KR20170049432A - 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드 및 이의 용도 - Google Patents
상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드 및 이의 용도 Download PDFInfo
- Publication number
- KR20170049432A KR20170049432A KR1020160141003A KR20160141003A KR20170049432A KR 20170049432 A KR20170049432 A KR 20170049432A KR 1020160141003 A KR1020160141003 A KR 1020160141003A KR 20160141003 A KR20160141003 A KR 20160141003A KR 20170049432 A KR20170049432 A KR 20170049432A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- wound
- peptides
- angiogenesis
- peptide
- present
- Prior art date
Links
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 67
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 title claims abstract description 18
- 230000033115 angiogenesis Effects 0.000 title claims abstract description 17
- 206010048038 Wound infection Diseases 0.000 title claims abstract description 9
- 230000001603 reducing effect Effects 0.000 title claims abstract description 7
- 230000037319 collagen production Effects 0.000 title claims description 11
- 230000000694 effects Effects 0.000 title abstract description 27
- 230000004913 activation Effects 0.000 title abstract description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title description 31
- 230000029663 wound healing Effects 0.000 title description 6
- 208000027418 Wounds and injury Diseases 0.000 claims abstract description 36
- 206010052428 Wound Diseases 0.000 claims description 33
- 230000004927 fusion Effects 0.000 claims description 10
- 230000005931 immune cell recruitment Effects 0.000 claims description 9
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 abstract description 5
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 abstract description 4
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 abstract description 4
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 abstract description 4
- 210000002950 fibroblast Anatomy 0.000 abstract description 4
- 230000001338 necrotic effect Effects 0.000 abstract description 4
- 241000700605 Viruses Species 0.000 abstract description 3
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 abstract description 3
- 238000011084 recovery Methods 0.000 abstract description 3
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 abstract description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 abstract 1
- 210000000736 corneocyte Anatomy 0.000 abstract 1
- 238000001804 debridement Methods 0.000 abstract 1
- 230000035876 healing Effects 0.000 abstract 1
- 230000036039 immunity Effects 0.000 abstract 1
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 abstract 1
- 230000014509 gene expression Effects 0.000 description 39
- 239000002158 endotoxin Substances 0.000 description 24
- 229920006008 lipopolysaccharide Polymers 0.000 description 24
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 20
- 108060008682 Tumor Necrosis Factor Proteins 0.000 description 13
- 102100040247 Tumor necrosis factor Human genes 0.000 description 13
- 210000004969 inflammatory cell Anatomy 0.000 description 13
- 108020004999 messenger RNA Proteins 0.000 description 13
- 241000723298 Dicentrarchus labrax Species 0.000 description 12
- 241000269799 Perca fluviatilis Species 0.000 description 11
- MZOFCQQQCNRIBI-VMXHOPILSA-N (3s)-4-[[(2s)-1-[[(2s)-1-[[(1s)-1-carboxy-2-hydroxyethyl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)-1-oxopentan-2-yl]amino]-3-[[2-[[(2s)-2,6-diaminohexanoyl]amino]acetyl]amino]-4-oxobutanoic acid Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CCCCN MZOFCQQQCNRIBI-VMXHOPILSA-N 0.000 description 10
- 108010002352 Interleukin-1 Proteins 0.000 description 8
- 102000000589 Interleukin-1 Human genes 0.000 description 8
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 8
- 101000617130 Homo sapiens Stromal cell-derived factor 1 Proteins 0.000 description 7
- 102000003814 Interleukin-10 Human genes 0.000 description 7
- 108090000174 Interleukin-10 Proteins 0.000 description 7
- 102000004890 Interleukin-8 Human genes 0.000 description 7
- 108090001007 Interleukin-8 Proteins 0.000 description 7
- 102100021669 Stromal cell-derived factor 1 Human genes 0.000 description 7
- 210000002865 immune cell Anatomy 0.000 description 7
- 230000006698 induction Effects 0.000 description 7
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 6
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 6
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 6
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 5
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 4
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 4
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 4
- BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N methanoic acid Natural products OC=O BDAGIHXWWSANSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 3
- 210000002510 keratinocyte Anatomy 0.000 description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 description 3
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 3
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 3
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 4-(3-methoxyphenyl)aniline Chemical compound COC1=CC=CC(C=2C=CC(N)=CC=2)=C1 OSWFIVFLDKOXQC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 2
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 2
- VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L Calcium carbonate Chemical compound [Ca+2].[O-]C([O-])=O VTYYLEPIZMXCLO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 235000008733 Citrus aurantifolia Nutrition 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 2
- 102000003777 Interleukin-1 beta Human genes 0.000 description 2
- 108090000193 Interleukin-1 beta Proteins 0.000 description 2
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 2
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 2
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 2
- KFSLWBXXFJQRDL-UHFFFAOYSA-N Peracetic acid Chemical compound CC(=O)OO KFSLWBXXFJQRDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000011941 Tilia x europaea Nutrition 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 2
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 2
- 238000010805 cDNA synthesis kit Methods 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 2
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 2
- 235000019253 formic acid Nutrition 0.000 description 2
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 2
- 108010059345 keratinase Proteins 0.000 description 2
- 239000004571 lime Substances 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 2
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 2
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 238000001223 reverse osmosis Methods 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- GUAHPAJOXVYFON-ZETCQYMHSA-N (8S)-8-amino-7-oxononanoic acid zwitterion Chemical compound C[C@H](N)C(=O)CCCCCC(O)=O GUAHPAJOXVYFON-ZETCQYMHSA-N 0.000 description 1
- 108091032973 (ribonucleotides)n+m Proteins 0.000 description 1
- 102000040650 (ribonucleotides)n+m Human genes 0.000 description 1
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 208000035143 Bacterial infection Diseases 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108020004635 Complementary DNA Proteins 0.000 description 1
- 108090001005 Interleukin-6 Proteins 0.000 description 1
- 239000005909 Kieselgur Substances 0.000 description 1
- 241000269779 Lates calcarifer Species 0.000 description 1
- -1 Protamex Proteins 0.000 description 1
- 238000010802 RNA extraction kit Methods 0.000 description 1
- 238000012300 Sequence Analysis Methods 0.000 description 1
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 1
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 1
- 239000004480 active ingredient Substances 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000003277 amino acid sequence analysis Methods 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 description 1
- 208000022362 bacterial infectious disease Diseases 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910000019 calcium carbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 1
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 230000002596 correlated effect Effects 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000007872 degassing Methods 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 108010007119 flavourzyme Proteins 0.000 description 1
- 230000037406 food intake Effects 0.000 description 1
- 235000012631 food intake Nutrition 0.000 description 1
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 230000036737 immune function Effects 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 230000004968 inflammatory condition Effects 0.000 description 1
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 1
- 230000000366 juvenile effect Effects 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000004895 liquid chromatography mass spectrometry Methods 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 108010009355 microbial metalloproteinases Proteins 0.000 description 1
- 239000002417 nutraceutical Substances 0.000 description 1
- 235000021436 nutraceutical agent Nutrition 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 230000002018 overexpression Effects 0.000 description 1
- 239000000546 pharmaceutical excipient Substances 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 238000003672 processing method Methods 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 1
- 238000010807 real-time PCR kit Methods 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 238000012163 sequencing technique Methods 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 239000003826 tablet Substances 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
- C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/461—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from fish
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/04—Peptides having up to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- A61K38/08—Peptides having 5 to 11 amino acids
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/04—Peptides having up to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- A61K38/10—Peptides having 12 to 20 amino acids
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- A61K38/17—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- A61K38/1703—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- A61K38/1706—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from fish
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P17/00—Drugs for dermatological disorders
- A61P17/02—Drugs for dermatological disorders for treating wounds, ulcers, burns, scars, keloids, or the like
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P37/00—Drugs for immunological or allergic disorders
- A61P37/02—Immunomodulators
- A61P37/04—Immunostimulants
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P9/00—Drugs for disorders of the cardiovascular system
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
- C07K7/08—Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K9/00—Medicinal preparations characterised by special physical form
- A61K9/20—Pills, tablets, discs, rods
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K9/00—Medicinal preparations characterised by special physical form
- A61K9/20—Pills, tablets, discs, rods
- A61K9/28—Dragees; Coated pills or tablets, e.g. with film or compression coating
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K9/00—Medicinal preparations characterised by special physical form
- A61K9/48—Preparations in capsules, e.g. of gelatin, of chocolate
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Mycology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Communicable Diseases (AREA)
- Oncology (AREA)
- Heart & Thoracic Surgery (AREA)
- Cardiology (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Marine Sciences & Fisheries (AREA)
Abstract
본 발명은 농어로부터 추출할 수 있는 펩티드 서열(서열번호 1 내지 11)에 관한 것으로서, 상기 펩티드는 바이러스, 세균에 대항하고, 상처 감염을 저감시키고, 괴사 조직을 깨끗이 정리하여, 상처 창상절제를 도와주고, 더 많은 면역세포를 소집 활성화하고, 동시에 섬유 조직의 콜라겐 분비를 돕고, 섬유모세포 및 각질세포를 활성화하여, 혈관 신생을 촉진시키는 등의 효과를 갖는다. 따라서, 상기 펩티드는 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고, 상처 감염을 저감시키는 데 대하여 고루 양호한 효과를 가져, 신체허약자 또는 수술후 회복자에게 공급 사용하여 그 회복 및 면역력의 증진을 돕는 보건 소재로서의 개발에 적합하다.
Description
본 발명은 펩티드에 관한 것으로서, 더욱 상세하게는 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드에 관한 것이다.
일반적으로 상처를 입거나 수술을 거친 후, 상처의 복원 또는 기력의 회복을 위해 비교적 긴 시간 동안 안정을 취하고 적당한 음식을 섭취하여야만 최적의 회복 효과를 거둘 수 있다. 빠른 건강 회복을 위하여 가장 많이 사용되는 방법은 농어탕 또는 농어 추출물과 같은 상처 유합을 가속화시킬 수 있는 식품, 영양제 또는 약품을 식용하는 것이다.
2013년 대만성의 농어(Lates calcarifer) 산량은 약 26,094톤이였고 총 생산액이 21.8억 위안에 달하였다. 일반 가정, 식당에서 직접 식용하는 경우를 제외하고, 대부분 농어들은 제품으로 가공되고 재생산을 거치는 과정에서 생성되는 부산물 중 어피와 어골이 차지하는 비율이 30%에 달하는 바, 이를 적절히 이용하면 대만 어업의 부가 가치를 높일 수 있을 뿐만 아니라 농어 가공시의 부산물의 처리 문제도 효과적으로 해결할 수 있다.
농어 추출물 중의 유효 성분을 알아내기 위하여, 본 발명은 그 중 효과가 있는 펩티드 성분을 확인하여, 서열번호 1 내지 서열번호 11의 서열 및 이들의 조합으로 이루어진 군에서 선택되는, 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생 또는 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드를 제공한다.
본 발명의 일 실시양태에서, 상기 농어 추출물은 농어의 어피, 어린, 어골 또는 어육으로부터 추출된다.
본 발명의 일 실시양태에서 상기 농어 추출물은 케라티나제(Keratinase), 트립신(Trypsin), 브로멜라인(Bromelain), 파파인(Papain), 펩신(Pepsin), 알칼라제(Alcalase), 뉴트라제(Neutrase), 프로타멕스(Protamex) 및 플라보르자임(Flavourzyme)으로 이루어진 조합을 이용하여 추출하여 취득한다.
본 발명의 일 실시양태에서, 상처 유합을 촉진시키는 용도로 사용되는 상기 펩티드를 제공한다.
본 발명의 다른 실시양태에서, 상기 펩티드를 포함하는 상처 유합 촉진제를 제공한다.
본 발명의 일 실시양태에서, 콜라겐 생성을 촉진시키는 용도로 사용되는 상기 펩티드를 제공한다.
본 발명의 다른 실시양태에서, 상기 펩티드를 포함하는 콜라겐 생성 촉진제를 제공한다.
본 발명의 일 실시양태에서, 혈관 생성을 촉진시키는 용도로 사용되는 상기 펩티드를 제공한다.
본 발명의 다른 실시양태에서, 상기 펩티드를 포함하는 혈관 생성 촉진제를 제공한다.
본 발명의 일 실시양태에서, 면역세포 활성화를 촉진시키는 용도로 사용되는 상기 펩티드를 제공한다.
본 발명의 다른 실시양태에서, 상기 펩티드를 포함하는 면역세포 활성화 촉진제를 제공한다.
본 발명의 실시예에 따른 펩티드에 의하여, TNF-α 및 IL-1β의 발현량을 유도할 수 있으므로, 병독, 세균에 대항하고, 상처 감염을 저감시킬 수 있고, 괴사한 조직을 정리하고, 상처를 청결하게 하는 것을 도와, 상처 회복을 촉진시킨다. 또한, 본 발명의 실시예에 따른 펩티드는 IL-8 및 CXCL12의 발현을 유도하여 상처 위치에 더욱 많은 면역세포가 집중시켜 더욱 많은 면역세포를 활성화시킨다. 또한, 본 발명의 실시양태에 따른 펩티드는 IL-10의 발현을 억제하여, 섬유 조직이 콜라겐 분비를 촉진시켜, 상처의 회복과 유합에 도움을 준다. 동시에, 본 발명의 실시예에 따른 펩티드는 TNF-α 및 IL-1β의 발현을 활성화시키고, 더 나아가서 섬유 모세포 및 각질세포를 활성화시킴으로서 혈관 신생의 효과를 거둘 수 있다.
상기 펩티드의 효과에 따르면, 본 발명은 상처 치유, 콜라겐 생성, 혈관신생 또는 면역세포 활성화를 촉진시킬 필요가 있는 대상체에서 상처 치유, 콜라겐 생성, 혈관신생 또는 면역세포 활성화를 촉진시키는 방법으로서, 유효량의 상기 펩티드를 상기 대상체에게 투여하는 단계를 포함하는 방법도 제공한다.
도 1은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-1β의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 2는 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 TNF-α의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 3은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-8의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 4는, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 CXCL12의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 5는, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-10의 mRNA의 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 6은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-1β의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 7은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 TNF-α의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 2는 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 TNF-α의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 3은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-8의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 4는, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 CXCL12의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 5는, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-10의 mRNA의 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 6은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-1β의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
도 7은, 본 발명의 실시예의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 TNF-α의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다.
본 발명의 실시양태의 펩티드의 취득은, 우선, 먼저 농어 샘플을 처리하고, 그것을 산으로 처리한 후 추출을 진행하고, 추출된 혼합물을 다시 복합형 효소에 의해 가수분해를 진행하고, 이후 가수분해 생성물을 여과 정제한 후에 획득할 수 있다. 곧이어, 상기 펩티드에 대하여 서열결정 및 상관되는 효과 시험을 진행하는 바, 이하에서 더욱 상세히 설명한다.
실시예
1, 농어 추출물의 제조 방법
우선, 농어를 슬라이서로 약 2 내지 6cm 크기로 절단하여 원료로 하되, 이 때 상기 농어 부위는 껍질, 비늘, 뼈 및 살점을 포함한다. 그 다음에 2 내지 5배 부피의 RO 역삼투수로 원료 세척을 진행하되, 농어 세척을 2 내지 3회 반복하여 핏물 및 불순물을 제거한다.
그 다음에, 1:5의 농어 대 산 용액(w/v)의 비율로 산 처리를 진행하되, 이 때 산의 종류 및 농도는 질량% 농도로 1 내지 5%의 염산, 황산 또는 인산이다. 농어를 15 내지 20℃에서 10 내지 48시간 담가둔 후, 2 내지 5배 부피의 RO 역삼투수로 산 처리 후의 원료를 세척하되, 세척을 2 내지 3회 반복 진행하여 산을 제거하고, 마지막으로 탄산칼슘으로 pH값을 4 내지 8 사이로 조정한다.
농어 샘플을 준비한 후, 55 내지 100℃의 열수로 추출을 1 내지 6시간 동안 진행하기 시작하고; 그 다음에 3000rpm으로 10분 동안 원심분리하고, 탈사(脫渣) 여과를 진행하고; 다시 0.2 내지 1%의 탄산칼슘 또는 석회로 불순물을 제거하고 청징화(淸澄化)하고; 이후 1 내지 10㎛의 여과막으로 여과를 진행하고; 그 후 다시 이온 교환 수지 컬럼으로 흡착 여과하여, 불순물 및 석회를 제거함으로써, 유효 펩티드를 분리 정제한다. 정제 후의 유효 펩티드를 활성탄 탈취 및 탈색 처리하고, 50 내지 60℃에서 감압 농축을 진행하여, 그의 10 내지 20배로 농축한다.
이어서, 복합형 효소를 첨가하고 40 내지 60℃에서 가수분해를 1 내지 5시간 진행하되, 이때 상기 복합형 효소는 0.01 내지 0.1%의 케라티나제 및 브로멜라인, 0.1 내지 5%의 파파인, 트립신 및 펩신, 0.1 내지 5%의 알칼라제, 뉴트라제, 프로타멕스 및 플라보자임을 포함한다. 가수분해 완료 후, 85 내지 95℃에서 10분 내지 30분 동안 반응시켜 효소 비활성화를 진행하고; 그 다음에 냉각시키고; 냉각 후 규조토 및 활성탄으로 여과를 진행하여, 펩티드 추출액을 청징화하고 탈취한 후, 또 한번 여과를 진행하고, 여과 후의 생성물에 초고온 멸균(Ultra-high temperature, UHT)을 진행하되, 135 내지 140℃에서 3초 내지 5초 동안 살균을 진행하고; 마지막으로 0.2㎛ 여과막으로 여과하여 세균을 제거하고 미세한 불순물을 제거함으로써, 본 발명이 필요로 하는 여러 종의 펩티드를 포함하는 농어 추출물을 얻을 수 있다.
실시예
2, 농어 추출물 중의 펩티드의 서열분석
농어 펩티드 추출물을 적당히 희석한 후, 원심분리(13000rpm, 2분)를 거쳐 200μl 상청액을 흡취하고, C18-ZipTip(Millipore)으로 염제거 농축하고, 샘플을 재용해시킨 후 1/2 부피를 취하여, 이하에 예시하는 조건에서 LC-MS/MS 분석을 진행한다. MS/MS 그래프에 대해 Mascot 분석 프로그램을 이용하여 데이터베이스 분석을 진행하여 분석 결과를 얻는다.
반응 조건:
질량 분석계: LTQ XL(써모 사이언티픽(Thermo Scientific))
LC 시스템: 아질런트(Agilent) 1200 시리즈
완충 용액 A: ddH2O/0.1% 폼산
완충 용액 B: 100% 아세토나이트릴/0.1% 폼산
분석 컬럼: C18 역상 컬럼
구배표:
아미노산 서열분석을 거친 후, 그중 11종의 펩티드는 그의 아미노산 서열이 표 1에 나타나는 서열번호 1 내지 11과 같다는 것을 확인했다.
실시예
3, 면역세포의 유전자 발현량 분석
인간 THP-1 세포(인간 단핵구 세포주)를 6웰 플레이트(5*105 세포/웰)에 나누어 배양하고, 그 나눈 군에 개별적으로 리포폴리사카라이드(Lipopolysaccharide, 이하 LPS로 통칭) 처리를 진행했으며, 처리 방식은 표 2에 나타나는 바와 같다.
| 군 별 | 반응물 | 작용 시간 |
| 대조군 | 없음 | 없음 |
| LPS 비교군 | LPS | 27hr, 9hr, 6hr |
| 농어 펩티드(저농도) | 1%+LPS | 농어 펩티드 작용 시간을 각각 24hr, 6hr, 3hr로 하고, 모두 샘플을 가하기 3시간 전에 LPS 작용(상처 염증 모델)을 가한다. |
| 농어 펩티드(고농도) | 2%+LPS | 농어 펩티드 작용 시간을 각각 24hr, 6hr, 3hr로 하고, 모두 샘플을 가하기 3시간 전에 LPS 작용(상처 염증 모델)을 가한다. |
각 군을 상이한 반응물 및 시간으로 처리한 후의 세포를 수집한 후, RNA 분리 키트(GeneMark RNA isolation kit)로 세포 중의 RNA를 분리하고, 다시 cDNA 합성 키트(Roche Transcriptor First Strand cDNA Synthesis Kit)를 통해 cDNA를 합성해낸 후, 실시간 중합 효소 연쇄 반응 키트(SYBR Green Master Mix, KAPA사)를 이용하여 표적 유전자를 검출하고, ABI Step one 소프트웨어로 유전자 발현을 분석하여, 유전자 발현 양상으로부터 농어 추출물이 면역세포에 미치는 영향 및 효과를 검토하였으며, 그 결과는 도 1 내지 도 7에 나타나는 바와 같다.
먼저 도 1을 참조하면, 이 도면은 본 발명의 실시양태의 농어 추출물 중의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-1β의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다. 도 1의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 IL-1β 발현량은 상승하는 데, 6시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 3시간 동안 처리한 IL-1β 발현량은 각각 비교군(LPS_6hr)의 4.8 및 7.9배가 되고, 또한 9시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 6시간 처리한 IL-1β 발현량은 각각 비교군(LPS_9hr)의 4.3 및 8.7배가 된다.
다시 도 2를 참조하면, 이 도면은 본 발명의 실시양태의 농어 추출물 중의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 TNF-α의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다. 도 2의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 TNF-α 발현량은 상승하는 데, 6시간 동안 LPS 유도하고 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 3시간 동안 처리한 TNF-α 발현량은 각각 비교군(LPS_6hr)의 3 및 3.5배가 되고, 또한 9시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 6시간 동안 처리한 TNF-α 발현량은 각각 비교군(LPS_9hr)의 2.3 및 4배가 되는 바, TNF-α 및 IL-1β의 유발은 상처 케어에 대하여 중요한 역할을 담당하고 있어, 그 발현량의 증가는 바이러스, 세균에 대항하고 상처 감염을 저감시키며, 괴사 조직을 깨끗이 정리하여, 상처 창상절제를 도와줄 수 있게 한다.
도 3을 참조하면, 이 도면은 본 발명의 실시양태의 농어 추출물 중의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-8의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다. 도 3의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 IL-8 발현량은 상승하는 데, 6시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 3시간 동안 처리한 IL-8 발현량은 각각 비교군(LPS_6hr)의 7.6 및 6.3배가 되고, 또한 9시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 6시간 동안 처리한 IL-8 발현량은 각각 비교군(LPS_9hr)의 4.7 및 7.9배가 된다.
도 4를 참조하면, 이 도면은 본 발명의 실시양태의 농어 추출물 중의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 CXCL12의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다. 도 4의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 CXCL12 발현량은 상승하는 데, 6시간 동안 LPS 유도하고 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 3시간 동안 처리한 CXCL12 발현량은 각각 비교군(LPS_6hr)의 1.9 및 3배가 되고, 또한 9시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 6시간 동안 처리한 TNF-α 발현량은 각각 비교군(LPS_9hr)의 1.7 및 3.2배가 되는 바, IL-8 및 CXCL12 과발현의 유발은 면역을 촉진시키는 데, 이는 곧 상처 전체에 더 많은 면역세포가 소집되게 하고, 동시에 더 많은 면역세포를 활성화하는 것이다.
도 5를 참조하면, 이 도면은 본 발명의 실시양태의 농어 추출물 중의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-10의 mRNA의 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다. 도 5의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 IL-10 발현량은 감소하는 데, 27시간 동안 LPS 유도하고 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 24시간 동안 처리한 IL-10을 비교군(LPS_27hr)과 비교하면 각각 발현량이 54% 및 30% 감소한 바, IL-10 발현 억제의 효과이며, 이는 섬유 조직의 콜라겐 분비를 유효하게 촉진시킬 수 있다는 것이며, 그 때문에 상처의 케어 및 유합을 도울 수 있다.
도 6과 7을 동시에 참조하면, 이 두 도면은 각각 본 발명의 실시양태의 농어 추출물 중의 펩티드가, 상처 염증 세포 모델에서, 세포 IL-1β 및 TNF-α의 mRNA 발현에 대해 미치는 영향의 결과도이다. 도 6의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 IL-1β 발현량이 상승하는 데, 27시간 동안 LPS 유도하고, 다시 1% 및 2% 농어 펩티드로 24시간 동안 처리한 IL-1β 발현량은 각각 비교군(LPS_27hr)의 3.3 및 5.1배가 된다. 또한 도 7의 결과에서 나타나듯이, LPS 처리에 의해 THP-1 세포주의 TNF-α 발현량은 상승하는 데, 27시간 동안 LPS 유도하고 다시 2% 농어 펩티드로 24시간 동안 처리한 TNF-α 발현량은 비교군(LPS_27hr)의 2.3배가 되는 바, TNF-α 및 IL-1β의 발현량을 활성화시키는 것은, 또한 섬유모세포 및 각질세포를 동시에 활성화시킬 수 있어, 이 때문에 혈관 신생을 촉진시키는 효과를 갖는다.
그래서, 상처 염증 상태를 모사하는 상기 세포를 통한, IL-1β, TNF-α, IL-8, IL-10 및 CXCL12 발현량의 변화의 영향으로, 본 발명에서 제공하는 펩티드가, 상처에 더 많은 면역세포가 충분히 소집되게 하고, 또한 더 많은 면역세포를 활성화시켜, 바이러스, 세균에 대항하고, 상처 감염을 저감시키고, 괴사 조직을 깨끗이 정리하여, 상처 창상절제를 도와주고, 상처 회복을 촉진시키는 효과를 갖는다는 것을 확실히 알 수 있다. 동시에 섬유 조직의 콜라겐 분비를 유효하게 촉진시킬 수 있기 때문에, 더욱이 상처의 케어 및 유합을 충분히 도울 수 있다. 그 외에, 이 펩티드는 TNF-α 및 IL-1β의 발현을 활성화시킬 수 있고, 더 나아가 섬유모세포 및 각질세포를 활성화시킬 수 있기 때문에, 혈관 신생의 효과를 촉진시키는 효과도 갖는다.
본 발명이 제공하는 펩티드가 전술한 효과를 갖기 때문에, 따라서 더 나아가 본 발명의 펩티드를 이용하여 관련되는 효과를 갖는 조성물 또는 시약, 예컨대 상처 유합 촉진제, 콜라겐 생성 촉진제, 혈관 신생 촉진제 또는 면역세포 활성화제를 제조하는 데 응용할 수 있다. 이러한 조성물 또는 시약은 유효 사용량의 본 발명의 펩티드, 및 부형제 또는 지지제 등을 포함할 수 있고, 따라서 이 조성물 또는 시약의 형식은 정제, 캡슐, 액체, 겔, 슬러리, 현탁액, 분말, 드레싱, 로션, 스프레이, 필름일 수 있으나, 특별히 한정되는 것은 아니다. 더욱이, 전술한 조성물 또는 시약은 그 이용 방식에 의해, 보건 상관 식품으로 응용하는 음식품, 또는 보조용 외용품으로도 제조할 수 있다.
SEQUENCE LISTING
<110> TCI Co., Ltd
<120> PEPTIDES HAVING EFFECTS ON PROMOTING WOUND HEALING, COLLAGEN PRODUCTION, ANGIOGENESIS,
ACTIVATION OF IMMUNOCYTES AND REDUCING WOUND INFECTION, AND APPLICATIONS THEREOF
<130> 104B0345-I1
<150> TW 104135487
<151> 2015-10-28
<160> 11
<170> PatentIn Version 3.5
<210> 1
<211> 24
<212> PRT
<213> bass
<400> 1
VPGPMGPMGP RGPPGPSGSP GPQG 24
<210> 2
<211> 17
<212> PRT
<213> bass
<400> 2
VPGPMGPMGP RGPPGPS 17
<210> 3
<211> 19
<212> PRT
<213> bass
<400> 3
VPGPMGPMGP RGPPGPSGS 19
<210> 4
<211> 10
<212> PRT
<213> bass
<400> 4
ISVPGPMGPM 10
<210> 5
<211> 24
<212> PRT
<213> bass
<400> 5
VPGPMGPMGP RGPPGPSGSP GPQG 24
<210> 6
<211> 19
<212> PRT
<213> bass
<400> 6
VPGPMGPMGP RGPPGPSGS 19
<210> 7
<211> 52
<212> PRT
<213> bass
<400> 7
PGSSGEQGAP GPSGPAGPRG PPGSSGSTGK DGVNGLPGPI GPPGPRGRNG DV 52
<210> 8
<211> 18
<212> PRT
<213> bass
<400> 8
PAGNVGAPGP KGTRGAAG 18
<210> 9
<211> 23
<212> PRT
<213> bass
<400> 9
PQMSYGYDEK SAGISVPGPM GPM 23
<210> 10
<211> 17
<212> PRT
<213> bass
<400> 10
GSTGESGRPG EPGLPGA 17
<210> 11
<211> 5
<212> PRT
<213> bass
<400> 11
GAPGF 5
Claims (9)
- 서열번호 1 내지 서열번호 11의 서열 및 이들의 조합으로 이루어진 군으로부터 선택되는, 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생 또는 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드.
- 상처 유합을 촉진시키기 위한 제1항에 따른 펩티드의 용도.
- 제1항에 따른 펩티드를 포함하는 상처 유합 촉진제.
- 콜라겐 생성을 촉진시키기 위한 제1항에 따른 펩티드의 용도.
- 제1항에 따른 펩티드를 포함하는 콜라겐 생성 촉진제.
- 혈관 생성을 촉진시키기 위한 제1항에 따른 펩티드의 용도.
- 제1항에 따른 펩티드를 포함하는 혈관 생성 촉진제.
- 면역세포 활성화를 촉진시키기 위한 제1항에 따른 펩티드의 용도.
- 제1항에 따른 펩티드를 포함하는 면역세포 활성화 촉진제.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| TW104135487A TWI612057B (zh) | 2015-10-28 | 2015-10-28 | 可促進傷口癒合、膠原蛋白增生、血管新生、活化免疫細胞並降低傷口感染之胜肽及其應用 |
| TW104135487 | 2015-10-28 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| KR20170049432A true KR20170049432A (ko) | 2017-05-10 |
Family
ID=58635339
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| KR1020160141003A KR20170049432A (ko) | 2015-10-28 | 2016-10-27 | 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드 및 이의 용도 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US10005823B2 (ko) |
| JP (1) | JP6650861B2 (ko) |
| KR (1) | KR20170049432A (ko) |
| CN (1) | CN106632641B (ko) |
| TW (1) | TWI612057B (ko) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN107164442B (zh) * | 2017-06-05 | 2020-10-13 | 深圳知本康业有限公司 | 一种胶原蛋白多肽及应用 |
| CN107383164B (zh) * | 2017-07-03 | 2019-10-11 | 择天生物科技（大连）有限公司 | 一类用于促胶原分泌的超短肽及其应用 |
| US10758559B1 (en) | 2017-09-01 | 2020-09-01 | University Of Wyoming | Targeting cathepsin K to facilitate wound healing |
| US11766467B2 (en) | 2017-09-01 | 2023-09-26 | University Of Wyoming | Methods of treating wounds using cathepsin K inhibitors |
| US10232009B1 (en) * | 2017-09-29 | 2019-03-19 | Pro Sunfun Biotech Research And Development Co., Ltd. | Peptide for promoting wound healing, its composition and method of using the same |
| TWI674276B (zh) * | 2017-09-29 | 2019-10-11 | 三凡生技研發股份有限公司 | 促進傷口癒合之胜肽、其組合物及其使用方法 |
| JP7387603B2 (ja) * | 2017-11-29 | 2023-11-28 | フィジーン、エルエルシー | 活性化のための線維芽細胞と免疫細胞との相互作用及びそれらの使用 |
| WO2023200875A1 (en) * | 2022-04-13 | 2023-10-19 | ALASTIN Skincare, Inc. | Octapeptide for topical application |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US8298548B2 (en) * | 2007-07-18 | 2012-10-30 | Solazyme, Inc. | Compositions for improving the health and appearance of skin |
| CN101113171A (zh) * | 2006-07-26 | 2008-01-30 | 吴金洌 | 一种用以增加动物摄食量的胜肽 |
| CN104491845A (zh) * | 2008-04-18 | 2015-04-08 | 科尔普兰特有限公司 | 产生和使用原胶原的方法 |
| US8349799B1 (en) * | 2012-01-07 | 2013-01-08 | Gp Medical, Inc. | Pharmaceutical composition of nanoparticles |
| CN104248751A (zh) * | 2013-06-28 | 2014-12-31 | 东吴大学 | 抗癌胜肽、其用途以及含有该胜肽的医药组成物 |
| CN104293868A (zh) * | 2013-07-18 | 2015-01-21 | 张明焕 | 鱼鳞胶原蛋白胜肽的制备方法 |
-
2015
- 2015-10-28 TW TW104135487A patent/TWI612057B/zh active
-
2016
- 2016-01-26 CN CN201610051300.1A patent/CN106632641B/zh active Active
- 2016-10-26 JP JP2016209132A patent/JP6650861B2/ja active Active
- 2016-10-27 KR KR1020160141003A patent/KR20170049432A/ko unknown
- 2016-10-27 US US15/336,212 patent/US10005823B2/en active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| TWI612057B (zh) | 2018-01-21 |
| CN106632641A (zh) | 2017-05-10 |
| JP6650861B2 (ja) | 2020-02-19 |
| US10005823B2 (en) | 2018-06-26 |
| CN106632641B (zh) | 2019-10-18 |
| US20170121378A1 (en) | 2017-05-04 |
| JP2017081912A (ja) | 2017-05-18 |
| TW201714893A (zh) | 2017-05-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| KR20170049432A (ko) | 상처 유합, 콜라겐 생성, 혈관 신생, 면역세포 활성화를 촉진시키고 상처 감염을 저감시킬 수 있는 펩티드 및 이의 용도 | |
| US10414795B2 (en) | Techniques of preparing collagen active peptides | |
| US10455849B2 (en) | Method for the preparation of a protein peptide, a protein peptide and use thereof | |
| US9974321B2 (en) | Fish protein oligopeptide with low allergenicity and slight fishiness and industrial preparation method and application thereof | |
| US11884953B2 (en) | Method for preparing protein peptide based on connective tissue and prepared protein peptide and use thereof | |
| TWI516212B (zh) | 結合壓力與酵素萃取燕窩之方法 | |
| CN104710511B (zh) | 一种源于带鱼鱼肉蛋白的铁螯合肽及其制备方法和用途 | |
| CN103305580A (zh) | 一种以哺乳动物皮及骨为原料制备胶原蛋白肽的方法 | |
| CN102911991A (zh) | 从猪皮中提取低分子量活性胶原蛋白肽的方法 | |
| CN107082807B (zh) | 具有ace抑制功能的牦牛骨蛋白肽及制备方法和应用 | |
| CN109457007A (zh) | 一种胸腺肽的制备方法 | |
| CN114395603A (zh) | 一种用复合酶水解牡蛎蛋白制备小分子肽的方法 | |
| CN113151385B (zh) | 一种制备畜禽软骨胶原蛋白多肽的方法 | |
| JP5877695B2 (ja) | コラーゲンペプチドの製造方法 | |
| JP2004149736A (ja) | コンドロイチン硫酸Ｎａ，コンドロイチン硫酸含有物及びそれらの製造方法 | |
| JP2009284798A (ja) | ジペプチジルペプチダーゼｉｖ阻害剤の製造方法 | |
| JP2010239919A (ja) | エラスチン由来ペプチドの製造方法、及びエラスチン由来ペプチド | |
| CN115724907B (zh) | 红托竹荪多肽及其应用 | |
| CN105648010A (zh) | 一种激活Nrf2-ARE通路的双髻鲨鱼肉抗氧化肽的制备方法 | |
| JP5829844B2 (ja) | 水溶性エラスチンペプチドの製造方法 | |
| TWI617315B (zh) | 具有護骨功效之鱸魚萃取物 | |
| CN103805663A (zh) | 一种从海洋产品中分离纯化提取活性肽的方法 | |
| CN111926050A (zh) | 河豚精囊胶原蛋白肽的提纯工艺 | |
| JP2005245394A (ja) | 魚類白子からの二本鎖ｄｎａの抽出・精製方法 | |
| JP2007295842A (ja) | アンジオテンシン変換酵素阻害作用を有するペプチドの製造方法 |