JP2002199890A - 生分解性ポリエステル合成酵素の改変方法 - Google Patents
生分解性ポリエステル合成酵素の改変方法Info
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-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
Abstract
(57)【要約】
【課題】 生分解性ポリエステル合成酵素の改変方法の
提供。 【解決手段】 ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に
関与する酵素を進化工学的手法よって改変することを特
徴とする該酵素の改変方法。
提供。 【解決手段】 ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に
関与する酵素を進化工学的手法よって改変することを特
徴とする該酵素の改変方法。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、ポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸の生合成に関与する酵素を進化工学的手法よ
って改変することを特徴とする該酵素の改変方法、該方
法によって得られた改変酵素、該改変酵素をコードする
遺伝子、該改変酵素を用いる生分解性エステル重合物の
製造方法に関する。
アルカン酸の生合成に関与する酵素を進化工学的手法よ
って改変することを特徴とする該酵素の改変方法、該方
法によって得られた改変酵素、該改変酵素をコードする
遺伝子、該改変酵素を用いる生分解性エステル重合物の
製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】持続可能な社会を築いていく一環とし
て、環境調和型の生分解性プラスチックの創製が注目さ
れている。ラルストニア・ユートロファ(Ralstonia eut
ropha)等の微生物によって生産されるポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸（PHA；poly(3-hydroxyalkanoate)）は、熱
可塑性及び生分解性を兼ね備えていることから、生分解
性プラスチックとしての応用が検討され、既に一部で実
用化が始まっている。
て、環境調和型の生分解性プラスチックの創製が注目さ
れている。ラルストニア・ユートロファ(Ralstonia eut
ropha)等の微生物によって生産されるポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸（PHA；poly(3-hydroxyalkanoate)）は、熱
可塑性及び生分解性を兼ね備えていることから、生分解
性プラスチックとしての応用が検討され、既に一部で実
用化が始まっている。
【０００３】生分解性プラスチックを、より広範に実用
化するためには、より安価な生産システムの構築及び様
々な物性をもつ生分解性プラスチックを自在に生産する
ことのできる微生物の育種が重要である。これを達成す
るために、これまでに、新しいタイプの生分解性ポリエ
ステル合成酵素の探索、遺伝子工学的手法による酵素生
産量の増強、細胞内の生合成経路の代謝工学的改変等が
試みられている。
化するためには、より安価な生産システムの構築及び様
々な物性をもつ生分解性プラスチックを自在に生産する
ことのできる微生物の育種が重要である。これを達成す
るために、これまでに、新しいタイプの生分解性ポリエ
ステル合成酵素の探索、遺伝子工学的手法による酵素生
産量の増強、細胞内の生合成経路の代謝工学的改変等が
試みられている。
【０００４】ところで、最近、酵素の性質の改変に、進
化工学的手法が用いられている。進化工学的手法とは、
ダーウイン進化の原理を工学的に利用するもので、具体
的には、目的の酵素をコードする遺伝子に人工的に変異
を誘発し、多数の変異遺伝子の中から所望の活性に改変
された酵素をコードする遺伝子を選択し、それを増幅す
る工程を、試験管内でより迅速に行うことによって、所
望の性質を有する酵素を取得する方法である。この方法
は、洗剤用酵素等の改変に適用され、すでに成功例がい
くつか報告されているものの、生分解性プラスチック生
産系酵素の改変への応用は知られていない。
化工学的手法が用いられている。進化工学的手法とは、
ダーウイン進化の原理を工学的に利用するもので、具体
的には、目的の酵素をコードする遺伝子に人工的に変異
を誘発し、多数の変異遺伝子の中から所望の活性に改変
された酵素をコードする遺伝子を選択し、それを増幅す
る工程を、試験管内でより迅速に行うことによって、所
望の性質を有する酵素を取得する方法である。この方法
は、洗剤用酵素等の改変に適用され、すでに成功例がい
くつか報告されているものの、生分解性プラスチック生
産系酵素の改変への応用は知られていない。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、ポリ3-ヒド
ロキシアルカン酸の生合成に関与する酵素を進化工学的
手法よって改変することを特徴とする該酵素の改変方
法、該方法によって得られた改変酵素、該改変酵素をコ
ードする遺伝子、該改変酵素を用いる生分解性エステル
重合物の製造方法を提供することを目的とする。
ロキシアルカン酸の生合成に関与する酵素を進化工学的
手法よって改変することを特徴とする該酵素の改変方
法、該方法によって得られた改変酵素、該改変酵素をコ
ードする遺伝子、該改変酵素を用いる生分解性エステル
重合物の製造方法を提供することを目的とする。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題
を解決するため鋭意研究を行った結果、進化工学的手法
によって、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与
する酵素を所望の性質を有する酵素に改変することに成
功し、本発明を完成するに至った。すなわち、本発明
は、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与する酵
素を進化工学的手法よって改変することを特徴とする該
酵素の改変方法である。ここで、ポリ3-ヒドロキシアル
カン酸の生合成に関与する酵素としては、ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素（例えば、配列番号２で表される
アミノ酸配列からなるもの）、ポリ3-ヒドロキシアルカ
ン酸合成酵素（例えば、配列番号４、６又は８で表され
るアミノ酸配列からなるもの）、3-ケトチオラーゼ（例
えば、配列番号１０で表されるアミノ酸配列からなる
も）、アセトアセチル-CoAレダクターゼ（例えば、配列
番号１２で表されるアミノ酸配列からなるもの）、エノ
イル-CoAヒドラターゼ（例えば、配列番号１４で表され
るアミノ酸配列からなるもの）、3-ケトアシル-ACPレダ
クターゼ（例えば、配列番号１６で表されるアミノ酸配
列からなるもの）、(R)-3-ヒドロキシアシル-ACP-CoAト
ランスアシラーゼ（例えば、配列番号１８で表されるア
ミノ酸配列からなるもの）、マロニル-CoA-ACPトランス
アシラーゼ（例えば、配列番号２０又は２２で表される
アミノ酸配列からなるもの）及び3-ケトアシル-ACPシン
ターゼIII（例えば、配列番号２４で表されるアミノ酸
配列からなるもの）等が挙げられる。また、前記進化工
学的手法は、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関
与する酵素をコードする遺伝子にランダムに変異を導入
する工程を包含するものであり得る。
を解決するため鋭意研究を行った結果、進化工学的手法
によって、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与
する酵素を所望の性質を有する酵素に改変することに成
功し、本発明を完成するに至った。すなわち、本発明
は、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与する酵
素を進化工学的手法よって改変することを特徴とする該
酵素の改変方法である。ここで、ポリ3-ヒドロキシアル
カン酸の生合成に関与する酵素としては、ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素（例えば、配列番号２で表される
アミノ酸配列からなるもの）、ポリ3-ヒドロキシアルカ
ン酸合成酵素（例えば、配列番号４、６又は８で表され
るアミノ酸配列からなるもの）、3-ケトチオラーゼ（例
えば、配列番号１０で表されるアミノ酸配列からなる
も）、アセトアセチル-CoAレダクターゼ（例えば、配列
番号１２で表されるアミノ酸配列からなるもの）、エノ
イル-CoAヒドラターゼ（例えば、配列番号１４で表され
るアミノ酸配列からなるもの）、3-ケトアシル-ACPレダ
クターゼ（例えば、配列番号１６で表されるアミノ酸配
列からなるもの）、(R)-3-ヒドロキシアシル-ACP-CoAト
ランスアシラーゼ（例えば、配列番号１８で表されるア
ミノ酸配列からなるもの）、マロニル-CoA-ACPトランス
アシラーゼ（例えば、配列番号２０又は２２で表される
アミノ酸配列からなるもの）及び3-ケトアシル-ACPシン
ターゼIII（例えば、配列番号２４で表されるアミノ酸
配列からなるもの）等が挙げられる。また、前記進化工
学的手法は、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関
与する酵素をコードする遺伝子にランダムに変異を導入
する工程を包含するものであり得る。
【０００７】さらに、本発明は、配列番号２６、２８、
３０、３２、３４、３６、３８、４０、４２、４４、４
６、４８、５０、５２、５４、５６、５８又は６０で表
されるアミノ酸からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素である。さらに、本発明は、配列番号２６、
２８、３０、３２、３４、３６、３８、４０、４２、４
４、４６、４８、５０、５２、５４、５６、５８又は６
０で表されるアミノ酸配列からなる変異型ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素をコードする遺伝子である。さら
に、本発明は、配列番号２５、２７、２９、３１、３
３、３５、３７、３９、４１、４３、４５、４７、４
９、５１、５３、５５、５７又は５９で表される塩基配
列からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素遺
伝子である。
３０、３２、３４、３６、３８、４０、４２、４４、４
６、４８、５０、５２、５４、５６、５８又は６０で表
されるアミノ酸からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素である。さらに、本発明は、配列番号２６、
２８、３０、３２、３４、３６、３８、４０、４２、４
４、４６、４８、５０、５２、５４、５６、５８又は６
０で表されるアミノ酸配列からなる変異型ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素をコードする遺伝子である。さら
に、本発明は、配列番号２５、２７、２９、３１、３
３、３５、３７、３９、４１、４３、４５、４７、４
９、５１、５３、５５、５７又は５９で表される塩基配
列からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素遺
伝子である。
【０００８】さらに、本発明は、前記遺伝子を含有する
組換えベクターである。さらに、本発明は、前記組換え
ベクターを含む形質転換体である。さらに、本発明は、
前記形質転換体を培養し、得られる培養物から前記変異
型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素を採取することを
特徴とする該酵素の製造方法である。さらに、本発明
は、前記形質転換体を培養し、得られる培養物から生分
解性エステル重合物を採取することを特徴とする生分解
性エステル重合物の製造方法である。
組換えベクターである。さらに、本発明は、前記組換え
ベクターを含む形質転換体である。さらに、本発明は、
前記形質転換体を培養し、得られる培養物から前記変異
型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素を採取することを
特徴とする該酵素の製造方法である。さらに、本発明
は、前記形質転換体を培養し、得られる培養物から生分
解性エステル重合物を採取することを特徴とする生分解
性エステル重合物の製造方法である。
【０００９】さらに、本発明は、配列番号２で表される
アミノ酸配列からなるポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素において、Ｎ末端より15番目のリジン、35番目のセリ
ン、39番目のグルタミン、58番目のロイシン、63番目の
イソロイシン、80番目のセリン、141番目のアルギニ
ン、148番目のイソロイシン、154番目のアラニン、174
番目のセリン、183番目のバリン、231番目のロイシン、
241番目のロイシン、283番目のセリン、304番目のアラ
ニン、306番目のアスパラギン酸、313番目のイソロイシ
ン、343番目のバリン、346番目のロイシン、358番目の
ロイシン、391番目のアラニン、393番目のトレオニン、
426番目のアスパラギン、470番目のバリン、519番目の
アスパラギン、546番目のセリン、565番目のアラニン及
び577番目のイソロイシンのいずれかを別のアミノ酸で
置換することを特徴とするポリ3-ヒドロキシブタン酸合
成酵素の改変方法である。以下、本発明を詳細に説明す
る。
アミノ酸配列からなるポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素において、Ｎ末端より15番目のリジン、35番目のセリ
ン、39番目のグルタミン、58番目のロイシン、63番目の
イソロイシン、80番目のセリン、141番目のアルギニ
ン、148番目のイソロイシン、154番目のアラニン、174
番目のセリン、183番目のバリン、231番目のロイシン、
241番目のロイシン、283番目のセリン、304番目のアラ
ニン、306番目のアスパラギン酸、313番目のイソロイシ
ン、343番目のバリン、346番目のロイシン、358番目の
ロイシン、391番目のアラニン、393番目のトレオニン、
426番目のアスパラギン、470番目のバリン、519番目の
アスパラギン、546番目のセリン、565番目のアラニン及
び577番目のイソロイシンのいずれかを別のアミノ酸で
置換することを特徴とするポリ3-ヒドロキシブタン酸合
成酵素の改変方法である。以下、本発明を詳細に説明す
る。
【００１０】
【発明の実施の形態】本発明の、ポリ3-ヒドロキシアル
カン酸の生合成に関与する酵素の改変方法は、従来の改
変方法とは異なり、該酵素を進化工学的手法によって改
変することを特徴とする方法である。ここで、「ポリ3-
ヒドロキシアルカン酸」とは、3-ヒドロキシアルカン酸
を構成ユニットとする、エステル結合によって結ばれた
重合物で、生物によって生合成され且つ土中や水中の微
生物によって分解され自然界の炭素循環系に組み込まる
環境低負荷型のエステル重合物をいう。「ポリ3-ヒドロ
キシアルカン酸の生合成に関与する酵素」とは、生物中
で当該ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与して
いる酵素をいう。「進化工学的手法」とは、目的のタン
パク質をコードする遺伝子に対して、試験管内で人為的
に突然変異を誘発させ所望の性質に改変されたタンパク
質を選択することによって、該目的タンパク質分子を改
変する技術をいう。ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合
成に関与する酵素の進化工学的手法による改変は、具体
的には以下のようにして行うことができる。
カン酸の生合成に関与する酵素の改変方法は、従来の改
変方法とは異なり、該酵素を進化工学的手法によって改
変することを特徴とする方法である。ここで、「ポリ3-
ヒドロキシアルカン酸」とは、3-ヒドロキシアルカン酸
を構成ユニットとする、エステル結合によって結ばれた
重合物で、生物によって生合成され且つ土中や水中の微
生物によって分解され自然界の炭素循環系に組み込まる
環境低負荷型のエステル重合物をいう。「ポリ3-ヒドロ
キシアルカン酸の生合成に関与する酵素」とは、生物中
で当該ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与して
いる酵素をいう。「進化工学的手法」とは、目的のタン
パク質をコードする遺伝子に対して、試験管内で人為的
に突然変異を誘発させ所望の性質に改変されたタンパク
質を選択することによって、該目的タンパク質分子を改
変する技術をいう。ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合
成に関与する酵素の進化工学的手法による改変は、具体
的には以下のようにして行うことができる。
【００１１】１．ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成
に関与する酵素の進化工学的改変 (1) ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与する酵
素 一般に、細菌中でのポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合
成経路は、図１のように、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸
を構成するモノマーユニットを供給する系（モノマー供
給系）とモノマーユニットを重合する系（モノマー重合
系）の２つの系から構成される。例えば、細菌中でのポ
リ3-ヒドロキシンアルカン酸の生合成は、図２及び３の
ように、3-ケトチオラーゼ（PhbA、BktB）やアセトアセ
チル-CoAレダクターゼ（PhbB）等により構成されるする
アセチルCoA二量体化系や、エノイル-CoAヒドラターゼ
（PhaJ）や3-ケトアシル-ACPレダクターゼ（FabG）等に
より構成される脂肪酸分解経路、(R)-3-ヒドロキシアシ
ル-ACP-CoAトランスアシラーゼ（PhaG）、3-ケトアシル
-ACPシンターゼIII（FabH）、マロニル-CoA-ACPトラン
スアシラーゼ(FabD)等により構成される脂肪酸生合成経
路などを経て生合成されたモノマーユニット（図２中：
(R)-3-ヒドロキシバレリル-CoA, (R)-3-ヒドロキシブチ
リル-CoA；図３中：(R)-3-ヒドロキシアシル-CoA）が、
ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素やポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸合成酵素によって重合されることによって行
われる。ここで、ポリ3-ヒドロキシブタン酸は、3-ヒド
ロキシブタン酸のホモポリマーであり、ポリ3-ヒドロキ
シアルカン酸は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸等を初めと
して、それ以外の3-ヒドロキシブタン酸と3-ヒドロキシ
ヘキサン酸とのヘテロポリマー等、様々なモノマーユニ
ットから構成される広範囲の3-ヒドロキシアルカン酸重
合物を意味する。
に関与する酵素の進化工学的改変 (1) ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与する酵
素 一般に、細菌中でのポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合
成経路は、図１のように、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸
を構成するモノマーユニットを供給する系（モノマー供
給系）とモノマーユニットを重合する系（モノマー重合
系）の２つの系から構成される。例えば、細菌中でのポ
リ3-ヒドロキシンアルカン酸の生合成は、図２及び３の
ように、3-ケトチオラーゼ（PhbA、BktB）やアセトアセ
チル-CoAレダクターゼ（PhbB）等により構成されるする
アセチルCoA二量体化系や、エノイル-CoAヒドラターゼ
（PhaJ）や3-ケトアシル-ACPレダクターゼ（FabG）等に
より構成される脂肪酸分解経路、(R)-3-ヒドロキシアシ
ル-ACP-CoAトランスアシラーゼ（PhaG）、3-ケトアシル
-ACPシンターゼIII（FabH）、マロニル-CoA-ACPトラン
スアシラーゼ(FabD)等により構成される脂肪酸生合成経
路などを経て生合成されたモノマーユニット（図２中：
(R)-3-ヒドロキシバレリル-CoA, (R)-3-ヒドロキシブチ
リル-CoA；図３中：(R)-3-ヒドロキシアシル-CoA）が、
ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素やポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸合成酵素によって重合されることによって行
われる。ここで、ポリ3-ヒドロキシブタン酸は、3-ヒド
ロキシブタン酸のホモポリマーであり、ポリ3-ヒドロキ
シアルカン酸は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸等を初めと
して、それ以外の3-ヒドロキシブタン酸と3-ヒドロキシ
ヘキサン酸とのヘテロポリマー等、様々なモノマーユニ
ットから構成される広範囲の3-ヒドロキシアルカン酸重
合物を意味する。
【００１２】前記ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素
は、炭素数３〜５の短鎖長の3-ヒドロキシアルカン酸を
特異的基質とする重合酵素であるに対し、ポリ3-ヒドロ
キシアルカン酸合成酵素は、炭素数３〜14のより幅広い
炭素数の3-ヒドロキシアルカン酸を基質とすることがで
きる基質特異性の広い重合酵素である。
は、炭素数３〜５の短鎖長の3-ヒドロキシアルカン酸を
特異的基質とする重合酵素であるに対し、ポリ3-ヒドロ
キシアルカン酸合成酵素は、炭素数３〜14のより幅広い
炭素数の3-ヒドロキシアルカン酸を基質とすることがで
きる基質特異性の広い重合酵素である。
【００１３】本発明においては、ポリ3-ヒドロキシアル
カン酸の生合成に関与する上記酵素のいずれもが、進化
工学的改変の対象となり得る。例えば、3-ケトチオラー
ゼ（PhbA、BktB）、アセトアセチル-CoAレダクターゼ（P
hbB）、エノイル-CoAヒドラターゼ（PhaJ）、3-ケトアシ
ル-ACPレダクターゼ（FabG）、(R)-3-ヒドロキシアシル
-ACP-CoAトランスアシラーゼ（PhaG）、3-ケトアシル-A
CPシンターゼIII（FabH）、マロニル-CoA-ACPトランス
アシラーゼ(FabD)等の酵素を改変して、当該酵素の比活
性を上昇させることにより、モノマー供給量を増大させ
ることができ、最終的に、産生されるポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸の細胞内含量を増大させることができる。
カン酸の生合成に関与する上記酵素のいずれもが、進化
工学的改変の対象となり得る。例えば、3-ケトチオラー
ゼ（PhbA、BktB）、アセトアセチル-CoAレダクターゼ（P
hbB）、エノイル-CoAヒドラターゼ（PhaJ）、3-ケトアシ
ル-ACPレダクターゼ（FabG）、(R)-3-ヒドロキシアシル
-ACP-CoAトランスアシラーゼ（PhaG）、3-ケトアシル-A
CPシンターゼIII（FabH）、マロニル-CoA-ACPトランス
アシラーゼ(FabD)等の酵素を改変して、当該酵素の比活
性を上昇させることにより、モノマー供給量を増大させ
ることができ、最終的に、産生されるポリ3-ヒドロキシ
アルカン酸の細胞内含量を増大させることができる。
【００１４】また、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素
やポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素の比活性及び基
質特異性は、図４に示したように、産生されるポリ3-ヒ
ドロキシアルカン酸の細胞内含量、分子量及びモノマー
組成に決定的役割を果たしている。従って、当該酵素の
比活性及び基質特異性を改変することにより、産生され
るポリ3-ヒドロキシアルカン酸の細胞内含量、分子量及
びモノマー組成を改変することができる。なお、本発明
においては、例示として、ラスルトニア・ユートロファ
（Ralstonia eutropha）由来のポリ3-ヒドロキブタン酸
合成酵素(PhbCR e)を進化工学的に改変した。本発明にお
いて使用したPhbCReのアミノ酸配列を配列番号２に、当
該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号１に示し
た。また、その他、本発明における進化工学的改変の対
象となり得る酵素のアミノ酸配列及びそれをコードする
DNAの塩基配列を以下に例示する。すなわち、アエロモ
ナス・キャビエ（Aeromonas caviae）由来のポリ3-ヒド
ロキシアルカン酸合成酵素PhaCAcのアミノ酸配列を配列
番号４に、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列
番号３に、シュードモナス sp.(Pseudomonas sp.)61-3
株由来のポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素PhaC1の
アミノ酸配列を配列番号６に、当該酵素をコードするDN
Aの塩基配列を配列番号５に、同細菌由来のポリ3-ヒド
ロキシアルカン酸合成酵素PhaC2のアミノ酸配列を配列
番号８に、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列
番号７に、ラルストニア・ユートロファ由来の3-ケトチ
オラーゼ（PhbA）のアミノ酸配列を配列番号１０、当該
酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号９に、同細
菌由来のアセトアセチル-CoAレダクターゼ（PhbB）のア
ミノ酸配列を配列番号１２、当該酵素をコードするDNA
の塩基配列を配列番号１１に、アエロモナス・キャビエ
由来のエノイル-CoAヒドラターゼ（PhaJ）のアミノ酸配
列を配列番号１４、当該酵素をコードするDNAの塩基配
列を配列番号１３に、大腸菌（Escherichia coli）由来
の3-ケトアシル-ACPレダクターゼ（FabG）のアミノ酸配
列を配列番号１６、当該酵素をコードするDNAの塩基配
列を配列番号１５に、シュードモナス・プチダ（Pseudo
monas putida）由来の(R)-3-ヒドロキシアシル-ACP-CoA
トランスアシラーゼ（PhaG）のアミノ酸配列を配列番号
１８、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号
１７に、シュードモナス sp. 61-3株由来のマロニル-Co
A-ACPトランスアシラーゼ（FabDPs）のアミノ酸配列を
配列番号２０、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を
配列番号１９に、大腸菌由来のマロニル-CoA-ACPトラン
スアシラーゼ（FabDEc）のアミノ酸配列を配列番号２
２、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号２
１に、同細菌由来の3-ケトアシル-ACPシンターゼIII（F
abHEc）のアミノ酸配列を配列番号２４、当該酵素をコ
ードするDNAの塩基配列を配列番号２３に示した。な
お、上記の各酵素をコードするDNAは、それぞれの微生
物由来のゲノムDNA又はcDNAを鋳型とし、PCR等の周知の
手法によって容易に取得することができる。
やポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素の比活性及び基
質特異性は、図４に示したように、産生されるポリ3-ヒ
ドロキシアルカン酸の細胞内含量、分子量及びモノマー
組成に決定的役割を果たしている。従って、当該酵素の
比活性及び基質特異性を改変することにより、産生され
るポリ3-ヒドロキシアルカン酸の細胞内含量、分子量及
びモノマー組成を改変することができる。なお、本発明
においては、例示として、ラスルトニア・ユートロファ
（Ralstonia eutropha）由来のポリ3-ヒドロキブタン酸
合成酵素(PhbCR e)を進化工学的に改変した。本発明にお
いて使用したPhbCReのアミノ酸配列を配列番号２に、当
該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号１に示し
た。また、その他、本発明における進化工学的改変の対
象となり得る酵素のアミノ酸配列及びそれをコードする
DNAの塩基配列を以下に例示する。すなわち、アエロモ
ナス・キャビエ（Aeromonas caviae）由来のポリ3-ヒド
ロキシアルカン酸合成酵素PhaCAcのアミノ酸配列を配列
番号４に、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列
番号３に、シュードモナス sp.(Pseudomonas sp.)61-3
株由来のポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素PhaC1の
アミノ酸配列を配列番号６に、当該酵素をコードするDN
Aの塩基配列を配列番号５に、同細菌由来のポリ3-ヒド
ロキシアルカン酸合成酵素PhaC2のアミノ酸配列を配列
番号８に、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列
番号７に、ラルストニア・ユートロファ由来の3-ケトチ
オラーゼ（PhbA）のアミノ酸配列を配列番号１０、当該
酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号９に、同細
菌由来のアセトアセチル-CoAレダクターゼ（PhbB）のア
ミノ酸配列を配列番号１２、当該酵素をコードするDNA
の塩基配列を配列番号１１に、アエロモナス・キャビエ
由来のエノイル-CoAヒドラターゼ（PhaJ）のアミノ酸配
列を配列番号１４、当該酵素をコードするDNAの塩基配
列を配列番号１３に、大腸菌（Escherichia coli）由来
の3-ケトアシル-ACPレダクターゼ（FabG）のアミノ酸配
列を配列番号１６、当該酵素をコードするDNAの塩基配
列を配列番号１５に、シュードモナス・プチダ（Pseudo
monas putida）由来の(R)-3-ヒドロキシアシル-ACP-CoA
トランスアシラーゼ（PhaG）のアミノ酸配列を配列番号
１８、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号
１７に、シュードモナス sp. 61-3株由来のマロニル-Co
A-ACPトランスアシラーゼ（FabDPs）のアミノ酸配列を
配列番号２０、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を
配列番号１９に、大腸菌由来のマロニル-CoA-ACPトラン
スアシラーゼ（FabDEc）のアミノ酸配列を配列番号２
２、当該酵素をコードするDNAの塩基配列を配列番号２
１に、同細菌由来の3-ケトアシル-ACPシンターゼIII（F
abHEc）のアミノ酸配列を配列番号２４、当該酵素をコ
ードするDNAの塩基配列を配列番号２３に示した。な
お、上記の各酵素をコードするDNAは、それぞれの微生
物由来のゲノムDNA又はcDNAを鋳型とし、PCR等の周知の
手法によって容易に取得することができる。
【００１５】(2) ランダム変異 前記酵素遺伝子へのランダムな変異の導入は、変異原物
質、放射線、PCR法等を用いて、以下のようにして行う
ことができる。すなわち、目的の酵素遺伝子を保有する
微生物を、5-ブロモウラシル、5-クロロウラシル、ブロ
モデオキシウリジン等の塩基類似物質、核酸塩基の酸化
的脱アミノを誘発する亜硝酸、シトシン・グアニンと反
応するヒドロキシアミン、マスタードガス、N-メチル-
N'-ニトロ-N-ニトロソグアニジン等のアルキル化試薬等
の化学物質に暴露することによって行うことができる。
また、放射線によるランダム変異の導入は、目的の酵素
遺伝子を保有する微生物を、紫外線、Ｘ線等の放射線に
暴露することによって行うことができる。
質、放射線、PCR法等を用いて、以下のようにして行う
ことができる。すなわち、目的の酵素遺伝子を保有する
微生物を、5-ブロモウラシル、5-クロロウラシル、ブロ
モデオキシウリジン等の塩基類似物質、核酸塩基の酸化
的脱アミノを誘発する亜硝酸、シトシン・グアニンと反
応するヒドロキシアミン、マスタードガス、N-メチル-
N'-ニトロ-N-ニトロソグアニジン等のアルキル化試薬等
の化学物質に暴露することによって行うことができる。
また、放射線によるランダム変異の導入は、目的の酵素
遺伝子を保有する微生物を、紫外線、Ｘ線等の放射線に
暴露することによって行うことができる。
【００１６】さらに、PCR法によるランダム変異の導入
は、目的の酵素遺伝子を含むDNA断片を鋳型とする該遺
伝子の増幅反応において、DNAポリメラーゼの複製反応
の忠実性を低める条件下でPCRを行い、増幅したDNA配列
中に複製エラーを蓄積させる、いわゆるerror-prone PC
R法によって行うことができる。ここで、複製の忠実度
の調節は、耐熱性ポリメラーゼ反応におけるpHをアルカ
リ側に設定したり、反応系中のマグネシウムイオンの濃
度を通常より高めに設定したり、添加する２価金属イオ
ンをマグネシウムイオンからマンガンイオンに変えた
り、基質である４種類のデオキシリボ核酸(dNTP)の濃度
を変化させることによって行うことができる。例えば、
error-prone PCRにおけるpHは好ましくは8.3〜8.8、最
も好ましくは8.5〜8.8である。また、error-prone PCR
におけるマグネシウムイオン濃度は15〜50mM、好ましく
は50mMである。
は、目的の酵素遺伝子を含むDNA断片を鋳型とする該遺
伝子の増幅反応において、DNAポリメラーゼの複製反応
の忠実性を低める条件下でPCRを行い、増幅したDNA配列
中に複製エラーを蓄積させる、いわゆるerror-prone PC
R法によって行うことができる。ここで、複製の忠実度
の調節は、耐熱性ポリメラーゼ反応におけるpHをアルカ
リ側に設定したり、反応系中のマグネシウムイオンの濃
度を通常より高めに設定したり、添加する２価金属イオ
ンをマグネシウムイオンからマンガンイオンに変えた
り、基質である４種類のデオキシリボ核酸(dNTP)の濃度
を変化させることによって行うことができる。例えば、
error-prone PCRにおけるpHは好ましくは8.3〜8.8、最
も好ましくは8.5〜8.8である。また、error-prone PCR
におけるマグネシウムイオン濃度は15〜50mM、好ましく
は50mMである。
【００１７】例えば、ラルストニア・ユートロファH16
（ATCC23440）由来ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素
遺伝子（PhbCRe）をerror-prone PCR法によって変異さ
せる場合には、当該遺伝子を含有するプラスミド（例え
ば、pGEM'-phbCABRe（図５））を鋳型として、前記酵素
遺伝子増幅用のプライマーを用い、忠実度の低下する条
件下でPCRを行う。次いで、得られたPCR断片を適当な発
現ベクターに連結し、宿主細胞（例えば、大腸菌）に導
入する。次いで、得られた導入宿主細胞の保有する変異
処理酵素の性質を検証することにより前記酵素の改変を
検証する。
（ATCC23440）由来ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素
遺伝子（PhbCRe）をerror-prone PCR法によって変異さ
せる場合には、当該遺伝子を含有するプラスミド（例え
ば、pGEM'-phbCABRe（図５））を鋳型として、前記酵素
遺伝子増幅用のプライマーを用い、忠実度の低下する条
件下でPCRを行う。次いで、得られたPCR断片を適当な発
現ベクターに連結し、宿主細胞（例えば、大腸菌）に導
入する。次いで、得られた導入宿主細胞の保有する変異
処理酵素の性質を検証することにより前記酵素の改変を
検証する。
【００１８】(3) 変異処理酵素の酵素学的性質の検証 上記(2)において得られた変異処理酵素の酵素学的性質
の変化は、各変異処理酵素を、必要に応じて分離・精製
後、比活性、基質特異性、至適温度、至適pH、温度安定
性、pH安定性等の酵素学的パラメーターについて、改変
前の野生型酵素と比較することにより行うことができ
る。
の変化は、各変異処理酵素を、必要に応じて分離・精製
後、比活性、基質特異性、至適温度、至適pH、温度安定
性、pH安定性等の酵素学的パラメーターについて、改変
前の野生型酵素と比較することにより行うことができ
る。
【００１９】具体的には、比活性は、以下のようにして
調べることができる。すなわち、ポリ3-ヒドロキシブタ
ン酸合成酵素及びポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素
の場合、(R)-3-ヒドロキシブチリル-CoAが当該酵素に取
り込まれる際に遊離するCoA-SHを、CoA-SHと等モルで反
応するDTNB（5,5'-ジチオビス(2-ニトロ安息香酸)）がT
NB-に酸化されることに伴う412nmの吸光度の増加を測定
し、以下に示す式によって比活性を算出することができ
る。
調べることができる。すなわち、ポリ3-ヒドロキシブタ
ン酸合成酵素及びポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素
の場合、(R)-3-ヒドロキシブチリル-CoAが当該酵素に取
り込まれる際に遊離するCoA-SHを、CoA-SHと等モルで反
応するDTNB（5,5'-ジチオビス(2-ニトロ安息香酸)）がT
NB-に酸化されることに伴う412nmの吸光度の増加を測定
し、以下に示す式によって比活性を算出することができ
る。
【００２０】
【数１】
【００２１】
【数２】
【００２２】上記の式において、ＶＴ：反応液量（ｍ
ｌ）、ＶＥ：酵素液量（ｍｌ）、ε412：15.6×103（Ｍ
-1・cm-1）、ΔＡ412／分：１分間当たりの吸光度の差
である。なお、その他の本発明における進化工学的改変
の対象となり得る酵素の比活性は、当該技術分野におい
て公知の文献に従って調べることができる。また、ポリ
3-ヒドロキシブタン酸合成酵素及びポリ3-ヒドロキシア
ルカン酸合成酵素の基質特異性は、上記測定法におい
て、基質として様々な種類のものを用い、それらに対す
る比活性を測定することによって調べることができる。
ｌ）、ＶＥ：酵素液量（ｍｌ）、ε412：15.6×103（Ｍ
-1・cm-1）、ΔＡ412／分：１分間当たりの吸光度の差
である。なお、その他の本発明における進化工学的改変
の対象となり得る酵素の比活性は、当該技術分野におい
て公知の文献に従って調べることができる。また、ポリ
3-ヒドロキシブタン酸合成酵素及びポリ3-ヒドロキシア
ルカン酸合成酵素の基質特異性は、上記測定法におい
て、基質として様々な種類のものを用い、それらに対す
る比活性を測定することによって調べることができる。
【００２３】error-prone PCR法によって目的の酵素遺
伝子を変異させた場合には、error-prone PCR法によっ
て得られた変異処理済PCR断片を連結した発現ベクター
で形質転換された宿主細胞を、ポリ3-ヒドロキシアルカ
ン酸の生成が可能な条件下で培養し、細胞内にポリ3-ヒ
ドロキシアルカン酸を生成蓄積状況を調べる。例えば、
ポリ3-ヒドロキシブタン酸の生産蓄積状況は、ポリ3-ヒ
ドロキシブタン酸に特異的に染色するNile Redを寒天培
地プレートに含有させることによって、プレート上に生
育したコロニーのピンク色の呈色の度合いを調べること
によってで判別することができる。ここで、呈色度が強
い程、ポリ3-ヒドロキシブタン酸の細胞内含量が高いと
評価することができる。また、312nmの光照射によって
発する蛍光の強度によっても高感度に観察できる[Spick
ermann et al. Arch Microbiol., 171: 73-80 (199
9)]。
伝子を変異させた場合には、error-prone PCR法によっ
て得られた変異処理済PCR断片を連結した発現ベクター
で形質転換された宿主細胞を、ポリ3-ヒドロキシアルカ
ン酸の生成が可能な条件下で培養し、細胞内にポリ3-ヒ
ドロキシアルカン酸を生成蓄積状況を調べる。例えば、
ポリ3-ヒドロキシブタン酸の生産蓄積状況は、ポリ3-ヒ
ドロキシブタン酸に特異的に染色するNile Redを寒天培
地プレートに含有させることによって、プレート上に生
育したコロニーのピンク色の呈色の度合いを調べること
によってで判別することができる。ここで、呈色度が強
い程、ポリ3-ヒドロキシブタン酸の細胞内含量が高いと
評価することができる。また、312nmの光照射によって
発する蛍光の強度によっても高感度に観察できる[Spick
ermann et al. Arch Microbiol., 171: 73-80 (199
9)]。
【００２４】また、各クローン中のポリ3-ヒドロキシブ
タン酸含量の正確な定量は、以下のようにして行うこと
ができる。すなわち、ポリ3-ヒドロキシブタン酸含量
が、乾燥菌体重量換算で約１％以上の場合には、細胞か
らポリ3-リヒドロキシブタン酸を、有機溶媒（例えば、
クロロホルム）により抽出後、メタノール-濃硫酸溶液
中でメタノリシスさせ、3-ヒドロキシブタン酸のメチル
化体をガスクロマトグラフィー(GC)によって分析する方
法により行うことができる。また、ポリ3-ヒドロキシブ
タン酸含量が、乾燥菌体重量換算で約１％未満の場合に
は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸を、高温下濃硫酸によっ
てクロトン酸変換（脱離反応）し、高速液体クロマトグ
ラフィー（HPLC）に供試し、他成分と分離させ、210nm
での吸収を分光学的に検出する方法等によって行うこと
ができる[Karr et al.:Appl. Environ. Microbiol.,46:
1339-1344(1983)；Seebach et al.：Eur. J. Biochem.,
224:317-328(1994)]。なお、進化工学的手法により、酵
素学的性質が様々に変化した変異型酵素を得られること
は、例えば、縦軸を酵素活性、横軸をクローン番号とす
る適応度地形を描くことにより明瞭化することができ
る。
タン酸含量の正確な定量は、以下のようにして行うこと
ができる。すなわち、ポリ3-ヒドロキシブタン酸含量
が、乾燥菌体重量換算で約１％以上の場合には、細胞か
らポリ3-リヒドロキシブタン酸を、有機溶媒（例えば、
クロロホルム）により抽出後、メタノール-濃硫酸溶液
中でメタノリシスさせ、3-ヒドロキシブタン酸のメチル
化体をガスクロマトグラフィー(GC)によって分析する方
法により行うことができる。また、ポリ3-ヒドロキシブ
タン酸含量が、乾燥菌体重量換算で約１％未満の場合に
は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸を、高温下濃硫酸によっ
てクロトン酸変換（脱離反応）し、高速液体クロマトグ
ラフィー（HPLC）に供試し、他成分と分離させ、210nm
での吸収を分光学的に検出する方法等によって行うこと
ができる[Karr et al.:Appl. Environ. Microbiol.,46:
1339-1344(1983)；Seebach et al.：Eur. J. Biochem.,
224:317-328(1994)]。なお、進化工学的手法により、酵
素学的性質が様々に変化した変異型酵素を得られること
は、例えば、縦軸を酵素活性、横軸をクローン番号とす
る適応度地形を描くことにより明瞭化することができ
る。
【００２５】(4) 酵素学的性質の改変に寄与するアミノ
酸部位の特定 上記(3)において酵素学的性質の変化が認められたクロ
ーンについて、当該酵素をコードする遺伝子の塩基配列
を決定し、前記酵素の推定アミノ酸配列を野生型酵素の
アミノ酸配列と比較することにより、機能マッピング、
すなわち、酵素タンパク質上において酵素学的性質の改
変にどのアミノ酸が寄与しているのかを特定することが
できる。なお、塩基配列の決定は、当該技術分野で公知
の手法（例えば、ジデオキシ法）により、自動塩基配列
決定機（例えば、PERKIN-ELMER社製373A DNAシークエン
サー等）用いて行うことができる。
酸部位の特定 上記(3)において酵素学的性質の変化が認められたクロ
ーンについて、当該酵素をコードする遺伝子の塩基配列
を決定し、前記酵素の推定アミノ酸配列を野生型酵素の
アミノ酸配列と比較することにより、機能マッピング、
すなわち、酵素タンパク質上において酵素学的性質の改
変にどのアミノ酸が寄与しているのかを特定することが
できる。なお、塩基配列の決定は、当該技術分野で公知
の手法（例えば、ジデオキシ法）により、自動塩基配列
決定機（例えば、PERKIN-ELMER社製373A DNAシークエン
サー等）用いて行うことができる。
【００２６】ここで、酵素学的性質の改変が見出された
ある酵素変異体について、そのアミノ酸配列上に複数の
アミノ酸置換が同定された場合には、それぞれのアミノ
酸置換が、酵素学的性質の改変にどの程度寄与している
のかを、遺伝子工学的手法によってワンポイント変異酵
素（酵素タンパク質上の１つのアミノ酸のみが別のアミ
ノ酸に置換された変異体）を作成し調べることができ
る。すなわち、例えば、酵素をコードするDNA上の、変
異を生じさせたい部位を含む領域を、制限酵素で除去
し、代わりに所望のアミノ酸にワンポイント置換された
コドンを含むDNA断片を挿入する。これにより、１つの
アミノ酸置換のみを含む変異型酵素をコードするDNAを
作製することができる。当該DNAを適当な発現ベクター
に連結して、宿主に導入し、当該宿主中でワンポイント
変異酵素を発現させ、その酵素学的性質を野生型酵素と
比較することにより、酵素学的性質に影響を及ぼすその
アミノ酸の寄与度を調べることが可能である。
ある酵素変異体について、そのアミノ酸配列上に複数の
アミノ酸置換が同定された場合には、それぞれのアミノ
酸置換が、酵素学的性質の改変にどの程度寄与している
のかを、遺伝子工学的手法によってワンポイント変異酵
素（酵素タンパク質上の１つのアミノ酸のみが別のアミ
ノ酸に置換された変異体）を作成し調べることができ
る。すなわち、例えば、酵素をコードするDNA上の、変
異を生じさせたい部位を含む領域を、制限酵素で除去
し、代わりに所望のアミノ酸にワンポイント置換された
コドンを含むDNA断片を挿入する。これにより、１つの
アミノ酸置換のみを含む変異型酵素をコードするDNAを
作製することができる。当該DNAを適当な発現ベクター
に連結して、宿主に導入し、当該宿主中でワンポイント
変異酵素を発現させ、その酵素学的性質を野生型酵素と
比較することにより、酵素学的性質に影響を及ぼすその
アミノ酸の寄与度を調べることが可能である。
【００２７】なお、本発明においては、配列番号２で表
されるアミノ酸配列からなるポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素において、ポリ3-ヒドロキシブタン酸の生成量
に影響を及ぼすアミノ酸として、Ｎ末端より15番目のリ
ジン、35番目のセリン、39番目のグルタミン、58番目の
ロイシン、63番目のイソロイシン、80番目のセリン、14
1番目のアルギニン、148番目のイソロイシン、154番目
のアラニン、174番目のセリン、183番目のバリン、231
番目のロイシン、241番目のロイシン、283番目のセリ
ン、304番目のアラニン、306番目のアスパラギン酸、31
3番目のイソロイシン、343番目のバリン、346番目のロ
イシン、358番目のロイシン、391番目のアラニン、393
番目のトレオニン、426番目のアスパラギン、470番目の
バリン、519番目のアスパラギン、546番目のセリン、56
5番目のアラニン及び577番目のイソロイシンが特定され
た。なお、上記アミノ酸の特定に使用した変異型ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素のアミノ酸配列をそれぞれ
配列番号２６、２８、３０、３２、３４、３６、３８、
４０、４２、４４、４６、４８、５０、５２、５４、５
６、５８及び６０に、それらをコードするDNAの塩基配
列を、配列番号２５、２７、２９、３１、３３、３５、
３７、３９、４１、４３、４５、４７、４９、５１、５
３、５５、５７及び５９にそれぞれ示した。
されるアミノ酸配列からなるポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素において、ポリ3-ヒドロキシブタン酸の生成量
に影響を及ぼすアミノ酸として、Ｎ末端より15番目のリ
ジン、35番目のセリン、39番目のグルタミン、58番目の
ロイシン、63番目のイソロイシン、80番目のセリン、14
1番目のアルギニン、148番目のイソロイシン、154番目
のアラニン、174番目のセリン、183番目のバリン、231
番目のロイシン、241番目のロイシン、283番目のセリ
ン、304番目のアラニン、306番目のアスパラギン酸、31
3番目のイソロイシン、343番目のバリン、346番目のロ
イシン、358番目のロイシン、391番目のアラニン、393
番目のトレオニン、426番目のアスパラギン、470番目の
バリン、519番目のアスパラギン、546番目のセリン、56
5番目のアラニン及び577番目のイソロイシンが特定され
た。なお、上記アミノ酸の特定に使用した変異型ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素のアミノ酸配列をそれぞれ
配列番号２６、２８、３０、３２、３４、３６、３８、
４０、４２、４４、４６、４８、５０、５２、５４、５
６、５８及び６０に、それらをコードするDNAの塩基配
列を、配列番号２５、２７、２９、３１、３３、３５、
３７、３９、４１、４３、４５、４７、４９、５１、５
３、５５、５７及び５９にそれぞれ示した。
【００２８】(5) 部位特異的変異 上記(4)において見出された酵素学的性質の改変に寄与
するアミノ酸部位に対し、部位特異的変異を導入するこ
とによって、所望の性質を有する酵素に最適化すること
ができる。目的酵素遺伝子への部位特的な変異の導入
は、以下のように、組換えDNA技術、PCR法等を用いて行
うことができる。すなわち、組換えDNA技術による変異
の導入は、例えば、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素
遺伝子中の変異導入を希望する目的の部位の両側に適当
な制限酵素認識配列が存在する場合に、そこを前記制限
酵素で切断し、変異導入を希望する部位を含む領域を除
去した後、化学合成等によって目的の部位のみに変異導
入したDNA断片を挿入するカセット変異法によって行う
ことができる。また、PCRによる部位特異的変異の導入
は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素遺伝子中の変異
導入を希望する目的の部位に目的の変異を導入した変異
プライマーと前記遺伝子の一方の末端部位の配列を含む
変異を有しない増幅用プライマーとで前記遺伝子の片側
を増幅し、前記変異用プライマーに対して相補的な配列
を有する変異用プライマーと前記遺伝子のもう一方の末
端部位の配列を含む変異を有しない増幅用プライマーで
もう片側を増幅し、得られた２つの増幅断片をアニール
後、さらに前記２種類の増幅用プライマーでPCRをする
ことにより行うことができる[SHORT PROTOCOLS IN MOLE
CULAR BIOLOGY, 3rd ed, 1995, F.A. Susubel et al.,
WILEY]。得られた部位特異的変異構築物について、上記
(3)の酵素学的性質について調べ、所望の性質に改変し
た酵素の活性を調べ、所望の性質を有する酵素を保有す
るクローンを選択する。
するアミノ酸部位に対し、部位特異的変異を導入するこ
とによって、所望の性質を有する酵素に最適化すること
ができる。目的酵素遺伝子への部位特的な変異の導入
は、以下のように、組換えDNA技術、PCR法等を用いて行
うことができる。すなわち、組換えDNA技術による変異
の導入は、例えば、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素
遺伝子中の変異導入を希望する目的の部位の両側に適当
な制限酵素認識配列が存在する場合に、そこを前記制限
酵素で切断し、変異導入を希望する部位を含む領域を除
去した後、化学合成等によって目的の部位のみに変異導
入したDNA断片を挿入するカセット変異法によって行う
ことができる。また、PCRによる部位特異的変異の導入
は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素遺伝子中の変異
導入を希望する目的の部位に目的の変異を導入した変異
プライマーと前記遺伝子の一方の末端部位の配列を含む
変異を有しない増幅用プライマーとで前記遺伝子の片側
を増幅し、前記変異用プライマーに対して相補的な配列
を有する変異用プライマーと前記遺伝子のもう一方の末
端部位の配列を含む変異を有しない増幅用プライマーで
もう片側を増幅し、得られた２つの増幅断片をアニール
後、さらに前記２種類の増幅用プライマーでPCRをする
ことにより行うことができる[SHORT PROTOCOLS IN MOLE
CULAR BIOLOGY, 3rd ed, 1995, F.A. Susubel et al.,
WILEY]。得られた部位特異的変異構築物について、上記
(3)の酵素学的性質について調べ、所望の性質に改変し
た酵素の活性を調べ、所望の性質を有する酵素を保有す
るクローンを選択する。
【００２９】２．組換えベクター及び形質転換体の作製 本発明の組換えベクターは本発明の改変遺伝子を適当な
ベクターに連結（挿入）することにより得ることがで
き、また、本発明の形質転換体は本発明の組換えベクタ
ーを本発明の遺伝子が発現し得るように宿主中に導入す
ることにより得ることができる。遺伝子を挿入するため
のベクターは、宿主中で自立複製可能なものであれば特
に限定されず、プラスミドDNAやファージDNAをベクター
として用いることができる。例えば、大腸菌を宿主とし
て用いる場合には、pBR322、pUC18、pBluescript II等
のプラスミドDNA、EMBL3、M13、λgt11等のファージDNA
等を、酵母を宿主として用いる場合は、YEp13 、YCp50
等を、植物細胞を宿主として用いる場合には、pBI121、
pBI101等を、動物細胞を宿主として用いる場合は、pcDN
AI、pcDNAI/Amp（インビトロジェン社)等をベクターと
して用いることができる。
ベクターに連結（挿入）することにより得ることがで
き、また、本発明の形質転換体は本発明の組換えベクタ
ーを本発明の遺伝子が発現し得るように宿主中に導入す
ることにより得ることができる。遺伝子を挿入するため
のベクターは、宿主中で自立複製可能なものであれば特
に限定されず、プラスミドDNAやファージDNAをベクター
として用いることができる。例えば、大腸菌を宿主とし
て用いる場合には、pBR322、pUC18、pBluescript II等
のプラスミドDNA、EMBL3、M13、λgt11等のファージDNA
等を、酵母を宿主として用いる場合は、YEp13 、YCp50
等を、植物細胞を宿主として用いる場合には、pBI121、
pBI101等を、動物細胞を宿主として用いる場合は、pcDN
AI、pcDNAI/Amp（インビトロジェン社)等をベクターと
して用いることができる。
【００３０】細菌への組換え体DNAの導入方法として
は、例えばカルシウムイオンを用いる方法[Current Pro
tocols in Molecular Biology, 1巻, 1.8.1 頁，1994
年]やエレクトロポレーション法[Current Protocols in
Molecular Biology, 1巻，1.8.4 頁, 1994年]等が挙げ
られる。酵母への組換え体DNAの導入方法としては、例
えばエレクトロポレーション法[Methods Enzymol.,194,
182-187(1990)]、スフェロプラスト法[Proc. Natl. Aca
d. Sci. USA, 84, 1929-1933 (1978)]、酢酸リチウム法
[J. Bacteriol., 153, 163-168 (1983)]等が挙げられ
る。植物細胞への組換え体DNAの導入方法としては、ア
グロバクテリウム感染法、パーティクルガン法、ポリエ
チレングリコール法等が挙げられる。動物細胞への組換
え体DNAの導入方法としては、例えば、エレクトロポレ
ーション法、リン酸カルシウム法等が挙げられる。
は、例えばカルシウムイオンを用いる方法[Current Pro
tocols in Molecular Biology, 1巻, 1.8.1 頁，1994
年]やエレクトロポレーション法[Current Protocols in
Molecular Biology, 1巻，1.8.4 頁, 1994年]等が挙げ
られる。酵母への組換え体DNAの導入方法としては、例
えばエレクトロポレーション法[Methods Enzymol.,194,
182-187(1990)]、スフェロプラスト法[Proc. Natl. Aca
d. Sci. USA, 84, 1929-1933 (1978)]、酢酸リチウム法
[J. Bacteriol., 153, 163-168 (1983)]等が挙げられ
る。植物細胞への組換え体DNAの導入方法としては、ア
グロバクテリウム感染法、パーティクルガン法、ポリエ
チレングリコール法等が挙げられる。動物細胞への組換
え体DNAの導入方法としては、例えば、エレクトロポレ
ーション法、リン酸カルシウム法等が挙げられる。
【００３１】３．改変酵素の製造 本発明の改変酵素は、本発明の形質転換体を培地で培養
し、培養物（培養菌体又は培養上清）中に本発明の改変
酵素を生成蓄積させ、該培養物から前記改変酵素を採取
することにより製造ことができる。
し、培養物（培養菌体又は培養上清）中に本発明の改変
酵素を生成蓄積させ、該培養物から前記改変酵素を採取
することにより製造ことができる。
【００３２】本発明の形質転換体を培地で培養する方法
は、宿主の培養に用いられる通常の方法に従って行われ
る。大腸菌等の細菌を宿主として得られた形質転換体を
培養する培地としては、完全培地又は合成培地、例えば
LB培地、M9培地等が挙げられる。また、培養温度は37℃
で好気的に12〜14時間培養することにより前記改変酵素
を菌体内に蓄積させ、回収する。
は、宿主の培養に用いられる通常の方法に従って行われ
る。大腸菌等の細菌を宿主として得られた形質転換体を
培養する培地としては、完全培地又は合成培地、例えば
LB培地、M9培地等が挙げられる。また、培養温度は37℃
で好気的に12〜14時間培養することにより前記改変酵素
を菌体内に蓄積させ、回収する。
【００３３】炭素源は微生物の増殖に必要であり、例え
ばグルコース、フラクトース、スクロース、マルトース
等の炭水化物が挙げられる。窒素源としては例えばアン
モニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、リン酸
アンモニウム等のアンモニウム塩の他、ペプトン、肉エ
キス、酵母エキス、コーンスティープリカー等が挙げら
れる。また、無機物としては例えばリン酸第一カリウ
ム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マ
グネシウム、塩化ナトリウム等が挙げられる。必要に応
じて、培地中に、カナマイシン、アンピシリン、テトラ
サイクリン等の抗生物質を培地に添加してもよい。
ばグルコース、フラクトース、スクロース、マルトース
等の炭水化物が挙げられる。窒素源としては例えばアン
モニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、リン酸
アンモニウム等のアンモニウム塩の他、ペプトン、肉エ
キス、酵母エキス、コーンスティープリカー等が挙げら
れる。また、無機物としては例えばリン酸第一カリウ
ム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マ
グネシウム、塩化ナトリウム等が挙げられる。必要に応
じて、培地中に、カナマイシン、アンピシリン、テトラ
サイクリン等の抗生物質を培地に添加してもよい。
【００３４】改変酵素の精製は、得られる培養物を遠心
して回収し（細胞についてはソニケーターにて破砕す
る）、アフィニティークロマトグラフィー、陽イオン又
は陰イオン交換クロマトグラフィー、ゲル濾過等を単独
で又は適宜組み合わせることによって行うことができ
る。得られた精製物質が目的の酵素であることの確認
は、通常の方法、例えばSDSポリアクリルアミドゲル電
気泳動、ウエスタンブロッティング等により行うことが
できる。
して回収し（細胞についてはソニケーターにて破砕す
る）、アフィニティークロマトグラフィー、陽イオン又
は陰イオン交換クロマトグラフィー、ゲル濾過等を単独
で又は適宜組み合わせることによって行うことができ
る。得られた精製物質が目的の酵素であることの確認
は、通常の方法、例えばSDSポリアクリルアミドゲル電
気泳動、ウエスタンブロッティング等により行うことが
できる。
【００３５】４．生分解性エステル重合物の製造 上記２において得られた形質転換体を適当な培地で培養
することによって、生分解性エステル重合物を製造する
ことができる。本発明において得られた変異型ポリ3-ヒ
ドロキシブタン酸合成酵素を用いれば、重合度の低い3-
ヒドロキシブタン酸のオリゴマーを製造することができ
る。培地としては、グルコース等の糖、グルコン酸、オ
クタン酸、ドデカン酸、テトラデカン酸等の有機酸を主
要炭素源とする培地などが挙げられる。細胞内に蓄積さ
れたポリエステルの細胞内含量及びポリエステルの組成
は、加藤らの方法[Kato, M. et al., Appl. Microbiol.
Biotechnol．45, 363(1996)；Kato, M. et al., Bull.
Chem. Soc. Jpn. 69, 515(1996)]に従い、細胞からク
ロロホルム等の有機溶媒を用いて抽出後、抽出物をガス
クロマトグラフィー、NMRなどに供試することに測定・
分析することができる。
することによって、生分解性エステル重合物を製造する
ことができる。本発明において得られた変異型ポリ3-ヒ
ドロキシブタン酸合成酵素を用いれば、重合度の低い3-
ヒドロキシブタン酸のオリゴマーを製造することができ
る。培地としては、グルコース等の糖、グルコン酸、オ
クタン酸、ドデカン酸、テトラデカン酸等の有機酸を主
要炭素源とする培地などが挙げられる。細胞内に蓄積さ
れたポリエステルの細胞内含量及びポリエステルの組成
は、加藤らの方法[Kato, M. et al., Appl. Microbiol.
Biotechnol．45, 363(1996)；Kato, M. et al., Bull.
Chem. Soc. Jpn. 69, 515(1996)]に従い、細胞からク
ロロホルム等の有機溶媒を用いて抽出後、抽出物をガス
クロマトグラフィー、NMRなどに供試することに測定・
分析することができる。
【００３６】
【実施例】以下に、本発明の実施例を示して具体的に説
明するが、本発明の範囲はこれらに限定されるものでは
ない。 〔実施例１〕 error-prone PCR法によるポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素の改変 error-prone PCR法によって、ラルストニア・ユートロ
ファH16（ATCC 23440）由来のポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素遺伝子（PhbCRe）にランダム変異を導入し
た。変異体取得までの工程を図６に示した。すなわち、
プライマーとして、制限酵素Csp45I認識配列（PhbCReの
開始コドンATGの約25塩基上流に位置）を含む順方向プ
ライマー(ReCf)：5'-gccggttcgaatagtgacgg-3'（配列番
号６１）及びSse83871認識配列を含む逆方向プライマー
(ReCr)：5'-agggaacctgcaggcctgccg-3'（配列番号６
２）を、鋳型として、PhbCRe遺伝子を含むプラスミドベ
クターpGEM'-phbCABReを用い、ポリメラーゼの基質取り
込み忠実性を低下させる条件（表１）でPCRを行うこと
により、変異の場所を限定することなくPhbCRe遺伝子全
域への変異の導入を試みた。
明するが、本発明の範囲はこれらに限定されるものでは
ない。 〔実施例１〕 error-prone PCR法によるポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素の改変 error-prone PCR法によって、ラルストニア・ユートロ
ファH16（ATCC 23440）由来のポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素遺伝子（PhbCRe）にランダム変異を導入し
た。変異体取得までの工程を図６に示した。すなわち、
プライマーとして、制限酵素Csp45I認識配列（PhbCReの
開始コドンATGの約25塩基上流に位置）を含む順方向プ
ライマー(ReCf)：5'-gccggttcgaatagtgacgg-3'（配列番
号６１）及びSse83871認識配列を含む逆方向プライマー
(ReCr)：5'-agggaacctgcaggcctgccg-3'（配列番号６
２）を、鋳型として、PhbCRe遺伝子を含むプラスミドベ
クターpGEM'-phbCABReを用い、ポリメラーゼの基質取り
込み忠実性を低下させる条件（表１）でPCRを行うこと
により、変異の場所を限定することなくPhbCRe遺伝子全
域への変異の導入を試みた。
【００３７】
【表１】
【００３８】PCRは、94℃に５分間保持した後、94℃１
分間の熱変性、50℃で１分間のアニーリング、72℃で２
分間の伸長反応を１サイクルとして、25サイクル行った
後、72℃に５分間保持後、増幅産物を４℃に保存した。
分間の熱変性、50℃で１分間のアニーリング、72℃で２
分間の伸長反応を１サイクルとして、25サイクル行った
後、72℃に５分間保持後、増幅産物を４℃に保存した。
【００３９】次いで、PCRによって得られた増幅DNA断片
（約1.9塩基）をアガロースゲル電気泳動によって精製
単離し、Csp45IとSse8387Iによって切断後、元のプラス
ミドベクターpGEM'-phbCABReの同制限酵素サイトに連結
挿入することにより変異型PhbCReの分子集団（変異クロ
ーンのプール）を得た。
（約1.9塩基）をアガロースゲル電気泳動によって精製
単離し、Csp45IとSse8387Iによって切断後、元のプラス
ミドベクターpGEM'-phbCABReの同制限酵素サイトに連結
挿入することにより変異型PhbCReの分子集団（変異クロ
ーンのプール）を得た。
【００４０】上記の操作によって得た変異型PhbCReの分
子集団を３つのグループ（グループ１〜３）に分けて、
個別に大腸菌JM109株[Yanisch-Perron et al.,1985]の
コンピテント細胞に形質転換した。形質転換処理細胞
を、ポリ3-ヒドリキシブタン酸を特異的に染色すること
ができるNile Red、グルコース及びアンピシリンを含有
するLB寒天培地（0.5μg/ml Nile Red、２％グルコー
ス、50μg/mlアンピシリン、１％トリプトン、0.5％酵
母エキス、１％NaCl、pH7.0）上で植え、培養すること
によって形質転換細胞を選別するとともに、ピンク色の
度合いによって、各形質転換細胞におけるポリ3-ヒドリ
キシブタン酸の生産蓄積量を見積もった。その結果、ポ
リ3-ヒドリキシブタン酸の生産蓄積量が少なく、ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素が低活性型に改変されたと
判定されるクローンの存在比は、全体の20〜30%であっ
た。ここで得られた変異集団を、以下の実施例に使用し
た。
子集団を３つのグループ（グループ１〜３）に分けて、
個別に大腸菌JM109株[Yanisch-Perron et al.,1985]の
コンピテント細胞に形質転換した。形質転換処理細胞
を、ポリ3-ヒドリキシブタン酸を特異的に染色すること
ができるNile Red、グルコース及びアンピシリンを含有
するLB寒天培地（0.5μg/ml Nile Red、２％グルコー
ス、50μg/mlアンピシリン、１％トリプトン、0.5％酵
母エキス、１％NaCl、pH7.0）上で植え、培養すること
によって形質転換細胞を選別するとともに、ピンク色の
度合いによって、各形質転換細胞におけるポリ3-ヒドリ
キシブタン酸の生産蓄積量を見積もった。その結果、ポ
リ3-ヒドリキシブタン酸の生産蓄積量が少なく、ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素が低活性型に改変されたと
判定されるクローンの存在比は、全体の20〜30%であっ
た。ここで得られた変異集団を、以下の実施例に使用し
た。
【００４１】〔実施例２〕 ポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素変異クローンの分離 (1) 候補クローンの選択 まずは、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の機能マッ
ピング（どういう変異が活性発現に関わっているかの解
析）とオリゴマーを生産する細胞株の樹立を目的とし
て、実施例１において得られた変異集団の中から、低活
性変異型酵素の分離を試みた。合計6240個の大腸菌コロ
ニーから候補クローンを選び、形質転換大腸菌からプラ
スミドベクターを精製単離した。ポリマー蓄積の再現性
またクローンの均一性を確認するため、単離したベクタ
ーを用いて再度、大腸菌JM109 株を形質転換した。その
結果、ポリマー蓄積の再現性またクローンの均一性を保
証する結果が得られた。
合成酵素変異クローンの分離 (1) 候補クローンの選択 まずは、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の機能マッ
ピング（どういう変異が活性発現に関わっているかの解
析）とオリゴマーを生産する細胞株の樹立を目的とし
て、実施例１において得られた変異集団の中から、低活
性変異型酵素の分離を試みた。合計6240個の大腸菌コロ
ニーから候補クローンを選び、形質転換大腸菌からプラ
スミドベクターを精製単離した。ポリマー蓄積の再現性
またクローンの均一性を確認するため、単離したベクタ
ーを用いて再度、大腸菌JM109 株を形質転換した。その
結果、ポリマー蓄積の再現性またクローンの均一性を保
証する結果が得られた。
【００４２】(2) 変異クローン中のポリ3-ヒドロキシブ
タン酸蓄積率の測定 各変異クローンの正確なポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積
率をHPLCを用いて測定した。すなわち、まず被検細胞
を、2%グルコース及びアンピシリンを加えたLB培地17ml
に変異遺伝子を保有した大腸菌を植菌し、14時間培養を
行った。培養後、培養液をあらかじめ重量を測定した1.
5 mLスクリューキャップ付きアシストチューブに移し、
10000rpm、2分間、室温で遠心分離を行い菌体を回収し
た。次に菌体にTE バッファーを加え、懸濁し、同様に
遠心分離を行い、-80℃で2時間凍結し2日間真空乾燥を
行った。凍結乾燥を終えた乾燥菌体の重量を測定し、ク
ロトン酸変換を行った。クロトン酸変換は、アシストチ
ューブに入った乾燥菌体に、1 mLの硫酸を加え、120℃
のヒートブロックで40分間サンプルを加熱することで行
った。途中1回激しく撹拌を行った。40分後氷中で急冷
した。その後、0.014Nの硫酸溶液4 mLを撹拌し、冷まし
ながらゆっくりと加えた。クロトン酸変換したサンプル
は親水性PVDF膜、孔経0.45μmのフィルターでろ過し、H
PLCへのサンプルの注入量は10μLで分析を行った。移動
相は0.014Ｎの硫酸溶液を用い、流速は0.7 mL/分で行っ
た。本カラムは、イオン型Hの架橋度8%スチレンジビニ
ルベンゼン共重合体系陽イオン交換樹脂カラム(300×7.
8 mm、アミネックスHPX-87Hカラム、BIO-RAD)を用い、
ガードカラムとしてはカチオンHカートリッジタイプ（3
0×4.6 mm）のカラムを使用した。カラム温度は60℃に
設定し、クロトン酸のカルボキシル基の吸収であるUV21
0nmの波長を測定することでクロトン酸の保持時間を測
定した。ポリ3-ヒドロキシブタン酸の蓄積率は、HPLCで
得られたクロトン酸の量と面積の関係式（検量線）を基
に、純正のポリ3-ヒドロキシブタン酸からクロトン酸へ
の変換効率50％を用いて算出した。
タン酸蓄積率の測定 各変異クローンの正確なポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積
率をHPLCを用いて測定した。すなわち、まず被検細胞
を、2%グルコース及びアンピシリンを加えたLB培地17ml
に変異遺伝子を保有した大腸菌を植菌し、14時間培養を
行った。培養後、培養液をあらかじめ重量を測定した1.
5 mLスクリューキャップ付きアシストチューブに移し、
10000rpm、2分間、室温で遠心分離を行い菌体を回収し
た。次に菌体にTE バッファーを加え、懸濁し、同様に
遠心分離を行い、-80℃で2時間凍結し2日間真空乾燥を
行った。凍結乾燥を終えた乾燥菌体の重量を測定し、ク
ロトン酸変換を行った。クロトン酸変換は、アシストチ
ューブに入った乾燥菌体に、1 mLの硫酸を加え、120℃
のヒートブロックで40分間サンプルを加熱することで行
った。途中1回激しく撹拌を行った。40分後氷中で急冷
した。その後、0.014Nの硫酸溶液4 mLを撹拌し、冷まし
ながらゆっくりと加えた。クロトン酸変換したサンプル
は親水性PVDF膜、孔経0.45μmのフィルターでろ過し、H
PLCへのサンプルの注入量は10μLで分析を行った。移動
相は0.014Ｎの硫酸溶液を用い、流速は0.7 mL/分で行っ
た。本カラムは、イオン型Hの架橋度8%スチレンジビニ
ルベンゼン共重合体系陽イオン交換樹脂カラム(300×7.
8 mm、アミネックスHPX-87Hカラム、BIO-RAD)を用い、
ガードカラムとしてはカチオンHカートリッジタイプ（3
0×4.6 mm）のカラムを使用した。カラム温度は60℃に
設定し、クロトン酸のカルボキシル基の吸収であるUV21
0nmの波長を測定することでクロトン酸の保持時間を測
定した。ポリ3-ヒドロキシブタン酸の蓄積率は、HPLCで
得られたクロトン酸の量と面積の関係式（検量線）を基
に、純正のポリ3-ヒドロキシブタン酸からクロトン酸へ
の変換効率50％を用いて算出した。
【００４３】(3) 適応度地形 変異クローンのうち、約380のクローンを用いて適応度
地形を作成した。作成結果を図７に示した。また、表２
には、変異クローンのうち任意に選択した18個のクーロ
ンのポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率を示した。なお、
図７中の破線は野生型合成酵素のポリ3-ヒドロキシブタ
ン酸蓄積率の平均値である。数パーセントから80％くら
いまでに至る幅のポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率を示
す変異型酵素のバリエーションが存在することがわか
る。このことより、進化工学的手法により、野生型酵素
の蓄積率の改変させ得る変異型ポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素を得ることができることが判明した。
地形を作成した。作成結果を図７に示した。また、表２
には、変異クローンのうち任意に選択した18個のクーロ
ンのポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率を示した。なお、
図７中の破線は野生型合成酵素のポリ3-ヒドロキシブタ
ン酸蓄積率の平均値である。数パーセントから80％くら
いまでに至る幅のポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率を示
す変異型酵素のバリエーションが存在することがわか
る。このことより、進化工学的手法により、野生型酵素
の蓄積率の改変させ得る変異型ポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素を得ることができることが判明した。
【００４４】
【表２】
【００４５】(4) 変異クローンのポリ3-ヒドロキシブタ
ン酸合成酵素遺伝子の塩基配列の解析 酵素の機能マッピングのために、上記(3)において任意
に選択した18個のクローンのポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素遺伝子の配列解析をおこなった。解析用プライ
マーは、先のerror-prone PCR用プライマー２種（ReCf
とReCr）以外に、２種類のセンスプライマー：5'-acatg
atggaagacctgaca-3'（配列番号６３）及び5'-ccatgtgca
gttgcgcgagg-3'（配列番号６４）、２種類のアンチセン
スプライマー：5'-gaccacggcgccttcggtcac-3'（配列番
号６５）及び5'-ccggcgtgttgcccttcagg-3'（配列番号６
６）の計６種のプライマーを使用し、配列解析を行っ
た。塩基配列決定は、PERKIN ELMER APPLIED BIOSYSTEM
S社製のDNA Sequencing Kit（BigDyeTM Terminator Cyc
le Sequencing Ready Reaction）を用いて、PCRにてthe
rmal cycle反応させ、その反応サンプルをキャピラリー
型Sequencer（PERKINELMER APPLIED BIOSYSTEMS、ABI P
RISMTM、310 Genetic Analyzer）に供した。解析を終え
た低活性変異クローンの変異部位を図８にまとめた。図
８において、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素にお
いて一般に保存されているアミノ酸残基に変異が導入し
ていたのを白丸で示し、保存残基に変異が導入してい
て、なおかつ変異の導入により大きくポリ3-ヒドロキシ
ブタン酸蓄積率が減少している変異クローンの変異箇所
を黒丸で示した。図８から明らかなように、変異は当該
酵素のアミノ酸配列の全域にわたって導入されており、
実施例１に記載のerror-prone PCRは網羅的変異導入の
ために好適な条件であったことがわかった。前記18個の
変異クローンのうち、変異部位が１箇所のシングル変異
体は10個（1-12、2-12、2-21、F-3、B-1、B-7、R-28、H
-16、E-11、M-22）、変異部位が２箇所のダブル変異体
は６個（1-11、1-14、2-4、2-9、H-14、P-5）、変異部
位が３箇所のトリプル変異体は２個（1-15、D-3）であ
った。ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率が大きく減少し
ていた変異クローンは、α／βヒドロラーゼフォールド
を形成する領域に変異が導入されていた。α／βヒドロ
ラーゼフォールドとは、リパーゼなどの加水分解酵素に
多く見られる構造で、加水分解を行う時に重要な活性中
心残基を含む領域である[Ollis et al., 1992]。ラルス
トニア・ユートロファ来のポリ3-ヒドロキシブタン酸合
成酵素は589アミノ酸から成り、約270番目のグリシンか
ら526番目のL-アスパラギンまでがα／βヒドロラーゼ
フォールドを形成していることが報告されている[Maeha
ra, 2000]。そして、今まで知られている全てのポリ3-
ヒドロキシアルカン酸合成酵素は、リパーゼボックス(G
-X-[S/C]-X-G)と呼ばれる活性中心を持ち[Steinbuchel
et al., 1992]、ラルストニア・ユートロファ由来のポ
リ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は319番目のシステイ
ンが活性中心残基である。
ン酸合成酵素遺伝子の塩基配列の解析 酵素の機能マッピングのために、上記(3)において任意
に選択した18個のクローンのポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素遺伝子の配列解析をおこなった。解析用プライ
マーは、先のerror-prone PCR用プライマー２種（ReCf
とReCr）以外に、２種類のセンスプライマー：5'-acatg
atggaagacctgaca-3'（配列番号６３）及び5'-ccatgtgca
gttgcgcgagg-3'（配列番号６４）、２種類のアンチセン
スプライマー：5'-gaccacggcgccttcggtcac-3'（配列番
号６５）及び5'-ccggcgtgttgcccttcagg-3'（配列番号６
６）の計６種のプライマーを使用し、配列解析を行っ
た。塩基配列決定は、PERKIN ELMER APPLIED BIOSYSTEM
S社製のDNA Sequencing Kit（BigDyeTM Terminator Cyc
le Sequencing Ready Reaction）を用いて、PCRにてthe
rmal cycle反応させ、その反応サンプルをキャピラリー
型Sequencer（PERKINELMER APPLIED BIOSYSTEMS、ABI P
RISMTM、310 Genetic Analyzer）に供した。解析を終え
た低活性変異クローンの変異部位を図８にまとめた。図
８において、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素にお
いて一般に保存されているアミノ酸残基に変異が導入し
ていたのを白丸で示し、保存残基に変異が導入してい
て、なおかつ変異の導入により大きくポリ3-ヒドロキシ
ブタン酸蓄積率が減少している変異クローンの変異箇所
を黒丸で示した。図８から明らかなように、変異は当該
酵素のアミノ酸配列の全域にわたって導入されており、
実施例１に記載のerror-prone PCRは網羅的変異導入の
ために好適な条件であったことがわかった。前記18個の
変異クローンのうち、変異部位が１箇所のシングル変異
体は10個（1-12、2-12、2-21、F-3、B-1、B-7、R-28、H
-16、E-11、M-22）、変異部位が２箇所のダブル変異体
は６個（1-11、1-14、2-4、2-9、H-14、P-5）、変異部
位が３箇所のトリプル変異体は２個（1-15、D-3）であ
った。ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率が大きく減少し
ていた変異クローンは、α／βヒドロラーゼフォールド
を形成する領域に変異が導入されていた。α／βヒドロ
ラーゼフォールドとは、リパーゼなどの加水分解酵素に
多く見られる構造で、加水分解を行う時に重要な活性中
心残基を含む領域である[Ollis et al., 1992]。ラルス
トニア・ユートロファ来のポリ3-ヒドロキシブタン酸合
成酵素は589アミノ酸から成り、約270番目のグリシンか
ら526番目のL-アスパラギンまでがα／βヒドロラーゼ
フォールドを形成していることが報告されている[Maeha
ra, 2000]。そして、今まで知られている全てのポリ3-
ヒドロキシアルカン酸合成酵素は、リパーゼボックス(G
-X-[S/C]-X-G)と呼ばれる活性中心を持ち[Steinbuchel
et al., 1992]、ラルストニア・ユートロファ由来のポ
リ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は319番目のシステイ
ンが活性中心残基である。
【００４６】例えば、2-12という変異クローンは、α／
βヒドロラーゼフォールド内に存在する保存残基である
358番目のロイシンがプロリンに変わっているが、ポリ3
-ヒドロキシブタン酸蓄積率が2.84％と大きく減少して
いることから、この箇所は重要な場所であることわか
る。また、プロリンはアミノ基の窒素原子が環状構造の
中に組み込まれた構造をしていて、プロリン残基はポリ
ペプチド骨格の通常の構造を壊す作用を起こすといわれ
ている。358番目のロイシンがプロリンに変わっている
ことも影響していると考えられる。また、425番目のト
リプトファンは、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の
二量化に重要な箇所であることが指摘されているが[Jia
et al., 2000]、1-11の変異クローンは、425番目の隣
の426番目のメチオニンがセリンに変わっている。この
変異から、1-11は二量化に影響を受けた変異であること
が考えられる。一方、F-3という変異クローンは、保存
残基である565番目のアラニンがグルタミン酸に変わっ
ているが、ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率が64%と、
ほぼ野生型クローンと変わらない蓄積率を示すことか
ら、この場所は保存残基であるが、ポリ3-ヒドロキシブ
タン酸合成酵素の触媒活性にとっては重要な箇所ではな
いことが示唆された。
βヒドロラーゼフォールド内に存在する保存残基である
358番目のロイシンがプロリンに変わっているが、ポリ3
-ヒドロキシブタン酸蓄積率が2.84％と大きく減少して
いることから、この箇所は重要な場所であることわか
る。また、プロリンはアミノ基の窒素原子が環状構造の
中に組み込まれた構造をしていて、プロリン残基はポリ
ペプチド骨格の通常の構造を壊す作用を起こすといわれ
ている。358番目のロイシンがプロリンに変わっている
ことも影響していると考えられる。また、425番目のト
リプトファンは、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の
二量化に重要な箇所であることが指摘されているが[Jia
et al., 2000]、1-11の変異クローンは、425番目の隣
の426番目のメチオニンがセリンに変わっている。この
変異から、1-11は二量化に影響を受けた変異であること
が考えられる。一方、F-3という変異クローンは、保存
残基である565番目のアラニンがグルタミン酸に変わっ
ているが、ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率が64%と、
ほぼ野生型クローンと変わらない蓄積率を示すことか
ら、この場所は保存残基であるが、ポリ3-ヒドロキシブ
タン酸合成酵素の触媒活性にとっては重要な箇所ではな
いことが示唆された。
【００４７】この結果より、ポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素を構成する配列番号２で表されるアミノ酸配列
において、Ｎ末端より15番目のリジン、35番目のセリ
ン、39番目のグルタミン、58番目のロイシン、63番目の
イソロイシン、80番目のセリン、141番目のアルギニ
ン、148番目のイソロイシン、154番目のアラニン、174
番目のセリン、183番目のバリン、231番目のロイシン、
241番目のロイシン、283番目のセリン、304番目のアラ
ニン、306番目のアスパラギン酸、313番目のイソロイシ
ン、343番目のバリン、346番目のロイシン、358番目の
ロイシン、391番目のアラニン、393番目のトレオニン、
426番目のアスパラギン、470番目のバリン、519番目の
アスパラギン、546番目のセリン及び577番目のイソロイ
シンがポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の活性に重要
な役割を果たしていることが判明した。
合成酵素を構成する配列番号２で表されるアミノ酸配列
において、Ｎ末端より15番目のリジン、35番目のセリ
ン、39番目のグルタミン、58番目のロイシン、63番目の
イソロイシン、80番目のセリン、141番目のアルギニ
ン、148番目のイソロイシン、154番目のアラニン、174
番目のセリン、183番目のバリン、231番目のロイシン、
241番目のロイシン、283番目のセリン、304番目のアラ
ニン、306番目のアスパラギン酸、313番目のイソロイシ
ン、343番目のバリン、346番目のロイシン、358番目の
ロイシン、391番目のアラニン、393番目のトレオニン、
426番目のアスパラギン、470番目のバリン、519番目の
アスパラギン、546番目のセリン及び577番目のイソロイ
シンがポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の活性に重要
な役割を果たしていることが判明した。
【００４８】〔実施例３〕 ポリ3-ヒドロキシブタン酸
合成酵素活性の測定 以下のようにして、前記18個の変異クローンの中からポ
リ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の異なる７株（B-1、P-
5、E-11、1-11、M-22、2-12、1-14）及び、野生株の合
計８株について、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の
活性を測定した。まず、アンピシリン(50μg/mL)を含む
５mLのLB液体培地に、各株の単一コロニーを植菌し、37
℃で、７時間培養した。次いで、遠心分離により菌体を
集菌し、洗浄バッファー（20 mMリン酸バッファー(pH7.
2)＋1 mM EDTA）で洗浄後、約200μLの洗浄バッファー
に再懸濁した菌体を、超音波破砕（5秒×5）することに
より調製した。
合成酵素活性の測定 以下のようにして、前記18個の変異クローンの中からポ
リ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の異なる７株（B-1、P-
5、E-11、1-11、M-22、2-12、1-14）及び、野生株の合
計８株について、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の
活性を測定した。まず、アンピシリン(50μg/mL)を含む
５mLのLB液体培地に、各株の単一コロニーを植菌し、37
℃で、７時間培養した。次いで、遠心分離により菌体を
集菌し、洗浄バッファー（20 mMリン酸バッファー(pH7.
2)＋1 mM EDTA）で洗浄後、約200μLの洗浄バッファー
に再懸濁した菌体を、超音波破砕（5秒×5）することに
より調製した。
【００４９】得られた粗酵素液中のポリ3-ヒドロキシブ
タン酸合成酵素の活性を、Gerngrossらの方法[Gerngros
s et al.,1994]により測定した。この方法は基質(R)-3H
B-CoAから、酵素の作用により遊離するCoAを定量するこ
とに基づくものである。すなわち、まず4.08 mM (R)-3H
B-CoAを含む1Mリン酸カリウムバッファー（pH 7.0）を2
5℃で10分間予熱後、前記粗酵素液を添加して反応を開
始した。経時的に20μLずつサンプリングし、得られた
サンプリング液に50μLの5％TCAを加えて撹拌し酵素反
応を停止させた。4℃、15000rpmで10分間遠心し、得ら
れた上清62.5μLに、337.5μLの500 mMリン酸カリウム
バッファー（pH7.5）及び５μLの10 mM DTNB溶液を添加
後、室温に2分間以上放置した。その後、生成したTNBア
ニオンの吸光度（412 nmにおける吸光度、モル吸光係
数：13600）を測定した。１分間当たりに１μmolのTNB
アニオンを生成する酵素量を1U（ユニット）とした。図
９に、各変異クローンにおけるポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素の活性とポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率と
の関係を示した。図９から明らかなように、酵素活性と
蓄積率との間には正の相関があることが判明した。一般
にポリマー蓄積の速度はモノマーの供給が律速であると
いわれるが、本ケースにおいては、前記の結果から、3H
B-CoAモノマーは充分に細胞内で供給されており、ポリ3
-ヒドロキシブタン酸の細胞内蓄積率は、ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素の活性に依存して決まるものと考
えられた。また、上記結果から、本発明におけるインビ
ボ分析システムは有効に機能し、当該システムを用いる
ことによって細胞内酵素活性をポリ3-ヒドロキシブタン
酸蓄積率を指標にして非常に効率よくモニター可能であ
ることが証明された。
タン酸合成酵素の活性を、Gerngrossらの方法[Gerngros
s et al.,1994]により測定した。この方法は基質(R)-3H
B-CoAから、酵素の作用により遊離するCoAを定量するこ
とに基づくものである。すなわち、まず4.08 mM (R)-3H
B-CoAを含む1Mリン酸カリウムバッファー（pH 7.0）を2
5℃で10分間予熱後、前記粗酵素液を添加して反応を開
始した。経時的に20μLずつサンプリングし、得られた
サンプリング液に50μLの5％TCAを加えて撹拌し酵素反
応を停止させた。4℃、15000rpmで10分間遠心し、得ら
れた上清62.5μLに、337.5μLの500 mMリン酸カリウム
バッファー（pH7.5）及び５μLの10 mM DTNB溶液を添加
後、室温に2分間以上放置した。その後、生成したTNBア
ニオンの吸光度（412 nmにおける吸光度、モル吸光係
数：13600）を測定した。１分間当たりに１μmolのTNB
アニオンを生成する酵素量を1U（ユニット）とした。図
９に、各変異クローンにおけるポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素の活性とポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率と
の関係を示した。図９から明らかなように、酵素活性と
蓄積率との間には正の相関があることが判明した。一般
にポリマー蓄積の速度はモノマーの供給が律速であると
いわれるが、本ケースにおいては、前記の結果から、3H
B-CoAモノマーは充分に細胞内で供給されており、ポリ3
-ヒドロキシブタン酸の細胞内蓄積率は、ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素の活性に依存して決まるものと考
えられた。また、上記結果から、本発明におけるインビ
ボ分析システムは有効に機能し、当該システムを用いる
ことによって細胞内酵素活性をポリ3-ヒドロキシブタン
酸蓄積率を指標にして非常に効率よくモニター可能であ
ることが証明された。
【００５０】〔実施例４〕 ポリ3-ヒドロキシブタン酸
蓄積率に及ぼす宿主の影響 宿主として、プロテアーゼを欠損した大腸菌UT5600株[E
arhart et al., 1979]を用いた場合のポリ3-ヒドロキシ
ブタン酸蓄積率を測定した。UT5600株において得られた
ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率とJM109株において得
られたポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率との比較を図１
０に示した。図１０から明らかなように、宿主の違いに
よりポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の絶対値が異なる
結果が得られたものの、野生株中のポリ3-ヒドロキシブ
タン酸蓄積率に対する相対比は両宿主間でほぼ一致して
いた。このことから、各ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成
酵素を有するそれぞれの変異クローン間のポリ3-ヒドロ
キシブタン酸蓄積能力の優劣は、宿主の違いに影響され
ないことがわかった。
蓄積率に及ぼす宿主の影響 宿主として、プロテアーゼを欠損した大腸菌UT5600株[E
arhart et al., 1979]を用いた場合のポリ3-ヒドロキシ
ブタン酸蓄積率を測定した。UT5600株において得られた
ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率とJM109株において得
られたポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率との比較を図１
０に示した。図１０から明らかなように、宿主の違いに
よりポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の絶対値が異なる
結果が得られたものの、野生株中のポリ3-ヒドロキシブ
タン酸蓄積率に対する相対比は両宿主間でほぼ一致して
いた。このことから、各ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成
酵素を有するそれぞれの変異クローン間のポリ3-ヒドロ
キシブタン酸蓄積能力の優劣は、宿主の違いに影響され
ないことがわかった。
【００５１】一方、例外として、図１０から明らかなよ
うに、E-11は、宿主をUT5600株に変えたことにより前記
相対比が大きく変化するという結果が得られた。これ
は、宿主大腸菌細胞内の環境（例えば、プロテアーゼ活
性）に対する各変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素の感受性の差に起因するものであり、E-11の変異型ポ
リ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は、JM109株中で構造
を安定に保っていられるが、それ以外の変異クローンの
ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は構造を維持できな
い環境であり、結果としてE-11の変異クローンの蓄積率
の相対比が高くなったと考えられる。従って、各変異型
ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は、JM109株よりもU
T5600株において構造を維持しやすいということができ
る。
うに、E-11は、宿主をUT5600株に変えたことにより前記
相対比が大きく変化するという結果が得られた。これ
は、宿主大腸菌細胞内の環境（例えば、プロテアーゼ活
性）に対する各変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素の感受性の差に起因するものであり、E-11の変異型ポ
リ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は、JM109株中で構造
を安定に保っていられるが、それ以外の変異クローンの
ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は構造を維持できな
い環境であり、結果としてE-11の変異クローンの蓄積率
の相対比が高くなったと考えられる。従って、各変異型
ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素は、JM109株よりもU
T5600株において構造を維持しやすいということができ
る。
【００５２】〔実施例５〕 変異クローンE-11のポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素の熱安定性 実施例４において判明したE-11の変異型ポリ3-ヒドロキ
シブタン酸合成酵素の熱安定性について調べた。まず、
アンピシリン(50μg/mL)を含む５mLのLB液体培地に、E-
11クローンの単一コロニーを植菌し、37℃で、７時間培
養した。遠心分離により菌体を集菌し、洗浄バッファー
(20 mMリン酸バッファー(pH7.2)＋1 mMEDTA)で洗浄し
た。約350μLの洗浄バッファーに再懸濁し、超音波(5se
c×5)により菌体を破砕した。破砕後の粗酵素液を50℃
のヒートブロック中に置き、経時的に50μLずつサンプ
リングを行い、各サンプル中のポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素活性を測定した。結果を図１１に示した。図
１１から明らかなように、50℃に約２分間に保持した後
の残存活性は、野生型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素が54％であったのに対し、E-11の変異型ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素は70％と、変異型酵素は熱安定性
が向上していた。また、酵素活性が50％まで活性が落ち
るのに要する時間（T1/2）は、野生型酵素が2.2分であ
ったのに対し、E-11の変異型酵素は3.1分と、変異型酵
素の方がT1/2は約１分間長かった。E-11の変異型ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素はＮ末端から80番目のセリ
ンがプロリンに変化したものである。従って、Ｎ末端か
ら80番目のアミノ酸を置換することによって酵素の安定
性を向上させ得ることが判明した。
ヒドロキシブタン酸合成酵素の熱安定性 実施例４において判明したE-11の変異型ポリ3-ヒドロキ
シブタン酸合成酵素の熱安定性について調べた。まず、
アンピシリン(50μg/mL)を含む５mLのLB液体培地に、E-
11クローンの単一コロニーを植菌し、37℃で、７時間培
養した。遠心分離により菌体を集菌し、洗浄バッファー
(20 mMリン酸バッファー(pH7.2)＋1 mMEDTA)で洗浄し
た。約350μLの洗浄バッファーに再懸濁し、超音波(5se
c×5)により菌体を破砕した。破砕後の粗酵素液を50℃
のヒートブロック中に置き、経時的に50μLずつサンプ
リングを行い、各サンプル中のポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素活性を測定した。結果を図１１に示した。図
１１から明らかなように、50℃に約２分間に保持した後
の残存活性は、野生型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素が54％であったのに対し、E-11の変異型ポリ3-ヒドロ
キシブタン酸合成酵素は70％と、変異型酵素は熱安定性
が向上していた。また、酵素活性が50％まで活性が落ち
るのに要する時間（T1/2）は、野生型酵素が2.2分であ
ったのに対し、E-11の変異型酵素は3.1分と、変異型酵
素の方がT1/2は約１分間長かった。E-11の変異型ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素はＮ末端から80番目のセリ
ンがプロリンに変化したものである。従って、Ｎ末端か
ら80番目のアミノ酸を置換することによって酵素の安定
性を向上させ得ることが判明した。
【００５３】〔実施例６〕 蛍光顕微鏡によるポリ3-ヒ
ドロキシブタン酸グラニュール形状の観察 ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の異なる変異クローン
（B-1、P-5、1-11）の単一コロニーを、２％グルコース
とアンピシリン(50μg/mL)を加えたLBプレート培地に植
え継ぎ、37℃で12時間静置し培養した。その後、プレー
トを4℃で保存し、菌体内のポリ3-ヒドロキシブタン酸
グラニュールの蓄積状態を蛍光顕微鏡下で経時的に観察
した。ここで、サンプル調製は、以下のようにして行っ
た。ガラス板に滅菌水を適量垂らし、そこにコロニーを
塗り広げ、60℃で乾かした。その後ポリ3-ヒドロキシブ
タン酸グラニュールの染色試薬であるNile blue A液を
数滴垂らし、60℃で乾かした。蒸留水でNile blue A液
を洗い流した後、８％酢酸水溶液で固定化し、観察用サ
ンプルとした。顕微鏡はOLYMPUS社製BX51システム生物
顕微鏡を用いた。
ドロキシブタン酸グラニュール形状の観察 ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の異なる変異クローン
（B-1、P-5、1-11）の単一コロニーを、２％グルコース
とアンピシリン(50μg/mL)を加えたLBプレート培地に植
え継ぎ、37℃で12時間静置し培養した。その後、プレー
トを4℃で保存し、菌体内のポリ3-ヒドロキシブタン酸
グラニュールの蓄積状態を蛍光顕微鏡下で経時的に観察
した。ここで、サンプル調製は、以下のようにして行っ
た。ガラス板に滅菌水を適量垂らし、そこにコロニーを
塗り広げ、60℃で乾かした。その後ポリ3-ヒドロキシブ
タン酸グラニュールの染色試薬であるNile blue A液を
数滴垂らし、60℃で乾かした。蒸留水でNile blue A液
を洗い流した後、８％酢酸水溶液で固定化し、観察用サ
ンプルとした。顕微鏡はOLYMPUS社製BX51システム生物
顕微鏡を用いた。
【００５４】観察結果を図１２に示した。図１２の
（Ａ）は、位相差顕微鏡図であり、（Ｂ）はUV照射によ
る蛍光顕微鏡図である。野生型、B-1、1-11のクローン
は大きいポリ3-ヒドロキシブタン酸グラニュールが塊と
して菌体内に蓄積されていた。しかし、P-5の変異クロ
ーンは小さなポリ3-ヒドロキシブタン酸グラニュールが
多数菌体内に存在していた。Jungらは、菌体内のグラニ
ュールの形状は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素を
増強した場合、小さく多数のグラニュールが菌体内に蓄
積されることを報告している[Jung et al., 2000]。一
方、モノマー供給系遺伝子を増強した場合には、大きく
数の少ないグラニュールが視察されている。この報告か
ら、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の発現量が、P-
5の変異クローンの方が野生型に比べて多い場合に、こ
のような結果になる可能性がある。しかし、液体培地で
培養した時の野生型、B-1、P-5、1-11のクローンのポリ
3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の発現量をウエスタン分
析で測定したところ、B-1、P-5、1-11のいずれにおいて
も発現量はほぼ同程度であった。P-5のアミノ酸置換
は、α/β hydrolase foldを形成する領域に存在する、
互いに近接した部位での二重変異である。また、一つは
保存残基であることから、PHB重合酵素の触媒能力にな
んらかの影響をおよぼす部位である可能性が示唆され
た。
（Ａ）は、位相差顕微鏡図であり、（Ｂ）はUV照射によ
る蛍光顕微鏡図である。野生型、B-1、1-11のクローン
は大きいポリ3-ヒドロキシブタン酸グラニュールが塊と
して菌体内に蓄積されていた。しかし、P-5の変異クロ
ーンは小さなポリ3-ヒドロキシブタン酸グラニュールが
多数菌体内に存在していた。Jungらは、菌体内のグラニ
ュールの形状は、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素を
増強した場合、小さく多数のグラニュールが菌体内に蓄
積されることを報告している[Jung et al., 2000]。一
方、モノマー供給系遺伝子を増強した場合には、大きく
数の少ないグラニュールが視察されている。この報告か
ら、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の発現量が、P-
5の変異クローンの方が野生型に比べて多い場合に、こ
のような結果になる可能性がある。しかし、液体培地で
培養した時の野生型、B-1、P-5、1-11のクローンのポリ
3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の発現量をウエスタン分
析で測定したところ、B-1、P-5、1-11のいずれにおいて
も発現量はほぼ同程度であった。P-5のアミノ酸置換
は、α/β hydrolase foldを形成する領域に存在する、
互いに近接した部位での二重変異である。また、一つは
保存残基であることから、PHB重合酵素の触媒能力にな
んらかの影響をおよぼす部位である可能性が示唆され
た。
【００５５】
【発明の効果】本発明は、所望の物性を有する生分解性
ポリエステルの製造方法の構築に有用である。
ポリエステルの製造方法の構築に有用である。
【００５６】
【配列表】 SEQUENCE LISTING <110> RIKEN <120> A method of modification of biodegradable polyester synthase <130> RJH12-127 <160> 66 <170> PatentIn Ver. 2.0 <210> 1 <211> 2768 <212> DNA <213> Ralstonia eutropha <220> <221> CDS <222> (842)..(2608) <400> 1 cccgggcaag taccttgccg acatctatgc gctggcgcgc acgcgcctgg cgcgcgccgg 60 ctgtaccgag gtctacggcg gcgacgcctg caccgtggcc gacgccggtc gcttctactc 120 ctatcggcgc gatggcgtga ccggccgcat ggccagcctg gtctggctgg cggactgagc 180 ccgccgctgc ctcactcgtc cttgcccctg gccgcctgcg cgcgctcggc ttcagccttg 240 cgtcggcggc ggccgggcgt gcccatgatg tagagcacca cgccaccggc gccatgccat 300 acatcaggaa ggtggcaacg cctgccacca cgttgtgctc ggtgatcgcc atcatcagcg 360 ccacgtagag ccagccaatg gccacgatgt acatcaaaaa ttcatccttc tcgcctatgc 420 tctggggcct cggcagatgc gagcgctgca taccgtccgg taggtcggga agcgtgcagt 480 gccgaggcgg attcccgcat tgacagcgcg tgcgttgcaa ggcaacaatg gactcaaatg 540 tctcggaatc gctgacgatt cccaggtttc tccggcaagc atagcgcatg gcgtctccat 600 gcgagaatgt cgcgcttgcc ggataaaagg ggagccgcta tcggaatgga cgcaagccac 660 ggccgcagca ggtgcggtcg agggcttcca gccagttcca gggcagatgt gccggcagac 720 cctcccgctt tgggggaggc gcaagccggg tccattcgga tagcatctcc ccatgcaaag 780 tgccggccag ggcaatgccc ggagccggtt cgaatagtga cggcagagag acaatcaaat 840 c atg gcg acc ggc aaa ggc gcg gca gct tcc acg cag gaa ggc aag tcc 889 Met Ala Thr Gly Lys Gly Ala Ala Ala Ser Thr Gln Glu Gly Lys Ser 1 5 10 15 caa cca ttc aag gtc acg ccg ggg cca ttc gat cca gcc aca tgg ctg 937 Gln Pro Phe Lys Val Thr Pro Gly Pro Phe Asp Pro Ala Thr Trp Leu 20 25 30 gaa tgg tcc cgc cag tgg cag ggc act gaa ggc aac ggc cac gcg gcc 985 Glu Trp Ser Arg Gln Trp Gln Gly Thr Glu Gly Asn Gly His Ala Ala 35 40 45 gcg tcc ggc att ccg ggc ctg gat gcg ctg gca ggc gtc aag atc gcg 1033 Ala Ser Gly Ile Pro Gly Leu Asp Ala Leu Ala Gly Val Lys Ile Ala 50 55 60 ccg gcg cag ctg ggt gat atc cag cag cgc tac atg aag gac ttc tca 1081 Pro Ala Gln Leu Gly Asp Ile Gln Gln Arg Tyr Met Lys Asp Phe Ser 65 70 75 80 gcg ctg tgg cag gcc atg gcc gag ggc aag gcc gag gcc acc ggt ccg 1129 Ala Leu Trp Gln Ala Met Ala Glu Gly Lys Ala Glu Ala Thr Gly Pro 85 90 95 ctg cac gac cgg cgc ttc gcc ggc gac gca tgg cgc acc aac ctc cca 1177 Leu His Asp Arg Arg Phe Ala Gly Asp Ala Trp Arg Thr Asn Leu Pro 100 105 110 tat cgc ttc gct gcc gcg ttc tac ctg ctc aat gcg cgc gcc ttg acc 1225 Tyr Arg Phe Ala Ala Ala Phe Tyr Leu Leu Asn Ala Arg Ala Leu Thr 115 120 125 gag ctg gcc gat gcc gtc gag gcc gat gcc aag acc cgc cag cgc atc 1273 Glu Leu Ala Asp Ala Val Glu Ala Asp Ala Lys Thr Arg Gln Arg Ile 130 135 140 cgc ttc gcg atc tcg caa tgg gtc gat gcg atg tcg ccc gcc aac ttc 1321 Arg Phe Ala Ile Ser Gln Trp Val Asp Ala Met Ser Pro Ala Asn Phe 145 150 155 160 ctt gcc acc aat ccc gag gcg cag cgc ctg ctg atc gag tcg ggc ggc 1369 Leu Ala Thr Asn Pro Glu Ala Gln Arg Leu Leu Ile Glu Ser Gly Gly 165 170 175 gaa tcg ctg cgt gcc ggc gtg cgc aac atg atg gaa gac ctg aca cgc 1417 Glu Ser Leu Arg Ala Gly Val Arg Asn Met Met Glu Asp Leu Thr Arg 180 185 190 ggc aag atc tcg cag acc gac gag agc gcg ttt gag gtc ggc cgc aat 1465 Gly Lys Ile Ser Gln Thr Asp Glu Ser Ala Phe Glu Val Gly Arg Asn 195 200 205 gtc gcg gtg acc gaa ggc gcc gtg gtc ttc gag aac gag tac ttc cag 1513 Val Ala Val Thr Glu Gly Ala Val Val Phe Glu Asn Glu Tyr Phe Gln 210 215 220 ctg ttg cag tac aag ccg ctg acc gac aag gtg cac gcg cgc ccg ctg 1561 Leu Leu Gln Tyr Lys Pro Leu Thr Asp Lys Val His Ala Arg Pro Leu 225 230 235 240 ctg atg gtg ccg ccg tgc atc aac aag tac tac atc ctg gac ctg cag 1609 Leu Met Val Pro Pro Cys Ile Asn Lys Tyr Tyr Ile Leu Asp Leu Gln 245 250 255 ccg gag agc tcg ctg gtg cgc cat gtg gtg gag cag gga cat acg gtg 1657 Pro Glu Ser Ser Leu Val Arg His Val Val Glu Gln Gly His Thr Val 260 265 270 ttt ctg gtg tcg tgg cgc aat ccg gac gcc agc atg gcc ggc agc acc 1705 Phe Leu Val Ser Trp Arg Asn Pro Asp Ala Ser Met Ala Gly Ser Thr 275 280 285 tgg gac gac tac atc gag cac gcg gcc atc cgc gcc atc gaa gtc gcg 1753 Trp Asp Asp Tyr Ile Glu His Ala Ala Ile Arg Ala Ile Glu Val Ala 290 295 300 cgc gac atc agc ggc cag gac aag atc aac gtg ctc ggc ttc tgc gtg 1801 Arg Asp Ile Ser Gly Gln Asp Lys Ile Asn Val Leu Gly Phe Cys Val 305 310 315 320 ggc ggc acc att gtc tcg acc gcg ctg gcg gtg ctg gcc gcg cgc ggc 1849 Gly Gly Thr Ile Val Ser Thr Ala Leu Ala Val Leu Ala Ala Arg Gly 325 330 335 gag cac ccg gcc gcc agc gtc acg ctg ctg acc acg ctg ctg gac ttt 1897 Glu His Pro Ala Ala Ser Val Thr Leu Leu Thr Thr Leu Leu Asp Phe 340 345 350 gcc gac acg ggc atc ctc gac gtc ttt gtc gac gag ggc cat gtg cag 1945 Ala Asp Thr Gly Ile Leu Asp Val Phe Val Asp Glu Gly His Val Gln 355 360 365 ttg cgc gag gcc acg ctg ggc ggc ggc gcc ggc gcg ccg tgc gcg ctg 1993 Leu Arg Glu Ala Thr Leu Gly Gly Gly Ala Gly Ala Pro Cys Ala Leu 370 375 380 ctg cgc ggc ctt gag ctg gcc aat acc ttc tcg ttc ttg cgc ccg aac 2041 Leu Arg Gly Leu Glu Leu Ala Asn Thr Phe Ser Phe Leu Arg Pro Asn 385 390 395 400 gac ctg gtg tgg aac tac gtg gtc gac aac tac ctg aag ggc aac acg 2089 Asp Leu Val Trp Asn Tyr Val Val Asp Asn Tyr Leu Lys Gly Asn Thr 405 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Thr Asn Asp Ala 515 520 525 ctg ccg gag tcg ccg cag caa tgg ctg gcc ggc gcc atc gag cat cac 2473 Leu Pro Glu Ser Pro Gln Gln Trp Leu Ala Gly Ala Ile Glu His His 530 535 540 ggc agc tgg tgg ccg gac tgg acc gca tgg ctg gcc ggg cag gcc ggc 2521 Gly Ser Trp Trp Pro Asp Trp Thr Ala Trp Leu Ala Gly Gln Ala Gly 545 550 555 560 gcg aaa cgc gcc gcg ccc gcc aac tat ggc aat gcg cgc tat cgc gca 2569 Ala Lys Arg Ala Ala Pro Ala Asn Tyr Gly Asn Ala Arg Tyr Arg Ala 565 570 575 atc gaa ccc gcg cct ggg cga tac gtc aaa gcc aag gca tgacgcttgc 2618 Ile Glu Pro Ala Pro Gly Arg Tyr Val Lys Ala Lys Ala 580 585 atgagtgccg gcgtgcgtca tgcacggcgc cggcaggcct gcaggttccc tcccgtttcc 2678 attgaaagga ctacacaatg actgacgttg tcatcgtatc cgccgcccgc accgcggtcg 2738 gcaagtttgg cggctcgctg gccaagatcc 2768 <210> 2 <211> 589 <212> PRT <213> Ralstonia eutropha <400> 2 Met Ala Thr Gly Lys Gly Ala Ala Ala Ser Thr Gln Glu Gly Lys Ser 1 5 10 15 Gln Pro Phe Lys Val Thr Pro Gly Pro Phe Asp Pro Ala Thr Trp Leu 20 25 30 Glu Trp Ser Arg Gln Trp Gln Gly Thr Glu Gly Asn Gly His Ala Ala 35 40 45 Ala Ser Gly Ile Pro Gly Leu Asp Ala Leu Ala Gly Val Lys Ile Ala 50 55 60 Pro Ala Gln Leu Gly Asp Ile Gln Gln Arg Tyr Met Lys Asp Phe Ser 65 70 75 80 Ala Leu Trp Gln Ala Met Ala Glu Gly Lys Ala Glu Ala Thr Gly Pro 85 90 95 Leu His Asp Arg Arg Phe Ala Gly Asp Ala Trp Arg Thr Asn Leu Pro 100 105 110 Tyr Arg Phe Ala Ala Ala Phe Tyr Leu Leu Asn Ala Arg Ala Leu Thr 115 120 125 Glu Leu Ala Asp Ala Val Glu Ala Asp Ala Lys Thr Arg Gln Arg Ile 130 135 140 Arg Phe Ala Ile Ser Gln Trp Val Asp Ala Met Ser Pro Ala Asn Phe 145 150 155 160 Leu Ala Thr Asn Pro Glu Ala Gln Arg Leu Leu Ile Glu Ser Gly Gly 165 170 175 Glu Ser Leu Arg Ala Gly Val Arg Asn Met Met Glu Asp Leu Thr Arg 180 185 190 Gly Lys Ile Ser Gln Thr Asp Glu Ser Ala Phe Glu Val Gly Arg Asn 195 200 205 Val Ala Val Thr Glu Gly Ala Val Val Phe Glu Asn Glu Tyr Phe Gln 210 215 220 Leu Leu Gln Tyr Lys Pro Leu Thr Asp Lys Val His Ala Arg Pro Leu 225 230 235 240 Leu Met Val Pro Pro Cys Ile 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cat gag cga ccg ctg ctg gtg gtc cca ccg cag 672 Thr Thr Glu Gln Val His Glu Arg Pro Leu Leu Val Val Pro Pro Gln 210 215 220 atc aac aag ttt tat gtg ttt gac ctg agc ccg gat aaa agc ctg gcg 720 Ile Asn Lys Phe Tyr Val Phe Asp Leu Ser Pro Asp Lys Ser Leu Ala 225 230 235 240 cgc ttc tgc ctg agc aac aac cag caa acc ttt atc gtc agc tgg cgc 768 Arg Phe Cys Leu Ser Asn Asn Gln Gln Thr Phe Ile Val Ser Trp Arg 245 250 255 aac ccg acc aag gcc cag cgt gag tgg ggt ctg tcg act tac atc gat 816 Asn Pro Thr Lys Ala Gln Arg Glu Trp Gly Leu Ser Thr Tyr Ile Asp 260 265 270 gcg ctc aaa gaa gcc gtc gac gta gtt tcc gcc atc acc ggc agc aaa 864 Ala Leu Lys Glu Ala Val Asp Val Val Ser Ala Ile Thr Gly Ser Lys 275 280 285 gac atc aac atg ctc ggc gcc tgc tcc ggt ggc att acc tgc acc gcg 912 Asp Ile Asn Met Leu Gly Ala Cys Ser Gly Gly Ile Thr Cys Thr Ala 290 295 300 ctg ctg ggt cac tac gcc gct ctc ggc gag aag aag gtc aat gcc ctg 960 Leu Leu Gly His Tyr Ala Ala Leu Gly Glu Lys Lys Val Asn Ala Leu 305 310 315 320 acc 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Ala Thr Leu 100 105 110 acc acc cgc atc ttc acc caa ggc ggc gcc ctc gcc gtg acg ggg gaa 384 Thr Thr Arg Ile Phe Thr Gln Gly Gly Ala Leu Ala Val Thr Gly Glu 115 120 125 gcc gtg gtc aag ctg cct taa 405 Ala Val Val Lys Leu Pro 130 135 <210> 14 <211> 134 <212> PRT <213> Aeromonas caviae <400> 14 Met Ser Ala Gln Ser Leu Glu Val Gly Gln Lys Ala Arg Leu Ser Lys 1 5 10 15 Arg Phe Gly Ala Ala Glu Val Ala Ala Phe Ala Ala Leu Ser Glu Asp 20 25 30 Phe Asn Pro Leu His Leu Asp Pro Ala Phe Ala Ala Thr Thr Ala Phe 35 40 45 Glu Arg Pro Ile Val His Gly Met Leu Leu Ala Ser Leu Phe Ser Gly 50 55 60 Leu Leu Gly Gln Gln Leu Pro Gly Lys Gly Ser Ile Tyr Leu Gly Gln 65 70 75 80 Ser Leu Ser Phe Lys Leu Pro Val Phe Val Gly Asp Glu Val Thr Ala 85 90 95 Glu Val Glu Val Thr Ala Leu Arg Glu Asp Lys Pro Ile Ala Thr Leu 100 105 110 Thr Thr Arg Ile Phe Thr Gln Gly Gly Ala Leu Ala Val Thr Gly Glu 115 120 125 Ala Val Val Lys Leu Pro 130 <210> 15 <211> 735 <212> DNA <213> Escherichia coli <220> <221> CDS <222> (1)..(735) <400> 15 atg aat ttt gaa gga aaa atc gca ctg gta acc ggt gca agc cgc gga 48 Met Asn Phe Glu Gly Lys Ile Ala Leu Val Thr Gly Ala Ser Arg Gly 1 5 10 15 att ggc cgc gca att gct gaa acg ctc gca gcc cgt ggc ggg aaa gtt 96 Ile Gly Arg Ala Ile Ala Glu Thr Leu Ala Ala Arg Gly Gly Lys Val 20 25 30 att ggc act gcg acc agt gaa aat ggc gct cag gcg atc agt gat tat 144 Ile Gly Thr Ala Thr Ser Glu Asn Gly Ala Gln Ala Ile Ser Asp Tyr 35 40 45 tta ggt gcc aac ggc aaa ggt ctg atg ttg aat gtg acc gac ccg gca 192 Leu Gly Ala Asn Gly Lys Gly Leu Met Leu Asn Val Thr Asp Pro Ala 50 55 60 tct atc gaa tct gtt ctg gaa aaa att cgc gca gaa ttt ggt gaa gtg 240 Ser Ile Glu Ser Val Leu Glu Lys Ile Arg Ala Glu Phe Gly Glu Val 65 70 75 80 gat atc ctg gtc aat aat gcc ggt atc act cgt gat aac ctg tta atg 288 Asp Ile Leu Val Asn Asn Ala Gly Ile Thr Arg Asp Asn Leu Leu Met 85 90 95 cga atg aaa gat gaa gag tgg aac gat att atc gaa acc aac ctt tca 336 Arg Met Lys Asp Glu Glu Trp Asn Asp Ile Ile Glu Thr Asn Leu Ser 100 105 110 tct gtt ttc cgt ctg tca aaa gcg gta atg cgc gct atg atg aaa aag 384 Ser Val Phe Arg Leu Ser Lys Ala Val Met Arg Ala Met Met Lys Lys 115 120 125 cgt cat ggt cgt att atc act atc ggt tct gtg gtt ggt acc atg gga 432 Arg His Gly Arg Ile Ile Thr Ile Gly Ser Val Val Gly Thr Met Gly 130 135 140 aat ggc ggt cag gcc aac tac gct gcg gcg aaa gcg ggc ttg atc ggc 480 Asn Gly Gly Gln Ala Asn Tyr Ala Ala Ala Lys Ala Gly Leu Ile Gly 145 150 155 160 ttc agt aaa tca ctg gcg cgc gaa gtt gcg tca cgc ggt att act gta 528 Phe Ser Lys Ser Leu Ala Arg Glu Val Ala Ser Arg Gly Ile Thr Val 165 170 175 aac gtt gtt gct ccg ggc ttt att gaa acg gac atg aca cgt gcg ctg 576 Asn Val Val Ala Pro Gly Phe Ile Glu Thr Asp Met Thr Arg Ala Leu 180 185 190 agc gat gac cag cgt gcg ggt atc ctg gcg cag gtt cct gcg ggt cgc 624 Ser Asp Asp Gln Arg Ala Gly Ile Leu Ala Gln Val Pro Ala Gly Arg 195 200 205 ctc ggc ggc gca cag gaa atc gcc aac gcg gtt gca ttc ctg gca tcc 672 Leu Gly Gly Ala Gln Glu Ile Ala Asn Ala Val Ala Phe Leu Ala Ser 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caa ccc gtg cag cag 864 Lys Pro Thr Val Arg Glu Pro Arg Gln Arg Tyr Gln Pro Val Gln Gln 275 280 285 ggg cag cat gca ttt gcc atc tga 888 Gly Gln His Ala Phe Ala Ile 290 295 <210> 18 <211> 295 <212> PRT <213> Pseudomonas putida <400> 18 Met Arg Pro Glu Ile Ala Val Leu Asp Ile Gln Gly Gln Tyr Arg Val 1 5 10 15 Tyr Thr Glu Phe Tyr Arg Ala Asp Ala Ala Glu Asn Thr Ile Ile Leu 20 25 30 Ile Asn Gly Ser Leu Ala Thr Thr Ala Ser Phe Ala Gln Thr Val Arg 35 40 45 Asn Leu His Pro Gln Phe Asn Val Val Leu Phe Asp Gln Pro Tyr Ser 50 55 60 Gly Lys Ser Lys Pro His Asn Arg Gln Glu Arg Leu Ile Ser Lys Glu 65 70 75 80 Thr Glu Ala His Ile Leu Leu Glu Leu Ile Glu His Phe Gln Ala Asp 85 90 95 His Val Met Ser Phe Ser Trp Gly Gly Ala Ser Thr Leu Leu Ala Leu 100 105 110 Ala His Gln Pro Arg Tyr Val Lys Lys Ala Val Val Ser Ser Phe Ser 115 120 125 Pro Val Ile Asn Glu Pro Met Arg Asp Tyr Leu Asp Arg Gly Cys Gln 130 135 140 Tyr Leu Ala Ala Cys Asp Arg Tyr Gln Val Gly Asn Leu Val Asn Asp 145 150 155 160 Thr Ile Gly Lys 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1248 Asp Leu Val Trp Asn Tyr Val Val Asp Asn Tyr Leu Lys Gly Asn Thr 405 410 415 ccg gtg ccg ttc gac ctg ctg ttc tgg aac ggc gac gcc acc aac ctg 1296 Pro Val Pro Phe Asp Leu Leu Phe Trp Asn Gly Asp Ala Thr Asn Leu 420 425 430 ccg ggg ccg tgg tac tgc tgg tac ctg cgc cac acc tac ctg cag aac 1344 Pro Gly Pro Trp Tyr Cys Trp Tyr Leu Arg His Thr Tyr Leu Gln Asn 435 440 445 gag ctc aag gta ccg ggc aag ctg acc gtg tgc ggc gtg ccg gtg gac 1392 Glu Leu Lys Val Pro Gly Lys Leu Thr Val Cys Gly Val Pro Val Asp 450 455 460 ctg gcc agc atc gac gtg ccg acc tat atc tac ggc tcg cgc gaa gac 1440 Leu Ala Ser Ile Asp Val Pro Thr Tyr Ile Tyr Gly Ser Arg Glu Asp 465 470 475 480 cat atc gtg ccg tgg acc gcg gcc tat gcc tcg acc gcg ctg ctg gcg 1488 His Ile Val Pro Trp Thr Ala Ala Tyr Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ala 485 490 495 aac aag ctg cgc ttc gtg ctg ggt gcg tcg ggc cat atc gcc ggt gtg 1536 Asn Lys Leu Arg Phe Val Leu Gly Ala Ser Gly His Ile Ala Gly Val 500 505 510 atc aac ccg ccg gcc aag aac aag cgc agc cac tgg act aac gat gcg 1584 Ile Asn Pro Pro Ala Lys Asn Lys Arg Ser His Trp Thr Asn Asp Ala 515 520 525 ctg ccg gag tcg ccg cag caa tgg ctg gcc ggc gcc atc gag cat cac 1632 Leu Pro Glu Ser Pro Gln Gln Trp Leu Ala Gly Ala Ile Glu His His 530 535 540 ggc agc tgg tgg ccg gac tgg acc gca tgg ctg gcc ggg cag gcc ggc 1680 Gly Ser Trp Trp Pro Asp Trp Thr Ala Trp Leu Ala Gly Gln Ala Gly 545 550 555 560 gcg aaa cgc gcc gcg ccc gcc aac tat ggc aat gcg cgc tat cgc gca 1728 Ala Lys Arg Ala Ala Pro Ala Asn Tyr Gly Asn Ala Arg Tyr Arg Ala 565 570 575 atc gaa ccc gcg cct ggg cga tac gtc aaa gcc aag gca tga 1770 Ile Glu Pro Ala Pro Gly Arg Tyr Val Lys Ala Lys Ala 580 585 590 <210> 58 <211> 589 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:A PHB synthase mutant obtained by error-prone PCR. <400> 58 Met Ala Thr Gly Lys Gly Ala Ala Ala Ser Thr Gln Glu Gly Lys Ser 1 5 10 15 Gln Pro Phe Lys Val Thr Pro Gly Pro Phe Asp Pro Ala Thr Trp Leu 20 25 30 Glu Trp Ser Arg Gln Trp Gln Gly Thr Glu Gly Asn Gly His Ala Ala 35 40 45 Ala Ser Gly Ile Pro Gly Leu Asp Ala Leu Ala Gly Val Lys Ile Ala 50 55 60 Pro Ala Gln Leu Gly Asp Ile Gln Gln Arg Tyr Met Lys Asp Phe Pro 65 70 75 80 Ala Leu Trp Gln Ala Met Ala Glu Gly Lys Ala Glu Ala Thr Gly Pro 85 90 95 Leu His Asp Arg Arg Phe Ala Gly Asp Ala Trp Arg Thr Asn Leu Pro 100 105 110 Tyr Arg Phe Ala Ala Ala Phe Tyr Leu Leu Asn Ala Arg Ala Leu Thr 115 120 125 Glu Leu Ala Asp Ala Val Glu Ala Asp Ala Lys Thr Arg Gln Arg Ile 130 135 140 Arg Phe Ala Ile Ser Gln Trp Val Asp Ala Met Ser Pro Ala Asn Phe 145 150 155 160 Leu Ala Thr Asn Pro Glu Ala Gln Arg Leu Leu Ile Glu Ser Gly Gly 165 170 175 Glu Ser Leu Arg Ala Gly Val Arg Asn Met Met Glu Asp Leu Thr Arg 180 185 190 Gly Lys Ile Ser Gln Thr Asp Glu Ser Ala Phe Glu Val Gly Arg Asn 195 200 205 Val Ala Val Thr Glu Gly Ala Val Val Phe Glu Asn Glu Tyr Phe Gln 210 215 220 Leu Leu Gln Tyr Lys Pro Leu Thr Asp Lys Val His Ala Arg Pro Leu 225 230 235 240 Leu Met Val Pro Pro Cys Ile Asn Lys Tyr Tyr Ile Leu Asp Leu Gln 245 250 255 Pro Glu Ser Ser Leu Val Arg His Val Val Glu Gln Gly His Thr Val 260 265 270 Phe Leu Val Ser Trp Arg Asn Pro Asp Ala Ser Met Ala Gly Ser Thr 275 280 285 Trp Asp Asp Tyr Ile Glu His Ala Ala Ile Arg Ala Ile Glu Val Ala 290 295 300 Arg Asp Ile Ser Gly Gln Asp Lys Ile Asn Val Leu Gly Phe Cys Val 305 310 315 320 Gly Gly Thr Ile Val Ser Thr Ala Leu Ala Val Leu Ala Ala Arg Gly 325 330 335 Glu His Pro Ala Ala Ser Val Thr Leu Leu Thr Thr Leu Leu Asp Phe 340 345 350 Ala Asp Thr Gly Ile Leu Asp Val Phe Val Asp Glu Gly His Val Gln 355 360 365 Leu Arg Glu Ala Thr Leu Gly Gly Gly Ala Gly Ala Pro Cys Ala Leu 370 375 380 Leu Arg Gly Leu Glu Leu Ala Asn Thr Phe Ser Phe Leu Arg Pro Asn 385 390 395 400 Asp Leu Val Trp Asn Tyr Val Val Asp Asn Tyr Leu Lys Gly Asn Thr 405 410 415 Pro Val Pro Phe Asp Leu Leu Phe Trp Asn Gly Asp Ala Thr Asn Leu 420 425 430 Pro Gly Pro Trp Tyr Cys Trp Tyr Leu Arg His Thr Tyr Leu Gln Asn 435 440 445 Glu Leu Lys Val Pro Gly Lys Leu Thr Val Cys Gly Val Pro Val Asp 450 455 460 Leu Ala Ser Ile Asp Val Pro Thr Tyr Ile Tyr Gly Ser Arg Glu Asp 465 470 475 480 His Ile Val Pro Trp Thr Ala Ala Tyr Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ala 485 490 495 Asn Lys Leu Arg Phe Val Leu Gly Ala Ser Gly His Ile Ala Gly Val 500 505 510 Ile Asn Pro Pro Ala Lys Asn Lys Arg Ser His Trp Thr Asn Asp Ala 515 520 525 Leu Pro Glu Ser Pro Gln Gln Trp Leu Ala Gly Ala Ile Glu His His 530 535 540 Gly Ser Trp Trp Pro Asp Trp Thr Ala Trp Leu Ala Gly Gln Ala Gly 545 550 555 560 Ala Lys Arg Ala Ala Pro Ala Asn Tyr Gly Asn Ala Arg Tyr Arg Ala 565 570 575 Ile Glu Pro Ala Pro Gly Arg Tyr Val Lys Ala Lys Ala 580 585 <210> 59 <211> 1770 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:A PHB synthase mutant gene obtained by error-prone PCR. <220> <221> CDS <222> (1)..(1770) <400> 59 atg gcg acc ggc aaa ggc gcg gca gct tcc acg cag gaa ggc aag tcc 48 Met Ala Thr Gly Lys Gly Ala Ala Ala Ser Thr Gln Glu Gly Lys Ser 1 5 10 15 caa cca ttc aag gtc acg ccg ggg cca ttc gat cca gcc aca tgg ctg 96 Gln Pro Phe Lys Val Thr Pro Gly Pro Phe Asp Pro Ala Thr Trp Leu 20 25 30 gaa tgg tcc cgc cag tgg cag ggc act gaa ggc aac ggc cac gcg gcc 144 Glu Trp Ser Arg Gln Trp Gln Gly Thr Glu Gly Asn Gly His Ala Ala 35 40 45 gcg tcc ggc att ccg ggc ctg gat gcg ctg gca ggc gtc aag atc gcg 192 Ala Ser Gly Ile Pro Gly Leu Asp Ala Leu Ala Gly Val Lys Ile Ala 50 55 60 ccg gcg cag ctg ggt gat atc cag cag cgc tac atg aag gac ttc tca 240 Pro Ala Gln Leu Gly Asp Ile Gln Gln Arg Tyr Met Lys Asp Phe Ser 65 70 75 80 gcg ctg tgg cag gcc atg gcc gag ggc aag gcc gag gcc acc ggt ccg 288 Ala Leu Trp Gln Ala Met Ala Glu Gly Lys Ala Glu Ala Thr Gly Pro 85 90 95 ctg cac gac cgg cgc ttc gcc ggc gac gca tgg cgc acc aac ctc cca 336 Leu His Asp Arg Arg Phe Ala Gly Asp Ala Trp Arg Thr Asn Leu Pro 100 105 110 tat cgc ttc gct gcc gcg ttc tac ctg ctc aat gcg cgc gcc ttg acc 384 Tyr Arg Phe Ala Ala Ala Phe Tyr Leu Leu Asn Ala Arg Ala Leu Thr 115 120 125 gag ctg gcc gat gcc gtc gag gcc gat gcc aag acc cgc cag cgc atc 432 Glu Leu Ala Asp Ala Val Glu Ala Asp Ala Lys Thr Arg Gln Arg Ile 130 135 140 cgc ttc gcg atc tcg caa tgg gtc gat gcg atg tcg ccc gcc aac ttc 480 Arg Phe Ala Ile Ser Gln Trp Val Asp Ala Met Ser Pro Ala Asn Phe 145 150 155 160 ctt gcc acc aat ccc gag gcg cag cgc ctg ctg atc gag tcg ggc ggc 528 Leu Ala Thr Asn Pro Glu Ala Gln Arg Leu Leu Ile Glu Ser Gly Gly 165 170 175 gaa tcg ctg cgt gcc ggc gtg cgc aac atg atg gaa gac ctg aca cgc 576 Glu Ser Leu Arg Ala Gly Val Arg Asn Met Met Glu Asp Leu Thr Arg 180 185 190 ggc aag atc tcg cag acc gac gag agc gcg ttt gag gtc ggc cgc aat 624 Gly Lys Ile Ser Gln Thr Asp Glu Ser Ala Phe Glu Val Gly Arg Asn 195 200 205 gtc gcg gtg acc gaa ggc gcc gtg gtc ttc gag aac gag tac ttc cag 672 Val Ala Val Thr Glu Gly Ala Val Val Phe Glu Asn Glu Tyr Phe Gln 210 215 220 ctg ttg cag tac aag ccg ctg acc gac aag gtg cac gcg cgc ccg ctg 720 Leu Leu Gln Tyr Lys Pro Leu Thr Asp Lys Val His Ala Arg Pro Leu 225 230 235 240 ctg atg gtg ccg ccg tgc atc aac aag tac tac atc ctg gac ctg cag 768 Leu Met Val Pro Pro Cys Ile Asn Lys Tyr Tyr Ile Leu Asp Leu Gln 245 250 255 ccg gag agc tcg ctg gtg cgc cat gtg gtg gag cag gga cat acg gtg 816 Pro Glu Ser Ser Leu Val Arg His Val Val Glu Gln Gly His Thr Val 260 265 270 ttt ctg gtg tcg tgg cgc aat ccg gac gcc agc atg gcc ggc agc acc 864 Phe Leu Val Ser Trp Arg Asn Pro Asp Ala Ser Met Ala Gly Ser Thr 275 280 285 tgg gac gac tac atc gag cac gcg gcc atc cgc gcc atc gaa gtc gcg 912 Trp Asp Asp Tyr Ile Glu His Ala Ala Ile Arg Ala Ile Glu Val Ala 290 295 300 cgc gac atc agc ggc cag gac aag atc aac gtg ctc ggc ttc tgc gtg 960 Arg Asp Ile Ser Gly Gln Asp Lys Ile Asn Val Leu Gly Phe Cys Val 305 310 315 320 ggc ggc acc att gtc tcg acc gcg ctg gcg gtg ctg gcc gcg cgc ggc 1008 Gly Gly Thr Ile Val Ser Thr Ala Leu Ala Val Leu Ala Ala Arg Gly 325 330 335 gag cac ccg gcc gcc agc gtc acg ctg ctg acc acg ctg ctg gac ttt 1056 Glu His Pro Ala Ala Ser Val Thr Leu Leu Thr Thr Leu Leu Asp Phe 340 345 350 gcc gac acg ggc atc ctc gac gtc ttt gtc gac gag ggc cat gtg cag 1104 Ala Asp Thr Gly Ile Leu Asp Val Phe Val Asp Glu Gly His Val Gln 355 360 365 ttg cgc gag gcc acg ctg ggc ggc ggc gcc ggc gcg ccg tgc gcg ctg 1152 Leu Arg Glu Ala Thr Leu Gly Gly Gly Ala Gly Ala Pro Cys Ala Leu 370 375 380 ctg cgc ggc ctt gag ctg gcc aat acc ttc tcg ttc ttg cgc ccg aac 1200 Leu Arg Gly Leu Glu Leu Ala Asn Thr Phe Ser Phe Leu Arg Pro Asn 385 390 395 400 gac ctg gtg tgg aac tac gtg gtc gac aac tac ctg aag ggc aac acg 1248 Asp Leu Val Trp Asn Tyr Val Val Asp Asn Tyr Leu Lys Gly Asn Thr 405 410 415 ccg gtg ccg ttc gac ctg ctg ttc tgg aac ggc gac gcc acc aac ctg 1296 Pro Val Pro Phe Asp Leu Leu Phe Trp Asn Gly Asp Ala Thr Asn Leu 420 425 430 ccg ggg ccg tgg tac tgc tgg tac ctg cgc cac acc tac ctg cag aac 1344 Pro Gly Pro Trp Tyr Cys Trp Tyr Leu Arg His Thr Tyr Leu Gln Asn 435 440 445 gag ctc aag gta ccg ggc aag ctg acc gtg tgc ggc gtg ccg gtg gac 1392 Glu Leu Lys Val Pro Gly Lys Leu Thr Val Cys Gly Val Pro Val Asp 450 455 460 ctg gcc agc atc gac atg ccg acc tat atc tac ggc tcg cgc gaa gac 1440 Leu Ala Ser Ile Asp Met Pro Thr Tyr Ile Tyr Gly Ser Arg Glu Asp 465 470 475 480 cat atc gtg ccg tgg acc gcg gcc tat gcc tcg acc gcg ctg ctg gcg 1488 His Ile Val Pro Trp Thr Ala Ala Tyr Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ala 485 490 495 aac aag ctg cgc ttc gtg ctg ggt gcg tcg ggc cat atc gcc ggt gtg 1536 Asn Lys Leu Arg Phe Val Leu Gly Ala Ser Gly His Ile Ala Gly Val 500 505 510 atc aac ccg ccg gcc aag aac aag cgc agc cac tgg act aac gat gcg 1584 Ile Asn Pro Pro Ala Lys Asn Lys Arg Ser His Trp Thr Asn Asp Ala 515 520 525 ctg ccg gag tcg ccg cag caa tgg ctg gcc ggc gcc atc gag cat cac 1632 Leu Pro Glu Ser Pro Gln Gln Trp Leu Ala Gly Ala Ile Glu His His 530 535 540 ggc agc tgg tgg ccg gac tgg acc gca tgg ctg gcc ggg cag gcc ggc 1680 Gly Ser Trp Trp Pro Asp Trp Thr Ala Trp Leu Ala Gly Gln Ala Gly 545 550 555 560 gcg aaa cgc gcc gcg ccc gcc aac tat ggc aat gcg cgc tat cgc gca 1728 Ala Lys Arg Ala Ala Pro Ala Asn Tyr Gly Asn Ala Arg Tyr Arg Ala 565 570 575 atc gaa ccc gcg cct ggg cga tac gtc aaa gcc aag gca tga 1770 Ile Glu Pro Ala Pro Gly Arg Tyr Val Lys Ala Lys Ala 580 585 590 <210> 60 <211> 589 <212> PRT <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:A PHB synthase mutant obtained by error-prone PCR. <400> 60 Met Ala Thr Gly Lys Gly Ala Ala Ala Ser Thr Gln Glu Gly Lys Ser 1 5 10 15 Gln Pro Phe Lys Val Thr Pro Gly Pro Phe Asp Pro Ala Thr Trp Leu 20 25 30 Glu Trp Ser Arg Gln Trp Gln Gly Thr Glu Gly Asn Gly His Ala Ala 35 40 45 Ala Ser Gly Ile Pro Gly Leu Asp Ala Leu Ala Gly Val Lys Ile Ala 50 55 60 Pro Ala Gln Leu Gly Asp Ile Gln Gln Arg Tyr Met Lys Asp Phe Ser 65 70 75 80 Ala Leu Trp Gln Ala Met Ala Glu Gly Lys Ala Glu Ala Thr Gly Pro 85 90 95 Leu His Asp Arg Arg Phe Ala Gly Asp Ala Trp Arg Thr Asn Leu Pro 100 105 110 Tyr Arg Phe Ala Ala Ala Phe Tyr Leu Leu Asn Ala Arg Ala Leu Thr 115 120 125 Glu Leu Ala Asp Ala Val Glu Ala Asp Ala Lys Thr Arg Gln Arg Ile 130 135 140 Arg Phe Ala Ile Ser Gln Trp Val Asp Ala Met Ser Pro Ala Asn Phe 145 150 155 160 Leu Ala Thr Asn Pro Glu Ala Gln Arg Leu Leu Ile Glu Ser Gly Gly 165 170 175 Glu Ser Leu Arg Ala Gly Val Arg Asn Met Met Glu Asp Leu Thr Arg 180 185 190 Gly Lys Ile Ser Gln Thr Asp Glu Ser Ala Phe Glu Val Gly Arg Asn 195 200 205 Val Ala Val Thr Glu Gly Ala Val Val Phe Glu Asn Glu Tyr Phe Gln 210 215 220 Leu Leu Gln Tyr Lys Pro Leu Thr Asp Lys Val His Ala Arg Pro Leu 225 230 235 240 Leu Met Val Pro Pro Cys Ile Asn Lys Tyr Tyr Ile Leu Asp Leu Gln 245 250 255 Pro Glu Ser Ser Leu Val Arg His Val Val Glu Gln Gly His Thr Val 260 265 270 Phe Leu Val Ser Trp Arg Asn Pro Asp Ala Ser Met Ala Gly Ser Thr 275 280 285 Trp Asp Asp Tyr Ile Glu His Ala Ala Ile Arg Ala Ile Glu Val Ala 290 295 300 Arg Asp Ile Ser Gly Gln Asp Lys Ile Asn Val Leu Gly Phe Cys Val 305 310 315 320 Gly Gly Thr Ile Val Ser Thr Ala Leu Ala Val Leu Ala Ala Arg Gly 325 330 335 Glu His Pro Ala Ala Ser Val Thr Leu Leu Thr Thr Leu Leu Asp Phe 340 345 350 Ala Asp Thr Gly Ile Leu Asp Val Phe Val Asp Glu Gly His Val Gln 355 360 365 Leu Arg Glu Ala Thr Leu Gly Gly Gly Ala Gly Ala Pro Cys Ala Leu 370 375 380 Leu Arg Gly Leu Glu Leu Ala Asn Thr Phe Ser Phe Leu Arg Pro Asn 385 390 395 400 Asp Leu Val Trp Asn Tyr Val Val Asp Asn Tyr Leu Lys Gly Asn Thr 405 410 415 Pro Val Pro Phe Asp Leu Leu Phe Trp Asn Gly Asp Ala Thr Asn Leu 420 425 430 Pro Gly Pro Trp Tyr Cys Trp Tyr Leu Arg His Thr Tyr Leu Gln Asn 435 440 445 Glu Leu Lys Val Pro Gly Lys Leu Thr Val Cys Gly Val Pro Val Asp 450 455 460 Leu Ala Ser Ile Asp Met Pro Thr Tyr Ile Tyr Gly Ser Arg Glu Asp 465 470 475 480 His Ile Val Pro Trp Thr Ala Ala Tyr Ala Ser Thr Ala Leu Leu Ala 485 490 495 Asn Lys Leu Arg Phe Val Leu Gly Ala Ser Gly His Ile Ala Gly Val 500 505 510 Ile Asn Pro Pro Ala Lys Asn Lys Arg Ser His Trp Thr Asn Asp Ala 515 520 525 Leu Pro Glu Ser Pro Gln Gln Trp Leu Ala Gly Ala Ile Glu His His 530 535 540 Gly Ser Trp Trp Pro Asp Trp Thr Ala Trp Leu Ala Gly Gln Ala Gly 545 550 555 560 Ala Lys Arg Ala Ala Pro Ala Asn Tyr Gly Asn Ala Arg Tyr Arg Ala 565 570 575 Ile Glu Pro Ala Pro Gly Arg Tyr Val Lys Ala Lys Ala 580 585 <210> 61 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:synthetic DNA <400> 61 gccggttcga atagtgacgg 20 <210> 62 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:synthetic DNA <400> 62 agggaacctg caggcctgcc g 21 <210> 63 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:synthetic DNA <400> 63 acatgatgga agacctgaca 20 <210> 64 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:synthetic DNA <400> 64 ccatgtgcag ttgcgcgagg 20 <210> 65 <211> 21 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:synthetic DNA <400> 65 gaccacggcg ccttcggtca c 21 <210> 66 <211> 20 <212> DNA <213> Artificial Sequence <220> <223> Description of Artificial Sequence:synthetic DNA <400> 66 ccggcgtgtt gcccttcagg 20
【００５７】
配列番号２５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号２６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号２７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号２８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号２９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３１：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３２：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３３：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３４：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４１：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４２：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４３：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４４：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５１：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５２：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５３：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５４：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号６０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号６１：合成DNA 配列番号６２：合成DNA 配列番号６３：合成DNA 配列番号６４：合成DNA 配列番号６５：合成DNA 配列番号６６：合成DNA
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号２６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号２７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号２８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号２９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３１：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３２：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３３：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３４：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号３８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号３９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４１：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４２：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４３：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４４：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号４８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号４９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５１：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５２：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５３：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５４：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５５：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５６：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５７：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号５８：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号５９：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体遺伝子 配列番号６０：error-prone PCRによって得られたポリ3
-ヒドロキシブタン酸合成酵素変異体 配列番号６１：合成DNA 配列番号６２：合成DNA 配列番号６３：合成DNA 配列番号６４：合成DNA 配列番号６５：合成DNA 配列番号６６：合成DNA
【図１】ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成スキーム
を示した図である。
を示した図である。
【図２】細菌におけるアセチル-CoA二量体系からのポリ
エステル生産とそれにかかわる酵素を示した図である。
エステル生産とそれにかかわる酵素を示した図である。
【図３】細菌における脂肪酸代謝系からのポリエステル
生産とそれにかかわる酵素を示した図である。
生産とそれにかかわる酵素を示した図である。
【図４】ポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素の酵素学
的性質が産生されるポリ3-ヒドロキシアルカン酸の物性
・生産性に及ぼす影響を示した図である。
的性質が産生されるポリ3-ヒドロキシアルカン酸の物性
・生産性に及ぼす影響を示した図である。
【図５】プラスミドpGEM'-phbCABReの構造を示した図で
ある。
ある。
【図６】変異体取得までの工程をに示した図である。
【図７】ラスルトニア・ユートロファ由来のポリ3-ヒド
ロキブタン酸合成酵素PhbCReの適応度地形を示した図で
ある。
ロキブタン酸合成酵素PhbCReの適応度地形を示した図で
ある。
【図８】各変異クローンの変異部位を示した図である。
【図９】各変異クローンにおけるポリ3-ヒドロキシブタ
ン酸合成酵素の活性とポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率
との関係を示した図である。
ン酸合成酵素の活性とポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率
との関係を示した図である。
【図１０】UT5600株におけるポリ3-ヒドロキシブタン酸
蓄積率とJM109株におけるポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄
積率との相関を示した図である。
蓄積率とJM109株におけるポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄
積率との相関を示した図である。
【図１１】変異クローンE-11のポリ3-ヒドロキシブタン
酸合成酵素の熱安定性を示した図である。
酸合成酵素の熱安定性を示した図である。
【図１２】ポリ3-ヒドロキシブタン酸蓄積率の異なる変
異クローンにおけるポリ3-ヒドロキシブタン酸グラニュ
ール形状の形状を示した写真である。
異クローンにおけるポリ3-ヒドロキシブタン酸グラニュ
ール形状の形状を示した写真である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） Ｃ１２Ｎ 9/00 Ｃ１２Ｎ 9/10 9/04 9/88 9/10 Ｃ１２Ｐ 7/62 ＺＢＰ 9/88 Ｃ１２Ｎ 15/00 ＺＮＡＡ Ｃ１２Ｐ 7/62 ＺＢＰ 5/00 Ａ Ｆターム(参考） 4B024 AA03 BA07 BA08 BA10 BA80 CA03 CA20 DA06 EA04 GA25 4B050 CC01 CC04 DD01 GG01 HH01 HH02 LL05 4B064 AD83 CA02 CA19 CC01 CC24 DA16 4B065 AA01X AA01Y AA26X AA57X AA58X AA72X AA88X AA90X AB01 AC14 AC16 BA02 BA16 BB01 CA12 CA27 CA28 CA29 CA55
Claims (20)
- 【請求項１】 ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に
関与する酵素を進化工学的手法よって改変することを特
徴とする該酵素の改変方法。 - 【請求項２】 ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に
関与する酵素が、ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素、
ポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素、3-ケトチオラー
ゼ、アセトアセチル-CoAレダクターゼ、エノイル-CoAヒド
ラターゼ、3-ケトアシル-ACPレダクターゼ、(R)-3-ヒド
ロキシアシル-ACP-CoAトランスアシラーゼ、マロニル-C
oA-ACPトランスアシラーゼ及び3-ケトアシル-ACPシンタ
ーゼIIIからなる群から選択されるものである請求項１
記載の改変方法。 - 【請求項３】 ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素が、
配列番号２で表されるアミノ酸配列からなるものである
請求項２記載の改変方法。 - 【請求項４】 ポリ3-ヒドロキシアルカン酸合成酵素
が、配列番号４、６又は８で表されるアミノ酸配列から
なるものである請求項２記載の改変方法。 - 【請求項５】 3-ケトチオラーゼが、配列番号１０で表
されるアミノ酸配列からなるものである請求項２記載の
改変方法。 - 【請求項６】 アセトアセチル-CoAレダクターゼが、配
列番号１２で表されるアミノ酸配列からなるものである
請求項２記載の改変方法。 - 【請求項７】 エノイル-CoAヒドラターゼが、配列番号
１４で表されるアミノ酸配列からなるものである請求項
２記載の改変方法。 - 【請求項８】 3-ケトアシル-ACPレダクターゼが、配列
番号１６で表されるアミノ酸配列からなるものである請
求項２記載の改変方法。 - 【請求項９】 (R)-3-ヒドロキシアシル-ACP-CoAトラン
スアシラーゼが、配列番号１８で表されるアミノ酸配列
からなるものである請求項２記載の改変方法。 - 【請求項１０】 マロニル-CoA-ACPトランスアシラーゼ
が、配列番号２０又は２２で表されるアミノ酸配列から
なるものである請求項２記載の改変方法。 - 【請求項１１】 3-ケトアシル-ACPシンターゼIIIが、
配列番号２４で表されるアミノ酸配列からなるものであ
る請求項２記載の改変方法。 - 【請求項１２】 進化工学的手法が、error-prone PCR
によって、ポリ3-ヒドロキシアルカン酸の生合成に関与
する酵素をコードする遺伝子にランダムに変異を導入す
る工程を包含するものである請求項１記載の改変方法。 - 【請求項１３】 配列番号２６、２８、３０、３２、３
４、３６、３８、４０、４２、４４、４６、４８、５
０、５２、５４、５６、５８又は６０で表されるアミノ
酸からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素。 - 【請求項１４】 配列番号２６、２８、３０、３２、３
４、３６、３８、４０、４２、４４、４６、４８、５
０、５２、５４、５６、５８又は６０で表されるアミノ
酸配列からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵
素をコードする遺伝子。 - 【請求項１５】 配列番号２５、２７、２９、３１、３
３、３５、３７、３９、４１、４３、４５、４７、４
９、５１、５３、５５、５７又は５９で表される塩基配
列からなる変異型ポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素遺
伝子。 - 【請求項１６】 請求項１４又は１５に記載の遺伝子を
含有する組換えベクター。 - 【請求項１７】 請求項１６に記載の組換えベクターを
含む形質転換体。 - 【請求項１８】 請求項１７に記載の形質転換体を培養
し、得られる培養物から請求項１３記載の変異型ポリ3-
ヒドロキシブタン酸合成酵素を採取することを特徴とす
る該酵素の製造方法。 - 【請求項１９】 請求項１７に記載の形質転換体を培養
し、得られる培養物から生分解性エステル重合物を採取
することを特徴とする生分解性エステル重合物の製造方
法。 - 【請求項２０】 配列番号２で表されるアミノ酸配列か
らなるポリ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素において、Ｎ
末端より15番目のリジン、35番目のセリン、39番目のグ
ルタミン、58番目のロイシン、63番目のイソロイシン、
80番目のセリン、141番目のアルギニン、148番目のイソ
ロイシン、154番目のアラニン、174番目のセリン、183
番目のバリン、231番目のロイシン、241番目のロイシ
ン、283番目のセリン、304番目のアラニン、306番目の
アスパラギン酸、313番目のイソロイシン、343番目のバ
リン、346番目のロイシン、358番目のロイシン、391番
目のアラニン、393番目のトレオニン、426番目のアスパ
ラギン、470番目のバリン、519番目のアスパラギン、54
6番目のセリン及び577番目のイソロイシンのうち少なく
とも１つを別のアミノ酸で置換することを特徴とするポ
リ3-ヒドロキシブタン酸合成酵素の改変方法。
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|---|---|---|---|
| JP2001054717A JP2002199890A (ja) | 2000-10-23 | 2001-02-28 | 生分解性ポリエステル合成酵素の改変方法 |
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|---|---|---|---|
| JP2000322748 | 2000-10-23 | ||
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|---|---|
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