CH622495A5 - Process for the preparation of novel polypeptide derivatives - Google Patents

Process for the preparation of novel polypeptide derivatives Download PDF

Info

Publication number
CH622495A5
CH622495A5 CH920776A CH920776A CH622495A5 CH 622495 A5 CH622495 A5 CH 622495A5 CH 920776 A CH920776 A CH 920776A CH 920776 A CH920776 A CH 920776A CH 622495 A5 CH622495 A5 CH 622495A5
Authority
CH
Switzerland
Prior art keywords
formula
hydrogen
carbon atoms
gly
tyr
Prior art date
Application number
CH920776A
Other languages
English (en)
Inventor
Janos Dr Pless
Edmond Sandrin
Original Assignee
Sandoz Ag
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Sandoz Ag filed Critical Sandoz Ag
Priority to CH920776A priority Critical patent/CH622495A5/de
Priority to DE19772730851 priority patent/DE2730851A1/de
Priority to GB29877/77A priority patent/GB1587427A/en
Priority to NL7707894A priority patent/NL7707894A/xx
Priority to JP8517677A priority patent/JPS5312839A/ja
Priority to BE179422A priority patent/BE856899A/xx
Priority to FR7722097A priority patent/FR2359120A1/fr
Priority to US06/097,630 priority patent/US4261888A/en
Publication of CH622495A5 publication Critical patent/CH622495A5/de

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/665Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans derived from pro-opiomelanocortin, pro-enkephalin or pro-dynorphin
    • C07K14/70Enkephalins
    • C07K14/702Enkephalins with at least 1 amino acid in D-form

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Description


  
 

**WARNUNG** Anfang DESC Feld konnte Ende CLMS uberlappen **.

 



   PATENTANSPRÜCHE
1. Verfahren zur Herstellung neuer Polypeptidderivate der Formel 1
A-B-Gly-D-E-F   (I)    worin
A für einen Rest der Formel
EMI1.1     

R1 für Wasserstoff oder eine Alkylgruppe mit 1 bis 4 C-Atomen,
R2 für Wasserstoff oder zusammen mit R1 für eine   Äthy-    lenbrücke,
Z für Wasserstoff, Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen, Alkenyl mit 3 bis 5 C-Atomen, Alkinyl mit 3 bis 5 C-Atomen, Cyclopropylmethyl oder   Cyclobutylmethyl,    wobei die HO-Gruppe sich in meta- oder para-Stellung zum
EMI1.2     
 Rest befindet,
B   für -Gly-, -D-Ala-, -Sar- oder -Pro-,   
D für -Phe-, -D-Phe-,

   -Tyr- oder -D-Tyr-,
E für -D- oder -L-Methionin oder -D- oder -L-Methioninsulfoxid,
F für einen Rest der Formel
EMI1.3     
 worin
R3 Wasserstoff oder Methyl und
R4 a)   -(CH2)m-CH20H       m = O bis 6   
EMI1.4     
 worin   R5    für Wasserstoff oder Alkyl mit 1 bis 5
C-Atomen steht, d)   (CH2)nCONH2    n = 1 oder 2 e)   (CH2)n-COOR6    worin n für 1 oder 2 und R6 für Wasserstoff oder
Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen steht,
EMI1.5     
 p = 0 oder 1
EMI1.6     
 n = 1 oder 2 h)   -CH2-CH2-S-CH3   
EMI1.7     

EMI1.8     
 bedeuten, stehen, wobei die Reste A und F die Konfiguration der Loder D-Reihe haben können, sowie Säureadditionssalze dieser Polypeptidderivate, dadurch gekennzeichnet, dass man die entsprechenden Aminosäuren bzw.

   der Aminoalkohol in der in der obigen Formel festgelegten Reihenfolge einzeln oder nach vorheriger Bildung kleinerer Peptideinheiten miteinander verknüpft, wobei die Aminosäuren und Peptide aktivierte terminale Carboxylgruppen oder aktivierte   a-Aminogruppen    enthalten können und nicht an der Reaktion teilnehmende freie funktionelle Gruppen intermediär durch geeignete Schutzgruppen geschützt werden können und gegebenenfalls anschliessend die erhaltenen Polypeptide bzw.   Polypeptiddert-    vate in ihre Säureadditionssalze überführt.



   2. Verwendung der nach dem Verfahren gemäss Patentanspruch 1 erhaltenen Polypeptide der Formel I zur Herstellung von Komplexen dieser Verbindungen, dadurch gekennzeichnet, dass man die Polypeptide der Formel I mit komplexbildenden anorganischen Metallverbindungen umsetzt.



   Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung neuer Polypeptidderivate der Formel I
A-B-Gly-D-E-F (I) worin
A für einen Rest der Formel
EMI1.9     

R1 für Wasserstoff oder eine Alkylgruppe mit 1 bis 4 C-Atomen,
R2 für Wasserstoff oder zusammen mit R1 für eine Äthylenbrücke  



   Z für Wasserstoff, Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen, Alkenyl mit 3 bis 5 C-Atomen, Alkinyl mit 3 bis 5 C-Atomen, Cyclopropylmethyl oder   Cyclobutylmethyl.   



  wobei die HO-Gruppe sich in meta- oder para-Stellung zum
EMI2.1     
 Rest befindet,
B für   -Gly-,    -D-Ala-, -Sar- oder -Pro-,
D für -Phe-, -D-Phe-, -Tyr- oder -D-Tyr-,
E für -D- oder -L-Methionin oder -D- oder -L-Methioninsulfoxid,
F für einen Rest der Formel
EMI2.2     
 worin
R3 Wasserstoff oder Methyl und
R4 a)   (CH2)rnCH2OH    m = 0 bis 6
EMI2.3     
 worin   Rs    für Wasserstoff oder Alkyl mit 1 bis 5
C-Atomen steht, d)   (CH2)nCONH    n = 1 oder 2 e)   -(CH2)n-COOR6    worin n für 1 oder 2 und R6 für Wasserstoff oder
Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen steht,
EMI2.4     
 p =   ()    oder 1
EMI2.5     
 n = 1 oder 2 h) -CH2-CH2-S-CH3
EMI2.6     
 j) -(CH2)4-NH2
EMI2.7     
 bedeuten, stehen, wobei die Reste A und F die Konfiguration der Loder D-Reihe haben können,

   sowie Säureadditionssalze und
Komplexe dieser Polypeptidderivate.



   Als Säureadditionssalze kommen solche mit organischen Säuren, polymeren Säuren und Salze mit anorganischen Säuren in Frage. Unter den Komplexen sind z. B. anorganische Verbindungen, die sich von Metallen wie Calcium, Magnesium, Aluminium, Cobalt und insbesondere von Zink ableiten lassen, zu nennen.



   In den obigen Verbindungen hat der Rest A bevorzugt die Konfiguration der L-Reihe, und es steht
R1 als Alkylgruppe bevorzugt für Methyl oder zusammen mit R2 für die Äthylenbrücke,
Z als Alkylgruppe bevorzugt für Methyl, als Alkenylgruppe für Allyl und als Alkinylgruppe für 2-Propinyl,
B bevorzugt für den -D-Ala-Rest.



   Aus Nature 258, 567-8 (1975) ist es bekannt, dass die natürlichen Enkephaline die nachfolgende Struktur besitzen:
H-Tyr-Gly-Gly-Phe-X-OH (X = Leu oder Met-)
Die neuen Polypeptidderivate der obigen Formel können nach für die Synthese von Verbindungen dieser Art allgemeinen bekannten Methoden hergestellt werden, wobei die Aminosäuren bzw. der Aminoalkohol in der festgelegten Reihenfolge einzeln oder nach vorheriger Bildung kleinerer Peptideinheiten miteinander verknüpft werden. Die Verknüpfung der Aminosäuren und/oder Peptideinheiten erfolgt z. B.



  in der Weise, dass man eine Aminosäure mit geschützter a-Aminogruppe und aktivierter terminaler Carboxylgruppe mit einer Aminosäure oder einem Peptid mit freier   a -Amino-    gruppe und freier oder geschützter terminaler Carboxylgruppe umsetzt oder dass man eine Aminosäure oder ein Peptid mit aktivierter   o -Aminogruppe    und geschützter terminaler Carboxylgruppe mit einer Aminosäure oder einem Peptid mit freier terminaler Carboxylgruppe und geschützter a-Aminogruppe umsetzt.



   Die Aminosäuren und Peptide können während der Synthese auch mit löslichen (Bayer-Methode) oder unlöslichen (Merrifield-Methode) hochmolekularen Polymer-Schutzgruppen versehen werden. Das Einbauen des Aminoalkohols in die Polypeptide geschieht auf analoge Weise wie für die Aminosäuren.



   Die Carboxylgruppe kann beispielsweise durch   tSberfüh-    rung in ein Säureazid, -anhydrid, -imidazolid, -isoxazolid oder einen aktivierten Ester oder durch Reaktion mittels eines Carbodiimids oder N,N'-Carbonyldiimidazols aktiviert werden.



  Vorzugsweise wird als Kondensationsmethode die Carbodiimidmethode, die Azidmethode, die Methode der aktivierten Ester und die Anhydridmethode verwendet.

 

   An der Reaktion nicht beteiligte freie, funktionelle Gruppen können beim Aufbau des erfindungsgemässen Peptids durch die von der Synthese langkettiger Peptide her bekannten Schutzgruppen geschützt werden.



   Die Umwandlung einer nicht mehr benötigten geschützten Aminogruppe in eine freie Gruppe sowie die Umwandlung einer funktionell abgewandelten Carboxylgruppe in eine freie Carboxylgruppe im Laufe des Verfahrens zur Herstellung der neuen Polypeptide erfolgt nach an sich bekannten Methoden durch Behandlung mit hydrolysierenden bzw. reduzierenden Mitteln.



   Die Ausgangsprodukte zur Herstellung der neuen Polypeptidderivate können, sofern sie bisher nicht bekannt waren, nach den für die Peptidchemie bekannten Methoden erhalten werden, wobei die Aminosäuren bzw. der Aminoalkohol einzeln oder nach vorheriger Bildung kleinerer Peptideinheiten miteinander verknüpft werden.  



   Die durch den Rest Z substituierten Hydroxyphenylalaninderivate können z. B. hergestellt werden, indem man das Hydroxyphenylalanin mit einer entsprechenden Carbonylverbindung umsetzt und das entstandene Addukt durch katalytisch erregten Wasserstoff oder durch komplexe Hydride zum N-Alkylderivat reduziert. Letzteres wird auf bekanntem Wege mit einer   N-Schutzgruppe,    z. B. der tert. Butyloxycarbonylgruppe, versehen und zur Peptidsynthese eingesetzt. Auch kann man ein   Hydroxyphenylalanin,    dessen Stickstoffatom, phenolische Hydroxylgruppe und Carboxylgruppe geschützt sind, z. B.   Boc-Tyr(Boc)-OCH3,    in einem inerten Lösungsmittel mit einer starken Base, z. B. NaH, und dem entsprechenden Halogenderivat ZHal zum alkylierten N,O,O'-geschützten Hydroxyphenylalanin, z. B. Boc-N-Z-Tyr(BOC)-OCH3, umsetzen.

  Dieses Derivat wird zur Peptidsynthese, z. B. nach der Azidmethode, eingesetzt. Vorgängig können auch die O-Schutzgruppen entfernt werden.



   Das Methioninolsulfoxid kann z. B. durch Oxidation des Schwefelatoms des Methioninols zu einer Sulfoxidgruppe hergestellt werden. Diese Oxidation kann nach an sich für die Umsetzung von Thioäthern in Sulfoxide bekannten Verfahren durchgeführt werden. Vorteilhaft findet die Reaktion in saurer wässriger Lösung oder in einem mit Wasser mischbaren Lösungsmittel statt. Als Säure kann man sowohl eine starke (z. B.



  HCl) als auch eine schwache Säure (z. B. Essigsäure) benützen.



  Als mit Wasser mischbares Lösungsmittel kann man z. B.



  Methanol verwenden. Als Oxidationsmittel verwendet man vorzugsweise Wasserstoffperoxid. Das Oxidationsmittel wird in der theoretischen Menge eingesetzt.



   Die Polypeptidderivate der Formel I und die physiologisch verträglichen Säureadditionssalze bzw. Komplexe dieser Verbindungen weisen im Tierversuch interessante pharmakodynamische Eigenschaften auf. Sie können daher als Heilmittel verwendet werden. Insbesondere besitzen sie analgetische Eigenschaften.



   Die Verbindungen zeigen z. B. eine hohe Affinität zum Opiatrezeptor im Rattenhirn. Die Testierung erfolgt wie beschrieben bei C. B. Pert and S. H. Snyder, Molecular Pharmacology 10, 868 (1974). Die ED50, d.h. die Konzentration bei der 50% des spezifisch gebundenen   t3Hj-Naloxans    verdrängt werden, liegt bei diesen Verbindungen bei 10-5 bis   10-'1    Mol/Liter.



   Die analgetischen Eigenschaften zeigen sich auch im Tail Flick-Test an der Maus mit Dosen von 1 bis 50 mg/kg Körpergewicht i.v. Die neuen Verbindungen können deshalb als Heilmittel, insbesondere zur Linderung von Schmerzzuständen verschiedenster Genese, verwendet werden. Die zu verwendenden Dosen variieren naturgemäss je nach Art der Substanz, der Administration und des zu behandelnden Zustandes. Im allgemeinen werden jedoch bei Testtieren befriedigende Resultate mit einer Dosis von ca. 0,4 bis 60 mg/kg Körpergewicht erhalten. Diese Dosis kann nötigenfalls in 2 bis 4 Anteilen oder auch als Retardform verabreicht werden. Für grössere Säugetiere liegt die Tagesdosis bei etwa 30 bis 350 mg. So enthalten z. B. für orale Applikationen die Teildosen etwa 7,5 bis 175 mg der Verbindungen der Formel I neben festen oder flüssigen Trägersubstanzen.



   Die erfindungsgemäss erhaltenen Verbindungen der Formel I können als Heilmittel Verwendung finden. Diese Heilmittel, beispielsweise eine Lösung oder eine Tablette, können nach bekannten Methoden, unter Verwendung der üblichen Hilfs- und Trägerstoffe, hergestellt werden.



   Im folgenden Beispiel, welches die Ausführung des Verfahrens erläutert, den Umfang der Erfindung aber in keiner Weise einschränken soll, erfolgen alle Temperaturangaben in Celsiusgraden.



   Es werden folgende   Ahkürzungen    verwendet:
Boc = tert. Butyloxycarbonyl
DMF = Dimethylformamid
CBO = Benzyloxycarbonyl
Met   (o) =    Methioninsulfoxid-rest
Beispiel    H-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Met-Serinol  (Tritluoracetat)   
2 g Boc-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Met-Serinol werden bei Raumtemperatur in 10 ml   CF3COOH/CH2Cl2    1:1 gelöst.



  Nach 30 Minuten engt man am Vakuum ein und verreibt den Rückstand mit Äther. Das feste Produkt wird aus Methanol Äther umkristallisiert. Man erhält die Titelverbindung vom Zers.p.   2000: [am20    = +2,10 (c = 1,0 in DMF).



   Das als Ausgangsmaterial verwendete Boc-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Met-Serinol wird wie folgt hergestellt: a) Boc-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-OCH3
53 g CBO-D-Ala-Gly-Phe-OCH3 werden in 400 ml Dioxan und 50 ml Wasser nach Zugabe von 5 g eines Pd-Katalysators bei Raumtemperatur unter Normaldruck bis zur konstanten Wasserstoffaufnahme hydriert. Man filtriert vom Katalysator ab, dampft ein und nimmt den Rückstand in 200 ml DMF auf. Zur Lösung bei   0     gibt man 15 g Hydroxisuccinimid, 30 g Boc-Tyrosin und 26 g Dicyclohexylcarbodiimid.



  Nach einem Tag bei   0     und einem Tag bei Raumtemperatur filtriert man vom ausgeschiedenen Dicyclohexylharnstoff ab, engt ein und nimmt in Essigester auf. Man wäscht mit verdünnter HCI und Wasser und engt ein. Aus der konzentrierten Lösung kristallisiert die Titelverbindung auf Zusatz von Äther aus. Zers.p. 100 ;   [alD20    = -9,5 (c = 1 in DMF).



   b)   Boc-Tyr-D-Al a-Gly-Phe-N HNH2   
43 g Boc-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-OCH3 werden in 300 ml Methanol gelöst und mit 35 ml Hydrazinhydrat versetzt.



   Nach einem Tag bei Raumtemperatur dampft man ein und trituriert den Rückstand mit Wasser, welches mit HCI auf pH = 3 abgesäuert wird. Man filtriert vom ausgefallenen Produkt, trocknet und erhält die Titelverbindung vom Zers.p.   195 ;      [c/.lD20    = -20,9 (c = 1 in DMF).



   c) Boc-Tyr-D-Ala-Gly-Phe-Met-Serinol
Zu 2,5 g   Boc-Tyr-D-AlaGly-Phe-NHNH2    in 40 ml DMF gibt man bei   -20"    2,7 ml HCl-5,6n in Dioxan, 0,52 ml tert.-Butylnitrit und nach 10 Minuten 3,4 ml Triäthylamin und 2 g   H-Met-Serinol-Trifluoracetat.    Nach 4 Stunden bei   0     und 15 Stunden bei Raumtemperatur engt man am Vakuum ein, nimmt den Rückstand in Essigester auf und wäscht wiederholt mit verdünnter HCI und Wasser und dampft die organische Phase ein. Der Rückstand kristallisiert aus Methanol-Äther und man erhält die Titelverbindung vom Zers.p.   140";      [am20    = -15 (c = 1 in DMF).

 

   Analog zu dem Beispiel 1 wurden, ausgehend von den entsprechenden Ausgangsverbindungen, auch folgende Polypeptide hergestellt:
Beispiel 2    H-Tyr-DAla-Gly-Phe-Met(O)-Serinol    CF3COOH    [oJ020    =   +0,30    (c = 1 in DMF)
Beispiel 3
H-Tyr-DAla-Gly-Phe-Met-Asparaginol    CF3COOH       [sIlD22    =   2,10      (c    =   (),33    in DMF)
Beispiel 4
H-Tyr-DAla-Gly-Phe-Met-Glutaminol   CF,COOH       []022 = ¯3,()  (c = (),4 in DMF)     
Beispiel 5    H-Tyr-DAla-G Iy-Phe-Met-Threoninol    CF3COO H    [α]D22 = +4,7  (c = 1 in DMF)   
Beispiel 6 H-Tyr-DAla-Gly-Phe-Met(O)-Threoninol . 

  CF3COOH    [α]D22    =   +25,60    (c = 1,07 in CH3COOH 95%)
Beispiel 7 H-Tyr-DAla-Gly-Phe-Met(O)-Asparaginol CF3COOH    [α]D22    =   +12,8     (c = 1,1 in CH3COOH   95%)   
Beispiel 8 H-Tyr-DAla-Gly-Phe-Met(O)-Glutaminol CF3COOH    [α]D 22= = +18,50 (c = 0,93 in CH3COOH 95%)    

Claims (2)

  1. PATENTANSPRÜCHE 1. Verfahren zur Herstellung neuer Polypeptidderivate der Formel 1 A-B-Gly-D-E-F (I) worin A für einen Rest der Formel EMI1.1 R1 für Wasserstoff oder eine Alkylgruppe mit 1 bis 4 C-Atomen, R2 für Wasserstoff oder zusammen mit R1 für eine Äthy- lenbrücke, Z für Wasserstoff, Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen, Alkenyl mit 3 bis 5 C-Atomen, Alkinyl mit 3 bis 5 C-Atomen, Cyclopropylmethyl oder Cyclobutylmethyl, wobei die HO-Gruppe sich in meta- oder para-Stellung zum EMI1.2 Rest befindet, B für -Gly-, -D-Ala-, -Sar- oder -Pro-, D für -Phe-, -D-Phe-,
    -Tyr- oder -D-Tyr-, E für -D- oder -L-Methionin oder -D- oder -L-Methioninsulfoxid, F für einen Rest der Formel EMI1.3 worin R3 Wasserstoff oder Methyl und R4 a) -(CH2)m-CH20H m = O bis 6 EMI1.4 worin R5 für Wasserstoff oder Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen steht, d) (CH2)nCONH2 n = 1 oder 2 e) (CH2)n-COOR6 worin n für 1 oder 2 und R6 für Wasserstoff oder Alkyl mit 1 bis 5 C-Atomen steht, EMI1.5 p = 0 oder 1 EMI1.6 n = 1 oder 2 h) -CH2-CH2-S-CH3 EMI1.7 EMI1.8 bedeuten, stehen, wobei die Reste A und F die Konfiguration der Loder D-Reihe haben können, sowie Säureadditionssalze dieser Polypeptidderivate, dadurch gekennzeichnet, dass man die entsprechenden Aminosäuren bzw.
    der Aminoalkohol in der in der obigen Formel festgelegten Reihenfolge einzeln oder nach vorheriger Bildung kleinerer Peptideinheiten miteinander verknüpft, wobei die Aminosäuren und Peptide aktivierte terminale Carboxylgruppen oder aktivierte a-Aminogruppen enthalten können und nicht an der Reaktion teilnehmende freie funktionelle Gruppen intermediär durch geeignete Schutzgruppen geschützt werden können und gegebenenfalls anschliessend die erhaltenen Polypeptide bzw. Polypeptiddert- vate in ihre Säureadditionssalze überführt.
  2. 2. Verwendung der nach dem Verfahren gemäss Patentanspruch 1 erhaltenen Polypeptide der Formel I zur Herstellung von Komplexen dieser Verbindungen, dadurch gekennzeichnet, dass man die Polypeptide der Formel I mit komplexbildenden anorganischen Metallverbindungen umsetzt.
    Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung neuer Polypeptidderivate der Formel I A-B-Gly-D-E-F (I) worin A für einen Rest der Formel EMI1.9 R1 für Wasserstoff oder eine Alkylgruppe mit 1 bis 4 C-Atomen, R2 für Wasserstoff oder zusammen mit R1 für eine Äthylenbrücke **WARNUNG** Ende CLMS Feld konnte Anfang DESC uberlappen**.
CH920776A 1976-04-12 1976-07-19 Process for the preparation of novel polypeptide derivatives CH622495A5 (en)

Priority Applications (8)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CH920776A CH622495A5 (en) 1976-07-19 1976-07-19 Process for the preparation of novel polypeptide derivatives
DE19772730851 DE2730851A1 (de) 1976-07-19 1977-07-08 Neu polypeptidderivate, ihre herstellung und verwendung
GB29877/77A GB1587427A (en) 1976-07-19 1977-07-15 Polypeptide derivatives
NL7707894A NL7707894A (nl) 1976-07-19 1977-07-15 Nieuwe peptide-derivaten en werkwijze voor de bereiding daarvan.
JP8517677A JPS5312839A (en) 1976-07-19 1977-07-18 Improvement of organic compound
BE179422A BE856899A (fr) 1976-07-19 1977-07-18 Nouveaux composes polypeptidiques, leur preparation et leur application comme medicaments
FR7722097A FR2359120A1 (fr) 1976-07-19 1977-07-19 Nouveaux composes polypeptidiques, leur preparation et leur application comme medicaments
US06/097,630 US4261888A (en) 1976-04-12 1979-11-27 Organic compounds

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CH920776A CH622495A5 (en) 1976-07-19 1976-07-19 Process for the preparation of novel polypeptide derivatives

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CH622495A5 true CH622495A5 (en) 1981-04-15

Family

ID=4349512

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CH920776A CH622495A5 (en) 1976-04-12 1976-07-19 Process for the preparation of novel polypeptide derivatives

Country Status (1)

Country Link
CH (1) CH622495A5 (de)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE3588095T2 (de) Polypeptid, dessen Verfahren zur Herstellung und dieses enthaltende pharmazeutische Zusammensetzung und deren Benutzung
DE69416676T2 (de) Verfahren zur herstellung von phenylalanin-derivaten oder homologen, die eine guanidin- oder modifizierte guanidin-gruppe enthalten, verwendbar für die herstellung von gnrh antagonistisch wirksamen peptiden
CH629475A5 (de) Verfahren zur herstellung von polypeptiden.
DE3207311A1 (de) Neue n-acylpolypeptide und ihre herstellung
DE2649146A1 (de) Nonapeptide
CH679045A5 (de)
CH649562A5 (de) Derivate des methionin-enzephalins.
DE3888718T2 (de) Chemische Derivate von GHL-Cu.
DE2735699A1 (de) Enkephalin-analoga, verfahren zu ihrer herstellung und arzneimittel und tierarzneimittel, die diese verbindungen enthalten
DE1543872C3 (de) D Ser hoch 1 Nie hoch 4 Pentacosapeptid sowie Verfahren zu dessen Herstellung
DE2819277A1 (de) Neue polypeptidderivate, ihre herstellung und verwendung
DE69031623T2 (de) Thioacylierungsmittel und zwischenprodukte, thiopeptide, und verfahren zu deren herstellung und anwendung
CH622495A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptide derivatives
DE69511259T2 (de) N-amidino- dermorphin-derivat
DE2730851A1 (de) Neu polypeptidderivate, ihre herstellung und verwendung
CH619686A5 (en) Process for the preparation of novel peptides or peptide derivatives
CH622496A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptide derivatives
CH622243A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptide derivatives
DE69304155T2 (de) Neue Peptid-Derivate mit Bradikyninantagonischer Wirkung, Verfahren zur deren Herstellung und pharmazeutische Zubereitungen die sie enthalten
CH622493A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptide derivatives
DE2649114A1 (de) Octapeptide
CH622773A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptides and polypeptide derivatives
CH622244A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptide derivatives
DE2704400A1 (de) Amide von tetrapeptiden, ein verfahren zu ihrer herstellung, und diese enthaltende pharmazeutische zusammensetzungen
CH622494A5 (en) Process for the preparation of novel polypeptide derivatives

Legal Events

Date Code Title Description
PL Patent ceased