PL168197B1 - Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy uzyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym PL PL PL PL PL PL - Google Patents
Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy uzyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym PL PL PL PL PL PLInfo
- Publication number
- PL168197B1 PL168197B1 PL92297166A PL29716692A PL168197B1 PL 168197 B1 PL168197 B1 PL 168197B1 PL 92297166 A PL92297166 A PL 92297166A PL 29716692 A PL29716692 A PL 29716692A PL 168197 B1 PL168197 B1 PL 168197B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- range
- enzymes
- proteolytic
- alkaline
- proteolytic enzymes
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 33
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 13
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 13
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 title claims abstract description 5
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 title claims abstract description 5
- 235000008733 Citrus aurantifolia Nutrition 0.000 title abstract 2
- 235000011941 Tilia x europaea Nutrition 0.000 title abstract 2
- 239000004571 lime Substances 0.000 title abstract 2
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims abstract description 21
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims abstract description 21
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims abstract description 21
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims abstract description 21
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 20
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 20
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 claims description 18
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 16
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 11
- 238000005530 etching Methods 0.000 claims description 9
- 238000002791 soaking Methods 0.000 claims description 8
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims description 5
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 5
- 230000029087 digestion Effects 0.000 claims description 4
- 239000013543 active substance Substances 0.000 claims description 2
- 230000000873 masking effect Effects 0.000 claims description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract description 6
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 4
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 20
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 4
- 241001494479 Pecora Species 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 230000002308 calcification Effects 0.000 description 3
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 3
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 3
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 2
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 2
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 2
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 2
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 2
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 2
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 2
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 150000004763 sulfides Chemical class 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 1
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N Chromium Chemical compound [Cr] VYZAMTAEIAYCRO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019738 Limestone Nutrition 0.000 description 1
- 101710084378 Lipase 2 Proteins 0.000 description 1
- 102000019280 Pancreatic lipases Human genes 0.000 description 1
- 108050006759 Pancreatic lipases Proteins 0.000 description 1
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 description 1
- 108010067035 Pancrelipase Proteins 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- OMDHXFATNMKVNH-UHFFFAOYSA-L azanium disodium hydrogen sulfate sulfate Chemical compound [NH4+].[Na+].[Na+].OS([O-])(=O)=O.[O-]S([O-])(=O)=O OMDHXFATNMKVNH-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000000593 degrading effect Effects 0.000 description 1
- KXGVEGMKQFWNSR-LLQZFEROSA-N deoxycholic acid Chemical compound C([C@H]1CC2)[C@H](O)CC[C@]1(C)[C@@H]1[C@@H]2[C@@H]2CC[C@H]([C@@H](CCC(O)=O)C)[C@@]2(C)[C@@H](O)C1 KXGVEGMKQFWNSR-LLQZFEROSA-N 0.000 description 1
- 229960003964 deoxycholic acid Drugs 0.000 description 1
- KXGVEGMKQFWNSR-UHFFFAOYSA-N deoxycholic acid Natural products C1CC2CC(O)CCC2(C)C2C1C1CCC(C(CCC(O)=O)C)C1(C)C(O)C2 KXGVEGMKQFWNSR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000038379 digestive enzymes Human genes 0.000 description 1
- 108091007734 digestive enzymes Proteins 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 210000002615 epidermis Anatomy 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000006028 limestone Substances 0.000 description 1
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 description 1
- IHYNKGRWCDKNEG-UHFFFAOYSA-N n-(4-bromophenyl)-2,6-dihydroxybenzamide Chemical compound OC1=CC=CC(O)=C1C(=O)NC1=CC=C(Br)C=C1 IHYNKGRWCDKNEG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 238000005554 pickling Methods 0.000 description 1
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 1
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052979 sodium sulfide Inorganic materials 0.000 description 1
- GRVFOGOEDUUMBP-UHFFFAOYSA-N sodium sulfide (anhydrous) Chemical compound [Na+].[Na+].[S-2] GRVFOGOEDUUMBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 108010079522 solysime Proteins 0.000 description 1
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I triphosphate(5-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C14—SKINS; HIDES; PELTS; LEATHER
- C14C—CHEMICAL TREATMENT OF HIDES, SKINS OR LEATHER, e.g. TANNING, IMPREGNATING, FINISHING; APPARATUS THEREFOR; COMPOSITIONS FOR TANNING
- C14C1/00—Chemical treatment prior to tanning
- C14C1/08—Deliming; Bating; Pickling; Degreasing
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Treatment And Processing Of Natural Fur Or Leather (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Cleaning And De-Greasing Of Metallic Materials By Chemical Methods (AREA)
- Materials For Medical Uses (AREA)
Abstract
1. Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy uzyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym, obejmujacy etapy rozmaczania, wapnienia, mizdrowania i dwojenia, odwapniania oraz wytrawiania, znam ienny tym ,ze w kapieli wodnej co najmniej jednego z etapów czesciowych warsztatu mokrego, wapnienia w zakresie pH od 11,5 do 14 lub wytrawiania w zakresie pH od 5 do 11,5, stosuje sie lipazy alkaliczne z alkalicznymi enzymami proteolitycznymi lub obojetnymi enzymami proteoli- tycznymi. PL PL PL PL PL PL
Description
Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy użyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym.
Celowe stosowanie enzymów przy garbowaniu skór zaczęło się od wprowadzenia procesu wytrawiania enzymatycznego przez doktora Otto Rohma w roku 1907 - opis patentowy DE PS 200 519. Od tego czasu, wraz z rozwijaniem się świadomości ekologicznej, proponowano i praktycznie realizowano stosowanie enzymów proteolitycznych w różnych operacjach częściowych warsztatu mokrego (patrz E. Pfleiderer i R. Reiner, Biotechnology Ed., H. - J. Rehm, str. 729 - 743, VCH 1988). Również amylazy, zwłaszcza w połączeniu z enzymami proteolitycznymi, zaczęły być stosowane w procesie trawienia - opis patentowy USA-A 4 273 876.
Równoczesne stosowanie lipazy i amylazy (w postaci pankreatyny) w obecności kwasu dezoksycholowego znane jest z węgierskiego opisu patentowego nr 3325 (Chem. Abstr. 77, 7341 k). Oczywiste jest stosowanie lipaz do odtłuszczania skór świńskich i owczych mających dużą zawartość tłuszczu, a także do odtłuszczania odpadów. Wprawdzie w zaleceniach stosowania przy odtłuszczaniu (naprzykładL. H. Posorske J. Am. Oil Chem. Soc. 61(11)1758 - 1760(1984); K. Yeshodha i inni Leather sci(Madras)25 (2) 77 - 86 (1978), Chem. Abstr. 89, 199097: T. Nielsen Fette, Seifen, Anstrichm. 87 (1) 15 - 19 (1985) podawane są również doświadczenia negatywne, na przykład przy piklowanych i odwapnianych goliznach owczych (patrz A. Vulliermet i inni, Technicuir 16 (4) 64 - 76 (1982), Chem. Abstr. 97,57467 q; Chem. Abstr. 82, 113205 g).
168 197
W ostatniej z tych pozycji omawia się enzymatyczną degradację tłuszczu za pomocą lipaz lub preparatów enzymatycznych zawierających lipazy w zakresie pH poniżej 8, korzystnie w średnio kwasowym zakresie pH.
W Biotechnology Ed. H. - J. Rehm Bd. 7a loc. cit. s. 644 zauważono, że lipazy mikrobiologiczne i pankreatyczne nie mogą być stosowane jako enzymy w środkach piorących ze względu na swoją notoryczną niestabilność w warunkach alkalicznych, całkowicie niezależnie od ich ceny. Przeciwko wspólnemu stosowaniu lipaz i enzymów proteolitycznych przemawia od razu degradacyjne działanie enzymów proteolitycznych względem protein, którymi są lipazy.
Ostatnio zaleca się stosowanie wspomaganego enzymami procesu rozmaczania skór, przy którym kąpiele namokowe zawierają:
a) lipazy działające optymalnie w zakresie pH 9 -11,
b) enzymy proteolityczne działające w zakresie pH 9 -11 oraz
c) czynniki działające na powierzchni granicznej, przy czym wartość pH kąpieli namokowej jest w zakresie 9 - 1 (patrz niemieckie zgłoszenie patentowe P 39 22 748.0). Jako szczególnie przydatne okazały się przy tym szczepy uzyskane w rodzaju Aspergillus, a zwłaszcza pewne szczepy zmienione genetycznie, przykładowo lipaza alkaliczna z otrzymanego przez rekombinację szczepu Aspergillus oryzae o wyraźnym optimum aktywności w zakresie pH 9 -11 oraz lipaza występująca w handlu pod nazwą LlPOLASE 100 T (NOVO INDUSTRI A/S, DK 2880 Bagsvaerd).
Przetwarzanie surowców o dużej zawartości tłuszczu (takich jak skóry świńskie, owcze, odpady, itp.) stwarza w garbarstwie nadal poważne problemy. Problemy te można uporządkować według haseł: niewystarczające przewapnienie i czystość golizn po rozluźnieniu skóry oraz powstawanie szkodliwych mydeł wapniowych, które mogą doprowadzić do nieprzyjemnych rozsmarowań na skórze. Również wytrawianie golizn o dużej zawartości tłuszczu stwarza trudności, ponieważ przywarta powierzchniowo warstewka tłuszczu utrudnia penetrację enzymów trawiących i przeciwdziała optymalnemu rozluźnieniu podłoża.
Istota wymienionego wyżej niemieckiego zgłoszenia patentowego P 39 22 748.0 nie wychodzi poza stosowanie określonych lipaz w rozmaczaniu, to znaczy w zakresie pH 9 - 11. Ponieważ enzymy te zgodnie z danymi producenta mają swe optimum pH w zakresie 9-11, zalecanie stosowania lipaz według wymienionego wyżej niemieckiego zgłoszenia patentowego wydaje się rozsądne, przynajmniej odnośnie tego parametru. Wydaje się, że przekroczenie tego zakresu pH może dać dobre wyniki, jednakże im większejest odejście od wymienionego zakresu, z tym większym spadkiem skuteczności i stabilności należy się liczyć.
Istota sposobu wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór według wynalazku polega na tym, że w kąpieli wodnej przynajmniej jednego z etapów częściowych warsztatu mokrego, wapnienia w zakresie pH od 11,5 do 14 lub wytrawiania w zakresie pH od 5 do 11,5, stosuje się lipazy alkaliczne z alkalicznymi enzymami proteolitycznymi lub z obojętnymi enzymami proteolitycznymi. Korzystnie jest, jeśli lipazy alkaliczne stosuje się równocześnie z alkalicznymi enzymami proteolitycznymi lub z obojętnymi enzymami proteolitycznymi. Jako enzymy można stosować enzymy proteolityczne z kompleksu pankreatycznego. Enzymy proteolityczne można stosować równocześnie z substancjami czynnymi na powierzchni granicznej lub ze środkami maskującymi. Korzystnie jest przeprowadzać proces wapnienia w zakresie pH od 12 do 13,5, a proces wytrawiania w zakresie pH od 8 do 9. W kąpielach wodnych przeprowadzonych zgodnie ze sposobem według wynalazku, masa wody wynosi od 50 do 250% masy golizny. Korzystnie jest, gdy masa wody kąpieli wynosi 150+50% masy golizny.
Sposób według wynalazku oparty jest na spostrzeżeniu, że preparaty enzymatyczne zawierające jedną lub kilka lipaz, których optimum aktywności według danych producenta leży w zakresie pH 10 - 11, mogą być stosowane z doskonałym skutkiem zarówno w warunkach procesu wapnienia przy pH około 13, jak i przy wytrawianiu w zakresie pH 7 - 9. Szczególnie dobre jest działanie w połączeniu z odpowiednimi obojętnymi i alkalicznymi enzymami proteolitycznymi, przy czym uzyskuje się lepsze rozluźnienie podłoża dla pigmentu, lepsze odtłuszczenie golizn, mniejsze pofałdowanie i rozciągnięcie lica, przeprowadzanie odwłaszania zachowawczego bez stosowania siarczków lub przy niewielkiej ilości siarczków. Przy stosowa4
168 197 niu lipaz alkalicznych w kąpieli wytrawiającej przy pH 7 - 9, korzystnie w połączeniu z enzymami trzustkowymi, obserwuje się przede wszystkim lepsze rozluźnienie podłoża.
Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy użyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym jest przedstawiony w przykładach wykonania.
Schemat postępowania przy wytwarzaniu skóry metodą enzymatyczną w warsztacie mokrym obejmuje następujące etapy: rozmaczanie, wapienie, mizdrowanie i dwojenie, odwapnianie i wytrawianie. Przedmiotowy wynalazek dotyczy dwóch etapów produkcji skóry, wapnienia i wytrawiania. W czasie procesu wapnienia następuje zjawisko rozmiękczania i rozluźniania skóry, aż do usunięcia sierści i szczeciny pod wpływem działania alkalicznych środków chemicznych. Proces wytrawiania służy do usunięcia resztek naskórka i sierści oraz dodatkowego rozluźnienia skóry dla nadania jej miękkości i elastyczności.
Przykład I. Enzymatyczne wapnienie
Przed wapnieniem, surowe skóry poddaje się procesowi dwuetapowego rozmaczania. Rozmaczanie wstępne przeprowadza się w kąpieli wodnej o temperaturze około 26oC przez okres czasu około 1 godziny. Ilość wody w kąpieli wynosi około 150% wagowych w stosunku do masy skór. Przez pierwsze 30 minut skóry porusza się, przez następne 30 minut pozostają one w spoczynku, po czym następuje spuszczenie kąpieli. Rozmaczanie główne przeprowadza się w kąpieli wodnej o temperaturze 26°C o zawartości 150% wagowych wody, 0,3% wagowych niejonotwórczego środka powierzchniowo czynnego i 0,25% wagowych proteolitycznego produktu enzymatycznego zawierającego 4400 LVE/g i wodorotlenku sodu (33%) pH 9,5 - 10. Rozmaczanie główne trwa około 6 godzin, skóry są w ruchu. Następnie kąpiel spuszcza się.
Wapnienie przeprowadza się w kąpieli o następujących parametrach: woda 150+-50% wag.
temperatura 28°C wodorosiarczek sodowy(72%) 0,6% wag.
siarczek sodu(60%) 0,2% wag.
wodorotlenek wapnia ok. 1,5% wag.
pH 12,8
Przez 1,5 godziny skóry moczą się i są stale w ruchu. Następnie do kąpieli dodaje się: pomocniczy środek wapniący zawierający lipazę EKII 0,3% (skład EK II: alkaliczny, bakteryjny enzym proteolityczny 500 KLVE alkaliczna lipaza 2% wag.
siarczan sodu do 100% wag.) wodorotlenek wapnia 1,5% wag.
Przez 30 minut skóry są w ciągłym ruchu, a potem są poruszane co 1 godzinę przez 2 minuty przez dalsze 16 godzin. Po tym czasie następuje spuszczenie kąpieli i wypłukanie skór przez 10 minut w wodzie o temperaturze 28°C, w ilości 150% wagowych, z ciągłym poruszaniem kąpieli. Po tym etapie skóry są gładkie i czyste.
Przykład II. Enzymatyczne wytrawianie
Skóry po odwapnieniu poddaje się jeszcze raz kąpieli wodnej o składzie:
woda temperatura substancje emulgujące środek wytrawiający zawierający lipazę EK I (skład EK I: komplet enzymów pankreazowych alkaliczna lipaza 5000 LU/mg trójpolifosforan sodowy siarczan sodowy siarczan amonowy
50% wag.
35°C 0,3% wag. 0,5-2% wag. KX)KLVE 1 % wag.
15% wgg.
20% wag. do 100% wag.) pH 8,3
168 197
Skóry poruszane są w kąpieli trawiennej przez okres około 1 godziny, po czym kąpiel spuszcza się, a skóry przepłukuje się wodą o temperaturze około 22°C, w ilości 200% wagowych, z ciągłym poruszaniem kąpieli.
Przygotowane w wyżej opisany sposób skóry są gotowe do piklowania i garbowania chromowego.
168 197
Departament Wydawnictw UP RP. Nakład 90 egz.
Cena 1,50 zł
Claims (9)
- Zastrzeżenia patentowe1. Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy użyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym, obejmujący etapy rozmaczania, wapnienia, mizdrowania i dwojenia, odwapniania oraz wytrawiania, znamienny tym,że w kąpieli wodnej co najmniej jednego z etapów częściowych warsztatu mokrego, wapnienia w zakresie pH od 11,5 do 14 lub wytrawiania w zakresie pH od 5 do 11,5, stosuje się lipazy alkaliczne z alkalicznymi enzymami proteolitycznymi lub obojętnymi enzymami proteolitycznymi.
- 2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że lipazy alkaliczne stosuje się równocześnie z alkalicznymi enzymami proteolitycznymi lub z obojętnymi enzymami proteolitycznymi.
- 3. Sposób według zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, że jako enzymy proteolityczne stosuje się także proteolityczne enzymy z kompleksu pankreatycznego.
- 4. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że enzymy stosuje się równocześnie z substancjami czynnymi na powierzchni granicznej.
- 5. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że enzymy stosuje się równocześnie ze środkami maskującymi.
- 6. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że proces wapnienia przeprowadza się w zakresie pH od 12 do 13,5.
- 7. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że proces wytrawiania przeprowadza się w zakresie pH od 8 do 9.
- 8. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że masa wody kąpieli wynosi od 50 do 250% masy golizny.
- 9. Sposób według zastrz. 8, znamienny tym, że masa wody kąpieli wynosi 150+50%.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE4109826A DE4109826A1 (de) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | Enzymatisch unterstuetze aescher- und beizverfahren |
| PCT/DE1992/000233 WO1992017613A1 (de) | 1991-03-26 | 1992-03-19 | Enzymatisch unterstützte äscher- und beizverfahren |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL168197B1 true PL168197B1 (pl) | 1996-01-31 |
Family
ID=6428184
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL92297166A PL168197B1 (pl) | 1991-03-26 | 1992-03-19 | Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy uzyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym PL PL PL PL PL PL |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0505920B1 (pl) |
| JP (1) | JPH05507522A (pl) |
| KR (1) | KR100201731B1 (pl) |
| AT (1) | ATE154396T1 (pl) |
| AU (1) | AU645412B2 (pl) |
| BR (1) | BR9204797A (pl) |
| CZ (1) | CZ285164B6 (pl) |
| DE (2) | DE4109826A1 (pl) |
| ES (1) | ES2103845T3 (pl) |
| HU (1) | HU217020B (pl) |
| PL (1) | PL168197B1 (pl) |
| RU (1) | RU2052506C1 (pl) |
| SK (1) | SK277863B6 (pl) |
| TW (1) | TW203102B (pl) |
| WO (1) | WO1992017613A1 (pl) |
| ZA (1) | ZA922207B (pl) |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE29503135U1 (de) * | 1995-02-24 | 1995-05-24 | Röhm GmbH, 64293 Darmstadt | Mehrfunktionelle Lederbearbeitungsmittel |
| RU2149900C1 (ru) * | 1999-06-10 | 2000-05-27 | Центральный научно-исследовательский институт кожевенно-обувной промышленности | Способ выработки кож |
| RU2156304C1 (ru) * | 1999-12-09 | 2000-09-20 | Центральный научно-исследовательский институт кожевенно-обувной промышленности | Способ обработки голья |
| WO2001083559A2 (en) | 2000-04-28 | 2001-11-08 | Novozymes A/S | Production and use of protein variants having modified immunogenecity |
| CA2431972C (en) | 2001-01-10 | 2012-10-23 | Novozymes A/S | Thermostable lipolytic enzyme variant |
| DE10221152B4 (de) * | 2002-05-13 | 2008-10-30 | Schill + Seilacher Ag | Verfahren zur Herstellung sauberer Blößen in der Wasserwerkstatt |
| JP5244317B2 (ja) | 2003-11-19 | 2013-07-24 | ジェネンコー・インターナショナル・インク | セリンプロテアーゼ、セリン酵素をコードする核酸、およびこれらを取り込んだベクターおよび宿主細胞 |
| US7985569B2 (en) | 2003-11-19 | 2011-07-26 | Danisco Us Inc. | Cellulomonas 69B4 serine protease variants |
| ES2526646T3 (es) | 2007-04-09 | 2015-01-14 | Novozymes A/S | Tratamiento enzimático para el desengrasado de pieles y pellejos |
| US7618801B2 (en) | 2007-10-30 | 2009-11-17 | Danison US Inc. | Streptomyces protease |
| CN101235421B (zh) * | 2008-02-02 | 2010-06-09 | 四川大学 | 制革加工动物皮清洁化脱毛和皮纤维松散方法及其应用 |
| TW201540646A (zh) * | 2014-04-30 | 2015-11-01 | Lien Shun Yang Leather Co Ltd | 防水透濕豬皮製成方法 |
| RU2733428C1 (ru) * | 2019-04-29 | 2020-10-01 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Федеральный Алтайский научный центр агробиотехнологий" (ФГБНУ ФАНЦА) | Способ обезволашивания пантов |
| US20250340959A1 (en) | 2024-05-03 | 2025-11-06 | Buckman Laboratories International, Inc. | Methods for dehairing animal skins and hides and formulations related to same |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR469758A (fr) * | 1914-03-18 | 1914-08-10 | Leon Krall | Procédé de mise en confit des peaux |
| DE2856320A1 (de) * | 1978-12-27 | 1980-07-17 | Roehm Gmbh | Enzymatisches beizverfahren |
| DE3704465C2 (de) * | 1987-02-13 | 1995-11-02 | Roehm Gmbh | Flüssig-Formulierungen von Enzymen |
| DE3922748B4 (de) * | 1989-07-11 | 2006-01-05 | Röhm GmbH & Co. KG | Enzymatisches Weichverfahren |
-
1991
- 1991-03-26 CZ CS923435A patent/CZ285164B6/cs not_active IP Right Cessation
- 1991-03-26 DE DE4109826A patent/DE4109826A1/de not_active Withdrawn
-
1992
- 1992-03-19 EP EP92104751A patent/EP0505920B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 BR BR9204797A patent/BR9204797A/pt not_active IP Right Cessation
- 1992-03-19 RU RU9292016365A patent/RU2052506C1/ru active
- 1992-03-19 JP JP92506477A patent/JPH05507522A/ja active Pending
- 1992-03-19 WO PCT/DE1992/000233 patent/WO1992017613A1/de not_active Ceased
- 1992-03-19 AT AT92104751T patent/ATE154396T1/de not_active IP Right Cessation
- 1992-03-19 HU HU9203708A patent/HU217020B/hu not_active IP Right Cessation
- 1992-03-19 ES ES92104751T patent/ES2103845T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 SK SK3435-92A patent/SK277863B6/sk unknown
- 1992-03-19 PL PL92297166A patent/PL168197B1/pl unknown
- 1992-03-19 DE DE59208598T patent/DE59208598D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-03-19 AU AU14247/92A patent/AU645412B2/en not_active Ceased
- 1992-03-26 ZA ZA922207A patent/ZA922207B/xx unknown
- 1992-03-26 TW TW081102326A patent/TW203102B/zh active
- 1992-11-25 KR KR1019920702971A patent/KR100201731B1/ko not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0505920B1 (de) | 1997-06-11 |
| HUT66530A (en) | 1994-12-28 |
| WO1992017613A1 (de) | 1992-10-15 |
| AU1424792A (en) | 1992-11-02 |
| BR9204797A (pt) | 1993-08-03 |
| HU217020B (hu) | 1999-11-29 |
| ZA922207B (en) | 1992-12-30 |
| HU9203708D0 (en) | 1993-09-28 |
| EP0505920A1 (de) | 1992-09-30 |
| ATE154396T1 (de) | 1997-06-15 |
| DE59208598D1 (de) | 1997-07-17 |
| KR100201731B1 (en) | 1999-06-15 |
| TW203102B (pl) | 1993-04-01 |
| SK277863B6 (en) | 1995-05-10 |
| CZ343592A3 (en) | 1993-08-11 |
| JPH05507522A (ja) | 1993-10-28 |
| CZ285164B6 (cs) | 1999-05-12 |
| SK343592A3 (en) | 1994-04-06 |
| DE4109826A1 (de) | 1992-11-05 |
| AU645412B2 (en) | 1994-01-13 |
| RU2052506C1 (ru) | 1996-01-20 |
| ES2103845T3 (es) | 1997-10-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| KR960016075B1 (ko) | 피혁의 제조, 세제 및 청정제, 발호, 과산화물 표백 또는 셀룰로즈 함유 기질의 상업적 전환에 사용하기 위한 액체 효소 제제 및 이의 제조방법 | |
| Kamini et al. | Microbial enzyme technology as an alternative to conventional chemicals in leather industry | |
| PL168197B1 (pl) | Sposób wytwarzania gotowych do garbowania golizn ze skór przy uzyciu enzymów proteolitycznych i lipolitycznych w warsztacie mokrym PL PL PL PL PL PL | |
| US4636222A (en) | Enzymatic unhairing method | |
| US4968621A (en) | Method for the wet degreasing of hide and skin stock | |
| AU2003217445B2 (en) | Total lime and sulfide free unhairing process using animal and/or plant enzymes | |
| JP4114046B2 (ja) | 酵素脱毛処理剤および酵素脱毛法 | |
| US5525509A (en) | Method for the enzymatic liming of skins and hides | |
| GB2044294A (en) | Enzymatic bating process | |
| AU2014202616B2 (en) | Method of depilation | |
| US5710040A (en) | Stable enzymatic aqueous liquid composition for the production of leather | |
| US6689172B1 (en) | Auxiliary for liming and loosening hairs of animal skins | |
| Afşar et al. | A research on increasing the effectiveness of degreasing process by using enzymes | |
| US5508195A (en) | Method for liming hides and skins | |
| AU676600B2 (en) | Enzymatically-aided liming process | |
| RU2030455C1 (ru) | Способ обработки кожевенного сырья и сырьевых отходов | |
| CN105063251A (zh) | 一种羊剪绒的水性脱脂方法 | |
| RU2027771C1 (ru) | Способ обработки меховых шкур | |
| RU2228360C2 (ru) | Состав для обезжиривания меховых овчин | |
| DE4119889A1 (de) | Verfahren zur weiche, zur waesche, zum aescher und zur beize | |
| US6451586B1 (en) | Enzyme preparation containing protease | |
| PL129578B1 (en) | Method of manufacture of high quality leather and animal hair from hides and skins | |
| GB2325241A (en) | Removing dung from animal hides | |
| Thanikaivelan et al. | Enzyme applications in leather processing | |
| CS206660B1 (cs) | Způsob přípravy holiny pro výrobu vepřovioovýoh usní. |