RU2013101779A - Сравнение образцов белков - Google Patents
Сравнение образцов белков Download PDFInfo
- Publication number
- RU2013101779A RU2013101779A RU2013101779/10A RU2013101779A RU2013101779A RU 2013101779 A RU2013101779 A RU 2013101779A RU 2013101779/10 A RU2013101779/10 A RU 2013101779/10A RU 2013101779 A RU2013101779 A RU 2013101779A RU 2013101779 A RU2013101779 A RU 2013101779A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- protein
- sample
- heavy
- amino acid
- peptide
- Prior art date
Links
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/68—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving proteins, peptides or amino acids
- G01N33/6803—General methods of protein analysis not limited to specific proteins or families of proteins
- G01N33/6848—Methods of protein analysis involving mass spectrometry
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Hematology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Bioinformatics & Computational Biology (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Urology & Nephrology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Spectroscopy & Molecular Physics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Pathology (AREA)
- Other Investigation Or Analysis Of Materials By Electrical Means (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
Abstract
1. Способ описания образца белка, включающий:(i) получение образца первого белка с известной аминокислотной последовательностью, где по меньшей мере одна аминокислота заменена на меченную изотопами аминокислоту;(ii) получение образца второго, немеченого белка, содержащего немеченую аминокислоту, соответствующую меченной изотопами аминокислоте первого белка;(iii) добавление первого образца ко второму образцу с получением смеси;(iv) подвергание смеси протеолизу с формированием первого гидролизата;(v) исследование первого гидролизата с помощью восходящей жидкостной хроматографии - масс-спектроскопии с получением первого спектра, включающего один или несколько дублетных или синглетных пиков, где каждый дублетный пик обозначает присутствие меченного изотопами пептида из первого образца и соответствующего немеченого пептида из второго образца, а каждый синглетный пик обозначает присутствие пептида с мутацией, модификацией или примесями, характеризующее таким образом второй образец белка.2. Способ по п.1, включающий далее шаг (vi) сравнения относительных интенсивностей пиков в дублетах для определения относительного содержания каждого пептида, где соотношение 1:1 обозначает существенную идентичность первого и второго пептидов, и где разница в интенсивности пиков отображает присутствие химически отличающегося пептида.3. Способ по п.1, включающий далее шаг количественного исследования химически отличающегося пептида, основанного на относительном снижении интенсивности пика.4. Способ по п.2, включающий далее шаг (vii) исследования гидролизата с помощью тандемной масс-спектроскопии для определения последовательно
Claims (24)
1. Способ описания образца белка, включающий:
(i) получение образца первого белка с известной аминокислотной последовательностью, где по меньшей мере одна аминокислота заменена на меченную изотопами аминокислоту;
(ii) получение образца второго, немеченого белка, содержащего немеченую аминокислоту, соответствующую меченной изотопами аминокислоте первого белка;
(iii) добавление первого образца ко второму образцу с получением смеси;
(iv) подвергание смеси протеолизу с формированием первого гидролизата;
(v) исследование первого гидролизата с помощью восходящей жидкостной хроматографии - масс-спектроскопии с получением первого спектра, включающего один или несколько дублетных или синглетных пиков, где каждый дублетный пик обозначает присутствие меченного изотопами пептида из первого образца и соответствующего немеченого пептида из второго образца, а каждый синглетный пик обозначает присутствие пептида с мутацией, модификацией или примесями, характеризующее таким образом второй образец белка.
2. Способ по п.1, включающий далее шаг (vi) сравнения относительных интенсивностей пиков в дублетах для определения относительного содержания каждого пептида, где соотношение 1:1 обозначает существенную идентичность первого и второго пептидов, и где разница в интенсивности пиков отображает присутствие химически отличающегося пептида.
3. Способ по п.1, включающий далее шаг количественного исследования химически отличающегося пептида, основанного на относительном снижении интенсивности пика.
4. Способ по п.2, включающий далее шаг (vii) исследования гидролизата с помощью тандемной масс-спектроскопии для определения последовательности пептида, представленного синглетным пиком на спектре.
5. Способ по п.1, где по существу все эквивалентные аминокислоты первого белка мечены изотопами.
6. Способ по пп.1, где меченная изотопами аминокислота включает по меньшей мере один тяжелый изотоп.
7. Способ по п.1, где тип протеолиза и меченная изотопами аминокислота выбраны из группы, включающей:
(a) трипсиновый протеолиз и один или нескольких тяжелых аргининов, тяжелых лизинов и их сочетания;
(b) протеолиз с эндопротеиназой GluC и тяжелую глутаминовую кислоту.
(c) протеолиз легкой цепи с энтерокиназой и меченная изотопами одна или несколько из следующих аминокислот: тяжелые аспарагиновые кислоты, тяжелые лизины и их сочетания.
(d) протеолиз с фактором Ха и один или несколько тяжелых изолейцинов, тяжелых глутаминовых кислот, тяжелых аспарагиновых кислот, тяжелых глицинов, тяжелых аргининов и их сочетания;
(e) фуриновый протеолиз и тяжелый аргинин;
(f) протеолиз с генеазой I и один или несколько тяжелых гистидинов, тяжелых тирозинов и их сочетания;
(г) химотрипсиновый протеолиз и тяжелая ароматическая аминокислота;
(h) протеолиз с Lys-C или Lys-N и тяжелый лизин; и
(i) протеолиз с эндопротеиназой ArgC и тяжелый аргинин.
8. Способ по п.1, включающий также шаг очистки меченого белка и немеченого белка перед протеолизом.
9. Способ по п.1, где белок принадлежит к группе, состоящей из рекомбинантного белка, биотерапевтического белка, антитела, моноклонального антитела, конъюгата лекарственного средства и антитела, антитела для визуализации, гибридного белка и PEG белка.
10. Способ по п.1, где белок является антителом.
11. Способ по п.1, где гидролизат включает группу пептидов с комбинированной последовательностью, составляющей, по меньшей мере, 10%, 20%, 30%, 40%, 50%, 60%, 70%, 80%, 90% или 100% более от полной аминокислотной последовательности белка.
12. Способ по п.11, где комбинированная последовательность составляет полную аминокислотную последовательность белка.
13. Способ по п.1, далее включающий стадии:
(i) получение образца третьего, немеченого белка, включающего немеченую аминокислоту, соответствующую меченной изотопами кислоте первого белка;
(ii) смешивание первого и третьего образца с получением второй смеси;
(iii) подвергание второй смеси второму протеолизу с формированием второго гидролизата; и
(iv) исследование второго гидролизата с помощью восходящей жидкостной хроматографии - масс-спектроскопии с получением второго спектра, включающего один или несколько дублетных или синглетных пиков, где каждый дублетный пик обозначает присутствие меченного изотопами пептида из первого образца и соответствующего немеченого пептида из третьего образца, а каждый синглетный пик обозначает присутствие пептида с мутацией, модификацией или примесями, характеризующее таким образом третий образец белка.
14. Способ по п.13, включающий далее шаг (v) сравнения относительных интенсивностей дублетных пиков из спектра второго гидролизата для определения относительного содержания каждого пептида.
15. Способ по п.13, включающий далее сравнение результатов для первого и второго гидролизата для определения различий между вторым и третьим образцами белков.
16. Способ по п.13, где указанное сравнение включает сравнение соотношения сигнала пиков спектра из первого гидролизата с соответствующим соотношением сигнала пиков спектра второго гидролизата.
17. Способ по п.1, где первый образец белка является инновационным лекарственным средством, а второй образец белка является биоаналогом инновационного лекарственного средства.
18. Способ по п.1, где первый образец белка является не конъюгированным белком, а второй образец белка является конъюгированным белком.
19. Способ по п.1, где первый и второй образцы белков получены из разных клеточных линий, разных типов клеток или с помощью разных производственных процессов.
20. Способ по п.1, где первый и второй образцы белков содержались при разных условиях хранения.
21. Способ по п.1, где указанный способ применяют для выявления мутаций, модификаций или примесей во втором образце белка.
22. Способ по п.21, где мутация, модификация или примеси принадлежат к группе, состоящей из изменения олигосахаридного состава, конверсии N-концевых глутаминов, отщепления С-концевого лизина, изменения пироглутаматного состава и повышения уровня дезаминирования или окисления.
23. Способ по п.1, где первый и второй образцы являются в значительной мере гомогенными препаратами белков.
24. Способ по п.1, где первый и второй образцы являются фармацевтическими композициями.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US35526910P | 2010-06-16 | 2010-06-16 | |
US61/355,269 | 2010-06-16 | ||
PCT/US2011/040669 WO2011159878A1 (en) | 2010-06-16 | 2011-06-16 | Comparison of protein samples |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2013101779A true RU2013101779A (ru) | 2014-07-27 |
Family
ID=45329013
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2013101779/10A RU2013101779A (ru) | 2010-06-16 | 2011-06-16 | Сравнение образцов белков |
Country Status (15)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US9170262B2 (ru) |
EP (1) | EP2582380A4 (ru) |
JP (1) | JP2013528818A (ru) |
KR (1) | KR20130088131A (ru) |
CN (1) | CN103025342A (ru) |
AU (1) | AU2011268310A1 (ru) |
BR (1) | BR112012032206A2 (ru) |
CA (1) | CA2802057A1 (ru) |
MX (1) | MX2012014838A (ru) |
NZ (1) | NZ604013A (ru) |
RU (1) | RU2013101779A (ru) |
SG (1) | SG186302A1 (ru) |
TW (1) | TW201207383A (ru) |
WO (1) | WO2011159878A1 (ru) |
ZA (1) | ZA201209390B (ru) |
Families Citing this family (27)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7052686B2 (en) | 2000-09-29 | 2006-05-30 | Schering Corporation | Pegylated interleukin-10 |
US20080081031A1 (en) | 2006-09-28 | 2008-04-03 | Schering Corporation | Use of Pegylated IL-10 to Treat Cancer |
US9405884B2 (en) | 2010-06-16 | 2016-08-02 | Abbvie Inc. | Methods and systems for the analysis of protein samples |
WO2012164956A1 (ja) | 2011-06-01 | 2012-12-06 | 株式会社ツムラ | パターン又はfpの特徴量作成方法、作成プログラム、及び作成装置 |
BR112015026122A8 (pt) | 2013-04-18 | 2020-01-21 | Armo Biosciences Inc | agente de polietileno glicol-il-10 (peg-il-10), seu uso, composição farmacêutica, contentor estéril e kit |
US9823255B2 (en) | 2013-06-17 | 2017-11-21 | Armo Biosciences, Inc. | Method for assessing protein identity and stability |
US10010588B2 (en) | 2013-08-30 | 2018-07-03 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of using pegylated interleukin-10 for treating hyperlipidemia |
EP3058362B1 (en) * | 2013-10-18 | 2019-01-02 | Dr. Reddy's Laboratories Limited | In-vitro method for determining fate of polypeptide variant |
US11413332B2 (en) | 2013-11-11 | 2022-08-16 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of using interleukin-10 for treating diseases and disorders |
US10293043B2 (en) | 2014-06-02 | 2019-05-21 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of lowering serum cholesterol |
WO2016060996A2 (en) | 2014-10-14 | 2016-04-21 | Armo Biosciences, Inc. | Interleukin-15 compositions and uses thereof |
WO2016064817A1 (en) | 2014-10-22 | 2016-04-28 | Armo Biosciences, Inc. | Methods of using interleukin-10 for treating diseases and disorders |
US10618970B2 (en) | 2015-02-03 | 2020-04-14 | Armo Biosciences, Inc. | Method of treating cancer with IL-10 and antibodies that induce ADCC |
AU2016268403A1 (en) | 2015-05-28 | 2017-12-07 | Armo Biosciences, Inc. | Pegylated interleukin-10 for use in treating cancer |
EP3341012A4 (en) | 2015-08-25 | 2019-03-20 | Armo Biosciences, Inc. | METHOD FOR USE OF INTERLEUKIN-10 FOR THE TREATMENT OF ILLNESSES AND SUFFERING |
US11698378B2 (en) * | 2015-09-25 | 2023-07-11 | Children's Medical Center Corporation | Methods and compositions for tauopathy diagnosis and treatment |
WO2017151892A2 (en) * | 2016-03-02 | 2017-09-08 | Waters Technologies Corporation | Identification and quantification of conjugated peptides in antibody drug conjugates by mass spectrometry |
CN108700598A (zh) * | 2016-03-25 | 2018-10-23 | 豪夫迈·罗氏有限公司 | 多路总抗体和抗体缀合的药物量化测定法 |
CN105785048B (zh) * | 2016-04-15 | 2017-07-28 | 同济大学 | 基于轻同位素近同重标记的整体蛋白质定量分析方法 |
CN105866429B (zh) * | 2016-05-06 | 2017-12-15 | 同济大学 | 基于自带电荷同位素试剂的生物分子标记和定量分析方法 |
US11385238B2 (en) * | 2017-06-30 | 2022-07-12 | Amgen Inc. | Methods of protein clips recovery |
WO2019094752A1 (en) * | 2017-11-09 | 2019-05-16 | University Of Washington | A mistranslation method for assessing the effects of amino acid substitutions on protein stability and function |
CN109856253A (zh) * | 2017-11-30 | 2019-06-07 | 江苏众红生物工程创药研究院有限公司 | 一种peg修饰蛋白多关键参数同时检测方法 |
TW202311746A (zh) * | 2018-02-02 | 2023-03-16 | 美商再生元醫藥公司 | 用於表徵蛋白質二聚合之系統及方法 |
US11335547B2 (en) * | 2018-04-10 | 2022-05-17 | Dh Technologies Development Pte. Ltd. | Top down analysis of antibodies in mass spectrometry |
BR112021001372A2 (pt) * | 2018-08-08 | 2021-05-04 | Regeneron Pharmaceuticals, Inc. | ensaio, e, composição. |
WO2020245839A1 (en) * | 2019-06-06 | 2020-12-10 | Dr. Reddy's Laboratories Limited | Method for identification and absolute quantification of product-related impurities in a protein using high-resolution mass spectrometry |
Family Cites Families (48)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
USRE30985E (en) | 1978-01-01 | 1982-06-29 | Serum-free cell culture media | |
US4634665A (en) | 1980-02-25 | 1987-01-06 | The Trustees Of Columbia University In The City Of New York | Processes for inserting DNA into eucaryotic cells and for producing proteinaceous materials |
US4399216A (en) | 1980-02-25 | 1983-08-16 | The Trustees Of Columbia University | Processes for inserting DNA into eucaryotic cells and for producing proteinaceous materials |
US5179017A (en) | 1980-02-25 | 1993-01-12 | The Trustees Of Columbia University In The City Of New York | Processes for inserting DNA into eucaryotic cells and for producing proteinaceous materials |
US4510245A (en) | 1982-11-18 | 1985-04-09 | Chiron Corporation | Adenovirus promoter system |
US4560655A (en) | 1982-12-16 | 1985-12-24 | Immunex Corporation | Serum-free cell culture medium and process for making same |
US4657866A (en) | 1982-12-21 | 1987-04-14 | Sudhir Kumar | Serum-free, synthetic, completely chemically defined tissue culture media |
GB8308235D0 (en) | 1983-03-25 | 1983-05-05 | Celltech Ltd | Polypeptides |
US4816567A (en) | 1983-04-08 | 1989-03-28 | Genentech, Inc. | Recombinant immunoglobin preparations |
US4767704A (en) | 1983-10-07 | 1988-08-30 | Columbia University In The City Of New York | Protein-free culture medium |
US5168062A (en) | 1985-01-30 | 1992-12-01 | University Of Iowa Research Foundation | Transfer vectors and microorganisms containing human cytomegalovirus immediate-early promoter-regulatory DNA sequence |
GB8516415D0 (en) | 1985-06-28 | 1985-07-31 | Celltech Ltd | Culture of animal cells |
US4968615A (en) | 1985-12-18 | 1990-11-06 | Ciba-Geigy Corporation | Deoxyribonucleic acid segment from a virus |
US5225539A (en) | 1986-03-27 | 1993-07-06 | Medical Research Council | Recombinant altered antibodies and methods of making altered antibodies |
US4927762A (en) | 1986-04-01 | 1990-05-22 | Cell Enterprises, Inc. | Cell culture medium with antioxidant |
US5476996A (en) | 1988-06-14 | 1995-12-19 | Lidak Pharmaceuticals | Human immune system in non-human animal |
US5223409A (en) | 1988-09-02 | 1993-06-29 | Protein Engineering Corp. | Directed evolution of novel binding proteins |
WO1990003430A1 (en) | 1988-09-23 | 1990-04-05 | Cetus Corporation | Cell culture medium for enhanced cell growth, culture longevity and product expression |
US5530101A (en) | 1988-12-28 | 1996-06-25 | Protein Design Labs, Inc. | Humanized immunoglobulins |
US5427908A (en) | 1990-05-01 | 1995-06-27 | Affymax Technologies N.V. | Recombinant library screening methods |
GB9015198D0 (en) | 1990-07-10 | 1990-08-29 | Brien Caroline J O | Binding substance |
JPH06508511A (ja) | 1990-07-10 | 1994-09-29 | ケンブリッジ アンティボディー テクノロジー リミティド | 特異的な結合ペアーの構成員の製造方法 |
US5122469A (en) | 1990-10-03 | 1992-06-16 | Genentech, Inc. | Method for culturing Chinese hamster ovary cells to improve production of recombinant proteins |
DE69129154T2 (de) | 1990-12-03 | 1998-08-20 | Genentech, Inc., South San Francisco, Calif. | Verfahren zur anreicherung von proteinvarianten mit geänderten bindungseigenschaften |
EP0575485A1 (en) | 1991-03-01 | 1993-12-29 | Dyax Corp. | Process for the development of binding mini-proteins |
JP3672306B2 (ja) | 1991-04-10 | 2005-07-20 | ザ スクリップス リサーチ インスティテュート | ファージミドを使用するヘテロ二量体受容体ライブラリー |
DE4122599C2 (de) | 1991-07-08 | 1993-11-11 | Deutsches Krebsforsch | Phagemid zum Screenen von Antikörpern |
US6914128B1 (en) | 1999-03-25 | 2005-07-05 | Abbott Gmbh & Co. Kg | Human antibodies that bind human IL-12 and methods for producing |
US20060141632A1 (en) * | 2000-07-25 | 2006-06-29 | The Procter & Gamble Co. | New methods and kits for sequencing polypeptides |
AU2002246744B2 (en) | 2000-10-19 | 2008-04-10 | Target Discovery, Inc. | Methods for determining protein and peptide terminal sequences |
EP1420254A3 (en) | 2002-11-06 | 2004-05-26 | F. Hoffmann-La Roche Ag | Amyloid quantification |
EP1628618A4 (en) * | 2002-12-26 | 2009-09-09 | Mountain View Pharmaceuticals | POLYMER CONJUGATES OF CYTOKINES, CHEMOKINS, GROWTH FACTORS, POLYPEPTIDE HORMONES AND ANTAGONISTS THEREOF WITH PRESERVED RECEPTOR BINDING ACTIVITY |
US7422865B2 (en) | 2003-01-13 | 2008-09-09 | Agilent Technologies, Inc. | Method of identifying peptides in a proteomic sample |
JP4714584B2 (ja) | 2003-11-21 | 2011-06-29 | エーザイ・アール・アンド・ディー・マネジメント株式会社 | 同位体標識化内部標準物質を用いる定量方法、該定量方法を実行する解析システムおよび該解析のためのプログラム |
WO2005076009A2 (en) * | 2004-01-28 | 2005-08-18 | Immatics Biotechnologies Gmbh | Method for identifying and quantifying of tumour-associated peptides |
JP2005300430A (ja) * | 2004-04-14 | 2005-10-27 | Shimadzu Corp | ラベル化ペプチドの特異的検出法、および片在ピークの特異的検出法 |
EP2306198A1 (en) | 2004-07-02 | 2011-04-06 | Eisai R&D Management Co., Ltd. | Method of analyzing protein structural affinity relationship |
WO2006096704A2 (en) * | 2005-03-07 | 2006-09-14 | Invitrogen Corporation | Isotopically-labeled proteome standards |
JP2006300758A (ja) * | 2005-04-21 | 2006-11-02 | Apro Life Science Institute Inc | 内部標準ペプチドを用いて生体由来試料に含まれる標的タンパク質を定量する方法 |
CA2575507A1 (en) * | 2006-05-25 | 2007-11-25 | Her Majesty The Queen In Right Of Canada As Represented By The Minister Of The Department Of Fisheries And Oceans | Quantification of vitellogenin |
FI119190B (fi) * | 2006-06-21 | 2008-08-29 | Ipsat Therapies Oy | Modifioitu beta-laktamaasi ja menetelmä sen valmistamiseksi |
WO2008092030A2 (en) | 2007-01-25 | 2008-07-31 | The Regents Of The University Of California | Specific n-terminal labeling of peptides and proteins in complex mixtures |
US7943330B2 (en) * | 2007-03-23 | 2011-05-17 | Academia Sinica | Tailored glycoproteomic methods for the sequencing, mapping and identification of cellular glycoproteins |
GB0815576D0 (en) * | 2008-08-28 | 2008-10-01 | Lucas & Co | Analysis of glycated proteins |
US20100286927A1 (en) * | 2009-05-06 | 2010-11-11 | Agilent Technologies, Inc. | Data Dependent Acquisition System for Mass Spectrometry and Methods of Use |
EP2309262A1 (en) * | 2009-10-06 | 2011-04-13 | Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V. | Method for quantifying biomolecules |
JP5727503B2 (ja) * | 2009-11-30 | 2015-06-03 | フィジクロン ソシエテアノニム | 多重タンデム質量分析法 |
US9405884B2 (en) | 2010-06-16 | 2016-08-02 | Abbvie Inc. | Methods and systems for the analysis of protein samples |
-
2011
- 2011-06-16 SG SG2012091237A patent/SG186302A1/en unknown
- 2011-06-16 US US13/161,907 patent/US9170262B2/en not_active Expired - Fee Related
- 2011-06-16 NZ NZ604013A patent/NZ604013A/en not_active IP Right Cessation
- 2011-06-16 CN CN2011800384824A patent/CN103025342A/zh active Pending
- 2011-06-16 BR BR112012032206A patent/BR112012032206A2/pt not_active IP Right Cessation
- 2011-06-16 AU AU2011268310A patent/AU2011268310A1/en not_active Abandoned
- 2011-06-16 TW TW100121090A patent/TW201207383A/zh unknown
- 2011-06-16 WO PCT/US2011/040669 patent/WO2011159878A1/en active Application Filing
- 2011-06-16 CA CA2802057A patent/CA2802057A1/en not_active Abandoned
- 2011-06-16 MX MX2012014838A patent/MX2012014838A/es not_active Application Discontinuation
- 2011-06-16 RU RU2013101779/10A patent/RU2013101779A/ru not_active Application Discontinuation
- 2011-06-16 KR KR1020137001111A patent/KR20130088131A/ko not_active Application Discontinuation
- 2011-06-16 JP JP2013515508A patent/JP2013528818A/ja active Pending
- 2011-06-16 EP EP20110796423 patent/EP2582380A4/en not_active Withdrawn
-
2012
- 2012-12-11 ZA ZA2012/09390A patent/ZA201209390B/en unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO2011159878A1 (en) | 2011-12-22 |
BR112012032206A2 (pt) | 2016-10-04 |
JP2013528818A (ja) | 2013-07-11 |
SG186302A1 (en) | 2013-02-28 |
EP2582380A1 (en) | 2013-04-24 |
CA2802057A1 (en) | 2011-12-22 |
ZA201209390B (en) | 2014-02-26 |
NZ604013A (en) | 2014-10-31 |
US9170262B2 (en) | 2015-10-27 |
TW201207383A (en) | 2012-02-16 |
AU2011268310A1 (en) | 2013-01-10 |
EP2582380A4 (en) | 2014-03-05 |
US20110312010A1 (en) | 2011-12-22 |
MX2012014838A (es) | 2013-02-07 |
KR20130088131A (ko) | 2013-08-07 |
CN103025342A (zh) | 2013-04-03 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2013101779A (ru) | Сравнение образцов белков | |
Staes et al. | Improved recovery of proteome‐informative, protein N‐terminal peptides by combined fractional diagonal chromatography (COFRADIC) | |
US9746464B2 (en) | High sensitivity quantitation of peptides by mass spectrometry | |
Zhang et al. | Chemical probes and tandem mass spectrometry: a strategy for the quantitative analysis of proteomes and subproteomes | |
US8945861B2 (en) | Methods for isotopically labeling biomolecules using mammalian cell-free extracts | |
Tran et al. | Comprehensive glycosylation profiling of IgG and IgG-fusion proteins by top-down MS with multiple fragmentation techniques | |
JPWO2012111249A1 (ja) | 質量分析法における質量変化を検出する方法及び安定同位体標識タンパク質の絶対量の定量方法 | |
EP3738971B1 (en) | Genetically encoded fluorescent sensors for detecting ligand bias and intracellular signaling through camp pathways | |
JPS62181221A (ja) | 免疫不全症候群治療用医薬組成物 | |
Caira et al. | Recent developments in peptidomics for the quali-quantitative analysis of food-derived peptides in human body fluids and tissues | |
Luo et al. | Characterization and analysis of biopharmaceutical proteins | |
CN118010907A (zh) | 一种血清中N末端B型利钠肽前体NT-proBNP的定值方法 | |
TWI477776B (zh) | 胜肽之胺基酸序列的測定方法與系統 | |
Bieber et al. | Structural, biological and biochemical studies of myotoxin a and homologous myotoxins | |
JP2016028100A (ja) | 安定同位体標識コラーゲン、および前記コラーゲンが分解されたアミノ酸組成物、ペプチド組成物 | |
Adamczyk et al. | Complete sequencing of anti-vancomycin fab fragment by liquid chromatography–electrospray ion trap mass spectrometry with a combination of database searching and manual interpretation of the MS/MS spectra | |
JP7419340B2 (ja) | タンパク質バイオマーカーを定量するためのlc-ms/msの使用 | |
US20230393041A1 (en) | Bead-Enabled, Efficient, and Rapid Multi-Omic Sample Preparation for Mass Spectrometry Analysis | |
Han et al. | Identification of glutamine Synthetase as a Contryphan-Bt binding protein by his-tag pull-down | |
EP3444264A1 (en) | Peptide for inhibiting binding of amylospheroids (aspd), and evaluation and screening method | |
Fedjaev et al. | Quantitative analysis of a proteome by N‐terminal stable‐isotope labelling of tryptic peptides | |
Chersi et al. | A biochemical approach for detecting interactions between peptides from the HIV gp120 glycoprotein and a CD4 sequence | |
Stancampiano et al. | Brain proteolysis of oxytocin in vitro and in vivo changes during aging in male rats | |
Husson | Development of host cell protein impurities quantification methods by mass spectrometry to control the quality of biopharmaceuticals | |
CN117280217A (zh) | 通过lc-mrm-ms测定对共同施用于受试者的治疗蛋白的测量 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
FA92 | Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted) |
Effective date: 20151019 |