106, 2007), CX3CR1creIL10R1fl/fl 마우스의 결장 대식세포에서 발현이 증가하였으며(Zimond, Immunity, 40(5):720-33, 2014) DAP12에 결합하여 활성화 시 Syk 인산화를 유도한다. 본 명세서에서 TREM-1은 골수 세포 표면에서의 높은 발현으로 인해 IL-10 항원 결합 단백질에서 바람직한 표적화 파트너의 역할을 한다고 가정한다.
PGLYRP1(펩타이도글리칸 인식 단백질 1)은 최근 TREM-1에 대한 리간드로 보고되었으며(Read, J. Immunol. 194: 1417-1421, 2015), 잠재적인 다른 리간드가 아직 결정되어야 한다. 항-TREM-1 항체는 TREM-1 효현제 PGLYRP-1/펩타이도글리칸으로 자극된 IBD 환자로부터 단리된 점막 고유층 세포로부터 염증성 사이토카인의 분비를 감소시키는 것으로 보고되었다(Brynjolfsson et al., Inflamm Bowel Dis 22(8):1803-11, 2016).
IBD에서 치료 효능의 판독값은 IL-10 발현 조절에서 IL-10 IBD 위험 변이체 rs3024505의 평가, IBD 환자 혈청 및 조직에서 IL-10 수준 이질성의 평가, 및 IBD 위험 변이체에 대한 질환 중증도, 치료법에 대한 반응과의 잠재적 상관관계의 평가를 포함한다.
효능을 결정하기 위한 추가적인 측정은 골수 세포 및 IBD 조직에서 감소된 IL-10 유도 발현 프로파일, IBD 샘플에서 IL-10 억제가 적용된 골수 세포 유래 사이토카인(예를 들어, TNFα, IL-23)의 이질성을 분석하는 것, 및 IBD 염증 조직에서 단핵구 및 대식세포 수의 이질성 및 수를 결정하는 것을 포함한다. IL-10 뮤테인 또는 항원 결합 단백질을 이용한 본 명세서의 치료는 골수 세포 활성의 억제를 유지하고 CD8+ T 세포 및 B 세포의 IL-10 활성화를 제거할 것으로 고려된다. 치료는 대상체에서 TNF-α 및 IL-23과 같은 염증성 사이토카인의 수준을 감소시키는 것으로 고려된다.
항-TREM-1 항원 결합 단백질 또는 항-TREM-1 항원 결합 단백질을 포함하는 본 개시내용의 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 이용한 치료는 염증 세포에서 TREM-1의 발현을 감소시키는 것으로 고려된다.
크론병은 입에서 항문까지 소화관의 임의의 부분의 비정상적인 염증을 포함하지만, 대부분의 환자에서 비정상적인 염증은 회결장, 소장, 및 결장-항문직장 영역에 국한된다. 통상적으로 염증은 불연속적이다. 일반적인 증상은 복통, 신경성 식욕 부진증, 체중 감소, 발열, 설사, 복부 우측 하복부의 팽만감 및/또는 압통, 변비, 구토, 및 항문주위 불편감 및 분비물을 포함한다. 다른 가능한 증상은 특히 말초 관절염, 성장 지연, 상공막염, 아프타성 구내염, 결절성 홍반, 괴저성 농피증, 신장 결석, 요 희석 및 알칼리성화 장애, 흡수 불량, 및 담석을 포함한다. 예를 들어, 문헌[Strober et al., Medical Immunology, 10th Edition, Section III, Ch. 35 (2001); Merck Manual of Diagnosis and Therapy, 17th Edition, Section 3, Ch. 31 (1999)]을 참조한다. 크론병 환자로부터 단리된 대식세포는 증가된 양의 IL-12, IFNγ, TNFα, 및 기타 염증성 사이토카인을 생산한다.
궤양성 대장염은 여러 측면에서 크론병과 구별된다. 첫째, 궤양성 대장병은 일반적으로 대장에 국한되는 반면, 크론병은 소화관 전체에 발생할 수 있다. 둘째, 궤양성 대장염은 염증이 장의 벽이나 소화관의 다른 위치를 통해 모든 방향으로 침투할 수 있는 크론병과 달리 주로 장의 표면층에만 염증을 수반한다. 마지막으로, 궤양성 대장염은 크론병을 대표하는 불연속적인 염증 부위가 아니라, 통상적으로 연속적인 염증 부위를 포함한다. 크론병과 마찬가지로, 궤양성 대장염은 주로 도시 지역에서 발견된다. 또한 사례의 가족적 집적성이 있으므로 유전적 요인이 궤양성 대장염에서 중요한 역할을 할 가능성이 있다. 자가항체는 크론병 환자보다 궤양성 대장염 환자에서 더 자주 관찰된다. 자가항체는 종종 결장 상피 세포 구성요소에 대한 것이다. 가장 일반적인 것 중에는 카탈라제, α-에놀라제 및 락토페린에 대한 특이성을 가진 항호중구 세포질 항체가 있다. 일부 경우에 이와 같은 항체는 결장 미생물과 교차 반응한다.
임상 시험에서, 크론병 활성도는 종종 크론병 활성 지수(CDAI)를 사용하여 점수가 매겨진다. CDAI는 (1) 하루에 액체 또는 무른 변의 수, (2) 하루에 복통의 양에 대한 환자 평가, (3) 일반적인 웰빙에 대한 환자 평가, (4) 관절염, 홍채염, 포도막염, 결절성 홍반, 괴저성 농피증, 아프타성 구내염, 치열, 누공, 또는 농양, 기타 누공, 또는 발열을 포함하는 다른 증상에 대한 환자 보고, (5) 설사에 대해 로모틸 또는 기타 아편제를 복용한 것에 대한 환자 보고, (6) 복부 종괴, (7) 헤마토크리트, 및 (8) 체중을 포함하는 8가지 인자에 기반한 질환 활성도 점수를 제공한다. 예를 들어, 문헌[Best et al. (1976), Gastroenterol. 70: 439-444]을 참조하며, 이의 관련 부분은 본 명세서에 참조에 의해 포함된다.
궤양성 대장염의 증상은 다양하다. 이는 설사, 이급후증, 경련성 복통, 대변 중 혈액과 점액, 발열, 및 직장 출혈을 포함할 수 있다. 결장이 약 6 센티미터 이상으로 팽창하고 근육 긴장을 상실하고/하거나 천공될 수 있는 잠재적으로 생명을 위협하는 병태인 중독성 거대결장도 또한 발생할 수 있다. 궤양성 대장염에 동반할 수 있는 다른 증상은 말초 관절염, 강직성 척추염, 천장관절염, 전방 포도막염, 결절성 홍반, 괴저성 농피증, 상공막염, 자가면역성 간염, 원발 경화성 담관염, 간경변, 및 어린이의 성장 및 발달 지연을 포함한다.
일부 구현예에서, 염증성 장 질환(IBD), 예컨대 크론병 또는 궤양성 대장염을 앓고 있는 환자는 IBD에 대한 기존 치료법으로 치료 전, 후, 또는 동시에 본 명세서에 개시된 바와 같은 IL-10 뮤테인, 항-TREM-1 항원 결합 단백질 또는 다른 항원 결합 단백질, 또는 IL-10을 포함하는 항원 결합 단백질로 치료될 수 있다. IBD에 대한 기존 치료제는, 예를 들어 설파살라진, 5-아미노살리실산 및 이의 유도체(예컨대, 올살라진, 발살라자이드, 및 메살라민), 항-TNF 항체(인플릭시맙, 아달리무맙, 골리무맙, 및 세르톨리주맙 페골을 포함함), 경구 또는 비경구 투여용 코르티코스테로이드(프레드니손, 메틸프레드니손, 부데소나이드, 또는 하이드로코르티손을 포함함), 부신피질자극 호르몬, 항생제(메트로니다졸, 시프로플록사신, 또는 리팍시민을 포함함), 아자티오프린, 6-메르캅토퓨린, 메토트렉세이트, 사이클로스포린, 타크롤리무스, 및 탈리도마이드를 포함한다.
일 구현예에서, 본 개시내용은 치료적 유효량의 본 개시내용의 IL-10, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 융합 단백질을 치료를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 단계를 포함하는, 이와 같은 치료를 필요로 하는 포유동물에서 하나 이상의 전염증성 사이토카인, 예를 들어 TNFα를 억제하는 방법을 제공한다. 바람직한 구현예에서, 대상체는 포유동물이다. 일 구현예에서, 대상체는 인간이다. 방법은 TNFα의 상승된 발현 또는 활성을 특징으로 하는 장애를 치료하는 데 사용될 수 있다. 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 다른 약제학적 작용제와 함께 동일한 제형으로 또는 별도로 투여될 수 있다.
류마티스 관절염(RA)은 전신 증상뿐만 아니라 구체적으로 관절과 관련된 증상이 있는 만성 질환이다. 증상은 일반적으로 통증과 종창 관절로 이어지는 활액막염, 및 다양한 실험실 이상, 예컨대 정상 수준보다 높은 류마티스 인자, 항-시트룰린 변형 단백질(항-CCP) 항체, 및 C-반응성 단백질(CRP) 및 상승된 적혈구 침강 속도(ESR)를 포함한다. 덜 흔한 증상은, 예를 들어 힘줄, 인대, 혈관, 심장 및 폐를 포함한 다양한 관절 외 증상을 포함한다. 질환 활성도는 종종 다양한 지표를 사용하여 측정될 수 있다. 예를 들어, 문헌[Anderson et al. (2012), Arthritis Care & Res. 64(5): 640-647]을 참조하며, 이와 같은 지표를 논의하는 부분은 본 명세서에 참조에 의해 포함된다. 이와 같은 스코어링 지수에 포함되는 요소는 압통 관절 수, 종창 관절 수, 기능성 평가, 및 다양한 실험실 소견, 예컨대 CRP, ESR 등을 포함한다.
일부 구현예에서, RA를 앓고 있는 환자는 RA에 대해 현재 사용되는 약물을 이용한 치료 전, 후, 또는 이와 동시에 본 명세서에 기재된 IL-10 뮤테인, 항-TREM-1 항원 결합 또는 다른 항원 결합 단백질, 또는 본 명세서에 개시된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질로 치료될 수 있다. 현재 류마티스 관절염(RA)에 대해 사용되는 치료제는 특히 비-스테로이드성 항염증 약물(NSAID)(예컨대, 아스피린 및 사이클로옥시게나제-2(COX-2) 억제제), 질환 조정 항염증 약물(DMARD, 예컨대 메토트렉세이트, 레플루노마이드, 및 설파살라진), 항-말라리아제(예컨대, 하이드록시클로로퀸), 사이클로포스파미드, D-페니실라민, 아자티오프린, 금염, 종양 괴사 인자 억제제(예컨대, 에타너셉트, 인플릭시맙, 아달리무맙, 골리무맙, 및 세르톨리주맙 페골), CD20 억제제, 에컨대 리툭시맙, IL-1 길항제, 에컨대 아나킨라, IL-6 억제제, 예컨대 토실리주맙, 야누스 키나제(JAK, 예컨대 토파시티닙)의 억제제, 아바타셉트, 및 코르티코스테로이드를 포함한다.
별도의 조성물 또는 융합 단백질에서 IL-10 뮤테인, IL-10 뮤테인 + 항원 결합 단백질의 조합은 항염증 약제로서 IL-10의 치료 지수(TI)를 증가시킨다는 것이 추가로 고려된다. 다양한 구현예에서, 본 개시내용의 항원 결합 단백질과 조합하여 또는 단독으로 투여될 때 IL-10 뮤테인의 TI는 적어도 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10배 또는 그 이상 증가된다.
다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인은 wt IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-α 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시킨다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다. 다양한 구현예에서, IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화를 감소시키면서 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제한다.
특정 구현예에서, TNF-α 억제의 측정은 단리된 PBMC를 사용하여 수행된다. PBMC는 대상체(인간, 마우스, 래트, 사이노몰구스 원숭이 등)의 혈액으로부터 단리되고, 시험관 내에서 LPS로 자극되며, 자극 전과 후, 및 상이한 테스트 분자의 존재 하에 TNFα의 수준이, 예를 들어 ELISA ALPHALISA 또는 MSD Vplex TNFα 검출 키트를 사용하여 결정된다.
특정 구현예에서, CD8+ T 세포 및/또는 B 세포 활성화의 측정은 전혈 분석을 사용하여 수행된다. 전혈을 대상체로부터 단리하고, 상이한 테스트 분자의 존재 하에 시험관내에서 자극한 다음, CD8+ T 세포 자극의 수준 또는 B 세포 활성화 수준이, 예를 들어 FACS 분석에 의한 샘플 내 pSTAT3 수준의 검출에 의해 결정된다.
투여 및 투약
본 개시내용의 방법은 본 명세서에 기재된 바와 같은 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 포함하는 약제학적 조성물을 투여하는 단계를 포함한다. 특정 구현예에서, 약제학적 조성물은 멸균 조성물이다.
주어진 투약량에서 치료 조성물의 양은 치료법이 투여될 개체의 크기뿐만 아니라 치료될 장애의 특성에 따라 달라질 수 있다.
본 개시내용은 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 조성물을 제공한다. 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 포함하는 약제학적 조성물은 약제학적으로 유용한 조성물을 제조하기 위해 알려진 방법에 따라 제형화될 수 있으며, 여기서 치료용 항체는 약제학적으로 허용가능한 담체와 혼합물로 조합된다. 조성물은 이의 투여가 수용 환자에 의해 용인될 수 있는 경우 "약제학적으로 허용가능한 담체"를 포함하는 것으로 언급된다. 멸균 인산염-완충 식염수는 약제학적으로 허용가능한 담체의 일 예시이다. 다른 적합한 담체는 당업자에게 잘 알려져 있다. 예를 들어, 문헌[Getman), ed., Remington's Pharmaceutical Sciences, 19th Edition, Mack Publishing Company (1995)]을 참조한다.
약제학적 용도를 위해, 본 개시내용의 폴리펩타이드는 통상적인 방법에 따라 비경구, 특히 정맥내 또는 피하 전달용으로 제형화된다. 정맥내 투여는 볼루스 주사, 제어 방출, 예를 들어 미니 펌프 또는 기타 적절한 기술을 사용하거나, 통상적인 1시간 내지 수시간에 걸친 주입에 의할 수 있다. 일반적으로, 약제학적 제형은 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항-TREM-1 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 약제학적으로 허용가능한 담체, 예컨대 식염수, 완충 식염수, 수중 5% 덱스트로스 등과 함께 포함할 것이다. 제형은 하나 이상의 부형제, 방부제, 가용화제, 완충제, 바이알 표면 상에서 단백질 손실을 방지하기 위한 알부민 등을 추가로 포함할 수 있다. 이와 같은 조합 요법을 이용할 때, 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항-TREM-1 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 단일 제형으로 조합될 수 있거나 별도의 제형으로 투여될 수 있다. 제형화 방법은 당업계에 잘 알려져 있고, 예를 들어 문헌[Gennaro, ed., Remington's Pharmaceutical Sciences, Mack Publishing Co., Easton Pa. (1990)]에 개시되어 있으며, 이는 본 명세서에 참조에 의해 포함된다. 치료 용량은 일반적으로 하루에 환자 체중의 kg당 0.1 내지 100 mg, 바람직하게는 하루에 0.5 내지 20 mg/kg의 범위에 있을 것이며, 정확한 용량은 치료될 병태의 특성 및 중증도, 환자 특성 등을 고려하여 허용된 표준에 따라 임상의가 결정한다. 용량의 결정은 당업자의 수준 내에 있다. 더 일반적으로, 항체는 1주 이하에 걸쳐, 종종 1 내지 3일의 기간에 걸쳐 투여될 것이다. 일반적으로, 투여되는 항체의 투약량은 환자의 연령, 체중, 키, 성별, 전반적인 의학적 상태 및 이전 병력과 같은 요인에 따라 달라질 것이다. 통상적으로, 약 1 pg/kg 내지 10 mg/kg(작용제의 양/환자의 체중) 범위의 항체 투약량을 수용자에게 제공하는 것이 바람직하지만, 상황에 따라 더 낮거나 더 높은 투약량도 또한 투여될 수 있다.
대상체에 대한 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질의 투여는 정맥내, 동맥내, 복강내, 근육내, 피하, 흉막내, 척추강내로, 국소 카테터를 통한 관류, 또는 직접 병변내 주사에 의한 것일 수 있다. 다양한 구현예에서 투여는 정맥내 또는 피하이다. IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 주사에 의해 투여하는 경우, 투여는 연속 주입 또는 단일 또는 다중 볼루스에 의한 것일 수 있다.
추가적인 투여 경로는 경구, 점막-막, 폐, 및 경피를 포함한다. 경구 전달은 폴리에스테르 미세구체, 제인 미세구체, 프로테노이드 미세구체, 폴리시아노아크릴레이트 미세구체, 및 지질-기반 시스템에 적합하다(예를 들어, 문헌[DiBase et al., "Oral Delivery of Microencapsulated Proteins", in Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 255-288, Plenum Press (1997)] 참조). 비강내 전달의 실현가능성은 이러한 인슐린 투여 방식에 의해 예시된다(예를 들어, 문헌[Hinchcliffe et al., Adv. Drug Deliv. Rev., 35:199 (1999)] 참조). 본 발명의 항체를 포함하는 건조 또는 액체 입자는 건조-분말 분산기, 액체 에어로졸 생성기, 또는 네뷸라이저의 도움으로 제조 및 흡입될 수 있다(예를 들어, 문헌[Pettit et al., TIBTECH, 16:343 (1998); Patton et al., Adv. Drug Deliv. Rev., 35:235 (1999)] 참조). 이러한 접근법은 에어로졸화된 인슐린을 폐로 전달하는 휴대용 전자 흡입기인 AERX® 당뇨병 관리 시스템에 의해 예시된다. 연구를 통해 48,000 kDa만큼 큰 단백질이 저주파 초음파의 도움으로 피부를 통해 치료 농도로 전달되었음이 확인되었으며, 이는 경피 투여의 실현가능성을 예시한다(Mitragotri et al., Science, 269:850 (1995)).
치료법의 목적을 위해, 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 담체는 환자에게 치료적 유효량으로 투여된다. 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 담체의 조합은, 투여되는 양이 생리학적으로 유의한 경우, "치료적 유효량"으로 투여되는 것으로 언급된다. 작용제는 이의 존재가 수용 환자의 생리에서 검출가능한 변화를 초래하는 경우 생리학적으로 유의하다. 예를 들어, 염증을 치료하는 데 사용되는 작용제는 이의 존재가 염증 반응을 완화시키는 경우 생리학적으로 유의하다. 효과적인 치료는 다양한 방식으로 평가될 수 있다. 일 구현예에서, 효과적인 치료는 감소된 염증에 의해 결정된다. 다른 구현예에서, 효과적인 치료는 염증의 억제에 의해 표시된다. 또 다른 구현예에서, 효과적인 치료는 체중 증가, 기운 회복, 통증 감소, 발육, 및 건강 상태가 더 좋은 환자로부터의 주관적인 지표와 같은 징후를 포함하는 환자의 웰빙 증가에 의해 측정된다.
주어진 투약량에서 IL-10 뮤테인의 양은 치료법이 투여될 개체의 크기뿐만 아니라, 치료될 장애의 특성에 따라 달라질 수 있다. 투여되는 IL-10 뮤테인의 용량은 약 0.05 mg/kg 내지 1 mg/kg, 또는 약 0.05 내지 0.5 mg/kg의 범위이다. 다양한 구현예에서, 본 명세서에 기재된 바와 같은 TREM-1 항체와 융합될 때 IL-10 뮤테인은 약 0.05 mg/kg, 0.1 mg/kg, 0.15 mg/kg, 0.2 mg/kg, 0.25 mg/kg, 0.3 mg/kg, 0.4 mg/kg, 0.5 mg/kg, 0.6 mg/kg, 0.75 mg/kg, 또는 1.0 mg/kg의 용량이거나, 투여될 중량 양으로 주어지는 경우 약 1.0 μg 내지 50 μg, 또는 약 1.0 μg, 3.0 μg, 5.0 μg, 7.5 μg, 10 μg의 용량이다.
항원 결합 단백질 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는, 예를 들어 항-TREM-1 항체 서열을 포함하는 항원 결합 단백질은 30 mg, 40 mg, 50 mg, 60 mg, 70 mg, 80 mg, 90 mg, 100mg, 125 mg, 150 mg, 200 mg, 250 mg, 300 mg 또는 그 이상의 용량으로 투여되는 것으로 고려된다. IL-10 뮤테인 또는 항원 결합 단백질은 30 mg/ml, 40 mg/ml, 50 mg/ml, 60 mg/ml, 70 mg/ml, 80 mg/ml, 90 mg/ml, 100 mg/ml, 125 mg/ml, 150 mg/ml, 200 mg/ml, 또는 250 mg/ml의 농도로 제형화될 수 있다. 다양한 구현예에서, 예를 들어 항-TREM-1 항체 서열을 포함하는 항원 결합 단백질 또는 융합 단백질은 약 0.05 mg/kg, 0.25 mg/kg, 0.5 mg/kg, 0.75 mg/kg, 1.0 mg/kg, 1.25 mg/kg, 1.5 mg/kg, 2.0 mg/kg, 2.5 mg/kg, 3.0 mg/kg, 3.5 mg/kg, 4.0 mg/kg, 4.5 mg/kg 또는 5 mg/kg의 용량으로 투여된다.
본 명세서에 기재된 조성물은 매주 1회, 매주 2회, 2주마다 1회, 3주마다 1회, 4주마다 1회, 매월 1회, 3개월마다 1회, 또는 6개월마다 1회 투여된다.
본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 포함하는 약제학적 조성물은 액체 형태, 에어로졸, 또는 고체 형태로 제공될 수 있다. 액체 형태는 주사 가능한 용액과 경구 현탁액으로 예시된다. 예시적인 고체 형태는 캡슐, 정제, 및 제어 방출 형태를 포함한다. 후자의 형태는 최소 삼투압 펌프 및 이식물에 의해 예시된다(Bremer et al., Pharm. Biotechnol., 10:239 (1997); Ranade, "Implants in Drug Delivery", in Ranade et al., eds., Drug Delivery Systems, pp. 95-123, CRC Press (1995); Bremer et al., "Protein Delivery with Infusion Pumps", in Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 239-254, Plenum Press (1997); Yewey et al., "Delivery of Proteins from a Controlled Release Injectable Implant", in Sanders et al., eds., Protein Delivery: Physical Systems, pp. 93-117, Plenum Press (1997)).
제형은 또한 치료될 특정 적응증에 필요한 하나 초과의 활성 화합물, 바람직하게는 서로 역효과를 내지 않는 보완적 활성을 가지는 활성 화합물을 포함할 수 있다. 대안적으로 또는 추가적으로, 조성물은, 예를 들어 세포독성제, 사이토카인, 화학요법제, 또는 성장 억제제와 같은 기능을 향상시키는 작용제를 포함할 수 있다. 이와 같은 분자는 의도된 목적에 효과적인 양으로 적합하게 조합되어 존재한다.
일 구현예에서, 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 병용 요법으로 투여되며, 즉 병리학적 병태 또는 장애, 예컨대 자가면역 장애 및 염증성 질환을 치료하는 데 유용한 다른 작용제, 예를 들어 치료제와 조합된다. 이러한 맥락에서 용어 "조합하여"는 작용제가 동시에 또는 순차적으로, 실질적으로 동시간대에 제공되는 것을 의미한다. 순차적으로 제공되는 경우, 제2 화합물의 투여 개시 시, 2가지 화합물 중 제1 화합물은 바람직하게는 치료 부위에서 유효 농도로 여전히 검출가능하다.
본 개시내용의 치료제는 동일한 제형으로 동시에 제공될 수 있는 것이 고려된다. 작용제는 별도의 제형으로 투여되고 동시에 투여되는 것이 추가로 고려되며, 동시에 작용제가 서로 30분 이내에 제공되는 것으로 언급된다. 제2 작용제는 동시에 제공될 수 있다는 것이 추가로 고려된다.
또 다른 양태에서, IL-10 뮤테인은 항원 결합 단백질 조성물의 투여 전에 투여된다. 사전 투여는 다른 작용제를 이용한 치료 1주일 전부터 다른 작용제의 투여 최대 30분 전까지의 범위 내에서 작용제를 투여하는 것을 지칭한다. 작용제는 다른 조성물 또는 작용제의 투여에 후속적으로 투여되는 것이 추가로 고려된다. 후속 투여는 항체 치료 30분 후부터 항체 투여 1주일 후까지, 예를 들어 30분, 1시간, 2시간, 4시간, 1일, 2일 후 등의 후속 투여를 의미한다. 제2가 추가로 고려된다.
예를 들어, 병용 요법은 본 개시내용의 하나 이상의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 하나 이상의 추가적인 치료제, 예를 들어 하나 이상의 사이토카인 및 성장 인자 억제제, 면역억제제, 항염증제, 대사 억제제, 효소 억제제, 및/또는 세포독성제 또는 세포증식억제제와 공동 제형화 및/또는 공동 투여되는 것을 포함할 수 있다.
본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질과 조합하여 사용되는 치료제는 염증 반응의 상이한 단계에서 간섭하는 작용제를 포함한다. 일 구현예에서, 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 하나 이상의 추가적인 작용제, 예컨대 다른 사이토카인 또는 성장 인자 길항제(예를 들어, 가용성 수용체, 펩타이드 억제제, 소분자, 리간드 융합체); 또는 다른 표적에 결합하는 항체 또는 이의 항원 결합 단편(예를 들어, 다른 사이토카인 또는 성장 인자, 이의 수용체, 또는 다른 세포 표면 분자에 결합하는 항체); 및 항염증성 사이토카인 또는 이의 효현제와 함께 공동 제형화될 수 있고/있거나 공동 투여될 수 있다. 본 명세서에 기재된 항체와 조합하여 사용될 수 있는 작용제의 비-제한적인 예는 하나 이상의 인터류킨(IL) 또는 이의 수용체의 길항제, 예를 들어 IL-1, IL-2, IL-6, IL-7, IL-8, IL-12, IL-13, IL-15, IL-16, IL17A-F, IL-18, IL-20, IL-21, IL-22, IL-23 IL-25, IL-31, IL-32, IL-33의 길항제; 사이토카인 또는 성장 인자 또는 이의 수용체, 예컨대 LT, EMAP-II, GM-CSF, FGF 및 PDGF의 길항제를 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 본 발명의 항체는 또한, 예를 들어 세포 표면 분자, 예컨대 CD2, CD3, CD4, CD8, CD20(예를 들어, CD20 억제제인 리툭시맙(RITUXAN®), CD25, CD28, CD30, CD40, CD45, CD69, CD80(B7.1), CD86(B7.2), CD90, 또는 이들의 리간드(CD154(gp39 또는 CD40L), 또는 LFA-1/ICAM-1 및 VLA-4/VCAM-1을 포함함)에 대한 항체의 억제제와 조합될 수 있다(Yusuf-Makagiansar et al., Med. Res. Rev., 22:146-167 (2002)). 조합하여 사용될 수 있는 예시적인 길항제는 IL-1, IL-6, IL-12, TNFα, IL-15, IL-18, IL-20, IL-22, IL-23 및 IL-31의 길항제를 포함한다.
다른 구현예에서, 본 개시내용의 하나 이상의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 하나 이상의 항염증 약물, 면역억제제, 또는 대사 또는 효소 억제제와 함께 공동 제형화되고/되거나 공동 투여될 수 있다. 본 명세서에 기재된 항체와 조합하여 사용될 수 있는 약물 또는 억제제의 비-제한적인 예는 비스테로이드성 항염증 약물(들)(NSAID), 예를 들어 이부프로펜, 테니답, 나프록센, 멜록시캄, 피록시캄, 디클로페낙, 및 인도메타신; 설파살라진; 코르티코스테로이드, 예컨대 프레드니솔론; 사이토카인 억제 항염증 약물(들)(CSAID); 뉴클레오타이드 생합성 억제제, 예를 들어 퓨린 생합성 억제제, 폴레이트 길항제(예를 들어, 메토트렉세이트(N-[4-[[(2,4-디아미노-6-프테리디닐)메틸]메틸아미노]벤조일]-글루탐산); 및 피리미딘 생합성 억제제, 예를 들어 디하이드로오로테이트 데하이드로게나제(DHODH) 억제제 중 하나 이상을 포함하지만 이에 제한되지 않는다. 본 발명의 하나 이상의 항체, 예를 들어 이중특이성 항체와 조합하여 사용하기에 바람직한 치료제는 NSAID, CSAID, (DHODH) 억제제(예를 들어, 레플루노마이드), 및 폴레이트 길항제(예를 들어, 메토트렉세이트)를 포함한다.
추가적인 억제제는, 코르티코스테로이드(경구, 흡입 및 국소 주사); 면역억제제, 예를 들어 사이클로스포린, 타크롤리무스(FK-506); 및 mTOR 억제제, 예를 들어, 시롤리무스(라파마이신-RAPAMUNE®) 또는 라파마이신 유도체, 예를 들어 가용성 라파마이신 유도체(예를 들어, 에스테르 라파마이신 유도체, 예를 들어, CCI-779); IL-1과 같은 전염증성 사이토카인에 의한 신호전달을 방해하는 작용제(예를 들어, IRAK, NIK, IKK, p38 또는 MAP 키나제 억제제); COX2 억제제, 예를 들어 셀레콕시브, 로페콕시브, 및 이의 변이체; 포스포디에스테라제 억제제, 예를 들어 R973401(포스포디에스테라제 유형 IV 억제제); 포스포리파제 억제제, 예를 들어 세포질 포스포리파제 2(cPLA2)의 억제제(예를 들어, 트리플루오로메틸 케톤 유사체); 혈관 내피 세포 성장 인자 또는 성장 인자 수용체의 억제제, 예를 들어 VEGF 억제제 및/또는 VEGF-R 억제제; 및 혈관신생 억제제 중 하나 이상을 포함한다. 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본원에 기재된 항-TREM-1 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질과 조합하여 사용하기에 바람직한 치료제는 면역억제제, 예를 들어 사이클로스포린, 타크롤리무스(FK-506); mTOR 억제제, 예를 들어 시롤리무스(라파마이신) 또는 라파마이신 유도체, 예를 들어 가용성 라파마이신 유도체(예를 들어, 에스테르 라파마이신 유도체, 예를 들어 CCI-779); COX2 억제제, 예를 들어 셀레콕시브 및 이의 변이체; 및 포스포리파제 억제제, 예를 들어 세포질 포스포리파제 2(cPLA2)의 억제제, 예를 들어 트리플루오로메틸 케톤 유사체이다.
키트
본 개시내용은 또한 최적으로 약제학적으로 허용가능한 담체 또는 조성물 중에 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 바와 같은 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 포함하는 하나 이상의 용기를 포함하는 키트를 고려한다. 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항원 결합 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질은 단일 또는 다중 용량을 위한 주사가능한 용액의 형태로, 단위 용량으로, 또는 주사 전에 재구성될 멸균 분말로 제공될 수 있다. 대안적으로, 이와 같은 키트는 치료제(들)의 투여를 위한 건조-분말 분산기, 액체 에어로졸 생성기, 또는 네뷸라이저를 포함할 수 있다. 이와 같은 키트는 약제학적 조성물의 적응증 및 용법에 대한 설명서 및 서면 정보를 추가로 포함할 수 있다.
전술한 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항-TREM-1 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질 또는 조성물 중 임의의 것을, 선택적으로 사용을 위한 적합한 설명서와 함께 포함하는 주사기, 예를 들어 일회용 또는 사전 충전형(pre-filled) 주사기, 멸균 밀봉 용기, 예를 들어 바이알, 병, 용기 및/또는 키트 또는 패키지도 또한 고려된다.
추가의 구현예에서, 본 발명은 (a) 본 개시내용의 IL-10 뮤테인, 항원 결합 단백질 또는 항체, 또는 본 명세서에 기재된 항-TREM-1 모이어티 및 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질을 포함하는 물질의 조성물; (b) 상기 조성물을 포함하는 용기; 및 (c) 상기 용기에 부착된 라벨, 또는 면역 관련 질환의 치료에서 상기 항체의 사용을 언급하는 상기 용기에 포함된 패키지 삽입물을 포함하는 제조 물품, 또는 단위 투약 형태를 제공한다.
또 다른 양태에서, 조성물 또는 키트는, 예를 들어 추가 항체 또는 항염증제, 세포독성제 또는 본 명세서에 기재된 다른 작용제일 수 있는 추가 활성 성분을 포함한다. 바람직하게는, 조성물은 멸균된다.
실시예
실시예 1-IL-10 뮤테인의 생성
본 명세서에서는 야생형 IL-10과 비교하여 IL-10R1/R2에 대한 차등 결합을 나타내고 차등 면역 자극 활성을 나타내는 IL-10 뮤테인이 면역요법으로서 유용할 것이라는 가설을 세웠다.
IL-10의 루프 D와 E 사이에 6개 아미노산의 링커(GGGSGG)(서열번호 2676)를 삽입하여 안정적인 IL-10 단량체인 IL-10M1을 제조하였다(Josephson et al., J. Biol. Chem, 275: 13552-13557, 2000). IL-10M1은 hIL-10/IL-10R1의 구조로 모델링되었다. hIL-10의 24개 잔기가 결합 계면에 관여하며, 2개의 상호작용 표면, 즉 부위 Ia(IL-10R1의 IL-10과 L2 내지 L4의 나선 F와 AB 루프), 및 부위 Ib(IL-10R1의 IL-10, L5 내지 L6의 나선 A의 N-말단 및 나선 F의 C-말단)가 존재한다.
바이러스 IL-10(83% 상동성)과 사이노몰구스 원숭이(cyno) IL-10 사이의 구조적 차이에 기반하여 IL-10 돌연변이유발 알고리즘을 개발하였다. 융합 단백질에서, 예를 들어 항체에 융합될 때 IL-10의 올바른 접힘을 용이하게 하기 위해, IL-10M1은 마지막 2개의 α-나선이 N-말단 구형 도메인으로 접히고 기능성 단량체를 형성할 수 있도록 뮤테인 설계를 위한 스캐폴드로 사용되었다. 하기 기재된 구조 및 서열 분석의 조합을 사용하여 돌연변이에 대한 잠재적인 잔기에 초점을 맞추는 데 도움을 주었다. 뮤테인 패널의 크기를 좁히기 위해,
Figure pct00004
Figure pct00005
G 결합 에너지 계산을 사용하여 수용체 계면에 가장 불안정한 영향을 미칠 돌연변이를 결정하였다.
알고리즘은 IL-10 및 IL-10/IL-10R1의 서열, 돌연변이, 및 알려진 구조를 이용하여, 측쇄가 계면을 향하고 있는 잔기에 초점을 맞추고, 부위 Ib에서 돌연변이 다양성을 최대화하였다. 단일 점 돌연변이를 스크리닝하였지만, Trp, Phe, Pro(예외 있음), 또는 Cys 잔기는 돌연변이되지 않았다. 결합 표면의 각각의 잔기에서 적어도 하나의 돌연변이를 선택함으로써 서열 다양성을 최대화하였다.
추가적인 전략은 무질서한 형태를 선호하도록 AB 루프의 각각의 잔기를 Gly 또는 Pro로 돌연변이시키는 것, CD 루프에서 보존적 돌연변이를 선택하는 것, N-말단 및 C-말단 가요성 루프로의 절단을 포함하는 것, 및 에너지 계산(즉,
Figure pct00006
Figure pct00007
G 결합)을 이용하여 돌연변이 패널 범위를 좁히는 것을 포함한다.
총 235개의 돌연변이를 만들고 스크리닝하였다. IL-10 R1에 대한 결합에 대해 하기 잔기에서의 돌연변이를 조사하였다: P20, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43,, D44, N45, L46, L47, L48, K49, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, K138, S141, E142, D144, I145, 또는 E151. N-말단 및 C-말단 절단이 IL-10 활성을 변경시키는 경우, 상기 절단을 또한 패널에 포함하였다. 돌연변이의 넘버링은 18개 아미노산 신호 펩타이드가 결여된 야생형 인간 IL-10인 서열번호 2에 기반한다.
추가 분석을 위해 만들어지고 선택된 돌연변이는 다음을 포함한다: AB 루프, D41G, L46K; 부위 Ia , Q38E(나선 A), Q38R(나선 A), K34D(나선 A), K138L(나선 F), K138D(나선 F); 부위 Ib , R27L(나선 A). 이들 뮤테인 각각은 또한 IL-10의 나선 D와 E 사이에 GGGSGG(서열번호 2676) 링커를 포함하였다. 예시적인 서열이 표 1에 나타나 있다.
Figure pct00008
돌연변이 분석에 추가적으로, D와 E 나선 사이에 삽입된 상이한 크기의 링커를 생성하였다. Rosetta Remodel(Huang et al., PLoS One. 2011;6(8):e24109)을 사용하여 3-mer, 4-mer, 5-mer 및 6-mer를 포함하여 IL-10의 나선 구조에 상이한 아미노산을 삽입 시 단백질 구조를 모델링하였다. GS 링커는 모델에서 좋은 점수를 받았다. 모델링된 링커 서열은 표 2에 제시되어 있다.
IL-10 뮤테인에 대한 링커
GSG NPG GGGG(서열번호 2677) RPTG(서열번호 2678) SGSSG(서열번호 2679) GATGK(서열번호 2680)
GSG GGG GGGG(서열번호 2677) VPAR(서열번호 2681) SSSSG(서열번호 2682) SSSPG(서열번호 2683)
GSG GGG SSGG(서열번호 2684) GKTG(서열번호 2685) SSSSG(서열번호 2682) GSGTG(서열번호 2686)
SGG KGT GGGG(서열번호 2677) GGAG(서열번호 2687) GSSSG(서열번호 2688) RPKAT(서열번호 2689)
GSG GNG SGSG(서열번호 2690) GGGG(서열번호 2677) SSSGG(서열번호 2991) GSSSG(서열번호 2688)
SGS GNG SGGG(서열번호 2692) NAGG(서열번호 2693) GSSSG(서열번호 2688) KPGST(서열번호 2694)
GGG RGS SGGG(서열번호 2692) RPSG(서열번호 2695) SGSGG(서열번호 2696) KGGKG(서열번호 2697)
SSG SGG GGSS(서열번호 2698) KPTG(서열번호 2699) GGGGS(서열번호 2725) GGGSS(서열번호 2700)
GGS TTS GSSS(서열번호 2701) GGGG(서열번호 2677) GSSSG(서열번호 2688) GKKAT(서열번호 2702)
GGG KKG GGSS(서열번호 2698) RSSG(서열번호 2703) SGSGG(서열번호 2696) AKVGS(서열번호 2704)
표 3은 선별된 IL-10 뮤테인 및 항-TREM-1 항체 1B12와의 IL-10 뮤테인 융합에 의해 293 세포에서 LPS 유도된 TNF의 억제를 나타낸다. 융합 분자의 중쇄는 확인된 서열을 가지며; 각각의 경쇄 서열은 항체 1B12의 경쇄 서열(서열번호 2185)이다.
IL-10 뮤테인 및 항-TREM-1 항체 1B12에 의한 LPS 억제
IL-10 변이체 Fc-IL-10뮤테인
EC50 pM 		wt IL-10과 비교하여 감소된 효능 배수 1B12/IL-10뮤테인
EC50 pM 		Ab 1B12 HC와의 IL-10 융합 AA의 서열번호
Wt IL-10 0.84 NA
R27L 1874 2231 285.8 2199
K138L NA NA 24.6 2201
K138D NA NA 54.4 2203
D41G NA NA 8.2 2205
Q38R NA NA 2.64 2207
L46K 1229 1463 2.24 2209
K34D 367 436 0.3329 2211
Q38E 112 133 0.063 2213
D144I NA NA NA 2215
D144S NA NA NA 2217
E142Q NA NA NA 2219
IL10M1 NA NA NA 2221
TREM1-1B12(v503KK)-huIL10(Q38E) NA NA NA 2223
TREM1-1B12_(v503DD)-huIL10(Q38E) NA NA NA 2225
TREM1-1B12_(v503KK)-huIL10M1 NA NA NA 2227
TREM1-1B12_(v503DD)-huIL10M1 NA NA NA 2229
TREM1-1B12_(C42S,S249G) NA NA NA 2231
IL-10 뮤테인의 목표는 단핵구 및 대식세포에 대한 IL-10 억제 활성을 유지/회복하고 CD8+ T 세포 및 B 세포의 IL-10 자극을 감소시키는 것이다.
실시예 2-항-TREM-1 항체
IL-10의 반감기 및 활성을 연장하기 위해, 이를 세포 표면 표적화 모이어티에 융합시키는 것이 유익할 것으로 여겨졌다. 고친화성 항-TREM-1 모노클로날 항체를 생성하고 IL-10을 면역 세포로 표적화하고 IL-10의 반감기를 연장시키는 능력에 대해 평가하였다.
XENOMOUSE® 유전자이식 마우스를 면역화함으로써 인간 TREM-1에 대한 완전 인간 항체를 생성하였다. 예를 들어, 미국 특허 6,114,598; 6,162,963; 6,833,268; 7,049,426; 및 7,064,244를 참조한다.
마우스를 인간 및/또는 사이노 TREM1 단백질, TREM1 발현 벡터 및/또는 TREM1 발현 CHO 세포로 면역화하였다. 유전자 면역화를 위해, 제조업체의 지침(BioRad, 미국 캘리포니아주 허큘러스 소재)에 따라 HELIOS® Gene Gun 시스템을 사용하여 8주에 걸쳐 마우스를 16회 면역화하였다. 간단히 말하면, 인간 TREM-1 및 DAP12, 또는 사이노 TREM-1 및 DAP12를 인코딩하는 발현 벡터를 풀링하고 2 μg의 전체 DNA를 1.6 um의 금 비드(BioRad, 미국 캘리포니아주 허큘러스 소재)에 코팅한 다음 면도한 마우스 복부의 표피로 전달하였다. 가용성 단백질 면역화를 위해, N-말단 세포외 도메인을 나타내는 인간 또는 사이노 TREM-1 재조합 단백질로 마우스를 면역화하였다. 명반 및 CpG-ODN 또는 Sigma 아쥬반트 시스템으로 보강된 재조합 단백질을 이용하여, 꼬리 기저부 및 견갑골 아래 영역에 위치한 마우스의 등 중앙선을 따라 2개 위치에 전달된 피하 주사를 사용하여 10 내지 12주에 걸쳐 14 내지 17회 동물을 면역화하였다. 초기 가용성 단백질 면역화는 10 μg을 전달하였고 후속 부스트는 5 μg이었다. 세포 면역화를 위해, 명반 및 CpG-ODN으로 보강된 인간 TREM-1 또는 사이노 TREM-1을 일시적으로 발현하는 2백만 내지 4백만개의 CHO-S 세포를 이용하여 마우스를 면역화하였다. 복강내와 꼬리 기저부에서의 피하 주사를 교대로 하여 동물을 10주에 걸쳐 총 13회 동안 매주 1 또는 2회 면역화하였다. TREM1-특이적 역가에 대해 평가하기 위해 4주 내지 10주 범위의 면역화 연구 동안 다양한 시점에서 동물로부터 채혈하고, 혈장을 수집하였다. 일시적으로 형질감염된 293T 세포를 사용하여, ACCURITM 유세포 분석기(BD Biosciences)에서 생세포 FACS 분석에 의해 TREM1-특이적 혈장 역가를 모니터링하였다. 인간 및 사이노 TREM1에 대한 항원-특이적 혈장 역가가 가장 높은 동물을 희생시키고 하이브리도마 생성에 사용하였다(Kohler and Milstein, 1975).
하이브리도마 생성: 적합한 항원-특이적 혈청 역가를 나타내는 동물을 확인하고, 선택된 마우스로부터 비장 및/또는 배액 림프절을 각각의 수확물로부터 풀링하였다. 적합한 배지에서 분쇄하거나 GENTLEMACSTM 분리기(Miltenyi Biotec) 반자동 조직 분리 기기를 사용함으로써 림프 조직으로부터 비장세포 및 림프구를 분리하였다. IgG-발현 B 세포를 단리하고, 표준 방법을 사용하여 확장한 다음, 적합한 세포 융합 파트너와 융합시켰다. CELLINSIGHTTM에 의해 HEK293 세포에서 일시적으로 발현된 인간 TREM-1에 대한 결합에 대해 하이브리도마 상청액을 테스트하였다. 간단히 말하면, HEK293 세포를 제조업체의 프로토콜에 따라 293Fectin(Invitrogen)을 사용하여 1:1 비율의 인간 TREM-1 및 DAP12를 인코딩하는 포유동물 발현 작제물, 또는 모의 벡터 및 DAP12 단독으로 일시적으로 형질감염시켰다. 다음 날, 형질감염된 HEK293 세포의 15,000개 세포/웰을 동일한 부피의 고갈된 하이브리도마 배지 테스트 샘플 및 핵 염색제 Hoechst 33342(Pierce)와 384-웰 FMAT 플레이트(Corning)에서 15 μg/mL 최종 농도, 총 부피 30 μL/웰로 합하였다. 실온에서 1시간 인큐베이션 후, AQUAMAX® 플레이트 세척기를 사용하여 상청액을 흡인하고, AquaMax에서 각각의 사이클에 대해 50 μL/웰의 FACS 완충액(PBS(Hyclone), 2% FBS(Sigma))을 사용하여 2 사이클 동안 웰을 세척하였다. 세포를 5 μg/mL Alexa Fluor 488 염소 항-인간 IgG Fc(Jackson ImmunoResearch) 2차 항체로 염색하고, Big Bear 플레이트 진탕기에서 진탕한 다음, 실온에서 20분 동안 인큐베이션하였다. AQUAMAX® 플레이트 세척기를 사용하여 상청액을 흡인하고, 웰을 다시 50 μL/웰의 FACS 완충액을 사용하여 2 사이클 동안 세척하고, 멀티드롭 기기를 사용하여 각각의 웰에 30 μL의 FACS 완충액을 첨가하였다. 플레이트를 Big Bear Plate 진탕기에 놓고 웰에 세포를 고르게 분포시킨 다음, Cell Health Profiling Bio-App을 사용하여 CELLINSIGHTTMCX7 플랫폼에서 판독하였다.
1차 스크리닝에서 확인된 TREM-1-특이적 항체를 사이노몰거스 TREM-1에 대한 교차 반응성뿐만 아니라, DAP12가 아닌 TREM-1에 대한 특이성에 대해 평가하였다. TREM-1 하이브리도마 상청액을 FACS(수확물 1 내지 6) 또는 CELLINSIGHTTM(수확물 8 내지 9)에 의해 HEK293 세포에서 일시적으로 발현된 인간 또는 사이노 TREM-1에 대한 결합에 대해 테스트하였다. 수확물 1 내지 6의 TREM1 항체의 경우, 293Fectin을 사용하여 1:1 비율의 인간 TREM-1 및 DAP12를 인코딩하는 포유동물 발현 작제물, 사이노 TREM-1 및 DAP12, 또는 모의 벡터 및 DAP12로 HEK293 세포를 일시적으로 형질감염시켰다. 다음 날, 형질감염된 HEK293 세포를 50,000개 세포/웰로 96-웰 FACS 플레이트로 옮기고 2.5 μg/mL의 최종 농도로 정규화된 하이브리도마 상청액과 함께 4℃에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 그 다음 세포를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 웰을 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 2회 세척하였다. 5 μg/mL ALEXA FLUOR® 647 염소 항-인간 IgG Fc(Jackson ImmunoResearch) 2차 검출 항체 및 2.5 μg/mL 7-아미노악티노마이신-D(Sigma) 생존력 염색을 4℃에서 15분 동안 세포와 함께 인큐베이션하였다. 세포를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 웰을 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 한 번 더 세척하였다. 인간 TREM-1- 또는 사이노 TREM-1-특이적 결합을 나타내는 TREM-1 하이브리도마 상청액을 Intellicyt 자동샘플러가 장착된 BD ACCURITM C6 유세포 분석기에서 FACS에 의해 검출하였다. 데이터를 무관한 대조군 항체 결합에 대한 기하 평균(GM) 배수로 기록하였다. 특정 항-TREM-1 항체에 대한 결합 결과는 표 4에 나타나 있다.
인간/사이노 교차 반응성 및 특이성 스크린에서 TREM1 항체
항체 ID 인간 TREM1 GM 배수 사이노 TREM1 GM 배수
3E12 279.6 176.5
34D1 245.8 228.1
30H2 108.1 76.9
44A5 1634.6 2238.4
46H7 1907.9 2688.8
49A2 2218.0 2978.4
50A12 2421.0 2782.1
57C10 1667.8 2429.0
57F5 718.8 2338.9
61B12 1850.3 2093.4
61G5 2072.8 2160.6
63F8 1384.3 2372.3
64D7 1476.6 2151.3
66B8 1634.0 1517.9
고품질 TREM1-특이적 결합 및 인간/사이노 교차 반응성을 나타내는 TREM1 항체를 HEK293 세포에서 일시적으로 발현되는 인간 TREM1/DAP12에 대한 리간드 PGLYRP1의 결합을 차단하는 능력에 대해 평가하였다. 간단히 말하면, HEK293 세포를 293Fectin을 사용하여 1:1 비율의 인간 TREM1 및 DAP12를 인코딩하는 포유동물 발현 작제물, 또는 모의 벡터 및 인간 DAP12로 일시적으로 공동 형질감염시켰다. 다음 날, 형질감염된 HEK293 세포를 50,000개 세포/웰로 96-웰 FACS 플레이트로 옮기고 2.5 μg/mL의 최종 농도로 정규화된 하이브리도마 상청액과 함께 4℃에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 인간 PGLYRP1-His(R&D Systems)를 PGN-ECndss(펩타이도글리칸, InvivoGen)와 합하고 실온에서 15분 동안 인큐베이션한 다음, 7.5 μg/mL PGLYRP1 및 30 μg/mL PGN의 최종 농도로 웰에 첨가하였다. 그 다음 플레이트를 진탕하고 4℃에서 15분 동안 인큐베이션하였다. 그 다음 세포를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 웰을 200 μL의 FACS 완충액으로 세척하였다. 5 μg/mL ALEXA FLUOR® 647 인간 항-His 2차 검출 항체 및 2.5 μg/mL 7-아미노악티노마이신-D(Sigma) 생존력 염색을 세포에 첨가하고, 진탕한 다음, 4℃에서 15분 동안 인큐베이션하였다. 세포를 FACS 완충액으로 세척하고, 원심분리에 의해 펠릿화한 다음, 상청액을 가볍게 쳐서 제거하고, FACS 완충액으로 한 번 더 세척하였다. 그 다음 세포를 Intellicyt HYPERCYT® 자동샘플러가 장착된 BD ACCURITM C6 유세포 분석기에서 세포를 실행하였다. 총 518개의 TREM1 항체가 원하는 특이적 PGLYRP1-차단 활성을 나타내었다. 선별된 TREM-1 모노클로날 항체에 대한 수용체-리간드 억제가 표 5에 요약되어 있다.
선별된 TREM1 항체에 대한 수용체-리간드 억제
항체 ID 수용체-리간드 억제 %
3E12 101%
34D1 101%
30H2 101%
44A5 100%
46H7 100%
49A2 100%
50A12 100%
57C10 100%
57F5 100%
61B12 87%
61G5 91%
63F8 93%
64D7 96%
66B8 85%
제한 항원 분석에 의한 TREM-1 항체 상대적 친화도 순위: FACS에서 LUMAVIDIN® 비드(Luminex)를 사용하는 제한 항원 분석에서 가용성 TREM-1에 대한 결합 동역학에 의해 패널 내에서 TREM1 하이브리도마 상청액에 친화도 순위를 매겼다. 간단히 말하면, 내부 공급된 비오티닐화 인간 TREM-1-His 항원(b-huTREM-1-His)을 FACS 완충액에 연속 희석하고 동일한 부피의 LUMAVIDIN® 비드(각각의 항원 농도에 대해 고유하게 바코드가 있는 상이한 비드)와 합하여, 30 ng/mL의 최종 b-huTREM-1-His 항원 농도에서 시작하여 5-점 2배 연속 희석 시리즈를 생성하였다. 항원-비드 혼합물을 96-웰 FACS 플레이트의 3개 웰에 걸쳐 플레이팅한 다음, 차광된 상태로 실온에서 30분 동안 인큐베이션하였다. 그 다음 비드를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 2회 세척하였다. 그 다음 상이한 비드를 재현탁하고, 풀링한 다음, STABILGUARD® 면역분석 안정화기(SurModics)에서 희석하여 비-특이적 결합을 차단하였다. 정규화된 TREM-1 하이브리도마 상청액을 0.5 μL 비드/웰에 대한 5 μg/mL 테스트 항체의 최종 농도로 FACS 플레이트에서 동일한 부피의 비드 혼합물과 합하였다. 그 다음 플레이트를 진탕하고 실온에서 약 18시간 동안 밤새 인큐베이션하였다. 그 다음 비드를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 2회 세척하였다. ALEXA FLUOR® 488 염소 항-인간 IgG Fc 2차 검출 항체(Jackson ImmunoResearch)를 플레이트에 5 μg/mL로 첨가하고, 진탕한 다음, 차광된 상태로 실온에서 15분 동안 인큐베이션하였다. 비드를 FACS 완충액으로 세척하고, 원심분리에 의해 펠릿화한 다음, 상청액을 가볍게 쳐서 제거하고, FACS 완충액으로 한 번 더 세척하였다. 그 다음 비드를 재현탁하고, Intellicyt HYPERCYT® 자동샘플러가 장착된 BD ACCURITM C6 유세포 분석기에서 실행하였다.대조군 IgG 항체 샘플보다 적어도 2배 이상의 신호를 나타내는 TREM-1 하이브리도마 샘플은 TREM-1-특이적 결합 프로파일을 나타내는 것으로 간주되었다. 항체 결합 신호는 항체 친화도와 상관관계가 있으며; 표적 항원 TREM-1에 대한 항체 결합 정도는 측정된 형광 강도와 상관관계가 있으므로 패널 전반에 걸쳐 친화도의 상대적인 비교를 가능하게 한다. 기준 항체 1B2보다 제한 항원 스크린에서 더 나은 결합을 가지는 TREM-1 항체는 경쇄 시퀀싱 및 인간/사이노 친화도 갭 분석으로 진행되었다. 표 6은 기기 신호 검출의 선형 범위 내에 속하는 대표적인 항원 코팅 농도를 사용하여 선별된 TREM-1 항체에 대한 항체 결합 데이터를 나타낸다.
제한 항원 결합 분석에서 선별된 TREM1 항체의 상대적 친화도
항체 ID 가용성 TREM1 7.5 ng/mL(FACS 기하평균)
3E12 121096
34D1 80444
30H2 91743
44A5 36759
46H7 37975
49A2 28315
50A12 14642
57C10 28498
57F5 25282
61B12 26854
61G5 24835
63F8 25759
64D7 24511
66B8 23784
TREM1 상대적 에피토프 비닝/프로파일링: TREM1 하이브리도마 상청액을 FACS에서 LUMAVIDIN® 비드(Luminex)를 사용하여 에피토프 비닝 분석(변형된 항체-항체 경쟁 분석)에 의해 평가하여 패널에서 다양한 상대적인 고유 에피토프 빈을 결정하였다. 간단히 말하면, 15개의 상이한 고유하게 바코드가 있는 LUMAVIDIN® 비드 세트를 최종 농도 100 ng/mL로 FACS 완충액에 희석된 동일한 부피의 내부 공급된 비오티닐화 인간 TREM-1-His 항원과 각각 합하였다. 항원-비드 혼합물을 96-웰 FACS 플레이트의 3개 웰에 걸쳐 플레이팅한 다음, 차광된 상태로 실온에서 30분 동안 인큐베이션하였다. 그 다음 비드를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 웰을 2회 세척하였다. 다양한 VDJ 재배열 및 제한 항원 분석에서 양호한 결합을 나타낸 양호한 정량을 가지는 15개의 상이한 TREM-1 항체를 비드를 사전 코팅하기 위한 참조 항체로 선택하였다. 이러한 15개 항체를 FACS 완충액에서 5 μg/mL의 포화 농도로 준비하고 15개의 상이한 LUMAVIDIN® 비드 각각과 함께 차광된 상태로 실온에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 비드를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 웰을 3회 세척하였다. 그 다음 상이한 비드를 재현탁하고, 풀링한 다음, STABILGUARD® 면역분석 안정화기(SurModics)에서 희석하여 비-특이적 결합을 차단하였다. 정규화된 TREM-1 하이브리도마 상청액(테스트 항체)을 0.5 μL 비드/웰에 대한 5 μg/mL 테스트 항체의 최종 농도로 FACS 플레이트에서 동일한 부피의 비드 혼합물과 합하였다. 그 다음 플레이트를 진탕하고 차광된 상태로 실온에서 약 1시간 동안 인큐베이션하였다. 그 다음 비드를 원심분리에 의해 펠릿화하고, 상청액을 가볍게 쳐서 제거한 다음, 200 μL/웰의 FACS 완충액으로 웰을 2회 세척하였다. ALEXA FLUOR® 488 염소 항-인간 IgG Fc 2차 검출 항체(Jackson ImmunoResearch)를 플레이트에 5 μg/mL로 첨가하고, 진탕한 다음, 차광된 상태로 실온에서 15분 동안 인큐베이션하였다. 비드를 FACS 완충액으로 세척하고, 원심분리에 의해 펠릿화한 다음, 상청액을 가볍게 쳐서 제거하고, FACS 완충액으로 한 번 더 세척하였다. 그 다음 비드를 재현탁하고, Intellicyt HYPERCYT® 자동샘플러가 장착된 BD ACCURITM C6 유세포 분석기에서 실행하였다.참조 항체로서 TREM-1 항원 상의 유사한 에피토프와 경쟁하는 테스트 항체는 결합이 방지되는 반면 비경쟁 항체는 참조 항체와 결합하여 추가 신호를 생성할 수 있다. 그 다음 전체 결합 항체는 2차 항체를 이용하여 검출된다. 개별 테스트 항체의 항체 경쟁/결합 프로파일을 결정하기 위해, 각각의 경쟁/결합 반응에 대한(즉, 전체 참조 항체 세트에 걸쳐) 참조 항체와 테스트 항체 신호에서 참조 항체 단독 결합 신호를 차감하였다. 선별된 TREM-1 항체에 대한 상대적인 에피토프 비닝의 요약이 하기 표 7에 나타나 있다.
선별된 상위 TREM1 항체에 대한 상대적인 에피토프 빈
항체 ID 에피토프 빈
3E12 B
34D1 ND
30H2 ND
44A5 A
46H7 A
49A2 A
50A12 A.1
57C10 A
57F5 A
61B12 A
61G5 A
63F8 A
64D7 A
66B8 A
TREM1 항체 인간/사이노몰구스 친화도 갭 결정: 또한 제한 항원 스크린에서 기준 항체보다 더 양호한 결합을 나타낸 독특한 CDR3 서열을 가지는 TREM-1 항체를 인간 및 사이노 TREM-1에 대한 친화도에 대해 분석하였다. 결합 친화도 KD(M), 결합 속도 상수 ka(M-1s-1-), 및 해리 속도 상수 kd(s-1)를 OCTET® HTX 기기(Fortebio)를 사용하여 114개의 TREM-1 항체 패널에서 결정하였다. 간단히 말하면, DMEM 널(null) 배지에서 10 μg/mL로 정규화된 TREM-1 하이브리도마 상청액을 OCTET® 분석 완충액(pH 7.6에서, 10 mM Tris, 0.1% Triton X-100, 150 mM NaCl, 1 mM CaCl2, 0.1 mg/mL BSA)에서 최종 테스트 농도 1 μg/mL로 1:10으로 희석함으로써 제조하였다. 아민 반응성 2세대 AR2G 바이오센서(Molecular Devices)를 사용 전에 실온에서 최소 10분 동안 200 μL 나노포어 물에서 사전 인큐베이션하였다. 그 다음 AR2G 바이오센서를 나노포어 물에서 10 mM NHS(N-하이드록시설포석신이미드)(ForteBio)와 사전 혼합된 20 mM EDC(1-에틸-3-[3-디메틸아미노프로필] 카르보디이미드 하이드로클로라이드)(ForteBio)의 용액에서 5분 동안 활성화하였다. 내부 공급된 마우스 항-인간 Fc 모노클로날 항체를 pH 5에서 5분 동안 10 mM 아세트산나트륨 완충액에서 10 μg/mL로 AR2G 바이오센서에 결합시키고, pH 8.5에서 5분 동안 1 M 에탄올아민으로 켄칭한 다음, 용액으로부터 항체를 포획하는 데 사용하였다. TREM-1 테스트 항체를 바이오센서에 5분 동안 로딩하였고, 기준선 측정은 1분 동안 수행되었다. 그 다음 재조합 가용성 인간 TREM-1-His 단백질을 450 nM에서 1.85 nM 또는 150 nM에서 0.62 nM로 6개 지점을 포괄하는 3배 희석 시리즈로 항체-부하 바이오센서에 결합시켰다. 재조합 인간 TREM-1과 항체-로딩 센서의 회합을 5분 동안 측정한 다음, OCTET® 완충액에서 10분 동안 해리하였다. 그 다음 바이오센서를 pH 1.7에서 10 mM 글리신으로 재생하고, 동일한 TREM-1 항체로 동일한 센서에 5분 동안 다시 로딩하였으며, 동일한 방법을 사용하여 사이노 TREM-1-His 단백질의 회합 및 해리를 측정하였다. 0 nM 분석 참조 센서를 사용하여 데이터를 참조하였다. Genedata Screener 소프트웨어에서 대량 전달과 함께 1:1 랭뮤어(Langmuir) 모델을 사용하여 동역학적 분석을 수행하였다. 설계 목표를 충족하고 인간과 사이노 TREM-1 사이에 10배 미만의 친화도 차이를 나타낸 TREM-1 항체를 확인하였으며, 이들의 결합 친화도는 표 8에 표시되어 있다.
인간과 사이노 TREM-1 친화도 차이가 10배 미만인 TREM1 항체
인간 TREM1에 대한 결합 친화도 사이노 TREM1에 대한 결합 친화도
항체 ID K D (M) k a (M -1 s -1- ) k d (s -1 ) K D (M) k a (M -1 s -1- ) k d (s -1 )
3E12 5.70E-10 4.62E+05 2.63E-04 1.80E-09 4.89E+05 8.82E-04
34D1 8.81E-10 2.33E+05 2.05E-04 4.97E-09 2.58E+05 1.28E-03
30H2 8.98E-10 3.26E+05 2.93E-04 5.70E-09 2.14E+05 1.22E-03
44A5 4.04E-10 4.51E+05 1.82E-04 2.02E-09 7.51E+05 1.52E-03
46H7 4.57E-10 7.37E+05 3.36E-04 9.93E-10 1.14E+06 1.13E-03
49A2 7.67E-10 3.73E+05 2.86E-04 1.87E-09 7.73E+05 1.44E-03
50A12 4.85E-09 5.19E+05 2.52E-03 6.42E-09 6.87E+05 4.41E-03
57C10 8.24E-10 3.04E+05 2.51E-04 1.28E-09 1.87E+05 2.40E-04
57F5 <2.81E-10* 6.27E+05 <1.76E-4* <2.9E-10* 6.07E+05 <1.76E-4*
61B12 <5.57E-10* 3.16E+05 <1.76E-4* 1.27E-09 3.91E+05 4.95E-04
61G5 <2.85E-10* 6.18E+05 <1.76E-4* 1.31E-09 3.64E+05 4.76E-04
63F8 <2.20E-10* 7.99E+05 <1.76E-4* 8.56E-10 7.52E+05 6.44E-04
64D7 <2.50E-10* 7.05E+05 <1.76E-4* 6.80E-10 5.19E+05 3.53E-04
66B8 7.98E-09 1.71E+05 1.36E-03 1.64E-09 1.54E+05 2.53E-04
*A < 기호는 할당된 10분 해리 시간 동안 TREM1의 10% 미만이 해리되었음을 을 나타내며, kd가 1.76E-4 s-1 미만임을 나타낸다. < KD(M)는 kd <1.76E-4 s-1을 기준으로 계산된다.인간 또는 사이노 TREM-1에 대한 결합, TREM2에 대한 결합 결여, 및 TREM-1에 대한 PGLYRP1 결합을 차단하는 능력에 기초하여 항체를 선택하였다. 표 9에 제시된 바와 같이 추가 연구를 위해 14개 항체를 선택하였다.
항-TREM-1 항체 클론
ID Vh V경쇄 HCDR3 인간 KD 사이노 KD
66B8 VH1|1-02/D6|6-6|RF1/JH5 VK1|L5/JK5 AGYSTSWKDWFDP
(서열번호 38)		 7.98E-09 1.64E-09
44A5 VH3|3-23/D6|6-6|RF1/JH4 VK3|L2/JK4 AYYSNYLFDY
(서열번호 238)		 4.04E-10 2.02E-09
46H7 VK3|L2/JK1 EFSSNSLFDY
(서열번호 218)		 4.57E-10 9.93E-10
57F5 VH3|3-23/D1|1-26|RF3/JH1 VK1|O12/JK4 EGGSNRYFHH
(서열번호 138)		 <2.81E-10 <2.9E-10
30H2 VK3|L2/JK1 VAGSNFFFDH
(서열번호 258)		 8.98E-10 5.70E-09
3E12 VH1|1-02/D1|1-1|RF1/JH4 VL3|3r/JL2 DQRKTTVTPFEY
(서열번호 298)		 5.70E-10 1.80E-09
61B12 VH1|1-08/D6|6-6|RF1/JH3 VK1|O18/JK4 GGISSSWHWAFDI(서열번호 118) <5.57E-10 1.27E-09
63F8 VH1|1-08/D6|6-13|RF1/JH4 VK1|O18/JK4 GGRTSIWSFVFDY(서열번호 78) <2.20E-10 8.56E-10
57C10 VH1|1-08/D6|6-13|RF1/JH2 VK1|O18/JK4 GGYTSAWRWYFDL(서열번호 158) 8.24E-10 1.28E-09
34D1 VH1|1-08/D3|3-22|RF2/JH2 VK1|O18/JK5 GGYTSSWRWYFDL(서열번호278) 8.81E-10 4.97E-09
49A2 VH3|3-07/D1|1-1|RF1/JH1 VK3|L2/JK4 GGWRFES(서열번호 198) 7.67E-10 1.87E-09
61G5 VH1|1-08/D7|7-27|RF1/JH1 VK1|O18/JK5 LIGYSSAWKWSFQH(서열번호 98) <2.85E-10 1.31E-09
64D7 VH1|1-08/D6|6-19|RF2/JH2 VK1|O18/JK4 RRAVYRSSWEWYFDL(서열번호 58) <2.50E-10 6.80E-10
50A12 VH3|3-07/D4|4-17|RF2/JH4 VK1|L5/JK1 DYGDSFDY
(서열번호 178)		 4.85E-09 6.42E-09
실시예 3-항-TREM-1 항체의 재구성
카파 경쇄의 VL 도메인을 CK 도메인에, 람다 경쇄의 VL 도메인을 CL 도메인에, VH 도메인을 CH1-CH2-CH3(221 내지 447)에 융합함으로써 IgG1z 하위유형의 항체 형식으로 XenoMouse® 캠페인의 리드 항-TREM-1 항체를 전환하였다. 이펙터 기능 감소를 위해 N297G 돌연변이를 통합시킴으로써 그리고 개선된 열안정성을 위해 조작된 이황화 결합(R292C, V302C)을 통해 이 항체 이소타입의 CH2 도메인을 조작하였으며; 이 항체 이소타입을 IgG1z SEFL2로 지정한다. 리드 항-TREM-1 항체를 추가적으로 조작하여 분자의 발현, 정제, 열 안정성, 콜로이드 안정성, 장기 저장 안정성, 생체 내 약동학, 및/또는 면역원성에 부정적인 영향을 미치는 것으로 계산적으로 예측되거나 경험적으로 결정된 잔기, 또는 "핫스팟"을 제거하였다. 보존, 공변이, 화학적 유사성, 구조 모델링으로부터의 예측, 및 다른 항체 조작 캠페인으로부터의 사전 지식을 기반으로 하여 이러한 핫스팟에서 다양한 아미노산 돌연변이를 설계하였다. 단일 돌연변이 및 돌연변이의 조합을 둘 다 포함하는 합리적으로 설계된 조작된 항체의 작은 패널을 설계하였다.
1) 항체 가변 도메인을 포함하는 합성 DNA 단편, 2) 필요한 불변 도메인(즉, CK 또는 CL, CH1-CH2-CH3(118 내지 447)(R292C, N297G, V302C))을 포함하는 이전에 클로닝된 "부분 벡터", 및 3) 포유동물 발현 벡터 백본을 조립하는 데 Golden Gate 클로닝을 사용하여 핫스팟 조작 변이체의 합리적으로 설계된 패널에 대한 재조합 발현 작제물을 생산하였다. 중쇄(HC)를 퓨로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였고 경쇄(LC)를 하이그로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였다. HC 및 LC 발현 벡터를 Lipofectamine LTX(Gibco)를 사용하여 CHO-K1 세포에서 1:1 비율로 공동 형질감염시켰고, 세포 생존률이 90%(Vi-CELL BLU, Beckman Coulter)를 초과할 때까지 10 ug/mL 퓨로마이신 및 500 ug/mL 하이그로마이신의 존재 하에 2 내지 3일마다 계대배양함으로써 안정적인 풀을 생성하였다. 안정적인 풀을 배양액 mL당 2e6개 생존 세포로 생산 배지에 파종하고 36℃, 5% CO2에서 6일 동안 인큐베이션하였다. 원심분리에 의해 세포 상청액을 수확하고 AmMagTM 단백질 A 자기 비드(GenScript) 또는 MAG SEPHAROSETM PrismA(Cytiva)를 사용하여 자기 비드 친화성 크로마토그래피에 의해 항체를 정제하였다. 온전한 질량 분석법으로 각각의 변이체의 정체를 확인하였다. 각각의 변이체에 대해, 단백질 A 센서를 사용하여 ForteBio OCTET®(Pall Life Sciences)에 의해 조건화 배지에서의 발현 역가를 측정하였다. 단백질 A 친화성 크로마토그래피 후 존재하는 고분자량 물질의 백분율(% HMW)을 분석적 크기 배제 크로마토그래피에 의해 측정하였고, % 표적 단백질 순도를 LabChip GXII(Perkin Elmer)를 사용하여 비환원 미세모세관 전기영동(MCE NR)에 의해 측정하였다. 이 과정에 의해 준비된 변이체에 대한 데이터는 표 10에 나와 있다.
Figure pct00009
Figure pct00010
Figure pct00011
Figure pct00012
Figure pct00013
XENOMOUSE® 캠페인으로부터의 3개의 항-TREM-1 리드 항체의 하위세트(30H2(19330), 49A2(19333), 및 46H7(19332))를 또한 TREM-1에 대한 결합을 유지하면서 개선된 제조가능성을 위해 효모 디스플레이를 통해 조작하였다. 각각의 항체에 대해, 축퇴 NNK 코돈의 사용을 통해 6개의 모든 CDR에서 잔기의 모든 가능한 인접 쌍이 동시에 가능한 모든 아미노산으로 돌연변이된 라이브러리를 생성하였다. 라이브러리를 Fd 도메인이 알파-응집소의 N-말단에 융합되고 LC가 효모 표면에 융합되지 않은 BJ5464의 효모 유도체의 표면에 디스플레이하였다. ALEXA FLUOR® 647 접합 항-Fab 항체의 결합에 의해 디스플레이 효율을 측정하였다. 형광 2차로서 스트렙타비딘 PE를 사용하여 비오틴 접합 재조합 TREM-1 ECD에 대한 높은 결합을 위해 형광 활성화 세포 분류(FACS)를 사용하여 라이브러리를 분류하였다. 분류된 결합/디스플레이 이중 양성 풀 및 디스플레이 양성 풀에 존재하는 가변 도메인을 HC 및 LC의 프레임워크 1(FW1) 및 FW4 도메인에 특이적인 프라이머로 증폭시키고 2Х 300 bp 실행을 위해 Illumina MiSeq에서의 NGS 분석에 제출하였다. 양성 결합 아미노산 빈도의 비율을 양성 디스플레이 아미노산 빈도로 나눈 다음 모 서열 비율로 정규화하는 공통 빈도 분석을 통해 데이터를 처리한 후 돌연변이를 선택하였다. 풍부화 값이 모 서열보다 크거나 같은 서열을 유익하거나 허용되는 다양성으로 간주하였고 친화도 성숙 후 추가적인 합리적 항체 조작에 사용하였다.
상부 디스플레이 조작된 가변 도메인을 IgG1z SEFL2 이소타입으로 전환하고 1) 항체 가변 도메인을 포함하는 합성 DNA 단편, 2) 필요한 불변 도메인(즉, CK 또는 CL, CH1-CH2-CH3(118 내지 447)(R292C, N297G, V302C))을 포함하는 이전에 클로닝된 "부분 벡터", 및 3) 포유동물 발현 벡터 백본을 조립하는 데 Golden Gate 클로닝을 사용하여 클로닝하였다. 중쇄(HC)를 퓨로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였고 경쇄(LC)를 하이그로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였다. HC 및 LC 발현 벡터를 Lipofectamine LTX(Gibco)를 사용하여 CHO-K1 세포에서 1:1 비율로 공동 형질감염시켰고, 세포 생존률이 90%(Vi-CELL BLU, Beckman Coulter)를 초과할 때까지 10 ug/mL 퓨로마이신 및 500 ug/mL 하이그로마이신의 존재 하에 2 내지 3일마다 계대배양함으로써 안정적인 풀을 생성하였다. 안정적인 풀을 배양액 mL당 2e6개 생존 세포로 생산 배지에 파종하고 36℃, 5% CO2에서 6일 동안 인큐베이션하였다. AMMAGTM 단백질 A 자기 비드(GenScript)를 사용하여 자기 비드 친화성 크로마토그래피에 의해 항체를 정제하였다. 온전한 질량 분석법으로 각각의 분자의 정체를 확인하였다. 단백질 A 친화성 크로마토그래피 후 존재하는 고분자량 물질의 백분율(% HMW)을 분석적 크기 배제 크로마토그래피에 의해 측정하였고, % 표적 단백질 순도를 LabChip GXII(Perkin Elmer)를 사용하여 비환원 미세모세관 전기영동(MCE NR)에 의해 측정하였다. 효모 디스플레이 핫스팟 조작에 의해 준비된 변이체에 대한 데이터는 표 11에 나와 있다.
Figure pct00014
Figure pct00015
Figure pct00016
Figure pct00017
p-Syk ALPHALISA®(Perkin-Elmer)를 사용하여 세포에서 Syk 키나제의 인산화 수준을 분석함으로써 TREM-1/DAP12를 발현하는 HEK293 세포에서 2가 및 1가 항-TREM-1 mAb의 비교를 수행하였다. 간단히 말하면, 인간 TREM1 및 DAP12를 안정적으로 발현하는 HEK293 세포를 10% 투석된 FBS(Gibco), 2 mM GlutaMAX(Gibco), 2 mM L-글루타민(Sigma), 1% 페니실린/스트렙토마이신(Gibco) 및 0.1 mg/mL 제오신(Gibco)이 보충된 DMEM/F12 Ham 배지(Corning)에서 37℃/5% CO2에서 배양하였다. 실험 하루 전, 트립신-EDTA를 사용하여 세포를 분리하고 400 Х g에서 5분 동안 원심분리하였다. 세포 펠릿을 완전 배지에 재현탁한 후 400 Х g에서 5분 동안 두 번째 원심분리를 하였다. 원심분리 후 세포를 1Х106개 세포/mL의 농도로 완전 배지에 재현탁하고 CELLBIND® 96-웰 투명 편평 바닥 폴리스티렌 플레이트(Corning)에 100 μL/웰 또는 50,000개 세포/웰의 최종 부피로 파종하였다. 파종된 플레이트를 37℃/5% CO2에서에서 18 내지 24시간 동안 밤새 인큐베이션하였다. 실험 당일, 각각의 웰에서 70 μL의 배지를 제거하였다. TREM1 항체를 분석 배지(10% 열 불활성화 FBS가 보충된 DMEM/F12 HAM 배지)에서 4배 연속 희석으로 최고 최종 농도의 3배로 희석하였다. 분석 배지를 사용하여 가교 시약 단백질 G(Sigma)를 최종 농도의 3배로 준비하였다. 적정된 TREM1 항체를 단백질 G 또는 분석 배지와 1:1로 혼합하고 각각의 TREM1 항체 +/- 가교 시약 60 μL를 세포를 포함하는 각각의 웰에 첨가하였다. 이 플레이트를 실온에서 1시간 동안 인큐베이션한 후 모든 배지를 웰에서 제거한 다음 세포를 25 μL/웰의 용해 완충액(M-Per(포유동물 단백질 추출 시약) 및 1X Halt 프로테아제/포스파타제 억제제)을 사용하여 용해하였다. 세포를 얼음 위에서 1시간 동안 용해 완충액과 함께 인큐베이션한 후, 5 μL의 세포 용해물을 AlphaLISA® 수용체 칵테일(1X AlphaLISA® 면역분석 완충액(PerkinElmer) 중, 1 nM 항-pSyk, 토끼 IgG(항-포스포Syk(Tyr525/526)(클론 C87C1))(Cell Signaling Technology), 1 nM 비오틴-항-Syk, 마우스 IgG(클론 4D10)(BD Biosciences), 10 μg/mL 항-토끼-IgG AlphaLISA® 수용체 비드(PerkinElmer), 및 1X Halt 억제제)을 포함하는 384-웰 백색 플레이트(PerkinElmer)의 각각의 웰로 옮겼다. 플레이트를 2시간 동안 얼음 위에서 추가로 인큐베이션한 후 5 μL의 AlphaLISA® 공여체 칵테일(1X 면역분석 완충액 중 스트렙타비딘-알파-공여체 비드(PerkinElmer))을 40 μg/mL의 최종 농도로 첨가하고 어두운 곳의 실온에서 1시간 동안 인큐베이션하였다. 인큐베이션 후, ENVISION® 플레이트 판독기(PerkinElmer)를 사용하여 FRET(형광 공명 에너지 전달)를 통해 포스포-Syk(pSyk) 신호를 검출하였다. 샘플 pSyk 신호/기본 pSyk 신호의 비율에 의해 결과를 계산하였으며, 효능 및 최대 신호를 각각의 항체의 변이 사이에서 비교하였다. 2가 항-TREM-1 mAb 처리만으로는 TREM-1/DAP12 발현 세포에서 약한 신호를 유도한다. 1가 항-TREM-1 mAb에서는 pSyk 신호가 관찰되지 않았고, 2가 및 1가 항-TREM-1 mAb를 단백질 G와 가교 결합하면 pSyk 유도를 초래한다.
항체 서열의 클래딩 및 정렬: 입력 항체 서열의 VH 및 VL 도메인을 추출하고 Honegger 및 Pluckthun(J Mol Biol. 309(3):657-70, 2001)을 기반으로 하여 구조-기반 IgG 넘버링 시스템에 대해 정렬하였다. 보정되지 않은 모델을 사용하여 복합 다중 서열 정렬로부터 거리 행렬을 생성하였으며, 여기에서 두 서열 사이의 거리는 VH 및 VL 도메인 둘 다에서 미스매치의 비율이다. 마지막으로, 거리 행렬을 사용하여 UPGMA(unweighted pair group method with arithmetic mean; 산술평균 비가중 그룹법) 방법(Sokal and Michener, University of Kansas Science Bulletin. 38: 1409-1438, 1958)을 통해 계통수를 구축하고, 0.2의 분기 순회 제한을 기반으로 하여 관련 서열을 그룹화하였다. 아미노산의 화학적 유사성을 기반으로 정렬을 수동으로 개선하여 각각의 클래딩 그룹에 대한 컨센서스 CDR 서열을 생성하여 표 12에 표시된 서열을 생성하였다.
TREM-1 항원 결합 단백질의 컨센서스 서열
정렬 그룹 LCDR1 LCDR2 LCDR3 HCDR1 HCDR2 HCDR3
그룹 I X1ASQSX2X3X4NLA(서열번호 2199) GAX1X2RAT(서열번호 2200), QX1X2X3X4X5X6PX7T(서열번호 2201) X1X2X3MX4(서열번호 2202) X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10X11X12VKG(서열번호 2205) X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10 (서열번호 2203)
RASQSVNSNLA(서열번호 2212)QASQDIHLN(서열번호 2215) GASTRAT(서열번호 2219); QQFKNWPPT(서열번호 2222); AYAMS(서열번호 2227) TSGSGSTTYYADSVKG(서열번호 2230) VAGSNFLFDY(서열번호 2670).
그룹 II RASQGIRKWLA(서열번호 2216) AASRLQS(서열번호 2221) LQAHGFPWT(서열번호 2224); QFWPPWT(서열번호 2226) SYWMS(서열번호 2229) NIKQDGSEEYYVDSVKG(서열번호 2232);TSGSGTYYADSVKG(서열번호 2669) DYGDSFDY(서열번호 2673)
그룹 III QASX1DIX2X3X4LN(서열번호 2204) X1X2X3X4LET(서열번호 2206) QX1YX3X4X5PX6T(서열번호 2207) X1YDIN(서열번호 2208) X1X2NPX3X4GX5X6GX7X8X9X10FX11X12(서열번호 2209) X1X2X3X4X5X6X7X8X9X10X11X12FX13X14(서열번호 2210)
QASQDIRKHLN(서열번호 2213); DASNLET(서열번호 2220); QHYDNLPIT(서열번호 2223);QQYDNLPLT(서열번호 2225 RYDIN(서열번호 2228) WMNPNSGNSSVQKFRG(서열번호 2231) GGYTSSWRWYFDL(서열번호 2671); GGYTSSWSRWYFDL(서열번호 2672)
실시예 4-IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질의 생성
2가 및 1가 항-TREM-1 mAb/IL-10 뮤테인 치료용 융합체의 생성 및 선택, 융합체의 PK/PD, 및 뮤린 2가 및 1가 항-TREM-1 mAb/IL-10 뮤테인을 이용한 대장염 모델에 대한 효과를 평가한다.
IL-10 야생형, IL-10M1 또는 IL-10 뮤테인을 항-TREM-1 항체 Fc 도메인의 C 말단에 융합시켰다. 거의 모든 융합체의 경우, 최종 K 잔기가 항체의 Fc 영역에서 제거된다("desK"로 지칭함). 일 예시에서, 항-TREM-1 항체와 IL-10 변이체 사이의 링커는 GGGGS(G4S)(서열번호 2725)이고 내부 IL-10 링커는 GGGSGG(서열번호 2676)(G3SG2)이다.
IL-10 뮤테인과 항-TREM-1 Ab 단편의 대칭 융합체의 제조: 최종 Lys 잔기를 제거하고(K447-) 항체와 사이토카인 사이에 서열 G4S(서열번호 2725)를 가지는 5개 아미노산 링커를 부가한 후 IL-10M1 또는 IL-10M1의 조작된 변이체를 항-TREM-1 IgG1z SEFL2 항체 중쇄의 C-말단에 융합시킴으로써 항체-사이토카인 융합체를 구축하였다. 1) 항체 가변 도메인을 포함하는 합성 DNA 단편, 2) 링커와 설계된 사이토카인을 포함하는 합성 DNA 단편, 3) 필요한 불변 도메인(즉, CK 또는 CL, 및 CH1-CH2-CH3(118 내지 446)(R292C, N297G, V302C))을 포함하는 이전에 클로닝된 "부분 벡터", 및 4) 포유동물 발현 벡터 백본을 조립하는 데 Golden Gate 클로닝을 사용하여 항체-사이토카인 재조합 발현 작제물을 생산하였다. 융합된 중쇄(HC)를 퓨로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였고 경쇄(LC)를 하이그로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였다. 융합된 HC 및 LC 발현 벡터를 LIPOFECTAMINE® LTX(Gibco)를 사용하여 CHO-K1 세포에서 1:1 비율로 공동 형질감염시켰고, 세포 생존률이 90%(Vi-CELL BLU, Beckman Coulter)를 초과할 때까지 10 μg/mL 퓨로마이신 및 500 ug/mL 하이그로마이신의 존재 하에 2 내지 3일마다 계대배양함으로써 안정적인 풀을 생성하였다. 안정적인 풀을 배양액 mL당 2e6개 생존 세포로 생산 배지에 파종하고 36℃, 5% CO2에서 6일 동안 인큐베이션하였다. 원심분리에 의해 세포 상청액을 수확하고 자동화된 3-컬럼 탠덤 크로마토그래피 공정을 사용하여 항체를 정제하였다.
IL-10 뮤테인과 항-TREM-1 Ab 단편의 비대칭 융합체의 제조: IL-10M1 또는 IL-10M1의 조작된 변이체를 항체 중쇄의 C-말단 및 huFc(221 내지 446) 도메인의 C-말단 둘 다에 융합시킴으로써 비대칭 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체(일명 "1가" 항체-사이토카인 융합체)를 제조하였으며, 이들 둘 다 각각의 사슬의 CH3 도메인에 설치된 반대로 하전된 돌연변이("전하 쌍 돌연변이")에 의해 구동되는 정전 스티어링을 통해 우선적으로 이종이량체화하도록 추가로 조작되었다. 따라서 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체는 1) 항체 LC, 2) 전하 쌍 돌연변이 E356K 및 D399K로 추가로 조작되고, 최종 Lys 잔기를 제거하고(K447-) 항체와 사이토카인 사이에 서열 Gly-Gly-Gly-Gly-Ser(서열번호 2725)을 가지는 5개 아미노산 링커를 부가한 후 IL-10M1 또는 IL-10M1의 변이체를 C-말단에 융합시킨 IgG1z SEFL2 이소타입의 항체 HC, 및 3) 전하 쌍 돌연변이 K392D, K409D, 및 K434D(하기 서열에 밑줄 표시되어 있음)로 추가로 조작되고, 최종 Lys 잔기를 제거하고(K447-) Fc와 사이토카인(예를 들어, IL-10 뮤테인, 이중 밑줄) 사이에 서열 Gly-Gly-Gly-Gly-Ser(서열번호 2725)(밑줄 없음, 굵은 글씨체)을 가지는 5개 아미노산 링커를 부가한 후 IL-10M1 또는 IL-10M1의 변이체를 C-말단에 융합시킨 IgG1z SEFL2 이소타입의 huFc(221 내지 446) 도메인을 포함하는 3개-사슬 단백질이다:
Figure pct00018
원심분리에 의해 세포 상청액을 수확하고 자동화된 3-컬럼 탠덤 크로마토그래피 공정을 사용하여 항체 융합체를 정제하였다. 항체 융합체를 친화성 포획하고 SEPHADEX® G25 수지(Cytiva)를 사용한 겔 여과에 의해 즉시 완충액을 교환한 다음, SUPERDEX® 200 증가 수지(Cytiva)를 사용하여 크기-배제에 의해 추가로 폴리싱하였다. 온전한 질량 분석법으로 각각의 변이체의 정체를 확인하였다. 각각의 변이체에 대해, 단백질 A 센서를 사용하여 ForteBio OCTET®(Pall Life Sciences)에 의해 조건화 배지에서의 발현 역가를 측정하였다. 크기 배제 크로마토그래피(SEC) 후 존재하는 고분자량 물질의 백분율(% HMW)을 분석적 SEC에 의해 측정하였고, % 표적 단백질 순도를 LABCHIP® GXII(Perkin Elmer)를 사용하여 비환원 미세모세관 전기영동에 의해 측정하였다. 40℃에서 1 및 2주 동안 샘플에 스트레스를 가하여 응집 성향 및 단량체 안정성을 평가하였다. 그 다음 스트레스를 받은 샘플과 T0 샘플을 분석적 SEC에 의해 분석하여 T0 대 스트레스 후의 응집 증가(% HMW) 및 단량체 손실을 정량화하였다. 선택된 분자에 대한 결과는 표 13A 및 13B에 나타나 있다. LPS-자극 PBMC에서 TNFα 생산의 억제에 의해 이중특이성 기능 활성을 측정하였다.
[표 13A]
Figure pct00019
Figure pct00020
Figure pct00021
Figure pct00022
[표 13B]
Figure pct00023
Figure pct00024
Figure pct00025
표 14에 나타낸 바와 같이 분자의 대표적인 하위세트에 대해 MicroCal(Malvern)을 사용하는 시차 주사 열량측정법(DSC)에 의해 1차, 2차, 및 3차 용융 전이(각각 Tm1, Tm2, Tm3)를 측정하였다.
IL-10 뮤테인-항-TREM-1 항체 융합 단백질의 용융 전이
항-TREM-1 MAB IL-10 돌연변이 TM1 TM2 TM3
61B12 L46K 77.8 80.8 87.6
61B12 Q38R 78.2 80.6 87.1
61B12 Q38E 77.9 80.7 87.9
2가 또는 1가 사이토카인 융합체를 가지는 것으로 개념 증명(PoC) 항체-사이토카인 분자를 생성하였다. C-말단 IL-10M1 또는 뮤테인 Q38E를 대표적인 항-TREM1 항체 1B12에 융합시켰다. 이러한 PoC 분자의 모든 버전에 대해, 항체의 C-말단에 있는 말단 Lys를 제거하고, Gly-Gly-Gly-Gly-Ser 서열(서열번호 2725)을 첨가하여 사이토카인을 항체(이전에 언급한 바와 같음)에 연결시켰다. 추가적으로, 1가 사이토카인이 있는 PoC 분자 버전의 경우, 항체의 Fc 부분을 이전에 언급한 것과 동일한 전하 쌍 돌연변이로 조작하였다. 1가 사이토카인을 항체 중쇄의 양성(E356K 및 D399K) 또는 음성(K392D, K409D 및 K434D) 팔에 융합시켰다.1) 항체 가변 도메인을 포함하는 합성 DNA 단편, 2) 링커와 설계된 사이토카인을 포함하는 합성 DNA 단편, 3) 필요한 불변 도메인(즉, CK 또는 CL, CH1-CH2-CH3(118 내지 446)(R292C, N297G, V302C, E356K, D399K), CH2-CH3(221 내지 446)(R292C, N297G, V302C, K392D, K409D, K434D))을 포함하는 이전에 클로닝된 "부분 벡터", 및 4) 포유동물 발현 벡터 백본을 조립하는 데 Golden Gate 클로닝을 사용하여 Fab 항체-사이토카인 및 PoC 항체-사이토카인 재조합 발현 작제물을 생산하였다. 융합된 HC 및 융합된 Fc 도메인을 퓨로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였고 LC를 하이그로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였다. 융합된 HC, 융합된 Fc, 및 LC 발현 벡터를 LIPOFECTAMINE® LTX(Gibco)를 사용하여 CHO-K1 세포에서 1:1:1 비율로 공동 형질감염시켰고, 세포 생존률이 90%(Vi-CELL BLU®, Beckman Coulter)를 초과할 때까지 10 μg/mL 퓨로마이신 및 500 ug/mL 하이그로마이신의 존재 하에 2 내지 3일마다 계대배양함으로써 안정적인 풀을 생성하였다. 안정적인 풀을 배양액 mL당 2e6개 생존 세포로 생산 배지에 파종하고 36℃, 5% CO2에서 6일 동안 인큐베이션하였다.
원심분리에 의해 세포 상청액을 수확하고 자동화된 3-컬럼 탠덤 크로마토그래피 공정을 사용하여 항체 융합체를 정제하였다. CAPTURESELECTTM CH1 XL(ThermoFisher)을 사용하여 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체를 친화성 포획하고 SEPHADEX® G25 수지(Cytiva)를 사용한 겔 여과에 의해 즉시 완충액을 교환한 다음, SUPERDEX® 200 증가 수지(Cytiva)를 사용하여 크기-배제에 의해 추가로 폴리싱하였다. 온전한 질량 분석법으로 각각의 변이체의 정체를 확인하였다. 각각의 변이체에 대해, 단백질 A 센서를 사용하여 ForteBio OCTET®(Pall Life Sciences)에 의해 조건화 배지에서의 발현 역가를 측정하였다. 단백질 A 친화성 크로마토그래피 후 존재하는 고분자량 물질의 백분율(% HMW)을 분석적 크기 배제 크로마토그래피(SEC)에 의해 측정하였고, % 표적 단백질 순도를 LABCHIP® GXII(Perkin Elmer)를 사용하여 비환원 미세모세관 전기영동에 의해 측정하였다. 40℃에서 1 및 2주 동안 샘플에 스트레스를 가하여 응집 성향 및 단량체 안정성을 평가하였다. 그 다음 스트레스를 받은 샘플과 T0 샘플을 분석적 SEC에 의해 분석하여 스트레스 후 대 T0에서의 응집 증가(% HMW) 및 단량체 손실을 정량화하였다. LPS-자극 PBMC에서 TNFα 생산의 억제에 의해 이중특이성 기능 활성을 측정하였으며 선택된 분자에 대한 결과는 표 15에 나타나 있다.
선택된 이중특이성 사이토카인 융합체에 대한 기능 분석 데이터
ID 단백질 유형 LPS-자극 PBMC 분석 EC50(nM) n=1 LPS-자극 PBMC 분석 EC50(nM) n=2 LPS-자극 PBMC 분석 EC50(nM) n=3
21324 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 N/A N/A N/A
21330 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 2 2 2
21338 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 3 N/A 3
21369 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 4 3 4
21351 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 3 N/A N/A
21358 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 5 N/A N/A
21365 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 N/A 3 2
21374 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 N/A N/A 2
21381 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 3 3 3
22437 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 N/A 2 4
21387 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 3 N/A 2
21392 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 5 5 N/A
21404 Fab-헤테로Fc-사이토카인 융합체 3 3 2
21225 항체 사이토카인 융합체 4 3 3
21233 항체 사이토카인 융합체 3 3 N/A
21241 항체 사이토카인 융합체 2 2 3
21248 항체 사이토카인 융합체 N/A 2 N/A
21255 항체 사이토카인 융합체 N/A 2 N/A
21262 항체 사이토카인 융합체 N/A 3 N/A
21268 항체 사이토카인 융합체 N/A N/A 2
21276 항체 사이토카인 융합체 3 N/A 3
21283 항체 사이토카인 융합체 4 3 N/A
21291 항체 사이토카인 융합체 3 3 3
22424 항체 사이토카인 융합체 N/A N/A N/A
21298 항체 사이토카인 융합체 3 2 2
21306 항체 사이토카인 융합체 5 N/A 5
21410 항체 사이토카인 융합체 3 2 2
N/A - 적절한 용량 곡선 아님, 1= >0.001 내지 <0.01; 2= >0.01 내지 <0.1; 3= >0.1 내지 <1; 4= >1 내지 <10, 5= >10상기 기재된 바와 같이 제조되고 IL-10 뮤테인 Q38E에 융합된 1가 및 2가 항체를 단핵구 활성화에 대해 테스트하였다. 간단히 말하면, Miltenyi 단핵구 단리 키트 II를 사용하여 동결된 PBMC로부터 단핵구를 단리하였다. 정제된 단핵구를 96 라운드 웰 TC 처리 플레이트에서 웰당 105개 세포로 완전 배지에 플레이팅하였다. 지시된 테스트 단백질을 11000 pM에서 0.005 pM까지 1:5로 연속 희석하였다. LPS를 10 ng/mL의 최종 농도로 세포에 첨가하였다. 플레이트를 5.0% CO2, 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. MSD Vplex 인간 TNFα 검출 키트를 사용하여 세포 상청액 중 TNFα를 측정하였다. 도 2는 2가 항-TREM-1이 1가 항-TREM-1보다 더 강력하고, 2가 IL-10 뮤테인이 C-말단에서 1가 IL-10 뮤테인보다 더 강력함을 나타낸다.
면역 세포 활성에 대한 IL-10, IL-10 뮤테인 및 IL-10/항-TREM-1 항원 결합 단백질의 효과를 전혈 분석을 사용하여 평가하였다. 약물을 투여받지 않은 건강한 공여체로부터 수득한 헤파린 처리된 신선한 인간 전혈을 96-웰 2.0 mL 딥 웰 플레이트에 분주하였다. IL10 시약을 추가하기 전에 혈액을 포함하는 플레이트를 적어도 30분 동안 37℃로 평형화하였다. 지시된 테스트 시약을 연속 희석하여 전혈에 첨가하였다. 플레이트를 37℃에서 30분 동안 인큐베이션하였다. 그 다음 플레이트를 얼음 위에 놓고 10분의 인큐베이션 동안 CD3(클론 UCHT-1) 및 CD4(클론 RPA-T4)에 대한 염색 항체를 첨가하였다. 그 다음 세포를 1.4 mL의 BD 고정/용해 완충액으로 처리하고 37℃에서 20분 동안 인큐베이션하였다. 용해된 RBC가 소거될 때까지 세포를 2% FCS/PBS로 세척하였다. 세포를 투과시키기 위해, 200 μL의 얼음처럼 차가운 BD Perm 완충액 III을 각각의 웰에 첨가하고 완전히 혼합하였다. 5회 세척 후, CD20(클론 H1), CD14(클론 RM052) 및 pSTAT3 pY705(클론 4/P-STAT3)를 세포에 첨가하였다. 차광하기 위해 알루미늄 호일로 덮은 상태로 상온에서 1시간 동안 200 내지 300 RPM의 플레이트 진탕기에서 인큐베이션한 후, 2% FCS/PBS로 2회 세척함으로써 결합되지 않은 항체를 즉시 제거하였다. 세포를 200 μL 2% FCS/PBS 세척 완충액에 재현탁하고 BD LSRII 유세포 분석기를 사용하여 FACS 분석을 수행하였다. IL-10 단독으로 CD8++ T 세포 및 B 세포 증식을 유도한 반면, IL-10 뮤테인 또는 항-TREM-1/IL-10 뮤테인에 의해 유도된 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화의 증가는 없었으며, 항-TREM-1 mAb/IL-10 뮤테인은 세포 유형 특이적 표적화 효과의 개념 증명을 입증하였다(도 3).
인간 단핵구로부터의 LPS-유도 TNFα 생산의 억제를 평가하였다. Miltenyi 단핵구 단리 키트 II를 사용하여 동결된 PBMC로부터 단핵구를 단리하였다. 정제된 단핵구를 96 라운드 웰 TC 처리 플레이트에서 웰당 105개 세포로 완전 배지에 플레이팅하였다. 다양한 IL-10 뮤테인이 있는 지시된 테스트 단백질을 11000 pM에서 0.005 pM까지 1:5로 연속 희석하였다. LPS를 10 ng/mL의 최종 농도로 세포에 첨가하였다. 플레이트를 5.0% CO2, 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. MSD Vplex 인간 TNFα 검출 키트를 사용하여 세포 상청액 중 TNFα를 측정하였다. 도 4a 내지 4h는 상이한 IL-10 뮤테인을 가지는 항원 결합 단백질이 IL-10 뮤테인 단독의 배양과 비교하여 단핵구에서 TNFα를 감소시키는 데 더 강력하다는 것을 입증하며, 이는 TREM-1 결합이 단핵구 활성화의 IL-10 뮤테인 억제를 유의하게 향상시켰음을 시사한다.
인간 단핵구에서 LPS-유도 인간 TNFα 생산의 억제를 평가하기 위해, Miltenyi 단핵구 단리 키트 II를 사용하여 동결된 PBMC로부터 단핵구를 단리하였다. 정제된 단핵구를 96 라운드 웰 TC 처리 플레이트에서 웰당 105개 세포로 완전 배지에 플레이팅하였다. 지시된 테스트 단백질을 11000 pM에서 0.005 pM까지 1:5로 연속 희석하였다. LPS를 10 ng/mL의 최종 농도로 세포에 첨가하였다. 플레이트를 5.0% CO2, 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. MSD Vplex 인간 TNFα 검출 키트를 사용하여 세포 상청액 중 TNFα를 측정하였다. LPS-유도 마우스 TNFα 생산의 억제를 평가하기 위해, C57Bl/6 마우스의 대퇴골로부터 마우스 골수를 단리하였다. 세포를 96 라운드 웰 TC 처리 플레이트에서 웰당 105개 세포로 완전 배지에 플레이팅하였다. 지시된 테스트 시약을 11000 pM에서 0.005 pM까지 1:5로 연속 희석하였다. LPS를 10 ng/mL의 최종 농도로 세포에 첨가하였다. 플레이트를 5.0% CO2, 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. MSD Vplex 마우스 TNFα 검출 키트를 사용하여 상청액 중 마우스 TNFα를 측정하였다.
도 5는 TREM-1 결합을 통해 인간 단핵구에서 TNFα의 억제에 대한 IL-10 뮤테인 효능의 현저한 개선이 있음을 나타낸다(도 5a). 마우스 TREM-1과의 교차 반응성 부족으로 인해 마우스 단핵구에 대한 효능이 거의 없기 때문에 단핵구에 대한 TNF 억제의 개선은 TREM-1 결합에 의존적이다(도 5b).
이들 결과는 IL-10 뮤테인 및 면역 세포 표적화 모이어티, 예를 들어 항-TREM-1 항체를 포함하는 항원 결합 단백질이 야생형 IL-10과 비교하여 면역 세포를 차등적으로 조절할 수 있음을 입증한다. 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 현저하게 억제한다. 항원 결합 단백질은 CD8+ T 세포와 B 세포를 자극하지 않는다. IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 면역 세포를 자극하지 않고 염증을 억제할 수 있으므로, 염증성 장 질환 치료에 치료 효과를 제공할 수 있다.
실시예 5-IL-10M1의 안정성 조작
편향되지 않은 접근법을 사용한 IL-10M1(서열번호 2211)의 효모 디스플레이 안정성 조작을 위해, GENEMORPH® II 키트를 사용하여 낮은 돌연변이유발 조건 하에서 IL-10M1의 오류 발생이 쉬운 PCR-기반 라이브러리를 생성하고 효모(IL10M1-EP 라이브러리)에 디스플레이하였다. 라이브러리를 IL-10M1이 알파-응집소의 N-말단에 융합된 BJ5464의 효모 유도체 표면에 디스플레이하였다. ALEXAFLUOR® 647 접합 항-HA 항체의 결합에 의해 디스플레이 효율을 측정하였다. 형광 2차로서 스트렙타비딘 PE를 사용하여 비오틴 접합 재조합 IL-10R-Fc에 대한 높은 결합을 위해 형광 활성화 세포 분류(FACS)를 사용하여 라이브러리를 분류하였다.
스트레스 조건 하에서 야생형 IL-10M1보다 더 잘 수행되는 돌연변이체를 확인하기 위해, 이러한 오류 발생이 쉬운 효모 라이브러리에 다양한 스트레스를 적용하였다. 단백질 발현에 대한 스트레스로서, 20 또는 30℃에서 IL-10M1 돌연변이 변이체를 디스플레이하도록 효모 세포의 IL-10M1-EP 라이브러리를 유도하였다. 이러한 스트레스에 더 높은 저항성을 나타내는 돌연변이체를 확인하기 위해, IL-10R-Fc에 대해 잘 결합하고 효모 표면에 잘 디스플레이한 변이체(HA 에피토프 태그에 의해 평가됨)를 FACS에 의해 분류하였다. 초기 IL-10M1 EP 라이브러리 풀과 함께, 이러한 풍부한 결합제 풀의 IL-10M1 서열을 IL-10M1 코딩 서열 외부의 프라이머에 의해 증폭시켰다. 그 다음 앰플리콘을 Nextera 라이브러리 준비 키트를 사용하여 처리하고 2Х 300 bp 실행을 위해 Illumina MiSeq에서의 NGS 분석에 제출하였다. 30C 유도 스트레스 후 결합제 풀에서 고도로 강화되거나 고갈된 돌연변이체 서열을 선택하여 재조합적으로 제조하고 안정성을 평가하여 접근법의 예측력을 평가하였다(표 15).
더 잘 접히고 단백질 분해에 덜 노출될 수 있는 변이체를 확인하기 위해, 제한된 단백질 분해 실험을 수행하였다. 첫째, 오류 발생이 쉬운 IL-10M1 라이브러리를 20℃에서 유도하고 FACS로 분류하여 비-IL10R 결합제를 제거하였다. 이는 IL-10M1 EP 결합제 라이브러리를 산출하였다. 그 다음, IL-10M1 EP 결합제 라이브러리를 20℃에서 유도하고 제한된 양의 트립신, 키모트립신 및 써모리신에 적용하였다. 이들 프로테아제에 대해 더 높은 저항성을 나타내는 돌연변이체를 확인하기 위해, IL-10R-Fc에 대해 결합하고 모 IL-10M1 분자보다 효모 표면에 더 잘 디스플레이한 변이체를 FACS에 의해 분류하고 상기 기재된 바와 같이 NGS에 의해 분석하였다. 프로테아제 저항성 풀(예를 들어, 강화된 단백질 스트레스, 강화된 온도 스트레스, 강화된 온도 및 프로테아제 스트레스, 고갈된 프로테아제 스트레스, 또는 고갈된 온도 스트레스)에서 고도로 강화되거나 고갈된 돌연변이체 서열을 선택하여 재조합적으로 제조하고 안정성을 평가하여 접근법의 예측력을 평가하였다(표 16).
Figure pct00026
Figure pct00027
Figure pct00028
선택 근거 : a, 강화된 단백질 스트레스; b, 강화된 온도 스트레스; c, 강화된 온도 및 프로테아제 스트레스; d, 고갈된 프로테아제 스트레스; e, 고갈된 온도 스트레스
Rosetta 안정성 조작: 컴퓨터 설계를 통해 안정성 조작을 또한 탐구하였다. RosettaScripts 및 Talaris2014 스코어 기능을 사용하여 IL10M1 뮤테인의 구조 모델링을 수행하였다. "fastrelax" 프로토콜을 사용하여, 5 사이클의 백본 최소화 및 회전이성질체 최적화는 PDB 1Y6K 결정 구조로부터 유도된 단량체 IL-10M1 모델을 국소 에너지 최소값으로 가져왔다. 이완 후, 잔기 21 내지 161을 개별적으로 스크리닝하고 20개의 표준 아미노산 각각으로 컴퓨터로 돌연변이시켰다. 이어서 펩타이드 백본 및 주위 잔기에 대한 50개의 Monte Carlo 기반 모의 어닐링 단계가 이어졌다. 모든 선택된 설계를 또한 L46K 감쇠 돌연변이의 배경에서 리모델링하고 점수를 매겨서 예측된 거동이 영향을 받지 않았음을 확인하였다. 표 17은 항체 61B12의 중쇄를 가지는 IL10 뮤테인 융합체에 대한 서열번호를 나타내며; 각각의 경쇄는 항체 61B12(서열번호 105(단, 신호 서열이 결여되어 있음))에서와 동일하다.
Figure pct00029
Figure pct00030
안정성 및 표면 특성이 개선된 설계를 선택하기 위해, Talaris2014 점수 및 소수성 용매 접근 가능 표면적(hSASA)을 사용하여 최종 모델을 서로에 대해 순위를 매겼다. 낮은 에너지 및 감소된 hSASA를 갖는 15개의 좋은 점수를 받은 설계를 실험적 평가를 위해 궁극적으로 선택하였다(표 18).
상위 15개 점 돌연변이의 Rosetta 에너지 점수
돌연변이 총 점수 hsasa_목록
Y59T -0.93 -52.55
M77R -3.10 -51.16
M77V -2.39 -53.92
D84R -1.03 -44.39
H90E -1.47 -38.28
H90Q -0.69 -30.08
K49T -0.83 -25.75
K49S -0.63 -31.50
A127M -0.65 -25.60
F15Y -0.42 -23.10
S93E -1.84 -19.97
S93Q -1.25 -15.71
L103E -0.87 -17.12
T100R -1.19 -11.25
Q79R -1.42 -10.33
대안적인 합리적 설계 전략으로서 IL10M1의 강제-단량체 구조를 안정화시키기 위해 이황화물을 도입하는 것을 탐구하였다. 이 방법의 경우, 주형 모델의 잔기 21 내지 123을 잔기 124 내지 165에 대한 근접성에 대해 스크리닝하였다. C-β 원자가 서로 6.5 Å이내에 있는 경우 잔기 쌍을 컴퓨터로 시스테인으로 돌연변이시키고 이황화물로 만들었다. 이러한 설계를 Talaris2014 점수와 비가중 이황화물 포텐셜 항을 사용하여 서로 상대적으로 순위를 매겼다. 따라서 낮은 에너지를 가지는 5개의 가교 설계를 실험적 평가를 위해 선택하였다(표 19).
상위 5개 이황화물 돌연변이의 Rosetta 에너지 점수
돌연변이 총 점수 dslf_fa13
Q97C-I136C 5.62 -0.43
K57C-M156C 5.64 1.53
K40C-Y137C 5.69 -0.56
Q38C-S141C 6.27 -0.38
E67C-V121C 6.37 -0.43
이중특이성 융합체로서 생산 및 테스트: 증가된 안정성을 위해 설계된 뮤테인 변이체를 항-TREM1 항체 61B2.001에 대한 2가 C-말단 융합체로서 클로닝하고, CHO 세포에서 재조합적으로 발현시킨 다음, 실시예 3에 기재된 바와 같이 정제하였다. 온전한 질량 분석법으로 각각의 변이체의 정체를 확인하고, Slide-A-LyzerTM G2 투석 카세트, 20K MWCO, 3 mL(ThermoFisher cat. #87735)를 사용하여 각각을 10 ± 1 mg/mL로 농축시켰다. 단백질 A 센서를 사용하여 ForteBio OCTET®(Pall Life Sciences)에 의해 조건화 배지에서의 발현 역가를 측정하였다. 존재하는 고분자량 물질의 백분율(% HMW)을 분석적 크기 배제 크로마토그래피(SEC)에 의해 측정하였고, % 표적 단백질 순도를 LABCHIP® GXII(Perkin Elmer)를 사용하여 비환원 미세모세관 전기영동에 의해 측정하였다. 40℃에서 2주 동안 샘플에 스트레스를 가하여 응집 성향 및 단량체 안정성을 평가하였다. 그 다음 스트레스를 받은 샘플과 T0 샘플을 분석적 SEC에 의해 분석하여 스트레스 후 대 T0에서의 응집 증가(% HMW) 및 단량체 손실을 정량화하였다. 분자의 하위세트에 대해 LPS-자극 PBMC에서 TNFα 생산의 억제에 의한 이중특이성 기능 활성을 측정하였으며; 선택된 분자에 대한 결과는 표 20에 나타나 있다.
Figure pct00031
Figure pct00032
Figure pct00033
Figure pct00034
이들 결과는 안정성 돌연변이의 하위세트가 정제 동안 및 적당히 높은 농도(10 mg/mL)에서 40℃에서 2주 스트레스 후에 항-TREM1 항체-IL10M1 융합체/항원 결합 단백질 변이체의 응집 정도를 감소시키는 데 성공적이었음을 나타낸다.
최상의 안정성 돌연변이를 위치 N10, N116, 및/또는 IL10M1의 첫 번째 도메인과 두 번째 도메인 사이의 GGSGG 링커의 첫 번째 위치(이하 링커[G1]이라고 함)에서 탈아미드화 핫스팟을 개선하도록 설계된 돌연변이와 조합하였다. 새로운 IL10M1 변이체를 N-말단, C-말단, 또는 Fab와 Fc 사이에 매립된 3가지 상이한 위치에서 항-TREM1 항체 63F8.001 및 64D7.001 중쇄에 대해 2가로 융합시켰다.
IL-10 뮤테인에서 탈아미드화 핫스팟
IL-10 뮤테인 서열번호
HUIL10[L46K,L103E,링커[G1A]] 2777
HUIL10[L46K,L103E,링커[G1V]] 2778
HUIL10[L46K,R110P,링커[G1A]] 2779
HUIL10[L46K,R110P] 2780
HUIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]] 2781
HUIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1V]] 2782
HUIL10[N10I,L46K,L103E,R110P,링커[G1A]] 2783
HUIL10[N10I,L46K,L103E] 2784
HUIL10[N10I,L46K,R110P,링커[G1A]] 2785
HUIL10[N10K,L46K,L103E,링커[G1A]] 2786
HUIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]] 2787
HUIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]] 2788
HUIL10[N10Q,L46K,L103E,N116Q] 2789
HUIL10[N10Q,L46K,L103E] 2790
HUIL10[N10Q,L46K,R110P,링커[G1A]] 2791
C-말단 IgG-사이토카인 융합체를 CHO 세포에서 발현시키고, 정제한 다음, 10 mg/mL로 농축시키고, 실시예 4에 기재된 바와 같이 분석하였다.IL-10M1 또는 IL-10M1의 조작된 변이체에 이어서 서열 GGGSGGGS(서열번호 2676)를 가지는 10개 아미노산 링커를 항-TREM-1 IgG1z SEFL2의 중쇄 N-말단에 융합시킴으로써 N-말단 사이토카인-IgG 융합체를 구축하였다. 1) 항체 가변 도메인을 포함하는 합성 DNA 단편, 2) 설계된 사이토카인과 링커를 포함하는 합성 DNA 단편, 3) 필요한 불변 도메인을 포함하는 이전에 클로닝된 "부분 벡터", 및 4) 포유동물 발현 벡터 백본을 조립하는 데 Golden Gate 클로닝을 사용하여 항체-사이토카인 재조합 발현 작제물을 생산하였다. 융합된 중쇄(HC)를 퓨로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였고 경쇄(LC)를 하이그로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였다. 작제물을 CHO 세포에서 발현시키고, 정제한 다음, 10 mg/mL로 농축시키고, 실시예 4에 기재된 바와 같이 분석하였다.
선행 링커 및 서열 GGGG(서열번호 2677)의 후행 링커를 가지는 IL-10M1 또는 IL10M1의 조작된 변이체를 아미노산 C282와 D283 사이의 항-TREM-1 IgG1z SEFL2 항체의 힌지 영역에 융합시킴으로써 매립된 Fab-사이토카인-Fc 분자(즉, EPSKC-GGGG-IL10M1-GGGG-DKTHC(서열번호 2724))를 구축하였다. 1) 항체 가변 도메인을 포함하는 합성 DNA 단편, 2) 설계된 사이토카인과 링커를 포함하는 합성 DNA 단편, 3) 필요한 불변 도메인을 포함하는 이전에 클로닝된 "부분 벡터", 및 4) 포유동물 발현 벡터 백본을 조립하는 데 Golden Gate 클로닝을 사용하여 Fab-사이토카인-Fc 재조합 발현 작제물을 생산하였다. 융합된 중쇄(HC)를 퓨로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였고 경쇄(LC)를 하이그로마이신 선택 카세트가 있는 벡터 백본으로 조립하였다. 작제물을 CHO 세포에서 발현시키고, 정제한 다음, 10 mg/mL로 농축시키고, 실시예 4에 기재된 바와 같이 분석하였다.
IL-10 뮤테인-TREM-1 항체의 탈아미드화 핫스팟
TREM1/ IL-10 융합체 클론 융합 위치 중쇄 서열번호
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]] C-말단 2726
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2727
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10K,L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2728
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2729
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2730
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]] C-말단 2731
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10K,L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2732
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,R110P,링커[G1A]] C-말단 2733
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[L46K,R110P,링커[G1A]] C-말단 2734
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,L103E,R110P,링커[G1A]] C-말단 2735
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[L46K,L103E,링커[G1V]] C-말단 2736
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,R110P,링커[G1A]] C-말단 2737
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2738
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,L103E,R110P,링커[G1A]] C-말단 2739
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,R110P,링커[G1A]] C-말단 2740
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,R110P,링커[G1A]] C-말단 2741
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2742
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[L46K,L103E,링커[G1V]] C-말단 2743
huIL10[L46K,L103E,링커[G1A]]_2xG4S_TREM1_63F8.001 N-말단 2744
huIL10[L46K,L103E,링커[G1A]]_2xG4S_TREM1_64D7.001 N-말단 2745
huIL10[L46K,L103E,링커[G1V]]_2xG4S_TREM1_63F8.001 N-말단 2746
huIL10[L46K,L103E,링커[G1V]]_2xG4S_TREM1_64D7.001 N-말단 2747
huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]]_2xG4S_TREM1_63F8.001 N-말단 2748
huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]]_2xG4S_TREM1_64D7.001 N-말단 2749
huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1V]]_2xG4S_TREM1_63F8.001 N-말단 2750
huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1V]]_2xG4S_TREM1_64D7.001 N-말단 2751
huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]]_2xG4S_TREM1_63F8.001 N-말단 2752
huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]]_2xG4S_TREM1_64D7.001 N-말단 2753
huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]]_2xG4S_TREM1_63F8.001 N-말단 2754
huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]]_2xG4S_TREM1_64D7.001 N-말단 2755
TREM1_63F8.001_Fab_huIL10[L46K,L103E,링커[G1A]]_Fc 매립 2756
TREM1_63F8.001_Fab_huIL10[L46K,L103E,링커[G1V]]_Fc 매립 2757
TREM1_63F8.001_Fab_huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]]_Fc 매립 2758
TREM1_63F8.001_Fab_huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1V]]_Fc 매립 2759
TREM1_63F8.001_Fab_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]]_Fc 매립 2760
TREM1_63F8.001_Fab_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]]_Fc 매립 2761
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[L46K,R110P] C-말단 2762
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]] C-말단 2763
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,L103E] C-말단 2764
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E,N116Q] C-말단 2765
TREM1_63F8.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E] C-말단 2766
TREM1_64D7.001_Fab_huIL10[L46K,L103E,링커[G1A]]_Fc 매립 2767
TREM1_64D7.001_Fab_huIL10[L46K,L103E,링커[G1V]]_Fc 매립 2768
TREM1_64D7.001_Fab_huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1A]]_Fc 매립 2769
TREM1_64D7.001_Fab_huIL10[N10I,L46K,L103E,링커[G1V]]_Fc 매립 2770
TREM1_64D7.001_Fab_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1A]]_Fc 매립 2771
TREM1_64D7.001_Fab_huIL10[N10Q,L46K,L103E,링커[G1V]]_Fc 매립 2772
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[L46K,R110P,링커[G1A]] C-말단 2773
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[L46K,R110P] C-말단 2774
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10I,L46K,L103E] C-말단 2775
TREM1_64D7.001_G4S_huIL10[N10Q,L46K,L103E] C-말단 2776
표 22의 중쇄는 각각의 경쇄 파트너, 예를 들어 클론 63F8.001(단, 신호 서열 MDMRVPAQLLGLLLLWLRGARC(서열번호 2674)이 결여되어 있음)에 대한 서열번호 976 또는 서열번호 2554, 및 64D7.001(단, 신호 서열 MDMRVPAQLLGLLLLWLRGARC(서열번호 2674)이 결여되어 있음)에 대한 서열번호 992 또는 서열번호 2555와 쌍을 형성하였다. 적당히 높은 농도(10 mg/mL)에서 40℃에서 10일 스트레스 후에 탈아미드화 부위를 고정시키고 낮은 응집을 유지하는 IL-10M1 돌연변이의 몇몇 조합이 확인되었다.
Figure pct00035
인간 TREM1 및 사이노 TREM1에 대한 선별된 융합 단백질의 친화도를 BIACORETM 분석(BIACORETM T200, 센서 칩: SCM5)을 통해 측정하였다. BIACORETM 조건은 다음을 포함한다: 샘플: IL10/TREM1 적정에 대해 0.244 nM 내지 500 nM 범위; 회합: 50 μl/min으로 3분; 해리: 50 μl/min으로 IL 10의 경우 15분 및 TREM1의 경우 30분; 재생: 10 mM 글리신, pH 1.5, 30 μl/min으로 30초 동안(2Х).
안정적으로 형질감염된 Sf 21 세포 유래의 huIL10R 알파 단백질 #274 및 인간 HEK293 세포에서 발현된 huIL10R 알파 단백질 #9100에 대한 친화도를 측정하였다. 결과는 표 24에 나타나 있다.
Figure pct00036
HuTREM1 및 사이노TREM1은 선별된 융합 분자와 단단하고 안정적인 결합을 나타낸다. 테스트한 2개의 huIL10R 중, huIL10R 274는 버전 9100과 비교하여 더 강한 결합(10배 차이)을 나타내었다. 향후 테스트를 위해 IL10 R 274를 선택하였다.
실시예 6- 인간 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)에서 리간드 매개 신호전달을 차단하는 TREM-1 항체의 효능
인간 PBMC에서 TREM-1 수용체에 대한 리간드 결합의 억제에 의해 신호전달을 차단하는 능력에 대해 TREM-1 항체를 테스트하였다. 동결된 인간 PBMC(IQ Biosciences)를 해동하고, 세척한 다음, 완전 세포 배양 배지(RPMI/10% FBS/2 mM GlutaMax/1 mM 피루브산나트륨/44 uM β-메르캅토에탄올/1Х DNAse I)에 재현탁시켰다. PBMC를 96웰 세포 배양 플레이트에 100K/웰로 파종하고 37℃에서 적어도 30분 동안 평형화시켰다. 13개의 항-TREM-1 항체를 RPMI/10% FBS에서 희석(3Х 연속 희석)하여 0.000017 nM 내지 3 nM 범위의 최종 항체 농도를 생성하였다. 더 높은 농도의 항체를 이용한 이 분석의 이전 반복에서 신호전달의 어떠한 억제도 입증하지 못했기 때문에, 이 분석에서 항체 57F5를 제외하였다. TREM-1 리간드를 첨가하기 전에 30분 동안 항체를 PBMC와 함께 사전 인큐베이션하였다. 펩타이도글리칸(PGN)과 복합체화된 펩타이티도글리칸 인식 단백질 1(PGLYRP1)은 TREM-1 수용체와의 결합이 염증성 사이토카인(예를 들어, TNFα)의 생산을 촉발시키는 기재된 여러 TREM-1 리간드 중 하나이며, 이 분석에 사용되었다. 단백질을 복합체화하기 위해, 인간 PGLYRP1(R&D Systems)을 이.콜라이(InvivoGen)에서 유래된 가용성 PGN과 1.25:2 비율로 합하고 37℃에서 45분 동안 인큐베이션하였다. 복합체화된 PGLYRP1/PGN을 PBMC/항체에 첨가하고 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. 다음 날, 세포 배지를 수집하고 인간 TNFα Alphalisa 근접 분석(Perkin Elmer)에 의해 TNFα에 대해 분석하였다. Envision 2103 멀티라벨 플레이트 판독기에서 615 nm에서의 발광을 측정하였다. GraphPad Prism(v8.4.3)을 사용하여 IC50 값을 계산하였으며 하기 표 25에 두 가지 개별 분석에 대해 제시되어 있다.
TNFα 방출에 의해 측정된 인간 PBMC에서 리간드 매개 신호전달의 TREM-1 항체 억제
항체 ID Ab IC50-인간 PBMC(시험 1) pM Ab IC50-Human PBMC(시험 2) pM
57C10 8.8 7.2
30H2 6.9 nd
61B12 8.0 nd
61G5 10.2 2.7
63F8 3.8 3.1
64D7 4.3 2.4
34D1 10.0 6.9
44A5 3.5 6.1
46H7 6.3 4.4
49A2 3.1 3.3
66B8 31.6 nd
50A12 3.3 3.6
57F5 nd nd
3E12 억제 없음 nd
이들 결과는 TREM-1 항체가 인간 TREM-1에 결합하며, 중요하게는 인간 1차 세포(PBMC)에서 리간드-유도 TREM-1 활성화의 억제를 입증한다는 것을 나타낸다.
실시예 7-사이노몰구스 원숭이 말초 혈액 단핵 세포(PBMC)에서 리간드 매개 신호전달을 차단하는 TREM-1 항체의 효능
사이노몰구스 원숭이 PBMC에서 TREM-1 수용체에 대한 리간드 결합의 억제에 의해 신호전달을 차단하는 것에 대해 TREM-1 항체를 분석하였다. 동결된 사이노몰구스 원숭이 PBMC(IQ Biosciences)를 해동하고, 세척한 다음, 완전 세포 배양 배지(RPMI/10% FBS/2 mM GlutaMax/1 mM 피루브산나트륨/44 uM β-메르캅토에탄올/1Х DNAse I)에 재현탁시켰다. PBMC를 96웰 세포 배양 플레이트에 100K/웰로 파종하고 37℃에서 적어도 30분 동안 평형화시켰다. 14개의 항-TREM-1 항체를 RPMI/10% FBS에서 희석(3Х 연속 희석)하여 0.00017 nM 내지 30 nM 범위의 최종 항체 농도를 생성하였다. TREM-1 리간드를 첨가하기 전에 30분 동안 항체를 PBMC와 함께 사전 인큐베이션하였다. 펩타이도글리칸(PGN)과 복합체화된 펩타이도글리칸 인식 단백질 1(PGLYRP1)은 TREM-1 수용체와의 결합이 염증성 사이토카인(예를 들어, TNFα)의 생산을 촉발시키는 기재된 여러 TREM-1 리간드 중 하나이며, 이 분석에 사용되었다. 단백질을 복합체화하기 위해, 사이노몰구스 원숭이 PGLYRP1(Creative Biomart)을 이.콜라이(InvivoGen)에서 유래된 가용성 PGN과 1.25:2 비율로 합하고 37℃에서 45분 동안 인큐베이션하였다. 복합체화된 PGLYRP1/PGN을 PBMC/항체에 첨가하고 37℃에서 밤새 인큐베이션하였다. 다음 날, 세포 배지를 수집하고 사이노 TNFα Alphalisa 근접 분석(Perkin Elmer)에 의해 TNFα에 대해 분석하였다. Envision 2103 멀티라벨 플레이트 판독기에서 615 nm에서의 발광을 측정하였다. GraphPad Prism(v8.4.3)을 사용하여 IC50 값을 계산하였으며 하기 표 26에 두 가지 개별 분석에 대해 제시되어 있다.
TNFα 방출에 의해 측정된 사이노 PBMC에서 리간드 매개 신호전달의 TREM-1 항체 억제
항체 ID Ab IC50-사이노 PBMC(시험 1) pM Ab IC50-사이노 PBMC(시험 2) pM
57C10 153.8 28.4
30H2 3768 억제 없음
61B12 46.9 17.4
61G5 억제 없음 2338
63F8 22.6 16.1
64D7 6939 780.5
34D1 100.1 16.2
44A5 57.9 9.1
46H7 95.1 9.7
49A2 731.5 265.7
66B8 113.9 23.2
50A12 2005 nd
57F5 억제 없음 nd
3E12 억제 없음 억제 없음
이들 결과는 TREM-1 항체가 사이노 TREM-1에 결합하며, 중요하게는 사이노 1차 세포(PBMC)에서 리간드-유도 TREM-1 활성화를 억제한다는 것을 나타낸다. 추가적으로, 도 6은 사이노 및 인간 PMBC 둘 다에서 PGLYRP1/PGN 매개 TREM1 신호전달의 TREM1 항체 억제를 예시한다.
실시예 8-인간 TREM-1/Dap12-HEK293 과발현 세포주에서 비장 타이로신 키나아제(SYK) 인산화를 차단하는 TREM-1 Fab의 효능.
인간 TREM-1/Dap12를 과발현하는 세포주에서 TREM-1 수용체에 대한 리간드 결합의 억제에 의해 신호전달을 차단하는 능력에 대해 TREM-1 Fab를 분석하고 IC50을 결정하였다. 비장 타이로신 키나제(SYK)의 인산화는 TREM-1 신호전달 캐스케이드의 초기 단계이며 이 분석에서 TREM-1 신호전달의 척도로 사용된다. 인간 TREM-1 및 12 kDa의 절대 어댑터 단백질 DNAX 활성화 단백질(Dap12)을 과발현하는 HEK293 세포를 완전 배지(DMEM/10%FBS)에서 50K/웰로 CellBIND 플레이트(Corning)에 파종하고 밤새 부착시켰다. 2가 TREM-1 항체는 이 시스템에서 신호전달을 억제할 수 없었는데, 이는 아마도 이러한 세포에서 TREM-1 수용체가 매우 풍부한 기술적 인공물과 이를 가교하는 2가 항체의 능력으로 인해 리간드-독립적 수용체 효능 작용을 초래하는 것일 수 있다. 따라서, 1가 Fab는 이 분석에서 전체 항체에 대한 대용물로 사용되었다. 14개의 항-TREM-1 Fab를 완전 배지에서 희석(3Х 연속 희석)하여 0.00017 nM 내지 30 nM 범위의 최종 항체 농도를 생성하였다. Fab는 TREM-1 리간드-복합체 인간 PGLYRP1(R&D Systems) 및 이. 콜라이(InvivoGen) 유래의 가용성 PGN을 첨가하기 전에 30분 동안 TREM-1/Dap12-HEK293과 사전 인큐베이션하였다. PGLYRP1과 PGN을 복합체화하기 위해, 단백질을 1:2 비율로 합하고 세포/Fab에 첨가하기 전에 37℃에서 45분 동안 인큐베이션하였다. 1시간 실온 인큐베이션 후, 세포를 용해시키고 세포 용해물에서 인산화된 SYK의 양을 pSYK ALPHLISA® SUREFIRE® UltraTM p-SYK(Tyr525/526) 분석(Perkin Elmer)을 사용하여 측정하였다. Envision 2103 멀티라벨 플레이트 판독기에서 615 nm에서의 발광을 측정하였다. GraphPad Prism(v8.4.3)을 사용하여 IC50 값을 계산하였으며 하기 표 27에 두 가지 개별 분석에 대해 제시되어 있다.
SYK 인산화에 의해 측정된 인간 TREM-1/DAP12를 과발현하는 세포주에서 리간드 매개 신호전달의 항체 억제
Fab ID Fab IC50-pSYK 분석(시험 1) pM Fab IC50-pSYK 분석(시험 2) pM
57C10 Fab 273.4 582.9
30H2 Fab 467.2 374.5
61B12 Fab 112.0 568.8
61G5 Fab 387.0 186.4
63F8 Fab 45.2 38.0
64D7 Fab 229.1 70.0
34D1 Fab 313.8 309.2
44A5 Fab 188.9 325.0
46H7 Fab 43.3 116.9
49A2 Fab 1175 786.9
66B8 Fab 4662 nd
50A12 Fab 2850 nd
57F5 Fab 억제 없음 nd
3E12 Fab 억제 없음 nd
도 7은 항-TREM1 Fab가 TREM1/DAP12-HEK293 세포에서 PGLYRP1/PGN-매개 SYK 인산화를 억제함을 나타내는 그래프이다.본 명세서의 임의의 단일 구현예는 본 명세서의 임의의 하나 이상의 다른 구현예로부터의 하나 이상의 요소로 보충될 수 있다.
따라서, 본 발명은 개시된 특정 구현예에 제한되지 않으며, 첨부된 청구범위; 상기 설명; 다음 번호가 매겨진 단락에 의해 정의되고/되거나, 첨부된 도면에 나타낸 바와 같은 본 발명의 사상 및 범주 내에 있는 모든 변형을 포함하고자 함이 이해된다.
구현예의 예:
단락 1. 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하며, 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 가지는, 인간 인터류킨-10(IL-10) 뮤테인.
단락 2. 단락 1에 있어서, 나선 A에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함하는, IL-10 뮤테인.
단락 3. 단락 1에 있어서, 나선 F에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함하는, IL-10 뮤테인.
단락 4. 단락 1에 있어서, 나선 루프 AB에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함하는, IL-10 뮤테인.
단락 5. 단락 1 내지 4 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q63, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, 또는 N160 중 하나 이상에서 돌연변이 또는 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산을 포함하는, IL-10 뮤테인.
단락 6. 단락 1 내지 5 중 어느 하나에 있어서, 상기 뮤테인은 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 95% 동일한, IL-10 뮤테인.
단락 7. 단락 1 내지 6 중 어느 하나에 있어서, 상기 돌연변이는 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D 중 하나 이상이며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함하는, IL-10 뮤테인.
단락 8. 단락 1 내지 7 중 어느 하나에 있어서, 상기 IL-10 뮤테인은 단핵구에서 TNF-알파 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, 인간 대상체에서 CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나 B 세포 자극을 감소시키는, IL-10 뮤테인.
단락 9. 단락 5 내지 7 중 어느 하나에 있어서, 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)인, IL-10 뮤테인.
단락 10. 단락 1 내지 9 중 어느 하나에 있어서, 상기 IL-10 뮤테인은 서열번호 3 내지 10 또는 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 2540, 및 2777 내지 2791 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 가지는, IL-10 뮤테인.
단락 11. 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하며, 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q63, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, 또는 N160 중 하나 이상에서 적어도 하나의 돌연변이를 가지는, 인간 인터류킨-10(IL-10) 뮤테인.
단락 12. 단락 1 내지 11 중 어느 하나에 있어서, 반감기 연장 모이어티를 추가로 포함하는, IL-10 뮤테인.
단락 13. 단락 12에 있어서, 상기 반감기 연장 모이어티는 Fc 도메인인, IL-10 뮤테인.
단락 14. 단락 13에 있어서, 상기 반감기 연장 모이어티는 폴리에틸렌 글리콜(PEG)인, IL-10 뮤테인.
단락 15. 단락 1 내지 14 중 어느 하나에 있어서, 상기 뮤테인은 이량체인, IL-10 뮤테인.
단락 16. 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 IL-10 뮤테인을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
단락 17. 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 단락 16의 핵산 분자를 포함하는 발현 벡터.
단락 18. 단락 16의 핵산 또는 단락 17의 벡터를 포함하는 재조합 숙주 세포.
단락 19. 단락 18에 있어서, 상기 숙주 세포는 포유동물 세포인, 숙주 세포.
단락 20. 단락 18 또는 19에 있어서, 상기 숙주 세포는 CHO 세포인, 숙주 세포.
단락 21. 숙주 세포를 배양하는 단계 및 IL-10 뮤테인을 회수하는 단계를 포함하는, IL-10 뮤테인을 생산하기 위해 단락 18 내지 20 중 어느 하나의 숙주 세포를 사용하는 방법.
단락 22. 단락 21의 방법에 의해 생산된 IL-10 뮤테인.
단락 23. 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 IL-10 뮤테인 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 약제학적 조성물.
단락 24.
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
c. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2191로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
d. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는,
단리된 항원 결합 단백질.
단락 25. 단락 24에 있어서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 30, 50, 70, 110, 150, 170, 또는 290에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 31, 51, 71, 111, 151, 171, 또는 291에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 32, 52, 72, 112, 152, 172, 또는 292에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 36, 56, 76, 116, 156, 176, 및 296에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 37, 57, 77, 117, 157, 177, 및 297에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 38, 58, 78, 118, 158, 178, 및 298에 제시되어 있는,
항원 결합 단백질.
단락 26. 단락 24 또는 25에 있어서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 50 또는 110에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 51 또는 111에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 52 또는 112에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 56 또는 116에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 57 또는 117에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 58 또는 118에 제시되어 있는,
항원 결합 단백질.
단락 27. 단락 24 내지 26에 있어서,
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 또는
xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 아미노산 서열 세트를 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 28. 단락 24 내지 27 중 어느 하나에 있어서,
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
v) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
vi) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3); 또는
vii) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 아미노산 서열 세트를 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 29. 단락 24 내지 28 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3); 및 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3)로부터 선택되는 CDR 아미노산 서열 세트를 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 30. 단락 24 내지 29 중 어느 하나에 있어서,
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열; 또는
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열; 또는
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 31. 단락 24 내지 30 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 42, 62, 82, 102, 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 32. 단락 24 내지 31 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 33. 단락 24 내지 32 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 62 및 122로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 34. 단락 24 내지 33 중 임의의 것에 있어서, 상기 항원-결합 단백질은 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로 이루어진 군으로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 35. 단락 24 내지 34 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로 이루어진 군으로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 36. 단락 24 내지 35 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 61 및 121로 이루어진 군으로부터 선택되는 경쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 37. 단락 24 내지 36 중 어느 하나에 있어서,
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 101에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 102에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 141에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 142에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vii) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
viii) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ix) 서열번호 201에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 202에 제시된 중쇄 가변 도메인;
x) 서열번호 221에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 222에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xi) 서열번호 241에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 242에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xii) 서열번호 261에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 262에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiii) 서열번호 281에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 282에 제시된 중쇄 가변 도메인;
xiv) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는
xv) 서열번호 2185에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 2186에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 38. 단락 24 내지 37 중 어느 하나에 있어서,
i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인;
ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인;
iv) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인;
v) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인;
vi) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는
vii) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인
을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 39. 단락 24 내지 38 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인; 또는 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 40. 단락 24 내지 39 중 임의의 것에 있어서, 항-항원-결합 단백질의 하나 이상의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체되는, 항원-결합 단백질.
단락 41. 단락 24 내지 40 중 어느 하나에 있어서, 항원-결합 단백질의 하나 이상의 경쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체되는, 항원-결합 단백질.
단락 42. 단락 24 내지 41 중 어느 하나에 있어서, 상기 중쇄는 IgG, IgM, IgA, IgD, IgE의 중쇄 불변 영역, 이의 단편, 이의 조합, 및 이의 변형으로부터 선택되는 불변 영역을 포함하며, 여기서 1 내지 10개의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체되는, 항원-결합 단백질.
단락 43. 서열번호 20의 서열을 가지는 인간 TREM-1에 대한 결합에 대해 단락 24 내지 42 중 어느 하나의 항원 결합 단백질과 경쟁하는 항원 결합 단백질.
단락 44. 단락 24 내지 43 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 단백질은 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체, 모노클로날 항체, 재조합 항체, Fab, F(ab')2, Fab2, 1가 IgG, scFv, scFv-Fc, IgG1 항체, IgG2 항체, IgG3 항체, 및 IgG4 항체로 이루어진 군으로부터 선택되는, 항원-결합 단백질.
단락 45. 단락 44에 있어서, 상기 항원-결합 단백질은 IgG1 항체인, 항원-결합 단백질.
단락 46. 단락 44 또는 45에 있어서, 상기 항원-결합 단백질은 1가 IgG인, 항원-결합 단백질.
단락 47. 단락 44 내지 46 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 단백질은 인간 항체인, 항원-결합 단백질.
단락 48. 단락 24 내지 47 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 중쇄 아미노산 서열 및 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 경쇄 아미노산 서열을 포함하는, 항원-결합 단백질.
단락 49. 단락 24 내지 48 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302, 및 2186으로부터 선택되는 중쇄 아미노산 및 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원-결합 단백질.
단락 50. 단락 24 내지 49 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 중쇄 아미노산을 가지는, 항원-결합 단백질.
단락 51. 단락 24 내지 50 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 62 및 122로부터 선택되는 중쇄 아미노산을 가지는, 항원-결합 단백질.
단락 52. 단락 24 내지 51 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 경쇄 아미노산을 가지는, 항원-결합 단백질.
단락 53. 단락 24 내지 52 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 61 및 121로부터 선택되는 경쇄 아미노산을 가지는, 항원-결합 단백질.
단락 54. 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 중쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
단락 55. 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 경쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
단락 56. 단락 54에 있어서, 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 경쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 추가로 포함하는, 핵산 분자.
단락 57. 단락 54 내지 56 중 어느 하나에 있어서, 상기 경쇄 가변 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열은 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183에 제시되어 있고 중쇄 가변 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열은 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184에 제시되어 있는, 핵산 분자.
단락 58. 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 단락 54 내지 57 중 어느 하나의 핵산 분자를 포함하는 발현 벡터.
단락 59. 단락 54의 핵산 분자; 또는 단락 55의 핵산 분자; 또는 단락 54의 핵산 분자 및 단락 55의 핵산 분자; 또는 단락 56 또는 57의 핵산 분자; 또는 단락 58의 벡터를 포함하는 재조합 숙주 세포.
단락 60. 단락 59에 있어서, 상기 숙주 세포는 포유동물 세포인, 숙주 세포.
단락 61. 단락 59 또는 60에 있어서, 상기 숙주 세포는 CHO 세포인, 숙주 세포.
단락 62. 숙주 세포를 배양하는 단계 및 상기 항원-결합 단백질을 회수하는 단계를 포함하는, 항원-결합 단백질을 생산하기 위해 단락 59 내지 61 중 임의의 것의 숙주 세포를 사용하는 방법.
단락 63. 단락 62의 방법에 의해 생산된 항원-결합 단백질.
단락 64. 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 항체 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 약제학적 조성물.
단락 65. 항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질로서, 여기서
a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고,
b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고,
c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 1과 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고,
d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합되는,
항원 결합 단백질.
단락 66. 단락 65에 있어서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티의 C-말단에 융합되는, 항원 결합 단백질.
단락 67.
(a) 식 A-L-M 또는 M-L-A를 가지는 폴리펩타이드 서열
(여기서,
i) A는 서열번호 20에 제시된 TREM-1 단백질에 결합하는 IgG 항체의 면역글로불린 중쇄이고,
ii) L은 4 내지 20개의 아미노산을 포함하는 링커 펩타이드이고
iii) M은 서열번호 2에 제시된 wt IL-10과 적어도 90%의 서열 동일성을 가지는 IL-10의 뮤테인임); 및
(b) 서열번호 20에 제시된 TREM-1 단백질에 결합하는 IgG 항체의 면역글로불린 경쇄
를 포함하는 항원 결합 단백질로서, 여기서 (a)의 면역글로불린 중쇄 및 (b)의 면역글로불린 경쇄는 TREM-1에 결합하는 IgG 항체 모이어티를 형성하고, 단백질은 (a)의 폴리펩타이드의 1개 또는 2개의 분자 및 (b)의 경쇄의 1개 또는 2개의 분자를 포함하고, 선택적으로 (a)의 단지 1개의 폴리펩타이드만이 M 모이어티를 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 68. 단락 65 내지 67 중 어느 하나에 있어서,
a. 상기 항원-결합 모이어티는 항체이고,
b. IL-10 모이어티는 항체의 각각의 중쇄에 융합되는,
항원 결합 단백질.
단락 69. 단락 65 내지 68 중 어느 하나에 있어서, 각각의 IL-10 모이어티는 단량체인, 항원 결합 단백질.
단락 70. 단락 65 내지 69 중 어느 하나에 있어서,
a. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고,
b. 각각의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 독립적으로 포함하는,
항원 결합 단백질.
단락 71. 단락 70에 있어서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 A에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 72. 단락 70에 있어서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 F에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 73. 단락 70에 있어서, 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB에서 적어도 하나의 돌연변이를 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 74. 단락 65 내지 73 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제하는, 항원 결합 단백질.
단락 75. 단락 65 내지 74 중 어느 하나에 있어서, 상기 IL-10 뮤테인 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제하지만, 여전히 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화가 결여되어 있는, 항원 결합 단백질.
단락 76. 단락 65 내지 75 중 어느 하나에 있어서, 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q63, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, 또는 N160 중 하나 이상에서 돌연변이 또는 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산을 독립적으로 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 77. 단락 65 내지 76 중 어느 하나에 있어서, 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 95% 동일한, 항원 결합 단백질.
단락 78. 단락 65 내지 77 중 어느 하나에 있어서, 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N116Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이를 독립적으로 포함하며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 79. 단락 76 내지 78 중 어느 하나에 있어서, 상기 나선 D와 나선 E 사이의 아미노산은 GGGSGG(서열번호 2676)인, 항원 결합 단백질.
단락 80. 단락 65 내지 79 중 어느 하나에 있어서, 상기 IL-10 모이어티는 서열번호 3 내지 10 또는 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 2540, 및 2777 내지 2791 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 81. 단락 65 내지 80 중 어느 하나에 있어서,
a. 항원 결합 단백질은 항원-결합 모이어티의 적어도 하나의 C-말단에 융합된 적어도 하나의 링커를 포함하고
b. IL-10 모이어티는 각각의 링커의 C-말단에 공유 결합되는,
항원 결합 단백질.
단락 82. 단락 81에 있어서, 상기 링커는 4 내지 18개 아미노산 길이인, 항원 결합 단백질.
단락 83. 단락 81 또는 82에 있어서, 상기 링커는 6개 아미노산 길이인, 항원 결합 단백질.
단락 84. 단락 65 내지 83 중 어느 하나에 있어서, 상기 중쇄 가변 영역에 부착된 인간 중쇄 불변 영역을 추가로 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 85. 단락 65 내지 84 중 어느 하나에 있어서, 상기 경쇄 가변 영역에 부착된 인간 경쇄 불변 영역을 추가로 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 86. 단락 65 내지 85 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 87. 단락 65 내지 86 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 88. 단락 65 내지 87 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 89. 단락 65 내지 85 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 90. 단락 65 내지 85 또는 89에 있어서, 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 및 2605 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 91. 단락 65 내지 85 또는 88 내지 90에 있어서, 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 및 2605에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 92. 단락 65 내지 85 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 93. 단락 65 내지 85 또는 92 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 94. 단락 65 내지 85 또는 92 및 93 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 95. 단락 65 내지 84 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 인간 항체, 인간화 항체, 키메라 항체, 모노클로날 항체, 재조합 항체, Fab, F(ab')2, Fab2, 1가 IgG, scFv, scFv-Fc, IgG1 항체, IgG2 항체, IgG3 항체, 및 IgG4 항체로 이루어진 군으로부터 선택되는, 항원 결합 단백질.
단락 96. 단락 65 내지 95 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 IgG인, 항원 결합 단백질.
단락 97. 단락 65 내지 96 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 IgG1 항체인, 항원 결합 단백질.
단락 98. 단락 65 내지 97 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 1가 IgG인, 항원 결합 단백질.
단락 99. 단락 65 내지 98 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티의 중쇄 불변 영역은 IgG, IgM, IgA, IgD, IgE의 중쇄 불변 영역, 이의 단편, 이의 조합, 및 이의 변형으로부터 선택되며, 여기서 1 내지 10개의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 불변 영역 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체되는, 항원 결합 단백질.
단락 100. 단락 65 내지 99 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 서열번호 22에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 PD-1에 결합하는, 항원 결합 단백질.
단락 101. 단락 65 내지 99 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하는, 항원 결합 단백질.
단락 102. 단락 65 내지 99 또는 101 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 모이어티는
a. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1 서열;
ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2 서열;
iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3 서열
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1 서열;
ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2 서열; 및
iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3 서열
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함하는 항-TREM-1 항원-결합 모이어티인, 항원 결합 단백질.
단락 103. 단락 101 또는 102에 있어서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 30, 50, 70, 110, 150, 170, 또는 290에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 31, 51, 71, 111, 151, 171, 또는 291에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 32, 52, 72, 112, 152, 172, 또는 292에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 36, 56, 76, 116, 156, 176, 또는 296에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 37, 57, 77, 117, 157, 177, 또는 297에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 38, 58, 78, 118, 158, 178, 또는 298에 제시되어 있는,
항원 결합 단백질.
단락 104. 단락 101 내지 103 중 어느 하나에 있어서,
a. 경쇄 CDR1 서열은 서열번호 50 및 110에 제시되어 있고;
b. 경쇄 CDR2 서열은 서열번호 51 및 111에 제시되어 있고;
c. 경쇄 CDR3 서열은 서열번호 52 및 112에 제시되어 있고;
d. 중쇄 CDR1 서열은 서열번호 56 및 116에 제시되어 있고;
e. 중쇄 CDR2 서열은 서열번호 57 및 117에 제시되어 있고;
f. 중쇄 CDR3 서열은 서열번호 58 및 118에 제시되어 있는,
항원 결합 단백질.
단락 105. 단락 101 내지 104 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 모이어티는
i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 또는
xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
로부터 선택되는 CDR 아미노산 서열 세트를 포함하는 항-TREM-1 항원-결합 모이어티인, 항원-결합 단백질.
단락 106. 단락 101 내지 105 중 어느 하나에 있어서, 상기 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는
a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
ii. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 107. 단락 101 내지 106 중 어느 하나에 있어서, 상기 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는 서열번호 42, 62, 82, 102, 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 중쇄 가변 영역 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 108. 단락 101 내지 107 중 어느 하나에 있어서, 상기 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 경쇄 가변 영역 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 109. 단락 101 내지 108 중 어느 하나에 있어서, 상기 항-TREM-1 항원-결합 모이어티의 하나 이상의 중쇄 프레임워크 아미노산은 다른 인간 항체 아미노산 서열 유래의 상응하는 아미노산(들)으로 대체되는, 항원 결합 단백질.
단락 110. 단락 101 내지 109 중 어느 하나에 있어서, 서열번호 42, 62, 82, 122, 162, 182, 및 302로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 중쇄 아미노산 서열 및 서열번호 41, 61, 81, 121, 161, 181, 및 301로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 경쇄 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 111. 단락 101 내지 110 중 어느 하나에 있어서,
a. 상기 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고;
b. 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고;
c. 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고;
d. 각각의 경쇄-IL-10 모이어티는 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는,
항원 결합 단백질.
단락 112. 단락 101 내지 111 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 2137, 2139, 2141, 2143, 2145, 2147, 2149, 2151, 2153, 2155, 2157, 2159, 2161, 2163, 2165, 2167, 2169, 2171, 2173, 2175, 2177, 2179, 2181, 2359, 2361, 2363, 2365, 2367, 2369, 2371, 2373, 2375, 2377, 2379, 2381, 2383, 2385, 2387, 2389, 2391, 2393, 2395, 2397, 2399, 2401, 2403, 2405, 2407, 2409, 2411, 2143, 2415, 2417, 2419, 2421, 2423, 2425, 2427, 2429, 2431, 2433, 2435, 2437, 2439, 2441, 2443, 2445, 2447, 2449, 2451, 2453, 2455, 2457, 2459, 2461, 2463, 2465, 2467, 2469, 2471, 2473, 2475, 2477, 2479, 2481, 2483, 2485, 2487, 2489, 2491, 2493, 2495, 2497, 2498, 2499, 2501, 2503, 2505, 2507, 2509, 2511, 2513, 2515, 2517, 2519, 2521, 2523, 2525, 2527, 2529, 2531, 2533, 2535, 2537, 2539 및 2726 내지 2776으로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄-IL-10 모이어티 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 113. 단락 101 내지 111 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 2727 내지 2732로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄-IL-10 모이어티 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
단락 114. 단락 113에 있어서, 서열번호 2727 또는 2728의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 976 또는 서열번호 2554에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 115. 단락 113에 있어서, 서열번호 2729, 2730, 2731 또는 2732의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 992 또는 서열번호 2555에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
단락 116. 단락 101 내지 115 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 TREM-1에 대한 TREM-1 리간드의 결합을 억제하는, 항원 결합 단백질.
단락 117. 항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질로서, 여기서
a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고/이거나,
b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고/이거나,
c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2와 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고/되거나,
d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합되고/되거나
e. 항원-결합 모이어티는 인간 TREM-1 단백질에 대한 결합에 대해 단락 81 내지 116 중 어느 하나의 항원 결합 모이어티와 경쟁하는,
항원 결합 단백질.
단락 118. 단락 117에 있어서, 상기 항원-결합 모이어티는 인간 항체인, 항원 결합 단백질.
단락 119. 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질의 중쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
단락 120. 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질의 경쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
단락 121. 단락 116에 있어서, 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질의 경쇄 영역을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 추가로 포함하는, 단리된 핵산 분자.
단락 122. 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 단락 119 내지 121 중 어느 하나의 핵산 분자를 포함하는 발현 벡터.
단락 123. 단락 119 내지 121 중 어느 하나의 핵산 분자 또는 단락 122의 벡터를 포함하는 재조합 숙주 세포.
단락 124. 단락 123에 있어서, 상기 숙주 세포는 포유동물 세포인, 숙주 세포.
단락 125. 단락 123 또는 124에 있어서, 상기 숙주 세포는 CHO 세포인, 숙주 세포.
단락 126. 숙주 세포를 배양하는 단계 및 상기 항체를 회수하는 단계를 포함하는, 항원 결합 단백질을 생산하기 위해 단락 123 내지 125 중 임의의 것의 숙주 세포를 사용하는 방법.
단락 127. 단락 126의 방법에 의해 생산된 항원 결합 단백질.
단락 128. 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질 및 약제학적으로 허용가능한 담체를 포함하는 약제학적 조성물.
단락 129. 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 IL-10 뮤테인 또는 단락 23의 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법.
단락 130. 단락 129에 있어서, 상기 IL-10 뮤테인은 wt IL-10과 비교하여 골수 세포에서 TNF-α 생산의 억제를 감소시키고/시키거나, CD8+ T 세포 자극의 수준을 감소시키고/시키거나, B 세포 자극의 수준을 감소시키는, 방법.
단락 131. 단락 24 내지 53 중 임의의 것의 항-TREM-1 항원-결합 단백질 또는 단락 64의 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법.
단락 132. 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질 또는 단락 128의 조성물을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법.
단락 133. 단락 129 내지 132 중 어느 하나에 있어서, 상기 염증성 질환은 염증성 장 질환, 궤양성 대장염, 크론병, 과민성 대장 증후군, 류마티스 관절염, 건선, 건선성 관절염, 및 사이토카인 방출 증후군(CRS)으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 방법.
단락 134. 단락 133에 있어서, 상기 염증성 질환은 염증성 장 질환인, 방법.
단락 135. 단락 132 내지 134 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제하는, 방법.
단락 136. 단락 132 내지 135 중 어느 하나에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 골수 세포에서 TNF-α 생산을 억제하지만, 여전히 CD8+ T 세포 및 B 세포 활성화가 결여되어 있는, 방법.
단락 137. 단락 129 내지 136 중 어느 하나에 있어서, 상기 치료는 정맥내 또는 피하로 투여되는, 방법.
단락 138. 단락 129 내지 137 중 어느 하나에 있어서, 상기 치료는 매주 1회, 2주마다 1회, 3주마다 1회, 4주마다 1회, 매월 1회, 3개월마다 1회, 또는 6개월마다 1회 투여되는, 방법.
단락 139. 단락 129 내지 137 중 어느 하나에 있어서, 1개 또는 2개의 추가적인 치료제를 투여하는 단계를 추가로 포함하는, 방법.
단락 140. 단락 139에 있어서, 상기 추가적인 치료제는 코르티코스테로이드, NSAID, 진통제, 면역억제제, 항염증제, TNFα 억제제, IL-12/IL-23 억제제, IL-17 및 IFN-γ로부터 선택되는, 방법.
단락 141. 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 IL-10 뮤테인을 포함하는 조성물.
단락 142. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 IL-10 뮤테인을 포함하는 조성물의 용도.
단락 143. 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물.
단락 144. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 항-TREM-1 항체 또는 이의 항원-결합 단편을 포함하는 조성물의 용도.
단락 145. 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 항-IL-10 뮤테인과 조합된 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물.
단락 146. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 단락 1 내지 15 중 어느 하나의 항-IL-10 뮤테인과 조합된 단락 24 내지 53 중 어느 하나의 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물의 용도.
단락 147. 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물.
단락 148. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서 단락 65 내지 118 중 어느 하나의 항원 결합 단백질을 포함하는 조성물의 용도.
단락 149.
a. 항-TREM-1 항원 결합 단백질, 및
b. 단락 1 내지 15 중 임의의 것의 IL-10 뮤테인
을 포함하는 약제학적 조성물.
단락 150. 단락 140에 있어서, 단락 24 내지 53 중 어느 것의 항-TREM-1 항원 결합 단백질을 추가로 포함하는, 약제학적 조성물.
단락 151. 단락 142, 144, 146, 또는 148 중 어느 하나에 있어서, 상기 염증성 질환은 염증성 장 질환, 궤양성 대장염, 크론병, 과민성 대장 증후군, 류마티스 관절염, 건선, 건선성 관절염, 및 사이토카인 방출 증후군(CRS)으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 용도.
단락 152. 단락 141, 143, 145, 또는 147 중 어느 하나의 용도를 위한, 상기 염증성 질환은 염증성 장 질환, 궤양성 대장염, 크론병, 과민성 대장 증후군, 류마티스 관절염, 건선, 건선성 관절염, 및 사이토카인 방출 증후군(CRS)으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 조성물.
단락 153.
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
c. i. 아미노산 서열 X1ASQSX2X3X4NLA(서열번호 2199)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 V 또는 I이고, X3은 N 또는 S이고, X4는 S, H, I, V 또는 A임)를 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 GAX1X2RAT(서열번호 2200)(여기서, X1은 S 또는 Y이고, X2는 T 또는 I임)를 포함하는 경쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 QX1X2X3X4X5X6PX7T(서열번호 2201)(여기서, X1은 Q, H 또는 E이고, X2는 F 또는 Y이고, X3은 K, Y 또는 I이고, X4는 N, T, L, I, 또는 M이고; X5는 W, F, H 또는 Y이고, X6은 부재하거나 P이고; X7은 W, N, Y, H 또는 L임)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
d. i. 아미노산 서열 X1X2X3MX4(서열번호 2202)(여기서, X1은 A, R, T 또는 S이고, X2는 Y 또는 N이고, X3은 A 또는 W이고, X4는 S 또는 N임)를 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10X11X12VKG(서열번호 2205)(여기서, X1는 T, E, 또는 S이고, X2는 부재하거나 M, V, 또는 I이고, X3은 S, R 또는 K이고, X4는 G 또는 Q이고, X5는 S, D 또는 H이고, X6은 G, S, L, 또는 A이고, X7은 S, G, 또는 R이고, X8은 T, S, P 또는 E이고, X9는 T 또는 I이고, X10은 A 또는 V이고, X11은 D 또는 E이고, X12는 S 또는 A임)를 포함하는 중쇄 CDR2;
iii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7FX8YYX9(서열번호 2203)(여기서, X1은 V, E, A 또는 G이고, X2는 A, F, Y 또는 G이고, X3은 G, S, Y 또는 W이고, X4는 S 또는 R이고, X5는 부재하거나 N이고, X6은 F, S, Y이거나 부재하고, X7은 L 또는 F이거나 부재하고, X8은 D 또는 E이고, X9는 Y, H 또는 S임)를 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는,
단리된 항원 결합 단백질.
단락 154. 단락 153에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은
a. i. 아미노산 서열 RASQSVNSNLA(서열번호 2212)를 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 GASTRAT(서열번호 2219)를 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 아미노산 서열 QQFKNWPPT(서열번호 2222)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i 아미노산 서열 AYAMS(서열번호 2227)를 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 TSGSGSTTYYADSVKG(서열번호 2230)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 VAGSNFLFDY(서열번호 2670)를 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함하는, 단리된 항원 결합 단백질.
단락 155.
a. 항체 또는 항체 단편이고;
b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
c. i. 아미노산 서열 QASX1DIX2X3X4LN(서열번호 2204)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 R, S, N 또는 F이고, X3은 K 또는 N이고, X4는 H, Y 또는 D임)을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 X1X2X3X4LET(서열번호 2206)(여기서, X1은 D, G 또는 H이고, X2는 A, V 또는 T이고, X3은 S, A 또는 Y이고, X4는 T 또는 N임)를 포함하는 경쇄 CDR2;
iii. 아미노산 서열 QX1YX3X4X5PX6T(서열번호 2207)(여기서, X1은 Q 또는 H이고, X2는 D, A 또는 G이고, X3은 N 또는 K이고; X4는 L 또는 I이고, X5는 I 또는 L임)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
d. i. 아미노산 서열 X1YDIN(서열번호 2208)(여기서, X1은 R 또는 S임)을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 X1X2NPX3X4GX5X6GX7X8X9X10FX11X12(서열번호 2209)(여기서, X1은 W 또는 R이고, X2는 M 또는 L이고, X3은 N, Q, 또는 K이고, X4는 S, A, 또는 R이고, X5는 N, 또는 Q이고, X6은 S, A, 또는 T이고, X7은 S, Q, 또는 Y이고, X8은 V 또는 T이고, X9는 Q 또는 K이고, X10은 K 또는 N이고, X11은 R 또는 Q이고, X12는 G 또는 D임)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7X8X9X10X11X12FX13X14(서열번호 2210)(여기서, X1은 G, L 또는 R이고, X2는 G, I, 또는 R이고, X3은 Y, R, I, G, 또는 A이고, X4는 T, S, Y, 또는 V이고, X5는 S 또는 Y이고, X6은 S, A, I, 또는 R이고, X7은 W, A, 또는 S이고, X8은 부재하거나 S이고, X9는 부재하거나 F, W, 또는 Y이고, X10은 R, S, H, K, 또는 E이고, X11은 W, H, Y, 또는 F이고, X12는 Y, V, A, 또는 S이고, X13은 D 또는 Q이고, X14는 L, Y, I, 또는 H임)를 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는,
단리된 항원 결합 단백질.
단락 156. 단락 155에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은
a. i. 아미노산 서열 QASQDIRKHLN(서열번호 2213)을 포함하는 경쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 DASNLET(서열번호 2220)를 포함하는 경쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 QHYDNLPIT(서열번호 2223)를 포함하는 경쇄 CDR3
을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
b. i. 아미노산 서열 RYDIN(서열번호 2228)을 포함하는 중쇄 CDR1;
ii. 아미노산 서열 WMNPNSGNSSVQKFRG(서열번호 2231)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
iii. 아미노산 서열 GGYTSSWRWYFDL(서열번호 2671) 또는 GGYTSSWSRWYFDL(서열번호 2672)을 포함하는 중쇄 CDR3
을 포함하는 중쇄 가변 도메인
을 포함하는, 항원 결합 단백질.
SEQUENCE LISTING <110> Amgen Inc. <120> IL-10 Muteins and Fusion Proteins Thereof <130> 01017/55384 <150> US 63/199,218 <151> 2020-12-14 <150> US 63/045,041 <151> 2020-06-26 <160> 2791 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 1327 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 1 gatccccaga gactttccag atatctgaag aagtcctgat gtcactgccc cggtccttcc 60 ccaggtagag caacactcct cgtcgcaacc caactggctc cccttacctt ctacacacac 120 acacacacac acacacacac acacacacac acacacaaat ccaagacaac actactaagg 180 cttctttggg agggggaagt agggataggt aagaggaaag taagggacct cctatccagc 240 ctccatggaa tcctgacttc ttttccttgt tatttcaact tcttccaccc catcttttaa 300 actttagact ccagccacag aagcttacaa ctaaaagaaa ctctaaggcc aatttaatcc 360 aaggtttcat tctatgtgct ggagatggtg tacagtaggg tgaggaaacc aaattctcag 420 ttggcactgg tgtacccttg tacaggtgat gtaacatctc tgtgcctcag tttgctcact 480 ataaaataga gacggtaggg gtcatggtga gcactacctg actagcatat aagaagcttt 540 cagcaagtgc agactactct tacccacttc ccccaagcac agttggggtg ggggacagct 600 gaagaggtgg aaacatgtgc ctgagaatcc taatgaaatc ggggtaaagg agcctggaac 660 acatcctgtg accccgcctg tcctgtagga agccagtctc tggaaagtaa aatggaaggg 720 ctgcttggga actttgagga tatttagccc accccctcat ttttacttgg ggaaactaag 780 gcccagagac ctaaggtgac tgcctaagtt agcaaggaga agtcttgggt attcatccca 840 ggttgggggg acccaattat ttctcaatcc cattgtattc tggaatgggc aatttgtcca 900 cgtcactgtg acctaggaac acgcgaatga gaacccacag ctgagggcct ctgcgcacag 960 aacagctgtt ctccccagga aatcaacttt ttttaattga gaagctaaaa aattattcta 1020 agagaggtag cccatcctaa aaatagctgt aatgcagaag ttcatgttca accaatcatt 1080 tttgcttacg atgcaaaaat tgaaaactaa gtttattaga gaggttagag aaggaggagc 1140 tctaagcaga aaaaatcctg tgccgggaaa ccttgattgt ggctttttaa tgaatgaaga 1200 ggcctccctg agcttacaat ataaaagggg gacagagagg tgaaggtcta cacatcaggg 1260 gcttgctctt gcaaaaccaa accacaagac agacttgcaa aagaaggcat gcacagctca 1320 gcactgc 1327 <210> 2 <211> 160 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Asn Ser Cys Thr His 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Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Gly Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Asp 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 6 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 6 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Asn Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Gly Gln Leu Asp Asn Leu Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Leu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Gly Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu 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Sequence <220> <223> Synthetic <400> 16 tctccaggtc aaggtactca atccgaaaac tcctgcaccc acttcccggg taacctgccg 60 aacatgctgc gtgacctgcg tgacgctttc tcccgtgtta aaaccttctt ccagatgaaa 120 gaccagctgg acaacaagct gctgaaagaa tccctgctgg aagacttcaa aggttacctg 180 ggttgtcagg ctctgtccga aatgatccag ttctacctgg aagaagttat gccgcaggct 240 gaaaaccagg acccggacat caaagctcac gttaactccc tgggtgaaaa cctgaaaacc 300 ctgcgtctgc gtctgcgccg ttgccatcga ttcctgccgt gcgaaaacgg tggcggttct 360 ggtggtaaat ccaaagctgt tgaacaggtt aaaaacgctt tcaacaaact gcaggaaaaa 420 ggtatctaca aagctatgtc cgaattcgac atcttcatca actacatcga agcttacatg 480 accatgaaaa tccgtaac 498 <210> 17 <211> 498 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 17 tctccaggtc aaggtactca atccgaaaac tcctgcaccc acttcccggg taacctgccg 60 aacatgctgc gtgacctgcg tgacgctttc tcccgtgttg acaccttctt ccagatgaaa 120 gaccagctgg acaacctgct gctgaaagaa tccctgctgg aagacttcaa aggttacctg 180 ggttgtcagg ctctgtccga aatgatccag ttctacctgg aagaagttat gccgcaggct 240 gaaaaccagg 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ggaggcttgg tacagcctgg ggggtccctg 120 agactctcct gtgcagcctc tggattcacc tttagcacct atgccatgaa ctgggtccgc 180 caggctccag ggaaggggct ggagtgggtg tcaactgtta gtggtagtgg tcgtcccaca 240 tactacgcag actccgtgaa gggccggttc accatctcca gagacaattc caagaacacg 300 ctgtatctgc aaatgaacag cctgagagcc gaggacacgg ccgtttatta ctgtgcgaag 360 gcctactaca gtaactacct ttttgactac tggggccagg gaaccctggt caccgtgtcc 420 tcagcctcca ccaagggccc atcggtcttc cccctggcac cctcctccaa gagcacctct 480 gggggcacag cggccctggg ctgcctggtc aaggactact tccccgaacc ggtgacggtg 540 tcgtggaact caggcgccct gaccagcggc gtgcacacct tcccggctgt cctacagtcc 600 tcaggactct actccctcag cagcgtggtg accgtgccct ccagcagctt gggcacccag 660 acctacatct gcaacgtgaa tcacaagccc agcaacacca aggtggacaa gaaagttgag 720 cccaaatctt gtgacaaaac tcacacatgc ccaccgtgcc cagcacctga actcctgggg 780 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 840 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 900 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa 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actcctgggg 780 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 840 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 900 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgcga ggagcagtac 960 ggcagcacgt accgttgcgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 1020 aaggagtaca agtgcaaggt gtccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1080 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1140 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1200 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1260 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1320 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1380 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggc aaatag 1416 <210> 1885 <211> 452 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 1885 Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala 1 5 10 15 Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Arg Tyr 20 25 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cctcagcagc gtggtgaccg tgccctccag cagcttgggc 660 acccagacct acatctgcaa cgtgaatcac aagcccagca acaccaaggt ggacaagaaa 720 gttgagccca aatcttgtga caaaactcac acatgcccac cgtgcccagc acctgaactc 780 ctggggggac cgtcagtctt cctcttcccc ccaaaaccca aggacaccct catgatctcc 840 cggacccctg aggtcacatg cgtggtggtg gacgtgagcc acgaagaccc tgaggtcaag 900 ttcaactggt acgtggacgg cgtggaggtg cataatgcca agacaaagcc gtgcgaggag 960 cagtacggca gcacgtaccg ttgcgtcagc gtcctcaccg tcctgcacca ggactggctg 1020 aatggcaagg agtacaagtg caaggtgtcc aacaaagccc tcccagcccc catcgagaaa 1080 accatctcca aagccaaagg gcagccccga gaaccacagg tgtacaccct gcccccatcc 1140 cgggaggaga tgaccaagaa ccaggtcagc ctgacctgcc tggtcaaagg cttctatccc 1200 agcgacatcg ccgtggagtg ggagagcaat gggcagccgg agaacaacta caagaccacg 1260 cctcccgtgc tggactccga cggctccttc ttcctctata gcaagctcac cgtggacaag 1320 agcaggtggc agcaggggaa cgtcttctca tgctccgtga tgcatgaggc tctgcacaac 1380 cactacacgc agaagagcct ctccctgtct ccgggcaaat ag 1422 <210> 1995 <211> 451 <212> PRT <213> Artificial 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cctcagcagc gtggtgaccg tgccctccag cagcttgggc 660 acccagacct acatctgcaa cgtgaatcac aagcccagca acaccaaggt ggacaagaaa 720 gttgagccca aatcttgtga caaaactcac acatgcccac cgtgcccagc acctgaactc 780 ctggggggac cgtcagtctt cctcttcccc ccaaaaccca aggacaccct catgatctcc 840 cggacccctg aggtcacatg cgtggtggtg gacgtgagcc acgaagaccc tgaggtcaag 900 ttcaactggt acgtggacgg cgtggaggtg cataatgcca agacaaagcc gtgcgaggag 960 cagtacggca gcacgtaccg ttgcgtcagc gtcctcaccg tcctgcacca ggactggctg 1020 aatggcaagg agtacaagtg caaggtgtcc aacaaagccc tcccagcccc catcgagaaa 1080 accatctcca aagccaaagg gcagccccga gaaccacagg tgtacaccct gcccccatcc 1140 cgggaggaga tgaccaagaa ccaggtcagc ctgacctgcc tggtcaaagg cttctatccc 1200 agcgacatcg ccgtggagtg ggagagcaat gggcagccgg agaacaacta caagaccacg 1260 cctcccgtgc tggactccga cggctccttc ttcctctata gcaagctcac cgtggacaag 1320 agcaggtggc agcaggggaa cgtcttctca tgctccgtga tgcatgaggc tctgcacaac 1380 cactacacgc agaagagcct ctccctgtct ccgggcaaat ag 1422 <210> 1997 <211> 451 <212> PRT <213> Artificial 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accgttgcgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 1020 aaggagtaca agtgcaaggt gtccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1080 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1140 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1200 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1260 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1320 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1380 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggc aaatag 1416 <210> 2067 <211> 449 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2067 Glu Val Gln Leu Leu Glu Ser Gly Gly Gly Met Val Gln Pro Gly Gly 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Val Ser Gly Phe Thr Phe Ser Arg Tyr 20 25 30 Ala Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ser Glu Met Arg Gly Ser Ser Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln 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tagtaccaca 240 tactacgcag actccgtgaa gggccggttc accatctcca gagacaattc caagaacacg 300 ctggatctgc aaatgaacag cctgagagcc gcggacacgg ccgtatatta ctgtgcgaaa 360 gttgctggaa gtaacttttt ctttgaccac tggggccagg gaaccctggt taccgtgtcc 420 tcagcctcca ccaagggccc atcggtcttc cccctggcac cctcctccaa gagcacctct 480 gggggcacag cggccctggg ctgcctggtc aaggactact tccccgaacc ggtgacggtg 540 tcgtggaact caggcgccct gaccagcggc gtgcacacct tcccggctgt cctacagtcc 600 tcaggactct actccctcag cagcgtggtg accgtgccct ccagcagctt gggcacccag 660 acctacatct gcaacgtgaa tcacaagccc agcaacacca aggtggacaa gaaagttgag 720 cccaaatctt gtgacaaaac tcacacatgc ccaccgtgcc cagcacctga actcctgggg 780 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 840 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 900 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgcga ggagcagtac 960 ggcagcacgt accgttgcgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 1020 aaggagtaca agtgcaaggt gtccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1080 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1140 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1200 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1260 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1320 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1380 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggc aaatag 1416 <210> 2089 <211> 449 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2089 Glu Val Gln Leu Leu Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Val Ser Gly Phe Thr Phe Ser Arg Tyr 20 25 30 Ala Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val 35 40 45 Ser Glu Met Arg Gly Ser Ser Gly Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr 65 70 75 80 Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Val Glu Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys 85 90 95 Ala Lys Glu Phe Ser Ser Asn Ser Leu Phe Asp Tyr Trp Gly Gln Gly 100 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accatctcca gagacaattc caagaacacg 300 ctggatctgc aaatgaacag cctgagagcc gcggacacgg ccgtatatta ctgtgcgaaa 360 gttgctggaa gtaacttttt ctttgaccac tggggccagg gaaccctggt taccgtgtcc 420 tcagcctcca ccaagggccc atcggtcttc cccctggcac cctcctccaa gagcacctct 480 gggggcacag cggccctggg ctgcctggtc aaggactact tccccgaacc ggtgacggtg 540 tcgtggaact caggcgccct gaccagcggc gtgcacacct tcccggctgt cctacagtcc 600 tcaggactct actccctcag cagcgtggtg accgtgccct ccagcagctt gggcacccag 660 acctacatct gcaacgtgaa tcacaagccc agcaacacca aggtggacaa gaaagttgag 720 cccaaatctt gtgacaaaac tcacacatgc ccaccgtgcc cagcacctga actcctgggg 780 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 840 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 900 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgcga ggagcagtac 960 ggcagcacgt accgttgcgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 1020 aaggagtaca agtgcaaggt gtccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1080 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca 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gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1200 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1260 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1320 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1380 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggc aaatag 1416 <210> 2101 <211> 446 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2101 Glu Val Gln Leu Val Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly Gly 1 5 10 15 Ser Leu Arg Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Ser Asn 20 25 30 Trp Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Asp Trp Val 35 40 45 Ala Ser Met Lys Gln Asp Gly Ser Glu Ile Tyr Tyr Val Asp Ser Val 50 55 60 Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Asn Ser Leu His 65 70 75 80 Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys 85 90 95 Val Arg Gly Gly Trp Arg Phe Glu Ser Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val 100 105 110 Thr Val Ser Ser Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala 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acctacatct gcaacgtgaa tcacaagccc agcaacacca aggtggacaa gaaagttgag 720 cccaaatctt gtgacaaaac tcacacatgc ccaccgtgcc cagcacctga actcctgggg 780 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 840 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 900 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgcga ggagcagtac 960 ggcagcacgt accgttgcgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 1020 aaggagtaca agtgcaaggt gtccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1080 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1140 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1200 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1260 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1320 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1380 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggc aaatag 1416 <210> 2133 <211> 446 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2133 Glu Val Gln Leu 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720 cccaaatctt gtgacaaaac tcacacatgc ccaccgtgcc cagcacctga actcctgggg 780 ggaccgtcag tcttcctctt ccccccaaaa cccaaggaca ccctcatgat ctcccggacc 840 cctgaggtca catgcgtggt ggtggacgtg agccacgaag accctgaggt caagttcaac 900 tggtacgtgg acggcgtgga ggtgcataat gccaagacaa agccgtgcga ggagcagtac 960 ggcagcacgt accgttgcgt cagcgtcctc accgtcctgc accaggactg gctgaatggc 1020 aaggagtaca agtgcaaggt gtccaacaaa gccctcccag cccccatcga gaaaaccatc 1080 tccaaagcca aagggcagcc ccgagaacca caggtgtaca ccctgccccc atcccgggag 1140 gagatgacca agaaccaggt cagcctgacc tgcctggtca aaggcttcta tcccagcgac 1200 atcgccgtgg agtgggagag caatgggcag ccggagaaca actacaagac cacgcctccc 1260 gtgctggact ccgacggctc cttcttcctc tatagcaagc tcaccgtgga caagagcagg 1320 tggcagcagg ggaacgtctt ctcatgctcc gtgatgcatg aggctctgca caaccactac 1380 acgcagaaga gcctctccct gtctccgggc aaatag 1416 <210> 2137 <211> 622 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2137 Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Thr Lys Pro Gly Ala 1 5 10 15 Ser Val 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<220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is R or Q <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is V or I <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is N or S <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa is S, H, I, V or A <400> 2199 Xaa Ala Ser Gln Ser Xaa Xaa Xaa Asn Leu Ala 1 5 10 <210> 2200 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is S or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is T or I <400> 2200 Gly Ala Xaa Xaa Arg Ala Thr 1 5 <210> 2201 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is Q, H, or E <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is F or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is K, Y, or I <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is N, T, L, I, or M <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is W, F, H or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is absent or P <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa isW, N, Y, H or L <400> 2201 Gln Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Pro Xaa Thr 1 5 10 <210> 2202 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is A, R, T or S <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is Y or N <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is A or W <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is S or N <400> 2202 Xaa Xaa Xaa Met Xaa 1 5 <210> 2203 <211> 12 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is V, E, A, or G <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is A, F, Y or G <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is G, S, Y, or W <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is S or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is absent or N <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is F, S, Y, or Absent <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is L or F or absent <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa is D or E <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Xaa is Y, H, or S <400> 2203 Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Phe Xaa Tyr Tyr Xaa 1 5 10 <210> 2204 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is R or Q <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is R, S, N, or F <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa is K or N <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa is H, Y, or D <400> 2204 Gln Ala Ser Xaa Asp Ile Xaa Xaa Xaa Leu Asn 1 5 10 <210> 2205 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is T, E, or S <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is absent or M, V or I <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is S, R, or K <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is G or Q <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is S, D or H <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is G, S, L, or A <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is S, G, or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa is T, S, P, or E <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa is T or I <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Xaa is A or V <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Xaa is D or E <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Xaa is S or A <400> 2205 Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Tyr Tyr Xaa Xaa Xaa Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 2206 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is D, G, or H <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is A, V or T <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is S, A, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is T or N <400> 2206 Xaa Xaa Xaa Xaa Leu Glu Thr 1 5 <210> 2207 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is Q or H <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is D, A, or G <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is N or K <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is L or I <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa is I or L <400> 2207 Gln Xaa Tyr Xaa Xaa Xaa Pro Xaa Thr 1 5 <210> 2208 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is R or S <400> 2208 Xaa Tyr Asp Ile Asn 1 5 <210> 2209 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is W or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is M or L <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is N, Q, or K <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is S, A, or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa is N or Q <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa is S, A, or T <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Xaa is S, Q, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Xaa is V or T <220> <221> MISC_FEATURE <222> (13)..(13) <223> Xaa is Q or K <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Xaa is K or N <220> <221> MISC_FEATURE <222> (16)..(16) <223> Xaa is R or Q <220> <221> MISC_FEATURE <222> (17)..(17) <223> Xaa is G or I <400> 2209 Xaa Xaa Asn Pro Xaa Xaa Gly Xaa Xaa Gly Xaa Xaa Xaa Xaa Phe Xaa 1 5 10 15 Xaa <210> 2210 <211> 15 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <220> <221> MISC_FEATURE <222> (1)..(1) <223> Xaa is G, L or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (2)..(2) <223> Xaa is G, I or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (3)..(3) <223> Xaa is Y, R, I, G, or A <220> <221> MISC_FEATURE <222> (4)..(4) <223> Xaa is T, S, Y, or V <220> <221> MISC_FEATURE <222> (5)..(5) <223> Xaa is S or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (6)..(6) <223> Xaa is S, A, I, or R <220> <221> MISC_FEATURE <222> (7)..(7) <223> Xaa is W, A, or S <220> <221> MISC_FEATURE <222> (8)..(8) <223> Xaa is absent or S <220> <221> MISC_FEATURE <222> (9)..(9) <223> Xaa is absent or F, W, or Y <220> <221> MISC_FEATURE <222> (10)..(10) <223> Xaa is absent or R, S, H, K or E <220> <221> MISC_FEATURE <222> (11)..(11) <223> Xaa is W, H, Y, or F <220> <221> MISC_FEATURE <222> (12)..(12) <223> Xaa is Y, V, A, or S <220> <221> MISC_FEATURE <222> (14)..(14) <223> Xaa is D or Q <220> <221> MISC_FEATURE <222> (15)..(15) <223> Xaa is L, Y, I, or H <400> 2210 Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Xaa Phe Xaa Xaa 1 5 10 15 <210> 2211 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2211 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Asn Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Leu Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Leu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Gly Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2212 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2212 Arg Ala Ser Gln Ser Val Asn Ser Asn Leu Ala 1 5 10 <210> 2213 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2213 Gln Ala Ser Gln Asp Ile Arg Lys His Leu Asn 1 5 10 <210> 2214 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2214 Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Ser Asn Leu Asn 1 5 10 <210> 2215 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2215 Gln Ala Ser Gln Asp Ile His Leu Asn 1 5 <210> 2216 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2216 Arg Ala Ser Gln Gly Ile Arg Lys Trp Leu Ala 1 5 10 <210> 2217 <211> 11 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2217 Arg Ala Ser Gln Ser Val Asn Ser Asn Leu Ala 1 5 10 <210> 2218 <211> 10 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2218 Ser Gly Asp Lys Leu Gly Glu Arg Val Ser 1 5 10 <210> 2219 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2219 Gly Ala Ser Thr Arg Ala Thr 1 5 <210> 2220 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2220 Asp Ala Ser Asn Leu Glu Thr 1 5 <210> 2221 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2221 Ala Ala Ser Arg Leu Gln Ser 1 5 <210> 2222 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2222 Gln Gln Phe Lys Asn Trp Pro Pro Thr 1 5 <210> 2223 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2223 Gln His Tyr Asp Asn Leu Pro Ile Thr 1 5 <210> 2224 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2224 Leu Gln Ala His Gly Phe Pro Trp Thr 1 5 <210> 2225 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2225 Gln Gln Tyr Asp Asn Leu Pro Leu Thr 1 5 <210> 2226 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2226 Gln Phe Trp Pro Pro Trp Thr 1 5 <210> 2227 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2227 Ala Tyr Ala Met Ser 1 5 <210> 2228 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2228 Arg Tyr Asp Ile Asn 1 5 <210> 2229 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2229 Ser Tyr Trp Met Ser 1 5 <210> 2230 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2230 Thr Ser Gly Ser Gly Ser Thr Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val Lys Gly 1 5 10 15 <210> 2231 <211> 16 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2231 Trp Met Asn Pro Asn Ser Gly Asn Ser Ser Val Gln Lys Phe Arg Gly 1 5 10 15 <210> 2232 <211> 17 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2232 Asn Ile Lys Gln Asp Gly Ser Glu Glu Tyr Tyr Val Asp Ser Val Lys 1 5 10 15 Gly <210> 2233 <211> 215 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2233 Glu Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Ala Thr Leu Ser Val Ser Pro Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Gln Ser Ile Asn Ala Asn 20 25 30 Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Gly Ala Tyr Thr Arg Ala Thr Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ser 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Glu Phe Ile Met Trp Pro Pro 85 90 95 Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala 100 105 110 Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser 115 120 125 Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu 130 135 140 Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser 145 150 155 160 Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu 165 170 175 Ser Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val 180 185 190 Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys 195 200 205 Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys 210 215 <210> 2234 <211> 714 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2234 atggacatga gggtgcccgc tcagctcctg gggctcctgc tgctgtggct gagaggtgcg 60 cgctgtgaaa tcgtgatgac gcagtctcca gccaccctgt ctgtgtctcc aggggaaaga 120 gccaccctct cctgcagggc cagtcagagt attaacgcta acttagcctg gtaccagcag 180 aaacctggcc aggctcccag gctcctcatc tatggtgcat ataccagggc cactggtatc 240 ccagacaggt tcagtggcag tgggtctggg acagagttca ctctcaccat cagcagcctg 300 cagtctgaag attttgcagt ttattactgt caggagttta ttatgtggcc tccgtggacg 360 ttcggccagg ggaccaaggt ggaaatcaaa cgaacggtgg ctgcaccatc tgtcttcatc 420 ttcccgccat ctgatgagca gttgaaatct ggaactgcct ctgttgtgtg cctgctgaat 480 aacttctatc ccagagaggc caaagtacag tggaaggtgg ataacgccct ccaatcgggt 540 aactcccagg agagtgtcac agagcaggac agcaaggaca gcacctacag cctcagcagc 600 accctgacgc tgagcaaagc agactacgag aaacacaaag tctacgcctg cgaagtcacc 660 catcagggcc tgagctcgcc cgtcacaaag agcttcaaca ggggagagtg ttag 714 <210> 2235 <211> 215 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2235 Glu Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Ala Thr Leu Ser Val Ser Pro Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Gln Ser Ile Asn Ile Asn 20 25 30 Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Gly Ala Tyr Thr Arg Ala Thr Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ser 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Glu Phe Ile Met Trp Pro Pro 85 90 95 Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala 100 105 110 Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser 115 120 125 Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr Pro Arg Glu 130 135 140 Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser Gly Asn Ser 145 150 155 160 Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr Tyr Ser Leu 165 170 175 Ser Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys His Lys Val 180 185 190 Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro Val Thr Lys 195 200 205 Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys 210 215 <210> 2236 <211> 714 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2236 atggacatga gggtgcccgc tcagctcctg gggctcctgc tgctgtggct gagaggtgcg 60 cgctgtgaaa tcgtgatgac gcagtctcca gccaccctgt ctgtgtctcc aggggaaaga 120 gccaccctct cctgcagggc cagtcagagt attaacatta acttagcctg gtaccagcag 180 aaacctggcc aggctcccag gctcctcatc tatggtgcat ataccagggc cactggtatc 240 ccagacaggt tcagtggcag tgggtctggg acagagttca ctctcaccat cagcagcctg 300 cagtctgaag attttgcagt ttattactgt caggagttta ttatgtggcc tccgtggacg 360 ttcggccagg ggaccaaggt ggaaatcaaa cgaacggtgg ctgcaccatc tgtcttcatc 420 ttcccgccat ctgatgagca gttgaaatct ggaactgcct ctgttgtgtg cctgctgaat 480 aacttctatc ccagagaggc caaagtacag tggaaggtgg ataacgccct ccaatcgggt 540 aactcccagg agagtgtcac agagcaggac agcaaggaca gcacctacag cctcagcagc 600 accctgacgc tgagcaaagc agactacgag aaacacaaag tctacgcctg cgaagtcacc 660 catcagggcc tgagctcgcc cgtcacaaag agcttcaaca ggggagagtg ttag 714 <210> 2237 <211> 215 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2237 Glu Ile Val Met Thr Gln Ser Pro Ala Thr Leu Ser Val Ser Pro Gly 1 5 10 15 Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Gln Ser Ile Asn His Asn 20 25 30 Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile 35 40 45 Tyr Gly Ala Tyr Thr Arg Ala Thr Gly Ile Pro Asp Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ser 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Glu Phe Ile Met Trp Pro Pro 85 90 95 Trp Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg Thr Val Ala 100 105 110 Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln Leu Lys Ser 115 120 125 Gly Thr Ala Ser 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Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2786 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2786 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Lys Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Lys Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Glu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Ala Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2787 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2787 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Gln Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Lys Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Glu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Val Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2788 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2788 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Gln Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Lys Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Glu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Val Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2789 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2789 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Gln Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Lys Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Glu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Gln Gly Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2790 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2790 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Gln Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Lys Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Glu Arg Leu Arg Arg Cys His Arg Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Gly Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165 <210> 2791 <211> 166 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Synthetic <400> 2791 Ser Pro Gly Gln Gly Thr Gln Ser Glu Gln Ser Cys Thr His Phe Pro 1 5 10 15 Gly Asn Leu Pro Asn Met Leu Arg Asp Leu Arg Asp Ala Phe Ser Arg 20 25 30 Val Lys Thr Phe Phe Gln Met Lys Asp Gln Leu Asp Asn Lys Leu Leu 35 40 45 Lys Glu Ser Leu Leu Glu Asp Phe Lys Gly Tyr Leu Gly Cys Gln Ala 50 55 60 Leu Ser Glu Met Ile Gln Phe Tyr Leu Glu Glu Val Met Pro Gln Ala 65 70 75 80 Glu Asn Gln Asp Pro Asp Ile Lys Ala His Val Asn Ser Leu Gly Glu 85 90 95 Asn Leu Lys Thr Leu Arg Leu Arg Leu Arg Arg Cys His Pro Phe Leu 100 105 110 Pro Cys Glu Asn Ala Gly Gly Ser Gly Gly Lys Ser Lys Ala Val Glu 115 120 125 Gln Val Lys Asn Ala Phe Asn Lys Leu Gln Glu Lys Gly Ile Tyr Lys 130 135 140 Ala Met Ser Glu Phe Asp Ile Phe Ile Asn Tyr Ile Glu Ala Tyr Met 145 150 155 160 Thr Met Lys Ile Arg Asn 165

Claims (44)

  1. 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하며, 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 가지는, 인간 인터류킨-10(IL-10) 뮤테인.
  2. 제2항에 있어서, 상기 돌연변이는 서열번호 2의 R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D 중 하나 이상이며, 선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함하는, IL-10 뮤테인.
  3. 제1항 또는 제2항에 있어서, 상기 IL-10 뮤테인은 서열번호 3 내지 10 또는 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 2540 또는 2777 내지 2791 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 가지는, IL-10 뮤테인.
  4. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항의 IL-10 뮤테인을 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
  5. a. 항체 또는 항체 단편이고;
    b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
    c. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1;
    ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2191로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2;
    iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3
    을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
    d. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1;
    ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2; 및
    iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3
    을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는,
    단리된 항원 결합 단백질.
  6. 제5항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은
    i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
    ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
    iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
    iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
    v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
    vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
    vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
    viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
    ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
    x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
    xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
    xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
    xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
    xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 또는
    xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
    로부터 선택되는 CDR 아미노산 서열 세트를 포함하는, 항원-결합 단백질.
  7. 제5항 또는 제6항에 있어서,
    a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
    ii. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열; 또는
    iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
    로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
    b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
    ii. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열; 또는
    iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
    로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
    을 포함하는, 항원-결합 단백질.
  8. 제5항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은
    i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    iv) 서열번호 101에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 102에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    v) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    vi) 서열번호 141에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 142에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    vii) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    viii) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    ix) 서열번호 201에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 202에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    x) 서열번호 221에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 222에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xi) 서열번호 241에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 242에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xii) 서열번호 261에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 262에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xiii) 서열번호 281에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 282에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xiv) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열; 또는
    xv) 서열번호 2185에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 2186에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열
    을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  9. 제5항 내지 제8항 중 어느 한 항의 중쇄를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열, 제5항 내지 제8항 중 어느 한 항의 중쇄, 또는 둘 다를 포함하는 단리된 핵산 분자.
  10. 항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질로서, 여기서
    a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고,
    b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고,
    c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2와 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고,
    d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합되는,
    항원 결합 단백질.
  11. (a) 식 A-L-M 또는 M-L-A를 가지는 폴리펩타이드 서열
    (여기서,
    i) A는 서열번호 20에 제시된 TREM-1 단백질에 결합하는 IgG 항체의 면역글로불린 중쇄이고,
    ii) L은 4 내지 20개의 아미노산을 포함하는 링커 펩타이드이고
    iii) M은 서열번호 2에 제시된 wt IL-10과 적어도 90%의 서열 동일성을 가지는 IL-10의 뮤테인임); 및
    (b) 서열번호 20에 제시된 TREM-1 단백질에 결합하는 IgG 항체의 면역글로불린 경쇄
    를 포함하는 항원 결합 단백질로서, 여기서 (a)의 면역글로불린 중쇄 및 (b)의 면역글로불린 경쇄는 TREM-1에 결합하는 IgG 항체 모이어티를 형성하고, 단백질은 (a)의 폴리펩타이드의 1개 또는 2개의 분자 및 (b)의 경쇄의 1개 또는 2개의 분자를 포함하고, 선택적으로 (a)의 단지 1개의 폴리펩타이드만이 M 모이어티를 포함하는, 항원 결합 단백질.
  12. 제10항 또는 제11항에 있어서,
    a. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2에 제시된 아미노산 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고,
    b. 각각의 IL-10 모이어티는 나선 루프 AB, 나선 루프 CD, 나선 루프 DE, 나선 A, 나선 B, 나선 C, 나선 D, 나선 E 및/또는 나선 F에서의 돌연변이로부터 선택되는 적어도 하나의 돌연변이를 독립적으로 포함하는,
    항원 결합 단백질.
  13. 제10항 내지 제12항 중 어느 한 항에 있어서, 각각의 IL-10 모이어티는
    i) 서열번호 2의 잔기 N10, H14, F15, P20, M22, L23, R24, R27, D28, K34, T35, Q38, M39, K40, D41, Q42, L43, D44, N45, L46, L47, L48, K49, F56, K57, Y59, L60, Q63, E67, Q70, M77, Q79, N82, Q83, D84, P85, D86, I87, A89, H90, S93, T100, L103, H109, R110, L112, E115, N116, A127, K130, I136, Y137, K138, S141, E142, D144, I145, E151, M154, M156, K157, 또는 N160 중 하나 이상에서 돌연변이 또는 나선 D와 나선 E 사이에 4 내지 8개의 추가의 아미노산; 및/또는
    ii) 서열번호 2의 N10Q, N10I, N10K, R27L, K34D, D41G, L46K, Q38E, Q38R, Q38D, K138L, K138D, I87A, H14Q, F15Y, M22V, K49T, K49S, F56Y, K57N, Y59T, L60Q, Q63E, Q63L, E67C, Q70E, Q70K, M77R, M77V, Q79R, Q79C, D84R, A89P, H90E, H90Q, S93E, S93Q, T100R, L103E, H109D, R110P, R110Q, L112V, E115K, N116D, N110Q, A127M, K130Q, I136C, Y137C, M154V, M156C, K157N, 또는 N160D로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상의 돌연변이(선택적으로 나선 D와 나선 E 사이에 6개의 추가의 아미노산을 포함함)
    를 독립적으로 포함하는, 항원 결합 단백질.
  14. 제10항 내지 제13항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 IL-10 모이어티는 서열번호 3 내지 10 또는 서열번호 2138, 2140, 2142, 2144, 2146, 2148, 2150, 2152, 2154, 2156, 2158, 2160, 2162, 2164, 2166, 2168, 2170 2172, 2174, 2176, 2178, 2180, 2182, 2360, 2362, 2364, 2366, 2368, 2370, 2372, 2374, 2376, 2378, 2380, 2382, 2384, 2386, 2388, 2390, 2392, 2394, 2396, 2398, 2400, 2402, 2404, 2406, 2408, 2410, 2412, 2414, 2416, 2418, 2420, 2422, 2424, 2426, 2428, 2430, 2432, 2434, 2436, 2438, 2440, 2442, 2444, 2446, 2448, 2450, 2452, 2454, 2456, 2458, 2460, 2462, 2464, 2466, 2468, 2470, 2472, 2474, 2476, 2478, 2480, 2482, 2484, 2486, 2488, 2490, 2492, 2494, 2496, 2500, 2502, 2504, 2506, 2508, 2510, 2512, 2514, 2516, 2518, 2520, 2522, 2524, 2526, 2528, 2530, 2532, 2534, 2536, 2538, 2540 또는 2777 내지 2791 중 어느 하나에 제시된 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  15. 제10항 내지 제14항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  16. 제10항 내지 제15항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  17. 제10항 내지 제16항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  18. 제10항 내지 제14항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  19. 제10항 내지 제14항 또는 제18항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  20. 제10항 내지 제14항 또는 제18항 내지 제19항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 1883, 1885, 1887, 1889, 1891, 1893, 1895, 1897, 1899, 1901, 1903, 1905, 1907, 1909, 1911, 1913, 1915, 1917, 1919, 1921, 1923, 1925, 1927, 1929, 1931, 1933, 1935, 1937, 1939, 1941, 1943, 1945, 1947, 1949, 1951, 1953, 1955, 1957, 1959, 1961, 1963, 1965, 1967, 1969, 1971, 1973, 1975, 1977, 1979, 1981, 1983, 1985, 1987, 1989, 1991, 1993, 1995, 1997, 1999, 2001, 2003, 2005, 및 2007 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 2543, 2544, 2545, 2546, 2547, 2548, 2549, 2550, 2551, 2552, 2553, 2554, 2555, 2556, 2557, 2558, 2559, 2560, 2561, 2562, 2563, 2564, 2565, 2566, 2567, 2568, 2569, 2570, 2571, 2572, 2573, 2574, 2575, 2576, 2577, 2578, 2579, 2580, 2581, 2582, 2583, 2584, 2585, 2586, 2587, 2588, 2589, 2590, 2591, 2592, 2593, 2594, 2595, 2596, 2597, 2598, 2599, 2600, 2601, 2602, 2603, 2604, 2605에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  21. 제10항 내지 제14항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  22. 제10항 내지 제14항 또는 제21항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357 중 어느 하나에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  23. 제10항 내지 제14항 또는 제21항 내지 제22항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호 2011, 2013, 2015, 2017, 2019, 2021, 2026, 2025, 2027, 2029, 2031, 2033, 2035, 2037, 2039, 2041, 2043, 2045, 2047, 2049, 2051, 2053, 2055, 2057, 2059, 2061, 2063, 2065, 2067, 2069, 2071, 2073, 2075, 2077, 2079, 2081, 2083, 2085, 2087, 2089, 2091, 2093, 2095, 2097, 2099, 2101, 2103, 2105, 2107, 2109, 2111, 2113, 2115, 2117, 2119, 2121, 2123, 2125, 2127, 2129, 2131, 2133, 및 2135 중 어느 하나에 제시된 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 2233, 2235, 2237, 2239, 2241, 2243, 2245, 2247, 2249, 2251, 2253, 2255, 2257, 2259, 2261, 2263, 2265, 2267, 2269, 2271, 2273, 2275, 2277, 2279, 2281, 2283, 2285, 2287, 2289, 2291, 2293, 2295, 2297, 2299, 2301, 2303, 2305, 2307, 2309, 2311, 2313, 2315, 2317, 2319, 2321, 2323, 2325, 2327, 2329, 2331, 2333, 2335, 2337, 2339, 2341, 2343, 2345, 2347, 2349, 2351, 2353, 2355, 및 2357에 제시된 상응하는 경쇄 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  24. 제10항 내지 제23항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 모이어티는
    a. i. 서열번호 30, 50, 70, 90, 110, 130, 150, 170, 190, 210, 230, 250, 270, 290 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR1 서열;
    ii. 서열번호 31, 51, 71, 91, 111, 131, 151, 171, 191, 211, 231, 251, 271, 291 및 2190으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR2 서열;
    iii. 서열번호 32, 52, 72, 92, 112, 132, 152, 172, 192, 212, 232, 252, 272, 292 및 2192로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 CDR3 서열
    을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
    b. i. 서열번호 36, 56, 76, 96, 116, 136, 156, 176, 196, 216, 236, 256, 276, 296 및 2196으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR1 서열;
    ii. 서열번호 37, 57, 77, 97, 117, 137, 157, 177, 197, 217, 237, 257, 277, 297 및 2197로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR2 서열; 및
    iii. 서열번호 38, 58, 78, 98, 118, 138, 158, 178, 198, 218, 238, 258, 278, 298 및 2198로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 CDR3 서열
    을 포함하는 중쇄 가변 도메인
    을 포함하는 항-TREM-1 항원-결합 모이어티인, 항원 결합 단백질.
  25. 제10항 내지 제24항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 모이어티는
    i) 서열번호 30(LCDR1), 서열번호 31(LCDR2), 서열번호 32(LCDR3), 서열번호 36(HCDR1), 서열번호 37(HCDR2) 및 서열번호 38(HCDR3);
    ii) 서열번호 50(LCDR1), 서열번호 51(LCDR2), 서열번호 52(LCDR3), 서열번호 56(HCDR1), 서열번호 57(HCDR2) 및 서열번호 58(HCDR3);
    iii) 서열번호 70(LCDR1), 서열번호 71(LCDR2), 서열번호 72(LCDR3), 서열번호 76(HCDR1), 서열번호 77(HCDR2) 및 서열번호 78(HCDR3);
    iv) 서열번호 90(LCDR1), 서열번호 91(LCDR2), 서열번호 92(LCDR3), 서열번호 96(HCDR1), 서열번호 97(HCDR2) 및 서열번호 98(HCDR3);
    v) 서열번호 110(LCDR1), 서열번호 111(LCDR2), 서열번호 112(LCDR3), 서열번호 116(HCDR1), 서열번호 117(HCDR2) 및 서열번호 118(HCDR3);
    vi) 서열번호 130(LCDR1), 서열번호 131(LCDR2), 서열번호 132(LCDR3), 서열번호 136(HCDR1), 서열번호 137(HCDR2) 및 서열번호 138(HCDR3);
    vii) 서열번호 150(LCDR1), 서열번호 151(LCDR2), 서열번호 152(LCDR3), 서열번호 156(HCDR1), 서열번호 157(HCDR2) 및 서열번호 158(HCDR3);
    viii) 서열번호 170(LCDR1), 서열번호 171(LCDR2), 서열번호 172(LCDR3), 서열번호 176(HCDR1), 서열번호 177(HCDR2) 및 서열번호 178(HCDR3);
    ix) 서열번호 190(LCDR1), 서열번호 191(LCDR2), 서열번호 192(LCDR3), 서열번호 196(HCDR1), 서열번호 197(HCDR2) 및 서열번호 198(HCDR3);
    x) 서열번호 210(LCDR1), 서열번호 211(LCDR2), 서열번호 212(LCDR3), 서열번호 216(HCDR1), 서열번호 217(HCDR2) 및 서열번호 218(HCDR3);
    xi) 서열번호 230(LCDR1), 서열번호 231(LCDR2), 서열번호 232(LCDR3), 서열번호 236(HCDR1), 서열번호 237(HCDR2) 및 서열번호 238(HCDR3);
    xii) 서열번호 250(LCDR1), 서열번호 251(LCDR2), 서열번호 252(LCDR3), 서열번호 256(HCDR1), 서열번호 257(HCDR2) 및 서열번호 258(HCDR3);
    xiii) 서열번호 270(LCDR1), 서열번호 271(LCDR2), 서열번호 272(LCDR3), 서열번호 276(HCDR1), 서열번호 277(HCDR2) 및 서열번호 278(HCDR3);
    xiv) 서열번호 290(LCDR1), 서열번호 291(LCDR2), 서열번호 292(LCDR3), 서열번호 296(HCDR1), 서열번호 297(HCDR2) 및 서열번호 298(HCDR3); 또는
    xv) 서열번호 2190(LCDR1), 서열번호 2191(LCDR2), 서열번호 2192(LCDR3), 서열번호 2196(HCDR1), 서열번호 2197(HCDR2) 및 서열번호 2198(HCDR3)
    로부터 선택되는 CDR 아미노산 서열 세트를 포함하는 항-TREM-1 항원-결합 모이어티인, 항원-결합 단백질.
  26. 제10항 내지 제25항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항-TREM-1 항원-결합 모이어티는
    a. i. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
    ii. 서열번호 41, 61, 81, 101, 121, 141, 161, 181, 201, 221, 241, 261, 281, 301 및 2185로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
    iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 39, 59, 79, 99, 119, 139, 159, 179, 199, 219, 239, 259, 279, 299 및 2183으로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
    로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
    b. i. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 서열;
    ii. 서열번호 42, 62, 82, 102. 122, 142, 162, 182, 202, 222, 242, 262, 282, 302 및 2186으로부터 선택되는 아미노산 서열과 적어도 80% 동일한 폴리뉴클레오타이드 서열에 의해 인코딩되는 서열;
    iii. 중간 정도로 엄격한 조건 하에서 서열번호 40, 60, 80, 100, 120, 140, 160, 180, 200, 220, 240, 260, 280, 300 및 2184로부터 선택되는 핵산 서열로 이루어진 폴리뉴클레오타이드의 보체에 혼성화하는 폴리뉴클레오타이드에 의해 인코딩되는 서열
    로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 중쇄 가변 도메인
    을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  27. 제10항 내지 제26항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 모이어티는
    i) 서열번호 41에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 42에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    ii) 서열번호 61에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 62에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    iii) 서열번호 81에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 82에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    iv) 서열번호 101에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 102에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    v) 서열번호 121에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 122에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    vi) 서열번호 141에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 142에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    vii) 서열번호 161에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 162에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    viii) 서열번호 181에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 182에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    ix) 서열번호 201에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 202에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    x) 서열번호 221에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 222에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xi) 서열번호 241에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 242에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xii) 서열번호 261에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 262에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xiii) 서열번호 281에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 282에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열;
    xiv) 서열번호 301에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 302에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열; 또는
    xv) 서열번호 2185에 제시된 경쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열 및 서열번호 2186에 제시된 중쇄 가변 도메인과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열
    을 포함하는 항-TREM-1 항원-결합 모이어티인, 항원 결합 단백질.
  28. 제24항 내지 제27항 중 어느 한 항에 있어서,
    a. 상기 항원 결합 단백질은 2개의 경쇄 및 2개의 중쇄를 포함하고;
    b. 각각의 중쇄는 중쇄의 C-말단에 부착된 IL-10 모이어티를 포함하고;
    c. 각각의 중쇄-IL-10 모이어티 항원 결합 단백질은 서열번호 863, 865, 867, 869, 871, 873, 875, 877, 879, 881, 883, 885, 887, 889, 891, 893, 895, 897, 899, 901, 903, 905, 907, 909, 911, 913, 915, 917, 919, 921, 923, 925, 927, 929, 931, 933, 935, 937, 939, 941, 943, 945, 947, 949, 951, 953, 955, 957, 959, 961, 963, 965, 967, 969, 971, 973, 975, 977, 979, 981, 983, 985, 987, 989, 991, 993, 995, 997, 999, 1001, 1003, 1005, 1007, 1009, 1011, 1013, 1015, 1017, 1019, 1021, 1023, 1025, 1027, 1029, 1031, 1033, 1035, 1037, 1039, 1041, 1043, 1045, 1047, 1049, 1051, 1053, 1055, 1057, 1059, 1061, 1063, 1065, 1067, 1069, 1071, 1073, 1075, 1077, 1079, 1081, 1083, 및 1085로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하고;
    d. 각각의 경쇄-IL-10 모이어티는 서열번호 864, 866, 868, 870, 872, 874, 876, 878, 880, 882, 884, 886, 888, 890, 892, 894, 896, 898, 900, 902, 904, 906, 908, 910, 912, 914, 916, 918, 920, 922, 924, 926, 928, 930, 932, 934, 936, 938, 940, 942, 944, 946, 948, 950, 952, 954, 956, 958, 960, 962, 964, 966, 968, 970, 972, 974, 976, 978, 980, 982, 984, 986, 988, 990, 992, 994, 996, 998, 1000, 1002, 1004, 1006, 1008, 1010, 1012, 1014, 1016, 1018, 1020, 1022, 1024, 1026, 1028, 1030, 1032, 1034, 1036, 1038, 1040, 1042, 1044, 1046, 1048, 1050, 1052, 1054, 1056, 1058, 1060, 1062, 1064, 1066, 1068, 1070, 1072, 1074, 1076, 1078, 1080, 1082, 1084, 및 1086으로부터 선택되는 서열과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는,
    항원 결합 단백질.
  29. 제10항 내지 제14항 또는 제24항 내지 제27항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 2137, 2139, 2141, 2143, 2145, 2147, 2149, 2151, 2153, 2155, 2157, 2159, 2161, 2163, 2165, 2167, 2169, 2171, 2173, 2175, 2177, 2179, 2181, 2359, 2361, 2363, 2365, 2367, 2369, 2371, 2373, 2375, 2377, 2379, 2381, 2383, 2385, 2387, 2389, 2391, 2393, 2395, 2397, 2399, 2401, 2403, 2405, 2407, 2409, 2411, 2143, 2415, 2417, 2419, 2421, 2423, 2425, 2427, 2429, 2431, 2433, 2435, 2437, 2439, 2441, 2443, 2445, 2447, 2449, 2451, 2453, 2455, 2457, 2459, 2461, 2463, 2465, 2467, 2469, 2471, 2473, 2475, 2477, 2479, 2481, 2483, 2485, 2487, 2489, 2491, 2493, 2495, 2497, 2498, 2499, 2501, 2503, 2505, 2507, 2509, 2511, 2513, 2515, 2517, 2519, 2521, 2523, 2525, 2527, 2529, 2531, 2533, 2535, 2537, 2539 및 2726 내지 2776으로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄-IL-10 모이어티 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  30. 제10항 내지 제14항 또는 제24항 내지 제28항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은 서열번호 2727 내지 2732로 이루어진 군으로부터 선택되는 중쇄-IL-10 모이어티 아미노산 서열을 가지는, 항원 결합 단백질.
  31. 제30항에 있어서, 서열번호 2727 또는 2728의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 976 또는 서열번호 2554에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  32. 제30항에 있어서, 서열번호 2729, 2730, 2731 또는 2732의 중쇄 아미노산 서열, 및 서열번호 992 또는 서열번호 2555에 제시된 경쇄 아미노산 서열을 포함하는, 항원 결합 단백질.
  33. 항원-결합 모이어티 및 1개 또는 2개의 IL-10 모이어티를 포함하는 항원 결합 단백질로서, 여기서
    a. 항원-결합 모이어티는 항체 또는 항체 단편이고/이거나,
    b. 각각의 IL-10 모이어티는 독립적으로 1가 또는 2가이고/이거나,
    c. 각각의 IL-10 모이어티는 서열번호 2와 90% 동일한 서열을 가지는 하나 이상의 인간 IL-10 뮤테인으로부터 독립적으로 선택되고/되거나,
    d. 적어도 하나의 IL-10 모이어티는 항원-결합 모이어티에 공유 결합되고/되거나,
    e. 항원-결합 모이어티는 인간 TREM-1 단백질에 대한 결합에 대해 제24항 내지 제27항 중 어느 한 항의 항원 결합 모이어티와 경쟁하는,
    항원 결합 단백질.
  34. 제10항 내지 제33항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질의 중쇄 영역, 제10항 내지 제33항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질의 경쇄 영역, 또는 둘 다를 인코딩하는 뉴클레오타이드 서열을 포함하는 단리된 핵산 분자.
  35. i) 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항의 IL-10 뮤테인;
    ii) 제5항 내지 제8항 중 임의의 항의 항-TREM-1 항원-결합 단백질; 또는
    iii) 제10항 내지 제33항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질
    을 투여하는 단계를 포함하는, 염증성 질환의 치료를 필요로 하는 대상체에서 이를 치료하는 방법.
  36. 제35항에 있어서, 상기 염증성 질환은 염증성 장 질환, 궤양성 대장염, 크론병, 과민성 대장 증후군, 류마티스 관절염, 건선, 건선성 관절염, 및 사이토카인 방출 증후군(CRS)으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 방법.
  37. i) 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항의 IL-10 뮤테인;
    ii) 제5항 내지 제8항 중 임의의 항의 항-TREM-1 항원-결합 단백질; 또는
    iii) 제10항 내지 제33항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질
    을 포함하는, 염증성 질환을 치료하는 데 사용하기 위한 조성물.
  38. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서의, 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항의 IL-10 뮤테인을 포함하는 조성물의 용도.
  39. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서의,
    i) 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항의 IL-10 뮤테인;
    ii) 제5항 내지 제8항 중 임의의 항의 항-TREM-1 항원-결합 단백질; 또는
    iii) 제10항 내지 제33항 중 어느 한 항의 항원 결합 단백질
    을 포함하는 조성물의 용도.
  40. 염증성 질환을 치료하기 위한 약제의 제조에서의, 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항의 항-IL-10 뮤테인과 조합된 제5항 내지 제8항 및 제10항 내지 제33항 중 어느 한 항의 항-TREM-1 항체 또는 항원-결합 단편을 포함하는 조성물의 용도.
  41. 단리된 항원 결합 단백질로서,
    a. 항체 또는 항체 단편이고;
    b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
    c. i. 아미노산 서열 X1ASQSX2X3X4NLA(서열번호 2199)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 V 또는 I이고, X3은 N 또는 S이고, X4는 S, H, I, V 또는 A임)를 포함하는 경쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 GAX1X2RAT(서열번호 2200)(여기서, X1은 S 또는 Y이고, X2는 T 또는 I임)를 포함하는 경쇄 CDR2; 및
    iii. 아미노산 서열 QX1X2X3X4X5X6PX7T(서열번호 2201)(여기서, X1은 Q, H 또는 E이고, X2는 F 또는 Y이고, X3은 K, Y 또는 I이고, X4는 N, T, L, I, 또는 M이고; X5는 W, F, H 또는 Y이고, X6은 부재하거나 P이고; X7은 W, N, Y, H 또는 L임)를 포함하는 경쇄 CDR3
    을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
    d. i. 아미노산 서열 X1X2X3MX4(서열번호 2202)(여기서, X1은 A, R, T 또는 S이고, X2는 Y 또는 N이고, X3은 A 또는 W이고, X4는 S 또는 N임)를 포함하는 중쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7X8X9YYX10X11X12VKG(서열번호 2205)(여기서, X1는 T, E, 또는 S이고, X2는 부재하거나 M, V, 또는 I이고, X3은 S, R 또는 K이고, X4는 G 또는 Q이고, X5는 S, D 또는 H이고, X6은 G, S, L, 또는 A이고, X7은 S, G, 또는 R이고, X8은 T, S, P 또는 E이고, X9는 T 또는 I이고, X10은 A 또는 V이고, X11은 D 또는 E이고, X12는 S 또는 A임)를 포함하는 중쇄 CDR2;
    iii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7FX8YYX9(서열번호 2203)(여기서, X1은 V, E, A 또는 G이고, X2는 A, F, Y 또는 G이고, X3은 G, S, Y 또는 W이고, X4는 S 또는 R이고, X5는 부재하거나 N이고, X6은 F, S, Y이거나 부재하고, X7은 L 또는 F이거나 부재하고, X8은 D 또는 E이고, X9는 Y, H 또는 S임)를 포함하는 중쇄 CDR3
    을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는,
    단리된 항원 결합 단백질.
  42. 제41항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은
    a. i. 아미노산 서열 RASQSVNSNLA(서열번호 2212)를 포함하는 경쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 GASTRAT(서열번호 2219)를 포함하는 경쇄 CDR2;
    iii. 아미노산 서열 QQFKNWPPT(서열번호 2222)를 포함하는 경쇄 CDR3
    을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
    b. i 아미노산 서열 AYAMS(서열번호 2227)를 포함하는 중쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 TSGSGSTTYYADSVKG(서열번호 2230)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
    iii. 아미노산 서열 VAGSNFLFDY(서열번호 2670)를 포함하는 중쇄 CDR3
    을 포함하는 중쇄 가변 도메인
    을 포함하는, 단리된 항원 결합 단백질.
  43. a. 항체 또는 항체 단편이고;
    b. 서열번호 20에 제시된 아미노산 서열을 가지는 인간 TREM-1에 결합하고;
    c. i. 아미노산 서열 QASX1DIX2X3X4LN(서열번호 2204)(여기서, X1은 R 또는 Q이고, X2는 R, S, N 또는 F이고, X3은 K 또는 N이고, X4는 H, Y 또는 D임)을 포함하는 경쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 X1X2X3X4LET(서열번호 2206)(여기서, X1은 D, G 또는 H이고, X2는 A, V 또는 T이고, X3은 S, A 또는 Y이고, X4는 T 또는 N임)를 포함하는 경쇄 CDR2;
    iii. 아미노산 서열 QX1YX3X4X5PX6T(서열번호 2207)(여기서, X1은 Q 또는 H이고, X2는 D, A 또는 G이고, X3은 N 또는 K이고; X4는 L 또는 I이고, X5는 I 또는 L임)를 포함하는 경쇄 CDR3
    을 포함하는 경쇄 가변 도메인을 포함하고;
    d. i. 아미노산 서열 X1YDIN(서열번호 2208)(여기서, X1은 R 또는 S임)을 포함하는 중쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 X1X2NPX3X4GX5X6GX7X8X9X10FX11X12(서열번호 2209)(여기서, X1은 W 또는 R이고, X2는 M 또는 L이고, X3은 N, Q, 또는 K이고, X4는 S, A, 또는 R이고, X5는 N, 또는 Q이고, X6은 S, A, 또는 T이고, X7은 S, Q, 또는 Y이고, X8은 V 또는 T이고, X9는 Q 또는 K이고, X10은 K 또는 N이고, X11은 R 또는 Q이고, X12는 G 또는 D임)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
    iii. 아미노산 서열 X1X2X3X4X5X6X7X8X9X10X11X12FX13X14(서열번호 2210)(여기서, X1은 G, L 또는 R이고, X2는 G, I, 또는 R이고, X3은 Y, R, I, G, 또는 A이고, X4는 T, S, Y, 또는 V이고, X5는 S 또는 Y이고, X6은 S, A, I, 또는 R이고, X7은 W, A, 또는 S이고, X8은 부재하거나 S이고, X9는 부재하거나 F, W, 또는 Y이고, X10은 R, S, H, K, 또는 E이고, X11은 W, H, Y, 또는 F이고, X12는 Y, V, A, 또는 S이고, X13은 D 또는 Q이고, X14는 L, Y, I, 또는 H임)를 포함하는 중쇄 CDR3
    을 포함하는 중쇄 가변 도메인을 포함하는,
    단리된 항원 결합 단백질.
  44. 제43항에 있어서, 상기 항원 결합 단백질은
    a. i. 아미노산 서열 QASQDIRKHLN(서열번호 2213)을 포함하는 경쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 DASNLET(서열번호 2220)를 포함하는 경쇄 CDR2; 및
    iii. 아미노산 서열 QHYDNLPIT(서열번호 2223)를 포함하는 경쇄 CDR3
    을 포함하는 경쇄 가변 도메인; 및
    b. i. 아미노산 서열 RYDIN(서열번호 2228)을 포함하는 중쇄 CDR1;
    ii. 아미노산 서열 WMNPNSGNSSVQKFRG(서열번호 2231)를 포함하는 중쇄 CDR2; 및
    iii. 아미노산 서열 GGYTSSWRWYFDL(서열번호 2671) 또는 GGYTSSWSRWYFDL(서열번호 2672)을 포함하는 중쇄 CDR3
    을 포함하는 중쇄 가변 도메인
    을 포함하는, 항원 결합 단백질.
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