JP2010011876A - 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット - Google Patents
酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット Download PDFInfo
- Publication number
- JP2010011876A JP2010011876A JP2009244109A JP2009244109A JP2010011876A JP 2010011876 A JP2010011876 A JP 2010011876A JP 2009244109 A JP2009244109 A JP 2009244109A JP 2009244109 A JP2009244109 A JP 2009244109A JP 2010011876 A JP2010011876 A JP 2010011876A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- glycated
- range
- faod
- protease
- concentration
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Images
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
- G01N33/6842—Proteomic analysis of subsets of protein mixtures with reduced complexity, e.g. membrane proteins, phosphoproteins, organelle proteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/26—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving oxidoreductase
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/72—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving blood pigments, e.g. haemoglobin, bilirubin or other porphyrins; involving occult blood
- G01N33/721—Haemoglobin
- G01N33/723—Glycosylated haemoglobin
Abstract
【解決手段】試料中に糖化タンパク質とは別に存在する糖化アミノ酸を除去することを目的として、予め、糖化アミノ酸にフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて分解し、その後、テトラゾリウム化合物およびアジ化ナトリウムの存在下で、試料中の糖化タンパク質に、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて、その酸化還元反応を測定することにより、糖化タンパク質量を求める。糖化タンパク質としては、糖化ヘモグロビンが好ましい。
【選択図】図1
Description
→R1−CO−CHO + NH2−R2 + H2O2 …(1)
−[CH(OH)]n−CH2OH
で示すことができ、nは、0〜6の整数である。
−CH2−CH2−CH2−CH2−
であり、
例えば、糖化されたアミノ酸がアルギニンの場合、R5は、
−CH2−CH2−CH2−NH−CH(NH2)−
である。
この実施形態は、前記糖化アミノ酸の分解にFAOD−αを、糖化Hbの測定にFAOD−αSをそれぞれ使用し、テトラゾリウム化合物およびアジ化ナトリウムの存在下で酸化還元反応を行った例である。
→ R1−CO−CHO + NH2−CHR3−COOH + H2O2 …(7)
この実施形態は、糖化アミノ酸の分解と糖化Hbの測定に、同じFAODを用いた例である。FAODとしては、特に制限されず、例えば、FAOD−α、FAOD−S、FAOD−αSのいずれを用いてもよい。なお、特に示さない限りは、前記実施形態A−1と同様にして測定を行う。
この実施形態は、糖化アミノ酸の分解と糖化Hbの測定に、同じFAODを用いた例である。特に示さない限りは、前記実施形態A−1と同様にして測定を行う。
この実施形態は、発色基質としてDA−64を用いて、前記測定用FAOD処理によって生成した過酸化水素を測定する例である。なお、特に示さない限りは、前記実施形態A−1と同様に行う。
つぎに、本発明のHb糖化率の測定方法について、全血を試料とした場合の例をあげて説明する。
つぎに、本発明のHbA1cの測定方法について、全血を試料とした場合の例をあげて説明する。
この実施形態は、前処理用試薬の分解用FAODにFAOD−αを、発色用試薬の測定用FAODにFAOD−αSをそれぞれ使用した前記第1の測定キットの一例である。
前処理用試薬は、最終的な発色反応溶液において、例えば、10〜200倍に希釈され、好ましくは20〜100倍に希釈される。したがって、前処理用試薬に含まれるFAOD等の濃度は、例えば、この希釈倍率等に応じて適宜決定できる。また、測定試料中の測定対象物または分解する糖化アミノ酸の量に応じて、前処理用試薬の試料への添加量を変化することによって、反応系におけるFAOD等の量を調整してもよい。
つぎに、プロテアーゼ試薬は、最終的な発色反応溶液において、例えば、1.1〜3倍に希釈される。したがって、前述の前処理用試薬と同様に、各成分の濃度は、この希釈倍率等に応じて適宜決定でき、また、試料中の糖化Hb量等に応じて、試料への添加量を変化することにより、反応系におけるプロテアーゼ量を調整してもよい。
つぎに発色用試薬は、最終的な発色反応溶液において、例えば、2〜20倍に希釈され、好ましくは3〜10倍、より好ましくは4〜8倍に希釈される。この場合も前述と同様に、各成分の濃度は、この希釈倍率等に応じて適宜決定でき、また、試料中の糖化Hbや発生する過酸化水素の量に応じて、添加量を変化することにより、反応系における各成分の量を調整してもよい。
つぎに、このような測定キットを使用して、血球中の糖化Hbを測定する方法を説明する。
この実施形態は、前処理用試薬の分解用FAODと、発色用試薬の測定用FAODとに、同じFAODを用いた第2の測定キットの一例である。FAODとしては、特に制限されず、例えば、FAOD−α、FAOD−S、FAOD−αSのいずれを用いてもよい。なお、本実施形態の測定キットは、特に示さない限り前記実施形態B−1と同様の構成であり、また、同様にして糖化Hbの測定に使用できる。
この実施形態は、前処理用試薬の分解用FAODと、発色用試薬の測定用FAODにFAOD−αSとに、同じFAODを用いた第3の測定キットの一例である。但し、この実施形態は、前記実施形態B−2とは異なり、前処理用試薬の分解用FAODを、プロテアーゼによって必ずしも失活させる必要がない。酵素には基質特異性があるため、プロテアーゼとFAODとの組み合わせによっては、FAODをプロテアーゼで失活させ難い場合がある。このような場合に本実施形態の測定キットが有効になる。なお、前処理用試薬中の分解用FAODが糖化Hb分解物と反応すると、測定精度を向上できないため、以下に示すように、前処理用試薬と発色用試薬とにおけるFAODの添加割合を調整することが重要となる。
この実施形態は、発色用試薬の発色基質としてDA−64を用いた例である。なお、本実施形態の測定キットは、特に示さない限りは、前記実施形態B−1と同様の構成であり、また、同様にして糖化Hbの測定に使用できる。
患者から全血試料を採取し(患者数163名)、赤血球を自然沈降させて回収した。そして、この沈降した赤血球画分10μLに、下記前処理用試薬600μLを添加して溶血試料を調整した(n=163)。なお、この試料は、赤血球を自然沈降させた画分を使用するため、血漿も含有している。
CHAPS 50mmol/L
界面活性剤(商品名NIKKOL−BL9EX、ニッコーケミカル社製) 9g/L
FAOD(商品名FAOX、キッコーマン社製) 1KU/L
テトラゾリウム化合物(商品名WST−3、同仁化学社製) 2mmol/L
NaN3 0.6mmol/L
NaCl 100mmol/L
CaCl2 2mmol/L
中性プロテアーゼ(アークレイ社製) 4MU/L
MES 1mmol/L
商品名DA−64(和光純薬工業社製) 80μmol/L
FAOD(アークレイ株式会社社製) 36KU/L
Tris−HCl 380mmol/L
NaN3 0.5mmol/L
Claims (30)
- 試料中の糖化タンパク質に、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて、その酸化還元反応を測定することにより糖化タンパク質の量を測定する方法であって、前記試料中に糖化タンパク質とは別に存在する糖化アミノ酸を除去することを目的として、前記酸化還元反応に先立ち、前記糖化アミノ酸にフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて分解し、テトラゾリウム化合物およびアジ化ナトリウムの存在下で、前記酸化還元反応を行う糖化タンパク質の測定方法。
- 糖化タンパク質が、糖化ヘモグロビンである請求項1記載の測定方法。
- 糖化アミノ酸にフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させる前または作用させた後に、糖化タンパク質をプロテアーゼで分解し、この分解物に、前記糖化タンパク質に作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて前記酸化還元反応を行う請求項1記載の測定方法。
- 前記酸化還元反応の測定が、糖化タンパク質にフルクトシルアミノ酸オキシダーゼを作用させて発生した過酸化水素と、発色基質であるN−(カルボキシメチルアミノカルボニル)−4,4’−ビス(ジメチルアミノ)ジフェニルアミンナトリウムとを酸化還元酵素により反応させ、前記発色基質の発色量を測定することによって、過酸化水素量を決定する過酸化水素量の測定であり、前記発色基質を界面活性剤存在下で反応溶液に添加し、前記反応溶液におけるテトラゾリウム化合物の濃度を0.5〜8mmol/Lの範囲、アジ化ナトリウムの濃度を0.08〜0.8mmol/Lの範囲および界面活性剤濃度を0.3〜10mmol/Lの範囲とし、かつ前記反応溶液のpHを7.0〜8.5とする請求項1記載の測定方法。
- 糖化アミノ酸に作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基に特異的に作用し、糖化タンパク質に作用させるフルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基およびアミノ酸残基の糖化された側鎖アミノ基に特異的に作用する請求項1記載の測定方法。
- テトラゾリウム化合物およびアジ化ナトリウムとを含む溶液をエージングした後に、試料に添加する請求項1記載の測定方法。
- テトラゾリウム化合物が、2−(4−ヨードフェニル)−3−(2,4−ジニトロフェニル)−5−(2,4−ジスルフィドフェニル)−2H−テトラゾリウム塩である請求項1記載の測定方法。
- 糖化ヘモグロビン量とヘモグロビン量とからヘモグロビン糖化率を求める測定方法であって、請求項1記載の糖化タンパク質の測定方法により試料中の糖化ヘモグロビン量を測定し、他方、前記試料中のヘモグロビン量を測定し、前記糖化ヘモグロビン量と前記ヘモグロビン量とからヘモグロビン糖化率を求めるヘモグロビン糖化率の測定方法。
- 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定に使用する測定キットであって、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼを含有する試料の前処理用試薬と、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼ、酸化還元酵素および発色基質を含有する発色用試薬とを含む糖化タンパク質の測定キット。
- 糖化タンパク質が、糖化ヘモグロビンである請求項9記載の測定キット。
- 前処理用試薬のフルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基に特異的に作用する酵素であり、発色用試薬のフルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基およびアミノ酸残基側鎖の糖化されたアミノ基に特異的に作用する酵素である請求項9記載の測定キット。
- さらに、プロテアーゼを含有するプロテアーゼ試薬を含む請求項9記載の測定キット。
- プロテアーゼが、メタロプロテアーゼ、ブロメライン、パパイン、トリプシン、プロティナーゼK、ズブチリシンおよびアミノペプチダーゼからなる群から選択された少なくとも一つのプロテアーゼである請求項12記載の測定キット。
- プロテアーゼが、糖化ヘモグロビンを選択的に分解するプロテアーゼであって、メタロプロテアーゼ、ブロメライン、パパイン、ブタ膵臓由来トリプシンおよびBacillus subtillis由来のプロテアーゼからなる群から選択された少なくとも一つのプロテアーゼである請求項12記載の測定キット。
- プロテアーゼ試薬が、さらにテトラゾリウム化合物およびアジ化ナトリウムを含有する請求項12記載の測定キット。
- プロテアーゼ試薬におけるテトラゾリウム化合物(A)とアジ化ナトリウム(B)との含有割合(モル比A:B)が、A:B=20:3〜20:12の範囲である請求項15記載の測定キット。
- プロテアーゼ試薬において、プロテアーゼがメタロプロテアーゼであって、さらにCaおよびNaを含有し、メタロプロテアーゼ濃度が100〜40,000U/L、Ca濃度が0.1〜50mmol/L、Na濃度が5〜1000mmol/Lである請求項12記載の測定キット。
- 発色基質がN−(カルボキシメチルアミノカルボニル)−4,4’−ビス(ジメチルアミノ)ジフェニルアミンナトリウムである請求項9記載の測定キット。
- 前処理用試薬および発色用試薬の少なくとも一方が、さらに界面活性剤を含む請求項9記載の測定キット。
- プロテアーゼ試薬が、さらに界面活性剤を含む請求項12記載の測定キット。
- 界面活性剤が、ポリオキシエチレンエーテル、ポリオキシエチレンフェノールエーテル、ポリオキシエチレンソルビタンアルキルエステルおよびポリオキシエチレンアルキルエーテルからなる群から選択された少なくとも一つの界面活性剤である請求項19または20載の測定キット。
- 前処理用試薬が、さらにCHES、MOPS、TAPS、EPPS、リン酸、HEPPSO、POPSOおよびホウ酸からなる群から選択された少なくとも一つの緩衝剤を含有し、そのpHが、8.0〜10.0の範囲である請求項9記載の測定キット。
- 発色用試薬が、さらにMES、Tris、リン酸、MOPS、TES、HEPES、HEPPSOおよびEPPSからなる群から選択された少なくとも一つの緩衝剤を含有し、そのpHが、6.0〜9.0の範囲である請求項9記載の測定キット。
- プロテアーゼ試薬が、さらにTris、MES、DIPSO、TES、POPSO、HEPES、MOPSO、Bis−Tris、MOPS、ADA、PIPES、ACESおよびリン酸からなる群から選択された少なくとも一つの緩衝剤を含有し、そのpHが、5.0〜7.0の範囲である請求項12記載の測定キット。
- テトラゾリウム化合物が、2−(4−ヨードフェニル)−3−(2,4−ジニトロフェニル)−5−(2,4−ジスルフィドフェニル)−2H−テトラゾリウム塩である請求項15記載の測定キット。
- 前処理用試薬が、さらにウリカーゼおよびビリルビンオキシダーゼの少なくとも一方を含む請求項9記載の測定キット。
- 発色用試薬が、さらにアジ化ナトリウムを含む請求項9記載の測定キット。
- 前処理用試薬において、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼが糖化されたα−アミノ基に特異的に作用する酵素であり、その濃度が10〜5000U/Lの範囲、緩衝剤濃度が5〜200mol/Lの範囲であり、pHが8.0〜10.0の範囲である請求項22記載の測定キット。
- プロテアーゼ試薬が、さらにCa、Naおよび緩衝剤を含有し、プロテアーゼがメタロプロテアーゼであって、前記プロテアーゼ試薬におけるメタロプロテアーゼの濃度が、100〜10,000KU/Lの範囲、テトラゾリウム化合物濃度が0.1〜10mmol/Lの範囲、アジ化ナトリウム濃度が0.08〜4mmol/Lの範囲、Ca濃度が0.1〜50mmol/Lの範囲、Na濃度が5〜1000mmol/Lの範囲、緩衝剤濃度が0.1〜500mol/Lの範囲であり、pHが5.0〜7.0の範囲である請求項15記載の測定キット。
- 発色用試薬において、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼが、糖化されたα−アミノ基および糖化されたアミノ酸残基側鎖に特異的に作用する酵素であり、酸化還元酵素がペルオキシダーゼ、発色基質がN−(カルボキシメチルアミノカルボニル)−4,4’−ビス(ジメチルアミノ)ジフェニルアミンナトリウムであり、前記発色試薬における、フルクトシルアミノ酸オキシダーゼの濃度が100〜50,000U/Lの範囲、ペルオキシダーゼ濃度が0.1〜400KU/Lの範囲、N−(カルボキシメチルアミノカルボニル)−4,4’−ビス(ジメチルアミノ)ジフェニルアミンナトリウム濃度が0.02〜2mmol/Lの範囲、緩衝剤濃度が10〜500mol/Lの範囲であり、pHが6〜9の範囲である請求項23記載の測定キット。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2009244109A JP5097758B2 (ja) | 2002-01-31 | 2009-10-23 | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット |
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2002023898 | 2002-01-31 | ||
JP2002023897 | 2002-01-31 | ||
JP2002023898 | 2002-01-31 | ||
JP2002023897 | 2002-01-31 | ||
JP2009244109A JP5097758B2 (ja) | 2002-01-31 | 2009-10-23 | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット |
Related Parent Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2003564273A Division JPWO2003064683A1 (ja) | 2002-01-31 | 2003-01-29 | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2010011876A true JP2010011876A (ja) | 2010-01-21 |
JP5097758B2 JP5097758B2 (ja) | 2012-12-12 |
Family
ID=27667466
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2003564273A Pending JPWO2003064683A1 (ja) | 2002-01-31 | 2003-01-29 | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット |
JP2009244109A Expired - Lifetime JP5097758B2 (ja) | 2002-01-31 | 2009-10-23 | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット |
Family Applications Before (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2003564273A Pending JPWO2003064683A1 (ja) | 2002-01-31 | 2003-01-29 | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット |
Country Status (7)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US8026078B2 (ja) |
EP (1) | EP1477569B1 (ja) |
JP (2) | JPWO2003064683A1 (ja) |
CN (1) | CN1625601B (ja) |
AT (1) | ATE367583T1 (ja) |
DE (1) | DE60314990T2 (ja) |
WO (1) | WO2003064683A1 (ja) |
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2012026753A (ja) * | 2010-07-20 | 2012-02-09 | Arkray Inc | 糖化タンパク質の測定方法 |
JP2015067695A (ja) * | 2013-09-27 | 2015-04-13 | 東洋製罐グループホールディングス株式会社 | 生分解性樹脂の分解方法 |
US9926425B2 (en) | 2013-09-27 | 2018-03-27 | Toyo Seikan Group Holdings, Ltd. | Method for degrading biodegradable resin |
WO2018221446A1 (ja) * | 2017-05-30 | 2018-12-06 | 協和メデックス株式会社 | 糖化ヘモグロビンの測定方法 |
Families Citing this family (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE60324423D1 (de) * | 2002-05-21 | 2008-12-11 | Arkray Inc | Verfahren zur verhinderung der bildung einer falschen farbe von n-(carboxymethylaminocarbonyl)-4,4 -bis(dimethylamino)diphenylamin-natrium, reagentienlösung für das verfahren sowie das verfahren verwendendes messverfahren |
JP2006094702A (ja) * | 2002-10-23 | 2006-04-13 | Dai Ichi Pure Chem Co Ltd | フルクトシルバリンの生産方法および該生産方法により得られたフルクトシルバリンの定量方法 |
EP1693463B2 (en) * | 2003-12-12 | 2013-04-10 | ARKRAY, Inc. | Method of measuring saccharified amine |
DE602006019849D1 (de) | 2005-05-06 | 2011-03-10 | Arkray Inc | Proteinspaltungsverfahren und verwendung davon |
WO2007010950A1 (ja) | 2005-07-19 | 2007-01-25 | Kikkoman Corporation | 糖化蛋白質の測定方法および測定キット |
WO2007072941A1 (ja) * | 2005-12-22 | 2007-06-28 | Kyowa Medex Co., Ltd. | 糖化タンパク質の測定方法 |
EP2044444B1 (en) * | 2006-07-25 | 2013-03-20 | General Atomics | Methods for assaying percentage of glycated hemoglobin |
JP2008125368A (ja) * | 2006-11-16 | 2008-06-05 | Amano Enzyme Inc | 新規なジペプチド分解酵素及びその製造方法並びにジペプチド分解酵素を用いる糖化蛋白質等の測定方法及びそれに用いる試薬組成物 |
US8993255B2 (en) * | 2008-10-10 | 2015-03-31 | Toyo Boseki Kabushiki Kaisha | Protein having fructosyl valyl histidine oxidase activity, modified protein, and use of the protein or the modified protein |
WO2011126067A1 (ja) * | 2010-04-09 | 2011-10-13 | 東洋紡績株式会社 | 糖化ヘモグロビンの測定方法 |
TW201312118A (zh) * | 2011-09-15 | 2013-03-16 | Toyo Boseki | 糖化血紅素測量用多層試驗片、及使用它之測量方法 |
CN102692411B (zh) * | 2012-06-08 | 2016-12-14 | 上海蓝怡科技股份有限公司 | 一种测定糖化血红蛋白百分比的试剂 |
CN104459147A (zh) * | 2013-09-18 | 2015-03-25 | 深圳迈瑞生物医疗电子股份有限公司 | 一种生物标记物的保存液、试剂和方法 |
CN107255724A (zh) * | 2017-01-03 | 2017-10-17 | 深圳市惠安生物科技有限公司 | 糖化血红蛋白的即时检验试剂装置及其制备方法 |
JP7307959B2 (ja) * | 2018-05-18 | 2023-07-13 | 株式会社Provigate | 糖化タンパク質センサ、測定方法、プログラム及びセンサの製造方法 |
CN109541238A (zh) * | 2018-09-21 | 2019-03-29 | 武汉中太生物技术有限公司 | 直接胆红素测定方法及试剂盒 |
CN113125689B (zh) * | 2021-03-29 | 2022-02-22 | 创芯国际生物科技(广州)有限公司 | 一种新型mtt细胞活力检测试剂盒及其应用 |
Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2000210100A (ja) * | 1998-11-17 | 2000-08-02 | Kdk Corp | 酸化還元反応を用いた測定方法 |
JP2000333696A (ja) * | 1999-05-26 | 2000-12-05 | Arkray Inc | 糖化アミンの測定方法 |
JP2001054398A (ja) * | 1999-08-18 | 2001-02-27 | Asahi Chem Ind Co Ltd | タンパク質の選択的断片化方法 |
JP2001204495A (ja) * | 2000-01-28 | 2001-07-31 | Asahi Kasei Corp | 糖化タンパク質割合測定方法 |
JP2001264315A (ja) * | 2000-03-15 | 2001-09-26 | Arkray Inc | 固体成分分離能を有する試験片 |
WO2002006519A1 (fr) * | 2000-07-14 | 2002-01-24 | Arkray, Inc. | Procede pour determiner de maniere selective le taux d'hemoglobine glycosylee |
WO2002061119A1 (fr) * | 2001-01-31 | 2002-08-08 | Asahi Kasei Kabushiki Kaisha | Compositions pour analyse de glycoproteines |
Family Cites Families (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS60214900A (ja) * | 1984-04-10 | 1985-10-28 | Fujimoto Daiagunosuteitsukusu:Kk | 血清中総胆汁酸濃度の自動分析測定方法および測定試薬 |
AU577577B2 (en) * | 1984-06-25 | 1988-09-29 | Warner-Lambert Company | Isolation and quantitation of alkaline phosphatase |
IL85532A (en) * | 1987-03-13 | 1992-03-29 | Coulter Electronics | Method and lytic reagent system for isolation,identification and/or analysis of leukocytes from whole blood samples |
US5312760A (en) * | 1992-06-08 | 1994-05-17 | Modrovich, Ivan Endre | Fructosamine reagent and calibrator system |
JP2923222B2 (ja) * | 1994-03-03 | 1999-07-26 | 株式会社京都第一科学 | フルクトシルアミノ酸オキシダーゼ及びその製造方法 |
EP0678576B1 (en) * | 1994-03-03 | 2001-01-03 | Kyoto Daiichi Kagaku Co., Ltd. | Fructosyl amino acid oxidase and process for producing the same |
JP3850904B2 (ja) | 1994-10-05 | 2006-11-29 | アークレイ株式会社 | フルクトシルアミノ酸オキシダーゼ及びその製造方法 |
US5712138A (en) | 1994-10-05 | 1998-01-27 | Kyoto Daiichi Kagaku Co., Ltd. | Fructosyl amino acid oxidase |
DE69635503T2 (de) | 1995-04-11 | 2006-08-17 | Arkray, Inc. | Fructosyl-Aminosäureoxidase und Verfahren zu deren Herstellung |
JP4004081B2 (ja) | 1995-04-11 | 2007-11-07 | アークレイ株式会社 | フルクトシルアミノ酸オキシダーゼおよびその製造方法 |
JP3786966B2 (ja) | 1995-11-30 | 2006-06-21 | アークレイ株式会社 | フルクトシルアミノ酸オキシダーゼ、その製造方法、及び該酵素を用いたアマドリ化合物の測定方法 |
JP4061348B2 (ja) * | 1997-04-24 | 2008-03-19 | アークレイ株式会社 | 糖化タンパク質の酵素的測定方法 |
JPH10313893A (ja) * | 1997-05-16 | 1998-12-02 | Kdk Corp | 糖化たんぱく質の測定方法 |
JP3987900B2 (ja) | 1997-11-26 | 2007-10-10 | アークレイ株式会社 | 糖化タンパク質の測定方法 |
US6352835B1 (en) * | 1998-11-17 | 2002-03-05 | Kyoto Daiichi Kagaku Co. Ltd. | Method of measuring substance in sample using a redox reaction |
ATE457063T1 (de) * | 2000-09-28 | 2010-02-15 | Arkray Inc | Verfahren zur messung des glykierungsanteils von hämoglobin |
USRE46073E1 (en) | 2001-10-11 | 2016-07-19 | Arkray, Inc. | Method of pre-treating sample for measuring saccharified amine and method of measuring saccharified amine |
-
2003
- 2003-01-29 EP EP03705030A patent/EP1477569B1/en not_active Expired - Lifetime
- 2003-01-29 CN CN03803156.6A patent/CN1625601B/zh not_active Expired - Lifetime
- 2003-01-29 WO PCT/JP2003/000820 patent/WO2003064683A1/ja active IP Right Grant
- 2003-01-29 US US10/501,291 patent/US8026078B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2003-01-29 JP JP2003564273A patent/JPWO2003064683A1/ja active Pending
- 2003-01-29 AT AT03705030T patent/ATE367583T1/de not_active IP Right Cessation
- 2003-01-29 DE DE60314990T patent/DE60314990T2/de not_active Expired - Lifetime
-
2009
- 2009-10-23 JP JP2009244109A patent/JP5097758B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2000210100A (ja) * | 1998-11-17 | 2000-08-02 | Kdk Corp | 酸化還元反応を用いた測定方法 |
JP2000333696A (ja) * | 1999-05-26 | 2000-12-05 | Arkray Inc | 糖化アミンの測定方法 |
JP2001054398A (ja) * | 1999-08-18 | 2001-02-27 | Asahi Chem Ind Co Ltd | タンパク質の選択的断片化方法 |
JP2001204495A (ja) * | 2000-01-28 | 2001-07-31 | Asahi Kasei Corp | 糖化タンパク質割合測定方法 |
JP2001264315A (ja) * | 2000-03-15 | 2001-09-26 | Arkray Inc | 固体成分分離能を有する試験片 |
WO2002006519A1 (fr) * | 2000-07-14 | 2002-01-24 | Arkray, Inc. | Procede pour determiner de maniere selective le taux d'hemoglobine glycosylee |
WO2002061119A1 (fr) * | 2001-01-31 | 2002-08-08 | Asahi Kasei Kabushiki Kaisha | Compositions pour analyse de glycoproteines |
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2012026753A (ja) * | 2010-07-20 | 2012-02-09 | Arkray Inc | 糖化タンパク質の測定方法 |
JP2015067695A (ja) * | 2013-09-27 | 2015-04-13 | 東洋製罐グループホールディングス株式会社 | 生分解性樹脂の分解方法 |
US9926425B2 (en) | 2013-09-27 | 2018-03-27 | Toyo Seikan Group Holdings, Ltd. | Method for degrading biodegradable resin |
WO2018221446A1 (ja) * | 2017-05-30 | 2018-12-06 | 協和メデックス株式会社 | 糖化ヘモグロビンの測定方法 |
JPWO2018221446A1 (ja) * | 2017-05-30 | 2020-04-02 | 日立化成ダイアグノスティックス・システムズ株式会社 | 糖化ヘモグロビンの測定方法 |
JP7020484B2 (ja) | 2017-05-30 | 2022-02-16 | ミナリスメディカル株式会社 | 糖化ヘモグロビンの測定方法 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
DE60314990T2 (de) | 2008-04-30 |
CN1625601A (zh) | 2005-06-08 |
ATE367583T1 (de) | 2007-08-15 |
JPWO2003064683A1 (ja) | 2005-05-26 |
US20050042709A1 (en) | 2005-02-24 |
EP1477569A4 (en) | 2005-08-03 |
CN1625601B (zh) | 2010-10-20 |
EP1477569A1 (en) | 2004-11-17 |
JP5097758B2 (ja) | 2012-12-12 |
WO2003064683A1 (fr) | 2003-08-07 |
EP1477569B1 (en) | 2007-07-18 |
DE60314990D1 (de) | 2007-08-30 |
US8026078B2 (en) | 2011-09-27 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP5097758B2 (ja) | 酸化還元反応を用いた糖化タンパク質の測定方法および測定キット | |
JP3971702B2 (ja) | 糖化ヘモグロビンの選択的測定方法 | |
JP4803696B2 (ja) | ヘモグロビンの測定方法及びヘモグロビン糖化率の測定方法 | |
JP5222331B2 (ja) | 糖化アミンを測定するための試料の前処理方法および糖化アミンの測定方法 | |
EP1002874A2 (en) | Redox reactions for analyte determination using tetrazolium compounds | |
JP4045322B2 (ja) | 酸化還元反応を用いた測定方法 | |
EP1329722A1 (en) | Assay method with the use of redox reaction | |
US20030186346A1 (en) | Process for producing protein decomposition product | |
JP4143698B2 (ja) | N−(カルボキシメチルアミノカルボニル)−4,4’−ビス(ジメチルアミノ)ジフェニルアミンナトリウムの誤発色防止方法および前記方法を用いた試薬溶液ならびに測定方法 | |
JP4214277B2 (ja) | ホルマザンを用いた酸化還元反応による測定方法 | |
JP2007289202A (ja) | 糖化アミンを測定するための試料の前処理方法および糖化アミンの測定方法 | |
JP3910174B2 (ja) | アジ化ナトリウムを用いた測定方法 | |
JP4250693B2 (ja) | 酸化還元反応を用いた測定方法 | |
JP4352154B2 (ja) | 糖化ヘモグロビンの選択的測定方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20091023 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20110830 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20120628 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20120824 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20120911 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20120924 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 5097758 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20150928 Year of fee payment: 3 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
EXPY | Cancellation because of completion of term |