CN103571902A - 一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用 - Google Patents
一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用 Download PDFInfo
- Publication number
- CN103571902A CN103571902A CN201310481156.1A CN201310481156A CN103571902A CN 103571902 A CN103571902 A CN 103571902A CN 201310481156 A CN201310481156 A CN 201310481156A CN 103571902 A CN103571902 A CN 103571902A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- collagen
- catfish
- channel
- fish
- oxidation peptide
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 75
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 75
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 44
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 19
- 101800000068 Antioxidant peptide Proteins 0.000 title abstract description 6
- 241000746780 Leiocassis longirostris Species 0.000 title abstract 2
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 claims abstract description 17
- VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N n-Hexane Chemical compound CCCCCC VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 10
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims abstract description 8
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N lactic acid Chemical compound CC(O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 8
- 239000004310 lactic acid Substances 0.000 claims abstract description 4
- 235000014655 lactic acid Nutrition 0.000 claims abstract description 4
- 241000252498 Ictalurus punctatus Species 0.000 claims description 44
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 36
- 230000003064 anti-oxidating effect Effects 0.000 claims description 35
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims description 33
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 22
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 21
- 239000000284 extract Substances 0.000 claims description 17
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 16
- 238000000605 extraction Methods 0.000 claims description 15
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 14
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 14
- JVTAAEKCZFNVCJ-REOHCLBHSA-N L-lactic acid Chemical compound C[C@H](O)C(O)=O JVTAAEKCZFNVCJ-REOHCLBHSA-N 0.000 claims description 14
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims description 14
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 13
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims description 11
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 8
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 7
- 238000009835 boiling Methods 0.000 claims description 7
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 claims description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 6
- 108090000432 Aspergillopepsin II Proteins 0.000 claims description 5
- 150000003254 radicals Chemical class 0.000 claims description 4
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims description 3
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 claims description 2
- 239000003518 caustics Substances 0.000 claims description 2
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 claims description 2
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 2
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 2
- 239000012467 final product Substances 0.000 claims description 2
- 238000004064 recycling Methods 0.000 claims description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 5
- CWYNVVGOOAEACU-UHFFFAOYSA-N Fe2+ Chemical compound [Fe+2] CWYNVVGOOAEACU-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 2
- 239000003513 alkali Substances 0.000 abstract description 2
- HHEAADYXPMHMCT-UHFFFAOYSA-N dpph Chemical compound [O-][N+](=O)C1=CC([N+](=O)[O-])=CC([N+]([O-])=O)=C1[N]N(C=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 HHEAADYXPMHMCT-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 2
- 241001233037 catfish Species 0.000 abstract 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 abstract 1
- 230000002292 Radical scavenging effect Effects 0.000 abstract 1
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 abstract 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 abstract 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 abstract 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 abstract 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 abstract 1
- TUJKJAMUKRIRHC-UHFFFAOYSA-N hydroxyl Chemical compound [OH] TUJKJAMUKRIRHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 abstract 1
- -1 DPPH free radical Chemical class 0.000 description 12
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 9
- 230000031700 light absorption Effects 0.000 description 7
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 3
- 238000011160 research Methods 0.000 description 3
- OCZVHBZNPVABKX-UHFFFAOYSA-N 1,1-diphenyl-2-(2,4,6-trinitrophenyl)hydrazine;ethanol Chemical compound CCO.[O-][N+](=O)C1=CC([N+](=O)[O-])=CC([N+]([O-])=O)=C1NN(C=1C=CC=CC=1)C1=CC=CC=C1 OCZVHBZNPVABKX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 244000078534 Vaccinium myrtillus Species 0.000 description 2
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 2
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 2
- 230000009920 chelation Effects 0.000 description 2
- 229960000935 dehydrated alcohol Drugs 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 230000002000 scavenging effect Effects 0.000 description 2
- 208000024827 Alzheimer disease Diseases 0.000 description 1
- 235000014698 Brassica juncea var multisecta Nutrition 0.000 description 1
- 235000006008 Brassica napus var napus Nutrition 0.000 description 1
- 240000000385 Brassica napus var. napus Species 0.000 description 1
- 235000006618 Brassica rapa subsp oleifera Nutrition 0.000 description 1
- 235000004977 Brassica sinapistrum Nutrition 0.000 description 1
- 208000017667 Chronic Disease Diseases 0.000 description 1
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 206010039966 Senile dementia Diseases 0.000 description 1
- 235000003095 Vaccinium corymbosum Nutrition 0.000 description 1
- 235000017537 Vaccinium myrtillus Nutrition 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- CUBCNYWQJHBXIY-UHFFFAOYSA-N benzoic acid;2-hydroxybenzoic acid Chemical compound OC(=O)C1=CC=CC=C1.OC(=O)C1=CC=CC=C1O CUBCNYWQJHBXIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021014 blueberries Nutrition 0.000 description 1
- 201000011510 cancer Diseases 0.000 description 1
- 229920002770 condensed tannin Polymers 0.000 description 1
- 208000029078 coronary artery disease Diseases 0.000 description 1
- 229910001448 ferrous ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000007760 free radical scavenging Effects 0.000 description 1
- 239000013538 functional additive Substances 0.000 description 1
- 239000003292 glue Substances 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 235000018192 pine bark supplement Nutrition 0.000 description 1
- 235000013824 polyphenols Nutrition 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000002137 ultrasound extraction Methods 0.000 description 1
Images
Landscapes
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用，先将鮰鱼皮用碱溶液除去碱溶性蛋白，再利用正己烷进行脱脂，然后用乳酸溶液提取胶原蛋白，透析后冷冻干燥，即可获得胶原蛋白，将得到的胶原蛋白用蛋白酶在适宜酶解条件下进行水解，酶解产物冻干后，即得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。本发明所得到的鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽具有良好的活性，其清除DPPH自由基的IC50为0.53-0.86mg/mL，清除羟自由基能力的IC50为0.72-0.91mg/mL，螯合Fe2+能力的IC50为1.01-1.35mg/mL。
Description
技术领域
本发明涉及食品生物化学领域，可作为功能性添加剂用于食品、化妆品和药物，具体涉及一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用。
背景技术
人类许多慢性疾病如癌症、冠状动脉心脏病和老年痴呆症等都与自由基有关，食品中的自由基通常采用人工合成的抗氧化剂清除，对人类健康具有一定的危害，而来源于食源蛋白中的抗氧化肽则具有绿色、安全和高效等特性，适宜作为人类保健的抗氧化剂使用。
来自于动物组织中的胶原蛋白被报道具有极高的抗氧化活性，这主要与胶原蛋白中包含了大量高活性的抗氧化肽有关，目前已有中国专利关于胶原蛋白抗氧化肽活性及其制备方法的报道，如：中国发明专利CN101824071A（申请公布号）中公开了一种源自胶原蛋白的抗氧化肽及其用途，从胶原蛋白中开发出了2～5个氨基酸的抗氧化肽，这些肽活性高，且易被消化道直接吸收。现有文献报道的胶原蛋白大都来自哺乳动物组织，而关于鱼类组织的较少，特别是关于鱼皮胶原蛋白的研究少之又少。随着我国渔业产业规模的扩大，伴随着大量副产物产生，这些副产物的深加工是目前水产加工业面临的紧迫问题，其中，鱼皮作为水产加工中的大宗副产物，一直处于待开发状态。现有研究表明，鱼皮含有大量的胶原蛋白，且胶原蛋白制备较动物组织的方便和简单，深受科研工作者喜爱。现已有中国专利报道，如：中国发明专利CN102242172A（申请公布号）中公开了一种从鱼皮中提取鱼胶原蛋白的方法，通过加入蛋白酶提取胶原蛋白，其分子量在3000Da以下；中国发明专利CN101607993A（公开号）中公开了一种斑点叉尾鮰鱼皮胶原蛋白的提取工艺，通过加入木瓜蛋白酶提取胶原蛋白。然而，这些专利报道的胶原蛋白制备实质则为制备胶原蛋白肽。本发明采用碱除杂和乳酸浸提的方法获取大分子量的胶原蛋白，然后通过筛选的蛋白酶制备抗氧化肽。另外，目前关于鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的研究尚未见报道。
发明内容
解决的技术问题：本发明的目的是提供一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用。
技术方案：一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽，由以下步骤制得：先将鮰鱼皮用碱溶液除去碱溶性蛋白，再利用正己烷进行脱脂，然后用乳酸溶液提取胶原蛋白，透析后冷冻干燥，即可获得鮰鱼皮胶原蛋白，将得到的胶原蛋白用蛋白酶在适宜酶解条件下进行水解，酶解产物冻干后，即得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。
所述的一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的制备方法，鮰鱼皮胶原蛋白的制备步骤：将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比40－60mL/g处理2－3h，用蒸馏水洗至中性，按照液料比30mL/g加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.3－0.5mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度40－50℃，提取时间7－11h，液料比40－60mL/g，提取结束后的提取液在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥后，得到胶原蛋白；鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的制备步骤：将所提取的胶原蛋白配制成2％－3％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至7.5－9.5，用蛋白酶在40℃－50℃下，酶解60－120min，加酶量为2000－4000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。
选用的蛋白酶为诺维信食品级alcalase2.4L。
具体制备步骤为：将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比40mL/g处理2h，用蒸馏水洗至中性，加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.3mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度40℃，提取时间7h，液料比40mL/g，提取结束后在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥，将冻干的胶原蛋白配制成2％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至7.5，用蛋白酶alcalase在40℃酶解60min，加酶量为2000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。
所述鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽在制备清除自由基药物中的应用。
有益效果：
1）首次利用鮰鱼皮制备胶原蛋白抗氧化肽，实现了鮰鱼皮资源的高效利用。
2）建立了鮰鱼皮胶原蛋白制备新方法。
3）鮰鱼皮为水产副产品，价格低，且来源广泛。
4）本发明所得到的鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽具有良好的活性，其清除DPPH自由基的IC50为0.53-0.86mg/mL，清除羟自由基能力的IC50为0.72-0.91mg/mL，螯合Fe2+能力的IC50为1.01-1.35mg/mL。
附图说明
图1制备鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的工艺流程图。
具体实施方式
以下实施例进一步说明本发明的内容，但不应理解为对本发明的限制。在不背离本发明精神和实质的情况下，对本发明方法、步骤或条件所作的修改和替换，均属于本发明的范围。
若未特别指明，实施例中所用的技术手段为本领域技术人员所熟知的常规手段。
采用清除DPPH自由基能力、清除羟自由基能力和螯合亚铁离子能力评价鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的活性，方法如下：
1）清除DPPH自由基能力的测定
参考Amarowicz R等报道的方法（Amarowicz R,Naczk M,Shahidi F.Antioxidant activity ofvarious fractions of non-tanin phenolics of canola hulls[J].J Agric Food Chem,2000,48:2755-2759），利用DPPH溶液在517nm下的变化来评价抗氧化活性，计算公式为：
K=[1－(Ai－Aj)/A0]×100
式中K—DPPH自由基清除率，%；A0—2mL0.04g/L的DPPH无水乙醇溶液加2mL无水乙醇的吸光值；Ai—2mL0.04g/L的DPPH无水乙醇溶液加2mL样品的吸光值；Aj—2mL无水乙醇加2mL样品的吸光值。
2）清除羟自由基能力的测定
参考徐怀德等报道的方法（徐怀德，闫宁环，陈伟，等．黑莓原花青素超声波辅助提取优化及抗氧化性研究[J]．农业工程学报，2008,24(2):264-269．），按照下式计算羟自由基（·OH）的清除率：
Y=[1－(A'i－A'j)/A'0]×100
式中Y—羟自由基的清除率，%；A'i—样品参与反应的吸光值；A'0—无样品参与反应的吸光值；A'j—无水杨酸参与的样品反应的吸光值。
3）螯合Fe2+能力测定
根据Lee Y L等报道的方法（Lee Y L,Yen M T,Mau J L.Antioxidant properties of variousextracts from Hypsizigus marmoreus[J].Food Chemistry,2007,104:1-9），按照下式计算Fe2+的螯合率：
螯合率=（1－A"/A"0）×100％
式中A"—样品参与反应的吸光值；A"0—空白吸光值。
实施例1
将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比40mL/g处理2h，用蒸馏水洗至中性，加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.3mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度40℃，提取时间7h，液料比40mL/g，提取结束后在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥，将冻干的胶原蛋白配制成2％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至7.5，用蛋白酶alcalase（诺维信食品级alcalase2.4L）在40℃酶解60min，加酶量为2000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。该抗氧化肽产品的抗氧化活性为：清除DPPH自由基的IC50是0.86mg/mL，清除羟自由基能力的IC50为0.91mg/mL，螯合Fe2+能力的IC50为1.35mg/mL。
实施例2
将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比50mL/g处理2.5h，用蒸馏水洗至中性，加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.4mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度45℃，提取时间9h，液料比50mL/g，提取结束后在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥，将冻干的胶原蛋白配制成2.5％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至8.0，用蛋白酶alcalase（诺维信食品级alcalase2.4L）在45℃酶解90min，加酶量为3000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。该抗氧化肽产品的抗氧化活性为：清除DPPH自由基的IC50是0.53mg/mL，清除羟自由基能力的IC50为0.72mg/mL，螯合Fe2+能力的IC50为1.01mg/mL。
实施例3
将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比60mL/g处理3h，用蒸馏水洗至中性，加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.5mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度50℃，提取时间11h，液料比60mL/g，提取结束后在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥，将冻干的胶原蛋白配制成3％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至9.5，用蛋白酶alcalase（诺维信食品级alcalase2.4L）在50℃酶解120min，加酶量为4000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。该抗氧化肽产品的抗氧化活性为：清除DPPH自由基的IC50是0.79mg/mL，清除羟自由基能力的IC50为0.83mg/mL，螯合Fe2+能力的IC50为1.26mg/mL。
Claims (5)
1.一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽，其特征在于由以下步骤制得：先将鮰鱼皮用碱溶液除去碱溶性蛋白，再利用正己烷进行脱脂，然后用乳酸溶液提取胶原蛋白，透析后冷冻干燥，即可获得鮰鱼皮胶原蛋白，将得到的胶原蛋白用蛋白酶在适宜酶解条件下进行水解，酶解产物冻干后，即得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。
2.权利要求1所述的一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的制备方法，其特征在于：鮰鱼皮胶原蛋白的制备步骤：将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比40－60mL/g处理2－3h，用蒸馏水洗至中性，按照液料比30mL/g加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.3－0.5mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度40－50℃，提取时间7－11h，液料比40－60mL/g，提取结束后的提取液在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥后，得到胶原蛋白；鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的制备步骤：将所提取的胶原蛋白配制成2％－3％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至7.5－9.5，用蛋白酶在40℃－50℃下，酶解60－120min，加酶量为2000－4000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。
3.根据权利要求2所述的一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的制备方法，其特征在于：选用的蛋白酶为诺维信食品级alcalase2.4L。
4.根据权利要求2所述的一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽的制备方法，其特征在于：将鮰鱼皮与0.1mol/L NaoH按照液料比40mL/g处理2h，用蒸馏水洗至中性，加入正己烷脱脂，脱脂后，用0.3mol/L乳酸溶液提取胶原蛋白，提取温度40℃，提取时间7h，液料比40mL/g，提取结束后在蒸馏水中透析24h，冷冻干燥，将冻干的胶原蛋白配制成2％（w/v，g/mL）的溶液，调pH至7.5，用蛋白酶alcalase在40℃酶解60min，加酶量为2000U/g，酶解结束后，沸水浴灭酶，离心收集上清液，用真空浓缩，冷冻干燥后，得到鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽。
5.权利要求1所述鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽在制备清除自由基药物中的应用。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201310481156.1A CN103571902B (zh) | 2013-10-15 | 2013-10-15 | 一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201310481156.1A CN103571902B (zh) | 2013-10-15 | 2013-10-15 | 一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN103571902A true CN103571902A (zh) | 2014-02-12 |
| CN103571902B CN103571902B (zh) | 2015-04-29 |
Family
ID=50044612
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201310481156.1A Expired - Fee Related CN103571902B (zh) | 2013-10-15 | 2013-10-15 | 一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN103571902B (zh) |
Cited By (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN104388512A (zh) * | 2014-11-28 | 2015-03-04 | 桂林市和胤祥新型材料有限公司 | 一种制取水解胶原蛋白的方法 |
| CN104928337A (zh) * | 2015-04-15 | 2015-09-23 | 浙江海洋学院 | 马面鲀鱼皮锌螯合肽 |
| CN108840902A (zh) * | 2018-07-14 | 2018-11-20 | 泉州师范学院 | 沙丁鱼罐头加工鱼汤废液中鱼蛋白质的回收方法及其应用 |
| CN110616244A (zh) * | 2019-10-08 | 2019-12-27 | 江苏农牧科技职业学院 | 一种利用鱼糜废水回收蛋白制备抗氧化肽方法 |
| CN112961893A (zh) * | 2021-03-04 | 2021-06-15 | 华南农业大学 | 罗非鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及制备方法和在制备化妆品或细胞氧化损伤保护的药物中的应用 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN101607993A (zh) * | 2009-07-27 | 2009-12-23 | 湖北省水产科学研究所 | 一种斑点叉尾鮰鱼皮胶原蛋白的提取工艺 |
| CN102702346A (zh) * | 2012-06-20 | 2012-10-03 | 江南大学 | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 |
-
2013
- 2013-10-15 CN CN201310481156.1A patent/CN103571902B/zh not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN101607993A (zh) * | 2009-07-27 | 2009-12-23 | 湖北省水产科学研究所 | 一种斑点叉尾鮰鱼皮胶原蛋白的提取工艺 |
| CN102702346A (zh) * | 2012-06-20 | 2012-10-03 | 江南大学 | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 |
Non-Patent Citations (2)
| Title |
|---|
| 刘海英: "斑点叉尾鮰（Channel catfish）鱼皮胶原蛋白及胶原蛋白多肽", 《万方学术》 * |
| 宫子慧: "鮰鱼皮胶原蛋白的提取、特性和生物活性的研究", 《万方学术》 * |
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN104388512A (zh) * | 2014-11-28 | 2015-03-04 | 桂林市和胤祥新型材料有限公司 | 一种制取水解胶原蛋白的方法 |
| CN104928337A (zh) * | 2015-04-15 | 2015-09-23 | 浙江海洋学院 | 马面鲀鱼皮锌螯合肽 |
| CN104928337B (zh) * | 2015-04-15 | 2020-08-04 | 浙江海洋学院 | 马面鲀鱼皮锌螯合肽 |
| CN108840902A (zh) * | 2018-07-14 | 2018-11-20 | 泉州师范学院 | 沙丁鱼罐头加工鱼汤废液中鱼蛋白质的回收方法及其应用 |
| CN110616244A (zh) * | 2019-10-08 | 2019-12-27 | 江苏农牧科技职业学院 | 一种利用鱼糜废水回收蛋白制备抗氧化肽方法 |
| CN112961893A (zh) * | 2021-03-04 | 2021-06-15 | 华南农业大学 | 罗非鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及制备方法和在制备化妆品或细胞氧化损伤保护的药物中的应用 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN103571902B (zh) | 2015-04-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN103571902B (zh) | 一种鮰鱼皮胶原蛋白抗氧化肽及其制备方法和其应用 | |
| CN102676619B (zh) | 一种海洋鱼类鱼皮的综合利用工艺 | |
| KR100889973B1 (ko) | 미세녹조류를 이용한 항산화, 주름개선, 항여드름ㆍ항염증및 미백효능을 가지는 기능성 추출물 및 그의 제조방법 | |
| CN106031709B (zh) | 鱼精dna-na、鱼精蛋白提取物及其制备方法 | |
| AU2021105562A4 (en) | Preparation Method of Tilapia Protein Peptide with Antioxidant and Antifatigue Activities | |
| CN101979654A (zh) | 一种从鱼皮中提取胶原蛋白的方法 | |
| KR20170049432A (ko) | 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드 및 이의 용도 | |
| CN107188990A (zh) | 鲟鱼骨中提取硫酸软骨素的方法 | |
| CN105255979A (zh) | 一种同步制取沙丁鱼油与鲜味肽的方法 | |
| WO2017209587A1 (fr) | Procédé d'extraction et de purification de collagène marin natif à partir des écailles de sardine sardina pilchardus | |
| CN102964444A (zh) | 一种高品质淡水鱼鱼皮胶原蛋白的制备方法 | |
| JP2016113382A (ja) | プロテオグリカン製造方法 | |
| CN103524572A (zh) | 高纯度单唾液酸四己糖神经节苷脂钠的制法 | |
| CN103103170B (zh) | 牛或羊玻璃酸酶的生产方法 | |
| Meng-yao et al. | Study on preparation of collagen peptides from Micropterus Salmoides skin and its antioxidant activity | |
| JP2013014529A (ja) | チョウザメ類脊索から簡便な抽出方法で得られるｉｉ型コラーゲン | |
| TWI602569B (zh) | 微藻多醣萃取物及其萃取方法 | |
| JP5912223B2 (ja) | 低分子ムチンの製造方法 | |
| CN113980155A (zh) | 一种提取动物肺脏中肝素的方法 | |
| CN110713557B (zh) | 一种生物法利用肉骨粉废浆提取软骨素的工艺 | |
| CN110643660B (zh) | 一种超声辅助驴皮蛋白酶解制备抗氧化肽的方法 | |
| JP2003171307A (ja) | マトリックスメタロプロテアーゼ阻害剤 | |
| CN103788231B (zh) | 一种从兔耳软骨中制备高纯度硫酸软骨素a的方法 | |
| KR100844386B1 (ko) | 오징어 콜라겐으로부터 피부주름 억제활성을 갖는펩타이드를 제조하는 방법 및 그 제조물 | |
| CN101828627A (zh) | 肌肉分离蛋白的提取方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| C06 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| C14 | Grant of patent or utility model | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| TR01 | Transfer of patent right |
Effective date of registration: 20220524 Address after: 150000 Bayan Town Industrial Park, Bayan County, Harbin City, Heilongjiang Province Patentee after: Heilongjiang Xianfu Biomedical Technology Co.,Ltd. Address before: 212003, No. 2, Mengxi Road, Zhenjiang, Jiangsu Patentee before: JIANGSU University OF SCIENCE AND TECHNOLOGY |
|
| TR01 | Transfer of patent right | ||
| CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee |
Granted publication date: 20150429 |
|
| CF01 | Termination of patent right due to non-payment of annual fee |