JPS6054036B2 - 微生物からマルト−ス↓−ホスホリラ−ゼ又は／及びβ↓−ホスホグルコムタ−ゼを製出する方法 - Google Patents
微生物からマルト−ス↓−ホスホリラ−ゼ又は／及びβ↓−ホスホグルコムタ−ゼを製出する方法Info
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- JPS6054036B2 JPS6054036B2 JP53131079A JP13107978A JPS6054036B2 JP S6054036 B2 JPS6054036 B2 JP S6054036B2 JP 53131079 A JP53131079 A JP 53131079A JP 13107978 A JP13107978 A JP 13107978A JP S6054036 B2 JPS6054036 B2 JP S6054036B2
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
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- C12N9/1051—Hexosyltransferases (2.4.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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- C12N9/10—Transferases (2.)
- C12N9/12—Transferases (2.) transferring phosphorus containing groups, e.g. kinases (2.7)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
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- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
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- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、微生物からマルト−スーホスホリラーゼ又は
／及びβ−ホスホグルコースームターゼを製出する方法
に関する。
／及びβ−ホスホグルコースームターゼを製出する方法
に関する。
マルト−スーホスホリラーゼは、ネイセリア●メニンギ
テイジス（Ｎｅｉｓｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉ
ｓ）〔ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミストリ
ー（ＪＯｕｒｎａｌＯｆＢｌＯｌＯｇｉｃａｌＣｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ）、第１９９巻、第１５３頁、１９５拝〕、
同定されないビールのラクトバシレン（１ａｃｔ０ｂａ
ｃｉ１１ｅｎ）〔バイオケミカル●ジャーナル（ＢｌＯ
ｃｈｅｍｉｃａｌＪＯｕｒ′Ｒｌａｌ）、第７８巻、第
２０４頁、１９６１年〕及びラクトバシルス●プレビス
（ＬｌｃｔＯｂａｍｌｌｕｓｂｒｅｖｉｓ）ＩＦＯ３３
４５＝ＡＴＣＣ８２８７〔アグリカルチヤラル●アンド
●バイオロジカル●ケミストリー（ＡｇｒｉｃｕＩｔｕ
ｒａＩａｎｄＢｉＯＩＯｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ
）、第３７巻、第２８１３頁、１９７３年〕に存在し、
これから製出することができることは公知である。
テイジス（Ｎｅｉｓｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉ
ｓ）〔ジャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミストリ
ー（ＪＯｕｒｎａｌＯｆＢｌＯｌＯｇｉｃａｌＣｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ）、第１９９巻、第１５３頁、１９５拝〕、
同定されないビールのラクトバシレン（１ａｃｔ０ｂａ
ｃｉ１１ｅｎ）〔バイオケミカル●ジャーナル（ＢｌＯ
ｃｈｅｍｉｃａｌＪＯｕｒ′Ｒｌａｌ）、第７８巻、第
２０４頁、１９６１年〕及びラクトバシルス●プレビス
（ＬｌｃｔＯｂａｍｌｌｕｓｂｒｅｖｉｓ）ＩＦＯ３３
４５＝ＡＴＣＣ８２８７〔アグリカルチヤラル●アンド
●バイオロジカル●ケミストリー（ＡｇｒｉｃｕＩｔｕ
ｒａＩａｎｄＢｉＯＩＯｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ
）、第３７巻、第２８１３頁、１９７３年〕に存在し、
これから製出することができることは公知である。
β−ホスホグルコースームターゼの存在は、うさぎの筋
肉、酵母及びネイセリア・メニンギテイジス（Ｎｅｉｓ
ｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ）〔ジャーナル●
オブ●バイオロジカル●ケミストリー（ＪＯｕｍａｌＯ
ｆＢｌＯｌＯｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ）、第２３
６巻、第２１８６頁、１９６１年〕並びにラクトバシル
ス●プレビス（ＬｌｃｔＯｂａｃｉｌｌｕｓｂｒｅｖｉ
ｓ）ＡＴＣＣ８２８７で公知である。
肉、酵母及びネイセリア・メニンギテイジス（Ｎｅｉｓ
ｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ）〔ジャーナル●
オブ●バイオロジカル●ケミストリー（ＪＯｕｍａｌＯ
ｆＢｌＯｌＯｇｉｃａｌＣｈｅｍｉｓｔｒｙ）、第２３
６巻、第２１８６頁、１９６１年〕並びにラクトバシル
ス●プレビス（ＬｌｃｔＯｂａｃｉｌｌｕｓｂｒｅｖｉ
ｓ）ＡＴＣＣ８２８７で公知である。
前記両酵素は工業上重要である。
それというのもこれらの酵素は一緒になつてα−アミラ
ーゼ、診断上極めて重要な酵素、を測定するために使用
することができるからである。この測定は、α−アミラ
ーゼによる澱粉のマルトースを形成しての加水分解に基
づく。このようにして形成したマルトースは、燐酸塩の
存在でマルト−スーホスホリラーゼ（ＭＰ）によつてグ
ルコースとβ−グルコ．ースー１一燐酸塩とに分解し、
後者はβ−ホスホグルコースームターゼ（β−ＰＧＭ）
によつてαーグルコースー６一燐酸塩に変換し、これは
更に公知方法でグルコ−スー６一燐酸塩一説水素酵素（
Ｇ６ＰＤＨ）の存在でＮＡＤを還元してＮＡＤＨが得ら
れ、その際それ自体６−ホスホグルコネートに変る。こ
のようにして形成したＮＡＤＨは、それと共にα−アミ
ラーゼの活性度の尺度である。数種の酵素を使用する組
合された酵素反応での臨床試験には、必要な酵素が容易
に得られ、容易に分析に適当な形にすることができるか
どうかが決定的に重要である。
ーゼ、診断上極めて重要な酵素、を測定するために使用
することができるからである。この測定は、α−アミラ
ーゼによる澱粉のマルトースを形成しての加水分解に基
づく。このようにして形成したマルトースは、燐酸塩の
存在でマルト−スーホスホリラーゼ（ＭＰ）によつてグ
ルコースとβ−グルコ．ースー１一燐酸塩とに分解し、
後者はβ−ホスホグルコースームターゼ（β−ＰＧＭ）
によつてαーグルコースー６一燐酸塩に変換し、これは
更に公知方法でグルコ−スー６一燐酸塩一説水素酵素（
Ｇ６ＰＤＨ）の存在でＮＡＤを還元してＮＡＤＨが得ら
れ、その際それ自体６−ホスホグルコネートに変る。こ
のようにして形成したＮＡＤＨは、それと共にα−アミ
ラーゼの活性度の尺度である。数種の酵素を使用する組
合された酵素反応での臨床試験には、必要な酵素が容易
に得られ、容易に分析に適当な形にすることができるか
どうかが決定的に重要である。
実際にかかる酵素測定の費用は、主としてこれに使用さ
れる酵素の値段によつて決まる。その際特に有利なのは
、単一原料から測定試験に使用される数種の酵素を同時
に製出することができる場合である。従来の公知原料で
は前記両酵素は、実際にネイセリア メニンギテイジス
（ＮｅｉｓｓｅｒｉａＪｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ）で
一緒になつて、その使用をα−アミラーゼの試験で予め
分離しないで可能にする形で生じる。
れる酵素の値段によつて決まる。その際特に有利なのは
、単一原料から測定試験に使用される数種の酵素を同時
に製出することができる場合である。従来の公知原料で
は前記両酵素は、実際にネイセリア メニンギテイジス
（ＮｅｉｓｓｅｒｉａＪｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ）で
一緒になつて、その使用をα−アミラーゼの試験で予め
分離しないで可能にする形で生じる。
しかしながら大きい欠点は、この場合極めて危検で病毒
性を有する微生物であり、これは工業上で使用すべき源
としては著しく慎重な方法で使用することができるのに
過ぎない。更に前記酵素の得られた活性度はこの微生物
では不十分である。ラクトバシルス プレビス（Ｌｌｃ
ｔＯｂａｃｉｌｌｕｓｂｒｅｖｉｓ）ＡＴＣＣ８２８７
は付加的にα−グルコシダーゼ、使用する際有害な酵素
、を含“有するので、その際精製は絶対的に必要である
。
性を有する微生物であり、これは工業上で使用すべき源
としては著しく慎重な方法で使用することができるのに
過ぎない。更に前記酵素の得られた活性度はこの微生物
では不十分である。ラクトバシルス プレビス（Ｌｌｃ
ｔＯｂａｃｉｌｌｕｓｂｒｅｖｉｓ）ＡＴＣＣ８２８７
は付加的にα−グルコシダーゼ、使用する際有害な酵素
、を含“有するので、その際精製は絶対的に必要である
。
それ故本発明の目的は、危険なネイセリア・メニンギテ
イジス（Ｎｅｉｓｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ
）の使用を避け、容易に得られる無害な原料から酵素の
簡単な製出が可能になυ２及び場合によりβ一ＰＭＧを
製出する方法を得ることである。殊に本発明の目的は、
微生物を使用し、その粗製抽出物をα−アミラーゼの測
定に直接に使用することのできる前種の方法を得ること
である。それというのもこの粗製抽出物は、酵素ＭＰ及
びβ−ＰＭＧの十分に大きい活性度を有し、精製は不必
要だからである。この目的は、本発明によれば微生物か
らマルト−スーホスホリラーゼ又は／及びβ−ホスホグ
ルコムターゼを製出する方法によつて解決され、この方
法はラクトバシルス ビレビス（ＬｌｃｔＯｂａｃｉｌ
ｌｕｓｂｒｅｖｉｓ）ＤＳＭ２ＯＯ５４ＮＣＩＢ８８３
６、８５６１、８５６２、ラクトバシルス●プランタル
仏（ＬｌｃｔＯｂａｃｉｌｌｕｓｐＩａｎｔａｎ］ｍ）
ＤＳＭ２Ｏｌ７４及び微工研菌寄第４６２８号、ラクト
バシルス・レウテリ（ＬｌｃｔＯｂａｃｌｌｌｕｓｒｅ
ｕｔｅｒｉ）ＤＳＭ２ＯＯｌ６、ラクトバシルス●フエ
ルメンテユム（ＬａｃｔＯｂａｃｉＩｌｕｓｆｅｒｍｅ
ｎｔｕｒｎ）ＤＳＭ２ＯＯ５２、ストレプトコツクスＳ
ｐｅｃ．（ＳｔｒｅｐｔＯｃＯｃｃｕｓｓｐｅｃ．）微
工研菌寄第４６２４号、微工研菌寄第４６２５号、微工
研菌寄第４６２吋又は／及び微工研菌寄第４６２７号を
使用することを特徴とする。
イジス（Ｎｅｉｓｓｅｒｉａｍｅｎｉｎｇｉｔｉｄｉｓ
）の使用を避け、容易に得られる無害な原料から酵素の
簡単な製出が可能になυ２及び場合によりβ一ＰＭＧを
製出する方法を得ることである。殊に本発明の目的は、
微生物を使用し、その粗製抽出物をα−アミラーゼの測
定に直接に使用することのできる前種の方法を得ること
である。それというのもこの粗製抽出物は、酵素ＭＰ及
びβ−ＰＭＧの十分に大きい活性度を有し、精製は不必
要だからである。この目的は、本発明によれば微生物か
らマルト−スーホスホリラーゼ又は／及びβ−ホスホグ
ルコムターゼを製出する方法によつて解決され、この方
法はラクトバシルス ビレビス（ＬｌｃｔＯｂａｃｉｌ
ｌｕｓｂｒｅｖｉｓ）ＤＳＭ２ＯＯ５４ＮＣＩＢ８８３
６、８５６１、８５６２、ラクトバシルス●プランタル
仏（ＬｌｃｔＯｂａｃｉｌｌｕｓｐＩａｎｔａｎ］ｍ）
ＤＳＭ２Ｏｌ７４及び微工研菌寄第４６２８号、ラクト
バシルス・レウテリ（ＬｌｃｔＯｂａｃｌｌｌｕｓｒｅ
ｕｔｅｒｉ）ＤＳＭ２ＯＯｌ６、ラクトバシルス●フエ
ルメンテユム（ＬａｃｔＯｂａｃｉＩｌｕｓｆｅｒｍｅ
ｎｔｕｒｎ）ＤＳＭ２ＯＯ５２、ストレプトコツクスＳ
ｐｅｃ．（ＳｔｒｅｐｔＯｃＯｃｃｕｓｓｐｅｃ．）微
工研菌寄第４６２４号、微工研菌寄第４６２５号、微工
研菌寄第４６２吋又は／及び微工研菌寄第４６２７号を
使用することを特徴とする。
意外なことに、前記微生物中では前記の両酵素は高活性
度で含有されており、これから容易に製出することがで
きることが判明した。
度で含有されており、これから容易に製出することがで
きることが判明した。
その際両方の個々の酵素を分離した形で、この酵素を抽
出物から酵素濃縮の常法で、例えばポリエチレンイミン
沈殿を用いる不純物の除去、塩、例えば硫酸アンモニウ
ムでの分別沈殿、吸着剤での処理及び、殊に架橋デキス
トラン又はセルロースを基質とする弱塩基性交換剤での
交換クロマトグラフィーによつて単離及び精製して製出
することができる。しかしながらα−アミラーゼの測定
に使用するためには、前記微生物の粗製抽出物を直接に
使用することができる。このためには、微生物を常用の
物理的方法によつて、例えば超音波を用いて高圧分散、
すりつぶしその他によつて溶解し、不溶物を分離し、透
明な上澄みをそのままか又は凍結乾燥形でα−アミラー
ゼを測定するために使用する。選択的に、この粗製抽出
物になお更に精製を施こすこともできる。α−アミラー
ゼの測定に使用するためには両酵素の分離を避けなけれ
ばならないので、精製は、好ましくは両酵素の全活性度
をそれぞれの精製法によつて測定する試験を使用して、
適当な緩衝液並びにマルトース、ＮＡＤＰ及びＧ６ＰＤ
Ｈを添加し、ＮＡＤＰＨの形成を測定して行なう。その
際好ましくは酵素ＭＰ及びβ−ＰＭＧは、α−グルコー
スー１・６−ニ燐酸塩及びＭｎ２＋イオンを、例えば硫
酸マンガン又は他の有機又は無機のマンガン塩の形で添
加して活性にする。本発明によつて、前記両酵素を著し
く簡単で安価な方法で、しかも殊にこれを予め分離しな
いでα−アミラーゼを測定するために直接的に使用する
ことができる形で製出することができる。
出物から酵素濃縮の常法で、例えばポリエチレンイミン
沈殿を用いる不純物の除去、塩、例えば硫酸アンモニウ
ムでの分別沈殿、吸着剤での処理及び、殊に架橋デキス
トラン又はセルロースを基質とする弱塩基性交換剤での
交換クロマトグラフィーによつて単離及び精製して製出
することができる。しかしながらα−アミラーゼの測定
に使用するためには、前記微生物の粗製抽出物を直接に
使用することができる。このためには、微生物を常用の
物理的方法によつて、例えば超音波を用いて高圧分散、
すりつぶしその他によつて溶解し、不溶物を分離し、透
明な上澄みをそのままか又は凍結乾燥形でα−アミラー
ゼを測定するために使用する。選択的に、この粗製抽出
物になお更に精製を施こすこともできる。α−アミラー
ゼの測定に使用するためには両酵素の分離を避けなけれ
ばならないので、精製は、好ましくは両酵素の全活性度
をそれぞれの精製法によつて測定する試験を使用して、
適当な緩衝液並びにマルトース、ＮＡＤＰ及びＧ６ＰＤ
Ｈを添加し、ＮＡＤＰＨの形成を測定して行なう。その
際好ましくは酵素ＭＰ及びβ−ＰＭＧは、α−グルコー
スー１・６−ニ燐酸塩及びＭｎ２＋イオンを、例えば硫
酸マンガン又は他の有機又は無機のマンガン塩の形で添
加して活性にする。本発明によつて、前記両酵素を著し
く簡単で安価な方法で、しかも殊にこれを予め分離しな
いでα−アミラーゼを測定するために直接的に使用する
ことができる形で製出することができる。
これによつて、かかる測定の実施は著しく簡単になり、
かつ容易になる。次に実施例につき本発明を説明する。
かつ容易になる。次に実施例につき本発明を説明する。
実施例
次表に挙げた微生物を、マルトース１％を含有する培地
でカモガワ（ＫａｍＯｇａｗａ）〔アグリカルチヤラル
・アンド・バイオロジカル・ケミストリー（Ａｇｒ−１
ｃｕ１ｔｕｒａ１ａｎｄＢｉ０１０ｇｉｃａ１Ｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ）、第３７巻、第２８１３頁、１９７詳〕に
よつて培養し、次いで高圧分散によつて溶解した。
でカモガワ（ＫａｍＯｇａｗａ）〔アグリカルチヤラル
・アンド・バイオロジカル・ケミストリー（Ａｇｒ−１
ｃｕ１ｔｕｒａ１ａｎｄＢｉ０１０ｇｉｃａ１Ｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ）、第３７巻、第２８１３頁、１９７詳〕に
よつて培養し、次いで高圧分散によつて溶解した。
不溶部分を遠心分離によつて除去した後に、得られた粗
製抽出物を、α−アミラーゼを測定するその適性に対し
て、次の系によつて直接に使用した：澱粉＋Ｈ２Ｏ玉≦
へラニ？マルトース マルトース＋ＰＯｒＭ太グルコース ＋β−グルコースー１一燐酸塩β−グル
コースー１一燐酸塩ＬＪ？？ グル
コ−スー６一燐酸塩グルコ−スー６一燐酸塩＋ＮＡＤ＋
Ω？事八 ６−ホスホグルコネート＋ＮＡＤＨ＋Ｈ＋
粗製抽出物の適性を確かめるために、次の試験バッチを
使用した：燐酸塩緩衝液３．４ｍｔ（０．１Ｍ）＋α−
グルコースー１・６−ニ燐酸塩（ｃ＝０．０５）、ＰＨ
６．５、ＭｎｓＯ４（１％）
０．１ｍ１マルトース（メルク、生化学用）１．
０ｍｔ（０．２Ｍ）粗製抽出物
０．５ｍ１培養：３ｒＣで１時間ストツプニ試料１
ｍ１−３分間／１００℃；遠心分離、上澄み０．２５ｍ
ｔを次の測定に使用：変性されたα−グルコースー６一
燐酸塩試験：ＴＲＡ緩衝液２．５４ｍ１（イ）．３Ｍ）
、ＰＨ７．６ＭｇＣｌ２Ｏ．ｌｍｌ（０．１Ｍ）ＮＡＤ
Ｐ（ｃ＝１０）０．１ｍ１ 上澄み０．２５Ｔｎ１ スタートニ Ｃ６ＰＤＨ（ｃ＝１）０．０１ｍ１ Ｔ＝２５Ｈ：ΔＥ３６の測定
製抽出物を、α−アミラーゼを測定するその適性に対し
て、次の系によつて直接に使用した：澱粉＋Ｈ２Ｏ玉≦
へラニ？マルトース マルトース＋ＰＯｒＭ太グルコース ＋β−グルコースー１一燐酸塩β−グル
コースー１一燐酸塩ＬＪ？？ グル
コ−スー６一燐酸塩グルコ−スー６一燐酸塩＋ＮＡＤ＋
Ω？事八 ６−ホスホグルコネート＋ＮＡＤＨ＋Ｈ＋
粗製抽出物の適性を確かめるために、次の試験バッチを
使用した：燐酸塩緩衝液３．４ｍｔ（０．１Ｍ）＋α−
グルコースー１・６−ニ燐酸塩（ｃ＝０．０５）、ＰＨ
６．５、ＭｎｓＯ４（１％）
０．１ｍ１マルトース（メルク、生化学用）１．
０ｍｔ（０．２Ｍ）粗製抽出物
０．５ｍ１培養：３ｒＣで１時間ストツプニ試料１
ｍ１−３分間／１００℃；遠心分離、上澄み０．２５ｍ
ｔを次の測定に使用：変性されたα−グルコースー６一
燐酸塩試験：ＴＲＡ緩衝液２．５４ｍ１（イ）．３Ｍ）
、ＰＨ７．６ＭｇＣｌ２Ｏ．ｌｍｌ（０．１Ｍ）ＮＡＤ
Ｐ（ｃ＝１０）０．１ｍ１ 上澄み０．２５Ｔｎ１ スタートニ Ｃ６ＰＤＨ（ｃ＝１）０．０１ｍ１ Ｔ＝２５Ｈ：ΔＥ３６の測定
Claims (1)
- １ 微生物からマルトース−ホスホリラーゼ又は／及び
β−ホスホグルコムターゼを製出する方法において、ラ
クトバシルス・ブレビス（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ
ｂｒｅｖｉｓ）ＤＳＭ２００５４、ＮＣＩＢ８８３６、
８５６１、８５６２、ラクトバシルス・プランタルム（
Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓｐｌａｎｔａｒｕｍ）ＤＳ
Ｍ２０１７４及び微工研菌寄第４６２８号、ラクトバシ
ルス・レウテリ（Ｌａｃｔｏｂａｃｉ１１ｕｓｒｅｕｔ
ｅｒｉ）ＤＳＭ２００１６、ラクトバシルス・フエルメ
ンテユム（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓｆｅｒｍｅｎｔ
ｕｍ）ＤＳＭ２００５２、ストレプトコツクスｓｐｅｃ
．（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓｓｐｅｃ．）微工研菌
寄第４６２４号、微工研菌寄第４６２５号、微工研菌寄
第４６２６号又は／及び微工研菌寄第４６２７号を使用
することを特徴とする、微生物からマルトース−ホスホ
リラーゼ又は／及びβ−ホスホグルコムターゼを製出す
る方法。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2748036.0 | 1977-10-26 | ||
| DE2748036A DE2748036C2 (de) | 1977-10-26 | 1977-10-26 | Verfahren zur Gewinnung von Maltose-phosphorylase oder/und β-Phosphoglucose-mutase und Verwendung derselben |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5480488A JPS5480488A (en) | 1979-06-27 |
| JPS6054036B2 true JPS6054036B2 (ja) | 1985-11-28 |
Family
ID=6022326
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP53131079A Expired JPS6054036B2 (ja) | 1977-10-26 | 1978-10-26 | 微生物からマルト−ス↓−ホスホリラ−ゼ又は／及びβ↓−ホスホグルコムタ−ゼを製出する方法 |
| JP60136218A Pending JPS6178400A (ja) | 1977-10-26 | 1985-06-24 | α−アミラ−ゼの測定法 |
Family Applications After (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60136218A Pending JPS6178400A (ja) | 1977-10-26 | 1985-06-24 | α−アミラ−ゼの測定法 |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4237221A (ja) |
| JP (2) | JPS6054036B2 (ja) |
| BE (1) | BE871530A (ja) |
| CA (1) | CA1118379A (ja) |
| CH (1) | CH645669A5 (ja) |
| DE (1) | DE2748036C2 (ja) |
| DK (1) | DK147202C (ja) |
| FR (1) | FR2407263A1 (ja) |
| GB (1) | GB2006784B (ja) |
| IT (1) | IT1099048B (ja) |
| NL (1) | NL7808428A (ja) |
| SE (1) | SE446461B (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AT362526B (de) * | 1977-09-13 | 1981-05-25 | Boehringer Mannheim Gmbh | Verfahren und reagens zur bestimmung von alpha- -amylase |
| US4932871A (en) * | 1987-11-20 | 1990-06-12 | Miles Inc. | Rapid method for preparing chromogenic alpha-amylase substrate compounds at high preparative yields |
| JP3691875B2 (ja) * | 1995-07-31 | 2005-09-07 | 昭和産業株式会社 | 耐熱性マルトースホスホリラーゼ、その製造方法、その製造に使用する菌、および該酵素の使用方法 |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4097336A (en) * | 1976-02-13 | 1978-06-27 | Beckman Instruments, Inc. | Reagent system for beta-amylase assay |
| US4162194A (en) * | 1976-02-13 | 1979-07-24 | Beckman Instruments, Inc. | Kinetic assay for acid phosphotase and composition therefore |
| US4036697A (en) * | 1976-02-13 | 1977-07-19 | Beckman Instruments, Inc. | Kinetic assay for alpha-amylase |
-
1977
- 1977-10-26 DE DE2748036A patent/DE2748036C2/de not_active Expired
-
1978
- 1978-08-14 NL NL7808428A patent/NL7808428A/xx not_active Application Discontinuation
- 1978-08-15 CA CA000309348A patent/CA1118379A/en not_active Expired
- 1978-08-15 DK DK359878A patent/DK147202C/da not_active IP Right Cessation
- 1978-09-06 IT IT27394/78A patent/IT1099048B/it active
- 1978-09-27 SE SE7810143A patent/SE446461B/sv not_active IP Right Cessation
- 1978-10-17 FR FR7829555A patent/FR2407263A1/fr active Granted
- 1978-10-20 US US05/953,723 patent/US4237221A/en not_active Expired - Lifetime
- 1978-10-23 CH CH1094978A patent/CH645669A5/de not_active IP Right Cessation
- 1978-10-25 BE BE191337A patent/BE871530A/xx not_active IP Right Cessation
- 1978-10-25 GB GB7841853A patent/GB2006784B/en not_active Expired
- 1978-10-26 JP JP53131079A patent/JPS6054036B2/ja not_active Expired
-
1985
- 1985-06-24 JP JP60136218A patent/JPS6178400A/ja active Pending
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS6178400A (ja) | 1986-04-21 |
| DE2748036A1 (de) | 1979-05-10 |
| DK359878A (da) | 1979-04-27 |
| IT1099048B (it) | 1985-09-18 |
| SE446461B (sv) | 1986-09-15 |
| NL7808428A (nl) | 1979-05-01 |
| DK147202C (da) | 1984-11-19 |
| CH645669A5 (de) | 1984-10-15 |
| BE871530A (fr) | 1979-04-25 |
| DE2748036C2 (de) | 1986-08-21 |
| FR2407263A1 (fr) | 1979-05-25 |
| US4237221A (en) | 1980-12-02 |
| GB2006784A (en) | 1979-05-10 |
| GB2006784B (en) | 1982-01-27 |
| DK147202B (da) | 1984-05-14 |
| CA1118379A (en) | 1982-02-16 |
| IT7827394A0 (it) | 1978-09-06 |
| FR2407263B1 (ja) | 1984-10-19 |
| SE7810143L (sv) | 1979-04-27 |
| JPS5480488A (en) | 1979-06-27 |
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