RU2014125063A - Очистка белка с использованием бис-трис буфера - Google Patents

Очистка белка с использованием бис-трис буфера Download PDF

Info

Publication number
RU2014125063A
RU2014125063A RU2014125063/04A RU2014125063A RU2014125063A RU 2014125063 A RU2014125063 A RU 2014125063A RU 2014125063/04 A RU2014125063/04 A RU 2014125063/04A RU 2014125063 A RU2014125063 A RU 2014125063A RU 2014125063 A RU2014125063 A RU 2014125063A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
chromatographic column
buffer
chromatographic
column
passing
Prior art date
Application number
RU2014125063/04A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2603347C2 (ru
Inventor
Дидье ДЮТ
Лор ЛАНДРИК-БЮРТЕН
Бенуа МОТ
Original Assignee
Санофи
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Санофи filed Critical Санофи
Publication of RU2014125063A publication Critical patent/RU2014125063A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2603347C2 publication Critical patent/RU2603347C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/40—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against enzymes
    • B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
    • B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
    • B01D—SEPARATION
    • B01D15/00—Separating processes involving the treatment of liquids with solid sorbents; Apparatus therefor
    • B01D15/08—Selective adsorption, e.g. chromatography
    • B01D15/26—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism
    • B01D15/38—Selective adsorption, e.g. chromatography characterised by the separation mechanism involving specific interaction not covered by one or more of groups B01D15/265 - B01D15/36
    • B01D15/3804—Affinity chromatography
    • B01D15/3809—Affinity chromatography of the antigen-antibody type, e.g. protein A, G, L chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/165—Extraction; Separation; Purification by chromatography mixed-mode chromatography
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/16—Extraction; Separation; Purification by chromatography
    • C07K1/22—Affinity chromatography or related techniques based upon selective absorption processes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K1/00—General methods for the preparation of peptides, i.e. processes for the organic chemical preparation of peptides or proteins of any length
    • C07K1/14—Extraction; Separation; Purification
    • C07K1/36—Extraction; Separation; Purification by a combination of two or more processes of different types
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/12—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from bacteria
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Treatment Of Liquids With Adsorbents In General (AREA)

Abstract

1. Способ очистки белка из раствора, включающий:(a) первую хроматографическую стадию, включающую:- прохождение указанного раствора через первую хроматографическую колонку;- элюирование неочищенного белка из первой хроматографической колонки, используя первый элюционный буфер;и(b) вторую хроматографическую стадию, включающую:- прохождение элюента неочищенного белка, полученного в конце стадии (a), через вторую хроматографическую колонку;- извлечение очищенного белка из второй хроматографической колонки, используя второй элюционный буфер,причем каждый из буферов содержит Бис-Трис.2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что каждая из двух хроматографических стадий включает:- прохождение уравновешивающего буфера через хроматографическую колонку;- прохождение раствора или элюента неочищенного белка через хроматографическую колонку;- прохождение уравновешивающего буфера через хроматографическую колонку;- необязательно, прохождение промывного и обеззараживающего буфера через хроматографическую колонку;- необязательно, прохождение уравновешивающего буфера через хроматографическую колонку;- элюирование элюента неочищенного белка или извлечение очищенного белка из хроматографической колонки, используя элюционный буфер,причем каждый из буферов содержит Бис-Трис.3. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что каждый из буферов состоит из различающихся концентраций одних и тех же химических соединений.4. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что каждый из буферов состоит из Бис-Трис, уксусной кислоты, NaCl и воды.5. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что способ очистки белка из раствора включает только две хроматографич�

Claims (35)

1. Способ очистки белка из раствора, включающий:
(a) первую хроматографическую стадию, включающую:
- прохождение указанного раствора через первую хроматографическую колонку;
- элюирование неочищенного белка из первой хроматографической колонки, используя первый элюционный буфер;
и
(b) вторую хроматографическую стадию, включающую:
- прохождение элюента неочищенного белка, полученного в конце стадии (a), через вторую хроматографическую колонку;
- извлечение очищенного белка из второй хроматографической колонки, используя второй элюционный буфер,
причем каждый из буферов содержит Бис-Трис.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что каждая из двух хроматографических стадий включает:
- прохождение уравновешивающего буфера через хроматографическую колонку;
- прохождение раствора или элюента неочищенного белка через хроматографическую колонку;
- прохождение уравновешивающего буфера через хроматографическую колонку;
- необязательно, прохождение промывного и обеззараживающего буфера через хроматографическую колонку;
- необязательно, прохождение уравновешивающего буфера через хроматографическую колонку;
- элюирование элюента неочищенного белка или извлечение очищенного белка из хроматографической колонки, используя элюционный буфер,
причем каждый из буферов содержит Бис-Трис.
3. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что каждый из буферов состоит из различающихся концентраций одних и тех же химических соединений.
4. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что каждый из буферов состоит из Бис-Трис, уксусной кислоты, NaCl и воды.
5. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что способ очистки белка из раствора включает только две хроматографические стадии.
6. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что одна из хроматографических колонок представляет собой колонку для аффинной хроматографии, конкретнее, отличающийся тем, что одна из хроматографических колонок представляет собой колонку белка A для аффинной хроматографии.
7. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что одна из хроматографических колонок представляет собой хроматографическую колонку с мультимодальной смолой.
8. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что стадия (a) дополнительно включает регулирование pH элюента неочищенного белка с использованием раствора Бис-Трис, в частности, отличающийся тем, что стадия (a) дополнительно включает регулирование pH элюента неочищенного белка до величины в диапазоне от 6 до 7 с использованием раствора Бис-Трис.
9. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что элюент
неочищенного белка, полученный в конце стадии (a), непосредственно проходит через вторую хроматографическую колонку, не подвергаясь никакой обработке, такой как регулирование pH, обмен буфера или разбавление.
10. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что указанный способ включает следующие стадии:
(a) первую хроматографическую стадию, включающую:
(i) прохождение уравновешивающего буфера через первую хроматографическую колонку;
(ii) прохождение раствора через первую хроматографическую колонку;
(iii) прохождение уравновешивающего буфера через первую хроматографическую колонку;
(iv) прохождение промывного и обеззараживающего буфера через первую хроматографическую колонку;
(v) прохождение уравновешивающего буфера через первую хроматографическую колонку;
(vi) элюирование элюата неочищенного белка из первой хроматографической колонки, используя первый элюционный буфер; и
(vii) необязательно, регулирование pH элюента неочищенного белка, используя раствор Бис-Трис;
и
(b) вторую хроматографическую стадию, включающую:
(i) прохождение уравновешивающего буфера через вторую хроматографическую колонку;
(ii) прохождение элюента неочищенного белка со стадии (a) через вторую хроматографическую колонку;
(iii) прохождение уравновешивающего буфера через вторую хроматографическую колонку; и
(iv) извлечение очищенного белка из второй хроматографической колонки, используя второй элюционный буфер.
11. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что первая хроматографическая колонка представляет собой колонку для аффинной хроматографии, конкретнее, отличающийся тем, что первая хроматографическая колонка представляет собой колонку белка A для аффинной хроматографии.
12. Способ по п. 1 или 2, отличающийся тем, что вторая хроматографическая колонка представляет собой хроматографическую колонку с мультимодальной смолой.
13. Способ по п. 1, отличающийся тем, что указанный способ включает следующие стадии:
(a) первую хроматографическую стадию, включающую:
(i) прохождение уравновешивающего буфера через первую хроматографическую колонку;
(ii) прохождение раствора через первую хроматографическую колонку;
(iii) прохождение уравновешивающего буфера через первую хроматографическую колонку;
(iv) элюирование элюата неочищенного белка из первой хроматографической колонки с использованием первого элюционного буфера; и
(v) необязательно, регулирование pH элюента неочищенного белка с использованием раствора Бис-Трис;
и
(b) вторую хроматографическую стадию, включающую:
(i) прохождение уравновешивающего буфера через вторую хроматографическую колонку;
(ii) прохождение элюента неочищенного белка со стадии (a) через вторую хроматографическую колонку;
(iii) прохождение уравновешивающего буфера через вторую хроматографическую колонку;
(iv) прохождение промывного и обеззараживающего буфера через вторую хроматографическую колонку;
(v) прохождение уравновешивающего буфера через вторую хроматографическую колонку; и
(vi) извлечение очищенного белка из второй хроматографической колонки с использованием второго элюционного буфера.
14. Способ по любому из пп. 1, 2 или 13, отличающийся тем, что первая хроматографическая колонка представляет собой хроматографическую колонку с мультимодальной смолой.
15. Способ по любому из пп. 1, 2 или 13, отличающийся тем, что вторая хроматографическая колонка представляет собой колонку для аффинной хроматографии, конкретнее, отличающийся тем, что вторая хроматографическая колонка представляет собой колонку белка A для аффинной хроматографии.
16. Способ по любому из пп. 1, 2 или 13, отличающийся тем, что белок представляет собой антитело, конкретнее, отличающийся тем, что антитело представляет собой моноклональное антитело, еще конкретнее, белок представляет собой моноклональное антитело, выбранное из группы, состоящей из антитела, которое специфически связывается с протофибриллярной формой человеческого β-амилоидного белка, антитела, которое специфически связывается с поли-N-ацетилглюкозамином (PNAG) бактериального поверхностного полисахарида, и антитела, которое специфически связывается с трансмембранным гликопротеином CD38.
17. Способ по любому из пп. 1, 2 или 13, дополнительно включающий, после стадии (b), стадию (c) прохождения элюента неочищенного белка через мембранный поглотитель.
18. Способ по п. 17, отличающийся тем, что указанный мембранный поглотитель представляет собой толерантный к взаимодействию с солью хроматографический мембранный поглотитель.
19. Способ по любому из пп. 1, 2 или 18, дополнительно включающий стадию нанофильтрации после стадии (b) или (c).
20. Способ по п. 19, дополнительно включающий стадию ультрафильтрации и диафильтрации после стадии нанофильтрации.
21. Способ по любому из пп. 1, 2 или 20, отличающийся тем, что первый элюционный буфер содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 3 до 4 уксусной кислотой.
22. Способ по любому из пп. 1, 2 или 20, отличающийся тем, что второй элюционный буфер:
- содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 4 до 5 уксусной кислотой, или
- содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 150 до 250 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 8 до 9 уксусной кислотой.
23. Способ по любому из пп. 1, 2 13 или 20, отличающийся тем, что первый элюционный буфер:
- содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 4 до 5 уксусной кислотой, или
- содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 150 до 250 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 8 до 9 уксусной кислотой.
24. Способ по любому из пп. 1, 2, 13 или 20, отличающийся тем, что второй элюционный буфер содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 3 до 4 уксусной кислотой.
25. Способ по любому из пп. 2, 13 или 20, отличающийся тем, что уравновешивающий буфер содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 7 до 8 уксусной кислотой.
26. Способ по любому из пп. 2, 13 или 20, отличающийся тем, что промывной и обеззараживающий буфер содержит от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 0,9 до 1,1 мМ NaCl, pH которого доводят до диапазона от 7 до 8 уксусной кислотой.
27. Способ по любому из пп. 1, 2 13 или 20, отличающийся тем, что очищенный белок извлекается с выходом по меньшей мере 85%.
28. Способ по любому из пп. 1, 2 13 или 20, отличающийся тем, что извлеченный очищенный белок демонстрирует чистоту по меньшей мере 95%.
29. Способ по любому из пп. 1, 2 13 или 20, дополнительно включающий стадию включения извлеченного очищенного белка в состав фармацевтической композиции.
30. Способ получения буферов, пригодных для использования в способе по любому из пп. 1-29, включающему стадии:
i) получения раствора с конечной концентрацией от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl;
ii) доведения pH раствора до величины в диапазоне от 7 до 8 уксусной кислотой;
iii) сбора половины раствора, посредством этого получая уравновешивающий буфер;
iv) доведения pH оставшейся половины раствора со стадии (iii) до величины в диапазоне от 4 до 5 уксусной кислотой;
v) сбора половины раствора, полученного на стадии (iv), посредством этого получая элюционный буфер;
vi) доведения pH оставшейся половины раствора со стадии (v) до величины в диапазоне от 3 до 4 уксусной кислотой, посредством этого получая дополнительный элюционный буфер;
vii) сбора половины уравновешивающего буфера, полученного на стадии (iii), и добавления NaCl для получения конечной концентрации NaCl в диапазоне от 0,9 до 1,1 мМ, посредством этого получая промывной и обеззараживающий буфер.
31. Способ получения буферов, пригодных для использования в способе по любому из пп. 1-29, включающий стадии:
i) получения раствора с конечной концентрацией от 15 до 25 мМ Бис-Трис и от 15 до 25 мМ NaCl;
ii) доведения pH раствора до величины в диапазоне от 8 до 9 уксусной кислотой;
iii) сбора одной четверти раствора, посредством этого получая элюционный буфер;
iv) доведения pH оставшегося раствора со стадии (iii) до величины в диапазоне от 7 до 8 уксусной кислотой;
v) сбора двух третей раствора, полученного на стадии (iv), посредством этого получая уравновешивающий буфер;
vi) доведения pH оставшегося раствора со стадии (v) до величины в диапазоне от 3 до 4 уксусной кислотой, посредством этого получая дополнительный элюционный буфер;
vii) сбора половины уравновешивающего буфера, полученного на стадии (v), и добавления NaCl для получения конечной концентрации NaCl в диапазоне от 0,9 до 1,1 мМ (например, 1М), посредством этого получая промывной и обеззараживающий буфер.
32. Набор, содержащий:
(a) хроматографическую колонку с мультимодальной смолой и/или хроматографическую колонку для аффинной хроматографии, такую как колонка белка A;
и
(b) по меньшей мере один буфер, содержащий или состоящий из Бис-Трис, уксусной кислоты, NaCl и воды.
33. Набор, содержащий:
(a) хроматографическую колонку с мультимодальной смолой и/или хроматографическую колонку для аффинной хроматографии, такую как колонка белка A;
и
(b) инструкции по получению по меньшей мере одного буфера, содержащего или состоящего из Бис-Трис, уксусной кислоты, NaCl и воды.
34. Применение буфера, содержащего или состоящего из Бис-Трис, уксусной кислоты, NaCl и воды, для очистки белка из раствора по меньшей мере одной хроматографической стадией.
35. Применение по п. 34, отличающееся тем, что хроматографическая стадия представляет собой стадию хроматографии на колонке с мультимодальной смолой и/или на колонке для аффинной хроматографии, такой как колонка белка A.
RU2014125063/04A 2011-11-23 2012-05-23 Очистка белка с использованием бис-трис буфера RU2603347C2 (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EPPCT/EP2011/070768 2011-11-23
PCT/EP2011/070768 WO2013075740A1 (en) 2011-11-23 2011-11-23 Antibody purification method
PCT/EP2012/059528 WO2013075849A1 (en) 2011-11-23 2012-05-23 Protein purification using bis-tris buffer

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2014125063A true RU2014125063A (ru) 2015-12-27
RU2603347C2 RU2603347C2 (ru) 2016-11-27

Family

ID=46125462

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2014125063/04A RU2603347C2 (ru) 2011-11-23 2012-05-23 Очистка белка с использованием бис-трис буфера

Country Status (14)

Country Link
US (2) US10131714B2 (ru)
JP (2) JP6437311B2 (ru)
KR (1) KR102048598B1 (ru)
CN (1) CN104039808B (ru)
AR (1) AR086525A1 (ru)
AU (2) AU2012342865A1 (ru)
BR (1) BR112014012275A2 (ru)
CA (1) CA2855491A1 (ru)
IL (1) IL232558B (ru)
MX (1) MX364908B (ru)
RU (1) RU2603347C2 (ru)
SG (1) SG11201402410RA (ru)
TW (1) TWI643865B (ru)
WO (2) WO2013075740A1 (ru)

Families Citing this family (30)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2013075740A1 (en) 2011-11-23 2013-05-30 Sanofi Antibody purification method
US10704021B2 (en) 2012-03-15 2020-07-07 Flodesign Sonics, Inc. Acoustic perfusion devices
DK2994485T3 (en) * 2013-05-06 2018-04-23 Sanofi Sa CONTINUOUS MULTIPLE STEP PROCEDURE FOR PURIFICATION OF ANTIBODIES
AR096713A1 (es) 2013-06-25 2016-01-27 Cadila Healthcare Ltd Proceso de purificación para anticuerpos monoclonales
CN103480346B (zh) * 2013-10-08 2016-04-06 天津工业大学 一种含大环化合物的新型亲和分离材质制备方法及应用
CN104628846B (zh) * 2013-11-06 2019-12-06 三生国健药业（上海）股份有限公司 重组蛋白质的纯化方法
CA2935960C (en) 2014-01-08 2023-01-10 Bart Lipkens Acoustophoresis device with dual acoustophoretic chamber
US10329323B2 (en) * 2014-07-25 2019-06-25 The United States Of America, As Represented By The Secretary, Department Of Health & Human Services Method for purifying antibodies using PBS
US11566082B2 (en) 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US20160176921A1 (en) * 2014-12-22 2016-06-23 Alexion Pharmaceuticals, Inc. Methods of purifying recombinant proteins
US11377651B2 (en) 2016-10-19 2022-07-05 Flodesign Sonics, Inc. Cell therapy processes utilizing acoustophoresis
US11708572B2 (en) 2015-04-29 2023-07-25 Flodesign Sonics, Inc. Acoustic cell separation techniques and processes
US11214789B2 (en) 2016-05-03 2022-01-04 Flodesign Sonics, Inc. Concentration and washing of particles with acoustics
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
ES2874974T3 (es) 2016-05-11 2021-11-05 Cytiva Bioprocess R & D Ab Matriz de separación
US10703774B2 (en) 2016-09-30 2020-07-07 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
CN109311948B (zh) 2016-05-11 2022-09-16 思拓凡生物工艺研发有限公司 清洁和/或消毒分离基质的方法
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
US10889615B2 (en) 2016-05-11 2021-01-12 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
US11708390B2 (en) 2016-05-11 2023-07-25 Cytiva Bioprocess R&D Ab Method of storing a separation matrix
WO2018200430A1 (en) * 2017-04-26 2018-11-01 Bristol-Myers Squibb Company Methods of antibody production that minimize disulfide bond reduction
EP3725092A4 (en) 2017-12-14 2021-09-22 FloDesign Sonics, Inc. DRIVE AND CONTROL UNIT FOR ACOUSTIC CONVERTER
US11603527B2 (en) * 2017-12-27 2023-03-14 Global Life Sciences Solutions Usa Llc Method and kit for viral vector isolation
WO2019183334A1 (en) 2018-03-21 2019-09-26 Waters Technologies Corporation Non-antibody high-affinity-based sample preparation, sorbents, devices and methods
EP3546475A1 (en) * 2018-03-27 2019-10-02 Sanofi Full flow-through process for purifying recombinant proteins
CN112105927B (zh) * 2018-05-08 2024-06-25 沃特世科技公司 可用于pH梯度阳离子交换色谱法的方法、组合物和试剂盒
EP3636657A1 (en) 2018-10-08 2020-04-15 Ablynx N.V. Chromatography-free antibody purification method
CN113845562A (zh) * 2020-06-28 2021-12-28 佛山汉腾生物科技有限公司 目的蛋白纯化方法
WO2022234412A1 (en) 2021-05-03 2022-11-10 Lupin Limited A process for purification of fc-fusion proteins
US20230240961A1 (en) * 2022-01-28 2023-08-03 Praj Industries Limited Process for the preparation of antimalassezia powder

Family Cites Families (28)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1989003840A1 (en) * 1987-10-23 1989-05-05 Schering Corporation Method of purifying protein
CA2106612C (en) 1993-09-21 2001-02-06 Diana Pliura Displacement chromatography process
US5891741A (en) * 1997-05-16 1999-04-06 Coulter International Corp. Antibody-aminodextran-phycobiliprotein conjugates
CN1136317C (zh) * 1999-03-12 2004-01-28 中国人民解放军第四军医大学 单克隆抗体双段和单段的制备方法
US20020009445A1 (en) * 2000-07-12 2002-01-24 Yansheng Du Human beta-amyloid antibody and use thereof for treatment of alzheimer's disease
US6602855B2 (en) * 2001-04-30 2003-08-05 Syn X Pharma, Inc. Biopolymer marker indicative of disease state having a molecular weight of 1449 daltons
EP2439213B1 (en) 2004-04-21 2018-12-12 The Brigham and Women's Hospital, Inc. Poly-N-acetyl glucosamine (PNAG/DPNAG)-binding antibodies and methods of use thereof
US7714112B2 (en) * 2004-10-21 2010-05-11 Ge Healthcare Bio-Sciences Ab Method of antibody purification
NZ561883A (en) 2005-03-23 2010-11-26 Genmab As Antibodies against CD38 for treatment of multiple myeloma
CN1814775A (zh) * 2005-12-06 2006-08-09 中国海洋大学 一种抗病毒活性寡聚肽的制备方法
EP1914242A1 (en) * 2006-10-19 2008-04-23 Sanofi-Aventis Novel anti-CD38 antibodies for the treatment of cancer
PL2167526T3 (pl) 2007-07-11 2011-09-30 Novo Nordisk As Oczyszczanie czynnika VIII za pomocą żywicy o mieszanej funkcji lub wielofunkcyjnej
ES2639016T3 (es) 2007-11-16 2017-10-25 The Rockefeller University Anticuerpos específicos para la forma protofibrilar de proteína beta-amiloide
WO2009111347A1 (en) * 2008-02-29 2009-09-11 Biogen Idec Ma Inc. Purified immunoglobulin fusion proteins and methods of their purification
NZ590257A (en) 2008-07-18 2012-08-31 Grifols Therapeutics Inc Method of preparing alpha-1 proteinase inhibitor
WO2010071208A1 (ja) 2008-12-19 2010-06-24 武田薬品工業株式会社 抗体の精製方法
JP2012515161A (ja) 2009-01-13 2012-07-05 ジーイー・ヘルスケア・バイオサイエンス・アクチボラグ 負荷電ポリマーによる生体分子の沈殿
KR101224468B1 (ko) 2009-05-20 2013-01-23 주식회사 파멥신 신규한 형태의 이중표적항체 및 그 용도
ES2817802T3 (es) 2009-08-07 2021-04-08 Emd Millipore Corp Métodos para purificar una proteína objetivo de una o más impurezas en una muestra
US9527010B2 (en) 2009-09-25 2016-12-27 Ge Healthcare Bio-Sciences Corp. Separation system and method
EP2490780A4 (en) 2009-10-20 2014-04-09 Merck Sharp & Dohme USE OF MIXED MODE CHROMATOGRAPHY FOR CAPTURE AND PURIFICATION OF BASIC ANTIBODY PRODUCTS
PT2415779E (pt) * 2010-08-02 2015-05-13 Ratiopharm Gmbh Processo de produção e purificação de uma sialiltransferase solúvel activa
WO2012125735A1 (en) 2011-03-15 2012-09-20 Abott Laboratories An integrated approach to the isolation and purification of antibodies
KR102058254B1 (ko) * 2011-03-29 2019-12-20 글락소스미스클라인 엘엘씨 단백질 정제용 완충제 시스템
WO2012174535A1 (en) * 2011-06-17 2012-12-20 Constitution Medical, Inc. Solutions for histoprocessing of biological samples
US9096648B2 (en) 2011-08-19 2015-08-04 Emd Millipore Corporation Methods of reducing level of one or more impurities in a sample during protein purification
SG10201604104PA (en) 2011-10-25 2016-07-28 Prothena Therapeutics Ltd Antibody formulations and methods
WO2013075740A1 (en) 2011-11-23 2013-05-30 Sanofi Antibody purification method

Also Published As

Publication number Publication date
AU2012342865A1 (en) 2014-06-19
US20140323698A1 (en) 2014-10-30
IL232558B (en) 2018-08-30
CN104039808A (zh) 2014-09-10
WO2013075849A1 (en) 2013-05-30
CA2855491A1 (en) 2013-05-30
AR086525A1 (es) 2013-12-18
SG11201402410RA (en) 2014-06-27
JP2015500798A (ja) 2015-01-08
IL232558A0 (en) 2014-06-30
AU2017245478B2 (en) 2019-05-16
CN104039808B (zh) 2019-04-19
KR20140094013A (ko) 2014-07-29
JP2017095505A (ja) 2017-06-01
TWI643865B (zh) 2018-12-11
US20190135942A1 (en) 2019-05-09
JP6437311B2 (ja) 2018-12-12
TW201321402A (zh) 2013-06-01
RU2603347C2 (ru) 2016-11-27
WO2013075740A1 (en) 2013-05-30
AU2017245478A1 (en) 2017-11-02
MX2014006284A (es) 2014-10-24
KR102048598B1 (ko) 2019-11-25
MX364908B (es) 2019-05-13
US10131714B2 (en) 2018-11-20
BR112014012275A2 (pt) 2017-05-30

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2014125063A (ru) Очистка белка с использованием бис-трис буфера
RU2015151869A (ru) Способ непрерывной многостадийной очистки антител
JP6593721B2 (ja) 高純度の組換えヒト血清アルブミンを単離、精製するクロマトグラフ法
US10053489B2 (en) Method for purifying antibody
JP2016519137A5 (ru)
RU2011137030A (ru) Способы очистки малых модулярных иммунофармацевтических белков
BR112013030628A2 (pt) "métodos para produção de uma proteína purificada de interesse utilizando uma matriz de cromatografia de afinidade (ca), e de um anticorpo purificado, fragmento de anticorpo ou proteína de fusão de fc utilizando a coluna de proteína a".
US20210139535A1 (en) Method for purifying antibodies
NZ627668A (en) Isolation and purification of anti-il-13 antibodies using protein a affinity chromatography
MX2015005178A (es) Purificacion de polipeptidos usando ultrafiltracion de flujo tangencial de etapa doble.
RU2009127816A (ru) Способ очистки аполипопротеина а-1
JP2014507368A5 (ru)
HRP20200710T1 (hr) Novi postupak za efikasno pročišćavanje humanog serumskog albumina
CN1807447A (zh) 谷胱甘肽纯化分离方法
RU2006123543A (ru) Способ очистки интерферона бета
CN106349384A (zh) 一种纯化重组白细胞介素12的方法
KR20220101168A (ko) 이온 교환 크로마토그래피 동안 항체의 수율을 증가시키는 방법
WO2011015919A1 (en) A highly efficient process of purification and production of recombinant infliximab
RU2006123539A (ru) Способ очистки интерферона бета
MX2024004764A (es) Procedimiento para purificar una proteína de fusión que tiene un dominio fc de igg.
BRPI0900276B1 (pt) PROCESSO DE PURIFICAÇÃO DE IMUNOGLOBULINA G (IgG) A PARTIR DO SORO OU PLASMA HUMANO POR CROMATOGRAFIA EM GEL (OMEGA)-AMINOHEXIL-AGAROSE OU (OMEGA)-AMINODECIL- AGAROSE
EP2782925A1 (en) Protein purification using bis-tris buffer