RU2723717C2 - Гены токсинов и способы их применения - Google Patents

Abstract

Изобретение относится к области биотехнологии. Представлена рекомбинантная молекула нуклеиновой кислоты для обеспечения повышенной инсектицидной устойчивости или толерантности растений к чешуекрылым насекомым-вредителям. Указанная молекула нуклеиновой кислоты кодирует аминокислотную последовательность токсина Bacillus thuringiensis. Также представлен рекомбинантный полипептид с инсектицидной активностью, кодируемый указанной молекулой нуклеиновой кислоты, в том числе в составе композиции для обеспечения повышенной устойчивости или толерантности к чешуекрылым насекомым-вредителям. Молекула нуклеиновой кислоты по изобретению используется в кассетах экспрессии для трансформации и экспрессии в бактериальных и растительных клетках-хозяевах. Кроме того, изобретение относится к трансгенным растениям и семенам, содержащим молекулу нуклеиновой кислоты по изобретению, к способу защиты растения от чешуекрылых насекомых-вредителей и способу повышения урожайности растения. Изобретение позволяет улучшить урожайность путем контроля насекомых-вредителей. 10 н. и 10 з.п. ф-лы, 3 табл., 9 пр.

Description

ПЕРЕКРЕСТНАЯ ССЫЛКА НА РОДСТВЕННЫЕ ЗАЯВКИ

Настоящая заявка испрашивает приоритет на основании предварительной заявки на патент США № 61/774110, поданной 7 марта 2013 года, и предварительных заявок на патенты США №№ 61/774627; 61/774629; 61/774635; 61/774638; 61/774642; 61/774645; 61/774647; 61/774650; 61/774655 и 61/774659, каждая из которых была подана 8 марта 2013 года, содержание которых включено в настоящий документ посредством ссылки во всей своей полноте.

ССЫЛКА НА ПЕРЕЧЕНЬ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ, ПРЕДСТАВЛЕННЫЙ В ЭЛЕКТРОННОМ ВИДЕ

Официальная копия данного перечня последовательностей отправлена в электронном виде с помощью EFS-Web как отформатированный под ASCII перечень последовательностей в файле с названием “APA13-6008US01_SEQLIST.txt”, созданном 5 марта 2014 г. и имеющем размер 411 килобайт, и подана одновременно с описанием. Перечень последовательностей, содержащийся в данном отформатированном под ASCII документе, является частью описания и включен в данный документ посредством ссылки во всей своей полноте.

ОБЛАСТЬ ТЕХНИКИ, К КОТОРОЙ ОТНОСИТСЯ НАСТОЯЩЕЕ ИЗОБРЕТНИЕ

Настоящее изобретение относится к области молекулярной биологии. Представлены новые гены, которые кодируют пестицидные белки. Эти белки и последовательности нуклеиновых кислот, которые их кодируют, пригодны для получения пестицидных составов и для получения трансгенных растений, устойчивых к вредителям.

ПРЕДПОСЫЛКИ ИЗОБРЕТЕНИЯ

Bacillus thuringiensis представляет собой грамположительную спорообразующую почвенную бактерию, которая характеризуется своей способностью продуцировать кристаллические включения, которые специфично токсичны для определенных отрядов и видов насекомых, но безвредны для растений и других организмов, не являющихся мишенью. На основании этого композиции, включающие штаммы Bacillus thuringiensis или их инсектицидные белки, могут быть использованы в качестве экологически приемлемых инсектицидов для контроля насекомых-вредителей сельскохозяйственных культур или насекомых-переносчиков ряда заболеваний человека или животных.

Кристаллические (Cry) белки (дельта-эндотоксины), продуцируемые Bacillus thuringiensis, обладают выраженной инсектицидной активностью преимущественно по отношению к личинкам отрядов чешуекрылые, полужестокрылые, двукрылые и жесткокрылые. Эти белки также показали активность по отношению к вредителям отрядов Hymenoptera, Homoptera, Phthiraptera, Mallophaga и Acari, а также других отрядов беспозвоночных, таких как Nemathelminthes, Platyhelminthes и Sarcomastigorphora (Feitelson (1993) The Bacillus Thuringiensis family tree. В руководстве Advanced Engineered Pesticides, Marcel Dekker, Inc., Нью-Йорк, Н.Й.). Эти белки первоначально классифицировали как CryI-CryV на основании главным образом их инсектицидной активности. Основными классами являлись Lepidoptera-специфичные (I), Lepidoptera- и Diptera-специфичные (II), Coleoptera-специфичные (III), Diptera-специфичные (IV) и специфичные к нематодам (V) и (VI). Белки дополнительно классифицировали на подсемейства; более близкородственным белкам в каждом семействе присваивали буквы разделов, такие как Cry1A, Cry1B, Cry1C, и т.д. Еще более близкородственным белкам в каждом разделе давали названия, такие как Cry1C1, Cry1C2, и т.д.

Для генов Cry была описана номенклатура на основании гомологии аминокислотной последовательности вместо специфичности к насекомым-мишеням (Crickmore et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62:807-813). В этой классификации каждому токсину присваивают уникальное обозначение, включающее основной таксономический уровень (арабская цифра), вторичный таксономический уровень (заглавная буква), третичный таксономический уровень (строчная буква) и четвертичный таксономический уровень (другая арабская цифра). В основном таксономическом уровне римские цифры заменили арабскими цифрами. Белки с идентичностью последовательности менее 45% имеют разные основные таксономические уровни, а критерии для вторичных и третичных таксономических уровней составляют 78 и 95%, соответственно.

Кристаллический белок не проявляет инсектицидной активности до тех пор, пока он не будет поглощен и солюбилизирован в средней кишке насекомого. В пищеварительном тракте насекомого, поглощенный протоксин гидролизуется протеазами до активной токсичной молекулы. (Höfte and Whiteley (1989) Microbiol. Rev. 53:242-255). Этот токсин связывается с рецепторами на апикальной поверхности щеточной каемки средней кишки личинки-мишени и встраивается в апикальную мембрану, образуя ионные каналы или поры, приводящие к гибели личинки.

Дельта-эндотоксины, как правило, обладают пятью доменами с консервативными последовательностями и тремя консервативными структурными доменами (см., например, de Maagd et al. (2001) Trends Genetics 17:193-199). Первый консервативный структурный домен состоит из семи альфа-спиралей и участвует во встраивании в мембрану и формировании пор. Домен II состоит из трех бета-складчатых слоев, расположенных в конфигурации "греческий ключ", и домен III состоит из двух антипараллельных бета-складчатых слоев в расположении "рулет с вареньем" (de Maagd et al., 2001, выше). Домены II и III участвуют в распознавании и связывании рецептора и поэтому считаются детерминантами специфичности токсина.

Помимо дельта-эндотоксинов, существует несколько других известных классов пестицидных белковых токсинов. Токсины VIP1/VIP2 (см., например, патент США № 5770696) представляют сбой бинарные пестицидные токсины, которые обладают сильной активностью по отношению к насекомым, как полагают, за счет включения механизма эндоцитоза, опосредованного рецептором, с последующей клеточной токсификацией, подобного способу действия других бинарных ("A/B") токсинов. Токсины А/B, такие как VIP, С2, CDT, CST или токсины B. anthracis, вызывающие отек или смерть, изначально взаимодействуют с клетками-мишенями посредством специфического связывания, опосредованного рецептором, компонентов "B" в виде мономеров. Эти мономеры затем образуют гомогептамеры. Затем комплекс "B" гептамер-рецептор действует как связывающая платформа, которая впоследствии связывает ферментативный(ферментативные) компонент(компоненты) "А" и обеспечивает его(их) перенос в цитозоль посредством эндоцитоза, опосредованного рецептором. После проникновения внутрь цитозоля клетки компоненты "А" ингибируют нормальную функцию клетки путем, например, АДФ-рибозилирования G-актина или повышения внутриклеточных уровней циклического АМФ (цАМФ). См. Barth et al. (2004) Microbiol Mol Biol Rev 68:373-402.

Интенсивное применение на полях инсектицидов на основе В. thuringiensis уже привело к устойчивости популяций капустной моли Plutella xylostella (Ferre and Van Rie (2002) Annu. Rev. Entomol. 47:501-533). Самым распространенным механизмом устойчивости является снижение связывания токсина с его(их) специфическим(специфическими) рецептором(рецепторами) средней кишки. Это также может приводить к перекрестной устойчивости к другим токсинам, которые используют тот же рецептор (Ferre and Van Rie (2002)).

Из-за опустошения, которое наступает вследствие насекомых и необходимости улучшения урожайности путем контроля насекомых-вредителей существует постоянная необходимость разработки новых форм пестицидных токсинов.

КРАТКОЕ ОПИСАНИЕ ИЗОБРЕТЕНИЯ

Представлены композиции и способы для придания пестицидной активности бактериям, растениям, клеткам, тканям и семенам растений. Композиции включают молекулы нуклеиновой кислоты, кодирующие последовательности пестицидных и инсектицидных полипептидов, векторы, содержащие такие молекулы нуклеиновой кислоты, и клетки-хозяева, содержащие векторы. Композиции также включают последовательности пестицидных полипептидов и антитела к таким полипептидам. Нуклеотидные последовательности могут быть использованы в ДНК-конструкциях или кассетах экспрессии для трансформации и экспрессии в организмах, в том числе микроорганизмах и растениях. Нуклеотидные или аминокислотные последовательности могут быть синтетическими последовательностями, которые были разработаны для экспрессии в организме, в том числе без ограничения микроорганизме или растении. Композиции также содержат бактерии, растения, клетки, ткани и семена растений, содержащие нуклеотидную последовательность по настоящему изобретению.

В частности, представлены выделенные или рекомбинантные молекулы нуклеиновых кислот, которые кодируют пестицидный белок. Дополнительно, охвачены аминокислотные последовательности, соответствующие пестицидному белку. В частности, в настоящем изобретении предусматривают выделенную или рекомбинантную молекулу нуклеиновой кислоты, содержащую нуклеотидную последовательность, кодирующую аминокислотную последовательность, показанную в SEQ ID №: 21-74, или нуклеотидную последовательность, изложенную в SEQ ID №: 1-20, а также ее биологически активные варианты и фрагменты. Также охвачены нуклеотидные последовательности, которые комплементарны нуклеотидной последовательности по настоящему изобретению или которые гибридизуются с последовательностью по настоящему изобретению или комплементарны ей. Дополнительно представлены векторы, клетки-хозяева, растения и семена, содержащие нуклеотидные последовательности по настоящему изобретению или нуклеотидные последовательности, кодирующие аминокислотные последовательности по настоящему изобретению, а также их биологически активные варианты и фрагменты.

Представлены способы получения полипептидов по настоящему изобретению, а также применения этих полипептидов для контроля или уничтожения чешуекрылого, полужесткокрылого, жесткокрылого, нематодного или двукрылого вредителя. Также включены способы и наборы для выявления в образце нуклеиновых кислот и полипептидов по настоящему изобретению.

Композиции и способы настоящего изобретения пригодны для получения организмов с улучшенной устойчивостью или толерантностью к вредителям. Эти организмы и композиции, содержащие организмы, подходят для сельскохозяйственных целей. Композиции по настоящему изобретению также пригодны для получения измененных или улучшенных белков, которые обладают пестицидной активностью, или для выявления присутствия пестицидных белков или нуклеиновых кислот в продуктах или организмах.

ПОДРОБНОЕ ОПИСАНИЕ ИЗОБРЕТЕНИЯ

Настоящее изобретение относится к композициям и способам регуляции устойчивости или толерантности к вредителю в организмах, в частности, растениях или клетках растений. Под выражением "устойчивость" подразумевается, что вредитель (например, насекомое) погибает при проглатывании или другом контакте с полипептидами по настоящему изобретению. Под выражением "толерантность" подразумевается ухудшение или снижение подвижности, питания, размножения или других функций вредителя. Способы включают трансформацию организмов с помощью нуклеотидной последовательности, кодирующей пестицидный белок по настоящему изобретению. В частности, нуклеотидные последовательности по настоящему изобретению пригодны для получения растений и микроорганизмов, которые обладают пестицидной активностью. Таким образом, представлены трансформированные бактерии, растения, клетки растений, ткани и семена растений. Композиции представляют собой пестицидные нуклеиновые кислоты и белки Bacillus или других видов. Последовательности нуклеиновой кислоты находят применение в конструировании векторов экспрессии для последующей трансформации организмов, представляющих интерес, в качестве зондов для выделения других гомологичных (или частично гомологичных) генов и для получения измененных пестицидных белков с помощью способов, известных из уровня техники, таких как замена доменов или шаффлинг ДНК, например, с членами семейств эндотоксинов Cry1, Cry2 и Cry9.

Белки можно применять для контроля или уничтожения популяций чешуекрылых, полужесткокрылых, жестокрылых, двукрылых и нематодных вредителей и для получения композиций с пестицидной активностью.

Под выражением "пестицидный токсин" или "пестицидный белок" подразумевается токсин, который обладает токсичной активностью в отношении одного или нескольких вредителей, в том числе без ограничения членов отрядов Lepidoptera, Diptera, и Coleoptera или типа Nematoda, или белок, который обладает гомологичностью к такому белку. Пестицидные белки были выделены из других организмов, в том числе, например, Bacillus sp., Clostridium bifermentans и Paenibacillus popilliae. Пестицидные белки включают аминокислотные последовательности, выведенные из нуклеотидных последовательностей полной длины, раскрытых в настоящем документе, и аминокислотные последовательности, которые короче последовательностей полной длины либо вследствие применения альтернативного расположенного ниже сайта инициации, либо вследствие процессинга, при котором продуцируется более короткий белок, обладающий пестицидной активностью. Процессинг может происходить в организме, в котором экспрессируется белок, или во вредителе после поглощения белка.

Пестицидные белки охватывают дельта-эндотоксины. Дельта-эндотоксины включают белки, обозначаемые как cry1-cry72, cry1 и cyt2 и Cyt-подобный токсин. На сегодняшний день существует более 250 известных видов дельта-эндотоксинов с широким диапазоном специфичностей и токсичностей. Для расширенного перечня см. Crickmore et al. (1998), Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62:807-813, и регулярные обновления доступны на сайте, см. Crickmore et al. (2003) “Bacillus thuringiensis toxin nomenclature”, на www.biols.susx.ac.uk/Home/Neil_Crickmore/Bt/index.

Таким образом, в настоящем документе представлены новые выделенные или рекомбинантные нуклеотидные последовательности, которые обеспечивают пестицидную активность. Эти нуклеотидные последовательности кодируют полипептиды с гомологией к известным дельта-эндотоксинам или бинарным токсинам. Также представлены аминокислотные последовательности пестицидных белков. Белок, полученный после трансляции этого гена, позволяет клеткам контролировать или уничтожать вредителей, которые его поглощают.

Молекулы нуклеиновых кислот и их варианты и фрагменты

Один аспект настоящего изобретения относится к выделенным или рекомбинантным молекулам нуклеиновых кислот, содержащим нуклеотидные последовательности, кодирующие пестицидные белки и полипептиды или их биологически активные части, а также к молекулам нуклеиновых кислот, соответствующим для применения в качестве гибридизационных зондов для идентификации молекул нуклеиновых кислот, кодирующих белки с участками с гомологией последовательностей. Также, в настоящем документе охвачены нуклеотидные последовательности, способные к гибридизации с нуклеотидными последовательностями по настоящему изобретению при жестких условиях, как это определено в настоящем документе ниже. Подразумевается, что используемое в настоящем документе выражение "молекула нуклеиновой кислоты" включает молекулы ДНК (например, рекомбинантную ДНК, кДНК или геномную ДНК) и молекулы РНК (например, мРНК) и аналоги ДНК или РНК, полученные с применением нуклеотидных аналогов. Молекула нуклеиновой кислоты может быть одноцепочечной или двухцепочечной, но предпочтительно представляет собой двухцепочечную ДНК. Выражение “рекомбинантный” охватывает полинуклеотиды или полипептиды, которые были изменены относительно нативных полинуклеотида или полипептида таким образом, что полинуклеотид или полипептид отличается (например, по химическому составу или структуре) от таковых, встречающихся в природе. В другом варианте осуществления "рекомбинантный" полинуклеотид не содержит внутренних последовательностей (т.е., интронов), которые естественно встречаются в геномной ДНК организма, из которого получают полинуклеотид. Типичным примером такого полинуклеотида является так называемая комплементарная ДНК (кДНК).

Применяемая в настоящем документе выделенная или рекомбинантная нуклеиновая кислота (или ДНК) относится к нуклеиновой кислоте (или ДНК), которая не длиннее таковой в своем естественном окружении, например, in vitro или в рекомбинантной бактериальной или растительной клетке-хозяине. В некоторых вариантах осуществления выделенная или рекомбинантная нуклеиновая кислота не содержит последовательности (предпочтительно, последовательности, кодирующие белок), которые в естественных условиях фланкируют нуклеиновую кислоту (т.е. последовательности, расположенные на 5′- и 3′-концах нуклеиновой кислоты) в геномной ДНК организма, из которого получена нуклеиновая кислота. Для целей настоящего изобретения “выделенные”, при применении для обозначения молекул нуклеиновой кислоты, исключает выделенные хромосомы. Например, в различных вариантах осуществления выделенная молекула нуклеиновой кислоты, кодирующая дельта-эндотоксин, может содержать менее приблизительно 5 т.о., 4 т.о., 3 т.о., 2 т.о., 1 т.о., 0,5 т.о. или 0,1 т.о. нуклеотидных последовательностей, которые в естественных условиях фланкируют молекулу нуклеиновой кислоты в геномной ДНК клетки, из которой нуклеиновая кислота получена. В различных вариантах осуществления белок дельта-эндотоксин, который фактически не содержит клеточный материал, включает препараты белка, имеющие менее приблизительно 30%, 20%, 10% или 5% (по сухому весу) любого белка, отличающегося от дельта-эндотоксина (также называемого в настоящем документе как “загрязняющий белок”).

Нуклеотидные последовательности, кодирующие белки по настоящему изобретению, включают последовательность, изложенную в SEQ ID №: 1-20, а также ее варианты, фрагменты и комплементарные ей последовательности.

Под “комплементарной последовательностью” подразумевают нуклеотидную последовательность, которая в достаточной степени комплементарна заданной нуклеотидной последовательности, так что она может гибридизоваться с заданной нуклеотидной последовательностью с образованием, тем самым, стабильного дуплекса. Соответствующие аминокислотные последовательности для пестицидного белка, кодируемого этой нуклеотидной последовательностью, изложены в SEQ ID №: 21-74.

Молекулы нуклеиновой кислоты, которые являются фрагментами этих нуклеотидных последовательностей, кодирующих пестицидные белки, также охвачены настоящим изобретением. Под “фрагментом” подразумевают часть нуклеотидной последовательности, кодирующей пестицидный белок. Фрагмент нуклеотидной последовательности может кодировать биологически активную часть пестицидного белка, или он может представлять собой фрагмент, который можно применять в качестве гибридизационного зонда или ПЦР-праймера с применением способов, раскрытых ниже. Молекулы нуклеиновой кислоты, которые являются фрагментами нуклеотидной последовательности, кодирующей пестицидный белок, содержат по меньшей мере приблизительно 50, 100, 200, 300, 400, 500, 600, 700, 800, 900, 1000, 1100, 1200, 1300, 1350, 1400 смежных нуклеотидов или вплоть до количества нуклеотидов, присутствующих в нуклеотидной последовательности полной длины, кодирующей пестицидный белок, раскрытый в настоящем документе, в зависимости от предполагаемого применения. Под “смежными” нуклеотидами подразумевают нуклеотидные остатки, которые непосредственно прилегают друг к другу. Фрагменты нуклеотидных последовательностей по настоящему изобретению будут кодировать белковые фрагменты, которые будут сохранять биологическую активность пестицидного белка и, следовательно, сохранять пестицидную активность. Таким образом, также охватываются биологически активные фрагменты полипептидов, раскрытых в настоящем документе. Под “сохранять активность” подразумевают, что фрагмент будет обладать по меньшей мере приблизительно 30%, по меньшей мере приблизительно 50%, по меньшей мере приблизительно 70%, 80%, 90%, 95% или большей пестицидной активностью пестицидного белка. В одном варианте осуществления пестицидной активностью является активность против жесткокрылых. В другом варианте осуществления пестицидной активностью является активность против чешуекрылых. В другом варианте осуществления пестицидной активностью является активность против нематод. В другом варианте осуществления пестицидной активностью является активность против двукрылых. В другом варианте осуществления пестицидной активностью является активность против полужесткокрылых. Способы измерения пестицидной активности хорошо известны из уровня техники. См., например, Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83:2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293; и патент США № 5743477, все из которых включены в настоящий документ посредством ссылок во всей своей полноте.

Фрагмент нуклеотидной последовательности, кодирующий пестицидный белок, который кодирует биологически активную часть белка по настоящему изобретению, будет кодировать по меньшей мере приблизительно 15, 25, 30, 50, 75, 100, 125, 150, 175, 200, 250, 300, 350, 400, 450, 500, 550, 600, 650, 700, 750, 800, 850, 900, 950, 1000, 1050, 1100, 1150, 1200 смежных аминокислот или вплоть до общего числа аминокислот, присутствующих в пестицидном белке полной длины по настоящему изобретению. В некоторых вариантах осуществления фрагмент представляет собой фрагмент протеолитического расщепления. Например, фрагмент протеолитического расщепления может характеризоваться N-концевым или С-концевым усечением по меньшей мере приблизительно 100 аминокислот, приблизительно 120, приблизительно 130, приблизительно 140, приблизительно 150 или приблизительно 160 аминокислот относительно SEQ ID №: 21-74. В некоторых вариантах осуществления охваченные в настоящем документе фрагменты получены путем удаления С-концевого домена кристаллизации, например, посредством протеолиза или посредством вставки стоп-кодона в кодирующую последовательность. См., например, усеченные аминокислотные последовательности, изложенные в SEQ ID №: 25, 26, 39-45, 49-51, 58, 63-64, 66, 68 и 72-74. Следует понимать, что сайт усечения может отличаться на 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15 или большее число аминокислот на каждую сторону сайта усечения, представленного концом SEQ ID №: 25, 26, 39-45, 49-51, 58, 63-64, 66, 68 или 72-74 (по сравнению с соответствующей последовательностью полной длины).

Предпочтительные пестицидные белки по настоящему изобретению кодируются нуклеотидной последовательностью, достаточно идентичной по отношению к нуклеотидной последовательности SEQ ID №: 1-20, или пестицидные белки являются достаточно идентичными по отношению к нуклеотидной последовательности, изложенной в SEQ ID №:21-74. Под “достаточно идентичной” подразумевают аминокислотную или нуклеотидную последовательность, которая по меньшей мере на приблизительно 60 или 65% идентична, на приблизительно на 70 или 75% идентична, на приблизительно на 80 или 85% идентична, на приблизительно 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98, 99% или более идентична эталонной последовательности с применением одной из программ выравнивания, описанных в настоящем документе, с использованием стандартных параметров. Специалист в данной области техники поймет, что эти значения можно соответствующим образом скорректировать для определения соответствующей идентичности белков, кодируемых двумя нуклеотидными последовательностями, принимая во внимание вырожденность кодонов, аминокислотное сходство, расположение рамки считывания и т.п.

Для определения процентной идентичности двух аминокислотных последовательностей или двух нуклеиновых кислот осуществляют выравнивание последовательностей для целей оптимального сравнения. Процентная идентичность двух последовательностей является функцией количества идентичных положений, имеющихся в обеих последовательностях (т.е. процентная идентичность = количество идентичных положений/общее количество положений (например, перекрывающихся положений)×100). В одном варианте осуществления две последовательности имеют одинаковую длину. В другом варианте осуществления процентную идентичность вычисляют путем сравнения по всей протяженности эталонной последовательности (например, последовательность, раскрытая в настоящем документе как любая из SEQ ID №: 1-74). Процентную идентичность двух последовательностей можно определить с применением методик, аналогичных описанным ниже, которые допускают наличие гэпов или их отсутствие. При расчете процентной идентичности, как правило, подсчитывают точные совпадения. Гэп, т.е. положение в выравнивании, где остаток присутствует в одной последовательности, но отсутствует в другой, рассматривается как положение с неидентичными остатками.

Определение процентной идентичности двух последовательностей можно выполнять с применением математического алгоритма. Не ограничивающим примером математического алгоритма, используемого для сравнения двух последовательностей, является алгоритм Karlin and Altschul (1990) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:2264, модифицированный по Karlin and Altschul (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:5873-5877. Такой алгоритм внедрен в программы BLASTN и BLASTX от Altschul et al. (1990) J. Mol. Biol. 215:403. Поиски нуклеотидных последовательностей в BLAST можно выполнять с помощью программы BLASTN, балл = 100, длина слова = 12, с получением нуклеотидных последовательностей, гомологичных молекулам нуклеиновых кислот, подобным пестицидным, по настоящему изобретению. Поиски белковых последовательностей в BLAST можно выполнять с помощью программы BLASTX, балл = 50, длина слова = 3, с получением аминокислотных последовательностей, гомологичных молекулам белка по настоящему изобретению. Для получения выравниваний с гэпами для сравнения можно использовать Gapped BLAST (в BLAST 2.0), как описано в Altschul et al. (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389. В качестве альтернативы, можно применять PSI-Blast для осуществления итерационного поиска, при помощи которого выявляют отдаленные связи между молекулами. См. Altschul et al. (1997) выше. При использовании программ BLAST, Gapped BLAST и PSI-Blast можно применять параметры по умолчанию соответствующих программ (например, BLASTX и BLASTN). Выравнивание можно проводить вручную с помощью просмотра.

Другим неограничивающим примером математического алгоритма, используемого для сравнения последовательностей, является алгоритм ClustalW (Higgins et al. (1994) Nucleic Acids Res. 22:4673-4680). При помощи ClustalW сравнивают последовательности и выравнивает всю протяженность аминокислотной последовательности или последовательности ДНК, и, таким образом, он может предоставлять данные о консервативности последовательностей для полной аминокислотной последовательности. Алгоритм ClustalW применяют в нескольких коммерчески доступных пакетах программного обеспечения для анализа ДНК/аминокислот, таких как модуль ALIGNX пакета программ Vector NTI (Invitrogen Corporation, Карлсбад, Калифорния). После выравнивания аминокислотных последовательностей с помощью ClustalW можно оценивать процентную идентичность аминокислотных последовательностей. Неограничивающим примером программного обеспечения, пригодного для анализа выравниваний с помощью ClustalW, является GENEDOC™. GENEDOC™ (Karl Nicholas) обеспечивает оценку сходства и идентичности аминокислотных (или ДНК) последовательностей между несколькими белками. Другим неограничивающим примером математического алгоритма, используемого для сравнения последовательностей, является алгоритм Myers and Miller (1988) CABIOS 4:11-17. Такой алгоритм внедрен в программу ALIGN (версия 2.0), которая является частью GCG Wisconsin Genetics Software Package, версия 10 (доступна от Accelrys, Inc., 9685 Scranton Rd., Сан-Диего, Калифорния, США). При использовании программы ALIGN для сравнения аминокислотных последовательностей можно применять таблицу весов замен остатков PAM120, штраф за продолжение гэпа 12 и штраф за открытие гэпа 4.

Если не указано другое, будет применяться программа GAP Version 10, в которой используется алгоритм Needleman and Wunsch (1970) J. Mol. Biol. 48(3):443-453, для определения идентичности или сходства последовательностей с применением следующих параметров: % идентичности и % сходства для нуклеотидной последовательности с применением GAP Weight (штраф за открытие гэпа) 50, и Length Weight (штраф за продолжение гэпа) 3, и матрицы замен nwsgapdna.cmp; % идентичности или % сходства для аминокислотной последовательности с применением штрафа за открытие гэпа 8, и штрафа за продолжение гэпа 2, и матрицы замен BLOSUM62. Также можно применять эквивалентные программы. Под “эквивалентной программой” подразумевают любую программу для сравнения последовательностей, в которой для любых двух рассматриваемых последовательностей осуществляют выравнивание с идентичными совпадениями нуклеотидных остатков и идентичной процентной идентичностью последовательности по сравнению с соответствующим выравниванием, осуществляемым с помощью GAP версии 10.

Изобретение также охватывает вариантные молекулы нуклеиновых кислот. "Варианты" нуклеотидных последовательностей, кодирующих пестицидный белок, включают такие последовательности, которые кодируют пестицидные белки, раскрытые в настоящем документе, но которые отличаются консервативными заменами, обусловленными вырожденностью генетического кода, а также последовательности, которые являются достаточно идентичными, как обсуждается выше. Встречающиеся в природе аллельные варианты можно идентифицировать с применением хорошо известных методик молекулярной биологии, таких как полимеразная цепная реакция (ПЦР) и методика гибридизации, как изложено выше. Вариантные нуклеотидные последовательности также включают синтетические нуклеотидные последовательности, которые были получены, например, с применением сайт-направленного мутагенеза, но которые сохраняют способность кодировать пестицидные белки, раскрытые в настоящем изобретении, как обсуждается ниже. Варианты белков, охватываемые настоящим изобретением, биологически активны, то есть они сохраняют необходимую биологическую активность нативного белка, то есть пестицидную активность. Под “сохранять активность” подразумевают, что вариант будет обладать по меньшей мере приблизительно 30%, по меньшей мере приблизительно 50%, по меньшей мере приблизительно 70% или по меньшей мере приблизительно 80% пестицидной активности нативного белка. Способы измерения пестицидной активности хорошо известны из уровня техники. См., например, Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83: 2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293; и патент США № 5743477, все из которых включены в настоящий документ посредством ссылок во всей своей полноте.

Специалист, к тому же, поймет, что изменения можно вводить посредством мутирования нуклеотидных последовательностей по настоящему изобретению, что ведет к изменению в аминокислотной последовательности, кодирующей пестицидные белки, без изменения биологической активности белков. Таким образом, вариантные выделенные молекулы нуклеиновых кислот можно создавать путем введения одной или нескольких нуклеотидных замен, добавлений или делеций в соответствующую нуклеотидную последовательность, раскрытую в настоящем документе, так что одна или несколько аминокислотных замен, добавлений или делеций вводятся в кодируемый белок. Мутации можно вводить при помощи стандартных методик, таких как сайт-направленный мутагенез и ПЦР-опосредованный мутагенез. Такие варианты нуклеотидных последовательностей также охвачены настоящим изобретением.

Например, можно делать консервативные аминокислотные замены по одному или нескольким прогнозируемым несущественным аминокислотным остаткам. “Несущественный” аминокислотный остаток представляет собой остаток, который можно изменять по сравнению с последовательностью дикого типа пестицидного белка без изменения биологической активности, в то время как “существенный” аминокислотный остаток необходим для обеспечения биологической активности. “Консервативная аминокислотная замена” представляет собой замену, при которой аминокислотный остаток замещен на аминокислотный остаток, имеющий аналогичную боковую цепь. Семейства аминокислотных остатков, имеющие аналогичные боковые цепи, были определены в уровне техники. Эти семейства включают аминокислоты с основными боковыми цепями (например, лизин, аргинин, гистидин), кислотными боковыми цепями (например, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота), незаряженными полярными боковыми цепями (например, глицин, аспарагин, глутамин, серин, треонин, тирозин, цистеин), неполярными боковыми цепями (например, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, метионин, триптофан), бета-разветвленными боковыми цепями (например, треонин, валин, изолейцин) и ароматическими боковыми цепями (например, тирозин, фенилаланин, триптофан, гистидин).

Дельта-эндотоксины, как правило, обладают пятью доменами с консервативными последовательностями и тремя консервативными структурными доменами (см., например, de Maagd et al. (2001) Trends Genetics 17:193-199). Первый консервативный структурный домен состоит из семи альфа-спиралей и участвует во встраивании в мембрану и формировании пор. Домен II состоит из трех бета-складчатых слоев, расположенных в конфигурации "греческий ключ", а домен III состоит из двух антипараллельных бета-складчатых слоев в расположении "рулет с вареньем" (de Maagd et al., 2001, выше). Домены II и III участвуют в распознавании и связывании рецептора и поэтому считаются детерминантами специфичности токсина.

Аминокислотные замены можно осуществлять в тех неконсервативных участках, которые сохраняют функцию. Как правило, такие замены не следует проводить для консервативных аминокислотных остатков или для аминокислотных остатков, находящихся в консервативном мотиве, где такие остатки являются существенными для активности белка. Примеры остатков, которые являются консервативными и которые могут быть существенными для активности белка, включают, например, остатки, которые идентичны у всех белков, содержащихся в выравнивании аналогичных или родственных токсинов с последовательностями по настоящему изобретению (например, остатки, которые идентичны при выравнивании гомологичных белков). Примеры остатков, которые являются консервативными, но которые могут обеспечивать консервативные аминокислотные замены и сохранять активность, включают, например, остатки, которые характеризуются только консервативными заменами у всех белков, содержащихся в выравнивании аналогичных или родственных токсинов с последовательностями по настоящему изобретению (например, остатки, которые характеризуются только консервативными заменами у всех белков, содержащихся в выравнивании гомологичных белков). Однако, специалист в данной области техники поймет, что функциональные варианты могут иметь незначительные консервативные или неконсервативные изменения в консервативных остатках.

В качестве альтернативы, вариантные нуклеотидные последовательности можно получать путем введения мутаций случайным образом по всей или части кодирующей последовательности, как, например, путем сайт-насыщающего мутагенеза, и полученных мутантов можно подвергать скринингу в отношении способности обеспечивать пестицидную активность для идентификации мутантов, которые сохраняют активность. После мутагенеза кодируемый белок можно экспрессировать рекомбинантным способом, и активность белка можно определять с применением стандартных методик анализа.

Применяя способы, такие как ПЦР, гибридизация и подобное, можно идентифицировать соответствующие пестицидные последовательности, причем такие последовательности обладают существенной идентичностью с последовательностями по настоящему изобретению (например, по меньшей мере приблизительно 70%, по меньшей мере приблизительно 75%, 80%, 85%, 90%, 95% или большая идентичность последовательности относительно всей протяженности эталонной последовательности) и обладают или обеспечивают пестицидную активность. См., например, Sambrook and Russell (2001) Molecular Cloning: A Laboratory Manual. (Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY) and Innis, et al. (1990) PCR Protocols: A Guide to Methods and Applications (Academic Press, NY).

В способе гибридизации для скрининга кДНК или геномных библиотек можно применять всю или часть пестицидной нуклеотидной последовательности. Способы для конструирования таких кДНК или геномных библиотек, как правило, известны из уровня техники и раскрыты в Sambrook and Russell, (2001), выше. Так называемые гибридизационные зонды могут представлять собой фрагменты геномной ДНК, фрагменты кДНК, фрагменты РНК или другие олигонуклеотиды, и они могут быть помечены детектируемой группой, такой как P, или любым другим детектируемым маркером, таким как другие радиоактивные изотопы, флуоресцентным соединением, ферментом или кофактором фермента. Зонды для гибридизации могут быть получены посредством мечения синтетических олигонуклеотидов, основанных на известной кодирующей пестицидный белок нуклеотидной последовательности, раскрытой в настоящем документе. Дополнительно можно применять вырожденные праймеры, разработанные на основе консервативных нуклеотидных или аминокислотных остатков в нуклеотидной последовательности или кодируемой аминокислотной последовательности. Зонд, как правило, содержит участок нуклеотидной последовательности, который гибридизуется при жестких условиях по меньшей мере с приблизительно 12, по меньшей мере с приблизительно 25, по меньшей мере с приблизительно 50, 75, 100, 125, 150, 175 или 200 смежными нуклеотидами нуклеотидной последовательности, кодирующей пестицидный белок по настоящему изобретению или его фрагмент или вариант. Способы получения зондов для гибридизации, как правило, хорошо известны из уровня техники и раскрыты в Sambrook and Russell, 2001, выше, включенном в настоящий документ посредством ссылки.

Например, в качестве зонда, способного специфично гибридизоваться с соответствующими последовательностями, подобными пестицидному белку, и матричными РНК, может быть использована вся пестицидная последовательность, раскрытая в настоящем документе, или одна или несколько ее частей. Для достижения специфичной гибридизации при различных условиях такие зонды включают последовательности, которые являются уникальными, и, предпочтительно, состоят по меньшей мере из приблизительно 10 нуклеотидов в длину или по меньшей мере из приблизительно 20 нуклеотидов в длину. Такие зонды можно использовать для амплификации соответствующих пестицидных последовательностей из выбранного организма или образца с помощью ПЦР. Эту методику можно применять для выделения дополнительных кодирующих последовательностей из требуемого организма или в качестве диагностического анализа для определения присутствия кодирующих последовательностей в организме. Методики гибридизации включают гибридизационный скрининг высеянных на планшет библиотек ДНК (либо бляшек, либо колоний; см., например, Sambrook et al. (1989) Molecular Cloning: A Laboratory Manual (2d ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York).

Таким образом, настоящее изобретение охватывает зонды для гибридизации, а также нуклеотидные последовательности, способные к гибридизации со всей нуклеотидной последовательностью или частью нуклеотидной последовательности по настоящему изобретению (например, по меньшей мере с приблизительно 300 нуклеотидами, по крайней мере с приблизительно 400, по меньшей мере с приблизительно 500, 1000, 1200, 1500, 2000, 2500, 3000, 3500 нуклеотидами, или вплоть до полной длины нуклеотидной последовательности, раскрытой в настоящем документе). Гибридизацию таких последовательностей можно проводить в жестких условиях. Под “жесткими условиями” или “жесткими гибридизационными условиями” подразумевают условия, при которых зонд будет гибридизоваться со своей целевой последовательностью явно в большей степени, чем с другими последовательностями (например, по меньшей мере в 2 раза большей по сравнению с фоном). Жесткие условия зависят от последовательности и будут отличаться при различных обстоятельствах. Путем контроля жесткости условий гибридизации и/или отмывки можно идентифицировать целевые последовательности, которые на 100% комплементарны зонду (гомологичное зондирование). В качестве альтернативы, условия жесткости можно регулировать для обеспечения некоторого несовпадения в последовательностях с тем, чтобы выявлять более низкие степени аналогичности (гетерологичное зондирование). Как правило, длина зонда составляет менее приблизительно 1000 нуклеотидов, предпочтительно менее 500 нуклеотидов в длину.

Как правило, жесткие условия будут такими, при которых концентрация соли составляет менее приблизительно 1,5 M ионов Na, как правило, концентрация ионов Na (или других солей) составляет приблизительно 0,01-1,0 M при pH 7,0-8,3, а температура составляет по меньшей мере приблизительно 30°C для коротких зондов (например, 10-50 нуклеотидов) и по меньшей мере приблизительно 60°C для длинных зондов (например, более 50 нуклеотидов). Жесткие условия также могут быть достигнуты с помощью добавления дестабилизирующих средств, таких как формамид. Иллюстративные условия низкой жесткости включают гибридизацию с помощью буферного раствора 30-35% формамида, 1 М NaCl, 1% SDS (додецилсульфата натрия) при 37°С и отмывку в от 1-x - 2-x SSC (20-x SSC=3,0 М NaCl/0,3 М цитрата тринатрия) при 50-55°С. Иллюстративные условия умеренной жесткости включают гибридизацию в 40-45% формамиде, 1,0 М NaCl, 1% SDS при 37°С и отмывку в от 0,5-x - 1-x SSC при 55-60°С. Иллюстративные условия высокой жесткости включают гибридизацию в 50% формамиде, 1 М NaCl, 1% SDS при 37°С и отмывку в 0, 1-x SSC при 60-65°С. Необязательно отмывочные буферы могут содержать от приблизительно 0,1 до приблизительно 1% SDS. Продолжительность гибридизации составляет, как правило, менее приблизительно 24 часов, обычно от приблизительно 4 до приблизительно 12 часов.

Специфичность, как правило, зависит от отмывок после гибридизации, причем ключевыми факторами являются ионная сила и температура конечного отмывочного раствора. Для гибридов ДНК-ДНК Tm можно приблизительно выразить из уравнения в Meinkoth and Wahl (1984) Anal. Biochem. 138:267-284: Tm=81,5°C+16,6 (log M)+0,41 (%GC)-0,61 (% форм.)-500/л; где М представляет собой молярность одновалентных катионов, % GC представляет собой процент гуанозиновых и цитозиновых нуклеотидов в ДНК, % форм. представляет собой процент формамида в гибридизационном растворе, и L представляет собой длину гибрида в парах оснований. Tm представляет собой температуру (при определенной ионной силе и pH), при которой 50% комплементарной целевой последовательности гибридизуется с идеально совпадающим зондом. Tm снижают на приблизительно 1°C для каждого 1% несовпадения; таким образом, Tm, условия гибридизации и/или отмывки можно отрегулировать для гибридизации с последовательностями с необходимой идентичностью. Например, если необходимы последовательности идентичные на ≥90%, Tm можно снизить на 10°С. Как правило, жесткие условия выбирают так, чтобы температура была на приблизительно 5°С ниже температуры плавления (Tm) для конкретной последовательности и комплементарной ей последовательности при определенной ионной силе и величине рН. Тем не менее, при условиях высокой жесткости можно проводить гибридизацию и/или отмывку при температуре на 1, 2, 3 или 4°С ниже, чем температура плавления (Tm); при условиях умеренной жесткости можно проводить гибридизацию и/или отмывку при температуре на 6, 7, 8, 9 или 10°C ниже температуры плавления (Tm); в условиях низкой жесткости можно проводить гибридизацию и/или отмывку при температуре на 11, 12, 13, 14, 15 или 20°С ниже температуры плавления (Tm). Специалистам в данной области техники будет понятно, что изменения жесткости растворов для гибридизации и/или отмывки по существу описаны с помощью уравнения, композиций для гибридизации и отмывки и необходимой Tm. Если необходимая степень несовпадения приводит в результате к Tm ниже 45°C (водный раствор) или 32°C (раствор формамида), то предпочтительным является повышение концентрации SSC так, чтобы можно было применять более высокую температуру. Исчерпывающее пособие по гибридизации нуклеиновых кислот находится в Tijssen (1993) Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology- Hybridization with Nucleic Acid Probes, Part I, Chapter 2 (Elsevier, New York); и Ausubel et al., eds. (1995) Current Protocols in Molecular Biology, Chapter 2 (Greene Publishing and Wiley-Interscience, New York). См. Sambrook et al. (1989) Molecular Cloning: A Laboratory Manual (2d ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York).

Выделенные белки и их варианты и фрагменты

Настоящее изобретение также охватывает пестицидные белки. Под "пестицидным белком" подразумевают белок, имеющий аминокислотную последовательность, изложенную в SEQ ID №: 21-74. Также для осуществления способов настоящего изобретения представлены его фрагменты, биологически активные части и варианты. “Рекомбинантный белок” или “рекомбинантный полипептид” используется для обозначения белка, который не длиннее такого же белка в естественной среде и был изменен относительно нативного белка таким образом, что рекомбинантный белок или рекомбинантный полипептид отличается (например, по химическому составу или структуре) от того белка или полипептида, которые встречаются в природе.

“Фрагменты” или “биологически активные части” включают полипептидные фрагменты, содержащие аминокислотные последовательности, достаточно идентичные аминокислотной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 21-74, и которые проявляют пестицидную активность. Биологически активная часть пестицидного белка может представлять собой полипептид, который имеет длину, например, 10, 25, 50, 100, 150, 200, 250, 300, 350, 400, 450, 500, 550, 600, 650, 700, 750, 800, 850, 900, 950, 1000, 1050, 1100, 1150, 1200 или более аминокислот. Такие биологически активные части можно получать с помощью рекомбинантных методик и оценивать в отношении пестицидной активности. Способы измерения пестицидной активности хорошо известны из уровня техники. См., например Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83:2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293; и патент США № 5743477, все из которых включены в настоящий документ посредством ссылок во всей своей полноте. Как применяется в настоящем документе, фрагмент содержит по меньшей мере 8 смежных аминокислот SEQ ID №: 21-74. Однако, настоящее изобретение охватывает другие фрагменты, такие как любой фрагмент в белке, который имеет длину более приблизительно 10, 20, 30, 50, 100, 150, 200, 250, 300, 350, 400, 450, 500, 550, 600, 650, 700, 750, 800, 850, 900, 950, 1000, 1050, 1100, 1150, 1200 или более аминокислот.

Под “вариантами” подразумевают белки или полипептиды, имеющие аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на приблизительно 60, 65%, приблизительно 70, 75%, приблизительно 80, 85%, приблизительно 90, 91, 92, 93, 94, 95, 96, 97, 98 или 99% идентична аминокислотной последовательности с любым из SEQ ID №:21-74. Варианты также включают полипептиды, кодируемые молекулой нуклеиновой кислоты, которая гибридизуется с молекулой нуклеиновой кислоты с SEQ ID №: 1-20, или ее комплементарной последовательностью в жестких условиях. Варианты включают полипептиды, которые отличаются по аминокислотной последовательности по причине мутагенеза. Варианты белков, охватываемые настоящим изобретением, биологически активны, то есть они сохраняют необходимую биологическую активность нативного белка, а именно пестицидную активность. В некоторых вариантах осуществления варианты обладают улучшенной активностью относительно нативного белка. Способы измерения пестицидной активности хорошо известны из уровня техники. См., например, Czapla and Lang (1990) J. Econ. Entomol. 83:2480-2485; Andrews et al. (1988) Biochem. J. 252:199-206; Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293; и патент США № 5743477, все из которых включены в настоящий документ посредством ссылок во всей своей полноте.

Бактериальные гены, такие как гены axmi по настоящему изобретению, довольно часто обладают несколькими метиониновыми инициаторными кодонами поблизости от стартового сайта открытой рамки считывания. Зачастую, инициация трансляции по одному или нескольким из этих старт-кодонов будет приводить к образованию функционального белка. Эти старт-кодоны могут включать кодоны ATG. Однако, бактерии, такие как Bacillus sp., в качестве старт-кодона также распознают кодон GTG, и белки, трансляция которых инициируется с кодонов GTG, в качестве первой аминокислоты содержат метионин. В редких случаях, трансляция в бактериальных системах может инициироваться по кодону TTG, хотя в этом случае TTG кодирует метионин. Кроме того, зачастую не определяют a priori, какой из этих кодонов используется в естественных условиях в бактерии. Таким образом, понятно, что применение одного из переменных метиониновых кодонов может также приводить к образованию пестицидных белков. Эти пестицидные белки охвачены настоящим изобретением и могут быть использованы в способах настоящего изобретения. Будет понятно, что при экспрессии в растениях, будет необходимо изменить переменный старт-кодон на ATG для полноценной трансляции.

В различных вариантах осуществления настоящего изобретения пестицидные белки включают аминокислотные последовательности, выведенные из нуклеотидных последовательностей полной длины, раскрытых в настоящем документе, и аминокислотные последовательности, которые короче последовательностей полной длины из-за применения альтернативного сайта инициации, расположенного ниже. Таким образом, нуклеотидная последовательность по настоящему изобретению и/или векторы, клетки-хозяева и растения, содержащие нуклеотидную последовательность по настоящему изобретению (и способы получения и применения нуклеотидной последовательности по настоящему изобретению), могут содержать нуклеотидную последовательность, кодирующую аминокислотную последовательность, соответствующую аминокислотным последовательностям, упомянутым в таблице 1.

Также охвачены антитела к полипептидам по настоящему изобретению или к их вариантам или фрагментам. Способы получения антител хорошо известны из уровня техники (см., например, Harlow and Lane (1988) Antibodies: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY; патент США № 4196265).

Таким образом, один аспект настоящего изобретения относится к антителам, одноцепочечным антигенсвязывающим молекулам или другим белкам, которые специфично связываются с одной или несколькими молекулами белка или пептида по настоящему изобретению и их гомологам, слияниям или фрагментам. В особенно предпочтительном варианте осуществления антитело специфично связывается с белком, имеющим аминокислотную последовательность, изложенную в SEQ ID №: 21-74, или его фрагментом. В другом варианте осуществления антитело специфично связывается со слитым белком, который содержит аминокислотную последовательность, выбранную из аминокислотной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 21-74, или его фрагментом.

Антитела по настоящему изобретению можно применять для количественного или качественного выявления молекул белка или пептида по настоящему изобретению или для выявления посттрансляционных модификаций белков. Как утверждают, используемое в данном документе антитело или пептид специфично связывается” с молекулой белка или пептида по настоящему изобретению, если такое связывание конкурентно не ингибируется присутствием несвязанных молекул.

Антитела по настоящему изобретению могут содержаться в наборе, пригодном для выявления молекул белка или пептида по настоящему изобретению. Кроме того, настоящее изобретение дополнительно включает способ выявления молекулы белка или пептида по настоящему изобретению (в частности, белка, кодируемого аминокислотной последовательностью, изложенной в SEQ ID №: 21-74, в том числе его вариантов или фрагментов, которые способны специфично связываться с антителом по настоящему изобретению), включающий приведение в контакт образца с антителом по настоящему изобретению и определение, содержит ли образец молекулу белка или пептида по настоящему изобретению. Способы использования антител для выявления белка или пептида, которые представляют интерес, известны из уровня техники.

Альтернативные или улучшенные варианты

Понятно, что последовательности ДНК пестицидного белка можно изменять различными способами, и что эти изменения могут приводить к последовательностям ДНК, кодирующим белки с аминокислотными последовательностями, отличными от тех, которые кодируют пестицидный белок по настоящему изобретению. Этот белок можно изменять различными путями, в том числе с помощью аминокислотных замен, делеций, усечений и вставок одной или нескольких аминокислот SEQ ID №:21-74, в том числе вплоть до приблизительно 2, приблизительно 3, приблизительно 4, приблизительно 5, приблизительно 6, приблизительно 7, приблизительно 8, приблизительно 9, приблизительно 10, приблизительно 15, приблизительно 20, приблизительно 25, приблизительно 30, приблизительно 35, приблизительно 40, приблизительно 45, приблизительно 50, приблизительно 55, приблизительно 60, приблизительно 65, приблизительно 70, приблизительно 75, приблизительно 80, приблизительно 85, приблизительно 90, приблизительно 100, приблизительно 105, приблизительно 110, приблизительно 115, приблизительно 120, приблизительно 125, приблизительно 130, приблизительно 135, приблизительно 140, приблизительно 145, приблизительно 150, приблизительно 155 или большего количества аминокислотных замен, делеций или вставок. Способы осуществления таких манипуляций, как правило, известны из уровня техники. Например, варианты аминокислотных последовательностей пестицидного белка можно получить при помощи мутаций в ДНК. Это также можно осуществлять при помощи одной из нескольких форм мутагенеза и/или путем направленной эволюции. В некоторых аспектах изменения, закодированные в аминокислотной последовательности, не будут существенно влиять на функцию белка. Такие варианты будут обладать необходимой пестицидной активностью. Однако, понятно, что способность пестицидного белка обеспечивать пестицидную активность может быть улучшена за счет применения таких методик к композициям по настоящему изобретению. Например, можно экспрессировать пестицидный белок в клетках-хозяевах, таких как клетки XL-1 Red (Stratagene, Fa Jolla, CA), у которых наблюдаются высокие степени ошибки встраивания основания в процессе репликации ДНК. После размножения в таких штаммах можно выделять ДНК (например, путем получения плазмидной ДНК или путем амплификации с помощью ПЦР и клонирования полученного ПЦР фрагмента в вектор), культивировать мутации пестицидного белка в немутагенном штамме и идентифицировать мутантные гены, обладающие пестицидной активностью, например, осуществляя анализ на тестирование относительно пестицидной активности. Как правило, белок смешивают и применяют в анализах питания. См., например, Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293. Такие анализы могут включать приведение растений в контакт с одним или несколькими вредителями и определение способности растения выживать и/или вызывать гибель вредителей. Примеры мутаций, которые приводят к повышенной токсичности, раскрыты в Schnepf et al. (1998) Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62:775-806.

В качестве альтернативы изменения можно производить в белковой последовательности многих белков на амино- или карбокси-конце без существенного воздействия на активность. Они могут включать вставки, делеции или изменения, введенные при помощи современных молекулярных способов, таких как ПЦР, в том числе амплификации посредством ПЦР, которые изменяют или расширяют последовательность, кодирующую белок, посредством включения последовательностей, кодирующих аминокислоты, в олигонуклеотиды, используемые при амплификации посредством ПЦР. В качестве альтернативы, добавленные белковые последовательности могут включать последовательности, кодирующие весь белок, например, такие, которые обычно применяются в области техники для получения белковых слияний. Такие белки слияния часто применяются для (1) повышения экспрессии белка, представляющего интерес, (2) введения связывающего домена, ферментативной активности или эпитопа для облегчения чего-либо из очистки белка, выявления белка или других экспериментальных применений, известных из уровня техники, (3) нацеливания секреции или трансляции белка во внутриклеточную органеллу, такую как периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий или эндоплазматический ретикулум эукариотических клеток, причем последнее зачастую приводит к гликозилированию белка.

Вариантные нуклеотидные и аминокислотные последовательности по настоящему изобретению также охватывают последовательности, полученные в результате методик, связанных с мутациями и рекомбинациями, такими как шаффлинг ДНК. С помощью такой процедуры один или несколько различных участков, кодирующих пестицидный белок, можно применять для создания нового пестицидного белка, обладающего необходимыми свойствами. Таким образом, библиотеки рекомбинантных полинуклеотидов создают из популяции полинуклеотидов с родственными последовательностями, содержащих участки последовательности, которые обладают значительной идентичностью последовательности и могут подвергаться гомологичной рекомбинации in vitro или in vivo. Например, с использованием этого подхода, мотивы с последовательностями, кодирующими домен, представляющий интерес, можно подвергать шаффлингу между пестицидным геном по настоящему изобретению и другими известными пестицидными генами с получением нового гена, кодирующего белок с улучшенным свойством, представляющим интерес, таким как повышенная инсектицидная активность. Стратегии такого шаффлинга ДНК известны из уровня техники. См., например, Stemmer (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:10747-10751; Stemmer (1994) Nature 370:389-391; Crameri et al. (1997) Nature Biotech. 15:436-438; Moore et al. (1997) J. Mol. Biol. 272:336-347; Zhang et al. (1997) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94:4504-4509; Crameri et al. (1998) Nature 391:288-291; и патенты США №№ 5605793 и 5837458.

Замена доменов или шаффлинг представляет собой другой механизм создания измененных пестицидных белков. Можно проводить замену доменов между пестицидными белками, что дает гибридные или химерные токсины с улучшенной пестицидной активностью или спектром мишеней. Способы получения рекомбинантных белков и тестирования их в отношении пестицидной активности хорошо известны из уровня техники (см., например, Naimov et al. (2001) Appl. Environ. Microbiol. 67:5328-5330; de Maagd et al. (1996) Appl. Environ. Microbiol. 62:1537-1543; Ge et al. (1991) J. Biol. Chem. 266:17954-17958; Schnepf et al. (1990) J. Biol. Chem. 265:20923-20930; Rang et al. 91999) Appl. Environ. Microbiol. 65:2918-2925).

В еще одном варианте осуществления вариантные нуклеотидные и/или аминокислотные последовательности можно получать с применением одного или нескольких способов, таких как ПЦР с внесением ошибок, сайт-направленный мутагенез с использованием олигонуклеотидов, сборочная ПЦР (assembly PCR), мутагенез посредством амплификации рекомбинантных родительских фрагментов (sexual PCR), мутагенез in vivo, кассетный мутагенез, рекурсивный множественный мутагенез, экспоненциальный множественный мутагенез, сайт-специфический мутагенез, повторная сборка гена, сайт-насыщающий мутагенез гена, пермутационный мутагенез, повторная сборка посредством синтетического лигирования (SLR), рекомбинация, рекурсивная рекомбинация последовательности, мутагенез модифицированной фосфотиоатом ДНК, мутагенез с применением урацил-содержащих матриц, мутагенез с применением дуплекса с гэпами, мутагенез с точечной репарацией ошибочно спаренных оснований, мутагенез с применением штаммов-хозяев с недостаточностью репарации, химический мутагенез, радиогенный мутагенез, делеционный мутагенез, мутагенез посредством рестрикции-отбора, мутагенез посредством рестрикции-очистки, синтез искусственных генов, множественный мутагенез, создание химерной нуклеиновой кислоты с мультимерной структурой, и тому подобное.

Векторы

Пестицидная последовательность по настоящему изобретению может быть получена в кассете экспрессии для экспрессии в растении, которое представляет интерес. Под "растительной кассетой экспрессии" подразумевают ДНК-конструкцию, которая способна приводить к экспрессии белка в растительной клетке, начиная с открытой рамки считывания. Как правило, они содержат промотор и кодирующую последовательность. Зачастую такие конструкции также будут содержать 3'-нетранслируемый участок. Такие конструкции могут содержать “сигнальную последовательность” или “лидерную последовательность” для облегчения сопряженного с трансляцией или посттрансляционного транспорта пептида в определенные внутриклеточные структуры, такие как хлоропласт (или другая пластида), эндоплазматический ретикулум или аппарат Гольджи.

Под “сигнальной последовательностью” подразумевают последовательность, которая, как известно или как ожидается, приводит к сопряженному с трансляцией или посттрансляционному транспорту пептида через клеточную мембрану. У эукариот это, как правило, подразумевает секрецию в пузырьках аппарата Гольджи, при этом происходит некоторое гликолизирование. Инсектицидные токсины бактерий зачастую синтезируются в виде протоксинов, которые активируются под действием протеолиза в кишечнике целевого вредителя (Chang (1987) Methods Enzymol. 153:507-516). В некоторых вариантах осуществления настоящего изобретения сигнальная последовательность расположена в нативной последовательности или может быть получена из последовательности по настоящему изобретению. Под “лидерной последовательностью” подразумевают любую последовательность, которая при трансляции приводит к аминокислотной последовательности, способной запускать сопряженный с трансляцией транспорт пептидной цепи во внутриклеточную органеллу. Таким образом, это предусматривает лидерные последовательности, нацеливающие транспорт и/или гликозилирование посредством перехода в эндоплазматический ретикулум, перехода в вакуоли, пластиды, в том числе хлоропласты, митохондрии и т.п.

Под "вектором трансформации растений" подразумевают молекулу ДНК, которая необходима для эффективной трансформации растительной клетки. Такая молекула может состоять из одной или нескольких растительных кассет экспрессии и может быть организована в более чем одну "векторную" молекулу ДНК. Например, бинарные векторы представляют собой векторы трансформации растений, в которых используются два несмежных вектора ДНК для кодирования всех необходимых действующих в цис- и транс-положении функций для трансформации растительных клеток (Hellens and Mullineaux (2000) Trends in Plant Science 5:446-451). "Вектор" относится к конструкции нуклеиновой кислоты, предназначенной для переноса между различными клетками хозяевами. "Вектор экспрессии" относится к вектору, который обладает способностью встраивать, интегрировать и экспрессировать гетерологичные последовательности или фрагменты ДНК в чужеродной клетке. Кассета будет включать регуляторные 5'- и 3'-последовательности, функционально связанные с последовательностью по настоящему изобретению. Под "функционально связанным" подразумевают функциональную связь между промотором и второй последовательностью, где последовательность промотора инициирует и опосредует транскрипцию последовательности ДНК, соответствующей второй последовательности. Как правило, функционально связанный означает, что последовательности нуклеиновой кислоты, которые связаны, являются непрерывными, и в случае, когда необходимо соединить два белок-кодирующих участка, они являются смежными и находятся в одной рамке считывания. В некоторых вариантах осуществления нуклеотидная последовательность функционально связана с гетерологичным промотором, способным управлять экспрессией указанной нуклеотидной последовательности в клетке-хозяине, такой как микробная клетка-хозяин или растительная клетка-хозяин. Кассета может дополнительно содержать по меньшей мере один дополнительный ген, подлежащий введению в организм путем котрансформации. В качестве альтернативы, дополнительный (дополнительные) ген(ы) могут быть представлены в нескольких кассетах экспрессии.

В различных вариантах осуществления нуклеотидная последовательность по настоящему изобретению, функционально связана с промотором, например, промотором растений. "Промотор" относится к последовательности нуклеиновой кислоты, функцией которой является управление транскрипцией расположенного ниже кодирующей последовательности. Промотор наряду с другими транскрипционными и трансляционными регуляторными последовательностями нуклеиновых кислот (также называемыми “контрольные последовательности”), необходим для экспрессии последовательности ДНК, которая представляет интерес.

Такая кассета экспрессии представлена с множеством сайтов рестрикции для встраивания пестицидной последовательности, транскрипция которой будет регулироваться регуляторными участками.

Кассета экспрессии будет включать в 5'-3' направлении транскрипции участок инициации транскрипции и трансляции (т.е. промотор), последовательность ДНК по настоящему изобретению и участок терминации транскрипции и трансляции (т.е. участок терминации), функциональные в растениях. Промотор может быть нативным или аналогичным, или чужеродным или гетерологичным для растения-хозяина и/или для последовательности ДНК по настоящему изобретению. Кроме того, промотор может быть природной последовательностью или, в качестве альтернативы, синтетической последовательностью. Если промотор является “нативным” или “гомологичным” для растения-хозяина, то предполагается, что промотор обнаруживается в нативном растении, в которое вводят промотор. Если промотор является “чужеродным” или “гетерологичным” относительно последовательности ДНК по настоящему изобретению, предполагается, что промотор не является нативным или встречающимся в природе промотором для функционально связанной последовательности ДНК по настоящему изобретению.

Участок терминации может быть нативным относительно участка инициации транскрипции, может быть нативным относительно функционально связанной последовательности ДНК, представляющей интерес, может быть нативным относительно растения-хозяина или может быть получен из другого источника (т. e. чужеродный или гетерологичный для промотора, последовательности ДНК, представляющей интерес, растения-хозяина или какой-либо их комбинации). Подходящие участки терминации доступны из Ti-плазмиды A. tumefaciens, такие как участки терминации октопинсинтазы и нопалинсинтазы. См. также Guerineau et al. (1991) Mol. Gen. Genet. 262:141-144; Proudfoot (1991) Cell 64:671-674; Sanfacon et al. (1991) Genes Dev. 5:141-149; Mogen et al. (1990) Plant Cell 2:1261-1272; Munroe et al. (1990) Gene 91:151-158; Balias et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:7891-7903; и Joshi et al. (1987) Nucleic Acid Res. 15:9627-9639.

При необходимости ген(гены) можно оптимизировать для повышения экспрессии в трансформированной клетке-хозяине. То есть гены можно синтезировать с применением предпочтительных для клетки-хозяина кодонов или можно синтезировать с применением кодонов с периодичностью использования кодона, предпочтительной для хозяина. Как правило, содержание GC в гене будет повышено. См., например, Campbell and Gowri (1990) Plant Physiol. 92:1-11 в отношении рассмотрения использования кодонов, предпочтительных для хозяина. Из уровня техники доступны способы синтеза генов, предпочтительных для растений. См., например, патенты США №№ 5380831 и 5436391, публикацию патента США № 20090137409, и Murray et al. (1989) Nucleic Acids Res. 17:477-498, включенные в настоящий документ посредством ссылки.

В одном варианте осуществления пестицидный белок для экспрессии нацеливают в хлоропласт. Таким образом, там где пестицидный белок не вводят непосредственно в хлоропласт, кассета экспрессии будет дополнительно содержать нуклеиновую кислоту, кодирующую транзитный пептид для направления пестицидного белка в хлоропласты. Такие транзитные пептиды известны из уровня техники. См., например, Von Heijne et al. (1991) Plant Mol. Biol. Rep. 9:104-126; Clark et al. (1989) J. Biol. Chem. 264:17544-17550; Della-Cioppa et al. (1987) Plant Physiol. 84:965-968; Romer et al. (1993) Biochem. Biophys. Res. Commun. 196:1414-1421; и Shah et al. (1986) Science 233:478-481.

Пестицидный ген, подлежащий нацеливанию в хлоропласт, можно оптимизировать для экспрессии в хлоропласте с учетом отличий по использованию кодонов между растительным ядром и этой органеллой. Таким образом, нуклеиновые кислоты, представляющие интерес, можно синтезировать с применением кодонов, предпочтительных для хлоропласта. См., например, патент США № 5380831, включенный в настоящий документ посредством ссылки.

Трансформация растений

Способы настоящего изобретения включают введение нуклеотидной конструкции в растение. Под "введением" подразумевают представление растению нуклеотидной конструкцией таким образом, чтобы конструкция попадает во внутреннее пространство клетки растения. Способы настоящего изобретения не требуют чтобы применялся особый способ введения нуклеотидной конструкции в растение, за исключением того, что нуклеотидная конструкция попадает во внутреннее пространство по меньшей мере одной клетки растения. Из уровня техники известны способы введения нуклеотидных конструкций и/или полипептидов в растения, в том числе без ограничений способы стабильной трансформации, способы временной трансформации и способы трансформации, опосредованной вирусами.

Под “растением” подразумевают целое растение, органы растения (например, листья, стебли, корни и т.д.), семена, растительные клетки, части растения для вегетативного размножения, зародыши и их потомство. Растительные клетки могут быть дифференцированными или недифференцированными (например клетками каллюса, клетками суспензионных культур, протопластами, клетками листьев, клетками корней, клетками флоэмы, пыльцой).

"Трансгенные растения", или "трансформированные растения", или "стабильно трансформированные" растения, или клетки, или ткани относятся к растениям, у которых в растительную клетку встроили или интегрировали экзогенные последовательности нуклеиновых кислот или фрагменты ДНК. Эти последовательности нуклеиновых кислот включают таковые, которые являются экзогенными или отсутствуют в нетрансформированной растительной клетке, а также последовательности, которые могут быть эндогенными или присутствовать в нетрансформированной растительной клетке. “Гетерологичный”, как правило, относится к последовательностям нуклеиновых кислот, которые не являются эндогенными для клетки или части нативного генома, в котором они присутствуют, а были добавлены в клетку путем заражения, трансфекции, микроинъекции, электропорации, бомбардировки микрочастицами и т.п.

Трансгенные растения по настоящему изобретению экспрессируют одну или несколько новых последовательностей токсина, раскрытых в настоящем документе. В некоторых вариантах осуществления белок или нуклеотидную последовательность по настоящему изобретению преимущественно комбинируют в растениях с другими генами, которые кодируют белки или РНК, которые обеспечивают таким растениям пригодные агрономические свойства. Среди генов, которые кодируют белки или РНК, которые обеспечивают трансформированным растениям пригодные агрономические свойства, можно отметить последовательности ДНК, кодирующие белки, которые обеспечивают толерантность к одному или нескольким гербицидам, и другие, которые обеспечивают толерантность к определенным насекомым, те, которые обеспечивают толерантность к определенными заболеваниям, и ДНК, которые кодируют РНК, которые обеспечивают контроль насекомых или нематод, и т.п. Такие гены, в частности, описаны в опубликованных заявках на патент РСТ W091/02071 и WO95/06128, и в патенте США 7923602, и публикации заявки на патент США № 20100166723, каждая из которых включена в настоящий документ посредством ссылки во всей своей полноте.

Среди последовательностей ДНК, кодирующих белки, которые обеспечивают трансформированным растительным клеткам и растениям толерантность к определенным гербицидам, можно отметить ген bar или PAT или ген Streptomyces coelicolor, описанный в WO 2009/152359, который обеспечивает толерантность к гербицидам на основе глуфосината, ген, кодирующий подходящий EPSPS, который обеспечивает толерантность к гербицидам, обладающих EPSPS в качестве мишени, таким как глифосат и его соли (US 4535060, US 4769061, US 5094945, US 4940835, US 5188642, US 4971908, US 5145783, US 5310667, US 5312910, US 5627061, US 5633435), ген, кодирующий глифосат-н-ацетилтрансферазу (например, US 8222489, US 8088972, US 8044261, US 8021857, US 8008547, US 7999152, US 7998703, US 7863503, US 7714188, US 7709702, US 7666644, US 7666643, US 7531339, US 7527955 и US 7405074), ген, кодирующий глифосат-оксидоредуктазу (например, US 5463175) или ген, кодирующий белок, толерантный к ингибитору HPPD (например, ген толерантности к ингибитору HPPD, описанный в WO 2004/055191, WO 199638567, US 6791014, WO 2011/068567, WO 2011/076345, WO 2011/085221, WO 2011/094205, WO 2011/068567, WO 2011/094199, WO 2011/094205, WO 2011/145015, WO2012056401 и РСТ/US2013/59598 ).

Среди последовательностей ДНК, кодирующих подходящий EPSPS, который обеспечивает толерантность к гербицидам, которые обладают EPSPS в качестве мишени, конкретнее можно отметить ген, который кодирует растительный EPSPS, в частности, EPSPS маиса, особенно EPSPS маиса, которая содержит две мутации, особенно мутацию в положении аминокислоты 102 и мутацию в положении аминокислоты 106 (W02004/074443), и который описан в заявке на патент США № 6566587, в дальнейшем называемый двойным мутантом EPSPS маиса или 2mEPSPS, или ген, который кодирует EPSPS, выделенный из Agrobacterium, и который описан последовательностью под SEQ ID №: 2 и последовательностью под SEQ ID №: 3 в патенте США № 5633435, также названый СР4.

Среди последовательностей ДНК, кодирующих подходящий EPSPS, который обеспечивает толерантность к гербицидам, которые обладают EPSPS в качестве мишени, конкретнее можно отметить ген, который кодирует EPSPS GRG23 из Arthrobacter globiformis, а также мутантов GRG23 ACE1, GRG23 ACE2 или GRG23 ACE3, особенно мутантов или вариантов GRG23, как описано в WO 2008/100353, таких как GRG23(ace3)R173K SEQ ID № 29 в WO 2008/100353.

В случае последовательностей ДНК, кодирующих EPSPS, конкретнее - кодирующих описанные выше гены, последовательность, кодирующая эти ферменты, преимущественно предшествует последовательности, кодирующей транзитный пептид, в частности, “оптимизированный транзитный пептид”, описанный в патентах США №№ 5510471 или 5633448.

Иллюстративные признаки толерантности к гербицидам, которые можно комбинировать с последовательностью нуклеиновой кислоты по настоящему изобретению, дополнительно включают по меньшей мере один ингибитор ALS (ацетолактатсинтазы) (WO2007/024782); мутантный ген Arabidopsis ALS/AHAS (патент США № 6855533); гены, кодирующие 2,4-D-монооксигеназы, обеспечивающие толерантность к 2,4-D (2,4-дихлорфеноксиуксусная кислота) посредством метаболизации (патент США № 6153401); и гены, кодирующие дикамба-монооксигеназы, обеспечивающие толерантность к дикамба (3,6-дихлор-2-метоксибензойная кислота) посредством метаболизации (US 2008/0119361 и US 2008/0120739).

В различных вариантах осуществления нуклеиновая кислота по настоящему изобретению пакетируется с одним или несколькими генами, обеспечивающими толерантность к гербицидам, в том числе одним или несколькими генами толерантности к гербицидам на основе ингибитора HPPD и/или одним или несколькими генами толерантности к глифосату и/или глуфосинату.

Среди последовательностей ДНК, кодирующих белки, относящиеся к свойствам толерантности к насекомым, конкретнее можно отметить белки Bt, которые широко описаны в литературе и хорошо известны специалисту в данной области. Можно также отметить белки, выделенные из бактерий, таких как Photorhabdus (WO 97/17432 и WO 98/08932).

Среди таких последовательностей ДНК, кодирующих белки, которые представляют интерес, которые обеспечивают новые свойства толерантности к насекомым, конкретнее можно отметить белки Bt Cry или VIP, которые широко описаны в литературе и хорошо известны специалисту в данной области. Они включают белок Cry1F или гибриды, полученные из белка Cry1F (например, гибридные белки Cry1A-Cry1F, описанные в US 6326169; 6281016; 6218188, или их токсичные фрагменты), белки типа Cry1A или их токсичные фрагменты, предпочтительно белок Cry1Ac или гибриды, полученные из белка Cry1Ac (например, гибридный белок Cry1Ab-Cry1Ac, описанный в US 5880275) или белок Cry1Ab или Bt2 или его инсектицидные фрагменты, как описано в EP 451878, белки Cry2Ae, Cry2Af или Cry2Ag, как описано в WO 2002/057664 или их токсичные фрагменты, белок Cry1A105, описанный в WO 2007/140256 (SEQ ID № 7) или его токсичный фрагмент, белок VIP3Aal9 с номером доступа NCBI ABG20428, белок VIP3Aa20 с номером доступа NCBI ABG20429 (SEQ ID № 2 в WO 2007/142840), белки VIP3A, получаемые в объектах хлопчатника COT202 или COT203(WO2005/054479 и WO2005/054480, соответственно), белки Cry, как описано в WO 2001/47952, белок VIP3Aa или его токсичный фрагмент, как описано в Estruch et al. (1996), ProcNatl Acad SciU S A. 28;93(11):5389-94 и US 6291156, инсектицидные белки из Xenorhabdus (как описано в WO 98/50427), Serratia (особенно, из S. entomophila) или штаммов видов Photorhabdus, таких как белки Tc из Photorhabdus, как описано в WO 98/08932 (например, Waterfield et al., 2001, Appl Environ Microbiol. 67(11):5017-24; Ffrench-Constant and Bowen, 2000, Cell Mol Life Sci.; 57(5):828-33). Кроме того, в настоящий документ включены любые варианты или мутанты любого из этих белков, отличающиеся по какой-либо (1-10, предпочтительно 1-5) из аминокислотам из любых вышеуказанных последовательностей, особенно, последовательности их токсичного фрагмента или которые слиты с транзитным пептидом, таким как транзитный пептид, направляющий в пластиду, или другой белок или пептид.

В различных вариантах осуществления нуклеиновая кислота по настоящему изобретению может быть объединена в растениях с одним или несколькими генами, обеспечивающими необходимый признак, такой как толерантность к гербицидам, толерантность к насекомым, толерантность к засухам, борьба с нематодами, эффективность использования воды, эффективность использования азота, улучшенная пищевая ценность, устойчивость к заболеваниям, улучшенный фотосинтез, улучшенное качество волокна, толерантность к стрессу, улучшенное размножение и т.п.

Особенно пригодные трансгенные объекты, которые можно объединять с генами по настоящему изобретению в растениях тех же видов (например, путем скрещивания или путем повторной трансформации растения, содержащего другой трансгенный объект с химерным геном по настоящему изобретению), включают объект 531/PV-GHBK04 (хлопчатник, контроль насекомых, описан в W0 2002/040677), объект 1143-14A (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2006/128569); объект 1143-5 IB (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2006/128570); объект 1445 (хлопчатник, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в US-A 2002-120964 или WO 2002/034946); объект 17053 (рис, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-9843, описан в WO 2010/117737); Объект 17314 (рис, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-9844, описан в WO 2010/117735); объект 281-24-236 (хлопчатник, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-6233, описан в WO 2005/103266 или US-A 2005-216969); объект 3006-210-23 (хлопчатник, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-6233, описан в US-A 2007-143876 или WO 2005/103266); объект 3272 (кукуруза, качественный признак, депонирован как PTA-9972, описан в WO 2006/098952 или US-A 2006-230473); объект 33391 (пшеница, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-2347, описан в WO 2002/027004), объект 40416 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-11508, описан в WO 11/075593); объект 43A47 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-11509, описан в WO 2011/075595); объект 5307 (кукуруза, контроль насекомых, депонирован как ATCC PTA-9561, описан в WO 2010/077816); объект ASR-368 (полевица, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-4816, описан в US-A 2006-162007 или WO 2004/053062); объект B16 (кукуруза, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в US-A 2003-126634); объект BPS-CV127-9 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как NCIMB № 41603, описан в WO 2010/080829); объект BLR1 (масличный рапс, восстановление мужской стерильности, депонирован как NCIMB 41193, описан в WO 2005/074671), объект CE43-67B (хлопчатник, контроль насекомых, депонирован как DSM ACC2724, описан в US-A 2009-217423 или WO 2006/128573); объект CE44-69D (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в US-A 2010-0024077); объект CE44-69D (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2006/128571); объект CE46-02A (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2006/128572); объект COT102 (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в US-A 2006-130175 или WO 2004/039986); объект COT202 (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в US-A 12007-067868 или WO 2005/054479); объект COT203 (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2005/054480); объект DAS21606-3/1606 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11028, описан в WO 2012/033794), объект DAS40278 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-10244, описан в WO 2011/022469); объект DAS-44406-6/pDAB8264.44.06.1 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11336, описан в WO 2012/075426), объект DAS-14536-7/pDAB8291.45.36.2 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11335, описан в WO 2012/075429), объект DAS-59122-7 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA 11384, описан в US-A 2006-070139); объект DAS-59132 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в WO 2009/100188); объект DAS68416 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-10442, описан в WO 2011/066384 или WO 2011/066360); объект DP-098140-6 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-8296, описан в US-A 2009-137395 или WO 08/112019); объект DP-305423-1 (соя, качественный признак, не депонирован, описан в US-A 2008-312082 или WO 2008/054747); объект DP-32138-1 (кукуруза, система гибридизации, депонирован как ATCC PTA-9158, описан в US-A 2009-0210970 или WO 2009/103049); объект DP-356043-5 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-8287, описан в US-A 2010-0184079 или WO 2008/002872); объект EE-1 (баклажан, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 07/091277); объект FI117 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC 209031, описан в US-A 2006-059581 или WO 98/044140); объект FG72 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11041, описан в WO 2011/063413), объект GA21 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC 209033, описан в US-A 2005-086719 или WO 98/044140); объект GG25 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC 209032, описан в US-A 2005-188434 или WO 98/044140); объект GHB119 (хлопчатник, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-8398, описан в WO 2008/151780); объект GHB614 (хлопчатник, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-6878, описан в US-A 2010-050282 или WO 2007/017186); объект GJ11 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC 209030, описан в US-A 2005-188434 или WO 98/044140); объект GM RZ13 (сахарная свекла, устойчивость к вирусам, депонирован как NCIMB-41601, описан в WO 2010/076212); объект H7-1 (сахарная свекла, толерантный к гербицидам, депонирован как NCIMB 41158 или NCIMB 41159, описан в US-A 2004-172669 или WO 2004/074492); объект JOPLIN1 (пшеница, толерантный к заболеваниям, не депонирован, описан в US-A 2008-064032); объект LL27 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как NCIMB41658, описан в WO 2006/108674 или US-A 2008-320616); объект LL55 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как NCIMB 41660, описан в WO 2006/108675 или US-A 2008-196127); объект LLcotton25 (хлопчатник, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-3343, описан в WO 2003/013224 или US-A 2003-097687); объект LLRICE06 (рис, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC 203353, описан в US 6468747 или WO 2000/026345); объект LLRice62 (рис, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC 203352, описан в WO 2000/026345), объект LLRICE601 (рис, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-2600, описан в US-A 2008-2289060 или WO 2000/026356); объект LY038 (кукуруза, качественный признак, депонирован как ATCC PTA-5623, описан в US-A 2007-028322 или WO 2005/061720); объект MIR162 (кукуруза, контроль насекомых, депонирован как PTA-8166, описан в US-A 2009- 300784 или WO 2007/142840); объект MIR604 (кукуруза, контроль насекомых, не депонирован, описан в US-A 2008-167456 или WO 2005/103301); объект MON15985 (хлопчатник, контроль насекомых, депонирован как ATCC PTA-2516, описан в US-A 2004-250317 или WO 2002/100163); объект MON810 (кукуруза, контроль насекомых, не депонирован, описан в US-A 2002-102582); объект MON863 (кукуруза, контроль насекомых, депонирован как ATCC PTA-2605, описан в WO 2004/011601 или US-A 2006-095986); объект MON87427 (кукуруза, контроль опыления, депонирован как ATCC PTA-7899, описан в WO 2011/062904); объект MON87460 (кукуруза, толерантный к стрессу, депонирован как ATCC PTA-8910, описан в WO 2009/111263 или US-A 2011-0138504); объект MON87701 (соя, контроль насекомых, депонирован как ATCC PTA-8194, описан в US-A 2009-130071 или WO 2009/064652); объект MON87705 (соя, качественный признак, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-9241, описан в US-A 2010-0080887 или WO 2010/037016); объект MON87708 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-9670, описан в WO 2011/034704); объект MON87712 (соя, урожайность, депонирован как PTA-10296, описан в WO 2012/051199), объект MON87754 (соя, качественный признак, депонирован как ATCC PTA-9385, описан в WO 2010/024976); объект MON87769 (соя, качественный признак, депонирован как ATCC PTA-8911, описан в US-A 2011-0067141 или WO 2009/102873); объект MON88017 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-5582, описан в US-A 2008-028482 или WO 2005/059103); объект MON88913 (хлопчатник, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-4854, описан в WO 2004/072235 или US-A 2006-059590); объект MON88302 (масличный рапс, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-10955, описан в WO 2011/153186); объект MON88701 (хлопчатник, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11754, описан в WO 2012/134808); объект MON89034 (кукуруза, контроль насекомых, депонирован как ATCC PTA-7455, описан в WO 07/140256 или US-A 2008-260932); объект MON89788 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-6708, описан в US-A 2006-282915 или WO 2006/130436); объект MS11 (масличный рапс, контроль опыления, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-850 или PTA-2485, описан в WO 2001/031042); объект MS8 (масличный рапс, контроль опыления, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-730, описан в WO 2001/041558 или US-A 2003-188347); объект NK603 (кукуруза, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-2478, описан в US-A 2007-292854); объект PE-7 (рис, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2008/114282); объект RF3 (масличный рапс, контроль опыления, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-730, описан в WO 2001/041558 или US-A 2003-188347); объект RT73 (масличный рапс, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в WO 2002/036831 или US-A 2008-070260); объект SYHT0H2/SYN-000H2-5 (соя, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11226, описан в WO 2012/082548), объект T227-1 (сахарная свекла, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в WO 2002/44407 или US-A 2009-265817); объект T25 (кукуруза, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в US-A 2001-029014 или WO 2001/051654); объект T304-40 (хлопчатник, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-8171, описан в US-A 2010- 077501 или WO 2008/122406); объект T342-142 (хлопчатник, контроль насекомых, не депонирован, описан в WO 2006/128568); объект TC1507 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, не депонирован, описан в US-A 2005-039226 или WO 2004/099447); объект VIP1034 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как ATCC PTA-3925, описан в WO 2003/052073); объект 32316 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11507, описан в WO 2011/084632); объект 4114 (кукуруза, контроль насекомых, толерантный к гербицидам, депонирован как PTA-11506, описан в WO 2011/084621); объект EE-GM3/FG72 (соя, толерантный к гербицидам, ATCC номер доступа PTA-11041) необязательно пакетирован с объектом EE-GM1/LL27 или объектом EE-GM2/LL55 (WO 2011/063413 A2), объект DAS-68416-4 (соя, толерантный к гербицидам, ATCC номер доступа PTA-10442, WO 2011/066360 A1), объект DAS-68416-4 (соя, толерантный к гербицидам, ATCC номер доступа PTA-10442, WO 2011/066384 A1), объект DP-040416-8 (кукуруза, контроль насекомых, ATCC номер доступа PTA-11508 WO 2011/075593 A1), объект DP-043A47-3 (кукуруза, контроль насекомых, ATCC номер доступа PTA-11509, WO 2011/075595 A1), объект DP-004114-3 (кукуруза, контроль насекомых, ATCC номер доступа PTA-11506, WO 2011/084621 Al), объект DP-032316-8 (кукуруза, контроль насекомых, ATCC номер доступа PTA-11507, WO 2011/084632 A1), объект MON-88302-9 (масличный рапс, толерантный к гербицидам, ATCC номер доступа PTA-10955, WO 2011/153186 A1), объект DAS-21606-3 (соя, толерантный к гербицидам, ATCC номер доступа PTA-11028, WO 2012/033794 A2), объект MON-87712-4 (соя, качественный признак, ATCC номер доступа PTA-10296, WO 2012/051199 A2), объект DAS-44406-6 (соя, толерантность к пакету гербицидов, ATCC номер доступа PTA-11336, WO 2012/075426 A1), объект DAS-14536-7 (соя, толерантность к пакету гербицидов, ATCC номер доступа PTA-11335, WO 2012/075429 A1), объект SYN-000H2-5 (соя, толерантный к гербицидам, ATCC номер доступа PTA-11226, WO 2012/082548 A2), объект DP-061061-7 (масличный рапс, толерантный к гербицидам, номер депонирования не доступен, WO 2012071039 A1), объект DP-073496-4 (масличный рапс, толерантный к гербицидам, номер депонирования не доступен, US 2012131692), объект 8264.44.06.1 (соя, толерантность к пакету гербицидов, номер доступа PTA-11336, WO 2012075426 A2), объект 8291.45.36.2 (соя, толерантность к пакету гербицидов, номер доступа PTA-11335, WO 2012075429 A2), объект SYHT0H2 (соя, ATCC номер доступа. PTA-11226, WO 2012/082548A2), объект MON88701 (хлопчатник, ATCC номер доступа PTA-11754, WO 2012/134808A1), объект KK179-2 (люцерна, ATCC номер доступа PTA-11833, WO 2013/003558 A1), объект pDAB8264.42.32.1 (соя, толерантность к пакету гербицидов, ATCC номер доступа PTA-11993, WO 2013/010094 A1), объект MZDT09Y (кукуруза, ATCC номер доступа PTA-13025, WO 2013/012775 A1).

Трансформация растительных клеток может быть осуществлена одной из нескольких методик, известных из уровня техники. Пестицидный ген по настоящему изобретению может быть модифицирован для достижения или усиления экспрессии в растительных клетках. Как правило, конструкция, которая экспрессирует такой белок, должна содержать промотор для запуска транскрипции гена, а также 3' нетранслируемый участок для терминации транскрипции и полиаденилирования. Организация таких конструкций хорошо известна из уровня техники. В некоторых случаях может быть пригодным создать ген так, что полученный пептид секретируется внутри растительной клетки или иначе нацелен на таковую. Например, ген можно создать так, чтобы он содержал сигнальный пептид для облегчения переноса пептида в эндоплазматический ретикулум. Также может быть предпочтительно создана растительная кассета экспрессии, содержащая такой интрон так, что для экспрессии требуется процессинг мРНК интрона.

Как правило эта “растительная кассета экспрессии” будет встраиваться в “вектор трансформации растения”. Этот вектор трансформации растения может содержать один или несколько ДНК-векторов, необходимых для трансформации растения. Например, установившейся практикой в данной области является использование векторов трансформации растений, которые содержат более одного непрерывного сегмента ДНК. В уровне техники эти векторы зачастую называют “бинарными векторами”. Бинарные векторы, а также векторы с плазмидами-помощниками наиболее часто применяются при трансформации, опосредованной Agrobacterium, при этом размер и сложность сегментов ДНК, необходимых для достижения эффективной трансформации, являются очень большими, и предпочтительным является разделение функций на отдельных молекулах ДНК. Бинарные векторы, как правило, содержат плазмидный вектор, который содержит действующие в цис-положении последовательности, требуемые для переноса Т-ДНК (как, например, левой границы и правой границы), селектируемый маркер, который создают таким образом, что он может экспрессироваться в растительной клетке, и “ген, представляющий интерес” (ген, разработанный таким образом, что он может экспрессироваться в растительной клетке, из которой необходимо получить трансгенные растения). Также в этом плазмидном векторе присутствуют последовательности, необходимые для репликации в бактериях. Действующие в цис-положении последовательности расположены так, чтобы обеспечить возможность эффективного переноса в растительные клетки и экспрессии в них. Например, ген селектируемого маркера и пестицидного гена расположены между левой и правой границами. Часто второй плазмидный вектор содержит действующие в транс-положении факторы, которые опосредуют перенос T-ДНК из Agrobacterium в растительные клетки. Эта плазмида часто содержит функции вирулентности (гены Vir), что обеспечивает возможность заражения растительных клеток Agrobacterium и перенос ДНК путем расщепления по граничным последовательностям и переноса ДНК, опосредованного vir, как понятно из уровня техники (Hellens and Mullineaux (2000) Trends in Plant Science 5:446-451). Несколько типов штаммов Agrobacterium (например, LBA4404, GV3101, EHA101, EHA105 и т.п.) можно применять для трансформации растений. Второй плазмидный вектор не является необходимым для трансформации растений другими способами, такими как бомбардировка микрочастицами, микроинъекция, электропорация, с помощью полиэтиленгоиколя и т.п.

В целом, способы трансформации растений включают перенос гетерологичной ДНК в целевые растительные клетки (например, незрелые или зрелые зародыши, суспензионные культуры, недифференцированный каллюс, протопласты и т.п.), с последующим применением соответствующего отбора с максимальным пороговым значением (в зависимости от гена селектируемого маркера) для выделения трансформированных растительных клеток из группы нетрансформированной клеточной массы. Эксплантаты, как правило, переносят на свежую порцию той же среды и культивируют обычным способом. Впоследствии трансформированные клетки дифференцируются в побеги после помещения в среду для регенерации, дополненную средством отбора с максимальным пороговым значением. Побеги затем переносят на селективную среду для выращивания растений с получением укоренившихся побегов или саженцев. Затем трансгенный саженец выращивают до зрелого растения и получают фертильные семена (например, Hiei et al. (1994) The Plant Journal 6:271-282; Ishida et al. (1996) Nature Biotechnology 14:745-750). Эксплантаты, как правило, переносят на свежую порцию той же среды и культивируют обычным способом. Общее описание методик и способов для получения трансгенных растений приведены в Ayres and Park (1994) Critical Reviews in Plant Science 13:219-239 и Bommineni and Jauhar (1997) Maydica 42:107-120. Поскольку трансформированный материал содержит множество клеток, как трансформированные, так и нетрансформированные клетки присутствуют в любой части подвергнутого воздействию целевого каллюса или ткани, или группы клеток. Возможность уничтожать нетрансформированные клетки и обеспечивать размножение трансформированных клеток приводит в результате к трансформированным растительным культурам. Зачастую, возможность удаления нетрансформированных клеток является ограничивающим фактором для быстрого получения трансформированных растительных клеток и успешного получения трансгенных растений.

Протоколы трансформации, а также протоколы для введения нуклеотидных последовательностей в растения могут варьировать в зависимости от типа растения или растительной клетки, т.е. однодольных или двудольных, на которые нацелена трансформация. Получение трансгенных растений можно осуществлять одним из нескольких способов, в том числе без ограничения микроинъекцией, электропорацией, прямым переносом гена, встраиванием в растительные клетки гетерологичной ДНК с помощью Agrobacterium (трансформация, опосредованная Agrobacteriuin), бомбардировкой растительных клеток гетерологичной чужеродной ДНК, прикрепленной к частицам, баллистическим ускорением частиц, трансформацией с применением обработки аэрозолем (опубликованная заявка на патент США № 20010026941; патент США № 4945050; международная публикация WO 91/00915; опубликованная заявка на патент США № 2002015066), трансформацией Lecl и различными другими способами переноса ДНК, прямо не опосредованными частицами.

Способы трансформации хлоропластов известны из уровня техники. См., например, Svab et al. (1990) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87:8526-8530; Svab and Maliga (1993) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:913-917; Svab and Maliga (1993) EMBO J. 12:601-606. Способ основан на доставке генной пушкой ДНК, содержащей селектируемый маркер, и нацеливании ДНК в геном пластид с помощью гомологичной рекомбинации. Кроме того, трансформацию пластид можно осуществлять трансактивацией молчащего трансгена, находящегося в пластидах, путем экспрессии, осуществляемой преимущественно в определенной ткани, РНК-полимеразы, кодируемой ядерным геномом и функционирующей в пластиде. О такой системе было сообщено в McBride et al. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91:7301-7305.

После интеграции гетерологичной чужеродной ДНК в растительные клетки затем применяют соответствующий отбор с максимальным пороговым значением в среде для уничтожения нетрансформированных клеток и отделения и размножения предположительно трансформированных клеток, которые переживают эту обработку с отбором, посредством регулярного переноса на свежую среду. При помощи продолжающегося пассирования и проверки при помощи соответствующего отбора идентифицируют и размножают клетки, которые трансформированы плазмидным вектором. Затем можно применять молекулярные и биохимические способы для подтверждения присутствия интегрированного гетерологичного гена, представляющего интерес, в геноме трансгенного растения.

Из клеток, которые были трансформированы, можно вырастить растения в соответствии с традиционными способами. См., например, McCormick et al. (1986) Plant Cell Reports 5:81-84. Эти растения можно затем выращивать и опылять с помощью либо той же самой трансформированной линии, либо других линий, и идентифицировать полученный гибрид, который характеризуется конститутивным проявлением указанной необходимой фенотипической характеристики. Можно вырастить два или более поколений, чтобы убедиться в том, что экспрессия требуемой фенотипической характеристики стабильно поддерживается и наследуется, а затем собрать семена, чтобы убедиться в том, что была достигнута экспрессия необходимой фенотипической характеристики. Таким образом, в настоящем изобретении представлено трансформированное семя (также называемое “трансгенным семенем”), имеющее нуклеотидную конструкцию по настоящему изобретению, например, кассету экспрессии по настоящему изобретению, стабильно встроенную в его геном.

Оценка трансформации растений

После введения гетерологичной чужеродной ДНК в растительные клетки трансформацию или интеграцию гетерологичного гена в геном растения подтверждают при помощи различных способов, таких как анализ нуклеиновых кислот, белков и метаболитов, связанных с интегрированным геном.

ПЦР-анализ представляет собой быстрый способ скрининга трансформированных клеток, ткани или побегов в отношении присутствия встроенного гена на ранней стадии перед высаживанием в почву (Sambrook and Russell (2001) Molecular Cloning: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY). ПЦР осуществляют с применением олигонуклеотидных праймеров, специфичных к гену, который представляет интерес, или к исходным последовательностям вектора на основе Agrobacterium и т.п.

Трансформацию растений можно подтвердить с помощью саузерн-блот анализа геномной ДНК (Sambrook and Russell, 2001, выше). В целом, общую ДНК экстрагируют из трансформанта, разрезают соответствующими ферментами рестрикции, фракционируют в агарозном геле и переносят на нитроцеллюлозную или найлоновую мембрану. Затем мембрану или “блот” анализируют с помощью зонда, например, целевого фрагмента ДНК с радиоактивной меткой P для подтверждения интеграции внедренного гена в геном растения в соответствии со стандартными методиками (Sambrook and Russell, 2001, выше).

При нозерн-блот анализе РНК выделяют из специфических тканей трансформанта, фракционируют в агарозном геле, содержащем формальдегид, и переносят на найлоновый фильтр в соответствии со стандартными методиками, которые обычно применяются в области техники (Sambrook and Russell, 2001, выше). Экспрессию РНК, кодируемой пестицидным геном, затем тестировали при помощи гибридизации фильтра с радиоактивным зондом, полученным из пестицидного гена, посредством способов, известных из уровня техники (Sambrook and Russell, 2001, выше).

Вестерн-блот, биохимические анализы и подобные можно осуществлять в отношении трансгенных растений для подтверждения присутствия белка, кодируемого пестицидным геном, при помощи стандартных методик (Sambrook and Russell, 2001, выше), с применением антител, которые связываются с одним или несколькими эпитопами, присутствующими на пестицидном белке.

Пестицидная активность в растениях

В другом аспекте настоящего изобретения можно получить трансгенные растения, экспрессирующие пестицидный белок, который обладает пестицидной активностью. Для получения трансгенных растений могут быть применены способы, описанные выше в качестве примера, но то, каким образом получают трансгенные растения, не является решающим фактором для настоящего изобретения. На усмотрение экспериментатора могут быть применены способы, известные или описанные в уровне техники, такие как трансформация, опосредованная Agrobacterium, биолистическая трансформация и способы, не опосредованные частицами. Растения, экспрессирующие пестицидный белок, можно выделять стандартными способами, описанными в уровне техники, например, трансформацией каллюса, отбором трансформированного каллюса и регенерацией фертильных растений из такого трансгенного каллюса. В таком процессе в качестве селектируемого маркера можно применять любой ген при условии, что его экспрессия в растительных клетках обеспечивает возможность идентифицировать или отобрать трансформированные клетки.

Для использования с растительными клетками было разработано большое количество маркеров, таких как устойчивость к хлорамфениколу, аминогликозиду G418, гигромицину или подобным. В качестве селектируемых маркеров также могут быть использованы другие гены, которые кодируют продукт, участвующий в метаболизме хлоропластов. Например, могут найти особое применение гены, которые обеспечивают устойчивость растений к гербицидам, таким как глифосат, бромоксинил или имидазолинон. Такие гены были описаны (Stalker et al. (1985) J. Biol. Chem. 263:6310-6314 (ген нитрилазы, устойчивость к бромоксинилу); и Sathasivan et al. (1990) Nacl. Acids Res. 18:2188 (ген AHAS, устойчивость к имидазолинону). Кроме того, гены, раскрытые в настоящем документе, пригодны в качестве маркеров для оценки трансформации бактериальных или растительных клеток. Способы выявления наличия трансгена в растении, органе растения (например, листьях, стеблях, корнях и т.п.), семенах, растительной клетке, частях растения для вегетативного размножения, зародыше или их потомстве хорошо известны из уровня техники. В одном варианте осуществления наличие трансгена выявляют посредством тестирования пестицидной активности.

Фертильные растения, экспрессирующие пестицидный белок, могут быть протестированы на пестицидную активность, и растения, у которых наблюдается оптимальная активность, отобраны для дополнительной селекции. Способы оценки активности против вредителей доступны из уровня техники. Как правило, белок смешивают и применяют в анализах питания. См., например, Marrone et al. (1985) J. of Economic Entomology 78:290-293.

Настоящее изобретение можно применять для трансформации любых видов растений, в том числе без ограничений однодольных и двудольных растений. Примеры растений, которые представляют интерес, включают без ограничения кукурузу (маис), сорго, пшеницу, подсолнечник, томат, крестоцветные, перцы, картофель, хлопчатник, рис, сою, сахарную свеклу, сахарный тростник, табак, ячмень и масличный рапс, Brassica sp., люцерну, рожь, просо, сафлор, арахис, батат, маниоку, кофе, кокос, ананас, цитрусовые деревья, какао, чай, банан, авокадо, инжир, гуаяву, манго, маслину, дынное дерево, анакард, макадамию, миндаль, овес, овощи, декоративные растения и хвойные деревья.

Овощные культуры включают без ограничения томаты, салат-латук, зеленую фасоль, фасоль Лима, горох и члены рода Curcumis, такие как огурец, мускусную дыню и мускусный арбуз. Декоративные растения включают без ограничения азалию, гортензию, гибискус, розы, тюльпаны, желтые нарциссы, петунии, гвоздику, пуансеттию и хризантему. Предпочтительно растения по настоящему изобретению представляют собой сельскохозяйственные культуры (например, маис, сорго, пшеницу, подсолнечник, томат, крестоцветные, перцы, картофель, хлопчатник, рис, сою, сахарную свеклу, сахарный тростник, табак, ячмень, масличный рапс и т.п.).

Применение в пестицидном контроле

Из уровня техники известны общие способы применения штаммов, содержащих нуклеотидную последовательность по настоящему изобретению или ее вариант, при контроле вредителей или при создании других организмов в качестве пестицидных агентов. См., например, патент США № 5039523 и EP 0480762 A2.

Штаммы Bacillus, содержащие нуклеотидную последовательность по настоящему изобретению или ее вариант, или микроорганизмы, которые были генетически изменены так, что содержат пестицидный ген по настоящему изобретению и белок, могут быть использованы для защиты сельскохозяйственных культур и продуктов от вредителей. В одном аспекте настоящего изобретения целые, т.е. нелизированные клетки организма, продуцирующего токсин (пестицид), обрабатывают реагентами, которые продлевают активность токсина, продуцируемого в клетке, при применении клетки в среде целевого вредителя(ей).

В качестве альтернативы, пестицид получают введением пестицидного гена в клеточный хозяин. Экспрессия пестицидного гена непосредственно или косвенно приводит к внутриклеточному продуцированию и сохранению пестицида. В одном аспекте настоящего изобретения эти клетки затем обрабатывают в условиях, которые продлевают активность токсина, продуцируемого в клетке, при применении клетки в среде целевого вредителя(ей). Полученный продукт сохраняет токсичность токсина. Эти инкапсулированные естественным путем пестициды затем можно составлять в соответствии с традиционными методиками внесения в среду пребывания целевого вредителя, например, в почву, воду или на листья растений. См., например, EPA 0192319 и ссылки, приведенные в нем. В качестве альтернативы, можно составить клетки, экспрессирующие ген по настоящему изобретению, таким образом, чтобы обеспечить применение получаемого материала в качестве пестицида.

Активные ингредиенты по настоящему изобретению обычно применяют в виде композиций и их можно применять по отношению к возделываемой площади или растению, подлежащему обработке, одновременно или последовательно с другими соединениями. Эти соединения могут представлять собой удобрения, средства борьбы с сорняками, криопротекторы, поверхностно-активные вещества, детергенты, пестицидные мыла, масла, применяемые во время состояния покоя, полимеры и/или составы с носителем с замедленным высвобождением или биоразлагаемым носителем, который обеспечивает длительное дозирование в целевой области после однократного внесения состава. Они также могут представлять собой селективные гербициды, химические инсектициды, вируциды, микробиоциды, амебоциды, пестициды, фунгициды, бактерициды, нематоциды, моллюскоциды или смеси из нескольких этих препаратов, при необходимости, вместе с дополнительными приемлемыми с точки зрения сельского хозяйства носителями, поверхностно-активными веществами или вспомогательными средствами, способствующими внесению, традиционно используемыми в области техники, связанной с получением составов. Подходящие носители и вспомогательные средства могут быть твердыми или жидкими и соответствуют веществам, обычно используемым в технологии составления, например, природным или регенерированным минеральным веществам, растворителям, диспергирующим веществам, смачивающим средствам, веществам, придающим клейкость, связующим или удобрениям. Аналогично, составы можно готовить в виде съедобных “приманок” или формировать в “ловушки” для вредителей, что обеспечивает питание или заглатывание целевым вредителем пестицидного состава.

Способы внесения активного ингредиента по настоящему изобретению или агрохимической композиции по настоящему изобретению, которая содержит по меньшей мере один из пестицидных белков, продуцируемых бактериальными штаммами по настоящему изобретению, включают нанесение на листья, дражирование семян и внесение в почву. Количество внесений и норма внесения зависит от интенсивности заражения соответствующим вредителем.

Композицию можно составлять в виде порошка, дуста, таблетки, гранулы, распыляемого раствора, эмульсии, коллоида, раствора и т.п., и ее можно приготовить при помощи таких традиционных способов как высушивание, лиофилизация, гомогенизация, экстракция, фильтрация, центрифугирование, осаждение или концентрирование культуры клеток, содержащих полипептид. Во всех таких композициях, которые содержат по меньшей мере один такой пестицидный полипептид, полипептид может присутствовать в концентрации от приблизительно 1% до приблизительно 99% по весу.

Чешуекрылых, полужесткокрылых, двукрылых или жесткокрылых вредителей можно уничтожать или снижать их количество в указанной области при помощи способов по настоящему изобретению, или средства можно вносить профилактически на область окружающей среды для предотвращения заражения восприимчивым вредителем. Предпочтительно, вредитель заглатывает пестицидно эффективное количество полипептида или контактирует с ним. Под "пестицидно эффективным количеством" подразумевают количество пестицида, которое может приводить к гибели по меньшей мере одного вредителя или к заметно сниженному росту, питанию или нормальному физиологическому развитию вредителя. Это количество будет варьировать в зависимости от таких факторов, как, например, специфических целевых вредителей, подлежащих контролю, специфической среды, местоположения, растения, культуры или сельскохозяйственного сайта, подлежащего обработке, условий окружающей среды и способа, нормы, концентрации, стабильности и количества внесений пестицидно-эффективной полипептидной композиции. Составы также могут варьировать в зависимости от климатических условий, экологических соображений и/или частоты внесения и/или тяжести заражения вредителями.

Описанные пестицидные композиции можно получать путем составления либо суспензии бактериальных клеток, кристаллов и/или спор, либо выделенного белкового компонента с необходимым носителем, приемлемым с точки зрения сельского хозяйства. Композиции можно составлять перед введением с помощью надлежащих способов, таких как лиофилизация, сублимационная сушка, высушивание, или в водном носителе, среде или подходящем растворителе, таком как солевой раствор или другой буфер. Составленные композиции могут находиться в форме дуста, или гранулированного материала, или суспензии в масле (растительном или минеральном), или водной эмульсии или эмульсии масло/вода, или в виде смачиваемого порошка, или в комбинации с каким-либо другим материалом носителя, подходящим для сельскохозяйственного применения. Подходящие носители, приемлемые с точки зрения сельского хозяйства, могут быть твердыми или жидкими и хорошо известны из уровня техники. Термин “приемлемый с точки зрения сельского хозяйства носитель” охватывает все вспомогательные средства, инертные компоненты, диспергирующие вещества, поверхностно-активные вещества, вещества, придающие клейкость, связующие и т.п., которые обычно применяются в технологии составления пестицидов; причем они хорошо известны специалистам по составлению пестицидов. Составы можно смешивать с одним или несколькими твердыми или жидкими вспомогательными веществами и получать при помощи различных способов, например, путем равномерного перемешивания, смешивания и/или размалывания пестицидной композиции с подходящими вспомогательными средствами с применением традиционных методик составления. Подходящие составы и способы внесения описаны в патенте США № 6468523, включенном в настоящий документ посредством ссылки.

“Вредитель” включает без ограничений насекомых, грибы, бактерии, нематод, клещей, иксодовых клещей и т.п. Насекомые-вредители включают насекомых, выбранных из отрядов Coleoptera, Diptera, Hymenoptera, Lepidoptera, Mallophaga, Homoptera, Hemiptera, Orthroptera, Thysanoptera, Dermaptera, Isoptera, Anoplura, Siphonaptera, Trichoptera, и т.п., особенно Coleoptera, Lepidoptera, и Diptera.

Отряд Coleoptera включает подотряды Adephaga и Polyphaga. Подотряд Adephaga включает надсемейства Caraboidea и Gyrinoidea, тогда как подотрядPolyphaga включает надсемейства Hydrophiloidea, Staphylinoidea, Cantharoidea, Cleroidea, Elateroidea, Dascilloidea, Dryopoidea, Byrrhoidea, Cucujoidea, Meloidea, Mordelloidea, Tenebrionoidea, Bostrichoidea, Scarabaeoidea, Cerambycoidea, Chrysomeloidea, и Curculionoidea. Надсемейство Caraboidea включает семейства Cicindelidae, Carabidae и Dytiscidae. Надсемейство Gyrinoidea включает семейство Gyrinidae. Надсемейство Hydrophiloidea включает семейство Hydrophilidae. Надсемейство Staphylinoidea включает семейства Silphidae и Staphylinidae. Надсемейство Cantharoidea включает семейства Cantharidae и Lampyridae. Надсемейство Cleroidea включает семейства Cleridae и Dermestidae. Надсемейство Elateroidea включает семейства Elateridae и Buprestidae. Надсемейство Cucujoidea включает семейство Coccinellidae. Надсемейство Meloidea включает семейство Meloidae. Надсемейство Tenebrionoidea включает семейство Tenebrionidae. Надсемейство Scarabaeoidea включает семейства Passalidae и Scarabaeidae. Надсемейство Cerambycoidea включает семейство Cerambycidae. Надсемейство Chrysomeloidea включает семейство Chrysomelidae. Надсемейство Curculionoidea включает семейства Curculionidae и Scolytidae.

Отряд Diptera включает подотряды Nematocera, Brachycera и Cyclorrhapha. Подотряд Nematocera включает семейства Tipulidae, Psychodidae, Culicidae, Ceratopogonidae, Chironomidae, Simuliidae, Bibionidae и Cecidomyiidae. Подотряд Brachycera включает семейства Stratiomyidae, Tabanidae, Therevidae, Asilidae, Mydidae, Bombyliidae и Dolichopodidae. Подотряд Cyclorrhapha включает инфраотряды Aschiza и Aschiza. ИнфраотрядAschiza включает семейства Phoridae, Syrphidae и Conopidae. ИнфраотрядAschiza включает секции Acalyptratae и Calyptratae. Секция Acalyptratae включает семейства Otitidae, Tephritidae, Agromyzidae и Drosophilidae. Секция Calyptratae включает семейства Hippoboscidae, Oestridae, Tachinidae, Anthomyiidae, Muscidae, Calliphoridae и Sarcophagidae.

Отряд Lepidoptera включает семейства Papilionidae, Pieridae, Lycaenidae, Nymphalidae, Danaidae, Satyridae, Hesperiidae, Sphingidae, Saturniidae, Geometridae, Arctiidae, Noctuidae, Lymantriidae, Sesiidae и Tineidae.

Нематоды включают паразитических нематод, таких как галловые, цистообразующие и ранящие нематоды, в том числе Heterodera spp., Meloidogyne spp., и Globodera spp.; в частности, представителей цистообразующих нематод, в том числе без ограничения, Heterodera glycines (соевая цистообразующая нематода); Heterodera schachtii (цистообразующая нематода свеклы); Heterodera avenae (цистообразующая нематода злаков); и Globodera rostochiensis и Globodera pailida (цистообразующие нематоды картофеля). Ранящие нематоды включают Pratylenchus spp.

Полужестокрылые вредители (которые включают виды, которые определяют как Hemiptera, Homoptera или Heteroptera) включают без ограничения Lygus spp., такие как слепняк западный (Lygus hesperus), клоп луговой (Lygus lineolaris) и зеленый слепняк (Lygus elisus); тля, такая как тля персиковая зеленая (Myzus persicae), тля хлопковая (Aphis gossypii), тля вишневая (Myzus cerasi), тля соевая (Aphis glycines Matsumura); бурая цикадка (Nilaparvata lugens) и рисовая цикадка зеленая (Nephotettix spp.), и щитники, такие как щитник зеленый (Acrosternum hilare), коричневый мраморный щитник (Halyomorpha halys), южный зеленый овощной клоп (Nezara viridula), рисовый клоп (Oebalus pugnax), щитник красноногий (Pentatoma rufipes), щитник европейский (Rhaphigaster nebulosa) и килевик (Troilus luridus).

Насекомые-вредители основных сельскохозяйственных культур по настоящему изобретению включаютследующие. Маис: Ostrinia nubilalis, огневка кукурузная; Agrotis ipsilon, совка-ипсилон; Helicoverpa zea, совка хлопковая; Spodoptera frugiperda, совка травяная; Diatraea grandiosella, огневка кукурузная юго-западная; Elasmopalpus lignosellus, малая кукурузная огневка; Diatraea saccharalis, огневка сахарного тростника; Diabrotica virgifera, западный кукурузный жук; Diabrotica longicornis barberi, северный кукурузный жук; Diabrotica longicornis howardi, южный кукурузный жук; Melanotus spp., проволочники; Cyclocephala borealis, дупляк северный (личинка хруща); Cyclocephala immaculata, дупляк южный (личинка хруща); Popillia japonica, хрущик японский; Chaetocnema pulicaria, земляная кукурузная блошка; Sphenophorus maidis, долгоносик маисовый; Rhopalosiphum maidis, тля кукурузная листовая; Anuraphis maidiradicis, тля кукурузная корневая; Blissus leucopterus leucopterus, клоп-черепашка пшеничный североамериканский; Melanoplus femurrubrum, краснобедрая кобылка; Melanoplus sanguinipes, кобылка мексиканская; Hylemya platura, муха ростковая; Agromyza parvicornis, кукурузная минирующая мушка; Anaphothrips obscrurus, трипс злаковый; Solenopsis milesta, муравей-вор; Tetranychus urticae, обыкновенный паутинный клещ. Сорго: Chilo partellus, огневка сорго; Spodoptera frugiperda, совка травяная; Spodoptera cosmioides; Spodoptera eridania; Helicoverpa zea, совка хлопковая; Elasmopalpus lignosellus, малая кукурузная огневка; Feltia subterranea, совка зернистая; Phyllophaga crinita, личинка хруща; Eleodes, Conoderus и Aeolus spp., проволочники; Oulema melanopus, пьявица красногрудая; Chaetocnema pulicaria, кукурузная земляная блошка; Sphenophorus maidis, долгоносик маисовый; Rhopalosiphum maidis, тля кукурузная листовая; Sipha flava, тля желтая сахарного тростника; Blissus leucopterus leucopterus, клоп-черепашка пшеничный североамериканский; Contarinia sorghicola, галлица сорговая; Tetranychus cinnabarinus, красный паутинный клещ; Tetranychus urticae, обыкновенный паутинный клещ. Пшеница: Pseudaletia unipunctata, совка луговая; Spodoptera frugiperda, совка травяная; Elasmopalpus lignosellus, малая кукурузная огневка; Agrotis orthogonia, совка прямоугольная; Elasmopalpus lignosellus, малая кукурузная огневка; Oulema melanopus, пьявица красногрудая; Hypera punctata, долгоносик точечный; Diabrotica undecimpunctata howardi, южный кукурузный жук; русская пшеничная тля; Schizaphis graminum, тля злаковая обыкновенная; Macrosiphum avenae, тля листовая; Melanoplus femurrubrum, краснобедрая кобылка; Melanoplus differential, кобылка отличительная; Melanoplus sanguinipes, кобылка мексиканская; Mayetiola destructor, гессенская мушка; Sitodiplosis mosellana, галлица злаковая оранжевая; Meromyza americana, личинка американской меромизы; Hylemya coarctata, муха озимая; Frankliniella fusca, трипс табачный; Cephus cinctus, пилильщик хлебный; Aceria tulipae, луковичный клещ тюльпанов. Подсолнечник: Suleima helianthana, листовертка подсолнечниковая; Homoeosoma electellum, огневка подсолнечниковая; Zygogramma exclamationis, совка подсолнечниковый листоед; Bothyrus gibbosus, жук морковный; Neolasioptera murtfeldtiana, галлица подсолнечниковая. Хлопчатник: Heliothis virescens, хлопковая совка; Helicoverpa zea, коробочный червь; Spodoptera exigua, совка малая; Pectinophora gossypiella, розовый коробочный червь; Anthonomus grandis, долгоносик хлопковый; Aphis gossypii, тля хлопковая; Pseudatomoscelis seriatus, слепняк хлопковый; Trialeurodes abutilonea; белокрылка окаймленная; Lygus lineolaris, клоп луговой; Melanoplus femurrubrum, краснобедрая кобылка; Melanoplus differentialis, кобылка отличительная; Thrips tabaci, трипс луковый; Franklinkiella fusca, трипс табачный; Tetranychus cinnabarinus, красный паутинный клещ; Tetranychus urticae, обыкновенный паутинный клещ. Рис: Diatraea saccharalis, огневка сахарного тростника; Spodoptera frugiperda, совка травяная; Spodoptera cosmioides, Spodoptera cosmioides; Helicoverpa zea, совка хлопковая; Colaspis brunnea, листоед виноградный; Lissorhoptrus oryzophilus, долгоносик рисовый водяной; Sitophilus oryzae, долгоносик рисовый; Nephotettix nigropictus, рисовая цикадка; Blissus leucopterus leucopterus, клоп-черепашка пшеничный североамериканский; Acrosternum hilare, щитник зеленый; Chilu suppressalis, огневка азиатская стеблевая. Соя: Pseudoplusia includens, совка соевая; Anticarsia gemmatalis, гусеница вельветовых бобов; Plathypena scabra, совка клеверная; Ostrinia nubilalis, огневка кукурузная; Agrotis ipsilon, совка-ипсилон; Spodoptera exigua, совка малая; Spodoptera cosmioides, Spodoptera cosmioides; Heliothis virescens, хлопковая совка; Helicoverpa zea, коробочный червь; Epilachna varivestis, мексиканская фасолевая коровка; Myzus persicae, тля персиковая зеленая; Empoasca fabae, цикадка картофельная; Acrosternum hilare, щитник зеленый; Melanoplus femurrubrum, краснобедрая кобылка; Melanoplus differentialis, кобылка отличительная; Hylemya platura, личинка мухи ростковой; Sericothrips variabilis, трипс соевый; Thrips tabaci, трипс табачный; Tetranychus turkestani, туркестанский паутинный клещ; Tetranychus urticae, обыкновенный паутинный клещ. Ячмень: Ostrinia nubilalis, огневка кукурузная; Agrotis ipsilon, совка-ипсилон; Schizaphis graminum, тля злаковая обыкновенная; Blissus leucopterus leucopterus, клоп-черепашка пшеничный североамериканский; Acrosternum hilare, щитник зеленый; Euschistus servus, клоп коричневый вонючий; Euschistus heros, неотропический клоп коричневый вонючий; Delia platura, личинка мухи ростковой; Mayetiola destructor, гессенская мушка; Petrobia latens, петробия многоядная. Масличный рапс: Brevicoryne brassicae, тля капустная; Phyllotreta cruciferae, блошка крестоцветная; Mamestra configurata, совка латуковая; Plutella xylostella, моль капустная; Delia ssp., личинки корневые.

Способы повышения урожайности растений

Представлены способы повышения урожайности растения. Способы включают получение растения или растительной клетки, экспрессирующих полинуклеотид, кодирующий пестицидную полипептидную последовательность, раскрытую в данном документе, и выращивание растения или его семени в поле, зараженном вредителем (или подверженном заражению), по отношению к которому указанный полипептид обладает пестицидной активностью. В некоторых вариантах осуществления полипептид обладает пестицидной активностью против чешуекрылого, жесткокрылого, двукрылого, полужесткокрылого или нематодного вредителя, и указанное поле заражено чешуекрылым, полужесткокрылым, жесткокрылым, двукрылым или нематодным вредителем. Как определяется в данном документе, “урожайностью” растения называют качество и/или количество биомассы, продуцируемой растением. Под "биомассой" подразумевают любой оцененный продукт растения. Повышением продуцирования биомассы является любое улучшение урожайности измеренного продукта растения. Повышение урожайности растения имеет несколько коммерческих применений. Например, повышение биомассы листьев растения может повышать урожайность листовых овощей для потребления человеком или животными. Кроме того, повышение биомассы листьев можно применять для повышения производства фармацевтических или промышленных продуктов растительного происхождения. Повышение урожайности может включать любое статистически значимое повышение, в том числе без ограничения, по меньшей мере 1% повышение, по меньшей мере 3% повышение, по меньшей мере 5% повышение, по меньшей мере 10% повышение, по меньшей мере 20% повышение, по меньшей мере 30% повышение, по меньшей мере 50% повышение, по меньшей мере 70% повышение, по меньшей мере 100% или большее повышение урожайности по сравнению с растением, не экспрессирующим пестицидную последовательность. В определенных способах урожайность растения повышается в результате улучшенной устойчивости к вредителю растения, экспрессирующего пестицидный белок, описанный в настоящем документе. Экспрессия пестицидного белка приводит к сниженной способности вредителя к заражению или питанию.

Растения можно также обрабатывать одной или несколькими химическими композициями, в том числе одним или несколькими гербицидами, инсектицидами или фунгицидами. Иллюстративные химические композиции включают следующее. Гербициды для овощных/фруктовых культур: атразин, бромацил, диурон, глифосат, линурон, метрибузин, симазин, трифлуралин, флуазифоп, глуфосинат, галосульфурон от Gowan, паракват, пропизамид, сетоксидим, бутафенацил, галосульфурон, индазифлам. Инсектициды для фрутовых/овощных культур: альдикарб, Bacillus thuriengiensis, карбарил, карбофуран, хлорпирифос, циперметрин, дельтаметрин, абамектин, цифлутрин/бета-цифлутрин, эсфенвалерат, лямбда-цигалотрин, ацеквиноцил, бифеназат, метоксифенозид, новалурон, кромафенозид, тиаклоприд, динотефуран, флуакрипирим, спиродиклофен, гамма-цигалотрин, спиромезифен, спиносад, ринаксипир, циазипир, трифлумурон, спиротетрамат, имидаклоприд, флубендиамид, тиодикарб, метафлумизон, сульфоксафлор, цифлуметофен, цианопирафен, клотианидин, тиаметоксам, спиноторам, тиодикарб, флоникамид, метиокарб, эмамектин-бензоат, индоксакарб, фенамифос, пирипроксифен, фенбутатин-оксид. Фунгициды для фруктовых/овощных культур: аметокрадин, азоксистробин, бентиаваликарб, боскалид, каптан, карбендазим, хлорталонил, медь, циазофамид, цифлуфенамид, цимоксанил, ципроконазол, ципродинил, дифеноконазол, диметоморф, дитианон, фенамидон, фенгексамид, флуазинам, флудиоксонил, флуопиколид, флуопирам, флуоксастробин, флуоксапироксад, фолпет, фосетил, ипродион, ипроваликарб, изопиразам, крезоксим-метил, манкозеб, мандипропамид, металаксил/мефеноксам, метирам, метрафенон, миклобутанил, пенконазол, пентиопирад, пикоксистробин, пропамокарб, пропиконазол, пропинеб, проквиназид, протиоконазол, пираклостробин, пириметанил, квииноксифен, спироксамин, сера, тебуконазол, тиофанат-метил, трифлоксистробин. Гербициды для злаковых культур: 2.4-D, амидосульфурон, бромоксинил, карфентразон-Е, хлортолурон, хлорсульфурон, клодинафоп-P, клопиралид, дикамба, диклофоп-М, дифлуфеникан, феноксапроп, флорасулам, флукарбазон-NA, флуфенацет, флупиросульфурон-М, флуроксипир, флуртамон, глифосат, иодсульфурон, иоксинил, изопротурон, МСРА, мезосульфурон, метсульфурон, пендиметалин, пиноксаден, пропоксикарбазон, просульфокарб, пироксулам, сульфосульфурон, тифенсульфурон, тралкоксидим, триасульфурон, трибенурон, трифлуралин, тритосульфурон. Фунгициды для злаковых культур: азоксистробин, биксафен, боскалид, карбендазим, хлороталонил, цифлуфенамид, ципроконазол, ципродинил, димоксистробин, эпоксиконазол, фенпропидин, фенпропиморф, флуопирам, флуоксастробин, флуквинконазол, флуксапироксад, изопиразам, крезоксим-метил, метконазол, метрафенон, пентиопирад, пикоксистробин, прохлораз, пропиконазол, проквиназид, протиоконазол, пираклостробин, квиноксифен, спироксамин, тебуконазол, тиофанат-метил. Инсектициды для злаковых культур: диметоат, лямбда-цигалотрин, дельтаметрин, альфа-циперметрин, бета-цифлутрин, бифентрин, имидаклоприд, клотианидин, тиаметоксам, тиаклоприд, ацетамиприд, динетофуран, клорфирифос, пиримикарб, метиокарб, сульфоксафлор. Гербициды для маиса: атразин, алахлор, бромоксинил, ацетохлор, дикамба, клопиралид, (S-)диметенамид, глуфосинат, глифосат, изоксафлутол, (S-)метолахлор, мезотрион, никосульфурон, примисульфурон, римсульфурон, сулкотрион, форамсульфурон, топрамезон, темботрион, сафлюфенацил, тиенкарбазон, флуфенацет, пироксасульфон. Инсектициды для маиса: карбофуран, хлорпирифос, бифентрин, фипронил, имидаклоприд, лямбда-цигалотрин, тефлутрин, тербуфос, тиаметоксам, клотианидин, спиромезифен, флубендиамид, трифлумурон, ринаксипир, дельтаметрин, тиодикарб, β-цифлутрин, циперметрин, бифентрин, люфенурон, тебупиримфос, этипрол, циазипир, тиаклоприд, ацетамиприд, динетофуран, авермектин. Фунгициды для маиса: азоксистробин, биксафен, боскалид, ципроконазол, димоксистробин, эпоксиконазол, фенитропан, флуопирам, флуоксастробин, флуксапироксад, изопиразам, метконазол, пентиопирад, пикоксистробин, пропиконазол, протиоконазол, пираклостробин, тебуконазол, трифлоксистробин. Гербициды для риса: бутахлор, пропанил, азимсульфурон, бенсульфурон, цигалофоп, даимурон, фентразамид, имазосульфурон, мефенацет, оксазикломефон, пиразосульфурон, пирибутикарб, квинклорак, тиобенкарб, инданофан, флуфенацет, фентразамид, галосульфурон, оксазикломефон, бензобициклон, пирифталид, пеноксулам, биспирибак, оксадиаргил, этоксисульфурон, претилахлор, мезотрион, тефурилтрион, оксадиазон, феноксапроп, пиримисульфан. Инсектициды для риса: диазинон, фенобукарб, бенфуракарб, бупрофезин, динотефуран, фипронил, имидаклоприд, изопрокарб, тиаклоприд, хромафенозид, клотианидин, этипрол, флюбендиамид, ринаксипир, дельтаметрин, ацетамиприд, тиаметоксам, циазипир, спиносад, спиноторам, эмамектин-бензоат, циперметрин, хлорпирифос, этофенпрокс, карбофуран, бенфуракарб, сульфоксафлор. Фунгициды для риса: азоксистробин, карбендазим, карпропамид, диклоцимет, дифеноконазол, эдифенфос, феримзон, гентамицин, гексаконазол, гимексазол, ипробенфос (IBP), изопротиолан, изотианил, касугамицин, манкозеб, метоминостробин, орисастробин, пенцикурон, пробеназол, пропиконазол, пропинеб, пироквилон, тебуконазол, тиофанат-метил, тиадинил, трициклазол, трифлоксистробин, валидамицин. Гербициды для хлопчатника: диурон, флуометурон, MSMA, оксифлуорфен, прометрин, трифлуралин, карфентразон, клетодим, флуазифоп-бутил, глифосат, норфлуразон, пендиметалин, пиритиобак-натрий, трифлоксисульфурон, тепралоксидим, глуфосинат, флумиоксазин, тидиазурон. Инсектициды для хлопчатника: ацефат, альдикарб, хлорпирифос, циперметрин, дельтаметрин, абамектин, ацетамиприд, эмамектин бензоат, имидаклоприд, индоксакарб, лямбда-цигалотрин, спиносад, тиодикарб, гамма-цигалотрин, спиромезифен, пиридалил, флоникамид, флубендиамид, трифлумурон, ринаксипир, бета-цифлутрин, спиротетрамат, клотианидин, тиаметоксам, тиаклоприд, динетофуран, флубендиамид, трифлумурон, ринаксипир, бета-цифлутрин, спиротетрамат, клотианидин, тиаметоксам, тиаклоприд, динетофуран, флубендиамид, циазипир, спиносад, спиноторам, гамма-цигалотрин, 4-[[(6-хлорпиридин-3-ил)метил](2,2-дифторэтил)амино]фуран-2(5H)-он, тиодикарб, авермектин, флоникамид, пиридалил, спиромезифен, сульфоксафлор. Фунгициды для хлопчатника: азоксистробин, биксафен, боскалид, карбендазим, хлорталонил, медь, ципроконазол, дифеноконазол, димоксистробин, эпоксиконазол, фенамидон, флуазинам, флуопирам, флуоксастробин, флуксапироксад, ипродион, изопиразам, изотианил, манкозеб, манеб, метоминостробин, пентиопирад, пикоксистробин, пропинеб, протиоконазол, пираклостробин, квинтозен, тебуконазол, тетраконазол, тиофанат-метил, трифлоксистробин. Гербициды для сои: алахлор, бентазон, трифлуралин, хлоримурон-этил, хлорансулам-метил, феноксапроп, фомесафен, флуазифоп, глифосат, имазамокс, имазаквин, имазетапир, (S-)метолахлор, метрибузин, пендиметалин, тепралоксидим, глуфосинат. Инсектициды для сои: лямбда-цигалотрин, метомил, имидаклоприд, клотианидин, тиаметоксам, тиаклоприд, ацетамиприд, динетофуран, флубендиамид, ринаксипир, циазипир, спиносад, спиноторам, эмамектин-бензоат, фипронил, этипрол, дельтаметрин, β-цифлутрин, гамма- и лямбда-цигалотрин, 4-[[(6-хлорпиридин-3-ил)метил](2,2-дифторэтил)амино]фуран-2(5H)-он, спиротетрамат, спинодиклофен, трифлумурон, флоникамид, тиодикарб, бета-цифлутрин. Фунгициды для сои: азоксистробин, биксафен, боскалид, карбендазим, хлорталонил, медь, ципроконазол, дифеноконазол, димоксистробин, эпоксиконазол, флуазинам, флуопирам, флуоксастробин, флутриафол, флуксапироксад, изопиразам, ипродион, изотианил, манкозеб, манеб, метконазол, метоминостробин, миклобутанил, пентиопирад, пикоксистробин, пропиконазол, пропинеб, протиоконазол, пираклостробин, тебуконазол, тетраконазол, тиофанат-метил, трифлоксистробин. Гербициды для сахарной свеклы: хлоридазон, десмедифам, этофумезат, фенмедифам, триаллат, клопиралид, флуазифоп, ленацил, метамитрон, квинмерак, циклоксидим, трифлусульфурон, тепралоксидим, квизалофоп. Инсектициды для сахарной свеклы: имидаклоприд, клотианидин, тиаметоксам, тиаклоприд, ацетамиприд, динетофуран, дельтаметрин, β-цифлутрин, гамма/лямбда-цигалотрин, 4-[[(6-хлорпиридин-3-ил)метил](2,2-дифторэтил)амино]фуран-2(5H)-он, тефлутрин, ринаксипир, циаксипир, фипронил, карбофуран. Гербициды для канолы: клопиралид, диклофоп, флуазифоп, глуфосинат, глифосат, метазахлор, трифлуралин, этаметсульфурон, квинмерак, квизалофоп, клетодим, тепралоксидим. Фунгициды для канолы: азоксистробин, биксафен, боскалид, карбендазим, ципроконазол, дифеноконазол, димоксистробин, эпоксиконазол, флуазинам, флуопирам, флуоксастробин, флусилазол, флуксапироксад, ипродион, изопиразам, мепикват-хлорид, метконазол, метоминостробин, паклобутразол, пентиопирад, пикоксистробин, прохлораз, протиоконазол, пираклостробин, тебуконазол, тиофанат-метил, трифлоксистробин, винклозолин. Инсектициды для канолы: карбофуран, тиаклоприд, дельтаметрин, имидаклоприд, клотианидин, тиаметоксам, ацетамиприд, динетофуран, β-цифлутрин, гамма и лямбда-цигалотрин, тау-флувалериат, этипрол, спиносад, спиноторам, флубендиамид, ринаксипир, циазипир, 4-[[(6-хлорпиридин-3-ил)метил](2,2-дифторэтил)амино]фуран-2(5H)-он.

Способы введения гена по настоящему изобретению в другое растение

Также в настоящем документе представлены способы введения нуклеиновой кислоты по настоящему изобретению в другое растение. Нуклеиновая кислота по настоящему изобретению или ее фрагмент могут быть введены во второе растение с помощью рекуррентного отбора, обратного скрещивания, скрещивания потомства, линейного отбора, массового отбора, мутационной селекции и/или отбора, улучшенного исследованием генетических маркеров.

Таким образом, в одном варианте осуществления способы настоящего изобретения включают скрещивание первого растения, содержащего нуклеиновую кислоту по настоящему изобретению, со вторым растением для получения потомства растений F1 и отбора потомства растений F1, которые содержат нуклеиновую кислоту по настоящему изобретению. Способы могут дополнительно включать скрещивание отобранного потомства растений с первым растением, содержащим нуклеиновую кислоту по настоящему изобретению, для получения потомства растений, полученных обратным скрещиванием, и отбора потомства растений, полученных обратным скрещиванием, которые содержат нуклеиновую кислоту по настоящему изобретению. Способы оценки пестицидной активностью представлены в других разделах данной заявки. Способы могут дополнительно включать повторение этих стадий один или несколько раз подряд, для получения отобранного второго или более высокого потомства растений, полученных обратным скрещиванием, которые содержат нуклеиновую кислоту по настоящему изобретению.

В способе настоящего изобретения, для получения необходимого фенотипа, может быть применен любой способ скрещивания, включающий отбор растений. В некоторых вариантах осуществления растения F1 могут быть самоопыляемыми для получения поколения F2 после расщепления. Затем отдельные растения, которые представляют необходимый фенотип (например, пестицидная активность), можно отбирать в каждом поколении (F3, F4, F5, и т.п.) до того момента, когда признаки будут гомозиготными или фиксированными в скрещиваемой популяции.

Второе растение может представлять собой растение, имеющее желаемый признак, такой как толерантность к гербицидам, толерантность к насекомым, толерантность к засухам, борьба с нематодами, эффективность использования воды, эффективность использования азота, улучшенная пищевая ценность, устойчивость к заболеваниям, улучшенный фотосинтез, улучшенное качество волокна, толерантность к стрессу, улучшенное размножение и т.п. Второе растение может быть элитным объектом, как описано в других разделах данной заявки.

В различных вариантах осуществления части растений (целые растения, органы растений (например, листья, стебли, корни и т.п.), семена, растительные клетки, части растения для вегетативного размножения, зародыши и т.п.) могут быть собраны после полученного однократного скрещивания и либо размножены, либо собраны для дальнейшего применения (например в качестве продуктов питания, кормов, биотоплива, масла, муки, муки крупного помола и т.п.).

Способы получения растительного продукта

Настоящее изобретение также относится к способу получения товарного продукта, включающему сбор и/или измельчение зерна сельскохозяйственной культуры, содержащей нуклеиновую кислоту по настоящему изобретению, для получения товарного продукта. Агрономически и экономически важное вещество продуктов и/или композиций, включает без ограничения корм для животных, сырьевые товары, и растительные продукты и отходы производства, которые предназначены для применения в качестве пищи для потребления человеком или для применения в композициях и сырьевых товарах, которые предназначены для потребления человеком, в частности, продукты нежизнеспособных семян/зерна, в том числе (полу)обработанные продукты, полученные из такого зерна/семян, где указанный продукт представляет собой или включает все или обработанные семена или зерно, корм для животных, кукурузную или соевую муку крупного помола, кукурузную или соевую муку, кукурузу, кукурузный крахмал, соевую муку крупного помола, соевую муку, хлопья, соевый белковый концентрат, изоляты соевого белка, текстурированный концентрат соевого белка, косметику, продукты по уходу за волосами, соевую ореховую пасту, соевый сыр, ферментированный соевый продукт, гидролизованный соевый белок, взбитые сливки, жир для обжаривания, лецитин, пригодные для питания целые соевые бобы (сырые, жареные или в виде зеленых соевых бобов), соевый йогурт, соевый сыр, тофу, юба, а также в качестве приготовленных, очищенных, на пару, запеченных или пропаренных зерен и тому подобное, подразумеваются как находящиеся в объеме настоящего изобретения, если вещество этих продуктов и композиций содержит детектируемые количества нуклеотидных и/или аминокислотных последовательностей, изложенных в настоящем документе, в качестве диагностики любого растения, содержащего такие нуклеотидные последовательности.

Следующие примеры представлены для иллюстрирования, а не для ограничения.

ЭКСПЕРПИМЕНТАЛЬНЫЕ ПРИМЕРЫ

Пример 1. Обнаружение новых пестицидных генов у Bacillus thuringiensis

Новые пестицидные гены идентифицировали у бактериальных штаммов, перечисленных в табл. 1, с применением следующих стадий.

- Получение суммарной ДНК из штамма. Суммарная ДНК содержит как геномную ДНК, так и внехромосомную ДНК. Внехромосомная ДНА содержит смесь некоторых или всех из следующих: плазмиды различного размера; фаговые хромосомы; другие не охарактеризованные внехромосомные молекулы.

- Секвенирование ДНК. Суммарную ДНК секвенировали с помощью способа секвенирования нового поколения.

- Идентификация предполагаемых генов токсина посредством анализа гомологии и/или других компьютерных анализов.

- При необходимости завершающую стадию обработки последовательности интересующего гена выполняли с помощью одной из нескольких стратегий ПЦР или клонирования (например, TAIL-PCR).

Таблица 1 Новые гены, идентифицированные в бактериальных штаммах
Штамм	Название гена	Молекулярный Вес (кДа)	Ближайший гомолог	Нуклеотидный SEQ ID №	Аминокислотный SEQ ID №
ATX68363	Axmi368	86,9	87,6% Cry13Aal	1	21
	Axmi368.2*				22
ATX64783	Axmi400	132,9	89% Cry1Dal	2	23
	Axmi400.2*				24
	Axmi400 (усеченный)		87% Cry1Dal	3	25
	Axmi400.2 (усеченный)*				26
ATX29161	Axmi402	73,3	32% Axmi057, 31% Cry32Dal	4	27
	Axmi402.2*				28
	Axmi402.3*				29
	Axmi402.4*				30
	Axmi402.5*				31
ATX29161	Axmi403	139,7	60% Axmil03, 57% Cry32Aal	5	32
	Axmi403.2*				33
	Axmi403.3*				34

	Axmi403.4*				35
	Axmi403.5*				36
	Axmi403.6*				37
	Axmi403.7*				38
	Axmi403 (усеченный)		58% Axmil03, 37% Cry32Aal	6	39
	Axmi403,2 (усеченный)*				40
	Axmi403,3 (усеченный)*				41
	Axmi403,4 (усеченный)*				42
	Axmi403,5 (усеченный)*				43
	Axmi403,6 (усеченный)*				44
	Axmi403,7 (усеченный)*				45
ATX67447	Axmi404	137,1	68% Cry1Ahl	7	46
	Axmi404.2*				47
	Axmi404.3*				48
	Axmi404 (усеченный)		52% Cry1Acl		49

	Axmi404.2 (усеченный)*			8	50
	Axmi404.3 (усеченный) *				51
ATX52424	Axmi405	87,6	48% Cry9Aal	9	52
	Axmi405.2*			10	53
	Axmi405.3*				54
	Axmi405.4*				55
	Axmi405.5*				56
ATX66842	Axmi416	133	71,3% Cry1Ail	11	57
	Axmi416(усеченный)		64,7% Cry1Ail	12	58
ATX68363	Axmi417	35,9	56% Axmi194, 23% Cry55Aa2	13	59
	Axmi417.2*				60
	Axmi417.3*				61
	Axmi417.4*				62
	Axmi417 (усеченный)			14	63
	Axmi417.2 (усеченный)*				64
ATX65158	Axmi423	43,3	43% Cry15Aa1	15	65
	Axmi423 (усеченный)			16	66
ATX66410	Axmi424	138,9	94% Axmi221z, 60% Cry1Aa9	17	67
	Axmi424 (усеченный)			18	68

ATX66854	Axmi425	140	90% Cry1Bal	19	69
	Axmi425.2*				70
	Axmi425.3*				71
	Axmi425 (усеченный)		95% Cry1Ba1	20	72
	Axmi425,2 (усеченный)*				73
	Axmi425,3 (усеченный)*				74
* Представляет белок, который кодируется, начиная с сайта инициации, расположенного ниже, и “(усеченный)” указывает на то, что белок имеет С-концевое усечение.

Пример 2. Экспрессия и очистка

Ген, кодирующий каждую из аминокислотных последовательностей, изложенных в таблице 2, амплифицировали с помощью ПЦР из соответствующего штамма, перечисленного в таблице 1, с применением ДНК-полимеразы HERCULASE® II Fusion с праймерами, включающими AscI линкер на 3'-конце. Амплифицированный продукт ПЦР разрезали с помощью AscI и лигировали в вектор pMalC4X. Клон подтверждали секвенированием и плазмиду трансформировали в компетентные клетки B121. Одну колонию инокулировали в среду LB и культивировали при 37°С до достижения логарифмической фазы и индуцировали с помощью 0,5 мМ IPTG при 20°С в течение 18 часов. Очищенный белок расщепляли с помощью фактора Ха в соотношении 1:50 при комнатной температуре в течение ночи. Очищенный белок подвергали биоанализу, применяя против выбранного насекомого-вредителя в соответствии со стандартном протоколом. Результаты показаны ниже в таблице 2. Вредители перечислены в таблице 3, а система оценок - после таблицы 3.

Таблица 2 Результаты биоанализа (оценка задержки роста и смертности)
	SEQ ID №	Ae	BCW	CA	DBM	ECB	FAW	Hv	Hz	SBA	SBL	SCB	SWCB	VBC
Axmi368	21									4,4
Axmi400 (усеченный)	25			2,3	3,4					2,3	3,4
Axmi402	27			3,3						2,1			1,1
Axmi403 (усеченный)	39			2,3						2,3			1,1
Axmi404.2 (усеченный)	50			4,4	4,4	4,3	1,0	2,0	1,0	2,2	4,4	1,0	1,1	1,1
Axmi405.2	53			2,2	2,2								3,1	2,0
Axmi416 (усеченный)	58		3,2		4,4	1,0	2,0	4,2	2,1		4,4	1,1	4,2	4,2
Axmi417 (усеченный)	63			3,4	4,4					3,4				3,0
Axmi423 (усеченный)	66				4,4	2,2		2,1			4,4	3,4	3,1	2,0
Axmi424 (усеченный)	68	2,2		3,4	4,4			3,0	1,0	3,4	4,4			4,3
Axmi425 (усеченный)	72				4,4	2,2		2,1			3,3	4,4	3,1	1,0

Таблица 3 Насекомые в панели биоанализа
Ae	Комар желтолихорадочный	Aedes aegypti
BCW	Совка-ипсилон	Agrotis ipsilon
CA	Тля хлопковая	Aphis gossypil
DBM	Моль капустная	Plutella xylostella
ECB	Огневка кукурузная	Ostrinia nubilalis
FAW	Совка травяная	Spodoptera frugiperda
Hv	Табачная листовертка	Heliothis virescens
Hz	Хлопковая совка	Helicoverpa zea
SBA	Соевая тля	Aphis glycines
SBL	Соевая совка	Pseudoplusia includens
SCB	Огневка сахарного тростника	Diatraea saccharalis
SWCB	Огневка кукурузная юго-западная	Diatraea grandiosella
VBC	Гусеница вельветовых бобов	Anticarsia gemmatalis

Оценки задержки роста:

0 = активность отсутствует;

1 = отсутствие однообразной задержки роста;

2 = незначительная однообразная задержка роста (75% от размера контролей);

3= сильная однообразная задержка роста (74-26% от размера контролей);

4 = полная однообразная задержка роста (мене 25% от размера контролей).

Оценки смертности:

0 = активность отсутствует;

1 = смертность до 25%;

2 = смертность до 50%;

3 = смертность до 75%;

4 = смертность более 75%.

Пример 3. Дополнительный анализ пестицидной активности

Нуклеотидные последовательности по настоящему изобретению могут быть протестированы на их способность продуцировать пестицидные белки. Способность пестицидного белка действовать в качестве пестицида на вредителя зачастую оценивают большим количеством способов. Один из способов, хорошо известных из уровня техники, представляет собой осуществление анализа с питанием. В таком анализе с питанием экспонируют вредителя с образцом, содержащим либо тестируемые соединения, либо контрольные образцы. Зачастую это осуществляют помещением тестируемого материала или подходящего разведения такого материала на материал, который вредитель поглотит, такой как искусственная питательная среда. Тестируемый материал может быть составлен из жидкости, твердого вещества или взвеси. Тестируемый материал может быть помещен на поверхность и затем оставлен для высушивания. В качестве альтернативы, тестируемый материал может быть смешан с растопленной искусственной питательной средой, затем разложен в камере для проведения анализа. Камера для проведения анализа может представлять собой, например, чашку, ванну или лунку планшета для микротитрования.

Анализы с сосущими вредителями (например, тлей) могут включать отделение тестируемого материала от насекомого посредством фрагментации, в идеале - части, которая может быть проколота частями сосущего ротового аппарата сосущего насекомого для поглощения тестируемого материала. Зачастую тестируемый материал смешивают со стимулятором питания, таким как сахароза, для усиления поглощения тестируемого соединения.

Другие типы анализов могут включать микроинъекцию тестируемого материала в ротовой аппарат или кишечник вредителя, а также разработку трансгенных растений с последующим тестированием способности вредителя питаться трансгенным растением. Тестирование растения может включать выделение обычно поедаемых частей растения, например небольшие садки, прикрепленные к листу, или выделение целых растений в садки, содержащие насекомых.

В данной области известны и другие способы и подходы для анализа вредителей, и их можно найти, например, в Robertson and Preisler, eds. (1992) Pesticide bioassays with arthropods, CRC, Boca Raton, FL. В качестве альтернативы, анализы часто описываются в журналах "Arthropod Management Tests" и "Journal of Economic Entomology" или обсуждаются членами Энтомологического Сообщества Америки (ESA).

В некоторых вариантах осуществления участки ДНК, кодирующие участки пестицидных белков, обладающие токсичностью, раскрытые в настоящем документе, по отдельности клонируют в экспрессирующий вектор E. coli pMAL-C4x позади гена malE кодирующего белок, связывающий мальтозу (МВР). Эти слияния внутри рамки считывания приводят к экспрессии в Е. coli белков слияния МВР-Axmi.

Для экспрессии в E. coli, клетки BL21*DE3 трансформировали отдельными плазмидами. Единичные колонии инокулировали в среду LB, дополненную карбенициллином и глюкозой, и выращивали в течение ночи при 37°С. На следующий день свежую среду инокулировали с 1% культуры в течение ночи и выращивали при 37°С до достижения логарифмической фазы. Впоследствии культуры индуцировали с помощью 0,3 мМ IPTG в течение ночи при 20°С. Каждый клеточный осадок суспендировали в 20 мМ буфере Tris-HCl, рН 7,4+200 мМ NaCl+200 мМ DTT + ингибиторы протеаз и обрабатывали ультразвуком. Анализ посредством электрофореза в SDS-PAGE применяли для подтверждения экспрессии белков слияния.

Суммарные бесклеточные экстракты загружали в колонку с амилозой, прилагаемую к жидкостной экспресс-хроматографии белков (FPLC) для аффинной очистки белков слияния MBP-axmi. Связавшийся белок слияния элюировали со смолы с помощью 10 мМ раствора мальтозы. Очищенные белки слияния затем расщепляли либо с помощью фактора Ха, либо трипсина, для удаления аминоконцевого остатка МВР с белка Axmi. Расщепление и растворимость белков определяли с помощью SDS-PAGE.

Пример 4. Нацеливание генов для экспрессии в растении

Кодирующие области генов по настоящему изобретению соединяют с подходящими промоторными и терминаторными последовательностями для экспрессии в растениях. Такие последовательности хорошо известны из уровня техники, и они могут включать актиновый промотор риса или убиквитиновый промотор маиса для экспрессии в однодольных растениях, промотор Arabidopsis UBQ3 или промотор CaMV 35S для экспрессии в двудольных растениях и терминаторные последовательности nos или PinII. Методики для получения и подтверждения конструкций промотор-ген-терминатор также хорошо известны из уровня техники.

В одном аспекте настоящего изобретения разрабатывают и получают синтетические последовательности ДНК. Эти синтетические последовательности имеют измененную нуклеотидную последовательность относительно исходной последовательности, но кодируют белки, которые по существу идентичны исходной последовательности.

В другом аспекте настоящего изобретения создают модифицированные версии синтетических генов таким образом, чтобы нацелить полученный пептид на органеллу растения, такую как эндоплазматический ретикулум или апопласт. Пептидные последовательности, нацеливающие белки слияния на органеллы растений, известны из уровня техники. Например, N-концевой участок гена кислой фосфатазы белого люпина Lupinus albus (GENBANK® ID GE14276838, Miller et al. (2001) Plant Physiology 127: 594-606) известен из уровня техники как нацеливающий гетерологичные белки на эндоплазматический ретикулум. Если получаемый белок слияния также содержит последовательность удержания в эндоплазматическом ретикулуме, содержащую на С-конце пептид N-конец-лизин-аспарагиновая кислота-глутаминовая кислота-лейцин (т.е. мотив “KDEL”, SEQ ID № 75), то белок слияния будет нацелен на эндоплазматический ретикулум. При отсутствии на С-конце белка слияния последовательности, нацеливающей на эндоплазматический ретикулум, белок будет нацелен на эндоплазматический ретикулум, но будет, в конечном счете, изолирован в апопласт.

Таким образом, этот ген кодирует белок слияния, который содержит тридцать одну аминокислоту на N-конце гена кислой фосфатазы, полученного из белого люпина Lupinus albus (GENBANK® ID GL14276838, Miller et al., 2001, выше), является слитым с N-коневой аминокислотной последовательностью по настоящему изобретению, а также KDEL последовательностью (SEQ ID № 75) на С-конце. Таким образом, полученный белок, как прогнозируют, будет нацелен на эндоплазматический ретикулум растения после экспрессии в растительной клетке.

Растительные кассеты экспрессии, описанные выше, комбинируются с соответствующим селектируемым маркером растения для облегчения отбора трансформированных клеток и тканей, и лигируются в векторы трансформации растений. Они могут включать бинарные векторы из трансформации, опосредованной Agrobacterium, или простые плазмидные векторы для аэрозольной или биолистической трансформации.

Пример 5. Трансформация сои

Трансформация сои достигается с применением способов, хорошо известных из уровня техники, таких как те, которые описаны с применением трансформации эксплантатов половины семян сои, опосредованной Agrobacterium tumefaciens, с применением, в основном, способа, описанного Paz et al. (2006), Plant cell Rep. 25:206. Трансформанты идентифицировали, применяя темботрион в качестве маркера для отбора. Наблюдали появление зеленых побегов и в качестве индикатора описывали толерантность к гербициду изоксафлутолу или темботриону. Толерантные трансгенные побеги будут показывать нормальное озеленение по сравнению с побегами сои дикого типа, не обработанными изоксафлутолом или темботрионом, при этом побеги сои дикого типа обработаны таким же количеством изоксафлутола или темботриона будут полностью обесцвечены. Это указывает на то, что присутствие белка HPPD обеспечивает толерантность к гербицидам ингибитора HPPD, подобно изоксафлутолу или темботриону.

Толерантные зеленые побеги переносили в среду для выращивания или прививали. Укорененные проростки переносили в теплицу после периода акклиматизации. Растения, содержащие трансген, затем опрыскивали гербицидами на основе ингибитора HPPD, такими как, например, темботрион с нормой 100 г а.и./га или мезотрион с нормой 300 г а.и./га дополненных сульфатом аммония, сложным метиловым эфиром рапсового масла. Через десять дней после внесения, симптомы, связанные с применением гербицида, оценивали и сравнивали с симптомами, наблюдаемыми на растениях дикого типа при тех же условиях.

Пример 6. Установление и отбор растения хлопчатника Т0

Трансформация хлопчатника обеспечивается применением способов, хорошо известных из уровня техники, особенно предпочтителен способ, описанный в публикации заявки на патент РСТ WO 00/71733. Регенерированные растения переносили в теплицу. После периода акклиматизации, достаточно выросшие растения опрыскивали гербицидами на основе ингибитора HPPD, такими как, например, эквивалентные темботриону с нормой 100 или 200 г а.и./га, дополненные сульфатом аммония и сложным метиловым эфиром рапсового масла. Через семь дней после нанесения распылением, симптомы, связанные с обработкой гербицидом, оценивали и сравнивали с симптомами, наблюдаемыми на растениях хлопчатника дикого типа, подвергшихся такой же обработке при тех же условиях.

Пример 7. Трансформация клеток маиса генами пестицидного белка, описанными в настоящем документе

Початки маиса собирали через 8-12 дней после опыления. Из початков выделяли зародыши и эти зародыши размером 0,8-1,5 мм предпочтительно использовали для трансформации. Зародыши высеивали щитком вверх на подходящую инкубационную среду, такую как среда DN62A5S (3,98 г/л солей N6; 1 мл/л витаминов N6 (1000x исходного раствора); 800 мг/л L-аспарагина; 100 мг/л мио-инозитола; 1,4 г/л L-пролина; 100 мг/л казаминовых кислот; 50 г/л сахарозы; 1 мл/л 2,4-D (1 мг/мл исходного раствора)). Однако, среда и соли, отличные от DN62A5S, также пригодны и известны из уровня техники. Зародыши инкубировали в течение ночи при 25°С в темноте. Однако, отсутствует необходимость инкубировать зародыши per se в течение ночи.

Полученные эксплантаты переносили в квадратные лунки (30-40 на чашку), переносили на осмотическую среду и выдерживали в течение приблизительно 30-45 минут, затем переносили на пластину для инжекции (см., например, публикацию WO/0138514 и патент США № 5240842).

Конструкции ДНК, предназначенные для введения генов по настоящему изобретению в растительные клетки, вводятся в ткани растения, с применением аэрозольного лучевого инжектора, с применением условий, главным образом описанных в публикации РСТ WO/0138514. После инжекции зародыши инкубировали в течение приблизительно 30 мин на осмотической среде и помещали на инкубационную среду на ночь при 25°С в темноте. Чтобы избежать чрезмерного повреждения эксплантатов процедурой инжекции, их инкубировали в течение по меньшей мере 24 часов перед переносом в среду для регенерации. Зародыши затем помещали в среду для восстановительного периода на приблизительно 5 дней при 25°С в темноте, затем переносили на селективную среду. Эксплантаты инкубировали в селективной среде в течение периода до восьми недель в зависимости от природы и особенностей конкретно используемого отбора. После периода отбора полученный каллюс переносили на среду для созревания зародыша до обнаружения образования зрелых соматических зародышей. Полученные зрелые соматические зародыши затем помещали в слабоосвещенное место и инициировали процесс регенерации способами, известными из уровня техники. Полученные побеги оставляли для укоренения в среде для выращивания и полученные растения переносили в горшки для рассады и размножали как трансгенные растения.

Материалы Среда DN62A5S
Компоненты	На литр	Источник
Основная смесь солей Chu N6 (Прод. № C 416)	3,98 г/л	Phytotechnology Labs
Раствор витаминов Chu N6 (Прод. № C 149)	1 мл/л (1000x исходного раствора)	Phytotechnology Labs
L-аспарагин	800 мг/л	Phytotechnology Labs
Мио-инозитол	100 мг/л	Sigma
L-пролин	1,4 г/л	Phytotechnology Labs
Казаминовые кислоты	100 мг/л	Fisher Scientific

Сахароза	50 г/л	Phytotechnology Labs
2,4-D (Прод. № D-7299)	1 мл/л (1 мг/мл исходного раствора)	Sigma

С помощью 1 N KOH/1 N KCl доводили рН раствора до 5,8, добавляли Gelrite (Sigma) до достижения концентрации 3 г/л и среду автоклавировали. После охлаждения до 50°С добавляли 2 мл/л исходного раствора нитрата серебра с концентрацией 5 мг/мл (Phytotechnology Labs).

Пример 8. Трансформация генов по настоящему изобретению в растительных клетках посредством трансформации, опосредованной Agrobacterium

Початки собирали через 8-12 дней после опыления. Из початков выделяли зародыши и эти зародыши размером 0,8-1,5 мм предпочтительно использовали для трансформации. Зародыши высеивали щитком вверх на подходящую инкубационную среду и инкубировали в течение ночи при 25°С в темноте. Однако, отсутствует необходимость инкубировать зародыши per se в течение ночи. Зародыши приводили в контакт со штаммом Agrobacterium, содержащим соответствующие векторы для переноса, опосредованного Ti плазмидой, в течение приблизительно 5-10 минут, а затем высевали на среду и сокультивировали в течение приблизительно 3 дней (22°C в темноте). После сокультивирования, эксплантаты переносили в среду для восстановительного периода на 5 дней (при 25°С в темноте). Эксплантаты инкубировали в селективной среде в течение периода до восьми недель в зависимости от природы и особенностей конкретно используемого отбора. После периода отбора полученный каллюс переносили на среду для созревания зародыша до обнаружения образования зрелых соматических зародышей. Полученные зрелые соматические зародыши затем помещали в слабоосвещенное место и инициировали процесс регенерации способами, известными из уровня техники.

Пример 9. Трансформация риса

Незрелые семена риса, содержащие зародыши на желаемой стадии развития, собирали из растений-доноров, выращенных в контролируемых условиях в теплице. После стерилизации семян, незрелые зародыши выделяли и предварительно индуцировали на твердой среде в течение 3 дней. После предварительной индукции, зародыши погружали на несколько минут в суспензию Agrobacterium, несущих необходимые векторы. Затем зародыши сокультивировали на твердой среде, содержащей ацетосирингон и инкубировали в темноте в течение 4 дней. Эксплантаты затем переносили в первую селективную среду, содержащую в качестве селективного агента фосфинотрицин. После примерно 3 недель, щитки с развивающимся каллюсом разрезали на несколько меньших кусочков и переносили в ту же селективную среду. Последующие субкультивирования осуществляли приблизительно каждые 2 недели. После каждого субкультивирования, активно растущий каллюс разрезали на меньшие кусочки и инкубировали на второй селективной среде. После нескольких недель каллюс, отчетливо обладающий толерантностью к фосфинотрицину, переносили в регенерационную селективную среду. Полученные проростки культивировали на среде MS с половинной концентрацией для их полного роста в длину. Растения в конечном итоге переносили в почву и выращивали в теплице.

Все публикации и заявки на патент, упомянутые в настоящем описании, ориентированы на уровень квалификации специалиста в области техники, к которой относится настоящее изобретение. Все публикации и заявки на патент включены в данный документ посредством ссылки в той же степени, как если бы каждая отдельная публикация или заявка на патент конкретно и отдельно была включена посредством ссылки.

Хотя в целях ясности понимания вышеприведенное изобретение было довольно подробно описано посредством иллюстрации и примера, очевидно, что на практике можно осуществлять определенные изменения и модификации в пределах объема прилагаемой формулы изобретения.

--->

СПИСОК ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ

<110> Athenix Corp.

Bayer CropScience LP

Thayer, Rebecca

Roberts, Kira

Sampson, Kimberly

Lehtinen, Duane

Peters, Cheryl

Magalhaes, Leonardo

Dunn, Ethan

<120> ГЕНЫ ТОКСИНОВ И СПОСОБЫ ИХ ПРИМЕНЕНИЯ

<130> 2916693-20178WO01

<150> 61/774,110

<151> 2013-03-07

<150> 61/774,627

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,629

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,635

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,638

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,642

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,645

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,647

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,650

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,655

<151> 2013-03-08

<150> 61/774,659

<151> 2013-03-08

<160> 75

<170> PatentIn версия 3.5

<210> 1

<211> 2382

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 1

atgacttgtc aattacaagc gcaaccactt attccctata acgtactagc aggagttcca 60

actagtaata caggtagtcc aatcggcaat gcaggtaatc aatttgatca gtttgagcaa 120

accgttaaag agctcaagga agcatgggaa gcgttccaaa aaaacggaag tttctcatta 180

gcagctcttg aaaagggatt tgatgcagca atcggaggag gatcctttga ttatttaggt 240

ttagttcaag ccggcctagg attagttggt acgctaggcg ccgcaatccc tggtgtttca 300

gtggcagtgc ctcttattag catgcttgtt ggtgtttttt ggccaaaggg cacaaacaac 360

caagaaaacc ttattacagt tattgataag gaagttcaga gaatactaga tgaaaagcta 420

tctgatcagt taataaagaa attgaacgca gatttaaatg cttttacgga cctagtaact 480

cgtttggaag aagtaataat agatgcaact ttcgagaatc acaagcctgt actacaagta 540

agtaaatcaa attatatgaa agtggattca gcatatttct caacaggagg tattcttact 600

cttggcatga gtgattttct tactgatacc tattcaaagc ttaccttccc attatatgta 660

ctaggcgcaa ctatgaaact ttcagcatat catagttata tacaattcgg aaatacatgg 720

cttaataaag tttatgattt atcatcagat gagggaaaaa caatgtcgca ggctttagca 780

cgagctaaac agcatatgcg ccaagacata gcattttata caagccaagc tttaaacatg 840

tttactggga atctcccttc attatcatct aataaatatg caattaatga ctataatgta 900

tacactcgag caatggtatt gaatggctta gatatagtag caacatggcc taccctatat 960

ccagatgact attcgtctca gataaaactg gagaaaacac gcgtgatctt ttcagatatg 1020

gtcgggcaaa gtgagagtag agatggcagc gtaacgatta aaaatatttt tgacaataca 1080

gattcacatc aacatggatc cataggtctc aattcaatct cttatttccc agatgagtta 1140

cagaaagcac aacttcgcat gtatgattat aatcacaaac cttattgtac ggactgtttc 1200

tgctggccgt atggagtgat tttaaactat aacaagaata cctttagata tggcgataat 1260

gatccaggtc tttcaggaga cgttcaactc ccagcaccta tgagtgtagt taatgcccaa 1320

actcaaacag cccaatatac agatggagaa aacatatgga cagatactgg ccgcagttgg 1380

ctttgtactc tacgtggcta ctgtactaca aactgttttc caggaagagg ttgttataat 1440

aatagtactg gatatggaga aagttgcaat caatcacttc caggtcaaaa aatacatgca 1500

ctatatcctt ttacacaaac aaatgtgctg ggacaatcag gcaaactagg attgctagca 1560

agtcatattc catatgacct aagtccgaac aatacgattg gtgacaaaga tacagattct 1620

acgaatattg tcgcaaaagg aattccagtg gaaaaagggt atgcatccag tggacaaaaa 1680

gttgaaatta tacgagagtg gataaatggt gcgaatgtag ttcaattatc tccaggccaa 1740

tcttggggaa tggattttac caatagcaca ggtggtcaat atatggtccg ctgtcgatat 1800

gcaagtacaa acgatactcc aatctttttt aatttagtgt atgacggggg atcgaatcct 1860

atttataacc agatgacatt ccctgctaca aaagagactc cagctcacga ttcagtagat 1920

aacaagatac taggcataaa aggaataaat ggaaattatt cactcatgaa tgtaaaagat 1980

tctgtcgaac ttccatctgg gaaatttcat gtttttttca caaataatgg atcatctgct 2040

atttatttag atcgacttga gtttgttcct ttaggaaaac catcccctgg tgttttatat 2100

tctggttctt atgatcttat gggatcacag tatgctagcg ttctttttaa cgaccaaaat 2160

gcctcctata ccacagtttc tataaatggg gtatctgatg cacatagtac ctcaggaagt 2220

attactcttt ttaataatga gacattagta aaaggatttg atgtaccagg ttcaggtcaa 2280

agttatcaat attctaatgt aactgtgcct ccttataata gagtcaatat gacgaaaggc 2340

acctatgctg aactttcagg ttctgtaaca attaaaggaa at 2382

<210> 2

<211> 3519

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 2

gtgctaaaat taagaaaacg gaggtatttt atggagggaa ataatctaaa tcaatgcata 60

ccttacaatt gtttaagtaa tcctaaggac ataatattag gtgatgaaag gctagaaact 120

ggtaatactg tagcagacat taccttaggg attgtcaatc tattgttttc tgagtttgtt 180

cctggtggag gctttatact aggattactg gatttaatat gggggtctat aggtcgttcc 240

caatgggatc tatttctgga acagattgaa caattgatta agcaaagaat agaagaattt 300

gctaggaatc aggcaatttc aaggttggag gggctaagcg atctttataa gacctatgct 360

agagcgttta gcgattggga ggcagatccg actaatccag cattaaggga agaaatgcgt 420

atacaattta atgacatgaa tagtgctatc ataacggctc tcccactttt tagagttcaa 480

aattatgaag ttgctctttt atctgtttat gttcaagctg caaacttaca tttatctatt 540

ttaagagatg tttcagtctt tggagaaaga tggggatatg atacagcaac tatcaataat 600

cgctatagtg acttaactag ccttattcat gtttatacta atcattgtgt ggatacgtat 660

aatcagggat taaggcgttt ggaaggtcgt tttcttaccg attggattgt atataatcgt 720

ttccgaagac aattaacaat ttcagtatta gatattgttg cattttttcc aaattatgat 780

attcgaacat atccaattca aacagctact cagctaacga gggaaatcta tctggattta 840

ccttttatta atgaaaatct ttctcctgca gcaagctatc cctcattctc agatgctgaa 900

agtgctataa tcaggagtcc tcatttagtg gactttttaa atagcttcac tatttataca 960

gatagtcttg ctcgatattt atattgggga gggcatcggg tgaattttac ccgttcagga 1020

gttactactt ttatacaatc accactatat ggaagggaag gaaatgcaga gcgttctgta 1080

attatttcgg catcatctag cgtaccaata tttagaacac tttcatatgt tactggcctt 1140

gacaatgcaa atcctgtagc tggaattgaa ggagtggaat tccaaaatac tataagtaga 1200

agtatctatc gtaaaagtgg tccaattgat tcttttaatg aattaccacc tcaagatgcc 1260

agtgtatctc cttcaattgg gtatagtcac cgtttatgtc atgccacatt tttagaacgg 1320

attagtggac caagaattgc aggtgtcgtt ttttcctgga cacatcgtag tgctagccct 1380

actaatgaag taagttcatc tagaattaca caaattccat gggtaaaggc gcatactctt 1440

gcgtctggtg cctccgttat taaagggcct ggatttacag gtggagatat actaactagg 1500

aataccttag gcgaactggg aactttaaga gtaacttttg caggaagatt atcacaaagt 1560

tattatatac gtttccgtta tgcttccgta gctaatagga gtggtatatt tagctattca 1620

cagccaactt catatggaat ttcctttcca aaaactatgg atgcaaatga atcattaaca 1680

tctcgttcat ttgcacttgc tacacttgct acaccgctaa cctttagaag gcaagaagaa 1740

ttaaatctac aaataccatc aggtacttat atagatcgaa ttgagtttgt tccagtcgat 1800

gaaaccttta caacagaatc tgatctggat agagcacaac aggcggtgaa tgcgctgttt 1860

acttcttcca atcaaatcgg cttaaaaaca gatgtgacgg attatcatat tgatcaagta 1920

tccaatttag tggattgttt atcggatgaa ttttgtctgg atgaaaaaaa agaattgtcc 1980

gagaaagtca aacatgcgaa gcgacttagt gatgagcgga atttacttca agatccaaac 2040

tttagaggga tcaatagaca actagaccgt ggctggagtg gaagtacgga tattaccatc 2100

caaggaggag atgacgtatt caaagagaat tacgttacac taccaggtac ctttgatgag 2160

tgctatccaa cgtatttata tcaaaaaata gatgagtcga aattaaaagc ctatacccgt 2220

tatcaattaa gagggtatat cggggatagt caagacttag aaatctattt aattcgttac 2280

aatgcaaaac acgaaatagt aaatgtacca ggtacaggga gtttatggcc tctttctgta 2340

gaaaattcaa ttggaccttg tggagaaccg aatcgatgcg cgccacacct tgaatggaat 2400

cctaatctag agtgttcttg cagagaaggg gaaaaatgtg cccatcattc ccatcatttc 2460

tccttggaca ttgatgttgg atgtacagac ttaaatgagg acttaggtgt atgggcgata 2520

ttcaagatta agacgcaaga tggccatgca agactaggaa atctagagtt tctcgaagag 2580

aaaccattag taggggaagc actagctcgt gtgaaaagag cggagaaaaa atggagagac 2640

aaacgtgaaa aattggaatt ggaaacaaat attgtttata aagaggcaaa agaatctgta 2700

gatgctttat ttgtaaactc tcaatatgat agattacaag cggataccaa catcgcgatg 2760

attcatgcgg cagataaacg cgttcatagc attcgagaag catatcttcc agagttatct 2820

ataattccgg gtgtaaatgc gggcattttc gaagaattag agggacgtat ttacacagcc 2880

tactctctat atgatgcgag aaatgtcatt aaaaatggcg atttcgataa tggcttatta 2940

tgctggaacg tgaaagggca tgtagatgta gaagaacaaa acaatcaccg ttcagttctg 3000

gttatcccag aatgggaagc agaagtgtca caagaagttc gtgtctgtcc aggacgtggc 3060

tatatccttc gtgttacagc gtacaaagag ggatatggag agggctgcgt aacgatccat 3120

gagatcgaag acaatacaga cgaactgaaa ttcagcaact gtgtagaaga ggaagtatat 3180

ccaaacaaca cggtaacgtg taatgattat actgcgactc aagaagaata tgagggtacg 3240

tacacttctc gtaatcgagg atatgacgga gcctatgaaa gcaattcttc tgtaccagct 3300

gattatgcat cagcctatga agaaaaagcg tatacagatg gaagaagaga gaatccttgt 3360

gaatctaata gaggatatgg ggattacgcg ccactaccag ctggttatgt gacaaaggaa 3420

ttagagtact tcccagaaac cgataaggta tggattgaga tcggagaaac ggaaggaaca 3480

ttcattgtgg atagtgtgga attactcctt atggaggaa 3519

<210> 3

<211> 1767

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 3

atggagggaa ataatctaaa tcaatgcata ccttacaatt gtttaagtaa tcctaaggac 60

ataatattag gtgatgaaag gctagaaact ggtaatactg tagcagacat taccttaggg 120

attgtcaatc tattgttttc tgagtttgtt cctggtggag gctttatact aggattactg 180

gatttaatat gggggtctat aggtcgttcc caatgggatc tatttctgga acagattgaa 240

caattgatta agcaaagaat agaagaattt gctaggaatc aggcaatttc aaggttggag 300

gggctaagcg atctttataa gacctatgct agagcgttta gcgattggga ggcagatccg 360

actaatccag cattaaggga agaaatgcgt atacaattta atgacatgaa tagtgctatc 420

ataacggctc tcccactttt tagagttcaa aattatgaag ttgctctttt atctgtttat 480

gttcaagctg caaacttaca tttatctatt ttaagagatg tttcagtctt tggagaaaga 540

tggggatatg atacagcaac tatcaataat cgctatagtg acttaactag ccttattcat 600

gtttatacta atcattgtgt ggatacgtat aatcagggat taaggcgttt ggaaggtcgt 660

tttcttaccg attggattgt atataatcgt ttccgaagac aattaacaat ttcagtatta 720

gatattgttg cattttttcc aaattatgat attcgaacat atccaattca aacagctact 780

cagctaacga gggaaatcta tctggattta ccttttatta atgaaaatct ttctcctgca 840

gcaagctatc cctcattctc agatgctgaa agtgctataa tcaggagtcc tcatttagtg 900

gactttttaa atagcttcac tatttataca gatagtcttg ctcgatattt atattgggga 960

gggcatcggg tgaattttac ccgttcagga gttactactt ttatacaatc accactatat 1020

ggaagggaag gaaatgcaga gcgttctgta attatttcgg catcatctag cgtaccaata 1080

tttagaacac tttcatatgt tactggcctt gacaatgcaa atcctgtagc tggaattgaa 1140

ggagtggaat tccaaaatac tataagtaga agtatctatc gtaaaagtgg tccaattgat 1200

tcttttaatg aattaccacc tcaagatgcc agtgtatctc cttcaattgg gtatagtcac 1260

cgtttatgtc atgccacatt tttagaacgg attagtggac caagaattgc aggtgtcgtt 1320

ttttcctgga cacatcgtag tgctagccct actaatgaag taagttcatc tagaattaca 1380

caaattccat gggtaaaggc gcatactctt gcgtctggtg cctccgttat taaagggcct 1440

ggatttacag gtggagatat actaactagg aataccttag gcgaactggg aactttaaga 1500

gtaacttttg caggaagatt atcacaaagt tattatatac gtttccgtta tgcttccgta 1560

gctaatagga gtggtatatt tagctattca cagccaactt catatggaat ttcctttcca 1620

aaaactatgg atgcaaatga atcattaaca tctcgttcat ttgcacttgc tacacttgct 1680

acaccgctaa cctttagaag gcaagaagaa ttaaatctac aaataccatc aggtacttat 1740

atagatcgaa ttgagtttgt tccagtc 1767

<210> 4

<211> 1965

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 4

atgacccaca atgacaacaa taataaattc gaaatcaagg atactggtac caagccaagg 60

tccccccttg caaatgcacc aggtcctaca tggcaaaata taaataatag agatgtagag 120

acatttggat caatagaaat tgcgggaaaa gtagtttcag gcgttataag ctcagttata 180

aaatctttaa gacaacaagc gcaaatagat aaaatagtag caatcgtcgt ggttgaagtc 240

tttgaagtgc tttggcctgt cctagaaggt atgtggtatg cgatgatgga tgctgtagaa 300

attatgattc aggaagccat tacaactgcg gtaagaagta aagcacaagc agaattaaat 360

ggcattcgca atgcccttgt actctttcaa caagctttcg acgactggga aaaaaattca 420

gataatccac aattacaaga tcgtgtaaga aggcaattta ctgcgacaaa tacattaatt 480

caattcgcca tgtcttcctt tgcagttcca ggttttcaag tcccattact cgttgtatat 540

gctcaagcgg ccaacctaca tttactgttt ttacgagagg ctgttgtact tggagaaaag 600

tgggggatga gtcgagaaga ggtagatgat tattataatg gagaacttgg actaactgag 660

ctcacacaat catacacgaa tcactgcaca aattggtatc atgagggatt agcgcaatca 720

atgaaattaa acccgagtgt aacaatacta gaacagtgga atttatataa tgactttaga 780

agagaaatga cgattatgat cttagatatt gtagcgttat ggccgacata tgatgtcaag 840

ttatatcccg caggaaccaa aacagagctc acacgaataa tatatacgcc attaatggga 900

gttttggaag atagtagttc tataagtgcc acaaggaaag aatatggtaa tatagcggct 960

ataaatcagc aagatggagc tacgacgatt ccaccagcat tatttatatg gttggagaaa 1020

caaattgtat atccgtataa caatctcata tatagttatc aaaatttcca aaaaaccaca 1080

tttggtaaag tgatgaatgg cactatattc ggaagtaata gcgagaaaca cctaacaaat 1140

cccataagta ttccgattga tgcagagtca tatgatgttt ataaagttga tacatcatat 1200

tcagcaaaga tggaaattaa aagttcacca attcataaac tagtatacta tcgctcaaaa 1260

gaacaacaag aaagtataat cagtaccaat acatcaaaag gtccaattga tcaggtgtct 1320

gaaatagcaa atgaaggata tcaagattat agtcattgtc ttgctcatat ggcggggtgg 1380

gtatcgattg cttacgggac gggtctgacc gagaagcctt atttagtccc atataattta 1440

gcactaggat ggacgtatgc aaatgttgat cccgtgaata gtatagcacc cgatgcaata 1500

acccaaattc cagcagtgaa aggggataaa gtaattggta ttccagaaga agaggctatt 1560

ttgggcgagg taactgcgat acaaggacct gggtttacag gaggaaattt agtaggattg 1620

ttcgctggtg ctgaattaca tatgaaagtt acaaatccag taagtaatgt tgcaggatat 1680

caaatgagaa ttcgttatgc gaacaatcac ccaacgatac ttgctgtcag ctatcaaggt 1740

gtagaaacat cctcaggtaa atttgacgtt ccagttacgt attctggtga ttttaaaact 1800

aagctaacat ataatgcctt taaatttaaa gaagctatta ttataccttc accattaaga 1860

gaagagattg ctgatatagt attgcgtaat gaaggtgata gcaatctcct tatcgataaa 1920

attgaactca tcccaatgga tttttggagg catgagcaat gcaat 1965

<210> 5

<211> 3717

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 5

atgaatcaac agcataacaa tgaatatgaa atcatgagta ctggcgacat gggctatcag 60

ccaaggtatc ccttttcgaa tgcacctggt gctgaattgc aacagatgca ttacaaagat 120

tggatggata tgtgtgcaga tggagagtcg ggaaaaacgt ttgcagacct tacagttcag 180

gagggagtca ctatagctgt aagtattgca gcggcaattc ttagtgtacc atttccagta 240

acagcagcgg gattaagtat tatctcttta ctagttccat actggtggcc agagacagca 300

gtaactcccg gtactccctc tgcgcaagtt acatgggaaa aatttatgag tgctgcggaa 360

aatctcagta atacacaaat tgtagcgagt aaacgatcag atgccattgc tagatggcaa 420

ggtatacaaa ccttaggaag agactatttt caagcgcaat gtgactggct acaagatcaa 480

aataatgaac tcaaaaaaag taaattacgg gaggcatttg atgacttcga agattattta 540

aaagtgtcaa tgccattctt tcgtgcgcaa ggctttgaaa ttcctatgtt agctatgtat 600

gcacaagctg cgaatatgca cttacttttg ctaagagagg ttgtccagaa tggtgtgggt 660

tgggggttcc agcaatacga agttgaccga tattattcca atacagaccc ttttttaggg 720

aaccctggac tattacaact attagaagga tatacggact attgtgtaaa atggtataat 780

gcaggtttac gacaacaata cgaaaataat agatacaatt gggatgcatt caatgatttc 840

cgtagagata tgattataat ggtattagat attgtatctt tatggccaac ttatgatccg 900

aagcgctatc ccctacctac aaaatcacaa cttacacgaa ctgtgtatac cgatttagta 960

ggtttttctg gaaatagcga gtacctacaa atagacattg aacgtgcaga acaagcgcta 1020

gtccagaaac ctggtctatt tacctggctg cgtgagctaa gtttcgagct ggggccactg 1080

tcgcgaatta attttgtaag aggaagacaa atagtcttca attataccgg aagttccgat 1140

aggtatgaag agaccaaggg gaatcttgga gaaactagag aaactgttgt tattccggca 1200

ccggatgtag gggatgacat ctggaggatt agcactcaag ttaacaccta tcagatacca 1260

aatgctactt ttgttagagg ctggaatttt tcttttactc aatcattaga tcaaaaaata 1320

gcttggcgga cagaatattc acccgaaata gtgatgcagg gattgtcttg tcacggacct 1380

tctgtgagtt cttgtaacct ttgtatcagt aacagtccgt gtagaagtat tactcctaac 1440

tatagctccc cttgtgatga caagttggtt tatagtcatc gattttcata tttaggagcc 1500

ggacttaaat ccgatttaac aacgttgatt tattttagct acggatggac ccatgtaagc 1560

gcagatgcaa acaatttgat agatcctaaa aagattaccc aaatcccagc cgtaaagggg 1620

gattatttag ggagaaatgc ccgtgttata aaaggacctg gaagtacagg tggagatcta 1680

gtccaacttt ccgatggaac cgaaagagga actctgggca tcaaactaac aaaaccacca 1740

ggaagtcaca gctatcgtgt aagaatacgt tatgcaagta atacgcgaac tcaacttgag 1800

attatttggg gagaagatta cgatagcgtt atagttcctg ctactacaac tgatataaca 1860

aatctcacct ataataaatt cgggtacttc gaaatccgcg tttttagtta taattcatca 1920

agcgaagaag aagacttaat aagagtggat gctacgggtt ctttcatcct cgacaaaatc 1980

gaattcattc caattgaggg atcagtggat gaatatcaag caaatcagga tctagaaaaa 2040

gcaaaaaagg ccgtgaatgc cttgtttaca ggtgatgcga aaagtgcgct aaaattgagc 2100

atcacaggct acatagtgga tcaagctgcc aactttgtgg aatgtgtatc agatgaattc 2160

catgcccaag aaaaaatgat cctattggat caagtgaaat tcgcgaaacg actgagtcaa 2220

gcacgcaatc tattaaacta tggggatttt gaatcctcag attggtcggg agagaatgga 2280

tggagaacca gtcctcatgt ccatgtggca tctaataatc caatctttaa agggcgctat 2340

ctccacatgc caggtgcgat gagccctcaa ttctctaaca atacctatcc aacgtatgcg 2400

tatcaaaaag tggatgagtc aaaattaaag tcctataccc gttacctcgt acgtggactt 2460

gttggaaata gtaaagatct agaattactg gtggaacgat atggaaaaga tgtacatgtg 2520

gaaatggatg taccaaatga tattcaatat acattaccaa cgaatgactg tggtggcttt 2580

gatcgatgta aaccagtatc gtatcaaaca ggaacttctt cgtacaaatc gtgtggatgc 2640

aagaacaacg acacgtatca gaatggaatg catctatcta aatcatgtgg ttgcaaaaaa 2700

gatccacatg tcttcaccta ccatattgac acaggatgcg tggatcaaga agaaaactta 2760

ggtctattct ttgcattaaa aatcgcaagt gaaaatggta tggcgaacat tgataacctg 2820

gaaatcattg aggcacagcc gttaaaaggg gaagccttgg ctcgtgtgaa aaaacgagaa 2880

cagaaatgga aacaggaaat ggcgcaaaaa cttttacgaa cagagaaagc tgtacaagca 2940

gcgaaagatg cactgcagac tctattcaca aacgcgcagt acaatcgtct caaatttgaa 3000

accctgttcc cacaaattgt ccatgcagag aaactcgtac agcagatccc atatgcgtac 3060

catccattct tgagcgggac gctgtcaact gtaccaggta tgaattttga aatcatccaa 3120

caactattgg cagtgattgg aaatgcccgt acattatacg agcaacgaaa tctcttgcgt 3180

actggtacat tcagctcagg taccggaagt tggaaagtga cagaaggtgt aaaggtgcag 3240

ccactgcaag acacatctgt tctggttctg tcggaatgga gtcatgaagc gtcccagcag 3300

ttacacatgg atccagatcg cggatatgta ttacgtgtaa cagcgcgaaa agaaggcgga 3360

ggaaaaggga ctgtcaccat gagtgactgt gcagactaca cggagacact gacctttaca 3420

tcatgtgact ataacacgta tggttcccaa acgatgacaa gtggtacatt atctggattt 3480

gtgacgaaga cgttagaaat tttcccagat acggatcgga ttcgaattga tattggggaa 3540

accgaaggaa cgttccaagt agaaagtgtg gaattgattt gtatggaaca gatggaggac 3600

gacttatata atatggcggg gaacgtggcg gaagagatgc aagttctaca gcaatctcgt 3660

tccggtagcc acacattaga tcctttatgt aacacaagaa ttggcgagtt cgattgt 3717

<210> 6

<211> 1995

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 6

atgaatcaac agcataacaa tgaatatgaa atcatgagta ctggcgacat gggctatcag 60

ccaaggtatc ccttttcgaa tgcacctggt gctgaattgc aacagatgca ttacaaagat 120

tggatggata tgtgtgcaga tggagagtcg ggaaaaacgt ttgcagacct tacagttcag 180

gagggagtca ctatagctgt aagtattgca gcggcaattc ttagtgtacc atttccagta 240

acagcagcgg gattaagtat tatctcttta ctagttccat actggtggcc agagacagca 300

gtaactcccg gtactccctc tgcgcaagtt acatgggaaa aatttatgag tgctgcggaa 360

aatctcagta atacacaaat tgtagcgagt aaacgatcag atgccattgc tagatggcaa 420

ggtatacaaa ccttaggaag agactatttt caagcgcaat gtgactggct acaagatcaa 480

aataatgaac tcaaaaaaag taaattacgg gaggcatttg atgacttcga agattattta 540

aaagtgtcaa tgccattctt tcgtgcgcaa ggctttgaaa ttcctatgtt agctatgtat 600

gcacaagctg cgaatatgca cttacttttg ctaagagagg ttgtccagaa tggtgtgggt 660

tgggggttcc agcaatacga agttgaccga tattattcca atacagaccc ttttttaggg 720

aaccctggac tattacaact attagaagga tatacggact attgtgtaaa atggtataat 780

gcaggtttac gacaacaata cgaaaataat agatacaatt gggatgcatt caatgatttc 840

cgtagagata tgattataat ggtattagat attgtatctt tatggccaac ttatgatccg 900

aagcgctatc ccctacctac aaaatcacaa cttacacgaa ctgtgtatac cgatttagta 960

ggtttttctg gaaatagcga gtacctacaa atagacattg aacgtgcaga acaagcgcta 1020

gtccagaaac ctggtctatt tacctggctg cgtgagctaa gtttcgagct ggggccactg 1080

tcgcgaatta attttgtaag aggaagacaa atagtcttca attataccgg aagttccgat 1140

aggtatgaag agaccaaggg gaatcttgga gaaactagag aaactgttgt tattccggca 1200

ccggatgtag gggatgacat ctggaggatt agcactcaag ttaacaccta tcagatacca 1260

aatgctactt ttgttagagg ctggaatttt tcttttactc aatcattaga tcaaaaaata 1320

gcttggcgga cagaatattc acccgaaata gtgatgcagg gattgtcttg tcacggacct 1380

tctgtgagtt cttgtaacct ttgtatcagt aacagtccgt gtagaagtat tactcctaac 1440

tatagctccc cttgtgatga caagttggtt tatagtcatc gattttcata tttaggagcc 1500

ggacttaaat ccgatttaac aacgttgatt tattttagct acggatggac ccatgtaagc 1560

gcagatgcaa acaatttgat agatcctaaa aagattaccc aaatcccagc cgtaaagggg 1620

gattatttag ggagaaatgc ccgtgttata aaaggacctg gaagtacagg tggagatcta 1680

gtccaacttt ccgatggaac cgaaagagga actctgggca tcaaactaac aaaaccacca 1740

ggaagtcaca gctatcgtgt aagaatacgt tatgcaagta atacgcgaac tcaacttgag 1800

attatttggg gagaagatta cgatagcgtt atagttcctg ctactacaac tgatataaca 1860

aatctcacct ataataaatt cgggtacttc gaaatccgcg tttttagtta taattcatca 1920

agcgaagaag aagacttaat aagagtggat gctacgggtt ctttcatcct cgacaaaatc 1980

gaattcattc caatt 1995

<210> 7

<211> 3618

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 7

ttgaattggt taagtaaaaa atgcttatct actttaaatg taaacttgta taaatcacaa 60

ttccaggggg aatatatgga taacaatagt gaaaaccaat gcgtccctta taattgttta 120

agtaatctag aggagataac attgaatggg gaaagactct caacgaatag caccccaatt 180

aatatttcca tgtctgtttc aaagtttctc ctgactgaac ttattccagg tttagggttt 240

gtatttggat tacttgatgc aatatggggg tttataggac ctgatcaatg gacggaattt 300

attgaacata ttgaagaatt aataggtcaa agaataacag ttgtagtaag aaatacagca 360

attcgagaat tggaaggaat ggcacgcgtt tatcaaacct atgctactgc gtttgcggca 420

tgggaaaagg atcctaataa tccggaatta agagaggcat tacgtgcaca atttactgca 480

accgagacct atataagtgg aaggatatct gttttgacaa ttgaggatta ccaggtacaa 540

ctgttatctg tctatgctca agctacaaat ttacatttat ctttattaag agatgttgtg 600

ttttggggtc agaggtgggg cttttcgaca acgactttaa ataattatta tagtgattta 660

actagagaga ttaatgaata taccaattat gctgtccatt ggtacaatgt aggattagaa 720

caattacagg gaccaagctt tcaagagtgg gtcgcataca atcgctatag aagggaatta 780

acactaactg tattggatat tgttactctt ttccataatt atgatatcag gttgtaccca 840

atcccaacta ttagtcaact aacaagggaa gtctatacag acccaatagt tagtggaata 900

gggcagccta acagttggga ttttcctacc ttctcagaag cagaaaataa gtcaattaga 960

acccctcatc tgatggattt cttgaggaac ctcacgattt ttacagattc ggcccggtat 1020

ggtgcaatat accatttctg gggagggcat caaatatcct ctagccttgt agggggaagt 1080

aatataacat ttcccacgta tgggagtaat gtgtcccaag ggagtccttg gatattagtc 1140

acaaatggaa ttccaatata taggacatta tcaaatccct attacaggtt ccttttccaa 1200

tcagttggta gcgcccgttt acgttgtgtt ttgggtgtac aatttcacat ggataatcgt 1260

gcctttacgt atcgcgaaaa ggggacagtg gattcctttg atgaattacc acctacggat 1320

gcaagtgtgt cacctagtga aggatatagc caccgtttat gtcatgcaac actttttcaa 1380

gtaagaaccg gcgggggtgg ggctgtaagc ttttctagaa cagatggagt agtcttttcc 1440

tggacgcatc gtagtgcaac tcctacaaat acaattgatc caaatgttat tactcaaatt 1500

cctgcggtaa agggaagatc tctttttaat ggtgcagtaa ttaaaggacc aggatttact 1560

ggtggagatt tagttagatt aaataggaat aatggtaata ttcaaaatag aggtcatctt 1620

ccaattccaa tccaattctc gtcgcgttct accagatatc gagttcgttt acgttatgct 1680

tctgcaaccc caattcaagt caatgttcat tgggaaaata gcacaatttt ttcaggtata 1740

gtaccagcta cggctcagtc attagataaa ctacaatcaa acgattttgg ttactttgag 1800

atcgctaata ctatttcatc ttcattagat ggtatagtag gtattagaaa ttttagtgca 1860

aatgcagatt tgataataga cagatttgaa tttatcccag tgaatgcaac ctccgaggca 1920

gaatatgatt tagaaagagc gcaagaggcg gtgaatgctc tgtttacttc tacgaatcaa 1980

agaggactta aagcgaatgt aacagattat tacattgatc aagtatccaa tctagtagaa 2040

tgcctatcgg atgagttctg cctagatgaa aagagagaat tatccgagaa agtcaaacag 2100

gcgaagcgaa tcagtgatga gcggaatttg ctccaggatt caaacttcag atgtatcaat 2160

ggtgaagaag accgtggatg gagaggaagt acgcatatta ccatccaagg aggaaacgat 2220

gtattcaaga gaaattttgt tacattacca ggtgcctttg atgcgtgtta tccaacgtat 2280

ttgtatcaaa gaatagatga atcgaaatta aaagcctata cacgctataa attaagagga 2340

tatatagaag atagtcaaga cttggagatt tatttgatcc gttacaatgc gaaacatgaa 2400

acagtaaatg taccaggtac tgagtcccta tggtcgcttt gtactgagag cccaattgga 2460

acgtgtggag aaccaaatcg atgcgcacca caaattgaat ggaatcctga tctaaattgt 2520

tcctgcaaag ccggagaaaa atgtgcacat cattcccatc atttctcctt ggacattgat 2580

gttggatgta cagacttaaa tgaggactta ggtgtatggg tgatattcaa gattaagacg 2640

caggatggcc atgcaagatt aggaaatcta gagtttctcg aagagaaacc gttattagga 2700

gaagcgttag ctcgtgtgaa aagagctgag aaaaaatgga gagacaaacg tgaaaaattg 2760

cagtttgaaa cgaaaatcgt ttacaaagag gcaaaagaat ctgtagatgc tttattcgta 2820

gattctcaat ataatagatt acaagcggat acgaacatta cgatgattca tgcggcagat 2880

aaacgcgttc atcgaatccg agaagcgtat ctgccagagt tgtctgtgat tccgggtgtc 2940

aatgcggcta ttttcgaaga attagaaggt cttattttca ctgcattctc cttatatgat 3000

gcgagaaatg tgataaaaaa cggagatttc aataatggtt tatcatgctg gaacgtaaaa 3060

gggcatgtag atgtacaaca gagccatcat cgttctgtcc ttgttctccc agaatgggaa 3120

gcagaagtgt cacaagaagt tcgtgtctgt ccaggtcgtg gctacatcct tcgtgttaca 3180

gcttacaaag aaggatatgg agaaggatgc gtaacgattc atgagattga gaatcatact 3240

gaaaaattga agtttagaaa ctgtgaagaa gaggacatct atccaaccaa tacggtaacg 3300

tgtcatgatt ataatgtgaa tcaaggcgca gaaggatgcg cagatacatg taattcacgt 3360

catcgtggat atgacgaaac ctatggaaat gattcttccg tatcagctga ttatatgcca 3420

gtttatgagg aagaagtata tacagatgga cgaagagata atccttgtga aatggaaaga 3480

ggttacacac ctttaccagt tgattatgtg acaaaagaat tagaatactt ccctgaaaca 3540

aatacagtat ggattgagat tggagaaacg gaaggaacat tcatcgtaga cagcgtggaa 3600

ttactcctta tggaagaa 3618

<210> 8

<211> 1827

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 8

atggataaca atagtgaaaa ccaatgcgtc ccttataatt gtttaagtaa tctagaggag 60

ataacattga atggggaaag actctcaacg aatagcaccc caattaatat ttccatgtct 120

gtttcaaagt ttctcctgac tgaacttatt ccaggtttag ggtttgtatt tggattactt 180

gatgcaatat gggggtttat aggacctgat caatggacgg aatttattga acatattgaa 240

gaattaatag gtcaaagaat aacagttgta gtaagaaata cagcaattcg agaattggaa 300

ggaatggcac gcgtttatca aacctatgct actgcgtttg cggcatggga aaaggatcct 360

aataatccgg aattaagaga ggcattacgt gcacaattta ctgcaaccga gacctatata 420

agtggaagga tatctgtttt gacaattgag gattaccagg tacaactgtt atctgtctat 480

gctcaagcta caaatttaca tttatcttta ttaagagatg ttgtgttttg gggtcagagg 540

tggggctttt cgacaacgac tttaaataat tattatagtg atttaactag agagattaat 600

gaatatacca attatgctgt ccattggtac aatgtaggat tagaacaatt acagggacca 660

agctttcaag agtgggtcgc atacaatcgc tatagaaggg aattaacact aactgtattg 720

gatattgtta ctcttttcca taattatgat atcaggttgt acccaatccc aactattagt 780

caactaacaa gggaagtcta tacagaccca atagttagtg gaatagggca gcctaacagt 840

tgggattttc ctaccttctc agaagcagaa aataagtcaa ttagaacccc tcatctgatg 900

gatttcttga ggaacctcac gatttttaca gattcggccc ggtatggtgc aatataccat 960

ttctggggag ggcatcaaat atcctctagc cttgtagggg gaagtaatat aacatttccc 1020

acgtatggga gtaatgtgtc ccaagggagt ccttggatat tagtcacaaa tggaattcca 1080

atatatagga cattatcaaa tccctattac aggttccttt tccaatcagt tggtagcgcc 1140

cgtttacgtt gtgttttggg tgtacaattt cacatggata atcgtgcctt tacgtatcgc 1200

gaaaagggga cagtggattc ctttgatgaa ttaccaccta cggatgcaag tgtgtcacct 1260

agtgaaggat atagccaccg tttatgtcat gcaacacttt ttcaagtaag aaccggcggg 1320

ggtggggctg taagcttttc tagaacagat ggagtagtct tttcctggac gcatcgtagt 1380

gcaactccta caaatacaat tgatccaaat gttattactc aaattcctgc ggtaaaggga 1440

agatctcttt ttaatggtgc agtaattaaa ggaccaggat ttactggtgg agatttagtt 1500

agattaaata ggaataatgg taatattcaa aatagaggtc atcttccaat tccaatccaa 1560

ttctcgtcgc gttctaccag atatcgagtt cgtttacgtt atgcttctgc aaccccaatt 1620

caagtcaatg ttcattggga aaatagcaca attttttcag gtatagtacc agctacggct 1680

cagtcattag ataaactaca atcaaacgat tttggttact ttgagatcgc taatactatt 1740

tcatcttcat tagatggtat agtaggtatt agaaatttta gtgcaaatgc agatttgata 1800

atagacagat ttgaatttat cccagtg 1827

<210> 9

<211> 2370

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 9

gtgaaaaaga tgaattctta tcaaaataag aatgaatatg aaatactgga tgcttcagaa 60

aatactgtaa atgcgttaaa cagatatcct ttcgcaaata atccgtattc ttccattttt 120

agttcttgtc cacgcagtgg gcctggtaat tggattaata tactaggaaa tgcagttagc 180

gaagcagtat ctatttcgca agatataata tctcttctta cacagccttc tatctctggg 240

ataatttcaa tggcatttag tcttttaagt agaatgatag gtagtaatgg aaggtctata 300

tcggagttat ctatgtgtga cttactagct attattgatt tgcgggtaaa tcagagtgtt 360

ttggatgacg gagttgctga ttttaacggc tcgttagtta tatacagaaa ctatttagag 420

gctttacaaa ggtggaacaa taatcccaat cccgctaatg ccgaagaggt tcgtactcgt 480

tttagggaat ctgatacaat attcgatctc attttaacac aagggtcttt aacgaatggc 540

ggttcattag ccagaaataa tgctcaaata ttattattgc cttcttttgc aaatgctgca 600

tactttcatt tactgctatt aagagatgct aatgtatatg ggaataattg gggtttattt 660

ggggttacac ctaatataaa ttatgaatcg aaattactaa accttattag attatatact 720

aattattgca cacattggta taatcaagga ctaaatgaac taagaaatcg aggttccaat 780

gctacagctt ggttggaatt tcatagattt cgtagagata tgacattgat ggtattggat 840

atagtatcat cattttcaag tcttgatatt actagatatc caagagcaac agattttcaa 900

ttgagtagga taatttatac agatccaatt ggttttgtaa atcgtagtga ccctagcgca 960

ccaagaacct ggtttagttt tcacaatcaa gctaattttt cagcgttaga aagtggaata 1020

cctagtcctt cattctcaca attcttagat agtatgcgta tatctactgg cccgcttagt 1080

ttacctgctt ctcctaatat ccatagagca cgggtatggt atggtaatca aaataacttt 1140

aatggatcta gtagccaaac ttttggggaa ataacaaatg ataatcaaac catttcgggt 1200

ttaaatattt tcagaataga ttcacaggct gttaatctaa ataatactac gtttggagtt 1260

agtagagctg aattttatca tgatgctagt caaggctctc aaagatccat atatcaagga 1320

tttgttgata caggtggggc tagtaccgct gtagcccaga atattcaaac atttttcccg 1380

ggagaaaatt cgagtatacc aactccacaa gattatactc atatattaag taggtcaaca 1440

aatttaacag gaggacttcg acaagtagca tctggacgtc gttcttcttt agtattacac 1500

ggttggacac ataaaagtct gagtcgtcaa aatagagttg aaccaaatag aattactcaa 1560

gtgccggctg ttaaagcaag ttctccttcg aattgtactg taattgcagg acctggattt 1620

acaggtgggg atttagtcag aatgagttca aactgtagcg taagttacaa ttttacacca 1680

gctgatcagc aagttgtaat acgtctacgt tatgcttgtc aagggacagc ttcattaagg 1740

ataacgtttg gtaatggttc tagccaaata attccgcttg tttctacaac ttcatcaata 1800

aataatcttc aatatgaaaa ttttagtttt gcttctggtc caaatagcgt taacttttta 1860

tcagctggta cttcaataac tattcaaaat atcagtacaa attctaacgt agtgctagat 1920

agaattgaaa ttgtgccaga acaacctatt cctattattc caggggacta tcaaattgta 1980

acagctttaa ataatagtag tgtattcgat ttaaatagtg gaacccgagt tacattatgg 2040

tcgaataata gaggtgctca tcaaatttgg aatttcatgt atgatcagca aagaaatgca 2100

tatgtaatac gtaacgtaag taatccaagt ttagtcttaa cttgggattt tacaagtcct 2160

aatagtattg tatttgctgc ccctttttct ccaggaaggc aagagcaata ttggattgca 2220

gaaagttttc aaaatagcta tgtattcgaa aacctcagaa atacgaatat ggttttagat 2280

gtagccggag gatcaaccgc tattggtaca aatattatcg cattcccaag acataatgga 2340

aatgctcaaa gattcttcat cagaagacct 2370

<210> 10

<211> 2361

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 10

atgaattctt atcaaaataa gaatgaatat gaaatactgg atgcttcaga aaatactgta 60

aatgcgttaa acagatatcc tttcgcaaat aatccgtatt cttccatttt tagttcttgt 120

ccacgcagtg ggcctggtaa ttggattaat atactaggaa atgcagttag cgaagcagta 180

tctatttcgc aagatataat atctcttctt acacagcctt ctatctctgg gataatttca 240

atggcattta gtcttttaag tagaatgata ggtagtaatg gaaggtctat atcggagtta 300

tctatgtgtg acttactagc tattattgat ttgcgggtaa atcagagtgt tttggatgac 360

ggagttgctg attttaacgg ctcgttagtt atatacagaa actatttaga ggctttacaa 420

aggtggaaca ataatcccaa tcccgctaat gccgaagagg ttcgtactcg ttttagggaa 480

tctgatacaa tattcgatct cattttaaca caagggtctt taacgaatgg cggttcatta 540

gccagaaata atgctcaaat attattattg ccttcttttg caaatgctgc atactttcat 600

ttactgctat taagagatgc taatgtatat gggaataatt ggggtttatt tggggttaca 660

cctaatataa attatgaatc gaaattacta aaccttatta gattatatac taattattgc 720

acacattggt ataatcaagg actaaatgaa ctaagaaatc gaggttccaa tgctacagct 780

tggttggaat ttcatagatt tcgtagagat atgacattga tggtattgga tatagtatca 840

tcattttcaa gtcttgatat tactagatat ccaagagcaa cagattttca attgagtagg 900

ataatttata cagatccaat tggttttgta aatcgtagtg accctagcgc accaagaacc 960

tggtttagtt ttcacaatca agctaatttt tcagcgttag aaagtggaat acctagtcct 1020

tcattctcac aattcttaga tagtatgcgt atatctactg gcccgcttag tttacctgct 1080

tctcctaata tccatagagc acgggtatgg tatggtaatc aaaataactt taatggatct 1140

agtagccaaa cttttgggga aataacaaat gataatcaaa ccatttcggg tttaaatatt 1200

ttcagaatag attcacaggc tgttaatcta aataatacta cgtttggagt tagtagagct 1260

gaattttatc atgatgctag tcaaggctct caaagatcca tatatcaagg atttgttgat 1320

acaggtgggg ctagtaccgc tgtagcccag aatattcaaa catttttccc gggagaaaat 1380

tcgagtatac caactccaca agattatact catatattaa gtaggtcaac aaatttaaca 1440

ggaggacttc gacaagtagc atctggacgt cgttcttctt tagtattaca cggttggaca 1500

cataaaagtc tgagtcgtca aaatagagtt gaaccaaata gaattactca agtgccggct 1560

gttaaagcaa gttctccttc gaattgtact gtaattgcag gacctggatt tacaggtggg 1620

gatttagtca gaatgagttc aaactgtagc gtaagttaca attttacacc agctgatcag 1680

caagttgtaa tacgtctacg ttatgcttgt caagggacag cttcattaag gataacgttt 1740

ggtaatggtt ctagccaaat aattccgctt gtttctacaa cttcatcaat aaataatctt 1800

caatatgaaa attttagttt tgcttctggt ccaaatagcg ttaacttttt atcagctggt 1860

acttcaataa ctattcaaaa tatcagtaca aattctaacg tagtgctaga tagaattgaa 1920

attgtgccag aacaacctat tcctattatt ccaggggact atcaaattgt aacagcttta 1980

aataatagta gtgtattcga tttaaatagt ggaacccgag ttacattatg gtcgaataat 2040

agaggtgctc atcaaatttg gaatttcatg tatgatcagc aaagaaatgc atatgtaata 2100

cgtaacgtaa gtaatccaag tttagtctta acttgggatt ttacaagtcc taatagtatt 2160

gtatttgctg cccctttttc tccaggaagg caagagcaat attggattgc agaaagtttt 2220

caaaatagct atgtattcga aaacctcaga aatacgaata tggttttaga tgtagccgga 2280

ggatcaaccg ctattggtac aaatattatc gcattcccaa gacataatgg aaatgctcaa 2340

agattcttca tcagaagacc t 2361

<210> 11

<211> 3516

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 11

atggaggtaa ataatcaaaa tcaatgcgtg ccctataatt gtttgaataa tcctgaaatc 60

gaaatattag gaggagaaag aatatcagtt ggtaataccc caatcgatat ttctctgtcg 120

cttacgcagt ttcttttgag tgaatttgtc ccaggtgcgg ggtttgtatt agggttaatt 180

gatttaatat ggggattttt aggcccctct caatgggatg catttctttt gcaaattgaa 240

cagttaatta gccaaagaat agaggaattc gcaaggaacc aagcaatttc tagattagaa 300

gggctaagca atctttatcg catttacgca gaagctttta gagcgtggga agctgatcct 360

actaatctag cattaagaga agagatgcgt acgcaattta atgacatgaa cagtgctctt 420

gtaacagcta ttcctctttt ttcagttcaa aattatcaag tcccactttt atcagtatat 480

gttcaagctg caaatttaca tttatcggtt ttgagagatg tttcagtgtt tgggcaacgt 540

tggggatttg atgtagcaac aatcaatagt cgttataatg atttaactag gcttattggc 600

gaatatacgg attatgctgt acgctggtac aatacgggat tagatcgttt gcgaggttct 660

aatttccaag attggataag atacaatcgt tttagaagag aattaacact gactgtatta 720

gatatcgttt ctgtttttca aaactacgat tctagattat atccaattca aacatcatct 780

caattaacac gagaaattta ttcggattta cttttagcta atccatctgg agttggaagt 840

ttctctaatg tagatttcga tagtattcta attagacaac ctcatttaat agattttatg 900

agagtactta cgatttatac cgatcgacat aacgcaagta gacacaatat atattgggct 960

ggacatcaag tgactgccgt tgatactgct aatcgtacga ttgtgtatcc tgtaaatggt 1020

agtgcagcaa atttagaacc cccaagaact ttacgatttg aaagtccagt tgtagaaatt 1080

cgttcaaatc ctgtatggga tagaggatca actggaattg caggcagcta tgaatttttt 1140

ggggtgacaa gtgctttgtt tattacaatt ttgggatttg gttacactta tcgaagcgga 1200

tccaatacag aagttactgc attaccagac catcaagtga gtcatattgg ttattttaga 1260

cgttttacta caacgggtgc caccgctaga caaacgctaa caagtgcacc gatagtttcc 1320

tggacgcata gtagcgctga gccaccaaat agaatttatc agaatagaat tacccaaatc 1380

cctgctgtta aaggtaactt tctttttaat ggagctgtaa tctcaggacc aggatttact 1440

ggaggggact tagttagatt gaataggaat aatgataaca ttcaaaatag ggggtatatc 1500

gaagttccaa tccaattcgc gtcgacatct accagatatc gggttcgtgt acgttatgct 1560

tctacaaacg cgatcgaagt caatattaat tggggaaatg gatcaatttt tacgggcaca 1620

gcaccagcta cagctacatc attagataat ctacaatcaa acgattttgg ctattttgaa 1680

agtaccactg cttttgcacc ttcattaggt aatatagtag gtgttaggaa ttttagtgca 1740

aatgcagatg tgataataga cagatttgaa tttattccag ttactgcaac acttgaagca 1800

gaatatgacc tagaaagagc ggagaaggcg gtgaatgccc tgtttacttc cacaacccaa 1860

ttaggactaa aaacagatgt gacggattat catattgatc aggtatccaa tctagtagaa 1920

tgcctatcgg atgaattctg cctaaatgaa aagagagaat tatccgagaa agtcaaacat 1980

gcgaagcgac ttagtgataa aaggaattta ctccaagatc caaatttcac atccattaat 2040

gggcaactag accgtgggtg gagaggaagc acggatatta ctatccaagg aggcaatgac 2100

gtattcaaag agaattacgt gacactaccg ggcacctttg acgagtgcta tccaacgtat 2160

ttgtatcaaa aaatagatga gtcacaatta aaatcttata ctcgctatca attaagaggc 2220

tatatcgaag atagtcaaga tttagagatt tatttgattc gttacaatgc gaaacatgaa 2280

acattaagtg tgccaggtac tgagtcccca tggccatctt caggagtata tccaattgga 2340

aagtgcggag aaccgaatcg atgtgcacca cgaatcgaat ggaatcccga tctaggctgt 2400

tcctgcagat atggagagaa atgcgttcat cattcgcatc atttctcctt ggatattgat 2460

gttggatgta cagatttgaa tgaggatcta ggcgtatggg tgatatttaa gattaagacc 2520

caagatggcc atgcaaaact aggaaaccta gaattcatcg aagagaaacc attattagga 2580

gaagcgctgt cccgtgtgaa gagggccgag aaaaaatgga aagacaaatg tgaaaaactg 2640

caattggaaa cacaacgagt atatacagag gcaaaagaat ctgtggatgc tttattcata 2700

gattctcaat atgatagatt acaagcagat acaaacattg gtatgattca tgcggcagat 2760

aaacaggttc atcgaatccg agaagcgtat ctcccggaat tacacgcgat tccaggtgta 2820

aatgcggaaa ttttcgaaga attagaaaat ttccgcattt acactgcatt ctctctatat 2880

gatgcaagaa atgtcataaa aaatggcgat ttcaataatg gtttatcgtg ttggaacgta 2940

aaagggcatg tagatgtaca acagaaccat catcgctcgg tccttgttct ctcagaatgg 3000

gaagcagaag tgtcacaaaa ggtacgcgta tgtccagatc gaggctatat ccttcgtgtt 3060

acagcgtata aagagggata tggagaggga tgcgtaacga ttcatgaatt cgaagataat 3120

acggatgtac tgaagtttag aaactgtgta gaagaggaag tatatccaaa caacacggta 3180

acgtgtaatg attatactac gaatcaaagt gcagaaggat gtacggatgc atgtaattcc 3240

tataatcgtg gatatgagga tggatatgga aacaatcctt cagcaccagt taattacaca 3300

ccgacgtacg aagaaagaat gtatacagat acagatacac agggatataa tcattgtgta 3360

tctgacagag gatataggaa tcatacacca ttaccagcgg gctatgtaac gctagaatta 3420

gaatttttcc cagaaacaga gcaagtatgg atagagattg gggaaacaga aggaacattc 3480

atcgtggaca gtgtagaatt attccttatg gaggaa 3516

<210> 12

<211> 1782

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 12

atggaggtaa ataatcaaaa tcaatgcgtg ccctataatt gtttgaataa tcctgaaatc 60

gaaatattag gaggagaaag aatatcagtt ggtaataccc caatcgatat ttctctgtcg 120

cttacgcagt ttcttttgag tgaatttgtc ccaggtgcgg ggtttgtatt agggttaatt 180

gatttaatat ggggattttt aggcccctct caatgggatg catttctttt gcaaattgaa 240

cagttaatta gccaaagaat agaggaattc gcaaggaacc aagcaatttc tagattagaa 300

gggctaagca atctttatcg catttacgca gaagctttta gagcgtggga agctgatcct 360

actaatctag cattaagaga agagatgcgt acgcaattta atgacatgaa cagtgctctt 420

gtaacagcta ttcctctttt ttcagttcaa aattatcaag tcccactttt atcagtatat 480

gttcaagctg caaatttaca tttatcggtt ttgagagatg tttcagtgtt tgggcaacgt 540

tggggatttg atgtagcaac aatcaatagt cgttataatg atttaactag gcttattggc 600

gaatatacgg attatgctgt acgctggtac aatacgggat tagatcgttt gcgaggttct 660

aatttccaag attggataag atacaatcgt tttagaagag aattaacact gactgtatta 720

gatatcgttt ctgtttttca aaactacgat tctagattat atccaattca aacatcatct 780

caattaacac gagaaattta ttcggattta cttttagcta atccatctgg agttggaagt 840

ttctctaatg tagatttcga tagtattcta attagacaac ctcatttaat agattttatg 900

agagtactta cgatttatac cgatcgacat aacgcaagta gacacaatat atattgggct 960

ggacatcaag tgactgccgt tgatactgct aatcgtacga ttgtgtatcc tgtaaatggt 1020

agtgcagcaa atttagaacc cccaagaact ttacgatttg aaagtccagt tgtagaaatt 1080

cgttcaaatc ctgtatggga tagaggatca actggaattg caggcagcta tgaatttttt 1140

ggggtgacaa gtgctttgtt tattacaatt ttgggatttg gttacactta tcgaagcgga 1200

tccaatacag aagttactgc attaccagac catcaagtga gtcatattgg ttattttaga 1260

cgttttacta caacgggtgc caccgctaga caaacgctaa caagtgcacc gatagtttcc 1320

tggacgcata gtagcgctga gccaccaaat agaatttatc agaatagaat tacccaaatc 1380

cctgctgtta aaggtaactt tctttttaat ggagctgtaa tctcaggacc aggatttact 1440

ggaggggact tagttagatt gaataggaat aatgataaca ttcaaaatag ggggtatatc 1500

gaagttccaa tccaattcgc gtcgacatct accagatatc gggttcgtgt acgttatgct 1560

tctacaaacg cgatcgaagt caatattaat tggggaaatg gatcaatttt tacgggcaca 1620

gcaccagcta cagctacatc attagataat ctacaatcaa acgattttgg ctattttgaa 1680

agtaccactg cttttgcacc ttcattaggt aatatagtag gtgttaggaa ttttagtgca 1740

aatgcagatg tgataataga cagatttgaa tttattccag tt 1782

<210> 13

<211> 999

<212> ДНК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 13

atgaaagtgt ataaaaaaat aacgaaaatg gcaccaatta tggcattaag tacagctgta 60

ttattgtctc caggatctac ttttgcagct gaaaaagcag ttgttacaaa atcaaatgta 120

tcttctctaa caactaatac agtaatgcaa tcaggaagta tcattcaagg atatctaatt 180

aaaaatggtg tcaaaacccc cgtatataac agtgaggtac aaactcggtc tacagcggta 240

aatgaagcac cctatccaga actttcaagt aatccaaatg atccagttcc ttcaaaagga 300

tccatcacaa gtgaaagtgg aaatgtagga tcggtactat atttttctaa atttaattcg 360

caaaaattac aaaatactgc ggaaccggtt tattggaaaa atgtatattt agaaaaaact 420

ccggatggga atattatttt tggaacgtat gatccgacaa ctttaaagcg gactcctaat 480

ctggttaata ttatgatgac tccttcaaag gtacaatatt accaatcctt ctttactgat 540

acaaaaataa aacgagaaac tgcgtatgaa aaaataggtg gaggaactcc acaacccaaa 600

aatacttcgt atacattttc aagtgctgtt acgtctggat tatctacatc agatgcaatc 660

ggtggttctc tgacattagg atataaatat agtgttaaag aaggtggtgg tgtacttcct 720

gttgaagcga cacaagaatt tagtttacaa ttaacggcaa gttataacca tacaatcact 780

gtttccagtc aaacaactaa tacacaaact tatagtgtag cacacgctgg agattcgtat 840

aaaaatgata aatatgtagc ggctatgtat cagttaaaat ctcattatac agttattcca 900

ggacctgcac taacacaatc gggaagtatt ttagctcaag aggcattcca atatgatgat 960

tcatctctgt atttagccgt gactcctggt gctggaatt 999

<210> 14

<211> 915

<212> ДНК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 14

atggaaaaag cagttgttac aaaatcaaat gtatcttctc taacaactaa tacagtaatg 60

caatcaggaa gtatcattca aggatatcta attaaaaatg gtgtcaaaac ccccgtatat 120

aacagtgagg tacaaactcg gtctacagcg gtaaatgaag caccctatcc agaactttca 180

agtaatccaa atgatccagt tccttcaaaa ggatccatca caagtgaaag tggaaatgta 240

ggatcggtac tatatttttc taaatttaat tcgcaaaaat tacaaaatac tgcggaaccg 300

gtttattgga aaaatgtata tttagaaaaa actccggatg ggaatattat ttttggaacg 360

tatgatccga caactttaaa gcggactcct aatctggtta atattatgat gactccttca 420

aaggtacaat attaccaatc cttctttact gatacaaaaa taaaacgaga aactgcgtat 480

gaaaaaatag gtggaggaac tccacaaccc aaaaatactt cgtatacatt ttcaagtgct 540

gttacgtctg gattatctac atcagatgca atcggtggtt ctctgacatt aggatataaa 600

tatagtgtta aagaaggtgg tggtgtactt cctgttgaag cgacacaaga atttagttta 660

caattaacgg caagttataa ccatacaatc actgtttcca gtcaaacaac taatacacaa 720

acttatagtg tagcacacgc tggagattcg tataaaaatg ataaatatgt agcggctatg 780

tatcagttaa aatctcatta tacagttatt ccaggacctg cactaacaca atcgggaagt 840

attttagctc aagaggcatt ccaatatgat gattcatctc tgtatttagc cgtgactcct 900

ggtgctggaa tttag 915

<210> 15

<211> 1155

<212> ДНК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 15

atggcaatta taaatcaatc atcactaaat tcaagaatac atgatttacg tgaagattca 60

agaacagctc ttgaaaaagt ttatactagt aataatcctt ggggtttcgt aagtatacac 120

tctgaccgac ttgaaaatta tcaactaact aatgtaaatg ttagtcctag gaatcaagat 180

tttcaaacga ttcctagatt gcaacactct gctacacaaa taattgaaaa taacacaagt 240

gtaacacaat ctcaaaccat ttcttttaat gaaagaacaa cagacacttt tacaacatcg 300

gttactacgg gatttaaaac tggaactagt gtgaaatcta cgacaaaatt caaaatatct 360

gttggatttt tattagcagg cgaattagaa caatcagtgg aagtttctgt gaattttgag 420

tataattata gttcaacaac tacagagacg catagcgttg aaagaggatg gacaatttca 480

cagcctataa ttgctccccc acgaacaagg gtagaagcta ctcttctaat ttatgctgga 540

tctgttgatg taccaattga tttaaatgct accattgttg gtgatccaat tccatggcca 600

tcgtgggggc cggcagtata ttctggatct tttcttgcta atgatggtcg gatatggtcg 660

gctcctatac taccagagca actatcactg gcatcttcag cgtatacaac tgttggaagg 720

acagcaaatt ttagcggttt agcgactacc aacgtttcct caggcctgta ttctattgtt 780

cgtattgatg aaagtccttt accaggattt acaggagaaa caaggcgtta ttatttaccg 840

ccttcattag cgactacaaa tcaaatactt tcgacaaatg cgttaggaaa taatgtgcca 900

attattaatc cagttcctaa tggacattgc aaaaaagatc attctccaat tattattcat 960

aaaaatagag aggtgaagtg cgaacacaat tatgatgaag tgtatcctcg tcatgatcaa 1020

gtagagaagt gcgaacacaa ttatgatgaa gtgtatcctc gtcatgatca agtagagaag 1080

tgcgaacacg attatgatga agtgtatcct cgtcatgatc aagtagagaa gtacgaacac 1140

aattatgatg aagaa 1155

<210> 16

<211> 1002

<212> ДНК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 16

atggcaatta taaatcaatc atcactaaat tcaagaatac atgatttacg tgaagattca 60

agaacagctc ttgaaaaagt ttatactagt aataatcctt ggggtttcgt aagtatacac 120

tctgaccgac ttgaaaatta tcaactaact aatgtaaatg ttagtcctag gaatcaagat 180

tttcaaacga ttcctagatt gcaacactct gctacacaaa taattgaaaa taacacaagt 240

gtaacacaat ctcaaaccat ttcttttaat gaaagaacaa cagacacttt tacaacatcg 300

gttactacgg gatttaaaac tggaactagt gtgaaatcta cgacaaaatt caaaatatct 360

gttggatttt tattagcagg cgaattagaa caatcagtgg aagtttctgt gaattttgag 420

tataattata gttcaacaac tacagagacg catagcgttg aaagaggatg gacaatttca 480

cagcctataa ttgctccccc acgaacaagg gtagaagcta ctcttctaat ttatgctgga 540

tctgttgatg taccaattga tttaaatgct accattgttg gtgatccaat tccatggcca 600

tcgtgggggc cggcagtata ttctggatct tttcttgcta atgatggtcg gatatggtcg 660

gctcctatac taccagagca actatcactg gcatcttcag cgtatacaac tgttggaagg 720

acagcaaatt ttagcggttt agcgactacc aacgtttcct caggcctgta ttctattgtt 780

cgtattgatg aaagtccttt accaggattt acaggagaaa caaggcgtta ttatttaccg 840

ccttcattag cgactacaaa tcaaatactt tcgacaaatg cgttaggaaa taatgtgcca 900

attattaatc cagttcctaa tggacattgc aaaaaagatc attctccaat tattattcat 960

aaaaatagag aggtgaagtg cgaacacaat tatgatgaag aa 1002

<210> 17

<211> 3696

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 17

atgaataaaa ataatcaaaa tgaatatgaa attattgacg cttccaattg tggttgtgcg 60

tctgatgatg ttgcgagata tcctttagcc aacaatccgt attcatctgc tttaaattta 120

aattcttgtc aaaatagtag cattctcaat tggattaaca taataggaaa tgcagcaaaa 180

gaagcagtat ctattggatt aacaataaaa tctcttatca cagcaccttc tctcactgga 240

ttaatttcca tagcatataa tcttttgggg aaagtgctag gaggtagtag tggccaatcc 300

atatcagatt tgtctatatg tgacttatta tctattattg atttgcgggt aaatcagagt 360

gttttaaatg atgggattgc agattttaat ggttctttaa tcttatacag gaactatttg 420

gatgctctaa atagctggaa tgagaatcct aattctaatc gggctgaaga actccgtgcc 480

cgttttagaa tcgctgattc agaatttgat agaattttaa cacgggggtc tttaacgaat 540

ggtggttcgt tagctagaca agatgcccaa atattattat taccttcttt tgcaagtgct 600

gcatttttcc atttattact actaagggat gctgctagat atggaaatga ttgggatctt 660

tttggcgcta taccttttat aaattatcaa tccaaactag tagaacttat tgaactatat 720

actgattatt gcgtaaattg gtataatcaa ggtttcaacg aactaagaca acgaggcact 780

agtgctacag tttggttgga atttcataga tatcgtagag agatgacatt gacggtatta 840

gatatagtag catcattttc aagtcttgat attactaact acccaataga aacagatttt 900

cagttgagta ggattattta tacagatcca attggttttg tacatcgtag tagtcttagg 960

ggggagagtt ggtttagctt tattaataga gctaatttct cagagttaga aaatgcaata 1020

cctaacccta gaccgtcttg gtttttaaat aatatgatta tatctactgg ttcacttaca 1080

ttgcccgtta gtccaaatac tgatagagcg agagtatggt atgggagccg agatagaatt 1140

tcccctgcta attcacaagt aatttctgag ctgatttcgg ggcaacatac gaattctaca 1200

caaactattt tagggcgaaa tatatttaga atagattctc aagcatgtaa tttaaatgat 1260

accacatatg gagtaaacag ggctgtattt tatcatgatg ctagtgaagg ttctcaaaga 1320

tcagtgtacg aagggtttat tagaacaact ggaatagata atcctagagt tcagaatatt 1380

aatacttatt ttcctggaga aaattcaaat atcccaactc cagaagacta tactcattta 1440

ttaagtacaa cagtaaattt aacaggaggt cttagacaag tagcaaataa tcgtcgttca 1500

tctatagtaa tttatggttg gacacataaa agtctaactc gtaacaatac tattaatcca 1560

ggtattatta cacaaatccc aatggttaaa ttatccaatc tctcttcagg tactaatgtt 1620

gttagagggc caggatttac aggtggagat atccttcgta gaacgaatgc tggtaacttt 1680

ggagatgtac gagtcaatat tgctggatca ttatcccaaa gatatcgcgt aaggattcgt 1740

tatgcttcta ctacaaattt acaattccac acatcaatta acggaagagc tattaatcaa 1800

gcgaattttc cagcaactat gaatataggt gctagcttaa actatagaac ctttagaact 1860

gtaggattta caactccatt tactttttca gaagcatcaa gcatatttac attaagtact 1920

cattccttca gttcaggcaa tgcagtttat atagatcgaa ttgaatttgt cccggcagaa 1980

gtaacattcg aggcagaatc tgatctagaa agagcacaga aggcggtgaa tgcgctgttt 2040

acttcttcca atcaaatcgg cttaaaaaca gatgtgacgg actatcatat tgatcaagtt 2100

tccaatttag ttgcgtgttt atcggatgaa ttttgtctgg atgaaaagcg agagttgtcc 2160

gagaaagtca aacatgcgaa gcgactcagt gatgagcgaa atttacttca agatccaaac 2220

ttcagaggca tcaatagaca actagaccgt ggttggagag gaagtacgga tattaccatc 2280

caaggtggag atgacgtatt caaagagaat tacgtcacac tgccgggtac ctttgatgag 2340

tgctatccaa catatttata tcaaaaaata gatgagtcga aattaaaagc ctatacccgc 2400

tatgaattaa gagggtatat tgaagatagt caagacttag aagtctattt gatccgttac 2460

aatgcaaaac acgaaacgtt aaatgtgcca ggtacgggtt ccttatggcc acttgcagcc 2520

gaaagttcaa tcgggaggtg cggcgaaccg aatcgatgcg cgccacatat tgaatggaat 2580

cctgacctag attgttcgtg tagggatgga gaaaaatgtg cacatcattc tcatcatttc 2640

tccttggata ttgatgttgg atgtacagac ttaaatgagg atttaggtgt atgggtgata 2700

ttcaagatta agacgcaaga tggccacgca agacttggaa atctagagtt tctcgaagag 2760

aaaccattat taggagaagc gctagctcgt gtgaagagag cggagaaaaa atggagagac 2820

aaacgcgaca aattggaatt ggaaacaaat attgtttata aagaggcaaa agaatctgta 2880

gatgctttat tcgtagattc tcaatataat agattacaaa cggatacgaa cattgcgatg 2940

attcatgcgg cagataaacg cgttcatcga atccgagaag cgtatctgcc agagttgtct 3000

gtgattccgg gtgtcaatgc ggctattttc gaagaattag aaggtcttat tttcactgca 3060

ttctccctat atgatgcgag aaatgtcatt aaaaacggag atttcaatca tggtttatca 3120

tgctggaacg tgaaagggca tgtagatgta gaagaacaaa ataaccaccg ttcggtcctt 3180

gttgttccgg aatgggaagc agaagtgtca caagaagtcc gcgtatgtcc aggacgtggc 3240

tatatcctgc gtgttacagc gtacaaagag ggctacggag aaggatgcgt aacgatccat 3300

gaaattgaag atcatacaga cgaactgaaa tttagaaact gtgaagaaga ggaagtgtat 3360

ccgaataaca cggtaacgtg taatgattat ccagcaaatc aagaagaata caagggtgcg 3420

tacccttctc gtaatggtgg atatgaggat acatatgaca cttcagcatc tgttcattac 3480

aacacaccaa cgtacgaaga agaaatagga acagatctac agagatataa tcagtgtgaa 3540

aataacagag gatatggaaa ttacacacca ctaccagcag gttatgtaac aaaagaatta 3600

gagtacttcc cagaaacaga taaagtatgg atagagattg gcgaaacgga aggaacattc 3660

atcgtagaca gtgtggaatt actcctcatg gaggaa 3696

<210> 18

<211> 1980

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 18

atgaataaaa ataatcaaaa tgaatatgaa attattgacg cttccaattg tggttgtgcg 60

tctgatgatg ttgcgagata tcctttagcc aacaatccgt attcatctgc tttaaattta 120

aattcttgtc aaaatagtag cattctcaat tggattaaca taataggaaa tgcagcaaaa 180

gaagcagtat ctattggatt aacaataaaa tctcttatca cagcaccttc tctcactgga 240

ttaatttcca tagcatataa tcttttgggg aaagtgctag gaggtagtag tggccaatcc 300

atatcagatt tgtctatatg tgacttatta tctattattg atttgcgggt aaatcagagt 360

gttttaaatg atgggattgc agattttaat ggttctttaa tcttatacag gaactatttg 420

gatgctctaa atagctggaa tgagaatcct aattctaatc gggctgaaga actccgtgcc 480

cgttttagaa tcgctgattc agaatttgat agaattttaa cacgggggtc tttaacgaat 540

ggtggttcgt tagctagaca agatgcccaa atattattat taccttcttt tgcaagtgct 600

gcatttttcc atttattact actaagggat gctgctagat atggaaatga ttgggatctt 660

tttggcgcta taccttttat aaattatcaa tccaaactag tagaacttat tgaactatat 720

actgattatt gcgtaaattg gtataatcaa ggtttcaacg aactaagaca acgaggcact 780

agtgctacag tttggttgga atttcataga tatcgtagag agatgacatt gacggtatta 840

gatatagtag catcattttc aagtcttgat attactaact acccaataga aacagatttt 900

cagttgagta ggattattta tacagatcca attggttttg tacatcgtag tagtcttagg 960

ggggagagtt ggtttagctt tattaataga gctaatttct cagagttaga aaatgcaata 1020

cctaacccta gaccgtcttg gtttttaaat aatatgatta tatctactgg ttcacttaca 1080

ttgcccgtta gtccaaatac tgatagagcg agagtatggt atgggagccg agatagaatt 1140

tcccctgcta attcacaagt aatttctgag ctgatttcgg ggcaacatac gaattctaca 1200

caaactattt tagggcgaaa tatatttaga atagattctc aagcatgtaa tttaaatgat 1260

accacatatg gagtaaacag ggctgtattt tatcatgatg ctagtgaagg ttctcaaaga 1320

tcagtgtacg aagggtttat tagaacaact ggaatagata atcctagagt tcagaatatt 1380

aatacttatt ttcctggaga aaattcaaat atcccaactc cagaagacta tactcattta 1440

ttaagtacaa cagtaaattt aacaggaggt cttagacaag tagcaaataa tcgtcgttca 1500

tctatagtaa tttatggttg gacacataaa agtctaactc gtaacaatac tattaatcca 1560

ggtattatta cacaaatccc aatggttaaa ttatccaatc tctcttcagg tactaatgtt 1620

gttagagggc caggatttac aggtggagat atccttcgta gaacgaatgc tggtaacttt 1680

ggagatgtac gagtcaatat tgctggatca ttatcccaaa gatatcgcgt aaggattcgt 1740

tatgcttcta ctacaaattt acaattccac acatcaatta acggaagagc tattaatcaa 1800

gcgaattttc cagcaactat gaatataggt gctagcttaa actatagaac ctttagaact 1860

gtaggattta caactccatt tactttttca gaagcatcaa gcatatttac attaagtact 1920

cattccttca gttcaggcaa tgcagtttat atagatcgaa ttgaatttgt cccggcataa 1980

<210> 19

<211> 4008

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 19

aatataacct atatttatat atagacaatt aatatacttt attaaatata tataggctat 60

atatttatat tcataaaatt agtagaattt tatgaatatt ttcataaact gaaccatatg 120

atttaaactg aggtaaagat aaatggccct aaattatgaa ggtatatgtg ctaaagtcca 180

aaaaacggga ggtaattcat caaaaaatcg tactatacaa tttgcttagg taatgctgtg 240

ttgaaactac tcagtggaga aaaattaaat agttggtaat gtaagcacaa cgtaaaagga 300

ggagttatat tgacttcaaa taggaaaaat gagaatgaaa ttataaatgc tttatcgatt 360

ccagctgtat cgaatcattc cgcacaaatg gatctatcac cagatgctcg tattgaggat 420

agcttgtgta tagccgaggg gaacaatatc gatccatttg ttagcgcatc aacagtccaa 480

acgggtatta acatagctgg tagaatacta ggcgtattgg gcgtaccgtt tgctggacaa 540

ctagctagtt tttatagttt tcttgttggt gaattatggc ctagcggcag agatccatgg 600

gaaattttta tggaacatgt cgaacaactt gtaagacaac aaataacgga cagtgttagg 660

gataccgcta ttgctcgttt agaaggtcta ggaagagggt atagatctta ccagcaggct 720

cttgaaactt ggttagataa ccgaaatgat gcaagatcaa gaagcattat tcttgagaga 780

tatattgctt tagaacttga cattactact gctataccgc ttttcagcat acgaaatcaa 840

gaggttccat tattaatggt atatgctcaa gctgcaaatt tacacctatt attattgaga 900

gacgcatccc tttttggtag tgaatggggg atgtcatctg ccgatgttaa ccaatattac 960

caagaacaaa tcagatatac agaggaatat tctaaccatt gcgtgcaatg gtataatacg 1020

ggtctaaata acctaagagg gacaaatgct gaaagctggg tacggtataa tcaattccgc 1080

agagacctaa cattaggagt attagatcta gtggccctat tcccaagcta tgatactcgc 1140

acttatccaa taaatacgag tgctcagtta acaagagaag tttatacaga cgcaattgga 1200

gcaacagggg taaatatggc aaatatgaat tggtacaata ataatgcacc ttcgttctcc 1260

gctatagagg ctgcggttat cagaagcccg catctacttg attttctaga acaacttaca 1320

atttttagcg cttcatcacg atggagtaat actaggcata tgacttactg gcgggggcac 1380

acgattcaat ctcggccaat aggaggcgga ttaaacacct caacgtatgg gtctaccaat 1440

acttctatta atcctgtaac attacggttc acgtctcgag acgtctatag gacagaatca 1500

tgggcaggag tgcttctatg gggaatttac cttgaaccta ttcatggtgt ccctactgtt 1560

aggtttaatt ttacgaaccc tcagaatatt tatgatagag gtactgctaa ctatagtcaa 1620

ccgtacgagt cacctgggct tcaattaaaa gattcagaaa cggaattacc gccagaaaca 1680

acagaacgac caaattatga atcttacagt cataggttat ctcatatagg tataatttta 1740

caatccaggg tgaatgtacc ggtatattct tggacgcatc gtagtgcaga tcgtacgaat 1800

acgattggac caaatagaat cacccaaatc ccaatggtaa aagcatccga acttcctcaa 1860

ggtaccactg ttgttagagg accaggattt actggtgggg atattcttcg aagaacgaat 1920

actggtggat ttggaccgat aagagtaact gttaacggac cattaacaca aagatatcgt 1980

ataggattcc gctatgcttc aactgtagat tttgatttct ttgtatcacg tggaggtact 2040

actgtaaata attttagatt cctacgtaca atgaacagtg gagacgaact aaaatacgga 2100

aattttgtga gacgtgcttt tactacacct tttactttta cacaaattca agatataatt 2160

cgaacgtcta ttcaaggcct tagtggaaat ggggaagtgt atatagataa aattgaaatt 2220

attccagtta ctgcaacctt cgaagcagaa tatgatttag aaagagcgca agaggcggtg 2280

aatgctctgt ttactaatac gaatccaaga agattgaaaa cagatgtgac agattatcat 2340

attgatcaag tatccaattt agtggcgtgt ttatcggatg aattctgctt ggatgaaaag 2400

agagaattac ttgagaaagt gaaatatgcg aaacgactca gtgatgaaag aaacttactc 2460

caagatccaa acttcacatc catcaataag caaccagact tcatatctac taatgagcaa 2520

tcgaatttca catctatcca tgaacaatct gaacatggat ggtggggaag tgagaacatt 2580

accatccagg aaggaaatga cgtatttaaa gagaattacg tcacactacc gggtactttt 2640

aatgagtgtt atccgacgta tttatatcaa aaaatagggg agtcggaatt aaaagcttat 2700

actcgctacc aattaagagg ttatattgaa gatagtcaag atttagagat atatttgatt 2760

cgttataatg cgaaacctga aacattggat gttccaggta ccgagtccct atggccgctt 2820

tcagttgaaa gcccaatcgg aaggtgcgga gaaccgaatc gatgcgcacc acattttgaa 2880

tggaatcctg atctagattg ttcctgcaga gatggagaaa aatgtgcgca tcattcccat 2940

catttctctt tggatattga tgttggatgc acagacttgc atgagaatct aggcgtgtgg 3000

gtggtattca agattaagac gcaggaaggt catgcaagac tagggaatct ggaatttatt 3060

gaagagaaac cattattagg agaagcactg tctcgtgtga agagggcaga gaaaaaatgg 3120

agagacaaac gtgaaaaact acaattggaa acaaaacgag tatatacaga ggcaaaagaa 3180

gctgtggatg ctttattcgt agattctcaa tatgatagat tacaagcgga tacaaacatc 3240

ggcatgattc atgcggcaga taaacttgtt catcgaattc gagaggcgta tctttcagaa 3300

ttacctgtta tcccaggtgt aaatgcggaa atttttgaag aattagaagg tcacattatc 3360

actgcaatct ccttatacga tgcgagaaat gtcgttaaaa atggtgattt taataatgga 3420

ttaacatgtt ggaatgtaaa agggcatgta gatgtacaac agagccatca tcgttctgac 3480

cttgttatcc cagaatggga agcagaagtg tcacaagcag ttcgcgtctg tccggggtgt 3540

ggctatatcc ttcgtgtcac agcgtacaaa gagggatatg gagagggctg cgtaacgatc 3600

catgaaatcg agaacaatac agacgaacta aaatttaaaa accgtgaaga agaggaagtg 3660

tatccaacgg atacaggaac gtgtaatgat tatactgcac accaaggtac agctggatgc 3720

gcagatgcat gtaattcccg taatgctgga tatgaggatg catatgaagt tgatactaca 3780

gcatctgtta attacaaacc gacttatgaa gaagaaacgt atacagatgt aagaagagat 3840

aatcattgtg aatatgacag agggtatgtc aattatccac cagtaccagc tggttatgtg 3900

acaaaagaat tagaatactt cccagaaaca gatacagtat ggattgagat tggagaaacg 3960

gaaggaaagt ttattgtaga tagcgtggaa ttactcctca tggaagaa 4008

<210> 20

<211> 1920

<212> ДНК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 20

atgacttcaa ataggaaaaa tgagaatgaa attataaatg ctttatcgat tccagctgta 60

tcgaatcatt ccgcacaaat ggatctatca ccagatgctc gtattgagga tagcttgtgt 120

atagccgagg ggaacaatat cgatccattt gttagcgcat caacagtcca aacgggtatt 180

aacatagctg gtagaatact aggcgtattg ggcgtaccgt ttgctggaca actagctagt 240

ttttatagtt ttcttgttgg tgaattatgg cctagcggca gagatccatg ggaaattttt 300

atggaacatg tcgaacaact tgtaagacaa caaataacgg acagtgttag ggataccgct 360

attgctcgtt tagaaggtct aggaagaggg tatagatctt accagcaggc tcttgaaact 420

tggttagata accgaaatga tgcaagatca agaagcatta ttcttgagag atatattgct 480

ttagaacttg acattactac tgctataccg cttttcagca tacgaaatca agaggttcca 540

ttattaatgg tatatgctca agctgcaaat ttacacctat tattattgag agacgcatcc 600

ctttttggta gtgaatgggg gatgtcatct gccgatgtta accaatatta ccaagaacaa 660

atcagatata cagaggaata ttctaaccat tgcgtgcaat ggtataatac gggtctaaat 720

aacctaagag ggacaaatgc tgaaagctgg gtacggtata atcaattccg cagagaccta 780

acattaggag tattagatct agtggcccta ttcccaagct atgatactcg cacttatcca 840

ataaatacga gtgctcagtt aacaagagaa gtttatacag acgcaattgg agcaacaggg 900

gtaaatatgg caaatatgaa ttggtacaat aataatgcac cttcgttctc cgctatagag 960

gctgcggtta tcagaagccc gcatctactt gattttctag aacaacttac aatttttagc 1020

gcttcatcac gatggagtaa tactaggcat atgacttact ggcgggggca cacgattcaa 1080

tctcggccaa taggaggcgg attaaacacc tcaacgtatg ggtctaccaa tacttctatt 1140

aatcctgtaa cattacggtt cacgtctcga gacgtctata ggacagaatc atgggcagga 1200

gtgcttctat ggggaattta ccttgaacct attcatggtg tccctactgt taggtttaat 1260

tttacgaacc ctcagaatat ttatgataga ggtactgcta actatagtca accgtacgag 1320

tcacctgggc ttcaattaaa agattcagaa acggaattac cgccagaaac aacagaacga 1380

ccaaattatg aatcttacag tcataggtta tctcatatag gtataatttt acaatccagg 1440

gtgaatgtac cggtatattc ttggacgcat cgtagtgcag atcgtacgaa tacgattgga 1500

ccaaatagaa tcacccaaat cccaatggta aaagcatccg aacttcctca aggtaccact 1560

gttgttagag gaccaggatt tactggtggg gatattcttc gaagaacgaa tactggtgga 1620

tttggaccga taagagtaac tgttaacgga ccattaacac aaagatatcg tataggattc 1680

cgctatgctt caactgtaga ttttgatttc tttgtatcac gtggaggtac tactgtaaat 1740

aattttagat tcctacgtac aatgaacagt ggagacgaac taaaatacgg aaattttgtg 1800

agacgtgctt ttactacacc ttttactttt acacaaattc aagatataat tcgaacgtct 1860

attcaaggcc ttagtggaaa tggggaagtg tatatagata aaattgaaat tattccagtt 1920

<210> 21

<211> 794

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 21

Met Thr Cys Gln Leu Gln Ala Gln Pro Leu Ile Pro Tyr Asn Val Leu

1 5 10 15

Ala Gly Val Pro Thr Ser Asn Thr Gly Ser Pro Ile Gly Asn Ala Gly

20 25 30

Asn Gln Phe Asp Gln Phe Glu Gln Thr Val Lys Glu Leu Lys Glu Ala

35 40 45

Trp Glu Ala Phe Gln Lys Asn Gly Ser Phe Ser Leu Ala Ala Leu Glu

50 55 60

Lys Gly Phe Asp Ala Ala Ile Gly Gly Gly Ser Phe Asp Tyr Leu Gly

65 70 75 80

Leu Val Gln Ala Gly Leu Gly Leu Val Gly Thr Leu Gly Ala Ala Ile

85 90 95

Pro Gly Val Ser Val Ala Val Pro Leu Ile Ser Met Leu Val Gly Val

100 105 110

Phe Trp Pro Lys Gly Thr Asn Asn Gln Glu Asn Leu Ile Thr Val Ile

115 120 125

Asp Lys Glu Val Gln Arg Ile Leu Asp Glu Lys Leu Ser Asp Gln Leu

130 135 140

Ile Lys Lys Leu Asn Ala Asp Leu Asn Ala Phe Thr Asp Leu Val Thr

145 150 155 160

Arg Leu Glu Glu Val Ile Ile Asp Ala Thr Phe Glu Asn His Lys Pro

165 170 175

Val Leu Gln Val Ser Lys Ser Asn Tyr Met Lys Val Asp Ser Ala Tyr

180 185 190

Phe Ser Thr Gly Gly Ile Leu Thr Leu Gly Met Ser Asp Phe Leu Thr

195 200 205

Asp Thr Tyr Ser Lys Leu Thr Phe Pro Leu Tyr Val Leu Gly Ala Thr

210 215 220

Met Lys Leu Ser Ala Tyr His Ser Tyr Ile Gln Phe Gly Asn Thr Trp

225 230 235 240

Leu Asn Lys Val Tyr Asp Leu Ser Ser Asp Glu Gly Lys Thr Met Ser

245 250 255

Gln Ala Leu Ala Arg Ala Lys Gln His Met Arg Gln Asp Ile Ala Phe

260 265 270

Tyr Thr Ser Gln Ala Leu Asn Met Phe Thr Gly Asn Leu Pro Ser Leu

275 280 285

Ser Ser Asn Lys Tyr Ala Ile Asn Asp Tyr Asn Val Tyr Thr Arg Ala

290 295 300

Met Val Leu Asn Gly Leu Asp Ile Val Ala Thr Trp Pro Thr Leu Tyr

305 310 315 320

Pro Asp Asp Tyr Ser Ser Gln Ile Lys Leu Glu Lys Thr Arg Val Ile

325 330 335

Phe Ser Asp Met Val Gly Gln Ser Glu Ser Arg Asp Gly Ser Val Thr

340 345 350

Ile Lys Asn Ile Phe Asp Asn Thr Asp Ser His Gln His Gly Ser Ile

355 360 365

Gly Leu Asn Ser Ile Ser Tyr Phe Pro Asp Glu Leu Gln Lys Ala Gln

370 375 380

Leu Arg Met Tyr Asp Tyr Asn His Lys Pro Tyr Cys Thr Asp Cys Phe

385 390 395 400

Cys Trp Pro Tyr Gly Val Ile Leu Asn Tyr Asn Lys Asn Thr Phe Arg

405 410 415

Tyr Gly Asp Asn Asp Pro Gly Leu Ser Gly Asp Val Gln Leu Pro Ala

420 425 430

Pro Met Ser Val Val Asn Ala Gln Thr Gln Thr Ala Gln Tyr Thr Asp

435 440 445

Gly Glu Asn Ile Trp Thr Asp Thr Gly Arg Ser Trp Leu Cys Thr Leu

450 455 460

Arg Gly Tyr Cys Thr Thr Asn Cys Phe Pro Gly Arg Gly Cys Tyr Asn

465 470 475 480

Asn Ser Thr Gly Tyr Gly Glu Ser Cys Asn Gln Ser Leu Pro Gly Gln

485 490 495

Lys Ile His Ala Leu Tyr Pro Phe Thr Gln Thr Asn Val Leu Gly Gln

500 505 510

Ser Gly Lys Leu Gly Leu Leu Ala Ser His Ile Pro Tyr Asp Leu Ser

515 520 525

Pro Asn Asn Thr Ile Gly Asp Lys Asp Thr Asp Ser Thr Asn Ile Val

530 535 540

Ala Lys Gly Ile Pro Val Glu Lys Gly Tyr Ala Ser Ser Gly Gln Lys

545 550 555 560

Val Glu Ile Ile Arg Glu Trp Ile Asn Gly Ala Asn Val Val Gln Leu

565 570 575

Ser Pro Gly Gln Ser Trp Gly Met Asp Phe Thr Asn Ser Thr Gly Gly

580 585 590

Gln Tyr Met Val Arg Cys Arg Tyr Ala Ser Thr Asn Asp Thr Pro Ile

595 600 605

Phe Phe Asn Leu Val Tyr Asp Gly Gly Ser Asn Pro Ile Tyr Asn Gln

610 615 620

Met Thr Phe Pro Ala Thr Lys Glu Thr Pro Ala His Asp Ser Val Asp

625 630 635 640

Asn Lys Ile Leu Gly Ile Lys Gly Ile Asn Gly Asn Tyr Ser Leu Met

645 650 655

Asn Val Lys Asp Ser Val Glu Leu Pro Ser Gly Lys Phe His Val Phe

660 665 670

Phe Thr Asn Asn Gly Ser Ser Ala Ile Tyr Leu Asp Arg Leu Glu Phe

675 680 685

Val Pro Leu Gly Lys Pro Ser Pro Gly Val Leu Tyr Ser Gly Ser Tyr

690 695 700

Asp Leu Met Gly Ser Gln Tyr Ala Ser Val Leu Phe Asn Asp Gln Asn

705 710 715 720

Ala Ser Tyr Thr Thr Val Ser Ile Asn Gly Val Ser Asp Ala His Ser

725 730 735

Thr Ser Gly Ser Ile Thr Leu Phe Asn Asn Glu Thr Leu Val Lys Gly

740 745 750

Phe Asp Val Pro Gly Ser Gly Gln Ser Tyr Gln Tyr Ser Asn Val Thr

755 760 765

Val Pro Pro Tyr Asn Arg Val Asn Met Thr Lys Gly Thr Tyr Ala Glu

770 775 780

Leu Ser Gly Ser Val Thr Ile Lys Gly Asn

785 790

<210> 22

<211> 687

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 22

Met Leu Val Gly Val Phe Trp Pro Lys Gly Thr Asn Asn Gln Glu Asn

1 5 10 15

Leu Ile Thr Val Ile Asp Lys Glu Val Gln Arg Ile Leu Asp Glu Lys

20 25 30

Leu Ser Asp Gln Leu Ile Lys Lys Leu Asn Ala Asp Leu Asn Ala Phe

35 40 45

Thr Asp Leu Val Thr Arg Leu Glu Glu Val Ile Ile Asp Ala Thr Phe

50 55 60

Glu Asn His Lys Pro Val Leu Gln Val Ser Lys Ser Asn Tyr Met Lys

65 70 75 80

Val Asp Ser Ala Tyr Phe Ser Thr Gly Gly Ile Leu Thr Leu Gly Met

85 90 95

Ser Asp Phe Leu Thr Asp Thr Tyr Ser Lys Leu Thr Phe Pro Leu Tyr

100 105 110

Val Leu Gly Ala Thr Met Lys Leu Ser Ala Tyr His Ser Tyr Ile Gln

115 120 125

Phe Gly Asn Thr Trp Leu Asn Lys Val Tyr Asp Leu Ser Ser Asp Glu

130 135 140

Gly Lys Thr Met Ser Gln Ala Leu Ala Arg Ala Lys Gln His Met Arg

145 150 155 160

Gln Asp Ile Ala Phe Tyr Thr Ser Gln Ala Leu Asn Met Phe Thr Gly

165 170 175

Asn Leu Pro Ser Leu Ser Ser Asn Lys Tyr Ala Ile Asn Asp Tyr Asn

180 185 190

Val Tyr Thr Arg Ala Met Val Leu Asn Gly Leu Asp Ile Val Ala Thr

195 200 205

Trp Pro Thr Leu Tyr Pro Asp Asp Tyr Ser Ser Gln Ile Lys Leu Glu

210 215 220

Lys Thr Arg Val Ile Phe Ser Asp Met Val Gly Gln Ser Glu Ser Arg

225 230 235 240

Asp Gly Ser Val Thr Ile Lys Asn Ile Phe Asp Asn Thr Asp Ser His

245 250 255

Gln His Gly Ser Ile Gly Leu Asn Ser Ile Ser Tyr Phe Pro Asp Glu

260 265 270

Leu Gln Lys Ala Gln Leu Arg Met Tyr Asp Tyr Asn His Lys Pro Tyr

275 280 285

Cys Thr Asp Cys Phe Cys Trp Pro Tyr Gly Val Ile Leu Asn Tyr Asn

290 295 300

Lys Asn Thr Phe Arg Tyr Gly Asp Asn Asp Pro Gly Leu Ser Gly Asp

305 310 315 320

Val Gln Leu Pro Ala Pro Met Ser Val Val Asn Ala Gln Thr Gln Thr

325 330 335

Ala Gln Tyr Thr Asp Gly Glu Asn Ile Trp Thr Asp Thr Gly Arg Ser

340 345 350

Trp Leu Cys Thr Leu Arg Gly Tyr Cys Thr Thr Asn Cys Phe Pro Gly

355 360 365

Arg Gly Cys Tyr Asn Asn Ser Thr Gly Tyr Gly Glu Ser Cys Asn Gln

370 375 380

Ser Leu Pro Gly Gln Lys Ile His Ala Leu Tyr Pro Phe Thr Gln Thr

385 390 395 400

Asn Val Leu Gly Gln Ser Gly Lys Leu Gly Leu Leu Ala Ser His Ile

405 410 415

Pro Tyr Asp Leu Ser Pro Asn Asn Thr Ile Gly Asp Lys Asp Thr Asp

420 425 430

Ser Thr Asn Ile Val Ala Lys Gly Ile Pro Val Glu Lys Gly Tyr Ala

435 440 445

Ser Ser Gly Gln Lys Val Glu Ile Ile Arg Glu Trp Ile Asn Gly Ala

450 455 460

Asn Val Val Gln Leu Ser Pro Gly Gln Ser Trp Gly Met Asp Phe Thr

465 470 475 480

Asn Ser Thr Gly Gly Gln Tyr Met Val Arg Cys Arg Tyr Ala Ser Thr

485 490 495

Asn Asp Thr Pro Ile Phe Phe Asn Leu Val Tyr Asp Gly Gly Ser Asn

500 505 510

Pro Ile Tyr Asn Gln Met Thr Phe Pro Ala Thr Lys Glu Thr Pro Ala

515 520 525

His Asp Ser Val Asp Asn Lys Ile Leu Gly Ile Lys Gly Ile Asn Gly

530 535 540

Asn Tyr Ser Leu Met Asn Val Lys Asp Ser Val Glu Leu Pro Ser Gly

545 550 555 560

Lys Phe His Val Phe Phe Thr Asn Asn Gly Ser Ser Ala Ile Tyr Leu

565 570 575

Asp Arg Leu Glu Phe Val Pro Leu Gly Lys Pro Ser Pro Gly Val Leu

580 585 590

Tyr Ser Gly Ser Tyr Asp Leu Met Gly Ser Gln Tyr Ala Ser Val Leu

595 600 605

Phe Asn Asp Gln Asn Ala Ser Tyr Thr Thr Val Ser Ile Asn Gly Val

610 615 620

Ser Asp Ala His Ser Thr Ser Gly Ser Ile Thr Leu Phe Asn Asn Glu

625 630 635 640

Thr Leu Val Lys Gly Phe Asp Val Pro Gly Ser Gly Gln Ser Tyr Gln

645 650 655

Tyr Ser Asn Val Thr Val Pro Pro Tyr Asn Arg Val Asn Met Thr Lys

660 665 670

Gly Thr Tyr Ala Glu Leu Ser Gly Ser Val Thr Ile Lys Gly Asn

675 680 685

<210> 23

<211> 1173

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 23

Met Leu Lys Leu Arg Lys Arg Arg Tyr Phe Met Glu Gly Asn Asn Leu

1 5 10 15

Asn Gln Cys Ile Pro Tyr Asn Cys Leu Ser Asn Pro Lys Asp Ile Ile

20 25 30

Leu Gly Asp Glu Arg Leu Glu Thr Gly Asn Thr Val Ala Asp Ile Thr

35 40 45

Leu Gly Ile Val Asn Leu Leu Phe Ser Glu Phe Val Pro Gly Gly Gly

50 55 60

Phe Ile Leu Gly Leu Leu Asp Leu Ile Trp Gly Ser Ile Gly Arg Ser

65 70 75 80

Gln Trp Asp Leu Phe Leu Glu Gln Ile Glu Gln Leu Ile Lys Gln Arg

85 90 95

Ile Glu Glu Phe Ala Arg Asn Gln Ala Ile Ser Arg Leu Glu Gly Leu

100 105 110

Ser Asp Leu Tyr Lys Thr Tyr Ala Arg Ala Phe Ser Asp Trp Glu Ala

115 120 125

Asp Pro Thr Asn Pro Ala Leu Arg Glu Glu Met Arg Ile Gln Phe Asn

130 135 140

Asp Met Asn Ser Ala Ile Ile Thr Ala Leu Pro Leu Phe Arg Val Gln

145 150 155 160

Asn Tyr Glu Val Ala Leu Leu Ser Val Tyr Val Gln Ala Ala Asn Leu

165 170 175

His Leu Ser Ile Leu Arg Asp Val Ser Val Phe Gly Glu Arg Trp Gly

180 185 190

Tyr Asp Thr Ala Thr Ile Asn Asn Arg Tyr Ser Asp Leu Thr Ser Leu

195 200 205

Ile His Val Tyr Thr Asn His Cys Val Asp Thr Tyr Asn Gln Gly Leu

210 215 220

Arg Arg Leu Glu Gly Arg Phe Leu Thr Asp Trp Ile Val Tyr Asn Arg

225 230 235 240

Phe Arg Arg Gln Leu Thr Ile Ser Val Leu Asp Ile Val Ala Phe Phe

245 250 255

Pro Asn Tyr Asp Ile Arg Thr Tyr Pro Ile Gln Thr Ala Thr Gln Leu

260 265 270

Thr Arg Glu Ile Tyr Leu Asp Leu Pro Phe Ile Asn Glu Asn Leu Ser

275 280 285

Pro Ala Ala Ser Tyr Pro Ser Phe Ser Asp Ala Glu Ser Ala Ile Ile

290 295 300

Arg Ser Pro His Leu Val Asp Phe Leu Asn Ser Phe Thr Ile Tyr Thr

305 310 315 320

Asp Ser Leu Ala Arg Tyr Leu Tyr Trp Gly Gly His Arg Val Asn Phe

325 330 335

Thr Arg Ser Gly Val Thr Thr Phe Ile Gln Ser Pro Leu Tyr Gly Arg

340 345 350

Glu Gly Asn Ala Glu Arg Ser Val Ile Ile Ser Ala Ser Ser Ser Val

355 360 365

Pro Ile Phe Arg Thr Leu Ser Tyr Val Thr Gly Leu Asp Asn Ala Asn

370 375 380

Pro Val Ala Gly Ile Glu Gly Val Glu Phe Gln Asn Thr Ile Ser Arg

385 390 395 400

Ser Ile Tyr Arg Lys Ser Gly Pro Ile Asp Ser Phe Asn Glu Leu Pro

405 410 415

Pro Gln Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Ile Gly Tyr Ser His Arg Leu

420 425 430

Cys His Ala Thr Phe Leu Glu Arg Ile Ser Gly Pro Arg Ile Ala Gly

435 440 445

Val Val Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Ser Pro Thr Asn Glu Val

450 455 460

Ser Ser Ser Arg Ile Thr Gln Ile Pro Trp Val Lys Ala His Thr Leu

465 470 475 480

Ala Ser Gly Ala Ser Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp

485 490 495

Ile Leu Thr Arg Asn Thr Leu Gly Glu Leu Gly Thr Leu Arg Val Thr

500 505 510

Phe Ala Gly Arg Leu Ser Gln Ser Tyr Tyr Ile Arg Phe Arg Tyr Ala

515 520 525

Ser Val Ala Asn Arg Ser Gly Ile Phe Ser Tyr Ser Gln Pro Thr Ser

530 535 540

Tyr Gly Ile Ser Phe Pro Lys Thr Met Asp Ala Asn Glu Ser Leu Thr

545 550 555 560

Ser Arg Ser Phe Ala Leu Ala Thr Leu Ala Thr Pro Leu Thr Phe Arg

565 570 575

Arg Gln Glu Glu Leu Asn Leu Gln Ile Pro Ser Gly Thr Tyr Ile Asp

580 585 590

Arg Ile Glu Phe Val Pro Val Asp Glu Thr Phe Thr Thr Glu Ser Asp

595 600 605

Leu Asp Arg Ala Gln Gln Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Ser Ser Asn

610 615 620

Gln Ile Gly Leu Lys Thr Asp Val Thr Asp Tyr His Ile Asp Gln Val

625 630 635 640

Ser Asn Leu Val Asp Cys Leu Ser Asp Glu Phe Cys Leu Asp Glu Lys

645 650 655

Lys Glu Leu Ser Glu Lys Val Lys His Ala Lys Arg Leu Ser Asp Glu

660 665 670

Arg Asn Leu Leu Gln Asp Pro Asn Phe Arg Gly Ile Asn Arg Gln Leu

675 680 685

Asp Arg Gly Trp Ser Gly Ser Thr Asp Ile Thr Ile Gln Gly Gly Asp

690 695 700

Asp Val Phe Lys Glu Asn Tyr Val Thr Leu Pro Gly Thr Phe Asp Glu

705 710 715 720

Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Lys Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys

725 730 735

Ala Tyr Thr Arg Tyr Gln Leu Arg Gly Tyr Ile Gly Asp Ser Gln Asp

740 745 750

Leu Glu Ile Tyr Leu Ile Arg Tyr Asn Ala Lys His Glu Ile Val Asn

755 760 765

Val Pro Gly Thr Gly Ser Leu Trp Pro Leu Ser Val Glu Asn Ser Ile

770 775 780

Gly Pro Cys Gly Glu Pro Asn Arg Cys Ala Pro His Leu Glu Trp Asn

785 790 795 800

Pro Asn Leu Glu Cys Ser Cys Arg Glu Gly Glu Lys Cys Ala His His

805 810 815

Ser His His Phe Ser Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr Asp Leu Asn

820 825 830

Glu Asp Leu Gly Val Trp Ala Ile Phe Lys Ile Lys Thr Gln Asp Gly

835 840 845

His Ala Arg Leu Gly Asn Leu Glu Phe Leu Glu Glu Lys Pro Leu Val

850 855 860

Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys Trp Arg Asp

865 870 875 880

Lys Arg Glu Lys Leu Glu Leu Glu Thr Asn Ile Val Tyr Lys Glu Ala

885 890 895

Lys Glu Ser Val Asp Ala Leu Phe Val Asn Ser Gln Tyr Asp Arg Leu

900 905 910

Gln Ala Asp Thr Asn Ile Ala Met Ile His Ala Ala Asp Lys Arg Val

915 920 925

His Ser Ile Arg Glu Ala Tyr Leu Pro Glu Leu Ser Ile Ile Pro Gly

930 935 940

Val Asn Ala Gly Ile Phe Glu Glu Leu Glu Gly Arg Ile Tyr Thr Ala

945 950 955 960

Tyr Ser Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val Ile Lys Asn Gly Asp Phe Asp

965 970 975

Asn Gly Leu Leu Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val Asp Val Glu Glu

980 985 990

Gln Asn Asn His Arg Ser Val Leu Val Ile Pro Glu Trp Glu Ala Glu

995 1000 1005

Val Ser Gln Glu Val Arg Val Cys Pro Gly Arg Gly Tyr Ile Leu

1010 1015 1020

Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys Val Thr

1025 1030 1035

Ile His Glu Ile Glu Asp Asn Thr Asp Glu Leu Lys Phe Ser Asn

1040 1045 1050

Cys Val Glu Glu Glu Val Tyr Pro Asn Asn Thr Val Thr Cys Asn

1055 1060 1065

Asp Tyr Thr Ala Thr Gln Glu Glu Tyr Glu Gly Thr Tyr Thr Ser

1070 1075 1080

Arg Asn Arg Gly Tyr Asp Gly Ala Tyr Glu Ser Asn Ser Ser Val

1085 1090 1095

Pro Ala Asp Tyr Ala Ser Ala Tyr Glu Glu Lys Ala Tyr Thr Asp

1100 1105 1110

Gly Arg Arg Glu Asn Pro Cys Glu Ser Asn Arg Gly Tyr Gly Asp

1115 1120 1125

Tyr Ala Pro Leu Pro Ala Gly Tyr Val Thr Lys Glu Leu Glu Tyr

1130 1135 1140

Phe Pro Glu Thr Asp Lys Val Trp Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu

1145 1150 1155

Gly Thr Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Leu Leu Met Glu Glu

1160 1165 1170

<210> 24

<211> 1163

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 24

Met Glu Gly Asn Asn Leu Asn Gln Cys Ile Pro Tyr Asn Cys Leu Ser

1 5 10 15

Asn Pro Lys Asp Ile Ile Leu Gly Asp Glu Arg Leu Glu Thr Gly Asn

20 25 30

Thr Val Ala Asp Ile Thr Leu Gly Ile Val Asn Leu Leu Phe Ser Glu

35 40 45

Phe Val Pro Gly Gly Gly Phe Ile Leu Gly Leu Leu Asp Leu Ile Trp

50 55 60

Gly Ser Ile Gly Arg Ser Gln Trp Asp Leu Phe Leu Glu Gln Ile Glu

65 70 75 80

Gln Leu Ile Lys Gln Arg Ile Glu Glu Phe Ala Arg Asn Gln Ala Ile

85 90 95

Ser Arg Leu Glu Gly Leu Ser Asp Leu Tyr Lys Thr Tyr Ala Arg Ala

100 105 110

Phe Ser Asp Trp Glu Ala Asp Pro Thr Asn Pro Ala Leu Arg Glu Glu

115 120 125

Met Arg Ile Gln Phe Asn Asp Met Asn Ser Ala Ile Ile Thr Ala Leu

130 135 140

Pro Leu Phe Arg Val Gln Asn Tyr Glu Val Ala Leu Leu Ser Val Tyr

145 150 155 160

Val Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Ile Leu Arg Asp Val Ser Val

165 170 175

Phe Gly Glu Arg Trp Gly Tyr Asp Thr Ala Thr Ile Asn Asn Arg Tyr

180 185 190

Ser Asp Leu Thr Ser Leu Ile His Val Tyr Thr Asn His Cys Val Asp

195 200 205

Thr Tyr Asn Gln Gly Leu Arg Arg Leu Glu Gly Arg Phe Leu Thr Asp

210 215 220

Trp Ile Val Tyr Asn Arg Phe Arg Arg Gln Leu Thr Ile Ser Val Leu

225 230 235 240

Asp Ile Val Ala Phe Phe Pro Asn Tyr Asp Ile Arg Thr Tyr Pro Ile

245 250 255

Gln Thr Ala Thr Gln Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Leu Asp Leu Pro Phe

260 265 270

Ile Asn Glu Asn Leu Ser Pro Ala Ala Ser Tyr Pro Ser Phe Ser Asp

275 280 285

Ala Glu Ser Ala Ile Ile Arg Ser Pro His Leu Val Asp Phe Leu Asn

290 295 300

Ser Phe Thr Ile Tyr Thr Asp Ser Leu Ala Arg Tyr Leu Tyr Trp Gly

305 310 315 320

Gly His Arg Val Asn Phe Thr Arg Ser Gly Val Thr Thr Phe Ile Gln

325 330 335

Ser Pro Leu Tyr Gly Arg Glu Gly Asn Ala Glu Arg Ser Val Ile Ile

340 345 350

Ser Ala Ser Ser Ser Val Pro Ile Phe Arg Thr Leu Ser Tyr Val Thr

355 360 365

Gly Leu Asp Asn Ala Asn Pro Val Ala Gly Ile Glu Gly Val Glu Phe

370 375 380

Gln Asn Thr Ile Ser Arg Ser Ile Tyr Arg Lys Ser Gly Pro Ile Asp

385 390 395 400

Ser Phe Asn Glu Leu Pro Pro Gln Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Ile

405 410 415

Gly Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr Phe Leu Glu Arg Ile Ser

420 425 430

Gly Pro Arg Ile Ala Gly Val Val Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Ala

435 440 445

Ser Pro Thr Asn Glu Val Ser Ser Ser Arg Ile Thr Gln Ile Pro Trp

450 455 460

Val Lys Ala His Thr Leu Ala Ser Gly Ala Ser Val Ile Lys Gly Pro

465 470 475 480

Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile Leu Thr Arg Asn Thr Leu Gly Glu Leu

485 490 495

Gly Thr Leu Arg Val Thr Phe Ala Gly Arg Leu Ser Gln Ser Tyr Tyr

500 505 510

Ile Arg Phe Arg Tyr Ala Ser Val Ala Asn Arg Ser Gly Ile Phe Ser

515 520 525

Tyr Ser Gln Pro Thr Ser Tyr Gly Ile Ser Phe Pro Lys Thr Met Asp

530 535 540

Ala Asn Glu Ser Leu Thr Ser Arg Ser Phe Ala Leu Ala Thr Leu Ala

545 550 555 560

Thr Pro Leu Thr Phe Arg Arg Gln Glu Glu Leu Asn Leu Gln Ile Pro

565 570 575

Ser Gly Thr Tyr Ile Asp Arg Ile Glu Phe Val Pro Val Asp Glu Thr

580 585 590

Phe Thr Thr Glu Ser Asp Leu Asp Arg Ala Gln Gln Ala Val Asn Ala

595 600 605

Leu Phe Thr Ser Ser Asn Gln Ile Gly Leu Lys Thr Asp Val Thr Asp

610 615 620

Tyr His Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Asp Cys Leu Ser Asp Glu

625 630 635 640

Phe Cys Leu Asp Glu Lys Lys Glu Leu Ser Glu Lys Val Lys His Ala

645 650 655

Lys Arg Leu Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu Gln Asp Pro Asn Phe Arg

660 665 670

Gly Ile Asn Arg Gln Leu Asp Arg Gly Trp Ser Gly Ser Thr Asp Ile

675 680 685

Thr Ile Gln Gly Gly Asp Asp Val Phe Lys Glu Asn Tyr Val Thr Leu

690 695 700

Pro Gly Thr Phe Asp Glu Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Lys Ile

705 710 715 720

Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr Gln Leu Arg Gly Tyr

725 730 735

Ile Gly Asp Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu Ile Arg Tyr Asn Ala

740 745 750

Lys His Glu Ile Val Asn Val Pro Gly Thr Gly Ser Leu Trp Pro Leu

755 760 765

Ser Val Glu Asn Ser Ile Gly Pro Cys Gly Glu Pro Asn Arg Cys Ala

770 775 780

Pro His Leu Glu Trp Asn Pro Asn Leu Glu Cys Ser Cys Arg Glu Gly

785 790 795 800

Glu Lys Cys Ala His His Ser His His Phe Ser Leu Asp Ile Asp Val

805 810 815

Gly Cys Thr Asp Leu Asn Glu Asp Leu Gly Val Trp Ala Ile Phe Lys

820 825 830

Ile Lys Thr Gln Asp Gly His Ala Arg Leu Gly Asn Leu Glu Phe Leu

835 840 845

Glu Glu Lys Pro Leu Val Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Arg Ala

850 855 860

Glu Lys Lys Trp Arg Asp Lys Arg Glu Lys Leu Glu Leu Glu Thr Asn

865 870 875 880

Ile Val Tyr Lys Glu Ala Lys Glu Ser Val Asp Ala Leu Phe Val Asn

885 890 895

Ser Gln Tyr Asp Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn Ile Ala Met Ile His

900 905 910

Ala Ala Asp Lys Arg Val His Ser Ile Arg Glu Ala Tyr Leu Pro Glu

915 920 925

Leu Ser Ile Ile Pro Gly Val Asn Ala Gly Ile Phe Glu Glu Leu Glu

930 935 940

Gly Arg Ile Tyr Thr Ala Tyr Ser Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val Ile

945 950 955 960

Lys Asn Gly Asp Phe Asp Asn Gly Leu Leu Cys Trp Asn Val Lys Gly

965 970 975

His Val Asp Val Glu Glu Gln Asn Asn His Arg Ser Val Leu Val Ile

980 985 990

Pro Glu Trp Glu Ala Glu Val Ser Gln Glu Val Arg Val Cys Pro Gly

995 1000 1005

Arg Gly Tyr Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly

1010 1015 1020

Glu Gly Cys Val Thr Ile His Glu Ile Glu Asp Asn Thr Asp Glu

1025 1030 1035

Leu Lys Phe Ser Asn Cys Val Glu Glu Glu Val Tyr Pro Asn Asn

1040 1045 1050

Thr Val Thr Cys Asn Asp Tyr Thr Ala Thr Gln Glu Glu Tyr Glu

1055 1060 1065

Gly Thr Tyr Thr Ser Arg Asn Arg Gly Tyr Asp Gly Ala Tyr Glu

1070 1075 1080

Ser Asn Ser Ser Val Pro Ala Asp Tyr Ala Ser Ala Tyr Glu Glu

1085 1090 1095

Lys Ala Tyr Thr Asp Gly Arg Arg Glu Asn Pro Cys Glu Ser Asn

1100 1105 1110

Arg Gly Tyr Gly Asp Tyr Ala Pro Leu Pro Ala Gly Tyr Val Thr

1115 1120 1125

Lys Glu Leu Glu Tyr Phe Pro Glu Thr Asp Lys Val Trp Ile Glu

1130 1135 1140

Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu

1145 1150 1155

Leu Leu Met Glu Glu

1160

<210> 25

<211> 599

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 25

Met Leu Lys Leu Arg Lys Arg Arg Tyr Phe Met Glu Gly Asn Asn Leu

1 5 10 15

Asn Gln Cys Ile Pro Tyr Asn Cys Leu Ser Asn Pro Lys Asp Ile Ile

20 25 30

Leu Gly Asp Glu Arg Leu Glu Thr Gly Asn Thr Val Ala Asp Ile Thr

35 40 45

Leu Gly Ile Val Asn Leu Leu Phe Ser Glu Phe Val Pro Gly Gly Gly

50 55 60

Phe Ile Leu Gly Leu Leu Asp Leu Ile Trp Gly Ser Ile Gly Arg Ser

65 70 75 80

Gln Trp Asp Leu Phe Leu Glu Gln Ile Glu Gln Leu Ile Lys Gln Arg

85 90 95

Ile Glu Glu Phe Ala Arg Asn Gln Ala Ile Ser Arg Leu Glu Gly Leu

100 105 110

Ser Asp Leu Tyr Lys Thr Tyr Ala Arg Ala Phe Ser Asp Trp Glu Ala

115 120 125

Asp Pro Thr Asn Pro Ala Leu Arg Glu Glu Met Arg Ile Gln Phe Asn

130 135 140

Asp Met Asn Ser Ala Ile Ile Thr Ala Leu Pro Leu Phe Arg Val Gln

145 150 155 160

Asn Tyr Glu Val Ala Leu Leu Ser Val Tyr Val Gln Ala Ala Asn Leu

165 170 175

His Leu Ser Ile Leu Arg Asp Val Ser Val Phe Gly Glu Arg Trp Gly

180 185 190

Tyr Asp Thr Ala Thr Ile Asn Asn Arg Tyr Ser Asp Leu Thr Ser Leu

195 200 205

Ile His Val Tyr Thr Asn His Cys Val Asp Thr Tyr Asn Gln Gly Leu

210 215 220

Arg Arg Leu Glu Gly Arg Phe Leu Thr Asp Trp Ile Val Tyr Asn Arg

225 230 235 240

Phe Arg Arg Gln Leu Thr Ile Ser Val Leu Asp Ile Val Ala Phe Phe

245 250 255

Pro Asn Tyr Asp Ile Arg Thr Tyr Pro Ile Gln Thr Ala Thr Gln Leu

260 265 270

Thr Arg Glu Ile Tyr Leu Asp Leu Pro Phe Ile Asn Glu Asn Leu Ser

275 280 285

Pro Ala Ala Ser Tyr Pro Ser Phe Ser Asp Ala Glu Ser Ala Ile Ile

290 295 300

Arg Ser Pro His Leu Val Asp Phe Leu Asn Ser Phe Thr Ile Tyr Thr

305 310 315 320

Asp Ser Leu Ala Arg Tyr Leu Tyr Trp Gly Gly His Arg Val Asn Phe

325 330 335

Thr Arg Ser Gly Val Thr Thr Phe Ile Gln Ser Pro Leu Tyr Gly Arg

340 345 350

Glu Gly Asn Ala Glu Arg Ser Val Ile Ile Ser Ala Ser Ser Ser Val

355 360 365

Pro Ile Phe Arg Thr Leu Ser Tyr Val Thr Gly Leu Asp Asn Ala Asn

370 375 380

Pro Val Ala Gly Ile Glu Gly Val Glu Phe Gln Asn Thr Ile Ser Arg

385 390 395 400

Ser Ile Tyr Arg Lys Ser Gly Pro Ile Asp Ser Phe Asn Glu Leu Pro

405 410 415

Pro Gln Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Ile Gly Tyr Ser His Arg Leu

420 425 430

Cys His Ala Thr Phe Leu Glu Arg Ile Ser Gly Pro Arg Ile Ala Gly

435 440 445

Val Val Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Ser Pro Thr Asn Glu Val

450 455 460

Ser Ser Ser Arg Ile Thr Gln Ile Pro Trp Val Lys Ala His Thr Leu

465 470 475 480

Ala Ser Gly Ala Ser Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp

485 490 495

Ile Leu Thr Arg Asn Thr Leu Gly Glu Leu Gly Thr Leu Arg Val Thr

500 505 510

Phe Ala Gly Arg Leu Ser Gln Ser Tyr Tyr Ile Arg Phe Arg Tyr Ala

515 520 525

Ser Val Ala Asn Arg Ser Gly Ile Phe Ser Tyr Ser Gln Pro Thr Ser

530 535 540

Tyr Gly Ile Ser Phe Pro Lys Thr Met Asp Ala Asn Glu Ser Leu Thr

545 550 555 560

Ser Arg Ser Phe Ala Leu Ala Thr Leu Ala Thr Pro Leu Thr Phe Arg

565 570 575

Arg Gln Glu Glu Leu Asn Leu Gln Ile Pro Ser Gly Thr Tyr Ile Asp

580 585 590

Arg Ile Glu Phe Val Pro Val

595

<210> 26

<211> 589

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 26

Met Glu Gly Asn Asn Leu Asn Gln Cys Ile Pro Tyr Asn Cys Leu Ser

1 5 10 15

Asn Pro Lys Asp Ile Ile Leu Gly Asp Glu Arg Leu Glu Thr Gly Asn

20 25 30

Thr Val Ala Asp Ile Thr Leu Gly Ile Val Asn Leu Leu Phe Ser Glu

35 40 45

Phe Val Pro Gly Gly Gly Phe Ile Leu Gly Leu Leu Asp Leu Ile Trp

50 55 60

Gly Ser Ile Gly Arg Ser Gln Trp Asp Leu Phe Leu Glu Gln Ile Glu

65 70 75 80

Gln Leu Ile Lys Gln Arg Ile Glu Glu Phe Ala Arg Asn Gln Ala Ile

85 90 95

Ser Arg Leu Glu Gly Leu Ser Asp Leu Tyr Lys Thr Tyr Ala Arg Ala

100 105 110

Phe Ser Asp Trp Glu Ala Asp Pro Thr Asn Pro Ala Leu Arg Glu Glu

115 120 125

Met Arg Ile Gln Phe Asn Asp Met Asn Ser Ala Ile Ile Thr Ala Leu

130 135 140

Pro Leu Phe Arg Val Gln Asn Tyr Glu Val Ala Leu Leu Ser Val Tyr

145 150 155 160

Val Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Ile Leu Arg Asp Val Ser Val

165 170 175

Phe Gly Glu Arg Trp Gly Tyr Asp Thr Ala Thr Ile Asn Asn Arg Tyr

180 185 190

Ser Asp Leu Thr Ser Leu Ile His Val Tyr Thr Asn His Cys Val Asp

195 200 205

Thr Tyr Asn Gln Gly Leu Arg Arg Leu Glu Gly Arg Phe Leu Thr Asp

210 215 220

Trp Ile Val Tyr Asn Arg Phe Arg Arg Gln Leu Thr Ile Ser Val Leu

225 230 235 240

Asp Ile Val Ala Phe Phe Pro Asn Tyr Asp Ile Arg Thr Tyr Pro Ile

245 250 255

Gln Thr Ala Thr Gln Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Leu Asp Leu Pro Phe

260 265 270

Ile Asn Glu Asn Leu Ser Pro Ala Ala Ser Tyr Pro Ser Phe Ser Asp

275 280 285

Ala Glu Ser Ala Ile Ile Arg Ser Pro His Leu Val Asp Phe Leu Asn

290 295 300

Ser Phe Thr Ile Tyr Thr Asp Ser Leu Ala Arg Tyr Leu Tyr Trp Gly

305 310 315 320

Gly His Arg Val Asn Phe Thr Arg Ser Gly Val Thr Thr Phe Ile Gln

325 330 335

Ser Pro Leu Tyr Gly Arg Glu Gly Asn Ala Glu Arg Ser Val Ile Ile

340 345 350

Ser Ala Ser Ser Ser Val Pro Ile Phe Arg Thr Leu Ser Tyr Val Thr

355 360 365

Gly Leu Asp Asn Ala Asn Pro Val Ala Gly Ile Glu Gly Val Glu Phe

370 375 380

Gln Asn Thr Ile Ser Arg Ser Ile Tyr Arg Lys Ser Gly Pro Ile Asp

385 390 395 400

Ser Phe Asn Glu Leu Pro Pro Gln Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Ile

405 410 415

Gly Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr Phe Leu Glu Arg Ile Ser

420 425 430

Gly Pro Arg Ile Ala Gly Val Val Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Ala

435 440 445

Ser Pro Thr Asn Glu Val Ser Ser Ser Arg Ile Thr Gln Ile Pro Trp

450 455 460

Val Lys Ala His Thr Leu Ala Ser Gly Ala Ser Val Ile Lys Gly Pro

465 470 475 480

Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile Leu Thr Arg Asn Thr Leu Gly Glu Leu

485 490 495

Gly Thr Leu Arg Val Thr Phe Ala Gly Arg Leu Ser Gln Ser Tyr Tyr

500 505 510

Ile Arg Phe Arg Tyr Ala Ser Val Ala Asn Arg Ser Gly Ile Phe Ser

515 520 525

Tyr Ser Gln Pro Thr Ser Tyr Gly Ile Ser Phe Pro Lys Thr Met Asp

530 535 540

Ala Asn Glu Ser Leu Thr Ser Arg Ser Phe Ala Leu Ala Thr Leu Ala

545 550 555 560

Thr Pro Leu Thr Phe Arg Arg Gln Glu Glu Leu Asn Leu Gln Ile Pro

565 570 575

Ser Gly Thr Tyr Ile Asp Arg Ile Glu Phe Val Pro Val

580 585

<210> 27

<211> 655

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 27

Met Thr His Asn Asp Asn Asn Asn Lys Phe Glu Ile Lys Asp Thr Gly

1 5 10 15

Thr Lys Pro Arg Ser Pro Leu Ala Asn Ala Pro Gly Pro Thr Trp Gln

20 25 30

Asn Ile Asn Asn Arg Asp Val Glu Thr Phe Gly Ser Ile Glu Ile Ala

35 40 45

Gly Lys Val Val Ser Gly Val Ile Ser Ser Val Ile Lys Ser Leu Arg

50 55 60

Gln Gln Ala Gln Ile Asp Lys Ile Val Ala Ile Val Val Val Glu Val

65 70 75 80

Phe Glu Val Leu Trp Pro Val Leu Glu Gly Met Trp Tyr Ala Met Met

85 90 95

Asp Ala Val Glu Ile Met Ile Gln Glu Ala Ile Thr Thr Ala Val Arg

100 105 110

Ser Lys Ala Gln Ala Glu Leu Asn Gly Ile Arg Asn Ala Leu Val Leu

115 120 125

Phe Gln Gln Ala Phe Asp Asp Trp Glu Lys Asn Ser Asp Asn Pro Gln

130 135 140

Leu Gln Asp Arg Val Arg Arg Gln Phe Thr Ala Thr Asn Thr Leu Ile

145 150 155 160

Gln Phe Ala Met Ser Ser Phe Ala Val Pro Gly Phe Gln Val Pro Leu

165 170 175

Leu Val Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe Leu Arg

180 185 190

Glu Ala Val Val Leu Gly Glu Lys Trp Gly Met Ser Arg Glu Glu Val

195 200 205

Asp Asp Tyr Tyr Asn Gly Glu Leu Gly Leu Thr Glu Leu Thr Gln Ser

210 215 220

Tyr Thr Asn His Cys Thr Asn Trp Tyr His Glu Gly Leu Ala Gln Ser

225 230 235 240

Met Lys Leu Asn Pro Ser Val Thr Ile Leu Glu Gln Trp Asn Leu Tyr

245 250 255

Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met Thr Ile Met Ile Leu Asp Ile Val Ala

260 265 270

Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Val Lys Leu Tyr Pro Ala Gly Thr Lys Thr

275 280 285

Glu Leu Thr Arg Ile Ile Tyr Thr Pro Leu Met Gly Val Leu Glu Asp

290 295 300

Ser Ser Ser Ile Ser Ala Thr Arg Lys Glu Tyr Gly Asn Ile Ala Ala

305 310 315 320

Ile Asn Gln Gln Asp Gly Ala Thr Thr Ile Pro Pro Ala Leu Phe Ile

325 330 335

Trp Leu Glu Lys Gln Ile Val Tyr Pro Tyr Asn Asn Leu Ile Tyr Ser

340 345 350

Tyr Gln Asn Phe Gln Lys Thr Thr Phe Gly Lys Val Met Asn Gly Thr

355 360 365

Ile Phe Gly Ser Asn Ser Glu Lys His Leu Thr Asn Pro Ile Ser Ile

370 375 380

Pro Ile Asp Ala Glu Ser Tyr Asp Val Tyr Lys Val Asp Thr Ser Tyr

385 390 395 400

Ser Ala Lys Met Glu Ile Lys Ser Ser Pro Ile His Lys Leu Val Tyr

405 410 415

Tyr Arg Ser Lys Glu Gln Gln Glu Ser Ile Ile Ser Thr Asn Thr Ser

420 425 430

Lys Gly Pro Ile Asp Gln Val Ser Glu Ile Ala Asn Glu Gly Tyr Gln

435 440 445

Asp Tyr Ser His Cys Leu Ala His Met Ala Gly Trp Val Ser Ile Ala

450 455 460

Tyr Gly Thr Gly Leu Thr Glu Lys Pro Tyr Leu Val Pro Tyr Asn Leu

465 470 475 480

Ala Leu Gly Trp Thr Tyr Ala Asn Val Asp Pro Val Asn Ser Ile Ala

485 490 495

Pro Asp Ala Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Lys Val Ile

500 505 510

Gly Ile Pro Glu Glu Glu Ala Ile Leu Gly Glu Val Thr Ala Ile Gln

515 520 525

Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asn Leu Val Gly Leu Phe Ala Gly Ala

530 535 540

Glu Leu His Met Lys Val Thr Asn Pro Val Ser Asn Val Ala Gly Tyr

545 550 555 560

Gln Met Arg Ile Arg Tyr Ala Asn Asn His Pro Thr Ile Leu Ala Val

565 570 575

Ser Tyr Gln Gly Val Glu Thr Ser Ser Gly Lys Phe Asp Val Pro Val

580 585 590

Thr Tyr Ser Gly Asp Phe Lys Thr Lys Leu Thr Tyr Asn Ala Phe Lys

595 600 605

Phe Lys Glu Ala Ile Ile Ile Pro Ser Pro Leu Arg Glu Glu Ile Ala

610 615 620

Asp Ile Val Leu Arg Asn Glu Gly Asp Ser Asn Leu Leu Ile Asp Lys

625 630 635 640

Ile Glu Leu Ile Pro Met Asp Phe Trp Arg His Glu Gln Cys Asn

645 650 655

<210> 28

<211> 565

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 28

Met Trp Tyr Ala Met Met Asp Ala Val Glu Ile Met Ile Gln Glu Ala

1 5 10 15

Ile Thr Thr Ala Val Arg Ser Lys Ala Gln Ala Glu Leu Asn Gly Ile

20 25 30

Arg Asn Ala Leu Val Leu Phe Gln Gln Ala Phe Asp Asp Trp Glu Lys

35 40 45

Asn Ser Asp Asn Pro Gln Leu Gln Asp Arg Val Arg Arg Gln Phe Thr

50 55 60

Ala Thr Asn Thr Leu Ile Gln Phe Ala Met Ser Ser Phe Ala Val Pro

65 70 75 80

Gly Phe Gln Val Pro Leu Leu Val Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu

85 90 95

His Leu Leu Phe Leu Arg Glu Ala Val Val Leu Gly Glu Lys Trp Gly

100 105 110

Met Ser Arg Glu Glu Val Asp Asp Tyr Tyr Asn Gly Glu Leu Gly Leu

115 120 125

Thr Glu Leu Thr Gln Ser Tyr Thr Asn His Cys Thr Asn Trp Tyr His

130 135 140

Glu Gly Leu Ala Gln Ser Met Lys Leu Asn Pro Ser Val Thr Ile Leu

145 150 155 160

Glu Gln Trp Asn Leu Tyr Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met Thr Ile Met

165 170 175

Ile Leu Asp Ile Val Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Val Lys Leu Tyr

180 185 190

Pro Ala Gly Thr Lys Thr Glu Leu Thr Arg Ile Ile Tyr Thr Pro Leu

195 200 205

Met Gly Val Leu Glu Asp Ser Ser Ser Ile Ser Ala Thr Arg Lys Glu

210 215 220

Tyr Gly Asn Ile Ala Ala Ile Asn Gln Gln Asp Gly Ala Thr Thr Ile

225 230 235 240

Pro Pro Ala Leu Phe Ile Trp Leu Glu Lys Gln Ile Val Tyr Pro Tyr

245 250 255

Asn Asn Leu Ile Tyr Ser Tyr Gln Asn Phe Gln Lys Thr Thr Phe Gly

260 265 270

Lys Val Met Asn Gly Thr Ile Phe Gly Ser Asn Ser Glu Lys His Leu

275 280 285

Thr Asn Pro Ile Ser Ile Pro Ile Asp Ala Glu Ser Tyr Asp Val Tyr

290 295 300

Lys Val Asp Thr Ser Tyr Ser Ala Lys Met Glu Ile Lys Ser Ser Pro

305 310 315 320

Ile His Lys Leu Val Tyr Tyr Arg Ser Lys Glu Gln Gln Glu Ser Ile

325 330 335

Ile Ser Thr Asn Thr Ser Lys Gly Pro Ile Asp Gln Val Ser Glu Ile

340 345 350

Ala Asn Glu Gly Tyr Gln Asp Tyr Ser His Cys Leu Ala His Met Ala

355 360 365

Gly Trp Val Ser Ile Ala Tyr Gly Thr Gly Leu Thr Glu Lys Pro Tyr

370 375 380

Leu Val Pro Tyr Asn Leu Ala Leu Gly Trp Thr Tyr Ala Asn Val Asp

385 390 395 400

Pro Val Asn Ser Ile Ala Pro Asp Ala Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val

405 410 415

Lys Gly Asp Lys Val Ile Gly Ile Pro Glu Glu Glu Ala Ile Leu Gly

420 425 430

Glu Val Thr Ala Ile Gln Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asn Leu Val

435 440 445

Gly Leu Phe Ala Gly Ala Glu Leu His Met Lys Val Thr Asn Pro Val

450 455 460

Ser Asn Val Ala Gly Tyr Gln Met Arg Ile Arg Tyr Ala Asn Asn His

465 470 475 480

Pro Thr Ile Leu Ala Val Ser Tyr Gln Gly Val Glu Thr Ser Ser Gly

485 490 495

Lys Phe Asp Val Pro Val Thr Tyr Ser Gly Asp Phe Lys Thr Lys Leu

500 505 510

Thr Tyr Asn Ala Phe Lys Phe Lys Glu Ala Ile Ile Ile Pro Ser Pro

515 520 525

Leu Arg Glu Glu Ile Ala Asp Ile Val Leu Arg Asn Glu Gly Asp Ser

530 535 540

Asn Leu Leu Ile Asp Lys Ile Glu Leu Ile Pro Met Asp Phe Trp Arg

545 550 555 560

His Glu Gln Cys Asn

565

<210> 29

<211> 561

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 29

Met Met Asp Ala Val Glu Ile Met Ile Gln Glu Ala Ile Thr Thr Ala

1 5 10 15

Val Arg Ser Lys Ala Gln Ala Glu Leu Asn Gly Ile Arg Asn Ala Leu

20 25 30

Val Leu Phe Gln Gln Ala Phe Asp Asp Trp Glu Lys Asn Ser Asp Asn

35 40 45

Pro Gln Leu Gln Asp Arg Val Arg Arg Gln Phe Thr Ala Thr Asn Thr

50 55 60

Leu Ile Gln Phe Ala Met Ser Ser Phe Ala Val Pro Gly Phe Gln Val

65 70 75 80

Pro Leu Leu Val Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe

85 90 95

Leu Arg Glu Ala Val Val Leu Gly Glu Lys Trp Gly Met Ser Arg Glu

100 105 110

Glu Val Asp Asp Tyr Tyr Asn Gly Glu Leu Gly Leu Thr Glu Leu Thr

115 120 125

Gln Ser Tyr Thr Asn His Cys Thr Asn Trp Tyr His Glu Gly Leu Ala

130 135 140

Gln Ser Met Lys Leu Asn Pro Ser Val Thr Ile Leu Glu Gln Trp Asn

145 150 155 160

Leu Tyr Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met Thr Ile Met Ile Leu Asp Ile

165 170 175

Val Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Val Lys Leu Tyr Pro Ala Gly Thr

180 185 190

Lys Thr Glu Leu Thr Arg Ile Ile Tyr Thr Pro Leu Met Gly Val Leu

195 200 205

Glu Asp Ser Ser Ser Ile Ser Ala Thr Arg Lys Glu Tyr Gly Asn Ile

210 215 220

Ala Ala Ile Asn Gln Gln Asp Gly Ala Thr Thr Ile Pro Pro Ala Leu

225 230 235 240

Phe Ile Trp Leu Glu Lys Gln Ile Val Tyr Pro Tyr Asn Asn Leu Ile

245 250 255

Tyr Ser Tyr Gln Asn Phe Gln Lys Thr Thr Phe Gly Lys Val Met Asn

260 265 270

Gly Thr Ile Phe Gly Ser Asn Ser Glu Lys His Leu Thr Asn Pro Ile

275 280 285

Ser Ile Pro Ile Asp Ala Glu Ser Tyr Asp Val Tyr Lys Val Asp Thr

290 295 300

Ser Tyr Ser Ala Lys Met Glu Ile Lys Ser Ser Pro Ile His Lys Leu

305 310 315 320

Val Tyr Tyr Arg Ser Lys Glu Gln Gln Glu Ser Ile Ile Ser Thr Asn

325 330 335

Thr Ser Lys Gly Pro Ile Asp Gln Val Ser Glu Ile Ala Asn Glu Gly

340 345 350

Tyr Gln Asp Tyr Ser His Cys Leu Ala His Met Ala Gly Trp Val Ser

355 360 365

Ile Ala Tyr Gly Thr Gly Leu Thr Glu Lys Pro Tyr Leu Val Pro Tyr

370 375 380

Asn Leu Ala Leu Gly Trp Thr Tyr Ala Asn Val Asp Pro Val Asn Ser

385 390 395 400

Ile Ala Pro Asp Ala Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Lys

405 410 415

Val Ile Gly Ile Pro Glu Glu Glu Ala Ile Leu Gly Glu Val Thr Ala

420 425 430

Ile Gln Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asn Leu Val Gly Leu Phe Ala

435 440 445

Gly Ala Glu Leu His Met Lys Val Thr Asn Pro Val Ser Asn Val Ala

450 455 460

Gly Tyr Gln Met Arg Ile Arg Tyr Ala Asn Asn His Pro Thr Ile Leu

465 470 475 480

Ala Val Ser Tyr Gln Gly Val Glu Thr Ser Ser Gly Lys Phe Asp Val

485 490 495

Pro Val Thr Tyr Ser Gly Asp Phe Lys Thr Lys Leu Thr Tyr Asn Ala

500 505 510

Phe Lys Phe Lys Glu Ala Ile Ile Ile Pro Ser Pro Leu Arg Glu Glu

515 520 525

Ile Ala Asp Ile Val Leu Arg Asn Glu Gly Asp Ser Asn Leu Leu Ile

530 535 540

Asp Lys Ile Glu Leu Ile Pro Met Asp Phe Trp Arg His Glu Gln Cys

545 550 555 560

Asn

<210> 30

<211> 560

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 30

Met Asp Ala Val Glu Ile Met Ile Gln Glu Ala Ile Thr Thr Ala Val

1 5 10 15

Arg Ser Lys Ala Gln Ala Glu Leu Asn Gly Ile Arg Asn Ala Leu Val

20 25 30

Leu Phe Gln Gln Ala Phe Asp Asp Trp Glu Lys Asn Ser Asp Asn Pro

35 40 45

Gln Leu Gln Asp Arg Val Arg Arg Gln Phe Thr Ala Thr Asn Thr Leu

50 55 60

Ile Gln Phe Ala Met Ser Ser Phe Ala Val Pro Gly Phe Gln Val Pro

65 70 75 80

Leu Leu Val Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe Leu

85 90 95

Arg Glu Ala Val Val Leu Gly Glu Lys Trp Gly Met Ser Arg Glu Glu

100 105 110

Val Asp Asp Tyr Tyr Asn Gly Glu Leu Gly Leu Thr Glu Leu Thr Gln

115 120 125

Ser Tyr Thr Asn His Cys Thr Asn Trp Tyr His Glu Gly Leu Ala Gln

130 135 140

Ser Met Lys Leu Asn Pro Ser Val Thr Ile Leu Glu Gln Trp Asn Leu

145 150 155 160

Tyr Asn Asp Phe Arg Arg Glu Met Thr Ile Met Ile Leu Asp Ile Val

165 170 175

Ala Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Val Lys Leu Tyr Pro Ala Gly Thr Lys

180 185 190

Thr Glu Leu Thr Arg Ile Ile Tyr Thr Pro Leu Met Gly Val Leu Glu

195 200 205

Asp Ser Ser Ser Ile Ser Ala Thr Arg Lys Glu Tyr Gly Asn Ile Ala

210 215 220

Ala Ile Asn Gln Gln Asp Gly Ala Thr Thr Ile Pro Pro Ala Leu Phe

225 230 235 240

Ile Trp Leu Glu Lys Gln Ile Val Tyr Pro Tyr Asn Asn Leu Ile Tyr

245 250 255

Ser Tyr Gln Asn Phe Gln Lys Thr Thr Phe Gly Lys Val Met Asn Gly

260 265 270

Thr Ile Phe Gly Ser Asn Ser Glu Lys His Leu Thr Asn Pro Ile Ser

275 280 285

Ile Pro Ile Asp Ala Glu Ser Tyr Asp Val Tyr Lys Val Asp Thr Ser

290 295 300

Tyr Ser Ala Lys Met Glu Ile Lys Ser Ser Pro Ile His Lys Leu Val

305 310 315 320

Tyr Tyr Arg Ser Lys Glu Gln Gln Glu Ser Ile Ile Ser Thr Asn Thr

325 330 335

Ser Lys Gly Pro Ile Asp Gln Val Ser Glu Ile Ala Asn Glu Gly Tyr

340 345 350

Gln Asp Tyr Ser His Cys Leu Ala His Met Ala Gly Trp Val Ser Ile

355 360 365

Ala Tyr Gly Thr Gly Leu Thr Glu Lys Pro Tyr Leu Val Pro Tyr Asn

370 375 380

Leu Ala Leu Gly Trp Thr Tyr Ala Asn Val Asp Pro Val Asn Ser Ile

385 390 395 400

Ala Pro Asp Ala Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Lys Val

405 410 415

Ile Gly Ile Pro Glu Glu Glu Ala Ile Leu Gly Glu Val Thr Ala Ile

420 425 430

Gln Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asn Leu Val Gly Leu Phe Ala Gly

435 440 445

Ala Glu Leu His Met Lys Val Thr Asn Pro Val Ser Asn Val Ala Gly

450 455 460

Tyr Gln Met Arg Ile Arg Tyr Ala Asn Asn His Pro Thr Ile Leu Ala

465 470 475 480

Val Ser Tyr Gln Gly Val Glu Thr Ser Ser Gly Lys Phe Asp Val Pro

485 490 495

Val Thr Tyr Ser Gly Asp Phe Lys Thr Lys Leu Thr Tyr Asn Ala Phe

500 505 510

Lys Phe Lys Glu Ala Ile Ile Ile Pro Ser Pro Leu Arg Glu Glu Ile

515 520 525

Ala Asp Ile Val Leu Arg Asn Glu Gly Asp Ser Asn Leu Leu Ile Asp

530 535 540

Lys Ile Glu Leu Ile Pro Met Asp Phe Trp Arg His Glu Gln Cys Asn

545 550 555 560

<210> 31

<211> 554

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 31

Met Ile Gln Glu Ala Ile Thr Thr Ala Val Arg Ser Lys Ala Gln Ala

1 5 10 15

Glu Leu Asn Gly Ile Arg Asn Ala Leu Val Leu Phe Gln Gln Ala Phe

20 25 30

Asp Asp Trp Glu Lys Asn Ser Asp Asn Pro Gln Leu Gln Asp Arg Val

35 40 45

Arg Arg Gln Phe Thr Ala Thr Asn Thr Leu Ile Gln Phe Ala Met Ser

50 55 60

Ser Phe Ala Val Pro Gly Phe Gln Val Pro Leu Leu Val Val Tyr Ala

65 70 75 80

Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Phe Leu Arg Glu Ala Val Val Leu

85 90 95

Gly Glu Lys Trp Gly Met Ser Arg Glu Glu Val Asp Asp Tyr Tyr Asn

100 105 110

Gly Glu Leu Gly Leu Thr Glu Leu Thr Gln Ser Tyr Thr Asn His Cys

115 120 125

Thr Asn Trp Tyr His Glu Gly Leu Ala Gln Ser Met Lys Leu Asn Pro

130 135 140

Ser Val Thr Ile Leu Glu Gln Trp Asn Leu Tyr Asn Asp Phe Arg Arg

145 150 155 160

Glu Met Thr Ile Met Ile Leu Asp Ile Val Ala Leu Trp Pro Thr Tyr

165 170 175

Asp Val Lys Leu Tyr Pro Ala Gly Thr Lys Thr Glu Leu Thr Arg Ile

180 185 190

Ile Tyr Thr Pro Leu Met Gly Val Leu Glu Asp Ser Ser Ser Ile Ser

195 200 205

Ala Thr Arg Lys Glu Tyr Gly Asn Ile Ala Ala Ile Asn Gln Gln Asp

210 215 220

Gly Ala Thr Thr Ile Pro Pro Ala Leu Phe Ile Trp Leu Glu Lys Gln

225 230 235 240

Ile Val Tyr Pro Tyr Asn Asn Leu Ile Tyr Ser Tyr Gln Asn Phe Gln

245 250 255

Lys Thr Thr Phe Gly Lys Val Met Asn Gly Thr Ile Phe Gly Ser Asn

260 265 270

Ser Glu Lys His Leu Thr Asn Pro Ile Ser Ile Pro Ile Asp Ala Glu

275 280 285

Ser Tyr Asp Val Tyr Lys Val Asp Thr Ser Tyr Ser Ala Lys Met Glu

290 295 300

Ile Lys Ser Ser Pro Ile His Lys Leu Val Tyr Tyr Arg Ser Lys Glu

305 310 315 320

Gln Gln Glu Ser Ile Ile Ser Thr Asn Thr Ser Lys Gly Pro Ile Asp

325 330 335

Gln Val Ser Glu Ile Ala Asn Glu Gly Tyr Gln Asp Tyr Ser His Cys

340 345 350

Leu Ala His Met Ala Gly Trp Val Ser Ile Ala Tyr Gly Thr Gly Leu

355 360 365

Thr Glu Lys Pro Tyr Leu Val Pro Tyr Asn Leu Ala Leu Gly Trp Thr

370 375 380

Tyr Ala Asn Val Asp Pro Val Asn Ser Ile Ala Pro Asp Ala Ile Thr

385 390 395 400

Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Lys Val Ile Gly Ile Pro Glu Glu

405 410 415

Glu Ala Ile Leu Gly Glu Val Thr Ala Ile Gln Gly Pro Gly Phe Thr

420 425 430

Gly Gly Asn Leu Val Gly Leu Phe Ala Gly Ala Glu Leu His Met Lys

435 440 445

Val Thr Asn Pro Val Ser Asn Val Ala Gly Tyr Gln Met Arg Ile Arg

450 455 460

Tyr Ala Asn Asn His Pro Thr Ile Leu Ala Val Ser Tyr Gln Gly Val

465 470 475 480

Glu Thr Ser Ser Gly Lys Phe Asp Val Pro Val Thr Tyr Ser Gly Asp

485 490 495

Phe Lys Thr Lys Leu Thr Tyr Asn Ala Phe Lys Phe Lys Glu Ala Ile

500 505 510

Ile Ile Pro Ser Pro Leu Arg Glu Glu Ile Ala Asp Ile Val Leu Arg

515 520 525

Asn Glu Gly Asp Ser Asn Leu Leu Ile Asp Lys Ile Glu Leu Ile Pro

530 535 540

Met Asp Phe Trp Arg His Glu Gln Cys Asn

545 550

<210> 32

<211> 1239

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 32

Met Asn Gln Gln His Asn Asn Glu Tyr Glu Ile Met Ser Thr Gly Asp

1 5 10 15

Met Gly Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Phe Ser Asn Ala Pro Gly Ala Glu

20 25 30

Leu Gln Gln Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp Met Cys Ala Asp Gly

35 40 45

Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val Gln Glu Gly Val Thr

50 55 60

Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser Val Pro Phe Pro Val

65 70 75 80

Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp

85 90 95

Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp

100 105 110

Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val

115 120 125

Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr

130 135 140

Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln

145 150 155 160

Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe

165 170 175

Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe

180 185 190

Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu

195 200 205

Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln

210 215 220

Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly

225 230 235 240

Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val

245 250 255

Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr

260 265 270

Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val

275 280 285

Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro

290 295 300

Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val

305 310 315 320

Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala

325 330 335

Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu

340 345 350

Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly

355 360 365

Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu

370 375 380

Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala

385 390 395 400

Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr

405 410 415

Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe

420 425 430

Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro

435 440 445

Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser

450 455 460

Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn

465 470 475 480

Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser

485 490 495

Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe

500 505 510

Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp

515 520 525

Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly

530 535 540

Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu

545 550 555 560

Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu

565 570 575

Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala

580 585 590

Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp

595 600 605

Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr

610 615 620

Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser

625 630 635 640

Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile

645 650 655

Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Val Asp Glu Tyr

660 665 670

Gln Ala Asn Gln Asp Leu Glu Lys Ala Lys Lys Ala Val Asn Ala Leu

675 680 685

Phe Thr Gly Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu Ser Ile Thr Gly Tyr

690 695 700

Ile Val Asp Gln Ala Ala Asn Phe Val Glu Cys Val Ser Asp Glu Phe

705 710 715 720

His Ala Gln Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys

725 730 735

Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser

740 745 750

Ser Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Pro His Val His

755 760 765

Val Ala Ser Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro

770 775 780

Gly Ala Met Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Thr Tyr Pro Thr Tyr Ala

785 790 795 800

Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu

805 810 815

Val Arg Gly Leu Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu

820 825 830

Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val Glu Met Asp Val Pro Asn Asp Ile

835 840 845

Gln Tyr Thr Leu Pro Thr Asn Asp Cys Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys

850 855 860

Pro Val Ser Tyr Gln Thr Gly Thr Ser Ser Tyr Lys Ser Cys Gly Cys

865 870 875 880

Lys Asn Asn Asp Thr Tyr Gln Asn Gly Met His Leu Ser Lys Ser Cys

885 890 895

Gly Cys Lys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly

900 905 910

Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile

915 920 925

Ala Ser Glu Asn Gly Met Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu

930 935 940

Ala Gln Pro Leu Lys Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu

945 950 955 960

Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Leu Leu Arg Thr Glu Lys

965 970 975

Ala Val Gln Ala Ala Lys Asp Ala Leu Gln Thr Leu Phe Thr Asn Ala

980 985 990

Gln Tyr Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val His

995 1000 1005

Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Ala Tyr His Pro Phe

1010 1015 1020

Leu Ser Gly Thr Leu Ser Thr Val Pro Gly Met Asn Phe Glu Ile

1025 1030 1035

Ile Gln Gln Leu Leu Ala Val Ile Gly Asn Ala Arg Thr Leu Tyr

1040 1045 1050

Glu Gln Arg Asn Leu Leu Arg Thr Gly Thr Phe Ser Ser Gly Thr

1055 1060 1065

Gly Ser Trp Lys Val Thr Glu Gly Val Lys Val Gln Pro Leu Gln

1070 1075 1080

Asp Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser His Glu Ala Ser

1085 1090 1095

Gln Gln Leu His Met Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val

1100 1105 1110

Thr Ala Arg Lys Glu Gly Gly Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Ser

1115 1120 1125

Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp

1130 1135 1140

Tyr Asn Thr Tyr Gly Ser Gln Thr Met Thr Ser Gly Thr Leu Ser

1145 1150 1155

Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg

1160 1165 1170

Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Gln Val Glu

1175 1180 1185

Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu Asp Asp Leu Tyr

1190 1195 1200

Asn Met Ala Gly Asn Val Ala Glu Glu Met Gln Val Leu Gln Gln

1205 1210 1215

Ser Arg Ser Gly Ser His Thr Leu Asp Pro Leu Cys Asn Thr Arg

1220 1225 1230

Ile Gly Glu Phe Asp Cys

1235

<210> 33

<211> 1228

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 33

Met Ser Thr Gly Asp Met Gly Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Phe Ser Asn

1 5 10 15

Ala Pro Gly Ala Glu Leu Gln Gln Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp

20 25 30

Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val

35 40 45

Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser

50 55 60

Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu

65 70 75 80

Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser

85 90 95

Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser

100 105 110

Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp

115 120 125

Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp

130 135 140

Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu

145 150 155 160

Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe

165 170 175

Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala

180 185 190

Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val

195 200 205

Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr

210 215 220

Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr

225 230 235 240

Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr

245 250 255

Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp

260 265 270

Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp

275 280 285

Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val

290 295 300

Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile

305 310 315 320

Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe

325 330 335

Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile

340 345 350

Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser

355 360 365

Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr

370 375 380

Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser

385 390 395 400

Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly

405 410 415

Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg

420 425 430

Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly

435 440 445

Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg

450 455 460

Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr

465 470 475 480

Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr

485 490 495

Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala

500 505 510

Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys

515 520 525

Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser

530 535 540

Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr

545 550 555 560

Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val

565 570 575

Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp

580 585 590

Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile

595 600 605

Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe

610 615 620

Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala

625 630 635 640

Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly

645 650 655

Ser Val Asp Glu Tyr Gln Ala Asn Gln Asp Leu Glu Lys Ala Lys Lys

660 665 670

Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Gly Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu

675 680 685

Ser Ile Thr Gly Tyr Ile Val Asp Gln Ala Ala Asn Phe Val Glu Cys

690 695 700

Val Ser Asp Glu Phe His Ala Gln Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln

705 710 715 720

Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr

725 730 735

Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr

740 745 750

Ser Pro His Val His Val Ala Ser Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg

755 760 765

Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Thr

770 775 780

Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser

785 790 795 800

Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Leu Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu

805 810 815

Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val Glu Met Asp

820 825 830

Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Thr Leu Pro Thr Asn Asp Cys Gly Gly

835 840 845

Phe Asp Arg Cys Lys Pro Val Ser Tyr Gln Thr Gly Thr Ser Ser Tyr

850 855 860

Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn Asn Asp Thr Tyr Gln Asn Gly Met His

865 870 875 880

Leu Ser Lys Ser Cys Gly Cys Lys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr

885 890 895

His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe

900 905 910

Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu Asn Gly Met Ala Asn Ile Asp Asn

915 920 925

Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro Leu Lys Gly Glu Ala Leu Ala Arg

930 935 940

Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Leu

945 950 955 960

Leu Arg Thr Glu Lys Ala Val Gln Ala Ala Lys Asp Ala Leu Gln Thr

965 970 975

Leu Phe Thr Asn Ala Gln Tyr Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe

980 985 990

Pro Gln Ile Val His Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Ala

995 1000 1005

Tyr His Pro Phe Leu Ser Gly Thr Leu Ser Thr Val Pro Gly Met

1010 1015 1020

Asn Phe Glu Ile Ile Gln Gln Leu Leu Ala Val Ile Gly Asn Ala

1025 1030 1035

Arg Thr Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu Leu Arg Thr Gly Thr Phe

1040 1045 1050

Ser Ser Gly Thr Gly Ser Trp Lys Val Thr Glu Gly Val Lys Val

1055 1060 1065

Gln Pro Leu Gln Asp Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser

1070 1075 1080

His Glu Ala Ser Gln Gln Leu His Met Asp Pro Asp Arg Gly Tyr

1085 1090 1095

Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Gly Gly Lys Gly Thr

1100 1105 1110

Val Thr Met Ser Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe

1115 1120 1125

Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Tyr Gly Ser Gln Thr Met Thr Ser

1130 1135 1140

Gly Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro

1145 1150 1155

Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr

1160 1165 1170

Phe Gln Val Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu

1175 1180 1185

Asp Asp Leu Tyr Asn Met Ala Gly Asn Val Ala Glu Glu Met Gln

1190 1195 1200

Val Leu Gln Gln Ser Arg Ser Gly Ser His Thr Leu Asp Pro Leu

1205 1210 1215

Cys Asn Thr Arg Ile Gly Glu Phe Asp Cys

1220 1225

<210> 34

<211> 1223

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 34

Met Gly Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Phe Ser Asn Ala Pro Gly Ala Glu

1 5 10 15

Leu Gln Gln Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp Met Cys Ala Asp Gly

20 25 30

Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val Gln Glu Gly Val Thr

35 40 45

Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser Val Pro Phe Pro Val

50 55 60

Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp

65 70 75 80

Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp

85 90 95

Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val

100 105 110

Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr

115 120 125

Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln

130 135 140

Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe

145 150 155 160

Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe

165 170 175

Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu

180 185 190

Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln

195 200 205

Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly

210 215 220

Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val

225 230 235 240

Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr

245 250 255

Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val

260 265 270

Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro

275 280 285

Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val

290 295 300

Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala

305 310 315 320

Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu

325 330 335

Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly

340 345 350

Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu

355 360 365

Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala

370 375 380

Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr

385 390 395 400

Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe

405 410 415

Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro

420 425 430

Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser

435 440 445

Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn

450 455 460

Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser

465 470 475 480

Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe

485 490 495

Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp

500 505 510

Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly

515 520 525

Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu

530 535 540

Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu

545 550 555 560

Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala

565 570 575

Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp

580 585 590

Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr

595 600 605

Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser

610 615 620

Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile

625 630 635 640

Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Val Asp Glu Tyr

645 650 655

Gln Ala Asn Gln Asp Leu Glu Lys Ala Lys Lys Ala Val Asn Ala Leu

660 665 670

Phe Thr Gly Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu Ser Ile Thr Gly Tyr

675 680 685

Ile Val Asp Gln Ala Ala Asn Phe Val Glu Cys Val Ser Asp Glu Phe

690 695 700

His Ala Gln Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys

705 710 715 720

Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser

725 730 735

Ser Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Pro His Val His

740 745 750

Val Ala Ser Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro

755 760 765

Gly Ala Met Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Thr Tyr Pro Thr Tyr Ala

770 775 780

Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu

785 790 795 800

Val Arg Gly Leu Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu

805 810 815

Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val Glu Met Asp Val Pro Asn Asp Ile

820 825 830

Gln Tyr Thr Leu Pro Thr Asn Asp Cys Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys

835 840 845

Pro Val Ser Tyr Gln Thr Gly Thr Ser Ser Tyr Lys Ser Cys Gly Cys

850 855 860

Lys Asn Asn Asp Thr Tyr Gln Asn Gly Met His Leu Ser Lys Ser Cys

865 870 875 880

Gly Cys Lys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly

885 890 895

Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile

900 905 910

Ala Ser Glu Asn Gly Met Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu

915 920 925

Ala Gln Pro Leu Lys Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu

930 935 940

Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Leu Leu Arg Thr Glu Lys

945 950 955 960

Ala Val Gln Ala Ala Lys Asp Ala Leu Gln Thr Leu Phe Thr Asn Ala

965 970 975

Gln Tyr Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val His

980 985 990

Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Ala Tyr His Pro Phe Leu

995 1000 1005

Ser Gly Thr Leu Ser Thr Val Pro Gly Met Asn Phe Glu Ile Ile

1010 1015 1020

Gln Gln Leu Leu Ala Val Ile Gly Asn Ala Arg Thr Leu Tyr Glu

1025 1030 1035

Gln Arg Asn Leu Leu Arg Thr Gly Thr Phe Ser Ser Gly Thr Gly

1040 1045 1050

Ser Trp Lys Val Thr Glu Gly Val Lys Val Gln Pro Leu Gln Asp

1055 1060 1065

Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser His Glu Ala Ser Gln

1070 1075 1080

Gln Leu His Met Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr

1085 1090 1095

Ala Arg Lys Glu Gly Gly Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Ser Asp

1100 1105 1110

Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp Tyr

1115 1120 1125

Asn Thr Tyr Gly Ser Gln Thr Met Thr Ser Gly Thr Leu Ser Gly

1130 1135 1140

Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg Ile

1145 1150 1155

Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Gln Val Glu Ser

1160 1165 1170

Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu Asp Asp Leu Tyr Asn

1175 1180 1185

Met Ala Gly Asn Val Ala Glu Glu Met Gln Val Leu Gln Gln Ser

1190 1195 1200

Arg Ser Gly Ser His Thr Leu Asp Pro Leu Cys Asn Thr Arg Ile

1205 1210 1215

Gly Glu Phe Asp Cys

1220

<210> 35

<211> 1204

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 35

Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly

1 5 10 15

Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val

20 25 30

Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala

35 40 45

Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr

50 55 60

Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe

65 70 75 80

Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys

85 90 95

Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg

100 105 110

Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu

115 120 125

Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr

130 135 140

Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro

145 150 155 160

Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu

165 170 175

Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu

180 185 190

Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly

195 200 205

Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr

210 215 220

Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp

225 230 235 240

Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile

245 250 255

Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr

260 265 270

Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser

275 280 285

Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala

290 295 300

Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe

305 310 315 320

Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile

325 330 335

Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly

340 345 350

Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val

355 360 365

Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile

370 375 380

Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser

385 390 395 400

Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val

405 410 415

Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu

420 425 430

Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser

435 440 445

Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly

450 455 460

Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly

465 470 475 480

Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys

485 490 495

Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala

500 505 510

Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu

515 520 525

Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro

530 535 540

Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr

545 550 555 560

Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile

565 570 575

Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe

580 585 590

Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu

595 600 605

Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys

610 615 620

Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Val Asp Glu Tyr Gln Ala Asn

625 630 635 640

Gln Asp Leu Glu Lys Ala Lys Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Gly

645 650 655

Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu Ser Ile Thr Gly Tyr Ile Val Asp

660 665 670

Gln Ala Ala Asn Phe Val Glu Cys Val Ser Asp Glu Phe His Ala Gln

675 680 685

Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser

690 695 700

Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp

705 710 715 720

Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Pro His Val His Val Ala Ser

725 730 735

Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met

740 745 750

Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Thr Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys

755 760 765

Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly

770 775 780

Leu Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly

785 790 795 800

Lys Asp Val His Val Glu Met Asp Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Thr

805 810 815

Leu Pro Thr Asn Asp Cys Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys Pro Val Ser

820 825 830

Tyr Gln Thr Gly Thr Ser Ser Tyr Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn Asn

835 840 845

Asp Thr Tyr Gln Asn Gly Met His Leu Ser Lys Ser Cys Gly Cys Lys

850 855 860

Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp

865 870 875 880

Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu

885 890 895

Asn Gly Met Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro

900 905 910

Leu Lys Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp

915 920 925

Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Leu Leu Arg Thr Glu Lys Ala Val Gln

930 935 940

Ala Ala Lys Asp Ala Leu Gln Thr Leu Phe Thr Asn Ala Gln Tyr Asn

945 950 955 960

Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val His Ala Glu Lys

965 970 975

Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Ala Tyr His Pro Phe Leu Ser Gly Thr

980 985 990

Leu Ser Thr Val Pro Gly Met Asn Phe Glu Ile Ile Gln Gln Leu Leu

995 1000 1005

Ala Val Ile Gly Asn Ala Arg Thr Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu

1010 1015 1020

Leu Arg Thr Gly Thr Phe Ser Ser Gly Thr Gly Ser Trp Lys Val

1025 1030 1035

Thr Glu Gly Val Lys Val Gln Pro Leu Gln Asp Thr Ser Val Leu

1040 1045 1050

Val Leu Ser Glu Trp Ser His Glu Ala Ser Gln Gln Leu His Met

1055 1060 1065

Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu

1070 1075 1080

Gly Gly Gly Lys Gly Thr Val Thr Met Ser Asp Cys Ala Asp Tyr

1085 1090 1095

Thr Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Tyr Gly

1100 1105 1110

Ser Gln Thr Met Thr Ser Gly Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys

1115 1120 1125

Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile

1130 1135 1140

Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Gln Val Glu Ser Val Glu Leu Ile

1145 1150 1155

Cys Met Glu Gln Met Glu Asp Asp Leu Tyr Asn Met Ala Gly Asn

1160 1165 1170

Val Ala Glu Glu Met Gln Val Leu Gln Gln Ser Arg Ser Gly Ser

1175 1180 1185

His Thr Leu Asp Pro Leu Cys Asn Thr Arg Ile Gly Glu Phe Asp

1190 1195 1200

Cys

<210> 36

<211> 1198

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 36

Met Asp Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu

1 5 10 15

Thr Val Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile

20 25 30

Leu Ser Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser

35 40 45

Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr

50 55 60

Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn

65 70 75 80

Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala

85 90 95

Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln

100 105 110

Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu

115 120 125

Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro

130 135 140

Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala

145 150 155 160

Gln Ala Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn

165 170 175

Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser

180 185 190

Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu

195 200 205

Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln

210 215 220

Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg

225 230 235 240

Arg Asp Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr

245 250 255

Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg

260 265 270

Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu

275 280 285

Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly

290 295 300

Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser

305 310 315 320

Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly

325 330 335

Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg

340 345 350

Glu Thr Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg

355 360 365

Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val

370 375 380

Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala

385 390 395 400

Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys

405 410 415

His Gly Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro

420 425 430

Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu

435 440 445

Val Tyr Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp

450 455 460

Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala

465 470 475 480

Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala

485 490 495

Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro

500 505 510

Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg

515 520 525

Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr

530 535 540

Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile

545 550 555 560

Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr

565 570 575

Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg

580 585 590

Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val

595 600 605

Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile

610 615 620

Glu Gly Ser Val Asp Glu Tyr Gln Ala Asn Gln Asp Leu Glu Lys Ala

625 630 635 640

Lys Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Gly Asp Ala Lys Ser Ala Leu

645 650 655

Lys Leu Ser Ile Thr Gly Tyr Ile Val Asp Gln Ala Ala Asn Phe Val

660 665 670

Glu Cys Val Ser Asp Glu Phe His Ala Gln Glu Lys Met Ile Leu Leu

675 680 685

Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu

690 695 700

Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp

705 710 715 720

Arg Thr Ser Pro His Val His Val Ala Ser Asn Asn Pro Ile Phe Lys

725 730 735

Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met Ser Pro Gln Phe Ser Asn

740 745 750

Asn Thr Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu

755 760 765

Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Leu Val Gly Asn Ser Lys

770 775 780

Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val Glu

785 790 795 800

Met Asp Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Thr Leu Pro Thr Asn Asp Cys

805 810 815

Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys Pro Val Ser Tyr Gln Thr Gly Thr Ser

820 825 830

Ser Tyr Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn Asn Asp Thr Tyr Gln Asn Gly

835 840 845

Met His Leu Ser Lys Ser Cys Gly Cys Lys Lys Asp Pro His Val Phe

850 855 860

Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly

865 870 875 880

Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu Asn Gly Met Ala Asn Ile

885 890 895

Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro Leu Lys Gly Glu Ala Leu

900 905 910

Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Gln

915 920 925

Lys Leu Leu Arg Thr Glu Lys Ala Val Gln Ala Ala Lys Asp Ala Leu

930 935 940

Gln Thr Leu Phe Thr Asn Ala Gln Tyr Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr

945 950 955 960

Leu Phe Pro Gln Ile Val His Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro

965 970 975

Tyr Ala Tyr His Pro Phe Leu Ser Gly Thr Leu Ser Thr Val Pro Gly

980 985 990

Met Asn Phe Glu Ile Ile Gln Gln Leu Leu Ala Val Ile Gly Asn Ala

995 1000 1005

Arg Thr Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu Leu Arg Thr Gly Thr Phe

1010 1015 1020

Ser Ser Gly Thr Gly Ser Trp Lys Val Thr Glu Gly Val Lys Val

1025 1030 1035

Gln Pro Leu Gln Asp Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser

1040 1045 1050

His Glu Ala Ser Gln Gln Leu His Met Asp Pro Asp Arg Gly Tyr

1055 1060 1065

Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Gly Gly Lys Gly Thr

1070 1075 1080

Val Thr Met Ser Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe

1085 1090 1095

Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Tyr Gly Ser Gln Thr Met Thr Ser

1100 1105 1110

Gly Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro

1115 1120 1125

Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr

1130 1135 1140

Phe Gln Val Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu

1145 1150 1155

Asp Asp Leu Tyr Asn Met Ala Gly Asn Val Ala Glu Glu Met Gln

1160 1165 1170

Val Leu Gln Gln Ser Arg Ser Gly Ser His Thr Leu Asp Pro Leu

1175 1180 1185

Cys Asn Thr Arg Ile Gly Glu Phe Asp Cys

1190 1195

<210> 37

<211> 1196

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 37

Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val

1 5 10 15

Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser

20 25 30

Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu

35 40 45

Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser

50 55 60

Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser

65 70 75 80

Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp

85 90 95

Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp

100 105 110

Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu

115 120 125

Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe

130 135 140

Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala

145 150 155 160

Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val

165 170 175

Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr

180 185 190

Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr

195 200 205

Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr

210 215 220

Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp

225 230 235 240

Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp

245 250 255

Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val

260 265 270

Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile

275 280 285

Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe

290 295 300

Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile

305 310 315 320

Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser

325 330 335

Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr

340 345 350

Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser

355 360 365

Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly

370 375 380

Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg

385 390 395 400

Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly

405 410 415

Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg

420 425 430

Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr

435 440 445

Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr

450 455 460

Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala

465 470 475 480

Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys

485 490 495

Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser

500 505 510

Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr

515 520 525

Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val

530 535 540

Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp

545 550 555 560

Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile

565 570 575

Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe

580 585 590

Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala

595 600 605

Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly

610 615 620

Ser Val Asp Glu Tyr Gln Ala Asn Gln Asp Leu Glu Lys Ala Lys Lys

625 630 635 640

Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Gly Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu

645 650 655

Ser Ile Thr Gly Tyr Ile Val Asp Gln Ala Ala Asn Phe Val Glu Cys

660 665 670

Val Ser Asp Glu Phe His Ala Gln Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln

675 680 685

Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr

690 695 700

Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr

705 710 715 720

Ser Pro His Val His Val Ala Ser Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg

725 730 735

Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Thr

740 745 750

Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser

755 760 765

Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly Leu Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu

770 775 780

Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly Lys Asp Val His Val Glu Met Asp

785 790 795 800

Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Thr Leu Pro Thr Asn Asp Cys Gly Gly

805 810 815

Phe Asp Arg Cys Lys Pro Val Ser Tyr Gln Thr Gly Thr Ser Ser Tyr

820 825 830

Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn Asn Asp Thr Tyr Gln Asn Gly Met His

835 840 845

Leu Ser Lys Ser Cys Gly Cys Lys Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr

850 855 860

His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe

865 870 875 880

Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu Asn Gly Met Ala Asn Ile Asp Asn

885 890 895

Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro Leu Lys Gly Glu Ala Leu Ala Arg

900 905 910

Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Leu

915 920 925

Leu Arg Thr Glu Lys Ala Val Gln Ala Ala Lys Asp Ala Leu Gln Thr

930 935 940

Leu Phe Thr Asn Ala Gln Tyr Asn Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe

945 950 955 960

Pro Gln Ile Val His Ala Glu Lys Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Ala

965 970 975

Tyr His Pro Phe Leu Ser Gly Thr Leu Ser Thr Val Pro Gly Met Asn

980 985 990

Phe Glu Ile Ile Gln Gln Leu Leu Ala Val Ile Gly Asn Ala Arg Thr

995 1000 1005

Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu Leu Arg Thr Gly Thr Phe Ser Ser

1010 1015 1020

Gly Thr Gly Ser Trp Lys Val Thr Glu Gly Val Lys Val Gln Pro

1025 1030 1035

Leu Gln Asp Thr Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Ser His Glu

1040 1045 1050

Ala Ser Gln Gln Leu His Met Asp Pro Asp Arg Gly Tyr Val Leu

1055 1060 1065

Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Gly Gly Lys Gly Thr Val Thr

1070 1075 1080

Met Ser Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr Phe Thr Ser

1085 1090 1095

Cys Asp Tyr Asn Thr Tyr Gly Ser Gln Thr Met Thr Ser Gly Thr

1100 1105 1110

Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe Pro Asp Thr

1115 1120 1125

Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Gln

1130 1135 1140

Val Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met Glu Asp Asp

1145 1150 1155

Leu Tyr Asn Met Ala Gly Asn Val Ala Glu Glu Met Gln Val Leu

1160 1165 1170

Gln Gln Ser Arg Ser Gly Ser His Thr Leu Asp Pro Leu Cys Asn

1175 1180 1185

Thr Arg Ile Gly Glu Phe Asp Cys

1190 1195

<210> 38

<211> 1124

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 38

Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys

1 5 10 15

Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg

20 25 30

Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu

35 40 45

Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr

50 55 60

Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro

65 70 75 80

Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu

85 90 95

Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu

100 105 110

Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly

115 120 125

Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr

130 135 140

Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp

145 150 155 160

Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile

165 170 175

Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr

180 185 190

Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser

195 200 205

Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala

210 215 220

Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe

225 230 235 240

Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile

245 250 255

Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly

260 265 270

Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val

275 280 285

Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile

290 295 300

Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser

305 310 315 320

Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val

325 330 335

Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu

340 345 350

Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser

355 360 365

Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly

370 375 380

Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly

385 390 395 400

Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys

405 410 415

Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala

420 425 430

Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu

435 440 445

Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro

450 455 460

Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr

465 470 475 480

Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile

485 490 495

Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe

500 505 510

Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu

515 520 525

Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys

530 535 540

Ile Glu Phe Ile Pro Ile Glu Gly Ser Val Asp Glu Tyr Gln Ala Asn

545 550 555 560

Gln Asp Leu Glu Lys Ala Lys Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Gly

565 570 575

Asp Ala Lys Ser Ala Leu Lys Leu Ser Ile Thr Gly Tyr Ile Val Asp

580 585 590

Gln Ala Ala Asn Phe Val Glu Cys Val Ser Asp Glu Phe His Ala Gln

595 600 605

Glu Lys Met Ile Leu Leu Asp Gln Val Lys Phe Ala Lys Arg Leu Ser

610 615 620

Gln Ala Arg Asn Leu Leu Asn Tyr Gly Asp Phe Glu Ser Ser Asp Trp

625 630 635 640

Ser Gly Glu Asn Gly Trp Arg Thr Ser Pro His Val His Val Ala Ser

645 650 655

Asn Asn Pro Ile Phe Lys Gly Arg Tyr Leu His Met Pro Gly Ala Met

660 665 670

Ser Pro Gln Phe Ser Asn Asn Thr Tyr Pro Thr Tyr Ala Tyr Gln Lys

675 680 685

Val Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr Leu Val Arg Gly

690 695 700

Leu Val Gly Asn Ser Lys Asp Leu Glu Leu Leu Val Glu Arg Tyr Gly

705 710 715 720

Lys Asp Val His Val Glu Met Asp Val Pro Asn Asp Ile Gln Tyr Thr

725 730 735

Leu Pro Thr Asn Asp Cys Gly Gly Phe Asp Arg Cys Lys Pro Val Ser

740 745 750

Tyr Gln Thr Gly Thr Ser Ser Tyr Lys Ser Cys Gly Cys Lys Asn Asn

755 760 765

Asp Thr Tyr Gln Asn Gly Met His Leu Ser Lys Ser Cys Gly Cys Lys

770 775 780

Lys Asp Pro His Val Phe Thr Tyr His Ile Asp Thr Gly Cys Val Asp

785 790 795 800

Gln Glu Glu Asn Leu Gly Leu Phe Phe Ala Leu Lys Ile Ala Ser Glu

805 810 815

Asn Gly Met Ala Asn Ile Asp Asn Leu Glu Ile Ile Glu Ala Gln Pro

820 825 830

Leu Lys Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Lys Arg Glu Gln Lys Trp

835 840 845

Lys Gln Glu Met Ala Gln Lys Leu Leu Arg Thr Glu Lys Ala Val Gln

850 855 860

Ala Ala Lys Asp Ala Leu Gln Thr Leu Phe Thr Asn Ala Gln Tyr Asn

865 870 875 880

Arg Leu Lys Phe Glu Thr Leu Phe Pro Gln Ile Val His Ala Glu Lys

885 890 895

Leu Val Gln Gln Ile Pro Tyr Ala Tyr His Pro Phe Leu Ser Gly Thr

900 905 910

Leu Ser Thr Val Pro Gly Met Asn Phe Glu Ile Ile Gln Gln Leu Leu

915 920 925

Ala Val Ile Gly Asn Ala Arg Thr Leu Tyr Glu Gln Arg Asn Leu Leu

930 935 940

Arg Thr Gly Thr Phe Ser Ser Gly Thr Gly Ser Trp Lys Val Thr Glu

945 950 955 960

Gly Val Lys Val Gln Pro Leu Gln Asp Thr Ser Val Leu Val Leu Ser

965 970 975

Glu Trp Ser His Glu Ala Ser Gln Gln Leu His Met Asp Pro Asp Arg

980 985 990

Gly Tyr Val Leu Arg Val Thr Ala Arg Lys Glu Gly Gly Gly Lys Gly

995 1000 1005

Thr Val Thr Met Ser Asp Cys Ala Asp Tyr Thr Glu Thr Leu Thr

1010 1015 1020

Phe Thr Ser Cys Asp Tyr Asn Thr Tyr Gly Ser Gln Thr Met Thr

1025 1030 1035

Ser Gly Thr Leu Ser Gly Phe Val Thr Lys Thr Leu Glu Ile Phe

1040 1045 1050

Pro Asp Thr Asp Arg Ile Arg Ile Asp Ile Gly Glu Thr Glu Gly

1055 1060 1065

Thr Phe Gln Val Glu Ser Val Glu Leu Ile Cys Met Glu Gln Met

1070 1075 1080

Glu Asp Asp Leu Tyr Asn Met Ala Gly Asn Val Ala Glu Glu Met

1085 1090 1095

Gln Val Leu Gln Gln Ser Arg Ser Gly Ser His Thr Leu Asp Pro

1100 1105 1110

Leu Cys Asn Thr Arg Ile Gly Glu Phe Asp Cys

1115 1120

<210> 39

<211> 665

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 39

Met Asn Gln Gln His Asn Asn Glu Tyr Glu Ile Met Ser Thr Gly Asp

1 5 10 15

Met Gly Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Phe Ser Asn Ala Pro Gly Ala Glu

20 25 30

Leu Gln Gln Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp Met Cys Ala Asp Gly

35 40 45

Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val Gln Glu Gly Val Thr

50 55 60

Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser Val Pro Phe Pro Val

65 70 75 80

Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp

85 90 95

Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp

100 105 110

Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val

115 120 125

Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr

130 135 140

Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln

145 150 155 160

Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe

165 170 175

Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe

180 185 190

Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu

195 200 205

Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln

210 215 220

Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly

225 230 235 240

Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val

245 250 255

Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr

260 265 270

Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val

275 280 285

Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro

290 295 300

Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val

305 310 315 320

Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala

325 330 335

Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu

340 345 350

Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly

355 360 365

Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu

370 375 380

Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala

385 390 395 400

Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr

405 410 415

Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe

420 425 430

Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro

435 440 445

Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser

450 455 460

Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn

465 470 475 480

Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser

485 490 495

Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe

500 505 510

Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp

515 520 525

Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly

530 535 540

Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu

545 550 555 560

Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu

565 570 575

Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala

580 585 590

Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp

595 600 605

Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr

610 615 620

Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser

625 630 635 640

Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile

645 650 655

Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile

660 665

<210> 40

<211> 654

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 40

Met Ser Thr Gly Asp Met Gly Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Phe Ser Asn

1 5 10 15

Ala Pro Gly Ala Glu Leu Gln Gln Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp

20 25 30

Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val

35 40 45

Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser

50 55 60

Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu

65 70 75 80

Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser

85 90 95

Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser

100 105 110

Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp

115 120 125

Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp

130 135 140

Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu

145 150 155 160

Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe

165 170 175

Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala

180 185 190

Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val

195 200 205

Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr

210 215 220

Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr

225 230 235 240

Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr

245 250 255

Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp

260 265 270

Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp

275 280 285

Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val

290 295 300

Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile

305 310 315 320

Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe

325 330 335

Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile

340 345 350

Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser

355 360 365

Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr

370 375 380

Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser

385 390 395 400

Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly

405 410 415

Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg

420 425 430

Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly

435 440 445

Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg

450 455 460

Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr

465 470 475 480

Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr

485 490 495

Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala

500 505 510

Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys

515 520 525

Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser

530 535 540

Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr

545 550 555 560

Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val

565 570 575

Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp

580 585 590

Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile

595 600 605

Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe

610 615 620

Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala

625 630 635 640

Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile

645 650

<210> 41

<211> 649

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 41

Met Gly Tyr Gln Pro Arg Tyr Pro Phe Ser Asn Ala Pro Gly Ala Glu

1 5 10 15

Leu Gln Gln Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp Met Cys Ala Asp Gly

20 25 30

Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val Gln Glu Gly Val Thr

35 40 45

Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser Val Pro Phe Pro Val

50 55 60

Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp

65 70 75 80

Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp

85 90 95

Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val

100 105 110

Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr

115 120 125

Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln

130 135 140

Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe

145 150 155 160

Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe

165 170 175

Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu

180 185 190

Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln

195 200 205

Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly

210 215 220

Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val

225 230 235 240

Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr

245 250 255

Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val

260 265 270

Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro

275 280 285

Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val

290 295 300

Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala

305 310 315 320

Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu

325 330 335

Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly

340 345 350

Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu

355 360 365

Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala

370 375 380

Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr

385 390 395 400

Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe

405 410 415

Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro

420 425 430

Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser

435 440 445

Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn

450 455 460

Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser

465 470 475 480

Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe

485 490 495

Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp

500 505 510

Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly

515 520 525

Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu

530 535 540

Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu

545 550 555 560

Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala

565 570 575

Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp

580 585 590

Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr

595 600 605

Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser

610 615 620

Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile

625 630 635 640

Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile

645

<210> 42

<211> 630

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 42

Met His Tyr Lys Asp Trp Met Asp Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly

1 5 10 15

Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val

20 25 30

Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala

35 40 45

Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr

50 55 60

Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe

65 70 75 80

Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys

85 90 95

Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg

100 105 110

Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu

115 120 125

Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr

130 135 140

Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro

145 150 155 160

Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu

165 170 175

Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu

180 185 190

Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly

195 200 205

Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr

210 215 220

Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp

225 230 235 240

Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile

245 250 255

Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr

260 265 270

Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser

275 280 285

Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala

290 295 300

Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe

305 310 315 320

Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile

325 330 335

Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly

340 345 350

Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val

355 360 365

Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile

370 375 380

Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser

385 390 395 400

Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val

405 410 415

Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu

420 425 430

Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser

435 440 445

Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly

450 455 460

Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly

465 470 475 480

Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys

485 490 495

Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala

500 505 510

Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu

515 520 525

Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro

530 535 540

Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr

545 550 555 560

Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile

565 570 575

Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe

580 585 590

Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu

595 600 605

Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys

610 615 620

Ile Glu Phe Ile Pro Ile

625 630

<210> 43

<211> 624

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 43

Met Asp Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu

1 5 10 15

Thr Val Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile

20 25 30

Leu Ser Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser

35 40 45

Leu Leu Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr

50 55 60

Pro Ser Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn

65 70 75 80

Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala

85 90 95

Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln

100 105 110

Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu

115 120 125

Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro

130 135 140

Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala

145 150 155 160

Gln Ala Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn

165 170 175

Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser

180 185 190

Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu

195 200 205

Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln

210 215 220

Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg

225 230 235 240

Arg Asp Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr

245 250 255

Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg

260 265 270

Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu

275 280 285

Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly

290 295 300

Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser

305 310 315 320

Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly

325 330 335

Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg

340 345 350

Glu Thr Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg

355 360 365

Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val

370 375 380

Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala

385 390 395 400

Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys

405 410 415

His Gly Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro

420 425 430

Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu

435 440 445

Val Tyr Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp

450 455 460

Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala

465 470 475 480

Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala

485 490 495

Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro

500 505 510

Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg

515 520 525

Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr

530 535 540

Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile

545 550 555 560

Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr

565 570 575

Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg

580 585 590

Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val

595 600 605

Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile

610 615 620

<210> 44

<211> 622

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 44

Met Cys Ala Asp Gly Glu Ser Gly Lys Thr Phe Ala Asp Leu Thr Val

1 5 10 15

Gln Glu Gly Val Thr Ile Ala Val Ser Ile Ala Ala Ala Ile Leu Ser

20 25 30

Val Pro Phe Pro Val Thr Ala Ala Gly Leu Ser Ile Ile Ser Leu Leu

35 40 45

Val Pro Tyr Trp Trp Pro Glu Thr Ala Val Thr Pro Gly Thr Pro Ser

50 55 60

Ala Gln Val Thr Trp Glu Lys Phe Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser

65 70 75 80

Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp

85 90 95

Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp

100 105 110

Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu

115 120 125

Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe

130 135 140

Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala

145 150 155 160

Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val

165 170 175

Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr

180 185 190

Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr

195 200 205

Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr

210 215 220

Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp

225 230 235 240

Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp

245 250 255

Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val

260 265 270

Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile

275 280 285

Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe

290 295 300

Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile

305 310 315 320

Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser

325 330 335

Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr

340 345 350

Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser

355 360 365

Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly

370 375 380

Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg

385 390 395 400

Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly

405 410 415

Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg

420 425 430

Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr

435 440 445

Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr

450 455 460

Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala

465 470 475 480

Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys

485 490 495

Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser

500 505 510

Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr

515 520 525

Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val

530 535 540

Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp

545 550 555 560

Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile

565 570 575

Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe

580 585 590

Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala

595 600 605

Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys Ile Glu Phe Ile Pro Ile

610 615 620

<210> 45

<211> 550

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 45

Met Ser Ala Ala Glu Asn Leu Ser Asn Thr Gln Ile Val Ala Ser Lys

1 5 10 15

Arg Ser Asp Ala Ile Ala Arg Trp Gln Gly Ile Gln Thr Leu Gly Arg

20 25 30

Asp Tyr Phe Gln Ala Gln Cys Asp Trp Leu Gln Asp Gln Asn Asn Glu

35 40 45

Leu Lys Lys Ser Lys Leu Arg Glu Ala Phe Asp Asp Phe Glu Asp Tyr

50 55 60

Leu Lys Val Ser Met Pro Phe Phe Arg Ala Gln Gly Phe Glu Ile Pro

65 70 75 80

Met Leu Ala Met Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Met His Leu Leu Leu Leu

85 90 95

Arg Glu Val Val Gln Asn Gly Val Gly Trp Gly Phe Gln Gln Tyr Glu

100 105 110

Val Asp Arg Tyr Tyr Ser Asn Thr Asp Pro Phe Leu Gly Asn Pro Gly

115 120 125

Leu Leu Gln Leu Leu Glu Gly Tyr Thr Asp Tyr Cys Val Lys Trp Tyr

130 135 140

Asn Ala Gly Leu Arg Gln Gln Tyr Glu Asn Asn Arg Tyr Asn Trp Asp

145 150 155 160

Ala Phe Asn Asp Phe Arg Arg Asp Met Ile Ile Met Val Leu Asp Ile

165 170 175

Val Ser Leu Trp Pro Thr Tyr Asp Pro Lys Arg Tyr Pro Leu Pro Thr

180 185 190

Lys Ser Gln Leu Thr Arg Thr Val Tyr Thr Asp Leu Val Gly Phe Ser

195 200 205

Gly Asn Ser Glu Tyr Leu Gln Ile Asp Ile Glu Arg Ala Glu Gln Ala

210 215 220

Leu Val Gln Lys Pro Gly Leu Phe Thr Trp Leu Arg Glu Leu Ser Phe

225 230 235 240

Glu Leu Gly Pro Leu Ser Arg Ile Asn Phe Val Arg Gly Arg Gln Ile

245 250 255

Val Phe Asn Tyr Thr Gly Ser Ser Asp Arg Tyr Glu Glu Thr Lys Gly

260 265 270

Asn Leu Gly Glu Thr Arg Glu Thr Val Val Ile Pro Ala Pro Asp Val

275 280 285

Gly Asp Asp Ile Trp Arg Ile Ser Thr Gln Val Asn Thr Tyr Gln Ile

290 295 300

Pro Asn Ala Thr Phe Val Arg Gly Trp Asn Phe Ser Phe Thr Gln Ser

305 310 315 320

Leu Asp Gln Lys Ile Ala Trp Arg Thr Glu Tyr Ser Pro Glu Ile Val

325 330 335

Met Gln Gly Leu Ser Cys His Gly Pro Ser Val Ser Ser Cys Asn Leu

340 345 350

Cys Ile Ser Asn Ser Pro Cys Arg Ser Ile Thr Pro Asn Tyr Ser Ser

355 360 365

Pro Cys Asp Asp Lys Leu Val Tyr Ser His Arg Phe Ser Tyr Leu Gly

370 375 380

Ala Gly Leu Lys Ser Asp Leu Thr Thr Leu Ile Tyr Phe Ser Tyr Gly

385 390 395 400

Trp Thr His Val Ser Ala Asp Ala Asn Asn Leu Ile Asp Pro Lys Lys

405 410 415

Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Asp Tyr Leu Gly Arg Asn Ala

420 425 430

Arg Val Ile Lys Gly Pro Gly Ser Thr Gly Gly Asp Leu Val Gln Leu

435 440 445

Ser Asp Gly Thr Glu Arg Gly Thr Leu Gly Ile Lys Leu Thr Lys Pro

450 455 460

Pro Gly Ser His Ser Tyr Arg Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Asn Thr

465 470 475 480

Arg Thr Gln Leu Glu Ile Ile Trp Gly Glu Asp Tyr Asp Ser Val Ile

485 490 495

Val Pro Ala Thr Thr Thr Asp Ile Thr Asn Leu Thr Tyr Asn Lys Phe

500 505 510

Gly Tyr Phe Glu Ile Arg Val Phe Ser Tyr Asn Ser Ser Ser Glu Glu

515 520 525

Glu Asp Leu Ile Arg Val Asp Ala Thr Gly Ser Phe Ile Leu Asp Lys

530 535 540

Ile Glu Phe Ile Pro Ile

545 550

<210> 46

<211> 1206

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 46

Met Asn Trp Leu Ser Lys Lys Cys Leu Ser Thr Leu Asn Val Asn Leu

1 5 10 15

Tyr Lys Ser Gln Phe Gln Gly Glu Tyr Met Asp Asn Asn Ser Glu Asn

20 25 30

Gln Cys Val Pro Tyr Asn Cys Leu Ser Asn Leu Glu Glu Ile Thr Leu

35 40 45

Asn Gly Glu Arg Leu Ser Thr Asn Ser Thr Pro Ile Asn Ile Ser Met

50 55 60

Ser Val Ser Lys Phe Leu Leu Thr Glu Leu Ile Pro Gly Leu Gly Phe

65 70 75 80

Val Phe Gly Leu Leu Asp Ala Ile Trp Gly Phe Ile Gly Pro Asp Gln

85 90 95

Trp Thr Glu Phe Ile Glu His Ile Glu Glu Leu Ile Gly Gln Arg Ile

100 105 110

Thr Val Val Val Arg Asn Thr Ala Ile Arg Glu Leu Glu Gly Met Ala

115 120 125

Arg Val Tyr Gln Thr Tyr Ala Thr Ala Phe Ala Ala Trp Glu Lys Asp

130 135 140

Pro Asn Asn Pro Glu Leu Arg Glu Ala Leu Arg Ala Gln Phe Thr Ala

145 150 155 160

Thr Glu Thr Tyr Ile Ser Gly Arg Ile Ser Val Leu Thr Ile Glu Asp

165 170 175

Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr Ala Gln Ala Thr Asn Leu His

180 185 190

Leu Ser Leu Leu Arg Asp Val Val Phe Trp Gly Gln Arg Trp Gly Phe

195 200 205

Ser Thr Thr Thr Leu Asn Asn Tyr Tyr Ser Asp Leu Thr Arg Glu Ile

210 215 220

Asn Glu Tyr Thr Asn Tyr Ala Val His Trp Tyr Asn Val Gly Leu Glu

225 230 235 240

Gln Leu Gln Gly Pro Ser Phe Gln Glu Trp Val Ala Tyr Asn Arg Tyr

245 250 255

Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Thr Leu Phe His

260 265 270

Asn Tyr Asp Ile Arg Leu Tyr Pro Ile Pro Thr Ile Ser Gln Leu Thr

275 280 285

Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Val Ser Gly Ile Gly Gln Pro Asn

290 295 300

Ser Trp Asp Phe Pro Thr Phe Ser Glu Ala Glu Asn Lys Ser Ile Arg

305 310 315 320

Thr Pro His Leu Met Asp Phe Leu Arg Asn Leu Thr Ile Phe Thr Asp

325 330 335

Ser Ala Arg Tyr Gly Ala Ile Tyr His Phe Trp Gly Gly His Gln Ile

340 345 350

Ser Ser Ser Leu Val Gly Gly Ser Asn Ile Thr Phe Pro Thr Tyr Gly

355 360 365

Ser Asn Val Ser Gln Gly Ser Pro Trp Ile Leu Val Thr Asn Gly Ile

370 375 380

Pro Ile Tyr Arg Thr Leu Ser Asn Pro Tyr Tyr Arg Phe Leu Phe Gln

385 390 395 400

Ser Val Gly Ser Ala Arg Leu Arg Cys Val Leu Gly Val Gln Phe His

405 410 415

Met Asp Asn Arg Ala Phe Thr Tyr Arg Glu Lys Gly Thr Val Asp Ser

420 425 430

Phe Asp Glu Leu Pro Pro Thr Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Glu Gly

435 440 445

Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr Leu Phe Gln Val Arg Thr Gly

450 455 460

Gly Gly Gly Ala Val Ser Phe Ser Arg Thr Asp Gly Val Val Phe Ser

465 470 475 480

Trp Thr His Arg Ser Ala Thr Pro Thr Asn Thr Ile Asp Pro Asn Val

485 490 495

Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Arg Ser Leu Phe Asn Gly Ala

500 505 510

Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu Asn

515 520 525

Arg Asn Asn Gly Asn Ile Gln Asn Arg Gly His Leu Pro Ile Pro Ile

530 535 540

Gln Phe Ser Ser Arg Ser Thr Arg Tyr Arg Val Arg Leu Arg Tyr Ala

545 550 555 560

Ser Ala Thr Pro Ile Gln Val Asn Val His Trp Glu Asn Ser Thr Ile

565 570 575

Phe Ser Gly Ile Val Pro Ala Thr Ala Gln Ser Leu Asp Lys Leu Gln

580 585 590

Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Ala Asn Thr Ile Ser Ser Ser

595 600 605

Leu Asp Gly Ile Val Gly Ile Arg Asn Phe Ser Ala Asn Ala Asp Leu

610 615 620

Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro Val Asn Ala Thr Ser Glu Ala

625 630 635 640

Glu Tyr Asp Leu Glu Arg Ala Gln Glu Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr

645 650 655

Ser Thr Asn Gln Arg Gly Leu Lys Ala Asn Val Thr Asp Tyr Tyr Ile

660 665 670

Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Glu Cys Leu Ser Asp Glu Phe Cys Leu

675 680 685

Asp Glu Lys Arg Glu Leu Ser Glu Lys Val Lys Gln Ala Lys Arg Ile

690 695 700

Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu Gln Asp Ser Asn Phe Arg Cys Ile Asn

705 710 715 720

Gly Glu Glu Asp Arg Gly Trp Arg Gly Ser Thr His Ile Thr Ile Gln

725 730 735

Gly Gly Asn Asp Val Phe Lys Arg Asn Phe Val Thr Leu Pro Gly Ala

740 745 750

Phe Asp Ala Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Arg Ile Asp Glu Ser

755 760 765

Lys Leu Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr Lys Leu Arg Gly Tyr Ile Glu Asp

770 775 780

Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu Ile Arg Tyr Asn Ala Lys His Glu

785 790 795 800

Thr Val Asn Val Pro Gly Thr Glu Ser Leu Trp Ser Leu Cys Thr Glu

805 810 815

Ser Pro Ile Gly Thr Cys Gly Glu Pro Asn Arg Cys Ala Pro Gln Ile

820 825 830

Glu Trp Asn Pro Asp Leu Asn Cys Ser Cys Lys Ala Gly Glu Lys Cys

835 840 845

Ala His His Ser His His Phe Ser Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr

850 855 860

Asp Leu Asn Glu Asp Leu Gly Val Trp Val Ile Phe Lys Ile Lys Thr

865 870 875 880

Gln Asp Gly His Ala Arg Leu Gly Asn Leu Glu Phe Leu Glu Glu Lys

885 890 895

Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys

900 905 910

Trp Arg Asp Lys Arg Glu Lys Leu Gln Phe Glu Thr Lys Ile Val Tyr

915 920 925

Lys Glu Ala Lys Glu Ser Val Asp Ala Leu Phe Val Asp Ser Gln Tyr

930 935 940

Asn Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn Ile Thr Met Ile His Ala Ala Asp

945 950 955 960

Lys Arg Val His Arg Ile Arg Glu Ala Tyr Leu Pro Glu Leu Ser Val

965 970 975

Ile Pro Gly Val Asn Ala Ala Ile Phe Glu Glu Leu Glu Gly Leu Ile

980 985 990

Phe Thr Ala Phe Ser Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val Ile Lys Asn Gly

995 1000 1005

Asp Phe Asn Asn Gly Leu Ser Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val

1010 1015 1020

Asp Val Gln Gln Ser His His Arg Ser Val Leu Val Leu Pro Glu

1025 1030 1035

Trp Glu Ala Glu Val Ser Gln Glu Val Arg Val Cys Pro Gly Arg

1040 1045 1050

Gly Tyr Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu

1055 1060 1065

Gly Cys Val Thr Ile His Glu Ile Glu Asn His Thr Glu Lys Leu

1070 1075 1080

Lys Phe Arg Asn Cys Glu Glu Glu Asp Ile Tyr Pro Thr Asn Thr

1085 1090 1095

Val Thr Cys His Asp Tyr Asn Val Asn Gln Gly Ala Glu Gly Cys

1100 1105 1110

Ala Asp Thr Cys Asn Ser Arg His Arg Gly Tyr Asp Glu Thr Tyr

1115 1120 1125

Gly Asn Asp Ser Ser Val Ser Ala Asp Tyr Met Pro Val Tyr Glu

1130 1135 1140

Glu Glu Val Tyr Thr Asp Gly Arg Arg Asp Asn Pro Cys Glu Met

1145 1150 1155

Glu Arg Gly Tyr Thr Pro Leu Pro Val Asp Tyr Val Thr Lys Glu

1160 1165 1170

Leu Glu Tyr Phe Pro Glu Thr Asn Thr Val Trp Ile Glu Ile Gly

1175 1180 1185

Glu Thr Glu Gly Thr Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Leu Leu

1190 1195 1200

Met Glu Glu

1205

<210> 47

<211> 1181

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 47

Met Asp Asn Asn Ser Glu Asn Gln Cys Val Pro Tyr Asn Cys Leu Ser

1 5 10 15

Asn Leu Glu Glu Ile Thr Leu Asn Gly Glu Arg Leu Ser Thr Asn Ser

20 25 30

Thr Pro Ile Asn Ile Ser Met Ser Val Ser Lys Phe Leu Leu Thr Glu

35 40 45

Leu Ile Pro Gly Leu Gly Phe Val Phe Gly Leu Leu Asp Ala Ile Trp

50 55 60

Gly Phe Ile Gly Pro Asp Gln Trp Thr Glu Phe Ile Glu His Ile Glu

65 70 75 80

Glu Leu Ile Gly Gln Arg Ile Thr Val Val Val Arg Asn Thr Ala Ile

85 90 95

Arg Glu Leu Glu Gly Met Ala Arg Val Tyr Gln Thr Tyr Ala Thr Ala

100 105 110

Phe Ala Ala Trp Glu Lys Asp Pro Asn Asn Pro Glu Leu Arg Glu Ala

115 120 125

Leu Arg Ala Gln Phe Thr Ala Thr Glu Thr Tyr Ile Ser Gly Arg Ile

130 135 140

Ser Val Leu Thr Ile Glu Asp Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr

145 150 155 160

Ala Gln Ala Thr Asn Leu His Leu Ser Leu Leu Arg Asp Val Val Phe

165 170 175

Trp Gly Gln Arg Trp Gly Phe Ser Thr Thr Thr Leu Asn Asn Tyr Tyr

180 185 190

Ser Asp Leu Thr Arg Glu Ile Asn Glu Tyr Thr Asn Tyr Ala Val His

195 200 205

Trp Tyr Asn Val Gly Leu Glu Gln Leu Gln Gly Pro Ser Phe Gln Glu

210 215 220

Trp Val Ala Tyr Asn Arg Tyr Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu

225 230 235 240

Asp Ile Val Thr Leu Phe His Asn Tyr Asp Ile Arg Leu Tyr Pro Ile

245 250 255

Pro Thr Ile Ser Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Val

260 265 270

Ser Gly Ile Gly Gln Pro Asn Ser Trp Asp Phe Pro Thr Phe Ser Glu

275 280 285

Ala Glu Asn Lys Ser Ile Arg Thr Pro His Leu Met Asp Phe Leu Arg

290 295 300

Asn Leu Thr Ile Phe Thr Asp Ser Ala Arg Tyr Gly Ala Ile Tyr His

305 310 315 320

Phe Trp Gly Gly His Gln Ile Ser Ser Ser Leu Val Gly Gly Ser Asn

325 330 335

Ile Thr Phe Pro Thr Tyr Gly Ser Asn Val Ser Gln Gly Ser Pro Trp

340 345 350

Ile Leu Val Thr Asn Gly Ile Pro Ile Tyr Arg Thr Leu Ser Asn Pro

355 360 365

Tyr Tyr Arg Phe Leu Phe Gln Ser Val Gly Ser Ala Arg Leu Arg Cys

370 375 380

Val Leu Gly Val Gln Phe His Met Asp Asn Arg Ala Phe Thr Tyr Arg

385 390 395 400

Glu Lys Gly Thr Val Asp Ser Phe Asp Glu Leu Pro Pro Thr Asp Ala

405 410 415

Ser Val Ser Pro Ser Glu Gly Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr

420 425 430

Leu Phe Gln Val Arg Thr Gly Gly Gly Gly Ala Val Ser Phe Ser Arg

435 440 445

Thr Asp Gly Val Val Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Thr Pro Thr

450 455 460

Asn Thr Ile Asp Pro Asn Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly

465 470 475 480

Arg Ser Leu Phe Asn Gly Ala Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly

485 490 495

Gly Asp Leu Val Arg Leu Asn Arg Asn Asn Gly Asn Ile Gln Asn Arg

500 505 510

Gly His Leu Pro Ile Pro Ile Gln Phe Ser Ser Arg Ser Thr Arg Tyr

515 520 525

Arg Val Arg Leu Arg Tyr Ala Ser Ala Thr Pro Ile Gln Val Asn Val

530 535 540

His Trp Glu Asn Ser Thr Ile Phe Ser Gly Ile Val Pro Ala Thr Ala

545 550 555 560

Gln Ser Leu Asp Lys Leu Gln Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu Ile

565 570 575

Ala Asn Thr Ile Ser Ser Ser Leu Asp Gly Ile Val Gly Ile Arg Asn

580 585 590

Phe Ser Ala Asn Ala Asp Leu Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro

595 600 605

Val Asn Ala Thr Ser Glu Ala Glu Tyr Asp Leu Glu Arg Ala Gln Glu

610 615 620

Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Ser Thr Asn Gln Arg Gly Leu Lys Ala

625 630 635 640

Asn Val Thr Asp Tyr Tyr Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Glu Cys

645 650 655

Leu Ser Asp Glu Phe Cys Leu Asp Glu Lys Arg Glu Leu Ser Glu Lys

660 665 670

Val Lys Gln Ala Lys Arg Ile Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu Gln Asp

675 680 685

Ser Asn Phe Arg Cys Ile Asn Gly Glu Glu Asp Arg Gly Trp Arg Gly

690 695 700

Ser Thr His Ile Thr Ile Gln Gly Gly Asn Asp Val Phe Lys Arg Asn

705 710 715 720

Phe Val Thr Leu Pro Gly Ala Phe Asp Ala Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu

725 730 735

Tyr Gln Arg Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr Lys

740 745 750

Leu Arg Gly Tyr Ile Glu Asp Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu Ile

755 760 765

Arg Tyr Asn Ala Lys His Glu Thr Val Asn Val Pro Gly Thr Glu Ser

770 775 780

Leu Trp Ser Leu Cys Thr Glu Ser Pro Ile Gly Thr Cys Gly Glu Pro

785 790 795 800

Asn Arg Cys Ala Pro Gln Ile Glu Trp Asn Pro Asp Leu Asn Cys Ser

805 810 815

Cys Lys Ala Gly Glu Lys Cys Ala His His Ser His His Phe Ser Leu

820 825 830

Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr Asp Leu Asn Glu Asp Leu Gly Val Trp

835 840 845

Val Ile Phe Lys Ile Lys Thr Gln Asp Gly His Ala Arg Leu Gly Asn

850 855 860

Leu Glu Phe Leu Glu Glu Lys Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu Ala Arg

865 870 875 880

Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys Trp Arg Asp Lys Arg Glu Lys Leu Gln

885 890 895

Phe Glu Thr Lys Ile Val Tyr Lys Glu Ala Lys Glu Ser Val Asp Ala

900 905 910

Leu Phe Val Asp Ser Gln Tyr Asn Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn Ile

915 920 925

Thr Met Ile His Ala Ala Asp Lys Arg Val His Arg Ile Arg Glu Ala

930 935 940

Tyr Leu Pro Glu Leu Ser Val Ile Pro Gly Val Asn Ala Ala Ile Phe

945 950 955 960

Glu Glu Leu Glu Gly Leu Ile Phe Thr Ala Phe Ser Leu Tyr Asp Ala

965 970 975

Arg Asn Val Ile Lys Asn Gly Asp Phe Asn Asn Gly Leu Ser Cys Trp

980 985 990

Asn Val Lys Gly His Val Asp Val Gln Gln Ser His His Arg Ser Val

995 1000 1005

Leu Val Leu Pro Glu Trp Glu Ala Glu Val Ser Gln Glu Val Arg

1010 1015 1020

Val Cys Pro Gly Arg Gly Tyr Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr Lys

1025 1030 1035

Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys Val Thr Ile His Glu Ile Glu Asn

1040 1045 1050

His Thr Glu Lys Leu Lys Phe Arg Asn Cys Glu Glu Glu Asp Ile

1055 1060 1065

Tyr Pro Thr Asn Thr Val Thr Cys His Asp Tyr Asn Val Asn Gln

1070 1075 1080

Gly Ala Glu Gly Cys Ala Asp Thr Cys Asn Ser Arg His Arg Gly

1085 1090 1095

Tyr Asp Glu Thr Tyr Gly Asn Asp Ser Ser Val Ser Ala Asp Tyr

1100 1105 1110

Met Pro Val Tyr Glu Glu Glu Val Tyr Thr Asp Gly Arg Arg Asp

1115 1120 1125

Asn Pro Cys Glu Met Glu Arg Gly Tyr Thr Pro Leu Pro Val Asp

1130 1135 1140

Tyr Val Thr Lys Glu Leu Glu Tyr Phe Pro Glu Thr Asn Thr Val

1145 1150 1155

Trp Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu Gly Thr Phe Ile Val Asp Ser

1160 1165 1170

Val Glu Leu Leu Leu Met Glu Glu

1175 1180

<210> 48

<211> 1143

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 48

Met Ser Val Ser Lys Phe Leu Leu Thr Glu Leu Ile Pro Gly Leu Gly

1 5 10 15

Phe Val Phe Gly Leu Leu Asp Ala Ile Trp Gly Phe Ile Gly Pro Asp

20 25 30

Gln Trp Thr Glu Phe Ile Glu His Ile Glu Glu Leu Ile Gly Gln Arg

35 40 45

Ile Thr Val Val Val Arg Asn Thr Ala Ile Arg Glu Leu Glu Gly Met

50 55 60

Ala Arg Val Tyr Gln Thr Tyr Ala Thr Ala Phe Ala Ala Trp Glu Lys

65 70 75 80

Asp Pro Asn Asn Pro Glu Leu Arg Glu Ala Leu Arg Ala Gln Phe Thr

85 90 95

Ala Thr Glu Thr Tyr Ile Ser Gly Arg Ile Ser Val Leu Thr Ile Glu

100 105 110

Asp Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr Ala Gln Ala Thr Asn Leu

115 120 125

His Leu Ser Leu Leu Arg Asp Val Val Phe Trp Gly Gln Arg Trp Gly

130 135 140

Phe Ser Thr Thr Thr Leu Asn Asn Tyr Tyr Ser Asp Leu Thr Arg Glu

145 150 155 160

Ile Asn Glu Tyr Thr Asn Tyr Ala Val His Trp Tyr Asn Val Gly Leu

165 170 175

Glu Gln Leu Gln Gly Pro Ser Phe Gln Glu Trp Val Ala Tyr Asn Arg

180 185 190

Tyr Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Thr Leu Phe

195 200 205

His Asn Tyr Asp Ile Arg Leu Tyr Pro Ile Pro Thr Ile Ser Gln Leu

210 215 220

Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Val Ser Gly Ile Gly Gln Pro

225 230 235 240

Asn Ser Trp Asp Phe Pro Thr Phe Ser Glu Ala Glu Asn Lys Ser Ile

245 250 255

Arg Thr Pro His Leu Met Asp Phe Leu Arg Asn Leu Thr Ile Phe Thr

260 265 270

Asp Ser Ala Arg Tyr Gly Ala Ile Tyr His Phe Trp Gly Gly His Gln

275 280 285

Ile Ser Ser Ser Leu Val Gly Gly Ser Asn Ile Thr Phe Pro Thr Tyr

290 295 300

Gly Ser Asn Val Ser Gln Gly Ser Pro Trp Ile Leu Val Thr Asn Gly

305 310 315 320

Ile Pro Ile Tyr Arg Thr Leu Ser Asn Pro Tyr Tyr Arg Phe Leu Phe

325 330 335

Gln Ser Val Gly Ser Ala Arg Leu Arg Cys Val Leu Gly Val Gln Phe

340 345 350

His Met Asp Asn Arg Ala Phe Thr Tyr Arg Glu Lys Gly Thr Val Asp

355 360 365

Ser Phe Asp Glu Leu Pro Pro Thr Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Glu

370 375 380

Gly Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr Leu Phe Gln Val Arg Thr

385 390 395 400

Gly Gly Gly Gly Ala Val Ser Phe Ser Arg Thr Asp Gly Val Val Phe

405 410 415

Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Thr Pro Thr Asn Thr Ile Asp Pro Asn

420 425 430

Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Arg Ser Leu Phe Asn Gly

435 440 445

Ala Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu

450 455 460

Asn Arg Asn Asn Gly Asn Ile Gln Asn Arg Gly His Leu Pro Ile Pro

465 470 475 480

Ile Gln Phe Ser Ser Arg Ser Thr Arg Tyr Arg Val Arg Leu Arg Tyr

485 490 495

Ala Ser Ala Thr Pro Ile Gln Val Asn Val His Trp Glu Asn Ser Thr

500 505 510

Ile Phe Ser Gly Ile Val Pro Ala Thr Ala Gln Ser Leu Asp Lys Leu

515 520 525

Gln Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Ala Asn Thr Ile Ser Ser

530 535 540

Ser Leu Asp Gly Ile Val Gly Ile Arg Asn Phe Ser Ala Asn Ala Asp

545 550 555 560

Leu Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro Val Asn Ala Thr Ser Glu

565 570 575

Ala Glu Tyr Asp Leu Glu Arg Ala Gln Glu Ala Val Asn Ala Leu Phe

580 585 590

Thr Ser Thr Asn Gln Arg Gly Leu Lys Ala Asn Val Thr Asp Tyr Tyr

595 600 605

Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Glu Cys Leu Ser Asp Glu Phe Cys

610 615 620

Leu Asp Glu Lys Arg Glu Leu Ser Glu Lys Val Lys Gln Ala Lys Arg

625 630 635 640

Ile Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu Gln Asp Ser Asn Phe Arg Cys Ile

645 650 655

Asn Gly Glu Glu Asp Arg Gly Trp Arg Gly Ser Thr His Ile Thr Ile

660 665 670

Gln Gly Gly Asn Asp Val Phe Lys Arg Asn Phe Val Thr Leu Pro Gly

675 680 685

Ala Phe Asp Ala Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Arg Ile Asp Glu

690 695 700

Ser Lys Leu Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr Lys Leu Arg Gly Tyr Ile Glu

705 710 715 720

Asp Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu Ile Arg Tyr Asn Ala Lys His

725 730 735

Glu Thr Val Asn Val Pro Gly Thr Glu Ser Leu Trp Ser Leu Cys Thr

740 745 750

Glu Ser Pro Ile Gly Thr Cys Gly Glu Pro Asn Arg Cys Ala Pro Gln

755 760 765

Ile Glu Trp Asn Pro Asp Leu Asn Cys Ser Cys Lys Ala Gly Glu Lys

770 775 780

Cys Ala His His Ser His His Phe Ser Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys

785 790 795 800

Thr Asp Leu Asn Glu Asp Leu Gly Val Trp Val Ile Phe Lys Ile Lys

805 810 815

Thr Gln Asp Gly His Ala Arg Leu Gly Asn Leu Glu Phe Leu Glu Glu

820 825 830

Lys Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu Ala Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys

835 840 845

Lys Trp Arg Asp Lys Arg Glu Lys Leu Gln Phe Glu Thr Lys Ile Val

850 855 860

Tyr Lys Glu Ala Lys Glu Ser Val Asp Ala Leu Phe Val Asp Ser Gln

865 870 875 880

Tyr Asn Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn Ile Thr Met Ile His Ala Ala

885 890 895

Asp Lys Arg Val His Arg Ile Arg Glu Ala Tyr Leu Pro Glu Leu Ser

900 905 910

Val Ile Pro Gly Val Asn Ala Ala Ile Phe Glu Glu Leu Glu Gly Leu

915 920 925

Ile Phe Thr Ala Phe Ser Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val Ile Lys Asn

930 935 940

Gly Asp Phe Asn Asn Gly Leu Ser Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val

945 950 955 960

Asp Val Gln Gln Ser His His Arg Ser Val Leu Val Leu Pro Glu Trp

965 970 975

Glu Ala Glu Val Ser Gln Glu Val Arg Val Cys Pro Gly Arg Gly Tyr

980 985 990

Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys Val

995 1000 1005

Thr Ile His Glu Ile Glu Asn His Thr Glu Lys Leu Lys Phe Arg

1010 1015 1020

Asn Cys Glu Glu Glu Asp Ile Tyr Pro Thr Asn Thr Val Thr Cys

1025 1030 1035

His Asp Tyr Asn Val Asn Gln Gly Ala Glu Gly Cys Ala Asp Thr

1040 1045 1050

Cys Asn Ser Arg His Arg Gly Tyr Asp Glu Thr Tyr Gly Asn Asp

1055 1060 1065

Ser Ser Val Ser Ala Asp Tyr Met Pro Val Tyr Glu Glu Glu Val

1070 1075 1080

Tyr Thr Asp Gly Arg Arg Asp Asn Pro Cys Glu Met Glu Arg Gly

1085 1090 1095

Tyr Thr Pro Leu Pro Val Asp Tyr Val Thr Lys Glu Leu Glu Tyr

1100 1105 1110

Phe Pro Glu Thr Asn Thr Val Trp Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu

1115 1120 1125

Gly Thr Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Leu Leu Met Glu Glu

1130 1135 1140

<210> 49

<211> 634

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 49

Met Asn Trp Leu Ser Lys Lys Cys Leu Ser Thr Leu Asn Val Asn Leu

1 5 10 15

Tyr Lys Ser Gln Phe Gln Gly Glu Tyr Met Asp Asn Asn Ser Glu Asn

20 25 30

Gln Cys Val Pro Tyr Asn Cys Leu Ser Asn Leu Glu Glu Ile Thr Leu

35 40 45

Asn Gly Glu Arg Leu Ser Thr Asn Ser Thr Pro Ile Asn Ile Ser Met

50 55 60

Ser Val Ser Lys Phe Leu Leu Thr Glu Leu Ile Pro Gly Leu Gly Phe

65 70 75 80

Val Phe Gly Leu Leu Asp Ala Ile Trp Gly Phe Ile Gly Pro Asp Gln

85 90 95

Trp Thr Glu Phe Ile Glu His Ile Glu Glu Leu Ile Gly Gln Arg Ile

100 105 110

Thr Val Val Val Arg Asn Thr Ala Ile Arg Glu Leu Glu Gly Met Ala

115 120 125

Arg Val Tyr Gln Thr Tyr Ala Thr Ala Phe Ala Ala Trp Glu Lys Asp

130 135 140

Pro Asn Asn Pro Glu Leu Arg Glu Ala Leu Arg Ala Gln Phe Thr Ala

145 150 155 160

Thr Glu Thr Tyr Ile Ser Gly Arg Ile Ser Val Leu Thr Ile Glu Asp

165 170 175

Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr Ala Gln Ala Thr Asn Leu His

180 185 190

Leu Ser Leu Leu Arg Asp Val Val Phe Trp Gly Gln Arg Trp Gly Phe

195 200 205

Ser Thr Thr Thr Leu Asn Asn Tyr Tyr Ser Asp Leu Thr Arg Glu Ile

210 215 220

Asn Glu Tyr Thr Asn Tyr Ala Val His Trp Tyr Asn Val Gly Leu Glu

225 230 235 240

Gln Leu Gln Gly Pro Ser Phe Gln Glu Trp Val Ala Tyr Asn Arg Tyr

245 250 255

Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Thr Leu Phe His

260 265 270

Asn Tyr Asp Ile Arg Leu Tyr Pro Ile Pro Thr Ile Ser Gln Leu Thr

275 280 285

Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Val Ser Gly Ile Gly Gln Pro Asn

290 295 300

Ser Trp Asp Phe Pro Thr Phe Ser Glu Ala Glu Asn Lys Ser Ile Arg

305 310 315 320

Thr Pro His Leu Met Asp Phe Leu Arg Asn Leu Thr Ile Phe Thr Asp

325 330 335

Ser Ala Arg Tyr Gly Ala Ile Tyr His Phe Trp Gly Gly His Gln Ile

340 345 350

Ser Ser Ser Leu Val Gly Gly Ser Asn Ile Thr Phe Pro Thr Tyr Gly

355 360 365

Ser Asn Val Ser Gln Gly Ser Pro Trp Ile Leu Val Thr Asn Gly Ile

370 375 380

Pro Ile Tyr Arg Thr Leu Ser Asn Pro Tyr Tyr Arg Phe Leu Phe Gln

385 390 395 400

Ser Val Gly Ser Ala Arg Leu Arg Cys Val Leu Gly Val Gln Phe His

405 410 415

Met Asp Asn Arg Ala Phe Thr Tyr Arg Glu Lys Gly Thr Val Asp Ser

420 425 430

Phe Asp Glu Leu Pro Pro Thr Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Glu Gly

435 440 445

Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr Leu Phe Gln Val Arg Thr Gly

450 455 460

Gly Gly Gly Ala Val Ser Phe Ser Arg Thr Asp Gly Val Val Phe Ser

465 470 475 480

Trp Thr His Arg Ser Ala Thr Pro Thr Asn Thr Ile Asp Pro Asn Val

485 490 495

Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Arg Ser Leu Phe Asn Gly Ala

500 505 510

Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu Asn

515 520 525

Arg Asn Asn Gly Asn Ile Gln Asn Arg Gly His Leu Pro Ile Pro Ile

530 535 540

Gln Phe Ser Ser Arg Ser Thr Arg Tyr Arg Val Arg Leu Arg Tyr Ala

545 550 555 560

Ser Ala Thr Pro Ile Gln Val Asn Val His Trp Glu Asn Ser Thr Ile

565 570 575

Phe Ser Gly Ile Val Pro Ala Thr Ala Gln Ser Leu Asp Lys Leu Gln

580 585 590

Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Ala Asn Thr Ile Ser Ser Ser

595 600 605

Leu Asp Gly Ile Val Gly Ile Arg Asn Phe Ser Ala Asn Ala Asp Leu

610 615 620

Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro Val

625 630

<210> 50

<211> 609

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 50

Met Asp Asn Asn Ser Glu Asn Gln Cys Val Pro Tyr Asn Cys Leu Ser

1 5 10 15

Asn Leu Glu Glu Ile Thr Leu Asn Gly Glu Arg Leu Ser Thr Asn Ser

20 25 30

Thr Pro Ile Asn Ile Ser Met Ser Val Ser Lys Phe Leu Leu Thr Glu

35 40 45

Leu Ile Pro Gly Leu Gly Phe Val Phe Gly Leu Leu Asp Ala Ile Trp

50 55 60

Gly Phe Ile Gly Pro Asp Gln Trp Thr Glu Phe Ile Glu His Ile Glu

65 70 75 80

Glu Leu Ile Gly Gln Arg Ile Thr Val Val Val Arg Asn Thr Ala Ile

85 90 95

Arg Glu Leu Glu Gly Met Ala Arg Val Tyr Gln Thr Tyr Ala Thr Ala

100 105 110

Phe Ala Ala Trp Glu Lys Asp Pro Asn Asn Pro Glu Leu Arg Glu Ala

115 120 125

Leu Arg Ala Gln Phe Thr Ala Thr Glu Thr Tyr Ile Ser Gly Arg Ile

130 135 140

Ser Val Leu Thr Ile Glu Asp Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr

145 150 155 160

Ala Gln Ala Thr Asn Leu His Leu Ser Leu Leu Arg Asp Val Val Phe

165 170 175

Trp Gly Gln Arg Trp Gly Phe Ser Thr Thr Thr Leu Asn Asn Tyr Tyr

180 185 190

Ser Asp Leu Thr Arg Glu Ile Asn Glu Tyr Thr Asn Tyr Ala Val His

195 200 205

Trp Tyr Asn Val Gly Leu Glu Gln Leu Gln Gly Pro Ser Phe Gln Glu

210 215 220

Trp Val Ala Tyr Asn Arg Tyr Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu

225 230 235 240

Asp Ile Val Thr Leu Phe His Asn Tyr Asp Ile Arg Leu Tyr Pro Ile

245 250 255

Pro Thr Ile Ser Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Val

260 265 270

Ser Gly Ile Gly Gln Pro Asn Ser Trp Asp Phe Pro Thr Phe Ser Glu

275 280 285

Ala Glu Asn Lys Ser Ile Arg Thr Pro His Leu Met Asp Phe Leu Arg

290 295 300

Asn Leu Thr Ile Phe Thr Asp Ser Ala Arg Tyr Gly Ala Ile Tyr His

305 310 315 320

Phe Trp Gly Gly His Gln Ile Ser Ser Ser Leu Val Gly Gly Ser Asn

325 330 335

Ile Thr Phe Pro Thr Tyr Gly Ser Asn Val Ser Gln Gly Ser Pro Trp

340 345 350

Ile Leu Val Thr Asn Gly Ile Pro Ile Tyr Arg Thr Leu Ser Asn Pro

355 360 365

Tyr Tyr Arg Phe Leu Phe Gln Ser Val Gly Ser Ala Arg Leu Arg Cys

370 375 380

Val Leu Gly Val Gln Phe His Met Asp Asn Arg Ala Phe Thr Tyr Arg

385 390 395 400

Glu Lys Gly Thr Val Asp Ser Phe Asp Glu Leu Pro Pro Thr Asp Ala

405 410 415

Ser Val Ser Pro Ser Glu Gly Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr

420 425 430

Leu Phe Gln Val Arg Thr Gly Gly Gly Gly Ala Val Ser Phe Ser Arg

435 440 445

Thr Asp Gly Val Val Phe Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Thr Pro Thr

450 455 460

Asn Thr Ile Asp Pro Asn Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly

465 470 475 480

Arg Ser Leu Phe Asn Gly Ala Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly

485 490 495

Gly Asp Leu Val Arg Leu Asn Arg Asn Asn Gly Asn Ile Gln Asn Arg

500 505 510

Gly His Leu Pro Ile Pro Ile Gln Phe Ser Ser Arg Ser Thr Arg Tyr

515 520 525

Arg Val Arg Leu Arg Tyr Ala Ser Ala Thr Pro Ile Gln Val Asn Val

530 535 540

His Trp Glu Asn Ser Thr Ile Phe Ser Gly Ile Val Pro Ala Thr Ala

545 550 555 560

Gln Ser Leu Asp Lys Leu Gln Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu Ile

565 570 575

Ala Asn Thr Ile Ser Ser Ser Leu Asp Gly Ile Val Gly Ile Arg Asn

580 585 590

Phe Ser Ala Asn Ala Asp Leu Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro

595 600 605

Val

<210> 51

<211> 571

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 51

Met Ser Val Ser Lys Phe Leu Leu Thr Glu Leu Ile Pro Gly Leu Gly

1 5 10 15

Phe Val Phe Gly Leu Leu Asp Ala Ile Trp Gly Phe Ile Gly Pro Asp

20 25 30

Gln Trp Thr Glu Phe Ile Glu His Ile Glu Glu Leu Ile Gly Gln Arg

35 40 45

Ile Thr Val Val Val Arg Asn Thr Ala Ile Arg Glu Leu Glu Gly Met

50 55 60

Ala Arg Val Tyr Gln Thr Tyr Ala Thr Ala Phe Ala Ala Trp Glu Lys

65 70 75 80

Asp Pro Asn Asn Pro Glu Leu Arg Glu Ala Leu Arg Ala Gln Phe Thr

85 90 95

Ala Thr Glu Thr Tyr Ile Ser Gly Arg Ile Ser Val Leu Thr Ile Glu

100 105 110

Asp Tyr Gln Val Gln Leu Leu Ser Val Tyr Ala Gln Ala Thr Asn Leu

115 120 125

His Leu Ser Leu Leu Arg Asp Val Val Phe Trp Gly Gln Arg Trp Gly

130 135 140

Phe Ser Thr Thr Thr Leu Asn Asn Tyr Tyr Ser Asp Leu Thr Arg Glu

145 150 155 160

Ile Asn Glu Tyr Thr Asn Tyr Ala Val His Trp Tyr Asn Val Gly Leu

165 170 175

Glu Gln Leu Gln Gly Pro Ser Phe Gln Glu Trp Val Ala Tyr Asn Arg

180 185 190

Tyr Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Thr Leu Phe

195 200 205

His Asn Tyr Asp Ile Arg Leu Tyr Pro Ile Pro Thr Ile Ser Gln Leu

210 215 220

Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Pro Ile Val Ser Gly Ile Gly Gln Pro

225 230 235 240

Asn Ser Trp Asp Phe Pro Thr Phe Ser Glu Ala Glu Asn Lys Ser Ile

245 250 255

Arg Thr Pro His Leu Met Asp Phe Leu Arg Asn Leu Thr Ile Phe Thr

260 265 270

Asp Ser Ala Arg Tyr Gly Ala Ile Tyr His Phe Trp Gly Gly His Gln

275 280 285

Ile Ser Ser Ser Leu Val Gly Gly Ser Asn Ile Thr Phe Pro Thr Tyr

290 295 300

Gly Ser Asn Val Ser Gln Gly Ser Pro Trp Ile Leu Val Thr Asn Gly

305 310 315 320

Ile Pro Ile Tyr Arg Thr Leu Ser Asn Pro Tyr Tyr Arg Phe Leu Phe

325 330 335

Gln Ser Val Gly Ser Ala Arg Leu Arg Cys Val Leu Gly Val Gln Phe

340 345 350

His Met Asp Asn Arg Ala Phe Thr Tyr Arg Glu Lys Gly Thr Val Asp

355 360 365

Ser Phe Asp Glu Leu Pro Pro Thr Asp Ala Ser Val Ser Pro Ser Glu

370 375 380

Gly Tyr Ser His Arg Leu Cys His Ala Thr Leu Phe Gln Val Arg Thr

385 390 395 400

Gly Gly Gly Gly Ala Val Ser Phe Ser Arg Thr Asp Gly Val Val Phe

405 410 415

Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Thr Pro Thr Asn Thr Ile Asp Pro Asn

420 425 430

Val Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys Gly Arg Ser Leu Phe Asn Gly

435 440 445

Ala Val Ile Lys Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu

450 455 460

Asn Arg Asn Asn Gly Asn Ile Gln Asn Arg Gly His Leu Pro Ile Pro

465 470 475 480

Ile Gln Phe Ser Ser Arg Ser Thr Arg Tyr Arg Val Arg Leu Arg Tyr

485 490 495

Ala Ser Ala Thr Pro Ile Gln Val Asn Val His Trp Glu Asn Ser Thr

500 505 510

Ile Phe Ser Gly Ile Val Pro Ala Thr Ala Gln Ser Leu Asp Lys Leu

515 520 525

Gln Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu Ile Ala Asn Thr Ile Ser Ser

530 535 540

Ser Leu Asp Gly Ile Val Gly Ile Arg Asn Phe Ser Ala Asn Ala Asp

545 550 555 560

Leu Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile Pro Val

565 570

<210> 52

<211> 790

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 52

Met Lys Lys Met Asn Ser Tyr Gln Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile Leu

1 5 10 15

Asp Ala Ser Glu Asn Thr Val Asn Ala Leu Asn Arg Tyr Pro Phe Ala

20 25 30

Asn Asn Pro Tyr Ser Ser Ile Phe Ser Ser Cys Pro Arg Ser Gly Pro

35 40 45

Gly Asn Trp Ile Asn Ile Leu Gly Asn Ala Val Ser Glu Ala Val Ser

50 55 60

Ile Ser Gln Asp Ile Ile Ser Leu Leu Thr Gln Pro Ser Ile Ser Gly

65 70 75 80

Ile Ile Ser Met Ala Phe Ser Leu Leu Ser Arg Met Ile Gly Ser Asn

85 90 95

Gly Arg Ser Ile Ser Glu Leu Ser Met Cys Asp Leu Leu Ala Ile Ile

100 105 110

Asp Leu Arg Val Asn Gln Ser Val Leu Asp Asp Gly Val Ala Asp Phe

115 120 125

Asn Gly Ser Leu Val Ile Tyr Arg Asn Tyr Leu Glu Ala Leu Gln Arg

130 135 140

Trp Asn Asn Asn Pro Asn Pro Ala Asn Ala Glu Glu Val Arg Thr Arg

145 150 155 160

Phe Arg Glu Ser Asp Thr Ile Phe Asp Leu Ile Leu Thr Gln Gly Ser

165 170 175

Leu Thr Asn Gly Gly Ser Leu Ala Arg Asn Asn Ala Gln Ile Leu Leu

180 185 190

Leu Pro Ser Phe Ala Asn Ala Ala Tyr Phe His Leu Leu Leu Leu Arg

195 200 205

Asp Ala Asn Val Tyr Gly Asn Asn Trp Gly Leu Phe Gly Val Thr Pro

210 215 220

Asn Ile Asn Tyr Glu Ser Lys Leu Leu Asn Leu Ile Arg Leu Tyr Thr

225 230 235 240

Asn Tyr Cys Thr His Trp Tyr Asn Gln Gly Leu Asn Glu Leu Arg Asn

245 250 255

Arg Gly Ser Asn Ala Thr Ala Trp Leu Glu Phe His Arg Phe Arg Arg

260 265 270

Asp Met Thr Leu Met Val Leu Asp Ile Val Ser Ser Phe Ser Ser Leu

275 280 285

Asp Ile Thr Arg Tyr Pro Arg Ala Thr Asp Phe Gln Leu Ser Arg Ile

290 295 300

Ile Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Phe Val Asn Arg Ser Asp Pro Ser Ala

305 310 315 320

Pro Arg Thr Trp Phe Ser Phe His Asn Gln Ala Asn Phe Ser Ala Leu

325 330 335

Glu Ser Gly Ile Pro Ser Pro Ser Phe Ser Gln Phe Leu Asp Ser Met

340 345 350

Arg Ile Ser Thr Gly Pro Leu Ser Leu Pro Ala Ser Pro Asn Ile His

355 360 365

Arg Ala Arg Val Trp Tyr Gly Asn Gln Asn Asn Phe Asn Gly Ser Ser

370 375 380

Ser Gln Thr Phe Gly Glu Ile Thr Asn Asp Asn Gln Thr Ile Ser Gly

385 390 395 400

Leu Asn Ile Phe Arg Ile Asp Ser Gln Ala Val Asn Leu Asn Asn Thr

405 410 415

Thr Phe Gly Val Ser Arg Ala Glu Phe Tyr His Asp Ala Ser Gln Gly

420 425 430

Ser Gln Arg Ser Ile Tyr Gln Gly Phe Val Asp Thr Gly Gly Ala Ser

435 440 445

Thr Ala Val Ala Gln Asn Ile Gln Thr Phe Phe Pro Gly Glu Asn Ser

450 455 460

Ser Ile Pro Thr Pro Gln Asp Tyr Thr His Ile Leu Ser Arg Ser Thr

465 470 475 480

Asn Leu Thr Gly Gly Leu Arg Gln Val Ala Ser Gly Arg Arg Ser Ser

485 490 495

Leu Val Leu His Gly Trp Thr His Lys Ser Leu Ser Arg Gln Asn Arg

500 505 510

Val Glu Pro Asn Arg Ile Thr Gln Val Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser

515 520 525

Pro Ser Asn Cys Thr Val Ile Ala Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp

530 535 540

Leu Val Arg Met Ser Ser Asn Cys Ser Val Ser Tyr Asn Phe Thr Pro

545 550 555 560

Ala Asp Gln Gln Val Val Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Cys Gln Gly Thr

565 570 575

Ala Ser Leu Arg Ile Thr Phe Gly Asn Gly Ser Ser Gln Ile Ile Pro

580 585 590

Leu Val Ser Thr Thr Ser Ser Ile Asn Asn Leu Gln Tyr Glu Asn Phe

595 600 605

Ser Phe Ala Ser Gly Pro Asn Ser Val Asn Phe Leu Ser Ala Gly Thr

610 615 620

Ser Ile Thr Ile Gln Asn Ile Ser Thr Asn Ser Asn Val Val Leu Asp

625 630 635 640

Arg Ile Glu Ile Val Pro Glu Gln Pro Ile Pro Ile Ile Pro Gly Asp

645 650 655

Tyr Gln Ile Val Thr Ala Leu Asn Asn Ser Ser Val Phe Asp Leu Asn

660 665 670

Ser Gly Thr Arg Val Thr Leu Trp Ser Asn Asn Arg Gly Ala His Gln

675 680 685

Ile Trp Asn Phe Met Tyr Asp Gln Gln Arg Asn Ala Tyr Val Ile Arg

690 695 700

Asn Val Ser Asn Pro Ser Leu Val Leu Thr Trp Asp Phe Thr Ser Pro

705 710 715 720

Asn Ser Ile Val Phe Ala Ala Pro Phe Ser Pro Gly Arg Gln Glu Gln

725 730 735

Tyr Trp Ile Ala Glu Ser Phe Gln Asn Ser Tyr Val Phe Glu Asn Leu

740 745 750

Arg Asn Thr Asn Met Val Leu Asp Val Ala Gly Gly Ser Thr Ala Ile

755 760 765

Gly Thr Asn Ile Ile Ala Phe Pro Arg His Asn Gly Asn Ala Gln Arg

770 775 780

Phe Phe Ile Arg Arg Pro

785 790

<210> 53

<211> 787

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 53

Met Asn Ser Tyr Gln Asn Lys Asn Glu Tyr Glu Ile Leu Asp Ala Ser

1 5 10 15

Glu Asn Thr Val Asn Ala Leu Asn Arg Tyr Pro Phe Ala Asn Asn Pro

20 25 30

Tyr Ser Ser Ile Phe Ser Ser Cys Pro Arg Ser Gly Pro Gly Asn Trp

35 40 45

Ile Asn Ile Leu Gly Asn Ala Val Ser Glu Ala Val Ser Ile Ser Gln

50 55 60

Asp Ile Ile Ser Leu Leu Thr Gln Pro Ser Ile Ser Gly Ile Ile Ser

65 70 75 80

Met Ala Phe Ser Leu Leu Ser Arg Met Ile Gly Ser Asn Gly Arg Ser

85 90 95

Ile Ser Glu Leu Ser Met Cys Asp Leu Leu Ala Ile Ile Asp Leu Arg

100 105 110

Val Asn Gln Ser Val Leu Asp Asp Gly Val Ala Asp Phe Asn Gly Ser

115 120 125

Leu Val Ile Tyr Arg Asn Tyr Leu Glu Ala Leu Gln Arg Trp Asn Asn

130 135 140

Asn Pro Asn Pro Ala Asn Ala Glu Glu Val Arg Thr Arg Phe Arg Glu

145 150 155 160

Ser Asp Thr Ile Phe Asp Leu Ile Leu Thr Gln Gly Ser Leu Thr Asn

165 170 175

Gly Gly Ser Leu Ala Arg Asn Asn Ala Gln Ile Leu Leu Leu Pro Ser

180 185 190

Phe Ala Asn Ala Ala Tyr Phe His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Asn

195 200 205

Val Tyr Gly Asn Asn Trp Gly Leu Phe Gly Val Thr Pro Asn Ile Asn

210 215 220

Tyr Glu Ser Lys Leu Leu Asn Leu Ile Arg Leu Tyr Thr Asn Tyr Cys

225 230 235 240

Thr His Trp Tyr Asn Gln Gly Leu Asn Glu Leu Arg Asn Arg Gly Ser

245 250 255

Asn Ala Thr Ala Trp Leu Glu Phe His Arg Phe Arg Arg Asp Met Thr

260 265 270

Leu Met Val Leu Asp Ile Val Ser Ser Phe Ser Ser Leu Asp Ile Thr

275 280 285

Arg Tyr Pro Arg Ala Thr Asp Phe Gln Leu Ser Arg Ile Ile Tyr Thr

290 295 300

Asp Pro Ile Gly Phe Val Asn Arg Ser Asp Pro Ser Ala Pro Arg Thr

305 310 315 320

Trp Phe Ser Phe His Asn Gln Ala Asn Phe Ser Ala Leu Glu Ser Gly

325 330 335

Ile Pro Ser Pro Ser Phe Ser Gln Phe Leu Asp Ser Met Arg Ile Ser

340 345 350

Thr Gly Pro Leu Ser Leu Pro Ala Ser Pro Asn Ile His Arg Ala Arg

355 360 365

Val Trp Tyr Gly Asn Gln Asn Asn Phe Asn Gly Ser Ser Ser Gln Thr

370 375 380

Phe Gly Glu Ile Thr Asn Asp Asn Gln Thr Ile Ser Gly Leu Asn Ile

385 390 395 400

Phe Arg Ile Asp Ser Gln Ala Val Asn Leu Asn Asn Thr Thr Phe Gly

405 410 415

Val Ser Arg Ala Glu Phe Tyr His Asp Ala Ser Gln Gly Ser Gln Arg

420 425 430

Ser Ile Tyr Gln Gly Phe Val Asp Thr Gly Gly Ala Ser Thr Ala Val

435 440 445

Ala Gln Asn Ile Gln Thr Phe Phe Pro Gly Glu Asn Ser Ser Ile Pro

450 455 460

Thr Pro Gln Asp Tyr Thr His Ile Leu Ser Arg Ser Thr Asn Leu Thr

465 470 475 480

Gly Gly Leu Arg Gln Val Ala Ser Gly Arg Arg Ser Ser Leu Val Leu

485 490 495

His Gly Trp Thr His Lys Ser Leu Ser Arg Gln Asn Arg Val Glu Pro

500 505 510

Asn Arg Ile Thr Gln Val Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Pro Ser Asn

515 520 525

Cys Thr Val Ile Ala Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg

530 535 540

Met Ser Ser Asn Cys Ser Val Ser Tyr Asn Phe Thr Pro Ala Asp Gln

545 550 555 560

Gln Val Val Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Cys Gln Gly Thr Ala Ser Leu

565 570 575

Arg Ile Thr Phe Gly Asn Gly Ser Ser Gln Ile Ile Pro Leu Val Ser

580 585 590

Thr Thr Ser Ser Ile Asn Asn Leu Gln Tyr Glu Asn Phe Ser Phe Ala

595 600 605

Ser Gly Pro Asn Ser Val Asn Phe Leu Ser Ala Gly Thr Ser Ile Thr

610 615 620

Ile Gln Asn Ile Ser Thr Asn Ser Asn Val Val Leu Asp Arg Ile Glu

625 630 635 640

Ile Val Pro Glu Gln Pro Ile Pro Ile Ile Pro Gly Asp Tyr Gln Ile

645 650 655

Val Thr Ala Leu Asn Asn Ser Ser Val Phe Asp Leu Asn Ser Gly Thr

660 665 670

Arg Val Thr Leu Trp Ser Asn Asn Arg Gly Ala His Gln Ile Trp Asn

675 680 685

Phe Met Tyr Asp Gln Gln Arg Asn Ala Tyr Val Ile Arg Asn Val Ser

690 695 700

Asn Pro Ser Leu Val Leu Thr Trp Asp Phe Thr Ser Pro Asn Ser Ile

705 710 715 720

Val Phe Ala Ala Pro Phe Ser Pro Gly Arg Gln Glu Gln Tyr Trp Ile

725 730 735

Ala Glu Ser Phe Gln Asn Ser Tyr Val Phe Glu Asn Leu Arg Asn Thr

740 745 750

Asn Met Val Leu Asp Val Ala Gly Gly Ser Thr Ala Ile Gly Thr Asn

755 760 765

Ile Ile Ala Phe Pro Arg His Asn Gly Asn Ala Gln Arg Phe Phe Ile

770 775 780

Arg Arg Pro

785

<210> 54

<211> 707

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 54

Met Ala Phe Ser Leu Leu Ser Arg Met Ile Gly Ser Asn Gly Arg Ser

1 5 10 15

Ile Ser Glu Leu Ser Met Cys Asp Leu Leu Ala Ile Ile Asp Leu Arg

20 25 30

Val Asn Gln Ser Val Leu Asp Asp Gly Val Ala Asp Phe Asn Gly Ser

35 40 45

Leu Val Ile Tyr Arg Asn Tyr Leu Glu Ala Leu Gln Arg Trp Asn Asn

50 55 60

Asn Pro Asn Pro Ala Asn Ala Glu Glu Val Arg Thr Arg Phe Arg Glu

65 70 75 80

Ser Asp Thr Ile Phe Asp Leu Ile Leu Thr Gln Gly Ser Leu Thr Asn

85 90 95

Gly Gly Ser Leu Ala Arg Asn Asn Ala Gln Ile Leu Leu Leu Pro Ser

100 105 110

Phe Ala Asn Ala Ala Tyr Phe His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Asn

115 120 125

Val Tyr Gly Asn Asn Trp Gly Leu Phe Gly Val Thr Pro Asn Ile Asn

130 135 140

Tyr Glu Ser Lys Leu Leu Asn Leu Ile Arg Leu Tyr Thr Asn Tyr Cys

145 150 155 160

Thr His Trp Tyr Asn Gln Gly Leu Asn Glu Leu Arg Asn Arg Gly Ser

165 170 175

Asn Ala Thr Ala Trp Leu Glu Phe His Arg Phe Arg Arg Asp Met Thr

180 185 190

Leu Met Val Leu Asp Ile Val Ser Ser Phe Ser Ser Leu Asp Ile Thr

195 200 205

Arg Tyr Pro Arg Ala Thr Asp Phe Gln Leu Ser Arg Ile Ile Tyr Thr

210 215 220

Asp Pro Ile Gly Phe Val Asn Arg Ser Asp Pro Ser Ala Pro Arg Thr

225 230 235 240

Trp Phe Ser Phe His Asn Gln Ala Asn Phe Ser Ala Leu Glu Ser Gly

245 250 255

Ile Pro Ser Pro Ser Phe Ser Gln Phe Leu Asp Ser Met Arg Ile Ser

260 265 270

Thr Gly Pro Leu Ser Leu Pro Ala Ser Pro Asn Ile His Arg Ala Arg

275 280 285

Val Trp Tyr Gly Asn Gln Asn Asn Phe Asn Gly Ser Ser Ser Gln Thr

290 295 300

Phe Gly Glu Ile Thr Asn Asp Asn Gln Thr Ile Ser Gly Leu Asn Ile

305 310 315 320

Phe Arg Ile Asp Ser Gln Ala Val Asn Leu Asn Asn Thr Thr Phe Gly

325 330 335

Val Ser Arg Ala Glu Phe Tyr His Asp Ala Ser Gln Gly Ser Gln Arg

340 345 350

Ser Ile Tyr Gln Gly Phe Val Asp Thr Gly Gly Ala Ser Thr Ala Val

355 360 365

Ala Gln Asn Ile Gln Thr Phe Phe Pro Gly Glu Asn Ser Ser Ile Pro

370 375 380

Thr Pro Gln Asp Tyr Thr His Ile Leu Ser Arg Ser Thr Asn Leu Thr

385 390 395 400

Gly Gly Leu Arg Gln Val Ala Ser Gly Arg Arg Ser Ser Leu Val Leu

405 410 415

His Gly Trp Thr His Lys Ser Leu Ser Arg Gln Asn Arg Val Glu Pro

420 425 430

Asn Arg Ile Thr Gln Val Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Pro Ser Asn

435 440 445

Cys Thr Val Ile Ala Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg

450 455 460

Met Ser Ser Asn Cys Ser Val Ser Tyr Asn Phe Thr Pro Ala Asp Gln

465 470 475 480

Gln Val Val Ile Arg Leu Arg Tyr Ala Cys Gln Gly Thr Ala Ser Leu

485 490 495

Arg Ile Thr Phe Gly Asn Gly Ser Ser Gln Ile Ile Pro Leu Val Ser

500 505 510

Thr Thr Ser Ser Ile Asn Asn Leu Gln Tyr Glu Asn Phe Ser Phe Ala

515 520 525

Ser Gly Pro Asn Ser Val Asn Phe Leu Ser Ala Gly Thr Ser Ile Thr

530 535 540

Ile Gln Asn Ile Ser Thr Asn Ser Asn Val Val Leu Asp Arg Ile Glu

545 550 555 560

Ile Val Pro Glu Gln Pro Ile Pro Ile Ile Pro Gly Asp Tyr Gln Ile

565 570 575

Val Thr Ala Leu Asn Asn Ser Ser Val Phe Asp Leu Asn Ser Gly Thr

580 585 590

Arg Val Thr Leu Trp Ser Asn Asn Arg Gly Ala His Gln Ile Trp Asn

595 600 605

Phe Met Tyr Asp Gln Gln Arg Asn Ala Tyr Val Ile Arg Asn Val Ser

610 615 620

Asn Pro Ser Leu Val Leu Thr Trp Asp Phe Thr Ser Pro Asn Ser Ile

625 630 635 640

Val Phe Ala Ala Pro Phe Ser Pro Gly Arg Gln Glu Gln Tyr Trp Ile

645 650 655

Ala Glu Ser Phe Gln Asn Ser Tyr Val Phe Glu Asn Leu Arg Asn Thr

660 665 670

Asn Met Val Leu Asp Val Ala Gly Gly Ser Thr Ala Ile Gly Thr Asn

675 680 685

Ile Ile Ala Phe Pro Arg His Asn Gly Asn Ala Gln Arg Phe Phe Ile

690 695 700

Arg Arg Pro

705

<210> 55

<211> 699

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 55

Met Ile Gly Ser Asn Gly Arg Ser Ile Ser Glu Leu Ser Met Cys Asp

1 5 10 15

Leu Leu Ala Ile Ile Asp Leu Arg Val Asn Gln Ser Val Leu Asp Asp

20 25 30

Gly Val Ala Asp Phe Asn Gly Ser Leu Val Ile Tyr Arg Asn Tyr Leu

35 40 45

Glu Ala Leu Gln Arg Trp Asn Asn Asn Pro Asn Pro Ala Asn Ala Glu

50 55 60

Glu Val Arg Thr Arg Phe Arg Glu Ser Asp Thr Ile Phe Asp Leu Ile

65 70 75 80

Leu Thr Gln Gly Ser Leu Thr Asn Gly Gly Ser Leu Ala Arg Asn Asn

85 90 95

Ala Gln Ile Leu Leu Leu Pro Ser Phe Ala Asn Ala Ala Tyr Phe His

100 105 110

Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Asn Val Tyr Gly Asn Asn Trp Gly Leu

115 120 125

Phe Gly Val Thr Pro Asn Ile Asn Tyr Glu Ser Lys Leu Leu Asn Leu

130 135 140

Ile Arg Leu Tyr Thr Asn Tyr Cys Thr His Trp Tyr Asn Gln Gly Leu

145 150 155 160

Asn Glu Leu Arg Asn Arg Gly Ser Asn Ala Thr Ala Trp Leu Glu Phe

165 170 175

His Arg Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu Met Val Leu Asp Ile Val Ser

180 185 190

Ser Phe Ser Ser Leu Asp Ile Thr Arg Tyr Pro Arg Ala Thr Asp Phe

195 200 205

Gln Leu Ser Arg Ile Ile Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Phe Val Asn Arg

210 215 220

Ser Asp Pro Ser Ala Pro Arg Thr Trp Phe Ser Phe His Asn Gln Ala

225 230 235 240

Asn Phe Ser Ala Leu Glu Ser Gly Ile Pro Ser Pro Ser Phe Ser Gln

245 250 255

Phe Leu Asp Ser Met Arg Ile Ser Thr Gly Pro Leu Ser Leu Pro Ala

260 265 270

Ser Pro Asn Ile His Arg Ala Arg Val Trp Tyr Gly Asn Gln Asn Asn

275 280 285

Phe Asn Gly Ser Ser Ser Gln Thr Phe Gly Glu Ile Thr Asn Asp Asn

290 295 300

Gln Thr Ile Ser Gly Leu Asn Ile Phe Arg Ile Asp Ser Gln Ala Val

305 310 315 320

Asn Leu Asn Asn Thr Thr Phe Gly Val Ser Arg Ala Glu Phe Tyr His

325 330 335

Asp Ala Ser Gln Gly Ser Gln Arg Ser Ile Tyr Gln Gly Phe Val Asp

340 345 350

Thr Gly Gly Ala Ser Thr Ala Val Ala Gln Asn Ile Gln Thr Phe Phe

355 360 365

Pro Gly Glu Asn Ser Ser Ile Pro Thr Pro Gln Asp Tyr Thr His Ile

370 375 380

Leu Ser Arg Ser Thr Asn Leu Thr Gly Gly Leu Arg Gln Val Ala Ser

385 390 395 400

Gly Arg Arg Ser Ser Leu Val Leu His Gly Trp Thr His Lys Ser Leu

405 410 415

Ser Arg Gln Asn Arg Val Glu Pro Asn Arg Ile Thr Gln Val Pro Ala

420 425 430

Val Lys Ala Ser Ser Pro Ser Asn Cys Thr Val Ile Ala Gly Pro Gly

435 440 445

Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Met Ser Ser Asn Cys Ser Val Ser

450 455 460

Tyr Asn Phe Thr Pro Ala Asp Gln Gln Val Val Ile Arg Leu Arg Tyr

465 470 475 480

Ala Cys Gln Gly Thr Ala Ser Leu Arg Ile Thr Phe Gly Asn Gly Ser

485 490 495

Ser Gln Ile Ile Pro Leu Val Ser Thr Thr Ser Ser Ile Asn Asn Leu

500 505 510

Gln Tyr Glu Asn Phe Ser Phe Ala Ser Gly Pro Asn Ser Val Asn Phe

515 520 525

Leu Ser Ala Gly Thr Ser Ile Thr Ile Gln Asn Ile Ser Thr Asn Ser

530 535 540

Asn Val Val Leu Asp Arg Ile Glu Ile Val Pro Glu Gln Pro Ile Pro

545 550 555 560

Ile Ile Pro Gly Asp Tyr Gln Ile Val Thr Ala Leu Asn Asn Ser Ser

565 570 575

Val Phe Asp Leu Asn Ser Gly Thr Arg Val Thr Leu Trp Ser Asn Asn

580 585 590

Arg Gly Ala His Gln Ile Trp Asn Phe Met Tyr Asp Gln Gln Arg Asn

595 600 605

Ala Tyr Val Ile Arg Asn Val Ser Asn Pro Ser Leu Val Leu Thr Trp

610 615 620

Asp Phe Thr Ser Pro Asn Ser Ile Val Phe Ala Ala Pro Phe Ser Pro

625 630 635 640

Gly Arg Gln Glu Gln Tyr Trp Ile Ala Glu Ser Phe Gln Asn Ser Tyr

645 650 655

Val Phe Glu Asn Leu Arg Asn Thr Asn Met Val Leu Asp Val Ala Gly

660 665 670

Gly Ser Thr Ala Ile Gly Thr Asn Ile Ile Ala Phe Pro Arg His Asn

675 680 685

Gly Asn Ala Gln Arg Phe Phe Ile Arg Arg Pro

690 695

<210> 56

<211> 686

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 56

Met Cys Asp Leu Leu Ala Ile Ile Asp Leu Arg Val Asn Gln Ser Val

1 5 10 15

Leu Asp Asp Gly Val Ala Asp Phe Asn Gly Ser Leu Val Ile Tyr Arg

20 25 30

Asn Tyr Leu Glu Ala Leu Gln Arg Trp Asn Asn Asn Pro Asn Pro Ala

35 40 45

Asn Ala Glu Glu Val Arg Thr Arg Phe Arg Glu Ser Asp Thr Ile Phe

50 55 60

Asp Leu Ile Leu Thr Gln Gly Ser Leu Thr Asn Gly Gly Ser Leu Ala

65 70 75 80

Arg Asn Asn Ala Gln Ile Leu Leu Leu Pro Ser Phe Ala Asn Ala Ala

85 90 95

Tyr Phe His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Asn Val Tyr Gly Asn Asn

100 105 110

Trp Gly Leu Phe Gly Val Thr Pro Asn Ile Asn Tyr Glu Ser Lys Leu

115 120 125

Leu Asn Leu Ile Arg Leu Tyr Thr Asn Tyr Cys Thr His Trp Tyr Asn

130 135 140

Gln Gly Leu Asn Glu Leu Arg Asn Arg Gly Ser Asn Ala Thr Ala Trp

145 150 155 160

Leu Glu Phe His Arg Phe Arg Arg Asp Met Thr Leu Met Val Leu Asp

165 170 175

Ile Val Ser Ser Phe Ser Ser Leu Asp Ile Thr Arg Tyr Pro Arg Ala

180 185 190

Thr Asp Phe Gln Leu Ser Arg Ile Ile Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Phe

195 200 205

Val Asn Arg Ser Asp Pro Ser Ala Pro Arg Thr Trp Phe Ser Phe His

210 215 220

Asn Gln Ala Asn Phe Ser Ala Leu Glu Ser Gly Ile Pro Ser Pro Ser

225 230 235 240

Phe Ser Gln Phe Leu Asp Ser Met Arg Ile Ser Thr Gly Pro Leu Ser

245 250 255

Leu Pro Ala Ser Pro Asn Ile His Arg Ala Arg Val Trp Tyr Gly Asn

260 265 270

Gln Asn Asn Phe Asn Gly Ser Ser Ser Gln Thr Phe Gly Glu Ile Thr

275 280 285

Asn Asp Asn Gln Thr Ile Ser Gly Leu Asn Ile Phe Arg Ile Asp Ser

290 295 300

Gln Ala Val Asn Leu Asn Asn Thr Thr Phe Gly Val Ser Arg Ala Glu

305 310 315 320

Phe Tyr His Asp Ala Ser Gln Gly Ser Gln Arg Ser Ile Tyr Gln Gly

325 330 335

Phe Val Asp Thr Gly Gly Ala Ser Thr Ala Val Ala Gln Asn Ile Gln

340 345 350

Thr Phe Phe Pro Gly Glu Asn Ser Ser Ile Pro Thr Pro Gln Asp Tyr

355 360 365

Thr His Ile Leu Ser Arg Ser Thr Asn Leu Thr Gly Gly Leu Arg Gln

370 375 380

Val Ala Ser Gly Arg Arg Ser Ser Leu Val Leu His Gly Trp Thr His

385 390 395 400

Lys Ser Leu Ser Arg Gln Asn Arg Val Glu Pro Asn Arg Ile Thr Gln

405 410 415

Val Pro Ala Val Lys Ala Ser Ser Pro Ser Asn Cys Thr Val Ile Ala

420 425 430

Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Leu Val Arg Met Ser Ser Asn Cys

435 440 445

Ser Val Ser Tyr Asn Phe Thr Pro Ala Asp Gln Gln Val Val Ile Arg

450 455 460

Leu Arg Tyr Ala Cys Gln Gly Thr Ala Ser Leu Arg Ile Thr Phe Gly

465 470 475 480

Asn Gly Ser Ser Gln Ile Ile Pro Leu Val Ser Thr Thr Ser Ser Ile

485 490 495

Asn Asn Leu Gln Tyr Glu Asn Phe Ser Phe Ala Ser Gly Pro Asn Ser

500 505 510

Val Asn Phe Leu Ser Ala Gly Thr Ser Ile Thr Ile Gln Asn Ile Ser

515 520 525

Thr Asn Ser Asn Val Val Leu Asp Arg Ile Glu Ile Val Pro Glu Gln

530 535 540

Pro Ile Pro Ile Ile Pro Gly Asp Tyr Gln Ile Val Thr Ala Leu Asn

545 550 555 560

Asn Ser Ser Val Phe Asp Leu Asn Ser Gly Thr Arg Val Thr Leu Trp

565 570 575

Ser Asn Asn Arg Gly Ala His Gln Ile Trp Asn Phe Met Tyr Asp Gln

580 585 590

Gln Arg Asn Ala Tyr Val Ile Arg Asn Val Ser Asn Pro Ser Leu Val

595 600 605

Leu Thr Trp Asp Phe Thr Ser Pro Asn Ser Ile Val Phe Ala Ala Pro

610 615 620

Phe Ser Pro Gly Arg Gln Glu Gln Tyr Trp Ile Ala Glu Ser Phe Gln

625 630 635 640

Asn Ser Tyr Val Phe Glu Asn Leu Arg Asn Thr Asn Met Val Leu Asp

645 650 655

Val Ala Gly Gly Ser Thr Ala Ile Gly Thr Asn Ile Ile Ala Phe Pro

660 665 670

Arg His Asn Gly Asn Ala Gln Arg Phe Phe Ile Arg Arg Pro

675 680 685

<210> 57

<211> 1172

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 57

Met Glu Val Asn Asn Gln Asn Gln Cys Val Pro Tyr Asn Cys Leu Asn

1 5 10 15

Asn Pro Glu Ile Glu Ile Leu Gly Gly Glu Arg Ile Ser Val Gly Asn

20 25 30

Thr Pro Ile Asp Ile Ser Leu Ser Leu Thr Gln Phe Leu Leu Ser Glu

35 40 45

Phe Val Pro Gly Ala Gly Phe Val Leu Gly Leu Ile Asp Leu Ile Trp

50 55 60

Gly Phe Leu Gly Pro Ser Gln Trp Asp Ala Phe Leu Leu Gln Ile Glu

65 70 75 80

Gln Leu Ile Ser Gln Arg Ile Glu Glu Phe Ala Arg Asn Gln Ala Ile

85 90 95

Ser Arg Leu Glu Gly Leu Ser Asn Leu Tyr Arg Ile Tyr Ala Glu Ala

100 105 110

Phe Arg Ala Trp Glu Ala Asp Pro Thr Asn Leu Ala Leu Arg Glu Glu

115 120 125

Met Arg Thr Gln Phe Asn Asp Met Asn Ser Ala Leu Val Thr Ala Ile

130 135 140

Pro Leu Phe Ser Val Gln Asn Tyr Gln Val Pro Leu Leu Ser Val Tyr

145 150 155 160

Val Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Val Leu Arg Asp Val Ser Val

165 170 175

Phe Gly Gln Arg Trp Gly Phe Asp Val Ala Thr Ile Asn Ser Arg Tyr

180 185 190

Asn Asp Leu Thr Arg Leu Ile Gly Glu Tyr Thr Asp Tyr Ala Val Arg

195 200 205

Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg Leu Arg Gly Ser Asn Phe Gln Asp

210 215 220

Trp Ile Arg Tyr Asn Arg Phe Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu

225 230 235 240

Asp Ile Val Ser Val Phe Gln Asn Tyr Asp Ser Arg Leu Tyr Pro Ile

245 250 255

Gln Thr Ser Ser Gln Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Ser Asp Leu Leu Leu

260 265 270

Ala Asn Pro Ser Gly Val Gly Ser Phe Ser Asn Val Asp Phe Asp Ser

275 280 285

Ile Leu Ile Arg Gln Pro His Leu Ile Asp Phe Met Arg Val Leu Thr

290 295 300

Ile Tyr Thr Asp Arg His Asn Ala Ser Arg His Asn Ile Tyr Trp Ala

305 310 315 320

Gly His Gln Val Thr Ala Val Asp Thr Ala Asn Arg Thr Ile Val Tyr

325 330 335

Pro Val Asn Gly Ser Ala Ala Asn Leu Glu Pro Pro Arg Thr Leu Arg

340 345 350

Phe Glu Ser Pro Val Val Glu Ile Arg Ser Asn Pro Val Trp Asp Arg

355 360 365

Gly Ser Thr Gly Ile Ala Gly Ser Tyr Glu Phe Phe Gly Val Thr Ser

370 375 380

Ala Leu Phe Ile Thr Ile Leu Gly Phe Gly Tyr Thr Tyr Arg Ser Gly

385 390 395 400

Ser Asn Thr Glu Val Thr Ala Leu Pro Asp His Gln Val Ser His Ile

405 410 415

Gly Tyr Phe Arg Arg Phe Thr Thr Thr Gly Ala Thr Ala Arg Gln Thr

420 425 430

Leu Thr Ser Ala Pro Ile Val Ser Trp Thr His Ser Ser Ala Glu Pro

435 440 445

Pro Asn Arg Ile Tyr Gln Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys

450 455 460

Gly Asn Phe Leu Phe Asn Gly Ala Val Ile Ser Gly Pro Gly Phe Thr

465 470 475 480

Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu Asn Arg Asn Asn Asp Asn Ile Gln Asn

485 490 495

Arg Gly Tyr Ile Glu Val Pro Ile Gln Phe Ala Ser Thr Ser Thr Arg

500 505 510

Tyr Arg Val Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr Asn Ala Ile Glu Val Asn

515 520 525

Ile Asn Trp Gly Asn Gly Ser Ile Phe Thr Gly Thr Ala Pro Ala Thr

530 535 540

Ala Thr Ser Leu Asp Asn Leu Gln Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu

545 550 555 560

Ser Thr Thr Ala Phe Ala Pro Ser Leu Gly Asn Ile Val Gly Val Arg

565 570 575

Asn Phe Ser Ala Asn Ala Asp Val Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile

580 585 590

Pro Val Thr Ala Thr Leu Glu Ala Glu Tyr Asp Leu Glu Arg Ala Glu

595 600 605

Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Ser Thr Thr Gln Leu Gly Leu Lys

610 615 620

Thr Asp Val Thr Asp Tyr His Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Glu

625 630 635 640

Cys Leu Ser Asp Glu Phe Cys Leu Asn Glu Lys Arg Glu Leu Ser Glu

645 650 655

Lys Val Lys His Ala Lys Arg Leu Ser Asp Lys Arg Asn Leu Leu Gln

660 665 670

Asp Pro Asn Phe Thr Ser Ile Asn Gly Gln Leu Asp Arg Gly Trp Arg

675 680 685

Gly Ser Thr Asp Ile Thr Ile Gln Gly Gly Asn Asp Val Phe Lys Glu

690 695 700

Asn Tyr Val Thr Leu Pro Gly Thr Phe Asp Glu Cys Tyr Pro Thr Tyr

705 710 715 720

Leu Tyr Gln Lys Ile Asp Glu Ser Gln Leu Lys Ser Tyr Thr Arg Tyr

725 730 735

Gln Leu Arg Gly Tyr Ile Glu Asp Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu

740 745 750

Ile Arg Tyr Asn Ala Lys His Glu Thr Leu Ser Val Pro Gly Thr Glu

755 760 765

Ser Pro Trp Pro Ser Ser Gly Val Tyr Pro Ile Gly Lys Cys Gly Glu

770 775 780

Pro Asn Arg Cys Ala Pro Arg Ile Glu Trp Asn Pro Asp Leu Gly Cys

785 790 795 800

Ser Cys Arg Tyr Gly Glu Lys Cys Val His His Ser His His Phe Ser

805 810 815

Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr Asp Leu Asn Glu Asp Leu Gly Val

820 825 830

Trp Val Ile Phe Lys Ile Lys Thr Gln Asp Gly His Ala Lys Leu Gly

835 840 845

Asn Leu Glu Phe Ile Glu Glu Lys Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu Ser

850 855 860

Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys Trp Lys Asp Lys Cys Glu Lys Leu

865 870 875 880

Gln Leu Glu Thr Gln Arg Val Tyr Thr Glu Ala Lys Glu Ser Val Asp

885 890 895

Ala Leu Phe Ile Asp Ser Gln Tyr Asp Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn

900 905 910

Ile Gly Met Ile His Ala Ala Asp Lys Gln Val His Arg Ile Arg Glu

915 920 925

Ala Tyr Leu Pro Glu Leu His Ala Ile Pro Gly Val Asn Ala Glu Ile

930 935 940

Phe Glu Glu Leu Glu Asn Phe Arg Ile Tyr Thr Ala Phe Ser Leu Tyr

945 950 955 960

Asp Ala Arg Asn Val Ile Lys Asn Gly Asp Phe Asn Asn Gly Leu Ser

965 970 975

Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val Asp Val Gln Gln Asn His His Arg

980 985 990

Ser Val Leu Val Leu Ser Glu Trp Glu Ala Glu Val Ser Gln Lys Val

995 1000 1005

Arg Val Cys Pro Asp Arg Gly Tyr Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr

1010 1015 1020

Lys Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys Val Thr Ile His Glu Phe Glu

1025 1030 1035

Asp Asn Thr Asp Val Leu Lys Phe Arg Asn Cys Val Glu Glu Glu

1040 1045 1050

Val Tyr Pro Asn Asn Thr Val Thr Cys Asn Asp Tyr Thr Thr Asn

1055 1060 1065

Gln Ser Ala Glu Gly Cys Thr Asp Ala Cys Asn Ser Tyr Asn Arg

1070 1075 1080

Gly Tyr Glu Asp Gly Tyr Gly Asn Asn Pro Ser Ala Pro Val Asn

1085 1090 1095

Tyr Thr Pro Thr Tyr Glu Glu Arg Met Tyr Thr Asp Thr Asp Thr

1100 1105 1110

Gln Gly Tyr Asn His Cys Val Ser Asp Arg Gly Tyr Arg Asn His

1115 1120 1125

Thr Pro Leu Pro Ala Gly Tyr Val Thr Leu Glu Leu Glu Phe Phe

1130 1135 1140

Pro Glu Thr Glu Gln Val Trp Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu Gly

1145 1150 1155

Thr Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Phe Leu Met Glu Glu

1160 1165 1170

<210> 58

<211> 594

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 58

Met Glu Val Asn Asn Gln Asn Gln Cys Val Pro Tyr Asn Cys Leu Asn

1 5 10 15

Asn Pro Glu Ile Glu Ile Leu Gly Gly Glu Arg Ile Ser Val Gly Asn

20 25 30

Thr Pro Ile Asp Ile Ser Leu Ser Leu Thr Gln Phe Leu Leu Ser Glu

35 40 45

Phe Val Pro Gly Ala Gly Phe Val Leu Gly Leu Ile Asp Leu Ile Trp

50 55 60

Gly Phe Leu Gly Pro Ser Gln Trp Asp Ala Phe Leu Leu Gln Ile Glu

65 70 75 80

Gln Leu Ile Ser Gln Arg Ile Glu Glu Phe Ala Arg Asn Gln Ala Ile

85 90 95

Ser Arg Leu Glu Gly Leu Ser Asn Leu Tyr Arg Ile Tyr Ala Glu Ala

100 105 110

Phe Arg Ala Trp Glu Ala Asp Pro Thr Asn Leu Ala Leu Arg Glu Glu

115 120 125

Met Arg Thr Gln Phe Asn Asp Met Asn Ser Ala Leu Val Thr Ala Ile

130 135 140

Pro Leu Phe Ser Val Gln Asn Tyr Gln Val Pro Leu Leu Ser Val Tyr

145 150 155 160

Val Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Ser Val Leu Arg Asp Val Ser Val

165 170 175

Phe Gly Gln Arg Trp Gly Phe Asp Val Ala Thr Ile Asn Ser Arg Tyr

180 185 190

Asn Asp Leu Thr Arg Leu Ile Gly Glu Tyr Thr Asp Tyr Ala Val Arg

195 200 205

Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asp Arg Leu Arg Gly Ser Asn Phe Gln Asp

210 215 220

Trp Ile Arg Tyr Asn Arg Phe Arg Arg Glu Leu Thr Leu Thr Val Leu

225 230 235 240

Asp Ile Val Ser Val Phe Gln Asn Tyr Asp Ser Arg Leu Tyr Pro Ile

245 250 255

Gln Thr Ser Ser Gln Leu Thr Arg Glu Ile Tyr Ser Asp Leu Leu Leu

260 265 270

Ala Asn Pro Ser Gly Val Gly Ser Phe Ser Asn Val Asp Phe Asp Ser

275 280 285

Ile Leu Ile Arg Gln Pro His Leu Ile Asp Phe Met Arg Val Leu Thr

290 295 300

Ile Tyr Thr Asp Arg His Asn Ala Ser Arg His Asn Ile Tyr Trp Ala

305 310 315 320

Gly His Gln Val Thr Ala Val Asp Thr Ala Asn Arg Thr Ile Val Tyr

325 330 335

Pro Val Asn Gly Ser Ala Ala Asn Leu Glu Pro Pro Arg Thr Leu Arg

340 345 350

Phe Glu Ser Pro Val Val Glu Ile Arg Ser Asn Pro Val Trp Asp Arg

355 360 365

Gly Ser Thr Gly Ile Ala Gly Ser Tyr Glu Phe Phe Gly Val Thr Ser

370 375 380

Ala Leu Phe Ile Thr Ile Leu Gly Phe Gly Tyr Thr Tyr Arg Ser Gly

385 390 395 400

Ser Asn Thr Glu Val Thr Ala Leu Pro Asp His Gln Val Ser His Ile

405 410 415

Gly Tyr Phe Arg Arg Phe Thr Thr Thr Gly Ala Thr Ala Arg Gln Thr

420 425 430

Leu Thr Ser Ala Pro Ile Val Ser Trp Thr His Ser Ser Ala Glu Pro

435 440 445

Pro Asn Arg Ile Tyr Gln Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Ala Val Lys

450 455 460

Gly Asn Phe Leu Phe Asn Gly Ala Val Ile Ser Gly Pro Gly Phe Thr

465 470 475 480

Gly Gly Asp Leu Val Arg Leu Asn Arg Asn Asn Asp Asn Ile Gln Asn

485 490 495

Arg Gly Tyr Ile Glu Val Pro Ile Gln Phe Ala Ser Thr Ser Thr Arg

500 505 510

Tyr Arg Val Arg Val Arg Tyr Ala Ser Thr Asn Ala Ile Glu Val Asn

515 520 525

Ile Asn Trp Gly Asn Gly Ser Ile Phe Thr Gly Thr Ala Pro Ala Thr

530 535 540

Ala Thr Ser Leu Asp Asn Leu Gln Ser Asn Asp Phe Gly Tyr Phe Glu

545 550 555 560

Ser Thr Thr Ala Phe Ala Pro Ser Leu Gly Asn Ile Val Gly Val Arg

565 570 575

Asn Phe Ser Ala Asn Ala Asp Val Ile Ile Asp Arg Phe Glu Phe Ile

580 585 590

Pro Val

<210> 59

<211> 333

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 59

Met Lys Val Tyr Lys Lys Ile Thr Lys Met Ala Pro Ile Met Ala Leu

1 5 10 15

Ser Thr Ala Val Leu Leu Ser Pro Gly Ser Thr Phe Ala Ala Glu Lys

20 25 30

Ala Val Val Thr Lys Ser Asn Val Ser Ser Leu Thr Thr Asn Thr Val

35 40 45

Met Gln Ser Gly Ser Ile Ile Gln Gly Tyr Leu Ile Lys Asn Gly Val

50 55 60

Lys Thr Pro Val Tyr Asn Ser Glu Val Gln Thr Arg Ser Thr Ala Val

65 70 75 80

Asn Glu Ala Pro Tyr Pro Glu Leu Ser Ser Asn Pro Asn Asp Pro Val

85 90 95

Pro Ser Lys Gly Ser Ile Thr Ser Glu Ser Gly Asn Val Gly Ser Val

100 105 110

Leu Tyr Phe Ser Lys Phe Asn Ser Gln Lys Leu Gln Asn Thr Ala Glu

115 120 125

Pro Val Tyr Trp Lys Asn Val Tyr Leu Glu Lys Thr Pro Asp Gly Asn

130 135 140

Ile Ile Phe Gly Thr Tyr Asp Pro Thr Thr Leu Lys Arg Thr Pro Asn

145 150 155 160

Leu Val Asn Ile Met Met Thr Pro Ser Lys Val Gln Tyr Tyr Gln Ser

165 170 175

Phe Phe Thr Asp Thr Lys Ile Lys Arg Glu Thr Ala Tyr Glu Lys Ile

180 185 190

Gly Gly Gly Thr Pro Gln Pro Lys Asn Thr Ser Tyr Thr Phe Ser Ser

195 200 205

Ala Val Thr Ser Gly Leu Ser Thr Ser Asp Ala Ile Gly Gly Ser Leu

210 215 220

Thr Leu Gly Tyr Lys Tyr Ser Val Lys Glu Gly Gly Gly Val Leu Pro

225 230 235 240

Val Glu Ala Thr Gln Glu Phe Ser Leu Gln Leu Thr Ala Ser Tyr Asn

245 250 255

His Thr Ile Thr Val Ser Ser Gln Thr Thr Asn Thr Gln Thr Tyr Ser

260 265 270

Val Ala His Ala Gly Asp Ser Tyr Lys Asn Asp Lys Tyr Val Ala Ala

275 280 285

Met Tyr Gln Leu Lys Ser His Tyr Thr Val Ile Pro Gly Pro Ala Leu

290 295 300

Thr Gln Ser Gly Ser Ile Leu Ala Gln Glu Ala Phe Gln Tyr Asp Asp

305 310 315 320

Ser Ser Leu Tyr Leu Ala Val Thr Pro Gly Ala Gly Ile

325 330

<210> 60

<211> 324

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 60

Met Ala Pro Ile Met Ala Leu Ser Thr Ala Val Leu Leu Ser Pro Gly

1 5 10 15

Ser Thr Phe Ala Ala Glu Lys Ala Val Val Thr Lys Ser Asn Val Ser

20 25 30

Ser Leu Thr Thr Asn Thr Val Met Gln Ser Gly Ser Ile Ile Gln Gly

35 40 45

Tyr Leu Ile Lys Asn Gly Val Lys Thr Pro Val Tyr Asn Ser Glu Val

50 55 60

Gln Thr Arg Ser Thr Ala Val Asn Glu Ala Pro Tyr Pro Glu Leu Ser

65 70 75 80

Ser Asn Pro Asn Asp Pro Val Pro Ser Lys Gly Ser Ile Thr Ser Glu

85 90 95

Ser Gly Asn Val Gly Ser Val Leu Tyr Phe Ser Lys Phe Asn Ser Gln

100 105 110

Lys Leu Gln Asn Thr Ala Glu Pro Val Tyr Trp Lys Asn Val Tyr Leu

115 120 125

Glu Lys Thr Pro Asp Gly Asn Ile Ile Phe Gly Thr Tyr Asp Pro Thr

130 135 140

Thr Leu Lys Arg Thr Pro Asn Leu Val Asn Ile Met Met Thr Pro Ser

145 150 155 160

Lys Val Gln Tyr Tyr Gln Ser Phe Phe Thr Asp Thr Lys Ile Lys Arg

165 170 175

Glu Thr Ala Tyr Glu Lys Ile Gly Gly Gly Thr Pro Gln Pro Lys Asn

180 185 190

Thr Ser Tyr Thr Phe Ser Ser Ala Val Thr Ser Gly Leu Ser Thr Ser

195 200 205

Asp Ala Ile Gly Gly Ser Leu Thr Leu Gly Tyr Lys Tyr Ser Val Lys

210 215 220

Glu Gly Gly Gly Val Leu Pro Val Glu Ala Thr Gln Glu Phe Ser Leu

225 230 235 240

Gln Leu Thr Ala Ser Tyr Asn His Thr Ile Thr Val Ser Ser Gln Thr

245 250 255

Thr Asn Thr Gln Thr Tyr Ser Val Ala His Ala Gly Asp Ser Tyr Lys

260 265 270

Asn Asp Lys Tyr Val Ala Ala Met Tyr Gln Leu Lys Ser His Tyr Thr

275 280 285

Val Ile Pro Gly Pro Ala Leu Thr Gln Ser Gly Ser Ile Leu Ala Gln

290 295 300

Glu Ala Phe Gln Tyr Asp Asp Ser Ser Leu Tyr Leu Ala Val Thr Pro

305 310 315 320

Gly Ala Gly Ile

<210> 61

<211> 320

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 61

Met Ala Leu Ser Thr Ala Val Leu Leu Ser Pro Gly Ser Thr Phe Ala

1 5 10 15

Ala Glu Lys Ala Val Val Thr Lys Ser Asn Val Ser Ser Leu Thr Thr

20 25 30

Asn Thr Val Met Gln Ser Gly Ser Ile Ile Gln Gly Tyr Leu Ile Lys

35 40 45

Asn Gly Val Lys Thr Pro Val Tyr Asn Ser Glu Val Gln Thr Arg Ser

50 55 60

Thr Ala Val Asn Glu Ala Pro Tyr Pro Glu Leu Ser Ser Asn Pro Asn

65 70 75 80

Asp Pro Val Pro Ser Lys Gly Ser Ile Thr Ser Glu Ser Gly Asn Val

85 90 95

Gly Ser Val Leu Tyr Phe Ser Lys Phe Asn Ser Gln Lys Leu Gln Asn

100 105 110

Thr Ala Glu Pro Val Tyr Trp Lys Asn Val Tyr Leu Glu Lys Thr Pro

115 120 125

Asp Gly Asn Ile Ile Phe Gly Thr Tyr Asp Pro Thr Thr Leu Lys Arg

130 135 140

Thr Pro Asn Leu Val Asn Ile Met Met Thr Pro Ser Lys Val Gln Tyr

145 150 155 160

Tyr Gln Ser Phe Phe Thr Asp Thr Lys Ile Lys Arg Glu Thr Ala Tyr

165 170 175

Glu Lys Ile Gly Gly Gly Thr Pro Gln Pro Lys Asn Thr Ser Tyr Thr

180 185 190

Phe Ser Ser Ala Val Thr Ser Gly Leu Ser Thr Ser Asp Ala Ile Gly

195 200 205

Gly Ser Leu Thr Leu Gly Tyr Lys Tyr Ser Val Lys Glu Gly Gly Gly

210 215 220

Val Leu Pro Val Glu Ala Thr Gln Glu Phe Ser Leu Gln Leu Thr Ala

225 230 235 240

Ser Tyr Asn His Thr Ile Thr Val Ser Ser Gln Thr Thr Asn Thr Gln

245 250 255

Thr Tyr Ser Val Ala His Ala Gly Asp Ser Tyr Lys Asn Asp Lys Tyr

260 265 270

Val Ala Ala Met Tyr Gln Leu Lys Ser His Tyr Thr Val Ile Pro Gly

275 280 285

Pro Ala Leu Thr Gln Ser Gly Ser Ile Leu Ala Gln Glu Ala Phe Gln

290 295 300

Tyr Asp Asp Ser Ser Leu Tyr Leu Ala Val Thr Pro Gly Ala Gly Ile

305 310 315 320

<210> 62

<211> 285

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 62

Met Gln Ser Gly Ser Ile Ile Gln Gly Tyr Leu Ile Lys Asn Gly Val

1 5 10 15

Lys Thr Pro Val Tyr Asn Ser Glu Val Gln Thr Arg Ser Thr Ala Val

20 25 30

Asn Glu Ala Pro Tyr Pro Glu Leu Ser Ser Asn Pro Asn Asp Pro Val

35 40 45

Pro Ser Lys Gly Ser Ile Thr Ser Glu Ser Gly Asn Val Gly Ser Val

50 55 60

Leu Tyr Phe Ser Lys Phe Asn Ser Gln Lys Leu Gln Asn Thr Ala Glu

65 70 75 80

Pro Val Tyr Trp Lys Asn Val Tyr Leu Glu Lys Thr Pro Asp Gly Asn

85 90 95

Ile Ile Phe Gly Thr Tyr Asp Pro Thr Thr Leu Lys Arg Thr Pro Asn

100 105 110

Leu Val Asn Ile Met Met Thr Pro Ser Lys Val Gln Tyr Tyr Gln Ser

115 120 125

Phe Phe Thr Asp Thr Lys Ile Lys Arg Glu Thr Ala Tyr Glu Lys Ile

130 135 140

Gly Gly Gly Thr Pro Gln Pro Lys Asn Thr Ser Tyr Thr Phe Ser Ser

145 150 155 160

Ala Val Thr Ser Gly Leu Ser Thr Ser Asp Ala Ile Gly Gly Ser Leu

165 170 175

Thr Leu Gly Tyr Lys Tyr Ser Val Lys Glu Gly Gly Gly Val Leu Pro

180 185 190

Val Glu Ala Thr Gln Glu Phe Ser Leu Gln Leu Thr Ala Ser Tyr Asn

195 200 205

His Thr Ile Thr Val Ser Ser Gln Thr Thr Asn Thr Gln Thr Tyr Ser

210 215 220

Val Ala His Ala Gly Asp Ser Tyr Lys Asn Asp Lys Tyr Val Ala Ala

225 230 235 240

Met Tyr Gln Leu Lys Ser His Tyr Thr Val Ile Pro Gly Pro Ala Leu

245 250 255

Thr Gln Ser Gly Ser Ile Leu Ala Gln Glu Ala Phe Gln Tyr Asp Asp

260 265 270

Ser Ser Leu Tyr Leu Ala Val Thr Pro Gly Ala Gly Ile

275 280 285

<210> 63

<211> 304

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 63

Met Glu Lys Ala Val Val Thr Lys Ser Asn Val Ser Ser Leu Thr Thr

1 5 10 15

Asn Thr Val Met Gln Ser Gly Ser Ile Ile Gln Gly Tyr Leu Ile Lys

20 25 30

Asn Gly Val Lys Thr Pro Val Tyr Asn Ser Glu Val Gln Thr Arg Ser

35 40 45

Thr Ala Val Asn Glu Ala Pro Tyr Pro Glu Leu Ser Ser Asn Pro Asn

50 55 60

Asp Pro Val Pro Ser Lys Gly Ser Ile Thr Ser Glu Ser Gly Asn Val

65 70 75 80

Gly Ser Val Leu Tyr Phe Ser Lys Phe Asn Ser Gln Lys Leu Gln Asn

85 90 95

Thr Ala Glu Pro Val Tyr Trp Lys Asn Val Tyr Leu Glu Lys Thr Pro

100 105 110

Asp Gly Asn Ile Ile Phe Gly Thr Tyr Asp Pro Thr Thr Leu Lys Arg

115 120 125

Thr Pro Asn Leu Val Asn Ile Met Met Thr Pro Ser Lys Val Gln Tyr

130 135 140

Tyr Gln Ser Phe Phe Thr Asp Thr Lys Ile Lys Arg Glu Thr Ala Tyr

145 150 155 160

Glu Lys Ile Gly Gly Gly Thr Pro Gln Pro Lys Asn Thr Ser Tyr Thr

165 170 175

Phe Ser Ser Ala Val Thr Ser Gly Leu Ser Thr Ser Asp Ala Ile Gly

180 185 190

Gly Ser Leu Thr Leu Gly Tyr Lys Tyr Ser Val Lys Glu Gly Gly Gly

195 200 205

Val Leu Pro Val Glu Ala Thr Gln Glu Phe Ser Leu Gln Leu Thr Ala

210 215 220

Ser Tyr Asn His Thr Ile Thr Val Ser Ser Gln Thr Thr Asn Thr Gln

225 230 235 240

Thr Tyr Ser Val Ala His Ala Gly Asp Ser Tyr Lys Asn Asp Lys Tyr

245 250 255

Val Ala Ala Met Tyr Gln Leu Lys Ser His Tyr Thr Val Ile Pro Gly

260 265 270

Pro Ala Leu Thr Gln Ser Gly Ser Ile Leu Ala Gln Glu Ala Phe Gln

275 280 285

Tyr Asp Asp Ser Ser Leu Tyr Leu Ala Val Thr Pro Gly Ala Gly Ile

290 295 300

<210> 64

<211> 285

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 64

Met Gln Ser Gly Ser Ile Ile Gln Gly Tyr Leu Ile Lys Asn Gly Val

1 5 10 15

Lys Thr Pro Val Tyr Asn Ser Glu Val Gln Thr Arg Ser Thr Ala Val

20 25 30

Asn Glu Ala Pro Tyr Pro Glu Leu Ser Ser Asn Pro Asn Asp Pro Val

35 40 45

Pro Ser Lys Gly Ser Ile Thr Ser Glu Ser Gly Asn Val Gly Ser Val

50 55 60

Leu Tyr Phe Ser Lys Phe Asn Ser Gln Lys Leu Gln Asn Thr Ala Glu

65 70 75 80

Pro Val Tyr Trp Lys Asn Val Tyr Leu Glu Lys Thr Pro Asp Gly Asn

85 90 95

Ile Ile Phe Gly Thr Tyr Asp Pro Thr Thr Leu Lys Arg Thr Pro Asn

100 105 110

Leu Val Asn Ile Met Met Thr Pro Ser Lys Val Gln Tyr Tyr Gln Ser

115 120 125

Phe Phe Thr Asp Thr Lys Ile Lys Arg Glu Thr Ala Tyr Glu Lys Ile

130 135 140

Gly Gly Gly Thr Pro Gln Pro Lys Asn Thr Ser Tyr Thr Phe Ser Ser

145 150 155 160

Ala Val Thr Ser Gly Leu Ser Thr Ser Asp Ala Ile Gly Gly Ser Leu

165 170 175

Thr Leu Gly Tyr Lys Tyr Ser Val Lys Glu Gly Gly Gly Val Leu Pro

180 185 190

Val Glu Ala Thr Gln Glu Phe Ser Leu Gln Leu Thr Ala Ser Tyr Asn

195 200 205

His Thr Ile Thr Val Ser Ser Gln Thr Thr Asn Thr Gln Thr Tyr Ser

210 215 220

Val Ala His Ala Gly Asp Ser Tyr Lys Asn Asp Lys Tyr Val Ala Ala

225 230 235 240

Met Tyr Gln Leu Lys Ser His Tyr Thr Val Ile Pro Gly Pro Ala Leu

245 250 255

Thr Gln Ser Gly Ser Ile Leu Ala Gln Glu Ala Phe Gln Tyr Asp Asp

260 265 270

Ser Ser Leu Tyr Leu Ala Val Thr Pro Gly Ala Gly Ile

275 280 285

<210> 65

<211> 385

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 65

Met Ala Ile Ile Asn Gln Ser Ser Leu Asn Ser Arg Ile His Asp Leu

1 5 10 15

Arg Glu Asp Ser Arg Thr Ala Leu Glu Lys Val Tyr Thr Ser Asn Asn

20 25 30

Pro Trp Gly Phe Val Ser Ile His Ser Asp Arg Leu Glu Asn Tyr Gln

35 40 45

Leu Thr Asn Val Asn Val Ser Pro Arg Asn Gln Asp Phe Gln Thr Ile

50 55 60

Pro Arg Leu Gln His Ser Ala Thr Gln Ile Ile Glu Asn Asn Thr Ser

65 70 75 80

Val Thr Gln Ser Gln Thr Ile Ser Phe Asn Glu Arg Thr Thr Asp Thr

85 90 95

Phe Thr Thr Ser Val Thr Thr Gly Phe Lys Thr Gly Thr Ser Val Lys

100 105 110

Ser Thr Thr Lys Phe Lys Ile Ser Val Gly Phe Leu Leu Ala Gly Glu

115 120 125

Leu Glu Gln Ser Val Glu Val Ser Val Asn Phe Glu Tyr Asn Tyr Ser

130 135 140

Ser Thr Thr Thr Glu Thr His Ser Val Glu Arg Gly Trp Thr Ile Ser

145 150 155 160

Gln Pro Ile Ile Ala Pro Pro Arg Thr Arg Val Glu Ala Thr Leu Leu

165 170 175

Ile Tyr Ala Gly Ser Val Asp Val Pro Ile Asp Leu Asn Ala Thr Ile

180 185 190

Val Gly Asp Pro Ile Pro Trp Pro Ser Trp Gly Pro Ala Val Tyr Ser

195 200 205

Gly Ser Phe Leu Ala Asn Asp Gly Arg Ile Trp Ser Ala Pro Ile Leu

210 215 220

Pro Glu Gln Leu Ser Leu Ala Ser Ser Ala Tyr Thr Thr Val Gly Arg

225 230 235 240

Thr Ala Asn Phe Ser Gly Leu Ala Thr Thr Asn Val Ser Ser Gly Leu

245 250 255

Tyr Ser Ile Val Arg Ile Asp Glu Ser Pro Leu Pro Gly Phe Thr Gly

260 265 270

Glu Thr Arg Arg Tyr Tyr Leu Pro Pro Ser Leu Ala Thr Thr Asn Gln

275 280 285

Ile Leu Ser Thr Asn Ala Leu Gly Asn Asn Val Pro Ile Ile Asn Pro

290 295 300

Val Pro Asn Gly His Cys Lys Lys Asp His Ser Pro Ile Ile Ile His

305 310 315 320

Lys Asn Arg Glu Val Lys Cys Glu His Asn Tyr Asp Glu Val Tyr Pro

325 330 335

Arg His Asp Gln Val Glu Lys Cys Glu His Asn Tyr Asp Glu Val Tyr

340 345 350

Pro Arg His Asp Gln Val Glu Lys Cys Glu His Asp Tyr Asp Glu Val

355 360 365

Tyr Pro Arg His Asp Gln Val Glu Lys Tyr Glu His Asn Tyr Asp Glu

370 375 380

Glu

385

<210> 66

<211> 334

<212> БЕЛОК

<213> Неизвестный

<220>

<223> Выделенный из образца почвы

<400> 66

Met Ala Ile Ile Asn Gln Ser Ser Leu Asn Ser Arg Ile His Asp Leu

1 5 10 15

Arg Glu Asp Ser Arg Thr Ala Leu Glu Lys Val Tyr Thr Ser Asn Asn

20 25 30

Pro Trp Gly Phe Val Ser Ile His Ser Asp Arg Leu Glu Asn Tyr Gln

35 40 45

Leu Thr Asn Val Asn Val Ser Pro Arg Asn Gln Asp Phe Gln Thr Ile

50 55 60

Pro Arg Leu Gln His Ser Ala Thr Gln Ile Ile Glu Asn Asn Thr Ser

65 70 75 80

Val Thr Gln Ser Gln Thr Ile Ser Phe Asn Glu Arg Thr Thr Asp Thr

85 90 95

Phe Thr Thr Ser Val Thr Thr Gly Phe Lys Thr Gly Thr Ser Val Lys

100 105 110

Ser Thr Thr Lys Phe Lys Ile Ser Val Gly Phe Leu Leu Ala Gly Glu

115 120 125

Leu Glu Gln Ser Val Glu Val Ser Val Asn Phe Glu Tyr Asn Tyr Ser

130 135 140

Ser Thr Thr Thr Glu Thr His Ser Val Glu Arg Gly Trp Thr Ile Ser

145 150 155 160

Gln Pro Ile Ile Ala Pro Pro Arg Thr Arg Val Glu Ala Thr Leu Leu

165 170 175

Ile Tyr Ala Gly Ser Val Asp Val Pro Ile Asp Leu Asn Ala Thr Ile

180 185 190

Val Gly Asp Pro Ile Pro Trp Pro Ser Trp Gly Pro Ala Val Tyr Ser

195 200 205

Gly Ser Phe Leu Ala Asn Asp Gly Arg Ile Trp Ser Ala Pro Ile Leu

210 215 220

Pro Glu Gln Leu Ser Leu Ala Ser Ser Ala Tyr Thr Thr Val Gly Arg

225 230 235 240

Thr Ala Asn Phe Ser Gly Leu Ala Thr Thr Asn Val Ser Ser Gly Leu

245 250 255

Tyr Ser Ile Val Arg Ile Asp Glu Ser Pro Leu Pro Gly Phe Thr Gly

260 265 270

Glu Thr Arg Arg Tyr Tyr Leu Pro Pro Ser Leu Ala Thr Thr Asn Gln

275 280 285

Ile Leu Ser Thr Asn Ala Leu Gly Asn Asn Val Pro Ile Ile Asn Pro

290 295 300

Val Pro Asn Gly His Cys Lys Lys Asp His Ser Pro Ile Ile Ile His

305 310 315 320

Lys Asn Arg Glu Val Lys Cys Glu His Asn Tyr Asp Glu Glu

325 330

<210> 67

<211> 1232

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 67

Met Asn Lys Asn Asn Gln Asn Glu Tyr Glu Ile Ile Asp Ala Ser Asn

1 5 10 15

Cys Gly Cys Ala Ser Asp Asp Val Ala Arg Tyr Pro Leu Ala Asn Asn

20 25 30

Pro Tyr Ser Ser Ala Leu Asn Leu Asn Ser Cys Gln Asn Ser Ser Ile

35 40 45

Leu Asn Trp Ile Asn Ile Ile Gly Asn Ala Ala Lys Glu Ala Val Ser

50 55 60

Ile Gly Leu Thr Ile Lys Ser Leu Ile Thr Ala Pro Ser Leu Thr Gly

65 70 75 80

Leu Ile Ser Ile Ala Tyr Asn Leu Leu Gly Lys Val Leu Gly Gly Ser

85 90 95

Ser Gly Gln Ser Ile Ser Asp Leu Ser Ile Cys Asp Leu Leu Ser Ile

100 105 110

Ile Asp Leu Arg Val Asn Gln Ser Val Leu Asn Asp Gly Ile Ala Asp

115 120 125

Phe Asn Gly Ser Leu Ile Leu Tyr Arg Asn Tyr Leu Asp Ala Leu Asn

130 135 140

Ser Trp Asn Glu Asn Pro Asn Ser Asn Arg Ala Glu Glu Leu Arg Ala

145 150 155 160

Arg Phe Arg Ile Ala Asp Ser Glu Phe Asp Arg Ile Leu Thr Arg Gly

165 170 175

Ser Leu Thr Asn Gly Gly Ser Leu Ala Arg Gln Asp Ala Gln Ile Leu

180 185 190

Leu Leu Pro Ser Phe Ala Ser Ala Ala Phe Phe His Leu Leu Leu Leu

195 200 205

Arg Asp Ala Ala Arg Tyr Gly Asn Asp Trp Asp Leu Phe Gly Ala Ile

210 215 220

Pro Phe Ile Asn Tyr Gln Ser Lys Leu Val Glu Leu Ile Glu Leu Tyr

225 230 235 240

Thr Asp Tyr Cys Val Asn Trp Tyr Asn Gln Gly Phe Asn Glu Leu Arg

245 250 255

Gln Arg Gly Thr Ser Ala Thr Val Trp Leu Glu Phe His Arg Tyr Arg

260 265 270

Arg Glu Met Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Ala Ser Phe Ser Ser

275 280 285

Leu Asp Ile Thr Asn Tyr Pro Ile Glu Thr Asp Phe Gln Leu Ser Arg

290 295 300

Ile Ile Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Phe Val His Arg Ser Ser Leu Arg

305 310 315 320

Gly Glu Ser Trp Phe Ser Phe Ile Asn Arg Ala Asn Phe Ser Glu Leu

325 330 335

Glu Asn Ala Ile Pro Asn Pro Arg Pro Ser Trp Phe Leu Asn Asn Met

340 345 350

Ile Ile Ser Thr Gly Ser Leu Thr Leu Pro Val Ser Pro Asn Thr Asp

355 360 365

Arg Ala Arg Val Trp Tyr Gly Ser Arg Asp Arg Ile Ser Pro Ala Asn

370 375 380

Ser Gln Val Ile Ser Glu Leu Ile Ser Gly Gln His Thr Asn Ser Thr

385 390 395 400

Gln Thr Ile Leu Gly Arg Asn Ile Phe Arg Ile Asp Ser Gln Ala Cys

405 410 415

Asn Leu Asn Asp Thr Thr Tyr Gly Val Asn Arg Ala Val Phe Tyr His

420 425 430

Asp Ala Ser Glu Gly Ser Gln Arg Ser Val Tyr Glu Gly Phe Ile Arg

435 440 445

Thr Thr Gly Ile Asp Asn Pro Arg Val Gln Asn Ile Asn Thr Tyr Phe

450 455 460

Pro Gly Glu Asn Ser Asn Ile Pro Thr Pro Glu Asp Tyr Thr His Leu

465 470 475 480

Leu Ser Thr Thr Val Asn Leu Thr Gly Gly Leu Arg Gln Val Ala Asn

485 490 495

Asn Arg Arg Ser Ser Ile Val Ile Tyr Gly Trp Thr His Lys Ser Leu

500 505 510

Thr Arg Asn Asn Thr Ile Asn Pro Gly Ile Ile Thr Gln Ile Pro Met

515 520 525

Val Lys Leu Ser Asn Leu Ser Ser Gly Thr Asn Val Val Arg Gly Pro

530 535 540

Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile Leu Arg Arg Thr Asn Ala Gly Asn Phe

545 550 555 560

Gly Asp Val Arg Val Asn Ile Ala Gly Ser Leu Ser Gln Arg Tyr Arg

565 570 575

Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Thr Thr Asn Leu Gln Phe His Thr Ser

580 585 590

Ile Asn Gly Arg Ala Ile Asn Gln Ala Asn Phe Pro Ala Thr Met Asn

595 600 605

Ile Gly Ala Ser Leu Asn Tyr Arg Thr Phe Arg Thr Val Gly Phe Thr

610 615 620

Thr Pro Phe Thr Phe Ser Glu Ala Ser Ser Ile Phe Thr Leu Ser Thr

625 630 635 640

His Ser Phe Ser Ser Gly Asn Ala Val Tyr Ile Asp Arg Ile Glu Phe

645 650 655

Val Pro Ala Glu Val Thr Phe Glu Ala Glu Ser Asp Leu Glu Arg Ala

660 665 670

Gln Lys Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Ser Ser Asn Gln Ile Gly Leu

675 680 685

Lys Thr Asp Val Thr Asp Tyr His Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val

690 695 700

Ala Cys Leu Ser Asp Glu Phe Cys Leu Asp Glu Lys Arg Glu Leu Ser

705 710 715 720

Glu Lys Val Lys His Ala Lys Arg Leu Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu

725 730 735

Gln Asp Pro Asn Phe Arg Gly Ile Asn Arg Gln Leu Asp Arg Gly Trp

740 745 750

Arg Gly Ser Thr Asp Ile Thr Ile Gln Gly Gly Asp Asp Val Phe Lys

755 760 765

Glu Asn Tyr Val Thr Leu Pro Gly Thr Phe Asp Glu Cys Tyr Pro Thr

770 775 780

Tyr Leu Tyr Gln Lys Ile Asp Glu Ser Lys Leu Lys Ala Tyr Thr Arg

785 790 795 800

Tyr Glu Leu Arg Gly Tyr Ile Glu Asp Ser Gln Asp Leu Glu Val Tyr

805 810 815

Leu Ile Arg Tyr Asn Ala Lys His Glu Thr Leu Asn Val Pro Gly Thr

820 825 830

Gly Ser Leu Trp Pro Leu Ala Ala Glu Ser Ser Ile Gly Arg Cys Gly

835 840 845

Glu Pro Asn Arg Cys Ala Pro His Ile Glu Trp Asn Pro Asp Leu Asp

850 855 860

Cys Ser Cys Arg Asp Gly Glu Lys Cys Ala His His Ser His His Phe

865 870 875 880

Ser Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr Asp Leu Asn Glu Asp Leu Gly

885 890 895

Val Trp Val Ile Phe Lys Ile Lys Thr Gln Asp Gly His Ala Arg Leu

900 905 910

Gly Asn Leu Glu Phe Leu Glu Glu Lys Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu

915 920 925

Ala Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys Trp Arg Asp Lys Arg Asp Lys

930 935 940

Leu Glu Leu Glu Thr Asn Ile Val Tyr Lys Glu Ala Lys Glu Ser Val

945 950 955 960

Asp Ala Leu Phe Val Asp Ser Gln Tyr Asn Arg Leu Gln Thr Asp Thr

965 970 975

Asn Ile Ala Met Ile His Ala Ala Asp Lys Arg Val His Arg Ile Arg

980 985 990

Glu Ala Tyr Leu Pro Glu Leu Ser Val Ile Pro Gly Val Asn Ala Ala

995 1000 1005

Ile Phe Glu Glu Leu Glu Gly Leu Ile Phe Thr Ala Phe Ser Leu

1010 1015 1020

Tyr Asp Ala Arg Asn Val Ile Lys Asn Gly Asp Phe Asn His Gly

1025 1030 1035

Leu Ser Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val Asp Val Glu Glu Gln

1040 1045 1050

Asn Asn His Arg Ser Val Leu Val Val Pro Glu Trp Glu Ala Glu

1055 1060 1065

Val Ser Gln Glu Val Arg Val Cys Pro Gly Arg Gly Tyr Ile Leu

1070 1075 1080

Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys Val Thr

1085 1090 1095

Ile His Glu Ile Glu Asp His Thr Asp Glu Leu Lys Phe Arg Asn

1100 1105 1110

Cys Glu Glu Glu Glu Val Tyr Pro Asn Asn Thr Val Thr Cys Asn

1115 1120 1125

Asp Tyr Pro Ala Asn Gln Glu Glu Tyr Lys Gly Ala Tyr Pro Ser

1130 1135 1140

Arg Asn Gly Gly Tyr Glu Asp Thr Tyr Asp Thr Ser Ala Ser Val

1145 1150 1155

His Tyr Asn Thr Pro Thr Tyr Glu Glu Glu Ile Gly Thr Asp Leu

1160 1165 1170

Gln Arg Tyr Asn Gln Cys Glu Asn Asn Arg Gly Tyr Gly Asn Tyr

1175 1180 1185

Thr Pro Leu Pro Ala Gly Tyr Val Thr Lys Glu Leu Glu Tyr Phe

1190 1195 1200

Pro Glu Thr Asp Lys Val Trp Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu Gly

1205 1210 1215

Thr Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Leu Leu Met Glu Glu

1220 1225 1230

<210> 68

<211> 659

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 68

Met Asn Lys Asn Asn Gln Asn Glu Tyr Glu Ile Ile Asp Ala Ser Asn

1 5 10 15

Cys Gly Cys Ala Ser Asp Asp Val Ala Arg Tyr Pro Leu Ala Asn Asn

20 25 30

Pro Tyr Ser Ser Ala Leu Asn Leu Asn Ser Cys Gln Asn Ser Ser Ile

35 40 45

Leu Asn Trp Ile Asn Ile Ile Gly Asn Ala Ala Lys Glu Ala Val Ser

50 55 60

Ile Gly Leu Thr Ile Lys Ser Leu Ile Thr Ala Pro Ser Leu Thr Gly

65 70 75 80

Leu Ile Ser Ile Ala Tyr Asn Leu Leu Gly Lys Val Leu Gly Gly Ser

85 90 95

Ser Gly Gln Ser Ile Ser Asp Leu Ser Ile Cys Asp Leu Leu Ser Ile

100 105 110

Ile Asp Leu Arg Val Asn Gln Ser Val Leu Asn Asp Gly Ile Ala Asp

115 120 125

Phe Asn Gly Ser Leu Ile Leu Tyr Arg Asn Tyr Leu Asp Ala Leu Asn

130 135 140

Ser Trp Asn Glu Asn Pro Asn Ser Asn Arg Ala Glu Glu Leu Arg Ala

145 150 155 160

Arg Phe Arg Ile Ala Asp Ser Glu Phe Asp Arg Ile Leu Thr Arg Gly

165 170 175

Ser Leu Thr Asn Gly Gly Ser Leu Ala Arg Gln Asp Ala Gln Ile Leu

180 185 190

Leu Leu Pro Ser Phe Ala Ser Ala Ala Phe Phe His Leu Leu Leu Leu

195 200 205

Arg Asp Ala Ala Arg Tyr Gly Asn Asp Trp Asp Leu Phe Gly Ala Ile

210 215 220

Pro Phe Ile Asn Tyr Gln Ser Lys Leu Val Glu Leu Ile Glu Leu Tyr

225 230 235 240

Thr Asp Tyr Cys Val Asn Trp Tyr Asn Gln Gly Phe Asn Glu Leu Arg

245 250 255

Gln Arg Gly Thr Ser Ala Thr Val Trp Leu Glu Phe His Arg Tyr Arg

260 265 270

Arg Glu Met Thr Leu Thr Val Leu Asp Ile Val Ala Ser Phe Ser Ser

275 280 285

Leu Asp Ile Thr Asn Tyr Pro Ile Glu Thr Asp Phe Gln Leu Ser Arg

290 295 300

Ile Ile Tyr Thr Asp Pro Ile Gly Phe Val His Arg Ser Ser Leu Arg

305 310 315 320

Gly Glu Ser Trp Phe Ser Phe Ile Asn Arg Ala Asn Phe Ser Glu Leu

325 330 335

Glu Asn Ala Ile Pro Asn Pro Arg Pro Ser Trp Phe Leu Asn Asn Met

340 345 350

Ile Ile Ser Thr Gly Ser Leu Thr Leu Pro Val Ser Pro Asn Thr Asp

355 360 365

Arg Ala Arg Val Trp Tyr Gly Ser Arg Asp Arg Ile Ser Pro Ala Asn

370 375 380

Ser Gln Val Ile Ser Glu Leu Ile Ser Gly Gln His Thr Asn Ser Thr

385 390 395 400

Gln Thr Ile Leu Gly Arg Asn Ile Phe Arg Ile Asp Ser Gln Ala Cys

405 410 415

Asn Leu Asn Asp Thr Thr Tyr Gly Val Asn Arg Ala Val Phe Tyr His

420 425 430

Asp Ala Ser Glu Gly Ser Gln Arg Ser Val Tyr Glu Gly Phe Ile Arg

435 440 445

Thr Thr Gly Ile Asp Asn Pro Arg Val Gln Asn Ile Asn Thr Tyr Phe

450 455 460

Pro Gly Glu Asn Ser Asn Ile Pro Thr Pro Glu Asp Tyr Thr His Leu

465 470 475 480

Leu Ser Thr Thr Val Asn Leu Thr Gly Gly Leu Arg Gln Val Ala Asn

485 490 495

Asn Arg Arg Ser Ser Ile Val Ile Tyr Gly Trp Thr His Lys Ser Leu

500 505 510

Thr Arg Asn Asn Thr Ile Asn Pro Gly Ile Ile Thr Gln Ile Pro Met

515 520 525

Val Lys Leu Ser Asn Leu Ser Ser Gly Thr Asn Val Val Arg Gly Pro

530 535 540

Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile Leu Arg Arg Thr Asn Ala Gly Asn Phe

545 550 555 560

Gly Asp Val Arg Val Asn Ile Ala Gly Ser Leu Ser Gln Arg Tyr Arg

565 570 575

Val Arg Ile Arg Tyr Ala Ser Thr Thr Asn Leu Gln Phe His Thr Ser

580 585 590

Ile Asn Gly Arg Ala Ile Asn Gln Ala Asn Phe Pro Ala Thr Met Asn

595 600 605

Ile Gly Ala Ser Leu Asn Tyr Arg Thr Phe Arg Thr Val Gly Phe Thr

610 615 620

Thr Pro Phe Thr Phe Ser Glu Ala Ser Ser Ile Phe Thr Leu Ser Thr

625 630 635 640

His Ser Phe Ser Ser Gly Asn Ala Val Tyr Ile Asp Arg Ile Glu Phe

645 650 655

Val Pro Ala

<210> 69

<211> 1233

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 69

Met Thr Ser Asn Arg Lys Asn Glu Asn Glu Ile Ile Asn Ala Leu Ser

1 5 10 15

Ile Pro Ala Val Ser Asn His Ser Ala Gln Met Asp Leu Ser Pro Asp

20 25 30

Ala Arg Ile Glu Asp Ser Leu Cys Ile Ala Glu Gly Asn Asn Ile Asp

35 40 45

Pro Phe Val Ser Ala Ser Thr Val Gln Thr Gly Ile Asn Ile Ala Gly

50 55 60

Arg Ile Leu Gly Val Leu Gly Val Pro Phe Ala Gly Gln Leu Ala Ser

65 70 75 80

Phe Tyr Ser Phe Leu Val Gly Glu Leu Trp Pro Ser Gly Arg Asp Pro

85 90 95

Trp Glu Ile Phe Met Glu His Val Glu Gln Leu Val Arg Gln Gln Ile

100 105 110

Thr Asp Ser Val Arg Asp Thr Ala Ile Ala Arg Leu Glu Gly Leu Gly

115 120 125

Arg Gly Tyr Arg Ser Tyr Gln Gln Ala Leu Glu Thr Trp Leu Asp Asn

130 135 140

Arg Asn Asp Ala Arg Ser Arg Ser Ile Ile Leu Glu Arg Tyr Ile Ala

145 150 155 160

Leu Glu Leu Asp Ile Thr Thr Ala Ile Pro Leu Phe Ser Ile Arg Asn

165 170 175

Gln Glu Val Pro Leu Leu Met Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His

180 185 190

Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Leu Phe Gly Ser Glu Trp Gly Met

195 200 205

Ser Ser Ala Asp Val Asn Gln Tyr Tyr Gln Glu Gln Ile Arg Tyr Thr

210 215 220

Glu Glu Tyr Ser Asn His Cys Val Gln Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asn

225 230 235 240

Asn Leu Arg Gly Thr Asn Ala Glu Ser Trp Val Arg Tyr Asn Gln Phe

245 250 255

Arg Arg Asp Leu Thr Leu Gly Val Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro

260 265 270

Ser Tyr Asp Thr Arg Thr Tyr Pro Ile Asn Thr Ser Ala Gln Leu Thr

275 280 285

Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Ile Gly Ala Thr Gly Val Asn Met Ala

290 295 300

Asn Met Asn Trp Tyr Asn Asn Asn Ala Pro Ser Phe Ser Ala Ile Glu

305 310 315 320

Ala Ala Val Ile Arg Ser Pro His Leu Leu Asp Phe Leu Glu Gln Leu

325 330 335

Thr Ile Phe Ser Ala Ser Ser Arg Trp Ser Asn Thr Arg His Met Thr

340 345 350

Tyr Trp Arg Gly His Thr Ile Gln Ser Arg Pro Ile Gly Gly Gly Leu

355 360 365

Asn Thr Ser Thr Tyr Gly Ser Thr Asn Thr Ser Ile Asn Pro Val Thr

370 375 380

Leu Arg Phe Thr Ser Arg Asp Val Tyr Arg Thr Glu Ser Trp Ala Gly

385 390 395 400

Val Leu Leu Trp Gly Ile Tyr Leu Glu Pro Ile His Gly Val Pro Thr

405 410 415

Val Arg Phe Asn Phe Thr Asn Pro Gln Asn Ile Tyr Asp Arg Gly Thr

420 425 430

Ala Asn Tyr Ser Gln Pro Tyr Glu Ser Pro Gly Leu Gln Leu Lys Asp

435 440 445

Ser Glu Thr Glu Leu Pro Pro Glu Thr Thr Glu Arg Pro Asn Tyr Glu

450 455 460

Ser Tyr Ser His Arg Leu Ser His Ile Gly Ile Ile Leu Gln Ser Arg

465 470 475 480

Val Asn Val Pro Val Tyr Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Asp Arg Thr

485 490 495

Asn Thr Ile Gly Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Met Val Lys Ala

500 505 510

Ser Glu Leu Pro Gln Gly Thr Thr Val Val Arg Gly Pro Gly Phe Thr

515 520 525

Gly Gly Asp Ile Leu Arg Arg Thr Asn Thr Gly Gly Phe Gly Pro Ile

530 535 540

Arg Val Thr Val Asn Gly Pro Leu Thr Gln Arg Tyr Arg Ile Gly Phe

545 550 555 560

Arg Tyr Ala Ser Thr Val Asp Phe Asp Phe Phe Val Ser Arg Gly Gly

565 570 575

Thr Thr Val Asn Asn Phe Arg Phe Leu Arg Thr Met Asn Ser Gly Asp

580 585 590

Glu Leu Lys Tyr Gly Asn Phe Val Arg Arg Ala Phe Thr Thr Pro Phe

595 600 605

Thr Phe Thr Gln Ile Gln Asp Ile Ile Arg Thr Ser Ile Gln Gly Leu

610 615 620

Ser Gly Asn Gly Glu Val Tyr Ile Asp Lys Ile Glu Ile Ile Pro Val

625 630 635 640

Thr Ala Thr Phe Glu Ala Glu Tyr Asp Leu Glu Arg Ala Gln Glu Ala

645 650 655

Val Asn Ala Leu Phe Thr Asn Thr Asn Pro Arg Arg Leu Lys Thr Asp

660 665 670

Val Thr Asp Tyr His Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Ala Cys Leu

675 680 685

Ser Asp Glu Phe Cys Leu Asp Glu Lys Arg Glu Leu Leu Glu Lys Val

690 695 700

Lys Tyr Ala Lys Arg Leu Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu Gln Asp Pro

705 710 715 720

Asn Phe Thr Ser Ile Asn Lys Gln Pro Asp Phe Ile Ser Thr Asn Glu

725 730 735

Gln Ser Asn Phe Thr Ser Ile His Glu Gln Ser Glu His Gly Trp Trp

740 745 750

Gly Ser Glu Asn Ile Thr Ile Gln Glu Gly Asn Asp Val Phe Lys Glu

755 760 765

Asn Tyr Val Thr Leu Pro Gly Thr Phe Asn Glu Cys Tyr Pro Thr Tyr

770 775 780

Leu Tyr Gln Lys Ile Gly Glu Ser Glu Leu Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr

785 790 795 800

Gln Leu Arg Gly Tyr Ile Glu Asp Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu

805 810 815

Ile Arg Tyr Asn Ala Lys Pro Glu Thr Leu Asp Val Pro Gly Thr Glu

820 825 830

Ser Leu Trp Pro Leu Ser Val Glu Ser Pro Ile Gly Arg Cys Gly Glu

835 840 845

Pro Asn Arg Cys Ala Pro His Phe Glu Trp Asn Pro Asp Leu Asp Cys

850 855 860

Ser Cys Arg Asp Gly Glu Lys Cys Ala His His Ser His His Phe Ser

865 870 875 880

Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr Asp Leu His Glu Asn Leu Gly Val

885 890 895

Trp Val Val Phe Lys Ile Lys Thr Gln Glu Gly His Ala Arg Leu Gly

900 905 910

Asn Leu Glu Phe Ile Glu Glu Lys Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu Ser

915 920 925

Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys Trp Arg Asp Lys Arg Glu Lys Leu

930 935 940

Gln Leu Glu Thr Lys Arg Val Tyr Thr Glu Ala Lys Glu Ala Val Asp

945 950 955 960

Ala Leu Phe Val Asp Ser Gln Tyr Asp Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn

965 970 975

Ile Gly Met Ile His Ala Ala Asp Lys Leu Val His Arg Ile Arg Glu

980 985 990

Ala Tyr Leu Ser Glu Leu Pro Val Ile Pro Gly Val Asn Ala Glu Ile

995 1000 1005

Phe Glu Glu Leu Glu Gly His Ile Ile Thr Ala Ile Ser Leu Tyr

1010 1015 1020

Asp Ala Arg Asn Val Val Lys Asn Gly Asp Phe Asn Asn Gly Leu

1025 1030 1035

Thr Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val Asp Val Gln Gln Ser His

1040 1045 1050

His Arg Ser Asp Leu Val Ile Pro Glu Trp Glu Ala Glu Val Ser

1055 1060 1065

Gln Ala Val Arg Val Cys Pro Gly Cys Gly Tyr Ile Leu Arg Val

1070 1075 1080

Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys Val Thr Ile His

1085 1090 1095

Glu Ile Glu Asn Asn Thr Asp Glu Leu Lys Phe Lys Asn Arg Glu

1100 1105 1110

Glu Glu Glu Val Tyr Pro Thr Asp Thr Gly Thr Cys Asn Asp Tyr

1115 1120 1125

Thr Ala His Gln Gly Thr Ala Gly Cys Ala Asp Ala Cys Asn Ser

1130 1135 1140

Arg Asn Ala Gly Tyr Glu Asp Ala Tyr Glu Val Asp Thr Thr Ala

1145 1150 1155

Ser Val Asn Tyr Lys Pro Thr Tyr Glu Glu Glu Thr Tyr Thr Asp

1160 1165 1170

Val Arg Arg Asp Asn His Cys Glu Tyr Asp Arg Gly Tyr Val Asn

1175 1180 1185

Tyr Pro Pro Val Pro Ala Gly Tyr Val Thr Lys Glu Leu Glu Tyr

1190 1195 1200

Phe Pro Glu Thr Asp Thr Val Trp Ile Glu Ile Gly Glu Thr Glu

1205 1210 1215

Gly Lys Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Leu Leu Met Glu Glu

1220 1225 1230

<210> 70

<211> 1207

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 70

Met Asp Leu Ser Pro Asp Ala Arg Ile Glu Asp Ser Leu Cys Ile Ala

1 5 10 15

Glu Gly Asn Asn Ile Asp Pro Phe Val Ser Ala Ser Thr Val Gln Thr

20 25 30

Gly Ile Asn Ile Ala Gly Arg Ile Leu Gly Val Leu Gly Val Pro Phe

35 40 45

Ala Gly Gln Leu Ala Ser Phe Tyr Ser Phe Leu Val Gly Glu Leu Trp

50 55 60

Pro Ser Gly Arg Asp Pro Trp Glu Ile Phe Met Glu His Val Glu Gln

65 70 75 80

Leu Val Arg Gln Gln Ile Thr Asp Ser Val Arg Asp Thr Ala Ile Ala

85 90 95

Arg Leu Glu Gly Leu Gly Arg Gly Tyr Arg Ser Tyr Gln Gln Ala Leu

100 105 110

Glu Thr Trp Leu Asp Asn Arg Asn Asp Ala Arg Ser Arg Ser Ile Ile

115 120 125

Leu Glu Arg Tyr Ile Ala Leu Glu Leu Asp Ile Thr Thr Ala Ile Pro

130 135 140

Leu Phe Ser Ile Arg Asn Gln Glu Val Pro Leu Leu Met Val Tyr Ala

145 150 155 160

Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Leu Phe

165 170 175

Gly Ser Glu Trp Gly Met Ser Ser Ala Asp Val Asn Gln Tyr Tyr Gln

180 185 190

Glu Gln Ile Arg Tyr Thr Glu Glu Tyr Ser Asn His Cys Val Gln Trp

195 200 205

Tyr Asn Thr Gly Leu Asn Asn Leu Arg Gly Thr Asn Ala Glu Ser Trp

210 215 220

Val Arg Tyr Asn Gln Phe Arg Arg Asp Leu Thr Leu Gly Val Leu Asp

225 230 235 240

Leu Val Ala Leu Phe Pro Ser Tyr Asp Thr Arg Thr Tyr Pro Ile Asn

245 250 255

Thr Ser Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Ile Gly Ala

260 265 270

Thr Gly Val Asn Met Ala Asn Met Asn Trp Tyr Asn Asn Asn Ala Pro

275 280 285

Ser Phe Ser Ala Ile Glu Ala Ala Val Ile Arg Ser Pro His Leu Leu

290 295 300

Asp Phe Leu Glu Gln Leu Thr Ile Phe Ser Ala Ser Ser Arg Trp Ser

305 310 315 320

Asn Thr Arg His Met Thr Tyr Trp Arg Gly His Thr Ile Gln Ser Arg

325 330 335

Pro Ile Gly Gly Gly Leu Asn Thr Ser Thr Tyr Gly Ser Thr Asn Thr

340 345 350

Ser Ile Asn Pro Val Thr Leu Arg Phe Thr Ser Arg Asp Val Tyr Arg

355 360 365

Thr Glu Ser Trp Ala Gly Val Leu Leu Trp Gly Ile Tyr Leu Glu Pro

370 375 380

Ile His Gly Val Pro Thr Val Arg Phe Asn Phe Thr Asn Pro Gln Asn

385 390 395 400

Ile Tyr Asp Arg Gly Thr Ala Asn Tyr Ser Gln Pro Tyr Glu Ser Pro

405 410 415

Gly Leu Gln Leu Lys Asp Ser Glu Thr Glu Leu Pro Pro Glu Thr Thr

420 425 430

Glu Arg Pro Asn Tyr Glu Ser Tyr Ser His Arg Leu Ser His Ile Gly

435 440 445

Ile Ile Leu Gln Ser Arg Val Asn Val Pro Val Tyr Ser Trp Thr His

450 455 460

Arg Ser Ala Asp Arg Thr Asn Thr Ile Gly Pro Asn Arg Ile Thr Gln

465 470 475 480

Ile Pro Met Val Lys Ala Ser Glu Leu Pro Gln Gly Thr Thr Val Val

485 490 495

Arg Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile Leu Arg Arg Thr Asn Thr

500 505 510

Gly Gly Phe Gly Pro Ile Arg Val Thr Val Asn Gly Pro Leu Thr Gln

515 520 525

Arg Tyr Arg Ile Gly Phe Arg Tyr Ala Ser Thr Val Asp Phe Asp Phe

530 535 540

Phe Val Ser Arg Gly Gly Thr Thr Val Asn Asn Phe Arg Phe Leu Arg

545 550 555 560

Thr Met Asn Ser Gly Asp Glu Leu Lys Tyr Gly Asn Phe Val Arg Arg

565 570 575

Ala Phe Thr Thr Pro Phe Thr Phe Thr Gln Ile Gln Asp Ile Ile Arg

580 585 590

Thr Ser Ile Gln Gly Leu Ser Gly Asn Gly Glu Val Tyr Ile Asp Lys

595 600 605

Ile Glu Ile Ile Pro Val Thr Ala Thr Phe Glu Ala Glu Tyr Asp Leu

610 615 620

Glu Arg Ala Gln Glu Ala Val Asn Ala Leu Phe Thr Asn Thr Asn Pro

625 630 635 640

Arg Arg Leu Lys Thr Asp Val Thr Asp Tyr His Ile Asp Gln Val Ser

645 650 655

Asn Leu Val Ala Cys Leu Ser Asp Glu Phe Cys Leu Asp Glu Lys Arg

660 665 670

Glu Leu Leu Glu Lys Val Lys Tyr Ala Lys Arg Leu Ser Asp Glu Arg

675 680 685

Asn Leu Leu Gln Asp Pro Asn Phe Thr Ser Ile Asn Lys Gln Pro Asp

690 695 700

Phe Ile Ser Thr Asn Glu Gln Ser Asn Phe Thr Ser Ile His Glu Gln

705 710 715 720

Ser Glu His Gly Trp Trp Gly Ser Glu Asn Ile Thr Ile Gln Glu Gly

725 730 735

Asn Asp Val Phe Lys Glu Asn Tyr Val Thr Leu Pro Gly Thr Phe Asn

740 745 750

Glu Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Lys Ile Gly Glu Ser Glu Leu

755 760 765

Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr Gln Leu Arg Gly Tyr Ile Glu Asp Ser Gln

770 775 780

Asp Leu Glu Ile Tyr Leu Ile Arg Tyr Asn Ala Lys Pro Glu Thr Leu

785 790 795 800

Asp Val Pro Gly Thr Glu Ser Leu Trp Pro Leu Ser Val Glu Ser Pro

805 810 815

Ile Gly Arg Cys Gly Glu Pro Asn Arg Cys Ala Pro His Phe Glu Trp

820 825 830

Asn Pro Asp Leu Asp Cys Ser Cys Arg Asp Gly Glu Lys Cys Ala His

835 840 845

His Ser His His Phe Ser Leu Asp Ile Asp Val Gly Cys Thr Asp Leu

850 855 860

His Glu Asn Leu Gly Val Trp Val Val Phe Lys Ile Lys Thr Gln Glu

865 870 875 880

Gly His Ala Arg Leu Gly Asn Leu Glu Phe Ile Glu Glu Lys Pro Leu

885 890 895

Leu Gly Glu Ala Leu Ser Arg Val Lys Arg Ala Glu Lys Lys Trp Arg

900 905 910

Asp Lys Arg Glu Lys Leu Gln Leu Glu Thr Lys Arg Val Tyr Thr Glu

915 920 925

Ala Lys Glu Ala Val Asp Ala Leu Phe Val Asp Ser Gln Tyr Asp Arg

930 935 940

Leu Gln Ala Asp Thr Asn Ile Gly Met Ile His Ala Ala Asp Lys Leu

945 950 955 960

Val His Arg Ile Arg Glu Ala Tyr Leu Ser Glu Leu Pro Val Ile Pro

965 970 975

Gly Val Asn Ala Glu Ile Phe Glu Glu Leu Glu Gly His Ile Ile Thr

980 985 990

Ala Ile Ser Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val Val Lys Asn Gly Asp Phe

995 1000 1005

Asn Asn Gly Leu Thr Cys Trp Asn Val Lys Gly His Val Asp Val

1010 1015 1020

Gln Gln Ser His His Arg Ser Asp Leu Val Ile Pro Glu Trp Glu

1025 1030 1035

Ala Glu Val Ser Gln Ala Val Arg Val Cys Pro Gly Cys Gly Tyr

1040 1045 1050

Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu Gly Cys

1055 1060 1065

Val Thr Ile His Glu Ile Glu Asn Asn Thr Asp Glu Leu Lys Phe

1070 1075 1080

Lys Asn Arg Glu Glu Glu Glu Val Tyr Pro Thr Asp Thr Gly Thr

1085 1090 1095

Cys Asn Asp Tyr Thr Ala His Gln Gly Thr Ala Gly Cys Ala Asp

1100 1105 1110

Ala Cys Asn Ser Arg Asn Ala Gly Tyr Glu Asp Ala Tyr Glu Val

1115 1120 1125

Asp Thr Thr Ala Ser Val Asn Tyr Lys Pro Thr Tyr Glu Glu Glu

1130 1135 1140

Thr Tyr Thr Asp Val Arg Arg Asp Asn His Cys Glu Tyr Asp Arg

1145 1150 1155

Gly Tyr Val Asn Tyr Pro Pro Val Pro Ala Gly Tyr Val Thr Lys

1160 1165 1170

Glu Leu Glu Tyr Phe Pro Glu Thr Asp Thr Val Trp Ile Glu Ile

1175 1180 1185

Gly Glu Thr Glu Gly Lys Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu Leu

1190 1195 1200

Leu Met Glu Glu

1205

<210> 71

<211> 1133

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 71

Met Glu His Val Glu Gln Leu Val Arg Gln Gln Ile Thr Asp Ser Val

1 5 10 15

Arg Asp Thr Ala Ile Ala Arg Leu Glu Gly Leu Gly Arg Gly Tyr Arg

20 25 30

Ser Tyr Gln Gln Ala Leu Glu Thr Trp Leu Asp Asn Arg Asn Asp Ala

35 40 45

Arg Ser Arg Ser Ile Ile Leu Glu Arg Tyr Ile Ala Leu Glu Leu Asp

50 55 60

Ile Thr Thr Ala Ile Pro Leu Phe Ser Ile Arg Asn Gln Glu Val Pro

65 70 75 80

Leu Leu Met Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu

85 90 95

Arg Asp Ala Ser Leu Phe Gly Ser Glu Trp Gly Met Ser Ser Ala Asp

100 105 110

Val Asn Gln Tyr Tyr Gln Glu Gln Ile Arg Tyr Thr Glu Glu Tyr Ser

115 120 125

Asn His Cys Val Gln Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asn Asn Leu Arg Gly

130 135 140

Thr Asn Ala Glu Ser Trp Val Arg Tyr Asn Gln Phe Arg Arg Asp Leu

145 150 155 160

Thr Leu Gly Val Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro Ser Tyr Asp Thr

165 170 175

Arg Thr Tyr Pro Ile Asn Thr Ser Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr

180 185 190

Thr Asp Ala Ile Gly Ala Thr Gly Val Asn Met Ala Asn Met Asn Trp

195 200 205

Tyr Asn Asn Asn Ala Pro Ser Phe Ser Ala Ile Glu Ala Ala Val Ile

210 215 220

Arg Ser Pro His Leu Leu Asp Phe Leu Glu Gln Leu Thr Ile Phe Ser

225 230 235 240

Ala Ser Ser Arg Trp Ser Asn Thr Arg His Met Thr Tyr Trp Arg Gly

245 250 255

His Thr Ile Gln Ser Arg Pro Ile Gly Gly Gly Leu Asn Thr Ser Thr

260 265 270

Tyr Gly Ser Thr Asn Thr Ser Ile Asn Pro Val Thr Leu Arg Phe Thr

275 280 285

Ser Arg Asp Val Tyr Arg Thr Glu Ser Trp Ala Gly Val Leu Leu Trp

290 295 300

Gly Ile Tyr Leu Glu Pro Ile His Gly Val Pro Thr Val Arg Phe Asn

305 310 315 320

Phe Thr Asn Pro Gln Asn Ile Tyr Asp Arg Gly Thr Ala Asn Tyr Ser

325 330 335

Gln Pro Tyr Glu Ser Pro Gly Leu Gln Leu Lys Asp Ser Glu Thr Glu

340 345 350

Leu Pro Pro Glu Thr Thr Glu Arg Pro Asn Tyr Glu Ser Tyr Ser His

355 360 365

Arg Leu Ser His Ile Gly Ile Ile Leu Gln Ser Arg Val Asn Val Pro

370 375 380

Val Tyr Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Asp Arg Thr Asn Thr Ile Gly

385 390 395 400

Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Met Val Lys Ala Ser Glu Leu Pro

405 410 415

Gln Gly Thr Thr Val Val Arg Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile

420 425 430

Leu Arg Arg Thr Asn Thr Gly Gly Phe Gly Pro Ile Arg Val Thr Val

435 440 445

Asn Gly Pro Leu Thr Gln Arg Tyr Arg Ile Gly Phe Arg Tyr Ala Ser

450 455 460

Thr Val Asp Phe Asp Phe Phe Val Ser Arg Gly Gly Thr Thr Val Asn

465 470 475 480

Asn Phe Arg Phe Leu Arg Thr Met Asn Ser Gly Asp Glu Leu Lys Tyr

485 490 495

Gly Asn Phe Val Arg Arg Ala Phe Thr Thr Pro Phe Thr Phe Thr Gln

500 505 510

Ile Gln Asp Ile Ile Arg Thr Ser Ile Gln Gly Leu Ser Gly Asn Gly

515 520 525

Glu Val Tyr Ile Asp Lys Ile Glu Ile Ile Pro Val Thr Ala Thr Phe

530 535 540

Glu Ala Glu Tyr Asp Leu Glu Arg Ala Gln Glu Ala Val Asn Ala Leu

545 550 555 560

Phe Thr Asn Thr Asn Pro Arg Arg Leu Lys Thr Asp Val Thr Asp Tyr

565 570 575

His Ile Asp Gln Val Ser Asn Leu Val Ala Cys Leu Ser Asp Glu Phe

580 585 590

Cys Leu Asp Glu Lys Arg Glu Leu Leu Glu Lys Val Lys Tyr Ala Lys

595 600 605

Arg Leu Ser Asp Glu Arg Asn Leu Leu Gln Asp Pro Asn Phe Thr Ser

610 615 620

Ile Asn Lys Gln Pro Asp Phe Ile Ser Thr Asn Glu Gln Ser Asn Phe

625 630 635 640

Thr Ser Ile His Glu Gln Ser Glu His Gly Trp Trp Gly Ser Glu Asn

645 650 655

Ile Thr Ile Gln Glu Gly Asn Asp Val Phe Lys Glu Asn Tyr Val Thr

660 665 670

Leu Pro Gly Thr Phe Asn Glu Cys Tyr Pro Thr Tyr Leu Tyr Gln Lys

675 680 685

Ile Gly Glu Ser Glu Leu Lys Ala Tyr Thr Arg Tyr Gln Leu Arg Gly

690 695 700

Tyr Ile Glu Asp Ser Gln Asp Leu Glu Ile Tyr Leu Ile Arg Tyr Asn

705 710 715 720

Ala Lys Pro Glu Thr Leu Asp Val Pro Gly Thr Glu Ser Leu Trp Pro

725 730 735

Leu Ser Val Glu Ser Pro Ile Gly Arg Cys Gly Glu Pro Asn Arg Cys

740 745 750

Ala Pro His Phe Glu Trp Asn Pro Asp Leu Asp Cys Ser Cys Arg Asp

755 760 765

Gly Glu Lys Cys Ala His His Ser His His Phe Ser Leu Asp Ile Asp

770 775 780

Val Gly Cys Thr Asp Leu His Glu Asn Leu Gly Val Trp Val Val Phe

785 790 795 800

Lys Ile Lys Thr Gln Glu Gly His Ala Arg Leu Gly Asn Leu Glu Phe

805 810 815

Ile Glu Glu Lys Pro Leu Leu Gly Glu Ala Leu Ser Arg Val Lys Arg

820 825 830

Ala Glu Lys Lys Trp Arg Asp Lys Arg Glu Lys Leu Gln Leu Glu Thr

835 840 845

Lys Arg Val Tyr Thr Glu Ala Lys Glu Ala Val Asp Ala Leu Phe Val

850 855 860

Asp Ser Gln Tyr Asp Arg Leu Gln Ala Asp Thr Asn Ile Gly Met Ile

865 870 875 880

His Ala Ala Asp Lys Leu Val His Arg Ile Arg Glu Ala Tyr Leu Ser

885 890 895

Glu Leu Pro Val Ile Pro Gly Val Asn Ala Glu Ile Phe Glu Glu Leu

900 905 910

Glu Gly His Ile Ile Thr Ala Ile Ser Leu Tyr Asp Ala Arg Asn Val

915 920 925

Val Lys Asn Gly Asp Phe Asn Asn Gly Leu Thr Cys Trp Asn Val Lys

930 935 940

Gly His Val Asp Val Gln Gln Ser His His Arg Ser Asp Leu Val Ile

945 950 955 960

Pro Glu Trp Glu Ala Glu Val Ser Gln Ala Val Arg Val Cys Pro Gly

965 970 975

Cys Gly Tyr Ile Leu Arg Val Thr Ala Tyr Lys Glu Gly Tyr Gly Glu

980 985 990

Gly Cys Val Thr Ile His Glu Ile Glu Asn Asn Thr Asp Glu Leu Lys

995 1000 1005

Phe Lys Asn Arg Glu Glu Glu Glu Val Tyr Pro Thr Asp Thr Gly

1010 1015 1020

Thr Cys Asn Asp Tyr Thr Ala His Gln Gly Thr Ala Gly Cys Ala

1025 1030 1035

Asp Ala Cys Asn Ser Arg Asn Ala Gly Tyr Glu Asp Ala Tyr Glu

1040 1045 1050

Val Asp Thr Thr Ala Ser Val Asn Tyr Lys Pro Thr Tyr Glu Glu

1055 1060 1065

Glu Thr Tyr Thr Asp Val Arg Arg Asp Asn His Cys Glu Tyr Asp

1070 1075 1080

Arg Gly Tyr Val Asn Tyr Pro Pro Val Pro Ala Gly Tyr Val Thr

1085 1090 1095

Lys Glu Leu Glu Tyr Phe Pro Glu Thr Asp Thr Val Trp Ile Glu

1100 1105 1110

Ile Gly Glu Thr Glu Gly Lys Phe Ile Val Asp Ser Val Glu Leu

1115 1120 1125

Leu Leu Met Glu Glu

1130

<210> 72

<211> 640

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 72

Met Thr Ser Asn Arg Lys Asn Glu Asn Glu Ile Ile Asn Ala Leu Ser

1 5 10 15

Ile Pro Ala Val Ser Asn His Ser Ala Gln Met Asp Leu Ser Pro Asp

20 25 30

Ala Arg Ile Glu Asp Ser Leu Cys Ile Ala Glu Gly Asn Asn Ile Asp

35 40 45

Pro Phe Val Ser Ala Ser Thr Val Gln Thr Gly Ile Asn Ile Ala Gly

50 55 60

Arg Ile Leu Gly Val Leu Gly Val Pro Phe Ala Gly Gln Leu Ala Ser

65 70 75 80

Phe Tyr Ser Phe Leu Val Gly Glu Leu Trp Pro Ser Gly Arg Asp Pro

85 90 95

Trp Glu Ile Phe Met Glu His Val Glu Gln Leu Val Arg Gln Gln Ile

100 105 110

Thr Asp Ser Val Arg Asp Thr Ala Ile Ala Arg Leu Glu Gly Leu Gly

115 120 125

Arg Gly Tyr Arg Ser Tyr Gln Gln Ala Leu Glu Thr Trp Leu Asp Asn

130 135 140

Arg Asn Asp Ala Arg Ser Arg Ser Ile Ile Leu Glu Arg Tyr Ile Ala

145 150 155 160

Leu Glu Leu Asp Ile Thr Thr Ala Ile Pro Leu Phe Ser Ile Arg Asn

165 170 175

Gln Glu Val Pro Leu Leu Met Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His

180 185 190

Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Leu Phe Gly Ser Glu Trp Gly Met

195 200 205

Ser Ser Ala Asp Val Asn Gln Tyr Tyr Gln Glu Gln Ile Arg Tyr Thr

210 215 220

Glu Glu Tyr Ser Asn His Cys Val Gln Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asn

225 230 235 240

Asn Leu Arg Gly Thr Asn Ala Glu Ser Trp Val Arg Tyr Asn Gln Phe

245 250 255

Arg Arg Asp Leu Thr Leu Gly Val Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro

260 265 270

Ser Tyr Asp Thr Arg Thr Tyr Pro Ile Asn Thr Ser Ala Gln Leu Thr

275 280 285

Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Ile Gly Ala Thr Gly Val Asn Met Ala

290 295 300

Asn Met Asn Trp Tyr Asn Asn Asn Ala Pro Ser Phe Ser Ala Ile Glu

305 310 315 320

Ala Ala Val Ile Arg Ser Pro His Leu Leu Asp Phe Leu Glu Gln Leu

325 330 335

Thr Ile Phe Ser Ala Ser Ser Arg Trp Ser Asn Thr Arg His Met Thr

340 345 350

Tyr Trp Arg Gly His Thr Ile Gln Ser Arg Pro Ile Gly Gly Gly Leu

355 360 365

Asn Thr Ser Thr Tyr Gly Ser Thr Asn Thr Ser Ile Asn Pro Val Thr

370 375 380

Leu Arg Phe Thr Ser Arg Asp Val Tyr Arg Thr Glu Ser Trp Ala Gly

385 390 395 400

Val Leu Leu Trp Gly Ile Tyr Leu Glu Pro Ile His Gly Val Pro Thr

405 410 415

Val Arg Phe Asn Phe Thr Asn Pro Gln Asn Ile Tyr Asp Arg Gly Thr

420 425 430

Ala Asn Tyr Ser Gln Pro Tyr Glu Ser Pro Gly Leu Gln Leu Lys Asp

435 440 445

Ser Glu Thr Glu Leu Pro Pro Glu Thr Thr Glu Arg Pro Asn Tyr Glu

450 455 460

Ser Tyr Ser His Arg Leu Ser His Ile Gly Ile Ile Leu Gln Ser Arg

465 470 475 480

Val Asn Val Pro Val Tyr Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Asp Arg Thr

485 490 495

Asn Thr Ile Gly Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Met Val Lys Ala

500 505 510

Ser Glu Leu Pro Gln Gly Thr Thr Val Val Arg Gly Pro Gly Phe Thr

515 520 525

Gly Gly Asp Ile Leu Arg Arg Thr Asn Thr Gly Gly Phe Gly Pro Ile

530 535 540

Arg Val Thr Val Asn Gly Pro Leu Thr Gln Arg Tyr Arg Ile Gly Phe

545 550 555 560

Arg Tyr Ala Ser Thr Val Asp Phe Asp Phe Phe Val Ser Arg Gly Gly

565 570 575

Thr Thr Val Asn Asn Phe Arg Phe Leu Arg Thr Met Asn Ser Gly Asp

580 585 590

Glu Leu Lys Tyr Gly Asn Phe Val Arg Arg Ala Phe Thr Thr Pro Phe

595 600 605

Thr Phe Thr Gln Ile Gln Asp Ile Ile Arg Thr Ser Ile Gln Gly Leu

610 615 620

Ser Gly Asn Gly Glu Val Tyr Ile Asp Lys Ile Glu Ile Ile Pro Val

625 630 635 640

<210> 73

<211> 614

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 73

Met Asp Leu Ser Pro Asp Ala Arg Ile Glu Asp Ser Leu Cys Ile Ala

1 5 10 15

Glu Gly Asn Asn Ile Asp Pro Phe Val Ser Ala Ser Thr Val Gln Thr

20 25 30

Gly Ile Asn Ile Ala Gly Arg Ile Leu Gly Val Leu Gly Val Pro Phe

35 40 45

Ala Gly Gln Leu Ala Ser Phe Tyr Ser Phe Leu Val Gly Glu Leu Trp

50 55 60

Pro Ser Gly Arg Asp Pro Trp Glu Ile Phe Met Glu His Val Glu Gln

65 70 75 80

Leu Val Arg Gln Gln Ile Thr Asp Ser Val Arg Asp Thr Ala Ile Ala

85 90 95

Arg Leu Glu Gly Leu Gly Arg Gly Tyr Arg Ser Tyr Gln Gln Ala Leu

100 105 110

Glu Thr Trp Leu Asp Asn Arg Asn Asp Ala Arg Ser Arg Ser Ile Ile

115 120 125

Leu Glu Arg Tyr Ile Ala Leu Glu Leu Asp Ile Thr Thr Ala Ile Pro

130 135 140

Leu Phe Ser Ile Arg Asn Gln Glu Val Pro Leu Leu Met Val Tyr Ala

145 150 155 160

Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu Arg Asp Ala Ser Leu Phe

165 170 175

Gly Ser Glu Trp Gly Met Ser Ser Ala Asp Val Asn Gln Tyr Tyr Gln

180 185 190

Glu Gln Ile Arg Tyr Thr Glu Glu Tyr Ser Asn His Cys Val Gln Trp

195 200 205

Tyr Asn Thr Gly Leu Asn Asn Leu Arg Gly Thr Asn Ala Glu Ser Trp

210 215 220

Val Arg Tyr Asn Gln Phe Arg Arg Asp Leu Thr Leu Gly Val Leu Asp

225 230 235 240

Leu Val Ala Leu Phe Pro Ser Tyr Asp Thr Arg Thr Tyr Pro Ile Asn

245 250 255

Thr Ser Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr Thr Asp Ala Ile Gly Ala

260 265 270

Thr Gly Val Asn Met Ala Asn Met Asn Trp Tyr Asn Asn Asn Ala Pro

275 280 285

Ser Phe Ser Ala Ile Glu Ala Ala Val Ile Arg Ser Pro His Leu Leu

290 295 300

Asp Phe Leu Glu Gln Leu Thr Ile Phe Ser Ala Ser Ser Arg Trp Ser

305 310 315 320

Asn Thr Arg His Met Thr Tyr Trp Arg Gly His Thr Ile Gln Ser Arg

325 330 335

Pro Ile Gly Gly Gly Leu Asn Thr Ser Thr Tyr Gly Ser Thr Asn Thr

340 345 350

Ser Ile Asn Pro Val Thr Leu Arg Phe Thr Ser Arg Asp Val Tyr Arg

355 360 365

Thr Glu Ser Trp Ala Gly Val Leu Leu Trp Gly Ile Tyr Leu Glu Pro

370 375 380

Ile His Gly Val Pro Thr Val Arg Phe Asn Phe Thr Asn Pro Gln Asn

385 390 395 400

Ile Tyr Asp Arg Gly Thr Ala Asn Tyr Ser Gln Pro Tyr Glu Ser Pro

405 410 415

Gly Leu Gln Leu Lys Asp Ser Glu Thr Glu Leu Pro Pro Glu Thr Thr

420 425 430

Glu Arg Pro Asn Tyr Glu Ser Tyr Ser His Arg Leu Ser His Ile Gly

435 440 445

Ile Ile Leu Gln Ser Arg Val Asn Val Pro Val Tyr Ser Trp Thr His

450 455 460

Arg Ser Ala Asp Arg Thr Asn Thr Ile Gly Pro Asn Arg Ile Thr Gln

465 470 475 480

Ile Pro Met Val Lys Ala Ser Glu Leu Pro Gln Gly Thr Thr Val Val

485 490 495

Arg Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile Leu Arg Arg Thr Asn Thr

500 505 510

Gly Gly Phe Gly Pro Ile Arg Val Thr Val Asn Gly Pro Leu Thr Gln

515 520 525

Arg Tyr Arg Ile Gly Phe Arg Tyr Ala Ser Thr Val Asp Phe Asp Phe

530 535 540

Phe Val Ser Arg Gly Gly Thr Thr Val Asn Asn Phe Arg Phe Leu Arg

545 550 555 560

Thr Met Asn Ser Gly Asp Glu Leu Lys Tyr Gly Asn Phe Val Arg Arg

565 570 575

Ala Phe Thr Thr Pro Phe Thr Phe Thr Gln Ile Gln Asp Ile Ile Arg

580 585 590

Thr Ser Ile Gln Gly Leu Ser Gly Asn Gly Glu Val Tyr Ile Asp Lys

595 600 605

Ile Glu Ile Ile Pro Val

610

<210> 74

<211> 540

<212> БЕЛОК

<213> Bacillus thuringiensis

<400> 74

Met Glu His Val Glu Gln Leu Val Arg Gln Gln Ile Thr Asp Ser Val

1 5 10 15

Arg Asp Thr Ala Ile Ala Arg Leu Glu Gly Leu Gly Arg Gly Tyr Arg

20 25 30

Ser Tyr Gln Gln Ala Leu Glu Thr Trp Leu Asp Asn Arg Asn Asp Ala

35 40 45

Arg Ser Arg Ser Ile Ile Leu Glu Arg Tyr Ile Ala Leu Glu Leu Asp

50 55 60

Ile Thr Thr Ala Ile Pro Leu Phe Ser Ile Arg Asn Gln Glu Val Pro

65 70 75 80

Leu Leu Met Val Tyr Ala Gln Ala Ala Asn Leu His Leu Leu Leu Leu

85 90 95

Arg Asp Ala Ser Leu Phe Gly Ser Glu Trp Gly Met Ser Ser Ala Asp

100 105 110

Val Asn Gln Tyr Tyr Gln Glu Gln Ile Arg Tyr Thr Glu Glu Tyr Ser

115 120 125

Asn His Cys Val Gln Trp Tyr Asn Thr Gly Leu Asn Asn Leu Arg Gly

130 135 140

Thr Asn Ala Glu Ser Trp Val Arg Tyr Asn Gln Phe Arg Arg Asp Leu

145 150 155 160

Thr Leu Gly Val Leu Asp Leu Val Ala Leu Phe Pro Ser Tyr Asp Thr

165 170 175

Arg Thr Tyr Pro Ile Asn Thr Ser Ala Gln Leu Thr Arg Glu Val Tyr

180 185 190

Thr Asp Ala Ile Gly Ala Thr Gly Val Asn Met Ala Asn Met Asn Trp

195 200 205

Tyr Asn Asn Asn Ala Pro Ser Phe Ser Ala Ile Glu Ala Ala Val Ile

210 215 220

Arg Ser Pro His Leu Leu Asp Phe Leu Glu Gln Leu Thr Ile Phe Ser

225 230 235 240

Ala Ser Ser Arg Trp Ser Asn Thr Arg His Met Thr Tyr Trp Arg Gly

245 250 255

His Thr Ile Gln Ser Arg Pro Ile Gly Gly Gly Leu Asn Thr Ser Thr

260 265 270

Tyr Gly Ser Thr Asn Thr Ser Ile Asn Pro Val Thr Leu Arg Phe Thr

275 280 285

Ser Arg Asp Val Tyr Arg Thr Glu Ser Trp Ala Gly Val Leu Leu Trp

290 295 300

Gly Ile Tyr Leu Glu Pro Ile His Gly Val Pro Thr Val Arg Phe Asn

305 310 315 320

Phe Thr Asn Pro Gln Asn Ile Tyr Asp Arg Gly Thr Ala Asn Tyr Ser

325 330 335

Gln Pro Tyr Glu Ser Pro Gly Leu Gln Leu Lys Asp Ser Glu Thr Glu

340 345 350

Leu Pro Pro Glu Thr Thr Glu Arg Pro Asn Tyr Glu Ser Tyr Ser His

355 360 365

Arg Leu Ser His Ile Gly Ile Ile Leu Gln Ser Arg Val Asn Val Pro

370 375 380

Val Tyr Ser Trp Thr His Arg Ser Ala Asp Arg Thr Asn Thr Ile Gly

385 390 395 400

Pro Asn Arg Ile Thr Gln Ile Pro Met Val Lys Ala Ser Glu Leu Pro

405 410 415

Gln Gly Thr Thr Val Val Arg Gly Pro Gly Phe Thr Gly Gly Asp Ile

420 425 430

Leu Arg Arg Thr Asn Thr Gly Gly Phe Gly Pro Ile Arg Val Thr Val

435 440 445

Asn Gly Pro Leu Thr Gln Arg Tyr Arg Ile Gly Phe Arg Tyr Ala Ser

450 455 460

Thr Val Asp Phe Asp Phe Phe Val Ser Arg Gly Gly Thr Thr Val Asn

465 470 475 480

Asn Phe Arg Phe Leu Arg Thr Met Asn Ser Gly Asp Glu Leu Lys Tyr

485 490 495

Gly Asn Phe Val Arg Arg Ala Phe Thr Thr Pro Phe Thr Phe Thr Gln

500 505 510

Ile Gln Asp Ile Ile Arg Thr Ser Ile Gln Gly Leu Ser Gly Asn Gly

515 520 525

Glu Val Tyr Ile Asp Lys Ile Glu Ile Ile Pro Val

530 535 540

<210> 75

<211> 4

<212> БЕЛОК

<213> Искусственная

<220>

<223> пептид, нацеливающийся на эндоплазматический ретикулум

<400> 75

Lys Asp Glu Leu

1

<---

Claims (32)

1. Рекомбинантная молекула нуклеиновой кислоты для обеспечения повышенной инсектицидной устойчивости или толерантности к чешуекрылым насекомым-вредителям, содержащая нуклеотидную последовательность, кодирующую аминокислотную последовательность, обладающую инсектицидной активностью против чешуекрылых насекомых-вредителей, где указанная нуклеотидная последовательность выбрана из группы, состоящей из:

a) нуклеотидной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 18; и

b) нуклеотидной последовательности, которая кодирует полипептид, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68.

2. Рекомбинантная молекула нуклеиновой кислоты по п. 1, где указанная нуклеотидная последовательность является синтетической последовательностью, которая была разработана для экспрессии в растении.

3. Рекомбинантная молекула нуклеиновой кислоты по п. 1, где указанная нуклеотидная последовательность функционально связана с промотором, способным управлять экспрессией указанной нуклеотидной последовательности в растительной клетке.

4. Кассета экспрессии, содержащая молекулу рекомбинантной нуклеиновой кислоты по п. 3.

5. Клетка-хозяин для обеспечения повышенной инсектицидной устойчивости или толерантности к чешуекрылым насекомым-вредителям, которая содержит молекулу рекомбинантной нуклеиновой кислоты по п. 1.

6. Клетка-хозяин по п. 5, которая является бактериальной клеткой-хозяином.

7. Клетка-хозяин по п. 5, которая является растительной клеткой.

8. Трансгенное растение, имеющее повышенную инсектицидную устойчивость или толерантность к чешуекрылым насекомым-вредителям, содержащее клетку-хозяина по п. 7.

9. Трансгенное растение по п. 8, где указанное растение выбрано из группы, состоящей из маиса, сорго, пшеницы, капусты, подсолнечника, томата, крестоцветных, перцев, картофеля, хлопчатника, риса, сои, сахарной свеклы, сахарного тростника, табака, ячменя и масличного рапса.

10. Трансгенное семя, имеющее повышенную инсектицидную устойчивость или толерантность к чешуекрылым насекомым-вредителям, содержащее молекулу нуклеиновой кислоты по п. 1.

11. Рекомбинантный полипептид с инсектицидной активностью для обеспечения повышенной инсектицидной устойчивости или толерантности к чешуекрылым насекомым-вредителям, выбранный из группы, состоящей из:

a) полипептида, содержащего аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68.

12. Композиция для обеспечения повышенной устойчивости или толерантности к чешуекрылым насекомым-вредителям, содержащая полипептид по п. 11 и приемлемый с точки зрения сельского хозяйства носитель.

13. Композиция по п. 12, где указанная композиция выбрана из группы, состоящей из порошка, дуста, таблетки, гранулы, распыляемого раствора, эмульсии, коллоида и раствора.

14. Композиция по п. 12, где указанная композиция получена путем высушивания, лиофилизации, гомогенизации, экстракции, фильтрации, центрифугирования, осаждения или концентрирования культуры бактериальных клеток.

15. Композиция по п. 12, содержащая от приблизительно 1% до приблизительно 99% по весу указанного полипептида.

16. Растение, имеющее повышенную инсектицидную устойчивость или толерантность к чешуекрылым насекомым-вредителям и характеризующееся стабильно встроенной в ее геном ДНК-конструкцией, содержащей нуклеотидную последовательность, которая кодирует белок, обладающий инсектицидной активностью против чешуекрылых насекомых-вредителей, где указанная нуклеотидная последовательность выбрана из группы, состоящей из:

a) нуклеотидной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 18;

b) нуклеотидной последовательности, которая кодирует полипептид, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68.

17. Растение по п. 16, где растение характеризуется стабильно встроенной в ее геном ДНК-конструкцией, содержащей нуклеотидную последовательность, которая кодирует белок, обладающий инсектицидной активностью против чешуекрылых насекомых-вредителей, где указанная нуклеотидная последовательность выбрана из группы, состоящей из:

a) нуклеотидной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 18;

b) нуклеотидной последовательности, которая кодирует полипептид, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68.

18. Способ защиты растения от чешуекрылых насекомых-вредителей, включающий экспрессию в растении или его клетке нуклеотидной последовательности, которая кодирует инсектицидный полипептид, обеспечивающий повышенную инсектицидную устойчивость или толерантность к чешуекрылым насекомым-вредителям, где указанная нуклеотидная последовательность выбрана из группы, состоящей из:

a) нуклеотидной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 18;

b) нуклеотидной последовательности, которая кодирует полипептид, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68.

19. Способ по п. 18, где указанное растение продуцирует инсектицидный полипептид, обладающий инсектицидной активностью против чешуекрылого насекомого-вредителя.

20. Способ повышения урожайности растения, включающий выращивание в поле растения или его семени, характеризующегося стабильно встроенной в его геном ДНК-конструкцией, содержащей нуклеотидную последовательность, которая кодирует белок, обладающий инсектицидной активностью и обеспечивающий повышенную инсектицидную устойчивость или толерантность к чешуекрылым насекомым-вредителям, где указанная нуклеотидная последовательность выбрана из группы, состоящей из:

a) нуклеотидной последовательности, изложенной в SEQ ID №: 18;

b) нуклеотидной последовательности, которая кодирует полипептид, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68;

где указанное поле заражено насекомым-вредителем, по отношению к которому указанный полипептид обладает инсектицидной активностью, и где урожайность повышается относительно урожайности растения, не экспрессирующего нуклеотидную последовательность, изложенную в SEQ ID №: 18, или нуклеотидную последовательность, которая кодирует полипептид, содержащий аминокислотную последовательность SEQ ID №: 68.