JPH08289786A - グルコサミン−６−ホスフェートデアミナーゼ - Google Patents
グルコサミン−６−ホスフェートデアミナーゼInfo
- Publication number
- JPH08289786A JPH08289786A JP7125787A JP12578795A JPH08289786A JP H08289786 A JPH08289786 A JP H08289786A JP 7125787 A JP7125787 A JP 7125787A JP 12578795 A JP12578795 A JP 12578795A JP H08289786 A JPH08289786 A JP H08289786A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- glucosamine
- phosphate
- phosphate deaminase
- vibrio
- deaminase
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/90—Isomerases (5.)
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
- Y10S435/909—Vibrio
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【構成】ビブリオ属に属しグルコサミンー６ーホスフェー
トデアミナーゼ生産能を有する微生物を培養し、その培
養物からグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを
採取することを特徴とする、グルコサミンー６ーホスフェ
ートデアミナーゼの製造方法、該酵素及び該酵素の生産
菌。 【効果】糖の代謝経路で重要な位置を占めるものであ
り、診断薬や遺伝子工学など、医療、工業の分野で広く
利用されると考えられるグルコサミンー６ーホスフェート
デアミナーゼを、高効率に生産する技術を提供すること
ができる。さらに、本酵素により生成するＤ-フルクト
ース６-リン酸は反応基質、あるいは標準物質として重
要である。
トデアミナーゼ生産能を有する微生物を培養し、その培
養物からグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを
採取することを特徴とする、グルコサミンー６ーホスフェ
ートデアミナーゼの製造方法、該酵素及び該酵素の生産
菌。 【効果】糖の代謝経路で重要な位置を占めるものであ
り、診断薬や遺伝子工学など、医療、工業の分野で広く
利用されると考えられるグルコサミンー６ーホスフェート
デアミナーゼを、高効率に生産する技術を提供すること
ができる。さらに、本酵素により生成するＤ-フルクト
ース６-リン酸は反応基質、あるいは標準物質として重
要である。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、グルコサミンー６ーホス
フェートデアミナーゼの製造方法に関するものである。
本発明による酵素、グルコサミンー６ーホスフェートデア
ミナーゼは、糖の代謝経路で不可欠であり、診断薬や遺
伝子工学など、医療、工業の分野に貢献できると考えら
れる。また、本酵素により生成するＤ-フルクトース６-
リン酸は反応基質、あるいは標準物質として重要であ
る。
フェートデアミナーゼの製造方法に関するものである。
本発明による酵素、グルコサミンー６ーホスフェートデア
ミナーゼは、糖の代謝経路で不可欠であり、診断薬や遺
伝子工学など、医療、工業の分野に貢献できると考えら
れる。また、本酵素により生成するＤ-フルクトース６-
リン酸は反応基質、あるいは標準物質として重要であ
る。
【０００２】
【従来の技術】グルコサミンー６ーホスフェートデアミナ
ーゼは、Ｄ-グルコサミン６-リン酸のアミノ基に作用し
てＤ-フルクトース６-リン酸を生成する酵素である。本
酵素の生産についての知識の蓄積は極めて少なく、これ
までに大腸菌（Escherichia）、カンジダ（Candida）に
ついて報告されているに過ぎず、 工業的に利用できる
技術は未だ確立されていない。
ーゼは、Ｄ-グルコサミン６-リン酸のアミノ基に作用し
てＤ-フルクトース６-リン酸を生成する酵素である。本
酵素の生産についての知識の蓄積は極めて少なく、これ
までに大腸菌（Escherichia）、カンジダ（Candida）に
ついて報告されているに過ぎず、 工業的に利用できる
技術は未だ確立されていない。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、工業的に有
用なグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを製造
できる方法を提供することを目的とする。
用なグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを製造
できる方法を提供することを目的とする。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上述の課
題を解決すべく鋭意研究した結果、ビブリオ属に属する
細菌が、グルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを
誘導的に多く生産することを見い出し、本発明を完成す
るに至った。
題を解決すべく鋭意研究した結果、ビブリオ属に属する
細菌が、グルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを
誘導的に多く生産することを見い出し、本発明を完成す
るに至った。
【０００５】すなわち、本発明はビブリオ属に属する微
生物を培養し、その培養物からグルコサミンー６ーホスフ
ェートデアミナーゼを採取することを特徴とする、グル
コサミンー６ーホスフェートデアミナーゼの製造方法であ
る。
生物を培養し、その培養物からグルコサミンー６ーホスフ
ェートデアミナーゼを採取することを特徴とする、グル
コサミンー６ーホスフェートデアミナーゼの製造方法であ
る。
【０００６】また、本発明は、ビブリオ（Vibrio）属に
属するグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼ生産
菌である。
属するグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼ生産
菌である。
【０００７】本発明のグルコサミンー６ーホスフェートデ
アミナーゼ製造に用いられるビブリオ属に属する菌株は
公知のものであり、例えばビブリオ・コレレ非−Ｏ１
は、発酵研究所（ＩＦＯ）より入手できる。
アミナーゼ製造に用いられるビブリオ属に属する菌株は
公知のものであり、例えばビブリオ・コレレ非−Ｏ１
は、発酵研究所（ＩＦＯ）より入手できる。
【０００８】以下に、ビブリオ属に属するグルコサミン
ー６ーホスフェートデアミナーゼ生産菌として、ビブリオ
・コレレ非−Ｏ１を使用した場合を例にとり、詳細に説
明する。
ー６ーホスフェートデアミナーゼ生産菌として、ビブリオ
・コレレ非−Ｏ１を使用した場合を例にとり、詳細に説
明する。
【０００９】グルコサミンー６ーホスフェートデアミナー
ゼを生産するには、当該菌体を適当な培地に接種し、誘
導物質の存在下で常法に従って培養すればよい。この誘
導物質としては、キチン、キチン分解物、Ｎ−アセチル
-Ｄ-グルコサミン、Ｎ−アセチル-Ｄ-グルコサミンオリ
ゴマーを単独又はこれらのうち２種以上を組み合わせた
ものを使用できる。誘導物質は、0.1 g/リットル以上、好ま
しくは1.0〜50 g/リットルの濃度で加える。培地としては、
まず公知のものがいずれも使用される。例えば、炭素源
としてグルコース、マルトース、キシロース、スクロー
ス、ペプトン等が例示でき、窒素源としては、イースト
エキス、ペプトン、肉エキス、アミノ酸溶液等の有機窒
素、または硫酸アンモニウム、塩化アンモニウム等の無
機窒素が例示できる。また誘導物質を炭素源、窒素源と
してもよい。無機塩としては、硫酸マグネシウム、塩化
マグネシウム、リン酸ナトリウム、リン酸カリウム、塩
化カリウム、塩化ナトリウム、塩化カルシウム等を適宜
組み合わせて使用できる。上記培地のpHは、適当な酸ま
たは塩基を加えることにより、6.5から8.0の範囲内に調
整され、高圧殺菌により殺菌される。培養温度は、25〜
40℃、好ましくは32〜38℃で12〜48時間通気撹拌または
振とう培養を行う。また上記の炭素源、窒素源、無機塩
及び寒天を適宜含有する平板培地を使用し、培養温度
は、25〜40℃、好ましくは32〜38℃で15〜120時間培養
を行う。 また、本菌の培養は、静置でも行われる。
ゼを生産するには、当該菌体を適当な培地に接種し、誘
導物質の存在下で常法に従って培養すればよい。この誘
導物質としては、キチン、キチン分解物、Ｎ−アセチル
-Ｄ-グルコサミン、Ｎ−アセチル-Ｄ-グルコサミンオリ
ゴマーを単独又はこれらのうち２種以上を組み合わせた
ものを使用できる。誘導物質は、0.1 g/リットル以上、好ま
しくは1.0〜50 g/リットルの濃度で加える。培地としては、
まず公知のものがいずれも使用される。例えば、炭素源
としてグルコース、マルトース、キシロース、スクロー
ス、ペプトン等が例示でき、窒素源としては、イースト
エキス、ペプトン、肉エキス、アミノ酸溶液等の有機窒
素、または硫酸アンモニウム、塩化アンモニウム等の無
機窒素が例示できる。また誘導物質を炭素源、窒素源と
してもよい。無機塩としては、硫酸マグネシウム、塩化
マグネシウム、リン酸ナトリウム、リン酸カリウム、塩
化カリウム、塩化ナトリウム、塩化カルシウム等を適宜
組み合わせて使用できる。上記培地のpHは、適当な酸ま
たは塩基を加えることにより、6.5から8.0の範囲内に調
整され、高圧殺菌により殺菌される。培養温度は、25〜
40℃、好ましくは32〜38℃で12〜48時間通気撹拌または
振とう培養を行う。また上記の炭素源、窒素源、無機塩
及び寒天を適宜含有する平板培地を使用し、培養温度
は、25〜40℃、好ましくは32〜38℃で15〜120時間培養
を行う。 また、本菌の培養は、静置でも行われる。
【００１０】培養によって得られた培養物から培養液と
菌体とを分離する方法としては、従来から行われている
遠心分離法やろ過等の方法が使用できるが、遠心分離法
が好適である。また、平板培地を使用した場合は、単に
菌体をスパチュラを用いて集める。菌体内に蓄積された
該酵素を菌体から抽出する方法としては、従来から行わ
れている超音波による菌体破砕、あるいはガラス・ビー
ズと共に回転させるダイノミル細胞破砕機による菌体破
砕、またはリゾチーム等の酵素やトルエン等の有機溶媒
による細胞膜の破壊等の方法が挙げられる。これらの中
から適当な方法を選択して菌体から酵素の抽出を行うこ
とにより、酵素を採取することができる。 これらの方
法で抽出された粗酵素液からグルコサミンー６ーホスフェ
ートデアミナーゼをさらに精製する必要がある場合に
は、通常実施されている一般的な酵素の精製手段である
硫酸アンモニウム沈殿法、イオン交換カラムクロマトグ
ラフィー、ゲルろ過法、吸着クロマトグラフィー、疎水
クロマトグラフィー、調製用電気泳動法等を適宜組み合
わせることによって、精製を行うことができる。
菌体とを分離する方法としては、従来から行われている
遠心分離法やろ過等の方法が使用できるが、遠心分離法
が好適である。また、平板培地を使用した場合は、単に
菌体をスパチュラを用いて集める。菌体内に蓄積された
該酵素を菌体から抽出する方法としては、従来から行わ
れている超音波による菌体破砕、あるいはガラス・ビー
ズと共に回転させるダイノミル細胞破砕機による菌体破
砕、またはリゾチーム等の酵素やトルエン等の有機溶媒
による細胞膜の破壊等の方法が挙げられる。これらの中
から適当な方法を選択して菌体から酵素の抽出を行うこ
とにより、酵素を採取することができる。 これらの方
法で抽出された粗酵素液からグルコサミンー６ーホスフェ
ートデアミナーゼをさらに精製する必要がある場合に
は、通常実施されている一般的な酵素の精製手段である
硫酸アンモニウム沈殿法、イオン交換カラムクロマトグ
ラフィー、ゲルろ過法、吸着クロマトグラフィー、疎水
クロマトグラフィー、調製用電気泳動法等を適宜組み合
わせることによって、精製を行うことができる。
【００１１】本発明により得られたグルコサミンー６ーホ
スフェートデアミナーゼは、ビブリオ属に属する細菌に
由来し、以下の理化学的性質を有する。
スフェートデアミナーゼは、ビブリオ属に属する細菌に
由来し、以下の理化学的性質を有する。
【００１２】(1)作用：Ｄ-グルコサミン６-リン酸のア
ミノ基に作用して Ｄ-フルクトース６-リン酸を生成す
る。
ミノ基に作用して Ｄ-フルクトース６-リン酸を生成す
る。
【００１３】(2)基質特異性：Ｄ-グルコサミン６-リン
酸に作用するが、Ｄ-グルコサミンには作用しない。
酸に作用するが、Ｄ-グルコサミンには作用しない。
【００１４】(3)至適pH：7.4〜7.8（図１に示され
る。） (4)安定pH：7.0〜9.0 （37℃、30分間インキュベート
後、70％以上の活性が保持される。） (5)至適温度：37〜38℃（図２に示される。） (6)熱安定性：50℃（pH7.5、30分間インキュベート後、
70％以上の活性が保持される。） (7)活性測定法：1/15 Mリン酸緩衝液（pH 7.5）0.39 ml
に基質として0.5％Ｄ-グルコサミン６-リン酸溶液0.1 m
lを加え、さらに酵素溶液0.01mlを加え、37℃で10分間
インキュベートする。その後、未反応のＤ-グルコサミ
ン６-リン酸をインドール・塩酸法で比色定量する。酵
素の１単位（ユニット）は、１分間に1μmolのＤ-グル
コサミン６-リン酸を脱アミノする酵素量とする。
る。） (4)安定pH：7.0〜9.0 （37℃、30分間インキュベート
後、70％以上の活性が保持される。） (5)至適温度：37〜38℃（図２に示される。） (6)熱安定性：50℃（pH7.5、30分間インキュベート後、
70％以上の活性が保持される。） (7)活性測定法：1/15 Mリン酸緩衝液（pH 7.5）0.39 ml
に基質として0.5％Ｄ-グルコサミン６-リン酸溶液0.1 m
lを加え、さらに酵素溶液0.01mlを加え、37℃で10分間
インキュベートする。その後、未反応のＤ-グルコサミ
ン６-リン酸をインドール・塩酸法で比色定量する。酵
素の１単位（ユニット）は、１分間に1μmolのＤ-グル
コサミン６-リン酸を脱アミノする酵素量とする。
【００１５】カンジダ(Candida albicans)から得られた
グルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼは、50℃で
は５分間で活性を失うと記載されており(Krishnamurthy
Natarajan and Asis Datta, The Journal of Biologic
al Chemistry, 268, 9206-9214 (1993))、本酵素は、上
記カンジダ由来のものに比べて明らかに安定性が向上し
ている。
グルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼは、50℃で
は５分間で活性を失うと記載されており(Krishnamurthy
Natarajan and Asis Datta, The Journal of Biologic
al Chemistry, 268, 9206-9214 (1993))、本酵素は、上
記カンジダ由来のものに比べて明らかに安定性が向上し
ている。
【００１６】
【発明の効果】本発明によるグルコサミンー６ーホスフェ
ートデアミナーゼは、糖の代謝経路で重要な位置を占め
るものであり、診断薬や遺伝子工学など、医療、工業の
分野で広く利用されると考えられるが、本発明は安定性
に優れたグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを
製造する技術を提供するものである。
ートデアミナーゼは、糖の代謝経路で重要な位置を占め
るものであり、診断薬や遺伝子工学など、医療、工業の
分野で広く利用されると考えられるが、本発明は安定性
に優れたグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼを
製造する技術を提供するものである。
【００１７】さらに、本酵素により生成するＤ-フルク
トース６-リン酸は反応基質、あるいは標準物質として
重要である。
トース６-リン酸は反応基質、あるいは標準物質として
重要である。
【００１８】以下、実施例により本発明をさらに詳細に
説明する。
説明する。
【００１９】
実施例１：培地200 ml当たり、0.6 gの硝酸アンモニウ
ム、0.2 gのリン酸水素二カリウム、2 gの塩化ナトリウ
ム、0.12gの硫酸マグネシウム、0.02 gの塩化カルシウ
ム、10 gのグルコース、3 gのアガーをそれぞれ含有し
たpH7.4の平板培地に、ビブリオ・コレレ非−Ｏ１に属
する菌株（ＩＦＯ 15429）を接種し、37℃で24時間培養
した。その後、滅菌スパチュラを用いて集めた菌体を、
市販のMarine broth（商品名 Difco製）溶液500mlに25
gのN-アセチル-D-グルコサミンを含有した液体培地（pH
7.4）に加え、混和後、37℃で24時間、好気的に振とう
培養した。
ム、0.2 gのリン酸水素二カリウム、2 gの塩化ナトリウ
ム、0.12gの硫酸マグネシウム、0.02 gの塩化カルシウ
ム、10 gのグルコース、3 gのアガーをそれぞれ含有し
たpH7.4の平板培地に、ビブリオ・コレレ非−Ｏ１に属
する菌株（ＩＦＯ 15429）を接種し、37℃で24時間培養
した。その後、滅菌スパチュラを用いて集めた菌体を、
市販のMarine broth（商品名 Difco製）溶液500mlに25
gのN-アセチル-D-グルコサミンを含有した液体培地（pH
7.4）に加え、混和後、37℃で24時間、好気的に振とう
培養した。
【００２０】その後、培養液を10000×gで15分間遠心分
離にかけ、湿重量10gの菌体を得た。得られた菌体は20
mlの生理食塩水にけん濁し、0℃で10分間超音波処理（2
0秒間作動、20秒間休止）を行った後、遠心分離によっ
て、 グルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼの比
活性0.309ユニット/mg-タンパク質、総活性380ユニッ
ト、を含む無細胞抽出液を得た。
離にかけ、湿重量10gの菌体を得た。得られた菌体は20
mlの生理食塩水にけん濁し、0℃で10分間超音波処理（2
0秒間作動、20秒間休止）を行った後、遠心分離によっ
て、 グルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼの比
活性0.309ユニット/mg-タンパク質、総活性380ユニッ
ト、を含む無細胞抽出液を得た。
【００２１】次いで、抽出液を予め10 mMのリン酸緩衝
液（pH 7.0）で平衡化したDEAE Bio-Gel A（商品名 Bi
o-Rad製）カラムに流した後、段階的に塩化ナトリウム
の濃度を上昇させた。200 mM塩化ナトリウムによって、
5.38ユニット/mg-タンパク質の比活性を持つタンパク質
47mgを含む溶出液10mlを得た。さらに該溶出液を、ハイ
ドロキシアパタイトカラムに流し、リン酸緩衝液の濃度
を段階的に上昇させて該酵素を溶出した。10mMリン酸緩
衝液によって、34.4ユニット/mg-タンパク質の比活性を
持つタンパク質5.5 mgを含む溶液4mlを得た。該酵素の
純化倍率は111倍、活性の回収率は49％であった。
液（pH 7.0）で平衡化したDEAE Bio-Gel A（商品名 Bi
o-Rad製）カラムに流した後、段階的に塩化ナトリウム
の濃度を上昇させた。200 mM塩化ナトリウムによって、
5.38ユニット/mg-タンパク質の比活性を持つタンパク質
47mgを含む溶出液10mlを得た。さらに該溶出液を、ハイ
ドロキシアパタイトカラムに流し、リン酸緩衝液の濃度
を段階的に上昇させて該酵素を溶出した。10mMリン酸緩
衝液によって、34.4ユニット/mg-タンパク質の比活性を
持つタンパク質5.5 mgを含む溶液4mlを得た。該酵素の
純化倍率は111倍、活性の回収率は49％であった。
【図１】ビブリオ属由来グルコサミンー６ーホスフェート
デアミナーゼの至適pH曲線を示し、□は50mM酢酸／酢酸
ナトリウム緩衝液、■は50mMリン酸二水素カリウム／リ
ン酸水素二ナトリウム緩衝液●は40mMホウ酸／水酸化ナ
トリウム緩衝液を使用した結果を示す。
デアミナーゼの至適pH曲線を示し、□は50mM酢酸／酢酸
ナトリウム緩衝液、■は50mMリン酸二水素カリウム／リ
ン酸水素二ナトリウム緩衝液●は40mMホウ酸／水酸化ナ
トリウム緩衝液を使用した結果を示す。
【図２】同酵素の温度活性曲線を示す。
Claims (5)
- 【請求項１】ビブリオ（Vibrio）属に属する微生物を培
養し、その培養物からグルコサミンー６ーホスフェートデ
アミナーゼを採取することを特徴とする、グルコサミン
ー６ーホスフェートデアミナーゼの製造方法。 - 【請求項２】ビブリオ属に属するグルコサミンー６ーホス
フェートデアミナーゼ生産菌が、ビブリオ・コレレ非−
Ｏ１である請求項１に記載のグルコサミンー６ーホスフェ
ートデアミナーゼの製造方法。 - 【請求項３】ビブリオ（Vibrio）属に属するグルコサミ
ンー６ーホスフェートデアミナーゼ生産菌。 - 【請求項４】ビブリオ・コレレ非−Ｏ１からなる請求項
３に記載のグルコサミンー６ーホスフェートデアミナーゼ
生産菌。 - 【請求項５】下記の性質(1)〜(6)により特定される、ビ
ブリオ属に属する微生物から得られるグルコサミンー６ー
ホスフェートデアミナーゼ： (1)作用：Ｄ-グルコサミン６-リン酸のアミノ基に作用
して Ｄ-フルクトース６-リン酸を生成する。 (2)基質特異性：Ｄ-グルコサミン６-リン酸に作用する
が、Ｄ-グルコサミンには作用しない。 (3)至適pH：7.4〜7.8（図１に示される。） (4)安定pH：7.0〜9.0 （37℃、30分間インキュベート
後、70％以上の活性が保持される。） (5)至適温度：37〜38℃（図２に示される。） (6)熱安定性：50℃（pH7.5、30分間インキュベート後、
70％以上の活性が保持される。）
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7125787A JP2769992B2 (ja) | 1995-04-25 | 1995-04-25 | グルコサミン−６−ホスフェートデアミナーゼ |
| US08/612,491 US5702939A (en) | 1995-04-25 | 1996-03-07 | Glucosamine-6-phosphate deaminase and process for producing the same |
| EP96301944A EP0739979B1 (en) | 1995-04-25 | 1996-03-21 | Glucosamine-6-phosphate deaminase and process for producing the same using a microorganism from the genus Vibrio |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP7125787A JP2769992B2 (ja) | 1995-04-25 | 1995-04-25 | グルコサミン−６−ホスフェートデアミナーゼ |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH08289786A true JPH08289786A (ja) | 1996-11-05 |
| JP2769992B2 JP2769992B2 (ja) | 1998-06-25 |
Family
ID=14918858
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP7125787A Expired - Lifetime JP2769992B2 (ja) | 1995-04-25 | 1995-04-25 | グルコサミン−６−ホスフェートデアミナーゼ |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5702939A (ja) |
| EP (1) | EP0739979B1 (ja) |
| JP (1) | JP2769992B2 (ja) |
Families Citing this family (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6372457B1 (en) * | 1997-01-14 | 2002-04-16 | Arkion Life Sciences Llc | Process and materials for production of glucosamine |
| US7816514B2 (en) | 2001-02-16 | 2010-10-19 | Cargill, Incorporated | Glucosamine and method of making glucosamine from microbial biomass |
| US20020115639A1 (en) * | 2001-02-16 | 2002-08-22 | Weiyu Fan | Glucosamine and method of making glucosamine from microbial blomass |
| US7923437B2 (en) * | 2001-02-16 | 2011-04-12 | Cargill, Incorporated | Water soluble β-glucan, glucosamine, and N-acetylglucosamine compositions and methods for making the same |
| US8222232B2 (en) * | 2001-02-16 | 2012-07-17 | Cargill, Incorporated | Glucosamine and N-acetylglucosamine compositions and methods of making the same fungal biomass |
| US6693188B2 (en) | 2001-08-08 | 2004-02-17 | Cargill Incorporated | N-acetyl-D-glucosamine and process for producing N-acetyl-D-glucosamine |
| EP1546352A2 (en) * | 2002-09-30 | 2005-06-29 | Archer-Daniels-Midland Company | Cell-free production of glucosamine |
| US20060003965A1 (en) * | 2002-11-01 | 2006-01-05 | Fosdick Lawrence D | N-acetyl-d-glucosamine (nag) supplemented food products and beverages |
| US20060058263A1 (en) * | 2002-11-01 | 2006-03-16 | Rogers Brent D | Heat pasturized liquids containing glucosamine |
| US8734814B2 (en) * | 2012-03-02 | 2014-05-27 | Asis Datta | Recombinant microorganisms and uses thereof |
| CN110714042A (zh) * | 2018-07-13 | 2020-01-21 | 中国科学院天津工业生物技术研究所 | 氨基葡萄糖的酶法制备 |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH06261754A (ja) * | 1993-03-12 | 1994-09-20 | Agency Of Ind Science & Technol | Ｎ−アセチル−ｄ−グルコサミンデアセチラーゼ |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0691819B2 (ja) * | 1991-05-27 | 1994-11-16 | 工業技術院長 | デアセチラーゼの製造方法 |
-
1995
- 1995-04-25 JP JP7125787A patent/JP2769992B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1996
- 1996-03-07 US US08/612,491 patent/US5702939A/en not_active Expired - Lifetime
- 1996-03-21 EP EP96301944A patent/EP0739979B1/en not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH06261754A (ja) * | 1993-03-12 | 1994-09-20 | Agency Of Ind Science & Technol | Ｎ−アセチル−ｄ−グルコサミンデアセチラーゼ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US5702939A (en) | 1997-12-30 |
| EP0739979A1 (en) | 1996-10-30 |
| EP0739979B1 (en) | 1998-10-14 |
| JP2769992B2 (ja) | 1998-06-25 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2769992B2 (ja) | グルコサミン−６−ホスフェートデアミナーゼ | |
| JP3110064B2 (ja) | 新規ヘパリチナーゼ、その製造法及びその生産菌 | |
| JPS6344883A (ja) | 新規なヒアルロニダ−ゼｓｄ−６７８およびその製造法 | |
| JP2726274B2 (ja) | 新規ケラタン硫酸分解酵素並びにそれを生産する微生物及び方法 | |
| USH1453H (en) | N-acetyl-D-glucosamine deacetylase and a process for preparing the same | |
| JP2824508B2 (ja) | Ｎ−アセチルグルコサミン６−リン酸デアセチラーゼ | |
| JP2970932B2 (ja) | 新規耐熱性β―ガラクトシル基転移酵素、その製造法及びその用途 | |
| US5731184A (en) | Process for producing N-acetyl-D-glucosamine deacetylase | |
| JP3117691B1 (ja) | 新規ヘパリチナーゼ及びその製造法 | |
| JPH06113846A (ja) | キチナーゼ | |
| JP2868905B2 (ja) | ジアセチルポリアミンアミドヒドロラーゼ | |
| JP3110426B2 (ja) | 新規ヘパリチナーゼ及びその製造法 | |
| JP2801608B2 (ja) | 新規ヘパラン硫酸分解酵素並びにそれを生産する微生物及び方法 | |
| JP2868906B2 (ja) | ジアセチルポリアミンアミドヒドロラーゼ | |
| JP3110425B2 (ja) | 新規ヘパリチナーゼ及びその製造法 | |
| JP2548553B2 (ja) | グルタミナ−ゼの製造法 | |
| JP2680686B2 (ja) | プトレッシン：ピルビン酸トランスアミナーゼの製造方法 | |
| JP3026312B2 (ja) | キチン分解物の製造法 | |
| JP2623509B2 (ja) | 分岐マルトオリゴ糖の製造法 | |
| JPH09234065A (ja) | 新規なゲラン分解酵素とオリゴ糖 | |
| JPH04293483A (ja) | ジアセチルポリアミンアミドヒドロラーゼの製造方法 | |
| JPH01148184A (ja) | 耐熱性マンニトールデヒドロゲナーゼおよびその製造法 | |
| JPS63209585A (ja) | サルコシン・オキシダ−ゼの製造法 | |
| JPH07308189A (ja) | エキソ型β１，３−Ｄ−ガラクトシダーゼ及びその製造方法 | |
| JPH08275777A (ja) | 新規ｎ−アセチルキトオリゴ糖デアセチラーゼ及びその製造法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| S533 | Written request for registration of change of name |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313533 |
|
| EXPY | Cancellation because of completion of term | ||
| R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |