KR940010020B1 - 슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 그 미생물을 사용하는 l-알라닌의 제조방법 - Google Patents

슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 그 미생물을 사용하는 l-알라닌의 제조방법 Download PDF

Info

Publication number
KR940010020B1
KR940010020B1 KR1019910006711A KR910006711A KR940010020B1 KR 940010020 B1 KR940010020 B1 KR 940010020B1 KR 1019910006711 A KR1019910006711 A KR 1019910006711A KR 910006711 A KR910006711 A KR 910006711A KR 940010020 B1 KR940010020 B1 KR 940010020B1
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
acid
aspartic acid
pseudomonas
chelating agent
microorganisms
Prior art date
Application number
KR1019910006711A
Other languages
English (en)
Other versions
KR910018541A (ko
Inventor
마꼬또 고도우
데루까즈 나라
야스까즈 우찌다
마사또 데라사와
히데아끼 유까와
히사시 야마가따
Original Assignee
미쓰비시유까 가부시끼가이샤
요시다 마사끼
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 미쓰비시유까 가부시끼가이샤, 요시다 마사끼 filed Critical 미쓰비시유까 가부시끼가이샤
Publication of KR910018541A publication Critical patent/KR910018541A/ko
Application granted granted Critical
Publication of KR940010020B1 publication Critical patent/KR940010020B1/ko

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20Bacteria; Culture media therefor
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/04Alpha- or beta- amino acids
    • C12P13/06Alanine; Leucine; Isoleucine; Serine; Homoserine
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/874Pseudomonas
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/874Pseudomonas
    • Y10S435/876Pseudomonas fluorescens
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/874Pseudomonas
    • Y10S435/877Pseudomonas putida

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

내용 없음.

Description

슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 그 미생물을 사용하는 L-알라닌의 제조방법
본 발명은 슈도모나스(Pseudomonas)속에 속하고 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유하는 미생물의 배양방법 및 이 미생물을 사용한 L-알라닌의 제조방법에 관한 것이다.
아스파라긴산 β-탈탄산 효소는 L-알라닌의 효소적 생산에 유용한 효소이다. L-알라닌은 주지된 바와 같이 의약, 식품 또는 화학공업원료로서 중요한 출발물질이며, 최근 그 수요가 급격히 증가하고 있다.
아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유하는 미생물의 배양방법으로서는 지금까지 배지중에 락트산, 피루브산을 첨가하는 방법(일본국 특허공고 제19997/1985호 공보), 배지중에 L-글루탐산을 첨가하는 방법(일본국 특허공고 제27355/1978호 공보)등이 제안되어 있으며, 이들 유기산 및 아미노산은 비용이 고가이므로 배지에 첨가할 수 없다.
L-알라닌의 공업적 제조방법으로서는, L-아스파라긴산의 효소적 탈탄산화에 의해 L-알라닌을 제조하는 방법(일본국 특허공고 제27792/1978호 공보)이 제안되어 있다. 그러나, 사용된 미생물중의 효소 함량이 낮다.
본 발명의 목적은 저렴한 가격의 배지를 사용하여 아스파라긴산 β-탈탄산 효소의 함량이 높은 균체를 수득할 수 있는, 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유한 슈도모나스속 미생물의 배양방법을 제공하고, 이 미생물을 사용하여 L-아스파라긴산으로부터 L-알라닌을 고 효율로 생산하는 방법을 제공하는 것이다.
본 발명자들은 상기 목적을 달성하기 위해 예의 검토한 결과, 킬레이트화제를 보충시킨 배지중에서 상기 미생물을 배양함으로써 균체내의 아스파라긴산 β-탈탄산 효소의 함량이 현저하게 증대된 균체가 수득될 수 있음을 발견하고 본 발명을 완성했다.
본 발명의 방법에 있어서, 킬레이트화제가 보충된 배지중에서 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유한 슈도모나스속 미생물을 배양함으로 특징으로 하는, 슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 상기 미생물 또는 그의 처리물을 사용하여 L-아스파라긴산으로부터 L-알라닌을 제조하는 방법이 제공된다.
본 발명에 사용된 미생물로서는 슈도모나스속에 속하며 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유하는 임의의 미생물을 사용할수 있다. 예를들면 슈도모나스 다꾸네(Pseudomonas dacunhae) ATCC 21192, 슈도모나스 푸티다(Pseudomonas putida) ATTC 21812, 슈도모나스 플루오리센스(Pseudomonas fluorescens) IFO 3081 및 슈도모나스 시린가에 (Pseudominas syringae) IFO 3310 등을 들수 있고, 이들 균주가 바람직하다.
이들 미생물중, 슈도모나스 다꾸네 ATCC 21192 및 슈도모나스 퓨더다 ATCC 21812는 미합중국 20852 매릴랜드 록빌리 파아크런 드라이브 12301에 소재하는 아메리칸 타입 컬쳐 콜렉션(Amerrican Type Culture Collecesom)에 기탁되어 있고, 슈도모나스 플루오리센스 IFO 3081 및 슈도모나스 시린가에 IFO 3310은 일본국 오오사까후 오오사까시 요도가와꾸 유소혼마찌 17-85에 소재하는 일본국 재단법인 발효 연구소에 기탁되어 있다. 이들 미생물은 용이하게 입수 가능한 것이다.
아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유하는 미생물 균체의 제조에 사용되는 배지로서는, 통상 일반적으로 사용되는 임의의 배지를 사용할 수 있지만, 본 발명에서는 이 배지중에 킬레이트화제가 존재함을 특징으로 한다.
배지에 첨가할 수 있는 킬레이트화제로서는 배지중의 금속이온과 킬레이트를 형성하는 것이면 어떤 것이라도 사용할 수 있다. 예를 들면 에틸렌디아민 테트라아세트산(EDTA), 에틸렌클리콜-비스(2-아미노에틸) 테트라아세트산(EGTA), 히드록시에틸렌디아민 트리아세트산(HEDTA), 디에틸렌트리아민 펜타 아세트산(DTPA), 니트릴로트리아세테이트(NTA), 또는 트리에틸렌테트아민 헥사아세트산(TTHA), 그의 염, 또는 ο-페난트롤린 등이 적절히 사용될 수 있다.
배지중의 킬레이트화제 농도는 통상 0.001∼5g/ℓ, 바람직하게는 0.005∼2g/ℓ이다. 최적농도 범위는 사용되는 킬레이트화제의 종류에 따라 다소 다르며, 예를들면 EDTA에 대해서는 0.1∼2g/ℓ, HEDTA 및 TTHA에 대해서는 0.05∼0.5g/ℓ, ο-페난트롤린에 대해서는 0.005∼0.05g/ℓ이다.
킬레이트화제의 배지에의 첨가시기는 배양 개시 전후 모두 가능하지만, 지수증식기의 증기까지 그것을 첨가하는 것이 바람직하다.
아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유하는 미생물 균체의 제조에 사용되는 배지의 탄소원으로서는 특별히 제한되지 않지만, 예를 들면 푸마르산, 숙신산 및 아스파라긴산등을 들수 있고, 그중에서 푸마르산이 가장 바람직하다.
배지의 질소원으로서는 암모니아, 황산 암모늄, 염화암모늄, 질산암모늄 및 요소와 같은 무기염을 사용할 수 있을 뿐만 아니라 펩톤, 효모엑기스, 옥수수침출액 및 카자미노산과 같은 유기 영양원을 사용할 수 있다.
무기염으로서는 인산수소이칼륨, 인산이수소칼륨, 황산마그네슘 등이 사용된다.
아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유하는 미생물 균체의 배양은 통기교반 또는 진탕(shake)등과 같은 호기적 조건하에서 수행하고 배양온도는 20∼40℃, 바람직하게는 28∼32℃이다. 배양중의 pH는 5∼10, 바람직하게는 7∼8부근이고 산 또는 알칼리를 첨가하여 조정된다. 배양개시기의 푸마르산 농도는 바람직하게는 0.01∼5(w/v)%, 더욱 바람직하게는 0.05∼2(w/v)%이다. 배양시간은 8시간∼4일간, 바람직하게는 10시간∼2일간이다.
상기와 같은 배양방법에 따라 수득된 미생물 균체는 균체내에 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 다량 함유하고 있기 때문에 상기 미생물 균체 또는 그 처리물을 사용하여 수성 반응액 중의 효소반응에 의해 L-아스파라긴산으로부터 L-알라닌을 효율적으로 제조할 수 있다.
여기에서 균체의 처리물이란 초음파 처리 및 압착과 같은 공지의 방법을 사용한 균체의 파괴를 통해 수득된 균체파괴물, 또는 아크릴아미드 등의 단량체나 알긴산을 사용한 고정화와 같은 공지의 방법에 의해 수득된 균체의 고정화물 또는 상기 파괴물을 의미한다.
다음에 본 발명의 응용으로서 상기 미생물 균체 또는 그 처리물을 사용하여 수성반응액중의 효소반응에 의해 L-아스파라긴산으로부터 L-알라닌을 제조하는 방법에 관해 기술한다.
수성반응액에 첨가할 수 있는 L-아스파라긴산 또는 그 염의 첨가농도는 0.5∼50(w/v)%, 바람직하게는 3∼30(w/v)%이다. 또한, L-아스파라긴산은 반응액중의 L-아스파라긴산의 용해도의 관계에서 용해된 형태 또는 분말(미용해 형태)로 존재할 수 있다.
상기 수성 반응액은 피리독살 5'-인산염을 0.0005∼0.05(w/v)%, 바람직하게는 0.001∼0.01(w/v)%로 첨가해서 사용될 수 있다. 또한, 필요하면, 폴리옥시에틸렌(10) 옥틸페닐에테르 및 폴리옥시에틸렌(20) 소르비탄 모노라우레이트와 같은 비이온성 계면활성제를 0.01∼0.5(w/v)%, 바람직하게는, 0.03∼0.2(w/v)%로 첨가해서 사용할 수 있다.
필요하면, 상기 수성 반응액에 피루브산 및 α-케토부티르산과 같은 α-케토산을 0.001∼0.5(w/v)%, 바람직하게는 0.01∼0.2(w/v)%로 첨가할 수 있다.
효소 반응시의 pH는 4.5∼5.3, 바람직하게는 4.8∼5.0이고, 반응온도는 30∼47℃, 바람직하게는 37∼42℃이며 반응은 통상 약 3시간∼약48시간 동안이나 수행된다. 반응액의 pH 조정을 위해 암모니아용액, 수산화나트륨용액 및 수산화칼륨용액과 같은 알칼리 수용액을 사용하는 것이 바람직하다.
상기와 같은 반응방법에 의해 수득되는 반응액중에 생성된 L-알라닌의 분리 및 정제는 이온교환수지처리 및 결정화와 같은 공지의 방법에 의해 수행될 수 있다.
이하, 실시예를 참조하여 본 발명을 더욱 구체적으로 설명한다.
하기의 실시예에 있어서, 아스파라긴산 β-탈탄산 효소 활성은 배양배지 100㎖에서 집균한 균체를 반응액(1500mM 아스파라긴산, 0.04mM 피리독살 5G-인산염, 5mM 피루브산, 0.1(v/v)% 폴리옥시에틸렌(10) 옥틸페닐에테르 및 0.4M 암모니아 함유 ; pH 4.8) 200㎖중에 현탁시키고 37℃에서 1시간 진탕한 후에 생성된 알라닌량을 측정함으로써 결정된다.
L-알라닌을 페이퍼크로마토그래피의 Rf값, 고속액체 크로마토그래피의 체류시간 및 정제물의 비선광도로 정성적으로 확인하고, 고속액체 크로마토그래피(시마쯔 LC-5A)를 사용해서 정량분석한다. 하기의 실시예에서 특기하지 않는한 %로 나타낸것은 (w/v)%를 의미한다.
[실시예 1]
미생물의 배양
배양배지(0.5% 푸마르산 나트륨, 1.0% 푸마르산 암모늄, 1.0% 옥수수침출액, 0.05% 인산이수소칼륨, 0.05% MgSO4·7H2O함유 : pH 7.0) 100㎖를 500㎖e들이 엘렌미어 플라스크에 분주하고, 멸균시킨 후 슈도모나스다꾸네 (Pseudomonas dacunhae) ATCC 21192를 접종하고 30℃에서 1일간 진탕배양(예비배양)을 수행한다.
다음은, 표 1에 나타낸 각 킬레이트화제를 표 1에 나타낸 농도로 보충한, 상술된 것과 동일한 배양배지 각각 1ℓ를 2ℓ들이 통기교반조에 넣고, 멸균(120℃, 20분간)한후, 상술된 배양물 20㎖를 가한다. 회전수 1000rpm, 통기량 1vvm, 온도 30℃, pH7.3에서 회전시키면서 1일간 배양을 수행한다.
배양 종료후 각각의 배양물 100㎖을 모두 원심분리하여 집균하고 이 균체를 0.9% NaCl 용액으로 세정한 후, 이 세정균체의 아스파라긴산 β-탈탄산 효소활성을 상기 방법으로 측정한다.
비교예 1로서 배지에 임의의 킬레이트화제를 가하지 않고 동일한 조작을 수행한다.
그 결과를 표 1에 나타낸다.
[표 1]
* 비교예의 L-아스파라긴산 β-탈탄산효소의 활성을 100으로 간주한 상대치.
[실시예 2]
미생물의 배양
균주로서 슈도모나스 플루오리센스(Pseudomonas fluorescens) IFO 3081을 사용하고 에틸렌디아민 테트라아세트산을 0.5g/ℓ로 첨가함을 제외하고는 실시예 1과 동일한 조작을 수행한다.
비교예 2로서 배지에 에틸렌디아민 테트라아세트산을 첨가하지 않고 실시예 2와 동일한 조작을 수행한다.
그 결과를 표 2에 나타낸다.
[표 2]
* 비교예의 L-아스파라긴산 β-탈탄산효소의 활성을 100으로 간주한 상대치.
[실시예 3]
미생물의 배양
균체로서 슈도모나스 시린가에(Pseudomonas syringae) IFO 3310을 사용하고 에틸렌디아민 테트라아세트산을 0.5g/ℓ로 첨가함을 제외하고는 실시예 1과 동일한 조작을 수행한다.
비교예 3으로서 배지에 에틸렌디아민 테트라아세트산을 첨가하지 않고 실시예 3과 동일한 조작을 수행한다.
그 결과를 표 3에 나타낸다.
[표 3]
* 비교예의 L-아스파라긴산 β-탈탄산효소의 활성을 100으로 간주한 상대치.
[실시예 4]
L-알라닌의 제조
실시예 1과 동일한 방법으로 슈도모나스 다꾸네(Pseudomonas dacunhae) ATCC 21192를 에틸렌디아민 테트라아세트산을 1.0g/ℓ로 보충한 배지에서 배양한다. 배양물 10㎖를 원심분리하여 집균한 후, 0.9% NaCl 용액 100㎖로 세정하고 수득된 균체 전부를 수성반응액[30% L-아스파라긴산, 0.05(v/v)% 폴리옥시에틸렌(10) 옥틸페닐에테르, 0.001% 피리독살 5'-인산염 및 0.05% 피루브산나트륨 함유 ; pH 4.7(28% NH3를 함유한 암모늄 용액으로 조정한다.)] 200㎖에 현탁시키고, 42℃에서 5시간 진탕한다. 그후, L-알라닌 생성량을 측정한다.
비교예 4로서 배지에 에틸렌디아민 테트라아세트산을 가하지 않고 동일한 조작을 수행한다. 그 결과를 표 4에 나타낸다.
[표 4]
* 비교예의 균체의 수율을 100으로 간주한 상대치

Claims (9)

  1. 킬레이트화제가 보충된 배지중에서 배양함을 특징으로 하는, 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유한 슈도모나스(Pseudomonas)속 미생물의 배양법.
  2. 제 1 항에 있어서, 미생물이 슈도모나스 다꾸네(Pseudomonas dacunhae) ATTC 21192, 슈도모나스 푸티다(Pseudomonas putida) ATTC 21812, 슈도모나스 플루오리센스(Pseudomonas fluorescens) IFO 3081 및 슈도모나스 시린가에 (Pseudominas syringae) IFO 3310으로 이루어진 군에서 선택되는 방법.
  3. 제 1 항에 있어서, 킬레이트화제가 에틸렌디아민 테트라아세트산(EDTA), 에틸렌글리콜-비스(2-아미노에틸) 테트라아세트산(EGTA), 히드록시에틸렌디아민트리아세트산(HEDTA), 디에틸렌트리아민 펜타아세트산(DTPA), 니트릴로트리아세테이트(NTA), 또는 트리에틸렌테트아민 헥사아세트산(TTHA), 그의염, 및 ο-페난트롤린으로 이루어진 군에서 선택되는 방법.
  4. 제 3 항에 있어서, 배지중의 킬레이트화제 농도가 0.001∼5g/ℓ인 방법.
  5. 제 1 항, 제 3 항 또는 제 4 항중 어느 한 항에 있어서, 미생물의 배양이 호기적 조건하에 20∼40℃, 5∼10의 H에서 8시간∼4일동안 수행되는 방법.
  6. 제 1 항 내지 제 4 항중 어느 한 항에 있어서, 미생물의 배양이 0.01∼5(w/v)%의 푸마르산 존재하에 수행되는 방법.
  7. 아스파라긴산 β-탈탄산 효소를 함유한, 킬레이트화제가 보충된 배지중에서 배양된 슈도모나스속 미생물 또는 그의 처리물을 사용하는 수성반응 용액중의 효소반응에 의해 L-아스파라긴산으로부터 L-알라닌을 수득함을 특징으로 하는, L-알라닌의 제조방법.
  8. 제 7 항에 있어서, 수성반응액중의 L-아스파라긴산의 농도가 0.5∼5(w/v)%인 방법.
  9. 제 7 항 또는 제 8 항에 있어서, 배양균체 또는 그의 처리물과 L-아스파라긴산과의 반응이 30∼47℃의 반응온도, 4.5∼5.3의 pH에서 3∼48시간 동안 수행되는 방법.
KR1019910006711A 1990-04-27 1991-04-25 슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 그 미생물을 사용하는 l-알라닌의 제조방법 KR940010020B1 (ko)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP11027290 1990-04-27
JP2-110272 1990-04-27
JP3-52528 1991-03-18
JP3052528A JPH04218364A (ja) 1990-04-27 1991-03-18 シュードモナス属微生物の培養方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
KR910018541A KR910018541A (ko) 1991-11-30
KR940010020B1 true KR940010020B1 (ko) 1994-10-20

Family

ID=26393139

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1019910006711A KR940010020B1 (ko) 1990-04-27 1991-04-25 슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 그 미생물을 사용하는 l-알라닌의 제조방법

Country Status (5)

Country Link
US (1) US5149651A (ko)
EP (1) EP0455170B1 (ko)
JP (1) JPH04218364A (ko)
KR (1) KR940010020B1 (ko)
DE (1) DE69106428T2 (ko)

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN100335644C (zh) * 2002-09-27 2007-09-05 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 L-醛糖内酯的生产方法
CN102605015A (zh) * 2011-01-20 2012-07-25 烟台恒源生物工程有限公司 生产l-丙氨酸的方法
CN102660626A (zh) * 2012-04-28 2012-09-12 淮北新旗氨基酸有限公司 一种生物拆分制备n-甲基-d-天门冬氨酸的方法
JP6211530B2 (ja) 2012-11-19 2017-10-11 武田薬品工業株式会社 含窒素複素環化合物

Family Cites Families (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1059668A (en) * 1964-11-24 1967-02-22 Tanabe Seiyaku Co Process for the preparation of l-alanine
JPS5212983A (en) * 1975-07-21 1977-01-31 Tanabe Seiyaku Co Ltd Process for preparing l-aspartic acid beta-decarboxylase
JPS5327792A (en) * 1976-08-25 1978-03-15 Hitachi Ltd Fuel and control rod supporter
US4042833A (en) * 1976-08-25 1977-08-16 Rockwell International Corporation In-between phase clamping circuit to reduce the effects of positive noise
JPS6019997B2 (ja) * 1976-12-24 1985-05-18 田辺製薬株式会社 L−アスパラギン酸β−脱炭酸酵素の製造法
JPS6057832B2 (ja) * 1978-09-14 1985-12-17 味の素株式会社 発酵法によるl−セリンの製造法
JPS6019997A (ja) * 1983-07-14 1985-02-01 Matsushita Electric Ind Co Ltd 電動送風機
JPS6287088A (ja) * 1985-10-14 1987-04-21 Ajinomoto Co Inc L―アラニンの製造法
US5019509A (en) * 1988-04-20 1991-05-28 Genetics Institute, Inc. Method and compositions for the production of l-alanine and derivatives thereof
EP0386476B1 (en) * 1989-02-06 1994-07-13 Mitsubishi Petrochemical Co., Ltd. Process for producing L-alanine
JPH02207794A (ja) * 1989-02-06 1990-08-17 Mitsubishi Petrochem Co Ltd フマラーゼ活性の除去方法
JP2832723B2 (ja) * 1989-03-16 1998-12-09 三菱化学株式会社 L―アラニンの製造法
JPH0347084A (ja) * 1989-04-12 1991-02-28 Mitsubishi Petrochem Co Ltd L―アラニンの製造法

Also Published As

Publication number Publication date
JPH04218364A (ja) 1992-08-07
DE69106428T2 (de) 1995-06-01
EP0455170A3 (en) 1992-01-02
KR910018541A (ko) 1991-11-30
EP0455170B1 (en) 1995-01-04
DE69106428D1 (de) 1995-02-16
EP0455170A2 (en) 1991-11-06
US5149651A (en) 1992-09-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Kedia et al. Production of poly-γ-glutamic acid by Bacillus subtilis and Bacillus licheniformis with different growth media
Tsugawa et al. Production of l-Glutamic Acid from dl-Hydantoin-5-propionic Acid by Microoganisms: Part I. Screening of l-Glutamic Acid-Producing Microorganisms and Some Optimal Conditions for Production of l-Glutamic Acid
KR940010020B1 (ko) 슈도모나스속 미생물의 배양방법 및 그 미생물을 사용하는 l-알라닌의 제조방법
JPH03280895A (ja) D―α―フェニルグリシンの製造法
US3391059A (en) Process for producing l-aspartic acid
JPS62289A (ja) α−ケト酸からのL−α−アミノ酸の酵素学的製造方法
JPH04365491A (ja) 4−ハロ−3−ヒドロキシブチルアミドの製造法
EP0386476B1 (en) Process for producing L-alanine
JPH0528112B2 (ko)
CA1302931C (en) Preparation of pyruvic acid
JPH02242690A (ja) L―アラニンの製造法
JPH0468906B2 (ko)
JP2830029B2 (ja) フマラーゼ活性の除去方法
US5134073A (en) Microbiologically produced n-acetyl-2,3-didehydroleucine acylase
KR20000002408A (ko) 글루탐산을 생산하는 미생물 및 이를 이용한 글루탐산의 제조방법
JP3003966B2 (ja) Dl−アラニンの製造法
JPH0347084A (ja) L―アラニンの製造法
JPH04197190A (ja) L―アラニンの製造法
JPH02207794A (ja) フマラーゼ活性の除去方法
JPH04365492A (ja) L−アラニンの製造法
JPH07250694A (ja) L−2−アミノ−4−(ヒドロキシメチルホスフィニル)−酪酸の製法
JPH03266977A (ja) β‐チロシナーゼ含有菌の培養方法
JP3107669B2 (ja) ベンジルアミントランスアミナーゼの製造方法
JPS60156394A (ja) L−2−アミノ−4−フエニル酪酸の製法
JPH037590A (ja) L―アラニンの製造法

Legal Events

Date Code Title Description
A201 Request for examination
E902 Notification of reason for refusal
G160 Decision to publish patent application
E701 Decision to grant or registration of patent right
GRNT Written decision to grant
FPAY Annual fee payment

Payment date: 19990902

Year of fee payment: 6

LAPS Lapse due to unpaid annual fee