DE2810293A1 - Anti-mutagener faktor, verfahren zu seiner gewinnung und arzneimittel - Google Patents

Anti-mutagener faktor, verfahren zu seiner gewinnung und arzneimittel

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DE2810293A1
DE2810293A1 DE19782810293 DE2810293A DE2810293A1 DE 2810293 A1 DE2810293 A1 DE 2810293A1 DE 19782810293 DE19782810293 DE 19782810293 DE 2810293 A DE2810293 A DE 2810293A DE 2810293 A1 DE2810293 A1 DE 2810293A1
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cellulose
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Tadashi Inoue
Tsuneo Kada
Kazuyoshi Morita
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Kanebo Ltd
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Kanebo Ltd
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    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/415Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from plants

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Description

  • Anti-mutagener Faktor, Verfahren zu seiner
  • Gewinnung und Arzneimittel Die Erfindung betrifft einen anti-mutagenen Faktor, ein Verfahren zur Gewinnung des Faktors aus Kohisaft, sowie ein Arznei' mittel, das diesen anti-mutagenen Faktor enthält.
  • Bekanntlich sind N-Butyl-N-acetoxymethyinitrosamine, Reaktionsprodukte der Sorbinsäure mit salpetriger Säure, das 2-Aminoanthracen, das Athidiumbromid, sowie Pyrolysate von Aminosäuren wie Tryptophan oder Ornithin, mutagen oder carcinogen wirkende Substanzen.
  • Erfindungsgemäß wurde überraschend gefunden, daß Kohl säfte einen Faktor enthalten, der die mutagene Aktivität dieser genannten mutagenen Substanzen, wie beispielsweise Tryptophanpyrolysate, ganz beträchtlich inhibiert. Dieser Faktor kann in im wesentlichen reinen Zustand durch Fraktionieren von Kohlsaft isoliert werden.
  • Die Erfindung schafft somit einen neuen, anti-mutagenen Faktor, gekennzeichnet durch a) ein Molekulargewicht von ungefähr 48 000, bestimmt durch Elektrophorese an Natrium-dodecylsulfatgel; I b) die folgende Aminosäurezusammensetzung, ausgedrückt in Mol prozent Asp 13,22; Thr 8,43; Ser 3,05; Glu 6,38; Pro 6,56; Gly 7,22; AIa 9,89; Cy& 1,73; Val 5,77; Met 1,29; Ileu 3,44; Leu 11,64; Tyr 1,31; Phe 5,36; Lys 2,59; His 1,07; Arg 7,40; c) Absorptionen bei 250 und 404 nm (Soret-Bande), wobei sich die Soret-Bande bei Behandlung des Faktors mit Natriumhydrogensulfit nach 436,5 nm verschiebt.
  • Die Erfindung schafft auch ein Verfahren zur Gewinnung des anti-mutagenen Faktors. Dieses Verfahren ist dadurch gekennzeichnet, daß man: a) Wohl saft zur Entfernung von Gewebeteilchen zentrifugiert; b) die erhaltene überstehende Flüssigkeit ultrazentrifugiert; c) die erhaltene überstehende Flüssigkeit mit einer Anionenaustau- Anionenaustauscher-Zel 1 ul ose in Berührung bringt; d) die durchgegangene Fraktion auf eine Säule mit einer Kationen austausch er-Zell ul ose aufgi bt; e) die adsorbierten Substanzen mit einem wässerigen Eluiermittel, das KCl oder NaCl enthält, eluiert; f) aus dem Eluat die den anti-mutagenen Faktor enthaltende Fraktion, welche bei einer niedrigeren Konzentration an KCl oder NaCl eluiert wird, abtrennt; g) den Faktor auf ein Molekularsieb aufbringt; und h) den Faktor abtrennt.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung kann die überstehende Flüssigkeit aus der Stufe b) vor Durchführung der Stufe c) einer Dialyse oder Gelfiltration unterworfen werden, um kleinere Moleküle zu entfernen. Die Dialyse kann beispielsweise gegen 50 mM HEPES (chemische Bezeichnung: N-2-Hydroxyäthylpiperazin-N'-2-äthansulfonsäure) oder gegen 50 mM Phosphatpuffer unter Verwendung von Cellophanmembranen, durch- 4 geführt werden. Wenn man bei der Gelfiltration Molekularsiebe gebraucht, so wählt man solche, die Moleküle mit einem Molekulargewicht von weniger als ungefähr 1000 absorbieren können.
  • Es ist auch bevorzugt, die Fraktion aus Stufe f) zu ultrafiltrieren. Es ist ferner bevorzugt, sämtliche Reaktionsstufen bei einer Temperatur unterhalb 5 oc durchzuführen.
  • Zu Beispielen für die Anionenaustauscher-Zellulose, die man in Stufe c) einsetzen kann, gehören DEAE-Zellulose, TEAE-Zellulose und AE-Zellulose. Beispiele für die Kationenaustauscher-Zellulose zur Verwendung in Stufe d) sind CMC, P-Zellulose und PPM-Zellulose. Zu Beispielen für Molekularsiebe, die in Stufe g) eingesetzt werden können, gehören Sephacryl S-200, Sephadex G-75 und Biogel P-30. Zu Beispielen für die Filtermembranen,die zur Ultrafiltration eingesetzt werden können, gehören UM-10, UM-20Et, PM-30 und andere Membranen, durch die Moleküle mit einem Mole-! kulargewicht von weniger als 30 000 hindurchtreten können.
  • Der erfindungsgemäß gewinnbare anti-mutagene Faktor zeigt charakteristische Absorptionen bei 280 nm und bei 404 nm. Der Faktor ist stabil gegen Erhitzen, wird jedoch durch Einwirkung eines proteolytischen Enzyms desaktiviert. Es handelt sich um ein Protein mit einem Molekulargewicht von ungefähr 48 000, bestimmt durch die Natrium-dodecyl sul fatgel (SDS-Gel)-Elektrophorese.
  • Die Aminosäurezusammensetzung des erfindungsgemäßen, anti-mutagenen Faktors ist, ausgedrückt in Mol prozent, wie folgt: Asp 13,22; Thr 8,43; Ser 3,05; Glu 6,38; Pro 6,56; Gly 7,22; Ala 9,89; Cys 1,73; Val 5,77; Met 1,29; Ileu 3,44; Leu 11,64; Tyr 1,31; Phe 5,36; Lys 2,59; His 1,07; Arg 7,40.
  • Das Das nachfolgende Beispiel dient zur weiteren Erläuterung der vorliegenden Erfindung.
  • Beispiel Man wäscht 2000 9 Kohlblätter mit Wasser und behandelt in einem; Entsafter bei OOC, um den Kohlsaft zu erhalten. Der Saft wird 30 Minuten lang bei 4°C mit 9000 G zentrifugiert, um Gewebeteilchen, wie Chloroplasten oder Mitochondrien, zu entfernen.
  • Die überstehende Flüssigkeit wird dann 2 Stunden bei 40C mit 2 x 105 G ultrazentrifugiert, um feinere Teilchen, wie Mikrosomen oder Ribosomen, zu entfernen. Die erhaltene Flüssigkeit (528 ml) wird gegen 50 mM HEPES-Puffer (pH 6,8) durch eine Cellophanmembran dialysiert, um Moleküle mit einem Molekulargewicht von weniger als ungefähr 1000 zu entfernen. Die Dialyse lösung wird zweimal ersetzt.
  • Man bringt das erhaltene Dialysat auf eine Säule mit DEAE-Zellulose (4 cm x 37 cm) mit einer FHeßrate von 122 ml/Stunde auf. Die Säule wird bei 40C mit 50 mM HEPES-Puffer (pH 6,8), der KCl in einer Menge enthält, die stufenweise von 0 bis 500 mM ansteigt, eluiert. Sämtliche Fraktionen (15 ml pro Röhrchen} werden auf ihre A280-Absorption untersucht. Ferner wer- 1 den die anti-mutanenen Eigenschaften anhand der nachstehend beschriebenen Methode bestimmt. Flan stellt fest, daß sich anti-l mutagene Aktivität nur in der Fraktion befindet, die nicht auf DEAE-Zellulose absorbiert war, d.h. bei einer KCl-Konzentratio von 0. Die Elutionskurve ist in Figur 1 dargestellt.
  • Dann gibt man die vorstehende Fraktion (1100 ml) auf eine Säule mit CMC (2,5 cm x 8 cm) in einer Fließrate von 69 ml/Stun de auf. Man eluiert die Säule bei 4°C mit 50 mM HEPES-Puffer (pH 6,8), der KCl in einer Menge enthält, die kontinuierlich in einem Gradienten von 0 bis 500 mM ansteigt.
  • Man sammelt das Eluat in aliquoten Anteilen zu 3 ml pro Röhrchen Jede der Fraktionen wird auf ihre A280-Absorption und die zuvor genannten anti-mutagenen Eigenschaften getestet.
  • Man findet die anti-mutagene Aktivität in den Fraktionen, die einen Absorptionspeak bei einer KCl-Konzentration von 0,05 M aufweisen. Die Eluierungskurve ist in Figur 2 dargestellt. Auf diese Weise werden sieben aliquote Anteile (21 ml) der Fraktionen mit anti-mutagener Aktivität aufgetrennt.
  • Man vereinigt diese Fraktionen und ultrafiltriert sie durch ein UM-10-Filter, um die Fraktionen auf 2,0 ml zu konzentrieren. Dann gibt man das Konzentrat auf eine Säule mit Sephacryl S-200 (1 cm x 92 cm) auf. Die Säule wird dann mit 50 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0) bei einer Temperatur von 4 0C eluiert.
  • Man sammelt das Eluat in aliquoten Anteilen zu jeweils 40 Tropfen pro Röhrchen. Jede Fraktion wird auf ihre A280-Absorption und die wie zuvor beschriebene anti-mutagene Eigenschaft untersucht.
  • Man findet die anti-mutagene Aktivität in der zweiten Fraktion des Eluats.
  • Um den jeweiligen Reinigungsgrad des Faktors bei jeder Stufe des vorliegenden Verfahrens festzustellen, werden die Verhältnisse der anti-mutagenen Aktivität des Proteingehalts verglichen. Durch den Vergleich ergibt sich, daß die Aktivität durch die C3lC-Säulenchromatographie bzw. die Behandlung mit Sephacryl um ungefähr 200-mal bzw. ungefähr 450-mal größer ist als beim anfänglichen Kohisaft.
  • I Der so isolierte anti-mutagene Faktor ist gegenüber Erhitzen relativ stabil. Man verliert beispielsweise bei 90-minütinem t Erhitzen auf 1000 C nur 50 c der Aktivität. Durch Einwirkung eines proteolytischen Enzyms geht die Wirksamkeit vollständig verloren. Das Molekulargewicht der Substanz wird durch SDS-Gelelektrophorese bestimmt und beträgt ungefähr 48 000. Der Faktor weist eine charakteristische Absorption bei 404 nm in Form einer Soret-Bande auf, die charakteristisch für Hämoproteine ist. Diese Bande erfährt eine Verschiebung auf 436,5 nm, wenn der Faktor mit Natriumhydrogensulfit behandelt wird. Dieses Phänomen zeigt die Umwandlung des Hämoproteins aus der oxydiert 3+ 2+ ten Form (Fe ) in die reduzierte Form (Fe ) an. Aus den vorstehenden Angaben wird geschlossen, daß es sich beim Faktor um ein Hämoprotein handelt.
  • Anti-mutagene Wirksamkeit: Man hony 10 µg Tryptophanpyrolysat in 0,02 ml DMSO zu 0,5 ml der zu untersuchenden Fraktion. Die Mischung wird 30 Minuten bei 0 37°C inkubiert und dann 0 37 C inkubiert und dann 10 Minuten auf 100 C erhitzt, um den verbliebenen anti-mutagenen Faktor zu desaktivieren. Zur Mischung gibt man 3 ml Weichagar (0,5 % Difco Agar) und 0,1 ml einer Suspension von Salmonella TA 98 (histidinfrei, His ).
  • Diese Mischung und 0,3 ml einer S-9-Mischung, welche Lebermikrosomen einer mit PCB behandelten SD-Rattenleber enthält und die nachstehend beschriebene Zusammensetzung aufweist, werden auf ein Agarmedium gegossen, das die nachfolgend bebeschriebene Zusammensetzung besitzt. Anschließend inkubiert man 2 Tage bei 370C. Die Kolonien der Revertanten (ohne Histidin-+ bedarf, His+) werden gezählt. Die anti-mutagene Aktivität kann bestimmt werden, inden man die Zahl der Kolonien der Revertanten mit der Kontrolle vergleicht, die zwischen 300 und 400 pro Schale liegt.
  • Zusammensetzung der S-9-Mischung: Lebermikrosomen 3,0 ml 0,25 M Na2HP04 4,0 ml 0,16 M MgCl2 0,5 ml 0,66 M KCl 0,5 ml 0,05 M G-6-P 1,0 ml 0,04 M NADP 1,0 ml Zusammensetzung des Agarmediums: MM (X 20) 50 ml 40 %-ige Glucose 10 ml Nährbrühe 0,8 %-ig (Difco) 10 ml Biotin (100#/ml) 1 ml Agar 15 g aqua dest. 930 ml Zusammensetzung von MM (X 20): (NH4)2S04 2,0 % KH2P°4 20,0 % MgS04 . 7H20 0,2 % Natriumcitrat 1,0 % pH 7,0 mit KOH Leerseite

Claims (6)

  1. P a t e n t a n s p r-ü c h e 1. Anti-mutagener Faktor, gekennzeichnet durch: a) ein Molekulargewicht von ungefähr 48 000, bestimmt durch Elektrophorese an Natri um-dodecyl sul fatgel; b) die folgende Aminosäurezusammensetzung, ausgedrückt in Mol prozent Asp 13,22; Thr 8,43; Ser 3,05; Glu 6,38; Pro 6,56; Gly 7,22, Ala 9,89; Cys 1,73; Val 5,77; Met 1,29; Ileu 3,44; Leu 11,64; Tyr 1,31; Phe 5,36; Lys 2,59; His 1,07; Arg 7,40; c) Absorptionen bei 250 und 404 nm (Soret-Bande), wobei sich die Soret-Bande bei Behandlung des Faktors mit Natriumhydrogensulfit nach 436,5 nm verschiebt.
  2. 2. Verfahren zur Gewinnung des anti -mutagenen Faktors gemäß Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß man a) Wohl saft zur Entfernung von Gewebeteilchen zentrifugiert; b) die erhaltene überstehende Flüssiqkeit ultrazentrifugiert; c) die erhaltene überstehende Flüssigkeit mit einer Anionenaustauscher-Zellulose in Berührung bringt; d) die durchgegangene Fraktion auf eine Säule mit einer Kationenaustauscher-Zellulose aufgibt; e) die adsorbierten Substanzen mit einem wässerigen Eluiermittel, das KCl oder NaCl enthält, eluiert; f) aus dem Eluat die den anti-mutagenen Faktor enthaltende Fraktion, welche bei einer niedrigeren Konzentration an KC1 oder NaCl eluiert wird, abtrennt; g) den Faktor auf ein Molekularsieb aufbringt; und h) den Faktor hieraus gewinnt.
  3. 3. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß man die überstehende Flüssiskeit aus Stufe b) vor der Stufe c) einer Dialyse oder einerGelfiltration unterwirft.
  4. 4. Verfahren gemäß Ansprüchen 2 oder 3, dadurch gekennzeichnet, daß man die Fraktion aus Stufe f) vor der Stufe g) ultrafiltriert.
  5. 5. Verfahren gemäß einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß man sämtliche Verfahrensschritte bei einer Temperatur unterhalb 5°C durchführt.
  6. 6. Arzneimittel, dadurch gekennzeichnet, daß es als Wirkstoff den anti-mutagenen Faktor gemäß Anspruch 1 in einem pharmazeutischen Träger und gegebenenfalls zusammen mit Adjuvantien, enthält.
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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
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EP0040641A1 (de) * 1979-11-26 1981-12-02 Kanebo, Ltd. Verfahren zur trennung und reinigung einer fraktion aus klettesaft, die die mutagenizität einer mutagenen substanz inhibieren kann

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0040641A1 (de) * 1979-11-26 1981-12-02 Kanebo, Ltd. Verfahren zur trennung und reinigung einer fraktion aus klettesaft, die die mutagenizität einer mutagenen substanz inhibieren kann
EP0040641A4 (de) * 1979-11-26 1982-02-16 Kanebo Ltd Verfahren zur trennung und reinigung einer fraktion aus klettesaft, die die mutagenizität einer mutagenen substanz inhibieren kann.

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