JP2023060855A - Ｐｄ－ｌ２バリアント免疫調節タンパク質及びその使用 - Google Patents

Abstract

【課題】バリアントＰＤ－Ｌ２及びそのようなタンパク質をコードする核酸を含む、免疫調節タンパク質を提供する。該免疫調節タンパク質は、多種多様な免疫学的及び腫瘍学的状態に対する治療的有用性を提供する。そのようなタンパク質を作製及び使用するための組成物及び方法を提供する。【解決手段】ＩｇＶドメインもしくはその特異的結合断片、ＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片、またはその両方を含むバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドであって、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドである。【選択図】図２

Description

関連出願の相互参照
本出願は、２０１７年３月１６日に出願された「ＰＤ－Ｌ２ Ｖａｒｉａｎｔ Ｉｍｍｕｎｏｍｏｄｕｌａｔｏｒｙ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ ａｎｄ Ｕｓｅｓ Ｔｈｅｒｅｏｆ」という表題の米国仮特許出願第６２／４７２，５７２号、２０１７年３月２２日に出願された「ＰＤ－Ｌ２ Ｖａｒｉａｎｔ Ｉｍｍｕｎｏｍｏｄｕｌａｔｏｒｙ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ ａｎｄ Ｕｓｅｓ Ｔｈｅｒｅｏｆ」という表題の米国仮特許出願第６２／４７５，１５６号、２０１７年７月２７日に出願された「ＰＤ－Ｌ２ Ｌｉｇａｎｄ Ｖａｒｉａｎｔ Ｉｍｍｕｎｏｍｏｄｕｌａｔｏｒｙ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ ａｎｄ Ｕｓｅｓ Ｔｈｅｒｅｏｆ」という表題の米国仮特許出願第６２／５３７，９２８号からの優先権を主張するものであり、それらの各々の内容は、参照によりその全体が組み込まれる。

配列表の参照による組み込み
本出願は電子フォーマットの配列表とともに出願されている。当該配列表は、２０１８年３月１２日に作成された７６１６１２００１５４０ＳｅｑＬｉｓｔ．ＴＸＴという表題の３，３５３，５１７バイトサイズのファイルとして提供される。当該配列表の電子フォーマット情報は、参照によりその全体が組み込まれる。

分野
本開示は、がん及び免疫疾患の治療における免疫応答を調節するための治療用組成物に関する。いくつかの態様では、本開示は、１つまたは複数の同族結合パートナータンパク質ＰＤ－１及びＲＧＭｂに対する改善された結合親和性または選択性などの改善された結合を示すＰＤ－Ｌ２の特定のバリアントに関する。

背景
抗原提示細胞（ＡＰＣ）または標的細胞とリンパ球との間で形成される免疫学的シナプス（ＩＳ）で起こるプロセスに介入することによる免疫応答の調節に関して医学的関心が高まっている。機構的には、ＩＳの細胞表面タンパク質は、複数のタンパク質標的と、それらが結合する単一タンパク質と協調的であり、同時に起こることが多い相互作用を伴うことができる。ＩＳ相互作用は、２つの細胞の接合部と密接に関連して起こり、この構造体中の単一タンパク質が、同じ細胞上のタンパク質（シス）及び関連細胞上のタンパク質（トランス）の両方と、恐らく同時に相互作用することができる。ＩＳを調節できる治療薬は知られているが、改善された治療薬が必要とされている。このようなニーズを満たす、細胞上で発現可能な可溶性タンパク質または膜貫通型免疫調節タンパク質を含む免疫調節タンパク質を提供する。

概要
ＩｇＶドメインもしくはその特異的結合断片、ＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片、または両方を含有するバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドであって、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１の番号付けに基づいた２、１２、１３、１５、１８、２０、２３、２４、２８、３１、３２、３３、３６、３７、３９、４４、４５、４６、４７、４８、５８、５９、６５、６７、６９、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、８２、８５、８６、８９、または９１から選択される位置（複数可）に対応する、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に１つまたは複数のアミノ酸改変を含有する、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸の置換、挿入、または欠失である。

いくつかの実施形態では、非改変ＰＤ－Ｌ２は、哺乳動物ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、非改変ＰＤ－Ｌ２は、ヒトＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、非改変ＰＤ－Ｌ２は、（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載のアミノ酸の配列、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に対して少なくとも９５％の配列同一性を有するアミノ酸の配列、または（ｉｉｉ）ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片または両方を含むそれらの一部分、を含有する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメインの特異的結合断片は、少なくとも５０、６０、７０、８０、９０、１００、１１０またはそれ以上のアミノ酸の長さを有するか；またはＩｇＶドメインの特異的結合断片は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の２４～１３０位のアミノ酸として記載のＩｇＶドメインの長さの少なくとも８０％の長さを含み、及び／またはＩｇＣドメインの特異的結合断片は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の１２２～２０３位のアミノ酸として記載のＩｇＣドメインの長さの少なくとも８０％の長さを含む。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２は、最大１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９または２０個のアミノ酸改変（任意で、アミノ酸置換、挿入、及び／または欠失）を含む。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、または９９％の配列同一性を示すアミノ酸配列またはその特異的結合断片を含有する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインに対して変化した結合を示す。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、ＰＤ－１のエクトドメインに対して変化した結合を示す。いくつかの態様では、変化した結合とは、変化した結合親和性及び／または変化した結合選択性である。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｆ２Ｌ、Ｉ１２Ｖ、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｎ１８Ｄ、Ｎ２４Ｓ、Ｃ２３Ｓ、Ｇ２８Ｖ、Ｎ２４Ｄ、Ｖ３１Ａ、Ｖ３１Ｍ、Ｎ３２Ｄ、Ｌ３３Ｐ、Ｌ３３Ｈ、Ｌ３３Ｆ、Ｉ３６Ｖ、Ｔ３７Ａ、Ｓ４８Ｃ、Ｓ３９Ｉ、Ｅ４４Ｄ、Ｎ４５Ｓ、Ｄ４６Ｅ、Ｔ４７Ａ、Ｅ５８Ｇ、Ｅ５９Ｇ、Ｋ６５Ｒ、Ｓ６７Ｌ、Ｈ６９Ｌ、Ｐ７１Ｓ、Ｑ７２Ｈ、Ｖ７３Ａ、Ｑ７４Ｒ、Ｖ７５Ｇ、Ｒ７６Ｇ、Ｄ７７Ｎ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄ、Ｗ９１Ｒまたはその保存的アミノ酸置換から選択される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、１つまたは複数のアミノ酸改変は、

の中から選択される。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、１つまたは複数のアミノ酸置換は、１３、１５、３９、４４、４７ ６７、７２、７６、８２、８５、８６、または８９から選択される位置（複数可）に対応する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、１つまたは複数のアミノ酸置換は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄまたはその保存的アミノ酸置換から選択される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、１つまたは複数のアミノ酸置換は、１３、１５、４４、４７ ６７、７２、７６、８２、８６、または８９から選択される位置（複数可）に対応する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、１つまたは複数のアミノ酸置換は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄまたはその保存的アミノ酸置換から選択される。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｈ１５Ｑ、Ｉ１３Ｖ／Ｔ４７Ａ、Ｉ１３Ｖ／Ｓ６７Ｌ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｒ７６Ｇ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ８２Ｒ、Ｉ１３Ｖ／Ｉ８６Ｔ、Ｉ１３Ｖ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６７Ｌ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｒ７６Ｇ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｉ８６Ｔ、Ｈ１５Ｑ／Ｖ８９Ｄ、Ｔ４７Ａ／Ｓ６７Ｌ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｒ７６Ｇ、Ｔ４７Ａ／Ｑ８２Ｒ、Ｔ４７Ａ／Ｉ８６Ｔ、Ｔ４７Ａ／Ｖ８９Ｄ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｒ７６Ｇ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｓ６７Ｌ／Ｉ８６Ｔ、Ｓ６７Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ７２Ｈ／Ｒ７６Ｇ、Ｑ７２Ｈ／Ｑ８２Ｒ、Ｑ７２Ｈ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ７２Ｈ／Ｖ８９Ｄ、Ｒ７６Ｇ／Ｑ８２Ｒ、Ｒ７６Ｇ／Ｉ８６Ｔ、Ｒ７６Ｇ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ８２Ｒ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９ＤまたはＩ８６Ｔ／Ｖ８９Ｄを含有する。いくつかの実施例では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄ、またはＳ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含有する。場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ／Ｋ６５Ｒ／Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含有する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインまたはその特異的断片、及びＩｇＣドメインまたはその特異的断片を含有する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、１１６～１３２のいずれかに記載のアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片を含むか、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、１１６～１３２のいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつ１つもしくは複数のアミノ酸置換を含有するアミノ酸配列もしくはその特異的結合断片を含む。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片を含有する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ２部分である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ２部分である。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のいずれかに記載のアミノ酸の配列またはその特異的結合断片、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつ１つまたは複数のアミノ酸置換を含有するアミノ酸配列またはその特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、ＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ２部分である。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインに特異的に結合する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－１のエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－１のエクトドメイン及びＲＧＭｂのエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、それぞれＰＤ－１のエクトドメイン及びＲＧＭｂのエクトドメインに特異的に結合する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合し、減少した親和性で、ＲＧＭｂの他方のエクトドメインに特異的に結合する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＰＤ－１のエクトドメインに対する増加した親和性が、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より大きく増加する。いくつかの実施形態では、ＲＧＭｂのエクトドメインに対する増加した親和性は、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より多く増加する。いくつかの態様では、ＲＧＭｂのエクトドメインに対する減少した親和性は、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より大きく減少する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して増加した選択性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合する。場合によっては、増加した選択性は、非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＰＤ－１への結合対ＲＧＭｂへの結合の比率と比較して、バリアントポリペプチドのＰＤ－１への結合対ＲＧＭｂへの結合のより大きな比率を含む。場合によっては、該比率は、少なくとも１．５倍、２．０倍、３．０倍、４．０倍、５．０倍、１０倍、１５倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍もしくはそれ以上だけ、または少なくとも約１．５倍、約２．０倍、約３．０倍、約４．０倍、約５倍、約１０倍、約１５倍、約２０倍、約３０倍、約４０倍、約５０倍もしくはそれ以上だけ大きい。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＰＤ－１は、ヒトＰＤ－１である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＲＧＭｂは、ヒトＲＧＭｂである。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、結合親和性は、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、または５０倍より大きく変化（増加または減少）する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、可溶性タンパク質である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－Ｌ２膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠く；及び／またはバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、細胞の表面で発現することができない。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、多量体化ドメインに連結される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、多量体化ドメインに連結された第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び多量体化ドメインに連結された第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む多量体化ポリペプチド、任意で二量体ポリペプチドである。いくつかの実施形態では、第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、同一または異なる。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、多量体化ドメインは、Ｆｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントである。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ポリペプチドの生物学的半減期を延長する部分に連結される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、Ｆｃドメインに連結されるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントに連結される。

いくつかの実施形態では、Ｆｃドメインは哺乳動物、任意でヒトである；またはバリアントＦｃドメインは、哺乳動物、任意でヒトである非改変Ｆｃドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメインまたはそのバリアントは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に記載のアミノ酸配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に対して少なくとも８５％の配列同一性を示すアミノ酸配列を含有する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、Ｆｃドメインは、Ｅ２３３Ｐ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３４Ｖ、Ｌ２３５Ａ、Ｌ２３５Ｅ、Ｇ２３６ｄｅｌ、Ｇ２３７Ａ、Ｓ２６７Ｋ、Ｎ２９７Ｇ、Ｖ３０２Ｃ、及びＫ４４７ｄｅｌ（それぞれＥＵ番号付けによる）の中から選択される１つまたは複数のアミノ酸改変を含有する。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメインは、アミノ酸改変Ｃ２２０Ｓ（ＥＵ番号付けによる）を含有する。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９、１２０５、１２０６、１２０７、１７３９、１７３８、１７３９、１７４０のいずれかに記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９、１２０５、１２０６、１２０７、１７３９、１７３８、１７３９、１７４０のいずれかに対して少なくとも８５％の配列同一性を示し、低下したエフェクター機能を示すアミノ酸の配列を含有する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、リンカー、任意でＧ４Ｓリンカーを介して間接的に連結する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはその特異的結合断片に連結した膜貫通ドメインをさらに含有する膜貫通型免疫調節タンパク質である。場合によっては、膜貫通ドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２２１～２４１として記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２２１～２４１に対して少なくとも８５％の配列同一性を示すその機能的バリアントを含有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、膜貫通ドメインに連結された細胞質シグナル伝達ドメインをさらに含有する。いくつかの態様では、細胞質シグナル伝達ドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２４２～２７３として記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２４２～２７３に対して少なくとも８５％の配列同一性を示すその機能的バリアントを含む。

提供される実施形態の任意のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、Ｔ細胞などの免疫細胞の応答を調節する。いくつかの実施形態では、応答、例えばＴ細胞応答は増加または減少する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２は、ｉｎ ｖｉｔｒｏ Ｔ細胞アッセイにおける非改変ＰＤ－Ｌ２と比べてＩＦＮ－γ（インターフェロン－ガンマ）発現を増加させる。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２は、ｉｎ ｖｉｔｒｏ Ｔ細胞アッセイにおける非改変ＰＤ－Ｌ２と比べてＩＦＮ－γ（インターフェロン－ガンマ）発現を減少させる。

本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの任意の１つのいくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩＬ－２プロモーターに作動可能に接続されたレポーター（例えばルシフェラーゼ）で操作されたＴ細胞（例えばＪｕｒｋａｔ）を含むレポーターアッセイを使用して決定し、非改変ＰＤ－Ｌ２と比べてＴ細胞シグナル伝達を増加させる。本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの任意の１つのいくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩＬ－２プロモーターに作動可能に接続されたレポーター（例えばルシフェラーゼ）で操作されたＴ細胞（例えばＪｕｒｋａｔ）を含むレポーターアッセイを使用して決定し、非改変ＰＤ－Ｌ２と比べてＴ細胞シグナル伝達を減少させる。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、可溶性または固定化（例えばプレート結合）など、任意の多種多様なフォーマットで提供される。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、脱グリコシル化される。

免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメインを含有する第２のポリペプチドに、直接的またはリンカーを介して間接的に連結された、提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２を含有する免疫調節ポリペプチドも提供される。場合によっては、ＩｇＳＦドメインは、親和性改変され、非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のその同族結合パートナー（複数可）への変化した結合を示す。場合によっては、ＩｇＳＦドメインは、同じ１つまたは複数の同族結合パートナー（複数可）に対する非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して１つまたは複数のその同族結合パートナー（複数可）への増加した結合を示す。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２は第１のＰＤ－Ｌ２バリアントであり、第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインは提供される実施形態の任意の第２のバリアントＰＤ－Ｌ２に由来するＩｇＳＦドメインであり、該第１及び第２のＰＤ－Ｌ２バリアントは同一または異なる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドはＰＤ－１またはＲＧＭｂに特異的に結合することができ、第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインはＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチドによって特異的に結合されるもの以外の同族結合パートナーに結合することができる。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＩｇＳＦドメインはＢ７ファミリーのメンバー由来である。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦドメインは、腫瘍で発現するリガンドに結合する腫瘍局在化部分である。場合によっては、リガンドはＢ７Ｈ６である。いくつかの態様では、ＩｇＳＦドメインはＮＫｐ３０由来である。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、任意で第２または第３のポリペプチドの、ＩｇＳＦドメインまたはその親和性改変ＩｇＳＦドメインは、ＩｇＶドメインであるか、またはそれを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインであるか、またはそれを含有する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、免疫調節タンパク質は、ＩｇＳＦドメインのバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの一方または両方に連結された多量体化ドメインを含有する。

いくつかの実施形態では、多量体化ドメインは、Ｆｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントである。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、二量体である。場合によっては、免疫調節タンパク質は、ホモ二量体である。場合によっては、免疫調節タンパク質は、ヘテロ二量体である。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインは、阻害性受容体に結合するリガンドのＩｇＳＦドメイン、またはその親和性改変ＩｇＳＦドメインである。場合によっては、親和性改変ＩｇＳＦドメインは、同じ阻害性受容体への非改変ＩｇＳＦドメインの結合と比較して阻害性受容体に対する結合親和性及び／または結合選択性の増加を示す。いくつかの実施形態では、阻害性受容体はＴＩＧＩＴもしくはＣＴＬＡ－４である；または阻害性受容体のリガンドはＣＤ１５５、ＣＤ１１２もしくはＣＤ８０である。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインは、以下を含有する親和性改変ＩｇＳＦドメインである：（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７、３４４もしくは３８７のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＣＤ１５５、または表５に記載のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれか、任意でＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４５～３８６、３８８～６９９、１５２７～１７３６のいずれかのＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８、７００もしくは７９５のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含む野生型ＣＤ１１２、または表４に記載のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれか、任意でＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７９４、７９６～９６５、１４５５～１５２６のいずれかのＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、（ｉｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８、１０３９もしくは２０３９のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＣＤ８０、または表３に記載のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれか、任意でＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８、９６６～９９８、１０００～１０７２、１０７４～１１４６、１１４７～１１８６のいずれかのＩｇＳＦを含むバリアントＣＤ８０ポリペプチド、（ｉｖ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０、１８１２、１２５８もしくは１４５４のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＰＤ－Ｌ１、または表８に記載のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれか、任意でＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５９～１４５３、１７４３～１８１１、１８１３～２０２１のいずれかのＩｇＳＦを含むバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド、（ｖ）（ｉ）～（ｉｖ）のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示し、かつアミノ酸置換を含有するアミノ酸配列、または（ｖｉ）（ｉ）～（ｖ）のいずれかの特異的結合断片。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、野生型ＩｇＳＦドメインまたはそのバリアントまたはその親和性改変ＩｇＳＦドメインを含む第３のポリペプチドをさらに含有し、該親和性改変ＩｇＳＦドメインは、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含み、該第３のポリペプチドは第１及び／または第２のポリペプチドと同一である、または第３のポリペプチドは第１及び／または第２のポリペプチドとは異なる。

いくつかの実施例では、第３のポリペプチドのＩｇＳＦドメインは、以下を含む親和性改変ＩｇＳＦドメインである：（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７、３４４もしくは３８７のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＣＤ１５５、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４５～３８６、３８８～６９９、１５２７～１７３６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８、７００もしくは７９５のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含む野生型ＣＤ１１２、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７９４、７９６～９６５、１４５５～１５２６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、（ｉｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８、１０３９もしくは２０３９のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＣＤ８０、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６６～９９８、１０００～１０３８、１０４０～１０７２、１０７４～１１１２、１１１４～１１４６、１１４７～１１８６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ８０ポリペプチド、（ｉｖ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０、１８１２、１２５８もしくは１４５４のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＰＤ－Ｌ１、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５９～１４５３、１７４３～１８１１、１８１３～２０２１のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド、（ｖ）（ｉ）～（ｉｖ）のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつアミノ酸改変、任意でそのアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、アミノ酸配列、または（ｖｉ）（ｉ）～（ｖ）のいずれかの特異的結合断片。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、免疫調節タンパク質は、ＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＳＦドメインまたはその親和性改変ＩｇＳＦドメインを含む少なくとも１つの追加のポリペプチドをさらに含有し、該親和性改変ＩｇＳＦドメインは、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインの結合と比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、第２のポリペプチド、及び／または第３のポリペプチドの少なくとも１つに連結された多量体化ドメインをさらに含み、任意で、該多量体化ドメインはＦｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントである。

いくつかの実施形態では、多量体化ドメインはヘテロ二量体の形成を促進する。

多量体化ドメインが第１の多量体化ドメインである第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、及び多量体化ドメインが第２の多量体化ドメインである第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する免疫調節タンパク質であって、該第１及び第２の多量体化ドメインが相互作用して第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する多量体を形成し、任意で、該第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが同一である、免疫調節タンパク質が提供される。提供される免疫調節タンパク質のいずれかを含有する免疫調節タンパク質であって、該多量体化ドメインが第１の多量体化ドメインであり、第２の多量体化ドメインと相互作用して免疫調節タンパク質を含む多量体を形成する、免疫調節タンパク質もまた提供される。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は第１の免疫調節タンパク質であり、第２の免疫調節タンパク質は第２の多量体化ドメインに直接的またはリンカーを介して間接的に連結され、該多量体は、第１及び第２の免疫調節タンパク質を含有する。場合によっては、第２の免疫調節タンパク質は本明細書に記載の免疫調節タンパク質であり、多量体化ドメインは第２の多量体化ドメインである。いくつかの実施形態では、多量体は二量体である。いくつかの態様では、免疫調節タンパク質は、ホモ二量体であり、任意で、第１及び第２の多量体化ドメインは同一である。

いくつかの実施形態では、第２のポリペプチドはバリアントＣＤ１５５ポリペプチドであり、第１及び／または第２の免疫調節タンパク質はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１１９６のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１１９６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む。場合によっては、免疫調節タンパク質は、ヘテロ二量体であり、任意で、第１及び第２の多量体化ドメインは異なっている、及び／または相互作用してヘテロ二量体形成を媒介することができる。いくつかの実施例では、第２のポリペプチドはバリアントＣＤ１５５ポリペプチドであり、そして第１もしくは第２の免疫調節タンパク質はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１、１２０３のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１、もしくは１２０３のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含有し、そして該第１もしくは第２の免疫調節タンパク質の他方は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１１９０、１２０２もしくは１２０４のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１１９０、１２０２もしくは１２０４のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む。

いくつかの実施形態では、第１及び／または第２の多量体化ドメインはＦｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントであり、任意で該Ｆｃドメインはヒトである免疫グロブリンタンパク質のものであり、及び／または該Ｆｃ領域はヒトであり、任意で該Ｆｃ領域は免疫グロブリンＧ１（ＩｇＧ１）もしくは免疫グロブリンＧ２（ＩｇＧ２）のものであり、任意でＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に記載され、または、該バリアントＦｃドメインは野生型Ｆｃ領域に１つまたは複数のアミノ酸置換を含有し、任意で野生型Ｆｃ領域と比較して低下したエフェクター機能が低下し、任意で該野生型ヒトＦｃはヒトＩｇＧ１のものである。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、第１及び第２の多量体化ドメインは、同一または異なる。いくつかの実施例では、バリアントＦｃ領域は、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｅ２３３Ｐ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３４Ｖ、Ｌ２３５Ａ、Ｌ２３５Ｅ、Ｇ２３６ｄｅｌ、Ｇ２３７Ａ、Ｓ２６７Ｋ、もしくはＮ２９７Ｇ、またはＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｒ２９２Ｃ／Ｎ２９７Ｇ／Ｖ３０２Ｃ、もしくはＬ２３４Ａ／Ｌ２３５Ｅ／Ｇ２３７Ａを含有する。場合によっては、Ｆｃ領域またはバリアントＦｃ領域は、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｃ２２０Ｓを含有する。いくつかの実施例では、Ｆｃ領域またはバリアントＦｃ領域は、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでＫ４４７ｄｅｌを含有する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１２０４のいずれかに記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１２０４のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列。

提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２または部分に連結された提供される実施形態のいずれかによる免疫調節ポリペプチドを含有するコンジュゲートもまた提供される。場合によっては、当該部分は、細胞表面の分子に特異的に結合する標的指向性部分である。場合によっては、標的指向性部分は、免疫細胞表面の分子に特異的に結合する。いくつかの実施形態では、免疫細胞は、抗原提示細胞またはリンパ球である。

場合によっては、標的指向性部分は、腫瘍表面の分子に結合する腫瘍局在化部分である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、当該部分は、タンパク質、ペプチド、核酸、小分子またはナノ粒子である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、当該部分は、抗体または抗原結合断片である。任意のこのような実施形態のいくつかでは、コンジュゲートは、二価、四価、六価、または八価である。場合によっては、コンジュゲートは、融合タンパク質である。

提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする核酸分子（複数可）、提供される実施形態のいずれかによる融合タンパク質であるコンジュゲート、または提供される実施形態のいずれかによる免疫調節ポリペプチドもまた提供される。いくつかの実施形態では、核酸分子は、合成核酸である。場合によっては、核酸分子は、ｃＤＮＡである。

提供される実施形態のいずれかによる核酸分子を含有するベクターもまた提供される。場合によっては、ベクターは、発現ベクターである。いくつかの実施形態では、ベクターは、哺乳動物発現ベクターまたはウイルスベクターである。

提供される実施形態のいずれかのベクターを含有する細胞もまた提供される。場合によっては、細胞は、哺乳動物細胞である。いくつかの態様では、細胞は、ヒト細胞である。

提供される実施形態のいずれかによる核酸分子または提供される実施形態のいずれかによるベクターを、細胞においてタンパク質を発現する条件下で宿主細胞に導入することを含む、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を産生する方法もまた提供される。場合によっては、方法は、細胞からバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を単離または精製することをさらに含む。提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする核酸分子を、該ポリペプチドが細胞において発現する条件下で宿主細胞に導入することを含む、バリアントＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチドを発現する細胞を操作する方法もまた提供される。

提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、提供される実施形態のいずれかによる融合タンパク質であるコンジュゲート、提供される実施形態のいずれかによる免疫調節タンパク質、提供される実施形態のいずれかによる核酸分子、または実施形態のいずれかによるベクターを発現する操作された細胞もまた提供される。

場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、シグナルペプチドを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、膜貫通ドメインを含まない、及び／または細胞の表面で発現しない。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、操作された細胞から分泌される、または分泌されることができる。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、膜貫通ドメインを含む及び／または提供される実施形態のいずれかによる膜貫通型免疫調節タンパク質である、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、細胞の表面で発現する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、細胞は、免疫細胞である。場合によっては、免疫細胞は、抗原提示細胞（ＡＰＣ）またはリンパ球である。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、初代細胞である。いくつかの実施形態では、細胞は、哺乳動物細胞である。いくつかの実施形態では、細胞は、ヒト細胞である。いくつかの実施形態では、細胞はリンパ球であり、該リンパ球はＴ細胞である。場合によっては、細胞はＡＰＣであり、該ＡＰＣは人工ＡＰＣである。いくつかの実施例では、操作された細胞は、初代細胞である。場合によっては、細胞は、哺乳動物細胞である。場合によっては、細胞は、ヒト細胞である。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）または操作されたＴ細胞受容体をさらに含有する。

提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする核酸分子、または提供される実施形態のいずれかによる免疫調節ポリペプチドを含有する感染性物質もまた提供される。場合によっては、コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドは、膜貫通ドメインを含有しない、及び／またはそれが発現される細胞の表面で発現しない。いくつかの実施形態では、コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、それが発現される細胞から分泌される。場合によっては、コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、膜貫通ドメインを含有する。いくつかの実施形態では、コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、それが発現される細胞の表面で発現する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、感染性物質は、細菌またはウイルスである。いくつかの実施形態では、ウイルスはレンチウイルスまたはレトロウイルス構築物またはそれらのハイブリッドである。場合によっては、ウイルスは、腫瘍溶解性ウイルスである。いくつかの実施例では、腫瘍溶解性ウイルスは、アデノウイルス、アデノ随伴ウイルス、ヘルペスウイルス、単純ヘルペスウイルス、水疱性口腔ウイルス（Ｖｅｓｔｉｃｕｌａｒ Ｓｔｏｍａｔｉｃ ｖｉｒｕｓ）、レオウイルス、ニューカッスル病ウイルス、パルボウイルス、麻疹ウイルス、水疱性口内炎ウイルス（ＶＳＶ）、コクサッキーウイルスまたはワクシニアウイルスである。いくつかの態様では、ウイルスは、樹状細胞（ＤＣ）を特異的に標的とするウイルス、及び／または樹状細胞指向性である。いくつかの実施形態では、ウイルスは、改変されたシンドビスウイルスエンベロープ産物でシュードタイプ化されたレンチウイルスベクターである。

いくつかの実施形態では、感染性物質は、標的細胞の死をもたらす、または免疫応答を増強もしくは強化することができるさらなる遺伝子産物をコードする核酸分子をさらに含有する。場合によっては、さらなる遺伝子産物は、抗がん剤、抗転移剤、抗血管新生剤、免疫調節分子、免疫チェックポイント阻害剤、抗体、サイトカイン、成長因子、抗原、細胞傷害性遺伝子産物、プロアポトーシス遺伝子産物、抗アポトーシス遺伝子産物、細胞マトリックス分解性遺伝子、組織再生またはヒト体細胞をリプログラミングして多能性にするための遺伝子から選択される。

提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、提供される実施形態のいずれかによる免疫調節タンパク質、提供される実施形態のいずれかによるコンジュゲート、または提供される実施形態のいずれかによる操作された細胞を含有する薬学的組成物もまた提供される。場合によっては、薬学的組成物は、薬学的に許容し得る賦形剤を含む。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、滅菌されている。

提供される実施形態のいずれかによる薬学的組成物をバイアルに含有する製造物品もまた提供される。場合によっては、バイアルは密封される。

提供される実施形態のいずれかによる薬学的組成物及び使用説明書を含有するキットもまた提供される。提供される実施形態のいずれかによる製造物品及び使用説明書を含有するキットもまた提供される。

提供される実施形態のいずれかによる薬学的組成物を対象に投与することを含む、免疫応答を増加または低下させるなど、対象において免疫応答を調節する方法もまた提供される。場合によっては、該方法は、提供された実施形態のいずれかによる操作された細胞を投与することを含む。いくつかの実施例では、操作された細胞は、対象に対して自家である。場合によっては、操作された細胞は、対象に対して同種他家である。いくつかの実施形態では、該方法は、本明細書に記載の実施形態のいずれか１つによる可溶性バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、本明細書に記載の実施形態のいずれか１つによる免疫調節タンパク質、または本明細書に記載の実施形態のいずれか１つによるコンジュゲートを対象に投与することを含む。いくつかの実施形態では、該方法は、本明細書に記載の実施形態のいずれか１つによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする感染性物質を対象に投与することを含む。

いくつかの実施形態では、免疫応答を調節する方法により、対象の疾患または状態を治療する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、免疫応答は増加される。バリアントＰＤ－Ｌ２の拮抗物質フォーマットなどの、様々なフォーマットのバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、免疫応答を増加させるために対象への投与に企図される。場合によっては、このような方法は、阻害性受容体ＰＤ－１によるシグナル伝達がこの投与により遮断または減弱される条件下で実施する。任意のこのような実施形態のいくつかでは、該方法は、可溶性であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が対象に投与されることを含む。場合によっては、可溶性免疫調節タンパク質は、免疫調節Ｆｃ融合タンパク質である。該方法のいくつかの実施形態では、提供される実施形態のいずれかによるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、または提供される実施形態のいずれかによる免疫調節タンパク質が、対象に投与される。

いくつかの実施形態では、分泌可能なバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する操作された細胞が、対象に投与される。いくつかの実施形態では、提供される実施形態のいずれかによる操作された細胞が、対象に投与される。いくつかの実施形態では、任意で感染性物質が腫瘍細胞または免疫細胞に感染し、分泌可能な免疫調節タンパク質が感染細胞から分泌される条件下で、分泌可能な免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする感染性物質を対象に投与する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、疾患または状態は、腫瘍またはがんである。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、黒色腫、肺癌、膀胱癌、血液学的悪性疾患、肝臓癌、脳癌、腎臓癌、乳癌、膵臓癌、大腸癌、脾臓癌、前立腺癌、精巣癌、卵巣癌、子宮癌、胃癌、筋骨格癌、頭頸部癌、消化管癌、生殖細胞癌、または内分泌及び神経内分泌癌から選択される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２は、対象の免疫応答を増加させるフォーマットで投与される。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、免疫応答は減少される。バリアントＰＤ－Ｌ２の作動物質フォーマットなどの、様々なフォーマットのバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、免疫応答を減少させるために対象への投与に企図される。場合によっては、このような方法は、阻害性受容体ＰＤ－１によるシグナル伝達がこの投与により活性化される、または刺激される、または誘導される条件下で実施する。いくつかの実施形態では、炎症環境の細胞または組織に局在化するＩｇＳＦドメインまたは部分に連結されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む免疫調節タンパク質またはコンジュゲートが対象に投与される。場合によっては、結合分子は、抗体もしくはその抗原結合断片を含有するか、または野生型ＩｇＳＦドメインもしくはそのバリアントを含有する。

いくつかの実施形態では、提供される実施形態のいずれかによる免疫調節タンパク質または提供される実施形態のいずれかによるコンジュゲートが対象に投与される。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが対象に投与される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、提供される実施形態のいずれかによる膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する操作された細胞が対象に投与される。いくつかの実施形態では、任意で感染性物質が腫瘍細胞または免疫細胞に感染し、該膜貫通型免疫調節タンパク質が感染細胞の表面で発現する条件下で、膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする感染性物質を対象に投与する。

任意のこのような実施形態のいくつかでは、疾患または状態は、炎症性または自己免疫性の疾患または状態である。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、抗好中球細胞質抗体（ＡＮＣＡ）関連血管炎、血管炎、自己免疫性皮膚疾患、移植、リウマチ性疾患、炎症性消化管疾患、炎症性眼疾患、炎症性神経疾患、炎症性肺疾患、炎症性内分泌疾患、または自己免疫性血液疾患である。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、炎症性腸疾患、移植、クローン病、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症、喘息、関節リウマチ、または乾癬から選択される。任意のこのような実施形態のいくつかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２は、対象の免疫応答を減少させるフォーマットで投与される。
[本発明1001]
ＩｇＶドメインもしくはその特異的結合断片、ＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片、またはその両方を含むバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドであって、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：31の番号付けに基づいた15、89、82、67、2、12、13、18、23、24、28、31、32、33、36、37、39、44、45、46、47、48、58、59、65、69、71、72、73、74、75、76、77、85、86、または91から選択される位置（複数可）に対応する、非改変ＰＤ－Ｌ2またはその特異的結合断片の1つまたは複数の位置に、1つまたは複数のアミノ酸改変を含む、前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1002]
前記非改変ＰＤ－Ｌ2が、
（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：31に記載のアミノ酸の配列、
（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：31に対して少なくとも95％の配列同一性を有するアミノ酸の配列、または
（ｉｉｉ）ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片または両方を含む、それらの一部分
を含む、本発明1001のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1003]
最大1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19または20個のアミノ酸改変、任意でアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、本発明1001または本発明1002のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1004]
ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：31またはその特異的結合断片に対して少なくとも85％、86％、87％、88％、89％、90％、91％、92％、93％、94％、95％、96％、97％、98％、または99％の配列同一性を示すアミノ酸配列を含む、本発明1001～1003のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1005]
前記1つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｆ2Ｌ、Ｉ12Ｖ、Ｉ13Ｖ、Ｈ15Ｑ、Ｎ18Ｄ、Ｃ23Ｓ、Ｎ24Ｄ、Ｎ24Ｓ、Ｇ28Ｖ、Ｖ31Ａ、Ｖ31Ｍ、Ｎ32Ｄ、Ｌ33Ｐ、Ｌ33Ｈ、Ｌ33Ｆ、Ｉ36Ｖ、Ｔ37Ａ、Ｓ39Ｉ、Ｅ44Ｄ、Ｅ44Ｖ、Ｎ45Ｓ、Ｄ46Ｅ、Ｔ47Ａ、Ｓ48Ｃ、Ｅ58Ｇ、Ｅ59Ｇ、Ｋ65Ｒ、Ｓ67Ｌ、Ｈ69Ｌ、Ｐ71Ｓ、Ｑ72Ｈ、Ｖ73Ａ、Ｑ74Ｒ、Ｖ75Ｇ、Ｒ76Ｇ、Ｄ77Ｎ、Ｑ82Ｒ、Ｉ85Ｆ、Ｉ86Ｔ、Ｖ89Ｄ、Ｗ91Ｒまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、本発明1001～1004のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1006]
前記1つまたは複数のアミノ酸改変が、

の中から選択される、本発明1001～1005のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1007]
前記1つまたは複数のアミノ酸改変が、13、15、44、47、67、72、76、82、86または89から選択される位置（複数可）に対応する、本発明1001～1006のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1008]
前記1つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｉ13Ｖ、Ｈ15Ｑ、Ｅ44Ｄ、Ｔ47Ａ、Ｓ67Ｌ、Ｑ72Ｈ、Ｒ76Ｇ、Ｑ82Ｒ、Ｉ86Ｔ、Ｖ89Ｄまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、本発明1001～1007のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1009]
アミノ酸改変Ｉ13Ｖ／Ｈ15Ｑ、Ｉ13Ｖ／Ｔ47Ａ、Ｉ13Ｖ／Ｓ67Ｌ、Ｉ13Ｖ／Ｑ72Ｈ、Ｉ13Ｖ／Ｑ72Ｈ、Ｉ13Ｖ／Ｒ76Ｇ、Ｉ13Ｖ／Ｑ82Ｒ、Ｉ13Ｖ／Ｉ86Ｔ、Ｉ13Ｖ／Ｖ89Ｄ、Ｈ15Ｑ／Ｔ47Ａ、Ｈ15Ｑ／Ｓ67Ｌ、Ｈ15Ｑ／Ｑ72Ｈ、Ｈ15Ｑ／Ｑ72Ｈ、Ｈ15Ｑ／Ｒ76Ｇ、Ｈ15Ｑ／Ｑ82Ｒ、Ｈ15Ｑ／Ｉ86Ｔ、Ｈ15Ｑ／Ｖ89Ｄ、Ｔ47Ａ／Ｓ67Ｌ、Ｔ47Ａ／Ｑ72Ｈ、Ｔ47Ａ／Ｑ72Ｈ、Ｔ47Ａ／Ｒ76Ｇ、Ｔ47Ａ／Ｑ82Ｒ、Ｔ47Ａ／Ｉ86Ｔ、Ｔ47Ａ／Ｖ89Ｄ、Ｓ67Ｌ／Ｑ72Ｈ、Ｓ67Ｌ／Ｑ72Ｈ、Ｓ67Ｌ／Ｒ76Ｇ、Ｓ67Ｌ／Ｑ82Ｒ、Ｓ67Ｌ／Ｉ86Ｔ、Ｓ67Ｌ／Ｖ89Ｄ、Ｑ72Ｈ／Ｒ76Ｇ、Ｑ72Ｈ／Ｑ82Ｒ、Ｑ72Ｈ／Ｉ86Ｔ、Ｑ72Ｈ／Ｖ89Ｄ、Ｒ76Ｇ／Ｑ82Ｒ、Ｒ76Ｇ／Ｉ86Ｔ、Ｒ76Ｇ／Ｖ89Ｄ、Ｑ82Ｒ／Ｉ86Ｔ、Ｑ82Ｒ／Ｖ89ＤまたはＩ86Ｔ／Ｖ89Ｄを含む、本発明1001～1008のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1010]
アミノ酸改変Ｈ15Ｑ／Ｓ62Ｌ／Ｑ82Ｒ、Ｈ15Ｑ／Ｓ62Ｌ／Ｖ89Ｄ、Ｈ15Ｑ／Ｑ82Ｒ／Ｖ89ＤまたはＳ62Ｌ／Ｑ82Ｒ／Ｖ89Ｄを含む、本発明1001～1009のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1011]
アミノ酸改変Ｈ15Ｑ／Ｔ47Ａ／Ｋ65Ｒ／Ｓ67Ｌ／Ｑ82Ｒ／Ｖ89Ｄを含む、本発明1001～1010のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1012]
前記ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片を含む、本発明1001～1011のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1013]
前記ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片が、前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ2部分である、本発明1012のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1014]
ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：133～183、185～191、193～209、268～318、320～343のいずれかに記載のアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片、または
ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：133～183、185～191、193～209、268～318、320～343のいずれかに対して少なくとも95％の配列同一性を示しかつその1つもしくは複数のアミノ酸改変を含むアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片
を含む、本発明1001～1013のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1015]
ＰＤ－1のエクトドメインへの前記非改変ＰＤ－Ｌ2の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－1のエクトドメインに特異的に結合する、本発明1001～1014のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1016]
前記ＰＤ－1のエクトドメインに対する前記増加した親和性が、前記非改変ＰＤ－Ｌ2と比較して、1．2倍、1．5倍、2倍、3倍、4倍、5倍、6倍、7倍、8倍、9倍、10倍、20倍、30倍、40倍、50倍、または60倍より大きく増加する、本発明1015のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1017]
前記ＰＤ－1が、ヒトＰＤ－1である、本発明1015または本発明1016のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1018]
前記ＰＤ－Ｌ2膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠き、及び／または
細胞表面で発現することができない、
本発明1001～1017のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1019]
前記ポリペプチドの生物学的半減期を延長する部分に連結された、本発明1001～1018のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1020]
多量体化ドメインに連結された、本発明1001～1019のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1021]
前記多量体化ドメインがＦｃドメインであるか、または、低下したエフェクター機能を有するバリアントＦｃドメインである、本発明1020のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1022]
膜貫通ドメインをさらに含む膜貫通型免疫調節タンパク質であり、任意で、前記膜貫通ドメインが前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドの細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはその特異的結合断片に直接的または間接的に連結されている、本発明1001～1021のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1023]
細胞質シグナル伝達ドメインをさらに含み、任意で、該細胞質ドメインが前記膜貫通ドメインに直接的または間接的に連結される、本発明1022のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド。
[本発明1024]
前記多量体化ドメインが第1の多量体化ドメインである本発明1020または本発明1021の第1のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド、及び
前記多量体化ドメインが第2の多量体化ドメインである本発明1020または本発明1021の第2のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド
を含む、免疫調節タンパク質であって、前記第1及び第2の多量体化ドメインが相互作用して前記第1及び第2のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む多量体を形成する、前記免疫調節タンパク質。
[本発明1025]
前記第1のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド及び前記第2のバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドが同一である、本発明1024の免疫調節タンパク質。
[本発明1026]
前記多量体が二量体である、本発明1024または本発明1025の免疫調節タンパク質。
[本発明1027]
ホモ二量体である、本発明1026の免疫調節タンパク質。
[本発明1028]
免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ファミリーメンバーのＩｇＳＦドメインを含む第2のポリペプチドに直接的またはリンカーを介して間接的に連結された本発明1001～1021のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む、免疫調節タンパク質。
[本発明1029]
前記ＩｇＳＦドメインが、親和性改変ＩｇＳＦドメインであり、該親和性改変ＩｇＳＦドメインが、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して、1つまたは複数のアミノ酸改変を含む、本発明1026の免疫調節タンパク質。
[本発明1030]
前記親和性改変ＩｇＳＦドメインが、1つまたは複数のその同族結合パートナー（複数可）に対し、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインの、同じ1つまたは複数の同族結合パートナー（複数可）に対する結合と比較して増加した結合を示す、本発明1027の免疫調節タンパク質。
[本発明1031]
前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドは、ＰＤ－1に特異的に結合することができ、前記第2のポリペプチドの前記ＩｇＳＦドメインは、前記ＰＤ－Ｌ2バリアントポリペプチドによって特異的に結合されるもの以外の同族結合パートナーに結合することができる、本発明1028～1030のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1032]
前記第2のポリペプチドの前記ＩｇＳＦドメインが、阻害性受容体に結合するリガンドのＩｇＳＦドメイン、またはその親和性改変ＩｇＳＦドメインである、本発明1028～1031のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1033]
前記阻害性受容体がＴＩＧＩＴである、または
前記阻害性受容体のリガンドがＣＤ155もしくはＣＤ112である、
本発明1032の免疫調節タンパク質。
[本発明1034]
前記第2のポリペプチドが、
（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：345～386、388～699、1527～1736のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ155ポリペプチド、または
（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：701～794、796～965、1455～1526のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ112ポリペプチド、
（ｉｉｉ）（ｉ）～（ｉｉ）のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれかに対して少なくとも95％の配列同一性を示しかつアミノ酸改変、任意でそのアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、アミノ酸配列、または
（ｉｖ）（ｉ）～（ｉｉｉ）のいずれかの特異的結合断片
から選択される、本発明1026～1031のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1035]
前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは前記第2のポリペプチドの少なくとも1つに連結された多量体化ドメインをさらに含む、本発明1028～1034のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1036]
（1）前記多量体化ドメインが第1の多量体化ドメインである、本発明1035の免疫調節タンパク質、および
（2）第2の多量体化ドメイン
を含み、前記第1の多量体化ドメインが、前記第2の多量体化ドメインと相互作用して前記免疫調節タンパク質を含む多量体を形成する、免疫調節タンパク質。
[本発明1037]
前記免疫調節タンパク質が、
第1の免疫調節タンパク質、及び、
前記多量体化ドメインが第2の多量体化ドメインである、本発明1035の第2の免疫調節タンパク質
を含み、前記多量体が前記第1及び第2の免疫調節タンパク質を含む、本発明1036の免疫調節タンパク質。
[本発明1038]
前記多量体が二量体である、本発明1036または本発明1037の免疫調節タンパク質。
[本発明1039]
ホモ二量体である、本発明1038の免疫調節タンパク質。
[本発明1040]
前記第2のポリペプチドがバリアントＣＤ155ポリペプチドであり、前記第1及び／または第2の免疫調節タンパク質が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：1191～1196のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：1191～1196のいずれかに対して少なくとも85％、86％、87％、88％、89％、90％、91％、92％、93％、94％、95％、96％、97％、98％、もしくは99％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、本発明1036～1040のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1041]
ヘテロ二量体であり、任意で、前記第1及び第2の多量体化ドメインは、異なっている、及び／または相互作用してヘテロ二量体形成を媒介することができる、本発明1038の免疫調節タンパク質。
[本発明1042]
前記第2のポリペプチドがバリアントＣＤ155ポリペプチドであり、
前記第1または第2の免疫調節タンパク質が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：1197、1198、1199、1200、1201、1203のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：1197、1198、1199、1200、1201、もしくは1203のいずれかに対して少なくとも85％、86％、87％、88％、89％、90％、91％、92％、93％、94％、95％、96％、97％、98％、もしくは99％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含み、かつ
前記第1または第2の免疫調節タンパク質の他方が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：1188、1190、1202もしくは1204のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：1188、1190、1202もしくは1204のいずれかに対して少なくとも85％、86％、87％、88％、89％、90％、91％、92％、93％、94％、95％、96％、97％、98％もしくは99％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、
本発明1036～1038及び1041のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1043]
前記第1及び／または第2の多量体化ドメインが免疫グロブリンのＦｃドメインであり、任意で、前記免疫グロブリンタンパク質がヒトである、及び／または前記Ｆｃ領域がヒトである、本発明1024～1027及び1035～1042のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1044]
前記Ｆｃ領域が、免疫グロブリンＧ1（ＩｇＧ1）または免疫グロブリンＧ2（ＩｇＧ2）タンパク質のものである、本発明1043の免疫調節タンパク質。
[本発明1045]
1つまたは複数のエフェクター機能を示す、本発明1043または本発明1044の免疫調節タンパク質。
[本発明1046]
前記Ｆｃ領域が、野生型Ｆｃ領域に1つまたは複数のアミノ酸置換を含むバリアントＦｃ領域であり、前記バリアントＦｃ領域が、前記野生型Ｆｃ領域と比較して低下した1つまたは複数のエフェクター機能を示し、任意で、該野生型ヒトＦｃがヒトＩｇＧ1のものである、本発明1043の免疫調節タンパク質。
[本発明1047]
前記Ｆｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｎ292Ｇ、Ｒ292Ｃ／Ｎ297Ｇ／Ｖ302ＣまたはＬ234Ａ／Ｌ235Ｅ／Ｇ237Ａを含む、本発明1046の免疫調節タンパク質。
[本発明1048]
前記Ｆｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｃ220Ｓを含む、本発明1043～1047のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1049]
前記Ｆｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでＫ447ｄｅｌを含む、本発明1043～1048のいずれかの免疫調節タンパク質。
[本発明1050]
本発明1001～1023のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2または部分に連結された本発明1024～1049のいずれかの免疫調節タンパク質を含む、コンジュゲート。
[本発明1051]
前記部分が、細胞表面の分子に特異的に結合する標的指向性部分である、本発明1050のコンジュゲート。
[本発明1052]
前記細胞が、免疫細胞または腫瘍細胞である、本発明1051のコンジュゲート。
[本発明1053]
前記部分が、タンパク質、ペプチド、核酸、小分子またはナノ粒子である、本発明1050～1052のいずれかのコンジュゲート。
[本発明1054]
前記部分が、抗体または抗原結合断片である、本発明1050～1053のいずれかのコンジュゲート。
[本発明1055]
融合タンパク質である、本発明1050～1054のいずれかのコンジュゲート。
[本発明1056]
本発明1001～1023のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド、本発明1024～1049のいずれかの免疫調節タンパク質、または本発明1050～1055のいずれかの融合タンパク質であるコンジュゲートをコードする、核酸分子。
[本発明1057]
本発明1056の核酸分子を含む、ベクター。
[本発明1058]
発現ベクターである、本発明1057のベクター。
[本発明1059]
本発明1057または本発明1058のベクターを含む、細胞。
[本発明1060]
本発明1056の核酸分子または本発明1057もしくは本発明1058のベクターを宿主細胞に、前記細胞内でタンパク質を発現する条件下で導入することを含む、バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を産生する方法。
[本発明1061]
前記細胞から前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を単離または精製することをさらに含む、本発明1060の方法。
[本発明1062]
バリアントＰＤ－Ｌ2バリアントポリペプチドを発現する細胞を操作する方法であって、本発明1001～1023のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドをコードする核酸分子を宿主細胞に、前記細胞内で前記ポリペプチドが発現される条件下で導入することを含む、前記方法。
[本発明1063]
本発明1001～1023のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド、本発明1024～1049のいずれかの免疫調節タンパク質、本発明1050～1055のいずれかの融合タンパク質であるコンジュゲート、本発明1056の核酸分子、または本発明1057もしくは本発明1058のベクターを発現する、操作された細胞。
[本発明1064]
前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が膜貫通ドメインを含まない、及び／または前記細胞の表面で発現しない、かつ／あるいは
前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、前記操作された細胞から分泌される、または分泌されることができる、
本発明1063の操作された細胞。
[本発明1065]
前記操作された細胞が、膜貫通ドメインを含む及び／または本発明1022もしくは本発明1023の膜貫通型免疫調節タンパク質である、バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む、かつ／あるいは
前記バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドが前記細胞の表面で発現する、
本発明1063の操作された細胞。
[本発明1066]
前記細胞が、免疫細胞、任意で抗原提示細胞（ＡＰＣ）またはリンパ球、任意でＴ細胞である、本発明1063～1065のいずれかの操作された細胞。
[本発明1067]
前記細胞が、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）または操作されたＴ細胞受容体をさらに含む、本発明1063～1066のいずれかの操作された細胞。
[本発明1068]
本発明1001～1023のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド、本発明1024～1049のいずれかの免疫調節タンパク質、または本発明1050～1055のいずれかの融合タンパク質であるコンジュゲート
をコードする核酸分子を含む、感染性物質。
[本発明1069]
細菌またはウイルスである、本発明1068の感染性物質。
[本発明1070]
ウイルスであり、該ウイルスが腫瘍溶解性ウイルスである、本発明1069の感染性物質。
[本発明1071]
本発明1001～1023のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチド、本発明1024～1049のいずれかの免疫調節タンパク質、本発明1050～1055のいずれかのコンジュゲート、本発明1063～1067のいずれかの操作された細胞、または本発明1068～1070のいずれかの感染性物質を含む、薬学的組成物。
[本発明1072]
薬学的に許容し得る賦形剤を含む、本発明1071の薬学的組成物。
[本発明1073]
無菌である、本発明1071または本発明1072の薬学的組成物。
[本発明1074]
バイアル内に本発明1071～1073のいずれかの薬学的組成物を含む、製造物品。
[本発明1075]
本発明1071～1073のいずれかの薬学的組成物または本発明1074の製造物品、及び使用説明書を含む、キット。
[本発明1076]
対象における免疫応答を調節する方法であって、本発明1071～1073のいずれかの薬学的組成物を前記対象に投与することを含む、前記方法。
[本発明1077]
本発明1063～1067のいずれかの操作された細胞を投与することを含む、対象における免疫応答を調節する方法。
[本発明1078]
前記操作された細胞が、前記対象に対して自家である、本発明1077の方法。
[本発明1079]
前記免疫応答を調節することにより前記対象の疾患または状態を治療する、本発明1076～1078のいずれかの方法。
[本発明1080]
前記免疫応答が増加される、本発明1076～1079のいずれかの方法。
[本発明1081]
前記薬学的組成物または操作された細胞が、拮抗物質でありかつ／またはＰＤ－Ｌ2及びＰＤ－1の相互作用を遮断してＰＤ－1による負のシグナル伝達を減弱させるフォーマットの、バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む、本発明1076～1080のいずれかの方法。
[本発明1082]
可溶性であり任意でＰＤ－Ｌ2膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠くバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、前記対象に投与される、本発明1076及び1079～1081のいずれかの方法。
[本発明1083]
Ｆｃ融合タンパク質であるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が前記対象に投与される、本発明1076及び1079～1082のいずれかの方法。
[本発明1084]
本発明1001～1021のいずれかのバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドまたは本発明1024～1049のいずれかの免疫調節タンパク質が前記対象に投与される、本発明1076及び1079～1083のいずれかの方法。
[本発明1085]
分泌可能なバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む操作された細胞が、前記対象に投与される、本発明1076～1081のいずれかの方法。
[本発明1086]
前記疾患または状態が、腫瘍またはがんである、本発明1076～1085のいずれかの方法。
[本発明1087]
前記疾患または状態が、黒色腫、肺癌、膀胱癌、血液学的悪性疾患、肝臓癌、脳癌、腎臓癌、乳癌、膵臓癌、大腸癌、脾臓癌、前立腺癌、精巣癌、卵巣癌、子宮癌、胃癌、筋骨格癌、頭頸部癌、消化管癌、生殖細胞癌、または内分泌及び神経内分泌癌から選択される、本発明1076～1086のいずれかの方法。
[本発明1088]
前記免疫応答が減少される、本発明1076～1079のいずれかの方法。
[本発明1089]
前記薬学的組成物または操作された細胞が、作動物質でありかつ／またはＰＤ－1を介した阻害性シグナル伝達を刺激することができるフォーマットの、バリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む、本発明1076～1079及び1088のいずれかの方法。
[本発明1090]
炎症環境の細胞または組織に局在化するＩｇＳＦドメインまたは部分に連結されたバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む免疫調節タンパク質またはコンジュゲートが前記対象に投与される、本発明1076～1079、1088及び1089のいずれかの方法。
[本発明1091]
膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ2ポリペプチドを含む操作された細胞が、前記対象に投与される、本発明1076～1079、1088及び1089のいずれかの方法。
[本発明1092]
前記疾患または状態が、炎症性または自己免疫性の疾患または状態である、本発明1076～1079及び1088～1091のいずれかの方法。
[本発明1093]
前記疾患または状態が、抗好中球細胞質抗体（ＡＮＣＡ）関連血管炎、血管炎、自己免疫性皮膚疾患、移植、リウマチ性疾患、炎症性消化管疾患、炎症性眼疾患、炎症性神経疾患、炎症性肺疾患、炎症性内分泌疾患、または自己免疫性血液疾患である、本発明1076～1079及び1088～1092のいずれかの方法。
[本発明1094]
前記疾患または状態が、炎症性腸疾患、移植、クローン病、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症、喘息、関節リウマチ、または乾癬から選択される、本発明1092または本発明1093の方法。

提供されるバリアントＩｇＳＦドメイン分子の様々なフォーマットを示す。（１）Ｆｃ鎖に融合したバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）；（２）第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（第１ｖＩｇＤ）、及び第２のバリアントＩｇＳＦドメイン（第２ｖＩｇＤ）などの第２のＩｇＳＦドメインを含有するスタック分子；（３）第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）、及びＮＫＰ３０ ＩｇＳＦドメインなどの腫瘍抗原を標的とするＩｇＳＦドメインを含有する腫瘍標的指向性ＩｇＳＦ分子；ならびに（４）抗体に連結されたバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）（Ｖ－ｍＡｂ）を含む可溶性分子を示す。 提供されるバリアントＩｇＳＦドメイン分子の様々なフォーマットを示す。細胞の表面で発現したバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）を含有する膜貫通型免疫調節タンパク質（ＴＩＰ）を示す。例示的な実施形態では、膜貫通型結合ｖＩｇＤの同族結合パートナーは阻害性受容体（例えば、ＰＤ－Ｌ１）であり、ｖＩｇＤ（例えば、ＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤ）を含有するＴＩＰは阻害性受容体の負のシグナル伝達に拮抗またはこれを遮断し、これにより、活性化Ｔ細胞またはエフェクターＴ細胞が得られる。場合によっては、阻害性受容体（ＰＤ－１）のクラスタリングが活性化受容体（例えば、ＣＤ２８）に近接する場合、ＴＩＰによる作動活性が実現する場合がある。 提供されるバリアントＩｇＳＦドメイン分子の様々なフォーマットを示す。バリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）が第１のＴ細胞（例えば、ＣＡＲ Ｔ細胞）などの細胞から分泌される分泌型免疫調節タンパク質（ＳＩＰ）を示す。例示的な実施形態では、分泌型ｖＩｇＤの同族結合パートナーは阻害性受容体（例えば、ＰＤ－１）であり、これは、第１の細胞によって（例えば、ＣＡＲ Ｔ細胞などのＴ細胞）及び／または第２の細胞（例えば、ＣＡＲ Ｔ細胞などの内在性または操作されたＴ細胞）で発現され得る。同族結合パートナーとＳＩＰが結合すると、ＳＩＰは、阻害性受容体を介して負のシグナル伝達に拮抗またはこれを遮断し、これにより、活性化Ｔ細胞またはエフェクターＴ細胞が得られる。全ての場合において、ｖＩｇＤは、Ｖドメイン（ＩｇＶ）のみ、細胞外ドメイン（ＥＣＤ）全体を含むＶドメイン（ＩｇＶ）とＣドメイン（ＩｇＣ）の組み合わせ、またはＩｇＳＦスーパーファミリーメンバーのＩｇドメインの任意の組み合わせであり得る。 Ｆｃに融合したバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）（ｖＩｇＤ－Ｆｃ）の活性の例示的な概略図を示し、ここで該ｖＩｇＤはＰＤ－Ｌ２のＩｇＳＦドメインのバリアントである。図示のように、ＰＤ－Ｌ２の可溶性ｖＩｇＤは、その同族結合パートナーと相互作用してＰＤ－Ｌ１またはＰＤ－Ｌ２とＰＤ－１の相互作用を遮断し、これによりＰＤ－１阻害性受容体を遮断し、場合により、Ｔ細胞がエフェクター表現型へと分化できるようにする。 ＰＤ－Ｌ１またはＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤである第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（第１のｖＩｇＤ）と、第２の阻害性受容体に結合する第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のｖＩｇＤ）を含有するマルチターゲットチェックポイント拮抗物質であるスタック分子の例示的な概略図を示す。例示的な概略図では、第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のｖＩｇＤ）はＣＤ１１２またはＣＤ１５５ ｖＩｇＤである。図示のように、第１のｖＩｇＤ及び第２のｖＩｇＤは、その同族結合パートナーと相互作用してＰＤ－Ｌ１またはＰＤ－Ｌ２とＰＤ－１の相互作用を遮断し、ＣＤ１５５またはＣＤ１１２とＴＩＧＩＴ及び／またはＣＤ１１２Ｒの相互作用をそれぞれ遮断し、これにより複数の阻害性受容体を遮断する。 バリアントＩｇＳＦ（ｖＩｇＤ）を腫瘍細胞に局在化させるためのスタック分子の例示的な概略図を示す。このフォーマットでは、スタック分子は、第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（第１のｖＩｇＤ）及び第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のｖＩｇＤ）を含み、ここで該第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のｖＩｇＤ）が腫瘍抗原に結合する腫瘍標的ＩｇＳＦドメインである。例示的な腫瘍標的指向性ＩｇＳＦドメインは、ＮＫｐ３０のＩｇＳＦドメインであり、腫瘍抗原Ｂ７－Ｈ６に結合する。この描写では、第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）は、ＰＤ－Ｌ２のＩｇＳＦドメインのバリアントである。図示のように、腫瘍細胞表面への腫瘍標的指向性ＩｇＳＦドメインの結合は、腫瘍細胞表面上の第１のバリアントＩｇＳＦドメインを局在化させ、そこで該第１のバリアントＩｇＳＦドメインは、隣接する免疫細胞（例えば、Ｔ細胞）の表面で発現する同族結合パートナーの１つまたは複数と相互作用することができ、阻害性受容体シグナル伝達に拮抗する。 第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（第１のｖＩｇＤ）、及び第２のバリアントＩｇＳＦドメイン（第２のｖＩｇＤ）などの第２のＩｇＳＦドメインを含有するスタック分子の様々な例示的な配置を示す。図示のように、第１のｖＩｇＤ及び第２のＩｇＳＦドメインは、Ｆｃ領域のＮ末端またはＣ末端に直接または間接的に独立して連結される。ホモ二量体Ｆｃ分子を生成する場合、Ｆｃ領域は、細胞内の個々のＦｃ領域の共発現により、適合Ｆｃ領域とホモ二量体を形成することができるものである。ヘテロ二量体Ｆｃ分子を生成する場合、個々のＦｃ領域には変異（例えば、ＣＨ３ドメインの「ノブ・イントゥ・ホール（ｋｎｏｂ－ｉｎｔｏ－ｈｏｌｅ）」変異）が含まれており、個々のＦｃ領域が細胞内で共発現している場合、ホモ二量体と比較してヘテロ二量体の形成が有利となっている。 第１のバリアントＩｇＳＦドメイン（第１のｖＩｇＤ）、第２のバリアントＩｇＳＦドメイン（第２のｖＩｇＤ）などの第２のＩｇＳＦドメイン、及び第３のバリアントＩｇＳＦドメイン（第３のｖＩｇＤ）などの第３のＩｇＳＦドメインを含有するスタック分子の様々な例示的な配置を示す。図示のように、第１のｖＩｇＤ、第２のＩｇＳＦ、及び第３のＩｇＳＦドメインは、Ｆｃ領域のＮ末端またはＣ末端に直接または間接的に独立して連結される。ホモ二量体Ｆｃ分子を生成する場合、Ｆｃ領域は、細胞内の個々のＦｃ領域の共発現により、適合Ｆｃ領域とホモ二量体を形成することができるものである。 抗体にコンジュゲートしたバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）（Ｖ－Ｍａｂ）の活性の例示的な概略図を示し、ここで該抗体（例えば、抗ＨＥＲ２抗体）は腫瘍細胞の表面の抗原に結合してｖＩｇＤを細胞に局在化する。図示のように、腫瘍細胞表面への抗体の結合は、腫瘍細胞表面上にｖＩｇＤを局在化させ、そこではｖＩｇＤは隣接する免疫細胞（例えば、Ｔ細胞）の表面で発現する１つまたは複数のその同族結合パートナーと相互作用することができ、受容体シグナル伝達を作動させるか、またはそれに拮抗する。示される例示的な実施形態では、バリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）は、阻害性受容体ＰＤ－１に対して結合する（例えば、親和性が増加した）ＰＤ－Ｌ２のＩｇＳＦドメインのバリアントである。ＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤのＰＤ－１阻害性受容体への結合は、阻害性受容体の負のシグナル伝達に拮抗またはこれを遮断し、これにより、活性化Ｔ細胞またはエフェクターＴ細胞が得られる。場合によっては、阻害性受容体（ＰＤ－１）のクラスタリングが活性化受容体（例えば、ＣＤ２８）に近接する場合、ＴＩＰによる阻害性受容体活性の作動が実現する場合がある。 バリアントＩｇＳＦ抗体コンジュゲート（Ｖ－Ｍａｂ）の様々な例示的な配置を示す。バリアントＩｇＳＦドメインが、抗体の軽鎖のＮ末端及び／またはＣ末端に直接的または間接的に連結する様々な配置を示す。 バリアントＩｇＳＦ抗体コンジュゲート（Ｖ－Ｍａｂ）の様々な例示的な配置を示す。バリアントＩｇＳＦドメインが、抗体の重鎖のＮ末端及び／またはＣ末端に直接的または間接的に連結する様々な配置を示す。 バリアントＩｇＳＦ抗体コンジュゲート（Ｖ－Ｍａｂ）の様々な例示的な配置を示す。図７Ａの軽鎖及び図７Ｂの重鎖が細胞内で共発現される場合の結果のＶ－Ｍａｂ配置を示す。 様々な濃度のＰＤ－Ｌ２バリアントＦｃ融合タンパク質でのＪｕｒａｋｔ／ＰＤ－１細胞への結合のＭＦＩを示す。結合試験は、Ｊｕｒｋａｔ／ＩＬ－２レポーター細胞を使用して行われ、次いでＰＤ－１を安定して発現するように形質導入した（Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１）。細胞を記載の濃度の各候補ＰＤ－Ｌ２バリアントＦｃ融合タンパク質とインキュベートした。対照として、野生型ＰＤ－Ｌ１の完全な細胞外ドメイン（「ＰＤＬ１－ＦＬ」）及び野生型ＰＤ－Ｌ２のＩｇＶドメイン（「野生型ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ」）、または抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）を試験した。非結合抗体を除去し、結合抗体を蛍光コンジュゲートした抗ヒトＩｇＧで検出し、ＭＦＩについてフローサイトメトリーにより細胞を分析した。 ヒト混合リンパ球反応（ＭＬＲ）で試験した可溶性バリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ生理活性の結果を示す。およそ１０，０００個の成熟ＤＣ及び１００，０００個の精製した同種ＣＤ４＋Ｔ細胞を、９６ウェル丸底プレート中で、様々な増加させた濃度のバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合タンパク質と共培養した。無関係のヒトＩｇＧまたは培地のみ（「添加なし」と記載）を陰性対照として使用した。対照として、野生型ＰＤＬ２－Ｆｃ（完全ＰＤ－Ｌ２細胞外ドメイン）、野生型ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ、及びまたは陽性対照の抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）のいずれかを評価した。培養上清中のＩＦＮ－γ分泌を分析し、図９に示した。 ヒト混合リンパ球反応（ＭＬＲ）で試験した可溶性バリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ生理活性の結果を示す。およそ１０，０００個の成熟ＤＣ及び１００，０００個の精製した同種ＣＤ４＋Ｔ細胞を、９６ウェル丸底プレート中で、様々な増加させた濃度のバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合タンパク質と共培養した。無関係のヒトＩｇＧまたは培地のみ（「添加なし」と記載）を陰性対照として使用した。対照として、野生型ＰＤＬ２－Ｆｃ（完全ＰＤ－Ｌ２細胞外ドメイン）、野生型ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ、及びまたは陽性対照の抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）のいずれかを評価した。培養上清中のＩＦＮ－γ分泌を分析し、図１０に示した。 形質導入されたＣＤ１９ ＣＡＲ Ｔ細胞の上清におけるＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰの検出を示す。 形質導入されたＨＥＫ－２９３細胞の上清におけるＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰの検出を示す。 図１２Ａは、例示的に試験されたバリアントＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰで形質導入されたＴ細胞の増殖試験を示す。図１２Ｂは、再刺激後５日目にＥＬＩＳＡにより測定された例示的に試験されたバリアントＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰで形質導入されたＴ細胞により放出された上清中のＩＦＮ－γのレベルを示す。

詳細な説明
少なくとも１つの標的リガンド同族結合パートナー（カウンター構造体タンパク質とも呼ばれる）に結合する活性を示すプログラム細胞死１リガンド２（ＰＤ－Ｌ２、ＰＤＣＤ１Ｌ２、ＰＤＣＤ１ＬＧ２、分化クラスター２７３、ＣＤ２７３、またはＢ７－ＤＣとしても知られる）のバリアントもしくは変異体またはその特異的結合断片であるかまたはそれを含む免疫調節タンパク質が、本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、アミノ酸置換、欠失、または付加）を含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）においてである。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び免疫調節タンパク質は、少なくとも１つの同族結合パートナー（例えば、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのうちの少なくとも１つ）に対する結合活性または親和性の変化（例えば、増加または減少）を示す。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、可溶性である。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、細胞の表面で発現できる膜貫通型免疫調節タンパク質である。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び１つまたは複数の他の部分またはポリペプチドを含有するコンジュゲートまたは融合体である１つまたは複数の他の免疫調節タンパク質もまた本明細書において提供される。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び免疫調節タンパク質は、免疫応答の増加または減少などの免疫学的免疫応答を調節する。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び免疫調節タンパク質は、免疫応答の調節不全に関連する疾患または状態の治療に使用することができる。

いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、共刺激及び／または共抑制シグナル伝達分子との相互作用を介してＴ細胞の活性化を調節する。一般に、抗原特異的Ｔ細胞の活性化には、一般的に２つの異なるシグナルが必要である。第１のシグナルは、抗原提示細胞（ＡＰＣ）上に存在する主要組織適合複合体（ＭＨＣ）関連抗原とＴ細胞受容体（ＴＣＲ）の相互作用によって提供される。第２のシグナルは、ＴＣＲ結合に対して共刺激性であり、かつ、Ｔ細胞のアポトーシスまたはアネルギーを回避する場合を含む、Ｔ細胞の増殖、分化、及び／または生存に必要である。

いくつかの実施形態では、通常の生理的条件下では、Ｔ細胞媒介性免疫応答は、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）による抗原認識によって開始され、共刺激シグナル及び阻害性シグナル（例えば、免疫チェックポイントタンパク質）のバランスによって調節される。免疫システムは、免疫チェックポイントに依存して自己免疫を防ぎ（すなわち、自己寛容）、免疫応答時、例えば病原性感染に対する攻撃時に、過度の損傷から組織を保護する。場合によっては、しかしながら、これらの免疫調節タンパク質は、免疫システムを回避するためのメカニズムとして、腫瘍を含む疾患及び状態で調節不全になり得る。

いくつかの実施形態では、公知のＴ細胞共刺激受容体の中には、プログラム細胞死タンパク質１またはＰＤ－１（リガンドＰＤ－Ｌ１（分化クラスター２７４、ＣＤ２７４、Ｂ７ホモログ１またはＢ７－Ｈ１としても知られる）のＴ細胞共刺激受容体である）及びＰＤ－Ｌ２（ＰＤＣＤ１Ｌ２、ＰＤＣＤ１ＬＧ２、分化クラスター２７３、ＣＤ２７３またはＢ７－ＤＣとしても知られる）がある。ＰＤ－Ｌ１及びＰＤ－Ｌ２は、通常、Ｔ細胞、Ｂ細胞、及び骨髄細胞の表面で発現する。ＰＤ－Ｌ１及びＰＤ－Ｌ２は、免疫活性化の負の調節因子であり、プログラム死１（ＰＤ－１）受容体との相互作用を介して免疫応答を下方調節することができる。いくつかの態様では、ＰＤ－１はＮＫ細胞、ならびにＣＤ４＋及びＣＤ８＋Ｔ細胞を含むＴ細胞で発現し、それによりＰＤ－１の結合により活性化細胞の活性化、増殖、及び／または増殖が抑制することができる。しかしながら、ＰＤ－Ｌ２リガンドは、反発性誘導分子ＢまたはＲＧＭｂ（ＤＲＡＧＯＮまたはＤＲＧ１１応答性軸索誘導及び神経突起伸長とも呼ばれる）にも結合できる。ＰＤ－Ｌ２のＲＧＭｂへの結合は、ＰＤ－Ｌ２とＰＤ－１の間の相互作用を遮断することができ、これにより、免疫応答を増強または強化する。したがって、場合によっては、ＰＤ－Ｌ２とＲＧＭｂ及びＰＤ－Ｌ２とＰＤ－１の相互作用は、免疫応答の調節に逆の影響をもたらす。したがって、ＰＤ－１及びＲＧＭｂは、場合によって多くの疾患及び状態に関連する、炎症応答または抗炎症応答を調節する免疫応答において逆の役割を果たす可能性がある。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－１及びＲＧＢｂは、免疫応答のモデリングにおいて補完的な役割を果たす可能性がある。いくつかの実施形態では、ＰＤ－１受容体の活性の増強または抑制は、炎症性及び自己免疫性障害、がん、及びウイルス感染の治療に臨床的意義を有する。場合によっては、しかしながら、そのような受容体の免疫調節効果に介入してそれを変化させる治療法は、免疫学的シナプスの範囲によって課される空間配向要件に加えてサイズ制限によって制約される。いくつかの態様では、抗体薬を含む既存の治療薬は、これらの相互作用の調節に関与する複数の標的タンパク質と同時に相互作用できない場合がある。加えて、場合によっては、既存の治療薬は、免疫応答に拮抗するだけで、作動させる能力を持たない場合がある。加えて、これらの受容体の一方を独立して標的とする薬物間の薬物動態の違いは、治療の過程を通して、このような薬物の組み合わせの所望の血中濃度を適切に維持することに困難をもたらし得る。

いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、ＰＤ－１に関連する免疫活性を調節する（例えば、増加または減少する）。したがって、いくつかの実施形態では、提供されるポリペプチドは、ＰＤ－１への結合親和性が変化した（例えば増加または減少した）バリアントＰＤ－Ｌ２を提供することにより、これらの制約を克服し、これにより受容体の効果を作動または拮抗させる。いくつかの実施形態では、提供されるポリペプチドは、ＲＧＭｂへの結合親和性が変化した（例えば増加または減少した）バリアントＰＤ－Ｌ２を提供することにより、これらの制約を克服し、これによりＰＤ－１及びＰＤ－Ｌ２間の相互作用の効果を調節する。これらのバリアントＰＤ－Ｌ２の作製及び使用方法もまた提供される。

本明細書で言及される特許、特許出願科学論文及びデータベースを含む全ての出版物は、特許、特許出願、科学論文またはデータベースを含む個々の出版物が参照によって組み込まれると具体的にかつ個別に示されるのと同程度に、あらゆる目的のためにそれら全体が参照によって本明細書に組み込まれる。本明細書に記載の定義が、参照により本明細書に組み込まれる特許、出願、公開出願、及び他の出版物に記載の定義に反する、または矛盾する場合、本明細書に記載の定義は、参照により本明細書に組み込まれる定義に優先する。

本明細書において使用されるセクションの見出しは、単に構成を目的としたものであって、記載される主題を限定するものと解釈されるべきではない。

Ｉ．定義
別段の定義のない限り、本明細書において使用される全ての専門用語、表記、ならびに他の技術及び科学用語または術語は、請求される主題が属する技術分野の当業者によって通常理解されているものと同じ意味を有することを意図する。場合によっては、通常理解されている意味を有する用語は、明確化のため及び／またはすぐに参照できるように本明細書において定義され、そして本明細書におけるこのような定義の包含は、必ずしも一般的に当技術分野において理解されているものと大きな差異を成すと解釈されるべきではない。

本明細書を通して使用される用語は、特定の事例において別段限定されない限り、以下のとおり定義される。本明細書及び添付の特許請求の範囲において使用される場合、単数形の「ａ」、「ａｎ」、及び「ｔｈｅ」は、文脈上、別段の明確な指示がない限り、複数形の指示対象を含む。別段の定義のない限り、本明細書において使用される全ての技術及び科学用語、頭字語、ならびに略語は、本発明が属する技術分野の当業者によって通常理解されているものと同じ意味を有する。別段の指示のない限り、化学名及び生化学名の略称及び記号は、ＩＵＰＡＣ－ＩＵＢ命名法による。別段の指示のない限り、その範囲を規定する値だけでなくその間の全ての整数値も含む。

「親和性が改変された（親和性改変）」という用語は、免疫グロブリンスーパーファミリードメインの文脈において使用される場合、親の野生型または非改変の（すなわち、非親和性改変）ＩｇＳＦ対照ドメインと比較してその同族結合パートナー（あるいは「カウンター構造体」）のうちの少なくとも１つに対する結合親和性または結合活性が増加または減少するように変化したアミノ酸配列（対応する野生型の親または非改変ＩｇＳＦドメインと比べて）を有する哺乳動物免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメインを意味する。この文脈では、親和性改変ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦドメインが含まれる。いくつかの実施形態では、親和性改変ＩｇＳＦドメインは、野生型または非改変ＩｇＳＦドメイン中に１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０またはそれ以上のアミノ酸差異、例えばアミノ酸置換を含有することができる。結合親和性または結合活性の増加または減少は、フローサイトメトリーなどの周知の結合アッセイを使用して決定することができる。Ｌａｒｓｅｎ ｅｔ ａｌ．，Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｔｒａｎｓｐｌａｎｔａｔｉｏｎ，Ｖｏｌ ５：４４３－４５３（２００５）。また、Ｌｉｎｓｌｅｙ ｅｔ ａｌ．，Ｉｍｍｕｎｉｔｙ，Ｖｏｌ １（９）：７９３－８０１（１９９４）も参照のこと。タンパク質のその同族結合パートナー（複数可）に対する結合親和性または結合活性の増加は、野生型ＩｇＳＦドメイン対照よりも少なくとも１０％大きい値となり、いくつかの実施形態では、野生型ＩｇＳＦドメイン対照値よりも少なくとも２０％、３０％、４０％、５０％、１００％、２００％、３００％、５００％、１０００％、５０００％、または１００００％大きい値となる。タンパク質のその同族結合パートナーのうちの少なくとも１つに対する結合親和性または結合活性の減少は、対照の９０％以下であるが野生型ＩｇＳＦドメイン対照値の１０％以上の値となり、いくつかの実施形態では、野生型ＩｇＳＦドメイン対照値の８０％、７０％、６０％、５０％、４０％、３０％、または２０％以下であるが１０％以上の値となる。親和性改変タンパク質は、アミノ酸残基の置換、付加、または欠失によって一次アミノ酸配列が変化している。「親和性改変ＩｇＳＦドメイン」という用語は、親和性改変ＩｇＳＦドメインが作製される、いかなる特定の出発組成物または方法のいかなる条件も課すものと解釈されるべきではない。したがって、本発明の親和性改変ＩｇＳＦドメインは、任意の特定の親和性改変プロセスによって親和性改変ＩｇＳＦドメインへと変換された野生型ＩｇＳＦドメインに限定されない。親和性改変ＩｇＳＦドメインポリペプチドは、例えば、野生型哺乳動物ＩｇＳＦドメイン配列情報から開始して生成され、次いで、その同族結合パートナーに対する結合性についてｉｎ ｓｉｌｉｃｏでモデル化され、そして最後に組換えまたは化学合成されて、主題の親和性改変ＩｇＳＦドメイン組成物を得ることができる。しかし別の一例では、親和性改変ＩｇＳＦドメインは、野生型ＩｇＳＦドメインの部位特異的変異誘発によって作製することができる。したがって、親和性改変ＩｇＳＦドメインは、産物を意味するが、必ずしもいずれかの所与のプロセスによって産生される産物を意味するわけではない。組換え法、化学合成、またはその組み合わせを含む多種多様な技術を用いてもよい。

「同種（の）」という用語は、本明細書において使用される場合、ある生物から取り出され、次いで同じ種の遺伝的に異なる生物に注入または養子移入される、細胞または組織を意味する。本発明のいくつかの実施形態では、種は、ネズミまたはヒトである。

「自家（の）」という用語は、本明細書において使用される場合、同じ生物から取り出され、後に該生物に注入または養子移入される、細胞または組織を意味する。自家の細胞または組織を、例えば、組換えＤＮＡ法によって、生物から取り出される天然の細胞または天然の組織とはもはや遺伝的に同一ではないように変化させることができる。例えば、天然の自家Ｔ細胞を、膜貫通型免疫調節タンパク質及び／またはキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）を発現する自家の操作された細胞となるように組換えＤＮＡ技術によって遺伝子操作することができ、これは、場合によっては、Ｔ細胞またはＴＩＬ（腫瘍浸潤リンパ球）を操作することを伴う。次いで、操作された細胞を、天然のＴ細胞が単離された患者へ注入する。いくつかの実施形態では、生物は、ヒトまたはネズミである。

「結合親和性」及び「結合活性」という用語は、本明細書において使用される場合、それぞれ、特異的結合条件下での、あるタンパク質のそのカウンター構造体に対する、特異的結合親和性及び特異的結合活性を意味する。生化学動態では、結合活性は、ＰＤ－Ｌ２とそのカウンター構造体ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂとの間のような、個々の非共有結合相互作用の複数の親和性の累積強度を指す。そのため、結合活性は、単一の相互作用の強度を表す親和性とは異なる。親和性が改変されたＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦドメインを含有するバリアントＰＤ－Ｌ２のそのカウンター構造体に対する結合親和性の増加または減弱化は、非改変ＰＤ－Ｌ２（例えば、天然または野生型ＩｇＳＦドメイン（例えばＩｇＶドメイン）を含有する非改変ＰＤ－Ｌ２）の結合親和性と比較して決定される。結合親和性または結合活性を決定するための方法は、当技術分野において公知である。例えば、Ｌａｒｓｅｎ ｅｔ ａｌ．，Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｔｒａｎｓｐｌａｎｔａｔｉｏｎ，Ｖｏｌ ５：４４３－４５３（２００５）を参照のこと。いくつかの実施形態では、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２（すなわち、親和性改変ＩｇＳＦドメインを含有するＰＤ－Ｌ２タンパク質）は、フローサイトメトリーによって測定され、結合アッセイにおいて野生型ＰＤ－Ｌ２対照よりも少なくとも１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、または１００％より大きい平均蛍光強度（ＭＦＩ）値をもたらす結合親和性でＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに特異的に結合する。

「生物学的半減期」という用語は、ある物質（例えば、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチド）が、その薬理学的もしくは生理学的活性または濃度の半分を喪失するのに要する時間を指す。生物学的半減期は、物質の排除、排出、分解（例えば、酵素的）、または体の特定の臓器もしくは組織における吸収及び濃縮によって影響を受け得る。いくつかの実施形態では、生物学的半減期は、物質の血漿中濃度がその定常状態レベルの半分に達するのに要する時間（「血漿半減期」）を決定することによって評価することができる。本発明のポリペプチドを誘導体化してその生物学的半減期を延長するために使用することができるコンジュゲートは、当技術分野において公知であり、限定されないが、ポリエチレングリコール（ＰＥＧ）、ヒドロキシエチルデンプン（ＨＥＳ）、ＸＴＥＮ（伸長組換えペプチド；ＷＯ２０１３１３０６８３を参照のこと）、ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）、ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）、脂質（アシル化）、及びポリ－Ｐｒｏ－Ａｌａ－Ｓｅｒ（ＰＡＳ）、ポリグルタミン酸（グルタミル化）を含む。

「キメラ抗原受容体」または「ＣＡＲ」という用語は、本明細書において使用される場合、少なくともエクトドメイン、膜貫通、及びエンドドメインを含む、哺乳動物細胞上で発現する人工の（すなわち、人造の）膜貫通型タンパク質を指す。任意で、ＣＡＲタンパク質は、エクトドメインを膜貫通ドメインに共有結合的に連結する「スペーサー」を含む。スペーサーは、多くの場合、ペプチド結合を介してエクトドメインを膜貫通ドメインに連結するポリペプチドである。ＣＡＲは、典型的には、哺乳動物リンパ球上で発現する。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、Ｔ細胞または腫瘍浸潤リンパ球（ＴＩＬ）などの哺乳動物細胞上で発現する。Ｔ細胞上で発現するＣＡＲは、本明細書において「ＣＡＲ Ｔ細胞」または「ＣＡＲ－Ｔ」と称される。いくつかの実施形態では、ＣＡＲ－Ｔは、ヘルパーＴ細胞、細胞傷害性Ｔ細胞、ナチュラルキラーＴ細胞、メモリーＴ細胞、制御性Ｔ細胞、またはγδＴ細胞である。例えば養子細胞移入において臨床的に使用される場合、患者の腫瘍に対する抗原結合特異性を有するＣＡＲ－Ｔは、典型的には、患者から得られるＴ細胞上で発現するように操作されている。ＣＡＲを発現する操作されたＴ細胞は、次いで注入により患者に戻される。したがって、ＣＡＲ－Ｔは、多くの場合、自家ＣＡＲ－Ｔではあるが、同種ＣＡＲ－Ｔも本発明の範囲内に含まれる。ＣＡＲのエクトドメインは、生理的条件下で標的抗原（例えば、腫瘍特異的抗原）と特異的に結合する抗原結合領域（例えば、抗体またはその抗原結合断片（例えば、ｓｃＦｖ））を含む。特異的に結合すると、一連の生化学的事象（すなわち、シグナルトランスダクション）は、ＣＡＲ－Ｔの免疫活性の調節をもたらす。したがって、例えば、ＣＡＲ－Ｔの抗原結合領域によるその標的抗原への特異的結合によって、細胞傷害性、増殖、またはサイトカイン産生の変化によって反映されるように、Ｔ細胞活性の免疫活性の変化を導くことができる。いくつかの実施形態では、ＣＡＲ－Ｔ活性化によるシグナルトランスダクションは、天然の哺乳動物Ｔ細胞におけるシグナルトランスダクションに関与するＣＤ３ζ鎖（「ＣＤ３－ｚ」）によって達成される。ＣＡＲ－Ｔは、Ｔ細胞の免疫調節応答をさらに調節する複数のシグナル伝達ドメイン（例えば、ＣＤ２８、４１ＢＢ、またはＯＸ４０）をさらに含むことができる。ＣＤ３－ｚは、Ｔ細胞受容体シグナルトランスダクションに関与する免疫受容体チロシン活性化モチーフ（ＩＴＡＭ）として知られている保存されたモチーフを含む。

「総合して」または「総合的」という用語は、ｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイにおいて２つ以上の本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２の存在によって誘導されるサイトカイン産生に関して使用される場合、個々のバリアントＰＤ－Ｌ２によって誘導されるサイトカイン産生に関係なくサイトカイン発現レベル全体を意味する。いくつかの実施形態では、アッセイされるサイトカインは、例えばｉｎ ｖｉｔｒｏ初代Ｔ細胞アッセイにおけるＩＦＮ－γである。

「同族結合パートナー」（「カウンター構造体」と互換的に使用される）という用語は、ポリペプチド（例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２のＩｇＳＦドメイン）に関して、言及されているポリペプチドが特異的結合条件下で特異的に結合する少なくとも１つの分子（典型的には、天然の哺乳動物タンパク質）を指す。いくつかの態様では、親和性改変ＩｇＳＦドメインを含有するバリアントＰＤ－Ｌ２は、対応する天然または野生型ＰＤ－Ｌ２のカウンター構造体に特異的に結合するが、増加または減弱化した親和性で結合する。特異的結合条件下で認識されてその同族受容体に特異的に結合するリガンドの一種は、その受容体のカウンター構造体または同族結合パートナーの一例である。「細胞表面同族結合パートナー」は、哺乳動物細胞表面上で発現する同族結合パートナーである。「細胞表面分子種」は、免疫学的シナプス（ＩＳ）を形成する細胞（例えば、哺乳動物細胞）上で発現する及び該細胞によって発現する、免疫学的シナプスのリガンドの同族結合パートナーである。

本明細書において使用される場合、「コンジュゲート」、「コンジュゲーション」またはそれらの文法上の変形は、当技術分野において公知の任意の接続または連結法によって、２つ以上の化合物を一緒に接続または連結して、別の化合物の形成をもたらすことを指す。それはまた、２つ以上の化合物を一緒に接続または連結することによって生成される化合物を指すこともできる。例えば、１つまたは複数の化学部分またはポリペプチドに直接的または間接的に連結されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが例示的なコンジュゲートである。そのようなコンジュゲートは、融合タンパク質、化学的コンジュゲートによって産生されるもの、及び任意の他の方法によって産生されるものを含む。

「競合的結合」という用語は、本明細書において使用される場合、あるタンパク質が、少なくとも２種の同族結合パートナーに特異的に結合することができるが、１つの同族結合パートナーの特異的結合が第２の同族結合パートナーの同時結合を阻害する（例えば、防止するまたは妨げる）ことを意味する。したがって、場合によっては、あるタンパク質は、２つの同族結合パートナーに同時に結合することはできない。一般的に、競合結合物は、特異的結合のための同じまたは重複した結合部位を含有するが、これは必須要件ではない。いくつかの実施形態では、競合的結合は、第２の同族結合パートナーの特異的結合に起因して、その同族結合パートナーの１つへのタンパク質の特異的結合の測定可能な（部分的または完全な）阻害を引き起こす。ＥＬＩＳＡ（酵素結合免疫吸着アッセイ）アッセイなどの競合的結合を定量する多種多様な方法が公知である。

「保存的アミノ酸置換」という用語は、本明細書において使用される場合、あるアミノ酸残基が類似の化学特性（例えば、電荷または疎水性）を備える側鎖Ｒ基を有する別のアミノ酸残基によって置換されている、アミノ酸置換を意味する。類似の化学特性を備える側鎖を有するアミノ酸の群の例としては、１）脂肪族側鎖：グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、及びイソロイシン、２）脂肪族－ヒドロキシル側鎖：セリン及びトレオニン、３）アミド含有側鎖：アスパラギン及びグルタミン、４）芳香族側鎖：フェニルアラニン、チロシン、及びトリプトファン、５）塩基性側鎖：リジン、アルギニン、及びヒスチジン、６）酸性側鎖：アスパラギン酸及びグルタミン酸、ならびに７）硫黄含有側鎖：システイン及びメチオニンが挙げられる。保存的アミノ酸置換の群は、バリン－ロイシン－イソロイシン、フェニルアラニン－チロシン、リジン－アルギニン、アラニン－バリン、グルタミン酸－アスパラギン酸、及びアスパラギン－グルタミンである。

タンパク質の位置に関して「対応する」という用語、例えば、ヌクレオチドまたはアミノ酸の位置が、例えば配列表に記載の開示された配列中のヌクレオチドまたはアミノ酸の位置に「対応する」という記述は、構造配列アラインメントに基づいてまたは標準的なアラインメントアルゴリズム（例えば、ＧＡＰアルゴリズム）を使用して、開示された配列とのアラインメントによって特定される、ヌクレオチドまたはアミノ酸の位置を指す。例えば、本明細書に記載される構造アラインメント法による、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１（ＥＣＤドメイン）に記載された、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５（ＩｇＶドメイン）に記載の野生型ＰＤ－Ｌ２の配列を有する参照配列のアライメントによって、対応する残基を決定することができる。配列をアライメントすることによって、当業者は、例えば保存されているアミノ酸残基及び同一のアミノ酸残基を、基準として使用して、対応する残基を特定することができる。

「低下（減少）させる」または「減弱（化）する」または「抑制する」という用語は、本明細書において使用される場合、統計的に有意な量の低下（減少）を意味する。低下（減少）は、少なくとも１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、または１００％であることができる。

「誘導体」または「誘導体化されている」という用語は、その治療効果を保持または増強させながら、生物学的半減期、バイオアベイラビリティ、免疫原性、溶解性、毒性、効力、または有効性などの特性を変化させるために、タンパク質を直接または間接的に組成物に共有結合的に連結させることによる、タンパク質の改変を指す。本発明の免疫調節ポリペプチドの誘導体は、本発明の範囲内であり、例えば、グリコシル化、ＰＥＧ化、脂質化、またはＦｃ融合によって作製することができる。

本明細書において使用される場合、「ドメイン」（典型的には、３以上、一般的に５または７以上のアミノ酸、例えば１０～２００のアミノ酸残基の配列）は、分子の他の部分と構造的及び／または機能的に異なりかつ特定可能な分子（例えば、タンパク質またはコーディング核酸）の一部分を指す。例えば、ドメインは、１つまたは複数の構造モチーフで構成されているタンパク質内で独立してフォールド構造を形成することができ、及び／または結合活性などの機能活性によって認識される、ポリペプチド鎖の部分を含む。タンパク質は、１つまたは２つ以上の別個のドメインを有することができる。例えば、ドメインは、関連ファミリーメンバーに対する一次配列または構造の相同性、例えばモチーフに対する相同性によって、特定、定義、または識別することができる。別の例では、ドメインは、その機能（例えば、同族結合パートナーなどの生体分子と相互作用する能力）によって識別することができる。ドメインが独立してまたは別の分子に融合して活動する（例えば、結合）ことができるように、ドメインは、独立して生物学的機能または活性を示すことができる。ドメインは、線状アミノ酸配列または非線状アミノ酸配列であることができる。多くのポリペプチドは、複数のドメインを含有する。このようなドメインは、公知であり、かつ、当業者によって特定することができる。本明細書における例示のため、定義が提供されるが、名称によって特定のドメインを認識することは十分に当技術分野の技能の範囲内であると理解される。必要であれば、ドメインを特定するために適切なソフトウェアを用いることができる。

「エクトドメイン」という用語は、本明細書において使用される場合、膜タンパク質（例えば、膜貫通型タンパク質）の、小胞膜の外側にある領域を指す。エクトドメインは、多くの場合、リガンドまたは細胞表面受容体に、例えば当該リガンドまたは当該細胞表面受容体に特異的に結合する結合ドメインを介して特異的に結合する結合ドメインを含む。細胞の膜貫通型タンパク質のエクトドメインは、代替的に細胞外ドメインと称される。

「有効量」または「治療的有効量」という用語は、単独（すなわち、単剤療法として）または追加の治療用物質との組み合わせのいずれかでｅｘ ｖｉｖｏ（患者由来の細胞との接触による）またはｉｎ ｖｉｖｏ（患者への投与による）で投与された場合、例えば疾患の症状及び／または病因を改善または排除することによって疾患進行の統計的に有意な減少をもたらす、本発明の治療用組成物（タンパク質組成物または細胞組成物を含む）の量及び／または濃度を指す。有効量は、疾患または障害と関連する少なくとも１つの症状または生物学的応答もしくは影響を緩和する、低下させる、または軽減する、疾患もしくは障害の進行を防止する、または患者の身体機能を改善する量であり得る。細胞療法の場合、有効量は、養子細胞療法により患者に投与される細胞の有効用量または有効数である。いくつかの実施形態では、患者は、哺乳動物、例えば非ヒト霊長類またはヒト患者である。

「エンドドメイン」という用語は、本明細書において使用される場合、いくつかの膜タンパク質（例えば、膜貫通型タンパク質）において見いだされる、細胞表面膜によって画定される内部空間内に延びる領域を指す。哺乳動物細胞では、エンドドメインは、膜タンパク質の細胞質領域である。細胞では、エンドドメインは、細胞内構成成分と相互作用し、かつシグナルトランスダクションにおいて役割を果たすことができ、したがって、場合によっては、細胞内シグナル伝達ドメインであることができる。細胞の膜貫通型タンパク質のエンドドメインは、代替的に細胞質ドメインと称され、これは、場合によっては、細胞質シグナル伝達ドメインであることができる。

「増強された」または「増加（向上）した」という用語は、本明細書において哺乳動物リンパ球の免疫活性の増加の文脈で使用される場合、リンパ球の１つまたは複数の活性の増加を意味する。活性の増加は、例えば統計的に有意な量などでの、細胞生存、細胞増殖、サイトカイン産生、またはＴ細胞の細胞傷害性のうちの１つまたは複数の増加であり得る。いくつかの実施形態では、増加した免疫活性への言及は、インターフェロンγ（ＩＦＮγ）産生を、例えば統計的に有意な量、増加させることを意味する。いくつかの実施形態では、免疫活性を、混合リンパ球反応（ＭＬＲ）アッセイにおいて評価することができる。ＭＬＲアッセイを実行する方法は、当技術分野において公知である。Ｗａｎｇ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｒｅｓ．２０１４ Ｓｅｐ：２（９）：８４６－５６。リンパ球の活性を評価する他の方法は、本明細書に記載される任意のアッセイを含め、当技術分野において公知である。いくつかの実施形態では、増強は、非ゼロ対照値よりも少なくとも１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、７５％、１００％、２００％、３００％、４００％、または５００％大きい増加であることができる。

「操作された細胞」という用語は、本明細書において使用される場合、ヒトによる介入（例えば、組換えＤＮＡ法またはウイルス形質導入法）によって遺伝子操作された哺乳動物細胞を指す。いくつかの実施形態では、細胞は、免疫細胞、例えばリンパ球（例えば、Ｔ細胞、Ｂ細胞、ＮＫ細胞）または抗原提示細胞（例えば、樹状細胞）である。細胞は、患者由来の初代細胞であってもよいし、細胞株であってもよい。いくつかの実施形態では、本発明の操作された細胞は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが特異的に結合するＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂを発現するＴ細胞の免疫活性を調節するように操作された本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２は、膜貫通ドメイン（例えば、ＰＤ－Ｌ２膜貫通ドメイン）に連結されたＩｇＶドメインを含有する細胞外ドメインまたはその一部分を含有し、任意で細胞内シグナル伝達ドメインを含有する、膜貫通型免疫調節タンパク質（以下「ＴＩＰ」と称される）である。場合によっては、ＴＩＰは、異種の細胞質シグナル伝達ドメインまたはエンドドメインを含有するキメラ受容体としてフォーマット化される。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、本明細書に記載される免疫調節タンパク質を発現及び分泌することができる。提供される操作された細胞の中には、操作されたＴ細胞受容体（ＴＣＲ）またはキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）をさらに含有する細胞もある。

「操作されたＴ細胞」という用語は、本明細書において使用される場合、ヒトによる介入（例えば、組換えＤＮＡ法またはウイルス形質導入法）によって遺伝子操作されたＴ細胞（例えば、ヘルパーＴ細胞、細胞傷害性Ｔ細胞（あるいは、細胞傷害性Ｔリンパ球またはＣＴＬ）、ナチュラルキラーＴ細胞、制御性Ｔ細胞、メモリーＴ細胞、またはγδＴ細胞）を指す。操作されたＴ細胞は、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２膜貫通型免疫調節タンパク質（ＴＩＰ）または分泌型免疫調節タンパク質（ＳＩＰ）を含み、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２膜貫通型免疫調節タンパク質（ＴＩＰ）または分泌型免疫調節タンパク質（ＳＩＰ）は該Ｔ細胞上で発現し、操作されたＴ細胞自体の免疫活性を調節するか、または該Ｔ細胞上で発現するバリアントＰＤ－Ｌ２が特異的に結合する哺乳動物細胞の免疫活性を調節するように操作される。

「操作されたＴ細胞受容体」または「操作されたＴＣＲ」という用語は、選択され、クローニングされ、及び／またはその後Ｔ細胞の集団に導入される（多くの場合、養子免疫療法に使用される）、主要組織適合複合体（ＭＨＣ）／ペプチド標的抗原に対して所望の親和性で特異的に結合するように操作されたＴ細胞受容体（ＴＣＲ）を指す。操作されたＴＣＲとは対照的に、
ＣＡＲは、ＭＨＣ依存的に標的抗原に結合するように操作される。

「～上で発現する」という用語は、本明細書において使用される場合、細胞（例えば哺乳動物細胞）の表面で発現するタンパク質に関して使用される。したがって、当該タンパク質は膜タンパク質として発現する。いくつかの実施形態では、発現する当該タンパク質は、膜貫通型タンパク質である。いくつかの実施形態では、当該タンパク質は、小分子部分（例えば、薬物または検出可能標識）にコンジュゲートされる。細胞の表面で発現するタンパク質は、哺乳動物細胞上で発現する細胞表面タンパク質（例えば細胞表面受容体）を含むことができる。

用語「半減期延長部分」は、ポリペプチド融合体または化学的コンジュゲートの一部分であって、そのように該部分にコンジュゲートされていないタンパク質の半減期と比較して哺乳動物血清中に循環するタンパク質の半減期を延長する部分を指す。いくつかの実施形態では、半減期は、１．２倍、１．５倍、２．０倍、３．０倍、４．０倍、５．０倍、もしくは６．０倍より長く、または約１．２倍、約１．５倍、約２．０倍、約３．０倍、約４．０倍、約５．０倍、もしくは約６．０倍より長く延長される。いくつかの実施形態では、半減期は、半減期延長部分を有さないタンパク質と比較して、ｉｎ ｖｉｖｏ投与後、６時間超、１２時間超、２４時間超、４８時間超、７２時間超、９６時間超、または１週間超延長される。半減期は、タンパク質がその濃度、量、または活性の半分を喪失するのに要する時間を指す。半減期は、例えば、ＥＬＩＳＡアッセイまたは活性アッセイを使用することによって決定することができる。例示的な半減期延長部分には、Ｆｃドメイン、多量体化ドメイン、ポリエチレングリコール（ＰＥＧ）、ヒドロキシエチルデンプン（ＨＥＳ）、ＸＴＥＮ（伸長組換えペプチド；ＷＯ２０１３１３０６８３を参照のこと）、ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）、ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）、脂質（アシル化）、及びポリ－Ｐｒｏ－Ａｌａ－Ｓｅｒ（ＰＡＳ）、及びポリグルタミン酸（グルタミル化）が含まれる。

「免疫学的シナプス」または「免疫シナプス」という用語は、本明細書において使用される場合、ＭＨＣ Ｉ（主要組織適合複合体）またはＭＨＣ ＩＩを発現する哺乳動物細胞（例えば、抗原提示細胞または腫瘍細胞）と、哺乳動物リンパ球（例えば、エフェクターＴ細胞またはナチュラルキラー（ＮＫ）細胞）との間の界面を意味する。

免疫グロブリン分子のＦｃ（結晶性断片）領域またはドメイン（Ｆｃポリペプチドとも呼ばれる）は、主に免疫グロブリン重鎖の定常領域に相当し、抗体のエフェクター機能（複数可）を含む様々な機能に関与している。Ｆｃドメインは、免疫グロブリン分子のヒンジドメインの一部分または全てとＣＨ２ドメイン及びＣＨ３ドメインとを含有する。Ｆｃドメインは、１つまたは複数のジスルフィド結合によって接続された２つのポリペプチド鎖の二量体を形成することができる。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、エフェクター機能を促す活性が低減された（例えば、３０％超、４０％超、５０％超、６０％超、７０％超、８０％超、９０％超、またはそれ以上低減された）バリアントＦｃである。いくつかの実施形態では、Ｆｃ領域中のアミノ酸置換への参照は、特定のＳＥＱ ＩＤ ＮＯに基づいて記載されない限りは、ＥＵ番号付けシステムによる。ＥＵ番号付けは公知であり、最近更新されたＩＭＧＴ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ Ｃｈａｒｔ（ＩＭＧＴ（登録商標）、すなわちｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ ＩｍＭｕｎｏＧｅｎｅＴｉｃｓ ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ ｓｙｓｔｅｍ（登録商標）、ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｉｍｇｔ．ｏｒｇ／ＩＭＧＴＳｃｉｅｎｔｉｆｉｃＣｈａｒｔ／Ｎｕｍｂｅｒｉｎｇ／Ｈｕ＿ＩＧＨＧｎｂｅｒ．ｈｔｍｌ（作成日：２００１年５月１７日、最終更新日：２０１３年１月１０日）及びＫａｂａｔ，Ｅ．Ａ．ｅｔ ａｌ．Ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ ｏｆ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ ｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉｃａｌ ｉｎｔｅｒｅｓｔ．５ｔｈ ｅｄ．ＵＳ Ｄｅｐａｒｔｍｅｎｔ ｏｆ Ｈｅａｌｔｈ ａｎｄ Ｈｕｍａｎ Ｓｅｒｖｉｃｅｓ，ＮＩＨ ｐｕｂｌｉｃａｔｉｏｎ Ｎｏ．９１－３２４２（１９９１）に報告されているＥＵインデックスに従う。

免疫グロブリンＦｃ融合体（「Ｆｃ融合体」）、例えば免疫調節Ｆｃ融合タンパク質は、免疫グロブリンのＦｃ領域に作動可能に連結された１つまたは複数のポリペプチド（または１つまたは複数の小分子）を含む分子である。Ｆｃ融合体は、例えば抗体のＦｃ領域（エフェクター機能及び薬物動態を促す）及びバリアントＰＤ－Ｌ２を含み得る。免疫グロブリンＦｃ領域は、１つまたは複数のバリアントＰＤ－Ｌ２または小分子（融合パートナー）に間接的または直接的に連結され得る。様々なリンカーが当技術分野において公知であり、任意でこれを使用して、Ｆｃを融合パートナーに連結させてＦｃ融合体を生成することができる。同一種のＦｃ融合体を、二量体化してＦｃ融合ホモ二量体を形成することも、非同一種を使用してＦｃ融合ヘテロ二量体を形成することもできる。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、哺乳動物Ｆｃ、例えばネズミまたはヒトＦｃである。

「宿主細胞」という用語は、組換え発現ベクターによってコードされているタンパク質を発現させるために使用することができる細胞を指す。宿主細胞は、原核生物、例えば、Ｅ．Ｃｏｌｉであってよく、または真核生物、例えば、単細胞真核生物（例えば、酵母または他の真菌類）、植物細胞（例えば、タバコまたはトマト植物細胞）、動物細胞（例えば、ヒト細胞、サル細胞、ハムスター細胞、ラット細胞、マウス細胞、または昆虫細胞）、もしくはハイブリドーマであってもよい。宿主細胞の例には、チャイニーズハムスター卵巣（ＣＨＯ）細胞またはそれらの誘導体、例えば無血清培地で成長するＶｅｇｇｉｅ ＣＨＯ及び関連細胞株またはＤＨＦＲ欠損したＣＨＯ系統ＤＸ－Ｂ１１が挙げられる。別の例は、ヒト内皮腎（Ｈｕｍａｎ Ｅｎｄｏｔｈｅｌｉａｌ Ｋｉｄｎｅｙ）２９３細胞またはその誘導体である。いくつかの実施形態では、宿主細胞は、哺乳動物細胞（例えば、ヒト細胞、サル細胞、ハムスター細胞、ラット細胞、マウス細胞、または昆虫細胞）である。

「免疫グロブリン」（「Ｉｇ」と略記される）という用語は、本明細書において使用される場合、５種のヒトクラスの抗体、すなわちＩｇＡ（サブクラスＩｇＡ１及びＩｇＡ２を含む）、ＩｇＤ、ＩｇＥ、ＩｇＧ（サブクラスＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、及びＩｇＧ４を含む）、及びＩｇＭのいずれかを含む哺乳動物免疫グロブリンタンパク質を指す。該用語はまた、完全または部分的合成（例えば、組換えまたは化学合成）であろうと天然に産生されようと全長未満である免疫グロブリン、例えば抗原結合断片（Ｆａｂ）、Ｖ_Ｈ及びＶ_Ｌを含有する可変断片（Ｆｖ）、１つの鎖中で一緒に連結されたＶ_Ｈ及びＶ_Ｌを含有する単鎖可変断片（ｓｃＦｖ）、ならびに他の抗体Ｖ領域断片、例えば、Ｆａｂ′、Ｆ（ａｂ）_２、Ｆ（ａｂ′）_２、ｄｓＦｖダイアボディ、Ｆｃ、及びＦｄポリペプチド断片を含む。ホモ二重特異性及びヘテロ二重特異性の二重特異性抗体は、該用語の意味の範囲内に含まれる。

「免疫グロブリンスーパーファミリー」または「ＩｇＳＦ」という用語は、本明細書において使用される場合、細胞の、認識、結合、または接着プロセスに関与する、細胞表面及び可溶性タンパク質の群を意味する。分子は、免疫グロブリン（すなわち、抗体）と共通の構造的特徴に基づいて、このスーパーファミリーのメンバーとして類別され、これらは全て、免疫グロブリンドメインまたはフォールドとして公知のドメインを保有する。ＩｇＳＦのメンバーは、免疫系の、細胞表面抗原受容体、共受容体及び共刺激分子、リンパ球への抗原提示に関与する分子、細胞接着分子、ある種のサイトカイン受容体ならびに細胞内筋タンパク質を含む。これらは、通常、免疫系における役割と関連する。免疫学的シナプス中のタンパク質は、ＩｇＳＦのメンバーであることが多い。ＩｇＳＦはまた、機能のような共通の特性に基づいて「サブファミリー」に分類することができる。このようなサブファミリーは、典型的には、４～３０のＩｇＳＦメンバーからなる。

「ＩｇＳＦドメイン」または「免疫グロブリンドメイン」または「Ｉｇドメイン」という用語は、本明細書において使用される場合、ＩｇＳＦタンパク質の構造ドメインを指す。Ｉｇドメインは、免疫グロブリン分子に因んで命名されている。これらは、約７０～１１０アミノ酸を含有し、それらのサイズ及び機能に従って類別される。Ｉｇドメインは、逆平行β鎖の２つのシートによって形成されるサンドイッチ様構造を有する特徴的なＩｇフォールドを保有する。サンドイッチの内側の疎水性アミノ酸間の相互作用ならびにＢ及びＦ鎖中のシステイン残基間で形成される高度に保存されているジスルフィド結合が、Ｉｇフォールドを安定化させる。Ｉｇドメインの一端は、抗体のそれらのリガンドに対する特異性にとって重要な相補性決定領域と呼ばれる部分を有する。Ｉｇ様ドメインは、ＩｇＶ、ＩｇＣ（ＩｇＣ１またはＩｇＣ２のいずれかであることができる）、またはＩｇＩとして（クラスに）分類することができる。ほとんどのＩｇドメインは、可変（ＩｇＶ）ドメインまたは定常（ＩｇＣ）ドメインのいずれかである。９つのβ鎖を有するＩｇＶドメインは、一般的に７つのβ鎖を有するＩｇＣドメインより長い。ＩｇＳＦのいくつかのメンバーのＩｇドメインは、アミノ酸配列中のＩｇＶドメインと似ているが、ＩｇＣドメインとサイズが類似している。これらは、ＩｇＣ２ドメインと呼ばれ、一方で、標準的なＩｇＣドメインは、ＩｇＣ１ドメインと呼ばれる。Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）鎖は、細胞外部分における２つのＩｇドメイン（１つはＮ末端におけるＩｇＶドメイン及び１つは細胞膜に隣接するＩｇＣ１ドメイン）を含有する。ＰＤ－Ｌ２は、２つのＩｇドメイン、すなわち１つのＩｇＶ及び１つのＩｇＣを含有する。

「ＩｇＳＦ種」という用語は、本明細書において使用される場合、同一のまたは実質的に同一の一次アミノ酸配列を有するＩｇＳＦメンバータンパク質の集団を意味する。各哺乳動物免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）メンバーは、そのＩｇＳＦメンバーに属する全てのＩｇＳＦ種に固有の識別を規定する。したがって、各ＩｇＳＦファミリーメンバーは、他のＩｇＳＦファミリーメンバーと比べて固有であり、したがって、特定のＩｇＳＦファミリーメンバーの各種は、別のＩｇＳＦファミリーメンバー種と比べて固有である。それにもかかわらず、同じＩｇＳＦ種の分子間の相違が、グリコシル化、リン酸化、ユビキチン化、ニトロシル化、メチル化、アセチル化、及び脂質化などの翻訳後修飾の差異が原因で生じ得る。加えて、遺伝子多型が原因の単一のＩｇＳＦ種内の小さな配列差異は、例えばタンパク質分解的切断が原因のＩｇＳＦ種の野生型短縮形態と同様、単一のＩｇＳＦ種内の別の形態の相違を成す。「細胞表面ＩｇＳＦ種」は、細胞（一般的に哺乳動物細胞）の表面で発現するＩｇＳＦ種である。

「免疫活性」という用語は、本明細書においてＴ細胞のような哺乳動物リンパ球の文脈で使用される場合、１つまたは複数の細胞生存、細胞増殖、サイトカイン産生（例えば、インターフェロン－γ）、またはＴ細胞傷害性活性を指す。場合によっては、免疫活性は、ケモカインまたはインターロイキンのようなサイトカインの細胞発現を意味することができる。免疫活性の増強または抑制を決定するためのアッセイは、培養上清中のインターフェロン－γサイトカインレベルを測定するＭＬＲ（混合リンパ球反応）アッセイ（Ｗａｎｇ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｒｅｓ．２０１４ Ｓｅｐ：２（９）：８４６－５６）、ＳＥＢ（ブドウ球菌エンテロトキシンＢ（ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃａｌ ｅｎｔｅｒｏｔｏｘｉｎ Ｂ））Ｔ細胞刺激アッセイ（Ｗａｎｇ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｒｅｓ．２０１４ Ｓｅｐ：２（９）：８４６－５６）、及び抗ＣＤ３ Ｔ細胞刺激アッセイ（Ｌｉ ａｎｄ Ｋｕｒｌａｎｄｅｒ，Ｊ Ｔｒａｎｓｌ Ｍｅｄ．２０１０：８：１０４）を含む。Ｔ細胞活性化は、ＩＦＮ－γサイトカインの分泌と関連するため、これらのｉｎ ｖｉｔｒｏヒトＴ細胞アッセイからの培養上清中のＩＦＮ－γレベルの検出は、市販のＥＬＩＳＡキットを使用してアッセイすることができる（Ｗｕ ｅｔ ａｌ，Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｌｅｔｔ ２００８ Ａｐｒ １５；１１７（１）：５７－６２）。免疫応答の誘導は、静止リンパ球と比べて免疫活性の増加をもたらす。本明細書において提供されるとおりの免疫調節タンパク質（例えば、親和性改変ＩｇＳＦドメインを含有するバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド）は、初代Ｔ細胞アッセイにおいて、野生型ＩｇＳＦメンバーまたはＩｇＳＦドメイン対照と比べてＩＦＮ－γ（インターフェロン－γ）発現を、いくつかの実施形態において増加させることができ、または、その他の実施形態において減少させることができる。当業者は、ＩＦＮ－γ発現の増加を決定するために使用される初代Ｔ細胞アッセイのフォーマットが、ＩＦＮ－γ発現の減少についてアッセイするために用いられるフォーマットと異なり得ることを理解するだろう。初代Ｔ細胞アッセイにおいてＩＦＮ－γ発現を変化させる本発明の免疫調節タンパク質または親和性改変ＩｇＳＦドメインの能力についてアッセイする際に、混合リンパ球反応（ＭＬＲ）アッセイを使用することができる。好都合なことに、場合によっては、本発明の可溶性形態の親和性改変ＩｇＳＦドメインを用いて、ＩＦＮ－γ発現を増減させるその能力をＭＬＲにおいて決定することができる。あるいは、共固定アッセイを使用することができる。共固定アッセイでは、Ｔ細胞受容体シグナル（いくつかの実施形態において、抗ＣＤ３抗体によって提供される）を共固定された親和性改変ＩｇＳＦドメイン、例えばバリアントＰＤ－Ｌ２と併用して、野生型ＩｇＳＦドメイン対照と比べてＩＦＮ－γ発現を増減させる能力を決定する。バリアントＰＤ－Ｌ２膜貫通型免疫調節タンパク質の活性を評価することを含む、操作された細胞の免疫活性をアッセイする方法は、当技術分野において公知であり、限定されないが、抗原刺激後にＴ細胞を増殖させる能力、再刺激の非存在下でＴ細胞の増殖を持続する能力、及び適切な動物モデルにおける抗がん活性を含む。アッセイはまた、標準的な^５１Ｃｒ放出アッセイ（例えば、Ｍｉｌｏｎｅ ｅｔ ａｌ．，（２００９）Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｔｈｅｒａｐｙ １７；１４５３－１４６４を参照のこと）もしくはフローベース細胞傷害性アッセイ、またはインピーダンスベース細胞傷害性アッセイ（Ｐｅｐｅｒ ｅｔ ａｌ．（２０１４）Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉｃａｌ Ｍｅｔｈｏｄｓ，４０５：１９２－１９８）を含む、細胞傷害性を評価するアッセイを含む。

「免疫調節ポリペプチド」または「免疫調節タンパク質」は、免疫活性を調節するポリペプチドまたはタンパク質分子である。免疫応答の「調節」または「調節すること」とは、免疫活性の増加または低減のいずれかを意味する。免疫調節タンパク質は、単一のポリペプチド鎖であるか、または（例えば、鎖間ジスルフィド結合によって）互いに共有結合された少なくとも２つのポリペプチド鎖の多量体（二量体またはより高次の多量体）であることができる。したがって、単量体、二量体、及びより高次の多量体ポリペプチドは、その定義された用語の範囲内である。多量体ポリペプチドは、（同一ポリペプチド鎖の）ホモ多量体または（非同一ポリペプチド鎖の）ヘテロ多量体であることができる。本発明の免疫調節タンパク質は、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む。

「増加させる」という用語は、本明細書において使用される場合、統計的に有意な量増加させることを意味する。増加は、非ゼロ対照値よりも少なくとも５％、１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、７５％、１００％、またはより大きい増加であることができる。

ＰＤ－Ｌ２の「アイソフォーム」は、アミノ酸配列が異なる、複数の天然に存在するＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのうちの１つである。アイソフォームは、単一の遺伝子によって発現されるＲＮＡ転写物のスプライスバリアントの産物であることも、遺伝子重複から生じ得るような機能的に類似のタンパク質を生成する高度に類似するが異なる遺伝子の発現産物であることもできる。本明細書において使用される場合、用語ＰＤ－Ｌ２の「アイソフォーム」は、ＰＤ－Ｌ２遺伝子の異なるアレルの産物も指す。

「リンパ球」という用語は、本明細書において使用される場合、哺乳動物免疫系における白血球の３つのサブタイプのいずれかを意味する。これらは、ナチュラルキラー細胞（ＮＫ細胞）（細胞媒介性の細胞傷害性自然免疫において機能する）、Ｔ細胞（細胞媒介性の細胞傷害性獲得免疫に関する）、及びＢ細胞（体液性の抗体による適応免疫に関する）を含む。Ｔ細胞は、ヘルパーＴ細胞、細胞傷害性Ｔ細胞、ナチュラルキラーＴ細胞、メモリーＴ細胞、制御性Ｔ細胞、またはγδＴ細胞を含む。また、自然リンパ球（ＩＬＣ）もリンパ球の定義の範囲内に含まれる。

「哺乳動物」または「患者」という用語は、具体的に、ヒト、チンパンジー、アカゲザル、カニクイザル、イヌ、ネコ、マウス、またはラットのうちの少なくとも１つへの言及を含む。

「膜タンパク質」という用語は、本明細書において使用される場合、生理的条件下で脂質二重層に直接または間接的に結合するタンパク質を意味する。膜を形成する脂質二重層は、生体膜、例えば真核生物（例えば、哺乳動物）の細胞膜または人工の（すなわち、人造の）膜、例えばリポソーム上に見いだされる膜であることができる。脂質二重層への膜タンパク質の結合は、共有結合によるか、または非共有結合的相互作用（例えば、疎水性相互作用もしくは静電相互作用）によるものであることができる。膜タンパク質は、内在性膜タンパク質または表在性膜タンパク質であることができる。表在性膜タンパク質である膜タンパク質は、脂質二重層に非共有結合するか、または内在性膜タンパク質に非共有結合する。表在性膜タンパク質は、哺乳動物において生理的な範囲の条件下で表在性膜タンパク質が脂質二重層と会合する及び／または脂質二重層から解離することができるように、脂質二重層への一時的な結合を形成する。表在性膜タンパク質とは対照的に、内在性膜タンパク質は、哺乳動物において生理的な範囲の条件下で内在性膜タンパク質が脂質二重層への結合から解離しないように、膜の脂質二重層への事実上恒久的な結合を形成する。膜タンパク質は、脂質二重層の一層によって膜への結合を形成することができる（モノトピック型）か、または膜の両方の層によって結合することができる（ポリトピック型）。１つの脂質二重層とだけ相互作用する内在性膜タンパク質は、「内在性モノトピック型タンパク質」である。脂質二重層の両方と相互作用する内在性膜タンパク質は、「内在性ポリトピック型タンパク質」であり、あるいは、本明細書において「膜貫通型タンパク質」と称される。

「調節すること」または「調節する」という用語は、本明細書において免疫応答（例えば哺乳動物の免疫応答）の文脈で使用される場合、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドの投与の結果としてまたは本発明の免疫調節タンパク質（例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２膜貫通型免疫調節タンパク質）を発現する操作された細胞の投与の結果として起こる、既存のまたは潜在的な免疫応答の任意の変化（例えば、増加または減少）を指す。したがって、調節は、バリアントＰＤ－Ｌ２またはそのような免疫調節ポリペプチドを発現する細胞を含む免疫調節タンパク質の投与の非存在下で起こるまたは存在する免疫応答と比較した、免疫応答の変化（例えば、増加または減少）を指す。そのような調節は、免疫細胞の免疫活性の度合いもしくは程度の任意の誘導、活性化、抑制、または変化を含む。免疫細胞は、Ｂ細胞、Ｔ細胞、ＮＫ（ナチュラルキラー）細胞、ＮＫ Ｔ細胞、プロフェッショナル抗原提示細胞（ＡＰＣ）、及び非プロフェッショナル抗原提示細胞、ならびに炎症細胞（好中球、マクロファージ、単球、好酸球、及び好塩基球）を含む。調節は、既存の免疫応答、発生段階にある免疫応答、潜在的な免疫応答に、または免疫応答を誘導する、調節する、それに影響を及ぼす、もしくは応答する能力に付与される任意の変化を含む。調節は、免疫応答の一部としての、免疫細胞における遺伝子、タンパク質及び／または他の分子の発現及び／または機能の任意の変化を含む。免疫応答の調節または免疫活性の調節は、例えば、以下を含む：免疫細胞の排除、欠失、または隔離；自己反応性リンパ球、抗原提示細胞、または炎症細胞のような他の細胞の機能的能力を調節することができる免疫細胞の誘導または生成；免疫細胞における不応答状態（すなわち、アネルギー）の誘導；免疫細胞の活性または機能を増強または抑制すること（これらの細胞によって発現されるタンパク質のパターンを変化させることを非限定的に含む）。例としては、サイトカイン、ケモカイン、成長因子、転写因子、キナーゼ、共刺激分子、もしくは他の細胞表面受容体などの特定の分子クラスの産生及び／または分泌の変化、またはこれらの調節事象の任意の組み合わせが挙げられる。調節は、例えば、初代Ｔ細胞アッセイにおける野生型ＰＤ－Ｌ２対照と比べたＩＦＮ－γ（インターフェロンγ）発現の変化によって評価することができる（Ｚｈａｏ ａｎｄ Ｊｉ，Ｅｘｐ Ｃｅｌｌ Ｒｅｓ．２０１６ Ｊａｎ１；３４０（１）：１３２－１３８を参照のこと）。調節は、例えば、野生型ＰＤ－Ｌ２膜貫通型タンパク質によって操作した細胞と比べた、操作された細胞の免疫活性の変化、例えば操作された細胞の細胞傷害性活性の変化または操作された細胞のサイトカイン分泌の変化によって、評価することができる。

「分子種」という用語は、本明細書において使用される場合、同一のまたは実質的に同一の一次アミノ酸配列を備えたタンパク質の集団を意味する。各哺乳動物免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）メンバーは、同一のまたは実質的に同一の分子種の集合体を規定する。したがって、例えば、ヒトＰＤ－Ｌ２はＩｇＳＦメンバーであり、各ヒトＰＤ－Ｌ２分子はＰＤ－Ｌ２の一分子種である。同じ分子種の分子間の相違が、グリコシル化、リン酸化、ユビキチン化、ニトロシル化、メチル化、アセチル化、及び脂質化などの翻訳後修飾の差異が原因で起こり得る。加えて、遺伝子多型が原因の単一の分子種内の小さな配列差異は、単一の分子種内の別の形態の相違を成し、例えばタンパク質分解的切断が原因の単一の分子種の野生型短縮形態も同様である。「細胞表面分子種」は、哺乳動物細胞の表面で発現する分子種である。各々がＩＳを形成する２つの哺乳動物細胞のうちの一方のみ、またはもう一方のみに存在する（しかし両方ではない）、２つ以上の異なるタンパク質種は、互いに「シス」または「シス配置」にあると言われている。第１のものがＩＳを形成する２つの哺乳動物細胞のうちの第１の細胞のみに存在し、第２のものがＩＳを形成する２つの哺乳動物細胞のうちの第２の細胞のみに存在する、２つの異なるタンパク質種は、「トランス」または「トランス配置」にあると言われている。各々がＩＳを形成する２つの哺乳動物細胞の両方に存在する、２つの異なるタンパク質種は、これらの細胞上でシス及びトランスの両配置にある。

「多量体化ドメイン」という用語は、それぞれが同じまたは異なる多量体化ドメインであることができる相補的多量体化ドメイン（例えば、第１の多量体化ドメイン及び第２の多量体化ドメイン）を含有する、ポリペプチド分子と１つまたは複数の追加のポリペプチド分子との安定した相互作用を促進するアミノ酸配列を指す。相補的多量体化ドメイン間の相互作用、例えば、第１の多量体化ドメインと第２の多量体化ドメイン間の相互作用は、安定なタンパク質－タンパク質相互作用を形成して、ポリペプチド分子と追加のポリペプチド分子の多量体を産生する。場合によっては、多量体化ドメインは同じであり、それ自体と相互作用して２つのポリペプチド鎖間に安定したタンパク質－タンパク質相互作用を形成する。一般的に、ポリペプチドは、多量体化ドメインに直接的または間接的に接続される。例示的な多量体化ドメインは、免疫グロブリン配列またはその部分、ロイシンジッパー、疎水性領域、親水性領域、及び適合性のあるタンパク質－タンパク質相互作用ドメインを含む。多量体化ドメインは、例えば、免疫グロブリン定常領域またはドメイン、例えば、ＩｇＧ（ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３またはＩｇＧ４サブタイプを含む）、ＩｇＡ、ＩｇＥ、ＩｇＤ及びＩｇＭならびにそれらの改変形態由来の、Ｆｃドメインまたはその部分であることができる。

「核酸」及び「ポリヌクレオチド」という用語は、互換的に使用され、一本鎖または二本鎖のいずれかの形態の核酸残基（例えば、デオキシリボヌクレオチドまたはリボヌクレオチド）のポリマーを指す。特に限定されない限り、該用語は、公知の天然ヌクレオチドの類似体を含有する核酸、及びそれと類似の結合特性を有し、天然に存在するヌクレオチドと同様な様式で代謝される核酸を包含する。別段の指示のない限り、特定の核酸配列はまた、明示的に示されている配列（「参照配列」）だけでなく、保存的に改変されたそれらのバリアント（例えば、縮重コドン置換）及び相補的ヌクレオチド配列も暗に包含する。具体的には、縮重コドン置換は、１つまたは複数の選択された（または全ての）コドンの第３の位置が混合塩基及び／またはデオキシイノシン残基で置換されている配列を生成することによって達成してもよい。核酸またはポリヌクレオチドという用語は、遺伝子によってコードされているｃＤＮＡまたはｍＲＮＡを包含する。

「非競合的結合」という用語は、本明細書において使用される場合、少なくとも２つの同族結合パートナーに同時に特異的に結合するタンパク質の能力を意味する。したがって、タンパク質は、少なくとも２つの異なる同族結合パートナーに同時に結合することができるが、結合相互作用は、同じ期間である必要はないため、場合によっては、タンパク質は、同族結合パートナーの１つにのみ特異的に結合される。いくつかの実施形態では、結合は、特定の結合条件下で起こる。いくつかの実施形態では、同時結合は、１つの同族結合パートナーの結合が第２の同族結合パートナーへの同時結合を実質的に阻害しないようなものである。いくつかの実施形態では、非競合的結合は、タンパク質上のその結合部位への第２の同族結合パートナーの結合が、タンパク質上のその結合部位への第１の同族結合パートナーの結合に置き換わらないことを意味する。非競合的結合を評価する方法は、Ｐｅｒｅｚ ｄｅ Ｌａ Ｌａｓｔｒａ ｅｔ ａｌ．，Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，１９９９ Ａｐｒ：９６（４）：６６３－６７０に記載されている方法など、当技術分野において周知である。場合によっては、非競合的相互作用において、第１の同族結合パートナーは、第２の同族結合パートナーの相互作用部位と重複しない相互作用部位で、第２の同族結合パートナーの結合が第１の同族結合パートナーの結合と直接干渉しないように、特異的に結合する。したがって、第２の同族結合パートナーの結合による同族結合パートナーの結合へのいかなる影響も、第１の同族結合パートナーの結合との直接的な干渉以外の機序を介するものである。例えば、酵素－基質相互作用においては、非競合的阻害剤は、酵素の活性部位以外の部位に結合する。非競合的結合は、第２の同族結合パートナーが、第１の同族結合パートナーの結合と重複しない相互作用部位で特異的に結合するが、第１の相互作用部位が第１の同族結合パートナーに占有されているときだけ第２の相互作用部位に結合する、非競合的な結合相互作用を包含する。

「薬学的組成物」という用語は、哺乳動物対象、多くの場合ヒトにおける、薬学的用途に好適な組成物を指す。薬学的組成物は、典型的には、有効量の活性剤（例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドまたはバリアントＰＤ－Ｌ２膜貫通型免疫調節タンパク質を発現する操作された細胞）、及び担体、賦形剤、または希釈剤を含む。担体、賦形剤、または希釈剤は、それぞれ、典型的には、薬学的に許容し得る担体、賦形剤または希釈剤である。

「ポリペプチド」及び「タンパク質」という用語は、本明細書において互換的に使用され、かつ、ペプチド結合を介して連結されている２つ以上のアミノ酸の分子鎖を指す。該用語は、その産物の特定の長さを指すわけではない。したがって、「ペプチド」及び「オリゴペプチド」は、ポリペプチドの定義内に含まれる。該用語は、ポリペプチドの翻訳後修飾、例えば、グリコシル化、アセチル化、リン酸化などを含む。該用語はまた、合成することができるか、または公知のタンパク質操作技術を使用して組換え発現することができる、１つまたは複数のアミノ酸類似体または非標準アミノ酸または非天然アミノ酸が含まれる分子も含む。加えて、タンパク質は誘導体化されていてもよい。

「初代Ｔ細胞アッセイ」という用語は、本明細書において使用される場合、インターフェロン－γ（「ＩＦＮ－γ」）発現を測定するためのｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイを指す。多種多様なこのような初代Ｔ細胞アッセイが当技術分野において公知である。好ましい実施形態では、使用されるアッセイは、抗ＣＤ３共固定アッセイである。このアッセイでは、初代Ｔ細胞が、追加の組換えタンパク質と共にまたはそれなしで固定された抗ＣＤ３によって刺激される。ある時点（通常２４～７２時間）で培養上清を採取する。別の実施形態では、使用されるアッセイは、ＭＬＲである。このアッセイでは、初代Ｔ細胞が、同種他家ＡＰＣで刺激される。ある時点（通常２４～７２時間）で培養上清を採取する。標準的なＥＬＩＳＡ技術によって培養上清中のヒトＩＦＮ－γレベルを測定する。市販のキットが供給業者から入手可能であり、製造業者の推奨に従ってアッセイを実施する。

「精製された」という用語は、核酸（例えば、本発明の免疫調節タンパク質をコードする）に適用される場合、一般的に、当技術分野において周知の分析技術によって決定した他の成分を実質的に含まない核酸またはポリペプチドを意味する（例えば、精製されたポリペプチドまたはポリヌクレオチドは、電気泳動ゲル、クロマトグラフ溶出液、及び／または密度勾配遠心分離に供した媒体中で、別個のバンドを形成する）。例えば、電気泳動ゲル中で基本的に１つのバンドを生じる核酸またはポリペプチドは、「精製されている」。精製された本発明の核酸またはタンパク質は、少なくとも約５０％純粋、通常、少なくとも約７５％、約８０％、約８５％、約９０％、約９５％、約９６％、約９９％またはそれ以上純粋（例えば、重量パーセントまたはモルベース）である。

「組換え」という用語は、物質（例えば、核酸またはポリペプチド）がヒトの介入によって人工的に（すなわち、非天然に）変えられていることを示す。該変化は、その天然の環境もしくは状態内のまたはそこから取り出された物質に対して実施することができる。例えば、「組換え核酸」は、例えば、クローニング、親和性改変、ＤＮＡシャッフリングまたは他の周知の分子生物学的手順の間に、核酸を組換えることによって作製されるものである。「組換えＤＮＡ分子」は、このような分子生物学的技術によって一緒に接続されたＤＮＡの断片から構成される。「組換えタンパク質」または「組換えポリペプチド」という用語は、本明細書において使用される場合、組換えＤＮＡ分子を使用して発現されるタンパク質分子を指す。「組換え宿主細胞」は、組換え核酸を含有する及び／または発現する細胞であるか、または別様に遺伝子操作（例えば、組換えタンパク質（例えば、本明細書において提供される膜貫通型免疫調節タンパク質）をコードする核酸分子を細胞に導入することによって）により変化された細胞である。真核生物における転写制御シグナルは、「プロモーター」及び「エンハンサー」エレメントを含む。プロモーター及びエンハンサーは、転写に関与する細胞タンパク質と特異的に相互作用する短いＤＮＡ配列アレイからなる。プロモーター及びエンハンサーエレメントは、酵母、昆虫及び哺乳動物細胞ならびにウイルス中の遺伝子を含む多種多様な真核生物源から単離されている（類似した制御エレメント、すなわちプロモーターはまた原核生物中にも見いだされる）。特定のプロモーター及びエンハンサーの選択は、関心対象のタンパク質を発現させるためにどんな細胞タイプが使用されるかによる。「作動可能な組み合わせにある」、「作動可能な順序にある」及び「作動可能に連結されている」という用語は、本明細書において使用される場合、所与の遺伝子の転写及び／または所望のタンパク質分子の合成を指令することが可能な核酸分子が産生される様式または配向での核酸配列の連結を指す。

「組換え発現ベクター」という用語は、本明細書において使用される場合、所望のコード配列とその作動可能に連結されているコード配列の特定の宿主細胞における発現に必要な適切な核酸配列とを含有するＤＮＡ分子を指す。原核生物における発現に必要な核酸配列は、プロモーター、任意でオペレーター配列、リボソーム結合部位、及び場合によっては他の配列を含む。真核細胞は、プロモーター、エンハンサー、ならびに終止シグナル及びポリアデニル化シグナルを利用することが知られている。所望により、細胞からの融合タンパク質のより簡易な単離のため、発現された融合タンパク質が組換え宿主細胞によって分泌されることができるように、分泌シグナルペプチド配列がまた、任意で、組換えタンパク質（例えば、組換え融合タンパク質）のコード配列に作動可能に連結されている組換え発現ベクターによってコードされることができる。この用語は、自己複製する核酸構造としてのベクター、及びそれが導入された宿主細胞のゲノムに組み込まれたベクターを含む。ベクターの中には、ウイルスベクター、例えばレンチウイルスベクターがある。

「選択性」という用語は、同族結合パートナーなどのある基質の特異的結合に関して、対象タンパク質またはポリペプチドの、当該対象タンパク質の異なる同族結合パートナーなどの別の基質に対する特異的結合と比較した、優先度を指す。選択性は、対象タンパク質と第１の基質（例えば第１の同族結合パートナー）との結合活性（例えば、結合親和性）（例えば、Ｋ_ｄ１）と、同じ対象タンパク質と第２の同族結合パートナーとの結合活性（例えば、結合親和性）（例えば、Ｋ_ｄ２）との比率として反映することができる。

「配列同一性」という用語は、本明細書において使用される場合、遺伝子またはタンパク質間の、それぞれヌクレオチドまたはアミノ酸レベルでの配列同一性を指す。「配列同一性」は、アミノ酸レベルでのタンパク質間の同一性の尺度及びヌクレオチドレベルでの核酸間の同一性の尺度である。タンパク質の配列同一性は、配列を整列したときの各配列中の所与の位置におけるアミノ酸配列を比較することによって決定され得る。同様に、核酸の配列同一性は、配列を整列したときの各配列中の所与の位置におけるヌクレオチド配列を比較することによって決定され得る。比較のための配列のアラインメントのための方法は、当技術分野において周知であり、そのような方法には、ＧＡＰ、ＢＥＳＴＦＩＴ、ＢＬＡＳＴ、ＦＡＳＴＡ、及びＴＦＡＳＴＡが挙げられる。ＢＬＡＳＴアルゴリズムは、配列同一性パーセントを計算し、２つの配列間の類似性の統計解析を実施する。ＢＬＡＳＴ解析を実施するためのソフトウェアは、国立生物工学情報センター（ＮＣＢＩ）のウェブサイトを通じて公的に利用可能である。

「可溶性」という用語は、タンパク質に関して本明細書において使用される場合、タンパク質が膜タンパク質ではないことを意味する。一般に、可溶性タンパク質は、ＩｇＳＦドメイン（複数可）またはその特異的結合断片を含有するＩｇＳＦファミリーメンバー受容体の細胞外ドメインまたはその一部分のみを含有するが、膜貫通ドメインを含有しない。場合によっては、Ｆｃドメインへ直接またはリンカーを介して間接的に連結または結合させることによってタンパク質の溶解性を改善することができ、これは、場合によっては、タンパク質の安定性及び／または半減期も改善することができる。いくつかの態様では、可溶性タンパク質は、Ｆｃ融合タンパク質である。

「種」という用語は、ポリペプチドまたは核酸に関して本明細書において使用される場合、同一のまたは実質的に同一の配列を有する分子の集団を意味する。同じ種のポリペプチド間の相違が、グリコシル化、リン酸化、ユビキチン化、ニトロシル化、メチル化、アセチル化、及び脂質化などの翻訳後修飾の差異が原因で起こり得る。アミノ末端またはカルボキシ末端において完全長種とわずか１、２、または３アミノ酸残基以下異なる（または差異をコードする）わずかに短縮されたポリペプチド配列は、単一種の配列であると見なされる。そのような微小不均一性は、製造されたタンパク質の共通の特徴である。

「特異的結合断片」という用語は、本明細書において完全長野生型哺乳動物ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたはそのＩｇＶもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインに関して使用される場合、該完全長ポリペプチドまたはＩｇＶ及び／またはＩｇＣドメインの部分配列を有し、ｉｎ ｖｉｔｒｏ及び／またはｉｎ ｖｉｖｏで哺乳動物ＰＤ－１及び／または哺乳動物ＲＧＭｂ（例えば、ヒトまたはネズミＰＤ－１またはＲＧＭｂ）に特異的に結合する、ポリペプチドを意味する。いくつかの実施形態では、当該特異的結合断片は、完全長野生型配列またはそのＩｇＶもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）配列の配列長の少なくとも６０％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、または９９％であるＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶまたはＰＤ－Ｌ２ ＩｇＣ２部分配列を含む。本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を形成するために、特異的結合断片は配列を変化させることができる。

「特異的に結合する」という用語は、本明細書において使用される場合、その親和性または結合活性が、十分な統計的サイズのランダムペプチドまたはポリペプチドの集合体に対する同じタンパク質の平均親和性または結合活性の少なくとも５倍大きく、しかし任意で少なくとも１０、２０、３０、４０、５０、１００、２５０または５００倍大きく、またはさらに少なくとも１０００倍大きくなるように、特異的結合条件下で、標的タンパク質に結合するタンパク質の能力を意味する。特異的に結合するタンパク質は、単一の標的分子のみに結合する必要はなく、標的と非標的（例えば、パラログまたはオーソログ）との間の構造形態の類似性に起因して非標的分子に特異的に結合し得る。当業者は、異なる動物種において同じ機能を有する分子（すなわち、オーソログ）への特異的結合または標的分子と実質的に類似のエピトープを有する非標的分子（例えば、パラログ）への特異的結合が可能であり、かつ、固有の非標的（例えば、ランダムポリペプチド）の統計的に有効な集合体に対して決定される結合の特異性を損なわないことを認識するだろう。したがって、本発明のポリペプチドは、交差反応性に起因して、２つ以上の別個の標的分子種に特異的に結合し得る。固相ＥＬＩＳＡイムノアッセイ、ＦｏｒｔｅＢｉｏ Ｏｃｔｅｔ、またはＢｉａｃｏｒｅ測定を使用して、２つのタンパク質間の特異的結合を決定することができる。一般的に、２つの結合タンパク質間の相互作用は、１×１０^－５Ｍ未満、多くの場合１×１０^－１２Ｍの低さの解離定数（Ｋ_ｄ）を有する。本開示のある種の実施形態では、２つの結合タンパク質間の相互作用は、１×１０^－６Ｍ、１×１０^－７Ｍ、１×１０^－８Ｍ、１×１０^－９Ｍ、１×１０^－１０Ｍまたは１×１０^－１１Ｍもしくはそれ以下より低い、または、およそ１×１０^－６Ｍ、１×１０^－７Ｍ、１×１０^－８Ｍ、１×１０^－９Ｍ、１×１０^－１０Ｍまたは１×１０^－１１Ｍもしくはそれ以下より低い解離定数を有する。

ポリペプチドを発現する哺乳動物細胞に関して、「表面発現する」または「表面発現」という用語は、当該ポリペプチドが膜タンパク質として発現することを意味する。いくつかの実施形態では、膜タンパク質は、膜貫通型タンパク質である。

本明細書において使用される場合、「合成の」は、例えば、合成核酸分子または合成遺伝子または合成ペプチドに関して、組換え法及び／または化学合成法によって産生される核酸分子またはポリペプチド分子を指す。

「標的指向性部分」という用語は、本明細書において使用される場合、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を含むポリペプチドに共有結合もしくは非共有結合されるか、またはそれを物理的にカプセル化する組成物を指す。標的指向性部分は、細胞表面受容体（例えば、ＰＤ－１）、または腫瘍抗原（例えば、腫瘍特異的抗原（ＴＳＡ）もしくは腫瘍関連抗原（ＴＡＡ）、例えばＢ７－Ｈ６）のような所望のカウンター構造体に対して特異的結合親和性を有する。典型的には、所望のカウンター構造体は、特定の組織または細胞タイプ上に局在化される。標的指向性部分は、抗体、抗原結合断片（Ｆａｂ）、Ｖ_Ｈ及びＶ_Ｌを含有する可変断片（Ｆｖ）、１つの鎖中で一緒に連結されたＶ_Ｈ及びＶ_Ｌを含有する単鎖可変断片（ｓｃＦｖ）、ならびに他の抗体Ｖ領域断片、例えばＦａｂ′、Ｆ（ａｂ）_２、Ｆ（ａｂ′）_２、ｄｓＦｖダイアボディ、ナノボディ、可溶性受容体、受容体リガンド、親和性成熟された受容体もしくはリガンド、ならびに低分子（５００ダルトン未満）組成物（例えば、特異的結合受容体組成物）を含む。標的指向性部分はまた、本発明のポリペプチドをカプセル化するリポソームの脂質膜に共有結合または非共有結合させることもできる。

「膜貫通型タンパク質」という用語は、本明細書において使用される場合、脂質二重層を実質的にまたは完全に貫通する膜タンパク質を意味し、脂質二重層は、例えば、哺乳動物細胞などの生体膜中に、またはリポソームなどの人工構築物中に見いだされる。膜貫通型タンパク質は、脂質二重層に統合され、その統合が生理的条件下で熱力学的に安定である、膜貫通ドメイン（「膜貫通ドメイン」）を含む。膜貫通ドメインは、一般的に、水性環境（例えば、サイトゾル、細胞外液）と相互作用するタンパク質の領域と比較して、膜貫通ドメインの疎水性が高いことに基づいて、任意の数の市販のバイオインフォマティクスソフトウェアアプリケーションを介して膜貫通ドメインのアミノ酸配列から予測可能である。膜貫通ドメインは多くの場合、膜を貫通する疎水性αヘリックスである。膜貫通型タンパク質は、脂質二重層の両方の層を１回または複数回貫通することができる。本明細書に記載の提供される膜貫通型免疫調節タンパク質は、膜貫通型タンパク質に含まれる。膜貫通ドメインに加えて、本発明の膜貫通型免疫調節タンパク質は、エクトドメインをさらに含み、いくつかの実施形態ではエンドドメインをさらに含む。

疾患または障害の「治療すること」、「治療」または「「治療法」という用語は、本明細書において使用される場合、本発明の治療用組成物（例えば、免疫調節タンパク質または操作された細胞を含有する）を、単独、または本明細書に記載される別の化合物との組み合わせのいずれかで投与することによる臨床または診断症状のいずれかの低減、停止、または排除によって証明される、疾患または障害の進行を遅延、中断、または回復させることを意味する。「治療すること」、「治療」または「治療法」はまた、急性もしくは慢性疾患もしくは障害における症状の重症度の低下、または再発率の低下（例えば、自己免疫疾患経過を再発するまたは寛解する場合において）、または自己免疫疾患の炎症態様の場合における炎症の低減も意味する。がんの文脈において本明細書で使用される場合、がんの「治療」、がんを「阻害する」、がんを「阻害すること」またはがんの「阻害」という用語は、限定されないがＲｅｓｐｏｎｓｅ Ｅｖａｌｕａｔｉｏｎ Ｃｒｉｔｅｒｉａ ｆｏｒ Ｓｏｌｉｄ Ｔｕｍｏｒｓ（ＲＥＣＩＳＴ）のような標準的な基準によって測定した場合の、腫瘍成長率の統計的に有意な低下、腫瘍成長の停止、または腫瘍のサイズ、質量、代謝活性もしくは体積の低下、または無増悪生存期間（ＰＦＳ）もしくは全生存期間（ＯＳ）の統計的に有意な増加のうちの少なくとも１つを指す。疾患もしくは障害を「予防する」、疾患もしくは障害の「予防（ｐｒｏｐｈｙｌａｘｉｓ）」または疾患もしくは障害の「予防（ｐｒｅｖｅｎｔｉｏｎ）」は、本発明の文脈において使用される場合、疾患もしくは障害の出現もしくは発症または疾患もしくは障害の症状の一部もしくは全てを予防するか、または疾患もしくは障害の発症の可能性を低下させるための、本発明の免疫調節ポリペプチドまたは操作された細胞を単独または別の化合物との組み合わせのいずれかで投与することを指す。

「腫瘍特異的抗原」または「ＴＳＡ」という用語は、本明細書において使用される場合、哺乳動物対象の腫瘍細胞上に主に存在するが一般的に哺乳動物対象の正常細胞上には見いだされないカウンター構造体を指す。腫瘍特異的抗原は腫瘍細胞のみに存在する必要はないが、腫瘍特異的抗原を有する特定の哺乳動物の細胞の割合が十分に高いか、または腫瘍の表面の腫瘍特異的抗原のレベルが十分に高いため、それにより抗腫瘍治療薬（例えば、本発明の免疫調節ポリペプチド）で標的指向でき、そして腫瘍の影響から哺乳動物を予防または治療することを提供する。いくつかの実施形態では、腫瘍を有する哺乳動物由来の細胞のランダム統計試料では、ＴＳＡを提示する細胞の少なくとも５０％ががん性である。他の実施形態では、ＴＳＡを提示する細胞の少なくとも６０％、７０％、８０％、８５％、９０％、９５％、または９９％ががん性である。

「バリアント」（また「改変された」または「変異体」）という用語は、バリアントＰＤ－Ｌ２に関して使用される場合、ヒト介入によって作製されたＰＤ－Ｌ２、例えば哺乳動物（例えば、ヒトまたはネズミ）ＰＤ－Ｌ２を意味する。バリアントＰＤ－Ｌ２は、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２と比べて変化したアミノ酸配列を有するポリペプチドである。バリアントＰＤ－Ｌ２は、野生型ＰＤ－Ｌ２アイソフォーム配列と１つまたは複数のアミノ酸置換、欠失、付加、またはそれらの組み合わせが異なるポリペプチドである。本明細書における目的のために、バリアントＰＤ－Ｌ２は少なくとも１つの親和性改変ドメインを含有し、それにより１つまたは複数のアミノ酸差異がＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶドメイン）に生じる。バリアントＰＤ－Ｌ２は、１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０またはそれ以上のアミノ酸差異、例えばアミノ酸置換を含有することができる。バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、一般的に、対応する野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３の配列、その成熟配列（シグナル配列を欠く）またはその細胞外ドメインもしくはＩｇＳＦドメインを含有するそれらの部分に対して少なくとも５０％、６０％、７０％、８０％、８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％またはそれ以上の配列同一性を示す。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５に記載の配列を含む、対応する野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２に対して少なくとも５０％、６０％、７０％、８０％、８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％またはそれ以上の配列同一性を示す。天然には存在しないアミノ酸及び天然に存在するアミノ酸が、許容される置換または付加の範囲内に含まれる。バリアントＰＤ－Ｌ２は、任意の特定の作製方法に限定されることはなく、例えばデノボ化学合成、デノボ組換えＤＮＡ技術、またはそれらの組み合わせを含む。本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２は、哺乳動物種のＰＤ－１またはＲＧＭｂのうちの少なくとも１つまたは複数に特異的に結合する。いくつかの実施形態では、変化したアミノ酸配列は、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２タンパク質と比較して、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対する結合親和性または結合活性の変化（すなわち、増加または減少）をもたらす。結合親和性または結合活性の増加または減少は、フローサイトメトリーなどの周知の結合アッセイを使用して決定することができる。Ｌａｒｓｅｎ ｅｔ ａｌ．，Ａｍｅｒｉｃａｎ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｔｒａｎｓｐｌａｎｔａｔｉｏｎ，Ｖｏｌ ５：４４３－４５３（２００５）。また、Ｌｉｎｓｌｅｙ ｅｔ ａｌ．，Ｉｍｍｕｎｉｔｙ，Ｖｏｌ １（９）：７９３－８０１（１９９４）も参照のこと。ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂへのバリアントＰＤ－Ｌ２の結合親和性または結合活性の増加は、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２の値よりも少なくとも５％大きい値であることができ、いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２対照値の値よりも少なくとも１０％、１５％、２０％、３０％、４０％、５０％、１００％大きい値であることができる。ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂへのＰＤ－Ｌ２結合親和性または結合活性の減少は、野生型または非改変対照値の９５％以下の値までであり、いくつかの実施形態では、野生型または非改変対照値の結合親和性または結合活性の８０％、７０％、６０％、５０％、４０％、３０％、２０％、１０％、５％以下または、検出不可能の値までである。バリアントＰＤ－Ｌ２は、アミノ酸残基の置換、付加、または欠失によって一次アミノ酸配列が変化している。バリアントＰＤ－Ｌ２の文脈における「バリアント」という用語は、バリアントＰＤ－Ｌ２が作製される任意の特定の出発組成物または方法のいかなる条件も課すものと解釈されるべきではない。バリアントＰＤ－Ｌ２は、例えば、野生型哺乳動物ＰＤ－Ｌ２配列情報から開始して生成され、次いでＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂへの結合についてｉｎ ｓｉｌｉｃｏでモデル化され、そして最後に組換えまたは化学合成されて、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を得ることができる。しかし別の一例では、バリアントＰＤ－Ｌ２は、野生型ＰＤ－Ｌ２の部位特異的変異誘発によって作製することができる。したがって、バリアントＰＤ－Ｌ２は、組成物を意味するが、必ずしもいずれかの所与のプロセスによって産生される産物を意味するわけではない組換え法、化学合成、またはその組み合わせを含む多種多様な技術を用いてもよい。

「野生型」または「自然」または「天然」という用語は、本明細書において使用される場合、核酸分子、タンパク質（例えば、ＰＤ－Ｌ２）、ＩｇＳＦメンバー、宿主細胞などの生体物質に関して用いられ、天然に見いだされかつヒトの介入によって改変されていないものを指す。

ＩＩ．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド
１つまたは複数のＰＤ－Ｌ２同族結合パートナーに対して変化した（増加または減少した）結合活性または親和性を示すバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２同族結合パートナーは、ＰＤ－１またＲＧＭｂである。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２同族結合パートナーは、ＰＤ－１である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメイン（ＩｇＤ）において、野生型もしくは非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、または免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメインを含有する野生型もしくは非改変ＰＤ－Ｌ２の一部分、またはそれらの特異的結合断片と比べて、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えば１つまたは複数の置換（あるいは、「変異」または「交換」）、欠失、または付加を含有する。したがって、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチドは、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）がＩｇＤにある、バリアントＩｇＤ（以下「ｖＩｇＤ」と呼ばれる）であるか、またはそれを含む。

いくつかの実施形態では、ＩｇＤは、ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）またはＩｇＶドメインもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインの特異的結合断片、またはそれらの組み合わせを含む。いくつかの実施形態では、ＩｇＤは、ＩｇＶのみ、細胞外ドメイン（ＥＣＤ）全体を含むＩｇＶとＩｇＣの組み合わせ、またはＰＤ－Ｌ２のＩｇドメインの任意の組み合わせであり得る。表２は、ＰＤ－Ｌ２のＩｇＶまたはＩｇＣ領域に対応する例示的な残基を提供する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、少なくとも１つのアミノ酸改変（例えば、置換）がＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメインまたはそれらの特異的結合断片にある、ＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメインまたはそれらの特異的結合断片を含有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、少なくとも１つのアミノ酸改変（例えば、置換）がＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片にある、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片を含有する。いくつかの実施形態では、変化した結合活性または親和性によって、変化したＩｇＶドメインまたはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインは、親和性改変ＩｇＳＦドメインである。

いくつかの実施形態では、バリアントは、非改変ＰＤ－Ｌ２配列の配列と比べて、もう１つのＩｇＳＦドメインが改変されている。いくつかの実施形態では、非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、野生型ＰＤ－Ｌ２である。いくつかの実施形態では、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２は、天然ＰＤ－Ｌ２またはそのオーソログの配列を有する。いくつかの実施形態では、非改変ＰＤ－Ｌ２は、１つまたは複数のＩｇＳＦドメイン（表２を参照のこと）を含有するＰＤ－Ｌ２の細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはその一部分であるか、またはそれを含む。いくつかの実施形態では、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメインは、ＩｇＶドメイン及びＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）を含む。しかしながら、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメイン及びＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の両方を含む必要はない。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片を含むかまたは本質的にそれからなる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはその特異的結合断片の一方または両方を含むかまたは本質的にそれからなる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはその特異的結合断片の一方のみを含むかまたは本質的にそれからなる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片、ならびに第１及び第２のＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはその特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２は、可溶性であり、かつ膜貫通ドメインを欠く。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２はさらに、膜貫通ドメインを含み、場合によっては細胞質ドメインも含む。

いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、哺乳動物ＰＤ－Ｌ２配列である。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、限定されないが、ヒト、マウス、カニクイザル、またはラットを含む哺乳動物ＰＤ－Ｌ２であることができる。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、ヒトである。

いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、
（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３に記載のアミノ酸配列もしくはシグナル配列を欠くその成熟形態を有するか、
（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％またはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸配列もしくはその成熟形態を有するか、または
（ｉｉｉ）ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインもしくはその特異的結合断片を含有する（ｉ）もしくは（ｉｉ）の一部分である。

いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、ＰＤ－Ｌ２の細胞外ドメインまたはその一部分であるか、またはそれを含む。いくつかの実施形態では、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載のアミノ酸配列、またはそのオーソログを含む。場合によっては、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載のアミノ酸の配列、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に対して少なくとも約８５％、約８６％、約８７％、約８８％、約８９％、約９０％、約９１％、約９２％、約９３％、約９４％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、約９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むことができるか、または（ｉｉｉ）ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインを含む（ｉ）もしくは（ｉｉ）の特異的結合断片である。

いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインまたはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）またはその特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＩｇＶドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４のアミノ酸残基２１～１１８に対応）に記載のアミノ酸配列またはそのオーソログを含む。例えば、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＩｇＶドメインは、（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５に記載のアミノ酸の配列、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５に対して少なくとも約８５％、約８６％、約８７％、約８８％、約８９％、約９０％、約９１％、約９２％、約９３％、約９４％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、約９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むことができるか、または（ｉｉｉ）（ｉ）もしくは（ｉｉ）の配列の特異的結合断片である。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＩｇＶドメインは、１つまたは複数のＰＤ－１またはＲＧＭｂなどの１つまたは複数のＰＤ－Ｌ２同族結合タンパク質に結合することができる。

いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの第１のＩｇＣ２ドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基１２２～２０３として記載されるアミノ酸配列、またはそのオーソログを含む。例えば、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＩｇＣ２ドメインは、（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基１２２～２０３として記載されるアミノ酸配列を含有することができるか、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基１２２～２０３に対して少なくとも約８５％、約８６％、約８７％、約８８％、約８９％、約９０％、約９１％、約９２％、約９３％、約９４％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、約９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含有することができるか、または（ｉｉｉ）（ｉ）もしくは（ｉｉ）の特異的結合断片である。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＩｇＣドメインは、１つまたは複数のＰＤ－Ｌ２同族結合タンパク質と結合することができる。

いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－Ｌ２の特異的結合断片、例えばＩｇＶドメインまたはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインの特異的結合断片を含有する。いくつかの実施形態では、特異的結合断片はＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂと結合することができる。特異的結合断片は、少なくとも５０アミノ酸、例えば少なくとも６０、７０、８０、９０、１００、または１１０アミノ酸のアミノ酸長を有することができる。いくつかの実施形態では、ＩｇＶドメインの特異的結合断片は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４のアミノ酸２１～１１８として記載されるＩｇＶドメインの長さの少なくとも約８５％、約８６％、約８７％、約８８％、約８９％、約９０％、約９１％、約９２％、約９３％、約９４％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、約９９％であるアミノ酸配列を含有する。いくつかの実施形態では、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインの特異的結合断片は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸１２２～２０３として記載されるＩｇＣドメインの長さの少なくとも約８５％、約８６％、約８７％、約８８％、約８９％、約９０％、約９１％、約９２％、約９３％、約９４％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、約９９％であるアミノ酸配列を含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１つまたは複数の親和性改変ＩｇＳＦドメインを含むＥＣＤドメインまたはその一部分を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１つまたは複数のＩｇＳＦドメイン（ＩｇＶドメインまたはＩｇＣ）が１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を含有する、ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）またはＩｇＶドメインの特異的結合断片もしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含むことができる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、少なくとも１つのＩｇＶまたはＩｇＣドメインがアミノ酸改変（例えば、置換）（複数可）を含有する、ＩｇＶドメイン及びＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）、またはＩｇＶドメインの特異的結合断片及びＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含むことができる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、完全長ＩｇＶドメインを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、完全長ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインの特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、完全長ＩｇＶドメイン及び完全長ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、完全長ＩｇＶドメイン及びＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインの特異的結合断片及び完全長ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインの特異的結合断片及びＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含む。

このような実施形態のいずれかでは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドＩｇＳＦドメインのいずれか１つまたは複数に位置することができる。例えば、いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメインに位置する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、ＩｇＶドメインまたはＩｇＶドメインの特異的結合断片に位置する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインの特異的結合断片に位置する。

一般的に、ポリペプチドの様々な属性のそれぞれ（例えば、可溶性及び膜結合ポリペプチド、ＰＤ－１及びＲＧＭｂに対するＰＤ－Ｌ２の親和性、ポリペプチド鎖当たりの変異の数、連結ポリペプチド鎖の数、バリアントＰＤ－Ｌ２当たりのアミノ酸変化の数及び性質など）が、以下に個別に開示される。しかしながら、当業者に明らかであるとおり、任意の特定のポリペプチドが、これらの独立した属性の組み合わせを含むことができる。ＩｇＳＦドメインのドメイン構成を説明するために使用されるＳＥＱ ＩＤ ＮＯとして記載される特定の配列への言及を含むアミノ酸についての言及は、例示を目的としており、提供される実施形態の範囲を限定することを意味していないことが理解されよう。ポリペプチド及びそのドメインの説明は、類似の分子との相同性分析及びアラインメントに基づいて理論的に導出されることが理解されよう。したがって、正確な遺伝子座にはばらつきがあり得、必ずしもタンパク質毎に同じとは限らない。よって、特定のＩｇＳＦドメイン（例えば、特定のＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメイン）は、いくつか（例えば、１、２、３、または４個）のアミノ酸分長いかまたは短い場合がある。

さらに、以下で考察されるような本発明の様々な実施形態は、上に開示したとおりに定義された用語の意味の範囲内で頻繁に提供される。したがって、特定の定義において記載される実施形態は、定義された用語が本明細書に記載の様々な態様及び属性の考察において利用される場合、参照によって組み込まれると解釈されるべきである。したがって、見出し、様々な態様及び実施形態の提示の順序、ならびに各々独立した属性の別々の開示は、本開示の範囲に限定されることを意味するものではない。

例示的な改変
野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドに含有されるＩｇＳＦドメインと比べて、少なくとも１つの親和性改変ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶまたはＩｇＣ）またはその特異的結合断片を含有し、その結果、該バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、１つまたは複数のリガンドＰＤ－１またはＲＧＭｂに対して変化した（増加または減少した）結合活性または親和性を示す、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば固相ＥＬＩＳＡイムノアッセイ、フローサイトメトリー、ＦｏｒｔｅＢｉｏ ＯｃｔｅｔまたはＢｉａｃｏｒｅアッセイによって測定した場合に、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチド対照配列のものとは異なるＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対する結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対して増加した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対して減少した結合親和性を有する。ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂは、哺乳動物タンパク質、例えばヒトタンパク質またはネズミタンパク質であることができる。

同族結合パートナーのそれぞれの結合親和性は独立しており、つまり、いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂの一方または両方に対する増加した結合親和性を有し、ＰＤ－１及びＲＧＭｂの一方または両方に対する減少した結合親和性を有する。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１に対して増加した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＲＧＭｂに対して増加した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１に対して減少した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＲＧＭｂに対して減少した結合親和性を有する。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１及びＲＧＭｂに対して増加した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１に対して増加した結合親和性を有し、ＲＧＭｂに対して減少した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１及びＲＧＭｂに対して減少した結合親和性を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べて、ＰＤ－１に対して減少した結合親和性を有し、ＲＧＭｂに対して増加した結合親和性を有する。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対する結合親和性が増加した、またはより大きいバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチド対照と比べて、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対して少なくとも約５％、例えば少なくとも約１０％、約１５％、約２０％、約２５％、約３５％、または約５０％の結合親和性の増加を有する。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べた結合親和性の増加は、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、または５０倍より多い。このような例では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を含有しないこと以外は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと同じ配列を有する。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対する結合親和性が減少した、または低下したバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチド対照と比べて、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂへの少なくとも５％、例えば少なくとも約１０％、約１５％、約２０％、約３０％、約４０％、約５０％、約６０％、約７０％、約８０％、約９０％またはそれ以上の結合親和性の減少を有するだろう。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比べた結合親和性の減少は、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、または５０倍より多い。
このような例では、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を含有しないこと以外は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと同じ配列を有する。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対する前述の実施形態のいずれかの平衡解離定数（Ｋ_ｄ）は、１×１０^－５Ｍ、１×１０^－６Ｍ、１×１０^－７Ｍ、１×１０^－８Ｍ、１×１０^－９Ｍ、１×１０^－１０Ｍまたは１×１０^－１１Ｍ、または１×１０^－１２Ｍ未満、またはそれ以下であることができる。

野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列は、本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを生成するために、必ずしも出発組成物として使用される必要はない。したがって、「改変」、例えば「置換」という用語の使用は、本実施形態がバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの特定の作製法に限定されることを暗示するものではない。バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、デノボペプチド合成によって作製されることができ、したがって、改変、例えば置換のためにコードするコドンを変えるという意味で、必ずしも改変、例えば置換を必要とするわけではない。この原則はまた、アミノ酸残基の「付加」及び「欠失」という用語にも及び、これも同じく特定の作製法を暗示するものではない。バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが設計または作製される手段は、いかなる特定の方法にも限定されない。いくつかの実施形態では、しかしながら、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２をコードする核酸が、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２遺伝物質から変異誘発され、所望の特異的結合親和性及び／またはＩＦＮ－γ発現もしくは他の機能的活性の誘導についてスクリーニングされる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、任意の数の公的に利用可能なデータベースで利用可能なタンパク質または核酸配列を利用してデノボ合成され、次いで、その後スクリーニングされる。国立生物工学情報センターは、そのような情報を提供し、そのウェブサイトはＵｎｉＰｒｏｔＫＢデータベースと同じくインターネットを介して公的にアクセス可能である。

特に明記しない限り、本開示を通して示すとおり、アミノ酸改変（複数可）は、以下の通り、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の非改変ＥＣＤ配列、または適用可能な場合はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１５に記載の非改変ＩｇＶ配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１の残基１～１０２を含有する）の位置の番号付けに対応するアミノ酸位置番号によって指定される。

ＰＤ－Ｌ２ポリペプチド（そのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）を含有するその一部分を含む）における改変（例えば、アミノ酸置換）の対応する位置を、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１５を有する参照配列のアラインメントによって特定することは、当業者のレベルの範囲内である。本開示全体での改変の記載において、アミノ酸位置が中央に示され、対応する非改変（例えば、野生型）アミノ酸が番号の前に列挙され、特定されたバリアントのアミノ酸置換が番号の後に列挙される。改変が該位置の欠失である場合は「ｄｅｌ」と表示され、改変が該位置における挿入である場合は「ｉｎｓ」と表示される。場合によっては、挿入が、中央に示されたアミノ酸位置と共に記載され、対応する非改変（例えば、野生型）アミノ酸が番号の前及び後に列挙され、特定されたバリアントのアミノ酸挿入が非改変（例えば、野生型）アミノ酸の後に列挙される。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を有する。１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２配列のエクトドメイン（細胞外ドメイン）にあることができる。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片にある。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）は、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはその特異的結合断片にある。バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）のいくつかは、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片にあり、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）のいくつかは、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはその特異的結合断片にある。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、最大１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、または２０個のアミノ酸改変（例えば、置換）を有する。改変（例えば、置換）は、ＩｇＶドメインまたはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）にあることができる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片に最大１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、または２０個のアミノ酸改変（例えば、置換）を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメインまたはその特異的結合断片に最大１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、または２０個のアミノ酸改変（例えば、置換）を有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたはその特異的結合断片（例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５のアミノ酸配列）と少なくとも約８５％、約８６％、約８６％、約８８％、約８９％、約９０％、約９１％、約９２％、約９３％、約９４％、約９５％、約９６％、約９７％、約９８％、または約９９％の配列同一性を有する。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて、位置（複数可）２、１２、１３、１５、１８、２０、２３、２４、２８、３１、３２、３３、３６、３７、３９、４４、４５、４６、４７、４８、５８、５９、６５、６７、６９、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、８２、８５、８６、８９、または９１に対応する非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片における１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を有する。いくつかの実施形態では、このようなバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、１つまたは複数のＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対する変化した結合親和性を示す。例えば、いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、ＰＤ－１及び／またはＲＧＭｂに対して増加した結合親和性を示す。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、ＰＤ－１またはＲＧＭｂに対して減少した結合親和性を示す。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、Ｆ２Ｌ、Ｉ１２Ｖ、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｎ１８Ｄ、Ｔ２０Ａ、Ｎ２４Ｓ、Ｃ２３Ｓ、Ｇ２８Ｖ、Ｎ２４Ｄ、Ｖ３１Ａ、Ｖ３１Ｍ、Ｎ３２Ｄ、Ｌ３３Ｐ、Ｌ３３Ｈ、Ｌ３３Ｆ、Ｉ３６Ｖ、Ｔ３７Ａ、Ｓ４８Ｃ、Ｓ３９Ｉ、Ｅ４４Ｄ、Ｅ４４Ｖ、Ｎ４５Ｓ、Ｄ４６Ｅ、Ｔ４７Ａ、Ｅ５８Ｇ、Ｅ５９Ｇ、Ｋ６５Ｒ、Ｓ６７Ｌ、Ｈ６９Ｌ、Ｐ７１Ｓ、Ｑ７２Ｈ、Ｖ７３Ａ、Ｑ７４Ｒ、Ｖ７５Ｇ、Ｒ７６Ｇ、Ｄ７７Ｎ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄ、またはＷ９１Ｒから選択される１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換を有する。保存的アミノ酸置換は、野生型または非改変アミノ酸以外の、置換されたアミノ酸と同じクラスのアミノ酸に属する任意のアミノ酸である。アミノ酸のクラスは、脂肪族（グリシン、アラニン、バリン、ロイシン、及びイソロイシン）、ヒドロキシルまたは硫黄含有（セリン、システイン、トレオニン、及びメチオニン）、環状（プロリン）、芳香族（フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン）、塩基性（ヒスチジン、リジン、及びアルギニン）、及び酸性／アミド（アスパラギン酸、グルタミン酸、アスパラギン、及びグルタミン）である。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、Ｆ２Ｌ、Ｉ１２Ｖ、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｎ１８Ｄ、Ｔ２０Ａ、Ｎ２４Ｓ、Ｃ２３Ｓ、Ｇ２８Ｖ、Ｎ２４Ｄ、Ｖ３１Ａ、Ｖ３１Ｍ、Ｎ３２Ｄ、Ｌ３３Ｐ、Ｌ３３Ｈ、Ｌ３３Ｆ、Ｉ３６Ｖ、Ｔ３７Ａ、Ｓ４８Ｃ、Ｓ３９Ｉ、Ｅ４４Ｄ、Ｅ４４Ｖ、Ｎ４５Ｓ、Ｄ４６Ｅ、Ｔ４７Ａ、Ｅ５８Ｇ、Ｅ５９Ｇ、Ｋ６５Ｒ、Ｓ６７Ｌ、Ｈ６９Ｌ、Ｐ７１Ｓ、Ｑ７２Ｈ、Ｖ７３Ａ、Ｑ７４Ｒ、Ｖ７５Ｇ、Ｒ７６Ｇ、Ｄ７７Ｎ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄ、またはＷ９１Ｒから選択される２つ以上のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換を有する。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換は、

を含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置１３に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｉ１３Ｖ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１５、４４、４７、６７、７２、７２、７６、８２、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｈ１５Ｑ、Ｉ１３Ｖ／Ｅ４４Ｄ、Ｉ１３Ｖ／Ｔ４７Ａ、Ｉ１３Ｖ／Ｓ６７Ｌ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｒ７６Ｇ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ８２Ｒ、Ｉ１３Ｖ／Ｉ８６ＴまたはＩ１３Ｖ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置１５に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｈ１５Ｑ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、４４、４７、６７、７２、７２、７６、８２、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｈ１５Ｑ、Ｈ１５Ｑ／Ｅ４４Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６７Ｌ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｒ７６Ｇ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｉ８６ＴまたはＨ１５Ｑ／Ｖ８９Ｄを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、またはＨ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置４７に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｔ４７Ａ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、６７、７２、７２、７６、８２、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｔ４７Ａ、Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ、Ｔ４７Ａ／Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ／Ｓ６７Ｌ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｒ７６Ｇ、Ｔ４７Ａ／Ｑ８２Ｒ、Ｔ４７Ａ／Ｉ８６ＴまたはＴ４７Ａ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置６７に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｓ６７Ｌ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、４７、７２、７２、７６、８２、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｓ６７Ｌ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６７Ｌ、Ｓ６７Ｌ／Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ／Ｓ６７Ｌ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｒ７６Ｇ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｓ６７Ｌ／Ｉ８６ＴまたはＳ６７Ｌ／Ｖ８９Ｄを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、またはＳ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置７２に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｑ７２Ｈ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、４７、６７、７６、８２、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、またはＳ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置７６に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｒ７６Ｇ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、４７、６７、７２、８２、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｒ７６Ｇ、Ｈ１５Ｑ／Ｒ７６Ｇ、Ｅ４４Ｄ／Ｒ７６Ｇ、Ｔ４７Ａ／Ｒ７６Ｇ、Ｓ６７Ｌ／Ｒ７６Ｇ、Ｑ７２Ｈ／Ｒ７６Ｇ、Ｒ７６Ｇ／Ｑ８２Ｒ、Ｒ７６Ｇ／Ｉ８６ＴまたはＲ７６Ｇ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置８２に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｑ８２Ｒ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、４７、６７、７２、７６、８６または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ、Ｅ４４Ｄ／Ｑ８２Ｒ、Ｔ４７Ａ／Ｑ８２Ｒ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ａ、Ｑ７２Ｈ／Ｑ８２Ｒ、Ｒ７６Ｇ／Ｑ８２Ｒ、Ｑ８２Ｒ／Ｉ８６ＴまたはＱ８６Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置８６に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｉ８６Ｔ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、４７、６７、７２、７６、８２または８９の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｖ８９Ｄの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｉ８６Ｔ、Ｈ１５Ｑ／Ｉ８６Ｔ、Ｅ４４Ｄ／Ｉ８６Ｔ、Ｔ４７Ａ／Ｉ８６Ｔ、Ｓ６７Ｌ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ７２Ｈ／Ｉ８６Ｔ、Ｒ７６Ｇ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ８２Ｒ／Ｉ８６ＴまたはＩ８６Ｔ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片に、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の位置に基づいて位置８９に対応する位置でアミノ酸改変を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、アミノ酸置換Ｖ８９Ｄ、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１３、１５、４４、４７、６７、７２、７６、８２または８６の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変、例えばアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔの１つまたは複数のアミノ酸置換、またはその保存的アミノ酸置換である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｖ８９Ｄ、Ｅ４４Ｄ／Ｖ８９Ｄ、Ｔ４７Ａ／Ｖ８９Ｄ、Ｓ６７Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ７２Ｈ／Ｖ８９Ｄ、Ｒ７６Ｈ／Ｖ８９Ｄ、Ｉ８６Ｔ／Ｖ８９Ｄを含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄ、またはＳ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙された置換（変異）のいずれかを含む。表１はまた、野生型ＰＤ－Ｌ２または例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはＩｇＶドメインについてＳＥＱ ＩＤ ＮＯを参照することにより例示的な配列を提供する。示されるように、所与のドメインに対応する正確な遺伝子座または残基は、ドメインの特定または分類に使用される方法などに応じて異なる場合がある。さらに、場合によっては、所与のドメイン（例えば、ＩｇＶ）の隣接するＮ末端及び／またはＣ末端アミノ酸も、例えば発現されたときにドメインの適切なフォールディングを確実にするために、バリアントＩｇＳＦポリペプチドの配列に含めることができる。したがって、表１におけるＳＥＱ ＩＤ ＮＯの例示は、限定されるものと解釈されるべきではないことが理解されよう。例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの特定のドメイン（例えば、ＩｇＶドメイン）は、それぞれのＳＥＱ ＩＤ ＮＯに記載のアミノ酸配列よりもいくつかのアミノ酸分長いかまたは短く、例えば１～１０アミノ酸、例えば、１、２、３、４、５、６、または７アミノ酸分長いかまたは短い場合がある。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙された変異のいずれかを含む。表１はまた、野生型ＰＤ－Ｌ２または例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはＩｇＶドメインについてＳＥＱ ＩＤ ＮＯを参照することにより例示的な配列を提供する。示されるように、所与のドメインに対応する正確な遺伝子座または残基は、ドメインの特定または分類に使用される方法などに応じて異なる場合がある。さらに、場合によっては、所与のドメイン（例えば、ＩｇＶ）の隣接するＮ末端及び／またはＣ末端アミノ酸も、例えば発現されたときにドメインの適切なフォールディングを確実にするために、バリアントＩｇＳＦポリペプチドの配列に含めることができる。したがって、表１におけるＳＥＱ ＩＤ ＮＯの例示は、限定されるものと解釈されるべきではないことが理解されよう。例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの特定のドメイン（例えば、ＩｇＶドメイン）は、それぞれのＳＥＱ ＩＤ ＮＯに記載のアミノ酸配列よりもいくつかのアミノ酸分長いかまたは短く、例えば１～１０アミノ酸、例えば、１、２、３、４、５、６、または７アミノ酸分長いかまたは短い場合がある。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙された変異のいずれかを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙された細胞外ドメイン（ＥＣＤ）配列のうちのいずれか（すなわち、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、及び１１６～１３２のうちのいずれか１つ）を含むかまたはそれからなる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙された細胞外ドメイン（ＥＣＤ）配列のうちのいずれか（すなわち、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、及び１１６～１３２のうちのいずれか１つ）に対して少なくとも９０％の同一性、少なくとも９１％の同一性、少なくとも９２％の同一性、少なくとも９３％の同一性、少なくとも９４％の同一性、少なくとも９５％の同一性、例えば少なくとも９６％の同一性、９７％の同一性、９８％の同一性、または９９％の同一性を示すポリペプチド配列を含むかまたはそれからなり、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２には存在しないアミノ酸改変（例えば、置換）（複数可）を含有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙された細胞外ドメイン（ＥＣＤ）配列のうちのいずれか（すなわち、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、及び１１６～１３２のうちのいずれか１つ）を含むかまたはそれからなり、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２には存在しないアミノ酸改変（例えば、置換）（複数可）を含有する。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙されたＩｇＶ配列のうちのいずれか（すなわち、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のうちのいずれか１つ）を含むかまたはそれからなる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙されたＩｇＶ配列のうちのいずれか（すなわち、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のうちのいずれか１つ）に対して少なくとも９０％の同一性、少なくとも９１％の同一性、少なくとも９２％の同一性、少なくとも９３％の同一性、少なくとも９４％の同一性、少なくとも９５％の同一性、例えば少なくとも９６％の同一性、９７％の同一性、９８％の同一性、または９９％の同一性を示すポリペプチド配列を含むかまたはそれからなり、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２には存在しないアミノ置換（複数可）を含有する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、表１に列挙されたＩｇＶ配列のうちのいずれか（すなわち、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のうちのいずれか１つ）の特異的結合断片を含むかまたはそれからなり、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２には存在しないアミノ改変（複数可）を含有する。

（表１）例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の配列を含む、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、ＰＤ－１のエクトドメインに対して増加した親和性を示す。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の配列を含む、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、ＲＧＭｂのエクトドメインに対して増加した親和性を示す。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の配列を含む、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、ＰＤ－１のエクトドメイン及びＲＧＭｂのエクトドメインに対して増加した親和性を示す。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の配列を含む、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインのうちの一方への増加した結合親和性を示し、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインの他方への減少した結合親和性を示す。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の配列を含む、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、ＰＤ－１のエクトドメインに対して増加した親和性、及びＲＧＭｂのエクトドメインに対して減少した親和性を示す。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の配列を含む、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと比較して、ＲＧＭｂのエクトドメインに対して増加した親和性、及びＰＤ－１のエクトドメインに対して減少した親和性を示す。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＲＧＭｂまたは他の同族結合パートナーの結合について、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１、５５または１１５に記載の非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの結合の比と比較して、ＰＤ－１に対する選択性対ＲＧＭｂまたはＰＤ－Ｌ２の他の同族結合パートナーに対する選択性についての増加を示す。いくつかの実施形態では、ＲＧＭｂへの結合に対するＰＤ－１への結合の比率（ＰＤ－１：ＲＧＭｂ結合比率）は１より大きい。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、１．１、１．２、１．３、１．４、１．５、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３５、４０、４５、５０、５５、６０、６５、７０、もしくはそれ以上より大きい、または約１．１、約１．２、約１．３、約１．４、約１．５、約２、約３、約４、約５、約６、約７、約８、約９、約１０、約１１、約１２、約１３、約１４、約１５、約１６、約１７、約１８、約１９、約２０、約２１、約２２、約２３、約２４、約２５、約２６、約２７、約２８、約２９、約３０、約３５、約４０、約４５、約５０、約５５、約６０、約６５、約７０、もしくはそれ以上より大きい、または１．１、１．２、１．３、１．４、１．５、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３５、４０、４５、５０、５５、６０、６５、７０、もしくはそれ以上の、ＲＧＭｂまたは他の同族結合パートナーへの結合に対するＰＤ－１への結合の比率を示す。

ＩＩＩ．バリアントポリペプチドのフォーマット
ｖＩｇＤが含まれる本明細書で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、可溶性タンパク質、膜結合タンパク質または分泌タンパク質などを含む多種多様な方法でフォーマットをとることができる。いくつかの実施形態では、特定のフォーマットは、所望の治療用途に合わせて選択できる。場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む免疫調節ポリペプチドは、その同族結合パートナー、例えばＰＤ－１の活性に拮抗するかまたはそれを遮断するフォーマットで提供される。いくつかの実施形態では、ＰＤ－１の拮抗作用は、腫瘍学における免疫の促進において有用であり得る。場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む免疫調節ポリペプチドは、その同族結合パートナー、例えばＰＤ－１の活性を作動させるまたは刺激するフォーマットで提供される。いくつかの実施形態では、ＰＤ－１の作動作用は、炎症または自己免疫の治療において有用であり得る。当業者は、例えば１つまたは複数の特異的同族結合パートナーに拮抗するかまたはそれを作動させるための特定のフォーマットの活性を容易に決定することができる。そのような活性を評価するための例示的な方法は、実施例を含む、本明細書において提供される。

いくつかの態様では、可溶性であるＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤを含む免疫調節タンパク質（例えばＦｃ鎖に融合する）が提供される。いくつかの態様では、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、１つまたは複数の追加のｖＩｇＤ）は、本明細書において提供されるとおりのＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤに連結され得る（以下「スタック」または「スタックされた」免疫調節タンパク質と呼ばれる）。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質のモジュールフォーマットは、複数のカウンター構造体（複数の同族結合パートナー）の活性を調節するための、免疫調節タンパク質を操作または生成するための柔軟性を提供する。いくつかの実施形態では、そのような「スタック」分子を、可溶性フォーマットで提供することができ、場合によっては、膜結合または分泌型タンパク質として提供してもよい。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質は、例えば対象に投与されたときに、例えばｖＩｇＤを特定の環境または細胞に標的指向または局在化するために、リガンド（例えば、抗原）に特異的に結合する標的指向性物質または部分（例えば、抗体または他の結合分子）に直接的または間接的に連結されたＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤを含有するコンジュゲートとして提供される。いくつかの実施形態では、標的指向性物質、例えば、抗体または他の結合分子は、腫瘍抗原に結合し、それによりｖＩｇＤを含有するバリアントＰＤ－Ｌ２を腫瘍微小環境に局在化させ、例えば、腫瘍微小環境に特異的な腫瘍浸潤リンパ球（ＴＩＬ）の活性を調節する。

いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、細胞において発現され、かつ操作細胞療法（ＥＣＴ）の一部として提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、細胞、例えば免疫細胞（例えば、Ｔ細胞または抗原提示細胞）において、膜結合形態で発現し、それにより膜貫通型免疫調節タンパク質（以下「ＴＩＰ」とも呼ばれる）を提供する。いくつかの実施形態では、ＴＩＰによって認識される同族結合パートナーに応じて、ＴＩＰを発現する操作された細胞は、他の操作された細胞及び／または内在性Ｔ細胞に陽性または陰性のいずれかの共刺激シグナルを提供することによって、同族結合パートナーを作動させることができる。いくつかの態様では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、細胞、例えば免疫細胞（例えば、Ｔ細胞または抗原提示細胞）において分泌可能形態で発現し、それにより例えば細胞が対象に投与されたときに、分泌または可溶性形態のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド（以下「ＳＩＰ」とも呼ばれる）を産生する。いくつかの態様では、ＳＩＰは、それが分泌される環境（例えば、腫瘍微小環境）において、同族結合パートナーに拮抗することができる。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、細胞中でのバリアントポリペプチドのＴＩＰまたはＳＩＰとしての送達または発現のために、対象への投与によって、細胞、例えば免疫細胞（例えば、Ｔ細胞または抗原提示細胞）にｉｎ ｖｉｖｏで感染することができる感染性物質（例えば、ウイルス性または細菌性物質）中で発現される。

いくつかの実施形態では、可溶性免疫調節ポリペプチド、例えばｖＩｇＤを含有するバリアントＰＤ－Ｌ２は、提供されるコンジュゲートのいずれか１つまたは任意の組み合わせ（例えば、標的指向性部分）にそれ自体コンジュゲートされることができるリポソーム内にカプセル化されることができる。いくつかの実施形態では、本発明の可溶性または膜結合型免疫調節ポリペプチドは、脱グリコシル化される。より具体的な実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２配列は脱グリコシル化される。さらにより具体的な実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２のＩｇＶ及び／またはＩｇＣ（例えばＩｇＣ２）ドメイン（複数可）は脱グリコシル化される。

提供されるフォーマットの非限定的な例を図１Ａ～１Ｃに記載し、以下にさらに記載する。

Ａ．可溶性タンパク質
いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する免疫調節タンパク質は、可溶性タンパク質である。当業者であれば、細胞表面タンパク質が、典型的には、細胞内ドメイン、膜貫通ドメイン、及び細胞外ドメイン（ＥＣＤ）を有すること、ならびに、細胞外ドメインまたはその免疫学的に活性な配列を使用してそのようなタンパク質の可溶性形態を作製することができることを認識するだろう。したがって、いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する免疫調節タンパク質は、膜貫通ドメインまたは膜貫通ドメインの一部分を欠く。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２を含有する免疫調節タンパク質は、細胞内（細胞質）ドメインを欠いているか、または細胞内ドメインの一部分を欠く。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する免疫調節タンパク質は、アミノ酸改変（複数可）を含有するＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）またはその特異的結合断片を含有するＥＣＤドメインまたはその一部分を含有するｖＩｇＤ部分のみを含有する。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、単量体形態である及び／またはその結合パートナーへの１価の結合を示すバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドであるか、またはそれを含む。いくつかの態様では、可溶性である及び／または膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠くバリアントＰＤ－Ｌ２などの、記載されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、さらなる部分に直接的または間接的に連結される。いくつかの実施形態では、さらなる部分は、タンパク質、ペプチド、小分子または核酸である。いくつかの実施形態では、１価の免疫調節タンパク質は、融合タンパク質である。いくつかの実施形態では、部分は、半減期延長部分である。このような半減期延長部分の例には、限定されないが、アルブミン、アルブミン結合ポリペプチド、Ｐｒｏ／Ａｌａ／Ｓｅｒ（ＰＡＳ）、ヒト絨毛性ゴナドトロピンのベータサブユニットのＣ末端ペプチド（ＣＴＰ）、ポリエチレングリコール（ＰＥＧ）、アミノ酸の長い非構造化親水性配列（ＸＴＥＮ）、ヒドロキシエチルデンプン（ＨＥＳ）、アルブミン結合小分子、またはこれらの組み合わせが含まれる。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、アミノ酸Ｐｒｏ、Ａｌａ、及びＳｅｒから構成される立体構造的に乱れたポリペプチド配列を含む部分に連結することができる（例えば、ＷＯ２００８／１５５１３４、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３３を参照）。場合によっては、アミノ酸リピートは少なくとも３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０またはそれ以上のアミノ酸残基であり、各リピートは、１つまたは複数のＡｌａ、Ｓｅｒ、及びＰｒｏ残基を含む。したがって、ＰＡＳ化タンパク質である免疫調節タンパク質が本明細書で提供され、該バリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチドは、直接的またはリンカーを介して間接的にＰｒｏ／Ａｌａ／Ｓｅｒ（ＰＡＳ）に連結する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加のリンカー構造が使用され得る。

いくつかの実施形態では、該部分は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの検出または精製を促す。場合によっては、免疫調節ポリペプチドは、ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＮ末端及び／またはＣ末端に直接または間接的に連結されたタグまたは融合ドメイン、例えば親和性または精製タグを含む。様々な好適なポリペプチドタグ及び／または融合ドメインが知られており、限定されないが、ポリヒスチジン（Ｈｉｓ）タグ、ＦＬＡＧタグ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３４）、Ｍｙｃタグ、及び蛍光タンパク質タグ（例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３５～２０３７に記載のＥＧＦＰ）が挙げられる。場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、少なくとも６つのヒスチジン残基を含む（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５３に記載）。場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、部分の様々な組み合わせをさらに含む。例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、１つまたは複数のポリヒスチジンタグ及びＦＬＡＧタグをさらに含む。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７に記載されるような１価形態のままである改変免疫グロブリン重鎖定常領域（Ｆｃ）に連結される。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、直接的またはリンカーを介して間接的に多量体化ドメインに連結されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有する。いくつかの態様では、多量体化ドメインは、分子の半減期を延長する。２つ以上のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの相互作用は、直接的または間接的に、それらのそれ自体が相互作用して安定な構造を形成できる任意の部分または他のポリペプチドに対する連結により促され得る。例えば、別々のコードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド鎖は、多量体化により結合され得、そのポリペプチドの多量体化は、多量体化ドメインによって媒介される。典型的には、多量体化ドメインは、第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドと第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドとの間の安定したタンパク質－タンパク質相互作用の形成を提供する。

ホモまたはヘテロ多量体ポリペプチドは、別々のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの共発現から生成することができる。第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、同一であっても異なっていてもよい。特定の実施態様では、第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ホモ二量体では同じであり、それぞれが同じ多量体化ドメインに連結されている。他の実施形態では、ヘテロ二量体を、異なる第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを連結することにより形成することができる。かかる実施形態では、いくつかの態様では、第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ヘテロ二量体形成を促進することができる異なる多量体化ドメインに連結される。

いくつかの実施形態では、多量体化ドメインには、安定したタンパク質－タンパク質相互作用を形成可能な任意のものが含まれる。多量体化ドメインは、免疫グロブリン配列（例えば、Ｆｃドメイン；例えば、国際特許公開ＷＯ９３／１０１５１及びＷＯ２００５／０６３８１６ ＵＳ；米国特許番号第２００６／００２４２９８号；米国特許番号第５，４５７，０３５号を参照）；ロイシンジッパー（例えば、核転写タンパク質ｆｏｓ及びｊｕｎもしくはがん原遺伝子ｃ－ｍｙｃ由来または窒素の一般制御（ＧＣＮ４）由来）（例えば、Ｂｕｓｃｈ ａｎｄ Ｓａｓｓｏｎｅ－Ｃｏｒｓｉ（１９９０）Ｔｒｅｎｄｓ Ｇｅｎｅｔｉｃｓ，６：３６－４０；Ｇｅｎｔｚ ｅｔ ａｌ．，（１９８９）Ｓｃｉｅｎｃｅ，２４３：１６９５－１６９９を参照）；疎水性領域；親水性領域；またはホモもしくはヘテロ多量体のキメラ分子間に分子間ジスルフィド結合を形成する遊離チオール、を介して相互作用することができる。加えて、多量体化ドメインは、例えば、米国特許第５，７３１，１６８号；国際特許公開ＷＯ９８／５０４３１及びＷＯ２００５／０６３８１６；Ｒｉｄｇｗａｙ ｅｔ ａｌ．（１９９６）Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，９：６１７－６２１に記載されているような、ホールを含むアミノ酸配列に相補的な突起を含むアミノ酸配列を含むことができる。そのような多量体化領域は、立体相互作用が安定した相互作用を促進するだけでなく、キメラ単量体の混合物からのホモ二量体よりもヘテロ二量体の形成をさらに促進するように操作することができる。一般的に、突起は、第１のポリペプチドの界面の小さなアミノ酸側鎖をより大きな側鎖（例えば、チロシンまたはトリプトファン）で置き換えることにより構築される。突起と同一または類似のサイズの代償性の空洞は、より大きなアミノ酸側鎖をより小さいもの（例えば、アラニンまたはスレオニン）で置き換えることにより、第２のポリペプチドの界面に任意で作製される。例示的な多量体化ドメインについて以下に説明する。

バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、任意の場所で結合できるが、典型的にはそのＮ末端またはＣ末端を介して多量体化ドメインのＮ末端またはＣ末端に結合してキメラポリペプチドを形成できる。連結は、直接的またはリンカーを介して間接的であり得る。キメラポリペプチドは、融合タンパク質であり得るか、または共有もしくは非共有相互作用などによる化学的連結により形成され得る。例えば、多量体化ドメインを含有するキメラポリペプチドを調製する場合、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの全てまたは一部をコードする核酸は、直接的または間接的または任意でリンカードメインを介して、多量体化ドメイン配列をコードする核酸に作動可能に連結できる。場合によっては、構築物は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＣ末端が多量体化ドメインのＮ末端に結合しているキメラタンパク質をコードする。場合によっては、構築物は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＮ末端が多量体化ドメインのＮ末端またはＣ末端に結合しているキメラタンパク質をコードすることができる。

ポリペプチド多量体は、同一または異なるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの２つを、直接的または間接的に多量体化ドメインに直接または間接的に連結することにより作製された複数の（例えば２つの）キメラタンパク質を含有する。いくつかの実施例では、多量体化ドメインがポリペプチドである場合、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び多量体化ドメインをコードする遺伝子融合体が適切な発現ベクターに挿入される。得られたキメラまたは融合タンパク質は、組換え発現ベクターで形質転換された宿主細胞で発現させることができ、会合して多量体となることが可能にされ、多量体化ドメインは相互作用して多価ポリペプチドを形成する。バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドに対する多量体化ドメインの化学的連結は、ヘテロ二官能性リンカーを使用して実施することができる。

融合タンパク質などの得られたキメラポリペプチド、及びそれから形成された多量体は、例えば、プロテインＡまたはプロテインＧカラムでのアフィニティークロマトグラフィーなどの任意の適切な方法によって精製することができる。異なるポリペプチドをコードする２つの核酸分子が細胞に形質転換される場合、ホモ及びヘテロ二量体の形成が起こる。発現条件は、ホモ二量体形成よりもヘテロ二量体形成が優先されるように調整できる。

いくつかの実施形態では、多量体化ドメインは、免疫グロブリン由来のＦｃドメインまたはその一部分である。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、免疫グロブリンＦｃに結合したバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む（ＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤ－Ｆｃ融合体とも呼ばれる「ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体」などの「免疫調節Ｆｃ融合体」を得る）。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの結合は、ＦｃのＮ末端である。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの結合は、ＦｃのＣ末端である。いくつかの実施形態では、２つ以上のＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチド（同一または異なる）は、Ｎ末端及びＣ末端に独立して結合している。

いくつかの実施形態では、ＦｃはネズミまたはヒトＦｃである。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、哺乳動物またはヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４ Ｆｃ領域である。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ＩｇＧ１、例えばヒトＩｇＧ１に由来する。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載のアミノ酸配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む。

いくつかの実施形態では、Ｆｃ領域は、１つまたは複数の通常の機能を変化（例えば、低減）させるためのもう１つの改変を含有する。一般に、Ｆｃ領域は、免疫グロブリンの主な機能である抗原結合能に加えて、補体依存性細胞傷害（ＣＤＣ）及び抗体依存性細胞傷害（ＡＤＣＣ）などのエフェクター機能に関与する。場合によっては、Ｆｃ領域のエフェクター機能は、プログラム細胞死及び細胞貪食を含むことができる。加えて、Ｆｃ領域に存在するＦｃＲｎ配列は、ｉｎ ｖｉｖｏ ＦｃＲｎ受容体へのコンジュゲーションによりｉｎ ｖｉｖｏ半減期を延長することにより、血清中のＩｇＧレベルを調節する役割を果たす。いくつかの実施形態では、そのような機能は、提供されるＦｃ融合タンパク質とともに使用するために、Ｆｃにおいて低下または変化させることができる。

いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体のＦｃ領域に１つまたは複数のアミノ酸改変を導入することができ、これにより、Ｆｃ領域バリアントが生成される。いくつかの実施形態では、Ｆｃ領域バリアントは、エフェクター機能が低下している。エフェクター機能を変化させる可能性があるＦｃ配列に対する変更または変異の例は数多くある。例えば、ＷＯ００／４２０７２、ＷＯ２００６０１９４４７、ＷＯ２０１２１２５８５０、ＷＯ２０１５／１０７０２６、ＵＳ２０１６／００１７０４１及びＳｈｉｅｌｄｓ ｅｔ ａｌ．Ｊ Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．９（２）：６５９１－６６０４（２００１）は、ＦｃＲへの結合が改善または減少した例示的なＦｃバリアントについて記載する。これらの刊行物の内容は、参照により本明細書に明確に組み込まれている。

いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合体は、エフェクター機能の低下を示すＦｃ領域を含み、これにより、ｉｎ ｖｉｖｏでのＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体の半減期が重要であるが、特定のエフェクター機能（ＣＤＣ及びＡＤＣＣなど）が不要または有害である用途に対する望ましい候補となる。ｉｎ ｖｉｔｒｏ及び／またはｉｎ ｖｉｖｏ細胞傷害アッセイを実施して、ＣＤＣ及び／またはＡＤＣＣ活性の減少／枯渇を確認することができる。例えば、Ｆｃ受容体（ＦｃＲ）結合アッセイを実施して、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体がＦｃγＲ結合を欠く（したがってＡＤＣＣ活性を欠く可能性が高い）が、ＦｃＲｎ結合能力は保持することを確認できる。ＡＤＣＣを媒介する主な細胞であるＮＫ細胞は、ＦｃγＲＩＩＩのみを発現するが、一方、単球はＦｃγＲＩ、ＦｃγＲＩＩ及びＦｃγＲＩＩＩを発現する。造血細胞でのＦｃＲ発現は、Ｒａｖｅｔｃｈ ａｎｄ Ｋｉｎｅｔ，Ａｎｎｕ．Ｒｅｖ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．９：４５７－４９２（１９９１）の４６４頁の表３にまとめられている。関心対象の分子のＡＤＣＣ活性を評価するためのｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイの非限定的な例は、米国特許第５，５００，３６２号（例えば、Ｈｅｌｌｓｔｒｏｍ，Ｉ．ｅｔ ａｌ．Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ’ｌ Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ８３：７０５９－７０６３（１９８６）を参照）、及びＨｅｌｌｓｔｒｏｍ，Ｉ ｅｔ ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ’ｌ Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ８２：１４９９－１５０２（１９８５）；米国特許第５，８２１，３３７号（Ｂｒｕｇｇｅｍａｎｎ，Ｍ．ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｅｘｐ．Ｍｅｄ．１６６：１３５１－１３６１（１９８７）を参照のこと）に記載されている。あるいは、非放射性アッセイ法を使用してもよい（例えば、フローサイトメトリー用のＡＣＴＩ（商標）非放射性細胞傷害性アッセイ（ＣｅｌｌＴｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｉｎｃ．Ｍｏｕｎｔａｉｎ Ｖｉｅｗ，Ｃａｌｉｆ．；及びＣｙｔｏＴｏｘ ９６（商標）非放射性細胞傷害性アッセイ（Ｐｒｏｍｅｇａ，Ｍａｄｉｓｏｎ，Ｗｉｓ．）を参照のこと）。そのようなアッセイに有用なエフェクター細胞には、末梢血単核細胞（ＰＢＭＣ）及びナチュラルキラー（ＮＫ）細胞が含まれる。あるいは、またはこれに加えて、関心対象の分子のＡＤＣＣ活性は、例えば、Ｃｌｙｎｅｓ ｅｔ ａｌ．Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ’ｌ Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ９５：６５２－６５６（１９９８）に開示されているような動物モデルにおいて、ｉｎ ｖｉｖｏで評価され得る。
ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体がＣ１ｑに結合できず、したがってＣＤＣ活性を欠いていることを確認するために、Ｃ１ｑ結合アッセイを実施することもできる。例えば、ＷＯ２００６／０２９８７９及びＷＯ２００５／１００４０２のＣ１ｑ及びＣ３ｃ結合ＥＬＩＳＡを参照のこと。補体の活性化を評価するために、ＣＤＣアッセイを実施してよい（例えば、Ｇａｚｚａｎｏ－Ｓａｎｔｏｒｏ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｍｅｔｈｏｄｓ ２０２：１６３（１９９６）；Ｃｒａｇｇ，Ｍ．Ｓ．ｅｔ ａｌ．，Ｂｌｏｏｄ １０１：１０４５－１０５２（２００３）；及びＣｒａｇｇ，Ｍ．Ｓ．ａｎｄ Ｍ．Ｊ．Ｇｌｅｎｎｉｅ，Ｂｌｏｏｄ １０３：２７３８－２７４３（２００４）を参照のこと）。また、当技術分野において公知の方法を使用してＦｃＲｎ結合及びｉｎ ｖｉｖｏクリアランス／半減期決定を実施することもできる（例えば、Ｐｅｔｋｏｖａ，Ｓ．Ｂ．ｅｔ ａｌ．，Ｉｎｔ’ｌ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．１８（１２）：１７５９－１７６９（２００６）を参照のこと）。

エフェクター機能が低下しているＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体には、ＥＵ番号付けによるＦｃ領域の残基２３８、２６５、２６９、２７０、２９７、３２７、及び３２９のうちの１つまたは複数の置換を有するものが含まれる（米国特許第６，７３７，０５６号）。そのようなＦｃ変異体には、ＥＵ番号付けによるアミノ酸位置２６５、２６９、２７０、２９７、及び３２７のうちの２つ以上に置換を有するＦｃ変異体が含まれ、残基２６５及び２９７がアラニンに置換されたいわゆる「ＤＡＮＡ」Ｆｃ変異体を含む（米国特許第７，３３２，５８１号）。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体のＦｃ領域は、位置２３４、２３５、２３６、２３７、２３８、２３９、２７０、２９７、２９８、３２５、及び３２９（ＥＵ番号付けによって示される）におけるアミノ酸のいずれか１つまたは複数が、天然Ｆｃ領域と比較して、異なるアミノ酸で置換されている、Ｆｃ領域を有する。そのようなＦｃ領域の変化は、上記の変化に限定されず、例えば、Ｃｕｒｒｅｎｔ Ｏｐｉｎｉｏｎ ｉｎ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ（２００９）２０（６），６８５－６９１に記載されている脱グリコシル化鎖（Ｎ２９７Ａ及びＮ２９７Ｑ）、ＩｇＧ１－Ｎ２９７Ｇ、ＩｇＧ１－Ｌ２３４Ａ／Ｌ２３５Ａ、ＩｇＧ１－Ｌ２３４Ａ／Ｌ２３５Ｅ／Ｇ２３７Ａ、ＩｇＧ１－Ａ３２５Ａ／Ａ３３０Ｓ／Ｐ３３１Ｓ、ＩｇＧ１－Ｃ２２６Ｓ／Ｃ２２９Ｓ、ＩｇＧ１－Ｃ２２６Ｓ／Ｃ２２９Ｓ／Ｅ２３３Ｐ／Ｌ２３４Ｖ／Ｌ２３５Ａ、ＩｇＧ１－Ｅ２３３Ｐ／Ｌ２３４Ｖ／Ｌ２３５Ａ／Ｇ２３６ｄｅｌ／Ｓ２６７Ｋ、ＩｇＧ１－Ｌ２３４Ｆ／Ｌ２３５Ｅ／Ｐ３３１Ｓ、ＩｇＧ１－Ｓ２６７Ｅ／Ｌ３２８Ｆ、ＩｇＧ２－Ｖ２３４Ａ／Ｇ２３７Ａ、ＩｇＧ２－Ｈ２６８Ｑ／Ｖ３０９Ｌ／Ａ３３０Ｓ／Ａ３３１Ｓ、ＩｇＧ４－Ｌ２３５Ａ／Ｇ２３７Ａ／Ｅ３１８Ａ、ａｎｄ ＩｇＧ４－Ｌ２３６Ｅなどの変化；ＷＯ２００８／０９２１１７に記載されているＧ２３６Ｒ／Ｌ３２８Ｒ、Ｌ２３５Ｇ／Ｇ２３６Ｒ、Ｎ３２５Ａ／Ｌ３２８Ｒ、及びＮ３２５ＬＬ３２８Ｒなどの変化；２３３、２３４、２３５、及び２３７位（ＥＵ番号付けによって示される）におけるアミノ酸挿入；ならびにＷＯ２０００／０４２０７２に記載されている部位における変化を含む。

ＦｃＲへの結合が改善または減少した、ある特定のＦｃバリアントが記載されている。（例えば、米国特許第６，７３７，０５６号；ＷＯ２００４／０５６３１２、ＷＯ２００６０１９４４７及びＳｈｉｅｌｄｓ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．９（２）：６５９１－６６０４（２００１）を参照のこと）

いくつかの実施形態では、半減期を延長させる及び／または新生児Ｆｃ受容体（ＦｃＲｎ）への結合を改善する１つまたは複数のアミノ酸置換を含むバリアントＦｃ領域を含む、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体が提供される。半減期が延長された及びＦｃＲｎに対する結合が改善された抗体が、ＵＳ２００５／００１４９３４Ａ１（Ｈｉｎｔｏｎら）またはＷＯ２０１５１０７０２６に記載されている。これらの抗体は、ＦｃＲｎへのＦｃ領域の結合を改善する１つまたは複数の置換をその中に有するＦｃ領域を含む。そのようなＦｃバリアントは、ＥＵ番号付けによるＦｃ領域残基２３８、２５６、２６５、２７２、２８６、３０３、３０５、３０７、３１１、３１２、３１７、３４０、３５６、３６０、３６２、３７６、３７８、３８０、３８２、４１３、４２４、または４３４の１つまたは複数に置換、例えばＦｃ領域残基４３４の置換を有するものを含む（米国特許第７，３７１，８２６号）。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体のＦｃ領域は、Ｅ３５６Ｄ及びＭ３５８Ｌ（ＥＵ番号付けによる）の１つまたは複数のアミノ酸置換を含む。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体のＦｃ領域は、Ｃ２２０Ｓ、Ｃ２２６Ｓ及び／またはＣ２２９Ｓ（ＥＵ番号付けによる）の１つまたは複数のアミノ酸置換を含む。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２バリアント融合体のＦｃ領域は、Ｒ２９２Ｃ及びＶ３０２Ｃの１つまたは複数のアミノ酸置換を含む。また、Ｆｃ領域バリアントの他の例に関して、Ｄｕｎｃａｎ＆Ｗｉｎｔｅｒ，Ｎａｔｕｒｅ ３２２：７３８－４０（１９８８）；米国特許第５，６４８，２６０号；米国特許第５，６２４，８２１号；及びＷＯ９４／２９３５１も参照されたい。

いくつかの実施形態では、例えば、米国特許第６，１９４，５５１号、ＷＯ９９／５１６４２、及びＩｄｕｓｏｇｉｅ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．１６４：４１７８－４１８４（２０００）に記載される低下したＣ１ｑ結合及び／または補体依存性細胞傷害（ＣＤＣ）をもたらす変化がＦｃ領域でなされる。

いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変を含むバリアントＦｃ領域を含み、該バリアントＦｃ領域がＩｇＧ１、例えばヒトＩｇＧ１に由来する、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体が提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＦｃ領域は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載のアミノ酸配列に由来する。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１の番号付けによるＮ８２Ｇ（ＥＵ番号付けによるＮ２９７Ｇに対応する）である少なくとも１つのアミノ酸置換を含有する。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１の番号付けによるＲ７７ＣまたはＶ８７Ｃ（ＥＵ番号付けによるＲ２９２ＣまたはＶ３０２Ｃに対応する）である少なくとも１つのアミノ酸置換をさらに含有する。いくつかの実施形態では、バリアントＦｃ領域は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１の番号付けによるＣ５Ｓ（ＥＵ番号付けによるＣ２２０Ｓに対応する）アミノ酸改変をさらに含む。例えば、いくつかの実施形態では、バリアントＦｃ領域は、以下のアミノ酸改変：ＥＵ番号付けによる、Ｖ２９７Ｇ及び次のアミノ酸改変Ｃ２２０Ｓ、Ｒ２９２ＣまたはＶ３０２Ｃの１つまたは複数（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に基づいて、Ｎ８２Ｇ及び次のアミノ酸改変Ｃ５Ｓ、Ｒ７７ＣまたはＶ８７Ｃの１つまたは複数に対応する）を含み、例えば、該Ｆｃ領域はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０５に記載の配列を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＦｃ領域は、アミノ酸改変Ｃ２２０Ｓ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３５ＥまたはＧ２３７Ａの１つまたは複数を含み、例えば、該Ｆｃ領域はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０６に記載の配列を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＦｃ領域は、アミノ酸改変Ｃ２２０Ｓ、Ｌ２３５Ｐ、Ｌ２３４Ｖ、Ｌ２３５Ａ、Ｇ２３６ｄｅｌまたはＳ２６７Ｋの１つまたは複数を含み、例えば、該Ｆｃ領域はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０７に記載の配列を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＦｃ領域は、アミノ酸改変Ｃ２２０Ｓ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３５Ｅ、Ｇ２３７Ａ、Ｅ３５６ＤまたはＭ３５８Ｌの１つまたは複数を含み、例えば、該Ｆｃ領域はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９に記載の配列を含む。

いくつかの実施形態では、Ｆｃ領域は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型または非改変Ｆｃの２３２位に対応するＣ末端リジンを欠く（ＥＵ番号付けによるＫ４４７ｄｅｌに対応）。いくつかの態様では、そのようなＦｃ領域は、１つまたは複数の追加の改変、例えば記載されたものなどのアミノ酸置換をさらに含むことができる。そのようなＦｃ領域の例は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７３７、１７３８、１７３９、または１７４０に記載される。

いくつかの実施形態では、バリアントＦｃがＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９、１２０５、１２０６、１２０７、１７３７、１７３８、１７３９もしくは１７４０のいずれかに記載のアミノ酸配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９、１２０５、１２０６、１２０７、１７３７、１７３８、１７３９もしくは１７４０のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、バリアントＦｃ領域を含むＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合体が提供される。

いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ＩｇＧ２、例えばヒトＩｇＧ２に由来する。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に記載のアミノ酸配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む。

いくつかの実施形態では、ＩｇＧ４ Ｆｃは、ヒトＩｇＧ４のＣＨ３ドメインがヒトＩｇＧ１のＣＨ３ドメインで置換されておりかつ阻害された凝集体形成を示す安定化されたＦｃ、ヒトＩｇＧ４のＣＨ３及びＣＨ２ドメインがそれぞれヒトＩｇＧ１のＣＨ３及びＣＨ２ドメインで置換されている抗体、またはヒトＩｇＧ４のＫａｂａｔらによって提案されたＥＵインデックスで示される位置４０９においてアルギニンがリジンで置換されており、阻害された凝集体形成を示す抗体である（例えば、米国特許第８，９１１，７２６号を参照のこと）。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、Ｆａｂアーム交換によって治療用抗体と内在性ＩｇＧ４との間の組換えを防止すると示されている、Ｓ２２８Ｐ変異を含有するＩｇＧ４である（例えば、Ｌａｂｒｉｊｉｎ ｅｔ ａｌ．（２００９）Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，２７（８）７６７－７１を参照のこと）。いくつかの実施形態では、Ｆｃは、ｈＩｇＧ４のアミノ酸配列を含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、Ｆｃ配列に直接的に連結される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、例えばリンカーを介して、Ｆｃ配列に間接的に連結される。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の「ペプチドリンカー」がバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドとＦｃドメインを連結する。いくつかの実施形態では、ペプチドリンカーは、単一アミノ酸残基またはそれより大きい長さであることができる。いくつかの実施形態では、ペプチドリンカーは、少なくとも１つのアミノ酸残基を有するが、２０、１９、１８、１７、１６、１５、１４、１３、１２、１１、１０、９、８、７、６、５、４、３、２、または１アミノ酸残基長以下である。いくつかの実施形態では、リンカーは、３つのアラニン（ＡＡＡ）である。いくつかの実施形態では、リンカーは柔軟なリンカーである。いくつかの実施形態では、リンカーは、（一文字アミノ酸コードで）ＧＧＧＧＳ（「４ＧＳ」または「Ｇ_４Ｓ」；ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７４２）または４ＧＳリンカーの多量体、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４に記載されるような（２ｘＧＧＧＧＳ）またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３に記載されるような（３ｘＧＧＧＧＳ）、例えば２つ、３つ、４つ、または５つの４ＧＳリンカーの繰り返しである。いくつかの実施形態では、リンカーは、（一文字アミノ酸コードで）ＧＳＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７４１）である。いくつかの実施形態では、リンカーはまた、一連のアラニン残基を単独で、または別のペプチドリンカー（４ＧＳリンカーまたはその多量体など）に加えて含むこともできる。いくつかの実施形態では、各連のアラニン残基の数は、２、３、４、５、または６個のアラニンである。いくつかの実施形態では、リンカーは剛性リンカーである。例えば、リンカーはαヘリックスリンカーである。いくつかの実施形態では、リンカーは、（一文字アミノ酸コードで）ＥＡＡＡＫまたはＥＡＡＡＫリンカーの多量体、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３０に記載されるような（１ｘＥＡＡＡＫ）、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３１に記載されるような（３ｘＥＡＡＡＫ）またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３２に記載されるような（５ｘＥＡＡＡＫ）、例えば２つ、３つ、４つ、または５つのＥＡＡＡＫリンカーの繰り返しである。いくつかの実施形態では、リンカーは、クローニングによって及び／または制限部位から導入されたアミノ酸をさらに含むことができ、例えば、リンカーは、制限部位ＢＡＭＨＩの使用によって導入されたアミノ酸ＧＳ（１文字のアミノ酸コード）を含むことができる。例えば、いくつかの実施形態では、リンカーは、（１文字のアミノ酸コードで）ＧＳＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７４１）、ＧＳ（Ｇ_４Ｓ）_３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０４０）、またはＧＳ（Ｇ_４Ｓ）_５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０４１）である。いくつかの実施例では、リンカーは、２ｘＧＧＧＧＳの後に３つのアラニンが続く（ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＡＡＡ；ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６５）。場合によっては、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、ペプチドリンカーの様々な組み合わせを含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質は、Ｆｃドメインに連結した２つのバリアントＰＤ－Ｌ２ Ｆｃポリペプチドによって形成される二量体である。いくつかの実施形態では、二量体は、２つのバリアントＰＤ－Ｌ２ Ｆｃポリペプチドが同一であるホモ二量体である。いくつかの実施形態では、二量体は、２つのバリアントＰＤ－Ｌ２ Ｆｃポリペプチドが異なるヘテロ二量体である。

また、バリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質をコードする核酸分子も提供される。いくつかの実施形態では、Ｆｃ融合タンパク質の産生のために、バリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質をコードする核酸分子が適切な発現ベクターに挿入される。得られたバリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質は、Ｆｃ部分間に形成された鎖間ジスルフィド結合によりＦｃドメイン間のアセンブリが起こり、二量体、例えば二価のバリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質を生じさせる発現を伴う形質転換された宿主細胞で発現されることができる。

得られたＦｃ融合タンパク質は、プロテインＡまたはプロテインＧカラムでのアフィニティークロマトグラフィーによって容易に精製することができる。ヘテロ二量体の生成の場合、精製のために追加ステップが必要になる可能性がある。例えば、異なるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする２つの核酸が細胞に形質転換される場合、Ｆｃドメインを保持するバリアントＰＤ－Ｌ２分子はジスルフィド連結ホモ二量体としても発現されるため、ヘテロ二量体の形成は生化学的に達成されなければならない。したがって、ホモ二量体は、鎖間ジスルフィドの破壊に有利であるが、鎖内ジスルフィドには影響しない条件下で減らすことができる。場合によっては、異なるバリアントＰＤ－Ｌ２ Ｆｃ単量体を等モル量で混合し、酸化させてホモ二量体及びヘテロ二量体の混合物を形成する。この混合物の成分は、クロマトグラフ技術によって分離される。あるいは、以下に説明するノブ・イントゥ・ホール法を使用してバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有するＦｃ融合分子を遺伝子操作し、発現させることにより、このタイプのヘテロ二量体の形成は偏り得る。

Ｂ．追加のＩｇＳＦドメインを有するスタック分子
いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、１つまたは複数の他の免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメインに直接的または間接的に連結された本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれかを含有することができる（「スタックされた」免疫調節タンパク質構築物、また「ＩＩ型」免疫調節タンパク質とも呼ばれる）。いくつかの態様では、これは、２つ以上、例えば３つ以上の同族結合パートナーと結合することによって免疫シナプスの多標的指向調節を提供する、固有のマルチドメイン免疫調節タンパク質を作製することができる。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、バリアントＰＤ－Ｌ２ドメインと、野生型ＩｇＳＦファミリーメンバーに見いだされない別のＩｇＳＦファミリーメンバー（例えば、哺乳動物ＩｇＳＦファミリーメンバー）の１つまたは複数の他の親和性改変ＩｇＳＦドメイン配列及び／または非親和性改変ＩｇＳＦドメイン配列との組み合わせ（「非野生型組み合わせ」）及び／または配置（「非野生型配置」または「非野生型順列」）を含む。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、２つ、３つ、４つ、５つまたは６つの免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメインを含有し、該ＩｇＳＦドメインの少なくとも１つは、提供される記載によるバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦドメイン（ＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤ）である。

いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインの配列は、野生型または非改変ＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を含有する改変されたＩｇＳＦドメインであることができる。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦドメインは、非親和性改変であってもよく（例えば、野生型）、または親和性が改変されていてもよい。いくつかの実施形態では、非改変または野生型ＩｇＳＦドメインは、マウス、ラット、カニクイザル、もしくはヒト起源、またはそれらの組み合わせ由来であることができる。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、表２に記載のＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＳＦドメインであることができる。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、表２に記載のＩｇＳＦファミリーメンバーに含有されるＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換）を含有する親和性改変ＩｇＳＦドメインであることができる。

いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、以下から選択されるファミリーのＩｇＳＦファミリーメンバーに含有される、親和性改変または非親和性改変ＩｇＳＦドメインである：シグナル制御タンパク質（ＳＩＲＰ）ファミリー、骨髄細胞で発現するトリガー受容体様（ＴＲＥＭＬ）ファミリー、がん胎児性抗原関連細胞接着分子（ＣＥＡＣＡＭ）ファミリー、シアル酸結合Ｉｇ様レクチン（ＳＩＧＬＥＣ）ファミリー、ブチロフィリンファミリー、Ｂ７ファミリー、ＣＤ２８ファミリー、Ｖセット及び免疫グロブリンドメイン含有（ＶＳＩＧ）ファミリー、Ｖセット膜貫通ドメイン（ＶＳＴＭ）ファミリー、主要組織適合複合体（ＭＨＣ）ファミリー、シグナル伝達リンパ球活性化分子（ＳＬＡＭ）ファミリー、白血球免疫グロブリン様受容体（ＬＩＲ）、ネクチン（Ｎｅｃ）ファミリー、ネクチン様（ＮＥＣＬ）ファミリー、ポリオウイルス受容体関連（ＰＶＲ）ファミリー、天然細胞傷害誘発受容体（ＮＣＲ）ファミリー、Ｔ細胞免疫グロブリン及びムチン（ＴＩＭ）ファミリー、またはキラー細胞免疫グロブリン様受容体（ＫＩＲ）ファミリー。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは独立して、ＣＤ８０（Ｂ７－１）、ＣＤ８６（Ｂ７－２）、ＣＤ２７４ （ＰＤ－Ｌ２、Ｂ７－Ｈ１）、ＰＤＣＤ１ＬＧ２（ＰＤ－Ｌ２、ＣＤ２７３）、ＩＣＯＳＬＧ（Ｂ７ＲＰ１、ＣＤ２７５、ＩＣＯＳＬ、Ｂ７－Ｈ２）、ＣＤ２７６（Ｂ７－Ｈ３）、ＶＴＣＮ１（Ｂ７－Ｈ４）、ＣＤ２８、ＣＴＬＡ４、ＰＤＣＤ１（ＰＤ－１）、ＩＣＯＳ、ＢＴＬＡ（ＣＤ２７２）、ＣＤ４、ＣＤ８Ａ（ＣＤ８－α）、ＣＤ８Ｂ（ＣＤ８－β）、ＬＡＧ３、ＨＡＶＣＲ２（ＴＩＭ－３）、ＣＥＡＣＡＭ１、ＴＩＧＩＴ、ＰＶＲ（ＣＤ１５５）、ＰＶＲＬ２（ＣＤ１１２）、ＣＤ２２６、ＣＤ２、ＣＤ１６０、ＣＤ２００、ＣＤ２００Ｒ１（ＣＤ２００Ｒ）、及びＮＣ Ｒ３ （ＮＫｐ３０）からなる群より選択されるＩｇＳＦタンパク質に由来する。

表２の１列目は、その特定のＩｇＳＦメンバーについての名称、及び任意でいくつかの可能な別名を提供する。２列目は、ｕｎｉｐｒｏｔ．ｏｒｇでインターネットを介してアクセス可能な公的に利用可能なデータベースである、ＵｎｉＰｒｏｔＫＢデータベースのタンパク質識別子を提供し、場合によっては、ＧｅｎＢａｎｋ番号を提供する。Ｕｎｉｖｅｒｓａｌ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｒｅｓｏｕｒｃｅ（ＵｎｉＰｒｏｔ）は、タンパク質配列及び注釈データ用の包括的リソースである。ＵｎｉＰｒｏｔデータベースは、ＵｎｉＰｒｏｔ知識ベース （ＵｎｉＰｒｏｔＫＢ）を含む。ＵｎｉＰｒｏｔは、欧州バイオインフォマティクス研究所（ＥＭＢＬ－ＥＢＩ）、ＳＩＢスイスバイオインフォマティクス研究所、及びタンパク質情報リソース（ＰＩＲ）の間の共同組織であり、米国国立衛生研究所（ＮＩＨ）の寄付金によって主に支援されている。ＧｅｎＢａｎｋは、ＮＩＨの遺伝子配列データベースであり、全ての公的に利用可能なＤＮＡ配列が注釈付きで集められている（Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄｓ Ｒｅｓｅａｒｃｈ，２０１３ Ｊａｎ；４１（Ｄ１）：Ｄ３６－４２）。３列目は、表示のＩｇＳＦドメインが位置している領域を提供する。該領域は、ドメインが範囲を規定している残基を包含する範囲として特定される。３列目はまた、特定のＩｇＳＦ領域のＩｇＳＦドメインクラスを示す。４列目は、表示の追加のドメインが位置している領域を提供する（シグナルペプチドはＳ、細胞外ドメインはＥ、膜貫通ドメインはＴ、細胞質ドメインはＣ）。ドメインの記載は、当該ドメインの特定または分類に用いる方法に応じて異なり得ること、及び異なる源から異なって特定され得ることを理解されたい。表２のドメインに対応する残基の記載は、例示ものにすぎず、アミノ酸数個（例えば、１個、２個、３個、または４個）分長いまたは短い場合がある。５列目は、列挙されたＩｇＳＦメンバーのうちのいくつか（その同族の細胞表面結合パートナーのうちのいくつか）を示す。

（表２）本開示によるＩｇＳＦメンバー

いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有することに加えて、少なくとも２、３、４、５または６個の追加の免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ドメイン、例えば表２に記載のＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＤドメインも含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも１つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のＩｇＳＦドメイン）を含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも２つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２及び第３のＩｇＳＦドメイン）を含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも３つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２、第３、及び第４）を含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも４つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２、第３、第４、及び第５）を含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも５つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２、第３、第４、第５、及び第６）を含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも６つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２、第３、第４、第５、第６、及び第７）を含有する。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質のＩｇＳＦドメインのそれぞれは異なる。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインの少なくとも１つは、免疫調節タンパク質の少なくとも１つの他のＩｇＳＦドメインと同じである。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦドメインのそれぞれは、異なるＩｇＳＦファミリーメンバーに由来するか、または異なるＩｇＳＦファミリーメンバーから誘導される。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦドメインの少なくとも２つは、同一のＩｇＳＦファミリーメンバーに由来するか、または同一のＩｇＳＦファミリーメンバーから誘導される。

いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）、またはＩｇＶドメインの特異的結合断片もしくはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含む。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、完全長ＩｇＶドメインであるか、それを含む。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、完全長ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）であるか、それを含む。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、ＩｇＶドメインの特異的結合断片であるか、それを含む。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメインは、ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片であるか、それを含む。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、単一の（同じ）ＩｇＳＦメンバー由来の少なくとも２つの追加のＩｇＳＦドメインを含有する。例えば、いくつかの態様では、免疫調節タンパク質は、完全長ＩｇＶドメイン及び完全長ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）またはその特異的結合断片を含有するＩｇＳＦメンバーのＥＣＤまたはその一部分を含有する。いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、少なくとも１つの追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２の、または場合によっては、第３のＩｇＳＦドメインなども）を含有し、少なくとも１つの追加のまたは第２のＩｇＳＦドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１～２７及び２４０のいずれかに記載のアミノ酸配列に含有される野生型または非改変ＩｇＳＦドメインまたはその特異的結合断片に記載のＩｇＳＦドメインである。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＩｇＳＦドメインは、ＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメイン、例えばＩｇＣ１またはＩｇＣ２ドメインである。

いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有することに加えて、少なくとも１つの追加の親和性改変ＩｇＳＦドメイン（例えば、第２の、または場合によっては、第３の親和性改変ＩｇＳＦドメインなども）も含有し、少なくとも１つの追加のＩｇＳＦドメインは、野生型または非改変ＩｇＳＦドメイン内のＩｇＳＦドメイン、例えば表２に記載のＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または変異）を含有するｖＩｇＤである。いくつかの実施形態では、追加の、または第２の親和性改変ＩｇＳＦドメインは、番号１～２７及び２４０のいずれかに記載のアミノ酸配列に含有される野生型または非改変ＩｇＳＦドメインまたはその特異的結合断片に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％またはそれ以上の配列同一性を含む。いくつかの実施形態では、野生型または非改変ＩｇＳＦドメインは、ＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメイン、例えばＩｇＣ１またはＩｇＣ２ドメインである。いくつかの実施形態では、追加の、例えば第２または第３のＩｇＳＦドメインは、親和性改変ＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインである。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメインは、ＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）、またはＩｇＶドメインの特異的結合断片及び／またはＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）の特異的結合断片を含有する親和性改変ＩｇＳＦドメインであり、該ＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインは、アミノ酸改変（例えば、置換）（複数可）を含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加の親和性改変ＩｇＳＦドメインは、アミノ酸改変（例えば、置換）（複数可）を含有するＩｇＶドメインを含有する。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加の親和性改変ＩｇＳＦドメインは、対応する非改変ＩｇＳＦファミリーメンバーのＥＣＤまたはＥＣＤの一部分に存在するＩｇＳＦドメイン、例えば、完全長ＩｇＶドメイン及び完全長ＩｇＣ（例えば、ＩｇＣ２）ドメイン（複数可）またはその特異的結合断片を含み、該ＩｇＶ及びＩｇＣの一方または両方は、アミノ酸改変（例えば、置換）（複数可）を含有する。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、１つまたは複数の本明細書に提供されるＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤを含むことができる。いくつかの実施形態では、本明細書に提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質は、正確に１、２、３、４、５、またはそれ以上のバリアントＰＤ－Ｌ２配列を含む。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２配列のうちの少なくとも２つは、同一のバリアントＩｇＳＦドメインである。

いくつかの実施形態では、提供される免疫調節ポリペプチドは、ＰＤ－Ｌ２の２つ以上のｖＩｇＤ配列を含む。ポリペプチド鎖内の複数のバリアントＰＤ－Ｌ２は、互いに同一（すなわち、同種）または非同一（すなわち、異種）のバリアントＰＤ－Ｌ２配列であることができる。単一のポリペプチド鎖の実施形態に加えて、いくつかの実施形態では、本発明のポリペプチドの２つ、３つ、４つ、またはより多くが、互いに共有結合または非共有結合していてもよい。したがって、単量体、二量体、及びより高次の（例えば、３、４、５、またはより高次の）多量体タンパク質が本明細書において提供される。例えば、いくつかの実施形態では、正確に２つの本発明のポリペプチドが、互いに共有結合または非共有結合して二量体を形成することができる。いくつかの実施形態では、結合は、鎖間システインジスルフィド結合を介してなされる。本発明の２つ以上のポリペプチドを含む組成物は、同一種もしくは実質的に同一種のポリペプチド（例えば、ホモ二量体）または非同一種のポリペプチド（例えば、ヘテロ二量体）のものであることができる。本発明の複数の連結されたポリペプチドを有する組成物は、上に述べたとおり、各ポリペプチド鎖に１つまたは複数の同一または非同一の本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２を有することができる。いくつかの特定の実施形態では、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合ポリペプチドの同一または実質的に同一の種（３つ以下のＮ末端またはＣ末端アミノ酸配列の差異を可能にする）は、二量体化してホモ二量体を作成する。あるいは、異なる種のＰＤ－Ｌ２－Ｆｃバリアント融合ポリペプチドを二量体化してヘテロ二量体を得ることができる。

いくつかの実施形態では、提供される免疫調節タンパク質は、ＰＤ－Ｌ２以外の野生型または非改変ＩｇＳＦドメインのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）と比較して、１つまたは複数のアミノ酸置換を含有するｖＩｇＤである少なくとも１つの追加の（例えば、第２の、または場合によっては、第３のＩｇＳＦドメインなども）ＩｇＳＦドメインを含有する。

いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２または第３のＩｇＳＦ）ドメインは、それ自体も阻害性受容体に結合する別のＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）である。いくつかの態様では、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２または第３のＩｇＳＦ）ドメインは、ＩｇＳＦファミリーメンバーのバリアントＩｇＳＦドメイン（ｖＩｇＤ）である親和性改変ＩｇＳＦドメインであり、阻害性受容体に結合し、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）に１つまたは複数のアミノ酸置換を含有する、そのｖＩｇＤを含有するか、そのｖＩｇＤであり、場合によっては、該１つまたは複数のアミノ酸改変により阻害性受容体への結合が増加する。いくつかの実施形態では、ｖＩｇＤは、阻害性受容体に結合するＩｇＳＦファミリーメンバーの野生型または非改変ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有する。ＰＤ－１に加えて、そのような阻害性受容体の例は、ＣＴＬＡ－４、ＬＡＧ３、ＴＩＧＩＴ、ＴＩＭ－３、またはＢＴＬＡである。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメインは、ＣＤ１１２、ＣＤ１５５、ＰＤ－Ｌ１、ＣＤ８０またはＣＥＡＣＡＭ１から選択されたＩｇＳＦファミリーメンバー由来である。したがって、いくつかの態様では、２つ以上の阻害性受容体の活性を標的とする、または遮断するマルチターゲットチェックポイント拮抗物質が提供される。いくつかの実施形態では、少なくとも２つ、３つ、４つ以上の阻害性受容体の活性を標的とする、または遮断するマルチターゲットチェックポイント拮抗物質における免疫調節タンパク質である。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか１つ、及び野生型または非改変阻害性受容体などの阻害性受容体の１つまたは複数のＩｇＳＦドメインを含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか１つ、及びＣＤ８０、例えば野生型または非改変ＣＤ８０の１つまたは複数のＩｇＳＦドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０３９、１１１３、２０３９に記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８もしくはその一部分に記載のＥＣＤもしくはその一部分（ＩｇＶ及びＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片を含有する）を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか１つ、及びＰＤ－Ｌ１、例えば野生型または非改変ＰＤ－Ｌ１の１つまたは複数のＩｇＳＦドメイン、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５８もしくは１４５４に記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０もしくは１８１２もしくはその一部分に記載のＥＣＤもしくはその一部分（ＩｇＶ及びＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片を含有する）を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか１つ、及びＣＤ１１２、例えば野生型または非改変ＣＤ１１２の１つまたは複数のＩｇＳＦドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７００もしくは７９５に記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８もしくはその一部分に記載のＥＣＤもしくはその一部分（ＩｇＶ及びＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片を含有する）を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか１つ、及びＣＤ１５５、例えば野生型または非改変ＣＤ１５５の１つまたは複数のＩｇＳＦドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４４もしくは３８７に記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７もしくはその一部分に記載のＥＣＤもしくはその一部分（ＩｇＶ及びＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片を含有する）を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

いくつかの実施形態では、阻害性受容体に結合するＩｇＳＦファミリーメンバーのｖＩｇＤである１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２または第３のＩｇＳＦ）を含有する免疫調節タンパク質が提供され、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）の１つまたは複数のアミノ酸改変により、非改変ＩｇＳＦドメインと比較して、ｖＩｇＤ、または該ｖＩｇＤを含有する融合体または免疫調節タンパク質の、その阻害性受容体同族結合パートナーに対する結合親和性が増加し、例えば、結合親和性は１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、または５０倍より大きく増加する。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）の１つまたは複数のアミノ酸改変により、非改変ＩｇＳＦドメインと比較して、ｖＩｇＤ、または該ｖＩｇＤを含有する融合体または免疫調節タンパク質の、その阻害性受容体に対する選択性が増加する。いくつかの実施形態では、選択性の増加は、阻害性受容体へのｖＩｇＤの結合と阻害性受容体ではない同族結合パートナーなどの別の同族結合パートナーへのｖＩｇＤの結合の比が、阻害性受容体への非改変ＩｇＳＦの結合と別の同族結合パートナーへの非改変ＩｇＳＦの結合の比と比較して大きい。いくつかの実施形態では、該比率は、少なくとも１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍４０倍もしくは５０倍だけ、または少なくとも約１．２倍、約１．５倍、約２倍、約３倍、約４倍、約５倍、約６倍、約７倍、約８倍、約９倍、約１０倍、約１５倍、約２０倍、約３０倍約４０倍もしくは約５０倍だけ大きい。

いくつかの実施形態では、少なくとも１つの追加（例えば、第２または第３）ｖＩｇＤは、非改変または野生型ＣＤ８０と比較して、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有するバリアントＣＤ８０ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）であり、これにより、いくつかの態様では、阻害性受容体ＣＴＬＡ－４への結合が増加する。バリアントＣＤ８０ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ、またはＩｇＶ及びＩｇＣを含有するＥＣＤ）における置換、欠失または付加などの例示的なアミノ酸改変を表３に記載する。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、及び表３に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０４０～１０７２、１０７４～１１１２、１１１４～１１４６、１１４８～１１８６のいずれかに記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０４０～１０７２、１０７４～１１１２、１１１４～１１４６、１１４８～１１８６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有するＩｇＶドメイン、を含有するバリアントＣＤ８０ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表３に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインを含有するＥＣＤまたはその一部分、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６６～９９８、１０００～１０３８のいずれかに記載のＥＣＤ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６６～９９８、１０００～１０３８のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を含有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有するＥＣＤを含有するバリアントＣＤ８０ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

いくつかの実施形態では、少なくとも１つの追加（例えば、第２または第３）ｖＩｇＤは、非改変または野生型ＣＤ１１２と比較して、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有するバリアントＣＤ１１２ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）であり、これにより、いくつかの態様では、阻害性受容体ＴＩＧＩＴへの結合が増加する。バリアントＣＤ１１２ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ、またはＩｇＶ及びＩｇＣを含有するＥＣＤ）における置換、欠失または付加などの例示的なアミノ酸改変を表４に記載する。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表４に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４８～７９４、７９６～８４２、８８４～９６５、１４７９～１５２６のいずれかに記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４８～７９４、７９６～８４２、８８４～９６５、１４７９～１５２６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を有し、もう１つのアミノ酸改変を含有するＩｇＶドメイン、を含有するバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表４に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインを含有するＥＣＤまたはその一部分、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７４７、８４３～８８３、１４５５～１４７８のいずれかに記載のＥＣＤ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７４７、８４３～８８３、１４５５～１４７８のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を含有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有する、ＥＣＤを含有するバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

いくつかの実施形態では、少なくとも１つの追加（例えば、第２または第３）ｖＩｇＤは、非改変または野生型ＣＤ１５５と比較して、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有するバリアントＣＤ１５５ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）であり、これにより、いくつかの態様では、阻害性受容体ＴＩＧＩＴへの結合が増加する。バリアントＣＤ１５５ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ、またはＩｇＶ及びＩｇＣを含有するＥＣＤ）における置換、欠失または付加などの例示的なアミノ酸改変を表５に記載する。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、及び表５に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３６６～３８６、３８８～４０８、５０６～６９９、１５２７～１５９５、１５９７～１５９８、１６４５～１７３６のいずれかに記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３６６～３８６、３８８～４０８、５０６～６９９、１５２７～１５９５、１５９７～１５９８、１６４５～１７３６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を有し、もう１つのアミノ酸改変を含有するＩｇＶドメイン、を含有するバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表５に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインを含有するＥＣＤまたはその一部分、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５７３～１５９６、１５９９～１６４４のいずれかに記載のＥＣＤ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５７３～１５９６、１５９９～１６４４のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を含有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有するＥＣＤを含有するバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

いくつかの実施形態では、少なくとも１つの追加（例えば、第２または第３）ｖＩｇＤは、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ１と比較して、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶまたはＥＣＤ）に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有するバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）であり、これにより、いくつかの態様では、阻害性受容体ＰＤ－１への結合が増加する。バリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ、またはＩｇＶ及びＩｇＣを含有するＥＣＤ）における置換、欠失または付加などの例示的なアミノ酸改変を表８に記載する。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、及び表８に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３２４～１４５３、１８１０～１８１１、１９９２～２０２１のいずれかに記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３２４～１４５３、１８１０～１８１１、１９９２～２０２１のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を有し、もう１つのアミノ酸改変を含有するＩｇＶドメイン、を含有するバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表８に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインを含有するＥＣＤまたはその一部分、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５９～１３２３、１７４３～１８０９、１８１３～１９９１のいずれかに記載のＥＣＤ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５９～１３２３、１７４３～１８０９、１８１３～１９９１のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を含有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有する、ＥＣＤを含有するバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

いくつかの実施形態では、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２、または第３のＩｇＳＦ）ドメインは、腫瘍抗原と結合またはそれを認識する別のＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）である。かかる実施形態では、ＩｇＳＦファミリーメンバーは腫瘍局在化部分として機能し、これによりＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤを腫瘍微小環境内の免疫細胞に極めて接近させる。いくつかの実施形態では、追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のＩｇＳＦ）ドメインは、ＮＫｐ３０のＩｇＳＦドメインであり、腫瘍細胞で発現するＢ７－Ｈ６に結合またはそれを認識する。いくつかの実施形態では、少なくとも１つの追加の（例えば、第２の）ＩｇＳＦドメイン、例えばＮＫｐ３０は、１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有する親和性改変ＩｇＳＦドメインまたはｖＩｇＤである。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸改変は、非改変ＩｇＳＦドメイン、例えばＮＫｐ３０と比較して、Ｂ７－Ｈ６に対する結合親和性及び／または選択性を高め、例えば、少なくとも１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍４０倍もしくは５０倍、または少なくとも約１．２倍、約１．５倍、約２倍、約３倍、約４倍、約５倍、約６倍、約７倍、約８倍、約９倍、約１０倍、約１５倍、約２０倍、約３０倍約４０倍もしくは約５０倍である。バリアントＮＫｐ３０ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＣ様または完全ＥＣＤ）における置換、欠失または付加などの例示的なアミノ酸改変を表６に記載する。例示的なポリペプチドの中には、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５４に記載の位置に対応するＮＫｐ３０細胞外ドメインの位置に基づいて変異Ｌ３０Ｖ／Ａ６０Ｖ／Ｓ６４Ｐ／Ｓ８６Ｇを含有するＮＫｐ３０バリアントがある。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、及び表６に記載のアミノ酸改変のいずれかを含むＩｇＣ様ドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２３２～１２３６のいずれかに記載のＩｇＣ様ドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２３２～１２３６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を有し、もう１つのアミノ酸改変を含むＩｇＣ様ドメインを含有するバリアントＮＫｐ３０ポリペプチドを含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表６に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＳＦドメイン（複数可）を含有するＥＣＤまたはその一部分、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２２６～１２３０のいずれかに記載のＥＣＤ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２２６～１２３０のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を含有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有するＥＣＤを含有するバリアントＮＫｐ３０ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

いくつかの実施形態では、少なくとも１つの追加（例えば、第２または第３）ｖＩｇＤは、非改変または野生型ＣＤ８６と比較して、ＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）に１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、置換、欠失または付加）を含有するバリアントＣＤ８６ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ）であり、これにより、いくつかの態様では、その同族結合受容体への結合が増加する。バリアントＣＤ８６ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶ、またはＩｇＶ及びＩｇＣを含有するＥＣＤ）における置換、欠失または付加などの例示的なアミノ酸改変を表７に記載する。例示的なポリペプチドの中には、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２９に記載の位置に対応するＣＤ８６細胞外ドメインの位置に基づいて変異Ｑ３５Ｈ／Ｈ９０Ｌ／Ｑ１０２Ｈを含有するＣＤ８６バリアントがある。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、及び表７に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２４４～１２４７のいずれかに記載のＩｇＶドメイン、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２４４～１２４７のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を有し、もう１つのアミノ酸改変を含有するＩｇＶドメイン、を含有するバリアントＣＤ８６ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのいずれか、ならびに表７に記載のアミノ酸改変のいずれかが含まれるＩｇＶドメイン及び／またはＩｇＣドメインを含有するＥＣＤまたはその一部分、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２３９～１２４２のいずれかに記載のＥＣＤ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２３９～１２４２のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％を含有し、１つまたは複数のアミノ酸改変を含有するＥＣＤを含有するバリアントＣＤ８６ポリペプチド、を含有する免疫調節タンパク質が提供される。

表３～８は、本明細書で提供されるスタック構築物で使用することができる１つまたは複数の親和性改変ＩｇＳＦドメインを含有する例示的なポリペプチドを提供する。

（表３）例示的なバリアントＣＤ８０ポリペプチド

（表４）例示的なバリアントＣＤ１１２ポリペプチド

（表５）例示的なバリアントＣＤ１５５ポリペプチド

（表６）例示的なバリアントＮＫｐ３０ポリペプチド

（表７）例示的なバリアントＣＤ８６ポリペプチド

（表８）例示的なバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド

「スタックされた」免疫調節タンパク質構築物に存在するそのような非親和性改変または親和性改変ＩｇＳＦドメイン（非野生型組み合わせまたは非野生型配置にかかわらず）の数は、少なくとも２つ、３つ、４つ、または５つ、そして、いくつかの実施形態では、正確に２つ、３つ、４つ、または５つのＩｇＳＦドメインである（その親和性改変ＩｇＳＦドメインの数の決定は、あらゆるその非特異的結合部分配列及び／または実質的に免疫学的に不活性なその部分配列を無視する）。

本明細書において提供されるスタックされた免疫調節タンパク質のいくつかの実施形態では、ＩｇＳＦドメインの数は少なくとも２つであり、親和性改変ＩｇＳＦドメインの数及び非親和性改変ＩｇＳＦドメインの数は、それぞれ独立して、少なくとも０、１つ、２つ、３つ、４つ、５つ、または６つである。したがって、親和性改変ＩｇＳＦドメインの数及び非親和性改変ＩｇＳＦドメインの数はそれぞれ（親和性改変ＩｇＳＦドメイン：非親和性改変ＩｇＳＦドメイン）、正確にまたは少なくとも２：０（親和性改変：野生型）、０：２、２：１、１：２、２：２、２：３、３：２、２：４、４：２、１：１、１：３、３：１、１：４、４：１、１：５、または５：１であることができる。

スタックされた免疫調節タンパク質のいくつかの実施形態では、非親和性改変ＩｇＳＦドメイン及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインの少なくとも２つは、同一のＩｇＳＦドメインである。

いくつかの実施形態では、本明細書において提供されるスタックされた免疫調節タンパク質は、単一のＩｇＳＦメンバー由来であるが非野生型配置（あるいは「順列」）の、少なくとも２つの親和性改変ＩｇＳＦドメイン及び／または非親和性改変ＩｇＳＦドメインを含む。非野生型配置または順列の１つの実例は、そのＩｇＳＦドメイン配列が本明細書において提供されるとおりのバリアントＩｇＳＦドメインの供給源としての役割を果たす野生型ＰＤ－Ｌ２に見いだされるものと比べて、非野生型順序の親和性改変ＩｇＳＦドメイン配列及び／または非親和性改変ＩｇＳＦドメイン配列を含む免疫調節タンパク質である。したがって、一例では、免疫調節タンパク質は、非親和性改変形態及び／または親和性改変形態にかかわらず、膜貫通ドメインに近位のＩｇＶ及び膜貫通ドメインから遠位のＩｇＣを含むことができる。非親和性改変ＩｇＳＦドメイン及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインの非野生型組み合わせ及び非野生型配置の両方が本明細書において提供される免疫調節タンパク質に存在することも、提供される主題の範囲内である。

スタックされた免疫調節タンパク質のいくつかの実施形態では、非親和性改変ＩｇＳＦドメイン及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインは、非同一（すなわち、異なる）ＩｇＳＦドメインである。非同一親和性改変ＩｇＳＦドメインは、特異的結合条件下で、異なる同族結合パートナーと特異的に結合し、これらが操作される野生型または非改変ＩｇＳＦドメインが同じあったか否かに関係なく「非同一」である。したがって、例えば、免疫調節タンパク質における少なくとも２つの非同一ＩｇＳＦドメインの非野生型組み合わせは、その起源が１つのＰＤ－Ｌ２に由来しかつこれに固有である少なくとも１つのＩｇＳＦドメイン配列、及び起源がＰＤ－Ｌ２ではない別のＩｇＳＦファミリーメンバーに由来しかつこれに固有である少なくとも１つの第２のＩｇＳＦドメイン配列を含むことができ、該免疫調節タンパク質のＩｇＳＦドメインは、非親和性改変形態及び／または親和性改変形態である。しかしながら、その他の実施形態では、２つの非同一ＩｇＳＦドメインは、同じＩｇＳＦドメイン配列に由来するが、少なくとも１つは、該非同一ＩｇＳＦドメインが異なる同族結合パートナーに特異的に結合するように親和性が改変されている。

スタックされた免疫調節タンパク質ポリペプチド鎖における複数の非親和性改変ＩｇＳＦドメイン及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインは、互いに直接共有結合的に連結する必要はない。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸残基の介在範囲は、非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインを互いに間接的に共有結合させる。連結は、Ｎ末端からＣ末端残基を介して行うことができる。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤを含む２つ以上のＩｇＳＦドメイン、及び別のＩｇＳＦファミリーメンバーの１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２または第３のバリアントＩｇＳＦドメイン）は、共有結合または非共有結合的に連結する。いくつかの実施形態では、２つ以上のＩｇＳＦドメインは、直接、または、例えばリンカーを介して間接的に連結される。いくつかの実施形態では、１つまたは複数のアミノ酸残基の介在範囲は、ＩｇＳＦドメインを互いに間接的に共有結合する。連結は、Ｎ末端からＣ末端残基を介して行うことができる。いくつかの実施形態では、連結は、ＩｇＳＦドメイン（複数可）のＮ末端またはＣ末端に位置しないアミノ酸残基の側鎖を介してなされ得る。したがって、連結は、末端または内部アミノ酸残基またはそれらの組み合わせを介してなされ得る。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、少なくとも２つのＩｇＳＦドメインを含有し、それぞれ直接またはリンカーを介して間接的に連結されている。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、少なくとも３つの免疫調節タンパク質を含有し、それぞれ直接またはリンカーを介して間接的に連結されている。様々な配置が図５Ａ及び５Ｂに示される。

いくつかの実施形態では、１つまたは複数の「ペプチドリンカー」は、ＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤ及び１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２または第３のバリアントＩｇＳＦドメイン）を連結する。いくつかの実施形態では、ペプチドリンカーは、単一アミノ酸残基またはそれより大きい長さであることができる。いくつかの実施形態では、ペプチドリンカーは、少なくとも１つのアミノ酸残基を有するが、２０、１９、１８、１７、１６、１５、１４、１３、１２、１１、１０、９、８、７、６、５、４、３、２、または１アミノ酸残基長以下である。いくつかの実施形態では、リンカーは柔軟なリンカーである。いくつかの実施形態では、リンカーは、（一文字アミノ酸コードで）ＧＧＧＧＳ（「４ＧＳ」）または４ＧＳリンカーの多量体、例えば２つ、３つ、４つ、または５つの４ＧＳリンカーの繰り返しである。いくつかの実施形態では、ペプチドリンカーは、（ＧＧＧＧＳ）_２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）または（ＧＧＧＧＳ）_３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）である。いくつかの実施形態では、リンカーはまた、一連のアラニン残基を単独で、または別のペプチドリンカー（４ＧＳリンカーまたはその多量体など）に加えて含むこともできる。いくつかの実施形態では、各連のアラニン残基の数は、２、３、４、５、または６個のアラニンである。いくつかの実施形態では、リンカーはまた、一連のアラニン残基を単独で、または別のペプチドリンカー（４ＧＳリンカーまたはその多量体など）に加えて含むこともできる。いくつかの実施形態では、各連のアラニン残基の数は、２、３、４、５、または６個のアラニンである。いくつかの実施形態では、リンカーは剛性リンカーである。例えば、リンカーはαヘリックスリンカーである。いくつかの実施形態では、リンカーは、（一文字アミノ酸コードで）ＥＡＡＡＫまたはＥＡＡＡＫリンカーの多量体、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３０に記載されるような（１ｘＥＡＡＡＫ）、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３１に記載されるような（３ｘＥＡＡＡＫ）またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３２に記載されるような（５ｘＥＡＡＡＫ）、例えば２つ、３つ、４つ、または５つのＥＡＡＡＫリンカーの繰り返しである。いくつかの実施形態では、リンカーは、クローニングによって及び／または制限部位から導入されたアミノ酸をさらに含むことができ、例えば、リンカーは、制限部位ＢＡＭＨＩの使用によって導入されたアミノ酸ＧＳ（１文字のアミノ酸コード）を含むことができる。例えば、いくつかの実施形態では、リンカーは、（１文字のアミノ酸コードで）ＧＳＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７４１）、ＧＳ（Ｇ_４Ｓ）_３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０４０）、またはＧＳ（Ｇ_４Ｓ）_５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０４１）である。いくつかの実施例では、リンカーは、２ｘＧＧＧＧＳの後に３つのアラニンが続く（ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＡＡＡ；ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６５）。場合によっては、ペプチドリンカーの様々な組み合わせが使用される。

いくつかの実施形態では、非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインは、非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＮ末端及び／またはＣ末端に挿入された「野生型ペプチドリンカー」によって連結されている。これらのリンカーは、前方（ｌｅａｄｉｎｇ）配列（Ｎ末端から非親和性改変または親和性改変ＩｇＳＦドメイン）または後方（ｔｒａｉｌｉｎｇ）配列（Ｃ末端から非親和性改変または親和性改変ＩｇＳＦドメイン）とも呼ばれ、ＩｇＳＦのＩｇフォールドの構造予測のすぐ外側に伸びる野生型タンパク質に存在する配列である。いくつかの実施形態では、「野生型リンカー」とは、野生型タンパク質のアミノ酸配列において、シグナル配列の後であるが定義されたＩｇＶドメインなどのＩｇＳＦドメインの前に存在するアミノ酸配列である。いくつかの実施形態では、「野生型」リンカーとは、野生型タンパク質のアミノ酸配列において、ＩｇＳＦドメインの直後、例えば定義されたＩｇＶドメインの直後であるがＩｇＣドメインの前に存在するアミノ酸配列である。これらのリンカー配列は、隣接するＩｇＳＦドメイン（複数可）の適切なフォールディング及び機能に寄与することができる。いくつかの実施形態では、第１のＩｇＳＦドメインのＮ末端に挿入された前方ペプチドリンカー、及び／または第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＣ末端に挿入された後方配列が存在する。いくつかの実施形態では、第２のＩｇＳＦドメインのＮ末端に挿入された第２の前方ペプチドリンカー、及び／または第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＣ末端に挿入された第２の後方配列が存在する。第１及び第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが同じ親タンパク質に由来し、同一方向に接続される場合、第１及び第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメイン間の野生型ペプチドリンカーは複製されない。例えば、第１の後方の野生型ペプチドリンカーと第２の前方の野生型ペプチドリンカーが同じ場合、タイプＩＩ免疫調節タンパク質は、第１の後方の野生型ペプチドリンカーまたは第２の前方の野生型ペプチドリンカーのいずれも含まない。

いくつかの実施形態では、タイプＩＩ免疫調節タンパク質は、第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＮ末端に挿入された第１の前方の野生型ペプチドリンカーを含み、該第１の前方の野生型ペプチドリンカーは、第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直前のドメイン（シグナルペプチドまたはＩｇＳＦドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の介在配列の少なくとも５個（少なくとも約６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５またはそれ以上のいずれかなど）の連続アミノ酸を含む。いくつかの実施形態では、第１の前方の野生型ペプチドリンカーは、第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直前のドメイン（シグナルペプチドまたはＩｇＳＦドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の完全な介在配列を含む。

いくつかの実施形態では、タイプＩＩ免疫調節タンパク質はさらに、第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＣ末端に挿入された第１の後方の野生型ペプチドリンカーを含み、該第１の後方の野生型ペプチドリンカーは、第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直後のドメイン（ＩｇＳＦドメインまたは膜貫通ドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の介在配列の少なくとも５個（少なくとも約６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５またはそれ以上のいずれかなど）の連続アミノ酸を含む。いくつかの実施形態では、第１の後方の野生型ペプチドリンカーは、第１の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直後のドメイン（ＩｇＳＦドメインまたは膜貫通ドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の完全な介在配列を含む。

いくつかの実施形態では、タイプＩＩ免疫調節タンパク質はさらに、第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＮ末端に挿入された第２の前方の野生型ペプチドリンカーを含み、該第２の前方の野生型ペプチドリンカーは、第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直前のドメイン（シグナルペプチドまたはＩｇＳＦドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の介在配列の少なくとも５個（少なくとも約６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５またはそれ以上のいずれかなど）の連続アミノ酸を含む。いくつかの実施形態では、第２の前方の野生型ペプチドリンカーは、第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直前のドメイン（シグナルペプチドまたはＩｇＳＦドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の完全な介在配列を含む。

いくつかの実施形態では、タイプＩＩ免疫調節タンパク質はさらに、第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインのＣ末端に挿入された第２の後方の野生型ペプチドリンカーを含み、該第２の後方の野生型ペプチドリンカーは、第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直後のドメイン（ＩｇＳＦドメインまたは膜貫通ドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の介在配列の少なくとも５個（少なくとも約６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５またはそれ以上のいずれかなど）の連続アミノ酸を含む。いくつかの実施形態では、第２の後方の野生型ペプチドリンカーは、第２の非親和性改変及び／または親和性改変ＩｇＳＦドメインが親ＩｇＳＦドメインと直後のドメイン（ＩｇＳＦドメインまたは膜貫通ドメインなど）の間に生じる野生型タンパク質の完全な介在配列を含む。

いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤを含む２つ以上のＩｇＳＦドメインと、別のＩｇＳＦファミリーメンバーの１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２及び／または第３のバリアントＩｇＳＦドメイン）が、多量体化ドメイン、例えばＦｃに連結または結合してＦｃ融合体（細胞内で発現すると、いくつかの態様では、二量体のマルチドメインスタック免疫調節タンパク質を産生し得る）を形成する。したがって、二量体のマルチドメイン免疫調節タンパク質も提供される。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメインは、多量体化ドメイン、例えばＦｃ領域のＮ末端またはＣ末端に、直接的または間接的に独立して連結される。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメインの少なくとも１つは直接的または間接的に連結され、バリアントＰＤ－Ｌ２の１つ及び１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメインの１つも多量体化ドメイン、例えばＦｃ領域のＮ末端またはＣ末端に直接的または間接的に連結される。いくつかの実施形態では、多量体化ドメイン、例えばＦｃ領域のＮ末端またはＣ末端はバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドに連結される、または、１つもしくは複数の追加のＩｇＳＦドメイン及びＦｃ領域のＮ末端もしくはＣ末端の他方は、もう一方のＰＤ－Ｌ２バリアントまたは１つもしくは複数の追加のＩｇＳＦドメインの他方に連結される。いくつかの実施形態では、多量体化ドメイン、例えばＦｃへの連結は、ペプチドリンカー、例えば上記のようなペプチドリンカーを介する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２と１つまたは複数の追加の第２のＩｇＳＦドメインとの間の連結は、ペプチドリンカー、例えば上記のようなペプチドリンカーを介する。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２のｖＩｇＤ、１つまたは複数の追加のＩｇＳＦドメイン、及び多量体化ドメイン、例えばＦｃドメインは、図５Ａ及び５Ｂに示されるように、多数の配置のいずれかで一緒に連結され得る。例示的な配置が、実施例に記載される。

いくつかの実施形態では、スタック免疫調節タンパク質は、２つの免疫調節性Ｆｃ融合ポリペプチドによって形成される二量体である。また、スタック免疫調節タンパク質のいずれかをコードする核酸分子も提供される。いくつかの実施形態では、二量体マルチドメインスタック免疫調節タンパク質は、二量体Ｆｃ融合タンパク質の生成に応じて上記のようなスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドの発現、または場合によっては共発現によって細胞内で産生され得る。

いくつかの実施形態では、二量体マルチドメインスタック免疫調節タンパク質は、各Ｆｃ領域で二価、各サブユニットで一価、または一方のサブユニットで二価そしてもう一方のサブユニットで四価である。

いくつかの実施形態では、二量体マルチドメインスタック免疫調節タンパク質は、ホモ二量体マルチドメインスタックＦｃタンパク質である。いくつかの実施形態では、二量体マルチドメインスタック免疫調節タンパク質は、第１のスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチド、ならびに第１及び第２のポリペプチドが同じである第２のスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子は、バリアントＰＤ－Ｌ２及び第２のＩｇＳＦドメインを含有する第１のＦｃ融合ポリペプチド、ならびにバリアントＰＤ－Ｌ２及び第２のＩｇＳＦドメインを含有する第２のＦｃ融合ポリペプチドを含有する。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子は、バリアントＰＤ－Ｌ２、第２のＩｇＳＦドメイン、及び第３のＩｇＳＦドメインを含有する第１のＦｃ融合ポリペプチド、ならびにバリアントＰＤ－Ｌ２、第２のＩｇＳＦドメイン、及び第３のＩｇＳＦドメインを含有する第２のＦｃ融合ポリペプチドを含有する。いくつかの実施形態では、第１及び／または第２の融合ポリペプチドのＦｃ部分は、上記のような任意のＦｃであり得る。いくつかの実施形態では、第１及び第２の融合ポリペプチドのＦｃ部分または領域は同じである。

いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子はヘテロ二量体であり、２つの異なるＦｃ融合ポリペプチド、例えば、第１及び第２のＦｃポリペプチドを含み、少なくとも１つが、少なくとも１つのバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有するＦｃ融合ポリペプチドであり、及び／または少なくとも１つが、第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のバリアントＩｇＳＦドメイン）を含有するＦｃ融合ポリペプチド、を含有するＦｃポリペプチドである。いくつかの実施形態では、第１または第２のＦｃ融合ポリペプチドは、第３のＩｇＳＦドメイン（例えば、第３のバリアントＩｇＳＦドメイン）をさらに含有する。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子は、バリアントＰＤ－Ｌ２を含有する第１のＦｃ融合ポリペプチドと、第２のＩｇＳＦドメインを含有する第２のＦｃ融合ポリペプチドを含み、場合によっては、第１または第２のＦｃ融合ポリペプチドは加えて、第３のＩｇＳＦドメインを含有する。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子は、バリアントＰＤ－Ｌ２、第２のＩｇＳＦドメインを含有する第１のＦｃ融合ポリペプチド、場合によっては、第３のＩｇＳＦドメイン、及びバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは追加のＩｇＳＦドメインのいずれにも連結されていない第２のＦｃ融合ポリペプチドを含有する。いくつかの実施形態では、第１及び第２の融合ポリペプチドのＦｃ部分または領域は同じである。いくつかの実施形態では、第１及び第２の融合ポリペプチドのＦｃ部分または領域は異なる。

いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子は、１、２、３、４、またはそれ以上のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び１、２、３、４、またはそれ以上の追加のＩｇＳＦドメインを含有する第１のＦｃ融合ポリペプチドを含有し、該第１のスタックＦｃ融合ポリペプチド中のＩｇＳＦドメインの総数は、２、３、４、５、６またはそれ以上よりも多い。そのような実施形態の一例では、第２のスタックＦｃポリペプチドは、１、２、３、４、またはそれ以上の追加のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び１、２、３、４、またはそれ以上の第２のＩｇＳＦドメインを含有し、該第２のスタックＦｃ融合ポリペプチド中のＩｇＳＦドメインの総数は、２、３、４、５、６またはそれ以上よりも多い。そのような実施形態の別の例では、第２のＦｃ融合ポリペプチドは、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは追加のＩｇＳＦドメインのいずれにも連結されていない。

いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体スタック分子は、第１及び第２のポリペプチドが異なる第１スタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチド及び第２のスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドを含有する。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体スタック分子は、Ｆｃ領域及び第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び／または第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のバリアントＩｇＳＦドメイン）を含有する第１のＦｃポリペプチド融合体ならびにＦｃ領域及びもう一方の第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは第２のＩｇＳＦドメインを含有する第２のＦｃポリペプチド融合体を含有する。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体スタック分子は、Ｆｃ領域及び第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び／または第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のバリアントＩｇＳＦドメイン）を含有する第１のＦｃポリペプチド融合体、ならびに第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のバリアントＩｇＳＦドメイン）の両方を含有するが第１のＦｃ領域とは異なる方向または配置である第２のＦｃサブユニットを含有する。いくつかの実施形態では、第１及び／または第２のＦｃ融合ポリペプチドはまた、第３のＩｇＳＦドメイン（例えば、第３のバリアントＩｇＳＦドメイン）を含有する。

いくつかの実施形態では、第１及び第２のスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドの一方または両方のＦｃドメインは、Ｆｃ分子の界面がヘテロ二量体化を促す及び／または促進するように改変されるような改変（例えば、置換）を含む。いくつかの実施形態では、改変には、第１のＦｃポリペプチドへの突起（ノブ）の導入、及び第２のＦｃポリペプチドへの空洞（ホール）の導入が含まれ、これにより突起が空洞内に配置され、第１及び第２のＦｃ含有ポリペプチドの複合体形成が促進される。ポリペプチドに突起または空洞を作製するための置換及び／または改変の標的となるアミノ酸は、典型的には、第２のポリペプチドの界面の１つまたは複数のアミノ酸と相互作用または接触する界面アミノ酸である。

いくつかの実施形態では、Ｆｃ配列が配列のＮ末端部分であった構築物の場合、Ｆｃ配列の前にアミノ酸の配列が付加される。場合によっては、アミノ酸配列ＨＭＳＳＶＳＡＱ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０）が、Ｆｃ配列が配列のＮ末端部分であった構築物のＦｃ配列の直前に付加される。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体スタック分子は、Ｆｃ領域（ノブ）及び第１のバリアントポリペプチド及び／または第２のＩｇＳＦドメイン（例えば、第２のバリアントＩｇＳＦドメイン）を含有する第１のＦｃポリペプチド融合体、ならびにＦｃ領域（ホール）を含有する第２のＦｃポリペプチド融合体を含み、そして第１及び第２のＦｃポリペプチド融合体の両方のＦｃ領域の直前にスタッファー配列ＨＭＳＳＶＳＡＱ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０）を加えた。

いくつかの実施形態では、突起（ホール）アミノ酸を含有するように改変された第１のポリペプチドは、天然または元のアミノ酸の、第１のポリペプチドの界面から突出する少なくとも１つの側鎖を有するアミノ酸による置換を含み、その結果、第２のポリペプチドの隣接界面の代償性の空洞（ホール）に配置可能である。ほとんどの場合、置換アミノ酸は、元のアミノ酸残基よりも大きな側鎖体積を有するものである。当業者は、アミノ酸残基の特性を決定及び／または評価して、突起を作製するための理想的な置換アミノ酸を特定する方法を知っている。いくつかの実施形態では、突起の形成のための置換残基は、天然に存在するアミノ酸残基であり、例えば、アルギニン（Ｒ）、フェニルアラニン（Ｆ）、チロシン（Ｙ）、またはトリプトファン（Ｗ）が挙げられる。いくつかの実施例では、置換のために特定された元の残基は、例えばアラニン、アスパラギン、アスパラギン酸、グリシン、セリン、スレオニン、またはバリンなどの小さな側鎖を有するアミノ酸残基である。

いくつかの実施形態では、空洞（ホール）を含有するように改変された第２のポリペプチドは、天然または元のアミノ酸の、第２のポリペプチドの界面からくぼんだ少なくとも１つの側鎖を有するアミノ酸による置換を含み、これにより、第１のポリペプチドの界面の対応する突起に適合可能である。ほとんどの場合、置換アミノ酸は、元のアミノ酸残基よりも小さい側鎖体積を有するものである。当業者は、アミノ酸残基の特性を決定及び／または評価して、空洞を形成するための理想的な置換残基を特定する方法を知っている。一般的に、空洞の形成のための置換残基は、天然に存在するアミノ酸であり、例えば、アラニン（Ａ）、セリン（Ｓ）、スレオニン（Ｔ）、及びバリン（Ｖ）が挙げられる。いくつかの実施例では、置換のために特定された元のアミノ酸は、例えば、チロシン、アルギニン、フェニルアラニン、またはトリプトファンなどの大きな側鎖を有するアミノ酸である。

例えば、ヒトＩｇＧ１のＣＨ３界面には、各表面から１０９０Å２埋め込まれる４つの逆平行βストランド上に位置する各ドメインに１６残基が含まれる（例えば、Ｄｅｉｓｅｎｈｏｆｅｒ ｅｔ ａｌ．（１９８１） Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０：２３６１－２３７０；Ｍｉｌｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，（１９９０）Ｊ Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，２１６，９６５－９７３；Ｒｉｄｇｗａｙ ｅｔ ａｌ．，（１９９６）Ｐｒｏｔ．Ｅｎｇｉｎ． ９：６１７－６２１；米国特許第５，７３１，１６８号参照のこと）。突起または空洞を作製するためのＣＨ３ドメインの改変は、例えば、第５，７３１，１６８号；国際特許出願ＷＯ９８／５０４３１及びＷＯ２００５／０６３８１６；及びＲｉｄｇｗａｙ ｅｔ ａｌ．，（１９９６）Ｐｒｏｔ．Ｅｎｇｉｎ． ９：６１７－６２１に記載されている。いくつかの実施例では、突起または空洞を作製するためのＣＨ３ドメインの改変は、典型的には２つの中央の逆平行βストランドに位置する残基を標的としている。その目的は、作製された突起が、パートナーＣＨ３ドメインの代償性の空洞により適合されるのではなく、周囲の溶媒へと突出することにより適合され得るリスクを最小限に抑えることである。

いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子は、「ノブ鎖」のＣＨ３ドメインにＴ３６６Ｗ変異を、「ホール鎖」のＣＨ３ドメインにＴ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ変異を含有する。場合によっては、ＣＨ３ドメイン間の追加の鎖間ジスルフィド架橋も、例えば「ノブ」または「ホール」鎖のＣＨ３ドメインにＹ３４９Ｃ変異、及び他方の鎖のＣＨ３ドメインにＥ３５６Ｃ変異またはＳ３５４Ｃ変異を導入することによって、使用することができる（Ｍｅｒｃｈａｎｔ，Ａ．Ｍ．，ｅｔ ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ Ｂｉｏｔｅｃｈ．１６（１９９８）６７７－６８１）。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子は、２つのＣＨ３ドメインのうちの１つにＳ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ変異を、２つのＣＨ３ドメインのうちの他方にＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ変異を含有する。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子は、２つのＣＨ３ドメインのうちの１つにＥ３５６Ｃ、Ｔ３６６Ｗ変異を、２つのＣＨ３ドメインうちの他方にＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ変異を含む。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子は、２つのＣＨ３ドメインのうちの１つにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｗ変異を、２つのＣＨ３ドメインうちの他方にＥ３５６Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ変異を含む。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子は、２つのＣＨ３ドメインのうちの１つにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｗ変異を、２つのＣＨ３ドメインうちの他方にＳ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ変異を含む。他のノブ・イン・ホール技術の例は、例えば欧州特許第１８７０４５９Ａ１号に記載されるように、当技術分野において公知である。

いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子のＦｃ領域はさらに、上記のいずれかのような１つまたは複数の他のＦｃ変異を含有することができる。いくつかの実施形態では、ヘテロ二量体分子は、エフェクター機能を低下させる変異を有するＦｃ領域を含有する。

いくつかの実施形態では、ＣＨ３突起（ノブ）または空洞（ホール）改変を含有するＦｃバリアントは、スタック免疫調節ポリペプチドのどこかに、但し、典型的には、そのＮ末端またはＣ末端を介して第１及び／または第２のスタック免疫調節ポリペプチドのＮ末端またはＣ末端に結合して、例えば融合ポリペプチドを形成することができる。連結は、直接的またはリンカーを介して間接的であり得る。典型的には、ノブ分子及びホール分子は、ＣＨ３突起改変（複数可）を含有するＦｃバリアントに連結した第１のスタック免疫調節ポリペプチドと、ＣＨ３空洞改変（複数可）を含有するＦｃバリアントに連結した第２のスタック免疫調節ポリペプチドとの共発現によって生成される。

本明細書では、バリアントＣＤ１５５ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン、例えばＩｇＶドメイン、及びバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの第２のＩｇＳＦドメイン、例えばＩｇＶを含有するスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドから産生されるホモ二量体マルチドメインスタック分子が提供される。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子の第１及び第２の免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１、１１９２、１１９３、１１９４、１１９５もしくは１１９６のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１、１１９２、１１９３、１１９４、１１９５もしくは１１９６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％またはそれ以上の配列同一性を有し、ならびにバリアントＰＤ－Ｌ２及び／またはＣＤ１５５ ＩｇＳＦドメインにおいてもう１つのアミノ酸改変を含有する、アミノ酸の配列を有する。いくつかの実施形態では、得られたマルチドメインスタック分子は、ＴＩＧＩＴ及びＰＤ－１の両方に結合する。いくつかの態様では、ＴＩＧＩＴへの結合は、非改変または野生型ＣＤ１５５の対応するＩｇＳＦドメインのＴＩＧＩＴへの結合と比較して、同程度または類似の程度、または、場合によっては、増加する。いくつかの態様では、ＰＤ－１への結合は、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ１の対応するＩｇＳＦドメインのＰＤ－１への結合と比較して、同程度または類似の程度、または、場合によっては、増加する。いくつかの実施形態では、ＴＩＧＩＴまたはＰＤ－１への結合は、非スタック形態のバリアントＣＤ１５５ ＩｇＳＦ－ＦｃのＴＩＧＩＴまたはＰＤ－１への結合の少なくとも３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％またはそれ以上である。いくつかの実施形態では、ＴＩＧＩＴへの結合は、非スタック形態のバリアントＣＤ１５５ ＩｇＳＦ－ＦｃのＴＩＧＩＴへの結合の少なくとも３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％またはそれ以上である。いくつかの実施形態では、得られたマルチドメインスタック分子は、例えばレポーターアッセイで測定して、非スタックバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦ－Ｆｃ及び／またはバリアントＣＤ１５５－ＩｇＳＦ－Ｆｃと比較して、Ｔ細胞免疫応答を増加させる。いくつかの実施形態では、増加は、１．２倍、１．３倍、１．４倍、１．５倍、２．０倍、３．０倍、４．０倍、５．０倍またはそれ以上より大きい。

本明細書では、バリアントＣＤ１５５ポリペプチドのＩｇＳＦドメイン、例えばＩｇＶドメイン、及びバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの第２のＩｇＳＦドメイン、例えばＩｇＶを含有するスタック免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドから産生されるヘテロ二量体マルチドメインスタック分子が提供される。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子の第１及び第２の免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドの１つは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１もしくは１２０３のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１もしくは１２０３のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を有し、かつバリアントＰＤ－Ｌ２及び／またはＣＤ１５５ ＩｇＳＦドメインにおいてもう１つのアミノ酸改変を含有するアミノ酸の配列を有する、ノブ分子を含む。いくつかの実施形態では、マルチドメインスタック分子の第１及び第２の免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドの他方は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１２０２もしくは１２０４のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１２０２もしくは１２０４のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を有し、かつバリアントＰＤ－Ｌ２及び／またはＣＤ１５５ ＩｇＳＦドメインにおいてもう１つのアミノ酸改変を含有するアミノ酸の配列を有する、ホール分子を含む。いくつかの実施形態では、得られたマルチドメインスタック分子は、ＴＩＧＩＴ及びＰＤ－１の両方に結合する。いくつかの実施形態では、ノブ分子及びホール分子は、様々な組み合わせで発現し、ＣＨ３突起改変（複数可）を含有するＦｃバリアントに連結した第１のスタック免疫調節ポリペプチドと、ＣＨ３空洞改変（複数可）を含有するＦｃバリアントに連結した第２のスタック免疫調節ポリペプチドとの共発現によって生成される。例えば、マルチドメインスタック分子の第１及び第２の免疫調節Ｆｃ融合ポリペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７＋１１８８、１１９８＋１１８８、１１９９＋１１８８、１２００＋１１８８、１２０１＋１２０２、１２０３＋１２０４、１１９９＋１２０４、１１９９＋１２０２、１２００＋１２０２、１２００＋１２０４のいずれかに記載の配列のペア、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７＋１１８８、１１９８＋１１８８、１１９９＋１１８８、１２００＋１１８８、１２０１＋１２０２、１２０３＋１２０４、１１９９＋１２０４、１１９９＋１２０２、１２００＋１２０２、１２００＋１２０４のペアのいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を有し、かつバリアントＰＤ－Ｌ２及び／またはＣＤ１５５ ＩｇＳＦドメインにおいてもう１つのアミノ酸改変を含有するアミノ酸の配列を有する、ノブ分子及びホール分子を含む。場合によっては、ノブ分子またはホール分子は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱを含む。いくつかの態様では、ＴＩＧＩＴへの結合は、非改変または野生型ＣＤ１５５の対応するＩｇＳＦドメインのＴＩＧＩＴへの結合と比較して、同程度または類似の程度、または、場合によっては、増加する。いくつかの態様では、ＰＤ－１への結合は、非改変または野生型ＰＤ－Ｌ２の対応するＩｇＳＦドメインのＰＤ－１への結合と比較して、同程度または類似の程度、または、場合によっては、増加する。いくつかの実施形態では、ＴＩＧＩＴまたはＰＤ－１への結合は、非スタック形態のバリアントＣＤ１５５ ＩｇＳＦ－ＦｃのＴＩＧＩＴまたはＰＤ－１への結合の少なくとも３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％またはそれ以上である。いくつかの実施形態では、ＴＩＧＩＴへの結合は、非スタック形態のバリアントＣＤ１５５ ＩｇＳＦ－ＦｃのＴＩＧＩＴへの結合の少なくとも３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％またはそれ以上である。いくつかの実施形態では、得られたマルチドメインスタック分子は、例えばレポーターアッセイで測定して、非スタックバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦ－Ｆｃ及び／またはバリアントＣＤ１５５－ＩｇＳＦ－Ｆｃと比較して、Ｔ細胞免疫応答を増加させる。いくつかの実施形態では、増加は、１．２倍、１．３倍、１．４倍、１．５倍、２．０倍、３．０倍、４．０倍、５．０倍またはそれ以上より大きい。

Ｃ．バリアントポリペプチド及び免疫調節タンパク質のコンジュゲート及び融合体
いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦファミリーのＩｇドメインのバリアント（ｖＩｇＤ）を含む免疫調節タンパク質である本明細書において提供されるバリアントポリペプチドは、部分、例えばエフェクター部分、例えば別のタンパク質と、直接的または間接的に、コンジュゲートまたは融合して、コンジュゲートを形成することができる（「ＩｇＳＦコンジュゲート」）。いくつかの実施形態では、結合は、共有結合または非共有結合（例えば、ビオチン－ストレプトアビジン非共有結合性相互作用を介したもの）であることができる。いくつかの実施形態では、部分は、標的指向性部分、小分子薬物（５００ダルトンモル質量未満の非ポリペプチド薬物）、毒素、細胞増殖抑制剤、細胞傷害剤、免疫抑制剤、診断目的に好適な放射性物質、治療目的の放射性金属イオン、プロドラッグ活性化酵素、生物学的半減期を延長させる物質、または診断用もしくは検出可能物質であることができる。

いくつかの実施形態では、エフェクター部分は、治療用物質、例えばがん治療用物質であり、細胞傷害性、細胞増殖抑制性であるか、またはさもなければいくらかの治療効果をもたらす。いくつかの実施形態では、エフェクター部分は、標的指向性部分または物質、例えば、細胞表面抗原、例えば腫瘍細胞の表面上の抗原を標的とする物質である。いくつかの実施形態では、エフェクター部分は、検出可能シグナルを直接的または間接的のいずれかで生成することができる標識である。いくつかの実施形態では、エフェクター部分は、毒素である。いくつかの実施形態では、エフェクター部分は、タンパク質、ペプチド、核酸、小分子またはナノ粒子である。

いくつかの実施形態では、同一であっても異なっていてもよい１つ、２つ、３つ、４つ、５つまたはそれ以上のエフェクター部分は、バリアントポリペプチドまたはタンパク質にコンジュゲート、連結、または融合してＩｇＳＦコンジュゲートを形成する。いくつかの実施形態では、そのようなエフェクター部分を、当技術分野において公知かつ以下に記載される様々な分子生物学的または化学的コンジュゲーション及び連結法を使用して、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質に結合させることができる。いくつかの実施形態では、リンカー、例えばペプチドリンカー、切断可能リンカー、非切断可能リンカー、またはコンジュゲーション反応を助けるリンカーを使用して、エフェクター部分をバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質に連結するまたはコンジュゲートすることができる。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは、以下の成分、すなわち（タンパク質またはポリペプチド）、（Ｌ）_ｑ及び（エフェクター部分）_ｍを含み、該タンパク質またはポリペプチドは、記載される１つまたは複数の同族カウンター構造体リガンドと結合することができる記載のバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質のいずれかであり；Ｌは、タンパク質またはポリペプチドを部分に連結するためのリンカーであり；ｍは、少なくとも１であり；ｑは、０以上であり；得られたＩｇＳＦコンジュゲートは、１つまたは複数のカウンター構造体リガンドに結合する。特定の実施態様では、ｍは１～４であり、ｑは０～８である。

いくつかの実施形態では、細胞表面分子に結合する標的指向性物質とコンジュゲートされた本明細書において提供されるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を含むＩｇＳＦコンジュゲートであって、例えば、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を特定の細胞へ標的指向送達するための、ＩｇＳＦコンジュゲートが提供される。いくつかの実施形態では、標的指向性物質は、対象における正常な細胞／組織及び／または腫瘍細胞／腫瘍上に存在する分子を局在化してそれに結合する能力を有する分子（複数可）である。言い換えると、標的指向性物質を含むＩｇＳＦコンジュゲートは、細胞、例えば腫瘍細胞上に存在するリガンドに結合（直接的または間接的に）することができる。使用が企図される本発明の標的指向性物質は、標的細胞または分子の成分と結合することができる、抗体、ポリペプチド、ペプチド、アプタマー、他のリガンド、またはそれらの任意の組み合わせを含む。

いくつかの実施形態では、標的指向性物質は、対象への投与後に、腫瘍細胞（複数可）と結合するか、または腫瘍細胞（複数可）の近く（例えば、腫瘍血管系または腫瘍微小環境）に結合することができる。標的指向性物質は、がん細胞の表面上の受容体またはリガンドに結合し得る。本発明の別の態様において、非がん性細胞または組織に特異的である標的指向性物質が選択される。例えば、標的指向性物質は、特定の細胞または組織上に通常存在する分子に特異的であることができる。さらに、いくつかの実施形態では、同じ分子が正常細胞及びがん細胞上に存在することができる。様々な細胞成分及び分子が公知である。例えば、標的指向性物質がＥＧＦＲに特異的である場合、得られたＩｇＳＦコンジュゲートは、ＥＧＦＲを発現するがん細胞もＥＧＦＲを発現する正常な皮膚上皮細胞も標的とすることができる。したがって、いくつかの実施形態では、本発明のＩｇＳＦコンジュゲートは、２つの別々の機序（がん細胞及び非がん細胞を標的とする）によって作用することができる。

本明細書に開示される本発明の種々の態様において、本発明のＩｇＳＦコンジュゲートは、細胞成分、例えば腫瘍抗原、細菌抗原、ウイルス抗原、マイコプラズマ抗原、真菌抗原、プリオン抗原、寄生生物由来の抗原と結合する／標的とすることができる、標的指向性物質を含む。いくつかの態様では、細胞成分、抗原または分子は各々、標的指向性物質の所望の標的を意味するために使用することができる。例えば、各種実施形態では、標的指向性物質は、限定されないが、上皮成長因子受容体（ＥＧＦＲ、ＥｒｂＢ－１、ＨＥＲｌ）、ＥｒｂＢ－２（ＨＥＲ２／ｎｅｕ）、ＥｒｂＢ－３／ＨＥＲ３、ＥｒｂＢ－４／ＨＥＲ４、ＥＧＦＲリガンドファミリー；インスリン様成長因子受容体（ＩＧＦＲ）ファミリー、ＩＧＦ結合タンパク質（ＩＧＦＢＰ）、ＩＧＦＲリガンドファミリー；血小板由来成長因子受容体（ＰＤＧＦＲ）ファミリー、ＰＤＧＦＲリガンドファミリー；線維芽細胞成長因子受容体（ＦＧＦＲ）ファミリー、ＦＧＦＲリガンドファミリー、血管内皮成長因子受容体（ＶＥＧＦＲ）ファミリー、ＶＥＧＦファミリー；ＨＧＦ受容体ファミリー；ＴＲＫ受容体ファミリー；エフリン（ＥＰＨ）受容体ファミリー；ＡＸＬ受容体ファミリー；白血球チロシンキナーゼ（ＬＴＫ）受容体ファミリー；ＴＩＥ受容体ファミリー、アンジオポエチン１，２；受容体チロシンキナーゼ様オーファン受容体（ＲＯＲ）受容体ファミリー、例えば、ＲＯＲ１；ＣＤ１７１（Ｌ１ＣＡＭ）；Ｂ７－Ｈ６（ＮＣＲ３ＬＧ１）；ＰＤ－Ｌ２、腫瘍グリコシル化抗原、例えば、ｓＴｎまたはＴｎ、例えばＭＵＣ１のｓＴｎ Ａｇ；ＬＨＲ（ＬＨＣＧＲ）；ホスファチジルセリン、ジスコイジンドメイン受容体（ＤＤＲ）ファミリー；ＲＥＴ受容体ファミリー；ＫＬＧ受容体ファミリー；ＲＹＫ受容体ファミリー；ＭｕＳＫ受容体ファミリー；トランスフォーミング成長因子－α（ＴＧＦ－α）受容体、ＴＧＦ－β；サイトカイン受容体、クラスＩ（ヘマトポエチンファミリー）及びクラスＩＩ（インターフェロン／ＩＬ－１０ファミリー）受容体、腫瘍壊死因子（ＴＮＦ）受容体スーパーファミリー（ＴＮＦＲＳＦ）、死受容体ファミリー；がん－精巣（ＣＴ）抗原、系列特異的抗原、分化抗原、α－アクチニン－４、ＡＲＴＣｌ、切断点クラスター領域－アベルソン（Ａｂｅｌｓｏｎ）（Ｂｃｒ－ａｂｌ）融合産物、Ｂ－ＲＡＦ、カスパーゼ－５（ＣＡＳＰ－５）、カスパーゼ－８（ＣＡＳＰ－８）、β－カテニン（ＣＴＮＮＢｌ）、細胞分裂周期２７（ＣＤＣ２７）、サイクリン依存性キナーゼ４（ＣＤＫ４）、ＣＤＫＮ２Ａ、ＣＯＡ－Ｉ、ｄｅｋ－ｃａｎ融合タンパク質、ＥＦＴＵＤ－２、伸長因子２（ＥＬＦ２）、Ｅｔｓバリアント遺伝子６／急性骨髄性白血病１遺伝子ＥＴＳ（ＥＴＣ６－ＡＭＬ１）融合タンパク質、フィブロネクチン（ＦＮ）、例えば、フィブロネクチンのエクストラドメインＡ（ＥＤＡ）、ＧＰＮＭＢ、低密度脂質受容体／ＧＤＰ－Ｌフコース：β－Ｄガラクトース２－α－Ｌフコシルトランスフェラーゼ（ＬＤＬＲ／ＦＵＴ）融合タンパク質、ＨＬＡ－Ａ２．ＨＬＡ－Ａ２遺伝子におけるα２ドメインのαヘリックスの残基１７０におけるアルギニン－イソロイシン交換（ＨＬＡ－Ａ＊２０１－Ｒ１７０Ｉ）、ＨＬＡ－Ａｌ １、熱ショックタンパク質７０－２変異型（ＨＳＰ７０－２Ｍ）、Ｋ１ＡＡ０２０５、ＭＡＲＴ２、黒色腫遍在性変異型１、２、３（ＭＵＭ－Ｉ、２、３）、前立腺酸性ホスファターゼ（ＰＡＰ）、ネオ－ＰＡＰ、ミオシンクラスＩ、ＮＦＹＣ、ＯＧＴ、ＯＳ－９、ｐｍｌ－ＲＡＲα融合タンパク質、ＰＲＤＸ５、ＰＴＰＲＫ、Ｋ－ｒａｓ（ＫＲＡＳ２）、Ｎ－ｒａｓ（ＮＲＡＳ）、ＨＲＡＳ、ＲＢＡＦ６００、ＳＩＲＴ２、ＳＮＲＰＤｌ、ＳＹＴ－ＳＳＸｌまたは－ＳＳＸ２融合タンパク質、トリオースリン酸イソメラーゼ、ＢＡＧＥ、ＢＡＧＫ－１、ＢＡＧＥ－２，３，４，５、ＧＡＧＥ－１，２，３，４，５，６，７，８、ＧｎＴ－Ｖ（異常なＮ－アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼＶ、ＭＧＡＴ５）、ＨＥＲＶ－Ｋ－ＭＥＬ、ＫＫ－ＬＣ、ＫＭ－ＨＮ－Ｉ、ＬＡＧＥ、ＬＡＧＥ－Ｉ、黒色腫上のＣＴＬ認識抗原（ＣＡＭＥＬ）、ＭＡＧＥ－Ａｌ（ＭＡＧＥ－Ｉ）、ＭＡＧＥ－Ａ２、ＭＡＧＥ－Ａ３、ＭＡＧＥ－Ａ４、ＭＡＧＥ－Ａ５、ＭＡＧＥ－Ａ６、ＭＡＧＥ－Ａ８、ＭＡＧＥ－Ａ９、ＭＡＧＥ－ＡｌＯ、ＭＡＧＥ－ＡＩ ｌ、ＭＡＧＥ－Ａ１２、ＭＡＧＥ－３、ＭＡＧＥ－Ｂｌ、ＭＡＧＥ－Ｂ２、ＭＡＧＥ－Ｂ５、ＭＡＧＥ－Ｂ６、ＭＡＧＥ－Ｃｌ、ＭＡＧＥ－Ｃ２、ムチン１（ＭＵＣｌ）、ＭＡＲＴ－１／Ｍｅｌａｎ－Ａ（ＭＬＡＮＡ）、ｇｐｌＯＯ、ｇｐｌＯＯ／Ｐｍｅｌｌ７（ＳＩＬＶ）、チロシナーゼ（ＴＹＲ）、ＴＲＰ－Ｉ、ＨＡＧＥ、ＮＡ－８８、ＮＹ－ＥＳＯ－Ｉ、ＮＹ－ＥＳＯ－ｌ／ＬＡＧＥ－２、ＳＡＧＥ、Ｓｐｌ７、ＳＳＸ－１，２，３，４、ＴＲＰ２－ＩＮＴ２、がん胎児性抗原（ＣＥＡ）、カリクレイン４、マンマグロビン－Ａ、ＯＡｌ、前立腺特異抗原（ＰＳＡ）、ＴＲＰ－１／ｇｐ７５、ＴＲＰ－２、アディポフィリン、黒色腫には存在しないインターフェロン誘導性タンパク質２（ＡＩＭ－２）、ＢＩＮＧ－４、ＣＰＳＦ、サイクリンＤｌ、上皮細胞接着分子（Ｅｐ－ＣＡＭ）、ＥｐｈＡ３、線維芽細胞成長因子－５（ＦＧＦ－５）、糖タンパク質２５０（ｇｐ２５０）、ＥＧＦＲ（ＥＲＢＢｌ）、ＨＥＲ－２／ｎｅｕ（ＥＲＢＢ２）、インターロイキン１３受容体α２鎖（ＩＬ１３Ｒα２）、ＩＬ－６受容体、腸カルボキシルエステラーゼ（ｉＣＥ）、α－フェトタンパク質（ＡＦＰ）、Ｍ－ＣＳＦ、ｍｄｍ－２、ＭＵＣｌ、ｐ５３（ＴＰ５３）、ＰＢＦ、ＰＲＡＭＥ、ＰＳＭＡ、ＲＡＧＥ－Ｉ、ＲＮＦ４３、ＲＵ２ＡＳ、ＳＯＸｌＯ、ＳＴＥＡＰｌ、サバイビン（ＢＩＲＣ５）、ヒトテロメラーゼ逆転写酵素（ｈＴＥＲＴ）、テロメラーゼ、ウィルムス腫瘍遺伝子（ＷＴｌ）、ＳＹＣＰｌ、ＢＲＤＴ、ＳＰＡＮＸ、ＸＡＧＥ、ＡＤＡＭ２、ＰＡＧＥ－５、ＬＩＰｌ、ＣＴＡＧＥ－Ｉ、ＣＳＡＧＥ、ＭＭＡｌ、ＣＡＧＥ、ＢＯＲＩＳ、ＨＯＭ－ＴＥＳ－８５、ＡＦ１５ｑｌ４、ＨＣＡ６６１、ＬＤＨＣ、ＭＯＲＣ、ＳＧＹ－Ｉ、ＳＰＯｌ １、ＴＰＸｌ、ＮＹ－ＳＡＲ－３５、ＦＴＨＬ１７、ＮＸＦ２、ＴＤＲＤｌ、ＴＥＸ１５、ＦＡＴＥ、ＴＰＴＥ、免疫グロブリンイディオタイプ、ベンスジョーンズタンパク質、エストロゲン受容体（ＥＲ）、アンドロゲン受容体（ＡＲ）、ＣＤ４０、ＣＤ３０、ＣＤ２０、ＣＤ１９、ＣＤ３３、がん抗原７２－４（ＣＡ ７２－４）、がん抗原１５－３（ＣＡ １５－３）、がん抗原２７－２９（ＣＡ ２７－２９）、がん抗原１２５（ＣＡ １２５）、がん抗原１９－９（ＣＡ １９－９）、β－ヒト絨毛性ゴナドトロピン、β－２ミクログロブリン、扁平上皮がん抗原、神経特異的エノラーゼ、熱ショックタンパク質ｇｐ９６、ＧＭ２、サルグラモスチム、ＣＴＬＡ－４、７０７アラニンプロリン（７０７－ＡＰ）、Ｔ細胞によって認識される腺がん抗原４（ＡＲＴ－４）、がん胎児性抗原ペプチド－１（ＣＡＰ－Ｉ）、カルシウム活性化クロライドチャネル－２（ＣＬＣＡ２）、シクロフィリンＢ（Ｃｙｐ－Ｂ）、ヒト印環腫瘍－２（ＨＳＴ－２）、ヒトパピローマウイルス（ＨＰＶ）タンパク質（ＨＰＶ－Ｅ６、ＨＰＶ－Ｅ７、メジャーまたはマイナーカプシド抗原、他）、エプスタイン・バール・ウイルス（ＥＢＶ）タンパク質（ＥＢＶ潜伏膜タンパク質－ＬＭＰｌ、ＬＭＰ２；他）、ＢまたはＣ型肝炎ウイルスタンパク質、ならびにＨＩＶタンパク質を含む成分に特異的であるかまたはそれに結合する。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは、その標的指向性物質により、腫瘍細胞、腫瘍血管系または腫瘍微小環境の細胞成分に結合し、それにより免疫応答の調節（例えば、共刺激分子の活性化または免疫細胞活性化の負の調節分子の阻害による）、生存シグナルの阻害（例えば、成長因子またはサイトカインまたはホルモン受容体拮抗物質）、死シグナルの活性化、及び／または免疫媒介性細胞傷害性（例えば、抗体依存性細胞傷害性による）を介して、標的とした細胞の殺傷を促進する。このようなＩｇＳＦコンジュゲートは、例えばＩｇＳＦコンジュゲートの受容体媒介性エンドサイトーシスにより、例えば、コンジュゲートされたエフェクター部分の腫瘍標的への送達を促すなど、腫瘍細胞を抑制、低減または排除するようにいくつかの機序によって機能することができる；または、そのようなコンジュゲートは、免疫細胞（例えば、ＮＫ細胞、単球／マクロファージ、樹状細胞、Ｔ細胞、Ｂ細胞）を動員、それと結合、及び／またはそれを活性化することができる。さらに、場合によっては、前述の経路の１つまたは複数が、本発明の１つまたは複数のＩｇＳＦコンジュゲートの投与によって作用し得る。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは、その標的指向性物質により、腫瘍細胞、腫瘍血管系または腫瘍微小環境の細胞成分に局在化、例えば結合し、これにより腫瘍の近くで免疫応答の細胞を調節する。いくつかの実施形態では、標的指向性物質は、コンジュゲートされたＩｇＳＦ（例えば、ｖＩｇＤ）の腫瘍標的への送達を促し、例えばその同族結合パートナーと相互作用して、同族結合パートナーを保有する免疫細胞（例えば、ＮＫ細胞、単球／マクロファージ、樹状細胞、Ｔ細胞、Ｂ細胞）のシグナル伝達を変化させる。いくつかの実施形態では、局在化送達は、ＰＤ－１阻害性受容体の拮抗作用または遮断作用を媒介する。いくつかの実施形態では、局在化送達は、ＰＤ－１阻害性受容体を作動させ、これは場合により、活性化受容体のクラスタリングが近接する場合に起こる可能性がある。

いくつかの実施形態では、標的指向性物質は、免疫グロブリンである。本明細書において使用される場合、「免疫グロブリン」という用語は、限定されないが、ポリクローナル、モノクローナル、多重特異性、ヒト、ヒト化またはキメラ抗体、単鎖抗体、Ｆａｂ断片、Ｆ（ａｂ’）断片、Ｆａｂ発現ライブラリーによって産生される断片、単鎖Ｆｖ（ｓｃＦｖ）；抗イディオタイプ（抗Ｉｄ）抗体（例えば、本発明の抗体に対する抗Ｉｄ抗体を含む）、及び上のいずれかのエピトープ結合断片を含む、天然または人工の一価または多価抗体を含む。「抗体」という用語は、本明細書において使用される場合、免疫グロブリン分子及び免疫グロブリン分子の免疫学的に活性な部分、例えば、抗原と免疫特異的に結合する抗原結合部位を含有する分子を指す。本発明の免疫グロブリン分子は、任意のタイプ（例えば、ＩｇＧ、ＩｇＥ、ＩｇＭ、ＩｇＤ、ＩｇＡ、及びＩｇＹ）、クラス（例えば、ＩｇＧｌ、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡｌ、及びＩｇＡ２）またはサブクラスの免疫グロブリン分子であることができる。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは、その抗体標的指向性部分により、腫瘍細胞、腫瘍血管系または腫瘍微小環境の細胞成分と結合し、それにより免疫応答の調節（例えば、共刺激分子の活性化または免疫細胞活性化の負の調節分子の阻害による）、生存シグナルの阻害（例えば、成長因子またはサイトカインまたはホルモン受容体拮抗物質）、死シグナルの活性化、及び／または免疫媒介性細胞傷害性（例えば、抗体依存性細胞傷害性による）を介して、標的とした細胞のアポ卜ーシスを促進する。このようなＩｇＳＦコンジュゲートは、例えばＩｇＳＦコンジュゲートの受容体媒介性エンドサイトーシスにより、例えば、コンジュゲートされたエフェクター部分の腫瘍標的への送達を促すなど、腫瘍細胞を抑制、低減または排除するようにいくつかの機序によって機能することができる；または、そのようなコンジュゲートは、免疫細胞（例えば、ＮＫ細胞、単球／マクロファージ、樹状細胞、Ｔ細胞、Ｂ細胞）を動員、それと結合、及び／またはそれを活性化することができる。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは、その抗体標的指向性部分により、腫瘍細胞、腫瘍血管系または腫瘍微小環境の細胞成分と結合し、それにより免疫応答を調節する（例えば、共刺激分子の活性化または免疫細胞活性化の負の調節分子の阻害による）。いくつかの実施形態では、そのようなコンジュゲートは、免疫細胞（例えば、ＮＫ細胞、単球／マクロファージ、樹状細胞、Ｔ細胞、Ｂ細胞）を認識し、それと結合し、及び／またそれを調節（例えば、阻害または活性化）することができる。

本発明の抗体標的指向性部分は、限定されないが、Ｆａｂ、Ｆａｂ’（及びＦ（ａｂ’）２、Ｆｄ、単鎖Ｆｖ（ｓｃＦｖ）、単鎖抗体、ジスルフィド連結されたＦｖ（ｓｄＦｖ）ならびにＶＬまたはＶＨドメインのいずれかを含む断片を含む抗体断片を含む。単鎖抗体を含む抗原結合抗体断片は、可変領域（複数可）を、単独でまたは以下：ヒンジ領域、ＣＨ１、ＣＨ２、及びＣＨ３ドメインの全体もしくは一部分と組み合わせて含み得る。また、可変領域（複数可）とヒンジ領域、ＣＨ１、ＣＨ２、及びＣＨ３ドメインの任意の組み合わせをまた含む抗原結合断片も本発明に含まれる。また、Ｆｃ断片、抗原－Ｆｃ融合タンパク質、及びＦｃ－標的指向性部分コンジュゲートまたは融合産物（Ｆｃ－ペプチド、Ｆｃ－アプタマー）も本発明に含まれる。本発明の抗体標的指向性部分は、鳥類及び哺乳動物を含む任意の動物起源由来であり得る。一態様では、抗体標的指向性部分は、ヒト、ネズミ（例えば、マウス及びラット）、ロバ、ヒツジ、ウサギ、ヤギ、モルモット、ラクダ、ウマ、またはニワトリである。さらに、そのような抗体は、動物抗体のヒト化バージョンであってもよい。本発明の抗体標的指向性部分は、単一特異性、二重特異性、三重特異性であっても、より高次の多重特異性のものであってもよい。

各種実施形態では、抗体／標的指向性部分は、免疫細胞（例えば、ＮＫ細胞、単球／マクロファージ、樹状細胞）を、Ｆｃ（抗体内）とＦｃ受容体（免疫細胞上）との間の相互作用を介して及び本明細書において提供されるコンジュゲートされたバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を介して、動員、結合、及び／または活性化する。いくつかの実施形態では、抗体／標的指向性部分は、本明細書において提供されるコンジュゲートされたバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を介して、腫瘍物質を認識するまたはそれと結合して、それを腫瘍細胞に局在化し、腫瘍の近くで免疫細胞の調節を促す。

ＩｇＳＦコンジュゲートに組み込むことができる抗体の例は、限定されないが、抗体、例えば、セツキシマブ（ＩＭＣ－Ｃ２２５；Ｅｒｂｉｔｕｘ（登録商標））、トラスツズマブ（Ｈｅｒｃｅｐｔｉｎ（登録商標））、リツキシマブ（Ｒｉｔｕｘａｎ（登録商標）；ＭａｂＴｈｅｒａ（登録商標））、ベバシズマブ（Ａｖａｓｔｉｎ（登録商標））、アレムツズマブ（Ｃａｍｐａｔｈ（登録商標）；Ｃａｍｐａｔｈ－１Ｈ（登録商標）；Ｍａｂｃａｍｐａｔｈ（登録商標））、パニツムマブ（ＡＢＸ－ＥＧＦ；Ｖｅｃｔｉｂｉｘ（登録商標））、ラニビズマブ（Ｌｕｃｅｎｔｉｓ（登録商標））、イブリツモマブ、イブリツモマブチウキセタン（Ｚｅｖａｌｉｎ（登録商標））、トシツモマブ、ヨウ素Ｉ １３１トシツモマブ（ＢＥＸＸＡＲ（登録商標））、カツマキソマブ（Ｒｅｍｏｖａｂ（登録商標））、ゲムツズマブ、ゲムツズマブオゾガマイシン（Ｍｙｌｏｔａｒｇ（登録商標））、アバタセプト（ＣＴＬＡ４－Ｉｇ；Ｏｒｅｎｃｉａ（登録商標））、ベラタセプト（Ｌ１０４ＥＡ２９ＹＩｇ；ＬＥＡ２９Ｙ；ＬＥＡ）、イピリムマブ（ＭＤＸ－０１０；ＭＤＸ－１０１）、トレメリムマブ（チシリムマブ；ＣＰ－６７５，２０６）、ＰＲＳ－０１０、ＰＲＳ－０５０、アフリベルセプト（ＶＥＧＦ Ｔｒａｐ、ＡＶＥ００５）、ボロシキシマブ（Ｍ２００）、Ｆ２００、ＭＯＲＡｂ－００９、ＳＳ１Ｐ（ＣＡＴ－５００１）、シクスツムマブ（ＩＭＣ－Ａ１２）、マツズマブ（ＥＭＤ７２０００）、ニモツズマブ（ｈ－Ｒ３）、ザルツムマブ（ＨｕＭａｘ－ＥＧＦＲ）、ネシツムマブＩＭＣ－１１Ｆ８、ｍＡｂ８０６／ｃｈ８０６、Ｓｙｍ００４、ｍＡｂ－４２５、Ｐａｎｏｒｅｘ＠（１７－１Ａ）（ネズミモノクローナル抗体）；Ｐａｎｏｒｅｘ＠（１７－１Ａ）（キメラネズミモノクローナル抗体）；ＩＤＥＣ－Ｙ２Ｂ８（ネズミ、抗ＣＤ２Ｏ ＭＡｂ）；ＢＥＣ２（抗イディオタイプＭＡｂ、ＧＤエピトープを模倣）（ＢＣＧを含む）；Ｏｎｃｏｌｙｍ（Ｌｙｍ－１モノクローナル抗体）；ＳＭＡＲＴ ＭＩ９５ Ａｂ、ヒト化１３’Ｉ ＬＹＭ－Ｉ（Ｏｎｃｏｌｙｍ）、Ｏｖａｒｅｘ（Ｂ４３．１３、抗イディオタイプマウスＭＡｂ）；ＭＤＸ－２１０（ヒト化抗ＨＥＲ－２二重特異性抗体）；腺がん上のＥＧＰ４０（１７－１Ａ）汎がん腫（ｐａｎｃａｒｃｉｎｏｍａ）抗原に結合する３６２２Ｗ９４ Ｍａｂ；抗ＶＥＧＦ、Ｚｅｎａｐａｘ（ＳＭＡＲＴ抗Ｔａｃ（ＩＬ－２受容体）；ＳＭＡＲＴ ＭＩ９５ Ａｂ、ヒト化Ａｂ、ヒト化）；ＭＤＸ－２１０（ヒト化抗ＨＥＲ－２二重特異性抗体）；ＭＤＸ－４４７（ヒト化抗ＥＧＦ受容体二重特異性抗体）；ＮｏｖｏＭＡｂ－Ｇ２（汎がん腫特異的Ａｂ）；ＴＮＴ（ヒストン抗原に対するキメラＭＡｂ）；ＴＮＴ（ヒストン抗原に対するキメラＭＡｂ）；Ｇｌｉｏｍａｂ－Ｈ（Ｍｏｎｏｃｌｏｎ ｓ－ヒト化Ａｂ）；ＧＮＩ－２５０ Ｍａｂ；ＥＭＤ－７２０００（キメラ－ＥＧＦ拮抗物質）；ＬｙｍｐｈｏＣｉｄｅ（ヒト化ＬＬ２抗体）；及びＭＤＸ－２６０二重特異性、標的ＧＤ－２、ＡＮＡ Ａｂ、ＳＭＡＲＴ ＩＤｌＯ Ａｂ、ＳＭＡＲＴ ＡＢＬ ３６４ ＡｂまたはＩｍｍｕＲＡＩＴ－ＣＥＡを含む。前述のリストに例示されるとおり、特定の標的エピトープに対する抗体を作製することは慣用的である。

いくつかの実施形態では、抗体標的指向性部分は、Ｆｃドメインを含有する、完全長抗体またはその抗原結合断片である。いくつかの実施形態では、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、例えば抗体のＦｃ部分のＮ末端へのコンジュゲーションによって、抗体標的指向性部分のＦｃ部分にコンジュゲートされる。

いくつかの実施形態では、ｖＩｇＤは、直接的または間接的に、抗体の軽鎖及び／または重鎖のＮ末端またはＣ末端に連結されている。いくつかの実施形態では、連結は、ペプチドリンカー、例えば上記のいずれかを介した連結であることができる。様々な配置を構築することができる。図７Ａ～７Ｃは、例示的な配置を示す。いくつかの実施形態では、抗体コンジュゲートを、細胞において抗体の重鎖及び軽鎖の共発現によって産生することができる。

本発明の一態様において、標的指向性物質は、アプタマー分子である。例えば、いくつかの実施形態では、アプタマーは、標的指向性物質として機能する核酸からなる。各種実施形態では、本発明のＩｇＳＦコンジュゲートは、腫瘍細胞、腫瘍血管系、及び／または腫瘍微小環境上の分子に特異的なアプタマーを含む。いくつかの実施形態では、アプタマーはそれ自体が、標的指向性モジュール（配列）に加えて、生物学的に活性な配列を含むことができ、該生物学的に活性な配列は、標的細胞に対する免疫応答を誘導することができる。言い換えれば、そのようなアプタマー分子は、二重使用物質である。いくつかの実施形態では、本発明のＩｇＳＦコンジュゲートは、アプタマーの抗体へのコンジュゲーションを含み、該アプタマー及び抗体は、腫瘍細胞、腫瘍血管系、腫瘍微小環境、及び／または免疫細胞上の別々の分子への結合に特異的である。

「アプタマー」という用語は、特定の分子への特異的結合特性に基づいて選択された、ＤＮＡ、ＲＮＡまたはペプチドを含む。例えば、本明細書に開示されるとおりの腫瘍細胞、腫瘍血管系、腫瘍微小環境、及び／または免疫細胞内の特定の遺伝子または遺伝子産物と結合するように、アプタマー（複数可）を選択することができ、この場合、選択は、当技術分野において公知及び当業者によく知られている方法によってなされる。

本発明のいくつかの態様では、標的指向性物質はペプチドである。例えば、本明細書において提供されるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、がんまたは腫瘍細胞の成分と結合することができるペプチドにコンジュゲートすることができる。したがって、本発明のそのようなＩｇＳＦコンジュゲートは、腫瘍細胞、腫瘍血管系の細胞成分、及び／または腫瘍微小環境の成分に結合するペプチド標的指向性物質を含む。いくつかの実施形態では、標的指向性物質ペプチドは、インテグリンの拮抗物質または作動物質であることができる。α及びβサブユニットを含むインテグリンは、当業者に周知の多数のタイプを含む。

一実施形態では、標的指向性物質は、Ｖｖβ３である。インテグリンＶｖβ３は、多種多様な細胞上で発現され、骨マトリックスへの破骨細胞の接着、血管平滑筋細胞の遊走、及び血管新生を含むいくつかの生物学的に関連するプロセスを媒介することが示されている。インテグリンに対する好適な標的指向性分子は、他のインテグリン、例えばＶ４．βｉ（ＶＬＡ－４）、Ｖ４－Ｐ７（例えば、米国特許第６，３６５，６１９号；Ｃｈａｎｇ ｅｔ ａｌ，Ｂｉｏｏｒｇａｎｉｃ＆Ｍｅｄｉｃｉｎａｌ Ｃｈｅｍ Ｌｅｔｔ，１２：１５９－１６３（２００２）；Ｌｉｎ ｅｔ ａｌ．，Ｂｉｏｏｒｇａｎｉｃ＆Ｍｅｄｉｃｉｎａｌ Ｃｈｅｍ Ｌｅｔｔ，１２：１３３－１３６（２００２）を参照のこと）などに対する、ＲＧＤペプチドまたはペプチドミメティック及び非ＲＧＤペプチドまたはペプチドミメティック（例えば、米国特許第５，７６７，０７１号及び第５，７８０，４２６号を参照のこと）を含む。

いくつかの実施形態では、治療用物質とコンジュゲートした本明細書において提供されるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を含むＩｇＳＦコンジュゲートが提供される。いくつかの実施形態では、治療用物質は、例えば、ダウノマイシン、ドキソルビシン、メトトレキサート、及びビンデシンを含む（Ｒｏｗｌａｎｄ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．２１：１８３－１８７，１９８６）。いくつかの実施形態では、治療用物質は、細胞内活性を有する。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは内在化され、治療用物質は、細胞のタンパク質合成を遮断し細胞内で細胞死を導く細胞毒素である。いくつかの実施形態では、治療用物質は、例えば、ゲロニン、ボウガニン、サポリン、リシン、リシンＡ鎖、ブリオジン、ジフテリア毒素、レストリクトシン（ｒｅｓｔｒｉｃｔｏｃｉｎ）、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ外毒素Ａ及びそのバリアントを含む、リボソーム不活性化活性を有するポリペプチドを含む細胞毒素である。いくつかの実施形態では、治療用物質がリボソーム不活性化活性を有するポリペプチドを含む細胞毒素である場合、タンパク質が細胞に対して細胞傷害性となるために、ＩｇＳＦコンジュゲートは標的細胞に結合したときに内在化されなければならない。

いくつかの実施形態では、毒素とコンジュゲートした本明細書において提供されるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を含むＩｇＳＦコンジュゲートが提供される。いくつかの実施形態では、毒素は、例えば、細菌毒素、例えばジフテリア毒素、植物毒素、例えばリシン、小分子毒素、例えばゲルダナマイシン（Ｍａｎｄｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｎａｔ．Ｃａｎｃｅｒ Ｉｎｓｔ． ９２（１９）：１５７３－１５８１（２０００）；Ｍａｎｄｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｂｉｏｏｒｇａｎｉｃ＆Ｍｅｄ．Ｃｈｅｍ．Ｌｅｔｔｅｒｓ １０：１０２５－１０２８（２０００）；Ｍａｎｄｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｂｉｏｃｏｎｊｕｇａｔｅ Ｃｈｅｍ．１３：７８６－７９１（２００２））、メイタンシノイド（欧州特許第１３９１２１３号；Ｌｉｕ ｅｔ ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ ９３：８６１８－８６２３（１９９６））、及びカリケアミシン（Ｌｏｄｅ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｒｅｓ．５８：２９２８（１９９８）；Ｈｉｎｍａｎ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｒｅｓ．５３：３３３６－３３４２（１９９３））を含む。毒素は、チューブリン結合、ＤＮＡ結合、またはトポイソメラーゼ阻害を含む機序によって、それらの細胞傷害性及び細胞増殖阻害効果を発揮し得る。

いくつかの実施形態では、間接的または直接的に検出可能なシグナルを生成できる標識とコンジュゲートした本明細書において提供されるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を含むＩｇＳＦコンジュゲートが提供される。これらのＩｇＳＦコンジュゲートを、研究または診断用途に、例えばがんのｉｎ ｖｉｖｏ検出に使用することができる。標識は、好ましくは、直接的または間接的のいずれかで、検出可能シグナルを産生することができる。例えば、標識は、放射線不透過性または放射性同位体、例えば３Ｈ、１４Ｃ、３２Ｐ、３５Ｓ、１２３Ｉ、１２５Ｉ、１３１Ｉ；蛍光（フルオロフォア）もしくは化学発光（クロモフォア）化合物、例えばフルオレセインイソチオシアナート、ローダミンもしくはルシフェリン；酵素、例えばアルカリホスファターゼ、β－ガラクトシダーゼもしくは西洋ワサビペルオキシダーゼ；イメージング剤；または金属イオンであり得る。いくつかの実施形態では、標識は、シンチグラフィー研究用の放射性原子、例えば９９Ｔｃもしくは１２３Ｉ、または核磁気共鳴（ＮＭＲ）イメージング（磁気共鳴イメージング、ＭＲＩとしても公知）用のスピン標識、例えばジルコニウム－８９、ヨウ素－１２３、ヨウ素－１３１、インジウム－１１１、フッ素－１９、炭素－１３、窒素－１５、酸素－１７、ガドリニウム、マンガンもしくは鉄である。ジルコニウム－８９を、例えばＰＥＴイメージング用に、様々な金属キレート剤に錯体化して抗体にコンジュゲートしてよい（ＷＯ２０１１／０５６９８３）。いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートは、間接的に検出可能である。例えば、ＩｇＳＦコンジュゲートに特異的でかつ検出可能標識を含有する二次抗体を使用して、ＩｇＳＦコンジュゲートを検出することができる。

ＩｇＳＦコンジュゲートを、当技術分野において公知の任意の方法を使用して調製してよい。例えば、ＷＯ２００９／０６７８００、ＷＯ２０１１／１３３８８６、及び米国特許出願公開第２０１４３２２１２９号（その全体が本明細書に参照により組み込まれる）を参照のこと。

ＩｇＳＦコンジュゲートのバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質がエフェクター部分と会合またはそれに連結できる任意の手段によって、エフェクター部分に「結合」され得る。例えば、ＩｇＳＦコンジュゲートのバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、化学的または組換え手段によって、エフェクター部分に結合され得る。融合体またはコンジュゲートを調製するための化学的手段は、当技術分野において公知であり、これを使用してＩｇＳＦコンジュゲートを調製することができる。バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質とエフェクター部分をコンジュゲートするために使用される方法は、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質のそれらの１つまたは複数のカウンター構造体リガンドに結合する能力に干渉することなく、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質とエフェクター部分とを接続できなければならない。

ＩｇＳＦコンジュゲートのバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、エフェクター部分に間接的に連結してよい。例えば、ＩｇＳＦコンジュゲートのバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、数種類のうちの１種のエフェクター部分を含有するリポソームに直接連結してよい。エフェクター部分（複数可）及び／またはバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、固体表面に結合させてもよい。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートのバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質とエフェクター部分は共にタンパク質であり、当技術分野において周知の技術を使用してこれらをコンジュゲートすることができる。２つのタンパク質をコンジュゲートできる利用可能な数百のクロスリンカーがある。（例えば、”Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ｏｆ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｏｎｊｕｇａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｃｒｏｓｓｌｉｎｋｉｎｇ，”１９９１，Ｓｈａｎｓ Ｗｏｎｇ，ＣＲＣ Ｐｒｅｓｓ，Ａｎｎ Ａｒｂｏｒを参照のこと）。クロスリンカーは、一般的に、バリアントポリペプチドもしくは免疫調節タンパク質及び／またはエフェクター部分上で利用可能であるかまたはそこに挿入される反応性官能基に基づいて選択される。加えて、反応性基がない場合、光活性化可能クロスリンカーを使用することができる。場合によっては、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質とエフェクター部分との間にスペーサーを含むことが望ましい場合がある。当技術分野に公知の架橋剤は、ホモ二官能性物質：グルタルアルデヒド、ジメチルアジピミデート及びビス（ジアゾベンジジン）、ならびにヘテロ二官能性物質：ｍマレイミドベンゾイル－Ｎ－ヒドロキシスクシンイミド及びスルホ－ｍマレイミドベンゾイル－Ｎ－ヒドロキシスクシンイミドを含む。

いくつかの実施形態では、ＩｇＳＦコンジュゲートのバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、エフェクター部分の化学的結合のために特定の残基で操作してよい。当技術分野に公知の分子の化学的結合に使用される特定の残基は、リジン及びシステインを含む。クロスリンカーは、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質上に挿入される及びエフェクター部分上で利用可能な反応性官能基に基づいて選択される。

ＩｇＳＦコンジュゲートをまた、組換えＤＮＡ技術を使用して調製してもよい。そのような場合、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質をコードするＤＮＡ配列を、エフェクター部分をコードするＤＮＡ配列に融合させることで、キメラＤＮＡ分子が得られる。キメラＤＮＡ配列は、融合タンパク質を発現する宿主細胞にトランスフェクトされる。細胞培養物から融合タンパク質を回収し、当技術分野において公知の技術を使用して精製することができる。

標識であるエフェクター部分をバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質に結合させる例は、Ｈｕｎｔｅｒ，ｅｔ ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ １４４：９４５（１９６２）；Ｄａｖｉｄ，ｅｔ ａｌ．，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ １３：１０１４（１９７４）；Ｐａｉｎ，ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｍｅｔｈ．４０：２１９（１９８１）；Ｎｙｇｒｅｎ，Ｊ．Ｈｉｓｔｏｃｈｅｍ．ａｎｄ Ｃｙｔｏｃｈｅｍ．３０：４０７（１９８２）；Ｗｅｎｓｅｌ ａｎｄ Ｍｅａｒｅｓ，Ｒａｄｉｏｉｍｍｕｎｏｉｍａｇｉｎｇ Ａｎｄ Ｒａｄｉｏｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒａｐｙ，Ｅｌｓｅｖｉｅｒ，Ｎ．Ｙ．（１９８３）；及びＣｏｌｃｈｅｒ ｅｔ ａｌ．，“Ｕｓｅ Ｏｆ Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ Ａｓ Ｒａｄｉｏｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌｓ Ｆｏｒ Ｔｈｅ Ｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ Ｏｆ Ｈｕｍａｎ Ｃａｒｃｉｎｏｍａ Ｘｅｎｏｇｒａｆｔｓ Ｉｎ Ａｔｈｙｍｉｃ Ｍｉｃｅ”，Ｍｅｔｈ．Ｅｎｚｙｍｏｌ．，１２１：８０２－１６（１９８６）に記載されている方法を含む。

放射性標識または他の標識を公知の方法でコンジュゲートに組み込んでよい。例えば、ペプチドを、生合成しても、例えば水素の代わりにフッ素－１９を含む好適なアミノ酸前駆体を使用する化学アミノ酸合成によって合成してもよい。９９Ｔｃまたは１２３Ｉ、１８６Ｒｅ、１８８Ｒｅ及び１１１Ｉｎのような標識を、ペプチド内のシステイン残基を介して結合させることができる。イットリウム－９０を、リジン残基を介して結合させることができる。ＩＯＤＯＧＥＮ法（Ｆｒａｋｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｂｉｏｐｈｙｓ．Ｒｅｓ．Ｃｏｍｍｕｎ．８０：４９－５７（１９７８））を使用してヨウ素－１２３を組み込むことができる。“Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ ｉｎ Ｉｍｍｕｎｏｓｃｉｎｔｉｇｒａｐｈｙ”（Ｃｈａｔａｌ，ＣＲＣ Ｐｒｅｓｓ １９８９）は、他の方法を詳細に記載している。

バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質と細胞傷害性物質のコンジュゲートを、多種多様な二官能性タンパク質カップリング剤、例えばＮ－スクシンイミジル－３－（２－ピリジルジチオ）プロピオナート（ＳＰＤＰ）、スクシンイミジル－４－（Ｎ－マレイミドメチル）シクロヘキサン－１－カルボキラート（ＳＭＣＣ）、イミノチオラン（ＩＴ）、イミドエステルの二官能性誘導体（例えば、アジプイミド酸ジメチルＨＣＩ）、活性エステル（例えば、スベリン酸ジスクシンイミジル）、アルデヒド（例えば、グルタルアルデヒド）、ビス－アジド化合物（例えば、ビス（ｐ－アジドベンゾイル）ヘキサンジアミン）、ビス－ジアゾニウム誘導体（例えば、ビス－（ｐ－ジアゾニウムベンゾイル）－エチレンジアミン）、ジイソシアナート（例えば、トルエン２，６－ジイソシアナート）、及びビス活性フッ素化合物（例えば、１，５－ジフルオロ－２，４－ジニトロベンゼン）を使用して作製してよい。例えば、Ｖｉｔｅｔｔａ ｅｔ ａｌ．，Ｓｃｉｅｎｃｅ ２３８：１０９８（１９８７）に記載のとおりリシン免疫毒素を調製することができる。炭素－１４で標識された１－ｐ－イソチオシアナトベンジル－３－メチルジエチレントリアミン五酢酸（ＭＸ－ＤＴＰＡ）は、放射性ヌクレオチドの抗体へのコンジュゲーションのための例示的なキレート剤である。例えば、ＷＯ９４／１１０２６を参照のこと。リンカーは、細胞中での細胞傷害性薬物の放出を容易にする「切断可能リンカー」であり得る。例えば、酸に不安定なリンカー、ペプチダーゼ感受性リンカー、光分解性リンカー、ジメチルリンカーまたはジスルフィド含有リンカー（Ｃｈａｒｉ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｒｅｓｅａｒｃｈ ５２：１２７－１３１（１９９２）；米国特許第５，２０８，０２０号）を使用してよい。

本発明のＩｇＳＦコンジュゲートは、限定されないが、クロスリンカー試薬：市販（例えば、Ｐｉｅｒｃｅ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，Ｉｎｃ．，Ｒｏｃｋｆｏｒｄ，ＩＬ，Ｕ．Ｓ．Ａから）のＢＭＰＳ、ＥＭＣＳ、ＧＭＢＳ、ＨＢＶＳ、ＬＣ－ＳＭＣＣ、ＭＢＳ、ＭＰＢＨ、ＳＢＡＰ、ＳＩＡ、ＳＩＡＢ、ＳＭＣＣ、ＳＭＰＢ、ＳＭＰＨ、スルホ－ＥＭＣＳ、スルホ－ＧＭＢＳ、スルホ－ＫＭＵＳ、スルホ－ＭＢＳ、スルホ－ＳＩＡＢ、スルホ－ＳＭＣＣ、及びスルホ－ＳＭＰＢ、及びＳＶＳＢ（スクシンイミジル－（４－ビニルスルホン）ベンゾアート）によって調製された薬物コンジュゲートを明示的に企図する。２００３－２００４ Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ Ｈａｎｄｂｏｏｋ ａｎｄ Ｃａｔａｌｏｇの４６７～４９８頁を参照されたい。

Ｄ．膜貫通型及び分泌可能な免疫調節タンパク質ならびに操作された細胞
免疫調節バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを発現する操作細胞（あるいは、「操作された細胞」）が本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、発現する免疫調節バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、膜貫通型タンパク質であり、かつ表面で発現する。いくつかの実施形態では、免疫調節バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは発現して、細胞から分泌される。

１．膜貫通型免疫調節タンパク質
いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む免疫調節ポリペプチドは、膜結合タンパク質であることができる。以下でより詳細に記載のとおり、免疫調節ポリペプチドは、少なくとも１つの親和性改変ＩｇＳＦドメイン（ＩｇＶまたはＩｇＣ）を含有するエクトドメイン、膜貫通ドメイン、及び任意で、細胞質ドメインを含有する、バリアントＰＤ－Ｌ２を含む膜貫通型免疫調節ポリペプチドであることができる。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、リンパ球（例えば、Ｔ細胞またはＮＫ細胞）または抗原提示細胞の表面を含む、免疫細胞、例えば哺乳動物細胞の表面上で発現され得る。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、ヘルパーＴ細胞、細胞傷害性Ｔ細胞（あるいは、細胞傷害性Ｔリンパ球またはＣＴＬ）、ナチュラルキラーＴ細胞、制御性Ｔ細胞、メモリーＴ細胞、またはγδＴ細胞のようなＴ細胞を含む、哺乳動物Ｔ細胞の表面上で発現する。いくつかの実施形態では、哺乳動物細胞は、抗原提示細胞（ＡＰＣ）である。典型的には、しかし限定するものではないが、エクトドメイン（あるいは、「細胞外ドメイン」）は、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２の１つまたは複数のアミノ酸改変（例えば、アミノ酸置換）を含む。したがって、例えば、いくつかの実施形態では、膜貫通型タンパク質は、本発明のバリアントＰＤ－Ｌ２の１つまたは複数のアミノ酸置換を含むエクトドメインを含む。

いくつかの実施形態では、操作された細胞は、膜貫通型タンパク質のような膜タンパク質であることができる膜貫通型免疫調節ポリペプチド（ＴＩＰ）であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを発現する。典型的な実施形態では、膜タンパク質のエクトドメインは、記載される少なくとも１つのＩｇＳＦドメインに１つまたは複数のアミノ酸置換を含有する、本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２の細胞外ドメインまたはそのＩｇＳＦドメインを含む。本明細書において提供される膜貫通型免疫調節タンパク質は、エクトドメインに連結された膜貫通ドメインをさらに含有する。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、細胞上の細胞表面発現のためにコードされたタンパク質をもたらす。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、エクトドメインに直接連結されている。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、１つまたは複数のリンカーまたはスペーサーを介して、エクトドメインに間接的に連結されている。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、主に疎水性アミノ酸残基、例えばロイシン及びバリンを含有する。

いくつかの実施形態では、完全長膜貫通アンカードメインを使用して、確実にＴＩＰが操作された細胞、例えば操作されたＴ細胞の表面上で発現するようにすることができる。好都合なことに、これは、親和性が改変されている特定の天然タンパク質（例えば、ＰＤ－Ｌ２または他の天然ＩｇＳＦタンパク質）由来であることもでき、天然ＩｇＳＦタンパク質（例えば、ＰＤ－Ｌ２）と同じ様式で第１の膜近位ドメインの配列に簡単に融合させることもできる。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、対応する野生型または非改変ＩｇＳＦメンバーの膜貫通ドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４に記載のアミノ酸配列に含有される膜貫通ドメイン（表２）を含む。いくつかの実施形態では、膜結合形態は、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２２１～２４１に対応する、対応する野生型または非改変ポリペプチドの膜貫通ドメインを含む。

いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、天然ＰＤ－Ｌ２の膜貫通ドメインではない非天然膜貫通ドメインである。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、膜結合タンパク質であるかまたは膜貫通型タンパク質である別の非ＰＤ－Ｌ２ファミリーメンバーポリペプチド由来の膜貫通ドメインに由来する。いくつかの実施形態では、Ｔ細胞上の別のタンパク質由来の膜貫通アンカードメインを使用することができる。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、ＣＤ８に由来する。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、スペーサードメインとして機能するＣＤ８の細胞外部分をさらに含有することができる。例示的なＣＤ８由来膜貫通ドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６６もしくは１２１２に記載される、またはＣＤ８膜貫通ドメインを含有するその一部分である。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、合成膜貫通ドメインである。

いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、膜貫通ドメインに連結されたエンドドメイン、例えば細胞質シグナル伝達ドメインをさらに含有する。いくつかの実施形態では、細胞質シグナル伝達ドメインは、細胞シグナル伝達を誘導する。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質のエンドドメインは、対応する野生型または非改変ポリペプチドの細胞質ドメイン、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４に記載のアミノ酸配列に含有される細胞質ドメイン（表２を参照のこと）を含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２であるか、またはそれを含む提供される膜貫通型免疫調節タンパク質は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１６に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、または９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含み、記載される少なくとも１つの親和性改変ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦドメインを含むエクトドメイン及び膜貫通ドメインを含む。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、表１に記載のいずれかを含む、記載されるＩｇＳＦドメイン（例えば、ＩｇＶドメイン）に任意の１つまたは複数のアミノ酸置換を含有する。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、記載される細胞質ドメインをさらに含むことができる。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、シグナルペプチドをさらに含有することができる。いくつかの実施形態では、シグナルペプチドは、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４に記載のアミノ酸配列に含有される、野生型ＩｇＳＦメンバーの天然シグナルペプチドである（例えば、表２を参照のこと）。

また、膜貫通型免疫調節タンパク質をコードする核酸分子も提供される。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質をコードする核酸分子は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１６に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、または９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列をコードするヌクレオチド配列を含み、記載される少なくとも１つの親和性改変ＩｇＳＦドメインを含むエクトドメイン、膜貫通ドメイン、及び任意で細胞質ドメインを含有する。いくつかの実施形態では、核酸分子は、シグナルペプチドをコードするヌクレオチドの配列をさらに含むことができる。いくつかの実施形態では、シグナルペプチドは、対応する野生型ＩｇＳＦメンバーの天然シグナルペプチドである（例えば、表２を参照のこと）。

いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質のエンドドメインが、少なくとも１つのＩＴＡＭ（免疫受容体チロシン活性化モチーフ）含有シグナル伝達ドメインを含む細胞質シグナル伝達ドメインを含む、ＣＡＲ関連膜貫通型免疫調節タンパク質が提供される。ＩＴＡＭは、Ｔ細胞受容体シグナルトランスダクションに関与するＣＤ３－ζ鎖（「ＣＤ３－ｚ」）を含む、免疫細胞のシグナルトランスダクションに関与する多数のタンパク質シグナル伝達ドメインに見いだされる保存モチーフである。いくつかの実施形態では、エンドドメインは、ＣＤ３－ζシグナル伝達ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＣＤ３－ζシグナル伝達ドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４３に記載のアミノ酸配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４３に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％を示し、かつＴ細胞シグナル伝達の活性を保持するアミノ酸の配列を含む。いくつかの実施形態では、ＣＡＲ関連膜貫通型免疫調節タンパク質のエンドドメインは、Ｔ細胞の免疫調節応答をさらに調節する共刺激シグナル伝達ドメインをさらに含むことができる。いくつかの実施形態では、共刺激シグナル伝達ドメインは、ＣＤ２８、ＩＣＯＳ、４１ＢＢまたはＯＸ４０である。いくつかの実施形態では、共刺激シグナル伝達ドメインは、ＣＤ２８または４－１ＢＢに由来し、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１３～１２１６のいずれかに記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１３～１２１６に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％を示すアミノ酸の配列を含み、かつＴ細胞共刺激シグナル伝達の活性を保持する。いくつかの実施形態では、提供されるＣＡＲ関連膜貫通型免疫調節タンパク質は、同族結合パートナーまたはカウンター構造体への親和性改変ＩｇＳＦドメインの結合によってＴ細胞シグナル伝達を刺激する、ＣＡＲの特徴を有する。いくつかの実施形態では、親和性改変ＩｇＳＦドメインによるそのカウンター構造体への特異的結合によって、細胞傷害性、増殖またはサイトカイン産生の変化によって反映されるとおり、Ｔ細胞活性の免疫活性の変化をもたらすことができる。

いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、細胞質シグナル伝達を媒介することができるエンドドメインを含有しない。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、野生型または非改変ポリペプチドのシグナルトランスダクション機序を欠いており、したがって、それ自体は細胞シグナル伝達を誘導しない。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、対応する野生型または非改変ポリペプチドの細胞内（細胞質）ドメインまたは該細胞内ドメインの一部分、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４に記載のアミノ酸配列に含有される細胞質シグナル伝達ドメインを欠いている（表２を参照のこと）。いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、例えばＩｇＳＦファミリーの阻害性受容体（例えば、ＰＤ－１またはＴＩＧＩＴ）を含む特定の阻害性受容体に含有されるＩＴＩＭ（免疫受容体チロシン阻害性モチーフ）を含有しない。したがって、いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質は、エクトドメイン及び膜貫通ドメイン（例えば、記載のとおりのいずれか）のみを含有する。

２．分泌型免疫調節タンパク質及び操作された細胞
いくつかの実施形態では、本明細書に記載されるアミノ酸変異のいずれか１つまたは複数を含有するＰＤ－Ｌ２バリアント免疫調節ポリペプチドは、例えば細胞で発現する際に分泌可能である。そのようなバリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質は、膜貫通ドメインを含まない。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質は、半減期延長部分（例えば、Ｆｃドメインまたは多量体化ドメイン）にコンジュゲートされない。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質は、ドメインを細胞外に出すシグナルペプチド、例えば抗体シグナルペプチドまたは他の有効なシグナル配列を含む。免疫調節タンパク質がシグナルペプチドを含み、操作された細胞によって発現される場合、該シグナルペプチドは、免疫調節タンパク質が操作された細胞によって分泌されるようにする。一般的に、シグナルペプチド、または該シグナルペプチドの一部分は、分泌と共に免疫調節タンパク質から切断される。免疫調節タンパク質は、核酸（発現ベクターの一部分であることができる）によってコードされることができる。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、細胞（例えば免疫細胞、例えば初代免疫細胞）によって発現及び分泌される。

したがって、いくつかの実施形態では、シグナルペプチドをさらに含むバリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質が提供される。いくつかの実施形態では、シグナルペプチドをコードする分泌配列に機能的に接続されたバリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質をコードする核酸分子が本明細書において提供される。

シグナルペプチドは、細胞からの免疫調節タンパク質の分泌を合図する免疫調節タンパク質のＮ末端上の配列である。いくつかの実施形態では、シグナルペプチドは、約５～約４０アミノ酸長（例えば、約５～約７、約７～約１０、約１０～約１５、約１５～約２０、約２０～約２５、または約２５～約３０、約３０～約３５、または約３５～約４０アミノ酸長）である。

いくつかの実施形態では、シグナルペプチドは、対応する野生型ＰＤ－Ｌ２由来の天然シグナルペプチドである（表２を参照のこと）。いくつかの実施形態では、シグナルペプチドは、非天然シグナルペプチドである。例えば、いくつかの実施形態では、非天然シグナルペプチドは、対応する野生型ＰＤ－Ｌ２由来の変異した天然シグナルペプチドであり、かつ、１つまたは複数（例えば、２、３、４、５、６、７、８、９、または１０またはそれ以上）の置換、挿入、または欠失を含むことができる。いくつかの実施形態では、非天然シグナルペプチドは、野生型ＩｇＳＦファミリーメンバーと同じＩｇＳＦファミリー由来のファミリーメンバーのシグナルペプチドまたはその変異体である。いくつかの実施形態では、非天然シグナルペプチドは、野生型ＩｇＳＦファミリーメンバーとは異なるＩｇＳＦファミリー由来のＩｇＳＦファミリーメンバー由来のシグナルペプチドまたはその変異体である。いくつかの実施形態では、シグナルペプチドは、非ＩｇＳＦタンパク質ファミリー由来のシグナルペプチドまたはその変異体、例えば免疫グロブリン（例えば、ＩｇＧ重鎖またはＩｇＧκ軽鎖）、サイトカイン（例えば、インターロイキン－２（ＩＬ－２）、またはＣＤ３３）、血清アルブミンタンパク質（例えば、ＨＳＡまたはアルブミン）、ヒトアズロシジンプレタンパク質シグナル配列、ルシフェラーゼ、トリプシノーゲン（例えば、キモトリプシノーゲンまたはトリプシノーゲン）由来のシグナルペプチド、または細胞からタンパク質を効率的に分泌することができる他のシグナルペプチドである。例示的なシグナルペプチドは、表９に記載のいずれかを含む。

（表９）例示的なシグナルペプチド

分泌可能なバリアントＰＤ－Ｌ２免疫調節タンパク質のいくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、発現された際にシグナルペプチドを含み、そしてシグナルペプチド（またはその一部分）は、分泌によって免疫調節タンパク質から切断される。

いくつかの実施形態では、操作された細胞は、細胞から分泌されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを発現する。いくつかの実施形態では、そのようなバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、分泌のためのシグナル配列の操作可能な制御下で、免疫調節タンパク質をコードする核酸分子によってコードされる。いくつかの実施形態では、コードされる免疫調節タンパク質は、細胞から発現された際に分泌される。いくつかの実施形態では、核酸分子によってコードされる免疫調節タンパク質は、膜貫通ドメインを含まない。いくつかの実施形態では、核酸分子によってコードされる免疫調節タンパク質は、半減期延長部分（例えば、Ｆｃドメインまたは多量体化ドメイン）を含まない。いくつかの実施形態では、核酸分子によってコードされる免疫調節タンパク質は、シグナルペプチドを含む。いくつかの実施形態では、本発明の核酸は、免疫調節タンパク質をコードする核酸に作動可能に連結された分泌性またはシグナルペプチドをコードするヌクレオチド配列をさらに含み、それにより免疫調節タンパク質の分泌が可能となる。

３．細胞及び細胞の操作
提供される免疫調節ポリペプチドのいずれかを発現する操作された細胞が本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、それらの表面上に、提供される膜貫通型免疫調節ポリペプチドのいずれかを発現する。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、免疫調節タンパク質を発現して、タンパク質の分泌に好適な条件下で細胞から分泌可能であるか、または分泌することができる。いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質は、リンパ球、例えば腫瘍浸潤リンパ球（ＴＩＬ）、Ｔ細胞もしくはＮＫ細胞上または中で、または骨髄系細胞上で発現する。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、抗原提示細胞（ＡＰＣ）である。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、改変された哺乳動物Ｔ細胞または改変された哺乳動物抗原提示細胞（ＡＰＣ）である。いくつかの実施形態では、操作されたＴ細胞またはＡＰＣは、ヒトまたはネズミ細胞である。

いくつかの実施形態では、操作されたＴ細胞は、限定されないが、ヘルパーＴ細胞、細胞傷害性Ｔ細胞（あるいは、細胞傷害性Ｔリンパ球またはＣＴＬ）、ナチュラルキラーＴ細胞、制御性Ｔ細胞、メモリーＴ細胞、またはγδＴ細胞を含む。いくつかの実施形態では、操作されたＴ細胞は、ＣＤ４＋またはＣＤ８＋である。

いくつかの実施形態では、操作されたＡＰＣは、例えば、ＭＨＣ ＩＩを発現するＡＰＣ、例えばマクロファージ、Ｂ細胞、及び樹状細胞、ならびに細胞及び無細胞（例えば、生分解性高分子微粒子）ａＡＰＣの両方を含む人工ＡＰＣ（ａＡＰＣ）を含む。人工ＡＰＣ（ａＡＰＣ）は、これらが抗原をＴ細胞に提示し、それらを活性化するという点でＡＰＣと類似の様式で作用することができる、ＡＰＣの合成バージョンである。抗原提示は、ＭＨＣ（クラスＩまたはクラスＩＩ）によって実施される。いくつかの実施形態では、ａＡＰＣのような操作されたＡＰＣでは、ＭＨＣ上に負荷される抗原は、いくつかの実施形態では、腫瘍特異的抗原または腫瘍関連抗原である。ＭＨＣ上に負荷される抗原は、場合によっては、ＰＤ－１、または本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドによって認識される他の分子を発現することができる、Ｔ細胞のＴ細胞受容体（ＴＣＲ）によって認識される。ａＡＰＣを操作するために使用することができる材料は、ポリグリコール酸、ポリ（乳酸－ｃｏ－グリコール酸）、酸化鉄、リポソーム、脂質二重層、セファロース、及びポリスチレンが挙げられる。

いくつかの実施形態では、養子細胞療法で使用されるＴＩＰ及びＴＣＲ作動物質を含有するように操作することができる。いくつかの実施形態では、細胞のａＡＰＣは、例えば患者への再導入のために、投与前などに、ヒトＴ細胞のｅｘ ｖｉｖｏ増殖に使用されるＴＩＰ及びＴＣＲ作動物質を含有するように操作することができる。いくつかの態様では、ａＡＰＣは、例えばＯＫＴ３及び／またはＵＣＨＴ１などの少なくとも１つの抗ＣＤ３抗体クローンの発現を含み得る。いくつかの態様では、ａＡＰＣは不活性化（例えば照射された）されていてもよい。いくつかの実施形態では、ＴＩＰは、Ｔ細胞上の同族結合パートナーに対して結合親和性を示す任意のバリアントＩｇＳＦドメインを含むことができる。

いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質または分泌可能な免疫調節タンパク質などの本明細書で提供される免疫調節タンパク質は、共発現または操作されて、抗原結合受容体、例えば組換え受容体、例えばキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）またはＴ細胞受容体（ＴＣＲ）を発現する細胞になる。いくつかの実施形態では、操作された細胞、例えば操作されたＴ細胞は、がん、炎症性及び自己免疫性障害、またはウイルス感染に関連する所望の抗原を認識する。特定の実施形態では、抗原結合受容体は、腫瘍特異的抗原または腫瘍関連抗原に特異的に結合する抗原結合部分を含有する。いくつかの実施形態では、操作されたＴ細胞は、腫瘍特異的抗原または腫瘍関連抗原などの抗原に特異的に結合する抗原結合ドメイン（例えばｓｃＦｖ）を含有するＣＡＲ（キメラ抗原受容体）Ｔ細胞である。いくつかの実施形態では、ＴＩＰタンパク質は、操作されたＴ細胞受容体細胞または操作されたキメラ抗原受容体細胞で発現する。かかる実施形態では、操作された細胞はＴＩＰとＣＡＲまたはＴＣＲを共発現する。いくつかの実施形態では、ＳＩＰタンパク質は、操作されたＴ細胞受容体細胞または操作されたキメラ抗原受容体細胞で発現する。かかる実施形態では、操作された細胞はＳＩＰとＣＡＲまたはＴＣＲを共発現する。

いくつかの実施形態では、ＳＩＰタンパク質は、操作されたＴ細胞受容体細胞または操作されたキメラ抗原受容体細胞で発現する。かかる実施形態では、操作された細胞はＳＩＰとＣＡＲまたはＴＣＲを共発現する。

キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）は、抗原結合ドメイン（エクトドメイン）、膜貫通ドメイン、及び抗原の結合後にＴ細胞への活性化シグナルを誘導または媒介できる細胞内シグナル伝達領域（エンドドメイン）を含む組換え受容体である。いくつかの実施例では、ＣＡＲ発現細胞は、活性化ドメイン、及び場合によっては共刺激ドメインを含む細胞内シグナル伝達部分に連結された特定の腫瘍抗原に対して特異性を有する細胞外単鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を発現するように操作される。共刺激ドメインは、例えば、ＣＤ２８、ＯＸ－４０、４－１ＢＢ／ＣＤ１３７、誘導性Ｔ細胞共刺激因子（ＩＣＯＳ）に由来し得、活性化ドメインは、例えばＣＤ３、例えばＣＤ３ζ、ε、δ、γなどに由来し得る。特定の実施形態では、ＣＡＲは、２つ、３つ、４つまたはそれ以上の共刺激ドメインを持つように設計される。ＣＡＲ ｓｃＦｖは、疾患または状態に関連する細胞、例えば腫瘍抗原、例えばＣＤ１９などで発現する抗原を標的とするように設計することができ、これはＢ細胞系の細胞（ＮＨＬ、ＣＬＬ、及び非Ｔ細胞ＡＬＬを含むがこれらに限定されない全ての正常なＢ細胞及びＢ細胞悪性腫瘍を含む）によって発現される膜貫通型タンパク質である。例示的なＣＡＲ＋Ｔ細胞療法及び構築物は、米国特許公開第２０１３／０２８７７４８号、第２０１４／０２２７２３７号、第２０１４／００９９３０９号、及び第２０１４／００５０７０８号に記載されており、これらの参考文献はその全体が参照により組み込まれる。

いくつかの態様では、抗原結合ドメインは、抗体またはその抗原結合断片、例えば単鎖断片（ｓｃＦｖ）である。いくつかの実施形態では、抗原は、腫瘍またはがん細胞で発現する。抗原の例はＣＤ１９である。ＣＡＲの例は、抗ＣＤ１９ ＣＡＲ、例えばＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１６３またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１７４に記載の抗ＣＤ１９ ｓｃＦｖを含有するＣＡＲである。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、スペーサー、膜貫通ドメイン、及びＩＴＡＭシグナル伝達ドメイン、例えばＣＤ３ζシグナル伝達ドメインを含む細胞内シグナル伝達ドメインまたは領域をさらに含有する。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、共刺激シグナル伝達ドメインをさらに含む。いくつかの実施形態では、スペーサー及び膜貫通ドメインは、ＣＤ８に由来するヒンジ及び膜貫通ドメインであり、例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６６、１２１２、２０２２に記載の例示的な配列またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６６、１２１２、２０２２に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列を有する。いくつかの実施形態では、エンドドメインは、ＣＤ３－ζシグナル伝達ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＣＤ３－ζシグナル伝達ドメインは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４３に記載のアミノ酸配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４３に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示しかつＴ細胞シグナル伝達の活性を保持するアミノ酸の配列を含む。いくつかの実施形態では、ＣＡＲのエンドドメインは、Ｔ細胞の免疫調節応答をさらに調節する共刺激シグナル伝達ドメインまたは領域をさらに含むことができる。いくつかの実施形態では、共刺激シグナル伝達ドメインは、共刺激領域であるか、またはそれを含むか、またはＣＤ２８、ＩＣＯＳ、４１ＢＢもしくはＯＸ４０の共刺激領域に由来する。いくつかの実施形態では、共刺激シグナル伝達ドメインは、ＣＤ２８または４－１ＢＢに由来し、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１３～１２１６のいずれかに記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１３～１２１６に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含み、かつＴ細胞共刺激シグナル伝達の活性を保持する。

いくつかの実施形態では、ＣＡＲをコードする構築物は、自己切断ペプチド配列によってＣＡＲから分離されたマーカー、例えば検出可能なタンパク質などの第２のタンパク質をさらにコードする。いくつかの実施形態では、自己切断ペプチド配列は、Ｆ２Ａ、Ｔ２Ａ、Ｅ２Ａ、またはＰ２Ａ自己切断ペプチドである。Ｔ２Ａ自己切断ペプチドの例示的な配列は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１７、１２２５もしくは２０２９のいずれか１つ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１７、１２２５もしくは２０２９のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列に記載される。いくつかの実施形態では、Ｔ２Ａは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５５に記載のヌクレオチド配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５５のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示す配列によってコードされる。Ｐ２Ａ自己切断ペプチドの例示的な配列は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３８、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３８に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列において設定される。場合によっては、核酸構築物は２つ以上のＰ２Ａ自己切断ペプチド（例えばＰ２Ａ１及びＰ２Ａ２）をコードし、ヌクレオチド配列Ｐ２Ａ１及びＰ２Ａ２はそれぞれＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３８に記載のＰ２Ａをコードし、該ヌクレオチド配列は配列間の組換えを避けるため異なっていてもよい。

いくつかの実施形態では、マーカーは、蛍光タンパク質、例えば緑色蛍光タンパク質（ＧＦＰ）または青色蛍光タンパク質（ＢＦＰ）などの検出可能なタンパク質である。蛍光タンパク質マーカーの例示的な配列は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１８、２０２８もしくは２０３５～２０３７、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１８、２０２８もしくは２０３５～２０３７に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列に記載されている。

いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０８、１２１９、１２２０、１２２１、２０２３、２０２４、２０２６もしくは２０２７のいずれかに記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０８、１２１９、１２２０、１２２１、２０２３、２０２４、２０２６もしくは２０２７のいずれか１つに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列を有する。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２２３もしくは２０２５に記載のヌクレオチド配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２２３もしくは２０２５のいずれか１つに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％もしくはそれ以上の配列同一性を示すアミノ酸の配列によってコードされる。

別の実施形態では、操作されたＴ細胞は、組換えまたは操作されたＴＣＲを含むＴＣＲを有する。いくつかの実施形態では、ＴＣＲは、天然ＴＣＲであることができる。当業者は、一般的に天然の哺乳動物Ｔ細胞受容体が、抗原特異的認識及び結合に関与するα及びβ鎖（またはγ及びδ鎖）を含むことを認識するだろう。いくつかの実施形態では、ＴＣＲは、改変されている操作されたＴＣＲである。いくつかの実施形態では、操作されたＴ細胞のＴＣＲは、ＡＰＣによって提示された腫瘍関連または腫瘍特異的抗原に特異的に結合する。

いくつかの実施形態では、免疫調節ポリペプチド、例えば膜貫通型免疫調節ポリペプチドまたは分泌可能な免疫調節ポリペプチドを、組換え宿主細胞に採用されるもののような多種多様な方法によって、操作された細胞、例えば操作されたＴ細胞または操作されたＡＰＣに組み込むことができる。ＤＮＡ構築物を初代Ｔ細胞に導入するための多種多様な方法が当技術分野において公知である。いくつかの実施形態では、ウイルス形質導入またはプラスミドエレクトロポレーションが採用される。典型的な実施形態では、免疫調節タンパク質をコードする核酸分子、または発現ベクターは、発現された膜貫通型免疫調節タンパク質を細胞膜に局在化させるかまたは分泌のためのシグナルペプチドを含む。いくつかの実施形態では、本発明の膜貫通型免疫調節タンパク質をコードする核酸は、ウイルスベクター、例えばレトロウイルスベクターにサブクローニングされ、これにより宿主哺乳動物細胞での発現が可能になる。発現ベクターを哺乳動物宿主細胞に導入することができ、宿主細胞培養条件下で、免疫調節タンパク質が表面上で発現するかまたは分泌される。

例示的な例では、初代Ｔ細胞を、ｅｘ ｖｉｖｏで精製して（ＣＤ４細胞またはＣＤ８細胞または両方）、様々なＴＣＲ／ＣＤ２８作動物質、例えば抗ＣＤ３／抗ＣＤ２８コートビーズからなる活性化プロトコルで刺激することができる。２または３日の活性化プロセス後、免疫調節ポリペプチドを含有する組換え発現ベクターを、当技術分野で標準的なレンチウイルスもしくはレトロウイルス形質導入プロトコルまたはプラスミドエレクトロポレーション法により、初代Ｔ細胞に安定的に導入することができる。細胞を、例えば、天然親分子、及びバリアントＰＤ－Ｌ２を含むポリペプチドと交差反応する抗エピトープタグまたは抗体を使用するフローサイトメトリーによって、免疫調節ポリペプチド発現についてモニタリングすることができる。免疫調節ポリペプチドを発現するＴ細胞を、用途に応じて、抗エピトープタグ抗体を用いたソーティングにより濃縮することも、高または低発現のために濃縮することもできる。

免疫調節ポリペプチドが発現されると、操作されたＴ細胞を多種多様な手段によって、適切な機能についてアッセイすることができる。操作されたＣＡＲまたはＴＣＲ共発現を検証して、操作されたＴ細胞のこの部分が免疫調節タンパク質の発現による影響をほとんど受けなかったことを示すことができる。検証すると、標準的なｉｎ ｖｉｔｒｏ細胞傷害性、増殖、またはサイトカインアッセイ（例えば、ＩＦＮ－γ発現）を使用して、操作されたＴ細胞の機能を評価することができる。例示的な標準エンドポイントは、腫瘍株の溶解率、操作されたＴ細胞の増殖率、または培養上清中のＩＦＮ－γタンパク質発現率である。対照構築物に対して、統計的に有意な腫瘍株の溶解の増加、操作されたＴ細胞の増殖の増加、またはＩＦＮ－γ発現の増加をもたらす操作された構築物を選択することができる。加えて、操作されていない細胞、例えば天然の初代または内在性Ｔ細胞を同じｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイに組み込んで、操作された細胞、例えば操作されたＴ細胞上で発現する免疫調節ポリペプチド構築物の、活性を調節する（いくつかの場合では、バイスタンダー天然Ｔ細胞におけるエフェクター機能を活性化及び生成することを含む）能力を測定することもできる。活性化マーカー、例えばＣＤ６９、ＣＤ４４、またはＣＤ６２Ｌの増加した発現を内在性Ｔ細胞上でモニタリングすることもでき、増加した増殖及び／またはサイトカイン産生は、改変されたＴ細胞上で発現する免疫調節タンパク質の所望の活性を示すこともできる。

いくつかの実施形態では、類似のアッセイを使用して、ＣＡＲまたはＴＣＲ単独を含有する操作されたＴ細胞の機能を、ＣＡＲまたはＴＣＲ及びＴＩＰ構築物を含有するものと比較することができる。典型的には、これらのｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイは、様々な比率の操作されたＴ細胞及び同族ＣＡＲまたはＴＣＲ抗原を含有する「腫瘍」細胞株を一緒に培養下でプレーティングすることによって実施される。標準エンドポイントは、腫瘍株の溶解率、操作されたＴ細胞の増殖率、または培養上清中のＩＦＮ－γ産生率である。同じＴＣＲまたはＣＡＲ構築物単独に対して、統計的に有意な腫瘍株の溶解の増加、操作されたＴ細胞の増殖の増加、またはＩＦＮ－γ産生の増加をもたらした操作された免疫調節タンパク質を選択することができる。操作されたヒトＴ細胞を、マウスのＴ細胞、ＮＫ細胞及びＢ細胞を欠いているＮＳＧ系統のような免疫不全マウスで分析することができる。ＣＡＲまたはＴＣＲが異種移植片上の標的カウンター構造体に結合しかつＴＩＰの親和性改変ＩｇＳＦドメインと共発現する操作されたヒトＴ細胞を、異種移植片と比較して異なる細胞数及び比率にてｉｎ ｖｉｖｏで養子移入することができる。例えば、ルシフェラーゼ／ＧＦＰベクターを含有するＣＤ１９＋白血病腫瘍株の生着を、生物発光によりまたはｅｘ ｖｉｖｏでフローサイトメトリーによってモニタリングすることができる。ある共通の実施形態では、異種移植片がネズミモデルに導入され、続いて数日後に操作されたＴ細胞が導入される。免疫調節タンパク質を含有する操作されたＴ細胞を、ＣＡＲまたはＴＣＲ単独を含有する操作されたＴ細胞と比べて、増加した生存、腫瘍クリアランス、または操作されたＴ細胞の増殖数についてアッセイすることができる。ｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイと同様に、内在性の天然（すなわち、操作されていない）ヒトＴ細胞を共養子移入して、その集団において、より良好な生存または腫瘍クリアランスをもたらすエピトープ拡大の成功を予測することができる。

Ｅ．バリアントポリペプチド及び免疫調節タンパク質を発現する感染性物質
また、本明細書に記載の分泌可能な免疫調節タンパク質または膜貫通型免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドのいずれかをコードする核酸を含有する感染性物質も提供される。いくつかの実施形態では、そのような感染性物質は、本明細書に記載のバリアント免疫調節ポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドをコードする核酸を、対象の標的細胞、例えば対象の免疫細胞及び／または抗原提示細胞（ＡＰＣ）または腫瘍細胞に送達することができる。また、そのような感染性物質に含有される核酸、及び／または、そのような感染性物質の生成もしくは改変のための核酸、例えばベクター及び／またはプラスミド、ならびにそのような感染性物質を含有する組成物が提供される。

いくつかの実施形態では、感染性物質は、微生物または病原菌である。いくつかの実施形態では、感染性物質は、ウイルスまたは細菌である。いくつかの実施形態では、感染性物質は、ウイルスである。いくつかの実施形態では、感染性物質は、細菌である。いくつかの実施形態では、そのような感染性物質は、本明細書に記載の分泌可能な免疫調節タンパク質または膜貫通型免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドのいずれかをコードする核酸配列を送達することができる。したがって、いくつかの実施形態では、感染性物質に感染されるまたは接触される対象の細胞は、バリアント免疫調節ポリペプチドを細胞表面上で発現させるかまたは分泌させることができる。いくつかの実施形態では、感染性物質はまた、１つまたは複数の他の治療薬または他の治療薬をコードする核酸を対象内の細胞及び／または環境に送達することもできる。いくつかの実施形態では、感染性物質によって送達されることができる他の治療薬は、サイトカインまたは他の免疫調節分子を含む。

いくつかの実施形態では、感染性物質、例えば、ウイルスまたは細菌は、本明細書に記載の分泌可能な免疫調節タンパク質または膜貫通型免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドのいずれかをコードする核酸配列を含有し、対象の細胞の接触及び／または感染によって、該細胞は、感染性物質に含有される核酸配列によってコードされた分泌可能な免疫調節タンパク質または膜貫通型免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドを発現する。いくつかの実施形態では、感染性物質を対象に投与することができる。いくつかの実施形態では、感染性物質を対象由来の細胞とｅｘ ｖｉｖｏで接触させることができる。

いくつかの実施形態では、感染性物質によって感染された細胞によって発現する膜貫通型免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドは、膜貫通型タンパク質であり、表面で発現する。いくつかの実施形態では、感染性物質によって感染された細胞によって発現される分泌可能な免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドは、細胞から発現されかつ分泌される。膜貫通型免疫調節タンパク質または分泌型免疫調節タンパク質は、本明細書に記載のいずれかであることができる。

いくつかの実施形態では、感染性物質によって標的とされる対象の細胞は、腫瘍細胞、免疫細胞、及び／または抗原提示細胞（ＡＰＣ）を含む。いくつかの実施形態では、感染性物質は、腫瘍微小環境（ＴＭＥ）にある細胞を標的とする。いくつかの実施形態では、感染性物質は、分泌可能な免疫調節タンパク質または膜貫通型免疫調節タンパク質を含むバリアントポリペプチド、例えばＰＤ－Ｌ２ ｖＩｇＤポリペプチドをコードする核酸を、適切な細胞（例えば、ＡＰＣ、例えばペプチド／ＭＨＣ複合体をその細胞表面上に提示する細胞、例えば樹状細胞）または組織（例えば、リンパ組織）に送達し、それにより、所望の効果、例えば免疫調節及び／または特異的な細胞媒介性免疫応答、例えばＣＤ４及び／またはＣＤ８ Ｔ細胞応答を誘導する及び／または増強させ、そのＣＤ８ Ｔ細胞応答は、細胞傷害性Ｔ細胞（ＣＴＬ）応答を含み得る。いくつかの実施形態では、感染性物質は、ＡＰＣ、例えば樹状細胞（ＤＣ）を標的とする。いくつかの実施形態では、本明細書に記載の感染性物質によって送達される核酸分子は、特定の標的細胞において、バリアント免疫調節ポリペプチドをコードする作動可能に連結されたコード配列の発現に必要な適切な核酸配列、例えば、調節エレメント、例えばプロモーターを含む。

いくつかの実施形態では、免疫調節ポリペプチドをコードする核酸配列を含有する感染性物質はまた、１つまたは複数の追加の遺伝子産物、例えば、サイトカイン、プロドラッグ変換酵素、細胞毒素及び／または検出可能遺伝子産物をコードする核酸配列を含有することもできる。例えば、いくつかの実施形態では、感染性物質は、腫瘍溶解性ウイルスであり、該ウイルスは、追加の治療用遺伝子産物をコードする核酸配列を含むことができる（例えば、Ｋｉｒｎ ｅｔ ａｌ．，（２００９）Ｎａｔ Ｒｅｖ Ｃａｎｃｅｒ ９：６４－７１；Ｇａｒｃｉａ－Ａｒａｇｏｎｃｉｌｌｏ ｅｔ ａｌ．，（２０１０）Ｃｕｒｒ Ｏｐｉｎ Ｍｏｌ Ｔｈｅｒ １２：４０３－４１１を参照のこと；米国特許第７，５８８，７６７号、第７，５８８，７７１号、第７，６６２，３９８号及び第７，７５４，２２１号、ならびに米国特許出願公開第２００７／０２０２５７２号、第２００７／０２１２７２７号、第２０１０／００６２０１６号、第２００９／００９８５２９号、第２００９／００５３２４４号、第２００９／０１５５２８７号、第２００９／０１１７０３４号、第２０１０／０２３３０７８号、第２００９／０１６２２８８号、第２０１０／０１９６３２５号、第２００９／０１３６９１７号及び第２０１１／００６４６５０号を参照のこと。いくつかの実施形態では、追加の遺伝子産物は、標的細胞（例えば、腫瘍細胞）の死をもたらすことができる治療用遺伝子産物、または免疫応答を増強もしくは強化もしくは調節できる遺伝子産物（例えば、サイトカイン）であることができる。例示的な遺伝子産物はまた、抗がん剤、抗転移剤、抗血管新生剤、免疫調節分子、免疫チェックポイント阻害剤、抗体、サイトカイン、成長因子、抗原、細胞傷害性遺伝子産物、プロアポトーシス遺伝子産物、抗アポトーシス遺伝子産物、細胞マトリックス分解性遺伝子、組織再生及びヒト体細胞をリプログラミングして多能性にするための遺伝子、ならびに本明細書に記載のまたは当業者に公知の他の遺伝子の中に含まれる。いくつかの実施形態では、追加の遺伝子産物は、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子（ＧＭ－ＣＳＦ）である。

１．ウイルス
いくつかの実施形態では、感染性物質は、ウイルスである。いくつかの実施形態では、感染性物質は、腫瘍溶解性ウイルス、または、特定の細胞、例えば免疫細胞を標的とするウイルスである。いくつかの実施形態では、感染性物質は、対象の腫瘍細胞及び／またはがん細胞を標的とする。いくつかの実施形態では、感染性物質は、免疫細胞または抗原提示細胞（ＡＰＣ）を標的とする。

いくつかの実施形態では、感染性物質は、腫瘍溶解性ウイルスである。腫瘍溶解性ウイルスは、腫瘍細胞に蓄積しかつ腫瘍細胞において複製するウイルスである。該細胞における複製、及び本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドをコードする核酸の任意の送達によって、腫瘍細胞は溶解され、腫瘍は縮小し、排除されることができる。腫瘍溶解性ウイルスは、広範な宿主及び細胞タイプの範囲を有することができる。例えば、腫瘍溶解性ウイルスは、腫瘍及び／または転移を含み、かつ創傷組織及び細胞も含む、免疫特権を有する細胞または免疫特権を有する組織に蓄積し、これにより本明細書に記載のバリアント免疫調節ポリペプチドをコードする核酸の、広範な細胞タイプにおける送達及び発現が可能となる。腫瘍溶解性ウイルスは腫瘍細胞特異的に複製することもでき、その結果、腫瘍細胞溶解及び効率的な腫瘍退縮をもたらすことができる。

例示的な腫瘍溶解性ウイルスは、アデノウイルス、アデノ随伴ウイルス、ヘルペスウイルス、単純ヘルペスウイルス、水疱性口腔ウイルス、レオウイルス、ニューカッスル病ウイルス、パルボウイルス、麻疹ウイルス、水疱性口内炎ウイルス（ＶＳＶ）、コクサッキーウイルス及びワクシニアウイルスが挙げられる。いくつかの実施形態では、腫瘍溶解性ウイルスは、他の臓器に感染することなく固体腫瘍に特異的に定着することができ、感染性物質として使用して、本明細書に記載のバリアント免疫調節ポリペプチドをコードする核酸をそのような固体腫瘍に送達することができる。

本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドをコードする核酸の送達に使用するための腫瘍溶解性ウイルスは、当業者に公知のもののいずれかであることができ、例えば、水疱性口内炎ウイルス（例えば、米国特許第７，７３１，９７４号、第７，１５３，５１０号、第６，６５３，１０３号、及び米国特許出願公開第２０１０／０１７８６８４号、第２０１０／０１７２８７７号、第２０１０／０１１３５６７号、第２００７／００９８７４３号、第２００５０２６０６０１号、第２００５０２２０８１８号、及び欧州特許第１３８５４６６号、第１６０６４１１号及び第１５２０１７５号を参照のこと）；単純ヘルペスウイルス（例えば、米国特許第７，８９７，１４６号、第７，７３１，９５２号、第７，５５０，２９６号、第７，５３７，９２４号、第６，７２３，３１６号、第６，４２８，９６８号、及び米国特許出願公開第２０１４／０１５４２１６号、第２０１１／０１７７０３２号、第２０１１／０１５８９４８号、第２０１０／００９２５１５号、第２００９／０２７４７２８号、第２００９／０２８５８６０号、第２００９／０２１５１４７号、第２００９／００１０８８９号、第２００７／０１１０７２０号、第２００６／００３９８９４号、第２００４／０００９６０４号、第２００４／００６３０９４号、国際特許公開ＷＯ２００７／０５２０２９、ＷＯ１９９９／０３８９５５を参照のこと）；レトロウイルス（例えば、米国特許第６，６８９，８７１号、第６，６３５，４７２号、第５，８５１，５２９号、第５，７１６，８２６号、第５，７１６，６１３号及び米国特許出願公開第２０１１０２１２５３０号を参照のこと）；ワクシニアウイルス（例えば、２０１６／０３３９０６６号を参照のこと）、及びアデノ随伴ウイルス（例えば、米国特許第８，００７，７８０号、第７，９６８，３４０号、第７，９４３，３７４号、第７，９０６，１１１号、第７，９２７，５８５号、第７，８１１，８１４号、第７，６６２，６２７号、第７，２４１，４４７号、第７，２３８，５２６号、第７，１７２，８９３号、第７，０３３，８２６号、第７，００１，７６５号、第６，８９７，０４５号、及び第６，６３２，６７０号を参照のこと）が挙げられる。

腫瘍溶解性ウイルスはまた、それらの病原性を減弱し、それらの安全性プロファイルを改善し、それらの腫瘍特異性を増強するように遺伝子が変化されたウイルスを含み、そして、これらはまた、ウイルスの有効性全体を改善する追加の遺伝子、例えば細胞毒素、サイトカイン、プロドラッグ変換酵素を備えている（例えば、Ｋｉｒｎ ｅｔ ａｌ．，（２００９）Ｎａｔ Ｒｅｖ Ｃａｎｃｅｒ ９：６４－７１；Ｇａｒｃｉａ－Ａｒａｇｏｎｃｉｌｌｏ ｅｔ ａｌ．，（２０１０）Ｃｕｒｒ Ｏｐｉｎ Ｍｏｌ Ｔｈｅｒ １２：４０３－４１１を参照のこと；米国特許第７，５８８，７６７号、第７，５８８，７７１号、第７，６６２，３９８号及び第７，７５４，２２１号、ならびに米国特許出願公開第２００７／０２０２５７２号、第２００７／０２１２７２７号、第２０１０／００６２０１６号、第２００９／００９８５２９号、第２００９／００５３２４４号、第２００９／０１５５２８７号、第２００９／０１１７０３４号、第２０１０／０２３３０７８号、第２００９／０１６２２８８号、第２０１０／０１９６３２５号、第２００９／０１３６９１７号及び第２０１１／００６４６５０号を参照のこと）。いくつかの実施形態では、腫瘍溶解性ウイルスは、がん性細胞において選択的に複製するように改変されているもの、したがって腫瘍溶解性である、ウイルスであることができる。例えば、腫瘍溶解性ウイルスは、腫瘍治療のため、及びまた遺伝子治療ベクターとして、改変された指向性を有するように操作されているアデノウイルスである。その例は、ＯＮＹＸ－０１５、Ｈ１０１及びＡｄ５ΔＣＲ（Ｈａｌｌｄｅｎ ａｎｄ Ｐｏｒｔｅｌｌａ（２０１２）Ｅｘｐｅｒｔ Ｏｐｉｎ Ｔｈｅｒ Ｔａｒｇｅｔｓ，１６：９４５－５８）及びＴＮＦｅｒａｄｅ（ＭｃＬｏｕｇｈｌｉｎ ｅｔ ａｌ．（２００５）Ａｎｎ．Ｓｕｒｇ．Ｏｎｃｏｌ．，１２：８２５－３０）、または制限増殖型アデノウイルスＯｎｃｏｒｉｎｅ（登録商標）である。

いくつかの実施形態では、感染性物質は、改変された単純ヘルペスウイルスである。いくつかの実施形態では、感染性物質は、本明細書に記載のバリアント免疫調節ポリペプチドのいずれか、例えば本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２または免疫調節ポリペプチドをコードする核酸を含有するように改変された、タリモジーン・ラハーパレプベック（Ｔ－Ｖｅｃ、ＩｍｌｙｇｉｃまたはＯｎｃｏＶｅｘ ＧＭ－ＣＳＦとしても公知）の改変されたバージョンである。いくつかの実施形態では、感染性物質は、例えば、ＷＯ２００７／０５２０２９、ＷＯ１９９９／０３８９５５、ＵＳ２００４／００６３０９４、ＵＳ２０１４／０１５４２１６に記載されている改変された単純ヘルペスウイルス、またはそのバリアントである。

いくつかの実施形態では、感染性物質は、ウイルスが投与される対象において特定タイプの細胞を標的とするウイルス、例えば免疫細胞または抗原提示細胞（ＡＰＣ）を標的とするウイルスである。樹状細胞（ＤＣ）は、免疫応答の開始及び制御に必須のＡＰＣである。ＤＣは、抗原を捕捉及びプロセシングすることができ、末梢からリンパ系臓器へ遊走し、抗原を静止Ｔ細胞に主要組織適合複合体（ＭＨＣ）拘束様式で提示することができる。いくつかの実施形態では、感染性物質は、ＤＣを特異的に標的としてＤＣにおける発現のためにバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドをコードする核酸を送達できるウイルスである。いくつかの実施形態では、ウイルスは、レンチウイルスまたはそのバリアントもしくは誘導体、例えば組み込み欠損型レンチウイルスベクターである。いくつかの実施形態では、ウイルスは、細胞表面マーカーである樹状細胞特異的細胞間接着分子－３－捕捉ノンインテグリン（ＤＣ－ＳＩＧＮ）を発現する細胞、例えばＤＣに効率的に結合して生産的に感染するようシュードタイプ化されたレンチウイルスである。いくつかの実施形態では、ウイルスは、シンドビスウイルスＥ２糖タンパク質またはその改変された形態でシュードタイプ化されたレンチウイルス、例えばＷＯ２０１３／１４９１６７に記載されているものである。いくつかの実施形態では、ウイルスは、関心対象の配列（例えば、本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドのいずれかをコードする核酸）のＤＣへの送達及び発現を可能にする。いくつかの実施形態では、ウイルスは、ＷＯ２００８／０１１６３６またはＵＳ２０１１／００６４７６３、Ｔａｒｅｅｎ ｅｔ ａｌ．（２０１４）Ｍｏｌ．Ｔｈｅｒ．，２２：５７５－５８７に記載されているもの、またはそのバリアントを含む。樹状細胞指向性ベクタープラットフォームの例は、ＺＶｅｘ（商標）である。

２．細菌
いくつかの実施形態では、感染性物質は、細菌である。例えば、いくつかの実施形態では、細菌は、本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドのいずれかをコードする核酸を、対象の標的細胞、例えば腫瘍細胞、免疫細胞、抗原提示細胞及び／または貪食細胞に送達することができる。いくつかの実施形態では、細菌は、バリアント免疫調節ポリペプチドの発現及び／または分泌のため、及び／または、バリアント免疫調節ポリペプチドの発現のための環境において特定の細胞を標的とするため、対象内の特定の環境、例えば腫瘍微小環境（ＴＭＥ）に優先的に標的とされることができる。

いくつかの実施形態では、細菌は、哺乳動物細胞へのプラスミドＤＮＡの細菌媒介性移送（「バクトフェクション」とも称される）を介して核酸を細胞に送達する。例えば、いくつかの実施形態では、遺伝物質の送達は、細菌全体の標的細胞への侵入により達成される。いくつかの実施形態では、自発的なまたは誘導された溶菌が、その後の真核細胞発現のためのプラスミドの放出をもたらすことができる。いくつかの実施形態では、細菌は、非貪食哺乳動物細胞（例えば、腫瘍細胞）及び／または貪食細胞、例えば、特定の免疫細胞及び／またはＡＰＣに、核酸を送達することができる。いくつかの実施形態では、細菌によって送達される核酸を、発現のために対象の細胞の核に移すことができる。いくつかの実施形態では、核酸はまた、特定の宿主細胞において、バリアント免疫調節ポリペプチドをコードする作動可能に連結された配列の発現に必要な適切な核酸配列、例えば、調節エレメント、例えばプロモーターまたはエンハンサーを含む。いくつかの実施形態では、細菌である感染性物質は、免疫調節タンパク質をコードする核酸を、標的細胞の機構により翻訳のために標的細胞の細胞質に送達されるＲＮＡ、例えば予め作製された翻訳能力のあるＲＮＡの形態で送達することができる。

いくつかの実施形態では、細菌は、標的細胞、例えば腫瘍細胞を複製し、溶解することができる。いくつかの実施形態では、細菌は、標的細胞の細胞質で核酸配列及び／または遺伝子産物を含有及び／または放出することができ、それにより、標的細胞、例えば腫瘍細胞を殺傷することができる。いくつかの実施形態では、感染性物質は、対象の特定の環境、例えば、腫瘍微小環境（ＴＭＥ）で特異的に複製することができる細菌である。例えば、いくつかの実施形態では、細菌は、嫌気性または低酸素微小環境で特異的に複製することができる。いくつかの実施形態では、特定の環境に存在する条件または因子、例えばＴＭＥにおいて細胞によって産生されるアスパラギン酸、セリン、クエン酸、リボースまたはガラクトースは、細菌を該環境に誘引する化学誘引物質として作用することができる。いくつかの実施形態では、細菌は、本明細書に記載の免疫調節タンパク質を、環境、例えばＴＭＥにおいて、発現及び／または分泌することができる。

いくつかの実施形態では、感染性物質は、Ｌｉｓｔｅｒｉａ属、Ｂｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ属、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ属、Ｃｌｏｓｔｅｒｉｄｉｕｍ属、Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ属、Ｓｈｉｇｅｌｌａ属、Ｖｉｂｒｉｏ属、またはＹｅｒｓｉｎｉａ属である細菌である。いくつかの実施形態では、細菌は、Ｌｉｓｔｅｒｉａ ｍｏｎｏｃｙｔｏｇｅｎｅｓ、Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ、Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｃｈｏｌｅｒａｅｓｕｉｓ、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ、Ｖｉｂｒｉｏ ｃｈｏｌｅｒａ、Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ ｐｅｒｆｒｉｎｇｅｎｓ、Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ ｂｕｔｙｒｉｃｕｍ、Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ ｎｏｖｙｉ、Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ ａｃｅｔｏｂｕｔｙｌｉｃｕｍ、Ｂｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｉｎｆａｎｔｉｓ、Ｂｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｌｏｎｇｕｍ及びＢｉｆｉｄｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｄｏｌｅｓｃｅｎｔｉｓの１つまたは複数の中から選択される。いくつかの実施形態では、細菌は、操作された細菌である。いくつかの実施形態では、細菌は、操作された細菌、例えば、Ｓｅｏｗ ａｎｄ Ｗｏｏｄ（２００９）Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｔｈｅｒａｐｙ １７（５）：７６７－７７７；Ｂａｂａｎ ｅｔ ａｌ．（２０１０）Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ Ｂｕｇｓ １：６，３８５－３９４；Ｐａｔｙａｒ ｅｔ ａｌ．（２０１０）Ｊ Ｂｉｏｍｅｄ Ｓｃｉ １７：２１；Ｔａｎｇｎｅｙ ｅｔ ａｌ．（２０１０）Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ Ｂｕｇｓ １：４，２８４－２８７；ｖａｎ Ｐｉｊｋｅｒｅｎ ｅｔ ａｌ．（２０１０）Ｈｕｍ Ｇｅｎｅ Ｔｈｅｒ．２１（４）：４０５－４１６；ＷＯ２０１２／１４９３６４；ＷＯ２０１４／１９８００２；ＵＳ９１０３８３１；ＵＳ９４５３２２７；ＵＳ２０１４／０１８６４０１；ＵＳ２００４／０１４６４８８；ＵＳ２０１１／０２９３７０５；ＵＳ２０１５／０３５９９０９及びＥＰ３０２０８１６に記載されているものである。細菌は、本明細書において提供されるバリアント免疫調節ポリペプチド、コンジュゲート及び／または融合体のいずれかをコードする核酸配列を送達するように、及び／またはそのようなバリアント免疫調節ポリペプチドを対象において発現するように、改変されることができる。

Ｆ．ポリペプチドまたは細胞を産生するための核酸、ベクター及び方法
本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドの種々の提供される実施形態のいずれかをコードする、単離された核酸または組換え核酸（まとめて「核酸」と称される）が本明細書において提供される。いくつかの実施形態では、後述の全てを含む本明細書において提供される核酸は、本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドの組換え産生（例えば、発現）に有用である。いくつかの実施形態では、後述の全てを含む本明細書において提供される核酸は、細胞、例えば操作された細胞、例えば免疫細胞、または感染性物質細胞における、本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドの発現に有用である。本明細書において提供される核酸は、ＲＮＡの形態またはＤＮＡの形態であることができ、ｍＲＮＡ、ｃＲＮＡ、組換えまたは合成ＲＮＡ及びＤＮＡ、ならびにｃＤＮＡを含むことができる。本明細書において提供される核酸は、典型的には、ＤＮＡ分子、通常二本鎖のＤＮＡ分子である。しかしながら、本発明のヌクレオチド配列のうちのいずれかを含む、一本鎖ＤＮＡ、一本鎖ＲＮＡ、二本鎖ＲＮＡ、及びハイブリッドＤＮＡ／ＲＮＡ核酸またはその組み合わせも提供される。

また、本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドを産生する際に有用な、組換え発現ベクター及び組換え宿主細胞も本明細書において提供される。

また、提供される核酸分子またはコードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドのいずれか、例えば膜貫通型免疫調節ポリペプチドまたは分泌可能な免疫調節ポリペプチドのいずれかを含有する、操作された細胞、例えば操作された免疫細胞も本明細書において提供される。

また、提供される核酸分子またはコードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドのいずれか、例えば膜貫通型免疫調節ポリペプチドまたは分泌可能な免疫調節ポリペプチドのいずれかを含有する、感染性物質、例えば細菌細胞またはウイルス細胞も本明細書において提供される。

上に提供される実施形態のいずれかでは、本明細書において提供される免疫調節ポリペプチドをコードする核酸を、組換えＤＮＡ及びクローニング技術を使用して細胞に導入することができる。そのようにするために、免疫調節ポリペプチドをコードする組換えＤＮＡ分子が調製される。そのようなＤＮＡ分子を調製する方法は、当技術分野において周知である。例えば、ペプチドをコードする配列を好適な制限酵素を使用してＤＮＡから切り取ることができる。あるいは、ホスホロアミダイト法のような化学合成技術を使用してＤＮＡ分子を合成することができる。また、これらの技術の組み合わせを使用することができる。場合によっては、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）により組換えまたは合成核酸を生成してもよい。いくつかの実施形態では、少なくとも１つの親和性改変ＩｇＳＦドメインと、いくつかの実施形態では、シグナルペプチド、膜貫通ドメイン、及び／またはエンドドメインを含有する１つまたは複数のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードするＤＮＡインサートを、提供される説明に従って生成することができる。このＤＮＡインサートを、当業者に公知のとおり、適切な形質導入／トランスフェクションベクターにクローニングすることができる。また、該核酸分子を含有する発現ベクターも提供される。

いくつかの実施形態では、発現ベクターは、タンパク質の発現に適する条件下で免疫調節タンパク質を適切な細胞において発現することができる。いくつかの態様では、核酸分子または発現ベクターは、適切な発現制御配列に作動可能に連結された免疫調節タンパク質をコードするＤＮＡ分子を含む。ＤＮＡ分子がベクターに挿入される前または後のいずれかに、この機能的連結を達成する方法は周知である。発現制御配列は、プロモーター、アクチベーター、エンハンサー、オペレーター、リボソーム結合部位、開始シグナル、停止シグナル、キャップシグナル、ポリアデニル化シグナル、及び転写または翻訳の制御に関与する他のシグナルを含む。

いくつかの実施形態では、免疫調節タンパク質の発現は、プロモーターまたはエンハンサーによって制御されて、発現を制御または調節する。プロモーターは、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質をコードする核酸分子の部分に作動可能に連結されている。いくつかの実施形態では、プロモーターは、構成的に活性なプロモーター（例えば、組織特異的な構成的に活性なプロモーターまたは他の構成的プロモーター）である。いくつかの実施形態では、プロモーターは、誘導物質（例えば、Ｔ細胞活性化シグナル）に応答性であり得る誘導性プロモーターである。

いくつかの実施形態では、構成的プロモーターは、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質をコードする核酸分子に作動可能に連結されている。例示的な構成的プロモーターは、サル空胞ウイルス４０（ＳＶ４０）プロモーター、サイトメガロウイルス（ＣＭＶ）プロモーター、ユビキチンＣ（ＵｂＣ）プロモーター、及びＥＦ－１α（ＥＦ１ａ）プロモーターを含む。いくつかの実施形態では、構成的プロモーターは、組織特異的である。例えば、いくつかの実施形態では、プロモーターは、特定の組織、例えば免疫リンパ球、またはＴ細胞における免疫調節タンパク質の構成的発現を可能にする。例えば、フェトタンパク質、ＤＦ３、チロシナーゼ、ＣＥＡ、界面活性タンパク質、及びＥｒｂＢ２プロモーターを含む、例示的な組織特異的プロモーターが米国特許第５，９９８，２０５号に記載されている。

いくつかの実施形態では、誘導性プロモーターは、転写の適切な誘導因子の有無を制御することによって核酸の発現が制御可能であるように、バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質をコードする核酸分子に作動可能に連結されている。例えば、プロモーターは、コードされたポリペプチドの調節された発現を可能にする、調節されたプロモーター及び転写因子発現系、例えば公開されているテトラサイクリン調節系または他の調節可能な系（例えば、公開されている国際ＰＣＴ出願ＷＯ０１／３０８４３を参照のこと）であることができる。例示的な調節可能なプロモーター系は、例えばＣｌｏｎｔｅｃｈ（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，ＣＡ）から入手可能なＴｅｔ－Ｏｎ（及びＴｅｔ－Ｏｆｆ）系である。このプロモーター系は、テトラサイクリンまたはテトラサイクリン誘導体、例えばドキシサイクリンによって制御される、導入遺伝子の調節された発現を可能にする。他の調節可能なプロモーター系が公知である（例えば、リガンド結合ドメイン及び転写調節ドメイン、例えばホルモン受容体由来のものを含有する遺伝子スイッチを説明している「Ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ ｏｆ Ｇｅｎｅ Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ Ｕｓｉｎｇ Ｓｉｎｇｌｅ－Ｃｈａｉｎ，Ｍｏｎｏｍｅｒｉｃ，Ｌｉｇａｎｄ Ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ Ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ Ｓｗｉｔｃｈｅｓ」という表題の公開されている米国特許出願第２００２－０１６８７１４号を参照のこと）。

いくつかの実施形態では、プロモーターは、Ｔ細胞活性化シグナル伝達に応答性のエレメントに応答性である。単なる一例として、いくつかの実施形態では、操作されたＴ細胞は、免疫調節タンパク質、及び免疫調節タンパク質の発現を制御するために作動可能に連結されたプロモーターをコードする発現ベクターを含む。操作されたＴ細胞を、例えば操作されたＴ細胞受容体（ＴＣＲ）またはキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）によるシグナル伝達によって活性化することができ、それにより応答性プロモーターによる免疫調節タンパク質の発現及び分泌を引き起こすことができる。

いくつかの実施形態では、誘導性プロモーターは、免疫調節タンパク質が活性化Ｔ細胞の核因子（ＮＦＡＴ）または活性化Ｂ細胞の核因子κ軽鎖エンハンサー（ＮＦ－κＢ）に応答して発現するように、免疫調節タンパク質をコードする核酸分子に作動可能に連結されている。例えば、いくつかの実施形態では、誘導性プロモーターは、ＮＦＡＴまたはＮＦ－κＢの結合部位を含む。例えば、いくつかの実施形態では、プロモーターは、ＮＦＡＴもしくはＮＦ－κＢプロモーター、またはその機能的バリアントである。したがって、いくつかの実施形態では、核酸は、免疫調節タンパク質の毒性を低減または排除もしながら、免疫調節タンパク質の発現を制御することを可能にする。具体的には、本発明の核酸を含む操作された免疫細胞は、細胞（例えば、該細胞によって発現されるＴ細胞受容体（ＴＣＲ）またはキメラ抗原受容体（ＣＡＲ））が抗原によって特異的に刺激される際、及び／または、細胞（例えば、細胞のカルシウムシグナル伝達経路）が、例えばホルボールミリスタートアセタート（ＰＭＡ）／イオノマイシンによって非特異的に刺激される際にのみ、免疫調節タンパク質を発現及び分泌する。したがって、免疫調節タンパク質の発現、及び場合によっては分泌を、それが必要な時及び場合にのみ（例えば、感染症惹起物質、がんの存在下、または腫瘍部位で）起こるように制御することができ、それにより望ましくない免疫調節タンパク質相互作用を減少または回避することができる。

いくつかの実施形態では、本明細書に記載の免疫調節タンパク質をコードする核酸は、ＮＦＡＴプロモーター、ＮＦ－κＢプロモーター、またはその機能的バリアントをコードする好適なヌクレオチド配列を含む。「ＮＦＡＴプロモーター」は、本明細書において使用される場合、最小プロモーターに連結された１つまたは複数のＮＦＡＴ応答性エレメントを意味する。「ＮＦ－κＢプロモーター」は、最小プロモーターに連結された１つまたは複数のＮＦ－κＢ応答性エレメントを指す。いくつかの実施形態では、遺伝子の最小プロモーターは、最小ヒトＩＬ－２プロモーターまたはＣＭＶプロモーターである。ＮＦＡＴ応答性エレメントは、例えば、ＮＦＡＴ１、ＮＦＡＴ２、ＮＦＡＴ３、及び／またはＮＦＡＴ４応答性エレメントを含み得る。ＮＦＡＴプロモーター、ＮＦ－κＢプロモーター、またはその機能的バリアントは、任意の数の結合モチーフ、例えば、少なくとも２個、少なくとも３個、少なくとも４個、少なくとも５個、または少なくとも６個、少なくとも７個、少なくとも８個、少なくとも９個、少なくとも１０個、少なくとも１１個、または最大で１２個の結合モチーフを含み得る。

ＤＮＡ分子をその上に有する得られた組換え発現ベクターを使用して、適切な宿主を形質転換する。当技術分野において周知の方法を使用して、この形質転換を実施することができる。いくつかの実施形態では、本明細書において提供される核酸は、得られる可溶性免疫調節ポリペプチドが培養培地、宿主細胞、または宿主細胞ペリプラズムから回収されるように、免疫調節ポリペプチドをコードする核酸に作動可能に連結された分泌型またはシグナルペプチドをコードするヌクレオチド配列をさらに含む。他の実施形態では、免疫調節ポリペプチドの膜発現が可能となるように適切な発現制御シグナルが選択される。さらに、市販のキット及び委託製造会社を利用して、本明細書において提供される操作された細胞または組換え宿主細胞を作製することもできる。

いくつかの実施形態では、ＤＮＡ分子をその上に有する得られた換え発現ベクターを使用して、適切な細胞を形質転換する。導入は、当技術分野において周知の方法を使用して実施することができる。例示的な方法は、ウイルス、例えば、レトロウイルスまたはレンチウイルス、形質導入、トランスポゾン、及びエレクトロポレーションを介することを含む、受容体をコードする核酸の移送のためのものを含む。いくつかの実施形態では、発現ベクターは、ウイルスベクターである。いくつかの実施形態では、核酸は、レンチウイルスまたはレトロウイルス形質導入法によって細胞に移送される。

哺乳動物Ｔ細胞またはＡＰＣを含む、多数の公的に入手可能かつ周知の哺乳動物宿主細胞のいずれかを、ポリペプチドまたは操作された細胞の調製に使用することができる。細胞の選択は、当技術分野によって認識される多数の要因に依存する。これらは、例えば、選択された発現ベクターとの適合性、ＤＮＡ分子によってコードされたペプチドの毒性、形質転換率、ペプチドの回収の容易さ、発現特性、生物安全性及びコストが含まれる。全ての細胞が特定のＤＮＡ配列の発現に等しく有効であるとは限らないという理解をもって、これらの要因のバランスをとらねばならない。

いくつかの実施形態では、宿主細胞は、酵母細胞のような多種多様な真核細胞、またはチャイニーズハムスター卵巣（ＣＨＯ）細胞もしくはＨＥＫ２９３細胞のような哺乳動物細胞であることができる。いくつかの実施形態では、宿主細胞は懸濁細胞であり、ポリペプチドは培養浮遊ＣＨＯ細胞、例えばＣＨＯ－Ｓ細胞などの培養懸濁液で操作または産生される。いくつかの実施例では、細胞株は、ＤＨＦＲが欠損している（ＤＨＦＲ－）ＣＨＯ細胞株、例えばＤＧ４４及びＤＵＸＢ１１である。いくつかの実施形態では、細胞は、グルタミンシンターゼ（ＧＳ）、例えばＣＨＯ－Ｓ細胞、ＣＨＯＫ１ ＳＶ細胞、及びＣＨＯＺＮ（（Ｒ））ＧＳ－／－細胞を欠損している。いくつかの実施形態では、ＣＨＯ細胞、例えば浮遊ＣＨＯ細胞は、ＣＨＯ－Ｓ－２Ｈ２細胞、ＣＨＯ－Ｓ－クローン１４細胞、またはＥｘｐｉＣＨＯ－Ｓ細胞であってもよい。

いくつかの実施形態では、宿主細胞はまた、原核細胞、例えばＥ．ｃｏｌｉであることもできる。形質転換された組換え宿主は、ポリペプチドを発現する条件下で培養され、次いで精製されて可溶性タンパク質を得る。組換え宿主細胞を、所望のポリペプチドを発現するような従来の発酵条件下で培養することができる。そのような発酵条件は、当技術分野において周知である。最後に、本明細書において提供されるポリペプチドを、硫酸アンモニウムまたはエタノール沈殿、酸抽出、陰イオンまたは陽イオン交換クロマトグラフィー、ホスホセルロースクロマトグラフィー、疎水性相互作用クロマトグラフィー、及び親和性クロマトグラフィーを含む当技術分野において周知の多数の方法のいずれかによって、組換え細胞培養物から回収及び精製することができる。所望の場合、成熟タンパク質の配置を完了する際にタンパク質のリフォールディングステップを使用することができる。最後に、高速液体クロマトグラフィー（ＨＰＬＣ）を最終精製ステップに用いることができる。

いくつかの実施形態では、細胞は、免疫細胞、例えば操作された細胞の調製と関連して上記のいずれかである。いくつかの実施形態では、そのような操作された細胞は、初代細胞である。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、対象に対して自家である。いくつかの実施形態では、操作された細胞は、対象に対して同種他家である。いくつかの実施形態では、操作された細胞を、対象から、例えば白血球除去療法によって得て、これを免疫調節ポリペプチド、例えば膜貫通型免疫調節ポリペプチドまたは分泌可能な免疫調節ポリペプチドの発現のためにｅｘ ｖｉｖｏで形質転換する。

また、本明細書に記載の感染性物質に含有されるバリアント免疫調節ポリペプチドのいずれかをコードする核酸も提供される。いくつかの実施形態では、感染性物質は、核酸を対象の細胞に送達し、及び／または細胞においてコードされたバリアントポリペプチドの発現を可能にする。また、そのような感染性物質を生成する、産生する、または改変するために使用される核酸も提供される。例えば、いくつかの実施形態では、感染性物質の生成、対象の細胞への送達、及び／または対象の細胞におけるバリアント免疫調節ポリペプチドの発現のための、バリアント免疫調節ポリペプチドをコードする核酸を含有するベクター及び／またはプラスミドが提供される。

いくつかの実施形態では、提供される核酸は、バリアント免疫調節ポリペプチドをコードする核酸配列を含有する、組換えウイルスまたは細菌ベクターである。いくつかの実施形態では、組換えベクターを使用して、バリアント免疫調節ポリペプチドをコードする核酸配列を含有する感染性物質を産生することができる、及び／または、標的細胞による発現のために対象の標的細胞に送達することができる。いくつかの実施形態では、組換えベクターは、発現ベクターである。いくつかの実施形態では、組換えベクターは、感染性物質の生成及び／または産生ならびに標的細胞における発現に必要な適切な配列を含む。

いくつかの実施形態では、組換えベクターは、プラスミドまたはコスミドである。本明細書に記載されるバリアント免疫調節ポリペプチドをコードする核酸配列を含有するプラスミドまたはコスミドは、当技術分野において周知の標準的な技術を使用して容易に構築される。感染性物質の生成のために、ベクターまたはゲノムをプラスミド形態で構築することができ、これを次いで、パッケージングもしくは産生細胞株または宿主細菌へトランスフェクトすることができる。組換えベクターは、当技術分野において公知の組換え技術のいずれかを使用して生成することができる。いくつかの実施形態では、ベクターは、原核生物の複製起点、及び／または、発現が検出可能または選択可能マーカー（例えば原核生物系における伝播及び／または選択のための薬剤耐性）を付与する遺伝子を含むことができる。

いくつかの実施形態では、組換えベクターは、ウイルスベクターである。例示的な組換えウイルスベクターは、レンチウイルスベクターゲノム、ポックスウイルスベクターゲノム、ワクシニアウイルスベクターゲノム、アデノウイルスベクターゲノム、アデノウイルス随伴ウイルスベクターゲノム、ヘルペスウイルスベクターゲノム、及びアルファウイルスベクターゲノムを含む。ウイルスベクターは、生ウイルスベクター、弱毒化ウイルスベクター、複製条件付きもしくは複製欠損ウイルスベクター、非病原性（欠陥）ウイルスベクター、複製能力のあるウイルスベクターであることができ、及び／または、異種の遺伝子産物、例えば、本明細書において提供されるバリアント免疫調節ポリペプチドを発現するように改変される。ウイルスの生成のためのベクターはまた、転写または翻訳負荷を増加または低減する任意の方法を含む、ウイルスの弱毒化を変化させるように改変することもできる。

使用することができる例示的なウイルスベクターは、改変されたワクシニアウイルスベクター（例えば、Ｇｕｅｒｒａ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．８０：９８５－９８（２００６）；Ｔａｒｔａｇｌｉａ ｅｔ ａｌ．，ＡＩＤＳ Ｒｅｓｅａｒｃｈ ａｎｄ Ｈｕｍａｎ Ｒｅｔｒｏｖｉｒｕｓｅｓ ８：１４４５－４７（１９９２）；Ｇｈｅｒａｄｉ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｇｅｎ．Ｖｉｒｏｌ．８６：２９２５－３６（２００５）；Ｍａｙｒ ｅｔ ａｌ．，Ｉｎｆｅｃｔｉｏｎ ３：６－１４（１９７５）；Ｈｕ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７５：１０３００－３０８（２００１）；米国特許第５，６９８，５３０号、第６，９９８，２５２号、第５，４４３，９６４号、第７，２４７，６１５号及び第７，３６８，１１６号を参照のこと）；アデノウイルスベクターまたはアデノウイルス随伴ウイルスベクター（例えば、Ｍｏｌｉｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７２：８３５８－６１（１９９８）；Ｎａｒｕｍｉ ｅｔ ａｌ．，Ａｍ Ｊ．Ｒｅｓｐｉｒ．Ｃｅｌｌ Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．１９：９３６－４１（１９９８）；Ｍｅｒｃｉｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ １０１：６１８８－９３（２００４）；米国特許第６，１４３，２９０号；第６，５９６，５３５号；第６，８５５，３１７号；第６，９３６，２５７号；第７，１２５，７１７号；第７，３７８，０８７号；第７，５５０，２９６号を参照のこと）；ネズミ白血病ウイルス（ＭｕＬＶ）、テナガザル白血病ウイルス（ＧａＬＶ）、エコトロピックレトロウイルス、サル免疫不全ウイルス（ＳＩＶ）、ヒト免疫不全ウイルス（ＨＩＶ）、及び組み合わせに基づくものを含むレトロウイルスベクター（例えば、Ｂｕｃｈｓｃｈｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．６６：２７３１－３９（１９９２）；Ｊｏｈａｎｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．６６：１６３５－４０（１９９２）；Ｓｏｍｍｅｒｆｅｌｔ ｅｔ ａｌ．，Ｖｉｒｏｌｏｇｙ １７６：５８－５９（１９９０）；Ｗｉｌｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．６３：２３７４－７８（１９８９）；Ｍｉｌｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．６５：２２２０－２４（１９９１）；Ｍｉｌｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｍｏｌ．Ｃｅｌｌ Ｂｉｏｌ．１０：４２３９ （１９９０）；Ｋｏｌｂｅｒｇ，ＮＩＨ Ｒｅｓ．４：４３ １９９２；Ｃｏｒｎｅｔｔａ ｅｔ ａｌ．，Ｈｕｍ．Ｇｅｎｅ Ｔｈｅｒ．２：２１５（１９９１））；ヒト免疫不全ウイルス（ＨＩＶ－１）、ＨＩＶ－２、ネコ免疫不全ウイルス（ＦＩＶ）、馬伝染性貧血ウイルス、サル免疫不全ウイルス（ＳＩＶ）、及びマエディ／ビスナウイルスに基づくものを含むレンチウイルスベクター（例えば、Ｐｆｅｉｆｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ａｎｎｕ．Ｒｅｖ．Ｇｅｎｏｍｉｃｓ Ｈｕｍ．Ｇｅｎｅｔ．２：１７７－２１１（２００１）；Ｚｕｆｆｅｒｅｙ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７２：９８７３，１９９８；Ｍｉｙｏｓｈｉ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７２：８１５０，１９９８；Ｐｈｉｌｐｏｔｔ ａｎｄ Ｔｈｒａｓｈｅｒ，Ｈｕｍａｎ Ｇｅｎｅ Ｔｈｅｒａｐｙ １８：４８３，２００７；Ｅｎｇｅｌｍａｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．６９：２７２９，１９９５；Ｎｉｇｈｔｉｎｇａｌｅ ｅｔ ａｌ．，Ｍｏｌ．Ｔｈｅｒａｐｙ，１３： １１２１，２００６；Ｂｒｏｗｎ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７３：９０１１（１９９９）；ＷＯ ２００９／０７６５２４；ＷＯ ２０１２／１４１９８４；ＷＯ ２０１６／０１１０８３；ＭｃＷｉｌｌｉａｍｓ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７７：１１１５０，２００３；Ｐｏｗｅｌｌ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．７０：５２８８，１９９６を参照のこと）もしくはその任意のバリアント、及び／または上記のウイルスのいずれかを生成するために使用することができるベクターを含む。いくつかの実施形態では、組換えベクターは、例えばＲＮＡウイルスの場合、パッケージング細胞株において、ウイルスゲノムの発現を調節することができる、調節配列、例えばプロモーターまたはエンハンサー配列を含むことができる（例えば、米国特許第５，３８５，８３９号及び第５，１６８，０６２号を参照のこと）。

いくつかの実施形態では、組換えベクターは、発現ベクター、例えば、標的細胞、例えば対象の細胞、例えば腫瘍細胞、免疫細胞及び／またはＡＰＣに送達された際にコードされた遺伝子産物の発現を可能にする発現ベクターである。いくつかの実施形態では、感染性物質に含有される組換え発現ベクターは、タンパク質の発現に適する条件下で、対象の標的細胞において免疫調節タンパク質を発現することができる。

いくつかの態様では、核酸または発現ベクターは、適切な発現制御配列に作動可能に連結された免疫調節タンパク質をコードする核酸配列を含む。免疫調節タンパク質をコードする核酸配列がベクターに挿入される前または後のいずれかに、この機能的連結に作用する方法は周知である。発現制御配列は、プロモーター、アクチベーター、エンハンサー、オペレーター、リボソーム結合部位、開始シグナル、停止シグナル、キャップシグナル、ポリアデニル化シグナル、及び転写または翻訳の制御に関与する他のシグナルを含む。プロモーターは、免疫調節タンパク質をコードする核酸配列の部分に作動可能に連結されることができる。いくつかの実施形態では、プロモーターは、標的細胞における構成的に活性なプロモーター（例えば、組織特異的な構成的に活性なプロモーターまたは他の構成的プロモーター）である。例えば、組換え発現ベクターはまた、リンパ組織特異的な転写調節エレメント（ＴＲＥ）、例えばＢリンパ球、Ｔリンパ球、または樹状細胞特異的なＴＲＥも含み得る。リンパ組織特異的ＴＲＥは、当技術分野において公知である（例えば、Ｔｈｏｍｐｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，Ｍｏｌ．Ｃｅｌｌ．Ｂｉｏｌ．１２：１０４３－５３（１９９２）；Ｔｏｄｄ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｅｘｐ．Ｍｅｄ．１７７：１６６３－７４（１９９３）；Ｐｅｎｉｘ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．Ｅｘｐ．Ｍｅｄ．１７８：１４８３－９６（１９９３）を参照のこと）。いくつかの実施形態では、プロモーターは、誘導物質（例えば、Ｔ細胞活性化シグナル）に応答性であり得る誘導性プロモーターである。いくつかの実施形態では、対象の標的細胞、例えば腫瘍細胞、免疫細胞及び／またはＡＰＣに送達される核酸は、上記の調節エレメントのいずれかに作動可能に連結されることができる。

いくつかの実施形態では、ベクターは、細菌ベクター、例えば細菌プラスミドまたはコスミドである。いくつかの実施形態では、細菌ベクターは、哺乳動物細胞へのプラスミドＤＮＡの細菌媒介性移送（「バクトフェクション」とも称される）を介して、標的細胞、例えば腫瘍細胞、免疫細胞及び／またはＡＰＣに送達される。いくつかの実施形態では、送達される細菌ベクターはまた、標的細胞における発現のための適切な発現制御配列、例えばプロモーター配列及び／またはエンハンサー配列、または上記の任意の調節もしくは制御配列のうちのいずれかを含有する。いくつかの実施形態では、細菌ベクターは、感染性物質、例えば、細菌におけるコードされたバリアントポリペプチドの発現及び／または分泌のための適切な発現制御配列を含有する。

いくつかの実施形態では、本明細書において提供されるポリペプチドは、合成法によって作製することもできる。固相合成は、小ペプチドを作製する最も費用効果の高い方法であるので、個々のペプチドを作製する好ましい技術である。例えば、周知の固相合成技術は、保護基、リンカー、及び固相支持体の使用、ならびに特定の保護及び脱保護反応条件、リンカー切断条件、スカベンジャーの使用、及び固相ペプチド合成の他の態様を含む。次いで、ペプチドは本明細書において提供されるとおりポリペプチドへと会合することができる。

ＩＶ．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び免疫調節タンパク質の免疫調節活性を評価する方法
いくつかの実施形態では、本明細書において提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド（例えば、その完全長及び／または特異的結合断片またはコンジュゲート、スタック構築物または誘導体、操作された細胞、または感染性物質）は、Ｔ細胞活性化を調節する免疫調節活性を示す。いくつかの実施形態では、ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、Ｔ細胞アッセイにおいて、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２対照と比べて、ＩＦＮ－γ発現を調節する。場合によっては、ＩＦＮ－γ発現の調節は、対照と比べて、ＩＦＮ－γ発現を増加または減少させることができる。特異的結合及びＩＦＮ－γ発現を決定するアッセイは、当技術分野において周知であり、培養上清中のインターフェロン－γサイトカインレベルを測定するＭＬＲ（混合リンパ球反応）アッセイ（Ｗａｎｇ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｒｅｓ．２０１４ Ｓｅｐ：２（９）：８４６－５６）、ＳＥＢ（ブドウ球菌エンテロトキシンＢ（ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃａｌ ｅｎｔｅｒｏｔｏｘｉｎ Ｂ））Ｔ細胞刺激アッセイ（Ｗａｎｇ ｅｔ ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｒｅｓ．２０１４ Ｓｅｐ：２（９）：８４６－５６）、及び抗ＣＤ３ Ｔ細胞刺激アッセイ（Ｌｉ ａｎｄ Ｋｕｒｌａｎｄｅｒ，Ｊ Ｔｒａｎｓｌ Ｍｅｄ．２０１０：８：１０４）を含む。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、初代Ｔ細胞アッセイにおいて、野生型ＰＤ－Ｌ２対照と比べてＩＦＮ－γ（インターフェロン－γ）発現を、いくつかの実施形態において増加させることができ、またはその他の実施形態において減少させることができる。いくつかの実施形態では、そのような活性は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが拮抗活性の形態で提供されるか、または作動活性の形態で提供されるかに依存し得る。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、活性化刺激、例えばＣＤ３及び／またはＣＤ２８共刺激シグナルまたは分裂促進シグナルに対する応答を低下させるために起こり得る細胞内の阻害性シグナルを遮断するなど、阻害性受容体の拮抗物質である。当業者は、ＩＦＮ－γ発現の増減を決定するために使用される初代Ｔ細胞アッセイの異なるフォーマットを認識するだろう。

初代Ｔ細胞アッセイにおいてＩＦＮ－γ発現を増減させるバリアントＰＤ－Ｌ２の能力をアッセイする際に、混合リンパ球反応（ＭＬＲ）アッセイを使用することができる。いくつかの実施形態では、拮抗物質形態、例えば可溶性形態で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質、例えばバリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃまたは分泌可能な免疫調節タンパク質は、ＰＤ－１阻害性受容体の活性を遮断し、これによりアッセイにおいてＩＦＮ－γの産生の増加によって観察されるようにアッセイにおいてＭＬＲ活性を増加させる。いくつかの実施形態では、作動物質形態で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質、例えば腫瘍局在化部分または提供される膜貫通型免疫調節タンパク質を発現する操作された細胞を含有する局在化ｖＩｇＤスタックまたはコンジュゲートは、ＰＤ－１阻害性受容体の活性を遮断し得、これによりＩＦＮ－γ産生の減少などＭＬＲ活性を減少させる。いくつかの実施形態では、作動物質形態で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質、例えば腫瘍局在化部分または提供される膜貫通型免疫調節タンパク質を発現する操作された細胞を含有する局在化ｖＩｇＤスタックまたはコンジュゲートは、ＰＤ－１阻害性受容体の活性を遮断し得、これによりＩＦＮ－γ産生の増加などＭＬＲ活性を増加させる。

あるいは、初代Ｔ細胞アッセイにおいてＩＦＮ－γ発現の増減を調節するバリアントＰＤ－Ｌ２の能力をアッセイする際に、共固定アッセイを使用することができる。共固定アッセイでは、ＴＣＲシグナル（いくつかの実施形態では、抗ＣＤ３抗体によって提供される）を共固定されたバリアントＰＤ－Ｌ２と併用して、ＰＤ－Ｌ２の非改変または野生型対照と比べたＩＦＮ－γ発現を増減させる能力を決定する。いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質、例えば、共固定されたバリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃは、共固定アッセイにおいてＩＦＮ－γの産生を減少させる。

いくつかの実施形態では、ＩＦＮ－γ発現の増減を調節するバリアントＰＤ－Ｌ２の能力をアッセイする際に、Ｔ細胞レポーターアッセイを使用することができる。いくつかの実施形態では、Ｔ細胞は、Ｊｕｒｋａｔ Ｔ細胞株であるか、またはＪｕｒｋａｔ Ｔ細胞株に由来する。レポーターアッセイでは、レポーター細胞株（例えば、Ｊｕｒｋａｔレポーター細胞）も生成され、バリアントＩｇＳＦドメインポリペプチドの同族結合パートナーである阻害性受容体を過剰発現する。例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２の場合、レポーター細胞株（例えば、Ｊｕｒｋａｔレポーター細胞）が生成され、ＰＤ－１を過剰発現する。いくつかの実施形態では、レポーターＴ細胞はまた、レポーターに作動可能に連結されたＴ細胞活性化に応答する誘導性プロモーターを含有するレポーター構築物も含有する。いくつかの実施形態では、レポーターは、蛍光または発光レポーターである。いくつかの実施形態では、レポーターは、ルシフェラーゼである。いくつかの実施形態では、プロモーターは、ＣＤ３シグナル伝達に応答する。いくつかの実施形態では、プロモーターは、ＮＦＡＴプロモーターである。いくつかの実施形態では、プロモーターは、共刺激シグナル伝達、例えばＣＤ２８共刺激シグナル伝達に応答する。いくつかの実施形態では、プロモーターは、ＩＬ－２プロモーターである。

レポーターアッセイの態様では、レポーター細胞株は、阻害性受容体の野生型リガンド、例えばＰＤ－Ｌ２を発現する抗原提示細胞（ＡＰＣ）との共インキュベーションなどにより刺激される。いくつかの実施形態では、ＡＰＣは、人工ＡＰＣである。人工ＡＰＣは、当業者に周知である。いくつかの実施形態では、人工ＡＰＣは、１つまたは複数の哺乳動物細胞株、例えばＫ５６２、ＣＨＯまたは２９３細胞に由来する。

いくつかの実施形態では、Ｊｕｒｋａｔレポーター細胞は、バリアントＩｇＳＦドメイン分子または免疫調節タンパク質、例えばバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質の存在下で阻害性リガンドを過剰発現する人工ＡＰＣと共インキュベートされる。いくつかの実施形態では、レポーターの発現は、細胞の発光または蛍光を測定するなどして監視される。いくつかの実施形態では、阻害性受容体とリガンド間の正常な相互作用により、対照（例えば、阻害性受容体及びリガンドの相互作用が存在しない対照Ｔ細胞とＡＰＣ（例えば、ＰＤ－Ｌ２を過剰発現しないＡＰＣ）の共インキュベーションによるレポーター発現など）と比較してレポーターシグナルの阻害または減少がもたらされる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、例えばバリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃとして可溶性形態で提供される場合、または分泌可能な免疫調節タンパク質としてＡＰＣから発現される場合、相互作用に拮抗し、これにより、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が存在しない場合と比較して、レポーターシグナルが増加する。場合によっては、本明細書で提供されるようなバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質の特定のフォーマットは作動活性をもたらし得、これにより、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が存在しない場合と比較して、レポーター発現が減少する。

適切な対照の使用は当業者に公知であるが、前述の実施形態では、対照は、典型的には、非改変ＰＤ－Ｌ２、例えばバリアントＰＤ－Ｌ２が由来したまたは発生したのと同じ哺乳動物種由来の野生型の天然ＰＤ－Ｌ２アイソフォームの使用を伴う。いくつかの実施形態では、野生型または天然ＰＤ－Ｌ２は、バリアントと同じ形態または対応する形態のものである。例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２がＦｃタンパク質に融合したバリアントＥＣＤを含有する可溶性形態である場合、対照はＦｃタンパク質に融合したＰＤ－Ｌ２の野生型または天然ＥＣＤを含有する可溶性形態である。ＰＤ－１に対する結合親和性及び／または選択性が増加または減少するかどうかに関係なく、バリアントＰＤ－Ｌ２は、Ｔ細胞アッセイにおいて、野生型ＰＤ－Ｌ２対照と比べてＩＦＮ－γ発現を、いくつかの実施形態において増加させ、そしてその他の実施形態において減少させる。

いくつかの実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質は、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２対照と比べて、ＩＦＮ－γ発現（すなわち、タンパク質発現）を少なくとも５％、１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、またはより多く増加させる。他の実施形態では、バリアントＰＤ－Ｌ２または免疫調節タンパク質は、野生型または非改変ＰＤ－Ｌ２対照と比べて、ＩＦＮ－γ発現（すなわち、タンパク質発現）を少なくとも５％、１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、またはより多く減少させる。いくつかの実施形態では、野生型ＰＤ－Ｌ２対照は、野生型ネズミＰＤ－Ｌ２配列の配列から配列が変化したバリアントＰＤ－Ｌ２に典型的に使用されるような、ネズミＰＤ－Ｌ２である。いくつかの実施形態では、野生型ＰＤ－Ｌ２対照は、野生型ヒトＰＤ－Ｌ２配列の配列から配列が変化したバリアントＰＤ－Ｌ２に典型的に使用されるような、ヒトＰＤ－Ｌ２である。

Ｖ．医薬製剤
本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、免疫調節タンパク質、コンジュゲート、操作された細胞または感染性物質のいずれかを含有する組成物が本明細書において提供される。薬学的組成物は、薬学的に許容し得る賦形剤をさらに含むことができる。例えば、薬学的組成物は、例えば、組成物のｐＨ、モル浸透圧濃度、粘性、透明性、色、等張性、臭気、無菌性、安定性、溶解もしくは放出の速度、吸着または浸透を、修正、維持、または保存するための１つまたは複数の賦形剤を含有することができる。いくつかの態様では、当業者は、細胞を含有する薬学的組成物がタンパク質を含有する薬学的組成物と異なってよいことを理解する。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、固体、例えば散剤、カプセル剤、または錠剤である。例えば、薬学的組成物の成分は、凍結乾燥することができる。いくつかの実施形態では、固体薬学的組成物は、投与の前に液体中で再構成されるかまたは溶解される。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、液体、例えば、水溶液（例えば、生理食塩水またはリンゲル液）に溶解されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドである。いくつかの実施形態では、薬学的組成物のｐＨは、約４．０～約８．５（例えば、約４．０～約５．０、約４．５～約５．５、約５．０～約６．０、約５．５～約６．５、約６．０～約７．０、約６．５～約７．５、約７．０～約８．０、または約７．５～約８．５）である。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、薬学的に許容し得る賦形剤、例えば充填剤、結合剤、コーティング剤、保存剤、滑沢剤、着香料、甘味剤、着色剤、溶媒、緩衝剤、キレート剤、または安定剤を含む。薬学的に許容し得る充填剤の例は、セルロース、第二リン酸カルシウム、炭酸カルシウム、微結晶セルロース、スクロース、ラクトース、グルコース、マンニトール、ソルビトール、マルトール、アルファ化デンプン、トウモロコシデンプン、またはジャガイモデンプンを含む。薬学的に許容し得る結合剤の例は、ポリビニルピロリドン、デンプン、ラクトース、キシリトール、ソルビトール、マルチトール、ゼラチン、スクロース、ポリエチレングリコール、メチルセルロース、またはセルロースを含む。薬学的に許容し得るコーティング剤の例は、ヒドロキシプロピルメチルセルロース（ＨＰＭＣ）、シェラック、トウモロコシタンパク質ゼイン、またはゼラチンを含む。薬学的に許容し得る崩壊剤の例は、ポリビニルピロリドン、カルボキシメチルセルロース、またはデンプングリコール酸ナトリウムを含む。薬学的に許容し得る滑沢剤の例は、ポリエチレングリコール、ステアリン酸マグネシウム、またはステアリン酸を含む。薬学的に許容し得る保存剤の例は、メチルパラベン、エチルパラベン、プロピルパラベン、安息香酸、またはソルビン酸を含む。薬学的に許容し得る甘味剤の例は、スクロース、サッカリン、アスパルテーム、またはソルビトールを含む。薬学的に許容し得る緩衝剤の例は、炭酸塩、クエン酸塩、グルコン酸塩、酢酸塩、リン酸塩、または酒石酸塩を含む。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、産物の制御放出または徐放性のための物質、例えば注射用マイクロスフェア、生体内分解性粒子、高分子化合物（ポリ乳酸、ポリグリコール酸）、ビーズ、またはリポソームをさらに含む。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、滅菌されている。滅菌は、滅菌濾過膜に通す濾過、または照射によって達成してよい。組成物が凍結乾燥される場合、この方法を使用した滅菌は、凍結乾燥及び再構成の前に実行してもその後に実行してもよい。非経口投与用組成物は、凍結乾燥形態で貯蔵しても溶液で貯蔵してもよい。加えて、非経口組成物は、一般的に滅菌アクセスポートを有する容器、例えば皮下注射針で貫通可能なストッパーを有する静注液バッグまたはバイアルへと入れられる。

いくつかの実施形態では、膜貫通型免疫調節タンパク質であって、そのような膜貫通型免疫調節タンパク質を発現する操作された細胞を含む、膜貫通型免疫調節タンパク質を含有する薬学的組成物が提供される。いくつかの実施形態では、薬学的組成物及び製剤は、１つまたは複数の任意の薬学的に許容し得る担体または賦形剤を含む。そのような組成物は、緩衝剤、例えば中性の緩衝生理食塩水、リン酸緩衝生理食塩水など；糖質、例えばグルコース、マンノース、スクロースまたはデキストラン、マンニトール；タンパク質；ポリペプチドまたはアミノ酸、例えばグリシン；酸化防止剤；キレート剤、例えばＥＤＴＡまたはグルタチオン；補助剤（例えば、水酸化アルミニウム）；及び保存剤を含み得る。本発明の組成物は、好ましくは、静脈内投与用に製剤化される。

そのような製剤は、例えば、静脈内注射に好適な形態であり得る。薬学的に許容し得る担体は、１つの組織、臓器、または身体の一部から別の組織、臓器、または身体の一部への関心対象の細胞の運搬または輸送に関与する、薬学的に許容し得る材料、組成物、またはビヒクルであり得る。例えば、担体は、液体または固体の充填剤、希釈剤、賦形剤、溶媒、もしくは封入材料、またはいくつかのそれらの組み合わせであり得る。担体の各成分は、製剤のその他の有効成分と適合可能でなければならないという点で「薬学的に許容し得る」でなければならない。それはまた、その治療効果を過度に上回る毒性、刺激、アレルギー応答、免疫原性、または任意の他の合併症のリスクを有するべきではないという意味で、直面し得るあらゆる組織、臓器、または身体の一部との接触に好適でなければならない。

ＶＩ．製造物品及びキット
また、本明細書に記載の薬学的組成物を好適な包装に含む製造物品が本明細書において提供される。本明細書に記載の組成物（例えば、眼科用組成物）用の好適な包装は、当技術分野において公知であり、例えば、バイアル（例えば、密封バイアル）、容器（ｖｅｓｓｅｌｓ）、アンプル、ボトル、ジャー、フレキシブル包装（例えば、密封マイラーまたはプラスチック袋）などを含む。これらの製造物品は、さらに滅菌及び／または密封されてよい。

さらに、本明細書に記載の薬学的組成物（または製造物品）を含むキットが提供され、該キットは、本明細書に記載の用途のような組成物の使用方法に関する説明書（複数可）をさらに含んでよい。本明細書に記載のキットはまた、他の緩衝剤、希釈剤、フィルター、針、シリンジ、及び本明細書に記載の任意の方法を実施するための説明書を含む添付文書を含む、商業的及び使用者の観点から望ましい他の材料を含んでもよい。

ＶＩＩ．治療用途
本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、免疫調節タンパク質、コンジュゲート、操作された細胞または感染性物質を含有する提供される薬学的組成物を使用して、ヒト患者などの対象の疾患または状態の治療に関連することを含む免疫応答を調節する方法が本明細書において提供される。本明細書に記載の薬学的組成物（本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、免疫調節タンパク質、コンジュゲート、操作された細胞、または感染性物質を含む薬学的組成物を含む）を、多種多様な治療用途、例えば疾患の治療に使用することができる。例えば、いくつかの実施形態では、薬学的組成物を使用して、哺乳動物において炎症性または自己免疫性障害、がん、臓器移植、ウイルス感染、及び／または細菌感染が治療される。薬学的組成物は、免疫応答を調節（例えば増加または減少）して、疾患を治療することができる。

いくつかの実施形態では、提供される方法は、本明細書に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、免疫調節タンパク質、コンジュゲート、操作された細胞、及び感染性物質の治療的投与に適用可能である。提供される開示を考慮して、望まれる免疫応答の調節のタイプ（例えば、増加または減少）に応じて適応症に対してフォーマットを選択することは、当業者のレベル内である。

いくつかの実施形態では、例えば、がん、ウイルス感染または細菌感染の治療において有用であることができる、免疫応答を刺激する本明細書において提供される薬学的組成物が投与される。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを、その同族結合パートナーＰＤ－１の拮抗活性を示す及び／またはＰＤ－１を介した共刺激シグナル伝達を阻害するフォーマットで含有する。そのような治療用途に関連して使用するためのＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの例示的なフォーマットは、例えば、可溶性のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド（例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質）、免疫調節タンパク質、またはバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び別のＩｇＳＦドメイン（Ｆｃ融合体であるその可溶性形態を含む）の「スタック」、分泌可能な免疫調節タンパク質を発現する操作された細胞、または感染細胞（例えば、腫瘍細胞またはＡＰＣ、例えば樹状細胞）における分泌可能な免疫調節タンパク質の発現及び分泌などのための分泌可能な免疫調節タンパク質をコードする核酸分子を含む感染性物質を含む。そのような方法の中には、可溶性フォーマットのバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの送達によって実施される方法がある。例示的な可溶性フォーマットは本明細書に記載されており、親和性改変ＩｇＳＦドメイン（例えばＩｇＶ）を含有するバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外部分が、直接的または間接的に多量体化ドメイン、例えばＦｃドメインまたは領域に連結されるフォーマットを含む。いくつかの実施形態では、そのような治療用物質は、バリアントＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ融合タンパク質である。

免疫応答を調節するために提供される方法は、腫瘍またはがんなどの疾患または状態を治療するために使用することができる。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、哺乳動物がん細胞（ヒトがん細胞など）の成長を阻害するために使用することができる。がんの治療方法は、有効量の本明細書に記載の薬学的組成物のいずれかをがんを有する対象に投与することを含むことができる。有効量の薬学的組成物を投与して、例えば提供されるバリアントまたは免疫調節タンパク質による免疫学的活性の調節に感受性のあるがんを含むがんの進行を阻害、停止、または回復することができる。ヒトがん細胞は、ｉｎ ｖｉｖｏまたはｅｘ ｖｉｖｏで治療できる。ヒト患者のｅｘ ｖｉｖｏ治療では、がん細胞を含む組織または体液が体外で処理され、その後、当該組織または体液が患者に再導入される。いくつかの実施形態では、がんは、患者に治療用組成物を投与することにより、ｉｎ ｖｉｖｏでヒト患者において治療される。したがって、本発明は、対照による治療と比較して、腫瘍の進行を阻害、停止、または回復させるか、そうでなければ無増悪生存期間（すなわち、患者が悪化しないがんを患いながら生存している治療中及び治療後の期間）または全生存期間（「生存率」とも呼ばれる；すなわち、がんと診断後またはこれを治療後、一定期間生存する試験群または治療群の人々の割合））の統計的に優位な延長をもたらすｅｘ ｖｉｖｏ及びｉｎ ｖｉｖｏの方法を提供する。

本明細書に記載の薬学的組成物及び治療法によって治療できるがんは、限定されないが、黒色腫、膀胱癌、血液学的悪性腫瘍（白血病、リンパ腫、骨髄腫）、肝臓癌、脳癌、腎臓癌、乳癌、膵臓癌（腺癌）、大腸癌、肺癌（小細胞肺癌及び非小細胞肺癌）、脾臓癌、胸腺もしくは血液細胞の癌（すなわち、白血病）、前立腺癌、精巣癌、卵巣癌、子宮癌、筋骨格癌、頭頚部癌、消化管癌、生殖細胞癌、または内分泌及び神経内分泌癌を含む。いくつかの実施形態では、がんは、ユーイング肉腫である。いくつかの実施形態では、がんは、リンパ腫、リンパ性白血病、骨髄性白血病、子宮頸癌、神経芽細胞腫、または多発性骨髄腫である。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、単剤療法として（すなわち、単一の薬剤として）、または併用療法として（すなわち、１つまたは複数の追加の抗がん剤、例えば化学療法剤、がんワクチン、または免疫チェックポイント阻害剤と組み合わせて）投与される。いくつかの実施形態では、薬学的組成物をまた、放射線療法と共に投与することもできる。本開示のいくつかの態様では、免疫チェックポイント阻害剤は、ニボルマブ、トレメリムマブ、ペンブロリズマブ、イピリムマブなどである。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、免疫応答を抑制し、炎症性または自己免疫性障害の治療、または臓器移植に有用であることができる。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを、その同族結合パートナーＰＤ－１の作動活性を示す及び／またはＰＤ－１を介した阻害性シグナル伝達を刺激するフォーマットで含有する。そのような治療用途に関連して使用するためのＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの例示的なフォーマットは、例えば、炎症環境の細胞または組織に局在する、免疫調節タンパク質、またはバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及びＩｇＳＦドメインもしくはそのバリアントの「スタック」、炎症環境の細胞または組織に局在する部分に連結されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含有するコンジュゲート、膜貫通型免疫調節タンパク質を発現する操作された細胞、または感染細胞における膜貫通型免疫調節タンパク質の発現などのための膜貫通型免疫調節タンパク質をコードする核酸分子を含む感染性物質を含む。

免疫応答を調節するために提供される方法は、炎症性または自己免疫性障害などの疾患または状態を治療するために使用することができる。いくつかの実施形態では、炎症性または自己免疫性障害は、抗好中球細胞質抗体（ＡＮＣＡ）関連血管炎、血管炎、自己免疫性皮膚疾患、移植、リウマチ性疾患、炎症性消化管疾患、炎症性眼疾患、炎症性神経疾患、炎症性肺疾患、炎症性内分泌疾患、または自己免疫性血液疾患である。

いくつかの実施形態では、本明細書に記載の薬学的組成物によって治療できる炎症性及び自己免疫性障害は、アジソン病、アレルギー、円形脱毛症、アルツハイマー病、抗好中球細胞質抗体（ＡＮＣＡ）関連血管炎、強直性脊椎炎、抗リン脂質抗体症候群（ヒューズ症候群）、喘息、アテローム性動脈硬化、関節リウマチ、自己免疫性溶血性貧血、自己免疫性肝炎、自己免疫性内耳疾患、自己免疫性リンパ増殖症候群、自己免疫性心筋炎、自己免疫性卵巣炎、自己免疫性精巣炎、無精子症、ベーチェット病、ベルジェ病、水疱性類天疱瘡、心筋症、心血管疾患、セリアックスプルー／シリアック病、慢性疲労免疫不全症侯群（ＣＦＩＤＳ）、慢性特発性多発神経炎、慢性炎症性脱髄性多発根ニューロパチー（ｃｈｒｏｎｉｃ ｉｎｆｌａｍｍａｔｏｒｙ ｄｅｍｙｅｌｉｎａｔｉｎｇ，ｐｏｌｙｒａｄｉｃａｌｎｅｕｒｏｐａｔｈｙ）（ＣＩＰＤ）、慢性再発性多発ニューロパチー（ギラン・バレー症候群）、チャーグ・ストラウス症候群（ＣＳＳ）、瘢痕性類天疱瘡、寒冷凝集素症（ＣＡＤ）、ＣＯＰＤ（慢性閉塞性肺疾患）、ＣＲＥＳＴ症候群、クローン病、皮膚炎、疱疹状皮膚炎（ｈｅｒｐｅｔｉｆｏｒｍｕｓ）、皮膚筋炎、糖尿病、円板状ループス、湿疹、後天性表皮水疱症、本態性混合型クリオグロブリン血症、エヴァンス症候群、眼球突出、線維筋痛症、グッドパスチャー症候群、グレーブス病、橋本甲状腺炎、特発性肺線維症、特発性血小板減少性紫斑病（ＩＴＰ）、ＩｇＡ腎症、免疫増殖性疾患もしくは障害、炎症性腸疾患（ＩＢＤ）、間質性肺疾患、若年性関節炎、若年性特発性関節炎（ＪＩＡ）、川崎病、ランバート・イートン筋無力症症候群、扁平苔癬、ループス腎炎、リンパ球性下垂体炎、メニエール病、ミラー・フィッシャー症候群／急性散在性脳脊髄神経根障害（ａｃｕｔｅ ｄｉｓｓｅｍｉｎａｔｅｄ ｅｎｃｅｐｈａｌｏｍｙｅｌｏｒａｄｉｃｕｌｏｐａｔｈｙ）、混合性結合組織病、多発性硬化症（ＭＳ）、筋肉リウマチ、筋痛性脳脊髄炎（ＭＥ）、重症筋無力症、眼炎症、落葉状天疱瘡、尋常性天疱瘡、悪性貧血、結節性多発動脈炎、多発性軟骨炎、多腺性症候群（ｐｏｌｙｇｌａｎｄｕｌａｒ ｓｙｎｄｒｏｍｅｓ）（ウィテカー症候群（Ｗｈｉｔａｋｅｒ’ｓ ｓｙｎｄｒｏｍｅ））、リウマチ性多発筋痛症、多発性筋炎、原発性無ガンマグロブリン血症、原発性胆汁性肝硬変／自己免疫性胆管症、乾癬、乾癬性関節炎、レイノー現象、ライター症候群／反応性関節炎、再狭窄、リウマチ熱、リウマチ性疾患、サルコイドーシス、シュミット症候群、強皮症、シェーグレン症候群、スティッフマン症候群、全身性エリテマトーデス（ＳＬＥ）、全身性強皮症、高安動脈炎、側頭動脈炎／巨細胞性動脈炎、甲状腺炎、１型糖尿病、潰瘍性大腸炎、ブドウ膜炎、血管炎、白斑、間質性腸疾患またはウェゲナー肉芽腫症である。いくつかの実施形態では、炎症性または自己免疫性障害は、間質性腸疾患、移植、クローン病、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症、喘息、関節リウマチ、及び乾癬から選択される。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、自己免疫状態を調節するために投与される。例えば、免疫応答を抑制することは、レシピエントによるドナーからの、組織、細胞、または臓器移植の拒絶反応を阻害するための方法において有益であることができる。したがって、いくつかの実施形態では、本明細書に記載の薬学的組成物は、移植片関連または移植関連疾患または障害、例えば移植片対宿主疾患（ＧＶＨＤ）を制限または予防するために使用される。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、移植されたまたは生着された（ｇｒａｆｔｅｄ）骨髄、臓器、皮膚、筋肉、ニューロン、膵島、または実質細胞の自己免疫拒絶反応を抑制するために使用される。

本明細書に記載の、操作された細胞を含む薬学的組成物及び方法を、養子細胞移入用途において使用することができる。いくつかの実施形態では、操作された細胞を含む細胞組成物を、関連する方法において使用して、例えば免疫活性を、例えば哺乳動物がんの治療、または他の実施形態では自己免疫性障害の治療への免疫療法アプローチにおいて調節することができる。用いられる方法は、一般的に、本発明のＴＩＰと哺乳動物細胞とを、親和性改変ＩｇＳＦドメインの特異的結合及び哺乳動物細胞の免疫活性の調節に対して許容的な条件下で、接触させる方法を含む。いくつかの実施形態では、免疫細胞（例えば、腫瘍浸潤リンパ球（ＴＩＬ）、Ｔ細胞（ＣＤ８＋またはＣＤ４＋Ｔ細胞を含む）、またはＡＰＣ）は、本明細書に記載される膜タンパク質として及び／または可溶性バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、免疫調節タンパク質、もしくはコンジュゲートとして発現するように操作される。次いで、操作された細胞を、免疫活性の調節が望まれるＡＰＣ、第２のリンパ球または腫瘍細胞のような哺乳動物細胞と、哺乳動物細胞において免疫活性が調節され得るような哺乳動物細胞上のカウンター構造体への親和性改変ＩｇＳＦドメインの特異的結合を可能にする条件下で接触させることができる。細胞は、ｉｎ ｖｉｖｏまたはｅｘ ｖｉｖｏで接触させることができる。

いくつかの実施形態では、操作された細胞は、対象に対して自家である。他の実施形態では、細胞は同種である。いくつかの実施形態では、細胞は、それが単離された哺乳動物に再注入される自家操作細胞である。いくつかの実施形態では、細胞は、哺乳動物に注入される同種操作細胞である。いくつかの実施形態では、細胞は、患者の血液または腫瘍から採取し、ポリペプチド（例えば、本明細書に記載されるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、免疫調節タンパク質、またはコンジュゲート）を発現するように操作し、ｉｎ ｖｉｔｒｏ培養系で増殖させ（例えば、細胞を刺激することによって）、そして患者に再注入して腫瘍破壊を媒介する。いくつかの実施形態では、該方法は、ＴＩＰを発現する細胞（例えば、Ｔ細胞）を患者に注入して戻す養子細胞移入によって実施される。いくつかの実施形態では、本発明の治療用組成物及び方法は、リンパ腫、リンパ性白血病、骨髄性白血病、子宮頸癌、神経芽細胞腫、または多発性骨髄腫のようながんの哺乳動物患者の治療において使用される。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、対象に投与される。一般的に、薬学的組成物の投与量及び投与経路は、対象のサイズ及び状態に応じて、標準的な薬務に従って決定される。例えば、最初に、細胞培養アッセイまたはマウス、ラット、ウサギ、イヌ、ブタ、もしくはサルのような動物モデルのいずれかで治療的有効用量を推定することができる。適切な濃度範囲及び投与経路を決定するために動物モデルを使用してもよい。次いで、そのような情報を使用して、ヒトにおける有用な用量及び投与経路を決定することができる。正確な投与量は、対象が必要とする治療に関連する要因に照らして決定されるだろう。投与量及び投与は、活性化合物の十分なレベルを提供するように、または所望の効果を維持するように調整される。考慮され得る要因は、疾患状態の重症度、対象の通常の健康状態、対象の年齢、体重、及び性別、投与の時間及び頻度、薬物併用、反応感受性、ならびに治療への応答を含む。

長時間作用性薬学的組成物は、特定の製剤の半減期及びクリアランス速度に応じて、３～４日毎、毎週、または隔週で投与してもよい。投薬頻度は、使用される製剤中の分子の薬物動態パラメータに依存する。典型的には、組成物は、所望の効果を達成する投与量に達するまで投与される。したがって、組成物は、単回用量として、または複数回用量（同じまたは異なる濃度／投与量で）として経時的に、または持続注入として投与してもよい。適切な投与量のさらなる改良が日常的に行われる。適切な投与量は、適切な用量―反応データを使用することによって確認され得る。Ｔ細胞活性化もしくは増殖、サイトカイン合成もしくは産生（例えば、ＴＮＦ－α、ＩＦＮ－γ、ＩＬ－２の産生）、様々な活性化マーカー（例えば、ＣＤ２５、ＩＬ－２受容体）の誘導、炎症、関節の腫脹もしくは圧痛、Ｃ－反応性タンパク質の血清レベル、抗コラーゲン抗体産生、及び／またはＴ細胞依存性抗体応答を含む、治療効果についての多数のバイオマーカーまたは生理学的マーカーをモニタリングすることができる。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、経口、経皮、吸入による、静脈内、動脈内、筋肉内、創傷部位への直接適用、手術部位への適用、腹腔内、坐剤による、皮下、皮内、経皮、噴霧による、胸膜内、脳室内、関節内、眼内、または髄腔内を含む、任意の経路を通して対象に投与される。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物の投与は、単回投与または反復投与である。いくつかの実施形態では、１日１回、１日２回、１日３回、または１日４回以上、対象に投与される。いくつかの実施形態では、１週間に約１用量以上（例えば、約２用量以上、約３用量以上、約４用量以上、約５用量以上、約６用量以上、または約７用量以上）が与えられる。いくつかの実施形態では、複数回用量が、数日、数週間、数ヶ月間、または数年間にわたって与えられる。いくつかの実施形態では、一連の治療は、約１用量以上（例えば、約２用量以上、約３用量以上、約４用量以上、約５用量以上、約７用量以上、約１０用量以上、約１５用量以上、約２５用量以上、約４０用量以上、約５０用量以上、または約１００用量以上）である。

いくつかの実施形態では、投与される薬学的組成物の用量は、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約１μｇ以上（例えば、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約２μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約５μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約１０μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約２５μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約５０μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約１００μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約２５０μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約５００μｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約１ｍｇ以上、対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約２ｍｇ以上、または対象の体重１ｋｇ当たりタンパク質約５ｍｇ以上）である。

いくつかの実施形態では、細胞組成物の治療量が投与される。典型的には、投与されるべき本発明の組成物の正確な量は、患者（対象）の、年齢、体重、腫瘍サイズ、感染または転移の範囲、及び状態の個々の違いを考慮して医師が決定することができる。一般的に、本明細書に記載される操作された細胞、例えばＴ細胞を含む薬学的組成物を、１０^４～１０^９個の細胞／ｋｇ体重、例えば１０^５～１０^６個の細胞／ｋｇ体重の投与量（これらの範囲内の全ての整数値を含む）で投与してよいと記載することができる。操作細胞組成物、例えばＴ細胞組成物をこれらの投与量で複数回投与してもよい。該細胞を、免疫療法において通常知られている注入技術を使用することによって投与することができる（例えば、Ｒｏｓｅｎｂｅｒｇ ｅｔ ａｌ，Ｎｅｗ Ｅｎｇ．Ｊ．ｏｆ Ｍｅｄ．３１９：１６７６，１９８８を参照のこと）。特定の患者に対する最適な投与量及び治療レジメンは、医薬分野の当業者が、患者の疾患の兆候をモニタリングし、それに応じて治療を調整することによって、容易に決定することができる。

いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、免疫調節バリアントポリペプチドをコードする核酸配列を含有する感染性物質を含有する。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、治療に好適である対象への投与に好適な感染性物質の用量を含有する。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、ウイルスである感染性物質を、１×１０^５～１×１０^１２もしくは約１×１０^５～約１×１０^１２プラーク形成単位（ｐｆｕ）、１×１０^６～１×１０^１０ｐｆｕもしくは約１×１０^６～約１×１０^１０ｐｆｕ、または１×１０^７～１×１０^１０ｐｆｕもしくは約１×１０^７～約１×１０^１０ｐｆｕを各々包含する、例えば、少なくとも、または少なくとも約、または約１×１０^６、１×１０^７、１×１０^８、１×１０^９、２×１０^９、３×１０^９、４×１０^９、５×１０^９ｐｆｕまたは約１×１０^１０ｐｆｕの単一または複数の投与量で含有する。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、１０^５～１０^１０もしくは約１０^５～約１０^１０ｐｆｕ／ｍＬ、例えば、５×１０^６～５×１０^９もしくは約５×１０^６～約５×１０^９、または１×１０^７～１×１０^９もしくは約１×１０^７～約１×１０^９ｐｆｕ／ｍＬ、例えば、少なくとも、または少なくとも約、または約、１０^６ｐｆｕ／ｍＬ、１０^７ｐｆｕ／ｍＬ、１０^８ｐｆｕ／ｍＬまたは１０^９ｐｆｕ／ｍＬの細菌濃度を含有することができる。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、細菌である感染性物質を、１×１０^３～１×１０^９もしくは約１×１０^３～約１×１０^９コロニー形成単位（ｃｆｕ）、１×１０^４～１×１０^９ｃｆｕもしくは約１×１０^４～約１×１０^９ｃｆｕ、または１×１０^５～１×１０^７ｃｆｕもしくは約１×１０^５～約１×１０^７ｃｆｕを各々包含する、例えば、少なくとも、または少なくとも約、または約、１×１０^４、１×１０^５、１×１０^６、１×１０^７、１×１０^８または１×１０^９ｃｆｕの単一または複数の投与量で含有する。いくつかの実施形態では、薬学的組成物は、１０^３～１０^８もしくは約１０^３～約１０^８ｃｆｕ／ｍＬ、例えば、５×１０^５～５×１０^７もしくは約５×１０^５～約５×１０^７、または１×１０^６～１×１０^７もしくは約１×１０^６～約１×１０^７ｃｆｕ／ｍＬ、例えば、少なくとも、または少なくとも約、または約、１０^５ｃｆｕ／ｍＬ、１０^６ｃｆｕ／ｍＬ、１０^７ｃｆｕ／ｍＬまたは１０^８ｃｆｕ／ｍＬの細菌濃度を含有することができる。

望ましくない免疫応答を媒介するもしくは媒介することができる免疫細胞を排除、隔離、もしくは不活性化すること；防御免疫応答を媒介するもしくは媒介することができる免疫細胞を誘導、生成、もしくは刺激すること；免疫細胞の物理的もしくは機能的特性を変化させること；またはこれらの効果の組み合わせによって、本発明の治療用組成物の投与が免疫活性を十分に調節するかどうかを決定するための多種多様な手段が公知である。免疫活性の調節の測定例は、限定されないが、免疫細胞集団の有無の検査（フローサイトメトリー、免疫組織化学、組織診、電子顕微鏡法、ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）を使用する）；シグナルに応答して増殖もしくは分化する能力または増殖もしくは分化への抵抗性を含む、免疫細胞の機能的能力の測定（例えば、Ｔ細胞増殖アッセイ、及び抗ＣＤ３抗体、抗Ｔ細胞受容体抗体、抗ＣＤ２８抗体、カルシウムイオノフォア、ＰＭＡ（ホルボール１２－ミリスタート１３－アセタート）、ペプチドまたはタンパク質抗原を負荷した抗原提示細胞で刺激後の３Ｈ－チミジン取り込みに基づいたｐｅｐｓｃａｎ分析；Ｂ細胞増殖アッセイを使用する）；他の細胞を殺傷または溶解する能力の測定（例えば、細胞傷害性Ｔ細胞アッセイ）；サイトカイン、ケモカイン、細胞表面分子、抗体及び細胞の他の産物の測定（例えば、フローサイトメトリー、酵素結合免疫吸着アッセイ、ウェスタンブロット分析、タンパク質マイクロアレイ分析、免疫沈降分析による）；免疫細胞または免疫細胞内のシグナル伝達経路の活性化の生化学マーカーの測定（例えば、チロシン、セリンまたはトレオニンのリン酸化、ポリペプチド切断、及びタンパク質複合体の形成または解離のウェスタンブロット及び免疫沈降分析；タンパク質アレイ分析；ＤＮＡアレイまたはサブトラクティブハイブリダイザーションを使用するＤＮＡ転写プロファイリング）；アポトーシス、壊死または他の機序による細胞死の測定（例えば、アネキシンＶ染色、ＴＵＮＥＬアッセイ、ＤＮＡラダリングを測定するゲル電気泳動、組織診；蛍光発生カスパーゼアッセイ、カスパーゼ基質のウェスタンブロット分析）；免疫細胞によって産生される遺伝子、タンパク質、及び他の分子の測定（例えば、ノーザンブロット分析、ポリメラーゼ連鎖反応、ＤＮＡマイクロアレイ、タンパク質マイクロアレイ、２次元ゲル電気泳動、ウェスタンブロット分析、酵素結合免疫吸着アッセイ、フローサイトメトリー）；ならびに自己タンパク質または自己ポリペプチドが関与する自己免疫疾患、神経変性性疾患、及び他の疾患の臨床症状または転帰（例えば改善）の、例えば、多発性硬化症の場合には再発率または疾患重症度を測定することによる（当業者に公知の臨床スコアを使用する）、Ｉ型糖尿病の場合には血糖を、または関節リウマチの場合には関節の炎症を測定することによる、測定（臨床スコア、追加の治療法を使用する要件、機能的状態、画像研究）を含む。

ＶＩＩＩ．例示的な実施形態
提供される実施形態としては、以下の実施形態が挙げられる。

１．ＩｇＶドメインもしくはその特異的結合断片、ＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片、またはその両方を含むバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドであって、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１の番号付けに基づいた２、１２、１３、１５、１８、２３、２４、２８、３１、３２、３３、３６、３７、３９、４４、４５、４６、４７、４８、５８、５９、６５、６７、６９、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、８２、８５、８６、８９、または９１から選択される位置（複数可）に対応する、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片における１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２．アミノ酸改変が、アミノ酸の置換、挿入、または欠失である、実施形態１に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３．非改変ＰＤ－Ｌ２が、哺乳動物ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片である、実施形態１または実施形態２に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４．非改変ＰＤ－Ｌ２が、ヒトＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片である、実施形態１～３のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５．非改変ＰＤ－Ｌ２が、（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載のアミノ酸の配列、（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に対して少なくとも９５％の配列同一性を有するアミノ酸の配列、または（ｉｉｉ）ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片または両方を含むそれらの一部分を含む、実施形態１～４のいずれか１つに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

６．ＩｇＶドメインまたはＩｇＣドメインの特異的結合断片が、少なくとも５０、６０、７０、８０、９０、１００、１１０、またはそれ以上のアミノ酸長を有するか、または
ＩｇＶドメインの特異的結合断片が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の２４～１３０アミノ酸として記載のＩｇＶドメインの長さの少なくとも８０％の長さを含み、及び／またはＩｇＣドメインの特異的結合断片が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の１２２～２０３アミノ酸として記載のＩｇＣドメインの長さの少なくとも８０％の長さを含む、
実施形態１～５のいずれか１つに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

７．バリアントＰＤ－Ｌ２が、最大１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９もしくは２０個のアミノ酸改変（任意で、アミノ酸置換、挿入、及び／または欠失）を含むか、または
バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸配列もしくはその特異的結合断片を含む、
実施形態１～６のいずれか１つに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

８．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインに対して変化した結合を示す、実施形態１～７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

９．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、ＰＤ－１のエクトドメインに対して変化した結合を示す、実施形態１～８のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１０．変化した結合が、変化した結合親和性及び／または変化した結合選択性である、実施形態８または実施形態９に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１１．１つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｆ２Ｌ、Ｉ１２Ｖ、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｎ１８Ｄ、Ｎ２４Ｓ、Ｃ２３Ｓ、Ｇ２８Ｖ、Ｎ２４Ｄ、Ｖ３１Ａ、Ｖ３１Ｍ、Ｎ３２Ｄ、Ｌ３３Ｐ、Ｌ３３Ｈ、Ｌ３３Ｆ、Ｉ３６Ｖ、Ｔ３７Ａ、Ｓ４８Ｃ、Ｓ３９Ｉ、Ｅ４４Ｄ、Ｎ４５Ｓ、Ｄ４６Ｅ、Ｔ４７Ａ、Ｅ５８Ｇ、Ｅ５９Ｇ、Ｋ６５Ｒ、Ｓ６７Ｌ、Ｈ６９Ｌ、Ｐ７１Ｓ、Ｑ７２Ｈ、Ｖ７３Ａ、Ｑ７４Ｒ、Ｒ７６Ｇ、Ｄ７７Ｎ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄ、Ｗ９１Ｒまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、実施形態１～１０のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１２．１つまたは複数のアミノ酸改変が、

の中から選択される、実施形態１～１１のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１３．１つまたは複数のアミノ酸置換が、１３、１５、３９、４４、４７ ６７、７２、７６、８２、８５、８６または８９から選択される位置（複数可）に対応し、任意で該１つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、実施形態１～１２のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１４．１つまたは複数のアミノ酸置換が、１３、１５、４４、４７、６７、７２、７６、８２、８６または８９から選択される位置（複数可）に対応し、任意で該１つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、実施形態１～１３のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１５．アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｈ１５Ｑ、Ｉ１３Ｖ／Ｔ４７Ａ、Ｉ１３Ｖ／Ｓ６７Ｌ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｒ７６Ｇ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ８２Ｒ、Ｉ１３Ｖ／Ｉ８６Ｔ、Ｉ１３Ｖ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６７Ｌ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｒ７６Ｇ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｉ８６Ｔ、Ｈ１５Ｑ／Ｖ８９Ｄ、Ｔ４７Ａ／Ｓ６７Ｌ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｒ７６Ｇ、Ｔ４７Ａ／Ｑ８２Ｒ、Ｔ４７Ａ／Ｉ８６Ｔ、Ｔ４７Ａ／Ｖ８９Ｄ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｒ７６Ｇ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｓ６７Ｌ／Ｉ８６Ｔ、Ｓ６７Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ７２Ｈ／Ｒ７６Ｇ、Ｑ７２Ｈ／Ｑ８２Ｒ、Ｑ７２Ｈ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ７２Ｈ／Ｖ８９Ｄ、Ｒ７６Ｇ／Ｑ８２Ｒ、Ｒ７６Ｇ／Ｉ８６Ｔ、Ｒ７６Ｇ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ８２Ｒ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９ＤまたはＩ８６Ｔ／Ｖ８９Ｄを含む、実施形態１～１４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１６．アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄ、またはＳ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む、実施形態１～１１のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１７．アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ／Ｋ６５Ｒ／Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む、実施形態１～１６のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１８．ＩｇＶドメインまたはその特異的断片、及びＩｇＣドメインまたはその特異的断片を含むか、またはそれから構成される、実施形態１～１７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

１９．ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、１１６～１３２のいずれかに記載のアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６～１０６、１０８～１１４、１１６～１３２のいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつ１つもしくは複数のアミノ酸置換を含有するアミノ酸配列もしくはその特異的結合断片を含むか、またはそれから構成される、実施形態１～１８のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２０．ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片を含むか、またはそれから構成される、実施形態１～１７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２１．ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片が、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ２部分である、実施形態１～１７及び２０のいずれか１つに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２２．ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のいずれかに記載のアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつ１つもしくは複数のアミノ酸改変を含むアミノ酸配列もしくはその特異的結合断片を含むか、またはそれから構成される、実施形態１～２１のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２３．ＩｇＣドメインまたはその特異的結合断片が、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ２部分である、実施形態１～１７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２４．ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１またはＲＧＭｂのエクトドメインに特異的に結合する、実施形態１～２３のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２５．ＰＤ－１のエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合する、実施形態１～２４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２６．ＰＤ－１のエクトドメイン及びＲＧＭｂのエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、それぞれＰＤ－１のエクトドメイン及びＲＧＭｂのエクトドメインに特異的に結合する、実施形態１～２５のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２７．ＲＧＭｂの他方のエクトドメインへの非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合し、減少した親和性でＲＧＭｂの他方のエクトドメインに特異的に結合する、実施形態１～２６のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２８．ＰＤ－１のエクトドメインに対する増加した親和性が、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より大きく増加する、実施形態２４～２７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

２９．ＲＧＭｂのエクトドメインに対する増加した親和性が、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より大きく増加する、実施形態２４または実施形態２６に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３０．ＲＧＭｂのエクトドメインに対する減少した親和性が、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より大きく減少する、実施形態２７に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３１．非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して増加した選択性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合する、実施形態１～３０のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３２．選択性の増加が、非改変ＰＤ－Ｌ２ポリペプチドのＰＤ－１への結合対ＲＧＭｂへの結合の比と比較して、より大きな、バリアントポリペプチドのＰＤ－１への結合対ＲＧＭｂへの結合の比を含む、実施形態３１に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３３．該比率が、少なくとも１．５倍、２．０倍、３．０倍、４．０倍、５．０倍、１０倍、１５倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍もしくはそれ以上だけ、または少なくとも約１．５倍、約２．０倍、約３．０倍、約４．０倍、約５倍、約１０倍、約１５倍、約２０倍、約３０倍、約４０倍、約５０倍もしくはそれ以上だけ大きい、実施形態３２に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３４．ＰＤ－１が、ヒトＰＤ－１である、実施形態９～３３のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３５．ＲＧＭｂが、ヒトＲＧＭｂである、実施形態９～３４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３６．結合活性が、非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、または５０倍より大きく変化（増加または減少）する、実施形態１～３５のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３７．可溶性タンパク質である、実施形態１～３４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３８．ＰＤ－Ｌ２膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠き、及び／または細胞表面で発現することができない、実施形態１～３７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

３９．ポリペプチドの生物学的半減期を延長する部分に連結された、実施形態１～３８のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４０．多量体化ドメインに連結された、実施形態１～３９のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４１．Ｆｃドメインに連結されるか、または低下したエフェクター機能を有するバリアントＦｃドメインに連結される、実施形態４０に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４２．Ｆｃドメインが、哺乳動物、任意でヒトであるか、またはバリアントＦｃドメインが、哺乳動物、任意でヒトである非改変Ｆｃドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、実施形態３９～４１のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４３．Ｆｃドメインまたはそのバリアントが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に対して少なくとも８５％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、実施形態４１及び実施形態４２のいずれか１つに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４４．Ｆｃドメインが、Ｅ２３３Ｐ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３４Ｖ、Ｌ２３５Ａ、Ｌ２３５Ｅ、Ｇ２３６ｄｅｌ、Ｇ２３７Ａ、Ｓ２６７Ｋ、Ｎ２９７Ｇ、Ｖ３０２Ｃ、及びＫ４４７ｄｅｌ（それぞれＥＵ番号付けによる）の中から選択される１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、実施形態４１～４３のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４５．Ｆｃドメインが、アミノ酸改変Ｃ２２０Ｓ（ＥＵ番号付けによる）を含む、実施形態４０～４４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４６．Ｆｃドメインが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９、１２０５、１２０６、１２０７、１７３９、１７３８、１７３９、１７４０のいずれかに記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９、１２０５、１２０６、１２０７、１７３９、１７３８、１７３９、１７４０のいずれかに対して少なくとも８５％の配列同一性を示し、低下したエフェクター機能を示すアミノ酸の配列を含む、実施形態４０～４５のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４７．リンカー、任意でＧ４Ｓリンカーを介して間接的に連結された、実施形態４１～４６のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４８．膜貫通ドメインをさらに含む膜貫通型免疫調節タンパク質であり、任意で該膜貫通ドメインが、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはその特異的結合断片に直接的または間接的に連結されている、実施形態１～４７のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

４９．膜貫通ドメインが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２２１～２４１として記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２２１～２４１に対して少なくとも８５％の配列同一性を示すその機能的バリアントを含む、実施形態４８に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５０．細胞質シグナル伝達ドメインをさらに含み、任意で該細胞質ドメインが膜貫通ドメインに直接的または間接的に連結される、実施形態４８または実施形態４９に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５１．細胞質シグナル伝達ドメインが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２４２～２７３として記載のアミノ酸の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４の残基２４２～２７３に対して少なくとも８５％の配列同一性を示すその機能的バリアントを含む、実施形態５０に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５２．ｉｎ ｖｉｔｒｏ Ｔ細胞アッセイにおいて非改変ＰＤ－Ｌ２と比べてＩＦＮ－γ（インターフェロン－γ）発現を増加させる、実施形態１～５１のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５３．ｉｎ ｖｉｔｒｏ Ｔ細胞アッセイにおいて非改変ＰＤ－Ｌ２と比べてＩＦＮ－γ（インターフェロン－γ）発現を減少させる、実施形態１～５１のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５４．脱グリコシル化した、実施形態１～５３のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。

５５．直接的またはリンカーを介して間接的に免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）メンバーのＩｇＳＦドメインを含む第２のポリペプチドに連結された実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む、免疫調節タンパク質。

５６．ＩｇＳＦドメインが、親和性改変ＩｇＳＦドメインであり、該親和性改変ＩｇＳＦドメインが、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、実施形態５５に記載の免疫調節タンパク質。

５７．親和性改変ＩｇＳＦドメインが、１つまたは複数のその同族結合パートナー（複数可）に対し、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインの、同じ１つまたは複数の同族結合パートナー（複数可）に対する結合と比較して変化した結合を示す、実施形態５６に記載の免疫調節タンパク質。

５８．ＩｇＳＦドメインが、１つまたは複数のその同族結合パートナー（複数可）に対し、同じ１つまたは複数の同族結合パートナー（複数可）に対する非改変または野生型ＩｇＳＦドメインの結合と比較して増加した結合を示す、実施形態５７に記載の免疫調節タンパク質。

５９．バリアントＰＤ－Ｌ２が第１のＰＤ－Ｌ２バリアントであり、第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインが実施形態１～５８のいずれかに記載の第２のバリアントＰＤ－Ｌ２に由来するＩｇＳＦドメインであり、該第１及び第２のＰＤ－Ｌ２バリアントが同一または異なる、実施形態５６～５８のいずれか１つに記載の免疫調節ポリペプチド。

６０．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドがＰＤ－１またはＲＧＭｂに特異的に結合することができ、第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインがＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチドによって特異的に結合されるもの以外の同族結合パートナーに結合することができる、実施形態５５～５９のいずれか１つに記載の免疫調節タンパク質。

６１．ＩｇＳＦドメインがＢ７ファミリーのメンバー由来である、実施形態５５～６０のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

６２．ＩｇＳＦドメインが、腫瘍で発現するリガンドに結合する腫瘍局在化部分、または炎症環境の細胞または組織で発現するリガンドに結合する炎症局在化部分である、実施形態５５～６０のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

６３．リガンドがＢ７Ｈ６である、実施形態６２に記載の免疫調節タンパク質。

６４．ＩｇＳＦドメインがＮＫｐ３０由来である、実施形態６２または実施形態６３に記載の免疫調節タンパク質。

６５．ＩｇＳＦドメインまたはその親和性改変ＩｇＳＦドメイン、任意で第２または第３のポリペプチドが、ＩｇＶドメインであるか、またはそれを含む、実施形態５５～６４のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

６６．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、ＩｇＶドメインであるか、またはそれを含む、実施形態５５～６５のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

６７．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは第２のポリペプチドの少なくとも１つに連結された多量体化ドメインをさらに含み、任意で、該多量体化ドメインがＦｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントである、実施形態５５～６６のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

６８．第２のポリペプチドのＩｇＳＦドメインが、阻害性受容体に結合するリガンドのＩｇＳＦドメイン、またはその親和性改変ＩｇＳＦドメインであり、任意で親和性改変ＩｇＳＦドメインが、同じ阻害性受容体への非改変ＩｇＳＦドメインの結合と比較して阻害性受容体に対する結合親和性及び／または結合選択性の増加を示す、実施形態５５～６７のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

６９．阻害性受容体がＴＩＧＩＴもしくはＣＴＬＡ－４である、または該阻害性受容体のリガンドがＣＤ１５５、ＣＤ１１２もしくはＣＤ８０である、実施形態６８に記載の免疫調節タンパク質。

７０．第２のポリペプチドが、
（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７、３４４もしくは３８７のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＣＤ１５５、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４５～３８６、３８８～６９９、１５２７～１７３６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、
（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８、７００もしくは７９５のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含む野生型ＣＤ１１２、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７９４、７９６～９６５、１４５５～１５２６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、
（ｉｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８、１０３９もしくは２０３９のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含む野生型ＣＤ８０、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６６～９９８、１０００～１０３８、１０４０～１０７２、１０７４～１１１２、１１１４～１１４６、１１４７～１１８６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ８０ポリペプチド、
（ｉｖ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０、１８１２、１２５８もしくは１４５４のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＰＤ－Ｌ１、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５９～１４５３、１７４３～１８１１、１８１３～２０２１のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド、
（ｖ）（ｉ）～（ｉｖ）のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつアミノ酸改変、任意でそのアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、アミノ酸配列、または
（ｖｉ）（ｉ）～（ｖ）のいずれかの特異的結合断片から選択される、
実施形態５５～６９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

７１．野生型ＩｇＳＦドメインまたはそのバリアントもしくは親和性改変ＩｇＳＦドメインを含む第３のポリペプチドをさらに含む実施形態５５～７０のいずれかに記載の免疫調節タンパク質であって、該親和性改変ＩｇＳＦドメインが、該ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含み、
該第３のポリペプチドが第１及び／または第２のポリペプチドと同じであるか、または
該第３のポリペプチドが第１及び／または第２のポリペプチドとは異なる、
前記免疫調節タンパク質。

７２．第３のポリペプチドのＩｇＳＦドメインが、
（ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７、３４４もしくは３８７のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＣＤ１５５、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４５～３８６、３８８～６９９、１５２７～１７３６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、
（ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８、７００もしくは７９５のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含む野生型ＣＤ１１２、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７９４、７９６～９６５、１４５５～１５２６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、
（ｉｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８、１０３９もしくは２０３９のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含む野生型ＣＤ８０、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９６６～９９８、１０００～１０３８、１０４０～１０７２、１０７４～１１１２、１１１４～１１４６、１１４７～１１８６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ８０ポリペプチド、
（ｉｖ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０、１８１２、１２５８もしくは１４５４のいずれかに記載のＩｇＳＦを含む野生型ＰＤ－Ｌ１、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５９～１４５３、１７４３～１８１１、１８１３～２０２１のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＰＤ－Ｌ１ポリペプチド、
（ｖ）（ｉ）～（ｉｖ）のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつアミノ酸改変、任意でそのアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、アミノ酸配列、または
（ｖｉ）（ｉ）～（ｖ）のいずれかの特異的結合断片を含む親和性改変ＩｇＳＦドメインである、
実施形態７１に記載の免疫調節タンパク質。

７３．ＩｇＳＦファミリーメンバーのＩｇＳＦドメインまたはその親和性改変ＩｇＳＦドメインを含む少なくとも１つの追加のポリペプチドをさらに含む７０～７２の免疫調節タンパク質であって、該親和性改変ＩｇＳＦドメインが、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインの結合と比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、前記免疫調節タンパク質。

７４．免疫調節タンパク質が、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、第２のポリペプチド、及び／または第３のポリペプチドの少なくとも１つに連結された多量体化ドメインをさらに含み、任意で、該多量体化ドメインがＦｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントである、実施形態７１～７３のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

７５．多量体化ドメインがヘテロ二量体の形成を促進する、実施形態６７～７４のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

７６．多量体化ドメインが第１の多量体化ドメインである実施形態４０～４７のいずれかに記載の第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、及び多量体化ドメインが第２の多量体化ドメインである実施形態４０～４７のいずれかに記載の第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む免疫調節タンパク質であって、該第１及び第２の多量体化ドメインが相互作用して第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む多量体を形成し、任意で、該第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが同一である、前記免疫調節タンパク質。

７７．多量体化ドメインが第１の多量体化ドメインであり、第２の多量体化ドメインと相互作用して免疫調節タンパク質を含む多量体を形成する、実施形態６７～７５のいずれかに記載の免疫調節タンパク質を含む免疫調節タンパク質。

７８．免疫調節タンパク質が第１の免疫調節タンパク質であり、第２の免疫調節タンパク質が第２の多量体化ドメインに直接的またはリンカーを介して間接的に連結され、該多量体が第１及び第２の免疫調節タンパク質を含む、実施形態７７に記載の免疫調節タンパク質。

７９．第２の免疫調節タンパク質が、請求項６７～７５のいずれかに記載の免疫調節タンパク質であり、該多量体化ドメインが第２の多量体化ドメインである、実施形態７８に記載の免疫調節タンパク質。

８０．多量体が二量体である、実施形態７６～７９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８１．ホモ二量体であり、任意で第１及び第２の多量体化ドメインが同一である、実施形態７６～８０のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８２．第２のポリペプチドがバリアントＣＤ１５５ポリペプチドであり、該第１及び／または第２の免疫調節タンパク質がＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１１９６のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１１９６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、実施形態７７～８１のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８３．ヘテロ二量体であり、任意で、第１及び第２の多量体化ドメインは、異なっている、及び／または相互作用してヘテロ二量体形成を媒介することができる、実施形態７６～８０のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８４．第２のポリペプチドがバリアントＣＤ１５５ポリペプチドであり、
該第１または第２の免疫調節タンパク質がＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１、１２０３のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１もしくは１２０３のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含み、
該第１または第２の免疫調節タンパク質の他方がＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１１９０、１２０２もしくは１２０４のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１１９０、１２０２もしくは１２０４のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、
実施形態７７～８０及び８３のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８５．第１及び／または第２の多量体化ドメインがＦｃドメインであるか、または低下したエフェクター機能を有するそのバリアントであり、任意で
該Ｆｃドメインがヒトである免疫グロブリンタンパク質のものであり、及び／または該Ｆｃ領域はヒトであるか、任意で該Ｆｃ領域が免疫グロブリンＧ１（ＩｇＧ１）もしくは免疫グロブリンＧ２（ＩｇＧ２）のものであり、任意でＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１２に記載されるか、または
該バリアントＦｃドメインが野生型Ｆｃ領域に１つまたは複数のアミノ酸置換を含み、任意で野生型Ｆｃ領域と比較して低下したエフェクター機能が低下し、任意で該野生型ヒトＦｃがヒトＩｇＧ１のものである、
実施形態７６～８４のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８６．第１及び第２の多量体化ドメインが同一または異なる、実施形態７６～８５のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８７．該バリアントＦｃ領域が、
ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｅ２３３Ｐ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３４Ｖ、Ｌ２３５Ａ、Ｌ２３５Ｅ、Ｇ２３６ｄｅｌ、Ｇ２３７Ａ、Ｓ２６７ＫまたはＮ２９７Ｇを含むか、または
ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｒ２９２Ｃ／Ｎ２９７Ｇ／Ｖ３０２ＣまたはＬ２３４Ａ／Ｌ２３５Ｅ／Ｇ２３７Ａを含む、
実施形態６５～７５、８５及び８６のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８８．Ｆｃ領域またはバリアントＦｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｃ２２０Ｓを含む、実施形態６５～７５及び８５～８７のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

８９．Ｆｃ領域またはバリアントＦｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでＫ４４７ｄｅｌを含む、実施形態６５～７５及び８５～８８のいずれかに記載の免疫調節タンパク質。

９０．実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２、または部分に連結された実施形態５５～８９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質を含む、コンジュゲート。

９１．部分が細胞表面の分子に特異的に結合する標的指向性部分である、実施形態９０に記載のコンジュゲート。

９２．標的指向性部分が、免疫細胞表面の分子に特異的に結合し、任意で該免疫細胞が、抗原提示細胞またはリンパ球である、実施形態９１に記載のコンジュゲート。

９３．標的指向性部分が、腫瘍表面の分子に結合する腫瘍局在化部分である、実施形態９１に記載のコンジュゲート。

９４．該部分が、タンパク質、ペプチド、核酸、小分子またはナノ粒子である、実施形態９０～９３のいずれかに記載のコンジュゲート。

９５．該部分が、抗体または抗原結合断片である、実施形態９０～９４のいずれかに記載のコンジュゲート。

９６．コンジュゲートが、二価、四価、六価、または八価である、実施形態９０～９５のいずれかに記載のコンジュゲート。

９７．融合タンパク質である、実施形態９０～９６のいずれかに記載のコンジュゲート。

９８．実施形態１～５９のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、実施形態５５～８９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質、または実施形態９０～９７のいずれかに記載の融合タンパク質であるコンジュゲートをコードする核酸分子。

９９．合成核酸である、実施形態９８に記載の核酸分子。

１００．ｃＤＮＡである、実施形態９８または実施形態９９に記載の核酸分子。

１０１．実施形態９８～１００のいずれかに記載の核酸分子を含むベクター。

１０２．発現ベクターである、実施形態１０１に記載のベクター。

１０３．哺乳動物発現ベクターまたはウイルスベクターである、実施形態１０１または実施形態１０２に記載のベクター。

１０４．実施形態１０１～１０３のいずれかに記載のベクターを含む、細胞。

１０５．哺乳動物細胞である、実施形態１０４に記載の細胞。

１０６．ヒト細胞である、実施形態１０４または実施形態１０５に記載の細胞。

１０７．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質の産生方法であって、実施形態９８～１００のいずれかに記載の核酸分子または実施形態１０１～１０３のいずれかに記載のベクターを宿主細胞に、該細胞内でタンパク質を発現する条件下で導入することを含む、産生方法。

１０８．細胞からバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を単離または精製することをさらに含む、実施形態１０７に記載の方法。

１０９．バリアントＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチドを発現する細胞を操作する方法であって、実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする核酸分子を宿主細胞に、該ポリペプチドが該細胞内で発現される条件下で導入することを含む、方法。

１１０．実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、実施形態５５～８９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質、実施形態９０～９７のいずれかに記載の融合タンパク質であるコンジュゲート、実施形態９８～１００のいずれかに記載の核酸分子、または実施形態１０１～１０２のいずれかに記載のベクターを発現する、操作された細胞。

１１１．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、シグナルペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む核酸によってコードされる、実施形態１１０に記載の操作された細胞。

１１２．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、膜貫通ドメインを含まない、及び／または細胞の表面で発現しない、実施形態１１０または実施形態１１１に記載の操作された細胞。

１１３．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、操作された細胞から分泌される、または分泌されることができる、実施形態１１０～１１２のいずれかに記載の操作された細胞。

１１４．膜貫通ドメインを含む及び／または実施形態４８～５４のいずれかに記載の膜貫通型免疫調節タンパク質である、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む、実施形態１１０または実施形態１１１に記載の操作された細胞。

１１５．バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、細胞の表面で発現する、実施形態１１０、実施形態１１１、または実施形態１１４に記載の操作された細胞。

１１６．免疫細胞である、実施形態１１０～１１５のいずれかに記載の操作された細胞。

１１７．免疫細胞が、抗原提示細胞（ＡＰＣ）またはリンパ球である、実施形態１１６に記載の操作された細胞。

１１８．リンパ球であり、該リンパ球がＴ細胞である、実施形態１１０～１１７のいずれかに記載の操作された細胞。

１１９．ＡＰＣであり、該ＡＰＣが人工ＡＰＣである、実施形態１１８に記載の操作された細胞。

１２０．初代細胞である、実施形態１１０～１１９のいずれかに記載の操作された細胞。

１２１．哺乳動物細胞である、実施形態１１０～１２０のいずれかに記載の操作された細胞。

１２２．ヒト細胞である、実施形態１１０～１２１のいずれかに記載の操作された細胞。

１２３．細胞が、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）または操作されたＴ細胞受容体をさらに含む、実施形態１１０～１２２のいずれかに記載の操作された細胞。

１２４．実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、または実施形態５５～８９のいずれかに記載の免疫調節ポリペプチド、または請求項９０～９７のいずれかに記載の融合タンパク質であるコンジュゲートをコードする核酸分子を含む、感染性物質。

１２５．コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドが、膜貫通ドメインを含まない、及び／またはそれが発現される細胞の表面で発現しない、実施形態１２４に記載の感染性物質。

１２６．コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節ポリペプチドが、それが発現される細胞から分泌される、または分泌されることができる、実施形態１２４または実施形態１２５に記載の感染性物質。

１２７．コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、膜貫通ドメインを含む、実施形態１２４に記載の感染性物質。

１２８．コードされたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、それが発現される細胞の表面で発現する、実施形態１２４または実施形態１２７に記載の感染性物質。

１２９．細菌またはウイルスである、実施形態１２４～１２８のいずれかに記載の感染性物質。

１３０．ウイルスであり、該ウイルスが腫瘍溶解性ウイルスである、実施形態１２９に記載の感染性物質。

１３１．腫瘍溶解性ウイルスが、アデノウイルス、アデノ随伴ウイルス、ヘルペスウイルス、単純ヘルペスウイルス、水疱性口腔ウイルス、レオウイルス、ニューカッスル病ウイルス、パルボウイルス、麻疹ウイルス、水疱性口内炎ウイルス（ＶＳＶ）、コクサッキーウイルスまたはワクシニアウイルスである、実施形態１３０に記載の感染性物質。

１３２．ウイルスが、樹状細胞（ＤＣ）を特異的に標的とするウイルス、及び／または樹状細胞指向性である、実施形態１３０または実施形態１３１に記載の感染性物質。

１３３．ウイルスが、改変されたシンドビスウイルスエンベロープ産物でシュードタイプ化されたレンチウイルスベクターである、実施形態１３２に記載の感染性物質。

１３４．標的細胞の死をもたらす、または免疫応答を増強もしくは強化することができるさらなる遺伝子産物をコードする核酸分子をさらに含む、実施形態１２４～１３３のいずれかに記載の感染性物質。

１３５．さらなる遺伝子産物が、抗がん剤、抗転移剤、抗血管新生剤、免疫調節分子、免疫チェックポイント阻害剤、抗体、サイトカイン、成長因子、抗原、細胞傷害性遺伝子産物、プロアポトーシス遺伝子産物、抗アポトーシス遺伝子産物、細胞マトリックス分解性遺伝子、組織再生またはヒト体細胞をリプログラミングして多能性にするための遺伝子から選択される、実施形態１３４に記載の感染性物質。

１３６．実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、実施形態５５～８９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質、実施形態９０～９７のいずれかに記載のコンジュゲート、または実施形態１１０～１２３のいずれかに記載の操作された細胞、または実施形態１２４～１３５のいずれかに記載の感染性物質を含む、薬学的組成物。

１３７．薬学的に許容し得る賦形剤を含む、実施形態１３６に記載の薬学的組成物。

１３８．薬学的組成物が無菌である、実施形態１３６または実施形態１３７に記載の薬学的組成物。

１３９．バイアル内に実施形態１３６～１３８のいずれかに記載の薬学的組成物を含む製造物品。

１４０．バイアルが密封された、実施形態１３９に記載の製造物品。

１４１．実施形態１３６～１３８のいずれかに記載の薬学的組成物及び使用説明書を含むキット。

１４２．実施形態１３９及び実施形態１４０による製造物品及び使用説明書を含むキット。

１４３．実施形態１３６～１３８のいずれかに記載の薬学的組成物を対象に投与することを含む、対象における免疫応答を調節する方法。

１４４．実施形態１１０～１２３のいずれかに記載の操作された細胞を投与することを含む、対象における免疫応答を調節する方法。

１４５．操作された細胞が、対象に対して自家である実施形態１４４に記載の方法。

１４６．操作された細胞が、対象に対して同種他家である実施形態１４４に記載の方法。

１４７．免疫応答を調節することにより、対象の疾患または状態を治療する、実施形態１４３～１４６のいずれかに記載の方法。

１４８．免疫応答が増加される、実施形態１４３～１４７のいずれかに記載の方法。

１４９．可溶性であり任意でＰＤ－Ｌ２膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠くバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、対象に投与される、実施形態１４３～１４８のいずれかに記載の方法。

１５０．バリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質がＦｃ融合タンパク質である、実施形態１４３～１４９のいずれかに記載の方法。

１５１．実施形態１～５４のいずれかに記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは実施形態５５～８９のいずれかに記載の免疫調節タンパク質が対象に投与される、実施形態１４３及び１４８～１５０のいずれかに記載の方法。

１５２．分泌可能なバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む操作された細胞が、対象に投与される、実施形態１４３～１４９のいずれかに記載の方法。

１５３．実施形態９８～１０１及び１０４～１１１のいずれかに記載の操作された細胞が、対象に投与される、実施形態１４３及び１４８～１５２のいずれかに記載の方法。

１５４．任意で感染性物質が腫瘍細胞または免疫細胞に感染し、分泌可能な免疫調節タンパク質が感染細胞から分泌される条件下で、分泌可能な免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする感染性物質が対象に投与される、実施形態１４３、１４７及び１４８のいずれかに記載の方法。

１５５．疾患または状態が、腫瘍またはがんである、実施形態１４３～１５４のいずれかに記載の方法。

１５６．疾患または状態が、黒色腫、肺癌、膀胱癌、血液学的悪性疾患、肝臓癌、脳癌、腎臓癌、乳癌、膵臓癌、大腸癌、脾臓癌、前立腺癌、精巣癌、卵巣癌、子宮癌、胃癌、筋骨格癌、頭頸部癌、消化管癌、生殖細胞癌、または内分泌及び神経内分泌癌から選択される、実施形態１４３～１５５のいずれか１つに記載の方法。

１５７．免疫応答が減少される、実施形態１４３～１４７のいずれかに記載の方法。

１５８．炎症環境の細胞または組織に局在化するＩｇＳＦドメインまたは部分に連結されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む免疫調節タンパク質またはコンジュゲートが対象に投与される、実施形態１４３～１４７及び１５７のいずれかに記載の方法。

１５９．結合分子が、抗体もしくはその抗原結合断片を含むか、または野生型ＩｇＳＦドメインもしくはそのバリアントを含む実施形態１５８に記載の方法。

１６０．実施形態５７～７７のいずれかに記載の免疫調節タンパク質または実施形態９０～９７のいずれかに記載のコンジュゲートが対象に投与される、実施形態１４３～１４７及び１５７～１５９のいずれかに記載の方法。

１６１．膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが、対象に投与される、実施形態１４３～１４７及び１５７のいずれかに記載の方法。

１６２．実施形態５０～５９のいずれかに記載の膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む操作された細胞が、対象に投与される、実施形態１４４～１４７及び１５７～１６１のいずれかに記載の方法。

１６３．任意で感染性物質が腫瘍細胞または免疫細胞に感染し、該膜貫通型免疫調節タンパク質が感染細胞の表面で発現する条件下で、膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする感染性物質が、対象に投与される、実施形態１４３、１４７及び１５７のいずれかに記載の方法。

１６４．疾患または状態が、炎症性または自己免疫性の疾患または状態である、実施形態１４３～１４７及び１５７～１６３のいずれかに記載の方法。

１６５．疾患または状態が、抗好中球細胞質抗体（ＡＮＣＡ）関連血管炎、血管炎、自己免疫性皮膚疾患、移植、リウマチ性疾患、炎症性消化管疾患、炎症性眼疾患、炎症性神経疾患、炎症性肺疾患、炎症性内分泌疾患、または自己免疫性血液疾患である、実施形態１４３～１４７及び１５７～１６４のいずれかに記載の方法。

１６６．疾患または状態が、炎症性腸疾患、移植、クローン病、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症、喘息、関節リウマチ、または乾癬から選択される、実施形態１６４または実施形態１６５に記載の方法。

ＩＸ．実施例
以下の実施例は、単に例示を目的に含まれるものであり、本発明の範囲を限定することを意図するものではない。

ＩｇＳＦドメインの変異体ＤＮＡ構築物の生成
実施例１は、酵母ディスプレイライブラリーとしての酵母の表面上での翻訳及び発現のための、ヒトＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦドメインの変異体ＤＮＡ構築物の生成について記載する。

Ａ．縮重ライブラリー
以下の免疫グロブリン様Ｖ型（ＩｇＶ）ドメインを含有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１５に記載の野生型ヒトＰＤ－Ｌ２配列：

に基づいて構築物を生成した。

縮重コドンによる完全または部分的ランダム化の特定の残基を標的とするライブラリーのために、様々なアミノ酸置換をコードする特定の混合塩基セットなどの縮重コドンを、ＵＲＬ：ｒｏｓｅｔｔａｄｅｓｉｇｎ．ｍｅｄ．ｕｎｃ．ｅｄｕ／ＳｗｉｆｔＬｉｂ／におけるアルゴリズムを使用して生成する。一般に、変異させる位置はＰＤＬ２：：ＰＤ１複合体（例えば、ＰＤＢ：３ＢＰ５）に関する直接的な結晶構造情報から選択した。あるいは、相同タンパク質複合体の構造が利用できない場合、相同性モデルが生成される。該構造情報を使用して、構造ビューア（ＵＲＬ：ｓｐｄｂｖ．ｖｉｔａｌ－ｉｔ．ｃｈで利用可能）を使用して縮重コドンによる変異誘発の接触または非接触界面残基を特定することができる。

ライブラリー設計の次のステップは、変異誘発のために選択された残基のどれが保存された残基であったかを特定するためのヒト、マウス、ラット、及びサルのＰＤ－Ｌ２配列のアラインメントであることができる。この分析をふまえると、保存された標的残基は、保存的アミノ酸変化と野生型残基のみを指定した縮重コドンによって変異し得る。保存されていない残基は、より積極的に変異し得るが、野生型残基も含まれ得る。標的タンパク質の過剰な変異誘発を避けるために、野生型残基もコードする縮重コドンを配置する。同じ理由で、最大２０位置のみを各ライブラリーの変異誘発の標的とする。変異誘発のための残基の選択は、リガンドと相互作用する標的側鎖残基、及びリガンド／カウンター構造に向かう側鎖との結合表面の６Å以内にある非接触界面残基などの接触に焦点を当てた。

標的指向されたライブラリーをコードするＤＮＡを生成するために、長さが最大８０ヌクレオチドであり、変異誘発の標的となる残基位置に縮重コドンを含有する重複オリゴは、Ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ ＤＮＡ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ（Ｃｏｒａｌｖｉｌｌｅ，ＵＳＡ）から注文することができる。オリゴヌクレオチドを滅菌水に溶解し、等モル比で混合し、９５℃で５分間加熱し、アニーリングのために室温までゆっくりと冷却した。次にＩｇＶドメイン遺伝子配列の開始及び末端にアニールするＩｇＶドメイン特異的オリゴヌクレオチドプライマーを使用して、第１のＰＣＲ産物を生成する。次に、ｐＢＹＤＳ０３クローニングベクター（Ｌｉｆｅ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，ＵＳＡ）と、ＢａｍＨＩ及びＫｐｎＩクローニングサイト以外及び以内で４０ｂｐ重複するＩｇＶドメイン特異的オリゴヌクレオチドを使用して、前ステップの１００ｎｇのＰＣＲ産物を増幅し、エレクトロポレーション毎に少なくとも合計１２μｇのＤＮＡを産生する。両方のＰＣＲは、ＯｎｅＴａｑ ２ｘ ＰＣＲマスターミックス（Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ，ＵＳＡ）を使用したポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）によるものであった。第２のＰＣＲ産物は、ＰＣＲ精製キット（Ｑｉａｇｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を使用して精製し、滅菌脱イオン水に再懸濁する。あるいは、最大２００塩基対の長さのＵｌｔｒａｍｅｒｓ（Ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ ＤＮＡ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ）をメガプライマーＰＣＲと併用し（ＵＲＬ：ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｎｃｂｉ．ｎｌｍ．ｎｉｈ．ｇｏｖ／ｐｍｃ／ａｒｔｉｃｌｅｓ／ＰＭＣ１４６８９１／ｐｄｆ／２５３３７１．ｐｄｆ）、複数の小さな重複プライマーを使用して容易に生成することができなかった縮重コドンの大きなストレッチを生成する。メガプライマーＰＣＲを使用した完全長産物の生成後、酵母への相同組換えのためのｐＢＹＤＳ０３クローニングベクターとの４０塩基対重複領域を含有するＤＮＡプライマーを使用して、変異体ＩｇＶドメインライブラリーを再度ＰＣＲ増幅する。

ライブラリー挿入を準備するために、ｐＢＹＤＳ０３ベクターをＢａｍＨ１及びＫｐｎ１制限酵素（Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ，ＵＳＡ）で消化し、大きなベクター断片をゲル精製して、滅菌脱イオン水に溶解させる。総量５０μＬの脱イオン水及び滅菌水中で１２μｇのライブラリーＤＮＡインサートと４μｇの線状ベクターを混合することで次ステップのためのエレクトロポレーション可能ＤＮＡを生成した。標的指向されたライブラリーを生成するための別の方法は、縮重コドンを含有するオリゴヌクレオチドを用いて標的ＩｇＶドメインの部位特異的突然変異誘発（Ｍｕｌｔｉｓｉｔｅ ｋｉｔ，Ａｇｉｌｅｎｔ，ＵＳＡ）を行うことであった。このアプローチを使用して、変異誘発のためにＤＮＡのいくつかの特定のストレッチのみを標的とするサブライブラリーを生成することができる。これらの場合、選択ステップに進む前にサブライブラリーを混合することができる。一般に、ライブラリーサイズは１０Ｅ７～１０Ｅ８個のクローンの範囲であったが、ただし、サブライブラリーは１０Ｅ４～１０Ｅ５の範囲でしかなかった。

Ｂ．ランダムライブラリー
ランダムライブラリーもまた構築して、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１５に記載のＰＤ－Ｌ２のＩｇＶドメインのバリアントを特定した。野生型ＩｇＶドメインをコードするＤＮＡを、酵母ディスプレイベクターｐＢＹＤＳ０３のＢａｍＨ１とＫｐｎ１部位との間にクローニングした。次に、該ＤＮＡをＧｅｎｅｍｏｒｐｈ ＩＩ Ｋｉｔ（Ａｇｉｌｅｎｔ，ＵＳＡ）で変異誘発させて、ライブラリーバリアント当たり平均３～５個のアミノ酸変化を生成した。次いで、変異誘発させたＤＮＡを２ステップＰＣＲによって増幅し、標的指向されたライブラリーについて上記のとおりさらに処理した。

酵母へのＤＮＡライブラリーの導入
実施例２は、酵母へのＰＤ－Ｌ２ ＤＮＡライブラリーの導入を記載する。

ライブラリーＤＮＡを酵母に導入するために、酵母ＢＪ５４６４株（ＡＴＣＣ．ｏｒｇ；ＡＴＣＣ ｎｕｍｂｅｒ ２０８２８８）のエレクトロポレーションコンピテント細胞を調製し、基本的に記載されるように上記ステップのエレクトロポレーション可能ＤＮＡを用いてＧｅｎｅ Ｐｕｌｓｅｒ ＩＩ（Ｂｉｏｒａｄ，ＵＳＡ）でエレクトロポレーションした（Ｃｏｌｂｙ，Ｄ．Ｗ．ｅｔ ａｌ．２００４ Ｍｅｔｈｏｄｓ Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ ３８８，３４８－３５８）。唯一の例外は、改変プラスミドｐＢＹＤＳ０３によって担持されるＬＥＵ２選択マーカーに対応するために形質転換細胞を非誘導最小選択ＳＣＤ－Ｌｅｕ培地中で成長させたことである。１リットルのＳＣＤ－Ｌｅｕ培地は、１４．７グラムのクエン酸ナトリウム、４．２９グラムのクエン酸一水和物、２０グラムのデキストロース、６．７グラムの酵母窒素ベース、及び１．６グラムのロイシン不含酵母用合成ドロップアウト培地サプリメントからなる。０．２２μｍの真空濾過装置を使用して使用前に培地を滅菌濾過した。

ライブラリーサイズは、新たに回収した細胞の段階希釈物をＳＣＤ－Ｌｅｕ寒天プレート上にプレーティングし、次いで、１プレート当たり少なくとも５０個のコロニーを生成したプレーティング由来の単一コロニーの数からライブラリーサイズを推定することによって決定した。一般に、ライブラリーサイズは、この希釈アッセイを基準として１０Ｅ８～１０Ｅ９の形質転換体の範囲であった。エレクトロポレーションした培養物の残りをＳＣＤ－Ｌｅｕ中で飽和まで増殖させ、この培養物に由来する細胞をもう一度新鮮なＳＣＤ－Ｌｅｕ中で１／１００で継代培養して、非形質転換細胞の割合を最小限に抑えるために飽和まで増殖させ、一晩増殖させ、２つ以上のライブラリーバリアントを含有し得る細胞からプラスミドの分離を可能にした。ライブラリーの多様性を維持するために、計算したライブラリーサイズよりも少なくとも１０×以上の細胞を含有する接種源を使用してこの継代培養ステップを行った。第２の飽和培養物に由来する細胞を、滅菌２５％（重量／体積）グリセロールを含有する新鮮培地に１０Ｅ１０個／ｍｌの密度に再懸濁して、－８０℃で凍結及び保存した（凍結ライブラリーストック）。

酵母の選択
実施例３は、ＰＤ－Ｌ２の親和性改変バリアントを発現する酵母の選択を記載する。

推定したライブラリーサイズの少なくとも１０倍に等しい数の細胞を、個々のライブラリーストックから解凍し、非誘導ＳＣＤ－Ｌｅｕ培地中０．１×１０Ｅ６個の細胞／ｍｌに懸濁し、一晩増殖させた。翌日、ライブラリーサイズの１０倍に等しい数の細胞を２０００ＲＰＭで２分間遠心分離し、誘導ＳＣＤＧ－Ｌｅｕ培地中０．５×１０Ｅ６個の細胞／ｍｌに再懸濁した。１リットルのＳＣＤＧ－Ｌｅｕ誘導培地は、水に溶解させて０．２２μｍの膜濾過装置に通して滅菌した、Ｎａ_２ＨＰＯ_４ ５．４グラム、ＮａＨ_２ＰＯ_４・Ｈ_２Ｏ ８．５６グラム、ガラクトース２０グラム、デキストロース２．０グラム、酵母窒素ベース６．７グラム、及びロイシン不含酵母用合成ドロップアウト培地サプリメント１．６グラムからなる。培養物を室温で１日誘導培地中で増殖させて、酵母細胞表面でライブラリータンパク質の発現を誘導した。

細胞は、同族リガンドを負荷した磁気ビーズを使用して２～３回選別し、非結合物質を減らし、その外因性組換えカウンター構造体タンパク質に結合する能力を有する全てのバリアントＰＤ－Ｌ２を濃縮した。これに続いて、各回において外因性カウンター構造体タンパク質染色の濃度を低下させて１～２回の蛍光活性化細胞選別（ＦＡＣＳ）を行って、改善された結合物質を示す酵母細胞の画分を濃縮した。磁気ビーズの濃縮及びフローサイトメトリーによる選択は、基本的にＭｉｌｌｅｒ，Ｋ．Ｄ． ｅｔ ａｌ．，Ｃｕｒｒｅｎｔ Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ ｉｎ Ｃｙｔｏｍｅｔｒｙ ４．７．１－４．７．３０，Ｊｕｌｙ ２００８に記載されるように実施した。

ＰＤ－Ｌ２ライブラリーと共に、標的リガンドタンパク質は、ｒｈＰＤ－１．Ｆｃ（すなわち、Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡの組換えヒトＰＤ－１ Ｆｃ融合タンパク質）であった。磁気プロテインＡビーズは、Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ，ＵＳＡから得た。２色フローサイトメトリーソーティングのために、Ｂｉｏ－Ｒａｄ Ｓ３ｅソーターを使用した。ＰＤ－Ｌ２提示レベルを、Ａｌｅｘａｆｌｕｏｒ ４８８（Ｌｉｆｅ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，ＵＳＡ）で標識した抗ヘマグルチニン抗体でモニタリングした。ｒｈＰＤ－１．Ｆｃに対するＦｃ融合タンパク質のリガンド結合をｒフィコエリスリン（ＰＥ）コンジュゲート抗ヒトＩｇ特異的ヤギＦａｂ（Ｊａｃｋｓｏｎ ＩｍｍｕｎｏＲｅｓｅａｒｃｈ，ＵＳＡ）で検出した。ダブレット酵母を前方散乱（ＦＳＣ）／側方散乱（ＳＳＣ）パラメータを使用して除去し、そしてソートゲートは、ＦＬ１でより限定されたタグ発現結合を保持するＦＬ２で検出されたより高いリガンド結合に基づいた。

フローサイトメトリーソートからの酵母アウトプットを、より高い特異的結合親和性についてアッセイした。ソートアウトプット酵母を増殖及び再誘導して、これらがコードする特定のＩｇＳＦ親和性改変ドメインバリアントを発現させた。次いで、この集団を、フローサイトメトリーによって、親の野生型酵母株、またはビーズアウトプット酵母集団のような任意の他の選択されたアウトプットと比較することができる。

ＰＤ－Ｌ２について、各集団を抗ＨＡ（ヘマグルチニン）タグ発現及び抗ヒトＦｃ－ＰＥ二次で二重染色してリガンド結合を検出することによって、ｒＰＤ－１．Ｆｃの結合について２回目のＦＡＣＳアウトプット（Ｆ２）を親と比較した。

選択されたバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶドメインをさらに融合タンパク質としてフォーマット化し、以下に記載されるように結合活性及び機能活性について試験した。

Ｆｃ融合物として及び様々な免疫調節タンパク質タイプにおける選択アウトプットの再フォーマット化
実施例４は、Ｆｃ分子に融合したＰＤ－Ｌ２の親和性改変（バリアント）免疫グロブリン様Ｖタイプ（ＩｇＶ）ドメイン（バリアントＩｇＶドメイン－Ｆｃ融合分子）を含有する免疫調節タンパク質として実施例３で同定された選択アウトプットの再フォーマット化を記載する。

最終フローサイトメトリーＰＤ－Ｌ２ソートからのアウトプット細胞プールをＳＣＤ－Ｌｅｕ培地中末端密度まで増殖させた。各ソートアウトプットの細胞数の少なくとも１０倍のプラスミドＤＮＡを、酵母プラスミドＤＮＡ単離キット（Ｚｙｍｏ Ｒｅｓｅａｒｃｈ，ＵＳＡ）を使用して単離した。Ｆｃ融合物について、最適なＦｃ融合ベクターへのクローニングに好適な制限部位を付加したＰＣＲプライマーを使用して、プラスミドＤＮＡプレップから変異体標的ＩｇＶドメインのコーディングＤＮＡをバッチ増幅させた。制限消化後、ＰＣＲ産物を、Ｆｃ融合ベクターにライゲーションし、続いてＥ．ｃｏｌｉ株のＸＬ１ Ｂｌｕｅ（Ａｇｉｌｅｎｔ，ＵＳＡ）またはＮＥＢ５ａｌｐｈａ（Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ）に、供給者の指示どおりヒートショック形質転換した。あるいは、アウトプットは、Ｇｉｂｓｏｎ Ａｓｓｅｍｂｌｙ Ｍａｓｔｅｒｍｉｘ（Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ，ＵＳＡ）を使用してｉｎ ｖｉｔｒｏ組換えを実施するためにＦｃ融合ベクターといずれかの端に４０塩基対のオーバーラップ領域を含有するプライマーによってＰＣＲ増幅され、その後、Ｅ．ｃｏｌｉ株のＮＥＢ５ａｌｐｈａへのヒートショック形質転換に使用された。Ｆｃ融合ベクターの例は、ｐＦＵＳＥ－ｈＩｇＧ１－Ｆｃ２（ＩｎｖｉｖｏＧｅｎ，ＵＳＡ）である。

形質転換反応の希釈物を、１００μｇ／ｍｌカルベニシリン（Ｔｅｋｎｏｖａ，ＵＳＡ）を含有するＬＢ－寒天上にプレーティングして、選択のために単一コロニーを単離した。次いで、各形質転換からの最大９６個のコロニーを、９６ウェルプレート内、ＬＢブロス（Ｔｅｋｎｏｖａ ｃａｔ＃Ｌ８１１２）中、３７℃で一晩飽和まで増殖させ、そして、全てのクローン中の変異（複数可）を特定するために各ウェルからの小アリコートをＩｇＶドメインインサートのＤＮＡ配列決定に供した。サービス提供会社（Ｇｅｎｅｗｉｚ；Ｓｏｕｔｈ Ｐｌａｉｎｆｉｅｌｄ，ＮＪ）によって提供されるプロトコルを使用して、ＤＮＡ配列決定用の試料調製を実施した。ＤＮＡ配列決定用の試料を取り出した後、次いで残りの培養物にグリセロールを最終グリセロール含量２５％まで加え、そして、後で使用するためプレートをマスタープレート（以下参照）として－２０℃で保存した。あるいは、ＤＮＡ配列決定用の試料を、ディスポーザブル９６ウェルレプリケーター（ＶＷＲ，ＵＳＡ）を使用して、増殖させた液体培養物から固体寒天プレートへのレプリカプレーティングによって生成した。これらのプレートを一晩インキュベートして成長パッチを生成し、そして、プレートをＧｅｎｅｗｉｚの指示通りＧｅｎｅｗｉｚに送った。

Ｇｅｎｅｗｉｚで生成されたＤＮＡ配列決定データの分析後、関心対象のクローンをマスタープレートから回収し、１００μｇ／ｍｌカルベニシリン（Ｔｅｋｎｏｖａ，ＵＳＡ）を含有する液体ＬＢブロス中で飽和まで個々に増殖させ、次いで、ＰｕｒｅＹｉｅｌｄ Ｐｌａｓｍｉｄ Ｍｉｎｉｐｒｅｐ Ｓｙｓｔｅｍ（Ｐｒｏｍｅｇａ，ＵＳＡ）またはＭｉｄｉＰｌｕｓ ｋｉｔ（Ｑｉａｇｅｎ）のような標準キットを使用して、各クローンのプラスミドＤＮＡの調製に培養物を使用した。Ｇｅｎｅｗｉｚ配列決定データからの関心対象のクローンの同定は、一般に以下のステップを包含する。第１に、ＤＮＡ配列データファイルをＧｅｎｅｗｉｚウェブサイトからダウンロードした。次いで、ＩｇＶドメインコード領域の開始点で始まるように全ての配列を手動でキュレーションした。次いで、ＵＲＬ：ｗｗｗ．ｅｂｉ．ａｃ．ｕｋ／Ｔｏｏｌｓ／ｓｔ／ｅｍｂｏｓｓ＿ｔｒａｎｓｅｑ／で利用可能な好適なプログラムを使用して、キュレーションした配列をバッチ翻訳した。次いで、翻訳した配列を、ＵＲＬ：ｍｕｌｔａｌｉｎ．ｔｏｕｌｏｕｓｅ．ｉｎｒａ．ｆｒ／ｍｕｌｔａｌｉｎ／ｍｕｌｔａｌｉｎ．ｈｔｍｌで利用可能な好適なプログラムを使用してアライメントした。あるいは、Ｇｅｎｅｗｉｚで配列決定されたものを、Ｕｇｅｎｅソフトウェア（ｈｔｔｐ：／／ｕｇｅｎｅ．ｎｅｔ）を使用してアライメントを生成するために処理した。

次いで、関心対象のクローンを以下の基準を使用してアラインメントから特定した：１）同一のクローンがアライメント中に少なくとも２回生じる、及び２）変異がアライメント中に少なくとも２回、好ましくは別個のクローンで生じる。これらの基準のうちの少なくとも１つを満たしたクローンは、改善された結合に最も起因するソーティングプロセスによって濃縮されたクローンとみなした。

少なくとも１つの親和性改変ドメインを有するＰＤ－Ｌ２のＩｇＶドメインを含有するＦｃ融合タンパク質である組換え免疫調節タンパク質（例えば、バリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ）を生成するために、コードするＤＮＡは、以下のようにタンパク質をコードするために生成した：バリアント（変異体）ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶドメイン、続いて３つのアラニン（ＡＡＡ）のリンカー、続いてＥＵ番号付けによる変異Ｒ２９２Ｃ、Ｎ２９７Ｇ及びＶ３０２Ｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型ヒトＩｇＧ１ Ｆｃに基づいたＲ７７Ｃ、Ｎ８２Ｇ及びＶ８７Ｃに対応）を含有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０５に記載のヒトＩｇＧ１ Ｆｃ。該構築物はシステインと共有結合を形成できるいかなる抗体軽鎖も含まないため、ヒトＩｇＧ１ Ｆｃはまた、ＥＵ番号付けによる２２０位のシステイン残基のセリン残基への置換（Ｃ２２０Ｓ）（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型または非改変Ｆｃに基づいた５位（Ｃ５Ｓ）に対応）を含有する。

Ｆｃ融合物の発現及び精製
実施例５は、上記実施例に記載されるようなバリアントＩｇＶ ＰＤ－Ｌ２を含有するＦｃ融合タンパク質のハイスループット発現及び精製を記載する。

組換えバリアントＦｃ融合タンパク質をＥｘｐｉ２９３発現系（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ，ＵＳＡ）によって浮遊適応化（ｓｕｓｐｅｎｓｉｏｎ－ａｄａｐｔｅｄ）ヒト胎児腎（ＨＥＫ）２９３細胞から産生した。先のステップからの各プラスミドＤＮＡ ４μｇをＯｐｔｉ－ＭＥＭ（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ，ＵＳＡ）２００μＬに加え、同時にＥｘｐｉＦｅｃｔａｍｉｎｅ １０．８μｌを別のＯｐｔｉ－ＭＥＭ ２００μＬに別々に加えた。５分後、プラスミドＤＮＡ ２００μＬをＥｘｐｉＦｅｃｔａｍｉｎｅ ２００μＬと混合し、この混合物を細胞に加える前に追加で２０分間さらにインキュベートした。１０００万個のＥｘｐｉ２９３細胞を、１０ｍＬの滅菌円錐底ディープ２４ウェル増殖プレート（Ｔｈｏｍｓｏｎ Ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔ Ｃｏｍｐａｎｙ，ＵＳＡ）の別々のウェルのＥｘｐｉ２９３培地（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ，ＵＳＡ）容量４ｍＬ中に分注した。プレートを、湿度９５％及び８％ＣＯ_２に設定された哺乳動物細胞培養インキュベーター内で１２０ＲＰＭで５日間振盪した。５日間のインキュベーション後、細胞はペレット化し、培養上清は保持した。

ハイスループット９６ウェルフィルタープレート（Ｔｈｏｍｓｏｎ Ｃａｔａｌｏｇ ｎｕｍｂｅｒ ９３１９１９）を使用して（各ウェルには６０μＬのＭａｂ ＳｅｌｅｃｔＳｕｒｅ沈降ビーズ（ＧＥ Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ ｃａｔ．ｎｏ．１７５４３８０１）を負荷した）、上清からタンパク質を精製した。タンパク質は４つの連続した２００μＬ画分の５０ｍＭの酢酸ｐＨ３．３で溶出した。各画分のｐＨは、４μＬの２Ｍ Ｔｒｉｓ ｐＨ ８．０でｐＨ ５．０を上回るように調節した。Ｎａｎｏｄｒｏｐ ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔ（Ｔｈｅｒｍｏ Ｆｉｓｈｅｒ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ，ＵＳＡ）によって測定した２８０ｎｍの吸光度を使用して画分をプール及び定量し、タンパク質５μｇを変性及び非還元条件下のＮＵＰＡＧＥプレキャストポリアクリルアミドゲル（Ｌｉｆｅ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，ＵＳＡ）上に負荷し、その後ゲル電気泳動することによってタンパク質純度を評価した。標準的なクマシー染色を使用してゲル中でタンパク質を可視化した。

親和性成熟ＩｇＳＦドメイン含有分子の結合の評価
Ａ．細胞発現カウンター構造体に対する結合
本実施例は、同族結合パートナーに対するＰＤ－Ｌ２ドメインバリアント免疫調節タンパク質の特異性及び親和性を評価する上記の実施例から精製されたタンパク質のＦｃ融合結合試験ついて記載する。

結合試験は、Ｊｕｒｋａｔ／ＩＬ－２レポーター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ Ｃｏｒｐ．ＵＳＡから購入）を使用して完全長哺乳動物表面リガンドを発現するために生成されたトランスフェクトＨＥＫ２９３細胞で実施し、次いでＰＤ－１を安定して発現するように形質導入した（Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１細胞）。フローサイトメトリーによる染色のために、１００，０００個のＪｕｒｋａｔ／ＰＤ－１細胞または陰性対照（Ｊｕｒｋａｔのみ）を９６ウェル丸底プレート中にプレーティングした。細胞をスピンダウンし、染色緩衝液（ＰＢＳ（リン酸緩衝生理食塩水）、１％ＢＳＡ（ウシ血清アルブミン）、及び０．１％アジ化ナトリウム）中に２０分間再懸濁して非特異的結合を遮断した。その後、細胞を再度遠心分離し、１００ｎＭ～４６ｐＭの各候補ＰＤ－Ｌ２バリアントＦｃ融合タンパク質を含有する５０μＬの染色緩衝液に再懸濁した。対照として、Ｆｃに融合した野生型ＰＤ－Ｌ２（１つのＩｇＶ及び１つのＩｇＣドメインで構成される）の完全な細胞外ドメイン（「ＰＤ－Ｌ２の完全長ＥＣＤ」）、及び野生型ＰＤ－Ｌ２のＩｇＶドメイン（「野生型ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ」）、または場合によっては、抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）を試験した。一次染色を氷上で４５分間実施した後、染色緩衝液１５０μＬ中で細胞を２回洗浄した。ＰＥコンジュゲート抗ヒトＦｃ（Ｊａｃｋｓｏｎ ＩｍｍｕｎｏＲｅｓｅａｒｃｈ，ＵＳＡ）を５０μＬの緩衝液中１：１５０に希釈し、細胞に加えて氷上でさらに３０分間インキュベートした。二次抗体を２回洗い流し、細胞を４％ホルムアルデヒド／ＰＢＳ中で固定し、そして、Ｉｎｔｅｌｌｉｃｙｔフローサイトメーター（Ｉｎｔｅｌｌｉｃｙｔ Ｃｏｒｐ，ＵＳＡ）で試料を分析した。

平均蛍光強度（ＭＦＩ）を計算し、ＦｌｏｗＪｏ Ｖｅｒｓｉｏｎ１０ソフトウェア（ＦｌｏｗＪｏ ＬＬＣ，ＵＳＡ）を使用して、野生型ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶと比較した。具体的には、５０ｎＭの各バリアントＦｃ融合分子のＪｕｒｋａｔ／ＰＤ－１細胞への結合の平均蛍光強度（ＭＦＩ）値によって測定される結合活性、及びＰＤ－１へのアミノ酸置換（複数可）を含有しない対応する野生型（非改変）ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ融合分子の結合と比較したＭＦＩ比を測定した。

Ｂ．ＦｏｒｔｅＢｉｏ Ｏｃｔｅｔ結合アッセイ
ＰＤ－１及びＰＤ－Ｌ２ドメインバリアント免疫調節タンパク質間のタンパク質－タンパク質相互作用を、Ｆｏｒｔｅｂｉｏ結合アッセイを使用してさらに評価した。ＰＤ－１を抗ヒト捕捉センサー（ＦｏｒｔｅＢｉｏ Ｏｃｔｅｔ ＡＨＣ）上に個別に負荷し、完全長野生型（非改変）ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶのＦｃ融合体、ＰＤ－Ｌ２の完全長ＥＣＤ、ＰＤ－Ｌ１の完全長ＥＣＤ、またはバリアントＰＤ－Ｌ２ Ｆｃ融合分子は、１００ｎＭの単一濃度でＰＤ－１受容体に結合した。陽性対照として、抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）もまた評価した。

バリアントＩｇＶ－Ｆｃ融合分子と試験される各結合タンパク質の抗ヒト捕捉センサーの負荷応答を測定した。

Ｃ．結果
例示的な試験されたバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合分子の結合試験の結果を表１０に示す。表１０は、上記のスクリーニングで選択されたバリアントＰＤ－Ｌ２のＩｇＶにおけるアミノ酸置換を示す。当該表及び図において、ＩｇＶドメインにおける例示的なアミノ酸置換及び挿入は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載のそれぞれの参照非改変ＰＤ－Ｌ２細胞外ドメイン（ＥＣＤ）配列におけるアミノ酸位置に対応するアミノ酸位置番号により指定される。アミノ酸位置が中央に示され、対応する非改変（例えば、野生型）アミノ酸が番号の前に列挙され、特定されたバリアントのアミノ酸置換（または「ｉｎｓ」と指定される挿入）が番号の後に列挙される。２列目は、バリアントＩｇＶ－Ｆｃ融合分子に含まれる各バリアントＩｇＶのＳＥＱ ＩＤ ＮＯ識別子を記載する。

表１０に示すように、選択により、Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１細胞へのフローサイトメトリー結合試験またはＦｏｒｔｅｂｉｏ結合分析によって測定されたＰＤ－１に対して増加した結合を示すように親和性改変された多くのＰＤ－Ｌ２ ＩｇＳＦ（例えばＩｇＶ）ドメインバリアントが特定された。図８は、様々な濃度のＰＤ－Ｌ２バリアントＦｃ融合タンパク質でのＪｕｒａｋｔ／ＰＤ－１細胞への結合のＭＦＩを示す。図８に示すように、試験したバリアントは、ＰＤＬ２－ＩｇＶと比較して、Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１への改善された結合を示し、抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）と同様のレベルである。

（表１０）ＰＤ－１に対して選択したバリアントＰＤ－Ｌ２分子配列及び結合データ

^＊記載位置での終止コドン

混合リンパ球反応（ＭＬＲ）を用いた親和性成熟ＩｇＳＦドメイン含有分子の活性の評価
本実施例は、ヒト初代Ｔ細胞のｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイにおけるＦｃ融合変異体タンパク質の生理活性の特性決定ついて記載する。

可溶性バリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃの生理活性を、ヒト混合リンパ球反応（ＭＬＲ）で試験した。ヒト初代樹状細胞（ＤＣ）を、Ｅｘ－Ｖｉｖｏ １５培地（Ｌｏｎｚａ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）中、５０ｎｇ／ｍＬのｒＩＬ－４（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）及び８０ｎｇ／ｍＬのｒＧＭ－ＣＳＦ（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）と共に７日間ｉｎ ｖｉｔｒｏで、ＰＢＭＣ（ＢｅｎＴｅｃｈ Ｂｉｏ，ＵＳＡ）から単離した単球を培養することにより生成した。ＤＣ成熟を完全に誘導するため、リポ多糖（ＬＰＳ）（ＩｎｖｉｖｏＧｅｎ Ｃｏｒｐ．，ＵＳＡ）を６日目にＤＣ培養液に１００ｎｇ／ｍＬで加え、細胞をさらに２４時間インキュベートした。およそ、最終容量２００μＬのＥｘ－Ｖｉｖｏ １５培地の９６ウェル丸底プレート中で、１０，０００個の成熟ＤＣ及び１００，０００個の精製同種ＣＤ４＋Ｔ細胞（ＢｅｎＴｅｃｈ Ｂｉｏ，ＵＳＡ）をいくつかの濃度のバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合タンパク質と共培養した。無関係のヒトＩｇＧまたは培地のみ（「添加なし」と記載）を陰性対照として使用した。陽性対照として、野生型ＰＤＬ２－Ｆｃ（完全ＰＤ－Ｌ２細胞外ドメイン）、野生型ＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ、及びまたは陽性対照の抗ＰＤ－１モノクローナル抗体（ニボルマブ）のいずれかを評価した。５日目、培養上清中のＩＦＮ－γ分泌を、ヒトＩＦＮ－γ Ｄｕｏｓｅｔ ＥＬＩＳＡキット（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）を使用して分析した。ＢｉｏＴｅｋ Ｃｙｔａｔｉｏｎマルチモードマイクロプレートリーダー（ＢｉｏＴｅｋ Ｃｏｒｐ．，ＵＳＡ）で光学濃度を測定し、ＩＦＮ－γＤｕｏｓｅｔキット（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）に含まれる滴定ｒＩＦＮ－γ標準に対して定量した。

例示的な試験したバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃの生理活性試験の結果は表１１に示され、バリアントＩｇＶ－Ｆｃ融合分子の試験濃度での培養上清中のＩＦＮ－γの算出レベル（ｐｇ／ｍＬ）を記載する。また、表１１には、アミノ酸置換（複数可）を含まない対応する非改変（野生型）ＩｇＶ－Ｆｃ融合分子のＩＦＮ－γレベルと比較した各バリアントＩｇＶ－Ｆｃ融合分子のＩＦＮ－γレベルの倍数増加が示される。バリアントは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の非改変（野生型）ＰＤ－Ｌ２ ＥＣＤ配列の位置に対応する位置を基準としてＰＤ－Ｌ２のＩｇＶにおけるアミノ酸置換を基準に特定する。

表１１の例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合タンパク質を、図９及び図１０に記載のように様々な増加する濃度でのＭＬＲでさらに試験した。図９に示すように、例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ分子は、ＭＬＲアッセイにおいてＩＦＮ－γ産生を増加させる改善された活性を示した。図９及び１０に示すように、試験した例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合分子は、ＭＬＲアッセイにおいてニボルマブに匹敵する活性を示す。

（表１１）ＭＬＲにおいてＰＤ－１に対して選択したＰＤ－Ｌ２バリアントの生理活性データ

追加の親和性改変ＩｇＳＦドメイン
本実施例は、免疫活性化及び阻害の両方で実証された二重の役割を有する免疫シナプス（ＩＳ）の他の構成成分である追加の親和性改変ＣＤ８０（Ｂ７－１）、ＰＤ－Ｌ１、ＣＤ１５５及びＣＤ１１２、及びＣＤ８６（Ｂ７－２）免疫調節タンパク質の設計、作成、及びスクリーニングについて記載する。親和性改変ＮＫｐ３０バリアントもまた生成及びスクリーニングした。これらの実施例は、ＩｇＳＦドメインの親和性改変により、免疫学的活性の増加及び減少の両方に作用できるタンパク質が生成されることを証明する。これらのドメインの様々な組み合わせは、バリアント親和性改変ＰＤ－Ｌ２とペアで融合（すなわち、スタック状）し、ＩＩ型免疫調節タンパク質を形成し、免疫調節活性を達成する。

酵母ディスプレイライブラリーとしての翻訳及び発現のためのヒトＣＤ８０のＥＣＤドメイン、またはＰＤ－Ｌ１、ＣＤ１５５及びＣＤ１１２のＩｇＶドメインのバリアントをコードする変異体ＤＮＡ構築物を、実質的に実施例１に記載されるように生成した。縮重コドンによる完全または部分的ランダム化のための特定の残基を標的とする標的ライブラリー及び／またはランダムライブラリーを構築して、実質的に実施例１に記載されるように、ＣＤ８０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０３９）のＩｇＶのバリアント、ＰＤ－Ｌ１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１４５４）のＥＣＤまたはＩｇＶのバリアント、ＣＤ１５５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３８７）のＩｇＶのバリアント、及びＣＤ１１２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７９５）のＩｇＶのバリアントを特定した。同様の方法をさらに使用して、ＮＫｐ３０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２３８）のＩｇＣ様ドメインのライブラリーを生成した。

縮重またはランダムライブラリーＤＮＡを実質的に実施例２に記載されるように酵母に導入して、酵母ライブラリーを生成した。該ライブラリーを使用して、実質的に実施例３に記載されるように、ＣＤ８０、ＰＤ－Ｌ１、ＣＤ１５５、ＣＤ１１２、ＣＤ８６（Ｂ７－２）、及びＮＫｐ３０の親和性改変バリアントを発現する酵母を選択した。実質的に実施例３に記載されるように、細胞を処理して非結合物質を減らし、外因性組換えカウンター構造体タンパク質に結合する能力を有するＣＤ８０、ＰＤ－Ｌ１、ＣＤ１５５またはＣＤ１１２、ＣＤ８６（Ｂ７－２）、及びＮＫｐ３０バリアントを濃縮した。

ＣＤ８０、ＣＤ８６、及びＮＫｐ３０ライブラリーによって、標的リガンドタンパク質は、Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ（ＵＳＡ）から供給され、以下のとおりである：ヒトｒＣＤ２８．Ｆｃ（すなわち、組換えＣＤ２８－Ｆｃ融合タンパク質）、ｒＰＤＬ１．Ｆｃ、ｒＣＴＬＡ４．Ｆｃ、及びｒＢ７Ｈ６．Ｆｃ。実質的に実施例３に記載されるように、２色フローサイトメトリーを実施した。フローサイトメトリーソートからの酵母アウトプットを、より高い特異的結合親和性についてアッセイした。ソートアウトプット酵母を増殖及び再誘導して、これらがコードする特定のＩｇＳＦ親和性改変ドメインバリアントを発現させた。次いで、この集団を、フローサイトメトリーによって、親の野生型酵母株、またはビーズアウトプット酵母集団のような任意の他の選択されたアウトプットと比較することができる。

Ｂ７－Ｈ６への結合のために選択したＮＫｐ３０酵母バリアントの場合、Ｆ２ソートアウトプットは、１６．６ｎＭのｒＢ７Ｈ６．Ｆｃで染色した場合、５３３のＭＦＩ値を示した一方、同じ濃度のｒＢ７Ｈ６．Ｆｃで染色した場合、親ＮＫｐ３０系統のＭＦＩは９０と測定された（６倍の改善）。

特定したＮＫｐ３０バリアントの中には、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５４に記載の位置に対応するＮＫｐ３０細胞外ドメインの位置に基づいて変異Ｌ３０Ｖ／Ａ６０Ｖ／Ｓ６４Ｐ／Ｓ８６Ｇを含有するバリアントがあった。

表１２Ａ～Ｂで提供されるＣＤ８０バリアントの場合、ＣＤ８０ライブラリーは、所望のカウンター構造体ＣＴＬＡ４を使用した正の選択と、カウンター構造体ＣＤ２８を使用した負の選択で構成された。

表１３Ａで提供されるＣＤ１５５バリアントの場合、ＴＩＧＩＴ、ＣＤ９６、及びＣＤ２２６のそれぞれに対して個別にＣＤ１５５ライブラリーを選択した。表１３Ｂ～Ｆで提供されるＣＤ１５５バリアントの場合、選択は、所望のカウンター構造体ＴＩＧＩＴ及びＣＤ９６を使用した２つの正の選択と、それに続いてＣＤ２２６を除いて選択するカウンター構造体ＣＤ２２６を使用した１つの負の選択を伴い、バリアントＣＤ１５５の結合特異性を改善した。選択は、カウンター構造体（ＴＩＧＩＴ／ＣＤ９６）の濃縮物を除き、基本的に上記の実施例３に記載されるように実施し、リードの同定を最適化するために、正のソートの選択ストリンジェンシーを変更した。負の選択のためのＣＤ２２６の濃度は１００ｎＭに保たれた。

表１４Ａで提供されるＣＤ１１２バリアントの場合、ＴＩＧＩＴ、ＣＤ１１２Ｒ、及びＣＤ２２６のそれぞれに対して個別にＣＤ１１２ライブラリーを選択した。表１４Ｂ～１４Ｃで提供される追加のＣＤ１１２バリアントの場合、選択は、所望のカウンター構造体ＴＩＧＩＴ及びＣＤ１１２Ｒを使用した２つの正の選択と、それに続いてＣＤ２２６を除いて選択するカウンター構造体ＣＤ２２６を使用した１つの負の選択を伴い、バリアントＣＤ１１２の結合特異性を改善した。選択は、カウンター構造体（ＴＩＧＩＴ／ＣＤ１１２Ｒ）の濃縮物を除き、基本的に上記の実施例３に記載されるように実施し、リードの同定を最適化するために、正のソートの選択ストリンジェンシーを変更した。負の選択のためのＣＤ２２６の濃度は１００ｎＭに保たれた。

表１５で提供されるＰＤ－Ｌ１バリアントの場合、ＰＤ－１に対して酵母ディスプレイ標的指向されたライブラリーまたはランダムＰＤ－Ｌ１ライブラリーを選択した。これに続いて、外因性カウンター構造体タンパク質染色を使用した２～３回のフローサイトメトリーソーティングを行って、改善された結合物質を示す酵母細胞の画分を濃縮した。あるいは、ＰＤ－Ｌ１について、選択は、ヒトｒＣＤ８０．Ｆｃ（すなわち、Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡのヒト組換えＣＤ８０ Ｆｃ融合タンパク質）によって実施した。主としてＰＤ－１について記載されるように選択を実施した。磁気ビーズの濃縮及びフローサイトメトリーによる選択は、基本的にＭｉｌｌｅｒ Ｋ．Ｄ．，Ｃｕｒｒｅｎｔ Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ ｉｎ Ｃｙｔｏｍｅｔｒｙ ４．７．１－４．７．３０，Ｊｕｌｙ ２００８に記載のとおりである。表１５Ａ～ＢのＰＤ－Ｌ１バリアントは、細胞発現カウンター構造体への結合について評価した。上記のスクリーニングで特定された追加のＰＤ－Ｌ１バリアントを表１５Ｃに示す。

実質的に実施例４に記載されるように、例示的な選択アウトプットは、それぞれがＦｃ分子に融合したＣＤ８０の親和性改変（バリアント）ＩｇＶ、ＰＤ－Ｌ１のバリアントＩｇＶ、ＣＤ１５５のバリアントＩｇＶ、ＣＤ１１２のバリアントＩｇＶ（バリアントＥＣＤ－Ｆｃ融合分子またはバリアントＩｇＶ－Ｆｃ融合分子）を含有する免疫調節タンパク質として再フォーマット化し、Ｆｃ融合タンパク質は、実質的に実施例５に記載されるように発現及び精製した。

次に、実質的に実施例６に記載されるように、例示的なＩｇＳＦドメインバリアントの細胞発現カウンター構造体への結合を評価した。同族結合パートナーを発現する細胞を産生し、実質的に実施例６に記載されるように結合試験及びフローサイトメトリーを実施した。加えて、Ｆｃ融合バリアントタンパク質の生理活性を、実質的に実施例６に記載される混合リンパ球反応（ＭＬＲ）アッセイまたは抗ＣＤ３共固定化アッセイのいずれかによって特性決定した。

上記のように、各表について、例示的なアミノ酸置換は、それぞれの参照非改変ＥＣＤ配列に対応するアミノ酸位置番号によって指定される（表２）。アミノ酸位置が中央に示され、対応する非改変（例えば、野生型）アミノ酸が番号の前に列挙され、特定されたバリアントのアミノ酸置換が番号の後に列挙（または番号によって指定されて挿入）される。

また、同族カウンター構造体リガンドを発現するように操作された細胞への各バリアントＦｃ融合分子の結合の平均蛍光強度（ＭＦＩ）値によって測定した結合活性、及び同じ細胞発現カウンター構造体リガンドへのアミノ酸置換を含有しない対応する非改変Ｆｃ融合分子の結合と比較したＭＦＩ比も示した。Ｔ細胞の活性を調節するバリアントＦｃ融合分子の機能的活性も、ｉ）抗ＣＤ３と共固定化した記載のバリアントＦｃ融合分子によって、またはｉｉ）ＭＬＲアッセイにおいて記載のバリアントＦｃ融合分子によって、生成した培養上清中のＩＦＮ－γの算出レベル（ｐｇ／ｍＬ）に基づいて示される。表は、機能的アッセイにおいて対応する非改変ＥＣＤ－ＦｃまたはＩｇＶ－Ｆｃと比較した各バリアントＥＣＤ－ＦｃまたはＩｇＶ－Ｆｃによって産生されたＩＦＮ－γの比率も示す。

表１２Ａ～１５に示すように、選択により、少なくとも１つの、場合によっては２つ以上の同族カウンター構造体リガンドの増加した結合を示すように親和性を改変した多数のＰＤ－Ｌ１、ＣＤ１５５、ＣＤ１１２、及びＣＤ８０ ＩｇＳＦドメインバリアントが特定された。加えて、結果は、バリアント分子の親和性改変もまた、分子のフォーマットに応じて免疫学的活性を増加及び減少させる改善された活性を示したことを示した。

（表１２Ａ）ＣＴＬＡ４、ＣＤ２８またはＰＤ－Ｌ１でトランスフェクトしたＨＥＫ２９３細胞へのバリアントＣＤ８０の結合

^＊記載位置での終止コドン

（表１２Ｂ）ＣＴＬＡ４、ＣＤ２８またはＰＤ－Ｌ１でトランスフェクトしたＨＥＫ２９３細胞へのバリアントＣＤ８０の結合

（表１３Ａ）同族結合パートナーに対して選択したバリアントＣＤ１５５分子配列、結合データ、及び共刺激生理活性データ。

（表１３Ｂ）追加のＣＤ１５５バリアント及び結合データ

（表１３Ｃ）追加のＣＤ１５５バリアント及び結合データ

（表１３Ｄ）追加のＣＤ１５５バリアント及び結合データ

（表１３Ｅ）追加のＣＤ１５５バリアント及び結合データ

（表１３Ｆ）追加のＣＤ１５５バリアント及び結合データ

（表１４Ａ）同族結合パートナーに対して選択したバリアントＣＤ１１２分子配列、結合データ、及び共刺激生理活性データ。

（表１４Ｂ）追加のＣＤ１１２バリアント及び結合データ

（表１４Ｃ）追加のＣＤ１１２バリアント及び結合データ

（表１５Ａ）選択したＰＤ－Ｌ１バリアント及び結合データ

（表１５Ｂ）ＰＤ－１またはＣＤ８０を発現する細胞へのフロー結合

（表１５Ｃ）追加の親和性成熟ＩｇＳＦドメイン含有分子

異なる親和性改変ドメインを含有するスタック分子の生成
本実施例は、上記の特定されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び特定されたバリアントＣＤ１５５ポリペプチドの少なくとも２つの異なる親和性改変ＩｇＶドメインを含有するマルチドメインスタック構築物として生成されたさらなる免疫調節タンパク質について記載する。具体的には、例示的なバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ／Ｋ６５Ｒ／Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）及び例示的なバリアントＣＤ１５５ ＩｇＶ分子Ｐ１８Ｓ／Ｓ６５Ｗ／Ｓ６７Ａ／Ｌ１０４Ｑ／Ｇ１１１Ｒ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）を互いに連結し、様々な構成でＦｃに融合した。スタック構築物は、鎖全体をコードする遺伝子ブロック（Ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ ＤＮＡ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，Ｃｏｒａｌｖｉｌｌｅ，ＩＡ）として得られたか、または次のＧｉｂｓｏｎアセンブリの様々な構成のＰＤＬ２－ＣＤ１５５をコードする遺伝子ブロックをＧｉｂｓｏｎアセンブリキット（Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ）を使用してＦｃ融合ベクターに入れて得ることにより生成した。ホモ二量体スタック及びヘテロ二量体スタックは、図５Ａ及び以下に要約されるように、様々な構成で生成した。

バリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ及びバリアントＣＤ１５５ ＩｇＶが、２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）または３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）ペプチドリンカーを介してヒトＩｇＧ１ Ｆｃ領域のＮ末端またはＣ末端に様々に連結した同一のＦｃサブユニットを含むホモ二量体スタック構築物を生成した。本試験では、例示的なＩｇＧ１ ＦｃサブユニットはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９に記載され、ＥＵ番号付けによる変異Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３５Ｅ、Ｇ２３７Ａ、Ｅ３５６Ｄ、及びＭ３５８Ｌを含有する（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型ヒトＩｇＧ１ Ｆｃを基準としてＬ１９Ａ、Ｌ２０Ｅ、Ｇ２２Ａ、Ｅ１４１Ｄ、及びＭ１４３Ｌに対応）。さらに、Ｆｃ領域は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型または非改変Ｆｃ（ＥＵ番号付けによるＣ２２０Ｓに対応）と比較して、５位のシステイン残基のセリン残基への置換（Ｃ５Ｓ）を含んだ。いくつかの実施例では、上記の変異を含み、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型または非改変Ｆｃの位置２３２に対応するＣ末端リジンをさらに欠く（ＥＵ番号付けによるＫ４４７ｄｅｌに対応）、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９に記載の例示的なＩｇＧ１ Ｆｃを使用した。他のＦｃ領域もまたスタック分子の生成に適する。例示的な生成されたスタックを以下に示す。

ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）及びＣＤ１５５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）由来のバリアントＩｇＶドメインの様々な構成を含むホモ二量体バリアントＩｇＶスタックＦｃ融合分子を、実施例５に記載されるように実質的に発現及び精製した。

コード核酸分子は、示される順の配列を有する様々な構成でホモ二量体スタックを産生するように設計した。
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９２）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック３（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９３）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９）
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９４）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９）
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９５）：Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック６（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９６）：Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８９）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）

ヘテロ二量体スタックは、２つの方法で生成した。第１の方法は、「ノブ・イントゥ・ホール」操作によるヘテロ二量体分子の発現のための、（１）第１の「ノブ」Ｆｃサブユニット（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型ヒトＩｇＧ１ Ｆｃに基づいてＳ１３９Ｃ及びＴ１５１Ｗに対応する、ＥＵ番号付けによる変異Ｓ３５４Ｃ及びＴ３６６Ｗを含むＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７に記載される）、ならびに（２）第２の「ホール」Ｆｃサブユニット（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型ヒトＩｇＧ１ Ｆｃに基づいてＹ１３４Ｃ、Ｔ１５１Ｓ、Ｌ１５３Ａ及びＹ１９２Ｖに対応する、ＥＵ番号付けによる変異Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ及びＹ４０７Ｖを含むＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８に記載される）、に融合されるバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ及び／またはバリアントＣＤ１５５ ＩｇＶの共発現によるものであった。加えて、ノブ及びホールＦｃの両方は、それぞれＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１１に記載の野生型または非改変Ｆｃ（それぞれ、ＥＵ番号付けによるＣ２２０Ｓ、Ｌ２３４Ａ、Ｌ２３５Ｅ及びＧ２３７Ａに対応）と比較して、エフェクター機能を低下させる変異Ｌ１９Ａ、Ｌ２０Ｅ、Ｇ２２Ａも含有し、５位のシステイン残基のセリン残基への置換（Ｃ５Ｓ）が含まれていた。第２の方法では、ＰＤＬ２及び／またはＣＤ１５５をノブ及びホールＦｃの両方に融合して、各鎖が融合ＩｇＶドメイン（複数可）を持つＦｃで構成されるスタックを生成した。Ｆｃ配列が配列のＮ末端部分にある構築物については、スタッファー配列ＨＭＳＳＶＳＡＱ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０）をＦｃ配列の直前に追加した。

ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）及びＣＤ１５５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）由来の変異体ＩｇＶドメインの様々な構成を含むヘテロ二量体バリアントＩｇＶスタックＦｃ融合分子を、実施例５に記載されるように実質的に発現及び精製した。各スタックについて、ノブ及びホールのコード核酸分子は、示される順の配列を有する様々な構成のヘテロ二量体スタックを産生するように設計した。
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック７ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）及び（２）ホールＦｃ （ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック８ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９８）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）及び（２）ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック９ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９９）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）；及び（２）ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１０ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２００）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）；及び（２）ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１１ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０１）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）；及び（２）ホールＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０２）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１２ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０３）：ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）；及び（２）ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０４）：ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１３ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９９）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）；及び（２）ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０４）：ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１４ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９９）：ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）；及び（２）ホールＦｃ融合（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０２）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１５ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２００）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）；及び（２）ホールＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０２）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８）を含有する
・ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック１６ （１）ノブＦｃ融合体（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２００）：ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－２ｘＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６４）－ノブＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８７）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＣＤ１５５バリアント（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５９８）；及び（２）ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２０４）：ホールＦｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９０に記載のＮ末端ＨＭＳＳＶＳＡＱ）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）－３ｘＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６３）－ＰＤ－Ｌ２（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８）を含有する

分泌型免疫調節タンパク質の生成
ＰＤ－Ｌ２分泌型免疫調節タンパク質（ＳＩＰ）を生成するため、例示的なＳＩＰをコードするＤＮＡを、Ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ ＤＮＡ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ（Ｃｏｒａｌｖｉｌｌｅ，ＵＳＡ）から遺伝子ブロックとして得、次いで、Ｇｉｂｓｏｎアセンブリ（Ｎｅｗ Ｅｎｇｌａｎｄ Ｂｉｏｌａｂｓ Ｇｉｂｓｏｎアセンブリキット）によりＭＮＤプロモーターの下流の制限部位間でｐＲＲＬベクターの改変バージョンへとクローニングし（Ｄｕｌｌ ｅｔ ａｌ．，（１９９８）Ｊ Ｖｉｒｏｌ，７２（１１）：８４６３－８４７１）、ＧＦＰを除去した。例示的なＳＩＰ構築物を、シグナルペプチドを含むＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５４～１２５７に記載のタンパク質をコードするように生成した。例示的な実施例では、構築物をタグ部分をさらに含むように生成した。遺伝子ブロックは次の順序の構成であった：第１の制限部位の前にｐＲＲＬと重複する３９塩基対－第１の制限部位－ＧＣＣＧＣＣＡＣＣ（Ｋｏｚａｋ）；ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１５に記載のＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ野生型アミノ酸配列をコードする完全なＯＲＦ、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１６（Ｈ１５Ｑ，Ｖ３１Ｍ，Ｓ６７Ｌ，Ｑ８２Ｒ，Ｖ８９Ｄ）、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２８（Ｈ１５Ｑ，Ｔ４７Ａ，Ｋ６５Ｒ，Ｓ６７Ｌ，Ｑ８２Ｒ，Ｖ８９Ｄ）もしくはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４２（Ｈ１５Ｑ，Ｔ４７Ａ，Ｓ６７Ｌ，Ｒ７６Ｇ，Ｑ８２Ｒ，Ｖ８９Ｄ）に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ、全ての場合において、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５１に記載のＰＤ－Ｌ２シグナルペプチドＭＩＦＬＬＬＭＬＳＬＥＬＱＬＨＱＩＡＡも含む；ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５２に記載のＡｖｉｔａｇタグをコードするＤＮＡ（ＧＬＮＤＩＦＥＡＱＫＩＥＷＨＥ）；ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２５３に記載のＨｉｓタグをコードするＤＮＡ（ＨＨＨＨＨＨ）；ＴＡＡ終止コドン；第２の制限部位－第２の制限部位を超えてｐＲＲＬと重複する４１塩基対。

レンチウイルスベクターを調製するため、１００ｍｍ皿当たり３ｘ１０^６のＨＥＫ２９３細胞をプレーティングした。翌日、４．５μｇのＰ－Ｍｉｘ（３μｇのＰＡＸ２及び１．５μｇのｐＭＤ２Ｇ）を５ｍＬのポリプロピレンチューブ中のＳＩＰ構築物をコードする６μｇのＤＮＡに加えた。希釈バッファー（１０ｍＭ ＨＥＰＥＳ／１５０ｍＭ ＮａＣｌ ｐＨ７．０５／１Ｌ ＴＣグレードＨ２０）をチューブに加えて、総量５００μＬにした。希釈ＤＮＡ（ＰＥＩ：全ＤＮＡ ４：１）に４２μＬのＰＥＩ（１μｇ／μＬ）を加え、ボルテックスで混合した。該混合物を室温で１０分間インキュベートし、接着細胞を乱すことなく皿から培地を静かに吸引することにより細胞を調製し、次いで６ｍＬのＯｐｔｉ－ＭＥＭ（１Ｘ）と交換した。次いで、ＤＮＡ／ＰＥＩ混合物を皿に加え、３７℃で２４時間インキュベートした。２４時間後、培地を皿から吸引し、１０ｍＬの新鮮なＤＭＥＭ培地と交換し、その後、３７℃でインキュベートした。ウイルス上清を、０．４５μｍフィルターＰＥＳに接続したシリンジを使用して４８時間後に収集し、培養物から細胞及び細胞片を除去した（Ｔｈｅｒｍｏ Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ Ｎａｌｇｅｎｅ Ｓｙｒｉｎｇｅ Ｆｉｌｔｅｒ）。実質的に記載のように、抗ＣＤ１９ ＣＡＲ（抗ＣＤ１９ ｓｃＦｖ、ＣＤ８由来ヒンジ及び膜貫通ドメイン、及びＣＤ３ζシグナル伝達ドメインを含む）をコードする別個のレンチウイルスベクターストックも調製した。使用した例示的な抗ＣＤ１９ ＣＡＲは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２１１に記載のｓｃＦｖ、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６６に記載のＣＤ８由来ヒンジ及び膜貫通ドメイン、ならびにＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６７に記載のＣＤ３ζを含むＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０２４（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０２５に記載の配列によりコードされる）に記載される。

汎Ｔ細胞に、ＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰをコードするウイルスベクターで形質導入した。Ｔ細胞を解凍し、１：１の比率で抗ＣＤ３／抗ＣＤ２８ビーズ（Ｄｙｎａｌ）で活性化した。Ｔ細胞（１×１０^６細胞）を、記載のＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰをコードする等量（各０．５ｍＬ）のレンチウイルスベクター上清及び抗ＣＤ１９ ＣＡＲをコードするレンチウイルスベクター上清を含む合計１ｍＬのレンチウイルスベクター上清と混合した。対照として、細胞は抗ＣＤ１９ ＣＡＲをコードするレンチウイルスベクターのみにより形質導入されたか、またはモックベクター対照により形質導入された。形質導入を１０μｇ／ｍＬのポリブレン及び５０ＩＵ／ｍＬのＩＬ－２の存在下で行った。細胞を３０℃で６０分間、２５００ｒｐｍでスピンダウンした。２４時間後、３ｍＬのＸｖｉｖｏ１５プラス培地及びＩＬ２を各ウェルに加えた。２日ごとに新鮮な培地及びサイトカインを細胞に与えた。

ＨＥＫ－２９３細胞にも形質導入を行い、２×１０^５個の細胞に１ｍＬの記載のＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰをコードするレンチウイルス上清を加えて再懸濁した。細胞に、３ｍＬのＤＭＥＭ培地を加え、２日ごとに新鮮な培地を細胞に与えた。

分泌されたＳＩＰの量を評価するため、細胞ベースアッセイを実施して、分泌可能なバリアントＰＤ－Ｌ２のＰＤ－１への結合を評価した。おおよそ、上記の形質導入細胞から得られたＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰを含む５０μＬの培養上清の存在下で、ウェルあたり約１００，０００個のＰＤ－１＋Ｊｕｒｋａｔ細胞をプレーティングし、４℃で３０分間インキュベートした。標準曲線を作成するため、それぞれのバリアントＰＤ－Ｌ２タンパク質５０μＬを、ＰＤ－１＋Ｊｕｒｋａｔ細胞に１０μｇ／ｍＬ、３μｇ／ｍＬ、１μｇ／ｍＬ、０．３μｇ／ｍＬ、０．１μｇ／ｍＬ、及び０μｇ／ｍＬで添加し、また４℃で３０分間インキュベートした。細胞を洗浄し、５０μＬの抗ｈｉｓ－ＡＰＣを加え（１：５０）、これを４℃で３０分間インキュベートした。表面結合ＰＤ－Ｌ２タンパク質をフローサイトメトリーにより検出し、上清試料中のＳＩＰの濃度は標準曲線との比較により決定した。図１１Ａ及び１１Ｂに示すように、ＳＩＰタンパク質が形質導入されたＴ細胞及び形質導入されたＨＥＫ２９３細胞の上清で検出され、形質導入されたモックまたはＳＩＰなしで形質導入された細胞の上清試料からは検出されなかった。

ＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰで形質導入された汎Ｔ細胞の増殖及び生理活性の評価
汎Ｔ細胞に、ＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰをコードするウイルスベクターで実施例１０に記載のように実質的に形質導入した。Ｔ細胞を解凍し、１：１の比率で抗ＣＤ３／抗ＣＤ２８ビーズ（Ｄｙｎａｌ）で活性化した。Ｔ細胞（１×１０^６細胞）を、記載のＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰをコードする等量（各０．５ｍＬ）のレンチウイルスベクター上清及び抗ＣＤ１９ ＣＡＲをコードするレンチウイルスベクター上清を含む合計１ｍＬのレンチウイルスベクター上清と混合した。対照として、細胞は抗ＣＤ１９ ＣＡＲをコードするレンチウイルスベクターのみにより形質導入されたか、またはモックベクター対照により形質導入された。形質導入を１０μｇ／ｍＬのポリブレン及び５０ＩＵ／ｍＬのＩＬ－２の存在下で行った。細胞を３０℃で６０分間、２５００ｒｐｍでスピンダウンした。２４時間後、３ｍＬのＸｖｉｖｏ１５プラス培地及びＩＬ２を各ウェルに加えた。２日ごとに新鮮な培地及びサイトカインを細胞に与えた。

活性化後１４日目に、細胞を、ＰＤ－Ｌ１の発現をもたらすためにレンチウイルスベクターにより形質導入されたＮａｌｍ６細胞で再刺激した。形質導入されたＴ細胞をＣｅｌｌ Ｔｒａｃｅ Ｆａｒ Ｒｅｄで標識し、色素の希釈を示した細胞の割合を決定することにより増殖を測定した。例示的な試験されたバリアントＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰで形質導入されたＴ細胞の増殖試験の結果を図１２Ａに示す。

上清に放出されたＩＦＮ－γのレベルは、再刺激後５日目にＥＬＩＳＡによって測定した。例示的な試験されたバリアントＰＤ－Ｌ２ ＳＩＰで形質導入されたＴ細胞の生理活性研究の結果を図１２Ｂに示す。ＰＤ－Ｌ２バリアントＳＩＰで形質導入されたＴ細胞は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載の非改変（野生型）ＰＤ－Ｌ２ ＥＣＤ配列の位置に対応する位置を基準としてＰＤ－Ｌ２のＩｇＶにおけるアミノ酸置換を基準に特定する。図１２Ａ及び１２Ｂに示すように、増殖、及び免疫学的活性を高める改善された活性が観察された。

親和性成熟ＩｇＳＦドメイン含有スタック分子の細胞発現カウンター構造体及び生理活性への結合の評価
本実施例は、同族結合パートナーについて、実施例９で生成された例示的なＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック免疫調節タンパク質の特異性及び親和性を示すためのＦｃ融合結合試験について記載する。実施例９で生成された例示的なＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタック免疫調節タンパク質もまた、ヒト初代Ｔ細胞ｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイにおけるＦｃ融合バリアントタンパク質の生理活性特性について評価した。

Ａ．細胞発現カウンター構造体に対する結合
結合試験を、ヒトＰＤ－１（Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１細胞）、ヒトＴＩＧＩＴ（Ｊｕｒｋａｔ／ＴＩＧＩＴ細胞）、またはその両方ＰＤ－１及びＴＩＧＩＴ（Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１／ＴＩＧＩＴ細胞）を安定して発現するように形質導入されたＪｕｒｋａｔ／ＩＬ－２レポーター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ Ｃｏｒｐ．ＵＳＡから購入）を使用して実施した。フローサイトメトリーによる染色のために、１００，０００個のＪｕｒｋａｔ／ＰＤ－１、Ｊｕｒｋａｔ／ＴＩＧＩＴ、Ｊｕｒｋａｔ／ＰＤ－１／ＴＩＧＩＴ細胞または陰性対照（Ｊｕｒｋａｔのみ）を、９６ウェル丸底プレートにプレーティングした。細胞をスピンダウンし、染色緩衝液（ＰＢＳ（リン酸緩衝生理食塩水）、１％ＢＳＡ（ウシ血清アルブミン）、及び０．１％アジ化ナトリウム）中に２０分間再懸濁して非特異的結合を遮断した。その後、細胞を再度遠心分離し、１００ｎＭ～４６ｐＭの各候補Ｆｃ融合タンパク質を含む５０μＬの染色緩衝液に再懸濁した。一次染色を氷上で９０分間実施した後、染色緩衝液２００μＬ中で細胞を２回洗浄した。ＰＥコンジュゲート抗ヒトＦｃ（Ｊａｃｋｓｏｎ ＩｍｍｕｎｏＲｅｓｅａｒｃｈ，ＵＳＡ）を５０μＬの染色緩衝液中１：１５０に希釈し、細胞に加えて氷上でさらに３０分間インキュベートした。二次抗体を２回洗い流し、細胞を４％ホルムアルデヒド／ＰＢＳ中で固定し、そして、Ｉｎｔｅｌｌｉｃｙｔフローサイトメーター（Ｉｎｔｅｌｌｉｃｙｔ Ｃｏｒｐ，ＵＳＡ）で試料を分析した。

平均蛍光強度（ＭＦＩ）をＦｌｏｗＪｏ Ｖｅｒｓｉｏｎ １０ソフトウェア（ＦｌｏｗＪｏ ＬＬＣ，ＵＳＡ）で計算した。表１６は、６．２５ｎＭの各スタックＦｃ融合分子のＪｕｒｋａｔ／ＰＤ－１、Ｊｕｒｋａｔ／ＴＩＧＩＴ、及びＪｕｒｋａｔ／ＰＤ－１／ＴＩＧＩＴ細胞への結合の平均蛍光強度（ＭＦＩ）値によって測定される結合活性を示している。表１６に示すように、いくつかのスタックタンパク質がＰＤ－１及びＴＩＧＩＴの両方と高い親和性で結合している。

（表１６）細胞発現カウンター構造体へのＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタックの結合

Ｂ．混合リンパ球反応（ＭＬＲ）を用いた親和性成熟ＩｇＳＦドメイン含有分子の生理活性の評価
可溶性ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタックタンパク質の生理活性を、ヒト混合リンパ球反応（ＭＬＲ）で試験した。ヒト初代樹状細胞（ＤＣ）を、Ｅｘ－Ｖｉｖｏ １５培地（Ｌｏｎｚａ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）中、５０ｎｇ／ｍＬのｒＩＬ－４（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）及び８０ｎｇ／ｍＬのｒＧＭ－ＣＳＦ（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）と共に７日間ｉｎ ｖｉｔｒｏで、ＰＢＭＣ（ＢｅｎＴｅｃｈ Ｂｉｏ，ＵＳＡ）から単離した単球を培養することにより生成した。ＤＣ成熟を誘導するため、リポ多糖（ＬＰＳ）（ＩｎｖｉｖｏＧｅｎ Ｃｏｒｐ．，ＵＳＡ）を６日目にＤＣ培養液に加え、細胞をさらに２４時間インキュベートした。最終容量２００μｌのＥｘ－Ｖｉｖｏ １５培地の９６ウェル丸底プレート中で、おおよそ１０，０００個の成熟ＤＣ及び１００，０００個の精製同種ＣＤ３＋Ｔ細胞（ＢｅｎＴｅｃｈ Ｂｉｏ，ＵＳＡ）をいくつかの濃度のＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタックまたは対照タンパク質と共培養した。無関係なヒトＩｇＧ及びホモ二量体及びヘテロ二量体の空のＦｃタンパク質を陰性対照として使用した。陽性対照として、ＰＤ－Ｌ２－Ｆｃ（完全なＰＤ－Ｌ２細胞外ドメイン）、野生型ＣＤ１５５－Ｆｃ（完全なＣＤ１５５細胞外ドメイン）を評価した。バリアントＰＤ－Ｌ２ ＩｇＶ－Ｆｃ融合タンパク質を２０ｎＭで試験した。５日目、培養上清中のＩＦＮ－γ分泌を、ヒトＩＦＮ－γ Ｄｕｏｓｅｔ ＥＬＩＳＡキット（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）を使用して分析した。ＢｉｏＴｅｋ Ｃｙｔａｔｉｏｎマルチモードマイクロプレートリーダー（ＢｉｏＴｅｋ Ｃｏｒｐ．，ＵＳＡ）で光学濃度を測定し、ＩＦＮ－γＤｕｏｓｅｔキット（Ｒ＆Ｄ Ｓｙｓｔｅｍｓ，ＵＳＡ）に含まれる滴定ｒＩＦＮ－γ標準に対して定量した。

例示的な試験したＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタックタンパク質の生理活性試験の結果は表１７にまとめられ、培養上清中のＩＦＮ－γの算出レベル（ｐｇ／ｍＬ）を記載する。各スタックタンパク質の配列識別子（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ）は、３列目に記載されている。表１７に示すように、例示的なＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタックタンパク質の存在下でインキュベートした培養上清は、ＭＬＲアッセイにおいて変化したＩＦＮｇ産生レベルを示した。

（表１７）ＰＤ－Ｌ２／ＣＤ１５５スタックの生理活性データ

本発明は、例えば本発明の様々な態様を例示するために提供される、特定の開示された実施形態に範囲が限定されることを意図していない。記載の組成物及び方法に対する様々な修正が、本明細書の説明及び教示から明らかになるであろう。そのような変形は、本開示の真の範囲及び趣旨から逸脱することなく実践されてよく、これが本開示の範囲内にあると意図される。

配列情報
SEQUENCE LISTING
<110> Alpine Immune Sciences, Inc.
<120> PD-L2 Variant Immunomodulatory Proteins and Uses Thereof
<150> US 62/472,572
<151> 2017-03-16
<150> US 62/475,156
<151> 2017-03-22
<150> US 62/537,928
<151> 2017-07-27
<160> 2041
<170> PatentIn version 3.5

<210> 1
<211> 288
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD80(B7-1)
<400> 1
Met Gly His Thr Arg Arg Gln Gly Thr Ser Pro Ser Lys Cys Pro Tyr
1 5 10 15
Leu Asn Phe Phe Gln Leu Leu Val Leu Ala Gly Leu Ser His Phe Cys
20 25 30
Ser Gly Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu
35 40 45
Ser Cys Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile
50 55 60
Tyr Trp Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp
65 70 75 80
Met Asn Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr
85 90 95
Asn Asn Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly
100 105 110
Thr Tyr Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg
115 120 125
Glu His Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr
130 135 140
Pro Ser Ile Ser Asp Phe Glu Ile Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile
145 150 155 160
Ile Cys Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu
165 170 175
Glu Asn Gly Glu Glu Leu Asn Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp
180 185 190
Pro Glu Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met
195 200 205
Thr Thr Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg
210 215 220
Val Asn Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro
225 230 235 240
Asp Asn Leu Leu Pro Ser Trp Ala Ile Thr Leu Ile Ser Val Asn Gly
245 250 255
Ile Phe Val Ile Cys Cys Leu Thr Tyr Cys Phe Ala Pro Arg Cys Arg
260 265 270
Glu Arg Arg Arg Asn Glu Arg Leu Arg Arg Glu Ser Val Arg Pro Val
275 280 285

<210> 2
<211> 329
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD86(B7-2)
<400> 2
Met Asp Pro Gln Cys Thr Met Gly Leu Ser Asn Ile Leu Phe Val Met
1 5 10 15
Ala Phe Leu Leu Ser Gly Ala Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe
20 25 30
Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln
35 40 45
Ser Leu Ser Glu Leu Val Val Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val
50 55 60
Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser
65 70 75 80
Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg
85 90 95
Leu His Asn Leu Gln Ile Lys Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile
100 105 110
His His Lys Lys Pro Thr Gly Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser
115 120 125
Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile
130 135 140
Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val Tyr Ile Asn Leu Thr Cys Ser Ser Ile
145 150 155 160
His Gly Tyr Pro Glu Pro Lys Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys
165 170 175
Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn
180 185 190
Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro
195 200 205
Asp Val Thr Ser Asn Met Thr Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys
210 215 220
Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln
225 230 235 240
Pro Pro Pro Asp His Ile Pro Trp Ile Thr Ala Val Leu Pro Thr Val
245 250 255
Ile Ile Cys Val Met Val Phe Cys Leu Ile Leu Trp Lys Trp Lys Lys
260 265 270
Lys Lys Arg Pro Arg Asn Ser Tyr Lys Cys Gly Thr Asn Thr Met Glu
275 280 285
Arg Glu Glu Ser Glu Gln Thr Lys Lys Arg Glu Lys Ile His Ile Pro
290 295 300
Glu Arg Ser Asp Glu Ala Gln Arg Val Phe Lys Ser Ser Lys Thr Ser
305 310 315 320
Ser Cys Asp Lys Ser Asp Thr Cys Phe
325

<210> 3
<211> 290
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD274 (PD-L1, B7-H1)
<400> 3
Met Arg Ile Phe Ala Val Phe Ile Phe Met Thr Tyr Trp His Leu Leu
1 5 10 15
Asn Ala Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr
20 25 30
Gly Ser Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu
35 40 45
Asp Leu Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Asn Ile
50 55 60
Ile Gln Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser
65 70 75 80
Tyr Arg Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn
85 90 95
Ala Ala Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr
100 105 110
Arg Cys Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val
115 120 125
Lys Val Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val
130 135 140
Asp Pro Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr
145 150 155 160
Pro Lys Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser
165 170 175
Gly Lys Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn
180 185 190
Val Thr Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr
195 200 205
Cys Thr Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu
210 215 220
Val Ile Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr His
225 230 235 240
Leu Val Ile Leu Gly Ala Ile Leu Leu Cys Leu Gly Val Ala Leu Thr
245 250 255
Phe Ile Phe Arg Leu Arg Lys Gly Arg Met Met Asp Val Lys Lys Cys
260 265 270
Gly Ile Gln Asp Thr Asn Ser Lys Lys Gln Ser Asp Thr His Leu Glu
275 280 285
Glu Thr
290

<210> 4
<211> 273
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PDCD1LG2(PD-L2, CD273)
<400> 4
Met Ile Phe Leu Leu Leu Met Leu Ser Leu Glu Leu Gln Leu His Gln
1 5 10 15
Ile Ala Ala Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile
20 25 30
Glu His Gly Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
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145 150 155 160
Pro Ala Asn Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val
165 170 175
Thr Ser Val Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys
180 185 190
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195 200 205
Leu Gln Ser Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr Trp Leu Leu His
210 215 220
Ile Phe Ile Pro Phe Cys Ile Ile Ala Phe Ile Phe Ile Ala Thr Val
225 230 235 240
Ile Ala Leu Arg Lys Gln Leu Cys Gln Lys Leu Tyr Ser Ser Lys Asp
245 250 255
Thr Thr Lys Arg Pro Val Thr Thr Thr Lys Arg Glu Val Asn Ser Ala
260 265 270
Ile

<210> 5
<211> 302
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> ICOSLG(B7RP1, CD275, ICOSL, B7-H2)
<400> 5
Met Arg Leu Gly Ser Pro Gly Leu Leu Phe Leu Leu Phe Ser Ser Leu
1 5 10 15
Arg Ala Asp Thr Gln Glu Lys Glu Val Arg Ala Met Val Gly Ser Asp
20 25 30
Val Glu Leu Ser Cys Ala Cys Pro Glu Gly Ser Arg Phe Asp Leu Asn
35 40 45
Asp Val Tyr Val Tyr Trp Gln Thr Ser Glu Ser Lys Thr Val Val Thr
50 55 60
Tyr His Ile Pro Gln Asn Ser Ser Leu Glu Asn Val Asp Ser Arg Tyr
65 70 75 80
Arg Asn Arg Ala Leu Met Ser Pro Ala Gly Met Leu Arg Gly Asp Phe
85 90 95
Ser Leu Arg Leu Phe Asn Val Thr Pro Gln Asp Glu Gln Lys Phe His
100 105 110
Cys Leu Val Leu Ser Gln Ser Leu Gly Phe Gln Glu Val Leu Ser Val
115 120 125
Glu Val Thr Leu His Val Ala Ala Asn Phe Ser Val Pro Val Val Ser
130 135 140
Ala Pro His Ser Pro Ser Gln Asp Glu Leu Thr Phe Thr Cys Thr Ser
145 150 155 160
Ile Asn Gly Tyr Pro Arg Pro Asn Val Tyr Trp Ile Asn Lys Thr Asp
165 170 175
Asn Ser Leu Leu Asp Gln Ala Leu Gln Asn Asp Thr Val Phe Leu Asn
180 185 190
Met Arg Gly Leu Tyr Asp Val Val Ser Val Leu Arg Ile Ala Arg Thr
195 200 205
Pro Ser Val Asn Ile Gly Cys Cys Ile Glu Asn Val Leu Leu Gln Gln
210 215 220
Asn Leu Thr Val Gly Ser Gln Thr Gly Asn Asp Ile Gly Glu Arg Asp
225 230 235 240
Lys Ile Thr Glu Asn Pro Val Ser Thr Gly Glu Lys Asn Ala Ala Thr
245 250 255
Trp Ser Ile Leu Ala Val Leu Cys Leu Leu Val Val Val Ala Val Ala
260 265 270
Ile Gly Trp Val Cys Arg Asp Arg Cys Leu Gln His Ser Tyr Ala Gly
275 280 285
Ala Trp Ala Val Ser Pro Glu Thr Glu Leu Thr Gly His Val
290 295 300

<210> 6
<211> 534
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD276(B7-H3)
<400> 6
Met Leu Arg Arg Arg Gly Ser Pro Gly Met Gly Val His Val Gly Ala
1 5 10 15
Ala Leu Gly Ala Leu Trp Phe Cys Leu Thr Gly Ala Leu Glu Val Gln
20 25 30
Val Pro Glu Asp Pro Val Val Ala Leu Val Gly Thr Asp Ala Thr Leu
35 40 45
Cys Cys Ser Phe Ser Pro Glu Pro Gly Phe Ser Leu Ala Gln Leu Asn
50 55 60
Leu Ile Trp Gln Leu Thr Asp Thr Lys Gln Leu Val His Ser Phe Ala
65 70 75 80
Glu Gly Gln Asp Gln Gly Ser Ala Tyr Ala Asn Arg Thr Ala Leu Phe
85 90 95
Pro Asp Leu Leu Ala Gln Gly Asn Ala Ser Leu Arg Leu Gln Arg Val
100 105 110
Arg Val Ala Asp Glu Gly Ser Phe Thr Cys Phe Val Ser Ile Arg Asp
115 120 125
Phe Gly Ser Ala Ala Val Ser Leu Gln Val Ala Ala Pro Tyr Ser Lys
130 135 140
Pro Ser Met Thr Leu Glu Pro Asn Lys Asp Leu Arg Pro Gly Asp Thr
145 150 155 160
Val Thr Ile Thr Cys Ser Ser Tyr Gln Gly Tyr Pro Glu Ala Glu Val
165 170 175
Phe Trp Gln Asp Gly Gln Gly Val Pro Leu Thr Gly Asn Val Thr Thr
180 185 190
Ser Gln Met Ala Asn Glu Gln Gly Leu Phe Asp Val His Ser Ile Leu
195 200 205
Arg Val Val Leu Gly Ala Asn Gly Thr Tyr Ser Cys Leu Val Arg Asn
210 215 220
Pro Val Leu Gln Gln Asp Ala His Ser Ser Val Thr Ile Thr Pro Gln
225 230 235 240
Arg Ser Pro Thr Gly Ala Val Glu Val Gln Val Pro Glu Asp Pro Val
245 250 255
Val Ala Leu Val Gly Thr Asp Ala Thr Leu Arg Cys Ser Phe Ser Pro
260 265 270
Glu Pro Gly Phe Ser Leu Ala Gln Leu Asn Leu Ile Trp Gln Leu Thr
275 280 285
Asp Thr Lys Gln Leu Val His Ser Phe Thr Glu Gly Arg Asp Gln Gly
290 295 300
Ser Ala Tyr Ala Asn Arg Thr Ala Leu Phe Pro Asp Leu Leu Ala Gln
305 310 315 320
Gly Asn Ala Ser Leu Arg Leu Gln Arg Val Arg Val Ala Asp Glu Gly
325 330 335
Ser Phe Thr Cys Phe Val Ser Ile Arg Asp Phe Gly Ser Ala Ala Val
340 345 350
Ser Leu Gln Val Ala Ala Pro Tyr Ser Lys Pro Ser Met Thr Leu Glu
355 360 365
Pro Asn Lys Asp Leu Arg Pro Gly Asp Thr Val Thr Ile Thr Cys Ser
370 375 380
Ser Tyr Arg Gly Tyr Pro Glu Ala Glu Val Phe Trp Gln Asp Gly Gln
385 390 395 400
Gly Val Pro Leu Thr Gly Asn Val Thr Thr Ser Gln Met Ala Asn Glu
405 410 415
Gln Gly Leu Phe Asp Val His Ser Val Leu Arg Val Val Leu Gly Ala
420 425 430
Asn Gly Thr Tyr Ser Cys Leu Val Arg Asn Pro Val Leu Gln Gln Asp
435 440 445
Ala His Gly Ser Val Thr Ile Thr Gly Gln Pro Met Thr Phe Pro Pro
450 455 460
Glu Ala Leu Trp Val Thr Val Gly Leu Ser Val Cys Leu Ile Ala Leu
465 470 475 480
Leu Val Ala Leu Ala Phe Val Cys Trp Arg Lys Ile Lys Gln Ser Cys
485 490 495
Glu Glu Glu Asn Ala Gly Ala Glu Asp Gln Asp Gly Glu Gly Glu Gly
500 505 510
Ser Lys Thr Ala Leu Gln Pro Leu Lys His Ser Asp Ser Lys Glu Asp
515 520 525
Asp Gly Gln Glu Ile Ala
530

<210> 7
<211> 282
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> VTCN1(B7-H4)
<400> 7
Met Ala Ser Leu Gly Gln Ile Leu Phe Trp Ser Ile Ile Ser Ile Ile
1 5 10 15
Ile Ile Leu Ala Gly Ala Ile Ala Leu Ile Ile Gly Phe Gly Ile Ser
20 25 30
Gly Arg His Ser Ile Thr Val Thr Thr Val Ala Ser Ala Gly Asn Ile
35 40 45
Gly Glu Asp Gly Ile Leu Ser Cys Thr Phe Glu Pro Asp Ile Lys Leu
50 55 60
Ser Asp Ile Val Ile Gln Trp Leu Lys Glu Gly Val Leu Gly Leu Val
65 70 75 80
His Glu Phe Lys Glu Gly Lys Asp Glu Leu Ser Glu Gln Asp Glu Met
85 90 95
Phe Arg Gly Arg Thr Ala Val Phe Ala Asp Gln Val Ile Val Gly Asn
100 105 110
Ala Ser Leu Arg Leu Lys Asn Val Gln Leu Thr Asp Ala Gly Thr Tyr
115 120 125
Lys Cys Tyr Ile Ile Thr Ser Lys Gly Lys Gly Asn Ala Asn Leu Glu
130 135 140
Tyr Lys Thr Gly Ala Phe Ser Met Pro Glu Val Asn Val Asp Tyr Asn
145 150 155 160
Ala Ser Ser Glu Thr Leu Arg Cys Glu Ala Pro Arg Trp Phe Pro Gln
165 170 175
Pro Thr Val Val Trp Ala Ser Gln Val Asp Gln Gly Ala Asn Phe Ser
180 185 190
Glu Val Ser Asn Thr Ser Phe Glu Leu Asn Ser Glu Asn Val Thr Met
195 200 205
Lys Val Val Ser Val Leu Tyr Asn Val Thr Ile Asn Asn Thr Tyr Ser
210 215 220
Cys Met Ile Glu Asn Asp Ile Ala Lys Ala Thr Gly Asp Ile Lys Val
225 230 235 240
Thr Glu Ser Glu Ile Lys Arg Arg Ser His Leu Gln Leu Leu Asn Ser
245 250 255
Lys Ala Ser Leu Cys Val Ser Ser Phe Phe Ala Ile Ser Trp Ala Leu
260 265 270
Leu Pro Leu Ser Pro Tyr Leu Met Leu Lys
275 280

<210> 8
<211> 220
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD28
<400> 8
Met Leu Arg Leu Leu Leu Ala Leu Asn Leu Phe Pro Ser Ile Gln Val
1 5 10 15
Thr Gly Asn Lys Ile Leu Val Lys Gln Ser Pro Met Leu Val Ala Tyr
20 25 30
Asp Asn Ala Val Asn Leu Ser Cys Lys Tyr Ser Tyr Asn Leu Phe Ser
35 40 45
Arg Glu Phe Arg Ala Ser Leu His Lys Gly Leu Asp Ser Ala Val Glu
50 55 60
Val Cys Val Val Tyr Gly Asn Tyr Ser Gln Gln Leu Gln Val Tyr Ser
65 70 75 80
Lys Thr Gly Phe Asn Cys Asp Gly Lys Leu Gly Asn Glu Ser Val Thr
85 90 95
Phe Tyr Leu Gln Asn Leu Tyr Val Asn Gln Thr Asp Ile Tyr Phe Cys
100 105 110
Lys Ile Glu Val Met Tyr Pro Pro Pro Tyr Leu Asp Asn Glu Lys Ser
115 120 125
Asn Gly Thr Ile Ile His Val Lys Gly Lys His Leu Cys Pro Ser Pro
130 135 140
Leu Phe Pro Gly Pro Ser Lys Pro Phe Trp Val Leu Val Val Val Gly
145 150 155 160
Gly Val Leu Ala Cys Tyr Ser Leu Leu Val Thr Val Ala Phe Ile Ile
165 170 175
Phe Trp Val Arg Ser Lys Arg Ser Arg Leu Leu His Ser Asp Tyr Met
180 185 190
Asn Met Thr Pro Arg Arg Pro Gly Pro Thr Arg Lys His Tyr Gln Pro
195 200 205
Tyr Ala Pro Pro Arg Asp Phe Ala Ala Tyr Arg Ser
210 215 220

<210> 9
<211> 223
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CTLA4
<400> 9
Met Ala Cys Leu Gly Phe Gln Arg His Lys Ala Gln Leu Asn Leu Ala
1 5 10 15
Thr Arg Thr Trp Pro Cys Thr Leu Leu Phe Phe Leu Leu Phe Ile Pro
20 25 30
Val Phe Cys Lys Ala Met His Val Ala Gln Pro Ala Val Val Leu Ala
35 40 45
Ser Ser Arg Gly Ile Ala Ser Phe Val Cys Glu Tyr Ala Ser Pro Gly
50 55 60
Lys Ala Thr Glu Val Arg Val Thr Val Leu Arg Gln Ala Asp Ser Gln
65 70 75 80
Val Thr Glu Val Cys Ala Ala Thr Tyr Met Met Gly Asn Glu Leu Thr
85 90 95
Phe Leu Asp Asp Ser Ile Cys Thr Gly Thr Ser Ser Gly Asn Gln Val
100 105 110
Asn Leu Thr Ile Gln Gly Leu Arg Ala Met Asp Thr Gly Leu Tyr Ile
115 120 125
Cys Lys Val Glu Leu Met Tyr Pro Pro Pro Tyr Tyr Leu Gly Ile Gly
130 135 140
Asn Gly Thr Gln Ile Tyr Val Ile Asp Pro Glu Pro Cys Pro Asp Ser
145 150 155 160
Asp Phe Leu Leu Trp Ile Leu Ala Ala Val Ser Ser Gly Leu Phe Phe
165 170 175
Tyr Ser Phe Leu Leu Thr Ala Val Ser Leu Ser Lys Met Leu Lys Lys
180 185 190
Arg Ser Pro Leu Thr Thr Gly Val Tyr Val Lys Met Pro Pro Thr Glu
195 200 205
Pro Glu Cys Glu Lys Gln Phe Gln Pro Tyr Phe Ile Pro Ile Asn
210 215 220

<210> 10
<211> 288
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PDCD1(PD-1)
<400> 10
Met Gln Ile Pro Gln Ala Pro Trp Pro Val Val Trp Ala Val Leu Gln
1 5 10 15
Leu Gly Trp Arg Pro Gly Trp Phe Leu Asp Ser Pro Asp Arg Pro Trp
20 25 30
Asn Pro Pro Thr Phe Ser Pro Ala Leu Leu Val Val Thr Glu Gly Asp
35 40 45
Asn Ala Thr Phe Thr Cys Ser Phe Ser Asn Thr Ser Glu Ser Phe Val
50 55 60
Leu Asn Trp Tyr Arg Met Ser Pro Ser Asn Gln Thr Asp Lys Leu Ala
65 70 75 80
Ala Phe Pro Glu Asp Arg Ser Gln Pro Gly Gln Asp Cys Arg Phe Arg
85 90 95
Val Thr Gln Leu Pro Asn Gly Arg Asp Phe His Met Ser Val Val Arg
100 105 110
Ala Arg Arg Asn Asp Ser Gly Thr Tyr Leu Cys Gly Ala Ile Ser Leu
115 120 125
Ala Pro Lys Ala Gln Ile Lys Glu Ser Leu Arg Ala Glu Leu Arg Val
130 135 140
Thr Glu Arg Arg Ala Glu Val Pro Thr Ala His Pro Ser Pro Ser Pro
145 150 155 160
Arg Pro Ala Gly Gln Phe Gln Thr Leu Val Val Gly Val Val Gly Gly
165 170 175
Leu Leu Gly Ser Leu Val Leu Leu Val Trp Val Leu Ala Val Ile Cys
180 185 190
Ser Arg Ala Ala Arg Gly Thr Ile Gly Ala Arg Arg Thr Gly Gln Pro
195 200 205
Leu Lys Glu Asp Pro Ser Ala Val Pro Val Phe Ser Val Asp Tyr Gly
210 215 220
Glu Leu Asp Phe Gln Trp Arg Glu Lys Thr Pro Glu Pro Pro Val Pro
225 230 235 240
Cys Val Pro Glu Gln Thr Glu Tyr Ala Thr Ile Val Phe Pro Ser Gly
245 250 255
Met Gly Thr Ser Ser Pro Ala Arg Arg Gly Ser Ala Asp Gly Pro Arg
260 265 270
Ser Ala Gln Pro Leu Arg Pro Glu Asp Gly His Cys Ser Trp Pro Leu
275 280 285

<210> 11
<211> 199
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> ICOS
<400> 11
Met Lys Ser Gly Leu Trp Tyr Phe Phe Leu Phe Cys Leu Arg Ile Lys
1 5 10 15
Val Leu Thr Gly Glu Ile Asn Gly Ser Ala Asn Tyr Glu Met Phe Ile
20 25 30
Phe His Asn Gly Gly Val Gln Ile Leu Cys Lys Tyr Pro Asp Ile Val
35 40 45
Gln Gln Phe Lys Met Gln Leu Leu Lys Gly Gly Gln Ile Leu Cys Asp
50 55 60
Leu Thr Lys Thr Lys Gly Ser Gly Asn Thr Val Ser Ile Lys Ser Leu
65 70 75 80
Lys Phe Cys His Ser Gln Leu Ser Asn Asn Ser Val Ser Phe Phe Leu
85 90 95
Tyr Asn Leu Asp His Ser His Ala Asn Tyr Tyr Phe Cys Asn Leu Ser
100 105 110
Ile Phe Asp Pro Pro Pro Phe Lys Val Thr Leu Thr Gly Gly Tyr Leu
115 120 125
His Ile Tyr Glu Ser Gln Leu Cys Cys Gln Leu Lys Phe Trp Leu Pro
130 135 140
Ile Gly Cys Ala Ala Phe Val Val Val Cys Ile Leu Gly Cys Ile Leu
145 150 155 160
Ile Cys Trp Leu Thr Lys Lys Lys Tyr Ser Ser Ser Val His Asp Pro
165 170 175
Asn Gly Glu Tyr Met Phe Met Arg Ala Val Asn Thr Ala Lys Lys Ser
180 185 190
Arg Leu Thr Asp Val Thr Leu
195

<210> 12
<211> 289
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> BTLA(CD272)
<400> 12
Met Lys Thr Leu Pro Ala Met Leu Gly Thr Gly Lys Leu Phe Trp Val
1 5 10 15
Phe Phe Leu Ile Pro Tyr Leu Asp Ile Trp Asn Ile His Gly Lys Glu
20 25 30
Ser Cys Asp Val Gln Leu Tyr Ile Lys Arg Gln Ser Glu His Ser Ile
35 40 45
Leu Ala Gly Asp Pro Phe Glu Leu Glu Cys Pro Val Lys Tyr Cys Ala
50 55 60
Asn Arg Pro His Val Thr Trp Cys Lys Leu Asn Gly Thr Thr Cys Val
65 70 75 80
Lys Leu Glu Asp Arg Gln Thr Ser Trp Lys Glu Glu Lys Asn Ile Ser
85 90 95
Phe Phe Ile Leu His Phe Glu Pro Val Leu Pro Asn Asp Asn Gly Ser
100 105 110
Tyr Arg Cys Ser Ala Asn Phe Gln Ser Asn Leu Ile Glu Ser His Ser
115 120 125
Thr Thr Leu Tyr Val Thr Asp Val Lys Ser Ala Ser Glu Arg Pro Ser
130 135 140
Lys Asp Glu Met Ala Ser Arg Pro Trp Leu Leu Tyr Arg Leu Leu Pro
145 150 155 160
Leu Gly Gly Leu Pro Leu Leu Ile Thr Thr Cys Phe Cys Leu Phe Cys
165 170 175
Cys Leu Arg Arg His Gln Gly Lys Gln Asn Glu Leu Ser Asp Thr Ala
180 185 190
Gly Arg Glu Ile Asn Leu Val Asp Ala His Leu Lys Ser Glu Gln Thr
195 200 205
Glu Ala Ser Thr Arg Gln Asn Ser Gln Val Leu Leu Ser Glu Thr Gly
210 215 220
Ile Tyr Asp Asn Asp Pro Asp Leu Cys Phe Arg Met Gln Glu Gly Ser
225 230 235 240
Glu Val Tyr Ser Asn Pro Cys Leu Glu Glu Asn Lys Pro Gly Ile Val
245 250 255
Tyr Ala Ser Leu Asn His Ser Val Ile Gly Pro Asn Ser Arg Leu Ala
260 265 270
Arg Asn Val Lys Glu Ala Pro Thr Glu Tyr Ala Ser Ile Cys Val Arg
275 280 285
Ser

<210> 13
<211> 458
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD4
<400> 13
Met Asn Arg Gly Val Pro Phe Arg His Leu Leu Leu Val Leu Gln Leu
1 5 10 15
Ala Leu Leu Pro Ala Ala Thr Gln Gly Lys Lys Val Val Leu Gly Lys
20 25 30
Lys Gly Asp Thr Val Glu Leu Thr Cys Thr Ala Ser Gln Lys Lys Ser
35 40 45
Ile Gln Phe His Trp Lys Asn Ser Asn Gln Ile Lys Ile Leu Gly Asn
50 55 60
Gln Gly Ser Phe Leu Thr Lys Gly Pro Ser Lys Leu Asn Asp Arg Ala
65 70 75 80
Asp Ser Arg Arg Ser Leu Trp Asp Gln Gly Asn Phe Pro Leu Ile Ile
85 90 95
Lys Asn Leu Lys Ile Glu Asp Ser Asp Thr Tyr Ile Cys Glu Val Glu
100 105 110
Asp Gln Lys Glu Glu Val Gln Leu Leu Val Phe Gly Leu Thr Ala Asn
115 120 125
Ser Asp Thr His Leu Leu Gln Gly Gln Ser Leu Thr Leu Thr Leu Glu
130 135 140
Ser Pro Pro Gly Ser Ser Pro Ser Val Gln Cys Arg Ser Pro Arg Gly
145 150 155 160
Lys Asn Ile Gln Gly Gly Lys Thr Leu Ser Val Ser Gln Leu Glu Leu
165 170 175
Gln Asp Ser Gly Thr Trp Thr Cys Thr Val Leu Gln Asn Gln Lys Lys
180 185 190
Val Glu Phe Lys Ile Asp Ile Val Val Leu Ala Phe Gln Lys Ala Ser
195 200 205
Ser Ile Val Tyr Lys Lys Glu Gly Glu Gln Val Glu Phe Ser Phe Pro
210 215 220
Leu Ala Phe Thr Val Glu Lys Leu Thr Gly Ser Gly Glu Leu Trp Trp
225 230 235 240
Gln Ala Glu Arg Ala Ser Ser Ser Lys Ser Trp Ile Thr Phe Asp Leu
245 250 255
Lys Asn Lys Glu Val Ser Val Lys Arg Val Thr Gln Asp Pro Lys Leu
260 265 270
Gln Met Gly Lys Lys Leu Pro Leu His Leu Thr Leu Pro Gln Ala Leu
275 280 285
Pro Gln Tyr Ala Gly Ser Gly Asn Leu Thr Leu Ala Leu Glu Ala Lys
290 295 300
Thr Gly Lys Leu His Gln Glu Val Asn Leu Val Val Met Arg Ala Thr
305 310 315 320
Gln Leu Gln Lys Asn Leu Thr Cys Glu Val Trp Gly Pro Thr Ser Pro
325 330 335
Lys Leu Met Leu Ser Leu Lys Leu Glu Asn Lys Glu Ala Lys Val Ser
340 345 350
Lys Arg Glu Lys Ala Val Trp Val Leu Asn Pro Glu Ala Gly Met Trp
355 360 365
Gln Cys Leu Leu Ser Asp Ser Gly Gln Val Leu Leu Glu Ser Asn Ile
370 375 380
Lys Val Leu Pro Thr Trp Ser Thr Pro Val Gln Pro Met Ala Leu Ile
385 390 395 400
Val Leu Gly Gly Val Ala Gly Leu Leu Leu Phe Ile Gly Leu Gly Ile
405 410 415
Phe Phe Cys Val Arg Cys Arg His Arg Arg Arg Gln Ala Glu Arg Met
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Ser Gln Ile Lys Arg Leu Leu Ser Glu Lys Lys Thr Cys Gln Cys Pro
435 440 445
His Arg Phe Gln Lys Thr Cys Ser Pro Ile
450 455

<210> 14
<211> 235
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
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<400> 14
Met Ala Leu Pro Val Thr Ala Leu Leu Leu Pro Leu Ala Leu Leu Leu
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Trp Asn Leu Gly Glu Thr Val Glu Leu Lys Cys Gln Val Leu Leu Ser
35 40 45
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65 70 75 80
Ala Glu Gly Leu Asp Thr Gln Arg Phe Ser Gly Lys Arg Leu Gly Asp
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Tyr Phe Cys Ser Ala Leu Ser Asn Ser Ile Met Tyr Phe Ser His Phe
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Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg
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Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly
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Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile Thr Leu Tyr Cys Asn His
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Gly Asp Lys Pro Ser Leu Ser Ala Arg Tyr Val
225 230 235

<210> 15
<211> 210
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<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD8B(CD8-beta)
<400> 15
Met Arg Pro Arg Leu Trp Leu Leu Leu Ala Ala Gln Leu Thr Val Leu
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Thr Asn Lys Met Val Met Leu Ser Cys Glu Ala Lys Ile Ser Leu Ser
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Asn Met Arg Ile Tyr Trp Leu Arg Gln Arg Gln Ala Pro Ser Ser Asp
50 55 60
Ser His His Glu Phe Leu Ala Leu Trp Asp Ser Ala Lys Gly Thr Ile
65 70 75 80
His Gly Glu Glu Val Glu Gln Glu Lys Ile Ala Val Phe Arg Asp Ala
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Ser Arg Phe Ile Leu Asn Leu Thr Ser Val Lys Pro Glu Asp Ser Gly
100 105 110
Ile Tyr Phe Cys Met Ile Val Gly Ser Pro Glu Leu Thr Phe Gly Lys
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Gly Thr Gln Leu Ser Val Val Asp Phe Leu Pro Thr Thr Ala Gln Pro
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Thr Lys Lys Ser Thr Leu Lys Lys Arg Val Cys Arg Leu Pro Arg Pro
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Glu Thr Gln Lys Gly Pro Leu Cys Ser Pro Ile Thr Leu Gly Leu Leu
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Val Ala Gly Val Leu Val Leu Leu Val Ser Leu Gly Val Ala Ile His
180 185 190
Leu Cys Cys Arg Arg Arg Arg Ala Arg Leu Arg Phe Met Lys Gln Phe
195 200 205
Tyr Lys
210

<210> 16
<211> 525
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> LAG3
<400> 16
Met Trp Glu Ala Gln Phe Leu Gly Leu Leu Phe Leu Gln Pro Leu Trp
1 5 10 15
Val Ala Pro Val Lys Pro Leu Gln Pro Gly Ala Glu Val Pro Val Val
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50 55 60
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65 70 75 80
Ala Pro Gly Pro His Pro Ala Ala Pro Ser Ser Trp Gly Pro Arg Pro
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100 105 110
Arg Leu Pro Leu Gln Pro Arg Val Gln Leu Asp Glu Arg Gly Arg Gln
115 120 125
Arg Gly Asp Phe Ser Leu Trp Leu Arg Pro Ala Arg Arg Ala Asp Ala
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Gly Glu Tyr Arg Ala Ala Val His Leu Arg Asp Arg Ala Leu Ser Cys
145 150 155 160
Arg Leu Arg Leu Arg Leu Gly Gln Ala Ser Met Thr Ala Ser Pro Pro
165 170 175
Gly Ser Leu Arg Ala Ser Asp Trp Val Ile Leu Asn Cys Ser Phe Ser
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Arg Pro Asp Arg Pro Ala Ser Val His Trp Phe Arg Asn Arg Gly Gln
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Gly Arg Val Pro Val Arg Glu Ser Pro His His His Leu Ala Glu Ser
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225 230 235 240
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245 250 255
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260 265 270
Gly Ala Gly Ser Arg Val Gly Leu Pro Cys Arg Leu Pro Ala Gly Val
275 280 285
Gly Thr Arg Ser Phe Leu Thr Ala Lys Trp Thr Pro Pro Gly Gly Gly
290 295 300
Pro Asp Leu Leu Val Thr Gly Asp Asn Gly Asp Phe Thr Leu Arg Leu
305 310 315 320
Glu Asp Val Ser Gln Ala Gln Ala Gly Thr Tyr Thr Cys His Ile His
325 330 335
Leu Gln Glu Gln Gln Leu Asn Ala Thr Val Thr Leu Ala Ile Ile Thr
340 345 350
Val Thr Pro Lys Ser Phe Gly Ser Pro Gly Ser Leu Gly Lys Leu Leu
355 360 365
Cys Glu Val Thr Pro Val Ser Gly Gln Glu Arg Phe Val Trp Ser Ser
370 375 380
Leu Asp Thr Pro Ser Gln Arg Ser Phe Ser Gly Pro Trp Leu Glu Ala
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Gln Glu Ala Gln Leu Leu Ser Gln Pro Trp Gln Cys Gln Leu Tyr Gln
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Gly Glu Arg Leu Leu Gly Ala Ala Val Tyr Phe Thr Glu Leu Ser Ser
420 425 430
Pro Gly Ala Gln Arg Ser Gly Arg Ala Pro Gly Ala Leu Pro Ala Gly
435 440 445
His Leu Leu Leu Phe Leu Ile Leu Gly Val Leu Ser Leu Leu Leu Leu
450 455 460
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Ser Lys Ile Glu Glu Leu Glu Gln Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro
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Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Gln Leu
515 520 525

<210> 17
<211> 301
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> HAVCR2(TIM-3)
<400> 17
Met Phe Ser His Leu Pro Phe Asp Cys Val Leu Leu Leu Leu Leu Leu
1 5 10 15
Leu Leu Thr Arg Ser Ser Glu Val Glu Tyr Arg Ala Glu Val Gly Gln
20 25 30
Asn Ala Tyr Leu Pro Cys Phe Tyr Thr Pro Ala Ala Pro Gly Asn Leu
35 40 45
Val Pro Val Cys Trp Gly Lys Gly Ala Cys Pro Val Phe Glu Cys Gly
50 55 60
Asn Val Val Leu Arg Thr Asp Glu Arg Asp Val Asn Tyr Trp Thr Ser
65 70 75 80
Arg Tyr Trp Leu Asn Gly Asp Phe Arg Lys Gly Asp Val Ser Leu Thr
85 90 95
Ile Glu Asn Val Thr Leu Ala Asp Ser Gly Ile Tyr Cys Cys Arg Ile
100 105 110
Gln Ile Pro Gly Ile Met Asn Asp Glu Lys Phe Asn Leu Lys Leu Val
115 120 125
Ile Lys Pro Ala Lys Val Thr Pro Ala Pro Thr Arg Gln Arg Asp Phe
130 135 140
Thr Ala Ala Phe Pro Arg Met Leu Thr Thr Arg Gly His Gly Pro Ala
145 150 155 160
Glu Thr Gln Thr Leu Gly Ser Leu Pro Asp Ile Asn Leu Thr Gln Ile
165 170 175
Ser Thr Leu Ala Asn Glu Leu Arg Asp Ser Arg Leu Ala Asn Asp Leu
180 185 190
Arg Asp Ser Gly Ala Thr Ile Arg Ile Gly Ile Tyr Ile Gly Ala Gly
195 200 205
Ile Cys Ala Gly Leu Ala Leu Ala Leu Ile Phe Gly Ala Leu Ile Phe
210 215 220
Lys Trp Tyr Ser His Ser Lys Glu Lys Ile Gln Asn Leu Ser Leu Ile
225 230 235 240
Ser Leu Ala Asn Leu Pro Pro Ser Gly Leu Ala Asn Ala Val Ala Glu
245 250 255
Gly Ile Arg Ser Glu Glu Asn Ile Tyr Thr Ile Glu Glu Asn Val Tyr
260 265 270
Glu Val Glu Glu Pro Asn Glu Tyr Tyr Cys Tyr Val Ser Ser Arg Gln
275 280 285
Gln Pro Ser Gln Pro Leu Gly Cys Arg Phe Ala Met Pro
290 295 300

<210> 18
<211> 526
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CEACAM1
<400> 18
Met Gly His Leu Ser Ala Pro Leu His Arg Val Arg Val Pro Trp Gln
1 5 10 15
Gly Leu Leu Leu Thr Ala Ser Leu Leu Thr Phe Trp Asn Pro Pro Thr
20 25 30
Thr Ala Gln Leu Thr Thr Glu Ser Met Pro Phe Asn Val Ala Glu Gly
35 40 45
Lys Glu Val Leu Leu Leu Val His Asn Leu Pro Gln Gln Leu Phe Gly
50 55 60
Tyr Ser Trp Tyr Lys Gly Glu Arg Val Asp Gly Asn Arg Gln Ile Val
65 70 75 80
Gly Tyr Ala Ile Gly Thr Gln Gln Ala Thr Pro Gly Pro Ala Asn Ser
85 90 95
Gly Arg Glu Thr Ile Tyr Pro Asn Ala Ser Leu Leu Ile Gln Asn Val
100 105 110
Thr Gln Asn Asp Thr Gly Phe Tyr Thr Leu Gln Val Ile Lys Ser Asp
115 120 125
Leu Val Asn Glu Glu Ala Thr Gly Gln Phe His Val Tyr Pro Glu Leu
130 135 140
Pro Lys Pro Ser Ile Ser Ser Asn Asn Ser Asn Pro Val Glu Asp Lys
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Asp Ala Val Ala Phe Thr Cys Glu Pro Glu Thr Gln Asp Thr Thr Tyr
165 170 175
Leu Trp Trp Ile Asn Asn Gln Ser Leu Pro Val Ser Pro Arg Leu Gln
180 185 190
Leu Ser Asn Gly Asn Arg Thr Leu Thr Leu Leu Ser Val Thr Arg Asn
195 200 205
Asp Thr Gly Pro Tyr Glu Cys Glu Ile Gln Asn Pro Val Ser Ala Asn
210 215 220
Arg Ser Asp Pro Val Thr Leu Asn Val Thr Tyr Gly Pro Asp Thr Pro
225 230 235 240
Thr Ile Ser Pro Ser Asp Thr Tyr Tyr Arg Pro Gly Ala Asn Leu Ser
245 250 255
Leu Ser Cys Tyr Ala Ala Ser Asn Pro Pro Ala Gln Tyr Ser Trp Leu
260 265 270
Ile Asn Gly Thr Phe Gln Gln Ser Thr Gln Glu Leu Phe Ile Pro Asn
275 280 285
Ile Thr Val Asn Asn Ser Gly Ser Tyr Thr Cys His Ala Asn Asn Ser
290 295 300
Val Thr Gly Cys Asn Arg Thr Thr Val Lys Thr Ile Ile Val Thr Glu
305 310 315 320
Leu Ser Pro Val Val Ala Lys Pro Gln Ile Lys Ala Ser Lys Thr Thr
325 330 335
Val Thr Gly Asp Lys Asp Ser Val Asn Leu Thr Cys Ser Thr Asn Asp
340 345 350
Thr Gly Ile Ser Ile Arg Trp Phe Phe Lys Asn Gln Ser Leu Pro Ser
355 360 365
Ser Glu Arg Met Lys Leu Ser Gln Gly Asn Thr Thr Leu Ser Ile Asn
370 375 380
Pro Val Lys Arg Glu Asp Ala Gly Thr Tyr Trp Cys Glu Val Phe Asn
385 390 395 400
Pro Ile Ser Lys Asn Gln Ser Asp Pro Ile Met Leu Asn Val Asn Tyr
405 410 415
Asn Ala Leu Pro Gln Glu Asn Gly Leu Ser Pro Gly Ala Ile Ala Gly
420 425 430
Ile Val Ile Gly Val Val Ala Leu Val Ala Leu Ile Ala Val Ala Leu
435 440 445
Ala Cys Phe Leu His Phe Gly Lys Thr Gly Arg Ala Ser Asp Gln Arg
450 455 460
Asp Leu Thr Glu His Lys Pro Ser Val Ser Asn His Thr Gln Asp His
465 470 475 480
Ser Asn Asp Pro Pro Asn Lys Met Asn Glu Val Thr Tyr Ser Thr Leu
485 490 495
Asn Phe Glu Ala Gln Gln Pro Thr Gln Pro Thr Ser Ala Ser Pro Ser
500 505 510
Leu Thr Ala Thr Glu Ile Ile Tyr Ser Glu Val Lys Lys Gln
515 520 525

<210> 19
<211> 244
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> TIGIT
<400> 19
Met Arg Trp Cys Leu Leu Leu Ile Trp Ala Gln Gly Leu Arg Gln Ala
1 5 10 15
Pro Leu Ala Ser Gly Met Met Thr Gly Thr Ile Glu Thr Thr Gly Asn
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Ile Ser Ala Glu Lys Gly Gly Ser Ile Ile Leu Gln Cys His Leu Ser
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Ser Thr Thr Ala Gln Val Thr Gln Val Asn Trp Glu Gln Gln Asp Gln
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Leu Leu Ala Ile Cys Asn Ala Asp Leu Gly Trp His Ile Ser Pro Ser
65 70 75 80
Phe Lys Asp Arg Val Ala Pro Gly Pro Gly Leu Gly Leu Thr Leu Gln
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Ser Leu Thr Val Asn Asp Thr Gly Glu Tyr Phe Cys Ile Tyr His Thr
100 105 110
Tyr Pro Asp Gly Thr Tyr Thr Gly Arg Ile Phe Leu Glu Val Leu Glu
115 120 125
Ser Ser Val Ala Glu His Gly Ala Arg Phe Gln Ile Pro Leu Leu Gly
130 135 140
Ala Met Ala Ala Thr Leu Val Val Ile Cys Thr Ala Val Ile Val Val
145 150 155 160
Val Ala Leu Thr Arg Lys Lys Lys Ala Leu Arg Ile His Ser Val Glu
165 170 175
Gly Asp Leu Arg Arg Lys Ser Ala Gly Gln Glu Glu Trp Ser Pro Ser
180 185 190
Ala Pro Ser Pro Pro Gly Ser Cys Val Gln Ala Glu Ala Ala Pro Ala
195 200 205
Gly Leu Cys Gly Glu Gln Arg Gly Glu Asp Cys Ala Glu Leu His Asp
210 215 220
Tyr Phe Asn Val Leu Ser Tyr Arg Ser Leu Gly Asn Cys Ser Phe Phe
225 230 235 240
Thr Glu Thr Gly

<210> 20
<211> 417
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PVR(CD155)
<400> 20
Met Ala Arg Ala Met Ala Ala Ala Trp Pro Leu Leu Leu Val Ala Leu
1 5 10 15
Leu Val Leu Ser Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Val Gln
20 25 30
Ala Pro Thr Gln Val Pro Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro
35 40 45
Cys Tyr Leu Gln Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu
50 55 60
Thr Trp Ala Arg His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln
65 70 75 80
Thr Gln Gly Pro Ser Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala
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Ala Arg Leu Gly Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Phe Gly
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145 150 155 160
Val Pro Met Ala Arg Cys Val Ser Thr Gly Gly Arg Pro Pro Ala Gln
165 170 175
Ile Thr Trp His Ser Asp Leu Gly Gly Met Pro Asn Thr Ser Gln Val
180 185 190
Pro Gly Phe Leu Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu
195 200 205
Val Pro Ser Ser Gln Val Asp Gly Lys Asn Val Thr Cys Lys Val Glu
210 215 220
His Glu Ser Phe Glu Lys Pro Gln Leu Leu Thr Val Asn Leu Thr Val
225 230 235 240
Tyr Tyr Pro Pro Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asn Asn Trp Tyr
245 250 255
Leu Gly Gln Asn Glu Ala Thr Leu Thr Cys Asp Ala Arg Ser Asn Pro
260 265 270
Glu Pro Thr Gly Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro
275 280 285
Phe Ala Val Ala Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys
290 295 300
Pro Ile Asn Thr Thr Leu Ile Cys Asn Val Thr Asn Ala Leu Gly Ala
305 310 315 320
Arg Gln Ala Glu Leu Thr Val Gln Val Lys Glu Gly Pro Pro Ser Glu
325 330 335
His Ser Gly Ile Ser Arg Asn Ala Ile Ile Phe Leu Val Leu Gly Ile
340 345 350
Leu Val Phe Leu Ile Leu Leu Gly Ile Gly Ile Tyr Phe Tyr Trp Ser
355 360 365
Lys Cys Ser Arg Glu Val Leu Trp His Cys His Leu Cys Pro Ser Ser
370 375 380
Thr Glu His Ala Ser Ala Ser Ala Asn Gly His Val Ser Tyr Ser Ala
385 390 395 400
Val Ser Arg Glu Asn Ser Ser Ser Gln Asp Pro Gln Thr Glu Gly Thr
405 410 415
Arg

<210> 21
<211> 538
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PVRL2(CD112)
<400> 21
Met Ala Arg Ala Ala Ala Leu Leu Pro Ser Arg Ser Pro Pro Thr Pro
1 5 10 15
Leu Leu Trp Pro Leu Leu Leu Leu Leu Leu Leu Glu Thr Gly Ala Gln
20 25 30
Asp Val Arg Val Gln Val Leu Pro Glu Val Arg Gly Gln Leu Gly Gly
35 40 45
Thr Val Glu Leu Pro Cys His Leu Leu Pro Pro Val Pro Gly Leu Tyr
50 55 60
Ile Ser Leu Val Thr Trp Gln Arg Pro Asp Ala Pro Ala Asn His Gln
65 70 75 80
Asn Val Ala Ala Phe His Pro Lys Met Gly Pro Ser Phe Pro Ser Pro
85 90 95
Lys Pro Gly Ser Glu Arg Leu Ser Phe Val Ser Ala Lys Gln Ser Thr
100 105 110
Gly Gln Asp Thr Glu Ala Glu Leu Gln Asp Ala Thr Leu Ala Leu His
115 120 125
Gly Leu Thr Val Glu Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Glu Phe Ala Thr
130 135 140
Phe Pro Lys Gly Ser Val Arg Gly Met Thr Trp Leu Arg Val Ile Ala
145 150 155 160
Lys Pro Lys Asn Gln Ala Glu Ala Gln Lys Val Thr Phe Ser Gln Asp
165 170 175
Pro Thr Thr Val Ala Leu Cys Ile Ser Lys Glu Gly Arg Pro Pro Ala
180 185 190
Arg Ile Ser Trp Leu Ser Ser Leu Asp Trp Glu Ala Lys Glu Thr Gln
195 200 205
Val Ser Gly Thr Leu Ala Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Arg Phe Thr
210 215 220
Leu Val Pro Ser Gly Arg Ala Asp Gly Val Thr Val Thr Cys Lys Val
225 230 235 240
Glu His Glu Ser Phe Glu Glu Pro Ala Leu Ile Pro Val Thr Leu Ser
245 250 255
Val Arg Tyr Pro Pro Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asp Asn Trp
260 265 270
Tyr Leu Gly Arg Thr Asp Ala Thr Leu Ser Cys Asp Val Arg Ser Asn
275 280 285
Pro Glu Pro Thr Gly Tyr Asp Trp Ser Thr Thr Ser Gly Thr Phe Pro
290 295 300
Thr Ser Ala Val Ala Gln Gly Ser Gln Leu Val Ile His Ala Val Asp
305 310 315 320
Ser Leu Phe Asn Thr Thr Phe Val Cys Thr Val Thr Asn Ala Val Gly
325 330 335
Met Gly Arg Ala Glu Gln Val Ile Phe Val Arg Glu Thr Pro Asn Thr
340 345 350
Ala Gly Ala Gly Ala Thr Gly Gly Ile Ile Gly Gly Ile Ile Ala Ala
355 360 365
Ile Ile Ala Thr Ala Val Ala Ala Thr Gly Ile Leu Ile Cys Arg Gln
370 375 380
Gln Arg Lys Glu Gln Thr Leu Gln Gly Ala Glu Glu Asp Glu Asp Leu
385 390 395 400
Glu Gly Pro Pro Ser Tyr Lys Pro Pro Thr Pro Lys Ala Lys Leu Glu
405 410 415
Ala Gln Glu Met Pro Ser Gln Leu Phe Thr Leu Gly Ala Ser Glu His
420 425 430
Ser Pro Leu Lys Thr Pro Tyr Phe Asp Ala Gly Ala Ser Cys Thr Glu
435 440 445
Gln Glu Met Pro Arg Tyr His Glu Leu Pro Thr Leu Glu Glu Arg Ser
450 455 460
Gly Pro Leu His Pro Gly Ala Thr Ser Leu Gly Ser Pro Ile Pro Val
465 470 475 480
Pro Pro Gly Pro Pro Ala Val Glu Asp Val Ser Leu Asp Leu Glu Asp
485 490 495
Glu Glu Gly Glu Glu Glu Glu Glu Tyr Leu Asp Lys Ile Asn Pro Ile
500 505 510
Tyr Asp Ala Leu Ser Tyr Ser Ser Pro Ser Asp Ser Tyr Gln Gly Lys
515 520 525
Gly Phe Val Met Ser Arg Ala Met Tyr Val
530 535

<210> 22
<211> 336
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD226
<400> 22
Met Asp Tyr Pro Thr Leu Leu Leu Ala Leu Leu His Val Tyr Arg Ala
1 5 10 15
Leu Cys Glu Glu Val Leu Trp His Thr Ser Val Pro Phe Ala Glu Asn
20 25 30
Met Ser Leu Glu Cys Val Tyr Pro Ser Met Gly Ile Leu Thr Gln Val
35 40 45
Glu Trp Phe Lys Ile Gly Thr Gln Gln Asp Ser Ile Ala Ile Phe Ser
50 55 60
Pro Thr His Gly Met Val Ile Arg Lys Pro Tyr Ala Glu Arg Val Tyr
65 70 75 80
Phe Leu Asn Ser Thr Met Ala Ser Asn Asn Met Thr Leu Phe Phe Arg
85 90 95
Asn Ala Ser Glu Asp Asp Val Gly Tyr Tyr Ser Cys Ser Leu Tyr Thr
100 105 110
Tyr Pro Gln Gly Thr Trp Gln Lys Val Ile Gln Val Val Gln Ser Asp
115 120 125
Ser Phe Glu Ala Ala Val Pro Ser Asn Ser His Ile Val Ser Glu Pro
130 135 140
Gly Lys Asn Val Thr Leu Thr Cys Gln Pro Gln Met Thr Trp Pro Val
145 150 155 160
Gln Ala Val Arg Trp Glu Lys Ile Gln Pro Arg Gln Ile Asp Leu Leu
165 170 175
Thr Tyr Cys Asn Leu Val His Gly Arg Asn Phe Thr Ser Lys Phe Pro
180 185 190
Arg Gln Ile Val Ser Asn Cys Ser His Gly Arg Trp Ser Val Ile Val
195 200 205
Ile Pro Asp Val Thr Val Ser Asp Ser Gly Leu Tyr Arg Cys Tyr Leu
210 215 220
Gln Ala Ser Ala Gly Glu Asn Glu Thr Phe Val Met Arg Leu Thr Val
225 230 235 240
Ala Glu Gly Lys Thr Asp Asn Gln Tyr Thr Leu Phe Val Ala Gly Gly
245 250 255
Thr Val Leu Leu Leu Leu Phe Val Ile Ser Ile Thr Thr Ile Ile Val
260 265 270
Ile Phe Leu Asn Arg Arg Arg Arg Arg Glu Arg Arg Asp Leu Phe Thr
275 280 285
Glu Ser Trp Asp Thr Gln Lys Ala Pro Asn Asn Tyr Arg Ser Pro Ile
290 295 300
Ser Thr Ser Gln Pro Thr Asn Gln Ser Met Asp Asp Thr Arg Glu Asp
305 310 315 320
Ile Tyr Val Asn Tyr Pro Thr Phe Ser Arg Arg Pro Lys Thr Arg Val
325 330 335

<210> 23
<211> 351
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD2
<400> 23
Met Ser Phe Pro Cys Lys Phe Val Ala Ser Phe Leu Leu Ile Phe Asn
1 5 10 15
Val Ser Ser Lys Gly Ala Val Ser Lys Glu Ile Thr Asn Ala Leu Glu
20 25 30
Thr Trp Gly Ala Leu Gly Gln Asp Ile Asn Leu Asp Ile Pro Ser Phe
35 40 45
Gln Met Ser Asp Asp Ile Asp Asp Ile Lys Trp Glu Lys Thr Ser Asp
50 55 60
Lys Lys Lys Ile Ala Gln Phe Arg Lys Glu Lys Glu Thr Phe Lys Glu
65 70 75 80
Lys Asp Thr Tyr Lys Leu Phe Lys Asn Gly Thr Leu Lys Ile Lys His
85 90 95
Leu Lys Thr Asp Asp Gln Asp Ile Tyr Lys Val Ser Ile Tyr Asp Thr
100 105 110
Lys Gly Lys Asn Val Leu Glu Lys Ile Phe Asp Leu Lys Ile Gln Glu
115 120 125
Arg Val Ser Lys Pro Lys Ile Ser Trp Thr Cys Ile Asn Thr Thr Leu
130 135 140
Thr Cys Glu Val Met Asn Gly Thr Asp Pro Glu Leu Asn Leu Tyr Gln
145 150 155 160
Asp Gly Lys His Leu Lys Leu Ser Gln Arg Val Ile Thr His Lys Trp
165 170 175
Thr Thr Ser Leu Ser Ala Lys Phe Lys Cys Thr Ala Gly Asn Lys Val
180 185 190
Ser Lys Glu Ser Ser Val Glu Pro Val Ser Cys Pro Glu Lys Gly Leu
195 200 205
Asp Ile Tyr Leu Ile Ile Gly Ile Cys Gly Gly Gly Ser Leu Leu Met
210 215 220
Val Phe Val Ala Leu Leu Val Phe Tyr Ile Thr Lys Arg Lys Lys Gln
225 230 235 240
Arg Ser Arg Arg Asn Asp Glu Glu Leu Glu Thr Arg Ala His Arg Val
245 250 255
Ala Thr Glu Glu Arg Gly Arg Lys Pro His Gln Ile Pro Ala Ser Thr
260 265 270
Pro Gln Asn Pro Ala Thr Ser Gln His Pro Pro Pro Pro Pro Gly His
275 280 285
Arg Ser Gln Ala Pro Ser His Arg Pro Pro Pro Pro Gly His Arg Val
290 295 300
Gln His Gln Pro Gln Lys Arg Pro Pro Ala Pro Ser Gly Thr Gln Val
305 310 315 320
His Gln Gln Lys Gly Pro Pro Leu Pro Arg Pro Arg Val Gln Pro Lys
325 330 335
Pro Pro His Gly Ala Ala Glu Asn Ser Leu Ser Pro Ser Ser Asn
340 345 350

<210> 24
<211> 180
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD160
<400> 24
Met Leu Leu Glu Pro Gly Arg Gly Cys Cys Ala Leu Ala Ile Leu Leu
1 5 10 15
Ala Ile Val Asp Ile Gln Ser Gly Gly Cys Ile Asn Ile Thr Ser Ser
20 25 30
Ala Ser Gln Glu Gly Thr Arg Leu Asn Leu Ile Cys Thr Val Trp His
35 40 45
Lys Lys Glu Glu Ala Glu Gly Phe Val Val Phe Leu Cys Lys Asp Arg
50 55 60
Ser Gly Asp Cys Ser Pro Glu Thr Ser Leu Lys Gln Leu Arg Leu Lys
65 70 75 80
Arg Asp Pro Gly Ile Asp Gly Val Gly Glu Ile Ser Ser Gln Leu Met
85 90 95
Phe Thr Ile Ser Gln Val Thr Pro Leu His Ser Gly Thr Tyr Gln Cys
100 105 110
Cys Ala Arg Ser Gln Lys Ser Gly Ile Arg Leu Gln Gly His Phe Phe
115 120 125
Ser Ile Leu Phe Thr Glu Thr Gly Asn Tyr Thr Val Thr Gly Leu Lys
130 135 140
Gln Arg Gln His Leu Glu Phe Ser His Asn Glu Gly Thr Leu Ser Ser
145 150 155 160
Gly Phe Leu Gln Glu Lys Val Trp Val Met Leu Val Thr Ser Leu Val
165 170 175
Ala Leu Gln Ala
180

<210> 25
<211> 278
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD200
<400> 25
Met Glu Arg Leu Val Ile Arg Met Pro Phe Ser His Leu Ser Thr Tyr
1 5 10 15
Ser Leu Val Trp Val Met Ala Ala Val Val Leu Cys Thr Ala Gln Val
20 25 30
Gln Val Val Thr Gln Asp Glu Arg Glu Gln Leu Tyr Thr Pro Ala Ser
35 40 45
Leu Lys Cys Ser Leu Gln Asn Ala Gln Glu Ala Leu Ile Val Thr Trp
50 55 60
Gln Lys Lys Lys Ala Val Ser Pro Glu Asn Met Val Thr Phe Ser Glu
65 70 75 80
Asn His Gly Val Val Ile Gln Pro Ala Tyr Lys Asp Lys Ile Asn Ile
85 90 95
Thr Gln Leu Gly Leu Gln Asn Ser Thr Ile Thr Phe Trp Asn Ile Thr
100 105 110
Leu Glu Asp Glu Gly Cys Tyr Met Cys Leu Phe Asn Thr Phe Gly Phe
115 120 125
Gly Lys Ile Ser Gly Thr Ala Cys Leu Thr Val Tyr Val Gln Pro Ile
130 135 140
Val Ser Leu His Tyr Lys Phe Ser Glu Asp His Leu Asn Ile Thr Cys
145 150 155 160
Ser Ala Thr Ala Arg Pro Ala Pro Met Val Phe Trp Lys Val Pro Arg
165 170 175
Ser Gly Ile Glu Asn Ser Thr Val Thr Leu Ser His Pro Asn Gly Thr
180 185 190
Thr Ser Val Thr Ser Ile Leu His Ile Lys Asp Pro Lys Asn Gln Val
195 200 205
Gly Lys Glu Val Ile Cys Gln Val Leu His Leu Gly Thr Val Thr Asp
210 215 220
Phe Lys Gln Thr Val Asn Lys Gly Tyr Trp Phe Ser Val Pro Leu Leu
225 230 235 240
Leu Ser Ile Val Ser Leu Val Ile Leu Leu Val Leu Ile Ser Ile Leu
245 250 255
Leu Tyr Trp Lys Arg His Arg Asn Gln Asp Arg Gly Glu Leu Ser Gln
260 265 270
Gly Val Gln Lys Met Thr
275

<210> 26
<211> 325
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD200R1(CD200R)
<400> 26
Met Leu Cys Pro Trp Arg Thr Ala Asn Leu Gly Leu Leu Leu Ile Leu
1 5 10 15
Thr Ile Phe Leu Val Ala Ala Ser Ser Ser Leu Cys Met Asp Glu Lys
20 25 30
Gln Ile Thr Gln Asn Tyr Ser Lys Val Leu Ala Glu Val Asn Thr Ser
35 40 45
Trp Pro Val Lys Met Ala Thr Asn Ala Val Leu Cys Cys Pro Pro Ile
50 55 60
Ala Leu Arg Asn Leu Ile Ile Ile Thr Trp Glu Ile Ile Leu Arg Gly
65 70 75 80
Gln Pro Ser Cys Thr Lys Ala Tyr Arg Lys Glu Thr Asn Glu Thr Lys
85 90 95
Glu Thr Asn Cys Thr Asp Glu Arg Ile Thr Trp Val Ser Arg Pro Asp
100 105 110
Gln Asn Ser Asp Leu Gln Ile Arg Pro Val Ala Ile Thr His Asp Gly
115 120 125
Tyr Tyr Arg Cys Ile Met Val Thr Pro Asp Gly Asn Phe His Arg Gly
130 135 140
Tyr His Leu Gln Val Leu Val Thr Pro Glu Val Thr Leu Phe Gln Asn
145 150 155 160
Arg Asn Arg Thr Ala Val Cys Lys Ala Val Ala Gly Lys Pro Ala Ala
165 170 175
Gln Ile Ser Trp Ile Pro Glu Gly Asp Cys Ala Thr Lys Gln Glu Tyr
180 185 190
Trp Ser Asn Gly Thr Val Thr Val Lys Ser Thr Cys His Trp Glu Val
195 200 205
His Asn Val Ser Thr Val Thr Cys His Val Ser His Leu Thr Gly Asn
210 215 220
Lys Ser Leu Tyr Ile Glu Leu Leu Pro Val Pro Gly Ala Lys Lys Ser
225 230 235 240
Ala Lys Leu Tyr Ile Pro Tyr Ile Ile Leu Thr Ile Ile Ile Leu Thr
245 250 255
Ile Val Gly Phe Ile Trp Leu Leu Lys Val Asn Gly Cys Arg Lys Tyr
260 265 270
Lys Leu Asn Lys Thr Glu Ser Thr Pro Val Val Glu Glu Asp Glu Met
275 280 285
Gln Pro Tyr Ala Ser Tyr Thr Glu Lys Asn Asn Pro Leu Tyr Asp Thr
290 295 300
Thr Asn Lys Val Lys Ala Ser Glu Ala Leu Gln Ser Glu Val Asp Thr
305 310 315 320
Asp Leu His Thr Leu
325

<210> 27
<211> 201
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> NC R3 (NKp30)
<400> 27
Met Ala Trp Met Leu Leu Leu Ile Leu Ile Met Val His Pro Gly Ser
1 5 10 15
Cys Ala Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly
20 25 30
Ser Ser Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu
35 40 45
Ala Ile Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys
50 55 60
Glu Val Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu
65 70 75 80
Ala Ser Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg
85 90 95
Asp Val Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val
100 105 110
Leu Gly Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu
115 120 125
Lys Glu His Pro Gln Leu Gly Ala Gly Thr Val Leu Leu Leu Arg Ala
130 135 140
Gly Phe Tyr Ala Val Ser Phe Leu Ser Val Ala Val Gly Ser Thr Val
145 150 155 160
Tyr Tyr Gln Gly Lys Cys Leu Thr Trp Lys Gly Pro Arg Arg Gln Leu
165 170 175
Pro Ala Val Val Pro Ala Pro Leu Pro Pro Pro Cys Gly Ser Ser Ala
180 185 190
His Leu Leu Pro Pro Val Pro Gly Gly
195 200

<210> 28
<211> 208
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD80(B7-1) ECD
<400> 28
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Ile Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Asn Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 29
<211> 224
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD86(B7-2) ECD
<400> 29
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn
100 105 110
Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val
115 120 125
Tyr Ile Asn Leu Thr Cys Ser Ser Ile His Gly Tyr Pro Glu Pro Lys
130 135 140
Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp
145 150 155 160
Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val
165 170 175
Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro Asp Val Thr Ser Asn Met Thr
180 185 190
Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro
195 200 205
Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln Pro Pro Pro Asp His Ile Pro
210 215 220

<210> 30
<211> 220
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD274 (PD-L1, B7-H1) ECD
<400> 30
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Asn Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg
210 215 220

<210> 31
<211> 201
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PDCD1LG2(PD-L2, CD273) ECD
<400> 31
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu His Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 32
<211> 238
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> ICOSLG(B7RP1, CD275, ICOSL, B7-H2) ECD
<400> 32
Asp Thr Gln Glu Lys Glu Val Arg Ala Met Val Gly Ser Asp Val Glu
1 5 10 15
Leu Ser Cys Ala Cys Pro Glu Gly Ser Arg Phe Asp Leu Asn Asp Val
20 25 30
Tyr Val Tyr Trp Gln Thr Ser Glu Ser Lys Thr Val Val Thr Tyr His
35 40 45
Ile Pro Gln Asn Ser Ser Leu Glu Asn Val Asp Ser Arg Tyr Arg Asn
50 55 60
Arg Ala Leu Met Ser Pro Ala Gly Met Leu Arg Gly Asp Phe Ser Leu
65 70 75 80
Arg Leu Phe Asn Val Thr Pro Gln Asp Glu Gln Lys Phe His Cys Leu
85 90 95
Val Leu Ser Gln Ser Leu Gly Phe Gln Glu Val Leu Ser Val Glu Val
100 105 110
Thr Leu His Val Ala Ala Asn Phe Ser Val Pro Val Val Ser Ala Pro
115 120 125
His Ser Pro Ser Gln Asp Glu Leu Thr Phe Thr Cys Thr Ser Ile Asn
130 135 140
Gly Tyr Pro Arg Pro Asn Val Tyr Trp Ile Asn Lys Thr Asp Asn Ser
145 150 155 160
Leu Leu Asp Gln Ala Leu Gln Asn Asp Thr Val Phe Leu Asn Met Arg
165 170 175
Gly Leu Tyr Asp Val Val Ser Val Leu Arg Ile Ala Arg Thr Pro Ser
180 185 190
Val Asn Ile Gly Cys Cys Ile Glu Asn Val Leu Leu Gln Gln Asn Leu
195 200 205
Thr Val Gly Ser Gln Thr Gly Asn Asp Ile Gly Glu Arg Asp Lys Ile
210 215 220
Thr Glu Asn Pro Val Ser Thr Gly Glu Lys Asn Ala Ala Thr
225 230 235

<210> 33
<211> 438
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD276(B7-H3) ECD
<400> 33
Leu Glu Val Gln Val Pro Glu Asp Pro Val Val Ala Leu Val Gly Thr
1 5 10 15
Asp Ala Thr Leu Cys Cys Ser Phe Ser Pro Glu Pro Gly Phe Ser Leu
20 25 30
Ala Gln Leu Asn Leu Ile Trp Gln Leu Thr Asp Thr Lys Gln Leu Val
35 40 45
His Ser Phe Ala Glu Gly Gln Asp Gln Gly Ser Ala Tyr Ala Asn Arg
50 55 60
Thr Ala Leu Phe Pro Asp Leu Leu Ala Gln Gly Asn Ala Ser Leu Arg
65 70 75 80
Leu Gln Arg Val Arg Val Ala Asp Glu Gly Ser Phe Thr Cys Phe Val
85 90 95
Ser Ile Arg Asp Phe Gly Ser Ala Ala Val Ser Leu Gln Val Ala Ala
100 105 110
Pro Tyr Ser Lys Pro Ser Met Thr Leu Glu Pro Asn Lys Asp Leu Arg
115 120 125
Pro Gly Asp Thr Val Thr Ile Thr Cys Ser Ser Tyr Gln Gly Tyr Pro
130 135 140
Glu Ala Glu Val Phe Trp Gln Asp Gly Gln Gly Val Pro Leu Thr Gly
145 150 155 160
Asn Val Thr Thr Ser Gln Met Ala Asn Glu Gln Gly Leu Phe Asp Val
165 170 175
His Ser Ile Leu Arg Val Val Leu Gly Ala Asn Gly Thr Tyr Ser Cys
180 185 190
Leu Val Arg Asn Pro Val Leu Gln Gln Asp Ala His Ser Ser Val Thr
195 200 205
Ile Thr Pro Gln Arg Ser Pro Thr Gly Ala Val Glu Val Gln Val Pro
210 215 220
Glu Asp Pro Val Val Ala Leu Val Gly Thr Asp Ala Thr Leu Arg Cys
225 230 235 240
Ser Phe Ser Pro Glu Pro Gly Phe Ser Leu Ala Gln Leu Asn Leu Ile
245 250 255
Trp Gln Leu Thr Asp Thr Lys Gln Leu Val His Ser Phe Thr Glu Gly
260 265 270
Arg Asp Gln Gly Ser Ala Tyr Ala Asn Arg Thr Ala Leu Phe Pro Asp
275 280 285
Leu Leu Ala Gln Gly Asn Ala Ser Leu Arg Leu Gln Arg Val Arg Val
290 295 300
Ala Asp Glu Gly Ser Phe Thr Cys Phe Val Ser Ile Arg Asp Phe Gly
305 310 315 320
Ser Ala Ala Val Ser Leu Gln Val Ala Ala Pro Tyr Ser Lys Pro Ser
325 330 335
Met Thr Leu Glu Pro Asn Lys Asp Leu Arg Pro Gly Asp Thr Val Thr
340 345 350
Ile Thr Cys Ser Ser Tyr Arg Gly Tyr Pro Glu Ala Glu Val Phe Trp
355 360 365
Gln Asp Gly Gln Gly Val Pro Leu Thr Gly Asn Val Thr Thr Ser Gln
370 375 380
Met Ala Asn Glu Gln Gly Leu Phe Asp Val His Ser Val Leu Arg Val
385 390 395 400
Val Leu Gly Ala Asn Gly Thr Tyr Ser Cys Leu Val Arg Asn Pro Val
405 410 415
Leu Gln Gln Asp Ala His Gly Ser Val Thr Ile Thr Gly Gln Pro Met
420 425 430
Thr Phe Pro Pro Glu Ala
435

<210> 34
<211> 235
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> VTCN1(B7-H4) ECD
<400> 34
Leu Ile Ile Gly Phe Gly Ile Ser Gly Arg His Ser Ile Thr Val Thr
1 5 10 15
Thr Val Ala Ser Ala Gly Asn Ile Gly Glu Asp Gly Ile Leu Ser Cys
20 25 30
Thr Phe Glu Pro Asp Ile Lys Leu Ser Asp Ile Val Ile Gln Trp Leu
35 40 45
Lys Glu Gly Val Leu Gly Leu Val His Glu Phe Lys Glu Gly Lys Asp
50 55 60
Glu Leu Ser Glu Gln Asp Glu Met Phe Arg Gly Arg Thr Ala Val Phe
65 70 75 80
Ala Asp Gln Val Ile Val Gly Asn Ala Ser Leu Arg Leu Lys Asn Val
85 90 95
Gln Leu Thr Asp Ala Gly Thr Tyr Lys Cys Tyr Ile Ile Thr Ser Lys
100 105 110
Gly Lys Gly Asn Ala Asn Leu Glu Tyr Lys Thr Gly Ala Phe Ser Met
115 120 125
Pro Glu Val Asn Val Asp Tyr Asn Ala Ser Ser Glu Thr Leu Arg Cys
130 135 140
Glu Ala Pro Arg Trp Phe Pro Gln Pro Thr Val Val Trp Ala Ser Gln
145 150 155 160
Val Asp Gln Gly Ala Asn Phe Ser Glu Val Ser Asn Thr Ser Phe Glu
165 170 175
Leu Asn Ser Glu Asn Val Thr Met Lys Val Val Ser Val Leu Tyr Asn
180 185 190
Val Thr Ile Asn Asn Thr Tyr Ser Cys Met Ile Glu Asn Asp Ile Ala
195 200 205
Lys Ala Thr Gly Asp Ile Lys Val Thr Glu Ser Glu Ile Lys Arg Arg
210 215 220
Ser His Leu Gln Leu Leu Asn Ser Lys Ala Ser
225 230 235

<210> 35
<211> 134
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD28 ECD
<400> 35
Asn Lys Ile Leu Val Lys Gln Ser Pro Met Leu Val Ala Tyr Asp Asn
1 5 10 15
Ala Val Asn Leu Ser Cys Lys Tyr Ser Tyr Asn Leu Phe Ser Arg Glu
20 25 30
Phe Arg Ala Ser Leu His Lys Gly Leu Asp Ser Ala Val Glu Val Cys
35 40 45
Val Val Tyr Gly Asn Tyr Ser Gln Gln Leu Gln Val Tyr Ser Lys Thr
50 55 60
Gly Phe Asn Cys Asp Gly Lys Leu Gly Asn Glu Ser Val Thr Phe Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Asn Leu Tyr Val Asn Gln Thr Asp Ile Tyr Phe Cys Lys Ile
85 90 95
Glu Val Met Tyr Pro Pro Pro Tyr Leu Asp Asn Glu Lys Ser Asn Gly
100 105 110
Thr Ile Ile His Val Lys Gly Lys His Leu Cys Pro Ser Pro Leu Phe
115 120 125
Pro Gly Pro Ser Lys Pro
130

<210> 36
<211> 126
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CTLA4 ECD
<400> 36
Lys Ala Met His Val Ala Gln Pro Ala Val Val Leu Ala Ser Ser Arg
1 5 10 15
Gly Ile Ala Ser Phe Val Cys Glu Tyr Ala Ser Pro Gly Lys Ala Thr
20 25 30
Glu Val Arg Val Thr Val Leu Arg Gln Ala Asp Ser Gln Val Thr Glu
35 40 45
Val Cys Ala Ala Thr Tyr Met Met Gly Asn Glu Leu Thr Phe Leu Asp
50 55 60
Asp Ser Ile Cys Thr Gly Thr Ser Ser Gly Asn Gln Val Asn Leu Thr
65 70 75 80
Ile Gln Gly Leu Arg Ala Met Asp Thr Gly Leu Tyr Ile Cys Lys Val
85 90 95
Glu Leu Met Tyr Pro Pro Pro Tyr Tyr Leu Gly Ile Gly Asn Gly Thr
100 105 110
Gln Ile Tyr Val Ile Asp Pro Glu Pro Cys Pro Asp Ser Asp
115 120 125

<210> 37
<211> 150
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PDCD1(PD-1) ECD
<400> 37
Pro Gly Trp Phe Leu Asp Ser Pro Asp Arg Pro Trp Asn Pro Pro Thr
1 5 10 15
Phe Ser Pro Ala Leu Leu Val Val Thr Glu Gly Asp Asn Ala Thr Phe
20 25 30
Thr Cys Ser Phe Ser Asn Thr Ser Glu Ser Phe Val Leu Asn Trp Tyr
35 40 45
Arg Met Ser Pro Ser Asn Gln Thr Asp Lys Leu Ala Ala Phe Pro Glu
50 55 60
Asp Arg Ser Gln Pro Gly Gln Asp Cys Arg Phe Arg Val Thr Gln Leu
65 70 75 80
Pro Asn Gly Arg Asp Phe His Met Ser Val Val Arg Ala Arg Arg Asn
85 90 95
Asp Ser Gly Thr Tyr Leu Cys Gly Ala Ile Ser Leu Ala Pro Lys Ala
100 105 110
Gln Ile Lys Glu Ser Leu Arg Ala Glu Leu Arg Val Thr Glu Arg Arg
115 120 125
Ala Glu Val Pro Thr Ala His Pro Ser Pro Ser Pro Arg Pro Ala Gly
130 135 140
Gln Phe Gln Thr Leu Val
145 150

<210> 38
<211> 120
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> ICOS ECD
<400> 38
Glu Ile Asn Gly Ser Ala Asn Tyr Glu Met Phe Ile Phe His Asn Gly
1 5 10 15
Gly Val Gln Ile Leu Cys Lys Tyr Pro Asp Ile Val Gln Gln Phe Lys
20 25 30
Met Gln Leu Leu Lys Gly Gly Gln Ile Leu Cys Asp Leu Thr Lys Thr
35 40 45
Lys Gly Ser Gly Asn Thr Val Ser Ile Lys Ser Leu Lys Phe Cys His
50 55 60
Ser Gln Leu Ser Asn Asn Ser Val Ser Phe Phe Leu Tyr Asn Leu Asp
65 70 75 80
His Ser His Ala Asn Tyr Tyr Phe Cys Asn Leu Ser Ile Phe Asp Pro
85 90 95
Pro Pro Phe Lys Val Thr Leu Thr Gly Gly Tyr Leu His Ile Tyr Glu
100 105 110
Ser Gln Leu Cys Cys Gln Leu Lys
115 120

<210> 39
<211> 127
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> BTLA(CD272) ECD
<400> 39
Lys Glu Ser Cys Asp Val Gln Leu Tyr Ile Lys Arg Gln Ser Glu His
1 5 10 15
Ser Ile Leu Ala Gly Asp Pro Phe Glu Leu Glu Cys Pro Val Lys Tyr
20 25 30
Cys Ala Asn Arg Pro His Val Thr Trp Cys Lys Leu Asn Gly Thr Thr
35 40 45
Cys Val Lys Leu Glu Asp Arg Gln Thr Ser Trp Lys Glu Glu Lys Asn
50 55 60
Ile Ser Phe Phe Ile Leu His Phe Glu Pro Val Leu Pro Asn Asp Asn
65 70 75 80
Gly Ser Tyr Arg Cys Ser Ala Asn Phe Gln Ser Asn Leu Ile Glu Ser
85 90 95
His Ser Thr Thr Leu Tyr Val Thr Asp Val Lys Ser Ala Ser Glu Arg
100 105 110
Pro Ser Lys Asp Glu Met Ala Ser Arg Pro Trp Leu Leu Tyr Arg
115 120 125

<210> 40
<211> 371
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD4 ECD
<400> 40
Lys Lys Val Val Leu Gly Lys Lys Gly Asp Thr Val Glu Leu Thr Cys
1 5 10 15
Thr Ala Ser Gln Lys Lys Ser Ile Gln Phe His Trp Lys Asn Ser Asn
20 25 30
Gln Ile Lys Ile Leu Gly Asn Gln Gly Ser Phe Leu Thr Lys Gly Pro
35 40 45
Ser Lys Leu Asn Asp Arg Ala Asp Ser Arg Arg Ser Leu Trp Asp Gln
50 55 60
Gly Asn Phe Pro Leu Ile Ile Lys Asn Leu Lys Ile Glu Asp Ser Asp
65 70 75 80
Thr Tyr Ile Cys Glu Val Glu Asp Gln Lys Glu Glu Val Gln Leu Leu
85 90 95
Val Phe Gly Leu Thr Ala Asn Ser Asp Thr His Leu Leu Gln Gly Gln
100 105 110
Ser Leu Thr Leu Thr Leu Glu Ser Pro Pro Gly Ser Ser Pro Ser Val
115 120 125
Gln Cys Arg Ser Pro Arg Gly Lys Asn Ile Gln Gly Gly Lys Thr Leu
130 135 140
Ser Val Ser Gln Leu Glu Leu Gln Asp Ser Gly Thr Trp Thr Cys Thr
145 150 155 160
Val Leu Gln Asn Gln Lys Lys Val Glu Phe Lys Ile Asp Ile Val Val
165 170 175
Leu Ala Phe Gln Lys Ala Ser Ser Ile Val Tyr Lys Lys Glu Gly Glu
180 185 190
Gln Val Glu Phe Ser Phe Pro Leu Ala Phe Thr Val Glu Lys Leu Thr
195 200 205
Gly Ser Gly Glu Leu Trp Trp Gln Ala Glu Arg Ala Ser Ser Ser Lys
210 215 220
Ser Trp Ile Thr Phe Asp Leu Lys Asn Lys Glu Val Ser Val Lys Arg
225 230 235 240
Val Thr Gln Asp Pro Lys Leu Gln Met Gly Lys Lys Leu Pro Leu His
245 250 255
Leu Thr Leu Pro Gln Ala Leu Pro Gln Tyr Ala Gly Ser Gly Asn Leu
260 265 270
Thr Leu Ala Leu Glu Ala Lys Thr Gly Lys Leu His Gln Glu Val Asn
275 280 285
Leu Val Val Met Arg Ala Thr Gln Leu Gln Lys Asn Leu Thr Cys Glu
290 295 300
Val Trp Gly Pro Thr Ser Pro Lys Leu Met Leu Ser Leu Lys Leu Glu
305 310 315 320
Asn Lys Glu Ala Lys Val Ser Lys Arg Glu Lys Ala Val Trp Val Leu
325 330 335
Asn Pro Glu Ala Gly Met Trp Gln Cys Leu Leu Ser Asp Ser Gly Gln
340 345 350
Val Leu Leu Glu Ser Asn Ile Lys Val Leu Pro Thr Trp Ser Thr Pro
355 360 365
Val Gln Pro
370

<210> 41
<211> 161
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD8A(CD8-alpha) ECD
<400> 41
Ser Gln Phe Arg Val Ser Pro Leu Asp Arg Thr Trp Asn Leu Gly Glu
1 5 10 15
Thr Val Glu Leu Lys Cys Gln Val Leu Leu Ser Asn Pro Thr Ser Gly
20 25 30
Cys Ser Trp Leu Phe Gln Pro Arg Gly Ala Ala Ala Ser Pro Thr Phe
35 40 45
Leu Leu Tyr Leu Ser Gln Asn Lys Pro Lys Ala Ala Glu Gly Leu Asp
50 55 60
Thr Gln Arg Phe Ser Gly Lys Arg Leu Gly Asp Thr Phe Val Leu Thr
65 70 75 80
Leu Ser Asp Phe Arg Arg Glu Asn Glu Gly Tyr Tyr Phe Cys Ser Ala
85 90 95
Leu Ser Asn Ser Ile Met Tyr Phe Ser His Phe Val Pro Val Phe Leu
100 105 110
Pro Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala
115 120 125
Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Cys Arg
130 135 140
Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Cys
145 150 155 160
Asp

<210> 42
<211> 149
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD8B(CD8-beta) ECD
<400> 42
Leu Gln Gln Thr Pro Ala Tyr Ile Lys Val Gln Thr Asn Lys Met Val
1 5 10 15
Met Leu Ser Cys Glu Ala Lys Ile Ser Leu Ser Asn Met Arg Ile Tyr
20 25 30
Trp Leu Arg Gln Arg Gln Ala Pro Ser Ser Asp Ser His His Glu Phe
35 40 45
Leu Ala Leu Trp Asp Ser Ala Lys Gly Thr Ile His Gly Glu Glu Val
50 55 60
Glu Gln Glu Lys Ile Ala Val Phe Arg Asp Ala Ser Arg Phe Ile Leu
65 70 75 80
Asn Leu Thr Ser Val Lys Pro Glu Asp Ser Gly Ile Tyr Phe Cys Met
85 90 95
Ile Val Gly Ser Pro Glu Leu Thr Phe Gly Lys Gly Thr Gln Leu Ser
100 105 110
Val Val Asp Phe Leu Pro Thr Thr Ala Gln Pro Thr Lys Lys Ser Thr
115 120 125
Leu Lys Lys Arg Val Cys Arg Leu Pro Arg Pro Glu Thr Gln Lys Gly
130 135 140
Pro Leu Cys Ser Pro
145

<210> 43
<211> 422
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> LAG3 ECD
<400> 43
Val Pro Val Val Trp Ala Gln Glu Gly Ala Pro Ala Gln Leu Pro Cys
1 5 10 15
Ser Pro Thr Ile Pro Leu Gln Asp Leu Ser Leu Leu Arg Arg Ala Gly
20 25 30
Val Thr Trp Gln His Gln Pro Asp Ser Gly Pro Pro Ala Ala Ala Pro
35 40 45
Gly His Pro Leu Ala Pro Gly Pro His Pro Ala Ala Pro Ser Ser Trp
50 55 60
Gly Pro Arg Pro Arg Arg Tyr Thr Val Leu Ser Val Gly Pro Gly Gly
65 70 75 80
Leu Arg Ser Gly Arg Leu Pro Leu Gln Pro Arg Val Gln Leu Asp Glu
85 90 95
Arg Gly Arg Gln Arg Gly Asp Phe Ser Leu Trp Leu Arg Pro Ala Arg
100 105 110
Arg Ala Asp Ala Gly Glu Tyr Arg Ala Ala Val His Leu Arg Asp Arg
115 120 125
Ala Leu Ser Cys Arg Leu Arg Leu Arg Leu Gly Gln Ala Ser Met Thr
130 135 140
Ala Ser Pro Pro Gly Ser Leu Arg Ala Ser Asp Trp Val Ile Leu Asn
145 150 155 160
Cys Ser Phe Ser Arg Pro Asp Arg Pro Ala Ser Val His Trp Phe Arg
165 170 175
Asn Arg Gly Gln Gly Arg Val Pro Val Arg Glu Ser Pro His His His
180 185 190
Leu Ala Glu Ser Phe Leu Phe Leu Pro Gln Val Ser Pro Met Asp Ser
195 200 205
Gly Pro Trp Gly Cys Ile Leu Thr Tyr Arg Asp Gly Phe Asn Val Ser
210 215 220
Ile Met Tyr Asn Leu Thr Val Leu Gly Leu Glu Pro Pro Thr Pro Leu
225 230 235 240
Thr Val Tyr Ala Gly Ala Gly Ser Arg Val Gly Leu Pro Cys Arg Leu
245 250 255
Pro Ala Gly Val Gly Thr Arg Ser Phe Leu Thr Ala Lys Trp Thr Pro
260 265 270
Pro Gly Gly Gly Pro Asp Leu Leu Val Thr Gly Asp Asn Gly Asp Phe
275 280 285
Thr Leu Arg Leu Glu Asp Val Ser Gln Ala Gln Ala Gly Thr Tyr Thr
290 295 300
Cys His Ile His Leu Gln Glu Gln Gln Leu Asn Ala Thr Val Thr Leu
305 310 315 320
Ala Ile Ile Thr Val Thr Pro Lys Ser Phe Gly Ser Pro Gly Ser Leu
325 330 335
Gly Lys Leu Leu Cys Glu Val Thr Pro Val Ser Gly Gln Glu Arg Phe
340 345 350
Val Trp Ser Ser Leu Asp Thr Pro Ser Gln Arg Ser Phe Ser Gly Pro
355 360 365
Trp Leu Glu Ala Gln Glu Ala Gln Leu Leu Ser Gln Pro Trp Gln Cys
370 375 380
Gln Leu Tyr Gln Gly Glu Arg Leu Leu Gly Ala Ala Val Tyr Phe Thr
385 390 395 400
Glu Leu Ser Ser Pro Gly Ala Gln Arg Ser Gly Arg Ala Pro Gly Ala
405 410 415
Leu Pro Ala Gly His Leu
420

<210> 44
<211> 181
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> HAVCR2(TIM-3) ECD
<400> 44
Ser Glu Val Glu Tyr Arg Ala Glu Val Gly Gln Asn Ala Tyr Leu Pro
1 5 10 15
Cys Phe Tyr Thr Pro Ala Ala Pro Gly Asn Leu Val Pro Val Cys Trp
20 25 30
Gly Lys Gly Ala Cys Pro Val Phe Glu Cys Gly Asn Val Val Leu Arg
35 40 45
Thr Asp Glu Arg Asp Val Asn Tyr Trp Thr Ser Arg Tyr Trp Leu Asn
50 55 60
Gly Asp Phe Arg Lys Gly Asp Val Ser Leu Thr Ile Glu Asn Val Thr
65 70 75 80
Leu Ala Asp Ser Gly Ile Tyr Cys Cys Arg Ile Gln Ile Pro Gly Ile
85 90 95
Met Asn Asp Glu Lys Phe Asn Leu Lys Leu Val Ile Lys Pro Ala Lys
100 105 110
Val Thr Pro Ala Pro Thr Arg Gln Arg Asp Phe Thr Ala Ala Phe Pro
115 120 125
Arg Met Leu Thr Thr Arg Gly His Gly Pro Ala Glu Thr Gln Thr Leu
130 135 140
Gly Ser Leu Pro Asp Ile Asn Leu Thr Gln Ile Ser Thr Leu Ala Asn
145 150 155 160
Glu Leu Arg Asp Ser Arg Leu Ala Asn Asp Leu Arg Asp Ser Gly Ala
165 170 175
Thr Ile Arg Ile Gly
180

<210> 45
<211> 394
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CEACAM1 ECD
<400> 45
Gln Leu Thr Thr Glu Ser Met Pro Phe Asn Val Ala Glu Gly Lys Glu
1 5 10 15
Val Leu Leu Leu Val His Asn Leu Pro Gln Gln Leu Phe Gly Tyr Ser
20 25 30
Trp Tyr Lys Gly Glu Arg Val Asp Gly Asn Arg Gln Ile Val Gly Tyr
35 40 45
Ala Ile Gly Thr Gln Gln Ala Thr Pro Gly Pro Ala Asn Ser Gly Arg
50 55 60
Glu Thr Ile Tyr Pro Asn Ala Ser Leu Leu Ile Gln Asn Val Thr Gln
65 70 75 80
Asn Asp Thr Gly Phe Tyr Thr Leu Gln Val Ile Lys Ser Asp Leu Val
85 90 95
Asn Glu Glu Ala Thr Gly Gln Phe His Val Tyr Pro Glu Leu Pro Lys
100 105 110
Pro Ser Ile Ser Ser Asn Asn Ser Asn Pro Val Glu Asp Lys Asp Ala
115 120 125
Val Ala Phe Thr Cys Glu Pro Glu Thr Gln Asp Thr Thr Tyr Leu Trp
130 135 140
Trp Ile Asn Asn Gln Ser Leu Pro Val Ser Pro Arg Leu Gln Leu Ser
145 150 155 160
Asn Gly Asn Arg Thr Leu Thr Leu Leu Ser Val Thr Arg Asn Asp Thr
165 170 175
Gly Pro Tyr Glu Cys Glu Ile Gln Asn Pro Val Ser Ala Asn Arg Ser
180 185 190
Asp Pro Val Thr Leu Asn Val Thr Tyr Gly Pro Asp Thr Pro Thr Ile
195 200 205
Ser Pro Ser Asp Thr Tyr Tyr Arg Pro Gly Ala Asn Leu Ser Leu Ser
210 215 220
Cys Tyr Ala Ala Ser Asn Pro Pro Ala Gln Tyr Ser Trp Leu Ile Asn
225 230 235 240
Gly Thr Phe Gln Gln Ser Thr Gln Glu Leu Phe Ile Pro Asn Ile Thr
245 250 255
Val Asn Asn Ser Gly Ser Tyr Thr Cys His Ala Asn Asn Ser Val Thr
260 265 270
Gly Cys Asn Arg Thr Thr Val Lys Thr Ile Ile Val Thr Glu Leu Ser
275 280 285
Pro Val Val Ala Lys Pro Gln Ile Lys Ala Ser Lys Thr Thr Val Thr
290 295 300
Gly Asp Lys Asp Ser Val Asn Leu Thr Cys Ser Thr Asn Asp Thr Gly
305 310 315 320
Ile Ser Ile Arg Trp Phe Phe Lys Asn Gln Ser Leu Pro Ser Ser Glu
325 330 335
Arg Met Lys Leu Ser Gln Gly Asn Thr Thr Leu Ser Ile Asn Pro Val
340 345 350
Lys Arg Glu Asp Ala Gly Thr Tyr Trp Cys Glu Val Phe Asn Pro Ile
355 360 365
Ser Lys Asn Gln Ser Asp Pro Ile Met Leu Asn Val Asn Tyr Asn Ala
370 375 380
Leu Pro Gln Glu Asn Gly Leu Ser Pro Gly
385 390

<210> 46
<211> 120
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> TIGIT ECD
<400> 46
Met Met Thr Gly Thr Ile Glu Thr Thr Gly Asn Ile Ser Ala Glu Lys
1 5 10 15
Gly Gly Ser Ile Ile Leu Gln Cys His Leu Ser Ser Thr Thr Ala Gln
20 25 30
Val Thr Gln Val Asn Trp Glu Gln Gln Asp Gln Leu Leu Ala Ile Cys
35 40 45
Asn Ala Asp Leu Gly Trp His Ile Ser Pro Ser Phe Lys Asp Arg Val
50 55 60
Ala Pro Gly Pro Gly Leu Gly Leu Thr Leu Gln Ser Leu Thr Val Asn
65 70 75 80
Asp Thr Gly Glu Tyr Phe Cys Ile Tyr His Thr Tyr Pro Asp Gly Thr
85 90 95
Tyr Thr Gly Arg Ile Phe Leu Glu Val Leu Glu Ser Ser Val Ala Glu
100 105 110
His Gly Ala Arg Phe Gln Ile Pro
115 120

<210> 47
<211> 323
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PVR(CD155) ECD
<400> 47
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Val Gln Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Pro Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln Thr Gln Gly Pro
50 55 60
Ser Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Leu Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Phe Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Leu Phe Val Thr Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu Ala Lys Pro Gln Asn Thr
115 120 125
Ala Glu Val Gln Lys Val Gln Leu Thr Gly Glu Pro Val Pro Met Ala
130 135 140
Arg Cys Val Ser Thr Gly Gly Arg Pro Pro Ala Gln Ile Thr Trp His
145 150 155 160
Ser Asp Leu Gly Gly Met Pro Asn Thr Ser Gln Val Pro Gly Phe Leu
165 170 175
Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
180 185 190
Gln Val Asp Gly Lys Asn Val Thr Cys Lys Val Glu His Glu Ser Phe
195 200 205
Glu Lys Pro Gln Leu Leu Thr Val Asn Leu Thr Val Tyr Tyr Pro Pro
210 215 220
Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asn Asn Trp Tyr Leu Gly Gln Asn
225 230 235 240
Glu Ala Thr Leu Thr Cys Asp Ala Arg Ser Asn Pro Glu Pro Thr Gly
245 250 255
Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro Phe Ala Val Ala
260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
Thr Leu Ile Cys Asn Val Thr Asn Ala Leu Gly Ala Arg Gln Ala Glu
290 295 300
Leu Thr Val Gln Val Lys Glu Gly Pro Pro Ser Glu His Ser Gly Ile
305 310 315 320
Ser Arg Asn

<210> 48
<211> 329
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PVRL2(CD112) ECD
<400> 48
Gln Asp Val Arg Val Gln Val Leu Pro Glu Val Arg Gly Gln Leu Gly
1 5 10 15
Gly Thr Val Glu Leu Pro Cys His Leu Leu Pro Pro Val Pro Gly Leu
20 25 30
Tyr Ile Ser Leu Val Thr Trp Gln Arg Pro Asp Ala Pro Ala Asn His
35 40 45
Gln Asn Val Ala Ala Phe His Pro Lys Met Gly Pro Ser Phe Pro Ser
50 55 60
Pro Lys Pro Gly Ser Glu Arg Leu Ser Phe Val Ser Ala Lys Gln Ser
65 70 75 80
Thr Gly Gln Asp Thr Glu Ala Glu Leu Gln Asp Ala Thr Leu Ala Leu
85 90 95
His Gly Leu Thr Val Glu Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Glu Phe Ala
100 105 110
Thr Phe Pro Lys Gly Ser Val Arg Gly Met Thr Trp Leu Arg Val Ile
115 120 125
Ala Lys Pro Lys Asn Gln Ala Glu Ala Gln Lys Val Thr Phe Ser Gln
130 135 140
Asp Pro Thr Thr Val Ala Leu Cys Ile Ser Lys Glu Gly Arg Pro Pro
145 150 155 160
Ala Arg Ile Ser Trp Leu Ser Ser Leu Asp Trp Glu Ala Lys Glu Thr
165 170 175
Gln Val Ser Gly Thr Leu Ala Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Arg Phe
180 185 190
Thr Leu Val Pro Ser Gly Arg Ala Asp Gly Val Thr Val Thr Cys Lys
195 200 205
Val Glu His Glu Ser Phe Glu Glu Pro Ala Leu Ile Pro Val Thr Leu
210 215 220
Ser Val Arg Tyr Pro Pro Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asp Asn
225 230 235 240
Trp Tyr Leu Gly Arg Thr Asp Ala Thr Leu Ser Cys Asp Val Arg Ser
245 250 255
Asn Pro Glu Pro Thr Gly Tyr Asp Trp Ser Thr Thr Ser Gly Thr Phe
260 265 270
Pro Thr Ser Ala Val Ala Gln Gly Ser Gln Leu Val Ile His Ala Val
275 280 285
Asp Ser Leu Phe Asn Thr Thr Phe Val Cys Thr Val Thr Asn Ala Val
290 295 300
Gly Met Gly Arg Ala Glu Gln Val Ile Phe Val Arg Glu Thr Pro Asn
305 310 315 320
Thr Ala Gly Ala Gly Ala Thr Gly Gly
325

<210> 49
<211> 236
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD226 ECD
<400> 49
Glu Glu Val Leu Trp His Thr Ser Val Pro Phe Ala Glu Asn Met Ser
1 5 10 15
Leu Glu Cys Val Tyr Pro Ser Met Gly Ile Leu Thr Gln Val Glu Trp
20 25 30
Phe Lys Ile Gly Thr Gln Gln Asp Ser Ile Ala Ile Phe Ser Pro Thr
35 40 45
His Gly Met Val Ile Arg Lys Pro Tyr Ala Glu Arg Val Tyr Phe Leu
50 55 60
Asn Ser Thr Met Ala Ser Asn Asn Met Thr Leu Phe Phe Arg Asn Ala
65 70 75 80
Ser Glu Asp Asp Val Gly Tyr Tyr Ser Cys Ser Leu Tyr Thr Tyr Pro
85 90 95
Gln Gly Thr Trp Gln Lys Val Ile Gln Val Val Gln Ser Asp Ser Phe
100 105 110
Glu Ala Ala Val Pro Ser Asn Ser His Ile Val Ser Glu Pro Gly Lys
115 120 125
Asn Val Thr Leu Thr Cys Gln Pro Gln Met Thr Trp Pro Val Gln Ala
130 135 140
Val Arg Trp Glu Lys Ile Gln Pro Arg Gln Ile Asp Leu Leu Thr Tyr
145 150 155 160
Cys Asn Leu Val His Gly Arg Asn Phe Thr Ser Lys Phe Pro Arg Gln
165 170 175
Ile Val Ser Asn Cys Ser His Gly Arg Trp Ser Val Ile Val Ile Pro
180 185 190
Asp Val Thr Val Ser Asp Ser Gly Leu Tyr Arg Cys Tyr Leu Gln Ala
195 200 205
Ser Ala Gly Glu Asn Glu Thr Phe Val Met Arg Leu Thr Val Ala Glu
210 215 220
Gly Lys Thr Asp Asn Gln Tyr Thr Leu Phe Val Ala
225 230 235

<210> 50
<211> 185
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD2 ECD
<400> 50
Lys Glu Ile Thr Asn Ala Leu Glu Thr Trp Gly Ala Leu Gly Gln Asp
1 5 10 15
Ile Asn Leu Asp Ile Pro Ser Phe Gln Met Ser Asp Asp Ile Asp Asp
20 25 30
Ile Lys Trp Glu Lys Thr Ser Asp Lys Lys Lys Ile Ala Gln Phe Arg
35 40 45
Lys Glu Lys Glu Thr Phe Lys Glu Lys Asp Thr Tyr Lys Leu Phe Lys
50 55 60
Asn Gly Thr Leu Lys Ile Lys His Leu Lys Thr Asp Asp Gln Asp Ile
65 70 75 80
Tyr Lys Val Ser Ile Tyr Asp Thr Lys Gly Lys Asn Val Leu Glu Lys
85 90 95
Ile Phe Asp Leu Lys Ile Gln Glu Arg Val Ser Lys Pro Lys Ile Ser
100 105 110
Trp Thr Cys Ile Asn Thr Thr Leu Thr Cys Glu Val Met Asn Gly Thr
115 120 125
Asp Pro Glu Leu Asn Leu Tyr Gln Asp Gly Lys His Leu Lys Leu Ser
130 135 140
Gln Arg Val Ile Thr His Lys Trp Thr Thr Ser Leu Ser Ala Lys Phe
145 150 155 160
Lys Cys Thr Ala Gly Asn Lys Val Ser Lys Glu Ser Ser Val Glu Pro
165 170 175
Val Ser Cys Pro Glu Lys Gly Leu Asp
180 185

<210> 51
<211> 133
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> CD160 ECD
<400> 51
Ile Asn Ile Thr Ser Ser Ala Ser Gln Glu Gly Thr Arg Leu Asn Leu
1 5 10 15
Ile Cys Thr Val Trp His Lys Lys Glu Glu Ala Glu Gly Phe Val Val
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Phe Leu Cys Lys Asp Arg Ser Gly Asp Cys Ser Pro Glu Thr Ser Leu
35 40 45
Lys Gln Leu Arg Leu Lys Arg Asp Pro Gly Ile Asp Gly Val Gly Glu
50 55 60
Ile Ser Ser Gln Leu Met Phe Thr Ile Ser Gln Val Thr Pro Leu His
65 70 75 80
Ser Gly Thr Tyr Gln Cys Cys Ala Arg Ser Gln Lys Ser Gly Ile Arg
85 90 95
Leu Gln Gly His Phe Phe Ser Ile Leu Phe Thr Glu Thr Gly Asn Tyr
100 105 110
Thr Val Thr Gly Leu Lys Gln Arg Gln His Leu Glu Phe Ser His Asn
115 120 125
Glu Gly Thr Leu Ser
130

<210> 52
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<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
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1 5 10 15
Ala Ser Leu Lys Cys Ser Leu Gln Asn Ala Gln Glu Ala Leu Ile Val
20 25 30
Thr Trp Gln Lys Lys Lys Ala Val Ser Pro Glu Asn Met Val Thr Phe
35 40 45
Ser Glu Asn His Gly Val Val Ile Gln Pro Ala Tyr Lys Asp Lys Ile
50 55 60
Asn Ile Thr Gln Leu Gly Leu Gln Asn Ser Thr Ile Thr Phe Trp Asn
65 70 75 80
Ile Thr Leu Glu Asp Glu Gly Cys Tyr Met Cys Leu Phe Asn Thr Phe
85 90 95
Gly Phe Gly Lys Ile Ser Gly Thr Ala Cys Leu Thr Val Tyr Val Gln
100 105 110
Pro Ile Val Ser Leu His Tyr Lys Phe Ser Glu Asp His Leu Asn Ile
115 120 125
Thr Cys Ser Ala Thr Ala Arg Pro Ala Pro Met Val Phe Trp Lys Val
130 135 140
Pro Arg Ser Gly Ile Glu Asn Ser Thr Val Thr Leu Ser His Pro Asn
145 150 155 160
Gly Thr Thr Ser Val Thr Ser Ile Leu His Ile Lys Asp Pro Lys Asn
165 170 175
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180 185 190
Thr Asp Phe Lys Gln Thr Val Asn Lys Gly
195 200

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<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
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115 120 125
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130 135 140
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<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
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50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
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85 90 95
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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<213> Artificial Sequence
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 63
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v8
<400> 63
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu His Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
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Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
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Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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100 105 110
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v9
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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195 200

<210> 66
<211> 201
<212> PRT
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Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
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195 200

<210> 67
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
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<400> 67
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85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
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180 185 190
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195 200

<210> 68
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v13
<400> 68
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
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100 105 110
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 69
<211> 201
<212> PRT
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<220>
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<211> 201
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<223> PD-L2 ECD v31
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Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
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<210> 104
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v49
<400> 104
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Met Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 105
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v50
<400> 105
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 106
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v51
<400> 106
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Ala Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Ser Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 107
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v52
<220>
<221> VARIANT
<222> (65)..(65)
<223> X is a stop codon
<400> 107
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu His Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Ala Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Xaa Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 108
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v53
<400> 108
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe Leu Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 109
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v54
<400> 109
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe Leu Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 110
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v55
<400> 110
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Val Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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100 105 110
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 111
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v56
<400> 111
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
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50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asn Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 112
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v57
<400> 112
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 113
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v58
<400> 113
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 114
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v59
<400> 114
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asp Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
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50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100 105 110
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 115
<211> 102
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> PD-L2 IgV wildtype
<400> 115
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1 5 10 15
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100

<210> 116
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v61
<400> 116
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Val Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
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50 55 60
Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 117
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v62
<400> 117
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 118
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v63
<400> 118
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
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65 70 75 80
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100 105 110
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115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 119
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v64
<400> 119
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Thr Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 120
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v65
<400> 120
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr
195 200

<210> 121
<211> 201
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 ECD v66
<400> 121
Leu Leu Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Glu Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
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180 185 190
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195 200

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Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
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Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
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Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
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195 200

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<220>
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<211> 98
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85 90 95
Leu Lys

<210> 140
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v8
<400> 140
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu His Gly Ser
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Lys

<210> 141
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v9
<400> 141
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Lys

<210> 142
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v10
<400> 142
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85 90 95
Leu Lys

<210> 143
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v11
<400> 143
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
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Leu Lys

<210> 144
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v12
<400> 144
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
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65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

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35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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65 70 75 80
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Lys

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<211> 98
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Lys

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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Lys

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1 5 10 15
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85 90 95
Leu Lys

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<220>
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Lys

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Leu Lys

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Leu Lys

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Leu Lys

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Leu Lys

<210> 171
<211> 98
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85 90 95
Leu Lys

<210> 172
<211> 98
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<220>
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<400> 172
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu His Gly Ser
1 5 10 15
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His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
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85 90 95
Leu Lys

<210> 173
<211> 98
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<213> Artificial Sequence
<220>
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Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
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Leu Lys

<210> 176
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<223> PD-L2 IgV v44
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Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
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Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 177
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v45
<400> 177
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 178
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v46
<400> 178
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 179
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v47
<400> 179
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu His Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 180
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v48
<400> 180
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 181
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v49
<400> 181
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Met Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 182
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v50
<400> 182
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 183
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v51
<400> 183
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Ala Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Ser Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 184
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v52
<220>
<221> VARIANT
<222> (64)..(64)
<223> X is a stop codon
<400> 184
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu His Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Ala Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Xaa
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 185
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v53
<400> 185
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe Leu Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 186
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v54
<400> 186
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe Leu Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 187
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v55
<400> 187
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Val Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 188
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v56
<400> 188
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asn Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 189
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v57
<400> 189
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 190
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v58
<400> 190
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 191
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v60
<400> 191
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asp Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 192
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v60
<400> 192
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 193
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v61
<400> 193
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Val Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 194
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v62
<400> 194
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Arg
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 195
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v63
<400> 195
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Pro
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Ser Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 196
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v64
<400> 196
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Thr Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 197
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v65
<400> 197
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 198
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v66
<400> 198
Leu Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Glu Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 199
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v67
<400> 199
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Phe
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 200
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v68
<400> 200
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Gly Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 201
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v69
<400> 201
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Ser Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 202
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v70
<400> 202
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Val Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 203
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v71
<400> 203
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asp Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro His Ala Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Thr Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 204
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v72
<400> 204
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Ala Ala Ser Leu Gln Lys Val Asp Asn Asp Thr Cys Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 205
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v73
<400> 205
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn His
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 206
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v74
<400> 206
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Gln Cys Ile Ile Thr Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 207
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v75
<400> 207
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ile Leu Gln Lys Val Asp Asn Asp Thr Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Ser Phe His Ile Pro His Val Gln Gly Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 208
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v76
<400> 208
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 209
<211> 98
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v77
<400> 209
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly Ser
1 5 10 15
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
20 25 30
Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro
35 40 45
His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Lys
50 55 60
Ala Leu Phe His Ile Pro His Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln Tyr
65 70 75 80
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
85 90 95
Leu Lys

<210> 210
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> VH signal peptide
<400> 210
Met Gly Ser Thr Ala Ile Leu Ala Leu Leu Leu Ala Val Leu Gln Gly
1 5 10 15
Val Ser Ala

<210> 211
<211> 232
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG1 Fc
<400> 211
Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230

<210> 212
<211> 235
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG2 Fc
<400> 212
Thr Lys Val Asp Lys Thr Val Glu Arg Lys Cys Cys Val Glu Cys Pro
1 5 10 15
Pro Cys Pro Ala Pro Pro Val Ala Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro
20 25 30
Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr
35 40 45
Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe Asn
50 55 60
Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg
65 70 75 80
Glu Glu Gln Phe Asn Ser Thr Phe Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val
85 90 95
Val His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser
100 105 110
Asn Lys Gly Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Thr Lys
115 120 125
Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu
130 135 140
Glu Met Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe
145 150 155 160
Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu
165 170 175
Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Met Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe
180 185 190
Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly
195 200 205
Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr
210 215 220
Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230 235

<210> 213
<211> 254
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD80(B7-1)
<400> 213
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Ile Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Asn Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205
Leu Leu Pro Ser Trp Ala Ile Thr Leu Ile Ser Val Asn Gly Ile Phe
210 215 220
Val Ile Cys Cys Leu Thr Tyr Cys Phe Ala Pro Arg Cys Arg Glu Arg
225 230 235 240
Arg Arg Asn Glu Arg Leu Arg Arg Glu Ser Val Arg Pro Val
245 250

<210> 214
<211> 306
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD86(B7-2)
<400> 214
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn
100 105 110
Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val
115 120 125
Tyr Ile Asn Leu Thr Cys Ser Ser Ile His Gly Tyr Pro Glu Pro Lys
130 135 140
Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp
145 150 155 160
Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val
165 170 175
Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro Asp Val Thr Ser Asn Met Thr
180 185 190
Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro
195 200 205
Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln Pro Pro Pro Asp His Ile Pro
210 215 220
Trp Ile Thr Ala Val Leu Pro Thr Val Ile Ile Cys Val Met Val Phe
225 230 235 240
Cys Leu Ile Leu Trp Lys Trp Lys Lys Lys Lys Arg Pro Arg Asn Ser
245 250 255
Tyr Lys Cys Gly Thr Asn Thr Met Glu Arg Glu Glu Ser Glu Gln Thr
260 265 270
Lys Lys Arg Glu Lys Ile His Ile Pro Glu Arg Ser Asp Glu Ala Gln
275 280 285
Arg Val Phe Lys Ser Ser Lys Thr Ser Ser Cys Asp Lys Ser Asp Thr
290 295 300
Cys Phe
305

<210> 215
<211> 272
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD274 (PD-L1, B7-H1)
<400> 215
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Asn Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr His Leu Val
210 215 220
Ile Leu Gly Ala Ile Leu Leu Cys Leu Gly Val Ala Leu Thr Phe Ile
225 230 235 240
Phe Arg Leu Arg Lys Gly Arg Met Met Asp Val Lys Lys Cys Gly Ile
245 250 255
Gln Asp Thr Asn Ser Lys Lys Gln Ser Asp Thr His Leu Glu Glu Thr
260 265 270

<210> 216
<211> 254
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature PDCD1LG2(PD-L2, CD273)
<400> 216
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu His Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Ser Tyr Arg Lys Ile Asn Thr His Ile Leu
100 105 110
Lys Val Pro Glu Thr Asp Glu Val Glu Leu Thr Cys Gln Ala Thr Gly
115 120 125
Tyr Pro Leu Ala Glu Val Ser Trp Pro Asn Val Ser Val Pro Ala Asn
130 135 140
Thr Ser His Ser Arg Thr Pro Glu Gly Leu Tyr Gln Val Thr Ser Val
145 150 155 160
Leu Arg Leu Lys Pro Pro Pro Gly Arg Asn Phe Ser Cys Val Phe Trp
165 170 175
Asn Thr His Val Arg Glu Leu Thr Leu Ala Ser Ile Asp Leu Gln Ser
180 185 190
Gln Met Glu Pro Arg Thr His Pro Thr Trp Leu Leu His Ile Phe Ile
195 200 205
Pro Phe Cys Ile Ile Ala Phe Ile Phe Ile Ala Thr Val Ile Ala Leu
210 215 220
Arg Lys Gln Leu Cys Gln Lys Leu Tyr Ser Ser Lys Asp Thr Thr Lys
225 230 235 240
Arg Pro Val Thr Thr Thr Lys Arg Glu Val Asn Ser Ala Ile
245 250

<210> 217
<211> 284
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature ICOSLG(B7RP1, CD275, ICOSL, B7-H2)
<400> 217
Asp Thr Gln Glu Lys Glu Val Arg Ala Met Val Gly Ser Asp Val Glu
1 5 10 15
Leu Ser Cys Ala Cys Pro Glu Gly Ser Arg Phe Asp Leu Asn Asp Val
20 25 30
Tyr Val Tyr Trp Gln Thr Ser Glu Ser Lys Thr Val Val Thr Tyr His
35 40 45
Ile Pro Gln Asn Ser Ser Leu Glu Asn Val Asp Ser Arg Tyr Arg Asn
50 55 60
Arg Ala Leu Met Ser Pro Ala Gly Met Leu Arg Gly Asp Phe Ser Leu
65 70 75 80
Arg Leu Phe Asn Val Thr Pro Gln Asp Glu Gln Lys Phe His Cys Leu
85 90 95
Val Leu Ser Gln Ser Leu Gly Phe Gln Glu Val Leu Ser Val Glu Val
100 105 110
Thr Leu His Val Ala Ala Asn Phe Ser Val Pro Val Val Ser Ala Pro
115 120 125
His Ser Pro Ser Gln Asp Glu Leu Thr Phe Thr Cys Thr Ser Ile Asn
130 135 140
Gly Tyr Pro Arg Pro Asn Val Tyr Trp Ile Asn Lys Thr Asp Asn Ser
145 150 155 160
Leu Leu Asp Gln Ala Leu Gln Asn Asp Thr Val Phe Leu Asn Met Arg
165 170 175
Gly Leu Tyr Asp Val Val Ser Val Leu Arg Ile Ala Arg Thr Pro Ser
180 185 190
Val Asn Ile Gly Cys Cys Ile Glu Asn Val Leu Leu Gln Gln Asn Leu
195 200 205
Thr Val Gly Ser Gln Thr Gly Asn Asp Ile Gly Glu Arg Asp Lys Ile
210 215 220
Thr Glu Asn Pro Val Ser Thr Gly Glu Lys Asn Ala Ala Thr Trp Ser
225 230 235 240
Ile Leu Ala Val Leu Cys Leu Leu Val Val Val Ala Val Ala Ile Gly
245 250 255
Trp Val Cys Arg Asp Arg Cys Leu Gln His Ser Tyr Ala Gly Ala Trp
260 265 270
Ala Val Ser Pro Glu Thr Glu Leu Thr Gly His Val
275 280

<210> 218
<211> 506
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD276(B7-H3)
<400> 218
Leu Glu Val Gln Val Pro Glu Asp Pro Val Val Ala Leu Val Gly Thr
1 5 10 15
Asp Ala Thr Leu Cys Cys Ser Phe Ser Pro Glu Pro Gly Phe Ser Leu
20 25 30
Ala Gln Leu Asn Leu Ile Trp Gln Leu Thr Asp Thr Lys Gln Leu Val
35 40 45
His Ser Phe Ala Glu Gly Gln Asp Gln Gly Ser Ala Tyr Ala Asn Arg
50 55 60
Thr Ala Leu Phe Pro Asp Leu Leu Ala Gln Gly Asn Ala Ser Leu Arg
65 70 75 80
Leu Gln Arg Val Arg Val Ala Asp Glu Gly Ser Phe Thr Cys Phe Val
85 90 95
Ser Ile Arg Asp Phe Gly Ser Ala Ala Val Ser Leu Gln Val Ala Ala
100 105 110
Pro Tyr Ser Lys Pro Ser Met Thr Leu Glu Pro Asn Lys Asp Leu Arg
115 120 125
Pro Gly Asp Thr Val Thr Ile Thr Cys Ser Ser Tyr Gln Gly Tyr Pro
130 135 140
Glu Ala Glu Val Phe Trp Gln Asp Gly Gln Gly Val Pro Leu Thr Gly
145 150 155 160
Asn Val Thr Thr Ser Gln Met Ala Asn Glu Gln Gly Leu Phe Asp Val
165 170 175
His Ser Ile Leu Arg Val Val Leu Gly Ala Asn Gly Thr Tyr Ser Cys
180 185 190
Leu Val Arg Asn Pro Val Leu Gln Gln Asp Ala His Ser Ser Val Thr
195 200 205
Ile Thr Pro Gln Arg Ser Pro Thr Gly Ala Val Glu Val Gln Val Pro
210 215 220
Glu Asp Pro Val Val Ala Leu Val Gly Thr Asp Ala Thr Leu Arg Cys
225 230 235 240
Ser Phe Ser Pro Glu Pro Gly Phe Ser Leu Ala Gln Leu Asn Leu Ile
245 250 255
Trp Gln Leu Thr Asp Thr Lys Gln Leu Val His Ser Phe Thr Glu Gly
260 265 270
Arg Asp Gln Gly Ser Ala Tyr Ala Asn Arg Thr Ala Leu Phe Pro Asp
275 280 285
Leu Leu Ala Gln Gly Asn Ala Ser Leu Arg Leu Gln Arg Val Arg Val
290 295 300
Ala Asp Glu Gly Ser Phe Thr Cys Phe Val Ser Ile Arg Asp Phe Gly
305 310 315 320
Ser Ala Ala Val Ser Leu Gln Val Ala Ala Pro Tyr Ser Lys Pro Ser
325 330 335
Met Thr Leu Glu Pro Asn Lys Asp Leu Arg Pro Gly Asp Thr Val Thr
340 345 350
Ile Thr Cys Ser Ser Tyr Arg Gly Tyr Pro Glu Ala Glu Val Phe Trp
355 360 365
Gln Asp Gly Gln Gly Val Pro Leu Thr Gly Asn Val Thr Thr Ser Gln
370 375 380
Met Ala Asn Glu Gln Gly Leu Phe Asp Val His Ser Val Leu Arg Val
385 390 395 400
Val Leu Gly Ala Asn Gly Thr Tyr Ser Cys Leu Val Arg Asn Pro Val
405 410 415
Leu Gln Gln Asp Ala His Gly Ser Val Thr Ile Thr Gly Gln Pro Met
420 425 430
Thr Phe Pro Pro Glu Ala Leu Trp Val Thr Val Gly Leu Ser Val Cys
435 440 445
Leu Ile Ala Leu Leu Val Ala Leu Ala Phe Val Cys Trp Arg Lys Ile
450 455 460
Lys Gln Ser Cys Glu Glu Glu Asn Ala Gly Ala Glu Asp Gln Asp Gly
465 470 475 480
Glu Gly Glu Gly Ser Lys Thr Ala Leu Gln Pro Leu Lys His Ser Asp
485 490 495
Ser Lys Glu Asp Asp Gly Gln Glu Ile Ala
500 505

<210> 219
<211> 258
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature VTCN1(B7-H4)
<400> 219
Leu Ile Ile Gly Phe Gly Ile Ser Gly Arg His Ser Ile Thr Val Thr
1 5 10 15
Thr Val Ala Ser Ala Gly Asn Ile Gly Glu Asp Gly Ile Leu Ser Cys
20 25 30
Thr Phe Glu Pro Asp Ile Lys Leu Ser Asp Ile Val Ile Gln Trp Leu
35 40 45
Lys Glu Gly Val Leu Gly Leu Val His Glu Phe Lys Glu Gly Lys Asp
50 55 60
Glu Leu Ser Glu Gln Asp Glu Met Phe Arg Gly Arg Thr Ala Val Phe
65 70 75 80
Ala Asp Gln Val Ile Val Gly Asn Ala Ser Leu Arg Leu Lys Asn Val
85 90 95
Gln Leu Thr Asp Ala Gly Thr Tyr Lys Cys Tyr Ile Ile Thr Ser Lys
100 105 110
Gly Lys Gly Asn Ala Asn Leu Glu Tyr Lys Thr Gly Ala Phe Ser Met
115 120 125
Pro Glu Val Asn Val Asp Tyr Asn Ala Ser Ser Glu Thr Leu Arg Cys
130 135 140
Glu Ala Pro Arg Trp Phe Pro Gln Pro Thr Val Val Trp Ala Ser Gln
145 150 155 160
Val Asp Gln Gly Ala Asn Phe Ser Glu Val Ser Asn Thr Ser Phe Glu
165 170 175
Leu Asn Ser Glu Asn Val Thr Met Lys Val Val Ser Val Leu Tyr Asn
180 185 190
Val Thr Ile Asn Asn Thr Tyr Ser Cys Met Ile Glu Asn Asp Ile Ala
195 200 205
Lys Ala Thr Gly Asp Ile Lys Val Thr Glu Ser Glu Ile Lys Arg Arg
210 215 220
Ser His Leu Gln Leu Leu Asn Ser Lys Ala Ser Leu Cys Val Ser Ser
225 230 235 240
Phe Phe Ala Ile Ser Trp Ala Leu Leu Pro Leu Ser Pro Tyr Leu Met
245 250 255
Leu Lys

<210> 220
<211> 202
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD28
<400> 220
Asn Lys Ile Leu Val Lys Gln Ser Pro Met Leu Val Ala Tyr Asp Asn
1 5 10 15
Ala Val Asn Leu Ser Cys Lys Tyr Ser Tyr Asn Leu Phe Ser Arg Glu
20 25 30
Phe Arg Ala Ser Leu His Lys Gly Leu Asp Ser Ala Val Glu Val Cys
35 40 45
Val Val Tyr Gly Asn Tyr Ser Gln Gln Leu Gln Val Tyr Ser Lys Thr
50 55 60
Gly Phe Asn Cys Asp Gly Lys Leu Gly Asn Glu Ser Val Thr Phe Tyr
65 70 75 80
Leu Gln Asn Leu Tyr Val Asn Gln Thr Asp Ile Tyr Phe Cys Lys Ile
85 90 95
Glu Val Met Tyr Pro Pro Pro Tyr Leu Asp Asn Glu Lys Ser Asn Gly
100 105 110
Thr Ile Ile His Val Lys Gly Lys His Leu Cys Pro Ser Pro Leu Phe
115 120 125
Pro Gly Pro Ser Lys Pro Phe Trp Val Leu Val Val Val Gly Gly Val
130 135 140
Leu Ala Cys Tyr Ser Leu Leu Val Thr Val Ala Phe Ile Ile Phe Trp
145 150 155 160
Val Arg Ser Lys Arg Ser Arg Leu Leu His Ser Asp Tyr Met Asn Met
165 170 175
Thr Pro Arg Arg Pro Gly Pro Thr Arg Lys His Tyr Gln Pro Tyr Ala
180 185 190
Pro Pro Arg Asp Phe Ala Ala Tyr Arg Ser
195 200

<210> 221
<211> 188
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CTLA4
<400> 221
Lys Ala Met His Val Ala Gln Pro Ala Val Val Leu Ala Ser Ser Arg
1 5 10 15
Gly Ile Ala Ser Phe Val Cys Glu Tyr Ala Ser Pro Gly Lys Ala Thr
20 25 30
Glu Val Arg Val Thr Val Leu Arg Gln Ala Asp Ser Gln Val Thr Glu
35 40 45
Val Cys Ala Ala Thr Tyr Met Met Gly Asn Glu Leu Thr Phe Leu Asp
50 55 60
Asp Ser Ile Cys Thr Gly Thr Ser Ser Gly Asn Gln Val Asn Leu Thr
65 70 75 80
Ile Gln Gly Leu Arg Ala Met Asp Thr Gly Leu Tyr Ile Cys Lys Val
85 90 95
Glu Leu Met Tyr Pro Pro Pro Tyr Tyr Leu Gly Ile Gly Asn Gly Thr
100 105 110
Gln Ile Tyr Val Ile Asp Pro Glu Pro Cys Pro Asp Ser Asp Phe Leu
115 120 125
Leu Trp Ile Leu Ala Ala Val Ser Ser Gly Leu Phe Phe Tyr Ser Phe
130 135 140
Leu Leu Thr Ala Val Ser Leu Ser Lys Met Leu Lys Lys Arg Ser Pro
145 150 155 160
Leu Thr Thr Gly Val Tyr Val Lys Met Pro Pro Thr Glu Pro Glu Cys
165 170 175
Glu Lys Gln Phe Gln Pro Tyr Phe Ile Pro Ile Asn
180 185

<210> 222
<211> 268
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature PDCD1(PD-1)
<400> 222
Pro Gly Trp Phe Leu Asp Ser Pro Asp Arg Pro Trp Asn Pro Pro Thr
1 5 10 15
Phe Ser Pro Ala Leu Leu Val Val Thr Glu Gly Asp Asn Ala Thr Phe
20 25 30
Thr Cys Ser Phe Ser Asn Thr Ser Glu Ser Phe Val Leu Asn Trp Tyr
35 40 45
Arg Met Ser Pro Ser Asn Gln Thr Asp Lys Leu Ala Ala Phe Pro Glu
50 55 60
Asp Arg Ser Gln Pro Gly Gln Asp Cys Arg Phe Arg Val Thr Gln Leu
65 70 75 80
Pro Asn Gly Arg Asp Phe His Met Ser Val Val Arg Ala Arg Arg Asn
85 90 95
Asp Ser Gly Thr Tyr Leu Cys Gly Ala Ile Ser Leu Ala Pro Lys Ala
100 105 110
Gln Ile Lys Glu Ser Leu Arg Ala Glu Leu Arg Val Thr Glu Arg Arg
115 120 125
Ala Glu Val Pro Thr Ala His Pro Ser Pro Ser Pro Arg Pro Ala Gly
130 135 140
Gln Phe Gln Thr Leu Val Val Gly Val Val Gly Gly Leu Leu Gly Ser
145 150 155 160
Leu Val Leu Leu Val Trp Val Leu Ala Val Ile Cys Ser Arg Ala Ala
165 170 175
Arg Gly Thr Ile Gly Ala Arg Arg Thr Gly Gln Pro Leu Lys Glu Asp
180 185 190
Pro Ser Ala Val Pro Val Phe Ser Val Asp Tyr Gly Glu Leu Asp Phe
195 200 205
Gln Trp Arg Glu Lys Thr Pro Glu Pro Pro Val Pro Cys Val Pro Glu
210 215 220
Gln Thr Glu Tyr Ala Thr Ile Val Phe Pro Ser Gly Met Gly Thr Ser
225 230 235 240
Ser Pro Ala Arg Arg Gly Ser Ala Asp Gly Pro Arg Ser Ala Gln Pro
245 250 255
Leu Arg Pro Glu Asp Gly His Cys Ser Trp Pro Leu
260 265

<210> 223
<211> 179
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature ICOS
<400> 223
Glu Ile Asn Gly Ser Ala Asn Tyr Glu Met Phe Ile Phe His Asn Gly
1 5 10 15
Gly Val Gln Ile Leu Cys Lys Tyr Pro Asp Ile Val Gln Gln Phe Lys
20 25 30
Met Gln Leu Leu Lys Gly Gly Gln Ile Leu Cys Asp Leu Thr Lys Thr
35 40 45
Lys Gly Ser Gly Asn Thr Val Ser Ile Lys Ser Leu Lys Phe Cys His
50 55 60
Ser Gln Leu Ser Asn Asn Ser Val Ser Phe Phe Leu Tyr Asn Leu Asp
65 70 75 80
His Ser His Ala Asn Tyr Tyr Phe Cys Asn Leu Ser Ile Phe Asp Pro
85 90 95
Pro Pro Phe Lys Val Thr Leu Thr Gly Gly Tyr Leu His Ile Tyr Glu
100 105 110
Ser Gln Leu Cys Cys Gln Leu Lys Phe Trp Leu Pro Ile Gly Cys Ala
115 120 125
Ala Phe Val Val Val Cys Ile Leu Gly Cys Ile Leu Ile Cys Trp Leu
130 135 140
Thr Lys Lys Lys Tyr Ser Ser Ser Val His Asp Pro Asn Gly Glu Tyr
145 150 155 160
Met Phe Met Arg Ala Val Asn Thr Ala Lys Lys Ser Arg Leu Thr Asp
165 170 175
Val Thr Leu

<210> 224
<211> 259
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature BTLA(CD272)
<400> 224
Lys Glu Ser Cys Asp Val Gln Leu Tyr Ile Lys Arg Gln Ser Glu His
1 5 10 15
Ser Ile Leu Ala Gly Asp Pro Phe Glu Leu Glu Cys Pro Val Lys Tyr
20 25 30
Cys Ala Asn Arg Pro His Val Thr Trp Cys Lys Leu Asn Gly Thr Thr
35 40 45
Cys Val Lys Leu Glu Asp Arg Gln Thr Ser Trp Lys Glu Glu Lys Asn
50 55 60
Ile Ser Phe Phe Ile Leu His Phe Glu Pro Val Leu Pro Asn Asp Asn
65 70 75 80
Gly Ser Tyr Arg Cys Ser Ala Asn Phe Gln Ser Asn Leu Ile Glu Ser
85 90 95
His Ser Thr Thr Leu Tyr Val Thr Asp Val Lys Ser Ala Ser Glu Arg
100 105 110
Pro Ser Lys Asp Glu Met Ala Ser Arg Pro Trp Leu Leu Tyr Arg Leu
115 120 125
Leu Pro Leu Gly Gly Leu Pro Leu Leu Ile Thr Thr Cys Phe Cys Leu
130 135 140
Phe Cys Cys Leu Arg Arg His Gln Gly Lys Gln Asn Glu Leu Ser Asp
145 150 155 160
Thr Ala Gly Arg Glu Ile Asn Leu Val Asp Ala His Leu Lys Ser Glu
165 170 175
Gln Thr Glu Ala Ser Thr Arg Gln Asn Ser Gln Val Leu Leu Ser Glu
180 185 190
Thr Gly Ile Tyr Asp Asn Asp Pro Asp Leu Cys Phe Arg Met Gln Glu
195 200 205
Gly Ser Glu Val Tyr Ser Asn Pro Cys Leu Glu Glu Asn Lys Pro Gly
210 215 220
Ile Val Tyr Ala Ser Leu Asn His Ser Val Ile Gly Pro Asn Ser Arg
225 230 235 240
Leu Ala Arg Asn Val Lys Glu Ala Pro Thr Glu Tyr Ala Ser Ile Cys
245 250 255
Val Arg Ser

<210> 225
<211> 433
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD4
<400> 225
Lys Lys Val Val Leu Gly Lys Lys Gly Asp Thr Val Glu Leu Thr Cys
1 5 10 15
Thr Ala Ser Gln Lys Lys Ser Ile Gln Phe His Trp Lys Asn Ser Asn
20 25 30
Gln Ile Lys Ile Leu Gly Asn Gln Gly Ser Phe Leu Thr Lys Gly Pro
35 40 45
Ser Lys Leu Asn Asp Arg Ala Asp Ser Arg Arg Ser Leu Trp Asp Gln
50 55 60
Gly Asn Phe Pro Leu Ile Ile Lys Asn Leu Lys Ile Glu Asp Ser Asp
65 70 75 80
Thr Tyr Ile Cys Glu Val Glu Asp Gln Lys Glu Glu Val Gln Leu Leu
85 90 95
Val Phe Gly Leu Thr Ala Asn Ser Asp Thr His Leu Leu Gln Gly Gln
100 105 110
Ser Leu Thr Leu Thr Leu Glu Ser Pro Pro Gly Ser Ser Pro Ser Val
115 120 125
Gln Cys Arg Ser Pro Arg Gly Lys Asn Ile Gln Gly Gly Lys Thr Leu
130 135 140
Ser Val Ser Gln Leu Glu Leu Gln Asp Ser Gly Thr Trp Thr Cys Thr
145 150 155 160
Val Leu Gln Asn Gln Lys Lys Val Glu Phe Lys Ile Asp Ile Val Val
165 170 175
Leu Ala Phe Gln Lys Ala Ser Ser Ile Val Tyr Lys Lys Glu Gly Glu
180 185 190
Gln Val Glu Phe Ser Phe Pro Leu Ala Phe Thr Val Glu Lys Leu Thr
195 200 205
Gly Ser Gly Glu Leu Trp Trp Gln Ala Glu Arg Ala Ser Ser Ser Lys
210 215 220
Ser Trp Ile Thr Phe Asp Leu Lys Asn Lys Glu Val Ser Val Lys Arg
225 230 235 240
Val Thr Gln Asp Pro Lys Leu Gln Met Gly Lys Lys Leu Pro Leu His
245 250 255
Leu Thr Leu Pro Gln Ala Leu Pro Gln Tyr Ala Gly Ser Gly Asn Leu
260 265 270
Thr Leu Ala Leu Glu Ala Lys Thr Gly Lys Leu His Gln Glu Val Asn
275 280 285
Leu Val Val Met Arg Ala Thr Gln Leu Gln Lys Asn Leu Thr Cys Glu
290 295 300
Val Trp Gly Pro Thr Ser Pro Lys Leu Met Leu Ser Leu Lys Leu Glu
305 310 315 320
Asn Lys Glu Ala Lys Val Ser Lys Arg Glu Lys Ala Val Trp Val Leu
325 330 335
Asn Pro Glu Ala Gly Met Trp Gln Cys Leu Leu Ser Asp Ser Gly Gln
340 345 350
Val Leu Leu Glu Ser Asn Ile Lys Val Leu Pro Thr Trp Ser Thr Pro
355 360 365
Val Gln Pro Met Ala Leu Ile Val Leu Gly Gly Val Ala Gly Leu Leu
370 375 380
Leu Phe Ile Gly Leu Gly Ile Phe Phe Cys Val Arg Cys Arg His Arg
385 390 395 400
Arg Arg Gln Ala Glu Arg Met Ser Gln Ile Lys Arg Leu Leu Ser Glu
405 410 415
Lys Lys Thr Cys Gln Cys Pro His Arg Phe Gln Lys Thr Cys Ser Pro
420 425 430
Ile

<210> 226
<211> 214
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD8A(CD8-alpha)
<400> 226
Ser Gln Phe Arg Val Ser Pro Leu Asp Arg Thr Trp Asn Leu Gly Glu
1 5 10 15
Thr Val Glu Leu Lys Cys Gln Val Leu Leu Ser Asn Pro Thr Ser Gly
20 25 30
Cys Ser Trp Leu Phe Gln Pro Arg Gly Ala Ala Ala Ser Pro Thr Phe
35 40 45
Leu Leu Tyr Leu Ser Gln Asn Lys Pro Lys Ala Ala Glu Gly Leu Asp
50 55 60
Thr Gln Arg Phe Ser Gly Lys Arg Leu Gly Asp Thr Phe Val Leu Thr
65 70 75 80
Leu Ser Asp Phe Arg Arg Glu Asn Glu Gly Tyr Tyr Phe Cys Ser Ala
85 90 95
Leu Ser Asn Ser Ile Met Tyr Phe Ser His Phe Val Pro Val Phe Leu
100 105 110
Pro Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala
115 120 125
Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Cys Arg
130 135 140
Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Cys
145 150 155 160
Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly Thr Cys Gly Val Leu Leu
165 170 175
Leu Ser Leu Val Ile Thr Leu Tyr Cys Asn His Arg Asn Arg Arg Arg
180 185 190
Val Cys Lys Cys Pro Arg Pro Val Val Lys Ser Gly Asp Lys Pro Ser
195 200 205
Leu Ser Ala Arg Tyr Val
210

<210> 227
<211> 189
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD8B(CD8-beta)
<400> 227
Leu Gln Gln Thr Pro Ala Tyr Ile Lys Val Gln Thr Asn Lys Met Val
1 5 10 15
Met Leu Ser Cys Glu Ala Lys Ile Ser Leu Ser Asn Met Arg Ile Tyr
20 25 30
Trp Leu Arg Gln Arg Gln Ala Pro Ser Ser Asp Ser His His Glu Phe
35 40 45
Leu Ala Leu Trp Asp Ser Ala Lys Gly Thr Ile His Gly Glu Glu Val
50 55 60
Glu Gln Glu Lys Ile Ala Val Phe Arg Asp Ala Ser Arg Phe Ile Leu
65 70 75 80
Asn Leu Thr Ser Val Lys Pro Glu Asp Ser Gly Ile Tyr Phe Cys Met
85 90 95
Ile Val Gly Ser Pro Glu Leu Thr Phe Gly Lys Gly Thr Gln Leu Ser
100 105 110
Val Val Asp Phe Leu Pro Thr Thr Ala Gln Pro Thr Lys Lys Ser Thr
115 120 125
Leu Lys Lys Arg Val Cys Arg Leu Pro Arg Pro Glu Thr Gln Lys Gly
130 135 140
Pro Leu Cys Ser Pro Ile Thr Leu Gly Leu Leu Val Ala Gly Val Leu
145 150 155 160
Val Leu Leu Val Ser Leu Gly Val Ala Ile His Leu Cys Cys Arg Arg
165 170 175
Arg Arg Ala Arg Leu Arg Phe Met Lys Gln Phe Tyr Lys
180 185

<210> 228
<211> 497
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature LAG3
<400> 228
Val Pro Val Val Trp Ala Gln Glu Gly Ala Pro Ala Gln Leu Pro Cys
1 5 10 15
Ser Pro Thr Ile Pro Leu Gln Asp Leu Ser Leu Leu Arg Arg Ala Gly
20 25 30
Val Thr Trp Gln His Gln Pro Asp Ser Gly Pro Pro Ala Ala Ala Pro
35 40 45
Gly His Pro Leu Ala Pro Gly Pro His Pro Ala Ala Pro Ser Ser Trp
50 55 60
Gly Pro Arg Pro Arg Arg Tyr Thr Val Leu Ser Val Gly Pro Gly Gly
65 70 75 80
Leu Arg Ser Gly Arg Leu Pro Leu Gln Pro Arg Val Gln Leu Asp Glu
85 90 95
Arg Gly Arg Gln Arg Gly Asp Phe Ser Leu Trp Leu Arg Pro Ala Arg
100 105 110
Arg Ala Asp Ala Gly Glu Tyr Arg Ala Ala Val His Leu Arg Asp Arg
115 120 125
Ala Leu Ser Cys Arg Leu Arg Leu Arg Leu Gly Gln Ala Ser Met Thr
130 135 140
Ala Ser Pro Pro Gly Ser Leu Arg Ala Ser Asp Trp Val Ile Leu Asn
145 150 155 160
Cys Ser Phe Ser Arg Pro Asp Arg Pro Ala Ser Val His Trp Phe Arg
165 170 175
Asn Arg Gly Gln Gly Arg Val Pro Val Arg Glu Ser Pro His His His
180 185 190
Leu Ala Glu Ser Phe Leu Phe Leu Pro Gln Val Ser Pro Met Asp Ser
195 200 205
Gly Pro Trp Gly Cys Ile Leu Thr Tyr Arg Asp Gly Phe Asn Val Ser
210 215 220
Ile Met Tyr Asn Leu Thr Val Leu Gly Leu Glu Pro Pro Thr Pro Leu
225 230 235 240
Thr Val Tyr Ala Gly Ala Gly Ser Arg Val Gly Leu Pro Cys Arg Leu
245 250 255
Pro Ala Gly Val Gly Thr Arg Ser Phe Leu Thr Ala Lys Trp Thr Pro
260 265 270
Pro Gly Gly Gly Pro Asp Leu Leu Val Thr Gly Asp Asn Gly Asp Phe
275 280 285
Thr Leu Arg Leu Glu Asp Val Ser Gln Ala Gln Ala Gly Thr Tyr Thr
290 295 300
Cys His Ile His Leu Gln Glu Gln Gln Leu Asn Ala Thr Val Thr Leu
305 310 315 320
Ala Ile Ile Thr Val Thr Pro Lys Ser Phe Gly Ser Pro Gly Ser Leu
325 330 335
Gly Lys Leu Leu Cys Glu Val Thr Pro Val Ser Gly Gln Glu Arg Phe
340 345 350
Val Trp Ser Ser Leu Asp Thr Pro Ser Gln Arg Ser Phe Ser Gly Pro
355 360 365
Trp Leu Glu Ala Gln Glu Ala Gln Leu Leu Ser Gln Pro Trp Gln Cys
370 375 380
Gln Leu Tyr Gln Gly Glu Arg Leu Leu Gly Ala Ala Val Tyr Phe Thr
385 390 395 400
Glu Leu Ser Ser Pro Gly Ala Gln Arg Ser Gly Arg Ala Pro Gly Ala
405 410 415
Leu Pro Ala Gly His Leu Leu Leu Phe Leu Ile Leu Gly Val Leu Ser
420 425 430
Leu Leu Leu Leu Val Thr Gly Ala Phe Gly Phe His Leu Trp Arg Arg
435 440 445
Gln Trp Arg Pro Arg Arg Phe Ser Ala Leu Glu Gln Gly Ile His Pro
450 455 460
Pro Gln Ala Gln Ser Lys Ile Glu Glu Leu Glu Gln Glu Pro Glu Pro
465 470 475 480
Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Pro Glu Gln
485 490 495
Leu

<210> 229
<211> 280
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature HAVCR2(TIM-3)
<400> 229
Ser Glu Val Glu Tyr Arg Ala Glu Val Gly Gln Asn Ala Tyr Leu Pro
1 5 10 15
Cys Phe Tyr Thr Pro Ala Ala Pro Gly Asn Leu Val Pro Val Cys Trp
20 25 30
Gly Lys Gly Ala Cys Pro Val Phe Glu Cys Gly Asn Val Val Leu Arg
35 40 45
Thr Asp Glu Arg Asp Val Asn Tyr Trp Thr Ser Arg Tyr Trp Leu Asn
50 55 60
Gly Asp Phe Arg Lys Gly Asp Val Ser Leu Thr Ile Glu Asn Val Thr
65 70 75 80
Leu Ala Asp Ser Gly Ile Tyr Cys Cys Arg Ile Gln Ile Pro Gly Ile
85 90 95
Met Asn Asp Glu Lys Phe Asn Leu Lys Leu Val Ile Lys Pro Ala Lys
100 105 110
Val Thr Pro Ala Pro Thr Arg Gln Arg Asp Phe Thr Ala Ala Phe Pro
115 120 125
Arg Met Leu Thr Thr Arg Gly His Gly Pro Ala Glu Thr Gln Thr Leu
130 135 140
Gly Ser Leu Pro Asp Ile Asn Leu Thr Gln Ile Ser Thr Leu Ala Asn
145 150 155 160
Glu Leu Arg Asp Ser Arg Leu Ala Asn Asp Leu Arg Asp Ser Gly Ala
165 170 175
Thr Ile Arg Ile Gly Ile Tyr Ile Gly Ala Gly Ile Cys Ala Gly Leu
180 185 190
Ala Leu Ala Leu Ile Phe Gly Ala Leu Ile Phe Lys Trp Tyr Ser His
195 200 205
Ser Lys Glu Lys Ile Gln Asn Leu Ser Leu Ile Ser Leu Ala Asn Leu
210 215 220
Pro Pro Ser Gly Leu Ala Asn Ala Val Ala Glu Gly Ile Arg Ser Glu
225 230 235 240
Glu Asn Ile Tyr Thr Ile Glu Glu Asn Val Tyr Glu Val Glu Glu Pro
245 250 255
Asn Glu Tyr Tyr Cys Tyr Val Ser Ser Arg Gln Gln Pro Ser Gln Pro
260 265 270
Leu Gly Cys Arg Phe Ala Met Pro
275 280

<210> 230
<211> 492
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CEACAM1
<400> 230
Gln Leu Thr Thr Glu Ser Met Pro Phe Asn Val Ala Glu Gly Lys Glu
1 5 10 15
Val Leu Leu Leu Val His Asn Leu Pro Gln Gln Leu Phe Gly Tyr Ser
20 25 30
Trp Tyr Lys Gly Glu Arg Val Asp Gly Asn Arg Gln Ile Val Gly Tyr
35 40 45
Ala Ile Gly Thr Gln Gln Ala Thr Pro Gly Pro Ala Asn Ser Gly Arg
50 55 60
Glu Thr Ile Tyr Pro Asn Ala Ser Leu Leu Ile Gln Asn Val Thr Gln
65 70 75 80
Asn Asp Thr Gly Phe Tyr Thr Leu Gln Val Ile Lys Ser Asp Leu Val
85 90 95
Asn Glu Glu Ala Thr Gly Gln Phe His Val Tyr Pro Glu Leu Pro Lys
100 105 110
Pro Ser Ile Ser Ser Asn Asn Ser Asn Pro Val Glu Asp Lys Asp Ala
115 120 125
Val Ala Phe Thr Cys Glu Pro Glu Thr Gln Asp Thr Thr Tyr Leu Trp
130 135 140
Trp Ile Asn Asn Gln Ser Leu Pro Val Ser Pro Arg Leu Gln Leu Ser
145 150 155 160
Asn Gly Asn Arg Thr Leu Thr Leu Leu Ser Val Thr Arg Asn Asp Thr
165 170 175
Gly Pro Tyr Glu Cys Glu Ile Gln Asn Pro Val Ser Ala Asn Arg Ser
180 185 190
Asp Pro Val Thr Leu Asn Val Thr Tyr Gly Pro Asp Thr Pro Thr Ile
195 200 205
Ser Pro Ser Asp Thr Tyr Tyr Arg Pro Gly Ala Asn Leu Ser Leu Ser
210 215 220
Cys Tyr Ala Ala Ser Asn Pro Pro Ala Gln Tyr Ser Trp Leu Ile Asn
225 230 235 240
Gly Thr Phe Gln Gln Ser Thr Gln Glu Leu Phe Ile Pro Asn Ile Thr
245 250 255
Val Asn Asn Ser Gly Ser Tyr Thr Cys His Ala Asn Asn Ser Val Thr
260 265 270
Gly Cys Asn Arg Thr Thr Val Lys Thr Ile Ile Val Thr Glu Leu Ser
275 280 285
Pro Val Val Ala Lys Pro Gln Ile Lys Ala Ser Lys Thr Thr Val Thr
290 295 300
Gly Asp Lys Asp Ser Val Asn Leu Thr Cys Ser Thr Asn Asp Thr Gly
305 310 315 320
Ile Ser Ile Arg Trp Phe Phe Lys Asn Gln Ser Leu Pro Ser Ser Glu
325 330 335
Arg Met Lys Leu Ser Gln Gly Asn Thr Thr Leu Ser Ile Asn Pro Val
340 345 350
Lys Arg Glu Asp Ala Gly Thr Tyr Trp Cys Glu Val Phe Asn Pro Ile
355 360 365
Ser Lys Asn Gln Ser Asp Pro Ile Met Leu Asn Val Asn Tyr Asn Ala
370 375 380
Leu Pro Gln Glu Asn Gly Leu Ser Pro Gly Ala Ile Ala Gly Ile Val
385 390 395 400
Ile Gly Val Val Ala Leu Val Ala Leu Ile Ala Val Ala Leu Ala Cys
405 410 415
Phe Leu His Phe Gly Lys Thr Gly Arg Ala Ser Asp Gln Arg Asp Leu
420 425 430
Thr Glu His Lys Pro Ser Val Ser Asn His Thr Gln Asp His Ser Asn
435 440 445
Asp Pro Pro Asn Lys Met Asn Glu Val Thr Tyr Ser Thr Leu Asn Phe
450 455 460
Glu Ala Gln Gln Pro Thr Gln Pro Thr Ser Ala Ser Pro Ser Leu Thr
465 470 475 480
Ala Thr Glu Ile Ile Tyr Ser Glu Val Lys Lys Gln
485 490

<210> 231
<211> 222
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature TIGIT
<400> 231
Met Thr Gly Thr Ile Glu Thr Thr Gly Asn Ile Ser Ala Glu Lys Gly
1 5 10 15
Gly Ser Ile Ile Leu Gln Cys His Leu Ser Ser Thr Thr Ala Gln Val
20 25 30
Thr Gln Val Asn Trp Glu Gln Gln Asp Gln Leu Leu Ala Ile Cys Asn
35 40 45
Ala Asp Leu Gly Trp His Ile Ser Pro Ser Phe Lys Asp Arg Val Ala
50 55 60
Pro Gly Pro Gly Leu Gly Leu Thr Leu Gln Ser Leu Thr Val Asn Asp
65 70 75 80
Thr Gly Glu Tyr Phe Cys Ile Tyr His Thr Tyr Pro Asp Gly Thr Tyr
85 90 95
Thr Gly Arg Ile Phe Leu Glu Val Leu Glu Ser Ser Val Ala Glu His
100 105 110
Gly Ala Arg Phe Gln Ile Pro Leu Leu Gly Ala Met Ala Ala Thr Leu
115 120 125
Val Val Ile Cys Thr Ala Val Ile Val Val Val Ala Leu Thr Arg Lys
130 135 140
Lys Lys Ala Leu Arg Ile His Ser Val Glu Gly Asp Leu Arg Arg Lys
145 150 155 160
Ser Ala Gly Gln Glu Glu Trp Ser Pro Ser Ala Pro Ser Pro Pro Gly
165 170 175
Ser Cys Val Gln Ala Glu Ala Ala Pro Ala Gly Leu Cys Gly Glu Gln
180 185 190
Arg Gly Glu Asp Cys Ala Glu Leu His Asp Tyr Phe Asn Val Leu Ser
195 200 205
Tyr Arg Ser Leu Gly Asn Cys Ser Phe Phe Thr Glu Thr Gly
210 215 220

<210> 232
<211> 397
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature PVR(CD155)
<400> 232
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Val Gln Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Pro Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln Thr Gln Gly Pro
50 55 60
Ser Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Leu Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Phe Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Leu Phe Val Thr Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu Ala Lys Pro Gln Asn Thr
115 120 125
Ala Glu Val Gln Lys Val Gln Leu Thr Gly Glu Pro Val Pro Met Ala
130 135 140
Arg Cys Val Ser Thr Gly Gly Arg Pro Pro Ala Gln Ile Thr Trp His
145 150 155 160
Ser Asp Leu Gly Gly Met Pro Asn Thr Ser Gln Val Pro Gly Phe Leu
165 170 175
Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
180 185 190
Gln Val Asp Gly Lys Asn Val Thr Cys Lys Val Glu His Glu Ser Phe
195 200 205
Glu Lys Pro Gln Leu Leu Thr Val Asn Leu Thr Val Tyr Tyr Pro Pro
210 215 220
Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asn Asn Trp Tyr Leu Gly Gln Asn
225 230 235 240
Glu Ala Thr Leu Thr Cys Asp Ala Arg Ser Asn Pro Glu Pro Thr Gly
245 250 255
Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro Phe Ala Val Ala
260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
Thr Leu Ile Cys Asn Val Thr Asn Ala Leu Gly Ala Arg Gln Ala Glu
290 295 300
Leu Thr Val Gln Val Lys Glu Gly Pro Pro Ser Glu His Ser Gly Ile
305 310 315 320
Ser Arg Asn Ala Ile Ile Phe Leu Val Leu Gly Ile Leu Val Phe Leu
325 330 335
Ile Leu Leu Gly Ile Gly Ile Tyr Phe Tyr Trp Ser Lys Cys Ser Arg
340 345 350
Glu Val Leu Trp His Cys His Leu Cys Pro Ser Ser Thr Glu His Ala
355 360 365
Ser Ala Ser Ala Asn Gly His Val Ser Tyr Ser Ala Val Ser Arg Glu
370 375 380
Asn Ser Ser Ser Gln Asp Pro Gln Thr Glu Gly Thr Arg
385 390 395

<210> 233
<211> 507
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature PVRL2(CD112)
<400> 233
Gln Asp Val Arg Val Gln Val Leu Pro Glu Val Arg Gly Gln Leu Gly
1 5 10 15
Gly Thr Val Glu Leu Pro Cys His Leu Leu Pro Pro Val Pro Gly Leu
20 25 30
Tyr Ile Ser Leu Val Thr Trp Gln Arg Pro Asp Ala Pro Ala Asn His
35 40 45
Gln Asn Val Ala Ala Phe His Pro Lys Met Gly Pro Ser Phe Pro Ser
50 55 60
Pro Lys Pro Gly Ser Glu Arg Leu Ser Phe Val Ser Ala Lys Gln Ser
65 70 75 80
Thr Gly Gln Asp Thr Glu Ala Glu Leu Gln Asp Ala Thr Leu Ala Leu
85 90 95
His Gly Leu Thr Val Glu Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Glu Phe Ala
100 105 110
Thr Phe Pro Lys Gly Ser Val Arg Gly Met Thr Trp Leu Arg Val Ile
115 120 125
Ala Lys Pro Lys Asn Gln Ala Glu Ala Gln Lys Val Thr Phe Ser Gln
130 135 140
Asp Pro Thr Thr Val Ala Leu Cys Ile Ser Lys Glu Gly Arg Pro Pro
145 150 155 160
Ala Arg Ile Ser Trp Leu Ser Ser Leu Asp Trp Glu Ala Lys Glu Thr
165 170 175
Gln Val Ser Gly Thr Leu Ala Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Arg Phe
180 185 190
Thr Leu Val Pro Ser Gly Arg Ala Asp Gly Val Thr Val Thr Cys Lys
195 200 205
Val Glu His Glu Ser Phe Glu Glu Pro Ala Leu Ile Pro Val Thr Leu
210 215 220
Ser Val Arg Tyr Pro Pro Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asp Asn
225 230 235 240
Trp Tyr Leu Gly Arg Thr Asp Ala Thr Leu Ser Cys Asp Val Arg Ser
245 250 255
Asn Pro Glu Pro Thr Gly Tyr Asp Trp Ser Thr Thr Ser Gly Thr Phe
260 265 270
Pro Thr Ser Ala Val Ala Gln Gly Ser Gln Leu Val Ile His Ala Val
275 280 285
Asp Ser Leu Phe Asn Thr Thr Phe Val Cys Thr Val Thr Asn Ala Val
290 295 300
Gly Met Gly Arg Ala Glu Gln Val Ile Phe Val Arg Glu Thr Pro Asn
305 310 315 320
Thr Ala Gly Ala Gly Ala Thr Gly Gly Ile Ile Gly Gly Ile Ile Ala
325 330 335
Ala Ile Ile Ala Thr Ala Val Ala Ala Thr Gly Ile Leu Ile Cys Arg
340 345 350
Gln Gln Arg Lys Glu Gln Thr Leu Gln Gly Ala Glu Glu Asp Glu Asp
355 360 365
Leu Glu Gly Pro Pro Ser Tyr Lys Pro Pro Thr Pro Lys Ala Lys Leu
370 375 380
Glu Ala Gln Glu Met Pro Ser Gln Leu Phe Thr Leu Gly Ala Ser Glu
385 390 395 400
His Ser Pro Leu Lys Thr Pro Tyr Phe Asp Ala Gly Ala Ser Cys Thr
405 410 415
Glu Gln Glu Met Pro Arg Tyr His Glu Leu Pro Thr Leu Glu Glu Arg
420 425 430
Ser Gly Pro Leu His Pro Gly Ala Thr Ser Leu Gly Ser Pro Ile Pro
435 440 445
Val Pro Pro Gly Pro Pro Ala Val Glu Asp Val Ser Leu Asp Leu Glu
450 455 460
Asp Glu Glu Gly Glu Glu Glu Glu Glu Tyr Leu Asp Lys Ile Asn Pro
465 470 475 480
Ile Tyr Asp Ala Leu Ser Tyr Ser Ser Pro Ser Asp Ser Tyr Gln Gly
485 490 495
Lys Gly Phe Val Met Ser Arg Ala Met Tyr Val
500 505

<210> 234
<211> 318
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD226
<400> 234
Glu Glu Val Leu Trp His Thr Ser Val Pro Phe Ala Glu Asn Met Ser
1 5 10 15
Leu Glu Cys Val Tyr Pro Ser Met Gly Ile Leu Thr Gln Val Glu Trp
20 25 30
Phe Lys Ile Gly Thr Gln Gln Asp Ser Ile Ala Ile Phe Ser Pro Thr
35 40 45
His Gly Met Val Ile Arg Lys Pro Tyr Ala Glu Arg Val Tyr Phe Leu
50 55 60
Asn Ser Thr Met Ala Ser Asn Asn Met Thr Leu Phe Phe Arg Asn Ala
65 70 75 80
Ser Glu Asp Asp Val Gly Tyr Tyr Ser Cys Ser Leu Tyr Thr Tyr Pro
85 90 95
Gln Gly Thr Trp Gln Lys Val Ile Gln Val Val Gln Ser Asp Ser Phe
100 105 110
Glu Ala Ala Val Pro Ser Asn Ser His Ile Val Ser Glu Pro Gly Lys
115 120 125
Asn Val Thr Leu Thr Cys Gln Pro Gln Met Thr Trp Pro Val Gln Ala
130 135 140
Val Arg Trp Glu Lys Ile Gln Pro Arg Gln Ile Asp Leu Leu Thr Tyr
145 150 155 160
Cys Asn Leu Val His Gly Arg Asn Phe Thr Ser Lys Phe Pro Arg Gln
165 170 175
Ile Val Ser Asn Cys Ser His Gly Arg Trp Ser Val Ile Val Ile Pro
180 185 190
Asp Val Thr Val Ser Asp Ser Gly Leu Tyr Arg Cys Tyr Leu Gln Ala
195 200 205
Ser Ala Gly Glu Asn Glu Thr Phe Val Met Arg Leu Thr Val Ala Glu
210 215 220
Gly Lys Thr Asp Asn Gln Tyr Thr Leu Phe Val Ala Gly Gly Thr Val
225 230 235 240
Leu Leu Leu Leu Phe Val Ile Ser Ile Thr Thr Ile Ile Val Ile Phe
245 250 255
Leu Asn Arg Arg Arg Arg Arg Glu Arg Arg Asp Leu Phe Thr Glu Ser
260 265 270
Trp Asp Thr Gln Lys Ala Pro Asn Asn Tyr Arg Ser Pro Ile Ser Thr
275 280 285
Ser Gln Pro Thr Asn Gln Ser Met Asp Asp Thr Arg Glu Asp Ile Tyr
290 295 300
Val Asn Tyr Pro Thr Phe Ser Arg Arg Pro Lys Thr Arg Val
305 310 315

<210> 235
<211> 327
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD2
<400> 235
Lys Glu Ile Thr Asn Ala Leu Glu Thr Trp Gly Ala Leu Gly Gln Asp
1 5 10 15
Ile Asn Leu Asp Ile Pro Ser Phe Gln Met Ser Asp Asp Ile Asp Asp
20 25 30
Ile Lys Trp Glu Lys Thr Ser Asp Lys Lys Lys Ile Ala Gln Phe Arg
35 40 45
Lys Glu Lys Glu Thr Phe Lys Glu Lys Asp Thr Tyr Lys Leu Phe Lys
50 55 60
Asn Gly Thr Leu Lys Ile Lys His Leu Lys Thr Asp Asp Gln Asp Ile
65 70 75 80
Tyr Lys Val Ser Ile Tyr Asp Thr Lys Gly Lys Asn Val Leu Glu Lys
85 90 95
Ile Phe Asp Leu Lys Ile Gln Glu Arg Val Ser Lys Pro Lys Ile Ser
100 105 110
Trp Thr Cys Ile Asn Thr Thr Leu Thr Cys Glu Val Met Asn Gly Thr
115 120 125
Asp Pro Glu Leu Asn Leu Tyr Gln Asp Gly Lys His Leu Lys Leu Ser
130 135 140
Gln Arg Val Ile Thr His Lys Trp Thr Thr Ser Leu Ser Ala Lys Phe
145 150 155 160
Lys Cys Thr Ala Gly Asn Lys Val Ser Lys Glu Ser Ser Val Glu Pro
165 170 175
Val Ser Cys Pro Glu Lys Gly Leu Asp Ile Tyr Leu Ile Ile Gly Ile
180 185 190
Cys Gly Gly Gly Ser Leu Leu Met Val Phe Val Ala Leu Leu Val Phe
195 200 205
Tyr Ile Thr Lys Arg Lys Lys Gln Arg Ser Arg Arg Asn Asp Glu Glu
210 215 220
Leu Glu Thr Arg Ala His Arg Val Ala Thr Glu Glu Arg Gly Arg Lys
225 230 235 240
Pro His Gln Ile Pro Ala Ser Thr Pro Gln Asn Pro Ala Thr Ser Gln
245 250 255
His Pro Pro Pro Pro Pro Gly His Arg Ser Gln Ala Pro Ser His Arg
260 265 270
Pro Pro Pro Pro Gly His Arg Val Gln His Gln Pro Gln Lys Arg Pro
275 280 285
Pro Ala Pro Ser Gly Thr Gln Val His Gln Gln Lys Gly Pro Pro Leu
290 295 300
Pro Arg Pro Arg Val Gln Pro Lys Pro Pro His Gly Ala Ala Glu Asn
305 310 315 320
Ser Leu Ser Pro Ser Ser Asn
325

<210> 236
<211> 154
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD160
<400> 236
Ile Asn Ile Thr Ser Ser Ala Ser Gln Glu Gly Thr Arg Leu Asn Leu
1 5 10 15
Ile Cys Thr Val Trp His Lys Lys Glu Glu Ala Glu Gly Phe Val Val
20 25 30
Phe Leu Cys Lys Asp Arg Ser Gly Asp Cys Ser Pro Glu Thr Ser Leu
35 40 45
Lys Gln Leu Arg Leu Lys Arg Asp Pro Gly Ile Asp Gly Val Gly Glu
50 55 60
Ile Ser Ser Gln Leu Met Phe Thr Ile Ser Gln Val Thr Pro Leu His
65 70 75 80
Ser Gly Thr Tyr Gln Cys Cys Ala Arg Ser Gln Lys Ser Gly Ile Arg
85 90 95
Leu Gln Gly His Phe Phe Ser Ile Leu Phe Thr Glu Thr Gly Asn Tyr
100 105 110
Thr Val Thr Gly Leu Lys Gln Arg Gln His Leu Glu Phe Ser His Asn
115 120 125
Glu Gly Thr Leu Ser Ser Gly Phe Leu Gln Glu Lys Val Trp Val Met
130 135 140
Leu Val Thr Ser Leu Val Ala Leu Gln Ala
145 150

<210> 237
<211> 248
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD200
<400> 237
Gln Val Gln Val Val Thr Gln Asp Glu Arg Glu Gln Leu Tyr Thr Pro
1 5 10 15
Ala Ser Leu Lys Cys Ser Leu Gln Asn Ala Gln Glu Ala Leu Ile Val
20 25 30
Thr Trp Gln Lys Lys Lys Ala Val Ser Pro Glu Asn Met Val Thr Phe
35 40 45
Ser Glu Asn His Gly Val Val Ile Gln Pro Ala Tyr Lys Asp Lys Ile
50 55 60
Asn Ile Thr Gln Leu Gly Leu Gln Asn Ser Thr Ile Thr Phe Trp Asn
65 70 75 80
Ile Thr Leu Glu Asp Glu Gly Cys Tyr Met Cys Leu Phe Asn Thr Phe
85 90 95
Gly Phe Gly Lys Ile Ser Gly Thr Ala Cys Leu Thr Val Tyr Val Gln
100 105 110
Pro Ile Val Ser Leu His Tyr Lys Phe Ser Glu Asp His Leu Asn Ile
115 120 125
Thr Cys Ser Ala Thr Ala Arg Pro Ala Pro Met Val Phe Trp Lys Val
130 135 140
Pro Arg Ser Gly Ile Glu Asn Ser Thr Val Thr Leu Ser His Pro Asn
145 150 155 160
Gly Thr Thr Ser Val Thr Ser Ile Leu His Ile Lys Asp Pro Lys Asn
165 170 175
Gln Val Gly Lys Glu Val Ile Cys Gln Val Leu His Leu Gly Thr Val
180 185 190
Thr Asp Phe Lys Gln Thr Val Asn Lys Gly Tyr Trp Phe Ser Val Pro
195 200 205
Leu Leu Leu Ser Ile Val Ser Leu Val Ile Leu Leu Val Leu Ile Ser
210 215 220
Ile Leu Leu Tyr Trp Lys Arg His Arg Asn Gln Asp Arg Gly Glu Leu
225 230 235 240
Ser Gln Gly Val Gln Lys Met Thr
245

<210> 238
<211> 297
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature CD200R1(CD200R)
<400> 238
Met Asp Glu Lys Gln Ile Thr Gln Asn Tyr Ser Lys Val Leu Ala Glu
1 5 10 15
Val Asn Thr Ser Trp Pro Val Lys Met Ala Thr Asn Ala Val Leu Cys
20 25 30
Cys Pro Pro Ile Ala Leu Arg Asn Leu Ile Ile Ile Thr Trp Glu Ile
35 40 45
Ile Leu Arg Gly Gln Pro Ser Cys Thr Lys Ala Tyr Arg Lys Glu Thr
50 55 60
Asn Glu Thr Lys Glu Thr Asn Cys Thr Asp Glu Arg Ile Thr Trp Val
65 70 75 80
Ser Arg Pro Asp Gln Asn Ser Asp Leu Gln Ile Arg Pro Val Ala Ile
85 90 95
Thr His Asp Gly Tyr Tyr Arg Cys Ile Met Val Thr Pro Asp Gly Asn
100 105 110
Phe His Arg Gly Tyr His Leu Gln Val Leu Val Thr Pro Glu Val Thr
115 120 125
Leu Phe Gln Asn Arg Asn Arg Thr Ala Val Cys Lys Ala Val Ala Gly
130 135 140
Lys Pro Ala Ala Gln Ile Ser Trp Ile Pro Glu Gly Asp Cys Ala Thr
145 150 155 160
Lys Gln Glu Tyr Trp Ser Asn Gly Thr Val Thr Val Lys Ser Thr Cys
165 170 175
His Trp Glu Val His Asn Val Ser Thr Val Thr Cys His Val Ser His
180 185 190
Leu Thr Gly Asn Lys Ser Leu Tyr Ile Glu Leu Leu Pro Val Pro Gly
195 200 205
Ala Lys Lys Ser Ala Lys Leu Tyr Ile Pro Tyr Ile Ile Leu Thr Ile
210 215 220
Ile Ile Leu Thr Ile Val Gly Phe Ile Trp Leu Leu Lys Val Asn Gly
225 230 235 240
Cys Arg Lys Tyr Lys Leu Asn Lys Thr Glu Ser Thr Pro Val Val Glu
245 250 255
Glu Asp Glu Met Gln Pro Tyr Ala Ser Tyr Thr Glu Lys Asn Asn Pro
260 265 270
Leu Tyr Asp Thr Thr Asn Lys Val Lys Ala Ser Glu Ala Leu Gln Ser
275 280 285
Glu Val Asp Thr Asp Leu His Thr Leu
290 295

<210> 239
<211> 183
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature NC R3 (NKp30)
<400> 239
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu Gly Ala Gly Thr Val Leu Leu Leu Arg Ala Gly Phe
115 120 125
Tyr Ala Val Ser Phe Leu Ser Val Ala Val Gly Ser Thr Val Tyr Tyr
130 135 140
Gln Gly Lys Cys Leu Thr Trp Lys Gly Pro Arg Arg Gln Leu Pro Ala
145 150 155 160
Val Val Pro Ala Pro Leu Pro Pro Pro Cys Gly Ser Ser Ala His Leu
165 170 175
Leu Pro Pro Val Pro Gly Gly
180

<210> 240
<211> 414
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> VSIG8
<400> 240
Met Arg Val Gly Gly Ala Phe His Leu Leu Leu Val Cys Leu Ser Pro
1 5 10 15
Ala Leu Leu Ser Ala Val Arg Ile Asn Gly Asp Gly Gln Glu Val Leu
20 25 30
Tyr Leu Ala Glu Gly Asp Asn Val Arg Leu Gly Cys Pro Tyr Val Leu
35 40 45
Asp Pro Glu Asp Tyr Gly Pro Asn Gly Leu Asp Ile Glu Trp Met Gln
50 55 60
Val Asn Ser Asp Pro Ala His His Arg Glu Asn Val Phe Leu Ser Tyr
65 70 75 80
Gln Asp Lys Arg Ile Asn His Gly Ser Leu Pro His Leu Gln Gln Arg
85 90 95
Val Arg Phe Ala Ala Ser Asp Pro Ser Gln Tyr Asp Ala Ser Ile Asn
100 105 110
Leu Met Asn Leu Gln Val Ser Asp Thr Ala Thr Tyr Glu Cys Arg Val
115 120 125
Lys Lys Thr Thr Met Ala Thr Arg Lys Val Ile Val Thr Val Gln Ala
130 135 140
Arg Pro Ala Val Pro Met Cys Trp Thr Glu Gly His Met Thr Tyr Gly
145 150 155 160
Asn Asp Val Val Leu Lys Cys Tyr Ala Ser Gly Gly Ser Gln Pro Leu
165 170 175
Ser Tyr Lys Trp Ala Lys Ile Ser Gly His His Tyr Pro Tyr Arg Ala
180 185 190
Gly Ser Tyr Thr Ser Gln His Ser Tyr His Ser Glu Leu Ser Tyr Gln
195 200 205
Glu Ser Phe His Ser Ser Ile Asn Gln Gly Leu Asn Asn Gly Asp Leu
210 215 220
Val Leu Lys Asp Ile Ser Arg Ala Asp Asp Gly Leu Tyr Gln Cys Thr
225 230 235 240
Val Ala Asn Asn Val Gly Tyr Ser Val Cys Val Val Glu Val Lys Val
245 250 255
Ser Asp Ser Arg Arg Ile Gly Val Ile Ile Gly Ile Val Leu Gly Ser
260 265 270
Leu Leu Ala Leu Gly Cys Leu Ala Val Gly Ile Trp Gly Leu Val Cys
275 280 285
Cys Cys Cys Gly Gly Ser Gly Ala Gly Gly Ala Arg Gly Ala Phe Gly
290 295 300
Tyr Gly Asn Gly Gly Gly Val Gly Gly Gly Ala Cys Gly Asp Leu Ala
305 310 315 320
Ser Glu Ile Arg Glu Asp Ala Val Ala Pro Gly Cys Lys Ala Ser Gly
325 330 335
Arg Gly Ser Arg Val Thr His Leu Leu Gly Tyr Pro Thr Gln Asn Val
340 345 350
Ser Arg Ser Leu Arg Arg Lys Tyr Ala Pro Pro Pro Cys Gly Gly Pro
355 360 365
Glu Asp Val Ala Leu Ala Pro Cys Thr Ala Ala Ala Ala Cys Glu Ala
370 375 380
Gly Pro Ser Pro Val Tyr Val Lys Val Lys Ser Ala Glu Pro Ala Asp
385 390 395 400
Cys Ala Glu Gly Pro Val Gln Cys Lys Asn Gly Leu Leu Val
405 410

<210> 241
<211> 393
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> Mature VSIG8
<400> 241
Val Arg Ile Asn Gly Asp Gly Gln Glu Val Leu Tyr Leu Ala Glu Gly
1 5 10 15
Asp Asn Val Arg Leu Gly Cys Pro Tyr Val Leu Asp Pro Glu Asp Tyr
20 25 30
Gly Pro Asn Gly Leu Asp Ile Glu Trp Met Gln Val Asn Ser Asp Pro
35 40 45
Ala His His Arg Glu Asn Val Phe Leu Ser Tyr Gln Asp Lys Arg Ile
50 55 60
Asn His Gly Ser Leu Pro His Leu Gln Gln Arg Val Arg Phe Ala Ala
65 70 75 80
Ser Asp Pro Ser Gln Tyr Asp Ala Ser Ile Asn Leu Met Asn Leu Gln
85 90 95
Val Ser Asp Thr Ala Thr Tyr Glu Cys Arg Val Lys Lys Thr Thr Met
100 105 110
Ala Thr Arg Lys Val Ile Val Thr Val Gln Ala Arg Pro Ala Val Pro
115 120 125
Met Cys Trp Thr Glu Gly His Met Thr Tyr Gly Asn Asp Val Val Leu
130 135 140
Lys Cys Tyr Ala Ser Gly Gly Ser Gln Pro Leu Ser Tyr Lys Trp Ala
145 150 155 160
Lys Ile Ser Gly His His Tyr Pro Tyr Arg Ala Gly Ser Tyr Thr Ser
165 170 175
Gln His Ser Tyr His Ser Glu Leu Ser Tyr Gln Glu Ser Phe His Ser
180 185 190
Ser Ile Asn Gln Gly Leu Asn Asn Gly Asp Leu Val Leu Lys Asp Ile
195 200 205
Ser Arg Ala Asp Asp Gly Leu Tyr Gln Cys Thr Val Ala Asn Asn Val
210 215 220
Gly Tyr Ser Val Cys Val Val Glu Val Lys Val Ser Asp Ser Arg Arg
225 230 235 240
Ile Gly Val Ile Ile Gly Ile Val Leu Gly Ser Leu Leu Ala Leu Gly
245 250 255
Cys Leu Ala Val Gly Ile Trp Gly Leu Val Cys Cys Cys Cys Gly Gly
260 265 270
Ser Gly Ala Gly Gly Ala Arg Gly Ala Phe Gly Tyr Gly Asn Gly Gly
275 280 285
Gly Val Gly Gly Gly Ala Cys Gly Asp Leu Ala Ser Glu Ile Arg Glu
290 295 300
Asp Ala Val Ala Pro Gly Cys Lys Ala Ser Gly Arg Gly Ser Arg Val
305 310 315 320
Thr His Leu Leu Gly Tyr Pro Thr Gln Asn Val Ser Arg Ser Leu Arg
325 330 335
Arg Lys Tyr Ala Pro Pro Pro Cys Gly Gly Pro Glu Asp Val Ala Leu
340 345 350
Ala Pro Cys Thr Ala Ala Ala Ala Cys Glu Ala Gly Pro Ser Pro Val
355 360 365
Tyr Val Lys Val Lys Ser Ala Glu Pro Ala Asp Cys Ala Glu Gly Pro
370 375 380
Val Gln Cys Lys Asn Gly Leu Leu Val
385 390

<210> 242
<211> 242
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<220>
<221> MISC_FEATURE
<223> VSIG8 ECD
<400> 242
Val Arg Ile Asn Gly Asp Gly Gln Glu Val Leu Tyr Leu Ala Glu Gly
1 5 10 15
Asp Asn Val Arg Leu Gly Cys Pro Tyr Val Leu Asp Pro Glu Asp Tyr
20 25 30
Gly Pro Asn Gly Leu Asp Ile Glu Trp Met Gln Val Asn Ser Asp Pro
35 40 45
Ala His His Arg Glu Asn Val Phe Leu Ser Tyr Gln Asp Lys Arg Ile
50 55 60
Asn His Gly Ser Leu Pro His Leu Gln Gln Arg Val Arg Phe Ala Ala
65 70 75 80
Ser Asp Pro Ser Gln Tyr Asp Ala Ser Ile Asn Leu Met Asn Leu Gln
85 90 95
Val Ser Asp Thr Ala Thr Tyr Glu Cys Arg Val Lys Lys Thr Thr Met
100 105 110
Ala Thr Arg Lys Val Ile Val Thr Val Gln Ala Arg Pro Ala Val Pro
115 120 125
Met Cys Trp Thr Glu Gly His Met Thr Tyr Gly Asn Asp Val Val Leu
130 135 140
Lys Cys Tyr Ala Ser Gly Gly Ser Gln Pro Leu Ser Tyr Lys Trp Ala
145 150 155 160
Lys Ile Ser Gly His His Tyr Pro Tyr Arg Ala Gly Ser Tyr Thr Ser
165 170 175
Gln His Ser Tyr His Ser Glu Leu Ser Tyr Gln Glu Ser Phe His Ser
180 185 190
Ser Ile Asn Gln Gly Leu Asn Asn Gly Asp Leu Val Leu Lys Asp Ile
195 200 205
Ser Arg Ala Asp Asp Gly Leu Tyr Gln Cys Thr Val Ala Asn Asn Val
210 215 220
Gly Tyr Ser Val Cys Val Val Glu Val Lys Val Ser Asp Ser Arg Arg
225 230 235 240
Ile Gly

<210> 243
<211> 16
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD33 Signal Peptide
<400> 243
Met Pro Leu Leu Leu Leu Leu Pro Leu Leu Trp Ala Gly Ala Leu Ala
1 5 10 15

<210> 244
<211> 22
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgGkappa light chain
<400> 244
Met Asp Met Arg Val Leu Ala Gln Leu Leu Gly Leu Leu Leu Leu Cys
1 5 10 15
Phe Pro Gly Ala Arg Cys
20

<210> 245
<211> 18
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> HSA signal peptide
<400> 245
Met Lys Trp Val Thr Phe Ile Ser Leu Leu Phe Leu Phe Ser Ser Ala
1 5 10 15
Tyr Ser

<210> 246
<211> 22
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Ig kappa light chain
<400> 246
Met Asp Met Arg Ala Pro Ala Gly Ile Phe Gly Phe Leu Leu Val Leu
1 5 10 15
Phe Pro Gly Tyr Arg Ser
20

<210> 247
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Human azurocidin preprotein signal sequence
<400> 247
Met Thr Arg Leu Thr Val Leu Ala Leu Leu Ala Gly Leu Leu Ala Ser
1 5 10 15
Ser Arg Ala

<210> 248
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 248
Met Glu Leu Gly Leu Ser Trp Ile Phe Leu Leu Ala Ile Leu Lys Gly
1 5 10 15
Val Gln Cys

<210> 249
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 249
Met Glu Leu Gly Leu Arg Trp Val Phe Leu Val Ala Ile Leu Glu Gly
1 5 10 15
Val Gln Cys

<210> 250
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 250
Met Lys His Leu Trp Phe Phe Leu Leu Leu Val Ala Ala Pro Arg Trp
1 5 10 15
Val Leu Ser

<210> 251
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 251
Met Asp Trp Thr Trp Arg Ile Leu Phe Leu Val Ala Ala Ala Thr Gly
1 5 10 15
Ala His Ser

<210> 252
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 252
Met Asp Trp Thr Trp Arg Phe Leu Phe Val Val Ala Ala Ala Thr Gly
1 5 10 15
Val Gln Ser

<210> 253
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 253
Met Glu Phe Gly Leu Ser Trp Leu Phe Leu Val Ala Ile Leu Lys Gly
1 5 10 15
Val Gln Cys

<210> 254
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 254
Met Glu Phe Gly Leu Ser Trp Val Phe Leu Val Ala Leu Phe Arg Gly
1 5 10 15
Val Gln Cys

<210> 255
<211> 26
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG heavy chain signal peptide
<400> 255
Met Asp Leu Leu His Lys Asn Met Lys His Leu Trp Phe Phe Leu Leu
1 5 10 15
Leu Val Ala Ala Pro Arg Trp Val Leu Ser
20 25

<210> 256
<211> 22
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG Kappa light chain signal seqeunce
<400> 256
Met Asp Met Arg Val Pro Ala Gln Leu Leu Gly Leu Leu Leu Leu Trp
1 5 10 15
Leu Ser Gly Ala Arg Cys
20

<210> 257
<211> 22
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG Kappa light chain signal seqeunce
<400> 257
Met Lys Tyr Leu Leu Pro Thr Ala Ala Ala Gly Leu Leu Leu Leu Ala
1 5 10 15
Ala Gln Pro Ala Met Ala
20

<210> 258
<211> 17
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Gaussia luciferase
<400> 258
Met Gly Val Lys Val Leu Phe Ala Leu Ile Cys Ile Ala Val Ala Glu
1 5 10 15
Ala

<210> 259
<211> 18
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Human albumin
<400> 259
Met Lys Trp Val Thr Phe Ile Ser Leu Leu Phe Leu Phe Ser Ser Ala
1 5 10 15
Tyr Ser

<210> 260
<211> 18
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Human chymotrypsinogen
<400> 260
Met Ala Phe Leu Trp Leu Leu Ser Cys Trp Ala Leu Leu Gly Thr Thr
1 5 10 15
Phe Gly

<210> 261
<211> 14
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Human interleukin-2
<400> 261
Met Gln Leu Leu Ser Cys Ile Ala Leu Ile Leu Ala Leu Val
1 5 10

<210> 262
<211> 15
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Human trysinogen-2
<400> 262
Met Asn Leu Leu Leu Ile Leu Thr Phe Val Ala Ala Ala Val Ala
1 5 10 15

<210> 263
<211> 15
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgV-IgV linker
<400> 263
Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
1 5 10 15

<210> 264
<211> 10
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgV-Fc linker 1
<400> 264
Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
1 5 10

<210> 265
<211> 13
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgV-Fc linker 2
<400> 265
Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Ala Ala Ala
1 5 10

<210> 266
<211> 71
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD8-derived hinge and transmembrane domain
<400> 266
Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
1 5 10 15
Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Ser Arg Pro Ala
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Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Ser Asp Ile
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<210> 297
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<213> Artificial Sequence
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Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
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Tyr Gln Cys Ile Phe Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100

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20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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65 70 75 80
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20 25 30
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100

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65 70 75 80
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65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

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100

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<213> Artificial Sequence
<220>
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20 25 30
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85 90 95
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100

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<213> Artificial Sequence
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100

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<213> Artificial Sequence
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1 5 10 15
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20 25 30
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100

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20 25 30
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100

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<220>
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1 5 10 15
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20 25 30
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35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
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100

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<213> Artificial Sequence
<220>
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
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100

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<213> Artificial Sequence
<220>
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1 5 10 15
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20 25 30
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35 40 45
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50 55 60
Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 317
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v50
<400> 317
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Val Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 318
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v51
<400> 318
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Ala Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Ser Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 319
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v52
<220>
<221> VARIANT
<222> (65)..(65)
<223> X is a stop codon
<400> 319
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1 5 10 15
Ser Asn Val Ala Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 320
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v53
<400> 320
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe Leu Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 321
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v54
<400> 321
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe Leu Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 322
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v55
<400> 322
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Val Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 323
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v56
<400> 323
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asn Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 324
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v57
<400> 324
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Gly Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 325
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v58
<400> 325
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 326
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v60
<400> 326
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asp Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Thr Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Ser Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 327
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 IgV v61
<400> 327
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Val Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Val Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Lys Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Gln Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala
100

<210> 328
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<212> PRT
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Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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Arg Cys Val Ser Thr Gly Gly Arg Pro Pro Ala Gln Ile Thr Trp His
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Ser Asp Leu Gly Gly Met Pro Asn Thr Ser Gln Val Pro Gly Phe Leu
165 170 175
Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
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Gln Val Asp Gly Lys Asn Val Thr Cys Lys Val Glu His Glu Ser Phe
195 200 205
Glu Lys Pro Gln Leu Leu Thr Val Asn Leu Thr Val Tyr Tyr Pro Pro
210 215 220
Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asn Asn Trp Tyr Leu Gly Gln Asn
225 230 235 240
Glu Ala Thr Leu Thr Cys Asp Ala Arg Ser Asn Pro Glu Pro Thr Gly
245 250 255
Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro Phe Ala Val Ala
260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
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Ser Asp Leu Gly Gly Met Pro Asn Thr Ser Gln Val Pro Gly Phe Leu
165 170 175
Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
180 185 190
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195 200 205
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210 215 220
Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asn Asn Trp Tyr Leu Gly Gln Asn
225 230 235 240
Glu Ala Thr Leu Thr Cys Asp Ala Arg Ser Asn Pro Glu Pro Thr Gly
245 250 255
Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro Phe Ala Val Ala
260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
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Ser Asp Leu Gly Gly Met Pro Asn Thr Ser Gln Val Pro Gly Phe Leu
165 170 175
Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
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210 215 220
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225 230 235 240
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245 250 255
Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro Phe Ala Val Ala
260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
Thr Leu Ile Cys Asn Val Thr Asn Ala Leu Gly Ala Arg Gln Ala Glu
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165 170 175
Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
180 185 190
Gln Val Asp Gly Lys Asn Val Thr Cys Lys Val Glu His Glu Ser Phe
195 200 205
Glu Lys Pro Gln Leu Leu Thr Val Asn Leu Thr Val Tyr Tyr Pro Pro
210 215 220
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225 230 235 240
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Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
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Asp Ile Trp Leu
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<210> 602
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195 200 205
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Ser Val Arg Tyr Pro Pro Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asp Asn
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245 250 255
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260 265 270
Pro Thr Ser Ala Val Ala Gln Gly Ser Gln Leu Val Ile His Ala Val
275 280 285
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Gly Met Gly Arg Ala Glu Gln Val Ile Phe Val Arg Glu Thr Pro Asn
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Thr Ala Gly Ala Gly Ala Thr Gly Gly
325

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225 230 235 240
Trp Tyr Leu Gly Arg Thr Asp Ala Thr Leu Ser Cys Asp Val Arg Ser
245 250 255
Asn Pro Glu Pro Thr Gly Tyr Asp Trp Ser Thr Thr Ser Gly Thr Phe
260 265 270
Pro Thr Ser Ala Val Ala Gln Gly Ser Gln Leu Val Ile His Ala Val
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Gly Met Gly Arg Ala Glu Gln Val Ile Phe Val Arg Glu Thr Pro Asn
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 995
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v152 ECD
<400> 995
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val His
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

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<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v153 ECD
<400> 996
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Leu Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Ala Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

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<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
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1 5 10 15
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35 40 45
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
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100 105 110
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165 170 175
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Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 998
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v155 ECD
<400> 998
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1 5 10 15
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35 40 45
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Ser Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
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115 120 125
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130 135 140
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Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

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<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v156 ECD
<220>
<221> VARIANT
<222> (24)..(24)
<223> X is a stop codon
<400> 999
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
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50 55 60
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
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<211> 208
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<213> Artificial Sequence
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<223> CD80 v157 ECD
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Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
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180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

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<211> 208
<212> PRT
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50 55 60
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
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Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
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Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
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Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
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Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
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Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
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Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
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Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
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Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
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Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
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Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1004
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v161 ECD
<400> 1004
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50 55 60
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65 70 75 80
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1005
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v162 ECD
<400> 1005
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1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Ile Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
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180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1006
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v163 ECD
<400> 1006
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
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Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val Asn
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
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Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1007
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v164 ECD
<400> 1007
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
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Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
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195 200 205

<210> 1008
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v165 ECD
<400> 1008
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
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85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
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180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1009
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v166 ECD
<400> 1009
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
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Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
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Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
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165 170 175
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180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1010
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v167 ECD
<400> 1010
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Leu Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp Phe Pro Thr Pro Ser
100 105 110
Ile Ser Asp Phe Glu Thr Pro Thr Ser Asn Ile Arg Arg Ile Ile Cys
115 120 125
Ser Thr Ser Gly Gly Phe Pro Glu Pro His Leu Ser Trp Leu Glu Asn
130 135 140
Gly Glu Glu Leu Ser Ala Ile Asn Thr Thr Val Ser Gln Asp Pro Glu
145 150 155 160
Thr Glu Leu Tyr Ala Val Ser Ser Lys Leu Asp Phe Asn Met Thr Thr
165 170 175
Asn His Ser Phe Met Cys Leu Ile Lys Tyr Gly His Leu Arg Val Asn
180 185 190
Gln Thr Phe Asn Trp Asn Thr Thr Lys Gln Glu His Phe Pro Asp Asn
195 200 205

<210> 1011
<211> 208
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v168 ECD
<400> 1011
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala His Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Gly Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
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20 25 30
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35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asp Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Pro Ala Leu Arg Pro Ser Asp Gly Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

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1 5 10 15
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20 25 30
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35 40 45
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Thr Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
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65 70 75 80
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Leu Ala Glu Val Thr
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Pro Arg Pro Ser Asp Glu Gly Ile Tyr
65 70 75 80
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Leu Ala Glu Val Thr
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Leu Ala Glu Val Thr
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65 70 75 80
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100

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Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
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Leu Ala Glu Val Thr
100

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100

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Leu Ala Glu Val Thr
100

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35 40 45
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Met Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
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Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1063
<211> 101
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Leu Ala Glu Val Thr
100

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<213> Artificial Sequence
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
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Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1065
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Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1066
<211> 101
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<213> Artificial Sequence
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50 55 60
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65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
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Leu Ala Glu Val Thr
100

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<211> 101
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50 55 60
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65 70 75 80
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100

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<220>
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50 55 60
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65 70 75 80
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100

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<211> 101
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<213> Artificial Sequence
<220>
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1 5 10 15
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20 25 30
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
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100

<210> 1070
<211> 101
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<213> Artificial Sequence
<220>
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<400> 1070
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1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Leu Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Ala Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1071
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v154 IgV
<400> 1071
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Pro Gly Asp Met Asn
35 40 45
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
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85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1072
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v155 IgV
<400> 1072
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala His Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Ile Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Ser Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1073
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v156 IgV
<220>
<221> VARIANT
<222> (24)..(24)
<223> X is a stop codon
<400> 1073
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
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20 25 30
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35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1074
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v157 IgV
<400> 1074
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Gln Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1075
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v158 IgV
<400> 1075
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Asp Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1076
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v159 IgV
<400> 1076
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Ile Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
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50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1077
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v160 IgV
<400> 1077
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
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35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1078
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v161 IgV
<400> 1078
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly Tyr Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
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50 55 60
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65 70 75 80
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85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1079
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v162 IgV
<400> 1079
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Ile Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr
100

<210> 1080
<211> 101
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v163 IgV
<400> 1080
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
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100 105

<210> 1139
<211> 107
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<400> 1139
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
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<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v150 IgV
<400> 1141
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Arg Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Ala Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1142
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v151 IgV
<400> 1142
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Glu Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Ala Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1143
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v152 IgV
<400> 1143
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val His
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1144
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v153 IgV
<400> 1144
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Leu Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Ala Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1145
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v154 IgV
<400> 1145
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Pro Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1146
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v155 IgV
<400> 1146
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala His Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Ile Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Ser Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1147
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v156 IgV
<220>
<221> VARIANT
<222> (24)..(24)
<223> X is a stop codon
<400> 1147
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Xaa Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Arg Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Asn Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Val Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1148
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v157 IgV
<400> 1148
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Gln Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1149
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v158 IgV
<400> 1149
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Asp Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1150
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v159 IgV
<400> 1150
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Ile Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Val Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1151
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v160 IgV
<400> 1151
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Ala Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1152
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v161 IgV
<400> 1152
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly Tyr Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Gly Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1153
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v162 IgV
<400> 1153
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Ile Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1154
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v163 IgV
<400> 1154
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1155
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v164 IgV
<400> 1155
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Val Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Lys His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1156
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v165 IgV
<400> 1156
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Leu Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Gly Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Pro Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1157
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v166 IgV
<400> 1157
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1158
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v167 IgV
<400> 1158
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Leu Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1159
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v168 IgV
<400> 1159
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala His Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Gly Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Pro Arg Pro Ser Asp Glu Gly Ile Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1160
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v169 IgV
<400> 1160
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Arg Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Val Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1161
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v170 IgV
<400> 1161
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1162
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v171 IgV
<400> 1162
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Met Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1163
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v172 IgV
<400> 1163
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Val Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1164
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v173 IgV
<400> 1164
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Leu Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Met Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1165
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v174 IgV
<400> 1165
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Pro Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Ile Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Gln Lys Tyr Asp Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1166
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v175 IgV
<400> 1166
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Val Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Gln Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1167
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v176 IgV
<400> 1167
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Leu Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Ile Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Gln Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Asp Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1168
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v177 IgV
<400> 1168
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Val Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Phe Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Ile Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1169
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v178 IgV
<400> 1169
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ala Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Gln Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1170
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v179 IgV
<400> 1170
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly Tyr Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Thr Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Gln Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1171
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v180 IgV
<400> 1171
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Leu Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1172
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v181 IgV
<400> 1172
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Asp Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Val Ile Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Val Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Arg Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1173
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v182 IgV
<400> 1173
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Met Ile Met Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Lys His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1174
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v183 IgV
<400> 1174
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Ile Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Phe Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1175
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v184 IgV
<400> 1175
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Ile Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1176
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v185 IgV
<400> 1176
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Ser Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Ile Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Arg Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1177
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v186 IgV
<400> 1177
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly Tyr Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Pro Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Val Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1178
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v187 IgV
<400> 1178
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Ile Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1179
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v188 IgV
<400> 1179
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Gly Glu Leu Ser Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Asn Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Val Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Met Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1180
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v189 IgV
<400> 1180
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Thr Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Asp Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Val Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Val Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Pro Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Val His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1181
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v190 IgV
<400> 1181
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Leu Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Leu Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Gly Leu Arg Pro Ser His Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1182
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v191 IgV
<400> 1182
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Gly Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Glu Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Pro Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1183
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v192 IgV
<400> 1183
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Gln Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1184
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v193 IgV
<400> 1184
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Glu Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Leu Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Gln Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1185
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v194 IgV
<400> 1185
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Glu Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Asp Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1186
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 v195 IgV
<400> 1186
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile His Trp
20 25 30
Gln Lys Asp Lys Lys Met Val Leu Ser Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Leu Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Arg Trp Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 1187
<211> 232
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Knob Fc
<400> 1187
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Cys Arg Glu Glu Met Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Trp Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230

<210> 1188
<211> 232
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Hole Fc
<400> 1188
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Cys Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Ser Cys Ala Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Val
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230

<210> 1189
<211> 232
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Stack Fc (homodimeric)
<400> 1189
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Asp Glu Leu Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230

<210> 1190
<211> 8
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Stuffer
<400> 1190
His Met Ser Ser Val Ser Ala Gln
1 5

<210> 1191
<211> 481
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2/CD155 Stack 1 Fc fusion
<400> 1191
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Val Gln Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Ser Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln Thr Gln Gly Pro
50 55 60
Trp Tyr Ala Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Leu Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Phe Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Gln Phe Val Thr Phe Pro Gln Arg Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu Gly Gly Gly Gly Ser Gly
115 120 125
Gly Gly Gly Ser Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro
130 135 140
Pro Cys Pro Ala Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe
145 150 155 160
Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val
165 170 175
Thr Cys Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe
180 185 190
Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro
195 200 205
Arg Glu Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr
210 215 220
Val Leu His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val
225 230 235 240
Ser Asn Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala
245 250 255
Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg
260 265 270
Asp Glu Leu Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly
275 280 285
Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro
290 295 300
Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser
305 310 315 320
Phe Phe Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln
325 330 335
Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His
340 345 350
Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys Gly Gly Gly Gly
355 360 365
Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Leu Phe Thr Val Thr
370 375 380
Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly Ser Asn Val Thr Leu
385 390 395 400
Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu Gly Ala Ile Thr
405 410 415
Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser Pro His Arg Glu Arg
420 425 430
Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly Arg Ala Leu Phe His
435 440 445
Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr Arg Cys Ile Ile
450 455 460
Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr Leu Lys Val Lys
465 470 475 480
Ala

<210> 1192
<211> 481
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2/CD155 Stack 2 Fc fusion
<400> 1192
Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile Ile Glu Gln Gly
1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Arg Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
65 70 75 80
Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
85 90 95
Thr Leu Lys Val Lys Ala Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
100 105 110
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
115 120 125
Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
130 135 140
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
145 150 155 160
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
165 170 175
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
180 185 190
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
195 200 205
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
210 215 220
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
225 230 235 240
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Asp Glu Leu Thr
245 250 255
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
260 265 270
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
275 280 285
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
290 295 300
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
305 310 315 320
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
325 330 335
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly
340 345 350
Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val
355 360 365
Val Val Gln Ala Pro Thr Gln Val Ser Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val
370 375 380
Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val
385 390 395 400
Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val
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Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Ala
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1 5 10 15
Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn
20 25 30
Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu Asn Asp Ala Ser
35 40 45
Pro His Arg Glu Arg Ala Thr Leu Leu Glu Glu Gln Leu Pro Leu Gly
50 55 60
Arg Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln
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Tyr Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu
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Thr Leu Lys Val Lys Ala Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
100 105 110
Gly Gly Gly Gly Ser Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr
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Ile Ile Glu Gln Gly Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr
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Gly Ser His Val Asn Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val
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Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Trp Pro Pro Pro
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610 615 620
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Arg Val Leu Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Pro Lys
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Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly
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Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp
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485 490 495
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<213> Artificial Sequence
<220>
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Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Leu
245 250 255
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260 265 270
Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly Ser His Val Asn Leu
275 280 285
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290 295 300
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305 310 315 320
Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg Asp Glu Gly Gln Tyr
325 330 335
Arg Cys Ile Ile Ile Tyr Gly Asp Ala Trp Asp Tyr Lys Tyr Leu Thr
340 345 350
Leu Lys Val Lys Ala Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly
355 360 365
Gly Gly Gly Ser Leu Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Glu Leu Tyr Ile
370 375 380
Ile Glu Gln Gly Ser Asn Val Thr Leu Glu Cys Asn Phe Asp Thr Gly
385 390 395 400
Ser His Val Asn Leu Gly Ala Ile Thr Ala Ser Leu Gln Lys Val Glu
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Leu Pro Leu Gly Arg Ala Leu Phe His Ile Pro Gln Val Gln Val Arg
435 440 445
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450 455 460
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<213> Artificial Sequence
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Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230

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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Fc with C220S/E233P/L234V/L235A/G236del/S267K
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Asp Val Lys His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp
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<210> 1208
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> antiCD19z chimeric antigen receptor
<400> 1208
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Gly Leu Asp Phe Ala Ser Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly
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325 330 335
Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu Asn Leu Gly Arg Arg Glu Glu Tyr Asp
340 345 350
Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly Arg Asp Pro Glu Met Gly Gly Lys Pro
355 360 365
Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu Gly Leu Tyr Asn Glu Leu Gln Lys Asp
370 375 380
Lys Met Ala Glu Ala Tyr Ser Glu Ile Gly Met Lys Gly Glu Arg Arg
385 390 395 400
Arg Gly Lys Gly His Asp Gly Leu Tyr Gln Gly Leu Ser Thr Ala Thr
405 410 415
Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu His Met Gln Ala Leu Pro Pro Arg
420 425 430

<210> 1209
<211> 21
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD8-derived signal sequence
<400> 1209
Met Ala Leu Pro Val Thr Ala Leu Leu Leu Pro Leu Ala Leu Leu Leu
1 5 10 15
His Ala Ala Arg Pro
20

<210> 1210
<211> 23
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD8-derived signal sequence
<400> 1210
Met Ala Leu Pro Val Thr Ala Leu Leu Leu Pro Leu Ala Leu Leu Leu
1 5 10 15
His Ala Ala Arg Pro Gly Ser
20

<210> 1211
<211> 245
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> anti-CD19 scFv
<400> 1211
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu Lys Met Asn
195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser
245

<210> 1212
<211> 69
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD8-derived hinge and transmembrane domain
<400> 1212
Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro
1 5 10 15
Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro
20 25 30
Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp
35 40 45
Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu
50 55 60
Ser Leu Val Ile Thr
65

<210> 1213
<211> 42
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 4-1BB-derived costimulatory domain
<400> 1213
Lys Arg Gly Arg Lys Lys Leu Leu Tyr Ile Phe Lys Gln Pro Phe Met
1 5 10 15
Arg Pro Val Gln Thr Thr Gln Glu Glu Asp Gly Cys Ser Cys Arg Phe
20 25 30
Pro Glu Glu Glu Glu Gly Gly Cys Glu Leu
35 40

<210> 1214
<211> 40
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD28-derived costimulatory domain
<400> 1214
Ser Lys Arg Ser Arg Leu Leu His Ser Asp Tyr Met Asn Met Thr Pro
1 5 10 15
Arg Arg Pro Gly Pro Thr Arg Lys His Tyr Gln Pro Tyr Ala Pro Pro
20 25 30
Arg Asp Phe Ala Ala Tyr Arg Ser
35 40

<210> 1215
<211> 41
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD28-derived costimulatory domain
<400> 1215
Arg Ser Lys Arg Ser Arg Leu Leu His Ser Asp Tyr Met Asn Met Thr
1 5 10 15
Pro Arg Arg Pro Gly Pro Thr Arg Lys His Tyr Gln Pro Tyr Ala Pro
20 25 30
Pro Arg Asp Phe Ala Ala Tyr Arg Ser
35 40

<210> 1216
<211> 44
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD28-derived costimulatory domain
<400> 1216
Phe Trp Val Arg Ser Lys Arg Ser Arg Leu Leu His Ser Asp Tyr Met
1 5 10 15
Asn Met Thr Pro Arg Arg Pro Gly Pro Thr Arg Lys His Tyr Gln Pro
20 25 30
Tyr Ala Pro Pro Arg Asp Phe Ala Ala Tyr Arg Ser
35 40

<210> 1217
<211> 20
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> T2A protein
<400> 1217
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1 5 10 15
Asn Pro Gly Pro
20

<210> 1218
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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Blue fluorescent protein
<400> 1218
Ser Glu Leu Ile Lys Glu Asn Met His Met Lys Leu Tyr Met Glu Gly
1 5 10 15
Thr Val Asp Asn His His Phe Lys Cys Thr Ser Glu Gly Glu Gly Lys
20 25 30
Pro Tyr Glu Gly Thr Gln Thr Met Arg Ile Lys Val Val Glu Gly Gly
35 40 45
Pro Leu Pro Phe Ala Phe Asp Ile Leu Ala Thr Ser Phe Leu Tyr Gly
50 55 60
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65 70 75 80
Gln Ser Phe Pro Glu Gly Phe Thr Trp Glu Arg Val Thr Thr Tyr Glu
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Asp Gly Gly Val Leu Thr Ala Thr Gln Asp Thr Ser Leu Gln Asp Gly
100 105 110
Cys Leu Ile Tyr Asn Val Lys Ile Arg Gly Val Asn Phe Thr Ser Asn
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Gly Pro Val Met Gln Lys Lys Thr Leu Gly Trp Glu Ala Phe Thr Glu
130 135 140
Thr Leu Tyr Pro Ala Asp Gly Gly Leu Glu Gly Arg Asn Asp Met Ala
145 150 155 160
Leu Lys Leu Val Gly Gly Ser His Leu Ile Ala Asn Ile Lys Thr Thr
165 170 175
Tyr Arg Ser Lys Lys Pro Ala Lys Asn Leu Lys Met Pro Gly Val Tyr
180 185 190
Tyr Val Asp Tyr Arg Leu Glu Arg Ile Lys Glu Ala Asn Asn Glu Thr
195 200 205
Tyr Val Glu Gln His Glu Val Ala Val Ala Arg Tyr Cys Asp Leu Pro
210 215 220
Ser Lys Leu Gly His Lys Leu Asn
225 230

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<211> 472
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 2nd Gen CAR
<400> 1219
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu Lys Met Asn
195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro
245 250 255
Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu
260 265 270
Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg
275 280 285
Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly
290 295 300
Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile Thr Met His Lys Arg
305 310 315 320
Gly Arg Lys Lys Leu Leu Tyr Ile Phe Lys Gln Pro Phe Met Arg Pro
325 330 335
Val Gln Thr Thr Gln Glu Glu Asp Gly Cys Ser Cys Arg Phe Pro Glu
340 345 350
Glu Glu Glu Gly Gly Cys Glu Leu Arg Val Lys Phe Ser Arg Ser Ala
355 360 365
Asp Ala Pro Ala Tyr Gln Gln Gly Gln Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu
370 375 380
Asn Leu Gly Arg Arg Glu Glu Tyr Asp Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly
385 390 395 400
Arg Asp Pro Glu Met Gly Gly Lys Pro Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu
405 410 415
Gly Leu Tyr Asn Glu Leu Gln Lys Asp Lys Met Ala Glu Ala Tyr Ser
420 425 430
Glu Ile Gly Met Lys Gly Glu Arg Arg Arg Gly Lys Gly His Asp Gly
435 440 445
Leu Tyr Gln Gly Leu Ser Thr Ala Thr Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu
450 455 460
His Met Gln Ala Leu Pro Pro Arg
465 470

<210> 1220
<211> 497
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 2nd Gen CAR
<400> 1220
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu Lys Met Asn
195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro
245 250 255
Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu
260 265 270
Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg
275 280 285
Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly
290 295 300
Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile Thr Met His Lys Arg
305 310 315 320
Gly Arg Lys Lys Leu Leu Tyr Ile Phe Lys Gln Pro Phe Met Arg Pro
325 330 335
Val Gln Thr Thr Gln Glu Glu Asp Gly Cys Ser Cys Arg Phe Pro Glu
340 345 350
Glu Glu Glu Gly Gly Cys Glu Leu Arg Val Lys Phe Ser Arg Ser Ala
355 360 365
Asp Ala Pro Ala Tyr Gln Gln Gly Gln Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu
370 375 380
Asn Leu Gly Arg Arg Glu Glu Tyr Asp Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly
385 390 395 400
Arg Asp Pro Glu Met Gly Gly Lys Pro Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu
405 410 415
Gly Leu Tyr Asn Glu Leu Gln Lys Asp Lys Met Ala Glu Ala Tyr Ser
420 425 430
Glu Ile Gly Met Lys Gly Glu Arg Arg Arg Gly Lys Gly His Asp Gly
435 440 445
Leu Tyr Gln Gly Leu Ser Thr Ala Thr Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu
450 455 460
His Met Gln Ala Leu Pro Pro Arg Gly Gly Arg Ser Gly Glu Gly Arg
465 470 475 480
Gly Ser Leu Leu Thr Cys Gly Asp Val Glu Glu Asn Pro Gly Pro Ser
485 490 495
Arg

<210> 1221
<211> 471
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 2nd Gen CAR with CD28-derived costimulatory domain
<400> 1221
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu Lys Met Asn
195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro
245 250 255
Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu
260 265 270
Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg
275 280 285
Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly
290 295 300
Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile Thr Met His Arg Ser
305 310 315 320
Lys Arg Ser Arg Leu Leu His Ser Asp Tyr Met Asn Met Thr Pro Arg
325 330 335
Arg Pro Gly Pro Thr Arg Lys His Tyr Gln Pro Tyr Ala Pro Pro Arg
340 345 350
Asp Phe Ala Ala Tyr Arg Ser Arg Val Lys Phe Ser Arg Ser Ala Asp
355 360 365
Ala Pro Ala Tyr Gln Gln Gly Gln Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu Asn
370 375 380
Leu Gly Arg Arg Glu Glu Tyr Asp Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly Arg
385 390 395 400
Asp Pro Glu Met Gly Gly Lys Pro Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu Gly
405 410 415
Leu Tyr Asn Glu Leu Gln Lys Asp Lys Met Ala Glu Ala Tyr Ser Glu
420 425 430
Ile Gly Met Lys Gly Glu Arg Arg Arg Gly Lys Gly His Asp Gly Leu
435 440 445
Tyr Gln Gly Leu Ser Thr Ala Thr Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu His
450 455 460
Met Gln Ala Leu Pro Pro Arg
465 470

<210> 1222
<211> 248
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Anti-CD19 scFv
<400> 1222
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu Lys Met Asn
195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser Ala Ala Ala
245

<210> 1223
<211> 1356
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> AntiCD19 chimeric antigen receptor nucleotide
<400> 1223
atggccttac cagtgaccgc cttgctcctg ccgctggcct tgctgctcca cgccgccagg 60
ccggacatcc agatgacaca gactacatcc tccctgtctg cctctctggg agacagagtc 120
accatcagtt gcagggcaag tcaggacatt agtaaatatt taaattggta tcagcagaaa 180
ccagatggaa ctgttaaact cctgatctac catacatcaa gattacactc aggagtccca 240
tcaaggttca gtggcagtgg gtctggaaca gattattctc tcaccattag caacctggag 300
caagaagata ttgccactta cttttgccaa cagggtaata cgcttccgta cacgttcgga 360
ggggggacta agttggaaat aacaggctcc acctctggat ccggcaagcc cggatctggc 420
gagggatcca ccaagggcga ggtgaaactg caggagtcag gacctggcct ggtggcgccc 480
tcacagagcc tgtccgtcac atgcactgtc tcaggggtct cattacccga ctatggtgta 540
agctggattc gccagcctcc acgaaagggt ctggagtggc tgggagtaat atggggtagt 600
gaaaccacat actataattc agctctcaaa tccagactga ccatcatcaa ggacaactcc 660
aagagccaag ttttcttaaa aatgaacagt ctgcaaactg atgacacagc catttactac 720
tgtgccaaac attattacta cggtggtagc tatgctatgg actactgggg tcaaggaacc 780
tcagtcaccg tctcctcagc ggccgcaaag cccaccacga cgccagcgcc gcgaccacca 840
acaccggcgc ccaccatcgc gtcgcagccc ctgtccctgc gcccagaggc gagccggcca 900
gcggcggggg gcgcagtgca cacgaggggg ctggacttcg ccagtgatat ctacatctgg 960
gcgcccctgg ccgggacttg tggggtcctt ctcctgtcac tggttatcac cctttactgc 1020
agagtgaagt tcagcaggag cgcagacgcc cccgcgtacc agcagggcca gaaccagctc 1080
tataacgagc tcaatctagg acgaagagag gagtacgatg ttttggacaa gagacgtggc 1140
cgggaccctg agatgggggg aaagccgaga aggaagaacc ctcaggaagg cctgtacaat 1200
gaactgcaga aagataagat ggcggaggcc tacagtgaga ttgggatgaa aggcgagcgc 1260
cggaggggca aggggcacga tggcctttac cagggtctca gtacagccac caaggacacc 1320
tacgacgccc ttcacatgca ggccctgccc cctcgc 1356

<210> 1224
<211> 63
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> T2A
Nucleotide
<400> 1224
ggcagtggcg agggcagagg aagtctgcta acatgcggtg acgtcgagga gaatcctggc 60
cca 63

<210> 1225
<211> 21
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> T2A
Protein
<400> 1225
Gly Ser Gly Glu Gly Arg Gly Ser Leu Leu Thr Cys Gly Asp Val Glu
1 5 10 15
Glu Asn Pro Gly Pro
20

<210> 1226
<211> 117
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v1 ECD
<400> 1226
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Val Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Val Pro Leu Ala Pro
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Gly Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu Gly
115

<210> 1227
<211> 117
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v2 ECD
<400> 1227
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Val Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu Gly
115

<210> 1228
<211> 117
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v3 ECD
<400> 1228
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Val Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu Gly
115

<210> 1229
<211> 117
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v4 ECD
<400> 1229
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Pro
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu Gly
115

<210> 1230
<211> 117
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v5 ECD
<400> 1230
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Gly Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu Gly
115

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<213> Artificial Sequence
<220>
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<400> 1231
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val
100 105

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<211> 108
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<213> Artificial Sequence
<220>
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Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Val Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Val Pro Leu Ala Pro
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Gly Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val
100 105

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<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v2 IgC-like
<400> 1233
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Val Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val
100 105

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<211> 108
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<213> Artificial Sequence
<220>
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1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Val Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val
100 105

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<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
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<400> 1235
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Pro
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Ser Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val
100 105

<210> 1236
<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v5 IgC-like
<400> 1236
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Leu Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Ala Pro Leu Ala Ser
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Gly Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val
100 105

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<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Nkp30 stack
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Asp Thr Gln Glu Lys Glu Val Arg Ala Met Val Gly Ser Asp Val Glu
1 5 10 15
Leu Ser Cys Ala Cys Pro Glu Gly Ser Arg Phe Asp Leu Asn Asp Val
20 25 30
Tyr Val Tyr Trp Gln Thr Ser Glu Ser Lys Thr Val Val Thr Tyr His
35 40 45
Ile Pro Gln His Ser Ser Leu Glu Tyr Val Asp Ser Arg Tyr Arg Asn
50 55 60
Arg Ala Leu Met Ser Pro Ala Gly Met Leu Arg Gly Asp Phe Ser Leu
65 70 75 80
Arg Leu Phe Asn Val Thr Pro Gln Asp Glu Gln Lys Phe His Cys Leu
85 90 95
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100 105 110
Thr Leu His Val Ala Ala Asn Phe Ser Val Gly Gly Gly Gly Ser Gly
115 120 125
Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro
130 135 140
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165 170 175
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210 215 220
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225 230 235 240
Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu His Pro Gln Leu Gly Gly Gly
245 250 255
Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Ala Ala Ala Glu Pro Lys
260 265 270

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<211> 116
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> NKp30 v1 IgC-like (long)
<400> 1238
Leu Trp Val Ser Gln Pro Pro Glu Ile Arg Thr Leu Glu Gly Ser Ser
1 5 10 15
Ala Phe Leu Pro Cys Ser Phe Asn Ala Ser Gln Gly Arg Val Ala Ile
20 25 30
Gly Ser Val Thr Trp Phe Arg Asp Glu Val Val Pro Gly Lys Glu Val
35 40 45
Arg Asn Gly Thr Pro Glu Phe Arg Gly Arg Leu Val Pro Leu Ala Pro
50 55 60
Ser Arg Phe Leu His Asp His Gln Ala Glu Leu His Ile Arg Asp Val
65 70 75 80
Arg Gly His Asp Ala Gly Ile Tyr Val Cys Arg Val Glu Val Leu Gly
85 90 95
Leu Gly Val Gly Thr Gly Asn Gly Thr Arg Leu Val Val Glu Lys Glu
100 105 110
His Pro Gln Leu
115

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<211> 224
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v1 ECD
<400> 1239
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp His Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile Leu His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His His Met Asn Ser Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn
100 105 110
Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val
115 120 125
Tyr Ile Asn Leu Thr Cys Ser Ser Ile His Gly Tyr Pro Glu Pro Lys
130 135 140
Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp
145 150 155 160
Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val
165 170 175
Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro Asp Val Thr Ser Asn Met Thr
180 185 190
Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro
195 200 205
Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln Pro Pro Pro Asp His Ile Pro
210 215 220

<210> 1240
<211> 224
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v2 ECD
<400> 1240
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp His Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn
100 105 110
Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val
115 120 125
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130 135 140
Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp
145 150 155 160
Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val
165 170 175
Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro Asp Val Thr Ser Asn Met Thr
180 185 190
Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro
195 200 205
Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln Pro Pro Pro Asp His Ile Pro
210 215 220

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<211> 224
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v3 ECD
<400> 1241
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile Leu His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn
100 105 110
Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val
115 120 125
Tyr Ile Asn Leu Thr Cys Ser Ser Ile His Gly Tyr Pro Glu Pro Lys
130 135 140
Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp
145 150 155 160
Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val
165 170 175
Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro Asp Val Thr Ser Asn Met Thr
180 185 190
Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro
195 200 205
Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln Pro Pro Pro Asp His Ile Pro
210 215 220

<210> 1242
<211> 224
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v4 ECD
<400> 1242
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His His Met Asn Ser Glu Leu Ser Val Leu Ala Asn
100 105 110
Phe Ser Gln Pro Glu Ile Val Pro Ile Ser Asn Ile Thr Glu Asn Val
115 120 125
Tyr Ile Asn Leu Thr Cys Ser Ser Ile His Gly Tyr Pro Glu Pro Lys
130 135 140
Lys Met Ser Val Leu Leu Arg Thr Lys Asn Ser Thr Ile Glu Tyr Asp
145 150 155 160
Gly Val Met Gln Lys Ser Gln Asp Asn Val Thr Glu Leu Tyr Asp Val
165 170 175
Ser Ile Ser Leu Ser Val Ser Phe Pro Asp Val Thr Ser Asn Met Thr
180 185 190
Ile Phe Cys Ile Leu Glu Thr Asp Lys Thr Arg Leu Leu Ser Ser Pro
195 200 205
Phe Ser Ile Glu Leu Glu Asp Pro Gln Pro Pro Pro Asp His Ile Pro
210 215 220

<210> 1243
<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 WT IgV
<400> 1243
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
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<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v1 IgV
<400> 1244
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp His Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile Leu His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His His Met Asn Ser Glu Leu Ser
100 105

<210> 1245
<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v2 IgV
<400> 1245
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp His Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser Glu Leu Ser
100 105

<210> 1246
<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v3 IgV
<400> 1246
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile Leu His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His Gln Met Asn Ser Glu Leu Ser
100 105

<210> 1247
<211> 108
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD86 v4 IgV
<400> 1247
Ala Pro Leu Lys Ile Gln Ala Tyr Phe Asn Glu Thr Ala Asp Leu Pro
1 5 10 15
Cys Gln Phe Ala Asn Ser Gln Asn Gln Ser Leu Ser Glu Leu Val Val
20 25 30
Phe Trp Gln Asp Gln Glu Asn Leu Val Leu Asn Glu Val Tyr Leu Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Phe Asp Ser Val His Ser Lys Tyr Met Gly Arg Thr Ser
50 55 60
Phe Asp Ser Asp Ser Trp Thr Leu Arg Leu His Asn Leu Gln Ile Lys
65 70 75 80
Asp Lys Gly Leu Tyr Gln Cys Ile Ile His His Lys Lys Pro Thr Gly
85 90 95
Met Ile Arg Ile His His Met Asn Ser Glu Leu Ser
100 105

<210> 1248
<211> 229
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG4 Fc
<400> 1248
Glu Ser Lys Tyr Gly Pro Pro Cys Pro Ser Cys Pro Ala Pro Glu Phe
1 5 10 15
Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr
20 25 30
Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val
35 40 45
Ser Gln Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val
50 55 60
Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Phe Asn Ser
65 70 75 80
Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu
85 90 95
Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Gly Leu Pro Ser
100 105 110
Ser Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro
115 120 125
Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Gln Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln
130 135 140
Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala
145 150 155 160
Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr
165 170 175
Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Glu Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser
195 200 205
Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser
210 215 220
Leu Ser Leu Gly Lys
225

<210> 1249
<211> 229
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG4 Fc S228P
<400> 1249
Glu Ser Lys Tyr Gly Pro Pro Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro Glu Phe
1 5 10 15
Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys Asp Thr
20 25 30
Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val Asp Val
35 40 45
Ser Gln Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe Asn Trp Tyr Val Asp Gly Val
50 55 60
Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Phe Asn Ser
65 70 75 80
Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp Trp Leu
85 90 95
Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Gly Leu Pro Ser
100 105 110
Ser Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg Glu Pro
115 120 125
Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Gln Glu Glu Met Thr Lys Asn Gln
130 135 140
Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp Ile Ala
145 150 155 160
Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys Thr Thr
165 170 175
Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Glu Gly Asn Val Phe Ser Cys Ser
195 200 205
Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser Leu Ser
210 215 220
Leu Ser Leu Gly Lys
225

<210> 1250
<211> 232
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> IgG1 Fc C220S
<400> 1250
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys
225 230

<210> 1251
<211> 19
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L2 Signal Peptide
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Met Ile Phe Leu Leu Leu Met Leu Ser Leu Glu Leu Gln Leu His Gln
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100 105 110
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Asn Ala

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<220>
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<210> 1403
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<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 IgV v15
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Asn Ala

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Asp Pro Thr Thr Val Ala Leu Cys Ile Ser Lys Glu Gly Arg Pro Pro
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Ala Arg Ile Ser Trp Leu Ser Ser Leu Asp Trp Glu Ala Lys Glu Thr
165 170 175
Gln Val Ser Gly Thr Leu Ala Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Arg Phe
180 185 190
Thr Leu Val Pro Ser Gly Arg Ala Asp Gly Val Thr Val Thr Cys Lys
195 200 205
Val Glu His Glu Ser Phe Glu Glu Pro Ala Leu Ile Pro Val Thr Leu
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Ser Val Arg Tyr Pro Pro Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asp Asn
225 230 235 240
Trp Tyr Leu Gly Arg Thr Asp Ala Thr Leu Ser Cys Asp Val Arg Ser
245 250 255
Asn Pro Glu Pro Thr Gly Tyr Asp Trp Ser Thr Thr Ser Gly Thr Phe
260 265 270
Pro Thr Ser Ala Val Ala Gln Gly Ser Gln Leu Val Ile His Ala Val
275 280 285
Asp Ser Leu Phe Asn Thr Thr Phe Val Cys Thr Val Thr Asn Ala Val
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Gly Met Gly Arg Ala Glu Gln Val Ile Phe Val Arg Glu Thr Pro Asn
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245 250 255
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260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
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Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
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Gln Val Asp Gly Lys Asn Val Thr Cys Lys Val Glu His Glu Ser Phe
195 200 205
Glu Lys Pro Gln Leu Leu Thr Val Asn Leu Thr Val Tyr Tyr Pro Pro
210 215 220
Glu Val Ser Ile Ser Gly Tyr Asp Asn Asn Trp Tyr Leu Gly Gln Asn
225 230 235 240
Glu Ala Thr Leu Thr Cys Asp Ala Arg Ser Asn Pro Glu Pro Thr Gly
245 250 255
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260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
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290 295 300
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Ser Arg Asn

<210> 1577
<211> 323
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<220>
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Ser Gly Thr Val Thr Val Thr Ser Leu Trp Ile Leu Val Pro Ser Ser
180 185 190
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195 200 205
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210 215 220
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245 250 255
Tyr Asn Trp Ser Thr Thr Met Gly Pro Leu Pro Pro Phe Ala Val Ala
260 265 270
Gln Gly Ala Gln Leu Leu Ile Arg Pro Val Asp Lys Pro Ile Asn Thr
275 280 285
Thr Leu Ile Cys Asn Val Thr Asn Ala Leu Gly Ala Arg Gln Ala Glu
290 295 300
Leu Thr Val Gln Val Lys Glu Gly Pro Pro Ser Glu His Ser Gly Ile
305 310 315 320
Ser Arg Asn

<210> 1578
<211> 323
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD155 v125 ECD
<400> 1578
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Ala Gln Ala Pro Thr Gln
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Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu
115 120

<210> 1732
<211> 122
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD155 v185 IgV
<400> 1732
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Val Gln Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Thr Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ala Gly Ser Met Ala Ala Phe His Arg Thr Lys Gly Pro
50 55 60
Cys Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Pro Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Thr Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Tyr Tyr Thr Cys Leu Phe Val Met Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu
115 120

<210> 1733
<211> 122
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD155 v186 IgV
<400> 1733
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Ala Gln Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Phe Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Asp Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Glu Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln Thr Lys Gly Pro
50 55 60
Ser Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Pro Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Ser Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Asp Asn Tyr Thr Cys Leu Phe Val Met Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Asn Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu
115 120

<210> 1734
<211> 122
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD155 v187 IgV
<400> 1734
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Ala Gln Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Thr Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Ser Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln Thr Gln Gly Pro
50 55 60
Ser Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Pro Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Thr Leu Arg Met Ser Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Leu Phe Val Thr Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu
115 120

<210> 1735
<211> 122
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD155 v188 IgV
<400> 1735
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Asp Val Met Leu Ala Pro Thr Gln
1 5 10 15
Val Ser Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys Tyr Leu Gln
20 25 30
Val Pro Asn Met Val Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Ile Ala Val Phe His Arg Thr Gln Gly Pro
50 55 60
Ser Tyr Ser Glu Ser Gln Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Pro Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Ser Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Met Phe Val Met Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu
115 120

<210> 1736
<211> 122
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD155 v189 IgV
<400> 1736
Trp Pro Pro Pro Gly Thr Gly Asp Val Val Val Gln Ala Pro Ser Gln
1 5 10 15
Val Ser Gly Phe Leu Gly Asp Ser Val Thr Leu Pro Cys His Leu Leu
20 25 30
Val Pro Asn Met Glu Val Thr His Val Ser Gln Leu Thr Trp Ala Arg
35 40 45
His Gly Glu Ser Gly Ser Met Ala Val Phe His Gln Thr Arg Gly Pro
50 55 60
Ser Tyr Ser Glu Ser Lys Arg Leu Glu Phe Val Ala Ala Arg Pro Gly
65 70 75 80
Ala Glu Leu Arg Asn Ala Ser Leu Arg Met Ser Gly Leu Arg Val Glu
85 90 95
Asp Glu Gly Asn Tyr Thr Cys Leu Phe Val Met Phe Pro Gln Gly Ser
100 105 110
Arg Ser Val Asp Ile Trp Leu Arg Val Leu
115 120

<210> 1737
<211> 231
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Stack Fc Lysine removed (homodimeric)
<400> 1737
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Asp Glu Leu Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
225 230

<210> 1738
<211> 231
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Fc (C5S (C220S), R77C, (R292C), N82G (N297G), V87C (V302C),
L232del (K447del))
<400> 1738
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Cys Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Gly Ser Thr Tyr Arg Cys Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
225 230

<210> 1739
<211> 231
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Fc with C220S/L234A/L235E/G237A/K447del
<400> 1739
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Glu Ala Glu Gly Ala Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro
20 25 30
Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val
35 40 45
Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val
50 55 60
Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln
65 70 75 80
Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln
85 90 95
Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala
100 105 110
Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro
115 120 125
Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr
130 135 140
Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser
145 150 155 160
Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr
165 170 175
Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr
180 185 190
Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe
195 200 205
Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys
210 215 220
Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly
225 230

<210> 1740
<211> 230
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Fc with C220S/E233P/L234V/L235A/G236del/S267K/K447del
<400> 1740
Glu Pro Lys Ser Ser Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys Pro Ala
1 5 10 15
Pro Pro Val Ala Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys
20 25 30
Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val
35 40 45
Asp Val Lys His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp Tyr Val Asp
50 55 60
Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Tyr
65 70 75 80
Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp
85 90 95
Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Ala Leu
100 105 110
Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg
115 120 125
Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Glu Glu Met Thr Lys
130 135 140
Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp
145 150 155 160
Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys
165 170 175
Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser
180 185 190
Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn Val Phe Ser
195 200 205
Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser
210 215 220
Leu Ser Leu Ser Pro Gly
225 230

<210> 1741
<211> 7
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Linker
<400> 1741
Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
1 5

<210> 1742
<211> 5
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 4GS Linker
<400> 1742
Gly Gly Gly Gly Ser
1 5

<210> 1743
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v1
<400> 1743
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Asn Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Val Glu Asp Lys Thr Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val Asn Gly Glu Glu Asp Leu Glu Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1744
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v2
<400> 1744
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Leu Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Thr Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Asp Ile Thr Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1745
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v3
<400> 1745
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Leu Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Lys Glu Asp Glu Asn Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1746
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v4
<400> 1746
Phe Thr Val Thr Val Ser Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Thr Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Ile Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Thr Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1747
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v5
<400> 1747
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Asn Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Ile Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1748
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v6
<400> 1748
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Lys Glu Asp Lys Asn Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Ile Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1749
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v7
<400> 1749
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Thr Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Ile Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1750
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v8
<400> 1750
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Leu Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Met Glu Asp Lys Thr Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Arg
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Ser Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala Pro Tyr Asn Lys Ile Asn Gln Arg Ile Leu Val Val Asp Pro
115 120 125
Val Thr Ser Glu His Glu Leu Thr Cys Gln Ala Glu Gly Tyr Pro Lys
130 135 140
Ala Glu Val Ile Trp Thr Ser Ser Asp His Gln Val Leu Ser Gly Lys
145 150 155 160
Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
165 170 175
Ser Thr Leu Arg Ile Asn Thr Thr Thr Asn Glu Ile Phe Tyr Cys Thr
180 185 190
Phe Arg Arg Leu Asp Pro Glu Glu Asn His Thr Ala Glu Leu Val Ile
195 200 205
Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
210 215 220

<210> 1751
<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 ECD v9
<400> 1751
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
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<223> PD-L1 ECD v68
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<211> 221
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
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<220>
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Pro Glu Leu Pro Leu Ala His Pro Pro Asn Glu Arg Thr
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<210> 1910
<211> 220
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<220>
<223> PD-L1 ECD v75
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<211> 220
<212> PRT
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<223> PD-L1 ECD v90
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<210> 1926
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<223> PD-L1 ECD v91
<400> 1926
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
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<223> PD-L1 ECD v92
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<210> 1928
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<223> PD-L1 ECD v107
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Thr Thr Thr Thr Asn Ser Lys Arg Glu Glu Lys Leu Phe Asn Val Thr
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Asn Ala

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<211> 114
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PD-L1 IgV v152
<400> 2021
Phe Thr Val Thr Val Pro Lys Asp Leu Tyr Val Val Glu Tyr Gly Ser
1 5 10 15
Asn Met Thr Ile Glu Cys Lys Phe Pro Val Glu Lys Gln Leu Asp Leu
20 25 30
Ala Ala Leu Ile Val Tyr Trp Glu Lys Glu Gly Lys Asp Ile Ile Gln
35 40 45
Phe Val His Gly Glu Glu Asp Leu Lys Val Gln His Ser Ser Tyr Ser
50 55 60
Gln Arg Ala Arg Leu Leu Lys Asp Gln Leu Ser Leu Gly Asn Ala Ala
65 70 75 80
Leu Gln Ile Thr Asp Val Lys Leu Gln Asp Ala Gly Val Tyr Arg Cys
85 90 95
Met Ile Gly Tyr Gly Gly Ala Asp Tyr Lys Arg Ile Thr Val Lys Val
100 105 110
Asn Ala

<210> 2022
<211> 68
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD8 hinge and transmembrane domain
<400> 2022
Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr
1 5 10 15
Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala
20 25 30
Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp Ile
35 40 45
Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser
50 55 60
Leu Val Ile Thr
65

<210> 2023
<211> 431
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> antiCD19 chimeric antigen receptor CAR-2
<400> 2023
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
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195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro
245 250 255
Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu
260 265 270
Arg Pro Glu Ala Ser Arg Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg
275 280 285
Gly Leu Asp Phe Ala Ser Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly
290 295 300
Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile Thr Leu Tyr Cys Arg
305 310 315 320
Val Lys Phe Ser Arg Ser Ala Asp Ala Pro Ala Tyr Gln Gln Gly Gln
325 330 335
Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu Asn Leu Gly Arg Arg Glu Glu Tyr Asp
340 345 350
Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly Arg Asp Pro Glu Met Gly Gly Lys Pro
355 360 365
Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu Gly Leu Tyr Asn Glu Leu Gln Lys Asp
370 375 380
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385 390 395 400
Arg Gly Lys Gly His Asp Gly Leu Tyr Gln Gly Leu Ser Thr Ala Thr
405 410 415
Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu His Met Gln Ala Leu Pro Pro Arg
420 425 430

<210> 2024
<211> 707
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> antiCD19 chimeric antigen receptor CAR-2
<400> 2024
Met Ala Leu Pro Val Thr Ala Leu Leu Leu Pro Leu Ala Leu Leu Leu
1 5 10 15
His Ala Ala Arg Pro Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu
20 25 30
Ser Ala Ser Leu Gly Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln
35 40 45
Asp Ile Ser Lys Tyr Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr
50 55 60
Val Lys Leu Leu Ile Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro
65 70 75 80
Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile
85 90 95
Ser Asn Leu Glu Gln Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly
100 105 110
Asn Thr Leu Pro Tyr Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr
115 120 125
Gly Ser Thr Ser Gly Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr
130 135 140
Lys Gly Glu Val Lys Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro
145 150 155 160
Ser Gln Ser Leu Ser Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro
165 170 175
Asp Tyr Gly Val Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu
180 185 190
Trp Leu Gly Val Ile Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala
195 200 205
Leu Lys Ser Arg Leu Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val
210 215 220
Phe Leu Lys Met Asn Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr
225 230 235 240
Cys Ala Lys His Tyr Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp
245 250 255
Gly Gln Gly Thr Ser Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys Pro Thr
260 265 270
Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser
275 280 285
Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Ser Arg Pro Ala Ala Gly Gly
290 295 300
Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Ser Asp Ile Tyr Ile Trp
305 310 315 320
Ala Pro Leu Ala Gly Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile
325 330 335
Thr Leu Tyr Cys Arg Val Lys Phe Ser Arg Ser Ala Asp Ala Pro Ala
340 345 350
Tyr Gln Gln Gly Gln Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu Asn Leu Gly Arg
355 360 365
Arg Glu Glu Tyr Asp Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly Arg Asp Pro Glu
370 375 380
Met Gly Gly Lys Pro Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu Gly Leu Tyr Asn
385 390 395 400
Glu Leu Gln Lys Asp Lys Met Ala Glu Ala Tyr Ser Glu Ile Gly Met
405 410 415
Lys Gly Glu Arg Arg Arg Gly Lys Gly His Asp Gly Leu Tyr Gln Gly
420 425 430
Leu Ser Thr Ala Thr Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu His Met Gln Ala
435 440 445
Leu Pro Pro Arg Gly Ser Gly Glu Gly Arg Gly Ser Leu Leu Thr Cys
450 455 460
Gly Asp Val Glu Glu Asn Pro Gly Pro Ser Arg Ser Glu Leu Ile Lys
465 470 475 480
Glu Asn Met His Met Lys Leu Tyr Met Glu Gly Thr Val Asp Asn His
485 490 495
His Phe Lys Cys Thr Ser Glu Gly Glu Gly Lys Pro Tyr Glu Gly Thr
500 505 510
Gln Thr Met Arg Ile Lys Val Val Glu Gly Gly Pro Leu Pro Phe Ala
515 520 525
Phe Asp Ile Leu Ala Thr Ser Phe Leu Tyr Gly Ser Lys Thr Phe Ile
530 535 540
Asn His Thr Gln Gly Ile Pro Asp Phe Phe Lys Gln Ser Phe Pro Glu
545 550 555 560
Gly Phe Thr Trp Glu Arg Val Thr Thr Tyr Glu Asp Gly Gly Val Leu
565 570 575
Thr Ala Thr Gln Asp Thr Ser Leu Gln Asp Gly Cys Leu Ile Tyr Asn
580 585 590
Val Lys Ile Arg Gly Val Asn Phe Thr Ser Asn Gly Pro Val Met Gln
595 600 605
Lys Lys Thr Leu Gly Trp Glu Ala Phe Thr Glu Thr Leu Tyr Pro Ala
610 615 620
Asp Gly Gly Leu Glu Gly Arg Asn Asp Met Ala Leu Lys Leu Val Gly
625 630 635 640
Gly Ser His Leu Ile Ala Asn Ile Lys Thr Thr Tyr Arg Ser Lys Lys
645 650 655
Pro Ala Lys Asn Leu Lys Met Pro Gly Val Tyr Tyr Val Asp Tyr Arg
660 665 670
Leu Glu Arg Ile Lys Glu Ala Asn Asn Glu Thr Tyr Val Glu Gln His
675 680 685
Glu Val Ala Val Ala Arg Tyr Cys Asp Leu Pro Ser Lys Leu Gly His
690 695 700
Lys Leu Asn
705

<210> 2025
<211> 8708
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> anti-CD19 chimeric antigen receptor CAR-2
<400> 2025
agcttaatgt agtcttatgc aatactcttg tagtcttgca acatggtaac gatgagttag 60
caacatgcct tacaaggaga gaaaaagcac cgtgcatgcc gattggtgga agtaaggtgg 120
tacgatcgtg ccttattagg aaggcaacag acgggtctga catggattgg acgaaccact 180
gaattgccgc attgcagaga tattgtattt aagtgcctag ctcgatacaa taaacgggtc 240
tctctggtta gaccagatct gagcctggga gctctctggc taactaggga acccactgct 300
taagcctcaa taaagcttgc cttgagtgct tcaagtagtg tgtgcccgtc tgttgtgtga 360
ctctggtaac tagagatccc tcagaccctt ttagtcagtg tggaaaatct ctagcagtgg 420
cgcccgaaca gggacttgaa agcgaaaggg aaaccagagg agctctctcg acgcaggact 480
cggcttgctg aagcgcgcac ggcaagaggc gaggggcggc gactggtgag tacgccaaaa 540
attttgacta gcggaggcta gaaggagaga gatgggtgcg agagcgtcag tattaagcgg 600
gggagaatta gatcgcgatg ggaaaaaatt cggttaaggc cagggggaaa gaaaaaatat 660
aaattaaaac atatagtatg ggcaagcagg gagctagaac gattcgcagt taatcctggc 720
ctgttagaaa catcagaagg ctgtagacaa atactgggac agctacaacc atcccttcag 780
acaggatcag aagaacttag atcattatat aatacagtag caaccctcta ttgtgtgcat 840
caaaggatag agataaaaga caccaaggaa gctttagaca agatagagga agagcaaaac 900
aaaagtaaga ccaccgcaca gcaagcggcc gctgatcttc agacctggag gaggagatat 960
gagggacaat tggagaagtg aattatataa atataaagta gtaaaaattg aaccattagg 1020
agtagcaccc accaaggcaa agagaagagt ggtgcagaga gaaaaaagag cagtgggaat 1080
aggagctttg ttccttgggt tcttgggagc agcaggaagc actatgggcg cagcctcaat 1140
gacgctgacg gtacaggcca gacaattatt gtctggtata gtgcagcagc agaacaattt 1200
gctgagggct attgaggcgc aacagcatct gttgcaactc acagtctggg gcatcaagca 1260
gctccaggca agaatcctgg ctgtggaaag atacctaaag gatcaacagc tcctggggat 1320
ttggggttgc tctggaaaac tcatttgcac cactgctgtg ccttggaatg ctagttggag 1380
taataaatct ctggaacaga tttggaatca cacgacctgg atggagtggg acagagaaat 1440
taacaattac acaagcttaa tacactcctt aattgaagaa tcgcaaaacc agcaagaaaa 1500
gaatgaacaa gaattattgg aattagataa atgggcaagt ttgtggaatt ggtttaacat 1560
aacaaattgg ctgtggtata taaaattatt cataatgata gtaggaggct tggtaggttt 1620
aagaatagtt tttgctgtac tttctatagt gaatagagtt aggcagggat attcaccatt 1680
atcgtttcag acccacctcc caaccccgag gggacccgac aggcccgaag gaatagaaga 1740
agaaggtgga gagagagaca gagacagatc cattcgatta gtgaacggat ctcgacggta 1800
tcggttaact tttaaaagaa aaggggggat tggggggtac agtgcagggg aaagaatagt 1860
agacataata gcaacagaca tacaaactaa agaattacaa aaacaaatta caaaaattca 1920
aaattttatc gatcacgaga ctagcctcga gaagcttgat atcgaattcc cacggggttg 1980
gacgcgtagg aacagagaaa caggagaata tgggccaaac aggatatctg tggtaagcag 2040
ttcctgcccc ggctcagggc caagaacagt tggaacagca gaatatgggc caaacaggat 2100
atctgtggta agcagttcct gccccggctc agggccaaga acagatggtc cccagatgcg 2160
gtcccgccct cagcagtttc tagagaacca tcagatgttt ccagggtgcc ccaaggacct 2220
gaaatgaccc tgtgccttat ttgaactaac caatcagttc gcttctcgct tctgttcgcg 2280
cgcttctgct ccccgagctc tatataagca gagctcgttt agtgaaccgt cagatcgcct 2340
ggagacgcca tccacgctgt tttgacttcc atagaaggat cccctgcagg taatacgact 2400
cactataggg tccactgccg ccaccatggc tctgcctgtg acagctctgc tgctgcctct 2460
ggccctgctg ctccatgccg ccagacccgg atccgatatc cagatgaccc agaccaccag 2520
cagcctgagc gccagcctgg gcgatagagt gaccatcagc tgcagagcca gccaggacat 2580
cagcaagtac ctgaactggt atcagcagaa acccgacggc accgtgaagc tgctgatcta 2640
ccacaccagc agactgcaca gcggcgtgcc cagcagattt tctggcagcg gctccggcac 2700
cgactacagc ctgaccatct ccaacctgga acaggaagat atcgctacct acttctgtca 2760
gcaaggcaac accctgccct acaccttcgg cggaggcacc aagctggaaa tcaccggcag 2820
cacaagcggc agcggcaagc ctggatctgg cgagggaagc accaagggcg aagtgaaact 2880
gcaggaaagc ggccctggac tggtggcccc aagccagtct ctgagcgtga cctgtaccgt 2940
gtccggcgtg tccctgcctg actatggcgt gtcctggatc agacagccac ccagaaaggg 3000
cctggaatgg ctgggagtga tctggggcag cgagacaacc tactacaaca gcgccctgaa 3060
gtcccggctg accatcatca aggacaactc caagagccag gtgttcctga agatgaacag 3120
cctgcagacc gacgacaccg ccatctacta ctgcgccaag cactactact acggcggcag 3180
ctacgccatg gactactggg gccagggcac aagcgtgacc gtgtccagcg ctagcgccaa 3240
gcccaccacg acgccagcgc cgcgaccacc aacaccggcg cccaccatcg cgtcgcagcc 3300
cctgtccctg cgcccagagg cgagccggcc agcggcgggg ggcgcagtgc acacgagggg 3360
gctggacttc gccagtgata tctacatctg ggcgcccctg gccgggactt gtggggtcct 3420
tctcctgtca ctggttatca ccctttactg cagagtgaag ttcagcagga gcgcagacgc 3480
ccccgcgtac cagcagggcc agaaccagct ctataacgag ctcaatctag gacgaagaga 3540
ggagtacgat gttttggaca agagacgtgg ccgggaccct gagatggggg gaaagccgag 3600
aaggaagaac cctcaggaag gcctgtacaa tgaactgcag aaagataaga tggcggaggc 3660
ctacagtgag attgggatga aaggcgagcg ccggaggggc aaggggcacg atggccttta 3720
ccagggtctc agtacagcca ccaaggacac ctacgacgcc cttcacatgc aggccctgcc 3780
ccctcgcggc agtggcgagg gcagaggaag tctgctaaca tgcggtgacg tggaggagaa 3840
tccgggcccc tctagaagcg agctgattaa ggagaacatg cacatgaagc tgtacatgga 3900
gggcaccgtg gacaaccatc acttcaagtg cacatccgag ggcgaaggca agccctacga 3960
gggcacccag accatgagaa tcaaggtggt cgagggcggc cctctcccct tcgccttcga 4020
catcctggct actagcttcc tctacggcag caagaccttc atcaaccaca cccagggcat 4080
ccccgacttc ttcaagcagt ccttccctga gggcttcaca tgggagagag tcaccacata 4140
cgaagacggg ggcgtgctga ccgctaccca ggacaccagc ctccaggacg gctgcctcat 4200
ctacaacgtc aagatcagag gggtgaactt cacatccaac ggccctgtga tgcagaagaa 4260
aacactcggc tgggaggcct tcaccgagac gctgtacccc gctgacggcg gcctggaagg 4320
cagaaacgac atggccctga agctcgtggg cgggagccat ctgatcgcaa acatcaagac 4380
cacatataga tccaagaaac ccgctaagaa cctcaagatg cctggcgtct actatgtgga 4440
ctacagactg gaaagaatca aggaggccaa caacgagacc tacgtcgagc agcacgaggt 4500
ggcagtggcc agatactgcg acctccctag caaactgggg cacaagctta attgagtcga 4560
caatcaacct ctggattaca aaatttgtga aagattgact ggtattctta actatgttgc 4620
tccttttacg ctatgtggat acgctgcttt aatgcctttg tatcatgcta ttgcttcccg 4680
tatggctttc attttctcct ccttgtataa atcctggttg ctgtctcttt atgaggagtt 4740
gtggcccgtt gtcaggcaac gtggcgtggt gtgcactgtg tttgctgacg caacccccac 4800
tggttggggc attgccacca cctgtcagct cctttccggg actttcgctt tccccctccc 4860
tattgccacg gcggaactca tcgccgcctg ccttgcccgc tgctggacag gggctcggct 4920
gttgggcact gacaattccg tggtgttgtc ggggaagctg acgtcctttc catggctgct 4980
cgcctgtgtt gccacctgga ttctgcgcgg gacgtccttc tgctacgtcc cttcggccct 5040
caatccagcg gaccttcctt cccgcggcct gctgccggct ctgcggcctc ttccgcgtct 5100
tcgccttcgc cctcagacga gtcggatctc cctttgggcc gcctccccgc ctggaattcg 5160
agctcggtac ctttaagacc aatgacttac aaggcagctg tagatcttag ccacttttta 5220
aaagaaaagg ggggactgga agggctaatt cactcccaac gaagacaaga tctgcttttt 5280
gcttgtactg ggtctctctg gttagaccag atctgagcct gggagctctc tggctaacta 5340
gggaacccac tgcttaagcc tcaataaagc ttgccttgag tgcttcaagt agtgtgtgcc 5400
cgtctgttgt gtgactctgg taactagaga tccctcagac ccttttagtc agtgtggaaa 5460
atctctagca gtagtagttc atgtcatctt attattcagt atttataact tgcaaagaaa 5520
tgaatatcag agagtgagag gaacttgttt attgcagctt ataatggtta caaataaagc 5580
aatagcatca caaatttcac aaataaagca tttttttcac tgcattctag ttgtggtttg 5640
tccaaactca tcaatgtatc ttatcatgtc tggctctagc tatcccgccc ctaactccgc 5700
ccagttccgc ccattctccg ccccatggct gactaatttt ttttatttat gcagaggccg 5760
aggccgcctc ggcctctgag ctattccaga agtagtgagg aggctttttt ggaggcctag 5820
gcttttgcgt cgagacgtac ccaattcgcc ctatagtgag tcgtattacg cgcgctcact 5880
ggccgtcgtt ttacaacgtc gtgactggga aaaccctggc gttacccaac ttaatcgcct 5940
tgcagcacat ccccctttcg ccagctggcg taatagcgaa gaggcccgca ccgatcgccc 6000
ttcccaacag ttgcgcagcc tgaatggcga atggcgcgac gcgccctgta gcggcgcatt 6060
aagcgcggcg ggtgtggtgg ttacgcgcag cgtgaccgct acacttgcca gcgccctagc 6120
gcccgctcct ttcgctttct tcccttcctt tctcgccacg ttcgccggct ttccccgtca 6180
agctctaaat cgggggctcc ctttagggtt ccgatttagt gctttacggc acctcgaccc 6240
caaaaaactt gattagggtg atggttcacg tagtgggcca tcgccctgat agacggtttt 6300
tcgccctttg acgttggagt ccacgttctt taatagtgga ctcttgttcc aaactggaac 6360
aacactcaac cctatctcgg tctattcttt tgatttataa gggattttgc cgatttcggc 6420
ctattggtta aaaaatgagc tgatttaaca aaaatttaac gcgaatttta acaaaatatt 6480
aacgtttaca atttcccagg tggcactttt cggggaaatg tgcgcggaac ccctatttgt 6540
ttatttttct aaatacattc aaatatgtat ccgctcatga gacaataacc ctgataaatg 6600
cttcaataat attgaaaaag gaagagtatg agtattcaac atttccgtgt cgcccttatt 6660
cccttttttg cggcattttg ccttcctgtt tttgctcacc cagaaacgct ggtgaaagta 6720
aaagatgctg aagatcagtt gggtgcacga gtgggttaca tcgaactgga tctcaacagc 6780
ggtaagatcc ttgagagttt tcgccccgaa gaacgttttc caatgatgag cacttttaaa 6840
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cgcatacact attctcagaa tgacttggtt gagtactcac cagtcacaga aaagcatctt 6960
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gcggccaact tacttctgac aacgatcgga ggaccgaagg agctaaccgc ttttttgcac 7080
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ccaaacgacg agcgtgacac cacgatgcct gtagcaatgg caacaacgtt gcgcaaacta 7200
ttaactggcg aactacttac tctagcttcc cggcaacaat taatagactg gatggaggcg 7260
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aaatctggag ccggtgagcg tgggtctcgc ggtatcattg cagcactggg gccagatggt 7380
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gtttactcat atatacttta gattgattta aaacttcatt tttaatttaa aaggatctag 7560
gtgaagatcc tttttgataa tctcatgacc aaaatccctt aacgtgagtt ttcgttccac 7620
tgagcgtcag accccgtaga aaagatcaaa ggatcttctt gagatccttt ttttctgcgc 7680
gtaatctgct gcttgcaaac aaaaaaacca ccgctaccag cggtggtttg tttgccggat 7740
caagagctac caactctttt tccgaaggta actggcttca gcagagcgca gataccaaat 7800
actgtccttc tagtgtagcc gtagttaggc caccacttca agaactctgt agcaccgcct 7860
acatacctcg ctctgctaat cctgttacca gtggctgctg ccagtggcga taagtcgtgt 7920
cttaccgggt tggactcaag acgatagtta ccggataagg cgcagcggtc gggctgaacg 7980
gggggttcgt gcacacagcc cagcttggag cgaacgacct acaccgaact gagataccta 8040
cagcgtgagc tatgagaaag cgccacgctt cccgaaggga gaaaggcgga caggtatccg 8100
gtaagcggca gggtcggaac aggagagcgc acgagggagc ttccaggggg aaacgcctgg 8160
tatctttata gtcctgtcgg gtttcgccac ctctgacttg agcgtcgatt tttgtgatgc 8220
tcgtcagggg ggcggagcct atggaaaaac gccagcaacg cggccttttt acggttcctg 8280
gccttttgct ggccttttgc tcacatgttc tttcctgcgt tatcccctga ttctgtggat 8340
aaccgtatta ccgcctttga gtgagctgat accgctcgcc gcagccgaac gaccgagcgc 8400
agcgagtcag tgagcgagga agcggaagag cgcccaatac gcaaaccgcc tctccccgcg 8460
cgttggccga ttcattaatg cagctggcac gacaggtttc ccgactggaa agcgggcagt 8520
gagcgcaacg caattaatgt gagttagctc actcattagg caccccaggc tttacacttt 8580
atgcttccgg ctcgtatgtt gtgtggaatt gtgagcggat aacaatttca cacaggaaac 8640
agctatgacc atgattacgc caagcgcgca attaaccctc actaaaggga acaaaagctg 8700
gagctgca 8708

<210> 2026
<211> 428
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> antiCD19 chimeric antigen receptor CAR-1
<400> 2026
Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly
1 5 10 15
Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr
20 25 30
Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile
35 40 45
Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly
50 55 60
Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln
65 70 75 80
Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr
85 90 95
Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly
100 105 110
Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys
115 120 125
Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser
130 135 140
Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser
145 150 155 160
Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile
165 170 175
Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu
180 185 190
Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser Gln Val Phe Leu Lys Met Asn
195 200 205
Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr
210 215 220
Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser
225 230 235 240
Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro
245 250 255
Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu
260 265 270
Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala Ala Gly Gly Ala Val His Thr Arg
275 280 285
Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp Ile Tyr Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly
290 295 300
Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu Val Ile Thr Arg Val Lys Phe
305 310 315 320
Ser Arg Ser Ala Asp Ala Pro Ala Tyr Gln Gln Gly Gln Asn Gln Leu
325 330 335
Tyr Asn Glu Leu Asn Leu Gly Arg Arg Glu Glu Tyr Asp Val Leu Asp
340 345 350
Lys Arg Arg Gly Arg Asp Pro Glu Met Gly Gly Lys Pro Arg Arg Lys
355 360 365
Asn Pro Gln Glu Gly Leu Tyr Asn Glu Leu Gln Lys Asp Lys Met Ala
370 375 380
Glu Ala Tyr Ser Glu Ile Gly Met Lys Gly Glu Arg Arg Arg Gly Lys
385 390 395 400
Gly His Asp Gly Leu Tyr Gln Gly Leu Ser Thr Ala Thr Lys Asp Thr
405 410 415
Tyr Asp Ala Leu His Met Gln Ala Leu Pro Pro Arg
420 425

<210> 2027
<211> 706
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> antiCD19 chimeric antigen receptor CAR-1
<400> 2027
Met Ala Leu Pro Val Thr Ala Leu Leu Leu Pro Leu Ala Leu Leu Leu
1 5 10 15
His Ala Ala Arg Pro Gly Ser Asp Ile Gln Met Thr Gln Thr Thr Ser
20 25 30
Ser Leu Ser Ala Ser Leu Gly Asp Arg Val Thr Ile Ser Cys Arg Ala
35 40 45
Ser Gln Asp Ile Ser Lys Tyr Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp
50 55 60
Gly Thr Val Lys Leu Leu Ile Tyr His Thr Ser Arg Leu His Ser Gly
65 70 75 80
Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu
85 90 95
Thr Ile Ser Asn Leu Glu Gln Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Phe Cys Gln
100 105 110
Gln Gly Asn Thr Leu Pro Tyr Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu
115 120 125
Ile Thr Gly Ser Thr Ser Gly Ser Gly Lys Pro Gly Ser Gly Glu Gly
130 135 140
Ser Thr Lys Gly Glu Val Lys Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val
145 150 155 160
Ala Pro Ser Gln Ser Leu Ser Val Thr Cys Thr Val Ser Gly Val Ser
165 170 175
Leu Pro Asp Tyr Gly Val Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Arg Lys Gly
180 185 190
Leu Glu Trp Leu Gly Val Ile Trp Gly Ser Glu Thr Thr Tyr Tyr Asn
195 200 205
Ser Ala Leu Lys Ser Arg Leu Thr Ile Ile Lys Asp Asn Ser Lys Ser
210 215 220
Gln Val Phe Leu Lys Met Asn Ser Leu Gln Thr Asp Asp Thr Ala Ile
225 230 235 240
Tyr Tyr Cys Ala Lys His Tyr Tyr Tyr Gly Gly Ser Tyr Ala Met Asp
245 250 255
Tyr Trp Gly Gln Gly Thr Ser Val Thr Val Ser Ser Ala Ser Ala Lys
260 265 270
Pro Thr Thr Thr Pro Ala Pro Arg Pro Pro Thr Pro Ala Pro Thr Ile
275 280 285
Ala Ser Gln Pro Leu Ser Leu Arg Pro Glu Ala Cys Arg Pro Ala Ala
290 295 300
Gly Gly Ala Val His Thr Arg Gly Leu Asp Phe Ala Cys Asp Ile Tyr
305 310 315 320
Ile Trp Ala Pro Leu Ala Gly Thr Cys Gly Val Leu Leu Leu Ser Leu
325 330 335
Val Ile Thr Arg Val Lys Phe Ser Arg Ser Ala Asp Ala Pro Ala Tyr
340 345 350
Gln Gln Gly Gln Asn Gln Leu Tyr Asn Glu Leu Asn Leu Gly Arg Arg
355 360 365
Glu Glu Tyr Asp Val Leu Asp Lys Arg Arg Gly Arg Asp Pro Glu Met
370 375 380
Gly Gly Lys Pro Arg Arg Lys Asn Pro Gln Glu Gly Leu Tyr Asn Glu
385 390 395 400
Leu Gln Lys Asp Lys Met Ala Glu Ala Tyr Ser Glu Ile Gly Met Lys
405 410 415
Gly Glu Arg Arg Arg Gly Lys Gly His Asp Gly Leu Tyr Gln Gly Leu
420 425 430
Ser Thr Ala Thr Lys Asp Thr Tyr Asp Ala Leu His Met Gln Ala Leu
435 440 445
Pro Pro Arg Gly Gly Arg Ser Gly Glu Gly Arg Gly Ser Leu Leu Thr
450 455 460
Cys Gly Asp Val Glu Glu Asn Pro Gly Pro Ser Arg Ser Glu Leu Ile
465 470 475 480
Lys Glu Asn Met His Met Lys Leu Tyr Met Glu Gly Thr Val Asp Asn
485 490 495
His His Phe Lys Cys Thr Ser Glu Gly Glu Gly Lys Pro Tyr Glu Gly
500 505 510
Thr Gln Thr Met Arg Ile Lys Val Val Glu Gly Gly Pro Leu Pro Phe
515 520 525
Ala Phe Asp Ile Leu Ala Thr Ser Phe Leu Tyr Gly Ser Lys Thr Phe
530 535 540
Ile Asn His Thr Gln Gly Ile Pro Asp Phe Phe Lys Gln Ser Phe Pro
545 550 555 560
Glu Gly Phe Thr Trp Glu Arg Val Thr Thr Tyr Glu Asp Gly Gly Val
565 570 575
Leu Thr Ala Thr Gln Asp Thr Ser Leu Gln Asp Gly Cys Leu Ile Tyr
580 585 590
Asn Val Lys Ile Arg Gly Val Asn Phe Thr Ser Asn Gly Pro Val Met
595 600 605
Gln Lys Lys Thr Leu Trp Glu Ala Phe Thr Glu Thr Leu Tyr Pro Ala
610 615 620
Asp Gly Gly Leu Glu Gly Arg Asn Asp Met Ala Leu Lys Leu Val Gly
625 630 635 640
Gly Ser His Leu Ile Ala Asn Ile Lys Thr Thr Tyr Arg Ser Lys Lys
645 650 655
Pro Ala Lys Asn Leu Lys Met Pro Gly Val Tyr Tyr Val Asp Tyr Arg
660 665 670
Leu Glu Arg Ile Lys Glu Ala Asn Asn Glu Thr Tyr Val Glu Gln His
675 680 685
Glu Val Ala Ala Arg Tyr Cys Asp Leu Pro Ser Lys Leu Gly His Lys
690 695 700
Leu Asn
705

<210> 2028
<211> 232
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Blue fluorescent protein
<400> 2028
Ser Arg Ser Glu Leu Ile Lys Glu Asn Met His Met Lys Leu Tyr Met
1 5 10 15
Glu Gly Thr Val Asp Asn His His Phe Lys Cys Thr Ser Glu Gly Glu
20 25 30
Gly Lys Pro Tyr Glu Gly Thr Gln Thr Met Arg Ile Lys Val Val Glu
35 40 45
Gly Gly Pro Leu Pro Phe Ala Phe Asp Ile Leu Ala Thr Ser Phe Leu
50 55 60
Tyr Gly Ser Lys Thr Phe Ile Asn His Thr Gln Gly Ile Pro Asp Phe
65 70 75 80
Phe Lys Gln Ser Phe Pro Glu Gly Phe Thr Trp Glu Arg Val Thr Thr
85 90 95
Tyr Glu Asp Gly Gly Val Leu Thr Ala Thr Gln Asp Thr Ser Leu Gln
100 105 110
Asp Gly Cys Leu Ile Tyr Asn Val Lys Ile Arg Gly Val Asn Phe Thr
115 120 125
Ser Asn Gly Pro Val Met Gln Lys Lys Thr Leu Trp Glu Ala Phe Thr
130 135 140
Glu Thr Leu Tyr Pro Ala Asp Gly Gly Leu Glu Gly Arg Asn Asp Met
145 150 155 160
Ala Leu Lys Leu Val Gly Gly Ser His Leu Ile Ala Asn Ile Lys Thr
165 170 175
Thr Tyr Arg Ser Lys Lys Pro Ala Lys Asn Leu Lys Met Pro Gly Val
180 185 190
Tyr Tyr Val Asp Tyr Arg Leu Glu Arg Ile Lys Glu Ala Asn Asn Glu
195 200 205
Thr Tyr Val Glu Gln His Glu Val Ala Ala Arg Tyr Cys Asp Leu Pro
210 215 220
Ser Lys Leu Gly His Lys Leu Asn
225 230

<210> 2029
<211> 18
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> T2A
<400> 2029
Glu Gly Arg Gly Ser Leu Leu Thr Cys Gly Asp Val Glu Glu Asn Pro
1 5 10 15
Gly Pro

<210> 2030
<211> 5
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> EAAAK Linker
<400> 2030
Glu Ala Ala Ala Lys
1 5

<210> 2031
<211> 15
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 3x EAAAK Linker
<400> 2031
Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys
1 5 10 15

<210> 2032
<211> 25
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> 5x EAAAK Linker
<400> 2032
Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys Glu
1 5 10 15
Ala Ala Ala Lys Glu Ala Ala Ala Lys
20 25

<210> 2033
<211> 400
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> PAS
<400> 2033
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
1 5 10 15
Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala
20 25 30
Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
35 40 45
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala
50 55 60
Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala
65 70 75 80
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
85 90 95
Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala
100 105 110
Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
115 120 125
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala
130 135 140
Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala
145 150 155 160
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
165 170 175
Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala
180 185 190
Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
195 200 205
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala
210 215 220
Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala
225 230 235 240
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
245 250 255
Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala
260 265 270
Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
275 280 285
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala
290 295 300
Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala
305 310 315 320
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
325 330 335
Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala
340 345 350
Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro
355 360 365
Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala Ala Ser Pro Ala
370 375 380
Ala Pro Ala Pro Ala Ser Pro Ala Ala Pro Ala Pro Ser Ala Pro Ala
385 390 395 400

<210> 2034
<211> 8
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Flag tag
<400> 2034
Asp Tyr Lys Asp Asp Asp Asp Lys
1 5

<210> 2035
<211> 237
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> eGFP
<400> 2035
Ser Lys Gly Glu Glu Leu Phe Thr Gly Val Val Pro Ile Leu Val Glu
1 5 10 15
Leu Asp Gly Asp Val Asn Gly His Lys Phe Ser Val Ser Gly Glu Gly
20 25 30
Glu Gly Asp Ala Thr Tyr Gly Lys Leu Thr Leu Lys Phe Ile Cys Thr
35 40 45
Thr Gly Lys Leu Pro Val Pro Trp Pro Thr Leu Val Thr Thr Leu Thr
50 55 60
Tyr Gly Val Gln Cys Phe Ser Arg Tyr Pro Asp His Met Lys Gln His
65 70 75 80
Asp Phe Phe Lys Ser Ala Met Pro Glu Gly Tyr Val Gln Glu Arg Thr
85 90 95
Ile Phe Phe Lys Asp Asp Gly Asn Tyr Lys Thr Arg Ala Glu Val Lys
100 105 110
Phe Glu Gly Asp Thr Leu Val Asn Arg Ile Glu Leu Lys Gly Ile Asp
115 120 125
Phe Lys Glu Asp Gly Asn Ile Leu Gly His Lys Leu Glu Tyr Asn Tyr
130 135 140
Asn Ser His Asn Val Tyr Ile Met Ala Asp Lys Gln Lys Asn Gly Ile
145 150 155 160
Lys Val Asn Phe Lys Ile Arg His Asn Ile Glu Asp Gly Ser Val Gln
165 170 175
Leu Ala Asp His Tyr Gln Gln Asn Thr Pro Ile Gly Asp Gly Pro Val
180 185 190
Leu Leu Pro Asp Asn His Tyr Leu Ser Thr Gln Ser Ala Leu Ser Lys
195 200 205
Asp Pro Asn Glu Lys Arg Asp His Met Val Leu Leu Glu Phe Val Thr
210 215 220
Ala Ala Gly Ile Thr His Gly Met Asp Glu Leu Tyr Lys
225 230 235

<210> 2036
<211> 237
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> Green fluorescent protein
<400> 2036
Ser Lys Gly Glu Glu Leu Phe Thr Gly Val Val Pro Ile Leu Val Glu
1 5 10 15
Leu Asp Gly Asp Val Asn Gly His Lys Phe Ser Val Ser Gly Glu Gly
20 25 30
Glu Gly Asp Ala Thr Tyr Gly Lys Leu Thr Leu Lys Phe Ile Cys Thr
35 40 45
Thr Gly Lys Leu Pro Val Pro Trp Pro Thr Leu Val Thr Thr Phe Ser
50 55 60
Tyr Gly Val Gln Cys Phe Ser Arg Tyr Pro Asp His Met Lys Gln His
65 70 75 80
Asp Phe Phe Lys Ser Ala Met Pro Glu Gly Tyr Val Gln Glu Arg Thr
85 90 95
Ile Phe Phe Lys Asp Asp Gly Asn Tyr Lys Thr Arg Ala Glu Val Lys
100 105 110
Phe Glu Gly Asp Thr Leu Val Asn Arg Ile Glu Leu Lys Gly Ile Asp
115 120 125
Phe Lys Glu Asp Gly Asn Ile Leu Gly His Lys Leu Glu Tyr Asn Tyr
130 135 140
Asn Ser His Asn Val Tyr Ile Met Ala Asp Lys Gln Lys Asn Gly Ile
145 150 155 160
Lys Val Asn Phe Lys Ile Arg His Asn Ile Glu Asp Gly Ser Val Gln
165 170 175
Leu Ala Asp His Tyr Gln Gln Asn Thr Pro Ile Gly Asp Gly Pro Val
180 185 190
Leu Leu Pro Asp Asn His Tyr Leu Ser Thr Gln Ser Ala Leu Ser Lys
195 200 205
Asp Pro Asn Glu Lys Arg Asp His Met Val Leu Leu Glu Phe Val Thr
210 215 220
Ala Ala Gly Ile Thr His Gly Met Asp Glu Leu Tyr Lys
225 230 235

<210> 2037
<211> 239
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> eGFP
<400> 2037
Met Val Ser Lys Gly Glu Glu Leu Phe Thr Gly Val Val Pro Ile Leu
1 5 10 15
Val Glu Leu Asp Gly Asp Val Asn Gly His Lys Phe Ser Val Ser Gly
20 25 30
Glu Gly Glu Gly Asp Ala Thr Tyr Gly Lys Leu Thr Leu Lys Phe Ile
35 40 45
Cys Thr Thr Gly Lys Leu Pro Val Pro Trp Pro Thr Leu Val Thr Thr
50 55 60
Leu Thr Tyr Gly Val Gln Cys Phe Ser Arg Tyr Pro Asp His Met Lys
65 70 75 80
Gln His Asp Phe Phe Lys Ser Ala Met Pro Glu Gly Tyr Val Gln Glu
85 90 95
Arg Thr Ile Phe Phe Lys Asp Asp Gly Asn Tyr Lys Thr Arg Ala Glu
100 105 110
Val Lys Phe Glu Gly Asp Thr Leu Val Asn Arg Ile Glu Leu Lys Gly
115 120 125
Ile Asp Phe Lys Glu Asp Gly Asn Ile Leu Gly His Lys Leu Glu Tyr
130 135 140
Asn Tyr Asn Ser His Asn Val Tyr Ile Met Ala Asp Lys Gln Lys Asn
145 150 155 160
Gly Ile Lys Val Asn Phe Lys Ile Arg His Asn Ile Glu Asp Gly Ser
165 170 175
Val Gln Leu Ala Asp His Tyr Gln Gln Asn Thr Pro Ile Gly Asp Gly
180 185 190
Pro Val Leu Leu Pro Asp Asn His Tyr Leu Ser Thr Gln Ser Ala Leu
195 200 205
Ser Lys Asp Pro Asn Glu Lys Arg Asp His Met Val Leu Leu Glu Phe
210 215 220
Val Thr Ala Ala Gly Ile Thr Leu Gly Met Asp Glu Leu Tyr Lys
225 230 235

<210> 2038
<211> 22
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> P2A
<400> 2038
Gly Ser Gly Ala Thr Asn Phe Ser Leu Leu Lys Gln Ala Gly Asp Val
1 5 10 15
Glu Glu Asn Pro Gly Pro
20

<210> 2039
<211> 107
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> CD80 WT IgV
<400> 2039
Val Ile His Val Thr Lys Glu Val Lys Glu Val Ala Thr Leu Ser Cys
1 5 10 15
Gly His Asn Val Ser Val Glu Glu Leu Ala Gln Thr Arg Ile Tyr Trp
20 25 30
Gln Lys Glu Lys Lys Met Val Leu Thr Met Met Ser Gly Asp Met Asn
35 40 45
Ile Trp Pro Glu Tyr Lys Asn Arg Thr Ile Phe Asp Ile Thr Asn Asn
50 55 60
Leu Ser Ile Val Ile Leu Ala Leu Arg Pro Ser Asp Glu Gly Thr Tyr
65 70 75 80
Glu Cys Val Val Leu Lys Tyr Glu Lys Asp Ala Phe Lys Arg Glu His
85 90 95
Leu Ala Glu Val Thr Leu Ser Val Lys Ala Asp
100 105

<210> 2040
<211> 17
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> GS(G4S)3 linker
<400> 2040
Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly
1 5 10 15
Ser

<210> 2041
<211> 27
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220>
<223> GS(G4S)5 linker
<400> 2041
Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly
1 5 10 15
Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser
20 25

Claims (94)

1. ＩｇＶドメインもしくはその特異的結合断片、ＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片、またはその両方を含むバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドであって、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１の番号付けに基づいた１５、８９、８２、６７、２、１２、１３、１８、２３、２４、２８、３１、３２、３３、３６、３７、３９、４４、４５、４６、４７、４８、５８、５９、６５、６９、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、８５、８６、または９１から選択される位置（複数可）に対応する、非改変ＰＤ－Ｌ２またはその特異的結合断片の１つまたは複数の位置に、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
2. 前記非改変ＰＤ－Ｌ２が、
   （ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に記載のアミノ酸の配列、
   （ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に対して少なくとも９５％の配列同一性を有するアミノ酸の配列、または
   （ｉｉｉ）ＩｇＶドメインもしくはＩｇＣドメインもしくはその特異的結合断片または両方を含む、それらの一部分
   を含む、請求項１に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
3. 最大１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９または２０個のアミノ酸改変、任意でアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、請求項１または請求項２に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
4. ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１またはその特異的結合断片に対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、または９９％の配列同一性を示すアミノ酸配列を含む、請求項１～３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
5. 前記１つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｆ２Ｌ、Ｉ１２Ｖ、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｎ１８Ｄ、Ｃ２３Ｓ、Ｎ２４Ｄ、Ｎ２４Ｓ、Ｇ２８Ｖ、Ｖ３１Ａ、Ｖ３１Ｍ、Ｎ３２Ｄ、Ｌ３３Ｐ、Ｌ３３Ｈ、Ｌ３３Ｆ、Ｉ３６Ｖ、Ｔ３７Ａ、Ｓ３９Ｉ、Ｅ４４Ｄ、Ｅ４４Ｖ、Ｎ４５Ｓ、Ｄ４６Ｅ、Ｔ４７Ａ、Ｓ４８Ｃ、Ｅ５８Ｇ、Ｅ５９Ｇ、Ｋ６５Ｒ、Ｓ６７Ｌ、Ｈ６９Ｌ、Ｐ７１Ｓ、Ｑ７２Ｈ、Ｖ７３Ａ、Ｑ７４Ｒ、Ｖ７５Ｇ、Ｒ７６Ｇ、Ｄ７７Ｎ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８５Ｆ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄ、Ｗ９１Ｒまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、請求項１～４のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
6. 前記１つまたは複数のアミノ酸改変が、
   

   

   の中から選択される、請求項１～５のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
7. 前記１つまたは複数のアミノ酸改変が、１３、１５、４４、４７、６７、７２、７６、８２、８６または８９から選択される位置（複数可）に対応する、請求項１～６のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
8. 前記１つまたは複数のアミノ酸改変が、Ｉ１３Ｖ、Ｈ１５Ｑ、Ｅ４４Ｄ、Ｔ４７Ａ、Ｓ６７Ｌ、Ｑ７２Ｈ、Ｒ７６Ｇ、Ｑ８２Ｒ、Ｉ８６Ｔ、Ｖ８９Ｄまたはその保存的アミノ酸置換から選択される、請求項１～７のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
9. アミノ酸改変Ｉ１３Ｖ／Ｈ１５Ｑ、Ｉ１３Ｖ／Ｔ４７Ａ、Ｉ１３Ｖ／Ｓ６７Ｌ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ７２Ｈ、Ｉ１３Ｖ／Ｒ７６Ｇ、Ｉ１３Ｖ／Ｑ８２Ｒ、Ｉ１３Ｖ／Ｉ８６Ｔ、Ｉ１３Ｖ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６７Ｌ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ７２Ｈ、Ｈ１５Ｑ／Ｒ７６Ｇ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｉ８６Ｔ、Ｈ１５Ｑ／Ｖ８９Ｄ、Ｔ４７Ａ／Ｓ６７Ｌ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｑ７２Ｈ、Ｔ４７Ａ／Ｒ７６Ｇ、Ｔ４７Ａ／Ｑ８２Ｒ、Ｔ４７Ａ／Ｉ８６Ｔ、Ｔ４７Ａ／Ｖ８９Ｄ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ７２Ｈ、Ｓ６７Ｌ／Ｒ７６Ｇ、Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｓ６７Ｌ／Ｉ８６Ｔ、Ｓ６７Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ７２Ｈ／Ｒ７６Ｇ、Ｑ７２Ｈ／Ｑ８２Ｒ、Ｑ７２Ｈ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ７２Ｈ／Ｖ８９Ｄ、Ｒ７６Ｇ／Ｑ８２Ｒ、Ｒ７６Ｇ／Ｉ８６Ｔ、Ｒ７６Ｇ／Ｖ８９Ｄ、Ｑ８２Ｒ／Ｉ８６Ｔ、Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９ＤまたはＩ８６Ｔ／Ｖ８９Ｄを含む、請求項１～８のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
10. アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ、Ｈ１５Ｑ／Ｓ６２Ｌ／Ｖ８９Ｄ、Ｈ１５Ｑ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９ＤまたはＳ６２Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む、請求項１～９のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
11. アミノ酸改変Ｈ１５Ｑ／Ｔ４７Ａ／Ｋ６５Ｒ／Ｓ６７Ｌ／Ｑ８２Ｒ／Ｖ８９Ｄを含む、請求項１～１０のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
12. 前記ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片を含む、請求項１～１１のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
13. 前記ＩｇＶドメインまたはその特異的結合断片が、前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの唯一のＰＤ－Ｌ２部分である、請求項１２に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
14. ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のいずれかに記載のアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片、または
    ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３３～１８３、１８５～１９１、１９３～２０９、２６８～３１８、３２０～３４３のいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつその１つもしくは複数のアミノ酸改変を含むアミノ酸の配列もしくはその特異的結合断片
    を含む、請求項１～１３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
15. ＰＤ－１のエクトドメインへの前記非改変ＰＤ－Ｌ２の結合と比較して増加した親和性で、ＰＤ－１のエクトドメインに特異的に結合する、請求項１～１４のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
16. 前記ＰＤ－１のエクトドメインに対する前記増加した親和性が、前記非改変ＰＤ－Ｌ２と比較して、１．２倍、１．５倍、２倍、３倍、４倍、５倍、６倍、７倍、８倍、９倍、１０倍、２０倍、３０倍、４０倍、５０倍、または６０倍より大きく増加する、請求項１５に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
17. 前記ＰＤ－１が、ヒトＰＤ－１である、請求項１５または請求項１６に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
18. 前記ＰＤ－Ｌ２膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠き、及び／または
    細胞表面で発現することができない、
    請求項１～１７のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
19. 前記ポリペプチドの生物学的半減期を延長する部分に連結された、請求項１～１８のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
20. 多量体化ドメインに連結された、請求項１～１９のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
21. 前記多量体化ドメインがＦｃドメインであるか、または、低下したエフェクター機能を有するバリアントＦｃドメインである、請求項２０に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
22. 膜貫通ドメインをさらに含む膜貫通型免疫調節タンパク質であり、任意で、前記膜貫通ドメインが前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドの細胞外ドメイン（ＥＣＤ）またはその特異的結合断片に直接的または間接的に連結されている、請求項１～２１のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
23. 細胞質シグナル伝達ドメインをさらに含み、任意で、該細胞質ドメインが前記膜貫通ドメインに直接的または間接的に連結される、請求項２２に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド。
24. 前記多量体化ドメインが第１の多量体化ドメインである請求項２０または請求項２１に記載の第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、及び
    前記多量体化ドメインが第２の多量体化ドメインである請求項２０または請求項２１に記載の第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド
    を含む、免疫調節タンパク質であって、前記第１及び第２の多量体化ドメインが相互作用して前記第１及び第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む多量体を形成する、前記免疫調節タンパク質。
25. 前記第１のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド及び前記第２のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが同一である、請求項２４に記載の免疫調節タンパク質。
26. 前記多量体が二量体である、請求項２４または請求項２５に記載の免疫調節タンパク質。
27. ホモ二量体である、請求項２６に記載の免疫調節タンパク質。
28. 免疫グロブリンスーパーファミリー（ＩｇＳＦ）ファミリーメンバーのＩｇＳＦドメインを含む第２のポリペプチドに直接的またはリンカーを介して間接的に連結された請求項１～２１のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む、免疫調節タンパク質。
29. 前記ＩｇＳＦドメインが、親和性改変ＩｇＳＦドメインであり、該親和性改変ＩｇＳＦドメインが、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインと比較して、１つまたは複数のアミノ酸改変を含む、請求項２６に記載の免疫調節タンパク質。
30. 前記親和性改変ＩｇＳＦドメインが、１つまたは複数のその同族結合パートナー（複数可）に対し、ＩｇＳＦファミリーメンバーの非改変または野生型ＩｇＳＦドメインの、同じ１つまたは複数の同族結合パートナー（複数可）に対する結合と比較して増加した結合を示す、請求項２７に記載の免疫調節タンパク質。
31. 前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドは、ＰＤ－１に特異的に結合することができ、前記第２のポリペプチドの前記ＩｇＳＦドメインは、前記ＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチドによって特異的に結合されるもの以外の同族結合パートナーに結合することができる、請求項２８～３０のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
32. 前記第２のポリペプチドの前記ＩｇＳＦドメインが、阻害性受容体に結合するリガンドのＩｇＳＦドメイン、またはその親和性改変ＩｇＳＦドメインである、請求項２８～３１のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
33. 前記阻害性受容体がＴＩＧＩＴである、または
    前記阻害性受容体のリガンドがＣＤ１５５もしくはＣＤ１１２である、
    請求項３２に記載の免疫調節タンパク質。
34. 前記第２のポリペプチドが、
    （ｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４５～３８６、３８８～６９９、１５２７～１７３６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１５５ポリペプチド、または
    （ｉｉ）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０１～７９４、７９６～９６５、１４５５～１５２６のいずれかに記載のＩｇＳＦドメインを含むバリアントＣＤ１１２ポリペプチド、
    （ｉｉｉ）（ｉ）～（ｉｉ）のＳＥＱ ＩＤ ＮＯのいずれかに対して少なくとも９５％の配列同一性を示しかつアミノ酸改変、任意でそのアミノ酸置換、挿入、及び／または欠失を含む、アミノ酸配列、または
    （ｉｖ）（ｉ）～（ｉｉｉ）のいずれかの特異的結合断片
    から選択される、請求項２６～３１のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
35. 前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは前記第２のポリペプチドの少なくとも１つに連結された多量体化ドメインをさらに含む、請求項２８～３４のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
36. （１）前記多量体化ドメインが第１の多量体化ドメインである、請求項３５に記載の免疫調節タンパク質、および
    （２）第２の多量体化ドメイン
    を含み、前記第１の多量体化ドメインが、前記第２の多量体化ドメインと相互作用して前記免疫調節タンパク質を含む多量体を形成する、免疫調節タンパク質。
37. 前記免疫調節タンパク質が、
    第１の免疫調節タンパク質、及び、
    前記多量体化ドメインが第２の多量体化ドメインである、請求項３５に記載の第２の免疫調節タンパク質
    を含み、前記多量体が前記第１及び第２の免疫調節タンパク質を含む、請求項３６に記載の免疫調節タンパク質。
38. 前記多量体が二量体である、請求項３６または請求項３７に記載の免疫調節タンパク質。
39. ホモ二量体である、請求項３８に記載の免疫調節タンパク質。
40. 前記第２のポリペプチドがバリアントＣＤ１５５ポリペプチドであり、前記第１及び／または第２の免疫調節タンパク質が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１１９６のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９１～１１９６のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、請求項３６～４０のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
41. ヘテロ二量体であり、任意で、前記第１及び第２の多量体化ドメインは、異なっている、及び／または相互作用してヘテロ二量体形成を媒介することができる、請求項３８に記載の免疫調節タンパク質。
42. 前記第２のポリペプチドがバリアントＣＤ１５５ポリペプチドであり、
    前記第１または第２の免疫調節タンパク質が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１、１２０３のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１９７、１１９８、１１９９、１２００、１２０１、もしくは１２０３のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含み、かつ
    前記第１または第２の免疫調節タンパク質の他方が、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１１９０、１２０２もしくは１２０４のいずれかに記載の配列、またはＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１８８、１１９０、１２０２もしくは１２０４のいずれかに対して少なくとも８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を示すアミノ酸の配列を含む、
    請求項３６～３８及び４１のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
43. 前記第１及び／または第２の多量体化ドメインが免疫グロブリンのＦｃドメインであり、任意で、前記免疫グロブリンタンパク質がヒトである、及び／または前記Ｆｃ領域がヒトである、請求項２４～２７及び３５～４２のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
44. 前記Ｆｃ領域が、免疫グロブリンＧ１（ＩｇＧ１）または免疫グロブリンＧ２（ＩｇＧ２）タンパク質のものである、請求項４３に記載の免疫調節タンパク質。
45. １つまたは複数のエフェクター機能を示す、請求項４３または請求項４４に記載の免疫調節タンパク質。
46. 前記Ｆｃ領域が、野生型Ｆｃ領域に１つまたは複数のアミノ酸置換を含むバリアントＦｃ領域であり、前記バリアントＦｃ領域が、前記野生型Ｆｃ領域と比較して低下した１つまたは複数のエフェクター機能を示し、任意で、該野生型ヒトＦｃがヒトＩｇＧ１のものである、請求項４３に記載の免疫調節タンパク質。
47. 前記Ｆｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｎ２９２Ｇ、Ｒ２９２Ｃ／Ｎ２９７Ｇ／Ｖ３０２ＣまたはＬ２３４Ａ／Ｌ２３５Ｅ／Ｇ２３７Ａを含む、請求項４６に記載の免疫調節タンパク質。
48. 前記Ｆｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでアミノ酸置換Ｃ２２０Ｓを含む、請求項４３～４７のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
49. 前記Ｆｃ領域が、ＫａｂａｔのＥＵインデックスに従った残基番号付けでＫ４４７ｄｅｌを含む、請求項４３～４８のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質。
50. 請求項１～２３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２または部分に連結された請求項２４～４９のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質を含む、コンジュゲート。
51. 前記部分が、細胞表面の分子に特異的に結合する標的指向性部分である、請求項５０に記載のコンジュゲート。
52. 前記細胞が、免疫細胞または腫瘍細胞である、請求項５１に記載のコンジュゲート。
53. 前記部分が、タンパク質、ペプチド、核酸、小分子またはナノ粒子である、請求項５０～５２のいずれか１項に記載のコンジュゲート。
54. 前記部分が、抗体または抗原結合断片である、請求項５０～５３のいずれか１項に記載のコンジュゲート。
55. 融合タンパク質である、請求項５０～５４のいずれか１項に記載のコンジュゲート。
56. 請求項１～２３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、請求項２４～４９のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質、または請求項５０～５５のいずれか１項に記載の融合タンパク質であるコンジュゲートをコードする、核酸分子。
57. 請求項５６に記載の核酸分子を含む、ベクター。
58. 発現ベクターである、請求項５７に記載のベクター。
59. 請求項５７または請求項５８に記載のベクターを含む、細胞。
60. 請求項５６に記載の核酸分子または請求項５７もしくは請求項５８に記載のベクターを宿主細胞に、前記細胞内でタンパク質を発現する条件下で導入することを含む、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を産生する方法。
61. 前記細胞から前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質を単離または精製することをさらに含む、請求項６０に記載の方法。
62. バリアントＰＤ－Ｌ２バリアントポリペプチドを発現する細胞を操作する方法であって、請求項１～２３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドをコードする核酸分子を宿主細胞に、前記細胞内で前記ポリペプチドが発現される条件下で導入することを含む、前記方法。
63. 請求項１～２３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、請求項２４～４９のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質、請求項５０～５５のいずれか１項に記載の融合タンパク質であるコンジュゲート、請求項５６に記載の核酸分子、または請求項５７もしくは請求項５８に記載のベクターを発現する、操作された細胞。
64. 前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が膜貫通ドメインを含まない、及び／または前記細胞の表面で発現しない、かつ／あるいは
    前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、前記操作された細胞から分泌される、または分泌されることができる、
    請求項６３に記載の操作された細胞。
65. 前記操作された細胞が、膜貫通ドメインを含む及び／または請求項２２もしくは請求項２３に記載の膜貫通型免疫調節タンパク質である、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む、かつ／あるいは
    前記バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドが前記細胞の表面で発現する、
    請求項６３に記載の操作された細胞。
66. 前記細胞が、免疫細胞、任意で抗原提示細胞（ＡＰＣ）またはリンパ球、任意でＴ細胞である、請求項６３～６５のいずれか１項に記載の操作された細胞。
67. 前記細胞が、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）または操作されたＴ細胞受容体をさらに含む、請求項６３～６６のいずれか１項に記載の操作された細胞。
68. 請求項１～２３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、請求項２４～４９のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質、または請求項５０～５５のいずれか１項に記載の融合タンパク質であるコンジュゲート
    をコードする核酸分子を含む、感染性物質。
69. 細菌またはウイルスである、請求項６８に記載の感染性物質。
70. ウイルスであり、該ウイルスが腫瘍溶解性ウイルスである、請求項６９に記載の感染性物質。
71. 請求項１～２３のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチド、請求項２４～４９のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質、請求項５０～５５のいずれか１項に記載のコンジュゲート、請求項６３～６７のいずれか１項に記載の操作された細胞、または請求項６８～７０のいずれか１項に記載の感染性物質を含む、薬学的組成物。
72. 薬学的に許容し得る賦形剤を含む、請求項７１に記載の薬学的組成物。
73. 無菌である、請求項７１または請求項７２に記載の薬学的組成物。
74. バイアル内に請求項７１～７３のいずれか１項に記載の薬学的組成物を含む、製造物品。
75. 請求項７１～７３のいずれか１項に記載の薬学的組成物または請求項７４に記載の製造物品、及び使用説明書を含む、キット。
76. 対象における免疫応答を調節する方法であって、請求項７１～７３のいずれか１項に記載の薬学的組成物を前記対象に投与することを含む、前記方法。
77. 請求項６３～６７のいずれか１項に記載の操作された細胞を投与することを含む、対象における免疫応答を調節する方法。
78. 前記操作された細胞が、前記対象に対して自家である、請求項７７に記載の方法。
79. 前記免疫応答を調節することにより前記対象の疾患または状態を治療する、請求項７６～７８のいずれか１項に記載の方法。
80. 前記免疫応答が増加される、請求項７６～７９のいずれか１項に記載の方法。
81. 前記薬学的組成物または操作された細胞が、拮抗物質でありかつ／またはＰＤ－Ｌ２及びＰＤ－１の相互作用を遮断してＰＤ－１による負のシグナル伝達を減弱させるフォーマットの、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む、請求項７６～８０のいずれか１項に記載の方法。
82. 可溶性であり任意でＰＤ－Ｌ２膜貫通ドメイン及び細胞内シグナル伝達ドメインを欠くバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が、前記対象に投与される、請求項７６及び７９～８１のいずれか１項に記載の方法。
83. Ｆｃ融合タンパク質であるバリアントポリペプチドまたは免疫調節タンパク質が前記対象に投与される、請求項７６及び７９～８２のいずれか１項に記載の方法。
84. 請求項１～２１のいずれか１項に記載のバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドまたは請求項２４～４９のいずれか１項に記載の免疫調節タンパク質が前記対象に投与される、請求項７６及び７９～８３のいずれか１項に記載の方法。
85. 分泌可能なバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む操作された細胞が、前記対象に投与される、請求項７６～８１のいずれか１項に記載の方法。
86. 前記疾患または状態が、腫瘍またはがんである、請求項７６～８５のいずれか１項に記載の方法。
87. 前記疾患または状態が、黒色腫、肺癌、膀胱癌、血液学的悪性疾患、肝臓癌、脳癌、腎臓癌、乳癌、膵臓癌、大腸癌、脾臓癌、前立腺癌、精巣癌、卵巣癌、子宮癌、胃癌、筋骨格癌、頭頸部癌、消化管癌、生殖細胞癌、または内分泌及び神経内分泌癌から選択される、請求項７６～８６のいずれか１項に記載の方法。
88. 前記免疫応答が減少される、請求項７６～７９のいずれか１項に記載の方法。
89. 前記薬学的組成物または操作された細胞が、作動物質でありかつ／またはＰＤ－１を介した阻害性シグナル伝達を刺激することができるフォーマットの、バリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む、請求項７６～７９及び８８のいずれか１項に記載の方法。
90. 炎症環境の細胞または組織に局在化するＩｇＳＦドメインまたは部分に連結されたバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む免疫調節タンパク質またはコンジュゲートが前記対象に投与される、請求項７６～７９、８８及び８９のいずれか１項に記載の方法。
91. 膜貫通型免疫調節タンパク質であるバリアントＰＤ－Ｌ２ポリペプチドを含む操作された細胞が、前記対象に投与される、請求項７６～７９、８８及び８９のいずれか１項に記載の方法。
92. 前記疾患または状態が、炎症性または自己免疫性の疾患または状態である、請求項７６～７９及び８８～９１のいずれか１項に記載の方法。
93. 前記疾患または状態が、抗好中球細胞質抗体（ＡＮＣＡ）関連血管炎、血管炎、自己免疫性皮膚疾患、移植、リウマチ性疾患、炎症性消化管疾患、炎症性眼疾患、炎症性神経疾患、炎症性肺疾患、炎症性内分泌疾患、または自己免疫性血液疾患である、請求項７６～７９及び８８～９２のいずれか１項に記載の方法。
94. 前記疾患または状態が、炎症性腸疾患、移植、クローン病、潰瘍性大腸炎、多発性硬化症、喘息、関節リウマチ、または乾癬から選択される、請求項９２または請求項９３に記載の方法。

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