UA53327A - Спосіб одержання гідролізату з молюсків - Google Patents
Спосіб одержання гідролізату з молюсків Download PDFInfo
- Publication number
- UA53327A UA53327A UA2002043479A UA200243479A UA53327A UA 53327 A UA53327 A UA 53327A UA 2002043479 A UA2002043479 A UA 2002043479A UA 200243479 A UA200243479 A UA 200243479A UA 53327 A UA53327 A UA 53327A
- Authority
- UA
- Ukraine
- Prior art keywords
- molluscs
- hydrolyzate
- hydrolysis
- hydrochloric acid
- alkali solution
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 24
- 241000237852 Mollusca Species 0.000 title claims abstract description 20
- 239000000413 hydrolysate Substances 0.000 title abstract 4
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 24
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 13
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 13
- 239000003513 alkali Substances 0.000 claims abstract description 12
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 10
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 claims abstract description 8
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 4
- 230000008569 process Effects 0.000 claims abstract description 4
- 238000010025 steaming Methods 0.000 claims abstract description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims abstract description 3
- 230000003472 neutralizing effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims description 4
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 claims description 2
- 238000012876 topography Methods 0.000 claims 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 abstract 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 abstract 1
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 13
- 241000237536 Mytilus edulis Species 0.000 description 9
- 235000020638 mussel Nutrition 0.000 description 9
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 7
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 7
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108090001090 Lectins Proteins 0.000 description 6
- 102000004856 Lectins Human genes 0.000 description 6
- 230000002519 immonomodulatory effect Effects 0.000 description 6
- 239000002523 lectin Substances 0.000 description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 6
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 6
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 6
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 6
- 229920002292 Nylon 6 Polymers 0.000 description 4
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 4
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 4
- JBKVHLHDHHXQEQ-UHFFFAOYSA-N epsilon-caprolactam Chemical compound O=C1CCCCCN1 JBKVHLHDHHXQEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 4
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 4
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 3
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 3
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 2
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 2
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 2
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 2
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 2
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 2
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 2
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 239000011874 heated mixture Substances 0.000 description 2
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 235000013619 trace mineral Nutrition 0.000 description 2
- 239000011573 trace mineral Substances 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 1
- 238000009010 Bradford assay Methods 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 230000003625 amylolytic effect Effects 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000009697 arginine Nutrition 0.000 description 1
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000001510 aspartic acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 210000003722 extracellular fluid Anatomy 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 150000002307 glutamic acids Chemical class 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002955 immunomodulating agent Substances 0.000 description 1
- 229940121354 immunomodulator Drugs 0.000 description 1
- 238000001802 infusion Methods 0.000 description 1
- -1 lanine Chemical compound 0.000 description 1
- 235000018977 lysine Nutrition 0.000 description 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 230000000144 pharmacologic effect Effects 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 1
- 230000006340 racemization Effects 0.000 description 1
- 210000004872 soft tissue Anatomy 0.000 description 1
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
- 231100000331 toxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000002588 toxic effect Effects 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Removal Of Specific Substances (AREA)
- Fodder In General (AREA)
- Production Of Liquid Hydrocarbon Mixture For Refining Petroleum (AREA)
Abstract
Спосіб одержання гідролізату з молюсків включає подрібнення, змішування з розчином лугу, проведення гідролізу протягом 3-х годин, відділення стулок від гідролізату і додаткову обробку розчином лугу, об'єднання отриманих гідролізатів, нейтралізацію концентрованою соляною кислотою, розпарювання й пастеризацію. Після подрібнення молюсків відокремлюють інтерстиціальну рідину, що виділилася, заморожують і вводять її в об'єднаний гідролізат перед пастеризацією. Крім того, процес гідролізу починають після розміщення подрібнених молюсків у реактор з гарячою водою в співвідношенні 1:0,75, нагрівання до 60°С і введення розчину лугу з кінцевою концентрацією 0,5%.
Description
Опис винаходу
Передбачуваний винахід відноситься до області біотехнології, а точніше, до способів одержання білково-вуглеводних гідролізатів з молюсків, наприклад мідій, і може бути використаний для одержання харчових добавок лікувально-профілактичної дії і сировини для фармакологічних і косметичних препаратів.
Відомі різні способи виготовлення гідролізату з молюсків: кислотні, ферментативні, лужні. При кислотному способі, очищене від стулки м'ясо мідії гідролізується соляною кислотою протягом 18-24 годин при температурі кипіння суміші. При ферментативному способу гідроліз свіжої мідії проводиться з застосуванням ферментів 70 протеолітичної й амілолітичної дії в м'яких умовах протягом 5,5-6 годин. При лужному способі свіжі чи морожені подроблені молюски гідролізуються гідроокисом натрію при температурі 85-90" С протягом 4-5 годин.
Найбільш близьким з аналогів є (див. Крутченский Г.В., Кулясова В.Е. К вопросу получения белковьїх гидролизатов из моллюска ледь // Известия ТИНГО. -- 1976. -- 99, - б. 102-104) двоступеневий спосіб одержання гідролізату з молюска леди, при якому подрібнені молюски змішують з розчином гідроокису натрію в 72 співвідношенні 1:1 з кінцевою концентрацією лугу 0,6-1,590. Суміш нагрівають до 85-90" і на протязі 3-х годин ведуть гідроліз м'яких тканин. Потім гідролізат відстоюють і відокремлюють декантацією протягом 12-16 годин від стулок і мулистого залишку. Після вливання гідролізату стулки і негідролізований залишок додатково оброблюють 296-ним розчином лугу протягом 1 год. з наступним доданням додаткового гідролізата до основного.
Об'єднані гідролізати нейтралізують до рН-б,5 2096-ною соляною кислотою і впарюють до 1/4 обсягу з наступною пастерізацією, Недоліками способу є тривала стадія відокремлювання стулки і нєгідролізованого залишку методом декантації, в результаті чого відбувається сильна деградація білків, що мають біологічну активність. Можлива рацемізація амінокислот і появи їхніх токсичних похідних. Крім того, відомий спосіб характеризується підвищеними енерговитратами, тому що охолоджений гідролізат знову нагрівається при розпарюванні, а нейтралізація 2096-ною соляною кислотою приводить до значного збільшення випареного об'єму рідини. До недоліків також відноситься підвищена витрата реактивів. «
В основу винаходу Способу одержання гідролізату з молюсків поставлена задача шляхом удосконалення технології одержати гідролізат з молюсків, наприклад мідій, збагачений біологічно активними речовинами.
Поставлена задача досягається там, що в Способі одержання гідролізату з молюсків, який включає їхнє подрібнення, змішування з розчином лугу, проведення гідролізу протягом 3-х годин, відділення стулок від - гідролізату і їхню додаткову обробку розчином лугу, об'єднання одержаних гідролізатів, їхню нейтралізацію с концентрованою соляною кислотою, розпарювання і пастеризацію, після подрібнення молюсків відокремлюють виділену інтерстиціальну рідину, збагачену фракцією водорозчинних БАР, у т.ч. глікопротеїнів, лектинів, що о мають імуномоделюючі властивості, і заморожують до введення в об'єднаний гідролізат перед пастеризацією, со крім того, гідроліз починають після того, як подрібнені молюски помістять у реактор з гарячою водою в співвідношенні 1:0,75, нагрівання суміші до 607" С і введення розчину лугу з кінцевою концентрацією 0,590. о
Додаткову обробку стулок проводять 2906-ним розчином лугу протягом ЗО хв. Одержані гідролізати гарячими нейтралізують концентрованою соляною кислотою до їхнього з'єднання.
Відділення інтерстиціальної рідини, збагаченої водоррозчиненою БАР і введення її в готовий гідролізат « перед пастеризацією, дає можливість зберегти ряд незамінних амінокислот, наприклад таких, як триптофан, у З 70 кінцевому продукті, а також збагаченню його антиоксидантами й іммуномодуляторами. с Використання 0,595 розчину лугу є достатнім для переведення в розчинений стан тканин молюсків.
Із» Збільшення концентрації розчину лугу до 0,6-1,5906 збільшує вихід білкового азоту всього лише на 2-6965, при цьому концентрація солі в кінцевому продукті зростає в 1,2-3 рази, що приведе до агрегації й осадження високомолекулярних глікопротеїнових комплексів, а також більшої частини солей мікроелементів.
Спосіб реалізується слідуючим чином. і-й Свіжа дрібної фракції мідія подрібнюється. Інтерстиціальна рідина, що видалася, збагачена фракцією оз водорозчинних БАР, у т.ч. глікопротеїнами і лектинами, яки мають імуномоделюючі властивості, збирається і заморожується. Подрібнена маса переноситься в реактор з нагрітою водою в співвідношенні 1:0,75 і нагрівається о до 60"С. У нагріту суміш додається розчин лугу з кінцевою концентрацією 0,595 і гідроліз йдеться протягом 3-х ка 20 годин. Фільтруванням відокремлюється від стулок одержаний розчин і гарячим нейтралізується концентрованою соляною кислотою до рН-б6,8-7,4. Стулки додатково обробляються 2956-ним розчином лугу протягом ЗО хв. тм Одержаний гідролізат відокремлюється фільтруванням, нейтралізується концентрованою соляною кислотою і поєднується з первинним гідролізатом. Суміш упарюється до 1/5 обсягу при температурі 105-1257С, після чого до неї додається заморожена інтерстиціальна рідина, збагачена фракцією водорозчинних БАР, у т.ч. 29 глікопротеїнами і лектинами, які мають іммуномоделюючі властивості. Пастеризація проводиться протягом 30 в. хвилин при 807С.
Приклад реалізації способу. 10,5 кг свіжої мідії промивали в металевій чи капроновій сітці водопровідною водою до виходу чистої води.
Промиту мідію подрібнювали на м'ясорубці з одним хрестоподібним ножем без сітки. Подрібнену масу відкидали 60 на капроновий газ і відокремлювали інтерстиціальну рідину, збагачену фракцією водорозчинних БАР, у т.ч, гликопротеїнов і лєктинів, що мають іммуномоделюючі властивості. Одержану рідину обсягом 0,Зл поміщали в морозильну камеру "Гіочел" при температурі -18"С;. у ємкість з нержавіючої сталі поміщали 10,2 кг подрібненій маси мідій, заливали 7,5 л дистильованої води і нагрівали на електроплиті до 607С. Потім додавали 260 мл 4095-го розчину Маон до 2,5 л дистиляту, з'єднували з нагрітою масою і вели гідроліз протягом З год. при бо постійному нагріванні суміші до 807С. По закінченні процесу 14,бл гідролізату відфільтровували через капронове сито з розміром отворів їхї!мм й нейтралізували 295мл 3790-0ї соляної кислоти до рН-7,4 під контролем рН-метра типу ЗВ-74. Стулки і негідролізований осад заливали 2л 295-го розчину Маон і нагрівали до кипіння протягом 30 хвилин. Одержаний гідролізат об'ємом 2,в8л відфільтровували від стулок і негідролізованого Залишку через капронове сито з розміром отворів їх!мм і нейтралізували 240мл 3790-ої соляної кислоти до рн-7,4. Об'єднані гідролізати розливали в ємкості й упарювали до обсягу 2,5л у сушильній шафі типу ШСС-80 при температурі 125"С, додавали спочатку відділену інтерстиціальну рідину, збагачену фракцією водорозчинних
БАР, у т.ч. гликопротеїнов і лектинів, що мають імуномоделюючі властивості, і пастеризували при 807С протягом
ЗО хв. Потім промивали стулки Обл дистильованої води і об'єднали з гідролізатом. Одержаний гідролізат 7/0 очищали від осаду центрифугірованням на центрифузі з бакет-ротором типу МРМ-302, розливали в стерильну тару й поміщали в автоклав при 0,батм. протягом З0 хв.
Вихід готового гідролізату склав 2,1л. Зміст загального азоту в гідролізаті дорівнював 53,14905 від вихідного в м'ясі мідій. Зміст сухих речовин в гідролізаті склав 45,6695 чи 61,6495 від виходу в сировину.
Попередні дослідження гідролізату, одержаного за пропонованою технологією, показали наступне: 1. Методом гель-фільтрації на Сефадексі (5-200 показана наявність білків з молекулярною масою 185, 138, 96 і 66 кда (фіг.1) і на Сефадексі 5-50 поліпептидів з молекулярною масою 26.5, 21, 17.5, 12, 8.4, 5.8, 4.4, 2.9, 2.3 і 1.3 кда. Частковий вміст фракцій, розрахований по площам піків. склав для білків з молекулярною масою більш 100 кда -- до 795, для поліпептидів з м.м. від 10 до 60 кда -- 4095 і пептидів з м.м. менш 10 кда (у т.ч. коротколанцюгових пептидів і амінокислот) -- 53905. 2. Концентрація білка, визначена по методу Бредфорда, у перерахуванні на альбумін (ЧСА) складає 125мг/мол.
Вміст білкових речовин у різних зразках гідролізату, сировина і відходах переробки, розрахована по загальному азоті. « м зо см не
Фо 111 Стуласироїмідї) обо ю 3. В амінокислотний склад гідролізату входять слідуючи амінокислоти: лізин, аргінін, глутаминова й аспарагінова кислоти, гліцин, гістидін, пролін, ланін, серін, тирозін, триптофан, валін, метіонін, фенілаланин, лейцин, треонин. « 20 Фіг. Хроматографія лужного гідролізату на колонку Зерпадех (0-200 (0,9х30 див, швидкість елюції - с 1Омол/год, 0,05М фосфатний буфер рн 7.4)
Використання пропонованого способу одержання гідролізату з молюсків з додаванням інтерстиціальної :з» рідини, збагаченою фракцією водорозчинних БАР, у т.ч. глікопротеїнами і лектинами, які мають іммуномодулюючі властивості, забезпечує в порівнянні з відомим способом слідуючи переваги: 1. Збереження біологічно активних речовин у кінцевому продукті і збагачення його мікроелементами. сл 2. Скорочення обсягів реактивів, що витрачаються, за рахунок використання більш низьких концентрацій лугу. о З. Скорочення часу процесу гідролізу за рахунок введення лугу у вже нагріту суміш, відділення стулок с фільтруванням замість декантації, а також за рахунок нейтралізації розчину гарячим. 20 4. Скорочення енерговитрат на стадіях гідролізу, зниженням початкової температури гідролізу до бО"С и іме) розпарювання за рахунок нейтралізації гідролізату гарячим. що
Claims (2)
1. Спосіб одержання гідролізату з молюсків, що включає їхнє подрібнення, змішування з розчином лугу, в» проведення гідролізу протягом 3-х годин, відділення стулок від гідролізату і додаткову їхню обробку розчином лугу, об'єднання отриманих гідролізатів, їхню нейтралізацію концентрованою соляною кислотою, розпарювання й пастеризацію, який відрізняється тим, що після подрібнення молюсків відокремлюють інтерстиціальну рідину, во що виділилася, заморожують і вводять її в об'єднаний гідролізат перед пастеризацією, крім того, процес гідролізу починають після розміщення подрібнених молюсків у реактор з гарячою водою в співвідношенні 1:0,75, нагрівання до 60"С і введення розчину лугу з кінцевою концентрацією 0,590.
2. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що додаткову обробку стулок проводять протягом 30 хв.
З. Спосіб за п. 1, який відрізняється тим, що гарячі гідролізати нейтралізують концентрованою соляною кислотою до об'єднання. б5
Офіційний бюлетень "Промислоава власність". Книга 1 "Винаходи, корисні моделі, топографії інтегральних мікросхем", 2003, М 1, 15.01.2003. Державний департамент інтелектуальної власності Міністерства освіти і науки України.
« ча сч со со ІС в) ші с ;»
1 (95) (95) з 50 що
60 б5
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UA2002043479A UA53327A (uk) | 2002-04-25 | 2002-04-25 | Спосіб одержання гідролізату з молюсків |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| UA2002043479A UA53327A (uk) | 2002-04-25 | 2002-04-25 | Спосіб одержання гідролізату з молюсків |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| UA53327A true UA53327A (uk) | 2003-01-15 |
Family
ID=74174148
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| UA2002043479A UA53327A (uk) | 2002-04-25 | 2002-04-25 | Спосіб одержання гідролізату з молюсків |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| UA (1) | UA53327A (uk) |
-
2002
- 2002-04-25 UA UA2002043479A patent/UA53327A/uk unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2722014B2 (ja) | 無色素の魚の皮から天然コラーゲンを抽出する方法、無色素の魚の皮から得られる天然コラーゲン及び生体材料 | |
| KR102668762B1 (ko) | 키틴, 가수분해물, 및 효소 가수분해에 의해 곤충으로부터 하나 이상의 관심 생성물을 생산하는 방법 | |
| KR101864816B1 (ko) | 어피로부터 마린콜라겐의 추출방법 | |
| JPS6283849A (ja) | コラ−ゲンの精製法 | |
| CN111235203A (zh) | 一种蛤蜊活性肽的生产方法 | |
| WO2019119998A1 (zh) | 一种适用于贻贝的蛋白源重金属脱除剂及其制备方法 | |
| CN109349419A (zh) | 一种修复人体细胞的复合牦牛骨胶原蛋白肽粉 | |
| WO2007002074A2 (en) | Avian eggshell membrane polypeptide extraction via fermentation process | |
| KR100699324B1 (ko) | 어린단백질 가수분해물의 제조방법 | |
| RU2409291C1 (ru) | Способ получения водорастворимого полипептидного комплекса из печени рыб лососевых пород | |
| Zhou et al. | Optimization of the ultrasonic-microwave assisted enzymatic hydrolysis of freshwater mussel meat | |
| JP2001178492A (ja) | 水生物の有用物質の抽出方法 | |
| CN114574536A (zh) | 一种胶原三肽及其酶法制备方法 | |
| KR100532153B1 (ko) | 어류 비늘을 이용한 단백질 가수분해물의 제조방법 | |
| JPH05125100A (ja) | 高純度のペプシン可溶性魚鱗コラーゲンおよびその製造法 | |
| JP4790325B2 (ja) | 畜肉タンパク質由来の血圧降下ペプチド | |
| CN110698540A (zh) | 乌鳢蛋白来源的ace抑制肽及其制备方法 | |
| RU2171066C1 (ru) | Продукт, обогащенный свободными аминокислотами, и способ его получения | |
| CN115449535A (zh) | 一种骨源胶原三肽及其制备方法 | |
| UA53327A (uk) | Спосіб одержання гідролізату з молюсків | |
| CN115232203A (zh) | 一种提取胶原蛋白的方法 | |
| JPH05155900A (ja) | 高純度の酸不溶性魚鱗コラーゲンおよびその製造法 | |
| JP2004083451A (ja) | 皮膚外用剤 | |
| US6767990B1 (en) | Peptides used as angiotensin converting enzyme inhibitor and preparation process thereof | |
| RU2562581C1 (ru) | Способ получения биологически активного средства из голотурий, обладающего общеукрепляющими и иммуномодулирующими свойствами |