JPH0811039B2 - 耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食 - Google Patents

耐熱非苦味水溶性ペプチド生成物の製造方法、該方法により生産される生成物、並びに該生成物を含有する栄養物、飲食物及び規定食

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JPH0811039B2
JPH0811039B2 JP62500513A JP50051386A JPH0811039B2 JP H0811039 B2 JPH0811039 B2 JP H0811039B2 JP 62500513 A JP62500513 A JP 62500513A JP 50051386 A JP50051386 A JP 50051386A JP H0811039 B2 JPH0811039 B2 JP H0811039B2
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Description

【発明の詳細な説明】 本発明は、乳清タンパク（乳漿たんぱく）物質からの
耐熱非苦味易水溶性ペプチド生成物の製造方法に関す
る。
本発明の方法により生産されるペプチド生成物は、栄
養物及び飲食物中のタンパク質補助物及びタンパク質代
替物として並びに規定食の成分として使用することがで
きる。
近年では、かかる目的のためにペプチド生成物を製造
することに対し関心が高まってきているが、これらの生
成物は中性的な味を有し、非苦味、易水溶性かつ耐熱性
でなければならない。乳清タンパク質は非常に望ましい
含有率で必須アミノ酸を含有しており、安価でかつ大量
に容易に入手されることから、上記目的のために乳清タ
ンパク質からペプチド生成物を製造するための方法は特
に商業的な関心を与える。
様々なこのような方法が提案されている。
米国特許第4,107,334号明細書は、タンパク質の50％
が沈降するまで乳清タンパク質が加熱処理に付されるこ
とにより可溶性ペプチド生成物の製造方法について開示
している。ラクトアルブミンと称される沈降した乳清タ
ンパク質は、穏和なタンパク質分解性酵素的加水分解に
付されて加水分解産物をもたらすが、この場合にタンパ
ク質の大部分は可溶性ペプチドに分解される。次いで加
水分解産物は使用されたプロティナーゼを不活化させる
ために加熱処理される。しかしながら、ラクトアルブミ
ンを製造しかつプロティナーゼを不活化するための上記
加熱処理の利用は、重要な硫黄アミノ酸の損失、望まし
くないフレーバーの発生、及びラクトース存在下におい
てアレルゲン性である場合が多いメイラード（Maillar
d）反応生成物の形成を伴う〔例えば、オータニ、エッ
チ及びトキツ、エフ、1982年、日本、ジャーナル・オ
ブ、ズーテクニカル・サイエンス、第53巻、第344頁（O
tani,H.and Tokitz,F.1982,Japan,Journal of Zootechn
ical Science,Vol.53,page 344）及びマツダ、テーら、
1985年、ジャーナル・オブ・フード・サイエンス、第50
巻、第618頁（Matsuda,T et al.1985,Journal of Food
Science,Vol.50,page 618）参照〕。
米国特許第4,293,571号明細書も同様に、例えば酵素
的加水分解次いで加熱処理により乳清タンパク質からペ
プチド生成物を製造する方法について開示している。限
外過後に得られるペプチド生成物は、上記加熱処理生
成物に関連して前記と同様の欠点を生じるようになる。
欧州特許出願第0,065,663号及び0,022,019号明細書
は、タンパク質含有食物を消化及び／又は吸収する能力
を低下させ又は欠いた患者用の特別食において使用され
る予定であるアミノ酸残基５個以下の小ペプチドから実
質上なるペプチド生成物の乳清タンパク質酵素的加水分
解による製造方法に関する。即ち、欧州特許出願第0,06
5,663号明細書は、アミノ酸、ジペプチド及びトリペプ
チドの混合物を少なくとも50重量％含有しかつ10個以上
のアミノ酸を含むポリペプチドを25重量％以下でしか含
有しないペプチド生成物に関し、一方欧州特許出願第0.
022,019号明細書は、少なくとも50％のペプチドが２〜
５個のアミノ酸残基を有し、遊離アミノ酸部分が15％未
満であるペプチド生成物に関する。
加水分解された場合、大半のタンパク質は苦味のある
ペプチドを生じる傾向を有するが、苦味は10個未満のア
ミノ酸、特に４〜８個のアミノ酸を含む短鎖ペプチドの
場合に最大となる。したがって、10個未満のアミノ酸を
有するペプチドの含有率が高いペプチド生成物は非常に
苦い味を呈するであろう。疎水性アミノ酸は苦味を呈
し、様々な極性アミノ酸は塩味を呈するという事実に鑑
みれば、遊離アミノ酸含有率が高いということは味の面
で同様に問題を生じるであろう。しかも遊離アミノ酸含
有率が高い場合は高い容量オスモル濃度の生成物を生じ
てしまい、かかる生成物からの液体の吸収を妨げること
になる。
上記の点から、欧州特許出願第0,065,663号及び第0,0
22,019号明細書に開示された生成物は、非常に限られた
適用分野、即ち胃腸機能不全の患者用の特別食の製造向
としての用途しか有さないのである。
苦味を消失させるための様々な方法が示されてきた。
苦味ペプチドは通常疎水性であり、このことは有機溶媒
による抽出又は活性炭、ガラス繊維もしくは他の疎水性
物質への吸着によって苦味ペプチドを選択的に除去する
ために利用されうる。
英国特許第4,075,195号明細書は、フェノール置換樹
脂に吸着させる方法について開示している。
しかしながら、上記方法は、ある種の必須疎水性アミ
ノ酸の損失を伴い、かつ使用される吸着剤が大量の有機
溶媒で再生されねばならないという欠点を有している。
英国特許第1,338,936号明細書は、苦味ペプチドがエ
キソペプチダーゼによって分解されることからなる方法
について開示している。しかしながら、上記分解の結
果、上記のように望ましくない高含有率の遊離アミノ酸
を有するペプチド生成物を生じてしまう。
上記から明らかなように、乳清タンパク質の酵素的加
水分解により得られる従来のペプチド生成物は、フレー
バー及び／又はアミノ酸組成に関して欠点を有する。
したがって、乳清タンパク質の酵素的加水分解により
得られかつ上記欠点を有さない耐熱非苦味易水溶性ペプ
チド生成物の製造方法を提供することが、本発明の目的
である。
驚くべきことに、カゼインが１種以上のプロティーナ
ゼによって除去された乳清タンパク質物質の加水分解に
より苦味のないペプチド生成物が形成されることが証明
された。
即ち、上記目的は下記工程： ａ）乳清タンパク質物質からカゼインを除去する、 ｂ）ａ）で得られた無カゼイン乳清タンパク質物質を少
なくとも１種のプロティナーゼで加水分解する、 ｃ）ｂ）で得られた加水分解産物を20,000ドルトン以下
のカットオフ値をもつ膜により限外過し、次いで液
を回収する、 続いて、所望であれば、液を濃縮及び／又は乾燥す
る、ことからなることを特徴とする本発明の方法によっ
て達成される。
出発物質として用いられるカゼイン含有乳清タンパク
質物質は、甘味乳清もしくは酸味乳清、乳清濃縮物及び
その限外過もしくは熱変性により得られる乳清タンパ
ク質濃縮物（ラクトアルブミン）のような乳清タンパク
質（本出願においては、カゼイン以外に乳清中で利用可
能なタンパク質として定義される）（チーズ製造又は工
業的カゼイン製造に際してのカゼイン沈降後の液相）を
含有したいかなる乳清物質であってもよい。
乳清中の残余カゼイン含有量は典型的には総タンパク
質含量中の（乾燥重量ベースで）約30％を占める。
水相中で懸濁複合物として存在するカゼインは、本発
明の方法の態様において、カゼイン粒子が留まる一方で
乳清タンパク質がフィルターを通過するような孔径を有
する膜によりカゼイン粒子を去することにより、乳清
タンパク質から除去される。
更には、カゼインは、本発明の方法の更に好ましい態
様において非加熱処理乳清から、酸の添加と同時にCaCl
2の添加によりそのpH値を実質上カゼインの等電点たる
4.5〜5.0に調整し、次いで混合物を少なくとも１時間30
〜50℃、好ましくは40℃に保つことによって除去され得
ることが証明された。かくして沈降したカゼインは過
又は遠心分離によって容易に分離される。例えばウェス
トファリア（Westfalia）セパレーターでの遠心分離が
大規模の場合には好ましい。酸としては例えばHClが使
用される。
添加されるCaCl2量は１〜25g/100lの範囲であること
が好ましい。この態様において、乳清タンパク質は変性
を伴う加熱処理及びこれによりカゼインと一緒に沈降す
る乳清タンパク質の沈降に供されなかった、ということ
が重要である。
しかも驚くべきことに、バシルス・スブチリス（Baci
llus Subtillis）由来の中性のメタロプロティナーゼ
〔ニュートラーゼ（Neutrase）、ノボ・インダストリA/
S（Novo IndustriA/S）、デンマーク〕はカゼインに対
して高い活性を有するものの、天然および熱変性乳清タ
ンパク質に対しては全く又は非常に弱い活性しか有さな
いことが判明した。したがって、カゼインは乳清タンパ
ク質から、カゼインをバシルス・スブチリス由来の中性
メタロプロティナーゼで加水分解することにより除去さ
れることが、証明された。加水分解はpH4〜９、好まし
くはpH7.5でかつ30〜60℃、好ましくは50℃の温度で行
なわれる。加水分解は、終了するまで、即ち総タンパク
質量中の４％が加水分解されるまで行なわれることが好
ましい。ニュートラーゼ及び乳清タンパク質の使用量割
合は臨界的ではないが、それは酵素量は単にどれほど所
望の程度の加水分解が迅速に達成されるかを決定するだ
けにしかすぎないからである。
カゼイン分解生成物は限外過又は遠心分離によって
除去される。乳清タンパク質が加熱処理により沈降した
場合には、カゼイン分解生成物はそれらを通過させる孔
径を有する膜での限外過により又は遠心分離による上
澄として除去される。乳清タンパク質が穏和な又は非加
熱処理にのみ供され、したがって天然タンパク質のまま
実質上存在する場合には、カゼインは20,000以下のカッ
トオフ値を有する膜での限外過によって除去される。
カゼインが乳清タンパク質から除去された後、これは
好ましくは、20,000以下のカットオフ値を有する限外
過膜での過によって例えば５％のタンパク質含量とな
るまで濃縮される。これによって、好ましくは0.1％以
下のラクトース含量を達成するまでラクトースを分離
し、かつ無ラクトースで低い容量オスモル濃度のペプチ
ド生成物を得るために望ましい利用可能な塩を得ること
ができる。
得られた無カゼイン乳清タンパク質物質の本法の工程
ｂ）による加水分解は、何らかのプロティナーゼを用い
て行なわれる。加水分解は、例えば継続的又は同時的
に、より多くの異なるプロティナーゼで、かつ場合によ
りより多くの中間限外過工程で行なわれてもよい。下
記プロティナーゼを用いることが好ましい： コロラーゼPP（Corolase PP）〔豚パンクレアプロティ
ナーゼ−ローム（Rhom）−ドイツ連邦共和国〕 ローザイムP41（Rhozyme P41）〔アスペルギルス・オリ
ザエ（Aspergillus oryzae）プロティナーゼ−ジェネン
コア（Genencore）−U.S.A〕 プロナーゼ（Pronase）〔ストレプトマイセス・グリセ
ウス（Streptomyces griseus）プロティナーゼ−シグマ
（Sigma）〕 アルカラーゼ2.4L（Alcalase 2.4L）〔バシルス・リチ
ェニホルミス（Bacillus licheniformis）プロティナー
ゼ−ノボ・インダストリA/S−デンマーク〕 又は トリプシン（ノボ・インダストリA/S−デンマーク） 使用される酵素及び乳清タンパク質の量の割合は臨界
的でなく、即ちそのことはタンパク質生成物の組成又は
収率に実質上影響を与えないで、望ましい加水分解度に
達するまでに要する時間に関して重要な事項であるだけ
だからである。
加水分解はpH値約7.5及び温度約50℃で行なわれるこ
とが好ましい。加水分解は、好ましくは得られるペプチ
ド生成物中の望ましいペプチド大きさ分布及び望ましい
収率に応じて８〜18％の範囲の加水分解度に達するまで
続けられる。加水分解度は例えばpHスタット法により測
定される〔アドラー−ニッセン、ジェイ・ジェイ・ケム
・テク・バイオテクノロ、第32巻、第138-156頁（Adler
-Nissen,J.J.Chem.Tech.Biotechnol.Vol.32,page 138〜
156）参照〕。
本法の工程ｃ）による限外過は、20,000ドルトン以
下のカットオフ値を有する膜を介して上記のように行な
われ、その結果膜に堆積した非加水分解又は不十分に加
水分解された乳清タンパク質から無カゼイン乳清タンパ
ク質物質の加水分解により生じたペプチドを分離するこ
とができる。無カゼイン乳清タンパク質物質の加水分解
に際して用いられるプロティナーゼも上記限外過によ
って捕捉される。
本発明の方法によれば、任意的に利用される膜は限外
過膜として使用されるが、但しそれらは既定のカット
オフ値を有していなければならない。一般的に市販さ
れ、高耐性合成ポリマーから作製され、かつ例えば酸又
は塩基でその場で洗浄された膜を利用することが好まし
い。かかる限外過膜は、中でも、DDS-RO−デビジョン
（DDS-RO-Division）、デンマーク、ローヌ・プーラン
（Rhone-Poulenc）、フランス、ロミコン（Romicon）、
フランス及びアルファラバール（Alfa-Laval）、スウェ
ーデンから特に市販されている。DDS-RO−デビジョンの
GR61PP膜は例えばオフカット値20,000の膜として使用さ
れる。
カットオフ値約6,000の限外過膜を使用することが
特に好ましい。
限外過により得られる液は次いで、本発明による
ペプチド生成物を得るために、所望であれば濃縮され及
び／又は乾燥される。
本発明の方法により製造されるペプチド生成物は、３
重量％水溶液中で非苦味であって、中性味を有し、100
℃で10分間加熱された後もpH4〜５で十分に溶解性であ
る。本発明のペプチド生成物は、６未満のアミノ酸から
なるペプチドを最大含有率で15％含有する。低含有率の
遊離アミノ酸及び小ペプチドであることから、それらは
更に低い容量オスモル濃度を有する。
それらの性質によって、ペプチド生成物は規定食にお
ける使用に適しており、しかもアミノ酸源として又は栄
養物及び飲食物中のタンパク質代替物として、例えばソ
ーセージ、パイ、アイスクリーム、チョコレート及びビ
ール、ソーダ水等の炭酸飲料中における競技者用の易代
謝性タンパク質補助物としても通常適している。
特別な関心は、工程ｃ）においてカットオフ値6,000
の膜を介する限外過に供することにより、本発明の方
法によって製造されるペプチド生成物に注がれている。
上記ペプチド生成物は、牛乳に対しアレルギー性の人の
ための栄養物及び飲食物中においてタンパク質代替物と
して使用されうる。上記ペプチド生成物は、牛乳清タン
パク質又は牛カゼインに対する市販抗体〔ファルマシア
（Pharmacia）、スウェーデン及びダコ・パッツ（Dako
Patts）、デンマーク〕を用いた免疫電気泳動又はELISA
（酵素結合免疫吸着アッセイ）によって抗体結合を示さ
ない。同様に、それらは牛乳清タンパク質又はカゼイン
に対するネズミ抗体で感作されたマウスにおいて受動的
皮膚アナフィラキシー反応を誘発しない。同様に、それ
らは牛乳に対するアレルギー症が臨床的に十分確認され
た子供において刺激−消去試験によるアレルギー反応を
誘発しない。
本発明の方法は下記例によって詳細に説明されてい
る。
例 １ バシルス・リチェニホルミスプロティナーゼ（アルカラ
ーゼ2,4L,ノボ・インダストリA/S、デンマーク）での加
水分解による新鮮なチーズ乳清からのペプチド生成物の
製造 CaCl2・2H2O 20gを新鮮チーズ乳清200lに加え、チー
ズ乳清を2N HClでpH4.6に調整した。次いでチーズ乳清
を攪拌下40℃で60分間及び攪拌せずに40℃で60分間置い
た。この処理によりカゼインを沈降させ、注意深く取り
出された透明乳清を更に無菌布での過により清澄化さ
せた。こうして得られた乳清は実際上カゼインを含有せ
ず、タンパク質含有量0.52％であったが、一方カゼイン
の等電点沈降の前におけるチーズ乳清はケルダール法で
測定したところタンパク質含有量0.79％であった。無カ
ゼイン乳清を次いで濃縮し、DDS-RO−デビジョン、デン
マークのLAB20限外過モシュールの使用によるGR61PP
膜上での限外過及び透析過によってラクトースを除
去した。得られた無カゼイン無ラクトース乳清タンパク
質濃縮物（タンパク質含有量５重量％の15l）を50℃に
加温し、4.0N NaOHでpH7.5に調整した。次いで加水分解
をアルカラーゼ2.4L（5.0ml）の添加により開始し、加
水分解を加水分解度12％となるまで続けたが、これは4.
0N NaOHでの継続的滴定によりpH値を7.5に一定化しなが
らpHスタット法に従い測定されたものである。得られた
ペプチドをそれを通過させるGR61PP膜上での限外過に
より非加水分解乳清タンパク質及びプロティナーゼから
分離した。このようにして限外過から得られたペプチ
ド含有浸透液を凍結乾燥及び脱イオン水への再懸濁によ
って濃縮した。ペプチド生成物中におけるペプチド収率
は乳清タンパク質濃縮物中のタンパク質含有量の72％で
あった。ペプチド生成物10％溶液は、100℃で10分間加
熱した場合であっても、pH4.0〜5.0で完全に可溶性であ
ることが証明された。ペプチド生成物３％溶液は中性味
を有する。ペプチド生成物中のペプチド分子量分布に関
するバイオゲルＰ−６〔Biogel P−６、バイオラッド−
ラブス（Biorad-Labs）、フランス〕上でのゲル過に
よるカラムクロマトグラフィー試験によって、ペプチド
の約17重量％が6000以上の分子量を有し、ペプチドの15
重量％が4000〜6000の分子量を有し、ペプチドの59重量
％が1000〜4000の分子量を有し、ペプチドの９重量％が
1000以下の分子量を有することが判明した。
例 ２ パンクレアプロティナーゼ〔コロラーゼPP、ローム・ケ
ミー（Rhom Chemie）、ドイツ連邦共和国〕での加水分
解による新鮮チーズ乳清からのペプチド生成物の製造 無カゼイン無ラクトースの乳清タンパク質濃縮物（タ
ンパク質含有量５重量％の15l）を例１で記載されたよ
うに新鮮チーズ乳清から製造した。
無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物をコロ
ラーゼPP3.0gの添加により50℃pH8.0で加水分解に供
し、加水分解を加水分解度10％となるまで続けた。ペプ
チド含有浸透液をGR61PP膜上での限外過により調製
し、凍結乾燥ペプチド生成物を例１に記載されているよ
うにして得た。
ペプチド生成物におけるペプチド収率は乳清タンパク
質濃縮物中のタンパク質含有量の49％であった。ペプチ
ド生成物はpH4.5かつ100℃で10分間で安定であり、３％
溶液中で中性味を呈した。
例 ３ 豚トリプシン（ノボ・インダストリA/S、デンマーク）
での加水分解による新鮮チーズ乳清からのペプチド生成
物の製造 無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を例１
で説明したように製造し、例２で記載されたように加水
分解に供した。GR61PP膜上での限外過により得られた
ペプチド生成物中のペプチド収率は、乳清タンパク質濃
縮物中のタンパク質含有量の42％であった。ペプチド生
成物10％溶液は100℃で10分間加熱された後であってもp
H4.5で安定であった。ペプチド生成物は脱イオン３％溶
液中で中性味を呈した。
例 ４ アスペルギルス・オリザエプロティナーゼ（ローザイム
P41、ジェネンコア、U.S.A.）での加水分解による新鮮
チーズ乳清からのペプチド生成物の製造 無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物（タン
パク質含有量５重量％の15l）を例１で記載されたよう
に製造し、ローザイムP41 15gの添加により50℃pH7.5で
加水分解に供した。加水分解を加水分解度約８％となる
まで続けた。ペプチド生成物をGR61PP膜上での限外過
により浸透液として得たが、ペプチド生成物中のペプチ
ド収率は乳清タンパク質濃縮物中のタンパク質含有量の
39％であった。ペプチド生成物は例１〜３により製造さ
れた生成物として酸媒体中で安定であり、許容可能な中
性味を呈した。
ペプチド分子量分布に関するバイオゲルＰ−６による
カラムクロマトグラフィー試験では、ペプチドの大部分
（60％）が1500〜2500の分子量を有する一方で10％未満
がそれぞれ6000以上及び1000以下の分子量を有すること
が判明した。
例 ５ アルカラーゼ2.4Lでの加水分解及びGR61PP膜での限外
過による新鮮チーズ乳清からのペプチド生成物100Kgの
製造 アルカラーゼ2.4Lを使用したが、その理由は例１〜４
によるとこのプロティナーゼが最大収率を上げることを
立証したためであった。
CaCl2・2H2O 4500gを新鮮チーズ乳清45,000lに加え、
チーズ乳清を濃HClでpH4.6に調整した。５時間放置後カ
ゼインは40℃で沈降したが、しかる後ウェストファリア
セパレーターでの遠心分離（6500rpm）によりそれを除
去した。透明乳清（タンパク質含有量0.56重量％）35,0
00lを回収し、濃縮し、GR61PP膜上での限外過及び透
析過によりラクトースを除去した。無カゼイン無ラク
トース乳清タンパク質濃縮物を回収し、タンパク質含有
量を５重量％に調整した。次いで乳清タンパク質濃縮物
（pH7.5）3000lを加水分解度12％となるまでアルカラー
ゼ2.4L 1.0lでの50℃における加水分解に供した。
本例では、pH値はCa(OH)2、Mg(OH)2、KOH及びNaOHの
混合物での連続的滴定により7.5で一定に保ったが、こ
の混合物は塩基強度に関する限り4.0N NaOHに等しい。
上記塩基混合物はナトリウム添加を制限しかつ同時にペ
プチド製品にカルシウム、マグネシウム及びカリウムを
加える目的で使用された。加水分解終了後、加水分解産
物をGR61PP膜上での限外過に供し、ペプチド含有浸透
液を減圧下で蒸発させ、凍結乾燥した。このようにして
得られたペプチド生成物は例１で得られた生成物にほぼ
相当した。本例における製造プラントの広い空隙容積に
よると、ペプチド生成物中のペプチドの収率は乳清タン
パク質濃縮物のタンパク質量の57％であった。
例 ６ 牛乳に対してアレルギー症の人のために栄養物中で使用
されるペプチド生成物の新鮮チーズ乳清からの製造 無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を例１
で記載されたようにチーズ乳清から製造し、例１で記載
されたアルカラーゼ2.4L、例２で記載されたコロラーゼ
PP又は例４で記載されたローザイムP41による加水分解
に供した。例１〜４とは逆に、本例で得られたペプチド
をカットオフ値6000の膜（GR81PP膜、DDS-RO−デビジョ
ン、デンマーク）での限外過により非加水分解乳清タ
ンパク質及びプロティナーゼから分離した。得られたペ
プチド生成物はいずれも免疫電気泳動又はELISAによる
と抗体結合性を示さず、しかもいずれのペプチド生成物
も感作マウスにおいて受動的皮膚アナフィラキシー反応
を誘導しなかった。第１表はペプチド収率、チーズ乳清
タンパク質重量％及び上記３種のペプチド生成物中にお
けるペプチドの分子量割合について示す。
第１表から明らかなように、３種のペプチド生成物の
ペプチド収率は例１〜４の収率と比較すると低かった。
低収率は、GR81PP膜が6000以上の分子量をもつペプチド
に対して不透過性であって約4000以上の分子量をもつペ
プチドに対しては若干透過性であるという事実に起因し
ていた。
例 ７ 牛乳に対しアレルギー症の人のために食物製品中で使用
されるペプチド生成物の、異なるプロティナーゼの組合
せを利用した新鮮チーズ乳清からの製造 無カゼイン無ラクトース乳清タンパク質濃縮物を例１
で記載されたように製造した。乳清濃縮物をアルカラー
ゼ2.4L、コロラーゼPP及びローザイムP41の組合せでの
加水分解に供し、各々の加水分解を上記２種のプロティ
ナーゼと同時に行なった。各加水分解は、利用されるプ
ロティナーゼ組合せに応じ12〜17％の加水分解度に相当
する操作が実質上終了するまて続けられた。ペプチド生
成物を例６で記載したようにGR81PP膜での限外過によ
って得た。アルカラーゼ2.4L（乳清タンパク質6.5ml/K
g）及びローザイムP41（乳清タンパク質20g/Kg）の組合
せは、ペプチド生成物中のペプチドの高収率（74重量
％）及びペプチド生成物中のペプチドの好ましい分子量
分布といういずれの面からみても特に適当なペプチド生
成物を生じることが証明されており、分子量分布の面で
はペプチドの大部分（約70％）が1500〜3000の分子量を
有し、15％未満が1000以下の分子量を有していた。
例 ８ 牛乳に対しアレルギー症の人のために栄養物中において
使用されるペプチド生成物約135Kgの、アルカラーゼ2.4
L及びローザイムP41の混合物で加水分解された新鮮チー
ズ乳清からの製造 アルカラーゼ2.4L及びローザイムP41は、例７におけ
るこの組合せが最も適当なペプチド生成物を生じたこと
から好ましいものであった。
タンパク質含有量５重量％の無カゼイン無ラクトース
乳清タンパク質濃縮物4000lを例５で記載されたように
製造した。乳清タンパク質濃縮物を50℃に加熱し、Mg(O
H)2、Ca(OH)2、KOH及びNaOHからなる塩基混合物でpH7.5
に調整した。加水分解を水20lでスラリー化されたアル
カラーゼ2.4L 1300ml及びローザイムP41 4.0Kgの添加に
よって開始した。pH値を例５で記載された塩基混合物に
よって一定に保ち、加水分解を加水分解度16〜17％とな
るまて続けた。次いでペプチドをGR81PP膜（膜面積35
m2）での限外過により非加水分解乳清タンパク質およ
ぴプロティナーゼから分離した。ペプチド生成物中のペ
プチド収率は乳清タンパク質濃縮物のタンパク質含有量
の約60％であって、ペプチド生成物は例７により製造さ
れた対応生成物と同等であった。得られたペプチド生成
物を臨床的に牛乳に対するアレルギー症が十分に確認さ
れた０〜７才の子供10人に毎日ペプチド補助物（１日10
g）として２か月の実験期間にわたり投与したが、関与
した子供はアレルギー反応症状を全く示さなかった。
例 ９ 市販乳清タンパク質濃縮物からのペプチド生成物の製造 限外過及び透析過、強加熱処理、減圧蒸発並びに
スプレードライからなる方法によりチーズ乳清から製造
される乳清タンパク質濃縮物は様々な会社から市販され
ている。この場合に利用された乳清タンパク質濃縮物
〔デンマーク・プロティンA/S（Denmark Protein A/
S）、デンマーク製ラクプロダン−80（Lacprodan-8
0）〕はタンパク質含有量約80％であって、その約30〜4
0重量％がカゼインであり、ラクトース含有量は10〜12
％であった。乳清タンパク質は変性されているため、粉
末を水で混合させた場合には不溶性であるが、逆に安定
なスラリーが得られる。コントール実験において、アル
カラーゼ2.4Lでのラクプロダン−80の加水分解により
（加水分解度＝12％）、非常に苦い味をもつペプチド生
成物が得られた。
ラクプロダン−80に含まれるカゼインをバシルス・ス
ブチリスプロティナーゼ（ニュートラーゼ、ノボ・イン
ダストリA/S、デンマーク）での加水分解により除去し
た： タンパク質含有量５％のラクプロダン−80の懸濁液10
lを50℃に加熱し、4.0N NaOHでpH7.5に調整した。カゼ
インの加水分解をニュートラーゼ10mlの添加により開始
した。pH値を4.0N NaOHでの連続滴定により一定に維持
し、加水分解を、ラクプロダン−80中のタンパク質のす
べてのペプチド結合体に対する加水分解度約４％に相当
する操作が終了するまで続けた。次いでカゼイン分解産
物及びラクトースをGR81PP膜での限外過及び透析過
により除去した。透析液中のペプチド収率は、ラクプロ
ダン−80中のカゼイン含有量に十分一致する値に相当す
る28％であった。タンパク質は無カゼイン無ラクトース
乳清タンパク質濃縮物を構成する残留物中に残留してお
り、その中で変性乳清タンパク質は水性スラリーとして
なお存在していた。この方法で得られた残留物を次いで
例１で記載されたようにアルカラーゼ2.4L単独での又は
例７で記載されたようにローザイムP41とアルカラーゼ
2.4Lとの併用での加水分解に供した。しかる後加水分解
産物を（例１と同様に）GR61PP膜又は（例７と同様に）
GR81PP膜で限外過した。こうして製造されたペプチド
生成物は、苦味の欠如、ペプチド収率及び分子量分布の
面で、例１及び例７に従い新鮮チーズ乳清から製造され
たペプチド生成物と実質上同一であった。しかしなが
ら、例９によるペプチド生成物は、上記生成物の製造過
程におけるラクプロダン−80の加熱処理によって生じた
らしいわずかな焦げつき味を呈した。
例10 ラクトアルブミンからのペプチド生成物の製造 カゼイン及び熱変性乳清タンパク質からなるラクトア
ルブミンをラクトアルブミンの工業的製法にほぼ対応す
る下記方法に従い新鮮チーズ乳清100lから製造した： チーズ乳清を2N HClでpH4.6に調整し、90℃で30分間
加熱した。共にラクトアルブミンを構成するカゼイン及
び熱変成乳清タンパク質のスラリーを遠心分離により回
収し、タンパク質含有量が５％となるように水に再懸濁
した。コントロール実験として、ラクトアルブミンサン
プルをアルカラーゼ2.4Lでの加水分解に供したところ、
非常に苦味の強いペプチド生成物を生じた。このように
して製造されたラクトアルブミン中に含まれるカゼイン
を例９で記載されたようにニュートラーゼでの加水分解
に供した。ニュートラーゼ加水分解後に行なわれた限外
過により、ラクトアルブミン中の総タンパク質量のう
ちペプチド収率約32％の浸透液が得られた。
このようにして製造された無カゼイン無ラクトースラ
クトアルブミンをアルカラーゼ2.4L単独での又はアルカ
ラーゼ2.4LとローザイムP41との併用での加水分解に供
し、ペプチド生成物を例９で記載されたようにして得
た。得られた苦味のないペプチド生成物は、例９に従い
得られたペプチド生成物にほぼ相当した。

Claims (13)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】カゼイン含有乳清タンパク質物質からの耐
    熱非苦味易水溶性ペプチド生成物の製造方法であって、 下記工程： ａ）乳清タンパク質物質からカゼインを除去する、 ｂ）ａ）で得られた無カゼイン乳清タンパク質物質を少
    なくとも１種のプロティナーゼで加水分解する、 ｃ）ｂ）で得られた加水分解産物を20,000ドルトン以下
    のカットオフ値を有する膜により限外過し、次いで
    液を回収する、 続いて、所望であれば、液を濃縮及び／又は乾燥す
    る、 工程を特徴とする方法。
  2. 【請求項２】カゼインが、工程ａ）における非加熱処理
    乳清から、カゼイン粒子が捕捉される一方で乳清タンパ
    ク質がフィルターを通過するような孔径、好ましくは約
    0.2μを有するフィルターでカゼイン粒子を分離するこ
    とにより除去される、請求の範囲第１項記載の方法。
  3. 【請求項３】カゼインが、工程ａ）における非加熱処理
    乳清から、酸の添加及び１〜25g/100lの範囲内の量のCa
    Cl2の同時添加によりpH値を4.5〜5.0に調整し、混合物
    を少なくとも１時間30〜50℃に保持し、かくして沈降す
    るカゼインを分離することによって除去される、請求の
    範囲第１項記載の方法。
  4. 【請求項４】カゼインが、工程ａ）における乳清タンパ
    ク質物質から、総タンパク質量の好ましくは約４％の加
    水分解度に達するまでバシルス・スブチリス由来中性メ
    タロプロティナーゼでカゼインを加水分解し、かつカゼ
    イン分解産物を分離することにより除去される、請求の
    範囲第１項記載の方法。
  5. 【請求項５】カゼインの加水分解がpH値４〜９かつ温度
    30〜60℃で行なわれる、請求の範囲第４項記載の方法。
  6. 【請求項６】ラクトアルブミンが乳清タンパク質物質と
    して使用され、しかも工程ｂ）における加水分解前にカ
    ゼイン分解産物が遠心分離により分離される、請求の範
    囲第４項記載の方法。
  7. 【請求項７】工程ｂ）における加水分解前に、カゼイン
    分解産物が約20,000ドルトン以下のカットオフ値を有す
    る膜での限外過により分離される、請求の範囲第４項
    記載の方法。
  8. 【請求項８】無カゼイン乳清タンパク質物質を加水分解
    に供する前に、工程ａ）において得られた無カゼイン乳
    清タンパク質物質を濃縮し、及び／又は好ましくは約2
    0,000以下のカットオフ値を有する限外過膜での透析
    過によりラクトースを分離する、請求の範囲第１項〜
    第７項のいずれか一項に記載の方法。
  9. 【請求項９】無カゼイン乳清タンパク質が８〜18％の加
    水分解度まで加水分解される、請求の範囲第１項〜第８
    項のいずれかに一項記載の方法。
  10. 【請求項１０】プロティナーゼとして、豚パンクレアプ
    ロティナーゼ、アスペルギルス・オリザエプロティナー
    ゼ、ストレプトミセス・グリセウスプロティナーゼ、バ
    シルス・リチェニホルミスプロティナーゼ又はトリプシ
    ンを用いる、請求の範囲第１項〜第９項のいずれか一項
    に記載の方法。
  11. 【請求項１１】工程ｃ）における限外過が約6000ドル
    トンのカットオフ値を有する膜によって行なわれる、請
    求の範囲第１項〜第10項のいずれか一項に記載の方法。
  12. 【請求項１２】請求の範囲第１項〜第11項のいずれか一
    項に記載された方法により製造され、しかもアミノ酸残
    基６個未満のペプチドの含有量が15重量％以下であるこ
    とを特徴とする耐熱非苦味中性味ペプチド生成物。
  13. 【請求項１３】請求の範囲第12項記載の生成物を含有す
    ることを特徴とする規定食、食物製品又は飲食物。
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