PL130448B1 - Process for preparing novel analogs of angiotensine ii - Google Patents

Process for preparing novel analogs of angiotensine ii Download PDF

Info

Publication number
PL130448B1
PL130448B1 PL1981229223A PL22922381A PL130448B1 PL 130448 B1 PL130448 B1 PL 130448B1 PL 1981229223 A PL1981229223 A PL 1981229223A PL 22922381 A PL22922381 A PL 22922381A PL 130448 B1 PL130448 B1 PL 130448B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
group
radical
acid
arg
tyr
Prior art date
Application number
PL1981229223A
Other languages
English (en)
Other versions
PL229223A1 (pl
Inventor
Olga Nycki
Lajos Kisfaludy
Egon Karpati
Laszlo Szporny
Original Assignee
Richter Gedeon Vegyeszet
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Richter Gedeon Vegyeszet filed Critical Richter Gedeon Vegyeszet
Publication of PL229223A1 publication Critical patent/PL229223A1/xx
Publication of PL130448B1 publication Critical patent/PL130448B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/14Angiotensins: Related peptides
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P43/00Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02PCLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
    • Y02P20/00Technologies relating to chemical industry
    • Y02P20/50Improvements relating to the production of bulk chemicals
    • Y02P20/55Design of synthesis routes, e.g. reducing the use of auxiliary or protecting groups

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Vascular Medicine (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Acyclic And Carbocyclic Compounds In Medicinal Compositions (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania nowych analogów angioteneyny II, aw szcze¬ gólnosci wynalazek dotyczy sposobu wytwarzania nowych peptydów o dzialaniu antagonietycznym w stosunku do angioteneyny II.Sposobem wedlug wynalazku wytwarza sie zwiazki o wzorze ogólnym X-Arg-Val-Tyr-IIe-His-Pro- Y-OA, w którym X oznacza grupe sarkozylowa, Y oznacza rodnik kwasu mlekowego lub L-2-hydroksy-3- metylowalerianowego, a A oznacza atom wodoru lub grupe Cj^-alkilowa* Kwas mlekowy lub L-2-hydro- ksy-3-metylowalerianowy, którego rodnik stanowi fragment Y zwiazku wytwarzanego sposobem wedlug wynalazku, tworzy poprzez swoja grupe hydroksylowa zajmujaca pozycje karboksylowa poprzedzajacego go aminokwasu* Wynalazek obejmuje swym zakresem takze sposób wytwarzania soli addycyjnych powyzszych pepty¬ dów z kwasami.Pierwszy analog angiotensyny II, który okazal sie specyficznym inhibitorem angioteneyny II, tak w warunkach in vitro jak i in vivo, zostal opisany w roku 1970 przez G*R*Marshala i wsp* w Proc* Hatl*Acad.SodL* USA, 67, 1624 /1970/, oraz P.A.Khairallaha i wsp* w J*Med.Chem.t 13. 181 /1970/* Od poznania tego faktu rozpoczely, sie ekstensywne prace badawcze nad wytwarzaniem analo¬ gów angiotensyny II o dzialaniu ontagonistycznym, które mozna zastosowac do rozpoznawania pewnych postaci nadcisnienia, zaleznych od reniny, a takze, ewentualnie, w leczeniu tego rodzaju etanów* 1 fi /Sar ., Ala / - angiotensyna II, jeden z wielu analogów o dzialaniu antagonistycznym zostal juz wypuszczony na rynek pod nazwa fabryczna Saralasin /D.T.Pals i wsp*, Ciro, Res*, 29» 673 /1971A Testy kliniczne wykonane przy uzyciu tego zwiazku dowodza, ze substancje te mozna stosowac w rozpoznaniu nadcisnienia rozmaitego pochodzenia /G. Boenner i wsp., Dtsch.Med. Wschr*, 104, 432 /1979/ jak równiez w leczeniu tych stanów /J,L.Marx, Science, 194, 821 /1976//. Bardziej wspól¬ czesnie stwierdzono takze, ze substancje dzialajace antagonietycznie w stosunku do angiotensyny II mozna stosowac w leczeniu niewydolnosci serca spowodowanej nadcisnieniem naozyniowonerkowym /H.Graves i wsp*, JAMA, 238, 880 /1977//*z 130 448 Przy badaniu zaleznosci miedzy struktura a wplywam biologicznym dotychczas wytwarzanych analogów angiotensyny II wozna uzyskac szereg jednostkowych informacji za pomoca interpretacji wplywu agoniatycznego i aiutagonistycznego* Glównym celem ostatnich prac badawczych jest wytwo¬ rzenie substancji antagoniatycznych z przedluzonym biologicznym okresem póltrwania, wolnych od pewnych niepozadanych dzialan ubocznych, takich jak poczatkowy wplyw agonis tyczny • Stwierdzono, ze w przypadku zastapienia ugrupowania fenyloalaniny w pozycji 8 czasteczki angiotensyny II reszta alifatycznego kwasu ck-hydroksykarboksylowego z jednoczesnych wprowadze¬ niem N-metyloaminokwaeu, korzystnie ugrupowania earkozyny lub kwasu d.-hydroksy- lub ^t-amino- oksykarboksylowego, jak poprzednio opisano przez zglaszajacych, które okazaly sie skuteczne w tym samym zastosowaniu /patrz opisy zgloszen patentowych RFN nr nr 28 31 271 i 28 31 534/ w po¬ zycje 1 czasteczki, otrzymuje sie nowe konkurencyjne inhibitory angiotensyny II, obnizajace znacznie nadcisnienie spowodowane px*zez angiotensyne II i aktywne równiez przy podawaniu pod¬ skórnym* # Sposób wytwarzania nowych zwiazków o wzorze ogólnym X-Arg-Val-Tyr-ile-His-Fro-Y-OA, w któ¬ rym X oznacza grupe sarkozylowa, Y oznacza rodnik kwasu mlekowego lub L-2-hydroksy-3-nietylówa- lerianowego i A oznacza atom wodoru lub grupe C-| ^alkilowa polega wedlug wynalazku na tym, ze z peptydu o wzorze ogólnym B-X-Arg/C/-Val-X,yr/D/~Ile-His-/E/-Pro-Y-QF,w którym B oznacza grupe dajaca sie usunac przez acydolize lub uwodornienie katalityczne, korzystnie grupe benzyloksy- karbonylowa lub III*rzed. bu toksykarbonyIowa, G oznacza grupe przeinaczona do tymczasowego za¬ bezpieczenia grupy guanidynowej w ugrupowaniu Arg, korzystnie grupe nitrowa lub tosylowa, D oznacza grupe przeznaczona do tymczasowego zabezpieczenia aromatycznej grupy hydroksylowej w ugrupowaniu Tyr, korzystnie grupe benzylowa lub podstawiona grupe benzylowa, E oznacza grupe przeznaczona do tymczasowego zabezpieczenia grupy imidazolowej w ugrupowaniu His, korzystnie grupe dwunitrofenylowa, a F oznacza grupe przeznaczona do zabezpieczenia koncowej grupy karbo¬ ksylowej, oporna na dzialanie slabych kwasów, ale dajaca sie usunac przez hydrogenolize kata¬ lityczna lub przez dzialanie silniejszym kwasem, albo oznacza grupe C-,--alkilowa, usuwa sie grupy zabezpieczajace, po czym ewentualnie przeksztalca sie zwiazki o wzorze ogólnym X-Arg- Val-Tyr-Ile-His-Pro-Y~OAw ich kwasne sole addycyjne• Pochodna peptydu o wzorze ogólnym B-X-Arg/C/-Val-Tyr/D/-Lie-His/E/-Pro-Y~OF stosowana w sposobie wedlug wynalazku jako zwiazek wyjsciowy, mozna wytwarzac jakakolwiek metoda znana w chemii peptydów, np* taka, jaka opisano w wegierskim opisie patentowym nr 168 431* W przy¬ padku wytwarzania zabezpieczonych peptydów, do zabezpieczenia bocznych grup funkcyjnych nalezy uzywac grup zabezpieczajacych stabilnych w warunkach acydolizy prowadzonej w celu usuniecia N-konoowej grupy zabezpieczajacej po reakcji sprzegania* Korzystny wariant sposobu wedlug wynalazku polega na tym, ze zabezpieczona pochpdna pep¬ tydu o wzorze ogólnym B-X-Arg/C/-Val-Tyr/I)/-Ile-His/E/~Pro-Y-OP syntetyzuje sie stopniowo, a do tymczasowego zabezpieczenia koncowych grup aminowych poszczególnych pochodnych aminokwa¬ sów uzywa sie grup, które mozna latwo usunac za pomoca acydolizy, takich jak grupa III-rzed* -butoksykarbonylowa* Grupy zabezpieczajace zwiazane z wyjsciowa pochodna poptydu korzystnie od- ezczepia sie w jednym etapie przez hydrogenolize katalityczna po usunieciu grupy dwunitrofeny- lowej za pomoca tiolizy* Korzystnie rodnik kwasu oG-hydrokaykarboksylowego wprowadza sie w pozycje 8 czasteczki za pomoca poddania zestryfikowanego kwasu <*-hydroksykarbokaylowego o wzorze ogólnym H-Y-OZ, w którym Y ma wyzej podane znaczenie, a Z oznacza grupe alkilowa lub aralkiIowa, reakcji z N- zabezpieczona prolina, przy czym grupe zabezpieczajaca korzystnie stanowi grupa III-rzed.-bu¬ toksykarbonyIowa. Utworzone w tej reakcji wiazanie-CO-0- jest stabilne i nie rozszczepia sie w dalszych stadiach syntezy.Zwiazki o wzorze ogólnym X-Arg-Val-!Eyr-Iie-His-Pro-Y-OAoczyszcza sie metodami znanymi, korzystnie metoda chromatografii jonowymiennej na karboksymetylocelulozie* Korzystnie) produkt* koncowy wydziela sie z wycieku za pomoca liofilizacji, w wyniku czego otrzymuje sie substancje w postaci proszku, który mozna uzyc bezposrednio do wytwarzania róznych kompozycji farmaceu¬ tycznych* ,130448 3 i Dzialanie antagonistyczne zwiazków o wzorze ogólnym K-Arg-Yal-Tyr-Ile-His-lro-Y-OA wytwa- - rzanych sposobem wedlug wynalazku badano na kotach samcach, poddanych dzialaniu narkotyków* Po podzialaniu na zwierzeta czynnikiem blokujacym zwoje nerwowe i obustronnym przepolowieniu szyj¬ nych nerwów blednych, zwierzetom podawano Hypertensyne /produkt firmy CIBA/ w infuzji, w dawce 0,5 ug/kg/min. Gdy cisnienie krwi zwierzat osiagnelo staly, podwyzszony poziom, podawano badana substancje albo dozylnie, albo podskórnie w fizjologieznym roztworze soli lub w roztworze wod¬ nym zawierajacym dodatkowo nosnik.Spadek cisnienia krwi mierzono w kPa, a jego postep wykazano w procentach wartosci przed podaniem. Ocene statystyczna prowadzono w oparciu o test t-Studenta dla prób niepowiazanych.Otrzymane wyniki podsumowano w ponizszej tablicy 1. Termin "czas trwania dzialania" oznacza okres czasu uplywajacy do momentu zaobserwowania ostatniej jeszcze znaczacej /p = 5ft/ róznicy w cisnieniu krwi.Tablica 1 Wplyw nowych analogów angiotensyny II zawierajacych reszte kwasu cA/-hydroksykarboksylowego w pozycji 8 na obnizenie cisnienia krwi I Analogi KSar^L-Lao^Ang 11 KSar1,L-Lac-0Et8/Ang II par1,HMV8/Ang II Baralaain dozylnie d n % 10 5 2'J 20 5 29 10 5 27 20 8 40 10 5 33 20 6 40 10 5 32 podskórnie Xiz.1ol.roztw.soli p d n % 15 50 5 29 15 100 5 33 200 5 47 12 100 6 15 25 45 100 5 18 20 15 100 6 29 200 5 24 podskórnie CMC p d n % 90 50 6 25 120 100 6 27 180 200 5 22 45 100 5 41 30 100 5 35 60 100 5 23 45 200 7 28 podskórnie,zelatyna p d n % p 45 50 5 24 90 90 100 5 32 90 45 200 5 28 120 90 300 45 200 4 23 0 90 W powyzszej tablicy uzyto nastepujacych oznaczeni d « dawka /Ag/kg, n « ilosc badan, p « czas trwania dzialania w minutach, fizjl* roztw. soli = fizjologiczny roztwór soli, CMC - karboksyroetyloceluloza. Z danych zamieszczonych w powyzszej tablicy okazuje sie, ze wszystkie analogi angiotensyny II zawierajace reszte kwasu et-hydroksykarboksy1owego w pozycji 8 i grupe sarkozyIowa w pozycji 1 wywieraja dzialanie polegajace na znacznym obnizeniu cisnie- bia krwi. Wplyw ten jest znaczny równiez po podaniu podskórnym, a po podaniu tych zwiazków w roztworze zawierajacym dodatkowo nosnik, czas dzialania moze siegac niekiedy kilku godzin.Nowe peptydy wytwarzane sposobem wedlug wynalazku, oraz ich farmaceutycznie dozwolone sole mozna stosowac w lecznictwie w postaci zwyklych srodków farmaceutycznych. Srodki te zawieraja nowe zwiazki wytworzone sposobem wedlug wynalazku wraz z domieszka nosnika organicznego lub nieorganicznego, nadajacego sie do uzycia przy podawaniu jelitowym lub pozajelitowym. Srodki farmaceutyczne moga wiec miec postac substancji stalych powstajacych w wyniku liofilizacji i zawierac nosniki nie reagujace z peptydem, takie jak weglowodany, a dalej moga one stanowic stezone lub rozcienczone zawiesiny lub emulsje, ktcre równiez moga zawierac rózne czynniki konserwujace i stabilizatory.Srodki farmaceutyczne mozna zastosowac do rozpoznania i zróznicowania nadcisnienia rozma¬ itego pochodzenia, oraz w leczeniu zmierzajacym do zmniejszenia nadcisnienia pochodzenia ner¬ kowego, w leozeniu przelomów cisnienia, wtórnej niewydolnosci serca itp. Korzystnie srodki ¥4 130 448 farmaceutyczne wytwarza «ie w postaci przeznaczonej do wstrzykiwali o zawartosci 1-10 ing sklad¬ nika czynnego. Skladnik czynny wytworzony sposobem wedlug wynalazku, przy leczeniu doroslych moze byc podawany w dawkach dziennych 1-10 mg* Ilosc te wprowadza sie korzystnie 1 raz dzien¬ nie w postaci wstrzykniecia dozylnego, podskórnego lub domiesniowego, albo powoli w postaci dozylnej infuzji* Wynalazek objasniaja szczególowo nastepujace przyklady. Uzyte w przypadkach skróty odpo¬ wiadaja skrótom ogólnie przyjetym w pismiennictwie /J.Biol*Chem., 247, 977 /1972//. ltelszymi skrótami sa: Lac » kwas L-mlekowy$ HMV * kwas L-2-hydroksy-3-metylowalerianowy, Pfp » piecio- fluorofenyl* W trakcie wytwarzania zwiazków sposobem wedlug wynalazku, odparowania dokonuje sie zawsze w wyparce obrotowej typu Buechi. Chromatogramy wykonuje sie na plytkach do chrom*tografii cienkowarstwowej pokrytych warstwa zelu krzemionkowego "Kieselgel-6" wedlug Stahla, przy czym do rozwijania chromatografów uzywa'sie nastepujaoych ukladów rozpuszczalnikowi n-heksan : octan etylu * 4*11 octan etylut /pirydyna: kwas octowy: woda » 20*6*11/«95*5» octan etylu + /pirydyna: kwaa octowy? woda « 20:6:11/^90:10, octan etylu: /pirydyna:kwas octowy:woda « 20:6:11/«80:20, octan etylu:/pirydyna:kwas octowy:woda«20i6:11/»70:30, n-butanol:kwas octowy* woda»4:1*5 /faza górna/, n-butano1:octan etylu:pirydyna*woda=«30:6:20:24, n-butanol:octan etylu:kwas octowyswoda~1:1:1*1* Chromatogramy cienkowarstwowe wywoluje sie przy usyciu ninhy- dryny lub mieszaniny chlorotoluidyny i jodku potasowego. lrodukty koncowe oczyszcza sie nastepujaca metoda ogólna, 0,5 g wolnego peptydu rozpusz¬ cza sie w 4 ml 0,01 molowego roztworu octanu amonowego i otrzymany roztwór nanosi sie w war¬ stwie na kolumne zawierajaca 0,5 litra karboksymetylocelulozy /CMC-52/ uprzednio zrównowazo¬ nej tym samym roztworem buforowym* Jako czynnik eluujacy stosuje sie mieszanine gradientowa 1,5 litra 0,01 molowego roztworu octanu amonowego i 1,5 litra 0,4 molowego roztworu octanu amonowego* Czynnik eluujacy przepuszcza sie przez kolumne z szybkoscia 25 ml/godzine, a wy¬ ciek zbiera sie we frakcjach po 10 ml kazda* Sklad wycieku opuszczajacego kolumne kontroluje sie w sposób* ciagly przy uzyciu aparatu 1KB Uvicord II, przy czym frakcje zasadnicze oddziela sie na podstawie uzyskanej krzywej, po czym poddaje liofilizacji w liofilizatorze Leybold- Hereue. Jesli jest to konieczne, produkt ponownie poddaje sie chromatografii, znów stosujac elucje w gradiencie* 1 8 Przyklad I* Otrzymywanie /sarkozyna , kwas Ir-mlekowyv -angiotensyny II* Etap 1* Otrzymanie Boc-Pro-Lac-OBzl.Do roztworu 2,15 g/10 milimoli/ Boc-Pro-OH w 10 ml suchego czterowodorofuranu dodaje sie przy mieszaniu, w temperaturze 0°C, w ciagu 10 minut, 2,4 g /15 milimoli/ karbonylodwuimida- zolu. Nastepnie do otrzymanej mieszaniny reakcyjnej wkrapla sie w temperaturze 0°C, w ciagu 15 minut, roztwór 1,8 g /10 milimoli/ L-mleczanu benzynu w 10 ml suchego czterowodorofuranu, oziebiony do 0°C. Otrzymana mieszanine miesza sie w temperaturze 0°C w ciagu 30 minut, a nastepnie w temperaturze 20°C w ciagu 2 godzin, po czym wstawia do chlodni* Nastepnego dnia usuwa sie rozpuszczalnik, a pozostalosc rozpuszcza w 30 ml chloroformu i otrzymany roztwór przemywa kolejno 4 razy po 10 mlln kwasu solnego, woda, 2 razy po 15 al wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i ponownie woda* Otrzymany roztwór chloroformowy osusza sie i odparowuje do stalej wagi, a oleista pozostalosc suszy sie w eksykatorze nad pieciotlenkiem fosforu, w wyniku czego otrzymuje sie 3»0 g /BQ#/ Boo-Pro-Lac-OBzl, który jest produktem jednolitym pod wzgledem chromatograficznym* RJ '« 0,32, JlJ ' » 0,57* Etap 2* Otrzymywanie Z-Sar-Arg/N02/-Val-Tyr/Bzl/-Ile-His/Dnp/-Pro-Lac-OBzl* Roztwór 2,85 g /7,5 milimola/ Boc-Pro-Lac-OBzl w 15 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodoro¬ wego w dioksanie odstawia sie na 15 minut, po czym dodaje 30 ml suchego eteru i otrzymana mieszanine odparowuje do sucha. Otrzymany chlorowodorek wolnego dipeptolidu o Rf'*' = 0,37 rozpuszcza sie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie130 448 5 do wartosci 8 przy uzyciu trójetyloaminy, a nastepnie dodaje 2,9 g /5 milimoli/ Boc-His /Unp/-OPfp. Otrzymana mieszanine reakcyjna miesza aie w ciagu 1 godziny, utrzymujac w tym czasie wartosc pH 8 mieszaniny. Nastepnie rozpuszczalnik odparowuje sie, a pozostalosc roz¬ puszcza w octanie etylu i otrzymany roztwór przemywa kolejno 10# wodnym roztworem kwasu cytry¬ nowego, In roztworem kwasu solnego, 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i woda. Otrzy¬ many roztwór osusza sie, po czym usuwa rozpuszczalnik i otrzymany surowy zabezpieczony tripe- ptyd o R'2' =* 0,77 rozpuszcza w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie.Po uplywie 20 minut odstawania, chlorowodorek wolnego tripeptydu wytraca sie suchym ete¬ rem, wydzielone cialo stale odsacza sie i przemywa eterem. Otrzymany chlorowodorek wolnego tri¬ peptydu o Rf' » 0,10 rozpuszcza sie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roz¬ tworu doprowadza sie do 8 przy uzyciu trójetyloaminy i do otrzymanej mieszaniny dodaje sie 2,78 g /7,5 milimola/ Boc-lle-OPfp.Nastepnie otrzymana mieszanine reakcyjna miesza sie w ciagu 1 godziny utrzymujac w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym rozpuszczalnik odparowuje sie i pozostalosc rozpuszcza w octanie etylu. Otrzymany roztwór przemywa sie w sposób jak wyzej opisano, po czym suszy i rozpuszczalnik odparowuje sie, a pozostalosc rozciera z n-heksanem i utworzone /2/ cialo stale odsacza sie. Otrzymany zabezpieczony tetrapeptyd o Rf' ' » 0,67 rozpuszcza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie i odstawia na 15 minut.Nastepnie wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego tetrapeptydu o R^' ¦ 0,52.Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosoi 8 i dodaje 3,24 g /6 milimoli/ Boc-Tyr/Bzl/-OPfp. Otrzymana mie¬ szanine miesza sie w ciagu 30 minut utrzymujac w tym cza#^ wartosc pH na poziomie wyjsciowym.Nastepnie usuwa sie rozpuszczalnik, a pozostalosc rozpuszcza sie w octanie etylu i do otrzy¬ manej mieszaniny dodaje sie 0,22 ml N,N-dwumetyloaminoetyloaminy w celu usuniecia nadmiaru aktywnego estru. Po uplywie 15 minut odstawania roztwór przemywa sie kolejno 10$ wodnym roztworem kwasu cytrynowego, 1 n wodnym roztworem kwasu solnego, woda, 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i powtórnie woda, po czym suszy i odparowuje.Otrzymana pozostalosc rozciera sie z mieszanina n-heksanu i eteru 8:2, po czym wydzielone cialo stale odsacza sie. Otrzymany zabezpieczony pentapeptyd o R^' «. 0,72, rozpuszcza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego, po czym otrzymany roztwór odstawia sie na 15 mi¬ nut, a nastepnie wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego pentapeptydu* Otrzymany zwia¬ zek rozpuszcza sie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pil otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosci 8 przy uzyciu trójetyloaminy i dodaje 2,6 g /6,8 milimola/ Boc-Val-OPfp. Otrzymany roztwór miesza sie w ciagu 1 godziny, utrzymujac w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjscio¬ wym, po czym odparowuje sie rozpuszczalnik i pozostalosc rozpuszcza sie w octanie etylu, a nastepnie otrzymany roztwór przemywa sie w sposób jak wyzej opisano. Przemyty roztwór osusza sie i odparowuje, po czym otrzymana pozostalosc rozciera sie z suchym eterem. Otrzymany za¬ bezpieczony heksapeptyd o R^**' ¦ 0,83, odsacza sie, rozpuszcza w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie i po uplywie 15 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego hekeapeptydu o Rf = 0,65.Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roz¬ tworu doprowadza sie do wartosci 8 przy uzyciu trójetyloaminy, a nastepnie dodaje sie 2,2 g /5 milimoli/ Boc-Arg/N02/-OPfp. Otrzymana mieszanine miesza sie w ciagu 1 godziny, utrzyimijac w tym czasie wartosc pH na poziomie Tvyjsciowym, po czym mieszanine rozciencza sie 60 ml chloroformu i otrzymana mieszanine przemywa sie kolejno 10% wodnym roztworem kwasu cytrynowe¬ go," 1 n wodnym roztworem kwasu solnego i wode. Otrzymany roztwór osusza sie, odparowuje i otrzymana pozostalosc rozciera z mieszanina etanolu i eteru 1:1• Otrzymany zabezpieczony hep- /3/ tapeptyd o Rf' ' = 0,65. rozpuszcza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksa¬ nie.6 130 448 / Po uplywie 15 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chiorowodorek wolnego heptape- /5/ ptydu o Rf' " m 0,40. Otrzymane cialo stale odsacza siet przemywa, suszy i nastepnie rozpusz¬ cza w 15 ml dwumetyloformamidu, pil otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosci 8 i dodaje sie 1,8g/5 milimoli/ Z-Sar-OPfp, po czym otrzymany roztwór miesza sie w ciagu 30 minut, utrzymujac w tyra czasie wartosc pil na poziomie wyjsciowym* Nastepnie roztwór rozciencza sie 45 ml chloroformu i wytrzasa z woda.Otrzymana mieszanine osusza sie, odparowuje i pozostalosc rozciera z suchym eterem, po czym odsacza wydzielone cialo stale, w wyniku czego otrzymuje sie 2,12 g /29»6 % wyd., wyli¬ czonej w odniesieniu dla His, co odpowiada 82% wydajnosci w pojedynczych stadiach/ Z-Sar-Arg/ N02/-Yal-Tyr/Bzl/-Ile-His/Unp/rro-Lac-0Bzl,o Rf^ » 0,465. Temperatura topnienia 204-213°C.Etap 3. Usuwanie grup zabezpieczajacych Do roztworu 1,45 g /1 milimola/ zabezpieczonego oktapeptydu, wytworzonego w sposób jak wyzej podano w etapie 2, w 5 ml dwumetyloformamidu, dodaje sie 2,3 ml /30 milimoli/ 2-rcerka- ptoetanolu, po czym miesza w ciagu 1 godziny i do otrzymanej mieszaniny dodaje sie suchy eter.Utworzony zabezpieczony oktapeptyd, który obecnie jest pozbawiony grupy Dnp wydziela sie i oczyszcza przez wytracenie z metanolu i eteru, w wyniku czego otrzymuje sie 1,14% /89%/ czes¬ ciowo odblokowanego peptydu, o R/*' - 0,60. Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 40 ml mieszaniny metanolu, kwasu octowego i wody 5:1:2, po czym dodaje sie 0,6 g 10% katalizatora palladowego na weglu i mieszanine podaje uwodornianiu w ciagu 20 godzin przy energicznym mieszaniu. Nastepnie katalizator odsacza sie i przemywa wyzej opisana mieszanina rozpuszczalników i przesacz odpa- 1 8 rowuje do sucha, w wyniku czego otrzymuje sie 0,7 g /84%/ Sar , Lac /- Ang II.Etap 4. Surowy peptyd oczyszcza sie zgodnie z wyzej opisanym ogólnym sposobem oczysz¬ czania. Stale fizyczne czystego zwiazku: Stale chromatograficznet r/6/ - 0,17, Rf/7/« 0,40, Rf/8/ • 0,21.Wspólczynnik refrakcji C cC J^A .-87,65°, /c«0,25, n-CH^COOH/. Czystosc /okreslona metoda HPLC/i99,7*.Analiza skladu aminokwasowegoi Pro 1,0/1/, Val 1,0 /1/, Ile 1,03 /1/» Tyr 0,85 /V, His 0,85 /V, Arg 0,96 /1/, Sar 1,0 /1/. 1 8 Przyklad II. Otrzymywanie /sarkozyna , L-mleczan etylu /-angiotensyny II.Js t a p 1. Otrzymywanie Boc-Pro-Lac-OCpHc Do roztworu 4,3 g /20 milimoli/ Boc-Pro-OH w 20 ml suchego czterowodorofuranu dodaje sie w temperaturze 0°C, w ciagu 10 minut, 4,8 g /30 milimoli/ karbonylodwuimidazolu, po czym do otrzymanej mieszaniny wkrapla sie w wyzej wspomnianej temperaturze zimny roztwór 2,1 g /20 mi¬ limoli/ I-mleczanu etylu w ozterowodorofuranie. Nastepnie mieszanine miesza sie jeszcze w cia¬ gu 30 minut w temperaturze 0°C, a nastepnie w ciagu 2 godzin w temperaturze 20°C, po czym zos¬ tawia przez noc w chlodni.Nastepnego dnia oddestylowuje sie czterowodoroiuran, pozostalosc rozpuszcza sie w 40 ml octanu etylu i otrzymany roztwór przemywa kolejno 2 razy po 15 ml 1 n wodnego roztworu kwasu solnego, woda, 2 razy 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i powtórnie woda. Otrzymany roztwór suszy sie, po czym odparowuje sie rozpuszczalnik i pozostalosc o konsystencji oleju suszy sie w oksykatorze do stalej wagi, w wyniku czego otrzymuje sie 2,22 g /&%/ Boc-Pro-Lac- OC2H5, o Rf/3/ « 0,77, Rf/1/« 0,36% Etap 2. Otrzymywanie Z-Sar-Arg/N02/-Val-Tyr/Bzl/-Ile--His/I)np/-Pro-Lac-C02H5.Roztwór 1,8 g /6 milimoli/ Boc-Pro-Lac-OCgHc w 8 ml 7,5 n roztworu kwasu chlorowodoro¬ wego w dioksanie odstawia sie na 15 minut, po czym dodaje 30 ml eteru i otrzymana mieszanine odparowuje do sucha. Otrzymany chlorowodorek wolnego peptolidu o R^' ¦ 0,31, rozpuszcza sie w 15 ml dwumetyloiormamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosci 8 przy uzyciu trójetyloaminy, a nastepnie dodaje sie 2,9 g /5 milimoli/ Boo-His/Dnp/-OPfp. Po uplywie 1 godziny rozpuszczalnik zastepuje sie octanem etylu i otrzymany roztwór przemywa kolejno ^0% wodnym roztworem kwasu cytrynowego, 1 n wodnym roztworem kwasu solnego, 5# wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i powtórnie woda. Otrzymany roztwór osusza sie, odparowuje i pozosta-130 448 7 losc stanowiaca zabezpieczony tripeptyd o R^^ » 0,69, bezzwlocznie rozpuszcza sie w 20 ml 7,5 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie* Po uplywie 20 minut odstawania, wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego tripep- tydu o rJ^ c 0,19. Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 15 ml dwumetyloformamidu i pil otrzyma¬ nego roztworu doprowadza sie do wartosci 8 przy uzyciu trójetyloaminy, a nastepnie dodaje sie 3t0 g /7,5 milimola/ Boc-Ile-OPfp. Otrzymana mieszanine odstawia sie na 30 minut utrzymujac w tym cza&ia wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym odparowuje sie rozpuszczalnik i po¬ zostalosc rozpuszcza sie w ostanie etylu. Otrzymany roztwór przemywa sie w sposób jak wyzej opisano, po czym osusza sie, odparowuje i pozostalosc rozciera z mieszanina eteru i n-hek- sanu 2:8.Otrzymane cialo stale odsacza sie, w wyniku czego otrzymuje sie zabezpieczony tetrapeptyd o Rf ' =-0,36, który rozpuszcza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie i po uplywie 15 minut odstawiania wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego tetrapeptydu /5/ o RJ-^/m 0,27. Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie bezzwlocznie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosci 8 i dodaje 3t24g/6 milimoli/ Boc-Tyr /Bzl/-0Pfp. Otrzymany roztwór odstawia sie na 30 minut, utrzymujac w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym rozpuszczalnik odparowuje si? i pozostalosc rozpuszcza w octanie etylu.Nastepnie do otrzymanego roztworu dodaje sie 0,22 ml W,N-dwumetyloaminoetyloaminy i mie¬ szanine odstawia sie na 10 minut, po czym przemywa w sposób jak wyzej opisano, a nastepnie osusza i odparowuje* Pozostalosc rozciera sie z n-hek^anem i saczy, w wyniku czego otrzymuje sie zabezpieczony pentapeptyd o R^'2' ¦ 0,64, który rozpuer-cza «ie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie i po uplywie 15 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chloro¬ wodorek wolnego pentapeptydu o R^' ' - 0,33. Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 15 ml dwumety- loformamidu, po czym pH roztworu doprowadza sie do wartosci 8 przy uzyciu trójetyloaminy i do¬ daje 2,1 g /5,5 milimola/ Boc-Val-OPfp. Otrzymany roztwór odstawia sie na 30 minut, utrzymujac w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, a nastepnie odparowuje i pozostalosc rozpuszcza w octanie etylu, po czym otrzymany roztwór przemywa w sposób jak wyzej opisano, a nastepnie osusza, odparowuje i pozostalosc rozciera z n-heksanem i saczy, w wyniku czego otrzymuje sie zabezpieczony heksapeptyd o rJ ' * 0,76, który rozpuszcza sie bezzwlocznie w 10 ml 8 n roz¬ tworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie i po uplywie 15 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego heksapeptydu o Rf * 0,34.Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roz¬ tworu doprowadza sie do wartosci 8 i dodaje 3,96 g /6 milimoli/ Boc-Arg/N02/-OPfp. Otrzymany roztwór odstawia sie na 1 godzine, otrzymujac w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym rozciencza 60 ml chloroformu, przemywa w sposób jak wyzej opisano, osusza i saczy.Otrzymana pozostalosc, która stanowi zabezpieczony heptapeptyd o R^' » 0,78, rozpuszcza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie i po uplywie 15 minut odstawania wy¬ traca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego heptapeptydu o rJ*'» 0,56, który rozpuszcza sie bezzwlocznie w 20 ml dwumetyloformamidu.Nastepnie pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosci 8, po czym dodaje sie 2,12 g /5,5 milimola/ Z-Sar-OPfp. Otrzymany roztwór odstawia sie na 30 minut, utrzymujac w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, a nastepnie rozciencza sie 60 ml chloroformu i przemywa w sposób jak wyzej opisano. Otrzymany roztwór osusza sie, odparowuje i pozostalosc rozciera z etanolem. Otrzymane cialo stale poddaje sie krystalizacji z etanolu, w wyniku czego otrzy¬ muje sie 1,21 g /17,5 % wydajnosci w odniesieniu do Hos, co odpowiada wydajnosci 75% w poje¬ dynczych stadiach/ Z-Sar-Arg/N02/-Val-Tyr-/Bzl/-Ile-His/Dnp/-Pro-Lac-0^2H5.Temperatura top¬ nienia 208-212°C, Rf/3/ » 0,5.Etap 3« Usuwanie grup zabezpieczajacych Do roztworu 1,21 g /O,88 milimola/ zabezpieczonego oktapeptydu, wytworzonego w sposób jak wyzej opisano w Etapie 2, w 5 ml dwumetyloformamidu, dodaje sie 3 ml 2 merkaptoetanolu i otrzymana mieszanine miesza sie w ciagu 1 godziny, po czym wytraca sie suchym eterem cialo8 130 448 stale, które odsacza sie i przemywa. Po rozpuszczeniu w metanolu i ponownym wytraceniu suchym eterem otrzyaruje sie 0,94 g /89*/ odpowiedniego, czesciowo odblokowanego oktapeptydut nie za¬ wierajacego dwunitrofenylowej grupy zabezpieczajacej o Rf/4/ - 0,59* Zwiazek ten rozpuszcza sie w 20 ml mieszaniny metanolu, kwasu octowego i wody 5t1s19 po czym dodaje sic 0,5 g 10# katalizatora palladowego na weglu i przez otrzymana mieszanine przepuszcza sie wodór w ciagu 20 godzin przy energicznym mieszaniu. Postep reakcji kontroluje sie metoda chromatografii cienkowarstwowej• Po zakonczeniu reakcji katalizator odsacza eie, przemywa wyzej opisana mieszanina roz¬ puszczalników, po czym przesacz i przemywaki laczy nie i odparowuje do sucha. Pozostalosc rozciera sie z mieszanina etanolu i eteru i saczy, z wyniku czego otrzymuje sie 0,72 g /96/V /Sar1, Lac-OC^8/ Ang II. £ t a p 4« Surowy wolny peptyd wytworzony w sposób jak wyzej opisano w stadium 3 poddaje sie oczyszczaniu zgodnie z wyzej opisana metoda ogólna. Oczyszczony peptyd wykazuje nastepuja¬ ce stale fizycznet Rf/6/ - 0,24i Rf/7/ - 0,53, R/8/» 0,36. foCj^* - -62,5° /C-0,4, n-CH3 COOH/. Czystosc /okreslona metoda HPLC/ t 98,9% Analiza skladu aminokwasowegoi Pro 1,02 /1/, Val 0,97 /V, Ile 1,08 /1/, Tyr 0,91 /1/» His 1,00 /1/, Arg 1,07 /1/, Sar 1,0 /1/. 1 8 Przyklad III. Otrzymywanie /sarkozyna , kwas L-2-hydroksy-3-metylowalerianowy /- angiotensyny II. £ t a p 1. Otrzymywanie H-HMV-0Bzl Do zawiesiny 7,12 g /40 milimoli/ H-HMV-0NA w 10 ml octanu etylu dodaje sie 20 ml 4 n roztworu kwasu chlorowodorowego w octanie etylu. Otrzymana mieszanine miesza sie w ciagu 2 godzin, po ozym pH mieszaniny doprowadza sie do wartosci 3 przy uzyciu trójetyloaminy. Wy¬ dzielony osad odsaoza sie i przemywa dwukrotnie 20 ml ootanu etylu, po czym pH otrzymanego przesaczu doprowadza sie do wartosci 6 przy uzyciu trójetyloaminy, po ozym dodaje sie 8 ml /60 milimoli/ bromku benzylu i 8,4 ml /60 milimoli/ trójetyloaminy.Otrzymana mieszanine ogrzewa sie pod chlodnica zwrotna w ciagu 8 godzin, po czym wydzie¬ lona sól nieorganiczna odsaoza sie i przesaoz przemywa kolejno woda, 1 n wodnym roztworem kwa¬ su solnego, 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i powtórnie woda. Otrzymany roztwór osusza sie i odparowuje, w wyniku czego otrzymuje sie 5,6 g /63%/ H-HMV-0Bzl, który oozyszoza sie przez poddanie destylacji pod zmniejszonym olsnieniem. Temperatura wrzenia tytulowego zwiazkui 134-136°G /5 mm Hg/. £oC y^ « -13.9° /c - 1%, w acetonie/. £ t a p 2. Otrzymywanie Boo-Pro-HtfV-0Bzl Do roztworu 2,7 g /12,5 milimola/ Boc-Pro-OH w 15 ml suchego ozterowodorofuranu dodaje sie w temperaturze 0°C, w ciagu 10 minut, 3t2 g /20 milimoli/ karbonylodwuimidazolu. Nastep¬ nie do otrzymanej mieszaniny dodaje sie w tej samej oo wyzej podano temperaturze zimny roztwór 2*8 g /12,5 milimola/ H-HMY-OBzl w 10 ml ozterowodorofuranu, po ozym otrzymana mieszanine miesza sie w temperaturze 0°C w ciagu 30 minut, a nastepnie w temperaturze 20°G w ciagu 2 go¬ dzin.Otrzymana mieszanine pozostawia sie przez nio w ohlodni, a nastepnego dnia odparowuje sie czterowodorofuran i otrzymana pozostalosó rozpuszcza w 40 ml ootanu etylu, po ozym otrzy¬ many roztwór przemywa kolejno 2 razy po 15 ml 1 n wodnego roztworu kwasu solnego, woda, 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i powtórnie woda." Otrzymany roztwór suszy sie, odparowuje i oleista pozostalosó suszy do stalej wagi w tem¬ peraturze 25°0, w wyniku czego otrzymuje sie 3$19 g /65#/ Boo-Pro-HMV-OBzl, o Rf'2' « 0,90, Rf/1/ - 0,33. £ t a p 3. Otrzymywanie Z-Sar-Arg/N02/-Val-Tyr/Bzl/-Ile-His/Dnp/-Pro-HEV-0Bzl.W 8 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie rozpuszcza sie 2,52 g /6 milimoli/ Boo-HUV-0Bzl, po ozym otrzymana mieszanine odstawia sie na 15 minut i dodaje 30 ml suchego eteru, po czym odparowuje do sucha, w wyniku ozego otrzymuje sie pozostalosó stanowiaca chlo¬ rowodorek wolnego dipeptolidu o Rf'4' » 0,30. Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 15 ml dwume-130 448 9 tyloformamidu i pH otrzymanej mieszaniny doprowadza sie do wartosoi 8 przy uzyciu trójetyloa- miny, a nastepnie dodaje sie 2,9 g /5 milimoli/ Boc-His/Bnp/-OPfp* Otrzymany roztwór odstawia sie na 1 godzine, utrzymujac w tym ozasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, a nastepnie od.- parowuje i pozostalosc rozpuszoza w octanie etylu. \ Otrzymany roztwór przemywa sie kolejno In wodnym roztworem lcwasu solnego, woda, i 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego, po czym suszy i odparowuje, w wyniku ozego otrzymuje sie pozostalosc stanowiaca zabezpieczony tripeptyd, o Rf/2/ - 0,67. Pozostalosc te rozpuszoza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowodorowego w dioksanie* Po uplywie 20 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego tripeptydu o Rf'4' - 0,18. Otrzymany zwiazek rozpuszoza sie w 15 ml dwumatyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosoi 8 przy uzyoiu trójetyloaminy i dodaje 2,4 g /6 milimoli/ Boc-lle-OPfp. Otrzymany roz¬ twór odstawia sie na 1 godzine, utrzymujac w tym czasie wartosc pH na pozioicie wyjsciowym, po czym odparowuje i pozostalosc rozpuszcza w chloroformie• Otrzymany roztwór prsemywa sie kolejno woda, 1 n wodnym roztworem kwaem solnego, i 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego, po czym osusza i odparowuje. Otrzymana pozostalosc, stanowiaca zabezpieczony tetrapeptyd, rozciera sie % n-heksanem, po czym n-heksan dekantuje sie, a pozostalosc rozciera sie z suchym eterem i saczy. Otrzymany zabezpieczony tetrspeptyd o Rj ' ¦ 0,65, rozpuszoza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu ohlorowodorowego w dioksanie i po uplywie 15 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego tetrapeptydu o Rf'4'- 0,27. Zwiazek ten rozpuszcza sie w 15 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosoi 8 1 dodaje sie 2,96 g .Boc~Tyr/Bzl/-OPfp* Otrzymany roz¬ twór odstawia sie na 30 minut, utrzymujac w tym czasi? wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym odparowuje* Pozostalosc rozpuszcza sie w octanie etylu 1 do otrzymanego roztworu dodaje sie 0,22 ml N,N-dwumetyloaminoetyloaminy» Po uplywie 10 minut odstawania, mieszanine przemywa sie kolej¬ no 10% wodnym roztworem kwasu cytrynowego, 1 n wodnym roztworem kwasu solnego i 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego* Otrzymany roztwór osusza sie, odparowuje i pozostalosc rozciera z n-heksanem a nastepnie saczy*, Otrzymany zabezpieczony pentapeptyd o VL£^' m 0,75, rozpuszcza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu ohlorowodorowego w dioksanie i otrzymany roztwór odstawia na 15 minut, po czym suchym eterem wytraca sie chlorowodorek wolnego pentapeptydu o %/*/ « 0,60, Otrzymany zwiazek rozpuszoza sie bezzwlocznie w 20 ml dwumetyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza sie do wartosoi 8 i dodaje 2,3 g /6 milimoli/ Boc-Val-0Pfp* Otrzymany roztwór odstawia sie na 1 godzine, utrasymujao w tym ozasie wartosc pU na poziomie wyjsciowym, a nastepnie odparowuje i pozostalosc rozpuszcza w chloroformie* Otrzymany roztwór chloroformowy przemywa sie kolejno 10% wodnym roztworem kwasu cytrynowego, 1 n wodnym roztwo¬ rem kwasu solnego, 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i woda* Otrzymany roztwór osu¬ sza sie, odparowuje i pozostalosc rozciera z n-heksanem, po czym odsaoza zabezpieczony heksa- peptyd o TL^ ' m 0»71» Otrzymany zwiazek rozpuszoza sie w 10 ml 8 n roztworu kwasu chlorowo¬ dorowego w dioksanie, po czym otrzymany roztwór odstawia sie na 15 minut i wytraca suchym eterem chlorowodorek wolnego heksapeptydu, o R+ a 0,34« Otrzymany zwiazek rozpuszoza sie bezzwlocznie w 20 ml dwumetyloformamidu, pH roztworu doprowadza sie do wartosoi 8 i dodaje 2,64 g /6 milimoli/ Boc-Arg/N02/-0Pfp* Otrzymany roztwór odstawia sie na 1 godzine, utrzymujac w tym ozasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym odparowuje* Otrzymana pozostalosc rozpuszoza sie w chloroformie, po ozym otrzymany roztwór przemywa sie kolejno 10% wodnym roztworem kwasu cytrynowego zawierajacego 10% dwumetyloforma¬ midu, 1 n wodnym roztworem kwasu solnego, 5% wodnym roztworem wodoroweglanu sodowego i woda, a nastepnie osusza i odparowuje* Otrzymana pozostalosc rozciera sie z mieszanina eteru 1 eta¬ nolu 8:2, po ozym odsacza, w wyniku ozego otrzymuje sie zabezpieczony heptapeptyd o R^'^sl ¦ 0,63* który rozpuszoza sie w 10 ml 8 n-roztworu kwasu ohlorowodorowego w dioksanie* Po uplywie 15 minut odstawania wytraca sie suchym eterem chlorowodorek wolnego heptapep- tydu o Rj/ ¦ 0,45« Otrzymany zwiazek odsacza sie, przemywa, suszy i rozpuszcza w 20 ml dwu¬ metyloformamidu, po czym pH otrzymanego roztworu doprowadza do wartosci 8 1 dodaje 2,3 g10 UO 448 /6 milimoli/ Z-Sar-OPfp. Otrzymany roztwór odstawia sie na 30 minut, utrzymuja* w tym czasie wartosc pH na poziomie wyjsciowym, po czym rozoiencza 60 ml chloroformu, przemywa 1 U wodnym roztworem kwasu solnego i woda, osusza i odparowuje« Pozostalosc rozoiera sie z mieszanina eteru i etanolu 8:2, oialo stale odsacza sie i prsemywa, w wyniku czego otrzymuje sie 2,36 g /30% wydajnosci wyliczonej w odniesieniu do His, oo odpowiada 82* wydajnosci w pojedynczych stadiach/ S-Sar-Arg/NO /-Val-Tyr/Bzl/-Ile-His/»np/ -Pro-HMV-OBzl. Temperatura topnienia! 193-202°C. Rf/3/ = 0,30, r/4/ - 0,86* Etap 4» Usuwanie grup zabezpieczajacych.Do roztworu 2,0 g /1,25 milimola/ zabezpieczonego oktapeptydu, wytworzonego w sposób jak wyzej opisano w etapie 3, w 5 ml dwumetyloformamidu dodaje sie 2,8 ml 2-merkaptoetanolu.Otrzymana mieszanine miesza sie w oiagu 1 godziny, po czym wytraca sie suchym eterem cialo stale, które odsacza sie i prremywn eterem, rozpuszcza w metanolu i ponownie wytraca eterom, w wyniku czego otrzymuje sie 1,44 g /80%/ czesciowo odblokowanego oktapeptydu, nie zawieraja¬ cego grupy dwunitrofenylowej, o Rf' - 0,41• Otrzymany zwiazek rozpuszcza sie w 30 ml mieszaniny metanolu, kwasu octowego i wody 5:2x1, po czym dodaje sie 0,7 g 10$ katalizatora palladowego na weglu* Nastepnie przez mieszanine prze¬ puszcza sie wodór w ciagu 20 minut przy energicznym mieszaniu. Po zakonczeniu reakcji kataliza¬ tor odsacza sie, przemywa 20 ml wyzej opisanej mieszaniny rozpuszczalników, po czym przemywki i przesacz laczy sie i odparowuje do sucha* Pozostalosc rozciera sie z mieszanina etanolu i eteru 1t1 i saczy, w wyniku ozego otrzymuje sie 0,65 g /&!%/ sarkozyna , kwas L-2-hydroksy-3-ine- o tylowalerianowy /-angiotensyny II.Etap 5» Surowy produkt wytworzony w sposób jak wyzej opisano w etapie 4 poddaje sie oczyszczaniu zgodnie z wyzej opisana ogólna metoda oczyszczania. Produkt czysty wykazuje naste¬ pujace stale fizycznet Charakterystyka chromatograficzna! Rf' '» 0,26, Rf/7/ » 0,52, Rf'8'- 0,30 Analiza skladu aminokwasowego i Pro 1,06 /1/, Val 1,03 /1/f He 1f03 /1/f Tyr 0,65 /V, His 0,99 /1/t Arg 0,95 /1/, Sar 1,0/1/.Zastrzezenie patentowe Sposób wytwarzania nowyoh analogów angiotensyny II o wzorze ogólnym X-Arg-Val~Tyr-Ile-His- Pro-Y-OA, w którym X oznacza grupe sarkozylowa, Y oznaoza rodnik kwasu mlekowego lub L-2-hydro- ksy-3-metylowalerianowego, a A oznaoza atom wodoru lub grupe C-j ^-alkilowa, albo ich soli addy¬ cyjnych z kwasami, znamienny tym, ze z peptydu o wzorze ogólnym B-X-Arg/C/-Val-Tyr /D/-Ile-His/E/-Pro-Y-OP, w którym B oznaoza grupe dajasa sie usunac przez acydolize lub uwodor¬ nienie katalityczne, korzystnie grupe benzyliksykarbonylowa lub IH-rzed-butoksykarbonylewa^ C oznacza grupe przeznaozona do tymczasowego zabezpieczenia grupy guanidynowej,w ugrupowaniu Arg, korzystnie grupe nitrowa lub tosylowa, D oznaoza grupe przeznaczona do tymczasowego zabez¬ pieczenia aromatycznej grupy hydroksylowej w ugrupowaniu Tyr, korzystnie grupe benzylowa lub podstawiona grupe benzylowa, E oznacza grupe przeznaczona do tymczasowego zabezpieczania grupy imidazolowej w ugrupowaniu His, korzystnie grupe dwunitrofenylowa, F oznaoza grupe przeznaozona do zabezpieczania koncowej grupy karboksylowej, oporna na dzialanie slabyoh kwasów, ale dajaca sie usunac przez hydrogenollze katalityczna lub przez dzialanie silniejszych kwasów, albo ozna¬ oza grupe C-jcalkilowa, usuwa sie grupy zabezpieczajaoe oraz ewentualnie przeksztalca sie wy¬ tworzony zwiazek o wzorze ogólnym X~Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Y-OA w jego sól addyoyjna z kwasem.Pracownia Poligraficzna UP PRL. Naklad 100 egz.Cena 130 zl PL PL

Claims (1)

1. Zastrzezenie patentowe Sposób wytwarzania nowyoh analogów angiotensyny II o wzorze ogólnym X-Arg-Val~Tyr-Ile-His- Pro-Y-OA, w którym X oznacza grupe sarkozylowa, Y oznaoza rodnik kwasu mlekowego lub L-2-hydro- ksy-3-metylowalerianowego, a A oznaoza atom wodoru lub grupe C-j ^-alkilowa, albo ich soli addy¬ cyjnych z kwasami, znamienny tym, ze z peptydu o wzorze ogólnym B-X-Arg/C/-Val-Tyr /D/-Ile-His/E/-Pro-Y-OP, w którym B oznaoza grupe dajasa sie usunac przez acydolize lub uwodor¬ nienie katalityczne, korzystnie grupe benzyliksykarbonylowa lub IH-rzed-butoksykarbonylewa^ C oznacza grupe przeznaozona do tymczasowego zabezpieczenia grupy guanidynowej,w ugrupowaniu Arg, korzystnie grupe nitrowa lub tosylowa, D oznaoza grupe przeznaczona do tymczasowego zabez¬ pieczenia aromatycznej grupy hydroksylowej w ugrupowaniu Tyr, korzystnie grupe benzylowa lub podstawiona grupe benzylowa, E oznacza grupe przeznaczona do tymczasowego zabezpieczania grupy imidazolowej w ugrupowaniu His, korzystnie grupe dwunitrofenylowa, F oznaoza grupe przeznaozona do zabezpieczania koncowej grupy karboksylowej, oporna na dzialanie slabyoh kwasów, ale dajaca sie usunac przez hydrogenollze katalityczna lub przez dzialanie silniejszych kwasów, albo ozna¬ oza grupe C-jcalkilowa, usuwa sie grupy zabezpieczajaoe oraz ewentualnie przeksztalca sie wy¬ tworzony zwiazek o wzorze ogólnym X~Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Y-OA w jego sól addyoyjna z kwasem. Pracownia Poligraficzna UP PRL. Naklad 100 egz. Cena 130 zl PL PL
PL1981229223A 1980-01-18 1981-01-15 Process for preparing novel analogs of angiotensine ii PL130448B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
HU8080100A HU181008B (en) 1980-01-18 1980-01-18 Process for producing angiotenzin-ii analogues of antagonistic activity containing sarcosyl-group at the 1-positon,and an alpha-hydroxy-carboxylic acid at the 8-position

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL229223A1 PL229223A1 (pl) 1982-03-01
PL130448B1 true PL130448B1 (en) 1984-08-31

Family

ID=10947908

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1981229223A PL130448B1 (en) 1980-01-18 1981-01-15 Process for preparing novel analogs of angiotensine ii

Country Status (19)

Country Link
US (1) US4330532A (pl)
EP (1) EP0034260B1 (pl)
JP (1) JPS56142251A (pl)
AT (1) ATE4197T1 (pl)
AU (1) AU541000B2 (pl)
CA (1) CA1149377A (pl)
CS (1) CS219939B2 (pl)
DE (1) DE3160608D1 (pl)
DK (1) DK149777C (pl)
ES (1) ES498583A0 (pl)
FI (1) FI73225C (pl)
HU (1) HU181008B (pl)
IL (1) IL61922A (pl)
IN (1) IN153279B (pl)
NO (1) NO151409C (pl)
PH (1) PH17196A (pl)
PL (1) PL130448B1 (pl)
SU (1) SU993816A3 (pl)
YU (1) YU42550B (pl)

Families Citing this family (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5182264A (en) * 1986-03-07 1993-01-26 Schering Corporation Angiotensin II receptor blockers as antiglaucoma agents
DE19529604A1 (de) * 1995-08-11 1997-02-13 Bayer Ag Endoparasitizide Mittel auf Basis von Didepsipeptiden, neue Didepsipeptide und ein Verfahren zu ihrer Herstellung
US9572856B2 (en) 2009-12-16 2017-02-21 The George Washington University a Congressionally Chartered Not-for-Profit Corporation Method of treating low blood pressure
CN105592855A (zh) 2013-04-26 2016-05-18 拉卓拉药物公司 用于治疗肾衰竭的组合物和方法
WO2015095535A1 (en) 2013-12-18 2015-06-25 The George Washington University, A Congressional Chartered Not-For-Profit Corporation Angiotensin ii alone or in combination for the treatment of hypotension
CA3010781A1 (en) 2016-01-07 2017-07-13 La Jolla Pharmaceutical Company Methods for administering angiotensin ii
WO2018191678A1 (en) 2017-04-14 2018-10-18 La Jolla Pharmaceutical Company Methods for administering angiotensin ii

Family Cites Families (10)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US3947575A (en) * 1969-06-30 1976-03-30 E. R. Squibb & Sons, Inc. Peptides as argiotensin converting enzyme inhibitors
DE2323322A1 (de) * 1973-05-09 1974-11-28 Hoechst Ag Neue peptide mit blutdrucksenkender wirkung und verfahren zu ihrer herstellung
US3923770A (en) * 1974-05-10 1975-12-02 Francis Merlin Bumpus {8 Me{hd 2{b Gly{hu 1{b , Ile{hu 8{b {9 -Anziotensin II as an angiotensin antagonist
US3923769A (en) * 1974-05-10 1975-12-02 Francis Merlin Bumpus {8 N-Me-Ile{40 ,Ile{hu 8{b {9 -Angiotensin II as an angiotensin antagonist
US3915948A (en) * 1974-08-05 1975-10-28 Morton Norwich Products Inc Sarcosyl-L-arginyl-L-valyl-L-tyrosyl-L-valyl-L-histidyl-L-proline
DE2457463A1 (de) * 1974-12-05 1976-06-10 Hoechst Ag Neue peptide mit blutdrucksenkender wirkung und verfahren zu ihrer herstellung
US3975365A (en) * 1975-01-27 1976-08-17 G. D. Searle & Co. Inhibitory octapeptides angiotensin II
US3976770A (en) * 1975-02-10 1976-08-24 Francis Merlin Bumpus Sar'-(OMe)Thr8 Angiotensin II as an angiotensin II antagonist
HU177133B (en) * 1977-07-18 1981-07-28 Richter Gedeon Vegyeszet Process for preparing angiotensin ii analogues containing alpha- amino-oxy-acid in position 1 with angiotensin ii antagonist activity
HU177134B (en) * 1977-07-18 1981-07-28 Richter Gedeon Vegyeszet Process for preparing angiotensin ii analogues containing alpha-hydroxy-acid in position 1 with angiotensin ii antagonist activity

Also Published As

Publication number Publication date
JPS56142251A (en) 1981-11-06
SU993816A3 (ru) 1983-01-30
NO810149L (no) 1981-07-20
DK149777C (da) 1987-04-21
CA1149377A (en) 1983-07-05
US4330532A (en) 1982-05-18
ES8201129A1 (es) 1981-12-01
FI810123L (fi) 1981-07-19
PH17196A (en) 1984-06-19
ATE4197T1 (de) 1983-08-15
FI73225B (fi) 1987-05-29
EP0034260B1 (de) 1983-07-20
IN153279B (pl) 1984-06-23
YU9381A (en) 1983-09-30
AU541000B2 (en) 1984-12-13
CS219939B2 (en) 1983-03-25
PL229223A1 (pl) 1982-03-01
EP0034260A1 (de) 1981-08-26
IL61922A (en) 1984-01-31
DE3160608D1 (en) 1983-08-25
YU42550B (en) 1988-10-31
AU6627681A (en) 1981-07-23
DK149777B (da) 1986-09-29
IL61922A0 (en) 1981-02-27
DK20481A (da) 1981-07-19
FI73225C (fi) 1987-09-10
NO151409C (no) 1985-04-10
ES498583A0 (es) 1981-12-01
HU181008B (en) 1983-05-30
NO151409B (no) 1984-12-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4388304A (en) Angiotensin-II analogues with antagonizing effects, containing an ester group in position 8, and a process for the preparation thereof
US4522752A (en) Retro-inverso analogues of the bradykinin potentiating peptide BPP5a and methods for their preparation
US4229438A (en) Nonapeptides
US4399065A (en) D-Phenylalanyl-L-prolyl-L-arginine aldehyde sulfate and process for the preparation thereof
JPH02501222A (ja) ブラジキニン アンタゴニスト ペプチド
US5011825A (en) Peptides influencing diuresis and natriuresis, a process for their preparation, agents containing them, and their use
PL130448B1 (en) Process for preparing novel analogs of angiotensine ii
US4179433A (en) Angiotensin II antagonist peptides containing an alpha-aminooxyacid in the position-1
CA2173939C (en) Oligopeptides derived from c-reactive protein fragments
IL93107A (en) Peptides that inhibit the maturation of T lymphocytes and the activity of macrophages, pharmaceutical preparations containing them, and the process for their preparation
EP0269389A2 (en) Peptides
HU177134B (en) Process for preparing angiotensin ii analogues containing alpha-hydroxy-acid in position 1 with angiotensin ii antagonist activity
US4672054A (en) Process for the preparation of angiotensin-II analogues substituted in the 1-, 5- and 8- positions
JPH0631314B2 (ja) 新規なゴナドリベリン誘導体
EP0101929A1 (en) Polypeptide-diesters, their production and use
JPH02501224A (ja) ブラジキニン アンタゴニスト ペプチド
JP3109835B2 (ja) ペプシンの放出を抑制するためのペプチド
WO1994006453A1 (en) Bradykinin antagonists containing aliphatic amino acids in the 5-position
RU2001918C1 (ru) Пептиды или их фармацевтически приемлемые соли, обладающие антагонистической активностью в отношение бомбезина
JPH0717999A (ja) ペプチド誘導体及びその用途
JPH0597890A (ja) ペプチド誘導体およびその用途
JPH0641193A (ja) ペプチド誘導体およびその用途
JPS5890539A (ja) レニン抑制ペプチド
JPH07242563A (ja) ガン転移抑制剤
JPH083190A (ja) 細胞接着活性コア配列の繰り返し構造からなるポリペプチド