RU2009132986A - Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов - Google Patents

Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов Download PDF

Info

Publication number
RU2009132986A
RU2009132986A RU2009132986/10A RU2009132986A RU2009132986A RU 2009132986 A RU2009132986 A RU 2009132986A RU 2009132986/10 A RU2009132986/10 A RU 2009132986/10A RU 2009132986 A RU2009132986 A RU 2009132986A RU 2009132986 A RU2009132986 A RU 2009132986A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
cell culture
culture medium
polypeptide
copper
glutamate
Prior art date
Application number
RU2009132986/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Денис ДРАПО (US)
Денис ДРАПО
Джессика СНОУ (US)
Джессика СНОУ
Грегори ХИЛЛЕР (US)
Грегори ХИЛЛЕР
Ен-Тунг ЛУАН (US)
Ен-Тунг ЛУАН
Original Assignee
Уайт (Us)
Уайт
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=39387403&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2009132986(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Уайт (Us), Уайт filed Critical Уайт (Us)
Publication of RU2009132986A publication Critical patent/RU2009132986A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C12N5/0018—Culture media for cell or tissue culture
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/02—Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/05—Inorganic components
    • C12N2500/10—Metals; Metal chelators
    • C12N2500/20—Transition metals
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00—Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/30—Organic components
    • C12N2500/32—Amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2510/00—Genetically modified cells
    • C12N2510/02—Cells for production

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

1. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии: ! культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата, при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где фракция неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида относительно общего количества продуцированного полипептида уменьшается по сравнению с фракцией неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида, что будет наблюдаться при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат. ! 2. Способ по п.1, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ. ! 3. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют приблизительно 2 г на литр глюкозы. ! 4. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют дополнительными компонентами. ! 5. Способ по п.4, где дополнительные компоненты вводят в питательной среде. ! 6. Способ по п.5, где дополнительные компоненты вводят неоднократно. ! 7. Способ по одному или большему количеству предшествующих пунктов, где среда культуры клеток является определенной. ! 8. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов. ! 9. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит белок. ! 10. Способ по п.1, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди. ! 11. Способ по п.10, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.

Claims (82)

1. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата, при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где фракция неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида относительно общего количества продуцированного полипептида уменьшается по сравнению с фракцией неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида, что будет наблюдаться при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
2. Способ по п.1, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ.
3. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют приблизительно 2 г на литр глюкозы.
4. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют дополнительными компонентами.
5. Способ по п.4, где дополнительные компоненты вводят в питательной среде.
6. Способ по п.5, где дополнительные компоненты вводят неоднократно.
7. Способ по одному или большему количеству предшествующих пунктов, где среда культуры клеток является определенной.
8. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
9. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
10. Способ по п.1, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
11. Способ по п.10, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
12. Способ по п.1, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
13. Способ по п.12, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
14. Способ по п.1, где полипептидом является TNFR-Ig.
15. Способ по п.1, где полипептидом является TNFR-Fc.
16. Способ по п.1, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
17. Способ по п.16, где полипептидом является анти-Абета антитело.
18. Способ по п.1, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
19. Способ по п.1, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
20. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата;
выдерживание культуры при первом интервале температур на протяжении первого промежутка времени, достаточного для обеспечения размножения клеток, до жизнеспособной плотности клеток в рамках интервала приблизительно 20-80% максимально возможной жизнеспособной плотности клеток, если культура выдерживалась при первом интервале температур;
сдвиг температуры культивирования ко второму интервалу температур, где, по крайней мере, одна температура второго интервала температур ниже, чем наименьшая температура первого интервала температур;
выдерживание культуры на протяжении второго промежутка времени при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где фракция неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида относительно общего количества продуцированного полипептида уменьшается по сравнению с фракцией неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида, что будет наблюдаться при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
21. Способ по п.20, где первый интервал температур включает интервал температур приблизительно 30-42°C.
22. Способ по п.20, где второй интервал температур включает интервал температур приблизительно 25-41°C.
23. Способ по п.20, включающий вторую стадию сдвига, следующую за упомянутой первой стадией сдвига, включает сдвиг упомянутой температуры культивирования к третьей температуре или интервалу температур, где, по крайней мере, одна температура третьего интервала температур ниже, чем наименьшая температура второго интервала температур.
24. Способ по п.23, где третий интервал температур включает интервал температур приблизительно 25-40°C.
25. Способ по п.20, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ.
26. Способ по п.20, где культуру клеток в дальнейшем дополняют приблизительно 2 г на литр глюкозы.
27. Способ по п.20, где культуру клеток в дальнейшем дополняют дополнительными компонентами.
28. Способ по п.27, где дополнительные компоненты вводят в питательной среде.
29. Способ по п.28, где дополнительные компоненты вводят неоднократно.
30. Способ по одному из пп.20-29, где среда культуры клеток является определенной.
31. Способ по п.30, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
32. Способ по п.30, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
33. Способ по п.20, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
34. Способ по п.33, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
35. Способ по п.20, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
36. Способ по п.35, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
37. Способ по п.20, где полипептидом является TNFR-Ig.
38. Способ по п.20, где полипептидом является TNFR-Fc.
39. Способ по п.20, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы, включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
40. Способ по п.39, где полипептидом является анти-Абета антитело.
41. Способ по п.20, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
42. Способ по п.20, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
43. Среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата.
44. Среда культуры клеток по п.43, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ.
45. Среда культуры клеток по п.43 или 44, которая дополнительно содержит приблизительно 2 г на литр глюкозы.
46. Среда культуры клеток по п.43, где среда культуры клеток является определенной.
47. Среда культуры клеток по п.46, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
48. Среда культуры клеток по п.46, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
49. Среда культуры клеток по п.43, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
50. Среда культуры клеток по п.49, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
51. Среда культуры клеток по п.43, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
52. Среда культуры клеток по п.51, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
53. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата, при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где гликозилирование структуры экспрессированного полипептида увеличивается относительно гликозилирования структуры, что будет наблюдаться у экспрессированного полипептида при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
54. Способ по п.53, где увеличенно гликозилированная структура экспрессированного полипептида включает увеличение общего сиалирования.
55. Способ по п.53, где среда культуры клеток является определенной.
56. Способ по п.55, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
57. Способ по п.55, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
58. Способ по любому из пп.53-57, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
59. Способ по п.58, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
60. Способ по п.53, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
61. Способ по п.60, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
62. Способ по п.53, где полипептидом является TNFR-Ig.
63. Способ по п.53, где полипептидом является TNFR-Fc.
64. Способ по п.53, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы, включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
65. Способ по п.64, где полипептидом является анти-Абета антитело.
66. Способ по п.53, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
67. Способ по п.53, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
68. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата;
выдерживание культуры при первом интервале температур на протяжении первого промежутка времени, достаточного для обеспечения размножения клеток до жизнеспособной плотности клеток в рамках интервала приблизительно 20-80% максимально возможной жизнеспособной плотности клеток, если культура выдерживалась при первом интервале температур;
сдвиг температуры культивирования ко второму интервалу температур, где, по крайней мере, одна температура второго интервала температур ниже, чем наименьшая температура первого интервала температур;
выдерживание культуры на протяжении второго промежутка времени при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где гликозилирование структуры экспрессированного полипептида увеличивается относительно гликозилирования структуры, что будет наблюдаться у экспрессированного полипептида при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
69. Способ по п.68, где увеличенно гликозилированная структура экспрессированного полипептида включает увеличение общего сиалирования.
70. Способ по п.68, где среда культуры клеток является определенной.
71. Способ по п.70, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
72. Способ по п.70, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
73. Способ по любому из пп.68-72, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
74. Способ по п.73, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
75. Способ по п.68, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
76. Способ по п.75, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
77. Способ по п.68, где полипептидом является TNFR-Ig.
78. Способ по п.68, где полипептидом является TNFR-Fc.
79. Способ по п.68, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы, включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
80. Способ по п.79, где полипептидом является анти-Абета антитело.
81. Способ по п.68, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
82. Способ по п.68, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
RU2009132986/10A 2007-03-02 2008-02-29 Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов RU2009132986A (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US89274907P 2007-03-02 2007-03-02
US60/892,749 2007-03-02

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2009132986A true RU2009132986A (ru) 2011-04-10

Family

ID=39387403

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2009132986/10A RU2009132986A (ru) 2007-03-02 2008-02-29 Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов

Country Status (18)

Country Link
US (1) US9012180B2 (ru)
EP (2) EP2924113B1 (ru)
JP (1) JP5586235B2 (ru)
KR (1) KR20090127326A (ru)
CN (1) CN101679941A (ru)
AU (1) AU2008223133A1 (ru)
CA (1) CA2679941C (ru)
DK (1) DK2115126T3 (ru)
ES (2) ES2728912T3 (ru)
HU (1) HUE026403T2 (ru)
IL (1) IL200622A0 (ru)
MX (1) MX2009009240A (ru)
PL (1) PL2115126T3 (ru)
PT (1) PT2115126E (ru)
RU (1) RU2009132986A (ru)
SI (1) SI2115126T1 (ru)
WO (1) WO2008109410A1 (ru)
ZA (1) ZA200906061B (ru)

Families Citing this family (50)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
KR20090074040A (ko) 2006-09-13 2009-07-03 아보트 러보러터리즈 세포 배양의 개선
US8911964B2 (en) 2006-09-13 2014-12-16 Abbvie Inc. Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody
EP2924113B1 (en) 2007-03-02 2019-04-10 Wyeth LLC Use of copper and glutamate in cell culture for production of polypeptides
TW200902708A (en) 2007-04-23 2009-01-16 Wyeth Corp Methods of protein production using anti-senescence compounds
SG10201702951RA (en) 2008-10-20 2017-06-29 Abbvie Inc Viral inactivation during purification of antibodies
SG10201702922VA (en) 2008-10-20 2017-06-29 Abbvie Inc Isolation and purification of antibodies using protein a affinity chromatography
PL2501822T3 (pl) * 2009-11-17 2017-12-29 E. R. Squibb & Sons, L.L.C. Sposoby zwiększenia produkcji białek
EP2591094B1 (en) * 2010-07-08 2018-09-05 Baxalta GmbH Method of producing recombinant adamts13 in cell culture
MX345885B (es) 2010-12-07 2017-02-22 Hoffmann La Roche Dispositivo de mezclado de alimentacion y su uso.
SG191371A1 (en) 2010-12-28 2013-08-30 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Animal cell culturing method
EP2702077A2 (en) 2011-04-27 2014-03-05 AbbVie Inc. Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
RU2592680C2 (ru) * 2011-04-29 2016-07-27 Биокон Рисерч Лимитед Способ снижения накопления лактата при культивировании и способ получения антитела
US10493151B2 (en) 2011-10-18 2019-12-03 Coherus Biosciences, Inc. Etanercept formulations stabilized with sodium chloride
JP6113176B2 (ja) 2011-10-18 2017-04-12 コヒラス・バイオサイエンシズ・インコーポレイテッド キシリトールによって安定化されたエタネルセプト製剤
EP2809773B1 (en) 2012-01-30 2020-09-02 Dr. Reddy's Laboratories Limited Process of modulating man5 and/or afucosylation content of glycoprotein composition
US9505833B2 (en) 2012-04-20 2016-11-29 Abbvie Inc. Human antibodies that bind human TNF-alpha and methods of preparing the same
US9334319B2 (en) 2012-04-20 2016-05-10 Abbvie Inc. Low acidic species compositions
WO2013158273A1 (en) 2012-04-20 2013-10-24 Abbvie Inc. Methods to modulate c-terminal lysine variant distribution
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
WO2013176754A1 (en) 2012-05-24 2013-11-28 Abbvie Inc. Novel purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
EA029193B1 (ru) 2012-07-09 2018-02-28 Кохерус Байосайенсис, Инк. Составы этанерцепта, отличающиеся заметным уменьшением содержания частиц довидимого диапазона
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
US9206390B2 (en) 2012-09-02 2015-12-08 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
IN2015KN00452A (ru) 2012-09-11 2015-07-17 Coherus Biosciences Inc
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
WO2014151878A2 (en) 2013-03-14 2014-09-25 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosacharides
US9217168B2 (en) 2013-03-14 2015-12-22 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US8956830B2 (en) 2013-03-14 2015-02-17 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US9677105B2 (en) 2013-03-14 2017-06-13 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
WO2014159579A1 (en) 2013-03-14 2014-10-02 Abbvie Inc. MUTATED ANTI-TNFα ANTIBODIES AND METHODS OF THEIR USE
SG10201802023RA (en) 2013-03-26 2018-05-30 Coherus Biosciences Inc Protein production method
JP2016527911A (ja) * 2013-08-20 2016-09-15 レック・ファーマシューティカルズ・ディー・ディーＬｅｋ Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌｓ Ｄ．Ｄ． ポリペプチドのα−アミド化および／またはＣ末端アミノ酸開裂を制御するための細胞培養用培地およびプロセス
EP3052640A2 (en) 2013-10-04 2016-08-10 AbbVie Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
US8946395B1 (en) 2013-10-18 2015-02-03 Abbvie Inc. Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography
US20150139988A1 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
MX362923B (es) 2014-01-30 2019-02-25 Coherus Biosciences Inc Medios de perfusión.
SI3110961T1 (sl) 2014-02-27 2020-03-31 F. Hoffmann-La Roche Ag Modulacija rasti celic in glikozilacije pri rekombinantni proizvodnji glikoproteina
MX2016012428A (es) * 2014-03-23 2017-04-27 Advantech Bioscience Farmacêutica Ltda Aumento de la expresion de proteina recombinante con cobre.
CA2945390A1 (en) 2014-04-10 2015-10-15 Bayer Healthcare Llc Compounded media powder formulation and method of preparation of liquid medium for cell culture
EP3227454B1 (en) 2014-12-01 2020-01-29 Amgen Inc. Process for manipulating the level of glycan content of a glycoprotein
KR102007930B1 (ko) 2014-12-31 2019-08-06 주식회사 엘지화학 재조합 당단백질의 글리코실화 조절 방법
AR104050A1 (es) * 2015-03-26 2017-06-21 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Proceso de producción con iones de cobre controlados
JP2018536404A (ja) * 2015-11-09 2018-12-13 ブリストル−マイヤーズ スクイブ カンパニーＢｒｉｓｔｏｌ−Ｍｙｅｒｓ Ｓｑｕｉｂｂ Ｃｏｍｐａｎｙ Ｃｈｏ細胞において産生したポリペプチドの品質特性を操作する方法
CN107460221B (zh) * 2016-06-02 2021-01-15 正大天晴药业集团股份有限公司 一种降低抗pd-l1抗体中蛋白聚合物的细胞培养方法
US11471497B1 (en) 2019-03-13 2022-10-18 David Gordon Bermudes Copper chelation therapeutics
JP2022060169A (ja) 2020-10-02 2022-04-14 ファイザー・インク Ｒｓｖ ｆタンパク質生産のための細胞培養工程
WO2022254319A1 (en) 2021-06-01 2022-12-08 Pfizer Inc. Cell culture method for producing sfgfr3 polypeptide
KR102639552B1 (ko) * 2023-08-09 2024-02-26 주식회사 녹십자 구리염을 이용한 재조합 혈장 단백질의 생산 방법

Family Cites Families (54)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4399216A (en) * 1980-02-25 1983-08-16 The Trustees Of Columbia University Processes for inserting DNA into eucaryotic cells and for producing proteinaceous materials
US4522811A (en) * 1982-07-08 1985-06-11 Syntex (U.S.A.) Inc. Serial injection of muramyldipeptides and liposomes enhances the anti-infective activity of muramyldipeptides
AU2353384A (en) 1983-01-19 1984-07-26 Genentech Inc. Amplification in eukaryotic host cells
US4713339A (en) 1983-01-19 1987-12-15 Genentech, Inc. Polycistronic expression vector construction
GB8308235D0 (en) * 1983-03-25 1983-05-05 Celltech Ltd Polypeptides
US4816567A (en) 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
US4767704A (en) * 1983-10-07 1988-08-30 Columbia University In The City Of New York Protein-free culture medium
JPS60118196A (ja) * 1983-11-30 1985-06-25 Takeda Chem Ind Ltd インタ−フェロンの製造法
JPS6147500A (ja) 1984-08-15 1986-03-07 Res Dev Corp Of Japan キメラモノクロ−ナル抗体及びその製造法
EP0173494A3 (en) 1984-08-27 1987-11-25 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Chimeric receptors by dna splicing and expression
GB8422238D0 (en) 1984-09-03 1984-10-10 Neuberger M S Chimeric proteins
US5078996A (en) 1985-08-16 1992-01-07 Immunex Corporation Activation of macrophage tumoricidal activity by granulocyte-macrophage colony stimulating factor
GB8607679D0 (en) 1986-03-27 1986-04-30 Winter G P Recombinant dna product
US5166320A (en) 1987-04-22 1992-11-24 University Of Connecticut Carrier system and method for the introduction of genes into mammalian cells
DE68925971T2 (de) * 1988-09-23 1996-09-05 Cetus Oncology Corp Zellenzuchtmedium für erhöhtes zellenwachstum, zur erhöhung der langlebigkeit und expression der produkte
US6048728A (en) 1988-09-23 2000-04-11 Chiron Corporation Cell culture medium for enhanced cell growth, culture longevity, and product expression
US5549892A (en) 1988-12-23 1996-08-27 Genzyme Corporation Enhanced in vivo uptake of glucocerebrosidase
US5395760A (en) 1989-09-05 1995-03-07 Immunex Corporation DNA encoding tumor necrosis factor-α and -β receptors
JPH0396383A (ja) 1989-09-08 1991-04-22 Riso Kagaku Corp 画像形成装置
EP1132471A3 (de) 1989-09-12 2001-11-28 F. Hoffmann-La Roche Ag TNF-bindende Proteine
JPH03180176A (ja) * 1989-11-16 1991-08-06 W R Grace & Co 細胞培養のための基礎栄養培地
US5376645A (en) 1990-01-23 1994-12-27 University Of Kansas Derivatives of cyclodextrins exhibiting enhanced aqueous solubility and the use thereof
KR0166088B1 (ko) 1990-01-23 1999-01-15 . 수용해도가 증가된 시클로덱스트린 유도체 및 이의 용도
US5834312A (en) * 1990-01-29 1998-11-10 Hy-Gene, Inc. Process and media for the growth of human epithelia
GB9021679D0 (en) 1990-10-05 1990-11-21 Gorman Scott David Antibody preparation
ES2236682T5 (es) 1991-01-21 2011-03-31 Elan Pharmaceuticals, Inc. Ensayo y modelo para la enfermedad de alzheimer.
DK1087013T3 (da) 1992-08-21 2009-05-11 Univ Bruxelles Immunoglobuliner uden lette kæder
US6005079A (en) 1992-08-21 1999-12-21 Vrije Universiteit Brussels Immunoglobulins devoid of light chains
US6765087B1 (en) 1992-08-21 2004-07-20 Vrije Universiteit Brussel Immunoglobulins devoid of light chains
US5571515A (en) * 1994-04-18 1996-11-05 The Wistar Institute Of Anatomy & Biology Compositions and methods for use of IL-12 as an adjuvant
US5830761A (en) * 1995-06-07 1998-11-03 Genetics Institute, Inc. Medium and methods for culturing mammalian cho cells
AU4751697A (en) * 1996-10-10 1998-05-05 Douglas Danner Animal cell culture media comprising plant-derived nutrients
BR9712852A (pt) 1996-10-23 1999-11-16 Univ Pennsylvania Plasmìdeo, composição, processo de imunização de um indivìduo contra um patógeno, vacina recombinante, patógeno vivo atenuado, proteìna bl-1 substancialmente pura, vetor recombinante de expressão, e, anticorpo isolado
US5980898A (en) 1996-11-14 1999-11-09 The United States Of America As Represented By The U.S. Army Medical Research & Material Command Adjuvant for transcutaneous immunization
GB9711643D0 (en) 1997-06-05 1997-07-30 Janssen Pharmaceutica Nv Glass thermoplastic systems
WO1999043839A1 (en) 1998-02-27 1999-09-02 The Trustees Of The University Of Pennsylvania Vaccines, immunotherapeutics and methods for using the same
BR9914160A (pt) 1998-09-30 2001-06-26 American Cyanamid Co Composição antigênica, método para aumentar a capacidade de uma composição antigênica que contenha um antìgeno selecionado de uma bactéria, vìrus, fungo ou parasita patogênicos, do haemophilus influenzae, do helicobacter pylori, do vìrus sincicial respiratório, do rotavìrus, e, do vìrus simples do herpes para evocar a resposta imune de um hospedeiro vertebrado, plasmìdeo, célula hospedeira, método para produzir uma holotoxina do cólera mutante imunogênica, e, uso de uma quantidade auxiliar eficaz de uma holotoxina do cólera mutante
US7294481B1 (en) 1999-01-05 2007-11-13 Immunex Corporation Method for producing recombinant proteins
CN1541111A (zh) 2001-06-07 2004-10-27 ���Ͽع����޹�˾ 作为佐剂的霍乱全毒素的突变形式
EP1404368B1 (en) 2001-06-07 2009-12-09 Wyeth Holdings Corporation Mutant forms of cholera holotoxin as an adjuvant
US20030087372A1 (en) 2001-06-13 2003-05-08 Genentech, Inc. Methods of culturing animal cells and polypeptide production in animal cells
SG187991A1 (en) 2002-05-02 2013-03-28 Wyeth Corp Calicheamicin derivative-carrier conjugates
US20040022792A1 (en) * 2002-06-17 2004-02-05 Ralph Klinke Method of stabilizing proteins at low pH
MXPA05006523A (es) * 2002-12-23 2005-08-26 Squibb Bristol Myers Co Procesos de cultivo de celulas de mamiferos para la produccion de proteinas.
AU2003303394B2 (en) 2002-12-23 2009-02-19 Bristol-Myers Squibb Company Product quality enhancement in mammalian cell culture processes for protein production
TWI384069B (zh) * 2004-08-27 2013-02-01 Pfizer Ireland Pharmaceuticals 多胜肽之製法
US7300773B2 (en) 2004-08-27 2007-11-27 Wyeth Research Ireland Limited Production of TNFR-Ig
TWI374935B (en) * 2004-08-27 2012-10-21 Pfizer Ireland Pharmaceuticals Production of α-abeta
JP4833991B2 (ja) * 2004-11-02 2011-12-07 アレス トレーディング ソシエテ アノニム 哺乳動物細胞のための無血清細胞培養培地
JP2007075102A (ja) * 2005-07-05 2007-03-29 Koojin Bio Kk 昆虫細胞培養用培地
AU2007272957B2 (en) * 2006-07-13 2014-05-01 Wyeth Llc Production of glycoproteins
EP2064315B1 (en) * 2006-11-03 2015-05-13 Wyeth LLC Glycolysis-inhibiting substances in cell culture
EP2924113B1 (en) 2007-03-02 2019-04-10 Wyeth LLC Use of copper and glutamate in cell culture for production of polypeptides
TW200902708A (en) 2007-04-23 2009-01-16 Wyeth Corp Methods of protein production using anti-senescence compounds

Also Published As

Publication number Publication date
AU2008223133A1 (en) 2008-09-12
US9012180B2 (en) 2015-04-21
ZA200906061B (en) 2010-05-26
SI2115126T1 (sl) 2015-06-30
ES2541454T3 (es) 2015-07-20
US20090068705A1 (en) 2009-03-12
KR20090127326A (ko) 2009-12-10
EP2924113B1 (en) 2019-04-10
PT2115126E (pt) 2015-08-24
CA2679941A1 (en) 2008-09-12
CA2679941C (en) 2016-09-20
JP5586235B2 (ja) 2014-09-10
HUE026403T2 (en) 2016-06-28
DK2115126T3 (en) 2015-05-04
EP2924113A1 (en) 2015-09-30
JP2010519909A (ja) 2010-06-10
IL200622A0 (en) 2011-08-01
EP2115126A1 (en) 2009-11-11
MX2009009240A (es) 2009-09-08
ES2728912T3 (es) 2019-10-29
WO2008109410A1 (en) 2008-09-12
CN101679941A (zh) 2010-03-24
EP2115126B1 (en) 2015-04-08
PL2115126T3 (pl) 2015-08-31

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2009132986A (ru) Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов
RU2008152449A (ru) Получение гликопротеинов
US20230193340A1 (en) Methods for increasing mannose content of recombinant proteins
CN105189735B (zh) 在培养期间减少乳酸累积的方法和生产多肽的方法
ATE541919T1 (de) Herstellung eines proteins in serumfreier zellkultur, die ein proteinhydrolysat aus pflanzen enthält
CN103080300A (zh) 增加细胞培养物的产率和活力的二肽
Li et al. Serum-free medium for recombinant protein expression in Chinese hamster ovary cells
RU2009138226A (ru) Способы производства белка с использованием соединений, препятствующих старению
CN101052712A (zh) 培养人胚胎干细胞
CN105087465B (zh) 肝细胞无血清培养基
CN102596995A (zh) 用于生产糖基化免疫球蛋白的方法
CN110343666A (zh) 一种cho细胞培养的补料培养基及其制备方法和应用
CN104560882B (zh) 一种降低酸性变体含量的cho细胞培养工艺
RU2015144172A (ru) Композиции клеточных культур с антиоксидантами и способы получения полипептидов
CN116083345A (zh) 对连续流动搅拌釜反应器细胞培养系统的连接灌注
WO2021008571A1 (zh) 高密度连续接种的细胞培养方法及其应用
EP1739167A4 (en) METHOD OF PRODUCING VIRUSES
CN106479982A (zh) 抗pd‑1单克隆抗体生产用细胞培养基及其优化方法
Ryu et al. Application of hypoosmolar medium to fed‐batch culture of hybridoma cells for improvement of culture longevity
AU2013203993A1 (en) Process for cell culturing by continuous perfusion and alternating tangential flow
EP3980068A1 (en) Cell culture methods and compositions for antibody production
WO2018018613A1 (zh) 一种提高抗体纯度的细胞培养基和培养方法
JP6108170B2 (ja) 細胞培養用培地
JP2016508376A (ja) 組換えタンパク質産生の増加のための製剤及び方法
Soo Ryu et al. Effect of hypoosmotic stress on hybridoma cell growth and antibody production

Legal Events

Date Code Title Description
FA91 Application withdrawn (on applicant's request)

Effective date: 20120618