RU2567171C1 - Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена - Google Patents
Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена Download PDFInfo
- Publication number
- RU2567171C1 RU2567171C1 RU2014140300/13A RU2014140300A RU2567171C1 RU 2567171 C1 RU2567171 C1 RU 2567171C1 RU 2014140300/13 A RU2014140300/13 A RU 2014140300/13A RU 2014140300 A RU2014140300 A RU 2014140300A RU 2567171 C1 RU2567171 C1 RU 2567171C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- collagen
- fish
- fat
- dispersion
- acetic
- Prior art date
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 113
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 113
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 113
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title claims abstract description 51
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 title claims abstract description 22
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title abstract description 19
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 40
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N acetic acid Substances CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 35
- 238000005406 washing Methods 0.000 claims abstract description 12
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims abstract description 11
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims abstract description 8
- 239000008399 tap water Substances 0.000 claims abstract description 8
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 claims abstract description 8
- 238000000265 homogenisation Methods 0.000 claims abstract description 7
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims abstract description 5
- 230000000737 periodic effect Effects 0.000 claims abstract description 4
- 239000004744 fabric Substances 0.000 claims abstract 2
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 32
- 238000000227 grinding Methods 0.000 claims description 10
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 10
- 239000004677 Nylon Substances 0.000 claims description 7
- 229920001778 nylon Polymers 0.000 claims description 7
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims description 7
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 claims description 6
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims description 6
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 claims description 4
- 238000012545 processing Methods 0.000 abstract description 14
- 239000002699 waste material Substances 0.000 abstract description 14
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 13
- 235000013305 food Nutrition 0.000 abstract description 10
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 abstract description 7
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 abstract description 7
- JBKVHLHDHHXQEQ-UHFFFAOYSA-N epsilon-caprolactam Chemical compound O=C1CCCCCN1 JBKVHLHDHHXQEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 2
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 abstract 2
- 229920006051 Capron® Polymers 0.000 abstract 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract 1
- 238000003801 milling Methods 0.000 abstract 1
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 description 39
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 28
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 12
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 9
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 7
- 238000004364 calculation method Methods 0.000 description 6
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 6
- 238000005303 weighing Methods 0.000 description 6
- 159000000011 group IA salts Chemical class 0.000 description 5
- 239000000463 material Substances 0.000 description 5
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 5
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 4
- 238000011161 development Methods 0.000 description 4
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 4
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 4
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 4
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 4
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 4
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 4
- 230000008569 process Effects 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 3
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 3
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 3
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 3
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 3
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 3
- 238000003908 quality control method Methods 0.000 description 3
- 239000000052 vinegar Substances 0.000 description 3
- 235000021419 vinegar Nutrition 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102220547770 Inducible T-cell costimulator_A23L_mutation Human genes 0.000 description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 2
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical class [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 238000005265 energy consumption Methods 0.000 description 2
- 239000012259 ether extract Substances 0.000 description 2
- 235000013332 fish product Nutrition 0.000 description 2
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 2
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 description 2
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 2
- 230000003472 neutralizing effect Effects 0.000 description 2
- 239000004810 polytetrafluoroethylene Substances 0.000 description 2
- 229920001343 polytetrafluoroethylene Polymers 0.000 description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 2
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 2
- 241000972773 Aulopiformes Species 0.000 description 1
- 206010007269 Carcinogenicity Diseases 0.000 description 1
- 201000004624 Dermatitis Diseases 0.000 description 1
- 229920002307 Dextran Polymers 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- 102000003839 Human Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108090000144 Human Proteins Proteins 0.000 description 1
- PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N Hydroxyproline Chemical compound O[C@H]1CN[C@H](C(O)=O)C1 PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- 241000237536 Mytilus edulis Species 0.000 description 1
- 229920002292 Nylon 6 Polymers 0.000 description 1
- 208000024777 Prion disease Diseases 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 201000004681 Psoriasis Diseases 0.000 description 1
- 241000785684 Sander lucioperca Species 0.000 description 1
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 1
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 239000004599 antimicrobial Substances 0.000 description 1
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 1
- KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N boric acid Chemical compound OB(O)O KGBXLFKZBHKPEV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004327 boric acid Substances 0.000 description 1
- 230000007670 carcinogenicity Effects 0.000 description 1
- 231100000260 carcinogenicity Toxicity 0.000 description 1
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 230000003011 chondroprotective effect Effects 0.000 description 1
- 239000000515 collagen sponge Substances 0.000 description 1
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 1
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 1
- PMMYEEVYMWASQN-UHFFFAOYSA-N dl-hydroxyproline Natural products OC1C[NH2+]C(C([O-])=O)C1 PMMYEEVYMWASQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 230000005611 electricity Effects 0.000 description 1
- 238000002848 electrochemical method Methods 0.000 description 1
- 239000003480 eluent Substances 0.000 description 1
- 238000003912 environmental pollution Methods 0.000 description 1
- 230000007717 exclusion Effects 0.000 description 1
- 230000001815 facial effect Effects 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 1
- 229960002591 hydroxyproline Drugs 0.000 description 1
- 230000000774 hypoallergenic effect Effects 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 238000010921 in-depth analysis Methods 0.000 description 1
- 210000001503 joint Anatomy 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 210000003041 ligament Anatomy 0.000 description 1
- 238000009629 microbiological culture Methods 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 235000020638 mussel Nutrition 0.000 description 1
- 230000003642 osteotropic effect Effects 0.000 description 1
- 208000028169 periodontal disease Diseases 0.000 description 1
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 1
- 238000009374 poultry farming Methods 0.000 description 1
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 description 1
- 238000004321 preservation Methods 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 230000001172 regenerating effect Effects 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 238000011160 research Methods 0.000 description 1
- 102220240796 rs553605556 Human genes 0.000 description 1
- 235000019515 salmon Nutrition 0.000 description 1
- 239000012266 salt solution Substances 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 230000037394 skin elasticity Effects 0.000 description 1
- 230000037393 skin firmness Effects 0.000 description 1
- 206010040882 skin lesion Diseases 0.000 description 1
- 231100000444 skin lesion Toxicity 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 description 1
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000010257 thawing Methods 0.000 description 1
- 231100000419 toxicity Toxicity 0.000 description 1
- 230000001988 toxicity Effects 0.000 description 1
- FGMPLJWBKKVCDB-UHFFFAOYSA-N trans-L-hydroxy-proline Natural products ON1CCCC1C(O)=O FGMPLJWBKKVCDB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08H—DERIVATIVES OF NATURAL MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08H1/00—Macromolecular products derived from proteins
- C08H1/06—Macromolecular products derived from proteins derived from horn, hoofs, hair, skin or leather
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/461—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from fish
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
- C08L89/00—Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
- C08L89/04—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair
- C08L89/06—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair derived from leather or skin, e.g. gelatin
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Materials Engineering (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Изобретение относится к переработке отходов рыбного производства (рыбьих шкур), касается способа получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена. Способ получения уксусной дисперсии рыбного коллагена включает очистку рыбьих шкур, измельчение, троекратную промывку водопроводной водой, обработку коллагенсодержащего сырья 3%-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5, выдерживание в кислотном растворе при периодическом помешивании, гомогенизацию путем фильтрации через капроновую ткань. Очищенное и измельченное коллагенсодержащее сырье предварительно анализируют на содержание влаги, золы и жира. Выдерживание в кислотном растворе осуществляют в течение 15-18 часов, при этом используют рыбьи шкуры с содержанием влаги 58-69%, золы 0.6-0.9%, жира 1-10%. Предлагаемый способ получения уксусной дисперсии рыбного коллагена обеспечивает получение высокомолекулярного рыбного коллагена с заданным комплексом свойств: молекулярной массой 210-220 кДа, полидисперсностью 1,2-1,5, с содержанием жира 0.03-0.05%, золы 0.03-0.04%, повышение выхода коллагена, а также сокращение длительности технологического цикла и расхода электроэнергии, при этом полученный продукт можно использовать для получения медицинских и косметических препаратов, а также некоторых продуктов питания. 2 з.п. ф-лы, 1 ил., 3 пр.
Description
Изобретение относится к переработке отходов рыбного производства (рыбьих шкур), касается способа получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена, который можно использовать для получения медицинских и косметических препаратов, а также некоторых продуктов питания.
Создание коллагенсодержащих продуктов в настоящее время востребовано во многих сферах. Такие свойства, как стимуляция регенерации собственных тканей человеческого организма, высокая механическая прочность и способность связывать воду и наряду с этим образовывать комплексы с биологически активными веществами, отсутствие токсичности и канцерогенности позволяют говорить о крайней перспективности применения коллагенсодержащих продуктов в качестве компонентов функциональных продуктов питания, биологически активных добавок, косметических и медицинских препаратов. Необходимо особенно подчеркнуть, что коллаген рыбный все увереннее вытесняет коллаген крупного рогатого скота. Он является гипоаллергенным, так как на 96% идентичен человеческому белку, обладает трансдермальными свойствами, то есть проникает через кожу. Кроме того, интерес к рыбному коллагену в последнее время возрос в связи с тем, что вся значительная часть крупного рогатого скота подвержена губчатой энцефелопатии. В научной и публицистической литературе в последнее время особое место уделяется рыбному коллагену (Землякова Е.С., Мезенова О.Б. Биологически активные композиции остеотропного и хондропротекторного действия на основе вторичного сырья гидробионтов. // Калининград: КГТУ, 2011, 169 с. Воробьев В.И. Использование рыбного коллагена и продуктов его гидролиза. // Известия КГТУ, 2008, №13, С. 55-58. Као Т.Х., Разумовская Р.Г. Разработка оптимальных режимов экстракции коллагена из отходов переработки рыб Волго-Каспийского бассейна. // М.: Известия ВУЗов. Пищевая технология, 2011, №1, С. 33-36. Борисов О.И., Хаустова Г.А., Антипова Л.В., Успенская М.Е. Исследование свойств продуктов растворения коллагена (ПРК), полученных из шкур прудовых рыб. // Успехи современного естествознания, 2012, №6, с. 130-131. Маслова Г.В., Егорова Е.С., Прокошенков А.А., Василевский П.Б. Способ получения белкового гидролизата из гидробионтов. А.с. №1687213 СССР, кл. A23J 1/4. №4755339/13; заявл. 07.08.89; опубл. 30.10.91, 5 с., 1991. Кучина Ю.А., Шошина Е.В., Дубровин С.Ю., Путинцев Н.М., Коновалова И.Н., Василевский П.Б. Электрохимический способ получения ферментативных белковых гидролизатов из гидробионтов, используемых для приготовления микробиологических питательных сред. // М.: Вестник МГТУ, 2007, Т. 10, №4, С. 628-632. Кириллов А.И., Линчевская А.А., Куприна Е.Э. Комплексная переработка коллаген- и минералсодержащих вторичных ресурсов рыбопереработки методом электрохимического экстрагирования. // СПб.: Химия и мимическая технология. Технология неорганических веществ, 2013, №18 (44), С. 24-26. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Ферментативные белковые гидролизаты тканей морских гидробионтов: получение, свойства и практическое использование. Мурманск: Изд-во ПИНРО, 2001, 96 с. Цибизова М.Е., Костюрина К.В. Рыбные гидролизаты как один из компонентов полнорационных кормов для птицеводства. // Вестник АГТУ, 2006, №3 (32), С. 243-249. Землякова Е.С., Мезенова О.Я. Биопрепарат из отходов от разделки судака // Рыбпром, 2008, №2, С. 31-32. Иен Н.Х., Новиков М.В. Молекулярно-массовое распределение фракций ферментативных гидролизатов из дрейсены и мидий. // Рыбпром, 2009, №1, С. 43-44). Разработки ведутся для применения пептидов коллагена вовнутрь, при этом организм обеспечивается достаточным количеством глицина, пролина и гидроксипролина, поставляя необходимый материал для синтеза собственного коллагена, способствуя восстановлению и образованию соединительной ткани суставов, хрящей и связок. Уже существуют косметические препараты на основе рыбного коллагена с уникальными регенерирующими свойствами для глубокого увлажнения кожи, повышения упругости и эластичности кожи, восстановления водно-жирового баланса кожи и т.п., а также медицинские препараты при лечении пародонтоза, кожной аллергии, псориаза, для формирования кожных покровов при поражении кожи. Однако технологии выделения коллагена остаются несовершенными и требуют глубокого анализа и модернизации.
Выделение и использование рыбного коллагена решает еще одну важную задачу современного человека - это снижения отходов производства. В настоящее время производство рыбопродукции сопровождается большим количеством белоксодержащих отходов (кости, плавники, кожа, чешуя, внутренности и т.д.), составляющие от 30 до 70% исходного сырья. В последнее время увеличилось количество рыбной продукции, изготавливаемой из обезшкуренного филе, которое в большинстве случаев подвергается утилизации. Частичное использование данных отходов приводит, с одной стороны, к потере крайне важного белкового продукта для использования в пищевых, кормовых, медицинских и косметических целях, а с другой - к загрязнению окружающей среды и нарушению «Международной конвенции по предотвращению загрязнения морей сбросами отходов и других материалов». Сегодня ресурсосбережение - одна из главных задач при разработке новых технологий и развитии любого производства. Человечество не стоит на месте: находятся новые места залегания полезных ископаемых, новые способы их добычи и использования - с одной стороны, с другой - создаются новые материалы и разрабатываются ресурсосберегающие технологии. Задача технологии - минимизировать затраты исходного сырья при производстве различных материалов, и решается она благодаря научным исследованиям, путем разработки новых процессов и материалов, путем использования их ранее неизвестных механических, физических, химических свойств.
Проблема выделения коллагена из рыбьей шкуры является актуальной в настоящее время, так как использование данного белка позволит решить множественные задачи медицины и косметологии, а также других областей.
Другим не менее актуальным аспектом выделения коллагена из рыбьей шкуры является сохранение окружающей среды, вследствие возможности создания безотходного производства переработки рыбы.
В настоящее время описано много способов выделения коллагена из природного сырья. Как правило, используют кислотный, щелочной, щелочно-солевой, электрохимческий, ферментатитвный и другие методы. Часто используют совокупность методов. Однако, чаще всего, способы выделения коллагена из рыбьих шкур приводят к получению дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена с широким спектром молекулярных масс (с высоким коэффициентом полидисперсности), высоким содержанием жира, золы, а также нестабильной концентрации коллагена в дисперсии. Об этом свидетельствуют литературные данные (Воробьев В. И. Использование рыбного коллагена и продуктов его гидролиза. // Известия КГТУ, 2008, №13, с. 55-58, Тихонова Ю.В., Кривоносова Л.Г., Ломакин С.П., Филатова Э.С., Хабибуллин P.P. Свойства продуктов гидролиза коллагена. Башкирский химический журнал, 2009, №1, с. 13-152). В патентах эти свойства чаще всего не упоминаются, в то время как для получения качественных медицинских и косметических препаратов из высокомолекулярного коллагена они имеют важное, практически первостепенное значение (http://perlealpha.ru, http://fjrmula-figuri-spa.prom.ua/).
Известен способ получения дисперсий коллагена, содержащий измельчение коллагенсодержащего сырья, обезжиривание щелочно-солевой обработкой 5-12%-ным раствором КОН и насыщенным K2SO4, промывку, нейтрализацию раствором KHSO4 или борной кислотой, повторную промывку, гомогенизацию полученного коллагенсодержащего раствора (SU 171502 А1, кл. С14С 1/08, опубл. 01.01.1965 г.).
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья, заключающийся в его измельчении, обезжиривании щелочью, нейтрализации минеральной кислотой, гомогенизации полученного коллагенсодержащего раствора (SU 282588 А1, кл. С09Н 7/00, С14С 1/06, опубл. 01.01.1970 г.).
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья путем его замораживания, измельчения, обезжиривания 5%-ным раствором NaOH, обработки в щелочно-солевой ванне 11-13%-ным NaOH, насыщенным сульфатом натрия при ЖК=12, промывки раствором Na2SO4 при ЖК=8-10, нейтрализации кислыми солями в три этапа с понижением концентрации кислоты от 15 до 0,25%, измельчения полученного коллагена, растворения его в органической кислоте, гомогенизации полученного коллагенсодержащего сырья (SU 562574 А1, кл. С14С 1/08, опубл. 25.06.1977 г.).
Известен способ обработки кожи плоских рыб путем промывки в фосфатном буфере и деионизованной воде, выделение коллагена обработкой 0.25 M раствором уксусной кислоты (1 кг на 10 л раствора) в течение 15 минут, центрифугирования, высаживания коллагена путем добавления в раствор хлорида натрия до достижения концентрации 7%, очистку диализом (WO 1993001241, кл. С07К 14/78, С08Н 1/06, C08L 89/06, опубл. 21.01.1993 г.).
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья - шкур рыб, путем замораживания, измельчения, дефростирования, обезжириваний щелочно-солевым раствором, содержащим гидроокись натрия и сульфат натрия при ж.к.=3 в течение 18-20 ч, последующую промывку водой в течение 30 мин, нейтрализацию раствором сульфата аммония с его концентрацией 4,5-5,0% от массы исходного сырья в течение 90-120 мин, растворения в органической кислоте и гомогенизации (RU 2139937 С1, кл. С14С 13/00, С14С 1/08, С08Н 1/06, опубл. 20.10.1999 г.).
Недостатками известных способов являются: длительность и многостадийность выделения коллагена, значительный расход реагентов, загрязняющих сточные воды, частичный гидролиз белкового продукта, особенно при использовании щелочных растворов и ферментов. Гидролиз коллагена приводит к распаду молекул высокомолекулярного коллагена и значительному разбросу значений молекулярных масс и, соответственно, к увеличению коэффициента полидисперсности.
Известен способ получения коллагена из рыбьей кожи, который подразумевает снятие кожи со свежей или замороженной рыбы, очистку кожи, замораживание, измельчение, набухание в течение 30 мин в разбавленном растворе органической кислоты (уксусной, лимонной, винной и т.п.) в соотношении 10-200 г очищенной кожи на 1 литр раствора, гомогенизацию, выдерживание в течение некоторого времени для лучшего растворения коллагена (в таком виде возможно хранение с добавлением противомикробных агентов при температурах ниже 12°C) и лиофильную сушку (US 20030004315, кл. A23J 1/04, A23L 1/00, A23L 1/305, А61К 38/17, А61К 8/65, А61К 8/96, А61Р 43/00, С07К 1/14, С07К 14/78, С08Н 1/06, С12Н 1/04, С12Н 1/052, G01N 31/00, G01N 33/68, опубл. 02.01.2003 г.).
Известен способ получения биологически активного коллагена из шкур лососевых рыб, включающий очистку и промывку кожи, обработку 0.1-1.5% раствором молочной кислоты при температуре 15-20°C в течение 24-48 ч с целью получения набухшей массы и последующую многократную фильтрацию через фильтр из натурального шелка (WO 2004035625, кл. С07К 14/78, С08Н 1/06, опубл. 29.04.2004 г.).
Недостатками данных методов являются отсутствие контроля качества исходного сырья - шкуры рыб, что не позволит на начальном этапе исключить использование некачественного сырья, дороговизна или недоступность некоторых реагентов, таких как молочная кислота, длительность процесса, отсутствие контроля качества дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена.
Наиболее близким по технической сущности и достигаемому результату к предлагаемому изобретению является способ обработки коллагенсодержащего сырья, защищенный патентом RU 2314352 С1, кл. С14С 13/00, С14С 1/00, С08Н 1/06, опубл. 10.01.2008 г., принятый за ближайший аналог (прототип).
В способе по прототипу сырье отходов шкур рыб кожевенной и рыбной промышленности замораживают, измельчают на кусочки 20×20 мм, дефростируют при мойке водопроводной водой при 2-3-кратной ее смене в течение 2 ч при температуре 18-20°C. Затем кусочки сырья обрабатывают раствором, содержащим 2-4% СН3СОО, при жидкостном коэффициенте, равном 5, и выдерживают в растворе при периодическом перемешивании в течение 12 ч при температуре 18-20°C. Обработанный раствор сливают. Полученный коллаген промывают проточной водой в течение 30 минут при температуре 18-20°C. Промытый коллаген растворяют в щелочно-солевой ванне в течение 4 ч 2-3% NaOH и 6-7% Na2SO4 при жидкостном коэффициенте, равном 5, при температуре 18-20°C. После чего осуществляют гомогенизацию через капроновую ткань. В процессе гомогенизации нерастворившийся чешуйчатый покров удаляют с капроновой ткани.
Преимуществом и общим признаком с предлагаемым изобретнием является использование дешевого реагента - пищевого уксуса, что значительно снижает расходы на приобретение реагентов и позволяет получать дисперсию коллагена непосредственно на пищевом производстве, снизив таким образом транспортные расходы.
Недостатком способа по прототипу является отсутствие тщательной очистки сырья, в результате чего наличие остатков чешуи, мышечной ткани и жира приводит к образованию неоднородного коллагена и примесей кислото- и водорастворимых биополимеров, снижающих качество продукта - повышается содержание жира и золы. Отсутствие контроля качества исходного сырья - шкур рыб не позволяет на начальном этапе исключить использование некачественного сырья. Исключение предварительного контроля сырья приводит к получению продукта, не отвечающего ожидаемым характеристикам.
В задачу изобретения положено создание нового способа получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена.
Техническим результатом от использования предлагаемого изобретения является получение высокомолекулярного рыбного коллагена с заданным комплексом свойств: молекулярной массой 210-220 кДа, полидисперсностью -1,2-1,5, с содержанием жира 0.03-0.0 5%, золы 0.03-0.04%, повышение выхода коллагена, а также сокращение длительности технологического цикла и расхода электроэнергии.
Это достигается тем, что в способе получения уксусной дисперсии рыбного коллагена, включающем очистку рыбьих шкур, измельчение, троекратную промывку водопроводной водой, обработку коллагенсодержащего сырья 3%-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5, выдерживание в кислотном растворе при периодическом помешивании, гомогенизацию путем фильтрации через капроновую ткань, очищенное и измельченное коллагенсодержащее сырье предварительно анализируют на содержание влаги, золы и жира, выдерживание в кислотном растворе осуществляют в течение 15-18 часов, при этом используют рыбьи шкуры с содержанием влаги 58-69%, золы 0.6-0.9%, жира 1-10%; измельчение очищенной шкуры осуществляют мясорубкой (электрическим диспергатором) с диаметром пор 3,5 мм; каждую промывку осуществляют в течение 30-50 минут.
На фиг. 1 представлен график зависимости площади хроматографического пика от массовой доли коллагена в растворе.
Предложенный способ осуществляют следующим образом.
Для осуществления способа используют отходы рыбного производства - шкуры промысловых рыб. Очищают шкуры рыбы от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают, например, мясорубкой (электрическим диспергатором) с диаметром пор 3,5 мм.
Приготовленную шкуру (очищенную и измельченную) анализируют на содержание влаги, золы и жира.
Определяют влажность сырья.
Навеску сырья массой ~1 г прокаливают в сушильном шкафу при 100°C до постоянной массы (18-20 часов). Расчет влажности проводят по формуле:
ω(воды)=(а-b)×100/с,
где а - масса гильзы с навеской до высушивания, г;
b - масса гильзы с навеской после высушивания, г;
с - масса навески, г.
Определяют зольность сырья.
Навеску высушенного сырья массой ~0.5 г сжигают в муфельной печи при температуре 650°C. Расчет проводят по формуле:
ω(золы)=(а-b)×100/с,
где а - масса гильзы с навеской до сжигания, г;
b - масса гильзы с навеской после сжигания, г;
с - масса навески, г.
Определяют жирность сырья.
Навеску сырья массой ~1 г промывают 4-6 раз диэтиловым эфиром. Эфирные вытяжки собирают, эфир выпаривают, жир взвешивают. Расчет проводят по формуле:
ω(жира)=100а/с,
где а - масса жира, г;
с - масса навески, г.
Дальнейшую обработку продолжают при содержании в коллагенсодержащем сырье влаги 58.00-69.00%, золы 0.60-0.90%, жира 1.00-10.00%. Коллагенсодержащее сырье промывают водопроводной водой трижды по 30-50 минут, что оптимально обеспечивает растворение минеральных солей из сырья, заливают 3%-ным раствором уксусной кислоты (минимальная концентрация кислоты для максимального выделения коллагена) при жидкостном коэффициенте 5, оставляют на 15-18 часов (время, в течение которого растворяется большая часть коллагена из сырья), периодически помешивая, отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Получают коллагеновую дисперсию с содержанием 3-5% коллагена молекулярной массой 210-220 кДа и коэффициентом полисперсности 1,2-1,5, жира 0.03-0.05%, золы 0.03-0.04%, которую могут хранить несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°C. Выход коллагена составляет 40-70% относительно обезвоженного сырья.
Определяют молекулярно-массовые характеристики коллагеновой субстанции и массовую долю коллагена методом ГПХ.
Молекулярно-массовые характеристики коллагена определяют методом ГПХ на высокоэффективном жидкостном хроматографе фирмы SHIMADZU СТО-20А/20АС (Япония) с применением колонки TosohBioscienceTSKgelG3000SWx1 с диаметром пор 5 мкм. В качестве детектора используют низкотемпературный светорассеивающий детектор ELSD-LTII. В качестве элюента используют 0.5 M раствор уксусной кислоты. Для калибровки применяют стандарты декстрана с диапазоном молекулярных масс 1000-410000 Да. Фильтрование образцов коллагеновой субстанции осуществляют через насадочные мембраны MilliporeMillex-LCR (PTFE 0.45 µm). Для определения массовой доли коллагена проводят калибровку. Предварительно готовят растворы коллагена различных концентраций в диапазоне 1.00-6.00%, фильтруют через насадочные мембраны MilliporeMillex-LCR (PTFE 0.45 µm), определяют содержание коллагена гравиметрическим методом. Одновременно эти растворы анализируют методом ГПХ. Строят зависимость площади пика, соответствующего высокомолекулярному коллагену, от концентрации коллагена (ФИГ. 1).
Определяют массовую долю коллагена в коллагеновой субстанции гравиметрическим методом.
Навеску субстанции массой ~0.5 г высушивают в сушильном шкафу при 105°C до постоянной массы. Расчет проводят по формуле:
ω(коллагена)=(а-b)×100/с,
где а - масса гильзы с навеской до высушивания, г;
b - масса гильзы с навеской после высушивания, г;
с - масса навески, г.
Определяют массовую долю жира в коллагеновой субстанции гравиметрическим методом.
Навеску субстанции массой ~20 г 4-6 раз экстрагируют эфиром, эфирные вытяжки собирают в стакан, затем выпаривают эфир. Расчет проводят по формуле:
ω(жира)=100а/с,
где а - масса жира, г;
с - масса навески, г.
Определяют зольность в коллагеновой субстанции.
Навеску коллагеновой субстанции массой ~0.5 г высушивают, сжигают в муфельной печи при температуре 650°C. Расчет проводят по формуле:
ω(золы)=(а-b)×100/с,
где а - масса гильзы с навеской до сжигания, г;
b - масса гильзы с навеской после сжигания, г;
с - масса навески, г.
Полученная предложенным способом коллагеновая дисперсия после лиофилизации может быть использована для получения медицинских и косметических препаратов, продуктов питания, например, для получения коллагеновых губок и пленок, содержащий высокомолекулярный коллаген без следов гидролизата, с минимальным содержанием жира.
Использование коллагенсодержащего сырья с содержанием в влаги 58.00-69.00%, золы 0.60-0.90%, жира 1.00-10.00% обеспечивает хорошее отделение коллагена в растворе уксусной кислоты.
Предлагаемый способ позволяет получить непосредственно на пищевом производстве высокомолекулярный коллаген в одну стадию с использованием недорогого реагента - пищевого уксуса. Таким образом достигается экономия на транспортировке отходов до места переработки, снижение затрат на реагенты и электроэнергию. Кроме этого количество стадий и время выделения коллагеновой субстанции оптимизировано в сравнении с известными способами. При этом выделение коллагена из рыбьих шкур происходит количественно. На основании этого можно говорить, как о невысокой цене дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена с заданным комплексом свойств (молекулярно-массовыми характеристиками, содержанием коллагена, золы и жира) в силу доступности способа ее выделения.
Проведение предварительного анализа сырья на содержание влаги, золы и жира, позволяет сопоставить эти показатели с диапазоном показателей, дающих удовлетворительный результат выхода коллагена. При таком подходе исключается возможность использования сырья, не дающего коллагеновую дисперсию необходимого состава и качества, а следовательно, подразумевает экономию реагентов.
По сравнению с прототипом предлагаемый способ позволяет:
- получить дисперсию, содержащую однородный высокомолекулярный рыбный коллаген с молекулярной массой 200-220 кДа и коэффициентом полидисперсности 1.2-1,5, жира 0.03-0.05%, золы 0.03-0.04%;
- повысить выход коллагена;
- сократить длительность технологического цикла с 18,5 ч до 17 ч за счет изменения последовательности технологических процессов;
- снизить расход электроэнергии за счет уменьшения длительности цикла обработки, снижения температуры процессов.
Ниже приведены примеры, подтверждающие реализацию способа получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена.
Пример 1.
Коллагенсодержащее сырье (отходы шкур рыбной промышленности) очищают от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают мясорубкой или электрическим диспергатором с диаметром пор 3,5 мм. Приготовленную шкуру анализируют на содержание влаги (61.3%), золы (0.82%) и жира (1.0%). Сырье промывают водопроводной водой трижды по 30 минут, заливают 3%-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5. Оставляют на 15 часов, периодически помешивая. Отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Полученная коллагеновая дисперсия содержит 3,24% коллагена с молекулярной массой 220 кДа и коэффициентом полидисперсности 1.08, жира 0.03%, золы 0.04%, которая может хранится несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°C. Выход коллагена составляет 43% относительно обезвоженного сырья.
Пример 2.
Коллагенсодержащее сырье (отходы шкур рыбной промышленности) очищают от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают мясорубкой или электрическим диспергатором с диаметром пор 3,5 мм. Приготовленную шкуру анализируют на содержание влаги (58,2%), золы (0.88%) и жира (9,6%). Сырье промывают водопроводной водой трижды по 40 минут, заливают 3%-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5. Оставляют на 15-18 часов, периодически помешивая. Отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Полученная коллагеновая дисперсия содержит 2,97% коллагена с молекулярной массой 220 кДа и коэффициентом полисперсности 1,21, жира 0.04%, золы 0.03%, которая может хранится несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°C. Выход коллагена составляет 39% относительно обезвоженного сырья.
Пример 3.
Коллагенсодержащее сырье (отходы шкур рыбной промышленности) очищают от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают мясорубкой или электрическим диспергатором с диаметром пор 3,5 мм. Приготовленную шкуру анализируют на содержание влаги (65.6%), золы (0.72%) и жира (1.5%). Сырье промывают водопроводной водой трижды по 50 минут, заливают 3%-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5. Оставляют на 15-18 часов, периодически помешивая. Отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Полученная коллагеновая дисперсия содержит 5.13% коллагена с молекулярной массой 220 кДа и коэффициентом полисперсности 1,27, жира 0.03%, золы 0.03%, которая может хранится несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°C. Выход коллагена составляет 74% относительно обезвоженного сырья.
Claims (3)
1. Способ получения уксусной дисперсии рыбного коллагена, включающий очистку рыбьих шкур, измельчение, троекратную промывку водопроводной водой, обработку коллагенсодержащего сырья 3%-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5, выдерживание в кислотном растворе при периодическом помешивании, гомогенизацию путем фильтрации через капроновую ткань, отличающийся тем, что очищенное и измельченное коллагенсодержащее сырье предварительно анализируют на содержание влаги, золы и жира, выдерживание в кислотном растворе осуществляют в течение 15-18 часов, при этом используют рыбьи шкуры с содержанием влаги 58-69%, золы 0.6-0.9%, жира 1-10%.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что измельчение очищенной шкуры осуществляют мясорубкой (электрическим диспергатором) с диаметром пор 3,5 мм.
3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что каждую промывку осуществляют в течение 30-50 минут.
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2014140300/13A RU2567171C1 (ru) | 2014-10-06 | 2014-10-06 | Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена |
| PCT/RU2015/000624 WO2016056949A1 (ru) | 2014-10-06 | 2015-09-29 | Способ получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2014140300/13A RU2567171C1 (ru) | 2014-10-06 | 2014-10-06 | Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2567171C1 true RU2567171C1 (ru) | 2015-11-10 |
Family
ID=54536915
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2014140300/13A RU2567171C1 (ru) | 2014-10-06 | 2014-10-06 | Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2567171C1 (ru) |
| WO (1) | WO2016056949A1 (ru) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2665589C2 (ru) * | 2016-12-22 | 2018-08-31 | Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" | Способ получения гидролизата рыбного коллагена |
| RU2716228C1 (ru) * | 2019-02-26 | 2020-03-06 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2736363C2 (ru) * | 2019-05-06 | 2020-11-16 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2810511C1 (ru) * | 2022-12-14 | 2023-12-27 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Национальный исследовательский Нижегородский государственный университет им. Н.И. Лобачевского" | Способ получения рыбного коллагенового гомогенизата |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN113150118A (zh) * | 2021-04-25 | 2021-07-23 | 广州创尔生物技术股份有限公司 | 一种非变性ι型胶原蛋白的快速制备方法 |
Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3455776A (en) * | 1967-01-24 | 1969-07-15 | Ethicon Inc | Method for swelling and dispersing collagen |
| RU2314352C1 (ru) * | 2006-04-10 | 2008-01-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Восточно-Сибирский государственный технологический университет | Способ обработки коллагенсодержащего сырья |
| RU2340210C1 (ru) * | 2007-04-03 | 2008-12-10 | Людмила Константиновна Петриченко | Способ производства натурального структурообразователя |
| CN102702346A (zh) * | 2012-06-20 | 2012-10-03 | 江南大学 | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 |
| UA79357U (ru) * | 2012-08-13 | 2013-04-25 | Одесская Национальная Академия Пищевых Технологий | Способ получения коллагенового препарата |
Family Cites Families (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| SU562574A1 (ru) | 1975-07-31 | 1977-06-25 | Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Моского Рыбного Хозяйства И Океанографии | Способ обработки коллагенсодержащего сырь |
| FR2678624A1 (fr) | 1991-07-04 | 1993-01-08 | Coletica | Utilisation de la peau non pigmentee de poisson, en particulier de poisson plat comme nouvelle source industrielle de collagene, procede d'extraction, collagene et biomateriau ainsi obtenus. |
| US6337389B1 (en) * | 1995-03-17 | 2002-01-08 | Bioscience Consultants, L.L.C. | Method and process for the production of collagen preparations from invertebrate marine animals and compositions thereof |
| JP2731833B2 (ja) * | 1995-06-26 | 1998-03-25 | 大同ほくさん株式会社 | 海洋生物を原料とした代用皮膚 |
| RU2139937C1 (ru) | 1998-12-07 | 1999-10-20 | Восточно-Сибирский государственный технологический университет | Способ обработки коллагенсодержащего сырья |
| FR2801313A1 (fr) * | 1999-05-19 | 2001-05-25 | Coletica | Produit collagenique contenant du collagene d'origine marine a faible odeur et de preference a proprietes mecaniques ameliorees, ainsi que son utilisation sous forme de compositions ou de produits cosmetiques ou pharmaceutiques |
| NZ519878A (en) | 1999-11-29 | 2004-02-27 | Nz Inst For Crop & Food Res | Collagen |
| FR2806415B3 (fr) * | 2000-03-15 | 2002-04-26 | Biovaleur Sa | Procede de preparation d'une composition a base de collagene issu de peaux de poissons |
| PL190737B1 (pl) | 2002-10-15 | 2006-01-31 | Przybylski Jozef Edward | Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych |
| CN101979654A (zh) * | 2010-10-20 | 2011-02-23 | 江西科技师范学院 | 一种从鱼皮中提取胶原蛋白的方法 |
| JP5875761B2 (ja) * | 2010-12-16 | 2016-03-02 | 地方独立行政法人東京都立産業技術研究センター | コラーゲン線維ゲルおよびその用途 |
-
2014
- 2014-10-06 RU RU2014140300/13A patent/RU2567171C1/ru active IP Right Revival
-
2015
- 2015-09-29 WO PCT/RU2015/000624 patent/WO2016056949A1/ru active Application Filing
Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3455776A (en) * | 1967-01-24 | 1969-07-15 | Ethicon Inc | Method for swelling and dispersing collagen |
| RU2314352C1 (ru) * | 2006-04-10 | 2008-01-10 | Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Восточно-Сибирский государственный технологический университет | Способ обработки коллагенсодержащего сырья |
| RU2340210C1 (ru) * | 2007-04-03 | 2008-12-10 | Людмила Константиновна Петриченко | Способ производства натурального структурообразователя |
| CN102702346A (zh) * | 2012-06-20 | 2012-10-03 | 江南大学 | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 |
| UA79357U (ru) * | 2012-08-13 | 2013-04-25 | Одесская Национальная Академия Пищевых Технологий | Способ получения коллагенового препарата |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2665589C2 (ru) * | 2016-12-22 | 2018-08-31 | Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" | Способ получения гидролизата рыбного коллагена |
| RU2716228C1 (ru) * | 2019-02-26 | 2020-03-06 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2736363C2 (ru) * | 2019-05-06 | 2020-11-16 | Елена Георгиевна Грициенко | Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб |
| RU2810511C1 (ru) * | 2022-12-14 | 2023-12-27 | Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Национальный исследовательский Нижегородский государственный университет им. Н.И. Лобачевского" | Способ получения рыбного коллагенового гомогенизата |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| WO2016056949A1 (ru) | 2016-04-14 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Huda et al. | Fish bone and scale as a potential source of halal gelatin | |
| RU2567171C1 (ru) | Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена | |
| Hao et al. | The characteristics of gelatin extracted from sturgeon (Acipenser baeri) skin using various pretreatments | |
| CN102559826A (zh) | 一种胶原蛋白低聚肽的制备方法 | |
| Norziah et al. | Response surface optimization of bromelain-assisted gelatin extraction from surimi processing wastes | |
| CN101570772A (zh) | 一种天然骨胶原的制备方法 | |
| WO2017209587A1 (fr) | Procédé d'extraction et de purification de collagène marin natif à partir des écailles de sardine sardina pilchardus | |
| JP2004141007A (ja) | 魚由来ゼラチンペプチドの製造方法 | |
| CN103554248A (zh) | 一种从淡水珍珠蚌肉中提取胶原蛋白的工艺方法 | |
| CN106032546A (zh) | 从鱼鳞中提取医用材料基胶原蛋白的方法 | |
| Matinong et al. | Collagen Extraction from Animal Skin. Biology 2022, 11, 905 | |
| KR100703947B1 (ko) | 콜라겐의 제조방법 | |
| Skierka et al. | Optimization of condition for demineralization Baltic cod (Gadus morhua) backbone | |
| Shakil et al. | Tannery solid waste into wealth by non-edible gelatin production from raw trimmings | |
| Esmaeili Kharyeki et al. | The effect of processing conditions on physico-chemical properties of whitecheek shark (Carcharhinus dussumieri) skin gelatin | |
| RU2665589C2 (ru) | Способ получения гидролизата рыбного коллагена | |
| JP2013014529A (ja) | チョウザメ類脊索から簡便な抽出方法で得られるｉｉ型コラーゲン | |
| CN109251245A (zh) | 一种从牛蹄中取牛蹄筋提取蹄筋胶原蛋白的方法 | |
| RU2008100627A (ru) | Способ производства формованных изделий из фарша прудовой рыбы с добавлением пищевой коллагеновой эмульсии | |
| CN113603768A (zh) | 一种鱼源胶原蛋白的制备方法 | |
| CN103992746A (zh) | 一种利用罗非鱼皮制备不同凝胶强度药用明胶的方法 | |
| CN111662375A (zh) | 从动物软骨中提取非变性ii型胶原蛋白的制备方法 | |
| RU2259779C2 (ru) | Способ получения коллагеновой дисперсии | |
| RU2133097C1 (ru) | Способ получения кормовой добавки "витапептид", кормовая добавка "витапептид" | |
| Aminudin et al. | Characterization of collagen extract from the skins of commercial freshwater fish |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| QB4A | Licence on use of patent |
Free format text: LICENCE Effective date: 20170208 |
|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20171007 |
|
| NF4A | Reinstatement of patent |
Effective date: 20200617 |