JP2005538686A - タンパク質の精製方法 - Google Patents
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Abstract
Description
本発明は、タンパク質の精製、特にヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを用いる精製に関する。
プロテインAおよびGは、アフィニティークロマトグラフィーにより抗体を精製するためにしばしば用いられる。たとえばR.Vola et al.(1994),Cell Biophys.24−25:27−36;Aybay and Imir(2000),J.Immunol.Methods 233(1−2):77−81;Ford et al.(2001),J.Chromatogr.B 754:427−435参照。これらのタンパク質が有用であるのは、それらが多様な抗体の定常(Fc)部に結合するからである。IgG抗体のFc部を含む組換え融合タンパク質も、同様な方法で精製できる。
アフィニティークロマトグラフィーは、抗体およびFc融合タンパク質などのタンパク質を精製するための有力な手段である。しかし、タンパク質を療法用として製造する場合は他のタンパク質の存在が問題であり、これにはアフィニティー吸収剤の一部として用いられ、アフィニティークロマトグラフィーに際して試料中へ浸出する可能性のあるタンパク質が含まれる。さらに、他のタンパク質混入物、たとえば精製されるタンパク質を産生する宿主細胞に由来するタンパク質が、試料中に存在する可能性もある。本発明は特に、最小限の操作を伴うフロースルー方式のヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーによりこれらの問題を解決する、高収率の方法を提供する。
定義
吸収剤:吸収剤は、固体支持体に固定した少なくとも1種類の分子、またはそれ自体が固体である少なくとも1種類の分子であって、クロマトグラフィーを実施するのに用いられるものである。
タンパク質:タンパク質は、ペプチド結合により連結した少なくとも5個のアミノ酸の鎖である。
タンパク質を精製する方法は、多数の工程を伴うことが多い。本発明は、精製されるタンパク質および第2タンパク質を含む混合物中の第2タンパク質の量を減らす方法であって、第2タンパク質は、第2タンパク質が吸収剤の一部であるアフィニティークロマトグラフィー工程で導入されたものである方法を包含する。そのような第2タンパク質の除去は、精製されるタンパク質の等電点と、第2タンパク質と精製されるタンパク質の複合体の等電点が近接する場合は、困難な可能性がある。イオン交換クロマトグラフィーはそのようなタンパク質の分離を行わないと思われるからである。ヒドロキシアパタイトを用いると、分離が可能かつ簡単になる。本発明方法は、他の不都合な物質を当該タンパク質から除去するという追加利点も備えている。さらに本発明には、当該タンパク質がフロースルーおよび洗液中に回収されかつ少なくとも1種類のタンパク質混入物がヒドロキシアパタイトに保持される条件下で、ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを用いて抗体のFc領域を含むタンパク質を精製する方法が含まれる。
ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを用いた、TNFR:Fcを含む試料中のプロテインAレベルの低下
この実験は、TNFR:Fcを含み、特定量のプロテインA(TNFR:Fcと複合体を形成している可能性がある)を含有するタンパク質試料の残留プロテインAレベルを、ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーにより低下させうることを証明する。
ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを用いた、TNFR:Fcを含む試料中の宿主細胞タンパク質レベルの低下
以下の実験は、TNFR:Fcを含む試料の宿主細胞タンパク質レベルを、ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーにより低下させうることを証明する。
セラミックヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーによる、TNFR:Fc試料中の残留プロテインAおよび他のタンパク質の減少
以下の実験は、プロテインAと他のタンパク質混入物のレベルを同時に、ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーにより低下させうることを証明する。
Claims (30)
- あるタンパク質および少なくとも1種類のタンパク質混入物を含む試料から当該タンパク質を精製するための方法であって、試料をヒドロキシアパタイトクロマトグラフィー処理することを含み、
当該タンパク質を少なくとも1種類のタンパク質混入物から、ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを実施する溶液中でのヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーにより分離し、
大部分の当該タンパク質分子がフロースルーおよび洗液中に回収され、
当該タンパク質は、固体支持体に固定された吸収剤としての第2タンパク質を用いるアフィニティークロマトグラフィーにより予め精製されており、
第2タンパク質は抗体免疫グロブリン定常ドメインに結合するものである、
前記方法。 - 第2タンパク質が検出可能な濃度で試料中に存在し、当該タンパク質を第2タンパク質から溶液中でのヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーにより分離する、請求項1に記載の方法。
- 当該タンパク質が培養動物細胞により培地中へ分泌されたものである、請求項1に記載の方法。
- 動物細胞がCHO細胞である、請求項3に記載の方法。
- 少なくとも1種類のタンパク質混入物が培養動物細胞により培地中へ分泌されたものである、請求項3に記載の方法。
- 当該タンパク質が抗体のFc部を含む、請求項1に記載の方法。
- 当該タンパク質がTNFR:Fcである、請求項6に記載の方法。
- 当該タンパク質が抗体である、請求項6に記載の方法。
- 第2タンパク質がプロテインAおよびプロテインGよりなる群から選択される、請求項1に記載の方法。
- 溶液が約5〜約50mM濃度のリン酸ナトリウム緩衝液を含む、請求項1に記載の方法。
- 溶液が約6.0〜約8.6のpHを有する、請求項1に記載の方法。
- 当該タンパク質がTNFR:Fcであり;
第2タンパク質がプロテインAまたはプロテインGであり;そして、
溶液が約15〜約35mM濃度のリン酸ナトリウム緩衝液を含み、約6.5〜約7.5のpHを有する、
請求項1に記載の方法。 - 組換え融合タンパク質および少なくとも1種類のタンパク質混入物を含む試料から組換え融合タンパク質を精製する方法であって、試料をヒドロキシアパタイトクロマトグラフィー処理することを含み、
組換え融合タンパク質は抗体のFc部および非抗体タンパク質の部分または全体を含み、
組換え融合タンパク質は、固体支持体に固定された吸収剤としての第2タンパク質を用いるアフィニティークロマトグラフィーにより予め精製されている、
前記方法。 - 大部分の組換え融合タンパク質分子がフロースルーおよび洗液中に回収される、請求項13に記載の方法。
- 組換え融合タンパク質がTNFR:Fcである、請求項13に記載の方法。
- 第2タンパク質がプロテインAおよびプロテインGよりなる群から選択される、請求項13に記載の方法。
- ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーがリン酸ナトリウム緩衝液を含む溶液中で実施される、請求項13に記載の方法。
- リン酸ナトリウム緩衝液が溶液中に約5〜約50mMの濃度で存在する、請求項17に記載の方法。
- ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーが約6.0〜約8.6のpHで実施される、請求項13に記載の方法。
- 組換え融合タンパク質が培養動物細胞により培地中へ分泌されたものである、請求項13に記載の方法。
- 動物細胞がCHO細胞である、請求項20に記載の方法。
- 少なくとも1種類のタンパク質混入物が培養動物細胞により培地中へ分泌されたものである、請求項20に記載の方法。
- 組換え融合タンパク質がTNFR:Fcであり;
第2タンパク質がプロテインAまたはプロテインGであり;そして、
約15〜約35mM濃度のリン酸ナトリウム緩衝液を含む、pH約6.5〜約7.5の溶液中で、ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィーを実施する、
請求項13に記載の方法。 - TNFR:Fcを精製する方法であって、大部分のTNFR:Fc分子がフロースルーおよび洗液中に回収され、少なくとも1種類のタンパク質混入物がTNFR:Fcから分離される条件下で、TNFR:Fcおよび少なくとも1種類のタンパク質混入物を含む試料をヒドロキシアパタイトクロマトグラフィー処理することを含む方法。
- あるタンパク質を宿主細胞タンパク質から分離する方法であって、当該タンパク質および少なくとも1種類の宿主細胞タンパク質を含む試料をヒドロキシアパタイトクロマトグラフィー処理することを含み、
これにより当該タンパク質から少なくとも1種類の宿主細胞タンパク質を分離し、
当該タンパク質は抗体免疫グロブリン定常ドメインを含み、
大部分の当該タンパク質分子がフロースルーおよび洗液中に回収され、
当該タンパク質および宿主細胞タンパク質が両方とも、培養動物細胞により培地中へ分泌されたものである、
前記方法。 - フロースルーおよび洗液中の当該タンパク質に対する宿主細胞タンパク質の濃度が約100ppm未満である、請求項25に記載の方法。
- 当該タンパク質がTNFR:Fcである、請求項25に記載の方法。
- 精製されたTNFR:Fc調製物であって、3ppm未満のプロテインAを含む調製物。
- TNFR:Fcが培養宿主動物細胞により培地中へ分泌されたものであり、調製物が100ppm未満の宿主動物細胞タンパク質を含む、請求項28に記載の調製物。
- 調製物が2ppm未満のプロテインAを含む、請求項28に記載の調製物。
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Cited By (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2009532474A (ja) * | 2006-04-05 | 2009-09-10 | アボツト・バイオテクノロジー・リミテツド | 抗体精製 |
JP2010501622A (ja) * | 2006-08-28 | 2010-01-21 | アレス トレーディング ソシエテ アノニム | Fc−融合タンパク質の精製法 |
JP2011510303A (ja) * | 2008-01-18 | 2011-03-31 | バイオ−ラッド ラボラトリーズ インコーポレーティッド | アパタイトクロマトグラフィーによるリン酸化生体分子および非リン酸化生体分子の向上した精製法 |
JP2012502939A (ja) * | 2008-09-23 | 2012-02-02 | エフ.ホフマン−ラ ロシュ アーゲー | エリスロポエチンの精製 |
JP2013500711A (ja) * | 2009-07-31 | 2013-01-10 | バクスター・ヘルスケヤー・ソシエテ・アノニム | 組換えadamts13および他のタンパク質を精製する方法ならびにそれらの組成物 |
JP2014507368A (ja) * | 2011-02-02 | 2014-03-27 | バイオ−ラッド ラボラトリーズ インコーポレーティッド | アルカリ溶液でのアパタイトの表面中和方法 |
JP2014520814A (ja) * | 2011-07-08 | 2014-08-25 | メルク・シャープ・アンド・ドーム・コーポレーション | Fc融合タンパク質の精製方法 |
JP2014523405A (ja) * | 2011-04-28 | 2014-09-11 | バイオ−ラッド ラボラトリーズ インコーポレーティッド | 標的分子精製におけるdna除去法 |
JP2016513643A (ja) * | 2013-03-14 | 2016-05-16 | アムジエン・インコーポレーテツド | 漏出したアフィニティ精製リガンドの除去 |
Families Citing this family (64)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7329388B2 (en) | 1999-11-08 | 2008-02-12 | Princeton Biochemicals, Inc. | Electrophoresis apparatus having staggered passage configuration |
US6406604B1 (en) | 1999-11-08 | 2002-06-18 | Norberto A. Guzman | Multi-dimensional electrophoresis apparatus |
AU2002359816B2 (en) * | 2001-12-21 | 2006-07-13 | Immunex Corporation | Methods for purifying protein |
DK2261230T3 (en) | 2002-09-11 | 2017-06-12 | Chugai Pharmaceutical Co Ltd | Method of Protein Purification. |
GB0304576D0 (en) * | 2003-02-28 | 2003-04-02 | Lonza Biologics Plc | Protein a chromatography |
PL2520654T3 (pl) | 2003-08-26 | 2017-08-31 | The Regents Of The University Of Colorado, A Body Corporate | Inhibitory aktywności proteazy serynowej i ich zastosowanie w sposobach i kompozycjach do leczenia zakażeń bakteryjnych |
CA2543193C (en) | 2003-10-27 | 2015-08-11 | Wyeth | Removal of high molecular weight aggregates using hydroxyapatite chromatography |
US8007725B2 (en) | 2003-11-07 | 2011-08-30 | Princeton Biochemicals, Inc. | Electrophoresis apparatus having valve system |
JP2007510935A (ja) | 2003-11-07 | 2007-04-26 | プリンストン・バイオケミカルズ・インコーポレーテッド | 多次元電気泳動装置 |
WO2005071410A1 (en) * | 2004-01-13 | 2005-08-04 | Tanox, Inc. | Detecting and quantifying host cell proteins in recombinant protein products |
JP4872327B2 (ja) * | 2004-11-26 | 2012-02-08 | 東レ株式会社 | 改質されたインターロイキン−11とその製造方法 |
MX2007011129A (es) | 2005-03-11 | 2007-11-06 | Wyeth Corp | Un metodo de cromatografia de particion debil. |
US20060240564A1 (en) * | 2005-04-20 | 2006-10-26 | Chia-Hui Shieh | pH gradient ion exchange LC-MS and mass compatible buffers |
BRPI0611901A2 (pt) | 2005-06-14 | 2012-08-28 | Amgen, Inc | composição, liofilizado, kit, e, processo para preparar uma composição |
US7375188B2 (en) * | 2005-07-29 | 2008-05-20 | Mallinckrodt Baker, Inc. | Vegetarian protein a preparation and methods thereof |
MY185597A (en) * | 2005-09-20 | 2021-05-24 | Avantor Performance Mat Inc | Vegetarian protein a preparation and methods thereof |
EP1816201A1 (en) | 2006-02-06 | 2007-08-08 | CSL Behring GmbH | Modified coagulation factor VIIa with extended half-life |
US20100234577A1 (en) * | 2006-06-14 | 2010-09-16 | Smithkline Beecham Corporation | Methods for purifying antibodies using ceramic hydroxyapatite |
EP1867660A1 (en) | 2006-06-14 | 2007-12-19 | CSL Behring GmbH | Proteolytically cleavable fusion protein comprising a blood coagulation factor |
US7939632B2 (en) | 2006-06-14 | 2011-05-10 | Csl Behring Gmbh | Proteolytically cleavable fusion proteins with high molar specific activity |
ES2889920T3 (es) | 2006-06-14 | 2022-01-14 | Csl Behring Gmbh | Proteínas de fusión escindibles proteolíticamente con alta actividad específica molar |
JP2010501623A (ja) | 2006-08-28 | 2010-01-21 | アレス トレーディング ソシエテ アノニム | Fc含有タンパク質の精製法 |
EA017733B1 (ru) * | 2006-08-28 | 2013-02-28 | Арес Трейдинг С.А. | СПОСОБ ОЧИСТКИ Fc-СЛИТЫХ БЕЛКОВ |
MY161866A (en) | 2006-09-13 | 2017-05-15 | Abbvie Inc | Cell culture improvements |
US8911964B2 (en) | 2006-09-13 | 2014-12-16 | Abbvie Inc. | Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody |
US7488807B2 (en) * | 2006-11-22 | 2009-02-10 | 3M Innovative Properties Company | Antibody with protein A selectivity |
US20100047252A1 (en) * | 2006-11-22 | 2010-02-25 | 3M Innovative Properties Company | Antibody with protein a selectivity |
JP5448839B2 (ja) | 2006-12-22 | 2014-03-19 | ツェー・エス・エル・ベーリング・ゲー・エム・ベー・ハー | インビボで長い半減期を有する修飾された凝固因子 |
US20100058173A1 (en) * | 2008-08-28 | 2010-03-04 | Kabushiki Kaisha Toshiba | Display processing apparatus, display processing method, and computer program product |
SG10201702922VA (en) * | 2008-10-20 | 2017-06-29 | Abbvie Inc | Isolation and purification of antibodies using protein a affinity chromatography |
CN104974251A (zh) | 2008-10-20 | 2015-10-14 | Abbvie公司 | 在抗体纯化过程中的病毒灭活 |
EP2350130B1 (en) | 2008-10-31 | 2018-10-03 | Wyeth LLC | Purification of acidic proteins using ceramic hydroxyapatite chromatography |
BR112012013330A2 (pt) * | 2009-12-02 | 2017-03-28 | Acceleron Pharma Inc | composições e métodos para aumentar meia vida do soro de proteínas de fusão fc |
US8951807B2 (en) | 2010-01-15 | 2015-02-10 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | Surface neutralization of apatite |
KR20130086540A (ko) * | 2010-05-18 | 2013-08-02 | 아비에 인코포레이티드 | 단백질 정제 장치 및 방법 |
US8895707B2 (en) | 2010-08-18 | 2014-11-25 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | Elution of proteins from hydroxyapatite resins without resin deterioration |
WO2012149197A2 (en) | 2011-04-27 | 2012-11-01 | Abbott Laboratories | Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins |
US8883982B2 (en) | 2011-06-08 | 2014-11-11 | Acceleron Pharma, Inc. | Compositions and methods for increasing serum half-life |
CA2839917A1 (en) | 2011-06-24 | 2012-12-27 | The Regents Of The University Of Colorado, A Body Corporate | Compositions, methods and uses for alpha-1 antitrypsin fusion molecules |
KR20140137347A (ko) | 2012-01-10 | 2014-12-02 | 더 리젠츠 오브 더 유니버시티 오브 콜로라도, 어 바디 코포레이트 | 알파-1 안티트립신 융합 분자용 조성물, 방법 및 용도 |
US9181572B2 (en) | 2012-04-20 | 2015-11-10 | Abbvie, Inc. | Methods to modulate lysine variant distribution |
US9150645B2 (en) | 2012-04-20 | 2015-10-06 | Abbvie, Inc. | Cell culture methods to reduce acidic species |
US9067990B2 (en) | 2013-03-14 | 2015-06-30 | Abbvie, Inc. | Protein purification using displacement chromatography |
WO2013176754A1 (en) | 2012-05-24 | 2013-11-28 | Abbvie Inc. | Novel purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography |
EP2855501B1 (en) | 2012-05-30 | 2018-04-25 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | In situ restoration of apatite-based chromatography resins |
US9512214B2 (en) | 2012-09-02 | 2016-12-06 | Abbvie, Inc. | Methods to control protein heterogeneity |
US9206390B2 (en) | 2012-09-02 | 2015-12-08 | Abbvie, Inc. | Methods to control protein heterogeneity |
BR112015005389B1 (pt) | 2012-09-13 | 2022-10-18 | Indiana University Research And Technology Corporation | Molécula de ácido nucleico recombinante, proteína de substrato modificada de uma protease específica de patógeno de planta expressa através do patógeno de planta, vetor, e método para proteger uma planta da infecção por um patógeno de planta que secreta pelo menos uma protease específica |
WO2014143205A1 (en) | 2013-03-12 | 2014-09-18 | Abbvie Inc. | Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same |
US10023608B1 (en) | 2013-03-13 | 2018-07-17 | Amgen Inc. | Protein purification methods to remove impurities |
US9017687B1 (en) | 2013-10-18 | 2015-04-28 | Abbvie, Inc. | Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography |
WO2014159579A1 (en) | 2013-03-14 | 2014-10-02 | Abbvie Inc. | MUTATED ANTI-TNFα ANTIBODIES AND METHODS OF THEIR USE |
WO2014151878A2 (en) | 2013-03-14 | 2014-09-25 | Abbvie Inc. | Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides |
EP3052640A2 (en) | 2013-10-04 | 2016-08-10 | AbbVie Inc. | Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins |
US9181337B2 (en) | 2013-10-18 | 2015-11-10 | Abbvie, Inc. | Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same |
US8946395B1 (en) | 2013-10-18 | 2015-02-03 | Abbvie Inc. | Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography |
US9085618B2 (en) | 2013-10-18 | 2015-07-21 | Abbvie, Inc. | Low acidic species compositions and methods for producing and using the same |
WO2015073884A2 (en) | 2013-11-15 | 2015-05-21 | Abbvie, Inc. | Glycoengineered binding protein compositions |
EP3157551B1 (en) | 2014-06-23 | 2023-02-15 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | Apatite in-situ restoration |
CN105392569B (zh) | 2014-06-23 | 2019-08-20 | 生物辐射实验室股份有限公司 | 磷灰石预处理 |
GB2528301A (en) * | 2014-07-17 | 2016-01-20 | Univ Newcastle | Biomolecule separation using apatite |
EP3519070A4 (en) * | 2016-09-29 | 2020-05-06 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | AGAROSE-FILLED CERAMIC APATITE |
AU2017345490B2 (en) | 2016-10-21 | 2022-07-07 | Amgen Inc. | Pharmaceutical formulations and methods of making the same |
WO2022140389A1 (en) | 2020-12-22 | 2022-06-30 | Amgen Inc. | Cell culture method |
Family Cites Families (24)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4745183A (en) * | 1984-02-21 | 1988-05-17 | Bio-Rad Laboratories, Inc. | Use of hydroxylapatite for the analysis and preparation of purified monoclonal antibodies |
DE3738541A1 (de) * | 1987-11-13 | 1989-05-24 | Hoechst Ag | Verfahren zur isolierung und reinigung von hirudin |
JPH0774231B2 (ja) | 1986-12-11 | 1995-08-09 | 東燃株式会社 | 抗体の分離方法 |
US4933286A (en) | 1987-03-30 | 1990-06-12 | Plant Cell Research Institute, Inc. | Purification of apase-11 and retrieval of the nematode resistance gene |
US5115101A (en) * | 1988-06-08 | 1992-05-19 | Miles Inc. | Removal of protein A from antibody preparations |
JPH022937A (ja) | 1988-06-17 | 1990-01-08 | Toray Ind Inc | 酵素標識抗体の分離精製方法 |
JPH03139292A (ja) | 1989-05-22 | 1991-06-13 | Toray Ind Inc | ヒトインタ―ロイキン―6に対するモノクロ―ナル抗体 |
US5395760A (en) * | 1989-09-05 | 1995-03-07 | Immunex Corporation | DNA encoding tumor necrosis factor-α and -β receptors |
EP1132471A3 (de) * | 1989-09-12 | 2001-11-28 | F. Hoffmann-La Roche Ag | TNF-bindende Proteine |
JPH03291300A (ja) | 1989-12-28 | 1991-12-20 | Mitsui Toatsu Chem Inc | ポリクローナル抗体の分離方法 |
GB9007657D0 (en) * | 1990-04-04 | 1990-05-30 | Connaught Lab | Purification of a pertussis outer membrane protein(omp69) |
JPH04368399A (ja) | 1991-06-12 | 1992-12-21 | Toagosei Chem Ind Co Ltd | 抗体の分離方法 |
JP2961986B2 (ja) | 1991-08-22 | 1999-10-12 | 東亞合成株式会社 | ポリクローナル抗体の分離精製方法 |
DE4205938A1 (de) * | 1992-02-27 | 1993-09-02 | Medac Klinische Spezialpraep | Immunotoxine |
JP3178080B2 (ja) | 1992-04-28 | 2001-06-18 | チッソ株式会社 | 抗体の分離精製方法 |
US5278284A (en) * | 1992-05-14 | 1994-01-11 | Miller Brewing Company | Protein purification method |
US6099830A (en) * | 1994-08-09 | 2000-08-08 | Zymogenetics, Inc. | Methods for stimulating erythropoiesis using hematopoietic proteins |
US5641655A (en) * | 1994-11-30 | 1997-06-24 | Zymogenetics, Inc. | Methods for producing thrombopoietin polypeptides using a mammalian tissue plasminogen activator secretory peptide |
JPH08188599A (ja) | 1995-01-09 | 1996-07-23 | Toagosei Co Ltd | IgY抗体の分離精製方法 |
US5744587A (en) * | 1995-06-07 | 1998-04-28 | Zymogenetics, Inc. | Method for purifying thrombopoietin |
PT1864999E (pt) * | 1996-11-27 | 2009-06-25 | Genentech Inc | Purificação por afinidade de um polipéptido numa matriz de proteína a |
DK0998486T4 (da) * | 1997-06-13 | 2012-05-14 | Genentech Inc | Proteinoprensning ved kromatografi efterfulgt af filtrering på en ladet fase |
AU2002359816B2 (en) * | 2001-12-21 | 2006-07-13 | Immunex Corporation | Methods for purifying protein |
WO2003059936A2 (en) * | 2002-01-10 | 2003-07-24 | Syngenta Participations Ag | Phytophthora Infestans CDC 14 Phosphatase Gene, Protein and Methods of Use |
-
2002
- 2002-12-20 AU AU2002359816A patent/AU2002359816B2/en not_active Expired
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-
2006
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Cited By (16)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2009532474A (ja) * | 2006-04-05 | 2009-09-10 | アボツト・バイオテクノロジー・リミテツド | 抗体精製 |
JP2010501622A (ja) * | 2006-08-28 | 2010-01-21 | アレス トレーディング ソシエテ アノニム | Fc−融合タンパク質の精製法 |
JP2011510303A (ja) * | 2008-01-18 | 2011-03-31 | バイオ−ラッド ラボラトリーズ インコーポレーティッド | アパタイトクロマトグラフィーによるリン酸化生体分子および非リン酸化生体分子の向上した精製法 |
JP2014210796A (ja) * | 2008-09-23 | 2014-11-13 | エフ.ホフマン−ラ ロシュアーゲーF.Hoffmann−La Roche Aktiengesellschaft | エリスロポエチンの精製 |
JP2012502939A (ja) * | 2008-09-23 | 2012-02-02 | エフ.ホフマン−ラ ロシュ アーゲー | エリスロポエチンの精製 |
JP2016053077A (ja) * | 2008-09-23 | 2016-04-14 | エフ.ホフマン−ラ ロシュ アーゲーF. Hoffmann−La Roche Aktiengesellschaft | エリスロポエチンの精製 |
JP2013500711A (ja) * | 2009-07-31 | 2013-01-10 | バクスター・ヘルスケヤー・ソシエテ・アノニム | 組換えadamts13および他のタンパク質を精製する方法ならびにそれらの組成物 |
US8945895B2 (en) | 2009-07-31 | 2015-02-03 | Baxter International Inc. | Methods of purifying recombinant ADAMTS13 and other proteins and compositions thereof |
JP2015147815A (ja) * | 2009-07-31 | 2015-08-20 | バクスター・ヘルスケヤー・ソシエテ・アノニムBaxter Healthcare SA | 組換えadamts13および他のタンパク質を精製する方法ならびにそれらの組成物 |
US11661593B2 (en) | 2009-07-31 | 2023-05-30 | Takeda Pharmaceutical Company Limited | Methods of purifying recombinant ADAMTS13 and other proteins and compositions thereof |
JP2014507368A (ja) * | 2011-02-02 | 2014-03-27 | バイオ−ラッド ラボラトリーズ インコーポレーティッド | アルカリ溶液でのアパタイトの表面中和方法 |
JP2014523405A (ja) * | 2011-04-28 | 2014-09-11 | バイオ−ラッド ラボラトリーズ インコーポレーティッド | 標的分子精製におけるdna除去法 |
JP2014520814A (ja) * | 2011-07-08 | 2014-08-25 | メルク・シャープ・アンド・ドーム・コーポレーション | Fc融合タンパク質の精製方法 |
JP2016513643A (ja) * | 2013-03-14 | 2016-05-16 | アムジエン・インコーポレーテツド | 漏出したアフィニティ精製リガンドの除去 |
US11192919B2 (en) | 2013-03-14 | 2021-12-07 | Amgen Inc. | Removal of leaked affinity purification ligand |
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