DE2705670C3 - Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Elastin-Hydrolysaten - Google Patents
Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Elastin-HydrolysatenInfo
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Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Hydrolysaten aus Elastin enthaltenden
Rohstoffen, wie Hautabfällen, Sehnen, Nackenbändern und dergleichen. Hierbei wird ein Produkt
erhalten, daß als kosmetischer Wirkstoff geeignet ist und Eiweißstoffe in einem bestimmten mittleren
Molekulargewicht enthält.
Elastin ist in Rohstoffen wie beispielsweise Hautabfällen und Sehnen enthalten. Insbesondere die Nackenbänder
(Ligamentum nuchae) von Schlachtvieh wie Rindern oder Schweinen enthalten hohe Elastin-Anteile. Diese
Schlachtabfälle fallen bei der fleischverarbeitenden Industrie und in Schlachthöfen und Metzgereien an und
mußten bisher als lästiger, schnellverderblicher Abfall beseitigt werden, nachdem keine Möglichkeit der
Aufarbeitung bzw. Verwendung, auch nicht als Tierfutter, bekannt war.
Elastin befindet sich grundsätzlich in Bindegewebsteilen neben Kollagen. Die elastischen Fasern erhielten
ihren Namen wegen der Gummielastizität, einer Eigenschaft, die den Kollagenfasern vollständig fehlt.
Elastinfasern sind von entscheidender Bedeutung für die Elastizität von Gefäßwänden und Sehnen. Der Elastinzustand
z. B. der Gefäße ist deshalb mitbestimmend z, B, bei Arteriosklerose, einer der gefährlichsten Gefäßkrankheiten.
In der Haut spielen Elastinfasern eine große Rolle. Sie durchziehen spinngewebartig die
Papillar- und den oberen Rand der Retikularschicht und obgleich ihre Menge nur etwa '/7otel der Kollagefasern
beträgt sind sie für die Elastizität der Haut voll verantwortlich.
Im Gegensatz zu Kollagen sind Elastinfasern sehr widerstandsfähig und konnten bisher nicht abgebaut
werden. Bei der Aufarbeitung von Haut und Hautabfällen fielen die Elastinfasern stets als nicht verwertbarer
Rückstand an. Die Fasern sind hoch resistent selbst gegen heiße Säuren, Alkalien und sogar gegen Enzyme.
Ihre große Widerstandsfähigkeit kann zwar zur Isolierung des Elastins von anderen Eiweißstoffen der
Bindegewebe dienen und so wird z. B. Kollagen durch Oberführen in Gelatine und Auswaschen mit heißem
Wasser von Elastin getrennt, jedoch ist es gerade diese
ίο Widerstandsfähigkeit, welche die praktische Ausnutzung
der an sich bekannten ausgezeichneten Eigenschaften von Elastinfasern z. B. in der Hautbehandlung
verhindert hat
Elastinfasern sind genau wie andere z. B. durch Hydrolyse verarbeitbare Hautabfälle Eiweißprodukte,
die an sich als brauchbarer kosmetischer Wirkstoff geeignet erscheinen, weil ihre Fähigkeit, die elastizität
von Haut und Gefäßen zu steigern ebenfalls an sich bekannt ist Während jedoch andere Hautproteine, z. B.
koüagener Herkunft, durch chemische, alkalische oder
saure Hydrolyse, gewonnen werden können, erwiesen sich die Elastine als resistent Hydrolyseprodukte aus
Hautabfällen werden bekanntlich in großem Umfange in der Haut- und Haarkosmetik eingesetzt Insbesondere
in der Haarkosmetik ist es aber denkbar, daß die Geschmeidigkeit und Festigkeit der Haare durch Elastin
gesteigert werden könnte. Vergleichbares gilt für die Hautkosmetik, insbesondere bei der Behandlung von
physiologisch älterer Haut, deren Elastizität nachläßt bzw. verlorengegangen ist, durch Kollagenhydrolysate.
Die Wirkung von Kollagenhydrolysaten beruht im wesentlichen darauf, daß die Hydrolysate die Hautfeuchtigkeit erhalten helfen bzw. dafür sorgen, daß trockene Haut auf natürliche Weise wieder mit
Die Wirkung von Kollagenhydrolysaten beruht im wesentlichen darauf, daß die Hydrolysate die Hautfeuchtigkeit erhalten helfen bzw. dafür sorgen, daß trockene Haut auf natürliche Weise wieder mit
J5 Feuchtigkeit beladen wird. Viel wichtiger erscheint es
aber, daß die Wirkung der Kollagenhydrolysate nicht nur auf die Oberfläche der Haut begrenzt wird. Es ist
denkbar, daß bestimmte Molekularfraktionen von Eiweißhydrolysaten die Oberschicht der Haut durchdringen
und somit eine Verbesserung des Hautzustandes durch vermehrten Kollagengehalt bewirken.
Trotz der an sich erkannten guten Eigenschaften des Elastins wurde es bisher hingenommen, daß auch bei
schonendem enzymatischem Abbau von Gerüsteiwei-Ben, z.B. gemäß GB-PS 14 14 634, im wesentlichen
Collagenfraktionen erhalten wurden, während Elastin als unaufgeschlossenes Abfallprodukt zurückblieb. Es
galt als gesicherte Tatsache, daß Elastin durch
Proteasen nicht angreifbar ist, mit Ausnahme des Enzyms Elastase aus Säugetierpankreas. Elastase nimmt
aber unter den Enzymen in soweit eine Sonderstellung ein, als dieses Enzymsystem in technischem Maßstabe
nicht einsetzbar ist. Elastase wird bereits beim Schütteln inaktiviert (J. Biochem. 59,459 - 464 [1955]). Überdies ist
Elastase gegen Salzsäure sehr empfindlich und wird innerhalb kurzer Zeit desaktiviert. Auch bei Zugabe von
Salzen tritt ein vergleichbarer Wirkungsabfall ein.
Der Erfindung liegt nun die Aufgabe zugrunde, ein Aufschlußverfahren für Elastin-Fasern zu entwickeln,
wobei die Herstellung von wasserlöslichen Hydrolysaten angestrebt wird. Das Verfahren soll insbesondere
die Hydrolyse von bisher nicht verwertbaren Rohstoffen betreffen, wie z. B. den Nackenbändern und Sehnen
von Schlachtvieh. Dieses Verfahren wird im Hinblick darauf entwickelt, daß Elastin ein für die kosmetische
Industrie sehr begehrter Wirkstoff ist und ein geeignetes Hydrolysat aus Elastin bessere Werte beim
Durchdringen und Geschmeidigmachen gealterter oder
strapazierter Haut darstellt Wegen der an sich bekannten, gut reproduzierbaren und schonenden
Abbaumethode mit Hilfe von Enzymen soll ein Verfahren gesucht werden, daß es ermöglicht auch
Elastin enzymatisch abzubauen, und zwar mit Hilfe von Enzymen, weiche gegenüber der bekannten Elastase
wesentlich besser und auch in industriellem Maßstabe
handhabbar sind.
Es wird ein Verfahren zum Herstellen von wasserlöslichen Hydrolysaten aus Elastin enthaltenden Rohstoffen,
wie Hautabfällen, Sehnen, Nackenbändern und dergleichen beansprucht, welche dadurch gekennzeichnet
ist, daß die gereinigten Rohstoffe
a) bei Temperaturen oberhalb 800C und pH-Werten
unter 2 bzw. unter 4 für die Dauer von wenigstens 3 Stunden einer Hydrolyse mit anorganischen bzw.
organischen Säuren und anschließend nach Reinigen mit Wasser
b) bei Temperaturen von 30 bis 700C und pH-Werten
von wenigstens 8,5 in Gegenwart von Alkalien und 0,01 bis 1,0 Mol/l Harnstoff mittels alkalischer
Bakterien-Proteinasen eines pH-Optimums zwischen 9 und 13 einer enzymatischen Hydrolyse
unterworfen werden, die im jeweiligen pH-Optimum des eingesetzten Enzyms erfolgt, worauf
c) nach beendetem Abbau die Enzyme hitzeinaktiviert werden.
Das erfindungsgemäße Verfahren führt zu Elastin-Hydrolysaten, welche bei Verwendung als kosmetischer
Wirkstoff insbesondere die an sich bekannten günstigen Eigenschaften der Collagen-Hydrolyse« ergänzen. Dies
rührt daher, daß die Aminosäur»!zusammensetzung des Produktes genau der Zusammensetzung Jer elastischen
Hautfasern entspricht. Auch die elastintypischen Aminosäuren Desmosin und Iso-Desmosin sind in dem
erfindungsgemäß hergestellten Hydrolyseprodukt vorhanden. Das Produkt enthält weiterhin Lipoproteine,
Proteoglycane, Glycosaminoglycane und andere in natürlichem Elastin vorhandene Stoffe. Diese Zusammensetzung
bewirkt die guten Eigenschaften des Produktes als Nährstoff für die Haut, deren Elastizität
durch die infolge der Hydrolyse-Produkte beschleunigte hauteigene Elastin-Synthese noch wesentlich verbessert
wird.
Durch die Kombination der sauren Behandlung mit der alkalischen Hydrolyse in Gegenwart spezieller
Enzyme ist es möglich, niedrige und bei jedem Ansatz reproduzierbare Molekulargewichte der Eiweißfraktionen
zu erreichen. Die Hydrolysate sind bis zu hohen Konzentrationen wasserlöslich. Hierdurch ist eine
besonders gute Einarbeitung in Kosmetikprodukte gewährleistet.
Der technische Aufwand des erfindungsgemäßen Verfahrens ist gering. So kann die Zerkleinerung des
Ausgangsmaterials in üblicher Weise mit Hilfe einer fleischwolfartigen Vorrichtung erfolgen, wobei das
Material gleichzeitig homogenisiert wird. Die homogenisierten Hautabfälle und die aus Schlachtabfällen, z. B.
von Rindern oder Schweinen gewonnenen Nackenbänder (Ligamentum nuchae) werden nach der mechanischen
Reinigung und Zerkleinerung zunächst bei erhöhter Temperatur oberhalb etwa 800C mit Säuren
behandelt. Hierzu eignen sich anorganische Säuren wie Salzsäure, Schwefelsäure oder Phosphorsäure. In
diesem Falle muß der pH-Wert unter 2 liegen. Es ist jedoch ebenfalls möglich, das Material mit organischen
Säuren wie z. B. Essigsäure oder Ameisensäure /.u behandeln, wobei der pH-Wert unter 4 liegt. Die
Temperatur liegt oberhalb etwa 800C, zweckmäßig im
Bereich zwischen etwa 80 und 1000C Eine bevorzugte
Ausführung liegt darin, das angesäuerte Material mehrere Stunden zu kochen. In den Hautabfällen bzw.
Sehnen oder Nackenbändern vorhandenes begleitendes Kollagen wird hierbei in Gelatine überführt, welche
durch Auswaschen beseitigt werden kann. Verunreinigungen und Nebenprodukte werden durch Schichtenfiltration
entfernt
Nach der Säurebehandlung ist das Material für den enzymatischen Abbau zugänglich. Fleisch- und Fettreste
werden gegebenenfalls entfernt und das zerkleinerte, säuievorbehandelte Material in dem Hydrolysemedium
suspendiert Hierzu ist die Zugabe von genügend Wasser und soviel Alkalien, z. B. KOH, NaOH, Ca(OH)2
oder dergleichen, erforderlich, daß der pH-Wert wenigstens etwa 83 beträgt Zweckmäßiger sind
pH-Werte über 9p. Das Hydrolysemedium enthält zuzüglich Harnstoff, zweckmäßig in einer Konzentration
von 0,01 bis 1,0 mol/liter. Der eigentliche Abbau
wird bei erhöhten Tempersturen zwischen etwa 30 und 700C durchgeführt, zweckmäßig zwischen etwa 40 und
65° C. Optimale Ergebnisse erhält man bei Temperaturenüber55°C.
Für den enzymatischsn Abbau werden alkalische
Proteinasen aus Bacillusstämmen bevorzugt, insbesondere Proteinasen aus Bacillus firmus, Bacillus licheniformis.
Bacillus alcalofilus, Bacillus subtilis oder Bacillus
mesentericus. Gut geeignet sind auch Streptomyces speciae, wie z. B. Streptomycus grisens.
Im sauren Bereich spaltende Enzyme, sowie tierische und pflanzliche Proteinasen sind für das erfindungsgemäße
Verfahren nicht so geeignet, weil sie selbst im alkalischen Bereich zu langsam aufspalten.
Der erfindungsgemäße Weg zum Abbau von Elastin mit Hilfe von alkalischen Proteinasen in Gegenwart von
Harnstoff führte zu einem überraschenden, nicht naheliegenden Ergebnis. Aus der bekannien Tatsache,
daß lediglich die schwer handhabbare Elastase in der Lage ist. Elastin abzubauen, konnte nicht geschlossen
werden, daß in Gegenwart von Harnstoff die erfindungsgemäß vorgeschlagene 2stufige Methode unter
Verwendung alkalischer Enzymsysteme zu dem insbesondere in der Kosmetikindustrie geschätzten Produkt
führt.
Das Ergebnis ist umso überraschender, wenn man berücksichtigt, daß seit der eindeutigen Identifizierung
dor Elastasen vor mehr als 25 Jahren (J. Biochem. Band 46, Seite 384-387 [1950]) das Problem der technischen
Beseitigung von Elastinabfällen und die bekannten Elastasen eine Koexistenz führten, ohne daß das
Problem und seine Lösung einander zugeordnet worden wären. Die Erklärung dieses anscheinend paradoxen
Sachverhaltes liegt jedoch nahe, denn Elastase war schließlich nicht das geeignete Enzym zur technischen
Beseitigung der Elastinabfälle. Bekannt war lediglich die Nichtangreifbarkeit von Elastin durch Proteasen und
andererseits die Empfindlichkeit des einzig möglichen Enzyms Elastase gegenüber Salzen bzw. Säuren.
Das erfindungsgemäße Verfahren arbeitet dagegen zwingend in Gegenwart relativ hoher Salzkonzentration
(Harnstoff), die nach dem bekannten Stand der Technik an sich zu einem Scheitern jeglicher enzymatischer
Reaktion führen müßte. Es war somit äußerst überraschend, daß die gewöhnlichen alkalischen Proteinasen,
von denen an sich bekannt ist, daß sie nicht in der Lage sind. Elastin abzubauen, nach dem erfindungsge-
mäßen Vorschlag zu einem derartigen Abbau aktiviert werden, wenn Harnstoff dem Inkubationsmedium
zugesetzt wird.
Bei der Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens können an sich bekannte Zusätze für enzymatisehe
Reaktionen wie z. B. Aktivatoren, Stabilisatoren oder dergleichen verwendet werden. Die proteolytische
Wirksamkeit von Enzymen wird nach der Anson-Hämoglobin-Methode
(M. L. Anson: »Journal of General Physiologie«, 22,79 [1939]) bzw. nach der Löhnlein-VoI-herd-Methode
(»Die Löhnlein-Volhardsche Methode zur Bestimmung der proteolytischen Aktivität: »Gerbereichemisches
Taschenbuch«, Dresden Leipzig, 1955) als »LVE« (Löhnlein-Volhard-Einheit) bestimmt Unter der
LVE-Einheit ist diejenige Enzymmenge zu verstehen, weiche unter den spezifischen Bedingungen der
Methode 1,725 mg Casein verdaut.
Die Art des Enzyms, die Konzentration, die Einwirkzeit und Temperatur beeinflussen den Abbau
des Produktes. Es ist deshalb in vielen Fällen erforderlich, durch geeignete Vorversuvhe unier Zugrundelegung
der erfindungsgemäßen Lehre die optimalen Verfahrensbedingungen zu ermitteln. Bei der
Durchführung des Verfahrens ist die saure Vorbehandlung sehr wesentlich, denn der enzymatische Abbau in
alkalischem Milieu ist ohne diese saure Behandlung nicht möglich.
Nach beendetem Aufschluß wird die Hydrolysatlösung durch kurzfristiges Erwärmen auf Temperaturen
von etwa 900C behandelt, wobei die noch wirksamen
Enzyme inaktiviert werden. Die Mischung wird dann durch Filtration gereinigt und auf die gewünschte
Konzentration eingeengt oder aber zu einem Pulver getrocknet. Das Hydrolysat findet Anwendung nicht nur
in der Kosmetik sondern auch auf weiteren an sich bekannten Einsatzgebieten für Eiweißstoffe.
Die folgenden Beispiele dienen zur Erläuterung des erfindungsgemäßen Verfahrens, ohne daß die Erfindung
auf diese Beispiele beschränkt sein soll.
40
100 kg gefrorene Rindernackenbänder werden zusammen mit 200 kg Brunnenwasser in einen beheizbaren
Behälter gefüllt. Der pH-Wert der Mischung wird durch verdünnte Schwefelsäure auf 1,8 eingestellt und
die Mischung eine Stunde gekocht Nach dem Kochen wird die Flüssigkeit abgegossen, 200 Liter Brunnenwasser
zugegeben und der pH-Wert mit Schwefelsäure wieder auf 1,8 eingestellt Nach einer weiteren Stunde so
Kochen wird die Flüssigkeit abgegossen und der Kochvorgang nochmals mit angesäuertem Wasser in
genau der gleichen Weise durchgeführt Der Kochvorgang ist somit insgesamt dreimal wiederholt worden.
Das Material wird nun mehrmals mit destilliertem Wasser ausgewaschen, von Fett- und Fleischresten
gereinigt und fein gemahlen. Das Trockengewichv des Materials beträgt etwa 30%.
Zu dem nun folgenden enzymatischen Abbau werden 100 kg der vorstehend beschriebenen Mischung zusammen
mit 200 kg destilliertem Wasser in einen Heizkessel gefüllt Der pH-Wert wird mit Natronlauge auf 10,1
eingestellt. Die Mischung wird bei 55° C mit 30 g alkalischer Bakterienproteinase aus Bacillus alcalofilus
mit 9000 LVE, 100 g Harnstoff und 125 g (NH4J2SO4
versetzt Der Abbau erfolgt bei 55° C innerhalb von sechs Stunden, wobei die Mischung stark gerührt wird.
Während dieser Zeit löst sich das Elastin vollständig auf. Nach dem Abbau wird das Material auf 95° C erhitzt, um
restliche Enzyme zu zerstören und anschließend abgekühlt
Das Hydrolysat wird nun durch Schichtenfiltration gereinigt. Die Ausbeute nach dem Filtrieren besteht in
270 kg einer schwach trüben, opalisierenden Flüssigkeit mit einem Trockengewicht wn 10,8% und einem
pH-Wert von 8,2.
Der pH-Wert der Flüssigkeit wird auf 7,0 eingestellt
und die Flüssigkeit auf 30% eingeengt. Sie ist für kosmetische Zwecke in diesem Zustand geeignet und
wiio gegebenenfalls mit p-Hydroxylbenzosäureester
konserviert.
60 kg Schweinenackenbänder mit einem Trockengewicht von etwa 40% werden in einem Kochbehälter mit
120 kg destilliertem Wasser versetzt. Die Mischung wird mit konzentrierter Essigsäure auf 3,4 angesäuert.
Anschließend folgt eine Bearbeitung des Materials wie im vorstehenden Beispiel beschrieben. Die Mischung
wird insgesamt fünf Stunden gekocht, wobei nach jeder Stunde die Flüssigkeit ausgetauscht wird.
Nach dem Kochen erfolgt die mechanische Reinigung wie im vorstehenden Beispiel beschrieben. Für den
enzymatischen Abbau wird das Material zusnmmen mit 180 kg destilliertem Wasser in einem Heizkessel
behandelt und mit Ammoniak auf einen pH-Wert von 9,4 eingestellt. Die Mischung wird auf 55°C erwärmt und
mit 240 g alkalischer Bakterienproteinaso aus Bacillus
firmus mit 9000 LVE, 1200 g Ammonrumsulfe.t und 960 g
Harnstoff versetzt. Zum enzymatischen Abbau wird acht Stunden auf 55°C erwärmt und stark gerührt. Das
Elastin ist jetzt vollständig gelöst und die restlichen Enzyme werden durch Erhitzen der Mischung auf 950C
inaktiviert. Anschließend wird auf etwa 60° C abgekühlt.
Die Reinigung erfolgt wie in Beispiel 1 angegeben durch Schichtenfiltration. Man erhält 220 kg schwach
gelbliche trübe opalisierende Flüssigkeit mit einem Trockengewicht von 9,8% und einem pH-Wert von 7,9.
Der pH-Wert wird nun auf 7,0 eingestellt und die Flüssigkeit durch Sprühtrocknen pulverisiert.
Claims (2)
1. Verfahren zum Herstellen von wasseriöslichen Hydrolysaten aus Elastin enthaltenden Rohstoffen,
wie Hautabfällen, Sehnen, Nackenbändern und dergleichen, dadurch gekennzeichnet, daß
die gereinigten Rohstoffe
a) bei Temperaturen oberhalb 80° C und pH-Werten unter 2 bzw. unter 4 für die Dauer von
wenigstens 3 Stunden einer Hydrolyse mit anorganischen bzw. organischen Säuren und
anschließend nach Reinigen mit Wasser
b) bei Temperaturen von 30 bis 70° C und pH-Werten von wenigstens 8,5 in Gegenwart
von Alkalien und 0,01 bis 1,0 Mol/l Harnstoff mittels alkalischer Bakterien-Proteinasen eines
pH-Optimums zwischen 9 und 13 einer enzymatischen Hydrolyse unterworfen werden, die im
jeweiligen pH-Optimum des eingesetzten Enzyms erfolgt, worauf
c) nach beendetem Abbau die Enzyme hitzeinaktiviert werden.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß alkalische Proteinasen aus Bacillusstämmen
verwendet werden, wie z. B. Bacillus subtilis, Bacillus mesentericus, Bacillus firmus,
Bacillus licheniformis, Bacillus alca'.ofilus, und/oder Proteinasen aus Streptomyces speciae, wie z. B.
Streptomycus grisens.
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