RU2052506C1 - Способ обработки шкур и голья - Google Patents
Способ обработки шкур и голья Download PDFInfo
- Publication number
- RU2052506C1 RU2052506C1 RU9292016365A RU92016365A RU2052506C1 RU 2052506 C1 RU2052506 C1 RU 2052506C1 RU 9292016365 A RU9292016365 A RU 9292016365A RU 92016365 A RU92016365 A RU 92016365A RU 2052506 C1 RU2052506 C1 RU 2052506C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- alkaline
- activity
- lipase
- hide
- bath
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C14—SKINS; HIDES; PELTS; LEATHER
- C14C—CHEMICAL TREATMENT OF HIDES, SKINS OR LEATHER, e.g. TANNING, IMPREGNATING, FINISHING; APPARATUS THEREFOR; COMPOSITIONS FOR TANNING
- C14C1/00—Chemical treatment prior to tanning
- C14C1/08—Deliming; Bating; Pickling; Degreasing
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Treatment And Processing Of Natural Fur Or Leather (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Cleaning And De-Greasing Of Metallic Materials By Chemical Methods (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
Abstract
Сущность изобретения: шкуры обезволашивают, золят и мягчат в водном растворе в присутствии ферментов нейтральной или щелочной протеазы при значении pH соответственно равном 7 - 14, 12 - 14 и 15 - 11,5. Ферменты дополнительно содержат щелочную липазу с оптимальной активностью в пределах pH 9 - 11. 3 з. п. ф-лы.
Description
Изобретение относится к технологии производства кожи, более конкретно к способу обработки шкур и голья путем обезволашивания, золения и мягчения.
Известен способ обработку шкур и голья путем обезволашивания, золения и мягчения в водяной ванне в присутствии ферментов, причем обезволашивание обычно проводят при рН 7 14, золение при рН 12 14, а мягчение при рН 5 11,5.
Недостаток известного способа заключается в том, что при обработке богатых жиром шкур и голья качество обработанного изделия не является полностью удовлетворительным.
Целью изобретения является улучшение качества обработки шкур и голья, в частности богатых жиром, путем обезволашивания, золения или мягчения.
Это достигается способом обработки шкур и голья путем обезволашивания, золения или мягчения в водяной ванне в присутствии ферментов при значениях рН 7 14, 12 14 и 5 11,5 соответственно за счет того, что в качестве энзима используют щелочную липазу с оптимальной активностью в пределах рН 9 11.
Предпочтительно используют щелочную липазу в количестве, обеспечивающем то, что при значении рН 9,5 в ванне имеется активность липазы 100 10 000 ед. в частности 2000 4000 ед. на 1 кг шкуры или голья. В зависимости от активности количество липазы составляет около 0,0001 0,5 от массы шкуры или голья. Эффективность липазы определяют при температуре 40оС с применением трибутирина в качестве субстрата.
Дальнейшего улучшения качества обработки можно достичь за счет того, что щелочную липазу используют в сочетании с нейтральной или щелочной протеазой.
Другие условия при проведении обезволашивания, золения и мягчения, например жидкостный коэффициент, температура, продолжительность и вспомогательные вещества, соответствуют условиям уровня техники.
При используемой согласно изобретению щелочной липазе речь идет о эутеразе, гидролизирующей сложный глицериновый эфир жирной кислоты в водной эмульсии (Е.С. 3.1.1.3). Липазы микробиологического происхождения.
Источниками таких в случае необходимости генетически измененных штаммов микроорганизмов являются в частности грибы и бактерии. Некоторые щелочные липазы имеются, например, в штаммах Pseudomonas. Кроме того, в качестве доноров липазы следует назвать Rhizopus sp. Candida sp. и хромобактерии. В качестве дальнейших важных источников липазы следует еще назвать Geotrichium sp. Aspergillus sp. Mucor sp. Penicillium sp. Corynebacterium sp. Propionibacterium sp. и Achromobacter sp. В частности следует назвать: Rhizopus arrhizus и Rh. oryzae, Candida cyclindracea, хромобактерий viscosum, Geotrichium Candidum, Mucor miehi, Mucor pusillus, Penicillium roqueferti и P. cyclopium, Cotynebacterium acne, Propionibacterium shermanii, Achromobacter lipolyticum, Asperillus niger, в частности Aspergillus oryzae. Особенно пригодными оказались также некоторые генетически измененные штаммы такие, как, например, щелочная липаза с ярко выраженной оптимальной активностью между рН 9 и 11 из полученного путем рекомбинации штамма Aspergillus otyzae или имеющаяся в торговле под названием Lipolase TM 30 Т липаза (производитель: НОВО ИНДУСТРИ А/С, DK 2880 Багсверд, Дания).
В качестве щелочной протеазы (Е.С. 3.4.21) предпочтительно используют такие ферменты, которые проявляют оптимальную активность примерно в пределах рН 8,5 13. К ним принадлежат щелочные бактериальные протеазы, котоpые в большей мере принадлежат к типу серина, и щелочные грибковые протеазы. Прежде всего следует назвать протеазы из штаммов Bacillus, а именно B.subtilis, B. licheninformis, B.firmus, B.alcalpphilus, B.polymixa, B.mesentericus, а также штаммы Strepotomyces, например, S.alcalophilus. Самая выгодная рабочая температура при применении щелочных бактериальных протеаз обычно составляет 40 60оС, а при применении грибковых протеаз 20 40оС. В качестве щелочных грибковых протеаз следует назвать пpотеазы из штаммов Aspergillus, например, A.oryzae, из пенициллиновых штаммов, например P.cyanofulvum или Paecilomaces persicinus и др. Активность щелочных грибковых протеаз обычно проявляется в пределе рН 8,0 11,0. Как правило, можно исходить из энзиматической активности, лежащей между 5 000 30 000 ед. по Лелейну и Фольхарду (ЛФ) на 1 г фермента.
В качестве нейтральных протеаз (Е.С. 3.4.24) предпочтительно использовать ферменты, проявляющие оптимальную активность в пределах рН 6,0 9,0. В частности, к ним принадлежат нейтральные бактериальные протеазы, которые обычно входят в группу металлоферментов, и грибковые протеазы, например нейтральные протеазы Bacillus такие, как, например, B.subtilis, B.natto и B. polymixa, протеазы Pseudomonas, протеазы Sreptomyces, протеазы Aspergillus, например, из A. oryzae, A.parasiticus, и из штаммов Penicillinum glaucum. Нейтральные бактериальные протеазы проявляют их оптимальную активность при рабочей температуре 20 50оС, тогда как наиболее выгодная рабочая температура для нейтральных грибковых протеаз составляет 35 40оС.
Протеолитическую активность ферментов обычно определяют по методу Ансона и Гемоглобина или по методу Лелейна и Фольхарда (ЛФ), проводимому при 37оС в течение одного часа. При этом одна единица по ЛФ в указанных условиях опыта соответствует количеству фермента, вызывающему в 20 мл казеинового фильтрата повышение продукта гидролиза, соответствующее эквиваленту 5,75 х 10-3 мл 0,1 н NaOH. Активность протеазы обычно лежит между 1 000 и 60 000 единиц по ЛФ на 1 кг шкуры или голья, предпочтительно между 2 000 и 14 000 ед. по ЛФ на 1 кг шкуры или голья.
В зависимости от активности при предложенном способе обычно достаточно количество протеазы, составляющее 0,05 0,8 в частности примерно 0,1 0,25 от массы используемых шкур и голья.
П р и м е р 1. Получение мягкой кожи для верха обуви. 100 кг раздвоившегося голья крупного рогатого скота (2,5 мм) после обычной промывки и обеззоливания подвергают мягчению в следующих условиях (количественные данные относятся к массе голья) 100 воды, 33оС, 0,3 триполифосфата натрия, 0,6 сульфата натрия, 0,2 сульфата аммония, 0,02 комплекса ферментов поджелудочной железы с активностью 25 000 килоединиц по ЛФ и 0,01 щелочной липазы с активностью 5 000 ед./мг (торговый продукт Lipolase, 100 Т Novo), рН 8,3. При этом ванну размешивают в течение 60 мин.
После выпуска ванны обычным образом проводят промывку, пиклевание и дубление хромом.
Данные анализа:
Содержание жира в ванне 0,6 г/л
Содержание жира в голье 0,25 от сухой
массы
Для сравнения проводят опыт, при котором процесс мягчения осуществляют при отсутствии липазы. При этом получают следующие результаты:
Содержание жира в ванне 0,4 г/л
Содержание жира в голье 0,4 от сухой
массы.
Содержание жира в ванне 0,6 г/л
Содержание жира в голье 0,25 от сухой
массы
Для сравнения проводят опыт, при котором процесс мягчения осуществляют при отсутствии липазы. При этом получают следующие результаты:
Содержание жира в ванне 0,4 г/л
Содержание жира в голье 0,4 от сухой
массы.
П р и м е р 2. Получение кожи для одежды 100 кг раздвоившегося овечьего голья после обычной промывки или обеззоливания подвергают мягчению в следующих условиях (количественные данные относятся к массе голья): 100 воды, 32оС, 0,3 36%-ного (по массе) водного раствора этоксилата спирта жирного ряда с 13 атомами углерода, содержащего 8 моль этиленоксида, натриевой соли парафинсуль- фокислоты с 15 атомами углерода в парафиновой части и этоксилата амина жирного ряда с 16 18 атомами углерода, содержащего 6 моль этиленоксида (квартернированного) в соотношении 41,7 41,7 16,6, 0,4 триполифосфата натрия, 0,8 сульфата натрия, 0,6 сульфата аммония, 0,01 комплекса ферментов поджелудочной железы с активностью 25 000 килоединиц по ЛФ и 0,02 щелочной липазы с активностью 5000 ед./мг (торговый продукт Lipolase, 100 Т Novo), рН 8,5. Ванну размешивают в течение 2 ч.
После выпуска ванны обычным образом проводят промывку, пиклевание и дубление хромом.
Данные анализа:
Содержание жира в ванне 9,8 г/л
Содержание жира в голье 3,5 от сухой
массы.
Содержание жира в ванне 9,8 г/л
Содержание жира в голье 3,5 от сухой
массы.
Для сравнения проводят опыт, при котором процесс мягчения осуществляют при отсутствии липазы. При этом получают следующие результаты:
Содержание жира в ванне 6,1 г/л
Содержание жира в голье 4,9
от сухой массы.
Содержание жира в ванне 6,1 г/л
Содержание жира в голье 4,9
от сухой массы.
П р и м е р 3. Получение кожи для одежды. 100 кг раздвоившегося свиного голья (2 мм) после обычной пpомывки или обеззоливания подвергают мягчению в следующих условиях (количественные данные относятся к массе голья): 150 воды, 33оС, 0,3 36-ного (по массе) водного раствора этоксилата спирта жирного ряда с 13 атомами углерода, содержащего 8 моль этиленоксида, натриевой соли парафинсульфокислоты с 15 атомами углерода в парафиновой части и этоксилата амина жирного ряда с 16 18 атомами углерода, содержащего 6 моль этиленоксида (квартернированного) в соотношении 41,7 41,7 16,6, 0,4 триполифосфата натрия, 0,4 сульфата натрия, 0,4 сульфата аммония, 0,02 комплекса ферментов поджелудочной железы с активностью 25 000 килоединиц по ЛФ и 0,04 щелочной липазы с активностью 5000 ед./мг (торговый продукт Lipolase, 100 T Novo), рН 8,5. Ванну размешивают в течение 90 мин.
После выпуска ванны обычным образом проводят промывку, пиклевание и дубление хромом.
Данные анализа
Содержание жира в ванне 13,1 г/л
Содержание жира в голье 7,1 от сухой
массы.
Содержание жира в ванне 13,1 г/л
Содержание жира в голье 7,1 от сухой
массы.
Для сравнения проводят опыт, при котором процесс мягчения осуществляют при отсутствии липазы. При этом получают следующие результаты:
Содержание жира в ванне 10,2 г/л
Содержание жира в голье 8,9 от сухой
массы.
Содержание жира в ванне 10,2 г/л
Содержание жира в голье 8,9 от сухой
массы.
П р и м е р 4. Энзиматическое обезволашивание овечьей шкуры. 100 кг соленой овечьей шкуры после обычной предварительной отмоки с последующей основной отмокой подвергают обезволашиванию в следующих условиях (количественные данные относятся к массе голья): 200 воды, 32оС, 0,02 щелочной липазы с активностью 5 000 ед/мг, 0,6 1,1 соды, рН 8 10, перемешивают в течение 3 4 ч, затем после добавления 2,0 протеолитического фермента активностью 4 000 единиц по ЛФ из Aspergillus parasiticus перемешивают в течение 60 мин, после чего перемешивают еще в течение дальнейших 16 24 ч (1 мин в 1 ч); значение рН 9,1, температура 28оС.
После выпуска ванны обычным образом проводят промывку и обработку гидратом извести.
П р и м е р 5. Подготовка шкуры крупного рогатого скота для получения мебельной кожи. 100 кг соленой шкуры крупного рогатого скота после обычной предварительной отмоки с последующей основной отмокой подвергают золению в следующих условиях (количественные данные относятся к массе шкуры): 150 воды, 28оС, 0,6 сульфгидрата натрия (72), 0,2 серного натрия (60), 1,5 гидрата извести; значение рН 12,8, перемешивание в течение 90 мин, затем добавляют 0,01 щелочной бактериальной протеазы из Bacillus subtillis с активностью 12 000 килоединиц по ЛФ, 0,01 щелочной липазы согласно примеру 1, 0,2 сульфата натрия и 1,5 гидрата извести, после чего перемешивают сначала в течение 30 мин, и затем в течение 16 ч (2 мин в 1 ч).
После выпуска ванны проводят обычную пpомывку. Полученное голье является очень гладким и чистым.
П р и м е р 6. Подготовка шкуры крупного рогатого скота для получения мебельной кожи. 100 кг соленой шкуры крупного рогатого скота после обычной предварительной отмоки с последующей основной отмокой подвергают сохраняющему волосы золению в следующих условиях (количественные данные относятся к массе шкур): 80 воды, 28оС, 1,5% вспомогательного вещества на основе алканоламинов и органических тиосоединений, 1,2 гидрата извести; значение рН 12,7, перемешивание в течение 60 мин, затем добавляют 0,6 сульфгидрата натрия, 72 0,005 щелочной бактериальной протеазы с активностью 12 000 килоединиц по ЛФ из Bacillus subtilis, 0,01 щелочной липазы согласно примеру 1, 0,3 сульфата натрия; после истечения двух часов добавляют 70,0 воды, 28оС, 2,0 гидрата извести и 0,3 натрового щелока (50), значение рН 13,5, держат в течение 14 ч (каждый час перемешивают в течение 2 мин). После выпуска ванны проводят обычную промывку.
Обработка в присутствии щелочной липазы позволяет отказаться от обработки в обезжиренном известковом зольнике. Придание голью определенной микроструктуры и определенного состава, необходимого для последующего дубления, является оптимальным через 16 18 ч.
Claims (4)
1. СПОСОБ ОБРАБОТКИ ШКУР И ГОЛЬЯ путем обезволашивания, золения и мягчения в водном растворе в присутствии ферментов нейтральной или щелочной протеазы при значении рН, соответственно равным 7 - 14, 12 - 14 и 5 - 11,5, отличающийся тем, что ферменты дополнительно содержат щелочную липазу с оптимальной активностью в пределах рН 9 - 11.
2. Способ по п.1, отличающийся тем, что при значении рН 9,5 активность липазы в растворе составляет 100 - 10000 ед на 1 кг шкуры или голья.
3. Способ по п. 1, отличающийся тем, что щелочную липазу используют в количестве 0,0001 - 0,5% от массы шкуры или голья.
4. Способ по п.1, отличающийся тем, что нейтральную или щелочную протеазу используют в количестве 0,05 - 0,8% от массы шкур или голья.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DEP4109826.9 | 1991-03-26 | ||
DE4109826A DE4109826A1 (de) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | Enzymatisch unterstuetze aescher- und beizverfahren |
PCT/DE1992/000233 WO1992017613A1 (de) | 1991-03-26 | 1992-03-19 | Enzymatisch unterstützte äscher- und beizverfahren |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU92016365A RU92016365A (ru) | 1995-08-10 |
RU2052506C1 true RU2052506C1 (ru) | 1996-01-20 |
Family
ID=6428184
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU9292016365A RU2052506C1 (ru) | 1991-03-26 | 1992-03-19 | Способ обработки шкур и голья |
Country Status (16)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0505920B1 (ru) |
JP (1) | JPH05507522A (ru) |
KR (1) | KR100201731B1 (ru) |
AT (1) | ATE154396T1 (ru) |
AU (1) | AU645412B2 (ru) |
BR (1) | BR9204797A (ru) |
CZ (1) | CZ285164B6 (ru) |
DE (2) | DE4109826A1 (ru) |
ES (1) | ES2103845T3 (ru) |
HU (1) | HU217020B (ru) |
PL (1) | PL168197B1 (ru) |
RU (1) | RU2052506C1 (ru) |
SK (1) | SK277863B6 (ru) |
TW (1) | TW203102B (ru) |
WO (1) | WO1992017613A1 (ru) |
ZA (1) | ZA922207B (ru) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2733428C1 (ru) * | 2019-04-29 | 2020-10-01 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Федеральный Алтайский научный центр агробиотехнологий" (ФГБНУ ФАНЦА) | Способ обезволашивания пантов |
Families Citing this family (10)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE29503135U1 (de) * | 1995-02-24 | 1995-05-24 | Roehm Gmbh | Mehrfunktionelle Lederbearbeitungsmittel |
EP2258853B1 (en) | 2000-04-28 | 2016-06-08 | Novozymes A/S | Lipolytic enzyme variant |
ES2323947T3 (es) | 2001-01-10 | 2009-07-28 | Novozymes A/S | Variante de enzima lipolitica. |
DE10221152B4 (de) * | 2002-05-13 | 2008-10-30 | Schill + Seilacher Ag | Verfahren zur Herstellung sauberer Blößen in der Wasserwerkstatt |
US7985569B2 (en) | 2003-11-19 | 2011-07-26 | Danisco Us Inc. | Cellulomonas 69B4 serine protease variants |
US8535927B1 (en) | 2003-11-19 | 2013-09-17 | Danisco Us Inc. | Micrococcineae serine protease polypeptides and compositions thereof |
US20100112663A1 (en) * | 2007-04-09 | 2010-05-06 | Novozymes A/S | Enzymatic Treatment of Skin and Hide Degreasing |
US7618801B2 (en) | 2007-10-30 | 2009-11-17 | Danison US Inc. | Streptomyces protease |
CN101235421B (zh) * | 2008-02-02 | 2010-06-09 | 四川大学 | 制革加工动物皮清洁化脱毛和皮纤维松散方法及其应用 |
TW201540646A (zh) * | 2014-04-30 | 2015-11-01 | Lien Shun Yang Leather Co Ltd | 防水透濕豬皮製成方法 |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR469758A (fr) * | 1914-03-18 | 1914-08-10 | Leon Krall | Procédé de mise en confit des peaux |
DE2856320A1 (de) * | 1978-12-27 | 1980-07-17 | Roehm Gmbh | Enzymatisches beizverfahren |
DE3704465C2 (de) * | 1987-02-13 | 1995-11-02 | Roehm Gmbh | Flüssig-Formulierungen von Enzymen |
DE3922748B4 (de) * | 1989-07-11 | 2006-01-05 | Röhm GmbH & Co. KG | Enzymatisches Weichverfahren |
-
1991
- 1991-03-26 DE DE4109826A patent/DE4109826A1/de not_active Withdrawn
- 1991-03-26 CZ CS923435A patent/CZ285164B6/cs not_active IP Right Cessation
-
1992
- 1992-03-19 AT AT92104751T patent/ATE154396T1/de not_active IP Right Cessation
- 1992-03-19 SK SK3435-92A patent/SK277863B6/sk unknown
- 1992-03-19 EP EP92104751A patent/EP0505920B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 PL PL92297166A patent/PL168197B1/pl unknown
- 1992-03-19 HU HU9203708A patent/HU217020B/hu not_active IP Right Cessation
- 1992-03-19 DE DE59208598T patent/DE59208598D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 WO PCT/DE1992/000233 patent/WO1992017613A1/de active IP Right Grant
- 1992-03-19 RU RU9292016365A patent/RU2052506C1/ru active
- 1992-03-19 ES ES92104751T patent/ES2103845T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 JP JP92506477A patent/JPH05507522A/ja active Pending
- 1992-03-19 BR BR9204797A patent/BR9204797A/pt not_active IP Right Cessation
- 1992-03-19 AU AU14247/92A patent/AU645412B2/en not_active Ceased
- 1992-03-26 ZA ZA922207A patent/ZA922207B/xx unknown
- 1992-03-26 TW TW081102326A patent/TW203102B/zh active
- 1992-11-25 KR KR1019920702971A patent/KR100201731B1/ko not_active IP Right Cessation
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. 5-е издание, 1990, т.А 15, с.263-268. * |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
RU2733428C1 (ru) * | 2019-04-29 | 2020-10-01 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Федеральный Алтайский научный центр агробиотехнологий" (ФГБНУ ФАНЦА) | Способ обезволашивания пантов |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
HU9203708D0 (en) | 1993-09-28 |
EP0505920B1 (de) | 1997-06-11 |
JPH05507522A (ja) | 1993-10-28 |
ZA922207B (en) | 1992-12-30 |
SK343592A3 (en) | 1994-04-06 |
DE59208598D1 (de) | 1997-07-17 |
PL168197B1 (pl) | 1996-01-31 |
ES2103845T3 (es) | 1997-10-01 |
EP0505920A1 (de) | 1992-09-30 |
HUT66530A (en) | 1994-12-28 |
DE4109826A1 (de) | 1992-11-05 |
ATE154396T1 (de) | 1997-06-15 |
WO1992017613A1 (de) | 1992-10-15 |
CZ285164B6 (cs) | 1999-05-12 |
TW203102B (ru) | 1993-04-01 |
BR9204797A (pt) | 1993-08-03 |
AU645412B2 (en) | 1994-01-13 |
KR100201731B1 (en) | 1999-06-15 |
HU217020B (hu) | 1999-11-29 |
SK277863B6 (en) | 1995-05-10 |
CZ343592A3 (en) | 1993-08-11 |
AU1424792A (en) | 1992-11-02 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Kamini et al. | Microbial enzyme technology as an alternative to conventional chemicals in leather industry | |
Choudhary et al. | Enzyme technology applications in leather processing | |
Khambhaty | Applications of enzymes in leather processing | |
US9856540B2 (en) | Dehairing of skins and hides | |
Zambare et al. | Production of an alkaline protease by Bacillus cereus MCM B-326 and its application as a dehairing agent | |
Briki et al. | Enzymatic dehairing of goat skins using alkaline protease from Bacillus sp. SB12 | |
Ramesh et al. | Preparation and application of unhairing enzyme using solid wastes from the leather industry—an attempt toward internalization of solid wastes within the leather industry | |
RU2052506C1 (ru) | Способ обработки шкур и голья | |
US4294087A (en) | Enzymatic method for hair recovery with concurrent opening of hide structure | |
US4636222A (en) | Enzymatic unhairing method | |
JPS59197500A (ja) | 生皮、脱毛原皮、原皮及びウエツトブル−の湿式脱脂法 | |
AU2003217445B2 (en) | Total lime and sulfide free unhairing process using animal and/or plant enzymes | |
US5525509A (en) | Method for the enzymatic liming of skins and hides | |
Shivasharana et al. | Ecofriendly applications of thermostable alkaline protease produced from a Bacillus sp. JB-99 under solid state fermentation | |
KR937003465A (ko) | 효소를 사용한 생가죽 라이밍 및 드렌칭 방법 | |
JP2004043660A (ja) | 酵素脱毛処理剤および酵素脱毛法 | |
US6777219B2 (en) | Process for the preparation of alkaline protease | |
WO2003008650A1 (en) | Method for preparing leather using protease and method for treating wastes derived from leather processing using the same | |
KR100441377B1 (ko) | 단백질 분해효소를 이용한 피혁의 제조방법 및 피혁제조공정 폐기물의 처리방법 | |
AU676600B2 (en) | Enzymatically-aided liming process | |
GB831124A (en) | Purification of collagen | |
CN109321556B (zh) | 脱毛酶制剂的制备方法及其在黄牛皮脱毛中的应用 | |
RU2287590C1 (ru) | Способ обезжиривания овчинно-мехового сырья | |
RU2228360C2 (ru) | Состав для обезжиривания меховых овчин | |
CN117143851A (zh) | 一种皮革软化用复合酶及其制备方法与应用 |