RU2010137009A - Ферментационная среда (варианты), способ получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов, способ получения рекомбинантных или нерекомбинантных белков, их производных или аналогов, способ получения вторичных метаболитов - Google Patents

Ферментационная среда (варианты), способ получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов, способ получения рекомбинантных или нерекомбинантных белков, их производных или аналогов, способ получения вторичных метаболитов Download PDF

Info

Publication number
RU2010137009A
RU2010137009A RU2010137009/10A RU2010137009A RU2010137009A RU 2010137009 A RU2010137009 A RU 2010137009A RU 2010137009/10 A RU2010137009/10 A RU 2010137009/10A RU 2010137009 A RU2010137009 A RU 2010137009A RU 2010137009 A RU2010137009 A RU 2010137009A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
urea
derivatives
group
level
medium
Prior art date
Application number
RU2010137009/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2491345C2 (ru
Inventor
Майянк Кумар ГАРГ (IN)
Майянк Кумар ГАРГ
Саурабх ГАРГ (IN)
Саурабх ГАРГ
Сулекха ДЖОШИ (IN)
Сулекха ДЖОШИ
Анудж ДЖОЭЛ (IN)
Анудж ДЖОЭЛ
Хариш ТЙЕР (IN)
Хариш ТЙЕР
Бимал КУМАР (IN)
Бимал КУМАР
Читтналли Рамеговда КУМАР (IN)
Читтналли Рамеговда КУМАР
Мукеш Бабуаппа ПАТАЛЕ (IN)
Мукеш Бабуаппа ПАТАЛЕ
Санджай ТИВАРИ (IN)
Санджай ТИВАРИ
Original Assignee
Байокон Лимитид (IN)
Байокон Лимитид
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Байокон Лимитид (IN), Байокон Лимитид filed Critical Байокон Лимитид (IN)
Publication of RU2010137009A publication Critical patent/RU2010137009A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2491345C2 publication Critical patent/RU2491345C2/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/38—Chemical stimulation of growth or activity by addition of chemical compounds which are not essential growth factors; Stimulation of growth by removal of a chemical compound
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/52—Cytokines; Lymphokines; Interferons
    • C07K14/53—Colony-stimulating factor [CSF]
    • C07K14/535—Granulocyte CSF; Granulocyte-macrophage CSF
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14—Fungi; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00—Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/20—Bacteria; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12N9/20—Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/48—Hydrolases (3) acting on peptide bonds (3.4)
    • C12N9/50—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25)
    • C12N9/52—Proteinases, e.g. Endopeptidases (3.4.21-3.4.25) derived from bacteria or Archaea

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

1. Ферментационная среда для получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов, характеризующаяся повышением уровня потребления фосфата при ферментации с использованием индуцируемых метанолом видов грибов, отличающаяся тем, что она имеет остаточную концентрацию мочевины в интервале от приблизительно 0,3 М до приблизительно 1 М, концентрацию основных солей и микроэлементов от 0,1Х до 5Х контрольной среды, и уровень подпитки метанолом в интервале от приблизительно 6 г/л/ч до приблизительно 20 г/л/ч. ! 2. Среда по п.1, отличающаяся тем, что мочевина выбрана из группы мочевины или ее производных, включающей диметилмочевину, диэтилмочевину, N-ацетилфенилмочевину, изопропилпилидинмочевину, фенилмочевину или их комбинации. ! 3. Среда по п.1, отличающаяся тем, что мочевина является жидкостью, спреем, порошком или гранулами. ! 4. Среда по п.1, отличающаяся тем, что индуцируемые метанолом виды грибов обладают способностью к экспрессии рекомбинантного продукта инсулина и выбраны из группы, включающей Pichia pastoris, Pichia sp., Saccharomyces sp., Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces sp. и Hansenula polymorpha. ! 5. Ферментационная среда для получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов посредством повышения уровня потребления фосфата при ферментации с использованием микроорганизмов, отличающаяся тем, что она имеет остаточную концентрацию мочевины в интервале от приблизительно 0,5 г/л до приблизительно 3 г/л и максимальный титр продукта по меньшей мере 0,5 г/л. ! 6. Ферментационная среда для получения вторичных метаболитов посредством повышения уровня потребления фосфата при ферментации с использованием микроорганизмов, отличающаяся тем, что она име

Claims (30)

1. Ферментационная среда для получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов, характеризующаяся повышением уровня потребления фосфата при ферментации с использованием индуцируемых метанолом видов грибов, отличающаяся тем, что она имеет остаточную концентрацию мочевины в интервале от приблизительно 0,3 М до приблизительно 1 М, концентрацию основных солей и микроэлементов от 0,1Х до 5Х контрольной среды, и уровень подпитки метанолом в интервале от приблизительно 6 г/л/ч до приблизительно 20 г/л/ч.
2. Среда по п.1, отличающаяся тем, что мочевина выбрана из группы мочевины или ее производных, включающей диметилмочевину, диэтилмочевину, N-ацетилфенилмочевину, изопропилпилидинмочевину, фенилмочевину или их комбинации.
3. Среда по п.1, отличающаяся тем, что мочевина является жидкостью, спреем, порошком или гранулами.
4. Среда по п.1, отличающаяся тем, что индуцируемые метанолом виды грибов обладают способностью к экспрессии рекомбинантного продукта инсулина и выбраны из группы, включающей Pichia pastoris, Pichia sp., Saccharomyces sp., Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces sp. и Hansenula polymorpha.
5. Ферментационная среда для получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов посредством повышения уровня потребления фосфата при ферментации с использованием микроорганизмов, отличающаяся тем, что она имеет остаточную концентрацию мочевины в интервале от приблизительно 0,5 г/л до приблизительно 3 г/л и максимальный титр продукта по меньшей мере 0,5 г/л.
6. Ферментационная среда для получения вторичных метаболитов посредством повышения уровня потребления фосфата при ферментации с использованием микроорганизмов, отличающаяся тем, что она имеет остаточную концентрацию мочевины в интервале от приблизительно 0,5 г/л до приблизительно 3 г/л и биоконверсию компактина в правастатин по меньшей мере на 35%.
7. Среда по п.5 или 6, отличающаяся тем, что мочевина выбрана из группы мочевины или ее производных, включающей диметилмочевину, диэтилмочевину, N-ацетилфенилмочевину, изопропилпилидинмочевину, фенилмочевину или их комбинации.
8. Среда по п.5 или 6, отличающаяся тем, что мочевину является жидкостью, спреем, порошком или гранулами.
9. Среда по п.6, отличающаяся тем, что микроорганизмы выбраны из группы, включающей Е. coli, Streptomyces sp, Aspergillus sp, Rhizopus sp, Penillium sp и Rhizomucor sp.
10. Способ получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов, включающий стадию размножения индуцируемых метанолом экспрессирующих инсулин видов грибов посредством повышения уровня потребления фосфата при использовании ферментационной среды, остаточную концентрацию мочевины в которой поддерживают в интервале от приблизительно 0,3 М до приблизительно 1 М с получением максимального титра продукта по меньшей мере 0,1 г/л.
11. Способ по п.10, в котором мочевина выбрана из группы мочевины или ее производных, включающей диметилмочевину, диэтилмочевину, N-ацетилфенилмочевину, изопропилпилидинмочевину, фенилмочевину или их комбинации.
12. Способ по п.10, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой IN-105.
13. Способ по п.10, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой предшественник инсулина, инсулин или его аналоги либо его производные.
14. Способ по п.13, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой инсулин гларгин.
15. Способ по п.10, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой циклический или нециклический пептид.
16. Способ по п.15, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой эксендин.
17. Способ по п.10, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой фермент.
18. Способ по п.17, в котором получаемый рекомбинантный белок представляет собой липазу.
19. Способ по п.10, в котором получаемый рекомбинантный белок выбран из группы, включающей предшественник инсулина, инсулин или его аналоги либо его производные, гларгин, эксендин, карбоксипептидазу и липазу.
20. Способ по п.10, в котором индуцируемые метанолом виды грибов, экспрессирующие рекомбинантный продукт инсулина, выбраны из группы, включающей Pichia pastoris, Pichia sp., Saccharomyces sp., Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces sp. и Hansenula polymorpha.
21. Способ по п.20, в котором индуцируемый метанолом вид гриба представляет собой Pichia pastoris.
22. Способ по п.10, в котором уровень подпитки метанолом составляет по большей мере 20 г/л бульона в ч.
23. Способ получения рекомбинантных или нерекомбинантных белковых продуктов, их производных или аналогов, включающий стадию размножения индуцируемого или неиндуцируемого экспрессирующего белок микроорганизма путем повышения потребления фосфата в ферментационной среде, в которой остаточную концентрацию мочевины поддерживают в интервале от приблизительно 0,5 г/л до приблизительно 3 г/л с получением максимального титра продукта по меньшей мере 0,5 г/л.
24. Способ по п.23, в котором мочевина выбрана из группы мочевины или ее производных, включающей диметилмочевину, диэтилмочевину, N-ацетилфенилмочевину, изопропилпилидинмочевину, фенилмочевину или их комбинации.
25. Способ по п.23, в котором получаемый рекомбинантный белковый продукт представляет собой Г-КСФ.
26. Способ по п.23, в котором получаемый рекомбинантный белковый продукт представляет собой стрептокиназу.
27. Способ по п.23, в котором белковый продукт представляет собой липазу.
28. Способ получения вторичных метаболитов путем ферментации с использованием микроорганизмов посредством повышения уровня потребления фосфата с помощью ферментационной среды, остаточная концентрация мочевины в которой лежит в интервале от приблизительно 0,5 г/л до приблизительно 3 г/л с получением биоконверсии компактина в правастатин по меньшей мере на 35%.
29. Способ по п.28, в котором получаемый вторичный метаболит представляет собой правастатин.
30. Способ по п.28, в котором мочевина выбрана из группы мочевины или ее производных, включающей диметилмочевину, диэтилмочевину, N-ацетилфенилмочевину, изопропилпилидинмочевину, фенилмочевину или их комбинации.
RU2010137009/10A 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда и способ для получения рекомбинантных белков RU2491345C2 (ru)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
IN310CH2008 2008-02-06
IN00310/CHE/2008 2008-02-06
IN00086/CHE/2009 2009-01-12
IN86CH2009 2009-01-12
PCT/IN2009/000078 WO2009113099A2 (en) 2008-02-06 2009-02-05 Fermentation medias and processes thereof

Related Child Applications (2)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012145969/10A Division RU2556120C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда и способ получения рекомбинантных белков
RU2011153811/10A Division RU2595380C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда для получения правастатина и способ получения правастатина

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2010137009A true RU2010137009A (ru) 2012-03-20
RU2491345C2 RU2491345C2 (ru) 2013-08-27

Family

ID=41065638

Family Applications (3)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011153811/10A RU2595380C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда для получения правастатина и способ получения правастатина
RU2010137009/10A RU2491345C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда и способ для получения рекомбинантных белков
RU2012145969/10A RU2556120C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда и способ получения рекомбинантных белков

Family Applications Before (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011153811/10A RU2595380C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда для получения правастатина и способ получения правастатина

Family Applications After (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2012145969/10A RU2556120C2 (ru) 2008-02-06 2009-02-05 Ферментационная среда и способ получения рекомбинантных белков

Country Status (12)

Country Link
US (2) US8927256B2 (ru)
EP (2) EP2247737B1 (ru)
JP (1) JP5587795B2 (ru)
KR (2) KR101492011B1 (ru)
CN (2) CN101983242B (ru)
BR (1) BRPI0905853B1 (ru)
IL (2) IL207402A (ru)
MX (2) MX349413B (ru)
MY (1) MY161108A (ru)
RU (3) RU2595380C2 (ru)
SG (1) SG188126A1 (ru)
WO (1) WO2009113099A2 (ru)

Families Citing this family (23)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP2247737B1 (en) * 2008-02-06 2018-06-20 Biocon Limited Fermentation medias and processes thereof
UA116217C2 (uk) 2012-10-09 2018-02-26 Санофі Пептидна сполука як подвійний агоніст рецепторів glp1-1 та глюкагону
CN104870009B (zh) 2012-12-21 2021-05-18 赛诺菲 官能化的毒蜥外泌肽-4衍生物
CN103911298B (zh) * 2012-12-31 2016-08-10 中粮营养健康研究院有限公司 培养基组合物和培养基及对菌株进行活菌计数的方法
EP3080152A1 (en) 2013-12-13 2016-10-19 Sanofi Non-acylated exendin-4 peptide analogues
TW201609795A (zh) 2013-12-13 2016-03-16 賽諾菲公司 作為雙重ｇｌｐ－１／ｇｉｐ受體促效劑的艾塞那肽－４（ｅｘｅｎｄｉｎ－４）胜肽類似物
EP3080154B1 (en) 2013-12-13 2018-02-07 Sanofi Dual glp-1/gip receptor agonists
EP3080149A1 (en) 2013-12-13 2016-10-19 Sanofi Dual glp-1/glucagon receptor agonists
TW201625669A (zh) 2014-04-07 2016-07-16 賽諾菲公司 衍生自艾塞那肽－４（Ｅｘｅｎｄｉｎ－４）之肽類雙重ＧＬＰ－１／升糖素受體促效劑
TW201625668A (zh) 2014-04-07 2016-07-16 賽諾菲公司 作為胜肽性雙重ｇｌｐ－１／昇糖素受體激動劑之艾塞那肽－４衍生物
TW201625670A (zh) 2014-04-07 2016-07-16 賽諾菲公司 衍生自ｅｘｅｎｄｉｎ－４之雙重ｇｌｐ－１／升糖素受體促效劑
US9932381B2 (en) 2014-06-18 2018-04-03 Sanofi Exendin-4 derivatives as selective glucagon receptor agonists
DE102014216863B4 (de) 2014-08-25 2019-08-01 Hansgrohe Se Kopfbrause
AR105319A1 (es) 2015-06-05 2017-09-27 Sanofi Sa Profármacos que comprenden un conjugado agonista dual de glp-1 / glucagón conector ácido hialurónico
TW201706291A (zh) 2015-07-10 2017-02-16 賽諾菲公司 作為選擇性肽雙重ｇｌｐ－１／升糖素受體促效劑之新毒蜥外泌肽（ｅｘｅｎｄｉｎ－４）衍生物
AU2016340880A1 (en) 2015-10-20 2018-05-10 Buckman Laboratories International, Inc. Method to enhance yeast growth for fermentative bioproduct production, and nutrient composition for same
EP3405785B1 (en) * 2016-01-23 2020-04-29 Biocon Limited Bio-analytical method for insulin analogues
CN107022591B (zh) * 2017-05-11 2018-06-12 宜昌东阳光长江药业股份有限公司 一种提高胰岛素及其类似物前体表达的毕赤酵母发酵方法
WO2018216978A1 (en) * 2017-05-22 2018-11-29 Cj Healthcare Corporation Cell culture method at low temperature applicable to mass production of protein
CN107988292B (zh) * 2018-01-18 2023-12-26 江苏江山聚源生物技术有限公司 提高重组人源胶原蛋白稳定性的发酵工艺
CN111411049B (zh) * 2020-04-15 2022-11-22 北京惠之衡生物科技有限公司 一种提高胰岛素前体表达的毕赤酵母的发酵培养基及发酵方法
CN111996136A (zh) * 2020-07-24 2020-11-27 北大方正集团有限公司 一种荧光假单孢杆菌发酵培养基、培养方法与应用
CN114507609B (zh) * 2020-12-22 2023-04-18 益海嘉里(连云港)生物科技有限公司 一种提高磷脂酶c蛋白产量的方法

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4288554A (en) 1979-12-20 1981-09-08 Euteco Impianti S.P.A. Process for the cultivation of yeast cells
CN1017350B (zh) * 1987-08-12 1992-07-08 中国石油化工总公司 微生物发酵正烷烃生产长链α·ω-二羧酸的方法
CN1328369C (zh) * 1999-02-03 2007-07-25 药物研究所有限公司 培养物
WO2000056903A2 (en) 1999-03-22 2000-09-28 Zymogenetics, Inc. IMPROVED METHODS FOR PRODUCING PROTEINS IN TRANSFORMED $i(PICHIA)
RU2141531C1 (ru) * 1999-05-26 1999-11-20 Российское акционерное общество открытого типа "Биопрепарат" Способ получения рекомбинантного инсулина человека
HUP9902352A1 (hu) * 1999-07-12 2000-09-28 Gyógyszerkutató Intézet Kft. Eljárás pravasztatin mikrobiológiai előállítására
KR100429925B1 (ko) * 2001-12-28 2004-05-03 씨제이 주식회사 5'-크산틸산을 생산하는 미생물
RU2208637C1 (ru) * 2002-04-16 2003-07-20 Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН Способ получения генно-инженерного инсулина человека
WO2004039996A1 (en) * 2002-11-01 2004-05-13 Cadila Healthcare Limited Mthod for producing recombinant human interferon alpha 2b polypeptide in pichia pastoris
KR100470078B1 (ko) * 2003-06-12 2005-02-04 씨제이 주식회사 컴팩틴을 프라바스타틴으로 전환할 수 있는 스트렙토마이세스 종(Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｓｐ.)ＣＪＰＶ 975652 및 그를 이용한 프라바스타틴의 제조방법
US20050112737A1 (en) * 2003-11-20 2005-05-26 A. E. Staley Manufacturing Co. Lactic acid producing yeast
RU2278870C2 (ru) * 2004-08-30 2006-06-27 Закрытое Акционерное Общество "Биокад" Способ получения, выделения, очистки и стабилизации рекомбинантного гранулоцитарного колониестимулирующего фактора человека, пригодного для медицинского применения, и иммунобиологическое средство на его основе
WO2007005646A2 (en) * 2005-07-01 2007-01-11 The University Of Florida Research Foundation, Inc. Recombinant host cells and media for ethanol production
KR20080019928A (ko) * 2006-08-29 2008-03-05 충청북도 질소원으로 요소를 이용한 마이코페놀산 대량 생산 방법
PL215829B1 (pl) * 2007-11-05 2014-01-31 Skotan Spolka Akcyjna Nowy szczep Yarrowia lipolytica oraz jego zastosowanie do przemyslowej utylizacji frakcji glicerolowej uzyskiwanej w produkcji biodiesla
EP2247737B1 (en) * 2008-02-06 2018-06-20 Biocon Limited Fermentation medias and processes thereof

Also Published As

Publication number Publication date
BRPI0905853A2 (pt) 2015-06-30
EP2565272A2 (en) 2013-03-06
US20140141467A1 (en) 2014-05-22
WO2009113099A3 (en) 2009-11-05
US8927256B2 (en) 2015-01-06
BRPI0905853A8 (pt) 2019-01-29
CN101983242A (zh) 2011-03-02
EP2247737A4 (en) 2012-03-14
IL207402A0 (en) 2010-12-30
KR20120066068A (ko) 2012-06-21
EP2247737B1 (en) 2018-06-20
EP2565272A3 (en) 2013-07-03
CN101983242B (zh) 2015-12-16
MX349413B (es) 2017-07-19
SG188126A1 (en) 2013-03-28
KR101283734B1 (ko) 2013-07-08
CN103642843B (zh) 2017-03-01
JP5587795B2 (ja) 2014-09-10
MX2010008654A (es) 2010-10-06
RU2556120C2 (ru) 2015-07-10
RU2595380C2 (ru) 2016-08-27
MY161108A (en) 2017-04-14
IL207402A (en) 2013-07-31
IL221379A (en) 2013-08-29
JP2011510677A (ja) 2011-04-07
US9255285B2 (en) 2016-02-09
BRPI0905853B1 (pt) 2019-03-26
EP2247737A2 (en) 2010-11-10
KR20100118592A (ko) 2010-11-05
RU2491345C2 (ru) 2013-08-27
KR101492011B1 (ko) 2015-02-10
RU2012145969A (ru) 2014-05-10
IL221379A0 (en) 2012-10-31
RU2011153811A (ru) 2013-07-10
CN103642843A (zh) 2014-03-19
WO2009113099A2 (en) 2009-09-17
US20100317056A1 (en) 2010-12-16

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2010137009A (ru) Ферментационная среда (варианты), способ получения рекомбинантных белков, их производных или аналогов, способ получения рекомбинантных или нерекомбинантных белков, их производных или аналогов, способ получения вторичных метаболитов
Liu et al. Fed-batch high-cell-density fermentation strategies for Pichia pastoris growth and production
EP3619300B1 (en) Genetically modified trehalase-expressing yeasts and fermentation processes using such genetically modified yeasts
US10344288B2 (en) Glucoamylase-modified yeast strains and methods for bioproduct production
Yu et al. Enhancing production of Yarrowia lipolytica lipase Lip2 in Pichia pastoris
Robert et al. Production of recombinant lipase B from Candida antarctica in Pichia pastoris under control of the promoter PGK using crude glycerol from biodiesel production as carbon source
Mazzoli Current progress in production of building-block organic acids by consolidated bioprocessing of lignocellulose
Meyer Metabolic engineering of filamentous fungi
Barrios-González et al. Solid-state fermentation: special physiology of fungi
EP3715464B1 (en) Greenhouse gas improved fermentation
CA2771162A1 (en) Dicarboxylic acid fermentation process
Huang et al. Improved production of recombinant Rhizomucor miehei lipase by coexpressing protein folding chaperones in Pichia pastoris, which triggered ER stress
WO2005100587A2 (en) Methods for obtaining optically active epoxides and vicinal diols from 2,2-disubstituted epoxides
HRP20171583T1 (hr) Fermentirajući mikroorganizmi na bazi pentoze
Yu et al. N-Glycosylation engineering to improve the constitutive expression of Rhizopus oryzae lipase in Komagataella phaffii
US9410175B2 (en) Process for microbial production of a valuable compound
Luo et al. Efficient and cost-reduced glucoamylase fed-batch production with alternative carbon sources
Heinsman et al. The effect of ethanol on the kinetics of lipase‐mediated enantioselective esterification of 4‐methyloctanoic acid and the hydrolysis of its ethyl ester
Hara et al. Development of a glutathione production process from proteinaceous biomass resources using protease-displaying Saccharomyces cerevisiae
Robert et al. Increase of Candida antarctica lipase B production under PGK promoter in Pichia pastoris: Effect of multicopies
Nietz et al. A new lipase (Alip2) with high potential for enzymatic hydrolysis of the diester diethyladipate to the monoester monoethyladipate
Qian et al. Efficient production of ethyl (R)-2-hydroxy-4-phenylbutyrate using a cost-effective reductase expressed in Pichia pastoris
Ahmed et al. 08. Beta-D-fructofuranosidase production by Aspergillus niger IBGE 01 using shaken flask technique of submerged fermentation
CA2564123A1 (en) Methods for obtaining optically active epoxides and vicinal diols from meso-epoxides
WO2022248476A1 (en) Fed-batch fermentation process