CN106928345B - 一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法 - Google Patents
一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN106928345B CN106928345B CN201710122127.4A CN201710122127A CN106928345B CN 106928345 B CN106928345 B CN 106928345B CN 201710122127 A CN201710122127 A CN 201710122127A CN 106928345 B CN106928345 B CN 106928345B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- lactose
- fish gelatin
- fish
- collagen polypeptide
- solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 title claims abstract description 125
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 37
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 37
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 37
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 36
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 title claims abstract description 35
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title claims abstract description 35
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 title claims abstract description 28
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 7
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims abstract description 68
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims abstract description 47
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims abstract description 43
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 19
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims abstract description 16
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 14
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 claims abstract description 12
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 claims abstract description 12
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 claims abstract description 12
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 claims abstract description 12
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims abstract description 8
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims abstract description 8
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims abstract description 7
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 3
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 claims description 66
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 claims description 66
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 claims description 66
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 claims description 66
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 claims description 66
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 43
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 15
- 238000007605 air drying Methods 0.000 claims description 11
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 10
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 10
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 claims description 8
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 7
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 6
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims description 5
- 239000008055 phosphate buffer solution Substances 0.000 claims description 5
- LEAHFJQFYSDGGP-UHFFFAOYSA-K trisodium;dihydrogen phosphate;hydrogen phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].OP(O)([O-])=O.OP([O-])([O-])=O LEAHFJQFYSDGGP-UHFFFAOYSA-K 0.000 claims description 5
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 claims description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 2
- 239000011259 mixed solution Substances 0.000 abstract description 4
- 238000006206 glycosylation reaction Methods 0.000 abstract description 3
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 abstract description 2
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 abstract description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 abstract description 2
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 abstract description 2
- 230000013595 glycosylation Effects 0.000 abstract description 2
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 abstract 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 5
- 238000000034 method Methods 0.000 description 4
- 210000001819 pancreatic juice Anatomy 0.000 description 4
- 108010005094 Advanced Glycation End Products Proteins 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000036772 blood pressure Effects 0.000 description 1
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 1
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000012827 research and development Methods 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法,是将鱼明胶‑乳糖混合溶液置于鼓风干燥箱进行第一步美拉德反应,再利用分段微波处理使得鱼明胶‑乳糖进一步发生美拉德反应,通过超滤技术去除未参与反应的乳糖,利用胃蛋白酶和胰液素酶解、喷雾干燥制备得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。本发明能使鱼明胶‑乳糖混合物在分段式微波处理下达到去除水分和促进美拉德反应的双重效果;可有效提高鱼胶原多肽的抗氧化活性,且高级糖基化产物较少,鱼胶原多肽的安全性高;可大大提高胃肠道功能不足人群对高抗氧化活性鱼胶原多肽的吸收程度。
Description
技术领域
本发明涉及一种利用美拉德反应、微波技术和蛋白酶酶解技术制备高抗氧化活性鱼胶原多肽的技术,属于胶原活性肽制备领域。
背景技术
胶原多肽具有多种功能特性,如抗氧化、抗肿瘤、抗菌、降血压等,常作为基料应用于保健品行业。其中,鱼胶原多肽的抗氧化活性和绿色安全特性使得其受到越来越多的女性和老年消费者的青睐。然而,当前鱼胶原多肽的市场较为混乱,受到不少消费者的质疑,主要原因在于鱼胶原蛋白的抗氧化活性参吃不齐,不少产品难以达到消费者预期,因此,提高鱼胶原多肽的抗氧化活性是目前胶原多肽产品研发工作者的攻关方向之一。
发明内容
本发明的目的是针对现有技术不足提供一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法。
本发明所述方法所采取的技术方案是:将鱼明胶-乳糖混合溶液置于鼓风干燥箱进行第一步美拉德反应,再利用分段微波处理使得鱼明胶-乳糖进一步发生美拉德反应,通过超滤技术去除未参与反应的乳糖,利用胃蛋白酶和胰液素酶解、喷雾干燥制备得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。
本发明所述方法步骤如下:
1、鱼明胶与乳糖的第一步美拉德反应
(1)鱼明胶溶液的配制:在40-80℃水浴锅,用20-200 mM的pH值为7.0-8.0的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液溶解鱼明胶配制得到120-200 mg/ml的鱼明胶溶液;
(2)鱼明胶与乳糖混合:以质量比1:1-1:3的比例向鱼明胶溶液中添加乳糖,混合10-40 min;
(3)第一步美拉德反应:将混合后的鱼明胶与乳糖溶液置于鼓风干燥箱中,设置反应温度为50-100℃,反应时间为1-12 h。
2、鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应
鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应在微波炉中进行,分为2个阶段,第一阶段是将鼓风干燥箱中反应后的鱼明胶-乳糖混合物置于微波炉,设置微波时间为2-10 min,微波功率为800-1200W;第二阶段是将第一阶段得到的鱼明胶-乳糖混合物再置于微波炉进行微波处理,微波功率为300-700 W,微波时间为3-15 min。
3、去除未参与美拉德反应的乳糖
(1)复溶:用蒸馏水重新溶解微波处理后的鱼明胶-乳糖混合物,使鱼明胶浓度达到50-150 mg/ml;
(2)超滤:利用超滤膜对鱼明胶-乳糖混合物处理以去除未参与反应的乳糖,超滤膜的截留分子量为1000-5000 Da。
4、蛋白酶酶解
(1)胃蛋白酶酶解:用0.1-2.0 M的盐酸将超滤后的鱼明胶溶液pH值调至1.0-4.0,按照酶与底物比1:20-1:200加入胃蛋白酶,于30-40 ℃震荡下酶解1-6 h,得到鱼明胶初步酶解液。
(2)胰液素酶解:用0.5-2.0M的NaOH溶液将鱼明胶初步酶解液pH值调至7.0-9.0,按照酶与底物比1:20-1:200加入胰液素,于35-45 ℃震荡下酶解2-6 h,得到高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液。
5、喷雾干燥
利用喷雾干燥技术去除高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液中的水分,控制进风温度为160-200 ℃,出风温度为75-95 ℃,即得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。
本发明的有益效果:
1、利用糖基化反应对鱼明胶和乳糖进行处理,可以有效提高鱼胶原多肽的抗氧化活性,且高级糖基化产物较少,鱼胶原多肽的安全性高;
2、利用鼓风干燥箱加热鱼明胶-乳糖混合液,不仅能促使鱼明胶和乳糖发生美拉德反应,而且能有效去除鱼明胶-乳糖混合液中的水分,为微波处理做好准备;
3、分段式微波处理使得鱼明胶-乳糖混合物在高微波功率下进一步去除水分和发生美拉德反应,在低微波功率下促使美拉德反应继续进行而不至于产生对人体具有危害性的高级美拉德产物;
4、胃蛋白酶和胰液素对美拉德反应后的鱼明胶进行酶解,制备得到易于消化的鱼胶原多肽,可大大提高胃肠道功能不足人群对高抗氧化活性鱼胶原多肽的吸收程度。
附图说明
图1为本发明所述方法工艺流程图。
具体实施方式
实施例一
1、鱼明胶与乳糖的第一步美拉德反应
(1)鱼明胶溶液的配制:在50℃水浴锅,用100 mM的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液(pH值为7.4)溶解鱼明胶配制得到150 mg/ml的鱼明胶溶液;
(2)鱼明胶与乳糖混合:以质量比1:1的比例向鱼明胶溶液中添加乳糖,混合30min。
(3)第一步美拉德反应:将混合后的鱼明胶与乳糖溶液置于鼓风干燥箱中,设置反应温度为60℃,反应时间为10 h。
2、鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应
鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应在微波炉中进行,分为2个阶段,第一阶段是将鼓风干燥箱中反应后的鱼明胶-乳糖混合物置于微波炉,设置反应时间为4 min,微波功率为1000W;第一阶段结束后,启动第二阶段,微波功率为400 W,微波时间为10 min。
3、去除未参与美拉德反应的乳糖
(1)复溶:用蒸馏水重新溶解微波处理后的鱼明胶-乳糖混合物,使鱼明胶浓度达到100 mg/ml;
(2)超滤:利用超滤膜对鱼明胶-乳糖混合物处理以去除未参与反应的乳糖,超滤膜的截留分子量为3000 Da。
4、蛋白酶酶解
(1)胃蛋白酶酶解:用1.0 M的盐酸将超滤后的鱼明胶溶液pH值调至2.0,按照酶与底物比1:100加入胃蛋白酶,于37 ℃震荡下酶解2 h,得到鱼明胶初步酶解液。
(2)胰液素酶解:用1.0 M的NaOH溶液将鱼明胶初步酶解液pH值调至7.5,按照酶与底物比1:100加入胰液素,于37 ℃震荡下酶解4 h,得到高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液。
5、喷雾干燥
利用喷雾干燥技术去除高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液中的水分,控制进风温度为185 ℃,出风温度为90 ℃,即得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。
实施例二
1、鱼明胶与乳糖的第一步美拉德反应
(1)鱼明胶溶液的配制:在60℃水浴锅,用50 mM的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液(pH值为7.4)溶解鱼明胶配制得到150 mg/ml的鱼明胶溶液;
(2)鱼明胶与乳糖混合:以质量比1:2的比例向鱼明胶溶液中添加乳糖,混合30min。
(3)第一步美拉德反应:将混合后的鱼明胶与乳糖溶液置于鼓风干燥箱中,设置反应温度为50 ℃,反应时间为12 h。
2、鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应
鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应在微波炉中进行,分为2个阶段,第一阶段是将鼓风干燥箱中反应后的鱼明胶-乳糖混合物置于微波炉,设置反应时间为2 min,微波功率为1200 W;第一阶段结束后,启动第二阶段,微波功率为500 W,微波时间为7 min。
3、去除未参与美拉德反应的乳糖
(1)复溶:用蒸馏水重新溶解微波处理后的鱼明胶-乳糖混合物,使鱼明胶浓度达到100 mg/ml;
(2)超滤:利用超滤膜对鱼明胶-乳糖混合物处理以去除未参与反应的乳糖,超滤膜的截留分子量为2000 Da。
4、蛋白酶酶解
(1)胃蛋白酶酶解:用0.5 M的盐酸将超滤后的鱼明胶溶液pH值调至2.0,按照酶与底物比1:100加入胃蛋白酶,于37 ℃震荡下酶解3 h,得到鱼明胶初步酶解液。
(2)胰液素酶解:用1.0 M的NaOH溶液将鱼明胶初步酶解液pH值调至7.8,按照酶与底物比1:50加入胰液素,于37 ℃震荡下酶解3 h,得到高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液。
5、喷雾干燥
利用喷雾干燥技术去除高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液中的水分,控制进风温度为180 ℃,出风温度为90 ℃,即得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。
实施例三
1、鱼明胶与乳糖的第一步美拉德反应
(1)鱼明胶溶液的配制:在55 ℃水浴锅,用100 mM的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液(pH值为8.0)溶解鱼明胶配制得到160 mg/ml的鱼明胶溶液;
(2)鱼明胶与乳糖混合:以质量比1:1的比例向鱼明胶溶液中添加乳糖,混合20min。
(3)第一步美拉德反应:将混合后的鱼明胶与乳糖溶液置于鼓风干燥箱中,设置反应温度为70 ℃,反应时间为6 h。
2、鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应
鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应在微波炉中进行,分为2个阶段,第一阶段是将鼓风干燥箱中反应后的鱼明胶-乳糖混合物置于微波炉,设置反应时间为10 min,微波功率为800 W;第一阶段结束后,启动第二阶段,微波功率为300 W,微波时间为12 min。
3、去除未参与美拉德反应的乳糖
(1)复溶:用蒸馏水重新溶解微波处理后的鱼明胶-乳糖混合物,使鱼明胶浓度达到80 mg/ml;
(2)超滤:利用超滤膜对鱼明胶-乳糖混合物处理以去除未参与反应的乳糖,超滤膜的截留分子量为4000 Da。
4、蛋白酶酶解
(1)胃蛋白酶酶解:用1.2 M的盐酸将超滤后的鱼明胶溶液pH值调至2.0,按照酶与底物比1:50加入胃蛋白酶,于37 ℃震荡下酶解2 h,得到鱼明胶初步酶解液。
(2)胰液素酶解:用1.5 M的NaOH溶液将鱼明胶初步酶解液pH值调至8.0,按照酶与底物比1:100加入胰液素,于37 ℃震荡下酶解6 h,得到高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液。
5、喷雾干燥
利用喷雾干燥技术去除高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液中的水分,控制进风温度为185 ℃,出风温度为85 ℃,即得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。
Claims (1)
1.一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法,其特征是:
A、鱼明胶与乳糖的第一步美拉德反应:
(1)在40-80℃水浴锅,用20-200mM的pH值为7.0-8.0的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液溶解鱼明胶配制得到120-200mg/ml的鱼明胶溶液;
(2)以质量比1:1-1:3的比例向鱼明胶溶液中添加乳糖,混合10-40min;
(3)将混合后的鱼明胶与乳糖溶液置于鼓风干燥箱中,设置反应温度为50-100℃,反应时间为1-12h;
B、鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应:所述鱼明胶与乳糖的第二步美拉德反应在微波炉中进行,分为2个阶段,第一阶段是将鼓风干燥箱中反应后的鱼明胶-乳糖混合物置于微波炉,设置微波时间为2-10min,微波功率为800-1200W;第二阶段是将第一阶段得到的鱼明胶-乳糖混合物再置于微波炉进行微波处理,微波功率为300-700W,微波时间为3-15min;
C、去除未参与美拉德反应的乳糖:
(1)用蒸馏水重新溶解微波处理后的鱼明胶-乳糖混合物,使鱼明胶浓度达到50-150mg/ml;
(2)利用超滤膜对鱼明胶-乳糖混合物处理以去除未参与反应的乳糖,超滤膜的截留分子量为1000-5000Da;
D、蛋白酶酶解:
所述蛋白酶酶解包括如下步骤:
(1)用0.1-2.0M的盐酸将超滤后的鱼明胶溶液pH值调至1.0-4.0,按照酶与底物比1:20-1:200加入胃蛋白酶,于30-40℃震荡下酶解1-6h,得到鱼明胶初步酶解液;
(2)用0.5-2.0M的NaOH溶液将鱼明胶初步酶解液pH值调至7.0-9.0,按照酶与底物比1:20-1:200加入胰液素,于35-45℃震荡下酶解2-6h,得到高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液;
E、喷雾干燥:利用喷雾干燥技术去除高抗氧化活性鱼胶原多肽溶液中的水分,控制进风温度为160-200℃,出风温度为75-95℃,即得到高抗氧化活性鱼胶原多肽粉末。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201710122127.4A CN106928345B (zh) | 2017-03-03 | 2017-03-03 | 一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201710122127.4A CN106928345B (zh) | 2017-03-03 | 2017-03-03 | 一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN106928345A CN106928345A (zh) | 2017-07-07 |
CN106928345B true CN106928345B (zh) | 2020-06-09 |
Family
ID=59423688
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201710122127.4A Active CN106928345B (zh) | 2017-03-03 | 2017-03-03 | 一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN106928345B (zh) |
Families Citing this family (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN108523084A (zh) * | 2017-08-03 | 2018-09-14 | 浙江工商大学 | 一种以淡水鱼内脏为原料的水产调味品的生产方法 |
CN109393150A (zh) * | 2018-11-07 | 2019-03-01 | 江苏省农业科学院 | 通过控制美拉德反应程度以制备宠物诱食剂的方法 |
CN111264662A (zh) * | 2020-03-25 | 2020-06-12 | 江西师范大学 | 鱼明胶乳液及其制备方法和鱼明胶咖啡奶精以及它们的应用 |
CN113264982A (zh) * | 2021-04-09 | 2021-08-17 | 南昌大学 | 一种低温等离子体制备高抗氧化性胶原三肽-多酚共价化合物的方法 |
Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN102228218A (zh) * | 2011-05-27 | 2011-11-02 | 昆明理工大学 | 一种具有抗氧化作用的美拉德呈味肽及其制备方法 |
CN102628073A (zh) * | 2012-03-28 | 2012-08-08 | 东北农业大学 | 具有抗氧化活性的糖基化乳清蛋白多肽及其制备方法和应用 |
CN103588873A (zh) * | 2013-10-09 | 2014-02-19 | 南昌大学 | 一种鱼鳞胶原活性肽的制备方法 |
CN104397661A (zh) * | 2014-12-12 | 2015-03-11 | 中国海洋大学 | 一种利用微波技术生产海鲜调味料的方法 |
CN104664039A (zh) * | 2015-03-03 | 2015-06-03 | 华南理工大学 | 一种具有降尿酸活性的秋刀鱼美拉德肽及其制法和应用 |
CN105255978A (zh) * | 2015-10-13 | 2016-01-20 | 华南理工大学 | 具有改善记忆功效的凤尾鱼美拉德肽及其制备方法和用途 |
CN105624246A (zh) * | 2016-02-25 | 2016-06-01 | 大连工业大学 | 一种高抗氧化性刺参肠寡肽衍生物的制备方法 |
Family Cites Families (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR101880768B1 (ko) * | 2009-09-30 | 2018-07-20 | 후지필름 가부시키가이샤 | 콜라겐 펩티드 함유 조성물의 제조 방법 |
-
2017
- 2017-03-03 CN CN201710122127.4A patent/CN106928345B/zh active Active
Patent Citations (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN102228218A (zh) * | 2011-05-27 | 2011-11-02 | 昆明理工大学 | 一种具有抗氧化作用的美拉德呈味肽及其制备方法 |
CN102628073A (zh) * | 2012-03-28 | 2012-08-08 | 东北农业大学 | 具有抗氧化活性的糖基化乳清蛋白多肽及其制备方法和应用 |
CN103588873A (zh) * | 2013-10-09 | 2014-02-19 | 南昌大学 | 一种鱼鳞胶原活性肽的制备方法 |
CN104397661A (zh) * | 2014-12-12 | 2015-03-11 | 中国海洋大学 | 一种利用微波技术生产海鲜调味料的方法 |
CN104664039A (zh) * | 2015-03-03 | 2015-06-03 | 华南理工大学 | 一种具有降尿酸活性的秋刀鱼美拉德肽及其制法和应用 |
CN105255978A (zh) * | 2015-10-13 | 2016-01-20 | 华南理工大学 | 具有改善记忆功效的凤尾鱼美拉德肽及其制备方法和用途 |
CN105624246A (zh) * | 2016-02-25 | 2016-06-01 | 大连工业大学 | 一种高抗氧化性刺参肠寡肽衍生物的制备方法 |
Non-Patent Citations (2)
Title |
---|
Antioxidant properties of Salmon (Salmo salar) protein hydrolysate and peptide fractions isolated by reverse-phase HPLC;Abraham T.Girgih et al;《Food Research International》;20131231;第52卷;第315-322页 * |
大豆乳清蛋白及其糖基化产物体外模拟胃肠消化特性研究;任方林 等;《中国油脂》;20161231;第41卷(第9期);第19页第1.2.3节、第22页第3节 * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN106928345A (zh) | 2017-07-07 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN106928345B (zh) | 一种高抗氧化活性鱼胶原多肽的制备方法 | |
CN106858611B (zh) | 一种利用鱼骨制备肽钙的方法 | |
CN109770040B (zh) | 一种冷等离子体增强大豆蛋白凝胶性质的方法 | |
CN102204620B (zh) | 无苦味蛋白肽的制备方法 | |
CN105670010B (zh) | 一种大米蛋白/阿魏酸复合物或交联物的制备方法 | |
Murtaza et al. | Conventional and novel technologies in the production of dairy bioactive peptides | |
JPWO2005107496A1 (ja) | 生キノコエキス製造方法、エキス及びエキス配合物 | |
CN106901205A (zh) | 一种高钙鱼糜制品的加工方法 | |
Li-Jun et al. | Analyzing molecular weight distribution of whey protein hydrolysates | |
CN114480549A (zh) | 一种由蜗牛制备生物活性肽及其制备方法和应用 | |
CN104782877A (zh) | 一种低致敏大豆肽全粉及其制备方法和应用 | |
JP2023543617A (ja) | 乳清タンパク質組成物、その調製方法及び応用 | |
CN106749634B (zh) | 一种具有抗氧化活性的猪血红蛋白糖肽及其制备方法与应用 | |
CN112011585A (zh) | 一种南瓜籽多肽的制备方法 | |
CN103266156A (zh) | 利用分步酶解技术制备鹿血蛋白肽的方法 | |
ES2932620T3 (es) | Proceso de degradación de gliadina para obtener una harina libre de gluten | |
CN104397662B (zh) | 一种利用芝麻饼粕制备肉味香精的方法 | |
CN111990639A (zh) | 一种利用多酚沉淀水解肽制备sph-egcg复合物的方法 | |
CN112795611B (zh) | 一种不可溶性蛋白制备核桃蛋白多肽的方法 | |
CN102078340A (zh) | 蛋白营养制品及其制备方法和应用 | |
CN114231354A (zh) | 一种高效率的牛油酶解方法 | |
CN113249422A (zh) | 一种蜂王浆多肽的制备方法 | |
JPH0773507B2 (ja) | 低分子量ペプチド組成物およびその製造方法 | |
CN107509949B (zh) | 一种小麦面粉原料制作薯片类休闲食品的方法 | |
RU2604137C2 (ru) | Способ получения биологически активного концентрата из сырых пантов оленей (варианты) |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PB01 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
GR01 | Patent grant | ||
GR01 | Patent grant |