KR20160058940A - 근육량, 강도 및 성능을 유지하기 위한 조성물 및 제형, 그리고 이의 생산방법 및 용도 - Google Patents

근육량, 강도 및 성능을 유지하기 위한 조성물 및 제형, 그리고 이의 생산방법 및 용도 Download PDF

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나데니얼 더블유. 실버
잉-자 첸
데이빗 에이. 베리
마이클 제이. 해밀
서바유 바수
루크 햄
앨리슨 윌리엄스
데이빗 어브
제프리 본 말챈
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프로뉴트리아 바이오사이언시스, 인코퍼레이티드
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Abstract

영양 폴리펩타이드가 본 명세서에서 제공된다. 또한 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산, 폴리펩타이드를 생성하는 재조합 미생물, 폴리펩타이드를 발현시키기 위한 벡터, 재조합 미생물을 이용하는 폴리펩타이드의 제조방법, 폴리펩타이드를 포함하는 조성물 및 제형 및 폴리펩타이드, 조성물 및 제형을 이용하는 방법을 포함하는, 다양한 다른 실시형태가 제공된다.

Description

근육량, 강도 및 성능을 유지하기 위한 조성물 및 제형, 그리고 이의 생산방법 및 용도{COMPOSITIONS AND FORMULATIONS FOR MAINTAINING AND INCREASING MUSCLE MASS, STRENGTH, AND PERFORMANCE AND METHODS OF PRODUCTION AND USE THEREOF}
본 출원은 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,211호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,214호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,219호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,220호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,225호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,229호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,232호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,234호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,235호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,240호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,129호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,243호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,246호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,250호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,254호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,260호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,264호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,267호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,271호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,274호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,180호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,189호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,198호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,212호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,222호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,300호, 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,295호, 및 2013년 9월 25일자로 출원된 미국 가출원 특허 제61/882,305호의 유익을 주장하며; 이들 전체 개시내용은 본 명세서에 그들의 전문이 모든 목적을 위해 참고로 포함된다.
식이 단백질은 인간 건강상태 및 성장을 위한 필수 영양소이다. 세계보건기구는 에너지가 균형되고 체중이 안정할 때에 식이 단백질이 에너지 섭취의 대략 10 내지 15%에 기여하여야 한다는 것을 권장한다. 다양한 국가에서 평균 1일 단백질 섭취는 이들 권장사항이 전세계에서 소모되는 단백질의 양과 일치한다는 것을 나타낸다. 평균 20 내지 30%의 에너지가 단백질로부터 유래되는 식사는 에너지가 균형있게 소모될 때에 고단백 식이요법을 나타낸다. 신체는 건강과 성장에 필수적인 특정 아미노산을 합성할 수 없으며, 대신에 식품으로부터 그들을 얻어야 한다. "필수 아미노산"으로 불리는 이들 아미노산은 히스티딘(H), 아이소류신(I), 류신(L), 라이신(K), 메티오닌(M), 페닐알라닌(F), 트레오닌(T), 트립토판(W) 및 발린(V)이다. 모든 필수 아미노산을 제공하는 식이 단백질 공급원은 "고품질" 단백질로서 지칭된다. 동물성 식품, 예컨대 육류, 어류, 가금류, 알류 및 유제품은 일반적으로 필수 아미노산의 양호한 균형을 제공하는 고품질 단백질 공급원으로서 간주된다. 카제인(소젖에서 단백질의 80%를 구성하는, 포유류 젖에서 통상적으로 발견되는 단백질) 및 유청(우유가 멍울이 생기고 변형된 후에 남아있는 액체 내의 단백질)은 고품질 식이 단백질의 주된 공급원이다. 양호한 균형의 필수 아미노산을 제공하지 않는 식품은 "저품질" 단백질 공급원으로서 지칭된다. 대부분의 과일 및 채소는 단백질의 불량한 공급원이다. 콩, 완두콩, 렌즈콩, 견과 및 곡물(예컨대 밀)을 포함하는 일부 식물 식품은 단백질의 더 양호한 공급원이지만, 알레르기 유발 항원 문제가 있을 수 있다. 콩, 대두로부터 제조된 식물성 단백질은 일부는 고품질 단백질로 고려된다. 체중감소에 대한 고단백 식이요법의 연구는 단백질이 에너지 소모 및 지방제외 체중(lean body mass)에 긍정적으로 영향을 미친다는 것을 나타내었다. 추가 연구는 과식이 단백질로부터 적어도 5%의 에너지를 함유하는 식이요법에서 상당히 적은 체중증가를 나타내고, 고단백 식이요법이 에너지 흡수를 감소시킨다는 것을 나타내었다. 식품에서 통상적으로 발견되는 단백질은 인간과 같은 포유류의 아미노산 필요를 효율적인 방식으로 충족시키는 아미노산 조성물을 필수적으로 제공하지 않는다. 결과는 각각의 필수 아미노산의 최소 필요를 달성하기 위해서, 식이성 단백질의 품질이 더 높다면, 필요로 되는 식이요법에서 더 다량의 총 단백질이 소모되어야 한다는 것이다. 식이요법에서 단백질의 품질을 증가시킴으로써, 더 낮은 품질의 단백질을 포함하는 식이요법에 비해 소모되어야 하는 단백질의 총량을 감소시키는 것이 가능하다. 전통적으로, 아미노산의 바람직한 혼합물, 예컨대 필수 아미노산을 포함하는 혼합물은 상대적으로 고수준의 필수 아미노산을 지니는 단백질, 예컨대 유청 단백질을 가수분해하고/하거나 선택적으로 또한 유청과 같은 가수분해된 단백질을 포함하는 혼합물 중에서 유리 아미노산을 합함으로써 제공되었다. 이 유형의 혼합물은 쓴맛, 바람직하지 않은 구강촉감을 가질 수 있고, 불량하게 용해성이며, 특정 용도에 적합하지 않거나 또는 바람직하지 않은 것으로 여겨질 수 있다. 그 결과, 이러한 혼합물은 때때로 유리 아미노산 및/또는 가수분해된 단백질의 맛을 가리는 향미제를 포함한다. 일부 경우에, 아미노산 함량의 비율이 폴리펩타이드 또는 단백질에 의해 제공되는 조성물은 유리 아미노산 및/또는 특정 가수분해 단백질로서 제공되는 고비율의 총 아미노산을 지니는 조성물보다 더 양호한 맛을 갖는다는 것이 발견되었다. 이러한 조성물의 이용가능성은 제한되었는데, 그러나, 영양 제형은 전통적으로 천연 식료품으로부터 단리된 단백질, 예컨대 우유로부터 단리된 유청 또는 대두로부터 단리된 대두 단백질로부터 만들어졌기 때문이다. 해당 단백질의 아미노산 프로파일은 포유류에 대한 아미노산 필요를 반드시 충족시키지는 않는다. 추가로, 상품 단백질은 전형적으로 그들의 단백질 조성이 다를 수 있는 단백질의 혼합물 및/또는 단백질 가수분해물로 이루어지고, 따라서 그들의 영양적 가치에 관해 예측불가능성을 야기한다. 게다가, 이러한 고품질 단백질의 제한된 수의 공급원의 아미노산의 특정 조합만이 단백질 형태로 섭취를 위해 대규모로 이용가능하다는 것을 의미하였다. 카제인 및 유청, 달걀 및 육류와 같은 고품질 동물 단백질 공급원뿐만 아니라 대두와 같은 식물 단백질의 공급에 필요한 농업적 방법은 또한 상당한 에너지 유입을 필요로 하며, 잠재적으로 해로운 환경적 영향을 가진다.
따라서, 포유류 소비를 위한 단백질을 공급하는 대안의 공급원 및 방법을 갖는 특정 상황에서 유용하다. 영양 단백질의 효용을 향상시킬 수 있는 한 가지 특징은 그의 용해도이다. 더 높은 용해도를 지니는 영양 단백질은 바람직한 특징, 예컨대 증가된 용해도, 응집에 대한 저항성 및 바람직한 맛 프로파일을 나타낼 수 있다. 예를 들어, 향상된 용해도를 나타내는 영양 단백질은 상대적으로 저용적의 용액 중에 고농도의 영양 단백질을 포함하는 음료 또는 액체 제형으로 제형화될 수 있고, 따라서 단위 용적 당 다용량의 단백질 영양을 전달할 수 있다. 가용성 영양 단백질은 스포츠 음료 또는 회복 음료에서 유용할 수 있되, 사용자(예를 들어, 운동선수)는 신체 활동 전에, 동안에 또는 후에 영양 단백질을 섭취하기를 원한다. 향상된 용해도를 나타내는 영양 단백질은 또한 임상 상황에서 특히 유용할 수 있되, 대상체(예를 들어, 환자 또는 노인)는 단백질 영양이 필요하지만, 고형 식품 또는 거대 용적의 액체를 소모할 수 없다.
일 양태에서, 본 발명은: i) 근육소모와 관련된 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모와 관련된 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 동정하는 단계, 및 ii) 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는데 충분한 양으로 영양 제형을 인간 대상체에게 투여하는 단계를 포함하는 인간 대상체에서 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는 방법을 제공하되, 영양 제형은 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하고; 상기 제형은 적어도 1.0g의 영양 폴리펩타이드를 포함하며; 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재하고; 제형은 비식용 제품이 실질적으로 없다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받고 있으며, 약제학적 조성물의 1회 이상의 용량을 받았되, 약제학적 조성물의 투여는 근육량 및/또는 근기능의 손실 위험을 증가시킨다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받으며, 약제학적 조성물의 1회 이상의 용량을 받았되, i) 질환, 장애 또는 병태 또는 ii) 약제학적 조성물의 투여, 또는 i)과 ii) 둘 다는 근육량 및/또는 근기능의 손실 위험을 증가시킨다.
다른 양태에서, 본 발명은 인간 대상체에게 이러한 질환, 장애 또는 병태를 치료하는데 충분한 양으로 영양 제형을 투여하는 단계를 포함하는, 치료가 필요한 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태를 치료하는 방법을 제공하되, 영양 제형은 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열에 대한 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하되; 제형은 적어도 1.0g의 영양 폴리펩타이드를 포함한다. 일 실시형태에서, 제형은 농업적으로 유래된 식료품의 대상체에 의한 소모 없이 인간 대상체에게 실질적인 단백질 영양을 제공하기에 충분한 투약 스케줄로 투여된다.
다른 양태에서, 본 발명은 (i) 질환, 장애 또는 병태가 발생할 위험에 있는 인간 대상체를 동정하는 단계; 및 (ii) 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는 영양 제형을 1회 이상의 용량으로 투여하는 단계를 포함하는 단백질 영양실조를 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생하는 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법을 제공하되; 제형은 적어도 1.0g의 영양 폴리펩타이드를 포함한다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 영양실조 또는 단백질 영양실조가 발생할 위험에 있다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 근육감소증 및/또는 악액질을 나타낸다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 염증 반응 또는 자가면역 장애를 가진다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 암, 만성 폐쇄성 폐질환, 간부전, 만성 신장 질환, 울혈성 심부전, 다발성 경화증, 만성 췌장염 또는 미토콘드리아병을 가진다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 감염증을 가진다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 수술 절차를 겪거나 또는 외상성 손상으로 고통받았다. 일 실시형태에서, 영양 제형은 운동 요법과 함께 투여된다. 일 실시형태에서, 영양 제형은 약제학적 제제 및/또는 수술 절차의 투여에 대한 부속물로서 투여된다. 일 실시형태에서, 대상체는 수술 절차 후에 움직이지 못하게 되거나 또는 이동성이 손상된다. 일 실시형태에서, 영양 제형은 약제학적 조성물의 투여에 대한 부속물로서 투여된다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 골다공증이 발생하였거나 또는 발생할 위험에 있다.
다른 양태에서, 본 발명은 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는 영양 제형을 1회 이상의 용량으로 인간 대상체에게 투여하는 단계를 포함하는, 근육소모 질환으로 고통받고 있는 인간 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는 방법을 제공하되; 제형은 적어도 1.0g의 영양 폴리펩타이드를 포함하고, 영양 제형은 이의 투여 후에 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키기에 충분한 빈도로 인간 대상체에게 투여된다.
다른 양태에서, 본 발명은 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체에게 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는 영양 조성물을 제공하는 단계; 및 허용가능한 부형제와 함께 영양 폴리펩타이드를 제형화하는 단계를 포함하는, 인간 대상체를 치료함에 있어서 사용하기 위한 영양 제품을 제형화하는 방법을 제공하되, 단리된 영양 폴리펩타이드는 pH 7에서 적어도 12.5g/ℓ의 수용해도를 가지고, 단리된 영양 폴리펩타이드는 30분 미만의 모의(simulated) 위내 소화 반감기를 가진다. 일 실시형태에서, 상기 방법은 미각원(tastant), 영양 탄수화물 및 영양 지질 중 적어도 하나와 영양 조성물을 조합하는 단계를 추가로 포함하되, 제품은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재한다. 일 실시형태에서, 제품은 비식용 생성물이 실질적으로 없다.
다른 양태에서, 본 발명은 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법을 제공하되, 영양 폴리펩타이드는 i) 복수의 아미노산 서열을 포함하는 아미노산 서열의 라이브러리를 제공하는 단계, ii) 상기 라이브러리에서 관심 대상의 적어도 하나의 아미노산을 포함하는 하나 이상의 아미노산 서열을 동정하는 단계, 및 iii) 하나 이상의 동정된 아미노산 서열을 선택함으로써 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 단계를 포함하는, 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 치료함에 있어서 사용하기에 적합하다.
다른 양태에서, 본 발명은 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법을 제공하되, 영양 폴리펩타이드는 i) 복수의 아미노산 서열을 포함하는 아미노산 서열의 라이브러리를 제공하는 단계, ii) 상기 라이브러리에서 관심 대상의 적어도 하나의 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 선택된 비 이상으로 포함하는 하나 이상의 아미노산 서열을 동정하는 단계, 및 iii) 하나 이상의 동정된 아미노산 서열을 선택함으로써 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 단계를 포함하는, 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받고 있거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 치료함에 있어서 사용하는데 적합하다.
다른 양태에서, 본 발명은 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하기 위한 방법을 제공하되, 영양 폴리펩타이드는 i) 복수의 아미노산 서열을 포함하는 아미노산 서열의 라이브러리를 제공하는 단계, ii) 상기 라이브러리에서 관심 대상의 적어도 하나의 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 선택된 비 이하로 포함하는 하나 이상의 아미노산 서열을 동정하는 단계, 및 iii) 하나 이상의 동정된 아미노산 서열을 선택함으로써 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 단계를 포함하는, 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 치료함에 있어서 사용하는데 적합하다.
다른 양태에서, 본 발명은 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형을 제공하되; 영양 폴리펩타이드는 단백질 흡수능이 감소된 인간 대상체에 대해 영양적 이점을 제공하기에 충분한 양으로 존재한다. 일 실시형태에서, 폴리펩타이드 서열은 필수 아미노산 잔기 대 적어도 34%의 총 아미노산 잔기의 비를 포함하되, 폴리펩타이드 서열은 영양적으로 완전하다. 일 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드에 존재하는 필수 아미노산은 실질적으로 생체이용가능하다. 일 실시형태에서, 단리된 영양 폴리펩타이드는 pH 7에서 적어도 12.5g/ℓ의 수용해도를 가진다. 일 실시형태에서, 단리된 영양 폴리펩타이드는 30분 미만의 모의 위내 소화 반감기를 가진다. 일 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 약제학적으로 허용가능한 담체로 제형화된다. 일 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 식품 또는 식품 성분 내에서 또는 식품 또는 식품 성분으로서 제형화된다. 일 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 음료 또는 음료 성분 내에 또는 음료 또는 음료 성분으로서 제형화된다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 1차 활성을 갖는 효소를 암호화하되, 영양 폴리펩타이드는 1차 활성이 실질적으로 없다. 일 실시형태에서, 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재한다. 일 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 길이로 적어도 50개의 아미노산에 걸쳐 식용종 폴리펩타이드 또는 이의 단편과 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하되, 아미노산 서열은 공지된 알레르겐에 대해 적어도 25개의 아미노산에 걸쳐 약 50% 미만의 동일성을 가진다. 일 실시형태에서, 제형은 추가로 미각원, 단백질 혼합물, 폴리펩타이드, 펩타이드, 유리 아미노산, 탄수화물, 지질, 무기염 또는 무기염 공급원, 비타민, 보충물, 유기체, 약제 및 부형제로부터 선택되는 성분을 포함한다. 일 실시형태에서, 인간 대상체는 위장 단백질 흡수불량 질환, 장애 또는 병태로 고통받고 있다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 전장 기준 영양 폴리펩타이드 또는 기준 폴리펩타이드-함유 혼합물 중에 존재하는 필수 쇄 아미노산의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 큰 필수 아미노산의 밀도를 함유한다. 일 실시형태에서, 아미노산 서열은 전장 기준 영양 폴리펩타이드 또는 기준 폴리펩타이드-함유 혼합물 중에 존재하는 선택된 아미노산의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 큰 류신, 알기닌 및 글루타민으로 이루어진 군으로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산의 밀도를 함유한다.
다른 양태에서, 본 발명은 미생물로부터 분비될 수 있는 식용종 폴리펩타이드에 대해 적어도 약 99% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형을 제공하되, 영양 폴리펩타이드는 단백질의 기준 1일 흡수값의 적어도 약 2% 이상의 영양적 이점을 제공하기에 충분한 양으로 제형 내에 존재한다.
다른 양태에서, 본 발명은 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 서열의 아미노산 비와 적어도 약 90% 동일한 아미노산 비를 포함하는 복수의 유리 아미노산을 포함하는 영양 아미노산 조성물을 포함하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형을 제공하되, 영양 아미노산 조성물은 영양적으로 완전하고; 영양 아미노산 조성물은 단백질 흡수능이 감소된 인간 대상체에 대해 영양적 이점을 제공하기에 충분한 양으로 존재한다. 일 실시형태에서, 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재한다.
본 발명의 이들 및 다른 특징, 양태 및 이점은 다음의 설명 및 수반하는 도면에 관해서 더 양호하게 이해될 것이다, 여기서:
도 1은 IMAC에 의한 서열번호-00105의 정제의 SDS-PAGE 분석을 입증하는 사진을 도시한 도면.
도 2는 음이온 또는 양이온 수지 중 하나에 결합하는 것으로 예측된 영양 폴리펩타이드에 대한 pH의 함수로서 아미노산 당 순전하를 나타내는 차트를 도시한 도면. (1) 서열번호-00105, (2) 서열번호-00008, (3) 서열번호-00009, (4) 서열번호-00475, (5) 서열번호-00472, (6) 서열번호-00640, (7) 서열번호-00019.
도 3은 예시적인 영양 폴리펩타이드에 대한 pH의 범위에 걸쳐 아미노산 당 총 전하를 나타내는 차트를 도시한 도면. (1)서열번호-00475, (2) 서열번호-00009, (3) 서열번호-00478, (4) 서열번호-00433, (5) 서열번호-00472.
도 4는 황산암모늄 농도의 함수로서 서열번호-00009의 순도를 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 5는 새로운 신호 펩타이드를 이용한 서열번호-00409(좌) 및 서열번호-00420(우)의 분비를 천연 신호 펩타이드에 비교하여 입증하는 SDS-PAGE 분석을 나타내는 사진을 도시한 도면.
도 6은 자극 후 상청액에서 검출된 GLP-1(7-36)의 상청액 농도를 나타내는 차트를 도시한 도면, 오차막대는 기술적 복제의 표준 편차이다.
도 7은 비히클, 서열번호-00105, 알기닌 및 서열번호-00338의 OGTT 동안의 시간에 걸쳐 평균 혈당값을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 8은 서열번호-00105, 알기닌 및 서열번호-00338의 급성 투약 후에 0 내지 120 분(좌)으로부터 그리고 0 내지 60분(우)으로부터 통합된 혈당에 대한 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 9는 시간에 따라 처리군 당 n=6 래트에 대한 평균 혈장 인슐린 농도를 나타내는 차트를 도시한 도면. 오차막대는 평균의 표준 오차를 나타낸다.
도 10은 모든 처리군에 대해 0 내지 240 및 0 내지 60분에 통합된 곡선하 혈장 인슐린 면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 오차막대는 평균의 표준 오차를 나타낸다.
도 11은 시간에 따른 처리군 당 n=6 래트에 대한 평균 혈장 GLP-1 농도를 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응한다.
도 12는 시간에 따른 평균 혈당을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 13은 글루코스 시험감염 시간(0분) 내지 60분, 그리고 0시 내지 120분에 각각의 처리군에 대한 통합된 AUC를 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 14는 실험과정에 걸쳐 비히클 및 서열번호-00105에서 처리군 당 n=6 래트 그리고 서열번호-00338의 경우에 처리군 당 n=5 래트에 대한 평균 혈장 인슐린 농도를 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 15는 0 내지 90분 그리고 0 내지 60분에 서열번호-00105 및 서열번호-00338인 비히클에 대한 곡선하 통합 면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준오차에 대응한다.
도 16은 실험 과정에 걸쳐 비히클 및 서열번호-00105에 대한 처리군 당 n=6 래트 및 서열번호-00338에 대한 n=5 래트에 대한 평균 혈장 GLP-1 농도를 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응한다.
도 17은 0 내지 90분 및 0 내지 60분에 대해 통합된 각각의 처리군에 대해GLP-1(7-36)에 대한 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준 오차에 대응한다.
도 18은 처리군 당 n=6 래트에 대해 비히클, 서열번호-00105, 알로글립틴(알로글립틴), 및 조합의 OGTT 동안 평균 혈당값을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응한다.
도 19는 3회의 상이한 용량으로 투여한 비히클 및 서열번호-00105에 대해 시간에 따른 알파리사(AlphaLISA) 혈장 인슐린을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 20은 비히클 및 서열번호-00426, 서열번호-00338, 서열번호-00341에 대한 시간에 따른 알파리사 혈장 인슐린을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준 오차이다.
도 21은 0 내지 240분 및 0 내지 60분에 3회의 용량에서 서열번호-00105에 대해 혈장 인슐린 농도에 대한 통합된 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 22는 0 내지 240분 및 0 내지 60분에 비히클, 서열번호-00426, 서열번호-00338, 및 서열번호-00341에 대한 혈장 인슐린 농도에 대한 통합된 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 23은 서열번호-00423, 서열번호-00587, 서열번호-00105에 대한 시간에 따른 알파리사 혈장 인슐린을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 24는 비히클 서열번호-00424, 서열번호-00425 및 서열번호-00429에 대한 시간에 따른 알파리사 혈장 인슐린을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다.
도 25는 0 내지 240분 및 0 내지 60분에 비히클, 서열번호-00423, 서열번호-00587 및 서열번호-00105에 대한 통합된 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준 오차이다.
도 26은 0 내지 240분 및 0 내지 60분에 비히클, 서열번호-00424, 서열번호-00425, 및 서열번호-00429에 대한 혈장 인슐린 농도에 대한 통합된 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준오차이다.
도 27은 비히클 및 서열번호-00105, 서열번호-00240 및 서열번호-00559에 대한 시간에 따른 ELISA 혈장 인슐린을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준오차이다.
도 28은 0 내지 240분 및 0 내지 60분에 비히클, 서열번호-00105, 서열번호-00240, 및 서열번호-00559에 대한 혈장 인슐린 농도에 대한 통합된 곡선하면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 본 명세서에 나타낸 오차 막대는 평균의 표준오차이다.
도 29는 n=4 및 n=5 래트 각각에 비히클 및 서열번호-00240에 대해 4시간 과정에 걸쳐 GLP-2 농도를 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 평균의 표준 오차이다.
도 30은 처음 1시간 및 전체 4시간에 걸쳐 통합된 곡선하 GLP-2 면적을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 95% 신뢰구간이다.
도 31은 시간에 따라 모든 대상체의 서열번호-00105에 대한 평균 혈장 인슐린 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 32는 기준에 따른 서열번호-00105에 대한 평균 혈장 인슐린 배수 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 33은 시간에 따른 모든 대상체의 서열번호-00426에 대한 평균 혈장 인슐린 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 34는 기준에 따른 서열번호-00426에 대한 평균 혈장 인슐린 배수 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 35는 서열번호-00426에 대한 모든 환자의 평균 총 위 저해 폴리펩타이드(Gastric Inhibitory Polypeptide: GIP)를 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 36은 서열번호-00426에 대한 모든 환자의 위 저해 폴리펩타이드(GIP) 배수 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 37은 상이한 류신 농도에서 측정된 알파스크린(alphascreen) 신호(y-축)를 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 복제물의 표준 편차이다.
도 38은 1차 RSKMC에서의 최소 아미노산 매질 내 류신 용량 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준 편차이다.
도 39는 단리된 넙치근에서 rps6 인산화의 시험관 내 류신 용량 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준 편차이다.
도 40은 단리된 비장근에서 rps6 인산화의 시험관 내 류신 용량 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준 편차이다.
도 41은 단리된 발가락 장신근에서 rps6 인산화의 시험관 내 류신 용량 반응을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준 편차이다.
도 42는 RPS6 인산화에 대한 Leu/Tyr/Arg의 조합된 활성을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준편차이다.
도 43은 Leu/Tyr 배경에서 RPS6의 알기닌 자극을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준편차이다.
도 44는 Arg/Tyr 배경에서 RPS6의 류신 자극을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준편차이다.
도 45는 Arg/Leu 배경에서 RPS6의 타이로신 자극을 나타내는 차트를 도시한 도면. 나타낸 오차 막대는 표준편차이다.
도 46은 서열번호-00105의 판크레아틴 소화 동안 유리 Leu 방출의 시간 과정을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 47은 단백질 농도 범위에 걸쳐 4C(닫힌 원) 및 25C(열린 원)에서 서열번호-00105 및 4C(닫힌 사각형) 및 25C(열린 사각형)에서 유청에 대해 측정한 점성도(센티포아즈)를 입증한 차트를 도시한 도면.
도 48은 서열번호-00105에 대한 초기 및 최종(90℃로 가열하고, 이어서, 20℃로 냉각시킨 후) 단백질 원형 2색성(dichroism) 스펙트럼(좌) 및 해당 서열번호-00105에 대한 온도 범위에 걸쳐 주어진 파장에서 타원율의 변화(우)를 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 49는 만노스-함유 글리칸에 대한 웨스턴 블롯 분석을 입증하는 사진을 도시한 도면. A) 쿠마씨-염색 겔. B) GNA 블롯팅 막. 패널 둘 다에서, 레인은 다음과 같다: 1) 사전 염색한 단백질 사다리, 2) 아스페르길루스 니게르(A. niger)로부터의 서열번호-00363(5㎍), 3) 서열번호-00363을 암호화하는 발현 벡터에 의해 형질전환된 이콜라이(E. coli)로부터의 전세포 추출물(5㎍), 4), GNA 양성 대조군 카복시펩티다제(5㎍), 5) 서열번호-00363을 암호화하는 발현 벡터에 의해 형질전환된 이콜라이로부터의 가용성 용해물(5㎍).
도 50은 Neu5Gc에 대한 웨스턴 블롯 분석을 나타내는 사진을 도시한 도면. A) 쿠마씨-염색 겔. B) 항-Neu5Gc 프로빙 막. 패널 둘 다에서, 레인은 다음과 같다: 1 및 10) 사전 염색된 단백질 사다리(뉴 잉글랜드 바이오랩(New England Biolab)), 2 및 11) 소 추출물(30㎍), 3) 돼지 추출물(30㎍), 4) 사슴 추출물(30㎍), 5) 양 추출물(30㎍), 6) 칠면조 추출물(30㎍), 7) 닭 추출물(30㎍), 8) 대구 추출물(30㎍), 9) 단백질 혼합물 1(10㎍), 12 내지 15) 12) 이콜라이(IMAC-정제 용해물)에서 발현된 168 영양 폴리펩타이드 라이브러리(30㎍), 13) 바실러스 서브틸리스(B. subtilis)(상청액), 14) 바실러스 서브틸리스(용해물), 15) 바실러스 서브틸리스(IMAC-정제된 용해물), 16 내지 20) 16) 바실러스 서브틸리스(PH951 Grac 용해물)에서 발현된 cDNA 라이브러리(30㎍), 17) 이콜라이(로제타(Rosetta) 가용성 용해물), 18) 이콜라이(로제타 전세포), 19) 이콜라이(GamiB 용해물), 및 20) 이콜라이(Gami2 용해물).
도 51은 자일로스 및 프럭토스에 대한 웨스턴 블롯을 나타내는 사진을 도시한 도면. A) 쿠마씨-염색 겔. B) 항-Neu5Gc 프로빙 막. 식물 및 진균으로부터 추출되거나 또는 이콜라이 및 아스페르길루스 니게르에 의해 재조합적으로 발현된 단백질 샘플의 웨스턴 블롯 분석에서, A) 쿠마씨-염색 겔. B) 항-Neu5Gc-블롯팅 막에서 자일로스- 및 프럭토스-함유 글리칸. 패널 둘 다에서, 레인은 다음과 같다: 1 및 11) 사전 염색한 단백질 사다리(뉴 잉글랜드 바이오랩), 2) 효모 추출물(30㎍), 3) 아마씨 추출물(30㎍), 4) 닭 추출물(30㎍), 5) 옥수수 추출물(30㎍), 6) 감자 추출물(30㎍), 7) 버섯 추출물(30㎍), 8) 단백질 혼합물 2 (30㎍), 9) HRP (2㎍), 10) 페투인(2㎍), 12) 대두 추출물(30㎍), 13) 쌀 추출물(30㎍), 14) 브로콜리 추출물(30㎍), 15) 토마토 추출물(30㎍), 16) 블루베리 추출물(30㎍), 17) 포도 추출물(30㎍), 18) 단백질 혼합물 2(30㎍), 19) HRP (2㎍), 20) 페투인(2㎍).
도 52는 표 E33A에 열거된 용량에서 표시된 영양 폴리펩타이드의 경구 투여 후 4시간에 걸쳐 래트(n = 2 내지 4)로부터 수집한 혈액 샘플에서 측정한 혈장 아미노산 농도(μM·h)의 평균 곡선하면적(AUC)(±SD)에서 변화를 나타내는 일련의 차를 도시한 도면. BCAA: 분지쇄 아미노산, EAA: 필수 아미노산.
도 53은 2.85g/㎏에서 서열번호-00105의 경구로 투여한 래트(n = 4)에 대한 평균 혈장 아미노산 농도(± SD)-시간 곡선을 입증하는 일련의 차트를 도시한 도면. BCAA: 분지쇄 아미노산, EAA: 필수 아미노산.
도 54는 서열번호-00105의 용량 반응 효과를 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면. 표 E33A에서 열거한 용량에서 서열번호-00105의 경구 투여 후 4시간에 걸쳐 래트(n = 4)로부터 수집한 혈액 샘플에서 측정한 (좌) 평균 혈장 Leu 농도(± SD)-시간 곡선 (우) 혈장 아미노산 농도(μM·h)의 평균 곡선하면적(AUC)(± SD).
도 55는 서열번호-00363의 천연 및 변형 형태의 래트 약동학 연구 동안 혈장 아미노산 농도를 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면. 식염수(원(●), 실선)(n=4), 천연 서열번호-00363(사각형(■), 실선)(n=4), 탈글리코실화된 서열번호-00363(열린 원(○), 파선)(n=2), 및 가수분해된 서열번호-00363(열린 사각형(□), 파선)(n=4)의 경구 투여 후 필수 아미노산(EAA)(A), 류신(B), 세린(C) 및 트레오닌(D)의 혈장 아미노산 프로파일. 데이터는 상기 표시한 바와 같이 n=2 내지 4마리 래트에 대한 평균 ± 평균의 표준편차를 나타낸다.
도 56은 WPI, 서열번호-00105, 및 서열번호-363에 대한 평균 FSR의 변화를 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 57은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 58은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 59는 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 60은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA) 및 총 아미노산(TAA)의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 61은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 62는 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 63은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 64는 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 65는 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 66은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 67은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 68은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 69는 WPI 및 서열번호-00105에 대한 측정된 아미노산의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 70은 WPI 및 서열번호-00105에 대한 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타내는 차트를 도시한 도면.
도 71은 WPI 및 서열번호-00363에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 72는 WPI 및 서열번호-00363에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 73은 WPI 및 서열번호-00363에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 74는 WPI 및 서열번호-363에 대한 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 75는 WPI 및 서열번호-00426에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 76은 WPI 및 서열번호-00426에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 77은 WPI 및 서열번호-00426에 대한 측정된 아미노산의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
도 78은 WPI 및 서열번호-00426에 대한 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 인간 혈장 시간 과정을 나타내는 일련의 차트를 도시한 도면.
청구범위 및 명세서에서 사용되는 용어는 달리 구체화되지 않는 한, 이하에 제시한 바와 같이 정의된다.
본 명세서 및 첨부되는 청구범위에서 사용되는 바와 같은 단수 형태는 달리 명확하게 다른 것으로 표시되지 않는 한 복수의 대상을 포함하는 것이 주목되어야 한다.
정의
"농업적으로 유래된 식료품"은 토지의 경작 또는 동물의 사육으로부터 초래된 식료품이다.
용어 "개선시키다"는 질환 상태의 치료에서, 예를 들어 예방, 중증도 또는 진행의 감소, 관해 또는 이의 치유를 포함하는 임의의 치료적으로 유리한 결과를 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 용어 "독립영양"은 광(광합성) 또는 무기 화학 반응(화학합성)으로부터 에너지를 사용하여 단순한 무기 분자로부터 복잡한 유기 화합물(예컨대, 탄수화물, 지방 및 단백질)을 생성하는 유기체를 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "체질량지수" 또는 "BMI" 또는 "케틀레 지수(Quetelet index)"는 대상체 체중(킬로그램)을 대상체 신장(미터)의 제곱으로 나눈 것(㎏/㎡)이다. 성인에 대해, BMI의 빈번한 사용은 사람(남성 또는 여성)의 신장에 대해 정상인 또는 바람직한 것으로부터 개개의 체중이 얼마나 벗어나 있는지를 평가하는 것이다. 체중 과다 또는 결핍은 다른 인자, 예컨대 근육성이 또한 BMI에 상당히 영향을 미칠 수 있음에도 체지방에 의해 설명될 수 있다. 세계보건기구는 BMI 18.5 미만을 표준체중 이하로 여기며, 영양실조, 섭식장애, 또는 다른 건강 문제를 나타낼 수 있는 반면, BMI가 25초과이면 과체중으로 고려되고, 30 초과이면 비만으로 고려된다. (세계보건기구. BMI 분류).
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "분지쇄 아미노산"은 류신, 아이소류신 및 발린으로부터 선택되는 아미노산이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "악액질"은 근육소모 및 체중감소를 초래하는 다면적 임상 증후군을 지칭한다. 이는 단백질 대사가 단백질 동화작용을 초과하여 병태의 주된 특징인 근육소모를 만드는 복잡한 병태이다. 단백질 대사에서 대사 교란에 추가로, 이는 식욕 부진 및 염증을 특징으로 한다. 이들 교란 + 손상된 단백질 대사는 다양한 정도로 영양 요법에 대해 반응성이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "열량 제어" 및 "열량 제한"은 대상체의 사전 열량 흡수에 대해 또는 적절한 열량 흡수 표준에 대해 식료품으로부터 대상체의 열량 흡수를 감소시키는 과정을 지칭한다.
일반적으로, 용어 "암" 및 "암성"은 전형적으로 조절되지 않은 세포 성장을 특징으로 하는 포유류에서의 생리학적 병태를 지칭하거나 또는 설명한다. 더 구체적으로는, 임의의 하나 이상의 타이로신 키나제 저해제, 수용체 또는 다른 리간드를 차단하는 다른 약물 또는 이들의 변이체를 이용하여 그리고 본 명세서에 제공된 방법과 관련하여 치료되는 암은 암종, 림프종, 아세포종, 육종, 백혈병, 중피종, 편평세포 암, 소세포 폐암 및 비소세포 폐암을 포함하는 폐암(거대세포 암종, 폐의 선암종, 및 폐의 편평 암종을 포함함), 복막암, 간세포 암, 위 또는 위암(위장암 및 위장 기질암을 포함), 췌장암, 교모세포종, 자궁경부암, 난소암, 간암, 방광암, 유방암, 결장암, 결장직장암, 자궁내막 또는 자궁 암종, 침샘 암종, 신장 또는 콩팥암, 전립선암, 자궁경부암, 음문암, 갑상선암, 두경부암, 흑색종, 표재 확산 흑색종, 악성 흑색점 흑색종, 말단 흑자성 흑색종, 결절성 흑색종, T-세포 림프종, B-세포 림프종(저등급/여포성 비호지킨 림프종(NHL); 소림프성(SL) NHL; 중간 등급/여포성 NHL; 중간 등급 미만성 NHL; 고등급 면역아세포 NHL; 고등급 림프아구성 NHL; 고등급 작은 비절단 세포 NHL; 거대 종양(bulky disease) NHL; 맨틀세포 림프종; AIDS-관련 림프종; 및 발덴스트롬 마크로글로불린혈증을 포함함); 만성 림프성 백혈병(CLL); 급성 골수성 백혈병(AML); 만성 골수성 백혈병 (CML); 급성 림프아구성 백혈병(ALL); 모발세포 백혈병; 만성 골수아구성 백혈병; 또는 이식후 림프증식성 장애(PTLD)뿐만 아니라 모반증과 관련된 비정상적 혈관 증식, 부종(예컨대 뇌 종양과 관련된 것), 및 메이그스 증후군을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
"식용 제품"은 식용 제품을 포함하는 한편, "비식용 제품"은 일반적으로 먹을 수 없는 제품이거나 또는 먹을 수 없는 제품을 함유한다. "비식용 제품이 실질적으로 없는"이 되는 것은 조성이 먹을 수 없는, 위험한 또는 그의 의도된 소비자에 의한 소비에 달리 적합하지 않은 조성을 제공하는데 충분한 비식용 제품의 양 또는 수준을 갖지 않는다는 것을 의미한다. 대안적으로, 폴리펩타이드는 비식용 제품이 실질적으로 없을 수 있는데, 이는 폴리펩타이드가 그의 의도된 소비자에 의해 또는 의도된 소비자에 대해 안전하지 않거나 또는 해로운 먹을 수 없는 폴리펩타이드를 함유하는 조성을 제공하는데 충분한 비식용 제품의 양 또는 수준을 함유하지 않거나 또는 관련되지 않음을 의미한다. 바람직한 실시형태에서, 비식용 제품이 실질적으로 없는 조성물은 이러한 소모로부터의 해로운 사건으로 고통받지 않거나 또는 고통받을 증가된 위험에 있지 않은 의도된 소비자에 의한 영양적 양으로 소모될 수 있다. 예를 들어, 납 및 다른 금속의 수준은 식품, 특히 납 및/또는 다른 금속으로 오염된 토양에서 성장한 농업적으로 유래된 제품을 함유하는 식품 내에 존재할 때 인간에 대해 독성을 포함할 상당한 위험을 갖는 것으로 잘 기록된다. 따라서, 특정 백만분율(ppm) 초과로 금속 함량을 갖는 산업적으로 생산된 폴리펩타이드를 함유하는 식품, 음료 및 화합물과 같은 제품은 비식용 제품으로 고려되며, 이러한 금속 함량은 당업계에 인식되는 금속에 따른다. 예를 들어, 납이 포유류에 의해 소모될 때 해로운 생물학적 효과를 갖는 수준에서 산업적으로 생산된 폴리펩타이드 내 납 또는 카드뮴의 포함은 일반적으로 비식용의 산업적으로 생산된 폴리펩타이드를 함유하는 조성물을 제공할 것이다. 상기에도 불구하고, 일부 폴리펩타이드는 그에 혼입되거나 또는 복합체화된 특정 양의 금속(예컨대, 철, 아연, 칼슘 및 마그네슘)을 가지며, 이러한 금속은 필수적으로 폴리펩타이드를 비식용으로 제공하지 않을 것이다.
용어 "제어 서열"은 그의 존재가 발현에 필수적인 최소의 임의의 성분을 포함하는 것으로 의도되며, 또한 그의 존재가 유리한 추가적인 성분, 예를 들어 리더 서열 및 융합 상대 서열을 포함할 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 환자는 의학적 질병 때문에 환자가 체질량지수 및 근육량 중 적어도 하나의 변화(예를 들어, 근육감소증)를 경험한다면 "결정적으로-의학적으로 아프다". 일부 실시형태에서, 환자는 그들의 깨어있는 시간의 적어도 25%, 적어도 50%, 적어도 60%, 적어도 70%, 적어도 80%, 적어도 90%, 적어도 95% 또는 100% 동안 침상에 있다. 일부 실시형태에서, 환자는 의식이 없다. 일부 실시형태에서, 환자는 적어도 1일, 2일, 3일, 4일, 5일, 10일, 2주, 3주, 4주, 5주, 10주 이상 동안 이 단락에 기재된 바와 같이 침상에 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 기준 핵산 서열의 "축퇴 변이체"라는 어구는 기준 핵산 서열로부터 번역된 것과 동일한 아미노산 서열을 제공하기 위해 표준 유전자 암호에 따라 번역될 수 있는 핵산 서열을 포함한다. 용어 "축퇴 올리고뉴클레오타이드" 또는 "축퇴 프라이머"는 반드시 서열이 동일하지는 않지만 하나 이상의 특정 세그먼트 내에서 서로 상동성인 표적 핵산 서열과 혼성화할 수 있는 올리고뉴클레오타이드를 나타내기 위해 사용된다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은 "바람직한 체질량지수"는 체질량지수가 약 18.5 내지 약 25이다. 따라서, 대상체 BMI가 약 18.5 미만이라면, 대상체 BMI의 증가는 대상체 BMI의 바람직함의 증가이다. 대신에 대상체 BMI가 약 25 초과라면, 대상체 BMI의 감소는 대상체 BMI의 바람직함의 증가이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 용어 "당뇨병"은 대상체가 임의의 또는 충분한 양의 인슐린을 생성할 수 없거나 또는 혈당 수준을 달리 조절할 수 없는 임의의 대사 질환을 포함한다. 용어 "전-당뇨병"이 또한 지칭되며, "공복혈당 장애"는 공복 혈당이 허용되는 정상 한계를 초과하는 병태를 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "노인" 포유류는 체질량지수 및 근육량 중 적어도 하나의 연령 관련 변화(예를 들어, 연령 관련 근육감소증)를 경험한 사람이다. 일부 실시형태에서 "노인" 인간은 적어도 50세, 적어도 60세, 적어도 65세, 적어도 70세, 적어도 75세, 적어도 80세, 적어도 85세, 적어도 90세, 적어도 95세 또는 적어도 100세이다. 일부 실시형태에서, 노인 동물, 포유류 또는 인간은 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 15%, 적어도 20%, 적어도 25%, 적어도 30%, 적어도 35%, 적어도 40%, 적어도 45%, 적어도 50%, 적어도 55% 또는 적어도 60%의 최대 생애 근육량으로부터 근육량의 손실을 경험한 인간이다. 체질량지수 및 근육량 중 적어도 하나에 대한 연령 관련 변화가 연령이 증가함에 따라 상관관계가 있는 것으로 알려져 있기 때문에, 일부 실시형태에서 노인 포유류는 단순히 연령에 기반하여 동정되거나 또는 정의된다. 따라서, 일부 실시형태에서 "노인" 인간은 체질량지수 및 근육량 중 적어도 하나의 측정에 대한 의지 없이 그들의 연령이 적어도 60세, 적어도 65세, 적어도 70세, 적어도 75세, 적어도 80세, 적어도 85세, 적어도 90세, 적어도 95세 또는 적어도 100세라는 사실에 의해 단순히 동정되거나 또는 정의된다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "필수 아미노산"은 히스티딘, 아이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린으로부터 선택되는 아미노산이다. 그러나, "필수 아미노산"은 전형적인 수명을 통해 다를 수 있다는 것이 이해되어야 하며, 예를 들어, 시스테인, 타이로신 및 알기닌은 유아 인간에서 필수 아미노산으로 고려된다. 문헌[Imura K, Okada A (1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition 14 (1): 143-8]. 추가로, 아미노산 알기닌, 시스테인, 글리신, 글루타민, 히스티딘, 프롤린, 세린 및 타이로신은 성인에서 "조건적으로 필수"로 고려되는데, 이는 그들이 정상적으로는 식이요법에서 필요하지 않지만, 그들을 적절한 양으로 합성하지 않는 구체적 집단에 외인성으로 공급되어야 한다는 것을 의미한다. 문헌[
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P, Stehle P (1 June 2004). "What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans?". Journal of Nutrition 134 (6 Suppl): 1558S-1565S; 및 Reeds PJ (1 July 2000). "Dispensable and indispensable amino acids for humans". J. Nutr. 130 (7): 1835S-40S].
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "운동"은 체력 및 전반적인 건강상태 및 건강을 향상시키거나 또는 유지하는 가장 넓은, 임의의 신체 활동이다. 운동은 근육 강화 및 심혈관계, 호닝(honing) 운동 기술, 체중감소 또는 유지를 포함하는 다양한 이유를 위해서뿐만 아니라 즐거움의 목적을 위해 수행된다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "운동 요법"은 건강상태의 촉진을 위해, 또는 질환의 치료 또는 예방을 위해 임의의 운동 과정을 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "발현 제어 서열"은 그들이 조작가능하게 연결된 암호 서열의 발현에 영향을 미치는데 필수적인 폴리뉴클레오타이드 서열을 지칭한다. 발현 제어 서열은 전사, 전사후 사건 및 핵산 서열의 번역을 제어하는 서열이다. 발현 제어 서열은 적절한 전사 개시, 종결, 프로모터 및 인핸서 서열; 효율적인 RNA 가공 신호, 예컨대 스플라이싱 및 폴리아데닐화 신호; 세포질 mRNA를 안정화하는 서열; 번역 효율을 향상시키는 서열(예를 들어, 리보솜 결합 부위); 단백질 안정성을 향상시키는 서열; 그리고 원한다면, 단백질 분비를 향상시키는 서열을 포함한다. 이러한 제어 서열의 특성은 숙주 유기체에 따라 다르며; 원핵생물에서, 이러한 제어 서열 일반적으로 프로모터, 리보솜 결합 부위 및 전사 종결 서열을 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "기능" 및 "기능적 성능"은 매일의 활동을 모의하는 기능적 검사를 지칭한다. "근기능" 또는 "기능적 성능"은 정기-스텝 검사(가능한 5회만큼 빨리 4인치 벤치로부터 상승 및 하강), 정기 바닥 전달 시험 검사(서 있는 위치로부터 바닥에 반듯이 누운 자세로, 그리고 이후에 1회 반복 동안 가능한 빨리 다시 서있는 위치까지 이동) 및 신체 성능 배터리 검사(정적 평형성 검사, 의자 검사 및 걷기 검사)를 포함하는 임의의 적합한 허용되는 검사에 의해 측정된다(Borsheim et al., "Effect of amino acid supplementation on muscle mass, strength and physical function in elderly," Clin Nutr 2008;27:189-195). 본 명세서에 사용되는 바와 같은, "성능-관련" 상해 또는 손상, 예컨대 조직 상해 또는 손상은 신체 또는 운동 성능과 같은 기능 활성으로부터 초래된다.
용어 "융합 단백질"은 비상동 아미노산 서열에 결합된 폴리펩타이드 또는 단편을 포함하는 폴리펩타이드를 지칭한다. 융합 단백질은 그들이 2 이상의 상이한 단백질로부터 유래될 수 있는 2 이상의 목적으로 하는 기능적 구성요소를 함유하도록 구성될 수 있기 때문에 유용하다. 융합 단백질은 관심 대상의 폴리펩타이드로부터 적어도 10개의 연속적 아미노산, 또는 적어도 20 또는 30개의 아미노산, 또는 적어도 40, 50 또는 60개의 아미노산, 또는 적어도 75, 100 또는 125개의 아미노산을 포함한다. 융합 단백질 내에 포함된 비상동 폴리펩타이드는 보통 길이로 적어도 6개의 아미노산, 또는 길이로 적어도 8개의 아미노산, 또는 길이로 적어도 15, 20 또는 25 아미노산이다. IgG Fc 영역, 및 심지어 전체 단백질, 예컨대 녹색 형광 단백질("GFP") 발색단-함유 단백질과 같은 더 큰 폴리펩타이드를 포함하는 융합은 특정 효용을 가진다. 융합 단백질은 상이한 단백질 또는 펩타이드를 암호화하는 핵산 서열을 지니는 프레임에서 폴리펩타이드 또는 이의 단편을 암호화하는 핵산 서열을 구성하고, 이어서 융합 단백질을 발현시킴으로써 재조합적으로 생성될 수 있다. 대안적으로, 융합 단백질은 다른 단백질에 폴리펩타이드 또는 이의 단편을 가교시킴으로써 화학적으로 생성될 수 있다.
서열 동일성 백분율로서도 지칭되는 폴리펩타이드에 대한 서열 상동성은 전형적으로 서열 분석 소프트웨어를 이용하여 측정된다. 예를 들어, 위스콘신주 53705 매디슨 910 유니버시티 애비뉴에 소재한 유니버시티 오브 위스콘신 바이오테크놀로지 센터(University of Wisconsin Biotechnology Center)의 제네틱스 컴퓨터 그룹(Genetics Computer Group: GCG)의 서열 분석 소프트웨어 패키지(Sequence Analysis Software Package) 참조. 단백질 분석 소프트웨어는 보존적 아미노산 치환을 포함하는 다양한 치환, 결실 및 다른 변형에 대해 할당된 상동성의 측정을 이용하여 유사한 서열과 매칭된다. 예를 들어, GCG는 밀접하게 관련된 폴리펩타이드, 예컨대 상이한 종의 유기체로부터의 상동성 폴리펩타이드 사이의 또는 야생형 폴리펩타이드와 이의 뮤테인 사이의 서열 상동성 또는 서열 동일성을 결정하기 위해 디폴트 매개변수와 함께 사용될 수 있는 "갭(Gap)" 및 "베스트핏(Bestfit)"과 같은 프로그램을 포함한다. 예를 들어, GCG 버전 6 참조. 특정 폴리펩타이드 서열을 상이한 유기체로부터의 매우 다수의 서열을 함유하는 데이터베이스와 비교할 때의 예시적 알고리즘은 컴퓨터 프로그램 BLAST(Altschul et al., J. Mol. Biol. 215:403-410 (1990); Gish and States, Nature Genet. 3:266-272 (1993); Madden et al., Meth. Enzymol. 266:131-141 (1996); Altschul et al., Nucleic Acids Res. 25:3389-3402 (1997); Zhang and Madden, Genome Res. 7:649-656 (1997)), 특히 blastp 또는 tblastn(Altschul et al., Nucleic Acids Res. 25:3389-3402 (1997))이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "위장 장애" 또는 "위장 질환"은 위장관 또는 영역, 즉, 식도, 위, 소장, 대장 또는 직장뿐만 아니라 소화와 관련된 기관 및 조직, 예를 들어, 췌장, 담낭 및 간과 연루된 임의의 장애 또는 질환을 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 용어 "종속영양"은 탄소를 고정시킬 수 없고 성장을 위해 유기 탄소를 사용하는 유기체를 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 폴리펩타이드는 "상동체"를 갖거나 또는 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산 서열이 제2 폴리펩타이드를 암호화하는 핵산 서열에 대해 유사한 서열을 가진다면 제2 폴리펩타이드에 대해 "상동성"이다. 대안적으로, 폴리펩타이드는 2개의 폴리펩타이드가 유사한 아미노산 서열을 가진다면 제2 폴리펩타이드에 대해 상동체를 가진다. (따라서, 용어 "상동성 폴리펩타이드"는 2개의 폴리펩타이드가 유사한 아미노산 서열을 가진다는 것을 의미하는 것으로 정의된다.) "상동성"이 폴리펩타이드 또는 펩타이드에 관해 사용될 때, 동일하지 않은 잔기 위치는 종종 보존적 아미노산 치환에 의해 다르다는 것이 인식된다. "보존적 아미노산 치환"은 아미노산 잔기가 유사한 화학적 특성(예를 들어, 전하 또는 소수성)을 지니는 측쇄(R기)를 갖는 다른 아미노산 잔기에 의해 치환되는 것이다. 일반적으로, 보존적 아미노산 치환은 폴리펩타이드의 기능적 특성을 실질적으로 변화시키지 않을 것이다. 2 이상의 아미노산 서열이 보존적 치환에 의해 서로 다른 경우에, 서열 동일성 백분율 또는 상동성 정도는 치환의 보존적 특성을 보정하기 위해 상향 조절될 수 있다. 이런 조절을 만들기 위한 수단은 당업자에게 잘 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌[Pearson, 1994, Methods Mol. Biol. 24:307-31 및 25:365-89] 참조. 다음의 6가지 그룹은 각각 서로 보존적 치환인 아미노산을 함유한다: 1) 세린, 트레오닌; 2) 아스파르트산, 글루탐산; 3) 아스파라긴, 글루타민; 4) 알기닌, 라이신; 5) 아이소류신, 류신, 메티오닌, 알라닌, 발린, 및 6) 페닐알라닌, 타이로신, 트립토판. 일부 실시형태에서, 중합체 분자(예를 들어, 폴리펩타이드 서열 또는 핵산 서열)은 그들의 서열이 적어도 25%, 적어도 30%, 적어도 35%, 적어도 40%, 적어도 45%, 적어도 50%, 적어도 55%, 적어도 60%, 적어도 65%, 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 96%, %, 적어도 97%, %, 적어도 98% 또는 적어도 99% 동일하다면 서로 상동성이 되는 것으로 고려된다. 일부 실시형태에서, 중합체 분자는 그들의 서열이 적어도 25%, 적어도 30%, 적어도 35%, 적어도 40%, 적어도 45%, 적어도 50%, 적어도 55%, 적어도 60%, 적어도 65%, 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 96%, %, 적어도 97%, %, 적어도 98%, 또는 적어도 99% 유사하다면 서로 "상동성"이 되는 것으로 고려된다. 용어 "상동성"은 필연적으로 적어도 2개의 서열(뉴클레오타이드 서열 또는 아미노산 서열) 사이의 비교를 지칭한다. 일부 실시형태에서, 2개의 뉴클레오타이드 서열은, 그들이 암호화하는 폴리펩타이드가 적어도 약 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 45, 50개 또는 50개 초과의 아미노산의 적어도 하나의 신장에 대해 적어도 약 50% 동일, 적어도 약 60% 동일, 적어도 약 70% 동일, 적어도 약 80% 동일, 또는 적어도 약 90% 동일하다면, 상동성이 되는 것으로 고려된다. 일부 실시형태에서, 상동성 뉴클레오타이드 서열은 적어도 4 내지 5개의 독특하게 구체화된 아미노산의 신장을 암호화하는 능력을 특징으로 한다. 이들 아미노산의 서로에 대한 대략의 간격과 동일성은 둘 다 뉴클레오타이드 서열이 상동성인 것으로 생각되도록 고려되어야 한다. 길이로 60개 미만의 뉴클레오타이드의 뉴클레오타이드 서열의 일부 실시형태에서, 상동성은 적어도 4 내지 5개의 독특하게 구체화된 아미노산의 신장을 암호화하는 능력에 의해 결정된다. 일부 실시형태에서, 폴리펩타이드가 적어도 약 20개의 아미노산의 적어도 하나의 신장에 대해 적어도 약 50% 동일, 적어도 약 60% 동일, 적어도 약 70% 동일, 적어도 약 80% 동일, 또는 적어도 약 90% 동일하다면, 두 폴리펩타이드 서열은 상동성이 되는 것으로 고려된다. 다른 실시형태에서, 두 폴리펩타이드 서열은 적어도 약 20개의 아미노산의 적어도 하나의 신장에 대해 유사, 예컨대 적어도 약 50% 유사, 적어도 약 60% 유사, 적어도 약 70% 유사, 적어도 약 80% 유사 또는 적어도 약 90% 유사, 또는 적어도 약 95% 유사하다면, 상동성이 되는 것으로 고려된다. 일부 실시형태에서 유사성은 아미노산 변화를 초래하는 더 소수의 뉴클레오타이드 변화에 의해 입증된다(예를 들어, 단일 뉴클레오타이드 변화를 갖는 핵산 서열은, 변화 둘 다 동일한 아미노산 치환을 초래한다고 해도, 2개의 뉴클레오타이드 변화를 갖는 핵산 서열보다 기준 핵산 서열과 더 유사함).
용어 "인시추"는 살아있는 유기체로부터 별도로 성장하는, 예를 들어 조직 배양물에서 성장하는 살아있는 세포에서 생기는 과정을 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 용어 "시험관 내"는 인공 환경에서, 예를 들어 유기체(예를 들어, 동물, 식물 또는 미생물) 내에서보다는 시험관 또는 반응 용기에서, 세포 배양물에서, 페트리 접시 등에서 생기는 사건을 지칭한다. 본 명세서에 사용되는 바와 같은, 용어 "생체밖"은 유기체 밖의 환경의 조직내에서 또는 조직 상에서 행해지는 실험을 지칭한다.
용어 "생체내"는 살아있는 유기체에서 생기는 과정을 지칭한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "변형된 유도체"는 기준 폴리펩타이드 서열에 대한 1차 구조적 서열에서 실질적으로 상동성이지만, 예를 들어 생체내 또는 시험관 내 화학적 및 생화학적 변형을 포함하거나 또는 기준 폴리펩타이드에서 발견되지 않는 아미노산을 혼입하는 폴리펩타이드 또는 이의 단편을 지칭한다. 이러한 변형은 당업자에 의해 용이하게 인식될 바와 같이, 예를 들어, 아세틸화, 카복실화, 인산화, 글리코실화, 유비퀴틴화, 표지(예를 들어, 방사성핵종, 및 다양한 효소적 변형을 이용)를 포함한다. 이러한 목적에 유용한 폴리펩타이드 및 치환체 또는 표지를 표지하기 위한 다양한 방법은 당업계에 잘 공지되어 있고, 방사성 동위원소, 예컨대 125I, 32P, 35S 및 3H, 표지된 항리간드에 결합하는 리간드(예를 들어, 항체), 형광단, 화학발광제, 효소, 및 표지된 리간드에 대한 특이적 결합쌍 구성원으로서 작용할 수 있는 항리간드를 포함한다. 표지의 선택은 필요한 민감성, 프라이머와의 컨쥬게이션의 용이함, 안정성 필요 및 이용가능한 기기에 의존한다. 폴리펩타이드를 표지하기 위한 방법은 당업계에 잘 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌[Ausubel et al., Current Protocols in Molecular Biology, Greene Publishing Associates (1992, and Supplements to 2002)] 참조.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "근력"은 단일의 최대 노력에 의해 생산될 수 있는 근육의 힘의 양을 지칭한다. 2가지 유형의 근력, 즉, 정적강도 및 동적강도가 있다. 정적강도는 근육 길이가 일정하게 남아있는 동안 및/또는 관절의 움직임이 없을 때 근육이 힘을 생산하는 경우 근육의 정적 수축을 지칭한다. 예는 물체를 잡거나 또는 옮기거나, 또는 벽에 대해 밀어내는 것을 포함한다. 동적강도는 움직임을 초래하는 힘을 생산하는 근육을 지칭한다. 동적강도는 근육이 일정한 부하 또는 등속성 수축 하에서 짧아지는 경우, 근육이 일정한 속도로 수축 및 단축되는 경우의 등장성 수축일 수 있다. 동적강도는 또한 등관성 강도를 포함할 수 있다. 추가로, 용어 "근력"은 용어 "1회 반복 최대"(one repetition maximum: 1RM)에 의해 기재되는 바와 같은 최대 동적 근력을 지칭한다. 이는 일단 부전 또는 손상이 없이 완전히 이동(들어올림, 밀림 또는 당김)될 수 있는 가장 큰 부하(킬로그램)의 측정이다. 이 값은 직접 측정될 수 있지만, 이렇게 하는 것은 대상체가 완료로 활동을 수행하지 못할 때까지 체중이 증가될 것을 필요로 한다. 대안적으로, 1RM은 운동 반복의 최대 수를 계수화함으로써 추정되며, 대상체는 대상체가 움직일 수 있는 최대량보다 더 적은 부하를 이용하게 할 수 있다. 다리 펴기 및 다리 구부리기는 종종 임상 시험에서 측정된다(Borsheim et al., "Effect of amino acid supplementation on muscle mass, strength and physical function in elderly," Clin Nutr 2008;27:189-195; Paddon-Jones, et al., "Essential amino acid and carbohydrate supplementation ameliorates muscle protein loss in humans during 28 days bed rest," J Clin Endocrinol Metab 2004;89:4351-4358).
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "근육량"은 대상체의 신체 내 근육량을 지칭한다. 유사하게, "근육 동화작용"은 근육 단백질의 합성을 포함하며, 근육량이 증가되는 과정의 성분이다. 근육량은 골격근, 평활근(예컨대 심장 및 소화근) 및 이들 근육 내에 포함된 물을 포함한다. 특이적 근육의 근육량은 이중 에너지 x-선 흡수계측법(DEXA)을 이용하여 결정될 수 있다(Padden-Jones et al., 2004). 총 지방제외 체중(지방을 차감), 총 체중, 및 골 무기염 함량은 마찬가지로 DEXA에 의해 측정될 수 있다. 일부 실시형태에서, 대상체의 특이적 근육의 근육량의 변화는, 예를 들어 DEXA에 의해 결정되며, 변화는 대상체의 근육량의 총 변화에 대한 대용물로서 사용된다. 따라서, 예를 들어, 대상체가 본 명세서에 개시된 바와 같은 영양 단백질을 소모하고 특정 근육 또는 근육 그룹에서 근육량의 일정 시간에 따른 증가를 경험한다면, 대상체는 근육량의 증가를 경험한 것으로 결론을 내릴 수 있다. 근육량의 변화는 단백질 합성, 분획 합성률, 및 특정 중요한 활성, 예컨대 mTor/mTorc를 포함하는 다양한 방법으로 측정될 수 있다. 일반적으로, "순수 근육량"은 지방과 같은 다른 조직이 없는 근육 조직의 질량을 지칭한다.
본 명세서에서 사용되는 용어 "핵산 단편"은 결실, 예를 들어 전장 기준 뉴클레오타이드 서열에 비교하여 5'-말단의 또는 3'-말단의 결실을 갖는 핵산 서열을 지칭한다. 실시형태에서, 핵산 단편은 단편의 뉴클레오타이드 서열이 천연에서 생기는 서열 내 대응하는 위치와 동일한 연속적 서열이다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 10, 15, 20 또는 25개 뉴클레오타이드 길이, 또는 적어도 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 110, 120, 130, 140 또는 150개 뉴클레오타이드 길이이다. 일부 실시형태에서, 핵산 서열의 단편은 오픈 리딩 프레임 서열의 단편이다. 일부 실시형태에서, 이러한 단편은 오픈 리딩 프레임 뉴클레오타이드 서열에 의해 암호화된 단백질의 폴리펩타이드 단편(본 명세서에 정의된 바와 같음)을 암호화한다.
조성물, 제형 또는 제품은, 그것이 그의 의도된 소비자에게 인식가능한 양의 영양분을 제공한다면, "영양상의" 또는 "영양적"인데, 이는 소비자가 세포, 기관 및/또는 조직 내로 모든 또는 일부의 조성물 또는 제형을 동화시킨다는 것을 의미한다. 일반적으로 세포, 기관 및/또는 조직 내로의 이러한 동화는, 예를 들어 상기 세포, 기관 및/또는 조직의 건강상태 및/또는 천연 기능(들)을 유지 또는 개선시킴으로써 소비자에 대한 이점 또는 효용을 제공한다. 본 명세서에 기재된 바와 같이 동화되는 영양상의 조성물 또는 제형은 "영양"으로 칭해진다. 비제한적 예의 방법에 의해, 폴리펩타이드는 그것이 그의 의도된 소비자에게 인식가능한 양의 폴리펩타이드 영양분을 제공한다면 영양적이며, 이는 소비자가 세포, 기관 및/또는 조직 내로 전형적으로 단일 아미노산 또는 소 펩타이드의 형태로 모든 또는 일부의 단백질을 동화시킨다는 것을 의미한다. "영양"은 또한 인간 또는 다른 포유류와 같은 대상체에게 영양적 조성물, 제형, 제품 또는 다른 물질을 제공하는 과정을 의미한다. 영양적 제품은 "영양적으로 완전할" 필요는 없으며, 이는 충분한 양으로 소모된다면, 제품이 소비자의 건강상태에 필요한 모든 탄수화물, 지질, 필수 지방산, 필수 아미노산, 조건적으로 필수 아미노산, 비타민 및 무기염을 제공한다는 것을 의미한다. 추가적으로, "영양적으로 온전한 단백질"은 필요한 모든 단백질 영양을 함유하지만(유기체에 의한 생리적 상태에 필요한 양을 의미) 비타민 및 무기염, 탄수화물 또는 지질과 같은 미량영양소를 반드시 함유하지는 않는다.
바람직한 실시형태에서, 조성물 또는 제형은 "영양상의 이점"을 제공하는데 충분한 양으로 단일 아미노산 및/또는 작은 펩타이드(예를 들어, 2개 아미노산, 3개 아미노산 또는 4개 아미노산, 가능하게는 10개까지의 아미노산)로 분해가능한(즉, 종종 단백질 분해로 칭해지는 펩타이드 결합의 파괴) 폴리펩타이드의 그의 제공에서 영양적이다. 추가로, 특정 실시형태에서 위장벽을 가로질러 수송되고 소 펩타이드(예를 들어, 단일 아미노산보다 더 크지만 약 10개의 아미노산보다 더 작음) 또는 거대 펩타이드, 올리고펩타이드 또는 폴리펩타이드(예를 들어, 11개 초과의 아미노산)로서 혈류 내로 흡수되는 영양적 폴리펩타이드가 제공된다. 폴리펩타이드-함유 조성물 내의 영양상의 이점이 입증될 수 있고, 선택적으로 다수의 측정법에 의해 정량화될 수 있다. 예를 들어, 영양상의 이점은 단백질의 기준 1일 흡수값이 적어도 약 0.5% 이상, 예컨대 기준 1일 흡수값이 약 1%, 2%, 3%, 4%, 5%, 6%, 7%, 8%, 9%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100% 또는 약 100% 초과인 소모 유기체에 대한 이점이다. 대안적으로, 영양상의 이점은 소비자에 의한 만족도의 느낌 및/또는 인식에 의해 입증된다. 다른 실시형태에서, 영양상의 이점은 소비자의 세포, 기관 및/또는 조직 내로 조성물 또는 제형의 폴리펩타이드 성분의 실질적인 양의 혼입에 의해 입증되며, 이러한 혼입은 일반적으로 단일 아미노산 또는 짧은 펩타이드가 신규 세포 내로 폴리펩타이드를 생성하기 위해 사용된다는 것을 의미한다. "소비자" 또는 "소비하는 유기체"는 영양상의 이점을 갖는 제품을 섭취할 수 있는 임의의 동물을 의미한다. 전형적으로, 소비자는 포유류, 예컨대 건강한 인간, 예를 들어 건강한 유아, 아동, 성인 또는 노인일 수 있다. 대안적으로, 소비자는 (i) 적절한 영양의 결여 및/또는 (ii) 본 발명의 영양상의 제품에 의한 이들의 경감을 특징으로 하는 질환, 장애 또는 병태가 발생할 위험에 있거나 또는 고통받는 포유류, 예컨대 인간(예를 들어, 유아, 아동, 성인 또는 노인)일 것이다. "유아"는 일반적으로 약 1 또는 2세 미만의 인간이고, "아동"은 일반적으로 약 18세 미만의 인간이며, "나이 든 성인" 또는 "노인" 인간은 약 65세 이상의 인간이다.
다른 바람직한 실시형태에서, 조성물 또는 제형은 의도된 소비자에 의해 가수분해될 수 있는 탄수화물의 그의 제공에서 영양적이다("영양적 탄수화물"로 칭해짐). 탄수화물-함유 조성물에서 영양상의 이점은 다수의 측량법에 의해 입증되고 선택적으로 정량화될 수 있다. 예를 들어, 영양상의 이점은 기준 1일 탄수화물 흡수값이 적어도 약 2% 이상으로 소모하는 유기체에 대한 이점이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은 폴리펩타이드 "영양 도메인"은 영양을 제공할 수 있는 폴리펩타이드의 임의의 도메인을 의미한다. 바람직하게는, 폴리펩타이드 영양 도메인은 영양 도메인을 함유하는 전장 폴리펩타이드 이상으로 하나 이상의 이점을 제공하며, 예컨대 영양 도메인은 전장 폴리펩타이드보다 더 큰 영양을 제공한다. 예를 들어, 폴리펩타이드 영양 도메인은 (i) 기준 폴리펩타이드 또는 기준 폴리펩타이드-함유 혼합물 또는 조성물, (ii) 농업적으로 유래된 식료품 내에 존재하는 단백질(들) 또는 폴리펩타이드(들), 및/또는 (iii) 포유류 대상체의 식이요법에 존재하는 단백질 또는 폴리펩타이드 제품에 비해, 더 고농도의 바람직한 아미노산을 가지며, 더 저농도의 바람직하지 않은 아미노산을 가지고, 소화 프로테아제에 의한 절단을 위한 부위를 함유하고, 소화가 더 용이하고/하거나 더 큰 폴리펩타이드의 분해로부터 생산이 더 용이하고, 개선된 저장 특징, 또는 이들 및/또는 다른 인자들의 조합을 가진다. 폴리펩타이드 영양 도메인의 다른 이점은 더 용이하고/하거나 더 효율적인 생산, 상이한 또는 더 유리한 행화학적 특성을 포함하고/하거나 전장 폴리펩타이드에 비해 상이한 또는 더 유리한 안전성 특성(예를 들어, 하나 이상의 알레르기 도메인의 제거)을 가진다. 기준 폴리펩타이드는 천연에서 생기는 폴리펩타이드, 또는 결국 천연에서 생기는 폴리펩타이드와 동일 또는 상이한 아미노산 서열을 가질 수 있는 재조합적으로 생성된 폴리펩타이드일 수 있다. 기준 폴리펩타이드는 또한 천연에서 생기는 폴리펩타이드 내에 존재하지 않는 공통 아미노산 서열일 수 있다. 추가적으로, 기준 폴리펩타이드-함유 혼합물 또는 조성물은 천연에서 생기는 혼합물, 예컨대 우유 또는 유청과 같은 낙농제품에 존재하는 폴리펩타이드의 혼합물일 수 있거나, 또는 폴리펩타이드의 합성 혼합물(결국, 천연에서 생기거나 또는 합성일 수 있음)일 수 있다. 특정 실시형태에서, 영양 도메인은 전장 분비 폴리펩타이드와 같은 기준 분비 폴리펩타이드의 N-말단의 아미노산 및/또는 C-말단의 아미노산과 상이한 N-말단의 아미노산 및/또는 C-말단의 아미노산을 갖는 아미노산 서열을 함유한다. 예를 들어, 영양 도메인은 영양 도메인을 함유하는 더 큰 분비 폴리펩타이드에 대해 내부의 아미노산 서열에 대응하는 N-말단의 아미노산 서열을 가진다. 영양 도메인은 더 큰 분비 폴리펩타이드의 신호 서열을 포함하거나 또는 제외할 수 있다. 본 명세서에 사용되는 바와 같은, 폴리펩타이드 영양 도메인을 "함유하는" 폴리펩타이드는 폴리펩타이드 영양 도메인에 대해 N-말단 또는 C-말단 중 하나에서 폴리펩타이드 영양 도메인 전체뿐만 아니라 적어도 하나의 추가적인 아미노산을 함유한다. 일반적으로 폴리펩타이드 영양 도메인은 영양 도메인을 암호화하는 핵산을 함유하는 세포 또는 유기체로부터 분비되며, "분비된 폴리펩타이드 영양 도메인"으로 칭해지고, 영양 도메인이 단세포(또는 단일 세포) 유기체로부터 분비되는 환경에서, "단세포 분비 폴리펩타이드 영양 도메인"으로 칭해진다.
다른 바람직한 실시형태에서, 조성물 또는 제형은 소화, 혼입, 전환 또는 의도된 소비자에 의한 다른 세포의 사용이 가능한 지질의 제공에서 영양적이다("영양 지질"로 칭해짐). 지질-함유 조성물에서 영양상의 이점은 다수의 측량법에 의해 입증되고, 선택적으로 정량화될 수 있다. 예를 들어, 영양상의 이점은 기준 1일 지질(즉, 지방) 흡수값이 적어도 약 2% 이상인 소모 유기체에 대한 이점이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "비만" 대상체는 심장병, II형 당뇨병, 골다공증 및 골관절염, 및 암을 포함하는 질환으로 고통받는 대상체의 가능성을 증가시키는 과량의 체지방 수준을 갖는 한편, "과체중" 대상체는 정상, 허용가능한 또는 바람직한 것으로 인식되는 체중을 초과하지만 비만은 아니다. 서방 국가에서, BMI 값이 30을 초과하는 대상체는 비만으로 고려되는 반면, BMI 값이 25 내지 30인 대상체는 과체중으로 고려된다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "조작가능하게 연결된" 또는 "작동가능하 게 연결된" 발현 제어 서열은 발현 제어 서열이 관심 대상의 유전자를 제어하기 위해 관심 대상의 유전자와 인접한 결합뿐만 아니라 관심 대상의 유전자를 제어하기 위해 도중에 또는 조금 떨어져서 작용하는 발현 제어 서열을 지칭한다.
핵산 서열과 관련하여 용어 "서열 동일성 백분율" 또는 "동일한"은 최대 대응도로 배열될 때 동일한 두 서열 내의 잔기를 지칭한다. 뉴클레오타이드 서열 동일성을 측정하기 위해 사용될 수 있는 당업계에 공지된 다수의 상이한 알고리즘이 있다. 예를 들어, 폴리뉴클레오타이드 서열은 위스콘신주 매디슨에 소재한 제네틱스 컴퓨터 그룹(GCG)의 위스콘신 패키지 버전 10.0의 프로그램인 FASTA, Gap 또는 Bestfit을 이용하여 비교될 수 있다. FASTA는 질의 서열과 검색 서열 사이의 최대 중복 영역의 배열 및 서열 동일성 백분율을 제공한다. 문헌[Pearson, Methods Enzymol. 183:63-98 (1990)].
용어 "폴리펩타이드", "핵산 분자", "핵산" 또는 "핵산 서열"은 길이로 적어도 10개의 염기의 뉴클레오타이드의 중합 형태를 지칭한다. 상기 용어는 DNA 분자(예를 들어, cDNA 또는 게놈 또는 합성 DNA) 및 RNA 분자(예를 들어, mRNA 또는 합성 RNA)뿐만 아니라 비천연 유기체, 비천연 뉴틀레오타이드간 결합 또는 둘 다를 함유하는 DNA 또는 RNA의 유사체를 포함한다. 핵산은 임의의 위상적 입체구조일 수 있다. 예를 들어, 핵산은 단일 가닥, 이중 가닥, 삼중 가닥, 사중 가닥, 부분적으로 이중 가닥, 분지, 헤어핀, 원형, 또는 통자물쇠 입체구조일 수 있다. "합성" RNA, DNA 또는 혼합된 중합체는 세포 밖에서 생기는 것, 예를 들어, 화학적으로 합성되는 것이다. 본 명세서에서 사용되는 용어 "핵산 단편"은 결실, 예를 들어 전장 기준 뉴클레오타이드 서열에 비해 하나 이상의 뉴클레오타이드의 5'-말단의 또는 3'-말단의 결실을 갖는 핵산 서열을 지칭한다. 실시형태에서, 핵산 단편은 단편의 뉴클레오타이드 서열이 천연에서 생기는 서열 내 대응하는 위치와 동일한 인접한 서열이다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 10, 15, 20 또는 25개의 뉴클레오타이드 길이, 또는 적어도 20, 30, 40, 50, 60, 70, 80, 90, 100, 110, 120, 130, 140, 150, 200, 250, 300, 350, 400, 450, 500, 550, 600, 650, 700, 750, 800, 850, 900, 950, 1000, 1100, 1200, 1300, 1400, 1500, 1600, 1700, 1800개 또는 1800개 초과의 뉴클레오타이드 길이이다. 일부 실시형태에서, 핵산 서열의 단편은 오픈 리딩 프레임 서열의 단편이다. 일부 실시형태에서 이러한 단편은 오픈 리딩 프레임 뉴클레오타이드 서열에 의해 암호화되는 폴리펩타이드의 폴리펩타이드 단편(본 명세서에 정의된 바와 같음)을 암호화한다.
용어 "폴리펩타이드" 및 "단백질"은 상호호환될 수 있으며, 이들 용어는 천연에서 생기는 그리고 비천연적으로 생기는 폴리펩타이드를 둘 다 그리고 본 명세서에 제공되는 바와 같이 또는 당업계에 일반적으로 공지된 바와 같이, 단편, 돌연변이체, 이들의 유도체 및 유사체를 포함한다. 폴리펩타이드는 단일쇄를 가지는 것을 의미하는 단량체 또는 공유적으로 또는 비공유적으로 연결될 수 있는 2 이상의 쇄로 구성되는 것을 의미하는 중합체일 수 있다. 추가로, 폴리펩타이드는 다수의 상이한 도메인을 포함할 수 있는데, 이들 각각은 하나 이상의 별도의 활성을 가진다. 모호함을 피하기 위해, 폴리펩타이드는 2개 이상의 아미노산의 임의의 길이일 수 있다. 용어 "단리된 폴리펩타이드"는 그것의 기점 또는 유래 공급원 때문에, 순도가 다른 세포 물질의 존재에 대해 판단을 내릴 수 있는 경우, (1) 임의의 그것의 천연 상태에서 그것을 수반하는 자연적으로 결합된 성분과 결합되지 않고, (2) 천연에서 발견되지 않는 순도로 존재하며(예를 들어, 폴리펩타이드가 생성되는 동일 종으로부터의 또는 숙주 종으로부터의 다른 폴리펩타이드가 없음), (3) 상이한 종으로부터의 세포에 의해 발현되고, (4) 세포에 의해 재조합적으로 발현되며(예를 들어, 폴리펩타이드는, 그것이 숙주 세포 내에 존재하는 재조합 핵산으로부터 생성되고 생성 숙주 세포로부터 분리된다면, "단리된 폴리펩타이드"임), (5) 천연에서 생기지 않거나(예를 들어, 그것이 천연에서 발견되는 폴리펩타이드의 도메인 또는 다른 단편이거나 또는 천연에서 발견되지 않는 아미노산 유사체 또는 유도체, 또는 표준 펩타이드 결합 이외의 결합을 포함함), 또는 (6) 인간의 손에 의해 달리 생산, 준비 및/또는 제조되는 폴리펩타이드이다. 따라서, "단리된 폴리펩타이드"는 숙주 세포가 동일한 아미노산 서열을 갖는 폴리펩타이드를 자연적으로 생성하는지의 여부와 상관없이, 재조합 핵산(예컨대 벡터)로부터 유래된 숙주 세포에서 생성된 폴리펩타이드를 포함한다. "폴리펩타이드"는 과발현, 예를 들어, 숙주 세포로부터의 폴리펩타이드의 상동성 과발현을 통해, 예컨대 변용된 프로모터가 없는 숙주 세포에서 그의 정상 발현 수준 초과의 수준으로 그의 발현을 증가시키기 위해 폴리펩타이드의 프로모터를 변용시킴으로써 숙주 세포에 의해 생성된 폴리펩타이드를 포함한다. 화학적으로 합성되거나 또는 천연에서 유래된 세포와 상이한 세포 시스템에서 합성된 폴리펩타이드는 그의 자연적으로 결합된 성분으로부터 "단리될" 것이다. 폴리펩타이드는 또한 당업계에 잘 공지된 단백질 정제 기법을 이용하여, 단리에 의해 자연적으로 결합된 성분이 실질적으로 없이 제공될 수 있다. 따라서, 정의된 바와 같은 "단리된"은 이렇게 기재된 단백질, 폴리펩타이드, 펩타이드 또는 올리고펩타이드가 그것이 합성된 세포로부터 물리적으로 제거되는 것을 반드시 필요로 하지는 않는다.
본 명세서에서 사용되는 바와 같은 용어 "폴리펩타이드 단편" 또는 "단백질 단편"은 기준 폴리펩타이드, 예를 들어, 자연적으로 생기는 단백질의 전장 폴리펩타이드 또는 폴리펩타이드 도메인에 비해 아미노산이 더 적은 폴리펩타이드 또는 이의 도메인을 지칭한다. "자연적으로 생기는 단백질" 또는 "천연에서 생기는 폴리펩타이드"는 비재조합 세포 또는 유기체에 의해 생성된 아미노산 서열을 갖는 폴리펩타이드를 포함한다. 실시형태에서, 폴리펩타이드 단편은 단편의 아미노산 서열이 천연에서 생기는 서열에서 대응하는 위치와 동일한 인접한 서열이다. 단편은 전형적으로 적어도 5, 6, 7, 8, 9 또는 10개 아미노산 길이, 또는 적어도 12, 14, 16 또는 18개 아미노산 길이, 또는 적어도 20개 아미노산 길이, 또는 적어도 25, 30, 35, 40 또는 45개 아미노산, 또는 적어도 50, 60, 70, 80, 90 또는 100개 아미노산 길이, 또는 적어도 110, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190 또는 200개 아미노산 길이, 또는 225, 250, 275, 300, 325, 350, 375, 400, 425, 450, 475, 500, 525, 550, 575, 600개 또는 600개 초과의 아미노산 길이이다. 단편은 세포 내부에서 또는 외부에서 소화되는 거대 폴리펩타이드 서열의 일부일 수 있다. 따라서, 길이로 50개의 아미노산인 폴리펩타이드는 세포내로 생성될 수 있지만, 세포 내부에서 또는 외부에서 길이로 50개 미만의 아미노산으로 단백질분해된다. 이는 약 25개 아미노산보다 더 짧은 폴리펩타이드에 대해 특히 중요성을 갖는데, 이는 재조합적으로 생성하는 것이 또는 일단 재조합적으로 생성되면 정제하는 것이 더 큰 폴리펩타이드보다 더 어려울 수 있다. 본 명세서에서 사용되는 용어 "펩타이드"는 짧은 폴리펩타이드 또는 올리고펩타이드, 예를 들어 약 50개 미만의 아미노산 및 더 전형적으로는 약 30개 미만의 아미노산, 또는 더 전형적으로는 약 15개 미만의 아미노산, 예컨대 약 10, 9, 8, 7, 6, 5, 4 또는 3개 미만의 아미노산을 함유하는 것을 지칭한다. 본 명세서에서 사용되는 바와 같은 용어는 구조를 모방하고 따라서 생물학적 기능을 모방하는 유사체 및 모방체를 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "폴리펩타이드 돌연변이체" 또는 "뮤테인"은 기준 단백질 또는 폴리펩타이드, 예컨대 서열이 천연 또는 야생형 단백질의 아미노산 서열에 비해 하나 이상의 아미노산의 삽입, 복제, 결실, 재배열 또는 치환을 함유하는 폴리펩타이드를 지칭한다. 뮤테인은 하나 이상의 아미노산 지점 치환(이때 위치에서 단일 아미노산은 다른 아미노산으로 바뀜), 기준 단백질의 서열 내에서 하나 이상의 삽입 및/또는 결실(이때 하나 이상의 아미노산은 각각 삽입 또는 결실됨) 및/또는 아미노 또는 카복시 말단 중 하나 또는 둘 다에서 아미노산 서열의 절단을 가질 수 있다. 뮤테인은 기준 단백질에 비해 동일 또는 상이한 생물학적 활성을 가질 수 있다. 일부 실시형태에서, 뮤테인은, 예를 들어, 그의 상대 기준 단백질에 대해 적어도 85% 전체 서열 상동성을 가진다. 일부 실시형태에서, 뮤테인은 야생형 단백질에 대해 적어도 90% 전체 서열 상동성을 가진다. 다른 실시형태에서, 뮤테인은 적어도 95% 서열 동일성, 또는 98%, 또는 99%, 또는 99.5% 또는 99.9% 전체 서열 동일성을 나타낸다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "친화도 정제를 위한 폴리펩타이드 태그"는 제1 "태그" 폴리펩타이드에 융합된 제2 단백질 또는 폴리펩타이드 서열을 단리 또는 정제하기 위해 사용될 수 있는 결합 상대를 갖는 임의의 폴리펩타이드이다. 몇몇 예는 당업계에 잘 공지되어 있으며, His-6 태그, FLAG 에피토프, c-myc 에피토프, Strep-TAGII, 바이오틴 태그, 글루타티온 5-트랜스퍼라제(GST), 키틴 결합 단백질(CBP), 말토스 결합 단백질(MBP) 또는 금속 친화도 태그를 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "단백질-에너지 영양실조"는 부적절한 단백질 흡수가 있는 경우의 영양실조 형태를 지칭한다. 유형은 콰시오커(Kwashiorkor)(단백질 영양실조 우세), 마라스무스(Marasmus)(열량과 단백질 영양 둘 다의 결핍) 및 소모성 콰시오커(뚜렷한 단백질 결핍증 및 뚜렷한 열량 불충분 징후가 존재, 때때로 영양실조의 가장 중증의 형태로서 지칭됨)를 포함한다. "영양불량" 및 "영양실조"는 본 명세서에서 동일하게 사용된다.
용어 "정제하다", "정제하는" 및 "정제된"은 처음에 생산될 때(천연에서든 또는 실험 환경에서든) 또는 그의 초기 생산 후의 임의의 시간 동안 그것이 관련된 성분 중 적어도 일부로부터 분리된 물질(또는 독립체, 조성물, 제품 또는 물질)을 지칭한다. 영양적 폴리펩타이드와 같은 물질은, 그것이 생산 시 또는 최종 제품까지 그리고 최종 제품을 포함하는 임의의 수준 또는 단계에서 단리된다면 정제된 것으로 고려될 것이지만, 최종 제품은 약 10%, 약 20%, 약 30%, 약 40%, 약 50%, 약 60%, 약 70%, 약 80%, 약 90%, 또는 약 90% 초과까지 다른 물질을 함유할 수 있고, 여전히 "단리되는" 것으로 고려될 것이다. 정제된 물질 또는 독립체는 그들이 처음에 결합된 적어도 약 10%, 약 20%, 약 30%, 약 40%, 약 50%, 약 60%, 약 70%, 약 80%, 약 90% 이상의 다른 성분으로부터 분리될 수 있다. 일부 실시형태에서, 정제된 물질은 약 80%, 약 85%, 약 90%, 약 91%, 약 92%, 약 93%, 약 94%, 약 95%, 약 96%, 약 97%, 약 98%, 약 99% 이상, 또는 약 99% 이상 순수하다. 본 명세서에 제공된 폴리펩타이드 및 다른 폴리펩타이드의 예에서, 이러한 폴리펩타이드는 폴리펩타이드를 분비하는 단세포 유기체로부터 분비될 수 있는 하나 이상의 다른 폴리펩타이드로부터 정제될 수 있다. 본 명세서에 사용되는 바와 같은, 폴리펩타이드 물질은, 그것이 다른 성분 또는 폴리펩타이드 성분이 실질적으로 없다면, "순수"하다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "재조합체"는 (1) 그의 자연적으로 생기는 환경으로부터 제거되었거나, (2) 유전자가 천연에서 발견된 폴리펩타이드의 모두 또는 일부와 관련되지 않거나, (3) 그것이 천연에서 관련되지 않은 폴리뉴클레오타이드에 조작가능하게 연결되거나, 또는 (4) 천연에서 생기지 않는 생체분자, 예를 들어, 유전자 또는 폴리펩타이드를 지칭한다. 또한, "재조합체"는 재조합 생체분자 또는 비재조합 생체분자일 수 있는 생체분자를 함유하고/하거나, 생성하고/하거나 분비하는 "재조합 단세포 유기체", "재조합 숙주" 또는 "재조합 세포"로 본 명세서에서 칭해지는 단세포유기체와 같은 세포 또는 유기체를 지칭한다. 예를 들어, 재조합 단세포 유기체는 재조합 폴리펩타이드 또는 비재조합 폴리펩타이드의 향상된 생산 및/또는 분비를 제공하는 재조합 핵산을 함유할 수 있다. 재조합 세포 또는 유기체는 또한 재조합 벡터와 같은 재조합 핵산이 도입된 세포를 지칭하는 것으로 의도된다. "재조합 단세포 유기체"는 재조합 미생물 숙주 세포를 포함하고, 특정 대상 세포뿐만 아니라 이러한 세포의 자손을 지칭한다. 특정 변형은 돌연변이 또는 환경적 영향에 기인하여 다음 세대에서 생길 수 있기 때문에, 이러한 후손은 사실, 모 세포와 동일하지 않을 수도 있지만, 여전히 본 명세서의 용어의 범주 내에 포함된다. 용어 "재조합체"는 클로닝된 DNA 단리물, 화학적으로-합성된 폴리뉴클레오타이드 유사체, 또는 비상동 시스템에 의해 생물학적으로 합성된 폴리뉴클레오타이드 유사체뿐만 아니라 이러한 핵산에 의해 암호화된 폴리펩타이드 및/또는 mRNA와 관련하여 사용될 수 있다. 따라서, 예를 들어, 미생물에 의해 합성되는 폴리펩타이드는, 예를 들어, 그것이 세포 내에 존재하는 재조합 유전자 또는 다른 핵산 서열로부터 전사된 mRNA로부터 생성된다면, 재조합체이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 유기체의 게놈 내의 내인성 핵산 서열(또는 해당 서열의 암호화된 폴리펩타이드 생성물)은, 이런 내인성 핵산 서열의 발현이 변용되도록 비상동 서열이 내인성 핵산 서열에 인접하여 위치된다면 본 명세서에서 "재조합체"로 여겨진다. 이와 관련하여, 비상동 서열은 비상동 서열 그 자체가 내인성이든(동일한 숙주 세포 또는 이의 자손으로부터 유래됨) 또는 외인성이든(상이한 숙주 세포 또는 이의 자손으로부터 유래됨), 내인성 핵산 서열에 자연적으로 인접하지 않은 서열이다. 예로서, 프로모터 서열은, 이 유전자가 변용된 발현 패턴을 갖도록 숙주 세포의 게놈 내 유전자의 천연 프로모터로 (예를 들어, 상동성 재조합에 의해) 치환될 수 있다. 이 유전자는 이제, 그것이 그에 자연적으로 측접하는 서열의 적어도 일부로부터 분리되기 때문에 "재조합체"가 될 것이다. 핵산은 또한, 그것이 게놈 내 대응하는 핵산에 대해 자연적으로 생기지 않는 임의의 변형을 함유한다면, "재조합체"로 고려된다. 예를 들어, 내인성 암호 서열은, 그것이, 예를 들어 인간 개입에 의해 인공적으로 도입된 삽입, 결실 또는 점 돌연변이를 함유한다면, "재조합체"로 고려된다. "재조합체 핵산"은 또한 비상동 부위에서 숙주 세포 염색체 내로 통합되는 핵산 및 에피솜으로서 존재하는 핵산을 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, 용어 "재조합 숙주 세포"(또는 단순히 "재조합 세포" 또는 "숙주 세포")는 재조합 벡터와 같은 재조합 핵산이 도입되는 세포를 지칭하도록 의도된다. 일부 예에서, 단어 "세포"는 세포 유형을 구체화하는 명칭으로 대체된다. 예를 들어, "재조합 미생물"는 미생물 숙주 세포인 재조합 숙주 세포이고, "재조합체 사이아노박테리아"는 사이아노박테리아 숙주 세포인 재조합 숙주 세포이다. 이러한 용어는 특정 대상 세포뿐만 아니라 이러한 세포의 자손을 지칭하는 것으로 의도된다는 것이 이해되어야 한다. 돌연변이 또는 환경적 영향에 기인하여 특정 변형이 다음 세대에서 일어날 수 있기 때문에, 이러한 자손은 사실 모 세포와 동일하지 않을 수도 있지만, 여전히 본 명세서에 사용되는 용어 "재조합 숙주 세포", "재조합 세포" 및 "숙주 세포" 내에 포함된다. 재조합 숙주 세포는 배양물에서 성장하는 단리된 세포 또는 세포주일 수 있거나 또는 살아있는 조직 또는 유기체에 남아있는 세포일 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "근육감소증"은 나이가 들면서 관련된 골격 근육량(전형적으로 25세 후에 1년 당 0.5 내지 1% 손실), 질 및 강도의 퇴행적 손실을 지칭한다. 근육감소증은 노쇠 증후군의 성분이다. 노인의 근육감소증에 대한 유럽 전문 위원회(The European Working Group on Sarcopenia in Older People: EWGSOP)는 노화-관련 근육감소증에 대한 실행적 임상 정의 및 공통의 진단 기준을 개발하였다. 근육감소증의 진단을 위해, 전문 위원회는 낮은 근육량과 낮은 근기능(강도 또는 성능) 둘 다의 존재를 이용하여 제안하였다. 근육감소증은 우선 근섬유의 지방으로의 대체, 섬유증의 증가, 근육 대사의 변화, 산화 스트레스 및 신경근접합부의 퇴행으로서 이러한 인자에 의해 야기되는 근 조직 "품질"의 감소와 함께 근위축(근육 크기의 감소)을 특징으로 한다. 조합하면, 이들 변화는 근기능 및 종국적으로는 허약함의 진행적 손실을 야기한다. 허약함은 노인 중에서 건강상태 및 기능의 파멸적 쇠퇴의 상승된 위험을 구현하는 통상적인 노년 증후군이다. 허약함에 대한 원인 제공자는 근육감소증, 골다공증 및 근력저하를 포함할 수 있다. 근력저하(또한 근피로로서 알려짐)(또한 "강도 결여")는 그의 골격근에 의한 힘을 발휘하는 것의 불능을 지칭한다. 약화는 종종 근위축, 및 질병의 결과로서 오랜 병환의 침상안정 후와 같은 활동의 감소에 따른다. 또한 근육감소증의 결과로서 근력저하의 점진적 개시가 있다. 따라서, 근육감소증은 근육소모와 관련된 예시적 병태이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "포만"은 섭식 동안 배가 부르게 된 행동 또는 섭식에 대한 감소된 바람이다. 이는 섭식을 중단시키거나 줄인다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "포만감"은 식사 후에 아무것도 먹지 않은 기간으로서 나타나는 식사 후의 배 부른 상태가 남아있는 행동이다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "분비하다", "분비" 및 "분비된"은 모두 폴리펩타이드가 다세포 유기체 또는 단세포 유기체의 세포의 세포질로부터 이의 세포밖 환경으로 재배치되는 행동 또는 과정을 지칭한다. 본 명세서에 제공되는 바와 같은, 이러한 분비는 적극적으로 또는 수동적으로 일어날 수 있다. 추가로, 용어 "배설하다", "배설" 및 "배설된"은 일반적으로 세포 또는 단세포 유기체로부터 유래된 물질의 소극적인 제거를 함축하지만; 그러나, 적절하다면, 이러한 용어는 세포 또는 단세포 유기체로부터의 생성 및 외부로의 물질의 이동과 관련될 수 있다.
일반적으로, "엄격한 혼성화"는 특정 상황의 조건 하에서 특이적 DNA 혼성체에 대해 열 융점(Tm) 미만의 약 25℃에서 수행된다. "엄격한 세척"은 특정 상황의 조건 하에서 특이적 DNA 혼성체에 대해 Tm보다 낮은 약 5℃에서 수행된다. Tm은 표적 서열의 50%가 완벽하게 매칭된 프로브에 혼성화되는 온도이다. 본 명세서에 참고로 포함되는 문헌[Sambrook et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2d ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y. (1989), 페이지 9.51] 참조. 본 명세서의 목적을 위해, "엄격한 조건"은 65℃에서 8 내지 12시간 동안 6xSSC(20xSSC가 3.0M NaCl 및 0.3M 시트르산 나트륨을 함유하는 경우), 1% SDS 중에서 수성 혼성화(즉, 폼아마이드가 없음) 다음에 65℃에서 20분 동안 0.2xSSC, 0.1% SDS 중에서 2회 세척으로서 고체상 혼성화에 대해 정의된다. 당업자는 65℃에서 혼성화가 혼성화하는 서열의 길이 및 동일성 백분율을 포함하는 다수의 인자에 따라서 상이한 비율로 일어날 수 있다는 것을 인식할 것이다.
용어 "실질적인 상동성" 또는 "실질적인 유사성"은 이의 핵산 또는 단편에 대해 언급할 때, 다른 핵산(또는 그의 상보적 가닥)에 의한 적절한 뉴클레오타이드 삽입 또는 결실에 의해 최적으로 정렬될 때에 임의의 잘 공지된 서열 동일성 알고리즘, 예컨대 상기 논의한 바와 같은 FASTA, BLAST 또는 Gap에 의해 측정하여 뉴클레오타이드 염기의 적어도 약 76%, 80%, 85%, 또는 적어도 약 90%, 또는 적어도 약 95%, 96%, 97%, 98% 또는 99%에서 뉴클레오타이드 서열 동일성이 있다는 것을 나타낸다.
용어 "충분한 양"은 목적으로 하는 효과를 생성하는데 충분한 양, 예를 들어 세포 내에서 단백질 응집을 조절하는데 충분한 양을 의미한다.
"합성" RNA, DNA 또는 홉합된 중합체는 세포 밖에서 생성된 것, 예를 들어 화학적으로 합성된 것이다.
용어 "치료적 유효량"은 질환의 증상을 개선시키는데 효과적인 양이다. 치료적 유효량은 예방이 고려되는 요법일 수 있기 때문에 "예방적 유효량"일 수 있다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "열발생"은 포유류에서의 열 생성 과정이다. 열발생은 에너지 소모의 증가를 수반한다. 열발생은 구체적으로는 식품 성분(예컨대 단백질)의 대사 후에 소모된 에너지이다. 이는 또한 식품의 발열 효과로서 지칭될 수 있다. 개체에 의한 총 에너지 소모는 남아있는 에너지 소모(기초대사를 지지하기 위해 단식 상태에서 휴식 시 소모되는 에너지), 식품의 발열 효과 및 신체 활동과 관련된 에너지 소모의 총합과 같다. 남아있는 에너지 소모는 인간에서 총 에너지 소모의 약 65 내지 75%를 차지한다. 근육량의 양 및 활성은 남아있는 에너지 소모의 하나의 영향자(influencer)이다. 근육을 지지하기 위한 적절한 단백질 소모는 또한 남아있는 에너지 소모에 영향을 미친다. 단백질 섭취는 식사 후에 에너지 소모를 증가시키는 경향이 있으며; 이는 식품의 발열 효과이다. 식품의 발열 효과는 인간에서 총 에너지 소모의 약 10%를 차지한다. 이는 총 에너지 소모의 적은 비율이지만, 이 값의 약간의 증가는 체중에 영향을 미칠 수 있다. 단백질은 지방 또는 탄수화물보다 더 큰 발열 효과를 가지며; 단백질의 다른 대사 영향과 함께 이 효과는 그것을 체중 조절, 당뇨병 관리 및 다른 병태에 대해 유용한 기질로 만든다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "벡터"는 그것이 연결된 다른 핵산을 수송할 수 있는 핵산 분자를 지칭하는 것으로 의도된다. 벡터의 한 가지 유형은 추가적인 DNA 세그먼트가 결찰될 수 있는 원형의 이중 가닥 DNA 루프를 일반적으로 지칭할 뿐만 아니라 중합효소 연쇄 반응(PCR)에 의한 증폭으로부터 또는 제한효소에 의한 원형 플라스미드의 처리로부터 초래되는 것과 같은 선형 이중 가닥 분자를 포함하는, "플라스미드"이다. 다른 벡터는 코스미드, 박테리아 인공 염색체(bacterial artificial chromosome: BAC) 및 효모 인공 염색체(yeast artificial chromosome: YAC)를 포함한다. 벡터의 다른 유형은 바이러스 벡터이되, 추가적인 DNA 세그먼트는 바이러스 게놈 내로 결찰될 수 있다(이하에 더 상세하게 논의되는 바와 같음). 특정 벡터는 그들이 도입되는 숙주 세포(예를 들어, 숙주 세포에서 작용하는 복제기점을 갖는 벡터) 내에서 자율적인 복제를 할 수 있다. 다른 벡터는 숙주 세포 내로 도입 시 숙주 세포의 게놈 내로 통합될 수 있으며, 이에 의해 숙주 게놈과 함께 복제된다. 게다가, 특정 벡터는 그들이 조작가능하게 연결된 유전자의 발현을 지시할 수 있다. 이러한 벡터는 본 명세서에서 "재조합 발현 벡터"(또는 단순히 "발현 벡터")로서 지칭된다.
영양 폴리펩타이드 및 아미노산 서열
낙농 식품 공급원에 존재하는 단백질은 그들의 영양적 가치가 크게 다를 수 있다. 그들의 아미노산 함량 및 소화성에 기인하여 영양적 가치 및 생리학적 및 약리학적 효과가 향상된 영양 폴리펩타이드가 제공된다. 필수 아미노산의 수준이 향상된 영양 폴리펩타이드가 제공되며, 사람에서 이러한 필수 아미노산의 부적절한 이용가능성은 세포 기능 네트워크의 동요를 통해 일반적 건강상태 및 생리에 부정적으로 영향을 미치고, 매우 다수의 건강 문제 및 질환과 관련된다. 또한 특정 아미노산 수준이 감소된 영양 폴리펩타이드가 제공되며, 영향 받은 대상체의 식이요법에서 이러한 아미노산의 존재 또는 과다는 증가된 이환율 및 사망률을 초래한다.
전통적으로, 영양사 및 건강 연구원은 특이적 아미노산 구성성분을 조절하는 능력 없이 식이요법에서 총 단백질의 상대적 농도를 조절하기 위해 특이적 공급원 성분(예를 들어, 유청 단백질, 난백, 콩) 또는 분획 및 단리물(예를 들어, 대두 단백질 단리물)을 이용하였다.
건강상태를 전환시킬 수 있고 아미노산 병태 생리와 관련된 다수의 질환, 장애 및 병태의 중증도를 치료, 예방 및 감소시키는 영양 폴리펩타이드가 본 명세서에서 제공되는데, 그들은 건강상태를 개선시키고, 위장 흡수불량, 근육소모, 당뇨병 또는 전당뇨병, 비만, 종양, 대사 질환, 및 기타 세포 및 전신질환을 포함하는, 다수의 영양 관련 병태를 처리하기 위한 특이적 생리학적 이점을 위해 선택된다. 또한 식품, 음료, 의료 식품, 보충물 및 약제로서 영양 폴리펩타이드를 함유하는 조성물 및 제형이 제공된다.
본 명세서에서 영양 폴리펩타이드의 유전체학, 단백질체학, 단백질 특성규명 및 생산에서의 중요한 설명이 제공된다. 본 발명은 (a) 식용종-해당 인간 식품 공급원 유기체의 게놈 및 인간 게놈, (b) 식품 단백질 및 식품 핵산 라이브러리에서의 단백질 동정 및 정량화에서의 실질적인 이점, (c) 동물 및 인간에서 단백질 물리화학, 용해도, 구조-소화성 관계와 아미노산 흡수 및 대사 간의 새로운 상관관계, (d) 영양 폴리펩타이드의 구성성분인 아미노산이 단백질 영양실조, 만성 질환, 급성 손상에 대한 반응 및 노화에 어떻게 영향을 미치는지의 생리학 및 병태 생리학 정도, (e) 계통 발생적으로 넓은 범주의 숙주 유기체를 이용하는 재조합 영양 폴리펩타이드 생성, (f) 경구로 소모된 영양 폴리펩타이드의 인간 안전성을 평가하기 위한 알레르겐 및 독물 발생의 정량화 및 시험관내 및 생체내 시험의 본 명세서에 기재된 상승적 진보를 이용한다.
영양 폴리펩타이드를 암호화하는 아미노산 서열의 동정 및 분비.
가장 넓은 의미에서, 영양 폴리펩타이드는 그것의 의도된 소비자에게 아미노산 및 펩타이드 영양을 전달할 수 있는 폴리펩타이드를 포함하며, 이 소비자는 이의 소비로부터 이점을 얻는다. 각각의 영양 폴리펩타이드는 하나 이상의 아미노산 서열을 함유하고, 본 발명은 아미노산 서열이 이러한 아미노산 서열을 갖는 영양 폴리펩타이드의 생산, 제형화 및 투여에서 동정되고 이용되는 방법을 제공한다.
일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열의 공급원은, 예를 들어 인간 또는 다른 유기체, 특히 포유류에 의한 해로운 효과 없이 먹을 수 있는 것으로 알려진 임의의 단백질-함유 물질, 예를 들어, 식품, 음료, 조성물 또는 다른 제품, 또는 소비에 적합한 것으로 고려되는 다른 것을 포함한다.
식용종으로부터 유래된 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열.
일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 식품과 같은 식용 제품에서 또는 식품에서 또는 식품으로서 사용되는 생물학적 물질을 생성하는 유기체에서 자연적으로 생기는 단백질 또는 단백질의 단편을 포함하거나 또는 이루어진다. 일부 실시형태에서, "식용종"은 해로운 효과 없이 인간이 먹을 수 있는 단백질을 생산하는 것으로 알려진 종이다. 식용종 내에 존재하거나 또는 식용종 내에 존재하는 핵산에 의해 암호화되는 단백질 또는 폴리펩타이드는 "식용종 단백질" 또는 "식용종 폴리펩타이드"로 칭해지거나, 또는 식용종이 인간에 의해 소비되는 종이라면, 용어 "자연적으로 생기는 인간 식품 단백질"은 본 명세서에서 상호호환적으로 사용된다. 일부 식용 제품은 빈번하지 않지만 제한된 지리적 위치에서 단지 소그룹의 포유류 유형의 식이요법의 공지된 성분인 반면, 다른 식용 제품은 전세계 대부분에서 주된 음식물이다. 다른 실시형태에서, 식용 제품은 임의의 포유류가 이전에 먹은 것으로 알려져 있지 않지만, 제품의 시험 또는 분석 시 식용이거나 또는 제품 내에 함유된 하나 이상의 단백질인 것으로 입증된다.
식품 유기체는 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032232호, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032180호, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032225호, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032218, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032212, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032206 및 2013년 4월 29일자로 출원된 PCT/US2013/038682호의 해당 유기체 및 임의의 계통 발생적으로 관련된 유기체를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열은 식품 공급원 내에 존재하는 단밸질, 예컨대 식품 내에서 흔한 단백질에서 동정되거나, 이의 유도체 또는 뮤테인이거나, 또는 식품 내의 단백질의 아미노산 서열의 단편 또는 이의 유도체 또는 뮤테인이다. 흔한 단백질은 식품 내에 존재하는 다른 단백질에 비해 식품 내에 더 고농도로 존재하는 단백질이다. 대안적으로, 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열은 상대적으로 더 낮은 존재비로 아미노산 서열을 함유하는 단백질을 생성하는 식용종으로부터 동정되지만, 단백질은 식용종으로부터, 또는 식용종에 의해 생성되는 생물학적 물질로부터 유래된 식료품에서 검출가능하다. 일부 실시형태에서, 단백질을 암호화하는 핵산은 식용종으로부터 유래된 식료품 내에서 검출가능하며, 상기 핵산은 식용종에 의해 생성된 생물학적 물질로부터 검출가능하다. 식용종은 제한된 지리적 위치에서 단지 소그룹의 포유류의 유형의 식이요법의 공지된 성분인 식품 또는 전세계 대부분에서 주된 음식물을 생성할 수 있다.
예시적인 식용종은 염소, 소, 닭, 돼지 및 어류와 같은 동물을 포함한다. 일부 실시형태에서, 식품 내에서 흔한 단백질은 달걀 단백질, 예컨대 오발부민, 오보트랜스페린, 및 오보뮤코이드; 육로 단백질, 예컨대, 마이오신, 액틴, 트로포마이오신, 콜라겐 및 트로포닌; 곡물 단백질, 예컨대 카제인, 알파1 카제인, 알파2 카제인, 베타 카제인, 카파 카제인, 베타-락토글로불린, 알파-락트알부민, 글리시닌, 베타-콘글리시닌, 글루텔린, 프롤라민, 글리아딘, 글루테닌, 알부민, 글로불린; 닭 근육 단백질, 예컨대 알부민, 엔올라제, 크레아틴 키나제, 포스포글리세레이트 뮤타제, 트리오세포스페이트 아이소머라제, 아포지질단백질, 오보트랜스페린, 포스포글루코뮤타제, 포스포글리세레이트 키나제, 글리세롤-3-포스페이트 탈수소효소, 글리세르알데하이드 3-포스페이트 탈수소효소, 헤모글로빈, 코필린, 글리코겐 포스포릴라제, 프럭토스-1,6-비스포스파타제, 액틴, 마이오신, 트로포마이오신 a-쇄, 카제인 키나제, 글리코겐 포스포릴라제, 프럭토스-1,6-비스포스파타제, 알돌라제, 튜불린, 비멘틴, 엔도플라스민, 락테이트 탈수소효소, 데스트린, 트랜스타이레틴, 프럭토스 비스포스페이트 알돌라제, 탄산 무수화효소, 알데하이드 탈수소효소, 아넥신, 아데노실 호모시스테이나제; 돼지 근육 단백질, 예컨대 액틴, 마이오신, 엔올라제, 티틴, 코필린, 포스포글리세레이트 키나제, 엔올라제, 피루브산 탈수소효소, 글리코겐 포스포릴라제, 트리오세포스페이트 아이소머라제, 미오키나제; 및 어류 단백질, 예컨대 파브알부민, 피루브산 탈수소효소, 데스민 및 트리오세포스페이트 아이소머라제로부터 선택된다.
영양 폴리펩타이드는 식용종 폴리펩타이드 내에 존재하는 아미노산 서열을 함유할 수 있다. 일 실시형태에서, 식용종으로부터의 생물학적 물질은 생물학적 물질 내의 단백질 함량을 결정하기 위해 분석된다. 예시적인 분석 방법은 이하의 실시예에서 제공되는 바와 같은 생물학적 물질의 질량분석법을 사용하는 것이다. 다른 예시적인 분석 방법은 식용종 cDNA의 라이브러리를 생성하기 위해 생물학적 물질의 cDNA 라이브러리를 생성하고, 이어서, 이하의 실시예에 제공되는 바와 같은 적절한 재조합 발현 숙주에서 cDNA 라이브러리를 발현시키는 것이다. 다른 예시적인 분석 방법은 이하의 실시예에 제공되는 바와 같은 질의 핵산 및/또는 단백질 서열 데이터베이스이다.
영양 폴리펩타이드에서 아미노산 비 및 아미노산 밀도의 결정. 본 명세서의 일부 예에서, 폴리펩타이드, 단백질 또는 조성물 내에서 특정 유형의 아미노산(들)의 일부는 당해 폴리펩타이드, 단백질 또는 조성물 내에 존재하는 아미노산의 총 중량에 대한 아미노산(들) 유형의 중량비에 기반하여 정량화된다. 이 값은 폴리펩타이드, 단백질 또는 조성물 내 특정 아미노산(들)의 중량을 폴리펩타이드, 단백질 또는 조성물 내에 존재하는 모든 아미노산의 중량으로 나눔으로써 계산된다.
다른 예에서, 폴리펩타이드 또는 단백질 내에 존재하는 아미노산(들) 잔기의 특정 유형 대 당해 폴리펩타이드 또는 단백질 내에 존재하는 아미노산의 총 수의 비가 사용된다. 이 값은 폴리펩타이드 또는 단백질의 각각의 분자 내에 존재하는 당해 아미노산(들)의 수를 폴리펩타이드 또는 단백질의 각각의 분자 내에 존재하는 아미노산 잔기의 총 수로 나눔으로써 계산된다. 당업자는 이들 두 방법이 상호호환가능하고 폴리펩타이드 또는 단백질 내에 존재하는 아미노산(들)의 유형의 중량비가 특정 유형의 아미노산 잔기(들)의 비로 전환될 수 있고, 그 반대일 수 있다는 것을 인식한다.
일부 양태에서, 영양 폴리펩타이드는 하나 이상의 필수 아미노산(EAA)의 목적으로 하는 밀도를 갖도록 선택된다. 필수 아미노산 결핍증은 대상체의 식이요법에서 달리 없거나 또는 불충분한 양으로 존재하는 하나 이상의 필수 아미노산의 효과적인 투여에 의해 치료되거나 또는 예방될 수 있다. 예를 들어, EAA 밀도는 전장 기준 영양 폴리펩타이드 내에 존재하는 필수 아미노산, 예컨대 소 락토글로불린, 소 베타-카제인 또는 소 I형 콜라겐의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 크고, 예를 들어, 영양 폴리펩타이드에서의 EAA 밀도는 농업적으로 유래된 식료품 내에 존재하는 기준 영양 폴리펩타이드 또는 폴리펩타이드보다 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100%, 200%, 300%, 400%, 500% 또는 500% 초과로 크다.
일부 양태에서, 영양 폴리펩타이드는 방향족 아미노산("AAA", 페닐알라닌, 트립토판, 타이로신, 히스티딘 및 티록신을 포함)의 목적으로 하는 밀도를 갖도록 선택된다. AAA는, 예를 들어, 운동-유도 피로의 신경학적 발생 및 예방에서 유용하다. 예를 들어, AAA 밀도는 전장 기준 영양 폴리펩타이드 내에 존재하는 필수 아미노산, 예컨대 소 락토글로불린, 소 베타-카제인 또는 소 I형 콜라겐의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 크며, 예를 들어, 영양 폴리펩타이드 내의 AAA 밀도는 기준 영양 폴리펩타이드 또는 농업적으로 유래된 식료품 내에 존재하는 폴리펩타이드보다 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100%, 200%, 300%, 400%, 500% 또는 500% 초과이다.
일부 양태에서, 영양 폴리펩타이드는 분지쇄 아미노산(BCAA)의 목적으로 하는 밀도를 갖도록 선택된다. 예를 들어, BCAA 밀도, 즉, 개개 BCAA 또는 총 BCAA 함량 중 하나는 전장 기준 영양 폴리펩타이드 내에 존재하는 분지쇄 아미노산, 예컨대 소 락토글로불린, 소 베타-카제인 또는 소 I형 콜라겐의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 크고, 예를 들어, 영양 폴리펩타이드 내의 BCAA 밀도는 농업적으로 유래된 식료품 내에 존재하는 기준 영양 폴리펩타이드 또는 폴리펩타이드보다 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100%, 200%, 300%, 400%, 500% 또는 500% 초과이다. 영양 폴리펩타이드에서 BCAA 밀도는 또한 하나 이상의 속성, 예컨대 EAA 밀도와 조합하여 선택될 수 있다.
일부 양태에서, 영양 폴리펩타이드는 아미노산 알기닌, 글루타민 및/또는 류신(RQL 아미노산)의 목적으로 하는 밀도를 갖도록 선택된다. 예를 들어, RQL 아미노산 밀도는 전장 기준 영양 폴리펩타이드 내에 존재하는 필수 아미노산, 예컨대 소 락토글로불린, 소 베타-카제인 또는 소 I형 콜라겐의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 크며, 예를 들어, 영양 폴리펩타이드 내의 RQL 아미노산 밀도는 농업적으로 유래된 식료품 내에 존재하는 기준 영양 폴리펩타이드 또는 폴리펩타이드보다 적어도 약 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100%, 200%, 300%, 400%, 500% 또는 500% 초과이다.
일부 양태에서, 영양 폴리펩타이드는 번역 후 변형(post-translational modification: PTM)의 목적으로 하는 밀도 또는 분포를 갖도록 선택된다. 예를 들어, PTM은 바이오티닐화의 첨가, 제거 또는 재분배, 페길화, 아실화, 알킬화, 뷰티릴화, 글리코실화, 하이드록실화, 요오드화, 산화, 프로피오닐화, 말로닐화, 미리스토일화, 팔미토일화, 아이소프레닐화, 숙시닐화, 셀레노일화, 수모일화(SUMOylation), 유비퀴틴화 및 글리피에이션(glypiation) 제거 또는 이황화물 다리의 재분배를 포함한다.
본 명세서의 특정 실시형태에서, 유청, 난황 또는 대두에서 분지쇄 아미노산, 류신, 및/또는 필수 아미노산의 중량비는 폴리펩타이드, 단백질의 아미노산 조성물, 또는 폴리펩타이드 및 단백질 중 적어도 하나를 포함하는 조성물을 측정하기 위한 기준점으로서 사용된다. 해당 실시형태에서, 두 측정은 완전히 동일하지 않은 것으로 이해될 뿐만 아니라, 상기 측정들이 이 목적을 위해 충분히 유사한 측정을 초래하는 것으로 이해된다. 예를 들어, 관심 대상의 단백질이 총 아미노산 잔기에 대한 분지쇄 아미노산 잔기의 비(유청 내에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기의 중량비)를 24% 이상으로 포함하는 것을 특징으로 할 때, 이는 단백질의 분지쇄 아미노산 함량의 정확한 설명이다. 동시에, 단백질 내에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기의 중량비는 반드시 정확하게 24%가 될 필요는 없다. 그렇기는 하지만, 당업자는 이것이 유용한 비교라는 것을 이해한다. 관심 대상의 단백질 내에 존재하는 아미노산 잔기의 총 수가 제공된다면, 당업자는 또한 관심 대상의 단백질 내 분지쇄 아미노산 잔기의 중량비를 결정할 수 있다.
일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질은 식용종 폴리펩타이드의 단편을 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 영양 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 제1 폴리펩타이드 서열로 이루어진다. 영양 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 식용종 폴리펩타이드의 단편으로 이루어진다.
일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질은 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 따라서, 이러한 실시형태에서, 단백질은 24%, 20% 및 18%로부터 선택된 비 이상인 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 다른 실시형태에서, 단백질은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45,46,47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 75, 80, 85, 90, 95 또는 100%로부터 선택되는 백분율 비 이상의 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질은 유청 단백질, 달걀 단백질, 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 L(류신) 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 L 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 다른 실시형태에서, 단백질은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30 또는 30% 초과로부터 선택되는 백분율 비 이상인 류신 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서 본 개시내용에 따른 단백질은 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 다른 실시형태에서, 단백질은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31, 32, 33, 34, 35, 36, 37, 38, 39, 40, 41, 42, 43, 44, 45,46,47, 48, 49, 50, 51, 52, 53, 54, 55, 56, 57, 58, 59, 60, 61, 62, 63, 64, 65, 66, 67, 68, 69, 70, 75, 80, 85, 90, 95 또는 100%로부터 선택되는 백분율 비 이상인 필수 쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서, 단백질은 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고/하거나; 유청 단백질, 달걀 단백질,및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 L(류신) 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 L 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고/하거나, 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서, 단백질은 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상인 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고; 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상으로 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 24% 이상의 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 49% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 상기 단백질은 20% 이상의 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 51% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 18% 이상의 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 40% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
일부 실시형태에서, 단백질은 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 L(류신) 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상으로 류신 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고; 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질 중 적어도 하나에 존재하는 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 이상으로 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 11% 이상의 L(류신) 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 49% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 9% 이상의 L(류신) 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 51% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 8% 이상의 L(류신) 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 40% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열이 제공된다. 단백질의 일부 실시형태에서, 제1 폴리펩타이드 서열은 24% 이상의 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비, 11% 이상의 L(류신) 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 모든 필수 아미노산 중 적어도 하나를 포함한다. 단백질의 일부 실시형태에서, 제1 폴리펩타이드 서열은 24% 이상의 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 및 49% 이상의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
영양적으로 완전한 영양 폴리펩타이드가 제공된다. 단백질의 일부 실시형태에서, 제1 폴리펩타이드 서열은 모든 필수 아미노산 중 적어도 하나를 함유하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다.
조절된 글리 코실화를 지니는 영양적 당단백질 및 영양 폴리펩타이드 .
용어 "글리칸" 또는 "글리코일"은 폴리펩타이드, 지질, 또는 프로테오글리칸과 연결될 수 있는 다당류 또는 올리고당을 지칭한다. 일부 실시형태에서, 글리칸은 공유적으로 또는 비공유적으로 폴리펩타이드에 연결된다. 일부 실시형태에서, 연결은 글리코사이드 결합을 통해 일어난다. 일부 실시형태에서, 결합은 글리칸(또는 글리코일)과 폴리펩타이드 사이에서 직접적으로 또는 중간 분자를 통해 일어난다. 일부 실시형태에서, 글리코사이드 결합은 N-연결 또는 O-연결된다. 용어 "다당류" 또는 "올리고당"은 글리코사이드 결합과 함께 결합되는 하나 이상의 단당류 단위를 지칭한다. 일부 실시형태에서, 다당류 또는 올리고당은 선형 또는 분지형 구조를 가진다. 일부 실시형태에서, 단당류 단위는 N-아세틸 갈락토사민, N-아세틸글루코사민, 갈락토스, 뉴라민산, 프럭토스, 만노스, 푸코스, 글루코스, 자일로스, N-아세틸뉴라민산, N-글리콜릴뉴라민산, O-락틸-N-아세틸뉴라민산, O-아세틸-N-아세틸뉴라민산 또는 O-메틸-N-아세틸뉴라민산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단당류는 포스페이트, 황산염 또는 아세트산염 기에 의해 변형된다. 용어 "글리코실화 수용체 부위"는 천연 조성물에서 글리칸 또는 글리코일을 운반하는 폴리펩타이드를 따라가는 아미노산을 지칭한다. 일부 실시형태에서, 수용체 부위는 글리코사이드 결합의 친핵성 수용체로 이루어진다. 일부 실시형태에서, 친핵성 수용체 부위는 아미노기로 이루어진다. 일부 실시형태에서, 아미노산은 아스파라긴, 알기닌, 세린, 트레오닌, 하이드록시프롤린, 하이드록시라이신, 트립토판, 포스포트레오닌, 세린 또는 포스포세린으로 이루어진다. 용어 "외인성 글리코실화 수용체 부위"는 폴리펩타이드의 천연 조성물 내에 존재하지 않는 글리코실화 수용체 부위를 지칭한다. 일부 실시형태에서, 외인성 글리코실화 수용체 부위에 대한 아미노산은 천연 조성물 내에서 글리칸 또는 글리코일을 운반하지 않았다. 일부 실시형태에서, 아미노산은 천연 조성물 내 폴리펩타이드의 1차 서열 내에서 생기지 않는다. 상기 용어 "외인성 글리칸" 또는 "외인성 글리코일"은 동일한 글리코실화 수용체 부위 상의 천연 조성물 내에 존재하지 않는 글리코실화 수용체 부위를 점유하는 글리칸 또는 글리코일을 지칭한다. 일부 실시형태에서, 글리코실화 수용체 부위는 외인성 글리코실화 부위 또는 천연 글리코실화 부위이다. 용어 "당단백질"은 적어도 1종의 글리칸 또는 글리코일에 결합된 폴리펩타이드를 지칭한다.
본 명세서에서 영양 폴리펩타이드의 아미노산 상에 존재하는 적어도 1종의 외인성 글리코실화 수용체 부위를 지니는 단리된 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형이 개시된다. 일부 양태에서, 적어도 1종의 외인성 글리코실화 수용체 부위는 외인성 글리코일 또는 글리칸에 의해 점유되거나, 또는 대안적으로, 점유되지 않거나 또는 비천연으로 생기는 글리콜 또는 글리칸에 의해 점유된다. 일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 서열번호 00001 내지 03909 및 서열번호 04129 내지 44483과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 갖는 폴리펩타이드이거나, 또는 길이로 적어도 50개의 아미노산인 식용종 폴리펩타이드 서열 또는 이의 단편이거나, 또는 글리코실화 수용체 부위가 존재하지 않거나 또는 점유되지 않을 때 실질적인 면역원성을 갖는 폴리펩타이드이다. 영양 폴리펩타이드는 더 열안정적이며, 더 소화성이고/이거나 영양 폴리펩타이드와 동일한 아미노산 서열을 갖는 기준 폴리펩타이드보다 더 낮은 응집 스코어를 갖지만, 글리코실화 수용체 부위는 기준 폴리펩타이드 내에 존재하지 않거나 또는 점유되지 않는다. 아미노산, 예를 들어, 외인성 글리코실화 수용체 부위를 함유하는 아스파라긴, 알기닌, 세린, 트레오닌, 하이드록시프롤린 및 하이드록시라이신은 단백질분해에 대해 저항성이다. 예시적인 글리칸은 N-아세틸 갈락토사민, N-아세틸글루코사민, 갈락토스, 뉴라민산, 프럭토스, 만노스, 푸코스, 글루코스, 자일로스, N-아세틸뉴라민산, N-글리콜릴뉴라민산, O-락틸-N-아세틸뉴라민산, O-아세틸-N-아세틸뉴라민산 및 O-메틸-N-아세틸뉴라민산이다.
일부 실시형태에서, 기준 식용종 당 단백질에서 폴리펩타이드의 아미노산 서열과 동일한 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형이 제공되지만, 영양 폴리펩타이드의 탄수화물 구성성분은 기준 식용종 당단백질의 탄수화물 구성성분과 상이하다. 영양 폴리펩타이드는, 예를 들어, 아스페르길루스(Aspergillus), 바실러스(Bacillus), 사카로마이세스(Saccharomyces) 또는 포유류 세포와 같은 비천연 숙주에서 기준 당단백질의 폴리펩타이드를 발현시킴으로써 생성된다. 또한 변이체 영양 폴리펩타이드가 제공되며, 여기서 아미노산 서열은 <1%, <5%, <10%, 또는 10% 초과만큼 기준 당단백질의 폴리펩타이드의 아미노산 서열과 상이하고, 영양 폴리펩타이드의 탄수화물 구성성분의 질량은 기준 당단백질의 탄수화물 구성성분의 질량과 상이하다. 영양 폴리펩타이드 변이체는 기준 당단백질의 폴리펩타이드의 아미노산 서열 내 아미노산 잔기의 삽입, 결실, 치환 또는 대체에 의해 생성된다. 바람직하게는, 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질로부터 구별할 수 있는 화학적, 생화학적, 생물리적, 생물학적 또는 면역학적 특성을 가진다. 예를 들어, 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질보다 수용액 중에서 더 흡습성, 친수성 또는 가용성이다. 대안적으로, 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질보다 수용액 중에서 덜 흡습성, 친수성 또는 가용성이다.
다른 예에서, 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질보다 더 항원성, 면역원성 또는 알레르기 유발성이거나, 또는 대안적으로, 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질보다 덜 항원성, 면역원성 또는 알레르기 유발성이다. 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질보다 효소 분해에 대해 더 안정하거나 또는 저항성이거나, 또는 영양 폴리펩타이드는 기준 당단백질보다 효소 분해에 대해 더 불안정하거나 또는 민감하다. 영양 폴리펩타이드의 탄수화물 구성성분은 N-글리콜릴뉴라민산이 실질적으로 없거나 또는 기준 당단백질에 비해 N-글리콜릴뉴라민산이 감소되었다. 대안적으로, 영양 폴리펩타이드의 탄수화물 구성성분은 기준 당단백질에 비해 N-글리콜릴뉴라민산이 상승되었다.
또한 영양 폴리펩타이드의 아미노산 상에 존재하는 적어도 하나의 외인성 글리코실화 수용체 부위를 갖는 영양 폴리펩타이드가 제공되며, 적어도 하나의 외인성 글리코실화 수용체 부위는 외인성 글리코일 또는 글리칸에 의해 점유되고, 영양 폴리펩타이드는 서열번호 00001 내지 03909 및 서열번호 04129 내지 44483과 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 갖는 폴리펩타이드를 포함하며, 여기서 영양 폴리펩타이드는 질량 기준으로 적어도 10%의 농도에서 적어도 0.5g으로 존재하고, 제형은 비식용 제품이 실질적으로 없다.
기준 영양 폴리펩타이드 및 기준 영양 폴리펩타이드 혼합물. 고품질 아미노산의 양호한 공급원으로서 일반적으로 간주되는 단백질의 3가지 천연 공급원은 유청 단백질, 달걀 단백질 및 대두 단백질이다. 각각의 공급원은 다수의 단백질을 포함한다. 표 RNP1은 단백질 공급원 중의 각각의 아미노산의 중량 비율적 표현(백분율로 표현)(g AA/g 단백질)을 제시한다.
Figure pct00002
표 RNP2는 필수 아미노산, 분지쇄 아미노산(L, I 및 V), 및 류신(L)(단독)인 각각의 단백질 공급원의 중량비를 제시한다.
Figure pct00003
유청 단백질의 아미노산 함량을 결정하기 위해 의존하는 공급원은 하기와 같다: 문헌[Belitz HD., Grosch W., and Schieberle P. Food Chemistry (4th Ed). Springer-Verlag, Berlin Heidelberg 2009]; gnc.com/product/index.jsp?productId=2986027; nutrabio.com/Products/whey_protein_concentrate.htm; 및 nutrabio.com/Products/whey_protein_isolate.htm. 상기 공급원으로부터의 아미노산 함량값은 표 RNP1 및 RNP2에 제시되는 수를 제공하기 위해 평균을 내었다. 대두 단백질의 공급원은 달걀이다, 표준 기준을 위한 국립 영양 데이터베이스(National Nutrient database for Standard Reference), 발간 24 (ndb.nal.usda.gov/ndb/foods/list). 대두 단백질에 대한 공급원은 자기 영양 데이터(Self Nutrition Data)이다(nutritiondata.self.com/facts/legumes-and-legume-products/4389/2).
USDA에 따르면, 영양상의 데이터베이스 유청은 다양한 비단백질 구성성분을 포함할 수 있다: 물, 지질(예컨대 지방산 및 콜레스테롤), 탄수화물 및 당, 무기염(예컨대 Ca, Fe, Mg, P, K, Na 및 Zn), 및 비타민(예컨대 비타민 C, 티아민, 리보플라빈, 나이아신, 비타민 B-6, 엽산, 비타민 B-12 및 비타민 A). USDA에 따르면, 영양상의 데이터베이스 난백은 다양한 비단백질 구성성분을 포함할 수 있다: 물, 지질, 탄수화물, 무기염(예컨대 Ca, Fe, Mg, P, K, Na 및 Zn), 및 비타민(예컨대 티아민, 리보플라빈, 나이아신, 비타민 B-6, 엽산, 및 비타민 B-12). USDA에 따르면, 영양상의 데이터베이스 대두는 다양한 비단백질 구성성분을 포함할 수 있다: 물, 지질(예컨대 지방산), 탄수화물, 무기염(예컨대 Ca, Fe, Mg, P, K, Na 및 Zn), 및 비타민(예컨대 티아민, 리보플라빈, 나이아신, 비타민 B-6, 엽산).
유전자 공학 처리된 영양 폴리펩타이드.
일부 실시형태에서, 단백질은 단백질의 유도체 또는 뮤테인 또는 식용종 단백질 또는 식료품에서 자연적으로 생기는 단백질의 단편을 포함하거나 또는 이루어진다. 이러한 단백질은 "유전자 공학 처리된 단백질"로서 지칭될 수 있다. 이러한 실시형태에서, 천연 단백질 또는 이의 단편은 "기준" 단백질 또는 폴리펩타이드이고, 유전자 공학 처리된 단백질 또는 이의 제1 폴리펩타이드 서열은 기준 단백질 또는 폴리펩타이드의 아미노산 서열에 대해 적어도 하나의 서열 변형을 포함한다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 유전자 공학 처리된 단백질 또는 이의 제1 폴리펩타이드 서열은 적어도 하나의 기준 단백질 아미노산 서열에 대해 적어도 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 99.5% 동일하다. 전형적으로, 유전자 공학 처리된 단백질 또는 이의 제1 폴리펩타이드 서열 내에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기, 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기, 및 류신 잔기 대 총 아미노산 잔기 중 적어도 하나의 비는 기준 단백질 또는 폴리펩타이드 서열 내에 존재하는 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기, 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기, 및 류신 잔기 대 총 아미노산 잔기 중 적어도 하나의 대응하는 비보다 크다.
영양 폴리펩타이드 - 오솔로그 및 상동체 .
다른 양태에서, 단세포 유기체로부터 선택적으로 분비되고, 그것으로부터 정제된 식용종 폴리펩타이드에 대해 상동성인 아미노산 서열을 함유하는 영양 폴리펩타이드가 제공된다. 이러한 상동성 폴리펩타이드는 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 99% 초과로 유사할 수 있거나, 또는 식용종 폴리펩타이드에 대해 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 99% 초과로 동일할 수 있다. 이러한 영양 폴리펩타이드는 숙주 세포에 대해 내인성 또는 외인성일 수 있거나, 숙주 세포에서 자연적으로 분비될 수 있거나, 또는 둘 다 일 수 있고, 분비를 위해 유전자 공학 처리될 수 있다.
또한 영양 폴리펩타이드의 오솔로그가 제공된다. 영양 폴리펩타이드 서열의 개시내용은 계통 발생적으로 관련된 유기체로부터의 또는, 대안적으로, 영양 폴리펩타이드에 대해 상동성인, 예컨대 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 99% 초과로 유사한, 또는 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 또는 99% 초과로 동일할 수 있는 계통 발생적으로 다양한 유기체로부터의 모든 오솔로그의 개시내용을 포함한다.
영양 폴리펩타이드 단편, 영양 폴리펩타이드 길이.
본 명세서의 일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 식용종 폴리펩타이드의 단편을 함유한다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 25개의 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 50개의 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 25개의 아미노산으로 이루어진다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 50개의 아미노산으로 이루어진다. 일부 실시형태에서, 단리된 재조합 단백질이 제공된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 제1 폴리펩타이드 서열은 식용종 단백질의 적어도 25 또는 적어도 50개의 아미노산의 단편을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 단리된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 재조합체이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 식용종 단백질의 적어도 50개의 아미노산의 단편을 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 단리된 재조합 단백질이다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단리된 재조합 단백질은 비단리된 그리고/또는 비재조합체 형태로 제공된다.
일부 실시형태에서, 단백질은 10 내지 5,000개의 아미노산, 20 내지 2,000개의 아미노산, 20 내지 1,000개의 아미노산, 20 내지 500개의 아미노산, 20 내지 250개의 아미노산, 20 내지 200개의 아미노산, 20 내지 150개의 아미노산, 20 내지 100개의 아미노산, 20 내지 40개의 아미노산, 30 내지 50개의 아미노산, 40 내지 60개의 아미노산, 50 내지 70개의 아미노산, 60 내지 80개의 아미노산, 70 내지 90개의 아미노산, 80 내지 100개의 아미노산, 적어도 10개의 아미노산, 적어도 11개의 아미노산, 적어도 12개의 아미노산, 적어도 13개의 아미노산, 적어도 14개의 아미노산, 적어도 15개의 아미노산, 적어도 16개의 아미노산, 적어도 17개의 아미노산, 적어도 18개의 아미노산, 적어도 19개의 아미노산, 적어도 20개의 아미노산, 적어도 21개의 아미노산, 적어도 22개의 아미노산, 적어도 23개의 아미노산, 적어도 24개의 아미노산, 적어도 25개의 아미노산, 적어도 30개의 아미노산, 적어도 35개의 아미노산, 적어도 40개의 아미노산, 적어도 45개의 아미노산, 적어도 50개의 아미노산, 적어도 55개의 아미노산, 적어도 60개의 아미노산, 적어도 65개의 아미노산, 적어도 70개의 아미노산, 적어도 75개의 아미노산, 적어도 80개의 아미노산, 적어도 85개의 아미노산, 적어도 90개의 아미노산, 적어도 95개의 아미노산, 적어도 100개의 아미노산, 적어도 105개의 아미노산, 적어도 110개의 아미노산, 적어도 115개의 아미노산, 적어도 120개의 아미노산, 적어도 125개의 아미노산, 적어도 130개의 아미노산, 적어도 135개의 아미노산, 적어도 140개의 아미노산, 적어도 145개의 아미노산, 적어도 150개의 아미노산, 적어도 155개의 아미노산, 적어도 160개의 아미노산, 적어도 165개의 아미노산, 적어도 170개의 아미노산, 적어도 175개의 아미노산, 적어도 180개의 아미노산, 적어도 185개의 아미노산, 적어도 190개의 아미노산, 적어도 195개의 아미노산, 적어도 200개의 아미노산, 적어도 205개의 아미노산, 적어도 210개의 아미노산, 적어도 215개의 아미노산, 적어도 220개의 아미노산, 적어도 225개의 아미노산, 적어도 230개의 아미노산, 적어도 235개의 아미노산, 적어도 240개의 아미노산, 적어도 245 아미노산, 또는 적어도 250개의 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 20 내지 5,000개의 아미노산, 20 내지 2,000개의 아미노산, 20 내지 1,000개의 아미노산, 20 내지 500개의 아미노산, 20 내지 250개의 아미노산, 20 내지 200개의 아미노산, 20 내지 150개의 아미노산, 20 내지 100개의 아미노산, 20 내지 40개의 아미노산, 30 내지 50개의 아미노산, 40 내지 60개의 아미노산, 50 내지 70개의 아미노산, 60 내지 80개의 아미노산, 70 내지 90개의 아미노산, 80 내지 100개의 아미노산, 적어도 25개의 아미노산, 적어도 30개의 아미노산, 적어도 35개의 아미노산, 적어도 40개의 아미노산, 적어도 2455개의 아미노산, 적어도 50개의 아미노산, 적어도 55개의 아미노산, 적어도 60개의 아미노산, 적어도 65개의 아미노산, 적어도 70개의 아미노산, 적어도 75개의 아미노산, 적어도 80개의 아미노산, 적어도 85개의 아미노산, 적어도 90개의 아미노산, 적어도 95개의 아미노산, 적어도 100개의 아미노산, 적어도 105개의 아미노산, 적어도 110개의 아미노산, 적어도 115개의 아미노산, 적어도 120개의 아미노산, 적어도 125개의 아미노산, 적어도 130개의 아미노산, 적어도 135개의 아미노산, 적어도 140개의 아미노산, 적어도 145개의 아미노산, 적어도 150개의 아미노산, 적어도 155개의 아미노산, 적어도 160개의 아미노산, 적어도 165개의 아미노산, 적어도 170개의 아미노산, 적어도 175개의 아미노산, 적어도 180개의 아미노산, 적어도 185개의 아미노산, 적어도 190개의 아미노산, 적어도 195개의 아미노산, 적어도 200개의 아미노산, 적어도 205개의 아미노산, 적어도 210개의 아미노산, 적어도 215개의 아미노산, 적어도 220개의 아미노산, 적어도 225개의 아미노산, 적어도 230개의 아미노산, 적어도 235개의 아미노산, 적어도 240개의 아미노산, 적어도 245개의 아미노산, 또는 적어도 250개의 아미노산으로 이루어진다. 일부 양태에서, 단백질 또는 이의 단편은 적어도 2개의 도메인: 제1 도메인 및 제2 도메인을 포함한다. 두 도메인 중 하나는 요망된다면 제거될 수 있는 태그 도메인을 포함할 수 있다. 각각의 도메인은 길이로 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 또는 25개 초과의 아미노산일 수 있다. 예를 들어, 제1 도메인은 길이로 18개의 아미노산인 관심 대상의 폴리펩타이드일 수 있고, 제2 도메인은 길이로 7개의 아미노산인 태그 도메인일 수 있다. 다른 예로서, 제1 도메인은 길이로 17개의 아미노산인 관심대상의 폴리펩타이드일 수 있고, 제2 도메인은 길이로 8개의 아미노산인 태그 도메인 일 수 있다.
본 명세서의 일부 실시형태에서, 식용종 폴리펩타이드의 단편이 선택되고 선택적으로 단리된다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 25개의 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 50개의 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 25개의 아미노산으로 이루어진다. 일부 실시형태에서, 단편은 적어도 50개의 아미노산으로 이루어진다. 일부 실시형태에서 단리된 재조합 단백질이 제공된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 제1 폴리펩타이드 서열을 포함하고, 제1 폴리펩타이드 서열은 식용종 단백질의 적어도 25개 또는 적어도 50개 아미노산의 단편을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 단리된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 재조합체이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 식용종 단백질의 적어도 50개의 아미노산의 단편을 포함하는 제1 폴리펩타이드 서열을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 단리된 재조합 단백질이다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단리된 영양 폴리펩타이드는 비단리된 및/또는 비재조합 형태로 제공된다.
영양 폴리펩타이드 물리화학적 특성.
소화성. 일부 양태에서, 영양 폴리펩타이드는 포유류 대상체에 의한 소모 시 실질적으로 소화성이다. 바람직하게는, 영양 폴리펩타이드는 소모하는 대상체의 식이요법에서 적어도 기준 폴리펩타이드 또는 폴리펩타이드의 기준 혼합물, 또는 다른 폴리펩타이드의 일부보다 소화가 더 용이하다. 본 명세서에 사용되는 바와 같은, "실질적으로 소화성인"은 소모 시 영양 폴리펩타이드의 반감기를 측정함으로써 입증될 수 있다. 예를 들어, 영양 폴리펩타이드는, 그것이 60분 미만, 또는 50, 40, 30, 20, 15, 10, 5, 4, 3, 2분 또는 1분 미만의 인간 대상체의 위장관 내 반감기를 가진다면 소화가 더 용이하다. 특정 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 향상된 소화를 제공하는 제형으로 제공되며; 예를 들어, 다른 폴리펩타이드 또는 다른 물질이 없는 영양 폴리펩타이드가 제공된다. 일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 하나 이상의 엔도펩티다제에 대해 하나 이상의 인식 부위를 함유한다. 구체적 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 분비 리더(또는 분비성 리더) 서열을 함유하는데, 이는 이후에 영양 폴리펩타이드로부터 절단되는 분비 리더(또는 분비성 리더) 서열을 함유한다. 본 명세서에 제공되는 바와 같은, 영양 폴리펩타이드는 신호 펩타이드 및/또는 분비성 리더 서열을 지니거나 또는 없는 폴리펩타이드를 포함한다. 일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 하나 이상의 엑소펩티다제에 의한 절단의 여지가 있다.
소화 분석
소화성은 단백질의 이점 및 유용성에 적절한 매개변수이다. 소화의 상대적 완성도에 관한 정보는 펩타이드 생체이용률의 예측자로서 작용할 수 있다(Daniel, H., 2003. Molecular and Integrative Physiology of Intestinal Peptide Transport. Annual Review of Physiology, Volume 66, pp. 361-384). 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단백질은 그들의 소화성을 평가하기 위해 선별된다. 단백질의 소화성은 당업계에 공지된 임의의 적합한 방법에 의해 평가될 수 있다. 일부 실시형태에서, 소화성은 단백질 소화, 모의 위내 소화 및 모의 장 소화 중 하나 또는 둘 다의 단계를 포함하는 생리학적으로 적절한 시험관 내 소화 반응에 의해 평가된다(예를 들어, 문헌[Moreno, et al., 2005. Stability of the major allergen Brazil nut 2S albumin (Ber e 1) to physiologically relevant in vitro gastrointestinal digestion. FEBS Journal, pp. 341-352; Martos, G., Contreras, P., Molina, E. & Lopez-Fandino, R., 2010. Egg White Ovalbumin Digestion Mimicking Physiological Conditions. Journal of Agricultural and food chemistry, pp. 5640-5648; Moreno, F. J., Mackie, A. R. & Clare Mills, E. N., 2005] 참조). 인지질 상호작용은 시험관내 분해 동안 단백질분해로부터 우유 알레르겐 a-락트알부민을 보호한다. 문헌[Journal of agricultural and food chemistry, pp. 9810-9816]. 간략하게, 시험 단백질은 120분(액체 음식물의 90%가 위로부터 소장까지 통과하는데 걸리는 시간의 길이; 문헌[Kong, F. & Singh, R. P., 2008. Disintegration of Solid Foods in Human Stomach. Journal of Food Science, pp. 67-80] 참조) 동안 모의 위액(simulated gastric fluid: SGF)에 순차적으로 노출되고, 이어서, 인공 십이지장액(simulated duodenal fluid: SDF)에 전달되어 추가 120분 동안 소화된다. 소화의 상이한 단계(예를 들어, 2, 5, 15, 30, 60 및 120분)에서 샘플은 온전한 단백질뿐만 아니라 임의의 거대 소화 단편(예를 들어, 4kDa 초과)의 크기 및 양을 모니터링하기 위해 전기영동(예를 들어, 칩 전기영동 또는 SDS-PAGE)에 의해 분석된다. 시간에 따른 단백질의 소멸은 단백질이 분석에서 분해되는 비율을 나타낸다. 시간에 따라 관찰된 온전한 단백질의 양을 모니터링함으로써, 소화의 반감기(τ1/2)는 SGF에 대해 계산되고, 온전한 단백질이 SGF에 의한 치료 후에 검출된다면, 소화의 τ1/2은 SIF 동안 계산된다. 이 분석은 비교적 소화성(즉, 유청과 같은 기준 단백질에 대해)을 평가하기 위해 또는 절대 소화성을 평가하기 위해 사용될 수 있다. 일부 실시형태에서, 단백질의 소화성은 유청 단백질보다 더 높다(즉, SGF τ1/2 및/또는 SIF τ1/2은 더 짧다). 일부 실시형태에서, 단백질은 SGF τ1/2이 30분 이하, 20분 이하, 15분 이하, 10분 이하, 5분 이하, 4분 이하, 3분 이하, 2분 이하 또는 1분 이하이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 SIF τ1/2이 30분 이하, 20분 이하, 15분 이하, 10분 이하, 5분 이하, 4분 이하, 3분 이하, 2분 이하 또는 1분 이하이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 2분, 5분, 15분, 30분, 60분 또는 120분에 의해 SGF 및 SIF 분석 중 하나 또는 둘 다에서 검출되지 않는다. 일부 실시형태에서, 단백질은 SGF 및 SIF 분석 중 하나 또는 둘 다에서 일정한 비율로 및/또는 제어된 비율로 소화된다. 이러한 실시형태에서, 단백질의 소화 비율은 가장 높게 가능한 분해 비율을 위해 최적화될 수 없다. 이러한 실시형태에서, 포유류에 의한 섭취 후에 단백질의 흡수 비율은 더 느릴 수 있으며, 섭취 후에 흡수가 일어나는 총 시간 기간은 SGF 및 SIF 분석 중 하나 또는 둘 다에서 더 빠른 초기 비율로 소화되는 유사한 아미노산 조성물의 단백질에 대해서보다 더 길 수 있다. 일부 실시형태에서, 단백질은 SGF에서 완전하게 또는 실질적으로 완전하게 소화된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 실질적으로 소화되지 않거나 SGF에 의해 소화되지 않으며; 대부분의 이러한 실시형태에서, 단백질은 SIF에서 소화된다.
단백질 소화성을 평가하는 것은 또한 소화 프로테아제에 대해 내성이 있는 단백질 또는 단백질의 거대 단편이 알레르기 유발 반응을 야기할 더 높은 위험을 가질 수 있기 때문에 단백질의 잠재적 알레르기 유발성에 대한 통찰을 제공할 수 있다(Goodman, R. E. et al., 2008. Allergenicity assessment of genetically modified crops - what makes sense? Nature Biotechnology, pp. 73-81). 칩 전기영동 분석을 위해 너무 작은 펩타이드를 검출 및 동정하기 위해, 액체 크로마토그래피 및 질량분석법이 사용될 수 있다. SGF 샘플에서, 펩타이드는 LC/MS에 의해 직접적으로 검출되고 동정될 수 있다. SIF 단백질 소화는 LC/MS에 의한 검출 및 동정 전에 담즙산을 제거하기 위한 정제를 필요로 할 수 있다.
일부 실시형태에서, 단백질의 소화성은 단백질 아미노산 서열에서 소화 프로테아제 인식 부위의 동정 및 정량화에 의해 평가된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 펩신 인식 부위, 트립신 인식 부위, 및 키모트립신 인식 부위로부터 선택되는 적어도 하나의 프로테아제 인식 부위를 포함한다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "펩신 인식 부위"는 펩신에 의해 절단될 것으로 실험적으로 나타난 폴리펩타이드 서열 내 임의의 부위이다. 일부 실시형태에서, 이는 Phe, Trp, Tyr, Leu, Ala, Glu 및 Gln으로부터 선택된 아미노산 잔기 다음의(즉, 하류의) 펩타이드 결합이며, 단, 다음의 잔기는 Ala, Gly 및 Val으로부터 선택된 아미노산 잔기가 아니다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "트립신 인식 부위"은 트립신에 의해 절단되는 것으로 실험적으로 나타난 폴리펩타이드 서열 내 임의의 부위이다. 일부 실시형태에서, 이는 Lys 또는 Arg으로부터 선택된 아미노산 잔기 다음의 펩타이드 결합이며, 단, 다음의 잔기는 프롤린이 아니다.
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "키모트립신 인식 부위"는 키모트립신에 의해 절단되는 것으로 실험적으로 나타난 폴리펩타이드 서열 내 임의의 부위이다. 일부 실시형태에서, 이는 Phe, Trp, Tyr 및 Leu으로부터 선택된 아미노산 잔기 다음의 펩타이드 결합이다.
단백질 내 이황화결합된 시스테인 잔기는 이황화결합이 없는 것에 비해 단백질의 소화 속도를 감소시키는 경향이 있다. 예를 들어, 단백질 b-락토글로불린의 소화 속도는 그것의 이황화 브릿지가 절단될 때 증가된다는 것을 나타내었다(I. M. Reddy, N. K. D. Kella, and J. E. Kinsella. "Structural and Conformational Basis of the Resistance of B-Lactoglobulin to Peptic and Chymotryptic Digestion". J. Agric. Food Chem. 1988, 36, 737-741). 따라서, 더 소수의 이황화 결합을 지니는 단백질의 소화성은 더 큰 수의 이황화 결합을 지니는 비슷한 단백질에 대해서보다 더 높게 되는 경향이 있다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단백질은 각각에 존재하는 시스테인 잔기의 수를 동정하도록, 특히 상대적으로 적은 수의 시스테인 잔기를 포함하는 단백질을 선택하도록 선별된다. 예를 들어, Cys 잔기를 포함하지 않거나 또는 상대적으로 적은 수의 Cys 잔기, 예컨대 10개 이하의 Cys 잔기, 9개 이하의 Cys 잔기, 8개 이하의 Cys 잔기, 7개 이하의 Cys 잔기, 6개 이하의 Cys 잔기, 5개 이하의 Cys 잔기, 4개 이하의 Cys 잔기, 3개 이하의 Cys 잔기, 2개 이하의 Cys 잔기, 1개의 Cys 잔기를 포함하거나 또는 Cys 잔기가 없는 식용종 단백질 또는 단편이 동정될 수 있다. 일부 실시형태에서, 식용종 단백질 또는 이의 단편 내의 하나 이상의 Cys 잔기는 결실에 의해 및/또는 다른 아미노산으로의 치환에 의해 제거된다. 일부 실시형태에서 1개의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 1개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 2개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 3개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 4개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 5개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 6개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 7개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 8개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 9개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체되거나, 또는 10개 이상의 Cys 잔기는 결실 또는 대체된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질은 5%, 4%, 3%, 2%, 또는 1% 이하의 Cys 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 10개 이하의 Cys 잔기, 9개 이하의 Cys 잔기, 8개 이하의 Cys 잔기, 7개 이하의 Cys 잔기, 6개 이하의 Cys 잔기, 5개 이하의 Cys 잔기, 4개 이하의 Cys 잔기, 3개 이하의 Cys 잔기, 2개 이하의 Cys 잔기, 1개의 Cys 잔기를 포함하거나, Cys 잔기가 없다. 일부 실시형태에서, 단백질은 1개 이하의 Cys 잔기를 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 Cys 잔기를 포함하지 않는다.
대안적으로 또는 추가로, 단백질에 존재하거나 또는 존재할 수 있는 이황화결합은 제거될 수 있다. 이황화물은 베타-머캅토에탄올, 다이티오트레이톨(DTT), 또는 트리스(2-카복시에틸)포스핀(TCEP)과 같은 환원제를 이용하여 이황화물을 2개의 티올기로 환원시킴으로써 화학적 방법을 이용하여 제거될 수 있다. 이어서, 티올은 요오도아세트아마이드, N-에틸말레이미드, 또는 아황산나트륨과 같은 시약을 이용하여 공유적으로 변형되거나 또는 "캡핑"될 수 있다(예를 들어, 문헌[Crankshaw, M. W. and Grant, G. A. 2001. Modification of Cysteine. Current Protocols in Protein Science. 15.1.1-15.1.18] 참조).
조절된 점성도를 지니는 영양 폴리펩타이드 및 영양 폴리펩타이드 제형.
점성도-조절 영양 폴리펩타이드를 함유하는 조성물, 제형 및 식료품이 본 명세서에 개시된다. 일 양태에서, 영양상의 양으로 존재하는 영양 폴리펩타이드를 함유하는 비식용 제품이 실질적으로 없는 제형이 제공되며, 영양 폴리펩타이드는 식료품의 점성도를 감소시킨다. 일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 약 10g/ℓ로 존재하며, 제형의 점성도는 25℃에서 약 1,000mPas 내지 약 10,000mPas, 예컨대 25℃에서 약 2,500mPas 내지 약 5,000mPas이다.
제형은 영양 폴리펩타이드가 없는 유사한 식료품 이상으로 이점을 갖는 식료품 내에 혼입되거나, 또는 제형은 기타 제품, 예컨대 음료 제품 또는 동물 사료 제품 내로 혼입된다. 예를 들어, 식료품은 영양 폴리펩타이드를 갖지 않는 식료품에 비해 감소된 지방 함량, 감소된 당 함량 및/또는 감소된 열량 함량을 가진다. 바람직하게는, 영양 폴리펩타이드는 식료품의 영양적인 양의 소모가 만족되도록 식료품 내에 존재한다. 본 발명의 실시형태에서, 젤라틴, 동물-유래 물질은 하나 이상의 영양 폴리펩타이드를 함유하는 비동물 유래 제품으로 대체된다. 전형적으로 영양 폴리펩타이드는 제품 내의 젤라틴을 대체하는데 효과적인 양으로 존재한다. 젤라틴 대체는 식료품, 음료 제품, 또는 동물 사료 제품 내로 혼입되고, 제형은 비식용 제품이 실질적으로 없다.
또한 기능적 및/또는 영양적 양으로 존재하는 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형이 제공되는데, 이는 영양 폴리펩타이드가 없는 유사한 식료품 이상으로 이점을 갖는 식료품 내에 혼입된 점성도-증가 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형과 같이 식품 또는 음료 제품의 점성도를 증가시킨다. 예를 들어, 식료품은 영양 폴리펩타이드가 없는 식료품에 비해 감소된 지방 함량, 감소된 당 함량, 및/또는 감소된 열량 함량을 가진다. 점성의 영양 폴리펩타이드는 지방에 대한 영양적으로 바람직한 저열량 대체물로서 사용될 수 있다. 추가적으로, 조성물 및 제품에 하나 이상의 다당류 또는 유화제를 첨가하여 크림같은 구강촉감의 추가적인 개선을 야기하는 것이 바람직할 수 있다.
일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드-함유 물질의 점성도는 영양 폴리펩타이드를 가교하거나 또는 물질 내에 존재하는 다른 단백질에 영양 폴리펩타이드를 가교함으로써 향상된다. 효과적인 가교제의 예는 라이신 잔기의 ε-아미노기와 글루타민 잔기의 γ-카복스아마이드기 사이의 단백질을 가교하여 안정한 공유 결합을 형성하는 트랜스글루타미나제이다. 본 명세서에 기재된 바와 같이 동정되고 생성된 영양 폴리펩타이드의 얻어진 겔 강도 및 에멀전 강도는 트랜스글루타미나제-결합된 영양적 단백질 조성물을 제조한 다음에, 겔 강도 및 에멀전 강도 분석에 의해 시험된다. 미국 특허 제5,156,956호의 교시에 따른 미생물로부터 유래된 적합한 트랜스글루타미나제는 상업적으로 입수가능하다. 이들 상업적으로 입수가능한 트랜스글루타미나제는 전형적으로 약 100개의 단위의 효소 활성을 가진다. 단리된 영양 폴리펩타이드에 첨가된 (약 100개 단위의 활성을 갖는) 트랜스글루타미나제의 양은 단리된 영양 폴리펩타이드 100 그램 당 트랜스글루타미나제의 단위인 트랜스글루타미나제 농도로서 표현된다. 단리된 영양 폴리펩타이드는 5 내지 95%, 바람직하게는 20 내지 80%, 바람직하게는 58% 내지 72% 단백질 및 또한 바람직하게는 62% 내지 68% 단백질을 함유한다. 트랜스글루타미나제 농도는 적어도 0.15, 바람직하게는 0.25 및 가장 바람직하게는 0.30 단위의 트랜스글루타미나제/그램 단백질 내지 0.80 및 바람직하게는 0.65 단위 트랜스글루타미나제/그램 단백질이다. 더 높은 및 더 낮은 양이 사용될 수 있다. 이 효소 치료는 또한 이후에 영양 폴리펩타이드를 함유하는 점성 용액을 만들기 위한 열 가공이 이어질 수 있다. 가교를 함유하는 영양 폴리펩타이드 샘플을 생성하기 위해, 샘플은 pH 7.0에서 트랜스글루타미나제 용액과 혼합되어 1:25의 효소 대 단백질 중량비를 제공한다. 효소-촉매된 가교 반응은 대부분의 실험에서 40℃에서 수행된다.
진동 전단 측정은 영양 폴리펩타이드의 유동학적 특성을 조사하기 위해 사용될 수 있다. 또한, 영양 폴리펩타이드 용액의 점성도 및 겔 점탄성을 결정하는 것은 동적 진동 유동측정(dynamic oscillatory rheometry)에 의해 조사된다. 트랜스글루타미나제를 함유하는 영양 폴리펩타이드 용액 또는 영양 폴리펩타이드 용액의 2㎖ 샘플은 유동계의 쿠에트 유형 원통셀(2.5㎝ 내경, 2.75㎝ 외경) 내로 부어지고, 증발을 방지하기 위해 저점성도 실리콘유의 박층으로 뒤덮인다. 존재하는 효소를 지니는 샘플에 대해, 겔화는 40℃에서 인큐베이션에 의해 인시추로 유도된다. 효소가 없는 영양 폴리펩타이드 샘플에 대해, 겔화는 샘플에 다음의 열 처리 공정을 실시함으로써 유도된다: 40 내지 90℃에서 2K min-1의 일정한 속도로 증가되고, 90℃에서 30분 동안 유지하며, 90 내지 30℃의 1K min-1로 냉각시키고, 30℃에서 15분 동안 유지한 온도. 효소 처리 후에 일부 샘플에 대해 이 열 처리를 실시할 수 있다. 작은 변형 전단 유동학적 특성은 대부분 1Hz의 일정 빈도로 측정한 저장 및 손실 탄성률(G' 및 G")을 지니는 선형 점탄성 요법(최대 변형 진폭 0.5%)로 결정된다. 추가로, 일부 작은 변형 측정은 주파수의 함수, 예를 들어, 2 × 10-3 내지 2Hz로서 만들어지고, 일부 큰 변형 측정은 거의 100%까지 변형이 수행된다.
근육량, 강도 및 성능을 유지 및 증가하기 위한 영양 폴리펩타이드
근육량, 강도 및 성능을 유지 및 증가시키는데 뿐만 아니라 근육소모 질환의 치료 및 예방에 유용한 영양 폴리펩타이드, 및 영양 폴리펩타이드를 함유하는 조성물 및 제형이 제공된다. 영양 폴리펩타이드는 대상체에서 근육량 및 근기능의 손실을 치료 및 예방하는데 유용하다. 게다가, 영양 폴리펩타이드는 질환의 치료적 또는 예방적 요법의 부작용(약제학적 제제 또는 의학적 치료의 보통 바람직하지 않은 2차 효과를 의미)을 감소 또는 예방하는데 추가로 유용하고, 이러한 요법은 근육량 및 근기능의 손실을 야기하는 것에 추가로 대상체에게 감소된 아미노산 이용가능성을 초래할 수 있다. 추가로, 영양 폴리펩타이드는 근육소모를 야기하는 손상 또는 다른 비질환 병태의 결과로서의 근육소모를 치료 및 예방하는데 유용하다.
아미노산 약학.
아미노산은 아미노와 산기를 둘 다 함유하는 유기 분자이다. 모든 아미노산은 글리신을 제외하고 비대칭 탄소를 가지며, 프롤린을 제외한 모든 단백질 아미노산은 카복실기 및 1차 아미노기에 결합된 알파-탄소를 가진다.
아미노산은 그들의 다른 측쇄에 기인하여 생화학적 특성 및 생물학적 기능의 다양한 변화를 나타낸다. 그들은 생리적 pH에서 용액 중에서 안정하고, 글루타민 및 시스테인을 축적한다. 숙주 및 번역 기작에 대해 조건적인 일부 단백질과 관련하여, 아미노산은 번역후 변형을 겪을 수 있다. 이는 그들의 생체이용률, 대사 기능 및 생체내 생체활성에 대해 상당한 효과를 가질 수 있다. 단백질에 첨가되는 당 모이어티는 번역후에 아미노산 및 포매된 펩타이드의 위장 방출에 영향을 미침으로써 영양적 단백질의 유용성을 감소시킬 수 있다. 동일한 단백질의 글리코실화된 형태 및 비글리코실화된 형태의 소화의 비교는 비글리코실화된 형태가 글리코실화된 형태보다 더 빠르게 분해된다는 것을 나타낸다(본 발명자들의 데이터).
300개 이상의 아미노산이 자연에서 존재하지만, 20개는 단백질에서 빌딩 블록으로서 작용한다. 비 단백질 알파-AA 및 비-알파 AA는 이들 20개의 단백질 아미노산의 직접적 생성물이고, 세포 대사에서 중요한 역할을 한다. 아미노산 사이의 상호전환을 유발하는 아미노산 이화작용의 대사 반응에 기인하여, 20개의 표준 단백질 아미노산 중 11개의 서브세트는, 그들이 신체에서 다른 대사물질(아미노산, 케톤 등)으로부터 합성될 수 있기 때문에 인간에 대해 비필수적인 것으로 고려된다: 알라닌; 알기닌; 아스파라긴; 아스파르트산; 시스테인; 글루탐산; 글루타민; 글리신; 프롤린; 세린; 및 타이로신.
알기닌, 시스테인, 글리신, 글루타민, 히스티딘, 프롤린, 세린 및 타이로신은 그들이 식이요법에서 정상적으로 사용되지 않고, 이용률이 합성률보다 더 높은 경우 최적의 필요를 충족시키는 구체적 집단에 대해 적절한 양으로 합성되지 않기 때문에, 조건적으로 필수적인 것으로 고려된다. 그러나, 기능적 필요, 예컨대 재생, 질환 예방 또는 대사 이상은, 아미노산이 정말로 비필수적이거나 또는 집단에서 조건적으로 필수적일 수 있는지의 여부를 고려할 때, 참작될 수 있거나, 또는 집단에서 조건적으로 필수적일 수 있다. 필수 아미노산으로 칭해지는 다른 9종의 단백질 아미노산은 그들의 탄소 골격이 최적의 대사 필요를 충족시키기 위해 신체에 의해 드노보로 합성되지 않기 때문에 식품으로서 취해진다: 히스티딘; 아이소류신; 류신; 라이신; 메티오닌; 페닐알라닌; 트레오닌; 트립토판; 및 발린.
모두 20종의 단백질 아미노산(및 비단백질 대사물질)은 정상 세포 기능성을 위해 사용되며, 단일 아미노산의 이용성을 변화시킴으로써 유발되는 대사의 이동이 항상성 및 성장에 영향을 미칠 수 있다. 추가적으로, 아미노산은 유지, 성장, 재생, 면역을 위해 사용되는 중요한 대사 경로의 신호전달 분자 및 조절자로서 작용한다.
신체에서 골격근은 체중의 그의 거대 조성(대략 40 내지 45%)에 기인하여 유리 아미노산과 단백질 결합 아미노산 둘 다의 가장 큰 저장을 나타낸다. 소장은 초회 통과 대사 및 문맥 내로 그리고 주변 혈장 내로 식이 아미노산의 유입을 지배하는 아미노산 이화작용을 위한 다른 중요한 부위이다. 식이요법에서 EAA의 30 내지 50%는 초회 통과 대사에서 소장에 의해 이화될 수 있다. 장 점막에서 BCAA 트랜스아미나제의 고활성은 분지쇄 알파-케토산으로 BCAA 전환을 야기하여 골격근에서 행해지는 것과 유사한 장세포에 대한 에너지를 제공한다. 근육 및 소장 대사의 생리적 상태의 차이는 인간에서 조직을 가로질러 조직적으로 아미노산 생물학에 대해 큰 영향을 가진다.
아미노산은 글리신(비카이랄)을 제외하고 L-과 D-동형단백질 둘 다로 존재할 수 있다. 단백질에서 거의 모든 아미노산은, 저장 또는 조리 목적을 위해 달리 효소적으로 번역후에 변형되거나 또는 화학적으로 처리되지 않는 한, 측쇄의 두 번째 위치에서 그의 황 원자 때문에, 시스테인(D-cys)을 제외하고 L-동형 단백질에 존재한다. D-arg, D-cys, D-his, D-lys 및 D-thr을 제외하고 대부분의 D-아미노산은 D-AA 옥시다제 및 트랜스아미나제에 의해 L 키랄성으로 전환될 수 있다. 이화되기 위해서, 이들 D 거울상체는 혈장 및 다른 생물학적 막을 가로질러 수송되고, D-산화를 겪거나 또는 아미노산을 탈아미노화시켜 그의 알파-케토산으로 전환시키거나 라세미화시켜 D-AA를 그의 L-동형 단백질로 전환시킨다. D-이성질체의 수송은 D-AA에 대한 L-AA 수송체의 더 낮은 친화도에 의해 제한된다. 이런 이유로, L-이성질체의 몰 기준에 대한 D-AA 이용의 효율은 아미노산 및 종에 따라서 20 내지 100%의 범위에 있을 수 있다.
알라닌:
알라닌은 글루코스-알라닌 주기의 부분으로서 BCAA 및 피루브산으로부터 근 세포 내에서 합성되는 그의 능력 때문에 글루코겐 비필수 아미노산이다. 이는 골격근이 간장밖 세포(면역세포를 포함) 및 조직에 의한 사용을 위해 간에서 원위로 글루코스의 생성을 위한 단백질 저장으로부터 에너지를 유리시키는 단단히 조절된 공정을 수반한다. 글루코스신생합성의 얻어진 자극은 식품 유래의 기간 동안 글루코스 형태로 에너지 공급원을 제공한다. 알라닌은 간에서의 글루코스신생합성을 통해 이용가능한 에너지의 생성 및 단백질 생성을 위해 근육에서 BCAA 이용의 균형을 맞추기 위한 매우 민감한 중재자가 된다. 더 나아가, 글루코스신생합성의 알라닌 유도는 근육, 간 및 면역세포로 제한되지 않는 다수의 조직의 기능을 뒷받침하는데 필수불가결하다. 그러나, 단순히 중재자로서 작용하는 것을 지나서, 이는 또한 이런 에너지 균형에 중요한 효소인 피루브산 키나제의 활성을 직접적으로 조절한다. 알라닌은 그의 인산화를 촉진시키고, 해당과정을 늦추며, 글루코스신생합성의 개시를 위한 피루브산의 포스포엔올 피루브산(PEP)의 역반응을 유도함으로써 피루브산 키나제를 저해하는 능력을 가진다.
고 알라닌
공복 상태에서 생기는 바와 같은 ATP-생성 기질의 결여는 에너지 공급원을 제공하기 위해 리소좀 내 세포내 단백질의 자가소화작용 및 전환을 야기할 수 있다. 알라닌을 포함하는 글루코스 생성성 아미노산의 저수준은 간 자가소화작용을 자극하여 간 기능의 분해를 야기할 수 있다.
베타-세포는 혈장 글루코스 농도를 상승시키는 것에 신체가 반응함에 따라 인슐린 생성 및 단백질 전환에 대한 증가된 요구에 대한 반응으로서 고지방 식이요법 섭식 하에 있을 때 증가된 자가소화작용을 나타낸다. 비만에서 증가된 인슐린 생성에 대한 이런 진행은 전당뇨병의 조기 마커, 인슐린 저항성의 지표 및 과체중 개체에서 종국적으로 당뇨병 개시를 야기하는 섬 베타 세포 기능성의 악화에 대한 위험 인자이다. 영양을 통해 알라닌 수준을 조절하는 능력은 과체중 개체에서 손상된 인슐린 대사를 교란시키기 위해 간 및 베타 세포 자가소화작용을 이동시키는데 강력한 수단을 제공할 수 있다.
알라닌은 판토텐산(비타민 b5), 조효소 A 및 카르노신(또는 속도 결정 전구체임)의 생합성에 중요한 베타-알라닌을 직접 생성한다. 카르노신뿐만 아니라 다른 베타-알라닌 유래 다이 펩타이드(단백질 내로 혼입되지 않음) 카르시닌, 안세린, 및 발레닌은 근조직에서 항산화제 완충제로서 작용하여 I형 및 II형 근섬유에서 완충제 능력의 20%까지를 구성한다. 이 완충제는 글리코겐의 락트산으로 파괴 동안 근육 내에서 조직 pH를 유지하는데 중요하다. 대학 운동선수의 체중감소/증가 시험에서, 베타-알라닌에 의한 보충은 위약에 비해 체중감소에서 제지방의 손실 및 체중 증가 동안 제지방의 더 큰 증가를 방지하는 것으로 나타났다. 베타-알라닌은 또한 피로를 감소시키고 행해진 근작업을 증가시키는데 연루된다.
카르노신은 항산화제 및 전이 금속 이온-금속이온 봉쇄제이다. 이는 최종 당화산물(advanced glycation end product: AGE)의 형성을 저해시킴으로써 항당화제로서 작용한다. AGE는 당뇨병 맥관구조에서 우세하며, 죽상동맥경화증의 발생에 기여한다. 다양한 세포 유형에서 AGE의 존재는 세포밖과 세포내 구조 및 기능 둘 다에 영향을 미친다. (Golden, A. et. al. Advanced Glycosylation End Products, Circulation 2006). 또한, 뇌에서 AGE의 축적은 특히 알츠하이머병에서 노화 및 퇴행의 특징이다. AGE 축적은 알츠하이머병의 다수의 신경병리학적 및 생화학적 특징, 예컨대 단백질 가교, 산화적 스트레스 및 신경세포사를 설명한다. 그것의 항산화제 및 항당화 특성의 조합 때문에, 카르노신은 세포의 산화적 스트레스를 감소시킬 수 있고, 반응성 산소종 및 반응성 질소종의 세포내 형성을 저해할 수 있다.
저알라닌
비만 및 당뇨병의 상태에서, 동물은 긍가된 인슐린 저항성을 야기하는 감소된 간 자가소화작용을 나타내는 것으로 나타났다. 자가소화작용은 스트레스가 가해질 때 손상된 인슐린 민감성을 야기할 수 있는 ER 및 세포 항상성의 유지에 중요하다. 동물 모델에서 고지방 식이요법 섭식은 ER에 스트레스를 가하는 한편, 당뇨병에서 인슐린 민감성 손상 베타 세포 기능에 대한 진행을 강화하는 mTORC1의 과자극을 통해 침체된 간 자가소화작용을 야기한다. 전신 알라닌 수준을 감소시키는 것은 더 낮은 mTORC1 활성에 대한 기회를 제공하고 건강한 수준의 자가소화작용을 회복시킨다.
알기닌:
알기닌은 글루탐산염, 아스파르트산염, 글루타민 및 프롤린을 통해 합성될 수 있는 글루코스 생성성 비필수 아미노산이다. 이는 오르니틴, 시트룰린, 알기닌 및 알라닌을 생성하는 글루탐산염, 글루타민, 및 아스파르트산염의 산화를 통해 포유류 소장에 의해 생성된다. 이는 또한 장세포에서 프롤린의 활성 분해로부터 프롤린 옥시다제 경로를 통해 (오르니틴 및 시트룰린과 함께) 생성될 수 있다. 알기닌은 신장 및 일부 내피세포(백혈구 및 평활근)에서 장세포에 의한 순환 내로 방출된 시트룰린으로부터 전환된다. 신생아는 전신 방출보다는 알기닌 합성을 위해 소장에서 국소적으로 대부분의 유리 시트룰린을 이용한다. 알기닌 및 프롤린 산화는 다른 조직에 거쳐서 피롤린-5-카복실산염 탈수소효소의 감소된 활성 때문에 점막에 제한된다.
고알기닌
시트룰린은 NOS 패밀리에 의해 촉매되는 반응의 부산물로서 알기닌으로부터 생성된다. 알기닌 또는 시트룰린 중 하나의 식이요법 보충은 대사 증후군에 대한 위험인자인 글루코스, 호모시스테인, 및 비대칭 다이메틸알기닌의 혈장 수준을 감소시키는 것으로 알려져 있다. L-시트룰린은 근육으로부터 락트산의 제거를 가속화시키는데, 이는 혈관긴장도 및 내피 기능에 대한 영향에 기인할 가능성이 있다. 최근의 연구는 또한 수박 액즙으로부터의 L-시트룰린이 운동으로부터 더 큰 회수를 제공하고, 다음날 더 적은 통증을 제공한다는 것을 나타내었다. 또한 유리 형태로서 L-시트룰린의 전달은 수박 액즙(고수준의 L-시트룰린을 함유함)과 관련해서보다 시험관내 세포 내로의 더 적은 흡수를 야기하는 것으로 나타난다. 이는 펩타이드 용량을 전달할 기회를 제안하는데, 이는 개선된 효능을 위해 내피막에서 eNOS에 의해 시트룰린으로 전환을 위해 근조직 내로 알기닌을 수송할 수 있다.
알기닌은 다수의 신호전달 경로에서 그리고 영양소 대사 및 면역 기능의 조절과 조직 사이의 전신 신호전달을 용이하게 하는 일산화질소(NO)의 직접적 전구체로서 연루된 고도로 기능성인 아미노산이다. NO는 정상의 내피 기능 및 심혈관 건강(혈관 긴장도, 혈류역학 및 혈관형성을 포함)에 중요하다. 알기닌은 β 세포의 혈장막을 직접적으로 탈분극화시켜 Ca2 +의 유입 및 후속적 인슐린 세포외배출을 야기함으로써 인슐린 분비를 자극한다.
알기닌 보충은 I형 및 II형 진성 당뇨병 모델에서 심혈관 기능의 지표인 내피-의존적 이완을 개선시키는 것으로 나타났다. 특히, 알기닌 보충은 백색의 지방조직이 감소되었지만, 주커(Zucker) 당뇨병 래트 및 식이요법 유발 비만 래트에서 갈색의 지방 질량이 증가되었다. 알기닌 및/또는 그의 대사물질은 증식, 분화, 및 갈색 지방세포의 기능을 향상시킬 수 있다. 추가로, 골근육량과 전신 인슐린 민감성은 둘 다 근육 mTOR 및 NO 신호전달에서의 증가와 연루된 메커니즘을 통해 알기닌 보충에 대한 반응이 향상되었다. 놀랍게도, 알기닌의 장기간 경구 투여는 II형 당뇨병을 지니는 성인 비만 인간에서 지방량을 감소시켰다(Lucotti et al 2006). 게다가, 통상적인 옥수수- 및 대두-기반 식이요법에 대해 알기닌의 보충은 지방 축적을 감소시켰고, 성장 완료된 돼지의 전신에서 단백질 침착을 촉진시켰다. 인간에서의 소규모 선행 시험에서, 데이터는 비만 및 비인슐린 의존성 당뇨병(비-인슐린 dependent diabetic: NIDDM)에서 결함 인슐린-매개 혈관확장은 정맥내 L-알기닌에 의해 정상화될 수 있고; L-알기닌은 또한 건강한 대상체, 비만 환자 및 NIDDM 환자에서 인슐린 민감성을 개선시켰다는 것을 나타내는데, 이는 인슐린-매개 혈관확장의 회복과 상이한 가능한 메커니즘을 나타낸다. 추가로, L-알기닌의 만성 투여는 II형 당뇨병 환자에서 글루코스 수준, 인슐린 유도-간 글루코스 생성, 및 인슐린 민감성을 개선시켰다(Piatti et al 2001).　 알기닌 풍부 펩타이드는 단리 및 시험되지 않았다.
정맥내 또는 경구 경로를 통해 고용량으로 아미노산 투여(식이요법에서 이용가능한 10 내지 20x, 또는 0.1 내지 0.3g/㎏ 체중을 20분에 걸쳐 투약)는 내분비 세포를 통해 장으로부터의 호르몬 분비를 자극할 수 있다. 알기닌은 인슐린, 성장 호르몬, 프로락틴, 글루카곤, 프로게스테론 및 태반성 락토겐의 전신 방출을 자극할 수 있는 잘 연구된 분비촉진제이다. 이 생물학은 소화 생물학과 장 내에 존재하는 영양소의 흡수 둘 다에 직접적으로 연루될 뿐만 아니라 내분비 호르몬에 의해 매개되는 포만감 신호를 촉발시킴으로써 에너지 균형에 영향을 미친다. 이들 호르몬을 조절하는 능력은 비만과 같은 대사 장애에서 열량 섭취를 감소시키기 위해 또는 대안적으로 근육소모, 근육감소증, 및 악액질에서 식욕을 촉발시킬 뿐만 아니라 당뇨병 개시에서 인슐린 민감성을 이동시킴으로써 치료 기회를 제공한다.
알기닌은 세포-특이적 방식으로 mTOR1 인산화를 자극하기 위한 중요한 신호전달 분자이다. 이는 세포 단백질 전환(자가소화작용)을 조절하고, 조직을 가로질러 단백질 합성 개시에 대해 인슐린-유사 성장 신호를 통합시킨다. 이 생물학은 골격근에서의 제지방 조직량(lean tissue mass)의 생체내 합성, 비만 및 인슐린 저항성의 질환 상태에서 대사 이동, 및 노화와 직접적으로 관련되었다. 또한 빨리 성장하는 암세포의 증식을 위해 이용될 수 있는 중추 신호전달 경로가 있다.
아미노산 수준이 그들의 정상 흡수 후 상태로부터 극적으로 이동되는 경우, 바이러스 감염 및 영양실조와 같은 이화작용 상태 하에서 소장 내에서 알기닌이 단백질 합성 수준을 증가시킨다는 증거가 있다. 추가적으로, 알기닌에 의한 장 상피 세포 내의 입증된 mTOR 활성화는 단백질 합성 및 세포 증식을 자극함으로써 장 상피를 수선하는 메커니즘을 제공한다. 유사한 동화작용 신호전달이 알기닌의 혈장 수준을 상승시켜 증가된 전신 및 골격근 단백질 합성을 야기하는 것에 반응하여 미오사이트에서 관찰되었다. 알기닌은 EAA의 동화작용 효과를 지지하는데 충분한 수준으로 유지된 아미노산이다. 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 류신, 아이소류신 및 발린은 12.7% 조질의 단백질 식이요법에 첨가되었을 때 증가된 단백질 합성 및 전신 성장을 지지할 수 없는 것으로 나타났는데, 이는 알기닌을 포함하는 비필수 아미노산을 매개하는 동화작용의 결핍을 나타낸다.
알기닌은 또한 미토콘드리아의 생체내 합성 및 기질 산화와 관련된 단백질 및 효소를 상향조절하여 지방산 저장의 대사를 촉진시키고, 지방 조직량을 감소시킨다. 식이 알기닌의 보충은 증가된 열량 섭취에 기인하여 인슐린 저항성으로 고통받는 비만 및 전당뇨병 집단에서 치료적 이점을 제공한다. 마찬가지로, 미토콘드리아의 생체내 합성을 자극하는 능력은 노화 및 기능성 단백질 및 건강한 세포에 산화적 스트레스를 가해서 재생시키는 능력과 직접적으로 연루된다.
단백질의 식이성 결핍은 알기닌을 포함하는 아미노산이 필수적인 것으로 고려되지 않음에도 불구하고 알기닌을 포함하는 대부분의 아미노산의 이용성을 감소시킨다는 것이 확립된다. 알기닌 결핍증은 정자 수를 9일 후에 90%까지 감소시키고, 비운동성 정자 집단을 10배만큼 증가시키는 것으로 알려져 있다. 알기닌 보충은 정액 내에서 폴리아민과 같은 알기닌, 프롤린, 오르니틴, 및 기타 알기닌 대사산물의 수준을 증가시키며 이는 증가된 정자수 및 정자 운동성에 대응한다는 것이 동물에서 입증되었다. NO 합성 및 폴리아민에서의(을 통한) 변화는, 마찬가지로 태반 성장 속도가 최고일 때 임신 동안 보이며, 이는 임신 동안 태아 발생에서의 알기닌에 대한 역할을 나타낸다. 임신 초기 동안 자궁액에서, 알기닌 수준은 또한 배아에서 특이적 아미노산 수송체의 발현에 대한 반응에서 감소된다. 임신 초기 동안 동물의 식이요법에 대한 알기닌 보충은 배아 생존 및 한배새끼 크기의 증가를 나타내었는데, 이는 임신 동안 고수준의 알기닌을 전달하기 위한 상당한 가능성을 나타낸다.
알기닌은 NO 생성(식세포의 사멸 능력을 강력하게 할 수 있음), 호르몬 분비촉진제 활성 및 mTOR의 자극에 대한 직접적 효과에 기반하여 면역 기능을 향상시킴에 있어서 광범위하게 연구된 효과를 가진다. 프롤릴 옥시다제에 의한 프롤린 이화작용은 포유류의 태반 및 소장에서 고수준의 활성을 갖는 것으로 알려져 있다. 이 활성은 병원성 박테리아에 대해 세포독성인 H2O2의 생성과 알기닌 합성 둘 다를 통해 장 및 태반 면역에서 알기닌에 대해 중요한 역할을 시사한다. 결정적으로 손상된 환자에서, 백혈구 수는 10일(100% 개선) 후 정상 TNF 반응에 대한 회복과 함께 알기닌 풍부 식이요법의 6일 후에 더 빠르게 정상화된다. 알기닌 풍부(12.5g/ℓ 알기닌) 제형 대 영양액을 시험하는 296명의 수술, 외상 또는 패혈증 환자에서 임상 연구는 상당히 감소된 병원 내 체류(8 내지 10일) 및 원내감염 빈도의 상당한 감소를 나타낸다. 알기닌 풍부(12.5g/ℓ 알기닌) 대 영양액을 공급한 181명의 패혈증 환자의 별도의 임상 연구는 상당히 감소된 균혈증(8% 대 22%), 병원내 감염(6% 대 20%)을 나타낸다.
알기닌은 또한 콜라겐 합성을 위한 중요한 기질이다. 알기닌의 경구 보충은 건강한 대상체에서 상처 치유 및 림프구 면역 반응을 향상시킨다. 대조군에 대해 증가된 림프구 증식과 마찬가지로 콜라겐 침착의 2.4x 증가가 상처 부위(24n㏖/㎝ 대 10.1n㏖/㎝)에서 관찰되었다.
알기닌은 미토콘드리아에서 글루탐산염 및 아세틸-CoA를 N-아세틸글루탐산염으로 전환시키는 효소인 N-아세틸글루탐산염 신타제의 다른자리 입체성 활성제이다. 이는 암모니아 해독에 유용한 활성 상태로 간 요소회로를 밀어낸다. 이는 환자가 그들의 순환으로부터 요소를 없애기 위해 노력하는 경우, 저용량의 알기닌에 의한 영양소의 식이성 전달이 신장 질환과 관련하여 유용할 수 있다는 것을 의미한다. 이용가능한 질소 공급원으로부터 요독증을 제한하는 한편, 조직 이화작용을 방지하기 위해 제한된 단백질 섭취를 유지할 수 있는 알기닌의 제한은 신장 질환의 파괴적인 영양상의 결과에 대한 신규한 전략이다.
알기닌은 GTP 사이클로하이드롤라제-I의 활성, NO 합성을 위한 테트라하이드로바이오프테린(THB)의 유리 및 방향족 아미노산 하이드록실라제(AAAH)에 의한 방향족 아미노산(ArAAs)의 하이드록실화를 상향조절한다. 이런 이유로, THB의 세포 수준을 상승시키기 위한 고수준의 알기닌의 전달은 CNS 모세 내피세포에서 다수의 신경전달물질의 생합성을 직접적으로 자극한다. ArAA는 멜라토닌, 도파민, 노르에피네프린(노르아드레날린) 및 에피네프린(아드레날린)을 포함하는 모노아민 신경전달물질의 생합성을 위한 전구체로서 작용한다.
저알기닌
혈액 내에서 고수준의 NO의 생산을 자극하는 과량의 알기닌 섭취는 세포의 산화적 손상 및 세포자멸사를 야기할 수 있다.
알기닌 과다 또는 고갈은 포유류 간세포에서 전반적인 유전자 발현에 영향을 미친다. 고갈은 시험관내 모델을 이용하여 유의하게(p<0.05) 변용된 발현을 지니는 1419개의 유전자를 야기하는데, 이 중 56개는 9-원 생물정보학 분석을 이용하여 적어도 2배 변이를 나타내었다. 다수의 성장, 생존 및 스트레스 관련 유전자, 예컨대 GADD45, TA1/LAT1, 및 카스파제 11 및 12를 포함하는 대부분은 발현에서 상승한다. 다수는 내강 ER 스트레스 반응에서 적절하다. 콜레스테롤 및 스테로이드 생합성의 조절자인 LDLr은 또한 알기닌 고갈에 대한 반응에서 조절되었다. 유전자 발현에 영향을 미치는 알기닌과 일치되게, 식이성 알기닌 보충은 항산화 유전자를 상향조절하고, 지방조직 및 소장 조직 내 전염증 유전자의 발현을 낮춘다.
더 낮은 알기닌 수준은 신경전달물질 생합성을 저해하는데, 이는 조증, 파킨슨병 및 이상 운동증과 같은 적응증에서 임상 효능을 나타내었다.
아스파라긴:
아스파라긴은 글루코스 생성성 비필수 아미노산이며, 이의 전구체는 옥살로아세트산염(OAA)인데, 이는 트랜스아미나제 효소에 의해 글루타민 및 아스파르트산염을 통해 합성된다. 이는 림프아구와 같은 일부 신생 세포의 기능에 대해 사용된다.
아스파라긴은 전형적으로 단백질의 알파 나선의 단부에 위치되며, 아미노산 섭취에 대한 면역 반응에 영향을 미치는 탄수화물 쇄를 첨가하기 위해 N-연결된 글리코실화를 위한 중요한 부위를 제공한다.
아크릴아마이드는 다수의 식물 유래 식품에서 글루코스 및 프럭토스의 카보닐기와 아스파라긴 사이의 열 유도 반응에 의해 형성된다. 아크릴아마이드는 세포독성일 수 있고, 유전자 돌연변이를 야기하며, 일반적으로 식품 품질에 영향을 미칠 수 있는 산화제이다. 저수준의 아스파라긴을 지니는 조성물은 조리 및 비냉장 저장 조건이 가해질 수 있는 더 안전한 식료품을 제조하는데 유용하다.
아스파르트산염 :
아스파르트산염은 트랜스아미나제 효소에 의해 옥살로아세트산염(OAA) 전구체를 통해 합성된 글루코스 생성성 비필수 아미노산이다. 요소회로의 부분으로서, 이는 또한 방출된 푸마르산염이 말산염으로 전환되고 후속적으로 OAA로 재순환됨에 따라 오르니틴 및 시트룰린(또는 알기닌)으로부터 생성될 수 있다. 아스파르트산염은 퓨린 생합성에서 전구체인 이노신의 합성에서 질소 원자를 제공한다. 이는 또한 베타-알라닌의 합성에 연루된다. 아스파르트산염은 소장의 장세포에서 산화되어 질소 생성물 오르니틴, 시트룰린, 알기닌 및 알라닌을 야기한다.
아스파르트산염은 다수의 세포 신호전달 경로에서 2차 전령으로서 Ca2+를 방출하는 NMDA 수용기(글루탐산염 수용기)의 효현제이다. 조현병에 연루된 도파민성 및 글루타민성 이상이 있으며, NMDA 길항제는 조현병의 일부 양성 증상 및 음성 증상을 모방하는 한편, 도파민 효현제보다 더 적은 뇌 피해의 위험을 운반한다. 케타민 및 PCP는, 예를 들어, 조현병에서 관찰된 유사한 표현형을 생성하는데, PCP는 아직 유사한 뇌 구조 변화의 대표적인 징후를 더 적게 나타낸다. 글루탐산염 수용기는 조현병의 개시에 기여하는 증가된 기능을 가진다. 시냅스 앞 글루탐산염 수용기에 대한 시냅스후 글루탐산염 수용기의 증가된 비율은 글루탐산염 신호전달을 증가시켰다. NMDA 수용기의 효현작용과 길항작용은 둘 다 MOA 및 수용기 특이성에 따라서 알츠하이머형 치매를 치료하는데 일부 이점을 나타내었다. 따라서, 또한 NMDA 효현제 활성으로서, 고수준 또는 저수준의 글루탐산염 중 하나를 지니는 단백질을 전달하는 것은 이 환자 집단을 위한 치료일 수 있었다. 저수준의 글루탐산염을 지니는 단백질은 메만틴과 같은 NMDA 길항제와 함께 상승적 이점을 제공할 가능성이 있다. 마찬가지로, LY2140023에 대한 임상 시험은 글루탐산염-기반 치료가 이종화학적 항-정신병에 의해 보이는 부작용 없이 조현병을 치료하기 위한 가능성을 갖는 것을 입증하였다. 공효현제 글리신을 항정신병제와 조합하는 유사한 연구는 개선된 징후를 나타내었는데, 이는 고용량의 아스파르트산염(또한 NMDA 효현제)을 전달하는 것이 이 환자 집단에서 유사한 치료적 이점을 수득한다는 것을 시사하였다.
아스파르트산염은 3.9의 낮은 Pka를 지니는 산성 아미노산이다. 메틸 에스터를 통한 페닐알라닌과의 다이펩타이드 형태의 아스파르트산염은 상업적 인공 감미료로서 사용되는 아스파탐을 수득한다.
시스테인:
시스테인은 비필수 아미노산이며, 그 자체가 메티오닌의 대사로부터 합성된 호모시스테인으로부터 합성된다. 세린은 시스타티오닌을 형성하기 위해 호모시스테인과 축합함으로써 시스테인 합성에 연루된다. 이어서, 시스타티오닌은 시스테인 및 알파 케토뷰티레이트를 형성하기 위해 탈아미노화되고 가수분해된다. 시스테인의 황은 호모시스테인으로부터 유래되지만, 분자의 나머지는 초기 세린 잔기로부터 유래된다. 시스테인의 생합성은 식물 및 원핵생물에서 상이한 메커니즘을 통해 일어난다. 시스테인은 생명 유지와 관련된 아미노산인데, 그것이 단백질 폴딩에서 중요한 역할을 하기 때문이다. 시스테인 잔기 사이에 형성된 이황화 결합은 단백질의 3차 및 4차 구조를 안정화시키게 하며, 이들 이황화 결합은 단백질이 세포 내부에서 발현된 더 산화성인 조건에 노출된 경우 분비 단백질 중에서 가장 흔하다. 호모시스테인의 이점에도 불구하고, 높은 전신 수준을 갖는 것은 심혈관 질환의 발생에 대한 위험인자이다. 상승된 호모시스테인은 시스타티오닌 베타-신타제의 유전자 결핍에 의해 야기될 수 있으며, 과량의 메티오닌 섭취는 다른 설명일 수 있다. 식이요법에서 엽산 및 비타민 B12에 의한 메티오닌 섭취 및 보충의 제어는 호모시스테인 수준을 낮추기 위해 사용되었다. 더 나아가, 시스테인의 이용성은 글루타티오닌의 합성을 제한하는 중요한 구성성분이기 때문에, 시스테인의 전구체인 N-아세틸-시스테인에 의한 식이성 보충은 넓은 범위의 질환 상태 하에서 면역성을 향상시킴에 있어서 고도로 효과적이다.
시스테인은 시스틴으로의 빠른 산화를 겪는다. 이는 반응성 산소종(reactive oxygen species: ROS) 유리 라디칼과 같은 불안정한 분자에 상응하는 환원을 공여할 수 있는 강력한 항산화제인 글루타티오닌의 생합성을 용이하게 한다. 산화종의 환원 후에, 다른 반응성 글루타티오닌과의 글루타티오닌 황화물을 형성하여, 세포로부터 산화 스트레스 유도 분자가 없는 메커니즘을 제공할 수 있다(간은 5mM까지의 농도를 유지할 수 있다). 글루타티오닌은 간에서 독소의 강력한 중화제이며, 독소의 손상 효과로부터 간을 보호하게 한다. 추가적으로, 이 해독 능력은 근력저하를 감소시키게 하며, 모발 손상을 방지하고, 이들 독소와 관련된 방사선에 대해 보호한다. 그 결과 화학적 알레르기로 고통받거나 고수준의 공기 오염에 노출된 것에 대해 유리하다. 글루타티오닌은 또한 iNOS에 대한 보조인자이며, arg-NO 경로에서 NO를 최대로 합성하게 한다. NO는 정상 내피 기능 및 심혈관 건강(혈관 긴장도, 혈류역학, 혈관형성을 포함)에 중요하다.
글루타티티오닌에 대한 전구체가 되는 것에 추가로, 시스테인은 내피-의존적 이완을 유도할 수 있는 H2S에 대한 전구체이며, 설핀산시스테인으로 추가로 전환될 수 있다. 설폰산시스테인은 메티오닌 섭취를 감소시키는 능력을 갖는 타우린으로 전환될 수 있다. 과량의 메티오닌은 고호모시스테인혈증을 유도함으로써 죽상동맥경화증의 발생 위험을 증가시키는데, 호모시스테인은 메티오닌과 시스테인 사이의 중간체이기 때문이다. 그러나, 시스테인이 직접적으로 또는 메티오닌의 환원을 통해 호모시스테인을 감소시키는지의 여부는 알려져 있지 않다(Sebastiaan Wesseling, et al., Hypertension. 2009; 53: 909-911).
더 나아가, 시스테인은 알기닌-NO 경로를 조절하는 타우린에 대한 전구체이다. 타우린은 몇몇의 잠재적으로 보호적인 효과를 가진다. 처음에, 타우린은 차아염소산염에 결합함으로써 산화적 스트레스를 감소시키는 능력을 가진다. 타우린은 미토콘드리아 전달 RNA에 컨쥬게이트되고, 그렇게 해서 미토콘드리아 초산화물의 형성을 방지한다는 가설을 세웠다. 추가적으로, 타우린은 혈관 평활근 세포 소포체의 호모시스테인-유도 스트레스를 저해하며, 따라서, 세포밖 초산화물 디스뮤타제의 발현 및 분비를 회복시킨다.
글루탐산염 :
글루탐산염은 소장의 장세포에서 산화되어 질소 생성물 오르니틴, 시트룰린, 알기닌 및 알라닌을 야기한다. 글루탐산염은 알기닌-NO 경로를 조절한다. NO는 정상 내피 기능 및 심혈관 건강(혈관 긴장도, 혈류역학, 혈관형성을 포함)에 중요하다.
고 글루탐산염
공복 상태에서 생기는 것과 같은 ATP-생성 기질의 결여는 자가소화작용 및 에너지 공급원을 제공하기 위한 리소좀 내 세포내 단백질의 전환을 유발할 수 있다. 글루탐산염을 포함하는 저수준의 글루코스 생성성 아미노산은 간 기능의 저하를 유발하는 간 자가소화작용을 자극할 수 있다.
시트룰린은 NOS 패밀리에 의해 촉매되는 반응의 부산물로서 글루탐산염으로부터 생성된다. 시트룰린의 식이성 보충은 대사 증후군의 위험 인자인 글루코스, 호모시스테인 및 비대칭 다이메틸알기닌의 혈장 수준을 감소시키는 것으로 알려져 있다. L-시트룰린은 근육으로부터 락트산의 제거를 가속화시키는데, 이는 혈관 긴장도 및 내피 기능에 대한 효과에 기인할 가능성이 있다. 최근의 연구는 또한 수박 액즙으로부터의 L-시트룰린이 운동으로부터의 더 큰 회복 및 다음날 더 적은 통증을 제공한다는 것을 나타내었다. 또한 유리 형태로서 L-시트룰린의 전달이 수박 액즙(고수준의 L-시트룰린을 함유함)과 관련할 때보다 시험관내 세포 내로 더 적은 섭취를 초래하는 것이 나타난다. 이는 개선된 효능을 위해 내피막에서 eNOS에 의해 시트룰린으로 전환을 위해 근육 조직 내로 알기닌을 수송할 수 있는 펩타이드 용량을 전달할 기회를 시사한다.
글루탐산염은 반응성 산소종(ROS) 및 유리 라디칼과 같은 불안정한 분자에 상응하는 환원을 공여할 수 있는 글루타티온의 생합성을 용이하게 한다. 산소종을 환원시킨 후에, 다른 반응성 글루타티온과의 글루타티온 이황화물을 형성하여 세포로부터 산소 스트레스 유도 분자가 없는 메커니즘을 제공할 수 있다(간에서 5mM까지의 고농도를 유지한다). 글루타티온은 또한 arg-NO 경로에서 NO를 최대로 합성하게 하는 iNOS의 보조인자이다.
글리신 또는 세린과 공동 효현작용하는 글루탐산염은 다수의 세포 신호전달 경로에서 2차 전령으로서 Ca2+를 방출하는 NMDA 수용기의 효현제이다. 조현병에 연루된 도파민성 및 글루타민성 이상이 있으며, NMDA 길항제는 조현병의 일부 양성 증상 및 음성 증상을 모방하는 한편, 도파민 효현제보다 더 적은 뇌 피해의 위험을 운반한다. 케타민 및 PCP는, 예를 들어, 조현병에서 관찰되는 유사한 표현형을 생성하는데, PCP는 아직 유사한 뇌 구조 변화의 대표적인 징후를 더 적게 나타낸다. 글루탐산염 수용기는 조현병의 개시에 기여하는 증가된 기능을 가진다. 전 시냅스 글루탐산염 수용기에 대해 시냅스 후부 글루탐산염 수용기의 증가된 비율은 증가된 글루탐산염 신호전달을 초래하였다. NMDA 수용기의 효현작용과 길항작용은 둘 다 MOA 및 수용기 특이성에 따라서 알츠하이머형 치매를 치료하는데 일부 이점을 나타내었다. 따라서, 또한 NMDA 효현제 활성으로서 고수준 또는 저수준 글루탐산염 중 하나를 지니는 단백질을 전달하는 것은 이 환자 집단을 위한 치료일 수 있었다. 저수준의 글루탐산염을 지니는 단백질은 메만틴과 같은 NMDA 길항제와 함께 상승적 이점을 제공할 가능성이 있다. 마찬가지로, LY2140023에 대한 임상 시험은 글루탐산염-기반 치료가 이종화학적 항-정신병에 의해 보이는 부작용 없이 조현병을 치료하기 위한 가능성을 갖는 것을 입증하였다. 공효현제 글리신을 항정신병제와 조합하는 유사한 연구는 개선된 징후를 나타내었는데, 이는 고용량의 아스파르트산염(또한 NMDA 효현제)을 전달하는 것이 이 환자 집단에서 유사한 치료적 이점을 수득한다는 것을 시사하였다.
저 글루탐산염
글루탐산염과 아세틸-CoA은 미토콘드리아에서 N-아세틸글루탐산염으로 전환된다. 이는 간 요소회로를 암모니아 해독에 유용한 활성 상태로 밀어낸다. 이는 환자가 그들의 순환으로부터 요소를 없애기 위해 노력하는 경우, 저용량의 글루탐산염을 지니는 영양소의 식이성 전달이 신장 질환과 관련하여 유용할 수 있다는 것을 의미한다. 이용가능한 질소 공급원으로부터 요독증을 제한하는 한편 조직 이화작용을 방지하기 위해 제한된 단백질 섭취를 유지할 수 있는 글루탐산염의 제한은 신장 질환의 파괴적인 영양상의 결과에 대한 신규한 전략이다.
글루타민:
글루타민은 소장의 장세포에서 산화되어 질소 생성물 오르니틴, 시트룰린, 알기닌 및 알라닌을 야기한다.
시트룰린은 NOS 패밀리에 의해 촉매되는 반응의 부산물로서 글루타민으로부터 생성된다. 시트룰린의 식이성 보충은 대사 증후군의 위험 인자인 글루코스, 호모시스테인 및 비대칭 다이메틸알기닌의 혈장 수준을 감소시키는 것으로 알려져 있다. L-시트룰린은 근육으로부터 락트산의 제거를 가속화시키는데, 이는 혈관 긴장도 및 내피 기능에 대한 효과에 기인할 가능성이 있다. 최근의 연구는 또한 수박 액즙으로부터의 L-시트룰린이 운동으로부터의 더 큰 회복 및 다음날 더 적은 통증을 제공한다는 것을 나타내었다. 또한 유리 형태로서 L-시트룰린의 전달이 수박 액즙(고수준의 L-시트룰린을 함유함)과 관련할 때보다 시험관내 세포 내로 더 적은 섭취를 초래하는 것이 나타난다. 이는 개선된 효능을 위해 내피막에서 eNOS에 의해 시트룰린으로 전환을 위해 근육 조직 내로 알기닌을 수송할 수 있는 펩타이드 용량을 전달할 기회를 시사한다.
고 글루타민
글루타민은 베타-세포로부터의 인슐린, 성장 호르몬, 프로락틴, 글루카곤, 프로게스테론 및 태반성 락토겐의 전신 방출을 자극할 수 있는 잘 연구된 분비촉진제이다. 이는 또한 순환 글루코코르티코이드 및 스트레스 호르몬을 감소시키는 것으로 나타났다. 이 생물학은 소화 생물학과 장 내에 존재하는 영양소의 흡수 둘 다에 직접적으로 연루될 뿐만 아니라 내분비 호르몬에 의해 매개되는 포만감 신호를 촉발시킴으로써 에너지 균형에 영향을 미친다. 이들 호르몬을 조절하는 능력은 비만과 같은 대사 장애에서 열량 섭취를 감소시키기 위해 또는 대안적으로 근육소모, 근육감소증, 및 악액질에서 식욕을 촉발시킬 뿐만 아니라 당뇨병 개시에서 인슐린 민감성을 이동시킴으로써 치료 기회를 제공한다.
식이성 글루타민 보충은 항산화 유전자를 상향조절하며, 지방조직 및 소장 조직에서 전염증 유전자의 발현을 낮춘다.
글루타민은 세포 특이적 방식으로 mTOR1 인산화를 자극하기 위한 중요한 신호전달 분자이다. 이는 세포 단백질 전환(자가소화작용)을 조절하고, 조직을 가로질러 단백질 합성 개시에 대해 인슐린-유사 성장 신호를 통합시킨다. 이 생물학은 골격근에서의 제조직량의 생체내 합성, 비만 및 인슐린 저항성의 질환 상태에서 대사 이동, 및 노화와 직접적으로 관련되었다.
글루타민은 EAA의 동화작용 효과를 지지하는데 충분한 수준으로 유지된 아미노산이다. 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 류신, 아이소류신 및 발린은 12.7% 조질의 단백질 식이요법에 첨가되었을 때 증가된 단백질 합성 및 전신 성장을 지지할 수 없는 것으로 나타났는데, 이는 글루타민을 포함하는 비필수 아미노산을 매개하는 동화작용의 결핍을 나타낸다.
글루타민은 파이로글루탐산염으로 서서히 고리화된다. 글루타민은 장세포, 림프구, 대식세포 및 종양을 포함하는 빠르게 분화하는 세포를 위한 연료의 바람직한 공급원이다. 식이요법에서 글루타민에 의한 보충은 수술, 중대한 질병, 화상 및 감염에서 장 보전(gut integrity) 및 면역 기능의 상당한 입증된 이점을 가진다. 글루타민 보충(0.35g/㎏)의 12-일 화장 손상 연구는 감소된 장 투과성, 더 낮은 내독소 수준 및 더 짧은 길이의 병원 체류를 나타내었다. 병원 체류의 3일 및 6일 감소 후에 락툴로스/만니톨 비의 8.8x 감소 대 5.5x 감소가 제공되었다. 수술을 기다리는 영양 부족 환자의 2주 글루타민 총 비경구 영양(TPN)(0.23g/㎏) 대 무글루타민 TPN 연구는 무글루타민 그룹에서 증가된 장 투과성을 나타내었다. 2주 후 락툴로스/만니톨 비의 3.6x vs 0.81x 증가를 제공하였다. 이들 개선은 장 면역 및 감소된 균혈증을 개선시키기 위해 의원에서 고수준의 글루타민을 전달할 기회를 나타낸다.
이는 또한 전신에서 림프구 수를 개선시키고, 병원 체류 동안 감염성 합병증을 감소시킨다. 심각한 화상 손상을 지니는 환자에서 글루타민 보충(방출까지 26g/일)의 연구는 표준 총 장 영양(TEN) 대 글루타민-풍부에서 3x 더 빈번한 양성 혈액 배양을 나타내며, 사망률이 상당히 감소된다. 추가적으로, 글루타민 보충은 증가된 림프구 수 및 기능, 증가된 HGH, 감소된 감염성 합병증, 감소된 병원 체류, 감소된 이환율, 감소된 사망률 및 감소된 장 투과성을 나타낸다.
글루타민의 근육내 수준은 스트레스, 화상, 상해 및 패혈증과 같은 이화작용 상태 하에서 감소된다. 이 감소는 제지방 조직 내 순음성 단백질을 야기한다. 골격근에 대한 글루타민의 투여는 단백질 합성을 증가시키는 반면 시험관내 파괴를 저해하는 것으로 나타났다. 더 나아가, 15배까지의 더 고농도의 생리학적 농도(1mM 글루타민)로부터의 용량 의존이 골격근에서 관찰되었다. 효과는 소장으로부터 취해진 점막 세포에서 추가로 입증되었다.
분지쇄 아미노산은 태아에서 글루타민의 공급원을 제공하여 태반 및 태아 성장을 향상시키는 글루타민 합성을 위한 모든 대사 기질인데, 이는 포유류에서 동화작용에 대한 그들의 효과를 매개함에 있어서 글루타민에 대한 역할을 시사한다. 게다가, 혈장으로부터의 글루타민 수준 및 이용 시간은 류신의 세포 섭취, 및 mTOR 활성화의 후속 프로파일에 영향을 미치는 것으로 나타났다. 세포내 글루타민의 증강은 글루타민/류신 역수송체인 SLC7A5를 통한 류신의 섭취를 위해 사용된다. 시험관내 류신에 대해 동일한 비율로 글루타민의 투여는 mTOR을 통해 단백질 합성의 더 지속적인 자극을 야기하는 반면, 류신 투여 전에 글루타민을 이용한 세포의 프라이밍은 더 빠르지만, 일시적인 mTOR 활성화를 야기한다(Nicklin, P. et. al. Cell 2009).
공복 상태에서 생기는 바와 같은 ATP-생성 기질의 결여는 에너지 공급원을 제공하기 위해 리소좀 내 세포내 단백질의 전환 및 자가소화작용을 야기할 수 있다. 글루타민을 포함하는 저수준의 글루코스 생성성 아미노산은 간 기능의 저하를 야기하는 간 자가소화작용을 자극할 수 있다.
저 글루타민
mTOR은 글루타민의 발암 세포의 우선적인 섭취에 의한 증거와 같이, 빨리 성장하는 암 세포의 증식을 위해 이용될 수 있는 중추 신호전달 경로이다.
글리신:
공복 상태에서 생기는 바와 같은 ATP-생성 기질의 결여는 에너지 공급원을 제공하기 위해 리소좀 내 세포내 단백질의 전환 및 자가소화작용을 야기할 수 있다. 글리신을 포함하는 저수준의 글루코스 생성성 아미노산은 간 기능의 저하를 야기하는 간 자가소화작용을 자극할 수 있다.
글리신은 반응성 산소종(ROS) 및 유리 라디칼과 같은 불안정한 분자에 상응하는 환원을 공여할 수 있는 글루타티온의 생합성을 용이하게 한다. 산소종을 환원시킨 후에, 다른 반응성 글루타티온과의 글루타티온 이황화물을 형성하여 세포로부터 산소 스트레스 유도 분자가 없는 메커니즘을 제공할 수 있다(간에서 5mM까지의 고농도를 유지한다). 글루타티온은 또한 arg-NO 경로에서 NO를 최대로 합성하게 하는 iNOS의 보조인자이다.
히스티딘:
히스티딘은 필수 아미노산이며, 카르노신에 대한 전구체이다. 카르노신은 항산화제 및 전이금속 이온-금속이온 봉쇄제이다. 이는 최종 당화 산물(advanced glycation end product: AGE)의 형성을 저해함으로써 항당화제로서 작용한다. AGE는 당뇨성 맥관구조에서 일반적이며, 죽상동맥경화증의 발생이 기여한다. 다양한 세포 유형에서 AGE의 존재는 세포밖과 세포내 구조 및 기능 둘 다에 영향을 미친다. (Golden, A. et. al. Advanced Glycosylation End Products, Circulation 2006). 또한, 뇌에서 AGE의 축적은 특히 알츠하이머병에서 노화 및 퇴행의 특징이다. AGE 축적은 알츠하이머병의 다수의 신경병리학적 및 생화학적 특징, 예컨대 단백질 가교, 산화적 스트레스 및 신경세포사를 설명한다. 그것의 항산화제 및 항당화 특성의 조합 때문에, 카르노신은 세포의 산화적 스트레스를 감소시킬 수 있고, 반응성 산소종 및 반응성 질소종의 세포내 형성을 저해할 수 있다.
히스티딘은 항산화, 항-염증 및 항-분비 특성을 가진다. 히스티딘의 이미다졸 고리는 급성 염증 반응 동안 세포에 의해 만들어지는 반응성 산소종(ROS)을 찾아내는 능력을 가진다. 히스티딘 투여는 세포 및 조직 손상에 연루된 사이토카인 및 성장인자를 저해한다. 히스티딘 투여는 류마티스 관절염 치료에서 중요하며, 매일 4.5 g을 투여하는 것은 중증의 류마티스 관절염을 지니는 환자를 효과적으로 치료하기 위해 사용되었다. 류마티스 관절염 환자는 혈액으로부터 히스티딘의 매우 빠른 제거에 기인하여 저 혈청 히스티딘 수준을 갖는 것이 발견되었다. 저 혈장 히스티딘 수준은 또한 만성 콩팥 부전을 지니는 환자, 비만 여성(그것이 또한 산화적 스트레스 및 염증에 대해 부정적 영향을 갖는 경우), 폐렴을 지니는 아동 환자, 및 천식 환자에서 발견되었다. 히스티딘 보충은 인슐린 저항성을 감소시키고, BMI 및 지방량을 감소시키는 것으로 나타났다. 히스티딘은 대사 증후군을 지니는 비만 대상체에서 염증 및 산화적 스트레스를 억제한다. 마지막으로, 히스타민에 대한 전구체로서, 히스티딘은 혈액 중에서 그리고 뇌에서 히스타민의 수준을 증가시킨다. 낮은 혈액 히스타민은 정신과 환자의 일부 조병, 조현병, 높은 구리 및 과잉행동 그룹에서 발견된다.
전사 조절에 연루된 단백질의 번역 후 변형은 유전자를 조절하기 위해 사용되는 메커니즘이다. 이 변형은 특이적 방법으로 단백질 기능을 변용시킬 수 있다. 변형의 한 가지 형태는 가장 흔한 단백질 변형 중 하나인 단백질 메틸화이다. 단백질 메틸화는 유전자 조절 및 신호 전달을 포함하는 중요한 생물학적 기능을 운반한다. 히스티딘은 단백질 변형, 궁극적으로는 유전자 조절에서 어떤 역할을 하며, 즉, 단백질 메틸트랜스퍼라제에 의해 S-아데노실메티오닌으로부터 운반되는 메틸기를 수용한다(Young-Ho Lee and Michael R. Stallcup, Mol Endocrinol. 2009 April; 23(4): 425-433).
히스티딘 보충은 알츠하이머병, 당뇨병, 죽상동맥경화증, 여성에서 대사 증후군, 류마티스 관절염, 및 다양한 정신 병태(조병, 조현병, 높은 구리 및 과잉행동 그룹)을 포함하는 다수의 질환의 치료에서 중요할 수 있다. 추가적으로, 단백질 변형에서 그의 역할에 기인하여, 히스티딘은 암을 포함하는 유전자 탈조절로부터 초래되는 질환과 싸우는 방법을 제공한다.
저 히스티딘
비하전 tRNA가 GCN2를 다른자리 입체적으로 활성화하여 진핵세포 내 다수의 생합성 경로(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류의 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 필수 아미노산이 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장을 동원함에 있어서 극적인 효과를 갖는 것이 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형을 야기하는 능력뿐만 아니라 내장 지방량의 증가에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat Mass. PLoS, 2012). 히스티딘이 없는 불균형 식이요법은 히스티딘 없이 보충한 아미노산 혼합물의 1 내지 5.4%를 지니는 기저 카제인 식이요법에 대해 래트에 대한 GCN2 신호전달을 나타내었다. GCN2에 대한 히스티딘의 작용을 통해 히스티딘 부족은 SREBP-1c에 대한 효과 및 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량 및 식품 섭취의 감소된 생리학적 측정을 가진다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
아이소류신 :
아이소류신은 EAA이고, 또한 BCAA이다. 아이소류신은 간 질환으로 고통받는 환자의 영양 상태를 개선시키기 위해 다른 BCAA와 조합하여 사용된다. 아이소류신을 포함하는 BCAA는 단백질 합성을 촉진시키며, 단백질 이화작용을 억제하고, 글루코스신생합성을 위한 기질로서 작용함으로써, 대사 스트레스 기간 동안 골격근에 대한 연료 공급원으로서 작용한다. BCAA 및 구체적으로는 아이소류신은 골격근에서 이화되며, L-알라닌 및 L-글루타민의 생성을 자극한다.
BCAA는 휴식 중인 인간 근육에서 단백질 합성 속도를 증가시키고 단백질 분해 속도를 감소시킴으로써 단백질 대사에 대해 동화작용 효과를 갖는 것으로 나타났다. 추가적으로, BCAA는 지구력 운동 후 회복 동안 인간 근육에서 동화작용을 갖는 것으로 나타났다. 이들 효과는 mTOR의 인산화 및 70-kD S6 단백질 키나제(p70-kD S6) 및 진핵생물 개시인자 4E-결합 단백질 1의 순차적 활성화를 통해 매개된다. P70-kD S6은 그의 역할이 세포 주기 진행, 세포 크기 및 세포 생존을 조절하는 것으로 알려져 있다. 미토겐 자극에 반응한 P70-kD S6 활성화는 리보솜 생합성을 상향조절하고, 세포의 번역 능력을 향상시킨다(W-L An, et al., Am J Pathol. 2003 August; 163(2): 591-607; E. Blomstrand, et al., J. Nutr. January 2006 136: 269S-273S). 진핵생물 개시인자 4E-결합 단백질 1은 mRNA의 5' 단부에 40S 리보솜을 동원하는 다중-서브세트 복합체의 제한 구성성분이다. p70 S6 키나제의 활성화, 및 리보솜 단백질 S6의 후속적 인산화는 구체적 mRNA의 향상된 번역과 관련된다.
사두근 저항 운동의 1회 세션 동안 그리고 후에 대상체에게 주어진 BCAA는 p70 S6 키나제인 mTOR의 증가를 나타내며, S6 인산화는 운동 후 회복 기간에 발견되었다. 그러나, Akt 또는 글리코겐 신타제 키나제 3(GSK-3)에 대해 BCAA의 이러한 효과는 없었다. BCAA 섭취가 없는 운동은 효소를 활성화시키는 일 없이 p70 S6 키나제의 부분적 인산화, Akt 인산화의 감소를 야기하고, GSK-3의 변화를 야기하지 않는다. BCAA 주입은 또한 휴식 중인 대상체에서 Akt-독립적 방식으로 p70 S6 키나제 인산화를 증가시킨다. 이 mTOR 활성은 세포의 단백질 전환(자가소화작용)을 조절하고, 조직을 가로질러 단백질 합성 개시에 대해 인슐린-유사 성장 신호를 통합한다. 이 생물학은 골격근에서 제조직량의 생체내 합성, 비만 및 인슐린 저항성의 질환 상태에서 대사 이동, 및 노화와 직접적으로 연관되었다.
아이소류신 보충은 운동 성능 및 근육 형성을 개선시키고, 노화를 수반하는 근손실을 방지하며, 간 질환으로 고통받는 것에 도움을 주며, 아동의 성장하는 신체를 지지하고, 기아 인구에게 주어지는 식품의 영양적 품질을 개선시키기 위해 사용될 수 있다. 추가적으로, L-알라닌 및 L-글루타민의 전구체로서, 아이소류신은 그들의 상당한 대사 신호전달 활성을 매개한다.
저 아이소류신
비만 및 당뇨병 상태에서, 동물은 증가된 인슐린 저항성을 야기하는 감소된 간 자가소화작용을 나타내는 것으로 나타났다. 자가소화작용은 ER 및 세포 항상성의 유지에 중요하며, 스트레스를 받았을 때 손상된 인슐린 민감성을 야기할 수 있다. 동물 모델에서 고지방 식이요법 섭식은 ER에 스트레스를 주는 반면, 당뇨병에서 인슐린 민감성 손상 베타-세포 기능에 대한 진행을 강화하는 mTORC1의 과자극을 통해 침체된 간 자가소화작용을 야기한다. 전신 아이소류신 수준의 감소는 mTORC1 활성을 낮추고 자가소화작용의 건강한 수준을 회복하는 기회를 제공한다.
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 임의의 EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat Mass. PLoS, 2012). GCN2에 대한 아이소류신의 작용을 통해 아이소류신 고갈은 SREBP-1c에 대한 효과를 가지며, 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량, 및 식품 섭취의 생리적 측정을 감소시켰다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
류신 :
류신은 필수 아미노산 및 분지쇄 아미노산이다. 류신을 포함하는 분지쇄 아미노산은 대사 스트레스의 기간 동안 골격근의 연료 공급원으로서 작용하고; 단백질 합성을 촉진시키며, 단백질 이화작용을 억제하고, 글루코스신생합성을 위한 기질로서 작용한다. 류신을 포함하는 BCAA는 골격근에서 이화되고, L-알라닌 및 L-글루타민의 생성을 자극한다. 류신은 세포의 mTOR 신호전달 및 유전자 발현을 통해 단백질 전환의 조절에서 직접적인 역할을 할 뿐만 아니라 글루탐산염 탈수소효소를 활성화시키는 역할을 한다.
BCAA는 휴식 중인 인간 근육에서 단백질 합성 속도를 증가시키고 단백질 분해 속도를 감소시킴으로써 단백질 대사에 대해 동화작용 효과를 갖는 것으로 나타났다. 추가적으로, BCAA는 지구력 운동 후 회복 동안 인간근육에서 동화작용 영향을 갖는 것으로 나타난다. 이들 효과는 mTOR의 인산화 및 70-kD S6 단백질 키나제(p70-kD S6)의 순차적 활성화, 및 진핵생물 개시인자 4E-결합 단백질 1을 통해 매개된다. P70-kD S6은 세포 주기 진행, 세포 크기 및 세포 생존을 조절함에 있어서 그의 역할에 대해 알려져 있다. 미토겐 자극에 반응하는 P70-kD S6 활성화는 리보솜 생합성을 상향조절하고, 세포의 번역 능력을 향상시킨다(W-L An, et al., Am J Pathol. 2003 August; 163(2): 591-607; E. Blomstrand, et al., J. Nutr. January 2006 136: 269S-273S). 진핵생물 개시인자 4E-결합 단백질 1은 mRNA의 5'단부에 40S 리보솜 서브유닛을 동원하는 다중-서브유닛 복합체의 제한적 구성성분이다. p70 S6 키나제의 활성화, 및 리보솜 단백질 S6의 후속적 인산화는 특이적 mRNA의 향상된 번역과 관련된다.
사두근 저항 운동의 1회 세션 동안 그리고 후에 대상체에게 주어진 BCAA는 p70 S6 키나제인 mTOR의 증가를 나타내며, S6 인산화는 운동 후 회복 기간에 발견되었다. 그러나, Akt 또는 글리코겐 신타제 키나제 3(GSK-3)에 대해 BCAA의 이러한 효과는 없었다. BCAA 섭취가 없는 운동은 효소를 활성화시키는 일 없이 p70 S6 키나제의 부분적 인산화, Akt 인산화의 감소를 야기하고, GSK-3의 변화를 야기하지 않는다. BCAA 주입은 또한 휴식 중인 대상체에서 Akt-독립적 방식으로 p70 S6 키나제 인산화를 증가시킨다. 더 나아가 류신은 세포 특이적 방식으로 mTOR1 인산화를 자극하기 위한 1차 신호전달 분자가 되는 것으로 알려져 있다. 이는 세포의 단백질 전환(자가소화작용)을 조절하고, 조직을 가로질러 단백질 합성 개시에 대해 인슐린-유사 성장 신호를 통합한다. 이 생물학은 골격근에서 제조직량의 생체내 합성, 비만 및 인슐린 저항성의 질환 상태에서 대사 이동, 및 노화와 직접적으로 연관되었다.
류신은 베타-세포, 성장 호르몬, 프로락틴, 글루카곤, 프로게스테론 및 태반성 락토겐으로부터 인슐린의 전신 방출을 자극할 수 있는 잘 연구된 분비촉진제이다. 이 생물학은 소화 생물학과 장 내에 존재하는 영양소의 흡수 둘 다에 직접적으로 연루될 뿐만 아니라 내분비 호르몬에 의해 매개되는 포만감 신호를 촉발시킴으로써 에너지 균형에 영향을 미친다. 이들 호르몬을 조절하는 능력은 비만과 같은 대사 장애에서 열량 섭취를 감소시키기 위해 또는 대안적으로 근육소모, 근육감소증, 및 악액질에서 식욕을 촉발시킬 뿐만 아니라 당뇨병 개시에서 인슐린 민감성을 이동시킴으로써 치료 기회를 제공한다.
류신은 글루탐산염, α-케토글루타르산염과 암모니아 사이의 가역적 상호전환을 촉매하는 효소인 글루탐산염 탈수소효소를 활성화시킨다. 포유류에서, 글루탐산염 탈수소효소는 간, 신장, 뇌 및 췌장에서 고수준의 활성을 가진다. 간에서, 글루탐산염 탈수소효소는 문맥주위 간세포에서 요소 합성을 위한 암모니아와 아미노산의 적절한 비를 제공하고, 글루탐산염 탈수소효소 반응은 평형상태에 가까운 것으로 여겨진다. 추가적으로, 글루탐산염 탈수소효소는 주심 간세포의 작은 가장자리에서 글루타민 합성을 위해 글루탐산염을 생성하여 암모니아 또는 암모니아 스캐빈저에 대한 공급원으로서 작용하게 할 수 있는 것으로 나타났다. 신장에서, 글루탐산염 탈수소효소는 산성혈증을 제어하기 위해 글루탐산염으로부터 암모니아를 생성하는 작용을 한다(C. Spanaki and A. Plaitakis, Neurotox Res. 2012 Jan; 21(1):117-27).
류신 보충은 운동 성능 및 근육 형성을 개선시키고, 노화를 수반하는 근손실을 방지하며, 간 질환으로 고통받는 것에 도움을 주며, 아동의 성장하는 신체를 지지하고, 기아 인구에게 주어지는 식품의 영양적 품질을 개선시키기 위해 사용될 수 있다. 추가적으로, 류신은 간세포 내 요소 합성에서 중요한 역할을 하며, 고암모니아혈증을 야기하는 병태로 고통받는 것을 치료하기 위해 제공될 수 있다. 마지막으로, 류신은 산성혈증을 치료하기 위해 사용될 수 있다.
저 류신
비만 및 당뇨병의 상태에서, 동물은 증가된 인슐린 저항성을 야기하는 감소된 간 자가소화작용을 나타내는 것으로 나타났다. 자가소화작용은 ER 및 세포 항상성의 유지에 중요하며, 스트레스를 받았을 때 손상된 인슐린 민감성을 야기할 수 있다. 동물 모델에서 고지방 식이요법 섭식은 ER에 스트레스를 주는 반면, 당뇨병에서 인슐린 민감성 손상 베타-세포 기능에 대한 진행을 강화하는 mTORC1의 과자극을 통해 침체된 간 자가소화작용을 야기한다. 전신 류신 수준의 감소는 mTORC1 활성을 낮추고 자가소화작용의 건강한 수준을 회복하는 기회를 제공한다.
mTOR은 빨리 성장하는 암 세포의 증식을 위해 이용될 수 있는 중추 신호전달 경로이다. 류신의 고갈은 구성적 mTOR 활성화를 지속시키는 빨리 성장하는 세포의 능력을 감소시킬 수 있다.
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). GCN2에 대한 류신의 작용을 통해 류신 고갈은 SREBP-1c에 대한 효과를 가지며, 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량, 및 식품 섭취의 생리적 측정을 감소시켰다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
더 나아가, 류신 고갈은 갈색 지방조직(BAT)에서 UCP1의 상향조절, 열발생의 직접적 측정, 에너지 소모의 증가(BAT의 열발생의 증가에 기인할 가능성이 있음), 및 백색 지방조직(WAT)에서 지방분해의 자극에 의한 지방량의 대응하는 감소를 직접적으로 나타내었다. UCP1 상향조절은 감소된 식품 섭취, 체중, 복부 지방량, 지방량, 및 제지방의 유지를 초래한다(Guo, F. The GCN2 eIF2alpha kinase regulates fatty-acid homeostasis in the liver during deprivation of an essential amino acid. Cell Metab., 2007).
라이신 :
라이신은 적절한 성장에 중요한 EAA이고, 카르니틴의 생성에서 생명 유지에 필수적인 역할을 한다. 카르니틴은 심근에서 에너지의 생성에 중요한 역할을 하는 4차 아민이다. 카르니틴은 미토콘드리아 내로 유리 지방산을 수송하며, 그렇게 해서, 심장에서 산화적 대사를 위한 바람직한 기질을 증가시킨다. 추가적으로, 카르니틴은 심실 부정맥을 야기할 수 있는 허혈성 사건 동안 일어나는 지방산 축적을 방지한다. 심근 카르니틴 수준이 허혈성 사건 동안 빠르게 감소됨에 따라, 카르니틴을 이용한 외인성 보충은 고갈된 심근 카르니틴 수준을 보충하며, 심장 대사 및 좌심실 기능을 개선시킨다. 추가적으로, 4회 연구의 분석은 위약에 비해 급성 심근 경색증(AMI) 후에 L-카르니틴을 이용한 보충이 AMI 후 첫 해에 좌심실 확장을 상당히 감소시킨다는 것을 입증하였다. 이는 AMI 후에 좌심실 확장의 보존 및 심장기능의 보존이 심부전 및 사망에 대한 진행의 강력한 예측변수이기 때문에 중요하다. 추가적으로, 카르니틴은 심장 건강을 추가로 지지하는 콜레스테롤 저하에 도움을 주며, 급성 심근 경색의 방지에 도움을 준다(James J. DiNicolantonio, et al., Mayo Clinic Proceedings, 2013; 88, 544-551).
라이신 보충은 심실 부정맥에 대한 허혈성 사건 동안 심장 건강을 지지하는데 유용하다. 추가로, 라이신 보충은 심장 발작 환자가 효과적으로 회복되게 할 수 있고, 좌심실 확장을 지니는 환자에서 심장 발작의 예방에 도움을 준다. 또한, 라이신은 고콜레스테롤을 지니는 환자에서 콜레스테롤 수준을 감소시키기 위해 사용될 수 있다.
라이신은 신체가 칼슘을 흡수하게 하고 소변 내에서 상실되는 칼슘의 양을 감소시키는데 중요하다. 뼈 건강에서 칼슘의 역할에 기인하여, 라이신 보충은 골다공증과 관련된 뼈 손실을 방지하는데 도움을 준다. 더 나아가, L-알기닌과 라이신의 조합은 뼈 구성 세포를 더 활성이 되게 하며, 피부, 힘줄 및 연골을 포함하는 결합조직과 뼈에 대해 중요한 물질인 콜라겐의 생성을 향상시킨다.
라이신 보충은 골다공증으로 고통받는 환자, 및 골다공증이 발생할 위험에 있는 환자; 노인, 폐경 여성, 성장기 어린이, 콜라겐 생성에서 라이신의 역할에 기인하여 화장료에서 그리고 개선된 인대 온전성을 위해 운동선수에 대해 유용하다.
라이신 결핍증은 피로, 구역, 어지럼증, 식욕상실, 동요, 충혈, 느린 성장, 빈혈, 및 생식 장애를 야기한다.
라이신은 정기적 기준을 취할 때 입술 발진 및 음부 포진의 발생을 예방하고 억제하게 한다. 빈번하게 재발하는 포진감염을 지니는 45명의 환자에게 단일 또는 다회 용량으로 312 내지 1200㎎의 라이신이 제공될 때, 감염으로부터의 회복 및 재발 억제가 증명되었다(Griffith R.S., et al., Dermatologica 1978;156:257-267). 이는 라이신이 단순포진바이러스(HSV) 복제를 촉진시키는 알키닌의 활성을 차단시킴으로써 작용하는 항바이러스 효과를 갖기 때문이다. 조직 배양 연구에서, 포진 바이러스 복제는 알기닌/라이신 비가 알기닌을 선호할 때 향상된다. 그러나, 알기닌/라이신 비가 라이신을 선호할 때, 바이러스 복제는 억제되고, HSV의 세포병원성은 저해된다. (Griffith R.S., et al., Dermatologica 1978;156:257-267). 경구 라이신은 발병의 중증도 및 지속기간을 감소시키는 것보다 발병을 예방하는데 더 효과적이라는 것이 나타났다.
HSV로 감염된 환자에 대한 라이신을 이용한 식이요법의 보충은 입술 발질 및 곤지름의 발병을 억제하고, 정기 기준에 따라 적극적으로 취할 때 발병의 예방에서 매우 유리하다.
라이신은 알기닌-NO 경로를 조절한다. NO는 정상 내피 기능 및 심혈관 건강상태(혈관 긴장도, 혈류역학, 혈관형성을 포함)에 중요하다. 라이신은 L-알기닌 수송의 자연적 저해제이며, 포유류 세포에서 양이온성 아미노산의 주된 수송 시스템인 시스템 y+를 통한 섭취를 위해 L-알기닌과 경쟁한다. 과량의 일산화질소는 패혈증과 관련된 난치성 저혈압에 기여하며, L-라이신은 NO 합성의 중요한 구성성분인 알기닌을 저해하기 때문에 L-라이신의 투여와 싸울 수 있다(K. G. Allman, et al., British Journal of Anaesthesia (1998) 81: 188-192). 게다가, 과량의 NO는 신경퇴행을 위한 주된 영역인 뇌 맥관구조, 뇌 조직 및 신경 말단으로부터의 그것의 방출 때문에 질환을 야기할 수 있다. 과량의 NO는 편두통, 파킨슨병, 알츠하이머병, 헌팅턴병 및 근위축성 측삭경화증과 같은 신경퇴행성 질환을 야기할 수 있는 뇌세포 손상을 야기할 수 있다. 더 나아가, 췌장에 의해 생성되는 NO는 1형 당뇨병에서 생기는 바와 같은 베타-세포를 손상시킬 수 있다.
라이신 보충은 혈관확장을 방지함으로써 패혈증과 관련된 저혈압을 예방하는데 유용하다. 추가적으로, 라이신은 편두통을 예방/치료하고, AD, 파킨슨병, 헌팅턴병 및 근위축성 측삭경화증과 같은 신경퇴행성 질환의 진행을 예방/늦추기 위해 사용될 수 있다.
저 라이신
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력과 함께 간 지질 합성에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). GCN2에 대한 류신의 작용을 통해 류신 고갈은 SREBP-1c에 대한 효과를 가지며, 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량, 및 식품 섭취의 생리적 측정을 감소시켰다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
메티오닌:
메티오닌은 필수 아미노산이며, 사실상 모든 진핵생물 단백질의 합성에서 개시 아미노산이다. 메티오닌은 가장 소수성인 AA 중 하나이다. 구형 단백질 내 대부분의 메티오닌 잔기는 소수성 코어의 내부에서 발견될 수 있다. 메티오닌은 종종 막-확장 단백질 도메인에서 지질 이중층과 상호작용하는 것이 발견된다. 그것의 위치 및 강력한 항산화 특성에 기인하여, 메티오닌은 단백질 내 내인성 항산화제로서 간주되었다(John T. Brosnan and Margaret E. Brosnan, J. Nutr. June 2006 vol. 136 no. 6 1636S-1640S). 메티오닌 잔기는 옥시다제에 의한 산화, 오존, 과산화수소, 초산화물, γ-조사, 금속-촉매된 산화, 전자전달계로부터의 "누출", 및 플라빈 또는 생체화합이물의 자가 산화에 대해 고감수성을 가진다. 일단 산화되면, 메티오닌 잔기는 메티오닌 설폭사이드로 전환되는데, 이는 메티오닌 설폭사이드 환원효소를 통해 메티오닌으로 다시 전환될 수 있다(Rodney L. Levine, et al., Proc Natl Acad Sci USA, 1996 December 24; 93(26): 15036-15040). 항산화제로서, 메티오닌 보충은 암, 퇴행성 질환, 심장병, 간 및 신장 병리의 예방에 도움을 줄 수 있다. 또한 피부에 대한 UV선의 손상과 싸우기 위해 화장료에서 사용될 수 있다.
메티오닌은 지방친화성 AA이며, 간이 지질을 처리하는 것을 도움으로써, 궁극적으로 뇌, 심장 및 신장에 대한 혈류의 폐색을 야기할 수 있는 간 및 동맥에서의 지방의 증가를 방지하게 한다. 추가적으로, 간에서 지방의 증가는 간 지방증으로서 알려진 병리를 유발하는데, 이는 궁극적으로 간경변을 야기할 수 있다. 약물 해독을 겪는 개체에 대한 메티오닌 보충은 과정뿐만 아니라 독성 부작용을 갖는 의약을 취하는 것을 개선시킬 수 있다.
추가로, 지방친화성 AA이 되면, 메티오닌은 콜레스테롤 수준을 감소시키도록 하는 것으로 알려진 레시틴의 간 생성을 증가시킴으로써 심장 건강상태를 증진시킨다. 메티오닌 보충은 간의 지방 침착으로부터의 간경변을 예방할 수 있다. 추가적으로, 이는 동맥 내의 지방 침작을 예방함으로써 가능한 심근 경색 및 뇌졸증을 예방하여 심혈관 건강상태를 증진시킬 수 있다. 추가로, 메티오닌은 고콜레스테롤 수준을 지니는 환자가 그들의 콜레스테롤을 낮추게 하여 심혈관 질환의 위험을 개선시킬 수 있다.
메티오닌은 상승된 수준의 메티오닌이 면역 기능을 개선시키게 하는 타우린, 및 호모시스테인 및 글루타티온의 수준을 증가시킨다는 점에서 면역계의 적절한 기능에 도움을 준다. 면역 기능에 대한 근본적인 메커니즘은 mTOR 활성화, NO 및 글루타티오닌 합성, H2S 신호전달, 및 세포의 산화환원 상태를 수반할 수 있다. 메티오닌은 알기닌-NO 경로를 조절하는 타우린에 대한 전구체이다. NO는 정상 내피 기능 및 심혈관 건강상태(혈관 긴장도, 혈류역학, 혈관형성을 포함)에 중요하다.
메티오닌은 또한 글루타티오닌에 대한 전구체인 시스테인으로 전환된다. 글루타티오닌은 간에서 독소의 강력한 중화제이며, 간을 독소의 손상 효과로부터 보호하게 한다. 추가적으로, 이런 해독 능력은 근력저하를 감소시키게 하며, 모발 손상을 예방하게 하며, 이들 독소와 관련된 방사선에 대해 보호한다. 그 결과, 화학적 알레르기 또는 고수준의 공기 오염에 대한 노출로 고통받는 것에 대해 유리하다. 메티오닌은 AIDS 환자 및 암 환자와 같은 면역계가 손상된 환자에 대해 도움을 줄 수 있다. 마찬가지로, 독감 시즌 동안, 특히 노인, 아동 및 임산부를 포함하는 가장 민감한 그룹에 대해 유용한 보충물일 수 있다. 더 나아가, 그들이 국소 감염에 민감할 가능성이 있는 국가를 여행한 사람들에 대해 사용될 수 있다. 메티오닌 수준은 AIDS를 지니는 환자에서 더 낮은 것으로 관찰된다. 메티오닌의 이런 감소된 수준은 치매 및 감소된 기억 호출과 같은 증상을 야기하는 신경계의 악화와 관련되었다. 1일당 6그램의 메티오닌을 보충하는 것은 이들 환자의 기억 호출에서 개선을 야기할 수 있다. 마찬가지로, 메티오닌은 알츠하이머병, ALS, MS 및 헌팅턴병을 포함하는 신경계 퇴행을 수반하는 질환을 갖는 것에 대해 유리할 수 있다.
메티오닌은 1-탄소 대사에 참여함으로써, 또한 단백질 및 DNA의 메틸화에 참여하며, 결국 유전자 발현 및 단백질의 생물학적 활성을 조절하게 한다. 관련된 유전자 장애의 위험에 있는 환자에 대한 메티오닌 보충은 모든 개체에서 적절한 유전자 조절을 증진시키기 위해 사용될 수 있다.
저 메티오닌
메티오닌은 ADMA를 대사하기 위해 신체 내에서 DDAH를 하향조절함으로써 ADMA를 매개하여 알기닌-NO 경로를 방해하는 독성 호모시스테인에 대한 전구체이다. NO는 정상 내피 기능 및 심혈관 건강상태(혈관 긴장도, 혈류역학, 혈관형성을 포함)에 중요하다.
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 임의의 EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). GCN2에 대한 류신의 작용을 통해 류신 고갈은 SREBP-1c에 대한 효과를 가지며, 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량, 및 식품 섭취의 생리적 측정을 감소시켰다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
페닐알라닌:
페닐알라닌은 EEA, AuAA 및 뇌에서 노르에피네프린의 합성을 위한 전구체일뿐만 아니라 다른 방향족 아미노산인 타이로신에 대한 대사 전구체 및 도파민 합성을 위한 전구체이다.
노르에피네프린(NE)은 보조인자 아스코베이트와 함께 β-하이드록실라제에 의한 도파민의 β-산화에 의해 교감신경계 내 절후뉴런 및 부신수질에서 합성된다. 그것이 아드레날린 수용기를 자극하고, 이어서 주위의 세포에 희해 분해 또는 섭취되는 경우 이는 시냅스 간극 내로 분비됨으로써 작동한다. 카테콜아민으로서, 이는 혈액-뇌 방벽을 가로지르지 않는다.
NE는 주의력-결핍/과잉행동 장애(ADHD), 우울증 및 저혈압과 싸우기 위해 사용될 수 있다. ADHD와 같은 주의력 장애에 대해, 처방된 의약은 NE 및 도파민 수준을 증가시키는 경향이 있다. 더 나아가, 우울증은 전형적으로 세로토닌 및 NE의 재흡수를 저해하는 의약을 이용하여 치료됨으로써 뇌의 시냅스 후부 세포에서 이용가능한 세로토닌 및 NE의 양을 증가시킨다. 최근의 증거는 노르에피네프린 수송체가 보통 도파민으로 재활용된다면, SNRI가 또한 도파민성 전달을 향상시킬 것이기 때문에, 세로토닌-노르에피네프린 재흡수 저해제(SNRI)가 또한 도파민 전달을 증가시킬 수 있다는 것을 시사하였다. 그 결과, 항우울제가 증가된 NE 수준과 관련될 수 있다는 효과는 부분적으로 (특히 뇌의 전액골 피질에서) 도파민의 동시 증가에 기인할 수 있다.
NE는 중증의 저혈압을 지니는 환자를 치료하기 위해 사용된다. NE은 혈관수축제이며, α1과 α2 아드레날린 수용기 둘 다에 대해 작용하여 혈관수축을 야기함으로써, 혈압을 증가시킨다.
NE에 대한 전구체로서, 페닐알라닌은 ADHD 및 ADD와 같은 주의력 장애를 치료하기 위해 사용될 수 있다. 추가적으로, 이는 우울증 또는 외상후 스트레스 증후군으로 고통받는 환자를 치료하기 위해 사용될 수 있다. 페닐알라닌은 또한 우울증을 치료하기 위해 또는 SSRI와 같은 신경전달물질 조절 약물의 기능을 변용시키기 위해 사용될 수 있다. 추가적으로, 혈관 긴장도의 증가를 통해 혈압을 증가시키는 그것의 능력에 기인하여, 이는 저혈압 경향을 지니는 환자를 치료하기 위해 사용될 수 있다. 더 나아가, 페닐알라닌은 타이로신 수준의 상류 조절자로서 사용될 수 있고, 이에 의해 타이로신이 작용한다.
타이로신 보충은 L-DOPA 및 도파민에 대한 전구체로서 그의 역할에 기인하여 파킨슨 병의 치료에서 도움을 줄 수 있다. 추가적으로, 우울증과 같은 감정적/정신의학적 장애를 지니는 환자의 치료에서 그리고 중독의 치료에서 사용될 수 있다. 더 나아가, 이는 학습장애 또는 복잡한 개념 또는 이동 동안 보상/즐거움 반응을 증가시킴으로써 학슴을 증진시킬 수 있다.
모노아민 카테콜아민 신경전달물질인 도파민은 면역계에서 조절역할을 한다. 특히 면역 효과기 세포 내에 존재하는 특이적 수용기와 상호작용하는 신경전달물질 및 신경펩타이드는 질환 및 다른 환경적 스트레스에 대해 숙주 내에서 이들 세포의 기능에 영향을 미치는 면역계에 의해 방출된다. 도파민의 면역조절작용은 표적 세포 내에 존재하는 5종의 상이한 G 단백질-결합 수용기를 통해 조절되는 것으로 나타났다. 이들 수용기의 2종의 넓은 부류(G1 및 G2)가 있으며, 다양한 서브타입을 포함한다. 수용기의 D1 부류는 D2 및 D5 서브타입을 포함하며, 활성화 시 세포의 cAMP를 증가시킨다. 수용기의 D2 부류는 D2, D3 및 D4 서브타입으로 이루어지며, 자극 시 세포내 cAMP를 저해하는 것으로 보고되었다. 도파민 수용기는 정상 인간 백혈구 상에서 발견되었다. 마찬가지로, 림프 조직은 교감신경을 통한 도파민성 신경 분포를 가지는데, 이는 도파민이 면역계 효과기 세포를 조절할 수 있다는 것을 시사한다(Basu, Sujit & Sarkar, Chandrani, Dopamine and immune system. SciTopics 2010).
도파민은 휴식 중인 T 세포의 활성화 및 자극된 T 세포 활성화의 저해에 의해 T 세포에 영향을 미친다. 정상의 휴식 중인 말초 인간 T 림프구에서, 도파민은 수용기의 D2 및 D3 하위부류를 활성화하는데, 이는 결국 인테그린(α4β1 및 α5β1)을 활성화한다. 이들 인테그린은 세포밖 기질 구성성분인 피브로넥틴에 세포를 부착하는 이형이량체 막관통 당단백질이다. 피브로넥틴은 조직 장벽 및 혈관을 가로지르는 T 세포의 수송 및 혈관외유출을 위해 사용된다. 더 나아가, 도파민은 CD8+ T 세포의 이동 및 귀소를 선택적으로 유도하기 위해 D3 수용기를 통해 작용한다. 게다가, 도파민은 T 세포에 의한 사이토카인의 분비에 영향을 미침으로써 T 세포에 영향을 미친다. 도파민이 D3 및 D1/D5 수용기를 자극할 때, TNF-α (다면 발현성 염증 사이토카인)의 분비는 증가된다. D2 수용기가 자극될 때, IL-10(항-염증 사이토카인)은 분비를 위해 유도된다. 그러나, 도파민은 활성화된 T 세포 수용기 유도 세포 증식, 및 TCR 활성화의 개시에서 중요한 타이로신 키나제인 비수용기 타이로신 키나제 lck 및 fyn의 발현의 하향조절을 통한 Il-2, IFN-γ 및 IL-4와 같은 다수의 사이토카인의 분비를 저해할 수 있다(Basu, Sujit & Sarkar, Chandrani,Dopamine and immune system. SciTopics 2010).
B 세포는 도파민 D2, D3 및 D5 수용기의 매우 높은 발현을 가진다. 도파민은 휴면 및 악성 B 림프구의 증식을 저해하는 능력을 가진다. 도파민은 산화적 스트레스를 통해 순환 B 세포에서 세포자멸사를 증진시킴으로써 작용한다. 그러나, 이 도파민 작동성 작용은 휴면 림프구에서 관찰되지 않았고, 따라서 암 예방에서의 역할을 시사한다(Basu, Sujit & Sarkar, Chandrani, Dopamine and immune system. SciTopics 2010).
도파민에 대한 전구체로서 타이로신은 면역 반응을 개선시키고 전반적인 면역계 기능성을 개선시키기 위해 사용될 수 있다. 이는 또한 노인, 임산부, 아동 및 AIDS 환자와 같이 면역 기능이 손상된 환자 및 암 환자에 대해 이점을 제공할 수 있다. 이는 또한 교사, 여행가 및 세균에 빈번하게 노출되는 누군가에게 제공될 수 있다.
일반적으로 아드레날린으로서 알려진 에피네프린은 부신의 수질에 의해 분비되는 호르몬이다. 에피네프린은 심박수, 근력, 혈압 및 당 대사의 증가를 야기하는 공포 또는 분노와 같은 강한 감정에 반응하여 방출된다. 이는 어렵거나 또는 곤란한 활동에 대해 신체를 준비하는 도주 혹은 투쟁 반응(flight or fight response)을 초래한다. 에피네프린은 심장정지 동안 자극제로서, 혈압을 증가시키는 쇼크 동안 혈관수축제로서 그리고 기관지 천식에서 기관지 확장제 및 진경제로서 사용된다. 에피네프린은 신체에서 다량으로 발견되지 않지만, 그럼에도 불구하고 심혈관 항상성의 유지에서 매우 중요한데, 그것이 스트레스 하에서 혈액을 조직에 우회시키는 능력을 갖기 때문이다. 에피네프린은 근수축에 영향을 미침으로써 이 효과를 가진다. 근육의 수축은 농도가 세포에서 정상보다 10x 더 클 때, 칼슘 이온에 대한 칼모듈린의 결합을 통해 일어난다. 이어서, 칼슘-칼모듈린 복합체는 마이오신 경쇄 키나제를 활성화시키기 시작하고, 이어서, 수축을 야기하는 LC2를 인산화시킨다. 에피네프린은 아데닐산 에피네프린 수용기에 결합되는데, 이는 고리화효소를 활성화시키고, ATP로부터 고리형 AMP를 생성한다. cAMP는 단백질 키나제를 활성화시키고, 따라서 마이오신 경쇄 키나제를 인산화시킨다. 이 인산화된 마이오신 경쇄 키나제는 칼슘-칼모듈린 복합체에 대해 더 낮은 친화도를 가지고, 따라서 불활성이다. 이렇게 해서, 평활근 조직은 이완된다. 에피네프린의 이런 작용은 천식, 심장정지 및 과민성 쇼크를 치료하는데 매우 유용하게 한다. 에피네프린에 대한 전구체로서 타이로신은 심장정지에 대한 위험에 있는 환자, 천식으로 고통받는 환자 및 과민성 쇼크의 위험에 있는 환자에 대해 사용될 수 있다.
에피네프린은 간 세포의 외부에 수용기를 결합시킴으로써 글리코겐을 파괴하는 2가지 주된 호르몬 중 하나이다. 이 결합은 입체구조 변화가 일어나게 함으로써 G 단백질을 결합시키고 활성화되게 한다. G-단백질 결합 수용체의 활성화는 아데닐산 고리화효소가 결합되도록 분자 상의 입체구조적 변화가 일어나게 한다. 일단 아데닐산 고리화효소가 복합체에 결합하면, 아데닐산 고리화효소는 ATP를 cAMP로 분해하고, 이어서 이는 이 과정에서 2차 전령 단백질이 되고 단백질 키나제를 활성화시킨다. 활성화된 단백질 키나제는 글리코겐을 글루코스로 분해하는 것을 촉매하는 효소인 포스포릴라제를 활성화시킨다. 에피네프린에 대한 전구체로서 타이로신은 운동에 연료를 공급하기 위해 용이하게 이용가능한 글루코스를 생성함으로써 운동 성능을 개선시키는데 사용될 수 있다.
멜라닌은 타이로신의 대사산물이며, 강력한 항산화제이다. 추가적으로, 이는 염증 사이토카인 및 초산화물 생성의 저해에서 영향이 있다. 전염증 사이토카인이 과생성될 때, 류마티스 관절염, 이식편대 숙주 반응, 악액질 및 패혈증 증후군과 같은 병적 병태에서 염증에 대한 손상 효과를 매개한다. 멜라닌이 진행 중인 사이토카인 합성을 저해한다는 것이 발견되었는데, 이는 멜라닌이 전염증 사이토카인을 수반하는 병태에 대해 중첩 요법으로서 유용할 수 있다는 것을 강하게 시사한다(Mohagheghpour N., et al., Cell Immunol. 2000 Jan 10;199(1):25-36).
타이로신은 류마티스 관절염, 악액질, 패혈증 증후군, 자가면역 장애와 관련된 염증을 지니는 것, 및 병적 병태의 다른 염증성 후유증의 치료에서 사용될 수 있다.
페닐알라닌은 GTP 사이클로하이드롤라제-I, NO 합성을 위한 유리 테트라하이드로바이오프테린(THB) 및 방향족 아미노산 하이드록실라제(AAAH)에 의한 ArAA의 하이드록실화의 활성을 상향조절한다. 이런 이유로, THB의 세포 수준을 상승시키기 위한 고수준의 페닐알라닌의 전달은 CNS 모세 내피세포에서 다수의 신경전달물질의 생합성을 직접적으로 자극한다. ArAA은 멜라토닌, 도파민, 노르에피네프린(노르아드레날린) 및 에피네프린(아드레날린)을 포함하는, 모노아민 신경전달물질의 생합성을 위한 전구체로서 작용한다. NO 합성을 증진시킴에 있어서, 페닐알라닌은 고혈압을 치료하기 위해, 혈압을 감소시키기 위해 사용될 수 있고, 운전 또는 높은 고도를 여행하는 사람이 혈관확장을 증가시키는 것과 관련하여 사용될 수 있다.
저 페닐알라닌
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 임의의 EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). GCN2에 대한 페닐알라닌의 작용을 통해 페닐알라닌 고갈은 SREBP-1c에 대한 효과를 가지며, 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량, 및 식품 섭취의 생리적 측정을 감소시켰다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
프롤린:
시트룰린은 NOS 패밀리에 의해 촉매된 반응의 부산물로서 글루타민으로부터 생성된다. 시트룰린의 식이성 보충은 대사 증후군에 대한 위험 인자인 글루코스, 호모시스테인 및 비대칭 다이메틸알기닌의 혈장 수준을 감소시키는 것으로 알려져 있다. L-시트룰린은 근육으로부터 락트산의 제거를 가속화하는데, 이는 혈관 긴장도 및 내피 기능에 대한 효과에 기인할 가능성이 있다. 최근의 연구는 또한 수박 액즙으로부터의 L-시트룰린이 운동으로부터의 더 큰 회복 및 다음날 더 적은 통증을 제공한다는 것을 나타내었다. 또한 유리 형태로서 L-시트룰린의 전달이 수박 액즙(고수준의 L-시트룰린을 함유함)과 관련할 때보다 시험관내 세포 내로 더 적은 섭취를 초래하는 것이 나타난다. 이는 개선된 효능을 위해 내피막에서 eNOS에 의해 시트룰린으로 전환을 위해 근육 조직 내로 알기닌을 수송할 수 있는 펩타이드 용량을 전달할 기회를 시사한다.
(프롤린을 통한) NO 합성 및 폴리아민의 변화는 태반 성장 속도가 최고일 때 임신 동안 보이는데, 이는 임신 동안 태아 발생에서 알기닌이 어떤 역할을 한다는 것을 나타낸다.
세린:
세린은 비필수 아미노산이고, 3-포스포글리세레이트를 통해 해당과정으로부터 생합성된다. 세린 그것이 포스포지질, 스핑고지질, 및 시스테인 생합성뿐만 아니라 박테리아 내 트립토판 합성에 기여하고, 글리신의 1차 공급원이라는 점에서 중간 대사에서 필수적인 역할을 한다. 신체는 글리신을 필요로 하는데, 이는 10 내지 50배만큼 식이성 섭취를 초과할 가능성이 있다. 이 요구는 단백질, 특히 콜라겐의 합성뿐만 아니라, 5가지 주요 대사 생합성 경로(크레아틴, 포르피린, 퓨린, 담즙산 및 글루타티온)에 대한 전구체인 글리신이다. 추가적으로, 글리신 생성에서 그의 역할에 기인하여, 세린은 또한 퓨린 및 2' 데옥시티미딘 5'-모노포스페이트의 생합성 및 메티오닌에 대한 호모시스테인의 재메틸화에서 사용되는 엽산-관련 일-탄소 단위의 주된 공여체이다. 세린으로부터 유래된 모든 글리신 분자에 대해 일-탄소 단위가 형성된다는 것을 주목하는 것은 중요하다. (Cook, R. Defining the steps of the folate one-carbon shuffle and homocysteine metabolism1'2; Am. J Clin Nutr; 2000)
일-탄소 대사에서, 생합성을 위한 일-탄소 단위가 운반되며 테트라하이드로폴레이트(THF) 폴리글루탐산염으로 불리는 보조인자의 패밀리에 의해 화학적으로 활성화된다. THF-매개 일-탄소 대사는 세포질, 미토콘드리아 및 핵 내에서 구획된 상호의존적 생합성 경로의 대사 시스템이다. 세포질에서, 일-탄소 대사는 퓨린 및 티미딜산의 합성 및 호모시스테인의 메티오닌으로의 재메틸화를 위해 사용된다(과잉의 호모시스테인은 신체에 유해할 수 있다). 미토콘드리아에서, 일-탄소 대사는 포밀화된 메티오닐-tRNA의 합성; 콜린, 퓨린 및 히스티딘의 이화작용; 및 세린 및 글리신의 상호전환의 합성을 위해 사용된다. 추가적으로, 미토콘드리아는 세포질 대사를 위한 일-탄소 단위에 대한 1차 공급원이다. 엽산-매개 일-탄소 대사의 파괴는 다수의 병리 및 발생 이상과 관련되었다. (J. T. Fox and P. J. Stover, Chapter 1, Folate-Mediated One-Carbon Metabolism, In: Gerald Litwack, Editor(s), Vitamins & Hormones, Academic Press, 2008, Volume 79, 페이지 1-44).
세린 하이드록시메틸트랜스퍼라제(SHMT)는 엽산- 및 피리독살 5-포스페이트 의존성인 반응에서 세린 및 글리신의 자유로운 가역적 상호전환을 촉매한다. 세린의 글리신으로의 전환은 C-3 세린의 제거 및 5,10-메틸렌테트라하이드로폴레이트의 형성을 수반하는데, 이는 엽산-의존적 일-탄소 대사에서 이용되거나 또는 10-포릴테트라하이드로폴레이트를 통해 이산화탄소로 산화될 수 있다(Robert J Cook, Am J Clin Nutr December 2000 vol. 72 no. 6 1419-1420).
세린은 시스테인에 대한 전구체이다. 시스테인은 호모시스테인으로부터 합성되는데, 호모시스테인은 그 자체가 메티오닌의 대사로부터 합성된다. 세린은 시스타티오닌을 형성하기 위해 호모시스테인과 함께 축합됨으로써 시스테인의 합성에 연루된다. 이어서, 시스타티오닌은 탈아미노화되고 가수분해되어 시스테인 및 알파 케토뷰티레이트를 형성한다. 시스테인의 황은 호모시스테인으로부터 유래되지만, 분자의 나머지는 초기 세린 잔기로부터 유래된다. 시스테인의 생합성은 식물 및 원핵생물에서 상이한 메커니즘을 통해 일어난다. 시스테인은 그것이 단백질 폴딩에서 중요한 역할을 하기 때문에 생명유지에 필수적인 아미노산이다. 시스테인 잔기 사이에 형성된 이황화 결합은 단백질의 3차 및 4차 구조를 안정화시키며, 단백질이 세포 내부에서 발현되는 더 산화성 조건에 노출되는 경우에, 이들 이황화 결합은 분비된 단백질 중에서 가장 흔하다. 호모시스테인의 이점에도 불구하고, 고수준은 발생하는 심혈관 질환에 대한 위험인자일 수 있다. 상승된 호모시스테인은 시스타티오닌 베타-신타제의 유전자 결핍증에 의해 야기될 수 있으며, 과량의 메티오닌 섭취는 다른 이유일 수 있다. 식이요법에서 메티오닌 섭취 및 엽산 및 비타민 B12에 의한 보충의 제어는 호모시스테인 수준을 낮추기 위해 사용되었다. 마찬가지로, 호모시스테인의 시스테인 전환을 지지하기 위한 증가된 세린 수준은 유리할 수 있다.
N-메틸-D-아스파르트산염(NMDA)은 뇌에서 가장 기본적인 신경전달물질 중 하나이다. 이는 글루탐산염 수용기이며, 시냅스 가소성 및 기억 기능의 제어를 위한 생명에 필수적인 분자 장치이다. 이 수용기는 글루탐산염에 대한 이온성 수용기이며, 마그네슘 이온에 의한 글루탐산염에 대한 고친화도, 높은 통합 전도도, 고칼슘 투과성, 및 전압-의존적 차단을 특징으로 한다. NMDA 수용기가 개방시키기 위해, 글루탐산염 및 글리신 또는 D-세린에 의해 결합된다. D-세린은 L-세린으로부터 세린 라세미화 효소에 의해 뇌에서 생합성되는 신경전달물질 및 아교세포전달물질이다. 이는 NMDA 수용기 결합 부위에 대한 글리신에 대해 강력한 또는 효능있는 효현제이다. (Jean-Pierre Mothet, et al., Proc Natl Acad Sci USA, 2000, 97 (9) 4926-4931; Zito K and Scheuss V. (2009) NMDA Receptor Function and Physiological Modulation. In: Encyclopedia of Neuroscience (Squire LR, ed), volume 6, pp. 1157-1164. Oxford: Academic Press).
세린은 학습 및 시냅스 가소성에서 중요한 역할을 하며, 그 결과, 세린 보충은 노인, 성장 중인 아동, 취학기 아동, 및 학습 장애를 경험한 아동에 대해 유용할 수 있다. 추가적으로, 이는 새로운 작업을 학습하려고 하거나, 그것을 실행하는 누군가, 또는 새로운 운동 및 동작을 학습하거나 개선시키려고 노력하는 운동선수/댄서에게 제공될 수 있다. 더 나아가, 시스테인에 대한 전구체로서 그의 역할에 기인하여, 시스테인의 효과에 대한 상류 조절자로서 제공될 수 있다. 글리신의 합성을 위한 전구체로서, 세린은 노화와 싸우기 위해 그리고 콜라겐 합성에서 그것의 역할 때문에 적절한 성장을 증진시키기 위해 화장료 제품에서 사용될 수 있다. 더 나아가, 크레아틴 생합성 경로에서 그것의 역할 때문에 운동 능력을 개선시키기 위해 사용될 수 있다. 게다가, 글루타티오닌 대사 경로에서 그의 역할 때문에 해독 및 면역 건강에서 매우 유용할 수 있다.
트레오닌:
트레오닌은 EAA이며, 트랜스아미나제 및 d-AA 옥시다제를 통해 그의 L-이성질체로 전환되지 않는 소수의 AA 중 하나이다. 트레오닌은 장의 온전함 및 기능을 유지하기 위해 사용되는 뮤신 단백질의 합성을 위해 사용된다. 수 중에서 현탁되는 뮤신 및 무기염으로 구성되는 점액은 위산 및 연기와 같은 유해한 물질과의 접촉에 대해 확산 장벽으로서 작용한다. 점액은 또한 전단응력을 최소화하기 위한 윤활제로서 작용한다(G. K. Law, et al., Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol 292:G1293-G1301, 2007).
90%의 식이성 트레오닌은 장에서 점액 합성을 위해 사용된다. 뮤신은 연속적으로 합성되고, 장 단백질분해에 대해 매우 저항성이며, 따라서, 매우 용이하게 재순환되지 않는다. 이와 같이, 장 기능 및 구조를 효과적으로 유지하기 위해 트레오닌의 실질적이고 지속적인 공급이 사용된다. 그 결과, 장의 암, 궤양 등을 야기할 수 있는, 점액 생성이 감소되는 것을 방지하기 위해 식이요법은 트레오닌이 풍부한 것이 매우 중요하다(G. K. Law, et al., Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol 292:G1293-G1301, 2007; A. Hamard, et al., Journal of Nutritional Biochemistry, October 2010, Volume 21, Issue 10, 페이지 914-921). 장의 온전함 및 구조에 대한 점액의 중요성에 기인하여, 트레오닌 보충은 암, 궤양, 감염 및 부식을 포함하는 장 장애의 예방에서 유용할 수있다.
트레오닌은 체액성 면역에서 어떤 역할을 하는데, 트레오닌이 혈액 내 B 림프구에 의해 분비되는 면역글로불린의 주된 구성성분이기 때문이다. 일단 방출되면, 그들은 감염 부위에 도달되며, 그들의 항원을 인식, 결합 및 불활성화시킨다. 면역글로불린의 고 트레오닌 함량 때문에, 트레오닌 결핍증은 면역글로불린 생성에 부정적으로 영향을 미침으로써 면역 반응을 감소시킬 수 있다. 트레오닌 보충은 면역반응에서 그의 역할에 대해 필수적이며, 백혈병 환자, AIDS 환자, 및 면역결핍증이 있는 개체를 지원할 수 있다. 추가적으로, 노인 및 유아와 같은 독감 시즌 동안 감염에 민감한 대상뿐만 아니라 면역반응을 강화하기 위해 일년 내내 지원할 수 있다.
저 트레오닌
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 임의의 EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). 트레오닌이 없는 불균형 식이요법은 트레오닌 없이 보충된 아미노산 혼합물의 1 내지 5.4%를 지니는 기저 카제인 식이요법에 대해 래트에 대한 GCN2 신호전달을 나타내었다. GCN2에 대한 트레오닌의 작용을 통해 트레오닌 부족은 SREBP-1c에 대한 효과 및 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량 및 식품 섭취의 감소된 생리학적 측정을 가진다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
트립토판:
트립토판은 면역 기능에서 중요한 역할을 하는 EAA이다. 예를 들어, 트립토판의 농도는 만성 폐 염증에 기인하여 점점 감소된다. 이는 인돌아민 2,3-다이옥시게나제(IDO)를 통한 트립토판의 이화작용이 대식세포 및 림프구의 기능에 매우 중요하게 되는 것으로 나타난다는 것을 시사한다. 따라서, 안트라닐산(ANS)은 전염증 T-헬퍼 1 사이토카인의 생성을 저해하며, 자가면역 신경염증을 예방한다. 트립토판은 관절염 및 천식 또는 다른 자가면역 질환을 포함하는 특정 질환의 염증 효과를 치료하기 위해 사용될 수 있다.
또한 이는 식욕, 수면에 영향을 미치는 신경전달물질인 세로토닌(5-HT) 합성을 위한 전구체이며, 우울증의 개시에 크게 연루된다. (SSRI 또는 다른 신경전달물질 재흡수 저해제에 대해) 회복된 우울증 환자에서 5-HT 활성의 이상은 혈류에서 저수준의 트립토판에 대해 급성 민감성을 야기한다. 5-HT 생성은 유리 트립토판의 경구 섭취에 의해 2배로 증가될 수 있는데, 이는 우울증에서 트립토판 투여에 대한 역할을 나타낸다. 더 나아가, 트립토판은 환자 결과의 개선을 위해 5-HT 이용성에 대한 명확한 의존도에 기인하여 SSRI의 효과를 강력하게 할 수 있다.
트립토판은 더 나아가 체중감소/유지, 수면 장애로 고통받는 환자에 대한 이점, 여행 및 시차증으로부터의 회복; 우울증 또는 PMS 효과와 같은 기분 장애로 고통받는 환자를 돕기 위해 사용될 수 있다.
저 트립토판
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 임의의 EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). GCN2에 대한 트립토판의 작용을 통해 트립토판 부족은 SREBP-1c에 대한 효과 및 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량 및 식품 섭취의 감소된 생리학적 측정을 가진다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
타이로신 :
타이로신은 페닐알라닌으로부터 합성된 비필수 아미노산이다. 이는 에피네프린, 노르에피네프린 및 도파민을 포함하는, 다수의 중요한 신경전달물질에 대한 전구체로서 사용된다. 타이로신은 멜라닌을 생성하게 하고, 부신, 갑상선, 및 뇌하수체와 같은, 호르몬을 생성하고 조절하는 기관을 돕는다. 추가적으로, 타이로신은 신체 내에서 거의 모든 단백질의 구조에 연루된다.
타이로신 하이드록실라제는 보조인자로서 또는 타이로시나제에 의해 테트라하이드로프테리딘을 이용하여 L-타이로신을 레보도파로 전환시킨다. 타이로시나제에 의해 매개되는 전환은 레보도파를 도파퀴논으로 특이적으로 산화시키고, 레보도파는 추가로 도파 탈카복실라제에 의해 도파민으로 탈카복실화된다. 도파민은 매우 중요한 호르몬 및 신경전달물질이고, 정신 및 신체적 건강상태 둘 다에서 중요한 역할을 한다. 도파민은 뇌의 보상 및 쾌락 중추를 제어하게 하며, 동작 및 감정 반응을 조절하게 하고, 보상을 알 수 있게 하며, 해당 보상에 향해 움직이도록 조치를 취한다. 도파민을 함유하는 뉴런은 중뇌에서, 흑질로 불리는 영역에서 무리를 이룬다. 파킨슨병으로 고통받는 환자에서, 이 영역에서 도파민을 전달하는 뉴런은 사멸되어 신체 동작을 제어하는 것의 불능을 초래한다. 파킨슨병의 증상을 완화시키기 위해 도파민으로 전환될 수 있는 L-도파는 환자에게 제공된다.
타이로신 보충은 L-DOPA 및 도파민에 대한 전구체로서 그의 역할에 기인하여 파킨슨병의 치료를 도울 수 있다. 추가적으로, 이는 우울증과 같은 감정적/정신의학적 장애를 지니는 환자의 치료에서 그리고 중독의 치료에서 사용될 수 있다. 더 나아가, 학습장애 또는 복합 개념 또는 동작 동안 보상/쾌락 반응을 증가시킴으로써 학습을 증진시킬 수 있다.
모노아민 카테콜아민 신경전달물질인 도파민은 면역계에서 조절 역할을 한다. 특정 면역 효과기 세포에 존재하는 특이적 수용기와 상호작용하는 신경전달물질 및 신경펩타이드는 면역계에 의해 방출되어 질환 및 다른 환경적 스트레스에 대해 숙주 내에서 이들 세포의 기능에 영향을 미친다. 도파민의 면역조절 작용은 표적 세포 내에 존재하는 5종의 상이한 G 단백질-결합 수용기를 통해 조절되는 것으로 나타났다. 이들 수용기의 2가지 넓은 부류(G1 및 G2)가 있으며, 이는 다양한 서브타입을 포함한다. 수용기의 D1 부류는 D2 및 D5 서브타입을 포함하고, 활성화 시 세포내 cAMP를 증가시킨다. 수용기의 D2 부류는 D2, D3 및 D4 서브타입으로 이루어지고, 자극 시 세포내 cAMP를 저해하는 것으로 보고되었다. 도파민 수용기는 정상 인간 백혈구 상에서 발견되었다. 마찬가지로, 림프 조직은 교감신경을 통해 도파민 작동성 신경 분포를 가지는데, 이는 도파민이 면역계 효과기 세포를 조절할 수 있다는 것을 시사한다(Basu, Sujit & Sarkar, Chandrani,Dopamine and immune system. SciTopics 2010).
도파민은 휴지 T 세포를 활성화시키고 자극된 T 세포의 활성화를 저해함으로써 T 세포에 영향을 미친다. 정상 휴지 말초 인간 T 림프구에서, 도파민은 수용기의 D2 및 D3 하위부류를 활성화시키며, 이는 결국 인테그린을 활성화시킨다(α4β1 및 α5β1). 이들 인테그린은 세포밖 기질 구성성분인 피브로넥틴에 세포를 부착시키는 이형이량체 막관통 당단백질이다. 피브로넥틴은 조직 장벽 및 혈관을 가로지르는 T 세포의 수송 및 혈관외유출을 위해 사용된다. 더 나아가, 도파민은 CD8+ T 세포의 이동 및 귀소를 선택적으로 유도하기 위해 D3 수용기를 통해 작용한다. 게다가, 도파민은 T 세포에 의한 사이토카인의 분비에 영향을 미침으로써 T 세포에 영향을 미친다. 도파민이 D3 및 D1/D5 수용기를 자극할 때, TNF-α(다면 발현성 염증 사이토카인)의 분비는 증가된다. D2 수용기가 자극될 때, IL-10(항-염증 사이토카인)은 분비를 위해 유도된다. 그러나, 도파민은 활성화된 T 세포 수용기 유도 세포 증식, 및 TCR 활성화의 개시에서 중요한 타이로신 키나제인 비수용기 타이로신 키나제 lck 및 fyn의 발현의 하향조절을 통한 Il-2, IFN-γ 및 IL-4와 같은 다수의 사이토카인의 분비를 저해할 수 있다(Basu, Sujit & Sarkar, Chandrani,Dopamine and immune system. SciTopics 2010).
B 세포는 도파민 D2, D3 및 D5 수용기의 매우 높은 발현을 가진다. 도파민은 휴면 및 악성 B 림프구의 증식을 저해하는 능력을 가진다. 도파민은 산화적 스트레스를 통해 순환 B 세포에서 세포자멸사를 증진시킴으로써 작용한다. 그러나, 이 도파민 작동성 작용은 휴면 림프구에서 관찰되지 않았고, 따라서 암 예방에서의 역할을 시사한다(Basu, Sujit & Sarkar, Chandrani, Dopamine and immune system. SciTopics 2010).
도파민에 대한 전구체로서 타이로신은 면역 반응을 개선시키고 전반적인 면역계 기능성을 개선시키기 위해 사용될 수 있다. 이는 또한 노인, 임산부, 아동 및 AIDS 환자와 같이 면역 기능이 손상된 환자 및 암 환자에 대해 이점을 제공할 수 있다. 이는 또한 교사, 여행가 및 세균에 빈번하게 노출되는 누군가에게 제공될 수 있다.
NE는 보조인자 아스코베이트와 함께 β-하이드록실라제에 의한 도파민의 β-산화에 의해 교감신경계 내 절후뉴런 및 부신수질에서 합성된다. 그것이 아드레날린 수용기를 자극하고, 이어서 주위의 세포에 희해 분해 또는 섭취되는 경우 이는 시냅스 간극 내로 분비됨으로써 작동한다. 카테콜아민으로서, 이는 혈액-뇌 방벽을 가로지르지 않는다.
NE는 ADHD, 우울증 및 저혈압과 싸우기 위해 사용될 수 있다. ADHD와 같은 주의력 장애에 대해, 처방된 의약은 NE 및 도파민 수준을 증가시키는 경향이 있다. 더 나아가, 우울증은 전형적으로 세로토닌 및 NE의 재흡수를 저해하는 의약을 이용하여 치료됨으로써 뇌의 시냅스 후부 세포에서 이용가능한 세로토닌 및 NE의 양을 증가시킨다. 최근의 증거는 노르에피네프린 수송체가 보통 도파민으로 재활용된다면, SNRI가 또한 도파민성 전달을 향상시킬 것이기 때문에, SNRI가 또한 도파민 전달을 증가시킬 수 있다는 것을 시사하였다. 그 결과, 항우울제가 증가된 NE 수준과 관련될 수 있다는 효과는 부분적으로 (특히 뇌의 전액골 피질에서) 도파민의 동시 증가에 기인할 수 있다.
NE는 중증의 저혈압을 지니는 환자를 치료하기 위해 사용된다. NE은 혈관수축제이며, α1과 α2 아드레날린 수용기 둘 다에 대해 작용하여 혈관수축을 야기함으로써, 혈압을 증가시킨다.
NE에 대한 전구체로서, 타이로신은 ADHD 및 ADD와 같은 주의력 장애를 치료하기 위해 사용될 수 있다. 추가적으로, 이는 우울증 또는 외상후 스트레스 증후군으로 고통받는 환자, 및 급성 저혈압을 지니는 환자를 치료하기 위해 사용될 수 있다.
일반적으로 아드레날린으로서 알려진 에피네프린은 부신의 수질에 의해 분비되는 호르몬이다. 에피네프린은 심박수, 근력, 혈압 및 당 대사의 증가를 야기하는 공포 또는 분노와 같은 강한 감정에 반응하여 방출된다. 이는 어렵거나 또는 곤란한 활동에 대해 신체를 준비하는 도주 혹은 투쟁 반응을 초래한다. 에피네프린은 심장정지 동안 자극제로서, 혈압을 증가시키는 쇼크 동안 혈관수축제로서 그리고 기관지 천식에서 기관지 확장제 및 진경제로서 사용된다. 에피네프린은 신체에서 다량으로 발견되지 않지만, 그럼에도 불구하고 심혈관 항상성의 유지에서 매우 중요한데, 그것이 스트레스 하에서 혈액을 조직에 우회시키는 능력을 갖기 때문이다. 에피네프린은 근수축에 영향을 미침으로써 이 효과를 가진다. 근육의 수축은 농도가 세포에서 정상보다 10x 더 클 때, 칼슘 이온에 대한 칼모듈린의 결합을 통해 일어난다. 이어서, 칼슘-칼모듈린 복합체는 마이오신 경쇄 키나제를 활성화시키기 시작하고, 이어서, 수축을 야기하는 LC2를 인산화시킨다. 에피네프린은 아데닐산 에피네프린 수용기에 결합되는데, 이는 고리화효소를 활성화시키고, ATP로부터 고리형 AMP를 생성한다. cAMP는 단백질 키나제를 활성화시키고, 따라서 마이오신 경쇄 키나제를 인산화시킨다. 이 인산화된 마이오신 경쇄 키나제는 칼슘-칼모듈린 복합체에 대해 더 낮은 친화도를 가지고, 따라서 불활성이다. 이렇게 해서, 평활근 조직은 이완된다. 에피네프린의 이런 작용은 천식, 심장정지 및 과민성 쇼크를 치료하는데 매우 유용하게 한다. 에피네프린에 대한 전구체로서 타이로신은 심장정지에 대한 위험에 있는 환자, 천식으로 고통받는 환자 및 과민성 쇼크의 위험에 있는 환자에 대해 사용될 수 있다.
에피네프린은 간 세포의 외부에 수용기를 결합시킴으로써 글리코겐을 파괴하는 2가지 주된 호르몬 중 하나이다. 이 결합은 입체구조 변화가 일어나게 함으로써 G 단백질을 결합시키고 활성화되게 한다. G-단백질 결합 수용체의 활성화는 아데닐산 고리화효소가 결합되도록 분자 상의 입체구조적 변화가 일어나게 한다. 일단 아데닐산 고리화효소가 복합체에 결합하면, 아데닐산 고리화효소는 ATP를 cAMP로 분해하고, 이어서 이는 이 과정에서 2차 전령 단백질이 되고 단백질 키나제를 활성화시킨다. 활성화된 단백질 키나제는 글리코겐을 글루코스로 분해하는 것을 촉매하는 효소인 포스포릴라제를 활성화시킨다. 에피네프린에 대한 전구체로서 타이로신은 운동에 연료를 공급하기 위해 용이하게 이용가능한 글루코스를 생성함으로써 운동 성능을 개선시키는데 사용될 수 있다.
멜라닌은 타이로신의 대사산물이며, 강력한 항산화제이다. 추가적으로, 이는 염증 사이토카인 및 초산화물 생성의 저해에서 영향이 있다. 전염증 사이토카인이 과생성될 때, 류마티스 관절염, 이식편대 숙주 반응, 악액질 및 패혈증 증후군과 같은 병적 병태에서 염증에 대한 손상 효과를 매개한다. 멜라닌이 진행 중인 사이토카인 합성을 저해한다는 것이 발견되었는데, 이는 멜라닌이 전염증 사이토카인을 수반하는 병태에 대해 중첩 요법으로서 유용할 수 있다는 것을 강하게 시사한다(Mohagheghpour N., et al., Cell Immunol. 2000 Jan 10;199(1):25-36).
타이로신은 류마티스 관절염, 악액질, 패혈증 증후군, 자가면역 장애와 관련된 염증을 지니는 것, 및 병적 병태의 다른 염증성 후유증의 치료에서 사용될 수 있다.
발린:
발린은 EAA이며, 또한 BCAA이다. 발린을 포함하는 BCAA는 단백질 합성을 촉진시키며, 단백질 이화작용을 억제하고, 글루코스신생합성을 위한 기질로서 작용함으로써 대사 스트레스 기간 동안 골격근에 대한 연료 공급원으로서 작용한다. 발린을 비롯한 BCAA는 동물 조직에서 글루타민 합성을 위한 기질이며, 동물에서 BCAA의 동화작용 효과를 매개하는데 어떤 역할을 할 수 있다는 것이 나타났다. 이러한 효과는 수유 유선에 대해 중요할 수 있는데, 그것이 동맥혈로부터 취해질 때보다 글루타민을 더 많이 생성하기 때문이다. 태반 내 BCAA의 이화작용은 글루타민 합성 및 태아 순환 내로 그의 방출을 초래하는데, 이는 태아에서 순환하는 글루타민의 주된 공급원이다. 이는 발린뿐만 아니라 다른 BCAA 또는 이들의 조합을 이용하여 식이요법을 보충하는 것이 포유류에서 태아 성장을 증가시킬 수 있다는 것을 시사한다. 추가적으로, 발린은 알라닌의 합성에서 직접적 역할을 하며, 따라서, 알라닌에 대해 조절 기능을 가진다.
BCAA는 휴식 중인 인간 근육에서 단백질 합성 속도를 증가시키고 단백질 분해 속도를 감소시킴으로써 단백질 대사에 대해 동화작용 효과를 갖는 것으로 나타났다. 추가적으로, BCAA는 지구력 운동 후 회복 동안 인간근육에서 동화작용 영향을 갖는 것으로 나타난다. 이들 효과는 mTOR의 인산화 및 70-kD S6 단백질 키나제(p70-kD S6)의 순차적 활성화, 및 진핵생물 개시인자 4E-결합 단백질 1을 통해 매개된다. P70-kD S6은 세포 주기 진행, 세포 크기 및 세포 생존을 조절함에 있어서 그의 역할에 대해 알려져 있다. 미토겐 자극에 반응하는 P70-kD S6 활성화는 리보솜 생합성을 상향조절하고, 세포의 번역 능력을 향상시킨다(W-L An, et al., Am J Pathol. 2003 August; 163(2): 591-607; E. Blomstrand, et al., J. Nutr. January 2006 136: 269S-273S). 진핵생물 개시인자 4E-결합 단백질 1은 mRNA의 5'단부에 40S 리보솜 서브유닛을 동원하는 다중-서브유닛 복합체의 제한적 구성성분이다. p70 S6 키나제의 활성화, 및 리보솜 단백질 S6의 후속적 인산화는 특이적 mRNA의 향상된 번역과 관련된다.
사두근 저항 운동의 1회 세션 동안 그리고 후에 대상체에게 주어진 BCAA는 p70 S6 키나제인 mTOR의 증가를 나타내며, S6 인산화는 운동 후 회복 기간에 발견되었다. 그러나, Akt 또는 글리코겐 신타제 키나제 3(GSK-3)에 대해 BCAA의 이러한 효과는 없었다. BCAA 섭취가 없는 운동은 효소를 활성화시키는 일 없이 p70 S6 키나제의 부분적 인산화, Akt 인산화의 감소를 야기하고, GSK-3의 변화를 야기하지 않는다. BCAA 주입은 또한 휴식 중인 대상체에서 Akt-독립적 방식으로 p70 S6 키나제 인산화를 증가시킨다. 이 mTOR 활성은 세포의 단백질 전환(자가소화작용)을 조절하고, 조직을 가로질러 단백질 합성 개시에 대해 인슐린-유사 성장 신호를 통합한다. 이 생물학은 골격근에서 제조직량의 생체내 합성, 비만 및 인슐린 저항성의 질환 상태에서 대사 이동, 및 노화와 직접적으로 연관되었다.
발린은 근육 대사, 조직 수선 및 신체에서 적절한 질소 균형의 유지에서 중요한 역할을 한다. 3종의 BCAA 중 하나로서, 이는 근조직에 의해 에너지 공급원으로서 이용될 수 있다. 발린은 글루코스 생성성 AA이고, 따라서 글루코스를 제공한다. 발린은 간 및 담낭 질환의 치료에서 유용할 수 있다. 추가적으로, 발린은 약물 중독에 의해 야기되는 중증의 AA 결핍증의 유형을 교정하는데 유용할 수 있다. 더 나아가, 발린은 정신적 활력, 근육 공동작용, 및 차분한 감정을 증진시키는 것으로 발견되었다. 이는 또한 높은 고도에서의 근손실을 예방하기 위해 사용될 수 있다.
발린 보충은 운동 성능 및 근육 형성을 개선시키고, 약물 중독 재활에 도움을 주며, 노인 및 성장 중인 아동에서 정신적 활력을 향상시키고, 노화를 수반하는 근손실을 예방하며, 간 질환으로 고통받는 환자에게 도움을 주고, 아동의 성장 중인 신체를 지원하며, 담낭 및 간 질환에 대한 요법으로서 작용하며, 포유류에서 젖 분비를 증가시키고, 포유류에서 태아 성장을 증가시키고, 기아 집단에 대해 주어진 식품의 영양적 품질을 개선시키기 위해 사용될 수 있다.
저 발린
비만 및 당뇨병 상태에서, 동물은 증가된 인슐린 저항성을 야기하는 감소된 간 자가소화작용을 나타내는 것으로 나타났다. 자가소화작용은 ER 및 세포의 항상성 유지에 중요한데, 이는 스트레스 받았을 때 손상된 인슐린 민감성을 야기할 수 있다. 동물 모델에서 고지방 식이요법 섭식은 ER에 스트레스를 주는 반면, 당뇨병에서 인슐린 민감성 손상 베타-세포 기능에 대한 진행을 강화하는 mTORC1의 과자극을 통해 침체된 간 자가소화작용을 야기한다. 전신 발린 수준의 감소는 mTORC1 활성을 낮추고 자가소화작용의 건강한 수준을 회복하는 기회를 제공한다.
비하전 tRNA가 다른자리 입체적으로 GCN2를 활성화시켜 진핵세포(이하에 논의하는 SREBP-1c, eIF2a 및 GCN4p)에서 다수의 생합성 경로와 함께 지질생성 및 단백질 합성과 관련된 전사 인자의 하류 인산화를 야기하는 방법의 메커니즘 이해가 존재한다. 임의의 EAA가 없는 식이요법은 식이요법 도입 후 수분 내에 이 신호전달을 현저하게 촉발시킨다(Hao et. Al., science 2005). SREBP-1c를 통한 신호전달은 지질생성과 관련된 유전자를 억제함으로써 지질 저장 동원에 대해 극적인 효과를 갖는 것으로 생체내에서 나타났다. SREBP-1c는 간 지질 합성 및 간 지방증 표현형뿐만 아니라 내장 지방량의 증가를 야기하는 능력에 대해 특이적으로 작용하는 것으로 나타났다(Knebel, B. et. Al. Liver-Specific Expression of Transcriptionally Active SREBP-1c Is Associated with Fatty Liver and Increased Visceral Fat. PLoS, 2012). GCN2에 대한 발린의 작용을 통해 발린 부족은 SREBP-1c에 대한 효과 및 간 중량(및 지방간 표현형), 지방조직 중량, 콜레스테롤/트라이글리세라이드 함량 및 식품 섭취의 감소된 생리학적 측정을 가진다. 지방량 감소를 유발하는 한편, 제지방을 유지하는 것은 비만, 당뇨병 및 심혈관 건강상태와 같은 영역에서 치료 기회를 제공한다.
아미노산 약리학의 시험관 내 분석. 본 명세서에 제공되는 바와 같은, 아미노산은 새로운 단백질의 합성을 위해 필요한 기질로서 거동하고 또한 신호전달 분자로서 작용한다. 주어진 아미노산의 약리학적 특성의 분석은 이용되는 세포주 및 모델 시스템에 의존한다. 예를 들어, 아미노산 류신은 라파마이신 복합체 I의 포유류 표적 및 골격근 세포 내의 동화작용에 연루된 하류의 표적의 인산화를 증가시키는 것으로 나타났다(Gran P & D Cameron-Smith. 2011. The actions of exogenous leucine on mTOR signaling and amino acid transporters in human myotubes. BMC Physiol. 11:10).　아미노산 약리학의 시험관 내 분석은 또한 특정 유형의 암에서 영양요구성을 나타낼 수 있다. 메티오닌에 대한 영양요구성이 다수의 불멸 암 세포주에서 보고되었다(Cavuoto P & MF Fenech. 2012. A review of methionine dependency and the role of methionine restriction in cancer growth control and life-span extension. Cancer Treat Rev. 38: 726-736).
적절한 세포주를 동정한 후에 독립적인 또는 조작된 변수로서 아미노산, 단백질 소화, 또는 다이- 및 트라이-펩타이드를 이용하는 시험관 내 분석이 설계될 수 있다. 적절한 세포주는 세포 과정의 모델로서 그의 적절함에 기반하여 선택된다. 예를 들어, C2C12(ATCC, CRL-1772)는 근섬유로 분화되는 뮤린 근아세포 세포주이고, 골격근 섬유 분화 및 발생의 모델로서 사용된다. 세포는 필수 성장 인자를 공급하는 10%까지의 소태아 혈청, 및 페니실린 및 스트렙토마이신으로 보충한 완전 배지에서 유지된다. 부착 세포주를 여과된 가스교환을 위해 페놀 캡을 지니는 T75 플라스크에서 성장시키고, 습한 환경에서 37℃로 5% CO2에서 인큐베이션시켰다. 표 AA는 아미노산 약리학을 분석하기 위해 사용되는 세포주를 열거한다. 시험관 내 분석을 위해, 세포를 경험적으로 결정한 적절한 세포 밀도로 T75 플라스크 6-, 12-, 24-, 48- 또는 96-웰 플레이트에서 파종시킨다. 인큐베이션 기간 후에, 완전한 성장 배지를 시험 항목이 결여된 배지로 대체한다. 배지 고갈 기간 후에, 시험 항목을 적절한 배지에 첨가한다. 처리 기간 후에, 적절한 종속변수를 측정한다.
(표 AA)
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예를 들어, 문헌[Wu, G. Amino acids: Metabolism, functions, and nutrition. Amino Acids 37(1):1-17 (2009); Wu, G. Functional amino acids in nutrition and health. Amino Acids 45(3):407-11 (2013); Schworer, C. Glucagon-induced autophagy and proteolysis in rat liver: Mediation by selective deprivation of intracellular amino acids. PNAS 76(7):3169-73 (1979); Codongo, P. Autophagy: A Potential Link between Obesity and Insulin Resistance. Cell Metabolism 11(6):449-51 (2010); Leong, H et. al. Short-term arginine deprivation results in large-scale modulation of hepatic gene expression in both normal and tumor cells: microarray bioinformatic analysis. Nutrition and metabolism 3:37 (2006); Harbrecht, B.G. Glutathione regulates nitric oxide synthase in cultured hepatocytes. Annals of Surgery 225(1): 76-87 (1997); Watermelon juice: a potential functional drunk for sore muscle relief in athletes. J. Agric. Food Chem. 61(31):7522-8 (2013)] 참조.
분비된 영양 폴리펩타이드.
다른 양태에서, 단세포 유기체로부터 분비되고 그것으로부터 정제될 유전자 공학 처리된 식용종 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 함유하는 영양 폴리펩타이드가 제공된다. 이러한 영양 폴리펩타이드는 숙주 세포 또는 외인성에 대해 내인성일 수 있고, 폴리펩타이드 또는 숙주 세포 중 하나 또는 둘 다에서 자연적으로 분비될 수 있으며, 영양 폴리펩타이드의 분비를 위해 유전자 공학 처리된다.
영양 폴리펩타이드의 유리한 특성은 숙주 세포에서 발현되고 분비되는 능력, 매우 다양한 용매 중의 용해도, 및 의도된 대상체에 의해 소모될 때, 영양상의 이점, 감소된 알레르기 유발성 또는 비알레르기 유발성, 독성의 결여 및 소화성을 포함한다. 이러한 특성은 (예를 들어, 일반적 건강상태, 근육 동화작용, 면역 건강, 또는 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위해) 의도된 소비자 및 영양 폴리펩타이드의 소모에 대한 이유(들)에 적어도 부분적으로 기반하여 가중치가 부여될 수 있다. 하나 또는 다수의 영양상의 기준은, 예를 들어, 주요 서열에 기반한 모든 적절한 아미노산(들)의 질량 분획을 계산함으로써 만족된다.
비제한적 예로서, 본 발명의 폴리펩타이드는 표 1에서 제공된다. 예측된 리더 열은 (리더가 존재한다면) 예측된 리더의 서열 지수를 나타낸다. 단편 지수 열은 단편 서열의 서열 지수를 나타낸다. DBID 칼럼은 2014년 9월 24일 이용가능한 각각의 서열에 대해 유니프롯(UniProt) 또는 젠뱅크(GenBank) 수탁번호로서 열거되며, 이들 각각은 본 명세서에 참고로 포함된다. 수치적 특징을 지니는 DBID는 젠뱅크 데이터베이스로부터 유래되며, 혼합된 알파벳/수치적 특징을 지니는 것은 유니프롯 데이터베이스로부터 유래된다.
핵산
또한 폴리펩타이드 또는 단백질을 암호화하는 핵산이 본 명세서에서 제공된다. 일부 실시형태에서, 핵산은 단리된다. 일부 실시형태에서, 핵산은 정제된다.
핵산의 일부 실시형태에서, 핵산은 본 명세서에 개시된 제1 폴리펩타이드 서열을 암호화하는 핵산 서열을 포함한다. 핵산의 일부 실시형태에서, 핵산은 본 명세서에 개시된 제1 폴리펩타이드 서열을 암호화하는 핵산 서열을 포함한다. 핵산의 일부 실시형태에서, 핵산은 본 명세서에 개시된 단백질을 암호화하는 핵산 서열을 포함한다. 핵산의 일부 실시형태에서, 핵산은 본 명세서에 개시된 단백질을 암호화하는 핵산 서열로 이루어진다. 핵산의 일부 실시형태에서, 제1 폴리펩타이드 서열을 암호화하는 핵산 서열은 적어도 하나의 발현 제어 서열에 조작가능하게 연결된다. 예를 들어, 핵산의 일부 실시형태에서, 제1 폴리펩타이드 서열을 암호화하는 핵산 서열은 본 명세서에 기재된 프로모터와 같은 프로모터에 조작가능하게 연결된다.
따라서, 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 핵산 분자는 그 자체가 폴리펩타이드 또는 단백질인 폴리펩타이드 또는 단백질을 암호화한다. 이러한 핵산 분자는 "핵산"으로서 지칭될 수 있다. 일부 실시형태에서, 핵산은 그 자체가 하기 중 적어도 하나를 포함하는 폴리펩타이드 또는 단백질을 암호화한다: a) 분지쇄 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 적어도 24%; b) Leu 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 적어도 11%; 및 c) 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비 적어도 49%. 일부 실시형태에서, 핵산은 적어도 10개의 뉴클레오타이드, 적어도 20개의 뉴클레오타이드, 적어도 30개의 뉴클레오타이드, 적어도 40개의 뉴클레오타이드, 적어도 50개의 뉴클레오타이드, 적어도 60개의 뉴클레오타이드, 적어도 70개의 뉴클레오타이드, 적어도 80개의 뉴클레오타이드, 적어도 90개의 뉴클레오타이드, 적어도 100개의 뉴클레오타이드, 적어도 200개의 뉴클레오타이드, 적어도 300개의 뉴클레오타이드, 적어도 400개의 뉴클레오타이드, 적어도 500개의 뉴클레오타이드, 적어도 600개의 뉴클레오타이드, 적어도 700개의 뉴클레오타이드, 적어도 800개의 뉴클레오타이드, 적어도 900개의 뉴클레오타이드, 적어도 1,000개의 뉴클레오타이드를 포함한다. 일부 실시형태에서, 영양 핵산은 10 내지 100개의 뉴클레오타이드, 20 내지 100개의 뉴클레오타이드, 10 내지 50개의 뉴클레오타이드, 또는 20 내지 40개의 뉴클레오타이드를 포함한다. 일부 실시형태에서, 핵산은 식용종 폴리펩타이드 또는 단백질을 암호화하는 오픈 리딩 프레임의 모두 또는 일부를 포함한다. 일부 실시형태에서, 핵산은 식용종 단백질의 단편을 암호화하는 오픈 리딩 프레임으로 이루어지되, 오픈 리딩 프레임은 완전한 식용종 단백질을 암호화하지 않는다.
일부 실시형태에서, 핵산은 cDNA이다.
일부 실시형태에서, 식용종 핵산에 대해 적어도 50%, 60%, 70%, 80%, 85%, 90%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 또는 99.9% 동일한 서열을 포함하는 핵산 분자가 제공된다. 일부 실시형태에서, 적어도 하나의 기준 핵산과 엄격한 혼성화 조건 하에서 혼성화하는 핵산이 제공된다.
본 개시내용에 제공된 핵산 및 이의 단편은 다양한 시스템 및 방법에서 유용성을 나타낸다. 예를 들어, 단편은 다양한 혼성화 기법에서 프로브로서 사용될 수 있다. 방법에 따라서, 표적 핵산 서열은 DNA 또는 RNA 중 하나일 수 있다. 표적 핵산 서열은 혼성화 전에 (예를 들어, 겔 전기영동에 의해) 분획화될 수 있거나, 혼성화는 인시츄로 샘플 상에서 수행될 수 있다. 당업자는 공지된 서열의 핵산 프로브가 염색체 구조를 결정함에 있어서(예를 들어, 사우던 블롯팅에 의해) 그리고 유전자 발현을 측정함에 있어서(예를 들어, 노덧 블롯팅에 의해) 유용성을 발견하는 것을 인식할 것이다. 이러한 실험에서, 서열 단편은 바람직하게는 검출가능하게 표지되고, 따라서 표적 서열에 대한 그들의 특이적 혼성화는 검출되고 선택적으로 정량화될 수 있다. 당업자는 본 명세서에 구체적으로 기재되지 않은 매우 다양한 블롯팅 기법에서 사용될 수 있다는 것을 인식할 것이다.
본 명세서에 개시된 핵산 서열 단편은 또한 마이크로어레이 상에서 고정될 때 프로브로서 유용성을 발견한다는 것이 인식되어야 한다. 지지 기판 상에서 핵산의 침착 및 고정에 의해 마이크로어레이를 생성하는 방법은 당업계에 잘 공지되어 있다. 문헌[DNA Microarrays: A Practical Approach (Practical Approach Series), Schena (ed.), Oxford University Press (1999)(ISBN: 0199637768); Nature Genet. 21(1)(suppl):1-60 (1999); Microarray Biochip: Tools and Technology, Schena (ed.), Eaton Publishing Company/BioTechniques Books Division (2000)(ISBN: 1881299376)]에서 검토하며, 이들의 개시내용은 그들의 전문이 본 명세서에 참고로 포함된다. 예를 들어, 핵산 서열 단편, 예컨대 본 명세서에 개시된 핵산 서열 단편을 포함하는 마이크로어레이를 이용하는 유전자 발현의 분석은 세포 및 분자 생물학 분야에서 서열 단편에 대해 잘 확립된 유용성이 있다. 마이크로어레이 상에 고정된 서열에 대한 다른 용도는 문헌[Gerhold et al., Trends Biochem. Sci. 24:168-173 (1999) 및 Zweiger, Trends Biotechnol. 17:429-436 (1999); DNA Microarrays: A Practical Approach (Practical Approach Series), Schena (ed.), Oxford University Press (1999)(ISBN: 0199637768); Nature Genet. 21(1)(suppl):1-60 (1999); Microarray Biochip: Tools and Technology, Schena (ed.), Eaton Publishing Company/BioTechniques Books Division (2000)(ISBN: 1881299376)]에 기재되어 있다.
발현
벡터
또한 본 명세서에 추가로 기재된 바와 같은 본 명세서에 개시된 핵산 분자 중 적어도 하나를 포함하는 발현 벡터를 포함하는 하나 이상의 벡터가 제공된다. 일부 실시형태에서, 벡터는 본 명세서에 개시된 바와 신호 펩타이드같은 단백질을 암호화하는 적어도 하나의 단리된 핵산 분자를 포함한다. 대안의 실시형태에서, 벡터는 하나 이상의 발현 제어 서열에 작동가능하게 연결된 이러한 핵산 분자를 포함한다. 따라서, 벡터는 재조합 미생물 숙주 세포에서 적어도 하나의 재조합 단백질을 발현시키기 위해 사용될 수 있다. 일부 양태에서, 벡터 또는 벡터의 세트는 신호 펩타이드, 예를 들어, 본 명세서에 개시된 단백질의 분비를 야기하기 위해 신호 펩타이드에 대한 핵산 서열 암호화를 포함할 수 있다. 신호 펩타이드 및 분비의 추가 논의에 대해 이하를 참조한다.
미생물에서 핵산의 발현을 위한 적합한 벡터는 당업자에게 잘 공지되어 있다. 사이아노박테리아에서 사용하기 위한 적합한 벡터는, 예를 들어, 문헌[Heidorn et al., "Synthetic Biology in Cyanobacteria: Engineering and Analyzing Novel Functions," Methods in Enzymology, Vol. 497, Ch. 24 (2011)]에 기재되어 있다. 본 명세서에 개시된 바와 같은 유전자 공학 처리된 사이아노박테리아에 대해 사용될 수 있는 예시적 복제 벡터는 pPMQAK1, pSL1211, pFC1, pSB2A, pSCR119/202, pSUN119/202, pRL2697, pRL25C, pRL1050, pSG111M 및 pPBH201을 포함한다.
본 명세서에 개시된 핵산 서열을 수용할 수 있는 pJB161과 같은 다른 벡터가 또한 사용될 수 있다. pJB161과 같은 벡터는 특정 광합성 미생물(예를 들어, 특정 광합성 미생물에 대해 내인성인 플라스미드에 존재하는 서열과 상동성인 서열을 포함한다(예를 들어, 특정 시네코코커스(Synechococcus) 종의 플라스미드 pAQ1, pAQ3 및 pAQ4). 이러한 벡터의 옘 치 그들을 사용하는 방법은 당업계에 공지되어 있고, 예를 들어, 문헌[Xu et al., "Expression of Genes in Cyanobacteria: Adaptation of Endogenous Plasmids as Platforms for High-Level Gene Expression in Synechococcus sp. PCC 7002," Chapter 21 in Robert Carpentier (ed.), "Photosynthesis Research Protocols," Methods in Molecular Biology, Vol. 684, 2011]에 제공되어 있으며, 이들은 본 명세서에 참고로 포함된다. 생체내 pJB161과 내인성 플라스미드 사이의 재조합은 그들의 내인성 플라스미드로부터 관심 대상의 유전자를 발현시키는 유전자 공학 처리된 미생물을 수득한다. 대안적으로, 벡터는 숙주 세포 염색체와 재조합을 위해 유전자 공학 처리될 수 있거나, 또는 벡터는 숙주 세포 염색체 또는 임의의 숙주 세포의 내인성 플라스미드와 독립적인 관심 대상의 유전자를 복제하고 발현시키기 위해 유전자 공학 처리될 수 있다.
재조합 단백질 생성에 적합한 벡터의 추가적인 예는 pET 시스템(노바겐(Novagen)(등록상표))이다. 이 시스템은 이콜라이 및 기타 미생물에서 사용에 대해 광범위하게 특성규명되었다. 이 시스템에서, 표적 유전자는 강한 박테리오파지 T7 전사 및 (선택적으로) 번역 신호의 제어 하에 pET 플라스미드에서 클로닝되며; 발현은 숙주 세포에서 T7 RNA 중합효소의 공급원을 제공함으로써 유도된다. T7 RNA 중합효소는 매우 선택적이고 활성이며, 완전히 유도될 때 거의 모든 미생물의 자원이 유전자 발현을 표적화하도록 전환되고; 목적으로 하는 생성물은 유도 몇 시간 후에 총 세포 단백질의 50% 초과를 포함할 수 있다. 또한 단순히 유도자의 농도를 낮춤으로써 발현 수준을 약화시킬 수 있다. 발현 수준을 감소시키는 것은 일부 표적 단백질의 가용성 수율을 향상시킬 수 있다. 일부 실시형태에서, 이 시스템은 또한 전사적으로 침묵인 비유도 상태에서 표적 유전자를 유지시킨다.
이 시스템을 이용하는 일부 실시형태에서, 표적 유전자는 T7 RNA 중합효소 유전자를 함유하지 않는 숙주를 이용하여 클로닝되고, 따라서 숙주 세포에 대해 잠재적으로 독성인 단백질의 생성에 기인하여 플라스미드 불안정성과 관련된 잠재적 문제를 완화시킨다. 일단 비발현 숙주에서 확립되면, 표적 단백질 발현은 λ pL 및 pI 프로모터의 제어 하에서 T7 RNA 중합효소 유전자를 운반하는 파지인 λCE6으로 숙주를 감염시킴으로써 또는 lacUV5 제어 하에서 T7 RNA 중합효소 유전자의 염색체 복제물을 함유하는 발현 숙주 내로 플라스미드를 전달함으로써 개시될 수 있다. 두 번째 경우에, 발현은 박테리아 배양물에 대한 IPTG 또는 락토스의 첨가에 의해 또는 자기유도 배지를 이용하여 유도된다. lac 오퍼레이터에 의해 제어되지만 T7 RNA 중합효소 유전자를 필요로 하지 않고 이콜라이의 천연 RNA 중합효소에 따르는 다른 플라스미드 시스템은 pTrc 플라스미드 세트(인비트로젠(Invitrogen)) 또는 pQE 플라스미드 세트(퀴아젠(QIAGEN))을 포함한다.
다른 실시형태에서, 이는 발현 숙주 내로 직접적으로 클로닝될 수 있다. 기저 발현 수준을 억제하는 엄격함이 상이한 두 유형의 T7 프로모터 및 몇몇 숙주 가 이용가능하며, 큰 가요성 및 매우 다양한 표적 유전자의 발현을 최적화하는 능력을 제공한다.
포유류 세포 내 핵산의 발현을 위한 적합한 벡터는 전형적으로 바이러스 조절 구성요소에 의해 제공되는 제어 기능을 포함한다. 예를 들어, 통상적으로 사용되는 프로모터는 폴리오마 바이러스, 아데노바이러스(Adenovirus) 2, 사이토메갈로바이러스(cytomegalovirus) 또는 시미안 바이러스(Simian Virus) 40로부터 유래된다.
프로모터
본 명세서에 기재된 재조합 유전자를 발현시키는데 유용한 프로모터는 구성적 프로모터와 유도성/억제 프로모터를 포함한다. 유도성/억제 프로모터의 예는 니켈-유도성 프로모터를 포함한다(예를 들어, PnrsA, PnrsB; 예를 들어, 문헌[Lopez-Mauy et al., Cell (2002) v.43: 247-256] 참조) 및 요소 억제 프로모터, 예컨대 PnirA(예를 들어, 문헌[Qi et al., Applied and Environmental Microbiology (2005) v.71: 5678-5684]에 기재). 유도성/억제 프로모터의 추가적인 예는 PnirA(nirA 유전자의 발현을 유발하고, 질산염에 의해 유도되며 요소에 의해 억제되는 프로모터) 및 Psuf(sufB 유전자의 발현을 유발하고, 철 스트레스에 의해 유도되는 프로모터)를 포함한다. 구성적 프로모터의 예는 Pcpc(cpc 오페론의 발현을 유발하는 프로모터), Prbc(루비스코의 발현을 유발하는 프로모터), PpsbAII(PpsbAII의 발현을 유발하는 프로모터), Pcro(cro의 발현을 유발하는 람다 파지 프로모터)를 포함한다. 다른 실시형태에서, PaphIl 및/또는 laclq-Ptrc 프로모터는 발현을 제어하기 위해 사용될 수 있다. 다중 재조합 유전자가 유전자 공학 처리된 미생물에서 발현되는 경우, 상이한 유전자는 상이한 프로모터에 의해 또는 별개의 오페론에서 동일한 프로모터에 의해 제어될 수 있고, 또는 2 이상의 유전자의 발현은 오페론의 부분으로서 단일 프로모터에 의해 제어될 수 있다.
유도성 프로모터의 추가적인 비제한적 예는 외인성 단백질(예를 들어, T7 RNA 중합효소, SP6 RNA 중합효소)의 발현에 의해, 소분자(예를 들어, IPTG, 갈락토스, 테트라사이클린, 스테로이드 호르몬, 앱시스산)의 존재에 의해, 소분자(예를 들어, CO2, 철, 질소)의 부재에 의해, 금속 또는 금속 이온(예를 들어, 구리, 아연, 카드뮴, 니켈)에 의해, 그리고 환경 인자(예를 들어, 열, 냉각, 스트레스, 광, 어둠)에 의해, 그리고 성장 단계에 의해 유도된 것을 포함할 수 있지만, 이들로 제한되지 않는다. 일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 유도의 부재하에, 실질적으로 전사가 프로모터를 통해 개시되지 않도록 단단히 조절된다. 일부 실시형태에서, 프로모터의 유도는 다른 프로모터를 통해 실질적으로 전사를 변용시키지 않는다. 또한, 일반적으로 말해서, 유도성 프로모터를 유도하는 화합물 또는 조건은 발현이 추구되는 유기체 또는 환경에서 자연적으로 존재하지 않는다.
일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 사이아노박테리아 배양물에 대한 CO2　공급의 제한에 의해 유도된다. 비제한적 예로서, 유도성 프로모터는 CO2-제한 조건 하에 상향조절되는 시네코시스티스(Synechocystis) PCC 6803의 프로모터 서열, 예컨대 ㎝p 유전자, ntp 유전자, ndh 유전자, sbt 유전자, chp 유전자 및 rbc 유전자, 또는 이의 변이체 또는 단편일 수 있다.
일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 철 기아상태(iron starvation)에 의해 또는 정상 성장기에 유입에 의해 유도된다. 일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 isiA와 같은 Fe-기아 조건하에서, 또는 isiA, phrA, sigC, sigB 및 sigH 유전자, 또는 이의 변이체 또는 단편과 같이 배양물이 정상 성장기에 유입될 때 상향 조절되는 사이아노박테리아 유전자의 프로모터 서열의 변이체 서열일 수 있다.
일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 금속 또는 금속 이온에 의해 유도된다. 비제한적 예로서, 유도성 프로모터는 구리, 아연, 카드뮴, 수은, 니켈, 금, 은, 코발트 및 비스무트 또는 이의 이온에 의해 유도될 수 있다. 일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 니켈 또는 니켈 이온에 의해 유도된다. 일부 실시형태에서, 유도성 프로모터는 니켈 이온, 예컨대 Ni2 +에 의해 유도된다. 다른 예시적 실시형태에서, 유도성 프로모터는 시네코시스티스 PCC 6803으로부터의 니켈 유도성 프로모터이다. 다른 실시형태에서, 유도성 프로모터는 구리 또는 구리 이온에 의해 유도될 수 있다. 또 다른 실시형태에서, 유도성 프로모터는 아연 또는 아연 이온에 의해 유도될 수 있다. 또 다른 실시형태에서, 유도성 프로모터는 카드뮴 또는 카드뮴 이온에 의해 유도될 수 있다. 또 다른 실시형태에서, 유도성 프로모터는 수은 또는 수은 이온에 의해 유도될 수 있다. 대안의 실시형태에서, 유도성 프로모터는 금 또는 금 이온에 의해 유도될 수 있다. 다른 대안의 실시형태에서, 유도성 프로모터는 은 또는 은 이온에 의해 유도될 수 있다. 또 다른 대안의 실시형태에서, 유도성 프로모터는 코발트 또는 코발트 이온에 의해 유도될 수 있다. 또 다른 대안의 실시형태에서, 유도성 프로모터는 비스무트 또는 비스무트 이온에 의해 유도될 수 있다.
일부 실시형태에서, 프로모터는 금속 또는 금속 이온에 유도성 프로모터를 포함하는 세포를 노출시킴으로써 유도된다. 세포는 미생물 성장 배지에 금속을 첨가함으로써 금속 또는 금속 이온에 노출될 수 있다. 특정 실시형태에서, 미생물 성장 배지에 첨가된 금속 또는 금속 이온은 배지로부터 효율적으로 회수될 수 있다. 다른 실시형태에서, 회수 후 배지 내에 남아있는 금속 또는 금속 이온은 배지의 또는 박테리아 유전자 산물의 하류의 처리를 실질적으로 지연시키지 않는다.
구성적 프로모터의 추가적인 비제한적 예는 그램-음성 박테리아에서 증식하는 그램-음성 박테리아 또는 박테리오파지로부터의 구성적 프로모터를 포함한다. 예를 들어, 고도로 발현된 그램-음성 유전자 산물을 암호화하는 유전자에 대한 프로모터, 예컨대 Lpp, OmpA, rRNA 및 리보솜 단백질에 대한 프로모터가 사용될 수 있다. 대안적으로, 조절가능한 프로모터는 해당 프로모터에 대해 조절 단백질이 없는 균주에서 사용될 수 있다. 예를 들어 Plac, Ptac 및 Ptrc는 Lacl이 없는 균주에서 구성적 프로모터로서 사용될 수 있다. 유사하게, P22 PR 및 PL은 람다 C2 리프레서 단백질이 없는 균주에서 사용될 수 있고, 람다 PR 및 PL은 람다 C1 리프레서 단백질이 없는 균주에서 사용될 수 있다. 일 실시형태에서, 구성적 프로모터는 박테리오파지로부터 유래된다. 다른 실시형태에서, 구성적 프로모터는 살모넬라(Salmonella) 박테리오파지로부터 유래된다. 또 다른 실시형태에서, 구성적 프로모터는 사이아노파지로부터 유래된다. 일부 실시형태에서, 구성적 프로모터는 시네코시스티스 프로모터이다. 예를 들어, 구성적 프로모터는 PpsbAll 프로모터 또는 그의 변이체 서열, Prbc 프로모터 또는 그의 변이체 서열, Pcpc 프로모터 또는 그의 변이체 서열, 및 PrnpB 프로모터 또는 그의 변이체 서열일 수 있다.
숙주
또한 본 명세서에 개시된 핵산 분자 또는 벡터에 의해 형질전환된 숙주 세포 및 이의 자손이 제공된다. 일부 실시형태에서, 숙주 세포는 미생물 세포이다. 일부 실시형태에서, 숙주 세포는 자유롭게 복제하는 벡터가 필요하지 않을 수 있는 벡터 상의 핵산 서열을 운반한다. 다른 실시형태에서, 핵산은 숙주 세포의 게놈 내고 및/또는 숙주 세포의 내인성 플라스미드 내로 통합되었다. 형질전환된 숙주 세포는, 예를 들어 본 명세서에 개시된 재조합 단백질의 생성에서의 용도를 발견한다.
다양한 숙주 미생물은 본 명세서에 개시된 핵산 서열로 형질전환될 수 있고, 일부 실시형태에서 본 명세서에 개시된 재조합 단백질을 생성하기 위해 사용될 수 있다. 적합한 숙주 미생물은 독립영양 미생물과 종속영양 미생물을 둘 다 포함한다. 일부 적용에서, 독립영양 미생물은 화석연료 및/또는 숙주 미생물 내로 도입되는 재조합 핵산 서열에 의해 암호화되는 단백질을 제조하는데 필요한 전기 유입을 감소시킨다. 이는 결국, 일부 적용에서, 단백질을 생성하는 비용 및/또는 환경적 영향을 감소시키고/시키거나 유청, 달걀 및 대두와 같은 대안의 단백질을 제조하는 비용 및/또는 환경적 영향엥 비해 비용 및/또는 환경적 영향을 감소시키고/시킨다. 예를 들어, 본 명세서에 개시된 바와 같은 숙주 미생물을 이용하여 본 명세서에 개시된 단백질을 제조하는 비용 및/또는 환경적 영향은 일부 실시형태에서 우유의 가공에 의해 인간 소비에 적합한 형태로 유청 단백질을 제조하는 비용 및/또는 환경적 영향보다 낮다.
종속영양생물의 비제한적 예는 에스케리키아 콜라이(Escherichia coli), 살모넬라 티피무리움(Salmonella typhimurium), 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis), 바실러스 메가테리움(Bacillus megaterium), 코리네박테리움 글루타미쿰(Corynebacterium glutamicum), 스트렙토마이세스 코엘리컬러(Streptomyces coelicolor), 스트렙토마이세스 리비단스(Streptomyces lividans), 스트렙토마이세스 바네주엘래(Streptomyces vanezuelae), 스트렙토마이세스 로세오스포러스(Streptomyces roseosporus), 스트렙토마이세스 프라디애(Streptomyces fradiae), 스트렙토마이세스 그리세우스(Streptomyces griseus), 스트렙토마이세스 칼불리게루스(Streptomyces calvuligerus), 스트렙토마이세스 하이그로스코피쿠스(Streptomyces hygroscopicus), 스트렙토마이세스 플라텐시스(Streptomyces platensis), 사카로폴리스포라 에리트라애(Saccharopolyspora erythraea), 코리네박테리움 글루타미쿰, 아스페르길루스 니게르(Aspergillus niger), 아스페르길루스 니둘란스(Aspergillus nidulans), 아스페르길루스 오리자에(Aspergillus oryzae), 아스페르길루스 테레우스(Aspergillus terreus), 아스페르길루스 소자에(Aspergillus sojae), 페니실리움 크리소게눔(Penicillium chrysogenum), 트리코더마 레세이(Trichoderma reesei), 클로스트리디움 아세토부틸리쿰(Clostridium acetobutylicum), 클로스트리디움 베이제린키(Clostridium beijerinckii), 클로스트리디움 써모셀룸(Clostridium thermocellum), 푸시박터 파우시보란스(Fusibacter paucivorans), 사카로마이세스 세레비시애(Saccharomyces cerevisiae), 사카로마이세스 보우라디(Saccharomyces boulardii), 피키아 파스토리스(Pichia pastoris) 및 피키아 스티피티스(Pichia stipitis)를 포함한다.
광독립영양 미생물은 진핵 조류뿐만 아니라 원핵 사이아노박테리아, 녹색황 박테리아, 녹색비황 박테리아, 홍색 황 박테리아 및 홍색 무황 박테리아를 포함한다. 호극성균이 또한 적합한 유기체로서 고려된다. 이러한 유기체가 제공되며, 예를 들어, 혼성영양생물 유기체가 또한 적합한 유기체이다. 조류 및 사이아노박테리아는 적합한 유기체로서 고려된다. 예를 들어, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032232, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032180, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032225, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032218, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032212, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032206, 및 2013년 4월 29일에 출원된 PCT/US2013/038682에서 개시되는 유기체를 참조한다.
또 다른 적합한 유기체는 합성 세포 또는 벤터(Venter) 등의 미국 특허 공개 제2007/0264688호에 기재된 바와 같은 합성 게놈에 의해 생성되는 세포, 및 글래스(Glass) 등의 미국 특허 공개 제2007/0269862호에 기재된 바와 같은 세포-유사 시스템 또는 합성 세포를 포함한다.
또 다른 적합한 유기체는 에스케리키아 콜라이, 아세토박터 아세티(Acetobacter aceti), 바실러스 서브틸리스, 효모 및 진균, 예컨대 클로스트리디움 륭달리이(Clostridium ljungdahlii), 클로스트리디움 써모셀룸, 페니실리움 크리소게눔, 피키아 파스토리스, 사카로마이세스 세레비시애, 쉬조사카로마이세스 폼베(Schizosaccharomyces pombe), 슈도모나스 플루오레센스(Pseudomonas fluorescens) 또는 자모모나스 모빌리스(Zymomonas mobilis)를 포함한다. 일부 실시형태에서, 해당 유기체는 이산화탄소를 고정시키기 위해 유전자 공학 처리된 반면, 다른 실시형태에서, 그들은 그렇지 않다.
일부 실시형태에서, 진핵세포, 예컨대 곤충 세포 또는 포유류 세포, 예컨대 인간 세포는 숙주 세포로서 사용된다. 프로모터 및 인핸서를 포함하는 벡터 및 발현 제어 서열은 이러한 세포에 대해 잘 공지되어 있다. 이 목적을 위해 유용한 포유류 숙주 세포주의 예는 SV40에 의해 형질전환된 원숭이 신장 CV1 계열(COS-7, ATCC CRL 1651); 인간 배아 신장 계열(293 세포 또는 현탁 배양물 중에서 성장을 위해 서브클로닝된 293 세포, 문헌[Graham et al., J. Gen Virol. 36:59 (1977)]); 새끼 햄스터 신장 세포(BHK, ATCC CCL 10); 중국 햄스터 난소 세포/-DHFR(CHO, Urlaub et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:4216 (1980)); 마우스 세르톨리 세포(TM4, Mather, Biol. Reprod. 23:243-251 (1980)); 원숭이 신장 세포(CV1 ATCC CCL 70); 아프리카 그린 원숭이 신장 세포(VERO-76, ATCC CRL-1587); 인간 자궁경부 암종 세포(HELA, ATCC CCL 2); 개 신장 세포(MDCK, ATCC CCL 34); 버팔로 래트 간 세포(BRL 3A, ATCC CRL 1442); 인간 폐 세포(W138, ATCC CCL 75); 인간 간 세포(Hep G2, HB 8065); 마우스 유선 종양(MMT 060562, ATCC CCL51); TRI 세포(Mather et al., Annals N.Y. Acad. Sci. 383:44-68 (1982)); MRC 5 세포; FS4 세포; 및 인간 간종양 계열(Hep G2)이다.
형질감염
단백질은, 예를 들어 재조합 DNA 기법과 당업계에 잘 공지된 바와 같은 유전자 형질감염 방법의 조합을 이용하여 숙주 세포에서 생성될 수 있다(예를 들어, 문헌[Morrison, S. (1985) Science 229:1202]). 단백질의 발현을 위해, 단백질을 암호화하는 발현 벡터(들)는 표준 기법에 의해 숙주 세포로 형질감염된다. 용어 형질감염의 다양한 형태는 원핵 또는 진핵 숙주 세포 내로 외인성 DNA의 도입을 위해 통상적으로 사용되는 매우 다양한 기법, 예를 들어, 전기천공법, 칼슘-포스페이트 침전, DEAE-덱스트란 형질감염 등을 포함하는 것으로 의도된다.
생성
당업자는 본 명세서에 개시된 바와 같은 단백질을 생성하기 위한(그리고 선택적으로 분비하기 위한) 재조합 세포를 배양하기 위해서뿐만 아니라 발현된 단백질의 정제 및/또는 단리를 위해서 이용가능한 다수의 적합한 방법을 인식한다. 단백질 정제를 위해 선택되는 방법은 관심대상의 단백질의 특성, 그의 위치 및 세포 내의 형태, 벡터, 숙주 균주 배경, 및 발현된 단백질에 대해 의도된 적용을 포함하는 다수의 변수에 의존한다. 배양 조건은 또한 주어진 표적 단백질의 용해도 및 국소화에 대해 효과를 가질 수 있다. 다수의 접근은 이온 교환 및 겔 여과를 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 본 명세서에 개시된 바와 같은 재조합 미생물 세포에서 발현된 표적 단백질을 정제하기 위해 사용될 수 있다.
일부 실시형태에서, 펩타이드 융합 태그는 재조합 단백질에 첨가되어 펩타이드 융합 태그의 이점을 취하는 가능한 다양한 친화도 정제 방법을 가능하게 한다. 일부 실시형태에서, 친화도 방법의 사용은 일 단계에서 표적 단백질의 정제가 거의 균질하게 할 수 있다. 정제는, 예를 들어, 엔테로키나제, 인자 Xa, 트롬빈 또는 HRV 3C 프로테아제 프로테아제를 이용한 융합 태그의 부분 또는 모두의 절단을 포함할 수 있다. 일부 실시형태에서, 발현된 표적 단백질의 정제 또는 활성 측정 전에, 발현 수준의 예비 분석, 세포 국소화 및 표적 단백질의 용해가 수행된다. 표적 단백질은 임의의 또는 모든 다음의 분획에서 발견될 수 있다: 가용성 또는 불용성 세포질 분획, 주변질 또는 매질. 의도된 적용에 따라서, 봉입체, 매질 또는 주변질 공간에 대한 바람직한 국소화는, 일부 실시형태에서 상대적으로 단순한 절차에 의해 빠른 정제에 대해 유리할 수 있다.
에스케리키아 콜라이가 비상동 단백질 발현을 위한 강한 숙주로서 널리 간주되지만, 이는 또한 이 숙주에서 다수의 단백질의 과발현이 불용성 봉입체의 형태로 응집하기 쉬운 것으로 널리 알려져 있다. 봉입체 형성을 동원하거나 또는 단백질 그 자체의 역가를 개선시키기 위해 가장 통상적으로 사용되는 방법 중 하나는 관심 대상의 단백질에 대한 아미노-말단의 말토스-결합 단백질(MBP)(Austin BP, Nallamsetty S, Waugh DS. Hexahistidine-tagged maltose-binding protein as a fusion partner for the production of soluble recombinant proteins in Escherichia coli. Methods Mol Biol. 2009;498:157-72), 또는 소 유비퀴틴-관련 변형제(small ubiquitin-related modifier: SUMO)(Saitoh H, Uwada J, Azusa K. Strategies for the expression of SUMO-modified target proteins in Escherichia coli. Methods Mol Biol. 2009;497:211-21; Malakhov MP, Mattern MR, Malakhova OA, Drinker M, Weeks SD, Butt TR. SUMO fusions and SUMO-specific protease for efficient expression and purification of proteins. J Struct Funct Genomics. 2004;5(1-2):75-86; Panavas T, Sanders C, Butt TR. SUMO fusion technology for enhanced protein production in prokaryotic and eukaryotic expression systems. Methods Mol Biol. 2009;497:303-17) 융합을 포함하는 것이다. 이들 두 단백질은 관심 대상의 단백질이 또한 가용성 형태로 효과적으로 생성되도록 에스케리키아 콜라이에서 가용성 형태로 극도로 잘 발현된다. 관심 대상의 단백질은 관심 대상의 단백질과 융합 단백질 사이의 부위 특이적 프로테아제 인식 서열(예컨대 담배 식각 바이러스(TEV) 프로테아제)을 설계함으로써 절단될 수 있다. 일부 실시형태에서, 관심 대상의 단백질은 봉입체에서 존재할 수 있고; 일부 양태에서, 봉입체는 대상체에 전달을 위해 제형화될 수 있다. 제형은 이하에서 추가로 상세하게 논의된다.
일부 실시형태에서, 단백질은 처음에 정확하게 폴딩되지 않거나 불용성이다. 불용성 단백질의 재폴딩을 위한 다양한 방법은 잘 공지되어 있다. 대부분의 프로토콜은 원심분리에 의해 불용성 봉입체의 단리 다음에 변성 조건 하의 가용화를 포함한다. 이어서, 단백질은 재폴딩이 일어나는 비변성 완충제 내로 투석 또는 희석된다. 모든 단백질이 독특한 폴딩 특성을 갖기 때문에, 임의의 주어진 단백질에 대한 최적의 재폴딩 프로토콜은 당업자에 의해 경험적으로 결정될 수 있다. 최적의 재폴딩 조건은, 예를 들어, 매트릭스 접근에 의해 소규모로 빠르게 결정될 수 있는데, 이때 변수, 예컨대 단백질 농도, 환원제, 산화환원 처리, 2가 양이온 등이 시험된다. 일단 최적의 농도가 발견되면, 그들은 표적 단백질의 더 대규모의 가용화 및 재폴딩에 적용될 수 있다.
일부 실시형태에서, 단백질은 3차 구조를 포함하지 않는다. 일부 실시형태에서, 단백질 내 아미노산의 절반 미만이 3차 구조에 참여한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 2차 구조를 포함하지 않는다. 일부 실시형태에서, 단백질 내 아미노산의 절반 미만이 2차 구조에 참여한다. 재조합 단백질은 이들 구조 특징 중 하나 이상을 포함하는 상태로 그들을 발현시키는 세포의 배양물로부터 단리될 수 있다. 일부 실시형태에서, 재조합 단백질의 3차 구조는 단백질이 그것을 생성하는 배양물로부터 단리된 후에 감소 또는 제거된다. 일부 실시형태에서, 재조합 단백질의 2차 구조는 단백질이 그것을 생성하는 배양물로부터 단리된 후에 감소 또는 제거된다.
일부 실시형태에서, N-라우로일사르코신과 조합된 알칼리 pH에서 CAPS 완충제는 봉입체의 용해를 달성한 다음에 재폴딩을 촉진하기 위한 DTT의 존재에서 투석을 달성하기 위해 사용된다. 표적 단백질, 발현 조건 및 의도된 적용에 따라서, 세척된 봉입체로부터 가용화된 단백질은 90% 초과로 균질할 수 있고, 추가 정제를 필요로 하지 않을 수도 있다. (재폴딩 전의) 완전한 변성 조건 하의 정제는 His
Figure pct00005
Tag(등록상표) 융합 단백질 및 His
Figure pct00006
Bind(등록상표) 고정 금속 친화도 크로마토그래피(노보겐(Novogen)(등록상표))을 이용하여 가능하다. 추가로, 6M 요소를 이용하여 봉입체로부터 가용화된 S
Figure pct00007
Tag(상표명), T7
Figure pct00008
Tag(등록상표), 및 Strep
Figure pct00009
Tag(등록상표) II 융합 단백질은 적절한 수지 상의 크로마토그래피 전에 2M 요소(S
Figure pct00010
Tag 및 T7
Figure pct00011
태그) 또는 1M 요소(Strep
Figure pct00012
Tag II)에 대한 희석에 의해 부분적 변성 조건 하에서 정제될 수 있다. 재폴딩된 융합 단백질은 His
Figure pct00013
태그, S
Figure pct00014
태그, Strep
Figure pct00015
Tag II, 및 다른 적절한 친화도 태그(예를 들어, GST
Figure pct00016
Tag(상표명), 및 T7
Figure pct00017
태그)(노보겐(등록상표))을 이용하여 천연 조건 하에서 정제된 친화도일 수 있다.
일부 실시형태에서, 단백질은 그것을 발현시키기 위해 사용되는 숙주 세포의 내인성 단백질이다. 즉, 숙주 세포의 세포 게놈은 재조합 단백질을 암호화하는 오픈 리딩 프레임을 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질의 발현을 증가시키는데 충분한 조절 서열은 숙주 세포 게놈 내로 삽입되며, 조절 서열이 재조합 핵산으로부터의 재조합 단백질의 과발현을 구동시키도록 내인성 오픈 리딩 프레임에 조작가능하게 연결된다. 일부 실시형태에서, 비상동 핵산 서열은 단백질의 내인성 오픈 리딩 프레임에 융합되고, 재조합 단백질의 세포 수송을 변화시키는 이종성 아미노산을 포함하는 단백질이 합성되게 하고, 예컨대 그것을 세포소기관 또는 분비 경로로 보낸다. 일부 실시형태에서, 내인성 숙주 세포 단백질을 암호화하는 오픈 리딩 프레임은 오픈 리딩 프레임에 조작가능하게 연결된 조절 서열을 추가로 포함하는 플라스미드 상의 숙주 세포 내로 도입된다. 일부 실시형태에서, 재조합 숙주 세포는 유사한 조건 하에서 성장한 유사한 숙주 세포에 의해 생성된 단백질의 양보다 재조합 단백질의 적어도 2배, 적어도 3배, 적어도 4배, 적어도 5배, 적어도 10배, 또는 적어도 20배, 적어도 30배, 적어도 40배, 적어도 50배, 또는 적어도 100배 이상을 발현시킨다.
식물에서 재조합 단백질의 생성
영양 폴리펩타이드는 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032232, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032180, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032225, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032218, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032212, 2013년 3월 15일에 출원된 PCT/US2013/032206, 및 2013년 4월 29일에 출원된 PCT/US2013/038682에 개시된 해당 유기체 및 생성 방법 및 임의의 계통 발생적으로 관련된 유기체, 및 당업계에 공지된 다른 생성방법을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는 식물로부터 재조합적으로 생성될 수 있다.
정제
분비
일반적으로 거의 모든 분비된 박테리아 단백질, 다른 단세포 숙주로부터의 해당 단백질은 신호 펩타이드로서 알려진 N-말단의 서열을 함유하는 전-단백질로서 합성된다는 것이 인식된다. 이들 신호 펩타이드는 단백질의 최종 목적지 및 그들이 수송되는 메커니즘에 영향을 미친다. 대부분의 신호 펩타이드는 그들의 전위 메커니즘(예를 들어, Sec- 또는 Tat-매개) 및 전 단백질로부터 신호 펩타이드를 절단하기 위해 사용되는 신호 펩티다제의 유형에 기반하여 4 그룹 중 하나에 위치될 수 있다. 또한 지방단백질 신호 펩타이드를 함유하는 N-말단의 신호 펩타이드가 제공된다. 이 유형의 신호를 운반하는 단백질은 Sec 전위효소를 통해 수송되지만, 그들의 펩타이드 신호는 정상 Sec-신호보다 더 짧은 경향이 있고, 그들은 -3 내지 +1 위치에서 지방 박스(lipo box)(L(AS)(GA)C)로서 알려진 C-도메인 내에 별개의 서열 모티프를 함유한다. +1 위치에서 시스테인은 신호 서열이 II형 신호 펩티아제에 의해 절단될 때 전위 후에 변형된 지질이다. 또한 IV형 또는 프레필린 신호 펩타이드가 제공되되, IV형 펩티다제 절단 도메인은 다른 신호 펩타이드에서 통상적인 C-도메인에서보다 N-과 H-도메인 사이에 위치된다.
본 명세서에 제공되는 바와 같은, 신호 펩타이드는 재조합 영양 폴리펩타이드 서열을 생성하기 위해 영양 폴리펩타이드를 함유하는 비상동 폴리펩타이드 서열(즉, 신호 펩타이드가 유래되거나 또는 얻어지는 단백질과 상이)에 부착될 수 있다. 대안적으로, 영양 폴리펩타이드가 숙주 유기체에서 자연적으로 분비된다면, 이는 천연 신호 서열 또는 분비를 지시하는 다양한 신호 서열을 사용하는데 충분할 수 있다. 영양 폴리펩타이드의 일부 실시형태에서, 신호 펩타이드의 카복실 말단에 부착된 비상동 영양 폴리펩타이드 서열은 식용종 진핵 단백질, 뮤테인 또는 이의 유도체, 또는 폴리펩타이드 영양 도메인이다. 폴리펩타이드의 다른 실시형태에서, 신호 펩타이드의 카복실 말단에 부착된 비상동 영양 폴리펩타이드 서열은 식용종 세포내 단백질, 뮤테인 또는 이의 유도체, 또는 폴리펩타이드 영양 도메인이다.
영양 폴리펩타이드의 정제 .
또한 배양 배지로부터 분비된 영양 폴리펩타이드를 회수하기 위한 방법이 제공된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 대수 성장기 동안 또는 대수 성장기(예를 들어, 전-정지기 또는 정지기에서) 후에 배양 배지로부터 회수된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 정지기 동안 배양 배지로부터 회수된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 제1 시점에 배양 배지로부터 회수되고, 배양은 미생물에 의한 재조합 영양 폴리펩타이드의 생성 및 분비에 충분한 조건 하에서 계속되며, 재조합 영양 폴리펩타이드는 제2 시점에 배양 배지로부터 회수된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 계속적 과정에 의해 배양 배지로부터 회수된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 배취(batch) 처리에 의해 배양 배지로부터 회수된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 반연속 과정에 의해 배양 배지로부터 회수된다. 일부 실시형태에서, 분비된 영양 폴리펩타이드는 유가식 과정에 의해 배양 배지로부터 회수된다. 당업자는 본 명세서에 개시된 바와 같은 재조합 영양 폴리펩타이드를 생성하기 위한(선택적으로 분비시키기 위한) 재조합 세포를 배양시키기 위해서뿐만 아니라 발현된 재조합 폴리펩타이드의 정제 및/또는 단리를 위해 이용가능한 다수의 적합한 방법을 인식한다. 폴리펩타이드 정제를 위해 선택된 방법은 관심 대상의 폴리펩타이드의 특성을 포함하는 다수의 변수에 의존한다. 정용여과, 침전 및 크로마토그래피를 포함하는 다양한 정제 방법은 당업계에 공지되어 있다.
비분비
일부 양태에서, 분비가 없는 단백질이 단리될 수 있다. 예를 들어, 단백질을 갖는 세포(예를 들어, 세포 표면상에서 또는 세포 내로)는 용해될 수 있고, 단백질은 용해물로부터 단백질의 크로마토그래피 또는 항체-기반 단리와 같은 표준 방법을 이용하여 정제될 수 있다. 일부 양태에서, 세포 표면 발현 단백질은 표면으로부터 효소적으로 절단될 수 있다.
식용종으로부터의 생물학적 물질로부터의 영양 폴리펩타이드 단리
일부 실시형태에서, 목적으로 하는 아미노산 서열 내에 선택적으로 존재하는 목적으로 하는 아미노산 또는 복수의 아미노산을 갖는 영양 폴리펩타이드는 식품 공급원으로부터, 또는 식용종으로부터의 생물학적 물질로부터 단리 또는 정제된다. 예를 들어, 식물의 생물학적 물질은 견과, 종자, 잎 및 뿌리를 포함하고; 포유류의 생물학적 물질은 젖, 근육, 혈청 및 간을 포함한다. 단리 방법은 가용화, 크로마토그래피 및 침전을 포함한다.
영양 폴리펩타이드는 표적화된 영양 폴리펩타이드의 특이적 가용화에 의해 생물학적 물질로부터 단리된다. 생물학적 물질은 가용화 용액 중에서 현탁되고 균질화된다. 가용화 용액은 영양 폴리펩타이드의 물리화학적 특성에 기반하여 선택된다. 가용화 용액의 조성물은 물, 세정제, 염, pH, 카오트로프(chaotrope), 코스모트로프(cosmotrope) 및/또는 유기 용매의 혼합물이다. 예로서, 프롤린이 높은 단백질은 에탄올 용액 중에서 가용성인 것으로 알려져 있다(Dickey, L. C., et al. Industrial Crops and Products 10.2 (1999): 137-143). 높은 프롤린 함량을 지니는 영양 폴리펩타이드는 액체 대 생물학적 물질의 비(w/w) 1:1, 2:1, 3:1, 4:1 또는 당업계에 인식된 다른 비로 에탄올 중에서 생물학적 물질을 현탁시킴으로써 선택 및 단리된다. 현탁액은 배합되고, 불용성 물질은 원심분리에 의해 제거된다. 에탄올 가용성 영양 폴리펩타이드는 에탄올 분획에서 가용성으로 정제된다.
영양 폴리펩타이드는 표적화된 영양 폴리펩타이드의 침전 또는 다른 단백질의 침전에 의해 생물학적 물질로부터 단리된다. 침전제는 염, pH, 열, 응집제, 카오트로프, 코스모트로프 및 유기 용매를 포함한다. 침전 방식은 단백질의 물리화학적 특성에 기반하여 주어진 영양 폴리펩타이드에 대해 선택된다. 예로서, 영양 폴리펩타이드는 본 명세서에 기재된 바와 같이 낮은 용매화 스코어 및 낮은 응집 스코어에 의해 pH 7에서 열적으로 안정하도록 선택된다. 이 단백질을 정제하기 위해, 생물학적 물질은 중성 pH 수용액 중에서 현탁되고, 균질화된다. 불용성 물질은 원심분리에 의해 용액으로부터 제거된다. 다른 단백질로부터 영양 폴리펩타이드를 정제하기 위해, 상청액은 90℃로 10분 동안 가열된다. 불용성 물질은 원심분리에 의해 제거된다. 소분자는 3kDa 막을 이용하여 투석됨으로써 상청액으로부터 제거되어 순수한 영양 폴리펩타이드를 생성한다.
영양 폴리펩타이드는 다양한 크로마토그래피 방법에 의해 생물학적 물질로부터 단리된다. 사용을 위해 선택된 크로마토그래피 방식은 표적 영양 폴리펩타이드의 물리화학적 특성에 의존한다. 하전된 영양 폴리펩타이드는 정전기 상호작용을 통해 이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합한다. 소수성 영양 폴리펩타이드는 소수성 결합을 통해 소수성 상호작용 크로마토그래피 수지에 결합한다. 혼합 방식 크로마토그래피는 다양한 영양 폴리펩타이드에 대해 사용될 수 있고, 다양한 상호작용을 통해 작용할 수 있다. 금속 친화도 크로마토그래피는 금속 이온에 결합하는 영양 폴리펩타이드에 대해 사용될 수 있다. 예로서, 영양 폴리펩타이드는 pH 4에서 아미노산마다 고전하를 갖도록 선택되며, 따라서 양이온-교환 수지에 단단히 결합된다. 생물학적 물질은 저이온 강도 pH 4 수용액에 첨가되고, 균질화된다. 불용성 물질은 원심분리에 의해 제거된다. 가용성 물질은 양이온 교환 수지, 예컨대 라이프 테크놀로지즈(Life Technologies)로부터의 포로스(POROS)(등록상표) 엑스에스 스트롱(XS Strong) 양이온 교환 수지에 첨가되고, 저이온 강도 pH4 용액으로 세척된다. 영양 폴리펩타이드는 고이온 강도(예를 들어, 500mM NaCl) pH 4 용액을 첨가함으로써 수지로부터 용리되어 정제된 영양 폴리펩타이드를 생성한다.
합성 영양 폴리펩타이드 아미노산 조성물
일부 실시형태에서, 본 개시내용의 조성물은 본 명세서에서 "영양 폴리펩타이드 배합물"로 칭해지는 선택된 영양 폴리펩타이드에 존재하는 복수의 아미노산의 몰비를 나타내는 복수의 유리 아미노산을 함유한다. 특정 실시형태에서 조성물은 유리 아미노산과 영양 폴리펩타이드를 둘 다 포함한다. 본 명세서의 이들 실시형태에서 사용되는 바와 같이, 영양 폴리펩타이드 및 상기 영양 폴리펩타이드를 함유하는 조성물 및 제형의 개시내용은 영양 폴리펩타이드 배합물 및 상기 영양 폴리펩타이드 배합물을 함유하는 조성물 및 제형뿐만 아니라 아미노산의 제1 양이 영양 폴리펩타이드의 형태로 존재하고 아미노산의 제2 양이 유리 아미노산 형태로 존재하는 조성물의 개시내용을 포함한다.
생성의 합성 방법
일부 실시형태에서 본 개시내용의 단백질은 재조합 생성 시스템의 사용 없이 화학적으로 합성된다. 단백질 합성은 당업계에 공지된 기법을 이용하여 액체상 시스템에서 또는 고체상 시스템에서 수행될 수 있다(예를 들어, 문헌[Atherton, E., Sheppard, R.C. (1989). Solid Phase peptide synthesis: a practical approach. Oxford, England: IRL Press; Stewart, J.M., Young, J.D. (1984). Solid phase peptide synthesis (2nd ed.). Rockford: Pierce Chemical Company] 참조).
펩타이드 화학 및 합성 방법은 당업계에 잘 공지되어 있고, 본 개시내용의 단백질은 당업계에 공지된 임의의 방법을 이용하여 제조될 수 있다. 이러한 방법의 비제한적 예는 수지-결합 펩타이드의 합성이다(아미노산의 탈보호 방법, 수지로부터 펩타이드를 절단시키는 방법, 및 그의 정제 방법을 포함함).
예를 들어, 펩타이드를 합성하기 위해 사용될 수 있는 Fmoc-보호된 아미노산 유도체는 권장된 표준이다: Fmoc-Ala-OH, Fmoc-Arg(Pbf)-OH, Fmoc-Asn(Trt)-OH, Fmoc-Asp(OtBu)-OH, Fmoc-Cys(Trt)-OH, Fmoc-Gln(Trt)-OH, Fmoc-Glu(OtBu)-OH, Fmoc-Gly-OH, Fmoc-His(Trt)-OH, Fmoc-Ile-OH, Fmoc-Leu-OH, Fmoc-Lys(BOC)-OH, Fmoc-Met-OH, Fmoc-Phe-OH, Fmoc-Pro-OH, Fmoc-Ser(tBu)-OH, Fmoc-Thr(tBu)-OH, Fmoc-Trp(BOC)-OH, Fmoc-Tyr(tBu)-OH 및 Fmoc-Val-OH(예를 들어, 아나스펙(Anaspec), 바켐(Bachem), 아이리스 바이오테크(Iris Biotech) 또는 노바바이오켐(NovabioChem)으로부터 공급). 수지 결합된 펩타이드 합성은, 예를 들어, 프로테인 테크놀로지즈(Protein Technologies)(미국 아리조나주 85714 투손에 소재)로부터의 프렐류드 솔리드 페이즈 펩타이드 신시사이저(Prelude Solid Phase Peptide Synthesizer) 상의 Fmoc 기반 화학을 이용하여 수행된다. C-말단의 카복실산의 제조를 위한 적합한 수지는 노바바이오켐(예를 들어, 저 장입 fmoc-Thr(tBu)-Wang 수지, LL, 0.27m㏖/g)으로부터 입수가능한 사전 장입된, 저 장입 왕(Wang) 수지이다. C-말단의 아마이드를 이용한 펩타이드의 합성을 위한 적합한 수지는 매트릭스-이노베이션(Matrix-Innovation)으로부터 입수가능한 PAL-ChemMatrix 수지이다. N-말단의 알파 아미노기는 Boc로 보호된다.
Fmoc-탈보호는 2x3 분 동안 NMP 중의 20% 피페리딘을 이용하여 달성될 수 있다. 결합 화학은 NMP 중의 DIC/HOAt/콜리딘이다. 아미노산/HOAt 용액(3 내지 10배 몰 과량에서 NMP 중의 0.3M/0.3M)을 수지에 첨가한 후에, 동일한 몰 당량의 DIC(NMP 중의 3M) 다음에 콜리딘(NMP 중의 3M). 예를 들어, 0.3M 아미노산/HOAt 용액의 다음의 양을 다음의 규모 반응을 위해 결합마다 사용한다: 규모/㎖, 0.05m㏖/1.5㎖, 0.10m㏖/3.0㎖, 0.25m㏖/7.5㎖. 결합 시간은 2x30분 또는 1x240분 중 하나이다. 합성 후에, 수지는 DCM으로 세척되고, 펩타이드는 TFA/TIS/물(95/2.5/2.5)을 이용하는 2 내지 3시간 처리 다음에 다이에틸에터를 이용한 침전에 의해 수지로부터 절단된다. 침전물은 다이에틸에터로 세척된다. 조질의 펩타이드는 물과 MeCN의 적합한 혼합물, 예컨대 물/MeCN(4:1) 중에 용해되고, C18-실리카겔을 함유하는 칼럼 상에서 역상 분취 HPLC(워터스 델타프렙(Waters Deltaprep) 4000 또는 길손(Gilson))에 의해 정제된다. 용리는 0.1% TFA를 함유하는 수 중에서 MeCN의 구배를 증가시킴에 따라 수행된다. 적절한 분획은 분석적 HPLC 또는 UPLC에 의해 확인된다. 순수한 표적 펩타이드를 함유하는 분획은 혼합되고 감압 하에 농축된다. 얻어진 용액은 분석되고(HPLC, LCMS), 생성물은 화학발광 질소 특이적 HPLC 검출기(안텍(Antek) 8060 HPLC-CLND)을 이용하여 또는 280㎚에서 UV-흡광도를 측정함으로써 정량화된다. 생성물은 유리 바이알로 제공된다. 바이알은 밀리포어(Millipore) 유리섬유 전치필터로 캡핑된다. 냉동-건조는 백색 고체로서 펩타이드 트라이플루오로아세테이트를 제공한다. 얻어진 펩타이드는 검출될 수 있고, LCMS 및/또는 UPLC를 이용하여, 예를 들어, 당업계에 공지된 표준 방법을 이용하여 특성규명될 수 있다. LCMS는 워터스 액퀴티(Waters Acquity) UPLC 시스템 및 마이크로매스(Micromass)로부터의 LCT 프레미어(Premier) XE 질량 분석기로 이루어진 셋업 상에서 수행될 수 있다. UPLC 펌프는 A) 수 중에서 0.1% 폼산; 및 B) 아세토나이트릴 중의 0.1% 폼산을 함유하는 2개의 용리액 저장소에 연결된다. 분석을 A와 B의 구배를 이용하여 용리한 칼럼 상에 적절한 용적의 샘플(바람직하게는 2 내지 10㎕)을 주입함으로써 RT에서 수행한다. UPLC 조건, 검출기 검출기 세팅 및 질량 분석기 세팅은: 칼럼: 워터스 액퀴티 UPLC BEH, C-18, 1.7㎛, 2.1㎜ x 50㎜이다. 구배: 0.4㎖/분에 4.0분(대안적으로 8.0분) 동안 선형 5% 내지 95% 아세토나이트릴. 검출: 214㎚TUV(가변 UV 검출기(Tunable UV detector))로부터의 아날로그 출력). MS 이온화 방식: API-ES 스캔: 100 내지 2000amu(대안적으로 500-2000amu), 단계 0.1amu. UPLC 방법은 잘 공지되어 있다. 사용될 수 있는 방법의 비제한적 예는, 예를 들어, 2013년 2월 28일에 공개된 미국 특허 제2013/0053310 A1호의 16 내지 17 페이지에 기재되어 있다.
효소 활성의 불활성화
일부 양태에서, 단백질은 효소이거나 또는 효소 활성을 가진다. 일부 양태에서, 효소의 효소 활성을 불활성화시키거나 또는 감소시키는 것이 바람직할 수 있다. 다양한 방법은 열의 적용, 하나 이상의 세정제의 적용, 하나 이상의 킬레이터의 적용, 환원, 산화, 하나 이상의 카오트로프의 적용, 공유적 변형, 번역 후 변형의 변용(예를 들어, 효소적 또는 화학적 변용을 통해), pH 변용(산성 및 염기성) 또는 염 농도의 변용을 포함하는 효소 불활성화에 대해 당업계에 공지되어 있다. 예를 들어, 열 불활성화는 특정 시간의 양 동안 특정 온도에서 전형적으로 수행되며, 예를 들어, 대부분의 엔도뉴클레아제는 65℃에서 20분 동안 인큐베이션에 의해 불활성화된다. 일부 양태에서, 효소는, 예를 들어 효소가 미스폴딩되게 함으로써 효소 활성을 제거 또는 감소시키도록 변형될 수 있다. 추가로, 고압 이산화탄소(high pressure carbon dioxide: HPCD)는 효소를 불활성화하기 위한 효과적인 비열 가공 기술로 입증되었다. 문헌[Hu et al., Enzyme Inactivation in Food Processing using High Pressure Carbon Dioxide Technology; Critical Review in Food Science and Nutrition; Volume 52, Issue 2, 2013] 참조. 효소 불활성화의 다양한 다른 형태는 당업계에 공지되어 있으며, 이의 매개변수는 따라서 효소 활성을 변용시키는데 필요한 바와 같이 조절될 수 있다. 효소 불활성화 및 부형제에 대한 다양한 방법, 예컨대 산화, 예를 들어, 표백, H2O2 및 산화에틸렌; 이황화물, 예를 들어, DTT, BME 및 TCEP을 환원; Na2CO3, 트리스 염기 또는 Na2HPO4을 이용하는 높은 pH; 시트르산, 붕산, 아세트산 또는 트리스 HCl을 이용하는 낮은 pH; 일정 시간에 걸쳐 온도 30℃ 내지 100℃를 이용하여 가열; 카오트로프, 예컨대 티오사이아네이트, 유레아, 구아니딘 HCl 또는 CaCl2를 이용하는 단백질 비폴딩; 계면활성제(예를 들어, 세정제), 예컨대 MPD, 트리톤(Triton)(비이온성), CHAPS(양쪽성 이온), 또는 트윈(Tween)(비이온성)을 이용하는 단백질 비폴딩, EDTA 또는 시트르산염과 금속을 킬레이팅.
세포 증식 분석
세포 증식 분석은 증식 과정에 대한 단백질 또는 이의 일부의 상대적 중요성을 측정하기 위해 사용될 수 있다. 일부 양태에서, 세포 증식은 단백질 또는 관심 대상의 존재 또는 부재에서 기아 조건 하에 측정될 수 있다. 예를 들어, 세포는 조직 배양 인큐베이터에서 각각의 관심 대상의 단백질을 각각 갖거나 또는 없는 배지를 이용하여 일정 시간(예를 들어, 48시간)에 걸쳐 기아상태로 될 수 있다. 인큐베이션 후에, 검출제, 예컨대 알라마르블루(AlamarBlue)가 첨가되고 증식에 대한 산출량으로서 형광이 측정될 수 있다. 일부 양태에서, 세포 증식은 관심 대상의 단백질에 대한 용량 반응의 부분으로서 측정될 수 있다. 예를 들어, 세포는 조직 배양 인큐베이터 내 각각의 관심 대상의 단백질을 각각 갖거나 또는 없는 배지에서 기아상태로 될 수 있다. 기아상태 후에, 이어서, 세포는 각각의 단백질이 없는 동일한 공급원 배지 내 초기 배양물이 없는 다양한 농도의 단백질(예를 들어, 0, 20, 100 또는 1000μM)을 이용하여 처리될 수 있다. 이어서, 세포는 조직 배양을 위해 인큐베이터 내에서 다시 인큐베이션될 수 있다. 인큐베이션 후에, 검출제, 예컨대 알라마르블루가 첨가되고 형광 판독될 수 있다.
알레르기 유발성 분석
일부 실시형태에 대해, 단백질은 부적절하게 높은 알레르기 유발성을 나타내지 않는 것이 바람직하다. 따라서, 일부 실시형태에서, 단백질의 잠재적 알레르기 유발성이 평가된다. 이는 당업계에 공지된 임의의 적합한 방법에 의해 행해질 수 있다. 일부 실시형태에서, 알레르기 유발성 스코어가 계산된다. 알레르기 유발성 스코어는 단백질이 임의의 공지된 알레르겐에 얼마나 유사한지를 평가하기 위한 WHO 권장사항(fao.org/ag/agn/food/pdf/allergygm.pdf)에 기반한 1차 서열 기반 측정이며, 1차 예측은 표적 알레르겐과 공지된 알레르겐 사이의 높은 동일성 백분율이 교차 반응성을 나타낼 가능성이 있다는 점이다. 주어진 단백질에 대해, 알레르기 반응을 유발할 가능성은 서열 상동성 기반 시험의 상보적 쌍 중 하나 또는 둘 다를 통해 평가될 수 있다. 제1 시험은 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2에 의한 FASTA 알고리즘을 이용하여 공지된 알레르겐의 데이터베이스에 대한 전역-전역 서열 정렬을 통해 전체 서열에 걸친 단백질의 백분율 동일성을 결정한다. 50% 미만의 전역 상동성을 지니는 단백질은 알레르기 유발성이 될 가능성이 없는 것으로 시사되었다(Goodman R. E. et al. Allergenicity assessment of genetically modified crops―what makes sense? Nat. Biotech. 26, 73-81 (2008); Aalberse R. C. Structural biology of allergens. J. Allergy Clin. Immunol. 106, 228-238 (2000)).
단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 분석을 위해 사용되는 데이터베이스에서 임의의 공지된 알레르겐에 대해 50% 미만의 전역 상동성을 가진다. 일부 실시형태에서, 40% 미만의 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 30% 미만의 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 20% 미만의 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 10% 미만의 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 40% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 30% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 20% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 10% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 5% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 0% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 분석을 위해 사용되는 데이터베이스에서 임의의 공지된 알레르겐에 대해 50%의 전역 상동성이 사용된다. 일부 실시형태에서, 50% 내지 60%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 50% 내지 70%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 50% 내지 80%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 50% 내지 90%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 55% 내지 60%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 65% 내지 70%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 70% 내지 75%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 75% 내지 80%의 컷오프가 사용된다.
제2 시험은 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 이용하는 FASTA 알고리즘을 이용하여 공지된 알레르겐의 데이터베이스에 대한 각각의 단편의 전역 국소 서열 정렬을 통해 모든 가능한 인접한 80개의 아미노산 단편의 국소 알레르기 유발성을 결정함으로써 단백질 서열을 따라서 국소 알레르기 유발성을 평가한다. 임의의 알레르겐을 지니는 임의의 80개의 아미노산 창의 가장 높은 동일성 백분율은 관심 대상의 단백질에 대한 최종 스코어로서 취해진다. WHO 가이드라인은 이런 단편 시험을 이용하는 35% 동일성을 이용하는 것을 제안한다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질의 모든 가능한 단편은 이 시험을 이용하는 분석에 대해 사용된 데이터베이스에서 임의의 공지된 알레르겐에 대해 35% 미만의 국소 상동성을 가진다. 일부 실시형태에서, 30% 미만의 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 30% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 25% 내지 30% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 20% 내지 25% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 15% 내지 20% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 10% 내지 15% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 5% 내지 10% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 0% 내지 5% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 초과 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 40% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 40% 내지 45% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 45% 내지 50% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 50% 내지 55% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 55% 내지 60% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 65% 내지 70% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 70% 내지 75% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 75% 내지 80% 상동성의 컷오프가 사용된다.
당업자는 이 목적을 위해 공지된 알레르겐의 적합한 데이터베이스를 동정 및 사용할 수 있다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 하나 초과의 데이터베이스 공급원으로부터 단백질을 선택함으로써 만들어지는 맞춤형(custom)이다. 일부 실시형태에서, 맞춤형 데이터베이스는 식품 알레르기 조사 및 연구 프로그램(Food Allergy Research and Resource Program)(allergenonline.org/), 유니프롯(UNIPROT) 주석(uniprot.org/docs/allergen), 및 알레르기 유발 단백질의 구조 데이터베이스(Structural Database of Allergenic Proteins)(SDAP, fermi.utmb.edu/SDAP/sdap_lnk.html)에 의해 수집되는 풀링된 알레르겐을 포함한다. 이 데이터베이스는 국제 면역 협회 연맹(International Union of Immunological Socieities: IUIS, allergen.org/)에 의한 모든 현재 인식되는 알레르겐뿐만 아니라 아직 공식적으로 명명되지 않은 다수의 추가적인 알레르겐을 포함한다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 공지된 데이터베이스에서 이용가능한 공지된 알레르겐 단백질의 서브세트를 포함하며; 즉, 데이터베이스는 공지된 알레르겐 단백질의 맞춤형으로 선택된 서브세트이다. 일부 실시형태에서, 공지된 알레르겐의 데이터베이스는 적어도 10개의 단백질, 적어도 20개의 단백질, 적어도 30개의 단백질, 적어도 40개의 단백질, 적어도 50개의 단백질, 적어도 100개의 단백질, 적어도 200개의 단백질, 적어도 300개의 단백질, 적어도 400개의 단백질, 적어도 500개의 단백질, 적어도 600개의 단백질, 적어도 700개의 단백질, 적어도 800개의 단백질, 적어도 900개의 단백질, 적어도 1,000개의 단백질, 적어도 1,100개의 단백질, 적어도 1,200개의 단백질, 적어도 1,300개의 단백질, 적어도 1,400개의 단백질, 적어도 1,500개의 단백질, 적어도 1,600개의 단백질, 적어도 1,700개의 단백질, 적어도 1,800개의 단백질, 적어도 1,900개의 단백질 또는 적어도 2,000개의 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 공지된 알레르겐의 데이터베이스는 100 내지 500개의 단백질, 200 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 500개 내지 1,000개의 단백질, 또는 1,000 내지 2,000개의 단백질을 포함한다.
일부 실시형태에서, 상이한 길이(예를 들어, 70, 60, 50, 40, 30, 20, 10, 8 또는 6개의 아미노산 창)의 단백질의 모든(또는 선택된 서브세트) 인접한 아미노산 창은 100% 동일성, 95% 이상의 동일성, 90% 이상의 동일성, 85% 이상의 동일성, 80% 이상의 동일성, 75% 이상의 동일성, 70% 이상의 동일성, 65% 이상의 동일성, 60% 이상의 동일성, 55% 이상의 동일성, 또는 50% 이상의 동일성 매치를 갖는 알레르겐 데이터베이스 및 펩타이드 서열에 대해 시험되며, 잠재적 알레르기 유발성의 추가 시험에 대해 동정된다.
단백질의 알레르기 유발성을 예측하는 다른 방법은 인간 유래의 단백질에 대한 단백질의 상동성을 평가하는 것이다. 인간 면역계는 정규 기준으로 다수의 가능한 알레르기 유발성 단백질에 노출되며, 숙주 신체의 단백질과 외인성 단백질 간의 분화하는 본질적 능력을 가진다. 이 능력의 정확한 특성은 항상 명확하지 않으며, 비자기로부터 자기를 분화시키는 신체의 부전의 결과로서 생기는 다수의 질환(예를 들어, 관절염)이 있다. 그럼에도 불구하고, 기본적인 분석은 인간 단백질에 대한 서열 상동성 정도를 공유하는 단백질이 면역반응을 유발할 가능성이 더 적다는 것이다. 특히, 알려진 알레르기 유발성 구성원(트로포마이오신, 파브알부민, 카제인)을 지니는 일부 단백질 패밀리에 대해, 알려진 알레르기 유발성 단백질에 비해 그들의 인간 상대에 대해 더 서열 상동성을 보유하는 해당 단백질은 알레르기 유발성인 것으로 생각되지 않는다는 것이 나타났다(Jenkins J. A. et al. Evolutionary distance from human homologs reflects allergenicity of animcal food proteins. J. Allergy Clin Immunol. 120 (2007): 1399-1405). 주어진 단백질에 대해, 인간 상동성 스코어는 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 이용하는 FASTA 알고리즘을 이용하는 전역-국소 정렬로부터 인간 단백질의 데이터베이스(예를 들어, 유니프롯(UNIPROT) 데이터베이스)에 대한 단백질의 최대 동일성 백분율을 결정함으로써 측정된다. 젠킨스(Jenkins) 등(Jenkins J. A. et al. Evolutionary distance from human homologs reflects allergenicity of animal food proteins.J. Allergy Clin Immunol. 120 (2007): 1399-1405)에 따르면, 약 62% 초과로 인간 단백질에 대해 서열 동일성을 지니는 단백질은 알레르기 유발성이 될 가능성이 더 적다. 당업자는 이 목적을 위해, 예를 들어 유니프롯 데이터베이스(uniprot.org)를 검색함으로써 공지된 인간 단백질의 적합한 데이터베이스를 동정 및 사용할 수 있다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 하나 이상의 데이터베이스 공급원으로부터 단백질을 선택함으로써 만들어진 맞춤형이다. 물론 상기 데이터베이스는 포괄적일 필요는 없을 수 있다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 인간 단백질의 서브세트를 포함하고; 즉, 데이터베이스는 인간 단백질의 맞춤형으로 선택된 서브세트이다. 일부 실시형태에서 인간 단백질의 데이터베이스는 적어도 10개의 단백질, 적어도 20개의 단백질, 적어도 30개의 단백질, 적어도 40개의 단백질, 적어도 50개의 단백질, 적어도 100개의 단백질, 적어도 200개의 단백질, 적어도 300개의 단백질, 적어도 400개의 단백질, 적어도 500개의 단백질, 적어도 600개의 단백질, 적어도 700개의 단백질, 적어도 800개의 단백질, 적어도 900개의 단백질, 적어도 1,000개의 단백질, 적어도 2,000개의 단백질, 적어도 3,000개의 단백질, 적어도 4,000개의 단백질, 적어도 5,000개의 단백질, 적어도 6,000개의 단백질, 적어도 7,000개의 단백질, 적어도 8,000개의 단백질, 적어도 9,000개의 단백질 또는 적어도 10,000개의 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 100 내지 500개의 단백질, 200 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 1,000 내지 2,000개의 단백질, 1,000 내지 5,000개의 단백질 또는 5,000 내지 10,000개의 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 모든 알려진 인간 단백질의 적어도 90%, 적어도 95%, 또는 적어도 99%를 포함한다.
단백질의 일부 실시형태에서, 상기 단백질은 인간 단백질에 대해 적어도 20% 상동성이다. 일부 실시형태에서, 적어도 30% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 40% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 50% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 60% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 70% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 80% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 62% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 20% 상동성 내지 적어도 30% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 30% 상동성 내지 적어도 40% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 50% 상동성 내지 적어도 60% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 60% 상동성 내지 적어도 70% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 적어도 70% 상동성 내지 적어도 80% 상동성이 사용된다.
열안정성 분석
본 명세서에 사용되는 바와 같은, "안정한" 단백질은 관심 대상의 단백질의 생물리학적(예를 들어, 용해도), 생화학적(예를 들어, 소화성), 또는 조성물(예를 들어, 류신 아미노산의 비율) 속성을 변용시키는 변화(예를 들어, 비폴딩, 산화, 응집, 가수분해 등)에 저항하는 것이다.
단백질 안정성은 당업계에 공지된 다양한 분석을 이용하여 측정될 수 있고, 본 명세서에 개시되고 역치 초과의 안정성을 갖는 단백질이 선택될 수 있다. 일부 실시형태에서, 유청 단백질과 비슷하거나 더 양호한 열적 안정성을 나타내는 단백질이 선택된다. 열적 안정성은 단백질의 보관 수명을 예측하는데 도움을 줄 수 있는 특성이다. 분석의 일부 실시형태에서 단백질 샘플의 안정성은 극도의 온도로 노출 후에 크기 배제 크로마토그래피(SEC)를 이용하여 응집 형성을 모니터링함으로써 결정된다. 시험할 단백질의 수성 샘플은 90℃에서 열 차단에 놓이고, 샘플은 SEC 분석을 위해 0, 1, 5, 10, 30 및 60분 후에 취해진다. 단백질은 214㎚에서 흡광도를 모니터링함으로써 검출되고, 응집물은 관심 대상의 단백질보다 더 빠르게 용리되는 피크로서 특성규명된다. 피크 면적의 전반적인 변화는 열 처리 동안 단백질의 침전이 없다는 것을 나타내지 않는다. 유청 단백질은 이러한 분석에서 90℃로 노출될 때 ~ 80% 응집물을 빠르게 형성하는 것으로 나타났다.
일부 실시형태에서, 단백질의 열 안정성은 온도가 증가하면서 단백질이 변성됨에 따라 형성된 응집 단백질에 결합하는 소수성 염료(예를 들어, 프로테오스타트(ProteoStat)(등록상표) 열 이동 안정성 분석 키트(Thermal shift stability assay kit), 엔조 라이프 사이언스(Enzo Life Sciences))의 존재 하에 25℃ 내지 95℃에서 샘플을 서서히 가열함으로써 결정된다(Niesen, F. H., Berglund, H. & Vadadi, M., 2007. The use of differential scanning fluorimetry to detect ligand interactions that promote protein stability. Nature Protocols, Volume 2, pp. 2212-2221). 결합 시, 염료의 형광은 상당히 증가하는데, 이는 rtPCR 기기에 의해 기록되고 단백질의 용융 곡선으로서 표시된다(Lavinder, J. J., Hari, S. B., Suillivan, B. J. & Magilery, T. J., 2009. High-Throughput Thermal Scanning: A General, Rapid Dye-Binding Thermal Shift Screen for Protein Engineering. Journal of the American Chemical Society, pp. 3794-3795). 열 이동이 완료된 후에, 샘플은 불용성 침전물에 대해 시험되고, 분석 크기 배제 크로마토그래피(size exclusion chromatography: SEC)에 의해 추가로 분석된다.
용해도 분석
본 명세서에 개시된 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 가용성이다. 용해도는 당업계에 공지된 임의의 방법에 의해 측정된다. 일부 실시형태에서, 용해도는 원심분리 농축 다음에 단백질 농축 분석에 의해 시험된다. 20mM 헤페스 pH 7.5 중의 단백질 샘플을 두 방법, 즉, 쿠마씨 플러스(Coomassie Plus)(브래드 포드(Bradford) 단백질 분석(써모 사이언티픽(Thermo Scientific)) 및 바이신코닉산(BCA) 단백질 분석(시그마 알드리치(SigmadAldrich))를 이용하는 프로토콜에 따라 단백질 농축에 대해 시험한다. 이들 측정에 기반하여, 10㎎의 단백질을 아미콘 울트라(Amicon Ultra) 3kDa 원심분리 필터(밀리포어)에 첨가한다. 샘플을 10,000 Xg에서 30분 동안 원심분리에 의해 농축시킨다. 최종적으로 현재 농축된 샘플을 침전 단백질에 대해 시험하고 나서, 두 방법, 즉, 브래드포드 및 BCA를 이용하여 상기와 같이 단백질 농축에 대해 시험한다.
일부 실시형태에서, 단백질은 생리적 pH에서 적어도 5g/ℓ, 10g/ℓ, 20g/ℓ, 30g/ℓ, 40g/ℓ, 50g/ℓ 또는 100g/ℓ의 최종 용해도 제한을 가진다. 일부 실시형태에서, 단백질은 생리적 pH에서 5g/ℓ, 또는 10g/ℓ, 또는 20g/ℓ, 또는 30g/ℓ, 또는 40g/ℓ, 또는 50g/ℓ, 또는 100g/ℓ 초과의 농도에서 관찰된 침전 단백질 없이 50% 초과, 60% 초과, 70% 초과, 80% 초과, 90% 초과, 95% 초과, 96% 초과, 97% 초과, 98% 초과, 99%, 또는 99.5% 초과로 가용성이다. 일부 실시형태에서, 단백질의 용해도는 유청(12.5g/ℓ; Pelegrine et al., Lebensm.-Wiss. U.-Technol. 38 (2005) 77-80) 및 대두(10g/ℓ; Lee et al., JAOCS 80(1)(2003) 85-90)의 용해도 제한을 시험하는 연구에서 전형적으로 보고된 것보다 더 높다.
진핵 단백질은 종종 글리코실화되고, 단백질에 부착되는 탄수화물쇄는 다양한 기능을 한다. N-연결 및 O-연결된 글리코실화는 단백질에서 생기는 글리코실화의 2가지 가장 흔한 형태이다. N-연결된 글리코실화는 단백질 내 아미노산 잔기에서 질소 원자에 대한 당 분자의 부착이다. N-연결된 글리코실화는 아스파라긴 및 알기닌 잔기에서 일어난다. O-연결된 글리코실화는 단백질 내 아미노산 잔기에서 산소 원자에 대한 당 분자의 부착이다. O-연결된 글리코실화는 트레오닌 및 세린 잔기에서 일어난다.
글리코실화된 단백질은 종종 그들의 비글리코실화된 형태보다 더 가용성이다. 단백질 양물에 대해, 적절한 글리코실화는 보통 고활성, 적절한 항원 결합, 혈액 등에서 더 양호한 안정성 등을 부여한다. 그러나, 글리코실화는 단백질이 당 모이어티를 "그것과 함께 운반한다"는 것을 본질적으로 의미한다. 이러한 당 모이어티는 재조합 단백질을 포함하는 본 개시내용의 단백질의 유용성을 감소시킬 수 있다. 예를 들어, 예에서 입증하는 바와 같이, 동일한 단백질의 글리코실화된 형태와 비글리코실화된 형태의 소화 비교는 비글리코실화된 형태가 글리코실화된 형태보다 더 빠르게 소화된다는 것을 나타낸다. 이런 이유로, 일부 실시형태에서, 개시내용에 따른 영양 단백질은 낮은 글리코실화를 포함하거나 또는 글리코실화를 포함하지 않는다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 단백질은 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 적어도 96%, 적어도 97%, 적어도 98%, 또는 적어도 99%의 비글리코실화 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함한다. 일부 실시형태에서, 단백질은 임의의 글리코실화를 포함하지 않는다.
일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질은 그것이 생성된 후에 또는 그것이 단리된 후에 탈글리코실화된다. 글리코실화가 낮거나 없는 단백질은 당업계에 공지된 임의의 방법에 의해 생성될 수 있다. 예를 들어, 효소적 및/또는 화학적 방법이 사용될 수 있다(Biochem. J. (2003) 376, p339-350). 효소는 N-연결 및 O-연결된 올리고당의 제거를 위한 연구 규모에서 상업적으로 생성된다. 화학적 방법은 N-연결된 그리고 O-연결된 펩타이드-당질 결합을 선택적으로 파괴하기 위한 트라이플루오로메탄설폰산의 사용을 포함한다. 이 방법은 종종 효소적 방법의 사용보다 더 완전한 탈글리코실화를 초래한다.
다른 실시형태에서, 숙주 유기체에 의한 글리코실화가 낮거나 없는 개시내용에 따른 단백질이 생성된다. 대부분의 박테리아 및 다른 원핵생물은 단백질, 특히 비상동 단백질을 글리코실화하기 위한 매우 제한된 능력을 가진다. 따라서, 본 개시내용의 일부 실시형태에서, 단백질은 재조합 단백질의 글리코실화 수준이 낮거나 또는 글리코실화가 없도록 미생물에서 재조합적으로 생성된다. 일부 실시형태에서, 재조합 단백질의 글리코실화 수준은 단백질의 글리코실화 수준보다 더 낮은데, 그것이 유래된 유기체에서 생기기 때문이다. 단백질의 글리코실화는 숙주 유기체에 기반하여 다를 수 있으며, 다시 말해서, 일부 숙주는 하나 이상의 다른 숙주에 비해 더 많은 글리코실화를 생성할 것이지만; 반면에, 다른 숙주는 하나 이상의 다른 숙주에 비해 글리코실화를 덜 생성할 것이다. 글리코실화 양의 차이는, 예를 들어, 존재하는 글리코실화의 질량 및/또는 존재하는 글리코실화 부위의 총 수를 기준으로 측정될 수 있다.
독성 및 항-영양성 분석
대부분의 실시형태에 대해, 단백질은 부적절하게 높은 독성을 나타내지 않는 것이 바람직하다. 따라서, 일부 실시형태에서, 단백질의 잠재적 독성이 평가된다. 이는 당업계에 공지된 임의의 적합한 방법에 의해 행해질 수 있다. 일부 실시형태에서, 독성 스코어는 알려진 독성 단백질(예를 들어, 유니프롯 데이터베이스로부터 동정된 독성 단백질)의 데이터베이스에 대한 단백질의 동일성 백분율을 결정함으로써 계산된다. 알려진 독소의 데이터베이스에 대한 관심 대상의 단백질의 전역-전역 정렬은 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 지니는 FASTA 알고리즘을 이용하여 수행된다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 알려진 독소에 대해 35% 미만의 상동성이다. 일부 실시형태에서, 35% 미만 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 30% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 25% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 20% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 15% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 10% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 5% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 0% 내지 35% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 초과 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 40% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 45% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 50% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 55% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 60% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 70% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 75% 상동성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 80% 상동성이 사용된다. 당업자는 이 목적을 위해, 예를 들어 유니프롯 데이터베이스(uniprot.org)를 검색함으로써 알려진 독소의 적합한 데이터베이스를 동정 및 사용할 수 있다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 하나 이상의 데이터베이스 공급원으로부터 독소로서 동정되는 단백질을 선택함으로써 생성되는 맞춤형이다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 알려진 독소 단백질의 서브세트를 포함하며; 즉, 데이터베이스는 알려진 독소 단백질의 맞춤형 선택 서브세트이다. 일부 실시형태에서, 독성 단백질의 데이터베이스는 적어도 10개의 단백질, 적어도 20개의 단백질, 적어도 30개의 단백질, 적어도 40개의 단백질, 적어도 50개의 단백질, 적어도 100개의 단백질, 적어도 200개의 단백질, 적어도 300개의 단백질, 적어도 400개의 단백질, 적어도 500개의 단백질, 적어도 600개의 단백질, 적어도 700개의 단백질, 적어도 800개의 단백질, 적어도 900개의 단백질, 적어도 1,000개의 단백질, 적어도 2,000개의 단백질, 적어도 3,000개의 단백질, 적어도 4,000개의 단백질, 적어도 5,000개의 단백질, 적어도 6,000개의 단백질, 적어도 7,000개의 단백질, 적어도 8,000개의 단백질, 적어도 9,000개의 단백질 또는 적어도 10,000개의 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 100 내지 500개의 단백질, 200 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 1,000 내지 2,000개의 단백질, 1,000 내지 5,000개의 단백질 또는 5,000 내지 10,000개의 단백질을 포함한다.
항-영양성 및 항-영양소
일부 실시형태에서, 항-영양상의 활성("항-영양성")을 나타내지 않는 단백질, 즉, 식품으로부터 영양소의 흡수를 방해할 가능성이 있는 단백질이 바람직하다. 이러한 항-영양성을 야기하는 항-영양적 서열의 예는 장에서 트립신, 펩신 및 다른 프로테아제의 작용을 저해하여 단백질의 소화 및 후속적 흡수를 방지하는 프로테아제 저해제를 포함한다.
항-영양적 서열이 실질적으로 없는 단리된 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형이 본 명세서에 개시된다. 일부 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 항-영양적 유사성 스코어가 약 1 미만, 약 0.5 미만, 또는 약 0.1 미만이다. 영양 폴리펩타이드는 약 10g 초과의 양으로 제형 내에 존재하고, 제형은 항-영양적 인자가 실질적으로 없다. 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재한다. 영양 폴리펩타이드는 프로테아제 저해제, 예컨대 폴리펩타이드의 세르핀 패밀리의 구성원과 낮은 상동성을 가질 수 있으며, 예를 들어, 이는 90% 미만으로 동일하거나, 또는 85% 미만, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 5%, 또는 5% 미만으로 동일하다.
따라서, 일부 실시형태에서, 단백질의 잠재적인 항-영양성이 평가된다. 이는 당업계에 공지된 임의의 적합한 방법에 의해 행해질 수 있다. 일부 실시형태에서, 항-영양 스코어는 공지된 프로테아제 저해제(예를 들어, 유니프롯 데이터베이스로부터 동정된 프로테아제 저해제)의 데이터베이스에에 대한 단백질의 동일성 백분율을 결정함으로써 계산된다. 공지된 프로테아제 저해제의 데이터베이스에 대한 관심 대상의 단백질의 전역-전역 정렬은 단백질이 알려진 항-단백질에 대해 상동성인지 여부를 동정하기 위해 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 이용하는 FASTA 알고리즘을 이용하여 수행된다. 단백질의 일부 실시형태에서, 상기 단백질은 분석을 위해 사용되는 데이터베이스에서 임의의 공지된 항-단백질(예를 들어, 임의의 공지된 프로테아제 저해제)에 대해 35% 미만의 전역 상동성을 가진다. 일부 실시형태에서, 35% 미만 동일성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 30% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 25% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 20% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 15% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 10% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 5% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 0% 내지 35%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 초과 동일성의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 40%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 45%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 50%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 55%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 60%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 70%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 75%의 컷오프가 사용된다. 일부 실시형태에서, 35% 내지 80%의 컷오프가 사용된다. 당업자는 이 목적을 위해, 예를 들어 유니프롯 데이터베이스(uniprot.org)를 검색함으로써 공지된 프로테아제 저해제의 적합한 데이터베이스를 동정 및 사용할 수 있다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 하나 이상의 데이터베이스 공급원으로부터 단백질 동정 프로테아제-저해제를 선택함으로써 생성된 맞춤형이다. 일부 실시형태에서, 데이터베이스는 데이터베이스에서 입수가능한 공지된 프로테아제 저해제의 서브세트를 포함하고; 즉, 데이터베이스는 공지된 프로테아제 저해제 단백질의 맞춤형 선택 서브세트이다. 일부 실시형태에서, 공지된 프로테아제 저해제 단백질의 데이터베이스는 적어도 10개의 단백질, 적어도 20개의 단백질, 적어도 30개의 단백질, 적어도 40개의 단백질, 적어도 50개의 단백질, 적어도 100개의 단백질, 적어도 200개의 단백질, 적어도 300개의 단백질, 적어도 400개의 단백질, 적어도 500개의 단백질, 적어도 600개의 단백질, 적어도 700개의 단백질, 적어도 800개의 단백질, 적어도 900개의 단백질, 적어도 1,000개의 단백질, 적어도 1,100개의 단백질, 적어도 1,200개의 단백질, 적어도 1,300개의 단백질, 적어도 1,400개의 단백질, 적어도 1,500개의 단백질, 적어도 1,600개의 단백질, 적어도 1,700개의 단백질, 적어도 1,800개의 단백질, 적어도 1,900개의 단백질 또는 적어도 2,000개의 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 공지된 프로테아제 저해제 단백질의 데이터베이스는 100 내지 500개의 단백질, 200 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 500 내지 1,000개의 단백질, 또는 1,000 내지 2,000개의 단백질 또는 2,000 내지 3,000개의 단백질을 포함한다.
다른 실시형태에서, 일정 정도의 프로테아제 저해제 활성을 나타내는 단백질이 사용된다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 이러한 단백질은 단백질이 그것이 소화되는 GI 관 내에서 더 큰 거리로 횡단하고 따라서 흡수를 지연시키도록 영양 단백질이 소모될 때, 단백질이 프로테아제 소화를 지연시키기 때문에 유용할 수 있다. 예를 들어, 일부 실시형태에서, 단백질은 위 소화를 저해하지만 장 소화는 저해하지 않는다. 문헌[Delaney B. et al. (Evaluation of protein safety in the context of agricultural biotechnology. Food. Chem. Toxicol. 46 (2008: S71-S97))]은 가능한 식품 단백질의 안전성을 평가할 때 공지된 독성과 항-단백질을 둘 다 회피하여야 한다는 것을 시사한다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 공지된 독소 단백질의 데이터베이스에 대해 바람직하게는 낮은 수준의 전역 상동성 및/또는 본 명세서에 정의된 바와 같은 공지된 항-영양성 단백질(예를 들어, 프로테아제 저해제)의 데이터베이스에 대해 바람직하게는 낮은 수준의 전역 상동성을 가진다.
항영양소 . 항-영양소(또는 항영양소)가 없는 영양 조성물이 제공된다. 항영양소는 전형적으로 식물 식품에서 발견되고 유해 효과 그리고, 일부 상황에서 특정 건강적 이점을 갖는 것으로 발견된 단백질 이외의 화합물이다. 예를 들어, 피트산, 렉틴, 페놀 화합물, 사포닌 및 효소 저해제는 영양소의 이용성을 감소시키며 성장 저해를 야기하는 것으로 나타났고, 피토에스트로겐 및 리그난은 불임 문제와 관련되었다. 다른 한편으로, 피트산, 렉틴, 페놀 화합물, 아밀라제 저해제 및 사포닌은 전분 식품 및/또는 혈장 콜레스테롤 및 트라이글리세라이드에 대한 혈당 및 인슐린 반응을 감소시키는 것으로 나타났다. 더 나아가, 피트산, 페놀, 사포닌, 프로테아제 저해제, 피토에스트로겐 및 리그난은 암 위험과 관련되었다.
적어도 1분 동안 약 90℃ 초과의 온도를 갖는 스팀 또는 열 공기를 포함하는 열 처리를 이용하여 식료품을 처리하고, 처리된 식료품을 단리된 영양 폴리펩타이드를 함유하는 조성물과 합함으로써 식료품에서 항-영양인자의 양을 감소시키는 방법이 제공된다. 선택적으로, 열 처리 단계는 적어도 하나의 항-영양상의 인자, 예컨대 사포닌, 렉틴 및 프롤라민, 프로테아제 저해제 또는 피트산을 분해한다.
항-영양상의 인자는 다음과 같이 단백질 조성물에서 검출된다. 피트산: 휠러(Wheeler)와 페럴(Ferrel)의 절차(Wheeler, E. L., Ferrel, R. E., Cereal Chem. 1971, 48, 312)는 3% 트라이클로로아세트산에서 추출된 피트산의 결정을 위해 사용된다. 라피노스 패킬리 올리고당: 단백질 샘플은 속슬렛(Soxhlet) 장치를 이용하여 6 내지 8시간 동안 70% 에탄올로 추출되고, 박막 크로마토그래피는 타나카(Tanaka) 등의 절차(Tanaka, M., Thananunkul, D., Lee, T. C., Chichester, C. O., J. Food Sci. 1975, 40, 1087-1088)에 따른 추출물에서 라피노스 및 스타키오즈의 정량적 결정을 위해 사용된다. 트립신 저해제: 카카데(Kakade) 등의 방법(Kakade, M. L., Rackis, J. J., McGhee, J. E., Puski, G., Cereal Chem. 1974, 51, 376-82)은 원 샘플 및 처리 샘플에서 트립신 저해제 활성을 결정하기 위해 사용된다. 하나의 트립신 저해제 단위(TIU)는 410㎚에서 10분에 0.01만큼 흡광도의 감소로서 정의되며, 데이터는 TIU*㎎-1로서 표현되었다. 아밀라제 저해제: 저해제는 베이커(Baker) 등의 절차(Baker, J. E., Woo, S. M., Throne, J. E., Finny, P. L., Environm. Entomol. 1991, 20, 53±60)에 따라 0.15 m NaCl에서 추출되며, 휴싱(Huesing) 등의 방법(Huesing, J. E., Shade, R. E., Chrispeels, M. J., Murdok, L. L., Plant Physiol. 1991, 96, 993±996)에 따라 분석된다. 하나의 아밀라제 저해제 단위(AIU)는 1㎎ 말토스 1수화물/분으로 생성된 아밀라제 부분의 50% 저해를 제공하는 양으로서 정의된다. 렉틴: 파레데스-로페즈(Paredes-Lopez) 등의 절차(Paredes-Lopez, O., Schevenin, M. L., Guevara-Lara, F., Food Chem. 1989, 31, 129-137)는 인산염-완충 식염수(PBS)를 이용하여 렉틴의 추출에 적용된다. 샘플 추출물에서 렉틴의 혈구응집소 활성(HA)은 코르트(Kortt)(Kortt, A. A. (Ed.), Eur. J. Biochem. 1984, 138, 519)에 따라 결정된다. 트립신화된 인간 적혈구 세포(A, B 및 O) 현탁액은 리스(Lis) 및 샤론(Sharon)(Lis, H., Sharon, N., Methods Enzymol. 1972, 28, 360±368)에 따라 제조된다. HA는 양의 응집을 제공하는 상호간 가장 높은 희석으로서 표현된다. 타닌: 타닌 함량은 AOAC의 절차(Helrich, K. (Ed.), AOAC, Official Methods of Analysis, Association of Official Analytical Chemists, Arlington, VA 1990)에 따라 폴린-데니스(Folin-Denis) 시약에 의해 탄산으로서 결정된다.
전하 분석 및 용매화 스코어링
단백질의 유용성을 향상시킬 수 있는 한 가지 특징은 그의 전하(또는 아미노산 당 전하)이다. 더 높은 전하를 지니는 단백질은 일부 실시형태에서 바람직한 특징, 예컨대 증가된 용해도, 증가된 안정성, 응집에 대한 저항성 및 바람직한 맛 프로파일을 나타낼 수 있다. 예를 들어, 향상된 용해도를 나타내는 하전된 단백질은 상대적으로 저 용적의 용액에서 고농도의 단백질을 포함하는 음료 또는 액체 제형으로 제형화되며, 따라서 단위 용적 당 대용량의 단백질 영양을 전달할 수 있다. 향상된 용해도를 나타내는 하전된 단백질, 예를 들어, 스포츠 드링크 또는 회복 음료에서 유용할 수 있되, 사용자(예를 들어, 운동선수)는 신체 활동 전에, 동안 또는 후에 단백질을 섭취하길 원한다. 향상된 용해도를 나타내는 하전된 단백질은 또한 임상 상황에서 특히 유용할 수 있되, 대상체(예를 들어, 환자 또는 노인)은 단백질 영양이 필요하지만, 고체 식품 또는 거대 용적의 액체를 섭취할 수 없다.
예를 들어, pH 7에서 폴리펩타이드의 순전하(전하P)는 다음의 식을 이용하여 계산될 수 있다:
전하P = -0.002 - (C)(0.045) - (D)(0.999) - (E)(0.998) + (H)(0.091) + (K)(1.0) + (R)(1.0) - (Y)(-0.001)
여기서, C는 시스테인 잔기의 수이며, D는 아스파르트산 잔기의 수이고, E는 글루탐산 잔기의 수이며, H는 히스티딘 잔기의 수이고, K는 라이신 잔기의 수이며, R은 알기닌 잔기의 수이고, Y는 폴리펩타이드에서 타이로신 잔기의 수이다. 폴리펩타이드의 아미노산 당 전하(전하A)는 순전하(전하P)를 아미노산 잔기의 수(N)로 나눔으로써, 즉, 전하A = 전하P/N에 의해 계산될 수 있다. (문헌[Bassi S (2007), "A Primer on Python for Life Science Researchers." PLoS Comput Biol 3(11): e199. doi:10.1371/journal.pcbi.0030199] 참조).
주어진 단백질의 친수성 및 잠재적 용해도를 평가하기 위한 일 측정은 용매화 스코어이다. 각각의 잔기가 독립적으로 용매화되고, 서열 내 잔기의 총 수에 의해 정규화된다면, 용매화 스코어는 모든 아미노산 측쇄에 대해 용매화의 총 유리 에너지(즉, 용액을 희석시키기 위한 가스상으로부터의 전달과 관련된 유리 에너지 변화)로서 정의된다. 측쇄 용매화 유리 에너지는 (포아송-볼츠만 식(Poisson-Boltzmann equation))에 의한 진공 유전율 1과 물 유전율 80 사이의 정전기적 에너지 차이뿐만 아니라 선형 용매 접근성 표면적 모델을 이용하여 비극성, 반데르 발스 에너지를 계산함으로써 컴퓨터적으로 발견된다(D. Sitkoff, K. A. Sharp, B. Honig. "Accurate Calculation of Hydration Free Energies Using Macroscopic Solvent Models". J. Phys. Chem. 98, 1994). 이온성 측쇄를 지니는 아미노산(Arg, Asp, Cys, Glu, His, Lys 및 Tyr)에 대해, 평균 용매화 유리 에너지는 구체화된 pH에서 각각의 이온화 상태에 대한 상대적 확률에 기반하여 사용된다. 용매화 스코어는 0에서 시작하고, 음의 값으로 계속되며, 용매화 스코어가 더 음이 될 수록, 더 친수성의 잠재적으로 가용성인 단백질이 예측되게 된다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -10 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -15 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -20 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -25 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -30 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -35 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 pH 7에서 용매화 스코어가 -40 이하이다.
용매화 스코어는 헨더슨-하셀발히 식(Henderson-Hasselbalch equation)에 의해 정의되는 바와 같이 비용해 약산([HA]) 대 짝염기([A-]) 몰비의 pH의 함수이다:
Figure pct00018
모든 약산은 그들의 짝염기에 비해 상이한 용매화 유리 에너지를 가지고, 주어진 pH에서 용매화 스코어를 계산할 때 주어진 잔기에 대해 사용되는 용매화 유리 에너지는 해당되는 두 값의 가중치가 부여된 평균이다.
따라서, 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -10 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -15 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -20 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -25 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -30 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -35 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 산성 pH에서 용매화 스코어가 -40 이하이다.
따라서, 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -10 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -15 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -20 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -25 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -30 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -35 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 염기성 pH에서 용매화 스코어가 -40 이하이다.
따라서, 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH에서 용매화 스코어가 -10 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH 범위에서 용매화 스코어가 -15 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH 범위에서 용매화 스코어가 -20 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH 범위에서 용매화 스코어가 -25 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH 범위에서 용매화 스코어가 -30 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH 범위에서 용매화 스코어가 -35 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 2 내지 3, 3 내지 4, 4 내지 5, 5 내지 6, 6 내지 7, 7 내지 8, 8 내지 9, 9 내지 10, 10 내지 11 및 11 내지 12로부터 선택된 pH 범위에서 용매화 스코어가 -40 이하이다.
응집 분석 및 응집 스코어링
일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질은, 예를 들어, 80% 미만의 응집, 10% 응집, 또는 승온(예를 들어, 50℃, 60℃, 70℃, 80℃, 85℃, 90℃ 또는 95℃)에서 검출가능한 응집 없음을 나타내는 응집에 대한 저항성을 나타낸다.
본 명세서에 개시된 바와 같은 안정한 단백질의 한 가지 이점은, 일부 예에서 냉장 또는 냉동이 필요하지 않은 사용 전에 그들이 장기간의 시간 동안 저장될 수 있다는 점이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 (예를 들어, 동결건조에 의해) 건조 형태로 가공된다. 일부 실시형태에서, 단백질은 동결건조 시 안정적이다. 일부 실시형태에서, 이러한 동결건조된 단백질은 재구성(예를 들어, 액체 제형) 시 그들의 안정성을 유지한다.
응집 스코어는 주어진 단백질의 소수성 및 응집 가능성을 평가하기 위한 1차 서열 기반 측정이다. 소수성 잔기 양의 값 및 친수성 잔기 음의 값을 제공하는 카이트(Kyte)와 두리틀(Doolittle) 소수성 규모(Kyte J, Doolittle RF (May 1982) "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. 157 (1): 105-32)를 이용하여, 단백질 서열의 평균 소수성은 5개 잔기의 움직이는 평균을 이용하여 계산된다. 응집 스코어는 0 초과의 값에 대해 곡선하면적을 결정하고 단백질의 총 길이에 의해 정규화시킴으로써 얻어진 플롯으로부터 도출된다. 근본적인 관점은 응집이 물을 제외하고 표면 노출을 감소시키기 위해 합쳐지는 2 이상의 소수성 패치의 결과이며, 단백질이 응집될 가능성은 그의 소수성(즉, 응집 경향이 있는) 잔기가 밀집해서 패킹되는 방법의 작용이라는 점이다. 응집 스코어는 0에서 시작해서 양의 값으로 계속되며, 응집 스코어가 더 작고, 소수성이 더 작으며, 잠재적으로 덜 응집되는 경향이 있는 단백질이 예측된다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 2 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 1.5 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 1 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.9 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.8 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.7 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.6 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.5 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.4 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.3 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.2 이하이다. 단백질의 일부 실시형태에서, 단백질은 응집 스코어가 0.1 이하이다.
일부 경우에, 가용성 발현이 바람직한데, 그것이 단백질의 양 및/또는 수율을 증가시킬 수 있고 단백질의 단리 및 정제 중 하나 이상을 용이하게 할 수 있기 때문이다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질은 숙주 유기체에서 가용성으로 발현된다. 용매화 스코어 및 응집 스코어는 숙주 유기체에서 재조합 단백질의 가용성 발현을 예측하기 위해 사용될 수 있다. 실시예 8에서 나타낸 바와 같이, 본 개시내용은 용매화 스코어가 -20 이하이고, 응집 스코어가 0.75 이하인 단백질이 특정 이콜라이 발현 시스템에서 재조합적으로 발현될 가능성이 더 크다는 것을 시사하는 증거를 제공한다. 게다가, 데이터는 또한 용매화 스코어가 -20 이하이고, 응집 스코어가 0.5 이하인 단백질이 이 시스템에서 용해가능하게 발현될 가능성이 더 크다는 것을 시사한다. 따라서, 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질은 용매화 스코어가 -20 이하이다. 일부 실시형태에서, 영양 단백질은 응집 스코어가 0.75 이하이다. 일부 실시형태에서, 영양 단백질은 응집 스코어가 0.5 이하이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 용매화 스코어가 -20 이하이고, 응집 스코어가 0.75 이하이다. 일부 실시형태에서, 단백질은 용매화 스코어가 -20 이하이고, 응집 스코어는 0.5 이하이다.
맛 및 구강 특징
특정 유리 아미노산 및 유리 아미노산의 혼합물은 쓴 맛 또는 다른 불쾌한 맛을 갖는 것으로 알려져 있다. 추가로, 통상적인 단백질(예를 들어, 유청 및 대두)의 가수분해물은 종종 쓴 맛 또는 불쾌한 맛을 가진다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시되고 기재된 단백질은 쓴 맛 또는 달리 불쾌한 맛을 갖지 않는다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시되고 기재된 단백질은 유리 아미노산, 유리 아미노산의 혼합물, 및/또는 단백질 가수분해물 중 적어도 하나에 비해 더 허용가능한 맛을 가진다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시되고 기재된 단백질은 유청 단백질 중 적어도 하나와 동일하거나 또는 초과하는 맛을 가진다.
단백질은 5가지의 확립된 맛 양상(단맛, 신맛, 쓴맛, 짠맛 및 감칠맛)을 아우르는 맛을 갖는 것으로 알려져 있다. 지방은 제6의 맛으로 고려될 수 있다. 특정 단백질의 (또는 그것이 결여된) 맛은 1차 구조, 하전된 측쇄의 존재 및 단백질의 전자적 및 입체구조적 특징을 비롯한 몇몇 인자에 기인할 수 있다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시되고 기재된 단백질은 요망되는 맛(예를 들어, 단맛, 짠맛, 감칠맛)을 가지고/가지거나 요망되지 않는 맛(예를 들어, 쓴맛, 신맛)을 갖지 않도록 설계된다. 이와 관련하여, "설계"는, 예를 들어, 요망되는 맛 특성을 달성하는 특징을 구현하는 식용종 단백질을 선택하는 것뿐만 아니라 요망되는 맛 특성을 갖는 식용종 폴리펩타이드의 뮤테인을 생성하는 것을 포함한다. 예를 들어, 단백질은 특이적 맛 수용기, 예컨대 단맛 수용기(T1R2-T1R3 이형이량체) 또는 감칠맛 수용기(T1R1-T1R3 이형이량체, mGluR4, 및/또는 mGluR1)와 상호작용하도록 설계될 수 있다. 추가로, 단백질은 다른 맛 수용기, 예컨대 쓴맛 수용기(T2R 수용기)와 상호작용하지 않도록 또는 상호작용이 감소되도록 설계될 수 있다.
본 명세서에 개시되고 기재된 단백질은 또한 섭취될 때 때때로 "구강 촉감"으로서 지칭되는 구강 내의 상이한 신체 감각을 유발할 수 있다. 단백질의 구강 촉감은 1차 구조, 하전된 측쇄의 존재 및 단백질의 전자적 및 입체구조적 특징을 비롯한 하나 이상의 인자에 기인할 수 있다. 일부 실시형태에서, 단백질은 섭취될 때 버터같은 또는 지방-유사 구강촉감을 유발한다.
영양적 조성물 및 제형
적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질은 적어도 하나의 제2 구성성분과 조합되어 조성물을 형성할 수 있다. 일부 실시형태에서, 조성물 내 아미노산의 유일한 공급원은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질이다. 이러한 실시형태에서, 조성물의 아미노산 조성은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질의 아미노산 조성과 동일할 것이다. 일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질 및 적어도 하나의 제2 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서 적어도 하나의 제2 단백질은 제2의 본 명세서에 개시된 단백질인 반면, 다른 실시형태에서, 적어도 하나의 제2 단백질은 본 명세서에 개시된 단백질이 아니다. 일부 실시형태에서, 조성물은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 본 명세서에 개시된 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 본 명세서에 개시된 단백질이 아닌 0, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 단백질을 포함하고, 상기 조성물은 본 명세서에 개시된 단백질이 아닌 0, 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20개 이상의 단백질을 포함한다.
또한 본 명세서에 기재된 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형이 제공된다. 일 양태에서, 단세포 유기체 분비 폴리펩타이드 영양 도메인을 함유하는 제형이 제공된다. 예를 들어, 폴리펩타이드 영양 도메인은 폴리펩타이드 영양 도메인을 함유하는 단세포 유기체 분비 폴리펩타이드를 포함하는 아미노산 서열의 N-말단의 아미노산에 대응하지 않는 N-말단의 아미노산을 갖는 아미노산 서열을 함유한다. 일부 실시형태에서, 단세포 유기체 분비 폴리펩타이드를 포함하는 아미노산 서열은 식용종 폴리펩타이드 서열이고, N-말단의 아미노산은 통상적인 식용종 아미노산이다. 추가로 또는 대안적으로, 폴리펩타이드 영양 도메인은 폴리펩타이드 영양 도메인을 함유하는 단세포 유기체 분비 폴리펩타이드를 포함하는 아미노산 서열의 C-말단의 아미노산에 대응하지 않는 C-말단의 아미노산을 갖는 아미노산 서열을 함유한다. 일부 실시형태에서, 단세포 유기체 분비 폴리펩타이드를 포함하는 아미노산 서열은 식용종 폴리펩타이드 서열이고, C-말단의 아미노산은 통상적인 식용종 아미노산이다. 따라서, 일부 실시형태에서, 분비된 폴리펩타이드 영양 도메인은 상동성 식용종 폴리펩타이드보다 더 짧은 적어도 하나의 아미노산이다. 영양 도메인은 상동성 식용종 펩타이드 길이의 약 99%, 98%, 97%, 96%, 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 5% 또는 5% 미만일 수 있다. 다른 실시형태에서, 폴리펩타이드 영양 도메인은 폴리펩타이드 영양 도메인을 함유하는 단세포 유기체 분비 폴리펩타이드의 약 1% 내지 약 99%로 이루어진다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 폴리펩타이드 영양 도메인은 일반적으로 폴리펩타이드 영양 도메인을 함유하는 더 거대한 폴리펩타이드에 대해 바람직하다. 폴리펩타이드 영양 도메인은 질량 기준으로 폴리펩타이드를 포함하는 더 거대한 것 보다 더 많은 영양을 함유할 수 있다. 일부 실시형태에서, 폴리펩타이드 영양 도메인은 폴리펩타이드를 포함하는 더 거대한 것에 비해 증가된 용해도 및 더 양호한 저장 수명 안정성과 같은 바람직한 특징을 제공할 수 있다.
일부 실시형태에서, 앞 단락에서 기재된 바와 같은 조성물은 적어도 하나의 폴리펩타이드, 적어도 하나의 펩타이드 및 적어도 하나의 유리 아미노산 중 적어도 하나를 추가로 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 폴리펩타이드 및 적어도 하나의 펩타이드를 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 폴리펩타이드 및 적어도 하나의 유리 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 펩타이드 및 적어도 하나의 유리 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 적어도 하나의 폴리펩타이드, 적어도 하나의 펩타이드, 및/또는 적어도 하나의 유리 아미노산은 1) 분지쇄 아미노산, 2) 류신 및 3) 필수 아미노산으로부터 선택된 아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 적어도 하나의 폴리펩타이드, 적어도 하나의 펩타이드, 및/또는 적어도 하나의 유리 아미노산은 1) 분지쇄 아미노산, 2) 류신 및 3) 필수 아미노산으로부터 선택되는 아미노산으로 이루어진다. 일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 변형 아미노산 또는 비표준 아미노산을 포함한다. 변형 아미노산은 카복시 말단, 아미노 말단, 및/또는 측쇄 중 하나 이상에 대해 변형을 갖는 아미노산을 포함한다. 비표준 아미노산은 단백질, 예를 들어 카복실화된 글루탐산염, 하이드록시프롤린 또는 하이퓨신의 번역 후 변형에 의해 형성되는 것으로부터 선택될 수 있다. 다른 비표준 아미노산은 단백질에서 발견되지 않는다. 예는 란티오닌, 2-아미노아이소뷰티르산, 데하이드로알라닌, 감마-아미노뷰티르산, 오르니틴 및 시트룰린을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 하나 이상의 D-아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 하나 이상의 L-아미노산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 하나 이상의 D-아미노산과 하나 이상의 L-아미노산의 혼합물을 포함한다.
조성물에 폴리펩타이드, 펩타이드 및 유리 아미노산 중 적어도 하나를 첨가함으로써, 조성물 중에 존재하는 총 아미노산에 대한 류신 및 필수 아미노산의 분지쇄 아미노산 중 적어도 하나의 비율은 증가될 수 있다.
일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 탄수화물을 포함한다. "탄수화물"은 당 또는 당의 중합체를 지칭한다. 용어 "당류," "다당류," "탄수화물" 및 "올리고당"은 상호호환적으로 사용될 수 있다. 대부분의 탄수화물은 다수의 하이드록실기, 즉, 보통 분자의 각각의 탄소 원자 상의 하나를 지니는 알데하이드 또는 케톤이다. 탄수화물은 일반적으로 분자식 CnH2nOn을 가진다. 탄수화물은 단당류, 이당류, 삼당류, 올리고당 또는 다당류일 수 있다. 가장 염기성인 탄수화물은 단당류, 예컨대 글루코스, 수크로스, 갈락토스, 만노스, 리보스, 아라비노스, 자일로스 및 프럭토스이다. 이당류는 2개의 결합된 단당류이다. 예시적인 이당류는 수크로스, 말토스, 셀로비오스 및 락토스를 포함한다. 전형적으로, 올리고당은 3 내지 6개의 단당류 단위(예를 들어, 라피노스, 스타키오즈)를 포함하고, 다당류는 6개 이상의 단당류 단위를 포함한다. 예시적인 다당류는 전분, 글리코겐 및 셀룰로스를 포함한다. 탄수화물은 변형된 당류 단위, 예컨대 2'-데옥시리보스를 함유할 수 있되, 하이드록실기는 제거된 2'-플루오로리보스이고, 하이드록실기는 플루오린 또는 N-아세틸글루코사민, 글루코스의 질소-함유 형태(예를 들어, 2'-플루오로리보스, 데옥시리보스 및 헥소스)로 대체된다. 탄수화물은 다수의 상이한 형태, 예를 들어, 형태이성질체, 환식 형태, 비환식 형태, 입체이성질체, 호변이성질체, 아노머 및 이성질체로 존재할 수 있다.
일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 지질을 포함한다. 본 명세서에 사용된 바와 같은 "지질"은 유리 지방산을 포함하는 임의의 형태로 지방, 오일, 트라이글리세라이드, 콜레스테롤, 포스포지질, 지방산을 포함한다. 지방, 오일 및 지방산은 포화, 불포화(시스 또는 트랜스) 또는 부분적으로 불포화(시스 또는 트랜스)일 수 있다. 일부 실시형태에서, 지질은 라우르산(12:0), 미리스트산(14:0), 팔미트산(16:0), 팔미톨레산(16:1), 마르가르산(17:0), 헵타데센산(17:1), 스테아르산(18:0), 올레산(18:1), 리놀레산(18:2), 리놀렌산(18:3), 옥타카테트라엔산(18:4), 아라킨산(20:0), 에이코센산(20:1), 에이코사다이엔산(20:2), 에이코사테트라엔산(20:4), 에이코사펜타엔산(20:5)(EPA), 도코산산(22:0), 도코센산(22:1), 도코사펜타엔산(22:5), 도코사헥사엔산(22:6)(DHA) 및 테트라코산산(24:0)으로부터 선택되는 적어도 하나의 지방산을 포함한다. 일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 변형된 지질, 예를 들어, 조리에 의해 변형된 지질을 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 보충적 무기염 또는 무기염 공급원을 포함한다. 무기염의 예는 염화물, 나트륨, 칼슘, 철, 크롬, 구리, 요오드, 아연, 마그네슘, 망간, 몰리브덴, 인, 칼륨 및 셀레늄을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 임의의 앞서 언급한 무기염의 적합한 형태는 가용성 무기염, 약간 가용성 무기염, 불용성 무기염, 킬레이트화된 무기염, 무기염 착물, 비반응성 무기염, 예컨대 카보닐 무기염 및 환원 무기염 및 이들의 조합물을 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 보충적 비타민을 포함한다. 적어도 하나의 비타민은 지용성 또는 수용성 비타민일 수 있다. 적합한 비타민은 비타민 C, 비타민 A, 비타민 E, 비타민 B12, 비타민 K, 리보플라빈, 나이아신, 비타민 D, 비타민 B6, 엽산, 피리독신, 티아민, 판토텐산 및 바이오틴을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 임의의 앞서 언급한 것의 적합한 형태는 비타민의 염, 비타민의 유도체, 동일 또는 유사한 활성의 비타민을 갖는 화합물 및 비타민의 대사산물이다.
일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 유기체를 포함한다. 적합한 예는 당업계에 잘 공지되어 있고, 프로바이오틱스(예를 들어, 락토바실러스 또는 비피도박테리움(Bifidobacterium)의 종), 스피루리나, 클로렐라 및 포르피라(porphyra)를 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 적어도 하나의 식이성 보충제를 포함한다. 적합한 예는 당업계에 잘 공지되어 있고, 허브, 식물 및 특정 호르몬을 포함한다. 비제한적 예는 은행, 인삼 및 멜라토닌을 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 부형제를 포함한다. 적합한 부형제의 비제한적 예는 미각원, 향미제, 완충제, 보존제, 안정제, 결합제, 압축제, 윤활제, 분산 증강제, 붕해제, 향미제, 감미제, 착색제를 포함한다.
일부 실시형태에서, 부형제는 완충제이다. 적합한 완충제의 비제한적 예는 시트르산 나트륨, 탄산마그네슘, 중탄산마그네슘, 탄산칼슘 및 중탄산칼슘을 포함한다.
일부 실시형태에서, 부형제는 보존제를 포함한다. 적합한 보존제의 비제한적 예는 항산화제, 예컨대 알파-토코페롤 및 아스코베이트, 및 항균제, 예컨대 파라벤, 클로로부탄올 및 페놀을 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 부형제로서 결합제를 포함한다. 적합한 결합제의 비제한적 예는 전분, 전호화 전분, 젤라틴, 폴리비닐피롤리돈, 셀룰로스, 메틸셀룰로스, 카복시메틸셀룰로스나트륨, 에틸셀룰로스, 폴리아크릴아마이드, 폴리비닐옥소아졸리돈, 폴리비닐알코올, C12-C18 지방산 알코올, 폴리에틸렌 글리콜, 폴리올, 당류, 올리고당 및 이들의 조합물을 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 부형제로서 윤활제를 포함한다. 적합한 윤활제의 비제한적 예는 스테아르산염, 스테아르산칼슘, 스테아르산아연, 수소화된 식물성 오일, 스테로텍스, 폴리옥시에틸렌 모노스테아르산염, 탈크, 폴리에틸렌글리콜, 벤조산나트륨, 라우릴황산나트륨, 라우릴황산마그네슘 및 경질의 광유를 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 부형제로서 분산 증강제를 포함한다. 적합한 분산제의 비제한적 예는 고 HLB 유화제 계면활성제로서 전분, 알긴산, 폴리비닐피롤리돈, 구아검, 카올린, 벤토나이트, 정제된 목질 셀룰로스, 전분 글리콜산나트륨, 아이소비정질 규산염 및 미정질 셀룰로스를 포함한다.
일부 실시형태에서, 조성물은 부형제로서 붕해제를 포함한다. 일부 실시형태에서, 계면활성제는 비발포성 붕해제이다. 적합한 비발포성 붕해제의 비제한적 예는 전분, 예컨대 옥수수 전분, 감자 전분, 이의 전호화 및 개질 전분, 감미제, 점토, 예컨대 벤토나이트, 미정질 셀룰로스, 알긴산염, 전분 글리콜산 나트륨, 검, 예컨대 한천, 구아, 로커스트 콩, 카라야, 페틴 및 트래거캔스를 포함한다. 일부 실시형태에서, 붕해제는 발포 붕해제이다. 적합한 발포성 붕해제의 비제한적 예는 시트르산과 조합하여 중탄산나트륨 및 타르타르산과 조합하여 중탄산나트륨을 포함한다.
일부 실시형태에서, 부형제는 향미제를 포함한다. 외부층에 혼입된 향미제는 합성 가향 오일 및 가향 방향족; 천연 오일; 식물, 잎, 꽃 및 열매로부터의 추출물; 및 이들의 조합물로부터 선택될 수 있다. 일부 실시형태에서, 향미제는 계피유; 노루발풀유; 페퍼민트유; 클로버유; 건초유; 아니스유; 유칼리툽스; 바닐라; 시트러스유, 예컨대 레몬유, 오렌지유, 포도 및 자몽유; 및 사과, 복숭아, 배, 딸기, 라즈베리, 체리, 자두, 파인애플 및 살구를 포함하는 과일 에센스로부터 선택된다.
일부 실시형태에서, 부형제는 감미제를 포함한다. 적합한 감미제의 비제한적 예는 글루코스(옥수수 시럽), 덱스트로스, 전화당, 프럭토스 및 이들의 혼합물(담체로서 사용되지 않을 때); 사카린 및 그의 다양한 염, 예컨대 나트륨 염; 다이펩타이드 감미제, 예컨대 아스파탐; 다이하이드로칼콘 화합물, 글리시리진; 스테비아 레바우디아나(Stevia Rebaudiana)(스테비오사이드); 수크로스의 염화물 유도체, 예컨대 수크랄로스; 및 당 알코올, 예컨대 솔비톨, 만니톨, 실리톨 등을 포함한다. 또한 수소화된 전분 가수분해물 및 합성 감미제 3,6-다이하이드로-6-메틸-1,2,3-옥사티아진-4-온-2,2-다이옥사이드, 특히 칼륨염(아세설팜-K), 및 이의 나트륨 및 칼슘염이 상정된다.
일부 실시형태에서, 조성물은 착색제를 포함한다. 적합한 착색제의 비제한적 예는 식품, 약물 및 화장료색(FD&C), 약물 및 화장료색(D&C) 및 외부 약물 및 화장료 색(Ext. D&C)을 포함한다. 착색제는 염료 또는 그들의 대응하는 레이크(lake)로서 사용될 수 있다.
제형 내에서 부형제 또는 부형제의 조합물의 중량 분획은 보통 조성물 내 아미노산 총 중량의 약 50% 이하, 약 45% 이하, 약 40% 이하, 약 35% 이하, 약 30% 이하, 약 25% 이하, 약 20% 이하, 약 15% 이하, 약 10% 이하, 약 5% 이하, 약 2% 이하 또는 약 1% 이하이다.
본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물은 다양한 형태로 제형화될 수 있고, 다수의 상이한 수단에 의해 투여된다. 조성물은 요망된다면 전통적으로 허용가능한 담체, 애주번트 및 비히클을 함유하는 제형에서 경구로, 직장으로 또는 비경구로 투여될 수 있다. 본 명세서에서 사용되는 바와 같은 용어 "비경구"는 피하, 정맥내, 근육내 또는 흉골내 주사 및 주입 기법을 포함한다. 예시적인 실시형태에서, 단백질 또는 조성물은 경구로 투여된다.
경구 투여를 위한 고체 제형은 캡슐, 정제, 당의정, 알약, 트로키, 로젠지, 분말 및 과립을 포함한다. 캡슐은 전형적으로 단백질 또는 조성물을 포함하는 심재료 및 심재료를 캡슐화하는 껍질벽을 포함한다. 일부 실시형태에서, 심재료는 고체, 액체 및 에멀전 중 적어도 하나를 포함한다. 일부 실시형태에서, 껍질벽 물질은 연질 젤라틴, 경질 젤라틴 및 중합체 중 적어도 하나를 포함한다. 적합한 중합체는 셀룰로스 중합체, 예컨대 하이드록시프로필 셀룰로스, 하이드록시에틸 셀룰로스, 하이드록시프로필 메틸 셀룰로스(HPMC), 메틸 셀룰로스, 에틸 셀룰로스, 셀룰로스 아세트산염, 아세트산셀룰로스 프탈레이트, 아세트산셀룰로스 트라이멜리테이트, 하이드록시프로필메틸 셀룰로스 프탈레이트, 하이드록시프로필메틸 셀룰로스 숙시네이트 및 카복시메틸셀룰로스 나트륨; 아크릴산 중합체 및 공중합체, 예컨대, 아크릴산, 메트아크릴산, 메틸아크릴산, 암모니오 메틸아크릴산, 에틸아크릴산, 메틸 메트아크릴산 및/또는 에틸 메트아크릴(예를 들어, 상표명 "유드라짓(Eudragit)" 하에 시판되는 해당 공중합체); 비닐 중합체 및 공중합체, 예컨대 폴리비닐 피롤리돈, 폴리비닐 아세트산염, 폴리비닐아세트산 프탈레이트, 비닐아세트산염 크로톤산 공중합체, 및 에틸렌-비닐 아세트산염 공중합체; 및 셸락(정제된 lac)을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다. 일부 실시형태에서 적어도 하나의 중합체는 맛 가리움제로서 작용한다.
정제, 알약 등은 압축, 다중 압축, 다중층 및/또는 코팅될 수 있다. 코팅은 단일 또는 다중일 수 있다. 일 실시형태에서, 코팅물질은 식물, 진균 및 미생물 중 적어도 하나로부터 추출된 당류, 다당류 및 당단백질 중 적어도 하나를 포함한다. 비제한적 예는 옥수수 전분, 밀전분, 감자 전분, 타피오카 전분, 셀룰로스, 헤미셀룰로스, 덱스트란, 말토덱스트린, 사이클로덱스트린, 인슐린, 펙틴, 만난, 아라비아검, 로커스트 콩검, 메스퀴트 고무, 구아검, 카라야 검, 가티검, 트래거캔스검, 청각채, 카라기닌, 한천, 알긴산염, 키토산 또는 젤란검을 포함한다. 일부 실시형태에서, 코팅 물질은 단백질을 포함한다. 일부 실시형태에서, 코팅 물질은 지방 및 오일 중 적어도 하나를 포함한다. 일부 실시형태에서, 지방 및 오일 중 적어도 하나 고온 용융이다. 일부 실시형태에서, 지방 및 오일 중 적어도 하나는 수소화되거나 또는 부분적으로 수소화된다. 일부 실시형태에서, 지방 및 오일 중 적어도 하나는 식물로부터 유래된다. 일부 실시형태에서, 지방 및 오일 중 적어도 하나는 글라이세라이드, 유리 지방산 및 지방산 에스터 중 적어도 하나를 포함한다. 일부 실시형태에서, 코팅 물질은 적어도 하나의 식용 왁스를 포함한다. 식용 왁스는 동물, 곤충 또는 식물로부터 유래될 수 있다. 비제한적 예는 밀납, 라놀린, 베이베리납, 카나우바 왁스, 및 쌀겨 왁스를 포함한다. 추가적으로 장용 코팅을 지니는 정제 및 알약이 제조될 수 있다.
대안적으로, 본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물을 구현하는 분말 또는 과립은 식료품 내로 혼입될 수 있다. 일부 실시형태에서, 식료품은 경구 투여를 위한 음료이다. 적합한 음료의 비제한적 예는 과일 액즙, 과일 음료, 인공적으로 가향된 음료, 인공적으로 감미된 음료, 탄산 음료, 스포츠 음료, 액체 낙농 제품, 쉐이크, 알코올 음료, 카페인 함유 음료, 영아용 조제식 등을 포함한다. 경구 투여를 위한 다른 적합한 수단은 수성, 비수성 용액, 크림, 페이스트, 에멀전, 현탁액 및 슬러리를 포함하며, 이들 각각은 선택적으로 또한 적합한 용매, 보존제, 유화제, 현탁제, 희석제, 감미제, 착색제, 미각원, 향미제 및 향미제 중 적어도 하나를 함유할 수 있다.
일부 실시형태에서, 식료품은 고체 식료이다. 고체 식료의 적합한 예는 식품바, 스낵바, 쿠키, 브라우니, 머핀, 크래커, 비스켓, 크림 또는 페이스트, 아이스크림바, 냉동 요거트 바 등을 포함하지만, 이들로 제한되지 않는다.
일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물은 치료 식품 내로 혼입된다. 일부 실시형태에서, 치료 식품은 선택적으로 일부 또는 모든 필수 거대영양소 및 미량영양소를 함유하는 바로 사용가능한 식품이다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물은 기존의 음식에 배합되도록 설계된 보충 식품에 혼입된다. 일부 실시형태에서, 보충 식품은 일부 또는 모든 필수 거대영양소 및 미량영양소를 함유한다. 일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물은 식품의 단백질 영양을 강화하기 위해 기존의 식품과 배합되거나 또는 기준의 식품에 첨가된다. 예는 주요 식품(곡물, 염, 당, 조리 오일, 마가린), 음료(커피, 차, 소다, 맥주, 술, 스포츠 음료), 스낵, 단 음식 및 기타 음식을 포함한다.
본 명세서에 개시된 조성물은, 예를 들어 근육량, 강도 및 신체 기능, 열발생, 대사적 소모, 포만감, 미토콘드리아의 생체내 합성, 체중 또는 지방 손실 및 린바디 중 적어도 하나를 증가시키는 방법에서 이용될 수 있다.
제형은 제형에서 100 킬로칼로리 당 약 25g(25g/100㎉)까지 영양 폴리펩타이드를 함유할 수 있는데, 이는 제형 내에 존재하는 모든 또는 본질적으로 모든 에너지가 영양 폴리펩타이드의 형태라는 것을 의미한다. 더 전형적으로, 제형 내에 존재하는 에너지의 약 99%, 98%, 97%, 96%, 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 5% 또는 5% 미만은 영양 폴리펩타이드의 형태이다. 다른 제형에서, 영양 폴리펩타이드는 폴리펩타이드의 기준 1일 섭취값의 적어도 약 0.1% 이상인 영양상의 이점을 제공하기에 충분한 양으로 존재한다. 단백질에 대해 적합한 기준 1일 섭취값은 당업계에 잘 공지되어 있다. 예를 들어, 문헌[Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein and Amino Acids, Institute of Medicine of the National Academies, 2005, National Academies Press, Washington DC] 참조. 단백질에 대한 기준 1일 섭취 값은 1일 열량의 10 내지 35%가 단백질 및 단리된 아미노산에 의해 제공되는 범위이다. 연령에 기반한 다른 기준 1일 섭취 값은 1일 당 단백질의 그램으로서 제공된다: 소아 연령 1 내지 3: 13g, 소아 연령 4 내지 8: 19g, 소아 연령 9 내지 13: 34g, 소녀 연령 14 내지 18세: 46, 소년 연령 14 내지 18: 52, 여성 연령 19 내지 70+: 46, 및 남성 연령 19 내지 70+: 56이다. 다른 제형에서, 영양 폴리펩타이드는 영양실조 또는 단백질 영양실조를 특징으로 하는 질환, 장애 또는 병태로 고통받는 인간 대상체에 대해 영양상의 이점을 제공하는데 충분한 양으로 존재한다. 단백질 영양실조는 통상적으로 태아기 또는 소아 병태이다. 적합한 에너지 섭취를 지니는 단백질 영양실조는 콰시오커 또는 저알부민혈증 영양실조로 칭해지는 반면, 부적절한 단백질 섭취를 포함하는 모든 형태에서 부적절한 에너지 섭취는 마라스무스로 지칭된다. 적절하게 영양분이 공급된 개체는 너무 적은 단백질의 소모 또는 영양 아미노산이 결핍된 단백질의 소모로부터 근육감소증이 발생할 수 있다. 비경구 단백질 영양실조는 임산부에 대한 본 명세서에 기재된 영양 폴리펩타이드의 투여에 의해 예방, 치료 또는 감소될 수 있으며, 신생아 단백질 영양실조는 수유모에게 본 명세서에 기재된 영양 폴리펩타이드의 투여에 의해 예방, 치료 또는 감소될 수 있다. 성인에서, 단백질 영양실조는 통상적으로 암, 만성 콩팥 질환에 대한 그리고 노인에서의 2차적 발생이다. 추가적으로, 단백질 영양실조는 만성 또는 급성일 수 있다. 급성 단백질 영양실조의 예는 급성 질병 또는 질환, 예컨대 패혈증 동안, 또는 외상성 손상, 예컨대 수술, 열 손상, 예컨대 화상, 또는 실질적인 조직 리모델링에서 초래되는 유사한 사건 동안 일어난다. 본 명세서에 기재된 방법 및 조성물에 의해 치료가능한 다른 급성 질병은 근육감소증, 악액질, 당뇨병, 인슐린 저항성 및 비만을 포함한다.
제형은 인간 대상체에 의해 소모될 때 포만감의 느낌을 제공하기에 충분한 양으로 영양 폴리펩타이드를 함유할 수 있는데, 이는 대상체가 감소된 감각 또는 배고픔의 부재, 또는 식욕을 느낀다는 것을 의미한다. 이러한 제형은 일반적으로 동등한 열량 기준으로 탄수화물 풍부 식품보다 더 높은 포만감 지수를 가진다.
제형은 영양 폴리펩타이드가 제형 중량의 100%까지를 차지하도록 영양 폴리펩타이드의 농도에 기반한 양으로(예를 들어, 중량-대-중량 기준에 대해) 영양 폴리펩타이드를 함유할 수 있는데, 이는 제형 내에 존재하는 모든 또는 본질적으로 모든 물질이 영양 폴리펩타이드의 형태에 있다는 것을 의미한다. 더 전형적으로, 제형 내에 존재하는 중량의 약 99%, 98%, 97%, 96%, 95%, 90%, 85%, 80%, 75%, 70%, 65%, 60%, 55%, 50%, 45%, 40%, 35%, 30%, 25%, 20%, 15%, 10%, 5% 또는 5% 미만은 영양 폴리펩타이드의 형태이다. 일부 실시형태에서, 제형은 10㎎, 100㎎, 500㎎, 750㎎, 1g, 2g, 3g, 4g, 5g, 6g, 7g, 8g, 9, 10g, 15g, 20g, 25g, 30g, 35g, 40g, 45g, 50g, 60g, 70g, 80g, 90g, 100g 또는 100g 초과의 영양 폴리펩타이드를 함유한다.
바람직하게는, 본 명세서에 제공된 제형은 비식용 제품이 실질적으로 없다. 비-식용 제품은 종종 선행 기술의 재조합 단백질의 제조에서 발견되며, 효모, 박테리아, 조류, 곤충, 포유류 또는 다른 발현 시스템으로부터 생성된다. 예시적인 비-식용 제품은 계면활성제, 폴리비닐 알코올, 프로필렌 글리콜, 폴리비닐 아세트산염, 폴리비닐피롤리돈, 비-식용 폴리산 또는 폴리올, 지방 알코올, 알킬벤질 설포네이트, 알킬 글루코사이드 또는 메틸 파라벤을 포함한다.
양태에서, 제공된 제형은 다른 물질, 예컨대 미각원, 영양상의 탄수화물 및/또는 영양 지질을 함유한다. 추가로, 제형은 벌킹제, 텍스처화제 및 충전제를 포함할 수 있다.
바람직한 실시형태에서, 본 명세서에 제공된 영양 폴리펩타이드는 단리 및/또는 실질적으로 정제된다. 본 명세서에 제공된 영양 폴리펩타이드 및 조성물 및 제형은 비-단백질 구성성분이 실질적으로 없다. 이러한 비-단백질 구성성분은 폴리펩타이드와 복합체화되는 탄수화물 및 지질의 실질적인 양을 함유하고 위장관 내에서 지연 및 불온전한 단백질 소화를 야기하는 단백질 제제, 예컨대 유청, 카제인, 달걀 및 대두 제제에 존재한다. 이러한 비-단백질 구성성분은 또한 DNA를 포함할 수 있다. 따라서, 영양 폴리펩타이드, 조성물 및 제형은 식품-유래 폴리펩타이드 및 폴리펩타이드 혼합물에 비해 개선된 소화능력 및 감소된 알레르기 유발성을 특징으로 한다. 더 나아가, 이들 제형 및 조성물은 주어진 단위 시간 기준으로 시간 및/또는 소화 생성물로부터의 더 재현가능한 소화능력을 특징으로 한다. 특정 실시형태에서, 영양 폴리펩타이드는 지질 및/또는 탄수화물이 적어도 10% 감소되고, 선택적으로 기준 폴리펩타이드 또는 기준 폴리펩타이드 혼합물에 비해 소화성이 감소되고/되거나 알레르기 유발성이 증가된 하나 이상의 다른 물질은, 예를 들어, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90%, 95%, 99% 또는 99% 초과만큼 감소된다. 특정 실시형태에서, 영양적 제형은 소화성 및/또는 감소된 알레르기 유발성을 위해 선택될 수 있는 영양상의 탄수화물 및/또는 영양 지질을 함유한다.
사용 방법
일부 실시형태에서, 본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물은 환자 또는 사용자(때때로 종합적으로 "대상체"로서 지칭됨)에게 투여된다. 본 명세서에 사용되는 바와 같은, "투여하다" 및 "투여"는 한 명의 사람이 특정 방식으로 및/또는 특정 목적을 위해 다른 사람이 단백질 또는 조성물을 소모하도록 지시하는 실시형태 및 또한 사용자가 특정 방식으로 및/또는 특정 목적을 위해 제2의 사람으로부터 받은 임의의 설명서와 독립적으로 또는 변형하여 단백질 또는 조성물을 이용하는 상황을 포함한다. 한 명의 사람이 특정 방식으로 및/또는 특정 목적을 위해 다른 사람이 단백질 또는 조성물을 소모하도록 지시하는 실시형태의 비제한적 예는 의사가 환자에 대한 수행 및/또는 치료과정을 처방할 때, 트레이너가 사용자(예컨대 운동선수)에게 수행 및/또는 치료의 특정 과정을 따르도록 조언할 때, 제조업자, 유통자 또는 시판자가 최종 사용자에게, 예를 들어 제품의 판매 또는 시판과 관련하여 제공된 포장 또는 다른 물질 상의 광고 또는 라벨링을 통해 사용 조건을 권고할 때를 포함한다.
일부 실시형태에서, 단백질 또는 조성물은 제형 형태로 제공된다. 일부 실시형태에서, 제형은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질의 투여를 위해 설계되되, 투여된 단백질의 총량은 0.1g 내지 1g, 1g 내지 5g, 2g 내지 10g, 5g 내지 15g, 10g 내지 20g, 15g 내지 25g, 20g 내지 40g, 25 내지 50g 및 30 내지 60g으로부터 선택된다. 일부 실시형태에서, 제형은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질의 투여를 위해 설계되되, 투여된 단백질의 총량은 약 0.1g, 0.1g 내지 1g, 1g, 2g, 3g, 4g, 5g, 6g, 7g, 8g, 9g, 10g, 15g, 20g, 25g, 30g, 35g, 40g, 45g, 50g, 55g, 60g, 65g, 70g, 75g, 80g, 85g, 90g, 95g 및 100g으로부터 선택된다.
일부 실시형태에서, 제형은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질의 투여를 위해 설계되되, 투여된 필수 아미노산의 총량은 0.1g 내지 1g, 1g 내지 5g, 2g 내지 10g, 5g 내지 15g, 10g 내지 20g 및 1 내지 30g으로부터 선택된다. 일부 실시형태에서, 제형은 적어도 하나의 본 명세서에 개시된 단백질의 투여를 위해 설계되되, 투여된 단백질의 총량은 약 0.1g, 0.1 내지 1g, 1g, 2g, 3g, 4g, 5g, 6g, 7g, 8g, 9g, 10g, 15g, 20g, 25g, 30g, 35g, 40g, 45g, 50g, 55g, 60g, 65g, 70g, 75g, 80g, 85g, 90g, 95g 및 100g으로부터 선택된다.
일부 실시형태에서, 단백질은 또는 조성물은 1일에 0.1g 내지 1g, 1일에 1g 내지 5 g, 1일에 2g 내지 10g, 1일에 5g 내지 15g, 1일에 10g 내지 20g, 1일에 15g 내지 30g, 1일에 20g 내지 40g, 1일에 25g 내지 50g, 1일에 40g 내지 80g, 1일에 50g 내지 100g 이상의 속도로 소모된다.
대상체의 총 단백질 섭취의 일부 실시형태에서, 식사 기간에 걸친 대상체의 총 단백질 섭취의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 15%, 적어도 20%, 적어도 25%, 적어도 30%, 적어도 35%, 적어도 40%, 적어도 45%, 적어도 50%, 적어도 55%, 적어도 60%, 적어도 65%, 적어도 70%, 적어도 75%, 적어도 80%, 적어도 85%, 적어도 90%, 적어도 95%, 또는 약 100%는 본 개시내용에 따른 적어도 하나의 단백질을 구성한다. 대상체의 총 단백질 섭취의 일부 실시형태에서, 식사 기간에 걸쳐 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 90%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 80%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 70%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 60%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 50%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 40%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 30%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 20%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 5% 내지 10%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 10% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 10% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 20% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 30% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 40% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 50% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 60% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 70% 내지 100%, 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 80% 내지 100% 또는 대상체에 의한 총 단백질 섭취의 90% 내지 100%는 본 개시내용에 따른 적어도 하나의 단백질을 구성한다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 적어도 하나의 단백질은 식사 기간에 걸쳐 대상체의 열량 섭취의 적어도 5%, 적어도 10%, 적어도 15%, 적어도 20%, 적어도 25%, 적어도 30%, 적어도 35%, 적어도 40%, 적어도 45%, 또는 적어도 50%를 차지한다.
일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 적어도 하나의 단백질은 본 개시내용의 적어도 2 개의 단백질, 본 개시내용의 3개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 4개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 5개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 6개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 7개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 8개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 9개의 단백질, 본 개시내용의 적어도 10개의 단백질 또는 그 이상을 포함한다.
일부 실시형태에서, 식사 기간은 1식, 2식, 3식, 적어도 1일, 적어도 2일, 적어도 3일, 적어도 4일, 적어도 5일, 적어도 6일, 적어도 1주, 적어도 2주, 적어도 3주, 적어도 4주, 적어도 1개월, 적어도 2개월, 적어도 3개월, 적어도 4개월, 적어도 5개월, 적어도 6개월 또는 적어도 1년이다. 일부 실시형태에서, 식사 기간은 1일 내지 1주, 1주 내지 4주, 1개월 내지 3개월, 3개월 내지 6개월, 또는 6개월 내지 1년이다.
임상 연구는 단백질이 부동성 또는 장기 요양과 같은 노화 또는 불사용에 기인하는 근손실을 방지하는 증거를 제공한다. 특히, 연구는 단백질 보충이 장기 요양 동안 근육 합성 비율(fractional synthetic rate: FSR)을 증가시키며, 장기 요양 동안 다리 질량 및 강도를 유지하고, 지방제외 체중을 증가시키며, 보행 및 균형의 기능성 측정을 개선시키며, 부동성 또는 장기 요양에 기인하는 근육감소증의 위험에 있는 개체에 대해 시각적 개입으로서 작용할 수 있다는 것을 나타내었다. 예를 들어, 문헌[Paddon-Jones D, et al. J Clin Endocrinol Metab 2004, 89:4351-4358; Ferrando, A et al. Clinical Nutrition 2009 1-6; Katsanos C et al. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006, 291: 381-387] 참조.
운동선수에서 근육 단백질 동화작용 증가에 대한 연구는 운동 후에 제공된 단백질이 운동 단독에 의해 달성된 것보다 더 큰 정도로 근비대증을 촉진시킨다는 것을 나타내었다. 또한 운동 후에 제공된 단백질은 단백질 파괴에서 임의의 증가 없이 단백질 합성을 지원하여 순 양성 단백질 균형과 근육량 부착을 야기한다는 것을 나타내었다. 근육 단백질 합성은 필수 아미노산 보충에 대해 용량-반응 방식으로 반응하는 것으로 나타나지만, 구성 근육에서 모든 단백질이 동일한 것은 아니다. 예를 들어, 아미노산 류신은 근육 단백질 합성을 자극함에 있어서 중요한 인자이다. 예를 들어, 문헌[Borscheim E et al. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002, 283: E648-E657; Borsheim E et al. Clin Nutr. 2008, 27: 189-95; Esmarck B et al J Physiol 2001, 535: 301-311; Moore D et al. Am J Clin Nutr 2009, 89: 161-8)] 참조.
다른 양태에서, 본 개시내용은 대상체에서 근육량, 근력 및 기능적 성능 중 적어도 하나를 유지 또는 증가시키는 방법을 제공한다. 일부 실시형태에서, 상기 방법은 대상체에게 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물 또는 본 개시내용의 방법에 의해 만들어진 조성물을 제공하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 대상체는 노인, 중요하게는-의학적으로 아픈 사람, 그리고 단백질-에너지 영양실조로 고통받는 사람 중 적어도 하나이다. 일부 실시형태에서, 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 운동 성과와 협력하여 대상체에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 대상체에 의해 경구, 장 또는 비경구 경로로 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 대상체에 의해 경구 경로에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 장 경로에 의해 대상체에 의해 소모된다.
다른 양태에서, 본 개시내용은 대상체에서 바람직한 체질량지수를 유지 또는 달성하는 방법을 제공한다. 일부 실시형태에서, 상기 방법은 대상체에게 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물을 제공하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 대상체는 노인, 중요하게는-의학적으로 아픈 사람, 그리고 단백질-에너지 영양실조로 고통받는 사람 중 적어도 하나이다. 일부 실시형태에서, 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 운동 성과와 협력하여 대상체에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 대상체에 의해 경구, 장 또는 비경구 경로에 의해 소모된다.
다른 양태에서, 본 개시내용은 단백질-에너지 영양실조를 지니는 대상체에게 단백질을 제공하는 방법을 제공한다. 일부 실시형태에서, 상기 방법은 대상체에게 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물을 제공하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 대상체에 의해 경구, 장 또는 비경구 경로로 소모된다.
필수 아미노산 보충에 대한 필요는 암 환자 및 근육소모 및 악액질로 고통받는 다른 환자에서 제안되었다. 마우스에서의 식사 연구는 필수 아미노산을 지니는 식사 개입을 통해 악액질 암-보유 마우스에 대해 생존 및 기능적 이점을 나타내었다. 암 이상으로, 필수 아미노산 보충은 또한 동작이 어려운 다른 질환으로 고통박고 있으며 따라서 만성 폐쇄성 폐질환, 만성 심부전, HIV 및 기타 질환 상태와 같은 근육 악화로 고통받는 환자에서 개선된 근기능 및 근육 획득과 같은 이점을 나타내었다.
연구는 특이적 아미노산이 악액질을 관리함에 있어서 이점을 가진다는 것을 나타내었다. 식이요법에서 상대적으로 고량의 BCAAs 및 Leu은 번역의 증가를 신호전달하고, 인슐린 방출을 향상시키며, 단백질 분해를 저해함으로써 총 단백질 합성을 촉진시킴으로써 악액질에서 긍정적 효과를 갖는 것으로 생각된다. 따라서, 일반적으로 증가된 식이성 BCAA 및/또는 특히 Leu을 소모하는 것은 악액질 효과를 긍정적으로 감소 또는 반전시키는데 기여할 것이다. 악액질의 근본적인 원인에 대응함에 있어서 질소 균형은 중요하기 때문에, 증가된 식이성 글루타민 및/또는 알기닌을 소모하는 것은 악액질 효과를 긍정적으로 감소 또는 반전시키는데 기여할 것으로 생각된다. 예를 들어, 문헌[Op den Kamp C, Langen R, Haegens A, Schols A. "Muscle atrophy in cachexia: can dietary protein tip the balance?" Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care 2009, 12:611-616; Poon RT-P, Yu W-C, Fan S-T, et al. "Long-term oral branched chain amino acids in patients undergoing chemoembolization for hepatocellular carcinoma:a randomized trial." Aliment Pharmacol Ther 2004; 19:779-788; Tayek JA, Bistrian BR, Hehir DJ, Martin R, Moldawer LL, Blackburn GL. "Improved protein kinetics and albumin synthesis by branched chain amino acid-enriched total parenteral nutrition in cancer cachexia." Cancer. 1986;58:147-57; Xi P, Jiang Z, Zheng C, Lin Y, Wu G "Regulation of protein metabolism by glutamine: implications for nutrition and health." Front Biosci. 2011 Jan 1;16:578-97] 참조.
따라서, 대상체에서 악액질을 치료하는 방법이 본 명세서에서 또한 제공된다. 일부 실시형태에서, 악액질을 지니는 대상체를 위한 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물, 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물은 사람에 의해 섭취되는 본 개시내용의 단백질의 양이 (종종 상승된) 대사적 필요를 충족시키거나 또는 초과하는 양이다. 1.5g/㎏ 체중/일의 단백질 섭취 또는 총 열량 섭취의 15 내지 20%는 악액질을 지니는 사람에 대해 적절한 표적이 되는 것으로 나타난다. 일부 실시형태에서, 대상체에 의해 소모되는 모든 단백질은 본 개시내용에 따른 단백질이다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질은 단백질 및/또는 유리 아미노산의 다른 공급원과 조합되어 대상체의 총 단백질 섭취를 제공한다. 일부 실시형태에서, 대상체는 노인, 중요하게는-의학적으로 질병이 있는 사람 및 단백질-에너지 영양실조로 고통받는 사람 중 적어도 하나이다. 일부 실시형태에서, 대상체는 운동을 곤란하게 하고, 따라서 만성 폐쇄성 폐질환, 만성 심부전, HIV, 암 및 다른 질환 상태와 같은 근육 악화와 같은 근육 악화를 야기하는 질환으로 고통받는다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 운동 성능에 맞춰 대상체에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 경구, 장 또는 비경구 경로에 의해 대상체에 의해 소모된다.
근육감소증은 골격 근육량의 퇴행성 손실(전형적으로 25세 후 1년 당 0.5 내지 1% 손실), 품질, 노화와 관련된 강도를 지닌다. 근육감소증은 노쇠 증후군의 구성성분이다. 노인의 근육감소증에 대한 유럽 워킹 그룹(The European Working Group on Sarcopenia in Older People: EWGSOP)은 노화-관련 근육감소증에 대한 실행적인 임상 정의 및 일치된 진단 기준을 개발하였다. 근육감소증의 진단을 위해, 작업 그룹은 낮은 근육량과 낮은 근기능(강도 또는 성능) 둘 다의 존재를 이용하여 제안되었다. 근육감소증은 처음에 지방을 지니는 근섬유의 대체로서 이러한 인자에 의해 야기되는 근조직 "품질"의 감소, 섬유증의 증가와 함께 근위축(근육 크기의 감소)을 특징으로 하며, 근육 대사, 산화적 스트레스 및 신경근접합부의 퇴행이 변화한다. 조합된 이들 변화는 근기능의 진행성 손실 및 종국적으로는 허약함을 야기한다. 허약함은 노인에서의 건강상태 및 기능의 파국적인 쇠퇴의 상승된 위험을 구현하는 통상적인 노인병 증후군이다. 허약함에 대한 기여인자는 근육감소증, 골다공증 및 근력저하를 포함할 수 있다. 근피로(또는 "강도 결여")로서도 알려진 근력저하는 사람의 골격근에 의해 힘을 발휘하는 것의 불능을 지칭한다. 약함은 종종 질병의 결과로서 침대 요양의 장기 발작 후와 같이 근위축 및 활성의 감소를 따른다. 또한 근육감소증의 결과로서 근력저하의 점진적 개시가 있다.
본 개시내용의 단백질은 일단 그것이 대상체에서 발생된다면 근육감소증 또는 허약함을 치료하는데 또는 위험군의 구성원인 대상체에서 근육감소증 또는 허약함의 개시를 예방하는데 유용하다. 일부 실시형태에서, 대상체에 의해 소모되는 모든 단백질은 본 개시내용에 따른 단백질이다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질은 단백질 및/또는 유리 아미노산의 다른 공급원과 조합되어 대상체의 총 단백질 섭취를 제공한다. 일부 실시형태에서, 대상체는 노인, 중요하게는-의학적으로 질병이 있는 사람 및 단백질-에너지 영양실조로 고통받는 사람 중 적어도 하나이다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 운동 성능에 맞춰 대상체에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물, 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 경구, 장 또는 비경구 경로에 의해 대상체에 의해 소모된다.
비만은 고혈압, 2형 당뇨병, 이상지질혈증, 관상 동맥 심장병, 뇌졸중, 암(예를 들어, 자궁내막, 유방 및 결장), 골관절염, 수면무호흡증 및 호흡 문제를 포함하는 다수의 공병(comorbidity)과 관련된 다인자 장애이다. 체질량지수 >30 ㎏/㎡로서 정의되는 비만의 발생률은 미국에서 15%(1976 내지 1980) 내지 33%(2003 내지 2004)로 극적으로 증가되었고, 이는 계속해서 증가된다. 비만에 기여하는 메커니즘은 복잡하고 거동 구성성분의 호르몬과의 상호작용 및 대사 과정을 수반하지만, 비만은 대체로 2가지 주요 원인(과량의 에너지 섭취 및 불충분한 신체 활동)을 지니는 생활 방식-의존적 병태로서 여겨진다. 에너지 섭취에 대해, 식이요법에서 단백질 비율을 보통으로 증가시키는 한편 총 에너지 섭취를 제어하는 것이 신체 조성을 개선시키고, 지방 감소를 용이하게 하며 체중감소 후 체중 유지를 개선시킬 수 있다는 증거가 있다. 증가된 식이 단백질과 관련된 긍정적 결과는 증가된 포만감, 감소된 에너지 효율 및/또는 증가된 열발생, 신체 조성에 대한 긍정적 효과(구체적으로는 순수 근육량), 및 향상된 혈당 조절과 관련된 에너지 섭취를 낮추는 것에 주로 기인하는 것으로 생각된다.
식이 단백질은 탄수화물 또는 지방의 같은 열량의 섭취보다 식사후 에너지 소모를 증가시키는데 더 효과적이다(예를 들어, 문헌[Dauncey M, Bingham S. "Dependence of 24 h energy expenditure in man on composition of the nutrient intake." Br J Nutr 1983, 50: 1-13; Karst H et al. "Diet-induced thermogenesis in man: thermic effects of single proteins, carbohydrates and fats depending on their energy amount." Ann Nutr Metab.1984, 28: 245-52; Tappy L et al "Thermic effect of infused amino acids in healthy humans and in subjects with insulin resistance." Am J Clin Nutr 1993, 57 (6): 912-6). 다른 특성(포만감 유도; 지방제외 체중의 보존)과 함께 이 특성은 단백질을 체중 관리와 관련된 식이요법의 매력적인 구성성분으로 만든다. 이러한 식이요법에 의해 야기되는 에너지 소모의 증가는 단백질을 소화하고 대사하는 에너지 비용이 다른 열량 공급원에 대해서보다 더 높다는 사실에 부분적으로 기인할 수 있다. 단백질 합성을 포함하는 단백질 전환은 에너지 소모 과정이다. 추가로, 고단백질 식이요법은 또한 된 간 및 갈색 지방조직에서 비결합 단백질을 상향조절할 수 있는데, 이는 에너지 소모의 증가와 분명히 관련된다. 상이한 단백질이 에너지 소모에 대해 독특한 효과를 가질 수 있다는 이론이 제시되었다.
연구들은 높은 EAA 및/또는 BCAA 함량을 지니는 특정 단백질의 섭취는 열발생 및 에너지 소모에 대해 별개의 효과를 야기한다는 것을 시사한다(예를 들어, 문헌[Mikkelsen P. et al. "Effect of fat-reduced diets on 24 h energy expenditure: comparisons between animal protein, vegetable protein and carbohydrate." Am J Clin Nutr 2000, 72:1135-41; Acheson K. et al. "Protein choices targeting thermogenesis and metabolism." Am J Clin Nutr 2011, 93:525-34; Alfenas R. et al. "Effects of protein quality on appetite and energy metabolism in normal weight subjects" Arg Bras Endocrinol Metabol 2010, 54 (1): 45-51; Lorenzen J. et al. "The effect of milk proteins on appetite regulation and diet-induced thermogenesis." J Clin Nutr 2012 66 (5): 622-7). 추가적으로, L-타이로신은 열발생에서 어떤 역할을 하는 아미노산으로서 동정되었다(예를 들어, 문헌[Belza A. et al. "The beta-adrenergic antagonist propranolol partly abolishes thermogenic response to bioactive food ingredients." Metabolism 2009, 58 (8):1137-44). 추가 연구는 류신 및 알기닌 보충은 지방조직보다는 지방제외 체중에 기질을 보냄으로써 에너지 대사를 변용시키는 것으로 나타난다는 것을 시사한다(Dulloo A. "The search for compounds that stimulate thermogenesis in obesity management: from pharmaceuticals to functional food ingredients." Obes Rev 2011 12: 866-83).
종합적으로, 문헌은 상이한 단백질 유형이 열발생에 대해 별개의 효과를 야기한다는 것을 시사한다. EAA, BCAA 및/또는 Tyr, Arg 및 Leu 중 적어도 하나가 풍부한 단백질 또는 펩타이드는 열발생에 대해 자극 효과를 갖는 것으로 믿어지기 때문에, 그리고 열발생의 자극은 체중 관리에 대해 긍정적 효과를 야기하는 것으로 믿어지기 때문에, 이 개시내용은 또한 자극 열발생에 유용하고/하거나 일반적으로 체중 관리에 대해 긍정적 효과를 초래하는 제품 및 방법을 제공한다.
더 구체적으로는, 본 개시내용은 대상체에서 열발생을 증가시키는 방법을 제공한다. 일부 실시형태에서, 상기 방법은 대상체에게 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물을 제공하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 대상체는 비만이다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물, 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 운동 성능에 맞춰 대상체에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물, 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 대상체에 의해 경구, 장 또는 비경구 경로에 의해 소모된다.
기본적 수준에서, 과체중 병태의 발생 이유는 에너지 섭취와 에너지 소모 사이의 균형에 기인한다. 임의의 특정 경우에(포만) 그리고 섭식 경우를 거쳐서(포만감) 식품을 감소시키는 시도는 최근 연구의 주된 중점이 되었다. 식사 동안 충족된 느낌 및 식사 후 포만감의 결과로서 감소된 열량 섭취는 내부 및 외부 신호의 복잡한 상호작용으로부터 초래된다. 다양한 영양상의 연구는 포만과 포만감 둘 다에 영향을 미치는 에너지 밀도, 함량, 질감 및 맛과 같은 식품 특성의 해당 변화를 입증하였다.
에너지를 전달하는 3가지 주된 영양소(지방, 탄수화물 및 단백질)가 있다. 1그램의 단백질 또는 탄수화물은 4칼로리를 제공하는 반면, 1그램의 지방은 9칼로리를 제공한다. 단백질은 일반적으로 탄수화물 또는 지방보다 더 큰 정도로 포만감을 증가시키고, 따라서 열량 섭취의 감소를 용이하게 할 수 있다. 그러나, 포만감을 유도함에 있어서 단백질 물질 유형을 나타내는 상당한 증거가 있다(예를 들어, 문헌[W.L. Hall, et al. "Casein and whey exert different effects on plasma amino acid profiles, gastrointestinal hormone secretion and appetite." Br J Nutr. 2003 Feb, 89(2):239-48; R. Abou-Samra, et al. "Effect of different protein sources on satiation and short-term satiety when consumed as a starter." Nutr J. 2011 Dec 23, 10:139; T. Akhavan, et al. "Effect of premeal consumption of whey protein and its hydrolysate on food intake and postmeal glycemia and insulin responses in young adults." Am J Clin Nutr. 2010 Apr, 91(4):966-75, Epub 2010 Feb 17; MA Veldhorst "Dose-dependent satiating effect of whey relative to casein or soy" Physiol Behav. 2009 Mar 23, 96(4-5):675-82). 증거는 류신이 풍부한 단백질은 포만감을 유도하는데 특히 효과적이라는 것을 나타낸다(예를 들어, 문헌[Fromentin G et al "Peripheral and central mechanisms involved in the control of food intake by dietary amino acids and proteins." Nutr Res Rev 2012 25: 29-39] 참조).
일부 실시형태에서, 본 개시내용의 단백질은 대상체에 의해 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품과 동시에 소모된다. 일부 실시형태에서, 단백질 및 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품의 유리한 효과는 추가적 효과를 갖는 반면, 일부 실시형태에서, 단백질 및 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품의 유리한 효과는 상승적 효과를 가진다. 본 개시내용의 단백질과 함께 투여될 수 있는 약제 또는 생물학적 약물 제품의 예는 당업계에 잘 공지되어 있다. 예를 들어, 본 개시내용의 단백질이 대상체에서 근육량, 근력 및 기능적 성능 중 적어도 하나를 유지 또는 증가시키기 위해 사용될 때, 단백질은 대상체에서 근육량, 근력 및 기능적 성능 중 적어도 하나를 유지 또는 증가시키는 것으로 나타난 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품, 예컨대 동화작용 스테로이드의 치료적 투약 요법과 동시에 대상체에 의해 소모될 수 있다. 본 개시내용의 단백질은 대상체에서 바람직한 체질량지수를 유지 또는 달성하기 위해 사용될 때, 단백질은 대상체에서 바람직한 체질량지수를 유지 또는 달성하는 것으로 나타난 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품, 예컨대 오를리스타트, 로르카세린, 시부트라민, 리모나반트, 메트포르민, 엑세나타이드 또는 프라믈린타이드의 치료적 투약 요법과 동시에 대상체에 의해 소모될 수 있다. 본 개시내용의 단백질이 대상체에서 포만 반응 및 포만감 반응 중 적어도 하나를 유도하기 위해 사용될 때, 단백질은 대상체에서 포만 반응 및 포만감 반응 중 적어도 하나를 유도하는 것으로 나타난 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품, 예컨대 리모나반트, 엑세나타이드 또는 프람린타이드의 치료적 투약 요법과 동시에 대상체에 의해 소모될 수 있다. 본 개시내용의 단백질이 대상체에서 악액질, 근육감소증 및 허약함 중 적어도 하나를 치료하기 위해 사용될 때, 단백질은 악액질, 근육감소증 및 허약함 중 적어도 하나를 치료하는 것으로 나타난 적어도 하나의 약제 또는 생물학적 약물 제품, 예컨대 오메가-3 지방산 또는 동화작용 스테로이드와 동시에 대상체에 의해 소모될 수 있다. 포만 및 포만감을 유도함에 있어서 식이 단백질의 역할 때문에, 본 명세서에 개시된 단백질 및 조성물은 대상체에서 포만 반응 및 포만감 반응 중 적어도 하나늘 포함하기 위해 사용될 수 있다. 일부 실시형태에서, 상기 방법은 대상체에게 충분한 양의 본 개시내용의 단백질, 본 개시내용의 조성물 또는 본 개시내용의 방법에 의해 제조된 조성물을 제공하는 단계를 포함한다. 일부 실시형태에서, 대상체는 비만이다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 운동 성능에 맞춰 대상체에 의해 소모된다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용에 따른 단백질, 본 개시내용에 따른 조성물, 또는 본 개시내용에 따른 방법에 의해 제조된 조성물은 대상체에 의해 경구, 장 또는 비경구 경로로 소모된다.
일부 실시형태에서, 본 개시내용의 적어도 하나의 단백질 또는 조성물을 대상체의 식이요법에 혼입시키는 것은 식사후 포만감 유도(배고픔을 억제하는 것을 포함), 열발생 유도, 혈당 반응의 감소, 지방제외 체중에 긍정적으로 영향을 미치는 에너지 소모에 긍정적으로 영향을 미치는 것, 과식에 의해 야기되는 체중증가의 감소 및 에너지 섭취의 감소로부터 선택되는 적어도 하나의 효과를 가진다. 일부 실시형태에서, 본 개시내용의 적어도 하나의 단백질 또는 조성물을 대상체의 식이요법에 혼입시키는 것은 대상체에서 체지방 감소의 증가, 제지방 조직 손실의 감소, 지질 프로파일의 개선 및 당내성 및 인슐린 민감성의 개선으로부터 선택되는 적어도 하나의 효과를 가진다.
본 명세서에 기재된 기법 및 프로토콜의 예는 문헌[Remington's Pharmaceutical Sciences, 16th edition, Osol, A. (ed), 1980]에서 찾을 수 있다.
실시예
이하는 본 발명을 수행하기 위한 구체적 실시형태의 예이다. 실시예는 단지 예시적 목적을 위해 제공되며, 본 발명의 범주를 임의의 방법으로 제한하는 것으로 의도되지 않는다. 사용한 숫자(예를 들어, 양, 온도 등)에 대한 정확성을 보정하기 위한 노력을 하였지만, 일부 실험적 오차 및 편차는 물론 허용되어야 한다.
본 발명의 실행은, 달리 표시하지 않는 한, 당업계의 기술 내에서 단백질 화학, 생화학, 재조합 DNA 기법 및 약리학의 전통적인 방법을 사용할 것이다. 이러한 기법은 문헌에서 완전히 설명된다. 예를 들어, 문헌[T.E. Creighton, Proteins: Structures and Molecular Properties (W.H. Freeman and Company, 1993); A.L. Lehninger, Biochemistry (Worth Publishers, Inc., current addition); Sambrook, et al., Molecular Cloning: A Laboratory Manual (2nd Edition, 1989); Methods In Enzymology (S. Colowick and N. Kaplan eds., Academic Press, Inc.); Remington's Pharmaceutical Sciences, 18th Edition (Easton, Pennsylvania: Mack Publishing Company, 1990); Carey and Sundberg Advanced Organic Chemistry 3 rd Ed. (Plenum Press) Vols A and B(1992)] 참조.
실시예 1. 질량분석법을 이용하는 식용종의 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열의 동정 및 선택.
하나 또는 복수의 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열, 예컨대 폴리펩타이드 또는 핵산 라이브러리로부터, 또는 단백질 서열의 적절한 데이터베이스로부터 하나 또는 복수의 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열을 동정하는 과정이 제공된다. 여기서, 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열을 식용종으로부터 추출 및 정제된 단백질의 질량분석법에 의해 동정하였다.
질량분석법을 위한 단백질 단리. 단백질을 고체 식용 공급원으로부터 추출하였다. 다음의 종으로부터의 샘플을 분석에 포함시켰다: 액티니디아 델리시오사(Actinidia deliciosa), 아가리쿠스 비스포러스 변종 비스포러스(Agaricus bisporus var. bisporus), 아르트로스피라 플라텐시스(Arthrospira platensis), 보스 타우루스(Bos taurus), 브라시카 올레라세아(Brassica oleracea), 카나비스(Cannabis), 체노포디움 퀴노아(Chenopodium quinoa), 클로렐라 레귤라리스(Chlorella regularis), 클로렐라 바리아빌리스(Chlorella variabilis), 시서 아리에티눔(Cicer arietinum), 쿠쿠르비타 막시마(Cucurbita maxima), 푸사리움 그라미네아룸(Fusarium graminearum), 가두스 모르후아(Gadus morhua), 갈러스 갈러스(Gallus gallus), 글리신 맥스(Glycine Max), 락토바실러스 아시도필러스(Lactobacillus acidophilus), 라미나리알레스(Laminariales), 리눔 유시타티시뭄(Linum usitatissimum), 멜레아그리스 갈로파보(Meleagris gallopavo), 오도코이레우스 비르기니아누스(Odocoileus virginianus), 오레오크로미스 닐로티쿠스(Oreochromis niloticus), 오리자 사티바(Oryza sativa), 오비스 아리에스(오비스 아리에스), 팔마리아 팔마타(Palmaria palmata), 페르세아 아메리카나(Persea americana), 프루누스 무메(Prunus mume), 사카로마이세스 세레비시애, 살모 사라르(Salmo salar), 솔라눔 리코페시쿰(Solanum lycopesicum), 솔라눔 투베로숨(Solanum tuberosum), 수스 스크로파(서스 스크로파), 툰누스 틴누스(Thunnus thynnus), 백시니움 코림보숨(Vaccinium corymbosum), 비티스 비니페라(Vitis vinifera) 및 제아 메이즈(Zea mays). 각각의 샘플을 -80℃에서 처음 냉각시키고, 이어서, 절구공이를 이용하여 분쇄한 후에 50㎎의 물질을 마이크로원심분리관에 칭량하였다. 이어서 50㎎ 샘플을 1㎖의 추출 완충제(8.3M 유레아, 2M 티오유레아, 2% w/v CHAPS, 1% w/v DTT) 중에서 재현탁시키고 나서, 30분 동안 교반시켰다. 500㎕의 100-㎛ 지르코늄 비드(오피에스 다이아그노스틱스(Ops Diagnostics))의 첨가 후에 추가 30분 동안 계속 교반시켰다. 샘플을 조직분쇄기 II(TissueLyser II)(퀴아젠) 상에서 30㎐에 3분 동안 실행하고, 이어서, 벤치탑 마이크로원심분리기(에펜도르프(Eppendorf))에서 10분 동안 21,130g에서 원심분리시켰다. 상청액을 깨끗한 원심분리관에 옮기고 나서, 50㎕ 분취액으로 분취시키고, -80℃에서 저장하였다. T추출한 가용성 단백질의 양을 쿠마씨 플러스(Coomassie Plus)(브래드포드(Bradford)) 단백질 분석(써모 사이언티픽(Thermo Scientific))에 의해 측정하였다. 20㎍의 단백질을 10% 10-레인 비스트리스(BisTris) SDS-PAGE 겔(인비트로젠) 상에서 실행하고, 이어서, LC/MS/MS에 의한 분석을 위해 절단하였다.
단백질을 또한 다음의 식용 유기체의 액체 배양물로부터 단리시켰다: 아스페르길루스 니게르, 바실러스 서브틸리스, 바실러스 리체니포르미스(Bacillus licheniformis) 및 바실러스 아밀로리큐파시엔스(Bacillus amyloliquefaciens). 아스페르길루스 및 바실러스 유기체를 본 명세서에 기재한 바와 같이 배양하였다. 투명하게 된 상청액을 원심분리(10,000 x g)에 의해 단리시키고, 10분 동안 배양시킨 후에, 0.2μM 필터를 이용하여 상청액을 여과시켰다. 투명하게 된 상청액 중의 가용성 단백질의 양을 쿠마씨 플러스(브래드포드) 단백질 분석(써모 사이언티픽)에 의해 측정하였다. 단백질 샘플(20㎍)을 제조업자의 프로토콜에 따라 10% 프레캐스트 비스트리스(Precast BisTris) SDS-PAGE 겔(인비트로젠) 상에서 실행하였다.
질량 분광학. LC/MS/MS 분석을 위해 각각의 겔을 5개의 동일한 크기의 조각으로 절단하였다. 다음의 프로토콜로 로봇(프로게스트(ProGest), 디기랩(DigiLab)) 트립신을 이용하여 분해를 수행하였다: 25mM 중탄산암모늄 다음에 아세토나이트릴로 세척하고 나서, 60℃에서 10mM 다이티오트레이톨을 이용하여 환원시킨 후 RT에서 50mM 요오도아세트아마이드로 알킬화시키고, 37℃에서 4시간 동안 트립신(프로메가(Promega))으로 분해시키고 나서, 폼산으로 퀀칭시키고, 상청액을 추가 가공 없이 직접 분석하였다. 각각의 샘플에 대한 겔 분해물을 풀링하고, 써모피셔 큐 이그잭티브(ThermoFisher Q Exactive)에 인터페이싱된 워터스 나노액퀴티 HPLC 시스템(Waters NanoAcquity HPLC system)을 이용하여 나노 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼에 장입시키고 나서 350nℓ/분으로 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 용리시키고; 칼럼 둘 다를 주피터 프로테오 수지(Jupiter Proteo resin)(페노메넥스(Phenomenex))로 패킹하였다. 질량분석기를 데이터-의존적 방식으로 작동시켰고, MS 및 MS/MS를 각각 70,000 FWHM 및 17,500 FWHM 분해능으로 오비트랩(Orbitrap)에서 수행하였다. MS/MS를 위해 15개의 가장 흔한 이온을 선택하였다. 다음의 매개변수로 마스코트(Mascot)를 이용하여 대응하는 유기체로부터 유니프롯 및/또는 NCBI 단백질 데이터베이스에 대해 얻어진 데이터를 검색하였다: 효소 - 트립신/P, 고정된 변형 - 카브아미도메틸(C) 변화가능한 변형 - 산화(M), 아세틸(단백질 N-말단), Pyro-Glu(N-말단 Q), 탈아미드화(NQ), 질량값 - 단동위질량, 펩타이드 질량 오차범위 - 10ppm, 단편 질량 오차범위 - 0.015Da, 최대 상실 절단 - 2. 마스코트(Mascot) DAT 파일을 유효성을 위한 스캐폴드 소프트웨어로 분석하고, 필터링하고 나서, 샘플마다 비잉여물 목록을 생성하였다. 최소 단백질 값 90%, 최소 펩타이드 값 50%(프로페트(Prophet) 스코어)를 이용하여 데이터를 필터링하였고, 단백질마다 적어도 2개의 독특한 펩타이드를 필요로 하였다. 검출 단백질의 상대적 존재비는 각각의 단백질에 대해 획득된 스펙트럼의 수인 스펙트럼 계수에 의해 결정되었다. 스펙트럼 계수화는 단백질 질량분석 분야에 의해 통상적으로 사용되는 무표지 정량화 방법이다(Liu, Hongbin et al. Analytical chemistry 76.14 (2004): 4193-4201). 단백질 단리물에서 각각의 단백질의 상대적 존재비를 계산하기 위해, 단백질 스펙트럼 계수의 수를 총 단백질 스펙트럼 수로 나눈다. 이 방법을 사용하여 서열번호 894 내지 3415를 동정하였다.
상동체 발견. 기재한 바와 같이 동정한 영양 폴리펩타이드 서열에 대해, 다른 종으로부터 동정한 유사한 서열인 서열번호-00093(본 방법에 의해 동정함)을 본 명세서에 기재한 바와 같은 컴퓨터 프로그램 BLAST를 이용하여 상동체에 대한 검색을 위해 사용하였다. 이 방법으로 동정한 식용 데이터베이스로부터의 예시적 영양 폴리펩타이드 상동체를 표 E1A에 나타낸다. 이 방법으로 동정한 발현 서열 데이터베이스로부터의 영양 폴리펩타이드 상동체의 예를 표 E1B에 나타낸다.
(표 E1A)
Figure pct00019
(표 E1B)
Figure pct00020
실시예 2. 식용종의 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 cDNA 라이브러리를 이용하는 동정 및 선택. 여기서, 영양 폴리펩타이드 아미노산 서열을 식용종으로부터 추출하고 정제한 핵산 서열로부터 생성된 단백질의 분석에 의해 동정하였다.
cDNA 라이브러리의 구성. 12가지의 식용종으로부터의 cDNA 라이브러리를 구성하였다. 12가지 식용종을 RNA 추출을 위해 5가지 범주로 나누었다. 간 쇠고기, 돼지, 양, 닭, 칠면조 및 틸라피아의 일부를 포함하는 동물 조직을 각각의 식용종으로부터의 50㎎과 합하였다. 껍질과 과실을 둘 다 포함하는 포도 및 토마토로부터의 과실 조직을 분쇄하고 나서, 각각의 종으로부터의 2.5g과 합하였다. 쌀 및 대두의 종자를 각각의 종으로부터의 1g과 합하고 나서, 분말로 분쇄시켰다. 12㎖의 사카로마이세스 세레비시애를 밤새 성장시키고 나서, 교반시켜 효모의 110㎎의 습식 세포 중량을 얻었다. 진균 RNA 추출 프로토콜을 이용하여 1 g의 버섯 균사를 분쇄시키고 가공하였다. 모두 5가지 범주의 샘플을 액체 질소로 순간 냉동시키고 나서, 해동시키고, 범주-특이적 RNA 추출 프로토콜을 이용하여 용해시켰다. 상이한 식품 범주로부터의 RNA를 추출하고 나서, 하나의 풀링한 샘플로서 합하였다. RNA의 합한 풀을 프라이머로서 올리고-dT를 이용하여 cDNA로 역전사시켜서 500bp 내지 4kb 길이의 cDNA를 생성하였다. 어댑터를 cDNA의 각각의 말단에 결찰시켰고, cDNA 라이브러리의 증폭을 위한 PCR 프라이머로서 사용하였으며, 또한 발현 벡터 내로 라이브러리를 클로닝하기 위한 Sfi I 제한 분해 부위를 포함하였다. cDNA 라이브러리를 변성 및 재어닐링시키고, 겔 전기영동을 이용하여 단일 가닥 DNA를 선택하였다. 이 과정은 가장 흔한 RNA 종으로부터 추가 cDNA를 제거하여 정규화된 cDNA 라이브러리를 얻었다. PCR 증폭 및 발현 벡터 내로 클로닝 전에 정규화된 cDNA 라이브러리를 에탄올 침전을 이용하여 침전시켰다.
(표 E2A)
Figure pct00021
단백질 발현을 위한 이콜라이 내로 cDNA 라이브러리의 클로닝 . cDNA 라이브러리를 pET15b 백본 벡터 내로 클로닝시키고, 이를 대응하는 SfiI 제한 부위를 함유하는 돌출부(정방향 프라이머 돌출부: TACGTGTATGGCCGCCTCGGCC; 역방향 프라이머 돌출부: TACGTGTATGGCCGTAATGGCC)를 지니는 프라이머를 이용하여 증폭시켰다. pET15b는 pBR322 복제기점, lac-제어 T7 프로모터, 및 카르베니실린에 대한 bla 유전자 부여 내성을 함유한다. cDNA 라이브러리와 PCR 증폭 백본을 둘 다 SfiI, PCR 정제 및 결찰을 이용하여 절단하였다. 결찰 반응을 10-베타 고효율 적격 세포(뉴잉글랜드 바이오랩스(New England Biolabs))에 형질전환시키고 나서, 형질전환 세포를 100㎎/ℓ 카르베니실린을 함유하는 4개의 LB 한천 플레이트 상에 플레이팅하였다. 플레이트를 37℃에서 밤새 인큐베이션시켰다. 콜로니가 성장한 후에, 2㎖의 액체 LB 배지를 각각의 플레이트에 첨가하였다. 세포를 액체 내로 스크레이핑하고 나서, 함께 혼합하고, 플라스미드 추출을 위해 현탁액을 준비하여 다중복합 cDNA 플라스미드 라이브러리를 형성하였다.
이콜라이 cDNA 다중복합 발현 방법. cDNA 라이브러리를 발현시키기 위해 4종의 균주를 사용하였다: 뉴잉글랜드 바이오랩스사로부터의 T7 익스프레스(Express); 및 EMD 밀리포어(EMD Millipore)로부터의 로제타 2(DE3), 로제타-가미 B(DE3) 및 로제타-가미 2(DE3). T7 익스프레스는 lac 오페론에서 T7 RNA 중합효소를 함유하는 한편 Lon 및 OmpT 프로테아제가 없는 향상된 BL21 유도체이다. T7 익스프레스의 유전자형은: fhuA2 lacZ ::T7 유전자1 [lon] ompT gal sulA11 R( mcr -73:: 미니Tn10 --TetS )2[ dcm ] R( zgb -210:: Tn10 --TetS ) endA1 Δ(mcrC-mrr)114 ::IS10이다. 로제타 2(DE3)는 7 희귀 코돈( AGA , AGG , AUA , CUA , GGA , CCC, CGG )에 대해 tRNA를 공급하는 BL21 유도체이다. 상기 균주는 λDE3의 용원이며 , lacUV5 프로모터 하에 T7 RNA 중합효소 유전자를 운반한다 . 로 제타 2(DE3)의 유전자형은: F - ompT hsdS B (r B - m B - ) gal dcm (DE3) pRARE2 ( Cam R ). 로제타 -가미 B(DE3)는 로제타 2(DE3)와 동일한 특성 을 가지지만, 세포질 내 단백질 이황화결합의 형성을 향상시키는 특징을 포함한다. 로제타-가미 B(DE3)의 유전자형은 F - 　 ompT hsdS B ( r B - m B - ) 　 gal dcm lacY1 ahpC 　 (DE3) 　 gor522::Tn10 trxBpRARE ( Cam R , Kan R , Tet R )이다. 로제타-가미 B(DE3)와 유사하게 로제타-가미 2(DE3)는 코돈 바이어스를 완화하며, 이황화결합 형성을 향상시키고, 염색체 내 lacUV5 프로모터 하에서 T7 RNA 중합효소 유전자를 가진다. 로제타-가미 2(DE3)의 유전자형은 Δ(ara-leu)7697 ΔlacX74 ΔphoA PvuII phoR araD139 ahpC galE galK rpsL(DE3) F′[lac + lacI q pro] gor522::Tn10 trxB　pRARE2 (CamR, StrR, TetR)이다.
대략 200ng의 준비한 cDNA 라이브러리를 4개의 배경 균주: T7 익스프레스, 로제타 2(DE3), 로제타-가미 B(DE3) 및 로제타-가미 2(DE3) 적격 세포에 형질전환시켰다. 형질전환시킨 후에, 100㎕의 각각의 균주를 100㎎/ℓ 카르베니실린을 함유하는 4개의 LB(10g/ℓ NaCl, 10g/ℓ 트립톤 및 5g/ℓ 효모 추출물)1.5% 한천 플레이트 상에 플레이팅하고 나서, 37℃에서 16시간 동안 인큐베이션시켰다. 인큐베이션시킨 후에, 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 2㎖의 LB 배지를 수천개의 형질전환체를 함유하는 각각의 플레이트 표면에 첨가하고 나서, 세포 스프레더를 이용하여 스크레이핑하고 혼합함으로써 세포를 표면 배지에서 현탁시켰다. 각각의 배경으로부터의 4개의 복제 플레이트로부터의 현탁 세포를 합쳐서 발현 실험을 위한 접종전 배양물을 형성하였다.
재현탁 세포로부터 제조된 접종전 배양물의 OD600를 35 내지 40(T7, 로제타 2(DE3) 또는 15 내지 20(로제타-가미 B(DE3) 및 2(DE3))가 되는 플레이트 판독기를 이용하여 측정하였다. 4종의 배경균주에 대해, 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 10㎖의 LB 배지를 함유하는 125㎖ 배플(baffled) 진탕 플라스크를 OD600 0.2로 접종시켜 접종 배양물을 형성하였고, 대략 6시간 동안 250rpm에서 진탕시키면서 37℃에서 인큐베이션시켰다. OD600를 측정하였고, 접종 배양물을 사용하여 OD600 0.1에 대해 100㎎/ℓ 카르베니실린, 600mU/ℓ의 글루코아밀라제 및 0.01% 거품억제제 204를 이용하여 250㎖의 바이오실타 엔베이스(BioSilta Enbase) 배지를 함유하는 2ℓ 배플 진탕 플라스크 내에서 발현 배양물을 접종하였다. 배양물을 30℃ 및 250rpm에서 18시간 동안 진탕시켰고, 1mM IPTG를 이용하여 유도하고 나서 추가적인 엔베이스 배지 구성성분 및 다른 600mU/ℓ의 글루코아밀라제로 보충하였다. 이종성 발현을 30℃ 및 250rpm에서 24시간 동안 수행하였는데, 이 시점에 배양을 종결시켰다. 최종 세포 밀도를 측정하고 나서, 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(5000xg, 10분, RT). 세포를 -80℃에서 저장한 후에, 제조업자의 프로토콜에 따라 B-PER(피어스(Pierce))를 이용하여 용해시켰다. 세포 용해 후에, 전세포 용해물을 분석을 위해 샘플링한다. 로제타(DE3) 균주에서, 전세포 용해물을 원심분리시키고(3000xg, 10분 RT), 상청액을 용해물의 가용성 분획으로서 수집한다. 세포 용해물를 SDS-PAGE 겔 상에서 실행하고 나서, 10개의 분획으로 분리시키고, 이어서, MS-MS를 이용하여 분석하였다.
단백질 분비를 위한 바실러스 내로 cDNA 라이브러리의 클로닝 . cDNA 라이브러리를 바실러스 서브틸리스(Bacillus subtilis) 내 단백질 분비 분석을 위해 pHT43 벡터 내로 클로닝시켰다. MoBiTec로부터의 비변형 pHT43 벡터는 Pgrac 프로모터, SamyQ 신호 펩타이드, Amp 및 Cm 저항성 유전자, lacI 영역, repA 영역 및 ColE1 복제기점을 함유하였다. SamyQ 신호 펩타이드를 제거하였다. 신호 펩타이드가 없는 pHT43 백본 벡터뿐만 아니라 grac 프로모터를 치환한 aprE 프로모터에 의한 그리고 lacI 영역이 제거된 변형 형태를 대응하는 SfiI 제한 부위를 함유하는 돌출부(정방향 프라이머 돌출부: TACGTGTATGGCCGCCTCGGCC; 역방향 프라이머 돌출부: TACGTGTATGGCCGTAATGGCC)를 지니는 프라이머를 이용하여 증폭시켰다. cDNA 라이브러리와 2개의 PCR 증폭 백본을 둘 다 SfiI를 이용하여 절단하고 PCR 정제하였다. cDNA 라이브러리 삽입물을 각각의 배경에 결찰시켰다. 결찰 반응을 10-베타 고효율 적격 세포(뉴 잉글랜드 바이오랩스)에 형질전환시키고 나서, 각각의 결찰로부터의 세포를 100㎎/ℓ 카르베니실린을 함유하는 4개의 LB 한천 플레이트 상에 플레이팅시켰다. 플레이트를 37℃에서 밤새 인큐베이션시켰다. 콜로니를 성장시킨 후에, 2㎖의 액체 LB 배지를 각각의 플레이트에 첨가하였다. 각각의 결찰에 대해, 세포를 액체 내로 스크래이핑하고 나서, 함께 혼합하고, 현탁액을 플라스미드 추출을 위해 준비해서 다중복합 cDNA 플라스미드 라이브러리(이후에 다중복합 Grac-cDNA 및 AprE-cDNA 라이브러리로서 지칭함)를 형성하였다.
본 발현 실험에서 사용한 발현 균주는 WB800N 균주(모비텍(MoBiTec))에 기반한다. WB800N 균주는 다음의 유전자형을 가진다: nprE aprE epr bpr mpr::ble nprB::bsr vpr wprA::hyg ㎝::neo; NeoR. 균주 cDNA-1은 paprE 프로모터와 상승작용을 하는 돌연변이를 함유하며, WB800N 유전자형: pXylA-comK::Erm, degU32(Hy), sigF::Str에 추가로 이들 변용을 가진다. 균주 cDNA-2는 WB800N: pXylA-comK::Erm에 대해 이들 변용을 가진다.
대략 1㎍의 다중복합 Grac-cDNA 라이브러리를 균주 cDNA-1과 균주 cDNA-2 둘 다에 형질전환시키고 나서, 1㎍의 다중복합 AprE-cDNA 라이브러리를 균주 cDNA-1에 형질전환시켰다. 형질전환 후에, 100㎕의 각각의 균주를 5㎎/ℓ 클로람페니콜을 함유하는 4개의 LB (10g/ℓ NaCl, 10g/ℓ 트립톤, 및 5g/ℓ 효모 추출물) 1.5% 한천 플레이트 상에 플레이팅하고 나서, 37℃에서 16시간 동안 인큐베이션시켰다. 인큐베이션시킨 후에, 5㎎/ℓ 클로람페니콜을 지니는 2㎖의 LB 배지를 수천개의 형질전환체를 함유하는 각각의 플레이트의 표면에 첨가하였고, 세포를 세포 스프레더로 스크레이핑하고 혼합함으로써 표면 배지에서 현탁시켰다. 각각의 형질전환으로부터의 4개의 복제 플레이트로부터 현탁된 세포를 합하여서 발현 실험을 위한 사전접종 배양물을 형성하였다.
재현탁 세포로부터 생성된 사전접종 배양물의 OD600을 플레이트 판독기를 이용하여 거의 20 내지 25가 되도록 측정하였다. 3종의 균주(균주 cDNA-1 + 다중복합 Grac-cDNA, 균주 cDNA-1 + 다중복합 AprE-cDNA, 균주 cDNA-2 + Grac-cDNA)에 대해, 5㎎/ℓ 클로람페니콜과 함께 50㎖의 2xMal 배지(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤, 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ D-말토스)를 함유하는 500㎖ 배플 진탕 플라스크를 OD600
Figure pct00022
0.2로 접종하여 접종 배양물을 형성하고 나서, 250rpm에서 대략 6시간 동안 30℃ 진탕으로 인큐베이션시켰다. OD600을 측정하였고, 접종 배양물을 OD600 0.1까지 5㎎/ℓ 클로람페니콜, 1X 테크노바(Teknova) 미량 금속, 및 0.01% 거품억제제 204와 함께 2xMal 배지를 함유하는 2ℓ 배플 진탕 플라스크에서 발현 배양물을 접종시키기 위해 사용하였다. 균주 cDNA-1 + 다중복합 AprE cDNA 배양물을 30℃, 250rpm에서 18시간 동안 진탕시켰고, 이 시점에 배양물을 채취하였다. 최종 세포 밀도를 측정하고 나서, 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(5000xg, 30분, RT). 균주 cDNA-1 + 다중복합 Grac-cDNA 및 균주 cDNA-2 + 다중복합 Grac-cDNA 배양물을 37℃ 및 250rpm에서 4시간 동안 진탕시키고 나서, 1mM IPTG로 유도하였다. 이종성 발현을 37℃ 및 250rpm에서 4시간 동안 수행하였고, 이 시점에 배양물을 채취하였다. 또한, 최종 세포밀도를 측정하고 나서, 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(5000xg, 30분, RT). 상청액을 수집하고 나서, SDS-PAGE 겔 상에서 실행하고, 10개의 분획으로 분리시키고 나서, LC-MS/MS를 이용하여 분석하여 분비된 단백질을 동정하였다.
질량분석법. LC-MS/MS를 이용하여 단백질 발현에 대해 전세포 용해물 및 가용성 용해물 샘플을 분석하였다. 샘플을 분석하기 위해, 10㎍의 샘플을 10% SDS-PAGE 겔(인비트로젠) 상에 장입시키고 나서, 대략 5㎝로 분리시켰다. 겔을 10개의 세그먼트로 절단하고 나서, 25mM 중탄산암모늄, 다음에 아세토나이트릴로 세척함으로써 겔 슬라이스를 가공하였다. 이어서, 겔 슬라이스를 60℃에서 10mM 다이티오트레이톨, 다음에 실온에서 50mM 요오도아세트아마이드를 이용하는 알킬화에 의해 환원시켰다. 최종적으로, 샘플을 트립신(프로메가(Promega)) 37℃에서 4시간 동안 분해시켰고, 분해물을 폼산의 첨가에 의해 퀀칭시켰다. 이어서, 상청액 샘플을 써모피셔 큐 이그잭티브에 인터페이싱한 워터스 나노액퀴티 HPLC 시스템을 이용하여 나노 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼 상에 장입하고 나서, 350 nℓ/분으로 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 용리시키고; 칼럼을 둘 다 주피터 프로테오(Jupiter Proteo) 수지(페노메넥스)로 패킹하였다. 1시간 구배를 사용하였다. 데이터-의존적 방식으로 질량 분석기를 작동시키고, 오비트랩(Orbitrap)에서 각각 70,000 FWHM 분해능 및 17,500 FWHM 분해능으로 MS 및 MS/MS를 수행하였다. 15개의 가장 흔한 이온을 MS/MS에 대해 선택하였다. 펩타이드를 동정하기 위해 마스코스(Mascot)를 이용하여 데이터베이스에 대해 데이터를 검색하였다. 데이터베이스를 보스 타우루스, 갈러스 갈러스, 비티스 비니페라, 오비스 아리에스(Ovis aries), 서스 스크로파(Sus scrofa), 오리자 사티바, 글리신 맥스, 오레오크로미스 닐로티쿠스, 솔라눔 리코페시쿰, 아가리쿠스 비스포러스 변종 비스포러스, 사카로마이세스 세레비시애 및 멜레아그리스 갈로파보를 포함하는 모두 12가지의 종으로부터의 완전한 프로테옴 서열을 합함으로써 구성하였다. 마스코트 DAT 파일을 유효성을 위한 스캐폴드 소프트웨어로 분석하고, 필터링하고 나서, 샘플마다 비-잉여물 목록을 생성하였다. 데이터를 1% 단백질 및 펩타이드 실패 발견율(false discovery rate: FDR)에서 필터링하였고, 단백질마다 적어도 2개의 독특한 펩타이드를 필요로 하였다.
동정한 발현 단백질. 질량분석법은 발현 균주에 걸쳐 총 125개의 단백질을 동정하였다. 단백질 발현 또는 분비를 확인하기 위해 단백질 존재비와 관련된 스펙트럼 계수를 보고한다. 로제타(DE3) 균주의 전세포 용해물에서 53개의 단백질, 로제타(DE3) 균주의 가용성 분획에서 46개의 단백질, 로제타-가미 B(DE3)에서 36개의 단백질, 로제타-가미 2(DE3)에서 10개의 단백질 및 바실러스 서브틸리스의 분비된 상청액에서 15개의 단백질을 동정하였다.
바실러스 서브틸리스의 분비 상청액에서 검출한 영양 폴리펩타이드는 서열번호-00718, 서열번호-00762, 서열번호-00763, 서열번호-00764, 서열번호-00765, 서열번호-00766, 서열번호-00767, 서열번호-00768, 서열번호-00769, 서열번호-00770, 서열번호-00771, 서열번호-00772, 서열번호-00773, 서열번호-00774, 서열번호-00775이다.
이콜라이 로제타(DE3) 균주의 전세포 용해물에서 검출한 영양 폴리펩타이드는 서열번호-00716, 서열번호-00718, 서열번호-00720, 서열번호-00723, 서열번호-00724, 서열번호-00725, 서열번호-00729, 서열번호-00732, 서열번호-00737, 서열번호-00751, 서열번호-00776, 서열번호-00790, 서열번호-00797, 서열번호-00798, 서열번호-00799, 서열번호-00800, 서열번호-00801, 서열번호-00802, 서열번호-00803, 서열번호-00804, 서열번호-00805, 서열번호-00806, 서열번호-00807, 서열번호-00808, 서열번호-00809, 서열번호-00810, 서열번호-00811, 서열번호-00812, 서열번호-00813, 서열번호-00814, 서열번호-00815, 서열번호-00816, 서열번호-00817, 서열번호-00818, 서열번호-00819, 서열번호-00820, 서열번호-00821, 서열번호-00822, 서열번호-00823, 서열번호-00824, 서열번호-00825, 서열번호-00826, 서열번호-00827, 서열번호-00828, 서열번호-00829, 서열번호-00830, 서열번호-00831, 서열번호-00832, 서열번호-00833, 서열번호-00834, 서열번호-00835, 서열번호-00836, 서열번호-00837이다.
이콜라이 로제타(DE3) 균주의 가용성 용해물에서 검출한 영양 폴리펩타이드는 서열번호-00716, 서열번호-00717, 서열번호-00718, 서열번호-00719, 서열번호-00720, 서열번호-00721, 서열번호-00722, 서열번호-00724, 서열번호-00725, 서열번호-00726, 서열번호-00727, 서열번호-00728, 서열번호-00729, 서열번호-00730, 서열번호-00731, 서열번호-00732, 서열번호-00733, 서열번호-00734, 서열번호-00735, 서열번호-00736, 서열번호-00737, 서열번호-00738, 서열번호-00739, 서열번호-00740, 서열번호-00741, 서열번호-00742, 서열번호-00743, 서열번호-00744, 서열번호-00745, 서열번호-00746, 서열번호-00747, 서열번호-00748, 서열번호-00749, 서열번호-00750, 서열번호-00751, 서열번호-00752, 서열번호-00753, 서열번호-00754, 서열번호-00755, 서열번호-00756, 서열번호-00757, 서열번호-00758, 서열번호-00759, 서열번호-00760, 서열번호-00761이다.
이콜라이 로제타-가미 B(DE3) 균주에서 검출한 영양 폴리펩타이드는 서열번호-00003, 서열번호-00004, 서열번호-00005, 서열번호-00716, 서열번호-00718, 서열번호-00719, 서열번호-00720, 서열번호-00729, 서열번호-00730, 서열번호-00731, 서열번호-00732, 서열번호-00734, 서열번호-00736, 서열번호-00740, 서열번호-00743, 서열번호-00752, 서열번호-00760, 서열번호-00763, 서열번호-00764, 서열번호-00776, 서열번호-00777, 서열번호-00778, 서열번호-00779, 서열번호-00780, 서열번호-00781, 서열번호-00782, 서열번호-00783, 서열번호-00784, 서열번호-00785, 서열번호-00786, 서열번호-00787, 서열번호-00788, 서열번호-00789, 서열번호-00790, 서열번호-00791, 서열번호-00792이다.
이콜라이 로제타-가미 2(DE3) 균주에서 검출한 영양 폴리펩타이드는 서열번호-00716, 서열번호-00737, 서열번호-00747, 서열번호-00763, 서열번호-00789, 서열번호-00790, 서열번호-00793, 서열번호-00794, 서열번호-00795, 서열번호-00796이다.
실시예 3. 주석 단백질 서열 데이터베이스을 이용하는 식용종의 영양 폴리펩 타이드 아미노산 서열의 동정 및 분비.
단백질 데이터베이스의 구성. 유니프롯KB/스위스프롯(UniProtKB/Swiss-Prot)(유럽 생물정보학 협회(European Bioinformatics Institute)와 스위스 생물정보학 협회(Swiss Institute of Bioinformatics)의 공동연구)은 단백질 데이터베이스를 수동으로 관리 및 검토하며, 단백질 데이터베이스를 구성하기 위한 시작점으로서 사용하였다. 식용종의 단백질 데이터베이스를 구성하기 위해, 예를 들어, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032232호, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032180호, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032225, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032218호, 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032212호 및 2013년 3월 15일자로 출원된 PCT/US2013/032206호에 개시된 것과 같은 식용종으로부터의 단백질에 대한 유니프롯 데이터베이스 상에서 검색을 수행하였다. 미생물로부터 분비된 단백질을 동정하기 위해, 본 명세서에 개시된 바와 같이 미생물로부터의 종 및 분비된 세포밖, 세포벽 및 외막을 포함하는 키워드 또는 주석에 의한 주석이 달린 단백질에 대해 유니프롯 데이터베이스를 검색하였다. 인간 식이요법에서 흔한 단백질을 동정하기 위해, 식용종의 기준 프로테옴을 게놈 데이터베이스로부터 어셈블리하였다. 본 명세서에 제공되는 바와 같은, 질량분석법을 각각의 식용종으로부터 추출한 단백질 상에서 수행하였다. 질량분석법에 의해 동정한 펩타이드를 기준 프로테옴에 대해 맵핑하고, 기준 단백질 서열과 관련된 펩타이드의 스펙트럼 계수를 식품 내 대응하는 단백질의 존재비에 대한 측정으로 전환시켰다. 고 신뢰도를 지니는 컷오프 스펙트럼 계수를 초과하는 검출한 모든 단백질을 데이터베이스 내로 어셈블리하였다. 분비된 식용종으로부터 유래되고/되거나 인간 식이요법에서 흔한 단백질을 동정하기 위해 이들 데이터베이스를 사용한다.
아미노산 서열의 분비를 위한 과정. 단백질 또는 단백질군을 선별하기 위한 과정은 단백질 부류를 정하는 일종의 제약을 동정하는 단계를 포함할 수 있으며, 이것으로부터의 단백질의 데이터베이스를 발현하고 실제 검색을 수행하는데 관심이 있다.
단백질 분류 기준은 영양상의 문헌(즉, 효능있는 것으로 이전에 동정된 것), 목적으로 하는 물리화학적 특성(예를 들어, 발현가능, 가용성, 비알레르기 유발성, 비독성, 소화성 등) 및 다른 특징에 의해 정할 수 있다. 선별 목적을 위해 사용될 수 있는 단백질의 적절한 데이터베이스는 본 명세서에 개시된 서열로부터 유래될 수 있다.
검색할 수 있는 단백질의 일 예는 근육 동화작용/면역 건강/당뇨병 치료를 위한 고도로 가용성인 부류의 단백질이다. 이들 단백질은 일반적으로 용해되어 발현가능하며, 정제/단리 시 고도로 가용성, 비-알레르기 유발성, 비-독성이며, 빠게 분해하고, 일부 기본적 영양 기준을 충족시킨다(예를 들어, [EAA] > 0.3, [BCAA] > 0.15,[류신 또는 글루타민 또는 알기닌] > 0.08, eaa 적격).
검색은 단백질 서열의 친수성 및 소수성과 관련된 두 매개변수(용매화 스코어 및 응집 스코어)에 기반한 이원 분류를 이용하여 발현가능한, 가용성 단백질에 대해 수행된다(이들 두 측정의 다양한 설명 및 모텔의 효율 측정에 대해 이하의 실시예를 참고함). 대안적으로, 검색은 아미노산 당 순 과량의 음전하 또는 양전하를 나타내는 아미노산 당 고(또는 저) 순전하를 지니는 고도로 하전된 단백질에 대해 수행할 수 있다(추가적인 설명에 대해 이하의 실시예를 참조).
영양상의 기준은 1차 서열에 기반한 모든 적절한 아미노산의 질량 분획을 계산함으로써 충족된다. 공지된 임상적으로 효능있는 아미노산 배합물을 매칭시키는 것이 요망되는 경우에, 가중치가 부여된 유클리드 거리(Euclidean distance) 방법을 사용할 수 있다(이하의 실시예 참조).
본 명세서에 제공되는 바와 같은, 알레르기 유발성/독성/ 비알레르기 유발성/항영양성 기준을 각각의 후보 서열이 공지된 알레르겐, 독소, 비알레르겐 또는 항영양적(예를 들어, 프로테아제 저해제) 단백질의 라이브러리와 비교되는 상동성 평가에 기반한 서열을 이용하여 검색한다(본 명세서의 실시예 참조). 일반적으로, 50% 미만의 전역 또는 35% 미만의 국소(임의의 주어진 80aa 창에 걸쳐) 상동성(동정%)의 컷오프를 알레르기 유발성 선별에 대해 사용할 수 있고 독성 및 항영양성 선별에 대해 35% 미만의 전역을 사용할 수 있다. 모든 경우에, 더 작을 수록 더 적은 알레르기 유발성/독성/항영양성을 나타낸다. 비알레르기 유발성 선별은 컷오프로서 덜 전형적으로 사용되지만, 컷오프로서 62% 초과가 사용될 수 있다(더 클수록 더 비알레르기 유발성임). 이들 선별은 관심 대상의 기준에서 풍부한 단백질의 더 작은 서브세트에 대한 목록을 감소시킨다. 이어서, 이 목록은 다양한 응집 목적 함수를 이용하여 랭크되고, 이 랭크 순위 목록으로부터 선별이 만들어진다.
실시예 4. 영양 폴리펩타이드의 아미노산 약리학을 입증하기 위한 아미노산 서열의 선별.
근육감소증의 치료를 위한 류신 및 필수 아미노산이 풍부한 단백질의 동정. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 근육감소증은 골근육량(전형적으로 25세 후에 1년 당 0.5 내지 1% 손실), 품질 및 및 노화와 관련된 강도의 퇴행성 손실이다. 근육감소증은 처음에 지방을 지니는 근섬유의 대체로서 이러한 인자에 의해 야기되는 근조직 "품질"의 감소, 섬유증의 증가와 함께 근위축(근육 크기의 감소)을 특징으로 하며, 근육 대사, 산화적 스트레스 및 신경근접합부의 퇴행이 변화한다. 조합된 이들 변화는 근기능의 진행성 손실 및 종국적으로는 허약함을 야기한다. 노인, 근육감소증 개인에서 필수 아미노산 보충은 동화작용 및/또는 근육량에 대한 절약 효과를 가질 수 있는 것으로 나타났다. 더 나아가, 이 보충은 또한 환자 강도 및 근육 품질의 개선으로 번역할 수 있다. 예를 들어, 문헌[Paddon-Jones D, et al. J Clin Endocrinol Metab 2004, 89:4351-4358; Ferrando, A et al. Clinical Nutrition 2009 1-6; Katsanos C et al. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006, 291: 381-387] 참조. 또한 필수 아미노산 류신은 근육 단백질 합성을 자극함에 있어서 특히 중요한 인자인 것으로 나타났다. 예를 들어, 문헌[Borscheim E et al. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002, 283: E648-E657; Borsheim E et al. Clin Nutr. 2008, 27: 189-95; Esmarck B et al J Physiol 2001, 535: 301-311; Moore D et al. Am J Clin Nutr 2009, 89: 161-8] 참조. 류신 및 다른 필수 아미노산의 질량이 풍부한 단백질을 선택함으로써 근육감소증으로 고통받는 개체에 대해 유리한 영양 폴리펩타이드를 동정할 수 있다.
본 명세서에 기재되는 바와 같은 식용종으로부터 유래된 모든 단백질 서열의 데이터베이스를 이용하여, 류신(≥15질량%) 및 필수 아미노산(≥40질량%)이 풍부한 후보 서열을 동정하고, 총 아미노산 질량에 대한 그들의 총 류신 + 필수 아미노산 질량으로 순위를 랭크하였다. 이들 단백질이 용해가능하게 발현될 뿐만 아니라 감소된 응집 성향으로 pH 7에서 고도로 가용성이 될 확률을 증가시키기 위해, 용매화 스코어 및 응집 스코어 상계 -20㎉/㏖/AA 및 0.5를 적용하였다. 이들 단백질이 알레르기 유발성 반응을 유발할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 50% 및 35%를 각각 전역 알레르겐 상동성 및 알레르기 유발성 스코어에 대해 설정하였다. 섭취 시 이들 단백질이 독성 효과를 가질 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 독성 스코어에 대해 설정하였다. 이들 단백질이 소화 프로테아제의 저해제로서 작용할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 항영양 스코어에 대해 설정하였다.
류신(≥15질량%) 및 필수 아미노산(≥40질량%)이 풍부하고, 용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어의 앞서 언급한 컷오프를 충족시키는 상휘 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E4A에 나타낸다.
(표 E4A)
Figure pct00023
류신(≥15질량%) 및 필수 아미노산(≥40질량%)이 풍부한 발현 단백질 데이터베이스로부터의 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E4B에 나타낸다.
(표 E4B)
Figure pct00024
실시예 5. 필수 아미노산이 풍부하고, 관심대상의 다양한 개개의 아미노산이 풍부하거나 또는 감소된 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 선택.
본 명세서에 기재되는 바와 같은 식용종으로부터 유래된 모든 단백질 서열의 데이터베이스를 이용하여, 상승 또는 감소된 양의 각각의 아미노산을 지니는 필수 아미노산이 풍부한 후보 서열을 동정하였다. 이들 단백질이 용해가능하게 발현될 뿐만 아니라 감소된 응집 경향과 함께 pH 7에서 고도로 가용성일 확률을 증가시키기 위해, 용매화 스코어 및 응집 스코어 상계 -20㎉/㏖/AA 및 0.5를 적용하였다. 이들 단백질이 알레르기 유발 반응을 유발할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 50% 및 35%을 각각 전반적인 알레르겐 상동성 및 알레르기 유발성 스코어로 설정하였다. 섭취 시 이들 단백질이 독성 효과를 가질 가질 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 독성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 소화 프로테아제의 저해제로서 작용할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 항-영양 스코어로 설정하였다. 단백질에 대한 검색이 주어진 아미노산에서 풍부하거나 또는 감소되었을 때, 상기 기재한 컷오프를 적용하였고, 목적으로 하는 아미노산의 단백질 계산 아미노산 질량 분획에 의해, 이어서, 그들의 필수 아미노산 함량에 의해 단백질을 순위로 랭크하였다.
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 알라닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5A에 나타낸다. 알라닌에서 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5B에 나타낸다.
(표 E5A)
(표 E5B)
Figure pct00026
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 알라닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5C에 나타낸다. 알라닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5D에 나타낸다.
(표 E5C)
Figure pct00027
(표 E5D)
Figure pct00028
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 아스파라긴이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5E에 나타낸다. 아스파라긴이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5F에 나타낸다.
(표 E5E)
Figure pct00029
(표 E5F)
Figure pct00030
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 아스파르트산이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5G에 나타낸다. 아스파르트산이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5H에 나타낸다.
(표 E5G)
Figure pct00031
(표 E5H)
Figure pct00032
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 시스테인이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5I에 나타낸다. 시스테인이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5J에 나타낸다.
(표 E5I)
Figure pct00033
(표 E5J)
Figure pct00034
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 글루타민이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5K에 나타낸다. 글루타민이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5L에 나타낸다.
(표 E5K)
Figure pct00035
(표 E5L)
Figure pct00036
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 히스티딘이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5M에 나타낸다. 히스티딘이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5N에 나타낸다.
(표 E5M)
Figure pct00037
(표 E5N)
Figure pct00038
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 아이소류신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5O에 나타낸다. 아이소류신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5P에 나타낸다.
(표 E5O)
Figure pct00039
(표 E5P)
Figure pct00040
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 류신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5Q에 나타낸다. 류신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5R에 나타낸다.
(표 E5Q)
Figure pct00041
(표 E5R)
Figure pct00042
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 라이신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5S에 나타낸다. 라이신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5T에 나타낸다.
(표 E5S)
Figure pct00043
(표 E5T)
Figure pct00044
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 메티오닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5U에 나타낸다. 메티오닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5V에 나타낸다.
(표 E5U)
Figure pct00045
(표 E5V)
Figure pct00046
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 페닐알라닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5W에 나타낸다. 페닐알라닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5X에 나타낸다.
(표 E5W)
Figure pct00047
(표 E5X)
Figure pct00048
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 프롤린이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5Y에 나타낸다. 프롤린이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5Z에 나타낸다.
(표 E5Y)
Figure pct00049
(표 E5Z)
Figure pct00050
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 세린이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AA에 나타낸다. 세린이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AB에 나타낸다.
(표 E5AA)
Figure pct00051
(표 E5AB)
Figure pct00052
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 트레오닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AC에 나타낸다. 트레오닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AD에 나타낸다.
(표 E5AC)
Figure pct00053
(표 E5AD)
Figure pct00054
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 트립토판이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AE에 나타낸다. 트립토판이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AF에 나타낸다.
(표 E5AE)
Figure pct00055
(표 E5AF)
Figure pct00056
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 타이로신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AG에 나타낸다. 타이로신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AH에 나타낸다.
(표 E5AG)
Figure pct00057
(표 E5AH)
Figure pct00058
용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 상기 컷오프를 충족시키는 발린이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AI에 나타낸다. 발린이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AJ에 나타낸다.
(표 E5AI)
Figure pct00059
(표 E5AJ)
Figure pct00060
필수 아미노산이 풍부한 그리고 다양한 개개의 아미노산이 풍부하거나 또는 감소된 발현 단백질의 선택. 본 명세서에 기재된 모든 발현 단백질 서열의 데이터베이스를 이용하여, 상승 또는 감소된 양의 각각의 아미노산과 함께 필수 아미노산이 풍부한 후보 서열을 동정하였다. 주어진 아미노산이 풍부하거나 또는 감소된 단백질에 대해 검색할 때, 목적으로 하는 아미노산의 단백질의 계산 아미노산 질량 분획에 의해 그리고 그들의 필수 아미노산 함량에 의해 단백질을 순위를 랭크하였다.
알라닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AK에 나타낸다. 알라닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AL에 나타낸다.
(표 E5AK)
Figure pct00061
(표 E5AL)
Figure pct00062
알기닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AM에 나타낸다. 알기닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AN에 나타낸다.
(표 E5AM)
Figure pct00063
(표 E5AN)
Figure pct00064
아스파라긴이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AO에 나타낸다. 아스파라긴이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AP에 나타낸다.
(표 E5AO)
Figure pct00065
(표 E5AP)
Figure pct00066
아스파르트산이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AQ에 나타낸다. 아스파르트산이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AR에 나타낸다.
(표 E5AQ)
Figure pct00067
(표 E5AR)
Figure pct00068
시스테인이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AS에 나타낸다. 시스테인이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AT에 나타낸다.
(표 E5AS)
Figure pct00069
(표 E5AT)
Figure pct00070
글루타민이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AU에 나타낸다. 글루타민이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AV에 나타낸다.
(표 E5AU)
Figure pct00071
(표 E5AV)
Figure pct00072
히스티딘이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AW에 나타낸다. 히스티딘이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AX에 나타낸다.
(표 E5AW)
Figure pct00073
(표 E5AX)
Figure pct00074
아이소류신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5AY에 나타낸다. 아이소류신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5AZ에 나타낸다.
(표 E5AY)
Figure pct00075
(표 E5AZ)
Figure pct00076
류신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BA에 나타낸다. 류신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BB에 나타낸다.
(표 E5BA)
Figure pct00077
(표 E5BB)
Figure pct00078
라이신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BC에 나타낸다. 라이신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BD에 나타낸다.
(표 E5BC)
Figure pct00079
(표 E5BD)
Figure pct00080
메티오닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BC에 나타낸다. 메티오닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BF에 나타낸다.
(표 E5BE)
Figure pct00081
(표 E5BF)
Figure pct00082
페닐알라닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BG 나타낸다. 페닐알라닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BH에 나타낸다.
(표 E5BG)
Figure pct00083
(표 E5BH)
Figure pct00084
프롤린이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BI 나타낸다. 프롤린이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BJ에 나타낸다.
(표 E5BI)
Figure pct00085
(표 E5BJ)
Figure pct00086
세린이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BK 나타낸다. 세린이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BL에 나타낸다.
(표 E5BK)
Figure pct00087
(표 E5BL)
Figure pct00088
트레오닌이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BM 나타낸다. 트레오닌이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BN에 나타낸다.
(표 E5BM)
Figure pct00089
(표 E5BN)
Figure pct00090
트립토판이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BM 나타낸다. 트립토판이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BN에 나타낸다.
(표 E5BM)
Figure pct00091
(표 E5BN)
Figure pct00092
타이로신이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BO에 나타낸다. 타이로신이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BP에 나타낸다.
(표 E5BO)
Figure pct00093
(표 E5BP)
Figure pct00094
발린이 풍부한 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E5BQ에 나타낸다. 발린이 감소된 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열을 표 E5BR에 나타낸다.
(표 E5BQ)
Figure pct00095
(표 E5BR)
Figure pct00096
실시예 6. 단백질 영양을 제공하기 위한 그리고 단백질 영양실조의 치료를 위한 필수 아미노산이 풍부한 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 선택.
인간은 20가지의 자연적으로 생기는 아미노산 중에서 9가지(히스티딘, 류신, 아이소류신, 발린, 페닐알라닌, 메티오닌, 트레오닌, 라이신 및 트립토판)를 내인성으로 합성할 수 없는 것으로 나타났다(Young, V. R. and Tharakan, J. F. Nutritional essentiality of amino acids and amino acid requirements in healthy adults. In Metabolic and Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition. Second Edition. Cynober, L. A. Ed.; CRC Press: New York, 2004; pp 439-470). 이와 같이, 단백질 영양실조 및 이 상태로부터 초래되는 해로운 건강상태의 효과를 피하기 위해 충분한 양의 이들 9가지 필수 아미노산을 섭취할 필요가 있다. 질량으로 필수 아미노산이 풍부하고 0이 아닌 양의 각각의 필수 아미노산을 함유하는 것을 선택함으로써 건강한 개체 또는 영양실조 개체에서 이들 필수 아미노산 필요조건의 충족에 유용한 영양 폴리펩타이드를 동정한다.(즉, 영양 폴리펩타이드 서열은 필수 아미노산 적격이다).
본 명세서에 기재되는 바와 같은 식용종으로부터 유래된 모든 단백질 서열의 데이터베이스를 이용하여, 필수 아미노산 적격이며 필수 아미노산이 풍부한 후보 서열을 동정하였다. 이들 단백질이 응집 경향이 감소되면서 용해가능하게 발현되고 pH 7에서 고도로 가용성이 될 확률을 증가시키기 위해, 용매화 스코어 및 응집 스코어 상계 -20㎉/㏖/AA 및 0.5를 적용하였다. 이들 단백질이 알레르기 유발 반응을 유발할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 50% 및 35%를 각각 전반적인 알레르겐 상동성 및 알레르기 유발성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 섭취 시 독성 효과를 가질 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 독성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 소화 프로테아제의 저해제로서 작용할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 항-영양 스코어로 설정하였다.
필수 아미노산 적격이며, 필수 아미노산이 풍부하고, 용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 앞서 언급한 컷오프를 충족시키는 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적 목록을 표 E6A에 나타낸다.
(표 E6A)
Figure pct00097
필수 아미노산 적격이며, 필수 아미노산이 풍부한 발현 단백질 데이터베이스로부터의 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E6B에 나타낸다.
(표 E6B)
Figure pct00098
실시예 7. 근육 건강상태에 대해 분지쇄 아미노산이 풍부한 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 선택, 및 당뇨병, 심혈관 질환, 만성 신장 질환 및 뇌졸중의 치료를 위한 분지쇄 아미노산이 감소된 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 선택.
간 및/또는 신장 질환의 치료를 위한 분지쇄 아미노산이 풍부한 단백질의 동정. 본 명세서에 기재되는 바와 같은 식용종으로부터 유래된 모든 단백질 서열의 데이터베이스를 이용하여, 분지쇄 아미노산이 풍부하거나 또는 감소된 후보 서열을 동정하였다. 이들 단백질이 응집 경향이 감소되면서 용해가능하게 발현될 뿐만 아니라 pH 7에서 고도로 가용성이 될 확률을 증가시키기 위해, 용매화 스코어 및 응집 스코어 상계 -20㎉/㏖/AA 및 0.5를 적용하였다. 이들 단백질이 알레르기 유발 반응을 유발할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 50% 및 35%를 각각 전반적인 알레르겐 상동성 및 알레르기 유발성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 섭취 시 독성 효과를 가질 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 독성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 소화 프로테아제의 저해제로서 작용할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 항-영양 스코어로 설정하였다.
분지쇄 아미노산이 풍부하고 용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 앞서 언급한 컷오프를 충족시키는 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E7A에 나타낸다.
(표 E7A)
Figure pct00099
분지쇄 아미노산이 풍부한 발현 단백질 데이터베이스로부터의 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E7B에 나타낸다.
(표 E7B)
Figure pct00100
분지쇄 아미노산이 풍부하고 용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 앞서 언급한 컷오프를 충족시키는 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E7C에 나타낸다.
(표 E7C)
Figure pct00101
분지쇄 아미노산이 풍부한 발현 단백질 데이터베이스로부터의 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E7D에 나타낸다.
(표 E7D)
Figure pct00102
실시예 8. 페닐알라닌이 적거나 또는 없고 타이로신 및 페닐케톤뇨증의 치료 또는 예방을 위한 모든 다른 필수 아미노산이 풍부한 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 선택.
페닐케톤뇨증(PKU)으로 고통받는 개체는 종종 오작동 간 효소 페닐알라닌하이드록실라제에 기인하여 아미노산 페닐알라닌을 처리할 수 없고 그의 타이로신으로의 전환을 촉매할 수 없다(MacLeod E. L. and Ney D. M. Nutritional Management of Phenylketonuria. Annales Nestle. (2010) 68:58-69). 이들 개체에서, 아미노산 페닐알라닌을 함유하는 단백질이 섭취될 때, 페닐알라닌은 혈액 중에 축적된다. 비처리 PKU는 학업 수행 장애, 운동 기능 장애 및 장기간의 지적 불능을 비롯한 심각한 뜻밖의 건강상의 효과를 가진다(Matalon, R., Michals-Matalon, K., Bhatia, G., Grechanina, E., Novikov, P., McDonald, J. D., Grady, J., Tyring, S. K., Guttler, F. Large neutral amino acids in the treatment of phenylketonuria. J. Inherit. Metab . Dis . (2006) 29: 732-738). 페닐알라닌 함유 단백질의 섭취를 피하고/피하거나 페닐알라닌이 낮은 단백질 공급원만을 소모하여 신경학적 효과를 피하도록 한 방향 페닐알라닌 혈액 수준을 낮게 유지할 수 있다. 모든 다른 아미노산의 기본적 단백질 영양상의 필요조건이 또한 충족되어야 하기 때문에, 이들 개체에서 조건적으로 필수적이 되는 다른 필수 아미노산(히스티딘, 류신, 아이소류신, 발린, 메티오닌, 트레오닌, 라이신 및 트립토판) 및 타이로신의 충분한 섭취가 필요하다. 페닐알라닌을 적게 함유하거나 또는 함유하지 않고, 질량에서 타이로신 및 다른 필수 아미노산이 풍부한 단백질을 선택함으로써 페닐케톤뇨증으로 고통받는 개체에 대해 유리한 영양 폴리펩타이드를 동정할 수 있다.
본 명세서에 기재되는 바와 같은 식용종으로부터 유래된 모든 단백질 서열의 데이터베이스를 이용하여, 질량으로 페닐알라닌을 적게 함유하거나 또는 함유하지 않는 후보 서열은 필수 아미노산 및 타이로신 적격(페닐알라닌 제외)이며, 타이로신이 풍부하였고, 우선 그들의 페닐알라닌 질량 분획에 의해, 그리고 이어서, 그들의 총 타이로신 + 필수 아미노산 질량 분획에 의해 필수 아미노산을 동정하고, 순위를 랭크하였다. 이들 단백질이 응집 경향이 감소되면서 용해가능하게 발현될 뿐만 아니라 pH 7에서 고도로 가용성이 될 확률을 증가시키기 위해, 용매화 스코어 및 응집 스코어 상계 -20㎉/㏖/AA 및 0.5를 적용하였다. 이들 단백질이 알레르기 유발 반응을 유발할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 50% 및 35%를 각각 전반적인 알레르겐 상동성 및 알레르기 유발성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 섭취 시 독성 효과를 가질 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 독성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 소화 프로테아제의 저해제로서 작용할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 항-영양 스코어로 설정하였다.
질량으로 페닐알라닌을 적게 함유하거나 또는 함유하지 않고, 필수 아미노산 및 타이로신 적격(페닐알라닌 제외)이며, 타이로신 및 필수 아미노산이 풍부하고, 용매화 스코어, 응집 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 앞서 언급한 컷오프를 충족시키는 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E8A에 나타낸다.
(표 E8A)
Figure pct00103
질량으로 페닐알라닌을 적게 함유하거나 또는 함유하지 않고, 필수 아미노산 및 타이로신 적격(페닐알라닌 제외)이며, 타이로신 및 필수 아미노산이 풍부한 발현 단백질 데이터베이스로부터의 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 서열의 예시적인 목록을 표 E8B에 나타낸다.
(표 E8B)
Figure pct00104
실시예 9. 천연에서 생기는 단백질 서열의 단편 또는 영역(류신 및 모든 필수 아미노산이 풍부한 영양 폴리펩타이드 단편)을 함유하는 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열의 선택.
일부 경우에, 본 명세서에 기재된 데이터베이스로부터 동정한 전장 단백질은 하나 이상의 중요한 매개변수에 의해 정해지는 하나 이상의 선택 필수조건 때문에 특히 유리하지 않거나, 또 다르게는 영양 폴리펩타이드의 총 질량에 대해 질량으로 하나 이상의 특이적 아미노산(들)을 충분히 제공하지 않는다. 이들 경우에, 데이터베이스에서 동정한 영양 폴리펩타이드의 하나 이상의 단편 (또한 본 명세서에서 "영역"으로 지칭됨)은 목적으로 하는 검색 기준을 충족시킬 수 있다. 영양 폴리펩타이드의 가능한 단편을 함유하는 데이터베이스는 데이터베이스에서 각각의 전장 서열을 취함으로써 그리고 그 안에 포함된 적어도 25개의 아미노산의 길이로 모든 가능한 하위서열을 시험함으로써 생성 및 검색한다. 예를 들어, 이는 가용성 발현의 가능성을 증가시키기 위해 약 0.2 초과의 류신 질량 분획을 가지며 고도로 하전된 영양 폴리펩타이드 서열을 발견하는 것을 목적으로 하였다. 용매화 스코어 컷오프 -30 미만을 이용하여 본 명세서에 기재된 단백질 식용종 데이터베이스를 검색하였고, 그리고 이들 단백질이 알레르기 유발 반응을 유발할 가능성을 감소시키기 위해 전반적인 알레르겐 상동성 및 알레르기 유발성 스코어에 대해 상계 50%를 설정하였다. 이들 단백질이 섭취 시 독성 효과를 가질 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 독성 스코어로 설정하였다. 이들 단백질이 소화 프로테아제의 저해제로서 작용할 가능성을 감소시키기 위해, 상계 35%를 항-영양 스코어로 설정하였다.
류신(≥20질량%)이 풍부하고, 용매화 스코어, 전반적인 알레르겐 상동성, 알레르기 유발성 스코어, 독성 스코어 및 항-영양 스코어에서 앞서 언급한 컷오프를 충족시키는 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 단편의 예시적인 목록을 표 E9A에 나타낸다.
(표 E9A)
Figure pct00105
류신(≥20질량%)이 풍부한 발현 단백질 데이터베이스로부터의 상위 10개의 영양 폴리펩타이드 단편의 예시적인 목록을 표 E9B에 나타낸다.
(표 E9B)
Figure pct00106
실시예 10. 영양 폴리펩타이드의 정제.
원식품, 세포, 염, 소분자, 숙주 세포 단백질 및 지질과 같은 다른 물질로부터 또는 이들을 떠나서 영양 폴리펩타이드를 단리시키기 위해 다양한 정제방법을 사용하였다. 이들 방법은 정용여과, 침전, 응집, 수성 2상 추출 및 크로마토그래피를 포함한다.
항-FLAG 친화도 크로마토그래피에 의한 정제. 항-FLAG 정제는 저역가 발현 시스템으로부터 또는 유사하게 하전된 숙주 세포 단백질로부터 영양 폴리펩타이드를 정제하기 위한 방법을 제공한다. 영양 폴리펩타이드는 단백질의 C-말단에 부착된 단일 FLAG 태그(DYKDDDDK) 또는 삼중 탠덤 FLAG 태그(DYKDDDDKDYKDDDDKDYKDDDDK) 중 하나를 함유하도록 유전자 공학 처리하였다. 항-FLAG 친화도 정제는 비-변성 과정 조건 및 용리 순도 >95%를 제공하는 단일-단계 정제 과정을 제공한다(Einhauer et al., 2001 Journal of Biochemical and Biophysical Methods).
영양 폴리펩타이드를 항-FLAG M2 친화도 아가로스 겔(Anti-FLAG M2 Affinity Agarose Gel)(미조리주 세인트루이스에 소재한 시그마 알드리치(Sigma Aldrich))를 이용하여 정제하였다. C-말단의 FLAG 에피토프를 이용하는 사용을 위해 M2 친화도 수지를 특이적으로 설계하였다. N-말단의 부착된 FLAG 에피토프의 정제를 위해, M1 친화도 아가로스 겔을 사용하였다. M2 친화도 아가로스 겔(수지)은 수지의 ㎖ 당 대략 0.5㎎ 영양 폴리펩타이드의 광고된 정적 결합 능력(advertised static binding capacity: SBC)을 가진다.
아스페르길루스 니게르 분비 배지 및 바실러스 서브틸리스 분비 배지로부터의 영양 폴리펩타이드의 정제를 20 내지 40㎖ 항-FLAG 수지를 이용하여 수행하였다. 정제 전에, 분비 배지를 150mM NaCl 및 pH 7.4로 조절하였다. 과량의 1X 트리스-완충 식염수(TBS) pH 7.4±0.1를 이용하여 배지를 린스함으로써, 그리고 0.2㎛ 폴리에터설폰(PES) 진공 필터를 통해 그것을 수집함으로써 수지를 평형상태로 만들었다. 이어서, 평형상태의 수지를 배취식으로 분비 배지와 혼합하고 나서, 실온에서 1시간 동안 혼합하였다. 0.2㎛ PES 진공 필터를 통해 전체 혼합물을 통과시킴으로써 수지로부터 비결합 물질을 제거하였다. 수지를 필터 표면 상에서 물리적으로 수집하고 나서, 후속적으로 TBS pH 7.4±0.1의 20 수지 용적을 이용하여 세척하여, 추가로 0.2㎛ PES 진공 필터를 통해 비결합 물질을 제거하였다. 세척 수지를 드립 칼럼(각각 10㎖)에 옮기고 나서, 결합 폴리펩타이드를 0.1M 글리신 pH 3.0의 2개 칼럼 용적(CV)을 이용하여 용리시켰다. 용리시킨 폴리펩타이드를 드립 칼럼으로부터 1M 트리스 pH 8.0를 수용하는 원뿔형관 내로 직접 유동시켰고; 이 전략을 사용하여 가능한 빨리 용리 폴리펩타이드 용액의 pH를 중화시켰다. 수지를 추가 3 CV의 0.1M 글리신 pH 3.0을 이용하여 재생시켰다. 단기간 저장을 위해, 수지를 4℃에서 1X TBS pH 7.4로 저장하였고; 장기간 저장을 위해, 수지를 -20℃에서 0.5X TBS pH 7.4, 50% 글리세롤에서 저장하였다.
바실러스 서브틸리스로부터의 서열번호-00105의 예시적인 항-FLAG 정제로 4.3㎖ 용리에서 4.0㎎ 단백질을 수득하였다. 샘플을 증가된 민감도를 위해 3가지의 상이한 희석으로 폴리아크릴아마이드 겔 상에 장입시키고, 서열번호-00105는 95% 순수하다는 것을 발견하였다. 아스페르길루스 니게르로부터의 서열번호-00298의 예시적인 항-FLAG 정제를 동일 절차에 따라 수행하였다. 용리 분획을 기재한 바와 같이 중화시키고, 본 명세서에 기재한 바와 같은 SDS-PAGE 및 브래드포드 분석에 의해 분석하였다. 용리에서 주요 밴드는 95% 순수하다는 것을 발견하였다. 용리에서 주요 밴드를 동일 겔 상의 MW 사다리와 비교하고, 서열번호-00298의 예상 분자량과 매칭시켰다. 40㎖의 항-FLAG 수지는 4.0㎎의 물질을 포획하여, 추정 수지 용적 0.10㎎/㎖를 초래하였다.
5㎖ 고정 금속 친화도 크로마토그래피( IMAC )에 의한 정제. 이콜라이를 본 명세서에 기재한 바와 같이 HIS8 태그를 이용하여 개개 영양 폴리펩타이드의 표적화된 발현과 함께 진탕 플라스크 발효에서 성장시켰다. 각각의 진탕-플라스크로부터 세포를 버킷 원심분리에 의해 채취하였다. 상청액을 버리고 나서, 세포를 습식 세포 중량(wet cell weight: WCW) 농도 20% w/v로 30mM 이미다졸, 50mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, pH 7.5에서 현탁시켰다. 이어서, 현탁 세포를 87㎛ 상호작용 챔버를 통해 20,000psi에서 M110-P 마이크로플루다이저(매사추세츠주 웨스트우드에 소재한 마이크로플루이딕스(Microfluidics))를 2회 통과시켜 용해시켰다. 용해 세포를 120분 동안 15,000 상대적 원심력(relative centrifugal force: RCF)에서 원심분리시키고, 이어서, 디캔팅시켰다. 세포 파편을 버리고 나서, 상청액을 0.2㎛ 여과시켰다. 이어서, 이들 여과시킨 단백질 용액을 AKTA 익스플로러 100 FPLC(AKTA Explorer 100 FPLC)(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 헬스케어(GE Healthcare)) 상의 고정 금속 친화도 크로마토그래피(IMAC)에 의해 정제하였다. 영양 폴리펩타이드를 5㎖(1.6㎝ 직경 x 2.5㎝ 높이) IMAC 세파로스 6 패스트 플루(IMAC Sepharose 6 Fast Flow) 칼럼(뉴저지주 피츠카타웨이에 소재한 GE 헬스케어)를 거쳐서 정제하였다.
IMAC 수지(GE 헬스케어, IMAC 세파로스 6 패스트 플로)를 0.2 NiSO4를 이용하여 니켈로 충전시키고 나서, 500mM NaCl, 200mM 이미다졸, pH 7.5로 세척한 후, 30mM 이미다졸, 50mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, pH 7.5에서 평형상태로 만들었다. 50㎖의 각각의 단백질 장입 용액을 5㎖ IMAC 칼럼 상에 적용하고 나서, 추가적인 평형 용액으로 세척하여 비결합 불순물을 제거하였다. 이어서, 관심 대상의 단백질을 15㎖의 IMAC 용리 용액, 0.25M 이미다졸, 0.5M NaCl, pH 7.5로 용리시켰다. 150 ㎝/시간의 선형 유속으로 모든 칼럼 차단을 수행하였다. 각각의 IMAC 용리 분획을 중성 pH 제형 용액 내로 투석에 의해 완충제 교환시켰다. 모세 전기영동 및/또는 SDS-PAGE에 의해 농도 및 순도에 대해 정제 단백질을 분석하였다. 또한 본 명세서에 기재한 바와 같은 브래드포드 및 A280 측정에 의해 농도를 시험하였다. 표 E9A는 5㎖ 규모로 IMAC에 의해 정제한 영양 폴리펩타이드의 목록을 나타낸다.
(표 E9A)
Figure pct00107
1ℓ 고정 금속 친화도 크로마토그래피( IMAC )에 의한 정제. 본 명세서에 기재한 바와 같은 HIS8 태그를 이용하는 개개 영양 폴리펩타이드의 표적화된 발현을 이용하여 이콜라이를 20ℓ 발효에서 성장시켰다. 세포를 발효기로부터 채취하고 나서, 샤플스(Sharples) AS-16P 원심분리를 이용하여 원심분리시켜 습식 세포 질량을 수집하였다. 세포를 후속적으로 습식 세포 중량(WCW) 농도 20% w/v로 30mM 이미다졸, 50mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, pH 7.5에서 재현탁시켰다. 이어서, 12,500 내지 15,000 psi의 작업 압력 및 1ℓ/분의 유속에서 니로 소아비 균질기(Niro Soavi Homogenizer)(이탈리아 파르마에 소재한 니로 소아비(Niro Soavi))의 4회 통과를 이용하여 세포 현탁액을 용해시켰다. 13,700 x g에서 1시간 동안 벡크만(Beckman) J2-HC 버킷 원심분리기(캘리포니아주 브레아에 소재한 벡크만-쿨터(Beckman-Coulter))를 이용하여 용해물을 정화시켰다. 세포 파편을 버리고 나서, 상청액을 사르토포어 II(Sartopore II) XLG 0.8/0.2㎛ 필터(뉴욕주 보헤미아에 소재한 사르토리우스 스테딤(Sartorius Stedim))를 통해 30ℓ/㎡/시간에서 여과시켰다. 여과시킨 용해물을 0.9ℓ 칼럼(9㎝ 직경 x 13.8㎝ 높이)에서 채운 IMAC 세파로스 6 패스트 플로 수지를 이용하여 IMAC에 의해 정제하였다.
IMAC 수지를 본 명세서에 기재되는 바와 같이 300㎝/시간의 선형 유속에서 평형상태로 만들었다. 일단 평형상태로 되면, 여과시킨 용해물 전체를 150 ㎝/시간의 선형 유속으로 칼럼을 통과시켰다. 장입 용적은 6 내지 10 칼럼 용적의 범위에 있었다. 장입 후에, 비결합 물질을 칼럼에서 세척하고 나서, 표적 단백질을 용리시켰다. 용리 폴을 실온, 4℃ 또는 냉동에서 수송하였다. 이 결정은 용리 용액에서 영양 폴리펩타이드의 안정성에 의존하였다. 표 E9B는 1ℓ 칼럼 규모로 IMAC에 의해 정제한 다수의 영양 폴리펩타이드를 요약한다.
(표 E9B)
Figure pct00108
영양 폴리펩타이드를 사르토포어 II XLG 0.8/0.2 m 필터를 통해 여과시키고 나서, 한외여과/정용여과(UF/DF) 유닛 조작에 직접 장입하였다. 막 영역 및 공칭 분자량 컷오프를 각각의 영양 폴리펩타이드에 적절하게 선택하였다. 영양 폴리펩타이드를 십자류 12ℓ/㎡/분 및 TMP 표적 25 psi에서 한외여과하였다. 영양 폴리펩타이드를 하이드로사트(Hydrosart) 한외여과 카세트(뉴욕주 보헤미아에 소재한 사르토리우스 스테딤(Sartorius Stedim)) 상에서 대략 10배 농축시키고 나서, 영양 폴리펩타이드에 특이적인 제형 완충제 내로 7개의 정용 용적(diavolume)으로 정용여과시켰다. 한외여과 침투물을 버렸다. 정용여과시킨, 농축 잔류물을 수집하고 나서, 0.22㎛ 막 필터를 통해 여과시키고, -80℃에서 냉동시켰다.
일부 경우에, 냉동 단백질 농축물을 랩콘코(Labconco) 동결건조기(미조리주 캔자스시티에 소재한 랩콘코)를 이용하여 동결건조시켰다. 카를 피셔(Karl Fisher) 방법을 이용하여 케이크의 남아있는 물 함량을 분석한다.
10ℓ 고정 금속 친화도 크로마토그래피( IMAC )에 의한 정제. 본 명세서에 기재한 바와 같이 HIS8 태그를 지니는 개개 영양 폴리펩타이드의 표적화된 발현을 이용하여 250ℓ 발효에서 이콜라이를 성장시켰다. 250ℓ 발효기로부터 세포를 채취하고 나서, 샤플스 AS-16P 원심분리기를 이용하여 원심분리시켜 습식 세포 질량을 수집하였다. 세포를 후속적으로 WCW 농도 20% w/v로 30mM 이미다졸, 50mM 인산나트륨, 0.5M NaCl, pH 7.5에서 재현탁시켰다. 이어서, 세포 현탁액을 작업 압력 12,500 내지 15,000psi 및 유속 1ℓ/분으로 니로 소아비 균질기(이탈리아 파르마에 소재한 니로 소아비)를 통한 4회 통과를 이용하여 용해시켰다. 샤플스 AS-16P 원심분리기를 통한 4회 통과를 이용하여 0.5ℓ/분으로 작동시켜 15,000rpm에서 정화시킨 용해물을 생성하였다. 세포 파편을 버리고 나서, 상청액을 일련의 필터를 통해 여과시켰다. 정화시킨 용해물을 사르노퓨어(SartoPure) GF+ 0.65㎛, 사르토가드(SartoGuard) PES 1.2/0.2㎛ 및 사르토포어 II XLG 0.8/0.2㎛ 필터(뉴욕주 보헤미아에 소재한 사르토리우스 스테딤(Sartorius Stedim))를 통해 순차적으로 통과시켰다. 여과시킨 용해물을 8.5 칼럼(20㎝ 직경 x 27.1㎝ 높이)에서 충전시킨 IMAC 세파로스 6 패스트 플로 수지를 이용하여 IMAC에 의해 정제하였다.
IMAC 수지를 선형 유속 150㎝/시간에서 기재한 바와 같이 평형상태로 만들었다. 일단 평형상태가 되면, 여과시킨 용해물을 선형 유속 150 ㎝/시간으로 칼럼을 거쳐서 통과시켰다. 장입 용적은 3.8 내지 5.0 CV의 범위에 있었다. 장입 후에, 비결합 물질을 추가 평형상태를 지니는 칼럼에서 세척하였다. 10ℓ IMAC 규모로 제작한 영양 폴리펩타이드에 2 CV의 10mM 2염기성 인산나트륨, 300mM NaCl; 3 CV의 0.5%w/v 데옥시콜산나트륨, 50mM 2염기성 인산나트륨, 300mM NaCl; 및 5CV의 10mM 2염기성 인산나트륨, 300mM NaCl를 이용하여 추가적인 세트의 세척을 실시하였다. 세척 후에, 기재한 바와 같이 표적 폴리펩타이드를 용리시켰다. 용리 풀을 실온에서 저장하였다.
다중 영양 폴리펩타이드를 10ℓ 칼럼 규모로 IMAC 크로마토그래피에 의해 정제하였다. 표 E9C는 서열번호-00105 및 서열번호-00338의 정제를 요약한다. 도 1은 서열번호-00105의 정제의 예시적인 SDS-PAGE 분석을 제공한다.
(표 E9C)
Figure pct00109
10ℓ 칼럼 규모에서 IMAC 정제 후에, 사르토포어 II XLG 0.8/0.2㎛ 필터를 통해 영양 폴리펩타이드를 여과시키고 나서, 한외여과/정용여과(UF/DF) 유닛 작동에 직접 장입시켰다. 막 영역 및 공칭 분자량 컷오프를 각각의 영양 폴리펩타이드에 적절하게 선택하였다. 영양 폴리펩타이드를 십자류 12ℓ/㎡/분 및 TMP 표적 25 psi에서 정용여과시켰다. 영양 폴리펩타이드를 하이드로사르트 한외여과 카세트(뉴욕주 보헤미아에 소재한 사르토리우스 스테딤) 상에서 대략 10배로 농축시키고 나서, 4 정용용적의 10% 인산염 완충 식염수(PBS), pH 8.7; 다음에 2 정용용적 25mM 테트라나트륨 에틸렌다이아민테트라아세트산(Na4EDTA); 다음에 7 정용용적의 10% PBS, pH 8.7를 순차적으로 정용여과시켰다. IMAC 수지로부터 임의의 침출 니켈(II)을 킬레이팅하기 위해 Na4EDTA 내로의 중간체 정용여과를 수행하였다. 한외여과 침투물을 버리고; 0.2㎛ 막 필터를 통해 정용여과, 농축시킨 잔여물을 여과시키고 나서, -80℃에서 냉동시켰다.
바이오버든(bioburden) 감소를 목표로 멸균-등급 필터를 이용하여 한외여과 풀을 여과시켰다. 영양 폴리펩타이드를 유리 트레이에 여과시키고, 이를 에탄올로 린스하였다. 가득찬 유리 트레이를 후속적으로 -80℃에서 냉동시켰다. 이어서, 냉동시킨 물질을 랩콘코 동결건조 유닛(미조리주 캔자스 시티에 소재한 랩콘코)을 이용하여 건조 케이크로 동결건조시켰다. 트레이 내 단백질 질량을 그것이 완전한 건조로 고려되는 안정 상태를 유지할 때까지 시간에 따라 모니터링하였다. 건조 단백질 케이크를 트레이 뚜껑으로 밀봉시키고, 플라스틱 백 내에 진공 밀봉함으로써 과대포장하였다. 전체 패키지를 -80℃에서 저장하였다.
이온 교환 크로마토그래피. 영양 폴리펩타이드를 정제하는 적절한 방법을 선택하는 것은 공정 개발 속도, 제조 비용, 최종 순도 및 정제의 강인성에 연루된다. 영양 폴리펩타이드는 다양한 크로마토그래피 방법에 의해 단리되었다. 사용을 위해 선택한 크로마토그래피 방식은 표적 영양 폴리펩타이드의 물리화학적 특성에 의존한다. 정전기적 상호작용을 통해 하전된 영양 폴리펩타이드를 이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합한다.
본 출원에서, 본 발명자들은 이온 교환 수지에 결합하는 폴리펩타이드의 능력에 대해 그들의 순위를 결정하기 위해 폴리펩타이드의 라이브러리를 선별하는 2가지 방법을 정하였다. 한 가지 방법은 본 명세서에 기재된 바와 같은 폴리펩타이드의 1차 서열을 이용하여 pH 범위에 걸친 단백질 순전하의 계산에 기반한 인실리코 예측이다. 두 번째 방법은 본 명세서에 기재된 바와 같은 시험관 내 다중복합 정제 선별이다. 두 방법을 성공적으로 서로 독립적으로 사용하였고, 그들을 본 명세서에 기재된 바와 같은 지지 데이터를 이용하여 168종의 영양 폴리펩타이드의 동일한 세트 상에서 함께 사용하였다.
이온 교환 정제를 위한 예측 순위의 인실리코 방법은 1차 서열에 기반한 pH 범위에서 영양 폴리펩타이드의 순전하 계산에 기반한다. 영양 폴리펩타이드의 1차 서열을 사용하여 숙주 세포 단백질 및 다른 불순물로부터의 해당 영양 폴리펩타이드를 성공적으로 대부분 단리시킬 가능성이 있는 크로마토그래피 방식을 예측한다. 고도로 하전된 영양 폴리펩타이드는 이온 교환 크로마토그래피 수지에 단단히 결합할 가능성이 있다. 가장 단단한 결합은 양전하 또는 음전하 중 하나의 우세 전하를 갖는 영양 폴리펩타이드에 대해 달성된다. 이온 교환 수지에 대해 단단한 결합을 갖는 양전하와 음전하의 혼합물을 지니는 영양 폴리펩타이드가 가능하지만, 또한 해당 전하가 서로에 대해 작용할 수 있는 것이 가능하다. 유사하게, 영양 폴리펩타이드 상에 대안의 양성 및 음성 패치를 지니는 영양 폴리펩타이드는 하나의 단일 전하로 그의 표면의 우세한 부분을 지니는 것만큼 단단하게 결합하지 않을 수도 있다. 유사하게, 강한 양성 또는 음성 말단, 꼬리, 태그 또는 링커 서열을 갖는 영양 폴리펩타이드는 고도로 하전된 기가 극도로 단단하게 결합되게 하는 것을 효과적으로 나타낼 수 있다.
폴리펩타이드 내에서 하나 이상의 특정 아미노산, 예를 들어, 히스티딘, 알기닌 및 라이신의 출현율은, 단백질 용매의 pH가 하나 이상의 아미노산의 pKa 미만일 때 해당 폴리펩타이드 또는 이의 일부에서 양전하를 부여한다. 폴리펩타이드 전하는 단백질 전하, 순전하 또는 폴리펩타이드 일부의 전하를 포함한다. 폴리펩타이드 또는 이의 일부가 양으로 하전된 일부 실시형태에서, 양이온 교환 수지를 사용한다.
폴리펩타이드에서 하나 이상의 특정 아미노산, 예를 들어, 글루탐산 및 아스파르트산의 출현율은 해당 폴리펩타이드 또는 이의 일부에서, 단백질 용매의 pH가 하나 이상의 아미노산의 pKa를 초과할 때 음전하를 부여한다. 폴리펩타이드 전하는 총 단백질 전하, 순전하, 또는 폴리펩타이드의 일부의 전하를 포함한다. 폴리펩타이드 또는 이의 일부가 음으로 하전된 실시형태에서, 음이온 교환 수지가 사용된다.
폴리펩타이드의 순전하는 단백질 용매의 pH의 함수로서 변화한다. 양전하 및 음전하의 수는 폴리펩타이드의 1차 서열에 기반한 임의의 pH에서 계산될 수 있다. 임의의 하나의 pH에서 양전하와 음전하의 합은 계산된 순전하를 생성한다. 폴리펩타이드의 등전점(isoelectric point: pI)은 그의 계산된 순전하가 0인 pH이다. 비교를 위해, 서열의 순전하는 서열에서 아미노산의 수에 의해 정규화되고, 매개변수 "아미노산 당 순전하"는 크로마토그래피 성증을 예측하기 위해 사용되는 서열 간의 신규한 비교기로서 생성된다.
영양 폴리펩타이드 서열을 모든 pH(1 내지 14)에서 각각의 폴리펩타이드의 아미노산 당 순전하를 계산함으로써 평가하였다. 추가적으로, 각각의 폴리펩타이드의 pI를 계산하였다. 영양 폴리펩타이드를 pI 및 아미노산 당 순전하로 랭킹하였다. 낮은 pI 및 넓은 범위의 pH에 걸쳐 매우 음의 아미노산 당 순전하를 지니는 폴리펩타이드는 고친화도로 음이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합하는 것을 예측한다. 높은 pI 및 넓은 범위의 pH에 걸쳐 매우 양의 아미노산 당 순전하를 지니는 폴리펩타이드는 고친화도를 지니는 양이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합하는 것으로 예측하였다. 본 명세서의 일부 실시형태에서, 폴리펩타이드의 일부만이 하전되며(말단, 꼬리, 태그 또는 링커에서와 같이), pI 및 순 폴리펩타이드 전하는 가변적일 수 있고, 다른 인자 또는 경험적 측정은 크로마토그래피 수지에 대한 이러한 폴리펩타이드의 결합 친화도를 예측하는데 유용할 수 있다는 것이 인식된다.
도 2는 1차 서열에 기반한 예시적 영양 폴리펩타이드는 음이온 또는 양이온 교환 수지 중 하나에 결합되는 것으로 예측된다는 것을 입증한다. pI < 4.0이며, 넓은 범위의 pH 에 걸쳐 음인 아미노산 당 순전하를 지니는 영양 폴리펩타이드는 고친화도로 음이온 교환 수지에 결합하는 것으로 예측된다((1) 서열번호-00105, (2) 서열번호-00008, (3) 서열번호-00009, (4) 서열번호-00475). pI >10.0, 및 넓은 범위의 pH에 걸쳐 양인 아미노산 당 순전하를 지니는 영양 폴리펩타이드는 고친화도로 양이온 교환 수지에 결합하는 것으로 예측된다((5) 서열번호-00472, (6) 서열번호-00640, (7) 서열번호-00019).
본 명세서에 제시된 1차 서열 분석은 서열번호-00105 및 서열번호-00009가 고친화도로 음이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합할 가능성이 있고, 서열번호-00640는 고친화도로 양이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합할 가능성이 있다는 것을 나타낸다. 이들 예측을 시험하였고, 미생물 세포 배양 후에 폴리펩타이드 정제의 다음의 4가지 예에서 입증된 바와 같이, 사실인 것으로 입증되었다. 제1 예에서, 서열번호-00009는 이온 교환 크로마토그래피를 이용하여 용해된 이콜라이 세포로부터 99% 순도로 직접 정제하였다. 제2 예에서, 서열번호-00105를 음이온 교환 크로마토그래피에 의해 바실러스 서브틸리스 상청액으로부터 단리시켰다. 제3의 예에서, 이콜라이에서 세포 내로 발현된 서열번호-00105는 그것이 IMAC 크로마토그래피에 의해 초기에 정제된 후에 음이온 교환 크로마토그래피를 이용하여 100% 순도로 정제되었다. 제4 실시예에서, 서열번호-00640을 양이온 교환 크로마토그래피에 의해 바실러스 서브틸리스 상청액으로부터 단리시켰다.
서열번호-00009를 본 명세서에 기재한 바와 같이 이콜라이에서 세포 내로 발현시켰다. 세포를 용액 중에서 현탁시키고, 파괴하였다. 3가지 용액을 시험하였다(0.1M Na2CO3 pH 11.4, 0.1M 트리스 HCl pH 4.1, 및 0.1M 인산칼륨 pH 7.0). 이들 용해 용액을 원심분리에 의해 정제하고 나서, 결합을 위해 음이온 교환 수지와 혼합하였다. 두 수지를 시험하였다(EMD사로부터의 프락토겔(Fractogel)(등록상표) EMD TMAE Hicap(M) 및 라이프 테크놀로지즈사(Life Technologies)로부터의 포로스(POROS)(등록상표) D 50㎛). 이들 6가지 결합 조건을 배취식으로 수행하고 나서, 수지를 적절한 용해 완충제로 세척하여 임의의 비결합 단백질을 제거하였다. 이어서, 최대로 결합된 축축한 수지를 더 작은 드립 칼럼에 옮겼다. 이어서, 각각의 드립 칼럼을 NaCl 농도가 증가함에 따라 6회까지의 순차적 세척으로 용리시켰다(각각의 NaCl 세척 용액을 적절한 용해 완충제로 완충시켰다). 서열번호-00009를 이들 분획에서 용리시키고 나서, 수집하고, 본 명세서에 기재한 바와 같은 칩 전기영동에 의해 분석하였다. 서열번호-00009를 예상 분자량에서 용리 결합으로서 동정하였다. 모든 경우에, 서열번호-00009를 장입 순도보다 더 높은 순도로 드립 칼럼으로부터 용리시켰다. 이 관찰은 서열번호-00009가 예측되는 바와 같이 음이온 교환 수지에 결합하며, 정제가 달성되었다는 것을 나타낸다. 달성한 최대 순도는 99%였다. 모든 경우에, 서열번호-00009는 수지로부터 용리되는 최종 단백질 중에서 pH 범위에서 두 수지에 대한 서열번호-00009의 결합 친화도가 일반적으로 이콜라이로부터의 임의의 숙주 세포 단백질의 결합 친화도보다 더 높다는 것을 나타낸다.
바실러스 서브틸리스의 미생물 세포 배양을 본 명세서에 기재한 바와 같이 수행하여 서열번호-00105를 발효 배지 내로 발현시키고 분비시켰다. 세포를 원심분리에 의해 제거하고 나서, 상청액을 막 여과에 의해 추가로 정제하였다. 정제한 상청액을 한외여과에 의해 농축시켜 음이온 교환 칼럼 상에서의 장입 시간을 감소시키고, 용액을 pH 6.0에서 완충시킨 저염 용액으로 교환하였다. 이 용액을 라이프 테크놀로지즈사로부터의 포로스(등록상표) XQ 강한 음이온 교환 수지를 함유하는 크로마토그래피 칼럼(1㎝ 직경, 20㎝ 높이)을 통과시켰다. 비결합 단백질을 20mM 비스트리스, pH 6.3을 이용하여 수지로부터 린스하였다. 이어서, 결합 단백질을 400mM NaCl, 20mM 비스트리스, pH 6.3에 대한 30 칼럼 용적 구배를 이용하여 용리시켰다. 칼럼 용출액을 순차적 분획으로 수집하고 나서, 본 명세서에 기재한 바와 같은 칩 전기영동에 의해 분석하였다. 서열번호-00105를 예상 분자량에서 용리 밴드로서 동정하였다. 하나의 분획에서 달성한 최대 순도는 100%였다.
서열번호-00105를 본 명세서에 기재한 바와 같이 이콜라이에서 세포 내로 발현시켰다. 세포를 파괴시키고 나서, 서열번호-00105를 본 명세서에 기재된 절차에 따라 IMAC 크로마토그래피에 의해 정제하였다. IMAC 용리 풀을 추가로 음이온 교환 크로마토그래피를 이용하여 100% 순도로 정제하였다. IMAC 용리 풀을 농축시키고, 이어서, 50mM 트리스 pH 8.0으로 희석시켰다. 이어서, 이 용액을 음이온 교환 수지: EMD사로부터의 프락토겔(등록상표) EMD TMAE Hicap (M)로 패킹한 칼럼(1.6㎝ 직경, 20㎝ 높이)을 통과시켰다. 결합 단백질을 평형상태 용액으로 린스하였고, 이어서, 350mM NaCl 50mM 트리스 pH 8.0으로 용리시켰다. 이 절차를 다수회 반복하고 나서, 모든 샘플을 본 명세서에 기재한 바와 같은 칩 전기영동에 의해 분석하였다. 용리 샘플은 79% 내지 99% 순도의 범위에 있었다.
바실러스 서브틸리스의 미생물 세포 배양을 본 명세서에 기재한 바와 같이 서열번호-00640을 발효 배지 내로 발현 및 분비시켜서 수행하였다. 세포를 원심분리에 의해 제거하고 나서, 상청액을 막 여과에 의해 추가로 정제하였다. 정제한 상청액을 탈이온수를 이용하여 1:2로 희석시키고 나서, 1M 아세트산을 이용하여 pH 5로 적정하였다. 얻어진 용액을 라이프 테크놀로지즈사로부터의 포로스(등록상표) XS 강한 양이온 교환 수지로 패킹한 양이온 교환 칼럼(1.2㎝ 직경 10㎝ 높이) 상에 장입하기 전에 막 여과시켰다. 결합 수지를 50mM 아세트산염, 50mM NaCl, pH 5.0 용액을 이용하여 플러쉬하였다. 이어서, 단백질을 20 CV 구배를 이용하여 1.05M NaCl pH 5.0으로 용리시켰다. 용리 분획을 수집하고 나서, SDS-PAGE, 쿠마씨 블루(Coomassie Blue) 염색에 의해 분석하였다. 피크 샘플은 100% 순도 및 구배 후 용리된 불순물이 없음을 입증하였는데, 이는 서열번호-00640 폴리펩타이드가 임의의 숙주 세포 단백질보다 더 큰 친화도로 양이온 교환 수지에 결합되었다는 것을 나타낸다.
침전에 의한 정제. 단백질 침전은 폴리펩타이드의 정제를 위한 잘 공지된 방법이다(Scopes R. 1987. Protein Purification: Principles and Practice. New York: Springer). 염 농도로서 다수의 폴리펩타이드 침전물은 염석으로서 알려진 현상을 증가시킨다. 염 유형을 랭크하고, 단백질을 염석하기 위한 그들의 상이한 능력에 대해 호프메이스터(Hofmeister) 시리즈 상에서 조직화하였다(F.Hofmeister Arch. Exp. Pathol. Pharmacol. 24, (1888) 247-260). 단백질은 또한 그들의 물리화학적 특성에 기반한 고염농도 때문에 침전되는 상이한 경향을 갖지만, 그러나, 이 특징에 대한 단백질을 랭크하기 위한 보편적 측정은 확립되지 않았다. 영양 폴리펩타이드가 정제되는 그들의 능력을 선택하기 위한 이러한 랭킹 측정의 사용은 공정 개발 속도, 제조 비용, 최종 순도 및 정제의 강인성에 연루된다.
폴리펩타이드 침전에 의한 정제의 대부분의 산업적 적용에서, 관심 대상의 폴리펩타이드는 선택적으로 침전되며, 이어서, 불순물은 고체 침전물로부터 린스된다. 특정 실시형태에서, 폴리펩타이드는 고수준의 염으로 침전되지 않으며, 정제는 불순물을 침전시킴으로써 달성된다. 본 적용에서, 본 발명자들은 폴리펩타이드의 라이브러리를 선별하여 가혹한 침전 조건을 통해 가용성으로 남아있는 그들의 능력에 대해 순위를 정하는 2가지 방법을 정하였다. 한 가지 방법은 본 명세서에 기재한 바와 같은 폴리펩타이드의 1차 서열을 이용하여 pH 범위에 걸친 단백질 총 전하의 계산에 기반한 인실리코 예측이다. 두 번째 방법은 본 명세서에 기재된 바와 같은 시험관 내 다중복합 정제 선별이다. 두 방법은 성공적으로 서로 독립적으로 사용되었고, 그들을 본 명세서에 기재된 바와 같은 지지 데이터와 동일한 세트의 168종의 영양 폴리펩타이드의 동일 세트 상에서 함께 사용하였다.
폴리펩타이드의 용해도는 표면 전하의 존재비와 직접적으로 상관관계가 있다(Jim Kling, Highly Concentrated Protein Formulations: Finding Solutions for the Next Generation of Parenteral Biologics, BioProcess International, 2014). 표면 전하는 폴리펩타이드에 대해 물리적 특성을 부여할 수 있다는 것을 확립하였다(Lawrence, M. S., Phillips, K. J., & Liu, D. R. (2007). Supercharging proteins can impart unusual resilience. Journal of the American Chemical Society, 129(33), 10110-2. doi:10.1021/ja071641y).
예측 용해도 랭킹의 인실리코 방법은 1차 서열에 기반한 pH 범위에서 영양 폴리펩타이드의 총 전하 수를 계산하는 것에 기반한다.
폴리펩타이드에서 하나 이상의 특정 아미노산, 예를 들어, 히스티딘, 알기닌 및 라이신의 출현율은 해당 폴리펩타이드, 또는 이의 일부에서, 단백질 용매의 pH가 하나 이상의 아미노산의 pKa 미만일 때 양전하를 부여한다. 폴리펩타이드에서 하나 이상의 특정 아미노산, 예를 들어, 글루탐산 및 아스파르트산의 출현율은 해당 폴리펩타이드, 또는 이의 일부에서, 단백질 용매의 pH가 하나 이상의 아미노산의 pKa를 초과할 때 음전하를 부여한다.
폴리펩타이드의 총 전하 수는 단백질 용매의 pH의 함수로서 변화한다. 양전하 및 음전하의 수를 본 명세서에 기재한 바와 같이 폴리펩타이드의 1차 서열에 기반한 임의의 pH에서 계산할 수 있다. 임의의 하나의 pH에서 양전하와 음전하의 합은 계산된 순전하를 초래한다. 폴리펩타이드의 등전점(pI)은 그것의 계산된 순전하가 0인 pH이다. 영양 폴리펩타이드에 걸친 비교를 위해, 양전하의 총 수를 음전하(절대값)의 총 수에 더하고, 해당 총 전하를 서열 내 아미노산의 수로 정규화하며, 파라미터 "아미노산 당 총 전하"를 침전에 대한 폴리펩타이드의 저항성을 예측하기 위해 사용되는 서열 간의 신규한 비교기로서 얻는다. 대부분의 저항성 폴리펩타이드는 불순물을 침전시킴으로써 높은 정도로 정제될 수 있는 가능성이 더 높다. 크로마토그래피 성능을 예측하는 것과 달리, 용해도는 전하의 극성에 의해 영향받지 않는다. 종종 폴리펩타이드가 서열의 pH에서 가장 낮은 용해도를 경험하는 것이 사실이지만, 일부 폴리펩타이드는 높은 총 전하를 가지며, 본 명세서에 나타낸 바와 같은 그들의 pI에서 여전히 극도로 가용성이다.
영양 폴리펩타이드 서열을 pH (1-14)의 범위에서 각각의 폴리펩타이드의 아미노산 당 총 전하를 계산함으로써 계산하였다. 영양 폴리펩타이드를 아미노산 당 총 전하에 의해 랭킹하였다. 낮은 pI 및 넓은 범위의 pH에 걸쳐 매우 음의 아미노산 당 순전하를 지니는 폴리펩타이드 및 높은 pI 및 넓은 범위의 pH에 걸쳐 매우 양의 아미노산 당 순전하를 지니는 폴리펩타이드는 모두 이 순위에 의해 제대로 동등한 스코어로 예측된다. 매우 다수의 전하를 둘 다 지니는 폴리펩타이드의 스코어가 가장 좋다.
도 3은 1차 서열에 기반한 예시적 영양 폴리펩타이드가 극도로 높은 용해도를 갖는 것으로 예측된다는 것을 입증한다. 이 세트는 낮은 pI(<4) 및 넓은 범위에 걸쳐 매우 음의 아미노산 당 순전하를 지니는 폴리펩타이드를 포함한다((1)서열번호-00475, (2) 서열번호-00009). 이 세트는 높은 pI(>10) 및 넓은 범위의 pH에 걸쳐 매우 양의 아미노산 당 순전하를 지니는 폴리펩타이드를 포함한다((4) 서열번호-00433, (5) 서열번호-00472). 이 세트는 더 중성의 pI를 지니는 폴리펩타이드를 포함한다((3) 서열번호-00478). 본 명세서에 나타낸 다수의 폴리펩타이드는 4 미만 및 12 초과의 극도의 pH 값에서조차 높은 전하를 나타낸다. 전체 세트는 극도로 가용성이고 넓은 범위의 pH에 걸쳐 침전에 저항하는 것으로 예상된다.
이 입증에서, 이콜라이 세포를 원심분리에 의해 진탕 플라스크 발효로부터 채취하고 나서, 전세포를 관 내로 분포시켰다(1그램의 세포/관). 각각의 관에 대해, 4㎖의 용해 용액을 첨가하고 나서, 세포를 75 Amp에서 30초 동안 초음파 처리에 의해 용해시켰다. 용해 용액은 물, 8M 요소 0.1M 트리스 0.1M NaCl, 0.1M 아세트산염 10% gly 0.1% 트윈-80 0.3M Arg 0.3M NaCl 10mM EDTA, 10mM 이미다졸 pH 5.0, 0.1M 아세트산염 10% gly 0.1% 트윈-80 0.3M Arg 0.3M NaCl 10mM EDTA, 10mM 이미다졸 pH 7.0, 100 NaCl 100 헤페스 10 이미다졸 pH 7.5, 500 NaCl 100 헤페스 10 이미다졸 pH 7.5, 100mM Phos, 150mM NaCl, 10mM 이미다졸 pH 7.5, 0.1M NaCl 0.1M 헤페스 10mM 이미다졸 50mM CaCl2 PH 7.5, 0.1M 헤페스 3.5M Am 황산염 pH 7.5, 0.1M 헤페스 2M Am. 황산염 pH 7.5, 0.1M 트리스, 0.1M 트리스 0.5M NaCl, 150mM NaCl 10mM 아세트산염 15mM 이미다졸 pH 6.04, 및 500mM NaCl 100mM 아세트산염 15mM 이미다졸 pH 6.04을 포함하였다. 용해물을 원심분리 및 0.2㎛ 여과에 의해 정제시켰다. 정제한 상청액을 본 명세서에 기재한 바와 같은 SDS-PAGE(청색 염색)에 의해 분석하였다. 서열번호-00009는 각각의 이들 조건에서 용해도를 입증하였다. 이콜라이 숙주 세포 단백질은 한 번을 제외하고 이들 조건에서 마찬가지로 용해도를 입증하였다. 효과적으로 침전된 3.5 황산암모늄의 존재하에, 대다수의 숙주 세포 단백질은 공정의 세포 채취 단계 후에 85% 정제된 서열번호-00009를 생성하였다. 이 결과는 서열번호-00009가 대부분의 이콜라이 숙주 세포 단백질보다 더 가용성이며 해당 침전이 단리를 위한 가장 저렴한 방법의 부분으로서 사용될 수 있다는 것을 나타낸다. 이는 서열번호-00009의 높은 총 전하와 상관관계가 있으며 예측이 정확하다는 것을 뒷받침한다. 더 나아가, 서열번호-00009 보다 더 큰 전하를 지니는 폴리펩타이드는 훨씬 더 가용성인데, 이는 더 큰 폴리펩타이드 수율의 서열번호-00009 이상의 이점을 가질 수 있다는 것이 예측된다.
후속적 실험에서, 서열번호-00009는 단일 단계의 황산암모늄 침전에 의해 99% 순도로 정제되었다. 이 입증에서, 이콜라이 세포를 원심분리에 의해 진탕 플라스크 발효로부터 채취하고 나서, 전세포를 0.1M 탄산나트륨, pH 10(4㎖의 용액 중에서 1그램의 세포)로 현탁시켰다. 세포를 초음파처리에 의해 용해시켰다(2분 동안 80 Amp). 용해물을 원심분리 및 0.2m 막 여과에 의해 정제하였다. 정제한 상청액을 일련의 3㎖ 분획으로 나누었고, 이것에 4M 황산암모늄, pH 9.8의 저장용액을 첨가하였다. 가변적 양의 저장 용액을 첨가하여 황산암모늄 농도 범위를 달성하였다. 샘플을 실온에서 10분 동안 혼합하고 나서, 원심분리 및 0.2㎛ 막 여과에 의해 정제하였다. 정제한 상청액을 본 명세서에 기재한 바와 같은 SDS-PAGE(청색 염색)에 의해 분석하였다. 도 4는 서열번호-00009의 순도가 황산암모늄 농도의 함수에 따른다는 것을 나타낸다.
다중복합 정제: 이온 교환 크로마토그래피. 일부 경우에, 단백질의 전체 라이브러리를 다중복합 선별 실험 플랫폼으로 시험한다. 168종의 영양 폴리펩타이드를 다중복합 발현 시스템에서 형질감염 및 발현시켰고, 이때 단일 성장 조건을 사용하여 단일 용기에서 각각의 폴리펩타이드를 생산하였다. 이 다중복합 발현 시스템은 임의의 세트의 폴리펩타이드 서열이 넓은 범위의 제조능력 매개변수와 동시에 시험되게 하며, 이들 각각은 시험될 폴리펩타이드 세트의 랭크 순위를 위해 사용될 수 있다. 한 세트의 제조능력 매개변수는 발현 수준, 폴리펩타이드 용해도, 폴리펩타이드가 크로마토그래피에 의해 정제되는 능력, 열 변성에 저항하는 능력, 폴리펩타이드가 분해되는 능력, 폴리펩타이드가 가혹한 처리에 저항함으로써 정제되는 능력을 포함한다.
168종의 영양 폴리펩타이드의 세트를 이콜라이 내 세포내 발현을 위해 시험하였다. 가용성으로 발현된 폴리펩타이드를 그룹으로서 전처리하고, 이어서, 일련의 정제 조건을 실시하였으며, 따라서, 세트는 다중 형태에 의한 그들의 정제의 용이함에 관해 순위를 랭크할 수 있었다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 동일한 서브세트의 단백질을 1차 서열 분석, 구체적으로 아미노산 당 순전하에 기반한 특정 방식의 크로마토그래피에 결합되는 각각의 발현 시스템으로부터 동정할 것으로 예상한다.
이콜라이 다중복합 정제를 위해, 영양 폴리펩타이드 서열의 세트를 HIS8 태그하였다. 세포를 본 명세서에 기재되는 바와 같이 배양하고, 파괴시키고 나서, 용액을 본 명세서에 기재되는 바와 같이 정제하였다. 이 생성은 발현되면서 가용성인 세트로부터의 모든 폴리펩타이드를 함유하는 용액을 초래한다. 가용성 폴리펩타이드의 해당 세트를 5㎖ IMAC 칼럼을 걸쳐 통과시키고 나서, 본 명세서에 기재한 바와 같이 용리시켰다. 이 IMAC 정제를 효과적으로 단리시키고 나서, 대다수의 이콜라이 숙주 세포 단백질을 제거함으로써 세트로서 가용성으로 발현된 영양 폴리펩타이드를 효과적으로 단리시켰다. 용리 분획을 농축시키고, 다양한 정제 방법을 시험하기 전에 중성 pH 근처에서 완충된 저염 용액으로 완충제 교환하였다. 시험한 방법은 음이온 교환 크로마토그래피, 양이온 교환 크로마토그래피 및 불순물이 침전하고 가용성으로 남아있는 폴리펩타이드가 가장 높게 랭크되는 음의 침전을 포함한다. 이 경우에, 불순물을 제거하였고, 따라서 폴리펩타이드를 그 중에서 순위랭크한다. 추가적으로, 단백질의 세트를 가열에 의한 열 안정성에 대해 시험하되, 가열 후에 가용성으로 남아있는 폴리펩타이드는 침전하는 것보다 더 열적으로 안정적이다.
폴리펩타이드의 이런 혼합물을 음이온 교환 및 양이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합하는 그들의 능력에 대해 순위 랭크하였다. 4개의 크로마토그래피 수지를 시험하였다. 두 음이온 교환 수지: 캡토 DEAE, GE 라이프사이언스사(GE Lifesciences)로부터의 캡토 DEAE(Capto DEAE) 및 EMD사로부터의 에쉬무노(Eshmuno)(등록상표) Q 수지. 두 양이온 교환 수지: 라이프 테크놀로지즈사로부터의 포로스(등록상표) XS 강한 양이온 교환 수지 및 EMD사로부터의 에쉬무노(등록상표) S 수지. 각각의 수지를 다음과 같은 8개의 상이한 완충 조건으로 시험하였다. 음이온 교환을 위해 사용한 완충제: 물(완충제 없음), pH 7; 15mM Na2HPO4, pH 8.7; 30mM Na2HPO4, pH 9.0; 15mM 트리스 Base, pH 9.6; 30mM 트리스 염기, pH 10.0; 30mM Na2CO3, pH 11.2; 25mM 알기닌, pH 10.1. 양이온 교환을 위해 사용한 완충제:물(완충제 없음), pH 7; 15mM KH2PO4, pH 4.2; 30mM KH2PO4, pH 4.5; 15mM 트리스산, pH 4.9; 30mM 트리스산, pH 4.7; 15mM MES 산, pH 3.9; 25mM MES Acid, pH 4.1.
수지를 96 웰 필터 플레이트(웰 당 20㎕의 수지)로 분포시키고 나서, 각각을 3회 평형상태로 만들었다. 단백질 세트를 평형상태 완충제와 혼합하고 나서, 수지와 결합시켰다. 용액 중의 비결합 단백질을 아래의 96 웰 플레이트에서 수집을 위해 필터 플레이트를 통해 액체를 원심분리시킴으로써 수지로부터 분리시켰다. 남아있는 비결합 단백질은 추가로 수지를 평형상태 완충제의 세척을 이용하여 린스하였다. 이어서, 결합 단백질을 3단계로 염 농도를 증가시킴에 따라 순차적으로 용리시켰다(상기 완충제의 적절한 세트에서 50, 250, 1500mM NaCl 완충). 느슨하게 결합된 단백질을 처음에 제거하였고, 최종 용리 조건에서 제거한 단백질을 수지에 매우 단단하게 결합시켰다. 따라서, 168종 단백질의 라이브러리를 이콜라이에서 발현시키고 나서, 음이온 교환 및 양이온 교환 크로마토그래피 수지에 대한 그들의 결합 친화도에 대해 순위를 랭크하였다.
본 명세서에 기재한 실험은 160개의 샘플(4가지 수지, 8가지 완충제, 5가지 수집물)을 생성하였다. 5개의 수집 단계는 분획을 통한 유동, 세척 분획, 50mM NaCl 용리, 250mM NaCl 용리, 및 1500mM NaCl 용리를 포함한다. 모두 160개의 샘플을 280㎚에서 UV-vis 흡광도에 의해, 브래드포드 총 단백질 분석에 의해, 칩 전기영동에 의해 분석하였고, 선택 샘플을 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 모든 분석적 분석을 본 명세서에 기재한다.
분석은 일부 단백질이 수지를 통해 유동되고 결합되지 않는다는 것을 입증하였다. 대부분의 경우에, 세척 분획은 상당한 양의 단백질을 용리시키지 않았는데, 이는 용리를 위한 임의의 추가적인 단백질이 사실 수지에 결합된다는 것을 나타낸다. NaCl 농도가 증가됨에 따라, 제거될 총 단백질은 또한 증가되었는데, 이는 거의 모든 조건에서 성공적인 결합 및 용리를 입증한다. 1500mM NaCl 용리 조건에서 전기영동에 의해 검출된 단백질은 250mM NaCl 세척 조건을 통해 결합된 채로 남아있는데, 이는 강한 결합을 나타낸다. LC/MS/MS 분석을 위해 선택 조건을 선택하였다. 30mM 트리스 염기 완충 조건에서 음이온 교환 크로마토그래피 수지(캡토 DEAE)로부터의 1500mM NaCl 용리 샘플을 이용하여 LC/MS/MS 분석을 수행하였다. LC/MS/MS 결과를 라이브러리에서 본래 발현된 모두 168종의 영양 폴리펩타이드의 서열에 대해 검색하였다. 8개의 독특한 폴리펩타이드를 이 조건에서 이 음이온 교환 수지에 대해 높은 결합 친화도를 갖는 것으로 동정하였고, 이는 서열번호-00341, 서열번호-00346, 서열번호-00497, 서열번호-00525, 서열번호-00555, 서열번호-00605, 서열번호-00606, 서열번호-00610이다. 이 세트에서 각각의 폴리펩타이드 서열에 대해, 아미노산 당 순전하를 시험한 pH 범위에 걸쳐 1차 서열을 기준으로 계산하였다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 음이온 교환 수지에 단단하게 결합된 폴리펩타이드는 pH 범위에 걸쳐 0 미만으로 아미노산 당 순전하를 갖는 것으로 예상되며, 이는 한 번을 제외하고 사실인 것으로 입증된다. 임의의 예외는 서열 길이에 걸친 전하 이질성이 있다는 사실에 기인할 것으로 예상되며, 본 명세서에 기재된 바와 같이 아미노산 당 순전하는 항상 그것을 포획하지는 않는다. 이 다중복합 선별은 음이온 교환 수지에 결합하는 그들의 능력에 기반하여 더 큰 라이브러리로부터 한 세트의 폴리펩타이드를 동정하였고, 본 명세서에 기재된 바와 같은 1차 서열 분석에 기반하여 이 결과를 예측할 수 있다.
15mM 트리스 산 완충 조건에서 양이온 교환 크로마토그래피 수지(포로스(Poros) XS)로부터의 1500mM NaCl 용리 샘플을 이용하여 LC/MS/MS 분석을 수행하였다. LC/MS/MS 결과를 본래 라이브러리에서 발현시킨 모두 168종의 영양 폴리펩타이드의 서열에 대해 검색하였다. 8개의 독특한 폴리펩타이드를 이 양이온 교환 수지에 대해 높은 결합 친화도를 갖는 것으로 동정하였고, 이는 서열번호-00302, 서열번호-495, 서열번호-00522, 서열번호-00537, 서열번호-00546, 서열번호-00547, 서열번호-00560, 서열번호-00598이다. 이 세트에서 각각의 폴리펩타이드 서열에 대해, 아미노산 당 순전하를 시험한 pH 범위에 걸쳐 1차 서열에 기반하여 계산하였다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 양이온 교환 수지에 단단하게 결합된 폴리펩타이드는 pH 범위에 걸쳐 0 초과의 아미노산 당 순전하를 갖는 것으로 예상되며, 이는 일부를 제외하고 사실인 것으로 입증된다. 임의의 예외는 서열 길이에 걸친 전하 이질성이 있다는 사실에 기인할 것으로 예상되며, 본 명세서에 기재된 바와 같이 아미노산 당 순전하는 항상 그것을 포획하지는 않는다. 이 다중복합 선별은 양이온 교환 수지에 결합하는 그들의 능력에 기반하여 더 큰 라이브러리로부터 한 세트의 폴리펩타이드를 동정하였고, 이 결과는 본 명세서에 기재한 바와 같은 1차 서열 분석에 기반하여 예측할 수 있다.
다중복합 정제의 바실러스 서브틸리스 예에서, 폴리펩타이드 서열의 세트를 임의의 유형의 정제 태그 없이 발현시켰다. 상기 세포를 본 명세서에 기재한 바와 같이 플라스크에서 배양시켰고, 폴리펩타이드를 성장 배지 내로 발현 및 분비시켰다. 세포를 원심분리에 의해 제거하고 나서, 용액을 본 명세서에 기재한 바와 같은 막 여과에 의해 추가로 정제하였다. 이 생성 과정은 발현 및 용해가능하게 분비된 세트로부터의 모든 폴리펩타이드를 함유하는 용액을 생성하였다. 가용성 폴리펩타이드의 해당 세트를 농축시키고, 다양한 정제 방법을 시험하기 전에 인산염 용액, pH 7.0로 완충제 교환하였다. 시험한 방법은 음이온 교환 크로마토그래피, 양이온 교환 크로마토그래피, 및 불순물이 침전되고 가용성으로 남아있는 폴리펩타이드가 가장 높게 랭크된 음의 침전을 포함하였다. 이들 다중복합 정제 연구에서, 폴리펩타이드는 그 자체 중에서 순위 랭크를 위해서 서로로부터 그리고 숙주 세포 단백질로부터 정제된다.
폴리펩타이드의 이 혼합물을 음이온 교환 및 양이온 교환 크로마토그래피 수지에 결합하는 그들의 능력에 대해 순위 랭크하였다. 4개의 크로마토그래피 수지를 시험하였다. 2개의 음이온 교환 수지: GE 라이프사이언스사(GE Lifesciences)로부터의 캡토 DEAE, 및 EMD사로부터의 에쉬무노(등록상표) Q 수지. 2개의 양이온 교환 수지: 라이프테크놀로지즈사로부터의 포로스(등록상표) XS 강한 양이온 교환 수지 및 EMD사로부터의 에쉬무노(등록상표) S 수지. 각각의 수지를 8개의 상이한 완충 조건을 이용하여 시험하였다. 음이온 교환을 위해 사용한 완충제: 18mM BIS-TRIS, pH 6.5; 13mM HEPES, pH 7.0; 18mM HEPES, pH 7.5; 16mM 트리스, pH 8.0; 32mM 트리스, pH 8.5; 88mM 트리스, pH 9.0; 13mM Na2CO3, pH 9.5; 20mM Na2CO3, pH 10.0. 양이온 교환을 위해 사용한 완충제: 19mM 시트레이트, pH 3.0; 13mM 시트레이트, pH 3.5; 49mM 아세트산염, pH 4.0; 22mM 아세트산염, pH 4.5; 14mM 아세트산염, pH 5.0; 10mM 아세트산염, pH 5.5; 24mM MES, pH 6.0; 15mM MES, pH 6.5.
수지를 96 웰 필터 플레이트(웰 당 50㎕의 수지)에 분포시켰고, 각각을 3회 평형상태로 만들었다. 단백질 세트를 평형상태 완충제와 혼합하였고, 수지에 결합시켰다. 용액 중의 비결합 단백질을 아래의 96 웰 플레이트에서 수집을 위해 필터 플레이트를 통해 액체를 원심분리시킴으로써 수지로부터 분리시켰다. 남아있는 비결합 단백질은 추가로 평형상태 완충제의 2회 세척 주기로 수지를 린스하였다. 이어서, 결합 단백질을 염 농도가 증가함에 따라 순차적으로 용리시켰다(250, 500, 1000 mM, 2000mM NaCl). 각각의 염 용액을 음이온 교환 수지에 대해 pH 6.0에서 MES로 그리고 양이온 교환 수지에 대해 pH 8.0에서 트리스로 MES를 이용하여 완충시킨 2000mM NaCl 용액을 제외한 적절한 평형상태 완충제에서 완충시켰다. 느슨하게 결합된 단백질을 처음에 제거하였고, 최종 용리 조건에서 제거한 단백질을 수지에 매우 단단하게 결합시켰다. 따라서, 단백질의 라이브러리를 바실러스 서브틸리스에서 발현시키고 나서, 음이온 교환 및 양이온 교환 크로마토그래피 수지에 대한 그들의 결합 친화도에 대해 순위를 랭크하였다.
본 명세서에 기재한 실험은 192개의 샘플(4가지 수지, 8가지 완충제, 6가지 수집물)을 생성하였다. 6개의 수집 단계는 분획을 통한 유동, 세척 분획, 250mM NaCl 용리, 500mM NaCl 용리, 1000mM NaCl 용리, 및 2000mM NaCl 용리를 포함한다. 모두 192개의 샘플을 칩 전기영동에 의해 분석하였다. 선택 샘플을 SDS-PAGE에 의해 분석하였다. 선택 샘플을 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 모든 분석적 분석을 본 명세서에 기재한다. 강하게 결합된 단백질의 동정을 칩 전기영동, SDS-PAGE 및 LC/MS/MS의 조합에 의해 수행한다.
SDS-PAGE 결과는 대다수의 폴리펩타이드가 이들 수지에 결합하지 않는다는 것을 입증하며, 사실 그들은 분획을 통한 유동에서 발견된다. 따라서, 수지에 결합되는 폴리펩타이드는 대다수의 다른 폴리펩타이드로부터 정제되는 그들의 능력이 독특하다. 다양한 용리 분획에서 폴리펩타이드의 세트는 정제 공정에서 그들의 특성에 기반하여 더 큰 세트로부터 단리되었는데, 이는 이들 폴리펩타이드의 제조, 비용, 개발시간 및 종국적인 순도에 연루되었다. 수지에 결합하는 폴리펩타이드에 추가로, 이들은 NaCl 농도가 증가함에 따라 엄격한 세척 조건을 통해 수지에 결합한 채로 남아있는 그들의 능력에 의해 순위가 랭크될 수 있다. 2000mM NaCl 샘플에서 발견되는 해당 폴리펩타이드는 1000mM NaCl 세척 조건을 통해 결합된 채로 남아있을 수 있었다. 500mM NaCl 초과로 이온 교환 수지에 결합된 채로 남아있을 수 있는 임의의 폴리펩타이드는 해당 수지에 대해 매우 고친화도를 갖는 것으로 고려된다는 것이 널리 허용된다. 밴딩 패턴은 제안된 메커니즘을 지지하는 2개의 양이온 교환 수지 간에 유사하다. 마찬가지로, 밴딩 패턴은 두 음이온 교환 수지 간에 유사하며, 양이온 교환에 의해 동정된 것과 상이한 샘플을 나타낸다. 임의의 서브세트에서 동정된 개개 폴리펩타이드의 순위 랭크를 위해, LC/MS/MS를 이용한다.
예시적인 데이터세트로서, LC/MS/MS 결과는 pH 7.5에서 캡토 EAE 음이온 교환 수지에 대한 결합으로서 다음의 폴리펩타이드를 동정하였다: P39645, P37869, P80698, P80868, P21880, P80239, P50849, P12425, O34669, P39138, P37871, P19669, P29727, P80643, O34981, P80879, P54716, P37477. 예시적인 데이터세트로서, LC/MS/MS 결과는 pH 4.0에서 포로스 XS 양이온 교환 수지에 대한 결합으로서 다음의 폴리펩타이드를 동정하였다: O34669, P19405, O31803, O05411, O31973, O31643, P80239, P26901, P08821, P80240, P49814, O34310, P0CI78, O31925, P71014, P42111.
고결합 친화도를 갖는 것으로 동정된 이들 폴리펩타이드를 그들의 1차 서열에 기반한 물리화학적 특성에 대해 분석하였다. 아미노산 당 순전하를 시험한 pH 범위에 걸쳐 1차 서열에 기반하여 계산하였다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 음이온 교환 수지에 단단하게 결합되는 폴리펩타이드는 pH 범위에 걸쳐 0 미만의 아미노산 당 순전하를 갖는 것으로 예상되고, 이는 일반적으로 사실인 것으로 입증되었다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 양이온 교환 수지에 단단하게 결합되는 폴리펩타이드는 pH 범위에 걸쳐 0 미만의 아미노산 당 순전하를 갖는 것으로 예상되고, 이는 일반적으로 사실인 것으로 입증되었다. 임의의 예외는 서열 길이에 걸친 전하 이질성이 있다는 사실에 기인할 것으로 예상되며, 본 명세서에 기재된 바와 같이 아미노산 당 순전하는 항상 그것을 포획하지는 않는다. 이 다중복합 선별은 음이온 교환 수지에 결합하는 그들의 능력에 기반하여 더 큰 라이브러리로부터 한 세트의 폴리펩타이드를 동정하였고, 이 결과는 본 명세서에 기재한 바와 같은 1차 서열 분석에 기반하여 예측할 수 있다.
다중복합 정제의 바실러스 서브틸리스 예에서, 168종의 영양 폴리펩타이드 서열의 세트를 임의의 유형의 정제 태그 없이 발현시켰다. 세포를 본 명세서에 기재한 바와 같이 플라스크에서 배양시키고, 폴리펩타이드를 성장 배지 내로 발현 및 분비시켰다. 시험한 방법은 음의 응집/침전을 포함하였으며, 이때 불순물이 침전되고 가용성으로 남아있는 폴리펩타이드는 가장 높게 랭크된다. 이들 다중복합 정제 연구에서, 불순물은 가용성 불순물(예를 들어, 숙주 세포 단백질, DNA, 포스포지질 및 생산물-관련 불순물, 예컨대 아이소폼 또는 응집종), 불용성 불순물, 세포 또는 세포 파편(예를 들어, 막 단편)의 형태로 존재한다. 불용성 불순물의 제거, 세포 및 세포 파편 원심분리 및 막 여과에 의한 추가적인 정제 전에 및 후에 음의 침전을 수행하였다.
세포 현탁액(원심분리 및 막 여과 전에) 및 정제한 상청액(원심분리 및 막 여과 후에) 중의 용해가능하게 발현 및 분비된 폴리펩타이드의 세트를 응집제와 결합하는 그들의 능력에 대해 순위 랭크하였다. 더 나아가, 응집제를 불순물과 결합하는 그들의 능력에 대해 순위 랭크하였다. 48종의 응집제를 다음과 같이 두 상이한 농도에서 시험하였다: 중탄산암모늄(100mM, 200mM); 염화망간(100mM, 200mM); 니켈 황산염(100mM, 200mM); 시트르산나트륨(100mM, 200mM); 아세트산리튬(100mM, 200mM); 프로필렌 글리콜(10% v/v, 20% v/v); 질산암모늄(100mM, 200mM); 염화칼륨(100mM, 200mM); 황산나트륨(100mM, 200mM); 몰리브덴산나트륨(100mM, 200mM); 아세트산(100mM, 200mM); 키토산 MMW(0.1% w/v, 0.2% w/v); 황산암모늄(100mM, 200mM); 염화나트륨(0.5M, 1.0M); 황산아연(100mM, 200mM); 질산나트륨(100mM, 200mM); 시트르산(100mM, 200mM); 구아니딘 HCl(0.6M, 1.2M); 염화암모늄(100mM, 200mM); 염화아연(100mM, 200mM); 탄산칼륨(100mM, 200mM); 인산나트륨(100mM, 200mM); 염산(100mM, 200mM); PEG 1000(5% w/v, 10% w/v); 염화칼슘(100mM, 200mM); 시트르산철(100mM, 200mM); 질산칼륨(100mM, 200mM); 프로피온산나트륨(100mM, 200mM); 수산화칼륨(100mM, 200mM); PEG 4000(5% w/v, 10% w/v); 염화콜린(100mM, 200mM); 황산구리(100mM, 200mM); 인산칼륨(100mM, 200mM); 숙신산나트륨(100mM, 200mM); 수산화나트륨(100mM, 200mM); 트리톤 X-100(0.5% w/v, 1.0% w/v); 염화철(100mM, 200mM); 황산철(100mM, 200mM); 데옥시콜산(0.5% w/v, 1.0% w/v); 티오시안산나트륨(100mM, 200mM); 에탄올(10% v/v, 20% v/v); 트윈 80(0.5% w/v, 1.0% w/v); 염화마그네슘(100mM, 200mM); 황산마그네슘(100mM, 200mM); 탄산나트륨(100mM, 200mM); 티오황산나트륨(100mM, 200mM); 아이소프로판올(10% v/v, 20% v/v); 요소(0.8M, 1.6M).
세포 현탁액(원심분리 및 막 여과 전) 및 정제한 상청액(원심분리 및 막 여과 후)을 96-웰 필터 플레이트로 분포시켰다(낮은 응집제 농도에 대해서 웰 당 300㎕ 및 높은 응집제 농도에 대해 267㎕). 이들 장입물을 농축시킨 응집제 용액을 각각 33㎕ 또는 67㎕ 첨가함으로써 0.1x 또는 0.2x로 희석시켰다. 얻어진 용액을 실온에서 1시간 동안 혼합하였다. 혼합 후에, 남아있는 가용성 물질을 아래의 96 웰 플레이트에서 수집을 위해 필터 플레이트를 통해 액체를 원심분리시킴으로써 불용성 물질로부터 분리시켰다. 모두 192개의 샘플을 칩 전기영동에 의해 분석하였다. 선택 샘플을 SDS-PAGE에 의해 분석하였다. 선택 샘플을 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 모든 분석적 분석을 본 명세서에 기재한다.
SDS-PAGE 결과는 일부 조건이 다수의 폴리펩타이드를 효과적으로 침전시켰다는 것을 입증하였는데, 이는 해당 조건에서 가용성 폴리펩타이드가 오히려 가용성이며, 이들 조건에서 단리될 수 있다는 것을 나타낸다. 다양한 침전 조건에서 가용성인 폴리펩타이드를 정제 과정에서의 그들의 특성에 기반하여 더 큰 세트로부터 단리시켰는데, 이는 이들 폴리펩타이드의 제조, 비용, 개발 시간 및 종국적인 순도와 연루되었다. 일부 폴리펩타이드는 본 명세서에 기재된 메커니즘에 따라 그들의 높은 전하 때문에 조건 범위에 걸쳐 크게 가용성이다. 임의의 서브세트에서 동정한 개개의 폴리펩타이드를 순위 랭크하기 위해, LC/MS/MS를 이용한다.
예시적인 데이터세트로서, LC/MS/MS 결과는 다음의 폴리펩타이드가 100mM 아세트산, pH 5.18에서 그들의 지속적 용해도에 기인하여 단리되었다는 것을 입증하였다: O34669, P54423, P21879, P10475, P28598, O31803, P40767, P17889, O34918, Q08352, P24327, P37871, O31973, P81101, P50849, P26901, P80700, O34385, P70960, P42111, P21880, P27876, P80868, P54716, O34313, O07603, O05411, P54531, O05497, P12425, O07921, P19405, Q06797, P02394, P24141, P09339, P37965, P07343, P37809, P0CI78, P39824, P49814, P39632, P39773, P51777, P21883, O06989, P25152, P70961, O07593, O34310, P80860, P37437, P80698, P13243, P38494, P39645, P39148, O31398, P08821, P08877, O05268, P04957, P28366, P31103, P94421, P14949, P80864, P37869, P80240, P80859, O06993, O34666, O34714, P37546, Q9KWU4, O31605, P16616, P80239, O34788, P71014, P37571, P09124, P42971, O31925, P39793, P17865, P16263, P18429, P05653, P26908, P33166, O34499, P08750, P54602, Q45071, P12047, P42919, O34334, O34358, P39120, P39126, P00691, P14192, P22250, P37870, P39116, P54484, P54488, P54547, P56849, O31579, O34629, P30949, P54422, P54530, P54542, P96739.
예시적인 데이터세트로서, LC/MS/MS 결과는 다음의 폴리펩타이드가 100mM 탄산칼륨, pH 9.66에서 그들의 지속적 용해도에 기인하여 단리되었다는 것을 입증하였다: O34669, P54423, P21879, P24327, P40767, P17889, O31973, P10475, P28598, P80700, P37871, P80868, O31803, P81101, P70960, P27876, P19405, P28366, P71014, P26901, O34385, P21880, Q06797, P24141, P07343, P80698, P13243, P42971, P39793, O31643, P39071, O32210, P21468, P42199, P54531, P37965, P37809, P21883, P38494, P39148, P08877, P09124, P17865, P16263, P54602, P46906, O34918, Q08352, P42111, O05411, O05497, O07921, P02394, P09339, P49814, P39632, P37437, P39645, P08821, P04957, P31103, Q9KWU4, P80239, O34788, P18429, P05653, P26908, O34499, P08750, P12047, P37870, P54547, Q06796, Q45477, P25144, P46898, P40871, O31501, P21464, P21465, P40409.
예시적인 데이터세트로서, LC/MS/MS 결과는 다음의 폴리펩타이드가 100mM 염화칼슘, pH 7.50에서 그들의 지속적 용해도에 기인하여 단리되었음을 입증하였다: O34669, P54423, P21879, O34918, O31803, P10475, P28598, P24327, P40767, P80700, P27876, P37871, O34385, P13243, Q08352, O07921, P17889, O31973, P80868, P26901, P24141, P80698, P02394, Q06797, P39148, P19405, P54531, P37965, P09339, P39645, O34788, P37571, O07909, P70960, P21880, P42971, P37809, P80239, Q45477, P94421, P81101, P07343, P39793, P39071, P38494, P17865, P42111, P12425, P39773, O06989, P80864, O05411, O05497, P25144, P0CI78, P39824, P25152, P70961, O31398, O05268, P37869, P80859, O32150, P39138, O31643, P21468, P42199, P21883, P09124, P49814, P05653, Q06796, O34313, P51777, O34310, O06993, O34666, O31925, P33166, P39634, P37808, P39779, P28366, P08877, P16263, P39632, P08821, P04957, O34499, P08750, P46898, P50849, P54716, P80860, P14949, P80240, Q45071, O34334, O34358, P39120, P39126, P20278, P53001, P54375, O06006, O06988, O34667, O34981, P08164, P19669, P30950, P37487, P45694, P81102, P71014, P54602, P46906, P31103, P18429, P26908, P12047, P40871, O07603, O34714, P37546, P42919, P00691, P22250, P39116, P54488, P40924, C0SP93, O31760, O32023, O32106, O32167, O34962, P12048, P25995, P28015, P28599, P34957, P35137, P37253, P37477, P37812, P37940, P46354, P49778, P54169, P54418, P54550, P54941, P80885, P94576, Q04796, Q06004, Q07868, Q9R9I1.
예시적인 데이터세트로서, LC/MS/MS 결과는 다음의 폴리펩타이드가 100mM 염화철, pH 4.54에서 그들의 지속적 용해도에 기인하여 단리되었음을 입증하였다: P26901, O34669, O34918, P54423, O31803, P96657, O31973, P37871, O07921, O31643, Q06796, P17889, P80698, P80239, O05411, O07909, O31925, P20278, P71014, P21879, P10475, P80700, P27876, Q08352, P81101, P42111, P0CI78, P39824, O32210, P28598, P24327, O34385, Q06797, P19405, P37571, P38494, O31398, P09124, P51777, P08821, P18429, O07593, P80868, P09339, P39645, O34788, O05268, P49814, P08877, P39632, P04957, P14949, P31103, O06746, O07555, P40767, P02394, P54531, P37965, P70960, P37809, P07343, P39773, P33166, P39634, P16263, P46898, P50849, P54716, P80240, Q45071, P53001, P54375, P26908, P42919, P40924, P14192, P54484, P56849, O06748, P12878, P21477, P32081, P46899, P50620, P54464.
고 용해도를 갖는 것으로 동정된 이들 폴리펩타이드를 그들의 1차 서열에 기반한 물리화학적 특성에 대해 분석하였다. 아미노산 당 총 전하를 시험한 pH 범위에 걸쳐 1차 서열에 기반하여 계산하였다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 가장 가용성인 폴리펩타이드는 아미노산마다 높은 총 전하를 가지는 것으로 예상되며, 이는 일반적으로 사실인 것으로 입증되었다. 이 다중복합 선별은 음이온 교환 수지에 결합하는 그들의 능력에 기반하여 더 큰 라이브러리로부터 한 세트의 폴리펩타이드를 동정하였고, 이 결과는 본 명세서에 기재된 바와 같은 1차 서열 분석에 기반하여 예측될 수 있다.
다중복합 정제: 침전 및 응집. 세포 및 세포 파편을 제거하기 위해 사용한 전통적인 생약제학적 단백질 정제 방법은 원심분리, 정밀여과 및 심층여과방식 필터를 포함한다. 규조토와 같은 필터 보조제가 이들 단계의 성능을 향상시키기 위해 사용될 수 있지만, 그들은 항상 효과적이지는 않으며, 때때로 관심 대상의 생산물에 상당하게 결합된다. 그들의 용도는 또한 대규모 생약제학적 작업의 부분으로서 시험감염될 수 있는 고체 또는 균질한 현탁액의 첨가를 필요로 할 수 있다.
중합체 응집제는 포유류 세포 배양 공정 스트림의 정제를 보조하기 위해 사용될 수 있지만, 그들은 제한될 수 있다. 예를 들어, 공정 보조제로서 전형적으로 사용되는 황산 프로타민 제제는 관심 대상의 단백질의 불활성화에 관한 걱정 또는 침전에 기인하는 생산물 손실 때문에 적용이 제한된다(Scopes, Protein Purification Principles and Practice 3rd edition, Cantor eds. 22-43;171 (1994)).
의학적 용도를 위해 시판되는 것과 같은 고품질 시약은 비쌀 수 있다. 특정 예에서, 환자에서 유해한 효과가 없다는 것을 보장하기 위해 매우 낮은 수준으로의 제거가 필요로 된다. 예를 들어, 키토산은 잘 정의된 시약이 아니며, 정제 적용에서의 일상적인 용도에서 그들의 지속적인 성능에 관한 우려가 있다. 종종 폐수 처리에서 사용된 다수의 하전된 중합체, 예컨대 DEAE 덱스트란, 아크릴아마이드-기반 중합체(NALCO Water Handbook, Section 2.1: Applications-Impurity Removal, 3rd ed., McGraw-Hill, 2009) 및 폴리에틸렌 아민(PEI)은 정화 용도로 사용을 위해 고려되었다. 후자의 2가지 유형의 중합체에 대해, 아크릴아마이드 시약은 독성 시약 및 폴리에틸렌 아민에 의한 오염의 가능성이 있는 반면, 고도로 효과적인 정화 시약은 종종 발암물질로 의심되는 다양한 양의 에틸렌이민 단량체로 오염된다(Scawen et al., Handbook of Enzyme Biotechnology 2nd edition, Wiseman eds.:15-53 (1985)). 게다가, PEI를 비롯한 이들 중합체 중 다수는 다수의 크로마토그래피 수지에 대해 거의 비가역적으로 결합하는 경향이 있고, 이에 의해 하류의 가공 선택사항을 제한한다. 이들 중합체와 관련된 조절 및 원료 재사용 우려는 그들의 용도를 주로 학술적 연구로 제한하였다.
백반 및 철 염과 같은 비중합체 기반 응집제를 폐수 처리 산업에서 이용하였다(NALCO Water Handbook, Section 2.1: Applications-Impurity Removal, 3rd ed., McGraw-Hill, 2009). 이들 물질은 가공 단백질 제품에서 유용하지 않은 것으로 나타날 수 있는데, 그들은 단백질 제품에 결합할 수 있거나, 또는 화학 반응을 촉매하여 안전성 또는 효능에 영향을 미칠 수 있는 단백질의 변형을 초래할 수 있기 때문이다.
일부 경우에, 단백질의 전체 라이브러리를 다중복합 선별 실험 플랫폼에서 시험한다. 168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리를 다중복합 발현 시스템에서 형질감염 및 발현시켰고, 이때 단일 성장 조건을 사용하여 단일 용기에서 각각의 폴리펩타이드들 생성하였다. 이 다중복합 발현 시스템은 폴리펩타이드 서열의 임의의 세트가 넓은 범위의 제조능력 매개변수와 동시에 시험되게 하며, 이들 각각은 시험될 폴리펩타이드의 순위 랭크를 위해 사용될 수 있다. 제조능력 매개변수의 세트는 발현 수준, 폴리펩타이드 용해도, 폴리펩타이드가 크로마토그래피에 의해 정제되는 능력, 열 변성에 저항하는 능력, 폴리펩타이드가 분해되는 능력, 가혹한 처리에 저항함으로써 폴리펩타이드가 정제되는 능력을 포함한다.
침전에 의한 이콜라이 다중복합 정제에 대해, 168종의 영양 폴리펩타이드 서열의 세트를 HIS8 태그하였다. 세포를 본 명세서에 기재되는 바와 같이 배양시키고, 파괴하고 나서, 용액을 본 명세서에 기재한 바와 같이 정제하였다. 이 생산은 발현되고 가용성인 세트로부터의 모든 폴리펩타이드를 함유하는 용액에서 초래되었다. 가용성 폴리펩타이드의 해당 세트는 IMAC 칼럼에 걸쳐 통과되었고, 본 명세서에 기재된 바와 같이 용리되었다. 이 IMAC 정제는 대다수의 이콜라이 숙주 세포 단백질을 제거함으로써 한 세트로서 가용성으로 발현된 영양 폴리펩타이드를 효과적으로 단리시켰다. 용리 분획을 농축시켰고, 다양한 정제 방법을 시험하기 전에 중성 pH 근처에서 완충된 저염 용액으로 완충제 교환하였다. 시험한 상기 방법은 음이온 교환 크로마토그래피, 양이온 교환 크로마토그래피 및 불순물은 침전되고 가용성인 채로 남아있는 폴리펩타이드가 가장 높게 랭크되는 음의 침전을 포함한다. 이 경우에, 불순물은 제거되고, 따라서 폴리펩타이드는 그 자체 중에서 순위 랭크한다. 추가적으로, 단백질의 세트를 가열에 의해 열 안정성에 대해 시험하되, 가열 후에 가용성인 채로 남아있는 폴리펩타이드는 침전되는 것보다 더 열적으로 안정적이다.
이콜라이에 의해 발현된 폴리펩타이드의 전처리 그룹을 96 웰 플레이트(43/ℓ의 총 단백질 농도에서 4.7㎕의 단백질 저장액/웰)의 32개 웰에 분포시켰다. 다음의 조건을 생성하기 위해 저장 용액을 각각의 웰에 첨가하였다: 대조군(첨가물 없음); 42mM 시트르산염/인산염, pH 7.1; 42mM 시트르산염/인산염, pH 6.5; 42mM 시트르산염/인산염, pH 6.0; 42mM 시트르산염/인산염, pH 5.6; 42mM 시트르산염/인산염, pH 5.0; 42mM 시트르산염/인산염, pH 4.6; 42mM 시트르산염/인산염, pH 4.3; 42mM 시트르산염/인산염, pH 3.9; 42mM 시트르산염/인산염, pH 3.7; 42mM 시트르산염/인산염, pH 2.8; 75mM 트리스 염기; 50mM Na2CO3; 50mM 피페라진 염기; 100mM 2염기성 인산나트륨; 50mM 에탄올아민; 100mM 일염기성 인산나트륨; 100mM MES 산; 100mM 아세트산나트륨, pH 4.1; 100mM MOPS 산; 100mM 트리스 HCl; 25mM 아세트산; 25mM 붕산; 25mM 시트르산; 50mM PIPES 산; 50mM 숙신산; 1.2M 아황산나트륨; 1.5M 아황산나트륨; 2.5M 황산암모늄; 3.5M 황산암모늄; 200mM CaCl2; 60% 메탄올. 각각의 웰이 총 40㎕의 용액을 함유하도록 5g/ℓ로 물을 첨가하였다. 플레이트를 실온에서 30분 동안 혼합하고, 이어서, 3,000 RCF에서 10분 동안 원심분리시켜 임의의 침전된 단백질을 펠렛화하였다. 분석을 위해 샘플을 각각의 웰로부터 취하였다. 이어서, 96 웰 플레이트를 95℃에서 2분 동안 가열하였다. 플레이트를 다시 3,000 RCF에서 10분 동안 원심분리시켜 임의의 침전된 단백질을 펠렛화하고, 분석을 위해 샘플을 각각의 웰로부터 취하였다. 모두 64개의 샘플을 브래드포드 분석에 의해 분석하였고, 선택 샘플을 칩 전기영동에 의해 분석한 후, LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 모든 분석적 분석을 본 명세서에 기재한다. 용액 중에 남아있는 총 단백질의 측정은 다수의 조건이 폴리펩타이드 침전을 야기하였다는 것을 입증하는데, 이는 시험한 조건의 일부가 엄격하게 가혹한 조건이었다는 것을 나타낸다.
4개의 선택 샘플을 이용하여 LC/MS/MS 분석을 수행하고, 표 E9D에 기재하였다. 가용성 분획 내 영양 폴리펩타이드의 검출을 X로 표시한다.
(표 E9D)
Figure pct00110
Figure pct00111
Figure pct00112
LC/MS/MS 데이터는 각각의 조건에서 다수의 가용성 폴리펩타이드를 동정하였다. 선별을 거쳐 시험한 상이한 조건은 다수의 상이한 침전 메커니즘을 나타내고, 이들 상이한 조건을 폴리펩타이드의 상이한 물리화학적 특성에 기반하여 상이한 세트의 폴리펩타이드를 동정할 수 있었다. LC/MS/MS에 의해 시험한 조건의 가용성으로 남아있는 폴리펩타이드의 수에 기반하여, 가장 가혹한 조건은 실온에서 2.5M 황산암모늄 조건이다. 해당 조건에서 가용성인 폴리펩타이드는 일반적으로 약간을 제외하고 시험한 모두 3가지의 다른 조건에서 가용성이었다. 95℃로 2분 동안 가열한 후에 매우 다수의 폴리펩타이드가 가용성이 되는 것으로 동정하였다. 이 실험에서, 영양 폴리펩타이드의 라이브러리를 매우 다수의 조건에 걸쳐 용해도에 대해 물리적으로 선별하고 나서, 가용성 펩타이드의 서브세트를 각각의 조건 내에서 동정하였다.
실시예 11. 용매화 스코어 및 응집 스코어, 및 다른 서열-기반 분석에 기반 한 아미노산 서열 라이브러리로부터의 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열 선택.
용매화 스코어. 용매화 스코어는 주어진 단백질의 친수성 및 잠재적 용해도를 평가하기 위한 1차 서열-기반 측정이다. 이를 모든 아미노산 측쇄에 대한 용매화의 총 유리 에너지(즉, 가스상으로부터 희석 용매로의 전달과 관련된 유리 에너지 변화)로서 정의하며, 각각의 잔기가 독립적으로 용매화되며, 서열 내 잔기의 총 수에 의해 정규화된다는 것을 추정한다. 측쇄 용매화 유리 에너지는 진공 유전율 1과 물 유전율 80 사이의 정전기적 에너지 차이뿐만 아니라 선형 용매 접근성 표면적 모델을 이용하여 비극성 반데르 발스 에너지를 계산함으로써 컴퓨터로 발견하였다(D. Sitkoff, K. A. Sharp, B. Honig. "Accurate Calculation of Hydration Free Energies Using Macroscopic Solvent Models". J. Phys. Chem. 98, 1994). 이들 용매화 유리 에너지는 실험적 측정과 잘 관련된다. 이온성 측쇄를 지니는 아미노산(Arg, Asp, Cys, Glu, His, Lys 및 Tyr)에 대해, 평균 용매화 유리 에너지는 구체화된 pH에서 각각의 이온화 상태에 대한 상대적 확률에 기반한다. 용매화 스코어는 모든 극성 잔기가 노출된 용매이며 비-극성 잔기가 폴딩 시 제외된 용매라는 것을 추정하는 용매화 유리 에너지의 효과적인 측정이다.
응집 스코어. 응집 스코어는 주어진 단백질의 소수성 및 응집 가능성을 평가하기 위한 1차 서열 기반 측정이다. 소수성 잔기 양의 값 및 친수성 잔기 음의 값을 제공하는 카이트(Kyte)와 두리틀(Doolittle) 소수성 스케일(Kyte J, Doolittle RF (May 1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. 157 (1): 105-32)을 이용하여, 서열 위치의 함수로서 효과적인 소수성을 각각의 잔기 주위로 집중된 5개 잔기의 이동 평균을 이용하여 계산한다. 0 초과의 모든 해당 평균 소수성 값을 합하고 단백질의 총 길이에 의해 정규화시킴으로써 응집 스코어를 찾는다. 근본적인 이해는 응집이 2개 이상의 소수성 패치가 합쳐져서 물을 제외하고 표면 노출을 감소시킨 결과이며, 단백질이 응집될 가능성은 그것의 소수성(즉, 응집 경향이 있음) 잔기가 얼마나 밀집하게 패킹되었는지의 함수라는 것이다.
전하 함량. 절대 또는 아미노산 당 순전하를 pH의 함수로서 그리고 단백질 내의 잔기 위치와 독립적으로 계산한다. 적정가능한 잔기의 pH 값 및 pKa가 주어지면, 헨더슨-하셀발히(Henderson-Hasselbalch) 식으로 각각의 적정 상태의 상대적 농도를 결정하는 것을 해결하였다(예를 들어, 산성 잔기 글루탐산염에 대해 -1 또는 0).
Figure pct00113
헨더슨- 하셀발히 식
해당되는 적정가능한 잔기에 대한 평균 전하를, 이들 상대적 농도를 하전될 효과적인 확률로 전환시킴으로써 그리고 해당 아미노산의 전하 및 경우의 수를 곱함으로써 발견한다. 이어서, 이 절차로부터 발견한 순전하 또는 절대 전하를 아미노산의 수로 나누어서 아미노산 값마다 얻는다.
이하의 표 E11A에 나타낸 잔기 유형을 대응하는 pKa 값 및 적절한 역가 상태와 함께 사용한다. 이들 pKa 값을 유럽 분자 생물학 오픈 소프트웨어 제품군(European Molecular Biology Open Software Suite)에서 제공한 pKa 표로부터 얻는다(Rice, P. Longden, I. and Bleasby, A. EMBOSS: The European Molecular Biology Open Software Suite. Trends in Genetics, 16, 2000).
(표 E11A)
Figure pct00114
가중치를 부여한 유클리드 거리. 공지된, 임상적으로 효능있는 배합물과 유사한 아미노산 파괴를 지니는 후보 단백질을 동정하기 위해, 가중치를 부여한 유클리드 거리 기반 검색 전략을 사용한다. 원칙에서, 이는 다음의 식에 의해 정의하는 바와 같이 표적 아미노산 분포에 대한 각각의 아미노산에 대한 가중치 부여 백분율 차이의 계산을 의미한다:
Figure pct00115
여기서 AA는 표적 분포에서 모든 아미노산의 세트이고,
Figure pct00116
는 후보 단백질 서열에서 아미노산의 중량 분획
Figure pct00117
이고,
Figure pct00118
는 표적 아미노산 분포에서 아미노산의 중량 분획
Figure pct00119
이며,
Figure pct00120
는 아미노산
Figure pct00121
와 관련된 상대적 중량이다. 대부분의 중요한 아미노산으로부터의 큰 편차가 적절하게 가하지는 것을 보장하기 위해 상대적 중량을 적용하였다.
예로서, 근육감소증의 치료를 위해, 운동의 뒷받침 및 류신, 발린 및 아이소류신에 대해 열발생 아미노산 배합물(류신 및 다른 2개의 분지쇄 아미노산, 아이소류신 및 발린의 상대적 중요성을 제공) 상대적 가중치 3:2:2의 자극을 사용하였다. 모든 다른 아미노산에 상대적 가충치 1을 제공하였다.
알레르기 유발성. 알레르기 유발성 스코어는 단백질이 임의의 공지된 알레르겐에 얼마나 유사한지를 평가하기 위한 WHO 권고사항(fao.org/ag/agn/food/pdf/allergygm.pdf)에 기반한 1차 서열 기반 측정이며, 이는 주로 표적과 공지된 알레르겐 간의 높은 동일성 백분율은 교차 반응을 나타낼 가능성이 있다는 것을 이해한다. 주어진 단백질에 대해, 알레르기 반응을 유발할 가능성을 서열 상동성 기반 시험의 상보적 쌍을 통해 평가한다. 제1 시험은 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2에 의한 FASTA 알고리즘을 이용하여 공지된 알레르겐에 대한 데이터베이스에 대한 전역-국소 서열 정렬을 통해 전체 서열에 걸쳐 단백질의 동일성 백분율을 결정한다. 이는 서열 둘 다에 걸쳐 50% 미만의 전역 상동성을 지니는 단백질이 알레르기 유발성일 가능성이 없다는 것을 시사한다(Goodman R. E. et al. Allergenicity assessment of genetically modified crops―what makes sense? Nat. Biotech. 26, 73-81 (2008).; Aalberse R. C. Structural biology of allergens. J. Allergy Clin. Immunol. 106, 228-238 (2000)). 제2 시험은 BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 이용하는 FASTA 알고리즘을 이용하여 공지된 알레르겐의 데이터베이스에 대한 각각의 단편의 전역-국소 서열 정렬을 통해 모든 가능한 인접한 80개의 아미노산 단편의 국소 알레르기 유발성을 결정함으로써 단백질 서열을 따라서 국소 알레르기 유발성을 평가한다. 임의의 알레르겐을 지니는 임의의 80개의 아미노산 창의 가장 높은 동일성 백분율은 관심 대상의 단백질에 대한 최종 스코어로서 취해진다. WHO 가이드라인은 이런 단편 시험을 이용하는 35% 동일성을 이용하는 것을 제안한다. 맞춤형 데이터베이스는 식품 알레르기 조사 및 연구 프로그램(allergenonline.org/), 유니프롯 주석(uniprot.org/docs/allergen), 및 알레르기 유발 단백질의 구조 데이터베이스(Structural Database of Allergenic Proteins)(SDAP, fermi.utmb.edu/SDAP/sdap_lnk.html)에 의해 수집되는 풀링된 알레르겐을 포함한다. 이 데이터베이스는 국제 면역 협회 연맹(International Union of Immunological Socieities: IUIS, allergen.org/)에 의한 모든 현재 인식되는 알레르겐뿐만 아니라 아직 공식적으로 명명되지 않은 다수의 추가적인 알레르겐을 포함한다.
독성/ 비알레르기 유발성/ 항영양성 . 단백질의 독성, 비알레르기 유발성 및 항-영양성을 공지된 독성, 비알레르기 유발성 및 프로테아제 저해 단백질의 데이터베이스에 대한 단백질의 동일성 백분율을 각각 결정함으로써 모두 유사하게 평가한다. 독성 및 항-영양적 품질을 전체 단백질의 기능이 될 것으로 추정하는데(즉, 공지된 독성 단백질의 단편은 독성이 아닐 것임), 그들의 독성 및 작용의 저해 메커니즘이 천연에서 종종 구조적이기 때문이다(Huntington J, Read R, Carrell R. "Structure of a serpin-protease complex shows inhibition by deformation".　Nature　407　(2000): 923-6; Van den Born H.K. et al. Theoretical analysis of the structure of the peptide fasciculin and its docking to acetylcholinesterase. Protein Sci. 4 (1995): 703-715.; 및 Harel M. Crystal structure of an acetylcholinesterase-fasciculin complex: interaction of a three-fingered toxin from snake venom with its target. Structure. 3 (1995): 1355-1366). 단백질 구조가 전체 단백질 서열의 함수로 주어지면, BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 이용하는 FASTA 알고리즘을 이용하여 2개의 각각의 데이터베이스에 대한 관심 대상의 단백질의 전역-전역 정렬을 수행한다. 컷오프 35%를 사용할 수 있다. 독성/항영양 폴리펩타이드를 피하는 방법의 구체적 지시를 제공하지는 않지만, 문헌[Delaney B. et al. Evaluation of protein safety in the context of agricultural biotechnology. Food. Chem. Toxicol. 46 (2008: S71-S97]은 가능한 식품 단백질의 안전성을 평가할 때, 공지된 독성과 항영양 폴리펩타이드를 둘 다 회피하여야 한다는 것을 시사한다.
단백질의 비알레르기 유발성은 노출 시 그것이 알레르기 유발 반응을 유발할 가능성과 관련된다(알레르기 유발성과 유사하지만 반대임). 구체적으로, 인간 면역계는 정기적으로 다수의 가능한 알레르기 유발 단백질에 노출되고, 자신이 아닌 것으로부터 자신을 결정하는 고유한 능력을 가진다. 이 능력의 정확한 특성은 항상 분명하지는 않으며, 자신이 아닌 것으로부터 자신을 구별하는 신체의 부전의 결과로서 생기는 다수의 질환이 있다(예를 들어, 관절염). 그럼에도 불구하고, 다수의 유사 비알레르기 유발(즉, 인간) 단백질을 찾는(즉, 비알레르기 유발 단백질에 대해 상동성인 서열을 큰 정도로 공유함) 단백질은 면역반응을 유발할 가능성이 더 적다는 것을 이해한다. 특히, 공지된 알레르기 유발성 구성원을 지니는 일부 단백질 패밀리(트로포마이오신, 파브알부민, 카제인)에 대해, 공지된 알레르기 유발 단백질에 대한 그들의 인간 상대에 대해 더 많은 서열 상동성을 보유하는 해당 단백질은 알레르기 유발성이 되는 것으로 생각되지 않는다는 것을 나타내었다(Jenkins J. A. et al. Evolutionary distance from human homologs reflects allergenicity of animcal food proteins.J. Allergy Clin Immunol. 120 (2007): 1399-1405). 주어진 단백질에 대해, BLOSUM50 치환 매트릭스, 갭 개방 페널티 10, 및 갭 연장 페널티 2를 이용하는 FASTA 알고리즘을 이용하여 전역-국소 정렬로부터 인간 단백질의 데이터베이스에 대한 단백질의 최대 동일성 백분율을 결정함으로써 비알레르기 유발성 스코어를 측정한다. 컷오프는 다를 수 있다. 예를 들어, 젠킨스 제이. 에이.(Jenkins J. A.) 등(Evolutionary distance from human homologs reflects allergenicity of animcal food proteins.J. Allergy Clin Immunol. 120 (2007): 1399-1405)은 ~62% 초과의 인간 단백질에 대해 서열 동일성을 지니는 단백질이 알레르기 유발성이 될 가능성이 더 적다는 것을 주장한다.
실시예 12. 영양 폴리펩타이드의 발현.
이하의 목록은 에스케리키아 콜라이, 바실러스, 아스페르길루스 니게르 및 포유류 세포에서 발현된 모든 영양 단백질 서열을 포함한다. 이콜라이에서, 단백질을 전세포 용해물에서 또는 세포 용해물의 가용성 분획에서 검출하였다. 바실러스에서, 발현을 바실러스 서브틸리스 또는 바실러스 메가테리움의 세포 용해물 또는 분비된 상청액에서 검출하였다. 아스페르길루스 니게르에서, 단백질을 진균으로부터 분비시키고, 상청액에서 검출하였다. 포유류 세포에서 발현된 단백질에 대해, 그들을 중국 햄스터 난소-S 균주(CHO-S) 또는 인간 배아 신장 293F 균주(HEK293F)에서 발현시켰다. 다음의 측정에 의해 발현을 측정하였다: 상기 기재한 바와 같은 개개의 단백질 발현에 대해, 풀링한 라이브러리에서 LC-MS/MS에서 획득한 단백질 발현 데이터에 대한 질량분석법 스펙트럼 계수, SDS-PAGE, 칩 전기영동, 점 블롯, 웨스턴 블롯 및 ELISA.
다음의 영양 폴리펩타이드를 전세포 용해물에서 또는 에스케리키아 콜라이의 세포 용해물의 가용성 분획에서 검출하였다: 서열번호-00001, 서열번호-00002, 서열번호-00003, 서열번호-00004, 서열번호-00005, 서열번호-00007, 서열번호-00008, 서열번호-00009, 서열번호-00011, 서열번호-00012, 서열번호-00013, 서열번호-00014, 서열번호-00015, 서열번호-00016, 서열번호-00020, 서열번호-00021, 서열번호-00024, 서열번호-00025, 서열번호-00027, 서열번호-00028, 서열번호-00029, 서열번호-00030, 서열번호-00031, 서열번호-00033, 서열번호-00043, 서열번호-00049, 서열번호-00051, 서열번호-00052, 서열번호-00053, 서열번호-00054, 서열번호-00055, 서열번호-00057, 서열번호-00059, 서열번호-00060, 서열번호-00061, 서열번호-00068, 서열번호-00070, 서열번호-00071, 서열번호-00073, 서열번호-00074, 서열번호-00075, 서열번호-00076, 서열번호-00077, 서열번호-00078, 서열번호-00083, 서열번호-00084, 서열번호-00085, 서열번호-00086, 서열번호-00087, 서열번호-00088, 서열번호-00090, 서열번호-00091, 서열번호-00092, 서열번호-00093, 서열번호-00098, 서열번호-00099, 서열번호-00100, 서열번호-00101, 서열번호-00102, 서열번호-00103, 서열번호-00104, 서열번호-00105, 서열번호-00106, 서열번호-00107, 서열번호-00108, 서열번호-00110, 서열번호-00112, 서열번호-00113, 서열번호-00115, 서열번호-00116, 서열번호-00117, 서열번호-00118, 서열번호-00123, 서열번호-00124, 서열번호-00128, 서열번호-00130, 서열번호-00131, 서열번호-00132, 서열번호-00134, 서열번호-00137, 서열번호-00139, 서열번호-00140, 서열번호-00141, 서열번호-00142, 서열번호-00143, 서열번호-00145, 서열번호-00146, 서열번호-00148, 서열번호-00150, 서열번호-00151, 서열번호-00152, 서열번호-00153, 서열번호-00154, 서열번호-00155, 서열번호-00157, 서열번호-00158, 서열번호-00159, 서열번호-00162, 서열번호-00166, 서열번호-00169, 서열번호-00175, 서열번호-00193, 서열번호-00194, 서열번호-00195, 서열번호-00196, 서열번호-00197, 서열번호-00198, 서열번호-00199, 서열번호-00200, 서열번호-00201, 서열번호-00202, 서열번호-00203, 서열번호-00204, 서열번호-00205, 서열번호-00211, 서열번호-00212, 서열번호-00213, 서열번호-00214, 서열번호-00215, 서열번호-00216, 서열번호-00218, 서열번호-00219, 서열번호-00220, 서열번호-00221, 서열번호-00223, 서열번호-00224, 서열번호-00225, 서열번호-00226, 서열번호-00227, 서열번호-00228, 서열번호-00230, 서열번호-00232, 서열번호-00233, 서열번호-00234, 서열번호-00235, 서열번호-00236, 서열번호-00237, 서열번호-00239, 서열번호-00240, 서열번호-00241, 서열번호-00264, 서열번호-00265, 서열번호-00266, 서열번호-00267, 서열번호-00268, 서열번호-00269, 서열번호-00270, 서열번호-00271, 서열번호-00273, 서열번호-00274, 서열번호-00275, 서열번호-00276, 서열번호-00284, 서열번호-00287, 서열번호-00297, 서열번호-00298, 서열번호-00299, 서열번호-00302, 서열번호-00303, 서열번호-00304, 서열번호-00305, 서열번호-00306, 서열번호-00307, 서열번호-00309, 서열번호-00318, 서열번호-00322, 서열번호-00325, 서열번호-00326, 서열번호-00327, 서열번호-00328, 서열번호-00329, 서열번호-00332, 서열번호-00335, 서열번호-00336, 서열번호-00337, 서열번호-00338, 서열번호-00341, 서열번호-00343, 서열번호-00344, 서열번호-00345, 서열번호-00346, 서열번호-00349, 서열번호-00350, 서열번호-00352, 서열번호-00353, 서열번호-00354, 서열번호-00355, 서열번호-00356, 서열번호-00357, 서열번호-00358, 서열번호-00359, 서열번호-00360, 서열번호-00362, 서열번호-00363, 서열번호-00408, 서열번호-00409, 서열번호-00415, 서열번호-00416, 서열번호-00418, 서열번호-00424, 서열번호-00481, 서열번호-00482, 서열번호-00483, 서열번호-00484, 서열번호-00485, 서열번호-00486, 서열번호-00487, 서열번호-00488, 서열번호-00489, 서열번호-00490, 서열번호-00491, 서열번호-00492, 서열번호-00493, 서열번호-00494, 서열번호-00495, 서열번호-00496, 서열번호-00497, 서열번호-00498, 서열번호-00499, 서열번호-00500, 서열번호-00501, 서열번호-00502, 서열번호-00503, 서열번호-00504, 서열번호-00505, 서열번호-00506, 서열번호-00507, 서열번호-00508, 서열번호-00509, 서열번호-00510, 서열번호-00511, 서열번호-00512, 서열번호-00513, 서열번호-00514, 서열번호-00515, 서열번호-00516, 서열번호-00517, 서열번호-00518, 서열번호-00519, 서열번호-00520, 서열번호-00521, 서열번호-00522, 서열번호-00523, 서열번호-00524, 서열번호-00525, 서열번호-00526, 서열번호-00527, 서열번호-00528, 서열번호-00529, 서열번호-00530, 서열번호-00531, 서열번호-00532, 서열번호-00533, 서열번호-00534, 서열번호-00535, 서열번호-00536, 서열번호-00537, 서열번호-00538, 서열번호-00539, 서열번호-00540, 서열번호-00541, 서열번호-00542, 서열번호-00543, 서열번호-00544, 서열번호-00545, 서열번호-00546, 서열번호-00547, 서열번호-00548, 서열번호-00549, 서열번호-00550, 서열번호-00551, 서열번호-00552, 서열번호-00553, 서열번호-00554, 서열번호-00555, 서열번호-00556, 서열번호-00557, 서열번호-00558, 서열번호-00559, 서열번호-00560, 서열번호-00561, 서열번호-00562, 서열번호-00563, 서열번호-00564, 서열번호-00565, 서열번호-00566, 서열번호-00567, 서열번호-00568, 서열번호-00569, 서열번호-00570, 서열번호-00571, 서열번호-00572, 서열번호-00573, 서열번호-00574, 서열번호-00575, 서열번호-00576, 서열번호-00577, 서열번호-00578, 서열번호-00579, 서열번호-00580, 서열번호-00581, 서열번호-00582, 서열번호-00583, 서열번호-00584, 서열번호-00585, 서열번호-00586, 서열번호-00587, 서열번호-00588, 서열번호-00589, 서열번호-00590, 서열번호-00591, 서열번호-00592, 서열번호-00593, 서열번호-00594, 서열번호-00595, 서열번호-00596, 서열번호-00597, 서열번호-00598, 서열번호-00599, 서열번호-00600, 서열번호-00601, 서열번호-00602, 서열번호-00603, 서열번호-00604, 서열번호-00605, 서열번호-00606, 서열번호-00607, 서열번호-00608, 서열번호-00609, 서열번호-00610, 서열번호-00611, 서열번호-00612, 서열번호-00613, 서열번호-00614, 서열번호-00615, 서열번호-00616, 서열번호-00617, 서열번호-00618, 서열번호-00619, 서열번호-00620, 서열번호-00621, 서열번호-00622, 서열번호-00623, 서열번호-00624, 서열번호-00625, 서열번호-00626, 서열번호-00627, 서열번호-00628, 서열번호-00629, 서열번호-00630, 서열번호-00631, 서열번호-00632, 서열번호-00633, 서열번호-00634, 서열번호-00635, 서열번호-00636, 서열번호-00637, 서열번호-00638, 서열번호-00639, 서열번호-00640, 서열번호-00641, 서열번호-00642, 서열번호-00643, 서열번호-00644, 서열번호-00645, 서열번호-00646, 서열번호-00647, 서열번호-00648, 서열번호-00669, 서열번호-00670, 서열번호-00671, 서열번호-00672, 서열번호-00673, 서열번호-00674, 서열번호-00675, 서열번호-00676, 서열번호-00677, 서열번호-00678, 서열번호-00679, 서열번호-00680, 서열번호-00681, 서열번호-00682, 서열번호-00716, 서열번호-00717, 서열번호-00718, 서열번호-00719, 서열번호-00720, 서열번호-00723, 서열번호-00724, 서열번호-00725, 서열번호-00726, 서열번호-00727, 서열번호-00728, 서열번호-00729, 서열번호-00730, 서열번호-00731, 서열번호-00732, 서열번호-00734, 서열번호-00735, 서열번호-00736, 서열번호-00737, 서열번호-00738, 서열번호-00739, 서열번호-00740, 서열번호-00741, 서열번호-00742, 서열번호-00743, 서열번호-00744, 서열번호-00745, 서열번호-00746, 서열번호-00747, 서열번호-00748, 서열번호-00749, 서열번호-00750, 서열번호-00751, 서열번호-00752, 서열번호-00753, 서열번호-00754, 서열번호-00755, 서열번호-00756, 서열번호-00757, 서열번호-00758, 서열번호-00759, 서열번호-00760, 서열번호-00761, 서열번호-00763, 서열번호-00765, 서열번호-00766, 서열번호-00767, 서열번호-00768, 서열번호-00769, 서열번호-00770, 서열번호-00771, 서열번호-00772, 서열번호-00773, 서열번호-00774, 서열번호-00775, 서열번호-00777, 서열번호-00778, 서열번호-00780, 서열번호-00781, 서열번호-00782, 서열번호-00783, 서열번호-00784, 서열번호-00785, 서열번호-00786, 서열번호-00787, 서열번호-00788, 서열번호-00789, 서열번호-00790, 서열번호-00791, 서열번호-00792, 서열번호-00793, 서열번호-00794, 서열번호-00795, 서열번호-00796, 서열번호-00797, 서열번호-00798, 서열번호-00799, 서열번호-00801, 서열번호-00802, 서열번호-00803, 서열번호-00804, 서열번호-00805, 서열번호-00806, 서열번호-00807, 서열번호-00808, 서열번호-00809, 서열번호-00810, 서열번호-00811, 서열번호-00812, 서열번호-00813, 서열번호-00814, 서열번호-00815, 서열번호-00816, 서열번호-00817, 서열번호-00818, 서열번호-00819, 서열번호-00820, 서열번호-00821, 서열번호-00822, 서열번호-00823, 서열번호-00824, 서열번호-00825, 서열번호-00826, 서열번호-00827, 서열번호-00828, 서열번호-00829, 서열번호-00830, 서열번호-00831, 서열번호-00832, 서열번호-00833, 서열번호-00834, 서열번호-00835, 서열번호-00836, 서열번호-00837.
다음의 영양 폴리펩타이드를 바실러스 서브틸리스 또는 바실러스 메가테리움의 세포 용해물 또는 분비된 상청액 중에서 검출하였다: 서열번호-00003, 서열번호-00004, 서열번호-00005, 서열번호-00087, 서열번호-00099, 서열번호-00102, 서열번호-00103, 서열번호-00105, 서열번호-00115, 서열번호-00218, 서열번호-00220, 서열번호-00223, 서열번호-00226, 서열번호-00236, 서열번호-00240, 서열번호-00267, 서열번호-00271, 서열번호-00276, 서열번호-00297, 서열번호-00298, 서열번호-00299, 서열번호-00302, 서열번호-00303, 서열번호-00304, 서열번호-00305, 서열번호-00306, 서열번호-00307, 서열번호-00309, 서열번호-00318, 서열번호-00322, 서열번호-00325, 서열번호-00326, 서열번호-00327, 서열번호-00328, 서열번호-00329, 서열번호-00330, 서열번호-00332, 서열번호-00335, 서열번호-00336, 서열번호-00337, 서열번호-00338, 서열번호-00340, 서열번호-00341, 서열번호-00343, 서열번호-00344, 서열번호-00345, 서열번호-00346, 서열번호-00349, 서열번호-00350, 서열번호-00352, 서열번호-00353, 서열번호-00354, 서열번호-00355, 서열번호-00356, 서열번호-00357, 서열번호-00358, 서열번호-00359, 서열번호-00360, 서열번호-00361, 서열번호-00362, 서열번호-00363, 서열번호-00374, 서열번호-00389, 서열번호-00398, 서열번호-00403, 서열번호-00404, 서열번호-00405, 서열번호-00407, 서열번호-00409, 서열번호-00415, 서열번호-00416, 서열번호-00417, 서열번호-00418, 서열번호-00419, 서열번호-00420, 서열번호-00421, 서열번호-00424, 서열번호-00481, 서열번호-00482, 서열번호-00483, 서열번호-00484, 서열번호-00485, 서열번호-00486, 서열번호-00487, 서열번호-00488, 서열번호-00489, 서열번호-00490, 서열번호-00491, 서열번호-00492, 서열번호-00493, 서열번호-00494, 서열번호-00495, 서열번호-00496, 서열번호-00497, 서열번호-00498, 서열번호-00499, 서열번호-00500, 서열번호-00501, 서열번호-00502, 서열번호-00503, 서열번호-00504, 서열번호-00505, 서열번호-00506, 서열번호-00507, 서열번호-00508, 서열번호-00509, 서열번호-00510, 서열번호-00511, 서열번호-00512, 서열번호-00513, 서열번호-00514, 서열번호-00515, 서열번호-00516, 서열번호-00517, 서열번호-00518, 서열번호-00519, 서열번호-00520, 서열번호-00521, 서열번호-00522, 서열번호-00523, 서열번호-00524, 서열번호-00525, 서열번호-00526, 서열번호-00527, 서열번호-00528, 서열번호-00529, 서열번호-00530, 서열번호-00531, 서열번호-00532, 서열번호-00533, 서열번호-00534, 서열번호-00535, 서열번호-00536, 서열번호-00537, 서열번호-00538, 서열번호-00539, 서열번호-00540, 서열번호-00541, 서열번호-00542, 서열번호-00543, 서열번호-00544, 서열번호-00545, 서열번호-00546, 서열번호-00547, 서열번호-00548, 서열번호-00549, 서열번호-00550, 서열번호-00551, 서열번호-00552, 서열번호-00553, 서열번호-00554, 서열번호-00555, 서열번호-00556, 서열번호-00557, 서열번호-00558, 서열번호-00559, 서열번호-00560, 서열번호-00561, 서열번호-00562, 서열번호-00563, 서열번호-00564, 서열번호-00565, 서열번호-00566, 서열번호-00567, 서열번호-00568, 서열번호-00569, 서열번호-00570, 서열번호-00571, 서열번호-00572, 서열번호-00573, 서열번호-00574, 서열번호-00575, 서열번호-00576, 서열번호-00577, 서열번호-00578, 서열번호-00579, 서열번호-00580, 서열번호-00581, 서열번호-00582, 서열번호-00583, 서열번호-00584, 서열번호-00585, 서열번호-00586, 서열번호-00587, 서열번호-00588, 서열번호-00589, 서열번호-00590, 서열번호-00591, 서열번호-00592, 서열번호-00593, 서열번호-00594, 서열번호-00595, 서열번호-00596, 서열번호-00597, 서열번호-00598, 서열번호-00599, 서열번호-00600, 서열번호-00601, 서열번호-00602, 서열번호-00603, 서열번호-00604, 서열번호-00605, 서열번호-00606, 서열번호-00607, 서열번호-00608, 서열번호-00609, 서열번호-00610, 서열번호-00611, 서열번호-00612, 서열번호-00613, 서열번호-00614, 서열번호-00615, 서열번호-00616, 서열번호-00617, 서열번호-00618, 서열번호-00619, 서열번호-00620, 서열번호-00621, 서열번호-00622, 서열번호-00623, 서열번호-00624, 서열번호-00625, 서열번호-00626, 서열번호-00627, 서열번호-00628, 서열번호-00629, 서열번호-00630, 서열번호-00631, 서열번호-00632, 서열번호-00633, 서열번호-00634, 서열번호-00635, 서열번호-00636, 서열번호-00637, 서열번호-00638, 서열번호-00639, 서열번호-00640, 서열번호-00641, 서열번호-00642, 서열번호-00643, 서열번호-00644, 서열번호-00645, 서열번호-00646, 서열번호-00647, 서열번호-00648, 서열번호-00653, 서열번호-00654, 서열번호-00655, 서열번호-00656, 서열번호-00657, 서열번호-00659, 서열번호-00660, 서열번호-00664, 서열번호-00668, 서열번호-00670, 서열번호-00671, 서열번호-00672, 서열번호-00673, 서열번호-00674, 서열번호-00675, 서열번호-00676, 서열번호-00678, 서열번호-00679, 서열번호-00680, 서열번호-00681, 서열번호-00682, 서열번호-00690, 서열번호-00710, 서열번호-00711, 서열번호-00712, 서열번호-00713, 서열번호-00714, 서열번호-00715, 서열번호-00716, 서열번호-00717, 서열번호-00718, 서열번호-00719, 서열번호-00720, 서열번호-00723, 서열번호-00724, 서열번호-00725, 서열번호-00726, 서열번호-00727, 서열번호-00728, 서열번호-00729, 서열번호-00730, 서열번호-00731, 서열번호-00734, 서열번호-00735, 서열번호-00736, 서열번호-00737, 서열번호-00738, 서열번호-00739, 서열번호-00740, 서열번호-00741, 서열번호-00742, 서열번호-00743, 서열번호-00744, 서열번호-00745, 서열번호-00746, 서열번호-00747, 서열번호-00748, 서열번호-00749, 서열번호-00750, 서열번호-00751, 서열번호-00752, 서열번호-00753, 서열번호-00754, 서열번호-00755, 서열번호-00756, 서열번호-00757, 서열번호-00758, 서열번호-00759, 서열번호-00760, 서열번호-00761, 서열번호-00763, 서열번호-00765, 서열번호-00766, 서열번호-00767, 서열번호-00768, 서열번호-00769, 서열번호-00770, 서열번호-00771, 서열번호-00772, 서열번호-00773, 서열번호-00774, 서열번호-00775, 서열번호-00777, 서열번호-00778, 서열번호-00780, 서열번호-00781, 서열번호-00782, 서열번호-00783, 서열번호-00784, 서열번호-00785, 서열번호-00786, 서열번호-00787, 서열번호-00788, 서열번호-00789, 서열번호-00790, 서열번호-00791, 서열번호-00792, 서열번호-00793, 서열번호-00794, 서열번호-00795, 서열번호-00796, 서열번호-00797, 서열번호-00798, 서열번호-00799, 서열번호-00800, 서열번호-00801, 서열번호-00802, 서열번호-00803, 서열번호-00804, 서열번호-00805, 서열번호-00806, 서열번호-00807, 서열번호-00808, 서열번호-00809, 서열번호-00810, 서열번호-00811, 서열번호-00812, 서열번호-00813, 서열번호-00814, 서열번호-00815, 서열번호-00816, 서열번호-00817, 서열번호-00818, 서열번호-00819, 서열번호-00820, 서열번호-00821, 서열번호-00822, 서열번호-00823, 서열번호-00824, 서열번호-00825, 서열번호-00826, 서열번호-00827, 서열번호-00828, 서열번호-00829, 서열번호-00830, 서열번호-00831, 서열번호-00832, 서열번호-00833, 서열번호-00834, 서열번호-00835, 서열번호-00836, 서열번호-00837.
다음의 영양 폴리펩타이드를 아스페르길루스 니게르의 분비된 상청액으로부터 검출하였다: 서열번호-00087, 서열번호-00103, 서열번호-00105, 서열번호-00112, 서열번호-00115, 서열번호-00218, 서열번호-00298, 서열번호-00341, 서열번호-00352, 서열번호-00354, 서열번호-00363, 서열번호-00406, 서열번호-00409, 서열번호-00415, 서열번호-00416, 서열번호-00417, 서열번호-00418, 서열번호-00419, 서열번호-00420, 서열번호-00421, 서열번호-00424, 서열번호-00552, 서열번호-00554.
다음의 영양 폴리펩타이드를 포유류 세포주 중국 햄스터 난소-S 균주(CHO-S) 또는 인간 배아 신장 293F 균주(HEK293F): 서열번호-00001, 서열번호-00103, 서열번호-00105, 서열번호-00298에서 발현시켰다.
실시예 13. 이콜라이 박테리아에서 영양 폴리펩타이드의 발현.
이콜라이에서 영양 폴리펩타이드 발현을 입증하기 위해 영양 폴리펩타이드 서열 라이브러리를 식용종으로부터 생성하고 선별하였다.
유전자 합성 및 플라스미드 구성. 라이프 테크놀로지즈/진아트(Life Technologies/GeneArt) 또는 DNA2.0 중 하나에 의해 모든 유전자를 합성으로 생성하고, 에스케리키아 콜라이에서 발현을 위해 최적화하였다. 유전자를 다중 클로닝 부위(따라서 아미노-말단의 MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH 태그를 함유) 내에서 NdeI-BamHI 제한 부위를 이용하여 pET15b(EMD 밀리포어/노바겐) 내로 클로닝시키거나, 또는 MGSHHHHHHHH 또는 MGSHHHHHHHHSENLYFQG를 함유하는 아미노 말단 태그를 포함하기 위한 프라이머를 이용하여 NcoI-BamHI 부위(따라서 플라스미드 상의 아미노 말단 태그를 제거) 내로 클로닝시켰다. pET15b는 pBR322 복제기점, lac-제어 T7 프로모터, 및 카르베니실린에 대한 bla 유전자 부여 내성을 함유한다. 수동으로 클로닝시킨 단편에 대해, T7 프로모터 프라이머와 T7 종결자 프라이머를 둘 다 이용하는 생어 시퀀싱에 의해 삽입물을 확인하였다. 분바 작제물에 대해, 유전자를 C-말단의 HHHHHHHH 태그 및 N-말단에서 DsbA 신호 펩타이드 (ATGAAAAAGATTTGGCTGGCGCTGGCTGGTTTAGTTTTAGCGTTTAGCGCATCGGCG)를 지니는 T5 종결자 상류의 pJ444 벡터(DNA 2.0, USA) 내로 클로닝시켰다.
균주 구성. T7 익스프레스 적격 이콜라이를 뉴 잉글랜드 바이오랩스(New England Biolabs)로부터 구입하였고, 모 균주로서 사용하였다. T7 익스프레스는 lac 오페론에서 T7 RNA 중합효소를 함유하지만, Lon 및 OmpT 프로테아제는 여전히 없는 향상된 BL21 유도체이다. T7 익스프레스의 유전자형은 fhuA2 lacZ::T7 유전자1 [lon] ompT gal sulA11 R(mcr-73::미니Tn10--TetS)2[dcm] R(zgb-210::Tn10--TetS) endA1 Δ(mcrC-mrr)114::IS10이다. 분비된 작제물에 대해, CGSC 5610(미국에 소재한 예일 이콜라이 유전자 저장 센터(Yale E.coli genetic stock center))을 연구를 위해 사용하였다. CGSC 5610의 유전자형은 F-, lacY1 또는 Δ(cod-lacI)6, glnV44(AS), galK2(Oc), galT22, λ-, e14-, mcrA0, rfbC1, metB1, mcrB1, hsdR2이다. 상기 기재한 대략 1ng의 정제된 플라스미드 DNA를 사용하여 화학적으로 적격인 T7 익스프레스를 형질전환시키고, 37℃에서 대략 16시간의 인큐베이션 후에 단일 콜로니를 100㎎/ℓ 카르베니실린을 함유하는 LB 한천 플레이트 상에서 선택하였다. 단일 콜로니를 100㎎/ℓ 카르베니실린을 함유하는 액체 LB 내로 접종하고 나서, OD600㎚
Figure pct00122
0.6의 세포-밀도로 성장시키고, 이 시점에, 글리세롤을 10%(v/v)으로 배지에 보충하고 나서, 분취액을 -80℃에서 저온 유리병에서 저장을 위해 취하였다.
발현 시험. 발현 배양물을 LB 배지(10g/ℓ NaCl, 10g/ℓ 트립톤 및 5g/ℓ 효모 추출물)에서 또는 바이오실타 엔베이스 배지에서 성장시키고 나서, 아이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)로 유도하였다. LB 배지에서 발현 시험을 위해, 글리세롤 저장액으로부터의 콜로니 또는 고층배지(stab)를 100㎎/ℓ 카르베니실린으로 보충한 3㎖ LB 내로 접종시키고 나서, 37℃ 및 250rpm에서 밤새 성장시켰다(대략 16시간). 다음날 아침, 세포-밀도(분광측광학적으로 OD600㎚에서)를 측정하였고, OD600㎚ = 0.05까지 카르베니실린으로 보충한 3㎖ LB 배지 내로 다시 희석시키고, 37℃ 및 250rpm에서 성장시켰다. OD600㎚
Figure pct00123
0.8 ± 0.2에서, 1mM IPTG를 이용하여 배양을 유도하였다. 이종성 발현을 2시간 동안 37℃ 및 250rpm에서 진행시키고, 이 시점에 배양을 종결시켰다. 최종 세포-밀도를 측정하였다. 인베이스(Enbase) 배지에 의한 발현을 위해, 글리세롤 저장액으로부터의 콜로니 또는 고층배지를 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 3㎖ LB 내로 접종시키고, OD600 =0.1에서 100㎎/ℓ 카르베니실린 및 600mU/ℓ의 글루코아밀라제를 지니는 엔베이스 배지에 옮기고 나서, 37℃ 및 250rpm에서 밤새 성장시키고, 다음날 1mM IPTG를 이용하여 유도하였다. 24시간 동안 37℃ 및 250rpm에서 이종성으로 발현시키고, 아 시점에 배양을 종결시켰다. 최종 세포-밀도를 측정하고 나서, 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(3000rpm, 10분, RT). 세포내 생산을 결정하기 위해, 세포를 제조업자의 프로토콜에 따라 B-PER(피어스(Pierce))로 용해시키고, 이어서, 관심 대상의 단백질(POI)을 측정하는 분석을 하였다. 분비된 단백질 수준을 결정하기 위해, 0.5-㎖ 분취액의 배양 상청액을 0.22㎛ 필터에 의해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 분석하여 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하였다.
발효. 세포내 가용성 단백질 서열번호-00105, 서열번호-00240, 서열번호-00338, 서열번호-00341, 서열번호-00352, 서열번호-00363, 서열번호-00423, 서열번호-00424, 서열번호-00425, 서열번호-00426, 서열번호-00429, 서열번호-00559 및 서열번호-00587을 20 및/또는 250ℓ 발효로 이콜라이 숙주 세포 NEB T7 익스프레스(뉴 잉글랜스 바이오랩스)에서 발현시켰다. 발효는 효모 추출물, 대두 가수분해물, 글리세롤, 글루코스 및 락토스를 함유하는 탄소 및 질소 풍부 배지에서 일어났다. 발효는 30℃에서 일어났고, 유도는 배지 내에 존재하는 글루코스가 고갈되고 락토스가 1차 탄소 공급원 당이 될 때 생긴다. 발효 공정 시간은 일반적으로 24 내지 26시간 지속된다. 발효 실행 매개변수를 pH 6.9, 온도 30℃ 및 용존산소율 35%로 제어하였다. 배양물을 배양 지속기간의 후속 단계에서 글리세롤 기반 공급물로 보충하였다. 세포가 정지 단계로 유입되고 35% 설정값을 유지하기 위해 더 이상 산소 보충이 필요하지 않을 때, 채취하였다.
영양 폴리펩타이드 라이브러리 유전자 합성 및 플라스미드 구성. 168종의 상이한 식용종 폴리펩타이드 서열을 암호화하는 유전자를 선형 단편으로서 생성하였고, 에스케리키아 콜라이에서 발현을 위해 코돈-선택하였다. 일부 경우에, 단일 선형 단편은 5' NdeI 제한 부위 및 3' BamHI 제한 부위에 측접한 2 이상의 별도의 폴리펩타이드를 암호화하는 2 이상의 핵산 서열을 함유하였다. 모든 선형 단편을 동등한 몰 농도에서 합하였다. 선형 단편을 NdeI 및 BamHI를 이용하여 분해하고 나서, 분해된 혼합물을 프라이머를 이용하여 pET15b(EMD 밀리포어/노바겐) 내로 클로닝시켜 MGSHHHHHHHH 및 NdeI-BamHI 제한 부위를 함유하는 아미노 말단 태그를 포함하였다. pET15b는 pBR322 복제기점, lac-제어 T7 프로모터, 및 카르베니실린에 대한 bla 유전자 부여 내성을 함유한다. 클로닝한 단편에 대해, T7 프로모터 프라이머와 T7 종결자 프라이머를 둘 다 이용하는 생어 시퀀싱(Sanger sequencing)에 의해 삽입물을 확인하였다.
168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리 균주 구성. T7 발현 적격 이콜라이(뉴 잉글랜드 바이오랩스)를 모 균주로서 사용하였다. T7 익스프레스는 lac 오페론에서 T7 RNA 중합효소를 함유하는 반면, Lon 및 OmpT 프로테아제가 없는 향상된 BL21 유도체이다. T7 익스프레스의 유전자형은: fhuA2 lacZ::T7 유전자1[lon] ompT gal sulA11 R(mcr-73::미니Tn10--TetS)2[dcm] R(zgb-210::Tn10--TetS) endA1 Δ(mcrC-mrr)114::IS10이다. 분비된 작제물에 대해, CGSC 5610(미국에 소재한 예일 이콜라이 유전자 저장 센터)을 사용하였다. CGSC 5610의 유전자형은 F-, lacY1 또는 Δ(cod-lacI) 6, glnV44(AS), galK2(Oc), galT22, λ-, e14-, mcrA0, rfbC1, metB1, mcrB1, hsdR2이다. 대략 10ng의 결찰 DNA 혼합물을 화학적으로 적격인 T7 익스프레스에 형질전환시키고, 단일 콜로니를 37℃에서 대략 16시간의 인큐베이션 후에 100㎎/ℓ 카르베니실린을 함유하는 LB 한천 플레이트 상에서 선택하였다. 다수의 형질전환을 행하였고, 대략 1000개의 콜로니를 함께 풀링하고 나서, LB 배지 내로 현탁시켰다. 50 내지 100개의 콜로니로부터의 DNA를 생성한 라이브러리의 다양성을 결정하기 위해 시퀀싱하였다.
168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리 발현 시험. LB 배지 내에서 재현탁시킨 콜로니 혼합물을 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 3㎖의 LB 배지(10g/ℓ NaCl, 10g/ℓ 트립톤, 및 5g/ℓ 효모 추출물) 내에서 처음에 성장시키고, 이어서, OD600 =0.1에서 100㎎/ℓ 카르베니실린 및 600mU/ℓ 글루코아밀라제를 지니는 바이오실타 엔베이스 배지에 옮기고 나서, 37℃ 및 250rpm에서 밤새 성장시키고, 다음날 1mM IPTG를 이용하여 유도하였다. 37℃ 및 250rpm에서 24시간 동안 이종성 발현시키고, 이 시점에 배양을 종결시켰다. 최종 세포-밀도를 측정하고 나서, 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(3000rpm, 10분, RT). 세포내 생산을 결정하기 위해, 마이크로플루다이저를 이용하여 세포를 용해시키고, 가용성 분획을 제조업자의 프로토콜에 따라 5㎖ 니켈 친화도 칼럼에서 정제한 다음, LC-MS/MS를 이용하여 분석하여 이하에 기재하는 바와 같이 발현시킨 단백질을 동정하였다. 114/168종의 상이한 단백질을 MS 스펙트럼 계수에 기반하여 이콜라이에서 성공적으로 가용성으로 발현시켰다. 이 결과에 기반하여, 특정 유전자를 개별적으로 클로닝시키고, 이콜라이에서의 세포내 가용성 발현을 위해 시험하였다.
이콜라이 균주 배경에서 발현시킨 진균 영양 폴리펩타이드 . 4개의 균주를 사용하여 진균 영양 폴리펩타이드를 발현시켰다: 뉴 잉글랜드 바이오랩스사로부터의 T7 익스프레스, 셔플 T7 및 셔플 T7 익스프레스; 및 EMD 밀리포어사로부터의 Origami B(DE3).
T7 익스프레스는 lac 오페론에서 T7 RNA 중합효소를 함유하는 반면, Lon 및OmpT 프로테아제가 없는 향상된 BL21 유도체이다. T7 익스프레스의 유전자형은 fhuA2 lacZ::T7 유전자1 [lon] ompT gal sulA11 R(mcr-73::미니Tn10--TetS)2[dcm] R(zgb-210::Tn10--TetS) endA1 Δ(mcrC-mrr)114::IS10이다.
셔플 T7은 세포질 이황화 결합 형성을 촉진시키고 T7 RNAP의 염색체 복제물을 발현시키는 K12 유도체 균주이다. 셔플 T7의 유전자형은 F´ lac, pro, lacIQ / Δ(ara-leu)7697 araD139 fhuA2 lacZ::T7 유전자1 Δ(phoA)PvuII phoR ahpC* galE (또는 U) galK λatt::pNEB3-r1-cDsbC (SpecR, lacIq) ΔtrxB rpsL150(StrR) Δgor Δ(malF)3 이다.
셔플 T7 익스프레스는 세포질 이황화 결합 형성을 촉진시키고, T7 RNAP의 염색체 복제물을 발현시키는 BL21 유도체 균주이다. 셔플 T7 익스프레스의 유전자형은 fhuA2 lacZ::T7 유전자1 [lon] ompT ahpC gal λatt::pNEB3-r1-cDsbC (SpecR, lacIq) ΔtrxB sulA11 R(mcr-73::미니Tn10--TetS)2[dcm] R(zgb-210::Tn10 --TetS) endA1 Δgor Δ(mcrC-mrr)114::IS10이다.
오리가미(Origami) B(DE3)는 세포질에서 이황화 결합 형성을 촉진시키는 trxB 및 gor에서 돌연변이를 함유하는 BL21 유도체이다. 오리가미 B(DE3)의 유전자형은 F- ompT hsdSB(rB- mB-) gal dcm lacY1 ahpC (DE3) gor522:: Tn10 trxB (KanR, TetR)이다.
이들 균주의 발현 선별을 이콜라이에 대해 기재한 바와 같이 완료하였다.
실시예 14. 바실러스 서브틸리스 박테리아에서 영양 폴리펩타이드의 발현.
유전자 합성 및 플라스미드 구성. 관심 대상의 단백질(POI)을 암호화하는 모든 유전자를 PCR에 의해 클로닝시켰다. 이들 유전자의 PCR 증폭을 위한 주형은 합성 유전자 중 하나이고, 이콜라이(상기 참조), 또는 공급원 유기체(예를 들어, 바실러스 서브틸리스)로부터의 게놈 DNA에서 발현을 위해 생성하였다. 이콜라이에서 발현을 위해 합성 유전자를 코돈 최적화하였다. 모든 유전자를 정지 코돈의 바로 앞에 있는 그들의 3'-말단에 대해 프레임 내에서 융합된 1X FLAG 태그(a.a. = DYKDDDK)를 암호화하는 서열로 클로닝시켰다. 바실러스 서브틸리스에서 발현을 위해, 유전자를 제조업자의 설명서에 따라 깁슨 어셈블리 마스터 믹스(Gibson Assembly Master Mix)(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴 잉글랜드 바이오랩스) 및 클로닝 숙주 이콜라이 터보(Turbo)(뉴 잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 모비텍(MoBiTec)(독일 괴팅겐에 소재) 발현 벡터인 pHT43 내로 클로닝시켰다. 유전자를 분비 발현 작제물(바실러스 아밀로리큐파시엔스사로부터의 α-아밀라제 신호 펩타이드(SamyQ)를 암호화하는 DNA에 의해 프레임 내에 융합된 유전자)로서 또는 세포내 발현 작제물(SamyQ 서열을 제거하는 리보솜 결합 부위(RBS) 바로 하류에 삽입된 유전자)로서 pHT43 내로 클로닝시켰다. 이콜라이 내로 형질전환 후에, 재조합 플라스미드를 함유하는 세포를 100㎍/㎖ 카르베니실린 (Cb100)을 함유하는 LB 한천 플레이트 상에서 선택하였다. 재조합 플라스미드를 이콜라이로부터 단리시키고 나서, 그들의 DNA 서열을 바실러스 서브틸리스 발현 숙주 내로 형질전환 전에 생어 시퀀싱에 의해 확인하였다.
균주 구성. 바실러스 서브틸리스 균주 WB800N을 모비텍사(독일 괴팅겐에 소재)로부터 구입하였고, 발현 숙주로서 사용하였다. WB800N은 잘 연구된 균주(바실러스 서브틸리스 168)의 유도체이며, 8종의 세포밖 프로테아제(nprE, aprE, epr, bpr, mpr, nprB, vpr 및 wprA)를 암호화하는 유전자의 결실에 의해 분비 단백질의 단백질 분해를 감소시키도록 유전자 공학 처리하였다. 바실러스 서브틸리스 형질전환을 제조업자의 설명서에 따라 수행하였다. 대략 1㎍의 각각의 발현 작제물을 WB800N 내로 형질전환시키고, 5.0㎍/㎖ 클로람페니콜(Cm5)을 함유하는 LB 한천 상에서 플레이팅함으로써 단일 콜로니를 37℃에서 선택하였다. 개개의 형질전환체를 그들이 대수기에 도달될 때까지 Cm5를 함유하는 LB 브로스에서 성장시켰다. 이들 배양물의 분취액을 글리세롤(20% 최종 농도)과 혼합하고 나서, -80℃에서 냉동시켰다.
발현 시험. 바실러스 서브틸리스 발현 균주의 냉동 글리세롤 저장액을 사용하여 깊은 웰 블록(96-사각형 웰)에서 Cm5를 지니는 1-㎖의 2X-MAL 배지(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤, 및 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ 말토스)를 접종하였다. 배양 블록을 다공성 접착 플레이트 씰(seal)로 뒤덮고 나서, 마이크로발현 챔버(인디애나주 테러 호트에 소재한 글라스-콜(Glas-Col)) 37℃ 및 880rpm에서 밤새 인큐베이션시켰다. 밤새 배양시킨 배양물을 사용하여 딥 웰 블록에서 OD600 = 0.1로 시작해서 새로운, 2X-MAL, Cm5 배양물을 접종하였다. 이들 발현 배양물을 D600 = 1.0(대략 4시간)까지 37℃, 880rpm에서 인큐베이션시키고, 이 시간에 그들에 0.1M의 최종 농도로 아이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)를 첨가하고 4시간 동안 인큐베이션을 계속함으로써 유도하였다. 4시간 후에, 각각의 배양물의 세포 밀도를 측정하였고(OD600) 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(3000rpm, 10분, RT). 원심분리 후에, 배양 상청액을 조심해서 제거하고, 새로운 블록에 옮기고 나서, 새로운 펠렛을 -80℃에서 냉동시켰다. 분비된 단백질의 수준을 결정하기 위해, 배양 상청액의 0.5-㎖ 분취액을 0.45-㎛ 필터를 통해 처음 여과시킨 다음 0.22 ㎛ 필터로 여과시켰다. 이어서, 여과액을 분석하여 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하였다.
세포내로 생성된 POI 수준을 결정하기 위해, 냉동시킨 세포 펠렛을 해동시키고, 0.5g의 0.1㎜ 지르코늄 비드를 각각의 샘플에 첨가한 다음, 0.5㎖의 PBS를 첨가하였다. 세포를 96-웰 플레이트 어댑터를 구비한 퀴아젠 조직분쇄기II(독일 힐덴에 소재한 퀴아젠)에서 5분 동안 비드-비팅(bead-beating)함으로써 냉장실(4℃)에서 용해시켰다. 세포 용해물을 3000rpm에서 10분 동안 원심분리시키고 나서, 상청액을 제거하고, 이하에 기재하는 바와 같이 POI 농도에 대해 분석하였다. 분비된 단백질의 수준을 결정하기 위해, 배양 상청액의 0.5-㎖ 분취액을 0.22㎛ 필터에 의해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 분석하여 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하였다.
진탕 플라스크 발현. 각각의 서열번호에 대한 한천 플레이트로부터 단일 콜로니를 선별하였고, 5㎖의 2XMal 배지 내로 접종하였다. 이들 진탕 플라스크 접종물을 30℃ 진탕기 인큐베이터에서 밤새 성장시켰다. 5㎖의 이런 밤새 배양시킨 배양물을 사용하여 250㎖ 2XMal을 접종하였다. 배양물을 30℃에서 4시간 동안 성장시키고, 30℃에서 4시간 동안 유도하였다. 배양물을 원심분리에 의해 채취하였다. 각각의 서열번호에 대한 원심분리 상청액은 멸균 여과시켰고, -80℃에서 냉동시켰다.
발효 발현 . 서열번호-00105에 대한 가용성 단백질을 에피솜 또는 통합 플라스미드를 함유하는 유전자 공학 처리된 바실러스 서브틸리스 균주로부터 분비시켰다. 피톤 펩톤, 효모 추출물 및 글루코스를 함유하는 탄소 및 질소 풍부 배지에서 4ℓ 용적으로 발효가 일어났다. 발효 배양물을 pH 7.0 및 용존산소율 40%로 30℃에서 성장시켰다. IPTG의 첨가를 통한 유도가 OD600㎚ 5.0(+/- 1.0)에서 일어났다. 배양물을 유도 후 공급에 기반하여 글루코스로 보충하였다. 배양물을 유도 후 5 내지 8시간에 채취하였다. 이어서, 바이오매스를 원심분리를 통해 제거하고 나서, 상청액을 여과를 통해 정화시키고, 가공까지 4℃에서 저장하였다.
168종 영양 폴리펩타이드 라이브러리 유전자 합성 및 플라스미드 구성. 바실러스 서브틸리스에서의 발현을 위해, 사용한 벡터는 신호 펩타이드가 없고 aprE 프로모터 및 카세트가 제거된 lacI 발현으로 치환된 grac 프로모터를 지니는 pHT43 백본 벡터(모비텍 독일 괴팅겐에 소재)로부터 유래되었다. 상기 동정한 168종의 상이한 단백질 서열에 대해 암호화한 168종의 유전자를 선형 단편(진스트링스(GeneStrings))으로서 라이프 테크놀로지즈/진아트에 의해 합성으로 생성하였고 에스케리키아 콜라이에서 발현을 위해 선택하였다. 대부분의 경우에, 두 유전자를 5' NdeI 제한 부위 및 3' BamHI 제한 부위에 측접하는 단일 선형 단편에서 함께 합성하였다. 모든 선형 단편을 동일한 몰 농도로 함께 혼합하였다. 이어서, NdeI 및 BamHI를 이용하여 선형 단편 혼합물을 분해하였다. 분해된 혼합물을 분비 발현 작제물(바실러스 서브틸리스로부터의 리파제 신호 펩타이드(LipAsp)를 암호화하는 DNA를 지니는 프레임 내에서 융합된 유전자)로서 또는 세포내 발현 작제물(MGSHHHHHHH를 함유하는 N-말단의 태그가 있거나 없는 리보솜 결합 부위(RBS) 바로 하류에 삽입된 유전자)로서 벡터 내로 클로닝시켰다. 유전자의 라이브러리를 T4 DNA 리가제(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴 잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 벡터 PCR 산물에 결찰시켰다. 결찰 산물을 제조업자의 설명서에 따라 클로닝 숙주인 이콜라이 터보(뉴 잉글랜드 바이오랩스)에 형질전환시켰다. 50 내지 100개의 콜로니를 시퀀싱하여 리더 펩타이드 라이브러리의 다양성을 결정하였다. 이어서, 한천 플레이트 상의 콜로니를 LB 배지에서 현탁시키고, 플라스미드 정제를 위해 채취하였다.
168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리 균주 구성. WB800N은 잘 연구된 균주(바실러스 서브틸리스 168)의 유도체이며, 8종의 세포밖 프로테아제(nprE, aprE, epr, bpr, mpr, nprB, vpr 및 wprA)를 암호화하는 유전자의 결실에 의해 분비 단백질의 단백질 분해를 감소시키도록 유전자 공학 처리하였다. 바실러스 서브틸리스 균주 WB800N를 모비텍사(독일 괴팅겐에 소재)로부터 구입하였고, 다음의 돌연변이 WB800N: pXylA-comK::Erm, degU32(Hy), ΔsigF를 갖도록 변형시켰다. 이 새로운 균주를 발현 숙주로서 사용하였다. 이콜라이 세포로부터 정제한 대략 1㎍의 the 플라스미드 혼합물을 발현 균주에 형질전환시켰다. 형질전환 후에, 100㎕의 배양물을 5㎎/ℓ 클로람페니콜을 함유하는 4개의 LB 1.5% 한천 플레이트 상에 플레이팅하고, 37℃에서 16시간 동안 인큐베이션시켰다. 인큐베이션시킨 후에, 5㎎/ℓ 클로람페니콜을 지니는 2㎖의 LB 배지를 수천 개의 형질전환체를 함유하는 각각의 플레이트 표면에 첨가하고 나서, 세포를 세포 스프레더를 이용한 스크레이핑 및 혼합에 의해 표면 배지에서 현탁시켰다. 4개의 복제물로부터의 현탁 세포를 함께 풀링하여 발현 실험을 위한 접종전 배양물을 형성하였다.
168종의 영양 폴리펩타이드 발현 시험. 플레이트 판독기를 이용하여 재현탁 세포로부터 생성된 접종전 배양물의 OD600이 거의 20 내지 25가 되도록 측정하였다. 5㎎/ℓ 클로람페니콜을 지니는 50㎖의 2xMal 배지(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤, 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ D-말토스)를 함유하는 500㎖ 배플 진탕 플라스크를 OD600
Figure pct00124
0.2로 접종하여 접종 배양물을 형성하고, 30℃ 진탕으로 250rpm에서 대략 6시간 동안 인큐베이션시켰다. OD600를 측정하였고, 접종 배양물을 사용하여 OD600 0.1로 5㎎/ℓ 클로람페니콜, 1X 테크노바(Teknova) 미량 금속 및 0.01% 거품억제제 204를 지니는 250㎖ 2xMal 배지를 함유하는 2ℓ 배플 진탕 플라스크 내에서 발현 배양물을 접종시켰다. 배양물을 30℃ 및 250rpm로 18시간 동안 진탕시켰고, 이 시점에 배양물을 채취하였다. 분비된 단백질 라이브러리 작제물에 대해, 최종 세포밀도를 측정하였고, 상청액을 원심분리(5000xg, 30분, RT)에 의해 채취하고 나서, 0.22㎛ 필터를 이용하여 여과시켰다. 세포내 단백질 라이브러리 작제물에 대해, 최종 세포밀도를 측정하였고, 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(5000xg, 30분, RT). 이어서, 마이크로플루다이저를 이용하여 세포를 용해시키고, 구성 라이브러리가 N-말단의 His 태그를 가진다면 가용성 분획을 니켈 친화도 칼럼을 이용하여 정제하였다. 다르게는, 가용성 분획을 추가 분석을 위해 사용하였다. 모든 샘플을 SDS-PAGE 겔 상에서 실행하고, 10개의 분획으로 분리시키고 나서, 이어서, LC-MS/MS를 이용하여 이하에 기재한 바와 같이 분석하였다. 40/168종 단백질을 성공적으로 분리시키고 나서, 10/168종 단백질을 His 태그 없이 성공적으로 세포 내로 생성하였고, 28/168종 단백질을 바실러스 서브틸리스에서 5' 8XHis 태그를 이용하여 성공적으로 세포 내로 생성하였다. 결과에 기반하여, 특정 유전자를 개별적으로 클로닝시키고, 바실러스 서브틸리스 내 개개의 분비를 위해 시험하였다.
분비된 영양 폴리펩타이드 플라스미드 구성. 이 연구를 위해, 신호 펩타이드가 없는 pHT43 백본 벡터를 SamyQ 신호 펩타이드를 제거함으로써 변형시켜 천연 신호 펩타이드가 분비를 가이드하게 하고, grac 프로모터를 aprE 프로모터로 치환하고, lacI 영역을 제거하며, 1xFLAG 태그(DYKDDDDK)를 종결자 영역 앞에 첨가하였다. 모비텍으로부터의 비변형 pHT43 벡터는 Pgrac 프로모터, SamyQ 신호 펩타이드, Amp 및 Cm 내성 유전자, lacI 영역, repA 영역 및 ColE1 복제기점을 함유한다. 관심 대상의 유전자를 증폭시키기 위해, 게놈 DNA 프렙을 야생형 바실러스 균주로부터 제조하였다. 그들의 천연 신호 펩타이드 암호 영역을 포함하는 분비된 영양 폴리펩타이드 유전자를 pHT43 백본에 대해 25bp 상동성 영역을 함유하는 꼬리를 지니는 PCR 프라이머를 이용하여 PCR 증폭시키고, 1% 아가로스 TAE 겔 상에서 실행하여 정확한 삽입물 크기를 확인하였다. 각각의 PCR로부터의 10㎕를 삽입물의 단일 라이브러리 내로 함께 풀링시키고 나서, 혼합은 pHT43 백본 벡터에 결찰된 깁슨(Gibson)이었다. 결찰을 10-베타 전자적격(electrocompetent) 세포(뉴 잉글랜드 바이오랩스)에 형질전환시키고 나서, 형질전환 세포를 10-1 희석으로 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 4개의 LB 한천 플레이트 상에 플레이팅하였다. 프로모터 영역에 결합되는 정방향 프라이머 및 종결자 영역에 결합되는 역방향 프라이머를 이용하여 하나의 플레이트를 시퀀싱하였다. 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 2㎖의 LB 배지를 남아있는 3개의 플레이트에 첨가하였다. 세포를 긁어내고 LB 배지 내로 현탁시키고 나서, 세포 현탁액으로부터 플라스미드를 추출하여 발현 균주에 형질전환될 다중복합 플라스미드 혼합을 형성하였다. 분비된 폴리펩타이드 라이브러리 균주 구성 및 발현을 168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리 균주 구성 및 발현 시험과 유사하게 행하였다.
분비 리더 펩타이드 라이브러리 구성. 분비 신호 펩타이드 라이브러리는 임의의 주어진 관심 대상의 단백질의 분비를 용이하게 한다. 분비를 향상시키는 일 접근은 관심 대상의 단백질에 신호 펩타이드 서열의 라이브러리를 융합시키고 가장 고수준의 분비를 초래하는 것을 선별하는 것이다. 본 명세서에 기재된 신호 펩타이드 라이브러리는 바실러스 서브틸리스에서 자연적으로 Sec 매개 분비 단백질과 결합되는 것으로 동정된 173개의 신호 펩타이드로 이루어진다(Brockmeier et al Molecular Biology, 2006). 신호 펩타이드 라이브러리를 바실러스 아밀로리큐파시엔스 α-아밀라제(SamyQ)로부터 신호 펩타이드에 융합된 서열번호-43136을 갖는 플라스미드 pES1207에서 출발하여 서열번호-43136에 대해 생성하였다. pES1207를 SamyQ 서열을 제외하고 전체 플라스미드를 증폭시킨 프라이머인 Pfwd 및 Prev를 이용한 PCR 반응을 위한 주형으로서 사용하였다. Pfwd 및 Prev는 AarI 제한 부위를 갖는 꼬리를 가졌고, PCR 산물을 정제하였으며, Aar I를 이용하여 절단하였다. 이어서, 단편을 안타르크틱 포스파타제(Antarctic phosphatase)(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴 잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 탈인산화시켰다. 각각의 신호 펩타이드 서열의 정방향- 및 역방향-가닥을 포함하는 단일 가닥 올리고뉴클레오타이드를 이중가닥화함으로써 개개의 신호 펩타이드를 암호화하는 DNA를 구성하였다. 단일 가닥 꼬리가 이중가닥 분자의 5'-말단에서 형성되도록 올리고뉴클레오타이드를 설계하였다. 이들은 벡터 PCR 단편의 AarI 분해에 의해 생성된 돌출부와 상보적이다. 올리고뉴클레오타이드를 이중가닥화하기 위해, 직접적 가닥 및 역방향 가닥 올리고뉴클레오타이드를 함께 혼합하고 나서, T4 폴리뉴클레오타이드 키나제(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 인산화시키고, 어닐링시켰다. 어닐링 후에, 신호 펩타이드 DNA 서열을 단일관 내에서 동일한 비율로 혼합하였다. 신호 펩타이드의 라이브러리를 T4 DNA 리가제(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 벡터 PCR 산물에 결찰시켰다. 결찰 산물을 제조업자의 설명서에 따라 클로닝 숙주인 이콜라이 터보(뉴잉글랜드 바이오랩스)에 형질전환시켰다. 50 내지 100개의 콜로니를 시퀀싱해서 서열번호-00298 및 서열번호-00338에 대한 리더 펩타이드 라이브러리의 다양성을 결정하였다. 이어서, 한천 플레이트 상의 콜로니를 LB 배지에서 현탁시키고, 플라스미드 정제를 위해 채취하였다.
분비 리더 펩타이드 라이브러리 균주 구성. 바실러스 서브틸리스 균주 WB800N(모비텍, 독일 괴팅겐에 소재)을 발현 숙주로서 사용하였다. 특정 단백질 작제물의 대략 10㎍의 신호 펩타이드 라이브러리를 WB800N에 형질전환시키고, 단일 콜로니를 5.0㎍/㎖ 클로람페니콜(Cm5)을 함유하는 LB 한천 상에서 플레이팅함으로써 37℃에서 선택하였다. 서열번호-00105, 서열번호-00352, 서열번호-00341, 서열번호-00103에 대한 리더 펩타이드 라이브러리 선별을 sigF 포자형성 인자에서 돌연변이를 갖도록 변형된 바실러스 서브틸리스 WB800N에서 수행하였고, 또한 세포내 세린 프로테아제(ispA)를 항생제 마커를 이용하여 교란시켰다. 균주는 또한 더 높은 형질전환 효율을 위해 염색체 내로 통합되는 유도성 comK(적격 개시 전사 인자)를 가졌다.
분비 리더 펩타이드 라이브러리 발현 선별. 바실러스 서브틸리스 신호 펩타이드 라이브러리의 400 내지 500개의 개개의 형질전환체를 사용하여 딥 웰 블록(96-사각형 웰)에서 Cm5를 지니는 2X-MAL 배지의 개개의 1-㎖ 배양물(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤 및 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ 말토스)을 접종하였다. 신호 펩타이드 라이브러리 균주에 추가로, 관심 대상의 단백질 및 SamyQ 리더 펩타이드를 지니는 플라스미드를 함유하는 균주를 대조군으로서 접종하였다. 배양 블록을 다공성 접착 플레이트 씰로 뒤덮고, 마이크로-발현 챔버(인디애나주 테러호트에 소재한 글라스-콜)에서 37℃ 및 800rpm로 밤새 인큐베이션시켰다. 밤새 배양시킨 배양물을 사용하여 OD600 = 0.15에서 시작해서 딥 웰 블록에서 새로운, 2X-MAL, Cm5 배양물을 접종하였다.
발현 배양물을 OD600 = 1.0 (대략 4시간)까지 37℃에서, 880rpm에서 인큐베이션시켰고, 이때에, 아이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)를 최종 농도 1mM로 첨가하고 4시간 동안 인큐베이션을 계속함으로써 그들을 유도하였다. 4시간 후에, 각각의 배양물의 세포 밀도를 측정하고(OD600) 세포를 원심분리에 의해 채취하였다(3000rpm, 10분, RT). 원심분리 후에, 배양 상청액을 조심해서 제거하고 나서, 새로운 블록에 옮기고, 세포 펠렛을 -80℃에서 냉동시켰다. 분비된 단백질 수준을 결정하기 위해, 0.5-㎖ 분취액의 배양 상청액을 0.45-㎛ 필터를 통해 처음 여과한 다음 0.22 ㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 본 명세서에 기재되는 바와 같은 칩 전기영동에 의해 분석하여 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하고, 염기 작제물의 분비 수준과 비교하였다.
밤새 희석시킨 배양물을 Cm5를 함유하는 LB 브로스 배양물에 대한 접종물로서 사용하였다. 이들 배양물을 그들이 대수기에 도달될 때까지 37℃에서 성장시켰다. 이들 배양물의 분취액을 글리세롤(20% 최종 농도)과 혼합하고, -80℃에서 냉동시켰다. 이어서, 상부 10 내지 15개의 히트를 인스타겐 매트릭스(Instagene matrix)(미국에 소재한 바이오래드(Biorad))를 이용하여 정제하고, 신호 펩타이드 주위에서 증폭시키고 나서, 신호 펩타이드 서열을 동정하도록 시퀀싱하기 위해 보냈다.
(표 E14A)
Figure pct00125
Figure pct00126
실시예 15. 아스페르길루스 니게르 진균에서 영양 폴리펩타이드의 발현.
유전자 합성 및 플라스미드 구성. 자연적으로 분비된 단백질을 암호화하는 유전자를 아스페르길루스 니게르 CBS 513.88의 게놈 서열로부터 설계한 프라이머를 이용하여 아스페르길루스 니게르 ATCC 64974로부터 PCR 증폭시켰다. 일 예에서, 유전자는 천연 5' 분비 서열을 포함하였고, C-말단의 3X FLAG 태그(DYKDHDGDYKDHDIDYKDDDDK)의 첨가와 함께 아스페르길루스 니둘란스로부터의 gpdA 프로모터 제어 하에서 직접적으로 발현 벡터 pAN56-1(젠뱅크: Z32700.1) 내로 클로닝시켰다. 다른 예에서, 유전자는 비상동 5' 분비 신호가 첨가된 성숙 펩타이드만을 포함하였다. 깁슨 어셈블리 키트(Gibson Assembly Kit)(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 플라스미드를 구성하였다. 아스페르길루스 숙주에 형질전환하기 전에 재조합 플라스미드를 서열 확인하였다.
pFGLAHIL6T를 BCCM/LMBP(네덜란드 겐트에 소재)로부터 얻었다. 깁슨 어셈블리 키트(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 플라스미드를 구성하였다. 아스페르길루스 숙주에 형질전환하기 전에 재조합 플라스미드를 서열 확인하였다.
아스페르길루스 니게르 ATCC 1015의 게놈 서열로부터 설계한 프라이머를 이용하여 pyrA 영양상의 마커를 아스페르길루스 니게르 ATCC 64974로부터 PCR 증폭시켰다. XbaI를 이용하여 pyrA PCR 단편을 분해시키고 나서, pCSN44의 XbaI 단편에 결찰시켜(Staben et al., 1989) pES1947을 구성하였다. pCSN44를 BCCM/LMBP(네덜란드 겐트에 소재)로부터 얻었다. 아스페르길루스 숙주에 형질전환하기 전에 재조합 플라스미드를 서열 확인하였다.
균주 구성. 아스페르길루스 니게르 ATCC 62590의 유도체가 결여된 프로테아제를 발현 숙주로서 사용하였다. 발현 벡터를 문헌[Punt et al., 1992, Methods in Enzymology,216, 447-457]에 기재된 바와 같은 프로토플라스트 방법을 이용하여 pES1947로 공동형질전환시켰다. 대략 5㎍의 각각의 플라스미드를 아스페르길루스 니게르 프로토플라스트로 형질전환시켰다. 형질전환체를 1.2M 솔비톨 및 1.5% 박토 한천(10g/ℓ 글루코스, 4g/ℓ 질산나트륨, 20㎖/ℓ 염 용액(pH 5.5에서 26.2g/ℓ 염화칼륨 및 74.8g/ℓ 1염기성 인산칼륨을 함유), 1㎖/ℓ 비타민 용액(100㎎/ℓ 염화피리독신, 150㎎/ℓ 염화티아민, 750㎎/ℓ 4-아미노벤조산, 2.5g/ℓ 니코틴산, 2.5g/ℓ 리보플라빈, 20g/ℓ 염화콜린, 및 30㎎/ℓ 바이오틴을 함유), 및 1㎖/ℓ의 금속 용액(20g/ℓ 황산아연 7수화물(ZnSO4-7H2O), 11g/ℓ 붕산(H3BO3), 5g/ℓ 염화망간(II) 4수화물(MnCl2-4H2O), 5g/ℓ 황산철(II) 7수화물(FeSO4-7H2O), 1.7g/ℓ 염화코발트(II) 6수화물(CoCl2-6H2O), 1.6g/ℓ 황산구리(II) 5수화물(CuSO4-5H2O), 1.5g/ℓ 몰리브덴산나트륨 2수화물(NaMoO4-2H2O) 및 5.0g/ℓ EDTA 2나트륨 염 2수화물(Na2EDTA-2H2O)을 함유, pH 6.5)으로 보충한 최소 배지 상에서 선택하였다. 개개의 형질전환체를 최소 배지 플레이트 상에서 단리시키고, 그들이 포자를 형성할 때까지 30℃에서 성장시켰다. 포자를 수 중에서 채취하고 나서 4℃에서 저장하였다.
발현 시험. 아스페르길루스 니게르 균주의 포자 저장액을 24웰 사각형 바닥 딥 웰 블록에서 40mM MES 및 시그마패스트(SigmaFast) 프로테아제 저해제 칵테일(1 탭/100㎖, 시그마 알드리치)를 이용하여 pH 7로 조절한 2㎖의 CM(MM + 5.0g/ℓ 효모 추출물, 2.0g/ℓ 카자미노산) 내로 106개 포자/㎖로 접종하였다. 배양물 블록을 다공성 접착 플레이트 씰로 뒤덮고 나서, 마이크로-발현 챔버(인디애나주 테러호트에 소재한 글라스-콜)에서 30℃로 600rpm에서 48시간 동안 인큐베이션시켰다. 성장 기간 후에, 배양 상청액의 0.5-㎖ 분취액을 처음에 25㎛/0.45-㎛ 이중 스테이지 필터를 통해 여과시킨 후에 0.22㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 분석하여 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하였다.
(표 E15A)
Figure pct00127
Figure pct00128
아스페르길루스 니게르 신호 펩타이드 라이브러리 구성. 어떤 분비신호 펩타이드가 임의의 주어진 관심 대상의 단백질의 최고의 분비를 최고로 용이하게 할 것인지를 예측하는 것은 어렵다. 따라서, 분비를 최적화하는 하나의 접근은 단백질에 대한 신호 펩타이드 서열의 라이브러리를 융합하고 가장 고수준의 분비를 초래하는 것에 대해 선별하는 것이다. 본 발명자들은 서열번호-00409 및 서열번호-00420에 대한 신호 펩타이드 라이브러리를 구성하였다. 표 E15A는 서열번호-00409 및 서열번호-00420와 융합된 신호 펩타이드를 나타낸다. 개개의 신호 펩타이드를 암호화하는 DNA를 각각의 신호 펩타이드 서열의 정방향- 및 역방향-가닥을 포함하는 단일 가닥 올리고뉴클레오타이드를 이중가닥화함으로써 구성하였다. 단일 가닥 꼬리가 이중가닥 분자의 5'-말단에서 형성되도록 올리고뉴클레오타이드를 설계하였다. 자연적으로 분비된 단백질 서열번호-00409 및 서열번호-00420을 암호화하는 유전자를 아스페르길루스 니게르 CBS 513.88의 게놈 서열로부터 설계된 프라이머를 이용하여 아스페르길루스 니게르 ATCC 64974로부터 PCR 증폭시켰다. 유전자는 천연 5' 분비 서열을 포함하고, C-말단의 3X FLAG 태그(DYKDHDGDYKDHDIDYKDDDDK)가 첨가된 아스페르길루스 니둘란스로부터의 gpdA 프로모터의 제어 하에서 직접적으로 발현 벡터 pAN56-1(젠뱅크: Z32700.1) 내로 클로닝하였다. 이어서, 벡터를 천연 신호 펩타이드 없이 증폭시키고 나서, 상이한 신호 펩타이드를 지니는 플라스미드를 깁손 어셈블리 키트(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 이중가닥 신호 펩타이드로 재구성하였다. 아스페르길루스 숙주에 형질전환하기 전에 재조합 플라스미드를 서열 확인하였다.
pyrA 영양 마커를 아스페르길루스 니게르 ATCC 1015의 게놈 서열로부터 설계한 프라이머를 이용하여 아스페르길루스 니게르 ATCC 64974로부터 PCR 증폭시켰다. pyrA PCR 단편을 XbaI로 분해시키고, pCSN44의 XbaI 단편에 결찰시켜(Staben et al., 1989) pES1947을 구성하였다. pCSN44를 BCCM/LMBP(네덜란드 겐트에 소재)로부터 얻었다. 아스페르길루스 숙주에 형질전환하기 전에 재조합 플라스미드를 서열확인하였다.
아스페르길루스 니게르 신호 펩타이드 라이브러리 균주 구성. 아스페르길루스 니게르 ATCC 62590의 유도체를 결여한 프로테아제를 발현 숙주로서 사용하였다. 각각의 신호 펩타이드-유전자 조합 벡터를 문헌[Punt et al., 1992]에 기재된 바와 같은 프로토플라스트 방법을 이용하여 영양 마커 pyrG를 함유하는 플라스미드로 공동형질전환시켰다. 대략 5㎍의 각각의 플라스미드를 아스페르길루스 니게르 프로토플라스트에 형질전환시켰다. 형질전환체를 1.2M 솔비톨 및 1.5% 박토 한천(10g/ℓ 글루코스, 4g/ℓ 질산나트륨, 20㎖/ℓ 염 용액(26.2g/ℓ 염화칼륨 및 74.8g/ℓ 1염기성 인산칼륨을 pH 5.5에서 함유), 1㎖/ℓ 비타민 용액(100㎎/ℓ 염화피리독신, 150㎎/ℓ 염화티아민, 750㎎/ℓ 4-아미노벤조산, 2.5g/ℓ 니코틴산, 2.5g/ℓ 리보플라빈, 20g/ℓ 염화콜린, 및 30㎎/ℓ 바이오틴을 함유), 및 1㎖/ℓ의 금속 용액(20g/ℓ 황산아연 7수화물(ZnSO4-7H2O), 11g/ℓ 붕산(H3BO3), 5g/ℓ 염화망간(II) 4수화물(MnCl2-4H2O), 5g/ℓ 황산철(II) 7수화물(FeSO4-7H2O), 1.7g/ℓ 염화코발트(II) 6수화물(CoCl2-6H2O), 1.6g/ℓ 황산구리(II) 5수화물(CuSO4-5H2O), 1.5g/ℓ 몰리브덴산나트륨 2수화물(NaMoO4-2H2O), 및 5.0g/ℓ EDTA 2나트륨염 2수화물(Na2EDTA-2H2O)을 pH 6.5에서 함유)로 보충한 최소 배지 상에서 선택하였다. 개개의 형질전환체를 최소 배지 플레이트 상에서 단리시키고, 그들이 포자를 형성할 때까지 30℃에서 성장시켰다.
아스페르길루스 니게르 신호 펩타이드 라이브러리 발현 시험. 각각의 작제물로부터의 6개의 상이한 1차 형질전환체를 96 딥 웰 배양 블록에서 160mM MES를 이용하여 pH 7로 조절한 5.0g/ℓ 효모 추출물, 2.0g/ℓ 카자미노산)으로 보충한 상기 정의한 바와 같은 1㎖의 최소 배지에 접종하였다. 배양 블록을 다공성 접착 플레이트로 뒤덮고 나서, 마이크로-발현 챔버(인디애나주 테러호트에 소재한 글라스-콜)에서 33℃로 800rpm에서 48시간 동안 인큐베이션시켰다. 성장 기간 후에, 배양 상청액의 0.5-㎖ 분취액을 25㎛/0.45-㎛ 이중 스테이지 필터를 통해 처음 여과시킨 후에 0.22㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과시킨 상청액을 이하에 기재하는 바와 같은 칩 전기영동 또는 이하에 기재하는 바와 같은 항-FLAG DOT-BLOT 및 SDS-PAGE를 이용하여 분석하였다. 이들 결과에 기반하여, 천연 신호 펩타이드보다 더 높은 분비를 입증한 1차 형질전환체를 최소 배지 플레이트로부터 단리시키고, 그들이 포자를 형성할 때까지 30℃에서 성장시켰다.
서열번호-00409 및 서열번호-00424의 pgpdA 프로모터 및 천연 신호 펩타이드의 발현 작제물을 함유하는 대조군 아스페르길루스 니게르 균주와 함께 상기 아스페르길루스 니게르 균주의 포자 저장액을 125㎖ 플라스틱 플라스크 내 160mM MES를 이용하여 pH 7로 조절한 5.0g/ℓ 효모 추출물, 2.0g/ℓ 카자미노산)로 보충한 상기 정의한 바와 같은 10㎖의 최소 배지 내로 106개 포자/㎖로 접종하였다. 이어서, 아스페르길루스 포자를 2일 동안 150 RPM으로 30℃에서 성장시켰다. 성장 기간 후에, 배양 상청액의 분취액을 25㎛/0.45-㎛ 이중 스테이지 필터를 통해 처음 여과시킨 다음에 0.22㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 본 명세서에 기재한 바와 같은 SDS-PAGE를 이용하여 분석하였다.
도 5는 천연 신호 펩타이드에 비해 새로운 신호 펩타이드를 지니는 서열번호-00409(좌) 및 서열번호-00420(우)의 분비를 나타낸다.
아스페르길루스 니게르 비상동 영양 폴리펩타이드 유전자 합성 및 플라스미드 구성. 영양 폴리펩타이드를 암호화하는 유전자를 합성하였다(진아트, 라이프 테크놀로지즈). 아스페르길루스 니게르에서 발현을 위해 유전자를 코돈 최적화하였다. 합성 유전자를 PCR 증폭시키고 나서, 글루코아밀라제 유전자와 관심 대상의 유전자 사이에 C-말단의 3X FLAG 태그(DYKDHDGDYKDHDIDYKDDDDK) 및 켁신(Kexin) 프로테아제 부위(NVISKR)를 첨가한 아스페르길루스 니둘란스로부터의 gpdA 프로모터의 제어 하에서 글루코아밀라에에 융합된 발현 pAN56-1(젠뱅크: Z32700.1) 내로 그의 천연 리더 서열을 이용하여 클로닝시켰다. 깁슨 어셈블리 키트(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 플라스미드를 구성하였다. 아스페르길루스 숙주 내로 형질전환 전에 재조합 플라스미드를 서열 확인하였다.
서열번호-00087, 서열번호-00103, 서열번호-00105, 서열번호-00115, 서열번호-00218, 서열번호-00298, 서열번호-00302, 서열번호-00341, 서열번호-00352, 서열번호-00354 유전자를 이용하였다.
아스페르길루스 니게르 비상동 영양 폴리펩타이드 균주 구성. 아스페르길루스 니게르 D15#26의 유도체가 결여된 프로테아제(E. Karnaukhova et al, Microbial Cell Factories, 6:34)를 발현 숙주로서 사용하였다. 10㎍의 발현 벡터를 문헌[Punt et al., 1992, Methods in Enzymology,216, 447-457]에 기재된 프로토플라스트 방법을 이용하여 pyrG 선택 마커를 함유하는 1㎍ 플라스미드로 공동 형질전환시켰다. 형질전환체를 10g/ℓ 글루코스, 6g/ℓ 질산나트륨, 20㎖/ℓ 염 용액(26g/ℓ 염화칼륨 및 76g/ℓ 1염기성 인산칼륨을 pH 5.5에서 함유), 2mM 황산마그네슘, 1㎖/ℓ 비타민 용액(100㎎/ℓ 염화피리독신, 150㎎/ℓ 염화티아민, 750㎎/ℓ 4-아미노벤조산, 2.5g/ℓ 니코틴산, 2.5g/ℓ 리보플라빈, 20g/ℓ 염화콜린 및 30㎎/ℓ 바이오틴을 함유) 및 1㎖/ℓ의 금속 용액(20g/ℓ 황산아연 7수화물(ZnSO4-7H2O), 11g/ℓ 붕산 (H3BO3), 5g/ℓ 염화망간(II) 4수화물(MnCl2-4H2O), 5g/ℓ 황산철(II) 7수화물(FeSO4-7H2O), 1.7g/ℓ 염화코발트(II) 6수화물(CoCl2-6H2O), 1.6g/ℓ 황산구리(II) 5수화물(CuSO4-5H2O), 1.5g/ℓ 몰리브덴산나트륨 2수화물(NaMoO4-2H2O), 및 5.0g/ℓ EDTA 2나트륨 염 2수화물(Na2EDTA-2H2O)을 pH 6.5에서 함유)을 함유하는 최소 배지 상에서 선택하고 나서, 1.2M 솔비톨 및 1.5% 박토 한천으로 보충하였다. 개개의 형질전환체를 최소 배지 플레이트 상에서 단리시키고, 그들이 포자를 형성할 때까지 30℃에서 성장시켰다. 포자를 수 중에서 채취하고 4℃에서 저장하였다.
아스페르길루스 니게르 비상동 영양 폴리펩타이드 발현 시험. 각각의 작제물로부터의 90개의 상이한 1차 형질전환체를 96 딥 웰 배양 블록(제1 MTP)에서 1g/ℓ 카자미노산으로 보충한 상기 정의한 바와 같은 1㎖ 최소 배지에 접종하였다. 배양 블록을 다공성 접착 플레이트 씰로 뒤덮고 나서, 마이크로-발현 챔버(인디애나주 테러호트에 소재한 글라스-콜) 내에서 33℃로 800rpm에서 72시간 동안 인큐베이션시켰다. 성장 기간 후에, 0.5-㎖ 분취액의 배양 상청액을 25㎛/0.45-㎛ 이중 스테이지 필터를 통해 처음 여과시킨 후, 0.22㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 본 명세서에 기재되는 바와 같은 항-FLAG ELISA 방법을 이용하여 분석하여 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하였다. 서열번호-00302를 제외한 9개의 발현 작제물로부터의 적어도 5개의 콜로니는 표 E15B에 보고된 바와 같은 항-플래그 ELISA에서 양의 신호를 수득하였다. 각각 9개의 발현 균주의 항-FLAG ELISA 분석에서 양의 신호를 나타낸 적어도 5개의 1차 형질전환체를 단일 포자 정제를 위한 새로운 최소 배지 상에 도말시키고 나서, 확인을 위해 재시험하였다(제2 MTP).
포자를 플레이트로부터 채취하고 나서, 대략 1E9 포자/㎖의 밀도를 지니는 새로운 포자 수확물을 이용하여 접종을 행하였다. 10㎕의 이들 포자 수확물을 10㎖의 최소 배지에 첨가하여 1E6 포자/㎖의 시작 밀도를 제공하였다. 이어서, 아스페르길루스 포자를 3일 동안 150 RPM으로 33℃에서 성장시켰다. 성장 기간 후에, 배양 상청액의 분취액을 25 ㎛/0.45-㎛ 이중 스테이지 필터를 통해 처음 여과시킨 다음 0.22㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 이하에 기재하는 항-FLAG ELISA, 항-플래그 웨스턴 블롯 및 SDS-PAGE를 이용하여 여과액을 분석하였다.
상이한 발현 작제물로부터의 특정 클론을 1리터 최소 배지에서 대략 1E6 포자/㎖의 최종 밀도로 새로운 포자 수확물을 이용하여 성장시켰다. 이어서, 아스페르길루스 포자를 3일 동안 150 RPM으로 33℃에서 성장시켰다. 성장 기간 후에, 배양 상청액의 분취액을 25㎛/0.45-㎛ 이중 스테이지 필터를 통해 처음 여과시킨 후 0.22 ㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 이하에 기재한 항-FLAG ELISA, 항-플래그 웨스턴 블롯 및 SDS-PAGE를 이용하여 분석하였다. 1리터 진탕 플라스크로부터의 항-플래그 ELISA에서 39㎎/ℓ 초과의 임의의 분비된 단백질을 항-FLAG 웨스턴 블롯 및 SDS-PAGE에 의해 검출하였다.
Figure pct00129
실시예 16. 배양한 포유류 세포에서 영양 폴리펩타이드의 발현.
유전자 합성 및 플라스미드 구성. 모든 유전자를 합성으로 제조하였고(진아트, 라이프 테크놀로지즈), 호모 사피엔스(Homo Sapiens)에서 발현을 위해 최적화하였다. 포유류 세포 내 발현을 위해 유전자 암호화 서열번호-00001, 서열번호-00103, 서열번호-00105, 서열번호-00298 및 서열번호-00363을 선택하였다. 모든 유전자를 3' 말단에서 Ig-카파 단백질(METDTLLLWVLLLWVPGSTGD) 및 HHHHHHHH 태그로부터의 5' 신호 펩타이드 서열에 융합시켰다. 모든 유전자 작제물을 NheI 및 BamHI의 다중 클로닝 부위 내 pCMV 프로모터 하류의 pcDNA 3.1 (+) 벡터(라이프 테크놀로지즈)에 클로닝하였다. 모든 유전자 서열은 시작 코돈 상류의 GCC 서열을 함유하여 GCCATGG 코작(Kozak) 서열을 생성하였다. 모든 플라스미드를 이콜라이에서 형질전환시키고, 서열 확인하였으며, 10㎎의 각각의 플라스미드를 형질감염을 포유류 세포 내로 정제하였다.
균주 구성. 실험을 위해 선택한 세포주는 인비트로젠사로부터의 2종의 일시적 계통인, 프리스타일(FreeStyle)(상표명) CHO-S 세포(PN 51-4448) 및 프리스타일(상표명) 293F 세포(PN 51-0029)이다. 세포주를 인비트로젠사로부터 수용하고, 하위-배양이 개시될 때까지 액체 질소 중에 저장하였다. 형질감염 전에 하위-배양을 위해, 세포를 특이적 배지로 해동시키고: CHO-S 세포를 8mM 글루타맥스(Glutamax)(인비트로젠 PN 35050-061) 및 1X HT(인비트로젠 PN11067-030)으로 보충한 30㎖의 프리스타일(상표명) CHO 발현 배지(인비트로젠 PN 12651-014) 내로 해당시켰다. 293F 세포를 30㎖ 프리스타일(상표명) 293 발현 배지(인비트로젠 PN 12338-018) 내로 해동시켰다. 세포를 80% 습도, 8% 이산화탄소, 36.5℃, 분 당 110회 회전으로 진탕 하에 72시간 동안 현탁액 중에서 회수되게 하였다. 2.0 x 10 6개 세포/㎖ 내지 0.2 x 10 6개 세포/㎖를 초과하지 않는 살아있는 세포 밀도(VCD)로 세포를 통과시켰다. 형질감염 전에 하위-배양을 5회 계대 동안 계속하였다.
형질감염 전 26시간에, 배양물을 60㎖ 용적으로 0.6 x 10 6개 살아있는 세포/㎖으로 다시 통과시켰다. 각각의 영양 폴리펩타이드를 2회 중복해서 형질감염시키고, 2회 모의(mock) 형질감염을 각각의 세포주에 대한 대조군으로서 수행하였다. 형질감염일에, 세포를 계수화하고 나서, 98% 초과의 생존도로 1.1 x 10 6개 세포/㎖가 되도록 결정하였다.
형질감염 절차. 120㎖ 총 용적(60㎖/250㎖ 진탕 플라스크) 형질감염을 위한 DNA-지질 복합체의 제조.
다음의 절차를 라미나르 유동 후드(Laminar Flow Hood)에서 수행하였다. 150㎍의 플라스미드 DNA를 옵티프로(상표명) SFM 환원 혈청배지(Reduced Serum Medium)(인비트로젠 PN: 12307-050 내로 총 용적 2.4㎖로 희석시켰다. 이 용액을 약하게 혼합하고 나서, 0.2㎛ 필터 멸균시켰다. 옵티프로(OptiPRO)(상표명) SFM 환원 혈청배지에서 150㎕의 프리스타일(상표명) MAX 시약(인비트로젠 PN 16447-100)을 총 용적 2.4㎖로 희석시키고 나서, 약하게 혼합하고, 실온에서 5분 동안 인큐베이션시켰다. 5분 인큐베이션 후에, 2.4㎖의 희석 DNA를 2.4㎖의 희석 시약에 첨가하고 나서, 약하게 혼합하고 실온에서 20분 동안 인큐베이션시켜 DNA-지질 복합체를 형성한다. 20분 인큐베이션 후에, 2.4㎖의 복합체를 각각의 플라스크에 2회 중복해서 첨가하였다. 대조군 플라스크는 2.4㎖의 옵티프로(상표명) SFM 환원 혈청배지를 수용하였다. 형질감염시킨 플라스크를 80% 습도, 8% 이산화탄소 36.5℃, 분 당 110회 회전으로 진탕 하에서 인큐베이션시킨 진탕기에 다시 두었다. 배양물을 생존도% 및 VCD에 대해 모니터링하였다. 모든 플라스크를 각각의 세포주에 특이적인 배지에서 생성한 20% 피톤 펩톤 공급물(Phytone Peptone Feed)로 제3일에 보충하였다. 플라스크 내 피톤 펩톤의 최종 농도는 2%였다. 배양물을 원심분리 및 상청액 0.2㎛ 여과를 통해 제4일에 채취하였다. 상청액을 비-환원 SDS-PAGE 12% 비스-트리스 겔 상에서 실행하여 분자량에서 영양 폴리펩타이드의 발현을 확인하였다. 서열번호-00001, 서열번호-00103, 서열번호-00105 및 서열번호-00298는 293F 세포로부터 발현되는 것을 확인하였지만, 임의의 CHO-S 배양물에서 가시적인 밴드는 검출되지 않았다. 서열번호-00363은 293F 또는 CHO-S 배양물로부터의 겔 상에서 시각화할 수 없었다. 서열번호-00001, 서열번호-00103, 서열번호-00105, 서열번호-00298 및 서열번호-00363에 대한 293F 배양물로부터의 상청액뿐만 아니라 서열번호-00103 및 서열번호-00105에 대한 CHO-S 상청액을 IMAC를 통해 정제하였다. 서열번호-00103, 서열번호-00105 및 서열번호-00298을 293F 세포를 이용하여 1ℓ 진탕 플라스크에서 190㎖까지의 형질감염 용적으로 확대하였다. 따라서 형질감염 절차를 또한 확대하였다. 서열번호-00103과 서열번호-00105에 대한 4 x 190㎖ 배양 및 서열번호-00298에 대한 2 x 190㎖ 배양을 실행하였다. 제2일에 이들 배양물에 배양물 내 2%의 최종 농도로 20% 피톤 펩톤 공급물을 공급하였고, 제5일에 채취하였다.
실시예 17: 영양 폴리펩타이드 발현 분석.
세포 내로 발현 및/또는 분비시킨 영양 폴리펩타이드를 다양한 방법을 이용하여 검출하였다. 이들 방법은 전기영동, 웨스턴 블롯, 점-블롯, ELISA 및 정량적 LC/MS/MS를 포함한다.
전기영동 분석. 세포밖 및/또는 세포내 발현 단백질을 칩 전기영동(랩칩(Labchip) GXII) 또는 SDS-PAGE 분석에 의해 분석하여 발현 수준을 평가하였다.
SDS-PAGE에 대해, 5% β-머캅토에탄올과 혼합한 인비트로젠 LDS 샘플 완충제 중의 10㎕ 샘플을 비등시키고 다음의 1) 노벡스(Novex)(등록상표) NuPAGE(등록상표) 12% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈), 또는 2) 노벡스(등록상표)16% 트리신겔(라이프 테크놀로지즈) 중 하나에 장입시키고 나서, 표준 제조업자 프로토콜을 이용하여 실행하였다. 겔을 표준 제조업자 프로토콜을 이용하여, 심플리블루(SimplyBlue)(상표명) 세이프스테인(라이프 테크놀로지즈)을 이용하여 염색하고, 몰레큘러 이미저(Molecular Imager)(등록상표) 겔 독(Gel Doc)(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드)를 이용하여 영상화하였다. 과발현 비상동 단백질을 분자량 마커 및 대조군 배양에 대한 비교에 의해 동정하였다.
칩 전기영동(랩칩 GX II)에 대해, 2 ㎕의 샘플을 7 ㎕ 샘플 완충제에 첨가함으로써 샘플을 HT 저 MW 단백질 발현 랩칩(LabChip)(등록상표) 키트(제조업자의 프로토콜 후)를 이용하여 분석하였다. 단백질 사다리를 분자량 결정 및 정량화(분자량(kDa))를 위해 모두 12개의 샘플로 장입하였다.
LC-MS/MS 분석. LC-MS/MS를 이용하여 전세포, 세포 용해물 및 분비 샘플을 단백질 발현에 대해 분석할 수 있다. 샘플을 분석하기 위해, 10㎍의 샘플을 10% SDS-PAGE 겔(인비트로젠) 상에 장입하고 나서, 대략 2㎝로 분리시켰다. 겔을 10개의 세그먼트로 절단하고 나서, 25mM 중탄산암모늄, 다음에 아세토나이트릴로 세척함으로써 겔 조각을 가공하였다. 이어서, 10mM 다이티오트레이톨을 이용하여 겔 슬라이스를 60℃에서 환원시킨 다음, 실온에서 50mM 요오도아세트아마이드를 이용하여 알킬화시켰다. 최종적으로, 샘플을 트립신(프로메가(Promega))을 이용하여 37℃에서 4시간 동안 분해하고, 분해물을 폼산의 첨가에 의해 퀀칭시켰다. 이어서, 상청액 샘플을 써모피셔 큐 이그잭티브(ThermoFisher Q Exactive)와 인터페이싱하는 워터스 나노액퀴티 HPLC 시스템(Waters NanoAcquity HPLC system)을 이용하는 나노 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼 상에 장입하고 나서, 350 nℓ/분에서 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 용리시키고; 칼럼을 둘 다 주피터 프로테오(Jupiter Proteo) 수지(페노메넥스(Phenomenex))로 패킹하였다. 1시간 구배를 사용하였다. 질량 분석기를 데이터-의존적 방식으로 작동시키고, MS 및 MS/MS를 각각 70,000 FWHM 분해능 및 17,500 FWHM 분해능으로 오비트랩(Orbitrap)에서 수행하였다. MS/MS를 위해 15종의 가장 흔한 이온을 선택하였다. 펩타이드를 동정하기 위해 마스코트(Mascot)를 이용하는 적절한 데이터베이스테 대해 데이터를 검색하였다. 마스코트 DAT 파일은 확인을 위해 스캐폴드 소프트웨어로 분석하였고, 필터링하고 나서, 샘플마다 비용장(nonredundant) 목록을 생성하였다. 데이터를 1% 단백질 및 펩타이드 실패 발견율(FDR)에서 필터링하였고, 단백질 당 적어도 2개의 독특한 펩타이드를 필요로 하였다.
항-FLAG 웨스턴 블롯 . 웨스턴 블롯을 이용하여 세포밖 및/또는 세포내 단백질을 분석하여 발현 수준을 평가하였다.
SDS-PAGE에 대해, 5% β-머캅토에탄올과 혼합한 인비트로젠 LDS 샘플 완충제 중의 10㎕ 샘플을 비등시키고 나서, 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 12% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에 장입시켰다. 표준을 위해, 0.5㎍ 내지 2㎍ 아미노-말단의 FLAG-BAP(상표명) 융합 단백질(시그마(Sigma))을 양성 대조군으로서 장입시켰다. 겔 전기영동을 제조업자의 프로토콜에 따라 수행하였다. 일다 실행되면, 겔을 제조업자의 프로토콜에 따라 iBlot(등록상표) 미니 전달 적층 나이트로셀룰로스 0.2㎛ 기공 크기막(라이프 테크놀로지즈) 상에 옮겼다. 다음에, 나이트로셀룰로스 막을 적층으로부터 제거하고 나서, 밀리포어 SNAP i.d.(등록상표) 2.0 단백질 검출 장치에 조립하였다. 30㎖의 밀리포어 Blok CH 노이즈 제거 시약을 조립한 저장 트레이에 넣고, 그것을 통해 진공처리하였다. 3㎖의 밀리포어 블로크 CH 노이즈 제거 시약 내로 2㎕의 시그마 단클론성 항-FLAG(등록상표) M2-퍼옥시다제(HRP) 항체를 희석시킴으로써 3㎖의 항체 용액을 제조하였다. 항체 용액을 저장 트레이에 첨가하고 나서, 진공 없이 10분 동안 인큐베이션시켰다. 인큐베이션시킨 후에, 저장 트레이를 90㎖의 1X PBS + 0.1% 트윈 20으로 채우고 나서 최종 세척 단계를 통해 진공처리하였다. 세척 후에, 나이트로셀룰로스 막을 제거하고 나서, 시약 트레이에 두었다. 20㎖의 밀리포어 루미나타 클라시코(Millipore Luminata Classico) 웨스턴 HRP 기질을 첨가하고 나서, 1분 동안 인큐베이션시켰다. 인큐베이션시킨 후에, 막을 겔 독(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드)의 영상화 트레이에 두고, 화학발광 프로토콜을 이용하여 영상화하였다.
항-FLAG 점 블롯 . 점 블롯을 이용하여 세포밖 및/또는 세포내 단백질을 분석하여 발현 수준을 평가하였다.
110㎕의 0.2㎛ 여과 샘플을 110㎕ 8.0M 구아니딘 염산염, 0.1M 인산나트륨(변성 완충제)와 혼합하여 심지어 단백질을 결합시켰다. 아미노-말단의 FLAG-BAP(상표명) 융합 단백질(시그마)의 표준 곡선을 2㎍에서 시작해서 2X 연속해서 0.0313㎍으로 희석시켜서 샘플과 동일한 매트릭스에서 제조하였다. 인비트로젠 0.45㎛ 나이트로셀룰로스 막을 1X PBS 완충제 중에서 5분 동안 사전 습윤화시키고, 이어서, 바이오-래드 점 블롯 장치 상에 장입하였다. 300㎕의 PBS를 진공처리하여 막을 추가로 습윤화켰다. 다음에, 200㎕의 1:1 샘플:변성 완충제 혼합물을 각각의 웰에 장입하고 나서, 30분 동안 중력에 의해 점블롯 장치를 통해 배수시켰다. 다음에, 300㎕ PBS를 세척하고, 진공에 의해 모든 웰 상에서 수행한 다음, 300㎕의 밀리포어 블로크 CH 노이즈 제거 시약을 장입시키고, 60분 동안 인큐베이션시켰다. 차단시킨 후에, 막을 300㎕의 1X PBS + 0.1% 트윈 20으로 세척하였다. 다음에, 2.4㎕의 시그마 단클론성 항-FLAG(등록상표) M2-퍼옥시다제(HRP) 항체를 12㎖의 밀리포어 블로크 CH 노이즈 제거 시약(1:5000 희석)에 첨가함으로써 항체 용액을 준비하였다. 100㎕의 얻어진 항체 용액을 각각의 웰에 첨가하고 나서, 30분 동안 중력에 의해 인큐베이션시켰다. 항체 인큐베이션 후에, 진공에 의해 300㎕ 1X PBS + 0.1% 트윈 20을 이용하여 3회의 최종 세척을 수행하였다. 세척 후에, 나이트로셀룰로스 막을 제거하고 나서, 시약 트레이에 두었다. 20㎖의 밀리포어 루미나타 클라시코 웨스턴 HRP 기질을 첨가하고 나서, 1분 동안 인큐베이션시켰다. 인큐베이션시킨 후에, 막을 겔 독(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드)의 영상화 트레이에 두고, 화학발광 프로토콜을 이용하여 영상화하였다.
항-FLAG ELISA. 항-FLAG 항체를 이용하여 직접적 ELISA에 의해 단백질 발현을 검출하였다. 간단하게, FLAG 융합 단백질(시그마)의 희석 시리즈(0.005 내지 10㎍/㎖)를 0.1M NaHCO3(pH 9.5)에서 제조하였다. FLAG 융합 단백질의 희석 시리즈(0.01 내지 20㎍/㎖)를 또한 0.1M NaHCO3(pH 9.5)에서 10배로 희석시킨 비어있는 진균 배양물로부터의 소모 배지에서 제조하였다. 실험 배양 배지 샘플을 0.1M NaHCO3(pH 9.5)에서 10배로 희석시켰다. 이어서, FLAG 융합 단백질 희석 시리즈 및 실험 샘플을 눈크-이뮤노(Nunc-immuno)(상표명) 맥시소프(Maxisorp)(상표명)(써모) 96-웰 플레이트의 웰에 옮기고 나서(0.2㎖), 2 내지 8℃에서 밤새 인큐베이션시켜 단백질 흡착을 용이하게 하였다. 오전 후에, 0.05% TWEEN 80(TBST)을 함유하는 트리스-완충 식염수(PBS)를 이용하여 플레이트를 3회 린스하였다. 실온에서 1시간 동안 TBST 중에 용해시킨 0.2㎖의 1% 탈지분유의 인큐베이션에 의해 웰을 비-특이적 단백질 결합으로부터 차단시켰다. 플레이트를 TBST를 이용하여 3회 린스하고, 이어서, 차단 완충제 중에서 1:2000으로 희석시킨 0.2㎖의 단클론성 항체 항-FLAG M2-HRP(시그마)를 이용하여 실온에서 1시간 동안 인큐베이션시켰다. 플레이트를 TBST로 3회 이상 다시 린스한 후에 0.2㎖/웰의 시그마패스트(SIGMAFAST)(상표명) o-페닐렌다이아민 2염산염(OPD)(시그마)과 함께 실온에서 30분 동안 인큐베이션시켰다. 0.05㎖/웰의 1M HCl의 첨가에 의해 반응을 종결시키고, 샘플의 흡광도를 플레이트 판독기를 구비한 분광광도계 상의 492㎚에서 측정하였다.
실시예 18. 영양 폴리펩타이드의 치료적 액체 제형.
영양 폴리펩타이드 서열을 다양한 액체 제형에서 치료적 목적을 위해 투여하였다. 예를 들어, 이용한 제형은 단백질 농도, 용액 pH, 미립자의 존재 또는 부재, 무기염, 미각원 및/또는 부형제 첨가에 의해 다르다. 치료적 액체 제형에서, 단백질의 농도는 용액 중에서 0.1% 내지 60% w/w의 범위에 있다. 특정 예에서, 저농도가 바람직하다. 예를 들어, 서열번호-00105는 10%만큼 낮게 투약되었다. 일부 경우에, 더 고농도가 바람직하다. 예를 들어, 서열번호-00105 및 서열번호-00363을 35% 용액으로서 투약하였다. 일부 경우에, 영양 폴리펩타이드 서열을 그의 최대 용해도에서 투약하는데, 최대 용해도는 단백질에 의해 변화하며 일반적으로 0.1% 내지 60% w/w의 범위에 있다. 서열번호-00105와 서열번호-00363은 둘 다 용액 중에서 50% w/w로 가용성 액체가 되는 것으로 나타났다. 치료적 액체 제형에서, 용액 pH는 일반적으로 2 내지 11의 범위에 있다. 단백질 용해도는 용액 pH의 강한 함수가 되는 것으로 알려져 있다(C. Tanford, Physical Chemistry of Macromolecules, p. 242, Wiley, New York, 1961). 대부분의 경우에, 영양 폴리펩타이드 서열은 그들의 등전점(pI)에서 가장 적게 가용성이며, 따라서 용액 pH는 종종 영양 폴리펩타이드 서열의 pI 초과 또는 미만이 되도록 조절된다. pH의 이런 조절은 단백질 용해도 이상으로 제어되게 한다. 예를 들어, 서열번호-00105 및 서열번호-00363은 4 근처에서 등전점을 가진다. 이들 영양 폴리펩타이드 서열을 일부러 pH 8 내지 9에서 제형화하고, 따라서 그들은 그들의 pI를 초과하였다. 예를 들어, 서열번호-00587은 pI가 9.7이며, 일부러 pH 7에서 제형화하였고, 따라서 그의 pI 미만이 되었다. 그들의 pI에서 가용성인 영양 폴리펩타이드는 그들의 pI에서 제형화될 수 있고, 따라서 액체 제형은 용액 pH를 유지하기 위한 추가적인 완충종을 필요로 하지 않는다. 이 경우에, 단백질 그 자체는 용액 pH를 완충시키는 작용을 하는데, 그 자체의 아미노산이 양성자화 및 탈양성자화되기 때문이다. 단백질의 pI에서 제형화된 단백질 용액은 산 또는 염기가 첨가될 때 pH의 변화에 대한 저항성을 나타내는데, 이는 용액이 사실 단백질 그 자체에 의해 완충된다는 사실을 나타낸다. 일부 치료적 액체 제형에서, 영양 폴리펩타이드는 입자상 물질을 포함한다. 입자상 물질은 눈에 대해 가시적이고/이거나 현미경으로 보이는 미립자(예를 들어, 가용성 응집물)를 함유한다. 입자상 물질은 생성물과 관련되고/되거나 이질적이다. 입자상 물질은 슬러리로서 현탁액 중에서 생기고/생기거나 용액의 바닥에 가라앉는다. 일부 실시형태에서, 입자상 물질은, 그것이 위에서 소화되지 않거나 또는 느리게 소화되며, 장에 영양 폴리펩타이드를 전달하는 운반체로서 작용하기 때문에, 바람직하다. 일부 실시형태에서, 입자상 물질은, 그것의 용해도의 한계를 초과하여 영양 폴리펩타이드를 투약하게 하기 때문에, 액체 제형에서 바람직하다. 서열번호-00105의 경우에, 눈에 보이는 입자상 물질이 없다. 서열번호-00424를 현탁된 입자상 물질과 함께 투약하였다.
치료적 액체 제형에서, 영양 폴리펩타이드 서열은 전형적으로 제형 중에 용해된 하나 이상의 부형제와 함께 제형화된다. 구체적 목적을 위해 각각의 부형제를 포함한다. 완충제(예: 트리스, 포스페이트, 중탄산암모늄, 탄산나트륨, 아세트산염, 시트르산염, 알기닌)를 첨가하여 용액 pH를 제어한다. 당을 첨가하여 응집 및 용해도를 제어한다(예: 트레할로스, 글루코스, 수크로스 및 만니톨). 세정제를 첨가하여 용해도 및 응집을 제어하였다(예: 트윈, 트리톤, CHAPS 및 데옥시콜레이트). 폴리알코올을 첨가하여 용해도 및 응집을 제거하였다(글리세롤, PEG). 카오트로프를 첨가하여 단백질 용해도를 증가시켰다(예, 티오사이아네이트 및 유레아). 항산화제를 첨가하여 단백질 산화를 방지하였다(예, 아스코브산 및 메티오닌). 염을 첨가하여 단백질 용해도를 증가시키고/시키거나 염을 첨가하여 목적으로 하는 삼투질 농도를 달성하였다(예, 염화나트륨). 서열번호-00105, 서열번호-00363, 서열번호-00426을 인산나트륨 및 염화나트륨에서 제형화하고, 경구로 투약하였다. 서열번호-00587 및 서열번호-00559를 중탄산암모늄에서 제형화하고, 경구로 투약하였다. 서열번호-00240를 탄산나트륨에서 제형화하고, 경구로 투약하였다. 영양 폴리펩타이드에 미각 자극 물질을 첨가하여 성공적인 결과로 사용자의 미각 경험을 향상시켰다. 탕(Tang) 등의 문헌[Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. J Appl Physiol (1985). 2009 Sep;107(3):987-92]에 따라 바닐라 추출물을 수크랄로스와 조합하여 첨가하였다. 향상된 향미의 정성적 이점을 "상당한 즐거움"으로서 기록하였다.
2개의 표, 표 E18A 및 표 E18B은 인간에 대한 그리고 래트에 대한 영양 폴리펩타이드의 다수의 투여를 요약한다.
(표 E18A)
Figure pct00130
(표 E18B)
Figure pct00131
실시예 19. 영양 폴리펩타이드의 치료적 제형.
가용성에 대한 대안으로, 균질한 액체 제형, 영양 폴리펩타이드를 대안적으로 제조할 수 있다. 본 실시예는 슬러리, 겔, 정제 및 식품 성분과 같은 대안의 영양 폴리펩타이드 제형을 기재한다.
슬러리 제형. 슬러리는 일반적으로 용액 중에서 미세한 과립으로 나타나는, 가용성 물질과 불용성 물질을 둘 다 함유하는 반액체 혼합물이다. 영양 폴리펩타이드 슬러리가 그의 최대 용해도 초과로 농축될 때 또는 영양 폴리펩타이드의 동결건조 또는 냉동건조 제제가 그의 최대 용해도 초과로 재현탁될 때, 영양 폴리펩타이드를 제조한다. 선택적으로, 대두 레시틴과 같은 유화제의 첨가는 0.1 내지 1%의 농도로 첨가되어 슬러리의 균질성을 안정화시킨다(van Nieuwenhuyzen et al., 1999 Eur. Journal of Lipid Sci. and Tech.).
겔 제형. 대안적으로, 영양 폴리펩타이드를 겔로서 제형화한다. 겔은 일반적으로 분자 가교를 통해 형성된 젤리와 같은 고체이다. 영양 폴리펩타이드는 트랜스글루타미나제에 의한 처리를 통해 겔로서 제형화된다(EC 번호 2.3.2.13). 트랜스글루타미나제는 글루타민 잔기에 결합된 펩타이드의 g-카복스아마이드기와 라이신 잔기에 결합된 영양 폴리펩타이드의 e-아미노기 사이의 영양 폴리펩타이드의 가교를 촉매할 수 있다. g-글루타밀-e-라이신의 이 형성은 용액 중에서 단백질을 가교하며; 따라서, 겔 형성을 촉매한다.
인간 트랜스글루타미나제는 칼슘에 대한 Kd를 0.3 내지 3μM의 범위에서 지니는 칼슘(Ca2+) 의존적 효소이다(Ahvazi et al., 2003 Journal of Biological Chemistry). 영양 폴리펩타이드의 제조에서 칼슘의 침전 효과 때문에, 칼슘-독립적 방식으로 작용하는 트랜스글루타미나제의 미생물(스트렙토마이세스 모바라엔시스(Streptomyces mobaraensis)) 오솔로그를 동정하였다(Ando et al, 1989 Agric Biol Chem). 영양 폴리펩타이드의 젤라틴 제제를 제조하기 위해, 영양 폴리펩타이드를 중성 pH에서 250g/ℓ로 가용성으로 제형화한다. 트랜스글루타미나제를 10 EU/g 영양 폴리펩타이드로 제제 내에 섞고, 적절한 겔 형성이 일어날 때까지 35℃에서 반응시켰다(Chen et al., 2003 Biomaterials).
정제 제형. 영양 폴리펩타이드의 고체 정제의 제제를 문헌[Sakarkar et al. 2009 (International Journal of Applied Pharmaceutics)]에 따라 수행한다. 젱제를 영양 폴리펩타이드, 부형제 및 결합제의 혼합물로서 제형화한다. 정제는 50% w/w 영양 폴리펩타이드, 26%w/w 미정질 셀룰로스, 7.5w/w 중탄산나트륨-시트르산 혼합물(70:30), 6.5%w/w 락토스, 5.5%w/w 스테아르산마그네슘으로 구성되며 아이소프로판올 중에서 4.5%w/w 폴리비닐 피롤리돈 용액에 의해 결합된다. 정제를 탈습하고 나서 100㎎ 정제로 압축하기 전에 과립화한다. 정제를 가소제로서 다이클로로메탄 및 다이에틸 프탈레이트 중의 12.5% w/w 에틸 셀룰로스 용액으로 코팅한다.
흡입가능한 건조 분말. 영양 폴리펩타이드를 문헌[Lucas et al., 1998 Pharm Res]에 기재된 바와 같은 흡입가능한 건조 분말로서 투여되도록 제형화한다. 영양 단백질을 분무-건조에 의해 말토-덱스트린과 공동가공하여 모델 단백질 입자를 생성한다. 이어서, 에어로졸 제형을 단백질 분말을 α-락토스 1수화물(63 내지 90㎛) 또는 2.5 내지 10% w/w 미립자 락토스(FPL) 또는 미립자화된 폴리에틸렌 글리콜 6000과 텀블 혼합함으로써 제조한다. 이어서, 분말 배합물을 입자 크기 분포, 형태 및 분말 유동에 관해 특성규명한다.
전통적인 식품 제형. 영양 폴리펩타이드를 건조, 고체 제형으로서의 식품 성분으로서 제형화한다. 예를 들어, 영양 폴리펩타이드를 건조 영양 폴리펩타이드 제형을 물, 듀럼 세모리나(durum semolina), 아라비카 검, 모노- 및 디글리세라이드, 섬유질, 효모 및 시트르산 내로 혼합함으로써 파스타 반죽에 혼입한다. 반죽을 모양대로 절단하고, 건조시키고 나서 포장한다.
실시예 20: GLP-1 생산에 대한 아미노산 및 영양 폴리펩타이드의 시험관 내 선별.
글루카곤-유사 펩타이드-1(GLP-1)는 다중 영양소 자극에 대한 반응에서 장의 L-세포에 의해 생성되는 펩타이드 호르몬이다. GLP-1는 췌장으로부터 인슐린 방출을 증가시킴으로써 혈당 수준을 감소시키는 인크레틴이다. GLP-1은 다른 주변 조직 상에서 작용하여 골격근과 지방조직 내의 글루코스 섭취 및 저장을 증가시키며, 위 배출 속도를 감소시키고, 간 글루코스 생산을 감소시킨다(Baggio LL & DJ Drucker. 2007. Biology of incretins: GLP-1 and GIP. Gastroenterology. 132:2131-2157). GLP-1은 다이펩티딜 펩티다제 IV(DPPIV)에 의한 분비 후에 GLP-1(9-36)로 빠르게 분해되는 활성 GLP-1(7-36)을 생성하는 프로글루카곤의 번역 후 절단 산물이다.
몇몇 포유류 위장 세포주를 GLP-1의 L-세포 분비를 위한 모델로서 사용하였다(래트로부터의 IEC-6, 인간으로부터의 NCI-H716 및 FHs74Int, 및 마우스로부터의 STC-1 및 GLU태그). 이들 실험의 목적은 어떤 아미노산 조합, 영양적 단백질이 소화되고/되거나 전장 영양 단백질이 시험관 내 GLP-1 분비를 유도하는지를 결정하는 것이다.
NCI-H716 세포주를 미국 미생물 보존센터(American Type Culture Collection)(카탈로그 번호 ATCC(등록상표) CCL-251(상표명), 버지니아주 매너서스에 소재)로부터 얻는다. RPMI-1640, 둘베코 변형 이글 배지(Dulbecco's Modified Eagle Medium: DMEM) 및 둘베고 인산염 완충 식염수(DPBS)를 라이프 테크놀로지즈사로부터 얻는다(각각 카탈로그 번호 11875, 11965 및 14190; 캘리포니아주 칼스베드에 소재). 페니실린-스트렙토마이신 용액을 ATCC(카탈로그 번호 30-2300, 버지니아주 매너서스에 소재)로부터 얻는다. 항생제-항진균제 용액(100X)을 시그마-알드리치사(Sigma-Aldrich)(카탈로그 번호 A5955, 미조리주 세인트루이스에 소재)로부터 얻는다. 소 태아 혈청을 GE 헬스케어사로부터 얻는다(카탈로그 번호 SH3007103HI, 매사추세츠주 윌밍턴에 소재). 소 혈청 알부민을 피셔 사이언티픽사(Fisher Scientific)(카탈로그 번호 BP1600-100, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재)로부터 얻는다. 무지방산 소 혈청 알부민을 시그마-알드리치사(카탈로그 번호 A7030, 미조리주 세인트루이스에 소재)로부터 얻는다. 프로테아제 저해제인 페닐메틸 설폰일 플루오라이드(PMSF)를 써모 사이언티픽사(카탈로그 번호 36978, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터 얻는다. DPPIV 저해제인 다이프로틴 A를 시그마-알드리치사(카탈로그 번호 I9759, 미조리주 세인트루이스에 소재)로부터 얻는다. 조직 단백질 추출 시약(T-PER)을 써모 사이언티픽사(카탈로그 번호 78510, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터 얻는다. 활성 GLP-1 농도를 알파리사 GLP-1(7-36 아마이드) 면역분석 조사 키트(카탈로그 번호 AL215, 매사추세츠주 월섬에 소재한 퍼킨엘머(PerkinElmer))를 이용하여 결정하고, 엔스파이어(EnSpire) 알파 플레이트 판독기(매사추세츠주 월섬에 소재한 퍼킨엘머) 상에서 판독한다. 데이터를 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000 (워싱턴주 레드몬드에 소재한 마이크로소프트 코포레이션(Microsoft Corporation)) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘(GraphPad Prism) 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어(GraphPad Software))을 이용하여 분석한다. 크렙 링거 완충제(Krebs Ringer Buffer: KRB)를 제조하고, 알파리사 GLP-1(7-36 아마이드) 면역분석 조사 키트를 퍼킨엘머(카탈로그 번호 AL215, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터 얻는다.
96 웰 플레이트를 매트리겔(MatriGel)로 사전코팅한다. 80㎕의 매트리겔을 글루코스가 없는 5㎖ 둘베코 변형 이글 배지(DMEM)에 첨가한다. 50㎕를 웰 마다 첨가하고 나서, 플레이트를 37℃, 5% CO2에서 30분 동안 인큐베이션시킨다. 매트리겔 용액을 세포 첨가 전에 흡입한다.
NCI-H716 세포를 10% 소 태아 혈청(FBS) 및 1% 항생제-항진균제 용액으로 보충한 RPMI-1640 배지에서 유지하고 나서, 37℃, 5% CO2에서 T-75 조직 배양 플라스크에서 인큐베이션시킨다. 세포를 2 내지 3일마다 1:3 또는 1:6로 계대시킨다.
세포를 37℃, 5% CO2에서 인큐베이션시킨 0.25% 트립신-EDTA를 이용하여 탈착하고, 펠렛 세포에 대해 750rpm에서 10분 동안 원심분리시킨다. 세포 펠렛을 1% FBS로 보충한 1X 둘베코 인산염 완충 식염수(DPBS)로 2회 세척하고, 펠렛 세포에 대해 750rpm에서 10분 동안 원심분리시킨다. 세포를 10% FBS 및 1% 페니실린/스트렙토마이신으로 보충한 둘베코 변형 이글 배지(DMEM)에서 재현탁시키고, 혈구계수기 상에서 계수화한다. 세포를 1.8×106개 세포/㎖로 희석시키고, 200㎕를 매트리겔로 사전 코팅한 96 웰 플레이트의 각각의 웰에 첨가한다. 세포를 37℃, 5% CO2에서 2일 동안 인큐베이션시킨다.
NCI-H716 세포에서 아미노산 처리에 대한 GLP-1 분비의 선별
2일의 인큐베이션 후에, 배지를 흡입하고, 200㎕ 기아(Starvation) 완충제[즉, 50㎍/㎖ PMSF, 34㎍/㎖ 다이프로틴 A 및 0.2% 무지방산 소 혈청 알부민 (BSA)을 함유하는 크렙스-링거 완충제(KRB)]로 대체하고 나서, 30분 동안 37℃에서, 5%CO2를 인큐베이션시켰다. 이어서, 기아 완충제를 흡입하고, 기아 완충제 중의 100㎕/웰의 처리 항목으로 대체한다. 겔을 2시간 동안 처리 항목으로 자극하고, 이어서, 배지를 -80℃에서 제거 및 냉동한다. 처리 항목은 개개의 아미노산, 아미노산 배합물, 영양 단백질 분해물 및/또는 전장 영양 단백질을 포함한다.
상청액으로부터의 활성 GLP-1 농도의 결정.
제조업자의 설명서에 따라 알파리사 GLP-1(7-36 아마이드) 면역분석 조사 키트(퍼킨엘머, AL215)를 이용하여 GLP-1(7-36)NH2의 활성 형태에 대해 상청액을 분석한다. 표준을 동일한 농도의 기아 완충제로 보충한 분석 완충제 중에서 분석한다. 대안적으로, GLP-1의 활성 형태를 본 명세서에 기재한 바와 같은 효소-결합 면역흡착 분석(ELISA)을 이용하여 측정한다. 알파리사 GLP-1(7-36 아마이드) 면역분석 또는 GLP-1 ELISA로부터의 발광 데이터를 마이크로소프트 엑셀 및 그래프패드 프리즘 상에서 분석한다.
2회 중복 샘플 농도를 그래프패드 프리즘 6에서 활성 GLP-1 농도의 x=log(x)변환에 따른 표준의 4 매개변수 로지스틱 모델을 이용하여 비선형 회귀에 의해 결정한다. ANOVA 및 다중 비교 검정을 그래프패드 프리즘 6 상에서 수행한다.
시험 항목 처리 후에 수집한 샘플로부터의 GLP-1 함량의 비히클 대조군 처리 후에 수집한 것에 대한 비교는 시간에 따른 시험 항목에 기인하여 GLP-1 분비 정도를 설명한다. 처리에 따른 이 차이의 비교는 각각의 아미노산, 아미노산 배합물, 영양적 단백질 소화 및 다른 것에 대한 영양 단백질 처리를 기재하며, 그들의 효능을 랭킹하는 수단을 제공한다.
아미노산에 의한 GLP-1 분비
세포에 본 명세서에 기재한 바와 같이 아미노산을 공급하지 않았고, 2시간 동안 DME/F12 배지 내 그들의 농도에서(표 E20C 참조) 완충제 단독, 19종의 아미노산, 17종의 아미노산(류신, 아이소류신 또는 발린), 20종의 아미노산 또는 류신 단독에 의한 자극으로 자극하였다. 상청액을 채취하고 나서, -80℃에서 냉동시킨다. GLP-1(7-36) 아마이드 농도를 후속적으로 분석하였다. 도 6은 자극 후에 상청액에서 검출된 GLP-1(7-36)의 상청액 농도를 나타내며, 오차막대는 기술적 복제물의 표준편차이다. 14종의 조성물은 더 크게 완충제 단독의(Asn, Met, Gln, Tyr, His, Gly, Cys, Phe, Trp, Ala, Glu, Leu, Ile 및 Val이 없는 것) 자극에서 관찰한 것보다 10% 초과로 GLP-1의 농도를 증가시켰다. Arg 및 Leu만의 처리가 없는 아미노산인 두 조성물은 더 낮은 완충제 단독 자극의 10% 미만으로 GLP-1(7-36)의 감소된 농도를 나타내었다.
(표 E20A)
Figure pct00132
실시예 21. 건강한, 금식 래트에서 혈당 조절을 개선시키기 위한 영양 폴리펩타이드의 용도.
당내성 시험은 임상 및 전임상 상황 둘 다에서 혈당 조절을 측정하는 통상적인 방법이다. 시험 동안, 대용량의 글루코스를 제공하며, 혈액 샘플을 후속 시점에 취하여서 빠르게 혈당 수준이 재정상화되는 방법을 결정한다. 경구 당내성 시험(OGTT)에서, 글루코스의 용량을 구강으로 섭취한다. 이러한 시험을 임상적으로 사용하여 불량한 글루코스 제어를 지니는 개체를 동정하고(Cobelli et al., 2014), 항-당뇨병 의약의 치료적 효능을 전임상적으로 평가한다(Wagman & Nuss, 2001)(Moller, 2001). 인슐린, 글루카곤, 소마토스타틴, 글루코스-의존적 인슐린 촉진 펩타이드(glucose-dependent insulinotropic peptide: GIP) 및 글루코스 수준을 직접적으로 그리고 간접적으로 조절하는 글루카곤-유사 펩타이드 1(GLP-1)을 포함하는 다수의 상이한 위장 호르몬에 의해 글루코스 수준을 조절한다. 글루코스 및 위장 호르몬의 합쳐진 측정을 사용하여 글루코스 불내증, 인슐린 저항성, 및 대사 질환의 중증도를 평가한다(Ferrannini & Mari, 2014).
OGTT를 경정맥 카테터(jugular vein catheter: JVC)가 내재된 25마리의 건강한 금식, 수컷, 스프래그-돌리 래트 상에서 수행하여, 혈당 조절에 대한 영양 폴리펩타이드 투약의 급성 효과뿐만 아니라 인슐린 및 GLP-1 수준을 평가하였다.
경구 당내성 시험. 모든 설치류는 대략 10 내지 12주령, 평균 체중 대략 350 g이었고, 시험 전 4일 동안 순응시켰다. 동물을 잠자리와 함께 개별적으로 수용하였고, 연구 전에 정기적인 설치류 사료(실험식 규정식 5001)를 공급하였다. 수용 온도를 22±2℃, 습도 50±20%에서 유지하였고, 12시간 명/12시간 암 주기를 실행하였다. 공기 순환을 100% 신선한 공기로 1시간 당 10회 이상으로 환기시켰다. 처리 전에, 모든 래트를 14시간 동안 밤새 금식시켰다. 금식 동물을 경구 위관영양법에 의해 수 중에 용해시킨 영양 폴리펩타이드의 제형으로 처리하고(표 E21A 참조), 처리 15분 후에, 이어서, 위관영양법으로 글루코스의 경구 위관영양(2g/㎏)에 의해 시험감염시켰다. 혈당을 측정하고 나서, 혈액을 7회 시점(글루코스 시험감염에 대해 -15, 0, 15, 30, 60, 90, 120분)에 수집하였다. 혈액을 혈장 안정제(DPP4 저해제 및 프로테아제 칵테일 저해제)를 함유하는 EDTA 수집관에서 수집하였다. 하나의 추가적인 래트를 분석 표준을 위한 순수 혈액을 제공하기 위해 희생시키고 출혈시켰다. 글루코미터(알파트랙 2, 애벗)를 이용하여 JVC를 통해 수집한 혈액의 작은 점적을 이용하여 글루코스를 측정하였다.
(표 E21A)
Figure pct00133
대략 300㎕의 혈액을 6 시점(-15, 0, 15, 30, 60 및 120분)에 그룹 1 내지 4에서 모든 래트의 JVC로부터 수집하였다. 글루코스 위관영양법 및 혈액 수집을 동물마다 동일한 양의 시간을 취하도록 시간을 설정하였고, 따라서, 샘플 시간은 각각의 동물에 대해 정확하였다. 모든 시점을 5%의 표적 시간 내에 수집하였다. 수집 전에 1:100으로 관에 첨가한 프로테아제 저해제 칵테일(카탈로그 번호 D8340, 시그마-알드리치, 미조리주 세인트루이스에 소재) 및 DPPIV 저해제(매사추세츠주 빌러리카에 소재한 밀리포어)를 함유하는 사전냉각시킨(0 내지 4℃) K2EDTA 혈액 수집관 내로 혈액을 수집하였다. 혈액 수집 후에, 혈액 샘플을 냉각시킨 채로 유지하고 나서(2 내지 6℃) 30분 내에 원심분리시켰다. 수집한 혈액을 샘플관 내에 두고 -80℃에서 즉시 저장하였다.
면역분석 전에, 분석 샘플을 1시간 동안 얼음 상에서 해동시키고, 피펫에 의해 철저하게 혼합하고 나서, 96 웰 마이크로플레이트에 재배열하였다. 별도의 분취액을 인슐린 면역분석 및 GLP-1 면역분석을 위해 제조하였다. 마스터 플레이트 및 분취액을 -80℃에서 냉동 저장하였다.
도 7은 본 명세서에 기재된 OGTT 동안 평균 혈당값을 나타낸다. 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다. 모든 그룹은 금식으로부터 글루코스 시험감염 후 t=15 및 t=30분 시점에 혈당의 상당한 차이를 나타내었다(p<0.05, 던넷(Dunnett) 다중 비교 검정). 서열번호-00105 및 서열번호-00338을 수용한 그룹은 글루코스 시험감염 후 t=15, 및 t=30 시점에 비히클에 비해 혈당에서 상당한 차이를 나타내었다(p<0.05, 각각의 시점에 처리군을 서로에 대해 비교하는 터키-크라머(Tukey-Kramer) 다중 비교 검정). 이들 데이터는 서열번호-00105 및 서열번호-00338의 급성 섭취가 이계 교배된 수컷 스프래그-돌리 래트에서 글루코스 시험감염 후 혈당 조절을 상당히 개선시킬 수 있다는 것을 나타내었다.
마이크로소프트 엑셀에서 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 혈당에 대한 곡선하면적을 계산하였고, 통계학적 분석을 그래프패드 프리즘 6 상에서 수행하였다.
0 내지 120분 및 0 내지 60분에 통합한 혈당에 대한 곡선하면적(도 8)은 서열번호-00105 및 서열번호-00338의 급성 투약이 경구 당내성 시험과 관련한 혈당 탈선을 감소시킴으로써 혈당 제어를 개선시킨다는 것을 나타낸다. 서열번호-00105와 서열번호-00338 둘 다의 0 내지 60분은 비히클에 비해 혈당에서 상당히 더 작은 변화를 가진다(P<0.05, 던넷 다중 비교 검정).
래트 인슐린 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA). 초민감 래트 인슐린 ELISA 키트를 크리스탈 켐, 인코포레이티드(Crystal Chem, Inc.)(카탈로그 번호 90060, 일리노이주 다우너즈 그로브에 소재)로부터 얻었다. 마이오테크(BioTek) ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크)를 이용하여 플레이트를 세척하였다. 시너지(Synergy) Mx 모노크로메이터-기반 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 흡광도를 판독하였다. 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000 (마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘(GraphPad Prism) 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)을 이용하여 데이터를 분석하였다.
분석 설정을 시작하기 전에 ELISA 키트를 실온으로 30분 동안 사전가온시켰다. 광범위 형식으로 분석을 실행하기 위해 제조업자의 설명서에 따라 표준 곡선 희석을 제조하였다.
순수 그룹 및 샘플 혈장으로부터의 혈장 기질을 얼음 상에서 해동시키고, 이어서, 4℃에서 10분 동안 대략 1000 x rcf에서 원심분리시켜 임의의 불용성 물질을 펠렛화하였다.
인슐린 표준을 실행하기 위한 기질 분석 완충제를 95㎕ 중의 5.26% 농도로 순수 그룹으로부터의 혈장 기질을 이용하여 제조하였다. 95㎕의 분석 완충제를 모든 샘플 웰에 첨가하고 나서, 95㎕의 기질 분석 완충제를 모든 표준 웰에 첨가하였다. 5㎕의 각각의 샘플 및 표준을 2회 중복해서 첨가하였다. 플레이트를 4℃에서 2시간 동안 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 300㎕/웰 1X 세척 완충제를 이용하여 5회 세척하였다. 플레이트를 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다.
2 용적의 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 저장액을 1 용적의 효소 컨쥬게이트 희석액과 합하고, 위아래로 피펫팅함으로써 혼합하고 약하게 교반시킴으로써 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 작업 용액을 준비하였다. 100㎕/웰의 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 작업 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 플레이트를 밀봉시키고, 실온에서 30분 동안 인큐베이션시키고, 이어서, 300㎕/웰 1X 세척 완충제로 7회 세척하였다. 플레이트를 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 이어서, 100㎕/웰 효소 기질 용액을 각각의 웰에 첨가하고 나서, 암실에서 실온으로 40분 동안 인큐베이션시켰다. 100㎕/웰 정지 용액을 모든 웰에 첨가하였다.
흡광도를 450㎚ 및 630㎚에서 시너지(Synergy) Mx 플레이트 판독기 상에서 판독하였다. 얻은 최종 값은 A450㎚ 내지 A630㎚ 값이었다.
인슐린 표준 곡선을 엑셀에서 각각의 표준 웰 A450㎚ 내지 A630㎚ 값으로부터 평균 0ng/㎖ 인슐린 표준을 차감함으로써 인슐린의 기질 농도에 대해 보정하였다. 2회 중복 샘플 농도를 그래프패드 프리즘 6에서 인슐린 농도의 x=log(x) 전환 후 배경 보정된 표준의 4 매개변수 로지스틱 모델을 이용하는 비선형 회귀에 의해 결정하였다. ANOVA 및 다중 비교 검정을 그래프패드 프리즘 6 상에서 수행한다. 그래프패드에서 수행한 사후검정과 함께 마이크로소프트 엑셀 상에서 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 곡선하면적을 통합하였다.
도 9는 실험 과정에 걸쳐 처리군 당 n=6 래트에 대해 평균 혈장 인슐린 농도를 나타낸다. 오차막대는 평균의 표준 오차를 나타낸다. 모든 처리군은 글루코스 시험감염(던넷 다중 비교 검정) 후 15, 30 및 60분에 그들의 치료 또는 비히클 위관영양법에 비해 혈장 인슐린의 통계적으로 유의한 증가가 있었다. 서열번호-00105만이 치료 위관영양법 시 혈장 인슐린에 비해 글루코스 시험감염 시간(0)에 혈장 인슐린 농도의 통계적으로 유의한 증가가 있었다(P<0.0001, 던넷 다중 비교 검정). 서열번호-00105와 서열번호-00338은 둘 다 글루코스 시험감염 후 120분에 통계적으로 유의한 더 큰 인슐린 농도를 가졌다(각각 P<0.05 및P<0.01; 던넷 다중 비교 검정).
비히클에 비해, 서열번호-00105만이 글루코스 시험감염 시 혈장 인슐린 농도의 통계적으로 유의한 더 큰 증가를 나타내었다(P<0.001, 던넷 다중 비교 검정).
이들 데이터는 서열번호-00105의 급성 섭취가 이계 교배된 수컷 스프래그-돌리 래트에서 섭취 15분 내에 인슐린 방출을 자극할 수 있다는 것을 나타낸다.
도 10은 모든 처리군에 대해 곡선하면적이 0-240 내지 0-60분으로 통합되었다는 것을 나타낸다. 비히클보다 통계적으로 유의하게 더 큰 처리군은 없었다.
총 GLP-1 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA). 래트 GLP-1 ELISA 키트를 크리스탈 켐 인코포레이티드(카탈로그 번호 81507, 일리노이주 다우너즈 그로브에 소재)로부터 얻었다. 바이오테크 ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크)를 이용하여 플레이트를 세척하였다. 흡광도를 시너지 Mx 모노크로메이터-기반 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 판독하였다. 데이터를 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000(마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)를 이용하여 분석하였다.
분석 설치를 시작하기 전에 ELISA 키트를 실온으로 30분 동안 가온시켰다. 제조업자의 설명서에 따라 표준 곡선 희석을 준비하였다.
그룹 5 및 샘플 혈장으로부터의 혈장 기질을 얼음 상에서 해동시키고, 이어서, 대략 1000 x rcf에서 4℃로 10분 동안 원심분리시켜 임의의 불용성 물질을 펠렛화하였다.
100㎕ 중의 25% 농도로 순수 그룹으로부터의 혈장 기질을 이용하여 GLP-1 표준을 실행하기 위한 기질 분석 완충제를 준비하였다. ELISA 마이크로플레이트를 350㎕/웰 1X 세척 완충제를 이용하여 3회 세척하고 나서, 종이 타월 상에서 격렬하게 두드려서 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 100㎕의 분석 완충제를 모든 샘플 웰에 첨가하고 나서, 100㎕의 기질 분석 완충제를 모든 웰에 첨가하였다. 25㎕의 각각의 샘플 및 표준을 2회 중복해서 첨가하였다. 웰을 피펫팅에 의해 혼합하였다. 플레이트를 접착 호일로 덮고 나서, 실온에서 18시간 동안 수평 플레이트 진탕기 상에서 100rpm으로 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 350㎕/웰 1X 세척 완충제를 이용하여 3회 세척한 다음, 종이 타월 상에서 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 100㎕/웰의 바이오틴 표지 항체 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 이어서, 플레이트를 밀봉하고, 실온에서 1시간 동안 수평 플레이트 진탕기 상에서 100rpm으로 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 350㎕/웰 1X 세척 완충제로 3회 세척한 다음, 종이 타월 상에서 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 100㎕/웰 SA-HRP 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 이어서, 플레이트를 밀봉하고, 실온에서 30분 동안 수평 플레이트 진탕기 상에서 100rpm으로 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 350㎕/웰 1X 세척 완충제로 3회 세척한 다음, 종이 타월 상에서 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 100㎕/웰 효소 기질 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 이어서, 플레이트를 밀봉하고, 암실에서 진탕 없이, 30분 동안 실온에서 인큐베이션시켰다. 기질 인큐베이션 후에, 100㎕ 정지 용액을 모든 웰에 첨가하였다.
흡광도 값을 450㎚ 및 630㎚에서 시너지 Mx 플레이트 판독기 상에서 판독하였다. 얻어진 최종 값은 A450㎚ 내지 A630㎚ 값이었다.
표준 곡선을 엑셀에서 각각의 표준 웰 A450㎚ 내지 A630㎚ 값으로부터 0 pM GLP-1 표준의 평균을 차감함으로써 총 GLP-1의 기질 농도에 대해 보정하였다. 2회 중복 샘플 농도를 GLP-1 농도의 x=log(x) 전환 후에 배경 보정 곡선의 4 매개변수 로지스틱 모델을 이용하는 비선형 회귀에 의해 결정하였다. 그래프패드 프리즘 6을 이용하여 ANOVA 및 다중 비교 검정을 수행하였다. 곡선하면적을 그래프패드에서 수행한 사후검정과 함께 마이크로소프트 엑셀 상의 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 통합하였다.
도 11은 실험과정에 걸쳐 처리군 당 n=6 래트에 대한 평균 혈장 GLP-1 농도를 나타낸다. 본 명세서에 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응된다. 서열번호-00338 처리군은 비히클보다 글루코스 시험감염 시 통계적으로 유의하게 더 큰GLP-1 농도를 나타낸다(p<0.0005, 던넷 다중 비교 검정).
실시예 22: 주커 지방(fa/fa) 래트에서 혈당 조절을 개선시키기 위한 영양 폴리펩타이드의 용도
OGTT를 경정맥 카테터(JVC)가 내재된 18마리의 건강한 금식, 수컷, 주커 지방 래트에서 수행하여, 혈당 조절에 대한 영양 폴리펩타이드 투약의 급성 효과뿐만 아니라 인슐린 및 GLP-1 수준을 평가하였다.
경구 당내성 시험. 모든 설치류는 대략 10 내지 11주령, 체중 평균 대략 450 g이었으며, 시험 전 4일 동안 순응시켰다. 동물을 잠자리와 함께 개별적으로 수용하였고, 연구 전에 정기적인 설치류 사료(실험식 규정식 5001)를 공급하였다. 수용 온도를 22±2℃, 습도 50±20%에서 유지하였고, 12시간 명/12시간 암 주기를 실행하였다. 공기 순환을 100% 신선한 공기로 1시간 당 10회 이상으로 환기시켰다. 처리 전에, 모든 래트를 14시간 동안 밤새 금식시켰다. 금식 동물을 경구 위관영양법에 의해 수 중에 용해시킨 영양 폴리펩타이드의 제형으로 처리하고(표 E22A 참조), 처리 15분 후에, 이어서, 위관영양법으로 글루코스의 경구 위관영양(5g/㎏)에 의해 시험감염시켰다. 혈당을 측정하고 나서, 혈액을 7회 시점(글루코스 시험감염에 대해 -15, 0, 15, 30, 60, 90, 120분)에 수집하였다. 혈액을 혈장 안정제(DPP4 저해제 및 프로테아제 칵테일 저해제)를 함유하는 EDTA 수집관에서 수집하였다. 하나의 추가적인 래트를 분석 표준을 위한 순수 혈액을 제공하기 위해 희생시키고 출혈시켰다. 글루코미터(알파트랙 2, 애벗)를 이용하여 JVC를 통해 수집한 혈액의 작은 점적을 이용하여 글루코스를 측정하였다.
(표 E22A)
Figure pct00134
대략 300㎕의 혈액을 6 시점(-15, 0, 15, 30, 60, 90 및 120분)에 그룹 1 내지 3에서 모든 래트의 JVC로부터 수집하였다. 글루코스 위관영양법 및 혈액 수집을 동물마다 동일한 양의 시간을 취하도록 시간을 설정하였고, 따라서, 샘플 시간은 각각의 동물에 대해 정확하였다. 모든 시점을 5%의 표적 시간 내에 수집하였다. 수집 전에 1:100으로 관에 첨가한 프로테아제 저해제 칵테일(카탈로그 번호 D8340, 시그마-알드리치, 미조리주 세인트루이스에 소재) 및 DPPIV 저해제(매사추세츠주 빌러리카에 소재한 밀리포어)를 함유하는 사전냉각시킨(0 내지 4℃) K2EDTA 혈액 수집관 내로 혈액을 수집하였다. 혈액 수집 후에, 혈액 샘플을 냉각시킨 채로 유지하고 나서(2 내지 6℃) 30분 내에 원심분리시켰다. 수집한 혈액을 샘플관 내에 두고 -80℃에서 즉시 저장하였다.
면역분석 전에, 분석 샘플을 1시간 동안 얼음 상에서 해동시키고, 피펫에 의해 철저하게 혼합하고 나서, 96 웰 마이크로플레이트에 재배열하였다. 별도의 분취액을 인슐린 면역분석 및 GLP-1 면역분석을 위해 제조하였다. 마스터 플레이트 및 분취액을 -80℃에서 냉동 저장하였다.
도 12는 본 명세서에 기재한 OGTT 동안 평균 혈당값을 나타낸다. 나타낸 오차막대는 평균의 표준오차이다.
통합한 곡선하면적(AUC)을 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 마이크로소프트 엑셀 상에서 계산하고, 통계학적 시험을 그래프패드 프리즘 6.03 상에서 수행하였다.
도 13은 글루코스 시험감염 시간(0분)과 60분 사이, 그리고 0시와 120분 사이에 각각의 처리군에 대한 통합된 AUC를 나타낸다. 0시와 60분 사이에 비히클로부터의 통계적으로 유의한 차이를 나타낸 처리는 없었다. 0시와 120분 사이에, 서열번호-00105(서열번호-00338은 아님)는 비히클에 비해 통합된 곡선하면적의 통계적으로 유의한 감소를 나타내었다(P<0.005, 던넷 다중 비교 검정). 이들 데이터는 서열번호-00105의 급성 투약이 주커 지방(fa/fa) 모델 설치류 모델에서의 경구 글루코스 시험감염에 기인하여 글루코스 탈선을 감소시킬 수 있다는 것을 나타낸다.
래트 인슐린 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA). 초민감 래트 인슐린 ELISA 키트를 크리스탈 켐 인코포레이티드(카탈로그 번호 90060, 일리노이주 다우너즈 그로브에 소재)로부터 얻었다. 바이오테크 ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크)를 이용하여 플레이트를 세척하였다. 흡광도를 시너지 Mx 모노크로메이터-기반 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 판독하였다. 데이터를 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000(마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)를 이용하여 분석하였다.
분석 설치를 시작하기 전에 ELISA 키트를 실온으로 30분 동안 가온시켰다. 광범위 형식으로 분석을 실행하기 위해 제조업자의 설명서에 따라 표준 곡선 희석을 준비하였다.
순수 그룹 및 샘플 혈장으로부터의 혈장 기질을 얼음 상에서 해동시키고, 이어서, 대략 1000 x rcf에서 4℃로 10분 동안 원심분리시켜 임의의 불용성 물질을 펠렛화하였다.
95㎕ 중의 5.26% 농도로 순수 그룹으로부터의 혈장 기질을 이용하여 인슐린 표준을 실행하기 위한 기질 분석 완충제를 준비하였다. 95㎕의 분석 완충제를 모든 샘플 웰에 첨가하고 나서, 95㎕의 기질 분석 완충제를 모든 표준 웰에 첨가하였다. 5㎕의 각각의 샘플 및 표준을 2회 중복하여 첨가하였다. 플레이트를 4℃에서 2시간 동안 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 300㎕/웰 1X 세척 완충제로 5회 세척하였다. 플레이트를 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다.
2 용적 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 저장액을 1 용적 효소 컨쥬게이트 희석물과 합하고, 위아래로 피펫팅함으로써 혼합하고 약하게 교반시킴으로써 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 작업 용액을 준비하였다. 100㎕/웰의 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 작업 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 플레이트를 밀봉시키고, 실온에서 30분 동안 인큐베이션시키고, 이어서, 300㎕/웰 1X 세척 완충제로 7회 세척하였다. 플레이트를 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 이어서, 100㎕/웰 효소 기질 용액을 각각의 웰에 첨가하고 나서, 암실에서 실온으로 40분 동안 인큐베이션시켰다. 100㎕/웰 정지 용액을 모든 웰에 첨가하였다.
흡광도를 450㎚ 및 630㎚에서 시너지(Synergy) Mx 플레이트 판독기 상에서 판독하였다. 얻은 최종 값은 A450㎚ 내지 A630㎚ 값이었다. 값이 표준 곡선을 초과한 샘플을 2.5% 기질 표준에 대해 1:1로 재실행하였다.
인슐린 표준 곡선을 엑셀에서 각각의 표준 웰 A450㎚ 내지 A630㎚ 값으로부터 평균 0ng/㎖ 인슐린 표준을 차감함으로써 인슐린의 기질 농도에 대해 보정하였다. 2회 중복 샘플 농도를 그래프패드 프리즘 6에서 인슐린 농도의 x=log(x) 전환 후 배경 보정된 표준의 4 매개변수 로지스틱 모델을 이용하는 비선형 회귀에 의해 결정하였다. ANOVA 및 다중 비교 검정을 그래프패드 프리즘 6 상에서 수행한다. 그래프패드에서 수행한 사후검정과 함께 마이크로소프트 엑셀 상에서 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 곡선하면적을 통합하였다.
도 14는 실험 과정에 걸쳐 비히클 및 서열번호-00105에서 처리군 당 n=6 래트 및 서열번호-00338의 경우에 처리군 당 n=5 래트에 대한 평균 혈장 인슐린 농도를 나타낸다. 0시간에 각각에서 그리고 비히클에 대한 동일 시점에서의 처리 간의 비교를 위해 던넷 다중 비교 검정을 이용하는 일원 ANOVA를 사용하였다. 비히클은 비히클 위관영양법의 시간에 비해 혈장 인슐린에서 통계적으로 유의한 변화가 없었다. 서열번호-00105는 글루코스 시험감염 시(0시간) 그리고 글루코스 시험감염 후 15분 및 90분에서 위관영양법 처리 시간(-15시간)에 비교하여 통계적으로 유의하게 더 큰 혈장 인슐린이 있었다(각각 P=0.0002, P<0.05 및 P<0.05). 서열번호-00338은 모든 후속적 샘플링 시점에서 처리 위관영양법 시간에 비교하여 통계적으로 유의하게 더 큰 혈장 인슐린이 있었다(각각 P<0.0001, P<0.05, P<0.005, P<0.005 및 P=0.0005).
처리 간을 비교하여, 서열번호-00105도 또는 서열번호-00338도 처리 또는 비히클 위관영양법 시에 비히클과 유의하게 다르지 않았다. 샘플링한 글루코스 시험감염의 시점 및 모든 후속적 시점(0, 15, 30, 60 및 90분)에 서열번호-00105와 서열번호-00338은 둘 다 비히클보다 유의하게 더 큰 혈장 인슐린 농도를 가졌다. 이는 처리가 둘 다 주커 지방(fa/fa) 모델에서 인슐린 분비를 자극한다는 것을 나타낸다.
도 15는 각각의 그룹에 대한 곡선하면적을 나타낸다. 0 내지 90분에 통합한 서열번호-00338 처리만이 비히클보다 통계적으로 유의하게 더 컸다(P<0.005).
활성 GLP-1 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA). 래트 활성 GLP-1 ELISA 키트를 이클 바이오사이언스(Eagle Biosciences)(카탈로그 번호 GP121-K01, 뉴 햄프셔주 내슈어에 소재)로부터 얻었다. 플레이트를 바이오테크 ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크)를 이용하여 세척하였다. 흡광도를 시너지 Mx 모노크로메이터-기반 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 판독하였다. 데이터를 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000(마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)를 이용하여 분석하였다.
분석 설치를 시작하기 전 적어도 30분 동안 ELISA 키트를 실온으로 가온시켰다. 제조업자의 설명서에 따라 표준 곡선 희석을 준비하였다.
그룹 5 및 샘플 혈장으로부터의 혈장 기질을 얼음 상에서 해동시키고, 이어서, 대략 1000 x rcf에서 4℃로 10분 동안 원심분리시켜 임의의 불용성 물질을 펠렛화하였다.
1:1 희석으로 시험한 샘플에 대해 100㎕ 중의 10% 농도로 또는 비희석 시험 샘플에 대해 100㎕ 중의 20% 농도로 순수 그룹으로부터의 혈장 기질을 이용하여 활성 GLP-1 표준을 실행하기 위한 기질 분석 완충제를 준비하였다. 20㎕의 표준 및 샘플을 사전 코팅한 마이크로플레이트에 첨가하고 나서, 100㎕의 적절한 분석 완충제를 표준 및 샘플 웰에 첨가하였다. 플레이트를 접착 호일로 덮고 나서, 24시간 동안 4℃에서 인큐베이션시키고, 광으로부터 보호하였다. 이어서, 플레이트를 350㎕/웰 1X 세척 완충제로 5회 세척한 다음, 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 100㎕/웰의 ELISA HRP 기질을 모든 웰에 첨가하였다. 이어서, 플레이트를 밀봉하고 나서, 20분 동안 실온에서 인큐베이션시키고 광으로부터 보호하였다. 100㎕/웰 ELISA 정지 용액을 모든 웰에 첨가하고, 약하게 혼합하였다.
흡광도 값을 450㎚ 및 620㎚에서 시너지 Mx 플레이트 판독기 상에서 판독하였다. 얻어진 최종값은 A450㎚ 내지 A620㎚ 값이었다.
표준 곡선을 엑셀에서 각각의 표준 웰 A450㎚ 내지 A620㎚ 값으로부터 평균 0pM GLP-1 표준을 차감함으로써 활성 GLP-1의 기질 농도에 대해 보정하였다. 2회 중복 샘플 농도를 GLP-1 농도의 x=log(x) 전환 후 배경 보정된 표준의 4 매개변수 로지스틱 모델을 이용하는 비선형 회귀에 의해 결정하였다. ANOVA 및 다중 비교 검정을 그래프패드 프리즘 6 상에서 수행한다. 그래프패드에서 수행한 사후검정과 함께 마이크로소프트 엑셀 상에서 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 곡선하면적을 통합하였다.
도 16는 실험 과정에 걸쳐 비히클 및 서열번호-00105 당 n=6 래트, 및 서열번호-00338 처리군 당 n=5 래트에 대한 평균 혈장 GLP-1 농도를 나타낸다. 0시간에 각각에서 그리고 비히클에 대한 동일 시점에서의 처리 간을 비교하기 위해 던넷 다중 비교 검정을 이용하는 일원 ANOVA를 사용하였다. 비히클은 비히클 위관영양법 후의 임의의 시점에 GLP-1(7-36)에서 유의한 차이가 없음을 나타내었다. 서열번호-00105는 글루코스 시험감염 후 15분 및 30분에 유의하게 더 큰 GLP-1 (7-36) 농도를 나타내었다(각각 P=0.0001 및 P<0.05). 서열번호-00338은 글루코스 시험감염 후 15분에 유의하게 더 큰 GLP-1 농도를 가졌다(P<0.005).
서열번호-00105만이 각각의 시점에 비히클에 비해 글루코스 시험감염 후 15분에 비히클보다 유의하게 더 큰 GLP-1(7-36) 농도를 가졌다(P<0.005).
도 17은 0 내지 90 및 0 내지 60분에 통합한 각각의 처리군에 대해 GLP-1(7-36)에 대한 곡선하면적을 나타낸다. 처리는 0 내지 90 또는 0 내지 60분에 비히클에 비해 유의하게 다른 GLP-1(7-36) 통합 AUC를 갖지 않았다.
다른 실험에서, OGTT를 경정맥 카테터(JVC)가 내재된 24마리의 금식, 수컷, 주커 지방 래트에서 수행하여, 혈당 조절에 대한 영양 폴리펩타이드 투약의 급성 효과뿐만 아니라 인슐린 및 GLP-1 수준을 평가하였다. 글루코스 제어를 개선시키는 서열번호-00105의 능력을 경구 당내성 시험과 관련하여 서열번호-00105의 혈당 탈선을 서열번호-00105에 대한 알로글립틴 + 비히클에 대한 알로글립틴과 비교함으로써 시험하였다. 모든 설치류는 대략 10 내지 11주령이었고, 평균 체중이 대략 430g이며, 시험 전 4 내지 5일 동안 순응시켰다. 처리 전에, 모든 래트를 14시간 동안 밤새 금식시켰다. 금식 동물을 경구 위관영양법에 의해 수 중에 용해시킨 영양 단백질의 제형으로 처리하고(표 E22B 참조), 처리 15분 후에, 이어서, 위관영양법을 글루코스의 경구 위관영양(2g/㎏)에 의해 시험감염시켰다. 혈당을 측정하고 나서, 혈액을 9회 시점(글루코스 시험감염에 대해 -15, 0, 15, 30, 60, 90, 120, 180 및 240분)에 수집하였다.
(표 E22B)
Figure pct00135
도 18은 본 명세서에 기재된 OGTT 동안의 평균 혈당값을 나타낸다. 나타낸 오차막대는 평균의 표준 오차이다. 처리군 당 N=6마리 래트. 각각의 군에서 공복 혈당 농도를 처음 비교한 다음 각각의 시점을 비히클에 비교하는 그래프패드 프리즘 6 상의 사후검정, 2원 ANOVA, 던넷 다중 비교 검정으로 비교하였다. 처리군 혈당은 글루코스 시험감염 시 금식과 유의하게 다르지 않았다.
글루코스 시험감염 시 공복 혈당 및 혈당은 각각의 그룹과 비히클 간에 유의하게 다르지 않았다. 글루코스 시험감염 후 15분에, 서열번호-00105 단독 및 서열번호-00105 + 알로글립틴은 비히클에 비해 혈당이 유의하게 더 낮았다(각각 P=0.0003 및 P<0.0001). 글루코스 시험감염 후 30분에, 알로글립틴 단독 및 서열번호-00105 + 알로글립틴은 비히클보다 혈당이 유의하게 더 낮았다(각각 P=0.0424 및 P=0.0021). 글루코스 시험감염 후 60분에, 알로글립틴 단독만이 비히클보다 유의하게 더 낮았다(P<0.0001). 60분 후에 비히클과 혈당이 유의하게 다른 그룹은 없었다.
통합된 곡선하면적(AUC)을 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 마이크로소프트 엑셀 상에서 계산하였고, 2원 ANOVA 및 던넷 다중 비교 검정을 그래프패드 프리즘 6.03 상에서 수행하였다. 0 내지 60분에 비히클로부터의 글루코스 AUC에서 통계적으로 유의한 차이를 나타낸 처리는 없었다. 0시 내지 120분 사이 및 0시 내지 240분 사이에, 알로글립틴 단독 처리만이 비히클보다 유의하게 더 적었다(각각 P=0.0051 및 P=0.0054).
실시예 23: 식이요법 유도 비만 마우스에서 혈당 조절 및 공복 혈당을 개선 시키기 위한 영양 폴리펩타이드의 용도
본 명세서에 기재한 치료적 영양 폴리펩타이드의 만성 투약 효과를 식이요법 유도 비만(DIO) 마우스에서 경구 당내성 시험에 의해 평가한다. 특히, 대사 질환의 이런 동물 모델에서 만성 투약은 혈당 조절, 인슐린 저항성, 공복 혈당 및 인슐린 수준에 영향을 미칠 수 있고, 매일의 투약 기간 전 및 후에 OGTT 동안 공복 수준뿐만 아니라 글루코스 곡선하면적(AUC)의 비교는 화합물 효능의 측정을 제공한다.
10마리의 수컷 C57BL/6 마우스의 4개 군을 14주 동안 임의로 고지방 식이요법을 공급하여 그들이 상승된 공복 혈당 수준(고혈당증), 상승된 공복 인슐린 수준(고인슐린혈증), 및 혈당 조절 장애가 발생하는 것을 보장하였다(Xu. H. et al. Chronic inflammation in fat plays a crucial role in the development of obesity-related insulin resistance. J. Clin. Invest. (2003) 112: 1821-1830). 10 수컷 C57BL/6 마우스의 단일 그룹(그룹 1)에 동일 연령, 조작 및 수용 조건에서 정상 식이요법에 대한 HFD 상의 치료 팔의 비교를 위해 정상 식이요법을 공급하였다. 모든 마우스를 수용하고 나서, 연구 시작 전 3일 동안 순응시켰다.
모든 마우스를 OGTT 처리 전 14시간 동안 밤새 금식시키고, 혈액 샘플을 공복 혈당 및 호르몬 수준의 분석을 위한 투약 전에 연구일 아침에 수집한다. 금식 동물을 글루코스 시험감염 15분 전에 경구 위관영양법에 의해 제공된 영양 폴리펩타이드의 제형으로 처리한다. 글루코스(2g/㎏)를 시점 0에 경구로 투여한다. 혈당을 7개 시점(-15, 0, 15, 30, 60, 90, 120분)에 측정한다. 정기적 식이요법 하에서 연령-매칭 정상 마우스를 분석에 대한 내부 표준으로서 사용한다. 그룹 2 내지 5에서, 마우스는 제공된 치료적 영양 폴리펩타이드(2.85g/㎏)(그룹 4 및 5) 또는 비히클 대조군(그룹 2 또는 3)의 매일의 용량을 매일 위관영양법 또는 씹는 제형을 통해 15 내지 30일 동안 받는다. 모든 혈액을 혈액 안정제(DPP4 저해제 및 프로테아제 칵테일 저해제)를 함유하는 EDTA 수집관에서 수집하고, 혈장에 대해 가공하고 나서, -80℃에서 냉동저장시켰다.
상기 기재한 바와 같은 OGTT를 비히클(그룹 2 및 4) 또는 시험 항목(그룹 1, 3 및 5)를 이용하여 최종 연구일에 다시 수행한다. 최종 시험 항목 또는 비히클 투약 전에, 공복 혈당 및 호르몬 수준의 분석을 위해 혈액 샘플을 수집한다. 최종 OGTT의 완료 시, 모든 마우스를 희생시키고 전체 혈액 용적을 심장천자를 통해 수집한다. 인슐린 수준의 분석을 본 명세서에 기재한 ELISA 방법을 이용하여 수행한다.
그룹 2 및 4에 걸쳐 OGTT 글루코스 AUC 연구 결론의 비교는 OGTT 상의 시험 항목 투여의 급성 효과 없이 만성 시험 항목 투여 효과를 기재하며, OGTT에 대한 시험 항목 투여의 급성 효과를 포함한다. 그룹 3 및 5에 걸쳐 연구 OGTT 글루코스 AUC의 마지막의 비교는 만성 시험 항목 투여 효과를 기재하며, OGTT 상에서 시험 항목 투여의 급송 효과를 포함한다. 그룹 4 내에서 또는 그룹 5 내에서 연구의 시작과 끝에 공복 혈당과 인슐린 수준의 비교는 공복 혈당 및 인슐린 수준에 대한 만성 투약 효과를 기재한다.
실시예 24: 설치료에서 인슐린 분비를 유도하기 위한 영양 폴리펩타이드의 용도
섭취된 아미노산은 인슐린 분비를 유도하는 능력을 갖는 것으로 나타났다(Gannon M. C. and F. Q. 2010. Nuttall. Amino Acid Ingestion and Glucose Metabolism-- A Review. IUBMB Life, 62(9): 660-668). 단백질 섭취는 글루코스 단독 섭취에 비해 혈장 인슐린을 유의하게 증가시킨다(Nuttall, et al. 1984. Effect of protein ingestion on the glucose and insulin response to a standardized oral glucose load. Diabetes Care. 7(5):465-470). 섭취 단백질은 영양소에 대한 내강 노출 시 내분비 세포에 의해 분비되는 인크레틴 호르몬, 즉, 글루카곤-유사 펩타이드-1(GLP-1) 및 글루코스-의존적 인슐린 촉진 펩타이드(GIP)의 작용을 통해 부분적으로 인슐린 분비를 증가시킨다(Baggio LL & DJ Drucker. 2007. Biology of incretins: GLP-1 and GIP. Gastroenterology. 132:2131-2157). 류신 및 알기닌과 같은 아미노산은 또한 인슐린 방출을 직접적으로 자극하는 것으로 나타났다(Newsholme P. et al. New insights into amino acid metabolism, B-cell function and diabetes. Clin . Sci . (2005) 108: 185-194). 이들 연구에서, 다양한 영양 단백질의 급성 투약 후 인슐린 반응을 설치류에서 측정하였다.
동물을 본 명세서에 기재한 방법에 따른 약동학 설치류 실험의 부분으로서 다양한 시험 항목을 이용하여 처리하고 급성으로 투약하였다. 달리 언급되지 않는 한, 모든 투약은 2.85g/㎏ 체중이었다. n=5 래트인 서열번호-00240 및 n=3인 서열번호-00587을 제외한 모든 처리군은 n=4 래트를 함유하였다.
알파리사 (등록상표) 인슐린 면역분석을 이용하는 혈장 인슐린의 정량화
혈장 샘플을 얼음 상에서 해동시키고, 1109 x g에서 10분 동안 원심분리시켜 불용성 물질을 펠렛화하였다. 알파리사(등록상표) 인슐린 면역분석 키트(퍼킨엘머, AL204C)를 4℃ 냉장실로부터 제거하고 나서, 분석 설정 동안 얼음 상에서 유지하였다. 1X 분석 완충제를 밀리Q 워터를 이용하여 10X 분석 완충제를 희석시킴으로써 준비하였다.
인슐린의 희석을 위한 표준 완충제를 1X 분석 완충제 중의 25.9% 금식 래트 혈장에서 준비하고 나서, 16점 표준 곡선을 준비하기 위해 사용하였다. 96-웰 PCR 마이크로플레이트 내 1X 분석 완충제 중에서 7:20으로 희석시킴으로써 혈장 샘플을 준비하였다.
1X 분석 완충제 중에 수용체 비드 및 바이오티닐화된 항-인슐린 항체 1/400를 희석시킴으로써 수용체 비드 믹스를 준비하였다. 수용체 비드 믹스를 20㎕/웰로 불투명한 384 웰 마이크로플레이트(퍼킨엘머, 옵티플레이트(OptiPlate)-384) 내에 피펫팅하고 나서, 이 혼합물에 2회 중복으로 금식 래트 혈장 또는 샘플 래트 혈장에서 10㎕/웰의 인슐린 표준을 첨가하였다. 플레이트를 호일 플레이트 씰로 밀봉하고 나서, ~600rpm에서 60분 동안 실온에서 수평 진탕기 상에서 인큐베이션시켰다.
광으로부터 스트렙타비딘 코팅 공여체 비드를 보호할 필요가 있으며; 이와 같이, 암실에서, 공여체 비드 믹스를 1X 분석 완충제 중에서 스트렙타비딘 코팅 공여체 비드 1/125를 희석시킴으로써 준비하였다. 제1 인큐베이션 단계 후에, 20㎕/웰 공여체 비드 믹스를 표준 및 샘플에 첨가하였다. 분석 플레이트를 밀봉하고, ~600rpm에서, 30분 동안 실온에서 수평 진탕기에 되돌렸다. 공여체 비드 인큐베이션 후에, 발광을 엔스파이어 알파 플레이트 판독기 상에서 판독하였다.
마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000(32-비트) 및 그래프패드 프리즘 버전 6.03을 이용하여 데이터를 분석하였다. 표준 곡선을 로그(인슐린(μIU))로 생성하였다. 래트 혈장 인슐린 농도를 S자형 4 매개변수 로지스틱 식을 이용하여 보간하였다. 각각의 래트에 대한 기술적 복제물에서 인슐린의 2회 농도 평균을 시간에 대해 플롯팅하였다. 곡선하면적을 마이크로소프트 엑셀의 선형-로그 선형 방법을 이용하여 0 내지 240분 및 0 내지 60분 동안 통합하였다.
래트 인슐린 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA)을 이용하는 혈장 인슐린의 정량화.
초민감 래트 인슐린 ELISA 키트를 크리스탈 켐 인코포레이티드(카탈로그 번호 90060, 일리노이주 다우너즈 그로브에 소재)로부터 얻었다. 플레이트를 바이오테크 ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크)를 이용하여 세척하였다. 흡광도를 시너지 Mx 모노크로메이터-기반 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 판독하였다. 데이터를 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000(마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)을 이용하여 분석하였다.
ELISA 키트를 분석 설정을 시작하기 전에 30분 동안 실온으로 사전가온시켰다. 광범위 형식으로 분석을 실행하기 위해 제조업자의 설명서에 따라 표준 곡선 희석을 준비하였다.
순수 그룹 및 샘플 혈장으로부터의 혈장 기질을 얼음 상에서 해동시키고, 이어서, 대략 1000 x rcf에서 4℃로 10분 동안 원심분리시켜 임의의 불용성 물질을 펠렛화하였다.
95㎕ 중의 5.26% 농도로 순수 그룹으로부터의 혈장 기질을 이용하여 인슐린 표준을 실행하기 위한 기질 분석 완충제를 준비하였다. 95㎕의 분석 완충제를 모든 샘플 웰에 첨가하고 나서, 95㎕의 기질 분석 완충제를 모든 표준 웰에 첨가하였다. 5㎕의 각각의 샘플 및 표준을 2회 중복하여 첨가하였다. 플레이트를 4℃에서 2시간 동안 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 300㎕/웰 1X 세척 완충제로 5회 세척하였다. 플레이트를 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다.
2 용적 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 저장액을 1 용적 효소 컨쥬게이트 희석물과 합하고, 위아래로 피펫팅함으로써 혼합하고 약하게 교반시킴으로써 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 작업 용액을 준비하였다. 100㎕/웰의 항-인슐린 효소 컨쥬게이트 작업 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 플레이트를 밀봉시키고, 실온에서 30분 동안 인큐베이션시키고, 이어서, 300㎕/웰 1X 세척 완충제로 7회 세척하였다. 플레이트를 종이 타월 상에서 몇 회 격렬하게 두드려서 임의의 잔여 세척 완충제를 제거하였다. 이어서, 100㎕/웰 효소 기질 용액을 각각의 웰에 첨가하고 나서, 암실에서 실온으로 40분 동안 인큐베이션시켰다. 100㎕/웰 정지 용액을 모든 웰에 첨가하였다. 흡광도를 450㎚ 및 630㎚에서 시너지 Mx 플레이트 판독기 상에서 판독하였다. 얻어진 최종 값은 A450㎚ 내지 A630㎚ 값이었다.
인슐린 표준 곡선을 엑셀에서 각각의 표준 웰 A450㎚ 내지 A630㎚ 값으로부터 평균 0ng/㎖ 인슐린 표준을 차감함으로써 인슐린의 기질 농도에 대해 보정하였다. 2회 중복 샘플 농도를 그래프패드 프리즘 6에서 인슐린 농도의 x=log(x) 전환 후 배경 보정된 표준의 4 매개변수 로지스틱 모델을 이용하는 비선형 회귀에 의해 결정하였다. ANOVA 및 다중 비교 검정을 그래프패드 프리즘 6 상에서 수행한다. 0 내지 240분 및 0 내지 60분 동안 마이크로소프트 엑셀 상에서 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 곡선하면적을 통합하였다.
생체내 혈장 인슐린 농도
도 19 및 도 20은 3회의 상이한 용량으로 투여한 비히클 및 서열번호-00105 및 1회 용량으로 투여한 서열번호-00426, 서열번호-00338, 서열번호-00341의 연구를 위한 조합된 생물학적 복제 데이터를 나타내며, 여기서 혈장 인슐린을 알파리사 인슐린 키트를 이용하여 측정하였다. 모든 오차막대는 평균의 표준 오차를 나타낸다. 던넷 다중 비교 검정을 이용한 일원 ANOVA를 사용하여 시점 0에 각각의 처리 내에서 그리고 비히클에 대한 동일 시점 처리 간을 비교하였다.
도 19에서,서열번호-00105는 2.85g/㎏에서 위관영양법 후 15, 30 및 60분에 혈장 인슐린 농도가 통계적으로 유의하게 증가되었고(각각 P<0.0001, P<0.0001 및 P<0.05); 서열번호-00105는 1.78g/㎏에서 위관영양법 후 15 및 30분에 혈장 인슐린 농도의 통계적으로 유의한 증가가 있었다(각각 P=0.0005 및 P<0.05); 시간 과정에 걸쳐 가장 낮은 서열번호-00105 용량 혈장 인슐린 농도는 시점 0과 유의하게 다르지 않았다. 각각의 시점에 비히클 대조군의 혈장 인슐린 농도에 비교할 때, 서열번호-00105는 2.85g/㎏에서 경구 위관영양법 후 15분 및 30분에 비히클보다 통계적으로 유의하게 더 큰 혈장 인슐린을 나타내었고(각각 P<0.0001 및 P<0.001), 서열번호-00105는 1.78g/㎏에서 위관영양법 후 15분에 혈장 인슐린 농도의 통계적으로 유의한 증가를 나타내었다(P=0.0005). 도 20에서, 서열번호-00338만이 경구 위관영양법 후 15 및 30분에 0으로부터 혈장 인슐린의 통계적으로 유의한 증가가 있었다(각각 P=0.005 및 P<0.05). 각각의 농도에서 비히클 혈장 인슐린 농도에 비교할 때, 서열번호-00338은 경구 위관영양법 후 15분에 비히클보다 유의하게 더 컸다(P<0.01).
도 21 및 도 22는 서열번호-00105, 서열번호-00426, 서열번호-00338, 서열번호-00341의 비히클에 대해 측정한 혈장 인슐린 농도에 대한 통합된 곡선하면적을 나타내고, 오차막대는 평균의 표준오차이다. 던넷 다중 비교 검정을 이용한 일원 ANOVA를 사용하여 비히클에 대한 AUC와 비교하였다. 0 내지 240분 및 0 내지 60분에 통합할 때 서열번호-00105는 2.85g/㎏에서 비히클보다 혈장 인슐린아 통계적으로 유의하게 더 컸다(각각 P=0.0005 및 P<0.05).
도 23 및 도 24는 비히클 및 서열번호-00423, 서열번호-00587, 서열번호-00105, 서열번호-00424, 서열번호-00425, 및 서열번호-00429의 연구를 위한 조합된 생물학적 복제 데이터를 나타내며, 여기서 혈장 인슐린은 알파리사 인슐린 키트를 이용하여 측정하였다. 모든 오차막대는 평균의 표준 오차를 나타낸다. 던넷 다중 비교 검정를 이용하는 일원 ANOVA를 사용하여 각각의 처리 내에서 시점 0에 대해 그리고 비히클에 대한 동일 시점의 처리 간을 비교하였다.
도 25 및 도 26은 도 23 및 도 24에 나타낸 혈장 인슐린 농도에 대한 통합된 곡선하면적을 나타낸다. 던넷 다중 비교 검정을 이용하는 일원 ANOVA를 사용하여 비히클에 대한 AUC와 비교하였다. 서열번호-00587은 0 내지 240분에 통합될 때 혈장 인슐린 AUC가 유의하게 더 컸다(P<0.005).
도 27은 비히클 및 서열번호-00105, 서열번호-00240 및 서열번호-00559의 연구를 위한 조합된 생물학적 복제 데이터를 나타내며, 여기서 혈장 인슐린은 래트 인슐린 ELISA 키르를 이용하여 측정하였다. 모든 오차막대는 평균의 표준 오차를 나타낸다. 던넷 다중 비교 검정을 이용하는 일원 ANOVA을 사용하여 시점 0에 대해 각각의 처리 내에서 비교하였다. 서열번호-00105와 서열번호-00559는 둘 다 시점 0에 비해 위관영양법 후 15분에 혈장 인슐린 농도가 통계적으로 유의하게 증가되었다(둘 다 P<0.05). 서열번호-00240은 시점 0에 비해 위관영양법 후 15 및 30분에 혈장 인슐린의 통계적으로 유의한 증가가 있었다(각각 P<0.05 및 P<0.01). 비히클은 시점 0에 비해 혈장 인슐린 농도의 통계적으로 유의한 변화가 없었다.
도 28은 각각의 처리에 대해 위관영양법 후 0 내지 240 및 0 내지 60분으로부터의 통합된 곡선하면적을 나타내며, 오차막대는 평균의 표준오차이다. 처리는 던넷 다중 비교 검정에 의해 0 내지 60분 또는 0 내지 240분에 비히클에 비해 유의하게 더 큰 AUC를 나타내지 않았다.
실시예 25: 건강한, 금식 래트에서 글루카곤 유사 펩타이드 2 분비의 영양 폴리펩타이드 자극.
글루카곤-유사 펩타이드-2(GLP-2)는 프로글루카곤의 번역후 절단에 의해 생성된 33개의 아미노산 펩타이드이다. GLP-2는 장 내강에서의 영양소에 대한 노출에 반응하여 GLP-1과 마찬가지로 인간 및 설치류의 장내 내분비 L-세포에 의해 분비된다. GLP-2는 장 성장을 지원함으로써(Liu X, Murali SG, Holst JJ, Ney DM. 2008. Enteral nutrients potentiate the intestinotrophic action of glucagon-like peptide-2 in association with increased insulin-like growth factor-I responses in rats. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 295(6):R1794-R1802) 짧은 창자 증후군의 치료에서의 결과를 개선시키는 것으로 이전에 나타났다(Brinkman AS, Murali SG, Hitt S, Solverson PM, Holst JJ, Ney DM. 2012. Enteral nutrients potentiate glucagon-like peptide-2 action and reduce dependence on parenteral nutrition in a rat model of human intestinal failure. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. 303(5):G610-G622).
동물을 본 명세서에 기재한 방법에 따라 약동학 설치류 실험의 부분으로서 시험 항목을 이용하여 치료하고 급성으로 투약하였다. 이 실험에서, 두 시험 항목(1.54g/㎏에서 투약한 비히클 및 서열번호-240의 영양 제형)을 분석하였다.
총 GLP-2 효소-결합 면역흡착 분석(ELISA)
총 GLP-2를 밀리포어 총 GLP-2 ELISA 키트(밀리포어, EZGLP2-37K)를 이용하여 측정하였다. ELISA 키트를 분석을 실행하기 전에 최소 30분 동안 실온으로 평형상태를 만들었다. 키트 GLP-2 표준, 품질 제어 1 및 품질 제어 2를 500㎕ MilliQ 물로 재구성하고, 5회 뒤집고 나서, 5분 동안 실온으로 인큐베이션시킨 다음, 약하게 교반하여 혼합하였다. 표준 곡선을 키트 분석 완충제에서 1:1로 연속해서 GLP-2 표준을 희석시킴으로써 준비하여 0ng/㎖ GLP-2를 포함하는 8점 표준 곡선을 생성하였다. 혈장 샘플을 얼음 상에서 해동시키고 나서, 대략 1109 x rcf에서 10분 동안 원심분리시켜 불용성 물질을 펠렛화한다. 20%에서 2회 중복해서 표준 및 품질 관리를 실행하기 위해 비처리, 금식 래트로부터의 공복 혈당 기질을 준비하였다(2X).
50㎖ 10X 세척 완충제를 450㎖ 밀리Q 워터와 합함으로써 깨끗한 500㎖ 유리병에서 1X 세척 완충제를 제조하였다. 30 내지 300㎕ 8-채널 피펫을 이용하여 적용한 300㎕ 1X 세척 완충제로 3회 세척함으로써 스트립을 제조하였다. 세척 간에, 세척 완충제를 폐기물 용기에 붓고 나서, 플레이트를 종이 타월 더미 상에서 격렬하게 두드려서 남아있는 세척 완충제를 제거하였다.
제1 세척 후에, 90㎕의 분석 완충제를 샘플 웰에 첨가하였고, 분석 완충제 중의 50㎕의 20% 기질을 모든 표준 및 품질 제어 웰에 첨가하였다. 10㎕의 샘플을 각각의 샘플 웰에 첨가하고 나서, 50㎕의 표준 및 품질 제어를 기질 함유 웰에 첨가하였다. 0ng/㎖ GLP-2 표준을 4회 중복해서 실행한 것을 제외하고, 샘플, 표준 및 품질 제어 웰을 2회 중복해서 실행하였다.
플레이트를 플라스틱 플레이트 씰로 밀봉하고 나서, 450rpm에서 2시간 동안 수평 플레이트 진탕기 상에서 실온에서 인큐베이션시켰다. 제1 인큐베이션 후에, 플레이트를 1X 세척 완충제로 3회 세척하고 나서, 폐기물 용기에 붓고, 뒤집은 플레이트를 종이 타월 더미 상에서 두드려서 각각의 세척 후의 과량의 세척 완충제를 제거하였다.
100㎕의 검출 항체를 각각의 웰에 첨가하고, 플레이트를 플라스틱 플레이트 씰로 밀봉하고 나서, 450rpm에서 1시간 동안 진탕기 상에서 실온에서 수평 플레이트 인큐베이션시켰다. 제2 인큐베이션 후에, 플레이트를 1X 세척 완충제로 3회 세척하고 나서, 폐기물 용기에 붓고, 뒤집은 플레이트를 종이 타월 더미 상에서 두드려서 각각의 세척 후의 과량의 세척 완충제를 제거하였다.
100㎕ 효소 용액을 각각의 웰에 첨가하고, 플레이트를 플라스틱 플레이트 씰로 밀봉하고 나서, 450rpm에서 30분 동안 수평 플레이트 진탕기 상에서 실온에서 인큐베이션시켰다. 제3 인큐베이션 후에, 플레이트를 1X 세척 완충제로 3회 세척하고 나서, 폐기물 용기에 붓고 뒤집은 플레이트를 종이 타월 더미 상에서 두드려서 각각의 세척 후의 과량의 세척 완충제를 제거하였다.
100㎕ 기질을 각각의 웰에 첨가하고, 플레이트를 플라스틱 플레이트 씰 및 불투명한 호일 씰로 밀봉하고 나서, 450rpm에서 20분 동안 진탕기 상에서 실온에서 수평 플레이트 인큐베이션시켰다. 기질 반응 후에, 100㎕의 정지 용액을 각각의 웰에 첨가하고 나서, 플레이트를 약하게 진탕 혼합하였다.
시너지MX 플레이트 판독기 상에서 450㎚ 및 590㎚에서 흡광도를 측정하였다. 측정값은 450㎚과 590㎚ 흡광도 값 간의 차이였다.
그래프패드 프리즘 6.03을 이용하여 데이터를 분석하였다. 0ng/㎖ 배경값을 차감한 후에 log(총 GLP-2(ng/㎖))에 대한 표준 곡선을 생성하였다. 래트 혈장 GLP-2 농도를 S자형 4 매개변수 로지스틱 식을 이용하여 보간하였다. 각각의 래트에 대한 기술적 복제물에서 GLP-2의 2회 농도 평균을 시간에 대해 플롯팅하였다. 통합한 곡선하면적을 마이크로소프트 엑셀 상에서 계산하였고, 선형-로그 사다리꼴 방법을 이용하여 면적의 합으로서 각각의 생물학적 복제물에 대해 각 시점 사이의 면적을 계산하였다.
도 29는 서열번호-00240 및 비히클 대조군에 대해 4시간 과정에 걸쳐 계산한 총 GLP-2 농도를 나타낸다. 비히클 GLP-2 농도는 시점 0에 비해 샘플링한 임의의 시점에서 유의하게 변하지 않은 반면, 서열번호-00240은 서열번호-00240 위관영양법(던넷 다중 비교 검정) 후에 15(P<0.00), 30(P<0.0001) 및 60분(P<0.01)에서 0시점에 비해 GLP-2 농도의 통계적으로 유의한 증가를 나타내었다. 서열번호-00240을 던넷 다중 비교 검정 사후 분석을 이용하는 보통의 일원 ANOVA에 의해 각각의 시점에 비히클과 비교하였다. GLP-2 농도는 시점 0에서 처리 간에 유의하게 다르지 않았다. GLP-2 농도는 처리 후 15(P<0.001), 30(P<0.0001), 60(P<0.0001) 및 120분(P<0.05)에 비히클보다 통계적으로 유의하게 더 컸다. 이들 데이터는 서열번호-00240의 급성 용량(비히클은 아님)이 건강한 금식 설치류에서 GLP-2의 분비를 유도한다는 것을 나타낸다.
도 30은 처음 1시간 및 전체 4시간에 걸친 통합된 GLP-2 곡선하면적을 나타낸다. GLP-2에 대한 곡선하면적은 0 내지 60분에 걸쳐 그리고 0 내지 240분에 걸쳐 통합했을 때 비히클에 비해 서열번호-00240 처리에서 상당히 더 컸다(각각 P<0.005 및 P<0.01, 독립 양측 스튜던트 t-검정(unpaired 2-tailed Student's t-test)). 이 데이터는 서열번호-00240의 급성 투약이 건강한 금식 설치류에서 급성 투약의 처음 1시간 내에 비히클에 비해 GLP-2 분비를 유의하게 자극하였다는 것을 나타내었다.
실시예 26: 인간에서 혈장 인슐린 및 인크레틴 수준에 대한 경구로 전달된 영양 폴리펩타이드의 효과
단백질 섭취에 대한 인슐린 및 인크레틴 반응은 아미노산의 전달에 대해 예측된다. 이 연구 목적은 240분의 기간에 걸쳐 서열번호-00426 및 서열번호-00105에 대한 반응에서 혈장 인슐린 농도 변화를 시험하는 것이었다. 18 내지 50세의 4명의 명확하게 건강한 대상체 중 두 그룹은 20그램의 영양 폴리펩타이드 제형을 경구로 받았다. 모든 대상체는 연구 시작 전 밤새(8시간 초과) 금식하였다. 영양 폴리펩타이드의 경구 섭취 후에 정맥혈 샘플을 구체화된 시점(즉, 0, 15, 30, 60, 90, 120, 150, 180, 210 및 240분)에 수집하여, 혈장 인슐린 및 인크레틴 농도의 변화를 평가하였다. 도 31은 서열번호-00105에 대한 모든 대상체의 평균 인슐린 반응을 나타내고, 도 32는 본 명세서에 기재한 바와 같이 측정한 기준(시점 0분) 이상의 평균 반응 배수를 나타낸다. 모든 도면에 대한 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응한다. 제1 단계 인슐린 반응은 0분 내지 90분 사이에 일어난다. 제2 단계 인슐린 반응은 90분 내지 210분 사이에 일어난다. 시간에 따른 1-원 ANOVA 비교는 시간에 따른 혈장 인슐린의 유의한 변화가 있다는 것을 나타낸다(p=0.003). 던넷 다중 비교 검정은 15 및 30시점에 인슐린 값이 시점 0분의 인슐린 값과 유의하게 다르다는 것을 나타낸다(p<0.05).
도 33은 서열번호-00426에 대한 모든 환자의 평균 인슐린 반응을 나타내고, 도 34는 본 명세서에 기재하는 바와 같이 측정한 기준 이상의 평균 반응 배수(시점 0분)을 나타낸다. 모든 도면에 대한 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응한다.
도 35는 서열번호-00426에 대한 모든 환자의 평균 총 위 저해 폴리펩타이드(GIP) 반응을 나타내고, 도 36은 본 명세서에 기재된 바와 같이 측정한 기준 이상의 평균 반응 배수(시점 0분)를 나타낸다. 모든 도면에 대한 오차막대는 평균의 표준 오차에 대응한다.
실시예 27. 타이로신 , 알기닌 및/또는 류신을 함유하는 영양 폴리펩타이드 아미노산 조성물을 이용하는 골격근 세포 성장 및 신호전달의 시험관 내 입증.
라파마이신의 포유류 표적(mammalian target of rapamycin: mTOR)은 특히 단백질 합성을 통한 세포 성장의 중요한 조절제인 단백질 키나제이다. mTOR은 상이한 키나제 특이성 및 별개의 단백질 상대를 갖는 두 복합체, 즉, mTORC1 및 mTORC2로 핵을 이루는 세포 대사의 주된 조절자로서 작용한다(ESS-020로부터의 인용).
mTOR은 조직에 걸쳐 단백질 합성을 유도한다. 성장 신호전달에 대한 mTORC1 매개 반응은 아미노산에 의해 개폐된다. 리소좀에 대한 반응의 국소화는 근육 단백질 이화작용에 대해 mTOR 활성화를 결합시킨다. mTORC1은 필수 아미노산(EAAs), 류신 및 글루타민에 의해 개폐될 수 있다. 아미노산은 mTORC1을 활성화시키기 위해 성장 인자를 포함하는 임의의 상류 신호에 대해 제공되어야 한다(ESS-020으로부터의 인용).
이들 실험은 시험관 내 단일 아미노산에 의한 자극에 반응하여 리보솜 단백질 S6(rps6)의 하류의 인산화를 측정함으로써 mTORC1 활성화를 조절하는 알기닌, 타이로신뿐만 아니라 류신의 능력을 입증하였다.
1차 래트 골격근 세포(RSKMC) 배양 배지를 셀 어플리케이션즈사(Cell Applications)(카탈로그 번호: R150-500, 캘리포니아주 샌디에이고에 소재)로부터 구입하였다. 기아 배지 DMEM/F12를 시그마사로부터 가져왔다(카탈로그 번호: D9785, 미조리주 세인트루이스에 소재). 임의의 아미노산, 페놀 레드 또는 글루코스를 함유하지 않는 맞춤형 기아 배지 Mod.4를 라이프 테크놀로지즈사(카탈로그 번호: 12500062, 뉴욕주 그랜드 아일랜드에 소재)로부터 구입하였다. 소 태아 혈청(FBS) 및 다른 성장 인자를 셀 어플리케이션즈사로부터 얻었다(카탈로그 번호: R151-GS, 캘리포니아주 샌디에이고에 소재). 조직 배양 플라스크 및 깨끗한 바닥 96-웰 조직 배양 플레이트를 코닝 인코포레이티드사(카탈로그 번호: 각각 430641 및 353072, 뉴욕주 코닝에 소재)로부터 구입하였다. 트립신/EDTA을 라이프 테크놀로지사(카탈로그 번호: 25200, 뉴욕주 그랜드 아일랜드에 소재)로부터 얻었다. DPBS 및 HBSS를 또한 라이프 테크놀로지즈사(카탈로그 번호: 각각 14190, 14175)로부터 구입하였다. 알파스크린(AlphaScreen)(등록상표) 슈어파이어(SureFire)(등록상표) 리보솜 단백질 S6 분석 키트를 퍼킨 엘머사(카탈로그 번호: TGRS6P2S10K)로부터 얻었다.
1차 래트 골격근 세포(RSKMC) 배양물. RSKMC를 본 명세서에 기재한 프로토콜을 이용하여 단리시키고 나서, 액체 질소에서 동결보존시켰다. 또한 세포를 또한 37℃, 5% CO2 조직 배양 인큐베이터(모델 3110, 써모 피셔 사이언티픽) 내 T75 조직 플라스크에서 RSKMC 배지(셀 어플리케이션즈)에서 유지하였다. 세포가 -~90% 합류(confluency)에 도달되었을 때 세포를 3일마다 분할시켰다. RSKMC 세포를 T75 조직 플라스크 내 RSKMC 배지에서 100% 합류로 배양시켰다. 배양 배지를 배양 플라스크로부터 흡입하고 나서, 10㎖의 DPBS로 1회 린스하고, 이어서 1.5㎖의 0.25% 트립신/EDTA를 세포에 첨가하였다. 세포를 플라스크로부터 분리한 후에, 10㎖의 배양 배지를 첨가하였다. 10㎖ 피펫을 이용하여 배지를 위 아래로 피펫팅하여 플라스크로부터 세포를 분리시켰다. 이어서, 세포를 웰 당 50,000개 세포의 밀도로 깨끗한 바닥 96-웰 조직 배양 플레이트 내로 파종시켰다. 37℃, 5% CO2 인큐베이터에서 밤새 배양시킨 후에, 37℃, 5% CO2 조직 배양 인큐베이터에서 FBS 및 류신이 없는 기아 DME/F12 배지를 이용하여 세포를 4시간의 기간에 걸쳐 기아 상태로 만들고, 이어서, 행크스 완충염 용액(HBSS)을 이용하여 다른 1시간 인큐베이션 동안 기아 상태로 만들었다. 세포를 15 및 30분 동안 기아 배지에서 상이한 농도의 류신을 이용하여 자극하였다. 세포를 또한 5 nM의 라파마이신(R0395, 시그마) 또는 100nM의 인슐린(I9278, 시그마)으로 15분 및 30분 동안 처리하였다. 세포를 20㎕의 용해 완충제(퍼킨 엘머) 중에서 10분 동안 실온에서 진탕시키면서 725rpm에서 용해시켰다. 세포 용해물을 -80℃에서 저장하고 나서, 알파스크린(등록상표) 분석을 다음 날 수행하였다. 알파스크린(등록상표) 슈어파이어(등록상표) 리보솜 단백질 S6 분석을 제조업자의 매뉴얼에 따라 수행하였다.
도 37은 상이한 류신 농도로 상대적 알파스크린 신호(y-축)를 나타내는데, 이는 류신이 용량-의존적 방식으로 1차 RSkMC에서 rps6의 인산화를 자극한다는 것을 입증한다. 이 자극은 mTOR 저해제, 라파마이신에 의해 용량 의존적 방식으로 저해되었다.
도 38은 류신은 적격 아미노산 배지(Arg, His, Lys, Asp, Glu, Ser, Thr, Asn, Gln, Cys, Gly, Pro, Ala Val, Ile, Met, Phe, Tyr, Trp)뿐만 아니라 (Arg, His, Lys, Thr, Gln, Cys, Val, Ile, Met, Phe, Tyr 및 Trp)만을 그들의 DME/F12 농도로 포함하는 최소 12종의 아미노산 혼합물 둘 다에서 용량 의존적 방식으로 1차 RSkMC에서 rps6의 인산화를 자극한다는 것을 나타낸다(표 E27B 참조).
1차 골격근 세포를 두 마리의 스프래그-돌리 래트의 족저근(가자미근: Sol), 비복근(gastrocnemius: GS) 및 긴발가락폄근(extensor digitorum longus: EDL)으로부터 얻었다. 도 39, 도 40 및 도 41은 류신이 단리된 1차 세포를 용량 의존적 방식으로 이용하여 mTOR RPS6 경로를 자극한다는 것을 나타낸다.
알기닌, 타이로신 및 류신은 mTOR 경로를 완전히 자극하도록 요구된다. 세포를 소 태아 혈청이 없는 Mod.4 배지 내에서 상기 기재한 바와 같이 기아 상태로 만들고, 이어서, 각각의 단일 아미노산의 각각을 결여하는 Mod.4 배지에서 자극하였다(Mod.4 배지 및 DME/F12 아미노산 수준의 조성물에 대해 각각 표 E27A 및 E27B를 참조).
(표 E27A)
Figure pct00136
(표 E27B)
Figure pct00137
1차 근육 세포를 2시간 동안 기아 상태로 만들고, 이어서, 37℃, 5% CO2 조직 배양 인큐베이터에서 30분 동안 0 μM 또는 500 μM 단일 아미노산으로 자극하였다. 처리를 3회 중복해서 수행하였다. 도 42는 류신, 알기닌 및 타이로신의 조합이 그들의 DME/F12 농도에서 20종의 아미노산의 전체 상보체와 동일한 정도로 RMSKC에서 mTOR 경로를 활성화시키는데 충분하고 필수적이라는 것과 Leu, Arg 또는 Tyr의 개개 또는 쌍별 처리 중 어떤 것도 유사한 반응을 할 수 없다는 것을 입증한다.
도 43, 도 44 및 도 45는 rps6 인산화에 대해 다른 2종의 아미노산에 비한 모든 다른 19종의 아미노산의 배경에서의 각각의 아미노산(Leu, Arg, Tyr)의 용량 반응(예를 들어, Tyr 및 Leu의 배경에서 Arg의 용량 반응) 효과를 나타낸다. 이들 데이터는 Leu, Arg 및 Tyr 사이의 시너지가 용량 의존적이라는 것을 나타낸다. 저용량의 Arg에서 20종의 아미노산 반응을 상당히 높은 Leu 및 Tyr 배경에서의 반응과 비교하면, 다른 17종의 아미노산에 의해 야기된 자극 정도의 감소가 있다. 고용량의 Arg에서, 배경 둘 다의 반응은 동일하다. 저용량의 Leu에서 20종의 아미노산 반응을 상당히 높은 Arg 및 Tyr 배경에서의 반응과 비교하면, rps6 인산화 반응에서 차이는 없다. 저용량의 Tyr에서 20종의 아미노산 반응을 상당히 높은 Leu 및 Arg 배경에서의 반응과 비교하면, 다른 17종의 아미노산은 mTOR 반응을 추가로 강력하게 할 수 있다.
실시예 28. 설치류에 의한 경구 소모 후 류신-풍부 영양 폴리펩타이드의 독성의 결여 및 안전성 결정.
설치류에서 영양 폴리펩타이드 서열번호-00105, 서열번호-00363 및 서열번호-00426의 예상된 안전성을 확인하기 위해 급성 독성 연구를 완료하였다.
각각의 연구 그룹은 5마리 수컷 래트 및 5마리 암컷 래트를 포함하였다(10마리 위스타(Wistar), 6 내지 7주령, 수컷 220 내지 250g, 암컷 180-200g). 시험 제형은 대조군으로서 350g/ℓ 영양 폴리펩타이드 및 대조군으로서 수성 완충제였다. 동물을 도착 시 1주 동안 순응시키고 나서, 정규식을 항상 이용가능하게 제공하였다. 투약 전에, 동물의 체중을 재고, 사전혈액을 취하였다. 단일 투약량의 10㎖/㎏을 경구 위관영양법을 통해 완료하였다. 제2일, 제6일 및 제7일에, 체중 및 식품 중량을 쟀다. 제6일에, 동물을 EDTA 및 나트륨 헤파린 관에서 출혈시켰다. 제7일에 체중을 재고 동물을 안락사시킨 후 즉시 부검하였다. 8개의 기관(심장, 간, 폐, 비장, 신장, 뇌, 방광 및 소장)을 제거하고 나서, 체중을 재고, 10% 폼알데하이드에서 저장하였다. 연구 동안 스트레스, 통증 및 비정상 활성의 신호를 위한 임상적 관찰을 매일 수행하였다.
모두 3종의 시험 영양 폴리펩타이드에 대해, 동물에서 비정상이 보이지 않았기 때문에 단백질 및 완충제는 잘 용인되었다. 동물로부터의 모든 활성은 정상이었고, 통증 또는 고통의 다른 징후는 관찰되지 않았다.
실시예 29: 영양 폴리펩타이드 소화성의 분석적 입증
영양 폴리펩타이드의 분해를 시험관 내 모의 분해 분석을 통해 분석하였다. 폴리펩타이드의 생체접근성 펩타이드 및 아미노산으로의 파괴를 모의하기 위해 시험관 내 분해 시스템을 사용하는데, 위 및 소장을 통과하는 동안 생체 내에서 일어나기 때문이다(Kopf-Bolanz, K. A. et al., The Journal of nutrition 2012;142: 245-250, Hur, S. J. et al., Food Chemistry 2011;125: 1-12). 모의 위장 소화는 잠재적인 단백질 알레르기 유발성을 예측하는데, 소화-내성 폴리펩타이드가 흡수될 수 있고, 민감화를 야기하기 때문이다(Astwood et al., Nature Biotechnology 1996;14: 1269-1273).
모의 소화 동안의 영양 폴리펩타이드 반감기. 폴리펩타이드의 온전한 형태로부터 더 작은 펩타이드로의 파괴를 정량화하기 위한 한 가지 측정은 온전한 반감기이다. 이 실험에서, 영양 폴리펩타이드를 위(펩신) 및 장(트립신 및 키모트립신)에서 활성인 일련의 프로테아제에 노출시키고, 온전한 단백질의 존재를 시간에 따라 측정하였다. 구체적으로, 영양 폴리펩타이드를 37℃에서 모의 위액(SGF)(0.03M NaCl, HCl을 이용하여 최종 펩신:폴리펩타이드 비 1:20 w/w으로 pH 1.5까지 적정함)을 이용하여 2g/ℓ의 농도에서 처음 적정하였다. 반응으로부터 시점을 샘플링하고 나서, 0.2M Na2CO3의 첨가에 의해 퀀칭시킨다. SGF에서 120분 후에, 남아있는 반응물을 모의 장액(SIF)(18.4mM CaCl2, 50mM MES pH 6.5, 최종 트립신:키모트립신:기질 비 1:4:400 w/w를 이용)과 50:50으로 혼합하고, NaOH를 이용하여 pH 6.5로 중화시켰다. 시점에 반응물로부터 샘플링하고, 240분까지 트립신/키모트립신 저해제(시그마) 용액의 첨가에 의해 퀀칭시켰다.
시점 샘플을 칩 전기영동, 폴리아크릴아마이드 겔 전기영동 또는 웨스턴 블롯에 의해 온전한 단백질에 대해 분석하였다. 칩 전기영동(랩칩(Labchip) GX II)에 대해, HT 저분자량 단백질 발현 랩칩(HT Low MW Protein Express LabChip)(등록상표) 키트를 이용하여(제조업자의 프로토콜에 따라) 샘플을 분석하였다. 단백질 사다리에 분자량 결정(kDa) 및 정량화에 대해 모두 12개의 샘플을 장입하였다. 폴리아크릴아마이드 겔 전기영동에 대해, 샘플(1㎍)을 제조업자의 프로토콜에 따라 NuPAGE(등록상표) 노벡스(등록상표) 비스-트리스 프레캐스트 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에서 분리시켰다. 심플리블루(SimplyBlue)(상표명) 세이프스테인(SafeStain)(인비트로젠)을 이용하여 겔을 염색하고 나서, 케미독(Chemidoc) XRS+ (바이오래드)를 이용하여 영상화하거나 또는 제조업자의 프로토콜에 따라 iBlot(등록상표) 건조 블롯팅 시스템(Dry Blotting System)(라이프 테크놀로리즈) 및 iBlot(등록상표) 웨스턴 검출 키트(라이프 테크놀로지즈)를 이용하여 나이트로셀룰로스 막 상에 옮겼다. 제조업자의 프로토콜에 따라 SNAP i.d.(등록상표) 단백질 검출 시스템(밀리포어)를 이용하여 블로크(상표명)-PO 차단 완충제 중에서 3:5000으로 희석한 항-His[C-말단]-HRP 항체를 이용하여 블롯팅함으로써 단백질을 검출하였다. 제조업자의 프로토콜에 따라 루미나타 클라시코(Luminata Classico) HRP 기질(밀리포어)를 이용하여 블롯을 처리하고 나서, 몰레큘러 이미저(등록상표) 겔 독(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드) 상에서 화학발광 검출을 이용하여 영상화하였다. 온전한 단백질의 정량화를 이미지랩(ImageLab)(바이오래드)를 이용하여 덴시토메트리(densitometry)에 의해 결정하였다. 모든 분석 방법에 대해, 각각의 시점에 폴리펩타이드의 상대적 농도(검출된다면)를 시간에 따라 플롯팅하고 지수 곡선에 적합화시켜 온전한 반감기를 계산하였다.
대안적으로, 단일 시점에 남아있는 온전한 단백질의 백분율을 결정함으로써 샘플을 분석하였다(예를 들어, 2분 미만의 반감기). 구체적으로, SGF 소화로부터의 t = 0(무효소 대조군) 및 t = 2분 샘플을 칩 전기영동, SDS-PAGE, 웨스턴 블롯 및/또는 LC-MS/MS에 의해 기재한 바와 같이 온전한 단백질에 대해 분석하였다. 각각의 시점에 폴리펩타이드의 상대적 양을 결정하고 나서, t = 2에 남아있는 온전한 단백질의 백분율을 결정하였다. 50% 초과 또는 미만의 단백질이 t = 2분에 각각 완전하게 남아있다는 것을 나타내기 위해 이 방법을 이용하여 결정한 온전한 반감기 값을 2분 초과 또는 미만으로서 보고하였다. 방법 중 하나에 의해 결정한 완전한 SGF 반감기에 대한 결과를 표 E29A에서 보고한다.
(표 E29A) SGF 처리 동안 시험관 내 온전한 단백질 검출로부터 계산한 온전한 반감기. 모든 단백질은 달리 언급되지 않는 한, 이콜라이에서 생성하였다. AN = 아스페르길루스 니게르, AO = 아스페르길루스 오리자에, BS = 바실러스 서브틸리스, BA = 바실러스 아밀로리큐파시엔스, KL = 클루이베로마이세스 락티스(Kluyveromyces lactis), TL = 써모마이세스 라누기노서스(Thermomyces lanuginosus), BL = 바실러스 리체니포르미스. 알파-만노시다제-처리 서열번호-00363 및 AO, BA, KL, TL 및 BL로부터 유래된 단백질을 본 명세서에 기재한 바와 같이 생성하였다.
Figure pct00138
Figure pct00139
모의 소화 동안 아미노산의 영양 폴리펩타이드 방출. 폴리펩타이드 소화를 정량화하기 위한 추가적인 방법은 모의 소화계에 노출 후에 존재하는 유리 아미노산의 양을 측정하는 것이다. 이 방법에서, 장 프로테아제를 모의하기 위해 효소의 혼합물인 판크레아틴을 사용한다. 구체적으로, 시험관 내 판크레아틴-기반 소화 분석 후 역상 HPLC(RP-HPLC)를 이용하는 유리 아미노산 분석에 의해 폴리펩타이드의 아미노산으로의 소화를 분석하였다. 영양 폴리펩타이드를 최종 농도 4g/ℓ에서 SGF(0.92g/ℓ 펩신(시그마), HCl을 이용하여 pH 1.5로 적정한 0.03M NaCl)에 첨가하고 나서, 37℃에서 120분 동안 인큐베이션시켰다. 120분 후에, 최종 농도 16mM 로 Na2CO3를 첨가하여 펩신 반응을 퀀칭시켰다. 얻어진 반응물을 2X 농축 SIF(0.78㎎/㎖ 돼지 판크레아틴(시그마), 18.4mM CaCl2, 50mM MES pH 6.5)와 50:50으로 혼합하고 나서, 240분 동안 인큐베이션시켰다. 반응물로부터 시점을 샘플링하고 나서, 95℃에서 5분 동안 가열함으로써 퀀칭시켰다. 대조군 샘플은 무 프로테아제이다.
문헌[Henderson, J. W., et al. Agilent Technologies (2010)]에 기재한 바와 같은 RP-HPLC 아미노산 분석을 이용하여 유리 아미노산에 대해 시점을 분석하였다. 애질런트(Agilent) 1100 시리즈 시스템을 이용하여 분석을 수행하였다. 1차 아미노산을 실온, 온라인에서 o-프탈알데하이드(OPA)를 이용하여 전치 칼럼에서 유도체 합성하였다. OPA-유도체를 조르박스 이클립스(Zorbax Eclipse)-AAA 4.6 x 150㎜, 3.5㎛ 칼럼을 이용하여 40℃에서 분리시켰다. 분리 구배를 23분에 걸쳐 100% 40mM Na2HPO4 pH 7.8 내지 65% 아세토나이트릴/메탄올/물 혼합물(45/45/10)으로부터 이행하였다. 분석물을 340㎚ Ex/450㎚ Em에서의 형광에 의해 검출하였다. 도 46은 서열번호-00105의 판크레아틴 소화 동안 유리 Leu 농도의 대표적인 시간 과정을 입증한다. 판크레아틴의 120분 시점에 샘플에 대한 유리 Leu 농도를 표 E29B에서 요약한다.
(표 E29B)
Figure pct00140
모의 소화 동안 펩타이드의 영양 폴리펩타이드 방출. 본 명세서에 기재한 모의 판크레아틴-기반 시험관 내 분해로부터의 샘플을 LC-MS/MS에 의해 펩타이드에 대해 분석하였다. LC-MS/MS 분석을 위해 샘플을 준비하기 위해, 트라이플루오로아세트산(TFA)을 이용하여 샘플 pH를 pH 3으로 조절하고 나서, 친수성-친유성 균형(HLB) 고체상 추출 카트리지(워터스)를 이용하여 펩타이드를 추출하였다. 2㎖의 아세토나이트릴을 이용하여 카트리지를 활성화시키고, 2㎖의 0.1% TFA를 이용하여 평형상태로 만들었다. 샘플을 장입시키고, 카트리지를 2㎖ 0.1% TFA를 이용하여 세척하고 나서, 1㎖의 70% 아세토나이트릴/0.1% TFA를 이용하여 용리시켰다. 용리시킨 펩타이드를 완료까지 건조시키고, 50㎕ 0.1% TFA에서 재궁성하였다. 용리시킨 펩타이드(4㎕)를 칼럼 상에 장입시키고 나서, 써모피셔 오비트랩 벨로스 프로(ThermoFisher Orbitrap Velos Pro)에 인터페이싱된 워터스 나노액퀴티 HPLC 시스템을 이용하는 나노 LC-MS/MS에 의해 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼 상에 장입시키고 나서, 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 350nℓ/분으로 용리시키고; 칼럼은 둘 다 주피터 프로테오 수지(페노메넥스)로 패킹하였다. 1시간 구배를 사용하였다. 질량 분석계를 데이터-의존적 방식으로 작동시키고, MS를 60,000 FWHM 분해능으로 오비트랩 질량 분석기에서 수행하고 나서, MS/MS를 LTQ 선형 이온 트랩 질량 분석계에서 수행하였다. 15종의 가장 흔한 이온을 MS/MS에 대해 선택하였다. 펩타이드를 동정하기 위해 마스코트를 이용하는 적절한 데이터베이스에 대해 데이터를 검색하였다. 마스코트 DAT 파일을 확인을 위해 스캐폴드 소프트웨어로 분석하고, 필터링하여 샘플마다 불필요하지 않은 목록을 생성하였다. 최소 단백질 값 95% 및 최소 펩타이드 값 50%를 이용하여 데이터를 필터링하였다.
주어진 서열번호의 시험관 내 소화 후에 LC-MS/MS에 의해 판크레아틴 소화의 240분 시점에 독특한 펩타이드를 검출하였다. 서열번호-00105에 대해 검출한 독특한 펩타이드는 LFDKDNNGSIS, FDKDNNGS, FDKDNNGSIS/FDKDNnGSIS, FDKDNNGSISS, FDKDNNGSISSSEL, DKDNNGSI, DKDNNGSIS, SLGLSPSE, NEIDVDGN, IDVDGNH, IDVDGNHQ, IDVDGNHQIE/IDVDGNHQIE, KVFDKNGDG, VFDKNGDGLIS, DKNGDGL, KLTDAEV, LREVSDGSGEINIQQF, REVSDGSG, REVSDGSGE, REVSDGSGEI, REVSDGSGEIN/REVSDGSGEIN, REVSDGSGEINIQ, REVSDGSGEINIQQF, EVSDGSGEI, EVSDGSGEIN이다. 서열번호-00426 샘플에 대해 검출한 독특한 펩타이드는 YSFEDSGVGDVT, YSFEDSGVGDVTG, SFEDSGVGDVTG, FEDSGVGDV, EDSGVGDVT, EDSGVGDVTG, EDSGVGDVTGF, DSGVGDVT, LRGnGYD, LRGnGYDIDV, ITHTNDIVPR, HTNDIVPR, TNDIVPR, NDIVPR, YSHSSPE, DIVKIEGIDATGGNNQPNIPDIPAHL, KIEGID, KIEGIDATGGNNQPNIPDIPA, IEGIDATGGNNQPNIPDIPA, EGIDATGGNNQPNIPDIPA, GIDATGGNNQPNIPDIPA, IDATGGNNQPNIPD, IDATGGNNQPNIPDIP, IDATGGNNQPNIPDIPA/IDATGGNNQPnIPDIPA, IDATGGNNQPNIPDIPAH, DATGGNNQPNIPDIPA/DATGGNNqPNIPDIPA, ATGGNNQPNIPD, ATGGNNQPNIPDIP, ATGGNNQPNIPDIPA/ATGGNNqPNIPDIPA, ATGGNNQPNIPDIPAH, TGGNNQPNIPDIPA, GGNNQPNIPDIP/GGNnQPNIPDIP, GGNNQPNIPDIPA/GGnNQPNIPDIPA/GGnnQPNIPDIPA, GNNQPNIPDIPA/GNNqPNIPDIPA, NNQPNIPDIPA, NQPNIPDIPA, PNIPDIPA이다.
복합 혼합물에서 영양 폴리펩타이드의 온전한 반감기 결정. 복합 혼합물에서 다중 폴리펩타이드의 시험관 내의 온전한 반감기를 상기 기재한 모의 위 시험관 내 소화를 이용하여 결정하였다. 간단하게, 단일 혼합물로서 168종의 단백질을 암호화하는 유전자 라이브러리를 클로닝, 형질전환 및 발현시킴으로써 본 명세서에 기재된 바와 같이 168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리를 생성하였다. 재조합적으로 발현된 단백질을 본 명세서에 기재한 바와 같은 IMAC 정제에 의해 숙주 세포 단백질로부터 정제하였다.
168종의 단백질 라이브러리를 상기 기재한 바와 같은 SGF로 처리하고 나서, t = 0 및 t = 10분 샘플을 LC-MS/MS에 의해 온전한 단백질에 대해 분석하였다. 시작하기 위해, 10㎍의 샘플을 10% SDS-PAGE 겔(인비트로젠) 상에 장입하고 나서, 겔에 대략 5㎝를 실행하였다. 겔을 100 kD으로부터 염료 앞쪽에 대해 10개의 분획으로 절단하고 나서, 25mM 중탄산암모늄 다음에 아세토나이트릴을 이용하여 세척함으로써 겔 슬라이스를 가공하였다. 이어서, 겔 분획을 60℃에서 10mM 다이티오트레이톨을 이용하여 환원시킨 다음에 실온에서 50mM 요오도아세트아마이드를 이용한 알킬화시켰다. 최종적으로, 샘플을 트립신(프로메가)을 이용하여 37℃에서 4시간 동안 소화시키고 나서, 소화를 폼산의 첨가에 의해 퀀칭시켰다. 이어서, 샘플을 써모피셔 큐 이그잭티브에 인터페이싱된 EasynLC 1000 HPLC를 이용하는 나노 LC/MS/MS에 의해 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼 상에 장입하고 나서, 350nℓ/분에 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 용리시키고; 칼럼을 둘 다 펩맵(PepMap) C18 3㎛ 수지(써모피셔)로 패킹하였다. 1시간 구배를 사용하였다. 질량 분석계를 데이터-의존적 방식으로 작동시키고, MS 및 MS/MS를 각각 70,000 FWHM 분해능 및 17,500 FWHM 분해능으로 오비트랩에서 수행하였다. 15종의 가장 흔한 이온을 MS/MS에 대해 선택하였다. 펩타이드를 동정하기 위해 마스코트를 이용하여 적절한 데이터베이스에 대해 데이터를 검색하였다. 확인을 위해 스캐폴드 소프트웨어로 마스코트 DAT 파일을 분석하고 나서, 필터링하고, 샘플 당 불필요하지 않은 목록을 생성하였다. 데이터를 1% 단백질 및 펩타이드 실패 발견율(FDR)에서 필터링하였고, 단백질마다 적어도 2개의 독특한 펩타이드를 필요로 하였다. 검출한 단백질 및 그들의 스펙트럼 계수(SpC)의 전체 목록을 생성하고 나서, 각각의 수집한 겔 분획의 함수로서 보고하였다. SpC는 주어진 단백질에 대해 동정한 스펙트럼 수의 계수이며, 상대적 단백질 존재비의 측정으로서 사용한다(Liu, H. et al., Analytical Chemistry 2004, 76: 4193-4201). SGF 소화의 10분 시점에 남아있는 온전한 단백질의 백분율을 계산하기 위해, t = 10분 샘플에서 온전한 펩타이드를 나타내는 SpC의 수를 t = 0 분 샘플에서 온전한 펩타이드를 나타내는 SpC의 수로 나누었다. 온전한 펩타이드를 나타내는 SpC의 수는 t = 0분 샘플에서 해당 단백질에 부여된 SpC의 가장 높은 수를 지니는 분획과 두 측접 분획에서 SpC의 합으로서 정의하였다. 10분에 온전한 단백질%에 대한 결과를 표 E20C에 나타낸다. 칩 전기영동에 의해 결정되는 정제 단백질에 대한 온전한 반감기 값 및 LC-MS/MS 분석에 의해 결정되는 168종의 서열번호 라이브러리에서 검출되는 단백질에 대해 10분에 남아있는 온전한 펩타이드의 백분율을 표 E20D의 14종의 폴리펩타이드와 비교한다. t = 10분 및 반감기 값에서 온전하게 남아있는 단백질 백분율 사이의 선형 관계를 분석하고 나서, R2 값을 0.72로 결정하였다.
(표 E20C)
Figure pct00141
(표 E20D)
Figure pct00142
실시예 30: 영양 폴리펩타이드의 점성도
강한 인력의 자기-결합 상호작용의 존재는 더 고점성 용액에서 초래된다는 것을 입증하였다(Yadav, Sandeep, et al. Journal of pharmaceutical sciences 99.12 (2010): 4812-4829). 구체적으로, 반대로 하전된 잔기의 정전기적 상호작용은 고점성 용액을 생성한다(Liu, Jun, et al. Journal of pharmaceutical sciences 94.9 (2005): 1928-1940). 본 명세서에 기재한 아미노산 당 순전하 또는 전하 계산을 이용하고, 고도로 양인 또는 고도로 음인 전하를 지니는 단백질을 선택하여 저점성도를 지니는 영양 폴리펩타이드를 선택할 수 있다. 이 방법으로 선택한 단백질은 상보적 정전기적 상호작용이 없었고, 대신에 자기 결합 능력이 제한된 전반적인 반발력을 가지며, 따라서 용액의 점성도를 감소시킨다.
영양 폴리펩타이드(서열번호-00105) 및 유청 용액을 상대적 점성도에 대해 측정하였다. 단백질을 둘 다 물을 이용하여 분석을 위해 목적으로 하는 농도로 재현탁시켰다. CPE-40 스핀들을 지니는 브룩필드(Brookfield) LVDV-II+ PRO 콘/플레이트를 이용하여 점성도를 측정하였다. 모든 시험을 4℃ 및 25℃에서 수행하였다. 샘플 용적은 0.5㎖였다. 브룩필드 TC-550AP-115 프로그램가능한 온도욕을 이용하여 온도를 유지하였다. 모든 샘플을 4℃에서 최소 2분 및 25℃에서 1분 동안 평형상태로 만들었다. 모든 판독을 10% 내지 100% 토크에서 취하였다. 도 47은 4℃(닫힌 원) 및 25℃(열린 원)에서 서열번호-00105 및 4℃(닫힌 사각형) 및 25℃(열린 사각형)에서 유청에 대해 측정한 점성도(센티푸아즈)를 나타낸다.
서열번호-00105는 본 명세서에서 pH 범위에 걸쳐 음의 순전하를 갖는 것으로 나타났고, 서열번호-00105는 현재 다수의 온도 및 폴리펩타이드 농도에서 우세한 단일 전하 없이 단백질의 혼합물을 분산시키는 유청보다 덜 점성인 것으로 나타난다.
점성도가 증가된 용액을 생성하기 위해 트랜스글루타미나제를 사용하여 영양 폴리펩타이드 간의 효소-유도 영구 공유 가교로 이루어진 네트워크를 생성함으로써 추가적으로 점성의 용액을 생성할 수 있다. 이 효소 처리 다음에 또한 영양 폴리펩타이드를 함유하는 점성 용액을 생성하도록 열처리될 수 있다. 점성도가 증가된 가교를 함유하는 영양 폴리펩타이드 샘플을 생성하기 위해, 샘플을 pH 7.0에서 트랜스글루타미나제 용액과 혼합하여 효소 대 단백질 중량비 1:25를 제공하였다. 대부분의 실험에서 효소-촉매 가교 반응을 40℃에서 수행한다.
실시예 31: 영양 폴리펩타이드 용해도 및 열안정성의 분석적 입증.
용해도. 재구성한 동결건조 분말, 원심분리 여과 및/또는 한외여과시킨 용액의 단백질 농도를 결정함으로써 단백질의 용해도를 평가하였다(Carpenter et al. (2002) Rational Design of Stable Lyopholized Protein Formulations: Theorty and Practice, Kluwer Academic/Plenum publishers, New York, pp. 109-133; Millipore publication, Amicon Ultra: Centrifugal Filter Devices for the Concentration and Purification of Biological Samples (2001) ; Oss et al. (1969) A membrane for the rapid concentration of dilute protein samples in an ultrafilter, Clinical Chemistry, 15(8): 699-707). 단백질 샘플을 제조업자의 표준 프로토콜을 이용하여 프리존 냉동 건조 시스템(FreeZone Freeze Dry System)(랩콘코(Labconco)) 상에서 동결건조에 의해 건조시키고, 이어서, 완충제 중에서 목적으로 하는 농도로 재현탁시켰다. 목적으로 하는 농도에 도달될 때까지 단백질 샘플로부터의 완충제를 선택적으로 제거하기 위해 원심분리 및 접선유동 한외여과를 사용하였다. 목적으로 하는 농도에 도달될 때까지 단백질 크기에 따라서 분자량 컷오프 3kDa, 10kDa 또는 30kDa로 아미콘(Amicon) 원심분리 필터(밀리포어)에서 10㎎의 단백질의 원심분리(10,000 x g)에 의해 단백질 용도의 원심분리 한외여과를 수행하였다. 단백질 크기에 따라서 분자량 컷오프 3kDa, 10kDa 또는 30kDa으로 십자류 속도 12ℓ/㎡/분에서 하이드로사르트 한외여과 카세트(뉴욕주 보헤미아에 소재한 사르토리우스 스테딤) 상에서 단백질 용액의 한외여과를 수행하였다. 대부분의 공정에 대해, 막관통 압력을 20psi에서 유지하고, 목적으로 하는 농도에 도달될 때까지 수행하였다.
상기 샘플의 단백질 농도를 다음의 방법 중 하나 또는 조합에 의해 측정하였다: 쿠마씨 플러스 단백질 분석, 280㎚에서의 흡광도(A280), 및 총 아미노산 분석. 쿠마씨 플러스 단백질 분석(피어스)를 제조업자의 프로토콜에 따라 수행하였다. 280㎚에서의 흡광도를 나노드롭(Nanodrop) 2000 UV-Vis 분광광도계 상에서 측정하였다. 단백질 농도를 A280 값 및 몰 흡광계수를 이용하여 결정하였는데, 이는 프로트파람(ProtParam)을 이용하여 1차 아미노산 서열에 의해 계산하였다(Gasteiger, Elisabeth, et al. The proteomics protocols handbook. Humana Press, 2005. 571-607). 총 아미노산을 문헌[Henderson, J. W., et al. Agilent Technologies (2010)]에 기재한 바와 같은 산 가수분해 후에 HPLC에 의해 분석하였다.
(표 E31A) 단백질의 용해도. 모든 단백질을 달리 언급하지 않는 한, 이콜라이에서 생성하였다. AN = 아스페르길루스 니게르, AO = 아스페르길루스 오리자에, BS = 바실러스 서브틸리스, BA = 바실러스 아밀로리큐파시엔스, KL = 클루이베로마이세스 락티스, TL = 써모마이세스 라누기노서스, BL = 바실러스 리체니포르미스. 알파-만노시다제-처리 서열번호-00363 및 AO, BA, KL, TL 및 BL로부터 유래된 단백질을 본 명세서에 기재한 바와 같이 생성하였다.
Figure pct00143
pH 용해도. 단백질의 pH 용해도를 pH 범위 2.8 내지 7.1에 걸쳐 시트르산 및 2염기성 인산나트륨의 완충제 칵테일 중에서 결정하였다. pH 용액을 표 E31B에 약술하는 바와 같이 준비하였다. 단백질을 동결건조시킨 다음 완충제 칵테일 혼합물 중에서 재현탁시키거나, 또는 농축시킨 다음 최종 단백질 농도 5 내지 30㎎/㎖에서 완충제 칵테일 혼합물에 섞었다. 대조군으로서, 단백질을 또한 8M 유레아 용액 중에 용해시켰다. 단백질 용액을 10분 동안 실온에서 진탕시켰다. 650㎚에서 단백질 용액의 흡광도를 측정함으로써 단백질의 탁도를 결정하였다. 이어서, 단백질 용액을 10분 동안 1100 x g에서 원심분리시켜 비용해 또는 침전된 단백질을 펠렛화하였다. 가용성 단백질 분획(상청액)을 샘플링하고 나서, 단백질 농도를 다음의 방법 중 하나 이상에 의해 측정하였다: 쿠마씨 플러스 단백질 분석(피어스), 칩 전기영동, 겔 전기영동, 및/또는 280㎚에서의 흡광도. 브래드포드 및 A650 값에 의해 결정한 바와 같이 80% 초과 가용성으로 남아있는 단백질을 선택하는 pH 범위를 표 E31C에 열거한다.
(표 E31B)
Figure pct00144
(표 E31C)
Figure pct00145
열안정성 . pH 범위 2.8 내지 7.1에 걸친 시트르산 및 2염기성 인산나트륨의 완충제 칵테일 중의 단백질의 열안정성(표 E31B에서 상기 기재한 제제)을 프로테오스탯(ProteoStat)(등록상표) 열 이동 안정성 키트(Thermal Shift Stability Kit)(엔조 라이프 사이언시즈(Enzo Life Sciences))를 제조업자의 표준 프로토콜에 따라 이용하여 결정하였다. 간단하게, 1X 프로테오스탯 TS 검출 시약을 함유하는 단백질 용액(~10㎎/㎖)을 플레이트 판독기(시너지Mx, 바이오테크)를 구비한 실시간 PCR(rtPCR) 써모사이클러(바이오래드)를 이용하여 30초 당 0.5℃의 속도로 25℃로부터 95℃로 가열한 한편, 텍사스 레드 필터를 이용하여 형광을 모니터링하였다. 응집 온도(Tagg)를 온도의 함수로서 미량의 형광 강도에서 가장 가파른 기울기를 관찰한 온도로서 동정하였다. 단백질의 서브세트에 대해 pH 7.1에서 응집 온도를 표 E31D에서 열거한다. 단백질의 서브세트에 대한 pH 범위에 따른 응집 온도를 표 E31E에 열거한다.
(표 E31D)
Figure pct00146
(표 E31E)
Figure pct00147
열에 의한 풀림(unfolding). 어플라이드 포토피직스(Applied Photophysics) CS/2 키라스캔(Chirascan) 분광광도계 상에서 원편광 이색성 분광분석에 의해 열에 의한 단백질의 풀림을 모니터링하였다. 완충제(20mM 인산칼륨, pH 7.5) 중의 Far-UV 측정(200 내지 260㎚)의 단백질 용액(0.5 내지 1.0㎎/㎖)을 0.1㎝ 광로 길이 셀을 이용하여 20로부터 90℃까지 5℃마다 기록하였다. 90℃에서 스펙트럼의 수집 후에, 단백질 샘플을 즉시 20℃로 냉각시키고 나서, 최종 스펙트럼을 기록하였다. 융점(T용융)을 가장 강한 기울기의 온도로서 계산하고 나서, 최종 스펙트럼을 초기 20℃ 스펙트럼과 비교해서 단백질 풀림이 가역적인지 여부 또는 구조의 영구 변화가 일어났는지 여부를 결정한다. 도 48은 서열번호-00.105의 대표적인 CD 스펙트럼을 나타내는데, 이는 영양 폴리펩타이드가 90℃에서조차 완전히 풀리지 않고 20℃로 냉각될 때 그의 본래의 폴딩으로 되돌아간다는 것을 입증한다.
실시예 32: 영양 폴리펩타이드 글리코실화 .
단백질 상에 존재하는 글리칸은 종종 용해도, 활성 및 안정성과 같은 특성에 영향을 미친다. 영양적 펩타이드의 글리코실화에 대한 패턴의 변화는 또한 그들의 생체이용률, 영양 품질 및 제품 제형 속성에 영향을 미칠 수 있다. 더 나아가, 영양적 식품 펩타이드에 대한 특이적 당 패턴은 인간 단백질 생성 동안 아미노산 흡수 역학과 외인성 글리칸의 포함 둘 다에 기반한 단리된 영양적 식품 펩타이드의 섭취에 대한 대사 반응을 증가시킨다.
글리코실화 상태에 대한 숙주 선택. 본 명세서에 기재한 바와 같이, 영양 폴리펩타이드를 다양한 숙주에서 생성하였다. 숙주의 선택은 생물리적, 분해 및 면역원성 연루를 갖는 영양 폴리펩타이드의 글리코실화 상태에 영향을 가진다. 예를 들어, 발현을 위한 숙주는 이콜라이, 바실러스 서브틸리스, B. 리체니포르미스, 아스페르길루스 니게르, 아스페르길루스 니둘란스, 인간 배아 신장(HEK) 및 중국 햄스터 난소 세포(CHO)를 포함한다. 이콜라이, 바실러스 서브틸리스 및 바실러스 리체니포르미스를, 아스페르길루스, 사카로마이세스 세레비시애 및 피키아와 같은 진핵 숙주에 비해 비당화된(또는 최소로 당화된) 백본을 지니는 폴리펩타이드를 생성하는 그들의 능력 때문에 발현 숙주로서 사용한다. 아스페르길루스 니게르를, 폴리펩타이드 백본에 대한 만노스-풍부 글리칸의 첨가를 유도하는 그의 독특한 글리코실화 기작 때문에 단백질 분비 숙주로서 선택한다. 광대한 올리고만노스 다당류 대신에 감소된 글리칸 구조 복잡성에 대해 숙주 글리코실화 기작을 유전자 공학 처리하기 위해 아스페르길루스 니둘란스를 앞서 입증한 능력에 기인하여 단백질 선택 숙주로서 선택한다(Kainz et. al. N-Glycan modification in aspergillus species, Appl. Environ. Microbiol., 2008). 중국 햄스터 난소(CHO) 세포를, 인간 세포와 유사한 형태로 단백질을 글리코실화하는 그의 능력 때문에 발현 숙주로서 선택한다. 차이는 Gal α1-3 Gal 에피토프를 포함하며, N-글리콜릴뉴라민산(Neu5gc)은 CHO 세포에 의해 생성된 당단백질 상에서 발견되었지만 정상 인간 글리칸에서는 발견되지 않는다(Galili, Uri, et al. Journal of Biological Chemistry 263.33 (1988): 17755-17762). 또한, CHO 세포에서 생성된 특정 단백질은 더 고함량의 시알산을 시사하는 더 많은 산성 아이소폼을 가진다. 인간 배아 신장 293(HEK293) 세포를 단백질의 인간 글리코실화를 갖는 그들의 능력에 대해 발현 숙주로서 선택한다.
겔 전기영동 및 단백질 전달. 글리코실화를 분석하기 위해, 웨스턴 블롯 분석을 특이적 글리칸 항원을 인식하는 항체 또는 렉틴을 이용하여 수행하여 진핵생물 및 원핵생물에서 생성된 단백질의 글리코실화 프로파일을 평가 및 비교하였다. 우선, 제조업자의 프로토콜에 따라 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 비스-트리스 프레-캐스트(Pre-cast) 겔(라이프 테크놀로지즈)을 이용하는 겔 전기영동에 의해 단백질 분리를 수행하였다. 제조업자의 프로토콜에 따라 iBlot(등록상표) 건조 블롯 시스템(라이프 테크놀로지즈) 및 iBlot(등록상표) 웨스턴 검출 키트(라이프 테크놀로지즈)를 이용하여 단백질을 겔로부터 나이트로셀룰로스 막에 옮겼다. 제조업자의 프로토콜에 따라 쿠마씨(등록상표) G-250 염색 심플리블루(SimplyBlue)(상표명) 세이프스테인(라이프 테크놀로지즈)을 이용하여 폴리아크릴아마이드 겔을 염색함으로써 단백질 상품을 시각화하였고, 몰레큘러 이미저(Molecular Imager)(등록상표) 겔 독(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드)를 이용하여 영상화하였다.
이콜라이 및 아스페르길루스 니게르에서 발현된 서열번호-00363의 글리코실 화 프로파일. 당단백질 검출 키트(DIG 글리칸 감별 키트, 로슈(Roche))를 제조업자의 표준 프로토콜에 따라 이용하여 단백질의 만노스 함량을 시험하였다. 시작하기 위해 서열번호-00363(본 명세서에 기재한 바와 같음)에 대해 유전자를 암호화하는 발현 벡터로 형질전환한 이콜라이로부터의 전세포 추출물(5㎍) 및 가용성 세포 용해물(5㎍), 아스페르길루스 니게르(5㎍)에서 발현된 서열번호-00363 및 DIG 글리칸 감별 키트 양성 대조군 카복시펩티다제 Y(5㎍)를 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 10% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에 장입하였다. 단백질 분리 및 이동을 본 명세서에 기재한 바와 같이 수행하였다. 간단하게, 나이트로셀룰로스막을 말단 만노스에 결합된 렉틴인 디곡시페닌(DIG)-표지 갈란투스 니발리스 응집소(Galanthus nivalis agglutinin: GNA)와 함께 인큐베이션시켰다. 이어서, 막을 항-디곡시데닌-알칼린 포스파타제(AP)와 함께 인큐베이션시킨 다음, AP 기질 용액(NBT/BCIP)과 함께 인큐베이션시켰다. AP 염색 강도를 맨눈으로 정성적으로 시각화하고, 막을 사진촬영하였다. 도 49는 아스페르길루스 니게르로부터 단리한 서열번호-00363 및 이콜라이에서 재조합적으로 발현시킨 서열번호-00363의 대표적인 쿠마씨-염색 겔(패널 A) 및 GNA 프로브 웨스턴 블롯 막(패널 B)을 나타낸다. 레인 2에서, 120 kD 주위의 현저한 밴드는 글리코실화된 서열번호-00363을 나타낸다. 레인 3에서, 80 kD 주위의 밴드는 비-글리코실화된 서열번호-00363을 나타낸다. 이들 결과는 아스페르길루스 니게르(도 49B, 레인 2)에서 발현된 서열번호-00363이 말단이 만노실화된 단백질인 반면(도 49B, 레인 3), 이콜라이에서 발현된 서열번호-00363이 그의 글리칸 상에서 말단 만노스 잔기를 함유하지 않는다는 것을 입증한다.
글리칸 분석을 위한 식품으로부터의 단백질 추출. 아마씨(유기 갈색 아마씨, 파머스 다이렉트 코포레이션(Farmers Direct Coop)), 병아리콩(가르반조콩, 365 에브리데이 밸류 오가닉(365 Everyday Value Organic)), 옥수수(냉동, 초당 2색 옥수수, 365 에브리데이 밸류 오가닉), 감자(전통적인 노란 감자), 버섯(유기 백색 버섯), 브로콜리(냉동, 브로콜리 꽃, 365 에브리데이 밸류), 토마토(전통적인 로마 토마토), 블루베리(유기 블루베리, 리틀 벅 오가닉스), 포도(유기 적색 씨없는 포도, 앤서니 오가닉(Anthony's Organic)), 소(85% 기름이 적은 분쇄 쇠고기), 닭(분쇄 닭 넓적다리, 뼈없는 닭고기, 껍데기 없는 닭고기, 공기냉각시킨 닭고기), 양(분쇄한 뉴질랜드 양고기), 칠면조(분쇄한 칠면조 넓적다리), 대구(야생 대구 필렛) 및 돼지(분쇄한 돼지)를 홀 푸드(Whole Foods)로부터 구입하였다. 사슴 고기를 제공하였다. 각각의 식품 공급물의 분취액(50 내지 2,500㎎)을 -80℃에서 냉동시켰다. 막자사발을 이용하여 샘플을 분쇄한 후에 1.0㎖의 추출 완충제(8.3M 유레아, 2M 티오유레아, 2% w/v CHAPS, 1% w/v DTT)를 첨가하고, 막자를 이용하여 추가적으로 분쇄함으로써 식품 공급원으로부터 단백질을 추출하였다. 샘플을 마이크로원심분리관에 옮기고 나서, 실온에서 30분 동안 교반시킨 후, 500㎕의 100-㎛ 지르코늄 비드(옵스 다이아그노스틱스(Ops Diagnostics))를 첨가하고, 추가 30분 동안 추가로 교반시켰다. 이어서, 샘플을 30㎐에서 3분 동안 조직분쇄기 II(퀴아젠) 상에서 용해시키고, 21,130 x g로 10분 동안 원심분리시키고 나서, 상청액을 수집하였다. 효모(영양상의 효모, 홀푸드), 대두 단백질 단리물(대두 단백질 분말, 홀푸드) 및 쌀 단백질 단리물(유기 쌀 단백질, 그로잉 내추럴)을 추출 완충제 중에서 가용화에 의해 준비하였다. 샘플의 총 단백질 농도를 제조업자의 표준 프로토콜에 따라 쿠마씨 플러스 단백질 분석(피어스)에 의해 결정하였다.
웨스턴 블롯 분석에 의한 N-글리콜릴뉴라민산(Neu5Gc) 분석. N-글리콜릴뉴라민산(Neu5Gc)은 대부분의 포유류 글리칸 상에서 발견되는 시알산이지만, 인간 단백질 당단백질 상에는 존재하지 않는다. 인간 생화학적 경로는 Neu5Gc 시알산을 이물질로 인식하지 않아서 골지체 내로 섭취 및 새로 합성된 단백질 상에 혼입 후에 인간 당단백질에서 미량이 발견되게 한다. 생화학적으로 통합시킴에도 불구하고, 그러나, 면역계는 외부-유래 시알산을 함유하는 조절된 표면 입체구조를 이물질로서 인식하여 다수의 질환 위험을 증가시킨다. 인간 혈장에서 검출된 항-Neu5Gc 항체는 단백질 공급원을 함유하는 Neu5Gc의 섭취에 반응하여 만성 염증을 야기한다(Varki et. al. "Uniquely human evolution of sialic acid genetics and biology", PNAS 2011). Neu5Gc의 주된 공급원은 양, 소, 돼지 및 심지어 낙농 제품을 포함하며, 어류에서도 미량으로 발견된다(Tangvoranuntakul et al., 2003, PNAS, 100(21): 12045-12050).
항-Neu5Gc 항체를 이용하여 웨스턴 블롯 분석을 수행하여 식품으로부터 추출된 단백질뿐만 아니라 박테리아 숙주에 의해 재조합적으로 발현된 단백질의 Neu5Gc 함량을 특성규명하였다. 단백질을 본 명세서에 기재한 바와 같은 고기 공급원으로부터 추출하였다. 또한, 단백질을 본 명세서에 기재되는 바와 같은 개개 발현 벡터에 의한 형질전환에 의해 또는 본 명세서에 기재한 바와 같은 발현 벡터의 라이브러리에 의한 형질전환에 의해 이콜라이 및/또는 바실러스 서브틸리스에서 재조합적으로 발현시켰다. 개개 발현 벡터로부터 유래되는 단백질, 및 일부 경우에 발현 벡터의 라이브러리로부터 유래되는 단백질을 본 명세서에 기재한 바와 같은 IMAC 정제에 의해 정제하였다. 이콜라이에서 재조합적으로 발현된 정제 단백질의 혼합물(단백질 혼합물 1)를 최종 농도 대략 1㎎/㎖로 각각의 단백질을 함유하도록 제조하였다. 상기 단백질은 이 혼합물뿐만 아니라 그들이 자연적으로 생성되는 종, 서열번호-00076 젖소, 서열번호-00240 젖소, 서열번호-00298 젖소, 서열번호-00359 양 및 서열번호-00510 칠면조에 포함된다.
각각의 고기 추출물(소, 돼지, 사슴, 양, 칠면조, 닭 및 대구)의 샘플, 단백질 혼합물 1, 이콜라이(IMAC-정제 용해물) 및 바실러스 서브틸리스(IMAC-정제 용해물 및 비정제 상청액 및 용해물)에서 발현되는 168종의 영양 폴리펩타이드 라이브러리 및 이콜라이(로제타, GamiB, 및 Gami2 가용성 용해물 및 로제타 전세포) 및 바실러스 서브틸리스(PH951 Grac 용해물)에서 발현되는 cDNA 라이브러리를 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 10% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에 장입시켰다. 단백질 분리 및 전달을 본 명세서에 기재한 바와 같이 수행하였다. Neu5Gc를 닭 항-Neu5Gc(IgY) 1차 항체(바이오레전드(BioLegend)) 및 염소 항-닭 IgY-호스래디쉬 퍼옥시다제(HRP) 2차 항체를 이용하는 표준 제조업자의 프로토콜에 따라 SNAP i.d.(등록상표) 단백질 검출 시스템(밀리포어)을 이용하여 검출하였고, 둘 다 브로크(blok)(상표명)-PO 차단 완충제 중에서 3:5,000으로 희석시켰다. 블롯을 제조업자의 프로토콜에 따라 루미나타 클라시코(Luminata Classico) 웨스턴 HRP 기질(밀리포어)로 처리하고, 몰레큘러 이미저(Molecular Imager)(등록상표) 겔 독(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드) 상에서 화학발광을 이용하여 영상화하였다. 도 50은 대표적인 쿠마씨-염색 겔(패널 A) 및 항-Neu5Gc 프로브 웨스턴 블롯 막(패널 B)을 나타낸다. 이들 결과는 Neu5Gc가 젖소, 돼지, 양, 칠면조 및 닭고기로부터 추출한 단백질에 존재하지만, 이콜라이 또는 바실러스 서브틸리스에서 재조합적으로 발현된 이들 동물로부터의 단백질에서 존재하지 않는다는 것을 입증한다.
웨스턴 블롯 분석에 의한 자일로스 및 푸코스 검출. 자일로스 및 푸코스는 식물 당단백질 상에 종종 존재하고 인간에 대해 면역원성일 수 있는 당이다(Bardor et al., 2003, Glycobiology, 13(6): 427-434). 식품 공급원으로부터 추출된 단백질 및 박테리아 숙주에 의해 재조합적으로 발현된 단백질의 자일로스 및 푸코스 함량을 항-자일로스 및 항-푸코스 항체를 이용하는 웨스턴 블롯 분석에 의해 시험하였다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 단백질 샘플을 식품 공급원으로부터의 추출에 의해 또는 구입한 단백질 단리물의 재구성에 의해 준비하였다. 단백질을 이콜라이에서 재조합적으로 발현시키고, 본 명세서에 기재한 바와 같은 IMAC 정제에 의해 정제하였다. 이콜라이에서 재조합적으로 발현시킨 정제 단백질의 혼합물(단백질 혼합물 2)을 최종 농도 대략 1㎎/㎖에서 각각의 단백질을 함유하도록 제조하였다. 이 혼합물에 포함된 단백질뿐만 아니라 그들이 자연적으로 생성되는 종은 서열번호-00103 쌀, 서열번호-00104 옥수수, 서열번호-00352 옥수수, 서열번호-00485 병아리콩, 서열번호-00559 쌀, 서열번호-00598 아마씨 및 서열번호-00605 버섯이다.
각각의 식물 및 진균 추출물의 샘플(효모, 아마씨, 병아리콩, 옥수수, 감자, 버섯, 대두, 쌀, 브로콜리, 토마토, 블루베리 및 포도), 단백질 혼합물 2, 호스래디쉬 퍼옥시다제(양성 대조군) 및 페투인(음성 대조군)을 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 10% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에 장입하였다. 단백질 분리 및 수송을 본 명세서에 기재한 바와 같이 수행하였다. 웨스턴 블롯 분석을 표준 제조업자의 프로토콜에 따라 SNAP i.d.(등록상표) 단백질 검출 시스템(밀리포어)을 이용하여 수행하였다. 블로크(상표명)-PO 차단 완충제 중에서 각각 3:5,000 및 3:2,500으로 희석시킨 토끼 항-자일로스 1차 항체(아그리세라(Agrisera)) 및 당나귀 항-토끼 IgG-HRP 2차 항체(앱캠(abcam))를 블롯팅함으로써 자일로스를 검출하였다. 블로크(상표명)-PO 차단 완충제 중에서 각각 3:10,000 및 3:3,000으로 희석시킨 토끼 항-푸코스 1차 항체(아그리세라) 및 당나귀 항-토끼 IgG-HRP 2차 항체(앱캠)를 이용하여 블롯팅함으로써 푸코스를 검출하였다. 루미나타 클라시코 웨스턴 HRP 기질(밀리포어)을 이용하여 제조업자의 프로토콜에 따라 블롯을 처리하고 나서, 몰레큘러 이미저(등록상표) 겔 독(상표명) XR+ 시스템(바이오-래드) 상에서 화학발광 검출을 이용하여 영상화하였다. 도 51은 대표적인 쿠마씨-염색 겔, 항-자일로스 프로빙된 웨스턴 블롯 막, 및 항-푸코스 프로빙된 웨스턴 블롯 막을 나타낸다. 이들 결과는 자일로스 및 푸코스가 둘 다 아마씨, 병아리콩, 옥수수, 감자, 대두, 쌀, 브로콜리, 토마토, 블루베리 및 포도로부터 추출된 식물 단백질에 존재하지만, 그들이 이콜라이에서 재조합적으로 발현된 식물 및 진균 공급원으로부터의 단백질에 존재하지 않는다는 것을 입증한다.
영양 폴리펩타이드 글리코실화를 감소시키기 위한 고 아스파라긴, 세린, 및/또는 트레오닌 질량 조성을 지니는 단백질의 선택. 글리코실화 부위가 적은 서열을 선택함으로써 영양 폴리펩타이드의 글리코실화 상태를 감소시킬 수 있다. 이들 부위는 N-연결 글리코실화를 위해 아스파라긴 그리고 O-연결 글리코실화를 위해 세린 및 트레오닌을 포함한다. 이들 단리된 폴리펩타이드는 폴리펩타이드를 따라서 결합 다당류 조성물의 감소된 수준 기인하여 더 높은 아미노산 질량%를 함유하여 영양 폴리펩타이드의 그램 당 더 높은 소화성 아미노산 용량을 허용하고, 소모 시 감소된 면역 활성을 가진다. 영양 폴리펩타이드백본을 따라서 이용가능한 글리칸 수용체 부위의 N-연결된 글리코실화는 아스파라긴 아미노산 잔기에서 우세하게 일어난다. 저수준의 아스파라긴에 대해 선택된 비상동 폴리펩타이드의 발현은 감소된 글리칸 구조를 지니는 폴리펩타이드가 단리되게 한다. 영양 폴리펩타이드 백본을 따라서 이용가능한 글리칸 수용체 부위의 O-연결된 글리코실화는 세린 및 트레오닌 아미노산 잔기에서 우세하게 일어난다. 세린 또는 트레오닌 중 하나의 저수준을 위해 선택한 비상동 폴리펩타이드의 발현은 감소된 글리칸 구조를 지니는 폴리펩타이드가 단리되게 한다.
영양 폴리펩타이드 글리코실화를 증가시키기 위한 고 아스파라긴, 세린, 및/또는 트레오닌 질량 조성물을 지니는 단백질의 선택. 글리코실화 부위가 풍부한 서열을 선택함으로써 영양 폴리펩타이드의 글리코실화 상태를 증가시킬 수 있다. 이들 부위는 N-연결된 글리코실화에 대해 아스파라긴 및 O-연결된 글리코실화에 대해 세린 및 트레오닌을 포함한다. 글리코실화의 증가는 영양 폴리펩타이드의 용해도 및 열안정성을 증가시킬 수 있다. 영양 폴리펩타이드 백본을 따라서 이용가능한 글리칸 수용체 부위의 N-연결된 글리코실화는 아스파라긴 아미노산 잔기에서 우세하게 일어난다. 고수준의 아스파라긴을 위해 선택한 비상동 폴리펩타이드의 발현은 증가된 글리칸 구조를 지니는 폴리펩타이드가 단리되게 한다. 영양 폴리펩타이드 백본을 따라서 이용가능한 글리칸 수용체 부위의 O-연결된 글리코실화는 세린 및 트레오닌 아미노산 잔기에서 우세하게 일어난다. 세린 또는 트레오닌 중 하나의 고수준을 위해 선택한 비상동 폴리펩타이드의 발현은 증가된 글리칸 구조를 지니는 폴리펩타이드가 단리되게 한다.
단리된 영양 폴리펩타이드로부터 글리칸의 제거. 영양 폴리펩타이드의 글리코실화 상태는 구조 및 물리적 특성에 대해 효과를 가질 수 있다. 본 명세서에 기재되는 바와 같이, 재조합 숙주에서 발현된 영양 폴리펩타이드는 자연적으로 생기는 글리코실화와 상이한 글리코실화를 가질 수 있다. 영양 폴리펩타이드가 글리코실화에 의해 생성된다면, 글리칸은 화학적 또는 효소적 방법을 이용하여 구조적 및 물리적 특성은 변경하도록 방출될 수 있다. 글리칸 방출의 통상적인 화학적 방법은 하이드라진 분해 및 알칼리/환원조건(β-제거)이다(Takasaki, Seiichi, et al. Methods in enzymology 83 (1981): 263-268). 글리칸은 PNGaseF, 엔도-H, 엔도 F2, PNGaseA 또는 O-글리카나제와 같은 엔도글라이코시다제를 이용하거나 또는 시알리다제, 알파 갈락토시다제, 베타 갈락토시다제, 헥소사미니다제, 갈락토사미니다제, 알파 만노시다제, 베타 만노시다제, 알파 푸코시다제와 같은 엑소글리코시다제를 이용하여 단백질로부터 방출될 수 있고, 정확한 효소를 올리고당 조성 및 결합에 기반하여 선택한다(Merry, Tony, et al. Capillary Electrophoresis of Carbohydrates. Humana Press, 2003. 27-40).
PNGase F는 당단백질로부터 거의 모든 N-연결 올리고당을 제거하기 위한 매우 효과적인 효소적 방법이다. PNGase F 소화는 아스파라긴 잔기를 아스파르트산으로 탈아미노화시키고, 올리고당 완전체를 남긴다. 엔도글리코시다제를 이용하여 단백질을 탈글리코실화하기 위해, 500㎍의 당단백질을 50㎕의 50mM 인산나트륨 pH 7.5 중에서 재현탁시킨다. PNGase F를 0.1 U/㎖로 첨가하고 나서, 용액을 37℃에서 24시간 동안 인큐베이션시킨다. 반응물을 SDS-PAGE에 의해 완료에 대해 모니터링한다.
글리칸에 기인하는 IgE -매개 알레르기 반응에 대한 선별 . 영양 폴리펩타이드에 대한 글리칸 변형의 변화는 IgE 결합 상호작용에 영향을 미친다. 약 20% 이상의 알레르기 환자는 특이적 항-글리칸 IgE를 생성하는데, 이는 종종 IgG를 수반한다(Altmann, F. The role of protein glycosylation in allergy, Int Arch Allergy Immunol. 2007). IgE-매개 면역반응을 유도하는 폴리펩타이드에 대해, 알레르겐에 의한 경우와 같이, 본 명세서에 기재하는 바와 같은 글리칸 변형은 그의 천연 조성물에 비해 단리된 폴리펩타이드의 알레르기 유발성을 감소시킬 수 있다. 본 실시예에서, 시험관내 혈청분석에서 IgG 결합에 대해서 뿐만 아니라 피부 단자 시험에 의한 반응에 대해 폴리펩타이드를 선별하였다(문헌[Mari, A et. al. IgE to Cross-Reactive Carbohydrate Determinants: Analysis of the Distribution and Appraisal of the in vivo and in vitro Reactivity, 2002]에 기재된 바와 같음).
글리칸(교차 반응성 탄수화물 결정소를 지칭함)에 기인하는 알레르기 유발 반응은 피부 단자 시험 결과를 IgE 혈청 결합 분석과 비교함으로써 결정할 수 있다. 알레르기 질환을 시사하고 알레르기 단위로 지칭되는 호흡기 증후군이 존재하는 비선택 연속 대상체를 등록한다. 인구통계학적 및 임상적 데이터를 각각의 환자에 대해 기록한다. 아나필락시스의 임상 이력이 있는 환자를 연구로부터 제외한다. 이전에 특이적 면역요법(specific immunotherapy: SIT)을 받은 적이 없는 해당 환자들은 제외하지 않는다. 모든 치료 환자는 단리된 형태로 그리고 천연 조성물로 영양 폴리펩타이드의 백반-흡착 추출물을 받는다. 통계학적 목적을 위해, 꽃가루 치료한 환자만을 평가하였다. 환자는 상기 기재한 알레르기 유발 추출물을 이용하여 표준화된 절차 및 기록으로 피부 단지 시험(SPT)을 받는다(Mari, A. et. al Specific IgE to cross-reactive carbohydrate determinants strongly affect the in vitro diagnosis of allergic diseases. J Allergy Clin Immunol 1999). SPT 후에, 시험관 내 진단 절차에 대한 혈액 샘플링에 동의한 환자로부터 혈청을 얻는다. 혈청을 필요할 때까지 -20℃에서 저장한다. 알레르기 상담동안 환자 또는 간병인에 의해 피부 시험 및 혈액 샘플링에 대한 사전동의를 얻는다.
총 IgE를 모든 혈청에서 결정한다(이탈리아 포메지아에 소재한 라딤(Radim)). 알레르겐-특이적 IgE를 제조업자의 설명서에 따라 CAP 시스템에 의해 검출한다(스웨덴 웁살라에 소재한 파마시아(Pharmacia)). 수치 60.4 kUA/ℓ를 양성으로 고려한다. CCD-IgE를 검출하기 위한 단일 시험이 없기 때문에, IgE에 의해 인식되는 탄수화물 모이어티를 보유하는 영양 폴리펩타이드에 대한 양성 시험관 내 시험과 동일한 당단백질에 대한 음성 SPT 간의 결과의 차이는 CCD-IgE의 존재를 나타내는 것으로 추정된다. IgE 검출을 동일한 알레르기 유발 추출물에 대해 SPT에서 음성으로 보고된 혈청의 가장 큰 무작위 샘플 상에서 수행한다. IgE에 대한 결합으 매개하는 글리칸 구조의 변형은 영양 폴리펩타이드의 단리 및 변용된 글리칸 구조의 확인 시 CCD-IgE가 검출된 환자에서 분포의 이동에 의해 관찰된다.
실시예 33. 동물에서 영양 폴리펩타이드 아미노산 약동학의 입증.
영양 폴리펩타이드 제형의 경구 투여 후 아미노산의 혈장 농도를 평가하기 위해 약동학(PK) 연구를 수행하였다. 이러한 분석은 온전한 위장 내 단백질의 소화 속도 및 정도 및 소화 동안 방출된 유리 아미노산 및/또는 펩타이드의 생체이용률에 대한 정보를 제공한다. 성인과 유사한 소장 통과 속도(3 내지 4시간)를 갖는 성장 중인 래트를 경구 투여로 약동학 연구를 위한 적합한 모델로서 허용한다(DeSesso and Jacobson (2001) Anatomical and physiological parameters affecting gastrointestinal absorption in humans and rats, Food and Chemical Toxicology 39: 209-228).
래트 약동학 연구. 경부 정맥 캐뉼러(JVC)가 내재된 수컷 스프래그 돌리 래트를 할란 래버러토리즈(Harlan Laboratories)로부터 구입하고 나서, 연구 개시 전 적어도 2일 동안 시험 시설(아지룩스 래버러토리즈(Agilux Laboratories))에 순응시켰다. 용량 투여 전에 동물을 밤새 금식시키고(11 내지 13시간) 연구의 완료까지 금식 상태로 남겨두었다. 시험 항목을 주사기에 부착된 벌브-팁 18 게이지 스테인리스강을 통해 경구로 투여하였다. 투약 용액의 양을 더 정확하게 결정하기 위해 투약 전에 그리고 투약 후에 모든 용량 주사기의 중량을 기록하였다. 일련의 혈액 샘플(~300㎕)을 시점 0(투약전) 및 투약후 0.25, 0.5, 1, 2 및 4시간에 JVC로부터 수집하였다. 혈액 샘플을 항-응고제 K2EDTA, 일반적 프로테아제 저해제 칵테일(시그마 P8340, 전혈 중에서 1:100로 희석), 및 DPP IV 저해제(밀리포어 DPP4, 전혈 중에서 1:100으로 희석)를 함유하는 관 내로 수집하였다. 혈액 수집 직후에, 관을 교반시키고 나서, 수집 1시간 내에 원심분리(5℃에서 3,500rpm)에 의해 가공할 때까지 젖은 얼음 상에 저장한다. 이어서, 혈장 샘플을 새로운 관에 옮기고 나서, -80℃에서 저장하였다. 일부 경우에, 최종 혈액 수집 후에, 동물을 안락사시키고 나서, 회장 말단부 및 그의 함량을 수집하고 본 명세서에 기재한 바와 같이 분석하였다.
혈장 샘플 중의 Glu, Ser, His, Gly, Thr, Arg, Ala, Tyr, Val, Met, Phe, Ile, Leu 및 Lys의 농도를 본 명세서에 기재한 바와 같은 HPLC 아미노산 분석에 의해 결정하였다. HPLC 아미노산 분석 전에, 불용성 입자를 10분 동안 원심분리에 의해(4℃에서 1100 x g) 혈장 샘플로부터 제거하였다. 이어서, 가용성 분획의 25㎕ 샘플을 96-웰 플레이트에 옮기고 나서, 일부 샘플에 대해 내부 표준(노르발린, 애질런트)을 최종 농도 0.5 mM에서 각각의 혈장 샘플에 첨가하였다. Gln, Asn, Trp, 하이드록시프롤린(Hyp) 및 사르코신(Sar)을 포함하는 현재의 HPLC 아미노산 분석에서 측정되지 않는 아미노산을, 보충적 아미노산 키트(애질런트)에서 제공된 개개의 표준 저장액을 포함하는 표준 혼합물을 이용함으로써 그리고 샘플의 크로마토그래피 프로파일을 조합된 표준의 크로마토그래피 프로파일에 대해 비교함으로써 분석한다. 보충적 표준을 함유하는 용액이 실온에서 불안정하기 때문에, 보충적 아미노산 표준을 사용 직전에 준비하고, 24시간보다 길게 사용하지 않는다.
도 52는 표 E33A에 열거한 용량에서 표시된 영양 폴리펩타이드의 경구 투여 후 4시간에 걸쳐 래트로부터 수집한 혈액 샘플 중에서 측정한 혈장 아미노산 농도(μM·h)의 평균 곡선하면적(AUC)(± SD)의 변화를 나타낸다. 도 53은 래트 혈장에서 아미노산 농도를 변용시키는 영양 폴리펩타이드의 경구 투여의 예로서 서열번호-00105를 나타낸다. 경구 투여 후 래트 혈장에서 검출한 아미노산의 프로파일은 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열에 의존하였다. 예를 들어, 폴리펩타이드 서열번호-00240, 서열번호-00338 및 서열번호-00352의 경구 투여는 혈장 Lys에 대해 AUC0-4h의 변화를 증가시킨 반면, 폴리펩타이드 서열번호-00363, 서열번호-00424 및 서열번호-00426의 투여는 혈장 Lys에 대해 AUC0-4h의 변화를 변용시키지 않았다(도 52). 추가적으로, 영양 폴리펩타이드 서열번호-00240는 필수 아미노산(EAA)을 전달할 수 있는 한편 혈장 Phe 농도의 유입을 야기하지 않는 폴리펩타이드의 예로서 작용한다. 도 54는 래트에 대한 서열번호-00105(2.85g/㎏)의 경구 투여를 위한 대표적인 혈장 아미노산 농도 시간 곡선을 입증한다. 도 54는 표 E33A에서 표시한 용량으로 서열번호-00105의 경구 투여 후 혈장 Leu 농도에 대한 용량-반응 효과를 입증한다. 종합해 보면, 이들 결과는 영양 폴리펩타이드의 경구 투여가 래트에서 전신 순환에 대해 특이적 아미노산 프로파일을 전달하기 위해 사용될 수 있다는 것을 입증한다.
(표 E33A) 래트 약동학연구에서 사용한 영양 폴리펩타이드 및 용량의 목록. NA: 해당없음.
Figure pct00148
실시예 34: 영양 폴리펩타이드 소화성의 조절.
다양한 단백질 변형 방법을 사용하여 모델 영양 폴리펩타이드인 서열번호-00363의 구조를 변용시켰다. 단백질 소화성 및 생체이용률에 관한 특이적 구조적 특징을 평가하기 위해 이들 방법을 수행하였다. 이들 변형은 글리칸의 환원, 단백질의 가수분해, 이황화 결합의 환원/알킬화 및 단백질 구조의 열 변성을 포함한다. 이들 변형으로부터 얻어진 물질을 시험관 내 소화 분석 및 일부 경우에 생체내 분석을 이용하여 개선된 소화에 대해 평가하였다. 이들 방법 또는 유사한 구조적 변화 결과를 생성하는 다른 수단을 다른 영양 폴리펩타이드에 적용할 수 있다.
효소적 탈글리코실화 . 서열번호-00363은 고-만노스 O-연결된 글리코실화를 함유하는 것으로 예측된다(Goto et al., 2007 Biosci. Biotechnol. Biochem.). 서열번호-00363의 소화에 대한 글리코실화 효과를 평가하기 위해, 만노스 글리칸은 효소적으로 상당히 감소되었다. 비-특이적 알파 만노시다제(M7257, Lot SLBC4303V, 미조리주 세인트루이스에 소재한 시그마 알드리치)를 사용하여 O-글리칸 내에서 모든 1-3, 1-4 및 1-6 글리코사이드 결합을 절단하였다. 이 알파 만노시다제는 임의의 비-만노스 글리코시사이드 결합을 절단하지 않으며; 이 효소는 N-연결된 글리칸 방출에 대해 비효과적인 것으로 예측된다.
탈글리코실화 반응을 문헌[Jafari-Aghdam et al., 2005 Biochimica et Biophysica Acta]으로부터 적합화하였다. 서열번호-00363의 단백질 저장액을 100g/ℓ의 효소 농도로 동결건조 분말로부터 탈글리코실화 반응 완충제(20mM 아세트산나트륨, 2mM 염화아연, 0.01% 2-머캅토에탄올, pH 4.3) 내로 재현탁시켰다. 시약 저장액을 최종 용적 0.5ℓ로 탈글리코실화 반응물 내로 희석시켰다. 반응을 서열번호-00363 농도 10g/ℓ 및 알파 만노시다제 농도 0.5 EU/서열번호-00363의 ㎎에서 수행하였다. 반응을 20ℓ의 탈글리코실화 반응 완충제 중에서 7 x 70㎖ 3.5 kD 투석 카세트 내로 0.2㎛ 필터를 통해 멸균 여과시켰다. 방출된 (단/다)당류에 의해 알파 마노시다제의 제안된 피드백 저해를 감소시키기 위해 반응을 투석으로 수행하였다. 이어서, 반응물을 37℃에서 6일 동안 저장하였다. 반응 과정 내내, 불용성 응집물 형성에 기인하여 대략 10%의 서열번호-00363가 상실되었다. 최종(6일) 시점에, 반응물을 투석으로부터 수집하고 나서, 멸균 여과시키고, 농축시켜 10% 인산염 완충 식염수, pH 7.4 내로 정용여과시켰다. 본 명세서에 기재한 바와 같은 SDS-PAGE 및 항-GNA 웨스턴 블롯에 의해 크기의 감소로써 만노스 글리칸의 성공적인 감소를 모니터링하였다. 탈글리코실화된 서열번호-00363의 고단백질 농도 제형을 생성하기 위해, 최종 농도가 250g/ℓ에 접근할 때까지 남아있는 풀을 아미콘(Amicon) 스핀 농축기(EMD 밀리포어, 매사추세츠주 빌레리카에 소재)에서 농축시켰다. 고농도 제형은 4℃에서 가용성으로 남아있었고, 장기간 저장 동안 해당 온도에서 유지하였다.
단백질 가수분해. 천연 단백질의 제조에 대해 생체이용률을 증가시키는 다른 접근은 짧은 펩타이드로의 가수분해였다. 상품 단백질의 단백질 가수분해물, 예컨대 유청(Perea et al., 1993 Enzyme Microb. Technol.) 및 대두(Kong et al., 2008 Bioresource Technology)가 서브틸리신-매개 단백질분해를 통해 효소적으로 생성된다.
서브틸리신은 pH 8.5 및 55℃에서 가장 활성이다(알더-니센(Alder-Nissen), 1986). 본 실험의 의도를 위해, 얻어진 단백질 용액의 pH를 대략 pH 8로 만들기 위해 모델 단백질 효소의 동결건조 제제를 100mM 탄산나트륨 중에서 275g/ℓ로 재현탁시켰다. 서브틸리신(알칼라제 2.4ℓ, 시그마 아드리치, 미조리주 세인트루이스에 소재)을 모델 단백질 효소의 ㎎ 당 5.93x10-4 U의 농도로 단백질 용액에 첨가하였다. 이어서, 반응물을 250g/ℓ 모델 단백질 효소에 희석시키고 나서, 55℃로 24시간 동안 옮겼다. 일단 완료되면, 가수분해된 물질을 4℃에서 저장하였다.
반응 진행을 수퍼덱스(Superdex) 75(5 x 150㎜) 칼럼(스웨덴 웁살라에 소재한 GE 헬스케어)을 이용하는 크기 배제 크로마토그래피(SEC)에 의해 그리고 또한 SDS-PAGE 분석에 의해 모니터링하였다.
단백질 환원 및 알킬화. 이황화 함유 단백질을 환원시키고, 이황화 결합을 파괴하고 유리 티올을 안정시키기 위해 알킬화시켰다. 이 변형은 모든 이황화 브릿지 구조를 파괴하고, 더 나아가 이황화 브릿지가 분자내로 또는 분자밖으로 개질되는 것을 방지한다. 서열번호-00363은 10개의 시스테인 및 스크래치 단백질 예측기(SCRATCH Protein Predictor)에 의해 예측되는 것과 같은 4개의 이황화 결합을 함유한다(Cheng et al., 2005 Nucleic Acids Res.).
서열번호-00363을 환원시키고, 바이오-래드 레디 프렙 환원/알킬화 키트(Bio-Rad ready Prep Reduction/Alkylation Kit)(캘리포니아주 허큘리스에 소재한 바이오-래드)를 이용하여 최종 농도 6g/ℓ로 알킬화시켰다. 제조업자의 설명서에 의해 권장되는 바와 같이 환원/알킬화 반응을 수행하였다. 서열번호-00363을 환원시키고, 50mM 인산염, pH 8.0 중에서 알킬화시켰다. 샘플을 비-환원 SDS-PAGE 분석에 의해 분석하였다.
열-유도 단백질 불안정화. 단백질의 변성은 분자의 정돈된 구조의 파괴를 수반한다; 즉, 모든 4차, 3차 및 2차 구조의 1차 구조로의 환원. 변성은 모든 비공유적 분자내 상호작용(즉, 수소 결합, 이온 상호작용, 반데르 발스 상호작용 및 소수성 상호작용)을 파괴한다. 이들 상호작용을 파괴하기 위해 열이 사용될 수 있고, 천연 단백질을 그의 1차 구조로 환원시킨다(이황화 결합을 제외함).
서열번호-00363을 10% PBS 중의 30g/ℓ, pH 7.4로 희석시키고, 95℃로 빠르게 가열하였다. 비등 시, 단백질을 열 처리로부터 제거하고 나서, 본 명세서에 기재한 바와 같은 시험관 내 소화 분석에 즉시 옮겼다.
서열번호-00363의 변형된 형태의 시험관 내 소화성. 천연 서열번호-00363 및 서열번호-00363의 변형 형태(즉, 탈글리코실화, 환원 및 알킬화, 및 열변성 형태)의 소화성을 본 명세서에 기재한 방법을 이용하여 평가하였다. 간단하게, 서열번호-00363의 천연 및 변형 형태를 모의 위액(SGF)으로 처리하고 나서, 다양한 시점에 남아있는 온전한 단백질의 존재를 본 명세서에 기재된 바와 같은 겔 전기영동에 의해 분석하였다. 추가적으로, 판크레아틴-계 모의 소화계에 대한 노출 후 존재하는 유리 아미노산의 양을 본 명세서에 기재한 바와 같은 역상 HPLC 아미노산 분석에 의해 분석하였다. 서열번호-00363의 천연 및 변형 형태의 SGF 소화로부터의 결과는 탈글리코실화, 환원 및 알킬화를 통한 서열번호-00363의 변형, 및 열-변성이 다른 정도로 단백질의 소화성을 향상시킨다는 것을 입증한다. 서열번호-00363의 천연 및 변형 형태의 판크레아틴 소화물로부터의 결과는 탈글리코실화 및 열-변성을 통한 서열번호-00363의 변형(환원 및 알킬화는 아님)이 소화 동안 유리 Leu의 방출을 향상시켰다는 것을 입증한다. 표 E34A는 지수함수형 붕괴 곡선으로부터 계산한 반감기 값 및 120 분 시점의 유리 Leu(μM)을 열거한다.
(표 E34A)
Figure pct00149
서열번호-00363의 변형된 형태의 생체이용률. 서열번호-00363의 천연 및 변형된(즉, 탈글리코실화 및 가수분해된) 형태의 생체이용률을 본 명세서에 기재한 방법을 이용하여 평가하였다. 간단하게, 서열번호-00363의 천연 및 변형 형태를 경정맥내-캐뉼러를 꽂은 래트에 경구로 투여하고 나서, 4시간 기간에 걸쳐 수집한 혈장 샘플 내 유리 아미노산 농도를 HPLC 아미노산 분석에 의해 결정하였다. 서열번호-00363의 천연 및 변형 형태의 래트 약동학 연구에서 수집한 혈장 샘플의 아미노산 분석을 도 55에 나타낸다. 이들 결과는 서열번호-00363의 가수분해가 류신, 세린, 트레오닌, 및 일반적으로 필수 아미노산(EAA)의 생체이용률을 증가시켰다는 것을 입증한다. 서열번호-00363의 탈글리코실화는 류신 또는 EAA의 생체이용률을 증가시키지 않았지만, 세린 및 트레오닌의 생체이용률을 증가시켰다.
서열번호-00363의 변형 형태의 회장 소화성. 단백질 품질은 아미노산 조성, 소화성 및 생체이용률의 작용이다. 회장 소화성 분석을 사용하여 단백질의 함량(즉, 아미노산, 질소, 건조 물질 중량)과 단백질의 섭취 후 회장 말단부 내 소화물의 함량 간의 차이를 측정하였다. 회장 소화성 분석으로부터의 결과를 사용하여 아미노산, 질소, 및 건조 물질 회장 소화성 계수를 계산하고, 단백질의 소화성 및 아미노산 생체이용률에 관한 지식을 제공한다(Darragh and Hodgkinson, 2000, Journal of Nutrition, 130(7): 1850S-1856S). 전체 소화관에 걸쳐 결정한 대변 소화흡수율 계수는 대장 내 미생물 대사에 기인하여 아미노산 소화성 및 생체이용률을 과대평가하는 경향이 있다. 단백질 소화 및 아미노산 흡수는 주로 상부 소장에서 일어나고 회장 끝까지 효과적으로 완전하기 때문에, 회장 소화성 분석은 단위 동물에서 단백질 및 아미노산 소화성을 결정하기 위한 선택 방법으로서 현재 허용되고 있다. 성인과 유사한 소장 통과 속도(3 내지 4시간)를 갖는 성장 중인 래트를 회장 소화성 분석을 위한 적합한 모델로서 허용한다(Amidon et al., 1986, The Journal of Pharmacy and Pharmacology, 38(5): 363-368).
서열번호-00363의 천연 및 변형 형태의 경구 투여에 의한 래트 약동학 연구를 본 명세서에 기재한 바와 같이 수행하였다. 불소화성 마커 코발트-EDTA를 투약 단백질 용액 중에서 50㎎/ℓ로 제형화하여 처리군과 개개 래트 간의 장 통과 속도의 차이를 모니터링하였다. 최종 혈액 수집 후에(t = 4시간에) 래트를 안락사시키고 회장 말단부(맹장 앞의 소장의 20㎝) 및 그의 내용물(소화물)을 사전 칭량한 관 내로 수집하였다. 식염수를 이용하여 회장을 플러쉬하고 나서, 소화물을 풀링하였다. 모든 효소를 불활성화시키기 위해 HCl을 이용하여 소화물의 pH를 ~3.0으로 조절하였다. 회장 샘플을 별도의 사전 칭량한 15㎖ 원뿔형 관 안에 두었다. 모든 샘플을 액체 질소 중에서 순간 냉동시키고, 추가 분석까지 -80℃에서 저장하였다. 개개의 회장 및 회장 내용물 중량을 계산하고 나서, 각각의 샘플에 대해 기록하였다.
불용성 입자를 함유하는 이질적 용액으로서 존재하는 소화물의 샘플을 본 명세서에 기재되는 바와 같은 쿠마씨 플러스 단백질 분석에서 사용하였다. 래트 투여된 비히클, 천연 서열번호-00363, 탈글리코실화된 서열번호-00363 및 가수분해된 서열번호-00363으로부터 채취한 소화물 샘플 내 평균 총 단백질 농도는 각각 0.1, 0.9, 0.9 및 0.3㎎/㎖였다. 수집한 소화물의 용적에 기반하여, 비히클, 천연 서열번호-00363, 탈글리코실화된 서열번호-00363 및 가수분해된 서열번호-00363을 투여한 래트로부터 채취한 소화물 샘플 내 총 단백질 질량은 각각 1.2, 6.9, 7.7 및 2.2㎎이었다. 이들 결과는 단백질의 농도 및 총 질량이 비히클 또는 가수분해된 서열번호-00363 중 하나를 투여한 래트에서보다 천연 및 탈글리코실화된 서열번호-00363을 투여한 래트의 소화물에서 더 높다는 것을 입증한다. 종합하면 이들 결과는 가수분해된 서열번호-00363이 천연 또는 탈글리코실화된 서열번호-00363 중 하나보다 래트 위장에서 더 완전히 소화된다는 것을 시사한다.
회장 소화흡수율 계수를 결정하기 위해, 투약 샘플 및 회장 소화물 샘플의 분취액을 역상 HPLC 아미노산 분석에 의해 총 아미노산 함량에 대해(Lookhart and Jones, 1985, Cereal Chemistry, 62(2):97-102), 킬달(Kjeldhal) 분석에 의해 총 질소 함량에 대해(Lynch and Barbano, 1999, JOURNAL OF AOAC INTERNATIONAL, 82(6): 1389-1398), 그리고 유도 결합 혈장 질량분석법(ICP-MS)에 의해 코발트 함량에 대해(Taylor, H.E., Inductively Coupled Plasma-mass Spectrometry: Practices and Techniques, Academic Press, 2001) 분석하여 회장 아미노산 및 질소 소화흡수율 계수를 결정한다.
실시예 35. 감소된 활성을 위한 영양 폴리펩타이드 처리
효소적으로 활성인 영양 폴리펩타이드의 변형은 효소 활성과 단백질의 구조적 안정성 둘 다를 변용시킬 수 있다. 경구로 투여된 영양 폴리펩타이드는 아미노산 영양소의 전달을 필요로 하지 않는 활성이 없는 것이 유리할 수 있다. 더 나아가, 불활성화는 천연 상대보다 더 소화성이고 생체이용가능할 수 있는 탈안정화를 나탄내다. 화학적 또는 열 처리(들) 중 하나를 통해 효소 변형을 달성하였다. 시험관 내 분석을 통해 효소 활성을 측정하였다.
활성 분석. 서열번호-00363의 불활성화를 글루코아밀라제 활성 분석에 의해 시험하였다. 글루코아밀라제는 p-나이트로페닐-α-D-글루코피라노사이드를 p-나이트로페놀 (PNP) 및 글루코스로 가수분해하는 작용을 한다. ㎖ 당 단위(U)에서 효소의 활성을 400㎚에서 방출 PNP의 흡광도를 측정함으로써 결정하였다(글루코아밀라제 활성 분석로부터 적합화된 방법(U.S. Pharmacopeia. Food Chemicals Codex, 8th edition; 2012:1314-1315.)) 0.3M 탄산나트륨 중의 0.12, 0.06, 0.03, 0.015 및 0.0075μ㏖/㎖에서 PNP 표준을 사용해서 다음의 식을 이용하여 밀리몰 흡광계수(ε)를 결정하였다: ε = A400㎚/C, 여기서 A400㎚가 10㎜ 광 경로를 지니는 분광광도계를 이용하여 측정한 400㎚에서의 흡광도이며 C는 표준 농도(μ㏖/㎖)인 평균값을 고려한다. 샘플을 표준 흡광도 범위에 속하는 0.1M 아세트산나트륨 pH 4.5에서의 희석으로 제조하였다. 100㎕의 샘플을 50℃에서 5분 동안 인큐베이션시킨 후에 50℃에서 적어도 15분 동안 평형상태로 만든 100㎕의 PNPG 용액(100㎎ PNPG, 0.1M 아세트산나트륨 pH 4.5 중에서 100㎖로 희석시킴)을 첨가하였다. 이어서, 샘플을 50℃에서 인큐베이션시키고, PNPG를 첨가하여 반응을 중단시킨 10분 후에 100㎕의 0.3M 탄산나트륨을 첨가하였다. 이어서, 400㎚에서 흡광도를 측정하고 나서, 활성(U/㎖)을 다음과 같이 계산하였다: 활성 = [(A샘플 - A블랭크) x 0.3㎖ x 희석 인자] / ε x 10분 x 0.10μ㏖/분/단위 x 0.1㎖, 여기서 A샘플은 샘플 흡광도이고, A블랭크는 400㎚에서 블랭크 흡광도이며, 0.3㎖는 반응의 용적이고, 10분은 반응 시간이며, 0.10μ㏖/분은 절단한 PNP의 양/효소의 단위이고, 0.1㎖는 샘플 분취액이다. 1:1:1: 0.1M 아세트산나트륨 pH 4.5:0.3M 탄산나트륨: PNPG 용액을 블랭크로서 사용한다. 활성을 특이적 활성으로서(U/㎖ 또는 U/㎎) 또는 상대적 활성으로서(즉, 대조군 단백질과 비교) 보고한다.
불활성화를 위한 단백질 변형. 단백질 효소를 분자의 효소 활성 부위의 화학물질-유도 탈안정화를 통해 불활성화시킬 수 있다. 산화(블리치(표백제), H2O2, 산화에틸렌); 환원(DTT, bME, TCEP); 카오트로프(CaCl2, 유레아, Gnd HCl, NaSCN); 고 pH(Na2CO3, 트리스 염기, Na2HPO4); 저 pH(Na3시트레이트, 트리스 HCl, 아세트산, 붕산); 중성 pH(Na-시트레이트, MOPS산, MES산, Na-아세트산염); 세정제(트윈 80, 트리톤-X-100, CHAPS, SDS, MPD); 킬레이션(EDTA, 시트르산염)을 포함하는 상이한 화학물질 부류 및 작용 메커니즘을 나타낸 시약의 서브세트를 선별한 실험을 수행하였다.
서열번호-00363을 300g/ℓ로 수 중에서 제형화하고, 다수의 화학적 불활성화 조건으로 10X 희석시켰다(최종 농도 = 30g/ℓ). 서열번호-00363을 불활성화의 10분 및 불활성화의 4일 후에 효소 활성에 대해 후속적으로 분석하였다 표 E35A.
(표 E35A)
Figure pct00150
불활성화 음성 대조군인 물에 대해, 서열번호-00363은 강한 카오트로프, 예컨대 6M Gnd·HCl 및 4M 유레아; 탄산나트륨의 고 pH 제형; 및 강산화제, 차아염소산나트륨(가정용 표백제)에서 가장 강한 불활성화를 나타내었다. t=4일에, 이들 조건은 모두 처리 4일 후의 상대적 효소 활성의 20% 미만을 나타내었다. 강산화제 및 강한 카오트로프의 소모와 관련된 건강상의 위험 때문에, 고 pH를 지니는 서열번호-00363의 처리를 효소의 불활성화를 위한 최상의 조건으로서 동정하였다. 10분 시점에 대해, 4일 시점에 취한 샘플은 실온에서 화학적 불활성화가 속효성 과정이 아니라는 것을 시사한다. 불활성화의 역학은 다수의 분석 조건에서 매우 빠르지 않을 가능성이 있다.
다중 완충제 조건에서 열에 의한 서열번호-00363의 실험 측정 불활성화를 시험하였다. 서열번호-00363을 20mM 인산나트륨 pH 7, 20mM 인산나트륨 pH 9, 20mM 탄산나트륨 pH 11 및 수 중에서 3g/ℓ로 희석시켰다. 이어서, 100㎕의 샘플을 PCR 유전자증폭기에서 5분 동안 각각의 완충제에 대해 주위 온도, 60℃, 70℃, 80℃ 및 90℃에서 처리하였다. 각각의 효소의 활성을 글루코아밀라제 활성 분석에 의해 시험하고 나서, 각각의 활성을 주위 온도로 수 중에서 활성에 대해 정규화하였다(대조군). 결과를 이하의 표 E35B에 나타낸다.
(표 E35B)
Figure pct00151
서열번호-00363의 효소 활성에 대한 노출을 달리하기 위해 온도 및 pH 효과를 분석한 추가적인 다중인자 실험을 수행하였다. 서열번호-00363을 100g/ℓ로 제형화하고, 고 pH 스파이크, 또는 고 pH 완충제 내로의 정용여과 중 하나의 효과를 0시간 내지 24시간의 시간 과정을 거쳐서 25℃ 내지 70℃에 걸친 온도 구배에 대해 시험하였다. 분석 시, 샘플을 1M 아세트산나트륨 완충제 스파이크를 이용하여 ~pH 7로 중화시켰다.
서열번호-00363 실험 검토 및 설계는 다음과 같았다. 서열번호-00363을 100g/ℓ로 재현탁시키고 나서, 0.25M 탄산나트륨 pH 10로 섞거나, 50mM 탄산나트륨 pH 10 내로 정용여과시키거나, 또는 10% 인산염 완충 식염수 pH 9.0 내로 정용여과시켰다. 샘플을 t=0, 1, 2, 4 및 24시간에서 샘플링 시점을 포함하는 시간 과정을 거쳐서 40, 50, 60 또는 70℃에서 인큐베이션시켰다.
서열번호-00363의 불활성화를 본 명세서에 기재한 바와 같은 활성 분석을 이용하여 분석하였다. 샘플을 겔, 점성 또는 유체로서 비활성(specific activity)(U/㎎) 및 시각적 용해도에 의해 분석하였다. 이 연구는 서열번호-00363이 온도와 pH 둘 다에 의해 효소적으로 불활성화된다는 것을 발견하였다. 일부 처리는 비가역적 응집, 영양 폴리펩타이드의 겔 형성을 야기하였고; 이들 샘플을 효소 활성에 대해 분석하지 않았다. 이 실험의 결과는 서열번호-00363이 pH 10, 25℃에서 가용성으로 불활성화될 수 있다는 것을 시사한다. 반응 온도가 증가함에 따라, 단백질은 불활성화된 채로 남아있지만, 불용성이 된다.
따라서 pH를 서열번호-00363 불활성화에 대해 가변적인 중요한 과정으로서 정하였다. 실온에서 pH의 함수로서 서열번호-00363 불활성화를 탐구하기 위해 후속적 연구를 수행하였다. 실온에서 수행할 수 있는 과정은 비용이 덜 들며 가열 과정보다 더 용이하게 규모를 늘린다. 서열번호-00363을 pH 3.6에서 100g/ℓ로 제형화하고, 한외여과막을 이용하여, 완충제를 일련의 탄산나트륨 완충제 내로 교환시켰다. 서열번호-00363 용액 pH는 완충제 교환 과정 동안 3.6으로부터 11.0으로 증가되었다. 단백질 샘플을 완충제 교환 과정 동안 조직적으로 한외여과 시스템으로부터 취하여서 pH 범위에 걸쳐 샘플 세트를 생성하였다. 이들 샘플을 실온에서 보유하고, 각각의 샘플을 절반으로 분할하였다. 각각의 샘플의 절반을 2 내지 5시간 후에 아세트산나트륨 완충제 내로 중화시켰다. 이어서, 중화시킨 샘플을 기재한 바와 같은 효소 활성에 대해 분석하며, 결과를 표 E35C에 제공한다.
(표 E35C)
Figure pct00152
서열번호-00363의 가수분해에 의한 불활성화를 또한 글루코아밀라제 활성 분석에 의해 시험하였다. 단백질 가수분해 절차를 본 명세서에 기재한다. 가수분해는 대조군에 비해 7%로 활성이 감소되는 것을 발견하였다.
다른 아밀라제 영양 폴리펩타이드 불활성화를 또한 시험하였다. 서열번호-00424의 불활성화를 본 명세서에 기재되는 바와 같은 글루코아밀라제 활성 분석에 의해 시험하였지만, 대신에 pH 5.0 아세트산염 완충제(아스페르길루스 오리자에 유래 효소에 대해 권장됨)를 이용하였다. 샘플을 본 명세서에 기재한 바와 같이 가수분해에 의해 또는 비등에 의해 불활성화시켰다. 비등은 활성을 0%로 감소시키고, 가수분해는 활성을 대조군에 비해 51%로 감소시켰다.
실시예 36: 영양 폴리펩타이드 효소 활성의 파괴.
돌연변이체 단백질의 구성. 다중 돌연변이를 시험하여 효소 활성을 갖는 것으로 알려진 모델 단백질(서열번호-00338, 유니프롯 ID: P07170)에 대해 달성될 수 있는 효소적 비활성화 정도를 결정하였다. 이 단백질에서, 기질 결합 부위는 위치 42, 134, 167 및 178을 포함한다. 추가로, 위치 91에 마그네슘 이온 결합 부위가 있다. 단일 아미노산 돌연변이를 몇몇 기질-결합 위치에서 만들었다. 돌연변이체를 발현시키고, 효소활성에 대해 시험하였다.
단일 아미노산 돌연변이체 단백질을 두 조각의 PCR 증폭에 의해 구성하였다. His-태그와 양립가능한 돌출부를 지니는 유전자의 5'-말단에 결합하는 정방향 프라이머(ATCACCACCATCACCATCATAGCAGCAGCGAAAGCATTCGTATG) 및 에스케리키아 콜라이에서 표적 아미노산에 대해 가장 흔한 코돈을 함유하는 역방향 프라이머(표 E36A) 및 돌연변이 상류 및 하류의 20-bp 측접 영역을 이용하여 제1 조각을 증폭시킨다. 제2 조각은 돌연변이의 위치에 대해 특이적인 정방향 프라이머(표 E36A) 및 유전자의 3'-말단에 결합하는 역방향 프라이머(TGTTAGCAGCCGGATCCTTAATCTTTGCCCAGTTTATTCAGAATATC)를 이용하여 돌연변이 부위 바로 다음의 단백질의 3'-말단을 증폭시킨다. 표준 PCR 반응 조건을 0.5μM 방향 프라이머, 0.5μM 방향 프라이머, 1X 퓨전(Phusion) 중합효소 마스터 믹스(뉴 잉글랜드 바이오랩스), 및 1 내지 100ng 주형 DNA를 50㎕ 최종 용적으로 함유하는 모든 조각에 대해 사용하였다. 유전자증폭 조건은 98℃에서 30초 동안 초기 변성, 변성 온도 98℃에서 10초 동안 30주기, 어닐링 온도 55 내지 60℃에서 15초, 신장 온도 72℃에서 15초/kb 생성물이다. 주형 DNA를 1㎕ Dpn I(뉴 잉글랜드 바이오랩스) 및 5㎕ 10X 컷트스마트(CutSmart) 완충제를 첨가하고, 37℃에서 1시간 동안 인큐베이션시킴으로써 최종 산물로부터 제거한다. 각각의 PCR 산물을 세정하고 나서, 겔 회수 키트(자이모 리서치(Zymo Research))에 따라 농축시키고, 다음의 조립 단계에 이르기 전에 20㎕ 멸균수 중에서 용리시켰다.
(표 E36A)
Figure pct00153
돌연변이를 아미노산의 한 글자 약어로 본래의 아미노산에 의해 구체화한 다음 아미노산의 한 글자 약어로 위치 및 최종 아미노산을 구체화한다.
PCR 증폭 조각을 깁손 조립체에 의해 발현 플라스미드 내로 삽입하고 나서, 발현을 위해 T7 익스프레스(뉴 잉글랜드 바이오랩스) 내로 형질전환시켰다. T7 프로모터, 8xHis-태그 및 정지 코돈을 함유하는 발현 플라스미드 pET15b를 프라이머 GGATCCGGCTGCTAACAAAGCC 및 ATGATGGTGATGGTGGTGATGATGAC을 이용하는 PCR에 의해 증폭시켰고, 따라서, 각각의 PCR 조각 간의 20bp가 중첩될 것이며, 그들은 깁손 조립체에 의해 적절하게 조립될 것이다. 깁손 조립체에서, 1㎕의 각각의 PCR 조각을 10㎕ 최종 용적으로 1X 깁손 조립체 마스터 믹스(뉴 잉글랜드 바이오랩스)와 합하고, 50℃에서 1시간 동안 인큐베이션시켰다. 조립체 반응 혼합물을 20㎕ 물을 첨가함으로써 3X 희석시켰다. 3㎕의 희석시킨 혼합물을 30㎕ T7 익스프레스(뉴 잉글랜드 바이오랩스) 세포 내로 형질전환 시켰다. 단일 콜로니를 선별하고 나서, 플라스미드를 추출하고, 발현 연구에 대한 이동 전에 서열을 확인하였다.
돌연변이체 단백질의 발현 및 정제. 단일 콜로니를 사용하여 각각의 웰 내에 100㎎/ℓ 카르베니실린을 지니는 1㎖의 LB 배지를 이용하여 2㎖ 딥 웰 블록을 접종하였다. 배양물을 딥 웰 블록 진탕기에서 37℃ 및 900rpm에서 밤새 진탕시켰다. 딥 웰 블록을 사용하여 OD600 0.1로 600mU/ℓ 글루코아밀라제를 지니는 1㎖의 바이오실타 엔베이스 배지를 이용하여 다른 딥 웰에 접종하였다. 배양물을 16시간 동안 37℃ 및 900rpm에서 진탕시키고, 이 시점에, 1mM IPTG를 첨가하여 배양을 유도하고, 추가적인 엔베이스 보충 배지 및 다른 600mU/ℓ의 글루코아밀라제를 첨가하여 배양물을 보충하였다. 발현을 다른 6시간 동안 37℃ 및 900rpm에서 수행하였다. 실온에서 10분 동안 3,000xg로 딥 웰 블록을 회전시킴으로써 배양물을 채취하였다. 원심분리 후에, 상청액을 조심해서 제거하고 나서, 세포 펠렛을 -20℃에서 냉동시켰다. 냉동 세포 펠렛을 해동시키고, 0.3g의 0.1㎜ 지르코늄 비드를 각각의 웰에 첨가한 다음 0.5㎖의 PBS을 첨가하였다. 세포를 96-웰 플레이트 어댑터를 구비한 퀴아젠 조직분쇄기 II(독일 힐덴에 소재한 퀴아젠)에서 5분 동안 비드-비팅(bead-beating)에 의해 냉장실(4℃)에서 용해시켰다. 세포 용해물을 3000rpm에서 10분 동안 원심분리시키고 나서, 상청액을 제거하고, 샘플링하고 나서, 칩 전기영동에 의해 단백질 농도를 분석하였다. 2 ㎕의 샘플을 7 ㎕ 샘플 완충제에 첨가하고, 95℃에서 5분 동안 가열한 다음, 35㎕의 물을 첨가함으로써 샘플을 준비하였다. HT 저분자량 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트 또는 HT 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트(제조업자의 프로토콜에 따름)를 이용하여 분석을 완료하였다. 단백질 사다리를 분자량 결정(kDa) 및 정량화(ng/㎕)를 위해 12개 샘플마다 실행하였다.
제조업자의 프로토콜에 따라 His 멀티트랩 HP(GE 헬스케어) 시스템을 이용해서 돌연변이체 단백질을 정제하였다. 단백질의 농도를 쿠마씨 블루에 의해 염색한 SDS-PAGE 및 280㎚에서의 흡광도에 의해 측정하였다. 키나제 활성 분석을 위해 단백질을 40mM 트리스 완충제 중에서 희석시켰다.
서열번호-00338의 키나제 활성의 결정. ADP-Glo(상표명) Max 분석을 프로메가(카탈로그 번호 V7001, 위스콘신주 메디슨에 소재)로부터 얻었다. 일인산 아데노신을 시그마-알드리치(카탈로그 번호 A1752, 미조리주 세인트루이스에 소재)로부터 얻었다. 5X 키나제 완충제를 1.211g 트리스 염기(카탈로그 번호 BP152-2, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재한 피셔 바이오리에이전츠(Fisher Bioreagents)), 692㎕ 12% 염산 용액(카탈로그 번호 BDH3026-500MLP, 펜실베이니아주 래드너에 소재한 VWR), 10.0㎖ 500mM 염화마그네슘(카탈로그 번호 BP214-500, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재한 피셔 바이오리에이전츠)로 준비하고 나서, 용적을 밀리Q 워터를 이용하여 50㎖로 만들고, 0.22㎛ PES 필터(카탈로그 번호 SCGP00525, 매사추세츠주 빌러리카에 소재한 밀리포어)를 통해 멸균 50㎖관 내로 여과시켰다.
트리스 완충제 중에서 35㎍/㎖로 12종의 his-태그 정제된 돌연변이체 단백질 및 야생형 단백질을 7.0 내지 1.4㎍/㎖로 연속희석시켰다. 준비한 키나제 반응물을 활성을 시험하기 위해 0.5mM AMP/0.5mM ATP에서 혼합하고, 밀리Q 워터 중에서 10mM AMP 및 10mM ATP의 적절한 용적으로 5X 키나제 완충제를 희석시킴으로써 배경 활성을 분석하기 위해 0mM AMP/0mM ATP에서 혼합하였다. 9㎕의 반응 혼합물을 6㎕의 희석된 서열번호-00338과 혼합하고, 위아래로 피펫팅하고 5㎕를 384-웰 백색 옵티플레이트(OptiPlate)(퍼킨엘머, 매사추세츠주 월섬에 소재) 내로 분산시킴으로써 혼합하여 2회 중복 반응물을 준비하였다. ADP 표준 곡선을 밀리Q 워터 중에서 4mM ADP를 연속 희석시키고, 키나제 완충제를 0.0005, 0.001, 0.005, 0.01, 0.05, 0.1, 0.5, 1, 2, 3 및 4mM ADP에서 표준에 대해 1X로 첨가함으로써 준비하였다. 플레이트를 호일 플레이트 씰로 뒤덮고 나서, 30℃에서 30분 동안 인큐베이션시켰다. 키나제 반응 후에, 5㎕의 ADP-Glo(상표명) 시약을 각각의 웰에 첨가하였다. 플레이트를 호일 플레이트 씰로 밀봉하고 나서, 수평 플레이트 진탕기 상에서 450rpm에서 2분 동안 실온에 두었다. 플레이트를 플레이트 진탕기로부터 제거하고 나서, 실온에서 40분 동안 인큐베이션시켰다. 이어서, 플레이트를 15초 동안 1109 x rcf에서 원심분리시키고 나서, 10㎕의 ADP-Glo(상표명) Max 검출 시약을 첨가하였다. 플레이트를 호일 플레이트 씰로 밀봉하고 나서, 수평 플레이트 진탕기 상에서 450rpm에서 실온에서 2분 동안 진탕시켰다. 이어서, 플레이트를 플레이트 진탕기로부터 제거하고 나서, 실온에서 60분 동안 인큐베이션시켰다. 플레이트를 15초 동안 1109 x rcf에서 원심분리시키고 나서, 발광을 엔스파이어 알파 플레이트 판독기(매사추세츠주 월섬에 소재한 퍼킨엘머) 상에서 판독하였다.
ADP 표준 곡선을 사용하여 기질의 존재 또는 부재에서 샘플 웰에서 ADP 농도를 결정하였다. 농도를 X=log(X) 전환 ADP 표준 발광 값에 대해 비-선형 4 매개변수 로지스틱을 수행함으로써 결정하였다. 배경 ADP가 대부분의 샘플 내 검출 하한이 되는 것을 발견하였다. 기질이 없는 ADP의 배경 농도를 계산할 수 있는 경우, 해당값의 평균을 기질 배양 웰에서 계산한 ADP 농도로부터 차감하였다. 동일한 농도에서 정제한 야생형 단백질에 대한 활성 백분율에 의해 활성 넉아웃을 계산하였다.
표 E36B는 정제된 야생형 단백질에 대한 변이체의 활성 백분율 평균을 열거한다. 모든 변이체는 야생형 단백질에 비해 활성이 감소되었다. 키나제 변이체는 7㎍/㎖에서 활성의 차이를 나타낸다.
(표 E36B)
Figure pct00154
실시예 37. 감소된 효소 활성을 위한 분비 폴리펩타이드의 유전자 공학 처리
돌연변이체 단백질을 영양 폴리펩타이드의 효소 활성을 감소시키도록 구성하였다. 서열번호-00407의 활성 부위는 촉매적 도메인의 중심에 놓여있는 산성 잔기가 있는 잔기 D217 및 E249가 되는 것으로 예측된다. 효소 활성이 없고 영양 및 건강에 중요한 아미노산이 풍부한 폴리펩타이드를 생성하기 위해, 본 발명자들은 서열번호-00407의 촉매적 활성을 파괴하기 위해 해당되는 2개의 부위를 돌연변이시켰다. 서열번호-00407에서 D217 및 E249는 친핵체 및 양성자 공여체 또는 그들의 리간드와 수소결합을 형성하는 수용체로서 작용할 수 있다.
서열번호-00407로부터 효소 활성을 제거하기 위해, 본 발명자들은 E249에서 단일 아미노산 돌연변이를 지니는 단백질을 유전자 공학 처리하여 글루탐산을 페닐알라닌으로 변화시켰다. 돌연변이체를 2개의 PCR 단편을 조립함으로써 구성하였다. 첫 번째는 돌연변이 부위 하류의 20 bp까지 효소의 5'-말단을 포함한다. 두번째는 돌연변이 부위 바로 다음에 시작하는 효소의 3'-말단을 포함한다. 제1 PCR 단편에서, 표적화된 돌연변이 부위에 결합하고 목적으로 하는 돌연변이체 아미노산 코돈을 혼입하도록 특이적 PCR 프라이머를 설계하였다. TTT 코돈을 선택하였는데, 그것이 바실러스 서브틸리스 내 페닐알라닌에 대해 가장 많이 사용되는 코돈이기 때문이다. 2개의 PCR 단편을 조립하고 나서, 깁손 어셈블리 방법(NEB 깁손 어셈블리 마스터 믹스(NEB Gibson Assembly Master Mix)를 이용하여 50℃에서 1시간 동안 플라스미드 벡터 내로 삽입시켰다. 작제물을 이콜라이에서 구성하였고, DNA 시퀀싱에 의해 확인한 후에 분비 및 효소 활성 분석을 위해 바실러스 서브틸리스 내로 형질전환시켰다.
바실러스 서브틸리스로부터 영양 폴리펩타이드의 분리. 바실러스 서브틸리스 발현 균주의 3개의 별개의 콜로니를 사용하여 딥 웰 블록(96-사각형 웰)에서 Cm5를 지니는 1-㎖의 2xL-Mal 배지(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤 및 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ 말토스)를 접종하였다. 배양 블록을 다공성 접착 플레이트 씰로 뒤덮고 나서, 37℃ 및 880rpm에서 마이크로-발현 챔버(인디애나주 테러호트에 소재한 글라스-콜)에서 밤새 인큐베이션시켰다. 밤새 배양시킨 배양물을 사용하여 딥 웰 블록에서 OD600 = 0.1에서 시작해서 새로운, 2xL-Mal, Cm5 배양물을 접종하였다. 이들 발현 배양물을 OD600 = 1.0(대략 4시간)까지 37℃, 880rpm에서 인큐베이션시키고, 이 때에 그들을 최종 농도 0.1M로 아이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)를 첨가하고 4시간 동안 인큐베이션을 지속함으로써 유도하였다. 4시간 후에, 각각의 배양물의 세포 밀도를 측정하고(OD600), 세포를 원심분리(3000rpm, 10분, RT)에 의해 채취하였다. 원심분리 후에, 배양 상청액을 조심해서 제거하고 나서, 새로운 블록에 옮기고, 세포 펠렛을 -80℃에서 냉동시켰다. 분비된 단백질의 수준을 결정하기 위해, 칩 전기영동에 의해 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 결정하도록 상청액을 분석하였다. 간단하게, 2㎕의 샘플을 7㎕ 샘플 완충제에 첨가하고, 95℃에서 5분 동안 가열한 다음, 35㎕의 물을 첨가함으로써 샘플을 준비하였다. 분석을 HT 저분자량 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트 또는 HT 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트(제조업자의 프로토콜에 따름)를 이용하여 완료하였다. 분자량 결정(kDa) 및 정량화(ng/㎕)를 위해 단백질 사다리를 12개 샘플마다 실행하였다.
아밀라제 활성 분석. 서열번호-00407은 전분과 같은 다당류를 단당류 또는 이당류로 분해하는 활성을 갖는 바실러스 서브틸리스에서의 α-아밀라제이다. 특이적 돌연변이체가 효소 활성이 제거되었다는 것을 입증하기 위해, 효소를 분비하는 바실러스 서브틸리스를 전분을 함유하는 한천 플레이트 상에 플레이팅하였다. 효소 활성이 있다면, 분비된 효소는 전분을 분해할 것이고, 요오드에 의한 염색 시 바실러스 서브틸리스 콜로니를 둘러싸는 무리(halo)가 있을 것이다. 25g 루리아 브로스-밀러(Luria Broth-Miller), 10g 전분, 15g 박테리아 한천 및 1ℓ 물을 합함으로써 1% 전분 플레이트를 제조하였다. 한천이 고형화된 후에 10mM IPTG를 전분 플레이트에 첨가하였다. 돌연변이체 폴리펩타이드를 발현시키는 바실러스 서브틸리스 균주의 단일 콜로니를 5㎖ LB에서 37℃로 4시간 동안 접종하고 나서, 50㎕의 액체 배양물을 전분 플레이트에 대한 중심에서 스팟팅하였다. 20시간의 성장 및 유도된 분비 후에, 10% 요오드를 전분 플레이트에 첨가하여 전분을 염색하였다. 야생형 효소가 분비되었을 때, 세포 주위에 더 큰 무리가 생성된다. 그러나, 유전자 공학 처리된 효소가 분비될 때, 효소가 없는 빈 벡터를 발현시키는 음성 대조군 균주와 유사하게 무리의 면적은 감소된다. 표 E37A는 세포 면적에 비해 무리의 면적을 정량화한다. 무리와 세포 사이의 면적 차이는 유전자 공학 처리된 돌연변이체보다 야생형에 대해 더 큰 것으로 나타났다. 나타낸 데이터로부터, 본 발명자들은 효소 활성이 감소된 분비된 영양 폴리펩타이드의 유전자 공학 처리를 입증하였다.
(표 E37A)
Figure pct00155
실시예 38: 폴리펩타이드 활성을 조절하기 위한 그리고 필수 아미노산 함량을 풍부하게 하기 위한 영양 폴리펩타이드 아미노산 함량의 유전자 공학 처리.
아미노산 함량이 풍부한 분비 폴리펩타이드의 유전자 공학 처리를 입증하기 위해, 본 발명자들은 고수준으로 단백질을 분비하는 것으로 알려진 미생물 유기체인 바실러스 서브틸리스를 선택하였다. 바실러스 서브틸리스에서 주된 분비 단백질인 서열번호-00407을 동정하였다. 서열번호-00407에 대한 서열 보존 및 결정 구조 데이터를 이용하여, 본 발명자들은 단백질의 구조적 안정성 및/또는 단백질을 분비하는 숙주 유기체의 능력에 해로운 영향을 미치는 일 없이 돌연변이를 용인하는 것으로 예측된 각각의 단백질 내에서 인접한 영역을 동정하였다.
본 발명자들은 구조적 단백질 데이터뱅크 유입 1UA7(structural protein databank entry 1UA7)에서 보고된 서열번호-00407의 2차 구조를 분석하였다. 본 발명자들은 α-나선 또는 β-시트의 부분이 아닌 단백질 서열 내의 19개 루프 영역을 동정하였다. 이들 루프 영역을 다음의 아미노산 잔기: 73 내지 76, 130 내지 133, 147 내지 152, 157 내지 161, 189 내지 192, 222 내지 227, 239 내지 244, 283 내지 286, 291 내지 298, 305 내지 308, 318 내지 323, 336 내지 340, 356 내지 360, 365 내지 368, 387 내지 392, 417 내지 421, 428 내지 432, 437 내지 442, 및 464 내지 466에 의해 정한다. 길이로 4개 미만의 아미노산의 루프 영역은 돌연변이에 대해 고려하지 않았다.
진화 공간에 걸친 서열의 보존을 또한 유전자 조작을 잘 받아들이는 위치를 동정하는 한편, 구조적 안정성 및 분비 적격을 유지하기 위한 것으로 고려하였다. 상동성 서열의 패밀리 내에서 덜 보존된 위치는 본질적으로 가변적이고 구조에 본질적으로 묶여 있는 활성에 영향을 미치는 일 없이 돌연변이를 더 잘 받아들일 가능성이 있다. 덜 보존된 위치를 발견하기 위해, 본 발명자들은 서열번호-00407 촉매적 도메인을 포함하는 31개의 단백질 서열을 함유하는 NCBI 보존 도메인 데이터베이스로부터 pfam00128의 배열을 다운로드하였다(Marchler-Bauer A., Zheng C., Chitsaz F., Derbyshire M. K., Geer L. Y., Geer R. C., Gonzales N. R., Gwadz M., Hurwitz D. I., Lanczycki C. J., Lu F., Lu S., Marchler G. H., Song J. S., Thanki N., Yamashita R. A., Zhang D., and S. H. Bryant. Nucleic Acids Res. (2013) 41:D348-52). 본 발명자들은 또한 서열번호-00407을 이용하여 NCBI 단백질 기준 서열 데이터베이스의 PSI-BLAST 검색을 수행하였고(Pruitt K. D., Tatusova T., and D. R. Maglott. Nucleic Acids Res. (2005) 33:D501-504) 서열번호-00407에 대해 상동성인 500개의 서열을 얻었다. 두 경우 모두, BLOSUM62 위치 특이적 스코어링 매트릭스, 갭 페널티 -11, 갭 연장 페널티 -1, 및 정렬 포함 e-값 컷오프 0.005(Altschul S. F., Nucleic Acids Res. (1997) 25:3389-3402)을 이용하여 단일 반복을 수행하였다. 모든 단백질 서열 정렬을 사용하여 PSI-BLAST 검색의 부분으로서 각각의 질의 서열에 특이적인 위치-특이적 스코어링 매트릭스(PSSM)를 생성하였다. PSSM으로부터, 본 발명자들은 각각의 루프 내 각각의 위치에서 양의 PSSM 스코어와 관련된 상이한 아미노산 수뿐만 아니라 각각의 위치에서 필수 아미노산 치환에 대한 PSSM 스코어의 합 및 평균을 계수화함으로써 돌연변이를 가 용인될 것으로 예측되는 영역을 동정하였다. 더 나아가, 각각의 PSI-BLAST 검색으로부터 얻은 다중 서열 정렬로부터, 본 발명자들은 각각의 위치에서
Figure pct00156
에 의해 정의되는 바와 같은 아미노산 엔트로피를 계산하였고, 여기서 Sj는 위치 j에서의 엔트로피이고, pi는 위치 j에서 아미노산 i를 관찰할 확률이다.
돌연변이 용인의 이런 측정을 이용하여, 본 발명자들은 돌연변이가 필수 아미노산 내로 용인될 것으로 예측되는 4개의 루프 영역을 동정하였다. 필수 아미노산 내의 동정 영역을 풍부하게 하기 위해, 본 발명자들은 조합 코돈 라이브러리를 사용하였으며, 여기서 임의의 선택 위치는 F, I, L, V 또는 M(Z를 나타냄) 또는 R, K, T, I 또는 M(X를 나타냄) 중 하나일 수 있었다. 필수 아미노산 내로 돌연변이를 위해 선택한 각각의 루프 영역에서, 각각의 가변 위치를 소수성 잔기(그들 각각의 PSSM 값을 기준으로 함)의 그의 상대적 용인에 따라서 Z 또는 X로 부여하였다. 소수성 잔기를 용인하는 위치를 Z로 부여하고, 코돈 NTN을 이용하여 유전자 암호화하였다. 친수성 잔기를 더 용인하는 위치를 X로 부여하고, 코돈 ANR을 이용하여 유전자 암호화하였다. 본 발명자들은 서열번호-00407의 동정된 가변 영역(147-153) 중 하나에서, 글리신 잔기가 이 영역의 입체구조적 가요성을 향상시키기 위한 시도에서 루프의 중심 내에 삽입된다는 것을 주목한다. 서열번호-00407에 대해, 동정한 영역의 서열을 표 E38A에 요약한다.
(표 E38A)
Figure pct00157
라이브러리 설계 및 구성. 가변 영역의 동정에 기반하여, 본 발명자들은 본 명세서에 설명한 바와 같은 각각의 가변 영역을 증폭시킬 수 있는 프라이머를 설계하였다. 예를 들어 4개의 가변 영역이 있다면, 본 발명자들은 4개의 가변 단편을 생성하기 위해 4쌍의 프라이머를 필요로 한다. 단계 1에서, 본 발명자들은 N-말단의 AmyQ 신호 펩타이드에 융합되고 pGrac 프로모터의 하류에 있는 서열번호-00407을 함유하는 주형으로서 pES1205를 사용하였다. pES1205는 바실러스 서브틸리스로부터의 amyE 유전자를 암호화하는 1905-bp DNA 단편(AmyE 신호 펩타이드를 암호화하는 초기 93-bp를 차감함) + C-말단의 1X FLAG 태그를 함유하는 벡터의 유도체인 pHT43(모비텍)이다. amyE::1XFL:AG 서열을 pHT43 상에서 암호화된 SamyQ 서열을 지니는 프레임 내에서 클로닝한다. 단편 1,2,3,4에 대해, 정방향 프라이머 번호-45053, 프라이머 번호-45054, 프라이머 번호-45055 및 프라이머 번호-45056는 가변 영역 앞에 불변 서열의 25개 염기 다음에, 가변 영역을 나타내는 축퇴 서열 및 가변 영역 하류의 불변 서열의 25개 염기를 포함한다. 단편 1, 2, 3에 대해, 역방향 프라이머인 프라이머 번호-45061, 프라이머 번호-45062, 및 프라이머 번호-45063는 다음의 가변 영역 상류의 역방향 상보성 서열의 25개 염기를 각각 포함한다. 단편 4에 대해, 역방향 프라이머 프라이머 번호-45064는 가변 영역 4로부터의 임의의 거리에서 역방항 상보성 서열의 25개 염기를 포함한다. 퓨전 DNA 중합효소(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스) 및 제조업자에 의해 권장되는 반응 매개변수를 이용하여 4회의 별도의 PCR 증폭을 실행하였다. 별도의 반응으로서, 주형으로서 PES1205 그리고 프라이머쌍 프라이머 번호-45057 및 프라이머 번호-45061, 프라이머 번호-45058 및 프라이머 번호-45062, 프라이머 번호-45059 및 프라이머 번호-45063, 및 프라이머 번호-45060 및 프라이머 번호-45064를 각각 사용하여 4개의 야생형 단편, WT-단편-1, WT-단편-2, WT-단편-3 및 WT-단편-4를 생성하였다. 모든 PCR 단편을 겔 정제하였다. 단계 2에서, 2개의 별도의 PCR 반응을 설정하였다. 제1 PCR 반응은 주형과 등몰비로 단편 1 및 2 그리고 프라이머로서 프라이머 번호-45057 및 프라이머 번호-45062를 포함한다. 제2 PCR 반응은 등몰비로 단편 3 및 4 그리고 프라이머로서 프라이머 번호-45059 및 프라이머 번호-45064를 포함한다. 반응 둘 다에서, 각각의 야생형 단편을 각각의 가변 단편 내에 존재하는 라이브러리 구성원의 몰비로 첨가하였다. 단편 5 및 6을 겔 정제하고 나서, 단계 3에서 등몰비로 주형으로서 사용한다. PCR 반응에서 사용되는 프라이머는 프라이머 번호-45057 및 프라이머 번호-45064를 포함한다. pES1205 및 프라이머 쌍, 즉, 프라이머 번호-45065 및 프라이머 번호-45066을 이용하여 벡터 PCR 산물을 생성하였다. 단편 7과 벡터 PCR 산물을 둘 다 겔 정제하고 깁손 어셈블리 마스터 믹스(매사추세츠주 비버리에 소재한 뉴잉글랜드 바이오랩스)를 이용하여 함께 클로닝하고 나서, 제조업자의 설명서에 따라 클로닝 숙주 이콜라이 터보(뉴 잉글랜드 바이오랩스) 내로 형질전환시켰다. 50개의 콜로니를 시퀀싱하여 라이브러리의 다양성을 결정하였다. 이어서, 한천 플레이트 상의 콜로니를 LB 배지 내에서 현탁하고 나서, 플라스미드 정제를 위해 채취하였다. 유사한 형식에서, 본 발명자들은 돌연변이체 설계에서 동정한 모든 가변 위치에서 9종의 특이적 아미노산, 즉, F, L, I, M, V, T, K, R, W에 의해 변용된 서열번호-00407의 9종의 특이적 변이체를 생성하였다. 특이적 변이체 프라이머를 명칭을 한 글자 아미노산 약어로 나타낸다. 모든 프라이머를 표 E38B에 열거한다.
(표 E38B)
Figure pct00158
Figure pct00159
바실러스 서브틸리스 균주 구성. 바실러스 서브틸리스 균주 WB800N(독일 괴팅겐에 소재한 모비텍)을 발현 수주로서 사용한다. WB800N은 잘 연구된 균주(바실러스 서브틸리스 168)의 유도체이며, 8종의 세포밖 프로테아제(nprE, aprE, epr, bpr, mpr, nprB, vpr 및 wprA)를 암호화하는 유전자의 결실에 의해 분비된 단백질의 프로테아제 분해를 감소시키도록 유전자 공학 처리하였다. 바실러스 서브틸리스 형질전환을 제조업자의 설명서에 따라 수행하였다. 서열번호-00407 변이체 작제물에 대한 대략 5㎍의 라이브러리를 WB800N 내로 형질전환시키고 나서, 단일 콜로니를 5.0㎍/㎖ 클로람페니콜(Cm5)을 함유하는 LB 한천 상에서 플레이팅함으로써 37℃에서 선택하였다. 9종의 특이적 변이체에 대해, 1㎍의 특이적 서열번호-00407 변이체를 WB800N으로 형질전환시키고 나서, 단일 콜로니를 5.0㎍/㎖ 클로람페니콜(Cm5)을 함유하는 LB 한천 상에서 플레이팅함으로써 37℃에서 선택하였다.
바실러스 서브틸리스 라이브러리 선별. 바실러스 서브틸리스 서열번호-00407 라이브러리의 ~800개의 개개 형질전환체를 딥 웰 블록(96-사각형 웰)에서 Cm5를 지니는 2X-MAL 배지(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤 및 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ 말토스)의 1-㎖ 배양물에 개별적으로 접종하였다. 라이브러리 균주에 추가로, AmyE 및 SamyQ 리더 펩타이드를 지니는 플라스미드를 함유하는 균주를 양성 대조군으로서 접종하고 나서, 관심 대상의 유전자가 없는 플라스미드를 함유하는 균주를 음성 대조군으로서 접종하였다. 배양물 블록을 다공성 접착 플레이트 씰로 뒤덮고 나서, 37℃ 및 880rpm에서 마이크로-발현 챔버(인디애나주 테러호트에 소재한 글라스-콜) 내에서 밤새 인큐베이션시켰다. 밤새 배양시킨 배양물을 사용하여 OD600 = 0.1에서 시작해서 딥 웰 블록 내에서 새로운 2X-MAL, Cm5 배양물을 접종하였다.
발현 배양물을 OD600 = 1.0까지(대략 4시간) 37℃, 880rpm에서 인큐베이션시켰고, 이때에 그들을 최종 농도 1mM에서 아이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)를 첨가함으로써 그리고 4시간 동안 인큐베이션을 지속함으로써 유도하였다. 4시간 후에, 각각의 배양물의 세포 밀도를 측정하고(OD600) 세포를 원심분리(3000rpm, 10분, RT)에 의해 채취하였다. 원심분리 후에, 배양 상청액을 조심해서 제거하고 나서, 새로운 블록에 옮기고, 세포 펠렛을 -80℃에서 냉동시켰다. 분비된 단백질 수준을 결정하기 위해, 배양 상청액의 0.5-㎖분취액을 0.45-㎛ 필터를 통해 처음 여과시킨 다음 0.22 ㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 여과액을 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 칩 전기영동 시스템에 의해 결정하기 위해 분석하고, 기본 작제물의 분비 수준과 비교하였다. 간단하게, 샘플을 2㎕의 샘플의 7 ㎕ 샘플 완충제에 첨가하고, 95℃에서 5분 동안 가열한 다음, 35㎕의 물을 첨가함으로써 준비하였다. HT 저분자량 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트 또는 HT 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트(제조업자의 프로토콜에 따름)를 이용하여 분석을 완료하였다. 분자량 결정(kDa) 및 정량화(ng/㎕)에 대해 모두 12개 샘플에서 단백질 사다리를 실행하였다.
서열번호-00690 및 서열번호-00702를 관심 대상의 겔 밴드의 LC/MS/MS에 의해 확인하였다. 선택한 히트를 5% β-머캅토에탄올을 함유하는 인비트로젠 LDS 샘플 완충제와 혼합하고 나서, 비등시키고 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 10% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에 장입시켰다. 실행 후에, 심플리블루(상표명) 세이프스테인(라이프테크놀로지즈)을 이용하여 겔을 염색하고 나서, 목적으로 하는 밴드를 절단하고, 분석을 위해 제출하였다. 겔 밴드를 세척하고 나서, 환원 및 알킬화시키고, 이어서, 트립신을 이용하여 4시간 동안 소화시킨 후 폼산으로 퀀칭시켰다. 이어서, 써모피셔 큐 이그잭티브에 인터페이싱된 워터스 나노액퀴티 HPLC 시스템을 이용하는 나노 LC/MS/MS에 의해 소화물을 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼 상에 장입하고 나서, 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 350nℓ/분으로 용리시키고; 칼럼을 둘 다 주피터 프로테오 수지(페노메넥스)로 패킹하였다. 질량 분석계를 데이터-의존적 방식으로 작동시키고, MS 및 MS/MS를 각각 70,000 FWHM 분해능 및 17,500 FWHM 분해능으로 오비트랩에서 수행하였다. MS/MS를 위해 15종의 가장 흔한 이온을 선택하였다. 적절한 호스트 데이터베이스에 대해 마스코트를 이용하여 얻어진 펩타이드 데이터를 검색하였고, 적절한 변이체 단백질 서열을 첨부하였다.
밤새 희석시킨 배양물을 Cm5를 함유하는 LB 브로스 배양물에 대한 접종물로서 사용하였다. 이들 배양물을 그들이 대수기에 도달될 때까지 37℃에서 성장시켰다. 이들 배양물의 분취액을 글리세롤(20% 최종 농도)과 혼합하고, -80℃에서 냉동시켰다. 이어서, 상부 30개의 히트를 인스타겐 매트릭스(미국에 소재한 바이오래드)를 이용하여 정제하고, CTTGAAATTGGAAGGGAGATTC 및 GTATAAACTTTTCAGTTGCAGAC을 이용하여 증폭시키고 나서, 서열번호-00407 변이체 서열을 동정하기 위해 동일한 프라이머를 이용하여 시퀀싱하였다.
바실러스 서브틸리스 분비 라이브러리 분석. 초기 유전자 라이브러리 내에 존재하는 예상 위치 특이적 편향에 비해 분비 변이체 내에 존재하는 아미노산에서 임의의 위치 특이적 편향이 있는지의 여부를 결정하기 위해 서열번호-00407(서열번호 45002-45028)의 모든 분비된 변이체를 분석하였다. 이를 위하여, 각각의 아미노산의 관찰된 수가 우연히 예상보다 다소 유의하다는(p<0.05) 가능성을 결정하기 위해 각각의 위치에서 각각의 아미노산에 대해 정확한 이항 검정을 수행하였다. 표 E38C는 이 단측 검정 시험의 p-값을 나타내며, 해당 강조 요소는 p 값 < 0.05을 가진다. 예상보다 모두 유의하게 더 높은 야생형 값을 제외하고, 모든 다른 유의하게 다른 아미노산 빈도는 예상보다 더 적다는 것을 주목한다. 예상 위치 특이적 아미노산 성향을 표 E38D에 나타내며, 라이브러리가 구성되고 이콜라이 내로 형질전환시킨 후에 47개의 무작위로 선택한 변이체를 시퀀싱함으로써 발견하였다. L, I, V, F 및 M 코돈의 동일 분포로부터 효과적으로 샘플링한 X가 되도록 설계된 것으로 추정하였다(즉, 모든 X 위치에 대해, 위치 특이적 아미노산 성향이 없음). 이렇게 해, 모든 X 위치에 대해 예상된 아미노산 가능성을 결정하기 위해 위치를 가로질러 관찰된 계수의 각각의 아미노산을 응집시켰다. Z가 되도록 설계한 모든 위치에 대해 유사한 추정을 하였다. 표 E38C에서 알 수 있는 바와 같이, 각각의 위치에서 야생형 서열에 대한 강항 성향에 추가로, 예상보다 덜 유의하게 관찰된 다수의 상이한 아미노산이 있는데, 이는 분비 라이브러리 내 위치에서 해당 아미노산으로부터 떨어진 편향을 나타낸다. 이 데이터는 각각의 위치에서 특이적 돌연변이를 지니는 특이적, 무작위 설계 변이체의 설계를 위한 추가적인 정보를 제공한다. 예로서, 류신에서 분비 변이체를 풍부화하기 위해, 위치 241 및 291은 목적으로 하는 선택이 더 적을 수 있다. 대안적으로, 발린에서 분비 변이체를 풍부화하기 위해, 위치 149, 241, 242, 291, 294, 295 및 389는 목적으로 하는 선택이 더 적을 수 있다.
(표 E38C)
Figure pct00160
(표 E38D)
Figure pct00161
특이적 변이체의 바실러스 서브틸리스 발현 시험. 바실러스 서브틸리스 발현 균주의 3개의 별개의 콜로니를 사용하여 딥 웰 블록(96-사각형 웰)에서 Cm5를 지니는 1-㎖의 2X-MAL 배지(20g/ℓ NaCl, 20g/ℓ 트립톤, 및 10g/ℓ 효모 추출물, 75g/ℓ 말토스)를 접종하였다). 배양 블록을 다공성 접착 플레이트 씰로 뒤덮고 나서, 마이크로-발현 챔버(인디아나주 테러호트에 소재한 글라스-콜) 내에서 37℃ 및 880rpm에서 밤새 인큐베이션시켰다. 밤새 배양시킨 배양물을 사용하여 딥 웰 블록에서 OD600 = 0.1에서 시작해서 새로운, 2xL-Mal, Cm5 배양물을 접종하였다. 이들 발현 배양물을 OD600 = 1.0(대략 4시간)까지 37℃, 880rpm에서 인큐베이션시키고, 이 때에 그들을 최종 농도 0.1M로 아이소프로필 β-D-1-티오갈락토피라노사이드(IPTG)를 첨가하고 4시간 동안 인큐베이션을 지속함으로써 유도하였다. 4시간 후에, 각각의 배양물의 세포 밀도를 측정하고(OD600), 세포를 원심분리(3000rpm, 10분, RT)에 의해 채취하였다. 원심분리 후에, 배양 상청액을 조심해서 제거하고 나서, 새로운 블록에 옮기고, 세포 펠렛을 -80℃에서 냉동시켰다. 분비된 단백질의 수준을 결정하기 위해, 배양 상청액의 0.5-㎖ 분취액을 0.45-㎛ 필터를 통해 처음 여과시킨 후 0.22 ㎛ 필터를 통해 여과시켰다. 이어서, 분비된 관심 대상의 단백질(POI) 수준을 칩 전기영동에 의해 결정하기 위해 여과액을 분석하였다. 간단하게, 2㎕의 샘플을 7㎕ 샘플 완충제에 첨가하고, 95℃에서 5분 동안 가열한 다음, 35㎕의 물을 첨가함으로써 샘플을 준비하였다. 분석을 HT 저분자량 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트 또는 HT 단백질 발현 랩칩(등록상표) 키트(제조업자의 프로토콜에 따름)를 이용하여 완료하였다. 분자량 결정(kDa) 및 정량화(ng/㎕)를 위해 단백질 사다리를 12개 샘플마다 실행하였다.
서열번호-45025, 서열번호-45026, 서열번호-45027 및 서열번호-45028을 관심 대상의 겔 밴드의 LC/MS/MS에 의해 확인하였다. 선택한 히트를 5% β-머캅토에탄올을 함유하는 인비트로젠 LDS 샘플 완충제와 혼합하고 나서, 비등시키고 노벡스(등록상표) NuPAGE(등록상표) 10% 비스-트리스 겔(라이프 테크놀로지즈) 상에 장입시켰다. 실행 후에, 심플리블루(상표명) 세이프스테인(라이프테크놀로지즈)을 이용하여 겔을 염색하고 나서, 목적으로 하는 밴드를 절단하고, 분석을 위해 제출하였다. 겔 밴드를 세척하고 나서, 환원 및 알킬화시키고, 이어서, 트립신을 이용하여 4시간 동안 소화시킨 후 폼산으로 퀀칭시켰다. 이어서, 써모피셔 큐 이그잭티브에 인터페이싱된 워터스 나노액퀴티 HPLC 시스템을 이용하는 나노 LC/MS/MS에 의해 소화물을 분석하였다. 펩타이드를 트래핑 칼럼 상에 장입하고 나서, 75㎛ 분석 칼럼을 거쳐서 350nℓ/분으로 용리시키고; 칼럼을 둘 다 주피터 프로테오 수지(페노메넥스)로 패킹하였다. 질량 분석계를 데이터-의존적 방식으로 작동시키고, MS 및 MS/MS를 각각 70,000 FWHM 분해능 및 17,500 FWHM 분해능으로 오비트랩에서 수행하였다. MS/MS를 위해 15종의 가장 흔한 이온을 선택하였다. 적절한 호스트 데이터베이스에 대해 마스코트를 이용하여 얻어진 펩타이드 데이터를 검색하였고, 적절한 변이체 단백질 서열을 첨부하였다.
유전자 공학 처리된 폴리펩타이드에 대한 아밀라제 활성 분석. 효소 활성을 입증하기 위해 유전자 공학 처리된 폴리펩타이드 중 하나를 시험하였다. 서열번호-00407은 전분과 같은 다당류를 단당류 또는 이당류로 분해하는 활성을 갖는 바실러스 서브틸리스에서의 α-아밀라제이다. 서열번호-00690이 효소 활성을 유지한다는 것을 입증하기 위해, 효소를 분비하는 바실러스 서브틸리스를 전분을 함유하는 한천 플레이트 상에 플레이팅하였다. 효소 활성이 있다면, 분비된 효소는 전분을 분해할 것이고, 요오드에 의한 염색 시 바실러스 서브틸리스 콜로니를 둘러싸는 무리가 있을 것이다. 25g 루리아 브로스-밀러(Luria Broth-Miller), 10g 전분, 15g 박테리아 한천 및 1ℓ 물을 합함으로써 1% 전분 플레이트를 제조하였다. 한천이 고형화된 후에 10mM IPTG를 전분 플레이트에 첨가하였다. 돌연변이체 폴리펩타이드를 발현시키는 바실러스 서브틸리스 균주의 단일 콜로니를 5㎖ LB에서 37℃로 4시간 동안 접종하고 나서, 50㎕의 액체 배양물을 전분 플레이트에 대한 중심에서 스팟팅하였다. 20시간의 성장 및 유도된 분비 후에, 10% 요오드를 전분 플레이트에 첨가하여 전분을 염색하였다. 서열번호-00690를 전분 플레이트 상에 플레이팅하였을 때, 효소가 분비되고, 야생형 균주와 유사하고 효소가 없는 빈 벡터를 발현시키는 음성 대조군 균주보다 훨씬 더 큰, 세포 주위의 큰 무리를 생성한다. 표 E38E는 세포 면적에 비해 무리의 면적을 정량화한다. 나타낸 데이터로부터, 본 발명자들은 분비된 영양 폴리펩타이드의 유전자 조작은 효소 활성을 보유하는 필수 아미노산이 풍부하다 것을 입증하였다.
(표 E38E)
Figure pct00162
실시예 39: 류신-풍부 영양 폴리펩타이드의 경구 소모 후에 인간 대상체에서 근육 단백질 분획 합성 속도의 결정.
류신 또는 류신-함유 단백질의 경구 섭취는 근육 단백질 합성을 자극한다(Layman & Walker, 2006, The Journal of nutrition: 136: 319-323). 본 명세서에 기재한 다수의 류신-풍부 영양 폴리펩타이드는 고도로 수용성이며, 용이하게 소화되고, 인간 대상체에서 흡수된다. 영양 폴리펩타이드를 통해 전달되는 아미노산의 약동학 및 근육 단백질 합성에 대한 그들의 효과를 본 명세서에 기재한다.
근육 단백질 합성에 대한 류신-풍부 영양 폴리펩타이드의 효과를 분명하게 건강한 대상체에서 측정하였다. 50 내지 70세의 열 두명(12)의 분명하게 건강한 대상체(평균 신장: 1.7 m, 체중: 78.5㎏, 연령: 56.2, 및 BMI: 26.8)에 단일-맹검 방식으로 처리 순서를 무작위로 부여하였다. 6명의 한 그룹은 서열번호-105의 제형 및 90% 유청 단백질 단리물(WPI) 대조군을 받았고, 다른 그룹은 서열번호-363 및 90% 유청 단백질 단리물 대조군을 받았다. 각각의 개체는 초기 제형을 세척하기 위해 별도의 날(2 내지 3일 간격)에 각각의 영양 폴리펩타이드 제형 35 그램을 받도록 처리에 시차를 두었다. 각각의 대상체는 대상체 간의 교차비교에서 그들 자신이 대조군으로서 역할을 한다.
그들이 다음의 제외 기준 중 어떤 것을 충족한다면 대상체를 연구로부터 제외하였다: 당뇨병 이력. 이전 6개월에 악성 종양의 이력. 위장 앞의 혈관우회술(위밴드 등). 만성 염증 병태 또는 질환(루푸스, HIV/AIDS 등). 유청 단백질, 곰팡이 포자 또는 진균에 대해 알려진 민감성 또는 알레르기. 이 연구에 그들의 참여 동안 동물성 단백질을 삼가하지 않는 대상. 이 연구에 그들의 참여 동안 단백질 또는 아미노산 보충물을 소비하는 것을 삼가할 수 없는 대상. 이 연구 기간 동안 저항력 훈련을 삼가할 수 없는 대상. 시험용 제품을 이용하는 다른 연구에 대한 참여자. 선별 방문 시 헤모글로빈이 9.5㎎/㎗인 대상. 코르티코스테로이드 또는 테스토스테론 대체 요법(섭취, 주사 또는 경피)을 동시에 사용하는 대상. 의료진의 판단으로, 대상체가 참여한다면 손상이 증가된 위험에 있는 대상체에서 일어날 임의의 다른 질환 또는 병태.
모든 대상체에게 그들의 현재 식사 습관을 유지하고, 일상 생활에서 그들의 활동을 유지하며, 연구 동안 임의의 저항력 운동에 참여하지 않도록 요청하였다.
근육 단백질 합성 비율(FSR)을 이용하여 각각의 영양 제형의 동화작용 효과를 측정하였다(FSR)(Smith, Villareal, & Mittendorfer, 2007, American journal of physiology - Endocrinology and metabolism: 293: E666-E671). 연구 절차는 L-[고리-d5]-페닐알라닌(매사추세츠주 턱스베리에 소재한 캠브릿지 아이소토프 래버러토리즈(Cambridge Isotope Laboratories))의 준비된, 일정한 주입 동안 정맥 채혈 및 외측광근 생검을 포함하였다. L-[고리-d5]-페닐알라닌의 프라이밍, 일정한 주입 동안 근육 단백질 합성 비율(FSR)을 측정하였다. 구체적으로, 안정한 동위원소 추적자 주입을 개시한 후의 2, 4 및 7시간에 수행한 외측광근 생검으로부터 안정한 동위원소 추적자 혼입 기법을 이용하여 밤새 금식한 후에(8시간 초과) 금식 인간 대상체에서 근육 단백질 합성 비율(FSR)을 측정하였다. 또한 아미노산 농도 변화를 평가하기 위해 안정한 동위원소 추적자 주입을 시작한 후에(즉, 2, 3, 4, 4+30, 5, 5+30, 6, 6+30 및 7시간) 혈액 샘플을 수집하였다.
각각의 대상체에 대해, 연구일 아침에 그리고 밤새 금식한 후에(8시간), 18 내지 22 게이지 폴리에틸렌 카테터를 각각의 팔에 삽입하였다. 하나의 카테터를 가열된 혈액 샘플링을 위해 손가락 정맥 내로 삽입하여 배경 혈액 샘플(5㎖)을 얻고, 다른 카테터를 안정한 동위원소 추적자의 주입을 위해 팔목에 삽입하였다. 말초 카테터의 삽입 후에, 안정한 동위원소(GRAS 물질) 고리-d5-페닐알라닌의 프라이밍(5.04μ㏖/㎏), 일정한(0.084μ㏖/㎏/분) 주입을 시작하였다. 안정한 동위원소를 캠브릿지 아이소토프 래버러토리즈(매사추세츠주 턱스베리에 소재)로부터 얻고, 멸균 및 발열성에 대해 시험하였다(CIL 및 조제 준비 - 파마케어(PharmaCare)에 의함). 주입 전에, 추적자를 멸균 식염수를 이용하여 재구성하였다. 안정한 동위원소를 주입선에 넣은 멸균 0.22 마이크론(밀리포어) 필터를 통한 주입 동안 여과시켰다.
동위원소 주입의 시작 후 구체화된 시점(2, 3, 4, 4+30, 5, 5+30, 6, 6+30, 및 7시간)에 혈액 세퍼레이터 관 내에서 혈액 샘플(5㎖)을 수집하였다. 약 60㎖의 혈액을 전체 연구 동안 채혈하였고, 이 용적을 안정한 동위원소 추적자를 주입한 식염수로 대체하였다.
외측광근으로부터의 근육 생검을 추적자 주입의 2, 4 및 7 시간에 수행하였다. 4시간에 생검 후, 영양 단백질 제형을 경구로 투여하였다. 정상 통증 관리 및 엄격한 멸균 절차를 위해 모든 근육 생검을 국소 마취(에피네프린 없이 멸균 1% 리도카인을 이용) 하에 수행하였다. 각각의 근육 생검 전에, 멸균 스킨 제조 키트 베타딘(Betadine))을 이용하여 피부를 세정하고, 피부 및 아래의 조직에 국소 마취체(리도카인)을 주사하여 통증을 최소화하였다.
작은 절개(약 1㎝)를 통해, 5㎜ 벅스트롬(Bergstrom) 바늘 "O"을 근육 내로 전진시키고, 흡인하였다. 이어서, 바늘(대략 50 내지 100㎎)을 이용하여 근육 조각을 제거하였다. 이어서, 피부를 세정하고, 가장자리를 ¼ 인치 x 1.5 인치 접착 스테리-스트립스(Steri-strips)를 이용하여 근사치를 내고 나서, 투명한, 통기성 필름 드레싱(테가덤(Tegaderm))을 부위에 적용하였다. 부위에서 출혈이 멈출 때까지 확실한 압력을 유지하였다. 감염 및 상처의 위험을 최소화하기 위해, 대상체를 풀어주기 전에 의료진에 의해 항생제 연고 및 압력 드레싱(자기 접착 탄성 밴드를 지님)을 각각 적용하였다.
FSR((%/시간)으로 측정)을 다음과 같이 계산하였다:
Figure pct00163
,
여기서, 강화물(EP1, EP2 및 Em)을 과량의 몰 백분율(MPE)로서 표현하고, 일단 추적자 농도가 안정상태를 유지하면 표지한 페닐알라닌 추적자 대 비표지 페닐알라닌 추적자(TTR)의 비로서 계산하였다. EP1 및 EP2는 제1 및 제2 생검(또는 제2 및 제3)에서 결합 고리-2H5-페닐알라닌의 강화물이고, Em은 세포내 풀에서 고리-2H5-페닐알라닌의 강화물의 평균값이다. "t"는 제1 근육 생검과 제2 근육 생검 사이(또는 제2와 제3 사이)에 경과된 시간(분)이다. 60분/시간 및 100의 일정한 전환 인자를 사용하여 시간 당 FSR(%)을 표현하였다. 결과 변수(근육 단백질 합성 및 혈액 아미노산 농도)를 양측 t-검정을 통해 분석하였다. P<0.05에서 선험적으로 통계적 유의도를 확립하고, 경향을 0.051 < P < 0.10로서 수용하였다.
표 E39A 내지 C는 각각의 영양 단백질 제형의 금성 경구 투약 전에 그리고 후에 각각의 대상체에 대한 계산된 FSR 데이터를 나타내고, 도 56은 평균 FSR의 변화를 나타낸다. 나타낸 데이터는 평균 +/- 평균의 표준 오차이다. WPI 그룹에서 대상체 3으로부터의 금식 FSR은 정상 금식 값과 불일치되는 매우 상승된 FSR이라는 것을 주의한다(z-값 2.85). 양측 그럽스 이상점 검정(grubbs' outlier test)은 그것이 유의한(p<0.05) 이상점이며, 도 56에서 나타내는 바와 같은 평균 및 표준 오차를 계산할 때 제거된다는 것을 나타내었다.
(표 E39A)
Figure pct00164
(표 E39B)
Figure pct00165
(표 E39C)
Figure pct00166
각각의 그룹의 금식과 섭식 반응을 비교하는 양측 t-검정은 WPI 처리 대상체에서의 섭식 반응이 대상체 3을 제거할 때의 금식 반응과 유의하게 다르다는 것을 나타내며(p=0.007), 이는 WPI 에 대한 FSR 반응을 시험하는 이전의 연구와 일치된다(Paddon-Jones, D., Sheffield-Moore, M., Katsanos C. S., Xiao-Jun Z., Wolfe, R. R. Differential stimulation of muscle protein synthesis in elderly humans following isocaloric ingestion in amino acids or whey protein. Exp. Gerontol. (2006) 41: 215-219). 대상체 3을 포함한다면, 차이는 유의도를 상실한다(p=0.45). 서열번호-105 섭식 그룹에서 금식 및 섭식 FSR 반응은 유의하게 다르지만(p=0.04), 서열번호-363 섭식 그룹에서 금식 및 섭식 FSR 반응은 유의하게 다르지 않다(p=0.68).
실시예 40: 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형의 경구 약동학
단백질 섭취에 대한 동화작용 반응은 필수 아미노산의 전달에 대해 예측된다. 본 연구의 목적은 240분의 기간에 걸쳐 다양한 단백질에 반응하여 혈장 아미노산 농도의 변화를 시험하는 것이었다. 18 내지 50세의 4명의 명백하게 건강한 대상체를 처리 순서에 대해 이중 맹검 방식으로 무작위로 부여하고, 유청 단백질 단리물 또는 서열번호-105 중 하나를 경구로 170㎖의 용적으로 20 그램을 투여하였다. 경구 약동학 연구 전에 대상체를 밤새(>8 시간) 금식시켰다. 정맥 혈액 샘플을 영양 폴리펩타이드의 경구 섭취 후에 구체화된 시점(즉, 0, 15, 30, 60, 90, 120, 150, 180, 210 및 240분)에 수집하여 혈장 아미노산 농도의 변화를 평가하였다. 혈장 아미노산 농도를 퀘스터 다이아그노스틱스(Quest Diagnostics) 또는 래버러토리 코포레이션 오브 아메리카(Laboratory Corporation of America)에 의해 정량화하였다.
도 57 내지 도 60은 WPI 및 서열번호-105에 대해 각각의 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA) 및 총 아미노산(TAA)의 혈장 시간 과정을 나타낸다.
WPI에 대해 측정한 시점에 걸쳐 혈장 아미노산 수준의 상당한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 검정을 이용할 때, 이들 데이터는 Asn, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Pro, Trp, Tyr, EAA, BCAA 및 TAA(p<0.05)에 대해 시간에 따라 상당한 차이가 있다는 것을 나타낸다.
서열번호-105의 영양적 제형에 대해 측정한 시점에 걸쳐 혈장 아미노산 수준의 상당한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 검정을 이용하여, 이들 데이터는 Arg, Asn, Asp, Glu, Gly, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Ser, Tyr, Val, EAA, BCAA 및 TAA(p<0.05)에 대해 시간에 따라 상당한 차이가 있다는 것을 나타낸다.
도 61 내지 도 63은 WPI 및 서열번호-105에 대해 각각의 측정된 아미노산뿐만 아니라 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타낸다.
WPI 내지 서열번호-105 사이의 각각의 아미노산 또는 아미노산기의 AUC를 비교하는 t-검정을 이용하면, Asp(p=0.01), His(p=0.04), Leu(0.023), Met(0.002), Phe(0.04), Pro(p<0.01), Ser(p=0.03) 및 Trp(p=0.002) 반응에서 상당한 차이가 있다.
다른 연구에서, 35 그램 용량의 서열번호-105 및 WPI을 각각 100㎖ 및 1151㎖으로 6명의 18 내지 50세의 명확하게 건강한 대상체에게 경구로 제공하였다. 도 64 내지 도 67는 WPI 및 서열번호-105에 대해 각각의 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA) 및 총 아미노산(TAA)의 혈장 시간 과정을 나타낸다.
WPI에 대해 측정한 시점에 걸쳐 혈정 아미노산 수준에서 상당한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 시험을 이용할 때, 이들 데이터는
Arg, Asn, Asp, Gln, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Thr, Trp, Tyr, Val, EAA, BCAA 및 TAA에 대해 시간에 따라 유의한 차이가 있다는 것을 나타낸다(p<0.05).
서열번호-105의 영양 제형에 대해, 측정한 시점에 따라 혈장 아미노산 수준의 상당한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 시험을 이용할 때, 이들 데이터는 Arg, Asn, Asp, Glu, His, Ile, Ley, Lys, Met, Phe, Ser, Thr, Trp, Val, EAA, BCAA 및 TAA에 대해 시간에 따라 유의한 차이가 있다는 것을 나타낸다(p<0.05).
도 68 내지 도 70은 35g에서 투약한 WPI 및 서열번호-105에 대해 각각의 측정된 아미노산뿐만 아니라 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA) 및 총 아미노산(TAA)의 통합된 곡선하면적(AUC)을 나타낸다.
WPI와 서열번호-105 간에 각각의 아미노산 또는 아미노산기를 비교하기 위한 양측, 불균형 분산을 이용할 때, Asn(p=0.006), His(p=0.01), Ile(p=0.03), Lys(p=0.02), Met(p<0.001), Phe(p<0.001), Pro(p=0.002), Ser(p=0.005), Thr(p=0.004), Trp(p<0.001), Tyr(p=0.003) 및 Val(p=0.012) 반응에서 유의한 차이가 있다.
영양 폴리펩타이드를 통해 아미노산 전달의 약동학을 시험하는 다른 연구에서, 18 내지 50세의 3명의 명확하게 건강한 대상체를 처리 순서에 대해 이중 맹검 방식으로 무작위로 부여하고, 유청 단백질 단리물 또는 서열번호-363 중 하나의 20그램을 경구로 투여하였다. 경구 약동학 연구 전에 대상체를 밤새(>8 시간) 금식시켰다. 정맥 혈액 샘플을 영양 폴리펩타이드의 경구 섭취 후에 구체화된 시점(즉, 0, 15, 30, 60, 90, 120, 150, 180, 210 및 240분)에 수집하여 혈장 아미노산 농도의 변화를 평가하였다. 혈장 아미노산 농도를 퀘스터 다이아그노스틱스 또는 래버러토리 코포레이션 오브 아메리카에 의해 정량화하였다.
도 71 내지 도 74는 WPI 및 서열번호-363에 대해 각각의 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 혈장 시간 과정을 나타낸다.
WPI에 대해 측정한 시점에 따른 혈장 아미노산 수준의 유의한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 검정을 이용할 때, 이들 데이터는 Gln, Ile, Leu, Lys, Phe, Ser, Tyr, Val, EAA, BCAA 및 TAA(p<0.05)에 대해 시간에 따라 유의한 차이가 있다는 것을 나타낸다.
서열번호-363에 대해 측정한 시점에 따른 혈장 아미노산 수준의 유의한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 시험을 이용할 때, 이들 데이터는 시간에 따라 유의한 차이가 없다는 것을 나타낸다(p<0.05).
실시예 41: 영양 폴리펩타이드를 이용하는 노인 노쇠 대상체에서의 근육감소증 및 신체 기능 상실의 만성 치료
류신 또는 류신-함유 단백질의 보충은 운동 후 근육량 구성을 개선시키고 장기간 불사용 동안 골격 근육량을 유지한다(Layman & Walker, 2006, The Journal of nutrition: 136: 319-323). 류신 및 필수 아미노산이 풍부한 영양 폴리펩타이드를 본 명세서에 기재한다. 노인, 노쇠 대상체에게 특이적 처리군에 대해 이중 맹검 방식으로 무작위로 부여하였다: 같은 열량의 대조군을 받은 대조군 또는 30일 동안 영양 폴리펩타이드 제형 15, 30 또는 40그램의 용량을 1일 3회 투여받은 3용량 범위의 치료 팔 중 하나. 등록 대상체에게 개개의 체질량지수(BMI) 및 시행 기간 동안의 신체 활성에 기반하여 대조군 식이요법을 공급한다. 식품 및 열량 섭취를 기록한다. 등록 대상체는 그들의 정기적인 매일의 활성을 유지한다. 매일의 신체 활성 및 열량 소모를 신체 활성 추적자(피트빗 플렉스(FitBit Flex) 손목 밴드)에 의해 측정한다. 지방제외 체중을 치료 후 제1일(영양 폴리펩타이드 투약 전에) 및 제31일에 MRI(
Figure pct00167
, M. J., et al. "Assessment and definition of lean body mass deficiency in the elderly." European journal of clinical nutrition (2014)) 또는 이중-에너지 X-선 흡광 분석법(DEXA; Nielsen, Palle Kjrerulff, Jorgen Ladefoged, and Klaus Olgaard. "Lean body mass by Dual Energy X-ray Absorptiometry (DEXA) and by urine and dialysate creatinine recovery in CAPD and pre-dialysis patients compared to normal subjects."　Adv Perit Dial　10 (1994): 99-103.)에 의해 측정하고, 골격근육량의 변화를 평가하기 위한 결론을 내렸다. 또한 단기 신체활동능력평가(short physical performance battery) 스코어(Volpato, Stefano, et al. "Predictive value of the Short Physical Performance Battery following hospitalization in older patients." The Journals of Gerontology Series A: Biological Sciences and Medical Sciences 66.1 (2011): 89-96.), 보행속도 측정, 6분 보행 검사(6MWT), 및 일어나 걷기(TUGS; Podsiadlo, D; Richardson, S. "The timed 'Up & Go': A test of basic functional mobility for frail elderly persons". Journal of the American Geriatrics Society (1991) 39: 142-8)를 이용하여 치료의 시작 및 마지막에 신체 기능을 평가한다. 기준으로부터, 지방제외 체중뿐만 아니라 SPPB 스코어, 보행 속도, 6MWT 및 TUGS에서 절대적 변화 및 백분율 변화를 치료 팔에 걸쳐 그리고 치료 효능을 평가하기 위해 대조군에 대해 비교하였다.
실시예 42: 메티오닌이 결여된 영양 폴리펩타이드를 함유하는 제형의 경구 약동학
본 연구의 목적은 240분의 기간에 걸쳐 메티오닌 결여 영양 단백질에 대한 반응에서의 혈장 아미노산 변화를 시험하는 것이었다. 18 내지 50세의 4명의 명확하게 건강한 대상체를 치료 순서에 대해 이중 맹검 방식으로 무작위로 부여하였고, 170㎖의 용적으로 20 그램의 서열번호-426을 경구로 투여하였다. 대상체를 밤새(>8 시간) 금식시키고, 다음날 아침에 정맥 혈액 샘플을 영양 폴리펩타이드의 경구 섭취 후에 구체화된 시점(즉, 0, 15, 30, 60, 90, 120, 150, 180, 210 및 240분)에 수집하여 혈장 아미노산 농도의 변화를 평가하였다. 혈장 아미노산 농도를 퀘스터 다이아그노스틱스 또는 래버러토리 코포레이션 오브 아메리카에 의해 정량화하였다.
도 75 내지 도 78은 서열번호-426에 대해 각각의 측정된 아미노산 및 응집 그룹, 필수 아미노산(EAA), 분지쇄 아미노산(BCAA), 및 총 아미노산(TAA)의 혈장 시간 과정을 나타낸다.
서열번호-426에 대해, 측정한 시점에 따라 혈장 아미노산 수준의 유의한 차이를 평가하기 위해 1-원 ANOVA 시험을 이용할 때, 이들 데이터는 Glu 및 EAA에 대해 시간에 따라 유의한 차이가 있다는 것을 나타낸다(p<0.05). 혈장 EAA 시간 과정을 시험하는 던넷 다중 비교 검정은 30분 및 60분 시점에 혈장 EAA 수준이 0분에 기준 수준과 유의하게 다르다는 것을 나타낸다. 메티오닌은 시간에 따라 유의한 변화를 나타내지 않는다.
실시예 43: 근폐용 위축의 설치류 모델에서 근육량 손실 방지 및 근육량 회복
불용성 골격 근위축은 감소된 신체 활동의 만성기 동안 흔하다. 불용성 골격 근위축은 또한 뇌졸중 후 신경병증- 또는 신경근병증-관련 마비, 신경제거, 또는 소아마비 바이러스 감염로부터 초래될 수 있다. 장기간의 감소된 신체 활동 및 근육 불사용은 근육 단백질 합성의 기본적 및 식사후 속도의 감소 및 증가된 근육 단백질 파괴를 야기한다(Wall & van Loon, 2013, Nutrition Reviews: 71: 195-208). 필수 아미노산, 구체적으로는 분지쇄 아미노산 및 류신의 식이성 보충은 불사용 골격 근위축을 약화시키고 근육량을 회복하였다(Wall & van Loon, 2013, Nutrition Reviews: 71: 195-208)(Martin et al., 2013, PloS one: 8: e75408).
골격근에서, 마이오신 II는 근육 수축을 유도하는 힘을 생성하는 운동 단백질이다. 마이오신 II는 2개의 중쇄 및 4개의 경쇄를 포함하는 이가동의(heteromeric) 단백질로 구성된다. 골격 근육 동화작용의 증가는 마이오신 중쇄 아이소폼의 농도 증가를 야기하여야 한다(
Figure pct00168
& Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238). 골격근의 마이오신 중쇄 아이소폼 함량을 측정하기 위한 효소 결합 면역흡착 분석 및 실시간 정량적 PCR의 사용은 근육 단백질 합성 및 근조직의 증가를 촉진시키는 화합물의 시험관내 또는 생체내 능력을 평가하는 유용한 수단이다(Iresjo & Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238).
본 명세서에 기재한 필수 아미노산 및 류신의 강화물에 대해 선택한 영양 폴리펩타이드의 만성 투약은 근육량의 방지 및 회복에 대한 화합물 효능을 측정하기 위해 불사용 근위축의 설치류 모델에서 만성으로 투약한다.
확대 위치에서 무릎 및 발바닥 굽힘 위치에서 발목의 비수술적 고정에 의해(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8)(Lee et al., 2014, Anesthesiology: 120: 76-85) 또는 주조에 의해(Martin et al., 2013, PloS one: 8: e75408) 마우스의 한쪽 뒷다리에서 불용성 골격 근위축을 유도한다(Pellegrino et al., 2011, The Journal of physiology: 589: 2147-60). 근육 고정은 가자미근 근육량의 손실을 제3일, 제7일, 제14일 및 제21일에 각각 그의 본래 질량의 11%, 22%, 39% 및 45%로 만든다(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8). 가자미근 근육의 불용성 골격 근위축을 확대 위치에서 무릎 및 발바닥 굽힘 위치에서 발목의 비-수술적 고정에 의해 수컷 C57BL/6 마우스(8주령)의 우측 뒷다리에서 유도한다(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8).
근육 손실에 대한 영양 폴리펩타이드의 보호 효과를 골격 근육량 및 기능적 특성을 측정함으로써 설치류에서 평가한다. 수컷 C57BL/6 마우스(8주령)의 우측 뒷다리의 비수술적 고정에 의해 가자미근의 불용성 골격 근위축을 유도한다(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8). 동물은 우측 뒷다리 비수술적 고정을 겪으며, 그룹 당 10마리 동물로 비히클 또는 영양 폴리펩타이드의 처리군에 무작위로 부여한다. 치료 용량 1 내지 5g/㎏을 고정 후 21일 동안 매일 경구 위관영양법에 의해 투여한다.
뒷다리 고정이 없는 연령-매치 대조군 마우스의 그룹에 정상 근육 대조군으로서 작용하도록 영양 폴리펩타이드를 제공한다. 기준 가자미근 근육량을 제0일에 MRI에 의해 평가하고 나서, 가자미근 근육량의 변화를 제3일, 제7일, 제10일, 제14일, 제17일 및 제21일에 MRI에 의해 평가한다. 제21일에 동물을 희생시킨다. 우측 뒷다리로부터의 위축성 가자미근 근육 및 좌측 뒷다리로부터의 비-위축성 가자미근 근육을 채취한다. 근육 중량을 기록한다. 골격근을 얼음 상에서 해동시킨다. 1:100 프로테아제 저해제 칵테일 및 포스파타제 저해제 칵테일 2 및 3을 TPER에 첨가함으로써 사용 직전에 추출 완충제를 제조한다. 조직 샘플을 2㎖ 스크류캡 관 내에서 칭량하고 나서, 조직의 5㎖/g의 비로 추출 완충제를 첨가한다. 두 멸균 강철 비드를 관에 첨가하고 나서, 샘플을 30㎐에서 5분 동안 연속 3회로 조직분쇄기 II(퀴아젠, 캘리포니아주 발렌시아에 소재한 퀴아젠)에서 균질화시킨다. 이어서, 관을 12,000 x g에서 5분 동안 원심분리시켜 세포 파편을 펠렛화한다. 이어서, 상청액을 라벨링한 2㎖관 내로 수집한다.
마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질 수준을 본 명세서에 기재한 바와 같은 가자미근으로부터 추출한 단백질에서 측정한다(Pellegrino et al., 2011, The Journal of physiology: 589: 2147-60)(Desaphy et al., 2005, Neurobiology of Disease: 18: 356-365). 대안적으로, 가자미근 내의 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 mRNA 수준을 본 명세서에 기재한 바와 같은 정량적 PCR에 의해 측정한다(Iresjo & Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238). 골격 근육 동화작용을 가자미근 내의 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질의 비 또는 mRNA 수준 또는 비-위축성 좌측 뒷다리와 위축성 우측 다리 사이의 가자미근 중량에 의해 계산한다. 불사용 골격 근육 동화작용에 대한 영양 폴리펩타이드의 효능을 비히클을 받은 대조군 동물과 비교한다.
다른 실험에서, 사지 고정 기간 후에 근육량을 회복하는 영양 폴리펩타이드의 능력을 시험한다. 가자미근의 불용성 골격 근위축을 수컷 C57BL/6 마우스(8주령)에서 14일 동안 우측 뒷다리의 비수술적 고정에 의해 유도한다. 뒷다리 고정이 없는 연령-매칭 대조군 마우스의 그룹은 정상 근육 대조군으로서 작용한다. 비수술적 고정으로부터 초래된 가자미근 근위축을 지니는 동물을 뒷다리 고정으로부터 해제시키고, 각각의 처리군에 무작위로 부여한다. 1 내지 5g/㎏의 치료 용량을 21일 동안 매일의 경구 위관영양법에 의해 투여한다.
기준 가자미근 근육량을 제0일(뒷다리 고정의 마지막 날)에 MRI에 의해 평가하고 나서, 가자미근 근육량의 변화를 제공된 영양 폴리펩타이드 처리의 제3일, 제7일, 제10일, 제14일, 제17일 및 제21일에 MRI에 의해 평가한다. 제21일에 동물을 희생시킨다. 우측 뒷다리로부터의 위축성 가자미근 근육 및 좌측 뒷다리로부터의 비-위축성 가자미근 근육을 채취한다. 근육 중량을 기록한다. 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질 및 mRNA 수준을 본 명세서에 기재한 바와 같은 가자미근으로부터 추출한 단백질에서 측정한다. 골격 근육 동화작용을 가자미근 내 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질 비 또는 mRNA 수준 또는 비-위축성 좌측 뒷다리와 위축성 우측 다리 사이의 가자미근 중량에 의해 계산한다. 골격근 회복에 대한 영양 폴리펩타이드의 효능을 비히클을 수용한 대조군 동물에 비교한다.
마이오신 중쇄 2 및 4의 검출을 위한 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA). 마이오신 중쇄 2 및 마이오신 중쇄 4에 대한 ELISA 키트를 클라우드 클론 코포레이션(Cloud Clone Corp.)(각각 카탈로그 번호 SED416MU 및 SEA755MU; 후베이성 우한에 소재, PRC)로부터 얻는다. 인산염 완충 식염수를 라이프 테크놀로지즈사(카탈로그 번호 20012, 뉴욕주 그랜드 아일랜드에 소재)로부터 얻는다. 트윈-20을 피셔 사이언티픽(카탈로그 번호 BP337-100, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재)으로부터 얻는다. 플레이트를 ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 세척한다. 플레이트를 시너지 Mx 모노크로메이터-기반 다중 모드 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 판독한다. 조직 단백질 추출 시약(TPER)을 써모 사이언티픽(카탈로그 번호 78510, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터 얻는다. 프로테아제 저해제 칵테일, 및 포스파타제 저해제 칵테일 2 및 3을 시그마-알드리치(각각 카탈로그 번호 P8340, P0044 및 P5726; 미조리주 세인트루이스에 소재)로부터 얻는다. 멸균 2㎖ 스크류 캡 관을 피셔 사이언티픽(카탈로그 번호 0553869C, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재)로부터 얻는다. 스테인레스강 5㎜ 비드를 퀴아젠(카탈로그 번호 69989, 캘리포니아주 발렌시아에 소재)으로부터 얻는다. 조직 샘플을 조직분쇄기 II(캘리포니아주 발렌시아에 소재한 퀴아젠) 상에서 균질화시킨다. 써모 사이언티픽사(카탈로그 번호 23236, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터의 쿠마씨 플러스(브래드포드) 단백질 분석을 이용하여 단백질 농도를 결정한다. 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000 (마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)을 이용하여 데이터를 분석한다.
추출한 단백질 상청액을 추출 완충제 중에서 1㎎/㎖로 희석시킨다. 이들 정상 상청액을 마이오신 중쇄 4에 대해 ELISA 키트 표준 희석제를 이용하여 4X로 희석시키거나 마이오신 중쇄 2에 대해 ELISA 키트 표준 희석제를 이용하여 2.5X로 희석시킨다. 동일한 비율의 추출 완충제 및 표준 희석제(마이오신 중쇄 4에 대해 25% 및 마이오신 중쇄 2에 대해 40%)를 이용하여 표준을 재구성하고, 추출 완충제 및 표준 희석제를 동일 농도로 희석시켜 제조업자의 설명서에 기재된 바와 같은 표준 곡선을 생성하였다. 표준 및 샘플에 제조업자의 설명서에 따라서 100㎕/웰로 2회 중복해서 실행한다.
플레이트를 시너지 Mx 플레이트 판독기 상에서 450㎚의 흡광도로 판독한다. 엑셀에서 0pg/㎖ 표준 흡광도의 평균을 차감한 후에 각각의 표준, 대조군 및 샘플에 대한 2회 중복 판독의 평균을 생성한다. 각각의 표준에 대한 평균 흡광도를 플롯팅함으로써 생성한 표준 곡선을 사용하고, 표준 x=log(x)를 전환한 후에 4 매개변수 로지스틱 식을 이용하는 비-선형 회귀를 이용하여 그래프패드 프리즘 6 상에서 알려지지 않은 샘플 농도를 계산한다. 그래프패드 프리즘 6 소프트웨어를 이용하여 데이터의 통계학적 시험을 수행한다.
마이오신 중쇄 2 및 4의 검출을 위한 정량적 PCR. 퀵-RNA 키트(Quick-RNA kit)(캘리포니아주 어바인에 소재한 자이모 리서치(Zymo Research))를 이용하여 가자미근으로부터 총 RNA를 추출한다. cDNA를 고용량 cDNA 어카이브 키트(캘리포니아주 포스터 시티에 소재한 어플라이드 바이오시스템즈(Applied Biosystems))를 이용하여 총 RNA로부터 합성한다. 마이오신 중쇄 2 및 4의 프라이머 서열 및 정량적 PCR 프로토콜을 본 명세서에서와 같이 기재한다(Iresjo & Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238). C1000 유전자 증폭기(캘리포니아주 포스터 시티에 소재한 바이오-래드)를 이용하여 정량적 PCR을 수행한다. 내인성 유전자 베타-액틴 및 HPRT에 대한 정규화에 의해 상대적 mRNA 발현 수준을 계산한다. 그래프패드 프리즘 6 소프트웨어를 이용하여 데이터의 통계적 검증을 수행한다.
실시예 43: 근폐용 위축의 설치류 모델에서 근육량 손실의 예방 및 근육량의 회복
불용성 골격 근위축은 감소된 신체 활동의 만성기 동안 흔하다. 불용성 골격 근위축은 또한 뇌졸중 후 신경병증- 또는 신경근병증-관련 마비, 신경제거, 또는 소아마비 바이러스 감염로부터 초래될 수 있다. 장기간의 감소된 신체 활동 및 근육 불사용은 근육 단백질 합성의 기본적 및 식사후 속도의 감소 및 증가된 근육 단백질 파괴를 야기한다(Wall & van Loon, 2013, Nutrition Reviews: 71: 195-208). 필수 아미노산, 구체적으로는 분지쇄 아미노산 및 류신의 식이성 보충은 불사용 골격 근위축을 약화시키고 근육량을 회복하였다(Wall & van Loon, 2013, Nutrition Reviews: 71: 195-208)(Martin et al., 2013, PloS one: 8: e75408).
골격근에서, 마이오신 II는 근육 수축을 유도하는 힘을 생성하는 운동 단백질이다. 마이오신 II는 2개의 중쇄 및 4개의 경쇄를 포함하는 이가동의 단백질로 구성된다. 골격 근육 동화작용의 증가는 마이오신 중쇄 아이소폼의 농도 증가를 야기하여야 한다(Iresjo & Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238). 골격근의 마이오신 중쇄 아이소폼 함량을 측정하기 위한 효소 결합 면역흡착 분석 및 실시간 정량적 PCR의 사용은 근육 단백질 합성 및 근조직의 증가를 촉진시키는 화합물의 시험관내 또는 생체내 능력을 평가하는 유용한 수단이다(Iresjo & Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238).
본 명세서에 기재한 필수 아미노산 및 류신의 강화물에 대해 선택한 영양 폴리펩타이드의 만성 투약은 근육량의 방지 및 회복에 대한 화합물 효능을 측정하기 위해 불사용 근위축의 설치류 모델에서 만성으로 투약한다.
확대 위치에서 무릎 및 발바닥 굽힘 위치에서 발목의 비수술적 고정에 의해(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8)(Lee et al., 2014, Anesthesiology: 120: 76-85) 또는 주조에 의해(Martin et al., 2013, PloS one: 8: e75408) 마우스의 한쪽 뒷다리에서 불용성 골격 근위축을 유도한다(Pellegrino et al., 2011, The Journal of physiology: 589: 2147-60). 근육 고정은 가자미근 근육량의 손실을 제3일, 제7일, 제14일 및 제21일에 각각 그의 본래 질량의 11%, 22%, 39% 및 45%로 만든다(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8). 가자미근 근육의 불용성 골격 근위축을 확대 위치에서 무릎 및 발바닥 굽힘 위치에서 발목의 비-수술적 고정에 의해 수컷 C57BL/6 마우스(8주령)의 우측 뒷다리에서 유도한다(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8).
근육 손실에 대한 영양 폴리펩타이드의 보호 효과를 골격 근육량 및 기능적 특성을 측정함으로써 설치류에서 평가한다. 수컷 C57BL/6 마우스(8주령)의 우측 뒷다리의 비수술적 고정에 의해 가자미근의 불용성 골격 근위축을 유도한다(Khan & Sahani, 2013, CANADIAN JOURNAL OF PHYSIOLOGY AND PHARMACOLOGY: 8: 1-8). 동물은 우측 뒷다리 비수술적 고정을 겪으며, 그룹 당 10마리 동물로 비히클 또는 영양 폴리펩타이드의 처리군에 무작위로 부여한다. 치료 용량 1 내지 5g/㎏을 고정 후 21일 동안 매일 경구 위관영양법에 의해 투여한다.
뒷다리 고정이 없는 연령-매치 대조군 마우스의 그룹에 정상 근육 대조군으로서 작용하도록 영양 폴리펩타이드를 제공한다. 기준 가자미근 근육량을 제0일에 MRI에 의해 평가하고 나서, 가자미근 근육량의 변화를 제3일, 제7일, 제10일, 제14일, 제17일 및 제21일에 MRI에 의해 평가한다. 제21일에 동물을 희생시킨다. 우측 뒷다리로부터의 위축성 가자미근 근육 및 좌측 뒷다리로부터의 비-위축성 가자미근 근육을 채취한다. 근육 중량을 기록한다. 골격근을 얼음 상에서 해동시킨다. 1:100 프로테아제 저해제 칵테일 및 포스파타제 저해제 칵테일 2 및 3을 TPER에 첨가함으로써 사용 직전에 추출 완충제를 제조한다. 조직 샘플을 2㎖ 스크류캡 관 내에서 칭량하고 나서, 조직의 5㎖/g의 비로 추출 완충제를 첨가한다. 두 멸균 강철 비드를 관에 첨가하고 나서, 샘플을 30㎐에서 5분 동안 연속 3회로 조직분쇄기 II(퀴아젠, 캘리포니아주 발렌시아에 소재한 퀴아젠)에서 균질화시킨다. 이어서, 관을 12,000 x g에서 5분 동안 원심분리시켜 세포 파편을 펠렛화한다. 이어서, 상청액을 라벨링한 2㎖관 내로 수집한다.
마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질 수준을 본 명세서에 기재한 바와 같은 가자미근으로부터 추출한 단백질에서 측정한다(Pellegrino et al., 2011, The Journal of physiology: 589: 2147-60)(Desaphy et al., 2005, Neurobiology of Disease: 18: 356-365). 대안적으로, 가자미근 내의 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 mRNA 수준을 본 명세서에 기재한 바와 같은 정량적 PCR에 의해 측정한다(Iresjo & Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238). 골격 근육 동화작용을 가자미근 내의 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질의 비 또는 mRNA 수준 또는 비-위축성 좌측 뒷다리와 위축성 우측 다리 사이의 가자미근 중량에 의해 계산한다. 불사용 골격 근육 동화작용에 대한 영양 폴리펩타이드의 효능을 비히클을 받은 대조군 동물과 비교한다.
다른 실험에서, 사지 고정 기간 후에 근육량을 회복하는 영양 폴리펩타이드의 능력을 시험한다. 가자미근의 불용성 골격 근위축을 수컷 C57BL/6 마우스(8주령)에서 14일 동안 우측 뒷다리의 비수술적 고정에 의해 유도한다. 뒷다리 고정이 없는 연령-매칭 대조군 마우스의 그룹은 정상 근육 대조군으로서 작용한다. 비수술적 고정으로부터 초래된 가자미근 근위축을 지니는 동물을 뒷다리 고정으로부터 해제시키고, 각각의 처리군에 무작위로 부여한다. 1 내지 5g/㎏의 치료 용량을 21일 동안 매일의 경구 위관영양법에 의해 투여한다.
기준 가자미근 근육량을 제0일(뒷다리 고정의 마지막 날)에 MRI에 의해 평가하고 나서, 가자미근 근육량의 변화를 제공된 영양 폴리펩타이드 처리의 제3일, 제7일, 제10일, 제14일, 제17일 및 제21일에 MRI에 의해 평가한다. 제21일에 동물을 희생시킨다. 우측 뒷다리로부터의 위축성 가자미근 근육 및 좌측 뒷다리로부터의 비-위축성 가자미근 근육을 채취한다. 근육 중량을 기록한다. 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질 및 mRNA 수준을 본 명세서에 기재한 바와 같은 가자미근으로부터 추출한 단백질에서 측정한다. 골격 근육 동화작용을 가자미근 내 마이오신 중쇄 아이소폼 2 및 4의 단백질 비 또는 mRNA 수준 또는 비-위축성 좌측 뒷다리와 위축성 우측 다리 사이의 가자미근 중량에 의해 계산한다. 골격근 회복에 대한 영양 폴리펩타이드의 효능을 비히클을 수용한 대조군 동물에 비교한다.
마이오신 중쇄 2 및 4의 검출을 위한 효소 결합 면역흡착 분석(ELISA). 마이오신 중쇄 2 및 마이오신 중쇄 4에 대한 ELISA 키트를 클라우드 클론 코포레이션(Cloud Clone Corp.)(각각 카탈로그 번호 SED416MU 및 SEA755MU; 후베이성 우한에 소재, PRC)로부터 얻는다. 인산염 완충 식염수를 라이프 테크놀로지즈사(카탈로그 번호 20012, 뉴욕주 그랜드 아일랜드에 소재)로부터 얻는다. 트윈-20을 피셔 사이언티픽(카탈로그 번호 BP337-100, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재)으로부터 얻는다. 플레이트를 ELx50 마이크로플레이트 스트립 세척기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 세척한다. 플레이트를 시너지 Mx 모노크로메이터-기반 다중 모드 마이크로플레이트 판독기(버몬트주 위누스키에 소재한 바이오테크) 상에서 판독한다. 조직 단백질 추출 시약(TPER)을 써모 사이언티픽(카탈로그 번호 78510, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터 얻는다. 프로테아제 저해제 칵테일, 및 포스파타제 저해제 칵테일 2 및 3을 시그마-알드리치(각각 카탈로그 번호 P8340, P0044 및 P5726; 미조리주 세인트루이스에 소재)로부터 얻는다. 멸균 2㎖ 스크류 캡 관을 피셔 사이언티픽(카탈로그 번호 0553869C, 펜실베이니아주 피츠버그에 소재)로부터 얻는다. 스테인레스강 5㎜ 비드를 퀴아젠(카탈로그 번호 69989, 캘리포니아주 발렌시아에 소재)으로부터 얻는다. 조직 샘플을 조직분쇄기 II(캘리포니아주 발렌시아에 소재한 퀴아젠) 상에서 균질화시킨다. 써모 사이언티픽사(카탈로그 번호 23236, 매사추세츠주 월섬에 소재)로부터의 쿠마씨 플러스(브래드포드) 단백질 분석을 이용하여 단백질 농도를 결정한다. 마이크로소프트 엑셀 버전 14.0.7128.5000 (마이크로소프트 코포레이션, 워싱턴주 레드몬드에 소재) 및 윈도우용 그래프패드 프리즘 버전 6.03(캘리포니아주 라욜라에 소재한 그래프패드 소프트웨어)을 이용하여 데이터를 분석한다.
추출한 단백질 상청액을 추출 완충제 중에서 1㎎/㎖로 희석시킨다. 이들 정상 상청액을 마이오신 중쇄 4에 대해 ELISA 키트 표준 희석제를 이용하여 4X로 희석시키거나 마이오신 중쇄 2에 대해 ELISA 키트 표준 희석제를 이용하여 2.5X로 희석시킨다. 동일한 비율의 추출 완충제 및 표준 희석제(마이오신 중쇄 4에 대해 25% 및 마이오신 중쇄 2에 대해 40%)를 이용하여 표준을 재구성하고, 추출 완충제 및 표준 희석제를 동일 농도로 희석시켜 제조업자의 설명서에 기재된 바와 같은 표준 곡선을 생성하였다. 표준 및 샘플에 제조업자의 설명서에 따라서 100㎕/웰로 2회 중복해서 실행한다.
플레이트를 시너지 Mx 플레이트 판독기 상에서 450㎚의 흡광도로 판독한다. 엑셀에서 0 pg/㎖ 표준 흡광도의 평균을 차감한 후에 각각의 표준, 대조군 및 샘플에 대한 2회 중복 판독의 평균을 생성한다. 각각의 표준에 대한 평균 흡광도를 플롯팅함으로써 생성한 표준 곡선을 사용하고, 표준 x=log(x)를 전환한 후에 4 매개변수 로지스틱 식을 이용하는 비-선형 회귀를 이용하여 그래프패드 프리즘 6 상에서 알려지지 않은 샘플 농도를 계산한다. 그래프패드 프리즘 6 소프트웨어를 이용하여 데이터의 통계학적 시험을 수행한다.
마이오신 중쇄 2 및 4의 검출을 위한 정량적 PCR. 퀵-RNA 키트(Quick-RNA kit)(캘리포니아주 어바인에 소재한 자이모 리서치(Zymo Research))를 이용하여 가자미근으로부터 총 RNA를 추출한다. cDNA를 고용량 cDNA 어카이브 키트(캘리포니아주 포스터 시티에 소재한 어플라이드 바이오시스템즈(Applied Biosystems))를 이용하여 총 RNA로부터 합성한다. 마이오신 중쇄 2 및 4의 프라이머 서열 및 정량적 PCR 프로토콜을 본 명세서에서와 같이 기재한다(
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& Lundholm, 2012, Journal of translational medicine: 10: 238). C1000 유전자 증폭기(캘리포니아주 포스터 시티에 소재한 바이오-래드)를 이용하여 정량적 PCR을 수행한다. 내인성 유전자 베타-액틴 및 HPRT에 대한 정규화에 의해 상대적 mRNA 발현 수준을 계산한다. 그래프패드 프리즘 6 소프트웨어를 이용하여 데이터의 통계적 검증을 수행한다.
본 발명을 바람직한 실시형태 및 다양한 대안의 실시형태를 참고로 하여 구체적으로 나타내고 기재하였지만, 형태 및 상세한 설명의 다양한 변화가 본 발명의 정신과 범주로부터 벗어나는 일 없이 그 안에서 만들어질 수 있다는 것은 당업자에 의해 이해될 것이다.
본 명세서의 본문에 인용된 모든 참고문헌, 공개 특허 및 특허 출원은 그들의 전문이 모든 목적을 위하여 본 명세서에 참고로 포함된다.
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Claims (46)

  1. 인간 대상체에서 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는 방법으로서, i) 근육소모와 관련된 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 동정하는 단계, 및 ii) 인간 대상체에서 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는데 충분한 양으로 영양 제형을 투여하는 단계를 포함하되, 상기 영양 제형은 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하고; 상기 제형은 적어도 1.0g의 상기 영양 폴리펩타이드를 포함하며; 상기 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재하고; 상기 제형은 비식용 제품이 실질적으로 없는, 인간 대상체에서 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는 방법.
  2. 제1항에 있어서, 상기 인간 대상체는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받고 약제학적 조성물의 1회 이상의 용량을 받았되, 상기 약제학적 조성물의 투여는 근육량 및/또는 근기능 손실 위험을 증가시키는, 인간 대상체에서 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는 방법.
  3. 제1항에 있어서, 상기 인간 대상체는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받고 약제학적 조성물의 1회 이상의 용량을 받았되, i) 상기 질환, 장애 또는 병태 또는 ii) 상기 약제학적 조성물의 투여, 또는 i)과 ii)는 둘 다 근육량 및/또는 근기능의 손실 위험을 증가시키는, 인간 대상체에서 근육량 및/또는 근기능의 손실을 예방 또는 감소시키는 방법.
  4. 치료가 필요한 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료방법으로서, 상기 인간 대상체에게 이러한 질환, 장애 또는 병태를 치료하는데 충분한 양으로 영양 제형을 투여하는 단계를 포함하고, 선택적으로 상기 근육소모 질환이 치료되도록 일정 시간 동안 상기 대상체에게 상기 영양 제형을 투여한 후에 투여 후 근육소모 질환, 장애 또는 병태를 진단하는 단계를 더 포함하되, 상기 영양 제형은 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하고; 상기 제형은 적어도 1.0g의 상기 영양 폴리펩타이드를 포함하는, 치료가 필요한 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료방법.
  5. 제4항에 있어서, 상기 제형은 농업적으로 유래된 식료품의 상기 대상에 의한 소모 없이 상기 인간 대상체에게 실질적인 단백질 영양을 제공하는데 충분한 투약량 스케줄로 투여되는, 치료가 필요한 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료방법.
  6. 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법으로서, (i) 상기 인간 대상체를 질환, 장애 또는 병태가 발생할 위험에 있는 것으로서 동정하는 단계; 및 (ii) 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는 영양 제형을 1회 이상의 용량으로 투여하는 단계를 포함하되; 상기 제형은 적어도 1.0g의 상기 영양 폴리펩타이드를 포함하는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  7. 제6항에 있어서, 상기 인간 대상체는 영양실조 또는 단백질 영양실조가 발생할 위험에 있는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  8. 제6항에 있어서, 상기 인간 대상체는 근육감소증 및/또는 악액질을 나타낼 위험에 있는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  9. 제8항에 있어서, 상기 인간 대상체는 염증 반응 또는 자가면역 장애를 갖는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  10. 제8항에 있어서, 상기 인간 대상체는 암, 만성 폐쇄성 폐질환, 간부전, 만성 신장 질환, 울혈성 심부전, 다발성 경화증, 만성 췌장염, 또는 미토콘드리아병을 갖는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  11. 제8항에 있어서, 상기 인간 대상체는 감염증을 갖는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  12. 제6항에 있어서, 상기 인간 대상체는 수술 절차를 겪거나 또는 외상성 손상으로 고통받은, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  13. 제6항에 있어서, 상기 영양 제형은 운동 요법과 함께 투여되는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  14. 제6항에 있어서, 상기 영양 제형은 약제학적 제제 및/또는 수술 절차의 투여에 대해 애주번트로서 투여되는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  15. 제12항 또는 제14항에 있어서, 상기 대상체는 상기 수술 절차 후에 움직이지 못하게 되거나 또는 이동성이 손상된, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  16. 제6항에 있어서, 상기 영양 제형은 약제학적 조성물의 투여에 대해 애주번트로서 투여되는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  17. 제6항에 있어서, 상기 인간 대상체는 골다공증을 갖거나 또는 골다공증이 발생할 위험에 있는, 단백질 영양불량을 특징으로 하거나 또는 악화시키는 근육소모 질환, 장애 또는 병태가 발생할 인간 대상체의 위험을 감소시키는 방법.
  18. 근육소모 질환으로 고통받는 인간 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는 방법으로서, 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는 영양 제형을 1회 이상의 용량으로 인간 대상체에게 투여하는 단계를 포함하되; 상기 제형은 적어도 1.0g의 상기 영양 폴리펩타이드를 포함하고, 상기 영양 제형은 이의 투여 후에 상기 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는데 충분한 빈도로 상기 인간 대상체에게 투여되는, 근육소모 질환으로 고통받는 인간 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는 방법.
  19. 인간 대상체를 치료하는데 사용하기 위한 영양 제품의 제형화 방법으로서, 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하는 영양 조성물을 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체에게 제공하는 단계; 및 상기 영양 폴리펩타이드를 허용가능한 부형제와 함께 제형화하는 단계를 포함하되, 상기 단리된 영양 폴리펩타이드는 pH 7에서 적어도 12.5g/ℓ의 수 용해도를 가지며, 상기 단리된 영양 폴리펩타이드는 30분 미만의 모의(simulated) 위내 소화 반감기를 갖는, 근육소모 질환으로 고통받는 인간 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는 방법.
  20. 제19항에 있어서, 상기 영양 조성물을 미각원, 영양상의 탄수화물 및 영양 지질 중 적어도 하나와 조합하는 단계를 더 포함하되, 상기 생성물은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재하는, 근육소모 질환으로 고통받는 인간 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는 방법.
  21. 제19항에 있어서, 상기 생성물은 비식용 제품이 실질적으로 없는, 근육소모 질환으로 고통받는 인간 대상체에서 근육 동화작용을 증가시키는 방법.
  22. 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법으로서, 상기 영양 폴리펩타이드는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 치료하는데 사용하기에 적합하며, i) 복수의 아미노산 서열을 포함하는 아미노산 서열의 라이브러리를 제공하는 단계, ii) 관심 대상의 적어도 하나의 아미노산을 포함하는 하나 이상의 아미노산 서열을 상기 라이브러리에서 동정하는 단계, 및 iii) 상기 하나 이상의 동정된 아미노산 서열을 선택함으로써 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 단계를 포함하는, 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법.
  23. 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법으로서, 상기 영양 폴리펩타이드는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 치료하는데 사용하기에 적합하며, i) 복수의 아미노산 서열을 포함하는 아미노산 서열의 라이브러리를 제공하는 단계, ii) 관심 대상의 적어도 하나의 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 선택된 비 이상으로 포함하는 하나 이상의 아미노산 서열을 상기 라이브러리에서 동정하는 단계, 및 iii) 상기 하나 이상의 동정된 아미노산 서열을 선택함으로써, 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 단계를 포함하는, 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법.
  24. 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법으로서, 상기 영양 폴리펩타이드는 근육소모 질환, 장애 또는 병태로 고통받거나 또는 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 위험에 있는 인간 대상체를 치료하는데 사용하기에 적합하며, i) 복수의 아미노산 서열을 포함하는 아미노산 서열의 라이브러리를 제공하는 단계, ii) 관심 대상의 적어도 하나의 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 선택된 비 이하로 포함하는 하나 이상의 아미노산 서열을 상기 라이브러리에서 동정하는 단계, 및 iii) 상기 하나 이상의 동정된 아미노산 서열을 선택함으로써, 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 단계를 포함하는, 영양 폴리펩타이드의 아미노산 서열을 선택하는 방법.
  25. 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형으로서, 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열에 대해 적어도 약 50개의 아미노산에 걸쳐 적어도 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 단리된 영양 폴리펩타이드를 포함하되; 상기 영양 폴리펩타이드는 단백질 흡수능이 감소된 인간 대상체에 대해 영양상의 이점을 제공하기에 충분한 양으로 존재하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  26. 제25항에 있어서, 상기 폴리펩타이드 서열은 적어도 34%의 필수 아미노산 잔기 대 총 아미노산 잔기의 비를 포함하며, 상기 폴리펩타이드 서열은 영양적으로 완전한, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  27. 제25항에 있어서, 상기 영양 폴리펩타이드에 존재하는 상기 필수 아미노산은 실질적으로 생체이용가능한, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  28. 제25항에 있어서, 상기 단리된 영양 폴리펩타이드는 pH 7에서 적어도 12.5g/ℓ의 수용해도를 갖는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  29. 제25항에 있어서, 상기 단리된 영양 폴리펩타이드는 30분 미만의 모의 위내 소화 반감기를 갖는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  30. 제25항에 있어서, 상기 영양 폴리펩타이드는 약제학적으로 허용가능한 담체 중에서 제형화되는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  31. 제25항에 있어서, 상기 영양 폴리펩타이드는 식품 또는 식품 성분 내에서 또는 식품 또는 식품 성분으로서, 또는 음료 또는 음료 성분으로서 제형화되는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  32. 제25항에 있어서, 상기 영양 폴리펩타이드는 인간 또는 비-인간 포유류 대상체에 의해 소모될 때에 포만감 및/또는 포만의 느낌을 제공하는 양으로 제형 내에 존재하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  33. 제25항에 있어서, 상기 아미노산 서열은 1차 활성을 갖는 효소를 암호화하며, 상기 영양 폴리펩타이드는 상기 1차 활성이 실질적으로 없는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  34. 제25항에 있어서, 상기 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반고체로서 존재하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  35. 제25항에 있어서, 상기 영양 폴리펩타이드는 길이로 적어도 50개의 아미노산에 걸쳐 식용종 폴리펩타이드 또는 이의 단편에 대해 적어도 약 90% 동일한 아미노산 서열을 포함하되, 상기 아미노산 서열은 공지된 알레르겐에 대해 적어도 25개의 아미노산에 걸쳐 약 50% 미만의 동일성을 갖는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  36. 제25항에 있어서, 미각원, 단백질 혼합물, 폴리펩타이드, 펩타이드, 유리 아미노산, 탄수화물, 지질, 무기염 또는 무기염 공급원, 비타민, 보충물, 유기체, 약제 및 부형제로부터 선택된 구성성분을 더 포함하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  37. 제25항에 있어서, 상기 인간 대상체는 위장 단백질 흡수불량 질환, 장애 또는 병태로 고통받고 있는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  38. 제25항에 있어서, 상기 아미노산 서열은 필수 아미노산의 밀도를 전장 기준 영양 폴리펩타이드 또는 기준 폴리펩타이드-함유 혼합물 중에 존재하는 필수 쇄 아미노산의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 크게 함유하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  39. 제25항에 있어서, 상기 아미노산 서열은 류신, 알기닌 및 글루타민으로 이루어진 군으로부터 선택되는 적어도 하나의 아미노산의 밀도를 전장 기준 영양 폴리펩타이드 또는 기준 폴리펩타이드-함유 혼합물 중에 존재하는 선택된 아미노산의 밀도와 거의 동일하거나 또는 더 크게 함유하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  40. 미생물로부터 선택될 수 있는 식용종 폴리펩타이드에 대해 적어도 약 99% 동일한 아미노산 서열을 포함하는 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형으로서, 상기 영양 폴리펩타이드는 단백질의 기준 1일 섭취의 적어도 약 2%와 동일하거나 더 큰 영양상의 이점을 제공하기에 충분한 양으로 제형 중에 존재하는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  41. 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형으로서, 서열번호 00001 내지 03909로 이루어진 군으로부터 선택되는 폴리펩타이드 서열의 아미노산 비에 대해 적어도 약 90% 동일한 아미노산 비를 포함하는 복수의 유리 아미노산을 포함하는 영양 아미노산 조성물을 포함하되, 상기 영양 아미노산 조성물은 영양적으로 완전하고; 상기 영양 아미노산 조성물은 단백질 흡수능이 감소된 인간 대상체에 대해 영양상의 이점을 제공하기에 충분한 양으로 제공되는, 인간 대상체에서 근육소모 질환, 장애 또는 병태의 치료 또는 예방을 위한 영양 제형.
  42. 미생물로부터 분비될 수 있는 식용종 폴리펩타이드에 대해 적어도 약 99% 동일하고 길이로 적어도 약 20개의 아미노산의 아미노산 서열을 포함하는 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형으로서, 상기 영양 폴리펩타이드는 제형이 경구로 투여되는 포유류 대상체에서 근육 합성을 자극하기에 충분한 양으로 제형 내에 존재하는, 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형.
  43. 길이로 약 4 내지 약 20개의 아미노산의 아미노산 서열을 포함하는 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형으로서, 상기 영양 폴리펩타이드는 제형이 경구로 투여된 포유류 대상체에서 근육 합성을 자극하기에 충분한 양으로 상기 제형 중에 존재하는, 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형.
  44. 제42항 또는 제43항에 있어서, 상기 근육 합성 자극은 mTOR 경로 자극을 포함하는, 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형.
  45. 제40항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 제형은 약 500㎖ 이하의 용적으로 액체, 반액체 또는 겔로서 또는 약 200g 이하의 총 질량으로 고체 또는 반-고체로서 존재하는, 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형.
  46. 제40항 내지 제43항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 영양 폴리펩타이드는 인간 또는 비-인간 포유류 대상체에 의해 소모될 때에 포만감 및/또는 포만의 느낌을 제공하기에 충분한 양으로 상기 제형 내에 존재하는, 적어도 하나의 영양 폴리펩타이드를 포함하는 제형.
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