JP2722014B2 - 無色素の魚の皮から天然コラーゲンを抽出する方法、無色素の魚の皮から得られる天然コラーゲン及び生体材料 - Google Patents
無色素の魚の皮から天然コラーゲンを抽出する方法、無色素の魚の皮から得られる天然コラーゲン及び生体材料Info
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- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
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Description
【発明の詳細な説明】 本発明は基本的に、無色素の魚の皮、特にフラットフ
ィッシュ（flat fish）の皮からコラーゲンを抽出する
方法、並びにそれによって得られるコラーゲン及び生体
材料に関する。
ィッシュ（flat fish）の皮からコラーゲンを抽出する
方法、並びにそれによって得られるコラーゲン及び生体
材料に関する。
ヒトの結合組織を強化するタンパク質であるコラーゲ
ンは、化粧品及び製薬の分野において、絶えず拡大する
適用性を見出している。
ンは、化粧品及び製薬の分野において、絶えず拡大する
適用性を見出している。
主な性質は以下の通りである： −良好な機械的性質 −細胞成育、よって組織再生への作用 −止血力 −優れた生体適合性 −生物学的分解性 −多くの活性剤に対する生物学的利用能を改良する天然
担体 その顕著な特性により、このタンパク質は、多くの生
体材料の生産に貢献しており、その市場は絶えず拡大し
ている。
担体 その顕著な特性により、このタンパク質は、多くの生
体材料の生産に貢献しており、その市場は絶えず拡大し
ている。
コラーゲンベースの多くの調製剤のうち、主なものは
以下のとおりである： −化粧品のための溶剤 −人工皮膚作成用の溶剤 −止血スポンジ −治療用包帯 −骨再構成材料 −活性剤に対する保護カプセル及びその生物学的利用能
の改良 −軟部組織を充填するための、固体又は液体の形式の生
体材料 前述のリストを見ると、これは網羅的ではないが、コ
ラーゲンが、産業上非常に重要な物質となる傾向にある
ということが容易に判るであろう。
以下のとおりである： −化粧品のための溶剤 −人工皮膚作成用の溶剤 −止血スポンジ −治療用包帯 −骨再構成材料 −活性剤に対する保護カプセル及びその生物学的利用能
の改良 −軟部組織を充填するための、固体又は液体の形式の生
体材料 前述のリストを見ると、これは網羅的ではないが、コ
ラーゲンが、産業上非常に重要な物質となる傾向にある
ということが容易に判るであろう。
コラーゲン材料は、その原価が削減されるにつれ、急
速に発展するであろう。
速に発展するであろう。
産業上の方法の実行、収量の改良、よってタンパク質
調製のコストの削減に関して、発明者がコラーゲンの新
たな源を使用しようとしたのはこのためである。
調製のコストの削減に関して、発明者がコラーゲンの新
たな源を使用しようとしたのはこのためである。
現在コラーゲンを得るために主に使用されている組織
は、子牛皮である。
は、子牛皮である。
しかしながら、この基礎材料を使用するには、二つの
問題点がある。
問題点がある。
第一に、皮は一般に完全に衛生的な状態で剥がされ
ず、これは動物を屠殺した後、できるだけすぐに皮を使
用しなければならないことを意味する。
ず、これは動物を屠殺した後、できるだけすぐに皮を使
用しなければならないことを意味する。
第二に、皮は、毛及び皮下組織を除去するための重要
な処理に付されなければならない。かような処理は、コ
ラーゲンが生体材料に変換される敷地から独立した作業
場の建物を含むなめし工程用の設備において、実施され
る。この形式の基盤施設は、比較的高い投資を必要と
し、これは得られたコラーゲンのコストに反映されるこ
とになる。
な処理に付されなければならない。かような処理は、コ
ラーゲンが生体材料に変換される敷地から独立した作業
場の建物を含むなめし工程用の設備において、実施され
る。この形式の基盤施設は、比較的高い投資を必要と
し、これは得られたコラーゲンのコストに反映されるこ
とになる。
更に、子牛皮は非常に若い動物の組織であるが、1kg
の新鮮な皮から約12gの乾燥タンパク質という比較的少
ない量の酸溶解性コラーゲンしか得られない。
の新鮮な皮から約12gの乾燥タンパク質という比較的少
ない量の酸溶解性コラーゲンしか得られない。
皮を処理しなければならないことをできるだけ避け、
また抽出収量を改良するするために、発明者は無色素の
魚の皮を使用するという考えに至った。
また抽出収量を改良するするために、発明者は無色素の
魚の皮を使用するという考えに至った。
発明者は、色素が沈着した魚は、コラーゲン調製工程
において色素を除去するのが非常に困難であるため、適
当ではないということを、実際に見出した。この場合得
られたコラーゲンからは、色素の沈着した不純な生体材
料が生産される。
において色素を除去するのが非常に困難であるため、適
当ではないということを、実際に見出した。この場合得
られたコラーゲンからは、色素の沈着した不純な生体材
料が生産される。
従って発明者は、皮が無色素であり、大量に入手可能
な、魚に注意を向けた。このカテゴリーに分類される種
は、フラットフィッシュ（flat fish）、特にシタビラ
メ（sole）、マコガレイ（dab）、大型のヒラメ（turbo
t）、欧州産のヒラメ（brill）等の産業ベースで漁獲さ
れるフラットフィッシュ（flat fish）であり、これら
はおろし又は切断操作に付される。これらの魚の腹側の
皮は無色素であり、うろこを取って大量に入手可能であ
る。
な、魚に注意を向けた。このカテゴリーに分類される種
は、フラットフィッシュ（flat fish）、特にシタビラ
メ（sole）、マコガレイ（dab）、大型のヒラメ（turbo
t）、欧州産のヒラメ（brill）等の産業ベースで漁獲さ
れるフラットフィッシュ（flat fish）であり、これら
はおろし又は切断操作に付される。これらの魚の腹側の
皮は無色素であり、うろこを取って大量に入手可能であ
る。
従って本発明は、主に無色素の魚の皮からなる出発物
質を提供する工程と、該無色素の魚の皮から天然コラー
ゲンを抽出する工程と、無色素の該天然コラーゲンを回
収する工程とからなる、天然コラーゲンの抽出方法に関
する。
質を提供する工程と、該無色素の魚の皮から天然コラー
ゲンを抽出する工程と、無色素の該天然コラーゲンを回
収する工程とからなる、天然コラーゲンの抽出方法に関
する。
好ましくは、この無色素の魚の皮は、フラットフィッ
シュ（flat fish）の皮であり、特に腹側の皮である。
有利には、この皮は、新鮮な魚をおろし又は切断した後
に得られ、おろし／切断の直後に凍結される。よって細
菌学上の観点及びタンパク質の本来の性質の観点の両方
から、基礎材料の非常に良好な質を保証する。またこの
基礎材料から抽出されるコラーゲンの量は、子牛皮から
得られる量の約三倍である。
シュ（flat fish）の皮であり、特に腹側の皮である。
有利には、この皮は、新鮮な魚をおろし又は切断した後
に得られ、おろし／切断の直後に凍結される。よって細
菌学上の観点及びタンパク質の本来の性質の観点の両方
から、基礎材料の非常に良好な質を保証する。またこの
基礎材料から抽出されるコラーゲンの量は、子牛皮から
得られる量の約三倍である。
この皮はまた、先行するいかなるなめし処理もなし
に、コラーゲンを抽出するために使用される。
に、コラーゲンを抽出するために使用される。
従って、コラーゲンのこの新規な源を使用することに
より、本来の性質を再生可能に保ったタンパク質を、削
減されたコストで得ることができるようになる。
より、本来の性質を再生可能に保ったタンパク質を、削
減されたコストで得ることができるようになる。
実施態様の特定の変形によると、使用される皮は、例
えばシタビラメ（sole）、マコガレイ（dab）、大型の
ヒラメ（turbot）、欧州産のヒラメ（brill）等の、産
業ベースで漁獲されるフラットフィッシュ（flat fis
h）の無色素の皮である。
えばシタビラメ（sole）、マコガレイ（dab）、大型の
ヒラメ（turbot）、欧州産のヒラメ（brill）等の、産
業ベースで漁獲されるフラットフィッシュ（flat fis
h）の無色素の皮である。
実施態様の特定の変形によると、天然の酸溶解性コラ
ーゲンが、当業者にとって既知の酸性溶媒中における抽
出によって抽出される。次に塩化ナトリウム等の沈澱剤
を添加して、沈澱によって、天然コラーゲンが上清液か
ら分離される。所望により、この天然コラーゲンの架橋
を切断してもよい。
ーゲンが、当業者にとって既知の酸性溶媒中における抽
出によって抽出される。次に塩化ナトリウム等の沈澱剤
を添加して、沈澱によって、天然コラーゲンが上清液か
ら分離される。所望により、この天然コラーゲンの架橋
を切断してもよい。
本発明はまた、無色素の魚の皮から得られる天然コラ
ーゲン、及びこの天然コラーゲンを少くともその構成要
素の一部として使用することにより得られる生体材料に
関する。
ーゲン、及びこの天然コラーゲンを少くともその構成要
素の一部として使用することにより得られる生体材料に
関する。
本発明は、本発明の抽出方法を用いたコラーゲン抽出
の例を参照して以下に説明されるが、これは例示のため
だけであって、発明の範囲を限定し得るものではない。
の例を参照して以下に説明されるが、これは例示のため
だけであって、発明の範囲を限定し得るものではない。
実施例 凍結されたシタビラメ（sole）の皮40kgからの酸溶解性
コラーゲンの調製 1.皮の粉砕 産業的に漁獲されたシタビラメ（sole）の腹側の皮が
20kgの凍結されたブロックで供給される。これらは帯ノ
コで2kgのブロックに切断される。得られたピースは次
に道封された40のタンクを備えたディスクミルで粉砕
され解凍される。39kgの粉砕された材料が得られる。
コラーゲンの調製 1.皮の粉砕 産業的に漁獲されたシタビラメ（sole）の腹側の皮が
20kgの凍結されたブロックで供給される。これらは帯ノ
コで2kgのブロックに切断される。得られたピースは次
に道封された40のタンクを備えたディスクミルで粉砕
され解凍される。39kgの粉砕された材料が得られる。
2.粉砕された材料の洗浄 粉砕された材料は、リン酸塩緩衝液（21.7g/ NA2
HPO4及び0.78g/のKH2 PO4）の二つの連続する槽内
で洗浄される。粉砕された材料の濃度は、５の槽につ
いて1kgであり、接触時間は１時間である。粉砕された
材料は、4000回転／分で回転する連続遠心分離器を使用
して、遠心分離によって緩衝液から分離される。
HPO4及び0.78g/のKH2 PO4）の二つの連続する槽内
で洗浄される。粉砕された材料の濃度は、５の槽につ
いて1kgであり、接触時間は１時間である。粉砕された
材料は、4000回転／分で回転する連続遠心分離器を使用
して、遠心分離によって緩衝液から分離される。
リン酸塩は、次に脱イオン化及び滅菌された水での二
回の連続する洗浄によって、同じ条件で除去される。
回の連続する洗浄によって、同じ条件で除去される。
3.酸抽出 得られた粉砕された材料は、次に10の槽に対して1k
gの濃度で0.25Mの酢酸溶液中に位置される。この混合物
は15分間攪拌され、上記と同じ条件で連続する遠心分離
によって上清みが回収される。
gの濃度で0.25Mの酢酸溶液中に位置される。この混合物
は15分間攪拌され、上記と同じ条件で連続する遠心分離
によって上清みが回収される。
この抽出操作が二回行なわれる。上清みが集められ、
そこに含まれるコラーゲンが、７％の濃度の塩化ナトリ
ウムを添加することにより、沈澱される。得られた繊維
は、塩が完全に除去されるまで、脱イオン化された水に
対して透析される。得られたコラーゲンは、再び酸性溶
液中に配置されても、凍結乾燥されてもよい。
そこに含まれるコラーゲンが、７％の濃度の塩化ナトリ
ウムを添加することにより、沈澱される。得られた繊維
は、塩が完全に除去されるまで、脱イオン化された水に
対して透析される。得られたコラーゲンは、再び酸性溶
液中に配置されても、凍結乾燥されてもよい。
40kgの新鮮なシタビラメ（sole）の皮から1.6kgの乾
燥コラーゲンが得られる。抽出収量は、子牛皮について
得られる量の三倍以上である。
燥コラーゲンが得られる。抽出収量は、子牛皮について
得られる量の三倍以上である。
以下は0.1％のソルビン酸媒体における、シタビラメ
（sole）の皮から得られる酸溶解性コラーゲン溶液の特
徴である。
（sole）の皮から得られる酸溶解性コラーゲン溶液の特
徴である。
化学的分析 乾燥材料 0.46 鉱物材料 0.08 総窒素量 0.075 総タンパク質量（窒素から） 0.40 ヒドロキシプロリン 0.03 ヒドロキシプロリンからのコラーゲン 0.40 酸性度（ソルビン酸中） 0.10 物理的分析 −電気泳動 −サブユニット β（200,000ダルトン）56％ α（100,000ダルトン）44％ −どのサブユニットも100,000ダルトン未満ではな
い。
い。
−プログラムされたディファレンシャル走査（differen
tial scanning）熱量測定 −変性開始時温度（℃）:28 −変性終了時温度（℃）:37 −変性エンタルピー（J/mgコラーゲン）:5×10-2 −Ｘ線回析 −螺旋状構造の存在 前述の実施例において得られた、シタビラメ（sole）
の腹側の皮から抽出された酸溶解性コラーゲンのアミノ
酸組成が確立されている。
tial scanning）熱量測定 −変性開始時温度（℃）:28 −変性終了時温度（℃）:37 −変性エンタルピー（J/mgコラーゲン）:5×10-2 −Ｘ線回析 −螺旋状構造の存在 前述の実施例において得られた、シタビラメ（sole）
の腹側の皮から抽出された酸溶解性コラーゲンのアミノ
酸組成が確立されている。
アミノ酸組成 アミノ酸 1,000総残基についての残基数 システイン酸 0.00 ヒドロキシプロリン 59.58 アスパラギン酸 56.74 トレオニン 20.76 セリン 27.87 グルタミン酸 85.11 プロリン 59.58 グリシン 326.64 アラニン 126.09 シスチン 0.00 バリン 27.59 メチオニン 2.27 イソロイシン 12.68 ロイシン 29.60 チロシン 0.00 フェニルアラニン 15.47 ヒスチジン 8.96 ヒドロキシリジン 4.15 リジン 34.34 トリプトファン 0.00 アルギニン 46.81
フロントページの続き (72)発明者 ウー，アラン フランス国エフ−69110・サン・ファ イ・レ・リヨン，シュメン・デス・サン トンス，26 (56)参考文献 特開 昭62−83849（ＪＰ，Ａ) Ｉｎｄｉａｎ，Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ Ｂｉｏｌ ｏｇｙ（ｖｏｌ．18，ｎｏ．７，ＪＵＬ Ｙ1980) Ｐｕｂｌｉｃａｔｉｏｎｓ ＆ Ｉｎ ｆｏｒｍａｔｉｏｎ Ｄｉｒｅｃｔｏｒ ａｔｅ（Ｈｉｌｌｓｉｄｅ Ｒｏａｄ, Ｎｅｗ Ｄｅｌｈｉ 110012）ｐ．733 −735 Ｓ．Ｃ．ＧＡＮＴＡＹＡＴ ＆ Ｂ．Ｋ．ＰＡＴＮＡＩＫ ′Ｃｏｌｌ ａｇｅｎ Ｃｏｎｔｅｎｔ ｏｆ Ｓｋ ｉｎ ｏｆ ａ Ｆｒｅｓｈ Ｗａｔｅ ｒ Ｔｅｌｅｏｓｔ′
Claims (6)
- 【請求項１】主に無色素の魚の皮からなる出発物質を提
供する工程と、該無色素の魚の皮から天然コラーゲンを
抽出する工程と、無色素の該天然コラーゲンを回収する
工程とからなる、天然コラーゲンの抽出方法。 - 【請求項２】無色素の魚の皮を切断する工程と、切断し
た該魚の皮を酸性溶液中に配置して酸溶解性コラーゲン
を抽出する工程と、該酸溶解性コラーゲンを含有する上
清みを分離する工程と、前記酸溶解性コラーゲンを該上
清みから沈殿させて天然コラーゲンとして回収する工程
とを含む、請求の範囲第１項に記載の方法。 - 【請求項３】前記無色素の魚の皮を切断する工程の後且
つ前記酸性溶液により抽出する工程の前に、切断した前
記皮をリン酸塩緩衝液で洗浄する工程と、前記切断した
皮から該リン酸塩緩衝液を分離する工程と、前記切断し
た皮を水で洗浄した残留リン酸塩を除去する工程とを中
間工程として更に含む、請求の範囲第２項に記載の方
法。 - 【請求項４】酸溶解性コラーゲンを含有する前記上清み
を塩化ナトリウム溶液中に導入して、天然コラーゲン繊
維を沈殿させることにより、前記沈殿させて天然コラー
ゲンとして回収する工程を行なう、請求の範囲第２項に
記載の方法。 - 【請求項５】請求の範囲第１項から第４項のいずれか１
項に記載の方法によって得られる天然コラーゲンであっ
て、無色素である、天然コラーゲン。 - 【請求項６】請求の範囲第１項から第４項のいずれか１
項に記載の方法によって得られた無色素の天然コラーゲ
ンを、少くともその構成要素の一部として使用すること
により得られる生体材料。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| FR91/08400 | 1991-07-04 | ||
| FR9108400A FR2678624A1 (fr) | 1991-07-04 | 1991-07-04 | Utilisation de la peau non pigmentee de poisson, en particulier de poisson plat comme nouvelle source industrielle de collagene, procede d'extraction, collagene et biomateriau ainsi obtenus. |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH06511269A JPH06511269A (ja) | 1994-12-15 |
| JP2722014B2 true JP2722014B2 (ja) | 1998-03-04 |
Family
ID=9414727
Family Applications (1)
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|---|---|---|---|
| JP5502013A Expired - Lifetime JP2722014B2 (ja) | 1991-07-04 | 1992-07-02 | 無色素の魚の皮から天然コラーゲンを抽出する方法、無色素の魚の皮から得られる天然コラーゲン及び生体材料 |
Country Status (9)
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|---|---|
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| EP (1) | EP0592586B1 (ja) |
| JP (1) | JP2722014B2 (ja) |
| AT (1) | ATE157386T1 (ja) |
| CA (1) | CA2112805C (ja) |
| DE (1) | DE69221872T2 (ja) |
| ES (1) | ES2108759T3 (ja) |
| FR (1) | FR2678624A1 (ja) |
| WO (1) | WO1993001241A1 (ja) |
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