DE3889975T2 - Bordetella pertussis-Varianten. - Google Patents

Bordetella pertussis-Varianten.

Info

Publication number
DE3889975T2
DE3889975T2 DE3889975T DE3889975T DE3889975T2 DE 3889975 T2 DE3889975 T2 DE 3889975T2 DE 3889975 T DE3889975 T DE 3889975T DE 3889975 T DE3889975 T DE 3889975T DE 3889975 T2 DE3889975 T2 DE 3889975T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
pertussis
activity
pertussis toxin
toxin
antibody
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Fee Related
Application number
DE3889975T
Other languages
English (en)
Other versions
DE3889975D1 (de
Inventor
Atsushi Imaizumi
Hiroko Sato
Yuji Sato
Iwao Yoshida
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Research Foundation for Microbial Diseases of Osaka University BIKEN
Teijin Ltd
National Institutes of Health NIH
Original Assignee
Research Foundation for Microbial Diseases of Osaka University BIKEN
Teijin Ltd
National Institutes of Health NIH
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Research Foundation for Microbial Diseases of Osaka University BIKEN, Teijin Ltd, National Institutes of Health NIH filed Critical Research Foundation for Microbial Diseases of Osaka University BIKEN
Publication of DE3889975D1 publication Critical patent/DE3889975D1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE3889975T2 publication Critical patent/DE3889975T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Fee Related legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/195Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
    • C07K14/235Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Bordetella (G)
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K39/00Medicinal preparations containing antigens or antibodies

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Description

    HINTERGRUND DER ERFINDUNG 1. Bereich der Erfindung
  • Die vorliegende Erfindung betrifft Bordetella-Pertussis- Abarten, die ein nicht-toxisches, jedoch immunisierendes mutiertes Pertussis-Toxinprotein erzeugen, welches für die Herstellung eines neuen Pertussis-Impfstoffs verwendet wird.
  • Im einzelnen betrifft die vorliegende Erfindung eine Bordetella-Pertussis-Abart der Phase I, welche nicht die toxische Wirksamkeit des Pertussis-Toxins aufweist, jedoch ein Partialantigen-Protein erzeugt, welches die Bildung eines Antikörpers zur Neutralisierung der biologischen Wirksamkeit von Pertussis-Toxin induziert.
  • 2. Beschreibung des verwandten Fachgebiets
  • Das Pertussis-Toxin hat ein Molekulargewicht von ungefähr 107 KDa und besteht aus zwei funktionell verschiedenen Teilen (A und B) als dem bakteriellen Toxin, wie beispielsweise Diphterie-Toxin und Cholera-Toxin. Man nimmt an, daß der Teil A (Untereinheit I, S1) bei der NAD-abhängigen ADP-Ribosyltransferase-Aktivität eine Rolle spielt, und daß Teil B (Untereinheit 2, 3, 4(2), 5, S2, S3, S4, S5) bei der Anbindung an Targetzellen beteiligt ist. Eine Anzahl seiner im folgenden genannten physiologischen Aktivitäten sind bekannt, nämlich eine Leukozytose-begünstigende Wirksamkeit, eine Aktivität zur Sensibilisierung gegen Histamin, eine die Langerhans'schen Inseln anregende Aktivität, eine Adjuvans-Aktivität, eine Mitogen-Aktivität, eine die Freisetzung von Glycerin bewirkende Aktivität, eine die Gefäß-Permeabilität anregende Aktivität und eine CHO-Zellen-Anhäufungs-Aktivität. Aufgrund dieser physiologischen Aktivitäten betrachtet man das Pertussis-Toxin als einen wichtigen krankheitsauslösenden Faktor beim Auftreten von Keuchhusten, wobei eine Infektion bei Kleinkindern gefährliche Auswirkungen hat. Dementsprechend wird das Pertussis-Toxin als ein für die Herstellung eines entsprechenden Pertussis-Impfstoffs wichtiges Schutz-Antigen betrachtet.
  • Generell ist die Eliminierung seiner toxischen Aktivität und die Beibehaltung seiner Antigenität zur Gewährleistung der Sicherheit bei der Herstellung eines Pertussis-Impfstoffs wichtig, welcher aus einem solchen toxischen Protein besteht, und dementsprechend wird das Toxin mittels Agenzien wie beispielsweise Formal in oder Glutaraldehyd, welche den Lysinrest modifizieren, entgiftet, (d. h. Toxoid-Bildung). Ein kürzlich erschienener Bericht über das Klonen des Gens für Pertussis-Toxin hat jedoch gezeigt, daß an der aktiven Stelle (d. h. NAD-abhängige ADP-Ribosyltransferase) aufgrund der ursprünglichen toxischen Aktivität kein Lysinrest enthalten ist, und dies bedeutet, daß durch die bisher verwandte Methode zur Toxoid-Bildung das Pertussis-Toxin nicht ausreichend inaktiviert wird. Unklar ist, ob die verbleibende toxische Aktivität auf den menschlichen Körper Auswirkungen hat oder nicht. Zur Vermeidung der oben genannten Probleme ist daher die Entwicklung eines Pertussis-Toxoids erforderlich, welches keine biologischen Aktivitäten aufweist, aber einen Antikörper zur Neutralisierung der biologischen Aktivitäten von Pertussis-Toxin induziert.
  • In jüngster Zeit sind Verfahren aus der Biotechnologie, insbesondere Verfahren der genetischen Manipulation, für die effiziente Massenherstellung von nützlichen, physiologisch aktiven Proteinen verwendet worden. Wie im vorangegangenen bereits gesagt, wird das Gen für das Pertussis- Toxin ebenfalls geklont, und manche Expressionen werden unter Verwendung von E. coli durchgeführt.
  • Nichtsdestotrotz besteht gegenwärtig dieses Pertussis-Toxin aus fünf Untereinheiten und die Herstellung des neu kombinierten Pertussis-Toxins durch E. coli erfolgt innerhalb der Zellen. Daher bleiben viele Probleme der industriellen Herstellung ungelöst.
  • ZUSAMMENFASSUNG DER ERFINDUNG
  • Zur Lösung der oben genannten Probleme verwendeten die betreffenden Erfinder Mutagene, um Abarten zu erhalten, welche ein toxisches Pertussis-Toxin erzeugen, und unter vielen Abarten wählten sie diejenigen Bordetella-Pertussis- Abarten aus, welche ein mutiertes Pertussis-Toxinprotein mit teilweise fehlenden Untereinheiten erzeugen, und ihre im folgenden aufgeführten Erkenntnisse führten zu der vorliegenden Erfindung: Das von der Abart erzeugte mutierte Pertussis-Toxinprotein besaß die Fähigkeit, einen die biologische Aktivität von Pertussis-Toxin neutralisierenden Antikörper zu induzieren, und bei Infektionsmodellversuchen unter Verwendung von Mäusen in-vivo zeigte dieser Antikörper dieselbe Schutzwirkung wie der durch Pertussis- Toxoid induzierte Antikörper.
  • Die vorliegende Erfindung schafft eine Bordetella-Pertussis-Abart, welche ein mutiertes Pertussis-Toxinprotein mit teilweise fehlenden Untereinheiten erzeugt, wobei insbesondere mindestens die Untereinheit S1 fehlt. Eine der Abarten der vorliegenden Erfindung ist im Fermentation Research Institute, Agency of Industrial Science and Technology (1-3, Higashi I-chome, Tsukuba-shi, Ibarakiken, Japan) als Bikoken Kinki Nr. 9428 (FERM P-9428) am 23. Juni 1987 hinterlegt und am 2. Juni 1988 in eine internationale Hinterlegung unter der Nummer FERM BP-1902 umgewandelt worden.
  • Beim Züchten der erfindungsgemäßen Abarten kann ein mutiertes Pertussis-Toxinprotein mit teilweise fehlenden Untereinheiten, insbesondere mindestens ohne Untereinheit 51, von der Kultur geerntet werden. Während des Kultivierens der Abart wird vorzugsweise Cyclodextrin oder ein Derivat hiervon dem Medium zugegeben. Das solchermaßen erhaltene mutierte Pertussis-Toxinprotein mit teilweise fehlenden Untereinheiten wird bei der Herstellung von Pertussis-Impfstoff verwendet, wobei herkömmliche Verfahren verwendet werden.
  • KURZE ERLÄUTERUNG DER ZEICHNUNGEN
  • Fig. 1 zeigt die nach Ablauf einer Zeitspanne bei (a) dem Wachstum jeder erfindungsgemäßen Abart in dem flüssigen Nährmedium, (b) den in den Überständen der Kulturen beobachteten Aktivitäten der CHO-Zell-Anhäufungen, bzw. (c) den mit Anti-PT-Antikörper reagierenden Substanzen jeweils aufgetretenen Veränderungen;
  • Fig. 2 zeigt die SDS-PAGE von Proteinen, welche von der erfindungsgemäßen Abart erzeugt wurden; und
  • Fig. 3 zeigt die Ergebnisse einer Immunoblot-Analyse von erfindungsgemäßen Proteinen.
  • BESCHREIBUNG DER BEVORZUGTEN AUSFÜHRUNGSBEISPIELE
  • Die Verfahren zur Auswahl der Abarten, die charakteristischen Merkmale der Abarten und die Eigenschaften der gemäß der vorliegenden Erfindung erzeugten Proteine werden im folgenden ausführlich unter Bezugnahme auf Beispiele beschrieben.
  • Vor der Beschreibung der Beispiele sollen jedoch die verwendeten Materialien und angewandten Verfahren beschrieben werden.
  • (1) Verfahren für die Kultivierung von Bordetella Pertussis
  • (i) Kultur im flüssigen Nährmedium
  • Bordetella Pertussis der Phase I vom Stamm Tohama wurde unter Schütteln in einem flüssigen Stainer-Schalte-Nährmedium, welchem Dimethyl-β-Cyclodextrin (CLM) zugegeben worden war, bei 35ºC 36 Stunden lang kultiviert.
  • (ii) Kultur auf dem festen Nährmedium
  • Ein Medium, bei welchem eine 1,5%ige Agarlösung dem oben genannten CLM zugegeben worden war, wurde als das feste Nährmedium verwendet und der Tohama-Stamm bei 35ºC 5 bis 7 Tage lang kultiviert. Nachdem das Obengenannte gesiebt worden war, wurde flüssiges Nährmedium gleichmäßig in eine jede Vertiefung einer Mikroplatte mit 96 Vertiefungen verteilt und dann unter Schütteln bei 35ºC 36 Stunden lang kultiviert.
  • (2) Bestimmung der CHO-Zellen-Anhäufungsaktivität
  • Da schon eine extrem geringe Menge von Pertussis-Toxin (30 pg/ml) die Anhäufung von CHO-Zellen bewirkt, wird die Anwesenheit von toxischer Aktivität durch dieses Verfahren überprüft. CHO-Kl-Zellen, welche in einer Menge von 5·10³/200 ul/Vertiefung gleichmäßig in jede Vertiefung einer Mikroplatte mit 96 Vertiefungen verteilt worden waren und wozu 10 ul des Überstands des Kulturmediums der Abart (oder des Standard-Pertussis-Toxins) zugegeben worden waren, wurden in 5%igem C=&sub2; bei 37ºC über Nacht kultiviert. Dann wurde das Ausmaß der Anhäufung (mit 3, 2, 1, 0 bewertet), beobachtet und die jeweilige Aktivität im Vergleich zu dem Test-Toxin bestimmt.
  • (3) Bestimmung der die Leukozytose-begünstigende Aktivität, der die Langerhans'schen Inseln anregenden Aktivität und der Aktivität zur Sensibilisierung gegen Histamin:
  • Einer vier Wochen alten ddy-Maus (SPF) wurden 0,2 ml der Probe intravenös injiziert und für die Bestimmung der Leukozytose-begünstigenden Aktivität wurden nach drei Tagen die peripheren Leukozyten von der Maus gesammelt und gezählt. Was die Aktivität zur Anregung der Langerhans'schen Inseln betrifft, wurde das Insulin in dem von einer Maus, die über Nacht hungern gelassen und welcher nach der Messung der Leukozytose-begünstigenden Aktivität 0,5 ml einer 30%igen Glukoselösung in den Bauchraum verabreicht wurde, entnommenem Blut mittels RI oder ELISA gemessen. Die Messung der Aktivität zur Sensibilisierung gegen Histamin wurde durch Messen der Rektaltemperatur nach 30 Minuten oder durch Feststellen, ob die Maus, welcher 0,5 ml Histamin (4 mg/ml) in den Bauchraum injiziert worden war, nach 2 Stunden lebte oder tot war, durchgeführt, gefolgt von der Messung der Leukozytose-begünstigenden Aktivität. Bei der Messung der neutralisierenden Wirksamkeiten des Antikörpers für diese drei Aktivitäten wurden gleiche Mengen von 1 ug/ml Pertussis-Toxin und den Antikörpern vermischt, um bei Raumtemperatur 30 Minuten oder länger zu reagieren, 0,2 ml jeder Mischung wurden Mäusen (4 Wochen alt) intravenös injiziert, und die jeweilige neutralisierende Wirksamkeit wurde von der Aktivität berechnet, welche durch Messen der Wirkung auf jede Maus erhalten wurde.
  • (4) Bestimmung von Pertussis-Toxin und mutiertem Pertussis-Toxinprotein:
  • Für die Bestimmung wurde das ELISA-Verfahren verwendet und die Messung von Pertussis-Toxin und mutiertem Pertussis- Toxinprotein wurde durch ein herkömmliches Verfahren unter Verwendung einer Mikroplatte, welche mit poly- oder monoklonalen Antikörpern gegen Pertussis-Toxin überzogen war, ausgeführt.
  • (5) SDS-PAGE und Immunoblot:
  • Pertussis-Toxin oder Proben, welche mit 0,1%igem SDS ohne Reduziermittel behandelt wurden, wurden auf 5% Haftgel und 15% Trenn-Gel getrennt, dann auf eine Nitrozellulosemembran aufgetragen, um mit polyklonalen Antikörpern zu reagieren, und wurden dann mit HRPO-Anti-Maus-IgG umgesetzt und die Substrate eingefärbt.
  • Beispiel 1
  • Der Tohama-Stamm von Bordetella Pertussis der Phase I wurde durch ein herkömmliches Verfahren kultiviert und durch Zentrifugieren gesammelt. Die Bakterien wurden sodann in einer Tris-Malat-Pufferlösung suspendiert, bis sie eine Zellkonzentration von 10¹&sup0; Zellen/ml erreichten, dieser Suspension wurde sodann Nitrosoguanidin als Mutagen in einer Gesamtkonzentration von 25 bis 50 ug/ml zugegeben und das Ganze 60 Minuten lang geschüttelt. Diese Behandlung verringerte die Anzahl von lebenden Bakterien auf ungefähr 1/10000. Nach dem Sammeln in dem flüssigen Nährmedium mittels Zentrifugieren und angemessener Verdünnung mit dem Medium gemäß der Anzahl der lebenden Bakterien wurden die Bakterien auf Platten auf dem festen Nährmedium 5 bis 7 Tage lang kultiviert. Die Kolonien auf den Platten wurden aufgesammelt, in das flüssige Nährmedium eingesät und unter Schütteln 48 Stunden lang kultiviert. Unter Verwendung des Überstands der Kultur wurde die Produktivität anhand der CHO-Zell-Anhäufungsaktivität geschätzt und die Erzeugung des mit dem Antikörper reagierenden Proteins wurde anhand von ELISA unter Verwendung eines Anti-Pertussis- Toxin-Antikörpers (aPT) festgestellt.
  • Ungefähr 12000 Abarten der Kolonien wurden überprüft und in die folgenden drei Gruppen unterteilt:
  • (1) CHO-Zell-Anhäufungsaktivität negativ und aPT-Aktivität, festgestellt durch ELISA, negativ;
  • (2) CHO-Zell-Anhäufungsaktivität negativ und aPT-Aktivität, festgestellt durch ELISA, positiv;
  • (3) CHO-Zell-Anhäufungsaktivität positiv und aPT-Aktivität, festgestellt durch ELISA, positiv.
  • Fig. 1 zeigt die im Lauf der Zeit jeweils aufgetretenen Veränderungen beim Wachstum jeder repräsentativen Abart in dem flüssigen Nährmedium, bei den in den Überständen der Kulturen beobachteten CHO-Zell-Anhäufungsaktivitäten, und bei den mit dem PT-Antikörper reagierenden Substanzen. Dabei wurde festgestellt, daß die Abart 79G keine CHO-Zell- Anhäufungsaktivität, welche eine der Wirksamkeiten von Pertussis-Toxin darstellt, aufweist, doch daß sie mit dem polyklonalen Antikörper gegen Pertussis-Toxin reagiert, wie in Fig. 1 gezeigt.
  • Beispiel 2
  • Bordetella Pertussis wird durch das Phänomen der Phasenvariation gekennzeichnet, wobei der Wildtyp (d. h. die krankheitserregenden Bakterien) als Bakterien der Phase I bezeichnet wird und wobei der nicht-toxische Typ als Bakterien der Phase III oder Phase IV bekannt ist; diese Einteilung erfolgt aufgrund des Serotyps. Dann wurden zur Erforschung der bakteriologischen Merkmale jeder Abart die Toxizität bei Mäusen durch Einimpfen dieser Abarten in deren Gehirn (ic-Toxizität), die Produktion von nicht-hitzebeständigem (Hautnekrose verursachendem) Toxin (DNT) und die Serotypen von Agglutinin untersucht. Die Ergebnisse sind in Tabelle 1 gezeigt. Diese Daten zeigen, daß die erwünschte Abart 79G eine Abart von Bakterien der Phase I und die Abarten 19C und 102B Abarten von Bakterien der Phase 111 sind. Außerdem weist die Abart 79G bei Mäusen eine beträchtlich abgeschwächte ic-Toxizität von 2,5·10&sup7; oder mehr auf. Tabelle 1: ic-Toxizität, DNT-Produktivität und Serotypen der Abarten (lebend) Stamm Virulenz (ic) Serotyp Tohama
  • Anmerkung: Die Letaldosis LD&sub5;&sub0; wurde aus der Sterblichkeitsziffer von 6 Wochen alten ddy-Mäusen berechnet, zwei Wochen nach einer Impfung mit 0,005 ml des seriell verdünnten Mediums, in welchem die Abarten 20 Stunden lang kultiviert worden waren.
  • Beispiel 3
  • Hierbei wurde festgestellt, ob jede Abart die biologischen Wirksamkeiten aufweist, welche vom Pertussis-Toxin herrühren, d. h. die Leukozytose-begünstigende Aktivität (LP), die Aktivität zur Anregung der Langerhans'schen Inseln (IA) und die CHO-Zellen-Anhäufungsaktivität, in dem kultivierten Überstand; dabei wurden gemäß der herkömmlichen Verfahren zur Bestimmung der Aktivitäten von jeder Probe die Abarten in CLM-Nährmedium 2 Tage lang unter Schütteln kultiviert, wobei die zentrifugierten Überstände mit 2/3- gesättigtem Ammoniumsulfat konzentriert wurden. Die Ergebnisse sind in Tabelle 2 gezeigt. Dabei wurde festgestellt, daß die Abart 79G keine Leukozytose-begünstigende Aktivität und Aktivität zur Anregung der Langerhans'schen Inseln als Indikatoren der biologischen Wirksamkeit des Pertussis-Toxins aufwies, jedoch eine Reaktion der polyklonalen Antikörper gegen Pertussis-Toxin verursachte.
  • Beispiel 4
  • Die folgenden Versuche wurden durchgeführt, um die Eigenschaften des von der Abart 79G erzeugten Abart-Proteins aufzuzeigen. Der von dem unter Schütteln kultivierten Nährmedium der Abart 79G erhaltene Überstand wurde mit 2/3-gesättigtem Ammoniumsulfat konzentriert, und dann wurde der konzentrierte Kultur-Überstand gegen PBS-Pufferlösung, welcher 1M NaCl zugefügt worden war, dialysiert, der Extrakt dem mit Sepharose 4B verknüpften Anti-PT-Antikörper ausgesetzt und das mit dem Anti-PT-Antikörper umgesetzte Protein unter Verwendung von 3M KSCN eluiert, wodurch ein teilweise gereinigtes Abart-Protein (PTMP) erhalten wurde. Fig. 2 stellt das SDS-PAGE-Muster von PTMP dar: Dabei werden die Kontrollsubstanz und das Pertussis- Toxin (PT) links gezeigt und das PTMP auf der rechten Seite dargestellt. Diese Daten zeigen, daß der erfindungsgemäßen Abart die der Untereinheit S1 entsprechende Protein- Bande fehlt. Fig. 3, welche die Muster der jeweiligen Reaktionsfähigkeit zwischen dem Protein und dem polyklonalen Anti-PT-Antikörper darstellt, zeigt deutlich das Fehlen des der Untereinheit S1 entsprechenden Proteins. Tabelle 2: Biologische Wirksamkeiten der Überstände von mit den Abarten kultivierten Nährmedien Stamm PT-Aktivität (%) aPT-ELISA Tohama (wild)
  • Anmerkung: 1) CHO-Zell-Anhäufungsaktivität, 2) Leukozytose-begünstigende Aktivität, 3) Aktivität zur Anregung der Langerhans'schen Inseln
  • Beispiel 5
  • Hierbei wurde festgestellt, ob der Antikörper gegen das Abart-Protein in der Lage war, die Bildung des neutralisierenden Antikörpers gegen das natürlich vorkommende Pertussis-Toxin zu induzieren; dabei wurden nach der Behandlung mit Alaun-Adjuvans die Mäuse mit dem teilweise gereinigten Abart-Protein immunisiert, und das Anti-PTMP-Antiserum von den Mäusen erhalten. Danach wurde festgestellt, ob das Serum die biologischen Wirksamkeiten, insbesondere die LP-, HS-, IA-, CHO-Zell-Anhäufungsaktivität usw. neutralisieren konnte. Im Einklang mit dem im voranstehenden erwähnten Verfahren wurden das Serum (Anti-79G-PTMP) und das in angemessenem Ausmaß verdünnte Test-PT als eine Kontrollsubstanz für den Antikörper gegen das natürlich vorkommende PT bei einem Verhältnis von 1 : 1 vermischt, bei Raumtemperatur 30 Minuten oder länger zur Reaktion gebracht und dann den Mäusen (10/Gruppe) verabreicht, um die jeweilige neutralisierende Wirkung zu ermitteln. Die Ergebnisse sind in Tabelle 3 gezeigt. Tabelle 3: Fähigkeit des Anti-79G-PTMP-Antikörpers zur Neutralisierung der PT-Aktivität in Mäusen Serum Verdünnung Anti-79G-PTMP Test-Toxin Anti-PT Test-Toxin Test-Toxin PBS
  • Der Anti-79G-PTMP-Antikörper wies dieselbe neutralisierende Wirkung gegen die LP-, HS-, IA- und die CHO-Zell-Anhäufungsaktivität auf wie der Anti-PT-Antikörper gegen natürlich vorkommendes PT, und der Grad der jeweiligen Neutralisation erreichte fast dasselbe Ausmaß. Dies bedeutet, daß der Anti-79G-PTMP-Antikörper ohne den Anti-S1-Antikörper in der Lage ist, diese biologischen Aktivitäten genauso zu neutralisieren wie der Antikörper gegen natürlich vorkommendes PT mit dem Anti-S1-Antikörper.
  • Beispiel 6
  • Danach wurde die Wirkung des 79G-PTMP-Impfstoffs mittels herkömmlichem Einimpfen in das Gehirn von Mäusen festgestellt (ic-Challenge), wobei natürlich vorkommendes PT als Kontrollsubstanz verwendet wurde. Beide Antikörper wurden mit Alaun-Adjuvans behandelt, und der ic-Challenge bzw. Infektionsbelastungsversuch wurde mit einem virulenten Pertussis-Stamm (18-323) mit 4 Wochen alten Mäusen (10 Mäuse pro Gruppe) 3 Wochen nach der Immunisierung der Mäuse durchgeführt. Der Prozentsatz der Überlebenden nach dem Challenge-Versuch ist in Tabelle 4 gezeigt. Durch das Verfahren, Mäuse einem Infektionsbelastungsversuch auszusetzen, wurde gezeigt, daß das Antigen 79G-PTMP den Mäusen ausreichenden Schutz gewährte. Tabelle 4: Prüfung der Impfschutzwirkung von 79G-PTMP in Mäusen mittels ic-Challenge Antigen Immun. Dosis Überlebende ug/Maus
  • Beispiel 7
  • Um die Wirksamkeit des 79G-PTMP-Impfstoffs zu prüfen, wurde der passive Impfschutz an neugeborenen Mäusen nach 3 Tagen unter Verwendung des Anti-79G-PT-Antikörpers durch Challenge mit einer tödlichen Dosis Aerosol getestet. Die Ergebnisse sind in Tabelle 5 gezeigt. Der Aerosol- Challenge bei Mäusen zeigte, daß Anti-79G-PTMP eine ähnliche Schutzwirkung hat wie diejenige von Anti-PT. Tabelle 5: Prüfung des passiven Impfschutzes des Anti-79G- PT-Antikörpers gegen Challenge mit tödlichem Aerosol Antikörper Dosis pro Maus¹ Prozentsatz der Überlebenden
  • Anmerkung: 1) Die jeweilige Dosis ist in PT-ELISA-Einheiten angegeben.
  • 2) Anzahl der überlebenden Mäuse/Gesamtzahl der Mäuse 21 Tage nach dem Aerosol-Challenge.
  • 3) Die jeweilige 50%ige Impfschutzdosis (PD&sub5;&sub0;) ist in PT-ELISA-Einheiten angegeben. Der jeweilige Vertrauensbereich von 95% ist in Klammern angegeben.

Claims (4)

1. Bordetella-Pertussis-Abart, welche ein mutiertes Pertussis-Toxinprotein mit teilweise fehlenden Untereinheiten erzeugt, wobei dem Toxin mindestens die Untereinheit S1 fehlt.
2. Bordetella-Pertussis-Abart nach Anspruch 1, welche im Fermentation Research Institute unter der internationalen Hinterlegungsnr. FERM BP-1902 hinterlegt ist.
3. Verfahren zum Herstellen eines mutierten Pertussis-Toxinproteins, gekennzeichnet durch das Kultivieren einer Bordetella-Pertussis-Abart und Ernten eines mutierten Pertussis-Toxinproteins mit teilweise fehlenden Untereinheiten von der Kultur, wobei dem Toxin mindestens die Untereinheit S1 fehlt.
4. Verfahren zur Herstellung eines mutierten Pertussis-Toxinproteins nach Anspruch 3, gekennzeichnet durch eine Zugabe von Cyclodextrin oder einem Derivat hiervon zu einem Medium in der Zeit der Kultivierung der Abart.
DE3889975T 1987-06-24 1988-06-17 Bordetella pertussis-Varianten. Expired - Fee Related DE3889975T2 (de)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP15557787 1987-06-24

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE3889975D1 DE3889975D1 (de) 1994-07-14
DE3889975T2 true DE3889975T2 (de) 1995-01-05

Family

ID=15609091

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE3889975T Expired - Fee Related DE3889975T2 (de) 1987-06-24 1988-06-17 Bordetella pertussis-Varianten.

Country Status (4)

Country Link
EP (1) EP0296765B1 (de)
AT (1) ATE106747T1 (de)
AU (1) AU614526B2 (de)
DE (1) DE3889975T2 (de)

Families Citing this family (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5786189A (en) * 1989-11-29 1998-07-28 Smithkline Beecham Biologicals (S.A.) Vaccine
US5866375A (en) * 1991-10-31 1999-02-02 Chiron S.P.A. Method for the culture of microorganisms of the genera helicobacter, campylobacter and arcobacter employing culture media comprising cyclodextrins

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS58222032A (ja) * 1982-06-18 1983-12-23 Teijin Ltd 百日咳毒素のサブユニツト蛋白
AU616649B2 (en) * 1986-12-22 1991-11-07 Trion Forskning- Och Utvecklings Aktiebolag A new pertussis toxin derived polypeptide and applications thereof
AP8900132A0 (en) * 1988-07-22 1991-01-14 Smithkline Biolog Bordetella pertussis vaccine

Also Published As

Publication number Publication date
EP0296765A3 (en) 1990-02-07
AU1829588A (en) 1989-03-02
ATE106747T1 (de) 1994-06-15
AU614526B2 (en) 1991-09-05
EP0296765B1 (de) 1994-06-08
DE3889975D1 (de) 1994-07-14
EP0296765A2 (de) 1988-12-28

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE69829400T2 (de) Passive immunisierung gegen durch clostridium difficile verursachte krankheit
DE69124235T3 (de) Reinigung und verwendung von pertactin, eines bordetella pertussis aussenmembranproteins
DE2713371C2 (de)
DE3855442T2 (de) Verfahren zur Gewinnung von Schutzantigenen gegen Bordetella-Infektionen und toxische Prozesse
CH628246A5 (de) Verfahren zur herstellung eines schuetzenden pertussis-antigens.
DE69113991T2 (de) Impfstoff.
DE3889975T2 (de) Bordetella pertussis-Varianten.
DE69306934T2 (de) Geflügelkrankheit verursachende neue bakterie und daraus stammender impfstoff
DE68914362T2 (de) Impfstoff, geeignet zur Verhütung bzw. Kontrolle der durch Haemophilus pleuropneumoniae verursachte Schweinekrankheit und Verfahren zu dessen Herstellung.
DE60216906T2 (de) Anti-pilyrosporum ovale igy und dessen verwendung
AT408445B (de) Neue attenuierte pseudomonas aeruginosa-stämme
CH658192A5 (de) Tollwut-impfstoff und verfahren zu seiner herstellung.
DE3541044A1 (de) Neues, allgemein anwendbares antigen (psc-a) gegen pseudomonas aeruginosa, das als mittel zum schutz gegen pseudomonas aeruginosa-infektion wirkt
DE2445819A1 (de) Verfahren zur herstellung stabiler, gegen seruminhibitoren resistenter h tief 3 n tief 2 -influenzavirusstaemme und diese virusstaemme enthaltende vakzinen
DE68927144T2 (de) Impfstoff gegen Bordetella pertussis
AT402152B (de) Verwendung eines bakterien-lysats zur herstellung eines medikaments zur behandlung der atopischen dermatitis
DE2456636A1 (de) Influenza-vakzine und verfahren zu ihrer herstellung
DE69630039T2 (de) Verfahren zur herstellung gm2-spezifischer antikörper
DE69534179T2 (de) Ein verfahren zur kultivierung von bakterien, die proteine herstellen, deren expression durch temperatur reguliert wird
DE3740182C2 (de) Verfahren zur Herstellung eines Mutantenstamms von Bordetella bronchiseptica, der für einen Impfstoff für den Schutz von B. bronchiseptica-Infektionen nützlich ist, und daraus hergestellter AR-Impfstoff
DE841333C (de) Verfahren zur Herstellung von Bakterienpraeparaten von Treponema Pallidum
DE2805311A1 (de) Respiratorische synzytial-vakzine
DE3856199T2 (de) Impfstoff gegen cholera
DE698833C (de) Schonbuchse fuer umlaufende Wellen
DE3043291A1 (de) Vakzine gegen keuchhusten

Legal Events

Date Code Title Description
8364 No opposition during term of opposition
8339 Ceased/non-payment of the annual fee