JP2021532795A - 一般酸のpkaを低下させるアミノ酸置換を有する変異体アルファ−アミラーゼ - Google Patents
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Abstract
Description
本出願は、その全体が参照により本明細書に組み込まれる、2018年7月31日に出願された米国仮特許出願第62/712,446号明細書に基づく優先権を主張するものである。
1. 一態様では、親ファミリー13α−アミラーゼの組み換え変異体が提供され、この変異体は配列番号1のアミノ酸配列に対して少なくとも60%のアミノ酸配列同一性を有し、α−アミラーゼのコアβ−バレル構造のN末端側に並ぶアミノ酸残基にアミノ酸変異を有し、この変異は親α−アミラーゼ中の天然のアミノ酸とは異なるアミノ酸残基を有する変異体をもたらし、これが、一般酸の見かけのpKa値の低下、及び約8.5〜10.5のpHにおけるこの変異体の活性の増加をもたらす。
2. 段落1の変異体α−アミラーゼのいくつかの実施形態では、α−アミラーゼのコアβ−バレル構造のN末端側に並ぶアミノ酸残基にアミノ酸変異を欠く以外は同一のα−アミラーゼのpH10.5での活性に対するpH8.5での活性の比で除した、この変異体のpH10.5での活性に対するpH8.5での活性の比は、1超、2超、3超、又は4超である。
3. いくつかの実施形態では、段落1又は2の変異体α−アミラーゼは、配列番号1のアミノ酸配列に対応する、T40、F263、S288及びY364からなる群から選択される位置にアミノ酸置換を含む。
4. 段落3の変異体α−アミラーゼのいくつかの実施形態では、変異体は、配列番号1のアミノ酸配列に対応する、T40C、T40D、T40E、T40N、F263P、F263Y、S288D、S288K、Y364E、Y364L及びY364Mからなる群から選択されるアミノ酸置換を含む。
5. いくつかの実施形態では、段落1〜4のいずれかの変異体α−アミラーゼは、さらに以下を含む:
(i)配列番号1のアミノ酸配列の181、182、183及び/又は184位に対応する、1つ以上の残基位置での欠失又は置換;
(ii)配列番号1のアミノ酸配列における181、182、183及び/又は184位に対応する、残基181及び182又は183及び184の欠失;
(iii)ファミリー13α−アミラーゼにおいて前に記載した任意の単一の、複数の又はコンビナトリアルな変異;並びに/或いは
(iv)N末端及び/又はC末端の切断。
6. いくつかの実施形態では、段落1〜5のいずれかの変異体α−アミラーゼは、配列番号1のアミノ酸配列に対して少なくとも70%、少なくとも80%、少なくとも90%若しくは少なくとも95%のアミノ酸配列同一性を有し;配列番号1をコードするポリヌクレオチドに対して少なくとも60%、少なくとも70%、少なくとも80%若しくは少なくとも90%の核酸配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされ;且つ/又は配列番号1をコードするポリヌクレオチド若しくはその相補体にストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドによってコードされる。
7. 別の態様では、触媒作用のために位置する一般酸の静電環境に影響を及ぼす残基の変異を、配列番号1のアミノ酸配列に対して少なくとも60%のアミノ酸配列同一性を有する親ファミリー13α−アミラーゼに導入する工程を含み、その変異はα−アミラーゼβ−バレルのN末端側に位置し、且つその変異は得られる変異体α−アミラーゼ内の一般酸の静電環境を変化させる、α−アミラーゼの活性を調節する方法が提供される。
8. 段落7の方法のいくつかの実施形態では、α−アミラーゼのコアβ−バレル構造のN末端側に並ぶアミノ酸残基にアミノ酸変異を欠く以外は同一のα−アミラーゼのpH10.5での活性に対するpH8.5での活性の比で除した、pH10.5での活性に対するpH8.5での変異体α−アミラーゼの活性の比は、1超、2超、3超、又は4超である。
9. 段落7又は8の方法のいくつかの実施形態では、変異は、配列番号1のアミノ酸配列に対応するT40、F263、S288及びY364からなる群から選択される位置での置換である。
10. 段落9の方法のいくつかの実施形態では、置換は、配列番号1のアミノ酸配列に対応するT40C、T40D、T40E、T40N、F263P、F263Y、S288D、S288K、Y364E、Y364L及びY364Mからなる群から選択される。
11. 段落7〜10のいずれかの方法のいくつかの実施形態では、変異体α−アミラーゼはさらに、以下を含む:
(i)配列番号1のアミノ酸配列の181、182、183及び/又は184位に対応する、1つ以上の残基位置での欠失又は置換;
(ii)配列番号1のアミノ酸配列における181、182、183及び/又は184位に対応する、残基181及び182又は183及び184の欠失;
(iii)ファミリー13α−アミラーゼにおいて先に記載した任意の単一の、複数の又はコンビナトリアルな変異;並びに/或いは
(iv)N末端及び/又はC末端の切断。
12. 別の態様では、段落1〜6のいずれかの変異体α−アミラーゼを含む、デンプン液化用組成物が提供される。
13. 別の態様では、段落1〜6のいずれかの変異体アミラーゼを含む、洗剤組成物が提供される。
14. 別の態様では、デンプンを段落1〜6のいずれかの変異体アミラーゼの有効量と接触させる工程を含む、デンプンのオリゴ糖への変換方法が提供される。
15. 別の態様では、表面からデンプン質の染み又は汚れを除去するための方法であって、その表面を段落1〜6のいずれかの変異体アミラーゼの有効量と接触させる工程と、ポリペプチドにデンプン質の染みに存在するデンプン成分を加水分解させて、水性組成物中に溶解するより小さいデンプン由来の分子を生成し、それにより表面からデンプン質の染みを除去する工程とを含む方法が提供される。
この詳細な説明においては、以下の略語及び定義が適用される。文脈が明白に他のことを指示していない限り、単数形「1つの(a)」、「1つの(an)」及び「その(the)」は、複数の対象を含むことに留意されたい。したがって、例えば、「酵素(an enzyme)」という言及は、複数のそのような酵素を含み、「用量(the dosage)」という言及は、1つ以上の用量及び当業者には既知のその同等物を含むなどである。
以下の略語/頭字語は、他に特に規定しない限り、以下の意味を有する。
DNA デオキシリボ核酸
EC 酵素委員会
GA グルコアミラーゼ
GH 一般硬度
HDL 高密度液体洗剤
HDD 強力粉末洗剤
HSG 高泡立ち顆粒洗剤
HFCS 高フルクトースコーンシロップ
IRS 不溶性残留デンプン
kDa キロダルトン
MW 分子量
MWU 修正ウォルゲムス単位;1.6×10−5mg/MWU=活性の単位
NCBI アメリカ国立生物工学情報センター(National Center for Biotechnology Information)
PI 性能指数
ppm 百万分の1、例えば、乾燥固体1g当たりのμgタンパク質
RCF 相対遠心力/求心力(すなわち、x重力)
sp. 種
w/v 重量/体積
w/w 重量/重量
v/v 体積/体積
wt% 重量%
℃ 摂氏温度
H2O 水
dH2O又はDI 脱イオン水
dIH2O 脱イオン水、Milli−Q濾過
g又はgm グラム
μg マイクログラム
mg ミリグラム
kg キログラム
μL及びμl マイクロリットル
mL及びml ミリリットル
mm ミリメートル
μm マイクロメートル
M モル
mM ミリモル
μM マイクロモル
U 単位
sec 秒
min(s) 分
hr(s) 時間
ETOH エタノール
N 規定の
MWCO 分子量カットオフ
CAZy 糖質関連酵素データベース
WT 野生型
用語「アミラーゼ」又は「デンプン分解酵素」は、特にデンプンの分解を触媒することができる酵素を指す。α−アミラーゼは、デンプン中のα−D−(1→4)O−グリコシド結合を切断するヒドロラーゼである。一般に、α−アミラーゼ(EC3.2.1.1;α−D−(1→4)−グルカングルカノヒドロラーゼ)はデンプン分子内のα−D−(1→4)O−グリコシド結合をランダムに切断して、3つ以上の(1−4)−α−結合D−グルコース単位を含有する多糖類を生成するエンド作用性酵素であると定義されている。これとは対照的に、エキソ作用性デンプン分解酵素、例えばβ−アミラーゼ(EC3.2.1.2;α−D−(1→4)−グルカンマルトヒドロラーゼ)及びマルトジェニックα−アミラーゼ(EC3.2.1.133)のようないくつかの生成物特異性アミラーゼは、基質の非還元末端から多糖分子を切断する。β−アミラーゼ、α−グルコシダーゼ(EC3.2.1.20;α−D−グルコシドグルコヒドロラーゼ)、グルコアミラーゼ(EC3.2.1.3;α−D−(1→4)−グルカングルコヒドロラーゼ)、並びにマルトテトラオシダーゼ(EC3.2.1.60)及びマルトヘキサオシダーゼ(EC3.2.1.98)のような生成物特異性アミラーゼは、特定の長さのマルトオリゴ糖又は特定のマルトオリゴ糖の濃縮シロップを生成することができる。
ギャップ開始ペナルティ:10.0
ギャップ伸長ペナルティ:0.05
タンパク質ウエイトマトリックス:BLOSUMシリーズ
DNAウエイトマトリックス:IUB
ディレイ発散配列(%):40
ギャップ分離距離:8
DNAトランジションウエイト:0.50
親水性残基のリスト:GPSNDQEKR
ネガティブマトリックスの使用:オフ
トグル残基特異的ペナルティ:オン
トグル親水性ペナルティ:オン
トグル末端ギャップ分離ペナルティ オフ。
以下の段落では、本発明の組成物及び方法の種々の態様及び実施形態を詳細に記載する。
α−アミラーゼの活性を増加させる1つの方法は、その一般酸のpKaを低下させることである。一般酸のpKaを低下させると、プロトン化種の反応性が増加する。一般酸の反応性に関するブレンシュテッドの式(例えば、Jencks、W.P.(1986)Catalysis in Chemistry and Enzymology,Dover Publications,New Yorkを参照されたい。)は、pKaと、所与の反応に特徴的な因子「α」に対する反応性との関係を表し、式中、kHAはプロトン化種の速度定数であり、pKaはその一般酸のpKaであり、Cは定数である:
log(kHA)=−α(pKa)+C
いくつかの実施形態では、上記(例えば、セクション2.1)の変異の1つ以上に加えて、本発明のアミラーゼは、さらなる性能又は安定性の利点を提供する1つ以上の変異をさらに含む。代表的な性能利点としては、デンプン基質の増加した加水分解、増加した穀物、穀草類又は他のデンプン基質の液化性能、増加した洗浄性能、増加した耐熱性、増加した貯蔵安定性、増加した溶解性、変化したpHプロファイル、減少したカルシウム依存性、増加した比活性、改質された基質特異性、改質された基質結合性、改質されたpH依存性活性、改質されたpH依存安定性、増加した酸化安定性及び増加した発現が含まれるがそれらに限定されない。一部の場合には、性能利点は、比較的低い温度で実現される。一部の場合には、性能利点は、比較的高い温度で実現される。
別の態様では、変異体アミラーゼポリペプチドをコードする核酸が提供される。この核酸は、特定のアミラーゼポリペプチド、又は特定のアミラーゼと規定の程度のアミノ酸配列同一性を有するアミラーゼをコードする可能性がある。
本発明の変異体アミラーゼは、宿主細胞中において、例えば当該技術分野で知られる方法を使用して、分泌又は細胞内発現によって生成することができる。発酵、分離及び濃縮技術は当該技術分野においてよく知られており、濃縮した変異体α−アミラーゼポリペプチド含有溶液を調製するために従来法を使用できる。
変異体アミラーゼは、当該技術分野で知られており、本明細書では繰り返さない様々な炭水化物処理用途に有用である。これらの用途には、燃料エタノール製造、シロップ製造、及び他の有用な生化学物質の製造が含まれる。
本明細書に開示されるプロセスで使用する、デンプン基質を調製するための方法はよく知られている。有用なデンプン基質は、塊茎、根、茎、マメ科植物、穀類又は全粒から得ることができる。より具体的には、粒状デンプンは、トウモロコシ、トウモロコシ穂軸、小麦、大麦、ライ麦、ライ小麦、ミロ、サゴ、キビ、キャッサバ、タピオカ、ソルガム、米、エンドウマメ、マメ、バナナ又はジャガイモから得ることができる。特に企図されるデンプン基質は、コーンスターチ及び小麦デンプンである。穀物からのデンプンは、粉砕されているか又は全粒であり得、例えば核種、フスマ及び/又は穂軸などのトウモロコシ固体が含まれる。デンプンは、高度に精製された生デンプン又はデンプン精製プロセスからの供給原料でもあり得る。
ゼラチン化は一般に、デンプン基質をα−アミラーゼと接触させると同時に、又はその前に行われるが、任意選択的に追加の液化誘導酵素を加えてもよい。いくつかの実施形態では、上述のように調製したデンプン基質は、水を用いてスラリー化される。液化はまた、「コールドクック」又は「ノークックプロセス」におけるように、液化温度以下で行われてもよい。
液化デンプンは、任意選択的に別の酵素の存在下で変異体アミラーゼを使用して、低DP(例えば、DP1+DP2)糖に富むシロップに糖化することができる。糖化の生成物の正確な組成は、使用する酵素の組み合わせ及び加工処理される粒状デンプンのタイプに依存する。糖化及び発酵は同時に、又は重複して実施し得る(下記を参照されたい)。
アミラーゼを用いた処理により生成される可溶性デンプン加水分解物は、高フルクトースデンプン系シロップ(HFSS)、例えば高フルクトースコーンシロップ(HFCS)に変換され得る。この変換は、グルコースイソメラーゼ、特に固体担体上に固定されたグルコースイソメラーゼを使用して達成できる。
可溶性デンプン加水分解物、特にグルコースに富むシロップは、デンプン加水分解物を発酵生物と接触させることにより発酵させることができる。EOF生成物には、代謝産物、例えばクエン酸、乳酸、コハク酸、グルタミン酸一ナトリウム、グルコン酸、グルコン酸ナトリウム、グルコン酸カルシウム、グルコン酸カリウム、イタコン酸及び他のカルボン酸、グルコノデルタラクトン、エリトルビン酸ナトリウム、リジン及び他のアミノ酸、オメガ3脂肪酸、ブタノール、イソプレン、1,3−プロパンジオール並びに他の生体材料が含まれる。
変異体アミラーゼは、例えば、トリコデルマ属(Trichoderma)、アスペルギルス属(Aspergillus)、タラロマイセス属(Talaromyces)、クロストリジウム属(Clostridium)、フザリウム属(Fusarium)、チエラビア属(Thielavia)、サーモマイセス属(Thermomyces)、アテリア属(Athelia)、フミコラ属(Humicola)、ペニシリウム属(Penicillium)、アルトマイセス属(Artomyces)、グロエオフィルム属(Gloeophyllum)、ピクノポルス属(Pycnoporus)、ステッケリヌム属(Steccherinum)、トラメテス属(Trametes)などからのグルコアミラーゼ(EC 3.2.1.3)と組み合わせ得る。好適な市販のグルコアミラーゼには、AMG 200L;AMG 300 L;SAN(商標)SUPER及びAMG(商標)E(Novozymes);OPTIDEX(登録商標)300及びOPTIDEX L−400(Danisco US Inc.);AMIGASE(商標)及びAMIGASE(商標)PLUS(DSM);G−ZYME(登録商標)G900(Enzyme Bio−Systems);並びにG−ZYME(登録商標)G990 ZRが含まれる。
本発明はまた、アミラーゼを含む食品、動物飼料及び/又は食品/飼料添加物を含むが、それらに限定されない「食品組成物」、及び変異体アミラーゼと1つ以上の食品成分とを混和する工程を含む、そのような食品組成物を調製するための方法、又はそれらの使用に関する。さらに、本発明は、食品組成物の調製におけるアミラーゼの使用であって、食品組成物が、本発明のポリペプチドの添加に続いて焼成される使用に関する。
本発明の変異体アミラーゼは、醸造のプロセスにおいて、すなわち発酵麦芽飲料を製造する際に使用される醸造組成物の構成成分であり得る。非発酵性炭水化物は、最終ビール中の溶存固形分の大半を形成する。この残渣は、麦芽アミラーゼがデンプンのα−1,6−結合を加水分解することができないために残留する。非発酵性炭水化物は、ビール12オンス当たり約50カロリーに寄与する。アミラーゼは、グルコアミラーゼ並びに任意選択的にプルラナーゼ及び/又はイソアミラーゼと組み合わせて、デンプンをデキストリン及び発酵性糖に変換させ、最終ビール中の残留非発酵性炭水化物を減少させることを支援する。
さらに、企図されているのは、アミラーゼを使用して織物を処理する(例えば、布地を糊抜きする)組成物及び方法である。織物の処理方法は当該技術分野においてよく知られている(例えば、米国特許第6,077,316号明細書を参照されたい)。例えば、織物の感触及び外観は、布地を溶液中のアミラーゼと接触させる工程を含む方法によって改良することができる。織物は、加圧下で溶液を用いて処理することができる。
本発明の組成物及び方法の1つの態様は、構成成分としてアミラーゼを含む洗浄組成物である。アミラーゼポリペプチドは、例えば、手洗い、洗濯物の洗濯、食器洗浄及び他の硬質表面を洗浄するための洗剤組成物中の構成成分として使用できる。そのような組成物には、単位用量型の洗濯用洗剤組成物を含む強力液体(HDL)、強力乾燥(HDD)及び手洗い(手作業)洗濯用洗剤組成物並びに単位用量型の食器洗浄組成物を含む自動食器洗浄(ADW)及び手洗い(手作業)食器洗浄組成物が含まれる。
アミラーゼポリペプチドは、唯一の酵素として、又は他のデンプン分解活性酵素を含む他の酵素と共に、洗剤組成物の構成成分であり得る。したがって、アミラーゼポリペプチドは、非粉化顆粒、安定化液又は保護酵素の形態で洗剤組成物中に含まれてよい。
代表的なHDL洗濯用洗剤組成物は、アニオン性洗浄性界面活性剤(直鎖、分岐鎖若しくはランダム鎖の、置換若しくは非置換アルキル硫酸塩、アルキルスルホン酸塩、アルコキシル化アルキル硫酸塩、アルキルリン酸塩、アルキルホスホン酸塩、アルキルカルボン酸塩及び/又はそれらの混合物の群から選択される)、及び任意選択的に、非イオン性界面活性剤(直鎖、分岐鎖若しくはランダム鎖の、置換若しくは非置換アルコキシル化アルキルアルコール、例えばC8〜C18エトキシル化アルキルアルコール及び/又はC6〜C12アルキルフェノールアルコキシレートの群から選択される)を含む洗浄性界面活性剤(10重量/重量%〜40重量/重量%)を含み、ここで、アニオン性洗浄性界面活性剤(6.0〜9の親水性指数(HIc)を有する)対非イオン性洗浄性界面活性剤の重量比は1:1より大きい。好適な洗浄性界面活性剤としてはまた、カチオン性洗浄性界面活性剤(アルキルピリジニウム化合物、アルキル第四級アンモニウム化合物、アルキル第四級ホスホニウム化合物、アルキル三元スルホニウム化合物及び/又はこれらの混合物の群から選択される);双性イオン性及び/又は両性洗浄性界面活性剤(アルカノールアミンスルホベタインの群から選択される);両性界面活性剤;半極性非イオン性界面活性剤、並びにこれらの混合物が挙げられる。
代表的なHDD洗濯用洗剤組成物には、アニオン性洗浄性界面活性剤(例えば、直鎖若しくは分岐鎖若しくはランダム鎖の、置換若しくは非置換アルキル硫酸塩、アルキルスルホン酸塩、アルキルアルコキシル化硫酸塩、アルキルリン酸塩、アルキルホスホン酸塩、アルキルカルボン酸塩及び/又はそれらの混合物)、非イオン性洗浄性界面活性剤(例えば、直鎖若しくは分岐鎖若しくはランダム鎖の、置換若しくは非置換C8〜C18アルキルエトキシレート及び/又はC6〜C12アルキルフェノールアルコキシレート)、カチオン性洗浄性界面活性剤(例えば、アルキルピリジニウム化合物、アルキル第四級アンモニウム化合物、アルキル第四級ホスホニウム化合物、アルキル三元スルホニウム化合物及びこれらの混合物)、両性イオン性及び/又は両性洗浄性界面活性剤(例えば、アルカノールアミンスルホベタイン)、両性界面活性剤、半極性非イオン性界面活性剤及びそれらの混合物を含む洗浄性界面活性剤;リン酸塩非含有ビルダー(例えば、その例には0wt%〜10wt%未満の範囲内のゼオライトA、ゼオライトX、ゼオライトP及びゼオライトMAPが含まれるゼオライトビルダー)、リン酸塩ビルダー(例えば、0wt%〜10wt%未満の範囲内のトリポリリン酸ナトリウム)、クエン酸、クエン酸塩及びニトリロ三酢酸、ケイ酸塩(例えば、0wt%〜10wt%未満の範囲内のケイ酸ナトリウム若しくはケイ酸カリウム又はメタケイ酸ナトリウム、又は層状ケイ酸塩(SKS−6))を含むビルダー;炭酸塩(例えば、0wt%〜80wt%未満の範囲内の炭酸ナトリウム及び/又は重炭酸ナトリウム);並びに光退色剤(例えば、スルホン化亜鉛フタロシアニン、スルホン化アルミニウムフタロシアニン、キサンテン染料及びそれらの混合物)、疎水性若しくは親水性漂白活性剤(例えば、ドデカノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、デカノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、デカノイルオキシ安息香酸若しくはその塩、3,5,5−トリメチヘキサノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、テトラアセチルエチレンジアミン−TAED、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩−NOBS、ニトリルクワット及びそれらの混合物)、過酸化水素源(例えば、その例には、過ホウ酸塩、過炭酸塩、過硫酸塩、過リン酸塩若しくは過ケイ酸塩のナトリウム塩一水和物若しくは四水和物が含まれる無機過水和塩)、予備形成親水性及び/又は疎水性過酸(例えば、過カルボン酸及び塩、過炭酸及び塩、ペリミド酸及び塩、ペルオキシモノ硫酸及び塩及びそれらの混合物)及び/又は漂白触媒(例えば、イミン漂白増強剤(その例にはイミニウムカチオン及びポリイオンが含まれる)、イミニウム両性イオン、変性アミン、変性アミンオキシド、N−スルホニルイミン、N−ホスホニルイミン、N−アシルイミン、チアジアゾール二酸化物、ペルフルオロイミン、環状糖ケトン及びそれらの混合物並びに金属含有漂白触媒(例えば、例えば亜鉛若しくはアルミニウム及び封鎖剤、例えば、エチレンジアミン四酢酸、エチレンジアミンテトラ(メチレンホスホン酸)及びその水溶性塩などの補助金属カチオンと一緒に、銅、鉄、チタン、ルテニウム、タングステン、モリブデン若しくはマンガンカチオン)を含む漂白剤が含まれる。
代表的なADW洗剤組成物には、0〜10重量%の量で存在するエトキシル化非イオン性界面活性剤、アルコールアルコキシル化界面活性剤、エポキシキャップ化ポリ(オキシアルキル化)アルコール若しくはアミンオキシド界面活性剤を含む非イオン性界面活性剤;リン酸塩ビルダー(例えば、一リン酸塩、二リン酸塩、三ポリリン酸塩、他のオリゴマーポリリン酸塩、トリポリリン酸ナトリウム−STPP)及びリン酸非含有ビルダー(例えば、0.5重量%〜50重量%の範囲内のメチル−グリシン−二酢酸(MGDA)並びにその塩及び誘導体、グルタミン酸−N,N−二酢酸(GLDA)並びにその塩及び誘導体、イミノジコハク酸(IDS)並びにその塩及び誘導体、カルボキシメチルイヌリン並びにその塩及び誘導体、ニトリロ三酢酸(NTA)、ジエチレントリアミン五酢酸(DTPA)、B−アラニン二酢酸(B−ADA)及びそれらの塩、ポリ−カルボン酸のホモポリマー及びコポリマー並びにそれらの部分的若しくは完全中和塩、モノマーのポリカルボン酸及びヒドロキシカルボン酸並びにそれらの塩を含むアミノ酸をベースとする化合物を含む5〜60%の範囲内のビルダー;寸法安定性を提供するために約0.1重量%〜約50重量%の範囲内のスルホン化/カルボキシル化ポリマー;約0.1重量%〜約10重量%の範囲内の乾燥助剤(例えば、任意選択的に3〜6官能基、典型的には重縮合を促進する酸、アルコール若しくはエステル官能基を有するさらなるモノマーと一緒の、ポリエステル、特にアニオン性ポリエステル、ポリカーボネート−、ポリウレタン−及び/又はポリ尿素−ポリオルガノシロキサン化合物若しくはそれらの、特に反応性環状炭酸塩及び尿素タイプの前駆体化合物)、約1重量%〜約20重量%の範囲内のケイ酸塩(ケイ酸ナトリウム若しくはケイ酸カリウム、例えば二ケイ酸ナトリウム、メタケイ酸ナトリウム及び結晶性フィロケイ酸塩を含む);無機漂白剤(例えば、過水和物塩、例えば過ホウ酸塩、過炭酸塩、過リン酸塩、過硫酸塩及び過ケイ酸塩)及び有機漂白剤(例えば、ジアシル及びテトラアシルペルオキシドを含む有機ペルオキシ酸、特にジペルオキシドデカン二酸、ジペルオキシテトラデカン二酸及びジペルオキシヘキサデカン二酸);漂白活性剤(すなわち、約0.1重量%〜約10重量%の範囲内の有機過酸前駆体);漂白触媒(例えば、トリアザシクロノナンマンガン及び関連錯体、Co、Cu、Mn及びFeビスピリジルアミン及び関連錯体並びに酢酸ペンタミンコバルト(III)及び関連錯体);約0.1重量%〜5重量%の範囲内の金属ケア剤(例えば、ベンザトリアゾール、金属塩及び錯体及び/又はケイ酸塩);自動食器洗浄用洗剤組成物1g当たり約0.01〜5.0mgの活性酵素の範囲内の酵素(例えば、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、コリンオキシダーゼ、ペルオキシダーゼ/オキシダーゼ、ペクチン酸リアーゼ、マンナナーゼ、クチナーゼ、ラッカーゼ、ホスホリパーゼ、リソホスホリパーゼ、アシルトランスフェラーゼ、ペルヒドロラーゼ、アリールエステラーゼ及びそれらの混合物);並びに酵素安定剤成分(例えば、オリゴ糖、多糖及び無機二価金属塩)が含まれる。
本明細書に記載した洗浄組成物はいずれも、任意の数の追加の酵素を含むことができる。一般に、酵素は、選択された洗剤と(例えば、他の酵素成分及び非酵素成分などとの最適pH適合性に関して)適合しなければならず、酵素は、有効量で存在しなければならない。例として、下記の酵素を挙げる。
当該技術分野では、材料見本及び微小材料見本アッセイを含む多くのα−アミラーゼ洗浄アッセイが知られている。添付の実施例では、ごく少数のそのようなアッセイについて記載する。
BspAmy24の構造モデリング
BspAmy24の相同性モデルを以下のように構築した。MOE(Chemical Computing Group、Montreal、CA)へのクエリーとしてBspAmy24(配列番号1)のアミノ酸配列を使用し、公開構造データベースを検索した。バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)α−アミラーゼ(1BLI)は、最も公共的なヒットであった。全てのデフォルトパラメータを使用した「相同性モデル」関数を用いてモデルを作成した。BspAmy24変異体のX線回折結晶構造も決定した;この実験的構造は相同性モデルと厳密に一致し、相同性モデルで行われた分析を支持した。
BspAmy24−V1(残基R181及びG182の欠失を有する)及びBspAmy24−V1の変異体は、適切なDNA配列を導入するための標準クローニング手順に従った後に、バチルス・リケニフォルミス(Bacillus licheniformis)細胞中で発現した。細胞は、B.リケニフォルミス(B.licheniformis)由来の分泌タンパク質発現のために好適な発現培地中で、68時間にわたり増殖させた。分泌されたタンパク質を遠心分離によって回収し、続いて0.45μmの膜(EMD Millipore)を通して濾過した。場合によっては、Phenyl Sepharose 6 Fast Flow樹脂(GE Healthcare)を用いたイオン交換クロマトグラフィーを用いて、さらなる精製を行った。タンパク質濃度は、高速液体クロマトグラフィー(HPLC)及び280nmでの吸光度によって決定した。
微小材料見本アッセイを用いて、異なるpH値でのα−アミラーゼの活性を測定した。2つの微小材料見本を含有する96ウェルマイクロタイタープレート(綿上にデンプンの染みと染料を有するCS28、Center for Testmaterials、Vlaardingen,Netherlands)内で、2mMのCaCl2及び0.005%Tween−80を含む、全反応体積200μlのバッファーに希釈酵素を加えた。1,150rpmで振盪しながらプレートを50℃で15分間インキュベートした。次いで、上清を材料見本プレートから除去し、上清中に放出された染料の量を光学的に定量した。上清中への染料の放出は、酵素活性と相関した。速度定数を各pHで決定し、pHに対する速度定数の対数のプロットを、以下のように、単一又は二重イオン化モデルに対してフィッティングさせた。ここで、kmaxは最大速度定数を表し、pKa、pKa1及びpKa2は酵素のpKa値を表し、pHは、反応のpHを表す:
4種の変異体について測定したpKa値
4つの変異体(すなわち、T40N、F261Y、S286D及びY362L)について、いくつかのpH値でのα−アミラーゼ活性を測定し、カーブフィッティングから見かけのpKa値を決定するために使用した。全ての変異体は、残基R181及びG182の欠失(隣接する残基T183及びG184の代替的欠失も、類似の結果を生じると予想される)をさらに含んだが、これはα−アミラーゼにおける標準的な変異である。酵素の速度定数を各pH値で決定し、pHに対する速度定数の対数のプロットを、単一又は二重イオン化モデルに対してフィッティングさせた。結果を表3及び図4〜7に示す。アミノ酸の番号付けは、BspAmy24−V1のアミノ酸配列に従って欠失番号として、BspAmy24のアミノ酸配列に従って非欠失番号として与えられる。
7つのさらなる変異体について、pH8.5及びpH10.5で活性を測定し、pH10.5での活性と比較したpH8.5での活性の比を式に従って決定した(この文脈における「WT」は欠失−R181−G182分子である):
Claims (15)
- 親ファミリー13α−アミラーゼの組み換え変異体であって、配列番号1のアミノ酸配列に対して少なくとも60%のアミノ酸配列同一性を有し、α−アミラーゼのコアβ−バレル構造のN末端側に並ぶアミノ酸残基にアミノ酸変異を有し、この変異は前記親α−アミラーゼ中の天然のアミノ酸とは異なるアミノ酸残基を有する変異体をもたらし、一般酸の見かけのpKa値の低下、及び約8.5〜10.5のpHにおける前記変異体の活性の増加をもたらす変異体。
- 前記α−アミラーゼの前記コアβ−バレル構造の前記N末端側に並ぶアミノ酸残基に前記アミノ酸変異を欠く以外は同一のα−アミラーゼのpH10.5での活性に対するpH8.5での活性の比で除した、前記変異体のpH10.5での活性に対するpH8.5での活性の比は、1超、2超、3超、又は4超である、請求項1に記載の変異体α−アミラーゼ。
- 配列番号1のアミノ酸配列に対応する、T40、F263、S288及びY364からなる群から選択される位置にアミノ酸置換を含む、請求項1又は2に記載の変異体α−アミラーゼ。
- 配列番号1のアミノ酸配列に対応する、T40C、T40D、T40E、T40N、F263P、F263Y、S288D、S288K、Y364E、Y364L及びY364Mからなる群から選択されるアミノ酸置換を含む、請求項3に記載の変異体α−アミラーゼ。
- (i)配列番号1のアミノ酸配列の181、182、183及び/又は184位に対応する、1つ以上の残基位置での欠失又は置換;
(ii)配列番号1のアミノ酸配列における181、182、183及び/又は184位に対応する、残基181及び182又は183及び184の欠失;
(iii)ファミリー13α−アミラーゼにおいて前に記載した任意の単一の、複数の又はコンビナトリアルな変異;並びに/或いは
(iv)N末端及び/又はC末端の切断
をさらに含む、請求項1〜4のいずれか一項に記載の変異体α−アミラーゼ。 - 配列番号1のアミノ酸配列に対して少なくとも70%、少なくとも80%、少なくとも90%若しくは少なくとも95%のアミノ酸配列同一性を有し;配列番号1をコードするポリヌクレオチドに対して少なくとも60%、少なくとも70%、少なくとも80%若しくは少なくとも90%の核酸配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされ;且つ/又は配列番号1をコードするポリヌクレオチド若しくはその相補体にストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドによってコードされる、請求項1〜5のいずれか一項に記載の変異体α−アミラーゼ。
- 触媒作用のために位置する一般酸の静電環境に影響を及ぼす残基の変異を、配列番号1のアミノ酸配列に対して少なくとも60%のアミノ酸配列同一性を有する親ファミリー13α−アミラーゼに導入する工程を含み、前記変異は、α−アミラーゼβ−バレルのN末端側に位置し、得られる変異体α−アミラーゼ内の前記一般酸の前記静電環境を変化させる、α−アミラーゼの活性を調節する方法。
- 前記α−アミラーゼのコアβ−バレル構造のN末端側に並ぶアミノ酸残基にアミノ酸変異を欠く以外は同一のα−アミラーゼのpH10.5での活性に対するpH8.5での活性の比で除した、pH10.5での活性に対するpH8.5での前記変異体α−アミラーゼの活性の比は、1超、2超、3超、又は4超である、請求項7に記載の方法。
- 前記変異は、配列番号1のアミノ酸配列に対応するT40、F263、S288及びY364からなる群から選択される位置での置換である、請求項7又は8に記載の方法。
- 前記置換は、配列番号1のアミノ酸配列に対応するT40C、T40D、T40E、T40N、F263P、F263Y、S288D、S288K、Y364E、Y364L及びY364Mからなる群から選択される、請求項9に記載の方法。
- 前記変異体α−アミラーゼは、
(i)配列番号1のアミノ酸配列の181、182、183及び/又は184位に対応する、1つ以上の残基位置での欠失又は置換;
(ii)配列番号1のアミノ酸配列における181、182、183及び/又は184位に対応する残基181及び182又は183及び184の欠失;
(iii)ファミリー13α−アミラーゼにおいて先に記載した、任意の単一の、複数の又はコンビナトリアルな変異;並びに/或いは
(iv)N末端及び/又はC末端の切断
をさらに含む、請求項7〜10のいずれか一項に記載の方法。 - 請求項1〜6のいずれか一項に記載の変異体α−アミラーゼを含むデンプン液化用組成物。
- 請求項1〜6のいずれか一項に記載の変異体アミラーゼを含む洗剤組成物。
- デンプンを請求項1〜6のいずれか一項に記載の変異体アミラーゼの有効量と接触させる工程を含む、デンプンのオリゴ糖への変換方法。
- 表面からデンプン質の染み又は汚れを除去するための方法であって、前記表面を請求項1〜6のいずれか一項に記載の変異体アミラーゼの有効量と接触させる工程と、ポリペプチドに前記デンプン質の染みに存在するデンプン成分を加水分解させて、水性組成物中に溶解するより小さいデンプン由来の分子を生成し、それにより前記表面から前記デンプン質の染みを除去する工程とを含む方法。
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