JPWO2004104027A1 - アンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド含有組成物 - Google Patents
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Abstract
Description
(1)大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白にプロテアーゼを作用させた加水分解物又はその分画物からなるアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド含有組成物、
(2)アンジオテンシン変換酵素阻害ペプチドがLeu−Ala−Proのアミノ酸配列からなるトリペプチドである上記(1)に記載の組成物、
(3)大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白中の全固形分あたりの粗蛋白質含量が40重量%以上である上記(1)に記載の組成物、
(4)大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白中の全蛋白質あたりのレクチン含量が10重量%以上である上記(1)に記載の組成物、
(5)加水分解物又はその分画物中に含まれるペプチドの分子量が100〜2000である上記(1)に記載の組成物、
(6)大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白中の全蛋白質1gあたりのLeu−Ala−Proのアミノ酸配列からなるトリペプチドの含量が、0.2mg以上である上記(2)に記載の組成物。
(7)上記(1)に記載の組成物を含有するアンジオテンシン変換酵素阻害作用を有する血圧降下剤。
(8)上記(1)に記載の組成物を含有するアンジオテンシン変換酵素阻害作用を有する血圧降下用健康食品。
(9)上記(1)に記載の組成物の、血圧降下剤又は血圧降下用健康食品製造における使用。
(10)高血圧の改善に有効量の上記(1)に記載の組成物を、高血圧の改善が必要な哺乳動物に与えることを特徴とする高血圧の改善方法。
(11)大豆ホエーを加熱して生ずる加熱凝集物、又は該加熱凝集物をpH4以下にさらして可溶物を除去したものにプロテアーゼを作用させ、不溶物を除去して大豆ホエー蛋白加水分解物を得ることを特徴とするアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド含有組成物の製造法、
(12)大豆ホエー蛋白加水分解物からさらに分子量200〜1000のペプチドを分画する上記(11)に記載の組成物の製造法、を提供するものである。
脱脂大豆フレークを水又は希アルカリ水溶液(約pH8〜9)で抽出し、遠心分離により残渣を除去し、上清を回収して脱脂豆乳を得る。これに塩酸を加えてpH4.5前後に調整し、遠心分離によりホエー画分と酸沈殿画分に分離する。得られた酸沈殿画分を水分散させ、アルカリ水溶液で中和後、噴霧乾燥して分離大豆蛋白を得る。副産物としてホエー画分である分離大豆蛋白ホエーを得る。
脱脂大豆に水を加え、塩酸でpH4.5前後に調整しつつ洗浄し、不溶性画分を回収して中和後、乾燥粉砕し、希酸洗浄による濃縮大豆蛋白(酸コンセントレート)を得る。副産物として可溶性画分である濃縮大豆蛋白ホエーを得る。
脱脂大豆2kgに10倍の水(20L)を加え、攪拌しながら塩酸にてpHを4.3に調整後、遠心分離して不溶物を除き、上清16Lを回収した。
次に消石灰を加えて、pHを5.3に調整し、95℃に加熱して不溶化凝集する蛋白質分を遠心分離にて回収した。得られた沈澱物に水を2L添加し、塩酸を加えてpHを2.0に調整し、遠心分離(1000g×5分)で酸可溶性成分を除去した。さらに沈澱物に0.2Lの水を加え、pHを水酸化ナトリウムで8.5に調整後、120℃、10分の加熱を行い、蛋白質を可溶化し、大豆ホエー蛋白を得た。該蛋白の全固形分中の粗蛋白質含量は81重量%であった。電気泳動によれば大豆の主要な貯蔵蛋白質である大豆グロブリン(グリシニンやβ−コングリシニン)はほとんど存在せず、主に大豆レクチンとクニッツ型トリプシンインヒビターが存在した。そのうち、レクチン含量はアミノ酸組成分析から、全蛋白質あたり16〜20重量%と推測された。
脱脂大豆2kgに10倍の水(20L)を加え、攪拌しながら水酸化ナトリウムにてpHを7.5に調整後、遠心分離(1000g×5分)して不溶物を除き、脱脂豆乳17Lを回収した。
次に塩酸を加えて、pHを4.5に調整し、不溶化凝集する大豆グロブリン蛋白質を遠心分離(1000g×5分)にて回収した。得られた沈澱物に水を16L添加し、水酸化ナトリウムを加えてpHを8.0に調整して溶解した。その後、120℃、10分の加熱を行い、分離大豆蛋白質(主に大豆グロブリン)の溶液とした。電気泳動によれば、ホエー蛋白質は除去されており、主にグリシニン、β−コングリシニンのほか、微量蛋白質として、γ−コングリシニン、膜タンパク質、リポキシゲナーゼなどが認められた。該蛋白の全固形分中の粗蛋白質含量は86重量%であった。
実施例1で得られた大豆ホエー蛋白加水分解物について、表2の条件にてゲル濾過(FPLC)による分画を行い、画分I:Fr.6−9、画分II:Fr.10−15、画分III:Fr.16−20、画分IV:Fr.21−25の4画分に分画した。各画分を回収し、80〜100℃で蒸発乾固し、1.5mlの水で溶解した。このFPLCによる溶出パターンを図1に示した。
実施例2で得られた画分IIIについて実施例2と同じ条件にて再度ゲル濾過(FPLC)を行い、画分III−1:Fr.13−15、III−2:Fr.16−18、III−3:Fr.19−21、III−4:Fr.22−24の4画分に分画した。各画分を収集し、80〜100℃で蒸発乾固し、1.0mlの水で溶解した。実施例1で得られた酵素分解物上澄みのFPLCによる溶出パターンを図2に示した。
実施例3にて得られたACE阻害活性の強いIII−3画分から、逆相カラムを用いたHPLCにてACE阻害関与ペプチドを精製した。
まず、III−3画分の0.1%溶液を50μlを表7の条件にてHPLCに供し、図3の溶出パターンに示す通り、O.D.220nmで検出した。この中で14.48分のピークに高いACE阻害活性を認めたので、このピークを分取した。
次に、14.48分のピークを採取後、表8の条件にてさらにHPLCに供し、図4の溶出パターンに示す通り、ピーク1〜3が検出され、ピーク1にACE阻害活性が認められた。このピークを分取し、表9に示す条件にてゲルろ過に供したところ、図5の溶出パターンに示す通り、分子量300の単一ピークが得られた。このピーク1について、アミノ酸シーケンサーでアミノ酸配列を調べた結果、Leu−Ala−Pro(以下、「LAP」と略する。)の配列からなるトリペプチドであることが判明した。
[図2]実施例3の画分IIIのゲルろ過(FPLC)による溶出パターンである。
[図3]実施例4の画分III−3の逆相HPLCによる溶出パターンである。
[図4]実施例5のピーク14.48分の逆相HPLCによる溶出パターンである。
[図5]実施例6のピーク1のゲルろ過HPLCによる溶出パターンである。
Claims (12)
- 大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白にプロテアーゼを作用させた加水分解物又はその分画物からなるアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド含有組成物。
- アンジオテンシン変換酵素阻害ペプチドがLeu−Ala−Proのアミノ酸配列からなるトリペプチドである請求項1に記載の組成物。
- 大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白中の全固形分あたりの粗蛋白質含量が40重量%以上である請求項1に記載の組成物。
- 大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白中の全蛋白質あたりのレクチン含量が10重量%以上である請求項1に記載の組成物。
- 加水分解物又はその分画物中に含まれるペプチドの分子量が100〜2000である請求項1に記載の組成物。
- 大豆ホエーもしくは大豆ホエー蛋白中の全蛋白質1gあたりのLeu−Ala−Proのアミノ酸配列からなるトリペプチドの含量が、0.2mg以上である請求項2に記載の組成物。
- 請求項1に記載の組成物を含有するアンジオテンシン変換酵素阻害作用を有する血圧降下剤。
- 請求項1に記載の組成物を含有するアンジオテンシン変換酵素阻害作用を有する血圧降下用健康食品。
- 請求項1に記載の組成物の、血圧降下剤又は血圧降下用健康食品製造における使用。
- 高血圧の改善に有効量の請求項1に記載の組成物を、高血圧の改善が必要な哺乳動物に与えることを特徴とする高血圧の改善方法。
- 大豆ホエーを加熱して生ずる加熱凝集物、又は該加熱凝集物をpH4以下にさらして可溶物を除去したものにプロテアーゼを作用させ、不溶物を除去して大豆ホエー蛋白加水分解物を得ることを特徴とするアンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド含有組成物の製造法。
- 大豆ホエー蛋白加水分解物からさらに分子量200〜1000のペプチドを分画する請求項11に記載の組成物の製造法。
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