DE2537670A1 - Glucoseisomerasepraeparate und traeger fuer dieselben - Google Patents

Glucoseisomerasepraeparate und traeger fuer dieselben

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Description

Anmelderin: Corning G-lass Works
Gorning, Έ.Ύ. U S A
G-lucoseisomerasepräparate und Träger für dieselben ·
Die Erfindung "betrifft immobilisierte wasserunlösliche Enzympräparate, insbesondere G-lucoseisomerase zur Umwandlung Ton Glucose in Fructose und hierfür geeignete großflächige, poröse, anorganische Träger.
Die Umwandlung von G-lucose in Fructose ist wegen der annähernd doppelten Süßwirkung von Fructose bei gleichem Kaloriengehalt von Interesse. Zur enzymatischen, rationellen Herstellung in kontinuierlicher Arbeitsweise, z.B. in Durchlaufkolonnen, muß das wiederholt zu verwendende Enzym dazu immobilisiert sein, d.h. wasserunlöslich sein. Die Fructoseherstellung ist stets durch Enzyme auch durch alkalische Isomerisation möglich, jedoch entstehen dabei unerwünschte störende (färbende oder säuernde) Nebenprodukte. Diese werden nach der US-PS 3,431,253 zwar durch
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alkalisches, feinteiliges Aluminiumoxid ausgeschaltet, jedoch verbietet dies wegen langer Verweilzeiten die rationellere, kontinuierliche Herstellung in Durchlaufkolonnen. Die zur Immobilisierung des Enzyms verwendeten organischen Träger bringen Nachteile mit sich, z.B. Mikrobenbefall, Quellung in Durchlaufkolonnen, schwierige Sterilisierung und zu kleine Gesamtoberfläche. Es wurden daher z.B. von den US-PS 3,556,945, 3,519,538 anorganische Träger vorgeschlagen. Besonders geeignet zur Bindung von Glueoseisomerase sind nach den US-PS 3,850,751 und 3,868,304 Keramiken, insbesondere Aluminiumoxidkörper mit durchschnittlichen Porenweiten von 100 - 1000 S. Für die enzymatische Umwandlung sind dabei gewisse Metallionen wesentlich; so untersuchten Takasaki u.a., in "Studies on Sugar-Isomerizing Enzyme, Purification, Crystallization and Some Properties of Glucose Isomerase from Streptomyces sp.", in Agr. Biol. Ohem. t Bd. 33, Nr. 11, p. 1527-34 (1969), den Einfluß verschiedener Metallionen wie Mg, Co, Pe, Mn, Ni, Ba, Ca, Zn, Cu und lehrt, daß für die Aktivität der aus einer Streptomyces species gewonnenen Glucoseisomerase Cobalt- und Magnesiumionen wesentlich sind.
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Diese für wesentlich gehaltenen Ionen werden "bisher der glucosehaltigen Speiselösung vor dem Kontakt mit dem immobilisierten Enzym zugesetzt, vgl. die Beispiele der US-PS 3,868,304. Dies bedingt allerdings einen zusätzlichen, besonders beim kontinuierlichen Arbeiten mit Durchlaufkolonnen lästigen Verfahrensschritt. Noch bedenklicher ist der Verbleib der Zusätze im Endprodukt. Besonders im Falle von Cobalt ist dies unerwünscht, oder sogar schädlich, z.B. in Nahrungs- oder Futtermitteln.
Es ist Aufgabe der Erfindung, die Ionenbedürfnisse immobilisierter Glucoseisomerasepräparate in einfacherer und weniger störender oder schädlicher Weise durch geeignete Präparate und Träger zu erfüllen, und dabei gleichzeitig kritische pH Verhältnisse zu berücksichtigen.
Die Aufgabe wird durch einen für die Adsorption von G-lucoseisomerase geeigneten Träger gelöst, welcher aus 0,84 - 12 % MgO und 99,16 - 88 % Al3O3 in Form poröser Partikel der durchschnittlichen Größe 0,074 - 4,76 mm und einer durchschnittlichen Porenweite von 100 - 1000 S. besteht.
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Die Erfindung "beruht auf der überraschenden Feststellung, daß die MgO Menge des porösen Trägers kritisch für eine große Trägerfläche mit optimalem pH Wert und die Beschiklcung mit Glucoseisomerase ist, und darüber hinaus auch teilweise die Metallionenbedürfnisse der Enzyme erfüllt. Y/egen des Zusatzes von MgO beträgt der bevorzugte durchschnittliche Porendurchmesser im grundsätzlichen Bereich von 100 - 1000 Ä nicht HO - 220 wie in der US-PS 3,868,304, sondern 150 - 250 Ä. Es wurde gegenüber der genannten PS jedoch überraschend gefunden, daß die für Glucoseisomerase wesentlichen Magnesiumionen z.B. in Form von Magnesiumoxid so in den porösen Aluminiumoxidträger eingebaut werden können, daß sich das Magnesium in der unmittelbaren Nachbarschaft der in der Trägeroberfläche adsorbierten Glucoseisomerase befindet.
Der genaue Kausalablauf der günstigen Wirkung von Magnesium für die enzymatisch^ Katalyse der Glucoseisomerase ist unbekannt. Es lassen sich jedoch vier günstige Wirkungen des Einbaus von MgO in das poröse Aluminiumoxidgefüge festhalten:
1. Regelung des pH in dem porösen Träger und des Substrats je nach den Enzymbedürfnissen;
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2. erhebliche Steigerung der immobilisierten, aktiven G-lucoseisomerase gegenüber der Oberfläcii-enbehandlung mit Magnesiumionen oder deren Einbau.
3. Steigerung der Enzymausnutzung oder Bindungswirksainkeit der Magnesiummenge im porösen Träger.
4-. Verlängerung der Enzymnalbwertzeit.
Bei MgO Mengen unter 0,84 % sinkt die Adsorptionsfähigkeit des Trägers zu stark, während über 12 % MgO die Enzymaktivität abnimmt. Beide Wirkungen hängen mit dem MgO Gehalt des porösen Trägers und/oder der pH Werte im porösen Träger zusammen, wie die nachfolgenden Beispiele zeigen.
Der aus verschiedenen Anteilen AIpO, und MgO bestehende Träger kann auf verschiedene Weise hergestellt werden. Für die vorliegende Erfindung wurde als bevorzugter Bereich der durchschnittlichen Porengröße des Trägers 150 - 250 £ gefunden, und in diesem Bereich liegen auch die Beispiele. Die Beispiele enthalten ferner Angaben zur Fixierung des Enzyms auf den Trägern, und zur Verwendung des immobilisierten Enzympräparats.
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Zur Herstellung der porösen Träger werden Aluminiumoxidpartikel der durchschnittlichen Größe 300 S - 200 Ä mit einer verschiedene Mengen Magnesiumionen enthaltenden Lösung zu einer Aufschlämmung gemischt und vorsichtig getrocknet, z.B. an der Luft, durch geringe Erhitzung (etwa 1000C), Sprühtrocknung u.s.f., ohne bei der eintretenden Schrumpfung das beim Zusammenschrumpfen der Partikel entstehende poröse Gerüst mit einer der ursprünglichen Partikelgröße entsprechenden Porenweite zu zerstören.
Nach dem Trocknen wird der poröse Körper durch Erhitzen unterhalb des Sinterbereiches, z.B. auf 400 - 6000G während 1 Std. verfestigt.
Das entstehende Produkt kann erforderlichenfalls fein zerteilt und günstig auf 4 - 200 mesh, 0,074 - 4,76 mm, vorzugsweise 30 - 45 mesh, 0,35 - 0,59 nun klassiert werden. Die Partikelgröße kann auch schon vor dem Brennen unmittelbar durch Sprühtrocknen eingestellt werden.
Die porösen Partikel, zur maximalen Enzymbeschickung mit einer durchschnittlichen Porenweite unter 1000 Ä, der Größe 30 - 45 mesh, 0,35 - 0,59 mm, und großer Oberfläche, z.B. größer als etwa 5 qm/g, werden auf den
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Innenflächen des Enzyms adsorbiert. Es wurde gefunden, daß sich die Enzymbeschickung durch eine Vorbehandlung der Träger mit einer wässerigen Oitratlösung (z.B. 0,1 Mol. Zitronensäure oder Matriumcitratlösung, pH 7) erheblich steigern läßt.
Pur die Enzymadsorption werden die porösen Partikel mit einer aus 1 - 2 ml Enzym pro g gewaschenem porösem Träger bestehenden wässerigen Glucoseisomeraselösung gemischt. Vorzugsweise besteht das Enzym aus einer stark konzentrierten, z.B. 1000 - 5000 Einheiten pro ml enthaltenden Lösung. Die Adsorptionsdauer richtet sich u.a. nach der porösen Partikelgröße, der Enzymkonzentration und dergl. und beträgt vorzugsweise etwa 2 Std. Das fertige Präparat kann gelagert werden, z.B. am besten in V/asser, oder als nasser Kuchen.
Zur Verwendung wird das Präparat mit einer auf den der optimalen Isomerisation entsprechenden pH Wert gepufferten, glucosehaltigen iösung umgesetzt. Der pH wird auf 7-9, vorzugsweise 7,4 - 8,8 in bekannter Weise eingestellt .
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Nach einer "bevorzugten, kontinuierlichen Arbeitsweise werden die Partikel (30 - 45 mesh, 150 - 250 Ä Porenweite im Durchschnitt) in einer Durchiaufkolonne gegeben; durch diese kontinuierlich eine wenigstens 10 Gew. %, vorzugsweise 30 %, Glucose enthaltende Glucoselösung, geleitet und der Durchsatz auf maximale Isomerisation eingestellt, z.B. etwa 42 - 50 S'o-ige Umwandlung von Glucose in Fructose.
Die folgende weitere Beschreibung beruht auf nicht beschränkend aufzufassenden Beispielen.
Es wurden im Handel bezogene Aluminiumoxidpartikel mit den folgenden Merkmalen verwendet:
Oberfläche: 100 ± 20 qm/g
durchschnittlicher Durchmesser: 300 ί 200 S pH der 10 ^-igen wässerigen Suspension: 4,4 spezifisches Gewicht: 3,6 g/ccm
Röntgenol. best. Gamma-Aluminiumoxidgehalt: ca. 90 %,
Die lösliche, rohe Glucoseisomerase bestand aus einem etwa 2700 internationale Glucoseisomerase-Einheiten (IGIIl) enthaltenden Rohmaterial, wobei eine IG-IU die zur Erzeugung von 1 /um Mol. Fructose pro Min. bei 600C,
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— Q _
pH 6,85 aus einer 2 M Glucoselösung erforderliche Enzymaktivität darstellt. Nach Immobilisierung der Enzyme wurde für die Isomerisation ein optimaler pH Bereich von 7,4 8,3 ermittelt. Im Hinblick auf die obere pH Grenze soll der MgO Anteil im Träger nicht mehr als 12 Gew. % betragen. Der relative MgO Anteil wurde für jeden Träger analytisch und spektroskopisch ermittelt.
Bei Prüfung auf Enzymaktivität wurde die Verwendung als nichtlösliches Enzym und eventuelle im praktischen Betrieb bzw. Gebrauch auftretende Aktivitätsänderung berücksichtigt. In allen Fällen wurde die Wirkung von immobilisierten Enzymen in beschickten Kolonnen von 1,5 cm Durchmesser bei 60 C mit einer 50 Jt-igen G-lucosespeiselösung (kationenausgetauschte Cerelose) enthaltend 0,005 M HgCl2 bei pH 8,4 gemessen.
Die Aktivität wurde nach der Formel errechnet
E= 27,9
worin E = Aktivitätseinheiten, F = Durchsatz in ml/Std., W = immobilisiertes Enzym In Gewicht (g, auf Tagesbasis), χ = % Fructose und χ = % Fructose im Gleichgewichtszustand (51,2 %).
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Die Tabelle I enthält die Zusammensetzung von 10 Probekörpern in Form von Kugeln oder Partikeln aus Aluminrumoxid und O,- 28,6 % MgQ, dem best innate Mengen destilliertes oder entionisiertes Wasser zugesetzt wurden, wobei der Ansatz durch Zugabe von Eisessigsäure auf 0,1 Mol. gebracht wurde. Unter Zusatz des Aluminiumoxids und bei lebhaftem Rühren wurde eine Aufschlämmung bereitet, die weiter gerührt wurde, bis nach etwa 15-30 Min. eine glatte, kremartige Mischung entstanden v/ar. Der pH wurde dann auf 2—3 eingestellt und die angegebene Magnesiumverbindung in fester oder flüssiger Form zugegeben. Die Mischung wurde weiter etwa 15-30 Min. mit hoher Geschwindigkeit gerührt und durch Schlämmguß oder Spritzguß zu Partikeln oder Kugeln geformt, aufgebrochen und klassiert, sowie bei 6OO°C 16 Std. gebrannt. Vor der Adsorption der Enzyme wurde der Einfluß der MgO Zusätze auf die pH Werte bestimmt. Hierzu wurden je 1 g des Trägers mit 9 g destilliertem Wasser etwa 15 Min. bis zur Einstellung des Gleichgewichtszustandes gemischt und dann der pH Wert der Mischung gemessen .
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Tabelle I
Bestandteile
Endprodukt
H2O
MgOl0 . 6H9O Mg(OH9) Trägerform
ά ά _ (30 - 45 mesh)
pH 5<j MgO (Gew
4,4 0
4,4 0
7,0 0,84
7,5 1,4
8,2 2,2
8,1 2,9
8,4 3,8
8,8 6,65
3,9 12,0
9,3 28,6
ο
co
co
489 100 100 244 244 244 244 100 100 100
400 100
99,16 200 200 200 200 100 100 100
4,3 14,2 22,3 29,4 38,6
0 69,2
0 0 0 0 0 0 0
10,3
0 58,1 sphärisch Partikel Partikel sphärisch sphärisch sphärisch sphärisch Partikel Partikel Partikel
+ pound (=x 454 g)
++ g
Alle porösen Körper hatten durchschnittliche Porenweiten von 150
Hohe Korngröße von 0,35 - 0,59 mm (30 - 45 mesh).
- 250 1 und durchschnitt-
Durch Umsetzung wurde das Enzym in jedem Pail auf die Innenporen der Träger in einer Menge von 15 ml Enzym pro 15g Trägermaterial, während 24 Std. unter häufigem Schütteln adsorbiert, nachdem zuvor die Träger in einer Kolonne mit destilliertem Y/asser gev/aschen und dann während 1 Std. in einem Schüttelbad mit 0,1 Mol. Citratlösung umgesetzt worden waren. Träger und adsorbiertes Enzym wurden mit destilliertem Wasser gewaschen und auf Enzymaktivität geprüft. In der Tabelle II bezeichnet E die Enzymaktivität pro g, und E äqu. den normalisierten Aktivitätswert bei verstärkter Beschickung unter Verwendung unregelmäßiger Partikel oder sphärischer Formen.
Tabelle II
Nr. % MgO pH Form Eo EQ (äquiv.)
1 0 4,4 sphärisch 203 203
2 0 4,4 Partikel 387 (200)
3 0,84 7,0 Partikel 805 (600)
4 1,4 7,5 sphärisch 650 (650)
5 2,2 8,2 sphärisch 898 898
6 2,9 8,1 sphärisch 899 899
7 3,8 8,4 sphärisch 909 909
8 6,65 8,8 Partikel 916 (720)
9 12,0 8,9 Partikel 768 (600)
10 28,6 9,3 Partikel 200 ( 50)
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253767Q
Aus Gründen der Wirtschaftlichkeit sollte die Beschickung pro g Träger wenigstens 500 Aktivitätseinheiten Glucoseisomerase betragen, v/enn eine kontinuierliche Isomerisation (Kolonnendurclilauf) besv/eckt wird, './ie die Tabelle II zeigt, läßt sicri diese Beschickung erreichen, wenn der HgU Anteil des Trägers 0,84 -12 Gew. %, zur Optimierung sogar 0,84 - 3,ö Jb beträgt.
Obwohl die genauen Ursachen nicht bekannt sind, scheint der pH eine Rolle zu spielen, da die Mindest'oeschicicung von 500 Einheiten im pH iiereich von 7 - 3,3 erzielt wird. Der im angegebenen Bereich kritische Zusatz von HgO erfüllt daher nicht nur zumindest einen Teil des Bedürfnisses an Kg++ der Enzyme, sondern setzt darüber hinaus pH Bereiche für den Träger, welche seine Beschickung nach oben und unten begrenzen..
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Claims (1)

  1. Patentansprüche
    1. Träger für die Adsorption von Glucoseisomerase, dadurch gekennzeichnet, dai3 er aus 0,84 - 12 % MgO und 99,16 - 88 % AIpO7 in Form poröser Partikel der durchschnittlichen Größe 0,074 - 4,76 mm (4 - 200 mesh) und einer durchschnittlichen Porenweite von 100 -
    1000 S besteht.
    2. Träger gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Partikel aus 0,84 - 3,8 % MgO und 99,16 - 96,22 Al2O, bestehen.
    3. Träger gemäß Ansprüchen 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß die durchschnittliche Porenweite der Partikel 150 - 250 S ist.
    4. Träger gemäß Ansprüchen 1, 2 oder 3» dadurch gekennzeichnet, daß die durchschnittliche Partikelgröße 0,35 - 0,59 mm (30 - 45 mesh) beträgt.
    Auf den Träger nach Ansprüchen 1, oder 2-4 adsorbiertes Enzympräparat aus immobilisierter Glucoseisomerase, gekennzeichnet durch die Verwendung zur kontinuierlichen Umwandlung von Glucose in Fructose in einer Durchlaufkolonne.
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    6. Verfahren zur partiellen Isomerisation einer G-lucoselösung zu einer Fructoselösung unter Verwendung des Enzympräparates nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daiä die Glue ο selb" sung vor dem Durchlauf auf einen pH von 7 - 9, vorzugsweise 7,4 - ö,3 eingestellt wird.
    609815/1361
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