RU2013102953A - Полипептиды - Google Patents
Полипептиды Download PDFInfo
- Publication number
- RU2013102953A RU2013102953A RU2013102953/10A RU2013102953A RU2013102953A RU 2013102953 A RU2013102953 A RU 2013102953A RU 2013102953/10 A RU2013102953/10 A RU 2013102953/10A RU 2013102953 A RU2013102953 A RU 2013102953A RU 2013102953 A RU2013102953 A RU 2013102953A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- binding polypeptide
- albumin binding
- seq
- conjugate
- albumin
- Prior art date
Links
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract 105
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 title claims abstract 104
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 title claims abstract 101
- 230000027455 binding Effects 0.000 claims abstract 86
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 claims abstract 82
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 claims abstract 82
- 125000003275 alpha amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract 9
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims 22
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 claims 19
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 claims 19
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 17
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims 16
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims 16
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims 14
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 12
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 claims 10
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims 10
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 claims 7
- 125000000151 cysteine group Chemical group N[C@@H](CS)C(=O)* 0.000 claims 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 6
- 229940127089 cytotoxic agent Drugs 0.000 claims 5
- 239000002254 cytotoxic agent Substances 0.000 claims 5
- 231100000599 cytotoxic agent Toxicity 0.000 claims 5
- -1 IL-l-RA Proteins 0.000 claims 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims 3
- 108010051696 Growth Hormone Proteins 0.000 claims 3
- 102000008100 Human Serum Albumin Human genes 0.000 claims 3
- 108091006905 Human Serum Albumin Proteins 0.000 claims 3
- 102100038803 Somatotropin Human genes 0.000 claims 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 claims 3
- 239000002738 chelating agent Substances 0.000 claims 3
- 239000000122 growth hormone Substances 0.000 claims 3
- 230000028993 immune response Effects 0.000 claims 3
- 108091033319 polynucleotide Proteins 0.000 claims 3
- 102000040430 polynucleotide Human genes 0.000 claims 3
- 239000002157 polynucleotide Substances 0.000 claims 3
- MZOFCQQQCNRIBI-VMXHOPILSA-N (3s)-4-[[(2s)-1-[[(2s)-1-[[(1s)-1-carboxy-2-hydroxyethyl]amino]-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino]-5-(diaminomethylideneamino)-1-oxopentan-2-yl]amino]-3-[[2-[[(2s)-2,6-diaminohexanoyl]amino]acetyl]amino]-4-oxobutanoic acid Chemical compound OC[C@@H](C(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CCCN=C(N)N)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@@H](N)CCCCN MZOFCQQQCNRIBI-VMXHOPILSA-N 0.000 claims 2
- 231100000699 Bacterial toxin Toxicity 0.000 claims 2
- 108700012439 CA9 Proteins 0.000 claims 2
- 102100024423 Carbonic anhydrase 9 Human genes 0.000 claims 2
- AOJJSUZBOXZQNB-TZSSRYMLSA-N Doxorubicin Chemical compound O([C@H]1C[C@@](O)(CC=2C(O)=C3C(=O)C=4C=CC=C(C=4C(=O)C3=C(O)C=21)OC)C(=O)CO)[C@H]1C[C@H](N)[C@H](O)[C@H](C)O1 AOJJSUZBOXZQNB-TZSSRYMLSA-N 0.000 claims 2
- 108010017080 Granulocyte Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 claims 2
- 102000004269 Granulocyte Colony-Stimulating Factor Human genes 0.000 claims 2
- 102100039939 Growth/differentiation factor 8 Human genes 0.000 claims 2
- NTYJJOPFIAHURM-UHFFFAOYSA-N Histamine Chemical compound NCCC1=CN=CN1 NTYJJOPFIAHURM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 claims 2
- 108010056852 Myostatin Proteins 0.000 claims 2
- 241000191940 Staphylococcus Species 0.000 claims 2
- WDLRUFUQRNWCPK-UHFFFAOYSA-N Tetraxetan Chemical group OC(=O)CN1CCN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC1 WDLRUFUQRNWCPK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 108060008682 Tumor Necrosis Factor Proteins 0.000 claims 2
- 102000000852 Tumor Necrosis Factor-alpha Human genes 0.000 claims 2
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 claims 2
- 239000000688 bacterial toxin Substances 0.000 claims 2
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 claims 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 claims 2
- 239000013604 expression vector Substances 0.000 claims 2
- 125000003630 glycyl group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C(*)=O 0.000 claims 2
- NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N insulin Chemical compound N1C(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(NC(=O)CN)C(C)CC)CSSCC(C(NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CCC(N)=O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(=O)NC(CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)NC(CSSCC(NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2C=CC(O)=CC=2)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(O)=O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC=2NC=NC=2)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC2=O)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(O)=O)C(=O)NC(CCCNC(N)=N)C(=O)NCC(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC=CC=3)C(=O)NC(CC=3C=CC(O)=CC=3)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)N3C(CCC3)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)NC(C)C(O)=O)C(=O)NC(CC(N)=O)C(O)=O)=O)NC(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(C(C)O)NC(=O)C1CSSCC2NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)C(NC(=O)C(N)CC=1C=CC=CC=1)C(C)C)CC1=CN=CN1 NOESYZHRGYRDHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 230000003993 interaction Effects 0.000 claims 2
- 125000003588 lysine group Chemical group [H]N([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])([H])C([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 claims 2
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 claims 2
- 125000003396 thiol group Chemical group [H]S* 0.000 claims 2
- AUTDIWAXETZSGJ-UHFFFAOYSA-N 2-[4,7-bis(carboxymethyl)-10-[2-[2-(2,5-dioxopyrrol-1-yl)ethylamino]-2-oxoethyl]-1,4,7,10-tetrazacyclododec-1-yl]acetic acid Chemical group C1CN(CC(O)=O)CCN(CC(=O)O)CCN(CC(O)=O)CCN1CC(=O)NCCN1C(=O)C=CC1=O AUTDIWAXETZSGJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 208000024827 Alzheimer disease Diseases 0.000 claims 1
- 102000008102 Ankyrins Human genes 0.000 claims 1
- 108010049777 Ankyrins Proteins 0.000 claims 1
- 108091023037 Aptamer Proteins 0.000 claims 1
- 101100067974 Arabidopsis thaliana POP2 gene Proteins 0.000 claims 1
- 102100038080 B-cell receptor CD22 Human genes 0.000 claims 1
- 102100024222 B-lymphocyte antigen CD19 Human genes 0.000 claims 1
- 102100022005 B-lymphocyte antigen CD20 Human genes 0.000 claims 1
- 108010039209 Blood Coagulation Factors Proteins 0.000 claims 1
- 102000015081 Blood Coagulation Factors Human genes 0.000 claims 1
- 102400000667 Brain natriuretic peptide 32 Human genes 0.000 claims 1
- 101800000407 Brain natriuretic peptide 32 Proteins 0.000 claims 1
- 101800002247 Brain natriuretic peptide 45 Proteins 0.000 claims 1
- 102100024217 CAMPATH-1 antigen Human genes 0.000 claims 1
- 101150013553 CD40 gene Proteins 0.000 claims 1
- 108010065524 CD52 Antigen Proteins 0.000 claims 1
- 102100025221 CD70 antigen Human genes 0.000 claims 1
- 102000014914 Carrier Proteins Human genes 0.000 claims 1
- 108010012236 Chemokines Proteins 0.000 claims 1
- 102000019034 Chemokines Human genes 0.000 claims 1
- 102100022641 Coagulation factor IX Human genes 0.000 claims 1
- 102100023804 Coagulation factor VII Human genes 0.000 claims 1
- 102000004127 Cytokines Human genes 0.000 claims 1
- 108090000695 Cytokines Proteins 0.000 claims 1
- BWGNESOTFCXPMA-UHFFFAOYSA-N Dihydrogen disulfide Chemical compound SS BWGNESOTFCXPMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 102000001301 EGF receptor Human genes 0.000 claims 1
- 108010076282 Factor IX Proteins 0.000 claims 1
- 108010023321 Factor VII Proteins 0.000 claims 1
- 108010054218 Factor VIII Proteins 0.000 claims 1
- 102000001690 Factor VIII Human genes 0.000 claims 1
- 102100037362 Fibronectin Human genes 0.000 claims 1
- 108010067306 Fibronectins Proteins 0.000 claims 1
- 101710198884 GATA-type zinc finger protein 1 Proteins 0.000 claims 1
- 102100025101 GATA-type zinc finger protein 1 Human genes 0.000 claims 1
- JRZJKWGQFNTSRN-UHFFFAOYSA-N Geldanamycin Natural products C1C(C)CC(OC)C(O)C(C)C=C(C)C(OC(N)=O)C(OC)CCC=C(C)C(=O)NC2=CC(=O)C(OC)=C1C2=O JRZJKWGQFNTSRN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- DTHNMHAUYICORS-KTKZVXAJSA-N Glucagon-like peptide 1 Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(N)=O)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](CCC(N)=O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC=1C=CC=CC=1)NC(=O)[C@@H](NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](N)CC=1N=CNC=1)[C@@H](C)O)[C@@H](C)O)C(C)C)C1=CC=CC=C1 DTHNMHAUYICORS-KTKZVXAJSA-N 0.000 claims 1
- 102100041003 Glutamate carboxypeptidase 2 Human genes 0.000 claims 1
- 108010017213 Granulocyte-Macrophage Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 claims 1
- 102100039620 Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor Human genes 0.000 claims 1
- 108010043121 Green Fluorescent Proteins Proteins 0.000 claims 1
- 102000004144 Green Fluorescent Proteins Human genes 0.000 claims 1
- 101000884305 Homo sapiens B-cell receptor CD22 Proteins 0.000 claims 1
- 101000980825 Homo sapiens B-lymphocyte antigen CD19 Proteins 0.000 claims 1
- 101000897405 Homo sapiens B-lymphocyte antigen CD20 Proteins 0.000 claims 1
- 101000934356 Homo sapiens CD70 antigen Proteins 0.000 claims 1
- 101000914324 Homo sapiens Carcinoembryonic antigen-related cell adhesion molecule 5 Proteins 0.000 claims 1
- 101000914321 Homo sapiens Carcinoembryonic antigen-related cell adhesion molecule 7 Proteins 0.000 claims 1
- 101100118549 Homo sapiens EGFR gene Proteins 0.000 claims 1
- 101000892862 Homo sapiens Glutamate carboxypeptidase 2 Proteins 0.000 claims 1
- 101001133056 Homo sapiens Mucin-1 Proteins 0.000 claims 1
- 101000934338 Homo sapiens Myeloid cell surface antigen CD33 Proteins 0.000 claims 1
- 101000617725 Homo sapiens Pregnancy-specific beta-1-glycoprotein 2 Proteins 0.000 claims 1
- 101001012157 Homo sapiens Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 Proteins 0.000 claims 1
- 101000851376 Homo sapiens Tumor necrosis factor receptor superfamily member 8 Proteins 0.000 claims 1
- 206010020751 Hypersensitivity Diseases 0.000 claims 1
- 102000004877 Insulin Human genes 0.000 claims 1
- 108090001061 Insulin Proteins 0.000 claims 1
- 102000019223 Interleukin-1 receptor Human genes 0.000 claims 1
- 108050006617 Interleukin-1 receptor Proteins 0.000 claims 1
- 102000000588 Interleukin-2 Human genes 0.000 claims 1
- 108010002350 Interleukin-2 Proteins 0.000 claims 1
- 102000010789 Interleukin-2 Receptors Human genes 0.000 claims 1
- 108010038453 Interleukin-2 Receptors Proteins 0.000 claims 1
- 108010065637 Interleukin-23 Proteins 0.000 claims 1
- 108090001007 Interleukin-8 Proteins 0.000 claims 1
- 102000015696 Interleukins Human genes 0.000 claims 1
- 108010063738 Interleukins Proteins 0.000 claims 1
- FBOZXECLQNJBKD-ZDUSSCGKSA-N L-methotrexate Chemical compound C=1N=C2N=C(N)N=C(N)C2=NC=1CN(C)C1=CC=C(C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O)C=C1 FBOZXECLQNJBKD-ZDUSSCGKSA-N 0.000 claims 1
- 102000019298 Lipocalin Human genes 0.000 claims 1
- 108050006654 Lipocalin Proteins 0.000 claims 1
- 108010047357 Luminescent Proteins Proteins 0.000 claims 1
- 102000006830 Luminescent Proteins Human genes 0.000 claims 1
- 102000008072 Lymphokines Human genes 0.000 claims 1
- 108010074338 Lymphokines Proteins 0.000 claims 1
- 102100034256 Mucin-1 Human genes 0.000 claims 1
- 102100025243 Myeloid cell surface antigen CD33 Human genes 0.000 claims 1
- QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N N,N-bis{2-[bis(carboxymethyl)amino]ethyl}glycine Chemical group OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(=O)O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O QPCDCPDFJACHGM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 206010028980 Neoplasm Diseases 0.000 claims 1
- 101710163270 Nuclease Proteins 0.000 claims 1
- 102000000470 PDZ domains Human genes 0.000 claims 1
- 108050008994 PDZ domains Proteins 0.000 claims 1
- 229930012538 Paclitaxel Natural products 0.000 claims 1
- 102100022019 Pregnancy-specific beta-1-glycoprotein 2 Human genes 0.000 claims 1
- 102100030086 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 Human genes 0.000 claims 1
- 102100029986 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 Human genes 0.000 claims 1
- 101710100969 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 Proteins 0.000 claims 1
- 102100029981 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 Human genes 0.000 claims 1
- 101710100963 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 Proteins 0.000 claims 1
- 102000000395 SH3 domains Human genes 0.000 claims 1
- 108050008861 SH3 domains Proteins 0.000 claims 1
- 101100123851 Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) HER1 gene Proteins 0.000 claims 1
- 102000005157 Somatostatin Human genes 0.000 claims 1
- 108010056088 Somatostatin Proteins 0.000 claims 1
- 102000004338 Transferrin Human genes 0.000 claims 1
- 108090000901 Transferrin Proteins 0.000 claims 1
- 102100040245 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 5 Human genes 0.000 claims 1
- 102100036857 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 8 Human genes 0.000 claims 1
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 claims 1
- 208000026935 allergic disease Diseases 0.000 claims 1
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 claims 1
- 108700024685 ancestim Proteins 0.000 claims 1
- 239000000427 antigen Substances 0.000 claims 1
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 claims 1
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 claims 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims 1
- 108010044540 auristatin Proteins 0.000 claims 1
- 108091008324 binding proteins Proteins 0.000 claims 1
- 239000003114 blood coagulation factor Substances 0.000 claims 1
- HXCHCVDVKSCDHU-LULTVBGHSA-N calicheamicin Chemical group C1[C@H](OC)[C@@H](NCC)CO[C@H]1O[C@H]1[C@H](O[C@@H]2C\3=C(NC(=O)OC)C(=O)C[C@](C/3=C/CSSSC)(O)C#C\C=C/C#C2)O[C@H](C)[C@@H](NO[C@@H]2O[C@H](C)[C@@H](SC(=O)C=3C(=C(OC)C(O[C@H]4[C@@H]([C@H](OC)[C@@H](O)[C@H](C)O4)O)=C(I)C=3C)OC)[C@@H](O)C2)[C@@H]1O HXCHCVDVKSCDHU-LULTVBGHSA-N 0.000 claims 1
- 229930195731 calicheamicin Natural products 0.000 claims 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 claims 1
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 claims 1
- 108050003126 conotoxin Proteins 0.000 claims 1
- 210000001151 cytotoxic T lymphocyte Anatomy 0.000 claims 1
- 229940042399 direct acting antivirals protease inhibitors Drugs 0.000 claims 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 claims 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 claims 1
- 229960004679 doxorubicin Drugs 0.000 claims 1
- 239000000975 dye Substances 0.000 claims 1
- 229960004222 factor ix Drugs 0.000 claims 1
- 229940012413 factor vii Drugs 0.000 claims 1
- 229960000301 factor viii Drugs 0.000 claims 1
- 239000007850 fluorescent dye Substances 0.000 claims 1
- 102000013069 gamma-Crystallins Human genes 0.000 claims 1
- 108010079934 gamma-Crystallins Proteins 0.000 claims 1
- QTQAWLPCGQOSGP-GBTDJJJQSA-N geldanamycin Chemical compound N1C(=O)\C(C)=C/C=C\[C@@H](OC)[C@H](OC(N)=O)\C(C)=C/[C@@H](C)[C@@H](O)[C@H](OC)C[C@@H](C)CC2=C(OC)C(=O)C=C1C2=O QTQAWLPCGQOSGP-GBTDJJJQSA-N 0.000 claims 1
- 239000005090 green fluorescent protein Substances 0.000 claims 1
- 239000003102 growth factor Substances 0.000 claims 1
- 229960001340 histamine Drugs 0.000 claims 1
- 239000005556 hormone Substances 0.000 claims 1
- 229940088597 hormone Drugs 0.000 claims 1
- 230000009610 hypersensitivity Effects 0.000 claims 1
- 229940125396 insulin Drugs 0.000 claims 1
- 229940047122 interleukins Drugs 0.000 claims 1
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 claims 1
- 239000002184 metal Substances 0.000 claims 1
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 claims 1
- 229960000485 methotrexate Drugs 0.000 claims 1
- 210000002500 microbody Anatomy 0.000 claims 1
- 101710135378 pH 6 antigen Proteins 0.000 claims 1
- 229960001592 paclitaxel Drugs 0.000 claims 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims 1
- 229960003330 pentetic acid Drugs 0.000 claims 1
- 239000000137 peptide hydrolase inhibitor Substances 0.000 claims 1
- 229920001481 poly(stearyl methacrylate) Polymers 0.000 claims 1
- 230000000770 proinflammatory effect Effects 0.000 claims 1
- 125000006239 protecting group Chemical group 0.000 claims 1
- 230000009834 selective interaction Effects 0.000 claims 1
- 125000003607 serino group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(O[H])([H])[H] 0.000 claims 1
- 239000003998 snake venom Substances 0.000 claims 1
- NHXLMOGPVYXJNR-ATOGVRKGSA-N somatostatin Chemical compound C([C@H]1C(=O)N[C@H](C(N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CSSC[C@@H](C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC=CC=2)C(=O)N[C@@H](CC=2C3=CC=CC=C3NC=2)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@H](C(=O)N1)[C@@H](C)O)NC(=O)CNC(=O)[C@H](C)N)C(O)=O)=O)[C@H](O)C)C1=CC=CC=C1 NHXLMOGPVYXJNR-ATOGVRKGSA-N 0.000 claims 1
- 229960000553 somatostatin Drugs 0.000 claims 1
- 101150047061 tag-72 gene Proteins 0.000 claims 1
- RCINICONZNJXQF-MZXODVADSA-N taxol Chemical compound O([C@@H]1[C@@]2(C[C@@H](C(C)=C(C2(C)C)[C@H](C([C@]2(C)[C@@H](O)C[C@H]3OC[C@]3([C@H]21)OC(C)=O)=O)OC(=O)C)OC(=O)[C@H](O)[C@@H](NC(=O)C=1C=CC=CC=1)C=1C=CC=CC=1)O)C(=O)C1=CC=CC=C1 RCINICONZNJXQF-MZXODVADSA-N 0.000 claims 1
- 229950001790 tendamistat Drugs 0.000 claims 1
- 108010037401 tendamistate Proteins 0.000 claims 1
- 239000003053 toxin Substances 0.000 claims 1
- 231100000765 toxin Toxicity 0.000 claims 1
- 108700012359 toxins Proteins 0.000 claims 1
- PKVRCIRHQMSYJX-AIFWHQITSA-N trabectedin Chemical compound C([C@@]1(C(OC2)=O)NCCC3=C1C=C(C(=C3)O)OC)S[C@@H]1C3=C(OC(C)=O)C(C)=C4OCOC4=C3[C@H]2N2[C@@H](O)[C@H](CC=3C4=C(O)C(OC)=C(C)C=3)N(C)[C@H]4[C@@H]21 PKVRCIRHQMSYJX-AIFWHQITSA-N 0.000 claims 1
- 229960000977 trabectedin Drugs 0.000 claims 1
- 239000012581 transferrin Substances 0.000 claims 1
- 108010047303 von Willebrand Factor Proteins 0.000 claims 1
- 102100036537 von Willebrand factor Human genes 0.000 claims 1
- 229960001134 von willebrand factor Drugs 0.000 claims 1
- 239000011701 zinc Substances 0.000 claims 1
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
- C07K14/315—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Streptococcus (G), e.g. Enterococci
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K51/00—Preparations containing radioactive substances for use in therapy or testing in vivo
- A61K51/02—Preparations containing radioactive substances for use in therapy or testing in vivo characterised by the carrier, i.e. characterised by the agent or material covalently linked or complexing the radioactive nucleus
- A61K51/04—Organic compounds
- A61K51/08—Peptides, e.g. proteins, carriers being peptides, polyamino acids, proteins
- A61K51/081—Peptides, e.g. proteins, carriers being peptides, polyamino acids, proteins the protein being an albumin, e.g. human serum albumin [HSA], bovine serum albumin [BSA], ovalbumin
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P35/00—Antineoplastic agents
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P43/00—Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/001—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof by chemical synthesis
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K19/00—Hybrid peptides, i.e. peptides covalently bound to nucleic acids, or non-covalently bound protein-protein complexes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
- C12N15/62—DNA sequences coding for fusion proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/20—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand
- C07K2319/21—Fusion polypeptide containing a tag with affinity for a non-protein ligand containing a His-tag
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/31—Fusion polypeptide fusions, other than Fc, for prolonged plasma life, e.g. albumin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/50—Fusion polypeptide containing protease site
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/70—Fusion polypeptide containing domain for protein-protein interaction
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
- Y02A50/00—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE in human health protection, e.g. against extreme weather
- Y02A50/30—Against vector-borne diseases, e.g. mosquito-borne, fly-borne, tick-borne or waterborne diseases whose impact is exacerbated by climate change
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Optics & Photonics (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Abstract
1. Альбуминсвязующий полипептид, включающий аминокислотную последовательность, выбранную из:i) LAXAKXXANXELDXYGVSDF YKRLIXKAKT VEGVEALKXXILXXLP,где независимо друг от другаХвыбран из Е, S, Q и С;Хвыбран из Е, S и С;Хвыбран из А и S;Хвыбран из А, S и R;Xвыбран из А, S, С и K;Хвыбран из D и Е;Хвыбран из D и Е;Хвыбран из А и Е;Хвыбран из А и K;Хвыбран из А, S и Е;L в положении 45 присутствует или отсутствует иР в положении 46 присутствует или отсутствует;иii) аминокислотной последовательности, которая имеет по меньшей мере 95% идентичности с последовательностью, определяемой в i).2. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой Е.3. Альбуминсвязующий полипептид по любому из пп.1 и 2, где Хпредставляет собой S.4. Альбуминсвязующий полипептид по любому из пп.1-2, где Хпредставляет собой Е.5. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой А.6. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Xпредставляет собой S.7. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Xпредставляет собой С.8. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой А9. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой S.10. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой D.11. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой Е.12. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой D.13. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой Е.14. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой А.15. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой А.16. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой А.17. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Хпредставляет собой S.18. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где L при�
Claims (84)
1. Альбуминсвязующий полипептид, включающий аминокислотную последовательность, выбранную из:
i) LAX3AKX6X7ANX10 ELDX14YGVSDF YKRLIX26KAKT VEGVEALKX39X40ILX43X44LP,
где независимо друг от друга
Х3 выбран из Е, S, Q и С;
Х6 выбран из Е, S и С;
Х7 выбран из А и S;
Х10 выбран из А, S и R;
X14 выбран из А, S, С и K;
Х26 выбран из D и Е;
Х39 выбран из D и Е;
Х40 выбран из А и Е;
Х43 выбран из А и K;
Х44 выбран из А, S и Е;
L в положении 45 присутствует или отсутствует и
Р в положении 46 присутствует или отсутствует;
и
ii) аминокислотной последовательности, которая имеет по меньшей мере 95% идентичности с последовательностью, определяемой в i).
2. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х6 представляет собой Е.
3. Альбуминсвязующий полипептид по любому из пп.1 и 2, где Х3 представляет собой S.
4. Альбуминсвязующий полипептид по любому из пп.1-2, где Х3 представляет собой Е.
5. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х7 представляет собой А.
6. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где X14 представляет собой S.
7. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где X14 представляет собой С.
8. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х10 представляет собой А.
9. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х10 представляет собой S.
10. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х26 представляет собой D.
11. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х26 представляет собой Е.
12. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х39 представляет собой D.
13. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х39 представляет собой Е.
14. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х40 представляет собой А.
15. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х43 представляет собой А.
16. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х44 представляет собой А.
17. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Х44 представляет собой S.
18. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где L присутствует в положении 45.
19. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, где Р присутствует в положении 46.
20. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, который связывается с альбумином таким образом, что koff значение взаимодействия составляет не более 5×10-5 с-1.
21. Альбуминсвязующий полипептид по п.20, который связывается с альбумином таким образом, что koff значение взаимодействия составляет не более 5×10-6 с-1
22. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, аминокислотная последовательность которого выбрана из любой из SEQ ID NO:1-144 и SEQ ID NO:164-203.
23. Альбуминсвязующий полипептид по п.22, аминокислотная последовательность которого выбрана из любой из SEQ ID NO:4-5, SEQ ID NO:7-8, SEQ ID NO:10-11, SEQ ID NO:13-14, SEQ ID NO:16-17, SEQ ID NO:19-20, SEQ ID NO:22-23, SEQ ID NO:25-26, SEQ ID NO:28-29, SEQ ID NO:31-32, SEQ ID NO:34-35, SEQ ID NO:37-38, SEQ ID NO:41-42, SEQ ID NO:49-50, SEQ ID NO:164-170 и SEQ ID NO:192-203.
24. Альбуминсвязующий полипептид по п.22, аминокислотная последовательность которого выбрана из любой из SEQ ID NO:1-144.
25. Альбуминсвязующий полипептид по п.24, аминокислотная последовательность которого выбрана из любой из SEQ ID NO:4-5, SEQ ID NO:7-8, SEQ ID NO:10-11, SEQ ID NO:13-14, SEQ ID NO:16-17, SEQ ID NO:19-20, SEQ ID NO:22-23, SEQ ID NO:25-26, SEQ ID NO:28-29, SEQ ID NO:31-32, SEQ ID NO:34-35, SEQ ID NO:37-38, SEQ ID NO:41-42 и SEQ ID NO:49-50.
26. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, дополнительно включающий один или несколько дополнительных аминокислотных остатков, расположенных на N- и/или С-конце последовательности, определяемой в i).
27. Альбуминсвязующий полипептид по п.26, в котором дополнительные аминокислоты включают по меньшей мере один остаток серина на N-конце полипептида.
28. Альбуминсвязующий полипептид по любому из пп.26 и 27, в котором дополнительные аминокислоты включают остаток глицина на N-конце полипептида.
29. Альбуминсвязующий полипептид по п.26, в котором дополнительные аминокислоты включают остаток цистеина на N-конце полипептида.
30. Альбуминсвязующий полипептид по п.26, в котором дополнительные аминокислоты включают остаток лизина на С-конце полипептида.
31. Альбуминсвязующий полипептид по п.26, в котором дополнительные аминокислоты включают остаток глицина на С-конце полипептида.
32. Альбуминсвязующий полипептид по п.26, в котором дополнительные аминокислоты включают остаток цистеина на С-конце полипептида.
33. Альбуминсвязующий полипептид по п.26, аминокислотная последовательность которого выбрана из любой из SEQ ID NO:145-150 и SEQ ID NO:162-163.
34. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, включающий не более двух остатков цистеина.
35. Альбуминсвязующий полипептид по п.34, включающий не более одного остатка цистеина.
36. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, который связывается с человеческим сывороточным альбумином.
37. Гибридный белок или конъюгат, включающий
i) первый фрагмент, состоящий из альбумин-связывающего полипептида по любому из пп.1-36; и
ii) второй фрагмент, состоящий из полипептида с необходимой биологической активностью.
38. Гибридный белок или конъюгат по п.37, в котором второй фрагмент с необходимой биологической активностью представляет собой терапевтически активный полипептид.
39. Гибридный белок или конъюгат по п.38, в котором второй фрагмент с необходимой биологической активностью выбран из группы, состоящей из человеческих эндогенных ферментов, гормонов, ростовых факторов, хемокинов, цитокинов и лимфокинов.
40. Гибридный белок или конъюгат по п.39, в котором второй фрагмент выбран из группы, состоящей из IL-2, GLP-1, BNP, IL-l-RA, KGF, Stemgen®, GH, G-CSF, CTLA-4, миостатина, фактора VII, фактора VIII и фактора IX.
41. Гибридный белок или конъюгат по п.38, в котором второй фрагмент с необходимой биологической активностью представляет собой не относящийся к человеку биологически активный белок, выбранный из группы, состоящей из бактериальных токсинов, ферментов и активирующих белков.
42. Гибридный белок или конъюгат по п.37, в котором второй фрагмент с необходимой биологической активностью представляет собой связывающий полипептид, способный к избирательному взаимодействию с целевой молекулой.
43. Гибридный белок или конъюгат по п.42, в котором связывающий полипептид выбран из группы, состоящей из антител и их фрагментов и доменов, в значительной степени сохраняющих связывающую активность антител; микротелец, макротелец, авимеров и других малых, связанных дисульфидной связью белков; и связывающих белков, полученных из скаффолда, выбранных из группы, состоящей из белка А стафилококка, и его доменов, других трехспиральных доменов, липокалинов, доменов с анкириновым повтором, доменов, связывающих целлюлозу, γ-кристаллинов, зеленого флуоресцентного белка, антигена 4, ассоциированного с цитотоксическими Т-лимфоцитами человека, ингибиторов протеаз, таких как Kunitz-домены, PDZ-доменов, SH3-доменов, пептидных аптамеров, нуклеазы стафилококка, тендамистатов, домена фибронектина типа III, трансферрина, "цинковых пальцев" и конотоксинов.
44. Гибридный белок или конъюгат по п.43, в котором указанная целевая молекула выбрана из группы, состоящей из Аβ-пептида болезни Альцгеймера; других ассоциированных с заболеваниями амилоидных пептидов; токсинов, таких как бактериальные токсины и змеиные яды; факторов свертывания крови, таких как фактор фон Виллебранда; интерлейкинов, таких как IL-13; миостатина; провоспалительных факторов, таких как TNF-α, рецептор TNF-α, IL-1, IL-8 и IL-23; факторов комплемента, таких как СЗ и С5; медиаторов гиперчувствительности, таких как гистамин и IgE; опухолевых специфических антигенов, таких как CD19, CD20, CD22, CD30, CD33. CD40, CD52, CD70, cMet, HER1, HER2, HER3, HER4, CAIX (карбонангидраза IX), СЕА, рецептор IL-2, MUC1, PSMA, TAG-72; и других биологических молекул, таких как G-CSF, GM-CSF, гормон роста (GH), инсулин и соматостатин..
45. Гибридный белок или конъюгат по п.37, включающий дополнительный фрагмент, состоящий из полипептида с дополнительной необходимой биологической активностью, которая может быть такой же или отличной от таковой второго фрагмента.
46. Гибридный белок или конъюгат по п.45, где второй фрагмент является таким, как определено в любом из пп.38-41, а дополнительный фрагмент является таким, как определено в любом из пп.42-44.
47. Конъюгат по п.37, в котором второй фрагмент конъюгирован с альбумин-связующим полипептидом по любому из пп.1-36 через тиоловую группу любого остатка цистеина, присутствующего в положении X14 полипептида.
48. Альбуминсвязующий полипептид по п.1 или гибридный белок или конъюгат по п.37, дополнительно включающий цитотоксическое средство.
49. Альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат по п.48, где цитотоксическое средство выбрано из из калихеамицина, ауристатина, доксорубицина, майтанзиноида, таксола, эктеинасцидина, гелданамицина, метотрексата, и их производных, и их комбинаций.
50. Альбуминсвязующий полипептид по п.1, или гибридный белок, или конъюгат по п.37, дополнительно включающий метку.
51. Альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат по п.50, в котором указанная метка выбрана из группы, состоящей из флуоресцентных красителей и металлов, хромофорных красителей, хемилюминесцентных соединений и биолюминесцентных белков, ферментов, радионуклидов и частиц.
52. Альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат по п.51, включающий хелатирующую среду, обеспечиваемую полиаминополикарбоксилатным хелатором, конъюгированным с альбумин-связывающим полипептидом через тиоловую группу остатка цистеина или аминогруппу остатка лизина.
53. Альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат по п.52, где полиаминополикарбоксилатный хелатор представляет собой 1,4,7,10-тетраазациклододекан-1,4,7,10-тетрауксусную кислоту или ее производное.
54. Альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат по п.53, где производное 1,4,7,10-тетраазациклододекан-1,4,7,10-тетрауксусной кислоты представляет собой 1,4,7,10-тетраазациклододекан-1,4,7-трис-уксусной кислоты-10-малеимидоэтилацетамид.
55. Альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат по п.52, где полиаминополикарбоксилатный хелатор представляет собой диэтилентриаминпентауксусную кислоту или ее производные.
56. Полинуклеотид, кодирующий альбуминсвязующий полипептид или гибридный белок по любому из пп.1-46.
57. Способ получения полипептида по любому из пп.1-36 или гибридного белка по любому из пп.37-45, включающий экспрессию полинуклеотида по п.56.
58. Вектор экспрессии, включающий полинуклеотид по п.56.
59. Клетка-хозяин, содержащая вектор экспрессии по п.58.
60. Способ получения полипептида по любому из пп.1-36 путем небиологического синтеза пептидов с применением аминокислот и/или производных аминокислот с защищенными реакционноспособными боковыми цепями, при этом небиологический синтеза пептидов включает
поэтапное присоединение аминокислот и/или производных аминокислот с образованием полипептида по любому из пп.1-36 с защищенными реакционно-способными боковыми цепями,
удаление защитных групп с реакционноспособных боковых цепей полипептида, и
фолдинг полипептида в водном растворе.
61. Способ получения конъюгата по любому из пп.37-48, включающий
получение альбумин-связывающего полипептида способом по п.60, и
конъюгирование полученного альбуминсвязующего полипептида со вторым и/или дополнительным фрагментом по любому из пп.38-48.
62. Гибридный белок или конъюгат по п.37 для применения в качестве лекарственного препарата.
63. Гибридный белок или конъюгат по п.62, который не проявляет иммунный ответ или проявляет пониженный иммунный ответ при введении млекопитающему по сравнению с иммунным ответом, проявляемым при введении млекопитающему полипептида с необходимой биологической активностью per se.
64. Гибридный белок или конъюгат по п.37 для применения в диагностике.
65. Композиция, включающая
соединение, которое per se имеет растворимость в воде не более 100 мкг/мл; соединенное с альбуминсвязующим полипептидом, гибридным белком или конъюгатом по любому из пп.1-47, где соединение и альбуминсвязующий полипептид, гибридный белок или конъюгат ковалентно соединены.
66. Композиция по п.65, где указанная растворимость составляет не более 10 мкг/мл.
67. Композиция по п.66, где указанная растворимость составляет не более 1 мкг/мл.
68. Композиция по п.65, где указанное соединение представляет собой фармацевтически активное соединение.
69. Композиция по п.68, где указанное фармацевтически активное соединение представляет собой цитотоксическое средство.
70. Композиция по п.69, где указанное цитотоксическое средство является таким, как определено в п.49.
71. Композиция по п.69, где указанное цитотоксическое средство представляет собой синтетический хемотоксин, который не получен из встречающегося в природе соединения.
72. Композиция по п.65, дополнительно включающая связывающий полипептид со связывающей аффинностью к клинически релевантной мишени.
73. Композиция по п.72, где указанный связывающий полипептид является таким, как определено в п.43.
74. Композиция по п.65, дополнительно включающая человеческий сывороточный альбумин.
75. Композиция по п.65 для применения в качестве лекарственного препарата.
76. Композиция по п.65 для применения в диагностике.
77. Способ получения композиции по любому из пп.65-76, включающий
a) обеспечение соединения, которое per se имеет растворимость в воде не более 100 мкг/мл; и
b) ковалентное соединение соединения с альбуминсвязующим полипептидом, гибридным белком или конъюгатом по любому из пп.1-47, таким образом образуя композицию, включающую ковалентный комплекс соединения и альбуминсвязующего полипептида, гибридного белка или конъюгата.
78. Способ по п.77, дополнительно включающий с) смешивание указанного комплекса соединения и альбуминсвязующего полипептида, гибридного белка или конъюгата с альбумином, таким образом образуя композицию, включающую нековалентный комплекс из i) ковалентного комплекса соединения и альбуминсвязующего полипептида, гибридного белка или конъюгата и ii) альбумина.
79. Способ по п.78, дополнительно включающий лиофилизацию указанной композиции, включающей нековалентный комплекс, с получением лиофилизированной композиции.
80. Способ увеличения растворимости в воде соединения, включающий
обеспечение соединения, которое per se имеет растворимость в воде не более 100 мкг/мл;
ковалентное соединение соединения с альбуминсвязующим полипептидом, гибридным белком или конъюгатом по любому из пп.1-47, таким образом образуя ковалентный комплекс соединения и альбуминвязующего полипептида; и
смешивание указанного комплекса соединения и альбуминсвязующего полипептида, гибридного белка или конъюгата с альбумином при условиях, которые способствуют нековалентной ассоциации альбуминсвязующего полипептида с человеческим сывороточным альбумином;
в результате чего растворимость в воде соединения в указанном комплексе становится больше, чем растворимость в воде соединения per se.
81. Способ по п.80, где указанная растворимость является такой, как определено в любом из пп.66 и 67.
82. Способ по любому из пп.80 и 81, где указанное соединение является таким, как определено в любом из пп.68-71.
83. Способ по п.80, где указанный комплекс дополнительно включает полипептид со связующей аффинностью к клинически релевантной мишени.
84. Способ по п.83, где указанный связующий полипептид является таким, как определено в п.43.
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US39928510P | 2010-07-09 | 2010-07-09 | |
US61/399,285 | 2010-07-09 | ||
US40356110P | 2010-09-17 | 2010-09-17 | |
US61/403,561 | 2010-09-17 | ||
PCT/EP2011/061623 WO2012004384A2 (en) | 2010-07-09 | 2011-07-08 | Polypeptides |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2013102953A true RU2013102953A (ru) | 2014-08-20 |
RU2577964C2 RU2577964C2 (ru) | 2016-03-20 |
Family
ID=44630120
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2013102953/10A RU2577964C2 (ru) | 2010-07-09 | 2011-07-08 | Полипептиды |
Country Status (22)
Country | Link |
---|---|
US (3) | US9211344B2 (ru) |
EP (2) | EP2590993B1 (ru) |
JP (2) | JP5827994B2 (ru) |
KR (1) | KR101884654B1 (ru) |
CN (3) | CN103003296A (ru) |
AU (1) | AU2011275766B2 (ru) |
BR (1) | BR112013000452A2 (ru) |
CA (1) | CA2804002C (ru) |
DK (2) | DK2933262T3 (ru) |
ES (2) | ES2540114T3 (ru) |
HK (2) | HK1209761A1 (ru) |
IL (1) | IL223989B (ru) |
LT (1) | LT2933262T (ru) |
MX (1) | MX2013000314A (ru) |
MY (1) | MY161679A (ru) |
NO (1) | NO2933262T3 (ru) |
NZ (1) | NZ604805A (ru) |
PL (2) | PL2590993T3 (ru) |
RU (1) | RU2577964C2 (ru) |
TR (1) | TR201809437T4 (ru) |
WO (1) | WO2012004384A2 (ru) |
ZA (1) | ZA201300994B (ru) |
Families Citing this family (47)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US20120165650A1 (en) | 2010-12-22 | 2012-06-28 | General Electric Company | Her2 binders |
NZ604805A (en) | 2010-07-09 | 2014-09-26 | Affibody Ab | Polypeptides |
ES2630031T3 (es) | 2010-09-28 | 2017-08-17 | Aegerion Pharmaceuticals, Inc. | Un polipéptido de leptina pinnípedo-humano quimérico con solubilidad aumentada |
AU2012259162C1 (en) | 2011-05-21 | 2020-05-21 | Macrogenics, Inc. | Deimmunized serum-binding domains and their use for extending serum half-life |
DK2729160T3 (da) | 2011-07-08 | 2019-07-01 | Aegerion Pharmaceuticals Inc | Manipulerede polypeptider, der har forbedret virkningstid og reduceret immunogenicitet |
JP6006309B2 (ja) | 2011-07-08 | 2016-10-12 | アミリン・ファーマシューティカルズ,リミテッド・ライアビリティ・カンパニーAmylin Pharmaceuticals,Llc | 作用持続期間が増大し、免疫原性が減少した操作されたポリペプチド |
LT2817329T (lt) | 2012-02-20 | 2019-04-10 | Swedish Orphan Biovitrum Ab (Publ) | Polipeptidai, prisijungiantys prie žmogaus komplemento c5 |
WO2013143890A1 (en) | 2012-03-28 | 2013-10-03 | Affibody Ab | Oral administration |
JP2020033372A (ja) * | 2012-03-28 | 2020-03-05 | アフィボディ・アーベー | 経口投与 |
JP6590695B2 (ja) * | 2012-09-25 | 2019-10-16 | アフィボディ・アーベー | アルブミン結合ポリペプチド |
WO2014053586A1 (en) | 2012-10-05 | 2014-04-10 | Affibody Ab | Her3 binding polypeptides |
PL2912054T3 (pl) * | 2012-10-25 | 2017-11-30 | Affibody Ab | Polipeptyd wiążący albuminę |
DK2912051T3 (en) * | 2012-10-25 | 2018-06-14 | Affibody Ab | PROCEDURE FOR SEPARATION OF PROTEINS CONTAINING AN ALBUMIN BINDING DOMAIN |
WO2014076179A1 (en) | 2012-11-14 | 2014-05-22 | Affibody Ab | New polypeptide |
WO2014076177A1 (en) * | 2012-11-14 | 2014-05-22 | Affibody Ab | New polypeptide |
EP2935335B1 (en) * | 2012-12-19 | 2020-10-28 | Affibody AB | New polypeptides |
SG11201505856TA (en) | 2013-03-14 | 2015-08-28 | Daiichi Sankyo Co Ltd | Novel binding proteins for pcsk9 |
CN105209482B (zh) * | 2013-03-15 | 2022-04-29 | 阿菲博迪公司 | 新的多肽 |
CA2908198A1 (en) | 2013-04-18 | 2014-10-23 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of using interleukin-10 for treating diseases and disorders |
US9823255B2 (en) | 2013-06-17 | 2017-11-21 | Armo Biosciences, Inc. | Method for assessing protein identity and stability |
PT3039033T (pt) | 2013-08-28 | 2019-09-06 | Affibody Ab | Polipéptidos de ligação com um scaffold mutado |
SG11201602679VA (en) | 2013-08-28 | 2016-05-30 | Swedish Orphan Biovitrum Ab Publ | Stable polypeptides binding to human complement c5 |
AU2014311432A1 (en) | 2013-08-30 | 2016-03-03 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of using interleukin-10 for treating diseases and disorders |
MX2016005915A (es) | 2013-11-11 | 2016-12-16 | Armo Biosciences Inc | Metodos de uso de interleucina-10 para tratar enfermedades y trastornos. |
US10167322B2 (en) | 2013-12-20 | 2019-01-01 | Affibody Ab | Engineered albumin binding polypeptide |
EP3789397B1 (en) | 2014-05-22 | 2023-12-06 | Pieris Pharmaceuticals GmbH | Novel specific-binding polypeptides and uses thereof |
CN106573072A (zh) | 2014-06-02 | 2017-04-19 | 阿尔莫生物科技股份有限公司 | 降低血清胆固醇的方法 |
AU2015323860B2 (en) | 2014-09-29 | 2021-05-27 | Duke University | Bispecific molecules comprising an HIV-1 envelope targeting arm |
CN107001438A (zh) | 2014-10-14 | 2017-08-01 | 阿尔莫生物科技股份有限公司 | 白细胞介素‑15组合物及其用途 |
CN107106655A (zh) | 2014-10-22 | 2017-08-29 | 阿尔莫生物科技股份有限公司 | 使用白细胞介素‑10治疗疾病和病症的方法 |
JP6943764B2 (ja) | 2015-01-12 | 2021-10-06 | アフィボディ アクティエボラーグ | Il−17a結合ポリペプチド |
US10618970B2 (en) | 2015-02-03 | 2020-04-14 | Armo Biosciences, Inc. | Method of treating cancer with IL-10 and antibodies that induce ADCC |
RU2769470C2 (ru) * | 2015-04-02 | 2022-04-01 | Молекьюлар Партнерс Аг | Рекомбинантные связывающие белки и их применение |
EP3302547A1 (en) | 2015-05-28 | 2018-04-11 | Armo Biosciences, Inc. | Pegylated interleukin-10 for use in treating cancer |
WO2017035232A1 (en) | 2015-08-25 | 2017-03-02 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of using interleukin-10 for treating diseases and disorders |
US11077199B2 (en) | 2017-08-09 | 2021-08-03 | Massachusetts Institute Of Technology | Albumin binding peptide conjugates and methods thereof |
CN108362873B (zh) * | 2018-02-13 | 2021-06-01 | 苏州仁端生物医药科技有限公司 | 一种镉离子检测试剂盒及其应用 |
WO2019175176A1 (en) | 2018-03-13 | 2019-09-19 | Affibody Ab | Polypeptides based on a novel scaffold |
EP3785726A1 (en) | 2019-09-02 | 2021-03-03 | Biotest AG | Factor viii protein with increased half-life |
AU2020342349A1 (en) | 2019-09-02 | 2022-03-03 | Biotest Ag | Factor VIII protein with increased half-life |
US20220389066A1 (en) | 2019-11-05 | 2022-12-08 | Affibody Ab | Polypeptides |
CN114929261A (zh) | 2020-02-17 | 2022-08-19 | 生物测试股份公司 | 凝血因子viii的皮下施用 |
EP3878515A1 (en) | 2020-03-09 | 2021-09-15 | Hober Biotech AB | Therapeutic agent targeting her2 |
WO2022136397A1 (en) | 2020-12-21 | 2022-06-30 | Affibody Ab | New polypeptide |
EP4291251A1 (en) | 2021-02-15 | 2023-12-20 | Affibody AB | New her2-binding polypeptide |
CN113416683B (zh) * | 2021-06-01 | 2023-05-02 | 南昌大学 | 一种大肠杆菌Nissle 1917基因工程菌及其制备方法和应用 |
WO2023152144A1 (en) | 2022-02-08 | 2023-08-17 | Affibody Ab | Protein z variants binding thymic stromal lymphopoietin and their medical use |
Family Cites Families (34)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
SE509359C2 (sv) | 1989-08-01 | 1999-01-18 | Cemu Bioteknik Ab | Användning av stabiliserade protein- eller peptidkonjugat för framställning av ett läkemedel |
SE9400088D0 (sv) | 1994-01-14 | 1994-01-14 | Kabi Pharmacia Ab | Bacterial receptor structures |
US6362225B1 (en) | 1999-01-21 | 2002-03-26 | George Andreakos | Target therapies for treating common viral infections |
US20040001827A1 (en) | 2002-06-28 | 2004-01-01 | Dennis Mark S. | Serum albumin binding peptides for tumor targeting |
EP1240337B1 (en) | 1999-12-24 | 2006-08-23 | Genentech, Inc. | Methods and compositions for prolonging elimination half-times of bioactive compounds |
US7288265B1 (en) | 2000-10-16 | 2007-10-30 | Lectec Corporation | Treating viral infection at smallpox vaccination site |
PL365758A1 (en) * | 2000-12-29 | 2005-01-10 | Savient Pharmaceuticals,Inc. | Specific human antibodies for selective cancer therapy |
US7316819B2 (en) | 2001-03-08 | 2008-01-08 | Unigene Laboratories, Inc. | Oral peptide pharmaceutical dosage form and method of production |
US7772188B2 (en) * | 2003-01-28 | 2010-08-10 | Ironwood Pharmaceuticals, Inc. | Methods and compositions for the treatment of gastrointestinal disorders |
WO2005000222A2 (en) | 2003-05-30 | 2005-01-06 | Amylin Pharmaceuticals, Inc. | Novel methods and compositions for enhanced transmucosal delivery of peptides and proteins |
WO2005097202A2 (en) | 2004-04-06 | 2005-10-20 | Affibody Ab | Use of serum albumin binding peptides conjugates for the preparation of a medicament |
US20050282756A1 (en) | 2004-06-18 | 2005-12-22 | Mehta Nozer M | Oral delivery of peptide pharmaceutical compositions |
AU2005311099B2 (en) * | 2004-12-02 | 2012-02-02 | Domantis Limited | Bispecific domain antibodies targeting serum albumin and GLP-1 or PYY |
US8093207B2 (en) | 2005-12-09 | 2012-01-10 | Unigene Laboratories, Inc. | Fast-acting oral peptide pharmaceutical products |
EP2032605A2 (en) * | 2006-05-24 | 2009-03-11 | Bayer Schering Pharma Aktiengesellschaft | HIGH AFFINITY HUMAN AND HUMANIZED ANTI-alpha5ß1 INTEGRIN FUNCTION BLOCKING ANTIBODIES WITH REDUCED IMMUNOGENICITY |
AU2007284801A1 (en) | 2006-08-08 | 2008-02-21 | The Regents Of The University Of Californina | Salicylanilides enhance oral delivery of therapeutic peptides |
AU2007293614A1 (en) * | 2006-09-08 | 2008-03-13 | Ablynx N.V. | Serum albumin binding proteins with long half-lives |
JP2010505435A (ja) * | 2006-10-11 | 2010-02-25 | アブリンクス エン.ヴェー. | 本質的にpHに非依存的に血清タンパク質に結合するアミノ酸配列、それを含む化合物、およびその使用 |
ES2346178T3 (es) * | 2007-07-31 | 2015-11-02 | Affibody Ab | Nuevas composiciones, procedimientos y usos de unión de la albúmina |
EP2077272A1 (en) | 2007-12-21 | 2009-07-08 | Affibody AB | Polypeptide libraries with a predetermined scaffold |
WO2009118722A2 (en) | 2008-03-26 | 2009-10-01 | Oramed Pharmaceuticals, Inc. | Methods and compositions for oral administration of proteins |
CN101294178A (zh) | 2008-05-26 | 2008-10-29 | 江南大学 | 一种用两阶段培养法提高发酵生产透明质酸产量的方法 |
CN101294187B (zh) * | 2008-06-06 | 2013-07-31 | 暨南大学 | 一种缓释生物活性多肽的方法与应用 |
CN102123697B (zh) | 2008-08-18 | 2015-06-10 | 安特拉贝欧有限公司 | 用于口服给予蛋白质的方法和组合物 |
WO2010054699A1 (en) * | 2008-11-17 | 2010-05-20 | Affibody Ab | Conjugates of albumin binding domain |
EP2437767B1 (en) | 2009-06-01 | 2015-07-08 | MedImmune, LLC | Molecules with extended half-lives and uses thereof |
NZ604805A (en) * | 2010-07-09 | 2014-09-26 | Affibody Ab | Polypeptides |
WO2012016043A2 (en) | 2010-07-29 | 2012-02-02 | The Regents Of The University Of Michigan | Portable, wireless multi-channel impedance analyzer |
ES2630031T3 (es) | 2010-09-28 | 2017-08-17 | Aegerion Pharmaceuticals, Inc. | Un polipéptido de leptina pinnípedo-humano quimérico con solubilidad aumentada |
CN103347532A (zh) | 2011-02-04 | 2013-10-09 | 爱奇司治疗公司 | 口服可生物利用肽药物组合物及其方法 |
DK2729160T3 (da) | 2011-07-08 | 2019-07-01 | Aegerion Pharmaceuticals Inc | Manipulerede polypeptider, der har forbedret virkningstid og reduceret immunogenicitet |
WO2013143890A1 (en) | 2012-03-28 | 2013-10-03 | Affibody Ab | Oral administration |
JP6590695B2 (ja) | 2012-09-25 | 2019-10-16 | アフィボディ・アーベー | アルブミン結合ポリペプチド |
US10167322B2 (en) | 2013-12-20 | 2019-01-01 | Affibody Ab | Engineered albumin binding polypeptide |
-
2011
- 2011-07-08 NZ NZ604805A patent/NZ604805A/en unknown
- 2011-07-08 MX MX2013000314A patent/MX2013000314A/es active IP Right Grant
- 2011-07-08 EP EP20110743207 patent/EP2590993B1/en active Active
- 2011-07-08 PL PL11743207T patent/PL2590993T3/pl unknown
- 2011-07-08 CA CA2804002A patent/CA2804002C/en active Active
- 2011-07-08 CN CN2011800330970A patent/CN103003296A/zh active Pending
- 2011-07-08 DK DK15165722.8T patent/DK2933262T3/en active
- 2011-07-08 AU AU2011275766A patent/AU2011275766B2/en active Active
- 2011-07-08 NO NO15165722A patent/NO2933262T3/no unknown
- 2011-07-08 KR KR1020137003270A patent/KR101884654B1/ko active IP Right Grant
- 2011-07-08 EP EP15165722.8A patent/EP2933262B1/en active Active
- 2011-07-08 WO PCT/EP2011/061623 patent/WO2012004384A2/en active Application Filing
- 2011-07-08 ES ES11743207.0T patent/ES2540114T3/es active Active
- 2011-07-08 LT LTEP15165722.8T patent/LT2933262T/lt unknown
- 2011-07-08 CN CN201910770466.2A patent/CN110437321A/zh active Pending
- 2011-07-08 CN CN201910770209.9A patent/CN110437320B/zh active Active
- 2011-07-08 MY MYPI2012005497A patent/MY161679A/en unknown
- 2011-07-08 US US13/808,713 patent/US9211344B2/en active Active
- 2011-07-08 ES ES15165722.8T patent/ES2676403T3/es active Active
- 2011-07-08 RU RU2013102953/10A patent/RU2577964C2/ru active
- 2011-07-08 BR BR112013000452-5A patent/BR112013000452A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2011-07-08 PL PL15165722T patent/PL2933262T3/pl unknown
- 2011-07-08 TR TR2018/09437T patent/TR201809437T4/tr unknown
- 2011-07-08 JP JP2013517402A patent/JP5827994B2/ja active Active
- 2011-07-08 DK DK11743207.0T patent/DK2590993T3/en active
-
2012
- 2012-12-30 IL IL223989A patent/IL223989B/en active IP Right Grant
-
2013
- 2013-02-06 ZA ZA2013/00994A patent/ZA201300994B/en unknown
- 2013-08-23 HK HK15110388.2A patent/HK1209761A1/xx unknown
- 2013-08-23 HK HK13109912.1A patent/HK1182719A1/xx unknown
-
2015
- 2015-10-16 JP JP2015204395A patent/JP6486810B2/ja active Active
- 2015-12-01 US US14/955,647 patent/US10329331B2/en active Active
-
2019
- 2019-05-08 US US16/406,415 patent/US20190375799A1/en not_active Abandoned
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2013102953A (ru) | Полипептиды | |
Zorzi et al. | Non-covalent albumin-binding ligands for extending the circulating half-life of small biotherapeutics | |
JP7100617B2 (ja) | 新規安定型抗体薬物複合体の作製およびその応用 | |
KR102123457B1 (ko) | 알부민 결합 폴리펩타이드 | |
CN111133002B (zh) | 具有高体内耐受性的基于蒽环类药的抗体药物缀合物 | |
ES2346178T1 (es) | Nuevas composiciones, metodos y usos de union de la albumina. | |
MX2014010348A (es) | Composiciones de conjugados de xten y métodos para realizarlas. | |
ES2750563T3 (es) | Moléculas con una estructura basada en fibronectina estabilizada | |
IL282986B2 (en) | Colics-derivative carriers for oral administration of heterologous cargo | |
TW201427993A (zh) | 用於治療肥胖之升糖素與glp-1共促效劑 | |
EP2968587A2 (en) | Fibronectin based scaffold domains linked to serum albumin or a moiety binding thereto | |
Tailhades et al. | Intramolecular acyl transfer in peptide and protein ligation and synthesis | |
EP3083675B1 (en) | Engineered albumin binding polypeptide | |
US20210393745A1 (en) | Oligomer extended insulin-fc conjugates and their medical use | |
Goncalves et al. | Recombinant protein polymer-antibody conjugates for applications in nanotechnology and biomedicine | |
Yamatsugu et al. | Antibody mimetic drug conjugate manufactured by high-yield Escherichia coli expression and non-covalent binding system | |
Tan et al. | Albumin-binding as a universal strategy for half-life extension | |
WO2024084203A1 (en) | Single domain antibodies binding to albumin |