MX2011012860A - Preparacion de enzimas para reformar productos de carne procesados y metodo de fabricacion para productos de carne procesada. - Google Patents

Preparacion de enzimas para reformar productos de carne procesados y metodo de fabricacion para productos de carne procesada.

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Abstract

Mediante el uso de fosfolipasa C y/o fosfolipasa D cuando se produce un producto de carne procesado, el contenido de agua liberado mientras el producto de carne procesado se almacena, puede ser suprimido sin que se afecte adversamente la textura, tal como la dureza y flexibilidad, del producto de carne procesado.

Description

PREPARACIÓN DE ENZIMAS PARA REFORMAR PRODUCTOS DE CARNE PROCESADOS Y MÉTODO DE FABRICACIÓN PARA PRODUCTOS DE CARNE PROCESADOS CAMPO TÉCNICO La presente invención se refiere a preparaciones de enzimas para modificar un producto de carne procesado, y a un método para fabricar una carne procesada, para su uso en la supresión de la separación de agua de un producto de carne procesado.
TÉCNICA ANTECEDENTE Productos de carne procesados tales como jamones y embutidos, son alimento procesado que contiene componentes no de carne. Dichos productos de carne procesados se han vuelto indispensables en la vida diaria por muchas razones, que incluyen conveniencia, amplia utilidad y uniformidad en la producción en masa. Estos productos se distribuyen típicamente siendo refrigerados. Sin embargo, existen casos en donde los componentes añadidos con la materia prima de carne causan la separación de agua durante la distribución de los productos refrigerados. Este no es un pequeño problema.
Se han desarrollado varias técnicas para suprimir dicha separación de agua. Por ejemplo, se conocen métodos que usan clara de huevo modificada como la técnica que hace uso de una proteína (véase los documentos JP-A-2008-086306 y JP-A-2008-03581 1). Existe también un reporte de un método que usa sales, específicamente un método que usa 8 a 43% de carbonato de sodio y/o bicarbonato de sodio, 3 a 20% de cloruro de potasio, aminoácidos y cloruro de sodio (véase el documento JP-A-2007-312771). Se conocen varias otras técnicas que usan otros materiales, incluyendo un método que usa una goma de casia y otros materiales alimenticios (véase el documento JP-A-2006-223189), un método que añade cereales inflados (véase el documento JP-A-2006-006236), un método que usa una solución de encurtido que contiene un galactoxiloglucano reversiblemente termosensible obtenido por la remoción enzimática parcial de la galactosa de la cadena lateral del galactoxiloglucano (véase el documento JP-A-2004- 80550), un método que usa un complejo de celulosa fina y carragenina semipurificada (véase el documento JP-A-11-046723), un método que usa trehalosa (véase el documento JP-A-09-056342), un método que usa una emulsión de vegetal seco y un espesante de polisacárido (véase el documento JP-A-08-084573), un método que usa un material gelificado como una mezcla de hidrocoloide comestible (EH) que forma gel y hongo filamentoso comestible (EFF) (véase el documento JP-A-10-511857), un método que usa un complejo de celulosa fina y gelatinizador (re-publicacíón interior de la solicitud internacional del PCT, 98/017126), un método que usa una solución que contiene proteina del suero, y un material gelificado de proteína del suero que usa la solución que contiene proteína del suero (patente japonesa No. 2529052), y un método que usa un éster de ácido algínico (véase el documento JP-A-2002-281942). Específicamente, el documento JP-A-2002-281942 describe el co-uso de éster de ácido algínico con una enzima, la cual se describe como amilasa, ¡nvertasa, catalasa, celulasa, papaína, proteasa, pectinasa, lisozima, lipasa, tripsina, pancreatina, bromelaína, pepsina, peptidasa o actinidina. Sin embargo, la publicación no describe específicamente algún efecto que resulte del uso del éster de ácido algínico y una enzima en conjunto. Más bien, solamente representa una descripción general que se refiere a la posibilidad técnica. Están también disponibles técnicas que proveen efectos supresores de la separación de agua a través de mejoras en los pasos de producción. Por ejemplo, se conoce un método en el cual materias primas son altamente homogenizadas a través del mezclado con un mezclador centrífugo de ultra-alta velocidad (véase el documento JP-A-2005-26135 ).
Existen algunos reportes de técnicas de modificación de alimentos que usan lipasa. Ejemplos incluyen la mejora de la calidad del huevo con fosfolipasa A2 (patente de E.U.A. No. 4,034,124, Dutihl y Groger 1981 J. Sci. Food Agrie. 32, 451-458), un método que usa esterasa, lipasa y fosfolipasa para mejorar la estabilidad de una composición en emulsión acida de aceite en agua (véase el documento JP-A-2004-201672), un método que usa lipasa para la producción de una composición de clara de huevo resistente a la congelación (véase el documento JP-A-2000-014358), un método que añade un tratamiento con lipasa en un paso de producción de gelatina para prevenir la separación de agua, mientras se descongela un alimento congelado y para prevenir de esta manera el daño causado por la congelación (véase el documento JP-A-11-164655), un método que realiza un tratamiento con lipasa en un paso de producción de polvo de gelatina de pescado para la prevención de la separación de agua en alimento congelado (patente japonesa No. 2985953), un método que añade lipasa a una pasta para mejorar el efecto de envejecimiento (véase el documento EP0585988B), un método que añade lipasa a una pasta para mejorar la delicadeza sin que se añada grasa/aceite adicional a la pasta (véase el documento WO94/04035), un método que mejora el volumen del pan con lipasa exógena (Castello, P. ESEGP 89-10, Dic. de 1999, Helsinki), y un método que mejora la calidad de productos freídos con fosfolipasa y galactolipasa (véase el documento JP-A-2009-65984). Existen muchos otros reportes acerca del efecto de mejora del sabor para productos lácteos tales como queso.
Además de la lipasa, se reporta la acción de otras enzimas modificadoras de lípidos sobre las propiedades físicas, como en el uso de la lípido aciltransferasa (véase los documentos WO2004/064537 y WO2005/066347). De acuerdo con estas patentes, el uso de lípido aciltransferasa con alta actividad de transferencia en combinación con un emulsificante, mejora el efecto de modificación de las propiedades físicas del alimento en comparación con la lipasa, y dichos efectos modificadores se reportan en productos lácteos, pan, pasta congelada, fideo, crema batida, chocolate y productos de carne procesados. Sin embargo, se describe que el uso de lipasa incrementa el ácido graso libre, y de esta manera es inconveniente para modificar las propiedades físicas del alimento. Aunque se confirma una actividad degradativa débil en las enzimas descritas en las patentes anteriores, la actividad es la actividad de fosfolipasa A2 (o actividad de fosfolipasa A1), no la actividad de fosfolipasa C o fosfolipasa D. Por lo tanto, no es posible hacer una analogía con las funciones de las fosfolipasas C y D.
Los documentos JP-A-58-152481 , JP-A-2006-223119 y JP-A- 2006-180738 describen las propiedades básicas de la fosfolipasa C o D. Sin embargo, estas publicaciones nada describen acerca del uso para productos de carne procesados. Además, no existen reportes de que la fosfolipasa C o D sea efectiva en la supresión de la separación de agua, manteniendo propiedades físicas tales como dureza y flexibilidad, y modificación en los productos de carne procesados.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN La presente invención provee una preparación de enzimas para modificar un producto de carne procesado y un método para fabricar un producto de carne procesado, por los cuales la separación de agua durante el almacenamiento puede suprimirse sin que se deteriore la textura, tal como la dureza y la flexibilidad, del producto de carne procesado.
El presente inventor llevó a cabo estudios intensivos, y encontró que las fosfolipasas C y D pueden usarse para suprimir la separación de agua durante el almacenamiento sin que se deteriore la textura, tal como la dureza y la flexibilidad, de los productos de carne procesados. La presente invención se ha concluido con base en este hallazgo. Específicamente, la presente invención incluye lo siguiente: (1) Una preparación de enzimas para modificar un producto de carne procesado, la cual comprende fosfolipasa C y/o fosfolipasa D. (2) Un método para producir un producto de carne procesado, en donde se deja que la fosfolipasa C y/o la fosfolipasa D actúen sobre una materia prima de carne. (3) El método de acuerdo con (2), en donde la cantidad de fosfolipasa C y/o fosfolipasa D que actúa sobre la materia prima de carne, está en una escala de 0.0005 a 0.05 g por 100 g de la materia prima de carne. (4) El método de acuerdo con (2), en donde la cantidad de fosfolipasa C y/o fosfolipasa D que actúa sobre la materia prima de carne, está en una escala de 15 a 1 ,500 unidades por 100 g de la materia prima de carne. (5) El método de acuerdo con (2), en donde el producto de carne procesado es un jamón, un embutido, un bistec para hamburguesa, una carne mechada o una albóndiga.
La presente invención se describe a continuación en detalle. La preparación de enzimas para modificar un producto de carne procesado de la presente invención, contiene fosfolipasa C y/o fosfolipasa D. La fosfolipasa es una enzima que hidroliza los fosfolípidos, y se clasifica ampliamente en A1, A2, C y D. La presente invención usa fosfolipasa C y/o fosfolipasa D. La preparación de enzimas de la presente invención puede contener agentes de abultamiento para alimentos, además de fosfolipasa C y fosfolipasa D. Los agentes de abultamiento para alimentos pueden ser agentes de abultamiento comunes para alimentos, tales como lactosa, maltitol, sorbitol, dextrina, glucosa, almidones, polisacáridos, gomas y pectina. Componentes de substrato de fosfolipasa y estimuladores de la actividad enzimática pueden ser contenidos también para ayudar a incrementar la actividad enzimática. Además de los agentes de abultamiento, la preparación de enzimas de la presente invención puede contener también adecuadamente otros materiales, que incluyen materiales de proteína de alimentos tales como clara de huevo y proteína de soya, condimentos, sales comunes, azúcar, colorantes, agentes que producen color, ácido eritórbico y sales del mismo, y emulsificadores, según se requiera. El uso de dichos agentes auxiliares puede impartir funciones de mejora de la estabilidad y dispersibilidad de la preparación de enzimas, y de prevención del espolvoreo.
El método de la presente invención para fabricar un producto de carne procesado se caracteriza porque se deja que la fosfolipasa C y/o la fosfolipasa D actúen sobre una materia prima de carne.
La materia prima de carne usada en la presente invención incluye cualquier tipo de carne considerado como carne comestible. Ejemplos no limitativos incluyen carne de res, carne de cerdo, carne de caballo, carne de carnero y de borrego, carne de cabra, carne de conejo doméstico, pollo, pavo, pato, carne de ganso y carne de codorniz japonesa.
Los productos de carne procesados de la presente invención se refieren en conjunto como productos procesados hechos de carne picada usados como la materia prima principal e incluyen, por ejemplo, embutido, jamón, bistec para hamburguesa, carne mechada y albóndiga. Los métodos de producción de estos productos son conocidos per se por el experto en la técnica. En principio, la producción implica el amasamiento de carne picada con una sal común, disolución de proteínas solubles en sales, amasamiento y configuración de la carne, y calentamiento y gelificación del producto de carne. Aquí, se añaden adecuadamente almidón y varias otras materias primas auxiliares, incluyendo condimentos, especias y agentes que producen color.
La fosfolipasa C y/o la fosfolipasa D pueden añadirse en cualquier momento en el paso de amasamiento. De preferencia, éstas se añaden durante el paso de amasamiento después de la adición de una sal común, debido a que se produce un producto más elástico.
La fosfolipasa C y/o la fosfolipasa D que actúan sobre la materia prima de carne se usan en una cantidad de preferencia de 0.0005 g a 0.05 g, más preferiblemente de 0.001 a 0.01 g por 100 g de la materia prima de carne, o de preferencia de 15 a 1 ,500 unidades, más preferiblemente 30 a 300 unidades por 100 g de la materia prima de carne.
La actividad de fosfolipasa C se mide de acuerdo con el siguiente método. Primero, se dispensan exactamente 0.9 mi de una primera mezcla de reactivo de reacción en un tubo de prueba pequeño, y se calientan preliminarmente a 37°C. Después de 5 minutos, se añade exactamente una solución de muestra de la enzima (100 µ?), y se mezcla para iniciar una primera reacción a 37°C. Después de 10 minutos, se añade y se mezcla una solución de detención de la reacción (1 mi) y, de inmediato, se añade 1 mi de una segunda mezcla de reactivo de reacción y se mezcla para iniciar una segunda reacción a 37°C. Para el mezclado, se añaden 100 µ? de una solución de muestra de la enzima en esta etapa. Después de 20 minutos, se mide la absorbancia a 500 nm. La absorbencia medida es "As" para la solución de muestra, y "Ab" para la solución simulada. Cuando ?? = (As - Ab) < 0.30 Abs, la actividad puede calcularse como sigue: Actividad (U) = (??/10)/12.0 ? 3.00/0.10 12.0: Coeficiente de extinción molecular en milimoles de colorante de quinonimina a 500 nm 10: Tiempo de reacción de la enzima (min) 3.00: Volumen total del líquido de reacción (mi) 0.10: Volumen de la solución de muestra de la enzima usado para la reacción (mi).
Nótese que la primera mezcla del reactivo de reacción es una composición como una mezcla de regulador de pH de DMG-NaOH 0.2 M (pH 7.5; 0.2 mi), solución de lecitina de yema de huevo 10 mM (0.2 mi) y agua purificada (0.5 mi). La solución de lecitina de yema de huevo 10 mM es una solución homogénea preparada removiendo la lecitina de la yema de huevo (100 mg) con éter, y añadiendo 13.5 mi de una solución de DOC a 0.5% al producto resultante desecado con un evaporador rotatorio bajo presión reducida. La solución de DOC a 0.5% es una solución preparada suspendiendo ácido desoxicólico en agua purificada (40 mi), disolviéndolo con NaOH 4 M añadido a la misma para que tenga un pH de aproximadamente 8.0, y ajustando el volumen total a 50 mi con agua purificada. La segunda mezcla del reactivo de reacción es una mezcla de solución de 4-AA 5 mM (0.1 mi), solución de fenol a 0.2% (p/v) (0.1 mi), 30 U/ml de solución de COD (0.1 mi), 90 U/ml de solución de POD (0.1 mi), 80 U/ml de solución de ALP y regulador de pH de tris-HCI 50 mM (pH 8.0; 0.5 mi). La solución de detención de la reacción es un regulador de pH de Tris-HCI 1 M (pH 8.0) que contiene dodecilsulfonato de sodio a 0.2% (p/v). Un regulador de pH de DMG-NaOH 10 mM (pH 7.5) que contiene BSA a 0.1% (p/v), se usó como la solución que diluye y disuelve la enzima.
La actividad de fosfolipasa D se mide de acuerdo con el siguiente método. Primero, se dispensan exactamente 0.5 mi de una primera mezcla de reactivo de reacción en un tubo de prueba pequeño, y se calientan preliminarmente a 37°C. Después de 5 minutos, se añade exactamente una solución de muestra de la enzima (50 µ?), y se mezcla para iniciar una primera reacción a 37°C. Después de 10 minutos, se añade y se mezcla una segunda mezcla de reactivo de reacción (2.5 mi) para iniciar una segunda reacción a 37°C. Para el mezclado, se añaden 50 µ? de una solución de muestra de la enzima en esta etapa. Después de 20 minutos, se mide la absorbancia a 500 nm. La absorbancia medida es "As" para la solución de muestra, y "Ab" para la solución simulada. Cuando ?? = (As - Ab) < 0.40 Abs, la actividad puede calcularse como sigue: Actividad (U) = (??/10)/12.2 ? 3.05/0.05 12.2: Coeficiente de extinción molecular en milimoles de colorante de quinonimina a 500 nm 10: Tiempo de reacción de la enzima (min) 3.05: Volumen total del líquido de reacción (mi) 0.05: Volumen de la solución de muestra de la enzima usado para la reacción (mi).
Nótese que la primera mezcla del reactivo de reacción es una composición como una mezcla de regulador de pH de tris-HCI 0.1 M (pH 8.0; 20 mi), solución de cloruro de calcio 0.1 M (0.05 mi), solución de substrato 25 m (0.1 mi) y agua purificada (0.15 mi). La solución de substrato es una solución de dioleoilfosfatidilcolina (88.5 mg) en solución de Tritón X-100 a 5% (p/v) (4.5 mi). La segunda mezcla del reactivo de reacción es una mezcla de solución de 4-AA 15 mM (0.1 mi), solución de fenol a 0.2% (p/v) (0.1 mi), solución de EDTA 60 mM (pH 8.0; 0.1 mi), regulador de pH de tris-HCI 50 mM (pH 8.0; 2 mi), 90 U/ml de solución de POD (0.1 mi) y 30 U/ml de solución de COD (0.1 mi). Un regulador de pH de tris-HCI 10 mM (pH 8.0) que contenía BSA a 0.05% (p/v) y Tritón X-100 a 0.1% (p/v), se usó como la solución que diluye y disuelve la enzima.
Puede esperarse que la reacción de la enzima exhiba efectos, ya sea en tiempo de reacción corto o largo. Por ejemplo, es suficiente proveer 0.05 a 48 horas a 0 a 60°C en el procedimiento de producción del producto de carne procesado. Debe observarse también que se considera que la enzima es inactivada por el calor del procedimiento de producción del producto de carne procesado, y que no existe actividad restante en el producto final.
BREVE DESCRIPCIÓN DE LOS DIBUJOS La figura 1 es un diagrama que muestra la comparación de los porcentajes de separación de agua en embutido de acuerdo con el ejemplo 1 de la presente invención.
La figura 2 es un diagrama que muestra la comparación de la dureza de un embutido de acuerdo con el ejemplo 1 de la presente invención.
La figura 3 es un diagrama que muestra la comparación de la flexibilidad del embutido de acuerdo con el ejemplo 1 de la presente invención.
La figura 4 es un diagrama que muestra la comparación de los porcentajes de separación de agua en jamón de acuerdo con el ejemplo 2 de la presente invención.
La figura 5 es un diagrama que muestra la comparación de la flexibilidad de jamón de acuerdo con el ejemplo 2 de la presente invención.
La figura 6 es un diagrama que muestra la comparación del esfuerzo de rotura de jamón de acuerdo con el ejemplo 2 de la presente invención.
DESCRIPCIÓN DETALLADA DE LA INVENCIÓN La presente invención se describe en más detalle a continuación con base en ejemplos. La presente invención de ninguna manera es limitada por los siguientes ejemplos.
EJEMPLO 1 Se añadieron 1.5 partes en peso de sal común a 82 partes en peso de un lomo pequeño congelado de carne de cerdo procesado con una plancha de 3 mm, y la carne se agitó completamente con una máquina de cortar Stephan. A la mezcla se añadieron entonces 0.3 partes en peso de polifosfato, 0.1 partes en peso de ascorbato de sodio, 0.01 partes en peso de nitrito de sodio, 0.2 partes en peso de condimento ("I-7", Ajinomoto Co., Inc.) y agua para obtener el total final de 100 partes en peso y la cantidad predeterminada de la enzima mostrada en el cuadro 1. La mezcla se agitó entonces con una máquina de cortar Stephan para hacer que la temperatura del producto final fuese de 10°C o menos. La carne amasada obtenida de esta manera se desgasificó en un vacío, se llenó en una envoltura, y se trató con calor en un recipiente a temperatura constante (a 60°C por 30 minutos, y entonces a 75°C por 30 minutos). La carne se enfrió rápidamente, y se almacenó en un refrigerador por 7 días. Se usó un embutido libre de enzima como control.
CUADRO 1 Enzimas y cantidades añadidas Cantidad añadida con No. Enzima Fabricante respecto a la carne (%) 1 Lipasa G (lipasa) Amano Enzyme Inc. 0.25 2 Lipasa R (lipasa) Amano Enzyme Inc. 0.25 3 Sumizyme RO (lipasa) Shin-Nihon Chemical 0.5 4 Palatase (lipasa) Novozymes 0.25 5 Fosfolipasa A1 MFC Lifetech 0.05 PLA2 Nagase Nagase ChemteX 6 0.05 (fosfolipasa A2) Corporation 7 PLC (fosfolipasa C) Asahi Kasei 0.0025 8 PLC (fosfolipasa D) Asahi Kasei 0.0025 Activa TG-S 9 Ajinomoto Co., Inc. 04 (transglutaminasa) El embutido muestra almacenado se extrajo de la envoltura después de 7 días, y se eliminó la humedad. Una reducción de peso dei peso antes de la eliminación se consideró como la cantidad de separación de agua, y se determinó la relación con respecto a la cantidad de separación de agua en el control. La relación fue positiva cuando la cantidad de separación de agua fue mayor que la del control. En otras palabras, si el porcentaje de la relación de separación de agua es negativo, tiene el efecto de supresión de la separación de agua. Los resultados se muestran en la figura 1.
La dureza y flexibilidad se midieron también mediante evaluaciones sensitivas. Las evaluaciones fueron hechas por cinco panelistas entrenados para evaluar los atributos sensitivos de los productos de carne. Las muestras se evaluaron en la escala de 1 a 5, 3 siendo la puntuación del control. Los resultados se muestran en la figura 2 (dureza) y en la figura 3 (flexibilidad).
El efecto de supresión de la separación de agua se confirmó en la fosfolipasa A1 , fosfolipasa C y fosfolipasa D. Sin embargo, las evaluaciones sensitivas revelaron disminuciones en la dureza y flexibilidad en la fosfolipasa A1, sugiriendo un deterioro de la calidad en la propiedad física. Por otra parte, no hubo dicha disminución en la fosfolipasa C y fosfolipasa D, mostrando aparentemente la presencia del efecto de supresión de la separación de agua.
EJEMPLO 2 Las materias primas auxiliares y el agua se pesaron de acuerdo con la formulación mostrada en el cuadro 2, y se mezclaron con un mezclador para preparar un encurtido básico. 100 partes en peso de una pierna de cerdo después de remover la grasa para dejar sólo la carne magra se ablandaron una vez en cada lado con una máquina de cortar tendón, y se desmenuzaron con una plancha con agujeros de 8 mm. Entonces, 110 partes en peso del encurtido preparado de acuerdo con la formulación del cuadro 2 se añadieron a 100 partes en peso de la carne, seguido de vuelco a 5°C con un volcador (para un total de 16 horas en un ciclo de 15 minutos de rotación a 90 rpm y 15 minutos de descanso). La carne resultante se usó como carne salada. Después de mezclar 5 partes en peso de una proteína de leche (Super Rakuto #1) con 95 partes en peso de la carne salada, la carne se cortó con una cuchilla silenciosa para preparar un aglutinante. Entonces, 60 partes en peso de la carne salada, 35 partes en peso del aglutinante, y 5 partes en peso de un almidón de papa (Nisshoku Ginrei), se mezclaron con un mezclador Hobart por 3 minutos. Aquí, las enzimas No. 5 (fosfolipasa A1), No. 7 (fosfolipasa C), y No. 8 (fosfolipasa D) con el efecto confirmado en el ejemplo 1 , se añadieron de entre las enzimas del cuadro 1. Una muestra libre de enzimas se usó como control. Como comparación, se usó también la enzima No. 10 (transglutaminasa). La carne se llenó entonces en cloruro de vinilideno (un diámetro de 12.2 cm en el paso de llenado), se ató y se calentó. El calentamiento se llevó a cabo en un recipiente a temperatura constante a 60°C por 2 horas, y por otras 2 horas a 80°C (la temperatura del centro alcanzando 72°C). La carne calentada se enfrió rápidamente con agua fría, y se rebanó en un espesor de 1.2 mm. Las rebanadas se empacaron al vacío (aproximadamente 100 g/bolsa), y se almacenaron a 5°C.
CUADRO 2 Formulación de las materias primas auxiliares Relación de la Materia prima formulación (%) Proteína de soya <New Fujipro 1700> 4 Proteína de huevo <clara de huevo en 4.5 polvo> Proteína de leche <Super Lacto #1 > 3.5 Sal común <Nakuru M> 2.65 Preparación de polifosfato <Polygon C> 0.95 Ascorbato de sodio <aditívo alimentario> 0.1 Nitrito de sodio <aditivo alimentario) 0.03 Glutamato de sodio 0.5 Jarabe de almidón glutinoso <Amamiru> 12 Colorante de cochinilla <Sun Red> 0.01 Agua para ajuste 71.76 Total 100 Las muestras de jamón almacenadas se sacaron de la envoltura después de 7 días, y se eliminó la humedad. Una reducción de peso del peso antes de la eliminación se consideró como la cantidad de separación de agua, y se determinó una relación con respecto a la cantidad de separación de agua en el control. La relación fue positiva cuando la cantidad de separación de agua fue mayor que la del control. En otras palabras, si el porcentaje de relación de la separación de agua es negativo, tiene el efecto de supresión de la separación de agua. Los resultados se muestran en la figura 4. Los resultados confirmaron el efecto de supresión de la separación de agua en las enzimas fosfolipasa C y fosfolipasa D. De los resultados de la evaluación sensitiva (figura 5) y la evaluación de la propiedad física (figura 6), se mostró que la fosfolipasa C y la fosfolipasa D tienen el efecto de impartir dureza y flexibilidad como con la transglutaminasa. Estos resultados confirmaron también de esta manera que la fosfolipasa C y la fosfolipasa D tuvieron el efecto de mejora de la propiedad física y el efecto de supresión de la separación de agua. Por otra parte, el efecto de supresión de la separación de agua y el efecto de mejora de la propiedad física no se confirmaron en la fosfolipasa A1 en su aplicación al jamón.
Campo de aplicación industrial La presente invención se refiere a un agente de mejora de la calidad para productos tales como productos de carne procesados, destinado para suprimir la separación de agua durante el almacenamiento de productos de carne procesados, y a un método para fabricar un producto de carne procesado usando el agente de mejora. La invención logra mejora de la calidad y uso efectivo, y es de esta manera altamente útil en el campo de procesamiento de alimentos.

Claims (5)

NOVEDAD DE LA INVENCION REIVINDICACIONES
1.- Una preparación de enzimas para modificar un producto de carne procesado, la cual comprende fosfolipasa C y/o fosfolipasa D.
2.- Un método para producir un producto de carne procesado, en donde se deja que la fosfolipasa C y/o la fosfolipasa D actúen sobre una materia prima de carne.
3.- El método de conformidad con la reivindicación 2, caracterizado además porque la cantidad de fosfolipasa C y/o fosfolipasa D que actúa sobre la materia prima de carne, está en una escala de 0.0005 a 0.05 g por 100 g de la materia prima de carne.
A.- El método de conformidad con la reivindicación 2, caracterizado además porque la cantidad de fosfolipasa C y/o fosfolipasa D que actúa sobre la materia prima de carne, está en una escala de 15 a 1 ,500 unidades por 100 g de la materia prima de carne.
5.- El método de conformidad con la reivindicación 2, caracterizado además porque el producto de carne procesado es un jamón, un embutido, un bistec para hamburguesa, una carne mechada o una albóndiga.
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Families Citing this family (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN104302190A (zh) * 2012-05-17 2015-01-21 长濑化成株式会社 食品素材改性用酶制剂
EP2970939A4 (en) * 2013-03-12 2016-10-26 Wisconsin Alumni Res Found COMPOSITIONS AND METHOD FOR PROTECTING MUSCLE TISSUE
EP3427595A4 (en) * 2016-03-10 2019-08-28 Ajinomoto Co., Inc. FOOD MANUFACTURING METHOD COMPRISING PLANT PROTEIN
BR112022014150A2 (pt) * 2020-01-31 2022-09-27 Ajinomoto Kk Métodos para produzir um produto alimentício processado de carne e para aprimorar um rendimento de um produto alimentício processado de carne, e, produto alimentício processado de carne
WO2022231003A1 (ja) * 2021-04-30 2022-11-03 味の素株式会社 品質が向上した畜肉練り製品

Family Cites Families (31)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1525929A (en) 1974-11-25 1978-09-27 Unilever Ltd Stabilised emulsions comprising phospholipoprotein
JPS58152481A (ja) 1982-03-05 1983-09-10 Toyo Jozo Co Ltd 新規なホスホリパ−ゼd−pおよびその製造法
JP2877439B2 (ja) * 1989-05-17 1999-03-31 協和醗酵工業株式会社 卵の改質方法
CA2058056C (en) * 1990-12-21 1996-11-05 Chiaki Saito Method of decreasing cholesterol concentration in food
JP2529052B2 (ja) 1991-01-25 1996-08-28 雪印乳業株式会社 ホエ―蛋白質含有溶液、それを用いたホエ―蛋白質ゲル化物、ホエ―蛋白質粉末及び加工食品
EP0585988B1 (en) 1992-07-27 1996-03-13 Gist-Brocades N.V. Enzyme product and method for improving bread quality
DK104592D0 (da) 1992-08-21 1992-08-21 Novo Nordisk As Fremgangsmaade
JP3274029B2 (ja) 1994-09-19 2002-04-15 マルハ株式会社 フレーク状食品の製造法
GB9500579D0 (en) 1995-01-12 1995-03-01 Zeneca Ltd Texturised foodstuffs
JP3486266B2 (ja) 1995-08-17 2004-01-13 日本食品化工株式会社 食品類の水分調節方法
JP2780089B2 (ja) 1996-07-03 1998-07-23 日本クレセント株式会社 垂直方向に巡回搬送可能な回転飲食台
JPH1146723A (ja) 1997-07-30 1999-02-23 Asahi Chem Ind Co Ltd 肉製品用の安定剤及び肉製品組成物
JP2985953B2 (ja) 1997-12-05 1999-12-06 ニッピコラーゲン工業株式会社 冷凍食品の離水防止剤
JP3054401B2 (ja) 1998-06-30 2000-06-19 キユーピー株式会社 卵白組成物
JP2002281942A (ja) 2001-01-16 2002-10-02 Kibun Food Chemifa Co Ltd 畜肉および魚肉加工品用の食感改良剤
EP1363506B1 (en) 2001-02-21 2005-11-23 Novozymes A/S Production of starchy food products
JP3836819B2 (ja) 2002-07-01 2006-10-25 花王株式会社 酸性水中油型乳化組成物
JP2004089181A (ja) * 2002-07-08 2004-03-25 Ajinomoto Co Inc 食品素材の改質方法
JP4184054B2 (ja) 2002-12-02 2008-11-19 新田ゼラチン株式会社 食肉加工製品
DK1762622T3 (da) 2003-01-17 2012-01-16 Danisco Fremgangsmåde til in situ produktionen af en emulgator i et næringsmiddel
EP1704236B1 (en) 2003-12-24 2017-11-29 DuPont Nutrition Biosciences ApS Proteins
JP4387228B2 (ja) 2004-03-19 2009-12-16 ネピュレ株式会社 超高速遠心ミキサーによるソーセージの製造方法
WO2005089562A1 (en) * 2004-03-24 2005-09-29 Novozymes A/S Process for producing cheese
JP2006006236A (ja) 2004-06-28 2006-01-12 Kikkoman Corp 加工食品の離水防止法および離水防止剤
JP2006180738A (ja) 2004-12-27 2006-07-13 Tokyo Univ Of Pharmacy & Life Science 新規plc様タンパク質およびその利用
JP4679923B2 (ja) 2005-02-15 2011-05-11 三菱化学フーズ株式会社 新規ホスホリパーゼc
JP2006223189A (ja) 2005-02-17 2006-08-31 Kibun Food Chemifa Co Ltd 食品用改良剤
US20090011086A1 (en) * 2005-11-02 2009-01-08 Novozymes A/S Meat Based Food Product
JP4774008B2 (ja) 2006-04-27 2011-09-14 博衛 小川 甲殻類または畜肉類の風味品質改良剤およびそれを用いた甲殻類または畜肉類の処理法
JP4578448B2 (ja) 2006-08-08 2010-11-10 キユーピー株式会社 粉末卵及びこれを用いた食品
JP4806655B2 (ja) 2006-09-07 2011-11-02 キユーピー株式会社 改質乾燥卵白及びその製造方法、並びに改質乾燥卵白を含有する食品

Also Published As

Publication number Publication date
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EP2438823A1 (en) 2012-04-11
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