KR890016166A - B형 간염 표면 항원의 정제방법 - Google Patents
B형 간염 표면 항원의 정제방법 Download PDFInfo
- Publication number
- KR890016166A KR890016166A KR1019890005065A KR890005065A KR890016166A KR 890016166 A KR890016166 A KR 890016166A KR 1019890005065 A KR1019890005065 A KR 1019890005065A KR 890005065 A KR890005065 A KR 890005065A KR 890016166 A KR890016166 A KR 890016166A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- hepatitis
- surface antigen
- silica
- supernatant
- buffer
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/005—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from viruses
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2730/00—Reverse transcribing DNA viruses
- C12N2730/00011—Details
- C12N2730/10011—Hepadnaviridae
- C12N2730/10111—Orthohepadnavirus, e.g. hepatitis B virus
- C12N2730/10122—New viral proteins or individual genes, new structural or functional aspects of known viral proteins or genes
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Virology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Physical Water Treatments (AREA)
Abstract
내용 없음
Description
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
Claims (22)
- a) 완충시킨 카오트로픽(chaotropic)염의 존재하에 피치아 파스토리스(pichia pastoris)효모 세포를 용해시키고 상기 용해된 세포로부터 B형 간염 표면 항원-함유 상등액을 분리시키고 ; b) a)단계에서 얻어진 B형 간염 표면항원 함유 상등액을, 상기 상등액에서 지방 및 오염 단백질을 침전시키기에 적합한 조건하에 놓고 ; c) b)단계에서 얻어진 B형 간염 표면 항원 함유 상등액을 다이아 여과(diafiltration)시키고 ; d) c)단계에서 얻어진 B형 간염 표면 항원 함유 보유액을 살리카와 접촉시키고 ; e) 결과생성된 실리카-흡착된 B형 간염 표면 항원으로부터의 오염 단백질을 pH 6-8의완충 용액을 사용하여 세척하고 ; f) 실리카로부터의 B형 간염 표면 항원을 0.5-8몰 농도의 요소를 함유하는 pH 9.5-11.0의 완충용출액으로 용출시키고 ; g) f)단계에서 얻어진 B형 간염 표면 항원 함유분류물을 오염 단백질로부터 B형 간염 표면 항원을 분리시키기에 적합한 겔 여과 단계에 놓고 ; h) g)단계에서 얻어진 B형 간염 표면 항원 함유 분류물을 오염 단백질로부터 상기 B형 간염 표면 항원을 분리시키기에 적합한 음이온 교환 크로마토그래피 단계를 거치게 하는 것을 포함하는, 피치아 파스토리스 세로포부터 B형 간염 표면 항원을 회수하는 방법.
- 제 1 항에 있어서, 상기 효모 세포가 유기 비이드(beadg) 분쇄에 의해 용해되는 방법.
- 제 1 항에 있어서, 상기 카오트로픽 염이 티오시안산나트륨, 티오시안산칼륨, 요오드화 나트륨, 요오드화 칼륨, 차아염소산 나트륨, 염화 리튬, 브롬화 리튬, 염산 구아니디늄, 티오시안산 구아니디늄, 요소로 이루어진 군으로부터 선택된 방법.
- 제 3 항에 있어서, 상기 카오트로픽 염이 약 1몰 -약 8몰 농도로 존재하는 방법.
- 제 4 항에 있어서, 상기 카오트로픽 염이 약 6- 약 8의 pH를 갖는 완충 시스템에 의해 완충되는 방법.
- 제 1 항 내지 제 5 항중 어느 한항에 있어서, 상기 액체 및 오염 단백질의 침전이, 10-30분 동안 45-55℃의 온도 범위로 B형 간염 표면 항원-함유 상등액을 가열시킴으로써 수행되는 방법.
- 제 1 항 내지 제 5 항중 어느 한항에 있어서, 상기 액체 및 오열 단백질의 침전이 상기 B형 간염 표면 항원-함유 용액을 4-30℃의 온도범위로 가열시키고 상기 상등액의 pH를 4.5-5.5 범위로 낮추기 위해 충분한 양의 산을 첨가시킴으로써 수행되는 방법.
- 제 7 항에 있어서, 상기 산이 염산, 황산, 인산, 아세트산, 옥실산, 질산, 과염소산 및 포름산으로 이루어진 군으로부터 선택되는 방법.
- 제 7 항에 있어서, 상기 침전후에, B형 간염 표면 항원-함유 상등액의 pH를 6-8의 범위로 올리기 위해 충분한 염기가 첨가되는 방법.
- 제 1 항 내지 제 5 항중 어느 한항에 있어서, 상기 다이아 여과가 5,00-500,000의 분자량 배제 제한(exclusion limit)을 갖는 막을 사용하여 수행되는 방법.
- 제 1 항에 있어서, 상기 실리카가 1002/gm-500m2/gm 범위의영향받기쉬운 표면적을 갖는 방법.
- 제11항에 있어서, 초기 입자 농도가 용해된 세포 추출물로부터의 총 추출 가능한 단백질의 1% 이상인 경우, 상기 B형 간염 표면 항원-함유 상등액에 존재하는 매 1mg의 B형 간염 표면 항원의 활성에 대해 50-100mg의 실리카가 사용되는 방법.
- 제11항에 있어서,초기 입자 농도가 용해된 세포 추출물로부터의 총 추출 가능한 단백질의 1%보다 작은경우, 상기 B형 간염 표면 항원-함유 상등액안에 존재하는 매 1mg의 B형 간염 표면 항원 활성에 대해, 1% 당 50-100mg의실리카의 염기로부터 실리카의 상응하는 비율로 비례적인 증가가 사용되는 방법.
- 제11항에 있어서, 상기 실라카가 40-60중량%의 실리카를 함유하는 실리카 슬러리로서 존재하는 방법.
- 제 1 항 내지 제 5항중 어느 한항에 있어서, 상기 B형 간염 표면 항원-함유 분류물을 아가로스 겔, 덱스트란 겔, 및 폴리아크릴아미드 겔로 이루어진 군으로부터 선택된 극성 매트릭스 상에서 겔 여과시키는 방법.
- 제15항에 있어서, 상기 극성 매트릭스가 적어도 1백만의 분자량 배제를 갖는 방법.
- 제16항에 있어서, 6-9의 pH를 갖는 완충액을 사용하여 상기 극성 매트릭스를 통해 상기 B형 간염 표면 항원이 용출되는 방법.
- 제 1 항 내지 제 5 항중 어느 한항에 있어서, 상기 이온교환 크로마토그래피가 디에틸 아미노 에틸 양이온을 사용하여, 음이온-교환 수지로 수행되는 방법.
- 제18항에 있어서, 6-9 범위의 pH 및 0몰-0.3몰의 전해질 농도의 갖는 완충 액을 사용하여 상기 B형 간염표면 항원이 상기 음이온 교환수지로부터 용출되는 방법.
- 제 1 항에 있어서, (a) 약 7.5의 pH를 갖는 인산염 완충액 및 약 3몰의 티오시안산 칼륨 농도의 존재하에 상기 효모 세포를 용해시키고 ; (b) pH를 5.0으로 낮추는데 충분한 농도를 갖는 인산의 존재하에 약20℃의 온도에서 상기 침전을 수행하고 ; (c) 상기 침전후에, 상기 B형 간염 표면 항원-함유용액의 pH를 약 6.5로 올리기 위해 충분한 수산화 나트륨을 첨가시키고 ; (d) 약 7.5의 pH를 갖는 인산염 완충액의 존재하에 100,000의 분자량 배제 제한을 갖는 막위에서 상기 B형 간염 표면 항원-함유 상등액을 다이아 여과시키고 ; (e) 상기 B형 간염 표면 항원-함유 상등액을 충분한 양의 약 50중량%의 실리카 슬러리와 접촉시켜 상기 상등액에 존재하는 매 1mg의 형 간염 표면 항원 활성에 대해 60mg의 실리카를 사용하고, (f) 약 7의 pH를 갖고, 0.15M NaCl을 함유하는 인산염으로 완충시킨 염수 완충 시스템을 사용하여 상기 실리카로부터 상기 오염 단백질을 세척하고, (g) 약 10.1의 pH 및 약 1몰 농도의 요소농도를 갖는 탄산염-중탄산염 완충액으로 상기 실리카로부터 상기 B형 간염 표면 항원을 용출시키고, (h) 약 8의 pH를 갖는 트리스(TRIS)-염화물 완충액의 존재하에, 100,000의 분자량 배제 제한을 갖는 막에서 단계(g)에서 얻어진 상기 B형 간염 표면 항원-함유 분류물을 여과시키고, (i) 20×106의 분자량 배제를 갖는 아가로스 겔 위에서 상기 겔 여과를 수행하고 약 8의 pH를 갖는 트리스-염화물 완충액으로 상기 B형 간염 표면 항원을 상기 아가로스 겔을 통해 용출시키고, (j) 상기 이온 교환 크로마토 그래피를 디에틸 아미노 에틸 양이온을 사용하여 수행하고 상기 B형 간염 표면 항원을 0-0.3몰 범위의 염화나트륨 농도를 갖는 트리스-염화물 완충액을 사용하여 상기 양이온으로부터 용출시키는 방법.
- 제 1 항 내지 제 5 항중 어느 한항에 있어서, 상기 효모세포가 PBSAGI5I(NRRLB-18021)로 형질 전환된 피치아 파스토리스 GS115(NRRL Y-15851)인 방법.
- 제 1 항의 방법에 의해 제조된 정제시킨 B형 간염 표면 항원 입자.※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US181,934 | 1980-08-27 | ||
US181934 | 1988-04-15 | ||
US07/181,934 US5004688A (en) | 1988-04-15 | 1988-04-15 | Purification of hepatitis proteins |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
KR890016166A true KR890016166A (ko) | 1989-11-28 |
KR960004707B1 KR960004707B1 (ko) | 1996-04-12 |
Family
ID=22666418
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1019890005065A KR960004707B1 (ko) | 1988-04-15 | 1989-04-14 | B형 간염 표면 항원의 정제 방법 |
Country Status (14)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5004688A (ko) |
EP (1) | EP0337492B1 (ko) |
JP (1) | JP2721699B2 (ko) |
KR (1) | KR960004707B1 (ko) |
AT (1) | ATE124088T1 (ko) |
AU (1) | AU608706B2 (ko) |
CA (1) | CA1339792C (ko) |
DE (1) | DE68923115T2 (ko) |
DK (1) | DK181589A (ko) |
ES (1) | ES2075006T3 (ko) |
IE (1) | IE68408B1 (ko) |
IL (1) | IL89924A0 (ko) |
MX (1) | MX166707B (ko) |
NO (1) | NO176439C (ko) |
Families Citing this family (42)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE69013471T2 (de) * | 1989-12-05 | 1995-03-30 | Merck & Co Inc | Methode zur Stabilisierung von rekombinanten Hepatitis-B-Virus-Oberflächenproteinen aus Hefe. |
CU22290A1 (es) * | 1990-10-08 | 1995-01-31 | Cigb | Procedimiento para la obtencion de antigeno de superficie del virus de la hepatitis b de superior capacidad inmunoganica y su uso en un preparado vacunal |
WO1992013951A1 (en) * | 1991-02-04 | 1992-08-20 | The Salk Institute Biotechnology/Industrial Associates, Inc. | Production of human serum albumin in methylotrophic yeast cells |
US5102989A (en) * | 1991-03-15 | 1992-04-07 | Merck & Co., Inc. | Method of stabilizing recombinant hepatitis B virus surface proteins from recombinant host cells |
IT1248075B (it) * | 1991-06-18 | 1995-01-05 | Sclavo Spa | Processo per la purificazione del virus dell'epatite a (hav), virus cosi` purificato e composizioni vaccinali che lo contengono. |
RU2128707C1 (ru) * | 1992-01-17 | 1999-04-10 | Сентро Де Инженьериа Генетика И Биотекнологиа | Способ получения поверхностного антигена вируса гепатита в (hbs ag), моноклональные антитела св-hepi, поверхностный антиген вируса гепатита в (hbs ag) и способ получения гибридного клона 48/1/574, продуцирующего моноклональные антитела св-hepi |
US6362003B1 (en) | 1992-02-24 | 2002-03-26 | Coulter Corporation | Hematological reference control composition containing leukocyte analogs, methods of making, and uses thereof |
US5494801A (en) * | 1993-12-03 | 1996-02-27 | Biostar, Inc. | Microorganism antigen extraction methods |
US5451660A (en) * | 1993-12-13 | 1995-09-19 | Genentech, Inc. | Method for purifying polypeptides |
HRP950097A2 (en) | 1994-03-08 | 1997-06-30 | Merck & Co Inc | Hepatitis a virus culture process |
CA2202351A1 (en) * | 1994-10-18 | 1996-04-25 | George Phillip Vlasuk | Nematode-extracted serine protease inhibitors and anticoagulant proteins |
US5872098A (en) * | 1995-06-05 | 1999-02-16 | Corvas International, Inc. | Nematode-extracted anticoagulant protein |
US5866543A (en) * | 1995-06-05 | 1999-02-02 | Corvas International, Inc. | Nematode-extracted anticoagulant protein |
ATE346928T1 (de) * | 1994-10-18 | 2006-12-15 | Dendreon Corp | Aus nematoden extrahierte serinprotease- inhibitoren und die koagulation hemmende proteine |
US5863894A (en) * | 1995-06-05 | 1999-01-26 | Corvas International, Inc. | Nematode-extracted anticoagulant protein |
US5945275A (en) * | 1994-10-18 | 1999-08-31 | Corvas International, Inc. | Nematode-extracted anticoagulant protein |
US5866542A (en) * | 1994-10-18 | 1999-02-02 | Corvas International, Inc. | Nematode-extracted anticoagulant protein |
KR960023066A (ko) * | 1994-12-10 | 1996-07-18 | 성재갑 | 전에스 (s) 2 펩티드 함유 비 (b) 형 간염 표면항원의 정제 방법 |
MX9605082A (es) | 1996-10-24 | 1998-04-30 | Univ Autonoma De Nuevo Leon | Levaduras metilotroficas modificadas geneticamente para la produccion y secrecion de hormona de crecimiento humano. |
KR100251015B1 (ko) * | 1997-06-05 | 2000-05-01 | 성재갑 | B형간염표면항원의정제방법 |
DE19918619A1 (de) * | 1999-04-23 | 2000-10-26 | Rhein Biotech Proz & Prod Gmbh | Verfahren zum Gewinnen von rekombinantem HBsAg |
US7625756B2 (en) * | 2000-06-28 | 2009-12-01 | GycoFi, Inc. | Expression of class 2 mannosidase and class III mannosidase in lower eukaryotic cells |
US7449308B2 (en) | 2000-06-28 | 2008-11-11 | Glycofi, Inc. | Combinatorial DNA library for producing modified N-glycans in lower eukaryotes |
US7863020B2 (en) | 2000-06-28 | 2011-01-04 | Glycofi, Inc. | Production of sialylated N-glycans in lower eukaryotes |
US7598055B2 (en) * | 2000-06-28 | 2009-10-06 | Glycofi, Inc. | N-acetylglucosaminyltransferase III expression in lower eukaryotes |
US8697394B2 (en) * | 2000-06-28 | 2014-04-15 | Glycofi, Inc. | Production of modified glycoproteins having multiple antennary structures |
AU7684201A (en) | 2000-06-28 | 2002-01-08 | Glycofi Inc | Methods for producing modified glycoproteins |
JP4798833B2 (ja) * | 2000-10-24 | 2011-10-19 | 一般財団法人化学及血清療法研究所 | 加熱処理工程を含むヒト血清アルブミンの製造方法 |
KR100405174B1 (ko) * | 2001-02-02 | 2003-11-12 | 씨제이 주식회사 | 재조합 β형 간염바이러스 표면항원의 정제방법 |
KR100436655B1 (ko) * | 2001-07-25 | 2004-06-22 | (주)엘피스바이오텍 | 광범위한 단백질에 적용할 수 있는 단백질의 농축 및정제 방법 |
ATE494367T1 (de) * | 2002-12-18 | 2011-01-15 | Hoffmann La Roche | Rekombinante desoxyribonuclease i aus rinder- pankreas mit hoher spezifischer aktivität |
ATE387494T1 (de) * | 2002-12-20 | 2008-03-15 | Hoffmann La Roche | Hitzelabile desoxyribonuklease i-varianten |
US7332299B2 (en) * | 2003-02-20 | 2008-02-19 | Glycofi, Inc. | Endomannosidases in the modification of glycoproteins in eukaryotes |
EP1460425A1 (en) | 2003-03-17 | 2004-09-22 | Boehringer Mannheim Gmbh | Deglycosylated enzymes for conjugates |
JP4411192B2 (ja) * | 2003-12-05 | 2010-02-10 | エフ.ホフマン−ラ ロシュ アーゲー | 組換えで発現されるカルボキシペプチダーゼbおよびその精製 |
CA2548378A1 (en) * | 2003-12-30 | 2005-07-14 | Bharat Biotech International Limited | A process for the preparation and purification of recombinant proteins |
BRPI0616054B8 (pt) * | 2005-09-14 | 2021-05-25 | Sanofi Aventis Deutschland | processo para a preparação de insulina, um análogo de insulina ou um derivado de insulina, tripsina porcina, método para sua produção, dna e vetor |
KR102196230B1 (ko) | 2012-09-17 | 2020-12-29 | 더블유.알. 그레이스 앤드 캄파니-콘. | 크로마토그래피 매질 및 장치 |
JP6932506B2 (ja) | 2013-11-26 | 2021-09-08 | イエール ユニバーシティ | 細胞透過組成物およびそれを用いる方法 |
CN107847907A (zh) | 2014-05-02 | 2018-03-27 | 格雷斯公司 | 官能化载体材料以及制备和使用官能化载体材料的方法 |
KR102566292B1 (ko) | 2015-06-05 | 2023-08-10 | 더블유.알. 그레이스 앤드 캄파니-콘. | 흡착성 바이오프로세싱 정화제와 이의 제조 및 사용 방법 |
CN108047316B (zh) * | 2018-01-04 | 2021-06-15 | 远大赛威信生命科学(南京)有限公司 | 重组乙肝核心抗原的分离纯化方法 |
Family Cites Families (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4515714A (en) * | 1983-03-09 | 1985-05-07 | Juridicial Foundation, The Chemo-Semo-Sero-Therapeutic Research Institute | Method for purification of hepatitis B virus surface antigen |
US4533596A (en) * | 1983-06-28 | 1985-08-06 | Ncr Corporation | Thermal magnetic transfer ribbon |
JPS6078999A (ja) * | 1983-10-05 | 1985-05-04 | Chemo Sero Therapeut Res Inst | HBs抗原の精製方法 |
JPS60197629A (ja) * | 1984-03-16 | 1985-10-07 | Chemo Sero Therapeut Res Inst | HBs抗原の精製方法 |
US4624918A (en) * | 1984-07-09 | 1986-11-25 | Genentech, Inc. | Purification process for hepatitis surface antigen and product thereof |
CA1268437A (en) * | 1984-12-21 | 1990-05-01 | Haruo Fujita | Method for purification of hbc antigen and method for measurement of hbc antibody by using said purified hbc antigen |
US4649192A (en) * | 1985-05-30 | 1987-03-10 | Smith Kline-Rit | Method for the isolation and purification of hepatitis B surface antigen using polysorbate |
US4895800A (en) * | 1985-11-26 | 1990-01-23 | Phillips Petroleum Company | Yeast production of hepatitis B surface antigen |
US4683293A (en) * | 1986-10-20 | 1987-07-28 | Phillips Petroleum Company | Purification of pichia produced lipophilic proteins |
-
1988
- 1988-04-15 US US07/181,934 patent/US5004688A/en not_active Expired - Lifetime
-
1989
- 1989-04-12 IL IL89924A patent/IL89924A0/xx unknown
- 1989-04-13 MX MX026712A patent/MX166707B/es unknown
- 1989-04-13 NO NO891532A patent/NO176439C/no not_active IP Right Cessation
- 1989-04-13 AU AU32779/89A patent/AU608706B2/en not_active Ceased
- 1989-04-14 CA CA000596774A patent/CA1339792C/en not_active Expired - Fee Related
- 1989-04-14 DE DE68923115T patent/DE68923115T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1989-04-14 JP JP1095079A patent/JP2721699B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1989-04-14 AT AT89106753T patent/ATE124088T1/de not_active IP Right Cessation
- 1989-04-14 IE IE120689A patent/IE68408B1/en not_active IP Right Cessation
- 1989-04-14 DK DK181589A patent/DK181589A/da not_active Application Discontinuation
- 1989-04-14 KR KR1019890005065A patent/KR960004707B1/ko not_active IP Right Cessation
- 1989-04-14 ES ES89106753T patent/ES2075006T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1989-04-14 EP EP89106753A patent/EP0337492B1/en not_active Expired - Lifetime
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JP2721699B2 (ja) | 1998-03-04 |
US5004688A (en) | 1991-04-02 |
NO891532D0 (no) | 1989-04-13 |
IL89924A0 (en) | 1989-12-15 |
AU608706B2 (en) | 1991-04-11 |
JPH01311028A (ja) | 1989-12-15 |
DE68923115D1 (de) | 1995-07-27 |
EP0337492B1 (en) | 1995-06-21 |
NO891532L (no) | 1989-10-16 |
DK181589A (da) | 1989-10-16 |
ES2075006T3 (es) | 1995-10-01 |
DK181589D0 (da) | 1989-04-14 |
EP0337492A1 (en) | 1989-10-18 |
ATE124088T1 (de) | 1995-07-15 |
IE891206L (en) | 1989-10-15 |
MX166707B (es) | 1993-01-28 |
NO176439C (no) | 1995-04-05 |
IE68408B1 (en) | 1996-06-12 |
CA1339792C (en) | 1998-03-31 |
NO176439B (no) | 1994-12-27 |
KR960004707B1 (ko) | 1996-04-12 |
DE68923115T2 (de) | 1995-11-02 |
AU3277989A (en) | 1989-10-19 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
KR890016166A (ko) | B형 간염 표면 항원의 정제방법 | |
US4086222A (en) | Method of isolating albumin from blood products | |
US4673734A (en) | Porous mineral support coated with an aminated polysaccharide polymer | |
US4683293A (en) | Purification of pichia produced lipophilic proteins | |
CN102234332B (zh) | 一种重组人血白蛋白及其融合蛋白的分离纯化工艺 | |
US4541952A (en) | Purification method of human interferon | |
US4764279A (en) | Process for preparing the principal proteins of hemolyzed blood in the non-denatured form | |
EP1329461A1 (en) | Method of eliminating human serum albumin polymers | |
US3957582A (en) | Purification of urokinase | |
CN113929733A (zh) | 一种混合型离子交换填料的单抗纯化方法 | |
CA2285672A1 (en) | Purified telomerase | |
JPH04505706A (ja) | 組み換えタンパク質の回収法 | |
GB1599435A (en) | Glycoprotein and process for its production | |
EP0188053A2 (en) | Purification of superoxide dismutase | |
Kawade et al. | [74] Purification of L cell interferon | |
JP3508149B2 (ja) | ヒト血清アルブミンおよびその製造方法 | |
Garcia et al. | The use of pluronic polyols in the precipitation of plasma proteins and its application in the preparation of plasma derivatives | |
Vuento et al. | Interaction of polyamines with proteins of human plasma: a preferential aggregation of fibrinogen and fibronectin (cold insoluble globulin) | |
KR970015744A (ko) | 재조합 α-인터페론의 정제방법 | |
CA1076026A (en) | Method of isolating albumin from blood products | |
JPH05170799A (ja) | ヒトインターロイキン8の精製方法 | |
KR970006488A (ko) | 재조합 CHO 세포(Chinese Hamster Ovary Cell)로부터 발현된 수두 바이러스(Varicella-Zoster Virus)의 gp I 당단백질의 정제 방법 | |
Gerbeck | Structural Studies on Human Haptoglobin | |
JPS60243025A (ja) | コレラトキシンサブユニツトbの製造法 | |
JPS59225121A (ja) | インタ−ロイキン2の精製濃縮法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A201 | Request for examination | ||
N231 | Notification of change of applicant | ||
G160 | Decision to publish patent application | ||
E701 | Decision to grant or registration of patent right | ||
GRNT | Written decision to grant | ||
FPAY | Annual fee payment |
Payment date: 20040412 Year of fee payment: 9 |
|
LAPS | Lapse due to unpaid annual fee |