JP2558450B2 - キサンチンオキシダ−ゼの安定化方法 - Google Patents
キサンチンオキシダ−ゼの安定化方法Info
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- JP2558450B2 JP2558450B2 JP61055837A JP5583786A JP2558450B2 JP 2558450 B2 JP2558450 B2 JP 2558450B2 JP 61055837 A JP61055837 A JP 61055837A JP 5583786 A JP5583786 A JP 5583786A JP 2558450 B2 JP2558450 B2 JP 2558450B2
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Description
【発明の詳細な説明】 〔産業上の利用分野〕 本発明は、キサンチンオキシダーゼの安定化方法に関
する。
する。
キサンチンオキシダーゼ（以下、XODと略称する。）
は、キサンチン、ヒポキサンチンなどのプリン塩基を酸
化して尿酸を生成する酵素として知られており、酵素分
析法による臨床生化学的検査の分野で広く用いられてい
る。例えば、血清中のグアナーゼ（以下、GUAと略称す
る。）活性の測定、アデノシンデアミナーゼ（以下、AD
Aと略称する。）活性の測定、及びスーパーオキシドジ
スムターゼ（以下、SODと略称する。）活性の測定等に
於てはXODは不可欠のものである。XODはバターミルク、
動物の臓器、細菌などから分離精製されたものが市販さ
れており、普通、凍結乾燥品として供給されているが、
このうち、最も広く用いられているバターミルク製のXO
Dは、凍結乾燥すると不安定なため通常硫安懸濁液とし
て供給されている。しかし硫安懸濁液にしても必ずしも
充分安定ではなく、それ故従来よりXODの溶液又は懸濁
液の安定化剤として、また、XOD精製時の安定化剤とし
て、EDTAとサリチル酸ナトリウムが用いられていた（Si
gma社カタログ;J.Biol.Chem.Vol.244 1682〜1691 1969
年）。しかしながら、この方法で安定化された硫安懸濁
液を用いて、GUA,ADA,SODなどの活性測定用試薬キット
を組み立てようとした場合、市販されているXOD硫安懸
濁液をそのまま必要量小分けするとXOD濃度が高い（通
常0.5〜10U/ml）ため、小分け量が数μｌ〜数十μｌと
非常に微量となる。そのため、商品を保存する間に懸濁
液中の水分が容器空間中に蒸発し局部的に乾燥するため
XOD活性が低下する現象が認められる。また、硫安溶液
で20〜100倍に希釈し、この局部的乾燥を避けようとし
ても、EDTAとサリチル酸ナトリウムの安定化の効果は、
XOD濃度が高い溶液又は懸濁液には有効であっても、こ
れを希釈した場合にはさほど有効ではない為、保存中経
時的にXOD活性の低下が観察され、実用上好ましくな
い。特に、SOD活性測定試薬のように、キサンチンとXOD
の作用により一定速度で生成するスーパーオキシドラジ
カル（ ）を基質としてSODの活性を測定する系では、XODの活性
が、保存中経時的に低下することは致命的な欠点とな
る。一方、GUAやADAの活性測定試薬の場合には、GUA又
はADA及び他の酵素反応によって生成したキサンチン又
はヒポキサンチンを分解するだけのXODがあればよいの
で予め大過剰のXODを用いることにより商品の使用期限
の延長は可能ではあるが、商品の品質保証上決して好ま
しいことではない。従って、GUA,ADA,SODなどの酵素活
性を測定するためのより安定な臨床（生化学的）検査試
薬キットを市場へ供給するためにも、XODの溶液又は懸
濁液の安定化、特に従来解決されていなかった、低濃度
でのXOD溶液の安定化が切に望まれている現状にある。
は、キサンチン、ヒポキサンチンなどのプリン塩基を酸
化して尿酸を生成する酵素として知られており、酵素分
析法による臨床生化学的検査の分野で広く用いられてい
る。例えば、血清中のグアナーゼ（以下、GUAと略称す
る。）活性の測定、アデノシンデアミナーゼ（以下、AD
Aと略称する。）活性の測定、及びスーパーオキシドジ
スムターゼ（以下、SODと略称する。）活性の測定等に
於てはXODは不可欠のものである。XODはバターミルク、
動物の臓器、細菌などから分離精製されたものが市販さ
れており、普通、凍結乾燥品として供給されているが、
このうち、最も広く用いられているバターミルク製のXO
Dは、凍結乾燥すると不安定なため通常硫安懸濁液とし
て供給されている。しかし硫安懸濁液にしても必ずしも
充分安定ではなく、それ故従来よりXODの溶液又は懸濁
液の安定化剤として、また、XOD精製時の安定化剤とし
て、EDTAとサリチル酸ナトリウムが用いられていた（Si
gma社カタログ;J.Biol.Chem.Vol.244 1682〜1691 1969
年）。しかしながら、この方法で安定化された硫安懸濁
液を用いて、GUA,ADA,SODなどの活性測定用試薬キット
を組み立てようとした場合、市販されているXOD硫安懸
濁液をそのまま必要量小分けするとXOD濃度が高い（通
常0.5〜10U/ml）ため、小分け量が数μｌ〜数十μｌと
非常に微量となる。そのため、商品を保存する間に懸濁
液中の水分が容器空間中に蒸発し局部的に乾燥するため
XOD活性が低下する現象が認められる。また、硫安溶液
で20〜100倍に希釈し、この局部的乾燥を避けようとし
ても、EDTAとサリチル酸ナトリウムの安定化の効果は、
XOD濃度が高い溶液又は懸濁液には有効であっても、こ
れを希釈した場合にはさほど有効ではない為、保存中経
時的にXOD活性の低下が観察され、実用上好ましくな
い。特に、SOD活性測定試薬のように、キサンチンとXOD
の作用により一定速度で生成するスーパーオキシドラジ
カル（ ）を基質としてSODの活性を測定する系では、XODの活性
が、保存中経時的に低下することは致命的な欠点とな
る。一方、GUAやADAの活性測定試薬の場合には、GUA又
はADA及び他の酵素反応によって生成したキサンチン又
はヒポキサンチンを分解するだけのXODがあればよいの
で予め大過剰のXODを用いることにより商品の使用期限
の延長は可能ではあるが、商品の品質保証上決して好ま
しいことではない。従って、GUA,ADA,SODなどの酵素活
性を測定するためのより安定な臨床（生化学的）検査試
薬キットを市場へ供給するためにも、XODの溶液又は懸
濁液の安定化、特に従来解決されていなかった、低濃度
でのXOD溶液の安定化が切に望まれている現状にある。
「発明の目的」 本発明は、上記した如き現状に鑑みなされたもので、
XODの溶液又は懸濁液の効果的な安定化方法を提供する
ことを目的とする。
XODの溶液又は懸濁液の効果的な安定化方法を提供する
ことを目的とする。
「発明の構成」 本発明は芳香族カルボン酸又はその塩、又は／及びホ
ウ素化合物を共存させることを特徴とするキサンチンオ
キシダーゼの安定化方法（但し、ホウ素化合物の不存在
下に芳香族カルボン酸又はその塩とリン酸又はその塩を
共存させる場合を除く。）である。
ウ素化合物を共存させることを特徴とするキサンチンオ
キシダーゼの安定化方法（但し、ホウ素化合物の不存在
下に芳香族カルボン酸又はその塩とリン酸又はその塩を
共存させる場合を除く。）である。
本発明に於てキサンチンオキシダーゼの安定化に用い
られる芳香族カルボン酸及びホウ素化合物のうち、安息
香酸及びホウ酸は一般にXODの阻害物質と云われている
（講談社 臨床酵素ハンドブック 223頁 1982年）もの
である。しかしながら、本発明者らは鋭意研究の結果、
安息香酸及びホウ酸はある濃度以上では確かにXODの活
性を阻害するが、XODを失活させる作用は認められず、
むしろ、XODの溶液又は懸濁液中にこれを存在させた場
合には、これらの溶液又は懸濁液を安定化させる効果が
あり、しかも、従来安定化剤として用いられていたEDTA
とサリチル酸ナトリウムではその効果が認められなかっ
た、低濃度でのXOD溶液の安定化にも顕著な効果が得ら
れることを見出した。このことは極めて意外なことであ
った。更に、安息香酸やホウ酸はXODの酵素反応を阻害
するが、使用時に希釈されるようにXOD濃度を調製する
ことによって、実用上XODの阻害は全く問題にならない
程度に小さくできることも判明し、また、安息香酸やホ
ウ酸だけでなく安息香酸以外の芳香族カルボン酸やその
塩、及びホウ酸以外のホウ素化合物にも同様の安定化効
果があること、更に芳香族カルボン酸（又はその塩）と
ホウ素化合物とを併用することにより飛躍的にXODを安
定化させ得ることを見出し本発明に到達した。
られる芳香族カルボン酸及びホウ素化合物のうち、安息
香酸及びホウ酸は一般にXODの阻害物質と云われている
（講談社 臨床酵素ハンドブック 223頁 1982年）もの
である。しかしながら、本発明者らは鋭意研究の結果、
安息香酸及びホウ酸はある濃度以上では確かにXODの活
性を阻害するが、XODを失活させる作用は認められず、
むしろ、XODの溶液又は懸濁液中にこれを存在させた場
合には、これらの溶液又は懸濁液を安定化させる効果が
あり、しかも、従来安定化剤として用いられていたEDTA
とサリチル酸ナトリウムではその効果が認められなかっ
た、低濃度でのXOD溶液の安定化にも顕著な効果が得ら
れることを見出した。このことは極めて意外なことであ
った。更に、安息香酸やホウ酸はXODの酵素反応を阻害
するが、使用時に希釈されるようにXOD濃度を調製する
ことによって、実用上XODの阻害は全く問題にならない
程度に小さくできることも判明し、また、安息香酸やホ
ウ酸だけでなく安息香酸以外の芳香族カルボン酸やその
塩、及びホウ酸以外のホウ素化合物にも同様の安定化効
果があること、更に芳香族カルボン酸（又はその塩）と
ホウ素化合物とを併用することにより飛躍的にXODを安
定化させ得ることを見出し本発明に到達した。
本発明に用いられる芳香族カルボン酸としては、上記
安息香酸以外に、例えばサリチル酸、スルホサリチル
酸、ｐ−ヒドロキシ安息香酸、ｍ−ヒドロキシ安息香
酸、フタル酸、イソフタル酸、テレフタル酸等が挙げら
れ、またその塩としては、ナトリウム、カリウム、リチ
ウム等のアルカリ金属塩やアンモニウム塩等が挙げられ
るがこれらに限定されるものではない。使用濃度として
は、特に制限はないが、通常XODの溶液又は懸濁液中、
１〜50mmol/lの濃度が好ましく用いられる。
安息香酸以外に、例えばサリチル酸、スルホサリチル
酸、ｐ−ヒドロキシ安息香酸、ｍ−ヒドロキシ安息香
酸、フタル酸、イソフタル酸、テレフタル酸等が挙げら
れ、またその塩としては、ナトリウム、カリウム、リチ
ウム等のアルカリ金属塩やアンモニウム塩等が挙げられ
るがこれらに限定されるものではない。使用濃度として
は、特に制限はないが、通常XODの溶液又は懸濁液中、
１〜50mmol/lの濃度が好ましく用いられる。
本発明に用いられるホウ素化合物としては、上記ホウ
酸以外に、例えば酸化ホウ素、ホウ砂（テトラホウ酸ナ
トリウム）等が挙げられるがこれらに限定されるもので
はない。使用濃度としては、特に制限はないが、通常XO
Dの溶液又は懸濁液中、１〜50mmol/lの濃度が好ましく
用いられる。
酸以外に、例えば酸化ホウ素、ホウ砂（テトラホウ酸ナ
トリウム）等が挙げられるがこれらに限定されるもので
はない。使用濃度としては、特に制限はないが、通常XO
Dの溶液又は懸濁液中、１〜50mmol/lの濃度が好ましく
用いられる。
本発明に用いられるXODの溶液又は懸濁液の溶媒とし
ては、通常用いられている各種緩衝液や硫酸アンモニウ
ム溶液等が挙げられる。
ては、通常用いられている各種緩衝液や硫酸アンモニウ
ム溶液等が挙げられる。
また、XODの由来は、バターミルク、動物臓器、細菌
等いずれのものでもよい。
等いずれのものでもよい。
本発明の方法により安定化したXOD溶液又は懸濁液
は、SOD,ADA,GUA等の酵素活性測定用試薬として極めて
有効に使用し得る。
は、SOD,ADA,GUA等の酵素活性測定用試薬として極めて
有効に使用し得る。
以下に、実施例及び比較例を挙げて本発明を更に詳細
に説明するが、本発明はこれらにより何ら限定されるも
のではない。
に説明するが、本発明はこれらにより何ら限定されるも
のではない。
実施例１ バターミルク製XOD（1.5U/ml）の硫安懸濁液20mlに、
0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.0）を加えて全量500mlと
し、これにEDTA−2Na 0.1gを加えて溶解し酵素液とし
た。酵素液を100mlずつとり、夫々安定化剤として、
安息香酸ナトリウムを7mmol/l、ホウ砂を5mmol/l、
安息香酸ナトリウムを7mmol/lとホウ砂を5mmol/l含むよ
うに調製した。この安定化剤を含む酵素液を各50mlずつ
とり、２〜10℃、又は30℃の２つの温度条件で保存し酵
素活性の変化を追跡した。
0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.0）を加えて全量500mlと
し、これにEDTA−2Na 0.1gを加えて溶解し酵素液とし
た。酵素液を100mlずつとり、夫々安定化剤として、
安息香酸ナトリウムを7mmol/l、ホウ砂を5mmol/l、
安息香酸ナトリウムを7mmol/lとホウ砂を5mmol/l含むよ
うに調製した。この安定化剤を含む酵素液を各50mlずつ
とり、２〜10℃、又は30℃の２つの温度条件で保存し酵
素活性の変化を追跡した。
結果を表１（保存温度２〜10℃の場合）及び表２（保
存温度30℃の場合）に示す。表中の数値は、測定時の残
存活性の値を調製直後の酵素活性値を100としたときの
相対値で示してある。
存温度30℃の場合）に示す。表中の数値は、測定時の残
存活性の値を調製直後の酵素活性値を100としたときの
相対値で示してある。
尚、酵素活性（XOD活性）の測定は、0.05Mリン酸塩緩
衝液（pH7.5）中にキサンチン0.1mmol/lを含む溶液を調
製してこれを基質液とし、この基質液を2.5mlとり25℃
恒温槽中３分間加温後試料（保存してあった酵素液）50
μｌを加えて、25℃、波長295nm（尿酸のλmax）に於け
る吸光度変化を測定して（10分間）、直線部分の１分間
当りの吸光度変化を求め、この値をもとに算出した。但
し、１分間当り1.0μmolのキサンチンを尿酸に変化させ
る活性を１単位とした。
衝液（pH7.5）中にキサンチン0.1mmol/lを含む溶液を調
製してこれを基質液とし、この基質液を2.5mlとり25℃
恒温槽中３分間加温後試料（保存してあった酵素液）50
μｌを加えて、25℃、波長295nm（尿酸のλmax）に於け
る吸光度変化を測定して（10分間）、直線部分の１分間
当りの吸光度変化を求め、この値をもとに算出した。但
し、１分間当り1.0μmolのキサンチンを尿酸に変化させ
る活性を１単位とした。
表１、及び表２に示すように、安息香酸ナトリウムと
ホウ砂のいずれにも安定化効果が認められるが、両者を
併用することにより更に著しい効果が認められる。
ホウ砂のいずれにも安定化効果が認められるが、両者を
併用することにより更に著しい効果が認められる。
実施例２ 実施例１に於ける安息香酸ナトリウムをスルホサリチ
ル酸２ナトリウム又はｐ−ヒドロキシ安息香酸ナトリウ
ムに、また、ホウ砂をホウ酸又は酸化ホウ素に置き換
え、実施例１と同様の結果を得た。
ル酸２ナトリウム又はｐ−ヒドロキシ安息香酸ナトリウ
ムに、また、ホウ砂をホウ酸又は酸化ホウ素に置き換
え、実施例１と同様の結果を得た。
実施例３ バターミルク製XOD（1.5U/ml）の硫安懸濁液20mlに、
2.3M硫酸アンモニウム溶液を加えて全量500mlとし、こ
れにEDTA−2Na 0.1gを加えて溶解し酵素液とした。酵素
液を100mlずつとり、夫々安定化剤として、安息香酸
ナトリウムを7mmol/l、ホウ砂を5mmol/l、安息香酸
ナトリウムを7mmol/lとホウ砂を5mmol/l含むように調製
した。この安定化剤を含む酵素液を各50mlずつとり、２
〜10℃、又は30℃の２つの温度条件で保存し酵素活性の
変化を追跡した。
2.3M硫酸アンモニウム溶液を加えて全量500mlとし、こ
れにEDTA−2Na 0.1gを加えて溶解し酵素液とした。酵素
液を100mlずつとり、夫々安定化剤として、安息香酸
ナトリウムを7mmol/l、ホウ砂を5mmol/l、安息香酸
ナトリウムを7mmol/lとホウ砂を5mmol/l含むように調製
した。この安定化剤を含む酵素液を各50mlずつとり、２
〜10℃、又は30℃の２つの温度条件で保存し酵素活性の
変化を追跡した。
結果を表３（保存温度２〜10℃）、及び表４（保存温
度30℃）に示す。表中の数値は、測定時の残存活性の値
を調製直後の酵素活性値を100としたときの相対値で示
してある。
度30℃）に示す。表中の数値は、測定時の残存活性の値
を調製直後の酵素活性値を100としたときの相対値で示
してある。
尚、酵素活性の測定方法は実施例１と同様である。
表３、及び表４に示すように安息香酸ナトリウムとホ
ウ砂のいずれにも安定化効果が認められるが両者を併用
することにより更に著しい効果が認められた。
ウ砂のいずれにも安定化効果が認められるが両者を併用
することにより更に著しい効果が認められた。
実施例４ SOD活性の測定 〔試薬〕 （１）発色試液Ｉ 0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.0）にキサンチン0.4mmol/
1、EDTA−2Na 0.005％、トリトンＸ−1000.1％、β−シ
クロデキストリン0.2％、ニトロテトラゾリウムブル−
0.245mmol/l、Ｌ−ヒスチジン10mmol/lの濃度になるよ
うに溶解した。
1、EDTA−2Na 0.005％、トリトンＸ−1000.1％、β−シ
クロデキストリン0.2％、ニトロテトラゾリウムブル−
0.245mmol/l、Ｌ−ヒスチジン10mmol/lの濃度になるよ
うに溶解した。
（２）発色試液II 実施例１で調製した、安定化剤として安息香酸ナトリ
ウム7mmol/lとホウ砂5mmol/lを含む酵素液を5mlとり、
これに0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.0）を加えて100mlと
した液にEDTA−2Naを0.005％の濃度になるように溶解し
た。
ウム7mmol/lとホウ砂5mmol/lを含む酵素液を5mlとり、
これに0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.0）を加えて100mlと
した液にEDTA−2Naを0.005％の濃度になるように溶解し
た。
（３）酵素反応停止液 ラウリル硫酸ナトリウム0.5％を含む水溶液を調製し
た。
た。
血清100μｌをとり、発色試液I1.0mlを加えて37℃恒
温槽中３分間加温後発色試液II0.1mlを加え、更に37
℃、20分間加温した。この溶液に酵素反応停止液3.0ml
を加えて混和し、試薬盲検を対照として波長560nmの吸
光度を測定した（Es）。但し、試薬盲検はイオン交換水
0.1mlをとり発色試液I1.0mlを加えて37℃恒温槽中20分
間加温後、酵素反応停止液3.0mlを加え、次に発色試液I
I0.1mlを加えたものとした。
温槽中３分間加温後発色試液II0.1mlを加え、更に37
℃、20分間加温した。この溶液に酵素反応停止液3.0ml
を加えて混和し、試薬盲検を対照として波長560nmの吸
光度を測定した（Es）。但し、試薬盲検はイオン交換水
0.1mlをとり発色試液I1.0mlを加えて37℃恒温槽中20分
間加温後、酵素反応停止液3.0mlを加え、次に発色試液I
I0.1mlを加えたものとした。
別に、血清の代りにイオン交換水0.1mlをとり、血清
と同一操作を行って波長560nmの吸光度を測定した
（EB）。
と同一操作を行って波長560nmの吸光度を測定した
（EB）。
次式に従い阻害率を算出した。
比較例１ SOD活性の測定 〔試薬〕 （１）発色試液Ｉ 実施例４に同じ。
（２）発色試液II 実施例１で調製した、安定化剤を含まない調製直後の
酵素液5mlをとり、これに0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.
0）を加えて100mlとした液にEDTA−2Naを0.005％の濃度
になるように溶解した。
酵素液5mlをとり、これに0.05Mリン酸塩緩衝液（pH8.
0）を加えて100mlとした液にEDTA−2Naを0.005％の濃度
になるように溶解した。
（３）酵素反応停止液 実施例４に同じ。
実施例４に同じ。
実施例４と比較例１に於けるSOD活性測定値（阻害
率）の比較を表５に示す。
率）の比較を表５に示す。
表５に示すように、実施例４と比較例１の結果はよく
一致しており、酵素液の安定化に用いた安息香酸とホウ
砂による影響は全く認められなかった。
一致しており、酵素液の安定化に用いた安息香酸とホウ
砂による影響は全く認められなかった。
実施例５ 実施例４に於ける安息香酸ナトリウムをフタル酸２ナ
トリウムに、また、ホウ砂をホウ酸に置き換え、実施例
４と全く同様の結果を得た。
トリウムに、また、ホウ砂をホウ酸に置き換え、実施例
４と全く同様の結果を得た。
以上述べた如く、本発明は酵素分析法による臨床生化
学的検査の分野で広く用いられているXODの溶液又は懸
濁液の優れた安定化方法を提供するものであり、本発明
の方法により、特に、従来より渇望されていた低濃度の
XOD溶液の安定化が可能となったため、保存中の経時的
なXOD活性の低下を極力抑えることができ、GUA,ADA,SOD
などの酵素活性測定用臨床（生化学的）検査試薬キット
の品質保証等の面に於ても甚だ顕著な効果を奏するもの
である。
学的検査の分野で広く用いられているXODの溶液又は懸
濁液の優れた安定化方法を提供するものであり、本発明
の方法により、特に、従来より渇望されていた低濃度の
XOD溶液の安定化が可能となったため、保存中の経時的
なXOD活性の低下を極力抑えることができ、GUA,ADA,SOD
などの酵素活性測定用臨床（生化学的）検査試薬キット
の品質保証等の面に於ても甚だ顕著な効果を奏するもの
である。
Claims (3)
- 【請求項１】芳香族カルボン酸又はその塩、又は／及び
ホウ素化合物を共存させることを特徴とするキサンチン
オキシダーゼの安定化方法。但し、ホウ素化合物の不存
在下に芳香族カルボン酸又はその塩とリン酸又はその塩
を共存させる場合を除く。 - 【請求項２】芳香族カルボン酸が、安息香酸、サリチル
酸、スルホサリチル酸、ｐ−ヒドロキシ安息香酸、ｍ−
ヒドロキシ安息香酸、フタル酸、イソフタル酸、テレフ
タル酸、又はこれらの塩である、特許請求の範囲第１項
記載の安定化方法。 - 【請求項３】ホウ素化合物が酸化ホウ素、ホウ酸、ホウ
砂（テトラホウ酸ナトリウム）である、特許請求の範囲
第１項又は第２項記載の安定化方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61055837A JP2558450B2 (ja) | 1986-03-13 | 1986-03-13 | キサンチンオキシダ−ゼの安定化方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP61055837A JP2558450B2 (ja) | 1986-03-13 | 1986-03-13 | キサンチンオキシダ−ゼの安定化方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS62210988A JPS62210988A (ja) | 1987-09-17 |
| JP2558450B2 true JP2558450B2 (ja) | 1996-11-27 |
Family
ID=13010103
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP61055837A Expired - Lifetime JP2558450B2 (ja) | 1986-03-13 | 1986-03-13 | キサンチンオキシダ−ゼの安定化方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2558450B2 (ja) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB9514594D0 (en) * | 1995-07-17 | 1995-09-13 | Johnson & Johnson Clin Diag | Chemiluminescent analytical method |
| US5858952A (en) * | 1995-12-22 | 1999-01-12 | Kao Corporation | Enzyme-containing granulated product method of preparation and compositions containing the granulated product |
| TW200718785A (en) | 2005-11-10 | 2007-05-16 | Toyo Boseki | A process for improving the thermal stability of a composition containing a soluble coenzyme conjugated glucose dehydrogenase (GDH) |
| JP5831440B2 (ja) | 2012-12-17 | 2015-12-09 | 株式会社ダイヤメット | 粉末冶金用原料粉末 |
Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5554895A (en) * | 1978-10-16 | 1980-04-22 | Sanyo Chem Ind Ltd | Stable peroxidase-containing composition |
| JPS5726587A (en) * | 1980-07-24 | 1982-02-12 | Toyobo Co Ltd | Stabilization of ascorbic acid oxidase |
| JPS6020994A (ja) * | 1983-07-16 | 1985-02-02 | Ishikawajima Harima Heavy Ind Co Ltd | コ−クス乾式消火設備の操業初期における乾燥昇温方法 |
| JPS60126084A (ja) * | 1983-12-13 | 1985-07-05 | Toyo Jozo Co Ltd | グリセロリン酸オキシダーゼの安定化法 |
| JPS60196155A (ja) * | 1984-03-21 | 1985-10-04 | Showa Denko Kk | 飼料添加物 |
| JPS6255081A (ja) * | 1985-09-05 | 1987-03-10 | Toyobo Co Ltd | 安定なキサンチン酸化酵素組成物 |
-
1986
- 1986-03-13 JP JP61055837A patent/JP2558450B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5554895A (en) * | 1978-10-16 | 1980-04-22 | Sanyo Chem Ind Ltd | Stable peroxidase-containing composition |
| JPS5726587A (en) * | 1980-07-24 | 1982-02-12 | Toyobo Co Ltd | Stabilization of ascorbic acid oxidase |
| JPS6020994A (ja) * | 1983-07-16 | 1985-02-02 | Ishikawajima Harima Heavy Ind Co Ltd | コ−クス乾式消火設備の操業初期における乾燥昇温方法 |
| JPS60126084A (ja) * | 1983-12-13 | 1985-07-05 | Toyo Jozo Co Ltd | グリセロリン酸オキシダーゼの安定化法 |
| JPS60196155A (ja) * | 1984-03-21 | 1985-10-04 | Showa Denko Kk | 飼料添加物 |
| JPS6255081A (ja) * | 1985-09-05 | 1987-03-10 | Toyobo Co Ltd | 安定なキサンチン酸化酵素組成物 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS62210988A (ja) | 1987-09-17 |
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