WO2016056949A1 - Способ получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена - Google Patents

Способ получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена Download PDF

Info

Publication number
WO2016056949A1
WO2016056949A1 PCT/RU2015/000624 RU2015000624W WO2016056949A1 WO 2016056949 A1 WO2016056949 A1 WO 2016056949A1 RU 2015000624 W RU2015000624 W RU 2015000624W WO 2016056949 A1 WO2016056949 A1 WO 2016056949A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
collagen
fish
acetic acid
producing
ash
Prior art date
Application number
PCT/RU2015/000624
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Людмила Леонидовна СЕМЕНЫЧЕВА
Маргарита Викторовна АСТАНИНА
Юлия Леонидовна КУЗНЕЦОВА
Наталья Борисовна ВАЛЕТОВA
Евгения Викторовна ГЕРАСЬКИНА
Ольга Александровна TAPAHKOBA
Original Assignee
Общество с ограниченной ответственностью "Системы качества жизни"
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Общество с ограниченной ответственностью "Системы качества жизни" filed Critical Общество с ограниченной ответственностью "Системы качества жизни"
Publication of WO2016056949A1 publication Critical patent/WO2016056949A1/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08H—DERIVATIVES OF NATURAL MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08H1/00—Macromolecular products derived from proteins
    • C08H1/06—Macromolecular products derived from proteins derived from horn, hoofs, hair, skin or leather
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/461—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from fish
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08L—COMPOSITIONS OF MACROMOLECULAR COMPOUNDS
    • C08L89/00—Compositions of proteins; Compositions of derivatives thereof
    • C08L89/04—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair
    • C08L89/06—Products derived from waste materials, e.g. horn, hoof or hair derived from leather or skin, e.g. gelatin

Definitions

  • the invention relates to the processing of fish waste (fish hides), relates to a method for producing acetic acid dispersion of high molecular weight fish collagen, which can be used to obtain medical and cosmetic preparations, as well as some food products.
  • Another equally relevant aspect of the isolation of collagen from fish skin is the preservation of the environment, due to the possibility of creating a waste-free production of fish processing.
  • a known method for producing collagen dispersions comprising crushing collagen-containing raw materials, degreasing with alkaline salt treatment with a 5-12% KOH solution and saturated K 2 SO 4 , washing, neutralizing with KHSO 4 solution or boric acid, repeated washing, homogenization of the resulting collagen-containing solution ( SU 171502 A1, class C 14 C 1/08, publ. 01/01/1965).
  • a known method of processing collagen-containing raw materials which consists in grinding it, degreasing with alkali, neutralizing with mineral acid, homogenizing the resulting collagen-containing solution (SU 282588 A1, class C09H7 / 00, C 14 C 1/06, published 01.01.1970).
  • the disadvantages of the known methods are: the duration and multi-stage allocation of collagen, a significant consumption of reagents that pollute wastewater, partial hydrolysis of the protein product, especially when using alkaline solutions and enzymes. Hydrolysis of collagen leads to the breakdown of molecules of high molecular weight collagen and a significant spread in the values of molecular masses and, consequently, to an increase in the polydispersity coefficient.
  • a known method of producing collagen from fish skin which involves peeling the skin from fresh or frozen fish, peeling the skin, freezing, grinding, swelling for 30 minutes in a dilute solution of organic acid (acetic, citric, tartaric, etc.) in a ratio of 10 - 200 g of cleansed skin per 1 liter of solution, homogenization, keeping for some time for better dissolution of collagen (in this form, storage with the addition of antimicrobial agents at temperatures below 12 0 C is possible) and freeze drying (US20030004315, L.
  • organic acid acetic, citric, tartaric, etc.
  • a known method of producing biologically active collagen from salmon skins including cleaning and washing the skin, treatment with 0.1 - 1.5% lactic acid solution at a temperature of 15 - 20 ° C for 24 - 48 hours in order to obtain a swollen mass and subsequent multiple filtering through a filter from natural silk (WO2004035625, class C07 14/78, C08H1 / 06, published on April 29, 2004).
  • the disadvantages of these methods are the lack of quality control of the feedstock - fish skins, which will not allow the initial stage to exclude the use of low-quality raw materials, the high cost or inaccessibility of certain reagents, such as lactic acid, the duration of the process, the lack of quality control of the dispersion of high molecular weight fish collagen.
  • the closest in technical essence and the achieved result to the proposed invention is a method for processing collagen-containing raw materials, protected by patent RU 2314352 C1, cl. ⁇ 14 ⁇ 13 / 00, ⁇ 14 ⁇ 1 / 00, ⁇ 08 ⁇ 1 / 06, publ. 01/10/2008, adopted for the closest analogue (prototype).
  • the raw materials of fish and leather industry fish wastes are frozen, crushed into pieces of 20x20 mm, defrosted when washed with tap water at 2-3 times change for 2 hours at a temperature of 18-20 ° C. Then the pieces of raw materials are processed b a solution containing 2-4% CH 3 COO, with a liquid coefficient equal to 5, and incubated in the solution with periodic stirring for 12 hours at a temperature of 18-20 ° C. The treated solution is drained. The resulting collagen is washed with running water for 30 minutes at a temperature of 18-20 ° C.
  • the washed collagen is dissolved in an alkaline salt bath for 4 hours with 2-3% NaOH and 6-7% Na 2 SO 4 at a liquid coefficient of 5 at a temperature of 18-20 ° C. Then carry out homogenization through nylon tissue. During homogenization, the insoluble scaly cover is removed from the nylon tissue.
  • An advantage and a common feature with the proposed invention is the use of a cheap reagent - food vinegar, which significantly reduces the cost of purchasing reagents and allows you to get a dispersion of collagen directly in food production, thereby reducing transportation costs.
  • the disadvantage of the prototype method is the lack of thorough cleaning of the raw materials, as a result of which the presence of residues of scales, muscle tissue and fat leads to the formation of heterogeneous collagen and impurities of acid and water-soluble biopolymers that reduce the quality of the product - increases the content of fat and ash.
  • the lack of quality control of raw materials - fish skins does not allow at the initial stage to exclude the use of low-quality raw materials.
  • the exclusion of preliminary control of raw materials leads to a product that does not meet the expected characteristics.
  • the objective of the invention is the creation of a new method for producing vinegar dispersion of high molecular weight fish collagen.
  • the technical result from the use of the present invention is to obtain high molecular weight fish collagen with a given set of properties: molecular weight 210-220 kDa, polydispersity - 1.2-1.5, with a fat content of 0.03-0.0 5%, ash 0.03-0.04%, increased yield collagen, as well as reducing the duration of the technological cycle and energy consumption.
  • FIG. 1 is a graph of the area of the chromatographic peak versus the mass fraction of collagen in solution.
  • the proposed method is as follows.
  • waste from fish production is used - skins of commercial fish. They clean fish skins from scales, cuts of muscle tissue and fat, grind, for example, with a meat grinder (electric dispersant) with a pore diameter of 3.5 mm.
  • a meat grinder electric dispersant
  • the prepared skin (peeled and ground) is analyzed for moisture, ash and fat.
  • b is the mass of the sleeve with a hitch after drying, g;
  • Ash content of raw materials is determined. A portion of dried raw materials weighing ⁇ 0.5 g is burned in a muffle furnace at a temperature of 650 ° C. The calculation is carried out according to the formula:
  • a is the mass of the sleeve with a sample before burning, g;
  • b is the mass of the sleeve with a sample after burning, g;
  • collagen-containing raw materials is 58.00 - 69.00% moisture, 0.60 - 0.90% ash, 1.00 - 10.00% fat.
  • Allagene-containing raw materials are washed with tap water three times for 30-50 minutes, which optimally ensures the dissolution of mineral salts from the raw materials, poured with a 3% solution of acetic acid (minimum acid concentration for maximum collagen release) at a liquid coefficient of 5, left for 15-18 hours (the time during which most of the collagen from the raw material dissolves), stirring periodically, is filtered through two layers of nylon tissue.
  • acetic acid minimum acid concentration for maximum collagen release
  • a collagen dispersion is obtained with a 3-5% content of collagen with a molecular weight of 210-220 kDa and a coefficient of polyspersity of 1.2-1.5, fat 0.03-0.05%, ash 0.03-0.04%, which can be stored for several months in a refrigerator at a temperature of 2- 8 ° C.
  • the collagen yield is 40-70% relative to the dehydrated feed.
  • the molecular weight characteristics of the collagen substance and the mass fraction of collagen are determined by GPC.
  • the molecular weight characteristics of collagen are determined by GPC on a SHIMADZU high performance liquid chromatograph CTO-20A / 20AC (Japan) using a column
  • a low-temperature light-diffusing detector ELSD-LTII is used as the detector.
  • a 0.5 M solution of acetic acid is used as an eluent.
  • dextran standards with a molecular weight range of 1,000 - 410,000 Da are used. Filtration of collagen substance samples is carried out through MilliporeMillex-LCR packed membranes (PTFE 0.45 ⁇ ). To determine the mass fraction of collagen, a calibration is carried out.
  • Collagen solutions of various concentrations are preliminarily prepared in the range of 1.00 - 6.00%, filtered through MilliporeMillex-LCR packing membranes (PTFE 0.45 ⁇ ), and the collagen content is determined by gravimetric method. At the same time, these solutions are analyzed by GPC. The dependence of the peak area corresponding to high molecular weight collagen is built on the concentration of collagen (FIG. 1)
  • the mass fraction of collagen in the collagen substance is determined by the gravimetric method.
  • b is the mass of the sleeve with a hitch after drying, g;
  • the mass fraction of fat in collagen substance is determined by the gravimetric method.
  • the ash content in the collagen substance is determined.
  • a is the mass of the sleeve with a sample before burning, g;
  • b is the mass of the sleeve with a sample after burning, g;
  • the collagen dispersion obtained by the proposed method after lyophilization can be used to obtain medical and cosmetic preparations, food products, for example, to obtain collagen sponges and films containing high molecular weight collagen without traces of hydrolyzate, with a minimum fat content.
  • collagen-containing raw materials with a moisture content of 58.00 - 69.00%, ash 0.60 - 0.90%, fat 1.00 - 10.00% ensures good separation of collagen in a solution of acetic acid.
  • the proposed method allows to obtain high molecular weight collagen in one stage directly at the food production using an inexpensive reagent - food vinegar.
  • savings are achieved on the transportation of waste to the place of processing, reducing the cost of reagents and electricity.
  • the number of stages and time for the release of collagen substance is optimized in comparison with known methods.
  • the release of collagen from fish hides occurs quantitatively. Based on this, we can speak of the low cost of dispersion of high molecular weight fish collagen with a given set of properties (molecular weight characteristics, collagen, ash and fat content) due to the availability of its isolation method.
  • Collagen-containing raw materials are cleaned of scales, cuts of muscle tissue and fat, crushed with a meat grinder, or with an electric dispersant with a pore diameter of 3.5 mm.
  • the prepared hide is analyzed for moisture content (61.3%), ash (0.82%) and fat (1.0%).
  • the raw materials are washed with tap water three times for 30 minutes, poured with a 3% solution of acetic acid at a liquid coefficient of 5. Leave for 15 hours, stirring occasionally. Filter through two layers of nylon tissue.
  • the resulting collagen dispersion contains 3.24% collagen with a molecular weight of 220 kDa and a polydispersity coefficient of 1.08, fat 0.03%, ash 0.04%, which can be stored for several months in a refrigerator at a temperature of 2-8 ° C.
  • the collagen yield is 43% relative to the dehydrated feed.
  • Example 2 Collagen-containing raw materials (waste products from the skins of the fishing industry) are cleaned of scales, cuts of muscle tissue and fat, crushed with a meat grinder, or with an electric dispersant with a pore diameter of 3.5 mm. The prepared hide is analyzed for moisture content (58.2%), ash (0.88%) and fat (9.6%). The raw materials are washed with tap water three times for 40 minutes, poured with a 3% solution of acetic acid with a liquid coefficient of 5. Leave for 15-18 hours, stirring occasionally. Filter through two layers of nylon tissue.
  • the resulting collagen dispersion contains 2.97% of collagen with a molecular weight of 220 kDa and a coefficient of polyspersity of 1.21, fat 0.04%, ash 0.03%, which can be stored for several months in a refrigerator at a temperature of 2-8 ° C. Collagen yield is 39% relative to dehydrated feed.
  • Collagen-containing raw materials are cleaned of scales, cuts of muscle tissue and fat, crushed with a meat grinder, or with an electric dispersant with a pore diameter of 3.5 mm.
  • the prepared skin is analyzed for moisture content (65.6%), ash (0.72%) and fat (1.5%).
  • the raw materials are washed with tap water three times for 50 minutes, poured with a 3% solution of acetic acid at a liquid coefficient of 5. Leave for 15-18 hours, stirring occasionally. Filter through two layers of nylon tissue.
  • the resulting collagen dispersion contains 5.13% collagen with a molecular weight of 220 kDa and a coefficient of polydispersity of 1.27, fat 0.03%, ash 0.03%), which can be stored for several months in a refrigerator at a temperature of 2-8 ° C.
  • the collagen yield is 74% relative to the dehydrated feed.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Materials Engineering (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Изобретение относится к переработке отходов рыбного производства (рыбьих шкур), касается способа получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена, который можно использовать для получения медицинских и косметических препаратов, а также некоторых продуктов питания. Способ получения уксусной дисперсии рыбного коллагена включает очистку рыбных шкур, измельчение, троекратную промывку водопроводной водой, обработку коллагенсодержащего сырья 3 %-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5, выдерживание в кислотном растворе при периодическом помешивании, гомогенизацию путем фильтрации через капроновую ткань. Новым является то, что очищенное и измельченное коллагенсодержащее сырье предварительно анализируют на содержание влаги, золы и жира, выдерживание в кислотном растворе осуществляют в течение 15-18 часов, при этом используют рыбные шкуры с содержанием влаги 58 - 69 %, золы 0.6 - 0.9 %, жира 1 - 10 %. Техническим результатом от использования предлагаемого изобретения является получение высокомолекулярного рыбного коллагена с заданным комплексом свойств: молекулярной массой 210-220 кДа, полидисперсностью 1,2-1,5, с содержанием жира 0.03-0.05%, золы 0.03-0.04 %, повышение выхода коллагена, а также сокращение длительности технологического цикла и расхоШда электроэнергии.

Description

СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ УКСУСНОКИСЛОЙ ДИСПЕРСИИ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНОГО РЫБНОГО КОЛЛАГЕНА
Изобретение относится к переработке отходов рыбного производства (рыбьих шкур), касается способа получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена, который можно использовать для получения медицинских и косметических препаратов, а также некоторых продуктов питания.
Создание коллагенсодержащих продуктов в настоящее время востребовано во многих сферах. Такие свойства, как стимуляция регенерации собственных тканей человеческого организма, высокая механическая прочность и способность связывать воду, и наряду с этим образовывать комплексы в биологически активными веществами, отсутствие токсичности и канцерогенности, позволяют говорить о крайней перспективности применения коллагенсодержащих продуктов в качестве компонентов функциональных продуктов питания, биологически- активных добавок, косметических и медицинских препаратов. Необходимо особенно подчеркнуть, что коллаген рыбный все увереннее вытесняет коллаген крупного рогатого скота. Он является гипоаллергенным, так как на 96 % идентичен человеческому белку, обладает трансдермальными свойствами, то есть проникает через кожу. Кроме того, интерес к рыбному коллагену в последнее время возрос в связи с тем, что все значительная часть крупного рогатого скота подвержена губчатой энцефелопатии. В научной и публицистической литературе в последнее время особое место уделяется рыбному коллагену (Землякова Е.С., Мезенова О.Б. Биологически активные композиции остеотропного и хондропротекторного действия на основе вторичного сырья гидробионтов. // Калининград: КГТУ, 2011 , 169с. Воробьев В.И. Использование рыбного коллагена и продуктов его гидролиза. // Известия КГТУ, 2008, Nal3, С. 55-58. Као T.X., Разумовская Р.Г. Разработка оптимальных режимов экстракции коллагена из отходов переработки рыб Волго-Каспийского бассейна. // М.: Известия ВУЗов. Пищевая технология, 201 1, Nsl, С. 33-36. Борисов О.И., Хаустова Г.А., Антипова Л.В., Успенская М.Е. Исследование свойств продуктов растворения коллагена (ПРК), полученных из шкур прудовых рыб. // Успехи современного естествознания, 2012, N26, с.130- 131. Маслова Г.В., Егорова Е.С., Прокошенков А.А., Василевский П.Б. Способ получения белкового гидролизата из гидробионтов. А.с. J O 1687213 СССР, кл. A 23J 1/4. Ш 4755339/13; заявл. 07.08.89; опубл. 30.10.91 , 5 с, 1991. Кучина Ю. А., Шошина Е.В., Дубровин С.Ю., Путинцев Н.М., Коновалова И.Н., Василевский П.Б. Электрохимический способ получения ферментативных белковых гидролизатов из гидробионтов, используемых для приготовления микробиологических питательных сред. // М.: Вестник МГТУ, 2007, Т.10, JYO 4, С. 628-632. Кириллов А.И., Линчевская А.А., Куприна Е.Э. Комплексная переработка коллаген- и минералсодержащих вторичных ресурсов рыбопереработки методом электрохимического экстрагирования. // СПб..: Химия и мимическая технология. Технология неорганических веществ, 2013, No 18 (44), С. 24-26. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Ферментативные белковые гидролизаты тканей морских гидробионтов: получение, свойства и практическое использование. Мурманск: Изд-во ПИНРО, 2001 , 96 с. Цибизова М. Е., Костюрина К. В. Рыбные гидролизаты как один из компонентов полнорационных кормов для птицеводства. // Вестник АГТУ, 2006, N° 3 (32), С.243 -249. Земля кова Е.С., Мезенова О.Я. Биопрепарат из отходов от разделки судака // Рыбпром, 2008, Ж>, С.31 -32. Иен Н.Х., Новиков М.В. Молекулярно-массовое распределение фракций ферментативных гидролизатов из дрейссены и мидий. // Рыбпром, 2009, N2I , С. 43-44). Разработки ведутся для применения пептидов коллагена вовнутрь, при этом организм обеспечивается достаточным количеством глицина, пролина и гидроксипролина, поставляя необходимый материал для синтеза собственного коллагена, способствуя восстановлению и образованию соединительной ткани суставов, хрящей и связок. Уже существуют косметические препараты на основе рыбного коллагена с уникальными регенерирующими свойствами для глубокого увлажнения кожи, повышения упругости и эластичности кожи, восстановления водно-жирового баланса кожи и т.п., а также медицинские препараты при лечении пародонтоза, кожной аллергии, псориаза, для формирования кожных покровов при поражении кожи. Однако технологии выделения коллагена остаются несовершенными и требуют глубокого анализа и модернизации.
Выделение и использование рыбного коллагена решает еще одну важную задачу современного человека - это снижения отходов производства. В настоящее время производство рыбопродукции сопровождается большим количеством белоксодержащих отходов (кости, плавники, кожа, чешуя, внутренности и т.д.), составляющие от 30 до 70 % исходного сырья. В последнее время увеличилось количество рыбной продукции, изготавливаемой из обезшкуренного филе, которое в большинстве случаев подвергается утилизации. Частичное использование данных отходов приводит, с одной стороны к потере крайне важного белкового продукта для использования в пищевых, кормовых, медицинских и косметических целях, а с другой к загрязнению окружающей среды и нарушению «Международной конвенции по предотвращению загрязнения морей сбросами отходов и других материалов». Сегодня ресурсосбережение - одна из главных задач при разработке новых технологий и развитии любого производства. Человечество не стоит на месте: находятся новые места залегания полезных ископаемых, новые способы их добычи и использования— с одной стороны, с другой - создаются новые материалы и разрабатываются ресурсосберегающие технологии. Задача технологии - минимизировать затраты исходного сырья при производстве различных материалов, и решается она благодаря научным исследованиям, путем разработки новых процессов и материалов, путём использования их ранее неизвестных механических, физических, химических свойств.
Проблема выделения коллагена из рыбьей шкуры - является актуальной в настоящее время, так как использование данного белка позволит решить множественные задачи медицины и косметологии, а также других областей.
з Другим не менее актуальным аспектом выделения коллагена из рыбьей шкуры - является сохранение окружающей среды, вследствие возможности создания безотходного производства переработки рыбы.
В настоящее время описано много способов выделения коллагена из природного сырья. Как правило, используют кислотный, щелочной, щелочно- солевой, электрохимческий, ферментатитвный и другие методы. Часто используют совокупность методов. Однако, чаще всего, способы выделения коллагена из рыбных шкур приводят к получению дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена с широким спектром молекулярных масс (с высоким коэффициентом полидисперсности), высоким содержанием жира, золы, а также нестабильной концентрации коллагена в дисперсии. Об этом свидетельствуют литературные данные (Воробьев В. И. Использование рыбного коллагена и продуктов его гидролиза. // Известия КГТУ, 2008, N0. 13, с. 55-58, Тихонова Ю.В., Кривоносова Л.Г., Ломакин СП., Филатова Э.С., Хабибуллин P.P. Свойства продуктов гидролиза коллагена. Башкирский химический журнал, 2009, N2 1 , с.13- 152). В патентах эти свойства чаще всего не упоминаются, в то время как для получения качественных медицинских и косметических препаратов из высокомолекулярного коллагена они имеют важное, практически первостепенное значение (http://perlealpha.ru/, http://fomiula-figuri-spa.prom.ua/).
Известен способ получения дисперсий коллагена, содержащий измельчение коллагенсодержащего сырья, обезжиривание щел очно-солевой обработкой 5- 12%-ным раствором КОН и насыщенным K2SO4, промывку, нейтрализацию раствором KHSO4 или борной кислотой, повторную промывку, гомогенизацию полученного коллагенсодержащего раствора (SU 171502 А1, кл. С 14 С 1/08, опубл. 01.01.1965 г.).
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья, заключающийся в его измельчении, обезжиривании щелочью, нейтрализации минеральной кислотой, гомогенизации полученного коллагенсодержащего раствора (SU 282588 А1, кл. С09Н7/00, С 14 С 1/06, опубл. 01.01.1970 г.). Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья путем его замораживания, измельчения, обезжиривания 5%-ным раствором NaOH, обработки в щелочно-солевой ванне 11-13%-ным NaOH, насыщенным сульфатом натрия при ЖК=12, промывки раствором Na2SO при ЖК=8-10, нейтрализации кислыми солями в три этапа с понижением концентрации кислоты от 15 до 0,25%, измельчения полученного коллагена, растворения его в органической кислоте, гомогенизации полученного коллагенсодержащего сырья (SU 562574 А1 , кл. С 14С1/08, опубл. 25.06.1977 г.).
Известен способ обработки кожи плоских рыб путем промывки в фосфатном буфере и деионизованной воде, выделение коллагена обработкой 0.25 М раствором уксусной кислоты (1 кг на 10 л раствора) в течение 15 минут, центрифугирования, высаживания коллагена путем добавления в раствор хлорида натрия до достижения концентрации 7%, очистку диализом (WO 1993001241, кл. С07К14/78, С08Н1/06, C08L89/06, опубл. 21.01.1993 г.).
Известен способ обработки коллагенсодержащего сырья - шкур рыб, путем замораживания, измельчения, дефростирования, обезжириваний щелочно- солевым раствором, содержащим гидроокись натрия и сульфат натрия при ж. к. = 3 в течение 18 - 20 ч, последующую промывку водой в течение 30 мин, нейтрализацию раствором сульфата аммония с его концентрацией 4,5 - 5,0% от массы исходного сырья в течение 90 - 120 мин, растворения в органической кислоте и гомогенизации (RU 2139937 С1 , кл. С 14С13/00, С14С 1/08, С08Н1/06, опубл. 20.10.1999 г.).
Недостатками известных способов являются: длительность и многостадийность выделения коллагена, значительный расход реагентов, загрязняющих сточные воды, частичный гидролиз белкового продукта, особенно при использовании щелочных растворов и ферментов. Гидролиз коллагена , приводит к распаду молекул высокомолекулярного коллагена и значительному разбросу значений молекулярных масс и, соответственно, к увеличению коэффициента полидисперсности. Известен способ получения коллагена из рыбьей кожи, который подразумевает сдирание кожи со свежей или замороженной рыбы, очистку кожи, замораживание, измельчение, набухание в течение 30 мин в разбавленном растворе органической кислоты (уксусной, лимонной, винной и т.п.) в соотношении 10 - 200 г очищенной кожи на 1 литр раствора, гомогенизацию, выдерживание в течение некоторого времени для лучшего растворения коллагена (в таком виде возможно хранение с добавлением противомикробных агентов при температурах ниже 12 0 С) и лиофильную сушку (US20030004315, кл. A23J1/04, A23L1/00, A23L1/305, А61 38/17, А61К8/65, А61 8/96, А61Р43/00, С07К1/14, С07К14/78, С08Н1/06, С12Н1/04, С 12Н1/052, G01N31/00, G01N33/68, опубл. 02.01.2003 г.).
Известен способ получения биологически активного коллагена из шкур лососевых рыб, включающий очистку и промывку кожи, обработку 0.1 - 1.5 % раствором молочной кислоты при температуре 15 - 20° С в течение 24 - 48 ч с целью получения набухшей массы и последующую многократную фильтрацию через фильтр из натурального шелка (WO2004035625, кл. С07 14/78, С08Н1/06, опубл. 29.04.2004 г.).
Недостатками данных методов являются отсутствие контроля качества исходного сырья— шкуры рыб, что не позволит на начальном этапе исключить использование некачественного сырья, дороговизна или недоступность некоторых реагентов, таких как молочная кислота, длительность процесса, отсутствие контроля качества дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена.
Наиболее близким по технической сущности и достигаемому результату к предлагаемому изобретению является способ обработки коллагенсодержащего сырья, защищенный патентом RU 2314352 С1, кл. С14С13/00, С 14С1/00, С08Н1/06, опубл. 10.01.2008 г., принятый за ближайший аналог (прототип).
В способе по прототипу сырье отходов шкур рыб кожевенной и рыбной промышленности замораживают, измельчают на кусочки 20x20 мм, дефростируют при мойке водопроводной водой при 2-3 -кратной ее смене в течение 2 ч при температуре 18-20°С. Затем кусочки сырья обрабатывают б раствором, содержащим 2-4% СН3СОО, при жидкостном коэффициенте, равном 5, и выдерживают в растворе при периодическом перемешивании в течение 12 ч при температуре 18-20°С. Обработанный раствор сливают. Полученный коллаген промывают проточной водой в течение 30 минут при температуре 18-20°С. Промытый коллаген растворяют в щелочно-солевой ванне в течение 4 ч 2-3% NaOH и 6-7% Na2SO4 при жидкостном коэффициенте, равном 5, при температуре 18-20°С. После чего осуществляют гомогенизацию через капроновую ткань. В процессе гомогенизации нерастворившийся чешуйчатый покров удаляют с капроновой ткани.
Преимуществом и общим признаком с предлагаемым изобретнием является использование дешевого реагента - пищевого уксуса, что значительно снижает расходы на приобретение реагентов и позволяет получать дисперсию коллагена непосредственно на пищевом производстве, снизив таким образом транспортные расходы.
Недостатком способа по прототипу является отсутствие тщательной очистки сырья, в результате чего наличие остатков чешуи, мышечной ткани и жира приводит к образованию неоднородного коллагена и примесей кислото и водорастворимых биополимеров, снижающих качество продукта - повышается содержание жира и золы. Отсутствие контроля качества исходного сырья - шкур рыб не позволяет на начальном этапе исключить использование некачественного сырья. Исключение предварительного контроля сырья приводит к получению продукта, не отвечающего ожидаемым характеристикам.
В задачу изобретения положено создание нового способа получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена.
Техническим результатом от использования предлагаемого изобретения является получение высокомолекулярного рыбного коллагена с заданным комплексом свойств: молекулярной массой 210-220 кДа, полидисперсностью - 1,2-1,5, с содержанием жира 0.03-0.0 5%, золы 0.03-0.04 %, повышение выхода коллагена, а также сокращение длительности технологического цикла и расхода электроэнергии. Это достигается тем, что в способе получения уксусной дисперсии рыбного коллагена, включающем очистку рыбных шкур, измельчение, троекратную промывку водопроводной водой, обработку коллагенсодержащего сырья 3 %-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5, выдерживание в кислотном растворе при периодическом помешивании, гомогенизацию путем фильтрации через капроновую ткань, очищенное и измельченное коллагенсодержащее сырье предварительно анализируют на содержание влаги, золы и жира, выдерживание в кислотном растворе осуществляют в течение 15-18 часов, при этом используют рыбные шкуры с содержанием влаги 58 - 69 %, золы 0.6 - 0.9 %, жира 1 - 10 %; измельчение очищенной шкуры осуществляют мясорубкой (электрическим диспергатором) с диаметром пор 3,5 мм; каждую промывку осуществляют в течение 30-50 минут.
На фиг. 1 представлен график зависимости площади хроматографического пика от массовой доли коллагена в растворе.
Предложенный способ осуществляют следующим образом.
Для осуществления способа используют отходы рыбного производства - шкуры промысловых рыб. Очищают шкуры рыбы от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают, например, мясорубкой (электрическим диспергатором) с диаметром пор 3,5 мм.
Приготовленную шкуру (очищенную и измельченную) анализируют на содержание влаги, золы и жира.
Определяют влажность сырья.
Навеску сырья массой ~ 1 г прокаливают в сушильном шкафу при 100°С до постоянной массы (18-20 часов). Расчет влажности проводят по формуле:
со(воды) = (а-Ь) х 100/с,
где а - масса гильзы с навеской до высушивания, г;
b - масса гильзы с навеской после высушивания, г;
с - масса навески, г.
Данные представлены в приложении 1.
Определяют зольность сырья. Навеску высушенного сырья массой ~ 0.5 г сжигают в муфельной печи при температуре 650°С. Расчет проводят по формуле:
(фолы) = (а-Ь) х 100/с,
где а - масса гильзы с навеской до сжигания, г;
b - масса гильзы с навеской после сжигания, г;
с - масса навески, г.
Определяют жирность сырья.
Навеску сырья массой ~ 1 г промывают 4-6 раз диэтиловым эфиром. Эфирные вытяжки собирают, эфир выпаривают, жир взвешивают. Расчет проводят по формуле:
со(жира) = 100а с,
где а - масса жира, г;
с - масса навески, г.
Дальнейшую обработку продолжают при содержании в коллагенсодержащем сырье влаги 58.00 - 69.00 %, золы 0.60 - 0.90 %, жира 1.00 - 10.00 %. оллагенсодержащее сырье промывают водопроводной водой трижды по 30-50 минут, что оптимально обеспечивает растворение минеральных солей из сырья, заливают 3%-ным раствором уксусной кислоты (минимальная концентрация кислоты для максимального выделения коллагена) при жидкостном коэффициенте 5, оставляют на 15-18 часов (время, в течение которого растворяется большая часть коллагена из сырья), периодически помешивая, отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Получают коллагеновую дисперсию с содержанием 3-5 % коллагена молекулярной массой 210-220 кДа и коэффициентом полисперсности 1,2-1,5, жира 0.03-0.05%, золы 0.03-0.04 %, которую могут хранить несколько месяцев в холодильнике при температуре 2- 8°С. Выход коллагена составляет 40-70 % относительно обезвоженного сырья.
Определяют молекулярно-массовые характеристики коллагеновой субстанции и массовую долю коллагена методом ГПХ.
Молекулярно-массовые характеристики коллагена определяют методом ГПХ на высокоэффективном жидкостном хроматографе фирмы SHIMADZU CTO-20A/20AC (Япония) с применением колонки
TosohBioscienceTSKgelG3000SWx| с диаметром пор 5 мкм. В качестве детектора используют низкотемпературный светорассеивающий детектор ELSD-LTII. В качестве элюента используют 0.5 М раствор уксусной кислоты. Для калибровки применяют стандарты декстрана с диапазоном молекулярных масс 1000 - 410000 Да. Фильтрование образцов коллагеновой субстанции осуществляют через насадочные мембраны MilliporeMillex-LCR (PTFE 0.45 μηι). Для определения массовой доли коллагена проводят калибровку. Предварительно готовят растворы коллагена различных концентраций в диапазоне 1.00 - 6.00 %, фильтруют через насадочные мембраны MilliporeMillex-LCR (PTFE 0.45 μτη), определяют содержание коллагена гравиметрическим методом. Одновременно эти растворы анализируют методом ГПХ. Строят зависимость площади пика, соответствующего высокомеолекулярному коллагену, от концентрации коллагена (ФИГ. 1)
Определяют массовую долю коллагена в коллагеновой субстанции гравиметрическим методом.
Навеску субстанции массой -0.5 г высушивают в сушильном шкафу при 105 °С до постоянной массы. Расчет проводят по формуле:
со(коллагена) = (а-Ь) χ 100/с,
где а - масса гильзы с навеской до высушивания, г;
b - масса гильзы с навеской после высушивания, г;
с— масса навески, г.
Определяют массовую долю жира в коллагеновой субстанции гравиметрическим методом.
Навеску субстанции массой ~ 20 г 4-6 раз экстрагируют эфиром, эфирные вытяжки собирают в стакан, затем выпаривают эфир. Расчет проводят по формуле:
о(жира) = 100а/с,
где а - масса жира, г;
с - масса навески, г. ю Определяют зольность в коллагеновой субстанции.
Навеску коллагеновой субстанции массой ~ 0.5 г, высушивают, сжигают в муфельной печи при температуре 650° С. Расчет проводят по формуле:
ω (золы) = (а-Ь) * 100/с,
где а - масса гильзы с навеской до сжигания, г;
b - масса гильзы с навеской после сжигания, г;
с - масса навески, г.
Полученная предложенным способом коллагеновая дисперсия после лиофилизации может быть использована для получения медицинских и косметических препаратов, продуктов питания, например, для получения коллагеновых губок и пленок, содержащий высокомолекулярный коллаген без следов гидролизата, с минимальным содержанием жира.
Использование коллагенсодержащего сырья с содержанием в влаги 58.00 - 69.00 %, золы 0.60 - 0.90 %, жира 1.00 - 10.00 % обеспечивает хорошее отделение коллагена в растворе уксусной кислоты.
Предлагаемый способ позволяет получить непосредственно на пищевом производстве высокомолекулярный коллаген в одну стадию с использованием недорогого реагента - пищевого уксуса. Таким образом достигается экономия на транспортировке отходов до места переработки, снижение затрат на реагенты и электроэнергию. Кроме этого, количество стадий и время выделения коллагеновой субстанции оптимизировано в сравнении с известными способами. При этом выделение коллагена из рыбных шкур происходит количественно. На основании этого можно говорить, как о невысокой цене дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена с заданным комплексом свойств (молекулярно-массовыми характеристиками, содержанием коллагена, золы и жира) в силу доступности способа ее выделения.
Проведение предварительного анализа сырья на содержание влаги, золы и жира, позволяет сопоставить эти показатели с диапазоном показателей, дающих удовлетворительный результат выхода коллагена. При таком подходе исключается возможность использования сырья, не дающего коллагеновую дисперсию необходимого состава и качества, а следовательно, подразумевает экономию реагентов.
По сравнению с прототипом предлагаемый способ позволяет:
- получить дисперсию, содержащую однородный высокомолекулярный рыбный коллаген с молекулярной массой 200 - 220 кДа и коэффициентом полидисперсности 1.2-1 ,5, жира 0.03-0.05%, золы 0.03-0.04 %;
- повысить выход коллагена;
- сократить длительность технологического цикла с 18,5 ч до 17 ч за счет изменения последовательности технологических процессов;
- снизить расход электроэнергии за счет уменьшения длительности цикла обработки, снижения температуры процессов.
Ниже приведены примеры, подтверждающие реализацию способа получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена.
Пример 1.
Коллагенсодержащее сырье (отходы шкур рыбной промышленности) очищают от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают мясорубкой, или электрическим диспергатором с диаметром пор 3,5 мм. Приготовленную шкуру анализируют на содержание влаги (61.3 %), золы (0.82 %) и жира (1.0 %). Сырье промывают водопроводной водой трижды по 30 минут, заливают 3 %-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5. Оставляют на 15 часов, периодически помешивая. Отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Полученная коллагеновая дисперсия содержит 3,24 % коллагена с молекулярной массой 220 кДа и коэффициентом полидисперсности 1.08, жира 0.03%, золы 0.04 %, которая может хранится несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°С. Выход коллагена составляет 43 % относительно обезвоженного сырья.
Пример 2. Коллагенсодержащее сырье (отходы шкур рыбной промышленности) очищают от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают мясорубкой, или электрическим диспергатором с диаметром пор 3,5 мм. Приготовленную шкуру анализируют на содержание влаги (58,2 %), золы (0.88 %) и жира (9,6 %). Сырье промывают водопроводной водой трижды по 40 минут, заливают 3 %-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5. Оставляют на 15- 18 часов, периодически помешивая. Отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Полученная коллагеновая дисперсия содержит 2,97 % коллагена с молекулярной массой 220 кДа и коэффициентом полисперсности 1,21 , жира 0.04%, золы 0.03%, которая может хранится несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°С. Выход коллагена составляет 39 % относительно обезвоженного сырья.
Пример 3.
Коллагенсодержащее сырье (отходы шкур рыбной промышленности) очищают от чешуи, прирезей мышечной ткани и жира, измельчают мясорубкой, или электрическим диспергатором с диаметром пор 3,5 мм. Приготовленную шкуру анализируют на содержание влаги (65.6 %), золы (0.72 %) и жира (1.5 %). Сырье промывают водопроводной водой трижды по 50 минут, заливают 3 %-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5. Оставляют на 15- 18 часов, периодически помешивая. Отфильтровывают через два слоя капроновой ткани. Полученная коллагеновая дисперсия содержит 5.13 % коллагена с молекулярной массой 220 кДа и коэффициентом полисперсности 1,27, жира 0.03%, золы 0.03%), которая может хранится несколько месяцев в холодильнике при температуре 2-8°С. Выход коллагена составляет 74 % относительно обезвоженного сырья.

Claims

ФОРМУЛА ИЗОБРЕТЕНИЯ
1. Способ получения уксусной дисперсии рыбного коллагена, включающий очистку рыбных шкур, измельчение, троекратную промывку водопроводной водой, обработку коллагенсодержащего сырья 3 %-ным раствором уксусной кислоты при жидкостном коэффициенте 5, выдерживание в кислотном растворе при периодическом помешивании, гомогенизацию путем фильтрации через капроновую ткань, отличающийся тем, что очищенное и измельченное коллагенсодержащее сырье предварительно анализируют на содержание влаги, золы и жира, выдерживание в кислотном растворе осуществляют в течение 15- 18 часов, при этом используют рыбные шкуры с содержанием влаги 58 - 69 %, золы 0.6 - 0.9 %, жира 1 - 10 %.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что измельчение очищенной шкуры осуществляют мясорубкой (электрическим диспергатором) с диаметром пор 3,5 мм.
3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что каждую промывку осуществляют в течение 30-50 минут.
PCT/RU2015/000624 2014-10-06 2015-09-29 Способ получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена WO2016056949A1 (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2014140300/13A RU2567171C1 (ru) 2014-10-06 2014-10-06 Способ получения уксусной дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена
RU2014140300 2014-10-06

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2016056949A1 true WO2016056949A1 (ru) 2016-04-14

Family

ID=54536915

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/RU2015/000624 WO2016056949A1 (ru) 2014-10-06 2015-09-29 Способ получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена

Country Status (2)

Country Link
RU (1) RU2567171C1 (ru)
WO (1) WO2016056949A1 (ru)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN113150118A (zh) * 2021-04-25 2021-07-23 广州创尔生物技术股份有限公司 一种非变性ι型胶原蛋白的快速制备方法
RU2789021C2 (ru) * 2020-09-01 2023-01-27 Общество с ограниченной ответственностью "Велес" Способ получения нативного коллагенового продукта

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2665589C2 (ru) * 2016-12-22 2018-08-31 Общество с ограниченной ответственностью "Хеликсан" Способ получения гидролизата рыбного коллагена
RU2716228C1 (ru) * 2019-02-26 2020-03-06 Елена Георгиевна Грициенко Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб
RU2736363C2 (ru) * 2019-05-06 2020-11-16 Елена Георгиевна Грициенко Способ получения коллагеновой дисперсии из кожи рыб

Citations (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SU171502A1 (ru)
SU562574A1 (ru) 1975-07-31 1977-06-25 Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Моского Рыбного Хозяйства И Океанографии Способ обработки коллагенсодержащего сырь
WO1993001241A1 (fr) 1991-07-04 1993-01-21 Coletica Utilisation de la peau non pigmentee de poisson, en particulier de poisson plat comme nouvelle source industrielle de collagene, procede d'extraction, collagene et biomateriau ainsi obtenus
EP0753313A1 (en) * 1995-06-26 1997-01-15 Hokkaido Government Skin substitute using marine organisms
RU2139937C1 (ru) 1998-12-07 1999-10-20 Восточно-Сибирский государственный технологический университет Способ обработки коллагенсодержащего сырья
FR2806415A1 (fr) * 2000-03-15 2001-09-21 Biovaleur Sa Procede de preparation d'une composition a base de collagene issu de peaux de poissons
US20020147154A1 (en) * 1995-03-17 2002-10-10 Lloyd Wolfinbarger Method and process for the production of collagen preparations from invertebrate marine animals and compositions thereof
US20030004315A1 (en) 1999-11-29 2003-01-02 Macdonald Grant Arthur Collagen
US6660280B1 (en) * 1999-05-19 2003-12-09 Coletica Collagen product containing collagen of marine origin with a low odor and preferably with improved mechanical properties, and its use in the form of cosmetic or pharmaceutical compositions or products
WO2004035625A2 (en) 2002-10-15 2004-04-29 Przybylski Jozef Method of obtaining biologically active collagen from skins of the salmonidae fish
RU2314352C1 (ru) 2006-04-10 2008-01-10 Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Восточно-Сибирский государственный технологический университет Способ обработки коллагенсодержащего сырья
CN101979654A (zh) * 2010-10-20 2011-02-23 江西科技师范学院 一种从鱼皮中提取胶原蛋白的方法
JP2012126681A (ja) * 2010-12-16 2012-07-05 Tokyo Metropolitan Industrial Technology Research Institute コラーゲン線維ゲルおよびその用途

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3455776A (en) * 1967-01-24 1969-07-15 Ethicon Inc Method for swelling and dispersing collagen
RU2340210C1 (ru) * 2007-04-03 2008-12-10 Людмила Константиновна Петриченко Способ производства натурального структурообразователя
CN102702346B (zh) * 2012-06-20 2013-10-16 江南大学 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品
UA79357U (ru) * 2012-08-13 2013-04-25 Одесская Национальная Академия Пищевых Технологий Способ получения коллагенового препарата

Patent Citations (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
SU282588A1 (ru) Способ подготовки коллагенсодержащего сб1рбя к растворению или экстрагированию желатина
SU171502A1 (ru)
SU562574A1 (ru) 1975-07-31 1977-06-25 Всесоюзный Научно-Исследовательский Институт Моского Рыбного Хозяйства И Океанографии Способ обработки коллагенсодержащего сырь
WO1993001241A1 (fr) 1991-07-04 1993-01-21 Coletica Utilisation de la peau non pigmentee de poisson, en particulier de poisson plat comme nouvelle source industrielle de collagene, procede d'extraction, collagene et biomateriau ainsi obtenus
US20020147154A1 (en) * 1995-03-17 2002-10-10 Lloyd Wolfinbarger Method and process for the production of collagen preparations from invertebrate marine animals and compositions thereof
EP0753313A1 (en) * 1995-06-26 1997-01-15 Hokkaido Government Skin substitute using marine organisms
RU2139937C1 (ru) 1998-12-07 1999-10-20 Восточно-Сибирский государственный технологический университет Способ обработки коллагенсодержащего сырья
US6660280B1 (en) * 1999-05-19 2003-12-09 Coletica Collagen product containing collagen of marine origin with a low odor and preferably with improved mechanical properties, and its use in the form of cosmetic or pharmaceutical compositions or products
US20030004315A1 (en) 1999-11-29 2003-01-02 Macdonald Grant Arthur Collagen
FR2806415A1 (fr) * 2000-03-15 2001-09-21 Biovaleur Sa Procede de preparation d'une composition a base de collagene issu de peaux de poissons
WO2004035625A2 (en) 2002-10-15 2004-04-29 Przybylski Jozef Method of obtaining biologically active collagen from skins of the salmonidae fish
RU2314352C1 (ru) 2006-04-10 2008-01-10 Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования Восточно-Сибирский государственный технологический университет Способ обработки коллагенсодержащего сырья
CN101979654A (zh) * 2010-10-20 2011-02-23 江西科技师范学院 一种从鱼皮中提取胶原蛋白的方法
JP2012126681A (ja) * 2010-12-16 2012-07-05 Tokyo Metropolitan Industrial Technology Research Institute コラーゲン線維ゲルおよびその用途

Non-Patent Citations (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
A.I. KIRILLOV; A.A. LINCHEVSKAYA: "E.E. Kuprina Complex processing of collagen and mineral containing secondary resources of fish processing by electrochemical extraction.", ST. PETERSBURG: CHEMISTRY AND CHEMICAL TECHNOLOGY. INORGANICSUBSTANCE TECHN LOGY, vol. 44, no. 18, 2013, pages 24 - 26
E.S. ZEMLYAKOVA; O.B. MEZENOVA: "Biologically active compositions with osteotropic and chondroprotective effects produced from secondary material derived from aquatic organisms", KALININGRAD: KGTU, vol. 169, 2011
E.S. ZEMLYAKOVA; O.Y. MEZENOVA: "Biological product of walleye processing waste", RYBPROM, 2008, pages 31 - 32
G.V. MASLOVA; E.S. EGOROVA; A.A. PROKOSHENKOV; P.B. VASILEVSKY, A METHOD FOR EXTRACTING PROTEIN HYDROLYZATE FROM AQUATIC ORGANISMS
M.E. TSIBIZOVA; K. . KOSTYURIN: "Fish hydrolysates as a component of complete feed for poultry", ASTU ULLETIN, vol. 32, no. 3, 2006, pages 243 - 249
N.H. LEN; M.V. N VIKOV: "The molecular weight distribution of the enzymatic hydrolysate fractions obtained from mussel and zebra mussel", RYBPROM, 2009, pages 43 - 44
O.I. BORISOV; A. KHAUSTOVA; L.V. ANTIPOVA; M.E. USPENSKAYA: "Studying the properties of the collagen dissolution products (CDP) sourced from the skins of pond fish", CONTEMPORARY NATURAL SCIENCE BULLETIN, vol. 6, 2012, pages 130 - 131
T.H. KAO; R.G. RAZUMOVSKAYA: "Designing optimal conditions for extracting collagen from fish processing waste in the Volga-Caspian Basin", MOSCOW: UNIVERSITY PROCEEDINGS. FOOD TECHNOLOGY, vol. 1, 2011, pages 33 - 36
V.A. MUKHIN; V.Y. NOVIKOV: "Enzymatic protein hydrolysates from tissues of marine aquatic organisms: obtaining, properties, and practical use", MURMANSK: PINRO, vol. 96, 2001
V.I. VOROBYEV: "Using fish collagen and its hydrolysis products", KGTU BULLETIN, 2008, pages 55 - 58
VOROBIEV: "The use of fish collagen and its hydrolysis products", KGTU NEWS BULLETIN, 2008, pages 55 - 58
Y.A. KUCHMA; E.V. SHOSHINA; S.Y. DUBROVIN; N.M. PUTINTS V; I.N. KONOVALOVA; P.B. VASILEVSKY: "An electrochemical method for obtaining enzymatic protein ydrolysates from aquatic organisms used for the preparation of microbiological nutrient media", MOSCOW: MGTU, vol. 10, no. 4, 2007, pages 628 - 632
Y.V. TIKHONOVA; L.G. KRIVONOSOV; S.P. LOMAKIN; E.S. FILATOVA; R.R. KHABIBULLIN: "Properties of the hydrolysis products of collagen", BASHKIR CHEMISTRY JOURNAL, 2009, pages 13 - 15 2

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2789021C2 (ru) * 2020-09-01 2023-01-27 Общество с ограниченной ответственностью "Велес" Способ получения нативного коллагенового продукта
CN113150118A (zh) * 2021-04-25 2021-07-23 广州创尔生物技术股份有限公司 一种非变性ι型胶原蛋白的快速制备方法

Also Published As

Publication number Publication date
RU2567171C1 (ru) 2015-11-10

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Cho et al. Extracting optimization and physical properties of yellowfin tuna (Thunnus albacares) skin gelatin compared to mammalian gelatins
Huda et al. Fish bone and scale as a potential source of halal gelatin
CN102559826A (zh) 一种胶原蛋白低聚肽的制备方法
Norziah et al. Response surface optimization of bromelain-assisted gelatin extraction from surimi processing wastes
Bichukale et al. Functional properties of gelatin extracted from poultry skin and bone waste
WO2016056949A1 (ru) Способ получения уксуснокислой дисперсии высокомолекулярного рыбного коллагена
JP2004141007A (ja) 魚由来ゼラチンペプチドの製造方法
CN103554248A (zh) 一种从淡水珍珠蚌肉中提取胶原蛋白的工艺方法
KR100703947B1 (ko) 콜라겐의 제조방법
Matinong et al. Collagen Extraction from Animal Skin. Biology 2022, 11, 905
Skierka et al. Optimization of condition for demineralization Baltic cod (Gadus morhua) backbone
Kharyeki et al. The effect of processing conditions on physico-chemical properties of whitecheek shark (Carcharhinus dussumieri) skin gelatin
RU2665589C2 (ru) Способ получения гидролизата рыбного коллагена
CA1129241A (en) Method of processing mechanically removed porcine skins for ultimate gelatin or leather production
US11028147B2 (en) Hydrolyzed collagen compositions and methods of making thereof
Sockalingam et al. Effects of pre-treatment durations on properties of black tilapia (Oreochromis mossambicus) skin gelatin
CN103992746A (zh) 一种利用罗非鱼皮制备不同凝胶强度药用明胶的方法
RU2259779C2 (ru) Способ получения коллагеновой дисперсии
CN111662375A (zh) 从动物软骨中提取非变性ii型胶原蛋白的制备方法
Hasdar et al. Comparative Quality of Proteins and Morphological Structures of Gelatin From Sheepskin With Acid and Alkaline Treatment
Aminudin et al. Characterization of collagen extract from the skins of commercial freshwater fish
RU2486258C1 (ru) Способ получения продуктов растворения коллагена
WO2006121361A1 (en) Process for the preparation of gelatine and gelatine hydrolyzate
RU2825463C1 (ru) Способ получения ксеногенного биоматериала из коллагена дермы северного оленя в виде пленки
RU2810511C1 (ru) Способ получения рыбного коллагенового гомогенизата

Legal Events

Date Code Title Description
121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application

Ref document number: 15816265

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1

NENP Non-entry into the national phase

Ref country code: DE

32PN Ep: public notification in the ep bulletin as address of the adressee cannot be established

Free format text: NOTING OF LOSS OF RIGHTS PURSUANT TO RULE 112(1) EPC (EPO FORM 1205A DATED 11/08/2017)

122 Ep: pct application non-entry in european phase

Ref document number: 15816265

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1